Построение и анализ новых структурных деревьев глобулярных белков тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.03, кандидат биологических наук Гордеев, Алексей Борисович

• Гордеев, Алексей Борисович
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Гордеев, Алексей Борисович

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Структурные классификации белков.

1.2 Структурные деревья глобулярных белков.

ГЛАВА 2. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1 Постановка задачи.

3.2 Построение и анализ структурного древа ^-белков, содержащих abcd-единицы.Г.

3.3 Построение и анализ структурного древа (а + Р)-белков, содержащих abCd-единицы.

3.4 Построение и анализ структурного древа а/р-белков, содержащих пятисегментные а/р-мотивы.

3.5 Построение и анализ структурного древа а/р-белков, содержащих семисегментные а/р-мотивы.

3.6 Разработка новой иерархической классификации белков на основе структурных деревьев.

3.7 Новые структурные деревья а/р-белков.

3.8 Новые структурные деревья (а+Р)-белков.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Построение и анализ новых структурных деревьев глобулярных белков»

Пространственная структура белков определяет их биологическую функцию, а также высокую эффективность и строгую избирательность большинства биологических процессов, в которых они участвуют. В связи с этим решение многих биохимических задач самым тесным образом связано с изучением пространственной структуры белковых молекул. Несмотря на значительный прогресс, достигнутый в этой области в последние десятилетия, определить пространственные структуры многих белков пока не удаётся. Таким образом, установление взаимосвязи между аминокислотной последовательностью белка и его трёхмерной структурой и разработка методов предсказания третичной структуры белка на этой основе являются важнейшими фундаментальными проблемами биохимии и молекулярной биологии.

В настоящее время более или менее надёжное предсказание третичной структуры белка возможно только методом моделирования на основе гомологии, то есть только в том случае, когда известна пространственная структура какого-либо гомологичного белка. Таким образом, несмотря на отдельные успехи, в целом проблема взаимосвязи между первичной и третичной структурами остаётся пока нерешённой. Одним из возможных подходов к решению этой проблемы является моделирование структуры белков и путей их сворачивания с помощью построения и анализа структурных деревьев.

Структурное древо белков - это совокупность всех разрешённых пространственных структур, которые могут быть получены из одной стартовой структуры путём последовательного пристраивания к ней других элементов вторичной структуры в соответствии с набором правил. В качестве стартовой структуры древа берётся соответствующий структурный мотив, а возможные пути роста структур показываются линиями, которые в итоге объединяют все структуры в одно древо. Количество расшифрованных пространственных структур белков с каждым годом растёт, что предопределяет необходимость построения обновлённых структурных деревьев для уже описанных структурных групп белков, а также поиска новых структурных мотивов и построения новых структурных деревьев на их основе. С другой стороны, открывается возможность разработать иерархическую классификацию белков, основанную на построенных структурных деревьях. Такая классификация является уникальной, так как она основана на сходстве и различиях смоделированных путей сворачивания белков. Таким образом, построение подобной системы структурной классификации белков актуально и имеет большое практическое значение. Кроме того, помимо задач, связанных с классификацией белков, новые структурные деревья можно использовать в качестве удобного инструмента для решения ряда научных задач, таких как изучение структурного сходства белковых молекул, исследование механизмов сворачивания белков, поиск наиболее выгодных пространственных структур и исследование роли структурного контекста в сворачивании белков.

В ходе работы нами построено 4 новых структурных дерева для уже описанных структурных классов белков, проведён анализ построенных структурных деревьев и разработана современная иерархическая классификация белков, относящихся к этим классам. Кроме того, было обнаружено два новых структурных мотива: девятисегментный аф-мотив и аналог семисегментного а/р-мотива, содержащий S-образный {3-лист. Для белков, содержащих такие мотивы, построено два новых структурных дерева. Разработан WEB-сайт с иерархически организованной базой данных белков и построенными структурными деревьями, который доступен по адресу http://strees.protxes.ru/. База данных включает в себя 3625 белков и доменов (9985 PDB-файлов белков), а структурные деревья - суммарно 1249 укладок.

Материалы диссертации докладывались на научных конференциях. По теме диссертации опубликовано три печатные работы, не считая тезисов конференций.

Заключение диссертации по теме «Молекулярная биология», Гордеев, Алексей Борисович

Основные результаты диссертационной работы представлены в публикациях [110,111,112,113,114,115,116,117,118,119].

