Покоящиеся клетки и адаптация мицелиальных грибов к температурному шоку тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, доктор биологических наук Терешина, Вера Михайловна

• Терешина, Вера Михайловна
• доктор биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации доктор биологических наук Терешина, Вера Михайловна

Список сокращений

Общая характеристика работы

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Влияние температурного шока на метаболизм грибов: 11 торможение жизнедеятельности и антистрессовая

Ф защита

1.1.1. Белки теплового шока и их функция в грибной клетке.

1.1.1.1. Основные семейства HSPs.

1.1.1.2. Регуляция синтеза HSPs

1.1.1.3. Конститутивный синтез HSPs. 17 Ф 1.1.1.4. Синтез HSPs при тепловом шоке в процессе развития грибов.

1.1.2. Влияние физического состояния внутриклеточной воды на термоустойчивость.

1.1.3. Сохранение функции мембран при температурном 24 шоке ф 1.1.3.1. Состав и функции мембран в грибной клетке

1.1.3.2. Температурный шок и функционирование мембран

1.1.4. Синтез низкомолекулярных шапероноподобных 32 соединений - протекторных углеводов для защиты мембран и макромолекул

1.1.4.1. Современные представления о биологичекой функции 32 трегалозы.

1.1.4.1.1. Физико-химические свойства

1.1.4.1.2. Распространение в природе.

1.1.4.1.3. Метаболизм трегалозы.

1.1.4.1.4. Доказательства участия трегалозы в 40 термоустойчивости, полученные в экспериментах in vitro и in vivo.

1.1.4.1.5. Участие других углеводов в адаптации к термошоку.

1.1.5. Защита от активных форм кислорода при термострессе.

1.2. Споры грибов как защита от термошока. 61 1.2.1 Разнообразие спор грибов

• 1.2.2. Типы покоя грибных спор 64 1.2.3. Биохимия покоящихся клеток

1.3. Прорастание спор грибов.

Глава И. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1. Объекты исследований.

2.2. Методы культивирования грибов 86 ф 2.3. Биохимические методы анализа

2.4. Наблюдение и фотографирование объектов 101 % исследования.

Глава III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. БИОХИМИЧЕСКАЯ АДАПТАЦИЯ 103 МИЦЕЛИАЛЬНЫХ ГРИБОВ К ТЕМПЕРАТУРНОМУ ШОКУ.

3.1.1. Особенности адаптации к температурному шоку у 103 мукорового гриба С. japónica.

3.1.2. Возрастные особенности в адаптации мицелия A. niger 109 к температурному шоку.

3.1.3. Термоустойчивость конидий A. niger и биохимические 120 изменения в них в условиях температурного шока.

3.1.4. Холодовая адаптация у базидиомицетных грибов и ее 126 роль в плодообразовании.

3.1.4.1. Состав углеводов цитозоля в процессе 126 плодообразования базидиальных грибов.

3.1.4.2. Влияние холодового шока на состав углеводов 134 поверхностного мицелия и примордиев L. edodes.

3.1.4.3. Температурозависимый синтез углеводов и липидов у 137 психрофильного гриба F. velutipes.

3.1.4.4. Влияние температурного шока на состав углеводов 146 цитозоля погруженного мицелия P. ostreatus.

3.1.4.5. Биохимический ответ на температурный шок у 148 термофильного гриба М. thermophila.

3.2. ПОКОЙ И ПРОРАСТАНИЕ СПОР ГРИБОВ: РОЛЬ 150 ЛИПИДОВ И УГЛЕВОДОВ ЦИТОЗОЛЯ.

3.2.1. Покоящиеся клетки в цикле развития В. trispora.

3.2.1.1. Два вида бесполого размножения: морфологические 150 особенности спорообразования.

3.2.1.2. Факторы, регулирующие вид бесполого размножения.

3.2.1.3. Половое размножение: цитология и физиология 158 зиготообразования.

3.2.1.4. Липидный и углеводный состав покоящихся клеток В. 168 trispora.

3.2.1.5. О биологической роли двух типов бесполого 180 спороношения.

3.2.2. Особенности спорообразования, прорастания и 183 химического состава спор мукорового гриба С. japónica.

3.2.2.1. Влияние света различного спектрального состава на 183 интенсивность спорообразования и состав фосфолипидов.

3.2.2.2. Способ получения экзогенно покоящихся спор С. 186 japónica и их биохимический состав.

3.2.2.3. Ключевая роль трегалозы в прорастании спор 189 C.japonica.

3.2.3. Особенности экзогенного покоя конидий аскомицетов на примере А.

§ег.

3.2.3.1. Морфологические изменения в процессе прорастания 194 конидий.

3.2.3.2. Условия прорастания конидий А.

§ег.

3.2.3.3. Липидный и углеводный состав конидий в процессе 202 прорастания.

3.2.3.4. Влияние углеводного состава цитозоля конидий А.

§ег на их жизнеспособность в процессе хранения.

3.2.4. Эндогенный покой базидиоспор А. Ызрогив 218 3.2.4.1. Особенности прорастания базидиоспор - роль теплового шока.

3.3. ПРАКТИЧЕСКОЕ ПРИМЕНЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

ИССЛЕДОВАНИЯ

3.3.1. Разработка биотехнологии противоожогового препарата 227 Микоран.

3.3.2. Разработка биотехнологии получения препарата 235 Миколикопин из мицелиального гриба В. ^рога.

Глава IV. Обсуждение результатов

ВЫВОДЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Покоящиеся клетки и адаптация мицелиальных грибов к температурному шоку»

Актуальность проблемы. Проблема криптобиоза - скрытой жизни или состояния «физиологического покоя» имеет общебиологическое значение в связи с широким распространением этого феномена в природе. В таком состоянии находятся споры грибов, низших растений и прокариот, почки растений, насекомые в диапаузе, животные в спячке [Ушатинская, 1990]. Актуальность этой проблемы связана с необходимостью изучения явлений скрытой жизни и длительного существования в экстремальных условиях для сохранения биоразнообразия на Земле, освоения Космоса и территорий с неблагоприятными условиями, борьбы с патогенными грибами, использования спор в биотехнологии и разработки методов их хранения.

Индукторами спорогенеза являются многие факторы (истощение питательных веществ, снижение влажности, изменение температурных условий и др.), которые вызывают торможение жизненной активности [Феофилова, 2003]. В онтогенезе грибов спору рассматривают как конечную точку цикла, т.е. как ключевую структуру, обеспечивающую сохранение жизни во времени и пространстве [Sussman, 1976; Osherov, May, 2001]. Для этого необходима устойчивость к абиотическим факторам, среди которых наиболее опасным является тепловой шок.

Верхний предел витальной зоны, который определяется тепловой коагуляцией белков, довольно узок, тогда как нижняя граница более широка в связи с тем, что холод не разрушает органических соединений. В вегетативных клетках грибов адаптация к температурным колебаниям в зоне толерантности осуществляется имеющимися регуляторными механизмами. Однако, когда воздействие отличается от оптимальной температуры на 8-12°С, что называется тепловым шоком [Lindquist, 1986], происходит индукция особой защитной системы. Такая система включает: синтез белков теплового шока, аккумуляцию трегалозы, детоксикацию активных форм кислорода, структуризацию и перераспределение воды в компартментах цитозоля, изменение состава мембран и поддержание внутриклеточного pH [Piper, 1993]. В результате организм переходит в другое дискретное стационарное состояние метаболизма, называемое стрессом [Веселова и др., 1993], характерным признаком которого является термоустойчивость.

Ранее трегалозу считали лишь одним из запасных углеводов, но по современным представлениям этому соединению присущи следующие функции: (а) резервного углевода (б) протектора мембран при разнообразных типах стресса: тепловом, окислительном, осмотическом, действии тяжелых металлов, лекарств, метаболических ингибиторов; (в) регулятора процесса гликолиза, концентрации глюкозы и АТФ в клетке; (г) транспортируемой формы углеводов в мицелии [Thevelein, 1996; Arguelles, 2000]; (д) шапероноподобного соединения, участвующего в стабилизации и фолдинге белков [Singer, Lindquist, 1998; Sampedro, Uride, 2004]; антиоксиданта [Oku et.al., 2003].

В связи с участием трегалозы в защите мембран от теплового шока возникает вопрос о роли фосфолипидов - основных компонентов липидного бислоя. Известно, что в зоне толерантности адаптация к температурным колебаниям осуществляется путем изменения состава мембранных липидов и (или) их жирных кислот [Sinensky, 1974; Hazel, 1995]. Происходят ли подобные изменения в составе липидов в условиях ТШ, учитывая резкое торможение жизнедеятельности, или достаточно термопротекторного действия трегалозы - оставалось неясным. Такое исследование состава углеводов цитозоля и липидов грибов в условиях теплового шока может содействовать пониманию биохимических механизмов термоустойчивости не только вегетативных, но и покоящихся клеток, так как известно, что трегалоза в значительном количестве накапливается в спорах грибов [Thevelein, 1996]. Кроме того, разнообразный состав внутриклеточных углеводов грибов, включающий и сахароспирты, позволяет предположить их участие в адаптации к температурному шоку.

Новое понимание функций углеводов определило идею данной работы -изучение различных состояний покоя спор с позиций биохимической адаптации к тепловому шоку. Кроме того, это может способствовать более глубокому пониманию природы клеток с различными типами покоя и процессов, происходящих в них при хранении и прорастании, что представляет большую ценность не только для фундаментальной науки, но и для создания биотехнологий, использующих споры грибов.

