Разработка технологии мясного продукта с использованием биологически активного композита на основе модифицированного коллагена и минорного нутриента тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.18.04, кандидат наук Васильева, Ирина Олеговна

• Васильева, Ирина Олеговна
• кандидат наук
• 2014

Оглавление диссертации кандидат наук Васильева, Ирина Олеговна

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Свойства и особенности коллагена

1.2 Роль препаратов на основе коллагена в жизнедеятельности человека

1.3 Аскорбиновая кислота и ее свойства

1.4 Способы консервирования биоматериалов

1.4.1 Конвективная сушка

1.4.2 СВЧ-сушка

1.4.3 Сублимационная сушка

Заключение по обзору литературы

ГЛАВА 2. ОРГАНИЗАЦИЯ ПОСТАНОВКИ ЭКСПЕРИМЕНТА И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1 Объекты исследований и схема постановки эксперимента

2.2 Методы исследований

2.3 Способы обработки объектов исследований

ГЛАВА 3. СОЗДАНИЕ И ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ БИОЛОГИЧЕСКИ

АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

3.1 Получение белкового продукта из свиных шкур

3.2 Получение и изучение свойств коллагенсодержащей матрицы

3.2.1 Получение коллагенсодержащей матрицы и ее основные свойства

3.2.2 Изучение влияния аскорбиновой кислоты на свойства коллагенсодержащей матрицы

3.2.3 Изучение влияния коптильного ароматизатора на свойства коллагенсодержащей матрицы

3.3 Изучение процесса комплексообразования коллагенсодержащей матрицы с аскорбиновой кислотой и таннирующим агентом

3.4 Изучение процесса комплексообразования белкового продукта из свиных шкур с аскорбиновой кислотой и таннирующим агентом

ГЛАВА 4. ВЛИЯНИЕ СПОСОБА КОНСЕРВИРОВАНИЯ НА СВОЙСТВА БЕЛКОВОГО ПРОДУКТА ИЗ СВИНЫХ ШКУР И БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

4.1 Низкотемпературная сушка

4.2 Сублимационная сушка

4.2.1 Вакуумная сублимационная сушка

4.2.2 Совмещенная сублимационная сушка

4.3 Сверхвысокочастотная сушка

ГЛАВА 5. ВЛИЯНИЕ ДЛИТЕЛЬНОСТИ ХРАНЕНИЯ НА СВОЙСТВА БЕЛКОВОГО ПРОДУКТА ИЗ СВИНЫХ ШКУР И БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

5.1 Изменение степени гидратации при хранении

5.2 Изменение химического состава и величины рН в процессе хранения

5.3 Влияние длительности хранения на потери аскорбиновой кислоты в биологически активном композите

5.4 Изменение функционально-технологических свойств при хранении

5.5 Изменение пероксидного числа жира БПШ и БАК в процессе хранения

ГЛАВА 6. РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И КОМПЛЕКСНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ С БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫМ КОМПОЗИТОМ

РЕЗУЛЬТАТЫ РАБОТЫ И ВЫВОДЫ

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЯ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка технологии мясного продукта с использованием биологически активного композита на основе модифицированного коллагена и минорного нутриента»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность. В настоящее время специалистами мясоперерабатывающей отрасли уделяется большое внимание поиску новых способов воздействия на вторичное сырье для его более эффективного использования в производстве высококачественных мясных продуктов.

Рациональное использование белков соединительной ткани (коллагенсодержащего сырья) позволяет решить многие вопросы мясного производства: компенсировать недостаток мышечных белков, увеличить выход готового продукта, снизить себестоимость готовой продукции (без уменьшения пищевой ценности) и стабилизировать ее качество при одновременном снижении расхода мясного сырья.

Одним из направлений рационального использования коллагенсодержащего сырья и отходов мясной промышленности является их модификация с целью получения белковых продуктов, обогащенных микронутриентами для дальнейшего использования в производстве продуктов питания, в частности, мясных. Теоретическим и практическим работам в этой области посвящены научные труды ряда ученых: О.О. Баблояна, H.H. Липатова-мл., И.А. Рогова, Е.И.Титова, С.К. Апраксиной, Л.В. Антиповой, К. Кюна, А. Вейса и др.

Основы государственной политики Российской Федерации в области

здорового питания населения на период до 2020 года, принятые

Правительством РФ, предусматривают разработку технологий качественно

новых безопасных пищевых продуктов общего и специального назначения,

которые должны способствовать сохранению и укреплению здоровья,

предупреждать заболевания, связанные с нарушениями в питании. Кроме

дефицита белка значительная часть населения страны испытывает дефицит

минорных нутриентов. В состав нативного мясного сырья входят различные

витамины, которые в результате тепловой обработки в значительной степени

разрушаются. Оставшиеся количества витаминов не могут удовлетворить в

полной мере потребности организма. Так, потеря аскорбиновой кислоты

4

может составлять 75%, поэтому дополнительное введение витамина С в состав мясных изделий и обеспечение его сохранности может способствовать снижению дефицита этого витамина в организме.

Создание биологически активного композита на основе модифицированного коллагена с иммобилизированной на нем аскорбиновой кислотой может снизить потери этого витамина в процессе тепловой обработки и, соответственно, способствовать снижению его дефицита в питании человека, а также получению высококачественных продуктов при экономии мясного сырья. Поэтому обогащение мясных продуктов биологически активными веществами является приоритетным направлением.

Цель и задачи исследования. Целью работы является разработка технологии мясного продукта, обогащенного биологически активным композитом из модифицированного коллагенсодержащего сырья, обеспечивающим снижение потерь иммобилизированной на нем аскорбиновой кислоты.

Достижение поставленной цели предусматривает выполнение следующих задач:

1. Разработать способ получения белкового продукта из свиных шкур, изучить его свойства; выделить из него коллагенсодержащую матрицу, изучить и подтвердить процесс иммобилизации аскорбиновой кислоты на модифицированном коллагене.

2. Изучить влияние термолабильного витамина и таннирующего агента на свойства белкового продукта из свиных шкур и обосновать допустимый уровень их введения для создания биологически активного композита на его основе.

3. Изучить влияние трех способов консервирования на свойства биологически активного композита и осуществить выбор перспективного на основании изучения свойств композита в процессе хранения.

4. Изучить качественные характеристики мясных продуктов с использованием биологически активного композита и разработать их технологию; разработать проект технической документации на изделия колбасные вареные с использованием биологически активного композита и обосновать экономическую эффективность их производства.

Научная новизна работы

■ Научно обоснованы и экспериментально подтверждены параметры модификации коллагенсодержащего сырья с целью получения белкового продукта из свиных шкур и изучены его свойства.

■ На основании изучения молекулярной массы, вязкости и изоэлектрической точки коллагенсодержащей матрицы, выделенной из белкового продукта из свиных шкур, научно подтвержден процесс студнеобразования в результате формирования крупных фрагментов коллагеновых волокон с молекулярной массой 201,36 кДа, что свидетельствует о возможности использования модифицированного коллагена в качестве структурообразователя в технологическом процессе производства мясных продуктов.

■ Методом дифференциальной сканирующей микрокалориметрии, установлено, что аскорбиновая кислота и коптильный ароматизатор иммобилизируются на пространственной сетке волокон модифицированного коллагена, что подтверждается энтальпией денатурационного перехода основной компоненты, равной 6,5 Дж/г, и температурой максимума пика -42,5 °С.