Выражаю искреннюю благодарность своему научному руководителю, д. хим. н. А.В. Ефимову за помощь в постановке задач, освоении методов и обработке результатов при выполнении данной диссертационной работы. Также выражаю благодарность сотрудникам Группы моделирования белковых структур Института белка РАН Е.В. Бражникову и Е.А. Бошковой за помощь, ценные советы при обсуждении результатов и оформлении работы. Отдельно хочется поблагодарить М.С. Кондратову за ценные советы в отношении дизайна WEB-сайта и помощь в освоении методов на начальных этапах работы.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Гордеев, Алексей Борисович, 2010 год

1. Levitt М., Chothia С. Structural patterns in globular proteins // Nature. -1976. Vol. 261. - P. 552-558.

2. Lesk A.M. Introduction to protein architecture. Oxford: Oxford university press, 2001.-348 p.

3. Bernstein F.C., Koetzle T.F., Williams G.J., Meyer E.F., Brice M.D., Rodgers J.R., Kennard O., Shimanouchi Т., Tasumi M. The protein data bank: a computer-based archival file for macromolecular structures // J. Mol. Biol. 1977. - Vol. 112. - P. 535-542.

4. Финкелыптейн A.B., Птицын О.Б. Физика белка: курс лекций. М.: Книжный дом «Университет», 2005. - 456 с.

5. Finn R.D., Tate J., Mistry J., Coggill P.C., Sammut S.J., Hotz H.R, Ceric G., Forslund K., Eddy S.R, Sonnhammer E.L., Bateman A. The Pfam protein families database // Nucleic Acids Res. 2008. - Vol. 36. - P. D281-D288.

6. Vogel C., Bashton M., Kerrison N.D., Chothia C, Teichmann S.A. Structure, function and evolution of multidomain proteins // Curr. Opin. Struct. Biol. 2004. - Vol. 14. - P. 208-216.

7. Hadley C., Jones D.T. A systematic comparison of protein structure classifications: SCOP, CATH and FSSP // Structure. 1999. - Vol. 7. - P. 1099-1112.

8. Murzin A.G., Brenner S.E., Hubbard T. and Chothia C. SCOP: a structural classification of proteins database for the investigation of sequences and structures // J. Mol. Biol. 1995. - Vol. 247. - P. 536-540.

9. Lo Conte L., Ailey В., Hubbard T.J.P., Brenner S.E., Murzin A.G., Chothia C. SCOP: a structural classification of proteins database // Nucleic Acids Res. 2000. - Vol. 28. - P. 257-259.

10. Orengo C.A., Flores T.P., Taylor W.R., Thornton J.M. Identification and classification of protein fold families // Protein Eng. 1993. - Vol. 6. - P. 485-500.

11. Orengo C.A., Jones D.T., Thornton J.M. Protein superfamilies and domain superfolds. //Nature. 1994. - Vol. 372. - P. 631-634.

12. Orengo C.A., Michie A.D., Jones S., Jones D.T., Swindells M.B. and Thornton J.M. CATH a hierarchic classification of protein domain structures // Structure. - 1997. - Vol. 5. - P. 1093-1108.

13. Reeves G.A., Dallman T.J., Redfern O.C., Akpor A., Orengo C.A. Structural diversity of domain superfamilies in the CATH database // J. Mol. Biol. 2006. - Vol. 360. - P. 725-741.

14. Andreeva A., Howorth D., Chandonia J.-M., Brenner S.E., Hubbard T.J.P., Chothia C., Murzin A.G. Data growth and its impact on the SCOP database: new developments // Nucleic Acids Res. 2008. - Vol. 36. - P. D419-425.

15. Holm L., Ouzounis C., Sander C., Tuparev G., Vriend G. A database of protein structure families with common folding motifs // Protein Science. -1992.-Vol. l.-P. 1691-1698.

16. Holm L., Sander C. The FSSP database of structurally aligned protein fold families // Nucleic Acids Res. 1994. - Vol. 22. - P. 3600-3609.

17. Holm L., Sander C. Protein folds and families: sequence and structure alignments // Nucleic Acids Res. 1999. - Vol. 27. - P. 244-247.

18. Holm L., Sander C. Protein structure comparison by alignment of distance matrices//J. Mol. Biol. 1993. - Vol. 233. - P. 123-138.

