Петельно-доменная организация хромосом животных тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.15, доктор биологических наук Глазков, Михаил Васильевич

• Глазков, Михаил Васильевич
• доктор биологических наук
• 1999

Оглавление диссертации доктор биологических наук Глазков, Михаил Васильевич

I. ВВЕДЕНИЕ.

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

ПЛ. Интерфазные хромосомы соматических клеток.

II. 1.1 .Ультраструктурный анализ интерфазных хромосом.

II. 1.2. Нуклеазный метод анализа организации интерфазных хромосом.

II. 1.3. Ассоциация интерфазных хромосом с ядерной оболочкой.

11.2. Петельная организация метафазных хромосом.

11.2.1. Линейная неоднородность метафазных хромосом.

И. 3. Петельная организация хромосом в мейозе.

11.4. Нуклеоиды - экспериментальная модель для изучения петельной организации хромосомной ДНК в интерфазных ядрах.

Н.4.1. Молекулярный анализ нуклеоидов.

П.4.2. Электронно-микроскопический анализ нуклеоидов и лишенных гистонов интерфазных хромосом.

11.5. Ядерный матрикс.

11.5.1. Состав ядерного матрикса.

Н.5.2. Остаточные ядерные белки, ассоциированные с хромосомной ДНК.

II.5.3. Нуклеотидные последовательности хромосомной ДНК, ассоциированные с ядерным матриксом.

П.5.4. Репликация хромосомной ДНК и ядерный матрикс.

II.5.5. Транскрипция хромосомной ДНК и ядерный матрикс.

II.6. Петелъно-доменная организация генов в эукариотическга хромосомах.

11.6.1. Методы выявления MARs/SARs эукариотических хромосом.

11.6.2. MARs/SARs в хромосомных доменах генов.

11.6.3. Характерные черты структурной организации MARs/SARs.

11.6.4. Функции MARs/SARs.

11.6.5. MARs/SARs и внутриядерные структуры.

11.6.5.1. Индивидуальные белки ядерного скэффолда, специфически связывающие MARs/SARs.

11.6.5.2. ДНК топоизомераза II и петельная организация хромосом.

11.6.5.3. Внутриядерные структуры, с которыми взаимодействуют MARs/SARs.

11.6.6. MARs/SARs и границы структурно-функциональных единиц хромосом животных и растений.

III. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ.

III. 1. Выделение ядер гепатоцитов мыши и крысы.

111.2. Выделение и фракционирование ядер сперматогониальных клеток мыши и крысы.

111.3. Выделение нуклеоидов гепатоцитов крысы.

111.4. Выделение нуклеоидов сперматогониальных клеток крысы.

111.5. Выделение ядерного матрикса гепатоцитов и сперматогониальных клеток крысы.

III.6. Выделение ядерных оболочек гепатоцитов мыши.

III. 7. Седиментационный анализ нуклеоидов гепатоцитов крысы.

III. 8. Выделение мДНК гепатоцитов и сперматогониальных клеток крысы.

III. 9. Электронная микроскопия.

III. 10. Флуоресцентная микроскопия.

III. 11. Электрофоретический анализ ДНК.

III. 12. Гибридизационные эксперименты.

III. 13. Трансформация клеток Е. coli и выделение плазмидных ДНК.

III. 14. Клонирование и определение первичной нуклеотидной последовательности "структурных" участков интерфазных хромосом.

III. 15. Выделение фрагментов ДНК из плазмид.

III. 16. Анализ специфичности связывания фрагментов срДНК и яоДНК с хромосомными/ядерными субструктурами.

III. 17. Анализ белков в ПААГ и ЭФ-перенос белков на мембрану.

III. 18. Вестерн-блот анализ хромосомных/ядерных белков.

III. 19. Радиоавтография гелей.

III.20. Компьютерный анализ нуклеотидных последовательностей ДНК.

IV. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

IV. 1. Нуклеоиды и ядерный матрикс гепатоцитов и сперматоцитов.

IV. 1.1. Седиментационный анализ нуклеоидов гепатоцитов крысы.

IV. 1.1.1. Седиментационный анализ нуклеоидов в градиенте сахарозы, содержащем ЭДТА.

IV. 1.1.2. Седиментационный анализ нуклеоидов в градиента сахарозы, не содержащем ЭДТА.

IV. 1.2. Флуоресцентный анализ нуклеоидов гепатоцитов крысы.

IV. 1.3. Электронно-микроскопический анализ нуклеоидов гепатоцитов крысы.

IV. 1.3.1. Морфология нуклеоидов на отдельных этапах их выделения.

IV. 1.3.2. Интеркалирующие в ДНК агенты и морфология нуклеоидов

IV. 1.3.3. Ионы меди и морфология нуклеоидов.

IV. 1.3.4. Дисульфидные связи и морфология нуклеоидов.

IV. 1.4. Транскрипционная организация хромосомной ДНК.

IV. 1.5. Линейная неоднородность интерфазных хромосом.

IV. 1.6. Репликативная организация хромосомной ДНК.

IV. 1.7. Организация ДНК в лишенных гистонов ядрах сперматогониальных клеток.

IV. 1.8. Морфология остаточных ядерных структур соматических и мейотических клеток.

IV. 1.9. Фрагменты мДНК соматических и мейотических клеток.

IV. 1.9.1. Общая характеристика фрагментов мДНК соматических и мейотических клеток.

IV. 1.9.2. В-подобные повторы в составе ядерных матриксов соматических и мейотических клеток.

IV. 1.10. Обсуждение результатов.

ГУ.2. Хромосомные домены.

1У.2.1. Выделение субструктур интерфазных хромосом мыши, различающихся по чувствительности к ДНКазе 1.

IV.2.2. Локализация транскрипционно-активных и неактивных генов во фракциях хроматина, различающихся по чувствительности к ДНКазе 1.

IV.2.3. Организация генов каппа-ИГ в элементарных хромомерах.

IV.2.4. Фрагменты срДНК интерфазных хромосом.

1У.2.4.1. Специфичность фрагментов срДНК.

ГУ.2.4.2. Анализ нуклеотидных последовательностей фрагментов срДНК.

IV.2.4.3. Специфичность ДНК-белковых взаимодействий при формировании розетко-подобной организации интерфазных хромосом.

Г/.2.4.4. Специфичность ДНК-белковых взаимодействий при ассоциации интерфазных хромосом с ядерной оболочкой.

IV.2.4.5. Белковые сердцевины розетко-подобных структур и ядерные оболочки "узнают" разные конформационные состояния ДНК.

IV.2.4.6. ДНК-связывающие белки розетко-подобных структур интерфазных хромосом.

IV.2.4.7. ДНК топоизомераза II - компонент сердцевин розетко-подобных структур.

IV.2.6. Триплексные структуры ДНК и компактизация хромосомных доменов генов.

IV.2.6.1. Компьютерное моделирование компактизации хромосомных доменов генов.

IV.2.7. Фрагменты яоДНК гепатоцитов мыши.

IV.2.7.1. Специфичность фрагментов яоДНК гепатоцитов мыши.

IV.2.7.2. Эволюционная консервативность фрагментов срДНК и яоДНК.

IV.2.7.3. Анализ нуклеотидных последовательностей яоДНК гепатоцитов мыши.

IV.2.8. Компьютерный анализ фрагментов ДНК, предположительно участвующих в петельной организации хромосом животных и растений.

IV.2.9. Обсуждение результатов.

Заключение диссертации по теме «Генетика», Глазков, Михаил Васильевич

ВЫВОДЫ

1.Электронномикроскопический анализ лишенных гистонов интерфазных хромосом гепатоцитов и сперматогониальных клеток свидетельствует о том, что розетко-подобная организация ядерной ДНК характерна не только для соматических, но и для мейотических хромосом, т. е. розетко-подобные структуры являются универсальными структурами эукариотических хромосом;

2. Электронно-микроскопический анализ организации лишенных гистонов хромосом и анализ мДНК гепатоцитов свидетельствуют о том, что в интерфазном ядре имеется два вида петель хромосомной ДНК: петли розетко-подобных структур и петли хроматина, "заякоренные" на ядерной оболочке. Это, в свою очередь, обусловливает существование в интерфазных хромосомах двух типов "структурных" участков ДНК. Первый тип - участки хромосомной ДНК, ассоциированные с ядерной оболочкой, и второй тип - участки хромо-сомной ДНК, ассоциированные с белковыми сердцевинами розетко-подобных структур;

3. Изучена роль двухвалентных катионов, хелатных агентов и агентов, разрывающих Б-Б связи в белках на морфологию нуклеоидов и ядерного матрикса гепатоцитов, на ассоциацию хромосомной ДНК с ядерным матриксом, на стабильность розетко-подобных структур. Показано, что двухвалентные катионы играют важную роль в стабилизации глобулярных элементов нуклеоидов и внутренних элементов ядерного матрикса, в стабилизации розетко-подобного уровня организации соматических и мейотических хромосом;

4. Разработан метод препаративного выделения розетко-подобных структур интерфазных хромосом мыши;

5. Получены данные, свидетельствующие о том, что розетко-подоб-ные структуры являются формой организации ткане-специфических, транскрипционно-неактивных генов;

6. Изучена розетко-подобная организация генов каппа-ИГ мыши. Показано, что в формирование розетко-подобных структур вовлечены инт-роны и области хромосомной ДНК, фланкирующие гены. Полученные результаты свидетельствуют о том, что функционально-неактивное состояние каппа-генов обусловлено локализацией Ук и 1к-Ск экзонов в разных петлях розеток. Функционально-активное состояние этих генов обусловлено локализацией Ук и 1к-Ск экзонов в одной петельной структуре хромосом;

7. На модели каппа-ИГ генов показано, что их розетко-подобная организация может быть "структурной" основой внутригенной рекомбинации, приводящей к функционально-активному состоянию каппа-генов, и к многообразию антител, продуцируемых В-клетками;

8. "Структурные" участки интерфазных хромосом мыши двух типов выделены, клонированы в плазмиде рИС19 и определена их первичная нуклеотидная последовательность; проведен компьютерный анализ их структурно-функциональной организации;

9. Показано, что в формирование розетко-подобных структур вовлекаются специфические ДНК-белковые взаимодействия. Специфичность этого взаимодействия определяется двунитевым состоянием "структурных" участков интерфазных хромосом;

10. Показано, что с белковыми сердцевинами розетко-подобных структур специфично взаимодействуют суперспиральные, но не релаксиро-ванные молекулы плазмидной ДНК;

11. В сердцевинах розетко-подобных структур идентифицирован белок с молекулярной массой 95 кД, специфически связывающийся с клонированными фрагментами срДНК;

12. В составе полипептидов сердцевин розетко-подобных структур идентифицирована ДНК топоизомераза II;

13. Показано, что ассоциация интерфазных хромосом с ядерной оболочкой опосредуется специфическими ДНК-белковыми взаимодействиями. Специфичность взаимодействия хромосом с ядерной оболочкой, видимо, определяется двунитевым состоянием "структурных" участков, а прочность взаимодействия в течение интерфазы, возможно, - их одно-нитевым состоянием;

14. Предложена модель структурно-функциональной организации интерфазных хромосом, учитывающая розеточный уровень организации хроматина;

15. Предложена модель организации эукариотических генов, имеющих экзон-интронную структуру, в розетко-подобных структурах;

16. Предложена модель компактизации хромосомных доменов генов при участии триплексных структур ДНК.

V. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящее время тезис о единстве структуры и функции биологических структур мало у кого из исследователей вызывает сомнения. Особое значение этот тезис имеет в отношении эукариотических хромосом. Политенные хромосомы насекомых и мейотические хромосомы типа ламповых щеток амфибий являются исторически первыми моделями, на которых были предприняты попытки выяснения структурно-функциональной организации эукариотических хромосом. При этом, осовными методами исследования были цитологические и цитогенети-ческие методы. Одно из фундаментальных достижений в изучении этих типов хромосом явилось формирование понятия о хромомере как о структурно-функциональной единице эукариотических хромосом и установление его петельной организации. При использовании, в качестве экспериментальной модели изучения структурно-функциональной организации хромосом, лишенных гистонов интерфазных и метафазных хромосом, основными методами исследований стали молекулярные методы. Цитологический аспект структурно-функциональной организации генетического материала в исследованиях лишенных гистонов хромосом отодвинулся на второй план. Мало учитываются (или совсем не учитываются) данные цитологических исследований, в которых отмечается большая зависимость выявляемой структуры хромосом от экспериментальных условий их выделения и анализа. Однако, для познания принципов структурно-функциональной организации эукариотических хромосом необходим комплексный подход с использованием самых различных методов.

Какие черты структурной организации эукариотических хромосом выявлены различными методами исследований и как они соотносятся с результатами исследований представленных в данной работе ?

Анализ организации частично деконденсированных хромосом и лишенных гистонов интерфазных хромосом свидетельствует о наличии многочисленных сайтов связывания с ядерной оболочкой. Согласно пе-тельно-доменному принципу организации ДНК в ядре, суперспирали-зированные петли-домены "заякорены" на ядерной оболочке (рис. 1).

Результаты изучения организации ДНК в лишенных гистонов хромосомах привели к представлению о петлях-доменах как структурно-функциональных единицах эукариотических хромосом (см. раздел II.4). Цитологические и цитогенетические работы свидетельствуют о том, что структурными единицами эукариотических хромосом являются элементарные хромомеры (см. разд. II. 1). Под действием депротеинизирую-щих агентов, элементарные хромомеры "разворачиваются" с образованием большой хромомерной петли. При использовании менее жестких условий анализа, выявлена розетко-подобная организация элементарных хромомеров (см. разд. II. 1.1).

