Особенности транспорта кислорода через мембрану эритроцитов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат биологических наук Локтюшкин, Алексей Владимирович

• Локтюшкин, Алексей Владимирович
• кандидат биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Локтюшкин, Алексей Владимирович

Список сокращений.

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Транспорт незаряженных молекул через биологические мембраны и модельные мембранные системы.

1. 1. 1. Транспорт неэлектролитов через липидный бислой биологических мембран.

1. 1. 2. Облегченная диффузия.

1. 1.3. Диффузия через белковые поры.

1. 1.4. Структура белков семейства аквапоринов.

1. 1. 5. Роль аквапоринов в транспорте газов (СО2, NH3 и NO) через биологические мембраны и модельные мембранные системы.

1. 1.6. Роль белка полосы 3 и комплекса белков резус-фактора в транспорте газов (СО2 и NH3) через биологические мембраны.

1. 2. Проницаемость биологических и модельных мембран для кислорода.

1.2. 1. Метод флуоресцентных зондов.

1. 2. 2. Метод спиновых зондов.

1. 2. 3. Метод монослоев.

1. 2. 4. Роль мембранных белков в трансмембранном транспорте кислорода.

1. 3. Основные характеристики процесса связывания кислорода эритроцитами по данным струевых методов.

1.3. 1. Поглощение кислорода эритроцитами.

1. 3. 2. Дезоксигенация гемоглобина эритроцитов в присутствии дитио-нита натрия.

Цели и задачи исследования.

Глава 2. Материалы и методы.

2. 1. Измерение коэффициента проницаемости для кислорода монослойных мембран из суммарных липидов эритроцитов.

2. 1. 1. Выделение суммарных липидов из эритроцитов.

2. 1.2. Измерение коэффициента проницаемости для кислорода.

2. 2. Кинетические эксперименты.

2. 2. 1. Описание экспериментальной установки.

2. 2. 2. Определение скорости поглощения роданит-иона эритроцитами.

2. 2. 3. Определение скорости поглощения 02 и СО эритроцитами.

2. 2. 4. Определение коэффициента осмотической водной проницаемости мембраны эритроцитов.

2. 2. 5. Регистрация кинетических кривых взаимодействия гемоглобина и Ог в гомогенном растворе.

2. 3. Регистрация кривых диссоциации оксигемоглобина эритроцитов.

2. 4. Определение микровязкости липидного бислоя мембраны эритроцитов.

Глава 3. Результаты и обсуждение.

3.1. Проницаемость липидного компонента мембран эритроцитов для кислорода.

3. 2. Влияние ингибиторов мембранного транспорта на скорость поглощения кислорода эритроцитами.

3.2. 1. ДИДС.

3.2. 2. HgCl2 и гсХМБ.

3.3. Влияние HgCl2 и гсХМБ на кинетику реакции гемоглобина и кислорода в гомогенном растворе.

3. 4. Влияние HgCl2 на кривую диссоциации оксигемоглобина.

3.5. Влияние HgCl2 на микровязкость липидного бислоя мембраны эритроцитов.

3. 6. Структурные основы и физиологическая значимость транспорта через мембрану эритроцитов с участием мембранных белков.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Особенности транспорта кислорода через мембрану эритроцитов»

Функцию переноса молекулярного кислорода от легких к клеткам-потребителям у позвоночных животных и человека выполняют специализированные клетки крови - эритроциты. Они наполнены железосодержащим белком гемоглобином, составляющим до 94% сухой массы клетки. В капиллярах легких человека насыщение гемоглобина эритроцитов кислородом происходит за четверть секунды (West, 1985; Endeward et al., 2006). При этом в цитоплазму эритроцита проникает примерно третья часть переносимого им кислорода. Очевидно, что столь быстрая оксигенация эритроцитарного гемоглобина в легких возможна лишь при условии существования весьма интенсивного переноса кислорода через мембрану эритроцитов.

Известно, что мембрана эритроцитов не оказывает существенного сопротивления для диффузии кислорода (Kreuzer, Yahr, 1960). Подтверждение этому было получено в модельных экспериментах, выполненных методом остановленной струи. С помощью этого метода можно наблюдать кинетику процесса переноса кислорода из внешней среды в цитоплазму эритроцитов по изменению во времени соотношения окси- и дезоксигемоглобина (Hartridge, Roughton, 1927). Полученные этим методом результаты показали, что скорость поглощения 02 эритроцитами определяется скоростью диффузии, а не химической реакцией взаимодействия О2 с гемоглобином в клетке. Установлено, что основным диффузионным барьером, определяющим скорость переноса О2 в цитоплазму эритроцитов, является высокое диффузионное сопротивление неперемешиваемого слоя воды, окружающего клетку, а вклад сопротивления мембраны незначителен (Coin, Olson, 1979; Huxley, Kutchai, 1981; Vandegriff, Olson, 1984; Holland et al., 1985; Yamaguchi et al, 1985). Объем, качество и уровень теоретического анализа экспериментального материала, подтверждающего надежность этих представлений, оказались настолько убедительными, что дальнейшие исследования роли мембраны в кислородном газообмене эритроцитов с помощью метода остановленной струи были фактически свернуты более 20 лет тому назад. 6

Высокая проницаемость мембран эритроцитов для кислорода может быть обусловлена высокой проницаемостью липидного бислоя. Такое объяснение основано на традиционном предположении о том, что проницаемость для кислорода липидного бислоя биологических и модельных мембран близка к проницаемости слоя воды аналогичной толщины. Эти представления вытекают, в основном, из результатов косвенных экспериментов с использованием флуоресцентных и спиновых зондов (Fischkoff, Vanderkooi, 1975; Subczynski et al., 1981; 1989; 1991; 1992; Kusumi et al., 1982; 1986; Ligeza et al., 1998; Subczynski, Wisniewska, 2000; Widomska et al., 2007).

Этой точке зрения, однако, противоречит тот факт, что величина микровязкости липидного бислоя биологических мембран примерно на два порядка выше вязкости воды (Cogan et al., 1973; Edidin, 1974; Sinensky, 1974). В соответствии с законами диффузии, подвижности молекул кислорода в таких средах должны сильно различаться. С этим согласуются результаты прямых измерений трансмембранных диффузионных потоков 02 через моно-слойные липидные мембраны (Blank, 1962; Гуськова и соавт., 2000; Федоров и соавт., 2000; Ivanov et al., 2004).

