Расчет трехмерной структуры и физических характеристик фибриллярных коллагенов человека I, II, III, V и XI типов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат физико-математических наук Филатов, Иван Васильевич

• Филатов, Иван Васильевич
• кандидат физико-математических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Филатов, Иван Васильевич

Введение

Глава 1. Обзор литературы

Глава 2. Материалы и методы

2.1. Выбор начального приближения конформации главной цепи

2.2. Определение минимальной длиньг фрагмента, пригодной для адекватного расчета трехспиральных макромолекул коллагена

2.3. Редукция библиотеки конформаций боковых радикалов

2.4. Метод расчета фрагментов трехспиральных макромолекул коллагена.

Глава 3. Расчет фрагментов и полных макромолекул коллагенов

3.1. Расчет фрагментов макромолекул.

3.2. Сборка полной молекулы коллагена из рассчитанных фрагментов тройных комплексов

Глава 4. Анализ стереохимических особенностей трехмерных структур коллагенов. Расчет физических характеристик тройных комплексов. Вычисление спиральных параметров

4.1. Вычисление спиральных параметров

4.2. Оценка модуля Юнга и персистентной длины фибриллярных макромолекул.

Глава 5. Обсуждение результатов

Выводы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Расчет трехмерной структуры и физических характеристик фибриллярных коллагенов человека I, II, III, V и XI типов»

Актуальность проблемы Выдающиеся успехи биологии второй половины двадцатого века обеспечили нас И пониманием того, как устроены глобулярные белки и как их пространственная структура, в ряде случаев известная с атомным разрешением, связана с их ролью в генезе биологических структур и их функционированием. Подобных успехов в исследованиях I строения фибриллярных белков нет (за исключением, быть может, коротких аспиральных белков, типа тропомиозина или фрагментов 1-меромиозина, которые в клетке перемещаются во время своего функционирования и, соответственно, входят в различного типа полибелковые комплексы, как ясно а поэтому из их их кристаллизация имеет смысл). в виде Фибриллярные белки, онределения, функционируют макроскопических, волокнистых образований. Не известны структуры промежуточных форм и, прежде всего, структуры одиночных молекул в том их виде, в котором они I т вступают в длительный (в связи с большим размером молекул) процесс своего фибриллогенеза. К настоящему времени уже хорошо известно, что при фнбриллогенезе отдельных белков паутины, в частности сиидроинов, конечная )8-структурная форма Щ нолипептидной цепи белков в волокне возникает на достаточно развитом этапе комплексообразования различных белков волокна в целом. Отдельные молекулы снидроинов в растворе образуют подобные глобулярным белкам структуры, причем I характеристики вторичных структур, полученные по данным кругового дихроизма и других спектральных методов, включая метод ЯМР в растворе, показывают, что j8структура находится в исходном одиночном белке в следовых количествах. Эти I структуры демонстрируют, что рентгенография и другие экспериментальные исследования фибрилл могут вводить в заблуждение относительно того строения одиночной молекулы, в котором она пребывает в тех комнартментах клетки, где протекают начальные стадии фибриллогенеза. I I I Еще менее, чем сложное строение наутины, изучены детали молекулярного строения важнейшего фибриллярного белка коллагена, хотя, казалось бы, изучению отдельных макромолекул различных коллагеновых белков носвящены сотни работ. Коллагены это основные белки предохранительных, опорных и соединительных тканей в организмах животных. Они встречаются также во всем таксономическом ряду организмов от одноклеточных бактерий, до организмов беспозвоночных и позвоночньк животных, аналоги коллагенов замечены в царстве растений. В структурном отношении это большой класс белков, включающих фибриллярную часть, сформированную тройными сниралями, значительную образованными специфическими периодическими последовательностями типа (Gly-X-Y)n, где Gly I глицин, а X и Y любой остаток амипо- или иминокислоты, причем содержание последних достигает 15-20% процентов. В последнее время круг уровней организации, на которых фибриллярные структуры коллагенового тина оказываются функционально значимыми, резко расширился. Во-первых, стало ясным, что малые по размеру тройные спирали коллагенового типа имеются в ряде функционально значимых глобулярных белков, как, например, в ацетилхолинэстеразе, или Cql Щ комплемента. Стало очевидным, что функциональная роль поверхностей тройных спиралей коллагенового типа разнообразна и простирается от уровня макромолекул, через уровень клеток на уровень тканей. Так же ясно, что не только надмолекулярный уровень организации тройной спирали I коллагенового типа важен для функционирования, но поверхность одиночной тройной спирали оказалась активпой в ряде функций. Поэтому представляется анализ возможных конформационных состояний пространственной актуальным структуры одиночной трехспиралъной молекулы коллагена. Обратим внимание, что генезнс самой тройной спирали и ее дальнейшее включение в фибриллу до сих нор не рассматривались в аснекте возможных изменений параметров тройной снирапи в одиночных и те надмолекулярных состояниях. Это означает, что совершенно не обязательно I I I Щ усредненные структурные параметры спирали, которые мы знаем по рентгенограммам коллагеновых фибрилл, будут генерироваться в целой одиночной тройной спирали. Таким образом, анализ одиночньгх молекул фибриллярных элементов коллагена до сих пор Щ представляет существенный интерес как для понимания структурных основ функционирования рецепторных элементов пространственной структуры, так и для построения моделей «созревания» коллагеновых фибрилл. I Так как способов экспериментального анализа пространственной структуры одиночных молекул в растворе для случая коллагена, содержащего в фибриллярной форме на 100% спирали типа поли-Ь-нролин II, не существует, единственным способом исследования пространственных структур является их расчет. Облегчающим моментом является существование большого числа низкомолекулярных соединений коллагенового типа, конформации которых получены методом рентгеноструктурного поэтому, быть критерием оценки качества расчетов. анализа и могут, щ Цели исследования. Цель настоящего исследования заключалась в развитии методов молекулярной Щ механики для расчетов структур одиночных фибриллярных макромолекул и их комплексов, а также адаптации известных методов и программ для минимизации конформации боковьгх радикалов к расчетам структур макромолекул коллагенов I, II, III, I Щ V и XI тинов. В задачи данной работы входило: установление пространственной структуры одиночных макромолекул I коллагенов пяти разных типов на основании априорного расчета трехмерной структуры по последовательности аминокислот с использованием методов молекулярной механики и множественного статистического I I I дискриминантного анализа; I I I анализ типов спиральных структур, определяемых различными мотивами аминокислотных носледовательностей; расчеты модуля Юнга и персистентной длины для сопоставления локальной и глобальной стабильности расчетных структур с целью установления их роли в нроцессах фибрнллогенеза и дифференцировки. I Научная новизна работы. Впервые развит метод расчета целых фибриллярных макромолекул коллагена на основе методов конформационного анализа объектов пептидной природы. Особенностью разработанного варианта боковых является использование редуцированной библиотеки полную I конформеров радикалов аминокислот, что позволило провести оптимизацию конформаций не только остова полипептидной цепи белков, но и всего ансамбля фрагментов, описывающих макромолекулу в целом. Впервые получены хорошо I ш оптимизированные данные об участках стыковки трипептидов с пролином во втором ноложепии триплетов и аминокислотой во втором положении. Продемонстрировано, что изменения стереохимических характеристик структуры в областях таких стыковок не Щ больше, чем изменения спиральных параметров при переходе от областей последовательностью ГАА к областям с последовательностью ГАО. Это позволило впервые рассчитать структуры одиночных молекул коллагенов пяти I разных типов и сравнить их стереохимические характеристики, что позволяет сделать выводы не только о роли отдельных аминокислот в структуре белка, но и в некоторых случаях понять, как важна специфика последовательности аминокислот для его функции. I В ходе работы применен снециальный метод расчета сниральных нараметров для молекул, не обладающих рассчитывать строгой сниральной симметрией, что дает возможность дифракционные картины, а следовательно, сравнивать расчетные и рентгенографические данные, сколь бы усредненными они ни были.I I Проведен полный стереохимический анализ полученной структуры. Показано, что при отсутствии дополнительных начальных условий в любой части коллагеновой молекулы генерируется трехспиральная структура с симметрией, соответствующей типу симметрии дифракционной картины коллагена. Таким образом, рассчитанная структура удовлетворяет экспериментами. I На примере пяти фибриллярных структур полностью обоснована двусвязная модель структуры коллагена. Показано, что во всех полных структурах коллагенов СОгрунны остатка глицина и третьего но цепи остатка находятся на поверхности тройного комплекса макромолекулы коллагена и симметрически эквивалентны друг другу. Это I определяет независимость гидратации макромолекулы коллагена от последовательности аминокислот, т.е. объясняет фундаментальный факт ткане-, а не видоспецифичности гидратации коллагенов разного типа и разного происхождения. Впервые проведен аналитический расчет модуля Юнга для фибриллярных всем требованиям, нредъявляемым рентгенографическими т макромолекул. Создана программа расчетов применительно к фибриллярным системам различного типа. Развиты подходы к расчету персистентной длины фибриллярных Щ макромолекул. Впервые установлена персистентная длина макромолекулы коллагена и показано, что она существенно превышает длину макромолекулы. Таким образом, структура одиночной макромолекулы коллагена определяет ход фибриллогенеза, а I действующим фактором оказывается распределение параметров спирали вдоль фибриллярной макромолекулы. I Практическое значение работы. Впервые рассчитаны структуры, содержащие последовательности аминокислот, приводящие к патологиям соединительной ткани и тяжелым клиническим последствиям. Показано, что жесткость отдельных макромолекул онределяет возможность их участия в I I I I I значительную фибриллярную