Выявление розеточных структур в составе лишенных гистонов и частично деконденсированных интерфазных, метафазных и мейоти-ческих хромосом позволяет конкретизировать ультраструктурную организацию элементарных хромомеров. Однако, при этом становится менее понятным постулат петельно-доменного принципа организации ядерной ДНК о прикреплении хромомерных петель (петель-доменов) к ядерной оболочке. Эта неясность устранима, если предположить, что с ядерной оболочкой интерфазная хромосома ассоциирует по межрозеров, одних и тех же структурных единиц - элементарных хромомеров. При переходе клеток в митоз, происходит тандемное сближение хромомеров и формирование хромонемы, а затем и самой митотической хромосомы (см. разд. II.2). Выявленные петли ДНК, отходящие от скэф-фолда метафазной хромосомы, вероятно, являются петлями развернутых розеточных структур. Это предположение может также объяснить субъединичность в структуре метафазных хромосом, обнаруженную некоторыми исследователями (см. разд. II.2). При переходе клеток в мей-оз, возможно, происходит ассоциация хромосомной ДНК с CK по тем же сайтам, по которым хромосома на стадии интерфазы была связана с ядерной оболочкой. При анализе хромосом на стадии профазы I мейоза, в условиях разрушения розеточных структур, наблюдаемые петли, вероятно, эквивалентны участкам интерфазных хромосом, локализованным между двумя сайтами "заякоревания" на ядерной оболочке. Эти предположения могут объяснить как больший размер петель ДНК, на стадии профазы I мейоза по сравнению с размером петель ДНК элементарных хромомеров, так и наличие в одной мейотической петле ядерной ДНК нескольких транскрипционных единиц (см. разд. II.3). Преемственность розеточных структур в различных типах хромосом (интерфазных, метафазных и мейотических) может объяснить сходство в остаточных ядерных белках (Wray et al., 1980; Wunderli et al., 1983; Jerardi et al., 1983; Adolph, 1984; Nickerson, Penman, 1992) и в нуклеотидных последовательностях ДНК, связанных с ними (Яагт е1 а1., 1979; М1гкоукс11 е1 а1., 1988) в разных типах клеток.

Модель структурно-функциональной организации хромосом, учитывающая розеточный уровень организации хроматина (рис. 31), позволяет конкретизировать такие понятия, как: структурный домен, домены транскрипции, репликации и амплификации. Структурные домены интерфазных хромосом

В интерфазных хромосомах имеется два типа структурных доменов: а) 100-200 нм глобулярные элементы, имеющие розетко-подобную организацию (хромомеры). Средний размер фрагмента ДНК, формирующего розеточную структуру равен 20-50 тпн. Розетко-подобная организация характерна, вероятно, для неактивных ткане-специфичных генов. Организация неактивных генов в виде розетко-подобных структур обусловливает их устойчивость к гидролизу ДНКазой I. При активации генов происходит "разворачивание" розеток и хроматиновые домены легко гидролизуются ДНКазой I. б) Для конститутивных генов, вероятно, не характерна розетко-подоб-ная организация. Ограничение доменов конститутивных генов осуществляется сайтами "заякоревания" на ядерной оболочке. В интерфазных хромосомах имеется два типа структурных участков ДНК: участки, ассоциированные с сердцевинами розеточных структур и участки, ассоциированные с ядерной оболочкой (ядерной ламиной).

Домены транскрипции

В интерфазных хромосомах имеется два типа доменов транскрипции: а)Домены транскрипционно-неактивных, ткане-специфичных генов имеют розетко-подобную организацию. Для осуществления транскрипции необходимо разворачивание розеток и формирование "открытых" петель. В некоторых случаях возможна транскрипция на отдельных петлях розеток. б) Петли-домены, отходящие от ядерной оболочки и не содержащие в своем составе розетко-подобных структур, вероятно, потенциально способны к транскрипции в любом периоде интерфазы.

Домены репликации

В интерфазных хромосомах имеется два типа доменов репликации: а) Единицей репликации является участок хромосомной ДНК, формирующий розеточную структуру. Для осуществления репликации необходимо разворачивание розеток (поздне-реплицирующиеся в 8-фазе области хромосом). б) Единицей репликации является фрагмент хромосомной ДНК, расположенный между двумя сайтами фиксации на ядерной оболочке и не содержащий розеточных структур (ранне-реплицирующиеся в 8-фазе области хромосом).

Домены амплификации

Единицей амплификации является участок хромосомной ДНК, формирующий розеточную структуру. При слиянии соседних ампликонов репликонов) могут формироваться протяженные (до 300 тпн) ампли-фицированные области. Границы этих областей определяются сайтами фиксации хромосомной ДНК на ядерной оболочке. Амплифицирован-ные копии появляются в результате дополнительных раундов репликации ограниченного хромосомного домена. Амплифицированные участки хромосом имеют структуру "петля в петле".

Розеточная модель организации хромосом способна объяснить большое количество экспериментальных фактов и хорошо сочетается с данными цитологического и цитогенетического анализов эукариоти-ческих хромосом:

Неоднородность по длине метафазных хромосом животных

Неравномерное распределение по длине хромосом животных ро-зетко-подобных структур. О-бенды метафазных хромосом обогащены розетками, Я-бенды обеднены этими субструктурами (см. разд. П.2.1). В хромосомах растений распределение розетко-подобных структур имеет более равномерной характер (Горнунг и др., 1986а, б), что приводит, видимо, к невозможности получения О-бендинга. Интрон-экзонная организация эукариотических хромосом

Интроны и фланги генов могут быть вовлечены в компактизацию хромосомных доменов генов при участии некоторых негистоновых белков. Специфичность ДНК-белкового взаимодействия, при этом, вероятно определяется не уникальным мотивом нуклеотидных последовательностей ДНК, а особенностями их вторичной структуры. Это предъявляет меньшие требования к эволюционной консервативности интрон-ных участков. В формирование розетко-подобного уровня организации хромосом могут, видимо, вовлекаться и ДНК-ДНКовые взаимодействия при участии неканонических форм ДНК (Н-формы ДНК). Внутригенная рекомбинация

Часто внутригенная рекомбинация затрагивает фланги и интронные области генов, приводя к делеции или дупликации части гена. В области сердцевин розетко-подобных структур происходит пространственное сближение флангов и интронов генов, что является необходимым условием любого рекомбинационного события. Существование триплекс-ных структур ДНК и соответствующих однонитевых участков ДНК в сердцевинах розеточных структур увеличивает вероятность осуществления рекомбинации.

Наши модельные эксперименты (Глазков, Мещерякова, 1998) свидетельствуют о принципиальной возможности осуществления ДНК то-поизомеразой II (выявлена в сердцевинах розетко-подобных структур) рекомбинации между суперспиральными плазмидными ДНК (аналоги отдельных петель розеток).

Эволюция генов некоторых белков, в том числе, многообразие антител

Эволюция некоторых белков (глобины) может быть объяснена "перетасовкой" экзонов исходного (предкового гена). В основе этого этого явления может лежать механизм внутригенной рекомбинации (см. выше).

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Глазков, Михаил Васильевич, 1999 год

1. Баласов М.Л., Макунин И.В. Модель компактизации хроматина при мозаичном эффекте положения гена//Генетика. 1994. Т. 30. С. 869-873.

2. Восток К., Самнер Э. Хромосома эукариотической клетки//М. Мир. 1981.С. 598.

3. Бугаева Е.А., Парфенов В.Н., Подгорная О.И. Ядерная оболочка ооцитов лягушки обладает теломерсвязывающей активностью// Молекулярная биология. 1992. Т. 26. С. 983-992.

4. Гайцхоки B.C. Информационные РНК клеток животных//М. Медицина. 1980. с. 199.

5. Георгиев Г.П., Ченцов Ю.С. О структуре клеточного ядра. Экспериментальное электронно-микроскопическое исследование клеточных ядер//Докл. АН СССР. 1960. Т. 132. С. 199-202.

6. Георгиев Г.П. Гены высших организмов и их экспрессия//М. Наука. 1989. С. 254.

7. Глазков М.В., Мещерякова Ю.А. Эукариотическая ДНК топоизомераза II и рекомбинация между кольцевыми суперспиральными плазмидными ДНК в системе in уйго//Генетика. 1998. Т. 34. С. 1017-1020.

8. Горач Г.Г., Сафронов В.В., Коломиец О.Л., Дадашев С.Я., Богданов Ю.Ф. Биохимический и ультраструктурный анализы синаптонемного комплекса в сперматоцитах млекопитающих// Цитология. 1985. Т. 27. С. 1347-1352.

9. Дворкин В.М., Прусов А.Н., Кирьянов Г.И., ФайсД., Ванюшин Б.Ф. ДНК из комплекса хроматина с ядерной оболочкой: кинетика реассо-циации на разных стадиях клеточного цикла//Биохнмия. 1977. Т. 42. С. 74-78.

10. Дворкин В.М., Ванюшин Б.Ф. Репликация и кинетика реассоциации ДНК ядерного матрикса регенерирующей печени крысы// Биохимия. 1978. Т. 43. С. 1648-1652.

11. Жимулев И.Ф. Политенные хромосомы//Новосибирск. Наука. 1992. 480с.

12. Жимулев И.Ф. Хромомерная организация политенных хромосом// Новосибирск. ВО "Наука". 1994. С. 565.

13. Зацепина О.В., Поляков В.Ю., Ченцов Ю.С. Электронно-микроскопическое изучение хромонемы и хромомеров в митотических и интерфазных хромосомах/ЛДитология. 1983а. Т. 25. С. 123-129.

14. Зацепина О.В., Поляков В.Ю., Лозовская Е.Р., Ченцов Ю.С. Изучение структуры хромомеров и дисков политенных хромосом Drosophila virilis в условиях искусственной деконденсации/ЛДитология. 19836. Т. 25. С. 735-739.

15. Зацепина О.В., Поляков В.Ю., Ченцов Ю.С. Различия в структурной организации G- и R-сегментов, выявляемые в процессе дифференциальной деконденсации хромосом//Цитология. 1985, Т. 27. С. 865-871.

16. Збарский И.Б., Георгиев Г.П. Новые данные по фракционированию клеточных ядер печени крысы и химическому составу ядерных структур //Биохимия. 1959. Т. 24. С. 192-199.

17. Збарский И.Б. Организация клеточного ядра//М. Медицина. 1988. 367 с.

18. Збарский И.Б., Кузьмина С.Н. Скелетные структуры клеточного ядра // М. Наука. 1991. С. 246.

19. Каландадзе А.Г., Разин C.B., Георгиев Г.П. Клонирование и анализ нуклеотидных последовательностей перманентно прикрепленных кядерному скелету фрагментов ДНК//Докл.АН СССР. 1988. Т. 300. С. 1001-1005.

20. Караджян Б.П., Попенко В.И. Электронно-микроскопическое исследование структуры неактивного хроматина интерфазного макронуклеуса Didinium natsutum//qmwiorra. 1995. T. 37. С. 519-524.

21. Карпова О.И., Сафронов В.В., Зайцева С.П., Богданов Ю.Ф. Некоторые свойства ДНК из выделенной фракции синаптонемных комплексов мышей/Мол.Биология. 1989. Т. 23. С. 571-579.

22. Карпова О.И., Пенкина М.В., Дадашев С .Я., Мильшина Н.В., Эр-нандес X., Радченко И.В., Богданов Ю.Ф. Особенности первичной структуры ДНК из синаптонемного комплекса золотистого хомячка // Молекулярная биология. 1995. Т. 29. С. 512-521.

23. Касьяненко H.A., Дьяконова Н.Е., Фрисман Э.Ф. Исследование молекулярного механизма взаимодействия ДНК с двухвалентными ионами металлов//Молекулярная биология. 1989. Т. 23. С. 975-982.

24. Кекелидзе М.Г., Разин C.B., Луканидин Е.М. Препарат коротких цепей ДНК, синтезированных in vivo после введения в ДНК живых клеток триоксалиновых сшивок, не обогащен участками начала репликации //Мол.биология. 1986. Т. 20. С. 378-386.

25. Кикнадзе И.И.Функциональная организация хромосом//Л. Наука. 1972.

26. Краев A.C., Миронов В.Н. Экономичное секвенирование ДНК с терми-наторами//Мол.биология. 1990. Т. 25. С. 1095-1099.

27. Льюин Б. Гены//М. Мир. 1987. С. 574.

28. Малиновский Ю.Ю., Безлепкин В.Г., Газиев А.И. ДНК-полимеразная активность и синтез ДНК в составе ядерного матрикса гепатоцитов // Мол.биология. 1985. Т. 19. С. 1626-1632.

29. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование// М. Мир. 1984.

30. Миронов Н.М., Лобаненков В.В., Шапот B.C. Структурные переходы в реплицирующемся хроматине, выявляемые ДНКазой 1//Докл. АН СССР. 1980а. Т. 254. С. 1269-1273.

31. Онищенко Г.Е., Ченцов Ю.С. Гранулярный слой периферического хроматина интерфазного ядра. I. Ультраструктура/ДДитология. 1974а. Т. 16. С. 675-678.

32. Онищенко Г.Е., Ченцов Ю.С. Гранулярный слой периферического хроматина интерфазного ядра. 2. Цитохимические особенности и свойстваУ/Цитология. 19746. Т. 16. С. 931-936.

33. Прокофьева-Бельговская А.А.Гетерохроматические районы хромосом //М. Наука. 1986. С. 431.

34. Прусов А.Н., Файс Д., Поляков В.Ю., Ванюшин Б.Ф. Характеристика связанного с ядерной оболочкой хроматина из печени крысы// //Биохимия. 1982. Т. 47. С. 502-510.

35. Прусов A.H., Поляков В.Ю., Зацепина О.В., Файс Д., Ченцов Ю.С. Выделение розеточно-подобных структур из частично депротеинизи-рованного хроматина гепатоцитов крысы//Цитология. 1985. Т. 27. С. 1026-1030.

36. Прусов А.Н., Файс Д., Поляков В.Ю. Исследование периферических гранул хроматина анкоросом//Биохимия. 1989. Т. 54. С. 1838-1846.

37. Разин C.B., Мантьева В.Л., Георгиев Г.П. Выделение и сравнительная характеристика участков ДНК, прилегающих к структурам остова интерфазного ядра и митотической хромосомы//Молекулярная биология. 1980. Т. 14. С. 223-233.

38. Разин C.B., Кекелидзе М.Н., Луканидин Е.М. Пространственная организация репликонов в эукариотическом ядре: прикрепление участков начала репликации к ядерному скелету //Мол. биология. 1986. Т. 20. С. 387-395.

39. Разин C.B., Яровая О.В. Ассоциация транскрипционно-активной фракции ДНК с ядерным скелетом нарушается при инкубации ядер в растворах с низкой ионной силой//Мол. биология. 1986. Т. 20. С. 646-655.

40. Соловьев ВВ., Колчанов H.A. Функциональная и эволюционная роль экзон-интронной структуры генов эукариот//Сб. Итоги науки и техники. Сер. Молекулярная биология. 1985. Т. 21. С. 38-80.

41. Соловьян В.Т., Андреев И.О., Кунах В.А. Фракционирование ДНК эукариот в пульсирующем электрическом поле. 2. Дискретные фрагменты и уровни структурной организации хроматина//Мол. Биология. 1991. Т. 26. С. 1483-1491.

