Плейотропные эффекты нарушения терминации трансляции у дрожжей Saccharomyces cerevisiae тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.07, кандидат биологических наук Петрова, Александра Владиленовна

• Петрова, Александра Владиленовна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Петрова, Александра Владиленовна

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Факторы терминации трансляции у дрожжей БасскаготусеБ сегеУ1Я1ае и последствия нарушения их функции.

1.1. Терминация трансляции.

1.1.1. Терминация трансляции у прокариот.

1.1.2. Терминация трансляции у эукариот.

1.2. Факторы терминации трансляции дрожжей Засскаготусез сегеу18гае.

1.2.1. Фактор терминации дрожжей I класса.

1.2.2. Фактор терминации дрожжей II класса.

1.2.3. Взаимодействие факторов еШ71 и еИТ! между собой.

1.2.4. Плейотропные эффекты и взаимодействие факторов еРИ и еКЕЗ с другими белками.

1.2.4.1. Супрессия мутаций сдвига рамки считывания.

1.2.4.2. Взаимодействие с доминантными супрессорами.

1.2.4.3.Взаимодействие с антисупрессорами.

1.2.4.4.Температуро- и осмочувствительность.

1.2.4.5. Влияние мутаций в генах 811Р45 и 811Р35 на митохондриальные функции.

1.2.4.6. Влияние мутаций в генах БиР45 и ££/Р на клеточный цикл.

1.2.4.7. Взаимодействие факторов терминации трансляции с цитоскелетом.

1.2.4.8. Взаимодействие факторов терминации трансляции с другими белками.

1.3. Псевдогифальный рост.

1.3.1. Филаментозный рост у различных видов грибов.

1.3.2. Псевдогифальный рост у дрожжей & сегеугягае.

1.3.2.1.Роль источника азота в индукции псевдогифального роста у дрожжей.

1.3.2.2. Основные пути регуляции псевдогифального и инвазивного роста.

1.3.2.3. Факторы, приводящие к нарушению псевдогифального роста.

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Штаммы.

2.2. Плазмиды.

2.3. Среды и условия культивирования.

2.4. Генетические методы.

2.4.1. Индукция псевдогифального и инвазивного роста.

2.4.2. Количественный тест на индукцию незаконной гибридизации.

2.5. Молекулярно-генетические и биохимические методы.

2.5.1. ПЦР в реальном времени.

2.5.2. СНЕБ-электрофорез.

2.5.3. Окрашивание культур клеток калькофлуором белым.

2.5.4. Анализ характера почкования.

2.5.5. Транскриптомный анализ.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ.

3.1. Диплоидные штаммы, несущие мутантные аллели гена 8иР45, не способны к псевдогифальному росту в условиях голодания по азоту.

3.2. Штамм Д1631 содержит аллель гена ЕЬ08 дикого типа.

3.3. Замещение аллели БиР45 дикого типа на мутантные аллели зир45 в диплоидном штамме.

3.3.1. Замещение плазмиды с геном 311Р45 дикого типа на плазмиды, несущие супрессорные мутантные аллели яир45 в штамме-дизруптанте, приводит к изменению типа спаривания штамма.

3.3.2. Замещение плазмиды с геном БиР45 дикого типа в штамме, несущем супрессорные мутантные аллели Бир45 на хромосоме.

3.3.3. Замещение аллели гена 8иР45 дикого типа на мутантные аллели зир45, не приводящие к повышению уровня нонсенс-супрессии, приводит к изменению типа спаривания в штамме Д1631.

3.4. Диплоидные штаммы, содержащие мутантные аллели

8ир45 в гетерозиготном состоянии, сохраняют тип спаривания МАТа/МАТа.

3.5. Изучение причин изменения типа спаривания у диплоидных штаммов при замещении аллели 51/Р45 дикого на мутантные аллели зир45.

3.5.1. Необратимое изменение типа спаривания у штаммов, гемизиготных по мутациям зир45.

3.5.2. Неслучайность потери одного из гомологов III хромосомы у мутантов Бир45.

3.5.3. Анализ МАТ-статуса диплоидных штаммов с помощью ПЦР.

3.5.4. Штаммы, гемизиготные по мутантным аллелям гена

8иР45, характеризуются потерями хромосом 1-Ш.

3.5.5. Оценка наличия хромосомных перестроек в штамме

Д1631, несущем мутантные аллели $ир45, с помощью пульс-электрофореза.

3.5.6. Оценка характера и частоты событий, приводящих к изменению типа спаривания диплоидов, гемизиготных по мутантным аллелям гена БиР45.

3.6. Анализ влияния повышенного уровня сАМР на способность штаммов, несущих мутантные аллели $ир45, к псевдогифальному росту.

3.7. Анализ экспрессии генов на фоне мутантной аллели 8ир45-103 в условиях недостатка азота.

3.7.1. Гены, экспрессия которых изменилась на фоне обеих аллелей.

3.7.2. Изменение экспрессии генов в штамме с мутантной аллелью sup45-103.

3.7.3. Идентификация генов, экспрессия которых не изменена у мутантного штамма по сравнению со штаммом дикого типа.

3.8. Анализ транскрипции генов FLOll, GLN3 и GPI1 в штаммах с мутантными аллелями sup45 в условиях дефицита азота с помощью ПЦР в реальном времени.

3.9. Поиск многокопийных супрессоров, компенсирующих нарушение псевдогифального роста у штаммов, несущих мутантные аллели sup45.

3.10. Мутации в гене SUP45 нарушают способность гаплоидных штаммов к инвазивному росту.

3.11. Анализ характера почкования штаммов, мутантных по гену SUP45.

3.11.1. Изменение характера почкования в диплоидном штамме

Д1631 на фоне мутантных аллелей sup45.

3.11.2. Мутантные аллели sup45 приводят к незначительному изменению характера почкования в гаплоидном штамме 1А-Д1628.

3.11.3. Мутантные аллели sup45, повышающие точность терминации трансляции, приводят к незначительному изменению характера почкования.

3.11.4. Поиск мультикопийных супрессоров, восстанавливающих характер почкования у мутантов sup45-103.

3.12. Изучение влияния мутаций в гене SUP35 на способность штаммов к псевдогифальному и инвазивному росту.

3.12.1. Замещение гена SUP35 на мутантные аллели и гены-гомологи в штамме с генотипическим фоном £1278Ь.

3.12.2. Анализ влияния мутантных аллелей sup35 на тип спаривания диплоидов после замещения аллели дикого типа.

3.12.3. Анализ способности производных штамма D1642 к псевдогифальному росту.Ill

3.12.4. Анализ способности производных штамма D1642 к инвазивному росту.

4. ОБСУЖДЕНИЕ.

4.1. Основные факторы, влияющие на способность штамма к псевдогифальному росту.

4.2. Повышение хромосомной нестабильности на фоне мутантных аллелей sup45.

4.3. Нарушение псевдогифального роста ассоциировано со нижением точности терминации трансляции.

4.3.1. Накопление аберрантных белков как причина нарушения псевдогифального роста.

4.3.2. Участие белка Sup45 в процессах, регулирующих псевдогифальный рост.

4.4. Влияние на способность к псевдогифальному росту мутантных аллелей гена SUP35 и его гомологов.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Плейотропные эффекты нарушения терминации трансляции у дрожжей Saccharomyces cerevisiae»

Трансляция, или синтез белка, является одним из ключевых матричных процессов, идущих в живой клетке. Несмотря на то, что сам по себе процесс синтеза белка изучен достаточно подробно, взаимодействие его компонентов с компонентами других клеточных процессов, а также влияние точности терминации трансляции на жизненно важные функции клетки остается по-прежнему недостаточно охарактеризованным.

