Распределение органелл при распластывании клеток СПЭВ в норме и при действии ингибиторов энергетического обмена тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.25, кандидат биологических наук Кисурина-Евгеньева, Ольга Петровна

• Кисурина-Евгеньева, Ольга Петровна
• кандидат биологических наук
• 2001

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Кисурина-Евгеньева, Ольга Петровна

ВВЕДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Распластывание клеток на твердой подложке

1.1. Морфология распластывания.

1.2. Адгезия клеток.

1.2.1. Компоненты внеклеточного матрикса.

1.2.2. Молекулы клеточной адгезии к внеклеточному матриксу.

1.2.3. Активация сигнального пути.

1.3. Формирование фокального контакта.

1.3.1. Строение фокального контакта.

1.3.2. Формирование акто-миозинового комплекса.

1.4. Перестройка цитоскелета в процессе распластывания.

1.4.1. Актиновые микрофиламенты.

1.4.2. Микротрубочки и промежуточные филаменты.

1.4.3. Поведение клеточного центра при распластывании

2. Перемещение клеточных органелл и создание внутриклеточных

2.1. 2.2. компартментов.

Эндоплазматический ретикулум.

Аппарат Гольджи.

Перемещение везикул, образующихся в результате эндоцитоза Лизосомы.

Рециклизация поверхностных рецепторов клетки

Митохондрии.

Регуляция перемещения органелл.

Ингибиторы энергообмена.

2.8.1. Азиднатрия.

2.8.2. ДЦКД.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

РЕЗУЛЬТАТЫ.

1. Исследование динамики распластывания клеток СПЭВ.

2. Распределение мембранных органелл при распластывании клеток СПЭВ в контроле.

3. Распределение мембранных органелл при распластывании клеток СПЭВ в присутствии ингибиторов энергетического обмена.

3.1. Азиднатрия.

3.2. ДЦКД.

4. Ультраструктура клеток в суспензии.

5. Ультраструктура клеток при распластывании в контроле.

6. Ультраструктура клеток в присутствии азида натрия.

7. Ультраструктура клеток в присутствии ДЦКД.

ОБСУЖДЕНИЕ.

1. Динамика распластывания клеток СПЭВ и состояние цитоскелета в контрольных условиях.

1.1. Динамика распластывания клеток.

1.2. Цитоскелет.

1.2.1. Актиновые микрофиламенты.

1.2.2. Микротрубочки.

1.2.3. Промежуточные филаменты.

1.2.4. Центриоли.

2. Динамика распластывания и состояние цитоскелета в присутствии ингибиторов энергетического обмена.

2.1. Динамика распластывания.

2.2. Цитоскелег.

2.2.1. Актиновые микрофиламенты.Ill

2.2.2. Микротрубочки

2.2.3. Промежуточные филаменты.

3. Состояние внутриклеточных компартментов в процессе распластывания.

3. L. Внутриклеточные компартменты при ошаривании клеток.

3.2. Внутриклеточные компартменты при распластывании клеток.

3.3. Внутриклеточные компартменты при распластывании клеток в присутствии ингибиторов энергетического обмена.

3 .4. Распределение митохондрий в процессе распластывания.

3.5. Распределение митохондрий в присутствии ингибиторов энергетического обмена.

4. Роль элементов цитоскелета и моторных белков в перемещении орган елл.

ВЫВОДЫ.Н

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Распределение органелл при распластывании клеток СПЭВ в норме и при действии ингибиторов энергетического обмена»

В настоящее время ведется активное исследование закономерностей в распределении органелл внутри клетки и создания внутриклеточных компартментов. Под компартментами подразумевается структурно-функциональное объединение органелл. Примерами могут служить митохондриальный или эндоцитозный компартменты. В последнем случае подразумевается локализация и функциональная связь всех органелл (аппарат Гольджи, ранние и поздние эндосомы) участвующих в эндоцитозе. Особое внимание уделяется роли различных элементов цитоскелета в создании внутриклеточных компартментов. Известно, что микротрубочки и актиновые микрофиламенты играют важную роль во внутриклеточном транспорте мембранных органелл, промежуточные филаменты могут стабилизировать их внутриклеточную локализацию. Однако, роль микротрубочек, актиновых микрофиламентов и промежуточных филаментов в создании определенных компартментов и поддержании внутриклеточной архитектуры в целом, до сих пор остается неясной.

Наиболее удобной моделью для исследования закономерностей распределения органелл могут служить клетки с ярко выраженной полярностью в локализации органелл, например, клетки кишечного эпителия, нейроны или движущиеся фибробласты. В тоже время, для изучения процесса становления клеточных компартментов необходимо использовать такие модельные системы, в которых происходит нарушение нормальной организации органелл и ее последующее восстановление. Одной из подобных моделей может служить распластывание клеток на твердой подложке.

Способность к распластыванию является одним из фундаментальных свойств клеток. В организме клетки прикрепляются к компонентам внеклеточного матрикса и к другим клеткам. Отделение клетки от своего микроокружения имеет место в эмбриогенезе, во взрослом организме при миграции фибробластов и тканевых макрофагов, при метастазировании опухолевых клеток. В связи с этим, исследование внутриклеточных процессов происходящих при ошаривании, прикреплении и распластывании клеток представляется чрезвычайно важным. Объектами подобного рода исследований служат, прежде всего, клетки животных, выращиваемые в культуре.

Распластывание культивируемых in vitro клеток на твердом субстрате служит широко распространенной моделью для исследования механизмов взаимодействия клеток с субстратом и образования специализированных клеточных контактов. Многочисленные исследования посвящены изучению способности клеток распластываться на подложках различного типа и выявлению роли, как элементов внеклеточного матрикса, так и внутриклеточных компонентов в этом процессе.

Морфология процесса распластывания достаточно полно описана как в отечественной, так и в зарубежной литературе (Ровенский, Ольшевская, 1973; Goldman et al ,1973; Брагина, 1975; Lazarides, 1976; Osborn, Weber, 1976; Тинт, 1979, Васильев, Гельфанд, 1981). В целом, распластывание клеток на твердой подложке является хорошо разработанной моделью, применимой для решения разнообразных вопросов клеточной биологии.

Прикрепление клеток к подложке включает в клетке каскад разнообразных реакций, регулирующих ряд клеточных процессов, связанных не только непосредственно с самим распластыванием, но и с перемещением, ростом и дифференцировкой клеток (Hynes, 1987; Hynes, 1992; Gumbbiner, 1996; Guan, 1997, Clark et al., 1998; Danen et al., 1998; Hocking et al., 1998; Cary and Guan, 1999).

При отделении клетки от подложки происходит перестройка всех элементов цитоскелета и, как следствие, перераспределение органелл. В процессе же распластывания восстанавливается внутренняя архитектура клетки. Объектом исследований состояния цитоскелета при распластывании клеток служили главным образом фибробласты, как нормальные, так и трансформированные (Goldman et al., 1973, Брагина, 1975; Osborn, Weber, 1976; Тинт, 1979; Свиткина 1988; Тинт и др., 1988). При распластывании эпителиальных клеток, например гепатоцитов, исследовалось, прежде всего, возможности прикрепления к различным типам подложек (Juliano, Gagalang, 1977, Ponce et al., 1990; Wilke et al., 1990) или образования межклеточных контактов (Miettinen et al., 1978; Sawamoto and Takahashi, 1995). С точки зрения изучения динамики распластывания, перестройки цитоскелета и распределения органелл, эпителиальным клеткам уделялось значительно меньше внимания, чем фибробластам. Однако именно клетки эпителия in vivo имеют выраженную полярность расположения органелл, и, следовательно, являются более удобным объектом для исследования внутриклеточных компартментов, чем фибробласты.

Взаимодействие органелл с элементами цитоскелета, их транспорт, а так же собственно процесс распластывания связаны с затратами энергии. В настоящее время остается неясным, какие из стадий распластывания являются чувствительными по отношению к подавлению энергетического обмена. В литературе по этому вопросу существуют противоречивые данные. С одной стороны показано, что использование ингибиторов синтеза АТФ замедляет начальное прикрепление клеток, не влияя на дальнейшее распластывание (Juliano, Gagalang, 1977; Rauvala et al., 1981). Другие авторы, напротив, демонстрируют, что именно первая фаза распластывания не связана с затратами энергии, а формирование ламеллярной цитоплазмы и уплощение тела клетки блокируется ингибиторами метаболизма (Bereiter-Hann et al.,1990).

Процесс распластывания определяется, прежде всего, перестройкой цитоскелета. Известно, что использование ингибиторов синтеза АТФ препятствует разборке МТ (Bershadsky, Gelfand, 1981; Алиева, Воробьев, 1992) и вызывает нарушение организации актиновых микрофиламентов (Bershadsky et al., 1980, Bershadsky, Gelfand, 1981; Svitkina et al., 1986). Однако в литературе отсутствуют сведения о том, как подобные изменения в состоянии цитоскелета влияют на способность клеток прикрепляться и распластываться на твердых подложках. Далее, в ряде работ показано, что подавление синтеза АТФ нарушает внутриклеточный транспорт, вероятно, оказывая действие на моторные белки (Lippincott-Schwartz et al., 1990; Donaldson et al., 1991; Reaves and Banting, 1992; Tooze and Hollinshead 1992). При этом практически нет никаких сведений о том, как влияет нарушение синтеза АТФ на локализацию клеточных органелл и формирование клеточных компартментов.

В связи с вышеизложенным, целью настоящей работы являлось изучение динамики распластывания клеток культуры СПЭВ на твердой подложке, исследование состояния цитоскелета и распределения мембранных органелл в норме и при разной степени нарушения синтеза АТФ.

Для достижения этой цели были поставлены следующие экспериментальные задачи:

1 Исследовать динамику и морфологию распластывания клеток СПЭВ, как модельной системы для изучения построения внутриклеточных компартментов.

2 Исследовать влияние частичного и полного подавления синтеза АТФ на динамику и морфологию распластывания клеток СПЭВ.

3. Исследовать состояние цитоскелета в процессе распластывания клеток СПЭВ в норме и в условиях нарушения (частичного и полного) энергетического обмена клетки.

