Новые эндо-(1→3)-β-D-глюканазы и альгинат-лиазы морских организмов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Белик Алексей Анатольевич
Белик Алексей Анатольевич
кандидат наук
2022
- Специальность ВАК РФ00.00.00
- Количество страниц 139
Оглавление диссертации кандидат наук Белик Алексей Анатольевич
Список сокращений
ВВЕДЕНИЕ
1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1. Эндо-(1^-3)-Р-0-глюканазы
1.1.1. Обзор субстратов. (1^3)-Р-0-Глюканы
1.1.1.1. Распространение в природе
1.1.1.2. Строение молекулы
1.1.1.3. Соотношение связей
1.1.1.4. Молекулярная масса
1.1.2. Распространение в природе и классификация эндо-(1^3)-Р-0-глюканаз
1.1.2.1. Функциональная классификация
1.1.2.2. Классификация по физиологической роли
1.1.2.3. Структурная классификация
1.1.3. Структурная характеристика
1.1.3.1. Первичная структура
1.1.3.2. Пространственная структура
1.1.4. Физико-химические свойства эндо-(1^3)-Р-0-глюканаз
1.1.4.1. рН оптимум
1.1.4.2. Температурный оптимум
1.1.4.3. Температурная стабильность
1.1.4.4. Изоэлектрическая точка
1.1.4.5. Молекулярная масса
1.1.5. Характеристика продуктов трансформации субстратов
1.1.5.1. Гидролитическая активность
1.1.5.2. Трансгликозилирующая активность
1.1.5.3. Глюканозилтранферазная активность
1.1.6. Области применения эндо-(1^3)-Р-0-глюканаз и продуктов их действия
1.2. Альгинат-лиазы
1.2.1. Обзор субстратов. Альгинаты
1.2.2. Распространение в природе и классификация альгинат-лиаз
1.2.3. Особенности структуры
1.2.4. Субстратная специфичность
1.2.5. Каталитические свойства
1.2.6. Разнообразие продуктов расщепления субстрата
1.2.7. Получение и биологическая активность олигоуронидов
1.2.8. Области применения альгинат-лиаз и продуктов их действия
2. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
2.1. Эндо-(1^3)-Р-0-глюканазы морского брюхоногого моллюска Lambis sp
2.2. Рекомбинантная эндо-(1^3)-Р-0-глюканаза морской бактерии F. algae
2.3. Рекомбинантная эндо-(1^3)-Р^-глюканаза морской бактерии F. agariphila
2.4. Рекомбинантные альгинат-лиазы морской бактерии F. algae
3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
3.1. Биологический материал
3.2. Реактивы
3.3. Биохимические методы
3.3.1. Определение активности эндо-(1^3)-Р-0-глюканаз
3.3.2. Определение активности альгинат-лиаз
3.3.3. Выделение и очистка эндо-(1^3)-Р-0-глюканаз моллюска Lambis sp
3.3.4. Экспрессия и очистка рекомбинантных эндо-(1^3)-Р^-глюканаз морских бактерий
3.3.5. Экспрессия и очистка рекомбинантных альгинат-лиаз
3.3.6. Определение оптимума рН
3.3.7. Определение рН стабильности
3.3.8. Определение температурного оптимума
3.3.9. Определение термостабильности
3.3.10. Определение константы Михаэлиса
3.3.11. Субстратная специфичность
3.3.12. Продукты гидролиза и трансгликозилирования
3.3.13. Масс-спектрометрия
3.3.14. ЯМР спектроскопия
3.3.15. Концентрация белка
3.3.16. Электрофорез
3.4. Молекулярно-биологические методы
3.4.1. Выделение РНК
3.4.2. Синтез и амплификация кДНК
3.4.3. Клонирование и секвенирование кДНК
3.4.4. Установление аминокислотных последовательностей
3.4.5. Конструирование плазмиды рекомбинантной эндо-(1^3)-Р^-глюканазы ОБА
3.4.6. Конструирование плазмиды рекомбинантной эндо-(1^3)-Р^-глюканазы ОБАО
3.4.7. Конструирование рекомбинантных плазмид альгинат-лиаз
3.5. Статистический анализ
3.6. Пространственное моделирование
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
Список сокращений
GH - гликозидгидролазы
Glc-O-Me - метил-а^-глюкопиранозид
Km - константа Михаэлиса
MOPS - 3-[К-Морфолино]-пропансульфоновая кислота
pI - изоэлектрическая точка
ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота
РНК - рибонуклеиновая кислота
кДНК - ДНК, комплементарная матричной РНК
мРНК - матричная, или информационная РНК
RACE - ускоренная амплификация концов кДНК
SP-сефадекс - сульфопропил-сефадекс
TAE - трис-ацетатный буфер
Xyl-O-Me - метил^^-ксилопиранозид
а.о. - аминокислотные остатки
ВЭЖХ - высокоэффективная жидкостная хроматография
ДТТ - дитиотреитол
дНТФ - дезоксинуклеотидтрифосфат
ДСН (SDS) - додецилсульфат натрия
КМ-пахиман - карбоксиметил-пахиман
КМ-целлюлоза - карбоксиметил-целлюлоза
МАЛДИ (MALDI) - матрично-ассоциированная лазерная десорбционно-
ионизационная масс-спектрометрия
п.н. - пары нуклеотидов
ПААГ (PAGE) - полиакриламидный гель
ПСА (PSA) - персульфат аммония
ПЦР - полимеразная цепная реакция
СП (DP) - степень полимеризации
ЭДТА - этилендиаминтетраацетат
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК
Ферменты, катализирующие трансформацию полисахаридов бурых водорослей2017 год, кандидат наук Кусайкин, Михаил Игоревич
Фукоиданазы и альгинат-лиазы морской бактерии Formosa algae KMM 3553T и морского моллюска Lambis sp.2014 год, кандидат наук Сильченко, Артем Сергеевич
Ферменты морских бактерий Pseudoalteromonas citrea, катализирующие деградацию полианионных полисахаридов бурых водорослей2003 год, кандидат биологических наук Алексеева, Светлана Анатольевна
1→3-β-D-Глюканазы моллюсков Японского и Южно-Китайского морей2011 год, кандидат химических наук Захаренко, Александр Михайлович
Изучение фукоиданаз морской бактерии Wenyingzhuangia fucanilytica CZ1127Т и противоопухолевой активности продуктов ферментативного гидролиза фукоиданов2023 год, кандидат наук Зуева Анастасия Олеговна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Новые эндо-(1→3)-β-D-глюканазы и альгинат-лиазы морских организмов»
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность темы исследования. (1^3)-Р^-Глюканазы широко распространены среди представителей как прокариот, так и эукариот. Эти ферменты выполняют различные функции в зависимости от организма-продуцента: у одних видов они служат для гидролиза (1^3)-Р-0-глюканов (ламинаранов), у других - для защиты от патогенных грибов или расщепления клеточных стенок в процессе прорастания семян. Сегодня известно около четырех тысяч генов, идентифицированных как гены (1^3)-Р-0-глюканаз, из них три тысячи принадлежат геномам бактерий, около 900 - геномам растений. Другие источники являются слабоизученными. (1^3)-Р^-Глюканазы катализируют расщепление субстрата по принципу гидролиза с сохранением или обращением конфигурации восстанавливающего аномерного атома углерода в звене глюкозы, участвовавшем в образовании связи.
Другим классом ферментов, катализирующих деградцию полисахаридов бурых водорослей являются альгинат-лиазы. Они катализируют расщепление альгиновых кислот и их солей - альгинатов по механизму Р-элиминирования. Альгинат-лиазы можно классифицировать по типу расщепляемой связи. Данные ферменты выполняют преимущественно функции расщепления альгиновых кислот для обеспещения организма-продуцента углеводами и энергией. Сегодня известно более 116 тысяч генов, идентифицированных как гены альгинат-лиаз, из них 112 тысяч принадлежат геномам бактерий.
Ферментативная трансформация полисахаридов всегда привлекала внимание
и т-ч __и
исследователей. В частности, получение олигосахаридов различной структуры путем органического синтеза сопряжено с такими трудностями, как очень низкий выход целевых продуктов в виду образования большого количества стереоизомеров. В то же время, с помощью ферментов можно получать в одну стадию целевой продукт с высоким выходом и без использования агрессивных растворителей и экстремальных температур.
Количетсво научных публикаций как по (1^3)-Р^-глюканазам, так и по альгинат-лиазам стремительно растет в последние годы.
Практическое использование (1—3)-Р^-глюканаз связано с их применением для модификации широко распространенных в природе (1—3)- или смешанных (1—>3);(1—>4)- и (1—3);(1—6)-Р-0-глюканов для создания иммуномодуляторов, радиопротекторов, фунгицидных, противоопухолевых препаратов. Альгинат-лиазы являются одним из наиболее распространенных средств борьбы с биопленками. Продукты действия альгинат-лиаз обладают противоопухолевыми, противовоспалительными и антиоксидантными свойствами.
Не меньшую роль играет и возможность получения из полисахаридов бурых водорослей с помощью ферментов биотоплива, что в перспективе позволит сократить суммарную эмиссию углекислого газа в атмосферу и устранить риски экологических катастроф, связанных с разливом нефтепродуктов. Наибольшую долю в биомассе бурых водорослей составляют ламинараны и альгиновые кислоты, поэтому использование, соответственно (1—3)-Р-0-глюканаз (Falter et al., 2015; Li et al., 2017) и альгинат-лиаз (Lu et al., 2019; Tang et al., 2020) в технологиях получения биотоплива является динамично развивающимся направлением.
Цели и задачи исследования. Целью работы являлось изучение особенностей каталитического действия эндо-(1—3)-Р-0-глюканаз и альгинат-лиаз морских организмов.
Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:
1) Выделить и охарактеризовать эндо-(1—3)-Р^-глюканазы морского брюхоногого моллюска Lambis sp., проанализировать состав продуктов их действия на ламинаран из Saccharina cichorioides
2) Получить и охарактеризовать рекомбинантную эндо-(1—3)-Р^-глюканазу морской бактерии Formosa algae, проанализировать состав продуктов ее действия на ламинаран из S. cichorioides
3) Получить и охарактеризовать рекомбинантную эндо-(1—3)-Р^-глюканазу морской бактерии Formosa agariphila, проанализировать состав продуктов ее действия на ламинаран из S. cichorioides
4) Получить и охарактеризовать рекомбинантные альгинат-лиазы морской бактерии Formosa algae, проанализировать состав продуктов их действия на различные субстраты.
Основные положения, выносимые на защиту:
1. Два гидролитических фермента морского брюхоногого моллюска Lambis sp. являются эндо-(1—3)-Р^-глюканазами (КФ 3.2.1.39). Данные ферменты обладают способностью к трансгликозилированию и образуют в качестве продуктов олигосахариды со степенями полимеризации 2 и 3. Были установлены аминокислотные последовательности данных ферментов: они были отнесены к 16 семейству гликозидгидролаз.
2. Рекомбинантный фермент 16 семейства гликозидгидролаз морской бактерии
т
F. algae KMM 3553 является эндо-(1—3)-Р^-глюканазой (КФ 3.2.1.39). Основными продуктами гидролиза ламинарана данным ферментом являются глюкоза и ламинарибиоза. Данный фермент обладает тансгликозилирующей активностью и образует продукты со степенью полимеризации 2-12.
3. Рекомбинантный фермент 16 семейства гликозидгидролаз морской бактерии F. аgariphila KMM 3901т
является эндо-(1—>3)-Р^-глюканазой (КФ 3.2.1.39). Основными конечными продуктами гидролиза ламинарана являются ламинариолигосахариды со степенью полимеризации 2-5. Состав продуктов реакции зависит от значения pH реакционной смеси. Данный фермент сохраняет конфигурацию аномерного атома углерода, однако не обладает трансгликозилирующей активностью.
4. Рекомбинантный фермент структурного семейства PL7 морской бактерии F. algae KMM 3553 явлется альгинат-лиазой (КФ 4.2.2.3). Данная альгинат-лиаза является бифункциональной и способна катализировать расщепление гликозидных связей между остатками MM, MG и GM, но не между GG. Конечными продуктами действия данного фермента были олигоурониды со степенью полимеризации 1-20 и выше.
5. Рекомбинантный фермент структурного семейства PL6 морской бактерии F. algae KMM 3553 является альгинат-лиазой (КФ 4.2.2.3). Эта альгинат-лиаза является маннуронат-специфичной и способна катализировать расщепление только связей между остатками MM. Конечными продуктами действия данного фермента были олигоурониды со степенями полимеризации 1-20 и выше.
1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 1.1. Эндо-(1—3)-р-0-глюканазы 1.1.1. Обзор субстратов. (1—3)-р-0-Глюканы 1.1.1.1. Распространение в природе
(1—3)^^-Глюканы являются полифункциональными соединениями: они могут являться как компонентами клеточных стенок растений, грибов (Duffus et al., 1982) и бактерий (Elinov et al., 1982), так и быть резервными веществами водорослей и грибов (Manners et al., 1966). В этом проявляется их отличие от функционально высокоспециализированных целлюлозы ((1—4)^^-глюкана) и крахмала ((1—4) a-D-глюкана).
