Особенности метаболизма и кинетики сократительных белков скелетных мышц голени в условиях репаративной регенерации костной ткани тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Гайдышев, Альберт Игоревич

• Гайдышев, Альберт Игоревич
• кандидат биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Гайдышев, Альберт Игоревич

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Поражения опорно - двигательного аппарата.

1.1.1. Репаративная регенерация тканей организма.

Факторы ускоряющие регенерацию.

Репаративная регенерация костной ткани.

Репаративная регенерация скелетных мышц.

Репаративная регенерация суставного хряща.

1.2. Типы мышечных волокон.

1.2.1. Морфология, метаболизм и состав здорового мышечного волокна.

Химический состав здорового мышечного волокна.

Метаболизм здорового мышечного волокна.

Способы регуляции мышечного метаболизма.

Миозин здорового мышечного волокна.

1.2.2. Изменение морфологических и биохимических показателей мышц при повреждениях мышечного волокна.

Метаболизм скелетных мышц при посттравматической регенерации и в условиях удлинения конечности.

Миопатии.

Глава 2. Материалы и методы исследования.

2.1. Материалы и структура исследования.

2.2. Методы исследования.

Экспериментальные методы исследования.

Биохимические методы исследования.

Математические методы исследования.

Глава 3. Результаты собственных исследований и их обсуждение.

3.1. Изменение ферментативной активности препарата миозина скелетных мышц собак в условиях оперативного удлинения костей голени методом илизарова.

3.2. Изменение ферментативной активности препарата миозина скелетных мышц собак при моделировании оскольчатого перелома костей голени с последующим лечением аппаратом илизарова.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Особенности метаболизма и кинетики сократительных белков скелетных мышц голени в условиях репаративной регенерации костной ткани»

Актуальность проблемы. Современная травматология и ортопедия требуют принципиально иного подхода к лечению заболеваний опорно-двигательного аппарата [18]. Это связано в первую очередь с необходимостью комплексного восстановления всех физиологических особенностей поврежденных систем и органов [59]. Осуществление данного подхода требует разработки новых технологий лечения и диагностики в травматологии и ортопедии, а так же принципиального изучения строения и метаболических особенностей тканей организма. При достаточно хорошо изученной костной ткани состояние скелетных мышц в травмированных сегментах поврежденных и травмированных конечностей остается малоизученным [110, 112]. При этом репаративные возможности мышечной ткани принципиально отличаются от репаративных возможностей других опорных тканей, в связи с чем, в большинстве случаев, функциональное состояние скелетных мышц является определяющим в процессе лечения и реабилитации ортопед отравматологических больных [114, 116]. Возможность решения этой проблемы тесно связана с наличием надежных критериев, оценивающих состояние скелетных мышц и способных дать лечащему врачу возможность оценить их метаболический статус и ввести в случае необходимости соответствующие корректировки на этапах лечения [94].

Согласно литературным данным, изучение мышечной ткани в современной науке находится более в области спортивной медицины, а исследования направлены на процессы восстановления мышечной ткани после микроповреждений, полученных в результате спортивных травм и развивающихся патологических процессов, связанных с чрезмерной физической нагрузкой поврежденных участков мышц [115]. В то же время в ортопедии и травматологии наиболее распространенным является повреждение мышечного волокна в процессе оперативного удлинения и травм, не связанных со спортом, таких как обширные повреждений мышечного волокна, разрывы и микроразрывы [117].

Представленные в литературе данные физиологических, морфологических и гистохимических исследований создают достаточно полное представление о функциональных и структурных изменениях, происходящих в скелетных мышцах при их репаративной регенерации в результате скелетных травм, а так же в условиях оперативного удлинения [22, 48, 62, 79, 81, 92, 93, 94, 103, 106, 118, 386, 394]. Однако, для более полной картины происходящих процессов, биохимических исследований метаболизма скелетных мышц в тех же условиях проведено недостаточно. Так, в настоящее время практически не изучены изменения активности двигательных белков в мышцах оперированных конечностей. При этом недостаток фактического материала о биохимии мышц в процессе регенерации не позволяет делать выводы о целесообразности проведения коррекций метаболических изменений, происходящих с мышцами в послеоперационный период.

Исходя из вышеизложенного, были определены цель и задачи исследования.

Цель исследования: Охарактеризовать кинетику белков экстрагируемых 0,6М раствором KCl из скелетных мышц собак, при оперативном удлинении голени и при моделировании оскольчатого перелома костей голени в условиях применения метода чрезкостного остеосинтеза по Илизарову.

Для достижения сформулированной цели были поставлены следующие задачи.

Задачи исследования: 1. Изучить особенности АТФ-азной активности белков экстрагируемых 0,6М раствором KCl из скелетных мышц голени взрослых беспородных собак при удлинении аппаратом Илизарова.

2. Исследовать особенности изменений креатинкиназной и лактатдегидрогеназной активности белков экстрагируемых 0,6М раствором KCl из скелетных мышц голени взрослых беспородных собак при удлинении аппаратом Илизарова.

3. Изучить особенности АТФ-азной активности белков экстрагируемых 0,6М раствором KCl из скелетных мышц голени взрослых беспородных собак при моделировании оскольчатого перелома костей голени с последующим лечением аппаратом Илизарова.

4. Исследовать особенности изменений креатинкиназной и лактатдегидрогеназной активности белков экстрагируемых 0,6М раствором KCl из скелетных мышц голени взрослых беспородных собак при моделировании оскольчатого перелома костей голени с последующим лечением аппаратом Илизарова.

5. Определить сроки восстановления кинетики белков экстрагируемых 0,6М раствором KCl из скелетных мышц собак после оперативного вмешательства.

Положения, выносимые на защиту:

1. При удлинении голени на 15-17% кинетические показатели миозиновой АТФ-азы, равно как и лактатдегидрогеназная и креатинкиназная активность белков экстрагируемых 0,6М раствором KCl из скелетных мышц взрослых беспородных собак восстанавливается в период с 1-го по 3-й месяц после снятия аппарата Илизарова.

2. Кинетические показатели миозиновой АТФ-азы скелетных мышц взрослых беспородных собак, лактатдегидрогеназная и креатинкиназная активность белков экстрагируемых 0,6М раствором KCl в послеоперационном периоде, при моделировании оскольчатого перелома голени, восстанавливается не раньше, чем через 3 месяца после снятия аппарата Илизарова.

Научная новизна работы. Впервые показано, что при повреждениях мышечного волокна, вызванных удлинением и травмой конечности, наряду с изменениями кинетических показателей АТФ-азной активности препарата миозина, происходило изменение его лактатдегидрогеназной и креатинкиназной активности как в процессе удлинения, так и при лечении переломов голени. Изменения показателей ферментативной активности миозина скелетных мышц сопровождаются изменениями концентраций продуктов перекисного окисления белка как в мышцах оперированной конечности, так и в мышцах контралатеральной конечности, а также в сыворотке крови, и носит системный характер. При исследовании кинетических показателей препарата миозина был выявлен эффект повышения максимальной скорости ферментативной реакции как в оперированной, так и в контралатеральной конечности в значимой степени. Этот эффект проявлялся системно и оказывал действие на весь организм в целом. Как в случае травмы, так и в случае оперативного удлинения наблюдается повреждение мышечных волокон, и механизмы их репаративного восстановления принципиально не отличаются. Механизм компенсации ферментативной активности в обоих случаях сводится к изменениям белковых молекул по средствам их перекисного окисления с последующей модификацией.

Практическая значимость работы. Обнаружено, что при удлинении конечности и травме, с точки зрения гидролиза АТФ миозином, происходит увеличение сродства фермента к субстрату, и как следствие этого интенсификация потребления субстрата. В посттравматический период общее снижение сократительной способности скелетных мышц после травм не связано со снижением сродства миозина к АТФ. Показано, что снижение ЛДГ и КК активности на начальных этапах лечения обусловлено не столько изменениями соответствующих центров белковых молекул, сколько вымыванием ферментов из мышц вследствие разрывов мышечного волокна и попаданием ферментов в цитоплазму. Выявлено, что при травме и удлинении наблюдаемый рост активности белка был спровоцирован модификацией белковых молекул, что подтверждается высоким уровнем максимальной скорости ферментативной реакции и низким значением константы 7

Михаэлиса в период окончания фиксации и после снятия аппарата Илизарова. В результате разрушения модифицированных белковых молекул, наблюдалось снижение активности ферментов. Обнаружено, что способствующие модификации белковых молекул реакции перекисного окисления относятся к реакциям неспецифического ответа ткани на внешнее воздействие, затрагивающие не только поврежденные участки мышечной ткани, но и весь организм в целом

Апробация работы и публикация результатов. Материалы диссертации доложены на научно-практической конференции «Актуальные вопросы ветеринарной хирургии», Курган, 2006; всероссийской научно-практической конференции «Клеточные и нанотехнологии в биологии и медицине», Курган, 2007; международной научно-практической конференции «5th Meeting of the A.S.A.M.I. International», Kurgan, 2008; всероссийской научно-практической конференции «Илизаровские чтения 2011», Курган, 2011; международной научно-практической конференции «Психолого-педагогические и медико-биологические проблемы физической культуры, спорта, туризма и олимпизма: инновации и перспективы развития», Челябинск, 2011.

По теме диссертации опубликовано 9 научных работ в международных, республиканских и областных изданиях, из них 3 в журналах, рекомендованных ВАК.

Объем и структура диссертации. Работа состоит из введения, трех глав, заключения, выводов и списка литературы. Диссертация изложена на 138 страницах машинописного текста. Работа иллюстрирована 14 рисунками, 9 таблицами. Список литературы включает в себя 412 работ, в том числе 121 отечественную. Диссертация выполнена по плану НИР ФГБУ «РНЦ «ВТО» им. акад. Г.А. Илизарова» (№ государственной регистрации 0120.0802849)

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Гайдышев, Альберт Игоревич

выводы

1. После удлинения конечности аппаратом Илизарова в срок до 1 месяца после снятия аппарата наблюдается рост АТФ-азной активности белков экстрагируемых из скелетных мышц 0,6М раствором KCl, а также снижение их лактатдегидрогеназной активности до 23% от нормы и креатинкиназной активности до 21,6% от нормы. В крови наблюдался рост активности креатинкиназы до 1060 Е/л и лактатдегидрогеназы до 2700 Е/л.

2. После лечения травмы конечности аппаратом Илизарова в срок до 1 месяца после снятия аппарата в мышцах происходит рост АТФ-азной активности белков экстрагируемых из скелетных мышц 0,6М раствором KCl, а также наблюдается снижение их лактатдегидрогеназной активности до 54% от нормы и креатинкиназной активности до 30,7% от нормы. В крови отмечается подъем лактатдегидрогеназной активности до 3900 Е/л и креатинкиназной до 3000 Е/л.

3. В посттравматический период в мышцах как травмированного, так и контралатерального сегмента конечности, на основании данных, полученных при исследовании перекисного окисления белка в мышцах и крови, происходит модификация зрелых молекул белков экстрагируемых из скелетных мышц 0,6М раствором KCl. Снижение сократительной способности скелетных мышц после повреждения конечности не связано со снижением сродства фермента к АТФ.

4. АТФ-азная, креатинкиназная и лактатдегидрогеназная активность белков экстрагируемых из передней болыпеберцовой мышцы 0,6М раствором KCl, как в норме, так и при травме выше на 5-7%, чем из икроножной мышцы.

5. После удлинения конечности аппаратом Илизарова происходит восстановление кинетических свойств белков экстрагируемых из скелетных мышц 0,6М раствором KCl до значений, характерных для интактных животных, не ранее чем через 2 месяца. После травмы конечности и последующего лечения аппаратом Илизарова динамика восстановления кинетических свойств белков экстрагируемых из скелетных мышц 0,6М раствором KCl снижена, и их восстановление до значений, характерных для интактных животных, происходит не ранее, чем через 3 месяца.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Первостепенной задачей современной медицины является создание условий для наиболее полного восстановления тканей и органов после различного рода травм. Развитие транспорта, производственных мощностей и как следствие повышенный травматизм подталкивают современную медицинскую науку к модернизации старых и созданию новых перспективных и инновационных методов лечения заболеваний опорно-двигательного аппарата. В связи с этим применение методик с наложением аппарата Илизарова является наиболее удачным решением [32].

Комплексный подход к лечению заболеваний опорно-двигательного аппарата включает в себя не только различного рода манипуляции с костью (при удлинении) и костными обломками (при лечении осольчатых переломов), но и минимизацию повреждений мышечного волокна в целом.

Целью данного исследования являлось исследование кинетики миозина, полученного из скелетных мышц собак, при оперативном удлинении голени по методу Илизарова, а также при моделировании оскольчатого перелома костей голени с последующим лечением аппаратом Илизарова.

Исследование проводилось на трех группах животных. Первой группе из 20 животных удлиняли голень с применением аппарата Илизарова. У второй группы, состоящей из 30 животных, моделировался оскольчатый перелом голени и накладывался аппарат Илизарова. Третья группа состояла из 6 интактных животных, и все значения показателей, полученные при исследовании мышц данной группы, мы считаем характерными для нормы у взрослых беспородных собак. Объектом исследования во всех группах служили передняя болыпеберцовая и икроножная мышца, во 2-й и 3-й группах - это были мышцы как оперированной, так и контралатеральной конечности.

Нами было показано, что к концу дистракции при оперативном удлинении голени наблюдалось достоверное увеличение сродства фермента к субстрату, выраженное в увеличении величины 1/Км на 69% для белка мышц контралатеральной и 84% для белка мышц оперированной конечности по сравнению со значениями характерными для интактных животных.