В связи с этим, приобретает актуальность вопрос о существовании дополнительных путей переноса молекулярного кислорода через мембрану эритроцитов человека наряду с простой диффузией через липидный бислой. К настоящему времени показано, что некоторые малые незаряженные молекулы (С02, NO, NH3, Н20, Н202) могут проникать через биологические мембраны при участии белковых пор. Возможно, что белки обеспечивают высокую проницаемость мембран эритроцитов человека и для кислорода.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Локтюшкин, Алексей Владимирович

выводы

1. Исследовано влияние монослойных мембран из суммарных липидов эритроцитов на диффузию кислорода через границу раздела фаз вода/воздух. Установлено, что в присутствии липидной мембраны стационарный диффузионный поток кислорода через межфазную границу снижается. Рассчитан коэффициент проницаемости монослойной мембраны из суммарных липидов эритроцитов; средняя величина коэффициента проницаемости при поверхностном давлении 27,6 мН/м равна (3,42 ± 0,11) • 10"5 м/с. Полученная величина примерно на 4 порядка ниже ранее принятой в литературе, что свидетельствует о высоком диффузионном сопротивлении липидного бислоя мембраны эритроцитов для кислорода.

2. Методом остановленной струи с двухволновой фотометрической регистрацией исследовано влияние ингибиторов мембранного транспорта (ДИДС, HgCl2 и яХМБ) на кинетические кривые транспорта воды и анионов через мембрану эритроцитов, а также поглощения кислорода эритроцитами.

A) Показано, что инкубация эритроцитов с ДИДС полностью ингиби-рует анионный транспорт (иона NCS') через мембрану эритроцитов, но не приводит к изменению скорости поглощения кислорода эритроцитами.

Б) Получена концентрационная зависимость снижения эффективной константы скорости поглощения кислорода эритроцитами (ln2/ii/2) от концентрации HgCl2. Максимальное снижение эффективной константы скорости поглощения кислорода эритроцитами (в 2,8 раза) наблюдалось при концентрации HgCl2 240 мкМ.

B) Получена концентрационная зависимость снижения эффективной константы скорости поглощения кислорода эритроцитами от концентрации иХМБ. Максимальное снижение скорости поглощения кислорода эритроцитами (в 1,8 раза) наблюдалось при концентрации иХМБ 2,5 мМ.

109

3. Установлено, что диапазоны концентраций HgCl2 и гсХМБ, при которых наблюдалось снижение скорости поглощения кислорода эритроцитами практически совпадают с диапазонами концентраций, при которых наблюдалось снижение коэффициента осмотической водной проницаемости мембраны эритроцитов.

4. Методом остановленной струи с фотометрической регистрацией исследовано влияние HgCl2 и иХМБ на константу скорости реакции гемоглобина с кислородом в гомогенном растворе. Показано, что яХМБ в концентрациях, превышающих 320 мкМ, и HgCl2 снижают константу скорости реакции гемоглобина с кислородом. Максимальное снижение константы скорости (в 5,4 раза) наблюдалось в присутствии 60 мкМ HgCl2, однако такого снижения недостаточно для выхода процесса поглощения кислорода эритроцитами из режима диффузионного лимитирования.

5. Исследовано влияние HgCl2 на кривые диссоциации оксигемоглобина эритроцитов. Показано, что инкубация эритроцитов с HgCl2 приводит к сдвигу равновесной кривой диссоциации оксигемоглобина в область более высоких концентраций кислорода, т. е. к снижению сродства гемоглобина к кислороду. Моделирование снижения сродства за счет понижения рН позволило установить, что оно обусловливает не более 50% суммарного снижения скорости поглощения кислорода эритроцитами при действии HgCl2.

6. Предложен механизм снижения скорости поглощения кислорода эритроцитами в присутствии HgCl2 и иХМБ, основанный на ингибировании этими соединениями белка мембраны эритроцитов аквапорина 1.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В данной работе впервые были выявлены некоторые особенности процесса транспорта молекулярного кислорода через мембрану эритроцитов человека. Использование оригинальной монослойной техники позволило установить, что липидный компонент мембраны эритроцитов оказывает существенное сопротивление диффузии кислорода. Это означает, что простая диффузия через липидный бислой не может обеспечить наблюдаемой в эксперименте высокой проницаемости эритроцитарной мембраны для кислорода.

Для объяснения существенного различия между проницаемостью липидного компонента и нативной мембраны эритроцитов было выдвинуто предположение, что мембранные белки принимают участие в переносе кислорода. Это предположение основано на многочисленных литературных данных об участии белков в трансмембранном транспорте растворенных простых газов и ряда малых молекул неэлектролитов.

Для установления роли белков в транспорте кислорода через эритро-цитарную мембрану использовалась методика регистрации кинетических кривых поглощения кислорода эритроцитами. Обработка эритроцитов ртуть-содержащими сульфгидрильными реагентами приводила в наших экспериментах к существенному снижению скорости поглощения кислорода эритроцитами.

Для интерпретации этого эффекта исследовали влияние SH-реагентов на параметры реакции гемоглобина и кислорода, а также на микровязкость липидного бислоя мембран эритроцитов. Установлено, что обнаруженное снижение сродства гемоглобина к кислороду при действии SH-реагентов не может полностью объяснить наблюдавшегося нами значительного снижения скорости поглощения кислорода эритроцитами. В присутствии SH-реагентов микровязкость липидного слоя мембран эритроцитов практически не менялась. По нашему мнению, полученные в данной работе экспериментальные

107 результаты согласуются с предположением, что снижение коэффициента проницаемости мембраны в результате ингибирования белковых пор является важной причиной снижения скорости оксигенации гемоглобина эритритов при действии ртутных SH-реагентов.

Безусловно, для окончательного подтверждения роли белков (в первую очередь аквапорина AQP1) в транспорте кислорода через мембрану эритроцитов требуются дальнейшие исследования. Это обусловлено, в первую очередь, неспецифичностью использованных нами ингибиторов. Однако следует отметить, что достаточно специфичные к аквапорину ингибиторы до сих пор не обнаружены. Вероятно, результаты, которые позволят окончательно установить роль AQP1 в трансмембранном транспорте кислорода, могут быть получены при исследовании процесса оксигенации гемоглобина эритроцитов, не содержащих аквапорина.

В заключение отметим, что полученные в работе результаты расширяют имеющиеся представления о механизмах токсического действия соединений ртути на живые организмы. Токсические эффекты этих соединений могут быть частично связаны с нарушением кислородного обеспечения тканей организма в результате снижения сродства гемоглобина к кислороду или уменьшения проницаемости для кислорода мембран эритроцитов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Локтюшкин, Алексей Владимирович, 2009 год

1. Гусъкова Р.А., Федоров Г.Е., Белевич Н.П., Ахобадзе В.В., Иванов И.И. Влияние липидных монослоев на диффузию кислорода через границу раздела воздух/вода//Биофизика. 2000. Т. 45. С. 654-659.

2. Котык А., Яначек К. Мембранный транспорт. Москва: Мир, 1980. 341 с.

3. Титовец Э. П. Аквапорины человека и животных: фундаментальные и клинические аспекты. Минск: Белорусская наука, 2007. 239 с.