Заключительная стадия, или терминация, трансляции исключительно важна для синтеза функциональных белковых молекул. На данном этапе происходит распознавание сигнала окончания синтеза полипептидной цепи и осуществляется процесс освобождения вновь синтезированной белковой молекулы. Участниками терминации трансляции являются мРНК, рибосома и белковые факторы терминации трансляции, обозначенные у эукариотических организмов как еЯЛ и еКРЗ. Многочисленные исследования процесса терминации трансляции и участвующих в нем белковых факторов, проведенные на дрожжах Басскаготусез сегеу181ае, показали плейотропность проявления мутаций в генах, кодирующих факторы терминации трансляции еШ7! и еКРЗ. У дрожжей сегеушяе эти факторы кодируются жизненно важными генами БиР45 и БиР35. Мутации в этих генах приводят к считыванию стоп-кодонов как значащих, или омнипотентной нонсенс-супрессии. Мутанты Бир45 и яир35 могут также проявлять температуро- и осмочувствительность, полную или частичную дыхательную некомпетентность, чувствительность к беномилу и аминогликозидным антибиотикам. В большинстве случаев неизвестно, являются ли эти плейотропные эффекты прямым следствием нарушения терминации трансляции, или опосредованы участием белков 8ир45 и 8ир35 в клеточных процессах, не связанных непосредственно с терминацией трансляции. Значительный объем данных о взаимодействии дрожжевых факторов терминации трансляции с компонентами различных клеточных структур, накопленный к настоящему времени, свидетельствует о существовании дополнительных функций факторов терминации трансляции и указывает на новые уровни регуляции жизнедеятельности дрожжевой клетки.

В Лаборатории физиологической генетики кафедры генетики и селекции СПбГУ была получена коллекция мутантных аллелей sup45, способных поддерживать жизнеспособность штамма в отсутствие аллели гена SUP45 дикого типа. В дальнейшем было обнаружено, что диплоидные штаммы дрожжей, несущие как нонсенс, так и миссенс-аллели sup45 в гомозиготе или гемизиготе, теряют способность к псевдогифальному росту.

У дрожжей S. cerevisiae переход от дрожжевого типа роста к мицелиальному (филаментозному) является ответом на изменение состава среды и сопровождается физиологическими и морфологическими изменениями. Переход к псевдогифальному росту у диплоидов индуцируется в условиях недостатка источника азота при наличии доступного источника углерода и характеризуется образованием ветвящихся цепочек клеток удлиненной формы, или псевдогиф. Внешний сигнал, природа которого в настоящее время неизвестна, запускает сигнальный каскад, активирующий экспрессию генов семейства FLO. Гены FLO кодируют гликопротеины клеточной стенки, необходимые для межклеточных контактов и адгезии к субстрату. Ген FLO 11 (.MUC1) играет ключевую роль в регуляции псевдогифального роста у диплоидных и инвазивного роста у гаплоидных штаммов.

Целью работы являлось изучение новых плейотропных эффектов мутаций в генах SUP45 и SUP35.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Факторы терминации трансляции у дрожжей БасскаготусеБ сегеуЫ1ае и последствия нарушения их функции.

За последнее десятилетие накоплено огромное количество данных о разнообразных процессах, идущих в живой клетке. Развитие и применение новых методов в генетике и молекулярной биологии позволило объединить и систематизировать большие массивы данных и выйти на новый уровень понимания организации многих клеточных процессов. Механизмы сохранения, передачи и реализации наследственной информации по-прежнему остаются основным объектом изучения и постоянным источником новых данных. Один из фундаментальных процессов, обеспечивающих реализацию генетической информации, - синтез белка - является объектом изучения уже не одно десятилетие, процесс еще далек от завершения.

Данный обзор посвящен анализу механизмов, лежащих в основе терминации трансляции, и влияния ее нарушения на некоторые клеточные процессы. Будет дана характеристика ряда мутантных аллелей фактора терминации трансляции I класса дрожжей сегегшае и описаны их известные проявления. Отдельно будет рассмотрено явление, известное как филаментозный рост, условия его индукции и регулирующие механизмы.

1.1.Терминации трансляции.

Синтез белка, или трансляция, у прокариотических и эукариотических организмов включает в себя три стадии - инициацию, элонгацию и терминацию. Также в качестве дополнительного этапа часто выделяют рециклирование трансляционного аппарата перед очередной инициацией белкового синтеза. Помимо большой и малой субъединиц рибосомы и матричной РНК, в процессе трансляции участвует большое количество белковых факторов, обеспечивающих точный и эффективный синтез белковой цепи, а также переход от одной стадии к другой.

Терминация трансляции (Рис.1) происходит при попадании в аминоацильный сайт (А-сайт) рибосомы одного из трех стоп-кодонов - 11АА, иАв и 1ЮА. Белки, относящиеся к факторам терминации трансляции I класса,

Рисунок 1. Схема терминации трансляции у дрожжей сегмэЕае. 8ир35, Бир45 - факторы терминации трансляции, ро1уА - поли-А хвост матричной отвечают за опознавание стоп-кодона, находящегося в А-сайте рибосомы и осуществляют гидролиз пептидил-тРНК. Факторы терминации трансляции II класса стимулируют работу факторов I класса за счет своей ГТФазной активности. В общих чертах механизм этих процессов сходен у всех живых организмов, однако существует и ряд отличий (КлзБеку еГ а/., 2003).

Заключение диссертации по теме «Генетика», Петрова, Александра Владиленовна

5. ВЫВОДЫ.

1. Мутации sup45, снижающие эффективность терминации трансляции, приводят к нарушению псевдогифального роста у диплоидов, гетерозиготных по типу спаривания, в отличие от мутаций, нарушающих фосфорилирование eRFl или повышающих эффективность терминации трансляции.

2. В отсутствие аллели гена SUP45 дикого типа мутантные аллели sup45 приводят к накоплению хромосомных перестроек и потерям хромосом в гаплоидных и диплоидных штаммах с дизрупцией гена SUP45.

3. Потеря гетерозиготности по локусу МАТ у мутантов sup45 обусловлена одним из следующих событий: потерей хромосомы III, потерей правого плеча хромосомы III или транслокацией III хромосомы.

4. Нарушение псевдогифального роста на фоне мутантных аллелей sup45 не связано со снижением уровня экспрессии vonSiFLOll.

5. Миссенс и нонсенс-мутации sup45 приводят к изменению характера почкования у диплоидных штаммов и нарушению инвазивного роста у гаплоидных штаммов.

6. Мутации sup35 и замещение гена SUP35 S. cerevisiae гомологичными и химерными генами не вызывают нарушения псевдогифального роста.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Петрова, Александра Владиленовна, 2011 год

1. Борхсениус A.C., Инге-Вечтомов С.Г. О роли генов SUP35 и SUP45 в контроле клеточного цикла дрожжей-сахаромицетов // Доклады Академии Наук. 1997. Т.353. С.553-556.

2. Глотов Н.В., Животовский Л.А., Хованов Н.В., Хромов-Борисов H.H. Биометрия: Учебное пособие. Л.: ЛГУ, 1982, 264 с.

3. Журавлева Г.А., Землянко О.М., Ле Гофф К., Петрова A.B., Филипп М., Инге-Вечтомов С.Г. Консервативность MC-доменов эукариотического фактора терминации eRF3 // Генетика. 2007а. Т.43. №1. С. 1-7.

4. Журавлева Г.А., Москаленко С.Е., Мурина O.A., Инге-Вечтомов С.Г. Жизнеспособные нонсенс-мутанты по гену SUP45 у дрожжей S. cerevisiae летальны при повышенной температуре // Генетика. 2007b. Т.43. №10. С.1-8.

5. Журавлева Г.А., Петрова A.B. Нарушение псевдогифального роста у мутантов по фактору терминации трансляции eRF 1 дрожжей Saccharomyces cerevisiae II Доклады Академии Наук. 2010. Т.433. № 5. С. 707-709.

6. Захаров И.А., С.А. Кожин, Т.Н. Кожина, И.В. Федорова. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов. Л.: Наука, 1984, 143 с.