В первой группе животных, начиная с середины срока фиксации сегмента конечности аппаратом Илизарова, нами отмечено снижение сродства до значений 1/Км, превышающих норму на 30% для белка мышц контралатеральной и 38% белка мышц оперированной конечности. В середине срока фиксации и наблюдалось снижение максимальной скорости ферментативной реакции гидролиза АТФ до минимально отличных от дооперационных значений. В то же время во второй группе наблюдалось увеличение сродства на 78% для белка мышц контралатеральной и 85% для белка мышц оперированной конечности по сравнению с интактными животными.

После снятия аппарата наблюдалось резкое увеличение сродства фермента к субстрату в среднем на 18% по сравнению с концом срока фиксации аппаратом Илизарова.

В течение 3 месяцев после снятия аппарата наблюдалась тенденция к уменьшению сродства фермента к субстрату. Та же картина наблюдалась и для максимальной скорости ферментативной реакции.

Начиная с 3-х месяцев после снятия аппарата значения сродства в фермент-субстратном комплексе и максимальной скорости ферментативной реакции для первой группы животных стали сравнимы со значениями в дооперационный период, что говорит о практически полном восстановлении изначальных показателей. Разница показателей не превышала 15% от нормы. В то же время во второй группе животных снижение сродства в фермент-субстратном комплексе имело низкую динамику. На отдаленных сроках, более 3-х месяцев значение 1/Км для белка мышц контралатеральной конечности было на 51%, а для белка мышц оперированной конечности на 44% больше значений, характерных для интактных животных.

Также наряду с изменениями кинетических показателей АТФ-азной активности препарата миозина происходило изменение его и и ТТЛ лактатдегидрогеназнои и креатинкиназнои активности. В данных литературы нами было обнаружено отсутствие четкой корреляции повышения лактатдегидрогеназной и креатинкиназной активности с интенсивностью повышения активности миозина при оперативном вмешательстве.

К концу срока дистракции у животных первой группы наблюдалось снижение как креатинкиназной, так и лактатдегидрогеназной активности. В мышце контралатеральной конечности снижение креатинкиназной активности белка составило 15% от показателя интактных животных, лактатдегидрогеназной 56%. В мышце оперированной конечности креатинкиназная активность составляла 56,2% от нормы, лактатдегидрогеназная 11%. К середине фиксации у животных первой группы, при общем снижении лактатдегидрогеназной и креатинкиназной активности миозина мышц контралатеральной конечности в оперированной наблюдался резкий подъем активности миозина до значений на 90-100% больших, чем те, которые характерны для интактных животных. К концу периода фиксации значения лактатдегидрогеназной и креатинкиназной активности миозина уменьшились для оперированной конечности до 20% от значений интактных животных, для контралатеральной до 38% от значений интактных животных. В послеоперационный период в срок до 3-х месяцев лактатдегидрогеназная и креатинкиназная активность имела тенденцию к возрастанию до значений, характерных для интактных животных.

Для второй группы животных вплоть до окончания периода фиксации аппаратом Илизарова наблюдалось снижение лактатдегидрогеназной и креатинкиназной активности миозина. В конце срока фиксации аппаратом для оперированной конечности лактатдегидрогеназная активность составляла 54,7%, креатинкиназная активность 93% от значений, характерных для интактных животных. После снятия аппарата Илизарова наблюдалось снижение ферментативной активности миозина. Аналогично изменениям в АТФ-азной активности миозина снижение креатинкиназной и лактатдегидрогеназной активности имело низкую динамику по сравнению с первой группой. Через 3 месяца после снятия аппарата креатинкиназная активность была на 60,3%, а лактатдегидрогеназная на 76% ниже значений, характерных для интактных животных.

Нами отмечено, что снижение лактатдегидрогеназной и креатинкиназной активности обусловлено не столько изменениями соответствующих центров белковых молекул, сколько вымыванием ферментов из мышц вследствие разрывов мышечного волокна и попаданием ферментов в цитоплазму. Очевидно, существенную роль в росте активности белка в период фиксации играла модификация белковых молекул.

В период окончания фиксации и после снятия аппарата Илизарова, наблюдалось снижение активности ферментов в результате разрушения модифицированных белковых молекул.

На отдаленных сроках после снятия аппарата мы наблюдали восстановление как кинетических показателей АТФ-азной активности препарата миозина, так и его лактатдегидрогеназной и креатинкиназной активности.

Анализ полученных кинетических характеристик миозина как АТФ-азы провести достаточно трудно по ряду причин. Прежде всего, характер зависимости скорости гидролиза АТФ миозином от концентрации субстрата имел сигмоидальную зависимость, что говорило о том, что реакция взаимодействия миозина с АТФ носила полисубстратный характер, с большим числом аллостерических центров [1]. При росте сродства миозина к субстрату и параллельном увеличении скорости данной ферментативной реакции происходит снижение числа активных центров с одновременным увеличением активности оставшихся. Причина наблюдаемого увеличения сродства миозина к АТФ, на наш взгляд, состоит в том, что в посттравматический период в мышцах как травмированного, так и контралатерального сегмента конечности синтезировался миозин с измененными кинетическими характеристиками и происходила модификация уже функционирующих молекул данного сократительного белка. Последнее предположение объясняет наблюдаемый нами высокий уровень максимальной скорости ферментативной реакции и сродства миозина к АТФ через три месяца после окончания лечения (полный цикл обмена миозина в скелетных мышцах может составлять до 100 дней [2]). Полученные нами данные позволяют предположить, почему снижение сократительной способности скелетных мышц после травм происходило на фоне роста сродства миозина к АТФ в мышцах в посттравматический период. Дело в том, что АТФ-азная активность индивидуального миозина in vitro значительно отличается от активности миозина в составе актинмиозинового комплекса in vivo. Кроме того, на сократительную активность мышц, как органа, влияют и другие факторы, такие, как нейротрофический, гормональный контроль и др. Однако, несмотря на сказанное выше, можно с уверенностью сказать, что снижение сократительной способности скелетных мышц после травм не связано со снижением сродства миозина к АТФ. Наряду с кинетическими показателями, характеризующими степень сродства фермента и субстрата, а также скорости реакции гидролиза АТФ, наиболее значимым показателем является способность миозина катализировать последнюю стадию гликолиза - превращение пирувата в лактат. Проведенные физиологические исследования показывают, что после переломов костей голени происходит снижение сократительных характеристик скелетных мышц травмированного сегмента, причем неполное восстановление их функций наблюдается как на момент окончания лечения, так и в отдаленные сроки после него [111].

Для подтверждения модификации белка путем перекисного окисления мы проводили измерение продуктов перекисного окисления белка регистрируемых при длинах волн 270 нм, а также 363 и 370 нм в скелетных мышцах голени собак.

Наблюдаемая нами картина для удлинения при длинах волн 363 нм и 370 нм для ИКМ была аналогична таковой при 270 нм. В середине срока дистракции нами отмечено возрастание содержания продуктов перекисного окисления белка до 250 ед/г белка. Тенденция к возрастанию оптической плотности продолжалась также в середине фиксации. К концу срока фиксации нами отмечено снижение оптической плотности до физиологической нормы, характерной для взрослых, здоровых, неоперированных животных. После снятия аппарата и в течение первых 3 месяцев не наблюдалось статистически значимого повышения оптической плотности выше значений нормы. Так же как и при 270 нм на сроке 3 месяца без аппарата наблюдался подъем оптической плотности до 300 ед/г белка. В данный период как мы полагаем, происходило окончательное замещение модифицированного белка на белок, по характеристикам схожий с белком взрослых, здоровых, неоперированных животных. В целом картина образования продуктов перекисного окисления белка согласуется с данными, полученными при изучении кинетических особенностей реакции гидролиза АТФ препаратом миозина скелетных мышц собак и его креатинкиназной и лактатдегидрогеназной активности. В целом на отдаленных периодах активность двигательных ферментов частично или полностью восстановилась, что может говорить о функциональном восстановлении мышечного волокна. В тоже время стоит заметить, что функциональное восстановление мышечного волокна не означает функционального восстановления мышцы в целом вследствие образования различного рода спаек и иных формаций. Этот момент особенно важен для спортсменов, для которых мышечная сила зачастую является залогом победы в соревновании.

Наблюдаемые изменения в системе перекисного окисления в скелетных мышцах, при удлинении конечности, можно отнести к реакциям неспецифического ответа ткани на внешнее воздействие, т.к. подобные изменения данных показателей обнаруживались и в сыворотке крови. Такие изменения на системном и тканевом уровне мы сочли возможным рассматривать как неспецифические на том основании, что подобные изменения наблюдались и при воздействиях иного рода [8, 72]. Сравнивая результаты исследования мышц оперированных и не оперированных конечностей можно заключить, что процесс ПОБ затрагивает не только поврежденные участки мышечной ткани, но и весь организм в целом.

Для второй группы животных в начале фиксации аппаратом Илизарова в оперированной передней большеберцовой мышце нами отмечена активация процессов перекисного окисления белка, проявившаяся в накоплении продуктов перекисного окисления, что было выражено в достоверном резком подъеме оптической плотности до 250 ед*1000/г белка. Дальнейшие наблюдение показало достоверно значимое снижение количества продуктов перекисного окисления. К середине фиксации вновь наблюдался статистически значимый рост концентрации продуктов перекисного окисления белка выраженный в подъеме оптической плотности до 270 ед/г белка. Тенденция к накоплению продуктов перекисного окисления белка сохранялась до конца фиксации. Через месяц после снятия аппарата Илизарова происходило снижение концентрации продуктов перекисного окисления белка 190 ед*1000/г белка. На отдаленных сроках после снятия аппарата вновь наблюдалось достоверное увеличение оптической плотности во всех типах исследуемых мышц больше 300 ед*1000/г белка.

Для оперированной икроножной мышцы динамика изменения содержания продуктов перекисного окисления белка была несколько иной, нежели для передней болынеберцовой мышцы. Она характеризовалась постепенным увеличением количества продуктов перекисного окисления белка в мышце до окончания фиксации аппаратом Илизарова и постепенным их снижением вплоть до отдаленных сроков.

С нашей точки зрения достаточно интересными являются данные, полученные при исследовании контралатеральных конечностей оперированных животных. Следует отметить, что при рассмотрении результатов исследования содержания продуктов перекисного окисления белка на длине волны 270 нм в начале фиксации наблюдался резкий статистически значимый подъем концентрации продуктов перекисного окисления белка до 37 ед/г белка. В течение последующей недели нами отмечалось снижение оптической плотности до значений нормы, характерной для взрослых, здоровых, неоперированных собак. К середине фиксации нами отмечено достоверно значимое увеличение концентрации продуктов перекисного окисления белка 31 ед/г белка. В конце фиксации нами наблюдалось снижение оптической плотности. Начиная с конца срока фиксации и весь исследуемый период, нами наблюдалась тенденция к постепенному повышению уровня продуктов перекисного окисления белка. К концу третьего месяца отмечено статистически значимое увеличение концентрации продуктов перекисного окисления белка до 30 ед/г белка. При исследовании изменений содержания продуктов перекисного окисления белка контралатеральной икроножной мышцы, к середине срока фиксации нами отмечено их статистически значимое повышение до 28 ед/г белка при норме 15 ед/г белка. В конце срока фиксации нами выявлена тенденция к снижению содержания продуктов перекисного окисления белка. После снятия аппарата тенденция к снижению оптической плотности сохранялась и отмечалась на сроке 1 месяц без аппарата. На отдаленном сроке 3 месяца после снятия аппарата нами зафиксировано достоверно значимое повышение концентрации продуктов перекисного окисления белка до 17 ед/г белка.

При исследовании накопления продуктов перекисного окисления белка в контралатеральной передней болыпеберцовой мышцы, в диапазонах оптической плотности 363 нм и 370 нм, в середине срока фиксации нами не отмечено достоверно значимых отличий оптической плотности от нормы характерной для взрослых здоровых не оперированных животных. В период с 21 по 28 день фиксации наблюдалось существенное повышение концентрации продуктов перекисного окисления белка до 36 ед*1000/г белка. В конце срока фиксации наблюдалось снижение концентрации продуктов ПОБ до значений нормы. После снятия аппарата нами наблюдалось незначительное повышение оптической плотности. Через 3 месяца не отмечено достоверно значимого повышения концентрации продуктов перекисного окисления белка.

Исследуя динамику изменения содержания продуктов перекисного окисления белка в контралатеральной икроножной мышце, мы отметили их достоверное повышение. Тенденция к повышению концентрации продуктов перекисного окисления белка сохранялась на протяжении последующей недели. В середине срока фиксации отмечено незначительное снижение концентрации продуктов перекисного окисления белка. В течение последующих 20 дней концентрация находилась на примерно одном уровне, но к концу срока фиксации незначительно поднялась до 23 ед*1000/г белка. В течение месяца после снятия аппарата нами отмечена тенденция к снижению концентрации продуктов перекисного окисления белка. На сроке 3 месяца после снятия аппарата, нами отмечен достоверно значимый подъем концентрации продуктов перекисного окисления белка до 24 ед*1000/г белка.

В данной работе нами показано, что изменения, происходящие в мышце при травме мышечного волокна, связаны в меньшей степени с потерей белков, вследствие фиксации сломанной конечности по методу Илизарова, сопровождающегося выходом белка в плазму крови, сколько с изменениями структуры белковой молекулы в поврежденном мышечном волокне. Нами показано, что наряду с изменениями, происходящими вследствие перестройки метаболизма мышечного волокна для оптимизации процессов регенерации ткани, может происходить модификация молекул миозина, что приводит к изменениям не только их ферментативной активности как АТФ-азы, но и как креатинкиназы и лактатдегидрогеназы. Вышесказанное подтверждается данными, полученными нами в процессе исследования динамики изменения содержания продуктов перекисного окисления белка.