4. Исследовать локализацию и проанализировать состояние мембранных органелл (митохондрий, АГ, ЭПР, лизосом) в контроле и в присутствии ингибиторов энергообмена.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Заключение диссертации по теме «Гистология, цитология, клеточная биология», Кисурина-Евгеньева, Ольга Петровна

выводы

В процессе распластывания |1слеток культуры СПЭВ можно выделить 3 этапа по изменению средней проекционной площади: начальное распластывание, 1 стадия торможения, дальнейшее распластывание.

Использование ингибиторов энергообмена, в целом, не служит препятствием к прикреплению и распластыванию клеток культуры СПЭВ. Частичное подавление синтеза АТФ интенсифицирует процессы распластывания, полное подавление приводит к прекращению распластывания на поздних сроках воздействия.

При отделении клетки от подложки нарушается локализация органелл: происходят пространственное разделение центросомы и аппарата Гольджи, коллапс промежуточных филаментов в компактную область около ядра и агрегация большинства митохондрий в отдельной области цитоплазмы.

В процессе распластывания клеток происходит поэтапное восстановление клеточных компартментов: диспергирование митохондрий в объеме цитоплазмы, восстановление пространственного взаимодействия центросомы и аппарата Гольджи и исчезновение коллапса промежуточных филаментов.

Начальные этапы создания внутриклеточных компартментов в процессе распластывания не связаны с затратами энергии: при частичном и полном подавлении энергетического обмена поведение органелл в целом сходно с

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Кисурина-Евгеньева, Ольга Петровна, 2001 год

1. Алиева И. Б., Воробьев И. А. (1992). Стереоскопический анализ строения центросомы в клетках культуры ткани при действии ингибиторов энергетического обмена: 2,4 динитрофенол, дезоксиглюкоза, азид Na, кальциевый йонофор А 23187. Цитология, 34: 65-75.

2. Алиева И.Б., Горгидзе JI.A., Комарова Ю.А., Чернобельская О.А., Воробьев И.А. (1997) Экспериментальная модель для изучения первичной реснички в клетках культуры ткани. Биологические мембраны, 15: 709-717.

3. Алиева Н.О., Глушанкова Н.А. (1999) Анализ динамики межклеточных взаимодействий нормальных и трансформированных клеток в культуре., Цитология. 3А: 257.

4. Альберте Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. (1994) Молекулярная биология клетки. Москва, "Мир", Т.2, стр.282.

5. Арэ А.Ф., Пинаев Г.П. (1996) Особенности пространственной организации актинового цитоскелета и распределения актин-связывающих белков в клетках А-431, распластанных на разных субстратах. Цитология, 38: 178.

6. Бершадский А.Д, Васильев Ю.М., Ставровская А.А., Стромская Т.П (1979) Округление клеток вариантных сублиний линии L, вызванное умеренным уменьшением температуры. Цитология, 21

7. Бершадский А.Д. (1986) Актиновый цитоскелет в норме и при неопластической трансформаци . Дисс. На соиск. Уч. Ст. доктора биол. Наук. Москва,

8. Бершадский А.Д., Иванова О.Ю., Лясс Л.А., Плетюшкина О.Ю., Васильев Ю. М., Гельфанд И. М. (1992) Роль промежуточных филаментов в формировании клеточных отростков, индуцированных у фибробластов опухолевым промотором ТФА. Цитология 34: 243-256.

9. Брагина Е.Е. (1975). Ультраструктура нормальных фибробластоподобных клеток на ранних стадиях распластывания в культуре ткани. Цитология 17(3): 248-253.

10. Булычев А. Г., Веселкина М. Н. (1983) Влияние ингибторов энергетического метаболизма и синтеза белка на процесс сегрегации нейтрального красного в эритроцитах лягушки. Цитология. 25: 426-434.

11. Быстревская В.Б., Антонов А.С., Петров Н.А. (1987) Первичная ресничка в эндотелиальных клетках аорты. Докл. АН СССР, 297: 1233-1236.

12. Васильев Ю.М., Гельфанд И.М., (1981). Взаимодействие нормальных и неопластических клеток со средой, М.,Изд. Наука,

13. Воробьев И. А., Ченцов Ю. С. (1987) Ультраструктура центросомы в L-клетках. Онтогенез, 18: 354-359.

14. Воробьев И.А., Надеждина Е.С. (1987) Центриолярный аппарат и его роль в организации микротрубочек. Итоги науки и техники. Общие проблемы физико-химической биологии. Т. 7

15. Гудима Г.О., Воробьев И.А., Ченцов Ю.С. (1983а) Изменение структуры клеточного центра при поляризации и движении фибробластов Цитология, 25: 883889.

16. Гудима Г.О., Воробьев И.А., Ченцов Ю.С. (19836). Поведение клеточного центра при распластывании фибробластов. Биол. Науки, 7: 45-50.

17. Гудима Г.О.,Воробьев И.А., Ченцов Ю.С. (1984) Клеточный центр макрофагов, гранулоцитов и лимфоцитов при распластывании, поляризации и движении клеток in укго.Цитология, 26: 1002-1007

18. Домнина Л.В., Иванова О.Ю.,Плетюшкина О.ЮСвиткина Т.М., Васильев Ю.М., Гельфанд И.М., (1984). Формирование отростков при распластывании фибробластов в среде с ЦХ В in vitro. Онтогенез 15(3):

19. Домнина JI. В., Любимов А. В., Васильев Ю. М. (1988) Формирование отростков и динамика распластывания культивируемых клеток на внеклеточном матриксе фибробластов. Онтогенез, 19: 270-275.

20. Иванова О.Ю., Помж С.Г., Васильев Ю.М., Гельфанд И.М., (1977). Влияние колцемида на распластывание подкожных фибробластов в культуре. Цитология, 19: 181-185.

21. Комарова Ю.А., Воробьев И.А. (1994) Ультраструктура клеточного центра в энтероцитах у эмбрионов и новорожденных мышей. Онтогенез, 25: 76-88.

22. Ленинджер А (1966) Митохондрия, Москва, МИР, под ред. Нейфаха С. А. стр. 60-64.

23. Лясс Л.Ф. (1985) Взаимное расположение микротрубочек и промежуточных филаментов при распластывании фибробластов в культуре. Цитология, 27: 342-345.

24. Миленная О.И. Ровенский Ю.А. (1979) Динамика распластывания нормальных и трансформированных клеток хомяка. Цитология, 212:

25. Миронов А.А., Комиссарчук И.И., Миронов А.А., Снигиревская Е.С., Луини А. (1998) Современные представления о структуре и функциях аппарата Гольджи. К 100-летию открытия Камилло Гольджи. Цитология, 40: 483- 496.

26. Надеждина Е. С., Вайсберг Е. А. (1987) Реорганизация системы промежуточных филаментов и определение центра организации после центрифугирования клеток отделенных от субстрата. Цитология, 29: 543-548.

27. Онищенко Г. Е., Ченцов Ю. С. (1977) Центриоли в полиплодных клетках. Второй симпозиум по соматической полиплодии. Ереван. С. 89-90.

28. Онищенко Г.Е. (2000) Преобразования клеточного центра при дифференцировке клеток. Онтогенез 31: 455-457.

29. Полякова И. А., Зоров Д. Б., Лейкина М. И. (1983) Полярографические исследования дыхания клеток в культуре. Цитология, 25. 162-167.

30. Полякова И. А., Лейкина М. И., Зоров Д. Б., Ченцов Ю. С. (1991) Люминесцентно-микроскопическое изучение мембранного потенциала и морфологии хондриома клеток культуры СПЭВ. Цитология, 33: 98.

31. Полякова И. А., Зоров Д. Б., Лейкина М. И. (1995) Структурно-функциональные изменения хондриома культивируемых клеток при нарушении энергетического метаболизма. Док. Акад. Наук, 342: 553-555.

32. Ровенский Ю. А., Ольшевская Л. В. (1973) Динамика процесса распластывания нормальных фибробластоподобных клеток и малегнизированных фибробластов линии L на поверхности подложки. Цитология, 15: 1029-1036.

33. Ровенский Ю.А. (1998). Клеточные и молекулярные механизмы опухолевой адгезии. Биохимия, 63(9): 1204-1221.

34. Свиткина Т.М. (1988) Формирование эндоплазматического пласта микрофиламентов при распластывании фибробластов. Цитология, 30:

35. Струве М.Е., Ченцов Ю.С. (1978) Действие митомицина С на клетки культуры СПЭВ. Цитология, 20. 66-73.

36. Сысоева В.Ю., Онищенко Г.Е. (2000) Строение аппарата Гольджи в разные периоды клеточного цикла в гепатоцитах мыши in vivo. XVIII Российской конференции по электронной микроскопии. Черноголовка, С. 315.

37. Тинт И. С. (1979) Морфология системы микротрубочек при округлении, распластывании и поляризации нормальных и трансформированных фибробластов. Цитология, 21: 1139-1144.

38. Тинт И. С., Нейфах А.А., Бершадский А. Д., 1987 Фокальные контакты и цитоскелет. Цитология 29:739-748

39. Тинт И. С., Бершадский А. Д., Васильев Ю. М., Иванова О. Ю., Плетюшкина О. Ю. (1988) Формирование актинового цитоскелета и адгезионных структур в ходе распластывания культивируемых клеток. Цитология,. 33. 435-439.

40. Ahmad F.J., Baas P.W. (1995) Microtubules release from the neuronal centrosome are transported into the axon. J. Cell Sci., 108: 2761-2769.

41. Akiyama S.K., (1996)Integrins in cell adhesion and signaling. Hum. Cell, 9:181-186.

42. Alieva I B ., Vorob'ev I. A. (1990) The effect of the disruption of the cytoskeletal elements on uncoupler-induced changes in the centrosome. Tsitologiia l990;32(6):620-5

43. Alieva I.B., Vorobjev I.A. (1995) Centrosome behaviour and orientation of centrioles under the action of energy transfer inhibitors. Cell Biol. Int. 19: 103-112.