42. Спирин A.A. Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот//Биохимия. 1958. Т. 23. С. 656-662.

43. Стегний В.Н. Архитектоника генома, системные мутации и эволю-ция//Новосибирск. Изд-во Новосибирского университета. 1993. 110с.

44. Суонсон К., Мерц Т., Янг У. Цитогенетика//М. Мир. 1969.С. 280.

45. Турпаев К.Т., Васецкий Е.С. Ядерные белковые факторы, взаимодействующие со специфическими последовательностями ДНКУ/Гене-тика. 1990. Т. 26. С. 804-816.

46. Харченко Е.П., Соколова Т.В. Зондирование петлевого уровня организации хромосом у позвоночных//Докл. АН СССР. 1983. Т. 269. С. 12691272.

47. Ченцов Ю.С.,Поляков В.Ю. Ультраструктура клеточного ядра//М. Наука. 1974.

48. Чернохвостов В.В. Ядерный матрикс эукариотической клетки: некоторые вопросы выделения, структуры и функционирования//Усп. совр. биологии. 1985. Т. 99. С. 371-384.

49. Яровая О.В., Разин C.B. Два типа участков прикрепления ДНК к ядерному скелету в клетках асцитной карциномы Эрлиха//Мол.биол. 1983. Т. 17. С. 303-313.

50. Яровая О.В., Горелова Т.В., Шуппе Н.Г., Разин C.B. Характер прикрепления к ядерному матриксу генов белков теплового шока не зависит от их функционального состояния//Генетика. 1985. Т.21. С. 896-901.

51. Яровая О.В., Разин C.B., Хэнкок Р. Расщепление геномной ДНК по границам топологических доменов топоизомеразой II ядерного мат-рикса//Генетика. 1994. Т. 30. С. 25-32.

52. Adachi Y., Kas E., Laemmli U.K. Preferential, cooperative binding of DNA topoisomerase II to scaffold-associated regions//EMBO J. 1989. V. 8. P. 3997-4006.

53. Adachi Y., Luke M., Laemmli U.K. Chromosome assembly in vitro: topoisomerase II is required for condensation//Cell. 1991.V. 64. P. 137-148.

54. Adolph K.W., Cheng S.M., Paulson J.R., Laemmli U.K. Isolation of a protein scaffold from mitotic HeLa cell chromosomes//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977a. V. 74. P. 4937-4941.

55. Adolph K.W., Cheng S.M., Laemmli U.K. Role of nonhistone proteins in metaphase chromosome structure//Cell. 19776. V. 12. P. 805-816.

56. Adolph K.W. Conservation of interphase chromatin nonhistone antigenes as components of metaphase chromosomes//FEBS Lett. 1984. V. 165. P.211-215.

57. Aelen A.M.A., Opstelten R.J.G., Wanka F. Organization of DNA replication in Phisarum polycephalum. Attachment of origins of replicons and forks to the nuclear matrix/ZNucLAcids Res. 1983. V. 11. P. 1181-1195.

58. Agazie Y.M., Lee J.S., Burkholder G.D. Characterization of a new monoclonal antibody to triplex DNA and immunofluorescent staining of mammalian chromosomes//J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 7019-7023.

59. Agazie Y.M., Burkholder G.D., Lee J.S., Triple DNA in the nucleus: direct binding of triplex-specific antibodies and their effect on transcription, replication and cell growth/ZBiochem. J. 1996. V. 316. P. 461- 466.

60. Aguinaga M.P., Kiper C.E., Valenzuela M.S. Enriched autonomously replicating sequences in a nuclear matrix-DNA complex isolated from synchronized HeLa cells//Biochem. Biophys. Res. Commun.1987. V. 144. P. 1018-1024.

61. Agutter P., Birchall K. Functional differences between mammalian nuclear protein matrices and pore-lamina complex laminae//Exp.Cell Res. 1979. V. 124. P. 453-459.

62. Allen G.C., Hall G.E., Childs L.C., Weissinger A.K., Spiker S., Tompson W.F. Scaffold attachment regions increase reporter gene expression in stably transformed plant cells/ZPlant Cell. 1993. V. 5. P. 603-613.

63. Allen G.C., Hall G., Michalowski S., Newman W., Spiker S., Weissinger A.K., Thompson W.F. High-level transgene expression in plant cells effectsof a strong scaffold attachment regions from Tobacco//Plant Cell. 1996. V. 8. P. 899-913.

64. Amati B.B., Gasser S.M. Chromosomal ARS and CEN element bind specifically to the yeast nuclear scaffold//Cell. 1988. V. 54. P. 967-978.

65. Amati B., Gasser S.M. Drosophila scaffold-attached regions bind nuclear scaffolds and can function as ARS elements in both budding and fission yeasts//Mol. Cell. Biol. 1990. V. 10. P. 5442-5454.

66. Ambros P.F., Sumner A.T. Correlation of pachytene chromomeres and metaphase bands of human chromosomes//Cytogenet. Cell Genet. 1987. V. 44. P. 223-228.

67. Anderson J.N. Detection, sequence patterns and function of unusual DNA structures//Nucl.Acids Res. 1986. V. 14. P. 8513-8533.

68. Anderson H.J., Roberge M. DNA topoisomerase II: a review of its involvement in chromosome structure, DNA replication, transcription and mitosis/Cell Biol. Intern. Reports. 1992. V. 16. P. 717-724.

69. Ascoli C.A., Link M.R., Venturo N, Kuchler R.J., Mandeles S. Identification of a rosette-enriched chromatin fraction from mouse fibroblasts nuclei/Arch. Biochem. Biophys. 1988. V. 263. P. 334-348.

70. Avramova Z., Bennetzen J.L. Isolation of matrices from maize leaf nuclei: identification of a matrix-binding site adjacent to the Adhl gene//Plant Molecular Biology. 1993. V. 22. P. 1135-1143.

71. Basler J., Hastie N.D., Pietras D., Matsui S.I., Sandberg A.A., Berezney R. Hybridization of nuclear matrix attached deoxyribonucleic acid fragments //Biochemistry. 1981. V. 20. P. 6921-6929.

72. Bauer W., Vinograd J. Circular DNA. In: Basic Principles in Nucleic Acid Chemistry (ed.Ts'o P.O.P.) Academic Press.London. 1974. V.2. P. 265393.

73. Beams H.W., Mueller S. Effect of centrifugation on the interphase nucleus with special reference to the chromatin-nuclear envelope relation//.!. Cell Biol. 1969. V. 43. P. 11a.

74. Bekhor I., Mirel C.J. Simple isolation of DNA hydrophobically comp-lexed with presumed gene regulatory proteins (M 43 0)//Biochemistry. 1979. V. 18. P. 609-616.

75. Belmont A.S., Braunfeld M.B., Sedat J.W., Agard D.A. Large scale chromatin structural domain within mitotic and interphase chromosomes in vivo and in vitro//Chromosoma. 1989. V. 98. P. 129-143.

76. Benbow R.M., Zhoo J., Larson D.D. On the nature of origins of DNA replication in eukaryotes//BioEssays. 1992. V. 14. P. 661-670. •

77. Bennett M.D., Heslop-Harrison J.S., Smith J.B., Ward J.B. DNA density in mitotic and meiotic metaphase chromosomes of plants and animals//J. Cell Sci. 1983. V. 63. P. 173-179.

78. Bensch K.G., Tanaka S., Hu S.Z., Wang T.S.F., Karn D. Intracellular localization of human DNA polymerase a with monoclonal antibodies//!. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 8391-8396.

79. Benyajati C., Worcel A. Isolation, characterization, and structure of the folded interphase genome of Drosophila melanogaster//Cell. 1976. V. 9. P. 393-407.

80. Ben-Ze'ev A., Aloni Y. Processing of SV40 RNA is associated with the nuclear matrix and is not followed by the accumulation of low-molecular-weight RNA product//Virology. 1983. V. 125. P.475

81. Berezney R., Coffey D. Identification of a nuclear protein matrix// Biochem.Biophys. Res.Commun. 1974. V. 60. P. 1410-1419.

82. Berezney R. Dynamic properties of the nuclear matrix. In: The Cell Nucleus. (ed. Busch H.) Academic Press. New York. 1979. V. 7. P. 413-456.

83. Berezney R., Buchholtz L.A. Dynamic association of replicating DNA fragments with the nuclear matrix of regenerating liver//Exp. Cell Res. 1981. V. 132. P. 1-13.

84. Bernardi G., Olofson B., Filipski J., Zerial M., Salinas J., Cuny G., Meunier-Rotival M., Rodier M. The mosaic genome of warm-blooded vertebrates//Science. 1985. V. 228. P. 953-958.

85. Bernues J., Azorin F. Triple-strand DNA//Nucl. Acids Res. 1995. V.9. P. 1-21.

86. Berrios M., Osheroff N, Fisher P.A. In situ localization of DNA to-poisomerase II, a major polypeptide component of the Drosophila nuclear matrix fraction//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. V.82. P. 4142-4146.

87. Blasquez C., Sperry A.O., Cockerill P.N., Garrard W.T. Protein: DNA interaction at chromosomal loop attachment sites//Genome. 1989a. V. 31. P. 503-509.

88. Blasquez C., Xu M., Moses S.C.,Garrard W.T. Immunoglobulin k gene expression after stable integration. 1.Role of the intronic MAR and enhancer in plasmacytoma cells//J. Biol. Chem. 19896. V.264. P. 21183-21189.

89. Blasquez C., Sperry A.O., Cockerill P.N., Garrard W.T. Protein:DNA interaction at chromosomal loop attachment sites//Genome. 1990. V. 31. P. 503-509.

90. Bode J., Maass K. Chromatin domain surrounding the human interferon (5-gene as defined by scaffold-attached regions/ZBiochemistry. 1988. V. 27. P. 4706-4711.

91. Bode J., Kohwi Y., Dickinson L., Joh T., Klechr D., Mielke C„

92. Kohwi-Shigematsu T. Biological significance of unwinding capability of nuclear matrix-associating DNAs//Science. 1992. V.255. P. 195-197.

93. Bodnar J.W. A model for eukaryotic DNA organization: a molecular basis for cell differentiation and chromosome evolution//! Theor. Biol. 1988. V. 132. P. 479-507.

94. Bonifer C., Vidal M., Grosveld F., Sippel A.E. Tissue specific and position independent expression of the comlete gene domain for chicken lysozyme in mice//EMBO J. 1990. V. 9. P. 2843-2848.

95. Bonifer CYannoutsos N., Kruger G., Grosveld F., Sippel A. Dissection of the locus control function located on the chicken lysozyme gene domain in transgenic mice//Nucl. Acids Res. 1994. V. 22. P. 4202-4210.

96. Borochov N., AusioJ., Eisenberg H. Interaction and conformational changes of chromatin with divalent ions//Nucl. Acids Res. 1984. V.12. P.3089-3096.

97. Boulikas T. Chromatin and nuclear matrix in development and in carcinogenesis: a theory//Intern. J. of Oncology. 1992. Y. 1. P. 357-372.

98. Boulikas T. Nature of DNA sequences at the attachment regions of genes to the nuclear matrix//J.Cell Biochem. 1993. V. 52. P. 14-22.

99. Boulikas T., Kong C.F. A novel class of matrix attached regions (MARs) identified by random cloning and their implications in differentiation and carcinogenesis//Intern. J. of Oncology. 1993. V. 2. P. 325-330.

100. Boulikas T. Chromatin domains and prediction of MAR sequences// Intern. Rev. Cytology. 1995. V. 162A. P. 279-388.

101. Brasch K., Setterfield G. Structural organization of chromosomes in interphase nuclei//Exp. Cell Res. 1974. V. 83. P. 175-185.

102. Brasch K. Fine structure and localization of the nuclear matrix in situ //Exp. Cell Res. 1982. V. 140. P. 161-171.

103. Breyne P., Van Montagu M., Depicker A., Cheysen G. Characterization of a plant scaffold attachment region in a DNA fragment that normalires transgene expression in Tobacco//Plant Cell. 1992. V. 4. P. 463-471.

104. Breyne P., Van Montagu M., Gheysen G. The role of scaffold attachment regions in the structural and functional organization of plant chromatin// Transgenic Research. 1994. V. 3. P. 195-202.

105. Broach J.R., Li Y.-Y., Feldman J., Jayaram M., Abraham J., Nasmyth K.A. Localization and sequence analysis of yeast origins of DNA replication // Cold Spring Harbor Symp. Quant.Biol. 1983. Part 2. V. 47. P. 1165-1174.

106. Broitman S.L. H-DNA: DNA triplex formation within topologically closed plasmids//Progr. Biophys. Molec. Biol. 1995. V. 63. P. 119-129.

107. Buhrmester H., Von Kries J.P., Stratling W.H. Nuclear matrix ptotein ARBP recognizes a novel DNA sequence motif with high affinity// Biochemistry. 1995. V. 34. P. 4108-4117.

108. Buongiorno-Nardelli M., Miehell G., Carri M.T., Marilley M. A relationship between replicon size and supercoiled loop domains in the eukariotic genome//Nature. 1982. V. 298. P. 100-102.

109. Butler P.J.G. The folding of chromatin//CRC Crit. Rev. Biochem. 1983. V. 15. P. 57-91.

110. Callan H.G. Lampbrush chromosomes (ed. Solioz M.) SpringerVerlag. Berlin. Heidelberg. New-York. Tokyo. 1986.

111. Carlson D.P., Ross J. Human P-globin promoter and coding sequences transcribed by RNA polymerase III//Cell. 1983. V. 34. P. 857-864.

112. Cartwright I.L.,Abmayr S.M., Fleischman G., Lowenhaupt K., Elgin S.C.R., Keene M.A., Howard G.C. Chromatin structure and gene activity: the role of nonhistone chromosomal proteins//CRC Crit. Rev. Biochem. 1982. V. 13. P. 1-86.

113. Chen G.L., Yang L„ Rowe T.C., Halligan B.D., Tewey K.M., Liu L.F. Non-intercalative antitumor drugs interfere with the breakage-reunion reaction of mammalian topoisomerase II //J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 13560-13566.

114. Chentsov Yu.S., Kiryanov G.I., Polyakov V.Yu. Levels of structural organization of chromosomes//In: Physico-Chemical Biology Reviews (ed. Skulachev V.P.) 1984. V. 4. P. 283-333.

115. Chimera J.A., Musich P.R. The association of the interspersed repetitive Kpnl sequences with the nuclear matrix//! Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 9373-9379.