7. Инге-Вечтомов С.Г. Реверсии к прототрофности у дрожжей, нуждающихся в аденине // Вестник ЛГУ. 1964. Т.2. С. 112-117.

8. Инге-Вечтомов С.Г. Влияние источника углерода и митохондриального генома на рибосомную супрессию в дрожжах Saccharomyces cerevisiae. II Исслед. Генет. 1986. Т. 10. С.60-65.

9. Инге-Вечтомов С.Г., Андрианова В.М. Рецессивные супер-супрессоры у дрожжей//Генетика. 1970. Т.6. С. 103-116.

10. Инге-Вечтомов С.Г., Миронова Л.Н., Аленин В.В., Борхсениус A.C. Генетический контроль биосинтеза белка и прионный механизм наследственности. // Вестник ЛГУ. 1999. С.53-71.

11. Куликов В.Н., Тиходеев О.Н., Форафонов Ф.С., Борхсениус A.C., Аленин

12. B.В., Инге-Вечтомов С.Г. Супрессия мутации "сдвиг рамки считывания" в результате частичной инактивации факторов терминации трансляции у дрожжей Saccharomyces cerevisiae II Генетика. 2001. Т.37. С.602-609.

13. Миронова JI.H., Зеленая O.A., Тер-Аванесян М.Д. Ядерно-митохондриальные взаимодействия у дрожжей: митохондриальные мутации, компенсирующие дыхательную недостаточность мутантов supl и sup2 II Генетика. 1986. Т.22. С.200-208.

14. Москаленко С.Е. Нонсенс- и миссенс-мутации в жизненно важном гене SUP45 дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Санкт-Петербург, 2003.

15. Тер-Аванесян М.Д., Инге-Вечтомов С.Г. Взаимодействие доминантных и рецессивных супрессоров в дрожжах Saccharomyces cerevisiae II Генетика. 1980. Т. 16. С.86-94.

16. Тер-Аванесян М.Д., Инге-Вечтомов С.Г., Шубочкина Е.А. Экспрессия супрессорных мутаций supl и sup2 в дрожжах Saccharomyces cerevisiae. Генетика. 1982. Т. 18. С.215-222.

17. Тихомирова B.JL, Карпова Т.С., Тер-Аванесян М.Д., Инге-Вечтомов С.Г. Genetic analysis of tRNA and ribosome interaction in informational suppression in yeast Saccharomyces. Исслед. Генет. 1986. С.52-60.

18. Урбах В.Ю. Статистический анализ в биологических и медицинских исследованиях. М.: Медицина, 1975, 296 с.

19. Шабельская С.В. Молекулярно-генетическая характеристика супрессорных мутантов по гену SUP35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Санкт-Петербург, 2005.

20. Шабельская С. В., Журавлева Г. А. Мутации в гене SUP35 нарушают процесс деградации мРНК, содержащих преждевременные стоп-кодоны. //Молекулярная биология. 2010. Т.44. №1. С.51-59.

21. Шумов Н.Н., Волков К.В., Миронова J1.H. Взаимодействие гена АТР17 с генами SUP45 и SUP35 у дрожжей Saccharomyces cerevisiae II Генетика. 2000. Т. 36. С. 644-650.

22. Acuña G., Würgler F.E., Sengstag С. Reciprocal mitotic recombination is the predominant mechanism for the loss of a heterozygous gene in Saccharomyces cerevisiae // Environ Mol Mutagen. 1994. V.24. P.307-316.

23. Alkalaeva E.Z., Pisarev A.V., Frolova L.Y., Kisselev L.L., Pestova T.V. In vitro reconstitution of eukaryotic translation reveals cooperativity between release factors eRFl and eRF3 // Cell. 2006. V.125. P.l 125-1136.

24. Andersen M.P., Nelson Z.W., Hetrick E.D., Gottschling D.E. A genetic screen for increased loss of heterozygosity in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 2008. V.179. P.l 179-1195.

25. Andjelkovic N., Zolnierowicz S., Van H.C., Goris J., Hemmings B.A. The catalytic subunit of protein phosphatase 2A associates with the translation termination factor eRFl //EMBOJ. 1996. V.15. P.7156-7167.

26. Angeles de la Torre-Ruiz M., Torres J., Arino J., Herrero E. Sit4 is required for proper modulation of the biological functions mediated by Pkcl and the cell integrity pathway in Saccharomyces cerevisiae II J Biol Chem. 2002. V.277. P.33468-33476.

27. Ansari K., Martin S., Farkasovsky M., Ehbrecht I.M., Kuntzel H. Phospholipase C binds to the receptor-like GPR1 protein and controls pseudohyphal differentiation in Saccharomyces cerevisiae II J Biol Chem. 1999. V.274. P.30052-30058.

28. Baker K.E. and Parker R. Nonsense-mediated mRNA decay: terminating erroneous gene expression // Curr. Opin. Cell Biol. 2004. V.16. P.293-299.

29. Bardwell L., Cook J.G., Voora D., Baggott D.M., Martinez A.R., Thorner J. Repression of yeast Stel2 transcription factor by direct binding of unphosphorylated Kssl MAPK and its regulation by the Ste7 MEK // Genes Dev. 1998. V.12. P.2887-2898.

30. Bastidas R.J., Heitman J. Trimorphic stepping stones pave the way to fungal virulence // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 2009. V.106. P.351-352.

31. Basu J., Williams B.C., Li Z., Williams E.V., Goldberg M.L. Depletion of a Drosophila homolog of yeast Sup35p disrupts spindle assembly, chromosome segregation, and cytokinesis during male meiosis // Cell Motil.Cytoskeleton. 1998. V.39. P.286-302.

32. Beaudet A.L., Caskey C.T. Mammalian peptide chain termination. Codon specificity and GTPase activity of release factor // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1971. V.68.P.619-624.

33. Beck T., Hall M.N. The TOR signalling pathway controls nuclear localization of nutrient-regulated transcription factors // Nature. 1999. V.402. P.689-692.

34. Bender A. Genetic evidence for the roles of the bud-site-selection genes BUD5 and BUD2 in control of the Rsrlp (Budlp) GTPase in yeast // Proc.Natl .Acad. Sci .U. S.A. 1993. V.90. P.9926-9929.

35. Bender A., Pringle J.R. Multicopy suppression of the cdc24 budding defect in yeast by CDC42 and three newly identified genes including the ras-related gene RSR1 // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1989. V.86. P.9976-9980.

36. Bolger T.A., Folkmann A.W., Tran E.J., Wente S.R. The mRNA export factor Glel and inositol hexakisphosphate regulate distinct stages of translation // Cell. 2008. V.134. P.624-633.

37. Bond A.T., Mangus D.A., He F., Jacobson A. Absence of Dbp2p alters both nonsense-mediated mRNA decay and rRNA processing // Mol Cell Biol. 2001. V.21. P.7366-7379.

38. Bonetti B., Fu L., Moon J., Bedwell D.M. The efficiency of translation termination is determined by a synergistic interplay between upstream and downstream sequences in Saccharomyces cerevisiae // J. Mol. Biol. 1995. V.251. P.334-345.

39. Borchsenius A.S., Tchourikova A.A., Inge-Vechtomov S.G. Recessive mutations in SUP35 and SUP45 genes coding for translation release factors affect chromosome stability in Saccharomyces cerevisiae II Curr.Genet. 2000. V.37. P.285-291.

40. Breining P., Piepersberg W. Yeast omnipotent supressor SUP I (SUP45): nucleotide sequence of the wildtype and a mutant gene // Nucleic Acids Res. 1986. V.14. P.5187-5197.

41. Broach J.R. Ras-regulated signaling processes in Saccharomyces cerevisiae II Curr Opin Genet Dev. 1991. V.l. P.370-377.

42. Cali B.M., Doyle T.C., Botstein D., Fink G.R. Multiple functions for actin during filamentous growth of Saccharomyces cerevisiae II Mol.Biol.Cell. 1998. V.9. P.1873-1889.