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Филатов, Иван Васильевич

выводы

1. Рассчитана полная пространственная структура трехспиральной макромолекулы коллагенов I, И, III, V и XI типов человека с оптимизацией конформаций боковых радикалов. Расчет проведен специально развитым методом молекулярной механики, включающим разработанный метод анализа спиральных параметров для молекул, не обладающих строгой спиральной симметрией.

2. Разработан метод редукции набора конформаций боковых радикалов из библиотек ротамеров, позволяющий существенно сократить вычислительную сложность задачи нахождения оптимальной конформации боковых радикалов. Показана асимптотическая эквивалентность различных подмножеств, полученных методом редукции полной библиотеки конформаций боковых радикалов.

3. Установлено, что последовательность аминокислот, не изменяя типа симметрии спирали, определяет чередование вдоль цепи участков с одной или двумя водородными связями на трипептид. При этом вторая сетка водородных связей на участках с аминокислотой во втором положении триплета образуется всегда. Таким образом, доказана пригодность двусвязной модели для описания структуры коллагена.

4. Показано, что СО-группы остатка глицина и третьего по цепи остатка находятся на поверхности тройного комплекса макромолекулы коллагена и симметрически эквивалентны друг другу. Это определяет независимость гидратации макромолекулы коллагена от последовательности аминокислот, т.е. объясняет фундаментальный факт ткане-, а не видоспецифичности гидратации коллагенов разного типа и разного происхождения.

