Разработка технологии мясных продуктов с функциональными ингредиентами тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.18.04, кандидат наук Краснова, Алена Александровна

• Краснова, Алена Александровна
• кандидат наук
• 2018

Оглавление диссертации кандидат наук Краснова, Алена Александровна

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. Литературный обзор

1.1. Характеристика коллагенсодержащего сырья

1.2. Строение и химический состав шкуры

1.3. Методы получения гидролизатов

1.3.1. Водно-тепловой гидролиз

1.3.2. Химический гидролиз

1.3.3. Ферментативный гидролиз

1.4. Получение гидролизатов из коллагенсодержащего сырья

1.5. Способы переработки шкуры на предприятиях мясной индустрии

1.6. Особенности производства мясных полуфабрикатов и Convenience food

1.7. Массоперенос при холодильной обработке пищевых продуктов

Выводы по литературному обзору

Глава 2. Объекты и методы исследования. Постановка эксперимента

2.1. Объекты исследования

2.2. Методы исследования

2.3. Постановка эксперимента

Глава 3. Теоретическая часть

3.1. Исследование процесса массопереноса при замораживании многослойных пищевых продуктов

3.1.1. Расчет усушки при охлаждении

3.1.2. Расчет усушки при замораживании

3.1.3. Расчет продолжительности процессов холодильной

обработки

Глава 4. Результаты эксперимента и их обсуждение

4.1. Гидролизованная и денатурированная свиная шкура

4.2. Котлеты

4.3. Купаты

4.4 Тефтели

4.5. Фрикадельки

4.6. Многослойные полуфабрикаты

Заключение

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЕ 1

ПРИЛОЖЕНИЕ 2

ПРИЛОЖЕНИЕ 3

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка технологии мясных продуктов с функциональными ингредиентами»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы. Питание - основной фактор, определяющий физическое и умственное развитие, сопротивляемость человеческого организма отрицательным воздействиям, его трудоспособность, продолжительность жизни и т. д.

Однако на сегодняшний день в мире наблюдается дефицит пищевого белка животного происхождения и в то же время нерациональное использование побочных продуктов мясоперерабатывающей промышленности. При производстве мясной продукции недостаток животного белка в основном компенсируется белком растительного происхождения - соевым белом, обладающим меньшей пищевой ценностью по сравнению с белками мышечной ткани. При этом натуральные и высококачественные продукты, произведенные из соевых бобов (мука, концентрат и изолят) являются дорогостоящим сырьем, а использование генетически модифицированной сои - спорный вопрос. На данный момент многие производители мясных продуктов отказываются от применения сои в пользу соединительнотканных белков свиной шкуры, что, несомненно, связано с желанием понизить себестоимость готового продукта и избавится от вторичного продукта переработки (свиной шкуры), приобретая при этом ощутимую выгоду.

Белковый состав свиной шкуры представлен в основном коллагеном -белок, обеспечивающим эластичность тканей человеческого организма, входящим в состав кожи, связок, сухожилий, хрящей, а также внутренних органов. Последние мировые научные исследования свидетельствуют о том, что для организма человека необходим перевариваемый, усвояемый коллаген [11]. Известно, что белковая составляющая организма человека состоит приблизительно на 50% из мышечной и на 50% из соединительной ткани, из которых 80% приходится на коллагеновые волокна, а 20% на эластиновые. Животный белок в организме человека расходуется, в основном на пластические нужды. Аминокислоты, входящие в состав мышечной ткани, обеспечивают

синтез мышечной ткани, а амино- и иминокислоты коллагена - синтез соединительной ткани. При этом нативный коллаген плохо усваивается организмом человека, а гидролизованный - на 75-80%. По мере старения человека, его организм перестает вырабатывать коллаген в нужном количестве. По этой причине происходит старение кожи, могут возникать различные заболевания суставов. Гидролизованный коллаген хорошо усваивается желудочно-кишечным трактом. Исследования показали, что коллаген, принимаемый внутрь, способен восстанавливать целостность хряща, укреплять связки и облегчать боли при поражении суставов. Было выявлено увеличение плотности коллагеновых волокон и фибробластов кожи, хрящей и связок (фибробласты - это клетки, которые производят коллаген внутри организма). Объяснение этих эффектов ученые находят в том, что коллаген способен частично усваиваться в виде олигопептидов. Эти олигопептиды обладают стимулирующим влиянием на фибробласты соединительных тканей, фактически заставляя их работать интенсивнее, а также активно делиться. Последние испытания выявили еще один положительный эффект: укрепление костей за счет активирующего влияния на остеобласты.