43. Campbell D.A., Fogel S., Lusnak K. Mitotic chromosome loss in a disomic haploid of Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1975. V.79. P.383-396.

44. Cannon J.F., Tatchell K. Characterization of Saccharomyces cerevisiae genes encoding subunits of cyclic AMP-dependent protein kinase // Mol.Cell Biol. 1987. V.7. P.2653-2663.

45. Caras I.W., Weddell G.N., Williams S.R. Analysis of the signal for attachment of a glycophospholipid membrane anchor // J.Cell Biol. 1989. V.108. P. 13871396.

46. Carlberg U., Nilsson A., Nygard O. Functional properties of phosphorylated elongation factor 2 // Eur.J.Biochem. 1990. V.191. P.639-645.

47. Carr L.L., Gottschling D.E. Does age influence loss of heterozygosity? // Exp Gerontol. 2008. V. 43. P. 123-129.

48. Chabelskaya S., Gryzina V., Moskalenko S., Le Goff C., Zhouravleva G. Inactivation of NMD increases viability of sup45 nonsense mutants in Saccharomyces cerevisiae II BMC.Mol.Biol. 2007. V.8. P.71.

49. Chabelskaya S., Kiktev D., Inge-Vechtomov S., Philippe M., Zhouravleva G. Nonsense mutations in the essential gene SUP35 of Saccharomyces cerevisiae are non-lethal // Mol.Genet.Genomics. 2004. V.272. P.297-307.

50. Chant J., Corrado K., Pringle J.R., Herskowitz I. Yeast BUD5, encoding a putative GDP-GTP exchange factor, is necessary for bud site selection and interacts with bud formation gene BEM1II Cell. 1991. V.65. P. 1213-1224.

51. Chant J., Herskowitz I. Genetic control of bud site selection in yeast by a set of gene products that constitute a morphogenetic pathway // Cell. 1991. V.65. P.1203-1212.

52. Chant J., Pringle J.R. Patterns of bud-site selection in the yeast Saccharomyces cerevisiae II J.Cell Biol. 1995. V.129. P.751-765.

53. Chauvin C., Salhi S., Le G.C., Viranaicken W., Diop D., Jean-Jean O. Involvement of human release factors eRF3a and eRF3b in translationtermination and regulation of the termination complex formation // Mol Cell Biol. 2005. V.25. P.5801-5811.

54. Chen T., Hiroko T., Chaudhuri A., Inose F., Lord M., Tanaka S., Chant J., Fujita A. Multigenerational cortical inheritance of the Rax2 protein in orienting polarity and division in yeast// Science. 2000. V.290. P. 1975-1978.

55. Chernoff Y.O., Lindquist S.L., Ono B., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Role of the chaperone protein Hspl04 in propagation of the yeast prion-like factor psi+. // Science. 1995. V.268. P.880-884.

56. Chernoff Y.O., Uptain S.M., Lindquist S.L. Analysis of prion factors in yeast // Methods Enzymol. 2002. V.351. P.499-538.

57. Coller J.M., Gray N.K., Wickens M.P. mRNA stabilization by poly(A) binding protein is independent of poly(A) and requires translation // Genes Dev. 1998. V.12. P.3226-3235.

58. Conlan R.S., Tzamarias D. Sfll functions via the co-repressor Ssn6-Tupl and the cAMP-dependent protein kinase Tpk2 // J.Mol.Biol. 2001. V.309. P. 10071015.

59. Cook J.G., Bardwell L., Kron S.J., Thorner J. Two novel targets of the MAP kinase Kssl are negative regulators of invasive growth in the yeast Saccharomyces cerevisiae II Genes Dev. 1996. V.10. P.2831-2848.

60. Cullen P.J., Sprague G.F., Jr. Glucose depletion causes haploid invasive growth in yeast // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 2000. V.97. P. 13619-13624.

61. Cullen P.J., Sprague G.F., Jr. The roles of bud-site-selection proteins during haploid invasive growth in yeast// Mol.Biol.Cell. 2002. V.13. P.2990-3004.

62. Czaplinski K., Majlesi N., Banerjee T., Peltz S.W. Mttl is a Upfl-like helicase that interacts with the translation termination factors and whose overexpression can modulate termination efficiency // RNA. 2000. V.6. P.730-743.

63. Delahunty M.D., Stafford F.J., Yuan L.C., Shaz D., Bonifacino J.S. Uncleaved signals for glycosylphosphatidylinositol anchoring cause retention of precursor proteins in the endoplasmic reticulum // J.Biol.Chem. 1993. V.268. P.12017-12027.

64. Delley P.A., Hall M.N. Cell wall stress depolarizes cell growth via hyperactivation of RHOl IIJ Biol Cell. 1999. V.147. P. 163-174.

65. Dennis P.B., Fumagalli S., Thomas G. Target of rapamycin (TOR): balancing the opposing forces of protein synthesis and degradation // Curr.Opin.Genet.Dev. 1999. V.9. P.49-54.

66. Derkatch I.L., Chernoff Y.O., Kushnirov V.V., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Genesis and variability of PST. prion factors in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1996. V.144. P. 1375-1386.

67. Doering T.L., Schekman RGPI anchor attachment is required for Gaslp transport from the endoplasmic reticulum in COP II vesicles // EMBO J. 1996. V.15. P.182-191.

68. Estruch F. Stress-controlled transcription factors, stress-induced genes and stress tolerance in budding yeast // FEMS Microbiol.Rev. 2000. V.24. P.469-486.

69. Fraering P., Imhof I., Meyer U., Strub J.M., van Dorsselaer A., Vionnet C., Conzelmann A. The GPI transamidase complex of Saccharomyces cerevisiae contains Gaalp, Gpi8p, and Gpil6p // Mol.Biol.Cell. 2001. V.12. P.3295-3306.

70. Freistroffer D.V., Pavlov M.Y., MacDougall J., Buckingham R.H., Ehrenberg M. Release factor RF3 in E.coli accelerates the dissociation of release factors RF1 and RF2 from the ribosome in a GTP-dependent manner // EMBO J. 1997. V.16. P.4126-4133.

71. Frieman M.B., Cormack B.P. The omega-site sequence of glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins in Saccharomyces cerevisiae can determine distribution between the membrane and the cell wall // Mol.Microbiol. 2003. V.50. P.883-896.

72. Frolova L., Le Goff X., Zhouravleva G., Davydova E., Philippe M., Kisselev L. Eukaryotic polypeptide chain release factor eRF3 is an eRFl- and ribosome-dependent guanosine triphosphatase // RNA 1996. V.2. P.334-341.

73. Fujita A., Kikuchi Y., Kuhara S., Misumi Y., Matsumoto S., Kobayashi H. Domains of the SFL1 protein of yeasts are homologous to Myc oncoproteins or yeast heat-shock transcription factor // Gene. 1989. V.85. P.321-328.

74. Fujita A., Lord M., Hiroko T., Hiroko F., Chen T., Oka C., Misumi Y., Chant J. Raxl, a protein required for the establishment of the bipolar budding pattern in yeast // Gene. 2004. V.327. P. 161-169.

75. Gagny B., Silar P. Identification of the genes encoding the cytosolic translation release factors from Podospora anserina and analysis of their role during the life cycle//Genetics. 1998. V.149. P.1763-1775.

76. Gasch A.P., Spellman P.T., Kao C.M., Carmel-Harel O., Eisen M.B., Storz G., Botstein D., Brown P.O. Genomic expression programs in the response of yeast cells to environmental changes // Mol Biol Cell. 2000. V.ll. P.4241-4257.

77. Gavin A.C., Aloy P., Grandi P., et al. Proteome survey reveals modularity of the yeast cell machinery //Nature. 2006. V.440. P.631-636.

78. Gerits N., Kostenko S., Shiryaev A., Johannessen M., Moens U. Relations between the mitogen-activated protein kinase and the cAMP-dependent protein kinase pathways: comradeship and hostility // Cell Signal. 2008. V.20. P. 15921607.

