Обмен азотистых веществ и количественные аспекты синтеза и распада белков скелетных мышц у бычков при использовании рационов с разной распадаемостью протеина тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Шариева, Дина Ильясовна

• Шариева, Дина Ильясовна
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Шариева, Дина Ильясовна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Распадаемость сырого протеина кормов и ее значение для обеспечения организма растущих бычков аминокислотами

1.2. Количественные аспекты синтеза и распада мышечных белков и общих белков тела и методы их определения

1.3. К вопросам регуляции обмена белка и азотистых соединений в организме молодняка крупного рогатого скота в период доращивания и откорма

1.4. Характеристика азотистого обмена и факторов его регуляции

2. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ 48 2.1. Материал и методы исследований

3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ 58 3.1. Состояние азотистого обмена и обеспеченность аминокислотами организма животных

3.1.1. Уровень обеспеченности аминокислотами организма бычков на рационах с разной распадаемостью протеина

3.1.2. Концентрация свободных аминокислот, мочевины в плазме крови и тканях

3.1.3. Активность ферментов переаминирования в тканях

3.1.4. Эффективность использования азотистых веществ корма

3.2. Метаболизм белков в скелетных мышцах у растущих бычков

3.3. Интенсивность роста, убойные и мясные качества животных

3.3.1. Интенсивность роста и убойные качества

3.3.2. Характеристика мясной продуктивности 78 3.4. Результаты исследований на растущих бычках в условиях хозяйства на фоне разного уровня и распадаемости протеина в их рационе

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Обмен азотистых веществ и количественные аспекты синтеза и распада белков скелетных мышц у бычков при использовании рационов с разной распадаемостью протеина»

Актуальность исследований. Несмотря на значительные успехи, достигнутые в области питания молодняка крупного рогатого скота, генетический потенциал мясной продуктивности, как показывает практика, реализуется недостаточно полно. В связи с этим возникает необходимость более детального изучения всех основных факторов, регулирующих продуктивные качества животных. Несомненно, что управление мясной продуктивностью невозможно без познания механизмов и закономерностей наращивания массы скелетной мускулатуры - главного компонента мяса. Поскольку рост скелетных мышц зависит от скорости синтеза и распада мышечных белков, основное внимание исследователей направлено на раскрытие механизмов, управляющих этими процессами. Показано, что у интенсивно растущих бычков одним из факторов, лимитирующих интенсивность процессов биосинтеза белков, является количество аминокислот, поступающее из желудочно-кишечного тракта в метаболический пул организма (Klemesrud M.J. et al., 2000; Archibeque S.L. et al., 2002). Можно полагать, что в случае адекватного потребностям обеспечения организма растущих бычков аминокислотами можно изменить интенсивность и направленность метаболических процессов в сторону увеличения биосинтеза белка, а следовательно, направленного влияния на качество мяса и мясную продуктивность.

В экспериментальных исследованиях, проведенных в Корнельском университете (Beermann D.H. et al., 1997), показано, что с увеличением количества казеина, инфузируемого в сычуг бычков, пропорционально увеличивается ретенция азота. В исследованиях других авторов (Huntington G. et al., 2001; Bodine T.N., Purvis H.T., 2003; Cole N.A. et al., 2003) было доказано увеличение отложения белка у растущих бычков при улучшении обеспеченности процессов метаболизма аминокислотами за счет использования рационов с низкой распадаемостью протеина. Поступление в организм животных аминокислот, в частности, с разветлен-ной цепью, оказывает сберегающее действие в отношении белка тела (Dhiman T.R., Satter L.D., 1997). Однако, чем в первую очередь обусловлены изменения в скорости отложения белка при скармливании протеина разного качества или количества - изменениями в скорости синтеза, распада или комбинацией этих величин, пока остаются не совсем выясненными и довольно противоречивыми. Так, по данным Saggau Е. et al. (2000); Rossi J.E. et al. (2001), улучшение обеспеченности процессов метаболизма аминокислотами способствовало аккреции белка, при этом увеличивалась как скорость синтеза, так и скорость деградации. С другой стороны, в работе Fuller M.F. et al. (1987) не было отмечено существенных изменений в обновлении белков у растущих животных в условиях, когда отложение белка варьировалось за счет изменения уровня лимитирующих аминокислот в изокаллорийных рационах. По мнению Loest С.А. et al. (2001), поступление аминокислот из желудочно-кишечного тракта оказывает белок-сберегающий эффект в организме стимуляцией синтеза белка без изменения скорости его распада.

Далеко не полностью решен вопрос нормирования протеинового питания и контроля обеспеченности интенсивно растущих бычков доступным белком и отдельными аминокислотами. Поэтому особое место в исследованиях последних лет отводится накоплению экспериментальных данных по уровню обеспеченности незаменимыми аминокислотами организма бычков при скармливании различных рационов, с целью использования их для прогнозирования аминокислотной ценности кормов и рационов. Вместе с тем, детальное изучение метаболических и синтетических изменений, происходящих при улучшении аминокислотного обеспечения организма животных, имеет важное значение для раскрытия и идентификации механизмов, регулирующих процессы формирования мясной продуктивности.

В связи с изложенным целью настоящей работы было изучение особенностей метаболизма и эффективности использования азотистых веществ, количественных характеристик синтеза, отложения и деградации мышечных белков, аминокислотного обеспечения биосинтетических процессов у бычков в период интенсивного доращивания и откорма при разном уровне обеспеченности организма незаменимыми аминокислотами на рационах с разной распадаемостью протеина в рубце. В соответствии с указанной целью, в задачи исследований входило:

- изучить обеспеченность аминокислотами организма растущих бычков на рационах с разной распадаемостью протеина;

- определить количественные параметры обмена белков скелетных мышц;

- выявить количественные характеристики метаболизма и использования азотистых веществ в организме бычков на основе определения уровня метаболитов и активности ферментов азотистого обмена, а также баланса азота.

Научная новизна. Получены новые экспериментальные данные, характеризующие количественные параметры метаболизма мышечных белков у бычков в период интенсивного доращивания и откорма. Показана возможность повышения скорости и эффективности синтеза мышечных белков и соответственно наращивания массы скелетной мускулатуры, что в конечном итоге, приводит к улучшению показателей мясной продуктивности и качества мяса бычков за счет лучшей обеспеченности процессов метаболизма незаменимыми аминокислотами на рационах с низкой распадаемостью протеина в преджелудках.

Практическая значимость работы. Проведенные исследования позволили расширить наши знания о механизмах и факторах, участвующих в регуляции метаболизма мышечных белков и формировании массы скелетной мускулатуры у бычков молочных пород, количественные характеристики которых будут использованы при разработке систем и моделей прогнозирования и регулирования мясной продуктивности у молодняка крупного рогатого скота в период интенсивного доращивания и откорма. Полученные количественные данные по метаболизму азотистых веществ будут использованы для совершенствования системы протеинового и аминокислотного питания растущих бычков, а также при разработке способов повышения эффективности биоконверсии питательных веществ корма в компоненты мяса.

Основные положения диссертации по метаболизму белков и его регуляции у растущих животных рекомендуется использовать в учебном процессе по физиологии и биохимии в высших учебных заведениях.

Положения, выносимые на защиту:

- интенсивность процессов синтеза, распада и отложения белка в скелетных мышцах зависит от уровня обеспеченности организма интенсивно растущих бычков незаменимыми аминокислотами;

- при интенсивном доращивании и откорме бычков метаболизм и эффективность использования азотистых веществ корма определяется в значительной степени уровнем обеспечения организма незаменимыми аминокислотами.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Шариева, Дина Ильясовна

5. ВЫВОДЫ

1. Уровень обеспеченности процессов метаболизма незаменимыми аминокислотами на рационах с разной распадаемостью протеина в рубце оказывает существенное влияние на эффективность использования азотистых веществ и обмен белков в мышечной ткани бычков и, соответственно, на показатели мясной продуктивности и качество мяса.

2. При снижении расщепляемости сырого протеина рационов в рубце с 71 до 64 % у бычков в период интенсивного выращивания и откорма увеличивалось количество поступающих в дуоденум незаменимых аминокислот на 8 % (с 277,5 до 299,7 г/сутки), в основном за счет аминокислот протеина корма, избежавшего разрушения в преджелудках. Наиболее существенное увеличение было характерно для таких незаменимых аминокислот как лизин, лейцин, треонин, изолейцин, валин, фени-лаланин.

3. Более высокое отложение мышечных белков при скармливании бычкам кормов рациона с труднодеградируемым протеином в рубце обусловлено интенсификацией процессов синтеза белков, которая превалировала над его распадом и у опытных животных она была выше на 5,5 % (662,4 против 627,9 г/сутки). Отложение белка в мышечной ткани у опытных животных составило 134 против 113 г/сутки в контроле. В целом эффективность синтеза белка в опытной группе увеличилась на 12,4 % (с 18,0 до 20,2 %).