Целью настоящей работы являлось изучение состава растворимых углеводов и липидов в вегетативных клетках мицелиальных грибов в условиях температурного шока и в спорах с различными типами покоя. Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Изучить состав углеводов цитозоля и липидов в условиях температурного шока в вегетативных клетках грибов, относящихся к различным отделам Fungi.

2. Провести сравнительное исследование состава углеводов цитозоля и ли-пидов в спорах с экзогенным и эндогенным типами покоя.

3. Выявить отличия в ответе экзогенно покоящихся спор грибов на температурный шок по сравнению с вегетативными клетками.

4. Изучить изменения в составе углеводов цитозоля при хранении спор грибов с различными типами покоя.

5. Исследовать состав углеводов и липидов в процессе прорастания экзогенно покоящихся спор.

6. Использовать результаты фундаментальных исследований в разработке биотехнологий получения лекарственных средств из мицелиальных грибов.

Научная новизна работы. На примере изученных грибов впервые доказано, что защита мембран вегетативных клеток грибов от теплового шока осуществляется, в основном, с помощью мембраностабилизирующих соединений, к которым относятся стерины и углеводы (трегалоза, сахароза и инозит), а не путем изменения фосфолипидного состава. Механизм адаптации вегетативных клеток грибов (Аэсотус^а, Ва81с1ютусо1а) к холодовому шоку включает аккумуляцию полиолов. Впервые обнаружено, что жизнеспособность плодовых тел базидиальных грибов в природных условиях слабых отрицательных температур связана не только с увеличением доли полиненасыщенных жирных кислот в фосфолипидах, но с высоким уровнем этих полиолов. Впервые установлено, что у базидиальных грибов механизм индукции плодообразования Холодовым шоком включает накопление полиолов - арабита и глицерина.

С позиций биохимической адаптации, независимо от типа покоя, в защите спор от тепловых воздействий сочетаются две стратегии защиты - от теплового шока (высокий уровень трегалозы) и от тепловых модуляций в зоне толерантности (большое количество фосфатидилхолина). Впервые установлено, что основным отличительным критерием типа покоя является степень ненасыщенности жирных кислот фосфолипидов: если она высокая, как в вегетативных клетках, то споры находятся в состоянии экзогенного покоя, если низкая - то в эндогенном покое. Новым фактом является установление биохимического ответа экзогенно покоящихся спор на температурный шок. Выявлена прямая корреляция между термостабильностью и количеством трегалозы в спорах. Впервые показано, что при хранении экзогенно покоящихся спор поддержива8 ется определенный уровень термопротекторных углеводов цитозоля, тогда как в спорах с эндогенным покоем количество трегалозы уменьшается, что сопровождается снижением их всхожести. Установлено, что от количества трегалозы в экзогенно покоящихся клетках зависит длительность I фазы прорастания.

Практическая значимость и реализация результатов работы. Проведенные фундаментальные исследования дают теоретические предпосылки для разработки новых подходов к созданию биотехнологий получения лекарственных средств на основе мицелиальных грибов. Один из таких подходов — «воспитание» спорового посевного материала в процессе спорогенеза, позволяющее получить споры с определенным химическим составом, что влияет не только на процессы хранения и прорастания, но и на синтез биологически активных веществ, в частности каротиноидов.

Разработаны способы подготовки спорового посевного материала с новыми свойствами для биотехнологии. Предложены биохимические критерии оценки жизнеспособности спорового посевного материала на примере конидий А. niger - продуцента лимонной кислоты.

Автор был ответственным исполнителем в проектах, возглавляемых профессором Е.П. Феофиловой, по разработке лекарственных средств из мицелиальных грибов. На основе мукорового гриба В. trispora. нами созданы два лекарственных средства - Микоран (совместно с Институтом хирургии им A.B. Вишневского РАМН) и Миколикопин (совместно с РОНЦ им. H.H. Блохина РАМН). Разработан опытно-промышленный регламент, проведены токсикологические и клинические испытания, получены временные фармакопейные статьи на субстанцию и ранозаживляющий препарат Микоран. Активным началом препарата являются полиаминосахариды хитин и хитозан. Препарат Микоран разрешен к применению в медицинской практике приказом Минздрава РФ № 368 от 1996 г. и включен в Фармакопею РФ. Разработана биотехнология получения ликопина из гриба. На основе ликопина и других биологически активных соединений гриба создано адаптогенное средство Миколикопин с противораковым эффектом, установлены его радиопротекторные, антимутагенные и иммуномодулирующие свойства, создана лекарственная форма в виде желатиновых капсул. В испытаниях на модели рака простаты у крыс показан лечебный эффект Миколикопина, что открывает перспективы его использования в профилактике и лекарственной терапии заболеваний простаты.

Предложены два новых метода исследования: экспресс-метод определения ликопина и ß-каротина в смеси и способ определения степени деацети-лирования хитина в полисахаридных комплексах грибов.

Апробация работы. Основные результаты работы были представлены доложены и обсуждены на: IV-th Int. Mycological Congress (Regensburg, Germany, 1990), XV-th Int. Symposium of yeasts (Riga. 1991), Vl-th Int. Fungal Spore Conference, (Konstanz, Germany, 1996), VI Международной конференции «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана" (Москва, 2001), Конференции «Физиология и биохимия культивируемых грибов» (Саратов. 2002), I Всероссийском Конгрессе по медицинской микологии (Москва, 2003), VII Международной конференции «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана (Санкт-Петербург-Репино, 2003).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 63 научные работы, в том числе 42 экспериментальные статьи, 4 обзора, 9 тезисов конференций, 2 авторских свидетельства и 6 патентов.

Основные защищаемые положения

1. Защита мембран грибов вегетативных клеток в условиях теплового шока осуществляется, в основном, с помощью мембраностабилизирующих соединений — углеводов и стеринов, а не путем изменения состава фосфоли-пидов.

2. Глубина покоя спор грибов связана с жирнокислотным составом фосфоли-пидов - насыщенные жирные кислоты преобладают в эндогенно покоящихся клетках, а ненасыщенные - в экзогенно покоящихся спорах.

3. В экзогенно покоящихся спорах поддерживается определенный уровень и соотношение основных углеводов цитозоля, тогда как в клетках с эндогенным покоем наблюдается постепенное снижение количества трегалозы.

4. Чем больше количество трегалозы в с экзогенно покоящихся спорах, тем выше их термоустойчивость и короче стадия прорастания.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Терешина, Вера Михайловна

выводы

1. Впервые обнаружено, что в условиях теплового шока не наблюдается изменений состава фосфолипидов, характерных для адаптации к тепловым воздействиям в зоне толерантности. Предложена гипотеза, согласно которой в ответ на действие теплового шока происходит стабилизация существующих мембран с помощью протекторных соединений, к которым относятся углеводы и стерины. Впервые показано, что механизм адаптогенного действия антиоксиданта в условиях теплового шока также включает рост уровня тре-галозы и стеринов.

2. У грибов отделов Аэсотус^а и Ва51сПотусо1а в адаптации к холодовому шоку участвуют полиолы - арабит и глицерин. Высокое содержание этих полиолов обнаружено в плодовых телах гриба, сохраняющего жизнеспособность в условиях слабых отрицательных температур. Впервые установлено, что у базидиальных грибов индукция плодообразования Холодовым шоком сопровождается ростом уровня арабита и глицерина.

3. Впервые выявлено, что глубина покоя спор грибов связана с составом мембранных фосфолипидов. Для спор с эндогенным покоем характерно преобладание насыщенных жирных кислот в фосфолипидах. В экзогенно покоящихся спорах, как и в вегетативных клетках, в фосфолипидах основными являются ненасыщенные жирные кислоты.

4. В отличие от вегетативных клеток в ответ на действие теплового шока в экзогенно покоящихся спорах практически не изменяется количество трегало-зы, тогда как в составе мембранных липидов возрастает доля стеринов и фосфатидилхолина.

5. Впервые показано, что при хранении экзогенно покоящихся конидий поддерживается определенный уровень и соотношение основных углеводов цитозоля, тогда как в эндогенно покоящихся спорах количество трегалозы постепенно снижается.

6. Чем больше трегалозы в экзогенно покоящихся спорах, тем выше их термоустойчивость и короче стадия прорастания.

7. Результаты фундаментальных исследований покоящихся клеток В. йчэрога использованы при разработке двух новых лекарственных средств. Раноза-живляющий препарат Микоран, активным началом которого являются по-лиаминосахариды хитин и хитозан, включен в Фармакопею РФ и разрешен к применению в медицинской практике. Разработана биотехнология получения ликопина, на основе которого создано лекарственное средство Мико-ликопин. В его испытаниях на модели рака простаты у крыс установлена задержка роста опухоли на 50-70%, что открывает перспективы для его использования с целью профилактики и лечения рака простаты.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Терешина, Вера Михайловна, 2006 год

1. Ашмарин И.П., Воробьёв A.A. Статистические методы в микробиологических исследованиях. 1962. Л.: Гос. Изд-во мед. Лит. 180 с.

2. Барабой В.А. Меланин: структура, биосинтез, биологические функции // Укр. Bíoxím. Журн. 1999. т. 71. № 4. С. 5-14.

3. Белов А.П., Зинченко Г.А., Ефременко A.A. Изучение путей обмена жирными кислотами между фосфолипидами и триацилглицеринами у термотолерантных дрожжей Candida rugosa // Микробиология. 1990. Т. 59. Вып. 6, С. 976-981.

4. Белозерская Т.А. Гидрофобины грибов: структура и функции // Микология и фитопатология. 2001. Т. 35. Вып. 1. С. 3-11.

5. Бехтерева М.Н. Физиолого-биохимическое изучение микроорганизмов в связи с биосинтезом биологически активных и других соединений. Автореф. дисс. докт. биол. наук 1973.121 С.