Впервые (1 —>3);(1—>6)^^-глюканы были выделены из пекарских дрожжей Saccharomyces cerevisiae и из бурых водорослей (Phaeophyceae) еще в конце XIX в. Так, о ß-D-глюкане, названном «дрожжевая целлюлоза», сообщил в 1894 году Сальковский, и только в 1934 году было показано, что этот глюкан отличается от целлюлозы. Ламинаран, (1—3);(1—6)^^-глюкан, общий для бурых водорослей, был выделен впервые Шмидебергом в 1885 году. Впоследствии из дрожжей S. cerevisiae были выделены зимозан, маннозим и корпускулярный глюкан (Riggi and Di Luzio, 1961). Из дрожжей также получают (1—3);(1—6)^^-глюкан под названием Zymocel (Suzuki et al., 1996).
Бактерии также продуцируют (1—3);(1—6)^^-глюканы. Однако только некоторые из них, включая почвенные бактерии рода Agrobacterium и патогенные бактерии рода Streptococcus, могут продуцировать ß-D-глюканы, локализованные в периплазме или капсулах (McIntosh et al., 2005).
Не менее распространенным источником (1—3);(1—6)^^-глюканов являются водоросли и растения (Chattopadhyay et al., 2010). Чистые (1—3)-ß-D-глюканы в растениях встречаются только в каллозе - полисахариде, выделяющемся в течение нескольких минут после повреждения тканей (Radford et al., 1998; Nakashima et al., 2003).
(1—3);(1—6)^^-глюканы, которые выделяют из водорослей, обычно называю ламинаранами. Количество ламинарана, экстрагируемого из бурых водорослей, может доходить до 15,4% (Shevchenko et al., 2007; Zvyagintseva and Elyakova, 1994) и зависит от вида водоросли, сезона, среды обитания и метода
экстракции (Кгаап, 2012). Ламинаран отсутствует в водорослях в течение их интенсивного роста весной, но осенью и зимой его содержание достигает максимума.
1.1.1.2. Строение молекулы
Большинство ламинаранов содержат основную цепь из (1^3)-связанных остатков Р^-глюкозы с разветвлениями в виде единичных остатков глюкопиранозы на С6 углеродном атоме (рис. 1).
—1п
Рисунок 1 -Типичная структура разветвленного (1^3)-Р-0-глюкана
В зависимости от строения восстанавливающего конца молекулы, различают два типа цепей ламинарана: M- и G-цепи. M цепи оканчиваются 1-О-замещенным D-маннитом, в то время как у G-цепей на восстанавливающем конце находится глюкоза (Звягинцева и др., 1994). В случае с представителями родов Laminaria и Fucus, 40-75% концевых восстанавливающих групп связаны с одной из первичных гидроксильных групп D-маннита. Базовые структуры звеньев M и G цепей ламинарана представлены на рисунке 2.
G-цепь ламинарана Рисунок 2 - Химические структуры M и G цепей ламинарана
1.1.1.3. Соотношение связей
Соотношение (1—3)- и (1—6)- связей у ламинаранов может быть различным (табл. 1). Наибольшие значения характерны для ламинаранов из Saccharina gurjanovae, Desmarestia distans, Padina pavonia, Himanthalia lorea, Bifurcaria bifurcata, Turbinaria conoides (почти полное преобладание (1—3)- связей). Умеренным является соотношение у Saccharina japonica (6:1), Sargassum duplicum (6:1), Alaria marginata (5:1), Coccophora langsdorfii (5:1), Sargassum trichophyllum (4,2:1), Sargassum fusiforme (3,6:1), Dictyota dichotoma (3:1). Наиболее богаты (1—6)- связями ламинараны из Cystophora scalaris (1:1,4), Chorda filum (1:1,4), Ascoseira mirabilis (1:1,2) (табл. 1)
Для получения гомогенных по составу продуктов гидролиза важна регулярность структуры макромолекулы. Так, ламинаран из D. dichotoma (соотношение (1—3)- и (1—6)- связей равно 3:1) представляет собой практически регулярный полисахарид, содержащий преимущественно повторяющиеся структурные единицы тетрасахарида с тремя (1—3)-связанными остатками P-D-глюкопиранозы и ветвью одиночной глюкозы по C6 (Usoltseva et al., 2017). В то же время, ламинараны из Saccharina cichorioides и S. gurjanovae не являются регулярными, и (1—6)-связанные остатки глюкозы в молекулах концентрируются в основном вблизи невосстанавливающих концов (Zvyagintseva et al., 1994).
Ламинаран из Fucus evanescens имеет основную цепь из (1—3)-связанных остатков глюкозы, а разветвления на C6 состоят не только из одного остатка глюкозы, но и из коротких цепей 1—6-глюкозы (соотношение (1—3)- и (1—6)- связей равно 4:1). Ламинараны же из C. filum (Usov and Chizhov, 1989), Eisenia bicyclis (Menshova et al., 2014), Ecklonia radiata (Ram et al., 1981) и C. scalaris (Ram et al., 1981) представляют собой разветвленные (1—3);(1—6)^-0-глюканы с высоким содержанием (1—6)-связей (Usoltseva et al., 2020).
Структура высокомолекулярных глюканов принципиально не отличается от таковой у ламинаранов. Так, лентинан из гриба шиитаке Lentinula edodes, состоит из пяти остатков глюкозы, связанных ß-(1—3)-гликозидыми связями, на которые приходится два остатка глюкозы в виде боковых цепей, присоединенных к основной ß-(1—6)-гликозидными связями. Этот полисахарид имеет пространственную структуру в виде в правозакрученной тройной спирали (Chihara et al., 1969). У высокомолекулярного шизофиллана из гриба Schizophyllum commune основная цепь состоит из остатков глюкозы, связанных ß-(1—3)-гликозидными связями. Боковые цепи состоят из одного остатка глюкозы, присоединенного ß-(1—6)- связью к каждому третьему или четвертому остатку в основной цепи (Huang et al., 2016). У дрожжевого глюкана из клеточных стенок S. cerevisiae соотношение ß-(1—^3)- и ß-(1—>6)- связей составляет 90:10, у пахимана из Poria cocos - 98:2 (Elinov et al., 1987).
1.1.1.4. Молекулярная масса
По молекулярной массе глюканы можно разделить на высокомолекулярные и низкомолекулярные.
К высокомолекулярным глюканам можно отнести лентинан - глюкан с молекулярной массой около 500 кДа (Chihara et al., 1969), шизофиллан из гриба S. commune с массой 450 кДа (Kony et al., 2007). У дрожжевого глюкана из S. cerevisiae молекулярная масса составляет более 200 кДа, у пахимана из P. cocos -50-120 кДа (Hoffmann et al., 1971), у aубазидана из Aureobasidium pullulans - 500550 кДа (Elinov et al., 1987).
Ламинараны (ламинарины, хризоламинараны) - низкомолекулрные глюканы, в большинстве случаев их молекулярная масса составляет 3-5 кДа (Chizhov et al., 1998; Rioux et al., 2010).
Сводная характеристика ламинаранов наиболее распространенных видов бурых водорослей представлена в таблице 1. Из 1831 известных видов бурых водорослей данные соединения охарактеризованы только для 31. Содержание ламинаранов в сухой массе бурых водорослей составляет от 0,007% у S. trichophyllum (Lee et al., 2011) до 35% у Laminaria digitata (Deville et al., 2004). Молекулярная масса ламинаранов составляет от 2,9 кДа у Ishige okamurae (Maeda and Nishizawa, 1968) до 26 кДа у E. bicyclis (Menshova et al., 2014). Следует отметить, что в ряде случаев для определения молекулярной массы ламинаранов используется метод гель-фильтрациии, дающий не очень точные результаты (Graiff et al., 2015; Lee et al., 2018).
Таблица 1 - Основные характеристики ламинаранов из бурых водорослей
Сезон и место сбора Выход, % от сухого веса водоросл и Молекуля рная масса, кДа или степень полимериз ации (СП) Особенности строения молекулы
Порядок Ascoseirales
Семейство Ascoseiraceae
Ascoseira mirabilis (Finch et al., 1986)
Февраль, Антарктика F1 0,9 (общий выход) СП = 50 Glc1—:—3Glc1—:—6Glc1—:—3,6Glc1— = 3,4:24,6:18:2** Соотношение Р-(1—>3)-:Р-(1 —>6)- связей = 1,1:1
F2 н.о.* Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей = 3:1
F3 н.о. Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей = 1:1,2
Порядок Desmarestiales
Семейство Desmarestiaceae
Desmarestia distans (Barahona et al., 2014)
Магелланов пролив 1,8 В основном Р-(1—3)- связи
14 Продолжение таблицы 1
Сезон и место сбора Выход, % от сухого веса водоросл и Молекуля рная масса, кДа или степень полимериз ации (СП) Особенности строения молекулы
Desmarestia viridis (Shevchenko et al.., 2017)
Май 2014, Залив Петра Великого (Россия) 0,4 н.о. Соотношение Р-(1 —>3)-:Р-(1 —>6)- связей = 10:1
Порядок Dictyotales
Семейство Dictyotaceae
Dictyota dichotoma (Usoltseva & al., 2017)
Август 2014, Залив Петра Великого (Россия) 1,3 5-6 Соотношение Р-(1—3)-:0-(1—6)- связей = 10:1
Padina pavonia (Mian and Perciva 1, 1973)
Великобритания 0,07 н. о. В основном 0-(1—3)- связи и небольшое количество Р-(1 —>6)-
Порядок Ishigeales
Семейство Ishigeaceae
Ishige okamurae (Maeda and Nisizawa, 1968)
Южная часть Японии н. д. СП = 18 G1c1—:—3G1c1—:—6G1c1—:—3,6G1c1— = 1:6,2:1,7:0,4. Соотношение Р-(1—3)-:0-(1—6)- связей = 3:1
Порядок Fucales
Семейство Himanthaliaceae
Himanthalia lorea (Mian and Percival, 1973)
Великобритания 0,02 н.о. В основном в-(1—3)- связи и небольшое количество 0-(1—6)- связей
Семейство Fucaceae
Fucus evanescens (Fucales) (Zvyagintseva and Elyakova, 1994; Malyarenko et al., 2017)
Июль-август 2012, бухта Кратерная, Курильские острова (Россия) 1,2 4-5 ас1—:—зас1—:—бас1—:—3,бас1— = 2,2:6,3:1:1,5 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей = 3:1
Август 2012, остров Кунашир (Россия) 2,0 6-10 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей = 4:1
Продолжение таблицы 1
Сезон и место Выход, Молекуля Особенности строения молекулы
сбора % от сухого веса водоросл и рная масса, кДа или степень полимериз ации (СП)
Семейство Sargassaceae
Bifurcaria bifurcata (Mian and Регсгуа!, 1973)
Великобритания 0,2 н.о. В основном Р-(1—3)- связи и небольшое количество Р-(1 —>6)-
Coccophora langsdorfn (Imbs г1al., 2016; Usoltseva &al., 2020)
Июль 2008, бухта 0,008 н.о. Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
Троица, Японское = 4:1
море (Россия)
Cystophora scalaris ( Е1ат аal., 1981)
н. д. н. д. н.о. ас1—:—зас1—:—6ас1—:—3,6ас1— =1,1:2,7:2,7:1 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей = 1:1,4.
Sargassum duplicatum (Usoltseva & al., 2017)
Июнь 2015 года, 0,3 5-6 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
бухта Нячанг = 6:1.
(Вьетнам)
Sargassum fusiforme (Пп & al., 2014)
Октябрь 2014, КНР 0,15 3,6 ас1—:—зас1—:—6ас1—:—3,6ас1— = 3,7:16,2:1:3,5 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей = 3,6:1.
Sargassum trichophyttum ^ее & al., 2011)
Май 2006, остров 0,007 6,14 ас1—:—3ас1—:—6ас1—:—3,6ас1—
Ното, Япония = 4,3:20,4:1:3,8 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей = 4,25:1.
Turbinaria conoides (Chattopadhyay & al., 2010)
Август 1995, н. д. 5 98% Р-(1—3)- связанных остатков
Гуджарат (Индия) глюкозы и 2% Р-(1—6)- связанных остатков глюкозы
Turbinaria murrayana (El-Sayed, 1982)
Октябрь 1979, 3,2 н.о. ас1—:—3ас1—:—3,6^с1— = 3:20:2**
Саудовская Аравия Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей = 10:1.