4. Повышение уровня обеспеченности организма растущих бычков аминокислотами увеличивало усвоение азотистых веществ корма (с 46,58 до 51,80 г/сутки) за счет лучшего использования их в обменных процессах, что подтверждается данными по уровню выделяемого азота с мочой к потребленному (у опытных животных в возрасте 14 и 15 месяцев цев уровень составил 0,39 и 0,34 против 0,42 и 0,40 соответственно у контроля).

5. Более эффективное использование аминокислот в биосинтетических процессах у бычков опытной группы сопровождается сравнительно высокой активностью фермента аспартатаминотрансферазы (6695 против 6120 мкг пирувата Ка/г ткани) при низкой концентрации мочевины в плазме крови (4,17 против 4,75 ммоль/л, р < 0.05) и незаменимых аминокислот в тканях.

6. Скармливания бычкам кормов, содержащих труднодеградируемый в рубце протеин и синтетические азотистые вещества, в условиях сбалансированного кормления в период интенсивного доращивания и откорма позволило на 7,7% увеличить среднесуточный прирост живой массы у бычков опытной группы он составил 1318±56, а в контроле 1224±59 г, в условиях производственного эксперимента - на 19,3 % (1064 ± 35 у опытных животных и 892 ± 21 г в контроле) (р < 0,0001).

7. Различия в обмене белков скелетных мышц и связанные с этим изменения в эффективности использования азота, обусловленные лучшим обеспечением процессов метаболизма аминокислотами, нашли отражение в более высоком выходе мякоти (81,0 ± 0,56 против 77,3 ± 0,70 %, р < 0.01) и убойном выходе (55,8 ± 1,37 против 52,9 ± 1,19 %), а также в показателях качества мяса (белково-качественный показатель у животных опытной группы по сравнению с контролем повысился на 12,3 % 5,55 против 4,94) при более низких затратах питательных веществ корма на единицу продукции.

6. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ

1. Количественные характеристики метаболизма мышечных белков и его регуляции рекомендуется использовать при разработке систем и моделей прогнозирования и регулирования мясной продуктивности у растущих бычков.

2. На основании результатов проведенных нами исследований рекомендуем при составлении рационов для бычков с уровнем среднесуточных приростов 1300 г и живой массой 360 кг норму распадаемого протеина на уровне 64 %.

3. Экспериментальные данные могут быть использованы при разработке способов повышения эффективности биоконверсии питательных веществ корма в компоненты мяса у бычков в период интенсивного доращивания и откорма и разработке норм протеинового питания.

4. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Несмотря на значительные успехи, достигнутые в области питания молодняка крупного рогатого скота, генетический потенциал мясной продуктивности, как показывает практика, реализуется недостаточно полно. В связи с этим возникает необходимость более детального изучения всех основных факторов, регулирующих продуктивные качества животных. Несомненно, что управление мясной продуктивностью невозможно без познания механизмов и закономерностей наращивания массы скелетной мускулатуры - главного компонента мяса. Поскольку рост скелетных мышц зависит от скорости синтеза и распада мышечных белков, основное внимание исследователей направлено на раскрытие механизмов, управляющих этими процессами. Количественное формирование общего пула белков в скелетных мышцах зависит от изменений в скорости одного или одновременно двух этих процессов. Для изучения указанных вопросов целесообразно использовать ситуацию, когда происходит усиление синтеза или снижение распада белка в тканях. Показано, что у интенсивно растущих бычков одним из факторов, лимитирующих интенсивность процессов биосинтеза белков, является количество аминокислот, поступающее из желудочно-кишечного тракта в метаболический пул организма (Klemesrud M.J. et al., 2000; Archibeque S.L. et al., 2002).

В экспериментальных исследованиях, проведенных в Корнель-ском университете (Beermann D.H. et al., 1997), показано, что с увеличением количества казеина, инфузируемого в сычуг бычков, пропорционально увеличивается ретенция азота. В исследованиях других авторов (Huntington G. et al., 2001; Bodine T.N., Purvis H.T., 2003; Cole N.A. et al., 2003) было доказано увеличение отложения белка у растущих бычков при улучшении обеспеченности процессов метаболизма аминокислотами за счет использования рационов с низкой распадаемостью протеина.

Поступление в организм животных аминокислот, в частности, с развет-ленной цепью, оказывает сберегающее действие в отношении белка тела (Dhiman T.R., Satter L.D., 1997). Однако, чем в первую очередь обусловлены изменения в скорости отложения белка при скармливании протеина разного качества или количества - изменениями в скорости синтеза, распада или комбинацией этих величин, пока остаются не совсем выясненными и довольно противоречивыми. Так, по данным Saggau Е. et al. (2000); Rossi J.E. et al. (2001), улучшение обеспеченности процессов метаболизма аминокислотами способствовало аккреции белка, при этом увеличивалась как скорость синтеза, так и скорость деградации. С другой стороны, в работе Fuller M.F. et al. (1987) не было отмечено существенных изменений в обновлении белков у растущих животных в условиях, когда отложение белка варьировалось за счет изменения уровня лимитирующих аминокислот в изокаллорийных рационах. По мнению Loest С.А. et al. (2001), поступление аминокислот из желудочно-кишечного тракта оказывает белок-сберегающий эффект в организме стимуляцией синтеза белка без изменения скорости его распада. Это свидетельствует о том, что исследования, направленные на познание закономерностей синтеза и обновления белков тела, раскрытие механизмов, контролирующих эти процессы, не утратили актуальности. Вместе с тем, детальное изучение метаболических и синтетических изменений, происходящих при улучшении аминокислотного обеспечения организма животных, имеет важное значение для раскрытия и идентификации механизмов, регулирующих процессы формирования мясной продуктивности.

Настоящая работа предусматривала изучение количественных параметров синтеза и деградации белка в скелетных мышцах, особенностей метаболизма и эффективности использования азотистых веществ, аминокислотного обеспечения биосинтетических процессов у бычков в период интенсивного доращивания и откорма при разном уровне обеспеченности организма незаменимыми аминокислотами на рационах с различной распадаемостью протеина с целью выявления и идентификации факторов и механизмов, стимулирующих и лимитирующих накопления белка в скелетных мышцах и уточнения норм протеинового питания.

Результаты исследований, представленные в данной работе, показали, что у бычков в период интенсивного доращивания и откорма в условиях сбалансированного питания при снижении расщепляемости сырого протеина рационов в рубце с 71 до 64 % возрастало количество поступающих в дуоденум незаменимых аминокислот на 8 % (с 277,5 до 299,7 г/сутки), которое происходило в основном за счет аминокислот протеина кормового происхождения, избежавшего разрушения в рубце. При этом заметное увеличение отмечалось по таким незаменимым аминокислотам как лизин, лейцин, треонин, изолейцин, валин, фенилала-нин.

Улучшение аминокислотного обеспечения биосинтетических процессов в организме бычков положительно сказалось на повышении эффективности использования азотистых веществ корма, что в свою очередь способствовало изменению характера обмена белков в скелетных мышцах. Так, бычки опытной группы по уровню и интенсивности наращивания скелетной мускулатуры и по отложению белка в мышцах превосходили животных контрольной группы. Например, прирост мышечной массы у них был выше контроля на 18,4 % (656 ± 35,9 против 554 ± 25,1 г/сутки), отложение белка в скелетных мышцах при этом повысилось на 18,6 % (134 ± 6,8 против 113 ± 4,9 г/сутки).

Известно, что величина отложения мышечных белков и прирост мышечной ткани зависит от уровня соотношения интенсивности двух противоположных процессов - синтеза и распада белков. Данные наших опытов в расчете количественных параметров обмена мышечных белков на кг метаболической массы тела свидетельствуют, что более высокое накопление мышечных белков у бычков опытной группы обусловлено как повышением скорости их синтеза, так и деградации, но интенсивность синтеза белков превалировала над распадом и у них она была выше на 5,5%. Соответственно выше была и скорость их отложения. В результате этого у опытных бычков эффективность синтеза мышечных белков повысилась на 12,4% по сравнению с контролем (рис. 4).

В исследованиях других авторов (Wessels et al., 1997) было также показано увеличение скорости и эффективности синтеза белков тела у бычков при инфузии в кровь в течение 14 дней смеси лимитирующих аминокислот (лизина, метионина, треонина, триптофана, гистидина и аргинина) на фоне сено-кукурузного рациона при уровне сырого протеина 10%. Аналогичные результаты получены Rossi J E. контроль опыт

1. Синтез, г / кг живой массы °'75 сутки

2. Распад, г / кг живой массы °'75 сутки

3. Эффективность синтеза белков, % (:10)

Рис. 4. Метаболизм белков скелетных мышц у бычков е1 а1. (2001), которые продемонстрировали, что скармливание бычкам в период интенсивного доращивания и откорма рационов с высоким содержанием протеина (16 %) способствовало увеличению скорости и эффективности синтеза белка в скелетных мышцах, что в свою очередь, сказалось на повышении скорости отложения белков.