79. Gibbs J.B., Schaber M.D., Marshall M.S., Scolnick E.M., Sigal I.S. Identification of guanine nucleotides bound to ras-encoded proteins in growing yeast cells // J.Biol.Chem. 1987. V.262. P. 10426-10429.

80. Gimeno C.J., Fink G.R. Induction of pseudohyphal growth by overexpression of PHD1, a Saccharomyces cerevisiae gene related to transcriptional regulators of fungal development//Mol.Cell Biol. 1994. V.14. P.2100-2112.

81. Gimeno C.J., Ljungdahl P.O., Styles C.A., Fink G.R. Unipolar cell divisions in the yeast S. cerevisiae lead to filamentous growth: regulation by starvation and RAS // Cell. 1992. V.68. P.1077-1090.

82. Gietz D., St.Jean A., Woods R.A., Schiestl R.H. Improved method for high efficiency transformation of intact yeast cells // Nucleic Acids Res. 1992. V.20. P.1425-1431.

83. Gonzalez C.I., Bhattacharya A., Wang W., Peltz S.W. Nonsense-mediated mRNA decay in Saccharomyces cerevisiae II Gene. 2001. V.274. P. 15-25.

84. Gonzalez T.N., Sidrauski C., Dorfler S., Walter P. Mechanism of non-spliceosomal mRNA splicing in the unfolded protein response pathway // EMBOJ. 1999. V.18.P.3119-3132.

85. Gross T., Siepmann A., Sturm D., Windgassen M., Scarcelli J.J., Seedorf M., Cole C.N., Krebber H. The DEAD-box RNA helicase Dbp5 functions in translation termination // Science. 2007. V.315. P.646-649.

86. Guo B., Styles C.A., Feng Q., Fink G.R. A Saccharomyces gene family involved in invasive growth, cell-cell adhesion, and mating // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 2000. V.97. P.12158-12163.

87. Hamada K., Terashima H., Arisawa M., Kitada K. Amino acid sequence requirement for efficient incorporation of glycosylphosphatidylinositol-associated proteins into the cell wall of Saccharomyces cerevisiae II J.Biol.Chem. 1998. V.273. P.26946-26953.

88. Hanahan D. Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids // Journal of molecular biology. 1983. P.557-580.

89. Harger J.W. and Dinman J.D. Evidence against a direct role for the Upf proteins in frameshifting or nonsense codon readthrough // RNA. 2004. V.10. P.1721-1729.

90. Harkins H.A., Page N., Schenkman L.R., De Virgilio C., Shaw S., Bussey H., Pringle J.R. Bud8p and Bud9p, proteins that may mark the sites for bipolar budding in yeast// Mol.Biol.Cell. 2001. V.12. P.2497-2518.

91. Hatin I., Fabret C., Rousset J.P., Namy O. Molecular dissection of translation termination mechanism identifies two new critical regions in eRFl // Nucleic Acids Res. 2009. V.37. P.1789-1798.

92. Hawthorne D.C., Leupold U. Suppressors in yeast // Curr Top Microbiol Immunol. 1974. V.64. P. 1-47.

93. Heitman J., Movva N.R., Hall M.N. Targets for cell cycle arrest by the immunosuppressant rapamycin in yeast // Science. 1991. V.253. P.905-909.

94. Helliwell S.B., Howald I., Barbet N., Hall M.N. TOR2 is part of two related signaling pathways coordinating cell growth in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1998. V.148. P.99-112.

95. Himmelfarb H.J., Maicas E., Friesen J.D. Isolation of the SUP45 omnipotent suppressor gene of Saccharomyces cerevisiae and characterization of its gene product // Mol. Cell Biol. 1985. V.5. P.816-822.

96. Hiraoka M., Watanabe K., Umezu K., Maki H. Spontaneous loss of heterozygosity in diploid Saccharomyces cerevisiae cells // Genetics. 2000. V.156. P.1531-1548.

97. Hofman-Bang J. Nitrogen catabolite repression in Saccharomyces cerevisiae II Mol Biotechnol. 1999. V.12. P.35-73.

98. Hu G.Z., Ronne H. Overexpression of yeast PAM1 gene permits survival without protein phosphatase 2A and induces a filamentous phenotype // J Biol Chem. 1994. V.269. P.3429-3435.

99. Huxley C., Green E.D., Dunham I. Rapid assessment of S. cerevisiae mating type by PCR // Trends Genet. 1990. V.6. P.236.

100. Inge-Vechtomov S., Zhouravleva G., Philippe M. Eukaryotic release factors (eRFs) history //Biol.Cell. 2003. V.95. P. 195-209.

101. Inoue H., Nojima H., Okayama H. High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids // Gene. 1990. V.96. P.23-28.

102. Ivanov M., Aksenova A., Mironova L. Reversible inactivation of TRP5, CYH5 and MET 13 dominate alleles in heterozygous yeast cells. 2003. In: XXIst Conference on Yeast Genetics and Molecular Biology (eds J.M.Cherry, S.Hohmann), p. S89. Yeast.

103. Jakobsen S.G., Segaard T.M., Jean-Jean O., Frolova L., Justesen J. Identification of a novel termination release factor eRF3b expressing the eRF3 activity in vitro and in vivo II Mol Biol. 2001. V.35. P.672-681.

104. Jean-Jean O., Le Goff X., Philippe M. Is there a human psi.? // C R Acad Sci III. 1996. V.319. P.487-492.

105. Jiang Y., Davis C., Broach J.R. Efficient transition to growth on fermentable carbon sources in Saccharomyces cerevisiae requires signaling through the Ras pathway // EMBO J. 1998. V.17. P.6942-6951.

106. Jones G.M., Stalker J., Humphray Sv West A., Cox T. Rogers J., Dunham I., Prelich G. A systematic library for comprehensive overexpression screens in Saccharomyces cerevisiae I I Nat.Methods. 2008. V.5. P.239-241.

107. Kaiser C., Michaelis S., Mitchell A. Methods in yeast genetics. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press., 1994, 234p.

108. Kang P.J., Angerman E., Nakashima K., Pringle J.R., Park H.O. Interactions among Raxlp, Rax2p, Bud8p, and Bud9p in marking cortical sites for bipolar bud-site selection in yeast//Mol.Biol.Cell. 2004a. V.15. P.5145-5157.

109. Kang P.J., Lee B., Park H.O. Specific residues of the GDP/GTP exchange factor Bud5p are involved in establishment of the cell type-specific budding pattern in yeast // J.Biol.Chem. 2004b. V.279. P.27980-27985.

110. Kataoka T., Powers S., McGill C., Fasano O., Strathern J., Broach J., Wigler M. Genetic analysis of yeast RAS1 and RAS2 genes // Cell. 1984. V.37. P.437-445.

111. Ketela T., Green R., Bussey H. Saccharomyces cerevisiae mid2p is a potential cell wall stress sensor and upstream activator of the PKC1-MPK1 cell integrity pathway // J Bacteriol. 1999. V.181. P.3330-3340.

112. Kielbassa K., Muller H.J., Meyer H.E., Marks F., Gschwendt M. Protein kinase C delta-specific phosphorylation of the elongation factor eEF-alpha and an eEF-1 alpha peptide at threonine 431 // J.Biol.Chem. 1995. V.270. P.6156-6162.

113. Kiktev D., Vechtomov S.I., Zhouravleva G. Prion-dependent lethality of sup45 mutants in Saccharomyces cerevisiae II Prion. 2007. V. 1. P. 136-143.

114. Kikuchi Y., Shimatake H., Kikuchi A. A yeast gene required for the Gl-to-S transition encodes a protein containing an A-kinase target site and GTPase domain // EMBO J. 1988. V.7. P. 1175-1182.

115. Kimata Y., Kimata Y.I., Shimizu Y., Abe H, Farcasanu IC, Takeuchi M, Rose MD, Kohno K. Genetic evidence for a role of BiP/Kar2 that regulates Irel in response to accumulation of unfolded proteins // Mol.Biol.Cell. 2003. V.14. P.2559-2569.