5. Рассчитаны параметры спиралей для пяти типов коллагенов. Показана негладкость распределения параметров спиралей вдоль оси макромолекул и периодичность, соответствующая периодичностям в последовательности аминокислот, что свидетельствует о различном сродстве участков одиночных макромолекул друг к другу. Различия в периодичностях распределения спиральных параметров в разных типах коллагенов свидетельствуют о различных формах фибриллогенеза в них.

6. Проведена оценка модуля Юнга и персистентной длины для структур коллагенового типа. Показано, что персистентная длина коллагена существенно больше размера макромолекулы, что позволяет сделать вывод об участии недеформированных макромолекул коллагена в фибриллогенезе, что подчеркивает одновременную роль негладкости и периодичности распределения параметров спирали в определении типа фибриллогенеза.

7. Обнаружен глобальный минимум конформационной энергии, возникающий при растяжении трехспиральных макромолекул. При этом величины проекции остатков на оси спиралей становятся ближе к данным рентгенографических исследований коллагенов различного происхождения. Это позволяет прежположить существование растягивания макромолекул коллагена в клетке.

Андреева Н.С., Есипова Н.Г., Милионова М.И., Рогуленкова В.Н., Туманян В.Г., Шибнев В А. Синтетические регулярные полипептиды и белки коллагенового класса. - Биофизика, 1970, т. 15, №2, стр. 198-207.

Есипова Н.Г., Лазарев Ю.А., Лазарева А.В., Спектральные исследования коллагена и родственных ему полипептидов. О характере основной системы водородных связей. -Биофизика, 1972, т. 17, № 6, стр. 949-953.

Мильчевский Ю.В., Жоров БС, Есипова НГ, Туманян ВГ // Биоорганическая химия. 1999. Т.25. С.348-357.

Милионова М.И. Дисперсия и температурная зависимость оптического вращения для полимера (глицил-1-пролил-1-оксипролин)п. Биофизика, 1964, т. 9, № 2, стр. 145-147.

Луговской В.А., Дашевский В.Г. Конформационый анализ кислород-содержащих гетероциклов. I. Метод расчета. - Ж. структ. хим., 1972, т. 13, № 1, стр. 122-130.

Туманян В.Г. Уточнение структуры полипептида (глицил-иминокислота-иминокислота)п как модели коллагена методом теоретического конформационного анализа. - Биофизика, 1980, т.25, №6, стр. 1097-1108.

Туманян В.Г., Есипова Н.Г. Структура коллагена с новым принципом формирования двух сеток межпептидных водородных связей. Биофизика. 1983, т. 28, стр. 962-965.

Туманян В.Г., Рогуленкова В.Н., Есипова Н.Г., Айзенхабер Ф. Биофизика. 1992,. т. 37, стр. 1-4.

Туманян В.Г., Есипова Н.Г. Исследование структуры коллагенового типа. - Биофизика, 1973, т. 18, №6, стр. 977-980.

Abraham LC, Vorrasi J, Kaplan DL. Impact of collagen structure on matrix trafficking by human fibroblasts. J Biomed Mater Res A 2004;70(l):39-48.

Adam M, Deyl Z, Rosmus J. [Changes in the stability of the collagen structure in adjuvant disease and their modifications by heavy metals]. Fysiatr Revmatol Vestn 1969;47(4): 175-180.

Adam M, Deyl Z. Alteration in the collagen structure in collagenosis and osteoarthrosis. Reumatologia 1978;16(1):75-81.

Andreeva N.S., Esipova N.G., Milionova M.I., Rogulenkova V.N., Shibnev V.A. - Polypeptides with regular sequence of amino acids as model of collagen structure. - In: Conformation of biopolymers, ed. Ramachandran G.N., New York, Acad. Press, 1967, v.2 pp. 469-481.

Bansal M. Stereochemical restrictions on the occurrence of amino acid residues in the collagen structure. Int J Pept Protein Res 1977;9(3):224-234.

Bear R.S. The structure of collagen molecule as fibril. - J. Biophys. Biochem. Cytol., 1956, v.2, No. 2, pp. 363-366.

Bella J., Eaton M., Brodsy, B. & Berman, H.M. Crystal and molecular structure of collagen like peptide at 1.9? resolution. Science. 1994, v. 266, pp, 75-81.

Bhattacharjee A, Bansal M. Collagen structure: the Madras triple helix and the current scenario. IUBMB Life 2005;57(3):161-172.

Bozec L, de Groot J, Odlyha M, Nicholls B, Nesbitt S, Flanagan A, Horton M. Atomic force microscopy of collagen structure in bone and dentine revealed by osteoclastic resorption. Ultramicroscopy 2005;105(l-4):79-89.

Brown F.R., di Carato A., Lorenzi G.P., Blout E.R. Synthesis and structural studies of two collagen analogues: poly(L-prolyl-L-seryl-glycyl) and poly(L-prolyl-L-alanyl-glycyl). - J. Mol. Biol., 1972, v. 63, No. 1pp. 85-89.

Byers PH, Bonadio JF. Lethal mutations in type I collagen: structure-function relationships in the type I collagen molecule. Birth Defects Orig Artie Ser 1984;20(3):65-77.

Cole WG. Collagen genes: mutations affecting collagen structure and expression. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol 1994;47:29-80.

Doillon CJ, Dunn MG, Silver FH. Relationship between mechanical properties and collagen structure of closed and open wounds. J Biomech Eng 1988;110(4):352-356.