По данным проведенных нами исследований и результатов других авторов, можно заключить, что более высокий уровень поступления аминокислот из желудочно-кишечного тракта сдвигает процессы метаболизма белка (синтез, распад) в мышцах повышением процессов синтеза при незначительном усилении их деградации, увеличивая тем самым количественные параметры отложения белка в скелетной мускулатуре и сопровождается снижением пула свободных аминокислот в тканях, их катаболизма и процессов мочевинообразования.

Свободным аминокислотам, как известно, отводится центральное место в регуляции процессов метаболизма белка, поскольку синтез молекул белка в тканях организма происходит, главным образом, из них. По данным ряда исследователей доказано, что пул свободных аминокислот пополняется в основном из двух источников: за счет аминокислот, поступающих из желудочно- кишечного тракта и в результате катаболизма постоянно обновляющихся тканевых белков. Размер фонда каждой свободной аминокислоты в тканях - есть баланс между поступлением ее в пул и извлечением из него для синтеза белка в тканях. В связи с этим существует зависимость между уровнем свободных аминокислот в тканях и интенсивностью белкового синтеза. При более высокой скорости синтеза белка в тканях особенно заметно снижается уровень незаменимых аминокислот. В пользу последнего утверждения свидетельствуют и данные по концентрации свободных аминокислот в длиннейшей мышце спины. Так, в длиннейшей мышце спины бычков опытной группы уровень свободных аминокислот (суммарно) был ниже на 5,7 % по сравнению с контролем (143,4 ± 6,7 против 152,0 ± 7,2 мг%). Наиболее значительное снижение отмечено для незаменимых аминокислот. Более лучшее использование аминокислот на биосинтетические цели в мышечной ткани влечет за собой снижение синтеза мочевины, которая является продуктом катаболизма аминокислот. В течение экспериментального периода у бычков опытной группы, по сравнению с контролем, уровень мочевины - конечного продукта азотистого обмена в плазме крови до кормления через 3 и 4 месяца после начала опыта, соответственно был ниже на 8,2 % (3,25 ± 0,23 против 3,54 ± 0,22 ммоль/л) и 12,2 % (4,17 ± 0,14 против 4,75 ± 0,22 ммоль/л) (р < 0,05). При этом активность аспартатаминотрансферазы (АСТ), являющейся интегрирующим ферментом в белковом синтезе, выше в мышцах бычков опытной группы по сравнению с контролем, что свидетельствует о более эффективном использовании аминокислот в биосинтетических процессах в тканях (6695 ±190 против 6120 ± 220 мкг пирувата Иа/г ткани). В нашем опыте подтверждением этому является повышение синтеза белка в скелетных мышцах (рис. 4).

О более эффективном использовании азотистых веществ корма в биосинтетических процессах в организме бычков опытной группы говорят и результаты балансовых опытов. Как следует из рисунка 5, у бычков опытной группы отношение выделенного азота с мочой к потребленному вовсе периоды опыта было на 7-15% ниже, чем у контрольных животных. У бычков, получавших рацион с более высоким уровнем труднодеградируемых протеинов в рубце, по сравнению с контролем отложение азота было больше за счет меньшего выделения его с мочой (51,80 ± 4,83 против 46,58 ± 4,30 г/сутки).

Повышение ретенции азота при скармливании бычкам рационов с труднорасщепляемым протеином в рубце находит подтверждение в ранее проведенных работах ряда исследователей (Huntington G. et al., 2001; Bodine T.N., Purvis H.T., 2003; Krehbiel C.R., Ferrell C.L., 1999; Cole N.A. контроль Hl опыт

1. 11 -месячный возраст - исходные данные

2. 14-месячный возраст - опытный период

3. 15-месячный возраст - опытный период

Рис. 5. Отношение выделенного азота с мочой к потребленному, г/сутки et al., 2003; Bethard G.L. et al., 1997; Knaus W.F. et al., 2001).

Данные по параметрам использования азота корма согласуются с интенсивностью роста бычков, которая в значительной степени обусловлена уровнем анаболических процессов азотистых соединений и отложения в организме животных. Улучшение обеспеченности процессов метаболизма аминокислотами, за счет использования в кормлении бычков кормов содержащих труднодеградируемый в рубце протеин и синтетические азотистые вещества, в условиях изопротеиновых и изокалло-рийных рационов в период интенсивного доращивания и откорма позволило на 7,7% увеличить среднесуточный прирост живой массы животных (у бычков опытной группы он составил 1318±56, у контрольных 1224±59 г). В целом за 120 дней опыта прирост живой массы у бычков контрольной группы составил 147±7,0 кг, а у животных опытной группы - 158,0+6,7 кг, что на 7,5% больше. Различия в эффективности использования азота и связанные с этим изменения в обмене белков скелетных мышц у бычков разных групп нашли отражение в убойных и мясных качествах. В туше бычков опытной группы по сравнению с контролем статистически достоверно больше на 4,8% относительное содержание мякоти в туше (81,0 ± 0,56 против 77,3 ± 0,70 %), выше убойный выход (55,8 ± 1,37 против 52,9 + 1,19 %). Эти данные свидетельствуют о лучшей омускуленности туш и качестве говядины, полученных от бычков опытной группы.

Приведенные данные показывают, что в результате вышеописанных метаболических сдвигов, происшедших вследствие лучшего обеспечения организма животных аминокислотами, у бычков опытной группы увеличивалась масса скелетной мускулатуры и интенсивность роста, при снижении затрат корма на единицу прироста.

Необходимо отметить, что улучшение обеспеченности метаболизма подопытных животных аминокислотами, за счет использования рационов с пониженной распадаемостью протеина в рубце отразилось как на количестве, так и на качестве мяса. Мясо животных опытной группы отличалось более высокими значениями физико-химических показателей, а также большим содержанием полноценных белков по сравнению с контролем.

Как указывалось выше, нами также были проведены комплексные исследования в условиях научно-производственного опыта по обоснованию разработанного способа повышения биоконверсии протеина корма в компоненты мяса при доращивании и откорме бычков. Результаты биохимических исследований показали, что как и в эксперименте, проведенном в условиях вивария института, в хозяйственном опыте у бычков опытной группы по сравнению с контролем отмечалось повышение эффективности использования азотистых веществ корма и интенсивности биосинтетических процессов в мышечной ткани, это по нашему мнению, произошло за счет улучшения аминокислотной обеспеченности процессов метаболизма. Улучшение процессов метаболизма незаменимыми аминокислотами сопровождалось снижением пула свободных аминокислот и повышением активности ферментов переаминирования -ACT и AJIT в тканях бычков. В этой ситуации в плазме крови опытных животных обнаружена высокая концентрация креатинина (метаболита, характеризующего массу скелетных мышц), которая положительно коррелировала с количеством мякоти в туше (96,36 ± 3,26 против 88,10 ± 2,37 ммоль/л) (р < 0,05).

В конечном итоге эти изменения в интенсивности и направленности метаболических процессов способствовали повышению интенсивности роста бычков. Интенсивность роста бычков опытной группы была выше по всем периодам производственного опыта и за опытный период с высокой степенью достоверности (р < 0,0001) она превышала таковую в контрольной группе на 19,3% (у бычков опытной группы он составил 1064±35, у контрольных 892+21 г).

Эти данные подтверждают, что повысился не только среднесуточный прирост живой массы бычков, но и увеличилась у них масса скелетной мускулатуры. В частности, в туше бычков опытной группы по сравнению с контролем было больше мякоти на 9,7 % (137,2 ± 4,23 против 125,1 ± 3,01, кг). При этом так же отмечено, как и в предыдущем опыте, что мясо животных опытной группы отличалось более высокими значениями физико-химических показателей, а также большим содержанием полноценных белков по сравнению с контролем.

Из полученных нами результатов следует, что улучшение обеспеченности лимитирующими аминокислотами процессов синтеза белка основного компонента мяса - мышечной ткани у интенсивно растущих бычков позволило повысить эффективность синтеза белка в скелетных мышцах и увеличить массу скелетной мускулатуры за счет более выраженного повышения процессов синтеза при незначительном усилении деградации, и, в конечном итоге, улучшить показатели мясной продуктивности. Вышеизложенные факты способствовали повышению эффективности использования азотистых веществ корма и в целом конверсию протеина корма в производство говядины. Количественные показатели формирования мышечной ткани при интенсивном доращивании и откорме молодняка крупного рогатого скота подтвердили необходимость оптимизации протеинового питания за счет повышения норм нераспа-даемого протеина в рационе жвачных и прогнозирования потока аминокислот из кишечника в метаболический пул организма путем учета качества протеина и физико-химических характеристик корма.