19. Holm L., Sander C. Dictionary of recurrent domains in protein structures // Proteins. 1998. - Vol. 33. - P. 88-96.

20. Dietmann S., Park J., Notredame C., Heger A., Lappe M., Holm L. A fully automatic evolutionary classification of protein folds: DALI domain dictionary version 3 // Nucleic Acids Res. 2001. - Vol. 29. - P. 55-57.

21. Sowdhamini R., Rufino S.D., Blundell T.L. A database of globular protein structural domains: clustering of representative family members into similar folds // Folding & Design. 1996. - Vol. 1. - P. 209-220.

22. Vinayagam A., Shi J., Pugalenthi G., Meenakshi В., Blundell T.L., Sowdhamini R. DDBASE2.0: updated domain database with improved identification of structural domains II Bioinformatics. 2003. - Vol. 19. - P. 1760-1764.

23. Sowdhamini R., Blundell T.L. An automatic method involving cluster analysis of secondary structures for the identification of domains in proteins // Protein Sci. 1995. - Vol. 4. - P. 506-520.

24. Przytycka Т., Aurora R., Rose G.D. A protein taxonomy based on secondary structure // Nature Struct. Biol. 1999. - Vol. 6. - P. 672-682.

25. Jeong J., Berman P., Przytycka T. Fold classification based on secondary structure how much is gained by including loop topology? // BMC Struct. Biol.-2006.-Vol. 6.-P. 3.

26. Mizuguchi K., Deane C.M., Blundell T.L. HOMSTRAD: a database of protein structure alignments for homologous families // Protein Science. -1998. Vol. 7. - P. 2469-2471.

27. Hogue C.W.V., Ohkawa H., Bryant S.H. A dynamic look at structures: WWW-Entrez and the Molecular Modeling Database // Trends Biochem. Sci. 1996. - Vol. 21. - P. 226-229.

28. Brenner S.E., Chothia C., Hubbard T.J.P. Population statistics of protein structures: lessons from structural classifications // Cur. Opin. Struc. Biol. -1997.-Vol. 7. P. 369-376.

29. Siddiqui A.S., Dengler U., Barton G.J. 3Dee: a database of protein structural domains // Bioinformatics. 2001. - Vol. 17. - P. 200-201.

30. Dengler U., Siddiqui A.S., Barton G.J. Protein structural domains: Analysis of the 3Dee domains database // Proteins. 2001. - Vol. 42. - P. 332-344.

31. Smith T.F., Waterman M.S. Identification of common molecular subsequences//J. Mol. Biol. 1981.-Vol. 147.-P. 195-197.

32. Day R., Beck D.A.C., Armen R.S., Daggett V. A consensus view of fold space: Combining SCOP, CATH and the Dali Domain Dictionary // Protein Science. -2003. Vol. 12. - P. 2150-2160.

33. Csaba G., Birzelle F., Zimmer R. Systematic comparison of SCOP and CATH: a new gold standard for protein structure analysis // BMC Struct. Biol.-2009.-Vol. 9.-P. 23.

34. Orengo C. Classification of protein folds // Curr. Opin. Struct. Biol. 1994. -Vol. 4.-P. 429-440.

35. Vriend G., Sander C. Detection of common three-dimensional substructures in proteins //Proteins. 1991. - Vol. 11. - P. 552-558.

36. Alexandrov N.N., Takahashi K., Go N. Common spatial arrangements of backbone fragments in homologous and non-homologous proteins // J. Mol. Biol. 1992. - Vol. 225. - P. 5-9.

37. Russel R.B., Barton G.J. Multiple protein sequence alignment from tertiary structure comparisons: assignments of global and residue level confidences // Proteins. 1993. - Vol. 14. - P. 309-323.

38. Subbiah S., Laurents D.V., Levitt M. Structural similarity of DNA-binding domains of bacteriophage repressors and the globin core // Curr. Biol. -1993.-Vol. 3.-P. 141-148.

39. Chen L., Zhou T. and Tang Y. Protein structure alignment by deterministic annealing // Bioinformatics. 2005. - Vol. 21. - P. 51-62.

40. Yee D.P., Dill K.A. Families and the structural relatedness among globular proteins // Protein Sci. 1993. - Vol. 2. - P. 884-899.

41. Godzik A., Skolnik J., Kolinski A. Regularities in interaction patterns of globular proteins I I Protein Eng. 1993. - Vol. 8. - P. 801-810.

42. Gridley H.M., Artymiuk P. J., Rice D.W., Willett P. Identification of tertiary structure resemblance in proteins using a maximal common subgraph isomorphism algorithm // J. Mol. Biol. 1993. - Vol. 229. - P. 707-721.