Doyle B.B., Traub W., Lorenzi G.P., Glout E.R., Conformational investigation of the polypeptide and oligopeptides with relating sequence L-alanyl-L-prolyl-glycine. - Biochemistry, 1971, v. 10, No. 16, pp. 3052-3060.

Engel J., Chen H.T. Prockop D.J. Klump H. The triple helix ? coil inversion of collagen-like tripeptides in aqueous and nonaqueous solvent. Comparison of the thermodynamics parameters and binding of water to (L-Pro-L-Pro-Gly)n and (L-Pro-L-Hyp-Gly)n . - Biopolymers, 1977, v. 16, No. 3,pp. 601-622.

Engel J., Kurtz. J., Katchalski E., Berger A. Polymer of tripeptides as collagen model. II. Conformation changes of poly(L-prolyl-glycyl-L-prolyl) in solution. J. Mol. Biol., 1966, vl7, No. l,pp. 255-272

Esipova NG, Andreeva NS, Gatovskaia TV. [Role of water in collagen structure.]. Biofizika 1958;3(5):529-540.

Fraser R.D., MackRae T.P., Suzuki E. Chain conformation in the collagen molecule. -J. Mol. Biol, 1979, v. 129, No. 3, pp. 463-481.

Fraser R.D., Macrae TP. Possible role of water in collagen structure. Nature 1959;183(4655):179-180.

Gabuda SP, Gaidash AA, Viazovaia EA. [Collagen structure and the disordering of the water subsystem in fibrillar polypeptides according to 2H-NMR data]. Biofizika 2005;50(2):231-235.

Hanagata N, Takemura T, Monkawa A, Ikoma T, Tanaka J. Pre-adsorbed type-I collagen structure-dependent changes in osteoblastic phenotype. Biochem Biophys Res Commun 2006;344(4): 1234-1240,

Hansen LK, Wilhelm J, Fassett JT. Regulation of hepatocyte cell cycle progression and differentiation by type I collagen structure. Curr Top Dev Biol 2006;72:205-236.

Harrington WF, Karr GM. Collagen structure in solution. II. Analysis of refolding kinetics in terms of nucleation and growth processes. Biochemistry 1970;9(19):3725-3733.

Harrington WF, Rao NV. Collagen structure in solution. I. Kinetics of helix regeneration in single-chain gelatins. Biochemistry 1970;9(19):3714-3724.

Hauschka PV, Harrington WF. Collagen structure in sllution. V. Kinetic mechanism of refolding of cross-linked chains. Biochemistry 1970;9(19):3754-3763.

Hauschka PV, Harrington WF. Collagen structure in solution. 3. Effec of ross-links on thermal stability and refolding kinetics. Biochemistry 1970;9(19):3734-3745.

Hauschka PV, Harrington WF. Collagen structure in solution. IV. Conformational properties of refolded cross-linked chains. Biochemistry 1970;9(19):3745-3754.

Heidemann E., Bernhardt H.W. Synthetic polypeptydes as model for collagen. -Nature, 1968, v. 220, No. 5174, pp. 1326-1327.

Heymer G. R. Die struktur kollagernahnlicher homound heteropolytripeptide, 2. - Macromol. Chem,, 1976v. 177, No. 11, pp. 3299-3223.

Hoeve C.A., Kakivaya S.R., On the structure of absorbed water in collagen. J.Phys. Chem., 1976, v.80, pp. 745-749.

Hudson BG, Reeders ST, Tryggvason K. Type IV collagen: structure, gene organization, and role in human diseases. Molecular basis of Goodpasture and Alport syndromes and diffuse leiomyomatosis. J Biol Chem 1993;268(35):26033-26036.

Kobayashi Y., Sakai R. Kakichi K., Isemura T. Physiochemical analysis of (Pro-Pro-Gly)n with defined molecular weight-temperature dependence of molecular weight in aqueuos solution. -Biopolymers, 1970, v. 9, No. 4, pp. 415-425.

L.Ala-Kokko, S.Kontusaari, C.Baldwin, H.Kuivaniemi, D.Prockop, Biochem. J. 260, 509-516 (1989)

Lakshmandram B.R., Ramamkrishnan C., Sasisekharan V., Thathachari Y.T., X-ray diffraction pattern of collagen and the Fourier transform of the collagen structure. - In: Collagen. New York, Willey, 1962, pp. 117-137.

Manley JH. Electron chemistry and collagen structure. J Ultrastruct Res 1969;29(5):383-397.

McBride DJ, Jr., Choe V, Shapiro JR, Brodsky B. Altered collagen structure in mouse tail tendon lacking the alpha 2(1) chain. J Mol Biol 1997;270(2):275-284.

Miller M.H., Sheraga H.A. Calculation of the structure of collagen model. Role of the interchain interaction in determining the triple-helical coiled-coil conformation. I. Poly(glycyl-prolyl-prolyl). - Polymer Sci„ 1976, Symp. No. 54, pp. 171-200.

Momany F. A., McGuire R. F., Burgess A. W., Scheraga, H. A., Energy Parameters in Polypeptides VII, Geometric Parameters, Partial Charges, Non-bonded Interactions, Hydrogen Bond Interactions and Intrensic Torsional Potentials for Naturally Ocurring Amino Acids, J. Phys. Chem. 1975.79, 2361-2381.

Nagarajan V., Kamitori S., Okuyama K., Structure analysis of a collagen-model peptide with a (Pro-Hyp-Gly) sequence repeat. J Biochem. (Tokyo). 1999, v. 125(2), pp. 310-318.