В целом проведенные исследования свидетельствуют об актуальности решения проблемы по изысканию путей повышения биоконверсии протеина корма в компоненты мяса и улучшения его качества за счет направленной регуляции метаболизма и процессов биосинтеза белка.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Шариева, Дина Ильясовна, 2004 год

1. Аитова М.Д., Кошаров А.Н., Газдаров В.М. Методы изучения обмена веществ у молодняка свиней. (Методические указания) //Всесоюз. НИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. животных. Боровск, 1984. 84с.

2. Аитова М.Д. Метаболизм аминокислот в преджелудках коров // Сб. научн. тр. ВНИИФБиП,- 1983,- 26. с. 11-23.

3. Алиев A.A., Аитова М.Д., Габел М. и др. Азотистый обмен. Белко-во-аминокислотное питание жвачных животных/ Обмен веществ у жвачных животных. М.: НИЦ Инженер. 1997,- 420 с.

4. Березовская H.H. Об изменении процессов синтеза и переаминиро-вания аминокислот в печени крыс при белковой недостаточности. Биохимия, 1970, т. 21. № 4. с. 457.

5. Браунштейн А.Е. Главные пути ассимиляции и диссимиляции азота у животных// Изд-во АН СССР/ институт биохимии им. Баха. 1957 30 с.

6. Браунштейн А.Е., Шемякин М.М. Теория процессов аминокислотного обмена, катализируемых пиридоксалевыми энзимами// Биохимия. 1963. т. 18. с. 393.

7. Бутров Е.В. Влияние агарово-тканевого препарата и гексэстрола на активность аминотрансфераз и содержание свободных аминокислот крови и печени молодняка крупного рогатого скота. Автореф. канд. дисс., Боровск, 1968.

8. Бродин C.B., Янович В.Г. Особенности метаболизма лизина в различных органах и тканях крупного рогатого скота и лабораторных животных. Сельхоз. Биол. Серия Биология животных 1996,№4,с.59-63.

9. Бродш C.B., Вовк С.И., Янович В.Г. Вивчения poni лейцину у субстратному зобезпеченш синтезу лнцщв в тканях тварин в умоовах in vivo. Укр. 6iox. журн., 1993, 65, с. 60-64.

10. Волков И.М. Активность аминотрансфераз и связь ее с энергией роста бычков. Животноводство. №4. 1975. с. 89.

11. Гуменюк Г.А., Черкасская Н.В. Методические рекомендации по исследованию кормов и продуктов животноводства. Киев, 1977, 256 с.

12. Григорьев Н.Г., Волков Н.П., Воробьев Е.С. и др. Биологическая полноценность кормов. М.: Агропромиздат. - 1989. - 287 с.

13. Дин Р. Процессы распада в клетке.-М.: Мир, 1981,- с. 44-78.

14. Долгов И.А., Тараканов Б.В. и др. Микробиологические процессы в рубце и продуктивность коров при разной распадаемости протеина рациона // Сб. научн. тр. ВНИИФБиП. 1989. - 36,- с. 37-46.

15. Дюкар И.В. Влияние инсулина и соматотропина на динамикусвободных аминокислот, белка и сахара в крови и тканях свиней. Автореф. канд. дисс., Боровск, 1970.

16. Еримбетов К.Т. Метаболизм азотистых веществ и количественныеаспекты синтеза и катаболизма белков скелетных мышц у бычков при введении кленбутерола. Дисс. на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Боровск, 1997.

17. Еримбетов К.Т., Шариева Д.И., Обвинцева О.В., Пьянкова Е.В.

18. Ерсков Э.Р. Протеиновое питание жвачных животных. М.: Агропромиздат, 1985. 183 с.

19. Иванов И.И., Коровкин Б.Ф., Пинаев Г.П. Биохимия мышц,- М.: 1977.-140с.

20. Зельнер В.Р. Использование небелкового азота жвачными. Обзор // Сельское хозяйство за рубежом. 1974. - № 11.-е. 2-7.

21. Короленко Т.А. Катаболизм белка в лизосомах. Новосибирск: Наука. Сибирское отделение, 1990. с. 57-88.

22. Курилов Н.В. Современный подход к нормированию протеинового питания жвачных животных //Вестник с.-х.науки.-1987.-№11-с.124-132.

23. Курилов Н.В., Кошаров А.Н. Использование протеина кормов животными.-М.: Колос, 1979,- 343 с.

24. Курилов Н.В. Достижения в области физиологии и биохимии пищеварения жвачных // Физиолого-биохим. основы высокой продуктивности. JL: 1983.-е. 25-35.

25. Курилов Н.В. Проблема протеинового питания высокопродуктивных коров // Матер. Всесоюз. совещ. Калуга, 1986. - с. 10-19.

26. Курилов Н.В., Коршунов В.Н., Севастьянова H.A. и др. Процессы пищеварения у коров при введении в рацион протеина с разной степенью распада в рубце//Сб. научн. тр. ВНИИФБиП.-1983.-26.-с.З-10.

27. Клинская М.М., Романов В.Н. Переваримость и использование питательных веществ рационов с различной распадаемостью протеина// Бюлл. ВИЖ. 1988,- 90,- с. 16-19.

28. Лебедев П.Т., Усович А.Т. Методы исследования кормов, органов и тканей животных. -М. Россельхозиздат, 1976. 389с.

29. Левантин Д.Л., Храпковский А.И., Довгих А.Я. и др. Наставление по технологии выращивания и откорма молодняка крупного рогатого скота в промышленном комплексе на 9880 голов -М.: Колос, 1971.-31с.

30. Лемперт М.Д. Биохимические методы исследования. -Кишинев. 1968. с. 18-20.

31. Материкин A.M., Харитонов Е.Л. Определение растворимости, рас-падаемости и переваримости протеина кормов/Методы исследований питания сельскохозяйственных животных. Боровск.-1998.-е. 132140.

32. Насонов Ю.М. BkoBi змши процессов переамш1рувания та протео-лизу в печшщ каченят на раншх етапах онтогенезу// Укр.Биохим. журнал. -1966. т.38. №4. -с.389.

33. Нормы и рационы кормления сельскохозяйственных животных: Справочное пособие. Часть I. Крупный рогатый скот./ Под ред. Акад. РАСХН А.П. Калашникова, Н.И. Клейменова, проф. В.В. Щеглова. М.: Знание, 1994. 400 с.

34. Овсянников А.И. Основы опытного дела в животноводстве -М.: Колос. 1976. -210с.

35. Подильчак М.Д., Макар Д.А. Аминокислотный состав тканей печени и селезенки после продолжительного введения эстрогенов. Будапешт. 1961. 301с.

36. Пивняк И.Г., Тараканов Б.В. Микробиология пищеварения жвачных. М.: Колос, 1982. - 247 с.

37. Погосян Д.Г. Переваримость нерасщепляемого в рубце протеина различных кормов в кишечнике растущих бычков. Автореф. канд. дисс. к.б.н., Боровск, 1992. 24 с.

38. Пономарева М.Ф. Радченков В.П. Влияние Д1-19-нор-Д-гомотестостерона на некоторые показатели белкового обмена у боровков// Бюл. Всесоюз. НИИ физиологии, биохимии и питания с.-х. жив-х. 1974. Вып.2(32). с. 41-44.

39. Радченков В.П. Влияние стимуляторов на азотистый обмен и продуктивность с.-х. животных. Автореф. докт. дисс. Ереван, 1971.

40. Рендаков Н.Л., Тютюнник H.H., Сироткина Л.Н. и др. Тиреоидные гормоны и активность лизосомальных протеолитических ферментов в органах песца Alopex lagopus L. // Журн. эволюц. биохимии и физиологии 2003. 39. № 3 с. 234-236.

41. Смирнов O.K. Ранее определение продуктивности животных. М.: Колос. -1974.

42. Садретдинов А.К. Влияние уровня и источника протеина в рационах на продуктивность бычков // Зоотехния 2002. № 11.-е. 14-17.

43. Тартаковский А.Д. Методы выделения и характеристики миозина и его субъединиц из поперечно-полосатых мышц // Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков. Л.: Наука,-1978.-с. 55-76.

44. Татузян P.A. Пищеварение и обмен веществ у жвачных в зависимости от доступности кормового белка для микрофлоры рубца и факторов, определяющих ферментацию сырой клетчатки. Автореф. докт. дисс,- Боровск, 1990. 52 с.

45. Фицев А.И., Воронкова Ф.В. Растворимость, расщепляемость и аминокислотный состав протеина кормов, используемых в кормлении жвачных// С. х. биология. - 1987. - № 7. - с. 88-91.