44. Allan V.J., Vale R.D. (1991) Cell cycle control of microtubule-based membrane transport and tubule formation in vitro. J. Cell Biol., 113: 347-359.

45. Allan V.J., Schoer T.A. (1999) Membrane motors. Curr. Opin. Cell Biol., 11:476-482.

46. Almahbobi G., Williams L.J., Hall P. (1992) Attachment of mitochondria to intrmediate filaments in adrenal cells: relevance to the regulation of steroid synthesis. Exp. Cell Res., 200: 361-362.

47. Altankov G., Grinnell F. (1993) Depletion of intracellular potassium disrupts cell polarization during fibroblast spreading. J. Cell Biol., 120: 1449-1460.

48. Aniento F., Emans N., Griffiths G., Gruenberg J. (1993) Cytoplasmic dynein-dependent vesicular transport from early to late endosomes. J. Cell Biol., 123:1373 -1387.

49. Arvan P., Castle D. (1998) Sorting and storage during secretory granule biogenesis: looking backward and looking forward. Biochem. J., 332: 593-610.

50. Azhderian E.M., Hefner D , Lin C.H., Kaczmarek LK., Forscher P. (1994) Cyclic AMP modulation fast axonal trnsport in Aplysiabag cell neurons by increasing the probability of single organelle movement. Neuron, 12: 1223-1233.

51. Azzi A, Casey R.P., Nalecz M.J. (19B4) The effect of N.N'-dicyclohexylcarbodiimide on enzymes of bioenergetic relevance. Biochim. Biophys. Acta, 768: 209-26.

52. Baas P.W. and Joshi H.C. (1992) Y-tubulin distribution in the neuron: implications for the origins of neuritic microtubules. J. Cell Biol., 119: 171-178.

53. Baas P.W., Pienkowski T.P., Cimbalnik К.A., Toyama K., Bakalis S., Ahmad F.J., Kosik K.S. (1994) Tau confers drug stability but not cold stability to microtubules in living cells. J. Cell Sri., 107:135-143.

54. Bacallao R, Antony C., Dotti C., Karsenti E., Stelzer E., Simons K. (1989) The subcellular organization of Madin-Darby canine kid-ney cells during the formation of a polarized epithelium. J. Cell Biol., 109: 2817-2832.

55. Bailly E., Celati C., Bornens M. (1991) The cortical actomyosin system of cytochalasin D-treated lymphoblasts. Exp. Cell Res., 196:287-293.

56. Ball E.H., Singer S.G. (1982). Mitochondria are associated with microtubules amd not with EFs in cultures fibroblasts. Proc. Natl. Acad. Sri. USA, 79:123-126.

57. Beck K.A., Buchanan J.A., Malhorta V., Nelson W.J. (1994) Golgi spectrin: identification of an erytroid beta-spectrin homolog associated with the Golgy apparatus. J. Cell Biol., 127: 707-723.

58. Beck K.A., Buchanan J.A., Nelson W.J. (1997) Golgy membrane skeleton: identification, localization and oligomerization of a 195 kDa ankyrin isoform associated with the Golgy complex. J. Cell Sci., 110: 1239-1249.

59. Beckerle M.C. (1998) Spatial control of actin filament assembli: lessons from Listeria. Cell, 95: 741-748.

60. Beckerle M.C., Burridge К , DeMartino G.N., and Croall D.E. (1987) Colocalization of calcium-dependent protease П and one of its substrates at sites of cell adhesion. Cell. 51. 569-577.

61. Benlimame N., Simard D., Nabi I.R. (1995) Autocrine motility factor receptor is a marker for a distinct tubular membrane organelle. J. Cell Biol, 129: 459-471.

62. Bennett V., Gilligan D M. (1993) The spectrin-based membrane skeleton and micron-scale organization of the plasma membrane. Annu. Rev., Cell Biol., 9: 27-66.

63. Bereiter-Hahn J., Voth M. (1994) Dynamics of mitochondria in living cell: shape changes, dislocation, fusion, and fission of mitochondria. Microsc. Res. Tech., 27: 198-219.

64. Bereiter-Hann J., Luck M., Miebach Т., Stelzer H.K., Voth M. (1990) Spreading of trypsinized cells: cytoskeletal dynamics and energy requirements. J. Cell Sci. 96: 171-188.

65. Berryman M., Franck Z., Bretscher A. (1993) Ezrin is concentrated in the apical microvilli of a wide variety of epithelial cells whereas moesin is found primarily in endothelial cells. J. Cell Sci., 105: 1025-1043.

66. Bershadsky A.D., Gelfand V.I., Svitkina T.M., Tint IS. (1980) Destruction of microfilament bundles in mouse embrio fibroblasts treated with inhibitors of energu metabolism. Exp. Cell Res. 127: 421-429.

67. Bershadsky A.D., Gelfand V.I. (1981) ATP-dependent regulation of cytoplasmic microtubule disassembly. Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 78: 3610-3613.

68. Bershadsky A.D., Tint I.S., Neyfakh A.A.Jr., Vasiliev J.M. (1985) Focal contacts of normal and RSV-transformed quail cells. Hypothesis of the transformation-induced deficient maturation of focal contacts. Exp. Cell Res., 158. 433-444.

69. Bidanset D.J., Le Baron R., Rosenberg L., Murphy-Ullrich J.E., Hook M. (1991) Regulation of cell substrate adhesion: effects of small galactosaminoglycan-containing proteoglycans, J Cell Biol., 115. 440-451.

70. Black M.M., Slaughter Т., Moshiach S., Obrocka M., Fischer I. (1996) Tay is enrichedon dynamic microtubules in the distal region of growing axon. J. Neurosci, 16: 3601-3619

71. Bloom W., Fawcett D.W. (1986) A textbook of histology. (D.W.Fawcett ed.) W.B.Saunders company, Philadelphia-London-Toronto-Mexico City-Rio de Janeiro-Sydney- Tokyo-Hong Kong, 1017 P.

72. Bloom G.S., and Endow S.A. (1995) Motor proteins 1: kinesins. Protein Profile 1: 1059-1088.

73. Bloom G.S., Wagner M.C., Pfister K.K., and Brady S.T. (1988) Native structure and physical properties of bovine brain kinesin and identification of the ATP-binding subunit polypeptide. Biochemistry 27: 3409-3416.

74. Boldogh I., Vojtov N., Karmon S., Pon L.A., (1998) Interaction between mitochondria and the actin cytoskeleton in budding yeast requires two integral mitochondrial outer membrane proteins, MmmlpandMdmlOp. J. Cell Biol., 141: 1371-1381.

75. Bomsel M., Parton R., Kuznetsov S. A., Schroer T.A., Gruenberg J. (1990) Microtubule-and motor-dependent fusion in vitro between apical and basolateral endocytic vesicle from MDCK cells. Cell, 62:719-731.

76. Bourne H. R., Sanders D. A. and McCormick F. (1991) The GTPase superfamily: conserved structure and molecular mechanism. Nature, 349: 117-127.

77. Bre M. -H., Kreis Т.Е., Karsenti E. (1987) Control of microtubule nucleation and stability in Madin-Darby canine kidney cells: the occurance of non-centrosomal stable, detyrosinate microtubules. J. Cell Biol., 105:1283-1296.

78. BrifFeuil P., Thibaut-Vercruyssen R., Ronveaux-Dupal M.F. (1994) Ciliation of bovine aortic endothelial cells in culture. Atherosclerosis, 106:75-81.

79. Brindle N.P.J., Holt M.R., Davies J.E., Price C.J., Critchley D.R. (1996) The focal-adhesion vasodilator-stimulated phosphoprotein ( VASP) binds to the proline-rich domain in vinculin. Biochem. J., 318:753-757.

80. Brown, A., BemierG., MathieuM., RossantJand Kothary R. (1995) The mouse dystonia musculorum gene is a neural isoform of bullous pemphigoid antigen 1. Nat. Genet. 10: 301-306.

81. Вгй M.-H., Pepperkok R., НШ A., Levilliers N., Ansorge W., Stelzer E., Karsenti E. (1990) Regulation of microtubule dynamics and nu-cleation during polarization in MDCK II cells. J. Cell Biol., 111:3013-3021.

82. Bucci C., Parton R. G., Mather I. H., Stunnenberg H., Simons K., Hoflack B. and Zerial M. (1992) The small GTPase rab5 functions as a regulatory factor in the early endocytic pathway. Cell, 70: 715-728.

83. Bulinski J.C., Borisy G.G. (1979) Self-assembly of HeLa tubulin and the identification of HeLa microtubule-associated proteins. Proc. Nat. Acad. Sci. USA76: 293-297.

84. Bulinski J.C., McGraw Т.Е., Gruber D., Nguyen H.L., Sheetz M.P (1997) Overexpression of MAP4 inhibits organelle motility and trafficking in vivo. J. Cell Sci., 110: 3056-3064.

85. Burgeson R.E., Chiquet M., Deusman R., Ekblom P., Engel J. (1994) A new nomenclature for the laminins. Matrix Biol., 14. 209-211.

86. Burkhardt J., Echeverri C., Nilsson Т., Vallee R. (1997) Overexpression of the dynamitin (p50) subunit of the dynactin complex disrupts dynein-dependent maintenance of membrane organelle distribution. J. Cell Biol., 139: 469-484.

87. Burns R.G., Islam K., Chapman R. (1984) The multiple phosphorylation of the microtubule associated protein MAP2: tubulin interaction. Eur. J. Biochem., 141: 609-615.

88. Сагу L.A., Guan J.-L. (1999) Focal adhesion kinase in integrin-mediated signaling. Frontiers in Bioscience 15. 102-113.

89. Chant J., Stowers L. (1995) GTFase choreographing cellular behavior: movement, morphogenesis, and more. Cell, 81:1-4.

90. Chapman S.J., Walsh A. J. (1989) Membrane-coating granules are acidic organelles which possess proton pumps. Invest Dermatol., 93:466-470.

91. Chen C.H., Kuwazuru Y., Yoshida Т., Nambiar M., Wu H.C. (1992) Isolation and characterization of a brefeldin A-resistant mutant of monkey kidney Vero cells. Exp. Cell Res., 203:321-328.