43. Madej Т., Gibrat J.-F., Bryant S.H. Threading a database of protein cores // Proteins. 1995. - Vol. 23. - P. 356-369.

44. Gibrat J.-F., Madej Т., Bryant S.H. Surprising similarities in structure comparison// Curr. Opin. Struct. Biol. 1996. - Vol. 6. - P. 377-385.

45. Harrison A., Pearl F., Mott R., Thornton J., Orengo C. Quantifying the similarities within fold space // J. Mol. Biol. 2002. - Vol. 323. - P. 909926.

46. Novotny M., Madsen D., Kleywegt G.J. Evaluation of protein fold comparison servers // Proteins. 2004. - Vol. 54. - P. 260-270.

47. Mizuguchi K., Go N. Comparison of spatial arrangements of secondary structural elements in proteins // Protein Eng. 1995. - Vol. 8. - P. 353-362.

48. Nussinov R., Wolfson H.J. Efficient detection of three-dimensional structural motifs in biological macromolecules by computer vision techniques // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. - Vol. 88. - P. 1049510499.

49. Bachar O., Fischer D., Nussinov R., Wolfson H.J. A computer vision based technique for 3-D sequence independent structural comparison of proteins // Protein Eng. 1993. - Vol. 6. - P. 279-288.

50. Shih E.S.C., Hwang M.-J. Protein structure comparison by probability-based matching of secondary structure elements // Bioinformatics. 2003. -Vol. 19.-P. 735-741.

51. Carugo O., Pongor S. Protein fold similarity estimated by a probabilistic approach based on Ca-Ca distance comparison // J. Mol. Biol. 2002. -Vol. 315.-P. 887-898.

52. Taylor W.R., Orengo С.A. Protein structure alignment // J. Mol. Biol. -1989.-Vol. 208.-P. 1-22.

53. Taylor W.R., Flores T.P., Orengo C.A. Multiple protein structure alignment //Prot. Sci. 1994. - Vol. 3. -P. 1858-1870.

54. Luo Y., Lai L., Xu X., Tang Y. Defining topological equivalences in protein structures by means of a dynamic programming algorithm // Protein Eng. -1993.-Vol. 6.-P. 373-376.

55. Martin A.C.R. The ups and downs of protein topology; rapid comparison of protein structure // Protein Eng. 2000. - Vol. 13. - P. 829-837.

56. Shindyalov I.N., Bourne P.E. Protein structure alignment by incremental combinatorial extension (CE) of the optimal path // Protein Eng. 1998, Vol. 11.-P. 739-747.

57. Shindyalov I.N., Bourne P.E. An alternative view of protein fold space // Proteins. 2000. - Vol. 38. - P. 247-260.

58. Kawabata Т., Nishikawa K. Protein structure comparison using the Markov transition model of evolution // Proteins. 2000. - Vol. 41. - P. 108-122.

59. Jung J., Lee B. Protein structure alignment using environmental profiles // Protein Eng. -2000. Vol. 13. - P. 535-543.

60. Mayr G., Domingues F.S., Lackner P. Comparative analysis of protein structure alignments // BMC Struct. Biol. 2007. - Vol. 7. - P. 50.

61. Guda C., Lu S., Scheeff E.D., Bourne P.E., Shindyalov I.N. CE-MC: a multiple protein structure alignment server // Nucleic Acids Res. 2004. -Vol. 32.-P. W100-W103.

62. Gerstein M., Altman R.B. Average core structures and variability measures for protein families application to the immunoglobulins // J. Mol. Biol. -1995.-Vol. 251.-P. 161-175.

63. May A.C.W. Toward more meaningful hierarchical classification of protein three-dimensional structures // Proteins. 1999. - Vol. 37. - P. 20-29.

64. Abagyan R.A., Totrov M.M. Contact area difference (CAD): a robust measure to evaluate accuracy of protein models // J. Mol. Biol. 1997. -Vol. 268.-P. 678-685.

65. Falicov A., Cohen F.E. A surface of minimum area metric for the structural comparison of proteins // J. Mol. Biol. 1996. - Vol. 258. - P. 871-892.

66. Rogen P., Fain B. Automatic classification of protein structure by using Gauss integrals // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. - Vol. 100. - P. 119124.

67. Krasnogor N., Pelta D. A. Measuring the similarity of protein structures by means of the universal similarity metric // Bioinformatics. 2004. - Vol. 20. -P. 1015-1021.