46. Харитонов E.J1. Комплексные исследования процессов рубцового и кишечного пищеварения у жвачных животных в связи с прогнозированием образования конечных продуктов переваривания кормов. Автореф. доктор, дисс. д.б.н., Боровск, 2003. 51 с.

47. Цюпко В.В. Методические рекомендации по энергетическому и белковому питанию крупного рогатого скота. Харьков. 1987.- 66 с.

48. Янович В.Г., Вовк С.И. Использование аминокислот в энергетических процессах у сельскохозяйственных животных // Вестник с.-х. науки. -1989. № 2. с.138-143.

49. Янович В.Г., Вовк С.Й., Бродин С.В. Метаболизм 3-14С. триптофану та [2-14С] алашну в тканинах велико! poraroi худоби в умовах in vitro. Укр. 6iox. журн., 1990, 4, с.56-61.

50. Amenta J.S., Brocher S.C. Role of lysosomes in protein turnover: catchup proteolysis after release from NH4CI inhibition // J. Cell Physiol. -1980.-v.102. p.259-266.

51. Arnal M., Obled C., Attaix D. Renouvelement des proteins et flux d'acides amines au cours du developpment // Metabolism et nutrition azotes. IV -e Symp. Int. Clermont- Ferrand (France), 5-9 sept. 1983. Ed. Publ., 1983, v.l. - p. 117-136.

52. Abe M., Yamazaki K., Kasahara K. et al. Absence of Limiting Amino Acids in Calves Fed a Corn and Soybean Meal Diet Past Three Months of Age // J. Anim. Sci.- 1999. v.77. - p. 769-779.

53. Alfred J., Meijer H., Wouter H. Chamym leay nitrogen metabolism and ornitine cycle function// Phisiological review. -1990.-v.70.-№3.-p.580-591.

54. Acselson C.E., Balloun S. Influence of age and dietary protein on certain free amino acid in chick blood plasma. Poultry Sci. 1963. v.42.№l, p.140.

55. Adibi S.A. Interrelationships to tween lewel of amino acid in plasma and tissues during starvation. Amer. J.Physiol. 1971. v.221. №3, p.829-838.

56. Archibeque S.L., Burns J.C., Huntington G.B. Nitrogen metabolism of beef steers fed endophyte-free tall fescue hay: effects of ruminally protected methionine supplementation// J. Anim. Sci.-2002,- v.80 (5). -p.1344-1351.

57. Atkinson D.E., Boyrke E. The role of ureagenesis in pH homeostasis// Trends Biochem. Sci. -1984,- v.9. p. 297-300.

58. Atkinson D.E., Boyrke E. Metabolic aspects of the regulation of systemic pH // Am. J. Physiol. -1987. -v.252. p.947-956.

59. Buruiana M.L., Suteanu M. Influence heterrozusului asupra actiontatii transaminazelor din organe su ser la gaini// Luer. Sti. at, Inst, argon. N. Balsescu, 1973. - v.15. p.89.

60. Bach A., Stern M.D. Effects of different levels of methionine and ruminally undegradable protein on the amino acid profile of effluent from continuous culture fermenters // J. Anim. Sci.- 1999. v.11. - p.3377-3384.

61. Bandyk C.A., Cochran R.C., Wickersham T.A. et al. Effect of ruminal vs postruminal administration of degradable protein on utilization of low-quality forage by beef steers// J. Anim. Sei.-2001,- v.79 (1). p. 225-231.

62. Bethard G.L., James R.E. and McGilliard M.L. Effect of Rumen-Undegradable Protein and Energy on Growth and Feed Efficiency of Growing Holstein Heifers. J. Dairy Sei.- 1997. v. 80. - p. 2149-2155.

63. Barthe J., Preston R.L., Gibson M.L. In vitro evaluation of the pH effect on protein degradation and synthesis by rumen microorganisms // Nutr. Rep. Int. 1986. - v. 49. - № 6. - p. 1001-1009.

64. Bessman S.P., Carpenter C.L. The creatine-creatine phosphate energy shuttle// Ann. Rev. Biochem. -1985. -v. 54. -p. 831-862.

65. Bullard F.J., Gunn J.M. Nutritional and hormonal effects on intracellular protein catabolism // Nutr. Rev. 1982. - v.40. - p.33-42.

66. Buttery P. J., Beskerton A., Lubbock M.N. Rates of protein metabolism in sheep// Proc. 2nd Int. Symp. Protein metabolism and nutrition / S. Taminga (Ed.) Wageningen:Centre for Agricultural publishing and documentation,!977.p. 32-34.

67. Briant D.T.W., Smith R.W. Protein synthesis in muscle of mature sheep // J. Agric. Sei., Camb. 1982. - v.98. - p.639-643.

68. Buttery P.J., Vernon B.G. Aspects of protein metabolism and its control //Liver. Prod. Sci. 1980. - v.7. -p.111-120.

69. Bridges T.C., Turner L.W., Smith E.M. et al. A mathematical procedure for estimating animal growth and body composition// Transactions of ASAE. Am. Soc. Agr. Eng.-1986. -v.29.-p. 1342-1347.

70. Bombay J.D., Salmon W.D. Somatomedin // Clin. Orthop. Relat. Res. -1974. v.60. - p.146-149.

71. Bird J.W.C., Carter J.H. Proteolitic enzymes in streated and non-streated muscle// Degratative processes in heart and skeletal muscle / R. Wildenthal (Ed.) Elsevier/ Northholland Biochemical press, 1980. - p. 51-85.

72. Barret A.J. The many forms and functions of cellular proteinases // Fed. Proc.- 1980.-v.39,-p. 9-14.

73. Czarnetzki H.-D., Gebhardt O., Hartig W. et al. // Arch. Tierernahr -1969,- v.l9.-p.623.

74. Crompton L.A., Lomax M. A. The relation between hindlimb muscle protein metabolism and growth hormone, insulin, thyroxine and Cortisol in growing lambs // Proc. Nutr. Soc. 1987. - v.46. - p.45A.

75. Campbell C.G., Titgemeyer E.C., St-Jean G. Sulfur Amino Acid Utilization by Growing Steers // J. Anim. Sci.- 1997.-v.75- p. 230-238.

76. Carson A.F., Elliott C.T., Mackie D.P. et al. Active immunization of lambs with a monoclonal antibody against clenbuterol// Liv. Prod. Sci. -2001.-v.68.-p. 87-91.

77. Cook J., Chock P.B. Ubiquitin: a review on a ubiquitous biofactor in eucariotic cells // Biofactors. 1988. - v.l. - p. 133-146.

78. Cole N.A., Greene L.W., McCollum F.T. et al. Influence of oscillating dietary crude protein concentration on performance, acid-base balance, and nitrogen excretion of steers//J.Anim. Sci.- 2003. v.81 (11). -p.2660-2668.

79. Chikhou F.H., Moloney A.P., Austin F.H., Roche J.F. Nitrogen balance, urinary 3-methylhistidine excretion and diet digestibility in friesan steers fed cimaterol// Irish J. of Agric. Res. -1991. -v.30. № 2. p. 99-112.

80. Coulambe S.S., Favreon S. New the semimicro method determination of urea. Clin. Chem. 1963, 1, 9:23.

81. Curry D.L., Bennet L.L., Li C.M. In vitro enhancement of insulin secretion by growth hormone // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975. -v.60-p.146-149.

82. Dickson O., Nnanielungo D. Study in protein turnover using developmental changes in muscle // Nutr. Rep. Int. 1981. - v.23. - p.945-962.

83. Dayton V. R., Reville W.J., Goll D.E. A Ca-activated proteinase possibly involved in myofibrillar protein turnover: partial characterization of the purified enzyme // Biochem. 1976. - v. 15. - p. 2159-2167.

84. Dhiman T.R., Satter L.D. Effect of ruminally degraded protein on protein available at the intestine assessed using blood amino acid concentrations // J. Anim. Sci.-1997.- v.75. p. 1674-1680.

85. Dawson J.M., Greathead H.M.R., Graigon J. et al. The interaction between nutritional status and growth hormone in young cattle: Differential responsiveness of fat and protein metabolism.// Brit. J. Nutr. 1998,-v.79.№3.-p. 275-286.

86. Esenberg B. R. Adaptability of ultrastructure in the mammalian muscle // J. Exp. Biol. 1985. v.115. - p.55-68.

87. Eliman M.E., Orskow E.R. Effect of feeding level of grase on the rate of ouflow of protein supplements from the rumen of sheep // Proc. Nutr. Soc. 1982 - v. 41.- № 1 - p. 29 A.

88. Eisemann J. H., Hammond A.C., Rusey T.S. et al. Nitrogen and protein metabolism and metabolites in plasma and urine of beef steers treated with somatotropin//J. Anim. Sci. 1989. -v.67. - p. 105-115.