92. Chen J., Kanai Y., Cowan N.J., Hirokawa N.„ (1992). Projection domains of MAP2 and tau determine spacings of microtubules in dendrites and axons. Nature, 36: 674-677.

93. Chou Y.H., Skalli O., and Goldman R.D. (1997) Intermediate filaments and cytoplasmic networking: new connections and more functions. Curt. Opin. Cell Biol. 9:4953.

94. Chrzanowska-Wodnicka M., Burridge K. (1996) Rho-stimulation of stress fibers and focal adhesions. 133:1403-1415.

95. Clague MJ. (1998) Molecular aspects of the endocytic pathway, Biochem. J., 336. 271282.

96. Clague M.J., Urbe S., Aniento F., Gruenberg J., (1994). Vacuolar ATP-ase activity is required for endosomal carrier vesicle formation. J. Biol. Chem., 269:21-24.

97. Clark E.A., King W.G., Bugge J.S., Symons M., Hykes R.O. (1998) Integrin-mediated signals regulated by members of the Rho family ofGTPases. J. Cell Biol., 142. 573-586.

98. Clark E.A., Brugge J.S. (1995) Integrin and signal transduction pathways: the road taken. Science. 268: 233-239.

99. Cole N.B., Ellenberg J., Song J., DiEuliis D , Lippincott-Schwartz J. (1997) Retrograde transport of Golgi-localized proteins to the ER. J. Cell Biol., 140:1-15.

100. Collot M., Louvard D., Singer S. J. (1984) Lysosomes are associated with microtubules and not with intermediate filaments in cultured fibroblasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81: 788-792.

101. Couchman J. R., Rees D. A. (1982) Organelle-cytoskeleton relationships in fibroblasts: mitochondria, Goldgi apparatus and endoplasmic reticulum in phases of movement and growth. Eur. J. Cell Biol. 27: 47-54.

102. Dabora S.L., Scheetz MP. (1988) The microtubule-dependent formation of a tubulo-vesicular network with characteristics of the ER from cultured cell extracts. Cell. 54. 27-35.

103. Danen E.N., Lafrenie R.M., Miyamoto S., Yamada K.M. (1998) Integrin signaling: cytoskeletal complexes, MAP kinase activation, and regulation of gene expression. Cell Adhes. Commun., 6: 217-2124.

104. DePina A.S., Langford G.M. (1999) Vesicle transport: the role of actin filaments and myosin motors. Microsc. Res. Tech., 47: 93-106

105. Devarajan P., Stabach P., Mann A., Ardito Т., Kashgarian M., Morrow J. (1996) Identification of a small cytoplasmic ankyrin (Anc Gil9) in the kidney and muscle that binds BIE spectrin and associates with the Golgy apparatus. J. Cell Biol., 133: 819-830.

106. Devarajan P., Stabach P R, De Matteis M.A., Morrow J.S. (1997) K+-ATPase transport from ER to Golgi requires the Golgi spektrin-ankerin Gl 19 skeleton in MDCK cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 94: 10711-10716.

107. Doherty J.J., Kay D.G., Lai W H, Posner B.I., Bergeron J.I. (1990) Selective degradation of insulin within rat liver endosomes. J. Cell Biol., 110: 35-42.

108. Donaldson J.G., Lippincott-Schwartz J., Bloom G.S., Kreis Т.Е., Klausner R.D. (1990) Dissociation of a 110-kD peripheral membrane protein from the Golgi apparatus is an early event in brefeldin A action. J. Cell Biol. Ill: 2295-2306.

109. Drubin D.G., Nelson W.J. (1996) Origins of cell polarity. Cell, 84:335-343.

110. Duden R., Griffiths G., Frank R., Argos P., Kreis T. (1991) b-COP, a 110-kD protein associated with non-clathrin-coated vesicles and the Golgi complex, shows homology to b-adaptin. Cell, 64. 649-665.

111. Dunn G. A., Zucha D. (1995) Dinamics of fibroblast spreading. J. Cell Sci. 108: 23112318.

112. Echard A., Jollivet F., Martinez O., Lacapere J.-J., Rousselet A., Lerosey I.J., Goud B. (1998) Interaction of a Golgi-associated kinesin-like protein with Rab6. Science, 279. 580585.

113. Eckert B.S., Caputi S.E., Warren RH. (1984) Dynamics of keratin filaments and the intermediate filament distribution center during shape change in PtKl cells. Cell Motil., 4: 169-181.

114. Fath K.R., Burgess D.R. (1993) Golgi-derived vesicles from developing epithelial cells bind actin filaments and possess myosin I as a cytoplasmically oriented peripheral membrane protein. J. Cell Biol., 120: 117-129.

115. Feiguin F., Ferreira A., Kosik K.S., Caceres A. (1994) Kinesin-mediated organelle translocation revealed by specific cellular manipulations., J. Cell Biol., 127: 1021-1039.

116. Fischer Von Mollard, G., Sadhof T. and Jahn R. (1991) A small GTP-binding protein dissociates from synaptic vesicles during exocytosis. Nature, 349: 79-81.

117. Forman D.S., Lynch K.J., Smith R.S. (1987) Organelle dinamics in lobster axons.anterograde, retrograde and stationary mitochondria. Brain Res., 412: 96-106.

118. Forscher P., Kaczmarek L.K., Buchman J.A., Smith S.J. (1987) Cyclic AMP induces changes in distribution and transport of organelles within growth cones of Aplysibag cell neurons. J. Neurosci 7: 3600-3611.

119. Franck Z., Gary R., Bretscher D. (1993) Moesin, like ezrin, colocalizes with actin in the cortical cytoskeleton in cultured cells, but its more variable. J. Cell Sci., 105: 219-231.

120. Fuhrmann C., Bereiter-Hahn J. (1984) Coincidence of endoplasmic reticulum pattern as visualised by fitc-con a-fluorescence and electron microscopy. Histochemestry, 80:153156.

121. Fuhrmann C., Bereiter-Hahn J., Brandle K. (1990) Influence of the cytoskeleton, energy supply and protein synthesis on the structure of the endoplasmic reticulum. Protoplasma, 158: 53-65.

122. Fulton C. Centrioles. In "Origin and Continuity of Cell Organelles"^- Reinert and H. Ursprung, eds.). Springer-Verlag. Berlin. 1971. P. 170-221.

123. Gavrilova L.P., Rutkevitch N.M., Gelfand V.I., Motuz L P., Stahl J., Bommer U.A., Bielka H. (1987) Immunofluorescent localization of protein synthesis components in mouse embryo fibroblasts. Cell Biol. Int. Rep., 11: 745-753.

124. Gauthier L.M., Diwan J. J. (1979) Inhibition of K+ flux into rat liver mitochondria by dicyclohexylcarbodiimide. Biochem. Biophys. Res. Commun., 87: 1072-1079.

125. Gilbert Т., Le Bivic A., Quaroni A, Rodriges-Boulan E. (1991) Microtubular organization and its involvement in the biogenetic pathways of plasma membrane proteins Caco-2 intestinal epithelial cells. J. Cell Biol., 113: 275-288.

126. Gilmore AP., Burridge K. (19%) Regulation of vinculin binding to talin and actin by phosphatidyl-inositol-4-5-bisphosphate. Nature, 381: 531-535.

127. Glascott P.A. Jr., McSorley K.M., Mittal В., Sanger J.M., Sanger J.W. (1987) Stress fiber reformation after ATP depletion. Cell Motil. Cytoskeleton, 8: 118-29.

128. Goldman R.D., Knipe D.M. (1973) Functions of cytoplasmic fibers in non-muscle cell motility. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 37: 523-534.

129. Goncalves P.P., Meireles S.M., Neves P., Vale M.G. (1999) Synaptic vesicle Ca2+/H+ antiport: dependence on the proton electrochemical gradient. Brain Res. Mol. Brain. Res, 71: 178-184.

130. Gorvel J. -P., Chavrier P., Zerial M., Gruenberg J. (1991) Rab5 controls early endosome fusion in vitro. Cell, 64: 915-925.

131. Gottlieb T.A., Ivanov I.E., Adesnik M., Sabatini D.D. (1993) Actin microfilaments play a critical role in endocytosis at the apical but not the basolateral surface of polarized epithelial cells. J. Cell Biol, 120: 695-710.

132. Goud В., McCaffrey M. (1991) Small GTP-binding proteins and their role in transport. Curr. Opin. Cell Biol. 3: 626-633.

133. Goud В., Zahraoui A., Tavitian A. and Sarastel. (1990) Small GTP- binding protein associated with Golgi cisternae. Nature, 345: 553-556.

134. Gruenberg J., Howell K.E. (1989) Membrane traffic in endocytosis: insights from cell-free assays. Annu. Rev. Cell Biol., 5: 453-481.

135. Guan J.L. (1997) Role of focal adhesion kinase in integrin signaling. Int. J. Cell Biol. , 29: 1085-1096.

136. Gumbiner B.M. (1996) Cell adhesion: the molecular basis of tissue architecture and morphogenesis. Cell, 84: 345-357.

137. Gundersen G.G., Khawaja S., Bulinski J.C. (1987) Postpolymerization detyrosination of alpha-tubulin: a mechanism for subcellular differentiation of microtubules. J. Cell Biol., 105: 251-264.

138. Gundersen G.G., Bulinski J.C. (1988) Selective stabilization of micro-tubules oriented toward the direction of cell migration. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85: 5946-5940.

139. Gupta R.S. (1990) Microtubules, mitochondria, and molecular chapertones: a new hypothesis for in vivo assembly of microtubules. Biochem. Cell Biol., 68: 1352-1363.

140. Gurland G., Gundersen G.C. (1995) The role of tubulin detyrosination in the polarisation of intermediate filaments. ER and mitochondria in motile fibroblast. J. Cell Biochem., suppl. 19b: 122.

141. Gyoeva F.K., Bybikova E.M., Minin A.A. (2000) An isoform of kinesin light chain specific for the Golgi complex. J. Cell Sci., 113: 2047-2054.