116. Kisselev L., Ehrenberg M., Frolova L. Termination of translation: interplay of mRNA, rRNAs and release factors? // EMBO J. 2003. V.22. P. 175-182.

117. Kobayashi O., Suda H., Ohtani T., Sone H. Molecular cloning and analysis of the dominant flocculation gene FL08 from Saccharomyces cerevisiae II Mol.Gen.Genet. 1996. V.251. P.707-715.

118. Kobayashi T., Funakoshi Y., Hoshino S., Katada T. The GTP-binding release factor eRF3 as a key mediator coupling translation termination to mRNA decay // J. Biol. Chem. 2004. V.279. P.45693-45700.

119. Kobayashi O., Yoshimoto H., Sone H. Analysis of the genes activated by the FL08 gene in Saccharomyces cerevisiae // Curr.Genet. 1999. V.36. P.256-261.

120. Kohler T., Wesche S., Taheri N., Braus G.H., Mosch H.-U. Dual role of the Saccharomyces cerevisiae TEA/ATTS family transcription factor Teclp in regulation of gene expression and cellular development // Eukaryot Cell. 2002. V.l. P.673-686.

121. Konecki D.S., Aune K.C., Tate W., Caskey C.T. Characterization of reticulocyte release factor//J.Biol.Chem. 1977. V.252. P.4514-4520.

122. Krappmann A.B., Taheri N., Heinrich M., Mosch H.-U. Distinct domains of yeast cortical tag proteins Bud8p and Bud9p confer polar localization and functionality // Mol.Biol.Cell. 2007. V.l8. P.3323-3339.

123. Kron S.J., Styles C.A., Fink G.R. Symmetric cell division in pseudohyphae of the yeast Saccharomyces cerevisiae II Mol.Biol.Cell. 1994. V.5. P.1003-1022.

124. Kurihara L.J., Beh C.T., Latterich M., Schekman R., Rose M.D. Nuclear congression and membrane fusion: two distinct events in the yeast karyogamy pathway // J Cell Biol. 1994. V.126. P.911-923.

125. Kurjan J. The pheromone response pathway in Saccharomyces cerevisiae // Annu Rev Genet. 1993. V.27. P.147-179.

126. Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Telckov M.V., Surguchov A.P., Smirnov V.N., Inge-Vechtomov S.G. Nucleotide sequence of the SUP2 (SUP35) gene of Saccharomyces cerevisiae II Gene. 1988. V.66. P.45-54.

127. Lambrechts M.G., Bauer F.F., Marmur J., Pretorius I.S. Mucl, a mucin-like protein that is regulated by MsslO, is critical for pseudohyphal differentiation in yeast// Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1996. V.93. P.8419-8424.

128. Latterich M., Schekman R. The karyogamy gene KAR2 and novel proteins are required for ER-membrane fusion // Cell. 1994. V.78. P.87-98.

129. Leberer E., Thomas D.Y., Whiteway M. Pheromone signalling and polarized morphogenesis in yeast // Curr Opin Genet Dev. 1997. V.7. P.59-66.

130. Le Goff C., Zemlyanko O., Moskalenko S., Berkova N., Inge-Vechtomov S., Philippe M., Zhouravleva G. Mouse GSPT2, but not GSPT1, can substitute for yeast eRF3 in vivo II Genes Cells. 2002. V.7. P. 1043-1057.

131. Leidich S.D., Orlean P. Gpil, a Saccharomyces cerevisiae protein that participates in the first step in glycosylphosphatidylinositol anchor synthesis // J.Biol.Chem. 1996. V.271. P.27829-27837.

132. Lengeler K.B., Davidson R.C., D'Souza C., Harashima T., Shen W.C., Wang P., Pan X., Waugh M., Heitman J. Signal transduction cascades regulating fungal development and virulence // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2000. V.64. P.746-785.

133. Liebman S.W., Cavenagh M.M., Bennett L.N. Isolation and properties of an antisuppressor in Saccharomyces cerevisiae specific for an omnipotent suppressor // J.Bacteriol. 1980. V.143. P. 1527-1529.

134. Liu H., Styles C.A., Fink G.R. Saccharomyces cerevisiae S288C has a mutation in FL08, a gene required for filamentous growth // Genetics. 1996. V.144. P.967-978.

135. Livak K.J., Schmittgen T.D. Analysis of relative gene expression data using real-time quantitative PCR and the 2(-Delta Delta C(T)) Method // Methods. 2001. V.25. P.402-408.

136. Lorenz M.C., Heitman J. The MEP2 ammonium permease regulates pseudohyphal differentiation in Saccharomyces cerevisiae II EMBO J. 1998. V.17. P.1236-1247.

137. Lorenz M.C., Pan X., Harashima T., Cardenas M.E., Xue Y., Hirsch J.P., Heitman J. The G protein-coupled receptor gprl is a nutrient sensor that regulates pseudohyphal differentiation in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 2000. V.154. P.609-622.

138. Lo W.S., Dranginis A.M. FLOll, a yeast gene related to the STA genes, encodes a novel cell surface flocculin // J.Bacteriol. 1996. V.178. P.7144-7151.

139. Lo W.S., Dranginis A.M. The cell surface flocculin Floll is required for pseudohyphae formation and invasion by S. cerevisiae II Mol. Biol. Cell. 1998. V.9. P.161-171.

140. Madhani H.D., Fink G.R. Combinatorial control required for the specificity of yeast MAPK signaling // Science. 1997. V.275. P. 1314-1317.

141. Madhani H.D., Fink G.R. The control of filamentous differentiation and virulence in fungi // Trends Cell Biol. 1998. V.8. P.348-353.

142. Magasanik B., Kaiser C.A. Nitrogen regulation in Saccharomyces cerevisiae II Gene. 2002. V.290. P. 1-18.

143. Mangus D.A., Evans M.C., Jacobson A. Poly(A)-binding proteins: multifunctional scaffolds for the post-transcriptional control of gene expression // Genome Biol. 2003. V.4. P.223.

144. Marini A.M., Soussi-Boudekou S., Vissers S., Andre B. A family of ammonium transporters in Saccharomyces cerevisiae II Mol.Cell Biol. 1997. V.17. P.4282-4293.

145. Merkulova T.I., Frolova L.Y., Lazar M., Camonis J., Kisselev L.L. Cterminal domains of human translation termination factors eRFl and eRF3 mediate their in vivo interaction // FEBS Lett. 1999. V.443. P.41-47.

146. Merritt G.H., Naemi W.R., Mugnier P., Webb H.M., Tuite M.F., von der H.T. Decoding accuracy in eRFl mutants and its correlation with pleiotropic quantitative traits in yeast // Nucleic Acids Res. 2010. V.38. P.5479-5492.

147. Minato T., Wang J., Akasaka K., Okada T., Suzuki N., Kataoka T. Quantitative analysis of mutually competitive binding of human Raf-1 and yeast adenyly 1 cyclase to Ras proteins // J.Biol.Chem. 1994. V.269. P.20845-20851.

148. Mitchell A.P. Dimorphism and virulence in Candida albicans II Curr Biol. 1998. V.l. P.687-692.

149. Moffat J.G., Tate W.P. A single proteolytic cleavage in release factor 2 stabilizes ribosome binding and abolishes peptidyl-tRNA hydrolysis activity // J Biol Chem. 1994. V.269. P.18899-18903.

150. Mori K., Ogawa N., Kawahara T., Yanagi H., Yura T. Palindrome with spacer of one nucleotide is characteristic of the cis-acting unfolded protein responseelement in Saccharomyces cerevisiae II J Biol Chem. 1998. V.273. P.9912-9920.

151. Mosch H.-U., Fink G.R. Dissection of filamentous growth by transposon mutagenesis in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1997. V.145. P.671-684.