4. Федоров Г.Е., Белевич Н.П., Гусъкова Р.А., Ахобадзе В.В., Иванов И.И. Автоматизированная система для измерения диффузионных потоков кислорода через границу раздела воздух/вода// Биофизика. 2000. Т. 45. С. 575-576.

5. Шапигузов А.Ю. Аквапорины: строение, систематика и особенности регуляции // Физиология растений. 2004. Т. 51. С. 142-152.

6. Эмануэль Н.М., Кнорре Д.Г. Курс химической кинетики. Москва: Высшая школа, 1974. 400 с.

7. Abumrad N., Harmon С., Ibrahimi A. Membrane transport of long-chain fatty acids: evidence for a facilitated process // J. Lipid Res. 1998. V. 39(12). P. 2309-2318.

8. Agre P., King L.S., Yasui M., Guggino W.B., Ottersen O.P., Fujiyoshi Y., Engel A., Nielsen S. Aquaporin water channels from atomic structure to clinical medicine // J. Physiol. 2002. P. 542. V. 3-16

9. Agre P., Kozono D. Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases // FEBS Lett. 2003. V. 555(1). P. 72-78.

10. Agre P., Preston G.M., Smith B.L., Jung J.S., Raina'S., Moon C., Guggino W.B., Nielsen S. Aquaporin CHIP: the archetypal molecular water channel // Am. J. Physiol. 1993. V. 265(4). P. 463-476.

11. Al-Awqati Q. One hundred years of membrane permeability: does Overton still rule? //Nat. Cell Biol. 1999. V. 1(8). P. E201-E202.

12. Alvarez J., Lee D.C., Baldwin S.A., Chapman D. Fourier transform infrared spectroscopic study of the structure and conformational changes of the human erythrocyte glucose transporter// J. Biol. Chem. 1987. V. 262(8). P. 3502-3509.

13. Anthony T.L., Brooks H.L., Boassa D., Leonov S., Yanochko G.M., Regan J.W, Yool A.J. Cloned human aquaporin-1 is a cyclic GMP-gated ion channel // Mol. Pharmacol. 2000. V. 57(3). P. 576-588.

14. Baron L., Shih C., Wasserman B. Mercury-induced conformational changes and identification of conserved surface loops in plasma membrane aquaporins from higher plants // J. Biol. Chem. 1997. V. 272(49). P. 30672-30677.

15. Barry P.H., Diamond J.M. Effects of unstirred layers on membrane phenomena //Physiol. Rev. 1984. V. 64(3). P. 763-872.

16. Battino R., Evans F.D., Danforth W.F. The solubilities of seven gases in olive oil with reference to theories of transport through the cell membrane // J. Am. Oil Chem. Soc. 1968. V. 45(12). P. 830-833.

17. Benesch R., Benesch R.E. the chemistry of the bohr effect, i. the reaction of n-ethyl maleimide with the oxygen-linked acid groups of hemoglobin // J. Biol. Chem. 1961. V. 236(2). P. 405-410.

18. Benz R., Bauer K. Permeation of hydrophilic molecules through the outer membrane of gram-negative bacteria. Review on bacterial porins // Eur. J. Bio-chem. 1988. V. 176(1). P. 1-19.

19. Bienert G.P., Moller A.L., Kristiansen K.A., Schulz A., M0ller I.M., Schjoer-ring J.K., John T.P. Specific aquaporins facilitate the diffusion of hydrogen peroxide across membranes // J. Biol. Chem. 2007. V. 282(2). P. 1183-1192.

20. Birdi K.S. Lipid and biopolymer monolayers at liquid interfaces. New York: Plenum Press, 1998. 340 p.

21. Blank M. Monolayer permeability and the properties of natural membranes 11 J. Phys. Chem. 1962. V. 66(10). P. 1911-1918.

22. Blank M.E., Ehmke H. Aquaporin-1 and НСОз"-СГ transporter-mediated transport of CO2 across the human erythrocyte membrane // J. Physiol. 2003. V. 50(2). P. 419-429.

23. Blank M., Roughton F. J. W. The permeability of monolayers to carbon dioxide // Trans. Faraday Soc. 1960. V. 56. P. 1832-1841.

24. Bredt D.S., Snyder S.H. Nitric oxide: a physiologic messenger molecule // Ann. Rev. Biochem. 1994. V. 63. P. 175-195.

25. Brooks H.L., Regan J.W., Yool A.J. Inhibition of aquaporin-1 water permeability by tetraethylammonium: involvement of the loop E pore region // Mol. Pharmacol. 2000. V. 57(5). P. 1021-1026.

26. Bruce L.J. Red cell membrane transport abnormalities // Curr. Opin. Hema-tol. 2008. V. 15(3). P. 184-190.

27. Bruce L.J., Beckmann R., Ribeiro M.L., Peters L.L., Chasis J.A., Delaunay J., Mohandas N., Anstee D.J., Tanner M.J. A band 3-based macrocomplex of integral and peripheral proteins in the RBC membrane // Blood. 2003. V. 101(10). P. 4180^1188.

28. Burykin A., Warshel A. What really prevents proton transport through aqua-porin? Charge self-energy versus proton wire proposals // Biophys. J. 2003. V. 85(6). P. 3696-3706.

29. Carlsen E., Comroe J.H. The rate of uptake of carbon monoxide and of nitric oxide by normal human erythrocytes and experimentally produced spherocytes // J. Gen. Physiol. 1958. V. 42(1). P. 83-107.

30. Carruthers A. Facilitated diffusion of glucose // Physiol. Rev. 1990. V. 70(4). P. 1135-1176.

31. Carruthers A. Mechanisms for the facilitated diffusion of substrates across cell membranes //Biochemistry. 1991. V. 30(16). P. 3898-3906.

32. Carruthers A., Melchior D.L. Studies of the relationship between bilayer water permeability and bilayer physical state // Biochemistry. 1983. V. 22(25). P. 5797-5807.

33. Carter E.P., Olveczky B.P., Matthay M.A., VerkmanA.S. High microvascular endothelial water permeability in mouse lung measured by a pleural surface fluorescence method // Biophys. J. 1998. V. 74(4). P. 2121-2128.

34. Cecil R., Snow N.S. The reaction of normal adult human haemoglobin with heavy-metal reagents // Biochem. J. 1962. V. 82. P. 247-255.

35. Chakrabarti N., Tajkhorshid E., Roux В., Pomes R. Molecular basis of proton blockage in aquaporins // Structure. 2004. V. 12(1). P. 65-74.

36. Chakraborty S., Balakotaiah V., Bidani A. Diffusing capacity reexamined: relative roles of diffusion and chemical reaction in red cell uptake of CO, CO2, and NO // J. Appl. Physiol. 2004. V. 97(6). P. 2284-2302.

