Разработка гибкой малоотходной технологии переработки поджелудочной железы крупного рогатого скота с получением гидролитических ферментов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.23, кандидат технических наук Дудникова, Елена Андреевна

• Дудникова, Елена Андреевна
• кандидат технических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат технических наук Дудникова, Елена Андреевна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

1.1. Общая характеристика поджелудочной железы высших животных и человека.

1.2. Строение, свойства и механизм действия ферментов поджелудочной железы.

1.2.1. Механизм действия, структура и свойства панкреатической а-амилазы (а-1,4-глюкан-4-глюканогидролаза, К.Ф. 3.2.1.1).

1.2.2. Механизм действия, структура и свойства панкреатической липазы (триацилглицерол-ацнлгидролаза, К.Ф. 3.1.1.3).

1.2.3. Механизм действия, структура и свойства протеаз.

1.2.3.1. Трипсин (К.Ф. 3.4.21.4).

1.2.3.2. Химотрипсин (К.Ф. 3.4.21.1).

1.2.3.3. Карбоксипептидаза Б (пептидил-Ь-лизин (L-аргинин) гидролаза, К.Ф. 3.4.17.2).

1.2.4. Механизм действия, структура и свойства рибонуклеазы (К.Ф. 3.1.27.5).

1.3. Извлечение ферментов из поджелудочной железы.

1.3.1. Получение препаратов а-амилазы из поджелудочной железы.

1.3.2. Получение препаратов липазы из поджелудочной железы.

1.3.3. Получение протеолитических ферментов из поджелудочной железы.

1.3.3.1. Получение трипсина.

1.3.3.2. Получение химогрипснна.

1.3.3.3. Получение карбоксипептидазы Б.

1.3.3.4. Получение панкреатина.

1.3.4. Получение рибонуклеазы.

ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Объект исследования.

2.2. Реагенты.

2.3. Методы анализа.

2.3.1. Количественное определение азотосодержащих веществ в белковых растворах.

2.3.2. Определение активности ферментов.

2.4. Методы исследования.

2.4.1. Методика экстракции ферментов из биомассы поджелудочной железы.

2.4.2. Методика проведения процесса ультрафильтрации на ячейках с промышленными ультрафильтрами.

2.4.2.1.Устройство и принцип действия лабораторной установки концентрирования.

2.4.2.2. Методика проведения процесса ультрафильтрации на половолоконном модуле промышленного типа.

2.4.2.3.Методика проведения процесса концентрирования.

2.4.3. Методика проведения процесса молекулярно-ситовой хроматографии.

2.4.4. Методика проведения осаждения субстанций ферментов из водных и водно-спиртовых растворов.

2.4.5. Методика проведения гель-электрофореза в полиакриловом геле.

2.4.6. Методика проведения культивирования микроорганизмов.

ГЛАВА III. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

3.1. Исследование процесса экстракции гидролитических ферментов из ПЖ КРС.

3.2. Исследование концентрирования ферментсодержащих экстрактов ультрафильтрацией на плоских мембранных элементах и осаждения субстанций ферментов из ретантов.

3.3. Концентрирование ферментных растворов ультрафильтрацией на мембранных фильтрах половолоконного типа.

3.4. Осаждение ферментов из водных растворов в изоэлектрическои точке.

3.5. Осаждение ферментов из водно-спиртовых растворов.

3.6. Получение растворов ферментов, свободных от минеральных примесей и пигментов.

3.7. Биоконверсия отходов, образующихся при комплексной переработке поджелудочпой железы крупного рогатого скота в продукт кормового назначения

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка гибкой малоотходной технологии переработки поджелудочной железы крупного рогатого скота с получением гидролитических ферментов»

В настоящее время пищевая промышленность является одним из лидирующих направлений народного хозяйства Российской Федерации. Наиболее высокие темпы развития наблюдаются в мясоперерабатывающей промышленности. Существенное увеличение масштабов производства в данной отрасли ставит вопрос о переработке образующихся отходов, одним из которых является поджелудочная железа крупного рогатого скота. Выход биомассы поджелудочной железы при убое 1000 голов крупного рогатого скота составляет 250 кг, что для среднего мясокомбинат приводит к образованию 35-^-45 тонн данного отхода в год.

Несмотря на то, что поджелудочная железа используется для выделения инсулина, опита, панкреатина, рибонуклеазы. карбоксипептидазы Б и других практически значимых препаратов, полная переработка сырья при этом не достигается. Так, известно, что при производстве трипсина остаётся до 85 % от исходной массы поджелудочной железы, а при производстве рибонуклеазы не менее 80 % [1]. Таким образом, существующие технологии не позволяют переработать поджелудочную железу в полном объёме.

Следует отметить, что поджелудочная железа является ценным сырьём для биотехнологической промышленности, поскольку содержит гидролитические ферменты, среди которых наибольшее практическое значение имеют карбоксипепгидаза Б и рибонуклеаза, используемые в пищевой промышленности и медицине. Потребность в карбоксипептидазе Б для России составляет около 40 кг/год, а в рибонуклеазе - 100-450 кг/год и т. д., причем, промышленное производство ряда гидролитических ферментов, содержащихся в поджелудочной железе, не налажено. Выделение данных ферментов является многостадийным процессом из-за необходимости введения дополнительных стадий их очистки от примесных гидролаз. К таким гидролазам относятся амилолитические, липолитические и протеолитические ферменты, области применения которых в настоящее время значительно расширяются за счет использования в пищевой, микробиологической промышленности, при производстве синтетических моющих средств, поэтому потребность в этих ферментных препаратах постоянно растёт.

Таким образом, разработка технологии полной комплексной переработки поджелудочной железы с получением максимального количества субстанций гидролаз является актуальным. Данные ферментные препараты после соответствующей очистки могут найти применение в различных отраслях промышленности, включая пищевую и медицинскую. Однако, процесс такой переработки поджелудочной железы, безусловно, приведёт к образованию больших объёмов жидких стоков, что значительно осложнит работу сооружении биологической очистки предприятий мясоперерабатывающего комплекса. Поэтому важным аспектом разрабатываемой технологии должна стать минимизация образующихся твёрдых и жидких отходов.

Целью настоящей работы явилась разработка научных основ технологии гибкой малоотходной переработки поджелудочной железы с получением с\бсганций гидролитических ферментов.

В задачи работы входило:

1. Изучение количественных закономерностей стадии извлечения ферментов из поджелудочной железы, установление последовательности её обработки различными экстрагентами, что обеспечило бы минимальные потери активности каждого из них.