16 Продолжение таблицы 1
Сезон и место сбора Выход, % от сухого веса водоросл и Молекуля рная масса, кДа или степень полимериз ации (СП) Особенности строения молекулы
Порядок Laminariales
Семейство Alariaceae
Costaria costata (Imbs et al., 2009)
Июль 2008, залив Петра Великого (Россия) Менее 0,01 4,4 Соотношение ß-(1 —>3)-:ß-(1 —>6)- связей = 5:1
Семейство Alariaceae
Alaria angusta (Menshova et al., 2015)
Август 2012, Симушир, Охотское море (Россия) 1,1 н.о. Соотношение ß-(1—3)-:ß-(1—6)- связей = 10:1
Alaria marginata (1 Usoltseva Mens iova et al., 2016)
Июль 2011, Итуруп, Охотское море (Россия) 0,7 н.о. Соотношение ß-(1—3)-:ß-(1—6)- связей = 5:1
Семейство Chordaceae
Chorda filum (Usov and Chizhov, 1989)
Японское море (Россия) 0,8 н.о. Glc1—:—3Glc1—:—6Glc1—:—3,6Glc1— =1:1,7:1,4:1,02 Соотношение ß-(1—3)-:ß-(1—6)- связей = 1:1,4
Семейство Lessoniaceae
Ecklonia radiata (Ram et al., 1981)
н. д. 2 н.о. Glc1—:—3Glc1—:—6Glc1—:—3,6Glc1— =1,4:3,1:2,9:1 Соотношение ß-(1—3)-:ß-(1—6)- связей = 1,03:1
Продолжение таблицы 1
Сезон и место Выход, Молекуля Особенности строения молекулы
сбора % от сухого веса водоросл и рная масса, кДа или степень полимериз ации (СП)
Eisenia ЫсусШ (Ermakova & al., 2013; Men'shova & al., 2013; & al., 1979)
Июдь-август 0,7 СП= 35 ас1—:—3ас1—:—6ас1—:—3,6ас1—
1963-1965 года, = 1:3,8:2:0,8
бухта Симода Соотношение Р-(1—>3)-:Р-(1 —>6)- связей
(Япония) = 1,5:1
Май 2009, 0,2 н.о. Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
Уллын (Южная = 2,6:1
Корея)
Июль 2010, F1 0,5 2,5-5,5 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
Уллын = 1,5:1
(Южная
Корея) F2 0,8 19-26 ас1—:—3ас1—:—6ас1—:—3,6ас1— = 1:2,8:1,2:0,8 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей =1,5:1
Семейство Laminariaceae
Saccharina cichorioides (Zvyagintseva and Elyakova, 1994; Ма1уагепко ^ al., 2017;
Zvyagintseva & al., 2003)
Июль- F1 3,9 5 ас1—:—3ас1—:—6ас1—:—3,6ас1—
август, =5,4:29,6:1:3,2
бухта Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
Троица, =6,7:1
Японское F2 4,6 6 ас1—:—3ас1—:—6ас1—:—3,6ас1—
море = 6,5:37,5:1:4
(Россия) Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей =7,3:1
Август F1 3,6 10-20 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
1999, бухта = 7:1
Троица,
Японское
море F2 6,5 15-20 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
(Россия) = 10:1
Июль 2005, бухта 8,0 5-6 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
Троица, Японское = 9:1
море (Россия )
Окончание таблицы 1
Сезон и место Выход, Молекуля Особенности строения молекулы
сбора % от сухого веса водоросл и рная масса, кДа или степень полимериз ации (СП)
Saccharina gurjanovae (Shevchenko вХ al., 2007; Zvyagintseva апд E1yakova, 1994)
Июль- F1 н. д. 4-4,5 ас1—:—3ас1—:—6ас1—:—3,6ас1—
август, = 25,6:293,3:1:5,7
Большой Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
Шантар, = 32,3:1
Охотское F2 н. д. 5-50 ас1—:—3ас1—:—6ас1—:—3,6ас1—
море = 4,3:33,9:1:3,3**
(Россия) Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей =7,3:1
Июль 2003, F1 15,4 н.о. В основном Р-(1—3)- связи
Большой
Шантар, F2 6,2 6-25 В основном Р-(1—3)- связи и небольшое
Охотское количество Р-(1—6)-
море
(Россия)
Saccharina japonica (Ма^агепко вХ al., 2017)
Август 2012, 0,8 3-6 Соотношение Р-(1—3)-:Р-(1—6)- связей
Кунашир (Россия) = 6:1
* н.о. - не определено
** - по данным метилирования
1.1.2. Распространение в природе и классификация эндо-(1—3)-р^-глюканаз
Эндо-(1—3)-Р^-глюканазы широко распространены среди высших растений, грибов и бактерий. В растениях они могут принимать участие в защите против патогенных грибов, благодаря способности данных ферментов разрушать клеточные стенки, содержащие (1—3)-Р^-глюкан (СаБ^еБапа а al., 1990). У грибов они, возможно, участвуют в первых стадиях проникновения микопаразитов в организм хозяина, так как их экспрессия активируется присутвием в культуральной среде экстрактов клеточных стенок других грибов и дрожжей и ингибируется глюкозой (де 1а Сг^ al., 1995). Бактерии используют эти ферменты для лизирования клеточной стенки грибов (Watanabe вХ al., 1992). Также была описана (1—3)-Р-0-глюканаза из вируса хлореллы, PBCV-1, функция которой пока
не установлена (Sun et al., 2000). Хотя все (1—3)^-глюканазы катализируют одну и ту же реакцию гидролиза, бактериальные и животные ферменты классифицируются как гликозидгидролазы 16 семейства (GH16), а растительные -как GH17, в виду различий их аминокислотных последовательностей (Gebler et al., 1992; Henrissat and Bairoch, 1993; Hong et al., 2002).
Эндо-(1—3)^^-глюканазы секретируются внутренними органами насекомых и ракообразных (Bragatto et al., 2010), обнаруживаются в растениях, грибах, бактериях, но не обнаружены у позвоночных.
1.1.2.1. Функциональная классификация
Согласно первой классификации ферментов, разработанной Номенклатурным комитетом Международного биохимического союза (IUBMB) в 1961 году, О-гликозидгидролазы относят к классу гидролаз. В основу этой классификации был положен тип катализируемой реакции, и 712 известных на тот момент ферментов были разделены на шесть классов. Согласно этой классификации эндо-(1—3)^^-глюканазы (КФ 3.2.1.39) были отнесены к классу гидролаз, расщепляющих ß-(1—3)-гликозидные связи в (1—3)^-0-глюканах (КФ 3.2.1.х).
Эндо-(1—3)^^-глюканазы классифицируются на три группы, каждой из которых присвоен собственный номер международной классификации:
1) эндо-(1—3);(1—4)^^-глюканазы (КФ 3.2.1.6), катализирующие расщепление не только ß-(1—3)- связи, но также ß-(1—>4)- связи, прилежащие к той стороне ß-(1—3)-связей, которая ближе к восстанавливающему концу в ( 1 —3);( 1 —4)^^-глюканах;
2) лихеназы (КФ 3.2.1.73), катализирующие расщепление ß-(1—4)-связей в (1—3);(1—4)^-0-глюканах;
3) эндо-(1—3)^-0-глюкозидазы (КФ 3.2.1.39), которые специфичны к ß-(1—3)- связям глюканов и требуют наличия, по меньшей мере, двух смежных ß-(1—3)- связей для расщепления гликозильных связей.
Несмотря на простоту, лаконичность и удобство IUBMB классификации, она не отражает структурных особенностей ферментов и их эволюционное родство, а также не подходит для ферментов, имеющих широкую специфичность. Так, ряд
гидролаз, в том числе и гликозидгидролазы, катализируют не только гидролитическое отщепление определенной группы от своих субстратов, но также реакции переноса этой группы на подходящие акцепторные молекулы, поэтому согласно IUBMB могут быть классифицированы как трансферазы.
1.1.2.2. Классификация по физиологической роли
Для ферментов из отдельных групп организмов возможна их классификация по физиологической роли. Так, эндо-(1—3)^^-глюканазы растений можно разделить на шесть классов:
Класс I эндо-(1—3)^-0-глюканаз - белки c изоэлектрической точкой в щелочной области. Было показано, что они преимущественно локализованы в вакуолях (Meins and Hansen, 1992). Эндо-(1—3)^^-глюканазы класса I обнаруживаются во всех частях здорового растения, в частности, в нижних листях и корнях.
Эндо-(1—3)^^-глюканазы класса II секретируются во внеклеточное пространство. Их pI находятся в слабокислой области. Эти ферменты не накапливаются в здоровых растениях, но индуцируются на транскрипционном уровне в ответ на атаки патогенов или обработку активаторами (Memelink et al., 1990), а также стресс (затопление и высыхание) (Dong and Dunstan, 1997).
Класс III содержит внеклеточные (1—3)^^-глюканазы табака типа PR, синтез которых индуцируется вирусом табачной мозаики, и которые наболее тесно связаны с классом II по структуре, регулированию, и функциям (Payne et al., 1990). Эти ферменты способны деградировать стенки грибных клеток, высвобождая (1—3)^-0-глюканы, которые затем индуцируют синтез многих белков, связанных с защитой от патогенов (Keen and Yoshikawa, 1983).
Представители класса IV (1—3)^^-глюканаз показывают приблизительно 80%-ную гомологию с белковыми последовательностями кислых (1—3)-ß-D-глюканаз класса II, но они являются отдельной группой в связи с различными механизмами экспрессии. Глюканазы класса IV экспрессируются внутри проводящего пути столбика пестика, где они локализованы во внеклеточном матриксе. Функция этих ферментов до конца не ясна, хотя было высказано
предположение, что они могут участвовать в росте пыльцевых трубок сквозь пестик (Ori et al., 1990).
Класс V глюканаз представлен единственным членом, глюканазой пыльника табака, Tag 1 (Bucciaglia and Smith, 1994). Данный фермент является кислым белком, который обнаруживается только в пыльце во время ее развития от мейоза до стадии свободной микроспоры.
(1—3)^^-глюканазы класса VI были обнаружены в высших растениях (Scott et al., 1991; Hird et al., 1993). Данные ферменты являются основными белками, которые имеют длинный C-концевой домен. Для представителя этого класса - (1—3)^^-глюканазы из Brassica napus и ее гомолога из Arabidopsis thaliana, G62, было показано регулирование эксперссии в ходе развития растения (Hird et al., 1993).
1.1.2.3. Структурная классификация
В 1991 году была предложена база данных гликозидгидролаз, в основу которой был положен критерий сходства первичной структуры этих белков. Предпосылкой для возникновения такой классификации послужил революционный скачок в изучении структуры белков, благодаря развитию методов молекулярной биологии, генной инженерии и биоинформатики.
Классификация гликозидгидролаз CAZy (Carbohydrate Active Enzyme, www.cazy.org) основана на сравнении последовательностей аминокислот в молекулах белков. Для сравнения последовательностей аминокислот, в основном, методы прогрессивного выравнивания (например, программынй пакет Clustal). В случае гликозидгидролаз (GH) этот подход позволил разделить их более чем на 100 семейств (GH family).
Каждое семейство (GH family) содержит белки, которые сходны по первичной и вторичной структуре. Классификация применима только к ферментам с установленной первичной структурой. CAZy позволяет классифицировать белки, для которых нет данных о биохимических свойствах, при этом следует помнить, что сама принадлежность фермента к определенному структурному семейству не позволяет судить о его каталитических свойствах. Например, в 16 семейств попадают и глюканазы и каррагиназы, котрые катализируют превращение
совершенно разных в структурном отношении субстратов - глюканов и каррагинанов (Gebler et al., 1992; Henrissat et al., 1995). Согласно классификации CAZy в настоящее время насчитывается 173 семейства гликозидгидролаз, разделенных на 18 кланов. Кланы - это группы семейств, имеющих общий и каталитический механизм. В настоящее время они определены только для гликозидгидролаз. Обычное обозначение - GH-буква (например, GH-A), где буква просто отражает порядок определения кланов. 16 семейство О-гликодидгидролаз входит в клан В и содержит 27 подсемейств.
Семейство 16 гликозидгидролаз является одним из самых полиспецифичных, так как объединяет ферменты, способные катализировать гидролиз целого спектра углеводов, таких как кератансульфаты, (1—3)^-0-глюканы, смешанные (1—3(4))-ß-D-глюканы, ксилоглюканы, к-каррагинаны, агарозу. Оно включает в себя следующие группы ферментов согласно IUPAC классификации:
Похожие диссертационные работы по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК
О-Гликозидгидролазы морских бактерий2011 год, доктор химических наук Бакунина, Ирина Юрьевна
Ферменты морского моллюска Littorina sitkana: 1→3-β-D-глюканаза, β-D-глюкозидаза, сульфатаза и тирозилпротеин сульфотрансфераза2013 год, кандидат химических наук Песенцева, Мария Сергеевна
«Особенности действия α-L-фукозидазы и сульфатазы из нового штамма мицелиального гриба Fusarium proliferatum LE1 в реакциях гидролиза и синтеза»2019 год, кандидат наук Швецова Светлана Владимировна
Свойства литических полисахаридмонооксигеназ из низших грибов2018 год, кандидат наук Булахов, Александр Глебович
Биохимические и физико-химические свойства ключевой тополитической эндоглюканазы целлюлазного комплекса Chaetomium cellulolyticum2000 год, кандидат химических наук Анкудимова, Наталия Владимировна
Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Белик Алексей Анатольевич, 2022 год
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Aarstad O., Strand B.L., Klepp-Andersen L.M., Skjak-Braek G. Analysis of G-block distributions and their impact on gel properties of in vitro epimerized mannuronan // Biomacromolecules. - 2013. - Vol. 14. N 10. - P. 3409-3416.
2. Abraham A., Narayanan S.P., Philip S., Nair D.G., Chandrasekharan A., Kochupurackal J. In silico characterization of a novel beta-1,3-glucanase gene from Bacillus amyloliquefaciens - a bacterial endophyte of Hevea brasiliensis antagonistic to Phytophthora meadii // Journal of Molecular Modeling. - 2013. - Vol. 19. N 3. - P. 9991007.
3. Allouch J., Jam, M., Helbert W., Barbeyron, T., Kloareg B., Henrissat B., Czjzek M. The three-dimensional structures of two beta-agarases // Journal of Biological Chemistry. - 2003. - Vol. 278. N 47. - P. 47171-47180.
4. Alves D., Sileika T., Messersmith P.B., Pereira M.O. Polydopamine-mediated immobilization of alginate lyase to prevent P. aeruginosa adhesion // Macromolecular Bioscience. - 2016. - Vol. 16. N 9. - P. 1301-1310.