■ На основании сравнительной оценки способов сушки биологически активного композита научно обоснована целесообразность использования сублимационной сушки для сохранения исходных свойств биологически активного композита при хранении.

Практическая значимость. Разработаны способы получения белкового продукта из свиных шкур и коллагенсодержащей матрицы для иммобилизации биологически активных веществ.

Обоснован и экспериментально подтвержден допустимый уровень введения аскорбиновой кислоты (200 мг/100 г белка) и коптильного ароматизатора (0,08 мл/100 г) для создания биологически активного композита.

Установлено, что замена мясного сырья на адекватное количество биологически активного композита в рецептурах вареных колбас не ухудшает органолептические характеристики и пищевую ценность последних, одновременно повышая их функционально-технологические свойства, и снижает потери аскорбиновой кислоты в процессе тепловой обработки.

Доказано, что иммобилизация аскорбиновой кислоты на волокнах модифицированного коллагена способствует ее сохранению в мясном продукте в количестве до 72%.

Предложенное технологическое решение обеспечивает в результате сохранения в продукте аскорбиновой кислоты повышение его пищевой ценности и физиологического статуса человека, выражающегося в возможности потребления аскорбиновой кислоты в количестве 50% от суточной потребности.

Новизна технического решения, представленного в диссертационной работе, подтверждена патентом РФ №2478299 «Способ получения коллагенсодержащей матрицы для иммобилизации биологически активных веществ».

Разработан проект технической документации на изделия колбасные вареные с использованием биологически активного композита. В производственных условиях ЗАО «ВКЗ-М» (Москва) проведена промышленная апробация новых видов продуктов.

Разработанный биологически активный композит способствует увеличению экономической эффективности производства мясных продуктов за счет рационального использования сырья животного происхождения, которая составила 9,9 тыс. руб. на 1 тонну продукции.

Апробация работы. Основные положения работы и результаты исследований были представлены на следующих конкурсах и конференциях: Студенческая конференция технологического факультета Московского государственного университета прикладной биотехнологии (Москва, 2010 г.); IX Международная научно-практическая конференция «Технологии и продукты здорового питания. Функциональные пищевые продукты» (Москва, 2011 г.); IX, X Международная научная конференция студентов и молодых ученых «Живые системы и биологическая безопасность населения» (Москва, 2011, 2012 г.); VII Московский международный конгресс «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2013 г.); X Международная научно-практическая конференция «Техника и технология: новые перспективы развития» (Москва, 2013 г.).

Результаты работы отмечены дипломом за научную работу по изучению влияния коптильного ароматизатора на свойства солюбилизированного коллагена, представленную на студенческой конференции технологического факультета Московского государственного университета прикладной биотехнологии (Москва, 2010 г.); грамотой за участие в IX международной конференции студентов и молодых ученых «Живые системы и биологическая безопасность населения» (Москва, 2011); дипломом и медалью за научную работу по консервации биологически активного композита на основе модифицированного коллагена, представленную на конкурсе молодых ученых на лучшую научно-исследовательскую работу в рамках VII Московского международного конгресса «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2013); дипломом за доклад на X Международной научно-практической

конференции «Техника и технология: новые перспективы развития» (Москва, 2013 г.).

Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из введения, 6 глав, включающих литературный обзор, методы исследований и 4 главы, посвященных собственно экспериментальным исследованиям с обсуждением их результатов, выводов, списка литературы, содержащего 152 источника отечественных и зарубежных авторов, и 5 приложений. Работа изложена на 173 страницах машинописного текста, содержит 43 страницы приложений, 28 таблиц и 44 рисунка.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

В настоящее время требуют решения проблемы, связанные с ограниченностью ресурсов животного белка. По последним данным ООН, более 800 миллионов человек на Земле постоянно недоедают, а треть населения Земли страдает от острого дефицита животного белка.

В настоящее время аграрный сектор экономики России оказался перед системным вызовом, предопределяющим необходимость обновления научно-информационной, технической, технологической базы АПК на качественно новой основе, перед необходимостью перехода к качественно новому инновационному типу развития.

Государственная программа развития АПК на период до 2020 года предусматривает более рациональное использование всех ресурсов. Удельный вес сырья животного происхождения в себестоимости продукции достигает 94-96%, что диктует необходимость экономичного его использования. Рациональное использование вторичных ресурсов важно, т.к. позволяет в промышленных условиях решить проблему создания мало-и безотходных экологически безопасных технологий [91].

Анализ статистических данных показал, что резервы белоксодержащего сырья значительны, и они только частично перерабатываются в пищевые и кормовые продукты [67].

Несмотря на положительные тенденции в питании населения, смертность от хронических болезней, развитие которых в значительной степени связано с алиментарным фактором, остается значительно выше, чем в большинстве европейских стран [18, 24, 124, 137, 141].

Питание большинства взрослого населения не соответствует принципам здорового питания из-за потребления пищевых продуктов, содержащих большое количество жира животного происхождения и простых углеводов, недостатка в рационе овощей и фруктов, рыбы и морепродуктов, что приводит к росту избыточной массы тела и ожирению,

распространенность которых за последние 8-9 лет возросла с 19 до 23 процентов, увеличивая риск развития сахарного диабета, заболеваний сердечно-сосудистой системы и других заболеваний [66, 112, 124, 129].

Значительная часть работающего населения лишена возможности правильно питаться в рабочее время, особенно это касается малых и средних предприятий, что неблагоприятно сказывается на здоровье работающих.

Все это свидетельствует о необходимости развития программ, направленных на оптимизацию питания населения.

25 октября 2010 года Правительством РФ были приняты основы государственной политики в области здорового питания населения на период до 2020 года, которые предусматривают разработку технологий производства качественно новых безопасных пищевых продуктов общего и специального назначения, способствующих сохранению и укреплению здоровья, а также предупреждению заболеваний, связанных с нарушениями в питании [92].

1.1 Свойства и особенности коллагена

Коллагеновые волокна найдены во всех видах соединительной ткани, они обеспечивают образование и поддержание общей физической и структурной целостности организма (ткани внутренней среды, опорные ткани); принимают участие в барьерной, репаративной, метаболической, терморегуляторной, рецепторной функциях [84, 144].

Наибольшие количества коллагена были обнаружены в дерме, сухожилиях, костях, хрящах, связках, фасциях; стенках сосудов, полых органах и кишечнике. Коллаген составляет 30% общей массы белков млекопитающих, причем 40% его находится в кожном покрове [77, 87].

Коллаген состоит из макромолекул, имеющих трехспиральную структуру, которые после биосинтеза в фибробластах спонтанно полимеризуются в фибриллы с характерной поперечной исчерченностью и далее участвуют в образовании нерастворимых волокон высокой прочности

[76, 81, 82]. Он отличается от других белков опорных тканей специфическим аминокислотным составом, уникальным стереометрическим расположением полипептидных цепей, наличием «необычных» и поперечных связей, имеет сложнейшее многоуровневое строение.

Строение и аминокислотный состав коллагена. Коллаген - белок, составляющий основу соединительной ткани (сухожилия, кость, хрящ и т.п.) и обеспечивающий ее прочность. С помощью электронной микроскопии установлено, что коллагеновые волокна построены из фибрилл различного диаметра, имеющих поперечную исчерченность. В свою очередь фибриллы построены из макромолекул коллагена - тропоколлагена (молекулярная масса 360 ООО), состоящего из трех полипептидных цепей, образующих тройную спираль диаметром около 1,5 нм и длиной 300 нм. Каждая цепь состоит из 1000 аминокислот и имеет молекулярную массу 1200 [88, 89, 104, 105].