2. Изучение количественных закономерностей стадий концентрирования и осаждения выделяемых гидролаз.

3. Разработка кинетических схем извлечения ферментов из биомассы поджелудочной железы, и на их основе предложить алгоритмы управления отдельными технологическими стадиями с целью модификации технологической схемы для получения одного или группы ферментов с максимальным выходом.

4. Разработка пути утилизации отходов, образующихся в технологической схеме комплексной переработки ПЖ.

5. Проведение расчета технико-экономических показателей разрабатываемой технологии.

Научная новизна. Впервые показана возможность применения рапсе разработанных кинетических моделей извлечения белковых веществ из биомассы микроорганизмов к процессам извлечения гидролитических ферментов из биомассы Г1Ж. Разработана единая схема последовательно-параллельных превращении для кинетического описания процесса извлечения белковых веществ, показана возможность сё модификации для описания процессов извлечения отдельных фракций белковых веществ.

Предложены алгоритмы управления процессом экстракции гидролитических ферментов, позволяющие подобрать оптимальные условия извлечения индпвидуального фермента с минимальными потерями остальных.

Проведено количественное изучение стадии ультрафильтрации и осаждения ферментов из водных и водно-спиртовых растворов. Показана принципиальная возможность переработки образующихся в данной технологии отходов в продукт кормового назначения.

Практическая значимость. Разработана гибкая технологическая схема выделения субстанций ферментов карбоксипептидазы Б (Кп Б) и рибонуклеазы (PIIK-азы) с получением в качестве попутной продукции субстанций липазы, амилазы, прогео-литического комплекса, что позволяет упростить известные технологии очистки Кп Б и PIIK-азы. Такой подход позволил повысить выход Кп Б в 2 раз, а РНК-азы в 3 раз. При этом качество получаемых субстанций соответствовало препаратам пищевого назначения.

Установлено, что себестоимость получаемых препаратов в 2-^-2,5 раз ниже себестоимости отечественных и зарубежных аналогов.

Показано, что предложенный способ утилизации стоков данной технологии позволяет снизить их ХПК не менее чем в 3 раза, кроме того, количество твёрдого отхода биомассы ПЖ уменьшается на 70 %.

Апробация работы. Материалы диссертации были доложены на III и V Международных конгрессах «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, март 2005 г.; Москва, апрель 2007 г.), Международных конференциях «Успехи в химии и химической технологии» (РХТУ им. Д. И. Менделеева, Москва, ноябрь 2005 г.; Москва, ноябрь 2006 г.; Москва, ноябрь 2007 г.)

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 5 статей, в том числе одна статья из списка журналов, рекомендованных ВАК; 2 тезисов докладов в материалах научных конференций; подана заявка на патент.

Структура и объём работы. Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методик проведения экспериментов и анализов, 7-ми глав экспериментальной части, включающей описание результатов и их обсуждение, выводов, списка литературы. 2-х приложений. Работа изложена на 140 страницах машинописного текста. Работа содержит 61 рисунок, 41 таблицу. Библиография включает 201 наименование, из них 131 иностранный источник.

Заключение диссертации по теме «Биотехнология», Дудникова, Елена Андреевна

выводы

1. Разработана ресурсосберегающая технология комплексной переработки биомассы поджелудочной железы крупного рогатого скота с получением гидролитических ферментов: карбоксипептидазы Б, рибонуклеазы, трипсина и химотрипсина, амилазы, липазы.

2. Установлена последовательность обработки биомассы поджелудочной железы, обеспечивающая выделение всех вышеперечисленных ферментов, причем потери активности не превышают 40 %.

3. Разработаны кинетические схемы стадий экстракции ферментов водно-солевыми, водно-кислотными и водно-спиртовыми экстрагентами, ультрафильтрации, осаждения. Предложенные кинетические схемы позволили подобрать оптимальные условия выделения каждого фермента: для водно-солевой экстракции 5% масс. NaCl, 30 °С. время экстракции: для амилазы- 1,5 ч, для КпБ - 2,5-КЗ ч; спиртовой экстракции - 20 °С. 12 ч; слабокислотной экстракции рН 2, для трипсина - 30 °С 3.5 ч, для химотрипсина - 30 °С 4,5 ч, для Кп Б - 20 °С 4 ч; для сильнокислотной экстракции выделения РНК-азы 0,25 н. H2SO4 при температуре 6 °С 3.5^4 ч.

4. Предложены способы очистки ферментных препаратов, основанные на применении методов диафильтрации и переосаждения, позволяющие получить субстанции пищевого назначения с выходом 60 % от исходного содержания ферментов в ПЖ, что в 2-КЗ раз выше, чем по известным технологиям.

5. На основе предложенных кинетических схем подобраны варианты технологических схем получения ферментных препаратов с выходом не менее 60 %.

6. Предложены пути утилизации белоксодержащих отходов, образующихся в технологическом процессе, путём культивирования дрожжей рода Y. lipolytica с получением кормового белкового продукта с содержанием сырого протеина не менее 40 %.

7. Проведена технико-экономическая оценка разработанной технологической схемы. Показано, что в условиях комплексного производства себестоимость каждого из получаемых ферментных препаратов не превышает 30 % от цены зарубежных аналогов. Рентабельность производства составляет 34 %, срок окупаемости дополнительных капитальных вложений не превышает 2-х лет.

Список литературы диссертационного исследования кандидат технических наук Дудникова, Елена Андреевна, 2009 год

1. Мазурин, А. В. Болезни органов пищеварения у детей Текст.: Руководство для врачей / Под ред. А. В. Мазурина. М., 1984. - 656 е.: ил.

2. Цветкова, JI. Н. Панкреатическая недостаточность у детей Текст. / JI. Н. Цвет-кова // Вопросы современной педиатрии. М., 2003; т. 2. - №3. - с. 60 - 66. Биб-лиогр.: с. 66.

3. Костюченко, A. JI. Неотложная панкреатология Текст.: Справочник для врачей / A. JI. Костюченко, В. И. Филин. 2-е изд. - СПб.: Деан, 2000. - 480 е.: ил.; 20 см. -ISBN 5-88977-065-9.

4. Keller P. J. The proteins of bovine pancreatic juice Text. / P. J. Keller, E. Cohen, H. Neurath // J. Biol. Chem. 1958 Aug; 233 (2). - p. 344 - 349.

5. Marchis-Mouren G. E4ude compare" e de l'e'quipment enzymatique du sue pancre'atique de diverses espe'ees Text. / G. Marchis-Mouren // Bull. Soc. Chim. Biol (Paris). 1965, 47 (12).-p. 2207-2217.