Степень разработанности. Анализ отечественных литературных источников показал, что есть экспериментальные данные по применению гидролизата из свиной шкуры, произведенного в соответствие с патентом РФ 2458521, в производстве мясной продукции. Исследования авторов Антиповой Л.В., Куцаковой В.Е., Буровой Т.Е., Филиппова В.И., Горюнова О.С. показали положительные результаты применения гидролизованной шкуры при производстве вареных колбас, при этом результаты применения гидролизата в производстве котлет были неоднозначными, при внесение добавки из свиной шкуры появлялся «мыльный» привкус, происходило размягчение фарша, при увеличении влагоудерживающей способности и уменьшении ужарки. Причина размягчения котлет и появления мыльного привкуса - жесткие условия проведения гидролиза, а именно высокая концентрация гидроксида натрия. При этом в литературных источниках отсутствуют данные по применению в

производстве рубленых полуфабрикатов гидролизатов, полученных в более щадящих условиях. Помимо информации о применении гидролизованной свиной шкуры в производстве вареных колбас и котлет имеются данные по применению данного ингредиента при производстве сырокопченых колбас. Так авторы Куцакова В.Е. и Стуруа Г.Д. отмечают, что внесение гидролизованной свиной шкуры в состав данного вида мясной продукции улучшает ее функционально-технологические свойства и уменьшает продолжительность процесса сушки.

При этом в литературных источниках отсутствует информация о применении гидролизованной свиной шкуры при производстве Convenience food, в том числе в замороженном состоянии.

Цель работы - разработать технологию применения функциональных белковых ингредиентов на основе гидролизованной и денатурированной свиной шкуры (побочного продукта мясоперерабатывающей промышленности) в производстве мясных полуфабрикатов и Convenience food, а также исследованию процессов массопереноса при холодильной обработке многослойной пищевой продукции.

Задачи работы:

• разработать ассортимент мясной продукции и обосновать его выбор в зависимости от типа термической обработки: обжаривание, обжарка на гриле, варка, комбинирование обжаривания во фритюре и пароварочной машине;

• исследовать функционально-технологические свойства (содержание сухого вещества, белка и жира, ВУС, прочность) сырых фаршевых систем различных мясных продуктов с применением функциональных белковых ингредиентов;

• исследовать функционально технологические свойства (содержание сухого вещества, ВУС, ужарку, прочность, модуль упругости, усилие резанию) готовых мясных продуктов с применением функциональных ингредиентов, подвергнутых различным способам термической обработки;

• на основании анализа функционально-технологических свойств мясной продукции определить наилучшую доли замены основного сырья на композицию из денатурированного и гидролизованного коллагена;

• разработать рецептуры мясных продуктов с добавлением функциональных ингредиентов, полученных методом гидролиза из свиной шкуры;

• провести сравнительный анализ мясных продуктов, в которых отдельные «стандартные» ингредиенты были заменены на функциональные ингредиенты из гидролизованной и денатурированной свиной шкуры;

• разработать технологию и проект технической документации по производству мясной продукции с применением функциональных ингредиентов на основе гидролизованной и денатурированной свиной шкуры;

• разработать алгоритм расчета и повести экспериментальную проверку данной методики определения величины массовых потерь (усушка) при холодильной обработке двухслойных пищевых продуктов.

• провести апробацию разработанной технологии в производственных условиях.

Научная новизна. Разработан алгоритм расчета величины массовых потерь (усушка) при холодильной обработке двухслойных пищевых продуктов. Установлены зависимости функционально-технологических и механических свойств мясных продуктов от количества вносимых функциональных ингредиентов на основе денатурированной и гидролизованной свиной шкуры. Так при увеличении доли внесения функциональных ингредиентов происходит повышение прочностных характеристик продукта, увеличивается ВУС, содержание белка и влаги, при этом уменьшается жирность продукта. Изучены технологические свойства и качественные показатели мясных продуктов, в которых функциональные ингредиенты на основе денатурированной и гидролизованной свиной шкуры вносились в рецептуру продукта взамен основного сырья и различных пищевых ингредиентов. Установлено, что при

замене соевого изолята на функциональный ингредиент, полученный из свиной шкуры, происходило уплотнение фарша, повышение сочности готового продукта, улучшались вкусовые характеристики.

Теоретическая и практическая значимость.

Составлен алгоритм расчета величины усушки при замораживании продуктов питания применительно к двухслойным пищевым продуктам.

Разработана технология мясных полуфабрикатов и Convenience food с применением функциональных ингредиентов на основе гидролизованной и денатурированной свиной шкуры. Проведена апробация технологии на предприятиях СПК «Племзавод «Детскосельский», ОАО «Парнас-М», ООО «Синтез-Ресурс», ООО «ФудКомпания», Санкт-Петербург.

Разработан проект технической документации по производству замороженных мясосодержащих рубленых полуфабрикатов с применением функциональных белковых ингредиентов.