Полученные данные позволяют предположить, что роль реакций перекисного окисления в снижении уровня мышечных белков при удлинении была незначительна. В целом же интенсивность перекисного окисления в скелетных мышцах при экспериментальном переломе была более значительна, чем при оперативном удлинении конечности. Также стоит отметить общее преобладание биохимических показателей мышц контрлатеральной конечности над биохимическими показателями оперированной конечности.

Сравнивая данные, полученные нами при исследовании ферментативной активности препарата миозина мышц после травмы, с данными при удлинении конечности аппаратом Илизарова, просматривается четкая тенденция к возрастанию максимальной скорости ферментативной реакции в период фиксации и после снятия аппарата, вплоть до отдаленных сроков после оперативного вмешательства. Этот факт позволяет предположить, что изменения, произошедшие при переломе конечности, были намного ярче выражены, чем при удлинении по методу Илизарова. Мы полагаем, что изменения, произошедшие с мышцами конечностей после перелома, были более глубокими, чем предполагалось ранее.

Нами показано, что создаваемое в ткани при чрескостном остеосинтезе растяжение приводило на этапе дистракции к модификации белка и, как следствие, к росту реакций перекисного окисления.

Наблюдаемые изменения в системе перекисного окисления в скелетных мышцах при удлинении конечности можно отнести к реакциям неспецифического ответа ткани на внешнее воздействие, т.к. подобные изменения данных показателей обнаруживались и в сыворотке крови. Такие изменения на системном и тканевом уровне мы сочли возможным рассматривать как неспецифические на том основании, что подобные изменения наблюдались и при воздействиях иного рода при заживлении экспериментальных переломов. В конце эксперимента на отдаленных сроках отмечено повышение уровня продуктов перекисного окисления белка, что по нашему мнению является следствием разрушения модифицированных в процессе травмы мышечного волокна белков и приведении белкового статуса мышцы к нормальным значениям. Сравнивая результаты исследования мышц оперированных и не оперированных конечностей можно заключить, что процесс перекисного окисления белка затрагивает не только поврежденные участки мышечной ткани, но и весь организм в целом.

В посттравматический период в мышцах как травмированного, так и контралатерального сегмента конечности происходила модификация зрелых молекул миозина, что подтверждается высоким уровнем максимальной скорости ферментативной реакции и низким значением константы Михаэлиса через три месяца после окончания лечения.

Полученные нами данные подтверждают, что в посттравматический период общее снижение сократительной способности скелетных мышц после травм не связано со снижением сродства миозина к АТФ.

Нами показано, что наряду с изменениями, происходящими вследствие перестройки метаболизма мышечного волокна для оптимизации процессов регенерации ткани, может происходить модификация молекул миозина, что приводит к изменениям не только их ферментативной активности как АТФ-азы, но и как креатинкиназы и лактатдегидрогеназы.

В отличии от изменений, происходящих при удлинении конечности, при травме наблюдался рост концентрации продуктов перекисного окисления белка в период с установки и вплоть до снятия аппарата Илизарова. Это обусловлено глубокими изменениями, происходящими как в функционале мышцы, так и в биохимических показателях.

Таким образом, как в случае травмы, так и в случаи оперативного удлинения наблюдается повреждение мышечных волокон, и механизмы их репаративного восстановления принципиально не отличаются. Механизм компенсации ферментативной активности в обоих случаях сводится к изменениям белковых молекул по средствам их перекисного окисления с последующей модификацией.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Гайдышев, Альберт Игоревич, 2012 год

1. Абдишева З.В. Влияние уровня двигательной активности на формирование энергетического обмена в различные возрастные периоды : автореф. дис. . канд. биол. наук. М., 1991. 17 с.

2. Аденилатциклазные сигнальные системы действия пептидов инсулинового суперсемейства и их функциональные нарушения в миометрии беременных женщин при сахарном диабете второго типа / С.А. Плеснева и др. //Росс, физиол. журнал. 2008. № 10. С. 1126-1136.

3. Анатомо-функциональное состояние мышц в условиях чрескостного дистракционного остеосинтеза (клиника, эксперимент факты гипотеза / A.B. Попков и др. // Вест, травм, и ортопедии. 2004. № 3. С. 67-72.

4. Антиоксидантная система тканей крыс при гипотермии и введении даларгина / С.П. Львова и др. // Вопр. мед. химии. 2002. № 3. С. 189195.

5. Бабаскин Б. С. Определение пировиноградной кислоты модифицированным методом Умбрайта // Лаб. дело. 1976. № 3. С. 76.

6. Бакарев М.А., Непомнящих Л.М., Колосова Н.Г. Деструктивные реакции скелетных мышц крыс OXYS и Вистар при токсико-метаболических повреждениях, вызванных бупивакаином // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 2007. № 5. С. 589-594.

7. Биохимическая оценка метаболических расстройств в тканях опорно-двигательного аппарата у больных профессиональными заболеваниями от физического перенапряжения / H.H. Шацкая и др. // Гигиена труда и проф. заболевания. 1991. № 10. С. 5-8.

8. Биохимические детерминанты и механизмы развития экстремальной гипоксической гипоксии / В.В. Горанчук и др. // Физ. человека. 1999. №4. С. 118-129.

9. Богданов Э.И., Фасхутдинов P.P. Сократительные свойства мышц при нарушениях периферической иннервации // Журн. невропат, и психиатрии. 1991. № 2. С. 129-132.

10. Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М. : Медицина, 1981. 624 с.

11. Владимиров Ю.А. Кальций-транспортные АТФазы // Энциклопедия современного естествознания, т.8. М.: Наука, 2000. С. 201-209.

12. Владимиров Ю.А. Свободно-радикальное окисление липидов и физические свойства липидного бислоя биологических мембран // Биофизика. 1987. № 5. С. 830-834.

13. Владимиров Ю.А., Арчаков А.П. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М. : Медицина, 1972. 252 с.

14. Влияние двенадцатидневного комбинированного воздействия гипобарической гипоксии и физической нагрузки на структурно-метаболические характеристики скелетных мышц крыс / Т.Л. Немировская и др. // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1995. № 6. С. 602-605.

15. Влияние деафферентации на размеры и миозиновый фенотип мышечных волокон при растяжении m.soleus крысы на фоне гравитационной разгрузки / Т.Л. Немировская др. // Росс, физиол. журнал. 2003. № 3. С. 259-270.

16. Влияние невесомости и ограничения подвижности на структуру и метаболизм m. soleus у обезьян после космического полета / Б.С. Шенкман и др. // Росс, физиол. журнал. 2002. № 3. С. 340-347.

17. Влияние физической нагрузки на содержание миоглобина и тропомиозина в скелетных мышцах и миоглобина в крови крыс / B.C. Чайковский и др. // Вопр. мед. химии. 1987. № 4. С. 79-83.

18. Возрастные изменения массы мышечной, соединительной и жировой тканей у здоровых людей / В.И. Шевцов и др. // Гений ортопедии. 2005. № 1. С. 58-66.

19. Гланц С. Медико-биологическая статистика. М.: Практика, 1998. 459 с.

20. Гребнева О.Л., Ковинька М.А., Изотова С.П. Влияние остеоиндуктивных компонентов плазмы крови на гематологические показатели у мышей // Гений ортопедии. 2005. № 3. С. 58-61.

21. Григорьев А.Г., Козловская И.Б., Шенкман Б.С. Роль опорной афферентации в организации тонической мышечной системы // Росс, физиол. журнал. 2004. № 5. с. 508-521.

22. Григорьева Ю.В., Ямщиков Н.В. Кратковременное размозжение скелетной мышечной ткани и ее регенерация // Усп. совр. естествознания. 2003. № 3. С. 37-38.

23. Григорьева Ю.В., Ямщиков Н.В. Особенности ультраструктурных изменений в скелетной мышце в первые сутки после травмы // Успехи совр. естествознания. 2005. № 2. С. 116-117.

24. Десятниченко К.С. Неколлагеновые белки костной ткани в регуляции скелетного гомеостаза, минерализации и репаративного остоегенеза: Автореф. дис. . д-ра мед. наук. Челябинск, 1997. 34 с.

25. Дубинина Е.Е. Роль активных форм кислорода в качестве сигнальных молекул в метаболизме тканей при состояниях окислительного стресса // Вопр. мед. химии. 2001. № 6. С. 561-581.

26. Европейская конвенция по защите позвоночных животных, используемых для экспериментальных и других целей // Вопросы реконструктивной и пластической хирургии. 2003. № 4. С. 34-36.

27. Ерофеев С.А., Чикорина Н.К., Сайфутдинов М.С. Реакция мышц голени на ее удлинение с высоким темпом в условиях автоматической дистракции в эксперименте // Гений ортопедии. 2004. № 4. С. 18-22.

28. ЗайчикА.Ш., Чурилов Л.П. Основы общей патологии. Часть 2. Основы патохимии. СПб.: Элби, 2000. 688 с.

29. Зенков Н.К., Меныцикова Е.Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах // Успехи совр. биологии. 1993. № 3. С. 286-293.

30. Иванова Е.С. Лизосомальные механизмы клеточных повреждений и стрессовые протеины // Русский медицинский журнал. 1999. № 3. С. 138-138.

31. Изменение состава и свойств сократительных белков после космического полета / B.C. Оганов и др. // Биофизика. 1982. № 1. С. 26-29.

32. Ильина-Какуева Е.И. Особенности развития мышечных атрофий у крыс различного возраста при вывешивании // Авиакосмическая и экологическая медицина. 2001. № 1. С. 28-32.

33. Ильина-Какуева Е.И., Капланский A.C. Влияние опорных нагрузок и стимуляторов ЦНС на развитие атрофического процесса в мышцах вывешенных крыс // Авиакосмическая и экологическая медицина. 1999. № 3. С. 20-23.

34. Иммуногистохимическое изучение камбаловидной мышцы крысы при различных способах денервации / P.P. Исламов и др. // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 2001. № 4. С. 477-480.

35. Исламов P.P., Валиуллин В.В. Влияние одностроннего повреждения седалищного нерва на фенотип червеобразных мышц опытной и контрлатеральной конечности крысы // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 2005. № 5. С. 589-591.

36. Каган В.Е., Архипенко Ю.В., Козлов Ю.П. Са2+-АТФаза при перекисном окислении липидов в саркоплазматическом ретикулуме // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М. : Наука, 1982. С. 50-58.

37. Калинский М.И., Рогозкин В.А. Биохимия мышечной деятельности. Киев : Здоровье, 1989. 142 с.

38. Клиническое руководство по лабораторным тестам / Под ред. Н. Тица. М.: ЮНИМЕД-пресс, 2003. 960 с.

39. Клишов A.A. Гистогенез и регенерация тканей. JI. : Медицина, 1984. 232 с.

40. Ковинька М.А. Регуляция регенерации кости в условиях остеосинтеза у больных ахондроплазией : Автореф. .канд. биол. наук // ГУН РНЦ «ВТО» им. акад. Г.А. Илизарова. Тюмень, 2002. 23 с.

41. Ковинька М.А., Десятниченко К.С., Гребнева O.JI. Протеолитическая активность неколлагеновых белков, получаемых при диссоциативном экстрагировании костной ткани // Гений ортопедии. 1997. № 3. С. 3537.

42. Ковригина Т.Р., Филимонов В.И. Постнатальная дифференцировка подошвенной мышц десимпатизированной белой крысы // Морфология. 2006. № 5. С. 52.

43. Корниенко И.А., Сонькин В.Д., Тамбовцева Р.В. Возрастное развитие энергетики мышечной деятельности: итоги 30-летнего исследования. Сообщение 1. Структурно-функциональные перестройки // Физ. человека. 2005. № 4. С. 37-43.

44. Корниенко И.А., Сонькин В.Д., Тамбовцева Р.В. Возрастное развитие энергетики мышечной деятельности: итоги 30-летнего исследования. Сообщение 2. «Зоны мощности» и их возрастные изменения // Физ. человека. 2006. № 3. С. 46-54.

45. Кочутина Л.Н. Регенерационный миогенез мышц голени при ее удлинении в эксперименте // Изв. АН СССР: Сер. Биол. 1990. № 4. С. 565-570.

46. Кочутина Л.Н., Кудрявцева И.П. Гистогенетические особенности регенерации скелетной мышцы при дистракционном остеосинтезе по Илизарову // Гений ортопедии. 1996. № 2-3. С. 135-136.

47. Креатин как метаболический модулятор структуры и функции скелетных мышц при силовой тренировке у человека: эргогенные и метаболические эффекты / А.И. Нетреба и др. //Росс, физиол. журнал. 2006. № 1. С. 113-122.

48. Креатин как метаболический модулятор / Б.С. Шенкман и др. // Росс, физиол. журнал. 2006. № 1. С. 100-112.

49. Кроткиевски М. Капилляризация мышц, их морфология и патогенез метаболического синдрома // Проблемы эндокринологии. 1996. № 4. С. 42-46.

50. Кузнецов С.Л., Папас Е.А., Гутова Ф. Механизмы адаптации энергетического метаболизма волокон скелетной мышечной ткани // Морфология. 2002. № 2-3. С. 84.

51. Кузнецова Л.А. Регуляторные свойства изоформ аденилатциклаз // Журн. эволюц. биохимии и физиологии, т. 38. С. 289-304.

52. Курганов В.И. Принципы интеграции клеточного метаболизма // Мол. биология. 1986. № 2. С. 369-377.