6. Keller P. J. The protein composition of human pancreatic juice Text. / P. J. Keller, B. J. Allan // J. Biol. Chem. 1967 jan 25; 242. - p.281 - 287.

7. Prahl J. W. Pancreatic enzymes of the spiny Pacific dogfish. I. Cationic chymotripsi-nogen and chymotrypsin Text. / J. W. Prahl, H. Neurath // Biochemistry. 1966 Jun; ■5(6).-p. 2131 -2346.

8. Zendrian E. N. Distributions of pancreatic ribonuclease, chymotrypsin, and trypsin in vertebrates Text. / E. N. Zendrian, E. A. Barnard // Arch. Biochem. Biophys. 1967 Dec; 122 (3). -p.699 - 713.

9. Buck F. F. Some properties of human trypsin Text. / F. F. Buck, M. Bier. F. F. Nord122

10. Arch. Biochem. Biophys. 1962 Sep; 98. - p. 528 - 530.

11. Buck F. F. On the mechanism of enzyme action. 73. Studies on trypsins from beef, sheep and pig pancreas Text. / F. F. Buck, A. J. Vithayathil, M. Bier, F. F. Nord // Arch. Biochem. Biophys. 1962 May; 97. - p. 417 - 424.

12. Vithayathil A. J. On the mechanism of enzyme action. LXXII. Comparative studies on trypsins of various origins Text. / A. J. Vithayathil. F. Buck, M. Bier, F. F. Nord // Arch, Biochem. Biophys. 1961 Mar: 92. - p. 532 - 540.

13. Zendrian E. N. Reactivity avidencc for homologies in pancreatic enzymes Text. / E. N. Zendrian, E. A. Barnard // Arch. Biochem. Biophys. 1967 Dec; 122 (3). - p. 714-718.

14. Robyt J. Multiple attack and polarity of action of porcine pancreatic alpha-amylase Text. / J. Robyt, D. French // Arch. Biochem. Biophys. 1970 Jun; 138 (2). - p. 662 - 670.

15. Thoma J. A. Plant and animal amylases Text. / J. A. Thoma, J. E. Spradlin, S. Dygert// The Enzymes, 3rd Ed., Vol. V: Hydrolysis (Sulfate Esters, Carboxyl Esters, Glycosides) and Hydration, ed. byP.D. Boyer. New York, Academic Press, 1971.-p. 115- 189.

16. Biochemica information Text. / Boehringer Mannhein GmbH. 1975. - 168 p.

17. French D. 3-Amylases / D. French // The Enzymes, 2nd edn (Boyer, P. D., Lardy H. and Myrbaeck K. eds.). New York, Academic Press, 1960. - Vol. 4. - p. 345 - 350.

18. Vallee B. L. Metal content of alpha-amylases of various origins Text. / B. L. Vallee, E. A. Stein, W. N. Sumerwell, E. H. Fisher // J. Biol. Chem. 1959 Nov; 234. - p. 2901 - 2905.

19. Verger R. Purification from porcine pancreas of two molecular species with lipase activity Text. / R. Verger R. G. H. de Haas, L. Sarda, P. Desnuelle // Biochem. Biophys. Acta. 1969; 188 (2). - p. 272 - 282.

20. Брокерхоф, X. Липолитические ферменты Текст. / X. Брокерхоф, Р. Дженсен;перевод с англ. канд. биол. наук Т. П. Левчук, Э. А. Малаховой, канд. биол. наук Э. А. Толосы. М.: Мир, 1978. - 396с.: ил.; 22 см. - Библиогр.: с.354 - 385. - 4400 экз.

21. Hatch F. Т. Correlation of amino-acid composition with certain characteristics of proteins Text. / F. T. Hatch //, Nature (London). 1965, may; 206. - p. 777 - 779.

22. Verger R. Contribution a Г etude. de la lipase pancreatique de pore. PhDThesis, Fac-ulte' des Sciences de Marseille (1970).

23. Brockerhoff H. A model of pancreatic lipase and the orientation of enzymes at interfaces Text. / H. Brockerhoff// Chem. Phys. Lipids. 1973 Apr; 10 (3). - p. 215 - 222.

24. Plummer Т. H. Isolation and characterization of the glycopeptides of porcine pancreatic lipases L-A and L-B Text. / Т. H. Plummer. L Sarda // J Biol Chem. 1973 Nov 25; 248 (22). - p.7865 - 7869.

25. Garner C. W. Porcine Pancreatic Lipase. A Glycoprotein Text. / C. W. Garner, L. C. Smith // J. Biol. Chem. 1972 Jan; 247 (2). - p. 561 - 565.

26. Jackson R. L. The Primary Structure of Porcine Pancreatic Ribonuclease. I. The distribution and sites of Carbohydrate attachment Text. / Jackson R. L., Hirs С. H. W. // J. Biol. Chem. 1970; 245. - p. 624 - 636.

27. Антонов, В. К. Химия протеолиза Текст. / В. К. Антонов — 2-е изд., испр. и доп.- М.: Наука, 1991. 504 е.: ил.; 24 см. - Библиогр.: с. 482 - 500. - 490 экз. -ISBN 5-02-004111-4.

28. Дэвени, Т. Аминокислоты, пептиды и белки Текст. / Т Дэвени, Я. Гергей: перевод с анг. канд. мед. наук А. Н. Маца. М.: Мир, 1976. - 364 е.: ил.; 22 см. -Библиогр.: с. 352 - 354.

29. Kaiser R. Chromatographic in der Gasphase. Bd. IV Quantitative Auswertung Text. / R. Kaiser // Bibliographische Institut, Mannheim. 1965. - p. 26 - 52.

30. Kaiser R. Chromatographie in der Gasphase. Bd. I. Gas-Chromatographie Text. / R. Kaiser // Bibliographische Institut, Mannheim. 1965. - p. 58 - 59.

31. Schroeder D. D. Chromatography of Trypsin and Its Derivatives. Characterization of a new active form of bovine trypsin Text. / D. D. Schroeder, E. Shaw // J. Biol. Chem. 1968 Jun; 243. - p. 2943 - 2949.

32. Charles M. Sur le Trypsinoge'ne et la trypsine de pore Text. / M. Charles. M. Rovery, A. Guidoni, P. Desnuelle // Biohim. Biophys. Acta. 1963 Jan 1; 69. - p. 115 - 129.

33. Travis J. The crystallisation and partial characterization of porcine trypsin Text. / J. Travis, I. E. Licncr//J. Biol. Chem. 1965 May; 240. - p. 1962 - 1966.