37. Cogan U., Shinitzky M., Weber G., Nishida T. Microviscosity and order in the hydrocarbon region of phospholipid and phospholipid-cholesterol dispersions determined with fluorescent probes //Biochemistry. 1973. V. 12(3). P. 521-528.

38. Coin J.T., Olson J.S. The rate of oxygen uptake by human red blood cells // J. Biol. Chem. 1979. V. 254(4). P. 1178-1190.

39. Cooper G.J., Boron W.F. Effect of PCMBS on C02 permeability of Xenopus oocytes expressing aquaporin 1 or its C189S mutant // Am. J. Physiol. 1998. V. 275(6). P. 1481-1486.

40. Cooper G.J., Virkki L. V., Boron W. F. Effect of expressing Nodulin 26 on the membrane permeability of Xenopus oocytes to NH3/NH41" and acetic acid // FASEB Journal. 1999. V. 13. P. 26.

41. Cooper G.J., Zhou Y., Bouyer P., Grichtchenko I.I., Boron W.F. Transport of volatile solutes through AQP1 // J. Physiol. 2002. V. 542(1). P. 17-29.

42. Denker B.M., Smith B.L., Kuhajda F.P., Agre P. Identification, purification, and partial characterization of a novel Mr 28,000 integral membrane protein from erythrocytes and renal tubules // J. Biol. Chem. 1988. V. 263(30). P. 15634-15642.

43. Diamond J.M., Katz Y Interpretation of nonelectrolyte partition coefficients between dimyristoyl lecithin and water // J. Membr. Biol. 1974. V. 17(2). P. 121254.

44. Dzikovski B.G., Livshits V.A., Marsh D. Oxygen permeation profile in lipid membranes: comparison with transmembrane polarity profile // Biophys. J. 2003. V. 85(2). P. 1005-1012.

45. Edidin M. Rotational and translational diffusion in membranes // Ann. Rev. Biophys. Bioeng. 1974. V. 3. P. 179-201.

46. Endeward V., Cartron J.P., Ripoche P., Gros G. RhAG protein of the Rhesus complex is a C02 channel in the human red cell membrane // FASEB J. 2008. V. 22(1). P. 64-73.

47. Endeward V., Gros G. Low carbon dioxide permeability of the apical epithelial membrane of guinea-pig colon // J. Physiol. 2005. V. 567 (Pt 1). P. 253265.

48. Fahrenkrog В., Aebi U. The nuclear pore complex: nucleocytoplasmic transport and beyond //Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2003. V. 4(10). P. 757-766.

49. Finkelstein A. Water and nonelectrolyte permeability of lipid bilayer membranes // J. Gen. Physiol. 1976. V. 68(2). P. 127-135.

50. Fischkoff S., Vanderkooi J.M. Oxygen diffusion in biological and artificial membranes determined by the fluorochrome pyrene // J. Gen. Physiol. 1975. V. 65(5). P. 663-676.

51. Forster R.E., Gros G., Lin L., Ono Y., Wunder M. The effect of 4,4'-diisothiocyanato-stilbene-2,2'-disulfonate on C02 permeability of the red blood cell membrane //Proc. Natl. Acad. Sci. 1998. V. 95(26). P. 15815-15820.

52. Furuya S., Naruse S., Ко S.B., Ishiguro H., Yoshikawa Т., Hayakawa T. Distribution of aquaporin 1 in the rat pancreatic duct system examined with light- and electron-microscopic immunohistochemistry // Cell Tissue Res. 2002. V. 308(1). P. 75-86.

53. Garcia A.M., Lodish H.F. Lysine 539 of human band 3 is not essential for ion transport or inhibition by stilbene disulfonates // J. Biol. Chem. 1989. V. 264(33). P. 19607-19613.

54. Garland P.B., Littleford S.J., Haddock B.A. A stopped-flow dual-wavelength spectrophotometer suitable for the study of respiratory chains // Biochem. J. 1976. V. 154(2). P. 277-284.

55. Geers C., Gros G. Carbon dioxide transport and carbonic anhydrase in blood and muscle // Physiol. Rev. 2000. V. 80(2). P. 681-715.

56. Gibson Q.H., Kreuzer F., Meda E., Roughton F.J. The kinetics of human haemoglobin in solution and in the red cell at 37 degrees С // J. Physiol. 1955. V. 129(1). P. 65-89.

57. Gibson Q.H., Roughton F.J. The kinetics of dissociation of the first oxygen molecule from fully saturated oxyhaemoglobin in sheep blood solutions // Proc. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 1955. V. 143(912). P. 310-334.

58. Giepmans B.N. Gap junctions and connexin-interacting proteins // Cardio-vasc. Res. 2004. V. 62(2). P. 233-245.

59. Gutknecht J. Inorganic mercury (Hg~ ) transport through lipid bilayer membranes//J. Membr. Biol. 1981. V. 61(1). P. 61-66.

60. Gutknecht J., Bisson M.A., Tosteson F.C. Diffusion of carbon dioxide through lipid bilayer membranes: effects of carbonic anhydrase, bicarbonate, and unstirred layers //J. Gen. Physiol. 1977. V. 69(6). P. 779-794.

61. Gwozdzinski K. A spin label study of the action of cupric and mercuric ions on human red blood cells // Toxicology. 1991. V. 65(3). P. 315-323

62. Harries W.E., Akhavan D., Miercke L.J., Khademi S., Stroud R.M. The channel architecture of aquaporin 0 at a 2.2-A resolution // Proc. Natl. Acad. Sci. 2004. V. 101(39). P. 14045-14050.

63. Hasegawa H, Ma Т., Skach W., Matthay M.A., Verbnan A.S. Molecular cloning of a mercurial-insensitive water channel expressed in selected water-transporting tissues // J. Biol. Chem. 1994. V. 269(8). P. 5497-5500.

64. Herrera M., Hong N.J., Garvin J.L. Aquaporin-1 transports NO across cell membranes // Hypertension. 2006. V. 48(1). P. 157-164.

65. Hill A.E., Shachar-Hill В., Shachar-Hill Y. What are aquaporins for? // J. Membr. Biol. 2004. V. 197(1). P. 1-32.

66. Holland R.A., Shibata H., Scheid P., Piiper J. Kinetics of 02 uptake and release by red cells in stopped-flow apparatus: effects of unstirred layer // Respir. Physiol. 1985. V. 59(1). P. 71-91.

67. Hub J.S., de Groot B.L. Mechanism of selectivity in aquaporins and aqua-glyceroporins // Proc. Natl. Acad. Sci. 2008. V. 105(4). P. 1198-1203.

