Разработка технологий малосоленой пастообразной продукции из горбуши и некондиционной икры минтая с применением протеаз тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.18.04, кандидат технических наук Калиниченко, Татьяна Петровна

• Калиниченко, Татьяна Петровна
• кандидат технических наук
• 1999

Оглавление диссертации кандидат технических наук Калиниченко, Татьяна Петровна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Протеолитические ферменты и эндогенные ингибиторы мышечной ткани промысловых рыб.

1.2 Протеолитические ферменты внутренних органов гидробионтов и технологии получения из них ферментных препаратов.

1.3 Технологии пастообразной продукции на основе измельченной ткани гидробионтов. ^

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

ГЛАВА 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

3.1 Химический состав сырья.

3.1.1 Химический состав мышечной ткани горбуши.

3.1.2 Химический состав икры минтая.

3.2 Совершенствование технологии ферментного препарата протеолитического действия.

3.3 Обоснование и разработка технологии малосоленой пастообразной продукции из горбуши.

3.3.1 Установление рационального количества ферментного препарата и воды.

3.3.2 Влияние воды и ферментного препарата на протеолиз белков малосоленой пастообразной продукции и ее реологические характеристики.

3.3.3 Влияние растительного масла на химические изменения и реологические характеристики пастообразной продукции из горбуши.

3,3.4 Разработка технологии производства малосоленой пастообразной продукции из горбуши и ее органолептическая оценка.

3.4 Обоснование и разработка технологии пасты из некондиционной икры минтая.

3.4.1 Протеолиз некондиционной икры минтая и горбуши под влиянием ферментных препаратов.

3.4.2 Разработка технологии пасты из некондиционной икры минтая.

3.4.3 Химическая, органолептическая и реологическая характеристика пасты из некондиционной икры минтая.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка технологий малосоленой пастообразной продукции из горбуши и некондиционной икры минтая с применением протеаз»

Актуальность работы. Современные тенденции технологий производства пастообразной продукции из гидробионтов заключаются в разработке приемов, обеспечивающих помимо формирования определенной структуры - высокие вкусовые и питательные свойства. В большинстве случаев это достигается использованием термообработки и структурообразующих добавок, что приводит к глубоким изменениям исходных свойств сырья. В то же время исследования И.П.Леванидова, В.И.Шендерюка, В.П.Лисовой, Т.Н.Слуцкой, Н.К.Журавской и др., показали влияние активации протеолиза путем применения ферментов на тендеризацию мышечной ткани, что, как мы полагаем, может способствовать созданию гомогенной структуры пастообразных изделий из мышечной ткани гидробионтов.

Другим аспектом проблемы производства пастообразной продукции является выбор сырья. Как правило, в пределах Российской Федерации на момент настоящих исследований в качестве исходного материала для производства пастообразной продукции предполагается использование малоценных в пищевом отношении объектов промысла или отходов производства. При этом решаются вопросы повышения пищевой ценности путем использования широкого ассортимента добавок.

Известные работы по технологии производства соленых пастообразных продуктов базировались на привлечении в качестве сырья соленых и копченых рыбных продуктов и удалении излишнего количества хлорида натрия, что предусматривает дополнительные операции в ходе процесса и не способствует сохранению питательных веществ мышечной ткани. Необходимость и возможность уменьшения в готовой продукции хлорида натрия подтверждена рядом исследований (Н.Г.Андреев, Т.Н.Слуцкая, В.И.Шендерюк, М.\Уе1§е1 и др.); отличительной особенностью этого направления в обработке является разделывание рыб на филе, что способствует увеличению скорости просаливания, и последующее порционирование на филе-кусочки. В отношении 5 тихоокеанских лососей Дальневосточного региона - кеты, нерки, кижуча эта технология является эффективной и позволяет производить малосоленую продукцию с содержанием хлорида натрия от 2,5 до 4%. Перенос принципов этого варианта обработки на наиболее многочисленный промысловый объект данного семейства - горбушу не привел к желаемым результатам, что объясняется сравнительно небольшими размерами и особенностями морфологического строения этой рыбы. В то же время известно, что горбуша по пищевой ценности лишь немногим уступает кете и нерке за счет меньшего содержания липидов (И.В.Кизеветтер, Т.М.Москаленко и др.), и характеризуется слабой способностью к автопротеолизу. Оптимально допустимый вылов горбуши, прогнозируемый специалистами ТИНРО-центра, составляет 125 тыс.т ежегодно. В настоящее время мышечная ткань горбуши недоиспользуется, поэтому изыскание возможности более эффективного вовлечения ее в сферу производства малосоленой продукции, в частности -пастообразной на основе стимулирования протеолитических процессов, можно считать актуальным.

К проблеме эффективного использования сырья примыкает вопрос обработки икры самого массового объекта промысла Дальнего Востока -минтая. Работами В.П.Шунтова, И.С.Фадеева, И.П.Леванидова, И.Н.Никитиной и др. показано, что вследствие растянутости нереста каждой отдельной популяции некондиционная икра встречается достаточно часто, а в отдельные периоды лова количество ее может достигать 40% от общей массы икры. Это сырье характеризуется обводненностью и "текучестью", что затрудняет приготовление пробойной соленой икры, соответствующей требованиям НД. Исходя из допустимого вылова минтая, количество некондиционной икры составляет ежегодно не менее 13,35 тыс. т.

Технологами ТИНРО некоторое время назад была разработана технологическая схема получения паст из некондиционной икры минтая, основным этапом процесса являлись гомогенизация, освобождение от остатков 6 ястыков и оболочек икринок и частичное обезвоживание исходного материала сублимацией. Освобождение от остатков пленок осуществлялось на высокоскоростных центрифугах, что затрудняло проведение технологического процесса и внедрение его в производственную практику. Представляется, что получить из ястыков икры однородные гомогенаты для последующего использования при изготовлении пастообразной продукции возможно в том случае, если разработать ферментативные способы гидролиза оболочек икринок и ястыков. Исходя из упомянутого объема возможной обработки некондиционной икры минтая это направление является актуальным.

Учитывая изложенное, целью работы являлось научно-экспериментальное обоснование технологии производства пастообразной малосоленой продукции из горбуши и некондиционной икры минтая на основе стимулирования протеолиза, а также совершенствование технологии получения протеолити-ческого комплекса.

Для реализации этой цели были поставлены и решены следующие задачи: -исследовать активность протеаз и ингибиторов объектов исследования в сравнении с другими видами гидробионтов;

-обосновать условия получения высокоактивного комплекса протеаз из пилорических придатков рыб;

-провести сравнение исследования препаратов из пилорических придатков и из всей суммы внутренностей рыб;

-установить необходимое количество ферментов, обеспечивающее достаточную степень протеолиза мышечной ткани горбуши и некондиционных ястыков икры минтая;

-исследовать влияние эндогенных и вносимых с ферментным препаратом протеаз, а также пищевых добавок на органолептические, химические и реологические характеристики готового продукта;

-научно обосновать технологии производства малосоленой пастообразной продукции из горбуши и некондиционной икры минтая. 7

Научная новизна работы. Научно обоснованы с учетом свойств сырья и протеолитических комплексов из пилорических придатков рыб технологии малосоленой пастообразной продукции из мышечной ткани горбуши и некондиционной икры минтая на основе стимулирования протеолиза и использования пищевых добавок.

Установлена активность карбоксильных и цистеиновых протеаз мышечной ткани горбуши и суммарная протеолитическая активность некондиционной икры минтая.

Выявлено наличие устойчивого ингибитора сериновых протеаз в мышечной ткани горбуши, сериновых и цистеиновых - в икре минтая.

Показано отличие некондиционной икры минтая от кондиционной, которое заключается в более высокой активности ингибиторов и меньшей активности протеаз.

Научно обосновано совершенствование технологии получения препарата протеолитического действия, заключающееся в использовании в качестве сырья для его производства пилорических придатков рыб.

Обоснована необходимость применения препаратов протеаз при производстве пастообразной продукции и установлены необходимые и достаточные их количества.

Найдена зависимость между предельным напряжением сдвига пастообразной продукции из горбуши и глубиной гидролиза белков, определяемой количеством низкомолекулярных азотсодержащих соединений в ней.

Научно обоснованы количества добавляемых вкусовых и обусловливающих структуру веществ при производстве пастообразной продукции.

Пратическая значимость работы. Разработана технология малосоленой пастообразной продукции из горбуши пресервов "Масло лососевое" и технология пасты икорной минтаевой пастеризованной. 8

Усовершенствована технология получения препарата протеолитического действия, получившего название "Протин".