6. Бриттон Г. Биохимия природных пигментов. 1986. М.: Мир. 424 с.

7. Бробст K.M. Газожидкостная хроматография триметилсилильных производных Сахаров // В: Методы исследования углеводов. П/ред Ф.Я. Хорлина. М: «Мир», 1975. С.9-13.

8. Брусков В.И., Масалимов Ж.К., Черников A.B. Образование активных форм кислорода в воде под действием тепла // ДАН. 2002. Т. 384. № 6. С. 821-824.

9. Вакулова Л. А., Кузнецова В.П., Колот Ф.Б., Бабьева И.П., Самохвалов Г.И. Быстрый метод количественного определения ß-каротина у микроорганизмов // Микробиология. 1964.Т. 33.№ 6. С. 1061.

10. Ю.Веселова Т.В., Веселовский В.А., Чернавский Д.С. Стресс у растений. М.: Изд-во МГУ, 1993. 144 с.

11. П.Воробьева Л.И. Стрессоры, стрессы и выживаемость клеток // Прикл. Био-хим. Микробиол. 2004. Т.40. № 3. С. 261-269.

12. Гаврилов A.C., Киселева А.И., Матушкина С.А., Кордюкова Н.П., Феофило-ва Е.П. Получение ликопина микробиологическим способом в условиях завода // Прикл. Биохим. Микробиол. 1996. Т. 32. № 5. С. 545-548.

13. Геннис Р. Биомембраны. Молекулярная структура и функции. М.: Мир, 1997. 622с.

14. Гесслер H.H., Соколов Ф.В., Белозерская Т.А. Начальные этапы синтеза триспоровых кислот у Blakeslea trispora // Прикл. Биохим. Микробиол. 2002. Т. 38. №6. С. 625-633.

15. Головин Ю.И. Вода и лед знаем ли мы о них достаточно? // Соросовский Образовательный Журнал. 2000. Т. 6. № 9. С. 66-72.

16. Грязнова М.В. Образование липидов и экзогенный покой клеток в цикле развития мукорового гриба Cunninghamella japónica. Дисс. канд. биол. наук. 1988. 173 с.

17. Гусев Н.Б., Богачева Н.В., Марстон С.Б. Структура и свойства малых белков теплового шока (sHsp) и их взаимодействие с белками цитоскелета // Биохимия. 2002. Т. 67. В. 5. С. 613-623.

18. Денисова Н.П. Лечебные свойства грибов. Этномикологический очерк. С.-П.: Изд-во СПбГМУ, 1998. 58с.

19. Евстигнеева З.Г., Соловьева H.A., Сидельникова Л.И. Структура и функции шаперонов и шаперонинов // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. № 1.С. 5-18.

20. Кейтс М. Техника липидологии. 1975. М: Мир. 322 с.

21. Клюшникова Е.С Экспериментальное цитологическое изучение двуспоро-вой формы культурного шампиньона // Учёные записки МГУ. 1940. вып. 36. Ботаника. С. 136-171.

22. Корниенко И.В., Клецкий М.Е., Олехнович Л.П., Внуков В.В., Корниенко• И.Е., Вейко В.П., Синичкин A.A. Механизм антиоксидантного действия полипептидов: экспериментальное и теоретическое изучение // Биотехнология. 2001. №2. С. 83-88.

23. Кузнецова Л.С. Влияние антиоксидантов на состав липидов Cunninghamella japónica в норме и в состоянии стресса. Автореф. канд. биол. наук. 1990. 24 с.

24. Лущак В.И. Окислительный стресс и механизмаы защиты от него у бактерий ф // Биохимия. 2001. Т. 66. № 5. С. 592-609.

25. Михайлова Н.П., Вьюнов К.А. Стерины грибов: биосинтез и функции в клетке // Успехи совр. биол. 1987. Т. 104. В. 1. 3. 89-103.

26. Михайлова М.В., Феофилова Е.П., Розанцев Э.Г. Способ получения ликопина АС 1080479. 1982.

27. Михальчик Е.В., Шиян С.Д., Бовин Н.В. Новый тип углевод-углеводного взаимодействия // ДАН,. 1997. Т. 354. № 2. С. 261-264

28. Мюллер Э. Леффлер В. Микология. 1995. М.: Мир, 343 с. 35.Наградова Н.К. Сворачивание белков в клетке: о механизмах его ускорения

29. Биохимия. 2004. Т.69. № 8. С. 1021-1037. Зб.Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение, 1987. 815с.

30. Писаревская И. В. Изменения в липидном и углеводном составе клеточной стенки в связи с процессом реподукции.// Дисс. . канд. биол. наук, 1985, М., Ин-т Микробиологии АН СССР, 163 с.

31. Полотебнова М. В., Феофилова Е.П., Шадрина И.А., Машковцева А.В., Влияние физико-химических факторов на прорастание кониди Cunning-hamellajaponica//Микробиология. 1987. Т. 56. В. 3. С 381-386.

32. Рихванов Е.Г., Войников В.К. Функции Hspl04p в развитии индуцированной термотолерантности и прионном наследовании у дрожжей Saccharomyces cerevisiae // Успехи Совр. Биол. 2005. Т. 125. № 1. С. 115-128.

33. Ротанова Т.В., Абрамова Е.Б., Шарова Н.П. От парадокса к нобелевской премии // Биологические мембраны. 2005. Т.22. № 2. С. 151-156.

34. Рощина В.В. Хемосигнализация у пыльцы // Успехи Совр. Биол. 1999. Т. 119. №6. С. 557-566.

35. Садовова Н.В. Термофилия мицелиальных грибов и адаптация к температурному стрессу // Дисс. канд. биол. наук. 1992. 185 с.

36. Сафрай А.И. Биологические особенности некоторых видов рода Agaricus Fr. em. Karet. // Дисс. .канд. биол. наук. М.: Изд-во МГУ, 1977.235 с.

37. Синицкая Н.С., Хавинсон В.Х. Роль пептидов в свободнорадикальном окислении и старении организма // Успехи совр. биол. 2002. Т. 122. № 6. С. 557568.

38. Скулачев В.П. Снижение внутриклеточной концентрации О2 как особая функция дыхательных систем клетки // Биохимия. 1994. Т. 59. В. 12. С. 910912.

39. Скулачев В.П. Возможная роль активных форм кислорода в защите от вирусных инфекций // Биохимия. 1998. Т. 63. В. 12. С. 1691-1694.

40. Скулачев В.П. Феноптоз: запрограмированная смерть организма // Биохимия. 1999. Т. 64. В. 12. С. 1679-1688.

41. Скулачев В.П. Н202-сенсоры легких и кровеносных сосудов и их роль в ан-тиоксидантной защите организма // Биохимия. 2001. Т. 66. В. 10. С. 14251429.

42. Степаненко Б.Н. Химия и биохимия углеводов (полисахариды). 1978. М.: «Высшая школа».256 с.

43. Терешина В.М. Сравнительное изучение структуры и компонентов клеточной стенки грибов семейства Choanephoraceae в процессе дифференциации. Дисс. . канд. наук 1983. М.: ИНМИ АН СССР. 143 С.

44. Терешина В.М., Меморская A.C., Феофилова Е.П. Экспресс-метод определения содержания ликопина и ß-каротина // Микробиология. 1994.Т.63. № 6. С. 1111-1116.

45. Терешина В.М., Меморская A.C., Феофилова Е.П., Немцев Д.В., Козлов

46. B.М. Получение из мицелиальных грибов полисахаридных комплексов и определение степени их деацетилирования // Микробиология. 1997. Т.66. № 1.1. C. 84-89.

47. Турпаев К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов // Биохимия. 2002. Т. 67. В. 3. С. 339-352.

48. Феофилова Е.П. Особенности вторичного метаболизма микроорганизмов в связи с процессом пигментообразования. Дисс. . докт. наук 1977. М. ИНМИ АН СССР. 432 с.

49. Феофилова Е.П., Тарасова P.E., Казаков Г.А., Иванова Н.И., Цветкова Г.Е. Терешина В.М. Способ получения хитина // A.C. № 628700.1978.

50. Феофилова Е.П., Терешина В.М., Иванова Н.И., Генин Н.В., Гопенгауз Ф.Л. Физико-химические свойства хитина крабов и некоторых микроскопических грибов // Прикладная биохимия и микробиология. 1980. Т. 16. № 3. С. 377382.

51. Феофилова Е.П. Клеточная стенка грибов. 1983. М.: Наука.247 с.

52. Феофилова Е.П. Биологические функции и практическое использование хитина // Прикл. Биохим. Микробиол. 1984. Т. 20. № 2. С. 147-160.

53. Феофилова Е.П., Бурлакова Е.Б., Кузнецова Л.С. Значение реакций свобод-норадикального окисления в регуляции роста и липидообразования эукари-отных организмов // Прикл. Биохим. Микробиол. 1987. Т. 23. № 1. С. 3-13.

54. Феофилова Е.П. Трегалоза, стресс, анабиоз // Микробиология. 1992. Т. 61. И. 5. С. 741-755.

55. Феофилова Е.П. Торможение жизненной активности как универсальный биохимический механизм адаптации микроорганизмов к стрессовым воздействиям // Прикл. Биохим. Микробиол. 2003. Т. 39. № 1. С. 5-24.

56. Усов А.И. Олигосахарины новый класс сигнальных молекул в растениях // Успехи химии. 1993. Т. 62. № 11. С. 1119-1144.

57. Ушатинская Р.С. Скрытая жизнь и анабиоз. 1990. М.: Наука. 180 с.

58. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Мир, 1988, 586 с.