5. Aziz R.K., Bartels D., Best A.A., De Jongh M., Disz T., Edwards R.A., Formsma K., Gerdes S., Glass E.M., Kubal M., Meyer F., Olsen G.J., Olson R., Osterman A.L., Overbeek R.A., McNeil L.K., Paarmann D., Paczian T., Parrello B., Pusch G.D., Reich C., Stevens R., Vassieva O., Vonstein V., Wilke A., Zagnitko O. The RAST Server: rapid annotations using subsystems technology // BMC genomics. - 2008. - Vol. 9. - P. 75..
6. Bacon J.S., Gordon A.H., Jones D., Taylor I.F., Webley D.M. The separation of beta-glucanases produced by Cytophaga johnsonii and their role in the lysis of yeast cell walls // Biochemical Journal. - 1970. - Vol. 120. N 1. - P. 67-78.
7. Badur A.H., Jagtap S.S., Yalamanchili G., Lee, J.K., Zhao, H., Rao, C.V. Alginate lyases from alginate-degrading Vibrio splendidus 12B01 are endolytic // Applied and Environmental Microbiology. - 2015. - Vol. 81. N 5. - P. 1856-1864.
8. Bagal-Kestwal D., Kestwal R.M., Hsieh B.C., Chen R.L.C., Cheng T.J., Chiang B.H. Electrochemical beta-(1^3)-D-glucan biosensors fabricated by immobilization of enzymes with gold nanoparticles on platinum electrode // Biosensors & Bioelectronics. -2010. - Vol. 26. N 1. - P. 118-125.
9. Barahona T., Encinas M.V., Imarai M., Mansilla A., Matsuhiro B., Torres R., Valenzuela B. Bioactive polysaccharides from marine algae // Bioactive Carbohydrates and Dietary Fibre. - 2014. - Vol. 4. N 2. - P. 125-138.
10. Barbeyron T., Gerard A., Potin P., Henrissat B., Kloareg B. The kappa-carrageenase of the marine bacterium Cytophaga drobachiensis. Structural and phylogenetic relationships within family 16 glycoside hydrolases // Molecular Biology and Evolution. - 1998. - Vol. 15. N 5. - P. 528-537.
11. Bathgate G.N., Palmer G.H., Wilson G. The action of endo-P-1,3-glucanases on barley and malt P-glucans // Journal of the Institute of Brewing. - 1974. - Vol. 80. N 3. -P. 278-285.
12. Behairy A.K.A., El Sayed M.M. Biochemical composition of some marine brown algae from Jeddah coast, Saudi Arabia // Indian Journal of Marine Sciences. - 1983. -Vol. 12. N 3. - P. 200-201.
13. Bezukladnikov P.W., Elyakova L.A. Transglycosylation and multiple attack of endo-(1^3)-beta-D-glucanase LIV from Spisula sachalinensis - a new approach to the evaluation of the degree of multiple attack on polysaccharides // Carbohydrate Research. - 1990. - Vol. 203. N 1. - P. 119-127.
14. Blattel V., Larisika M., Pfeiffer P., Nowak C., Eich A., Eckelt J., Konig H. Beta-1,3-glucanase from Delftia tsuruhatensis strain MV01 and its potential application in vinification // Applied and Environmental Microbiology. - 2011. - Vol. 77. N 3. - P. 983-990.
15. Bond S.R., Naus C.C. RF-cloning.org: an online tool for the design of restriction-free cloning projects // Nucleic Acids Research. - 2012. - Vol. 40. N Web Server issue. -P. W209-213.
16. Borchers A.T., Keen C.L., Gershwin M.E. Mushrooms, tumors, and immunity: an update // Experimental Biology and Medicine. - 2004. - Vol. 229. N 5. - P. 393-406.
17. Borriss R., Krah M., Brumer H., Kerzhner M.A., Ivanen D.R., Eneyskaya E.V., Elyakova L.A., Shishlyannikov S.M., Shabalin K.A., Neustroev K.N. Enzymatic synthesis of 4-methylumbelliferyl (1^3)-beta-D-glucooligosaccharides - new substrates for beta-1,3; 1,4-D-glucanase // Carbohydrate Research. - 2003. - Vol. 338. N 14. - P. 1455-1467.
18. Boucelkha A., Petit E., Elboutachfaiti R., Molinie R., Amari S., Yahaoui R. Production of guluronate oligosaccharide of alginate from brown algae Stypocaulon scoparium using an alginate lyase // Journal of Applied Phycology. - 2017. - Vol. 29. N 1. - P. 509-519.
19. Boyen C., Bertheau Y., Barbeyron T., Kloareg B. Preparation of guluronate lyase from Pseudomonas alginovora for protoplast isolation in Laminaria // Enzyme and Microbial Technology. - 1990. - Vol. 12. N 11. - P. 885-890.
20. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Analytical Biochemistry. - 1976. - Vol. 72. - P. 248-254.
21. Bragatto I., Genta F.A., Ribeiro A.F., Terra W.R., Ferreira C. Characterization of a beta-1,3-glucanase active in the alkaline midgut of Spodoptera frugiperda larvae and its relation to beta-glucan-binding proteins // Insect Biochemistry and Molecular Biology. -2010. - Vol. 40. N 12. - P. 861-872.
22. Bryers J.D. Medical Biofilms // Biotechnology and Bioengineering. - 2008. - Vol. 100. N 1. - P. 1-18.
23. Bucciaglia P.A., Smith A.G. Cloning and characterization of tag-1, a tobacco anther beta-1,3-glucanase expressed during tetrad dissolution // Plant Molecular Biology. - 1994. - Vol. 24. N 6. - P. 903-914.
24. Bugli F., Palmieri V., Torelli R., Papi M., De Spirito M., Cacaci M., Galgano S., Masucci L., Paroni Sterbini F., Vella A., Graffeo R., Posteraro B., Sanguinetti M. In vitro effect of clarithromycin and alginate lyase against Helicobacter pylori biofilm // Biotechnology Progress. - 2016. - Vol. 32. N 6. - P. 1584-1591.
25. Cabib E., Blanco N., Grau C., Rodríguez-Peña J.M., Arroyo J. Crh1p and Crh2p are required for the cross-linking of chitin to beta-(1^6)-glucan in the Saccharomyces cerevisiae cell wall // Mol Microbiol. - 2007. - Vol. 63. N 3. - P. 921-935.
26. Calderon J., Zavrel M., Ragni E., Fonzi W.A. Rupp S., Popolo L. PHR1, a pH-regulated gene of Candida albicans encoding a glucan-remodelling enzyme, is required for adhesion and invasion // Microbiology (Reading, England). - 2010. - Vol. 156. N Pt 8. - P. 2484-2494.
27. Campa C., Holtan S., Nilsen N., Bjerkan T.M. Stokke B.T., Skjak-Braek G. Biochemical analysis of the processive mechanism for epimerization of alginate by
mannuronan C-5 epimerase AlgE4 // Biochemical Journal. - 2004. - Vol. 381. N Pt 1. -P. 155-164.
28. Carrasco P., Beltran J.-P., Pereto J.G., Granell A. 1,3-P-glucan hydrolase from Citrus // Phytochemistry. - 1983. - Vol. 22. N 12. - P. 2699-2701.
29. Castresana C., Decarvalho F., Gheysen G., Habets M., Inze D., Vanmontagu M. Tissue-specific and pathogen-induced regulation of a Nicotianaplumbaginifolia beta-1,3-glucanase gene // Plant Cell. - 1990. - Vol. 2. N 12. - P. 1131-1143.
30. Chandia N.P., Matsuhiro B., Vasquez A.E. Alginic acids in Lessonia trabeculata: characterization by formic acid hydrolysis and FT-IR spectroscopy // Carbohydrate Polymers. - 2001. - Vol. 46. N 1. - P. 81-87.
31. Charnock S.J., Brown I.E., Turkenburg J.P., Black G.W., Davies G.J. Convergent evolution sheds light on the anti-beta-elimination mechanism common to family 1 and 10 polysaccharide lyases // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2002. - Vol. 99. N 19. - P. 12067-12072.
32. Chattopadhyay N., Ghosh T., Sinha S., Chattopadhyay K., Karmakar P., Ray, B. Polysaccharides from Turbinaria conoides: Structural features and antioxidant capacity // Food Chemistry. - 2010. - Vol. 118. N 3. - P. 823-829.
33. Chen H.Z., Li X.L., Ljungdahl L.G. Sequencing of a 1,3;1,4-beta-D-glucanase (Lichenase) from the anaerobic fungus Orpinomyces strain PC-2: properties of the enzyme expressed in Escherichia coli and evidence that the gene has a bacterial origin // Journal of Bacteriology. - 1997. - Vol. 179. N 19. - P. 6028-6034.
34. Chen J., Hu Y., Zhang L., Wang Y., Wang S., Zhang Y., Guo H., Ji D., Wang Y. Alginate oligosaccharide DP5 exhibits antitumor effects in osteosarcoma patients following surgery // Frontiers in Pharmacology. - 2017. - Vol. 8. - P. 623.
35. Cheng Y.Y., Wang D.D., Gu J.Y., Li J.G., Liu H.H., Li F.C., Han W.J. Biochemical characteristics and variable alginate-degrading modes of a novel bifunctional endolytic alginate lyase // Applied and Environmental Microbiology. - 2017. - Vol. 83. N 23.
36. Chiaraluce R., Gianese G., Angelaccio S., Florio R., van Lieshout J.F., van der Oost J., Consalvi V. Calcium-induced tertiary structure modifications of endo-beta-1,3-glucanase from Pyrococcus furiosus in 7.9 M guanidinium chloride // Biochemical Journal. - 2005. - Vol. 386. N Pt 3. - P. 515-524.
37. Chihara G., Maeda Y., Hamuro J., Sasaki T., Fukuoka F. Inhibition of mouse sarcoma 180 by polysaccharides from Lentinus edodes (Berk.) sing // Nature. - 1969. -Vol. 222. N 5194. - P. 687-688.
38. Chizhov A.O., Dell A., Morris H.R., Reason A.J., Haslam S.M., McDowell, R.A., Chizhov, O.S., Usov, A.I. Structural analysis of laminarans by MALDI and FAB mass spectrometry // Carbohydrate Research. - 1998. - Vol. 310. N 3. - P. 203-210.
39. Cho H.-A.K., Hyun Woo, Kim Young-Mog Isolation and characterization of novel alginate-degrading Pseudoalteromonas sp. Y-4 // Fisheries and aquatic sciences. - 2012. - Vol. 15. - P. 259-263.
40. Cho H., Huang X.Q., Piao Y.L., Kim D.E., Lee S.Y., Yoon E.J., Park S.H., Lee K., Jang C.H., Zhan C.G. Molecular modeling and redesign of alginate lyase from Pseudomonas aeruginosa for accelerating CRPA biofilm degradation // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. - 2016. - Vol. 84. - N. 12. - P. 1875-1887.
41. Costerton J.W., Stewart P.S., Greenberg E.P. Bacterial biofilms: A common cause of persistent infections // Science. - 1999. - Vol. 284. N 5418. - P. 1318-1322.
42. Davis T.A., Volesky B., Mucci A. A review of the biochemistry of heavy metal biosorption by brown algae // Water Research. - 2003. - Vol. 37. N 18. - P. 4311-4330.
43. de la Cruz J. Pintor-Toro J.A., Benitez T., Llobell A. Purification and characterization of an endo-beta-1,6-glucanase from Trichoderma harzianum that is related to its mycoparasitism // Journal of Bacteriology. - 1995. - Vol. 177. N 7. - P. 1864-1871.
44. de Marco J.L., Felix C.R. Purification and characterization of a beta-glucanase produced by Trichoderma harzianum showing biocontrol potential // Brazilian Archives of Biology and Technology. - 2007. - Vol. 50. N 1. - P. 21-29.
45. del Pozo J.L., Patel R. The challenge of treating biofilm-associated bacterial infection // Clinical Pharmacology & Therapeutics. - 2007. - Vol. 82. N 2. - P. 204-209.
46. Deniaud-Bouet E., Kervarec N., Michel G., Tonon T., Kloareg B., Herve C. Chemical and enzymatic fractionation of cell walls from Fucales: insights into the structure of the extracellular matrix of brown algae // Annals of Botany. - 2014. - Vol. 114. N 6. - P. 1203-1216.
47. Deville C., Damas J., Forget P., Dandrifosse G., Peulen O. Laminarin in the dietary fibre concept // Journal of the Science of Food and Agriculture. - 2004. - Vol. 84. N 9. - P. 1030-1038.
48. Donati I., Draget, K.I., Borgogna M., Paoletti S., Skjak-Braek G. Tailor-made alginate bearing galactose moieties on mannuronic residues: Selective modification achieved by a chemoenzymatic strategy // Biomacromolecules. - 2005. - Vol. 6. N 1. -P. 88-98.
49. Dong J.Z., Dunstan D.I. Endochitinase and beta-1,3-glucanase genes are developmentally regulated during somatic embryogenesis in Picea glauca // Planta. -1997. - Vol. 201. N 2. - P. 189-194.
50. Dou W.F., Wei D., Li H., Li H., Rahman M.M., Shi J.S., Xu Z.H., Ma Y.H. Purification and characterisation of a bifunctional alginate lyase from novel Isoptericola halotolerans CGMCC 5336 // Carbohydrate Polymers. - 2013. - Vol. 98. N 2. - P. 14761482.