68. Huxley V.H., Kutchai H. The effect of the red cell membrane and a diffusion boundary layer on the rate of oxygen uptake by human erythrocytes // J. Physiol. 1981. V. 316. P. 75-83

69. Itoh Т., Rai Т., Kuwahara M., Ко S.B., Uchida S., Sasaki S., Ishibashi К Identification of a novel aquaporin, AQP12, expressed in pancreatic acinar cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. V. 330(3). P. 832-838.

70. Ivanov LI., Fedorov G.E., Gus'kova R.A., Ivanov K.I., Rabin A.B. Permeability of lipid membranes to dioxygen I I Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. V. 322(3). P. 746-750.

71. Jansen M., Blume A. A comparative study of diffusive and osmotic water permeation across bilayers composed of phospholipids with different head groups and fatty acyl chains // Biophys. J. 1995. V. 68(3). P. 997-1008.

72. Jay A. W. Geometry of the human erythrocyte. I. Effect of albumin on cellgeometry//Biophys. J. 1975. V. 15(3). P. 205-222.119

73. Jennings M.L. Oligomeric structure and the anion transport function of human erythrocyte band 3 protein // J. Membr. Biol. 1984. V. 80(2). P. 105-117.

74. Jennings M.L., Solomon A.K. Interaction between phloretin and the red blood cell membrane // J. Gen. Physiol. 1976. V. 67(4). P. 381-397.

75. Jung J.S., Preston G.M., Smith B.L., Guggino W.B., Agre P. Molecular structure of the water channel through aquaporin CHIP. The hourglass model // J. Biol. Chem. 1994. V. 269(20). P. 14648-14654.

76. Kaldenhoff R., Fischer M. Aquaporins in plants // Acta Physiol. (Oxf). 2006. V. 187(1-2). P. 169-176.

77. Kato M, Pisliakov A. V., Warshel A. The barrier for proton transport in aquaporins as a challenge for electrostatic models: the role of protein relaxation in mutational calculations // Proteins. 2006. V. 64(4). P. 829-844.

78. Kaur С., Sivakumar V., Zhang Y., Ling E.A. Hypoxia-induced astrocytic reaction and increased vascular permeability in the rat cerebellum // Glia. 2006. V. 54(8). P. 826-839.

79. Kedem O., Katchalsky A. Thermodynamic analysis of the permeability of biological membranes to non-electrolytes //Biochim. Biophys. Acta. 1958. V. 27(2). P. 229-246.

80. Kiesow L.A., Bless J.W., Nelson D.P., Shelton J.B. A new method for the rapid determination of oxygen-dissociation curves in small blood samples by spec-trophotometric titration // Clin. Chim. Acta. 1972. V. 41. P. 123-139.

81. KingL.S., Choi M., Fernandez P. C., Cartron J.P, Agre P. Defective urinary-concentrating ability due to a complete deficiency of aquaporin-1 // N. Engl. J. Med. 2001. V. 345(3). P. 175-179.

82. King L.S., Kozono D., Agre P. From structure to disease: the evolving tale of aquaporin biology //Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2004. V. 5(9). P. 687-698.

83. Kcebnik R., Locher K.P., Van Gelder P. Structure and function of bacterial outer membrane proteins: barrels in a nutshell // Mol. Microbiol. 2000. V. 37(2). P. 239-253.

84. Koyama Y, Yamamoto Т., Tani Т., NiheiK, Kondo D., FunakiH., Yaoita E., Kawasaki K, Sato N., Hatakeyama K, Kihara I. Expression and localization of aquaporins in rat gastrointestinal tract // Am. J. Physiol. 1999. V. 276(3). P. 621— 627.

85. Kreuzer F., Yahr W.Z. Influence of red cell membrane on diffusion of oxygen//J. Appl. Physiol. 1960. V. 15. P. 1117-1122.

86. Kronzucker H.J., Siddiqi M.Y., Glass A. Kinetics of NH/ influx in spruce // Plant Physiol. 1996. V. 110(3). P. 773-779.

87. Kuchel P. W., Benga G. Why does the mammalian red blood cell have aqua-porins? // Biosystems. 2005. V. 82(2). P. 189-196.

88. Kusumi A., Subczynski W.K., Hyde J.S. Oxygen transport parameter in membranes as deduced by saturation recovery measurements of spin-lattice relaxation times of spin labels //Proc. Natl. Acad. Sci. 1982. V. 79(6). P. 1854-1858.

89. Lande M.B., Donovan J.M., Zeidel M.L. The relationship between membrane fluidity and permeabilities to water, solutes, ammonia, and protons // J. Gen. Physiol. 1995. V. 106(1). P. 67-84.

90. Lee J.K., Kozono D., Remis J., Kitagawa Y., Agre P., Stroud R.M. Structural basis for conductance by the archaeal aquaporin AqpM at 1.68 A // Proc. Natl. Acad. Sci. 2005. V. 102(52). P. 18932-18937.

91. Lieb W.R., Stein W.D. Quantitative predictions of a noncarrier model for glucose transport across the human red cell membrane // Biophys. J. 1970. V. 10(7). P. 585-609.

92. Lieb W.R., Stein W.D. Non-Stokesian nature of transverse diffusion within human red cell membranes // J. Membr. Biol. 1986. V. 92(2). P. 111-119.

93. Ligeza A., Tikhonov A.N., Hyde J.S., Subczynski W.K. Oxygen permeability of thylakoid membranes: electron paramagnetic resonance spin labeling study // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1365(3). P. 453-463.

94. Liu Z., Shen J., Carbrey J.M., Mukhopadhyay R., Agre P., Rosen B.P. Arse-nite transport by mammalian aquaglyceroporins AQP7 and AQP9 // Proc. Natl. Acad. Sci. 2002. V. 99(9). P. 6053-6058.

95. Lodish H., Berk A., Kaiser C., Krieger M., Scott M., Bretscher A., Ploegh H., Matsudaira P. Molecular Cell Biology. New York: W. H. Freeman, 2007. 1150 p.

96. Low P.S. Structure and function of the cytoplasmic domain of band 3: center of erythrocyte membrane-peripheral protein interactions // Biochim. Biophys. Acta. 1986. V. 864(2). P. 145-167.

97. Loewenstein W.R. The cell-to-cell channel of gap junctions // Cell. 1987. V. 48(5). P. 725-726.

98. Ma В., Xiang Y., Mu S.M., Li Т., Yu H.M., Li X.J. Effects of acetazolamide and anordiol on osmotic water permeability in AQPl-cRNA injected Xenopus oocyte // Acta Pharmacol. Sin. 2004. V. 25(1). P. 90-97.

99. Ma J.F., Tamai К., Yamaji N., Mitani N., Konishi S., Katsuhara M., Ishiguro M., Murata Y., Yano M. A silicon transporter in rice // Nature. 2006. V. 440(7084). P. 688-691

100. Macey R.I., Farmer R.E. Inhibition of water and solute permeability in human red cells//Biochim. Biophys. Acta. 1970. V. 211(1). P. 104-106.