Основные положения диссертации, выносимые на защиту:

- разработка технологии производства мясных продуктов с применением функциональных ингредиентов на основе денатурированной и гидролизованной свиной шкуры;

- рекомендации по использованию белковых гидролизатов при производстве рубленых полуфабрикатов путем внесения их взамен мясного, жирового сырья, сои, белковых стабилизаторов, произведенных без применения технологии гидролиза, при производстве рубленых полуфабрикатов;

- зависимость функционально-технологических свойств мясных продуктов от количества внесенных функциональных ингредиентов на основе денатурированной и гидролизованной свиной шкуры;

- массоперенос при холодильной обработке многослойных пищевых продуктов.

Степень достоверности и апробация работы

Достоверность результатов проведенных исследований подтверждена необходимым объемом теоретических и экспериментальных исследований,

актами внедрения на ООО «Синтез-Ресурс», ООО «ФудКомпания».

Материалы научно-квалификационной работы докладывались автором на XII Международной научно-практической конференции: «Современные научные исследования: инновации и опыт» (Екатеринбург, Национальный межотраслевой институт "Наука и образование", 2015 г.); XXV Международной научно-практической конференции «Инновационное развитие технических наук в XXI веке» (Москва, Международное научное объединение "Prospero", 2016 г.); XI Международной научно-практической конференции WORLD SCIENCE: PROBLEMS AND INNOVATIONS (Пенза, МЦНС «Наука и Просвещение», 2017 г.).

Публикации. Основное содержание диссертации опубликовано в 6 статьях, из них 3 публикации в журналах из перечня ВАК РФ.

Соответствие паспорту специальности 05.18.04 «Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств» пунктам 1, 2, 7.

Глава 1. Литературный обзор

1.1. Характеристика коллагенсодержащего сырья

Мясная промышленность является основным поставщиком белка животного происхождения, биологическая незаменимость которого очевидна. Однако в практике отечественной мясной индустрии потери белоксодержащих ресурсов при переработке сельскохозяйственных животных и птицы достигают 14 % общей массы перерабатываемого сырья. Нерационально используются побочные продукты мясопереработки: 12 % направляются на выработку кормовых и 10 % - на выработку технических продуктов. По данным Всероссийского научно-исследовательского института мясной промышленности, не находят применения около 50 % крови убитых животных; ограниченно применяются обрезки шкур, кожи; совершенно не востребованы белковые отходы, получаемые при вытапливании жиров, фасции, шкурки, жилки и других малоценных продуктов. Недостаточно используются кератиновые отходы, входящие в состав кормовой продукции и содержащие более 80 % белков.

Один из резервов в решении проблемы дефицита белка животного происхождения - максимальное использование побочных, вторичных продуктов и отходов переработки скота за счет разработки технологий, которые могли бы обеспечить получение новых форм белка с заданными функциональными свойствами для пищевых целей [60].

В процессе переработки скота получают следующие виды побочных сырьевых ресурсов (ПСР) (в основном это коллагенсодержащее сырье): кровь, кость, субпродукты II категории, жир-сырец, рогокопытное сырье, шкуросырье, непищевое сырье, каныгу. Все они образуются при первичной переработке сырья и имеют, за исключение каныги, животное происхождение. Информация о химическом составе ПСР приведена в таблице 1.

Таблица 1. Средний химический состав ПСР в % [15]

Наименование ПСР Влага Жир Белок Минеральные соли

Кровь убойных животных 79,0-80,9 0,1 16,4-18,9 0,8-0,9

Кость 40 19 18 23

Субпродукты II категории 77-80 2-5 15-20 0,9-1,5

Жир-сырец 6,4-10,5 87,9-92,2 1,3-1,6 0,1-0,4

Рогокопытное сырье 30-35 0,3-0,6 78-81 1,5-2,0

Шкуросырье 55-75 2-10 28-30 0,3-0,7

Непищевое сырье 80-85 3-4 14-15 1,0-1,5

Каныга 86,3-87,9 0,3-0,4 1,3-2,0 1,3-1,7

Побочные продукты животного происхождения нашли применение в технологии производства белковых ингредиентов в качестве пищевых добавок. Была показана целесообразность использования их в пищевой и кормовой продукции. Наибольший успех был достигнут при включении белков мышечной ткани, коллагенсодержащего сырья и крови в рецептуры мясных продуктов. Установлено, что наибольшей биологической ценностью обладают мясные продукты, содержащие 15 % соединительнотканных от общей суммы белков [45]. При этом включение в рацион мяса с соединительной тканью повышает усвоение белка более чем на 7 % по сравнению с употреблением мяса высшего сорта. Хотя коллагенсодержащее сырье не может быть адекватной заменой мышечной ткани по содержанию таких аминокислот как триптофан, цистин и цистеин, возможен подбор рецептур, которые не только не снижают, но и в

отдельных случаях повышают аминокислотную сбалансированность продукта. К тому же для организма человека необходим усвояемый коллаген, амино- и иминокислоты которого расходуются на ресинтез соединительной ткани в организме человека. Также стоит отметить, что включение в мясные изделия наилучшей с биологической точки зрения доли соединительной ткани может привести к росту их производства на 10-12 % без дополнительных затрат.