53. Курганов Б.И., Любарев А.Е. Гипотетическая структура комплекса ферментов гликолиза//Мол. биология. 1988. № 6. С. 1605-1613.

54. Лебкова Н.П. Современные представления о внутриклеточных механизмах обеспечения энергетического гомеостаза в норме и патологии // Вест. РАМН. 2000. № 9. С. 16-22.

55. Логоша С.А., Морозов В.И., Рогозкин В.А. Влияние углеводного рациона и физической нагрузки на активность супероксиддисмутазы иконцентрацию диеновых конъюгатов в крови и цитозоле скелетной мышцы крыс // Физиол. журнал. 1996. № 2. С.55-60.

56. Лукьянова Л.Д. Биоэнергетическая гипоксия: понятие, механизмы и способы коррекции // Бюлл. эксп. биол. и медицины. 1997. № 9. С. 244255.

57. Лунева С.Н., Гребнева О.Л. Научно-клинические разработки лаборатории биохимии ФГУН РНЦ «ВТО» им. акад. Г.А. Илизарова по оптимизации регенераторных процессов в тканях опорно-двигательной системы // Гений ортопедии. 2006. № 4. С. 55-58.

58. Лызлова С.Н. Некоторые аспекты энергетического обеспечения развивающихся мышц // Проблемы миогенеза / под ред. Г.П. Пинаева,

59. B.Б. Ушакова. Л.: Наука, 1984. С. 115-125.

60. Лытаев С.А. Механизмы гемодинамики при повреждениях нижних конечностей различной этиологии // Физиология человека. 2003. № 2.1. C. 92-99.

61. Лытаев С.А., Шанин Ю.Н., Шеченко С.Б. Адаптивные механизмы системы движения. СПб.: ЭЛБИ, 2001. 270 с.

62. Масютин В.А., Вашетко Р.В., Широков Д.М. Возможность оценки функциональных резервов организма в раннем посттравматическом периоде // Трав, и орт. России. 1994. № 6. С. 86-95.

63. Меныцикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи совр. биологии. 1993. № 4. С. 442-455.

64. Метод определения каталазы / М.А. Королюк и др. // Лаб. дело. 1988. № i.e. 16-19.

65. Методические приемы исследования креатинина / В.Н. Титов и др. // Лаб. дело. 1989. № 9. С. 4-7.

66. Методы биохимических исследований / Под ред. М.И. Прохоровой. Л. : Изд-во Ленингр. ун-та, 1982. 272 с.

67. Морфологические характеристики m. vastus lateralis человека в безопорной среде / Б.С. Шенкман и др. // Докл. РАН. 1999. № 4. С. 563-565.

68. Морфофункциональная характеристика мышц голени при удлинении ее с высокой дробностью и в разное время суток / Н.К. Чикорина и др. // Гений ортопедии. 2001. № 4. С. 13-17.

69. Наквасина М.А., Попова Л.И. Структурно-функциональные свойства ЛДГ в условиях воздействия некоторых физико-химических агентов // XVIII съезд физиол. общества имени Павлова: тез. докладов. Казань, 2001. С. 555-556.

70. Немченко Н.С., Ерюхин И.А., Шанин В.Ю. Постагрессионный обмен веществ при тяжелой механической травме // Вест, хирургии. 1991. № 4. С. 53-57.

71. Новая инсулинкомпетентная аденилатциклазная система как возможный механизм антиапоптического действия инсулина и инсулинподобного фактора1 / С.А. Плеснева и др. // Доклады РАН. 2003. №4. С. 551-553.

72. Новый подход к лечению мышечной дистрофии Дюшена с использованием ранних предшественников миогенеза / Г.Т. Сухих и др. //Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 2001. № 12. С. 604-613.

73. Об особенностях нарушений энергетического обмена при травматическом шоке и возможности их фармакологической коррекции / Л.Д. Лукьянова и др. // Бюлл. эксп. биол. и медицины. 2001. № 9. С. 263-267.

74. Одинцова H.A., Хорошков Ю.А. Архитектоника и структурные связи цитоскелета миоцитов сердечной и скелетной мышц // Морфология. 2004. № 4. С. 94-95.

75. Озернюк Н.Д. Регуляция миогенеза // Изв. РАН. Сер. Биол. 1998. № 3. С. 330-343.

76. Озернюк Н.Д. Сравнительные особенности миогенеза у беспозвоночных, низших и высших позвоночных животных // Онтогенез. 2004. № 6. С. 441-450.

77. Опорная и опорно-динамическая функция нижних конечностей у больных с переломами костей голени / В.А. Щуров и др. // Гений ортопедии. 2008. № 2. С. 9-12.

78. Парфенова И.А., Свешников A.A., Пашков И.В. Влияние сомототипа, массы тела, мышечной, соединительной и жировой тканей на минеральную плотность костей скелета // Гений ортопедии. 2006. № 4. С. 79-86.

79. Периферическая кровь, гемодинамика, остеогенез при удлинении голени по Илизарову / С.А. Ерофеев и др. // Гений ортопедии. 2004. № 3. С.60-64.

80. Пластичность клеточных и тканевых структур m.soleus человека в условиях длительной гипокинезии / Б.С. Шенкман и др. //Биол. мембраны. 2003. № 1. С. 77-86.

81. Практикум по биохимии / Под ред. С.Е. Северина, Г.А. Соловьевой. М. : Из-во МГУ, 1989. 509 с.

82. Процесс перекисного окисления липидов и активность сукцинатдегидрогеназы мозга при черепно-мозговой травме в эксперименте / M.JI. Демчук и др. // Вопр. мед. химии. 1993. № 2. С. 23-25.

83. Различия в процессах перекисного окисления белков у беременных крыс, селективных по порогу возбудимости нервной системы /A.B. Вьюшина и др. // Бюлл. эксп. биол. и мед. 2002. № 3. С. 292-294.

84. Роль гиперлактатдегидрогеназемии в индукции метаболических нарушений в организме / Ф.Н. Гильмиярова и др. //Вопр. мед. химии. 2001. № 5. С. 469-476.

85. Роль индивидуальных фосфолипидов в функциональной активности КК сердечной мышцы человека / Г.О. Мелекситян и др. // Вопр. мед. химии. 1991. №5. С. 68-70.

86. Сайфутдинов М.С., Менщикова Т.И., Чикорина Н.К. Методологические особенности комплексного описания мышц при удлинении конечности // Гений ортопедии. 2008. № 3. С. 44-46.

87. Свешников А.А., Парфенова И.А., Ларионова Т.А. Взаимосвязь соматотипа с минеральной плотностью костей скелета, массой мышечной, соединительной и жировой тканей // Гений ортопедии. 2007. № 2. С. 79-83.

88. Современные методы в биохимии / Под ред. В.Н. Ореховича. М. : Медицина, 1977. С. 62-68.

89. Сократительные характеристики сканированных волокон тшсик^ 8о1еш крысы в условиях гравитационной разгрузки / К. С. Литвинова и др. // Биофизика. 2003. № 5. С. 905-910.

90. Состояние сосудистого бассейна мышц конечности при разных режимах удлинения (морфо-функциональное исследование) / В.И. Шевцов и др. // Гений ортопедии. 1997. № 2. С.5-11.

91. Стереологический анализ, характеризующий процессы адаптации передней болынеберцовой мышцы при различных режимах удлинения голени по Илизарову / Г.Н. Филимонова и др. // Гений ортопедии. 1999. № 3. С. 14-19.

92. М.В. Стогов, Л.С. Кузнецова, С.А. Ерофеев. Лабораторные тесты оценки состояния мышечной ткани собак в процессе удлинения голени в эксперименте // Гений ортопедии. 2001. - № 3. - С. 152-153.

93. Структурные основы адаптации и компенсации нарушенных функций / Под ред. Д.С. Саркисова. М.: Медицина, 1987. 448 с.

94. Сээне Т.П., Алиев К.П., Пэхме А .Я. Влияние повышенной функциональной активности скелетных мышц на скорость обновления тяжелых и легких цепей миозина // Вопр. мед. химии. 1987. № 1. С. 7578.

95. Тамбовцева Р.В. Возрастная динамика СДГ-активности мышечных волокон двуглавой и трехглавой мышц плеча и четырехглавой мышцы бедра у детей от 7 до 17 лет // Росс, морфологические ведомости. 2001. № 1-2. С. 243-244.

96. Тамбовцева Р.В. Возрастные и типологические особенности энергетики мышечной деятельности: автореф. дис. . док. биол. наук / Институт возрастной физиологии РАО. М., 2002. 48с.

97. Трифонова Е.Б., Осипенко A.B. Значение окислительного метаболизма скелетных мышц в оценке течения их регенерации при удлинении конечности // Гений ортопедии. 1999. № 2. С. 47-50.

98. Филимонова Г.Н., Ерофеев С.А. Стереологический анализ передней болыпеберцовой мышцы голени, удлиняемой высокодробной дистракцией в разное время суток // Гений ортопедии. 2003. № 1. С. 7985.

99. Филимонова Г.Н., Ерофеев С.А, Шрейнер A.A. Гистохимические и морфометрические характеристики передней болыпеберцовой мышцы взрслых собак при дистракционном остеосинтезе с различной дробностью //Гений ортопедии. 2001. № 4. С. 5-12.

100. Функциональное состояние мышц как фактор, опосредующий стимулирующее влияние напряжения растяжения на процессы регенерации и роста / В.А. Щуров и др. // Гений ортопедии. 1996. № 2-3. С. 152-153.

101. Хапчаев А.Ю., Ширинский В.П., Воротников A.B. Структура, свойства и регуляция белковых продуктов генетического локуса киназы легких цепей миозина// Успехи биол. химии. 2003. т.43. С. 365-420.

102. Чикорина Н.К., Ерофеев С.А., Шрейнер A.A. Морфологические изменения в скелетных мышцах голени при различной дробности дистракции // Тез. докл. науч.-прак. конференции «Новые технологии в медицине». Курган, 2000. С. 106.

103. Шевцов В.И., Чикорина Н.К., Ерофеев С.А. Гистологический анализ морфологических проявлений в скелетных мышцах экспериментальных животных при удлинении голени по Илизарову // Гений ортопедии. 1999. № 2. С. 72-75.

104. Шевцов В.И., Филимонова Г.Н. Передняя болыпеберцовая мышца собак на этапах постнатального и дистракционного морфогенеза // Гений ортопедии. 2008. № 1. С. 74-80.

105. Шенкман Б.С. Структурно-метаболическая пластичность скелетных мышц млекопитающих в условиях гипокинезии и невесомости // Авиакосмич. и экологич. медицина. 2002. № 3. С. 3-13.

106. Шилкин В.В., Чучков В.М., Сабельников Н.Е. Гистоэнзимохимическая характеристика нейромышечного синапса скелетных мышц // Морфология. 2004. № 3. с. 19-23.

107. Широченко Н.Д., Рыхликова Г.Г., Аксенова Н.П. Структурно-химические изменения костной и мышечной тканей в условиях экспериментальной гипокинезии // Морфология. 2002. № 2-3. С. 182183.

108. Шок: теория, клиника, организация противошокой помощи / под ред. Г.С. Мазуркевича, С.Ф. Багненко. СПб.: Политехника, 2004. 539 с.

109. Щуров В.А. Сократительная способность мышц бедра у детей и подростков с заболеваниями опорно-двигательной системы // Гений ортопедии. 2003. № 4. С. 43-46.

110. Щуров В.А. Функциональное состояние опорно-двигательного аппарта при заболеваниях и травмах конечностей в условиях лечения по Илизарову // Гений ортопедии. 1998. № 4. С. 25-28.

111. Щуров В.А., Гребенюк J1.A., Мурадисинов С.О. Взаимосвязь структурных и функциональных свойств мышц голени в условиях гипо- и гипердинамии // Гений ортопедии. 2003. № 4. С. 52-56.

112. Щуров В.А., Колчев О.В., Буторина Н.И. Динамометрия мышц голени у больных мужского пола с заболеваниями опорно-двигательной системы // Гений ортопедии. 2007. № 3. С. 63-66.

113. Щуров В.А., Колчева О.В., Щуров И.В. Травма как фактор стимуляции последующего восстановления сократительной способности мышц //Гений ортопедии. 2007. № 3. с. 44-47.

114. Щуров В.А., Сагымбаев М.А., Горбачева Л.Ю. Сократительная способность мышц-тыльных разгибателей стопы при заболеваниях и травмах голени //Гений ортопедии. 2003. № 4. С. 57-60.

115. Щуров В.А., Сазонова Н.В., Николайчук Е.В. Особенности кислородного режима в тканях при оперативном удлинении конечности // Гений ортопедии. 2001. № 2. С. 55-58.

116. Щуров И.В., Бойчук С.П., Щуров В.А. Полярографический контроль кровоснабжения тканей при лечении переломов костей голени // Гений ортопедии. 2008. № 2. С. 13-15.

117. Эделева Н. К., Петрова Н. И., Стельникова И. Г. Реакция скелетных мышц и эндокринных органов на ограничение двигательной активности // Морфология. 1998. № 3. С. 136.

118. A concept of dietary dipeptides: a step to resolve the problem of amino acid availability in the early life of vertebrates / K. Dabrowski et al. // J. Exp. Biol. 2005. v.208(Pt 15). P. 2885-2894.

119. A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle / L.Combaret et al. //J. Physiol. 2005. v.569(Pt2). P. 489-499.

120. Acevedo L.M., Rivero J.L. New insights into skeletal muscle fibre types in the dog with particular focus towards hybrid myosin phenotypes // Cell. Tissue Res. 2006. v. 323. № 2. P. 283-303.