101. Magin R.L., Niesman M.R. Temperature-dependent permeability of large unilamellar liposomes // Chem. Phys. Lipids. 1984. V. 34(3). P. 245-256.

102. Marini A.M., Matassi G., Raynal V., Andre В., Cartron J.P., Cherif-Zahar B. The human Rhesus-associated RhAG protein and a kidney homologue promote ammonium transport in yeast // Nat. Genet. 2000. V. 26(3). P. 341-344.

103. Marini A.M., Urrestarazu A., Beauwens R., Andre B. The Rh (rhesus) blood group polypeptides are related to NH4+ transporters // Trends Biochem. Sci. 1997. V. 22(12). P. 460-461.

104. Mathai J.C., Tristram-Nagle S., Nagle J.F., Zeidel M.L. Structural determinants of water permeability through the lipid membrane // J. Gen. Physiol. 2008. V. 131(1). P. 69-76.

105. Mlekoday H.J., Moore R., Levitt D.G. Osmotic water permeability of the human red cell. Dependence on direction of water flow and cell volume // J. Gen. Physiol. 1983. V. 81(2). P. 213-220.

106. Moncada S., Palmer R.M., Higgs E.A. Nitric oxide: physiology, pathophysiology, and pharmacology // Pharmacol. Rev. 1991. V. 43(2). P. 109-142.

107. Morrow J.I. A new high resolution stopped-flow apparatus // Instr. Sci. Tech. 1970. V. 2(4). P. 375-387.

108. Murata К., Mitsuoka К., Hirai Т., Walz Т., Agre P., Heymann J.B., Engel A., Fujiyoshi Y. Structural determinants of water permeation through aquaporin-1 // Nature. 2000. V. 407(6804). P. 599-605.

109. Nakhoul N.L., Davis B.A., Romero M.F., Boron W.F. Effect of expressing the water channel aquaporin-1 on the CO2 permeability of Xenopus oocytes // Am. J. Physiol. 1998. V. 274(2). P. 543-548.

110. Neely J.D., Christensen B.M., Nielsen S., Agre P. Heterotetrameric composition of aquaporin-4 water channels // Biochemistry. 1999. V. 38(34). P. 1115611163.

111. Nielsen S., King L.S., Christensen B.M., Agre P. Aquaporins in complex tissues. II. Subcellular distribution in respiratory and glandular tissues of rat // Am. J. Physiol. 1997. V. 273(5). P. 1549-1561.

112. Nielsen S., Smith B.L., Christensen E.I., Agre P. Distribution of the aquaporin CHIP in secretory and resorptive epithelia and capillary endothelia // Proc. Natl. Acad. Sci. 1993. V. 90(15). P. 7275-7279.

113. Niemietz C.M., Tyerman S.D. Channel-mediated permeation of ammonia gas through the peribacteroid membrane of soybean nodules // FEBS Lett. 2000. V. 465(2-3). P. 110-114.

114. Niemietz C.M., Tyerman S.D. New potent inhibitors of aquaporins: silver and gold compounds inhibit aquaporins of plant and human origin // FEBS Lett. 2002. V. 531(3). P. 443-447.

115. Nikaido H. Porins and specific channels of bacterial outer membranes // Mol. Microbiol. 1992. V. 6(4). P. 435-442.

116. Nikaido H., Vaara M. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability//Microbiol. Rev. 1985. V. 49(1). V. 1-32.

117. Olson J., Foley E., Maillett D., Paster E. Measurement of Rate Constants for Reactions of 02, CO, and NO with Hemoglobin / ed. Nagel R. // Hemoglobin Disorders / New Jersey: Humana Press, 2003. P. 65-91.

118. Overton E. The probable origin and physiological significance of cellular osmotic properties // Vierteljahrschr. Naturforsch. Ges. Zurich. 1899. V. 44. P. 88135.

119. Paganelli C.V., Solomon A.K. The rate of exchange of tritiated water across the human red cell membrane // J. Gen. Physiol. 1957. V. 41(2). P. 259-277.

120. Persson В., Argos P. Prediction of transmembrane segments in proteins utilising multiple sequence alignments // J. Mol. Biol. 1994. V. 237(2). P. 182-92.

121. Prasad G.V., Coury L.A., Finn F., Zeidel M.L. Reconstituted aquaporin 1 water channels transport C02 across membranes // J. Biol. Chem. 1998. V. 273(50). P. 33123-33126.

122. Preston G.M., Agre P. Isolation of the cDNA for erythrocyte integral membrane protein of 28 kilodaltons: member of an ancient channel family // Proc. Natl. Acad. Sci. 1991. V. 88(24). P. 11110-11114.

123. Preston G.M., Carroll T.P., Guggino W.B., Agre P. Appearance of water channels in Xenopus oocytes expressing red cell СШР28 protein // Science. 1992. P. 256(5055). P. 385-387.

124. Preston G.M., Jung J.S., Guggino W.B., Agre P. The mercury-sensitive residue at cysteine 189 in the СШР28 water channel // J. Biol. Chem. 1993. V. 268(1). P. 17-20.

125. Preston G.M., Smith B.L., Zeidel M.L., Moulds J.J., Agre P. Mutations in aquaporin-1 in phenotypically normal humans without functional CHIP water channels // Science. 1994. V. 265(5178). P. 1585-1587.

126. Rabenstein D.L., Isab A.A. A proton nuclear magnetic resonance study of the interaction of mercury with intact human erythrocytes // Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 721(4). P. 374-384.

127. Ren G., Cheng A., Reddy V., Melnyk P., Mitra A.K. Three-dimensional foldof the human AQP1 water channel determined at 4 A resolution by electron crysitallography of two-dimensional crystals embedded in ice // J. Mol. BioL 2000. V. 301(2). P. 369-387.

128. Riggs A. The binding of N-ethylmaleimide by human hemoglobin and its effect upon the oxygen equilibrium // J. Biol. Chem. 1961. V. 236. P. 1948-1954.

129. Riggs A., Wolbach R. Sulfhydryl groups and the structure of hemoglobin // J. Gen. Physiol. 1956. V. 39(4). P. 585-605.

130. Ripoche P., Bertrand O., Gane P., Birkenmeier C., Colin Y., Cartron J.P. Human Rhesus-associated glycoprotein mediates facilitated transport of NH3 into red blood cells // Proc. Natl. Acad. Sci. 2004. V. 101(49). P. 17222-17227.

131. Rossi-Fanelli A., Antonini E., Caputo A. Studies on the structure of hemoglobin. II. Properties of reconstituted protohemoglobin and protoporphyrin-globin // Biochim. Biophys. Acta. 1959. V. 35. P. 93-101.