51. Duffus J.H., Levi C., Manners D.J. Yeast cell-wall glucans // Advances in Microbial Physiology. - 1982. - Vol. 23. - P. 151-181.
52. Dunne W.M. Bacterial adhesion: Seen any good biofilms lately? // Clinical Microbiology Reviews. - 2002. - Vol. 15. N 2. - P. 155.
53. Elinov N.P., Khvan A.V., Kravchenko S.B. Influence of cultivation conditions of aureobasidium-pullulans D by Arnaud (1910) on physicochemical characteristics of aubasidan // Antibiotiki I Meditsinskaya Biotekhnologiya. - 1987. - Vol. 32. N 7. - P. 533-537.
54. Elinov N.P., Pronina M.I., Zaikina N.A., Azizov R.G. Variability of Streptomyces-Narbonensis Producing Beta-1,3/1,4-glucanglucanhydrolase Induced by Uv-radiation and mitomycin-C // Microbiology. - 1982. - Vol. 51. N 2. - P. 267-272.
55. El-Sayed, M. The polysaccharides of the brown seaweed Turbinaria murrayana // Carbohydrate Research - 1982. - Vol. 110. - P. 277-282.
56. Ermakova S.P., Men'shova R.V., Vishchuk O.S., Kim S.-M., Um B.-H., Isakov V.V., Zvyagintseva T.N. Water-soluble polysaccharides from the brown alga Eisenia bicyclis: Structural characteristics and antitumor activity // Algal Research. - 2013. -Vol. 2. N 1. - P. 51-58.
57. Ertesvag H. Alginate-modifying enzymes: biological roles and biotechnological uses // Frontiers in Microbiology. - 2015. - Vol. 6.
58. Falkeborg M., Cheong L.Z., Gianfico C., Sztukiel K.M., Kristensen K., Glasius M., Xu X., Guo Z. Alginate oligosaccharides: enzymatic preparation and antioxidant property evaluation // Food Chemistry. - 2014. - Vol. 164. - P. 185-194.
59. Fang W.S., Bi D.C., Zheng R.J., Cai N., Xu H., Zhou R., Lu J., Wan M., Xu X. Identification and activation of TLR4-mediated signalling pathways by alginate-derived guluronate oligosaccharide in RAW264.7 macrophages // Scientific Reports. - 2017. -Vol. 7.
60. Falter C., Zwikowics C., Eggert D., Blumke A., Naumann M., Wolff K., Ellinger D., Reimer R., Voigt C.A. Glucanocellulosic ethanol: the undiscovered biofuel potential in energy crops and marine biomass // Scientific Reports. - 2015. - Vol.5 - P. 13722.
61. Favorov V.V., Vozhova E.I., Denisenko V.A., Elyakova L.A. A study of the reaction catalysed by alginate lyase VI from the sea mollusc, Littorina sp // Biochimica et Biophysica Acta. - 1979. - Vol. 569. N 2. - P. 259-266.
62. Fenoradosoa T.A., Ali G., Delattre C., Laroche C., Petit E., Wadouachi A., Michaud P. Extraction and characterization of an alginate from the brown seaweed Sargassum turbinarioides Grunow // Journal of Applied Phycology. - 2010. - Vol. 22. N 2. - P. 131-137.
63. Ferrer P., Halkier T., Hedegaard L., Savva D., Diers I., Asenjo J.A. Nucleotide sequence of a beta-1,3-glucanase isoenzyme IIA gene of Oerskovia xanthineolytica LL G109 (Cellulomonas cellulans) and initial characterization of the recombinant enzyme expressed in Bacillus subtilis // Journal of Bacteriology. - 1996. - Vol. 178. N 15. - P. 4751-4757.
64. Fertah M., Belfkira A., Dahmane E.M., Taourirte M., Brouillette F. Extraction and characterization of sodium alginates from Moroccan Laminaria digitata brown seaweed: Sodium alginates from Laminaria digitata // Arabian Journal of Chemistry. - 2014.
65. Finch P., Percival E., Slaiding I.R., Weigel H. Carbohydrates of the antarctic brown seaweed Ascoseira mirabilis // Phytochemistry. - 1986. - Vol. 25. N 2. - P. 443448.
66. Fontaine T., Hartland R.P., Beauvais A., Diaquin M., Latge J.P. Purification and characterization of an endo-1,3-beta-glucanase from Aspergillus fumigatus // European Journal of Biochemistry. - 1997. - Vol. 243. N 1-2. - P. 315-321.
67. Fonzi W.A. PHR1 and PHR2 of Candida albicans encode putative glycosidases required for proper cross-linking of beta-1,3- and beta-1,6-glucans // Journal of Bacteriology. - 1999. - Vol. 181. N 22. - P. 7070-7079.
68. Franklin M.J., Ohman D.E. Identification of algF in the alginate biosynthetic gene cluster of Pseudomonas aeruginosa which is required for alginate acetylation // Journal of Bacteriology. - 1993. - Vol. 175. N 16. - P. 5057-5065.
69. Fujihara M., Nagumo T. An influence of the structure of alginate on the chemotactic activity of macrophages and the antitumor activity // Carbohydrate Research.
- 1993. - Vol. 243. N 1. - P. 211-216.
70. Fujihara, M., Nagumo, T. The effect of the content of D-mannuronic acid and L-guluronic acid blocks in alginates on antitumor activity // Carbohydrate Research. -1992. - Vol. 224. - P. 343-347.
71. Gacesa P. Alginate-modifying enzymes - a proposed unified mechanism of action for the lyases and epimerases // FEBS Letters. - 1987. - Vol. 212. N 2. - P. 199-202.
72. Garron M.L. Cygler M. Structural and mechanistic classification of uronic acid-containing polysaccharide lyases // Glycobiology. - 2010. - Vol. 20. N 12. - P. 15471573.
73. Garron M.L., Cygler M. Uronic polysaccharide degrading enzymes // Current Opinion in Structural Biology. - 2014. - Vol. 28. - P. 87-95.
74. Gastebois A., Mouyna I., Simenel C., Clavaud C., Coddeville B., Delepierre M., Latge J.-P., Fontaine T. Characterization of a new ß-(1^3)-glucan branching activity of Aspergillus fumigatus // Journal of Biological Chemistry. - 2010. - Vol. 285. N 4. - P. 2386-2396.
75. Guo J.J., Ma L.L., Shi H.T., Zhu J.B., Wu J., Ding Z.W., An Y., Zou Y.Z., Ge J.B. Alginate oligosaccharide prevents acute doxorubicin cardiotoxicity by suppressing oxidative stress and endoplasmic reticulum-mediated apoptosis // Marine Drugs. - 2016.
- Vol. 14. N 12.
76. Guo J.J., Xu F.Q., Li Y.H., Li J., Liu X., Wang X.F., Hu L.G., An Y. Alginate oligosaccharide alleviates myocardial reperfusion injury by inhibiting nitrative and
oxidative stress and endoplasmic reticulum stress-mediated apoptosis // Drug Design, Development and Therapy. - 2017. - Vol. 11. - P. 2387-2397.
77. Gebler J., Gilkes N.R., Claeyssens M., Wilson D.B., Beguin P., Wakarchuk W.W., Kilburn D.G., Miller R.C., Warren R.A.J., Withers S.G. Stereoselective hydrolysis catalyzed by related beta-1,4-glucanases and beta-1,4-xylanases // Journal of Biological Chemistry. - 1992. - Vol. 267. N 18. - P. 12559-12561.
78. Genta F.A., Bragatto I., Terra W.R., Ferreira C. Purification, characterization and sequencing of the major beta-1,3-glucanase from the midgut of Tenebrio molitor larvae // Insect Biochemistry and Molecular Biology. - 2009. - Vol. 39. N 12. - P. 861-874.
79. Germiller J.A., El-Kashlan H.K., Shah U.K. Chronic Pseudomonas infections of cochlear implants // Otology & Neurotology. - 2005. - Vol. 26. N 2. - P. 196-201.
80. Giordano A., Andreotti G., Mollo E., Trincone A. Transglycosylation reactions performed by glycosyl hydrolases from the marine anaspidean Aplysia fasciata // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic- 2004. - Vol. 30. N 2. - P. 51-59.
81. Goldman R.C., Sullivan P.A., Zakula D., Capobianco J.O. Kinetics of beta-1,3 glucan interaction at the donor and acceptor sites of the fungal glucosyltransferase encoded by the BGL2 gene // European journal of biochemistry. - 1995. - Vol. 227. N 12. - P. 372-378.
82. Gomez C.G., Lambrecht M.V.P. Lozano, J.E. Rinaudo, M. Villar, M.A. Influence of the extraction-purification conditions on final properties of alginates obtained from brown algae (Macrocystis pyrifera) // International Journal of Biological Macromolecules. - 2009. - Vol. 44. N 4. - P. 365-371.
83. Gottenbos, B., Busscher, H.J., van der Mei, H.C. Pathogenesis and prevention of biomaterial centered infections // Journal of Materials Science - Materials in Medicine. -2002. - Vol. 13. N 8. - P. 717-722.
84. Graiff A., Ruth W., Kragl U., Karsten U. Chemical characterization and quantification of the brown algal storage compound laminarin. A new methodological approach // Journal of Applied Phycology. - 2015. - Vol. 28.
85. Gueguen Y., Voorhorst W.G., van der Oost J., de Vos W.M. Molecular and biochemical characterization of an endo-beta-1,3-glucanase of the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus // Journal of Biological Chemistry. - 1997. - Vol. 272. N 50. - P. 31258-31264.
86. Hahn M., Olsen O., Politz O., Borriss R., Heinemann U. Crystal-structure and site-directed mutagenesis of Bacillus macerans endo-1,3-1,4-beta-D-glucanase // Journal of Biological Chemistry. - 1995. - Vol. 270. N 7. - P. 3081-3088.
87. Hamza A., Piao Y.L., Kim M.S., Choi C.H., Zhan C.G., Cho H. Insight into the binding of the wild type and mutated alginate lyase (AlyVI) with its substrate: A computational and experimental study // Biochimica Et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. - 2011. - Vol. 1814. N 12. - P. 1739-1747.
88. Han Y.H., Garron M.L., Kim H.Y., Kim W.S., Zhang Z.Q., Ryu K.S., Shaya D., Xiao Z.P., Cheong C., Kim Y.S., Linhardt R.J., Jeon Y.H., Cygler M. Structural snapshots of heparin depolymerization by heparin lyase I // Journal of Biological Chemistry. - 2009. - Vol. 284. - N. 49. - P. 34019-34027.
89. Han W.J., Gu J.Y., Cheng Y.Y., Liu H.H., Li Y.Z. Li, F.C Novel alginate lyase (Aly5) from a polysaccharide-degrading marine bacterium, Flammeovirga sp. strain MY04: effects of module truncation on biochemical characteristics, alginate degradation patterns, and oligosaccharide-yielding properties //Applied and environmental microbiology. - 2016. - Vol. 82. - N. 1. - P. 364-374.
90. Hartl L., Gastebois A., Aimanianda V., Latge J.-P. Characterization of the GPI-anchored endo ß-1,3-glucanase Eng2 of Aspergillus fumigatus // Fungal Genetics and Biology. - 2011. - Vol. 48. N 2. - P. 185-191.
91. Hartland R.P., Fontaine T., Debeaupuis J.P., Simenel C., Delepierre M., Latge J.P. A novel beta-(1^3)-glucanosyltransferase from the cell wall of Aspergillus fumigatus // Journal of Biological Chemistry. - 1996. - Vol. 271. N 43. - P. 26843-26849.
92. Hartmann M., Dentini M., Draget K.I., Skjak-Braek G. Enzymatic modification of alginates with the mannuronan C-5 epimerase AlgE4 enhances their solubility at low pH // Carbohydrate Polymers. - 2006. - Vol. 63. N 2. - P. 257-262.
93. Hashimoto W., Miyake O., Momma K., Kawai S., Murata K. Molecular identification of oligoalginate lyase of Sphingomonas sp. strain A1 as one of the enzymes required for complete depolymerization of alginate // Journal of Bacteriology. - 2000. -Vol. 182. N 16. - P. 4572-4577.
94. Haug A.L., Bj0rn, Smidsrad O. Studies on the Sequence of Uronic Acid Residues in Alginic Acid // Acta Chemica Scandinavica. - 1967. - Vol. 21. - P. 691-704.
95. Henrissat B., Bairoch A. New families in the classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities // Biochemical Journal. - 1993. - Vol. 293. -P. 781-788.
96. Henrissat B., Callebaut I., Fabrega S., Lehn P., Mornon J.P., Davies G. Conserved catalytic machinery and the prediction of a common fold for several families of glycosyl hydrolases // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 1995. - Vol. 92. N 15. - P. 7090-7094.
97. Hird D.L., Worrall D., Hodge R., Smartt S., Paul W., Scott R. The Anther-specific protein encoded by the Brassica napus and Arabidopsis thaliana A6 gene displays similarity to beta-1,3-glucanases // Plant Journal. - 1993. - Vol. 4. N 6. - P. 1023-1033.
98. Hofemeister J., Kurtz A., Borriss R., Knowles J. The beta-glucanase gene from Bacillus amyloliquefaciens shows extensive homology with that of Bacillus subtilis // Gene. - 1986. - Vol. 49. N. 2. - P. 177-187.