34. Деборин Г. А. Изменение хода протеолиза сывороточного альбумина трипсином при образовании комплексов фермента или субстрата с экстрадиолом Текст. / Г. А. Деборин, М. И. Быстрова, В.Ц. Иванова // Доклады Академии наук СССР. -1959.-е. 685.-е. 124.

35. Нортроп, Д. Кристаллические ферменты Текст. / Д. Нортроп, М. Кунитц. Р. Херриот; перевод с англ. Н. Е.Плотниковой и др. М.: Издательство иностранной литературы, 1950. - 346 е.: ил.; 22 см.

36. Desnuelle P. Chymotripsin Text. / P. Desnuelle // The Enzymes, Second Edition, Chapter 6 New York, London; Acad. Press, 1960; 4. - p. 93 - 118.

37. Desnuelle P. Trypsin Text. / P. Desnuelle // The Enzymes, Second Edition, Chapter 6-New York, London; Acad. Press, 1960; 4.-p. 119-132.

38. Lazdunski M. E"tude structurale du trypsinoge'ne et la trypsine. Les diagrammes d'e'tat Text. / M. Lazdunski. M. Delaage// Biochim. Biophys. Acta. 1967 Aug 15; 140 (3).-p. 417-434.

39. Lazdunski M. Sur la morphologie des trypsines de pore et de boeuf. E4ude des de'naturations reversibles Text. / M. Lazdunski, M. Delaage // Biochim. Biophys. Acta.- 1965 Sep 20; 105 (3). p. 541 - 561.

40. Delaage M. Trypsinogen, trypsin, trypsin-substrate and trypsin inhibitor complexes in urea solution Text. / M. Delaage, M. Lazdunski // Europ. J. Biochem. - 1968 Apr; 4 (3).-p. 378-384.

41. Delaage M. Physico-chemical properties of bovine chymotrypsinogen В. A comparative study with trypsinogen and hymotrypsinogen A Text. / M. Delaage, J. P. Abita, M. Lazdunski // Europ. J. Biochem. 1968 Jul; 5 (2). - p. 285 - 293.

42. Steglish W. 4-substituted 2-trifluormethyl-4-trifluoracetylmethylene-oxazolidone-(5) and conversion products Text. / W. Steglish, V. Austel // Chem. Ber. 1967; 100 (2). -p. 547 - 554.

43. Biemann K. Separation of peptide derivatives by gas chromatography combined with the mass spectrometric determination of the amino acid sequence Text. / K. Biemann, W. Vetter // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1960; 3 (6). - p.578 - 584.

44. Gruetzmacher H. F Mass-spectrometric studies, XIV. Effect of aromatic amino acids on electron impulse fragmentation of N-acetyl peptides / H. F. Griitzmacher. К Heyns //Justus Liebigs Ann Chem. 1966 Oct; 698. - p. 24 - 33.

45. Fujioka M. Purification and properties of serine hydroxymethylase from soluble and mitochondrial fractions of rabbit liver Text. / M. Fujioka // Biochim. Biophys. Acta. — 1969; 185 (2). -p.338 — 349.

46. Hein G. E. Steric Course and Specificity of -Chymotrypsin-catalyzed Reactions Text. / G. E. Hein, C. J. Neimann // Amer Chem. Soc. 1962; 84 (23). - p. 4487 - 4494.

47. Tietz F. Release of terminal S-(beta- aminoethyl)-cysteine residues by Carboxypepti-dase В Text. / F. Tietz, J. A. Gladner, J. E. Folk // Biohem. Biophys. Acta. 1957 Dec: 26 (3). - p. 659.

48. Folk J.E. Carboxypeptidase В. III. Specific Esterase Activity Text. / J. E. Folk, J. A. Gladner // Biohem. Biophys. Acta. 1959 Jan; 33 (2). - p. 570 - 572.

49. Sokolovsky M., Eisenbach L. Porcine carboxypeptidase B. Arsanilazocarboxypepti-dase: spectral and functional consequences of modification of tyrosine-248 Text. / M.

50. Sokolovsky, L. Eisenbach // Eur. J. Biochem. 1972 Feb; 25 (3). - p. 483 - 490.

51. Folk .Т.Е. Carboxypeptidase В. I. Purification of the zymogen and specificity of the enzyme Text. / J. E. Folk, J. A. Gladner //. J. Biol. Chem. 1958 Mar; 231 (1). - p. 379 - 391.

52. Clark E. I. KINETIC PARAMETERS. The Kinetics of Carboxypeptidase В Activity Text. / Edite Clark. Wolff, E. W. Schermer, J. E. Folk. I. // J. Biol. Chem. 1962. -Vol. 237. - № 10. - p. 3094 - 3099.

53. Мосолов, B.B. Протеолитические ферменты Текст. / B.B. Мосолов. М.: Наука, 1971. - 414 е.: ил.; 22 см. - Библиограф.: с. 313 -401. - 2700 экз.

54. Ambler R. P. Enzymic hydrolysis with carboxypeptidases Text. / R. P. Ambler // In: Meth. Enzymol. -New York; London: Acad, press, 1967. vol. 11. - p. 155 - 166.

55. Plummer Т. H. Evidence for Tyrosine at the Active Centre of Bovine Carboxypeptidase В Text. / Т. H. Plummer, Jr. and William B. Lawson // J. Biol. Chem. 1966 Apr; 241(7).-p. 1648- 1650.

56. Zisapel N. Metallocarboxypeptidases: a cadminiumcarboxypeptidase В with peptidase activity Text. / N. Zisapel, M. Sokolovsky // Boichem. Biophts. Res. Communs. -1973 Aug 6; 53 (3). p. 722 - 729.

57. Folk J. E. Carboxypeptidase В. IV. Purification and characterization of the porcine enzyme Text. / J. E. Folk, K. A. Picz, W. R. Carroll, I. A. Gladner // J. Biol. Chem. -1960 Aug; 235. N 8. - p. 2272 - 2277.

58. Schmid M. Structure of carboxypeptidase В at 2-8 A resolution Text. / M. Schmid, J. R. Herriott // J. Mol. Biol. 1976 May 5; 103 (l).-p. 175- 190.

59. Bradshaw R. A. Consideration of the concept of structural homology as applied to bovine carboxypeptidases A and В Text. / R. A. Bradshaw, H. Neurath, K. A. Walsh // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1969 Jun; 63 (2). - p. 406 - 411.