121. Activity of some enzymes of energy metabolism during denervation and reflex atrophy in rat slow and fast muscles / J. Teisinger et al. // Physiol. Bohemoslov. 1981. v.30. № 4. P. 353-358.

122. Acute effects of N-acetylcysteine on skeletal muscle microcirculation following closed soft tissue trauma in rats / K.D. Schaser et al. // J. Orthop Res. 2005. v.23. № l. p. 231-241.

123. Acute interleukin-6 administration does not impair muscle glucose uptake or whole-body glucose disposal in healthy humans / A. Steensberg et al. // J. Physiol. 2003. v.548 (Pt2). P. 631-638.

124. Adaptations in metabolic capacity of rat soleus after paralysis / J.S. Otis et al. // J. Appl. Physiol. 2004. v.96. № 2. P. 584-596.

125. Adiponectin resistance precedes the accumulation of skeletal muscle lipids and insulin resistance in high fat fed rats / K.L. Mullen et al. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2009. v.296. № 2. P. 243-251.

126. Age-related changes in glucose utilization and fatty acid oxidation in a muscle-specific manner during rabbit growth / F. Gondret et al. //J. Muscle Res. Cell. Motil. 2004. v. 25. № 4-5. P. 405-410.

127. Age-related changes in the structure and function of skeletal muscles / J.A. Faulkner et al. // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2007. v.34. № 11. P. 1091-1096.

128. Age-related changes of aqueous protein profiles in rat fast and slow twitch skeletal muscles / D. Cai et al. // Electrophoresis. 2000. v.21. № 2. P. 465472.

129. Alterations of superoxide dismutase iso-enzyme activity, content, and mRNA expression with aging in rat skeletal muscle / S. Oh-Ishi et al. // Mech. Ageing. Dev. 1995. v.84. № 1. P. 65-76.

130. An acute decrease in TCA cycle intermediates does not affect aerobic energy delivery in contracting rat skeletal muscle / K.D. Dawson et al. // J. Physiol. 2005. v.565(Pt2). P. 637-643.

131. An NAD(P)H oxidase regulates growth and transcription in melanoma cells / S.S. Brar et al. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2002. v.282. № 6. P. 12121224.

132. Anabolic signaling deficits underlie amino acid resistance of wasting, aging muscle / D. Cuthbertson et al. // FASEB J. 2005. v.19. № 3. P. 422-424.

133. Anaerobic and aerobic enzyme activities in human skeletal muscle from children and adults / J.J. Kaczor et al. // Pediatr. Res. 2005. v. 57. № 3. P. 331-335.

134. Analysis of muscle bioenergetic metabolism in rabbit leg lengthening / K. Kanbe et al. // Clin. Orthop. 1998. v.351. P. 214-221.

135. Andrade F.H., McMullen C.A. Lactate is a metabolic substrate that sustains extraocular muscle function // Pflugers Arch. 2006. v. 452. № 1. P. 102-108.

136. Archvillin, a muscle-specific isoform of supervillin, is an early expressed component of the costameric membrane skeleton / W. Oh Sang et al. // J. Cell Sci. 2003. v.116. № 11. P. 2261-2275.

137. Awede B.L., Thissen J.P., Lebacq J. Role of IGF-I and IGFBPs in the changes of mass and phenotype induced in rat soleus muscle by clenbuterol //Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2002. v.282. № 1. P. 31-37.

138. Benzi G., Ceci A. Creatine as nutritional supplementation and medicinal product // J. Sports Med. Phys. Fitness. 2001. v.41. № 1. P. 1-10.

139. Bevington A., Brown J., Walls J. Leucine suppresses acid-induced protein wasting in L6 rat muscle cells // Eur. J. Clin. Invest. 2001. v.31. № 6. P. 497-503.

140. Bevington A., Walls J. Defective glycolysis and catabolism of protein and amino acids in skeletal muscle during metabolic acidosis // Contrib. Nephrol. 1997. v. 121. P. 49-55.

141. Bilaterally increased VEGF-levels in muscles during experimental unilateral callus distraction / N. Hansen-Algenstaedt et al. //J. Orthop. Res. 2003. v.21. № 5. P. 805-812.

142. Boldrin L., Morgan J.E. Activating muscle stem cells: therapeutic potential in muscle diseases // Curr. Opin. Neurol. 2007. v.20. № 5. P. 577-582.

143. Bonen A. The expression of lactate transporters (MCT1 and MCT4) in heart and muscle // Eur. J. Appl. Physiol. 2001. v.86. № 1. P. 6-11.

144. Brancaccio P., Maffulli N., Limongelli F.M. Creatine kinase monitoring in sport medicine // Br. Med. Bull. 2007. v.81-82. P. 209-230.

145. Branched-chain amino acid supplementation and indicators of muscle damage after endurance exercise / B.K. Greer et al. // Int. J. Sport Nutr. Exerc. Metab. 2007. v.17. № 6. P. 595-607.

146. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise / E. Blomstrand et al. // J. Nutr. 2006. v. 136. № 1. P. 269-273.

147. Branched-chain amino acids as a protein- and energy-source in liver cirrhosis / H. Moriwaki et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. v.313. № 2. P. 405-409.

148. Branched-chain amino acids improve glucose metabolism in rats with liver cirrhosis / S. Nishitani et al. // Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 2005. v.288. № 6. P. 1292-1300.

149. Brooks G.A. Lactate shuttles in nature // Biochem. Soc. Trans. 2002. v. 30. № 2. P. 258-264.

150. Brooks G.A. Lactate: link between glycolytic and oxidative metabolism // Sports Med. 2007. v. 37. № 4-5. P. 341-343.

151. Bruce C.R., Dyck D.J. Cytokine regulation of skeletal muscle fatty acid metabolism: effect of interleukin-6 and tumor necrosis factor-alpha // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2004. v.287. № 4. P. 616-621.

152. Calcineurin and skeletal muscle growth / S.E. Dunn et al. // Nat. Cell. Biol. 2002. v.4. № 3. P. 46-47.

153. Calcineurin regulates slow myosin, but not fast myosin or metabolic enzymes, during fast-to-slow transformation in rabbit skeletal muscle cell culture / J.D. Meissner et al. // J. Physiol. 2001. v.533(Ptl). P. 215-226.

154. Calcium dyshomeostasis in beta-amyloid and tau-bearing skeletal myotubes / R.A. Christensen et al. // J. Biol. Chem. 2004. v.279. № 51. P. 5352453532.

155. Causes of excitation-induced muscle cell damage in isometric contractions: mechanical stress or calcium overload? / A. Fredsted et al. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2007. v.292. № 6. P. 2249-2258.

156. Chan K.M., Decker E.A. Endogenous skeletal muscle antioxidants // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 1994. v.34. № 4. P. 403-426.

157. Changes in canine skeletal muscles during experimental tibial lengthening / B. Fink et al. // Clin. Orthop. 2001. v.385. P. 207-218.

158. Changes in glycolytic network and mitochondrial design in creatine kinase-deficient muscles / A.J. de Groof et al. // Muscle Nerve. 2001. v.24. № 9. P. 1188-1196.

159. Changes in inorganic phosphate and force production in human skeletal muscle after cast immobilization / N. Pathare et al. // J. Appl. Physiol. 2005. v.98.№ l.P. 307-314.

160. Changes in muscle fibre type, muscle mass and IGF-I gene expression in rabbit skeletal muscle subjected to stretch / H. Yang et al. // J. Anat. 1997. v.l90(Pt 4). P. 613-622.

161. Changes in protein synthesis after trauma: importance of nutrition / T.P. Stein et al. // Am. J. Physiol. 1977. v.233. № 4. P. 348-355.

162. Characteristics of rabbit muscle adenylate kinase inhibition by ascorbate / P.J. Russell et al. // J. Enzyme Inhib. Med. Chem. 2006. v. 21. № 1. P. 6167.

163. Charge S.B., Rudnicki M.A. Cellular and molecular regulation of muscle regeneration // Physiol. Rev. 2004. v.84. № 1. P. 209-238.

164. Chase P.B., Kushmerick M.J. Effect of physiological ADP concentrations on contraction of single skinned fibers from rabbit fast and slow muscles //Am. J. Physiol. 1995. v. 268 (Ptl). P. 480-489.

165. Chi M.M., Manchester J.K., Lowry O.H. Effect of centrifugation at 2G for 14 days on metabolic enzymes of the tibialis anterior and soleus muscles // Aviat. Space Environ. Med. 1998. v.69. № 6. P. 9-11.

166. Comparison of enzyme activities on glycogen metabolism in rabbit slow and fast muscles / A. Tsutou et al. // Comp. Biochem. Physiol. B. 1985. v. 81. № 3. P. 641-645.

167. Comparison of erythrocyte and skeletal muscle creatine accumulation following creatine loading / D.B.Preen et al. // Int. J. Sport. Nutr. Exerc. Metab. 2005. v. 15. № 1. P. 84-93.

168. Contraction-stimulated muscle glucose transport and GLUT-4 surface content are dependent on glycogen content / W. Derave et al. // Am. J. Physiol. 1999. y211. № 6 (Ptl). P. 1103-1110.

169. Contribution of skeletal muscle protein in elevated rates of whole body protein catabolism in trauma patients / C.L. Long et al. // Am. J. Clin. Nutr. 1981. v.34. № 6. P. 1087-1093,

170. Control of glycogen synthesis is shared between glucose transport and glycogen synthase in skeletal muscle fibers /1. Azpiazu et al. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2000. v.278. № 2. P. 234-243.

171. Creatine supplementation increases glycogen storage but not GLUT-4 expression in human skeletal muscle / LJ. van Loon et al. // Clin. Sci. (Lond.). 2004. v.106. № 1. P. 99-106.

172. Cross innervation and the regulatory protein system of rabbit soleus muscle / G.W. Amphlett et al. // Nature. 1975. v.257. № 5527. P. 602-604.

173. De Deyne P.G. Lengthening of muscle during distraction osteogenesis // Clin. Orthop. Relat. Res. 2002. v.403. P. 171-177.

174. Decrease in human quadriceps muscle protein turnover consequent upon leg immobilization / J.N. Gibson et al. // J. Clin. Sci. (Lond). 1987. v.72. № 4. P. 503-509.

175. Deficit in human muscle strength with cast immobilization: contribution of inorganic phosphate / N.C. Pathare et al. // Eur. J. Appl. Physiol. 2006. v.98. № l.P. 71-78.

176. Deleteriuos effects of immobilization upon rat skeletal muscle: role of creatine supplementation / M.S. Aoki et al. // Clin. Nutr. 2004. v.23. № 5. P. 1176-1183.

177. Dietary protein restriction lowers plasma insulin-like growth factor I (IGF-I), impairs cortical bone formation, and induces osteoblastic resistance to IGF-I in adult female rats / S. Bourrin et al. // Endocrinology. 2000. v. 141. №9. P. 3149-3155.

178. Differences between glycogen biogenesis in fast- and slow-twitch rabbit muscle / R. Cusso et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2003. v. 1620. № 1-3. P. 65-71.

179. Differential changes in protein kinase C associated with regeneration of rat extensor digitorum longus and soleus muscles / J. Moraczewski et al. // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2002. v.34. № 8. P. 938-949.

180. Differential responses of HSPs to heat stress in slow and fast regions of rat gastrocnemius muscle / Y. Oishi et al. //Muscle Nerve. 2003. v.28. № 5. P. 587-594.

181. Distinct patterns of MMP-9 and MMP-2 activity in slow and fast twitch skeletal muscle regeneration in vivo / M. Zimowska et al. // Int. J. Dev. Biol. 2008. v.52. № 2-3. P. 307-314.

182. Disuse and passive stretch cause rapid alterations in expression of developmental and adult contractile protein genes in skeletal muscle / P.T. Loughna et al. // Development. 1990. v. 109. № 1. P. 217-223.

183. Dunn S.E., Michel R.N. Coordinated expression of myosin heavy chain isoforms and metabolic enzymes within overloaded rat muscle fibers // Am. J. Physiol. 1997. v.273. № 2 (Ptl). P. 371-383.

184. Early postnatal food intake alters myofiber maturation in pig skeletal muscle / L. Lefaucheur et al. // J. Nutr. 2003. v. 133. № 1. P. 140-147.

185. Edwards R., Young A., Wiles M. Needle biopsy of skeletal muscle in the diagnosis of myopathy and the clinical study of muscle function and repair // N. Engl. J. Med. 1980. v. 302. № 5. P. 261-271.

186. Effect of acute acidosis on protein and amino acid metabolism in rats / R. Safranek et al. // Clin. Nutr. 2003. v.22. № 5. P. 437-443.

187. Effect of acute and chronic branched-chain amino acids on energy metabolism and muscle performance / A. De Lorenzo et al. // Diabetes Nutr. Metab. 2003. v.16. № 5-6. P. 291-297.

188. Effect of age and cold exposure on morphofunctional characteristics of skeletal muscle in neonatal pigs / P. Herpin et al. // Pflugers Arch. 2002. v. 444. № 5. P. 610-618.

189. Effect of alpha-lipoic acid combined with creatine monohydrate on human skeletal muscle creatine and phosphagen concentration / D.G. Burke et al. // Int. J. Sport. Nutr. Exerc. Metab. 2003. v. 13. № 3. P. 294-302.

190. Effect of an isocaloric carbohydrate-protein-antioxidant drink on cycling performance / B.C. Romano-Ely et al. // Med. Sei. Sports Exerc. 2006. V.38. № 9. P. 1608-1616.