59. Хукстра Ф.А., Головина Е.А. Поведение мембран при дегидратации и устойчивость ангидробиотическх организмов к обезвоживанию // Физиология растений. 1999. Т. 46. № 3, С. 347-361.

60. Щербухин В.Д., Миронова JI.H., Кондырева А.В., Грюнер B.C. Определение глюкозы в патоке глюкозооксидазным методом с использованием ферроцианида калия // Прикл. биохим. микробиол. 1970. Т. 60. № 4. С.467

61. Ж0шлев А.Ю. Стрессовые белки ксилотрофных базидиомицетов при гипотермии//Автореферат дисс. канд. биол. наук 2001.22 с.

62. Ainsworth J., Bisby Н. Dictionary of the Fungi Eds.: Kirk P., Cannon P., David J., Stalpers J. CAB Int. 2001. 655 p.

63. Alexandre H., Rousseaux I., Charpentier C. Relationship between athanol tolerance, lipid composition and plasma membrane fluidity in Saccharomyces cere-visiae and Kloeckera apiculata // FEMS Microbiol. Lett. 1994. V. 124. P. 17-22.

64. Araki Y, Ito E. A pathway of chitosan formation in Mucor rouxii // Eur. J. Bio-chem. 1975. V. 55. P. 71-78.

65. Argiielles J.C., Gacto M. Differential location of regulatory and nonregulatory trehalases in Candida utilis cells // Antonie van Leeuwenhoek. 1988. V. 54. P. 555-565.

66. Arguelles J.C. Thermotolerance and trehalose accumulation induced by heat shock in yeast cells of Candida albicans // FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 146. P. 6571.

67. Argiielles J.C. Physiological roles of trehalose in bacteria and yeast:a comperative analysis // Arch. Microbiol. 2000. V. 174. P. 217-224.

68. Atkinson A.W., Gunning B.E.S., John P.C.L. Sporopollenin in the cell wall of Chlorella and other algae: ultrastructure, chemystry, and incorporation of 14C-acetate, studied in synchronous cultures // Planta. 1972. V. 107. P. 1-32.

69. Avigad G. Accumulation of trehalose and sucrose in relation to the metabolism of a-glucosides in yeast of defined genotype // BBA. 1960. V.40. P. 124-134.

70. Bartnicki-Garcia S. Cell wall chemistry, morphogenesis and taxonomy of fungi //

71. Ann. Rev. Microbiol. 1968. V. 22. P. 81-103.

72. Bartnicki-Garcia S., Lindberg B. Partial characterisation of mucoran: the glu-curonemannan component // Carbohyd. Res. 1972. V. 23. N. l.P. 75-85.

73. Barton J.K., Den Hollander J.A., Hopfield J.J., Shulman R.G. ,3C nuclear mag* netic resonance study of trehalose mobilization in yeast spores // J. Bacteriol.1982. V. 151.N. l.P. 177-185.

74. Baenziger J., Jarrell H.C., Smith I.C.P. Molecular motions of a diunsaturated acyl chain in a lipid bilayer: implication for the role of polyansaturation in biological membranes // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 3377-3385.

75. Barrera C.R., Formation and germination of fungal arthroconidia // CRC Crit. Rev. Microbiol. 1986. V. 12. N. 4. P. 271-292.

76. Beever R.E., Dempsey G.P., Function of rodlets on the surface of fungal spore //• Nature. 1978. V. 272. P. 608-610.

77. Bell W., Sun W., Hohman S., Wera S., Reinders A., De VirgilioC., Wiemken A,m Thevelein J.M. Composition and functional analysis of the Saccharomyces cerevisiae trehalose synthase complex // J.Biol.Chem. 1998. V. 273. N 11. P. 3331133319.

78. Beltran F.F., Castillo J., Vicente-Soler J., Cansado J., Gacto M. Role for the trehalose during germination of spores in fusion yeast Schizosaccharomyces pombe // FEMS Microbiol. Lett. 2000. V. 193. P. 117-121.

79. Birch G.G. Trehaloses // In: Adv. Carbohyd. Chem. 1963. Ed: Wolfrom M.L. Acad. Press: N. Y., London. V. 18. P. 201-225.

80. Blazquez M.A., Lagunas R., Gancedo C., Gancedo J.M. Trehalose-6-phosphate, a new regulator of yeast glycolysis that inhibits hexokinases // FEBS Lett. 1993. V. 329. N1,2. P. 51-54.

81. Blumental N.J., Roseman S. // J. Bacteriol. 1967. V. 74. P. 222-225.

82. Boas N.F. Method for the determination of hexosamines in tissues // J. Biol.Chem. 1953. V. 204. N. 2. P. 553-563.

83. Bonnen A., Brambl R. Germination Physiology of Neurospora crassa conidia // Exp. Mycol. 1983. V. 7. P. 197-207.

84. Brambl R. Fungal spore germination and mitochondrial biogenesis // In: Molecular Genetics of Filamentous Fungi. 1985. Ed: Liss A.R. N.Y.: William E. Timbarlake. P. 207-223.

85. Bramley P.M. Is lycopene beneficial tu human health? // Phytochem. 2000. V. 54. P. 233-236.

86. Brana A.F., Manzal M.B., Hardisson C. // Can. J. Microbiol. 1982. V. 28. P. 1320-1323.

87. Brown A.D. Compatible sulutes and extreme water stress in eukaryotic microorganisms // Adv. Microbial. Physiol. 1978. V 17. N 3. P. 181-242.

88. Burton G.W., Ingold K.U. Beta-carotene: an unusual type of lipid antioxidant // Science. 1984. V. 224. P. 569-573.

89. Cabib E., Leloir L. The biosynthesis of trehalose phosphate // J. Biol. Chem. 1958. V. 231. P. 259-275.

90. Calvo-Mendez C., Martinez-Pacheco M., Ruiz-Herrera J. Regulation of ornithine decarboxilase activity in Mucor bacilliformisand Mucor rouxii // Exp. Mycol. 1987. V. 11. P. 270-277.

91. Carratu L., Franceschelli S., Pardini C.L., Kobayashi G.S., Horvath I., Vigh L., Maressa B. Membrane lipid perturbation modifies the set point of the temperature of heat shock response in yeast // Pros. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 3870-3875.

92. Carrillo D., Vicente-Soler J., Fernandez J., Soto T., Cansado J., Gacto M. Activation of cytoplasmic trehalase by cyclic-AMP-independent signalling pathways in the yeast Candida utilis // Microbiol. 1995. V. 141. P. 679-686.

93. Carruthers A., Melchior D.L. How bilayer affect membrane protein activity // TIBS 1986. V. 11. P. 331-335.

94. Cerami A. Aging of protein and nucleic acids: what is the role of glucose // TIBS. 1986. V. 11. N. 8. P. 311-314.

95. Chandrasekhar I., Gaber B.P. Stabilization of the bio-membrane by small molecules: interaction of trehalose with the phospholipid bilayer // J. Biomol. Strusture and Dynamics. 1988. V. 5. N. 6. P. 1163-1968.

96. Chatterjee M.T., Khalavan S.A., Curran P.G. Alteration in cellular lipids may be responsible for the transient nature of the yeast heat shock response // Microbiol. 1997. V. 143. P. 3063-3068.

97. Chatterjee M.T., Khalavan S.A., Curran P.G. Cellular lipid composition influences stress activation of the yeast general response element (STRE) // Microbiol. 2000. V. 146. P. 877-884.

98. Collinson L.P., Dawes I.W., Inducibility of the response of yeast cells to peroxide stress//J. Gen. Microbiol. 1992/V. 138. P. 329-335.

99. Costa V., Reis E., Quantanilha A. Moradas-Ferreira P. Acquisition of ethanol tolerance in Saccharomyces serevisiae: the key role of the mitochondrial superoxide dismutase //Arch. Biochem. Biophys. 1993. V. 300. N. 2. P. 608-614.

100. Craig E.A., Kramer J., Kosic-Smithers J. SSC1, a member of the 70-kDa heat shock protein multigene family of Saccharomyces serevisiae, is essential for growth Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 4156-4160.

101. Craig E.A., Gross C.A. Is hsp70 the cellular thermometer? // TIBS. 1991.V. 16. P. 135-140.

102. Cronan J.E., Gelman E.P. Physical properties of membrane lipids: biological relevance and regulation // Bacteriol. Rev. 1975. V. 39. N 3. P. 232-256.

103. Crowe L.M., Womersley C., Crowe J.H., Reid D., Appel L., Rudolph A. Prevention of fusion and leakage in freeze-dried liposomes by carbohydrates // Bio-chim. Biophys. Acta 1986. V. 861. P. 131-140.

104. Crowe J.H., Crowe L.M., Carpenter J.F., Rudolph A.S., Wistrom C.A., Spargo B.J., Anchordoguy T.J. Interaction of sugars with membranes // BBA. 1988. V. 947. P. 367-384.

105. Crowe J.H., Panek A.D., Crowe L.M., Panek A.C. de Araujo P.D. Trehalose transport in yeast cells // Biochem. Int. 1991. V. 24. P. 721-730.

106. Crowe J.H., Hoekstra F.A., Crowe J.M Anhydrobiosis // Annu. Rev. Physiol. 1992. V.54.P. 549-599.a

107. Crowe J.H., Hoekstra F.A., Nguen K.H.N., Crowe L.M. Is vitrification involved in depression of the phase transition temperature in dry phospholipids? // Biochim Biophys. Acta. 1996. V. 1280. P. 187-196.

108. Cruz A.K., Terenzi H.F., Jorge J.A., Terenzi H.F. Cyclic AMP-dependent, constitutive thermotolerance in the adenylate cyclase-deficient cr-1 (crisp) mutant ofNeurospora crassa // Curr. Genet. 1988. V. 13. P. 451-454.