152. Moskalenko S.E., Chabelskaya S.V., Inge-Vechtomov S.G., Philippe M., Zhouravleva G.A. Viable nonsense mutants for the essential gene SUP45 of Saccharomyces cerevisiae II BMC.Mol.Biol. 2003. V.4. P.2.

153. Namy O., Duchateau-Nguyen G., Rousset J.P. Translational readthrough of the PDE2 stop codon modulates cAMP levels in Saccharomyces cerevisiae II Mol Microbiol. 2002a. V.43. P.641-652.

154. Namy O., Hatin I., Stahl G., Liu H., Barnay S., Bidou L., Rousset J.P. Gene overexpression as a tool for identifying new trans-acting factors involved in translation termination in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 2002b. V.161. P.585-594.

155. Narayanan V., Mieczkowski P.A., Kim H.M., Petes T.D., Lobachev K.S. The pattern of gene amplification is determined by the chromosomal location of hairpin-capped breaks // Cell. 2006. V.125. P. 1283-1296.

156. Naviglio S., Caraglia M., Abbruzzese A., Chiosi E., Di Gesto D., Marra M., Romano M., Sorrentino A., Sorvillo L., Spina A., Illiano G. Protein kinase A as a biological target in cancer therapy // Expert Opin Ther Targets. 2009. V.13. P.83-92.

157. Nikawa J., Sass P., Wigler M. Cloning and characterization of the low-affinity cyclic AMP phosphodiesterase gene of Saccharomyces cerevisiae II Mol.Cell Biol. 1987. P.7. P.3629-3636.

158. Ni L., Snyder M. A genomic study of the bipolar bud site selection pattern in Saccharomyces cerevisiae II Mol.Biol.Cell. 2001. V.12. P.2147-2170.

159. Nishikawa S.I., Fewell S.W., Kato Y., Brodsky J.L., Endo T. Molecular chaperones in the yeast endoplasmic reticulum maintain the solubility of proteins for retrotranslocation and degradation // J Cell Biol. 2001. V.153. P.1061-1070.

160. Normington K., Kohno K., Kozutsumi Y., Gething M.J., Sambrook J. S. cerevisiae encodes an essential protein homologous in sequence and function to mammalian BiP // Cell. 1989. V.57. P. 1223-1236.

161. Oehlen L., Cross F.R. The mating factor response pathway regulates transcription of TEC1, a gene involved in pseudohyphal differentiation of Saccharomyces cerevisiae IIFEBS Lett. 1998. V.429. P.83-88.

162. Oliveira E.M., Martins A.S., Carvajal E., Bon E.P. The role of the GATA factors Gln3p, Nillp, Dal80p and the Ure2p on ASP3 regulation in Saccharomyces cerevisiae II Yeast. 2003. V.20. P.31-37.

163. Ozcan S., Johnston M. Function and regulation of yeast hexose transporters // Microbiol Mol Biol Rev. 1999. V.63. P.554-569.

164. Pan X., Heitman J. Cyclic AMP-dependent protein kinase regulates pseudohyphal differentiation in Saccharomyces cerevisiae II Mol.Cell Biol. 1999. V.19. P.4874-4887.

165. Pan X., Heitman J. Protein kinase A operates a molecular switch that governs yeast pseudohyphal differentiation // Mol.Cell Biol. 2002. V.22. P.3981-3993.

166. Park H.O., Bi E., Pringle J.R., Herskowitz I. Two active states of the Ras-related Budl/Rsrl protein bind to different effectors to determine yeast cell polarity // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1997. V.94. P.4463-4468.

167. Park H.O., Chant J., Herskowitz I. BUD2 encodes a GTPase-activating protein for Budl/Rsrl necessary for proper bud-site selection in yeast // Nature. 1993. V.365. P.269-274.

168. Pavlov M.Y., Freistroffer D.V., MacDougall J., Buckingham R.H., Ehrenberg M. Fast recycling of Escherichia coli ribosomes requires both ribosome recycling factor (RRF) and release factor RF3 // EMBO J. 1997. V.16. P.4134-4141.

169. Paushkin S.V., V.V. Kushnirov, V.N. Smirnov, M.D. Ter-Avanesyan. Interaction between yeast Sup45p (eRFl) and Sup35p (eRF3) polypeptide chain release factors: implications for prion-dependent regulation // Mol. Cell. Biol. 1997. V.17. P.2798-2805.

170. Reynolds T.B., Fink G.R. 2001. Baker's yeast, a model for fungal biofilm formation // Science. 2001. V.291. P.878-881.

171. Robertson L.S., Fink G.R. The three yeast A kinases have specific signaling functions in pseudohyphal growth // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1998. V.95. P.13783-13787.

172. Roberts R.L., Fink G.R. Elements of a single MAP kinase cascade in Saccharomyces cerevisiae mediate two developmental programs in the same cell type: mating and invasive growth // Genes Dev. 1994. V.8. P.2974-2985.

173. Roncero C., Duran A. Effect of Calcofluor white and Congo red on fungal cell wall morphogenesis: in vivo activation of chitin polymerization // J.Bacteriol. 1985. V.163. P. 1180-1185.

174. Rose M.D., Misra L.M., Vogel J.P. KAR2, a karyogamy gene, is the yeast homolog of the mammalian BiP/GRP78 gene//Cell. 1989. V.57. P.1211-1221.

175. Rose M.D., Fink G.R. KAR1, a gene required for function of both intranuclear and extranuclear microtubules in yeast // Cell. 1987. V.48. P. 1047-1060.

176. Runge K.W., Wellinger R.J., Zakian V.A. Effects of excess centromeres and excess telomeres on chromosome loss rates // Mol.Cell Biol. 1991. V.ll. P.2919-2928.

177. Rupp S., Summers E., Lo H.J., Madhani H., Fink G. MAP kinase and cAMP filamentation signaling pathways converge on the unusually large promoter of the yeast FLOll gene // EMBO J. 1999. V.18. P.1257-1269.

178. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular cloning: a laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989, 723p.

179. Santangelo G.M. Glucose signaling in Saccharomyces cerevisiae II Microbiol.Mol.Biol.Rev. 2006. V.70. P.253-282.

180. Sass P., Field J., Nikawa J., Toda T., Wigler M. Cloning and characterization of the high-affinity cAMP phosphodiesterase of Saccharomyces cerevisiae II Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1986. V.83. P.9303-9307.

181. Schmidt A., Bickle M., Beck T., Hall M.N. The yeast phosphatidylinositol kinase homolog TOR2 activates RHOl and RH02 via the exchange factor ROM2 // Cell. 1997. V.88. P.531-542.

182. Schmidt A., Kunz J., Hall M.N. TOR2 is required for organization of the actin cytoskeleton in yeast//Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1996. V.93. P. 13780-13785.

183. Schroder M., Chang J.S., Kaufman R.J. The unfolded protein response represses nitrogen-starvation induced developmental differentiation in yeast // Genes Dev. 2000. V.14. P.2962-2975.

184. Scolnick E., Tompkins R., Caskey T., Nirenberg M. Release factors differing in specificity for terminator codons // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1968. V.61. P.768-774.

185. Severin F., Habermann B., Huffaker T., Hyman T. Stu2 promotes mitotic spindle elongation in anaphase // J.Cell Biol. 2001. V.153. P.435-442.

186. Shamu C.E., Walter P. Oligomerization and phosphorylation of the Irelp kinase during intracellular signaling from the endoplasmic reticulum to the nucleus // EMBO J. 1996. V.15. P.3028-3039.

187. Sherman F., G.R. Fink, J.B. Hincks. Methods in yeast genetics. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1986, 367p.

188. Sidrauski C., Walter P. The transmembrane kinase Irelp is a site-specific endonuclease that initiates mRNA splicing in the unfolded protein response // Cell. 1997. V.90. P.1031-1039.

189. Sikorski R.S., Hieter P. A system of shuttle vectors and yeast host strains designed for efficient manipulation of DNA in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. 1989. V.122. P.19-27.