116. Chiu J.-F., Tsai Y.O.H., Sakuma S., Hnilica L.S. regulation of in vitro mRNA transcription by a fraction of chromosomal protein//J. Biol. Chem. 1975. V. 250. P. 9431-9433.

117. Christova R., Bach J., Galcheva-Gargova Z. Sequences of DNA fragments contacting the nuclear lamina in vivo//DNA Cell Biol. 1992. V. 11. P. 627636.

118. Chung J.H., Whiteley M., Felsenfeld G. A 5' element of the chicken (3-glo-bin domain serves as an insulator in human erytroid cells and protects against position effect in Drosophila//Cell. 1993. V. 74. P. 505-514.

119. Chungs S.-Y., Folson V.,Wooley J. DNasel-hypersensitive sites in the chromatin of immunoglobulin k light chain genes//Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1983. V. 80. P. 2427-2431.

120. Ciejek E.M., Nordstrom J.L., Tsai M.J., 0"Malley B.N. Ribonucleic acid precursors are associated with thechick oviduct nuclear matrix// Biochemistry. 1982. V. 21. P. 4945-4953.

121. Ciejek E.M., Tsai M.J., 0"Malley B.W. Actively transcribed genes are associated with the nuclear matrix//Nature. 1983.V. 306. P. 607-609.

122. Cockerill P.N., Garrard W.T. Chromosomal loop anchorage sites appear to be evolutionarily conserved//FEBS Lett. 1986a. V. 204. P. 5-7.

123. Cockerill P.N., Garrard W.T. Chromosomal loop anchorage of the kappa immunoglobulin gene occurs next to the enhancer in a region containing topoisomerase II sites//Cell. 19866. V. 44. P. 273-282.

124. Cockerill P.N., Yuen M.-H., Garrard W.T. The enhancer of the immunoglobulin heavy chain locus is flanked by presumptive chromosomal loop anchorage elements//J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 5394-5397.

125. Cockerill P.N. Nuclear matrix attachment occurs in several regions of the IgH locus//Nucl. Acids Res. 1990. V. 18. P. 2643-2648.

126. Collick A., Jeffreys A.J. Detection of a novel minisatellites specific DNA-binding protein//Nucl. Acid Res. 1990. V. 18. P. 625-629.

127. Comings D.E. The rational for an ordered arrangement of chromatin in the interphase nucleus//Amer. J. Hum. Genet. 1968. V. 20. P. 440-460.

128. Comings D.E. Mechanisms of chromosome banding and implications for chromosome structure//Ann. Rev. Genet. 1978. V. 12. P. 25-46.

129. Comings D.E., Okada T.A. Whole mount electron microscopy of meiotic chromosomes and the synaptonamal complex//Chromosoma. 1970. V. 30. P. 269-286.

130. Comings D.E., Wallack A.S. DNA-binding properties of nuclear matrix proteins//! Cell Sci. 1978. V. 38. P. 233-246.

131. Cook P R., Brazell I.A. Supercoil in human DNA//J. Cell Sci. 1975. V. 19. P. 261-279.

132. Cook P.R., Brazell I.A. Conformational constraints in nuclear DNA// J.Cell Sci. 1976. V. 22. P. 287-302.

133. Cook P.R., Brazell I.A. Spectrofluorometric measurement of the binding of ethidium to superhelical DNA from cell nuclei/ZEurop. J.Biochem. 1978. V. 84. P. 465-477.

134. Cook P.R., Brazell I.A. Mapping sequences in loops of nuclear DNA by their progressive detachment from the nuclear cage//Nucl Acids Res. 1980. V. 8. P. 2895-2906.

135. Cook P.R., Lang J. The spatial organization of sequences involved in initiation and termination of eukaryotic DNA replication//Nucl. Acids Res. 1984. V. 12. P. 1069-1075.

136. Darby M.K., Herrera R., Vosberg H.-P., Nordheim A. DNA-topoisomerase II cleaves at specific sites in the 5'-flanking region of c-fos protoonco-genes in vivo//EMBO J. 1986. V. 9. P. 2257-2265.

137. DasA.T., Luderus M.E.E., Lamers W.H. Identification of a matrix-attachment region-5' of the rat glutamate-dehydrogenase-encoding gene //Eur. J. Biochem. 1993. V. 215. P. 777-785.

138. Davies H.G. Electron microscopic observation on the organization of heterochromatin in certain cells//! Cell Sci. 1968. V. 3. P. 129-150.149. de Lange T. Human telomeres are attached to the nuclear matrix// EMBO! 1992. V. 11. P. 717-724.

139. De Sepulveda P., Salaum P., Maas N., Andre C., Pantier J.-J. SARs do not impair position-dependent expression of a kit/lacZ transgene //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. V. 211. P. 735-741.

140. Diaz M.O., Gall J.G. Giant readthrough transcription units at the his-tone loci on lampbrush chromosomes of the newy Notophtalmus// Chromosoma. 1985. V. 92. P. 243-253.

141. Dickinson L.A., Joh T., Kohwi Y., Kohwi-Shigematsu T. A tissue-specific MAR/SAR DNA-binding protein with unusual binding site recognition// Cell. 1992. V. 70. P. 631-645.

142. Dickinson L.A., Kohwi-Shigematsu T. Nucleolin is a matrix attachment region DNA-binding protein that specifically recognizes a region with high base-unpairing potential//Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. P. 456465.

143. Dickinson L.A., Dickinson C.D., Kohwi-Shigematsu T. An atipical homeo-domain in SATB1 promotes specific recognition of the key structural element in a matrix attachment region//J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 11463-11470.

144. Dijkwel P.A., Mullenders L.H.F., Wanka F. Analysis of the attachment of replicating DNA to a nuclear matrix in mammalian interphase nuclei//Nucl. Acids Res. 1979. V. 6. P. 219-230.

145. Dunaway M., Hwang J.Y., Xiong M., Yuen H.-L. The activity of the scs and scs' insulator element is not dependent on chromosomal context//Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P.182-189.

146. Dworetzky S.I., Wright K.L., Fey E.G., Penman S., Lian J.B., Stein J.L., Stein G.S. Sequence-specific DNA-binding proteins are components of a nuclear matrix-attachment site//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 4178-4182.

147. Earnshaw W.C., Laemmli U.K. Silver staining the chromosome scaffold//Chromosoma. 1984. V. 89. P. 186-192.

148. Earnshaw W.C., Halligan B., Cooke C.A., Heck M.M.S., Laemmli U.K. Topoisomerase II is structural component of mitotic chromosome scaffolds//;. Cell Biol. 1985. V. 100. P. 1706-1715.

149. Earnshaw W.C., Heck M.M.S. Localization of topoisomerase II in mitotic chromosomes//! Cell Biol. 1985. V. 100. P. 1716-1725.

150. Ellis G.C., Grober-Rabic A.F., Hough F.S., Bester A.J. Location and methylation pattern of a nuclear matrix associated region in the human pro a(I) collagen gene//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V. 157. P. 500-506.

151. Ely S., D'Arey A., Jost E. Interaction of antobodies against nuclear envelope-associated protein from rat liver nuclei with rodent and human celMExp. Cell Res. 1978. V. 116. P. 325-331.

152. Engelhardt P., Plageus U., Zbarsky I.B., Filatova L.S. Granules 25-30 nm in diameter a base constituent of the nuclear matrix, chromosome scaffolds and nuclear envelope//Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1982. V. 22. P. 6937-6940.

153. Espinas M.L., Carballo M. Pulsed-field gel electrophoresis analysis of higher order chromatin structures of Zea mays. Highly methylated DNA in the 50 kb chromatin structure/ZPlant Molecular Biology. 1993. V. 21. P. 847-857.

154. Evans T., Reitman M., Felsenfeld G. An erytrocyte-specific DNA-binding factor recognized a regulatory sequence common to all chicken globin genes//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 86. P. 59765980.

155. Faiferman I., Pogo A.O. Isolation of a nuclear ribonucleoprotein network that contains heterogeneous RNA and is bound to the nuclear envelope/ZBiochemistry. 1975. V. 14. P. 3808-3816.

156. Fais D., Prusov A.N., Polyakov V.Yu. The lack of histone HI in the peripheral chromatin of rat liver nuclei//Cell Biol. Int. Rep. 1982. V. 6. P. 433-441.

157. Filipski J., Leblane J., Youdal T., Siskorska M., Walker P.R. Periodicity of DNA folding in higher order chromatin structures// EMBO J. 1990. V. 9. P. 1319-1327.

158. Finch J.T., Klug A. Solenoidal model for superstructure in chroma-tin//Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1976. V. 73. P. 1897-1901.

159. Franke W.W., Deumling B., Zentgraf H„ Falk H„ Rae P.M.M. Nuclear membranes from mammalian liver: characterization of the membrane-attached DNA//Exp. Cell Res. 1973. V. 81. P. 365-392.

160. Fuchs J.P., Cilon H., Kuo C.H., Saumweber H., Sedat J. Nuclear structure: determination of the fate of the nuclear envelope in Droso-phila during mitosis using monoclonal antibodies//J. Cell Sci. 1983. V. 64. P. 331-349.

161. Galcheva-Gargova Z., Petrov P., Dessev G. Effect of chromatin decondensation on the intranuclear matrix//Eur. J. Cell Biol. 1982. V.28. P. 155-159.

162. Gall J.G., Diaz M.O., Stephenson E.C., Mahon K.A.The transcription unit of lampbrush chromosomes//In: Gene Structure and Regulation in Development (ed. Liss A.R.) Inc., New-York. 1983. P. 137-146.

163. Gallinaro H., Puvion E., Kister L., Jacob M. Nuclear matrix and HnRNP share a common structural constituent associated with premessenger RNA//EMBO J. 1983. V. 2. P. 953-960.

164. Gambino J., Eckhardt R.A., Risley M.S. Nuclear matrix containing synap-tonemal complexes from Xenopus laevis//J. Cell Biol. 1981.V. 91. P. 63a.

165. Ganner E., Evans H.J. The relationships between patterns of DNA replication and quinacrine fluorescence in the human chromosome complement //Chromosoma. 1971. V. 35. P. 326-341.

166. Gariglo P., Llopis R., Oudet P., Chambon P. The template of the isolated native simian virus 40 transcriptional complexes is a minichromosome// J. Mol. Biol. 1979. V. 131. P. 75-105.

167. Garreau H., Williams J.G. Two nuclear DNA binding proteins of Dictyo-stelium discoideum with a high affinity for poly(dA)-poly(dT)// Nucl. Acids. Res. 1983. V. 11. P. 8473-8484.

168. Gasser S.M., Laemmli U.K. The organization of chromatin loops: Characterization of a scaffold attachment site//EMBO J. 1986a. V. 5. P. 511-518.

169. Gasser S.M., Laemmli U.K. Cohabitation of scaffold binding regions with upstream/enhancer elements of three developmentally regulated genes of D. melanogaster//Cell. 19866. V. 46. P. 521-530.

170. Gasser S.M., Laroche T., Falquet J., Boy de la Tour E., Laemmli U.K. Metaphase chromosome structure. Involvement of topoisomerase II//J. Mol. Biol. 1986. V. 188. P. 613-629.

171. Gasser S.M., Laemmli U.K. A glimpse at chromosomal order// Trends in Genetics. 1987. V. 3. P. 16-22.

172. Gasser S.M., Amati B.B., Cardenas M.E., Hofman J.F.-X. Studies on scaffold attachment sites and their relation to genome functions//Int. Rev. Cytology. 1989. V. 119. P. 57-96.

173. Gates D.M., Bekhor I. Distribution of active gene sequences: a subset association with tightly bound chromosomal proteins//Science. 1980. V. 207. P. 661-662.

174. Gerace L., Blum A., Blobel G. Immunochemical localisation of the major polypeptides of the nuclear pore complex-lamina fraction. Interphase and mitotic distribution//J.Cell Biol. 1978. V.79. P. 546-566.

175. Gerace L., Blobel G. The nuclear envelope lamina is reversibly depolyme-rized during mitosis//Cell. 1980. V. 19. P. 277-287.

176. Gerace L., Comeau C., Benson M. Organization and modulation of nuclear lamina structure//! Cell Sci. 1984. Suppl. 1.P, 137-160.

177. Gerace L. Nuclear lamina and organization of nuclear architecture// Trends in Biochem. Sci. 1986. V. 11. P. 446.

178. Gohring F., Fackelmaer F.O. The scaffold/matrix attachment region binding protein HNRNP-U (SAF-A) is directly bound to chromosomal DNA in vivo. A chemical cross-linking study//Biochemistry. 1997. V.36. P.8276-8283.

179. Goldberg G.J., Collier I., Cassel A. Specific DNA sequences associated with the nuclear matrix in synchronized mouse 3T3 cells//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. V. 80. P. 6887-6891.

180. Goldman M.A., Holmquist G.P., Gray M.C., Caston L.A., Nag A. Replication timing of genes and middle repetitive sequences//Scienee. 1984. V. 224. P. 686-692.

181. Grosshedl R, Birnstiel M.L. Spacer DNA sequences upstream of the T-A-T-A-A-A-T-A sequence are essential for promotion of H2A histonegene transcription in vivo//Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1981. V. 77. P. 7102-7106.

182. Grossveld F., Blom G., van Assendelft G.B., Greaves D.R., Kollias G. Position-independent, high-level expression of the human (3-globin gene in transgenic mice//Cell. 1987. V. 51. P. 975-985.

183. Grummt F., Hoist A., Muller F., Wegner M., Scwender S., Luksza H, Zastrow G., Klavinius A. A mouse ARS elements and ARS-binding pro-teins//Eukaryotic DNA Replication. Cold Spring Harbor. 1988. P. 463-466.

184. Haaf T., Schmid M. Chromosome topology in mammalian interphase nuclei//Exp. Cell Res. 1991. V. 192. P. 325-332.

185. Hall G., Allen G.C., Loer D.S., Tompson W.F., Spiker S. Nuclear scaffolds and scaffold-attachment regions in higher plants/ZProc. Natl. Acad; Sci. USA. 1991. V. 88. P. 9320-9324.

186. Hadlaczky G., Sumner A.T., Ross A. Protein-depleted chromosomes. 1. Structure of isolated protein-depleted chromosomes//Chromosoma. 1981a. V. 81. P. 537-555.

187. Hadlaczky G., Sumner A.T., Ross A. Protein-depleted chromomes.2. Experiments concerning the reality of chromosome scaffolds// Chromosoma. 19816. V. 81. P. 557-567.