Установлены и рекомендованы необходимые и достаточные количества "Протина", а также оптимальные добавки вкусовых и обусловливающих структуру веществ при производстве пастообразной продукции.

Разработана и утверждена техническая документация на технологию производства пресервов и ферментного препарата из пилорических придатков, а также разработан проект технической документации на пастообразную продукцию из икры:

ТУ 9272-144-00472012-98 "Масло лососевое", ТИ 36-130-98;

ТУ 9283-143-00472012-98 "Протин", ТИ 36-129-98;

Проект ТУ "Паста икорная минтаевая пастеризованная", проект ТИ.

Выпущена опытно-промышленная партия пресервов "Масло лососевое", объем выпуска составил 2 туб. 9

Заключение диссертации по теме «Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств», Калиниченко, Татьяна Петровна

ВЫВОДЫ

1 .Научно обоснованы технологии малосоленой пастообразной продукции из мышечной ткани горбуши и некондиционной икры минтая, заключающиеся в применении ферментов протеолитического действия, а также добавок, способствующих формированию структуры, что - обеспечивает высокие органолептические достоинства готовых изделий.

2.Установлен невысокий уровень активности тиоловых, карбоксильных и Са2+-зависимых протеаз и обнаружено присутствие устойчивого ингибитора сериновых протеаз мышечной ткани горбуши.

Показано, что некондиционная икра минтая отличается от кондиционной более низкой активностью протеаз и содержит в 1,5 раза больше ингибиторов сериновых и тиоловых протеаз.

Вследствие низкой активности эндогенных протеаз и присутствия ингибиторов протеолиза в обоих объектах исследования обоснована необходимость применения препаратов протеолитического действия при производстве пастообразной продукции. Достаточные дозировки ферментов установлены экспериментально и составляют 5 ПЕ/100 г мышечной ткани горбуши и 30 ПЕ/100 г ястыков икры минтая.

3.Научно обосновано совершенствование технологии получения препарата протеолитического действия, которое заключается в использовании в качестве сырья для его производства пилорических придатков рыб. Установлено его отличие от препарата из всей суммы внутренностей, которое состоит в том, что он обладает более высокой протеолитической активностью за счет меньшего количества балластных белков, способен расщеплять белки с образованием большего количества низкомолекулярных азотсодержащих соединений.

4.Экспериментально установлены при производстве пастообразной продукции из горбуши состав и количество добавок (растительного масла, воды, вкусовых ингредиентов, "Протина"), что обеспечивает необходимую

130 глубину протеолиза с накоплением низкомолекулярных азотсодержащих веществ, обусловливает высокие органолептические свойства и приемлемую структуру продукции. Выявлено влияние низкомолекулярных азотсодержащих соединений на структурно-механические свойства готовой продукции: показано, что предельное напряжение сдвига малосоленой пастообразной продукции из горбуши находится в экспоненциальной зависимости от глубины гидролиза белков, определяемой количеством низкомолекулярных азотсодержащих соединений.

5.Научно обоснованы условия протеолитического воздействия на белки ястыков некондиционной икры минтая, которые заключаются в фермент-субстратном взаимодействии в течение 24 ч при температуре 6 °С. Обосновано, что гомогенная структура из некондиционной икры минтая может быть получена при условии гидролиза не менее 10% ее белков.

Научно обоснованы количество и состав вкусовых и влияющих на сруктуру добавок при производстве пасты икорной минтаевой пастеризованной.

6.На основании научных работ разработаны технологии получения ферментного препарата "Протин" из пилорических придатков дальневосточных лососевых рыб и технолбогии малосоленой пастообразной продукции с его применением пресервов "Масло лососевое" и "Пасты икорной минтаевой пастеризованной", а также техническая документация

- ТУ 9283-143-00472012, "Протин", ТИ 36-129-98;

- ТУ 9272-144-00472012-98 "Масло лососевое", ТИ 36-130-98

- Проект НД "Паста икорная минтаевая пастеризованная".

7.Выпущена опытно-промышленная партия пресервов "Масло лососевое", что доказывает воспроизводимость разработанной технологии в производственных условиях.

131

Список литературы диссертационного исследования кандидат технических наук Калиниченко, Татьяна Петровна, 1999 год

1. Ананичев A.B. Пищеварительные ферменты рыб // Биохим. 1959. - Т. 22, вып. 6. - С. 1033-1040.

2. Артюхов И.Л. Разработка процесса мембранной очистки ферментных растворов: Автореф. дис. канд. техн. наук. М., 1992. - 26 с.

3. Аюшин Б.Н. Некоторые свойства химотрипсинподобной протеазы из пилорических придатков кеты // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. - С. 24-36.

4. Аюшин Б.Н. Концентрирование растворов препарата протеолитических ферментов лососевых рыб методом ультрафильтрации // Изв. ТИНРО. -Владивосток, 1997. Т. 120. - С. 32-36.

5. Баррет А.Д., Хит М.Ф. Лизосомальные ферменты // Лизосомы. Методы исследования. М.: Мир, 1980. - С. 25-156.

6. Беленький Н.Г., Полонская Л.Б., Чамин И.Н. Новое в производстве ферментов и ферментных препаратов из животного сырья. М,: ЦИНТИпищпром, 1966. - 103 с.

7. Борисочкина Л.И. Антиокислители, консерванты, стабилизаторы, красители, вкусовые и ароматические вещества в рыбной промышленности. -М.: Пищ. промыш-сть, 1976.- 183 с.

8. Быкова В.М. Влияние протеолитических ферментов на качество фарша из мяса мороженой рыбы // Труды молодых ученых ВНИИ морского рыбного хоз-ва и океанографии. -1971. В. 5. - С. 180-188.

9. Быкова В.М. Факторы, влияющие на влагоудерживающую способность мяса рыбы и теплокровных животных // Сер. Мировое рыболовство: экспресс-информ. ЦНИИТЭИРХ. М., 1969. - № 11. - С. 65-77.

10. Вода в пищевых продуктах. Под ред. Р.Б.Дакуорта. М.: Пищ. промыш-сть, 1980.- 372с.

11. Веселов А.И. Концентрирование ферментных растворов методом много132ступенчатого вымораживания: Автореф. дис. . канд. биол. наук.- М., 1969.- 31 с.

12. Виняр Т.Н., Калиниченко Т.П., Слуцкая Т.Н. Активность мышечных протеаз как показатель способности рыб к тендеризации в соленом виде // Изв. ТИНРО. 1995. - Т. 118. - С. 105-110.

13. Виняр Т.Н., Павловский A.M., Слуцкая Т.Н. Сравнение свойств протеиназ -кальпаинов из мышечных тканей кеты и минтая // Биолог, моря. 1997. - Т. 23, №3.-С. 170-173.

14. Высокоэффективная жидкостная хроматография в биохимии. Под.ред .А.Хеншен, К.-П.Хупе, Ф.Лотшпайх, В.Вельтер. М.: Мир. - 1988. - 685 с.

15. Габуда С.П. Связанная вода. Факты и гипотезы. Новосибирск: Наука, 1982.- 160 с.

16. Гигиенические требования к качеству и безопасности продовольственного сырья и пищевых продуктов. Санитарные нормы и правила. СанПиН 2.3.2.560096.- М.: Госкомсанэпиднадзор России, 1997. 270 с.

17. Грачев Ю.П. Математические методы планирования экспериментов. М.: Пищ. промыш-сть, 1979. - 200 с.

18. Грачева И.М. Технология ферментных препаратов. М.: Пищ. пром-сть, 1975.-391 с.

19. Гуров В.А. Справочник по эндокринному ферментному специализирован133ному сырью и производству органопрепаратов. М.: Пищепромиздат, 1961. -304 с.

20. Дацун В.М., Слуцкая Т.Н. Технология соленых рыбопродуктов и икры.-Владивосток, 1989. 96 с.

21. Доерфель К. Статистика в аналитической химии. М.: Мир, 1969. - 247с.

22. Жидкостная колоночная хроматография. Под.ред. З.Дейла, К.Мацека, Я.Янака.- М.: Мир, 1978. Т. 2. - 472с.

23. Иголкина Л.А., Слуцкая Т.Н. Выделение препаратов катепсина из мышечной ткани рыб на специфических сорбентах // Изв. вузов СССР. Пищ. технол. 1989. - № 4. - С. 36-40.

24. Инструкция по санитарно-микробиологическому контролю производства пищевой продукции из рыбы и морских беспозвоночных. Ленинград: ГИПРОРЫБФЛОТ, 1991. - 94 с.