99. Hoffmann G.C., Simson B.W., Timell T.E. Structure and molecular size of pachyman // Carbohydrate Research. - 1971. - Vol. 20. N 1. - P. 185-188.
100. Hoj P.B., Rodriguez E.B., Iser J.R., Stick R.V., Stone B.A. Active site-directed inhibition by optically pure epoxyalkyl cellobiosides reveals differences in active-site geometry of 2 1,3;1,4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolases - the importance of epoxide stereochemistry for enzyme inactivation // Journal of Biological Chemistry. - 1991. -Vol. 266. N 18. - P. 11628-11631.
101. Hong T.Y., Cheng C.W., Huang J.W., Meng M.S. Isolation and biochemical characterization of an endo-1,3-beta-glucanase from Streptomyces sioyaensis containing a C-terminal family 6 carbohydrate-binding module that binds to 1,3-beta-glucan // Microbiology-SGM. - 2002. - Vol. 148. - P. 1151-1159.
102. Hu X., Jiang X., Hwang H.M. Purification and characterization of an alginate lyase from marine bacterium Vibrio sp. mutant strain 510-64. // Current Microbiology. -2006. - Vol.53(2) - P. 135-40.
103. Hurtado-Guerrero R., Schüttelkopf A.W., Mouyna I., Ibrahim A.F.M., Shepherd S., Fontaine T., Latgé J.-P., van Aalten D.M.F. Molecular mechanisms of yeast cell wall glucan remodeling // The Journal of biological chemistry. - 2009. - Vol. 284. N 13. - P. 8461-8469.
104. Imbs T.I., Ermakova S.P., Malyarenko (Vishchuk) O.S., Isakov V.V., Zvyagintseva, T.N. Structural elucidation of polysaccharide fractions from the brown alga Coccophora langsdorfii and in vitro investigation of their anticancer activity // Carbohydrate Polymers. - 2016. - Vol. 135. - P. 162-168.
105. Imbs T.I., Shevchenko N.M., Sukhoverkhov S.V., Semenova T.L., Skriptsova A.V., Zvyagintseva, T.N. Seasonal variations of the composition and structural characteristics of holysaccharides from the brown alga Costaría Costata // Chemistry of Natural Compounds. - 2009. - Vol. 45. N 6. - P. 786-791.
106. Ivanova E.P., Alexeeva Y.V., Flavier S., Wright J.P., Zhukova N.V., Gorshkova N.M., Mikhailov V.V., Nicolau D.V., Christen R. Formosa algae gen. nov., sp. nov., a novel member of the family Flavobacteriaceae // International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology - 2004. - Vol. 54. N Pt 3. - P. 705-711.
107. Iwamoto M., Kurachi M., Nakashima T., Kim D., Yamaguchi K., Oda T., Iwamoto Y., Muramatsu, T. Structure-activity relationship of alginate oligosaccharides in the induction of cytokine production from RAW264.7 cells // FEBS Letters. - 2005. -Vol. 579. N 20. - P. 4423-4429.
108. Iwamoto Y., Iriyama K., Osatomi K., Oda T., Muramatsu T. Primary structure and chemical modification of some amino acid residues of bifunctional alginate lyase from a marine bacterium Pseudoalteromonas sp Strain no. 272 // Journal of Protein Chemistry. -2002. - Vol. 21. N 7. - P. 455-463.
109. Jacober L.F., Rice C., Rand A.G. Characterization of the carbohydrate degrading enzymes in the surf clam crystalline style // Journal of Food Science. - 1980. - Vol. 45. N 2. - P. 381-385.
110. Jagtap S.S., Hehemann J.H., Polz M.F., Lee J.K., Zhao H.M. Comparative biochemical characterization of three exolytic oligoalginate lyases from Vibrio splendidus reveals complementary substrate scope, temperature, and pH adaptations // Applied and Environmental Microbiology. - 2014. - Vol. 80. N 14. - P. 4207-4214.
111. Ji M.H., Wang Y.J., Xu Z.H., Guo Y.C. Studies on the M-G ratios in alginate // Hydrobiologia. - 1984. - Vol. 116. N Sep. - P. 554-556.
112. Jin W.H., Zhang W.J., Wang J., Ren S.M., Song N., Duan D.L., Zhang Q.B. Characterization of laminaran and a highly sulfated polysaccharide from Sargassum fusiforme // Carbohydrate Research. - 2014. - Vol. 385. - P. 58-64.
113. Johnson M., Zaretskaya I., Raytselis Y., Merezhuk Y., McGinnis S., Madden T.L. NCBI BLAST: a better web interface // Nucleic acids research. - 2008. - Vol. 36. N Web Server issue. - P. W5-W9.
114. Jones P., Binns D., Chang H.-Y., Fraser M., Li W., McAnulla C., McWilliam H., Maslen J., Mitchell A., Nuka G., Pesseat S., Quinn A.F., Sangrador-Vegas A., Scheremetjew M., Yong S.-Y., Lopez R., Hunter S. InterProScan 5: genome-scale protein function classification // Bioinformatics (Oxford, England). - 2014. - Vol. 30. N 9. - P. 1236-1240.
115. Jose D., Jayesh P., Gopinath P., Mohandas A., Singh I.S.B. Potential application of beta-1,3-glucanase from an environmental isolate of Pseudomonas aeruginosa MCCB 123 in fungal DNA extraction // Indian Journal of Experimental Biology. - 2014. - Vol. 52. N 1. - P. 89-96.
116. Jothisaraswathi S., Babu B., Rengasamy R. Seasonal studies on alginate and its composition II: Turbinaria conoides (J.Ag.). (Fucales, Phaeophyceae) // Journal of Applied Phycology. - 2006. - Vol. 18. N 2. - P. 161.
117. Kakiuchi N., Hattori M., Nishizawa M., Yamagishi T., Okuda T., Namba T. Studies on dental caries prevention by traditional medicines. VIII. Inhibitory effect of various tannins on glucan synthesis by glucosyltransferase from Streptococcus mutans. // Chemical and Pharmaceutical Bulletin. - 1986. - Vol. 34(2). - P. 720-725.
118. Kanost M.R., Jiang H., Yu, X.-Q. Innate immune responses of a lepidopteran insect, Manduca sexta // Immunological Reviews. - 2004. - Vol. 198. N 1. - P. 97-105.
119. Kawada A., Hiura N., Tajima S., Takahara H. Alginate oligosaccharides stimulate VEGF-mediated growth and migration of human endothelial cells // Archives of Dermatological Research. - 1999. - Vol. 291. N 10. - P. 542-547.
120. Kawamoto H., Horibe A., Miki Y., Kimura T., Tanaka K., Nakagawa T., Kawamukai M., Matsuda H. Cloning and sequencing analysis of alginate lyase genes from the marine bacterium Vibrio sp. O2 // Marine Biotechnology. - 2006. - Vol. 8. N 5. - P. 481-490.
121. Keen N.T., Yoshikawa M. Beta-1,3-endoglucanase from soybean releases elicitor-active carbohydrates from fungus cell walls // Plant Physiology. - 1983. - Vol. 71. N 3. -P. 460-465.
122. Kikuchi T., Shibuya H., Jones J.T. Molecular and biochemical characterization of an endo-beta-1,3-glucanase from the pinewood nematode Bursaphelenchus xylophilus acquired by horizontal gene transfer from bacteria // Biochemical Journal. - 2005. - Vol. 389. N Pt 1. - P. 117-125.
123. Kim D.E., Lee E.Y., Kim H.S. Cloning and characterization of alginate lyase from a marine bacterium Streptomyces sp. ALG-5. // Marine Biotechnology (NY). - 2009. -Vol. 11(1). - P. 10-6.
124. Kim H.S., Chu Y.J., Park C.H., Lee E.Y., Kim H.S. Site-directed mutagenesis-based functional analysis and characterization of endolytic lyase activity of N-and C-terminal domains of a novel oligoalginate lyase from Sphingomonas sp. MJ-3 possessing exolytic lyase activity in the intact enzyme //Marine Biotechnology. - 2015. - Vol. 17. -N. 6. - P. 782-792.
125. Kim H.T., Chung J.H., Wang D., Lee J., Woo H.C., Choi I.G., Kim K.H. Depolymerization of alginate into a monomeric sugar acid using Alg17C, an exo-oligoalginate lyase cloned from Saccharophagus degradans 2-40 // Applied Microbiology and Biotechnology. - 2012. - Vol. 93. N 5. - P. 2233-2239.
126. Kim Y.-S., Ryu J.-H., Han S.-J., Choi K.-H., Nam K.-B., Jang, I.-H., Lemaitre, B., Brey, P.T., Lee, W.-J. Gram-negative bacteria-binding protein, a pattern recognition receptor for lipopolysaccharide and beta-1,3-glucan that mediates the signaling for the induction of innate immune genes in Drosophila melanogaster cells // Journal of Biological Chemistry. - 2000. - Vol. 275. N 42. - P. 32721-32727.
127. Kitamikado M., Tseng C.H., Yamaguchi K., Nakamura T. Two types of bacterial alginate lyases // Applied and Environmental Microbiology. - 1992. - Vol. 58. N 8. - P. 2474-2478.
128. Kobayashi T., Uchimura K., Miyazaki M., Nogi Y., Horikoshi K. A new high-alkaline alginate lyase from a deep-sea bacterium Agarivorans sp // Extremophiles. -2009. - Vol. 13. N 1. - P. 121-129.
129. Kony D.B., Damm W., Stoll S., van Gunsteren W.F., Hunenberger P.H. Explicit-solvent molecular dynamics simulations of the polysaccharide schizophyllan in water // Biophysical Journal. - 2007. - Vol. 93(2). - P. 442-455.
130. Kovalchuk S.N., Bakunina, I.Y., Burtseva, Y.V., Emelyanenko V.I., Kim N.Y., Guzev, K.V., Kozhemyako, V.B., Rasskazov, V.A., Zvyagintseva, T.N. An endo-(1^3)-
beta-D-glucanase from the scallop Chlamys albidus: catalytic properties, cDNA cloning and secondary-structure characterization // Carbohydrate Research. - 2009. - Vol. 344. N 2. - P. 191-197.
131. Kovalchuk S.N., Sundukova E.V., Kusaykin M.I., Guzev K.V., Anastiuk S.D., Likhatskaya G.N., Trifonov E.V., Nurminski E.A., Kozhemyako V.B., Zvyagintseva T.N., Rasskazov V.A. Purification, cDNA cloning and homology modeling of endo-1,3-beta-D-glucanase from scallop Mizuhopecten yessoensis // Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry & Molecular Biology. - 2006. - Vol. 143. N 4. - P. 473-485.
132. Kozhemyako V.B., Rebrikov D.V., Lukyanov S.A., Bogdanova E.A., Marin A., Mazur A.K., Kovalchuk S.N., Agafonova E.V., Sova V.V., Elyakova L.A., Rasskazov V.A. Molecular cloning and characterization of an endo-1,3-beta-D-glucanase from the mollusk Spisula sachalinensis // Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry & Molecular Biology. - 2004. - Vol. 137. N 2. - P. 169-178.
133. Kraan S. Algal Polysaccharides, Novel Applications and Outlook // Carbohydrates - Comprehensive Studies on Glycobiology and Glycotechnology. - 2012. - P. 489-532.
134. Krah M., Misselwitz R., Politz O., Thomsen K.K., Welfle H., Borriss R. The laminarinase from thermophilic eubacterium Rhodothermus marinus conformation, stability, and identification of active site carboxylic residues by site-directed mutagenesis // European Journal of Biochemistry. - 1998. - Vol. 257. N 1. - P. 101-111.
135. Kumagai Y., Inoue A., Tanaka H., Ojima T. Preparation of beta-1,3-glucanase from scallop midgut gland drips and its use for production of novel heterooligosaccharides // Fisheries Science. - 2008. - Vol. 74. N 5. - P. 1127-1136.
136. Kumagai Y., Ojima T. Isolation and characterization of two types of beta-1,3-glucanases from the common sea hare Aplysia kurodai // Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry & Molecular Biology. - 2010. - Vol. 155. N 2. - P. 138-144.
137. Kumakura K., Hori C., Matsuoka H., Igarashi K., Samejima M. Protein components of water extracts from fruiting bodies of the reishi mushroom Ganoderma lucidum contribute to the production of functional molecules // Journal of the Science of Food and Agriculture. - 2019. - Vol. 99. N 2. - P. 529-535.
138. Kusaykin M.I., Belik A.A., Kovalchuk S.N., Dmitrenok P.S., Rasskazov V.A., Isakov V.V., Zvyagintseva T.N. A new recombinant endo-1,3-beta-D-glucanase from the marine bacterium Formosa algae KMM 3553: enzyme characteristics and transglycosylation products analysis // World Journal of Microbiology & Biotechnology. - 2017. - Vol. 33. N 2. - P. 12.
139. Labourel A., Jam M., Jeudy A., Hehemann J.H., Czjzek M., Michel G. The beta-glucanase ZgLamA from Zobellia galactanivorans evolved a bent active site adapted for efficient degradation of algal laminarin // Journal of Biological Chemistry. - 2014. - Vol. 289. N 4. - P. 2027-2042.
140. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. - 1970. - Vol. 227. N 5259. - P. 680-685.
141. Lamppa J.W., Griswold K.E. Alginate lyase exhibits catalysis-independent biofilm dispersion and antibiotic synergy // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. - 2013. -Vol. 57. N 1. - P. 137-145.