109. Cutter V.M., Nuclear behavior in the Mucorales 1. The Mucor pattern // Bull.Torrey Bot. Club. 1942. V. 69. N. 7. P. 480-508.

110. Davies B. H. Analysis of carotenoid pigments // Chem. Biochem of Plant Pigment. Ed. Goodwin T. W., London, N.-Y.: Acad. Press., 1965. P. 489-532.

111. Davis R.H., Polyamines in fungi // In: The Mycota. Ill Biochemistry and Molecular biology. Eds. Vol. Brambl R., Marzluf G.A. Berlin, Heidelberg, N.Y.: Springer-Verlag. 1996. P. 347-356.

112. De Araujo P.S., Panek A.C., Crowe J.H., Crowe L.M., Panek A.D. Trehalose-transporting membrane vesicles from yeasts // Biochem. Int. V. 24. N. 4 P. 731737.

113. De Araujo P.S., Panek A.D. The interaction of Saccharomyces cerevisiae trehalase with membranes // Biochim. Biophys. Acta. 1993. V. 1148. P. 303-307.

114. De Kruijff. B. Biomembranes: lipids bejond the bilayer // Nature. 1997. V. 386. N. 6621. P. 129-130.

115. Dennis C., Blijham J.M., Effect of temperature on viability of sporangiophores of Rhizopus and Mucor species // Trans. Br. Mycol. Soc. 1980. V. 74. N. 1. P. 8994.

116. De Smet K.A.L., Weston A., Brown I.N., Young D.B., Robertson B.D. Three pathways for trehalose biosynthesis in mycobacteria // Microbiol. 2000. V. 146. P. 199-208.

117. De Virgilio C., Piper P., Boiler T., Wiemken A. Asquisition of thermotolerance in Saccharomyces cerevisiae without heat shock protein hsp 104 and the absence of protein synthesis // FEBS Lett. 1991. V. 288. N 1,2. P. 86-90.

118. De Virgilio C., Müller J., Boller T., Wiemken A. A constitutive, heat shock-activated neutral trehalase occurs in Schizosaccharomyces pombe in addition to the sporulation-specific acid trehalase // FEMS Microbiol. Lett. 1991. V. 84. P. 85-90.

119. De Virgilio C., Hottiger T., Dominguez J., Boller T., Wiemken A. The role of• trehalose synthesis for the acquisition of thermotolerance in yeast: 1. Genetic evidence that trehalose is a thermoprotectant // Eur.J. Biochem. 1994. V. 219. P. 179-186.

120. Dewerchin M.A., Van Laere A.J. Trehalase activity and cyclic AMP contentduring early development of Mucor rouxii spores // J. Bacteriol. 1984. V. 158. N. 2. P. 575-579.

121. Dijkema C., Kester H.C., Visser J. ,3C NMR studies of carbon metabolism in• the hyphal fungus Aspergillus nidulans // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1985. V. 82. P. 14-18.

122. Drinkard L.C., Nelson G.E., Sutter R.P. Growth arrest: a prerequisite for sexual development in Phycomyces blakesleeanus // Exp. Mycol. 1982. V. 6. P. 52» 59.

123. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton J.K. Reber P.A., Smith T. Calorimetric method for determination of sugar and related substances // Anal. Chem. 1956. V. 28. N3. P. 350-356.

124. Duplus E., Glorian M., Forest C. Fatty acid regulation of gene transcription // ^ J. Biol. Chem. 2000. V. 275. N. 40. P. 30749-30752.

125. Edelman R.E. Klomparens K.L. Zygosporogenesis in Zygorhynchus hetero-hamis with a proposal for standartization of structural nomenclature // Mycologia.• 1995. V. 87. N3. P. 304-318.

126. Elliot C.G. Sterols in fungi: their functions in growth and reproduction // Adv. Microbial. Physiol. 1977. V. 15. P. 121-173.

127. Farkas V. Fungal cell walls: their structure, biosynthesis and biotechnological aspects // Acta Biotechnol. 1990. V. 10. N 3. P. 225-238.

128. Felenbok B., Kelly J.M. Regulation of carbon metabolism in mycelial fungi // In: The Mycota. Ill Biochemistry and Molecular biology. 1996. Eds. Vol. Brambl R., Marzluf G.A. Berlin, Heidelberg, N.Y.: Springer-Verlag. S. 369-380.

129. Finley D., Özkaynak E., Varshavsky A. The yeast polyubiquitin gene is essential for resistance to high temperatures, starvation, and other stresses // Cell. 1987. V. 48. P. 1035-1046.

130. Folch J., Lees M., Sloane-Stanlet G.H.S. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues // J. Biol. Chem. 1957.V. 226. N. 1. P. 497-529.

131. Foppen F.H. Tabes for the identification of carotenoid pigments // Chromatograph. Rev. 1971. V. 14. P. 133-298.

132. Francois J., Parrou J.L. Reserve carbohydrates methabolism in the yeast Saccharomyces cerevisiae //FEMS Microbiol. Rev. 2001.V. 25. P. 125-145.

133. Furch B., Gooday G.W. Sporopollenin in Phycomyces blakesleeanus // Trans. Br. Mycol. Soc. 1978. V. 70. P. 207-209.

134. Furch B., Pambor L. Cell wall constituents of Phycomyces blakesleeanus. 3. Carbohudrate and protein composition of sporangiospore cell walls in relation to heat-induced germination //Microbios Lett. 1978. V. 8. P. 71-80.

135. Galbraith J.C., Smith J.E. Changes in activity of certain enzymes of the tricar-boxilic acid cycle and the glyoxilate cycle during the initiation of conidiation of Aspergillus niger//Can. J. Microbiol. 1969. V. 15. P. 1207-1211.

136. Gann P.H., Ma J., Giovannucci E., Willet W., Sacks F. M., Hennekens C.H., Stampfer M.J. Lower prostate cancer risk in men with elevated plasma lycopene levels: results of prospective analysis // Cancer Res. 1999. V. 59. P. 1225-1230.

137. Garton C.U., Goodwin T.W., Lijinsky V. Studies in carotenogenesis of Phycomyces blakesleeanus // Biochem. J. 1961. V. 48. N 2. P. 154-163.

138. Ghosh R., Seelig J. The interaction of cholesterol with bilayers of phosphati-ylethanolamine//Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 691. P. 151-160.

139. Good B.H., Chapman R.L. The ultrastructure of phycopeltis (Chroolepidaceae: Chlorophyta). 1. Sporopollenin in the cell walls // Amer. J. Bot. 1978. V. 65. N. 1. P. 27-33.

140. Gooday G.W., Fawcet P., Green D., Shaw G. The formation of fungal sporopollenin in the zygospore wall of Mucor mucedo: a role for the sexual carotenogenesis in the Mucorales // J. Gen. Microbiol. 1973. V. 74. P. 233-239.

141. Gooday G.W. Sporopollenin formation in the ascospore wall of Neurospora crassa // Arch. Microbiol. 1974. V. 101. P. 145-151.

142. Goodrich-Tanriculu M., Howe K., Stafford A., Nelson M.A. Changes in fatty acid composition of Neurospora crassa accompany sexual development and ascospore germination//Microbiology. 1998. V. 144. P. 1713-1720.

143. Gounalaki N., Thireos G. YAP lp, a yeast transcriptional activator that mediates multidrug resistance, regulates the metabolic stress response // EMBO J. 1994. V. 13. N17. P. 4036-4041.

144. Green J.L., Angell C.A. Phase relations and vitrification in saccharide-water solutions and trehalose anomaly // J. Phys. Chem. 1989. V. 93. P. 2880-2882.

145. Gregory P.H. The fungus spore: What it is and what is does. I I In: The Fungus Spore. 1966. Ed: Madelin M.F. London: Butterworths. P. 1-13.$

146. Gunasekaran M., Weber D.J., Hess W.M. Changes in lipid composition during spore germination of Rhizopus arrhizus // Trans. Br. Mycol. Soc. 1972. V. 59. N. 2. P. 241-248.

147. Guzman-de-Pena D., Ruiz-Herrera J. Relationship between aflatoxin biosynthesis and sporulation in Aspergillus parasiticus // Fungal Gen. Biol. 1997. V. 21. P. 198-205.

148. Hackett C.J., Chen K.C. Quantitative isolation of native chitin from resistantstructures of Sordaria and Ascaries species // Anal. Biochem. 1978. V. 89. N. 2. P. 487-500.

149. Hackman R.H., Goldberg M. Studies on chitin. VI. The nature of a- and P• chitins // Aust. J. Boil. Sci. 1965. V. 18. N. 4. P. 935-946.

150. Hafker T., Techel D., Steier G., Rensing L. Differential expression of glucose-regulated (grp78) and heat-shock-inducible {hsp70) genes during asexual development ofNeurospora crassa // Microbiol. 1998. V. 144. P. 37-43.

151. Hakomori S. Carbohydrate-carbohydrate interaction as an initial step in cell recognition // Pure Appl. Chem. 1991. V. 63. N 4. P. 473-482

152. Hall B.G. Yeast thermotolerance does not require protein synthesis // J. Bacterid. 1983. V. 156. N. 3. P. 1363-1365.

153. Hallsworth J.E., Magan N. Effect of carbohydrate type and concentration on polyhy-^ droxy alcohol and trehalose content of conidia of three enthomopathogenic fungi // Microbiol. 1994 V. 140. P. 2705-2713.

154. Hallsworth J.E., Magan N. Manipulation of intracellular glycerol and erytritol en* hances germination of conidia at low water availability // Microbiol. 1995 V. 141. P.1109-1115.