25. Каверзнева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеаз // Прикл. биохим. и микробиол. -1971. Т. 7, вып. 2. - С. 225-228.

26. Казицына Л.А., Куплетская Н.Б. Применение УФ-, ИК- и ЯМР-спектроскопии в органической химии. М.: Высшая школа, 1971. - 264 с.

27. Калиниченко Т.П. Протеолиз некондиционной икры горбуши и минтая под влиянием ферментных препаратов // Изв. ТИНРО. 1997. - Т. 120. - С. 162-168.

28. Калиниченко Т.П., Купина Н.М. Протеолиз мышечной ткани минтая под влиянием ферментных препаратов из внутренностей сельди иваси // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. - С. 85-91.

29. Калиниченко Т.П., Чумак А.Д. Исследование состава ферментных препаратов из горбуши // Изв. ТИНРО. 1997. - Т. 120. - С. 156-161.134

30. Кандюк Р.П. Сравнительная оценка активности и термостабильности пищеварительных ферментов некоторых рыб северо-западной части Черного моря // Обмен веществ и биохимия рыб. М.: Наука, 1967. - С. 209-214.

31. Кержневская М.М. Протеолитическая активность тканевых и пищеварительных ферментов сайры // Исслед. по технол. рыб. продуктов. -Владивосток: ТИНРО, 1974. Вып. 5. - С. 110-116.

32. Кефанова H.H., Артюхов И.Л. Применение полых волокон в получении протеолитических ферментов рыбообрабатывающей промышленности // Тез. докл. Регион, конф. Сибири и Дальнего Востока: Красноярск, 1989. - С. 141.

33. Кизеветтер И.В. Технологическая и химическая характеристика промысловых рыб тихоокеанского бассейна. Владивосток: Дальиздат, 1971. -297 с.

34. Климова O.A., Ведищева Ю.В., Стронгин А .Я. Выделение и характеристика коллагенолитических ферментов из гепатопанкраеса краба-стригуна Chionoecttes opilio // ДАН АН СССР, 1991. Т.317, № 2. - С. 482-484.

35. Ковалев H.H., Пивненко Т.Н., Эпштейн JIM. Способ приготовления икры / Патент РФ № 20433738 1992. - БИ № 26 - 1995.

36. Колодзейская М.В. Аффинная хроматография пептидаз // Укр. биохим. журн. 1983. - Т. 55, N 5. - С. 577-579.

37. Колодзейская М.М., Пилявская A.C. Пептидазы. Киев: Наукова думка, 1982. - 172 с.

38. Колодзейская М.В., Аюшин Н.Б., Маленьких Л.Б., Эпштейн JI.M. Сравнительное изучение протеиназ морских животных // Эволюц. биохим. и физиол. 1984. - Т. 20, № 5. - С. 467-473.

39. Коржуева JI.A., Шаркова Л.Б. Об особенностях пищеварения каспийского осетра // Обмен веществ и биохимия рыб. М.: Наука, 1967. - С. 77-81.

40. Коржуев П.А., Коштоянц Х.С. Трипсин хладнокровных и теплокровных животных, температурный оптимум и теплоустойчивость их // Зоол. журн. -1934.-Т. 12, вып. 1,-С. 71-82.135

41. Крупнова М.Ю., Высоцкая Р.У., Руколайнен Т.Р. Изменение активности ферментов лизосом у форели при голодании // Укр. биохим. жури. 1985. - Т. 57, № 3. - С. 22-26.

42. Крылова Н.И., Лясковская Ю.Н. Физико-химические методы исследования продуктов животного происхождения. М.: Пищепромиздат, 1965. - 281 с.

43. Кудинов С.А., Мелешевич А.П., Колодзейская М.В., Пивненко Т.Н. Аффинный сорбент для трипсинподобных протеаз // Радиацион. химия и технол. мономеров и полимеров. Киев, 1984. - С. 150-152.

44. Купина Н.М., Слуцкая Т.Н., Калиниченко Т.П. Влияние хлористого натрия на активность протеолитических ферментов и состав продуктов протеолиза // Изв. ТИНРО. 1983. - Т. 108. - С. 90-98.

45. Купина Н.М., Поваляева Н.Т., Леванькова И.Н. и др. Исследование процесса обработки ястыков лососевых рыб ферментным препаратом // Тез. докл. Всесоюз. конф. "Рациональное использование биоресурсов Тихого океана." Владивосток: ТИНРО, 1991. - С. 232-233.

46. Купина Н.М., Стародубцева Н.Б., Долматов Ю.И. Влияние условий обработки ястыков горбуши ферментным препаратом на качество соленой икры // Изв. ТИНРО. 1997. - Т. 120. - С. 44-48.

47. Лазаревский A.A. Технохимический контроль в рыбообрабатывающей промышленности. М.: Пищепромиздат, 1955. - 518 с.

48. Леванидов И.П., Мясоедова В.М., Чижова Т.В. Активность пептид-гидролаз мышечной ткани рыб как показатель способности мяса соленых рыб к созреванию // Исслед. по технол. рыб. продуктов. Владивосток: ТИНРО, 1973. - Вып.4. - С. 23-28.136

49. Леванидов И.П., Никитина И.Н., Орехова Н.В. Технохимическая характеристика икры минтая // Исслед. по технол. рыбных продуктов. -Владивосток: ТИНРО, 1974. В. 5. - С.81-94.

50. Леванидов И.П., Купина Н.М., Слуцкая Т.Н. Методика определения способности мяса соленых рыб к созреванию // Рыб. хознво. 1984. - N 9. - С. 62-63.

51. Левиева Л.С. Упрощенный метод определения кислотно-щелочного коэффициента // Тр. НИКИМПР. 1966. - С. 109-114.

52. Логачева О.В., Ломако И.А., Слуцкая Т.Н., Тимчишина Г.Н. Нетрадиционные продукты из минтая // Рыб. хоз-во. -1991. № 3. - С. 65-67.

53. Лизосомы. Методы исследования. Под ред. Дж.Дингла. M.: Мир, 1980. -342 с.

54. Ломоносова Н.И., Трусова Л.Н. Передовой опыт // Сер. Обработка рыбы и морепродуктов: экспресс-информ. ЦНИИТЭИРХ. М., 1982. - В. 8. - С. 1-2.

55. Лысова A.C., Черногорцев А.П. Сезонная изменчивость активности протеолитических ферментов каспийской анчоусовидной кильки // Изв. вузов СССР. Пищ. технол. 1968. - N 3. - С. 69-70.

56. Масько A.A., Морозова A.A., Лыга H.A., Галушко H.A. Иммобилизация трипсина на углеволокнистых носителях, различающихся текстурой, пористостью и химией поверхности // Прикл. биохим. и микробиол. 1992. - Т. 28,№2.-С. 211-216.

57. Мельникова О.М. О влагоудерживающей способности мышечной ткани // Рыб. хоз-во. 1977. - N 2. - С.72-73.

58. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971. - 414 с.

59. Наседкина Е.А., Ярочкин А.П., Янчук В.Г. Получение протеолитических ферментных препаратов из внутренностей скумбрии // Исслед. по технол. рыбных продуктов. Владивосток: ТИНРО, 1973. - Вып. 4. - С. 74-80.

60. Некрасова Г.Т., Голенкова В.В. Технология ферментного препарата "Океан" и его модификаций // Прогрессивная технология производства пресервов, соленой и копченой продукции. Калининград: АтлантНИРО, 1988. -С. 67-70.

61. Немова H.H., Сидоров B.C., Рипатти П.О. Лизосомальное переваривание белков органов озерного лосося Salmo salar L. при голодании в условиях содержания в садках в пресноводный период // Вопр. ихтиол. 1980. - Вып. 1. -С. 180-182.

62. Нехамкин Б.Л. Влияние температуры и pH на активность трипсиноподобных ферментов некоторых рыб тропической зоны // Тр. АтлантНИРО. 1976. - Вып. 66. - С. 27-30.

63. Никитина И.Н. Использование некондиционной икры минтая для приготовления соленых паст // Исследования по технологии рыбных продуктов.- Владивосток: ТИНРО. 1979. - Вып. 9. - С. 63-67.

64. Пат. 1339917 РФ, МКИ А 23 134/02. Способ получения ферментного препарата протеолитического действия из внутренностей свежих или мороженых рыб // Т.Н.Слуцкая, Н.М.Купина, Т.П.Калиниченко. Заявл. 27.04.86.- Опубл. 07.06.87.