188. Hadlaczky G. Went M., Ringertz N.R. Direct evidence for the non-random localization of mammalian chromosomes in the interphase nucleus//Exp. Cell Res. 1986. V. 186. P. 1-15.

189. Halligan B.D., Small D., Vogelstein B.,Hsieh T.-S., Liu L.F. Localization of type II DNA topoisomerase in nuclear matrix//J. Cell Biol. 1984. V. 99. P. 128a.

190. Hampel K.J., Ashley C., Lee J.S. Kilobase-range communication between polypurine-polypyrimidine tracts in linear plasmids mediated by triplex formation: a braided knot between two linear duplexes// Biochemistry. 1984. V. 32. P. 5674-5681.

191. Hancock R. Topological organization of interphase DNA: the nuclear matrix and other skeletal structures//Biol.Cell. 1982. V. 4. P. 105-122.

192. Hancock R., Boulikas T. Functional organization in the nucleus// Int. Rev. Cytol. 1982. V. 79. P. 165-214.

193. Hancock R., Hughes M.E. Organization of DNA in the interphase nucleus/ZBiol. Cell. 1982. V. 44. P. 201-212.

194. Haniford D.B., Pulleyblank D.E. Transition of a cloned d(AT)n-d(AT)n tract to a cruciform in vivo//Nucl. Acids Res. 1985. V. 13. P. 4343-4363.

195. Hardman N., Jack P.L., Brown A.J.P., McLachlan A. Characterization of ribosomal satellite in total nuclear DNA from Physarum poly-cephalum //Biochem. Biophys. Acta. 1979. V. 562. P. 365-376.

196. Harlow R, Wells J.R Preparation of membrane-free chromatin bodies from avian erythroid cells and analysis of chromatin acidic protein // Biochemistry. 1975. V. 14. P. 2665-2674.

197. Hartwig M. Organization of mammalian chromosomal DNA: super-coiled and folded circular DNA subunits from interphase cell nuclei// Acta Biol. Med. Germ. 1978. V. 37. P. 421-432.

198. Hatrwig M. The size of independently supercoil domains in nuclear DNA from normal human lymphocytes and leukemic lymphoblasts// Biochem. Biophys. Acta. 1982. V. 698. P. 214-217.

199. Hecht A., Berkenstam A., Stromstedt P.-E., Gustafsson J.-A., Sippel A.F. A progesterone responsive element maps to the far upstream steroid dependent DNase hypersensitive site of chicken lysozyme chromamatin// EMBO J. 1988. V. 7. P. 2063-2073.

200. Heck M.M.S., Hittelman W.H., Earnshaw W.C. Differential expression of DNA topoisomerase I and II during the eukaryotic cell cycle// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 1086-1090.

201. Heller R.A., Shelton E.R., Dietrich V., Elgin S.C.R., Brutlug D.L. Multiple forms and cellular localization of Drosophila DNA topo-isomerase//J. Biol. Chem. 1986. V. 261. P. 8063-8069.

202. Herían G., Eckert W.A., Kaffenberger W., Wunderlich F. Isolation and characterization of an RNA-containing nuclear matrix from Tetrachimena macronuclei/ZBiochemistry. 1979. V. 18. P. 1782-1788.

203. Herman R., Weymouth L., Penman S. Heterogeneous nuclear RNA-protein fibers in chromatin-depleted nuclei//J.Cell Biol. 1978. V. 78. P. 663-674.

204. Herzberg M., Bibor-Hardy V., SimardR. Herpes specific and aDNA polymerase in the nuclear envelope of BHK infected cells//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981. V. 100. P. 644-650.

205. Heyting C., Dietrich A.J.J. Synaptosomal complexes and the organization of chromatin during meiotic prophase//Cell Biol. Intern. Reports. 1992. V. 16. P. 749-760.

206. Hirano T., Mitchison T.J. Topoisomerase II does not play a scaffolding role in the organization of mitotic chromosomes assembled in Xenopus egg extracts//J.Cell Biol. 1993. V. 120. P. 601-612.

207. Hobart P., Duncan R., Infante A.A. Association of DNA synthesis with the nuclear membrane is sea urchin embryos/ZNature. 1977. V. 267. P. 542-544.

208. Hofman J.F.-X., Laroche T., Brand A.H., Gasser S.M. RAP-1 factor is necessary for DNA loop formation in vitro at the silent mating type locus HML//Cell. 1989. V. 57. P. 725-737.

209. Hogan A., Faust E.A. Nonhomologous recombination in the parvovirus chromosome: role for a CTA/TTTC/T motif//Mol. and Cell. Biol. 1986. V. 6. P. 3005-3009.

210. Holmquist G., Gray M., Porter T., Jordan J. Characterization of Giemsa dark and Light-band DNA//Cell. 1982. V. 31. P. 121-129.

211. Holmquist G.P. Role of replication time in the control of tissue-specific gene expression//Am. J. Hum. Genet. 1987. V. 40. P. 151-173.

212. Holmquist G.P. Contents of G- and R-bands defy contemporary paradigms //In: Trends in Chromosome Research (Ed. T. Sharma). Narosa Publishing House. 1990. P. 39-52.

213. Homberger H.P. Bent DNA is a structural feature of scaffold-attached regions in Drosophila melanogaster interphase nuclei//Chromosoma. 1989. V. 98. P. 99-104.

214. Hozier J., Rentz M., Nehl P. The chromosome fiber: evidence for an order superstructure of nucleosome//Chromosoma. 1977. V. 62. P. 301-317.

215. Hozumi N.,Tonegava S. Evidence for somatic rearrangement of im-muimmuno-globulin genes coding for variable and constant regions //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1976. V. 73. P. 3628-3632.

216. Hsu T.C., Cooper J.E., Mace M.L., Brinkley B.R. Arrangement of centromeres in mouse cells//Chromosoma. 1971. V. 34. P. 73-87.

217. Huber M.C., Bosch F.X., Sippel A.E., Bonifer C. Chromosomal position effects in chicken lysozyme gene transgenic mice are correlated with supression of DNasel hypersensitive site formation//Nucl. Acids Res. 1994. V. 22. P. 4195-4201.

218. Hubert J., Bureau J., Bouteille M. Anchorage of the nucleolus in the pore complex-lamina by a DNA-bearing structure masked in situ in rat liver nuclei//Biol. Cell. 1984. V. 52. P. 91-102.

219. Hunt B.R, Vogelstein B. Association of newly replicated DNA with the nuclear matrix of Physarum polycephalum//Nucl. Acids Res. 1981. V. 9. P. 349-363.

220. Hyodo M., Eberle H. DNA replication and the nuclear envelope// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1973. V. 55. P. 424-430. ■

221. Ide T., Nakane M., Anzai K., Andoh T. Supercoiled DNA folded by non-histone proteins in cultured mammalian cell//Nature. 1975. V. 258. P. 445-447.

222. Igo-Kemenes T., Zachau H.G. Domain in chromatin structure//Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1978. V. 42. P. 109-118.

223. Igo-Kemenes T., Horz W., Zachau H.G. Chromatin//Ann. Rev. Biochem. 1982. V. 51. P. 89-121.

224. Ito T., Sakaki Y. Nuclear matrix association regions of rat a-macro-globulin gene//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1987. V.149. P. 449-454.

225. Ivanchenko M., Avramova Z. Interaction of MAR-sequences with nuclear matrix protei#s//J. Cell. Biochem. 1992. V. 50. P. 190-200.

226. Izaurralde E., Mirkovitch J., Laemmli U.K. Interaction of DNA with nuclear scaffolds in vitro//J. Mol. Biol. 1988. V. 200. P. 111-125.

227. Jackson D.A., McCready S.J., Cook P.R. RNA is synthesired at the nuclear cage//Nature. 1981. V. 292. P. 552-555.

228. Jackson D.A., McCready S.J., Cook P.R. Replication and transcription depend on attachment of DNA to the nuclear cage//J. Cell Sci. 1984a. Suppl. 1, P. 59-79.

229. Jackson D.A., Cook P.R., Patel S.B. Attachment of repeated sequences to the nuclear cage//Nucl. Acids. Res. 19846. V. 12. P. 6709-6726.

230. Jackson D.A., Cook P.R. Transcription occur at a nucleoskeleton// EMBO J. 1985. V. 4. P. 919-925.

231. Jackson D.A., Dickinson P., Cook P.R. The size of chromatin loops in HeLa cells//EMBO J. 1990. V. 9. P. 567-571.

232. Jarman A.P., Higgs D.R. Nuclear scaffold attachment sites in the human globin gene complexes//EMBO J. 1988. V. 7. P. 3337-3344.

233. Jeppesen P.G.N., Bankier A.T. A partial characterization of DNA fragments protected from nuclease degradation in histone depleted metataphase chromosomes of the Chinese hamster//Nucl. Acids Res. 1979. V. 7. P. 49-67.

234. Jerardi L.A., Moss S.B., Bellvee A.R. Synaptonemal complexes are integral components of the isolated mouse spermatocyte nuclear matrix//J. Cell. Biol. 1983. V. 96. P. 1717-1726.

235. Jost E., Johnson R.T. nuclear lamina assembly, synthesis and dissag-gregation during the cell cycle in synchronized HeLa cell//J. Cell Sci. 1981. V. 47. P. 25-53.

236. Jost J.P., Seldran M. Association of transcriptionally active vitellogenin II gene with the nuclear matrix of chicken liver//EMBO J. 1984. V. 3. P. 2005-2008.

237. Kalos M., Fournier R.E.K. Position-independent transgene expression mediated by boundary elements from the apolipoprotein B chromatin domain//Mol. and Cell Biol. 1995. V. 15. P. 198-207.

238. Kas E., Chasin L.A. Anchorage of the Chinese hamster dihydrofolate reductase to the nuclear scaffold occur in on intragenic region//J. Mol. Biol. 1987. V. 198. P. 677-692.

239. Kas E., Izaurralde E., Laemmli U.K. Specific inhibition of DNA binding to nuclear scaffolds and histone HI by distamicyn: the role of oligo(dA) oligo(dT) tracts//! Mol. Biol. 1989. V. 210. P. 587-599.

240. Kaufman S.H., Coffey D.S., Shaper J.H. Considerations in the isolation of rat liver nuclear matrix, nuclear envelope and pore complex lamina// Exp. Cell Res. 1981. V. 132. P. 105-123.

241. Kay R.R., Johnston J.R. Repetitive DNA associated with rodent liver nuclear envelopes/ZExperientia. 1974. V. 30. P. 472-473.

242. Kay V., Bode J. Binding specificity of a nuclear scaffold:' supercoiled, single-stranded, and scaffold-attached-region DNA//Biochemistry. 1994. V. 33. P. 367-374.

243. Kellum R., Schedl P. A position-effect assay for boundaries of higher order chromosomal domains//Cell. 1991. V. 64. P. 941- 950.

244. Kellum R., Schedl P. A group of scs element function as domain boundaries in an enhancer-bloking assay//Mol. Cell. Biol. 1992. V. 12. P. 2424-2431.

245. Keyl H.G. Lampbrush chromosomes in spermatocytes of Chironomus //Chromosoma. 1975. V. 51. P. 75-91.

246. Khodarev N.N., Narayana A., Constantinou A., Vaughan A.T.M. Topologically constrained domains of supercoiled DNA in eukaryotic cell//DNA and Cell Biology. 1997. V.16. P. 1051-1058.

247. Kirov N., Djondjurov L., Tsanev R. Nuclear matrix and transcriptional activity of the mouse a-globin gene//J. Mol. Biol. 1984. V. 180. P. 601-614.

248. Kirov N, Tsanev R. Activated murine a-globin gene is not preferentially associated with the nuclear matrix//Int. J. Biochem. 1986. V. 18. P. 155-159.

249. Kiryanov G.I., Manamshjan T.A., Polyakov V.Yu., Fais D., Chentsov Yu.S. Levels of granular organization of chromatin fibers//FEBS Lett. 1976. V. 67. P. 323-327.

250. Kiyama R., Camerini-Otero R.D. A triplex DNA-binding protein from human cells: purification and characterization//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 10450-10454.

251. Klehr D., Maass K., Bode J. Scaffold-attached regions from the human interferon P-domain can be used to enhance to stable expression of genes under the control of various promoters//Biochemistry. 1991. V. 30. P. 12641270.

252. Kohwi Y., Kohwi-Shigematsu T. Magnesium-ion-dependent triplex-helix structure formed by homopurine-homopyrimidine sequences in supercoiled plasmid DNA//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V.8. P. 3781-3785.

253. Kohwi-Shigematsu T., Kohwi Y. Torsional stress stabilizes extended base unpairing in suppressor sites flanking immunoglobulin heavy chain enhancer/ZBiochemistry. 1990. V. 29. P. 9551-9560.

254. Komiyama N., Shishido K. An infrequent generation of cataned network of pBR322 in Escherichia coli//FEBS Lett. 1986. V. 204. P. 269-272.

255. Korenberg J., Engles W.R. Base ratio, DNA content, and quinacrine-brightness of human chromosomes//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. V. 75. P. 3382-3386.

256. Krachmarov C., Iovcheva C., Hancock R., Dessev G. Association of DNA with the nuclear lamina in Ehrlich ascites tumor cells//J. Cell. Biochemistry. 1986. V. 31. P. 59-74.

257. Kramer J.A., Krawetz S.A. Nuclear matrix interactions within the sperm genome//! Biol. Chem. 1996. V.271. P.l 1619-11622.

258. Krauth W., Werner D. Analysis of the most tightly bound proteins in eukaryotic DNA//Biochem.Biophys. Acta. 1979. V. 564. P. 390-401.

259. Krohne G., Benavente R. The nuclear lamins. A multigene family of proteins in evolution and differentiation//Exp. Cell Res. 1986. V. 162. P. 1-10.

260. Krowczynska A.M., Rudders R.A., Krontiris T.G. The human minisatellite consensus at breakpoints of oncogene translocations//Nucl. Acids Res. 1990. V. 18. P. 1121-1127.

261. Kugler W., Wagnar U.,Ryffel G.U. Tissue-specific of liver gene expsion: a common liver-specific promoter element//Nucl. Acids Res. 1988. V. 16. P. 3165-3174.

262. Kuo M.T. Analysis of DNA attached to chromosome scaffold//! Cell. Biol. 1982. V. 93. P. 278-284.

263. Kuo M.T. Distribution of tightly bound proteins in the chicken ovalbumin gene region/ZBiochemistry. 1982. V. 21. P. 321-326.