142. Larsen B., Salem D.M.S.A., Sallam M.A.E., Mishrikey M.M., Beltagy A.I. Characterization of the alginates from algae harvested at the Egyptian Red Sea coast // Carbohydrate Research. - 2003. - Vol. 338. N 22. - P. 2325-2336.
143. Leal D., Matsuhiro B., Rossi M., Caruso F. FT-IR spectra of alginic acid block fractions in three species of brown seaweeds // Carbohydrate Research. - 2008. - Vol. 343. N 2. - P. 308-316.
144. Lee J.-B., Takeshita A., Hayashi K., Hayashi T. Structures and antiviral activities of polysaccharides from Sargassum trichophyllum // Carbohydrate Polymers. - 2011. -Vol. 86. - P. 995-999.
145. Lee S.I., Choi S.H., Lee E.Y., Kim H.S. Molecular cloning, purification, and characterization of a novel polyMG-specific alginate lyase responsible for alginate MG block degradation in Stenotrophomas maltophilia KJ-2. // Applied Microbiology and Biotechnology. - 2012. - Vol. 95(6). - P. 1643-1653.
146. Lee Y.R., Ma W., Row K.H. Determination of polysaccharides in Undaria pinnatifida by ionic liquid-modified silica gel size exclusion chromatography // Analytical Letters. - 2018. - Vol. 51. N 13. - P. 1999-2012.
147. Leid, J.G., Willson, C.J., Shirtliff, M.E., Hassett, D.J., Parsek, M.R., and Jeffers, A.K. The exopolysaccharide alginate protects Pseudomonas aeruginosa biofilm bacteria
from IFN-y-mediated macrophage killing // The Journal of Immunology. - 2005. - Vol. 175. - N. 11. - P. 7512-7518.
148. Li L., Jiang X., Guan H., Wang P., Guo H. Three alginate lyases from marine bacterium Pseudomonas fluorescens HZJ216: purification and characterization // Applied Biochemistry and Biotechnology. - 2011. - Vol. 164. N 3. - P. 305-317.
149. Li L, Jiang X, Guan H, Wang P. Preparation, purification and characterization of alginate oligosaccharides degraded by alginate lyase from Pseudomonas sp. HZJ 216 // Carbohydrate Research. - 2011. - Vol. 346(6). - P. 794-800.
150. Li D., Yewalkar S., Bi X., Duff S., Posarac D., Wang H., Woodfin L., Hehemann J.-H., Potter S., Nano F.. Heterologous expression of LamA gene encoded endo-0-1,3-glucanase and CO2 fixation by bioengineered Synechococcus sp. PCC 7002. // Frontiers of Environmental Science & Engineering. - 2017. - Vol. 11. - P. 9.
151. Linhardt R.J., Galliher P.M., Cooney C.L. Polysaccharide lyases // Applied Biochemistry and Biotechnology. - 1986. - Vol. 12. N 2. - P. 135-176.
152. Liu B., Xue X., Cui S., Zhang X., Han Q., Zhu L., Liang X., Wang X., Huang L., Chen X., Kang Z. Cloning and characterization of a wheat beta-1,3-glucanase gene induced by the stripe rust pathogen Puccinia striiformis f. sp. tritici // Molecular Biology Reports. - 2010. - Vol. 37. N 2. - P. 1045-1052.
153. Liu W.C., Lin Y.S., Jeng W.Y., Chen J.H., Wang A.H., Shyur L.F. Engineering of dual-functional hybrid glucanases. // Protein Engineering Design & Selection. - 2012 -Vol. 11. - P. 771-780.
154. Lombard V., Bernard T., Rancurel C., Brumer H., Coutinho P.M., Henrissat B. A hierarchical classification of polysaccharide lyases for glycogenomics // Biochemical Journal. - 2010. - Vol. 432. - P. 437-444.
155. Lu D., Zhang Q., Wang S., Guan J., Jiao R., Han N., Han W., Li F. Biochemical characteristics and synergistic effect of two novel alginate lyases from Photobacterium sp. FC615 // Biotechnology and Biofuels. - 2019. - N 12. - P. 260.
156. Lui S.L., Yip T., Tse K.C., Lam M.F., Lai K.N., Lo W.K. Treatment of refractory Pseudomonas aeruginosa exit-site infection by simultaneous removal and reinsertion of peritoneal dialysis catheter // Peritoneal dialysis international. - 2005. - Vol. 25. - N. 6. -P. 560-563
157. Lyu Q., Zhang K., Shi Y., Li W., Diao X., Liu W. Structural insights into a novel
2+
Ca -independent PL-6 alginate lyase from Vibrio 0U02 identify the possible subsites responsible for product distribution // Biochimica et Biophysica Acta. - 2019. - Vol. 1863(7). - P. 1167-1176.
158. Maeda M., Nishizawa K. Fine structure of laminaran of Eisenia bicyclis // Journal of Biochemistry. - 1968. - Vol. 63. N 2. - P. 199-206.
159. Maeda M., Nisizawa K. Laminaran of Ishige okamurai // Carbohydrate Research.
- 1968. - Vol. 7. N 1. - P. 97-99.
160. Malyarenko O.S., Usoltseva R.V., Shevchenko N.M., Isakov V.V., Zvyagintseva T.N., Ermakova S.P. In vitro anticancer activity of the laminarans from Far Eastern brown seaweeds and their sulfated derivatives // Journal of Applied Phycology. - 2017. -Vol. 29. N 1. - P. 543-553.
161. Manners D.J., Ryley J.F., Stark J.R. Studies on the metabolism of the protozoa. The molecular structure of the reserve polysaccharide from Astasia ocellata // Biochemical Journal. - 1966. - Vol. 101. N 2. - P. 323-327.
162. Marine Enzymes for Biocatalysis: Sources, Biocatalytic Characteristics and Bioprocesses of Marine Enzymes. ed. by A. Trincone // Marine Enzymes for Biocatalysis: Sources, Biocatalytic Characteristics and Bioprocesses of Marine Enzymes.
- 2013. - N 38. - P. 1-514.
163. Martin K., McDougall B.M., McIlroy S., Chen J., Seviour R.J. Biochemistry and molecular biology of exocellular fungal beta-(1,3)- and beta-(1,6)-glucanases // FEMS Microbiology Reviews. - 2007. - Vol. 31. N 2. - P. 168-192.
164. Matsubara Y., Iwasaki K., Muramatsu T. Action of poly(alpha-L-guluronate)lyase from Corynebacterium sp. ALY-1 strain on saturated oligoguloronates // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. - 1998. - Vol. 62. N 6. - P. 1055-1060.
165. Mazan M., Ragni E., Popolo L., Farkas V. Catalytic properties of the Gas family P-(1,3)-glucanosyltransferases active in fungal cell-wall biogenesis as determined by a novel fluorescent assay // Biochemical Journal. - 2011. - Vol. 438. N 2. - P. 275-282.
166. McIntosh M., Stone, B.A., Stanisich, V.A. Curdlan and other bacterial (1^3)-beta-D-glucans // Applied Microbiology and Biotechnology. - 2005. - Vol. 68. N 2. - P. 163-173.
167. Meins F., Hansen C.E. Elevated transzeatin riboside content is not required for the neoplastic growth of ti plasmid-transformed tobacco cells // Physiology and Biochemistry of Cytokinins in Plants. - 1992. - P. 83-85.
168. Memelink J., Linthorst H.J.M., Schilperoort R.A., Hoge J.H.C. Tobacco genes encoding acidic and basic isoforms of pathogenesis-related proteins display different expression patterns // Plant Molecular Biology. - 1990. - Vol. 14. N 2. - P. 119-126.
169. Men'shova R.V., Ermakova S.P., Um B.H., Zvyagintseva T.N. The composition and structural characteristics of polysaccharides of the brown alga Eisenia bicyclis // Russian Journal of Marine Biology. - 2013. - Vol. 39. N 3. - P. 208-213.
170. Menshova R.V., Anastyuk S.D., Ermakova S.P., Shevchenko N.M., Isakov V.I., Zvyagintseva T.N. Structure and anticancer activity in vitro of sulfated galactofucan from brown alga Alaria angusta // Carbohydrate Polymers. - 2015. - Vol. 132. - P. 118-125.
171. Menshova R.V., Ermakova S.P., Anastyuk S.D., Isakov V.V., Dubrovskaya,Y.V., Kusaykin M.I., Um B.H., Zvyagintseva T.N. Structure, enzymatic transformation and anticancer activity of branched high molecular weight laminaran from brown alga Eisenia bicyclis // Carbohydrate Polymers. - 2014. - Vol. 99. - P. 101-109.
172. Menu-Bouaouiche L., Vriet C., Peumans W., Barre A., Damme E., Rougé P. A molecular basis for the endo-p1,3-glucanase activity of the thaumatin-like proteins from edible fruits // Biochimie. - 2003. - Vol. 85. - P. 123-131.
173. Mestre P., Arista G., Piron M.C., Rustenholz C., Ritzenthaler C., Merdinoglu D., Chich J.F. Identification of a Vitis vinifera endo-P-1,3-glucanase with antimicrobial activity against Plasmopara viticola // Molecular plant pathology. - 2017. - Vol. 18. N 5. - P. 708-719.
174. Mian A.J., Percival E. Carbohydrates of the brown seaweeds Himanthalia lorea, Bifurcaria bifurcata, and Padina pavonia: Part I. extraction and fractionation // Carbohydrate Research. - 1973. - Vol. 26. N 1. - P. 133-146.
175. Michel G., Chantalat L., Duee E., Barbeyron T., Henrissat B., Kloareg B., Dideberg O. The kappa-carrageenase of P. carrageenovora features a tunnel-shaped active site: A novel insight in the evolution of clan-B glycoside hydrolases // Structure. -2001. - Vol. 9. N 6. - P. 513-525.
176. Michel G., Tonon T., Scornet D., Cock J.M., Kloareg B. The cell wall polysaccharide metabolism of the brown alga Ectocarpus siliculosus. Insights into the
evolution of extracellular matrix polysaccharides in Eukaryotes // New Phytologist. -2010. - Vol. 188. N 1. - P. 82-97.
177. Mishima Y., Quintin J., Aimanianda V., Kellenberger C., Coste F., Clavaud C., Hetru, C., Hoffmann, J.A., Latge, J.P., Ferrandon, D., Roussel, A. The N-terminal domain of Drosophila Gram-negative binding protein 3 (GNBP3) defines a novel family of fungal pattern recognition receptors // Journal of Biological Chemistry. - 2009. - Vol. 284. N 42. - P. 28687-28697.
178. Miyanishi N., Inaba Y., Okuma H., Imada C., Watanabe E. Amperometric determination of laminarin using immobilized beta-1,3-glucanase // Biosensors & Bioelectronics. - 2004. - Vol. 19. N 6. - P. 557-562.
179. Muramatsu T. Studies on Alginate-Degrading Enzymes .7. Additional evidence for substrate specificities of alginate lyase isozymes from Turbo cornutus // Agricultural and Biological Chemistry. - 1984. - Vol. 48. N 3. - P. 811-813.
180. Murillo-Alvarez J.I., Hernandez-Carmona G. Monomer composition and sequence of sodium alginate extracted at pilot plant scale from three commercially important seaweeds from Mexico // Journal of Applied Phycology. - 2007. - Vol. 19. N 5. - P. 545-548.
181. Murphy T., Parra R., Radman R., Roy I., Harrop A., Dixon K., Keshavarz T. Novel application of oligosaccharides as elicitors for the enhancement of bacitracin A production in cultures of Bacillus licheniformis // Enzyme and Microbial Technology. -2007. - Vol. 40. N 6. - P. 1518-1523.
182. Musiychuk K.A., Goldenkova I.V., Abdeev R.M., Kobets N.S., Piruzian E.S. Preparation and properties of Clostridium thermocellum lichenase deletion variants and their use for construction of bifunctional hybrid proteins // Biochemistry (Moscow). -2000. - Vol. 65. N 12. - P. 1397-1402.
183. Musoni M., Destain J., Thonart P., Bahama J.B., Delvigne F. Bioreactor design and implementation strategies for the cultivation of filamentous fungi and the production of fungal metabolites: from traditional methods to engineered systems // Biotechnologie Agronomie Societe Et Environnement. - 2015. - Vol. 19. N 4. - P. 430-442.
184. Nai-yu Z., Yan-xia Z., Xiao F., Li-jun H. Effects of composition and structure of alginates on adsorption of divalent metals // Chinese Journal of Oceanology and Limnology. - 1994. - Vol. 12. N 1. - P. 78-83.
185. Nakashima J., Laosinchai W., Cui X.J., Brown R.M. New insight into the mechanism of cellulose and callose biosynthesis: proteases may regulate callose biosynthesis upon wounding // Cellulose. - 2003. - Vol. 10. N 4. - P. 369-389.
186. Nelson N. A photometric adaptation of the Somogyi method for the determination of glucose // Journal of Biological Chemistry. - 1944. - Vol. 153. - P. 375-380.
187. Nelson T.E., Scaletti J.V., Smith F., Kirkwood S. The use of enzymes in structural studies on polysaccharides: I. The mode of attack of a P-D-(1,3)-glucanase on laminarin // Canadian Journal of Chemistry. - 1963. - Vol. 41. N 7. - P. 1671-1678.