65. Пат. 381627 Австрия. МКИ А 23 В 4/00. Verfahren zur herstellung eines fischgerichtes / Kock H.- Заявл. 11.07.83.- Опубл. 10.11.86.

66. Пат. 2711895 Франция, МКИ6 А 23 L 1/23 Preparation alimentaire a tartiner а base de coquilles Saint-Jaques et un procede de fabrication d'une telle preparation / Le138

67. Cor Jacques.-№ 9313486.- Заявл. 05.11.93.- Опубл. 12.05.95.

68. Пат. 4704291 США, МКИ А 22 С 25/20; А 23 L 1/325; НКИ 426/513. Method of preparation of fish noodle/ Nagasaki Kousuke (Япония).- Заявл. 21.11.85.-Опубл. 03.11.87.

69. Пат. 4759933 США, МКИ А 23 J 1/04. Method for production of protein food products or protein materials in paste state and method for the production of food products from these materials / Uchida Y. ¿Япония).- № 892747; Заявл. 04.08.86; Опубл. 26.07.88.

70. Пат. 4794007 США, МКИ A 23L 1/325. Process for producing ground fish / Ozaki H., Taijo Fishery Co., Ltd.- N 939368; Заявл. 8.12.86; Опубл. 27.12.88.-Приор. 16.12.85.-N60-282487 (Япония).

71. Пат. 5039139 Япония, МКИ А 23 L 1/325. Способ изготовления сушеных пастообразных продуктов. Курихара С., Фудзии С., Муроноки седзи к.к., Муроноки секухин к.к.- № 4697814.-Завл. 06.12.71.- Опубл.15.12.75.

72. Пат. 5176832 США МКИ5 А 23 L 1/33 Mrthod of producing an edible product of fish meat paste simulating crab leg meat / Sugino Y; Sugiyo Co Ltd.- N 852322.-Заявл. 17. 03. 92.- Опубл. 05.01.93.

73. Пат. 5238105 Япония, МКИ А 23 L 1/325. Способ изготовления пасты из продуктов морского промысла / Хасэгава Е.- Заявл. 06.09.75.- Опубл. 27.09.77.

74. Пат. 5275832 США МКИ5 А 23 L 1/27. Edible product offish meat paste simulating crab leg meat / Sugino Y; Sugiyo Co Ltd.- N 848064.- Заявл. 09.03.92.-Опубл. 04.01.94.

75. Пат. 2040189 Россия, МКИ 6 А 23 L 1/325, А 23 В 4/023.Способ приготовления малосоленого кремообразного продукта из гидробионтов / Купина Н.М., Кудряшова М.В. ТИНРО-центр.- № 5067410/13.- Заявл. 27.12.91.-Опубл.27.07.95.

76. Паукова Л.М., Байдалинова Л.С. О возможности выделения ферментов из рыбного сырья // Разраб. технол. белков, продуктов из океанич. сырья. -Калиниград, 1989. С. 194-205.139

77. Пивненко Т.Н. Некоторые особенности панкреатических протеаз тихоокеанских лососей. Сравнительная характеристика трипсинподобной протеазы // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. - С. 54-64.

78. Пивненко Т.Н. Субстратная специфичность панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // Изв.ТИНРО. 1997. - Т. 120. - С. 14-22.

79. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Кудинов С.А., Колодзейская М.В. Содержание протеаз во внутренностях дальневосточных лососевых // Тез. докл. 4-ой Всесозн. конференции "Методы получения и анализа биохимреактивов", Рига, 1984. С. 102.

80. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Кудинов С.А., Колодзейская М.В. Протеолитические ферменты рыб // Тез. докл. Всесоз. совещания "Исследование и рациональное использование биоресурсов дальневосточных морей", Владивосток: ТИНРО, 1985. С. 187-188.

81. Пивненко Т.Н., Аюшин Б.Н., Эпштейн Л.М. Исследование свойств протеолитических ферментов, выделенных из пилорических придатков рыб // Тез. докл. 5-ого Всесоюз. биохим. съезда: Киев, 1986. - С. 171-172.

82. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М. Иммобилизация протеолитических ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника // Изв. ТИНРО. 1995. -Т. 118.-С. 68-72.

83. Попова И.М., Бикбов Т.М. Использование сырья с пониженной товарной ценностью для получения ферментных препаратов // Тез. докл. Всесоюз. совещ.140

84. Биологически активные вещества при комплексной утилизации гидробионтов": Владивосток: ТИНРО, 1988. - С. 9-10.

85. Попова И.М., Бобровская Н.Д., Бикбов Т.М. Протеолитическая и липолитическая активность ферментных препаратов из черноморской хамсы // Соврем, проблемы рыбохоз. исслед. М., 1989. - С. 123-129.

86. Пучков И.В. Физиология рыб.- М: Пшцепромиздат, 1954. 370 с.

87. Расулова Т.А. Активность катепсина Д в мышечной ткани океанических рыб // Исслед. по технолог, рыбных продуктов. Калининград: АтлантНИРО, 1980.-С. 16-20.

88. Расулова Т.А., Тимонина Л.Г. Исследования активности комплекса протеолитических ферментов мороженых рыб Атлантического океана // Исслед. по технол. рыб. продуктов. Калиниград: АтлантНИРО, 1980. - С. 21-24.

89. Руденская Г.Н., Купенко О.Г., Исаев В.А., Степанов В.М., Дунаевский Я.Е. Выделение и свойства карбоксипептидазы камчатского краба Paralityodes camtshatica // Биоорган, химия. 1995. - Т. 21, № 4. - С. 249-254.

90. Руденская Г.Н., Исаев В.А., Степанов В.М., и др. Выделение и свойства сериновой протеиназы PC камчатского краба Paralithodes camtchatica -протеолитического фермента широкой субстратной специфичности // Биохимия. 1996. - Т. 61, № 6. - С. 1119-1132.141

91. Сато Т. Производство пасты из устриц // Заявка 20821-81, МКИ А 23 В 4/06, А 23 L 1/33. (Япония).- № 102051-77.- Заявл. 25.08.77.- Опубл. 15.05.81.

92. Сафронова Т.М. Справочник. Органолептическая оценка рыбной продукции. М.: Агропромиздат, 1985. - 216 с.

93. Сафронова Т.М. Справочник дегустатора рыбы и рыбной продукции. М.: Изд-во ВНИРО, 1998,- 244 с.

94. Сахаров И.Ю., Литвин Ф.Е. Субстратная специфичность коллагенолитических протеаз из гепатопанкреаса камчатского краба // Биохимия. 1992. - Т. 57, вып. 1. - С. 61-67.

95. Сахаров И.Ю., Литвин Ф.Е., Ариоков A.A. Физико-химические свойства коллагенолитической протеиназы С камчатского краба // Биохимия. 1992. - Т. 57, № 1.-40-45.

96. Сидоров B.C., Высоцкая Р.У., Костылев Ю.В. Активность лизосомальных ферментов у взрослых самок озерного лосося Salmon salar L. в период преднерестового созревания // Вопр. ихтиол. -1980. Т. 20, вып. 4. - С. 713-718.

97. Скоупс Р. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. - 358 с.

98. Слуцкая Т.Н. Созревание соленых рыб // Рыб. хоз-во. -1991. N 7. - С. 7578.

99. Слуцкая Т.Н. Теоретическое обоснование и практические аспекты применения и получения биологически активных регуляторов протеолиза втехнологии рыбных продуктов: Автореф. дис.докт. технич. наук. М., 1994. 45 с.

100. Слуцкая Т.Н. Биохимические аспекты регулирования протеолиза. -Владивосток: ТИНРО, 1997. 148 с.

101. Слуцкая Т.Н., Андреев Н.Г., Виняр Т.Н. Активность мышечных пептид-гидролаз дальневосточной горбуши // Рыб. хоз-во. 1988. - N 7. - С. 57-60.

102. Слуцкая Т.Н., Калиниченко Т.П., Купина Н.М. Влияние способа получения протеолитического комплекса из внутренностей рыб на его активность // Исслед. по технол. гидробионт. дальневост. морей. Владивосток: ТИНРО,1421986. С. 30-36.

103. Слуцкая Т.Н., Иголкина Л.А., Соколова Е.В. Выделение катепсина Б мышечной ткани рыб // Прикл. биохим. и микробиол. 1987. - Т. 23, N4.-0. 447-452.

104. Слуцкая Т.Н., Купина Н.М. Калиниченко Т.П. Применение ферментного препарата для стимулирования созревания соленых терпуга и минтая // Рыб. хоз-во. 1983. - N 5. - С. 62-65.