В процессе переработки скота образуются значительные объемы малоценных коллагенсодержащих отходов, в состав которых входит 5-80 % коллагенов к массе сырых тканей: сухожилия - 25-35 %, кости - 10-20 %, стенки сосудов - 5-12 %, почки - 0,4-1,0 %, кожные покровы - 15-25 %, печень - 0,1-1,0 %. При выработке кожи и кожевенных изделий отходы составляют около 40 %. Основная же масса сухого вещества шкур и отходов их обработки приходится на белки (от 80 до 95 %): склеропротеины - коллаген, эластин, ретикулин, кератин; протеины - альбумины, глобулины, а также протеиды - муцины и мукоиды [59].

Практическое значение имеют жилки и сухожилия - побочные продукты, получаемы при обвалке и жиловке мясного сырья. Их средний выход при переработке свиней, КРС и мелкого рогатого скота (МРС) составляет 3,9 %. Основным компонентом сухого остатка жилок и сухожилий является коллаген. Его массовая доля находится в пределах 61-78 %. Достаточно высокая биологическая ценность данного сырья обусловлена наличием триптофана, фенилаланина, метионина, треонина, лизина, валина, лейцина и изолейцина.

Проанализировав вышесказанное, можно сделать вывод, что побочные продукты, содержащие в своем составе значительное количество коллагена, представляют интерес для извлечения белков и аминокислот. Известным способом решения данной задачи является разработка методов получения усвояемых белковых ингредиентов путем гидролиза коллагенсодержащего сырья.

Исследования последних лет говорят о том, что коллагены соединительных тканей играют важную роль в рационе питания, выступая в качестве пищевых волокон, стимулируя перистальтику кишечника и являясь

пищей для микрофлоры. Элементы соединительных тканей, такие как коллаген, глюкозамины, мукополисахариды обладают катионообменными свойствами и способствуют выведению из организма токсикантов в чем имеют сходство с растительными волокнами, участвуют в регуляции холестеринового обмена [59].

1.2. Строение и химический состав шкуры

Шкура - покровная ткань, представляющая собой внешнюю оболочку организма животного. Она выполняет ряд важных функций:

• защищает организм животного от химических и физических воздействий окружающей среды, от проникновения во внутреннюю среду микробов;

• участвует в регуляции водного обмена (через кожу животного выделяется свыше 1 % всего запаса воды в теле);

• регулирует теплоотдачу (около 80 % всех тепловых потерь организма осуществляется через кожу);

• выполняет выделительную функцию (через кожу с потом удаляются различные соли, молочная кислота, продукты азотистого обмена);

• является органом осязания, что обусловлено обилием нервных окончаний;

• является депо крови (кожа пронизана густой сетью кровеносных сосудов, в которых способно задерживаться значительное количество крови) [12, 40].

В коже имеются потовые, сальные железы и волосяные фолликулы. Производными кожного покрова являются различные роговидные образования (волосы, щетина, перья, пух, рога, когти, копыта).

Шкура животного состоит из трех слоев:

• эпидермиса - наружного слоя;

дермы - среднего слоя;

подкожной клетчатки - нижнего слоя (рисунок 1).

Рисунок 1. Схема строения шкуры 1 - пучки коллагеновых волокон; 2 - потовая железа; 3 - волос; 4 -сальная железа; 5 - жировые клетки.

Эпидермис - самый поверхностный слой кожного покрова. Он состот из множественных слоев клеток, из которых только внутренние сохранили цитоплазматическую природу. Постепенно сплющиваясь, теряя ядро и цитоплазму, клетки в наружном слое эпидермиса превращаются в омертвелые, ороговевшие чешуйки. Роговой слой эпидермиса складывается из многих рядов роговых чешуек, который слущивается вследствие их износа и заменяется новым роговым слоем, образующимся из клеток глубинных слоев, поднимающихся на поверхность. Толщина эпидермиса составляет 0,2-5 % всей толщины шкуры. У животных эпидермис как правило окрашен. Пигмент содержится в нижнем слое эпидермиса. Различная пигментация кожи зависит от распределения в клетках пигмента меланина [12].