264. Labhard P., Banz E„ Ness P.J., Parish R.W., Roller Th. A structural concept for nucleoli of Dictyostelium discoideum deduced from dissociation studies//Chromosoma. 1984. V. 89. P. 111-120.

265. Laemmli U.K. Cleavage of structural protein during the assembly of the head of bacteriophage T4//Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.

266. Laemmli U.K., Cheng S.M., Adolph K.W., Paulson J.R., Brown J.A. Metaphase chromosome structure: role of non-histone proteins//Cold Spring Harbor Quant. Biol. 1978. V. 42. P. 351-360.

267. Laemmli U.K., Kas E., Poljak L., Adachi Y. Scaffold-associated regions: cis-acting determinants of chromatin structural loops and functional domains//Current Opinion Genet, and Develop. 1992. V. 2. P. 275-285.

268. Lagarkova M.A., Svetlova E., Giacca M., Falaschi A., Razin S.V. DNA loop anchorage region colocalizes with the replication origin located downstream to the human gene encoding lamin B2//J. Cell. Biochem. 1998. V. 69. P. 13-18.

269. Lam K.S., Kasper C.B. Electrophoretic analysis of three major nuclear envelope polypeptides. Topological relationship and sequence homology//!. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 11713-11720.

270. Latt S.A., Brodie S., Munroe S.H. Optical studies of complexes of quinacrine with DNA and chromatin: implications for the fluorescence of cytological chromosome preparations//Chromosoma. 1974. V. 49. P. 17-40.

271. Lawrence J.B., Villnave C.A., Singer R.H. Sensitive, high-resolution chromatin and chromosome mapping in situ: presence and orientation of two closely integrated copies of EBV in a lymphoma line//Cell. 1988. V. 52. P. 51-61.

272. Lawrence J.B., Singer R.H., McNeil J.A. Interphase and metaphase resolution of different distances within the human dystrophin gene// Science. 1990. V. 249. P. 928-932.

273. Lebel S., Raymond Y. Lamin B from rat liver nuclei exists bots as a lamin protein and as an intrinsic membrane protein//J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 2693-2696.

274. Lebkowski J.S., Laemmli U.K. Evidence for two levels of DNA folding in histone depleted HeLa interphase nuclei//! Mol. Biol. 1982a. V. 156. P. 309-324.

275. Lebkowski J.S., Laemmli U.K. Non-histone and long-range organization of HeLa interphase DNA//J. Mol. Biol. 19826. V. 156. P. 325-344.

276. Lee J.S., Burkholder G.D., Latimer L.J.P., Haug B.L., Brawn RP. A monoclonal antibody to triplex DNA bind to eukaryotic chromosomes// Nucl. Acids Res. 1987. V. 15. P. 1047-1061.

277. Lee J.S., Ashley C., Hampel K.J., Dradley R, Scraba D.G. A stable interaction between separated pyrimidine-center dot purine tracts in circular DNA//J. Mol. Biol. 1995. V. 252. P. 283-288.

278. Leon P., Macaya G. Properties of DNA rosettes and their relevance to chromosome structure//Chromosoma. 1983. V. 88. P. 307-314.

279. Lewis C.D., Laemmli U.K. Higher order metaphase chromosome structure: evidence for metalloprotein interactions//Cell. 1982. V. 29. P. 171-181.

280. Lewis C.D., Lebkowski J.S., Daly A.K., Laemmli U.K. Interphase nuclear matrix and metaphase scaffolding structures//!. Cell Sci. 1984. Suppl. l.V. l.P. 103-122.

281. Li S., Meistrich M.L., Brock W.A., Hsu T.C., Kuo M.T. Isolation and preliminary characterization of the synaptonemal complex from rat pachytene spermatocytes//Exp. Cell Res. 1983. V. 144. P. 63-72.

282. Liew C.C., Hentzen P.C., Bekhor I. Partial characterization of chromosomal proteins tightly bound to chicken erytroroid DNA//Can. Biochem. and Cell Biol. 1985. V. 63. P. 824-829.

283. Lima-de-Faria A. The relation between chromomeres, replicons, operons, transcription units, genes, viruses and palindromes//Hereditas. 1975. V. 81. P. 249-284.

284. Linskens M.H.K., Eijsermans A., Dijkwel P.A. Comparative analysis of DNA loop length in nontransformed and transformed hamster cells// Mut. Res. 1987. V. 178. P. 245-256.

285. Lonigro R.I., Tomassetti A., Caiafa P. Nonhistone proteins tightly bound to loops and matrix from pig kidney chromatin//Cell Mol. Biol. 1986. V. 32. P. 319-323.

286. Long B.H., Ochs R.L. Nuclear matrix, hnRNA, and snRNA in Friend eytroleukemia nuclei depleted of chromatin by low ionic strength EDTA//Biol. Cell. 1983a. P. 89-98.

287. Luderus M.E.E., de Graaf A., Mattia E., den Blaauwen J.L., Grande M.A., de Jong L., van Driel R. Binding of matrix attachment regions to lamin Bl//Cell. 1992. V. 70. P. 949-959.

288. Luderus M.E.E., den Blaauwen J.L., de Smit O.J.B., Compton D.A., van Driel R. Binding of matrix attachment regions to lamin polymers involves single-stranded regions and the minor groove//Mol. Cell. Biol. 1994. V. 14. P. 6297-6305.

289. Liu J.Q., Bramblett D., Zhu Q., Lozano M., Kobayashi R, Ross S.R., Dudley J.P. The matrix attachment region binding protein SATB1 participates in negative regulation of tissue-specific gene expression//Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P. 5275-5287.

290. Mah D.C.W., Dijkwel P.A., Todd A., Klein V., Price G.B., Zannis-Had-jopoulos M. orsl2, a mammalian autonomously replicating DNA sequence, associated with the nuclear matrix in a cell cycle dependent manner//J. Cell Sci. 1993. V. 105. P. 807-818.

291. Malcolm D.B., Sommerville J. The structure of nuclear ribonucleorotein of amphibian oocytes//! Cell Sci. 1977. V. 24. P. 143-165.

292. Manor H., Rao B.S., Martin R.G. Abundance and degree of disperion of genomic d(GA)nd(TC)n sequences//! Mol. Evol. 1988. V. 27. P. 96-101.

293. Manuelidis L., Ward D.C. Chromosomal and nuclear distribution of the Hind III 1,9-kb human DNA repeat segment//Chromosoma. 1984. V. 91. P. 28-38.

294. Mariman E.C.M., van Eekelen C.A.G., Reinders R.J., Berns A.J.M., van Venrooij W.J. Adenoviral heterogeneous nuclear RNA is associated with the host nuclear matrix during splicing//! Mol. Biol. 1982. V. 154. P. 103-119.

295. Markova D., Donev R., Patriotis C., Djondjurov L. Interphase chromosomes of Friend-S cells are attached to the matrix structures through the cent-romeric/telomeric regions//DNA and Cell Biology. 1994. V. 13. P. 941-951.

296. Marshall W.F., Dernburg A.F., Harman B„ Agard D.A., Sedat J.W. Specific interactions of chromatin with the nuclear envelope positional determination within the nucleus//Mol. Biol. Cell. 1996. V. 7. P. 825-842.

297. Marsden M.P.F., Laemmli U.K. Metaphase chromosome structure: evidence for a radial loop modeWCell. 1979. V. 17. P. 849-858.

298. Martin M.E., Piette J., Yaniv M„ Tang W.-J., Folk W.R. Activation of the • polyomavirus enhancer by a murine activator protein 1 (API) homologand two contiguous proteins//Proc. Natl. Acad. Sci. 1988. V. 85. P. 58395843.

299. Marx J.L. Oncogenes amplified in cancer cells//Science. 1984. V. 223. P. 40-41. .

300. Mather E.L., Perry R.P. Transcriptional regulation of immunoglobulin V genes//Nucl. Acids Res. 1981. V. 9. P. 6855-6887.

301. Matsumoto L.H. Enrichment of satellite DNA on the nuclear matrix of bovine cells//Nature. 1981. V. 294. P. 481-482.

302. Matsui S., Antoniades G., Basler J., Berezney R., Sandberg A.A. Nuclear matrix versus chromosome scaffold: structural basis of eukaryotic chromatin//! Cell. Biol. 1981. V. 91. P. 60a.

303. McCready S.J., Akrigg A., Cook P.R. Electron microscopy of intact nuclear DNA from human cells//! Cell Sci. 1979. V. 39. P. 53-62.

304. McCready S.J., Gowin !, Mason D.W., Brazell I.A., Cook P.R. DNA is replicated at the nuclear cage//!Cell Sci. 1980. V. 46. P. 365-386.

305. McCready S.J., Jackson D.A., Cook P.R. Attachment of intact super-helical DNA to the nuclear cage during replication and transcription// Progr. Mut. Res. 1982. V. 4. P. 113-130.

306. McGregor H.C. Commentary. Lambrush chromosomes//J. Cell Sci. 1987. V. 88. P. 7-9.

307. McKnight R.A., Shamy A., Sankaran L., Wall R.J., Hennighausen L. Matrix-attachment regions can impart position-independent regulation of a tissue-specific gene in transgenic mice//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 6943-6947.

308. McNamara P.T., Bolshoy A., Trifonov E.N., Harrington R.E. Sequen-cedependent kinks induced in curved DNA//J. Biomol. Struct. Dyn. 1990. V. 8. P. 529-538.

309. Meier I., Phelan T., Gruissem W., Spiker S., Schneider D. MFP1, a novel plant filament like protein with affinity for matrix attachment region DNA//Plant Cell. 1996. V. 8. P. 2105-2115.

310. Mielke C., Kohwi Y., Kohwi-Shigematsu T., Bode J. Hierarchical binding of DNA fragments derived from scaffold-attached regions:correlation of properties in vitro and function in vivo//Biochemistry. 1990. V. 29. P. 7475-7485.

311. Miller T.E., Huang C.Y., Pogo A.O. Rat liver nuclear skeleton and ri-bonucleoprotein complexes containing hnRNA//J. Cell Biol. 1978. V. 76. P. 675-691.

312. Miller D.A., Miller O.J. Restriction enzyme banding of metaphase chromosomes//In: Trends in Chromosome Research (Ed.T.Sharma). Narosa Publishing House. 1990. P. 238-250.

313. Mirell C.J., Bekhor I. The effect of estrogen on the concentration of ovalbumin gene sequence in the 2M NaCl residual fraction of oviduct chromatin/ZFEBS Lett. 1982. V. 150. P. 117-121.

314. Mirkovitch J., Mirault M.E., Laemmli U.K. Organization of the higherorder chromatin loop: specific DNA attachment sites on nuclear scaffold //Cell. 1984. V. 39. P. 223-232.

315. Mirkovitch J., Gasser S.M.,Laemmli U.K. Scaffold attachment of DNA loops in metaphase chromosomes//J. Mol. Biol. 1986. V. 190. P. 255-258.

316. Mirkovitch J., Spierez P., laemmli U.K. Genes and loops in 320000 base-pairs of the Drosophila melanogaster chromosome//Mol. Biol.1986. V. 190. P. 255-258.

317. Mirkovitch J., Gasser S.M., Laemmli U.K. Relation of chromosome structure and gene expression//Philos. Trans. R. Soc. Lond., Ser.B.1987. V. 317. P. 563-574.

318. Mirkovitch J., Gasser S.M., Laemmli U.K. Scaffold attachment of DNA loops in metaphase chromosomes//! Mol. Biol. 1988. V. 200. P. 101-109.

319. Mitchelson K.P., Bekers A.G.M., Wanka F. Isolation of residual protein structure//J. Cell Sci. 1979. V. 39. P.247-256.

320. Mizuno N.S., Stoops C.E., Peiffer Ir.RL. Nature of the DNA assoia-ted with the nuclear envelope of regenerating liver//J. Mol. Biol. 1971. V. 59. P. 517-525.

321. Mlynarova L., Loonen A., Heldens J., Jansen R.C., Keizer P., Stieke-ma W.J., Nap J.-P. Reduced position effect in mature transgenic plants conferred by the chicken lysozyme matrix-associated regions// Plant Cell. 1994. V. 6. P. 417-426.

322. Mlynarova L., Jansen R.C., Conner A.J., Stiekema W.J., Nap J.-P. The MAR-mediated reduction in position effect can be uncoupled from copy number-dependent expression in transgenic plants//The Plant Cell. 1995. V. 7. P. 599-609.

323. Moens P.B.,Pearlman RE. Chromatin organization at meiosis// BioEssays. 1988. V. 9. P. 151-153.

324. Moens P.B., Earnshaw W.C. Anti-topoisomerase II recognizes meiotic chromosome core//Chromosoma. 1989. V. 89. P. 317-322.

325. Moir R.D., Spann T.P., Goldman R.D. The dynamic properties and possible functions of nuclear lamins//Intern. Rev.Cytology. 1995. V. 162B. P. 141-182.

326. Moreau J., Matyash-Smimiaguina L., Scherrer K. Systematic punctuation of eukaryotic DNA by AT-rich sequences//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1981. V. 78. P. 1341-1345.

327. Moreau J., Marcaud L., Maschat F., Kejzlarova-Lepesant J., Lepe-sant J.A., Scherrer K. A+T-rich linkers define functional domains in eukaryotic DNA//Nature. 1982. V. 285. P. 260-262.

328. Moreau J., Kejzlarova-Lepesant J., Brock H., Lepesant J.A., Scherrer K. AT-rich linkers in long range organization of Drosophila DNA// Mol. Gen. Genet. 1985. V. 199. P. 357-364.

329. Mullenders L.H.F., Eygensteyn J., Broen A., Wanka F. Composition and DNA-binding properties of the nuclear matrix proteins from mammalian cell nuclei//Biochem Biophys. Acta. 1982. V. 698. P. 70-77.

330. Mullenders L.H.F., van Zeeland A.A., Natarajan A.T. Comparison of DNA size and super-coiled domain size in human cells/ZMutation Res. 1983. V. 112. P. 245-252.

331. Mullenders L.H.F., van Zeeland A.A., Natrajan A.T. Analysis of the distribution of DNA repair patches in the DNA-nuclear matrix complex from human cells//Biochem. Biophys. Acta. 1983. V. 740. P. 428435.

332. Muller M.T., Pfund W., Mehta V., Track D.K. Eukaryotic type I topo-isomerase is enriched in the nucleolus and catalytically active on ribosomal DNA//EMBO J. 1985. V. 4. P. 1237-1243.

333. Mullinger A.M., Johnson R.T. the organization of supercoiled DNA from human chromosomes//J.Cell Sci. 1979. V. 39. P. 369-389.