191. Effect of beta-hydroxy-beta-methylbutyrate, arginine, and lysine supplementation on strength, functionality, body composition, and protein metabolism in elderly women / P. Flakoll et al. // Nutrition. 2004. v.20. № 5. P. 445-451.

192. Effect of early feed restriction on myofibre types and expression of growth-related genes in the gastrocnemius muscle of crossbred broiler chickens / Y. Li et al. // Br. J. Nutr. 2007. v. 98. № 2. P. 310-319.

193. Effect of hind limb muscle unloading on liver metabolism of rats / T.P. Stein et al. // J. Nutr. Biochem. 2005. v. 16. № 1. P. 9-16.

194. Effect of muscle creatine content manipulation on contractile properties in mouse muscles / B.O. Eijnde et al. // Muscle Nerve. 2004. v.29. № 3. P. 428-435.

195. Effect of oral creatine supplementation on human muscle GLUT4 protein content after immobilization / B. Op't Eijnde et al. // Diabetes. 2001. v.50. № l.P. 18-23.

196. Effect of ribose supplementation on resynthesis of adenine nucleotides after intense intermittent training in humans / Y. Hellsten et al. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2004. v.286. № 1. P. 182-188.

197. Effects of bone fracture and surgery on plasma myosin heavy chain fragments of skeletal muscle / G.N. Onuoha et al. // Clin. Invest. Med. 1999. v.22. № 5. P. 180-184.

198. Effects of effervescent creatine, ribose, and glutamine supplementation on muscular strength, muscular endurance, and body composition / D.J.Falk et al. // J. Strength. Cond. Res. 2003. v.17. № 4. P. 810-816.

199. Effects of hyperbaric oxygen on glucose, lactate, glycerol and anti-oxidant enzymes in the skeletal muscle of rats during ischaemia and reperfusion / G. Bosco et al. // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2007. v.34. № 1-2. P. 70-76.

200. Effects of inactivity on glycolytic capacity of single skeletal muscle fibers in adult and aged rats / B.E. Ojala et al. // Biol. Res. Nurs. 2001. v.3. № 2. P. 88-95.

201. Effects of repeated creatine supplementation on muscle, plasma, and urine creatine levels / E.S. Rawson et al. // J. Strength Cond. Res. 2004. v. 18. № l.P. 162-167.

202. Ehrhardt J., Morgan J. Regenerative capacity of skeletal muscle // Curr. Opin. Neurol. 2005. v.18. № 5. P. 548-553.

203. Endurance training adaptations modulate the redox-force relationship of rat isolated slow-twitch skeletal muscles / D.R. Plant et al. // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2003. v.30. № 1-2. P. 77-81.

204. Exercise-induced HSP27, HSP70 and MAPK responses in human skeletal muscle / H.S. Thompson et al. // Acta Physiol. Scand. 2003. v. 178. № 1. P. 61-72.

205. Expression of insulin growth factor-1 splice variants and structural genes in rabbit skeletal muscle induced by stretch and stimulation / G. McKoy et al. // J. Physiol. 1999. v.516(Pt 2). P. 583-592.

206. Fast and slow myosins as markers of muscle injury / M. Guerrero et al. // Br. J. Sports Med. 2008. v.42. № 7. p. 581-584.

207. Fast and slow skeletal troponin I in serum from patients with various skeletal muscle disorders: a pilot study / J.A. Simpson et al. // Clin. Chem. 2005. v.51. № 6. P. 966-972.

208. FATZ, a filamin-, actinin-, and telethonin-binding protein of the Z-disc of skeletal muscle / G. Faulkner et al. // J. Biol. Chem. 2000. v.275. № 52. P. 41234-41242.

209. Faulkner G., Lanfranchi G., Valle G. Telethonin and other new proteins of the Z-disc of skeletal muscle // IUBMB Life. 2001. v.51. № 5. P. 275-282.

210. Fiber type-specific expression of major proteolytic systems in fast- to slow-transforming rabbit muscle / K.R. Sultan et al. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2001. v.280. № 2. P. 239-247.

211. Fiber-specific responses of muscle glycogen repletion in fasted rats physically active during recovery from high-intensity physical exertion / G. Raja et al. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Сотр. Physiol. 2008. v.295. № 2. P. 633-641.

212. Fitts R.H., Riley D.R., Widrick J.J. Functional and structural adaptations of skeletal muscle to microgravity // J. Exp. Biol. 2001. v.204. № 18. P. 32013208.

213. Franch H.A., Price S.R. Molecular signaling pathways regulating muscle proteolysis during atrophy // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 2005. v. 8. № 3. P. 271-275.

214. Free radical generation by skeletal muscle of adult and old mice: effect of contractile activity / A. Vasilaki et al. // Aging Cell. 2006. v.5. № 2. P. 109-117.

215. From energy store to energy flux: a study in creatine kinase-deficient fast skeletal muscle / A. Kaasik et al. // FASEB J. 2003. v. 17. № 6. P. 708710.

216. Frost R.A., Lang C.H. Regulation of insulin-like growth factor-I in skeletal muscle and muscle cells // Minerva Endocrinol. 2003. v.28. № 1. P. 53-73.

217. Fujita S., Volpi E. Amino acids and muscle loss with aging // J. Nutr. 2006. v. 136. № l.P. 277-280.

218. Functional properties of slow and fast gastrocnemius muscle fibers after a 17-day spaceflight / J.J. Widrick et al. // J. Appl. Physiol. 2001. v.90. № 6. P. 2203-2211.

219. Gamma interferon as an antifibrosis agent in skeletal muscle / W. Foster // J. Orthop. Res. 2003. v.21. № 5. P. 798-804.

220. Garlick P.J. The role of leucine in the regulation of protein metabolism // J. Nutr. 2005. v.135. № 6. P. 1553-1556.

221. Gene therapy to improve osteogenesis in bone lesions with severe soft tissue damage / T. Rose et al. // Langenbecks Arch. Surg. 2003. v.388. № 5. P. 356-365.

222. Gene transfer and expression of human alpha-galactosidase from mouse muscle in vitro and in vivo / F.J. Novo et al. // Gene Ther. 1997. v.4. № 5. P. 488-492.

223. Glass D.J. Skeletal muscle hypertrophy and atrophy signaling pathways // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2005. v. 37. № 10. P. 1974-1984.

224. Glatz J.F., Bonen A., Luiken J.J. Exercise and insulin increase muscle fatty acid uptake by recruiting putative fatty acid transporters to the sarcolemma // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 2002. v.5. № 4. P. 365-370.

225. Glucose ingestion attenuates interleukin-6 release from contracting skeletal muscle in humans / M.A.Febbraio et al. // J. Physiol. 2003. v.549 (Pt2). P. 607-612.

226. GLUT-3 expression in human skeletal muscle / C.A. Stuart et al. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2000. v.279. № 4. P. 855-861.

227. Glycogen depletion of human skeletal muscle fibers in response to high-frequency electrical stimulation / M.J. Johnson et al. // Can. J. Appl. Physiol. 2003. v.28. № 3. P. 424-433.

228. Goldspink G. Changes in muscle mass and phenotype and the expression of autocrine and systemic growth factors by muscle in response to stretch and overload//J. Anat. 1999. v.194 (Pt 3). P. 323-334.

229. Goldspink G. Cloning of local growth factors involved in the determination of muscle mass // Br. J. Sports Med. 2000. v.34. № 3. P. 159-160.

230. Goldspink G. Gene expression in muscle in response to exercise // J. Muscle Res. Cell. Motil. 2003. v.24. № 2-3. P. 121-126.

231. Goldspink G. Gene expression in skeletal muscle // Biochem. Soc. Trans. 2002. v.30. № 2. P. 285-290.

232. Goldspink G. Skeletal muscle as an artificial endocrine tissue // Best Pract. Res. Clin. Endocrinol. Metab. 2003. v.17. № 2. P. 211-222.

233. Goldspink G., Williams P., Simpson H. Gene expression in response to muscle stretch // Clin. Orthop. 2002. v.403. P. 146-152.

234. Goldspink G., Yang S.Y. Effects of activity on growth factor expression // Int. J. Sport. Nutr. Exerc. Metab. 2001. v.ll. P. 21-27.

235. Gopalakrishna R., Jaken S. Protein kinase C signaling and oxidative stress // Free Radie. Biol. Med. 2000. v. 28. № 9. P. 1349-1361.

236. Gregorevic P., Lynch G.S., Williams D.A. Hyperbaric oxygen modulates antioxidant enzyme activity in rat skeletal muscles // Eur. J. Appl. Physiol. 2001. v.86.№ l.P. 24-27.

237. Growth factors in skeletal muscle regeneration / I. Husmann et al. // Cytokine Growth Factor Rev. 1996. v.7. № 3. P. 249-258.

238. Growth hormone secretagogue increases muscle strength during remobilization after canine hindlimb immobilization / R.L. Lieber et al. // J. Orthop. Res. 1997. v.15. №4. P. 519-527.

239. Hayatsu K., De Deyne P.G. Muscle adaptation during distraction osteogenesis in skeletally immature and mature rabbits // J. Orthop. Res. 2001. v. 19. №5. P. 897-905.

240. Hedstrom M., Saaf M., Dalen N. Low IGF-I levels in hip fracture patients. A comparison of 20 coxarthrotic and 23 hip fracture patients // Acta Orthop. Scand. 1999. v.70. № 2. P. 145-148.

241. Helge J.W., Delà F. Effect of training on muscle triacylglycerol and structural lipids: a relation to insulin sensitivity? // Diabetes. 2003. v.52. № 8. P. 1881-1887.

242. Hespel P., Derave W. Ergogenic effects of creatine in sports and rehabilitation // Subcell. Biochem. 2007. v.46. P. 245-259.

243. Hess M., Manson N., Okabe E. Involvement of free radicals in the pathophysiology of ischemic heart disease // Canad. J. Physiol. Pharmacol. 1982. v. 60. № 11. P. 1382-1389.

244. Hexose transporter mRNAs for GLU4, GLUT5, and GLUT 12 predominate in human muscle / C.A. Stuart et al. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2006. v.291. № 5. P. 1067-1073.

245. Holmes B., Dohm G.L. Regulation of GLUT4 gene expression during exercise // Med. Sci. Sports Exerc. 2004. v.36. № 7. P. 1202-1206.

246. Hoppeler H., Vogt M. Muscle tissue adaptations to hypoxia // J. Exp. Biol. 2001. v.204 (Pt 18). P. 133-139.

247. Human dystrophin expression corrects the myopathic phenotype in transgenic mdx mice / D.J. Wells et al. // Hum. Mol. Genet. 1992. v.l. № 1. P. 35-40.

248. Human muscle protein synthesis is modulated by extracellular, not intramuscular amino acid availability: a dose-response study / J. Boho et al. // J. Physiol. 2003. v.552 (Pt 1). P. 315-324.

249. Hydrogen peroxide is a novel inducer of connective tissue growth factor / S.K. Park et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. v.284. № 4. P. 966-971.

250. Identification of a novel stretch-responsive skeletal muscle gene (Smpx) / T.J. Kemp et al. // Genomics. 2001. v. 72. № 3. P. 260-271.

251. IGF-I stimulates muscle growth by suppressing protein breakdown and expression of atrophy-related ubiquitin ligases, atrogin-1 and MuRFl / J.M. Sacheck et al. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2004. v.287. № 4. p. 591-601.

252. IGF-I treatment improves the functional properties of fast- and slow-twitch skeletal muscles from dystrophic mice / G.S. Lynch et al. // Neuromuscul. Disord. 2001. v.ll. № 3. P. 260-268.

253. Impaired glycolysis and protein catabolism induced by acid in L6 rat muscle cells / A. Bevington et al. // Eur. J. Clin. Invest. 1998. v.28. № 11. P. 908917.

254. Impaired system A amino acid transport mimics the catabolic effects of acid in L6 cells / A. Bevington el al. // Eur. J. Clin. Invest. 2002. v.32. № 8. P. 590-602.

255. Inactivation of NADP(+)-dependent isocitrate dehydrogenase by nitric oxide / E.S. Yang et al. // Free Radie. Biol. Med. 2002. v.33. № 7. P. 927-937.

256. Influence of overload on phenotypic remodeling in regenerated skeletal muscle / A.X. Bigard et al. //Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2001. v.281. № 5. P. 1686-1694.

257. Inhibition of proteasome activity by selected amino acids / F.G. Hamel et al. // Metabolism. 2003. v.52. № 7. P. 810-814.

258. Intact insulin and insulin-like growth factor-I receptor signaling is required for growth hormone effects on skeletal muscle growth and function in vivo / H. Kim et al. // Endocrinology. 2005. v. 146. № 4. P. 1772-17779.

259. Interaction between macrophages, TGF-betal, and the COX-2 pathway during the inflammatory phase of skeletal muscle healing after injury / W. Shen et al. // J. Cell. Physiol. 2008. v.214. № 2. P. 405-412.

260. Interleukin-15 decreases proteolysis in skeletal muscle: a direct effect / S. Busquets et al. // Int. J. Mol. Med. 2005. v. 16. № 3. P. 471-476.

261. Interleukin-6 release from human skeletal muscle during exercise: relation to AMPK activity / C. MacDonald et al. // J. Appl. Physiol. 2003. v.95. № 6. P. 2273-2277.

262. Intramyocellular lipids form an important substrate source during moderate intensity exercise in endurance-trained males in a fasted state / L.J. van Loon et al. // J. Physiol. 2003. v.553(Pt2). P. 611-625.

263. Intravenous administration of amino acids during anesthesia stimulates muscle protein synthesis and heat accumulation in the body / I. Yamaoka et al. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2006. v.290. № 5. P. 882-888.