89. Emery P.W., Rothwell N.J., Stock M.J. et al. Cronic effects of |32 -adrenergic agonists on body composition and protein synthesis in the rat// Bioscience Reports. 1984. - v. 4. - p. 83-91.

90. Forsberg N.E., Ilian M.A., Ali-Bar A. et al. Effects of cimaterol on rabbit growth and myofibrillar protein degradation and on calcium-dependent proteinase and calpastatin activities in skeletal muscle//J. Anim. Sci. 1989. - v. 67. -p. 3313-3321.

91. Fuller M.F., Reeds P.J., Cadenhead A. et al. The form of response of body protein accretion to dietary amino acid supply//Br.J.Nutr. 1987 -v.58.-p.287-300.

92. Goldberg A.L. Biochemical events during hypertrophy of skeletal muscle // Cardiac hypertrophy / Alpert N.R. (Ed.) Acad. Press. New York and London, 1971.

93. Garlick P. J. Preedy V.R., Reeds P.J. Regulation of protein turnover in vivo by insulin and amino acids// 5 th International symposium on intracellular protein catabolism. Liss. New York, 1985. p. 55-564.

94. Graystone J.E. Creatine excretion during growth// Human growth:body composition cell growth, energy and intelligence/ Cheek D.B. (Ed.) -Philadelphia. PA:Lea and Febiger, 1968. v.l. p. 182-197.

95. Goppinath R., Kitts W.D. Growth, N-methylhistidine excretion and muscle protein degradation in growing beef steers//J.Anim.Sci., 1984,59:1262-1269.

96. Goldberg A.L. Protein breakdown in mitochondria. The ATP-dependent pathway for protein degradation in mitochondria // Lysosoms: Their role in protein breakdown/Glaumann H. and Bullard F.J.(Eds.) -1987. -p.715-722.

97. Goldspink D.F., Lewis S.E.M. Age-and activity-related changes in three proteinase of rat skeletal muscle // Biochem. J 1985. - v.230. -p.833-836.

98. Gan J.C., Jeffay H. Origin and metabolism of the intracellular amino acid pools in rat liver and muscle.Biochem. Bio-phys.Acta. 1967.V. 148.p.448-459.

99. Gabel M. Protein-und aminnosaurenumsalt im verdauungs-tract der Wiederkauer. Teil 1,2-Fortschrittsberichte fur die Landwirtschaft und nahrungswirtscafl.-1984.-bd. 22.-H.9.10.-S. 129.

100. Herbert J.D., Coulson R.A., Hernandes T. Free amino acid in the caiman and rats. Comp. Biochem. Physiol. 1966. v. 17, p. 583.

101. Hersko A., Ciechanover A. Mechanisms of intracellular protein breakdown//Ann. Rev. Biochem. 1982. - v.51. -p.335-364.

102. Heymmsfield S.B., Artega C., McManus C. et al. Measurements of muscle mass in humans :vaidity of the 24-hour urinary creatinine method// Am. J. Clin. Nutr.-1983. v. 37. p. 478-494.

103. Hayse K., Yonekawa G., Yoshida A. Effects of thyroid hormone on turnover of tissue proteins in rats //Nutr. Rep. Int.- 1987- v.35.-p.393-404.

104. Helander E. On quantitative muscle protein determination sarcoplasma and myofibrile protein content of normal and atrophy skeletal muscle. Acta physiological Scand., 1957, 41: 141.

105. Herbert F., Hovell F.D., Reeds P.J. Free amino acid in the plasma of cattle. Proced. Nutr. Soc. 1985. v. 45. 105A (Abstract).

106. Harper A.E. Symposium on amino acid metabolism in clinical medicine. Proc. Nutr. Soc. 1983. v. 1. № 42, p. 473.

107. Han Zheng-Kang, Chen Jie, Ai Xiao-jie. Влияние кленбутерола на обмен азота и летучих жирных кислот в печени овец // J. Nanjing Agr. Univ.- 2002.-v.25. № 1. p. 65-68.

108. Hess B.W., Scholljegerdes E.J., Coleman S.A., Williams J.E. Supplemental protein plus ruminally protected methionine and lysine for primi-parous beef cattle consuming annual rye hay // J. Anim. Sci.-1998.- v.76 (7).-p. 1767-1777.

109. Helferich W.G., Jump D.B., Skjaerlund W.G. et al. Pretranslational regulation of skeletal muscle alpha actin synthesis in pigs fed ractopa-mine// FASEB J. 1988. - v. 2. - A848.

110. Huntington G., Poore M., Hopkins В., Spears J. Effect of ruminai protein degradability on growth and N metabolism in growing beef steers// J. Anim. Sci.- 2001. -v. 79. p. 533-541.

111. Inkster J.E., Hovell F.D., Kyle D.J. et al. The effect of clenbuterol on basal protein turnover and endogenous nitrogen loss of sheep// Brit. J. Nutr. 1989. - v. 62. - p. 285-296.

112. Jepson M., Pell J.M., Millward D.S. The effect of fasting in the acute response of protein synthesis in muscle and liver to the Escherihia coli lipolisacoharide // Proc. Nutr. Soc. 1986. - № 45. - p.36A.

113. Kabayashi K., Mochizuki M., Iwata H. Nutritional effect of lysine supplementation on the free amino acid in blood and liver of chicks. J. Jap. Soc. FoodNutr. 1966. v. 19. № 1, p. 23.

114. Klemesrud M.J., Klopfenstein T.J., Stock R.A. et al. Effect of dietary concentration of metabolizable lysine on finishing cattle performance // J. Anim. Sci.-2000.-v.78. p. 1060-1066.

115. Krehbiel C.R., Ferrell C.L. Effects of increasing ruminally degraded nitrogen and abomasal casein infusion on net portal flux of nutrients in yearling heifers consuming a high-grain diet // J. Anim. Sei.-1999,- v.77 (5).-p. 1295-1305.

116. Klemesrud M.J., Klopfenstein T.J., Lewis A.J. Evaluation of feather meal as a source of sulfur amino acids for growing steers// J. Anim. Sci-2000,- v.78 (1). p. 207-215.

117. Koudela K. Nutrichi indukce mocovivy v jatrech a krvi kohotku// Biol. Chem. Vyzivy Zvirat. -1976. v. 12. № 3. -p. 223-228.

118. Klain G.J., Vaughan D.A., Vaughan L.H. Some metabolic effects of methionine toxicity in the rat// J. Nutr.-1963. -v. 80. № 3 p. 337.

119. Kay J., Siemankowski R.F., Greweling S. A. et al. Proteolisis of myofibrillar proteins at neutral pH // Acta Biologica et Medica Germanica. -1981. №40 p.1323-1331.

120. Katanuma N., Umezawa H., Hoizer H. Protease inhibitors. Medical and Biological Aspects. Tokio Berlin: Japan Science Sociaty Press and Spriger - Verlag, 1983.

121. Krawielitzki K., Schadereit R., Bac H.-D. Assesment of rates of protein synthesis and catabolism by compartmentation // Proc. VI Int. Symp. Amino Acids / Warszawa, - 1984. - p. 196-206.

122. Krawielitzki K., Schadereit R., Evers B. Methodischer vergleich stoflwechselkenetischer parameter des gessamtkorperproteins // ZFJ-Mitt. 1983. - b 77. - s.62-72.

123. Krawielitzki K. Bestimmung stoffwechselkinetischer Daten des Proteinmetabolismus aus Untersuchungen mit 15N markierten Futtermitteln //Arch, fur Tierernahrung, - 1976. -Bd. 26.,H.3. s. 161-169.

124. Klemesrud M.J., Klopfenstein T.J., Lewis A.J. Metabolize methionine and lysine requirements of growing cattle // J. Anim. Sci.-2000.- v.78 (1). -p. 199-206.

125. Krawielitzki K., Kreienbring F., Kowalczyk J., Zebrowska T., Schadereit R. Protein metabolism in farm animals // J. Anim. Physiol .a. Anim. Nutr.- 1996,- v. 76,-p. 57-65.

126. Leung P.M.D., Rogers O.R., Harper A.E. Effect of amino acid imbalance on plasma and tissue free amino acid in the rat. J. Nutr. 1968. v. 96. №3. p. 303-318.

127. Lewis D. The concert of agent and target in amino acid interactions. Proc. Nutr. Soc. 1965. v. 24, p. 196-202.

128. Ludden P.A., Kerley M.S. Amino acid and energy interrelationships in growing beef steers: I Effects of energy intake and metabolizable lysine supply on growth//J. Anim. Sci.-1998.-v.76 (12). p. 3157-3168.

129. Ludden P.A., Kerley M.S. Amino acid and energy interrelationships in growing beef steers: I. The effect of level of feed intake on ruminal characteristics and intestinal amino acid flows // J. Anim. Sci.-1997.- v.75. -p. 2550-2560.