Nandi PK, Grant ME, Robinson DR. Destabilization of collagen structure by amides and detergents in solution. Int J Pept Protein Res 1985;25(2):206-212.

Nemethy G., Miller M.H., Scheraga H.A., Calculation of the structure of collagen models. Role of interchain interaction in determining the triple-helical coiled-coil conformation. Poly(glycyl-alanyl-prolyl).- Macromolecules, 1980, v.13, No. 4, pp. 914-919.

Nemethy G., Pottle M. S., Scheraga H. A., Energy Parameters in Polypeptides, 9. Updating of Geometrical Parameters, Non-bonding Interactions and Hydrogen Bonding INteractions for Naturally Occuring Amino Acids, J. PHys. Chem. 1983. 87,1883-1887.

Nemetschek T. [Hierarchy of collagen structure], Yerh Anat Ges 1981;75(Pt l):47-60.

Neumann T, Vollmer A, Schaffner T, Hess OM, Heusch G. Diastolic dysfunction and collagen structure in canine pacing-induced heart failure. J Mol Cell Cardiol 1999;31(1): 179-192.

Neumark T, Toth G, Marot I. Alterations of collagen structure after urea treatment. Acta Histochem 1967;28(l):l-7.

Okuyama K., Amott S., Takayanagi M., Kakudo M. Crystall and molecular structure of a collagenlike polypeptide (Pro-Pro-Gly)lO. J. Mol. Biol, 1981, v. 152, pp. 427-443.

Okuyama K., Takana N., Ashida Т., Kakudo M., Sakakibara., Kishida Y. An X-ray study of the synthetic polypeptide (Pro-Pro-Gly). - J. Mol. Biol., 1972, v. 72. No. 3, pp. 571-576.

Okuyama К., Takayanagy M., Ashida Т., Kakudo М., A new structural model for collagen. -Polymer J., 1977, v. 9, No. 3 pp. 341-343.

Panasik N.J., Eberhardt E.S., Edison A.S., Powell D.R., Raines R.T., Inductive effects on the structure of proline residues. Int J. Pept. Protein Res. 1994, v. 44(3), pp. 262-269.

Paterlini M.G., Nemethy G., Scheraga H.A. The energy of formation of internal loops in triple-helical collagen polypeptides. Biopolymers. 1995, Jun;35(6), pp. 607-619.

Privalov PL, Tiktopulo EI, Tischenko VM // J.Mol.Biol. 1979. V.127. P. 203-216.

Ramachandran G.N. structure of collagen at molecular level. - In: Treatise on collagen, New York, Acad. Press. 1967, v.l p. 103-183.

Ramachandran G.N., Kartha G. Structure of collagen. - Nature, 1955, v. 176, No. 4482, pp. 593595.

Ramachandran GN, Bansal M, Bhatnagar RS. A hypothesis on the role of hydroxyproline in stabilizing collagen structure. Biochim Biophys Acta 1973;322(1): 166-171.

Rich A, Crick F.H.C. The molecular structure of collagen.- J. Mol. Biol. 1961, v.3 No. 5, pp. 483506.

Rich A., Crick F.H.C. The structure of collagen. - Nature, 1955, v. 176, No. 4489, pp. 915-916.

Rickert WS, Forbes WF. Changes in collagen with age. II. Modification of collagen structure by exposure to the gaseous phase of tobacco smoke. Exp Gerontol 1972;7(2):99-109.

Rigby В,J, Robinson M.S (1975) Thermal transitions in collagen and the preferred temperature range of animals. Nature, 253(5489), 277-279.

Rogulenkova V.N., Mililonova M.I., Andreeva N.S., On the close structural similarity between poly-Gly-L-Pro-L-Hypro and collagen. - J. Mol. Biol., 1964, v. 9, No. 2, pp. 253-254.

Rosen H, Kessler A, Levenson SM. Collagen structure and metabolism. Surg Forum 1960; 11:295297.

Sakakibara S., Inouye K., Shudo K., Kishida H., Kabayashi Y., Prockop D.V., Synthesis of (Pro-Hyp-Gly)n of defined molecular weights. Evidence for the stabilization of collagen triple helix

Segal D.M., Traub W. Synthesis and structural investigation of poly(L-alanyl-L-prolyl-glycune). -J. Mol. Biol., 1969, v. 43, No. 3, pp. 487-496.

Seidler DG, Faiyaz-Ul-Haque M, Hansen U, Yip GW, Zaidi SH, Teebi AS, Kiesel L, Gotte M. Defective glycosylation of decorin and biglycan, altered collagen structure, and abnormal phenotype of the skin fibroblasts of an Ehlers-Danlos syndrome patient carrying the novel Arg270Cys substitution in galactosyltransferase I (beta4GalT-7). J Mol Med 2006;84(7):583-594.

Steven K.H., Lynn E.B., Kimbery M.T., Ronald T.R., A hyperstable collagen mimic. Chemistry & Biology. 1999, v. 6, No 2.

Sugeta H., Miyadzava T. General method for calculating helical parameters of polymer chains from bond length, bond angles, and internal-rotation angles. - Biopolymers, 1967, v. 5, No. 7, pp. 673-680.

Takigawa R, Tomita K. [Crystalline structure of poly-L-proline~its relation to collagen structure], Tanpakushitsu Kakusan Koso 1966;11(14):1321-1329.

Tanaka T, Wada Y, Nakamura H, Doi T, Imanishi T, Kodama T. A synthetic model of collagen structure taken from bovine macrophage scavenger receptor. FEBS Lett 1993;334(3):272-276.

Tiktopulo EI, Kajava AV, //Biochemistry, 1998, V.37. P.8147-8152.