Структура макромолекулы стабилизируется водородными связями между пептидными группами соседних цепей. Особенности взаиморасположения молекул тропоколлагена, соединенных конец к концу и бок о бок, определяют характер строения фибрилл [76]. В параллельных нитях, образованных соединением тропоколлагена конец к концу, начало молекул смещено, что обуславливает наблюдаемую периодичность в строении фибрилл. Период поперечной исчерченности коллагеновых волокон 64—70 нм.

Ковалентные связи возникают между функциональными группами аминокислот, а также при участии углеводов. Ионные связи - между разноименно заряженными боковыми цепями, они устойчивы в отсутствии воды, в водной среде эти связи сильно ослабевают, а при температуре 60 °С полностью исчезают. Ионные связи имеют большое значение в процессах набухания и сваривания коллагена [61].

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации - интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование одного или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90% всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, ИДИ и IV типов [82, 104].

Коллаген составляет в среднем 30% всех белков в теле животного. В шкуре находится почти 50% всего коллагена, содержащегося в теле животного [61, 63].

Аминокислотный состав коллагенов обычно характеризуется обязательным присутствием оксипролина - характерной аминокислотой для соединительной ткани и отсутствием триптофана, являющегося характерным для любой мышечной ткани [61-64, 126].

Коллагены кожных оболочек содержат в больших концентрациях пролин и оксипролин (около 20 % от суммы всех аминокислот), глицин и аланин (свыше 50 % от суммы всех аминокислотных остатков).

Ароматические, гетероциклические и серосодержащие аминокислоты практически отсутствуют или имеются в весьма малых количествах, объясняемых недостаточно высокой очисткой коллагена от других белков [81].

По количеству оксипролина можно рассчитать содержание коллагена в любом организме. Основной способ определения содержания коллагена предполагает определение оксипролина, характерного для этого белка, а затем пересчет на содержание коллагена, используя соответствующий коэффициент (х7,46). Этим пользуются в биохимии для распознавания коллагена в различных тканях и органах, в пищевой промышленности — для обнаружения недопустимых отходов в мясе, в желатиновой

промышленности — для контроля чистоты желатина, в кожевенном и меховом производствах — для установления типа отходов [56].

Изучение аминокислотного состава сырья по соотношению отдельных аминокислот позволяет оценивать содержание коллагена в данном сырье.

Взаимодействие коллагена с водой и электролитами. Коллаген в воде нерастворим, но набухает в ней (при умеренной температуре), поглощая около 200 г воды на 100 г сухого белка, из них около 70 г составляют гидратационную воду, причем 20 г связаны наиболее прочно. Часть гидратационной воды связывается полярными группами боковых цепей коллагена. Внедрение молекул воды по этим гидратационным центрам приводит к ослаблению связей между главными полипептидными цепями, удерживаемыми в структуре коллагенового волокна отчасти именно в результате взаимодействия боковых цепей. Однако эти связи полностью не исчезают, так как гидратированные группы остаются фиксированными друг относительно друга [107, 108].

При обводнении коллагена в чистой воде его полярные группы слабо ионизированы. В этих условиях его взаимодействие с водой в большей части обусловлено молекулярными силами. Одна из основных причин молекулярной гидратации коллагена — возникновение водородной связи между кислородом и азотом белка, с одной стороны, и диполем воды — с другой. Молекулярная гидратация коллагена ослабляет водородную связь, удерживающую коллагеновые цепи в трехмерной структуре коллагена.

При погружении гидратированного коллагена в воду происходит дополнительное поглощение воды при набухании коллагена. Толщина коллагеновых волокон возрастает в среднем на 25 %, тогда как длина увеличивается незначительно. Общий объем образца коллагена возрастает в 2...3 раза. Граница между гидратационной водой и водой набухания выражена нечетко [107, 108].

В результате ослабления связей между главными цепями в трехмерной структуре коллагена, вызванного внедрением в нее гидратационной воды и воды набухания, прочность коллагеновых волокон при обводнении уменьшается в 3...4 раза [107, 108]. При повышении температуры ослабленные связи вследствие увеличения подвижности полипептидных цепей начинают рваться. Таким образом, обводнение коллагеновых волокон способствует их расчленению на отдельные полипептидные цепи при последующем нагреве.

При повышении температуры до 60...65 °С обводненный коллаген мягких тканей сваривается. Температура сваривания коллагена, содержащегося в необработанном сырье, значительно выше. Значение сваривания коллагена в клеежелатиновом производстве в том, что оно предшествует образованию из коллагена желатинизирующих и клееобразующих веществ. Чем ниже температура сваривания коллагена, тем быстрее и легче идет их образование. Ослабление и частичное нарушение связей между главными цепями в структуре коллагена, вызываемое обводнением и обработкой его кислотами и щелочами, снижает температуру сваривания [107, 108].

Более продолжительное нагревание обводненного коллагена сопровождается образованием глютина и продуктов его распада. Но лишь длительный нагрев при температуре 120 °С приводит к полному растворению. При этом образуются полидисперсные растворы самого различного состава [107, 108].

Соотношение количества глютина и желатоз в продукте, образующегося при обработке коллагена горячей водой, определяет основные свойства, качество и назначение этого продукта. Чем больше в его составе глютина, тем больше способность его растворов к застудневанию и тем больше прочность образующихся студней. Это объясняется большей длиной молекул глютина, легко образующих сетчатый каркас [107, 108].

Коллаген способен взаимодействовать с кислотами и щелочами.

Амфотерные свойства коллагена обусловлены тем, что часть боковых цепей в его молекуле заканчивается аминными или карбоксильными группами, заряд карбоксильных групп оказывается подавленным, так как образуется слабая кислота с небольшой степенью диссоциации. Аминогруппы, напротив, оказываются ионизированными. В присутствии сильного основания, наоборот, подавленными оказываются аминогруппы [25].

В присутствии воды, молекулы которой дипольные, в обоих случаях происходит взаимодействие диполей воды с заряженными группами в белковой структуре и ионами натрия и хлора. Это обусловливает дополнительную гидратацию коллагена. Коллагеновые волокна еще более утолщаются, а также в еще большей степени уменьшается прочность связи между цепями. В щелочной среде помимо этого в большей или меньшей степени разрываются водородные мостики между пептидными группами в структуре коллагена [86].

Как в кислой, так и в щелочной среде происходит неравномерное распределение ионов между коллагеновой структурой и этой средой вследствие фиксации одного из ионов белковой молекулой. В результате между коллагеном и жидкой фазой возникает разность осмотических давлений, которая обуславливает явление дополнительного набухания коллагенового волокна [86].

Таким образом, в кислой или щелочной среде коллаген обводняется в большей степени, чем в чистой воде. При этом расшатываются и частично разрываются связи между главными цепями в структуре коллагена, что способствует переходу коллагена в глютин, лежащему в основе производства желатина и клея из коллагена кости и соединительной ткани [86].

Наряду с этим кислоты и щелочи (в большей степени) вызывают и более глубокие изменения коллагена: разрыв солевых связей между главными цепями, разрыв пептидных связей в главных цепях, отщепление

амидных групп радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот от боковых цепей с выделением аммиака. Эти изменения сопровождаются увеличением числа активных групп, так как имеют гидролитический характер. В связи с этим понижается изоэлектрическая точка коллагена. Гидролитические изменения коллагена лишь отчасти имеют положительное значение: разрыв солевых связей между главными цепями облегчает переход коллагена в глютин. Разрыв пептидных связей в главных цепях приводит к уменьшению их длины и, следовательно, к образованию слабо желатинизирующих продуктов [107].