334. Murnane J.P. The role of recombinational hotspots in genome instability in mammalian cells//BioEssays. 1990. V. 12. P. 577-581.

335. Nahon J.-Z. The regulation of albumin and a-fetoprotein gene expression in mammals/ZBiochimie. 1987. V. 69. P. 445-459.

336. Nakane M„ Ide T., Anzai K„ Ohara S„ Adolph T. Supercoiled DNA folded by nonhistone proteins in cultered mouse carcinoma cells//J. Biochem. 1978. V. 84. P. 145-157.

337. Nasedkina T.V., Slesinger S.I. The structure of partly decondenced metaphase chromosome//Chromosoma. 1982. V. 86. P. 239-249.

338. Nelkin B.D., Pardoll D., Vogelstein B. localization of SV40 genes within supercoiled loop domains//Nucl. Acids Res. 1980. V.8. P.5623-5633.

339. Nelson W.G., Pienta K.J., Barrack E.R., Coffey D.S. The role of the nuclear matrix in the organization and function of DNA//Ann. Rev. Biophys. Chem. 1986. V. 15. P. 457-475.

340. Neuer B., Plagens U., Werner D. Phosphodiester bonds between polypeptides and chromosomal DNA//J. Mol. Biol. 1983. V. 2. P. 213-235.

341. Neuer B., Werner D. Screening of isolated DNA for sequences released from anchorage in nuclear matrix//J. Mol. Biol. 1985. V. 181. P. 15-25.

342. Newport J.W., Forbes D.J. The nucleus: structure, function, and dynamics//Ann. Rev. Biochem. 1987. V. 56. P. 535-565.

343. Nickerson J.A., Penman S. Localization of nuclear matrix core filament proteins at interphase and mitosis//Cell Biol. Inter. Reports. 1992. V. 16. P. 811-826.

344. Nicolini C. Nuclear architecture and three-dimensional organization of chromatin: their role in the control of cell function//In: Heterochromatin. Molecular and Structural Aspects, (ed. R.S. Verma).1988. Cambridge University Press. P. 228-249.

345. Nishizava M., tanabe K., Takahashi T., DNA polymerases and DNA topoisomerases solubilized from nuclear matrices of regenerating rat livers//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. V. 124. P. 917-924.

346. Nokkala S., Nokkala C. Coiled internal structure of chromonema within chromosomes suggesting hierarchial coil model for chromosome structure//Hereditas. 1986. V. 104. P. 29-38.

347. Norman G.L., Bekhor I. Enrichment of selected active human genes sequences in the placement deoxyribonucleic acid fraction associated with tightly bound nonhistone chromosomal protein/ZBiochemistry. 1981. V. 20. P. 3568-3578.

348. Nussinov R. Sequence signals in eukaryotic upstream regions//Crit. Rev. inBiochem. 1990. V. 25. P. 185-224.

349. Oesterrich S., Lee A.V., Sullivan T.M., Samuel S.K., Davie J.R., Fuqua S.A.W. Novel nuclear matrix protein HET binds to and influences activity of the hsp27 promoter in human breast cancer cells//J. Cell. Biochemistry, 1997. V. 67. P. 275-286.

350. Okada TA., Comings D.E. Highes order structure of chromosomes// Chromosoma. 1979. V. 72. P. 1-14.

351. Okada T.A.,Comings D.E. A search for protein cores in chromosomes: is the scaffold and artifact?//Am. J. Hum. Genet. 1980. V. 32. P. 814-832.

352. Osheim Y.N., Miller O.L. Novel amplification and transcriptional activity of chorion genes in Drosophila melanogaster follicle cells//Cell. 1983. V. 33. P. 543-553.

353. Paddy M.R., Belmont A.S., Saumweber H., Agard D.A., Sedat J.W. Interphase nuclear envelope lamins form a discontinuous network that interacts with only a fraction of the chromatin in the nuclear periphery //Cell. 1990. V. 62. P. 89-106.

354. Pardoll D.M., Vogelstein B. Sequence analysis of nuclear matrix associated DNA from rat liver//Exp. Cell Res. 1980. V. 128. P. 466-470.

355. Paulson J.R., Laemmli U.K. The structure of histone-depleted metaphase chromosomes//Cell. 1977. V. 12. P. 817-828.

356. Pearlman R.E., Tsao N, Moens P.B. Synaptonemal complexes from DNase-treated rat pachytene chromosomes contain (GT)n and LINE/SINE sequences//Genetics. 1992. V. 130. P. 865-872.

357. Petracca J.M., Lussier R.H., Polardy J.E., Matsumoto L.H. The association of bovine satellite DNA with nuclear matrix at specific points in the cell cycle//! Cell Biol. 1984. V. 99. P. 128.

358. Phi-Van L., Stratling W.H. The matrix attachment regions of the chicken lysozyme gene co-map with the boundaries of the chromatin domain/ZEMBO J. 1988. V. 7. P. 655-664.

359. Phi-Van L.,Stratling W.H.Association of DNA with nuclear matrix// Prog. Mol. Subcell. Biol. 1990. V. 11. P. 1-11.

360. Phi-Van L., Stratling W.H. Dissection of the ability to the chicken lysozyme gene 5' matrix attachment region to stimulate transgenic exp-expression and to dampen position effect// Biochemistry. 1996. V. 35. P. 10735-10742.

361. Pieck A.C.M., van der Velden H.M.W., Rijken A.A.M., Neis J.M., Wanka F. Protein composition of the chromosomal scaffold and interphase nuclear matrix//Chromosoma. 1985. V. 91. P. 137-144.

362. Pienta K.J., Coffey D.S. A structural analysis of the role of the nuclear matrix and DNA loops in the organization of the nucleus and chromosome//!Cell Sci. 1984. Suppl. 1. P. 123-135.

363. Pinon R., Salts Y. Isolation of folded chromosomes from the yeast Saccharomyces cerevisiae//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. V. 74. P. 2850-2854.

364. Pinon R. Folded chromosome in non-cycling yeast cells. Evidence for a characteristic go form//Chromosoma. 1978. V. 67. P. 263-274.

365. Pogo A.O. modification of ribonucleic acid synthesis is isolated rat liver nuclei by low salt concentrations and specific divalent cation// Biochem. Biophys. Acta. 1969. V. 182. P. 57-65.

366. Poljak L., Seum C., Mattioni T., Laemmli U.K. SARs stimulate but do not confer position independent gene expression//Nucl. Acids Res. 1994. V. 22. P. 4386-4394.

367. Pouchelet M., Anteunis A., Gansmuller A., Robineaux R.E. nuclear DNA organization in the interphase nuclei of mouse fibroblasts//Eur. J. Cell Biol. 1979. V. 20. P. 107-112.

368. Quarmbly V.E., Viskochil D.H., wilson E.M., French F.S. Prostatein gene association with nuclear matrix.//J. Cell Biochem. 1985. suppl. 9a. P. 10.

369. Rae P.M.M., Franke W.W. The interphase distribution of satellite DNA-containing heterochromatin in mouse nuclei//Chromosoma. 1972. V. 39. P. 443-456.

370. Rao B.R., Brahmacheri S.K., Rao M.R.S. Structural organization of the meiotic prophase chromatin in the rat testis//! Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 13478-13485.

371. Rattner J.B., Goldsmith M., Hamkalo B.A. Chromatin organization during meiotic prophase of Bombyx mori//Chromosoma. 1980. V. 79. P. 215-224.

372. Rattner J.B., Godsmith M.R., Hamkalo B.A. Chromosome organization during male meiosis in Bombyx mori//Chromosoma. 1981. V. 82. P. 341-351.

373. Rattner J.B., Lin C.C. The higher order structure of centromere// Genome. 1987. V. 29. P. 588-593.

374. Raven D., Ben-Ze'ev A. The synaptonemal complex as part of the nuclear matrix of the Flour Moth, Ephestia kuchniella//Exp. Cell Res. 1984. V. 153. P. 99-108.

375. Razin S.V., Mantieva V.L., Georgiev G.P. Similarity of DNA sequences remaining bound to scaffold upon nuclease treatment of interphasenuclei and metaphase chromosome/Nucl. Acids Res. 1979. V. 7. P. 17131735.

376. Razin S.V. DNA interaction with the nuclear matrix and spatial organization of replication and transcriptionZZBioEssays. 1987. V. 6. P. 19-23.

377. Reeves R. Transcriptionally active chromatinZZBiochem. Biophys. Acta. 1984. V. 782. P. 343-393.

378. Renz A., Fackelmayer F.O. Purification and molecular cloning of the scaffold attachment factor B (SAF-B), a novel human nuclear protein that specifically bind to SZMAR DNAZZNucl. Acids Res. 1996. V. 24. P. 843849.

379. Riley D.E., Keller J.M., Byers B. The isolation and characterization of nuclear ghosts from cultured HeLa cellsZZBiochemistry. 1975. V. 14. P. 3005-3013.

380. Riou J.-F., Multon E., Vilarem M.-J., Larsen C.-J., Riou G. In vivo stimulation by antitumor drugs of the topoisomerase II induced cleavage sites in c-myc protooncogeneZZBiochem. and Biophys. Res. Commun. 1986. V. 137. P. 154-160.

381. Roberge M., Gasser S.M. DNA loops: structural and functional properties of scaffoldZZMol. Microbiol. 1992. V. 6. P. 419-423.

382. Robinson S.J., Nelkin B.D., Vogelstein B. The avalbumin gene is associated with the nuclear matrix of chicken oviduct cellsZZCell. 1982. V. 28. P. 99-106.

383. Robinson S.J., Small D.,Idzerda R, McKnight G.S., Vogelstein B. The association of transcriptionally active gene with the nuclear matrix of the chicken oviductZZNucl. Acids Res. 1983. V. 11. P. 5113-5130.

384. Romig H., Fackelmayer F.O., Renz A., Ramsperger U., Richter A. Characterization of SAF-A, a novel nuclear DNA binding protein from

385. HeLa cells with high affinity for nuclear matrix/scaffold attachment DNA elements//EMBO J. 1992. V. 11. P. 3431-3440.

386. Rose S.M., Garrard W.T. Differentiation-dependent chromatin altered precede and accompany transcription of immunoglobulin lighth chain genes //J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 8534-8544.

387. Ross D.A., Yen R.W., Chae C.B. Association of globin ribonucleic acid and its precursors with the chicken erytroblast nuclear matrix// Biochemistry. 1982. V. 21. P. 764-771.

388. Rowe T.C., Wang J.C., Liu L.F. In vivo localization of DNA topoiso-merase II cleavage sites on Drosophila heat shock chromatin//Mol. and Cell Biol. 1986. V. 6. P. 985-992.

389. Rzepecki R., Bogachev S.S., Kokoza E., Stuurman N, Fisher P.A. In vivo association of lamins with nucleic acids in Drosophila melanogaster//J. Cell Sci. 1998. C.lll. P. 121-129.

390. Rudiger N.C., Gregersen N., Kielland-Brand M.C. One short conserved region of Alu-sequences is involved in human gene rearrangements and has homology with prokaryotic chi//Nucl.Acids Res. 1995. V.23. P.256-260.

391. Sakano H., Huppi K., Heinrich G., Tonegava S. Sequences at the somatic recombination sites of immunoglobulin light-chain genes// Nature. 1979. V. 280. P. 288-294.

392. Samarina O.P., Lukanidin E.M., Molnar J., Georgiev G.P. Structural organization of nuclear complexes containing DNA-like RNA//J. Mol. Biol. 1968. V. 33. P. 251-263.

393. Schimke R.T. Gene amplification in cultured animal cells//Cell. 1984. V. 37. P. 705-713.

394. Schoffl F., Schroder G., Kliem M., Rieping M. An SAR sequence containing 396 bp DNA fragment mediates enhanced, gene-dosage-correlated expression of a chimaeric heat shock gene in transgenic tobacco plants//Transgenic Res. 1993. V. 2. P. 93-100.

395. Schwarz K., Korner I.J., Gunter K. Determination of the molecular weight of supercoiled DNA subunits by sedimentation of nucleoids from X-irradiated normal and malignant human lymphocytes//Studia Biophisica. 1984. V. 100. P. 149-159.

396. Schweizer D. R-banding produced by DNasel digestion of chromomy-cin-stained chromosomes//Chromosoma. 1977. V. 64. P. 117-124.

397. Sen D., Gilbert W. Formation of parallel four-stranded complexes by guanine-rich motifs in DNA and its implications for meiosis//Nature. 1988. V. 334. P. 364-366.

398. Shaper J.H., Pardoll D.M., Kaufman S.H., Barrack E.R., Vogelstein B., Coffey D.S. The relationship of the nuclear matrix to cellular structure and function//Adv. Enzyme Reg. 1979. V. 17. P. 213-248.

399. Shioda ML, Nagano H. Localization of DNA polymerase a on the nuclear membrane in sea urchin embryos//Exp. Cell Res. 1983. V. 146. P. 349-360.

400. Shoeman R.L., Traub P. The in vitro DNA-binding properties of purified nuclear lamin proteins and vimentin//J. Biol. Chem. 1990. V. 16. P. 9055-9061.

401. Shore D., Nasmyth K. Purification and cloning of a DNA binding protein from yeast that binds to both silencer and activator elements//Cell. 1987. V. 51. P. 721-732.

402. Singh L., Jones K.W. The use of heparin as a simple cost-effective means of controlling background in nucleic acid hybridization procedures// Nucl. Acids Res. 1984. V. 12. P. 5627-5638.

403. Skaer R.J., Whytock S., Emmines J.P. Intranuclear electrophoresis of the chromatin of living cella//J. Cell Sci. 1976. V. 21. P. 479-496.

404. Slatter R.E., Dupree P., Gray J.C. A scaffold-associated DNA region is located downstream of the Pea plastocyanin gene//The Plant Cell. 1991. V.3. P. 1239-1250.

405. Small D., Nelkin B., Vogelstein B. Nonrandom distribution' of repeated DNA sequences with respect to supercoiled loops and the nuclear matrix// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. V. 79. P. 5911-5915.

406. Small D., Nelkin B., Vogelstein B. The association of transcribed genes with the nuclear matrix of Drosophila cells during heat shock// Nucl. Acids Res. 1985. V. 13. P. 2413-2431.

407. Smith H.C., Berezney R. DNA polymerase is tightly bound to the nuclear matrix of actively replicating liver/ZBiochem. Biophys. Res. Commun. 1980. V. 97. P. 1541-1547.