142. Hall P., Charpointer C., Nakamura M., Gabbiani G. (1979) The role of microfilaments in the response of adrenal tumor cells to adrenocorticotropic hormone. J. Biol. Chem., 254: 9080-9084.

143. Hamm-Alvarez S., Kim P.Y., Sheetz M.P. (1993) Regulation of vesicle transport in CV-1 cells and extract. J. Cell Sci., 106: 955-966.

144. Harada A., Takei Y., Kanai Y., Tanaka Y., Nonaka S., Hirokawa N. (1998) Golgi vesiculation and lysosome dispersion in cells lacking cytoplasmic dynein. J. Cell Biol., 141: 51-59.

145. Heggenes M.H., Simon M., Singer S.J. (1978) Association of mitochondria with microtubules in cultured cells: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 75: 3863-3866.

146. Heimann K., Percival J. M., Weinberger R, Gunning P., Stow J. L. (1999) Specific Isoforms of Actin-binding Proteins on Distinct Populations of Golgi-derived Vesicles. J. Biol. Chem., 274: 10743-10750.

147. Herman В., Albertini D.F. (1984) A time-lapse video image intensification analysis of cytoplasmic organelle movements during endosome trnslocation. J. Cell Biol., 98: 565-576.

148. Heuser J., (1989) Changes in lysosome shape and distribution correlated with changes in cytoplasmic pH. J. Cell Biol., 108: 855-864.

149. HirokawaN., Pfister K.K., Wagner M.C., Brady S.T., Bloom G.S. (1989) Submolecular domains of bovine brain kinesin identified by electron microscopy and monoclonal antibody decoration. Cell, 56: 867-878.

150. Hirokawa N. Sato-Yoshitake R., Yochida Т., Kawashima T. (1990) Brain dinein (MAP1C) lokalizes on both anterogradedely and retrogradely transported membraneous organelles in vivo. J. Cell Biol., Ill: 1027-1037.

151. Hirokawa N. Kobayashi N. Pfister K.K., Bloom G.S., Brady S.T. (1991) Kinesin associates with anterogradely transported membranous organelles in vivo. J. Cell Biol., 114: 295-302.

152. Ho W.C., Allan V.J., Van Meer G., Berger E.G., Kreis Т.Е. (1989) Reclastering of scattered Golgi elements occurs along microtubules. Eur. J. Cell Biol., 48: 250-263.

153. Ho C.-L, Martys J. L., Mikhailov A., Gundersen G.G., Liem R. К. H. (1998) Novel features of intermediate filament dynamics revealed by green fluorescent protein chimeras. J. Cell Sci., Ill: 1767-1778.

154. Hocking D.C., Sottile J., McKeown-Longo P. J. (1998) Activation of distinct a5(3l-mediated signaling pathways by fibronectin's cell adhesion and matrix assembly domains. J. Cell Biol., 141: 241-253.

155. Hollenbeck P.J. (1989) The distribution, abundance and subsellular localization of kinesin. J. Cell Biol., 108: 2335-2342.

156. Hollenbeck P.J., Chapman K. (1986) A novel microtubule-associated protein from mammalian nerve shows ATP-sensitive binding to microtubules. J. Cell Biol., 103: 15391545.

157. Hollenbeck P.J., Bershadsky A.D., Pletjushkina O.Y., Tint I.S., Vasiliev J.M. (1989) Intermediate filament collapse is an ATP-dependent and actin-dependent process. J. Cell Sci., 92: 621-631.

158. Hollenbeck P.J., Swanson J.A. (1990) Radial extension of macrofage tubular lysosomes supported by kinesin. Nature, 346: 864-866.

159. Hollenbeck P.J. (1993) Phosphorylation of neuronal kinesin heavy and light chains in vivo. J. Neurocem., 60: 2265-275.

160. Holleran E., Tokito M.,Karki S., Holzbaur E. (1996) Centrin(ARPl) associates with spectrin revealing a potential mechanism to link dynactin to intracellular organelles. J. Cell Biol., 135: 1815-1829.

161. Hunziker W., Whitney J. A., Mellman I. (1996) Kinesin localizes to the trans-Golgi network regardless of microtubule organization. Eur. J. Cell Biol., 69: 276-87.

162. Hynes R. 0., Destree A. T. (1978) 10 nm filaments in normal and transformed cells. Cell, 13: 151-163.

163. Hynes R.O. (1987) Integrins: a family of cell surface receptors. Cell, 48: 549-554.

164. Jaconi M.E.E., Theler J.M., Schlegel W., Appel R.D., Wright .SD., Lew D.D. (1991) Multiple elevations of cytosolic-free Ca2+ in human neutrophils: initiation by adherence receptors of the integrin family. J.Cell Biol., 112:1249-1257.

165. Johansson S., Hook M. (1984) Substrate adhesions of rat hepatocytes on the mechanism of attachment to fibronectin. J. Cell Biol., 98: 810-817.

166. Johnson L.V., Walsh M.L., Bockus B.J., Chen L.V. (1981) Monitoring of relative mitochondrial membrane potential in living cells by fluorescence microscopy. J. Cell Biol., 88: 462-473 .

167. Jonson K.J., Hall E.S., Boekelheide K. (1996) Kinesin localizes to the trans-Golgi network regardless of microtubule organization. Eur. J. Cell Biol., 69: 276-287.

168. Joshi H.C. (1998) Microtubule dynamics in living cells. Cur. Opin. Cell Biol., 10: 3544.

169. Jouaville L.S., Pinton P., Bastianutto, Rutter G.A., Rizzuto R. (1999) Regulation of mitochondrial ATP synhesis by calcium: evidence for a long term metabolic priming. Cell Biol., 96: 13807-13812.

170. Juliano R. L., Gagaland E. (1977) The adhesion of Chinese hamster cells. 2. Effects of temperature, metabolic inhibitors and proteolytic dissection of cell surface macromoleculs. J. Cell Physiol. 92: 209-220.

171. Kachar В., Reese T. S. (1988) The mechanism of cytoplasmic streaming in characean algal cells: sliding of endoplasmic reticulum along actin filaments. J. Cell Biol., 106: 1545-1552.

172. Karsenti E., Newport J., Hubble R., KirschnerM. (1984) Role of the centrosome in organizing the interphase microtubule array: properties of cytoplasts containing or lacking centrosomes J. Cell Biol., 98: 1763-1776.

173. Kating T.J., Peloquin J.G., Rodionov V.I., Momclovic D., Borisy G.G. (1997) Microtubules release from the centrosome. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 94: 5078-5083.

174. Khodjakov A. L., Lizunova E. M., Minin A. A., Koonce M. P., Gyoeva F. K. (1998) Specific light chain of kinesin associates with mitochondria in cultured cells.Molec. Biol. Cell, 9:333-343.

175. KirschnerM., Mitchison T, (1986) Beyond self-assembly: from mi-crotubulesto morphogenesis. Cell, 45:329-342.

176. Klausner R.D., Donaldson J.G., Lippencott-Schwartz J. (1992) Brefeldin A: insights into the control of membrane traffic and organelle structure., J. Cell Biol., 116: 1071-1080;

177. Kleinman H.K., Klebe R.J., Martin G.R. (1981) Role of collagenous matrices in the adhesion and growth of cells. J. Cell Biol., 88: 473-485.

178. Klymkowsky M.W. (1988) Metabolic inhibitors and intermediate filament organization in human fibroblasts. Exp. Cell Res., 174: 282-290.

179. Knops J., Kosik K.S., Lee G., Pardee J.D., Cohen-Gould L., mcConlogue L. (1991) Overexpression of tau in a nonneuronal cell induces long cellular processes. J.Cell Biol., 114: 725-733.

180. Koyasako K., Suzuki K., Kusumi A. (1999) Mobility and cytoskeletal interactions of cell adhesion. Curr. Opin. Cell Biol., 11:.

181. Kozma R., Ahmed S., Best A., Lim L. (1995) The Ras-related protein Cdc42Hs and bradikinin promote formation of peripheral actin microspikes and filopodia in Swiss 3T3 fibroblasts. Mol. Cell. Biol., 15: 1942-1952.

182. Kreis Т.Е. (1990) Role of microtubules in the organisation of the Golgi apparatus. Cell Motil. Cytoskel., 15: 67-70.

183. Krendel M., Sgourdas G., Bonder E.M.(1998) Disassembly of actin filaments leads to increased rate and frequency of mitochondrial movement along microtubules. Cell Motil. Cytoskel., 40: 368-378.

184. Kuhne W„ Besselmann M,, Noll Т., Muhs A., Watanabe H„ Piper H. M. (1993) Disintegration of cytoskeletal structure of actin filaments in energy-depleted endothelial cells. Am. J. Physiol. 264(5): H1599-608.

185. Kulkarni S., Saido T.C., Suzuki K., Fox J.E. (1999) Calpain mediates integrin- induced signaling at a point upstream of Rho family members. J. Biol. Chem., 274: 21265-21275.

186. Kumar J., Yu H., Sheetz M.P. (1995) Kinectin, an essential anchor for kinesin-driven vesicle motility. Science, 267: 1834-1837.

187. Kunimoto S., Nosaka C., Takeuchi T. (1999) Stimulation of cellular XTT reduction by cytochrome oxidase inhibitors Biol. Pharm. Bull., 22: 660-661.

188. Machesky L.M., Hall A. (1997) Role of actin polimerization and adhesion to extracellular matrix in Rac- and Rho-induced cytoskeletal reorganization. J. Cell Biol., 138: 913-926.

189. Machesky L.M., Hall A. (1996) Rho:a connection between membrane receptor signaling and the cytoskeleton. Trends Cell Biol., 6: 304-310.

190. Mackay G.L.R, EschF., Furtmayr H., Hall A. (1997) Rho- and rac-dependent assembly of focal adhesion complex and actin filaments in permesbilized fibroblasts: an essential role for ezrin/radixin/moesin proteins. J. Cell Biol., 138: 927-938.

191. Marcs D.L., Larkin J.M., Mc Niven M.A. (1994) Assosiation of kinesin with Golgi apparatus in rat hepatocytes. J. Cell Sci., 107: 2417-2426.