Tiktopulo EI, Privalov PL, Andreeva AP, Aleksandrov V. [Mobility of collagen structure and temperature adaptation of animals]. Mol Biol (Mosk) 1979;13(3):619-624.

Traub W., Yonath A. Polymers of tripeptides as collagen models.III. Structural relationship between two form of poly (L-prolyl-L-alanyl-glycine). - J. Mol. Biol., 1967, v. 25, No. 25, pp. 351-355.

Tumanyan V.G. Esipova N.G. Comprehensive conformational analysis of (Gly- Pro-Pro)n and (Gly-Pro-Hyp)n related to collagen. Biopolymers. 1982. V. 21. P. 475-497.

Tumanyan V.G. Investigation of fibrous structures. I. Computation for collagen. - Biopolymers,

Tumanyan V.G., Rogulenkova V.N., Esipova N.G. // Modelling and Computer Method in Mol.Biol. and Genetics. / Eds. V.A.Ratner, N.A.Kolchanov. New York: Nova Science Publisher. 1992, pp. 197-201.

Venugopal M.G., Ramshaw J., Braswel E., Zhu D., B.Brodsky, Electrostatic Interaction in Collagen-like Triple-Helical Peptides. Biochemistry. 1994, v. 33, pp. 7948-7956.

Vitagliano L., Nemethy G., Zagari A., Scheraga H.A., Stabilization of the triple- helical structure of natural collagen by side-chain interactions. Biochemistry 1993, Jul 27;32(29) pp. 7354-9

Yee R.Y., Englander S.N., von Hippel P.H. Nature. Native collagen has a two-bonded structure. - J. Mol. Biol, 1974, v.83, No.l pp. 1-16.

Zhorov B.S. Comparison of Lowest-Energy Conformations of Dimethylcurine and Methoxyverapamil: an Evidence of Ternary Association of Calcium Channel, Ca2+, and Calcium Entry Blockers. J.Membr.Biol. 1993. 135:119-127.

Zhorov B.S. Vector method for calculating derivatives of energy of deformation of valence angles and torsion energy of complex molecules according to generalized coordinates. J.Struct.Chem 1982. 23:3-9.

Zhorov B.S. Vector method for calculating energy derivatives of atom-atom interactions of complex molecules according to generalized coordinates. J.Struct.Chem. 1981. 22:8-12.

Zhorov B.S, Ananthanarayanan V.S. Conformational Analysis of Free and Ca2+-bound forms of Verapamil and Methoxyverapamil. J.Biomol.Struct.Dynam. 1993. 11:529-540.

Zhorov B.S, Ananthanarayanan V.S. Similarity of Ca2+ bound conformations of morphine and Met-enkephalin: a computational study. FEBS Letters 1994. 354:131-134.

Zhorov B.S, Brovtsyna N.B. Conformational analysis of d-tubocurarine: implications for minimal dimensions of its binding site within ion channels. J.Membr.Biol. 1993. 135:19-26.

Структура рассчитанного коллагенового тройного комплекса, не депонированная в банке данных белковых структур, аминокислотная последовательность которой идентична структуре, координаты атомов которой были разрешены в рентгеноструктурном эксперименте (1BKV).

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Филатов, Иван Васильевич, 2006 год

1. Есипова Н.Г., Лазарев Ю.А., Лазарева А.В., Снектральные исследования коллагена и родственных ему полипептидов. О характере основной системы водородньк связей. Биофизика, 1972, т. 17, 6, стр. 949-

2. Мильчевский Ю.В., Жоров БС, Есипова НГ, Туманян ВГ Биоорганическая химия. 1999. Т.25. 348-

3. Милионова М.И. Дисперсия и температурная зависимость оптического вращения для I ц полимера (глицил-1-пролил-1-оксипролин)п. Биофизика, 1964, т. 9, 2, стр. 145-

4. Туманян В.Г., Рогуленкова В.Н., Есипова Н.Г., Айзенхабер Ф. Биофизика. 1992,. т. 37, стр. Туманян В.Г., Есипова Н.Г. Исследование структуры коллагенового типа. Биофизика, 1973, т. 18, 6 стр. 977-980. I Abraham LC, Vorrasi J, Kaplan DL. Impact of collagen structure on matrix trafficking by human fibroblasts. J Biomed Mater Res A 2004;70(l):39-

5. Adam M, Deyl Z, Rosmus J. [Changes in the stability of the collagen structure in adjuvant disease I and their modifications by heavy metals]. Fysiatr Revmatol Vestn 1969;47(4): 175-180. 87

6. Andreeva N.S., Esipova N.G., Milionova M.I., Rogulenkova V.N., Shibnev V.A. Polypeptides with regular sequence of amino acids as model of collagen structure. In: Conformation of biopolymers, ed. Ramachandran G.N.., New York, Acad. Press, 1967, v.2 pp. 469-

7. Bansal M. Stereochemical restrictions on the occurrence of amino acid residues in the collagen structure. Int J Pept Protein Res 1977;9(3):224-

8. Bear R.S. The structure of collagen molecule as fibril. J. Biophys. Biochem. Cytol., 1956, v.2. No. 2, pp. 363-

9. Bella J., Eaton M., Brodsy, B. Berman, H.M. Crystal and molecular structure of collagen like I m peptide at 1.9? resolution. Science. 1994, v. 266, pp, 75-

10. Cole WG. Collagen genes: mutations affecting collagen structure and expression. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol 1994;47:29-

11. Doillon CJ, Dunn MG, Silver FH. Relationship between mechanical properties and collagen structure of closed and open wounds. J Biomech Eng 1988;110(4):352-

12. Doyle B.B., Traub W., Lorenzi G.P., Glout E.R., Conformational investigation of the polypeptide

13. Engel J., Chen H.T. Prockop D.J. Klump H. The triple helix coil inversion of collagen-like I tripeptides in aqueous and nonaqueous solvent. Comparison of the thermodynamics parameters and binding of water to (L-Pro-L-Pro-Gly)n and (L-Pro-L-Hyp-GIy)n Biopolymers, 1977, v.l6,No.3, pp. 601-622. I Engel J., Kurtz. J., Katchalski E., Berger A. Polymer of tripeptides as collagen model.