Модификация коллагена. В настоящее время единственным способом полного нарушения надмолекулярной структуры коллагена является его растворение или солюбилизирование [29].

Полный переход тканей в растворенное состояние осуществляется при совмещении механических и химических процессов. Существуют два метода разрушения надмолекулярной структуры коллагена с сохранением строения и свойств тропоколлагена - метод ферментативной обработки и метод щелочно-солевой обработки.

Ферментативная обработка заключается в воздействии на надмолекулярную структуру белка таких ферментов, не вызывающих деструкцию тропоколлагена, а обеспечивающих омыление связей коллагена с углеводами. В результате прочность фибрилл и волокон резко падает, и последующее действие уксусной кислотой обеспечивает растворение коллагена [90, 133].

Метод щелочно-солевой обработки - процесс деструкции надмолекулярной структуры коллагена при высоком осмотическом давлении раствора такой соли, диффузия которой в ткань осложнена, так как осмотическое давление препятствует диспергированию коллагена и его полному щелочному гидролизу. Коллаген в щелочно-солевой раствор не переходит, а находится в коагулированном состоянии [61, 62]. Могут

использоваться растворы гидроксида натрия, хлорида натрия, сульфата натрия [54, 104].

Реконструкция - полное нарушение первоначальной надмолекулярной структуры ткани при условии стабилизации молекулярного коллагена с последующим созданием новой надмолекулярной структуры, с одновременными стабилизацией и модифицированием.

Реконструированный коллаген менее стабилен, чем коллаген в исходной ткани. Об этом говорит его невысокая температура гидротермической денатурации 40-50 °С , тогда как при нагревании нативного коллагена в воде до 40-50 °С, существенных изменений надмолекулярной структуры коллагена не происходит [50, 85, 106].

Следовательно, вопрос о стабилизации реконструированного коллагена имеет особое значение при его практическом применении в виде искусственных коллагеновых материалов (ИКМ). При реконструкции коллагена, возможно, его сочетание с различными веществами, придающими ИКМ необходимые свойства для практического использования [37, 110].

Иммобилизация и дубление коллагена. Коллаген обладает комплексообразующими свойствами [61, 145]. Реакционная способность коллагена по отношению к комплексообразованию обусловлена наличием комплексообразующих групп, природа и пространственное расположение которых объясняются его строением на молекулярном и надмолекулярном уровнях.

Это свойство коллагена может быть использовано в качестве одного из ряда способов его стабилизации и модифицирования, в особенности с катионами металлов, обладающими сильной бактерицидностью, а также и в сочетании с другими комплексообразующими веществами, которые будут влиять на строение комплексов и тем самым фиксировать и структурировать систему в целом. Эти комплексообразующие свойства коллагена

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Васильева, Ирина Олеговна, 2014 год

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Агафонычев, В.П. Разработка научно-технических основ сублимационной сушки пищевых продуктов / В.П. Агафонычев // Новое в технике и технологии переработки птицы и яиц : сб. науч. тр. - Ржавки: ВНИИПП, 2004. - Вып. 32. - С. 63.

2. Алексеев, А.Ю. Повышение сохранности витаминов в обогащенных вареных колбасах для питания школьников: обзор / А.Ю. Алексеев. - М., 2010. -29 с.

3. Андреенков, В.А. Вареные колбасные изделия с добавками компании «Аромарос-М» / В.А.Андреенков, Л.В.Алехина, Л.Ф.Митасева // Мясная индустрия. - 2010. - № 09. - С. 18-20.

4. Андрианова, Т.П. Химия и физика высокомолекулярных соединений в производстве искусственной кожи, кожи и меха / Г. П. Андрианова, И. С. Шестакова, Д. А. Куциди и др. - М.: Легпромбытиздат, 1987. - 464 с.

5. Антипов, С.Т. Исследование процесса вакуум - сублимационного обезвоживания пищевых продуктов при различных способов энергоподвода / С.Т. Антипов, A.A. Воронин, A.C. Кулицкий, В.В. Пойманов // Исследовано в России - электронный журнал, - 2007.

6. Антипова, Л. В. Прикладная биотехнология: учебное пособие / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, А.И. Жаринов. - Воронеж: Воронеж, гос. технол. акад., 2000. - 332 с.

7. Антипова, Л.В. Биотехнология коллагеновых пищевых ингредиентов / Л.В. Антипова, С.А. Сторублевцев // Мясная индустрия. - 2010. - № 06. - С. 16-18.

8. Антипова, Л.В. Глубокая переработка вторичных коллагенсодержащих мясных ресурсов на основе биотехнологических воздействий / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, E.H. Денисова // Соврем, достиж. биотехнол.: матер. 1-ой конф. Сев.-Кавк. Региона. - Ставрополь, 1995. - С. 61-62.

9. Антипова, Л.В. Использование вторичного белкового сырья в производстве функциональных напитков / Л.В.Антипова, И.А .Гладкова., М.Е. Успенская // Мясная индустрия. - 2010. - № 9. - С. 34-36.

10. Антипова, Л.В. Использование вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности / Л.В. Антипова, И.А. Глотова. - СПб.: ГИОРД, 2006. - 384 с.

11. Антипова, Л.В. Коллагенсодержащее сырье - источник создания экологически безопасных мясных продуктов высокой биологической ценности / Л.В. Антипова, И.А. Глотова и др. // Научн.-техн. прогресс в перерабатывающих отраслях АПК : междун. науч. конф. - М., 1995. - С. 174.

12. Антипова, Л.В. Методы исследования мяса и мясных продуктов / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, И.А. Рогов. - М.: Колос, 2001. - 376 с.

13. Антипова, Л.В. Оценка способности коллагеновых полуфабрикатов из нетрадиционного сырья к формованию модельных пленок методом экструзии / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, В.В. Калмыков // Прогресс, технол. и оборуд. для пищевой промышленности : междун. науч.-техн. конф. - Воронеж, 1997. - С. 2932.

14. Антипова, Л.В. Свойства пищевых коллагеновых ингредиентов в зависимости от их фракционного состава и способа получения / Л.В. Антипова, С.А. Сторублёвцев // Мясная индустрия. - 2009. - №10. - С.49-50.

15. Антипова, Л.В. Химия пищи. / Л.В. Антипова, И.А. Рогов, Н.И. Дунченко. - М.: КолосС, 2007. - 853 с.

16. Антипова,Л.В.Сорбционнаяспособность биомодифицированной соеди нительной ткани убойных животных /Л.В. Антипова, С.А. Сторублёвцев // Мясная индустрия. - 2009. - №2. - С.63-64.

17. Апраксина, С.К. Разработка технологии белкового продукта из коллагенсодержащего сырья и его использование в производстве вареных колбасных изделий: дис. ... канд. техн. наук: 05.18.04 / Апраксина Светлана Константиновна. - М., 1996. - 160 с.

18. Бабенко, Г. А. О путях участия микроэлементов в поддержании гомеостаза и применение коррекции их обмена в организме человека для профилактики и лечения болезней / Г. А. Бабенко // Микроэлементы в биологии и их применение в медицине и сельском хозяйстве : тез. докл. X Всесоюзн. научн. конф. Том И. - Чебоксары, ЧТУ, 1986. - С. 4-6.

19. Баблоян, О. О. Модификация коллагена, создание и освоение новых технологических процессов его переработки: автореф. дис. ... д-ра техн. наук. -М., 1984. - 50 с.