105. Слуцкая Т.Н., Миленина Н.И., Бондарь С.Н, Химический состав и активность протеолитических ферментов мелкой сардины иваси в зимних и осенних уловах // Рыб. хоз-во. 1985. - N 10. - С. 56-58.

106. Слуцкая Т.Н., Калиниченко Т.П. Использование ферментных препаратов для получения гомогенного материала из некондиционной икры минтая // Тез. докл. Второго съезда Биохим. общества. Пущино: РАН, 1997. - С.535.

107. Сорвачев К.Ф. Основы биохимии питания рыб (экологобиохимические аспекты). М.: Лег. и пищ. пром-сть, 1982. - 247.

108. Танигути X. Использование белка соевых бобов в производстве паст из морепродуктов // Сёкухин то кагаку. 1977. -Т. 19, № 7. - С. 85-90.

109. ТУ 15-01 9566-88. Препарат протеолитических ферментов полуфабрикат.

110. ТУ 15-07 83-77 Скумбрия рубленая и паста из скумбрии.

111. ТУ 15-02-003-69-81 Паста из икры мойвы.

112. ТУ 9283-143-00472012-98 "Протин".

113. ТУ 9272-144-00472012-98 "Масло лососевое".

114. Филипович Ю.М., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение, 1975. - 316 с.

115. Хаблюк В.В., Проскуряков М.Т. Протеолитические ферменты гепатопанкреаса карпа // Прикл. биохим. и микробиол. 1983. - Т. 19, N 3. - С. 403-407.

116. Царева Л.Д., Урусов Г.И., Шарохин В.И. Оборудование для производства рыбных паст // Рыб. хоз-во. 1994. - № 2. - С.53-54.143

117. Шалдеева Н.В. Влияние технологических факторов на качество продукции из рыбного фарша // Обработка рыбы и морепродуктов. Инф. ВНИЭРХ. - 1997. - В. У(П). - С. 33-42.

118. Шендерюк В.И., Дармограй А.Н. Влияние содержания соли, сахара и продолжительности измельчения фарша на динамику созревания слабосоленых рыбных паст // Тр. АтлантНИРО. 1973. - Вып. 54. - С. 55-59.

119. Шендерюк В.И., Дармограй А.Н. Влияние температуры на скорость гидролиза белковых веществ тканевыми пептидгидролазами // Тр. АтлантНИРО. 1976. - Вып. 66. - С. 22-26.

120. Шендерюк В.И., Шумарова О.Н. Изменчивость состава и активность протеаз атлантической сельди в зависимости от биологического состояния // Прикл. биохим. и микробиол. 1973. - Т. 9, N 1. - С. 84-85.

121. Шульман М.С. Физико-химические основы производства ферментных препаратов. М.: Пищ. пром-сть, 1967. - 21 с.

122. Шунтов В.П., Волков А.Ф., Темных О.С., Дулепова Е.П. Минтай в экосистемах дальневосточных морей.- Владивосток: ТИНРО, 1993. 426 с.

123. Владивосток: ТИНРО, 19896. С. 79.

124. Эшптейн Л.М., Пивненко Т.Н., Кудинов С.А., Колодзейская М.В. Панкреатические протеазы пилорических придатков дальневосточных лососевых // Исслед. по технол. рыб, беспозвоноч. и водорослей дальневост. морей. Владивосток: ТИНРО, 1982. - С. 77-81.

125. Ando S., Hatano М. Biochemical characteristics of chum salmon muscle during spawning migration // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish.- 1986.- Vol. 52, N 7. P. 1229-1235.

126. Baron R., Mastail M., Vallet J-L., Lukomska E. Texturation par extrusion a froid de la pulpe de poisson // Sci. Alin. 1996. - Vol.16, N 1. - C. 69-76.

127. Barryngton E.Y.W. The alimentary canal digestion // The physiology of fishes. -N.-Y.: Acad. Press. 1957. - Vol. 3.

128. Bertin L. Appariel digestion // Fraite de Zoologie. N.-Y.: Acad. Press., 1958. -Vol. 13, part 19. - P. 1244-1303.

129. Bird J.W.C., Carter J.H., Triemer R.E. et al. Proteinases in cardiac and skeletal muscle // Federat. Proc. 1980. - Vol. 39, N 1. - P. 20- 25.

130. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. -1976. Vol. 72, N 2. - P. 248-254.

131. Busch W.A., Goll D.E., Parrish F.C. Molecular properties of postmortem muscle. Isometric tension development and decline in bovine, porcine and rabbit muscle // J. Food Sci. 1972. - Vol. 37, N 2. - P. 289-299.

132. Busch W.A., Stromer M.H., Goll D.E., Suguki A. Ca2+ activated protease possibly involved in myofibrillar protein turnover. Purification from porcine muscle // Biochem. - 1976. - Vol. 15,N 10. - P 2150-2159.

133. Busconi L., Folco E.J.E., Martone C.B. et al. Identification of two alkaline145proteinase and tripsin inhibitor from muscle of white croaker (Micropogon opercularis) //FEBSLett. 1984. - Vol. 176. - P. 211-214.

134. Chang H.M. e.a. Effect of hydrophilic materials on the prevention of expressible drip of spun fiber // J. Fac. Agr. Kyushu Univ. 1987. - Vol. 31, N 4. - P. 374-381.

135. Chang H.M. e.a. The effect of dope composition on the spinnability of antarctic krill protein // J. Jap. Soc. Food Sci and Technol. 1987. - Vol. 34, N 4. - P. 259-264.

136. Chen C.-S., Yan Ts.-S., Chen H.Y. Purification and properties of trypsin-like enzymes and carboxypeptidase A from Euphausia superba // J. Food Biochem. 1979.- Vol. 2, N 4. P. 349-366.

137. Chen J.-L., Lu P.-J., Tsai I.-H Collagenolytic activity of crustacean midqut serine proteinases: comparison with the bacterial and mammalian enzymes // Comp. Biochem. Physiol. -1991. Vol. 100B, N 4. - P. 763-768.

138. Chesley L.C. The concentration of proteases, amylase and lipase in certain marine fish // Biol. Chem. 1934. - Vol. 66, N 2. - P. 133-144.

139. Cohen T., Gerther A., Birk Y. Pancreatic proteolytic enzymes from carp (Cyprinus carpio) // Comp. Biochem. and Physiol. 1981. - Vol. B 69, N 3. - P. 639646.

140. Croston C.B. Trypsin enzymes of chinook salmon // Arch. Biochem. Biophys. -1961. Vol. 89, N 2. - P. 202-226.

141. Croston C.B. Endopeptidases of salmon caeca: chromatographic separation and some properties // Arch. Biochem. Biophys. 1965. - Vol. 112, N 2. - P. 218-223.

142. Dahlmann B., Block I., Kuehn L. et al. Immunological evidence for the identity by three proteinases from rat skeletal muscle // FEBS Letters. 1982. - Vol. 138, N 1.- P. 88-90.

143. Dannvig B., Berg T. Temperature adaptation of lysosomal enzymes in fishis // Comp. Biochem. Physiol. 1978. - Vol. 61B,N 1. - P. 115-118.

144. Dayton W.R., Reville W.J., Goll D.E. and Stromer T.H. A Ca2+-activated protease possibly involved in myofibrillar protein turnover. Partial characterization of the purified enzyme // Biochem. 1976. - Vol. 16, N 15. - P. 2159-2167.146

145. Dayton W.R., Scoolmeyer J.V. Immunocytochemical localization of calcium-activated proteases in skeletal muscle cell I I Exp. Cell. Res. 1981. - Vol. 136, N 1. -P. 423-433.

146. Dionysius D.A., Hoek K.S., Milne J.M., Slattery S.L. Tripsin-like from Sand Crab (Portunus pelagicus): Purification and characterization // J. Food Sei. 1993. -Vol. 58,N4.-P. 780-784.

147. Doke S.N., Nijoor V., Nadcarni L.B. Characterization of cathepsin D from skeletal muscle of fresh water fish Tilapia mossambica // Agr. Biol. Chem. 1980. -Vol. 44,N7.-P. 1521-1528.

148. Eino M.P., Stanley D.W. Surface ultrastructure and tensile properties of cathepsin and collagenase treated muscle fibres // J. Food Sei. 1973. - Vol. 38, N 1. -P. 51-55.