130. Ling J.R., Swan H., Buttery P.X. Interrelationships in the digestine of sheep given barbey grain diets contsining either fish meal, soya bean meal or urea // Arch. Tiernahr. 1983. v. 33. - p. 10-11.

131. Lee V.B., Kauffman R.G., Grummer R.H. Effect of early nutrition on the development of adipose tissue in the pig. I. Age constant basis. J. Anim. Sci. 1973. v. 37. № 6, p. 1312-1325.

132. Lobley G.E., Milne V., Lovie J.M. et al. Whole body and tissue protein synthesis in cattle // Brit. J. Nutr. 1980. - v.43. - p.491-502.

133. Lobley G.E. Control of protein metabolism. Growth promoter actions // Annual. Report / The Rowett research institute. 1991. - p.54-55.

134. Lobley G.E., Connell A., Mollison G.S. et al. The effect of combined implant of trenbolone acetate and oestradiol-17 on protein and energy metabolism in growing beef steers // Brit. J. Nutr. 1985. - v.54. p.681-694.

135. Lowell B.B., Ruderman N.B., Goodman M.N. Regulation of myofibrillar protein degradation in rat skeletal muscle during brief and prolonged starvation // Met. Clin. Exp.- 1986. v.35. - p. 1121-1127.

136. Lockley A. K., Higgins J., Dawson J.M. et al. Response of ruminant skeletal muscle Ca protemase (calpains) to beta-agonist treatment // Biochem. Soc. Trans. 1989. - v. 17. - p. 175-176.

137. Loest C.A., Titgemeyer E.C., Lambert B.D., Trater A.M. Branched-chain amino acids for growing cattle limit-fed soybean hull-based diets // J. Anim. Sci.-2001.-v.79 (10). -p. 2747-2753.

138. Laurent G.J., Millward D.J. Protein turnover during skeletalmuscle hypertrophy // Fed. Proc. 1980. - v. 39. - p.42-47.

139. McDonald J.W. The extent of conversion of food protein to microbial protein in the rumen of sheep//Biochem.J.-1954.-v.56.-p. 120.

140. Munro H.N. Regulation of protein metabolism // Acta Anaesth. Scand. 1974. - v.55 (Suppl.) - p.66-73.

141. MacRae J.C., Skene P.A., Conell A. et al. The action of the p-agonist clenbuterol on protein and energy metabolism in fattening weter lambs//Brit. J. Nutr. 1988. - v. 59. - p. 457-465.

142. Milne G., Harris C.J. The inadequasy of urinary 3-methylhistidine excretion as a an index of muscle protein degradation in the pig // Proc. Nutr. Soc. 1978. - v.87. -p,18A.

143. Murray C.E., Warners O.M., Ballard F.J. et al. Creatine excretion as a index of myofibrillar protein mass in dystrophic mice// Clin.Sci. -1981. -v.61.- p. 737-741.

144. Mallard J., Hutchinson J.M.S., Edelstein W.A. et al. In vivo NMR imagery in medicine. The Aberdeen approach, both NMR physical and biological// Phil. Trans. R.Soc. Lond.B. -1980. -v.280. p. 519-533.

145. Millward D.J., Garlick P.J., Reeds P.J. The energy cost of growth // Proc. Nutr. Soc. 1976. - v.35. - p.339-349.

146. Millward D.J., Bates P.C. Protein degradation in skeletal muscle: implications of a first order reaction for the degrative process // Acta Biol. Med. Germ. 1981. - b. 40 - s.1309-1315.

147. Millward D.J., Garlick P.J., James W.P.T. et al. Relationship between protein synthesis and RNA content on skeletal muscle // Nature. 1973. - v.241. - p.204-205.

148. Millward D.J., Garlick P.J. Total protein turnover // Proc. Nutr. Soc. -1972. v.31. - p.257-263.

149. Millward D.J. Protein turnover in skeletal muscle. II. The effect of starvation and a protein free diet on the synthesis and catabolism of skeletal muscle protein in comparison to liver //Clin. Sci 1970 - v.39-p.591-603.

150. Millward D.J., Garlick P.J., James W.P.T. et al. Protein turnover // Protein metabolism and nutrition. Proc. 1st. Int. Symp. Butterworths, London, 1975.-p.49.

151. McCarthy F.D., Bergen W.G., Hawkins O.R. Muscle protein turnover in cattle of differing genetic backgrounds as measured by urinary N-methylhistidine excretion // J. Nutr. 1983. - v.113. - p.2455-2463.

152. Noguchi T., Kaudatsu M. Proteolitic activity in the myofibrillar fraction of rat skeletal muscle // Agr. Biol. Chem. -1966. v.30. - p.199.

153. Nolan J. V., Leng R.A. Dinamic aspects of ammoniac urea metabolism in sheep // Brit. J. Nutr. 1972. - v. 27. - p. 177-194.

154. Nnanielugo D.O. Changes in RNA content during chronic protein deprivation in the hind limb muscles of rats // Nutr. Rep. Int. -1976. -v.14. p.209-219.

155. Nissim I., Yudkoff M., Segal S. A model for determination of total body protein synthesis based upon compartmental analysis of the plasma ( 15N) glicine decay curve // Metabolism. - 1983. - v.32. - p.646-653.T

156. Orskow E.R. et al. Effect of glucose supply on fasting nitrogen excretion and effect of level and type of volatile fatty acid infusion on response to protein infusion in cattle. Brit. J. Nutr., 1999, 81: 389-393.

157. Overton T.R. et al. Substrate utilization for hepatic gluconeogenesis is altered by increased glucose demand in ruminants. J. Anim. Sci., 1999, 77: 1940-1951.

158. Pencharz P.B. Protein turnover in children studied using 15N // ZFY -Mitt. 1983. №77 - s. 120-139.

159. Palmer R.M., Bain P.A., Reeds P.J. The effect of insulin and intermittent mechanical stretching on rates of protein synthesis and degradation in isolated rabbit muscle // Biochem. J. 1985. - v.230. p .117-123.

160. Pahle T., Kohler R., Gebhardt G. Methodische aspecte zur bestimmung von N-umsatparametern aus 15N-tracerversuchen an Schweinen auf der grundlage von modellen des N-stoffwechsels.3.//Arch. Anim. Nutr.-1987.-p. 737-743.

161. Pell J.M., Elcock C., Walsh A. Potentiation of growth hormone activiti using a polyclonal antibody of restricted specificity// In: Biotechnology in growth regulation. London.-1989.-p. 259-265.

162. Rodemann H.P., Goldberg A.L. Arachidonic acid, prostaglandin E2 and F2a influence rates of protein turnover in skeletal and cardiac muscle//J. Biol. Chem. -1982. -v. 257. p. 1632-1638.

163. Rodemann H.P., Waxman L., Goldberg A.L. The stimulation of protein degradation in muscle by Ca2 in mediated by PGE2 and does not require the calcium activated protease// J. Biol.Chem.-1982.-v.257.-p.8716-8723.

164. Roy N., Lapierre H., Bernier J.F. Effects of dietary lysine on protein turnover in growing barrows//Proc. Nutr. Soc. 1997. - v. 56.- p. 176.

165. Rumsey T.S., Hammond A.C., Elsasser T.H. Responses to an estrogenic growth promoter in beef steers fed varying nutritional regimens // J. Anim. Sci.- 1999. -v.77 (11).-p. 2865-2872.

166. Reid C.Z.W., John A., Ulgatt M.J. et al. Chewing and the physical breakdown of feed in sheep // Ann. Rech.Vet.-1979.-v.lO-№ 2/3 p.173-175.

167. Reeds P.J. Hay S.M., Dorward P.M., Palmer R.M. Stimulation of muscle growth by clenbuterol: lack of effect on muscle protein biosynthesis// Brit. J. Nutr. 1986. - v. 56. - p. 249-258.

168. Rannels D.E., McKee E.E., Morgan H.E. Regulation of protein synthesis and degradation in heart and skeletal muscle//Biochemical actios of gormone/Litwick G.(Ed.)-New York:Academic Press, 1977, p.135-195.

169. Rennie M.J., Edwards R.H.T., Davies M. et al. Protein and amino acid turnover during and after exercise/ZBiochem.Soc.Trans.-1980.-v.8.-p.499-501.

170. Rosen F., Roberts N.R., Nichol C.A. Glucocorticocteroids and transaminase activiti. I. Increase of GPT in four conditions associated with glu-coneogenesis//J. Biol. Chem. -1959. -v.234. -p. 476.

171. Reeds P.J., Harris C.J. Nitrogen metabolism in man// Applied sciece publishers. London. England. 1971. p.391-408. in Waterlow J.C. and Stephen J.M.