68. Sippl M.J. On distance and similarity in fold space // Bioinformatics. -2008. Vol. 24. - P. 872-873.

69. Kolodny R., Koehl P., Levitt M. Comprehensive evaluation of protein structure alignment methods: scoring by geometric measures // J. Mol. Biol. 2005. - Vol. 346. - P. 1173-1188.

70. Sasin J.M., Kurowski M.A., Bujnicki J.M. STRUCLA: a WWW meta-server for protein structure comparison and evolutionary classification // Bioinformatics. 2003. - Vol. 19, Suppl. l.-P. i252-i254.

71. Mavridis L., Ritchie D.W. 3d-Blast: 3d protein structure alignment, comparison, and classification using spherical polar Fourier correlations // Pacific Symposium on Biocomputing. 2010. - P. 281-292.

72. Hoffman D.L., Laiter S., Singh R.K., Vaisman I.I., Tropsha A. Rapid protein structure classification using one-dimensional structure profiles on the BioSCAN parallel computer // Comput. Appl. Biosci. 1995. - Vol. 11. -P. 675-679.

73. Zhang С.-Т., Zhang R. A new criterion to classify globular proteins based on their secondary structure contents // Bioinformatics. 1998. - Vol. 14. -P. 857-865.

74. Taylor W.R. A 'periodic table' for protein structures // Nature. 2002. -Vol.416.-P. 657-660.

75. Taylor W.R. Evolutionary transitions in protein fold space // Curr. Opin. Struct. Biol. 2007. - Vol. 17. - P. 354-361.

76. Wang Y., Wu L.-Y., Zhang X.-S., Chen L. Exploring the classification of protein structures on geometric patterns by neural networks // International Journal of computational intelligence research. 2006. - Vol. 2. - P. 105109.

77. Chiang Y.-S., Gelfand T.I., Kister A.E., Gelfand I.M. New classification of supersecondary structures of sandwich-like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage // Proteins. 2007. - Vol. 68. -P. 915-921.

78. Kister A.E., Finkelstein A.V., Gelfand I.M. Common features in structures and sequences of sandwich-like proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2002,-Vol. 99.-P. 14137-14141.

79. Focas A.S., Papatheodorou T.S., Kister A.E., Gelfand I.M. A geometric construction determines all permissible strand arrangements of sandwich proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. - Vol. 102. - P. 1585115853.

80. Ефимов A.B. Супервторичная структура р-белков // Молекулярная биология. 1982. - Т. 16. - С. 799-806.

81. Ефимов А.В. Новая супервторичная структура белков: сш-уголок. // Молекулярная биология. 1984. - Т. 18. - Р. 1524-1537.

82. Efimov A.V. A novel super-secondary structure of proteins and the relation between the structure and the amino acid sequence // FEBS Lett. 1984. -Vol. 166.-P. 33-38.

83. Efimov A.V. Structural similarity between two-layer a/p and P-proteins // J. Mol. Biol. 1995. - Vol. 245. - P. 402-415.

84. Efimov A.V. A novel super-secondary structure of (3-proteins: A triple strand corner // FEBS Lett. 1992. - Vol. 298. - P. 261-265.

85. Efimov A.V. Standard structures in proteins // Prog. Biophys. molec. Biol. -1993.-Vol. 60.-P. 201-239.

86. Efimov A. V. Super-secondary structures involving triple-strand p-sheets // FEBS Lett. 1993. - Vol. 334. - P. 253-256.

87. Efimov A.V. Structural trees for protein superfamilies // Proteins. 1997. -Vol. 28.-P. 241-260.

88. Ефимов A.B. Структурные деревья глобулярных белков // Успехи биологической химии. 2004. - Т. 44. - С. 109-132.

89. Ptitsyn О.В., Finkelstein A.V., Falk (Bendzko) P. Principal folding pathway and topology of all-p-proteins. // FEBS Lett. 1979. - Vol. 101. - P. 1-5.

90. Ptitsyn O.B., Finkelstein A.V. Similarities of protein topologies. Evolutionary divergence, functional convergence or principles of folding? // Q. Rev. Biophys. 1980. - Vol. 13. - P. 339-386.

91. Лим В.И., Мазанов А.Д., Ефимов A.B. Стереохимическая теория пространственной структуры глобулярных белков. I. Высокоспиральные промежуточные структуры // Молекулярная биология. 1978. - Т. 12. - С. 206-213.