149. Eisgruber H., Brunner B., Stolle A. Asiatische SoBen and Pasten aus Krustentieren und Fishen lebensmittel hygienische Aspekte //Wien. Tierarztl. Monatsschr. - 1995. - Vol. 82, N 3. - P. 69-74.

150. Fagan I. M., Brooks B.M., Göll D.E. Assay precision and accuracy of calcium-dependent proteinase activity in rat skeletal muscle // J. Food Sei. 1983. - Vol. 48, N 2.-P. 487-491.

151. Folco E.J.E. Busconi L., Martone C.B., Sanches J.J. The skeletal muscle contains a novel serine proteinase an anusual subunit composition // Biochem. J. 1989. - Vol. 263,N2.-P. 471-475.

152. Gates B.J., Travis J. Aminoacid sequence in the vicinity of the reactive serine residue in shrimp tripsin // Biochem. Biophys. Acta. 1973. - Vol. 310, N 1. - P. 137141.

153. Grant G.A., Sacchettini J.C., Welgus H.G. A collagenolytic serine proteinase from the fiddler crab Uca pugilator // Biochem. -1983. Vol. 22. - P. 354-358.

154. Geist G.M., Crowford D.Z. Muscle cathepsins in three species of pacific soll //J. Food Sei. 1974. - Vol. 39, N 3. - P. 548-551.

155. Goettlich-Riemann W., Young J.O., Tappel A.L. Catheptic D, A and B and the147effect of pH in the Pathway of protein hydrolysis // Biochem. Biophys. Acta. 1977. -Vol. 243, N2. - P. 137-146.

156. Göll D.E., Otsuka V., Nagainis P.A., et al. Role of muscle proteinases in maintance of muscle integrity and mass // J. Food Biochem. 1983. - Vol. 7, N 3. - P. 137-177.

157. Granroth В., Kiesvaara M., Pitkaaniemi S. Exopeptidasis in Baltic herring // J. Fin. Chem. Let. 1978. - Vol. 2, N 3. - P. 108-111.

158. Hamm R. Uber das masserbindung Svermogen des Saugetiermuscles // Zur die Lebensm. Unt. Fosch. - 1962. - N 1. - P. 47.

159. Нага K., Nakaoka M., Nosaki Y. et al. Purification and characterization of serine protease inhibitor from White croacer (Argyrosomus argentatus) ordinäre muscle // Bull. Jap. Soc. Sei. Fish. 1985. - Vol. 51, N 6. - P. 1029-1036.

160. Нага K., Sizumatsu A., Yukawa K. , Ishihara T. Partial purification and some properties of three kinds aminopeptidases in Carp muscle // Bull. Jap. Soc. Sei. Fish. -1987. Vol. 53, N 4. - P. 641-647.

161. Нага K., Sugumatsu A., Ishihara T. Purification and characterization of cathepsin В from carp ordinäre muscle // Nipp. Suis. Gakk. 1988. - Vol. 54, N 7. - P. 12431252.

162. Hjelmeland K., Rao J. Characterization of trypsine type isozymes isolated from the arctic fish calepin (Mallotus villosus) // Comp. Biochem. Physiol. 1982. - Vol. 7IB. -P. 557-562.

163. Hjelmeland K. Proteinase inhibitors in the muscle and serum of cod (Gadus morhua) // Comp. Biochem. Physiol. 1983. - Vol. 76B, N 2. - P. 365-372.

164. Joshinaka R., Sato M., Suzuki I., Ikeda S. Enzymatic characterization of anionic tripsin of cat fish (Parasilurus asotus) // Comp. Biochem. Physiol. 1984. - Vol. 77 B, Nl.-P. 107-123.

165. Joshinaka R., Sato M., Itoko M. Purification and characterization of collagenolytic serine proteinase from catfish pancreas // J. Biochem. 1986. - Vol. 99. -P. 459-467.

166. Kalac J. Comparative study of Marberel (Scomber Scombrus) anionic trypsin and boirne trypsin // Biologia (CSSR). 1976. - Vol. 31, N 12. - P. 973-982.

167. Kalac J. Studies of Herring (Clupea harengus) and Calepin (Mallotus villosus) piloric caeca proteases. I. Partial purification, separation and identification of proteases // Biologia (Bratislava). 1978a. - N 33. - P. 485-495.

168. Kalac J. Studies of Herring (Clupea harengus) and Calepin (Mallotus villosus) piloric caeca proteases. II. Characterization of the anionic fraction of tripsins // Biologia (Bratislava). 1978b. - N 33. - P. 701-710.

169. Kapprel H.-P., Goll D.E. Effect of Ca2+ on binding of the calpains to calpastatin // J. Biol. Chem. 1989. - Vol. 264, N 30. - P. 17888-17896.

170. Karvinen V.-P., Bamford D.H., Granralh B. Changes in muscle subcellular fractions of Baltic Barring (Clupea harengus membbraz) during cold and frozen storage //Sci. Food Agric. 1982. - Vol. 33, N 8. - P. 763-770.149

171. Kasuhiro S., Matsumija M., Atsuhiro M. Tiol proteases in Scomber japonicus muscle //Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985. - Vol. 51, N 11. - P. 1865-1870.

172. Kiesvaara M. On the soluble nitrogen reaction of barral-soluting herring seme-preserves during ripning // Gechn. Res. Centre Finland. -1975. N 10. - P. 79-89.

173. Kim H.R., Meyers S.P., Goldberg J.S. Anionic trypsins from crayfish gepatopancreas: effect on proteins degradation of tail meat //J. Food Science. 1996. -Vol. 61, N1.-P. 78-96.

174. Kinoshita M., ToyoharaH., Shimizy Y., Sokagushi M. Diverse distribution on four distinct type of modori (gel degradation) inducing proteinases among fish species //Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. - 1990. - Vol. 56, N 4. - P. 1485-1492.

175. Kinoshita M., ToyoharaH., Shimizy Y., Sokagushi M. Induction of Modori-phenomen (thermal gel degradation) by latent serine proteinase // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1991. - Vol. 57, N 5. - P. 1935-1938.

176. Kleine R., Spandenberg P. Isolierung and characterizierung derx beiden trypsin-isoenzyme des amerikanichen flusscrebses Cambarus affinis // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1974. - Vol. 355, N 2. - P. 114-124.

177. Klimova O.A., Borukhov S.I., Solovyeva N.I. et al. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas // Biochem. Biophys. Res. Com. 1990. - Vol. 166, N 3. - P. 1411-1420.

178. Kolakowski P. Mrtody oznaczania- peptidow powstajacychim meisie ryb w czasste pocesow tecnologicycych. Szczecin, 1973. - 101 p.

179. Konagava S. Screening of peptidases in fish muscle // Bull. Toe. Reg. Fish Res. Lab. 1978.-N 94. - P. 1-28.

180. Konagava S. Enhanced protease activity on muscle of Chum salmon (Oncorhunchus keta) during spawning migration // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1982. -Vol. 48,N10.-P. 1503-1509.

181. Makinodan Y., Ikeda S. Purification and properties of proteinase activity in acid and slight alkaline rage // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1969. - Vol. 35, N 7. - P. 627676.150

182. Makinodan Y.,Ikeda S. Studies of fish muscle cathepsin A and D and some properties of Carp cathepsin A // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1976. - Vol. 42, N 2. - P. 239-247.

183. Makinodan Y., Takeshi A., Haruhiro T., Ikeda S. Purification and properties of Carp muscle cathepsin D // J. Food Sci. 1982a. - Vol. 47, N 2. - P. 647-652.

184. Makinodan Y., Toyohara T., Ikeda S. Intracellular distribution of Carp muscle cathepsin dandan electron micrograf of muscle lysosomal fraction // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1982b. - Vol. 48, N 10. - P. 1501-1506.

185. Makinodan Y., Toyohara T., Ikeda S. Comparison of muscle proteinase activity among fish species // Comp. Biochem. Physiol. 1984. - Vol. 79B, N 2. - P 123-134.

186. Manita H., Koizymic C., Nonaca J. Aseptic autolysis markerel muscle // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1969. - Vol. 35, N 8. - P. 1027-1033.

187. Martone C.B., Busconi L., Folco E.J.E., Sanchez J.J. Detection of a tripsin-like serine proteinase and its endogenous inhibitor in hake sceletal muscle // Arch. Biochem. Biophys. -1991. Vol. 289, N 1. - P. 1-5.

188. Matsumiya M., Mochizyki A., Otake S. Seasonal variation of alkaline proteinase activity in the ordinary muscle of common markerel // Nipp. Suis. Gakk. 1991. - Vol. 57, N 7. - P. 1411.