132. Roudier N., Verbavatz J.M., Maurel C., Ripoche P., Tacnet F. Evidence for the presence of aquaporin-3 in human red blood cells // J. Biol Chem. 1998. V. 273(14). P. 8407-8412.

133. Roughton F. J. W. Diffusion and chemical reaction velocity as joint factors in determining the rate of uptake of oxygen and carbon monoxide by the red blood corpuscle // Proc. R. Soc. bond. В Biol. Sci. 1932. V. 111(769). P. 1-36.

134. Roughton F. J. W. Diffusion and chemical reaction velocity as joint factors in determining the rate of uptake of oxygen and carbon monoxide by the red blood corpuscle // Proc. R. Soc. bond. В Biol. Sci. 1932. V. 111(769). P. 1-36.

135. Saadoun S., Papadopoulos M.C., Davies D.C., Bell B.A., Krishna S. Increased aquaporin 1 water channel expression in human brain tumours // Br. J. Cancer. 2002. V. 87(6). P. 621-623.

136. Saadoun S., Papadopoulos M.C., Hara-Chikuma M., Verkman A.S. Impairment of angiogenesis and cell migration by targeted aquaporin-1 gene disruption // Nature. 2005. V. 434(7034). P. 786-792.

137. Sada E., Katoh S., Terashima M., Kawahara H., Katoh M. Effects of surface charges and cholesterol content on amino acid permeabilities of small unilamellar vesicles // J. Pharm. Sci. 1990. V. 79(3). P. 232-235.

138. Salhany J.M. A novel rapid-reaction spectrophotometric method for monitoring monovalent anion exchange by human erythrocyte band 3 // Biochem. Mol. Biol. Int. 1998. V. 45(1). P. 181-190.

139. Sanders O.I., Rensing С., Kuroda M., Mitra В., Rosen B.P. Antimonite is accumulated by the glycerol facilitator GlpF in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1997. V. 179(10). P. 3365-3367.

140. Saparov S.M., Kozono D., Rothe U., Agre P., Pohl P. Water and ion permeation of aquaporin-1 in planar lipid bilayers. Major differences in structural determinants and stoichiometry // J. Biol. Chem. 2001. V. 276(34). P. 31515-31520.

141. Saparov S.M., Liu K., Agre P., Pohl P. Fast and selective ammonia transport by aquaporin-8 // J. Biol. Chem. 2007. V. 282(8). P. 5296-5301.

142. Savage D.F., Egea P.F., Robles-Colmenares Y., O'Connell J.D., Stroud R.M. Architecture and selectivity in aquaporins: 2.5 A X-ray structure of aquaporin Z // PLoS Biol. 2003. V. 1(3). P. 334-340.

143. Sidel V.W,. Solomon A.K. Entrance of water into human red cells under an osmotic pressure gradient // J. Gen. Physiol. 1957. V. 41(2). P. 243-257.

144. Sinensky M. Homeoviscous adaptation — a homeostatic process that regulates the viscosity of membrane lipids in Escherichia coli II Proc. Natl. Acad. Sci. 1974. V. 71(2). P. 522-525.

145. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes // Science. 1972. V. 175(23). P. 720-731.

146. Sirs J.A., Roughton F.J. Stopped-flow measurements of CO and 02 uptake by hemoglobin in sheep erythrocytes // J. Appl. Physiol. 1963. V. 18. P. 158-165.

147. Smith B.L., Agre P. Erythrocyte Mr 28,000 transmembrane protein exists as a multisubunit oligomer similar to channel proteins // J. Biol. Chem. 1991. V. 266(10). P. 6407-6715.

148. Smith B.L., Preston G.M., Spring F.A., Anstee D.J., Agre P. Human red cell aquaporin CHIP. I. Molecular characterization of ABH and Colton blood group antigens // J. Clin. Invest. 1994. V. 94(3). P. 1043-1049.

149. Sohl G., Willecke К Gap junctions and the connexin protein family // Car-diovasc. Res. 2004. V. 62(2). P. 228-232.

150. Sokolov V.S., Pohl P. Membrane transport of singlet oxygen monitored by dipole potential measurements // Biophys. J. 2009. V. 96(1). P. 77-85.

151. Stein W.D. Transport and diffusion across cell membranes. New York: Academic Press, 1986. 685 p.

152. Subczynski W.K., Hopwood L.E., Hyde J.S. Is the mammalian cell plasma membrane a barrier to oxygen transport? // J. Gen. Physiol. 1992. V. 100(1). P. 6987.

153. Subczynski W.K., Hyde J.S. The diffusion-concentration product of oxygen in lipid bilayers using the spin-label Tj method // Biochim. Biophys. Acta. 1981. V. 643(2). P. 283-291.

154. Subczynski W.K., Hyde J.S., Kusumi A. Oxygen permeability of phosphati-dylcholine-cholesterol membranes // Proc. Natl. Acad. Sci. 1989. V. 86(12). P. 4474-4478

155. Subczynski W.K., Hyde J.S., Kusumi A. Effect of alkyl chain unsaturation and cholesterol intercalation on oxygen transport in membranes: a pulse ESR spin labeling study //Biochemistry. 1991. V. 30(35). P. 8578-90.

156. Subczynski W.K., Markowska E. Effect of carotenoids on oxygen ransport within and across model membranes // Curr. Top. Biophys. 1992. V. 16. P. 62-68.

157. Subczynski W.K., Markowska E., Sielewiesiuk J. Effect of polar carotenoids on the oxygen diffusion-concentration product in lipid bilayers. An EPR spin label study //Biochim. Biophys. Acta. 1991a. V. 1068(1). P. 68-72.

158. Subczynski W.K., Wisniewska A. Physical properties of lipid bilayer membranes: relevance to membrane biological functions // Acta Biochim. Pol. 2000. V. 47(3). P. 613-625.

159. Sui H., Han B.G., Lee J.K., Walian P., Jap B.K. Structural basis of water-specific transport through the AQP1 water channel // Nature. 2001. V. 414(6866). P. 872-878.

160. Tajkhorshid E., Nollert P., Jensen M.0., Miercke L.J., O'Connell J., Stroud R.M., Schulten K. Control of the selectivity of the aquaporin water channel family by global orientational tuning // Science. 2002. V. 296(5567). P. 525-530.

161. Tanner M.J. Molecular and cellular biology of the erythrocyte anion exchanger (AE1) // Semin. Hematol. 1993. V. 30(1). P. 34-57.

162. Tanner M.J. The structure and function of band 3 (AE1): recent developments // Mol. Membr. Biol. 1997. V. 14(4). P. 155-165.