192. Maro В., Bornens M. (1980) Centriole-nucleus association: the effect of cytochalasin В and nocodazole. Biol. Cell., 39: 287-290.

193. Maro В., Courvalin J. C., Paintrand M., Sauron M. E., Paulin D., Borens M. (1984) The centriole-nucleus association: the role of cytoskeletal elements. J. Submicrosc. Cytol., 16:127-128.

194. Marya P.K., Syed., Zerrin., Fraylich P.E., Eayles P.A.M. (1994) Kinesin and tau bind to distinct sites on microtubules. J. Cell Sci., 107: 339-344.

195. Matteoni R, Kreis Т.Е. (1987) Translocation and clastering of endosomes and lysosomes depends on microtubules. J. Cell Biol., 105:1253-1265.

196. Mcllvain J.M., Sheetz M.P., Argon Y. (1993) Lytic granules from cytotoxic T cells exhibit kinesin-dependent motility on microtubules in vitro. J. Cell Sci., 104: 151-162.

197. Mcllvan J.M., Burkahardt J.K., Hamm-Alvarez S., Argon Y., Sheetz M.P. (1994) Regulation of kinesin activity by phosphorylation of kinesin-associated proteins. J. Biol. Chem,, 269: 19176-19182.

198. McLean, W.H., L. Pulkkinen, F.J. Smith, E.L. Rugg, E.B. Lane, F. Bullrich, R.E.

199. Burgeson, S. Amano, D.L. Hudson, K. Owaribe, J. A. McGrath, J.R. McMillan, R.A. Eady,

200. M. Leigh, A.M. Christiano, Uitto J. (1996) Loss of plectin causes epidermolysis bullosa with muscular dystrophy: cDNA cloning and genomic organization. Gene Dev. 10: 1724— 1735.

201. Miettinen A., Vertanen I., Linder E. J. (1978). Cellular actin and junction formation during reaggregation of adult rat hepatocytes in to epithelial cell sheets. Cell Sci. 31: 341357.

202. Minin A A (1997) Dispersal of Golgi apparatus in nocodazole-treated fibroblasts is a kinesin-driven process. J. Cell Sci., 110:2495-2505.

203. Mironov A.A., Weidman P., Luini A. (1997) Variation on the intracellular transport theme: maturing cisternae and trafficking tubules. J. Cell Biol., 138(3): 481-484.

204. Misumi Y, Sohda M, Yano A, Fujiwara T, Ikehara Y. (1995) Kinesin is the motor for microtubule-mediated Golgi-to-ER membrane traffic. J. Cell Biol. 128: 293-306.

205. Miyamoto S., Akiyama S.K., Yamada K.M. (1995) Synergistic roles for receptor occupancy and aggregation in integrin transmembrane function.,. Science, 267: 883-885.

206. Miyamoto S., Teramoto H., Coso O.A., Gutkind J.S., Burbelo P.D, Akiyama S.K., Yamada K.M. (1995) Integrin function: molecular hierarchies of cytoskeletal and signaling molecules. J. Cell Biol., 131: 791-805.

207. Miyamoto S., Katz B.Z, Lafrenie R.M., Yamada K.M. (1998) Fibronectin and integrins in cell adhesion, signaling, and morphogenesis., Ann. N. Y. Acad. Sci., 857: 119-129.

208. Mizuno M., Singer S.J. (1994) A possible role for stable microtubules in intracellular transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus. J. Cell Sci., 107: 13211331.

209. Modica-Napolitano J.S., Aprille J.R. (1987. Basis for the selective cytotoxicity of rhodamine 123. Cancer Res., 47: 4361-4365.

210. Mooney D. J., Langer R., Ingber D. E. (1995) Cytoskeletal filament assembly and the control of cell spreading and function by extracellular matrix. J. Cell Sci., 108: 2311-2320.

211. Moroi M., Jung S.M. (1998) Integrin-mediated platelet adhesion. Frontiers in Bioscience 3: 719-728.

212. Morris R.L., Hollenbeck P.J. (1995) Axonal transport of mitochondria along microtubules and F-actin in living vertebrate neurons. J. Cell Biol., 131. 1315-1326.

213. Mose-Larsen P., Bravo R, Fey S.J., Small V.J., Celis J.E. (1982) Putative association of mitochondria with asubpopulation of intermediate-sized filaments in cultured human skin fibroblasts. Cell., 31: 681-692.

214. Moskalewski S., Thyberg J., Friberg U. (1980) Cold and metabolic inhibitor effects oncytoplasmic microtubules and the Golgi complex in cultured rat epiphyseal chondrocytes. Cell Tissue Res., 210: 403-415.

215. Moskalewski S., Popowicz P., Thyberg J. (1994) Functions of the Golgi complex in cell division: formation of cell-matrix contacts and cell-cell communication channels in the terminal phase of cytokinesis. J. Submicrosc Cytol. Pathol., 26: 9-20.

216. Mueller S. C., Kelly Г., Dai M„ Dai H., Chen W.-T. (1989) Dynamic cytoskeleton -integrin associations induced by cell binding to immobilized fibronectin. J. Cell Biol., 109: 3455-3465.

217. Murthy U., Basu M., Sen-Majumdar A., Das M. (1986) Perinuclear location and recycling of epidermal growth factor receptor kinase: immunofluorescent visualization using antibodies directed to kinasa and extracellular domen. J. Cell Biol., 103: 333-343.

218. Musch A., Cohen D., Rodriguez-Boulan E. (1997) Myosin 2 is involved in the production of constitutive transport vesicles from the TGH. J. Cell Biol., 138: 291-306.

219. Nabi I.R., Watanabe H., Raz A. (1992) Autocrine motility factor and its receptor: role in cell locomotion and metastasis. Cancer Metast Rev., 11: 5-20.

220. Nabi I. R., Guay G., Simard D. (1997) AMF-R Tubules Concentrate in a Pericentriolar Microtubule Domain After MSV Transformation of Epithelial MDCK Cells. J. Histoch.Cytochem., 45: 1351-1363.

221. Nadezhdina E. S., Fails D., Chentsov Yu. S. (1979) On the association of centrioles with the interphase nuckeus. Eur. J. Cell Biol., 19: 109-115.

222. Nangaku M., Sato Yoshitake R., Okada Y., Noda Y., Takemura R., Yamazaki H., Hirokawa N. (1994) KIF1B, a novel microtubule plus-end-directed monomeric motor protein for transport of mitochondria. Cell, 79: 1209-1220.

223. Narula N., Stow J.L. (1995) Distinct coated vesicles labeled for p200 bud from trans-Golgi network membrane. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92: 2874-2878.

224. Nath К., Srere P. A. (1977) Effects of temperature, metabolic and cytoskeletal inhibitors on the rate of BHK cell adhesion to polystyrene. J. Cell Physiol., 92: 33-42.

225. Nelson W.J. (1991) Cytoskeleton functions in membrane traffic in polarized epithelial cells. Semin. Cell. Biol., 2: 375-385.

226. Nickel W., Malsam J., GorgasK., RavazzolaM., Nicole JenneN.,, Helms J. В., Wieland F. T. (1998)Uptake by COPI-coated vesicles of both anterograde and retrograde cargo is inhibited by GTPgammaS in vitro J. Cell Sci., Ill: 3081-3090.

227. Nobes C.D., Hall A. (1995) Rho, Rac, and Cdc42 GTFases regulate the assembly of multimolecular focal complexes associated with actin stress fibers,lamellipodia, and filopodia Cell, 81: 53-62.

228. Olmsted J.B., Stemple D.L., Saxton W.M., Neighbors B.W., Mcintosh J R. (1989) Cell-cycle-dependent changes in the dynamics of MAP2 and MAP4 in cultured cells. J. Cell Biol., 109: 211-223.

229. Osawa S., Betz G., Hall P. (1984) Role of actin in the responses of adrenal cells to ACTH and cyclic AMP:inhibitio by Dnase I. J. Cell Biol., 99: 1335-1342.

230. Osborn M., Weber K. (1976) Citoplasmic microtubules in tissue culture cells appear to grow from an organizing structure toward the plasma membrane. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 73: 867-871.

231. Palecek S.P., Schmidt C.E., Lauffenburger D.A., Horwitz A.F. (1996) Integrin dynamics on the tail region of migrating fibroblasts. J. Cell Sci., 109: 941-952.

232. Palecek S.P. , Huttenlocher A. , Horwitz A.F., Lauffenburger D.A. (1998) Physical and biochemical regulation of integrin release during rear detachment of migrating cells. J. Cell Sci., Ill: 929-940.

233. Palmieri F, Klingenberg M. (1967) Inhibition of respiration under control of azide uptake by mitochondria Eur. J. Biochem., 1: 439-445.

234. Parczyk К., Haase W., Kondor-Koch C. (1989) Microtubules a involved in the secretion of proteins at the apical cell surface of the polarized epithelial cell Madin-Darby kidney. J. Biol.Chem., 264: 16837-16846.

235. Parton R.G., Dotti C.G., Bacallao R., Kurtz I. Simons K., Prydz K. (1991) pH-induced microtubule-dependent redistribution of late endosomes in neuronal and epithelial cells. J.Cell Biol., 113: 261-274.

236. Paschal B.M., Holzbaur E.L., Pfister K.K., Clark S., Meyer D.I., Vallee R.B. (1993) Characterization of a 50-kDa polypeptide in cytoplasmic dynein preparation reveals a complex with pl50GLUED and a novel actin. J.Biol. Chem.,268: 15318-15323.

237. Pelham H.R. (1991) Recycling of proteins between the endoplasmic reticulum and Golgi complex. Curr. Opin. Cell Biol., 3: 585-591.

238. PepperkokR., Вгй M.H., Davoust J., Kreis Т.Е. (1990) Microtubules are stabilized in confluent epithelial cells but not in fibroblasts. J. Cell Biol., Ill: 3003-3012.

239. Persson R., Ahlstrom E., Fries E. (1988) Differential arrest of secretory protein transport in cultured rat hepatocytes by azide treatment. J. Cell Biol., 107: 2503-2510.