189. McDermott Y.R., Mantle P., Biggins Y.A., et al. Specificity of neuropeptide degradation by two calcium-activated neutral proteinases from human skeletal muscle // Life Sci. 1985. - Vol. 37, N 8. - P. 725-730.

190. McLay R. Activities of cathepsin A and D in Cod muscle // Sci. Food Agric. -1980.-Vol. 31.-P. 1050-1054.

191. Milsson A., Tangle R. Digestive proteases on holocephalian fish Chimaera monstrosa // Comp. Biochem. Physiol. 1962. - Vol. 31, N 1. - P. 147-165.

192. Murachi D. Intra cellular reguiatory system involving calpain and calpastatin // Biochem. Intern. 1989. - Vol. 18, N 2. - P. 263-294.

193. Murachi T., Hatanaka M., Jasumoto Y., Nakayma N. A quantitative distribution study on calpain and calpastatin in rat tissues and cells // Biochem. Intern. 1991.1511. Vol. 20,N6.-P. 651-656.

194. Neil G.L., Neimann C., Hein G. Structural specifity a-chymotrypsin: polypeptide-substrates //Nature. 1966. - Vol. 210, N 1. - P. 903-907.

195. Niwa E., Nishimura K., Kanoh S. New cooked fish paste from frozen Alaska pollack surimi // Agr. And Biol. Chem. 1990. - Vol. 54, N 2. - P. 387-391.

196. Noda M., Vo Van J., Kusakabe I. and Murakami K. Substrate specificity and salt inhibition of five proteinase isolated from the pyliric caeca and stomach of Sardine // Agroc. and Biol. Chem. 1982. - Vol. 46, N 6. - P. 1565-1569.

197. Nomata H., Toyohara H., Makinodan J., Ikeda S. The existents of proteinase inhibitors in Chum salmon muscle and their activities in spawning stage // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985b. - Vol. 51, N 11. - P. 1804-1810.

198. Nomata H., Toyohara H., Makinodan J., Ikeda S. The existents of proteinases in Chum salmon muscle and their activities in spawning stage // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985a. - Vol. 51,N 11. -P. 1799-1804.

199. Ooshiro Z. Studies of proteinase in pyloric caeca of fish. II. Some properties of proteinase purified from pyloric caeca of markerel // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. -1971. -Vol. 37,N2.-P. 145-148.

200. Overnell Z. Assotiafed mesentary in the Cod (Gadus morhua) // Comp. Biochem. Physiol. 1973. - Vol. 46 B, N 13. - P. 519-531.

201. Parrish F.G., Lysby M.L. An averview of simposium on the fundamental properties of muscle proteins impotant on meat sceinse // J. Food Biochem. 1983. -Vol. 7,N3.-P. 125-135.

202. Prahl J.W., Neurath H. Pancreatic enzymes of the spihy Pacific dogfish. I. Cationic chymotrypsinogen and chymotrypsin // Biochem. 1966. - Vol. 5, N 6. - P. 2131-2146.152

203. Purcell G.M., Barnhart M.I. Prothrombin activation with cathepsin C // Biochem. Biophys. Acta. 1963. - Vol. 78, N 4. - P. 800-803.

204. Reddi P.K., Constantinides C.M., Dymza S.M. Cathepsin activity of fish muscle // J. Food Sci. 1972. - Vol. 37, N 5. - P 643-648.

205. Reek Y.R., Winter W.P., Neurath H. Pancreatic enzymes of African lungfish Protopterus acthiopicus // Biochem. 1970. - Vol. 9, N 6. - P. 1398-1403.

206. Reek Y.R., Neurath H. Pancreatic tripsinogen from the African lungfish Protopterus acthiopicus // Biochem. 1972. - Vol. 11, N 3. - P. 503-510.

207. Robson R.M., Stromer., Huiatt T.V. Role of new sytosceletal elements in maintence of muscle integrity // J. Food Biochem. 1983. - Vol. 7, N 5. - P. 425-430.

208. Rosen H. A modified ninhydrin colometric analysis for amino acid //Arch. Biochem. Biophys. 1957. - Vol.67, N1. - P. 10-15.

209. Sacamoto S., Yamada I., Seki N. Comparison of enzymatic properties of calpain II from carp and rabbit muscle // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985. - Vol. 51, N 2. - P. 825-831.

210. Satake K., Okuyama T., Ohashi M. and Shinoda T. The spectrophotometry determination of amine, amino acid and peptide with 2,4,6 -trinitrobenzene-1-sulfonic acid // J. of Biochem. 1960. - Vol.47. - N 5. - P. 654-660.

211. Schwartz W.N., Bird J.W.C. Degradation of myofirillar proteins by cathepsins B and D//Biochem. J. 1977. - Vol. 167, N2. - P. 811-820.

212. Seki N. Kimura Y. Degradation of troponin and tropomiozin by calpain // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1986. - Vol. 52, N 9. - P. 1673-1680.

213. Siebert L., Schmitt A. Fish tissue enzymes and their role in the deteriorative changes in fish // Technol. Fish. Utiliz.,Fising News CB. London: LTD, 1965. - P. 47-52.

214. Simpson B.K., Haard H.F. Trypsin from Greenland cod, Cadus ogas. Isolation and comparative properties // Com. Biochem. Physiol. 1984. - Vol. 9B, N 4. - P. 613-622.

215. Simpson B.K., Haard N.F. Characterization of the trypsin fraction from canner153

216. Tautorogolabrus adspersus) // Сотр. Biochem. Physiol. 1985. - Vol. 80B, N 3. - P. 475-480.

217. Spundenderg P., Kleine R., Flemming C. Reiningung eines anionischen trypsins aus dem magensaft des Flusskrebs camburus affinis sau durch affinitas chromatographie // Acta Biol, et Med. Ger. 1975. - Vol. 34, N 5. - P. 733-739.

218. Tangle R., Grove D. Digestion // Fish Physiol. N.-Y.: Acad. Press., 1967. - Vol. 3,-P. 161-260.

219. Toyohara H., Makinodan Y., Tanaka K., Ikeda S. Purification and properties of carp muscle calpain II // Сотр. Biochem. Phisiol. 1985. - Vol. 81 B, N 3. - P. 573578.

220. Toyohara H., Makinodan Y., Ikeda S. Detection of a cystein protease inhibitor in carp muscle // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1988. - Vol.54, N2. - P. 157.

221. Toyohara H., Sasaki K., Kinoshita M. et al. Detection of inhibitors for modory-inducing proteinases in fish and calf serums // Nipp. Suis. Gakk. 1991. - Vol. 57, N 2.-P. 521-525.

222. Ushida N., Anzai Y., Nishide E. Properties of cationic trypsin from the piloric caeca of Chum salmon // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1986. - Vol. 52, N 4. - P. 732-735.

223. Ushida N., Tsukayama K., Nichidi E. Properties of two major anionic trypsins from the salmon piloric caeca // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1984. - Vol. 50, N 2. - P. 313-314.

224. Ushida N. Chromatographic of proteolytic enzymes in Chum salmon pyloric caeca in sefadex gel chromatography // Bull. Fac. Fish. Hoc. Univ. 1971. - Vol. 21, N4.-P. 305-314.

225. Uchida Y. Process for preparing pasty proteinous material or proteinous food from crustaceans // Заявка № 0251205 ЕПВ, МКИ A 23 J 1/325.-(Япония).- № 87109133.6. Заявл. 25.06.87. - Опубл. 07.01.88. - 28 с.

226. Ushiyama Н. Studies of proteolytic enzymes of the Salmon piloric caeca. II. Purification and some properties of trypsin-like enzymes // Bull. Fac. Fish. Hoc. Univ. 1968,-Vol. 19,N4.-P. 147-155.154

227. Veno R., Morishita T., Takahara T. Intracellular distribution of enzymes and particle of lisosomes in Carp muscle tissue // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1982. - Vol. 47,N2.-P. 207-214.

228. Veno R., Sakanaka K., Ikeda S., Horiguchi Y. Purification of pepstatin insensitive protease from mackerel white muscle // Nip. Suis. Gakk. 1988a. - Vol. 54,N4.-P. 691-697.

229. Veno R., Ikeda S., Sakanaka K., Horiguchi Y. Characterization of pepstatin insensitive protease from mackerel white muscle // Nip. Suis. Gakk. 1988a. - Vol. 54,N4.-P. 699-707.

230. Woessner J.F.Specifity and biological role of cathepsin D // Proc. Conf. Norman, Okla 'Acid proteases. Structure, Function and Biology.'- N.-Y.-London, 1989. N 786 -P. 313-327.