Дерма - средний слой, являющийся собственно кожей. Она состоит из плотной соединительной ткани, содержащей большое количество коллагеновых

и эластиновых волокон. Коллагеновые волокна отвечают за прочность дермы, а эластиновые за ее эластичность. Волокна распространяются в различных направлениях, переплетаются, создавая собой сеть. Промежутки между волокнами заполнены основным веществом и значительным количеством клеток. У КРС дерма составляет около 84 % от общей толщины шкуры. Именно в дерме расположены волосяные сумки с волосом, потовые и сальные железы, кровеносные и лимфатические сосуды, нервные волокна.

Подкожная клетчатка состоит из рыхлой соединительной ткани из-за чего данный слой мягок, легкоподвижен. Он соединяет основу кожи с более глубоко лежащими мышцами, в нем залегают жировые клетки. Огромное скопление жировых клеток у упитанных животных придает их подкожному слою характер жировой ткани. Толщина подкожной клетчатки у КРС составляет примерно 15 % от общей толщины шкуры [65].

Химический состав шкуры животных, как и других объектов биологического происхождения, очень сложен. Все элементы шкуры находятся в виде разнообразных органических и неорганических соединений различной степени сложности. К первым относятся белки, липиды и углеводы, а также биоактиваторы - ферменты, гормоны и витамины, ко вторым - вода и минеральные вещества.

Элементарный состав шкуры довольно стабилен. Основными элементами шкуры являются углерод, кислород, водород, азот и сера. Из этих элементов построены основные органические соединения шкуры: белки, жиры и углеводы. В зависимости от вида, пола, возраста и условий содержания животного соотношения отдельных составных веществ шкуры могут изменяться. Поэтому представление о процентном содержании основных веществ шкуры может быть дано только в усредненном виде. В состав шкур млекопитающих входят: вода -66%, сухое вещество - 34%, в. т. ч. белки - 23%, липиды - 7%, углеводы и экстрактивные вещества присутствуют, минеральные вещества - 0,6% [25].

Наибольший интерес, с точки зрения изучения химического состава и свойств составных частей шкуры как сырья пищевой промышленности, представляют белки.

Белки составляют примерно 95 % сухого остатка шкур. В состав шкуры входят склеропротеины (коллаген, кератин, эластин, ретикулин), мукоиды, альбумины, глобулины и некоторые другие белки. Более 90 % приходится на долю коллагена [ 40].

Изучение коллагена представляет, не только большой научный интерес, но имеет также большое практическое значение как в производстве кожи, желатина, клея и т. п., так и в выработке искусственных кожеподобные материалов.

Коллаген в организме играет роль нерастяжимого материала и образует большую часть защитных покровов. Основными отличительными признаками коллагена являются его механические свойства, сопротивление измененною длины в физиологических условиях, химическая инертность (особенно индифферентность к действию обычных протеолитических ферментов в нативном состоянии), необычный аминокислотный состав и способность превращаться в желатин при длительном нагревании в воде или щелочи.

Физиологическое значение коллагена очень велико. Он является основной составляющей соединительной ткани, которая поддерживает и обеспечивает подвижность различных органов.

Коллаген - это белок, имеющий четыре уровня структуры.

Первичная структура коллагена - последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидных цепях белка.

Считалось, что в состав коллагена входит 18 различных а -аминокислот. Известно, что коллаген содержит 4-окси-Ьпролин, но был обнаружен его изомер - транс-3-окси-1- пролин. Количество его невелико: на 70 остатков 4-оксидролина приходится один остаток 3-оксипролина. Данные по аминокислотному составу коллагена приведены в таблице 2.

Таблица 2. Аминокислотный состав коллагена [ 24]

Название аминокислот Аминокислоты на 100 г белка

коллаген шкур (крупного рогатого скота (КРС) средние данные по коллагену млекопитающих

Глицин 26,57 27,51

Алании 10,32 10,34

Валин 2,46 3,10

Лейцин 3,73 3,99

Изолейцин 1,88 1,93

Фенилаланин 2,35 2,26

Пролин 14,42 16,58

Метионин 0,97 0,49

Серин 4,27 3,70

Треонин 2,26 2,51

Окипролин 12,83 11,97

Тирозин 0,99 0,21

Лизин 3,96 4,42

Оксилизин 1,15 1,07

Аргинин 8,22 9,59

Гистидин 0,70 1,02

Аспарагиновая кислота 6,95 7,15

Глутаминовая кислота 11,16 12,11

Аминокислотный состав коллагена имеет ряд особенностей:

• в полипептидных цепях присутствует большое количества остатков глицина (примерно треть от всех аминокислот);

• в полипептидных цепях содержится около 64 % неполярных остатков, около 39% из них - глицин;

• присутствие оксилизина и оксипролина;

• примерно 22 % аминокислотных остатков приходятся на оксипролин и пролин;

• на оксикислоты приходится около 14 % от всех остатков аминокислот;

• полярные аминокислоты содержатся в большом количестве;

• количество аминокислотных остатков с кислотной боковой цепью несколько больше, чем с основной (12 % против 9%);

• 30 % карбоксилов боковых цепей аспарагиновой и глютаминовой кислот находится в виде амидов;

• содержание остатков ароматических аминокислот низкое, а аминокислоты цистин и триптофан отсутствуют.