408. Smith H.C., Berezney R. Nuclear matrix-bound deoxyribonucleic acid synthesis: an in vitro system/ZBiochemistry. 1982. V. 21. P. 6751-6761.

409. Smith H.C.,Berezney R. Dynamic domains of DNA-polymerase alpha in regenerating rat liver/ZBiochemistry. 1983. V. 22. P. 3042-3046.

410. Smith H.C., Puvion E., Buchholtz L.A., Berezney R. Spatial distribution of DNA loop attachment and replicational sites in the nuclear matrix//! Cell Biol. 1984. V. 99. P. 1794-1802.

411. Snounou G., Malcolm D.B. Supercoiling and the mechanism of restriction endonucleses//Eur. J. Biochem. 1984. V. 138. P. 275-280.

412. Sommerville J., Malcolm D.B., Callan H.G. The organization of transcription on lampbrush chromosomes//Phil. Trans. R. Soc. Lond. B. 1978. V. 283. P. 359-366.

413. Sonnenbichler J. Substructure of chromosomes//Nature. 1969. V. 223. P. 205-206.

414. Soriano P., Meunier-Rotival M., Bernardi G. The distribution of interspersed repeats in nonuniform and conserved in the mouse and human genomes//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. V. 80. P. 1816-1820.

415. Southern E. Detection of specific sequences among DNA fragments separated by gel electrophoresis//!. Mol. Biol. 1975. V. 98. P. 503-517.

416. Sperry A O., Blasquez V.C., Garrard W.T. Dysfunction of chromosomal loop attachment sites: illegitimate recombination linked to matrix association regions and topoisomerase II//Proc. Natl. Acad. Sci.USA. 1989. V. 86. P. 5497-550!

417. Spiker S., Thompson W.F. Nuclear matrix attachment regions and transgene expression in plants/ZPlants Physiol. 1996. V. 110. P. 15-21.

418. Spitzner J.R., Muller M.T. A consensus sequence for cleavage by vertebrate DNA topoisomerase//Nucl. Acids Res. 1988.V. 16. P. 5533-5556.

419. Spradling A.C. The organization and amplification of two chromosomal domains containing Drosophila chorion genes//Cell. 1981. V. 27. P. 193-201.

420. Stalling R.L. Conservation and evolution of (CT)n/(GA)n microsatellite sequences at orthologous positions in diverse mammalian genomes// Genomes. 1995. V. 25. P. 107-113.

421. Staufeubiel M., Deppert W. Nuclear matrix preparations from liver tissue and from cultured vertebrate cells: differences in major polypeptides// Europ. J. Cell. Biol. 1983. V. 31. P. 341-348.

422. Steinmetz M., Uematsu Y., Fischer L.K. Hotspots of homologous recombination in mammalian genomes//Trends in Genet. 1987. V. 3. P. 7-10.

423. Stephanova E.,Stancheva R., Avramova Z. Binding of sequences from the 5- and 3'-nontranscribed spacers of the rat rDNA locus to the nuclear matrix//Chromosoma. 1993. V. 102. P. 287-295.

424. Stepchenko A.G., Deyev S.M., Polyanovsky O.L., Kovar J., Franck Immunoglobulin k chain genes in mouse hybridoma PTF-02 and parent myeloma.Insertion of Hybridoma k gene into the plasmid pSV2-gpt//Folia biologica (Praha). 1986. V. 32. P. 161-165.

425. Stief A., Stratling W.H., Sippel A.E., Winter D.M. A nuclear DNA attachment element mediates elevated and position-independent gene activity//Nature. 1989. V. 341. P. 343-345.

426. Stick R., Schwarz H. The dissapearance of the nuclear lamina during spermatogenesis an electron microscopic and immunofluorescence study//Cell Differ. 1982. V. 11. P. 235-243.

427. Stick R, Schwarz H. Disapearance and reformation of nuclear lamina structure during specific stages of meiosis in oocytes//Cell. 1983. V. 3. P. 949-958.

428. Storb U., Wilson R., Seising E., Walfield A. Rearranged and germline immunoglobulin k genes: different states of DNase I sensitivity of constant k genes in immunocompetent and nonimmune cells//Biochemistry. 1981. V. 20. P. 990-996.

429. Strissel P.L., Dann H.A., Pomykala H.M., Diaz M.O., Rowley J.D., Olopade M.O. Scaffold-associated regions in the human type I interferon gene cluster on the short arm of chromosome 9//Genomics. 1998. V. 47. P. 217-229.

430. Stuurman N., de Jong L., van Driel R. Nuclear frameworks: concepts and operational definitious//Cell Biol. Inter. Reports. 1992. V. 16. P. 811-826.

431. Sumner A.T. Scanning electron microscopy of mammalian chromosomes from prophase to telophase//Chromosoma. 1991.V. 100. P. 410-418.

432. Sun J.-M., Hendzel M.J., Dave J.R. Nuclear matrix proteins bind very tightly to specific regions of the chicken histone H5 gene//Biochem. and Cell Biol. 1992. V. 70. P. 822-829.

433. Sykes R.C., Lin D„ Hwang S.J., Framson P.E., Chinault A.C. Yeast ARS function and nuclear matrix association coincide in a short sequence from the human HPRT locus//Mol. Gen. Genet. 1988. V. 212. P. 301-309.

434. Tan E.M., Lerner R.A. An immunological study of the fates of nuclear and nucleolar macromolecules during the cell cycle// J. Mol. Biol. 1972. V. 68. P. 107-114.

435. Tanaka T., Ido N., Waki C., Shimoda H., Slamon D.J., Cline M.J. Cell type-specific expression of c-ras gene products in the normal rat//Mol. and Cell. Biochem. 1987. V. 75. P. 23-32.

436. Tas S., DeLarco J.5 Altioc E. Agarose gel electrophoretic evidence for domains of nuclear DNA linked with bonds cleavable with sulfhydryl molecules//FEBS Lett. 1985. V. 191. P. 136-140.

437. Theisen M., Stief A., Sippel A.E. The lysozyme enhancer: cell specific activation of the chicken lysozyme gene by a far upstream DNA-element//EMBO J. 1986. V. 5. P. 719-724.

438. Thomas P.S. Hybridization of denatured RNA and small DNA fragments transferred to nitrocellulose/ZProc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. P. 5201-5205.

439. Thompson E.M., Christians E., Stinnakre M.-G., Renard J.-P. Scaffold attachment regions stimulate HSP70.1 expression in mouse pre-implantation embryos but not in differentiated tissues//Mol. Cell Biol. 1994. V. 14. P. 4694-4703.

440. Todorova M., Russev G. Random distribution of mammalian replication origins in matrix and total nuclear DNA//Biochem. Biophys. Acta. 1984. V. 783. P. 36-41.

441. Trendelenburg M.F. Progress in visualization of eukaryotic gene transcription//Hum. Genet. 1983. V. 63. P. 197-215.

442. Tsai S.Y., Harris S.C., Tsai M.J., O'Malley B.W. Effect of estrogen on gene expression in the chick oviduct. Control of ovalbumin gene expression by non-histone proteins//! Biol. Chem. 1976. V. 250. P. 94319433.

443. Tsanev R., Tsaneva I. Molecular organization of chromatin as revealed by electron microscopy/ZMeth. Achiev. Exp. Pathol. 1986. V. 12. P. 63-104.

444. Tsutsui K., Tsutsui K., Muller M.T. The nuclear scaffold exhibited DNA-binding sites selective for supercoiled DNA//J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 7235-7241.

445. Tubo R.A., Smith H.C., Berezney R. The nuclear matrix continues DNA synthesis at in vivo replicational forks//Biochem. Biophys. Acta. 1985. Y. 825. P. 326-334.

446. Udvardy A., Schedl P., Sander M., Hsieh T.-S. Topoisomerase II cleavage in chromatin//! Mol. Biol. 1986. V. 191. P. 231-246.

447. Uemura T., Ohkura H., Adachi Y., Morino K., Shiozaki K., Yanagida M. DNA topoisomerase II is required for condensation and separation of mitotic chromosomes in S. pombe//Cell. 1987. V. 50. P. 917-925.

448. Vogelstein B., Pardoll D., Coffey D.S. Supercoiled loops and eucaryotic DNA replication//Cell. 1980. V. 22. P. 79-85.

449. Wang J.C. DNA topoisomerases//Ann. Rev.Biochem. 1985. V. 54. P. 665697.

450. Wang T.Y. The role of nonhistone chromosomal proteins in the interaction of prostate chromatin with androgen-receptor complex//Biochem. Biophys. Acta. 1978. V. 518. P. 81-88.

451. Wanka F., Mullenders L.H.F., Bekers A.G.M., Penning L.J., Aelen J. M.A., Eygensteyn J. Association of nuclear DNA with a rapidly sedimenting structure//Biochem. Biphys. Res. Commun. 1977. V. 74. P. 739-747.

452. Wanka F., Pieck A.C.M., Bekers G.M., Mullenders L.H.F. The attachment of replicating DNA to the nuclear matrix//In: The Nuclear Envelope and the Nuclear Matrix. New York. 1982. P. 199-211.

453. Ward W.S., Partin A.W., Coffey D.S. DNA loop domains in mammalian spermatozoa//Chromosoma. 1989. V. 98. P. 153-159.

454. Ward W.S. The structure of the sleeping genome: implication of sperm DNA organization for somatic cells//! Cell. Biochemistry. 1994. V. 55. P. 77-82.

455. Warren A.C., Cook P.R. Supercoiling of DNA and nuclear conformation during the cell cycle//! Cell Sei. 1978. V. 30. P. 211-226.

456. Weiher H., Konig M., Gruss P. Multiple point mutations affecting the SV40 enchancer//Science. 1983. V. 219. P. 626-631.

457. Weintraub H., Groudine M. Chromosomal subunits in active genes have an altered conformation//Science. 1976. V. 193. P. 848-856.

458. Weintraub H. Histone HI-dependent chromatin superstructures and the suppression of gene activity//Cell. 1984. V. 38. P. 17-27.

459. Weintraub H. Assembly and propagation of repressed and derepressed chromosomal status//Cell. 1985. V. 42. P. 705-711.

460. Weitzel J.M., Buchrmester H., Stratling W.H. Chicken MAR-binding protein ARBP is homologous to rat methyl-CpG-binding protein MECP2//Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P. 5656-5666.

461. Werner D., Zimmerman H.P., Pauterberg E., Spalinger J. Antibodies to the most tightly bound proteins in eukaryotic DNA//Exp. Cell Res. 1981. V. 133. P. 149-157.

462. Werner D., Chanpu S., MullerM., Spiess E., Plagens U. Antibodies to the most tightly bound proteins in eukaryotic DNA. Formation of immuno-complexes with "nuclear matrix" components//Exp. Cell Res. 1984. V. 151. P. 384-395.

463. Westergaard M., von Wettstein D. The synaptinemal complex//Ann. Rev. Genet. 1982. V. 6. P. 71-110.

464. Will K., Warnecke G., Albrechtsen N., Boulikas T., Deppert W. High affinity MAR-DNA binding is a common property of murine nad human mutant p53//J. Cell. Biochemistry. 1998. V.69. P. 260-270.

465. Wong A.K.C., Rattner J.B. Sequence organization and cytological of the minor satellite of mouse//Nucl. Acids Res. 1988. V.16. P. 11645-11661.

466. Wray W.P., Elgin S.C.R., Wray W. Proteins of metaphase chromosomes and interphase chromatin//Nucl. Acids. Res. 1980. V. 8. P. 41554163.

467. Wunderli H., Westphal M., Armbruster B., Labhart P. Comparative studies on the structure organization of membrane-depleted nuclei and metaphase chromosomes//Chromosoma. 1983. V. 88. P. 241-248.

468. Xu M., Hammer R.E., Blasquez V.C., Jones S.L., Garrard W.T. Immunoglobulin k gene expression after stable integration. II. Role of the intronic MAR and enhancer in transgenic mice//J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 21190-21195.

469. Yaneva M., Beltchev B., Tsanev K, Tissue specific of tightly bound non-histone cgromosomal proteins//Cell Differentiation. 1980. V. 9. P. 351-355.

470. Yu J., Bock J.H., Slightom J.L., Villeponteau B. A 5' (3-globin matrixattachment region and the polyoma enhancer together confer position-independent transcription//Gene. 1994. V. 139. P. 139-145.

471. Zatsepina O.V., Polyakov V.Yu., Chentsov Yu.S. Chromonema and chromomere. Structural units of mitotic and interphase chromosomes //Chromosoma. 1983. V. 88. P. 91-97.

472. Zatsepina O.V., Polyakov V.Yu., Chentsov Yu.S. Differential decondensation of mitotic chromosomes during hypotonic treatment of living cells as a possible cause of G-banding: an ultrastuctural study//Chromosoma. 1989. V. 98. P. 109-116.

473. Zenk D.W., Ginder G.D., Brotherton T.W. A nuclear matrix protein bind very tightly to DNA in the avian a-globin gene enhancer// Biochemistry. 1990. V. 29. P. 5221-5226.

474. Zentgraf H, Falk H., Franke W.W. Nuclear membranes and plasma membranes from hen erytrocytes. IV.Characterization of nuclear membrane attached DNA//Cytobiologie. 1975. V. 11. P. 10-29.

475. Zhao K., Harel A., Stuurman N, Guedalia D., Gruenbaum Y. Binding of matrix attachment regions to nuclear lamin is mediated by the rod domain and depends on the lamin polymerization state//FEBS Letters. 1996. V. 380. P. 164.

476. Xu M., Hammer R.E., Blasquez V.C., Jones S.L., Garrard W.T. Immunoglobulin k gene expression after stable integration. 2.Role of the intronic MAR and enhancer in transgenic mice//J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 21190-21195.1. Благодарности :

477. Выражаю глубокую благодарность: Глазко Г.В., Дееву С.М., Дрозду С.Ф., Киреевой H.H., Клеймансу А., Лебедевой H.A., Полтараусу А.Б., Рогозину И.Б., Уракову Д.Н., принимавшим участие в выполнении отдельных этапов данной работы.

478. Я также признателен Бронштейну И.Б., Громовой И.И., Гудкову A.B., Кирееву И.И., Мильшиной Н.В., Прусову А.Н. за предоставление материалов, использованных в данной работе.

479. Работа выполнялась в рамках темы: "Изучение структурно-функциональной организации хромосом животных" (№ гос. регистрации: 01.9.70.009072).

480. Отдельные этапы данной работы были поддержаны: ГНТП "Бйоген" и "Приоритетные направления генетики", а также РФФИ.