231. Wojtowicz M.B., Odense P.N. Comparative study of muscle catheptic activity of some marine species // J. Fish Res. BD Canada. 1972. - Vol. 29, N 1. - P. 85-91.

232. Wray T. Enzymes work wonders for caviar and squid // Seafood Intern. Procès. And Packag. 1987. - Now. - P. 25.

233. Wray T.Fish processing: New uses for enzymes // Food Manuf. Intern. 1988. -Vol. 5, N3. - P. 32-34.

234. Yamashita M. Studies on cathepsins in the muscle of shum salmon // Bull. Natl. Res. Fish Sci. 1993. - N 5. - P. 9-116.

235. Yamashita M., Kanagaya S. High activities of cathepsins B, D, H and L in the white muscle of chum salmon in spawning migration // Сотр. Biochem. and Physiol.1989. Vol. 94, N1.-P. 149-152.

236. Yamashita M., Nakano H., Kanagaya S. The elevation of catheptic activity in muscle and liver of Ayu plecoglossus activelis during maturation // Nip. Suis. Gakk.1990.-Vol. 56, N7.-P. 1157.

237. Yanagihara S., Nakaoka H., Hara K., Ishihara T. Purification and characterization of serine proteinase from white croacer skeletal muscle // Nip. Suis. Gakk. -1991. Vol. 56, N4. - P. 133-142.155

238. Zwilling R., Tomashec V. Amino acid composition of crayfish trypsin // Nature 1970. Vol. 228, N 5266. - P. 57-58.продолжение приложения 2

239. Стеклянные банки плотно укупоривают металлическими крышками.

240. Тара должна быть чистая, сухая, без постороннего запаха.

241. Стеклянные бутыли и банки упаковывают в деревянные ящики с дощатыми обрешетками или выстилают сухими мелкими стружками или другими упаковочными материалами.

242. Маркируют протин по ГОСТ 7630.

243. Транспортная маркировка по ГОСТ 7630 и ГОСТ 14192.

244. Транспортируют протин всеми видами транспорта в соответствии с.правилами перевозок скоропортящихся грузов, действующими на данном виде транспорта при температуре от 0 до минус 8 °С.

245. Хранят протин при температуре:- от 0 до минус 8 °С не более 3 мес.;- от минус 12 до минус 18 °С не более 6 мес.1. РАЗРАБОТАНО:

246. Заместитель директора Тихо-• океанского научно-исследовательского рыбохозяйствен-• ,ного центра /ТИНРО-центр/1. Г.Блинов

247. Технологическая инструкция ТИ N 36-129-981. Лист iпродолжение приложения 33

248. Массовая доля поваренной соли в препарате 10%, в лососевомIмасле '3,5$.

249. Срок хранения препарата 3 мес при 0°С.

250. Срок хранения лососевого масла 2 мес при 0°С.

251. Данный ферментный препарат комплекс ферментов, обладающих протеолитической активностью, более высокой по сравнению с ферментным -препаратами, полученными из внутренностей рыб.

252. Данный ферментный препарат использовали при изготовлении лососевого масла. ■

253. В 'состав масла входят измельченное мясо лосося, соль, сахар, вода., растительное масло, лимонная кислота, БКН, ферментный препарат

254. В зависимости от рецептуры лососевое масло представлено вариантами:

255. I, $2, № 3, № 4 без ферментного препарата;$ 1а, $ 2а, № За, № 4а с ферментным препаратом.•Масса нетто 140 г'(б.№ 22)

256. Протановили: I. Препарат протеолитических ферментов из пило-рических придатков лососевых рыб-полуфабрикат и масло лососевое с использованием данного ферментного препарата и без него одобрить и рекомендовать к выпуску. ' г ;•

257. Слуцкой Т.Н. (лаборатория посола и копчения рыб), подготовить к утверждению нормативные документы.

258. Хранение лососевого масла (с ферментным препаратом и без него) продолжить. Следующий осмотр провести через I мес

259. Слушали Купину Н.М. по образцам икры лососевой зернистой соленой, изготовленной из мороженых ястыков икры горбуши 4-х месячного срока хранения, обработанных ферментным препаратом из печени камчатского краба. '

260. Цель дегустации: оценка качества .

261. Постановили: I. Одобрить креветки сыромороженые 4-мес.срока хранения и мороженые 2-мес„ срока хранения.

262. Хранение продолжить. Следующий осмотр провести через 2 мес,

263. Слушали Калиниче нко Т.П. по образцу масла лососевого "новой рецептуры с растительным маслом, ароматизированным красным ;перцем.

264. Масло лососевое (4 рецептур) с ферментным препаратом и без него одобрено дегустационным советом ТИНРО- протокол № 30 от .21.01.97.

265. В состав масла входят измельченное мясо:, лосося* соль, сахар, "вода, лимонная кислота, БКН, ароматизированное красным перцем 'растительное масло.с

266. Лососевое масло новой рецептуры представленоУферментнымпрепаратом и без него.

267. Масло'фасовано в б масса нетто 140 г.1. Массовая доля соли 3,5%.

268. Срок хранения масла 3 мес при температуре минус 2°С.

269. Цель дегустации: оценка качества

270. Оценка качества: однородная, тонкоизмельченная масса розового цвета, консистенция мажущаяся; вкус и запах свойственные данной •продукции.

271. Постановили: Одобрить масло лососевое с растительным маслом, ароматизированным красным перцем с ферментным препаратом и без .него, рекомендовать к выпуску.продолжение приложения 45.

272. Рекомендовать срок хранения дяя лососевого масла данной рецептуры 3 мес. -А: '-- '

273. Слуцкой Т.Н. (лаборатория посола и копчения) подготовить к утверждению изменение.к нормативным документам.5., Слушали: Бояркину Л,Г. по образцам:- сарделек рыбных вареных "Розовых";- сарделек рыбных вареных "Здоровье".

274. Сардельки "Здоровье" изготовлены из тех же компонентов, что и сардельки "Розовые", но с добавлением 10% лососевых молок идяо/±% дш. . г " ;

275. Добавление ДНК или лососевых молок, содержащих ДНК, придает сарделькам лечебно-профилактический свойства.

276. Ср'ок хранения продукции 3 сут,при температуре плюс 4°С.

277. Цель дегустации: оценка качества, решение вопросов замены крови пищевым красителем в сардельках "Розовых",-выпуска нового вида сарделек "Здоровье". .

278. Оценка качества: поверхность чистая, сардельки целые; цвет сарделек розовый; на разрезе фарш розового цвета,., однородный; консистенция плотная; вкус и запах- свойственные'данному виду сарделек.

279. Постановили: I. Одобрить и рекомендовать к выпуску вареные рыбные.сардельки "Розовые" с заменой в рецептуре крови на пищевой краситель и вареные рыбные сардельки "Здоровье".

280. Якушу Е.В. подготовить,к утверждению нормативные документы.продолжение приложения 54

281. Постановили: I. Морскую капусту варено-мороженую, упакованную в пакеты под вакуумом, 4-мес.срока хранения одобрить.• ' 2,. Хранение продолжить. Следующий осмотр провестичерез 3 мес.

282. Слушали Слуцкую Т.Н. по образцам масла лососевого, б.№ 22

283. В состав масла входят измельченное мясо лосося, соль, сахар, вода, растительное масло, лимонная кислота, БКН, ферментный препарат (из пилорических придатков лососевых рыб).

284. В зависимости от рецептуры лососевое масло представлено 8 вариантами: 1,1а, 2,2а, 3,3а, 4,4а.•■Массовая доля солив продукте 3,5-3,836,

285. Срок хранения масла 3 мес при температуре О 0>С.• Масса нетто 140 г (б.№ 22).• Цель -дегустации: оценка качества лососевого масла после 3-мес, срока хранения.

286. Оценка качества: однородная, тонкоизмельченная масса розового цвета; консистенция мажущаяся, вкус и запах приятные, свойственные данной продукции, без порочащих признаков.

287. Постановили: I. Масло лососевое 3-мес. срока хранения одобрить.

288. Хранение продолжить. Следующий осмотр провестичерез I мес.

289. Слушали Якуша 3,В. по образцам колбасы полукопченой "Российской" у .

290. Колбаса изготовлена на рыбокомбинате "Уссурийском" из рыбного• ■ Iфарша сурими с добавлением измельченного свиного шпика.

291. В состав колбасы также входят сорбиновая кислота, черный перец, чеснок, -глютаминат натрия и др.