172. Reitman S., Frankel S. A colorimetric method for the transaminases. Am. J. Clin. Path. 1957., v. 1., p. 28.

173. Sampson D.A., Sansen G.R. Protein synthesis during lactation:no cir-cadian in mammary gland and liver of rats fed diets varying in protein quality and level of intake//J. Nutr.-1984. № 114. p. 1470-1478.

174. Sommer A., Gerensnakova Z. Protein and non-protein compounds in the nutrition of high yild milk cows//Ved.pr.VVZV.Nitte.-1982.-v.20.-№2.-p.30.

175. Skjaerlund D.M., Mulwaney D.R., Mas R.H. et al. Measurement of protein turnover in skeletal muscle strips//J.Anim.Sci.-1988.-v.66.-p.687-698.

176. Stauber W.T., Gautthnier F., Ong S.-H. Identification and possible regulation of muscle cell lysosomal protease activity by exogenous protease inhibitors//Acta Biol.Med. Germ. -1981. -v.40.-p. 1317-1322.

177. Salter D.N., Montgomery A.I., Hudson A. et al. Effects of dietary amino acid on protein turnover in growing pigs//Br. J. Nutr.-1990-v.63,-p.503-513.

178. Shain D.H., Stock R.A., Klopfenstein T.J., Herold D.W. Effect of de-gradable intake protein level on finishing cattle performance and ruminal metabolism // J. Anim. Sci-1998 v.76 (1). - p. 242-248.

179. Sarkak S., Streter F., Gergely J. Light chains of myosins from white-red and cardiac muscles//Proc.Nat.Acad.Sci., USA.-1971.-v.68.-p.946-950.

180. Satter L.D., Roffler R.E. Nitrogen requirements and utilization in dairy cattle // J. Dairy Sci. 1975. - v.58.-№ 8. - p. 1219-1238.

181. Staron R., Pette D. Correlation between myofibrillar ATPase activity and myosin heavy chain composition in rabbit muscle fibers// Histchem. -1986.-v.86.-p. 19-23.

182. Strehler E., Streler-Page M.A., Isumo S., Nandavi V., Nadal-Ginard B. Sarcometric myosin heavy chain genes:Structure and pattern of expres-sion//Abstracts of international symposium on adaptive mechanism of muscle. Szeged. - 1986. - p.5.

183. Sawchak J., Leung B., Shafig S. Characterization of a monoclonal antibody to myosin specific for mammalian and human type II muscle fibers// J. Neural. Sci. 1985.-v.69. - p. 247-254.

184. Seglen P.O., Solheim A.E. Valine uptake and incorporation into protein in isolated rathepatocytes//Eyr.J.Biochem.-1978.-v.85. p. 15-25.

185. Swick R.W. Growth and protein turnover in animals//CRC Crit. Rev. Food. Sci. Nutr. 1982. - February, - p. 117-126.

186. Schonheimer R. The dynamic state of body constituents. Cambridge, Mass.: Harvard University Press, 1942.

187. Storm E. Orskow E.R. The nutritive value of rumen microorganisms in iximinants the limiting amino acids of microbial protein in growing sheep determined by a new approach // Brit. J. Nutr. 1984.-v.52.-p. 613-625.

188. Simon O. Protein metabolism in farm animals. Oxford Uni. Press, 1989.

189. Swanson K.C., Richards C.J., Harmon D.L. Influence of abomosal infusion of glucose or partially hydrolyzed starch on pancreatic exocrine secretion in beef steers// J. Anim. Sci.- 2002. v.80,- № 4,- p. 11121116.

190. Saggau E., Schadereit R., Beyer M. et al. Effects of dietary protein quality on protein turnover in growing pigs // J. Anim. Physiol .a. Anim. Nutr.- 2000,- v. 84,- p. 29-42.

191. Schoonmaker J.P., Loerch S.C., Fluharty F.L. et al. Effect of an accelerated finishing program on performance, and carcass characteristics, and circulating IGF-1 concentration of early-weaned bulls and steers// J. Anim. Sci.- 2002. v.80.- p. 900-910.

192. Takahashi K., Yamanoue M., Murakami T. et al. Paratropomyosin, a new myofibrillar protein, weanens rigor linkages formed between actin and myosin//J. Biochem.- 1987. v. 102. - p. 1187-1192.

193. Tallen H.H., Stein W.H., Moore S. 3-methylhistidine. A new amino acid from human urine// J. Biol. Chem.-1954. v.206. - p. 825.

194. Tripp M.W., Hoagland T.A., Dahl G.E. et al. Methionine and somatotropin supplementation in growing beef cattle // J. Anim. Sci.-1998.- v.76 (4).-p. 1197-1203.

195. Tamminga S. Recent advances in our knowledge on proteindigestion and absorption in ruminante // Protein Metabolism and Nutrition- 4-th Intern. Symp.-1983.-v. 1.-Ruppitts 19. -p. 263-287.

196. Tumbleson M.E., Meade R. Effect of source and level of dictari protein on level enzyme systems in the young pig.// J. Nutr.-1966.-v.89 №4.-p.487.

197. Vasilatas-Jonken R.L., Britton R.A. Metabolism of leucine by bovine adipose tissue: effects media supplementation and insulin. Domestical Animal Endocrinology, 1984, № 4, p. 299-308.

198. Vandekerchole J., Weber K. The complete amino acid sequence of ac-tins from bovine aorta, bovine heart, bovine fast skeletal muscle and rabbit slow skeletal muscle// Differentation. 1979. - v. 14. - p. 123-133.

199. Vervikko T. Microbially corrected aminoacid composition of rumen undegraded feed protein and amino acid degradabilityinthe rumen of feeds enclosed in nelon bags // Brit. J. Nutr. 1986. - v. 56.-№ 1. - p. 131-140.

200. Vandekerchole J., Weber K. Actin typing on tooal cellular extracts: A higly sensitive protein chemical procedure able to distinquish different actins// Eur. J. Biochem. 1981. - v. 113. - p. 595-603.

201. Vernon R.G., Finley E., Taylor E. Fatty acid synthesis from amino acid in sheep adipose tissue//Comp. Biochem. Physiol.-1985 -v. 11. -p. 82-87.

202. Waldorf M.A., Kirk M.C., Linkswiler H., Harper A.E. Metabolic adaptations in higher animals. VII. Responses glutamateoxalacetate and glutamate-pyruvate transaminases to diet// Proc. Soc. Exptl. Biol. Med.-1963. v.112. № 3. - p. 764.

203. Warner A.C.I. Rate of passage of digesta through the gut of mammals and birds // Nutr. Abst. and reviews.-5 «B».-1981.-v.51.-№12. p. 789820.

204. Waterlow J.C. The assessment of protein nutrition and metabolism in the whole animal, with special reference to man//Mammalian protein metabolism. Vol. 3. / Ed. Munro H.N.- Academic Press, New York, 1969,-p. 325-390.

205. Waterlow J.C. Protein turnover in the whole body//Nature.-1975.-v.253.p.l57.

206. Wessels R.H., Titgemeyer E.C. Protein requirements of growing steers limit-fed corn-based diets // J. Anim. Sci.-1997.- v.75 (12). p. 32783286.

207. Waterlow J.C., Jackson A.A. Effects of protein intake on protein turnover in man // Brit. Med. Bulletin.- 1981. v.37. - p. 5-10.

208. Williams P.E.V., Pagliani L., Innes G.M. et al. Effects of a ß-agonist (clenbuterol) on growth, carcass composition, protein and energy metabolism of veal calves//Brit. J.of Nutr. 1987. - v.57. - p.417-428.

209. Wessels R.H., Titgemeyer E.C., Jean G. St. Effect of Amino Acid Supplementation on Whole-Body Protein Turnover in Holstein Steers. J. Anim. Sei. 1997, 75 : 3066-3073.

210. Wang S.Y., Beerman O.H. Reduced calcium-dependent proteinase activity in cimaterol-induced muscle hypertrophy in lambs//J. Anim. Sci.-1988,-v.66.-p. 2545-2550

211. Young M.G., Sykes A R. Bone growth and muscularity// Proc. New Zeland Soc. Anim. Prod. -1987. -v. 47. p. 73-75.

212. Young V.R. Hormonal control of protein metabolism with particular reference to body protein gain//Protein deposition in animals/ P.J. Buttery and D.B. Lindsay (Eds.) Butterworths, 1980. - p. 167-191.

213. Young V.R., Munro H.N., Matthews D.E., Bier D.M. Protein and energy intake in relation to protein turnover in man. In: Waterlow J.C., Stephen J.M.L. (eds), Nitrogen metabolism in man. Appl. Sei. Publ., London.- 1983,-p. 419-447.

214. Zinn R.A., Shen Y. An evaluation of ruminally degradable intake protein and metabolizable amino acid requirements of feedlot calves// J. Anim. Sci.-1998.-v.76 (5). p. 1280-1289.