Аминокислотные остатки в коллагене соединены пептидными связями в длинные полипептидные а-цепи. В структуре данного белка в небольшом количестве содержатся углеводы, которые ковалентно связаны с полипептидными цепями.

Стоит отметить биологическое и функциональное значение отдельных наиболее распространенных аминокислот коллагена.

Глицин - важный регулятор синтеза ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты). Тормозит процесс дегенерации мышц, принимает участие в синтезе кератина, стимулирует выделение гормона роста. С его помощью синтезируются заменяемые аминокислоты и желчные кислоты. Исполняет функцию тормозящего нейромедиатора, для организма является антистрессовым элементом.

Пролин участвует в процессе сморщивания кожи, регенерации утерянных тканей, в заживлении ран, в восстановлении хрящевой поверхности суставов, укреплении связок и сердечной мышцы. Играет важную роль в формировании структуры белков, так как обеспечивает сворачивание полипептидной цепочки в спираль.

Лизин и аргинин важны для иммунной системы. Они необходимы при борьбе с хроническим утомлением, вирусами, многими инфекциями. Лизин способен перехватывать находящиеся в крови слабо уплотненные

липопротеины, ответственные за артериосклероз. Часть исследователей связывает восприимчивость к опухолевым новообразованиям с дефицитом лизина в организме.

Аланин. Основная фунция в организме - участие в образовании глюкозы в крови и поддержания её нормального уровня. Это служит источником энергии для головного мозга, центральной нервной системы и мышечной ткани. Также аланин участвует в выработке антител, которые в свою очередь поддерживают и укрепляют иммунную систему. Действует успокаивающе на центральную нервную систему, помогает бороться со стрессовыми состояниями, обладает спазмалитическим эффектом, снимает головную боль и участвует во многих гормональных процессах, а также улучшает состояние волос, ногтей, кожи. Снижает аппетит, повышает выносливость и работоспособность.

Аспарагиновая кислота важна в процессе формирования других аминокислот, таких как аспарагин, метионин, изолейцин, аргинин, треонин и лизин. Важна для транспортировки минералов, необходимых для формирования и функционирования ДНК и РНК. Укрепляет иммунную систему, способствуя выработке антител и иммуноглобулинов. Положительно влияет на работу центральной нервной системы, поддерживает концентрацию внимания, обостряет работу мозга. Способствуют выведению токсинов из организма, в том числе аммиака, который крайне негативно сказывается на работе мозга, нервной системы и печени.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Краснова, Алена Александровна, 2018 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Алехина Л.Т., Большаков А.С., Боресков В.Г. Технология мяса и мясопродуктов. - М.: Агропромиздат, 1988. - 576 с.

2. Аймесон А. (ред.-сост.) Пищевые загустители, стабилизаторы, гелеобразователи / А. Амейсон (ред.-сост.). - Перевод с англ. д-ра хим. наук С. В. Макарова. - СПб.: ИД «Ппофессия», 2012. - 408 с., ил., табл.

3. Антипова Л. В., Мишин С. Е. Совершенствование технологии производства белкового стабилизатора//Мясная индустрия. 2001. №12.

4. Антипова Л.В., Глотова И.А. Методы исследования мяса и мясных продуктов. - М.: Колос, 2001. - 570 с.

5. Аламовский И.Г. док.т.н.проф. - Уточнение формулы для определение продолжительности замораживание продукта. // Холодильная техника. - 1982. -№7. -С. 37 - 39.

6. Апраксина С. К. Разработка технологии белкового продукта из коллагенсодержащего сырья и его использование в производстве вареных колбасных изделий: Автореф. дис... канд. техн. наук. — М.: МГАПБ, 1996.

7. Бабкина Б.С. Бовкун М.Р. Ратнер Б.Е. - Интенсификация теплообмена в конденсаторе бытового холодильника.// Холодильная техника.

1989. -№12. С.15- 18.

8. Бараненко А.В., Куцакова В.Е., Борзенко Е.И., Фролов С.В. Примеры и задачи по холодильной технологии пищевых продуктов. Теплофизические основы: Учеб. Пособие. - СПб.: ГИОРД, 2008. - 272 с.

9. Бараненко А.В., Куцакова В.Е., Борзенко Е,И., Фролов С.В. Холодильная технология пищевых продуктов: Часть 1, Теплофизические основы. Учебное пособие /СПб: ГИОРД, 2007.

С. - 224.

10. Баратова Л. А., Белянова Л. П. Определение аминокислотного состава белков. Методы биохимического эксперимента. МГУ, 1974, с. 1-36.