20. Баблоян, О.О. Производство клея и желатина на кожевяннном заводе: учеб. пособие / О.О. Баблоян, Д.П.Радкевич, Н.А.Тимохин. - М., 1972. - 175 с.

21. Белитов, В.В. Совершенствование технологии вареных колбас с бел-ково-жировыми композициями: дис. ... канд. техн. наук: 05.18.04 / Белитов Вадим Викторович. - М., 2002. - 143 с.

22. Белова, В. Ю. Специфика и перспективы использования функциональных животных белков / В. Ю. Белова, Н. А. Смодлев // Мясная индустрия. - 1999. - № 5. - С. 23-26.

23. Битуева, Э. Б. Использование выйной связки крупного рогатого скота на пищевые цели / Э. Б. Битуева, Т. Ф. Чиркина // Мясная индустрия. - 1999. -№2.-С. 24-25.

24. Битуева, Э.Б., Рябушева A.B. Способ обогащения мясных продуктов железом / Э.Б. Битуева, A.B. Рябушева // Мясная индустрия. - 2007. - № 10.

25. Бурджанадзе, Т.В. Калориметрическое исследование механизма развертывания молекулы коллагена в присутствии ионов / Т.В. Бурджанадзе, М.О. Бежитадзе // Биофизика. - 1988. - Т. 33. - № 1. - С.50-54.

26. Бурджанадзе, Т.В. Наличие термостабильного домена в спиральной части молекулы коллагена / Т.В. Бурджанадзе, М.А. Ломая, М.О. Бежитадзе // Биофизика. - 1989. - 34. - С.377-380.

27. Васюкова, А. Т. Технология производства фаршей длительного хранения / А. Т. Васюкова, Е. И. Иванникова. - М.: МГУ сервиса, 2002. - 172 с.

28. Вторичные сырьевые ресурсы пищевой и перерабатывающей промышленности АПК России и охрана окружающей среды: справочник / Е. И. Сизенко. - М.: Пищепромиздат, 1999. - 468 с.

29. ВФС 42-191580-85. Раствор коллагена 0,6%. - Министерство здравоохранения СССР, Фармакопейный комитет, 1985. - 6 с.

30. Вялкина, Н. П. Исследование взаимодействия глутарового альдегида с желатином / Н. П. Вялкина, Д. А. Куциди // КОП. - 1982. - № 9. - С. 28-31.

31. Гаврилюк, Б. К. Коллагеновые гели, хондроитин-4-сульфат, устойчивость к протеолизу / Б. К. Гаврилюк, Т. И. Николаева, Ю. А. Рогачев, П. П. Рябоконь // Биофизика. - 1995. - Т. 40, вып. 6. - С. 1356-1357.

32. Герасимов, В.Н. Особенности физической структуры натурального шелка / В.Н. Герасимов, Б.В. Сахаров, В.Г. Богуш, Е.А. Голов, В.Я. Волков // Проблемы биологической и экологической безопасности: сб. матер, междунар. науч. конфер./ Обнинск, 2000. - 322-323 с.

33. Герасимчик, E.H. Использование сырья с высоким содержанием соединительнотканных белков (на примере рубца) в технологии комбинированных вареных колбас: дис.... канд. техн. наук. - М., 1986. -218 с.

34. Глотова, И. А. Реологические характеристики полифункциональных дисперсных систем на основе коллагеновых белков животных тканей / И.А. Глотова, Ю.В. Болтыхов // Успехи современного естествознания.- 2008. - № 2. -С. 43-44.

35. Глотова, И.А. Инновационные направления в использовании вторичного коллагенсодержащего сырья / И.А. Глотова // Мясные технологии. -2010. - № 7. - С.56-59.

36. Глотова, И.А. Новые биополимерные композиции для получения капсулированных пищевых добавок / И.А. Глотова, E.H. Макаркина, Е.Е.

Курчаева, М.В. Проняева / Известия высших учебных заведений. Пищевая технология. - 2012. - Т. 328. - № 4. - С. 16-19.

37. Глотова, И.А. Новые подходы к стабилизации структуры биомодифицированных коллагеновых субстанций / И.А. Глотова, JI.B. Антипова, О.Т. Ибрагимова // Хранение и переработка сельхозсырья. - 2003. -№5.-С. 49-53.

38. Горбатов, В.М. Физико-химические и биохимические основы технологии мяса и мясопродуктов: справочник / В.М. Горбатов. - М.: Пищевая промышленность, 1973. -485 с.

39. Гордиенко, И.М. Свойства и использование модифицированных препаратов, полученных из коллагенсодержащих отходов кожевенного производства: дис.... канд. техн. наук. - М., 1989. - 155 с.

40. ГОСТ 23042-86. Мясо и мясные продукты. Методы определения жира. - Введ. 1988-01-01. - М.: Изд-во стандартов, 1995. - 5 с.

41. ГОСТ 9959-91. Продукты мясные. Общие условия проведения органолептической оценки. - Введ. 1993-01-01. - М.: Изд-во стандартов, 1994. -Юс.

42. ГОСТ 9957-73. Колбасные изделия и продукты из свинины, баранины и говядины. Методы определения хлористого натрия. - М. : Изд-во стандартов, 1995.-С.9-15.

43. ГОСТ 25276-82. Полимеры: метод определения вязкости ротационным визкозиметром при определенной скорости сдвига. - Введ. 01.01.1984. - М.: Изд-во стандартов. - 4 с.

44. ГОСТ 29299-92. Мясо и мясные продукты. Метод определения нитрита натрия. - Введ. 1994-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 1994. - 4 с.

45. ГОСТ Р 50814-95. Мясопродукты. Методы определения пенетрации конусом и игольчатым индентором. - М. : Госстандарт России, 1996. - 5с.

46. ГОСТ Р 51479-99. Мясо и мясные продукты. Метод определения массовой доли влаги. - Введ. 2001-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 1999. - 6 с.

47. ГОСТ Р 53642-2009. Мясо и мясные продукты. Метод определения массовой доли общей золы. - Введ. 2011-01-01. - М.: Стандартинформ, 2010. -12 с.

48. ГОСТ Р 54346-2011. Мясо и мясные продукты. Метод определения перекисного числа. - М. : Стандартинформ, 2012. - 7с.

49. Дифференциальный сканирующий калориметр ДСМ-2М : техническое описание и инструкция по эксплуатации П52.825.010 ТО. - Пущино : СКББП, 1979. - 40 с.

50. Дой, М. Динамическая теория полимеров : пер. с англ. / М. Дой, С. Эдварде. - М. : Мир, 1998. - 440 с.

51. Жаринов, А. И. Вторичное белоксодержащее сырье: способы обработки и использования / А. И. Жаринов, В. И. Хлебников, И. К. Мадалиев // Мясная промышленность. - 1993. - № 2. - С. 22.

52. Журавская, Н.К. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов: учеб. для вузов / Н.К. Журавская, Л.Т.Алехина. - М.: Агропромиздат, 1985. - 296 с.

53. Журавский, В. А. Малоотходная технология кожевенного производства : монография / В. А. Журавский. - М.: Легпромбытиздат, 1993. - 127 с.

54. Зимон, А. Д. Коллоидная химия / А. Д. Зимон, Н. Ф. Лещенко. - М.: АГАР, 2007. - 320 с.

55. Ибрагимова, З.Р. Новые аспекты применения свиной шкурки / З.Р. Ибрагимова, О.Т. Ибрагимова, Ф.С. Базарова // Мясная индустрия. - 2007. - № 2. - С. 44-45.