60. Folk J. E. The Kinetics of Carboxypeptidase В Activity. Kinetic parameters of the cobalt and cadmium enzymes Text. / J. E. Folk, E. C. Wolff, E. W. Schirmer // J. Biol. Chem. 1962 Oct. - Vol. 237. - № 10. - p. 3100 - 3104.

61. Neurath H. Carboxypeptidases A and В Text. / Neurath H. //The Enzymes (Boyer P. D. Lardy H. A., Myrback K„ Eds.). New York; London: Acad, press, 1960. - 4. - p. 11 - 36.

62. Wintersberger E. A zink-binding thiol group in the active center of carboxypeptidase Text. / E. Wintersberger, H. Neurath, Т. I. Coombs, В. I. Vallee // Biochemistry- 1965 Aug; 4 (8). — p. 1526- 1532.

63. Titani К. A. Amino acid sequence of bovine carboxypeptidase В Text. / K. A. Ti-tani, L. N. Ericsson, K. A. Walsh, H. Neurath // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975 May; 72 (5).-p. 1666- 1670.

64. Ambler R. P. Carboxypeptidases A and В Text. / R. P. Ambler // Methods in Enzy-mology. New York; London: Acad. Press, 1972. - vol. 25. - p. 262 - 272.

65. Findlay D. The active site and mechanism of action of bovine pancreatic ribonucle-ase. 4. The activity in inert organic solvents and alcohols Text. / D. Findlay, A. P. Mathias, B. R. Rabin // Biochem. J. 1962. - v. 85, part 1. - p. 134 - 139.

66. Meadow D. H. Nuclear magnetic resonance studies of the structure and binding sites of enzymes. I. Histidine residues Text. / D. H. Meadow, J. L. Markley, J. S. Cohen, O. Jardetsky // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. 1967 Oct; 58 (4). - p. 1307 - 1313.

67. Crestfield A. M. On the Preparation of Bovine Pancreatic Ribonucleasc A Text. / A. M. Crestfield, W. H. Stein, S. Moore // J. Biol. Chem. 1963 Feb; 238. - p. 618 - 621.

68. Kenkare U. W. The histidyl residues in ribonuclease-S. Photooxidation in solution and in single crystals; the iodination of histidine-12 Text. / U. W. Kenkare, F. M. Richards // J. Biol. Chem. 1966 Jul 10; 241 (13). - p. 3197 - 3206.

69. Weil L. Photooxidation of crystalline ribonuclease in the presence of methylene blue Text. / L. Weil, T. S. Seibles // Arch. Biochem. Biophys. 1955 Feb; 54 (2). - p. 368 - 377.

70. Richards F. M. The preparation of subtilisn-modified ribonuclease and the separation of the peptide and protein components Text. / F. M. Richards, P. J. Vithayathil // J. Biol. Chem. 1959 Jun; 234 (6). - p. 1459 - 1465.

71. Vithayathil P. J. Modification of the Methionine Residue in the Peptide Component of Ribonuclease-S Text. / P. J. Vithayathil, F. M. Richards //J. Biol. Chem. 1960 Aug; 235.-p. 2343-2351.

72. Richards F. M. Bovine pancreatic ribonuclease Text. / F. M. Richards, H. W.Wyckoff // In: The Enzymes, 3rd edn (Boyer P. D., ed.). Academic Press; New York, 1971. - Vol. 4. - p. 647 - 806.

73. Hirs С. H. Dinitrophenyiribonucleases Text. / С. H. Hirs // Brookhaven Symp. Biol. 1962 Dec; 15.-p. 154- 183.

74. Deavin A. Mechanism of action of bovine pancreatic ribonuclease Text. / A. Deavin, A. P. Mathias, B. R. Rabin // Biochem. J. 1966 Oct: 101(1). - p. 14 - 16.

75. Findlay D. The active site and mechanism of action of bovine pancreatic ribonuclease Text. / D.Findlay, D. G. Herries, A. P. Mathias, B. R. Rabin, C. A. Ross // Nature (London). 1961 May 27: 190. - p. 781 - 784.

76. Kartha G. Tertiary structure of ribonuclease Text. / G. Kartha, J. Bello, D. Harker // Nature. 1967 Mar 4; 213 (5079). - p. 862 - 865.

77. Wyckoff H. W. The Structure of Ribonuclease-S at 3.5 A Resolution Text. / II. W. Wyckoff, K. D. Hardman, N. M. Allewell, T. Inagami, L. M. Johnson, F. M. Richards // J. Biol. Chem. 1967 Sep; 242. - p. 3984 - 3988.

78. Roberts G. C. The mechanism of action of ribonuclease Text. / G. C. Roberts. E. A. Dennis, D. H. Meadows, J. S. Cohen, O. Jardetzky // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. 1969 Apr: 62 (4).-p. 1151 - 1158.

79. Wang J. H. Facilitated proton transfer in enzyme catalysis. It may have a crucial role in determining the efficiency and specificity of enzymes Text. / J. H. Wang // Science.- 1968 Jul 26; 161 (839).-p. 328-334.

80. Witzal I I The Function of the Pyrimidine Base in the Ribonuclease Reaction Text. / H. Witzal // Progress in Nucleic Acid Research and Molccular Biology. 1963, v. 2. - p. 221 -258.

81. Электрохимические основы электрофореза. Троицкий Г. В. Электрофоретиче-ские методы анализа белков. Новосибирск, Наука, 1981

82. Richards F. М. Structure and Activity of Ribonuclease Text. / F. M. Richards // Structure and Activity of Enzymes. — Academic Press, London, 1964.

83. Kartha G. Tertiary structure of ribonuclease Text. / G. Kartha, J. Bello, D. Marker // Nature. 1967 Mar 4; 213 (5079).-p. 862-865.

84. Richards F. M. On the enzymic activity of subtilisin modified ribonuclease Text. / F. M. Richards //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1958 Feb; 44 (2). - p. 162 - 166.

85. Wilcox P. E. The molccular weight of (arfa)-chymotrypsinogen .Text / P. E. Wilcox, J. Kraut, R. D. Wade. H. Neurath // Biochim. Biophys. Acta. 1957 Apr; 24 (1). -p. 72-78.

86. Schwert G. W. The molecular size and shape of the pancreatic proteases. II. Chy-motrypsinogen Text. / G. W. Schwert // J. Biol. Chem. 1951 Jun; 190 (2). - p. 799 - 806.

87. Gutfreund H. Osmotic pressure of solutions of trypsin and trupsin compounds Text. / H. Gutfreund //Trans. Faraday Soc. 1954; 50. - p. 624 - 628.