11. Батечко С.А., Ледзевиров А.М. Коллаген. Новая стратегия сохранения здоровья и продления молодости. // Hobbit Plus ISBN 966-218-126-5.-2009.

12. Браун А. А. Гистологическое строение кожи сельскохозяйственных животных. Душанбе, Донши - 1983. - 80 с.

13. Волков М.А. Тепло и массообменные процессы при хранение пищевых продуктов. М: Легкая и пищевая промышленность. 1982. С.-272.

14. Войтко А. М. - Способ снижения усушки при замораживании пищевых продуктов и устройство для его осуществления. // Патент № 2239135. Одесса: 2004

15. Вторичные сырьевые ресурсы пищевой и перерабатывающей промышленности АПК России и охрана окружающей среды. Справочник/Под общ. ред. акад. РАСХН Е.И.Сизенко. — М.: Пищепромиздат, 1999. - 468 с.

16. Гинзбург А.С. Теплофизические характеристики пищевых продуктов и материалов. Справочное пособие - М.: Пищевая промышленность, 1975. - 224с.

17. Горяев М. И., Быкова Л. Н. Биологическая ценность пептона, полученного из кератинсодержащего сырья // Приклодная боихимия и микробиология. 1981. т. 17 вып. 2. - С. 273 - 277.

18. ГОСТ Р 51479-99. Мясо и мясные продукты. Метод определения массовой доли влаги

19. ГОСТ 25011-81. Мясо и мясные продукты. Методы определения белка

20. ГОСТ 23042-2015 Мясо и мясные продукты. Методы определения жира

21. Гуляев В.И., Понаморев Г.С. Белковые гидролизаты в производстве пищевых концентратов и консервов. - М.: ЦИНТИпищпром, 1966. - 48 с.

22. Жадан В.З. Расчет количества вымороженной воды. //Холодильная техника. 1992 №6 С.-12-13.

23. Журавский Н.К. Алехина Л.Т., Отряшенкова Л.М. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов. - М.: Агропромиздат, 1986. - 296 с.

24. Каспарьянц С.А., Современные представления о структуре и свойствах коллагена. Лекция - 1981 (вып. дан. 1982)

25. Каспарьянц С. А. Химический состав шкуры и его значения в технологическом процессе получения кожи. Часть 1. Москва - 1981. - 25 с.

26. Кащенко Р. В. Разработка способа ферментативной обработки коллагенсодержащего сырья и его применение в технологии вареных колбас: Дис. канд. техн. наук. — М.: МГУПБ, 2007.

27. Косой В.Д., Малышев А.Д., Юдина С.Б. Инженерная реология в производстве колбас. - М.: КолосС, 2005. - 165 с.

28. Краснова А.А., Куцакова В.Е. Новые методы расчета для производства convenience food (продуктов готовых к употреблению) и применение в их производстве белковых ингредиентов из побочных продуктов мясопереработки // Межотраслевой институт "Наука и образование" - 2015. - № 5(12). - С. 40-42

29. Куцакова В.Е., Бурова Т.Е., Филиппов В.И., Горюнова О.С. Применение гидролизатов свиной шкурки в производстве мясных изделий // Мясная индустрия - 2008. - № 2. - С. 46-48

30. Куцакова В.Е., Стуруа Г.Д., Краснова А.А. Использование гидролизованной свиной шкуры в производстве сырокопченых колбас // Мясная индустрия - 2013. - № 2. - С. 20-21

31. Куцакова В.Е., Фролов С.В., Филлипов В.И. Примеры и задачи по холодильной технологии пищевых продуктов. -М.: Колос, 2001. -256 с.

32. Куцакова В.Е. Холодильная технология пищевых продуктов. Теплофизические основы. - СПб.: ГИОРД, 2007. - 224 с.

33. Куцакова В.Е., Уткин Ю.В., Фролов С.В.. Третьяков Н.А. Расчет времени замораживания бесконечного цилиндра и шара с учетом одновременного охлаждения замороженной части // Холодильная техника. 1996. № 2. С. 21.

34. Латышев В.П., Цирульникова Н.А. - криоскопическая температура как показатель способа холодильной обработки мяса. // Холодильнаятехника №3. 1993. С. -10-11.

35. Лисицын А.Б., Липатов Н.Н. Производство мясной продукции на основе биотехнологии. - М.: ВНИИМП, 2005.

36. Лукачевский Б.П., Верстова Т. В. Обработка свиной шкурки с применением Абастола 942//Мясная индустрия. 2001. №5

37. Лыхов А.В. Михайлов Ю.А.- Тория массопереноса. М: Госэнергоиздат

1963г.