14. Conformation changes of poly(L-prolyl-glycyl-L-prolyl) No. 1, pp. 255-272 Esipova NG, Andreeva NS, Gatovskaia TV. [Role of water in collagen structure.]. Biofizika in solution. J. Mol. Biol, 1966, vl7. 1958;3(5):529-

15. Fraser R.D., MackRae T.P., Suzuki E. Chain conformation in the collagen molecule. -J. Mol. BioL, 1979, V. 129, No. 3, pp. 463-

16. Fraser R.D., Macrae TP. Possible role of water in collagen structure. Nature 1959;183(4655):179-

17. Gabuda SP, Gaidash AA, Viazovaia EA. [Collagen structure and the disordering of the water subsystem in fibrillar polypeptides according to 2H-NMR data]. Biofizika 2005;50(2):231-

18. Hanagata N, Takemura T, Monkawa A, Ikoma T, Tanaka J. Pre-adsorbed type-I collagen structuredependent changes in osteoblastic phenotype. Biochem Biophys Res Commun 2006;344(4):1234-1

19. Hansen LK, Wilhelm J, Fassett JT. Regulation of hepatocyte cell cycle progression and differentiation by type I collagen structure. Curr Top Dev Biol 2006;72:205-

20. Harrington WF, Karr GM. Collagen structure in solution. II. Analysis of refolding kinetics in terms of nucleation and growth processes. Biochemistry 1970;9(19):3725-3

21. Harrington WF, Rao NV. Collagen structure in solution. I. Kinetics of helix regeneration in singlechain gelatins. Biochemistry 1970;9(19):3714-3724.

22. Hauschka PV, Harrington WF. Collagen structure in solution.

23. Effec of ross-links on thermal stability and refolding kinetics. Biochemistry 1970;9(19):3734-3

24. Hauschka PV, Harrington WF. Collagen structure in solution. IV. Conformational properties of refolded cross-linked chains. Biochemistry 1970;9(19):3745-3

25. Heidemann E., Bemhardt H.W. Synthetic polypeptydes as model for collagen. -Nature, 1968, v. I Щ 220,No. 5174, pp. 1326-1

26. Heymer G. R. Die struktur koUagemahnlicher homound heteropolytripeptide,

27. Macromol. Chem., 1976v. 177, No. 11, pp. 3299-3223. I m Hoeve C.A., Kakivaya S.R., On the structure of absorbed water in collagen. J.Phys. Chem., 1976, V.80, pp. 745-

28. Hudson BG, Reeders ST, Tryggvason K. Type IV collagen: structure, gene organization, and role in Щ Ш human diseases. Molecular basis of Goodpasture and Alport syndromes and diffuse I leiomyomatosis. J Biol Chem 1993;268(35):26033-26

29. Manley JH. Electron chemistry and collagen structure. J Ultrastruct Res 1969;29(5):383-397. McBride DJ, Jr., Choe V, Shapiro JR, Brodsky B. Altered collagen structure in mouse tail tendon lacking the alpha 2(1) chain. J Mol Biol 1997;270(2):275-284.

30. Momany F. A., McGuire R. F., Burgess A. W., Scheraga, H. A., Energy Parameters in Polypeptides VII, Geometric Parameters, Partial Charges, Non-bonded Interactions, Hydrogen Bond Interactions and Intrensic Torsional Potentials for Naturally Ocurring Amino Acids, J. Phys. Chem. 1975. 79,2361-2

31. Nagarajan V., Kamitori S., Okuyama K., Structure analysis of a collagen-model peptide with a (Pro-Hyp-Gly) sequence repeat. J Biochem. (Tokyo). 1999, v. 125(2), pp. 310-

32. Nandi PK, Grant ME, Robinson DR. Destabilization of collagen structure by amides and detergents I Щ in solution. Int J Pept Protein Res 1985;25(2):206-

33. Nemethy G., Miller M.H., Scheraga H. A., Calculation of the structure of collagen models. Role of interchain interaction in determining the triple-helical coiled-coil conformation. Poly(glycylI alanyl-prolyl).- Macromolecules, 1980, v.l3. No. 4, pp. 914-

34. Nemethy G., Pottle M. S., Scheraga H. A., Energy Parameters in Polypeptides,

35. Updating of Geometrical Parameters, Non-bonding Interactions and Hydrogen Bonding INteractions for I Naturally Occuring Amino Acids, J. PHys. Chem. 1983. 87,1883-1

36. Nemetschek T. [Hierarchy of collagen structure]. Verh Anat Ges 1981;75(Pt l):47-

37. Neumann T, Vollmer A, Schaffner T, Hess OM, Heusch G. Diastolic dysfunction and collagen I structure in canine pacing-induced heart failure. J Mol Cell Cardiol 1999;31(1):179-