56. Иванкин, А.Н. Особенности коллагена в мясном сырье / А.Н. Иванкин, А.Д. Неклюдов, О.П. Прошина // Мясная индустрия. - 2009. - № 01. - С. 59-63.

57. Иванова, Л.А. Коллаген в технологии лекарственных форм / Л.А. Иванова, И.А. Сычеников, Т.С. Кондрашева. - М.: Медицина, 1984. - 112 с.

58. Измайлова, В. Н. Влияние углеводородных и фторсодержащих поверхностно-активных веществ на свойства желатины в объеме водной фазы и

на границе с воздухом / В. Н. Измайлова, С. Р. Деркач, К. В. Зотова, Р. Г. Данилова // Коллоидный журнал. - 1993. - Т. 55. - №3. - С. 54-90.

59. Исаева, И. А. Исследование методов получения, разработка технологии и использование кормовых препаратов из отходов коллагенсодержащего сырья : дис.... канд. техн. наук. - М.: МВА им. К. И. Скрябина, 1978. - 208 с.

60. Каплин, B.JI. Исследование процессов переработки отходов кожевенно-обувных производств и создание технологического оборудования: автореф. дис....канд. техн. наук. - М.: МГУ сервиса, 2000. - 23 с.

61. Каспарьянц, С. А. Закономерности влияния ассоциативных и комплексообразующих свойств коллагена на его состояние и эффективное использование : автореф. дис. ... докт. техн. наук. - М.: МИНХ им. Г. В. Плеханова, 1989. - 44 с.

62. Каспарьянц, С. А. Проблемы эффективной переработки и использования коллагенсодержащих материалов / С. А. Каспарьянц // Товароведение и технология сырья и продуктов животного происхождения : межвед. сб. науч. тр. / МГАВМиБ им. К. И. Скрябина. - М.,1997. - С. 4-6.

63. Каспарьянц, С. А. Соединительная ткань и ее значение / С. А. Каспарьянц // Товароведение и технология сырья и продуктов животного происхождения: межвед. сб. науч. тр. / МГА ветеринарной медицины и биотехнологии им. К. И. Скрябина. - М., 1997. - С. 6-9.

64. Каспарьянц, С. А., Соколов А.Ю. Использование белоксодержащего сырья и его отходов / С. А. Каспарьянц, А.Ю. Соколов // Аграрная наука. -2000. - № 4. - С. 19-20.

65. Касьянов, Г.И. Сушка сырья и производство сухих завтраков / Г.И. Касьянов, Г.В. Семенов, В.А. Грицких, Т.Д. Троянова. - М.: ИКЦ «МарТ», 2004. -160 с.

66. Кащенко, Р.В. Разработка способа ферментативной обработки коллагенсодержащего сырья и его применение в технологии вареных колбас :

дис ... канд. техн. наук. -М: Моск. гос. ун-т приклад, биотехнологии , 2007. -178 с.

67. Комаров, В. И. Проблемы использования вторичных сырьевых ресурсов отраслей пищевой и перерабатывающей промышленности и их влияние на окружающую среду / В.И. Комаров, Е. И. Лебедев, Т. А. Мануйлова // Хранение и переработка сельхозсырья. - 1998. - № 2. - С. 6-10.

68. Котельников, Г.В. Микрокалориметр ДСМ-2М при исследовании полимеров / Г.В. Котельников, A.B. Сидорович // Высокомолекулярные соединения. - 1983. - т.25. - сер. AI2. - с.2622-2626.

69. Кошелева, О. Э. Ускоренный способ изготовления белковых оболочек / О. Э. Кошелева, Н. С. Грыженкова, Е. В. Черных // КОП. - 1997. - № 2. - С. 32.

70. Кузьменко, Н. П. Использование малоотходной технологии производства пищевых жиров / Н. П. Кузьменко, М. Л. Файвишевский // Мясная индустрия. - 1999. - №4. - С. 17-19.

71. Куликов, О.В. Дифференциальная сканирующая калориметрия. Методика и техника измерений / О.В. Куликов, В.Г. Баделин, Г.А. Крестов. -Иваново : Изд. Института химии неводных растворов Академии наук СССР, 1989. - 54 с.

72. Кутянин, Г. И. Основы разработки способов увеличения связывания дубящих веществ коллагеном / Г. И. Кутянин, Л. Г.Кутянина // КОП. - 1997. -№ 6. - С. 36-37.

73. Липатов, Н. Н. Принципы проектирования состава и совершенствования технологии многокомпонентных мясных и молочных продуктов: дис. ...докт. техн. наук. - М.: МТИММП, 1988. - 670 с.

74. Лыков, A.B. Теория сушки / A.B. Лыков. - М.: Энергия, 1968. - 472 с.

75. Мадалиев, И. К. Разработка технологий мясных изделий на основе новых принципов модификации функционально-технологических свойств субпродуктов II категории: дис. ... канд. техн. наук. - М.: МГА прикладной биотехнологии, 1993. - 152 с.

76. Мазуров, В. И. Биохимия коллагеновых белков / В. И. Мазуров. - М.: Медицина, 1974. - 248 с.

77. Марри, Р. Биохимия человека / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл // Пер. с англ. : в 2-х т. - М.: Мир, 1993. - Т. 2. - 415 с.

78. Меньшикова, Л. М. Влияние биологических факторов на свойства шкур свиней и качество выработанных из них кож: дис. ... канд. техн. наук. -М.:ЦНИИКП, 1981.- 160 с.

79. Митасева, Л.Ф. Метод определения содержания белка на полуавтоматическом приборе Кьельтек : метод.указан. / Л.Ф. Митасева, С.К. Апраксина, С.М. Мухина, А.В. Стефанов. - М.: МГУПБ, 2004. - 13 с.

80. Михайлов, А.Н. Химия дубящих веществ и процессов дубления / А. Н. Михайлов. - М. : ГИЗЛЕГПРОМ, 1953. - 777 с.

81. Михайлов, А. Н. Коллаген кожного покрова и основы его переработки: монография / А. Н. Михайлов. - М. : Легкая индустрия, 1971. - 528 с.

82. Михайлов, А. Н. Химия и физика коллагена кожного покрова: монография / А. Н. Михайлов. - М.: Легкая индустрия, 1980. - 232 с.

83. Могильный, М.П. Пищевые и биологически активные вещества в питании / М.П. Могильный. - М.: ДеЛи принт, 2007. - 240 с.

84. Мозеров, С.А. Эпителиальные и опорно-трофические ткани / С.А. Мозеров, Т.Н. Галкина. - Пенза: Пенз. гос. ун-т, 2000. - 68 с.

85. Мушкамбаров, Н. Н. Аналитическая биохимия / Н. Н. Мушкамбаров // Научное издание : в 3-х томах. - М.: Экспедитор, 1996. - 1309 с.

86. Неклюдов, А. Д. Источники резервного белка для получения пищевых гидролизатов из животного сырья / А. Д. Неклюдов, А. Н. Иванкин, Н. А. Баер и др. // Хранение и переработка сельхозсырья. - 1998. - № 3 - С. 24-25.

87. Неклюдов, А.Д. Коллаген: получение, свойства и применение: монография / А. Д. Неклюдов, А.Н. Иванкин. - М.: ГОУ ВПО МГУ Л, 2007. - 336 с.