264. Investigation of the interaction of pig muscle lactate dehydrogenase with acidic phospholipids at low pH / G. Terlecki et al. // J. Biochim. Biophys. Acta. 2006. v. 1758. № 2. P. 133-144.

265. Is creatine kinase responsible for fatigue? Studies of isolated skeletal muscle deficient in creatine kinase / A.J. Dahlstedt et al. // FASEB J. 2000. v. 14. № 7. P. 982-990.

266. Jackson M.J. Reactive oxygen species and redox-regulation of skeletal muscle adaptations to exercise // Philos. Trans. R. Soc. Lond. Biol. Sci. 2005. v.360. № 1464. P. 2285-2291.

267. Jeevanandam M., Holaday N.J., Petersen S.R. Ornithine-alpha-ketoglutarate (OKG) supplementation is more effective than its component salts in traumatized rats // J. Nutr. 1996. v. 126. № 9. P. 2141-2150.

268. Jenkins R.R., Tengi J. Catalase activity in skeletal muscle of varying fibre types //Experientia. 1981. v.37. № 1. P. 67-68.

269. Jenkins R.R. Exercise, oxidative stress and antioxidants: a review // Sports Nutrition. 1993. v.3. № 4. P. 356-375.

270. Ji L.L. Antioxidant signaling in skeletal muscle: a brief review // Exp. Gerontol. 2007. v.42. № 7. P. 582-593.

271. Juel C., Halestrap A.P. Lactate transport in skeletal muscle role and regulation of the monocarboxylate transporter // J. Physiol. 1999. v. 517(Pt 3). P. 633-642.

272. Kadowaki M., Kanazawa T. Amino acids as regulators of proteolysis // J. Nutr. 2003. v.133. № 6. P. 2052-2056.

273. Kami K., Senba E. Galectin-1 is a novel factor that regulates myotube growth in regenerating skeletal muscles // Curr. Drug Targets. 2005. v.6. № 4. P. 395-405.

274. Kandarian S.C., Jackman R.W. Intracellular signaling during skeletal muscle atrophy // Muscle Nerve. 2006. v.33. № 2. P. 155-165.

275. Kim B.Y., Han M.J., Chung A.S. Effects of reactive oxygen species on proliferation of Chinese hamster lung fibroblast (V79) cells // Free Radie. Biol. Med. 2001. v.30. № 6. P. 686-698.

276. Kim G.W., Chan P.H. Involvement of superoxide in excitotoxicity and DNA fragmentation in striatal vulnerability in mice after treatment with the mitochondrial toxin, 3-nitropropionic acid // J. Cereb. Blood Flow. Metab. 2002. v.22. № 7. p. 798-809.

277. Klingenberg M. The ADP and ATP transport in mitochondria and its carrier //Biochim. Biophys. Acta. 2008. v.1778. № 10. P. 1978-2021.

278. Kreider R.B. Effects of creatine supplementation on performance and training adaptations // Cell. Biochem. 2003. v. 244. P. 89-94.

279. Lack of coordinated changes in metabolic enzymes and myosin heavy chain isoforms in regenerated muscles of trained rats / A.X. Bigard et al. // J. Muscle Res. Cell. Motil. 2000. v.21. № 3. p. 269-278.

280. Lactate availability is not the major factor limiting muscle glycogen repletion during recovery from an intense sprint in previously active fasted rats / G. Raja et al. // J. Exp. Biol. 2004. v.207(Pt26). P. 4615-4621.

281. Lactate dehydrogenase expression at the onset of altered loading in rat soleus muscle / T.A. Washington et al. // J. Appl. Physiol. 2004. v.97. № 4. P. 1424-1430.

282. Lang C.H., Vary T.C., Frost R.A. Acute in vivo elevation of insulin-like growth factor (IGF) binding protein-1 decreases plasma free IGF-I and muscle protein synthesis // Endocrinology. 2003. v. 144. № 9. P. 3922-3933.

283. L-arginine improves dystrophic phenotype in mdx mice / V. Voisin et al. // Neurobiol. Dis. 2005. v.20. № 1. P. 123-130.

284. Layman D.K. Role of leucine in protein metabolism during exercise and recovery // Can. J. Appl. Physiol. 2002. v.27. № 6. P. 646-663.

285. Levi R.S., Sanderson I.R. Dietary regulation of gene expression // Curr. Opin. Gastroenterol. 2004. v.20. № 2. P. 139-142.

286. Levodopa with earbidopa diminishes glycogen concentration, glycogen synthase activity, and insulin-stimulated glucose transport in rat skeletal muscle / J.L. Smith et al. // J. Appl. Physiol. 2004. v.91. № 6. P. 23392346.

287. Lipid oxidation enhances the function of activated protein C / O. Safa et al. //J. Biol. Chem. 2001. v. 276. № 3. P. 1829-1836.

288. Livnat T., Chen-Zion M., Beitner R. Stimulatory effect of epidermal growth factor on binding of glycolytic enzymes to muscles cytoskeleton and the antagonistic action of calmodulin inhibitors // Biochem. Med. Metab. Biol. 1993. v.50. № 1. P. 24-34.

289. Lomako J., Lomako W.M., Whelan W.J. Glycogenin: the primer for mammalian and yeast glycogen synthesis // Biochim. Biophys. Acta. 2004. v. 1673. № 1-2. P. 45-55.

290. Luiken J.J., Bonen A., Glatz J.F. Cellular fatty acid uptake is acutely regulated by membrane-associated fatty acid-bindingproteins // Prostaglandins Leukot. Essent. Fatty Acids. 2002. v.67. № 2-3. P. 73-78.

291. MacGregor J., Parkhouse W.S. The potential role of insulin-like growth factors in skeletal muscle regeneration // Can. J. Appl. Physiol. 1996. v.21. № 4. P. 236-250.

292. Maltz I., Oron U. Proteolytic enzyme activities during regeneration of the rat gasricnemius muscle // J. Neurol. Sci. 1990. v. 98. № 2-3. P. 149-154.

293. Maximal and submaximal forces of slow fibres in human soleus after bedrest / K. Yamashita-Goto et al. // J. Appl. Physiol. 2001. v. 91. № 1. P. 417-424.

294. Metabolic effects of enteral versus parenteral alanyl-glutamine dipeptide administration in critically ill patients receiving enteral feeding: a pilot study / M. Luo et al. // Clin. Nutr. 2008. v.27. № 2. P. 297-306.

295. Metabolic transformation of rabbit skeletal muscle cells in primary culture in response to low glucose / N. Hanke et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2008. v.1783. № 5. P. 813-825.

296. Miranda E.R., Dey C.S. Effect of chromium and zinc on insulin signaling in skeletal muscle cells // Biol. Trace Elem. Res. 2004. v. 101. № 1. P. 19-36.

297. Mitochondrial and sarcoplasmic proteins, but not myosin heavy chain, are sensitive to leucine supplementation in old rat skeletal muscle / C. Guillet et al. // Exp. Gerontol. 2004. v.39. № 5. P. 745-751.

298. Mitochondrial function in intact skeletal muscle fibres of creatine kinase deficient mice / J.D. Bruton et al. // J. Physiol. 2003. v. 552(Pt 2). P. 393402.

299. Mogensen M., Sahlin K. Mitochondrial efficiency in rat skeletal muscle: influence of respiration rate, substrate and muscle type // Acta Physiol. Scand. 2005. v. 185. № 3. P. 229-236.

300. Molecular impact of clenbuterol and isometric strength training on rat EDL muscles / R. Mounier et al. // Pflugers Arch. 2007. v.453. № 4. P. 497-507.

301. Morphometric analysis of canine skeletal muscles following experimental callus distraction according to the Ilizarov method / B. Fink et al. // J. Orthop. Res. 2000. v.18. № 4. P. 620-628.

302. Moura I.M., Farias F., Jose A.A. Creatine supplementation induces alteration in crioss-sectional area in skeletal muscle fibers of Wistar rats after swimming training // J. Sports Sci. Med. 2002. v.l. P. 87-95.

303. Murrant C.L., Reid M.B. Detection of reactive oxygen and reactive nitrogen species in skeletal muscle // Microsc. Res. Tech. 2001. v.55. № 4. P. 236248.

304. Muscle adaptations with immobilization and rehabilitation after ankle fracture / J.E. Stevens et al. // Med. Sci. Sports Exerc. 2004. v.36. № 10. P. 1695-1701.

305. Muscle energy metabolism: structural and functional features in different types of porcine striated muscles / K. Huber et al. // J. Muscle Res. Cell. Motil. 2007. v. 28. № 4-5. P. 249-258.

306. Muscle fiber type comparison of PDH kinase activity and isoform expression in fed and fasted rats / S.J. Peters et al. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2001. v. 280. № 3. P. 661-668.

307. Muscle regeneration and fiber-type transformation during distraction osteogenesis / P.G. De Deyne et al. // J. Orthop. Res. 1999. v. 17. № 4. P. 560-570.

308. Muscle-bone interactions in dystrophin-deficient and myostatin-deficient mice / E. Montgomery et al. // Anat. Rec. A Discov. Mol. Cell. Evol. Biol. 2005. v.286.№ l.P. 814-822.

309. Muscle-derived interleukin-6: lipolytic, anti-inflammatory and immune regulatory effects / B.K. Pedersen et al. // Pflugers Arch. 2003. v.446. № 1. P. 9-16.

310. Muscular changes in experimental protein malnutrition / A. Conde Martel et al. // Nutr. Hosp. 1998. v. 13. № 6. P. 309-311.

311. Nair K.S., Short K.R. Hormonal and signaling role of branched-chain amino acids // J. Nutr. 2005. v.135. № 6. P. 1547-1552.

312. Negligible direct lactate oxidation in subsarcolemmal and intermyofibrillar mitochondria obtained from red and white rat skeletal muscle / Y. Yoshida et al. // J. Physiol. 2007. v. 582(Pt 3). P. 1317-1335.

313. Nerve activity-dependent modulation of calcineurin signaling in adult fast and slow skeletal muscle fibers / S.E. Dunn et al. // J. Biol. Chem. 2001. v.276. № 48. P.45243-45254.

314. Neuromuscular stimulation causes muscle phenotype-dependent changes in the expression of the IGFs and their binding proteins in developing slow and fast muscle of chick embryos / G.M. McEntee et al. // Dev. Dyn. 2006. v.235. № 7. P. 1777-17784.

315. Niess A.M., Simon P. Response and adaptation of skeletal muscle to exercise the role of reactive oxygen species // Front. Biosci. 2007. v.l. № 12. P. 4826-4838.

316. No limiting role for glycogenin in determining maximal attainable glycogen levels in rat skeletal muscle / B.F. Hansen et al. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2000. v. 278. № 3. P. 398-404.

317. Noguchi T. Protein nutrition and insulin-like growth factor system // Br. J. Nutr. 2000. v.84. P. 241-244.

318. Nutritional and metabolic effects and significance of mild orotic aciduria during dietary supplementation with arginine or its organic salts after trauma injury in rats / M. Jeevanandam et al. // Metabolism. 1997. v.46. № 7. P. 785-792.

319. Optimisation of growth hormone production by muscle cells using plasmid DNA / G.S. MacColl et al. // J. Endocrinol. 2000. v. 165. № 2. P. 329-336.

320. Oral creatine supplementation facilitates the rehabilitation of disuse atrophy and alters the expression of muscle myogenic factors in humans / P. Hespel et al. // J. Physiol. 2001. v. 536. № 2. P. 625-633.

321. Oral leucine administration stimulates protein synthesis in rat skeletal muscle / S.J.Crozier et al. // J. Nutr. 2005. v. 135. № 3. P. 376-382.

322. Oron U. Proteolytic enzyme activity in rat hindlimb muscles in fetus and during post-natal development // Int. J. Dev. Biol. 1990. v.34. № 4. P. 457460.

323. Owino V., Yang S.Y., Goldspink G. Age-related loss of skeletal muscle function and the inability to express the autocrine form of insulin-like growth factor-1 (MGF) in response to mechanical overload // FEB S Lett. 2001. v.505. № 2. P. 259-263.

324. Oxidative stress and nitric oxide synthase in skeletal muscles of rats with post-infarction, compensated chronic heart failure / J.W. Rush et al. // Acta Physiol. Scand. 2005. v.185. № 3. P. 211-218.

325. Paddon-Jones D., Wolfe R.R., Ferrando A.A. Amino acid supplementation for reversing bed rest and steroid myopathies // J. Nutr. 2005. v. 135. № 7. P. 1809-1812.

326. Pathak C., Yinayak M. Modulation of lactate dehydrogenase isozymes by modified base queuine // Mol. Biol. Rep. 2005. v. 32. № 3. P. 191-196.

327. Pattern of metalloprotease activity and myofiber regeneration in skeletal muscles of mdx mice / C. Bani et al. // Muscle Nerve. 2008. v.37. № 5. P. 583-592.

328. Pedersen B.K., Steensberg A., Schjerling P. Muscle-derived interleukin-6: possible biological effects //J. Physiol. 2001. v. 536 (Pt2). P. 329-337.

329. Persky A.M., Brazeau G.A., Hochhaus G. Pharmacokinetics of the dietary supplement creatine // Clin. Pharmacokinet. 2003. v.42. № 6. P. 557-574.

330. Pette D. The adaptive potential of skeletal muscle fibers // Can. J. Appl. Physiol. 2002. v.27. № 4. P. 423-448.

331. Pette D., Staron R.S. Transitions of muscle fiber phenotypic profiles // Histochem. Cell. Biol. 2001. v. 115. № 5. P. 359-372.

332. Pharmacological activities of branched-chain amino acids: specificity of tissue and signal transduction / S. Nishitani et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. v.313. № 2. P. 387-389.