38. Neumark T, Toth G, Marot I. Alterations of collagen structure after urea treatment. Acta Histochem 1967;28(l):l-7. Ш I Okuyama K., Amott S., Takayanagi M., Kakudo M. Crystall and molecular structure of a coUagenlike polypeptide (Pro-Pro-Gly)lO. J. Mol. BioL, 1981, v. 152, pp. 427-

39. Okuyama K., Takana N., Ashida Т., Kakudo M., Sakakibara., Kishida Y. An X-ray study of the synthetic polypeptide (Pro-Pro-Gly). J. Mol. Biol., 1972, v. 72. No. 3, pp. 571-576. 91

40. Panasik N.J., Eberhardt E.S., Edison A.S., Powell D.R., Raines R.T., Inductive effects on the I structure of proline residues. Int J. Pept. Protein Res. 1994, v. 44(3), pp. 262-

41. Paterlini M.G., Nemethy G., Scheraga H.A. The energy of formation of internal loops in triplehelical collagen polypeptides. Biopolymers. 1995, Jun;35(6), pp. 607-619. I Privalov PL, Tiktopulo El, Tischenko VM J.Mol.Biol. 1979. V.127. P. 203-

42. Ramachandran G.N. structure of collagen at molecular level. In: Treatise on collagen, New York, Acad. Press. 1967, v.l p. 103-

43. Ramachandran G.N., Kartha G. Structure of collagen. Nature, 1955, v. 176, No. 4482, pp. 593-

44. Ramachandran GN, Bansal M, Bhatnagar RS. A hypothesis on the role of hydroxyproline in stabilizing collagen structure. Biochim Biophys Acta 1973;322(1):166-

45. Rich A, Crick F.H.C. The molecular structure of collagen.- J. Mol. Biol. 1961, v.3 No. 5, pp. 483-

46. Rich A., Crick F.H.C. The structure of collagen. Nature, 1955, v. 176, No. 4489, pp. 915-916. I Rickert WS, Forbes WF. Changes in collagen with age. II. Modification of collagen structure by exposure to the gaseous phase of tobacco smoke. Exp Gerontol 1972;7(2):99-

47. Rigby B.J, Robinson M.S (1975) Thermal transitions in collagen and the preferred temperature I range of animals. Nature, 253(5489), 277-

48. Rogulenkova V.N., Mililonova M.L, Andreeva N.S., On the close structural similarity between poly-Gly-L-Pro-L-Hypro and collagen. J. Mol. Biol., 1964, v. 9, No. 2, pp. 253-

49. Rosen H, Kessler A, Levenson SM. Collagen structure and metabolism. Surg Forum 1960; 11:295-

50. Sakakibara S., Inouye K., Shudo K., Kishida H., Kabayashi Y., Prockop D.V., Synthesis of (ProHyp-Gly)n of defined molecular weights. Evidence for the stabilization of collagen triple helix

51. Steven K.H., Lynn E.B., Kimbery M.T., Ronald T.R., A hyperstable collagen mimic. Chemistry Biology. 1999, V. 6, No

52. Sugeta H., Miyadzava T. General method for calculating helical parameters of polymer chains from bond length, bond angles, and internal-rotation angles. Biopolymers, 1967, v. 5, No. 7, pp. 673-

53. Takigawa R, Tomita K. [Crystalline structure of poly-L-proline-its relation to collagen structure]. Tanpakushitsu Kakusan Koso 1966;11(14):1321-1

54. Tanaka T, Wada Y, Nakamura H, Doi T, Imanishi T, Kodama T. A synthetic model of collagen Щ I I structure taken from bovine macrophage scavenger receptor. FEBS Lett 1993;334(3):272-

55. Tiktopulo El, Kajava AV, //Biochemistry, 1998, V.37. P.8147-8

56. Tiktopulo El, Privalov PL, Andreeva AP, Aleksandrov V. [Mobility of collagen structure and I temperature adaptation of animals]. Mol Biol (Mosk) 1979;13(3):619-

57. Traub W., Yonath A. Polymers of tripeptides as collagen models.III. Structural relationship between two form of poly (L-prolyl-L-alanyl-glycine). J. Mol. Biol., 1967, v. 25, No. 25, pp. 351-

58. Tumanyan V.G. Esipova N.G. Comprehensive conformational analysis of (Gly- Pro-Pro)n and (Gly-Pro-Hyp)n related to collagen. Biopolymers. 1982. V. 21. P. 475-

59. Tumanyan V.G. Investigation of fibrous structures. L Computation for collagen. Biopolymers,

60. Tumanyan V.G., Rogulenkova V.N., Esipova N.G. Modelling and Computer Method in Mol.Biol, and Genetics. 1992, pp. 197-

61. Venugopal M.G., Ramshaw J., Braswel E., Zhu D., B.Brodsky, Electrostatic Interaction in Eds. V.A.Ratner, N.A.Kolchanov. New York: Nova Science Publisher. Collagen-like Triple-Helical Peptides. Biochemistry. 1994, v. 33, pp. 7948-7

62. Zhorov B.S., Ananthanarayanan V.S. Conformational Analysis of Free and Ca2+-bound forms of I I Verapamil and Methoxyverapamil. J.Biomol.Struct.Dynam. 1993. 11:529-

63. Zhorov B.S., Ananthanarayanan V.S. Similarity of Ca2+ bound conformations of morphine and Met-enkephalin: a computational study. FEBS Letters 1994. 354:131-134. I Zhorov B.S., Brovtsyna N.B. Conformational analysis of d-tubocurarine: implications for minimal dimensions of its binding site within ion channels. J.Membr.BioL 1993. 135:19-26.