88. Николаева, Т. И. Термодинамические характеристики коллагеновых фибрилл в процессе их образования / Т. И. Николаева, Ю. А. Рогачев, Б. К. Гаврилюк // Биофизика. - 1995. - Т. 40. - Вып. 2. - С. 478-479.

89. Николаева, Т.И. Исследование фибриллогенеза коллагена типа 1 in vitro : дис. ... канд. биол. наук: 03.00.02 / Т. И. Николаева. - Пущино: ИТЭБ РАН, 2004. - 105 с.

90. Ноздрина, Т. Д. Влияние ферментов на качество говядины / Т. Д. Ноздрина // Мясная промышленность. - 1995. - № 5. - С. 11-12.

91.0 Государственной программе развития сельского хозяйства и регулирования рынков сельскохозяйственной продукции, сырья и продовольствия на 2013 - 2020 годы: утв. постановлением Правительства РФ от 14.07.2012 №717 // Собрание законодательства РФ, - 2012. - № 32. - ст. 4549.

92. Об основах государственной политики Российской Федерации в области здорового питания населения на период до 2020 года: утв. распоряжением Правительства РФ от 25.10.2010 №1873-р // Собр.законодательства РФ. - 2010. - №45. - ст.5869.

93. Орешкин, Е. Ф. Процессы окисления липидов в мясных продуктах : обзорн. информация / Е. Ф. Орешкин, С. В. Тимченко. - М.: АгроНИИТЭИММП, 1992. - 44 с.

94. Пат. 2059383 РФ, МГПС A23J1/10, С09Н1/00, С09НЗ/00. Способ получения полифункционального коллагенового препарата / Вайнерман Е.С., Курская Е.А., Кулакова В.К., Павлова JI.A., Дамшкалн Л.Г., Крайнюк Л.Н. -№ 92008487/13 ; заявл. 26.11.1992 ; опубл. 10.05.1996.

95. Пат. 2061051 РФ, МПК С14С1/00, С08Н1/06. Способ получения пористого коллагенового материала / Вайнерман Е. С., Курская Е.А., Кулакова В. К., Подорожко Е.А. - № 93049277/12 ; заявл. 28.10.1993 ; опубл. 27.05.1996.

96. Пат. 2129805 РФ, МПК A23J1/10, С09Н1/00, С09НЗ/00, С14С1/08. Способ получения коллазоля / Сапожникова А.И., Каспарьянц С.А., Белевцова Д.В. - № 97121210/13 ; заявл. 30.12.1997 ; опубл. 10.05.1999.

97. Пат. 2227507 РФ, МПК А 23 L 1/31. Способ получения белкового продукта из коллагенсодержащего сырья / Титов Е.И., Апраксина С.К., Митасева Л.Ф., Соколов А.Ю. - заяв. 05.07.2002 ; опуб. 27.04. 2004.

98. Пат. 2345575 РФ, МПК A23L1/312, А23В4/03. Способ получения закусочного продукта из свиных шкурок / Трегубова Е. В. - № 2007114817/13 ; заявл. 19.04.2007 ; опубл. 10.02.2009.

99. Пат. 2088103 РФ, МПК A23J1/10. Способ производства белковых препаратов из субпродуктов II категории / Титов Е.И., Апраксина С.К., Митасева Л.Ф., Пономарева М.А., Соколов В.В. - № 95120978/13 ; заявл. 13.12.1995 ; опубл. 27.08.1997.

100. Перкель, Т. П. Разработка рецептуры нового мясного продукта на основе коллагенсодержащего сырья / Т. П. Перкель, Г. В. Гуринович // Пищевые продукты и экология : сб. науч. раб. / Кемеровский технол. ин-т пищевой промышленности. - Кемерово, 1998. - С. 5-7.

101. Полянских, С. В. Биосовместимый полисахарид из коллагенсодержащего сырья переработки птицы / С. В. Полянских // Мясные технологии. - 2010. - № 7. - С. 54-56.

102. Принципы ХАССП. Безопасность продуктов питания и медицинского оборудования : пер. с англ. О.В. Замятиной. - М.: РИА «Стандарты и качество», 2006. - 232 с.

103. Производство основных продуктов животноводства в Российской Федерации [электронный ресурс] / Федеральная служба государственной статистики. 2013. - Режим доступа: http://www.gks.ru/wps/wcm/connect/rosstat main/rosstat/ru/statistics/enterprise/econ omy/#.html.

104. Райх, Г. Коллаген: монография / Г.Райх. - М.: Легкая индустрия, 1969. - 326 с.

105. Рамбиди, Н.Г. Структуры биополимеров - от молекул до наноансамблей / Н.Г. Рамбиди. - Долгопрудный: Издательский Дом «Интеллект», 2009. - 264 с.

106. Ратушный, A.C. Изменение белков и других азотистых веществ при кулинарной обработке продуктов / A.C. Ратушный, Е.В. Литвинова, Т.В. Иванникова. - М.: МГУ сервиса, 2001,- 104 с.

107. Рогов И.А., Забашта А.Г., Казюлин Г.П. Технология мяса и мясных продуктов. Книга 1. - М.: КолосС, 2009. - 711 с.

108. Рогов, И. А. Общая технология мяса и мясопродуктов / И. А. Рогов, А. Г. Забашта, Г. П. Казюлин. - М.: Колос, 2000. - 367 с.

109. Рогов, И.А. Химия пищи. Принципы формирования качества мясопродуктов / И.А. Рогов, А.И. Жаринов, М.П. Воякин. - СПб.: Издательство РАПП, 2008. - 340 с.

110. Родин, В. В. Характеристика биотехнологических дисперсных систем методами магнитного резонанса: дис. ... д-ра хим. наук. - М.: Московский государственный университет, 1996. - 278 с.

111. Руководство по методам анализа качества и безопасности пищевых продуктов: учеб. пособие для вузов / под ред. И.М. Скурихина. - М.:Брандес, Медицина, 1998. - 342 с.

112. Рябушева, A.B. Разработка технологии железосодержащих комплексов для обогащения фаршевых продуктов : автореф...дис. канд. техн. наук. - Улан-Удэ: ГОУ ВПО «Восточно-Сибирский гос. технол. ун-т, 2008. - 19 с.

113. СанПиН 2.3.2.1078-2001. Гигиенические требования безопасности и пищевой ценности пищевых продуктов. - М., 2001.

114. Сапожникова, А. И. Использование препаратов на основе коллагена в спортивной медицине / А. И. Сапожникова, С. А. Каспарьянц // Клинич. опыт и проблемы колла-генопластики : материалы научно-практ. конф. 29.10.99. - М.: НИЦ ММА им. И. М. Сеченова. - С. 127-128.

115. Справочник по производству фаршированных и вареных колбас, сарделек, сосисок и мясных хлебов / А.Г. Забашта, И.А. Подвойская, М.В. Молочников. -М.: Франтэра, 2001. - 709 с.

116. Семенов, Г.В. Вакуумная сублимационная сушка. Основы теории и практическое применение / Г.В. Семенов, Г.И. Касьянов // М.: МГУПБ, г. Краснодар: КубГТУ, 2001.- 108 с.

117. Семенов, Г.В. Основы теории, техники и технологии сублимационной сушки / Г.В. Семенов. - М.: МГАПБ, 2003. - 89 с.

118. Скурихин, И. М. Все о пище с точки зрения химика / И. М. Скурихин. -М.: Химия, 1991.-288 с.

119. Сницарь, А. И. Современная технология производства костного жира / А. И. Сницарь, А. В. Устинова, И. Я. Конь, М. В. Дудин // Мясная индустрия. -1996.-№5.- С. 3-4.