155. Hammond B.W., Nichols R. Changes in respiration and soluble carbohydrates during the post-harvest storage of mushrooms (Agaricus bisporus) // J. Sci. Fd. Agric. 1975. V.• 26/P. 835-842.

156. Hammond B.W., Nichols R. Carbohydrate metabolism in Agaricus bisporus (Lange) Sing.: Changes in suluble carbohydrates during growth of mycelium and sporophore // J. Gen. Microbiol. 1976. V. 93. P. 309-320.

157. Hawker L.E., Madelin M.F. The dormant spore // In: The fungal spore. Form and function. 1976. Eds: Weber D.J., Hess W.M. N.Y., L., Sydney, Toronto: John Wiley and Sons. P. 1-70.

158. Hazel J.R. Thermal adaptation in biological membranes: is homoviscous adaptation the explanation? // Annu. Rev. Physiol. 1995. V. 57. P. 19-42.

159. Hazel J.R., Williams E.E. The role of alteration in membrane lipid composition in anabling physiological adaptation of organisms to their physical environment // Prog. Lipid Res. 1990. V. 29. P. 167-227.

160. Hecker L.I., Sussman A.S. Activity and heat stability of trehalase from the mycelium and ascospores of Neurospora // J. Bacterid. 1973. V. 115. N. 2. P. 582591.

161. Hecker L.I., Sussman A.S. Localization of trehalase in the ascospores of Neurospora: relation to ascospores dormancy and germination // J. Bacterid. 1973. V. 115. N. 2. P. 592-599.

162. Heslop-Harrison J. The pollen wall: structure and development // In: Pollen: development and physiology. Ed. J. Heslop-Harrison. London: Butterworths, 1971. P. 75-98.

163. Hess W.M., Weber D.J. Form and function in basidiomycete spores // In: The Fungal Spore. 1976. Eds: WeberD.J., Hess W.M. N.Y. ets.: John Wiley and Sons. P. 643-713.

164. Hong D., Gunn J., Ellis R.H., Jenkins N.E., Moore D. The effect of storage environment on the longevivy of conodia of Beauveria bassiana // Mycol. Res. 2001. V. 105. N. 5. P. 597-602.

165. Horikoshi K., Ikeda Y. Trehalase in conidia of Aspergillus oryzae // J. Bacterid. 1966. V. 91. N. 5. P. 1883-1887.

166. Biochem. J. 1996. V. 318. P. 187-193.

167. Jennings D.H. Polyol metabolism in fungi // Adv. Microbial. Physiol. 1984. V. 25. P. 149-193.

168. Jorge J.A., Polizeli M.L.T.M., Thevelein J.M. Terenzi H. F. Trehalases and trehalose hydrolysis in fungi // FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 154. P. 165-171.

169. Kaibushi K., Miyajima A., Arai K., Matsumoto K. Possible involvement of

170. RAS-encoded proteins in glucose-indused inositolphospholipid turnover in Sac-charomyces cerevisiae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1986. V. 83. P. 8172-8176.

171. Kandror O., DeLeon A., Goldberg A.L. Trehalose synthesis is induced upon exposure of Escherichia coli to cold and is essential for viability at low temperatures//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. N 15. P. 9727-9732.

172. Korshunov S.S., Korkina O.V., Ruuge E.K., Skulachev V.P., Starkov A.A. Fatty acids as natural uncouplers preventing generation of CV" and H2O2 by mitochondria in the resting state // FEBS Letters. 1998. V. 435. P. 215-218.

173. Koster K.L., Leopold A.C. Sugars and dessication tolerance in seeds // Plant Physiol. 1988. V. 88. P. 829-832.

174. Krinsky N.I. Antioxidant functions of carotenoids // Free Radical Biol. Med.1989. V. 7. P. 617-635.

175. Krinsky N.I. The biolgical properties of carotenoids // Pure Appl. Chem. 1994. V. 66. N. 5. P. 1003-1010.

176. Landau E.M., Rosenbusch J.P. Lipidic cubic phases: a novel concept for the ^ crystalization of membrane proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P.14532-14535.

177. Lee C.W.B., Das Gupta S.K., Mattai J., Shipley G.G., Abdel-Mageed O.H., Makriyannis A., Griffin R.G. Characterization of the L^ Phase in trehalosestabilized dry membranes by solid-state NMR and X-ray diffraction // Biochem. 1989. V. 28. P. 5000-5009.

178. Lee A.G. Lipids and their effects on membrane proteins: evidence against a• role for fluidity // Prog. Lipid Res. 1991. V. 30. N 4. P. 323-348.

179. Lee D.H., Goldberg A.L. Proteasome inhibitors cause induction of heat shock proteins and trehalose, which together confer thermotolerance // Mol. Cell. Biol.1998. V. 18. N. 1. P. 30-38.

180. Lewis D.H., Smith D.C. Sugar alcohols (polyols) in fungi and green plants // New Phytol. 1967. V. 66. P. 143-184.

181. Lingappa B.T., Sussman A.S. Endogenous substrates of dormant, activated and• germinating ascospores of Neurospora tetrasperma // Plant Physiol. 1959. V. 34. P. 466-473.

182. Lindquist S. The heat-shock response // Ann. Rev. Biochem. 1986. V. 55. P. 1151-1191.

183. Lopez-Gallardo Y., Garsia-Soto J., Novoa-Martinez G., Martinez-Cadena. Membrane-associated trehalase activity in Phycomyces blakesleeanus spores // Mycol. Res. 1995. V. 99. N11. P. 1317-1320.

184. Lösel D.M. The stimulation of spore germination in Agaricus bisporus by living mycelium//Ann. Bot. N.S. 1964. V. 28. P. 541-554.

185. Lösel D.M. The stimulation of spore germination in Agaricus bisporus by organic acids // Ann. Bot. N.S. 1967. V. 31. N. 122. P. 417-425.

186. Lowry O.H., Rosenbrough HJ., Farr A.L., Randall R.J., Protein measurement• with Folin phenol reagent//J. Biol. Chem. 1951. V. 193. N. 1. P. 265-275.

187. Lucio A.K.B., Policeli M.L.T.M., Jorge J.A., Terenzi H.F. Stimulation of hy-phal growth in anaerobic cultures of Mucor rouxii by extracellular trehalose. Relevance of cell wall-bound activity of asid trehalase for trehalose utilization //

188. FEMS Microbiol. Lett. 2000. V. 182. P. 9-13.

189. Mager W. H., Ferreira P.M.M. Stress response of yeast // Biochem. J. 1993. V. 290. P. 1-13.

190. Mager W. H., De Kruijff A.J.J. Stress-induced transcriptional activation // Microbiol. Rev. 1995. V. 59. N. 3. P. 506-531.

191. Managbanag J.R., Torzilli A.P. An analysis of trehalose, glycerol, and manni-tol accumulation during heat and solt stress in a solt marsh isolate of Aureo-basidium pullulans //Mycologia. 2002. V. 94. N. 3. P. 384-391.

192. Mandels G.R., Vitols R., Parrish F.M. Trehalose as an endogenous reserve in spores of the fungus Myrothecium verrucaria // J. Bacteriol. 1965. V. 90. N. 1. P.1589-1598.

193. Marchant H.J. Cell division and colony formation in the green alga Coelastrum (Chlorococcales) // J. Phycol. 1977. V. 13. P. 102-110.

194. Martinez-Pacheco M., Rodriguez G., Reyna G., Calvo-Mendez C., Ruiz-Herrera J. Inhibition of yeast-mycelial transition and phorogenesis of Mucorales by diamino butanone // Arch. Microbiol. 1989. V. 151. P. 10-14.

195. Marzluf G.A. Regulation of nitrogen metabolism in mycelial fiingi // In: The Mycota. Ill Biochemistry and Molecular biology. 1996. Eds. Vol. Brambl R., Marzluf G.A. Berlin, Heidelberg, N.Y.: Springer-Verlag. S. 357-368.

196. Matos H.R., Di Mascio P., Medeiros M.H.G. Protective effect of lycopene on lipid peroxidation and oxidative DNA damage in cell culture // Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 383. N 1. P. 56-59.

197. Matthews C.R. Pathways of protein folding // Annu. Rev. Biochem. 1993.V. 62. P. 653-683.

198. Mayne S.T. Beta-carotene, carotenoids, and disease prevention in humans // FASEB J. 1996. V. 10 N. 7. P. 690-701.

199. Medwid R.D., Grant D.W. Germination of Rhizopus oligosporus sporangio-spores //Appl. Environ. Microbiol. 1984. V. 48. N. 6. P. 1067-1071.

200. Mills Y.L., Eilers F. J. Factors influencing the germinationof Basidios pores of Coprunus radiatus // J. Gen. Microbiol. 1973. V. 77. P. 393-401.

201. Minami S., Okamoto Y., Migatake K., Mutsuhashi A. Kitamura Y. Chitin induces type IV collagen and elastic fiber in implanted nonvolen fabric of polyester // Carbohydrate polymers. 1996. V. 29. Iss. 4. P. 295-299.

202. Mortensen A., Skibsted L.H. Importance of carotenoid structure in radical-scavenging reaction // J. Agric. Food Chem. 1997. V. 45. P. 2970-2977.

203. Neves M.-J., Francois J. Jorge J.A., Terenzi H.F. Effect of heat shock on thelevel of trehalose and glycogen, and on the induction of thermotolerance in Neu-rospora crassa //FEBS Lett. 1991. V. 283. N. 1. P. 19-22.

204. Neves M.J., Francois J. On the mechanism by which a heat shock induces trehalose accumulation in Saccharomyces cerevisiae // Biochem. J. 1992. V. 288. P. 559-564.