240. Pfeffer S.R. (1992) Exocytotic fusion is activated by Rab3 A peptides. Nature, 360: 270-273.

241. Pierre P., Scheel J., Rickard J.E., Kreis Т.Е. (1992) CLIP-170 links endocytic vesicles to microtubules. Cell, 70: 887-900.

242. Plutner H., Cox A. D., Pind S., Khosravi-Far R., Bourne J. R., Schwaninger R., Der C. J., Balch W. E. (1991) Rablb regulates vesicular transport between the endoplasmic reticulum and successive Golgi compartments. J. Cell Biol. 115: 31-43.

243. Potter D.A., Tirnauer J.S., Janssen R., Croall D.E., Hughes C.N., Fiacco K.A., Mier J.W., Maki M., Herman I.M.(1998) Calpain regulates actin remodeling during cell spreading. J. Cell Biol., 141: 647-662.

244. Raposo G., Cordonnier M.-N., Tenza D., Menichi В., Durrbach A., Louvard D., Coudrier E. (1999) Association of miosin I alpha with endosomes and lysosomes in mammalian cells. Mol. Biol. Cell, 10: 1477-1494.

245. Reaves В., Banting G. (1992) Perturbation of the morphology of the trans- Golgi network following Brefeldin A treatment: redistribution of a TGN-specific integral membrane protein, TGN 38. J. Cell Biol., 116: 85- 94.

246. Rees G.J., Ades S.E., Singer S.J., Hynes R.O. (1990) Sequence and domain structure of talin. Nature(Lond.), 347: 685-689.

247. Reindler M.J., Ivanov I.E., Sabatini D.D. (1987) Microtubule-acting drugs lead to the non-polarized delivery of the influenza hemagglutinin to the cell surface of polarized Madin-Darby canine kidney epithelial cell. J. Cell Biol., 104: 231-141.

248. Reipert S., Steinbock F., Ficher I., Bittner R.E., Zeold A., Wiche G. (1999) Association of mitochondria with plectin and desmin intermediatete filaments in striated muscle. Exp. Cell. Res. 252: 479-491.

249. Richardson A., Parsons J.T. (1995) Signal transduction through integrins: A central role for focal adhesion kinase? Bio. Essays, 17: 229-236.

250. Roa M., Cornet V., Yang C.Z., Goud B. (1993) The small GTP-binding protein rab6p is redistributed in the cytosol by brefeldin A. J. Cell Sci., 106: 789-802.

251. Robbins A.R., Ward R.D., Oliver C. (1995) A mutation in glyceraldegide-3phosphate degydrogenase alters endocytosis in CHO cells. J. Cell Biol., 130: 1093-1104.

252. Rodionov V.I., Gyoeva F.K., Tanaka E., Bershadsky A.D., Yasiliev J.M., Gelfand V.I. (1993) Microtubule-dependent control of cell shape and pseudopodial activity is inhibited by the antibody to kinesin motore domain. J. Cell Biol., 123: 1811-1820.

253. Rodionov V., Nadezhdina E., Borisy G. (1999) Centrosomal control of microtubule dynamics. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 96: 115-120.

254. Rogalski A. A., Singer S.J. (1984) Association of elements of the Golgi apparatus with microtubules. J. Cell Biol., 99: 1092-1100.

255. Rogers S.L., Gelfand V.I. (1998) Myosin cooperates with microtubule motors during organelle transport in melanophores.Curr. Biol., 8: 161-164.

256. Roth K.E., Rieder C.L., Bowser S.S. (1988) Flexible-substratum technique for viewing cells from the side:some in vivo properties of primary (9+0) cilia in cultured kidney epithjelia. J. Cell Sci., 89: 457-466.

257. Rothman J.E., Warren G. (1994) Implications of the SNAPE Hypothesis for intracellular membrane topology and dynamics. Curr. Biol., 4: 220-233.

258. Rubina K. A., Gulak P. V., Smirnova E. A. (1999) Identification of microtubule-organizing cenrphase melanophores of Xenoprvae in vivo. Pigment Cell R-s., 12: 295-310. Sabolic I., Haase W310.

259. Sabolic I., Haase W., Burckhardt G. (1985) Am ATP-dependent H+- pump in membrane vesicles from rat kidney cortex. J. Physiol., 248: F835-844.

260. Sammak P.J., Adams S.R., Harootunain A.T., Schilwa M., Tsien R.Y. (1992) Intracellular cyclic AMP, no calcium, determines the direction of vesicle movement in melanophores:direct measurement by fluorescence ratio imajing. J. Cell Biol., 117: 57-72.

261. Sanger J.W., Sanger J.M., Jockusch B.M. (1983) Differential response of three types of actin filament bundles to depletion of cellular ATP levels. J. Cell Biol., 31: 197-204.

262. Sato-Yoshitake R., Yorifuji H., Inagaki M., Hirokawa N. (1992) The phosphorilation of kinesin regulates its binding to synaptic vesicles., J. Biol. Chem., 267: 23930-23936.

263. Sawamoto K., Takahashi N. (1995). Changes in the organelle arrangement in primary cultured hepatocytes following the formation of cytoskeleton. Int. J. Tissue React., 17: 205210.

264. Schapp L.M., Hatch N., Ramos D.M., Klimanskaya I.V., Sheppard D., Pytela R., (1995) J. Biol. Chem., 270: 23196-23202.

265. Scheel J., Kreis Т.Е., (1991). Motor protein independent binding of endocytic carrier vesicles to microtubules in vitro. J. Biol. Chem., 266: 18141-18148.

266. Schliwa, M., van Blerkom J. (1981) Structural interaction of cytoskeletal components. J. Cell Biol., 90: 222-235.

267. Schmitz F., Wallis K.T., Rho M, Drenckhahn D., Murphy D.B. (1994) Intracellular distribution of kinesin in chromaffin cells. Eur. J. Cell Biol., 63: 77-83.

268. Scholey J.M., Heuser J., Yang J.T., Goldstein L.S.B. (1989) Identification of globular mechanochemical heads of kinesin. Nature 338: 355-357.

269. Schulenberg В., Capaldi R.A. (1999) The epsilon subunit of the F(1)F(0) complex of Escherichia coli. cross-linking studies show the same structure in situ as when isolated. J. Biol .Chem., 274: 28351-28355.

270. Schulze E., Kirschner M. (1987) Dynamic and stable populations of microtubules in cells. J. Cell Biol., 104: 277-288.

271. Sciaky N, Presley J., Smith C., Zaal K.J.M., Cole N., Moreira J.E., Terasaki M., Siggia E., Lippincott-Schwartz J. (1995) Golgi tubule traffic and the effects of brefeldin A visualized in living cells. J. Cell Biol., 139: 1137-1156.

272. Scott T.L. (1988) Molecular topography of the Ca2+-ATPase of sarcoplasmic reticulum. Mol. Cell Biochem., 82:51-54.

273. Shafer D.A., Gill S.R., Cooper J.A., Heuser J.E., Schroer T.A. (1994) Ultrastructural analisis of the dynactin complex: an actin-related protein is a component of a filament that resembles F-actin., J. Cell Biol., 126: 403-4112.

274. Shafir I., Feng W., Shoshan-Barmatz V. (1998) Dicyclohexylcarbodiimide interaction with the voltage-dependent anion channel from sarcoplasmic reticulum. Eur. J .Biochem., 253: 627-636.

275. Shelden E., Wadsworth P. (1993) Observation and quantification of individual microtubule behavior in vivo: microtubule dynamics are cell-type specific. J. Cell Biol., 120: 935-945.

276. Simon V.R., Swayne T.C., Pon L.A. (1995) Actin-dependent mitochondrial motility in mititic yeast and cell-free systems: identification of a motor activity on the mitochondrial surface. J. Cell Biol., 130: 345-354.

277. Sjaated M.D., Nelson W.J. (1997) Integrin-mediated calcium signaling and regulation of cell adhesion by intracellular calcium. Bioessays, 19: 47-55.

278. Soto-Yoshiteke R., Yorifuji H., InagakiM., HirokawaN., (1992) The phosporylation of kinesin regulates its binding to synaptic vesicles. J. Biol. Chem., 267: 23930-23936.

279. Stankewich M. C., Tse W. Т., Peters L. L., Ching Y., Jon К. M., Stabach PR., DevarajanP., Morrow J. S., Lux S. E. (1998) A widely expressed bill spectrin associated with Golgi and cytoplasmic vesicles. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95: 14158-14163.

280. Stebbings H., Hunt C. (1987) The translocation of mitochondria along insect ovarian microtubules from isolated nutrivite tubes:a simple reactivated model. J. Cell Sci., 88: 641648.

281. Strugnell G.E., Wang A.M., Wheatley D.N. (1996) Primary cilium expression in cells from normal and aberrant human skin. J. Submicrosc. Cytol. Pathol., 28: 215-225.

282. Suelmann R., Fischer R. (2000) Mitochondrial movement and morphology depend on an intact actin cytoskeleton in Aspergillus nidulans. Cell Motil. Cytoskeleton, 45: 42-50.

283. Summerhayes I. С., Wong D., Chen L. B. (1983) Effect of microtubules and intermediate filaments on mitochondrial distribution. J. Cell Sci., 61: 220-231.

284. Svitkina T.M., Neyfakh A. A. Jr., Bershadsky A.D. (1986) Actin cytoskeleton of spread fibroblasts appears to assemble at the cell edges. J. Cell Sci., 82:235-248.

285. Svitkina, T.M., A.B. Verkhovsky, Borisy G.G. (1996) Plectin sidearms me-diate interaction of intermediate filaments with microtubules and other com-ponents of the cytoskeleton. J. Cell Biol., 135: 991-1007.

286. Swanson J., Bushnell A., Silvertein S.C. (1987) Tubular lysosomes morphology and distribution within macrophages depend on the integrity of cytoplasmic microtubules. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 84: 1921-1925.

287. Tabb J. S., Molyneaux B. J., Cohen D. L., Kuznetsov S. A., Langford G. M. (1998) Transport of ER vesicles on actin filaments in neurons by myosin V. J. Cell Sci., Ill: 32213234.