92. Richardson J.S. P-Sheet topology and relatedness of proteins // Nature. -1977. Vol. 268. - P. 495-500.

93. Ефимов A.B. Структурное древо для белков, содержащих ф-мотивы // Биохимия. 2008. - Т. 73. - С. 29-35.

94. Rao S.T., Rossmann M.G. Comparison of super-secondary structures in proteins // J. Mol. Biol. 1973. - Vol. 76. - P. 241-256.

95. Sternberg M.J.E. and Thornton J.M. On the conformation of proteins: the handedness of the P-strand-a-helix-strand unit // J. Mol. Biol. 1976. -Vol. 105.-P. 367-382.

96. Efimov A.V. A structural tree for a-helical proteins, containing aa-corners and its application to protein classification // FEBS Lett. 1996. - Vol. 391. -P. 167-170.

97. Efimov A.V. A structural tree for proteins containing S-like (3-sheets // FEBS Lett. 1998. - Vol. 437. - P. 246-250.

98. Efimov A.V. A structural tree for proteins containing 3P-corners // FEBS Lett. 1997. - Vol. 407. - P. 37-41.

99. Каргатов A.M., Ефимов A.B. Новый структурный мотив и структурные деревья содержащих его белков // Биохимия. 2010. - Т. 75. - С. 305312.

100. Johannissen L.O., Taylor W.R. Protein fold comparison by the alignment of topological strings // Prot. Eng. 2003. - Vol. 16. - P. 949-955.

101. Zhang C., Kim S.-H. A comprehensive analysis of the Greek key motifs in protein P-barrels and p-sandwiches // Proteins. 2000. - Vol. 40. - P. 409419.

102. Efimov A.V. Common structural motifs in small proteins and domains // FEBS Lett. 1994. - Vol. 355. - P. 213-219.

103. Garbuzynskiy S.O., Kondratova M.S. Structural features of protein folding nuclei // FEBS Lett. 2008. - Vol. 582. - P. 768-772.

104. Tatusova T.A., Madden T.L. Blast 2 sequences a new tool for comparing protein and nucleotide sequences // FEMS Microbiol. Lett. - 1999. - Vol. 174.-P. 247-250.

105. Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D.J. Basic local alignment search tool // J. Mol. Biol. 1990. - Vol. 215. - P. 403-410.

106. Sayle R., Milner-White J. RasMol: biomolecular graphics for all // Trends Biochem. Sci. 1995. - Vol. 20. - P. 374-376.

107. Janin J. Shared structural motif in proteins // Nature. 1993. - Vol. 365. -P. 21.

108. Гордеев А.Б., Кондратова М.С., Ефимов А.В. Новое структурное древо Р-белков, содержащих abcd-единицы // Молекулярная биология. 2008. - Т. 42. - С. 323-326.

109. Гордеев А.Б., Ефимов А.В. Новое структурное древо (а+Р)-белков, содержащих abCd-единицы // Молекулярная биология. 2009. - Т. 43. -С. 521-526.

110. Gordeev А.В., Kargatov A.M., Efimov A.V. PCBOST: Protein classification based on structural trees // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2010. - V. 397 - P. 470-471.

111. Гордеев А.Б., Ефимов А.В. Построение и анализ структурного древа Р-белков, содержащих abcd-единицы // 11-я Пущинская международная школа-конференция молодых учёных. Пущино, 2007. - Сборник тезисов. - С. 75.

112. Гордеев А.Б., Ефимов А.В. Построение и анализ обновлённого структурного древа (а+Р)-белков, содержащих abCd-единицы // 12-я Пущинская международная школа-конференция молодых учёных, Пущино, 2008. Сборник тезисов. - С. 15.

113. Гордеев А.Б., Ефимов А.В. Построение и анализ новых структурных деревьев белков // IV Российский симпозиум «Белки и пептиды». -Тезисы докладов. Казань, 2009. - С. 315.

114. Гордеев А.Б., Ефимов A.B. Новые структурные «деревья» альфа/бета-белков // XXII Зимняя молодежная научная школа "Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии", тезисы докладов и стендовых сообщений. Москва, 2010. - С. 33.

115. Гордеев А.Б., Ефимов А.В. Разработка новой иерархической классификации белков на основе структурных деревьев // 14-я Путинская международная школа-конференция молодых учёных. -Пущино, 2010. Сборник тезисов - Т.2. - С. 125-126.