333. Phosphocreatine degradation in type I and type II muscle fibres during submaximal exercise in man: effect of carbohydrate ingestion / K. Tsintzas et al. // J. Physiol. 2001. v.537(Pt 1). P. 305-311.

334. Postnatal ontogeny of skeletal muscle protein synthesis in pigs / T.A. Davis et al. // J. Anim. Sci. 2008. v.86. № 14. P. 13-18.

335. Production of consistent crush lesions in murine quadriceps muscle—a biomechanical, histomorphological and immunohistochemical study / J.R. Bunn et al. // J. Orthop. Res. 2004. v.22. № 6. P. 1336-1344.

336. Proteomic analysis of slow- and fast-twitch skeletal muscles / N. Okumura et al. // Proteomics. 2005. v. 5. № 11. P. 2896-2906.

337. Proteomic profiling reveals a severely perturbed protein expression pattern in aged skeletal muscle /K. O'Connell et al. // Int. J. Mol. Med. 2007. v. 20. №2. P.145-153.

338. Quiroz-Rothe E., Rivero J.L. Coordinated expression of myosin heavy chains, metabolic enzymes, and morphological features of porcine skeletal muscle fiber types // Microsc. Res. Tech. 2004. v. 65. № 1-2. P. 43-61.

339. Raising the antioxidant levels mouse muscle fibres does not affect contraction-induced injury / E.P. Rader et al. // Exp. Physiol. 2006. v.91. №4. P. 781-789.

340. Ras proteins induce senescence by altering the intracellular levels of reactive oxygen species / A.C. Lee et al. // J. Biol. Chem. 1999. v. 274. № 12. P. 7936-7940.

341. Rasmussen H.N., van Hall G., Rasmussen U.F. Lactate dehydrogenase is not a mitochondrial enzyme in human and mouse vastus lateralis muscle // J. Physiol. 2002. v. 541 (Pt 2). P. 575-580.

342. Rat hindlimb unloading down-regulates insulin like growth factor-1 signaling and AMP-activated protein kinase, and leads to severe atrophy of the soleus muscle / B. Han et al. // Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2007. v.32. №6. P. 1115-1123.

343. Rat hindlimb unloading: Soleus and Extensor Digitorum Longus histochemistry, mitochondrial DNA content and mitochondrial DNA deletions / V. Pesce et al. // Biosci. Rep. 2002. v.22. № 1. P. 115-125.

344. Reactive oxygen species and fatigue-induced prolonged low-frequency force depression in skeletal muscle fibres of rats, mice and SOD2 overexpressing mice / J.D. Bruton et al. // J. Physiol. 2008. v.586. № 1. P. 175-184.

345. Recovery of contractile and metabolic phenotypes in regenerating slow muscle after notexin-induced or crush injury / E. Fink et al. // J. Muscle Res. Cell. Motil. 2003. v.24. № 7. P. 421-429.

346. Regulation of cardiac and skeletal muscle protein synthesis by individual branched-chain amino acids in neonatal pigs / J. Escobar et al. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2006. v.290. № 4. P. 612-621.

347. Regulation of skeletal muscle proteolysis by amino acids / D. Brochet et al. //J. Ren. Nutr. 2005. v.15. № 1. P. 18-22.

348. Regulation of the properties of rat hind limb muscles following gravitational unloading / M. Ohira et al. // Jpn. J. Physiol. 2002. v.52. № 3. P. 235-245.

349. Regulatory role for the arginine-nitric oxide pathway in metabolism of energy substrates / W.S. Jobgen et al. // J. Nutr. Biochem. 2006. v. 17. № 9. P. 571-588.

350. Reid M.B. Free radicals and muscle fatigue: Of ROS, canaries, and the IOC // Free Radic. Biol. Med. 2008. v.44. № 2. P. 169-179.

351. Response and function of skeletal muscle heat shock protein 70 / Y. Liu et al. // Front. Biosci. 2006. v. 11. P. 2802-2827.

352. Reznick A.Z., Coleman R., Stein H. Enzymatic activities in limb muscles subjected to external fixation with ring-hybrid frames // Orthopedics. 2007. v.30. № 4. P. 277-280.

353. RGD-independent binding of integrin alpha9betal to the ADAM-12 and -15 disintegrin domains mediates cell-cell interaction / K. Eto et al. // J. Biol. Chem. 2000. v.275. № 45. P. 34922-34930.

354. Role of mitochondrial lactate dehydrogenase and lactate oxidation in the intracellular lactate shuttle / G.A. Brooks et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. v. 96. №3. P. 1129-1134.

355. Role of the lactate transporter (MCT1) in skeletal muscles / K.J. McCullagh et al. // Am. J. Physiol. 1996. v. 271. № l(Ptl). P. 143-150.

356. Rubanyi G.M. Vascular effects of oxygen-derived free radicals // Free Radic. Biol. Med. 1988. v.4. № 2. P. 107-120.

357. Samchukov M., Makarov A., Cherkashin J. Birch Mechanism of skeletal muscle adaptation to gradually increasing length // 2nd International Meeting of AS AMI: Scientific Abstracts. 2001. P. 73.

358. Sarcoglycan subcomplex in normal and pathological human muscle fibers / G. Anastasi et al. // Eur. J. Histochem. 2007. v.51. P. 29-33.

359. Sargeant A. Structural and functional determinants of human muscle power // J.Exp. Physiol. 2007. v. 92. № 2. P. 323-331.

360. Schertzer J.D., Ryall J.D., Lynch G.S. Systemic administration of IGF-I enhances oxidative status and reduces contraction-induced injury in skeletal muscles of mdx dystrophic mice // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2006. v.291. № 3. P. 499-505.

361. Schiaffïno S., Reggiani C. Myosin isoforms in mammalian skeletal muscle // J. Appl. Physiol. 1994. v. 77. № 2. P. 493-501.

362. Serum enzyme monitoring in sports medicine / P. Brancaccio et al. // Clin. Sports Med. 2008. v.27. № 1. P. 1-18.

363. Shulman R.G., Rothman D.L. The "glycogen shunt" in exercising muscle: A role for glycogen in muscle energetics and fatigue // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. v.98. № 2. P. 457-461.

364. Significant intramyocellular lipid use during prolonged cycling in endurance-trained males as assessed by three different methodologies / T. Stellingwerff et al. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2007. v.292. № 6. P. 1715-1723.

365. Sitren H.S., Fisher H. Nitrogen retention in rats fed on diets enriched with arginine and glycine. 1. Improved N retention after trauma // Br. J. Nutr. 1977. v.37. № 2. P. 195-208.

366. Skeletal muscle development and regeneration / S. Grefte et al. // Stem. Cells Dev. 2007. v. 16. № 5. p. 857-868.

367. Skeletal muscle expression of LDH and monocarboxylate transporters in growing rats submitted to protein malnutrition / L.F. Jouaville et al. // Eur. J. Nutr. 2006. v.45. № 6. P. 355-362.

368. Skeletal muscle fiber type conversion during the repair of mouse soleus: potential implications for muscle healing after injury / T. Matsuura et al. // J. Orthop. Res. 2007. v.25. № 11. P. 1534-1540.

369. Sorichter S., Puschendorf B., Mair J. Skeletal muscle injury induced by eccentric muscle action: muscle proteins as markers of muscle fiber injury // Exerc. Immunol. Rev. 1999. v.5. P. 5-21.

370. Sprint-interval training-induced alterations of Myosin heavy chain isoforms and enzyme activities in rat diaphragm: effect of normobaric hypoxia / Y. Ogura et al. // Jpn. J. Physiol. 2005. v.55. № 6. P. 309-316.

371. Stretch-induced nitric oxide modulates mechanical properties of skeletal muscle cells / J.S. Zhang et al. // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2004. v.287. № 2. P. 292-299.

372. Substrate and enzyme profile of fast and slow skeletal muscle fibers in rhesus monkeys / V.P. Grichko et al. // J. Appl. Physiol. 1999. v.86. № 1. P. 335-340.

373. Sultan K.R., Dittrich B.T., Pette D. Calpain activity in fast, slow, transforming, and regenerating skeletal muscles of rat // Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2000. v.279. № 3. P. 639-647.

374. Svedruzic Z.M., Spivey H.O. Interaction between mammalian glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and L-lactate dehydrogenase from heart and muscle // Proteins. 2006. v. 63. № 3. P. 501-511.

375. Systemic administration of L-arginine benefits mdx skeletal muscle function / E.R.Barton et al. // Muscle Nerve. 2005. v.32. № 6. P. 751-760.

376. Szendroedi J., Roden M. Ectopic lipids and organ function // Curr. Opin. Lipidol. 2009. v.20. № 1. P. 50-56.

377. Tabarean I.V., Juranka P., Morris C.E. Membrane stretch affects gating modes of a skeletal muscle sodium channel // Biophys. J. 1999. v.77. № 2. P. 758-774.

378. The effect of aging on anaerobic and aerobic enzyme activities in human skeletal muscle / J.J. Kaczor et al. // Gerontol. A Biol. Sci. Med. Sci. 2006. v. 61. № 4. P. 339-344.

379. The effect of the amount of limb lengthening on skeletal muscle / C.A. Lindsey et al. // Clin. Orthop. 2002. v.402. P. 278-287.

380. The histochemical profile of the rat extensor digitorum longus muscle differentiates after birth and dedifferentiates in senescence / M. Lehnert et al. //Eur. J. Histochem. 2007. v.51. № 2. P.lll-118.

381. The mRNA expression profile of metabolic genes relative to MHC isoform pattern in human skeletal muscles / P. Plomgaard et al. // J. Appl. Physiol. 2006. v.101.№3. P. 817-825.

382. The orphan nuclear receptor, NOR-1, a target of beta-adrenergic signaling, regulates gene expression that controls oxidative metabolism in skeletal muscle / M.A. Pearen et al. // Endocrinology. 2008. v. 149. № 6. P. 28532865.

383. The role of fracture-associated soft tissue injury in the induction of systemic inflammation and remote organ dysfunction after bilateral femur fracture / P. Kobbe et al. // J. Orthop. Trauma. 2008. v.22. № 6. P. 385-390.

384. Tidball J.G. Inflammatory cell response to acute muscle injury // Med. Sci. Sports Exerc. 1995. v.27. № 7. P. 1022-1032.

385. Tidball J.G. Interactions between muscle and the immune system during modified musculoskeletal loading // Clin. Orthop. Relat. Res. 2002. v.403(Suppl). P. 100-109.

386. Timmerman K.L., Volpi E. Amino acid metabolism and regulatory effects in aging // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 2008. v. 11. № 1. P.45-49.

387. Tsujimura T., Kinoshita M., Abe M. Response of rabbit skeletal muscle to tibial lengthening //J. Orthop. Sci. 2006. v. 11. № 2. P. 185-190.

388. Tyc F., Vrbova G. Modification of motoneuron size after partial denervation in neonatal rats // Arch. Ital. Biol. 2007. v. 145. № 3-4. P. 337-344.

389. Type I insulin-like growth factor receptor signaling in skeletal muscle regeneration and hypertrophy / A. Philippou et al. // J. Musculoskelet. Neuronal. Interact. 2007. v.7. № 3. P. 208-218.

390. Ullman M., Oldfors A. Effects of growth hormone on skeletal muscle. I. Studies on normal adult rats // Acta Physiol. Scand. 1989. v. 135. № 4. P. 531-536.

391. Up-regulation of the peroxiredoxin-6 related metabolism of reactive oxygen species in skeletal muscle of mice lacking neuronal nitric oxide synthase / L. Da Silva-Azevedo et al. // J. Physiol. 2009. v.587(Pt3). P. 655-668.

392. Vaughan M.B., Howard E.W., Tomasek J.J. Transforming growth factor-beta 1 promotes the morphological and functional differentiation of the myofibroblast // Exp. Cell. Res. 2000. v.257. № 1. P. 180-189.

393. Veld F., Nicolay K., Jeneson J.A. Increased resistance to fatigue in creatine kinase deficient muscle is not due to improved contractile economy // Pflugers Arch. 2006. v. 452. № 3. P. 342-348.

394. Ventura-Clapier R., Kaasik A., Veksler V. Structural and functional adaptations of striated muscles to CK deficiency // Mol. Cell. Biochem. 2004. v.256-257. № 1-2. P. 29-41.

395. Watt K.K., Garnham A.P., Snow R.J. Skeletal muscle total creatine content and creatine transporter gene expression in vegetarians prior to and following creatine supplementation // Int. J. Sport. Nutr. Exerc. Metab. 2004. v.14. № 5. P. 517-31.

396. Welle S., Bhatt K., Pinkert C.A. Myofibrillar protein synthesis in myostatin-deficient mice // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2006. v.290. № 3. P. 409-415.

397. Wernerman J. Clinical use of glutamine supplementation // J. Nutr. 2008. v.138. № 10. P. 2040-2044.

398. Willoughby D.S., Rosene J. Effects of oral creatine and resistance training on myosin heavy chain expression // Med. Sci. sports Exerc. 2001. v.33. P. 1674-1681.

399. Wolfe R.R. Regulation of skeletal muscle protein metabolism in catabolic states // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 2005. v.8. № 1. P. 61-65.

400. Yamazaki H., Abe M., Kanbara K. Changes of fiber type ratio and diameter in rabbit skeletal muscle during limb lengthening // J. Orthop. Sci. 2003. v.8. № 1. P. 75-78.

401. Zhang P., Chen X., Fan M. Signaling mechanisms involved in disuse muscle atrophy // Med. Hypotheses. 2007. v.69. № 2. P. 310-321.