205. Nguyen M.L., Schwartz S.J. Lycopene: chemical and biological properties // Foodtechnol. 1999. V. 53. N 2. P. 38- 45.

206. Nishimura K., Nishimura S., Seo H., Nishi N., Tokura S., Azuma I. Macrophage activation with multi-porous beads prepared from partially deacetilated chitin //J. Biomed. Mater. Res. 1986. V. 20. P. 1359-1372.

207. Noventa-Jordao M.A., Couto R.M., Goldman H.S., Aguirre J., Iyer S., Caplan A., Terenzi H.F., Goldman G.H. Catalase activity is necessary for heat-shock recovery in Aspergillus nidulans germlings // Microbiology. 1999. V. 146. P. 32293234.

208. Nwaka S., Kopp M., Burgert M., Deuchler I., Kienle I., Holzer H. Is thermo-tolerance of yeast dependent on trehalose accumulation? // FEBS Lett. 1994. V. 344. P. 225-228.

209. Oberson J., Rawyler A., Brandie R., Canevascini C. Analysis of the heat-shock response displayed by two Chaetomium species originating from different thermal environment //Fungal Gen. Biol. 1999. V. 26. P. 178-189.

210. Osherov N., May G.S. The molecular mechanisms of conidial germination // FEMS Microbiol. Lett. 2001. V. 199. P. 153-160.

211. Panek A.C., De Araujo P.S., Neto V.M., Panek A.D. Regulation of trehalose-6-phosphate synthase complex in Saccharomyces // Curr. Genet. 1987. V. 11. P. 459-465.

212. Panek A.C., Vânia J.J.M., Paschoalin M.F., Panek D. Regulation of trehalose metabolism in Saccharomyces cerevisiae mutants during temperature shifts // Biochimie 1990. V. 72. P. 77-79.

213. Paschoalin V.M.F., Silva J.T., Panek A.D. Identification of an ADFG-dependent trehalose synthase in Saccharomyces // Curr. Genet. 1989. V. 16. P. 8187.

214. Pechan P.M. Heat shock proteins and cell proliferation // FEBS. 1991. V. 280. N. l.P. 1-4.

215. Pedreno Y., Gimeno-Alcaniz E. M., Argiielles J-C. Response to oxidative stress caused by H2O2 in Saccharomyces cerevisiae mutants deficient in trehalase genes //Arch. Microbiol. 2002. V. 177. P. 494-499.

216. Petko L., Lindquist S. Hsp26 is not required for growth at high temperatures, nor for thermotolerance, spore development, or germination // Cell. 1986. V. 45. P. 885-894.

217. Picket-Heapps J.D., Staehelin The ultrastructure of Scenedesmus (Chlorophy-ceae) II. Cell division and colony formation // J. Phycol. 1975. V. 11. P. 186-202.

218. Piper P.W., Lockheart A. A temperature-sensitive mutant of Saccharomyces cerevisiae defective in the specific phosphatase of trehalose biosynthesis // FEMS Microbiol. Lett., 1988. V. 49. P. 245-50.

219. Piper P. W. Molecular events associated with acquisition of heat tolerance by the yeast Saccharomyces cerevisiae // FEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 11. P. 339356.

220. Plesofsky-Vig N., Brambl R. Heat shock response of Neurospora crassa: protein tsynthesis and induced thermotolerance // J. Bacterid. 1985. V. 162. N. 3. P. 1083-1091.

221. Plesofsky-Vig N. The heat-shock protein and stress response // In: The my-cota. Ill Biochemistry and Molecular biology. 1996. Eds. Vol. Brambl R., Marzluf G.A. Berlin, Heidelberg, N.Y.: Springer-Verlag. S. 171-190.

222. Potts M. Dessication tolerance of prokariotes // Microbiol. Rev. 1994. V. 58. N 4. P. 755-805.

223. Qadota H., Python C.P., Inoue S.B., Arisawa M., Anraku Y., Zheng Y., Wata-nabe T., Levin D.E., Ohya Y. Identification of yeast Rho lp GTPase as a regulatory subunit of 1,3-P-glucan syntase // Science. 1996. V. 272. P. 279-281.

224. Quinn P.J., Joo F., Vigh L. The role of unsaturated lipids in membrane structure and stability// Prog. Biophys. Molec. Biol. 1989. V. 53. P. 71-103.

225. Rao A. V., Agarval S. Role of antioxidant lycopene in cancer and heart disease //J. Amer. Coll. Nutr. 2000. V. 19. N. 5. P. 563-569.

226. Rast D., Stauble E J. On the mode of action of isovaleric acid in stimulating the germination of Agaricus bisporus spores // New Phytol. 1970. V. 69. P. 557-566.

227. Riley P.A. Melanin // Int. J. Biochem. Cell Biol. 1997. V. 29. N. 11. P. 12351239.

228. Rudolph A.S., Crowe J.H., Membrane stabilization during freezing: the role of two natural cryoprotectants, trehalose and prolin // Cryobiol. 1985. V. 22. P. 367377.

229. Russell N.J. Mechanism of thermal adaptation in bacteria: blueprint for survival //TIBS. 1984. V. 9. P. 108-112.

230. Ryan C.A. Oligosaccharide signaling in plants // Ann. Rev. Cell Biol. 1987. V. 3.P. 295-317.

231. Sakamoto Y, Ando A., Tamai Y., Miura K., Yajima T. Protein expression during fruit body induction of Flammulina velutipes under reduced temperature // Mycol. Res. 2002. V. 106. N 2. P. 222-227.

232. Sampedro J.G., Uribe S. Trehalose-enzyme interactions result in structure stabilization and activity inhibition. The role of viscosity // Mol. Cell. Biochem. 2004. V. 256/257. P. 319-327.

233. Sanchez Y., Taulien J., Borkovich K.A., Lindquist S. Hspl04 is required for tolerance to many forms of stress // EMBO J. 1992. V. 11. N. 6. P. 2357-2364

234. Sanchez O., Magidin M., Stringer M., Aguirre J. Nutrient starvation stress and asexual development in Aspergillus nidulans // In: Book of Abstracts VII Int. Fungal Biology Conf. Groningen. 1999. P. 17.

235. Schlesinger M.J. Heat shock proteins: the search for functions // J. Cell Biol. 1986. V. 103. P. 321-325.

236. Schlesinger MJ. Heat shock proteins // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. N. 21. P. 12111-12114.

237. Schmit J.C., Brody S. Neurospora crassa conidial germination: role of endogenous amino acis pools //J. Bacteriol. 1975. V. 124. N. 1. P. 232-242.

238. Seddon J.M. Structure of the inverted hexahonal (Hu) phase, and non-lamellar phase transition of lipids // Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1031. P. 1-69.

239. Seymour I.J., Piper P.W. Stress induction of HSP30, the plasma membrane heat shock protein gene of Saccharomyces cerevisiae, appears not to use known stress-regulated transcription factors //Microbiology. 1999. V. 145. P. 231-239.

240. Shaw G., Yeadon A. Chemical studies on the constitution of some pollen and spore membranes // J. Chem. Soc. (C). 1966. V. 18. P. 16-22.

241. Shaw G. Sporopollenin // In: Phytochemical Phylogeny. Ed.: Harborne J.B. London, N.Y.: Acad.Press., 1970. P. 31-58.

242. Shaw G. The chemistry of sporopollenin // In: Sporopollenin. Eds. Brooks J., Grant P. R., Muir M., Gjizel and Shaw G. London: Acad. Press, 1971. P. 305-350.

243. Shobert B. Is there an osmotic regulatory mechanism in algae and higher plants? I I J. Theor. Biol. 1977. V. 68. P. 17-26.

244. Silvius J.R., Brown P.M. Role of head group structure in the phase behavior of amino phospholipids. 1. Hidrated and dehydrated lamellar phases of saturated phosphatidylethanolamine analogues // Biochemistry. 1986. V. 25. P. 4249-4258.

245. Sinensky M., Homeoviscous adaptation a homeostatic process that regulates the viscosity of membrane lipids in Escherichia coli // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1974. V. 71. N2. P. 522-525.

246. Singer M.A., Lindquist S. Multiple effect of trehalose on protein folding in vitro and in vivo // Mol. Cell 1998. V. 1. P. 639-648.

247. Smith J.E., Berry D.R. An introduction to biochemistry of fungal development. 1976. L., N.Y: Acad. Press.

248. Somero G.N. Protein and temperature // Annu. Rev. Physiol. 1995. V. 57. P. 43-68.

249. Somogui M. Determination of blood sugar // J. Biol. Chem. 1945. V. 160. P. 69.

250. Song C.H., Cho K.Y. Effect of low temperature shock treatment on sporofore initiation, lipid prifile and nutrient transport in Lentinula edodes // Mycologia. 1991. V. 83, N1, P. 24-29

251. Sorger P.K. Heat shock factor and heat shock response // Cell. 1991. V. 65. P. 363-366.

252. Soto T., Fernandez J., Vicente-Soler J., Cansado J., Gacto M. Posttranslational control of trehalase induced by nutrients, metabolic inhibitors, and Physical agents in Pachysolen tannophylus // Fungal Gen. Biol. 1996. V. 20. P. 143-151.

253. Souza N.O., Panek A.D. Location of trehalase and trehalose in yeast cells // Arch. Biochem. Biophys. 1968. V. 125. P. 22-28.

254. Spurgeon S.L., Porter J.W. Biosynthesis of carotenoids // In: Biosynthesis of Isoprenoid Compounds. Eds.: Porter J.W., Spurgeon S.L. N.Y. ets.: John Wiley and Sons, 1983. V. 2. P. 1-122.