38. МакКенна Б.М. Структура и текстура пищевых продуктов. Продукты эмульсионной природы (Б.М. МакКенна / ред.); пер. с англ. под науч. ред. канд. техн. наук, доц. Ю.Г. Базарновой. - СПб.: Профессия, 2008. - 480 с., табл., ил. -(серия: научные основы и технологии).

39. Мдинарадзе Т. Д. Переработка побочного сырья животного происхождения. - М.: Агропромиздат, 1987. - 239 с.

40. Месхи А. И. Биохимия мяса, мясопродуктов и птицепродуктов. - М.: Легкая и пищевая промышленность, 1987. - 280 ил.

41. Митрофанов Н. С., Плясов Ю. А. Переработка птицы. - М.: Агропромиздат, 1990. - 303 с.

42. Нейман В. Я. Индустрия микробов. - М.: Знание, 1983. - 207 с.

43. Патент РФ 2458521, МПК А23Л/10 (2006.01). Способ получения белкового гидролизата / Куцакова В. Е., Бараненко А. В., Фролов С. В. - № 2010141232/10; Заявлено 07.10.2010; Опубл. 20.08.2012.

44. Патшина М. В. Разработка технологии вареных мясных продуктов с использованием коллагенового полуфабриката из свиной шкурки: Автореф. дис... канд. техн. наук. — Кемерово: КемТИПП, 2003.

45. Пищевая химия. А. П. Нечаев. СПб.: ГИОРГ, 2012 - 672 с.

46. Применение пищевых добавок в переработке мяса и рыбы. Л.А. Сарафанова. - СПб.: Профессия, 2007. - 256 с.

47. Сборник научных трудов «Холодильная обработка молока и молочных продуктов». М: 1985. С. -3 -8.

48. Современные пищевые ингредиенты. Особенности применения. Л.А. Сарафанова. - СПб.: Профессия, 2009. - 208 с.

49. Способы получения слабоокрашенных коллагеновых гидролизатов. Патент ГДР, № 226153, изобр. стран мира, 1986, в 57 № 6, 4.1.

50. Тараканова В. П. Разработка способа производства кормового белкового гидролизата из отходов переработки птицы. Автореферат. - М.: ВНИиКИМП, 1998. - 24 с.

51. Телишевская Л. Я. Белковые гидролизаты: получение, состав, применение. - М.: Журн. «Аграрная наука», 2000. - 295 с.

52. ТР ТС 022/2011

53. ТУ 9214-042-05326203-1999

54. Тырсин Ю. А. Влияние режимов кислотного гидролиза кератина на эффективность выделения очищенных аминокислот // Хранение и переработка сельскохозяйственного сырья. 2000. № 9. - С. 15 - 18.

55. Файвишевский М. Л., Либерман С. Г. Производство животных кормов.

- М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. - 327 с.

56. Файвишевский М. Л. Переработка непищевых отходов мясоперерабатывающих предприятий. - СПб.: ГИОРД, 2000. - 249 с.

57. Федосеев А. В. - Способ холодильной обработки парного мяса свинины. // Патент 2214712. М: 2003.

58. Химия и физика высокомолекулярных соединений в производстве искусственной кожи и меха: Учеб. для вузов. - 3-е изд., перераб. и доп. / Г. П. Андрианова, И. С. Шестакова, Д. А. Куциди и др. - М.: Легпромбытиздат, 1987.

- 464 с.: ил.

59. Химия пищи. Книга 1: Белки, структура, функции, роль в питании / И. А. Рогов, Л. В. Антипова, Н. И. Дунченко и др. В 2 кн. Кн. 1. - М.: Колос, 2000.

- 384 с.: ил. (Учебники и учеб. Пособия для студентов вузов).

60. Цибульская С.А. Использование субпродуктов в мясном производстве//Мясное дело. 2005. №6.

61. Черпаков П.В. - Теория регулярного теплообмена. М: Энергия 1975г.

62. Чижов Г.Б. Теплофизические процессы в холодильной технологии пищевых продуктов. М.: Пищевая промышленность, 1979. 272 с.

63. Чижов Г.Б., Грякалова О.Ф., Фрайберг А.М. Сопоставление способов расчета продолжительности замораживания прямоугольных параллелепипедов.

//Холодильная обработка и хранение пищевых продуктов: Межвуз. сб. науч. тр. Л. : ЛТИ им. Ленсовета, 1976. С. 140 - 145.

64. Чубик И.А., Маслов А.М. - Справочник по теплофизическим характеристикам пищевых продуктов и полуфабрикатов. М: 1970. 184 с.

65. Шлихтинг Г. Теория пограничного слоя. - М.: Наука, 1979. - 743 с.

66. Recommendations for the processing and handling of frozen foods (2nd edition). AnnexeauBulletinde 1'I.I.F., Paris, 1972, 240 p. 34