88. Anderson E. A. Homogeneity and the electrophoretic behaviour of some proteins. II. Reversible spreading and steady-state boundary criteria Text. / E. A. Anderson, R. A. Alberty // J. Phys. Colloid Chem. 1948; 52 (8). - p. 1345 - 1364.

89. Kubacki V. Electrophoresis and solubility of chymotrypsinogen В and chymotrypsin В Text. / V. Kubacki, K. D. Brown, M. Laskowski // J. Biol. Chem. 1949 Aug; 180 (l).-p. 73-78.

90. Wilcox P. E. Amino acid composition on (arfa)-chymotrypsinogen, including estimation of asparagine and glutamine Text. / P. E. Wilcox, E. Cohen, W. Tan // J. Biol. Chem. 1957 Oct; 228 (2). - p. 999 - 1019.

91. Folk J. E. Chymotripsin С. I. Isolation of the zymogen and the active enzyme: Preliminary structure and specificity studies Text. / J. E. Folk, E. W. Schirmcr // J. Biol. Chem. 1965 Jan; 240 - p. 181 - 192.

92. Grateeos D. On the tow anionic chymotrypsinogens of porcine pancreas Text. / D.

93. Gratecos, О. Guy, M. Rovery, P. Desnuelle // Biochim. Biophys. Acta. 1969 Feb 4; 175 (1).-p. 82-96.

94. Schwert G. W. The molecular size and shape of the pancreatic proteases. 111. a-Chymotrypsin Text. / G. W.Schwert, S. Kaufman // J. Biol. Chem. 1951 Jun; 190 (2). -p. 807-816.

95. Marini M. A. The hydrogen ion equilibria of chymotripsinogen and a-chymotrypsin Text. / M. A. Marini, C. Wunsch // Biochemistry. 1963 Nov - Dec; 2. - p. 1454 - 1460.

96. Tietze F. Molecular-kinetic properties of crystalline trypsinogen Text. / F. Tietze // J.Biol. Chem. 1953 Sep; 204 (1). - p. 1 - 11.

97. Kay С. M. The molecular weight of trypsinogen Text. / С. M. Kay, L. B. Smillie, F. A. Hilderman // J. Biol. Chem. 1961 Jan; 236. - p. 118 - 121.

98. Cunningham L. W. Jr. Molecular-kinetic properties of crystalline diisoproiyl phosphoryl trypsin Text. / L. W. Jr. Cunningham // J. Biol. Chem. 1954 Nov; 211 (1). - p. 13 - 19.

99. Cunningham L. W. Moleular-kinetic properties of trypsin and related proteins Text. / L. W. Cunningham, F. Tietze, N. M. Green, H. Neurath // Disc. Faraday Soc. 1953; 13.-p. 58-67.

100. Green N. M. Proteolytic enzymes Text. / N. M. Green, H. Neurath // In "The Enzymes". -New York; Acad. Press, 1954. p. 1057.

101. Davie E. W. The terminal groups of the soy bean trypsin inhibitor Text. / E. W. Davie, H. Neurath // J. Biol. Chem. 1955 Feb; 212 (2) - p. 507 - 514.

102. Smillie L. В., Kay С. M. Abnormal tyrosine ionization and confrgurational changesof trypsinogen in alkaline solutions Text. / L. B. Smillie. С. M. Kay // J. Biol. Chem. -1961 Jan; 236.-p. 112-117.

103. Cunningham L. W., Jr. Molecular-kinetic properties of crystalline diiosopropyl phos-phoryl tripsin Text. /L. W. Cunningham // J. Biol. Chem. 1954 Nov; 211(1). - p. 13 - 19.

104. Sealock R. W., Laskowski M. Jr. Enzymatic replacement of the arginyl by a lysyl residue in the reactive site of soybean trypsin inhibitor Text. / R. W. Sealock, M. Laskowski Jr. // Biochemistry. 1969 Sep; 8 (9). - p. 3703 - 3710.

105. Bier M. On the mechanism of enzyme action. XL'VI. The effect of certain ions on crystalline trypsin and reinvestigation of its isoelectric point Text. / M. Bier, F. F. Nord // Arch. Biochem. Biophys. 1951 Sep; 33 (2). - p. 320 - 332.

106. Wintersberger E. Bovine pancreatic procarboxypeptidase В. I. Isolation,propertiesand activation Text. / E. Wintersberger, D. I. Cox, H. Neurath // Biochemistry. 1962 Nov; l.-p. 1069- 1078.

107. Cox D.J. Bovine pancreatic procarboxypeptidase В. II Mechanism of activation Text. / D. J. Cox, E. Wintersberger,H.Neurath//Biochemestry.- 1962Nov; l.-p. 1069- 1078.

108. Dcsnuclle P. Recent data on exocrine pancreas enzymes Text. / P. Desnuelle // С R Seances Soc Biol Fil. 1972 Nov 9; 166 (2). - p.238 - 253.

109. Granger M. Limited action of trypsin on porcine pancreatic amylase: characterizationof the fragments Text. / M. Granger, B. Abadie, G. Marchis-Mouren //FEBS Lett. .1975 Aug 15; 56 (2). -p.189 193.

110. Cozzone P. Characterization of porcine pancreatic isoamylases: separation and amino acid composition Text. / P. Cozzone, L. Pasero, G. Marchis-Mouren // Biochim Biophys Acta. 1970 Mar 31; 200 (3). - p. 590 - 593.

111. Caldwell G. A. Treatment of mild knock knees and pronated feet in childhood; results in 63 cases Text. / G. A. Caldwell, R. L. Shorkey, T. L. Duncan // New Orleans Med Surg J. 1952 Feb; 104 (8). - p. 304 - 308.

112. Калинин, Ф. JI. Справочник по биохимии Текст. / Ф. Л. Калинина, В. П. Лобоа. В. А. Жуков. Киев: Наукова Думка. 1971. - 1014 е.; 22 см.

113. Ilirs С. II. Studies on structure of ribonuclease Text. / С. H. Hirs, S. Moore. W. H. Stein// Fed Proc. 1956 Jul; 15 (2). - p. 840 - 848.

114. Worlhington Enzyme Manual Text.: Methods in Enzymology / Worthington Biochemical Corporation Freehold. New Jersey, 1965. - 176 c. - 29 см.

115. Ramachandran S. Studies on lipase. Isolation and purification of a high molecularweight pancreatic lipase Text. / S. Ramachandran, Y. K. Yip, S. R. Wagle // Eur J Biochem. 1970 Feb; 12 (2).-p. 201 -207.