255. Stahl W., Sies H. Lycopene: a biologically important carotenoid for humans? // Persp. Biochem. Biophys. 1996. V. 236. N. 1. P. 1-9.

256. ST Leger R.J., Roberts D.W., Staples R.S. Calcium- and calmodulin-mediated protein synthesis and protein phosphorylation during germination, growth and protease production by Metarhizum anisopliae // J. Gen. Microbiol. 1989. V. 135. P. 2141-2154.

257. Strohl W.R., Larkin J.M.m Good B.H., Chapman R.L. Isolation of sporopol-lenin from four mixobacteria // Can. J. Microbiol. 1977. V. 23. P. 1080-1083.

258. Sumner J.L., Morgan E.D. The fatty acid composition of sporangiophores and vegetative mycelium of temperature-adapted fungi in order Mucorales // J. Gen. Microbiol. 1969. V. 59. P. 215-221.

259. Sussman A.S. Dormansy and spore germination // In: The Fungi: an advanced treatise. Eds.: Ainsworth G.C., Sussman A.S. 1966. V. 2. P. 733-764.

260. Sussman A.S., Halvorson H.O. Spores their dormancy and germination. 1966. N.Y., L.: Harper& Row. 315 p.

261. Sussman A.S. as of fungal spore germination // In: The fungal spore. Form and function. 1976. Eds: Weber D.J., Hess W.M. N.Y., L., Sydney,Toronto: John Wiley and Sons. P. 101-137.

262. Swan T.M., Watson K. Membrane fatty acid composition and membrane fluidity as parameters of stress tolerance in yeast // Can. J. Microbiol. 1997. V. 43. P. 70-77.

263. Swan T.M., Watson K. Stress tolerance in a yeast sterol auxotroph: role of er-gosterol, heat shock proteins and trehalose // FEMS Microbiol. Lett. 1998. V. 169. P. 191-197.

264. Tabor C.W., Tabor H. Polyamines in microorganisms // Microbiol. Rev. 1985. V. 49. N1., P. 81-99.

265. Takebe I. Choline sulfate as a major soluble sulfur component of conidiospores of Aspergillus niger // J/ Gen. Appl. Microbiol. 1960. V. 6. N. 2. P.83-89.

266. Tanaka K., Matsumoto K., Toh-e A. Dual regulation of the expression of the polyubiquitin gene by cyclic AMP and heat shock in yeast // EMBO J. V. 7. N. 2. P. 495-502.

267. Thevelein J.M., Van Laere A.J., Beullens M., Van Assche J.A., Carlier A.R. Glucose-induced trehalase activation and trehalose mobilization during early germination of Phycomyces blakesleeanus spores // J. Gen. Microbiol. 1983. V. 129. P. 719-726.

268. Thevelein J.M. Regulation of trehalase activity by phosphorylation-dephosphorylation during developmental transition in fungi // Exp. Mycol.

269. Thevelein J.M., Beullens M. Cyclic AMP and the stimulation of trehalase activity in the yeast Saccharomyces cerevisiae by carbon sources, nitrogen sources and inhibitors of protein synthesis // J. Gen. Microbiol. 1985. V. 131. P. 31993209.

270. Thevelein J.M. Regulation trehalose mobilization in fungi // Microbiol. Rev. 1984. V. 48. P.42-59.

271. Thevelein J.M., Hohman S. Trehalose synthase:guard to the gate of glycolysis in yeast? // Trends in Biological Scienses. 1995. V. 20. N 1. P. 3-10.

272. Thevelein J.M. Regulation of trehalose metabolism and its relevance to cell growth and function // In: The Mycota. Ill Biochemistry and Molecular biology. 1996. Eds. Vol. Brambl R., Marzluf G.A. Berlin, Heidelberg, N.Y.: SpringerVerlag. S. 395-420.

273. Tokoro M., Yanagita T. Physiological and biochemical studies on the longevity of Aspergillus oryzae cinidia stored under various environmental conditions // J. Gen. Appl. Microbiol. 1966. V. 12. N 2. P. 127-145.

274. Turian G. Spores in Ascomycetes, their controlled differentiation // In: The fungal spore. Form and function. 1976. Eds: Weber D.J., Hess W.M. N.Y., L., Sydney,Toronto: John Wiley and Sons. P. 715-786

275. Van Doom J., Schölte M.E., Postma P.W., Van Driel R., Van Dam K. Regulation of trehalase activity during the cell cycle of Saccharomyces cerevisiae // J. Gen. Microbiol. 1988. V. 134. P. 785-790.

276. Vandercammen A., Francois J., Hers H.-G. Characterization of trehalosee-6-phosphate synthase and trehalose-6-phosphate phosphatase of Saccharomyces cer-evisiae // Eur. J. Biochem. 1989. V. 182. P. 613-620.

277. Van Laere A., Fransen M. Metabolism of germinating teliospores of Ustilago nuda // Arch. Microbiol. 1989. V. 153. P. 33-37.

278. Van Laere A.J., Hendrix P., Ciclic AMP-dependent in vitro activation of treha-lase from dormant Phycomyces blakesleeanus spores // J.Gen.Microbiol. 1983. V. 129. P. 3287-3290.

279. Vigh L., Maressa B., Harwood J.L. Does the membrane's physical state control the expression of heat shock and other genes? // TIBS. 1998. V. 23. P. 369-374.

280. Vuorio O.E., Kalkkinen N., Londesborough J. Cloning of two related genes encoding the 56-kDa and 123-kDa subunits of trehalose synthase from the yeast Saccharomyces cerevisiae // Eur.J. Biochem. 1993. V. 216. P. 849-861.

281. Wallis G.L.F., Hemming F.W., Peberdy J.F. p-galactofuraniside glycoconju-gates on conidia and conidiophores of Aspergillus niger // FEMS Microbiol.Lett. 2001. V. 201. P. 21-27.

282. Watanabe K., Parbery D.G., Kobayashi T., Doi Y. Conidial adhesion and germination of Pestalotiopsis neglecta // Mycol. Res. 2000. V. 104. P. 962-968.

283. Watt R., Piper P.W. U14, the polyubiquitin gene of Saccharomyces cerevisiae, is a heat shock gene that is also subject to catabolite derepression control // Mol. Gen Genet. 1997. V. 253. P. 439-447.

284. Weber D.J., Hess W.M. Form and function in basidiomycete spores // In: The fungal spore. Form and function. 1976. Eds: Weber D.J., Hess W.M. N.Y., L., Sydney,Toronto: John Wiley and Sons. P. 643-713.

285. Weete J.D. Lipid biochemistry of fungi and other organisms. 1982. N.Y., L.: Plenum Press. P. 301-312.

286. Weete J.D., Gandhi S.R. Biochemistry and molecular biology of fungal sterol // In: The Mycota. Ill Biochemistry and Molecular biology. 1996. Eds. Vol. Brambl R., Marzluf G.A. Berlin, Heidelberg, N.Y.: Springer-Verlag. S. 421-438.

287. Weinstein R.N., Montiel P.O., Johnstone K. Influence of growth temperature on lipid and soluble carbohydrate synthesis by fungi isolated from fellfield soil in the maritime Antartic//Mycologia. 2000.V.92. N2. P.222-229.

288. Welch W.J., Brown C.R. Influence of molecular and chemical chaperones on protein folding//Cell Stress Chaperones. 1996. 1:209-215.

289. Wells K. Light and electron microscopic studies of Ascobolus sterconarius II. Ascus ans ascospore ontogeny // Univ. California Publ. Bot. 1972. V. 62. P. 1-93.

290. Wera S., Schrijver E., Geyskens I., Nwaka S., Thevelein J.M. Opposite roles of trehalase activity in heat-shock recovery and heat-shock survival in Saccharomyces cerevisiae // Biochem. J. 1999. V 343. P. 621-626.

291. Werner-Washburne M., Becker J., Kosic-Smithers J., E.A. Yeast Hsp70 RNA Levels vary in responce to the physiological status of the cell // J. Bacteriol. 1989. V. 171. N5. P. 2680-2688.

292. Wessels J.G.H. Development of fruit bodies in Homobasidiomycetes // In: The Mycota. I. Growth, Differentiation and Sexuality. 1994. Eds. Vol. Wessels/Meinhardt Berlin, Heidelberg, N.Y.: Springer-Verlag. P. 351-366.

293. Wiemken A. Trehalose in yeast, stress protectant rather than reserve carbohydrate // Antonie van Leeuwenhoek. 1990. V. 58. P. 209-217.

294. Witteveen F.B., Visser J. Polyol pools in Aspergillus niger // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V. 134. P. 57-62.

295. Wösten H.A.B., Richter M., Willey J.M. Structural proteins involved in emergence of microbial aerial hyphae // Fungal Gen. Biol. 1999. V. 27. P. 153-160.

296. Wösten H.A.B. Hydrophobins: multipurpose proteins // Annu. Rev. Microbiol. 2001. V. 55. P. 625-646.

297. Yu R.K., Koerner A.W., Scarsdale J.N., Prestegard J.H. Elucidation of glycol-ipid structure by proton nuclear magnetic resonance spectroscopy // Chem. Phys. Lipids 1986. V. 42. P. 27-48.

298. Zähringer H., Burgert M., Holzer H., Nwaka S. Neutral trehalase Nthl of Saccharomyces cerevisiae encoded by the NTH1 gene is a multiple stress responsive protein // FEBS Lett. 1997. V. 412. P. 615-620.

299. Zaragoza Ö., Gonzälez-Pärraga P., Pedreno Y., Alvarez-Peral F.J., Argüelles J-C. Trehalose accumulation induced during the oxidative stress response is independent of TRSImRNA levels in Candida albicans // Int. Microbiol. 2003. V. 6. P. 121-125.