120. Созонов, В. Ю. «Белкозин» - традиции и инновации / В. Ю. Созонов //Мясная индустрия. - 1999. -№ 1.- С. 43-44.

121. Соколов, А.Ю. Изучение свойств коллагенсодержащего сырья (свиных шкур) и научное обоснование возможности его использования в пищевых целях: дис....канд. техн. наук. - М. : МГАВМиБ им. К.И. Скрябина, МГУПБ, 2002. - 199 с.

122. Соколов, А.Ю. Новые способы переработки коллагенсодержащего сырья мясной промышленности / А.Ю. Соколов, Л.Ф. Митасева, С.К. Апраксина // Все о мясе. - 2008. - № 6. - С. 38-41.

123. Сорокина, В.В. Разработка композита на белковом носителе / В.В. Сорокина, Е.А. Бутина, Е.П. Корнена, А.П. Прибытко // Фундаментальные исследования. - 2005. - № 8. - С. 47-49.

124. Спиричев, В.Б. Обогащение пищевых продуктов витаминами и минеральными веществами. Наука и технология /В.Б. Спиричев, Л.Н. Шатнюк, В.М. Позняковский; под общ. ред. В.Б. Спиричева. - Новосибирск: Сиб. унив. изд-во, 2004. - 548 с.

125. Степанов, В. И. Технология производства свинины / В. И. Степанов, Г. В. Максимов. -М.: Колос, 1998. - 302 с.

126. Степанов, В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков / В.М. Степанов. - М.: Высшая школа, 1996. - 335 с.

127. Страхов, И.П. Химия и технология кожи и меха: учеб.для вузов / И.П. Страхов. - М.: Легпромбытиздат, 1985. - 496 с.

128. Султаева, Н. Л. Разработка научно-практических основ кулинарного использования сырья с высоким содержанием коллагена: дис. ... канд. техн. наук. - М.: РЭА им. Г. В. Плеханова, 1998. - 211 с.

129. Сурнин, Е.В. Свиные ножки - источник биологически активных ингредиентов для пожилых людей / Е.В. Сурнин, A.B. Устинова, А.Н. Иванкин и др. // Мясная индустрия. - 2010. - № 08. - С. 22-24.

130. Сычеников, И.А. Коллагенопластика в медицине : монография / И.А. Сычеников, Р.К. Абоянц, А.Ф. Дронов и др. - М.: «Медицина», 1978. - 256 с.

131. Сьмеховски, К. Кожевенная промышленность - экологические аспекты / К. Сьмеховски // Кожевенно-обувная промышленность. - 1995. — № 3 - 4. - С. 28-30.

132. Татулов, Ю. В. К вопросу введения технических условий на субпродукты / Ю. В. Татулов, Н. М. Крехов, П. П. Веселова и др. // Мясная индустрия. - 1999. - №8. - С. 37-40.

133. Титов, Е. И. Коллагенсодержащее сырье и пути его переработки : обзорная информация / Е. И. Титов, С. К. Апраксина. - М.: АгроНИИТЭИПП, -1995.-Вып. 8.- 31 с.

134. Титов, Е. И. Сравнительное изучение свойств тканевых структур рубца и белкового продукта из него / Е. И. Титов, Л. Ф. Митасева, С. К. Апраксина, М. В. Маркина // Пища. Экология. Человек : материалы второй междунар. науч.-техн. конф. - М.: МГУПБ, 1997. - 160 с.

135. Титов, Е.И. Коллагенсодержащее сырье мясной промышленности и его использование / Е.И. Титов, С.К. Апраксина, Л.Ф. Митасева и др. - М.: МГУПБ, 2006. - 80 с.

136. Титов, Е.И. Теоретические и практические аспекты создания поликомпонентных продуктов питания на мясной основе: дис. ... докт. техн. наук. -М.: МГУ прикладной биотехнологии, 2000. - 336 с.

137. Тихомирова, H.A. Технология продуктов лечебно-профилактического назначения на молочной основе / H.A. Тихомирова. - СПб.: Троицкий мост, 2010.-448 с.

138. Томмэ, М. Ф. Аминокислотный состав кормов / М. Ф. Томмэ, Р. В. Мартыненко. - М.: Колос, 1972. - 288 с.

139. Триере, И.В.Технохимический и бактериологический контроль в клеевой и желатиновой промышленности: справочник / И.В. Триере, P.A. Долматова. -М.: Агропромиздат, 1990. - 303 с.

140. Тутельян, В. А. Микронутриенты в питании здорового и больного человека / В.А. Тутельян, В. Б. Спиричев, Б. П. Суханов, В. А. Кудашева. - М.: Колос, 2002. - 424 с.

141. Устинова, A.B. Новое поколение функциональных колбасных изделий для коррекции железодефицитных состояний / A.B. Устинова, Н.Е. Солдатова, C.B. Патиева // Все о мясе. - 2007. - № 2. - С. 23-25.

142. Ушакова, И. А. Использование модифицированного рубца при производстве мясных рубленых полуфабрикатов: автореферат дис. ...канд. техн. наук. - М.: МГУ прикладной биотехнологии, 1998. - 21 с.

143. Фадеев, А. С. Мономолекулярные слои коллагена / А. С. Фадеев, С. М. Левачев, В. Н. Измайлова // Вестник Моск. ун-та. - 1999. - Сер. 2. Химия. - Т. 40.-№4.- С. 270-275.

144. Baily, A.J. Connective tissue in meat and meat products / Baily A.J., N.D. Light. - London, N.-Y.: Elseiver Appl. Sc., 1989. - 355 p.

145. Bernath, F.R. Collagen as a carrier for enzymes: materials science and process engineering aspects of enzyme engineering / F.R. Bernath, W.R. Vieth // Immobilized enzymes in food and microbial processes. - 1974. - pp. 157-185.

146. Kadler, K.E. Assembly of collagen fibrils de novo by cleavage of the type I pC-collagen with procollagen C-proteinase / K.E. Kadler, Y. Hojima, D.J. Prockop // J. Biol. Chem. - 1987. - 262. - P. 15696-15701.

147. Marquardt, D.W. / Marquardt D.W. // J.Soc. Industr.-1963.- Appl Math.-v.ll.- p.431-441.

148. Nomura, Yoshihiro. The physicochemical property of shark I collagen gel and membrane / Nomura Yoshihiro, Toki Shinzi, Ishii Yasuhiro, Shirai Kunio// J. Agr. And Food Chem. - 2000. - 48 - № 6. - P.2028-2032.

149. Privalov, P.L. Stability and mobility of the collagen structure / P.L. Privalov, E.I. Tiktopulo, V.V. Tischenko // J. Mol. Biol. - 1979. - 127. - P.203-216.

150. Tiktopulo, E.I. Denaturation of type I collagen fibrils is an endothermic process accompanied by a noticeable change in the partial heat capacity / E.I. Tiktopulo, A.V. Kajava. - Biochemistry, 1998. - v.37. - p. 8147-8152.

151. Вудворд, Дж. Иммобилизованные клетки и ферменты. Методы : пер. с англ. / под ред. Дж. Вудворда. - М.: Мир, 1988. - 334 с.

152. Пат. 5985337 США A23L1/31 Process for preparing a protein hydrolysate from protein containing animal products / D. Blortz, H. Bohrmann, D. Maier, R. Muller. Appl. № 08/906 728. Filed 05.08.1997. Date of patent 16.11.1999.