190. Smith C.E., Lam A.F., Symington L.S. Aberrant double-strand break repair resulting in half crossovers in mutants defective for Rad51 or the DNA polymerase delta complex // Mol Cell Biol. 2009. V.29. P. 1432-1441.

191. Sonenberg N., Dever T.E. Eukaryotic translation initiation factors and regulators // Curr.Opin.Struct.Biol. 2003. V.13. P.56-63.

192. Song H., Mugnier P., Das A.K., Webb H.M., Evans D.R., Tuite M.F., Hemmings B.A., Barford D. The crystal structure of human eukaryotic release factor eRFl mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis//Cell. 2000. V.100. P.311-321.

193. Stansfield I., Akhmaloka, Tuite M.F. A mutant allele of the SUP45 (SAL4) gene of Saccharomyces cerevisiae shows temperature-dependent allosuppressor and omnipotent suppressor phenotypes // Curr.Genet. 1995a. V.27. P.417-426.

194. Stansfield I., Kushnirov V.V., Jones K.M., Tuite M.F. A conditional-lethal translation termination defect in a sup45 mutant of the yeast Saccharomyces cerevisiae II Eur.J.Biochem. 1997. V.245. P.557-563.

195. Strittmatter A.W., Fischer C., Kleinschmidt M., Braus G.H. FLO 11 mediated filamentous growth of the yeast Saccharomyces cerevisiae depends on the expression of the ribosomal RPS26 genes // Mol.Genet.Genomics. 2006. V.276. P.l 13-125.

196. Surosky R.T., Newlon C.S., Tye B.K. The mitotic stability of deletion derivatives of chromosome III in yeast // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1986. V.83. P.414-418.

197. Tachibana C., Yoo J.Y., Tagne J.B., Kacherovsky N., Lee T.I., Young E.T. Combined global localization analysis and transcriptome data identify genes that are directly coregulated by Adrl and Cat8 // Mol Cell Biol. 2005. V.25. P.2138-2146.

198. Taheri N., Kohler T., Braus G.H., Mosch H.-U. Asymmetrically localized Bud8p and Bud9p proteins control yeast cell polarity and development // EMBO J. 2000. V.19. P.6686-6696.

199. Ter-Avanesyan M.D., Zimmermann J., Inge-Vechtomov S.G., Sudarikov A.B., Smirnov V.N., Surguchov A.P. Ribosomal recessive suppressors cause a respiratory deficiency in yeast Saccharomyces cerevisiae II Mol.Gen.Genet. 1982. V.185. P.319-323.

200. Teunissen A.W., Holub E., van der Hucht J., van den Berg J.A., Steensma H.Y. Sequence of the open reading frame of the FLOl gene from Saccharomyces cerevisiae II Yeast. 1993. V.9. P.423-427.

201. Teunissen A.W., Steensma H.Y. Review: the dominant flocculation genes of Saccharomyces cerevisiae constitute a new subtelomeric gene family // Yeast. 1995. V.ll. P.1001-1013.

202. Thomas G., Hall M.N. TOR signalling and control of cell growth // Curr.Opin.Cell Biol. 1997. V.9. P.782-787.

203. Tikhomirova V.L., Inge-Vechtomov S.G. Sensitivity of sup35 and sup45 suppressor mutants in Saccharomyces cerevisiae to the anti-microtubule drug benomyl // Curr.Genet. 1996. V.30. P.44-49.

204. Toda T., Cameron S., Sass P., Zoller M., Wigler M. Three different genes in S. cerevisiae encode the catalytic subunits of the cAMP-dependent protein kinase // Cell. 1987b. V.50. P.277-287.

205. Travers K.J., Patil C.K., Wodicka L., Lockhart D.J., Weissman J.S., Walter P. Functional and genomic analyses reveal an essential coordination between the unfolded protein response and ER-associated degradation // Cell. 2000. V.101. P.249-258.

206. Uchida N., Hoshino S., Imataka H., Sonenberg N., Katada T. A novel role of the mammalian GSPT/eRF3 associating with poly(A)-binding protein in Cap/Poly(A)-dependent translation // JBiolChem 2002. V.277. P.50286-50292.

207. Udenfriend S., Kodukula K. How glycosylphosphatidylinositol-anchored membrane proteins are made // Annu.Rev.Biochem. 1995. V.64. P.563-591.

208. Uno I., Mitsuzawa H., Tanaka K., Oshima T., Ishikawa T. Identification of the domain of Saccharomyces cerevisiae adenylate cyclase associated with the regulatory function of RAS products // Mol.Gen.Genet. 1987. V.210. P. 187194.

209. Vallen E.A., Hiller M.A., Scherson T.Y., Rose M.D. Separate domains of KAR1 mediate distinct functions in mitosis and nuclear fusion // J Cell Biol. 1992. V.117. P.1277-1287.

210. Valouev I.A., Kushnirov V.V., Ter Avanesyan M.D. Yeast polypeptide chain release factors eRFl and eRF3 are involved in cytoskeleton organization and cell cycle regulation // Cell Motil.Cytoskeleton. 2002. V.52. P. 161-173.

211. Vogel J.P., Misra L.M., Rose M.D. Loss of BiP/GRP78 function blocks translocation of secretory proteins in yeast // J Cell Biol. 1990. V.l 10. P. 18851895.

212. Wang P.J., Huffaker T.C. Stu2p: A microtubule-binding protein that is an essential component of the yeast spindle pole body // J.Cell Biol. 1997. V.139. P.1271-1280.

213. Wang W., Czaplinski K., Rao Y., Peltz S.W. The role of Upf proteins in modulating the translation read-through of nonsense-containing transcripts // EMBO J. 2001. V.20. P.880-890.

214. Watanabe M., Watanabe D., Nogami S., Morishita S., Ohya Y. Comprehensive and quantitative analysis of yeast deletion mutants defective in apical and isotropic bud growth // Curr.Genet. 2009. V.55. P.365-380.

215. Welihinda A.A., Kaufman R.J. The unfolded protein response pathway in Saccharomyces cerevisiae. Oligomerization and trans-phosphorylation of Irelp (Ernlp) are required for kinase activation // J.Biol.Chem. 1996. V.271. P.18181-18187.

216. Wellington M., Kabir M.A., Rustchenko E. 5-fluoro-orotic acid induces chromosome alterations in genetically manipulated strains of Candida albicans II Mycologia. 2006. V.98. P.393-398.

217. Wells S.E., Hillner P.E., Vale R.D., Sachs A.B. Circularization of mRNA by eukaryotic translation initiation factors // MolCell. 1998. V.2. P.135-140.

218. Wiame J.M., Grenson M., Arst H.N., Jr. Nitrogen catabolite repression in yeasts and filamentous fungi // Adv.Microb.Physiol. 1985. V.26. P.l-88.

219. Wilson P.G., Culbertson M.R. SUF12 suppressor protein of yeast. A fusion protein related to the EF-1 family of elongation factors // J.Mol.Biol. 1988. V.199. P.559-573.

220. Yoshida J., Umezu K., Maki H. Positive and negative roles of homologous recombination in the maintenance of genome stability in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 2003. V.164. P.31-46.

221. Zahner J.E., Harkins H.A., Pringle J.R. Genetic analysis of the bipolar pattern of bud site selection in the yeast Saccharomyces cerevisiae II Mol.Cell Biol. 1996. V.16. P.1857-1870.

222. Zarzov P., Mazzoni C., Mann C. The SLT2(MPK1) MAP kinase is activated during periods of polarized cell growth in yeast // EMBO J. 1996. V.15. P.83-91.

223. Zavialov A.V., Buckingham R.H., Ehrenberg M. A post-termination ribosomal complex is the guanine nucleotide exchange factor for peptide release factor RF3 // Cell. 2001. V.107. P.l 15-124.

224. Zhouravleva G., Alenin V., Inge-Vechtomov S., Chernoff Y. To stick or not to stick: Prion domains from yeast to mammals // 2002. P. 185-218.