116. Gidez L. I. Purification of rat pancreatic lipase Text. / L. I. Gidez // J. Lipid Res. -1968 Nov; 9 (6). p. 794 - 798.

117. Vendermeers A. Purification, potential enzymatic activity and amino acid composition of chymotrypsinogen and trypsinogens from rat pancreas Text. / A. Vendermeers, J. Christophe //, Biochem. Biophys. Acta. 1969 Aug 12; 188 (1). - p. 101 - 112.

118. Downey W. K. Gel filtration applied to the study of lipases and other esterases Text. / W. K. Downey, P. Andrews // Biochem. J. 1965 Mar. - v. 94. - p. 642 - 650.

119. Gelotte B. Separation of Pancreatic Enzymes by Gel Filtration Text. / B. Gelotte, Acta Chem. Scand. 1964; 18. - p. 1283 - 1291.

120. Sarda L. The behavior of pancreatic lipase on sephadex. A method for purifying and determining the molecular weight of this enzyme Text. / L. Sarda, M. F. Maylie", J. Roger, P. Desnuelle // Biochim. Biophys. Acta. 1964 Jul 8; 89. - p. 183 - 185.

121. Schotz M. C. Effect of nutrition on species of lipoprotein lipase Text. / M. C. Schotz, A. S. Garfinkel // Biochim. Biophys. Acta. 1972 Aug 11; 270 (4). - p. 472 - 478.

122. Garner C. W. A convenient purification of porcine pancreatic lipase free of proteolytic activity Text. / C. W. Garner, L. C. Smith // J. Arch. Biochem. Biophys. 1970. oct; 140 (2).-p. 503 -507.

123. Melius P. Utilization of 1-butanol for the preparation of pancreatic lipase Text. / P. Melius, W. S. Simmons // Biochim Biophys Acta. 1965 Sep 20; 105 (3). - p. 600 - 602.

124. Pat. 1454983 Great Britain, Int. CI.2 С 07 G 7/026. Process of manufacturing pan-creatin enzyme preparations rich in lipase Text. / applicant A. Nattermann&Cie GmbH (Germany).-№7246/75; filed 20.02.1975; complite 10.11.1976. 5 p.

125. Pat. 1533537 Great Britain, Int. CI.2 С 07 G 7/026. Lipase preparation Text. / applicant Nattermann&Cie GmbH (Germany). № 18930/77; filed 05.05.1977; complite 29.11.1978.-8 p.

126. Marchis-Mouren G. Purification of hog pancreatic lipase Text. / G. Marchis-Mouren,

127. Sadra, P. Desnuelle // Arch. Biochem. Biophys. 1959 Jul; 83 (1). - p. 309 - 319.

128. Benzonana G Further studies on pig pancreatic lipase Text./ G. Benzonana. B. En-tressangles, G. Marchis-Mourer, L. Parsero, L. Sarda, P. Desnuelle // Metab. Physiol. Significance Lipids, Proc. Advan. Stude Course, 1963. p. 141 - 154.

129. А. с. 412248 СССР, М. Кл.2 С 12 D 13/10. Способ выделения протеолитический ферментов Текст. / Кирсе В. Г., Скуиня С. Я., Радзинь Р. Я., Пинне А. А., Ирген А. М., Эвирбуле Р.Э. 1737418/28-13; заявл. 13.01.1972; опубл. 05.10.1977, Бюл. №37.-3 с.

130. Branter J. H. Fractionation of Proteolytic Enzymes by Affinity Chromatography on Sepharose Aminocaproyl Proflavin Text. / J. H. Branter, R. G. Medicus, R. A. McRorie // Journal of Chromatography A. 1976, v. 129. - p. 97 - 105.

131. А. с. 1406162 СССР, МКИ4 С 12 N 11/14, // В 01 J 20/10. Способ получения иммобилизованного а-хнмотрипсина Текст. / Гиманова И. М., Постнов В.Н. № 4136790/28-13; заявл. 21.10.1986; опубл. 30.06.1988, Бюл. № 24. - 4 с.

132. Folk J.F. A new pancreatic carboxypeptidase Text. / J.F Folk // J. Amer. Soc. -1956; 78 (14). p. 3541 - 3542.

133. Kycia I. H. Primary structure of bovine carboxypeptidase В. I. Preparation of enzyme from pancreatie juice Text. /1. H. Kycia, M. Elzinga, N. Alonzo, С. H. W. Hirs // Arch. Biochcm. And Biophys. 1968 feb; 123 (2). - p. 336 - 342.

134. A. c. 1833427 СССР, МКИ5 С 12 N 9/64. Способ получения карбоксипептидазы В Текст. / Стекольников Л. И., Рыльцев В. В. № 4946818/13; заявл. 19.06.1991; опубл. 07.08.1993, Бюл. № 29. - 5 с.

135. Pat. 3625829 United States, Int. CI. С 07 G 7/02. Purification of carboxypeptidase В Text. / Gunther Schmidt-Kastner, Johann Putter; Assignee Farbenfabriken Bayer Akti-engesellschaft (Germany).-№ 780903; Filed 3.12.1971; patentad 7.12.1971.-4 p.

136. А. с. 1769763 СССР, МКИ5 С 12 N 11/00. Способ получения иммобилизованной карбоксипептидазы В Текст. / Ласло Борошш, Эржебет Дала, Аранка Кишш, Бела Сайани и Арпад Тецл (HU). № 4028800/13; заявл. 13.01.1987; опубл. 15.10.1992, Бюл.№38.-6 с.

137. Pat. 1328202 Great Britain, Int. CI. С 07 G 7/02. Improvements in the manufacture of pancreatin Text. / Fritz Fabian; applicant Union International Co LTD. № 30600/69; filed 17.06.1969; complite 30.08.1973. - 3 p.

138. Pat. 3956483 Unitad States, Int. CI.2 A 61 К 37/48. Preparing pancrcatin Text. / Sheldon H. Lewis; Assugnee Wilson Pharmaceutical Chemikal Corporation. № 144230; filed 17.05.1971; Pub. Date 11.05.1976. - 5 p.

139. Pat.l274604 Great Britain, Int. CI. A 61 К 19/02. Pancreatin composition and method of preparation Text. / Sheldon H. Lewis (US); applicant Wilson Pharmaceuti-cal&Chemical Corp.(US). -№ 4942/71; Filed 18.02.1971; complite 17.05.1972. 5 p.

140. Kunitz M. Isolation from beef pancreas of a crystalline protein possessing ribonucle-ase activity Text. / M. Kunitz // Science. 1939 Aug 4; 90 (2327) - p. 112 - 113.