163. Tornroth-Horsefield S., Wang Y., Hedfalk K., Johanson U., Karlsson M., Tajkhorshid E., Neutze R., Kjellbom P. Structural mechanism of plant aquaporin gating // Nature. 2006. V. 439(7077). P. 688-694.

164. Trauble H. The movement of molecules across lipid membranes: A molecular theory // J. Membr. Biol. 1971. V. 4(1). P. 193-208.

165. Uchida K., Matsuyama К., Tanaka K., Doi K. Diffusion coefficient for 02 in plasma and mitochondrial membranes of rat cardiomyocytes // Respir. Physiol. 1992. V. 90(3). P. 351-362.

166. Uehlein N., Lovisolo С., Siefritz F., Kaldenhoff R. The tobacco aquaporin NtAQPl is a membrane C02 pore with physiological functions // Nature. 2003. V. 425(6959). P. 734-737.

167. Uehlein N. Otto В., Hanson D.T., Fischer M., McDowell N., Kaldenhoff R. Function of Nicotiana tabacum aquaporins as chloroplast gas pores challenges the concept of membrane C02 permeability // Plant Cell. 2008. V. 20(3). P. 648-657.

168. Unwin P.N., Milligan R.A. A large particle associated with the perimeter of the nuclear pore complex // J. Cell Biol. 1982. V. 93(1). P. 63-75.

169. Vandegriff K.D., Olson J.S. Morphological and physiological factors affecting oxygen uptake and release by red blood cells // J. Biol. Chem. 1984. V. 259(20). P. 12619-12627.

170. VandegriffK.D., Olson J.S. The kinetics of 02 release by human red blood cells in the presence of external sodium dithionite // J. Biol. Chem. 1984a. V. 259(20). P. 12609-12618.i

171. Van Kim C.L., Colin Y., Cartron J.P. Rh proteins: key structural and functional components of the red cell membrane // Blood Rev. 2006. V. 20(2). P. 93110.

172. Vansteveninck J., Weed R.I., Rothstein A. Localization of erythrocyte membrane sulfhydryl groups essential for glucose transport // J. Gen. Physiol. 1965. V. 48. P. 617-632.

173. Verkman A.S. Optical methods to measure membrane transport processes // J. Membr. Biol. 1995. V. 148(2). P. 99-110.

174. Verkman A.S., Hara-Chikuma M., Papadopoulos M.C. Aquaporins new players in cancer biology // J. Mol. Med. 2008. V. 86(5). P. 523-529.

175. Verselis V., White R.L., Spray D.C., Bennett M.V. Gap junctional conductance and permeability are linearly related // Science. 1986. V. 234(4775). P. 461— 464.

176. Viadiu H., Gonen Т., Walz T. Projection map of aquaporin-9 at 7 A resolution // J. Mol. Biol. 2007. V. 367(1). P. 80-88.

177. Waisbren S.J., Geibel J.P., Modlin I.M., Boron W.F. Unusual permeability properties of gastric gland cells //Nature. 1994. V. 368(6469). P. 332-335.

178. Walter A., Gutknecht J. Permeability of small nonelectrolytes through lipid bilayer membranes // J. Membr. Biol. 1986. V. 90(3). P. 207-217.

179. Wang Y., Cohen J., Boron W.F., Schulten K., Tajkhorshid E. Exploring gas permeability of cellular membranes and membrane channels with molecular dynamics // J. Struct. Biol. 2007. V. 157(3). P. 534-544.

180. Warth A., Kroger S., Wolburg H. Redistribution of aquaporin-4 in human glioblastoma correlates with loss of agrin immunoreactivity from brain capillary basal laminae //Acta Neuropathol. 2004. V. 107(4). P. 311-318.

181. Weed R., Eber J., Rothstein A. Interaction of mercury with human erythrocytes // J. Gen. Physiol. 1962. V. 45. P. 395-410.

182. West J.B. Respiratory physiology The essentials. Baltimore: Lippincott Williams & Wilkins, 2008. 192 p.

183. Widomska J., Raguz M., Subczynski W.K. Oxygen permeability of the lipid bilayer membrane made of calf lens lipids // Biochim. Biophys. Acta. 2007. V. 1768(10). P. 2635-2645.

184. Worman H.J., Brasitus T.A., Dudeja P.K., Fozzard H.A., Field M. Relationship between lipid fluidity and water permeability of bovine tracheal epithelial cell apical membranes//Biochemistry. 1986. V. 25(7). P. 1549-1555.

185. Wu В., Beitz E. Aquaporins with selectivity for unconventional permeants // Cell Mol. Life Sci. 2007. V. 64(18). P. 2413-2421.

186. Xiang TX., Anderson B.D. Permeability of acetic acid across gel and liquid-crystalline lipid bilayers conforms to free-surface-area theory // Biophys J. 1997. V. 72(1). P. 223-237.

187. Yakata K., Hiroaki Y, Ishibashi K., Sohara E., Sasaki S., Mitsuoka K, Fu-jiyoshi Y Aquaporin-11 containing a divergent NPA motif has normal water channel activity // Biochim. Biophys. Acta. 2007. V. 1768(3). P. 688-693.

188. Yamaguchi K, Nguyen-Phu D., Scheid P., Piiper J. Kinetics of 02 uptake and release by human erythrocytes studied by a stopped-flow technique // J. Appl. Physiol. 1985. V. 58(4). P. 1215-1224.

189. Yang В., Kim J.K., Verkman A.S. Comparative efficacy of HgCl2 with candidate aquaporin-1 inhibitors DMSO, gold, TEA+ and acetazolamide // FEBS Lett. 2006. V. 580(28-29). P. 6679-6684.

190. Yeagle P. The Structure of Biological Membranes. Boca Raton London -New York - Singapore: CRC Press, 2005. 540 p.

191. Yool A.J., Stamer W.D., Regan J. W. Forskolin stimulation of water and cation permeability in aquaporin 1 water channels // Science. 1996. V. 273(5279). P. 1216-1218.

192. Yool A.J., Weinstein A.M. New roles for old holes: ion channel function in aquaporin-1 //News Physiol. Sci. 2002. V. 17. P. 68-72.

193. Zeidel M.L., Ambudkar S. V., Smith B.L., Agre P. Reconstitution of functional water channels in liposomes containing purified red cell СШР28 protein // Biochemistry. 1992. V. 31(33). P. 7436-7440.

194. Zhang D., Kiyatkin A., Bolin J.T., Low P.S. Crystallographic structure and functional interpretation of the cytoplasmic domain of erythrocyte membrane band 3 // Blood. 2000. V. 96(9). P. 2925-2933.

195. Zhou В., Ann D.K., Li X., Kim K.J., Lin H., Minoo P., Crandall E.D., Borok Z. Hypertonic induction of aquaporin-5: novel role of hypoxia-inducible factor-1 alpha // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2007. V. 292(4). P. 1280-1290.