288. Takemura R., Okabe S., Umeyama Т., Kanai Y., Cowan N.J., Hi-rokawa N. (1992) Increased microtubule stability and alpha tu-bulin acetylation in cells transfected with m icro tubule-associated proteins MAP IB, MAP2 or tau. J. Cell Sci., 103: 953-964.

289. Tassin A. M., Painrand M., Berger E. G., et al. The Golgi apparatus remains associated with microtubule organising centres durig myogenesis.// J. Cell Biol. 1985. V. 101. P. 630638.

290. Tawil N., Wilson P., Carbonetto S. (1993) Integrins in point contacts mediate cell spreading: Factors that regulate integrin accumulation in point contacts vs. Focal contacts. J. Cell Biol., 120: 261-276.

291. Taylor T.C., Kanstein M., Weidman P., Melanhon P. (1994) Cytosolic ARFs are required for vesicle formation but not for cell-free intra-Golgi transport: evidence for coated vesicle-independent transport. Mol.Biol. Cell., 5: 237-252.

292. Terasaki M., Chen L.B., Fujiwara К. (1986) Microtubules and the endoplasmic reticulum are highly interdependent structures. J. Cell. Biol., 103: 1557-1568.

293. Thaler CD, Haimo L.T. (1990) The regulation of organelle transport in melanophores by calcineurin. J. Cell Biol., Ill: 1939-1948.

294. Thorsness P.E. (1992) Structural dynamics of the mitochondrial compartment. Mutat. Res., 275: 237-241.

295. Tisdale E. J., Bourne J. R., Khosravi-Far R., Der C. J, Balch W. E. (1992) GTP-binding mutants of Rabl and Rab2 are potent inhibitors of vesicular transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi complex. J. Cell Biol, 119: 749-761.

296. Toh B.H, Lotait S.J., Mathy J.P, Baum R. (1980) Association of mitchondria with IF and of polyribosomes with cytoplasmic actin. Cell Tissue Res., 211: 163-169.

297. Toney P. A., Agrez M.V, Burns G.F. (1993) A re-examination of the molecular basis of cell movement. Immunol. Cell Biol., 71: 131-139.

298. Toyoshima I, Yu H., Steuer E.R., Sheetz. (1992) Kinectin: a major kinesin-binding protein onER. J. Cell Biol, 118: 1121-1131.

299. Trinczek B, Ebneth A., Mandelkow E.M, Mandelkow E. (1999) Tau regulates the attachment/detachment but not the speed of motors in microtubule-dependent transport of single vesicles and organelles. J.Cell Sci, 112: 2355-2367.

300. Trofatter J.A, MacCollin M.M, Rutter J.L, Murrell J.R., Duyao M.P, Parry D.M, Eldridje R, Kley N, Menon A.G, Pulaski K. (1993) A novel moesin-, ezrin-, radixin-like gene is a candidate for the neurofibromatosis a tumor suppressor. Cell, 72: 791-800.

301. Tucker R.W., Meade-Cobun K.S., Jayaraman S., More N.S. (1983) Centrioles, primarry cilia and calcium in growth of Balb/c 3T3 cells J. Submicrosc. Cytol., 15: 139-143.

302. Umeyama Т., Okabe S., Kanai Y., Hirokawa N. (1993) Dynamics of microtubules bundled by microtubule associated protein 2C (MAP2C). J. Cell Biol., 120: 451-465.

303. Vale R.D., Hotani H. (1988) Formation of membrane networks in vitroby kinesin-driven microtubule movement. J. Cell Biol., 107: 2233-2241.

304. Van der Sluijs P., Hull M., Webster P., Мв1е P., Goud В., Mellman I. (1992) The small GTP-binding protein rab4 controls an early sorting event on the endocytic pathway. Cell, 70: 729-740.

305. Van Dyke R.W., Hornick СЛ., Belcher J., Scharschmidt B.F., Havel R.J. (1985) Identification and characterization of ATP-dependent proton transport by rat liver multivesicular bodies. J. Biol. Chem. 260: 11021-11026.

306. Van Zeijl M.J.A.N., Matlin K.S. (1990) Microtubule pereturbation inhibits intracellular transport of an apical membrane glicoprotein in a substrate-dependent manner in polarized Madin-Darby kidney epithelial cell. Cell Regul.,1: 921-936.

307. VanUffelen B.E., Van der Zee J., de Roster B.M., VanSteveninck J., Elferink J.G. (1998) Sodium azide enhances neutrophil migration and exocytosis: involvement of nitric oxide, cyclic GMP and calcium. Life Sci., 63: 645-657.

308. Vasilyeva E., Forgac M. (1998) Interaction of the clathrin-coated vesicle V-ATPase with ADP and sodium azide. J. Biol. Chem., 273: 23823-23829.

309. Vilalta P. M., Zhang L., Sarah F., Hamm-Alvarez S. F. (1998) A novel taxol-induced vimentin phosphorylation and stabilization revealed by studies on stable microtubules and vimentin intermediate filaments. J. Cell Sci., Ill: 1841-1852.

310. Virtanen I., Vartio T.(1986) Microtubule disruption does not prevent intracellular transport and secretory processes of cultured fibroblasts. Eur. J. Cell Biol., 42: 281-287.

311. Vorobjev I.A., Alieva I.B., Borisy G.G., Chernobelskaya O.A., Grigoriev I.S. (1998) Microtubule distribution and dynamics in cultured mammalian cells. Cell Biol. Intern., 21: 903-905.

312. Wacker I., Kaether C., Kromer A., Migala A., Aimers W., Gerdes H.-H. (1997) Microtubule-dependent transport of secretory vesicles visualised in real time with GFP-tagged secretory protein. Cell Sci., 110: 1453-1463.

313. Wadsworth P., McGrail M. (1990) Interphase microtubule dynamics are cell type-specific. J. Cell Sci., 95: 23-32.

314. Waterman-Storer C.M., Karki S., Holzbaur E.L. (1995) The pl50glued component of the dynactin complex binds to both microtubules and the actin-related protein centractin (Arpl). Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92: 1634-1638.

315. Wadsworth P., Salmon E.D. (1988) Spindle microtubule dynamics: modulation by metabolic inhibitors. Cell Motil. Cytoskeleton., 11: 97-105.

316. Waterman-Storer C.M., Salmon E.D. (1998) Endoplasmic reticulum membrane tubules are distributed by microtubules in living cells using three distinct mechanisms. Curr. Biol., 8: 798-806.

317. Waterman-Storer С. M., Salmon E.D. (1999) Positive feedback interactions between microtubule and actin dynamics during cell motility. Curr. Opin. Cell Biol., 11: 61-67.

318. Wilke M.S., Eurcht L.T., Skubilt A.P.N. (1990) Human keratinocytes adhete to laminin via multiple cell binding domain. J. Cell Biol., Ill: 143-148.

319. Wolfe J. (1772) Basl body fine structure and chemistry. Advan. Cell Molec. Biol., 2: 1511-1592.

320. Woods A., Smith C.G., Rees D.A., Wilson G. (1983) Stages in specialization of fibroblast adhesion and deposition of extracellular matrix. Eur. J. Cell Biol., 32: 108-116.

321. Yamada K.M., Geiger B. (1997) Molecular interactions in cell adhesion complexes. Curr. Opin. Cell Biol., 9: 76-85

322. Yang Y., Dowling J., Yu Q.C, Kouklis P. D., Cleveland W., Fuchs E. (1996) An essential cytoskeletal linker protein connecting actin microfilaments to intermediate filaments. Cell., 86: 6556-6565.

323. Yeh H.I., van Rossum G.D. (1991) Proton accumulation and ATPase activity in Golgi apparatus-enriched vesicles from rat liver. Hepatology., 13: 523-533.

324. Yoon M., Moir R. D., Prahlad V., Goldman R. D. (1998) Motile Properties of Vimentin Intermediate Filament Networks in Living Cells. J. Cell Biol., 143: 147-157.

325. Zegers M.M.P., Hoekstra D. (1998) Mechanisms and functional features of polarized membrane traffic in epithelial and hepatic cells. Biochem. J., 336: 257-269.

326. Zemlicka J., Bhuta A., Bhuta P. (1983) Analogues of 2'(3')-0-L-phenylalanyladenosine as substrates and inhibitors of ribosomal peptidyltransferase. J. Med. Chem., 26: 167-174.

327. Zhang F., Schneider D.L. (1983) The bioenergetics of Golgi apparatus function: evidence for an ATP-dependent proton pump. Biochem. Biophys. Res. Commun., 114: 620

328. Распределение митохондрий в клетках культуры СПЭВ на начальных этапах распластывания, а, г фазово-контрастная микроскопия; б, д -микротрубочки, окрашенные антителами против а-тубулина, в, е -митохондрии, окрашенные родамином 123. Об. 40х, ок. 10х.

329. Рис. 14. Распределение митохондрий в распластывающейся клетке культуры СПЭВ. а фазово-контрастная микроскопия; б - микротрубочки, окрашенные антителами против а-тубулина, в - митохондрии, окрашенные родамином 123. Об. 40х, ок. 10х.

330. Рис. 15. Распределение митохондрий в распластывающейся клетке культуры СПЭВ. а фазово-контрастная микроскопия, б - микротрубочки, окрашенные антителами против а-тубулина, в - митохондрии, окрашенные родамином 123. Об. 40х, ок. 10х.

331. Распределение митохондрии в поляризованных клетках культуры

332. СПЭВ. а, г фазово-контрастная микроскопия; б, д - микротрубочки,окрашенные антителами против а-тубулина, в,- митохондрии,окрашенные родамином 123. Об. 40х, ок. 10х.

333. Рис. 20. Распределение лизосом в распластывающихся клетках культуры СПЭВ в присутствии азида натрия, а, в, д фазово-контрастная микроскопия; б, г, е - лизосомы, окрашенные акридиновым оранжевым. Об. 40х, ок. 10х.

334. Рис. 22. Распределение микротрубочек в распластывающихся клетках культуры СПЭВ в присутствии ДЦКД; а, в фазово-контрастная микроскопия, б, г - микротрубочки, окрашенные антителами против а-тубулина. Об. 40х, ок. 10х.I