141. McDonald M. R. Ribonucleascs Text. / M. R. McDonald // Methods in cnzymology (S. P. Colowick and N. O. Kaplan.,). New York-London: Acad. Press; 1955, v. 2. - p. 427 - 436.

142. Практикум по биохимии Текст. : учеб. пособие / Под ред. С. Е. Северина, Г. А.

143. Соловьёвой. 2-е изд. перераб. и доп. - М.: Изд-во МГУ, 1989. - 509 е.: ил.; 30 см. -ISBN 5-211-00406-Х.

144. Полыгина, Г.В. Определение активности ферментов. Справочник Текст. / Г. В. Полыгина. В. С. Чередниченко, Л. В. Римарева. М.: ДеЛи принт, 2003. - 375 е., ил.; 20 см. - ISBN 5-94343-044-Х.

145. Sigma quality control test procedure, Enzymatic Assay of LIPASE (EC 3.1.1.3) Режим доступа: hUp://\vww.sigmaaldrich.com/sigma/enzvme%20assav/10382enz.pdf

146. ТУ 6-09-10-452-78. Рибонуклеаза, лиофилизированная /из поджелудочной железы крупного рогатого скота / К. Ф. 2. 7. 7. 16/ марки «А». Технические условия Текст. -Введ. 1978.01.07. 12 с.

147. Шпаков, П. С. Статистическая обработка экспериментальных данных:Учеб. пособие / П. С. Шпаков, В. Н. Попов. М.:Изд-во МГГУ, 2003. - 268 с.:ил.;22 см. -Библиогр.: с. 253. - ISBN 5-7418-0275-3.

148. Сайт ЗАО НТЦ "Владипор" Электронный ресурс.: база содержит информацию о выпускаемой продукции, контакты. Режим доступа: http://wyvw.vladipor.ru. -Загл. с экрана. - Яз. рус., англ.

149. Мулдер, М. Введение в мембранную технологию Текст. / М. Мулдер; перевод с англ. канд. хим. Наук А. Ю. Алеитьева, канд. хим. Наук Г. П. Ямпольстсой. М.: Мир, 1999. - 513 е.: ил.; 22 см. - 3000 экз. - ISBN 5-03-003114-6.

150. Скоупс, Р. Методы очистки белков Текст. / Р. Скоупс; пер. с англ. проф. В. К. Антонова. М.: Мир, 1985. - 358 е.: ил.; 22 см. - Библиогр.: с. 343 - 352. - 4500 экз.

151. Остерман, Л. А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот Текст. / Л. А. Остерман. М.: Наука, 1985. - 536 е.: ил.; 22 см. - 8500 экз.

152. Деже Сомбатхейи. Гель-электрофоретические приборы и наборы химреакгивов завода «Реанал» Модель 69 Текст. / Деже Сомбатхейи, Иван Надъ, Михай Курц. -Будапешт, 1974.-36 е.: ил.; 24 см. -Библиогр.: с. 31 -35.

153. Остерман, Л. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование Текст. практическое пособие / Л. А. Остерман. -М.: Наука, 1981. 228 е.: ил.; 22 см. - 8000 экз.

154. Кочетов. Г. А. Практическое руководство по энзимологии Текст.: Учебное пособие для студентов биологических специальностей университетов / Г. А. Кочетов. 2-е изд., перераб. и доп. - М.: Высш. Школа, 1980. - 272 е.: ил.; 22 см. - 9000 экз.

155. Уильяме, Б Методы практической биохимии Текст. / Б. Уильяме, К. Уилсон; перевод с анг. Под редакцией акад. С. Е. Северина, канд. Биол. Наук А. Д, Виноградова.-М.: Мир, 1978.

156. Zvyagilskaya R.A. Characterization of the Yarrowia lipolytica proton and sodium -coupled phospate transport systems at acidic and alkaline grouth conditions Text. / R. A.Zvyagilskaya. P. Allard, B. L. Persson // IUBMB life, 2000, 49 - c. 138 - 144.

157. Градова, H. Б. Лабораторный практикум по общей микробиологии Текст. / Н. Б. Градова, Е. С. Бабусенко. М.: Дели принт, 2001. - 131 е.: ил.: 20 см. - 1000 экз. -ISBN 5-94343-009-1.

158. Свойства органических соединений Табл.. Справочник / Под ред. кандидата хим. наук А. А. Потехина. JL: Химия. 1984. - 520 е.; 22 см. - 36000 экз.

159. Пономарёв, В. Д. Аналитическая химия Текст. : Учебник для фармац. и фак. мед. ин-тов. В 2 ч. 4.1. Теоретические основы. Качественный анализ. / В. Д. Пономарёв. М.: Высшая школа, 1982. - 288 е.: пл.; 22 см. - 50000 экз.

160. Баурина М. М. Разработка основ тсхнолгии получения панкреатического гид-ролизата дрожжевой РНК Текст. : дис. канд. хим. наук : 03.00.23 : защищена 22.05.2007 : утв. 24.08.2007 / Баурина Марина Михайловна. М., 2007. - 120 с. -Библиогр.: с.

161. Дытнерский, Ю. И. Баромембранные процессы. Теория и расчёт Текст. / Ю. И. Дытнерский. М.: Химия. 1986. - 272 е.; 22 см. - 4000 экз.

162. Бейли, Дж. Основы биохимической инженерии Текст. : в 3 ч. Ч. 2. / Дж. Бейли, Д. Оллис; перевод с англ. А. А. Кирюшкина. М.: Мир, 1989. - 590 е.: ил.; 22 см. -7500 экз.-ISBN 5-03-001029-7.

163. Суясов Н.А., Шакир И.В., Панфилов В.И. Лапин Е.И. Биотехнологический путьпереработки жиросодержащих отходов// Труды XVIII международной конференции «Окружающая среда для нас и будущих поколений». Самара, 2003. - с. 92 - 93.

164. Андреев, А. А., Производство кормовых дрожжей Текст. / А. А. Андреев, JI. И. Брызгалов //. Изд. 2-е. М., «Лесная промышленность», 1970. - 296 с.

165. Биотехнология Текст.: Учебное пособие для вузов в 8 кн. / Под ред. Н С. Егорова, В. Д. Самуилова. Кн. 5. Проиводство белковых веществ/ В. А. Быков, М. Н, Манаков, В. И, Панфилов, А. А, Свитцов, Н. Т. Тарасова. М.; Высш. Шк., 1987. -142 с: ил.