188. Nishizawa M., Saigusa M., Saeki H. Conjugation with alginate oligosaccharide via the controlled Maillard reaction in a dry state is an effective method for the preparation of salmon myofibrillar protein with excellent anti-inflammatory activity // Fisheries Science. - 2016. - Vol. 82. N 2. - P. 357-367.
189. Nogi Y., Horikoshi K. A thermostable alkaline P-1,3-glucanase produced by alkalophilic Bacillus sp. AG-430 // Applied Microbiology and Biotechnology. - 1990. -Vol. 32. N 6. - P. 704-707.
190. Ochiai M., Ashida M. A pattern-recognition protein for beta-1,3-glucan - the binding domain and the cDNA cloning of beta-1,3-glucan recognition protein from the silkworm, Bombyx mori // Journal of Biological Chemistry. - 2000. - Vol. 275. N 7. - P. 4995-5002.
191. Ogura K., Yamasaki M., Yamada T., Mikami B., Hashimoto W., Murata K. Crystal Structure of Family 14 Polysaccharide Lyase with pH-dependent Modes of Action // Journal of Biological Chemistry. - 2009. - Vol. 284. N 51. - P. 35572-35579.
192. Okazaki M., Tsukayama K., Nisizawa K., Isolation and identification of alginic acid from a calcareous red alga Serraticardia maxima // Botanica marina - 1982. - Vol. 25. - P. 123-131.
193. Ori N., Sessa G., Lotan T., Himmelhoch S., Fluhr R. A major stylar matrix polypeptide (sp41) is a member of the pathogenesis-related proteins superclass // EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9. N 11. - P. 3429-3436.
194. Pardini G., De Groot P.W., Coste A.T., Karababa M., Klis F.M., de Koster C.G., Sanglard D. The CRH family coding for cell wall glycosylphosphatidylinositol proteins with a predicted transglycosidase domain affects cell wall organization and virulence of
Candida albicans // Journal of Biological Chemistry. - 2006. - Vol. 281. N 52. - P. 40399-40411.
195. Park H.J., Ahn J.M., Park R.M., Lee S.H., Sekhon S.S., Kim S.Y., Wee J.H., Kim Y.H., Min, J. Effects of alginate oligosaccharide mixture on the bioavailability of lysozyme as an antimicrobial agent // Journal of Nanoscience and Nanotechnology. -2016. - Vol. 16. - N. 2. - P. 1445-1449.
196. Pawar S.N., Edgar K.J. Chemical modification of alginates in organic solvent systems // Biomacromolecules. - 2011. - Vol. 12. N 11. - P. 4095-4103.
197. Payne G., Ward E., Gaffney T., Goy P.A., Moyer M., Harper A., Meins F., Ryals J. Evidence for a 3rd Structural class of beta-1,3-glucanase in tobacco // Plant Molecular Biology. - 1990. - Vol. 15. N 6. - P. 797-808.
198. Peng C., Wang Q., Lu D., Han W., Li F. A novel bifunctional endolytic alginate lyase with variable alginate-degrading modes and versatile monosaccharide-producing properties // Frontiers in Microbiology. - 2018. - Vol. 9. - P. 167.
199. Pesentseva M.S., Kovalchuk S.N., Anastyuk S.D., Kusaykin M.I., Sova V.V., Rasskazov V.A., Zvyagintseva T.N. Endo-(1,3)-beta-D-glucanase GI from marine mollusk Littorina sitkana: Amino acid sequence and ESIMS/MS-estimated features of transglycosylation and hydrolysis reactions in comparison to analogous enzyme LIV from Pseudocardium sachalinensis // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. -2012. - Vol. 75. - P. 73-79.
200. Pesentseva M.S., Kusaykin M.I., Anastyuk S.D., Sova V.V., Zvyagintseva T.N. Catalytic properties and mode of action of endo-(1^3)-beta-D-glucanase and beta-D-glucosidase from the marine mollusk Littorina kurila // Carbohydrate Research. - 2008. -Vol. 343. N 14. - P. 2393-2400.
201. Pitson S.M., Seviour R.J., McDougall B.M., Woodward J.R., Stone B.A. Purification and characterization of three extracellular 1,3-beta-D-glucan glucohydrolases from the filamentous fungus Acremonium persicinum // Biochemical Journal. - 1995. -Vol. 308 ( Pt 3). - P. 733-741.
202. Planas A. Bacterial 1,3;1,4-beta-glucanases: structure, function and protein engineering // Biochimica et Biophysica Acta. - 2000. - Vol. 1543. N 2. - P. 361-382.
203. Pritchard M.F., Jack A.A., Powell L.C., Sadh H., Rye P.D., Hill K.E., Thomas D.W.C. Alginate oligosaccharides modify hyphal infiltration of Candida albicans in an
in vitro model of invasive human candidosis // Journal of Applied Microbiology. - 2017. - Vol. 123. N 3. - P. 625-636.
204. Privalova N.M., Elyakova L.A. Purification and some properties of endo-beta-(1^3)-glucanase from the marine bivalve Chlamys abbidus // Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry & Molecular Biology. - 1978. - Vol. 60. N 3. - P. 225-228.
205. Qin H.-M., Miyakawa T., Inoue A., Nakamura A., Nishiyama R., Ojima T., Tanokura, M. Laminarinase from Flavobacterium sp. reveals the structural basis of thermostability and substrate specificity // Scientific Reports. - 2017. - Vol. 7. N 1. - P. 11425.
206. Qu Y., Wang Z.M., Zhou H.H., Kang M.Y., Dong R.P., Zhao, J.W. Oligosaccharide nanomedicine of alginate sodium improves therapeutic results of posterior lumbar interbody fusion with cages for degenerative lumbar disease in osteoporosis patients by downregulating serum miR-155 // International Journal of Nanomedicine. - 2017. - Vol. 12. - P. 8459.
207. Radford J.E., Vesk M., Overall R.L. Callose deposition at plasmodesmata // Protoplasma. - 1998. - Vol. 201. N 1-2. - P. 30-37.
208. Ram S., Beyer R., Shepherd M.G., Sullivan P.A. Isolation and analysis of neutral glucans from Ecklonia radiata and Cystophora scalaris // Carbohydrate Research. -1981. - Vol. 96. N 1. - P. 95-104.
209. Ramsey D.M., Wozniak D.J. Understanding the control of Pseudomonas aeruginosa alginate synthesis and the prospects for management of chronic infections in cystic fibrosis // Molecular Microbiology. - 2005. - Vol. 56. N 2. - P. 309-322.
210. Riggi S.J., Di Luzio N.R. Identification of a reticuloendothelial stimulating agent in zymosan // American Journal of Physiology. - 1961. - Vol. 200. - P. 297-300.
211. Rioux L.E., Turgeon S.L., Beaulieu M. Structural characterization of laminaran and galactofucan extracted from the brown seaweed Saccharina longicruris // Phytochemistry. - 2010. - Vol. 71. N 13. - P. 1586-1595.
212. Ryan C.A., Farmer E.E. Oligosaccharide Signals in Plants - a Current Assessment // Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. - 1991. - Vol. 42. -P. 651-674.
213. Sakamoto Y., Nakade K., Konno N. Endo-beta-1,3-glucanase GLU1, from the fruiting body of Lentinula edodes, belongs to a new glycoside hydrolase family // Applied and Environmental Microbiology. - 2011. - Vol. 77. N 23. - P. 8350-8354.
214. Saraswathi S.J., Babu B., Rengasamy R. Seasonal studies on the alginate and its biochemical composition I: Sargassum polycystum (Fucales), Phaeophyceae // Phycological Research. - 2003. - Vol. 51. N 4. - P. 240-243.
215. Sawabe T., Ohtsuka M., Ezura Y. Novel alginate lyases from marine bacterium Alteromonas sp. strain H-4 // Carbohydrate Research. - 1997. - Vol. 304. N 1. - P. 6976.
216. Scott R., Hodge R., Paul W., Draper J. The Molecular Biology of Anther Differentiation // Plant Science. - 1991. - Vol. 80. N 1-2. - P. 167-191.
217. Shevchenko N.M., Usol'tseva R.V., Ishina I., Pham T., Ly B., Ermakova S.P. Structural characteristics and in vitro antitumor activity of water-soluble polysaccharides from brown algae of the russian far east and Vietnam // Chemistry of Natural Compounds. - 2017.
218. Shin J.W., Lee O.K., Park H.H., Kim H.S., Lee E.Y. Molecular characterization of a novel oligoalginate lyase consisting of AlgL- and heparinase II/III-like domains from Stenotrophomonas maltophilia KJ-2 and its application to alginate saccharification // Korean Journal of Chemical Engineering. - 2015. - Vol. 32. N 5. - P. 917-924.
219. Sievers F., Wilm A., Dineen D., Gibson T.J., Karplus K., Li W., Lopez R., McWilliam H., Remmert M., Soding J., Thompson J.D., Higgins D.G. Fast, scalable generation of high-quality protein multiple sequence alignments using Clustal Omega // Molecular Systems Biology. - 2011. - Vol. 7. - P. 539.
220. Sim PF., Furusawa G., Teh A.H. Functional and Structural Studies of a Multidomain Alginate Lyase from Persicobacter sp. CCB-QB2. // Scientific reports. -2017. - Vol. 7. - P. 1-9.
221. Skjak-Braek G., Grasdalen H., Larsen B. Monomer sequence and acetylation pattern in some bacterial alginates // Carbohydrate Research. - 1986. - Vol. 154. - P. 239-250.
222. Skjak-Braek G., Paoletti S., Gianferrara T. Selective acetylation of mannuronic acid residues in calcium alginate gels // Carbohydrate Research. - 1989. - Vol. 185. -N 1. - P. 119-129.
223. Smidsrod O., Skjak-Braek G. Alginate as immobilization matrix for cells // Trends in Biotechnology. - 1990. - Vol. 8. N 3. - P. 71-78.
224. Sova V.V., Elyakova L.A. Some aspects of the specificity and action pattern of P-1,3-glucan glucanohydrolase from Spisula sachalinensis // Biochimica et Biophysica Acta. - 1972. - Vol. 258. N 1. - P. 219-227.
225. Sun L., Gurnon J.R., Adams B.J., Graves M.V., Van Etten J.L. Characterization of a beta-1,3-glucanase encoded by chlorella virus PBCV-1. // Virology. - 2000. - Vol. 276(1). - P. 27-36.
226. Suzuki H., Suzuki K., Inoue A., Ojima T. A novel oligoalginate lyase from abalone, Haliotis discus hannai, that releases disaccharide from alginate polymer in an exolytic manner // Carbohydrate Research. - 2006. - Vol. 341. N 11. - P. 1809-1819.
227. Suzuki T., Ohno N., Chiba N., Miura N.N., Adachi Y., Yadomae T. Immunopharmacological activity of the purified insoluble glucan, zymocel, in mice // The Journal of pharmacy and pharmacology. - 1996. - Vol. 48. N 12. - P. 1243-1248.
228. Szilagyi M., Kwon N.-J., Dorogi C., Pocsi I., Yu J.-H., Emri T. The extracellular P-1,3-endoglucanase EngA is involved in autolysis of Aspergillus nidulans // Journal of Applied Microbiology. - 2010. - Vol. 109. N 5. - P. 1498-1508.
229. Takahasi K., Ochiai M., Horiuchi M., Kumeta H., Ogur K., Ashida M., Inagaki F. Solution structure of the silkworm beta GRP/GNBP3 N-terminal domain reveals the mechanism for beta-1,3-glucan-specific recognition // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2009. - Vol. 106. N 28. - P. 11679-11684.
230. Takara K., Sakaeda T., Yagami T., Kobayashi H., Ohmoto N., Horinouchi M., Nishiguchi K., Okumura, K. Cytotoxic effects of 27 anticancer drugs in HeLa and MDR1-overexpressing derivative cell lines // Biological and Pharmaceutical Bulletin. -2002. - Vol. 25. N 6. - P. 771-778.
231. Takeda T., Nakano Y., Takahashi M., Konno N., Sakamoto Y., Arashida R., Marukawa Y., Yoshida E., Ishikawa T., Suzuki K. Identification and enzymatic characterization of an endo-1,3-beta-glucanase from Euglena gracilis // Phytochemistry. - 2015. - Vol. 116. - P. 21-27.
232. Takeshita S., Oda T. Usefulness of Alginate Lyases Derived from Marine Organisms for the Preparation of Alginate Oligomers with Various Bioactivities //
Advances in Food and Nutrition Research, Vol 79: Marine Enzymes Biotechnology: Production and Industrial Applications, Pt Ii - Marine Organisms Producing Enzymes. -2016. - Vol. 79. - P. 137-160.
233. Tang L., Wang Y., Gao S., Wu, H., Wang D., Yu W., Han F. Biochemical characteristics and molecular mechanism of an exo-type alginate lyase VxAly7D and its use for the preparation of unsaturated monosaccharides // Biotechnology for Biofuels. -2020 Jun 1-13:99.
234. Thomas, F., Lundqvist, L.C.E., Jam, M., Jeudy, A., Barbeyron, T., Sandstrom, C., Michel, G., and Czjzek, M.. Comparative characterization of two marine alginate lyases from Zobellia galactanivorans reveals distinct modes of action and exquisite adaptation to their natural substrate // Journal of Biological Chemistry. - 2013. - Vol. 288. - N. 32. - P. 23021-23037.
235. Torres M., Palomares O., Quiralte J., Pauli G., Rodriguez R., Villalba M. An Enzymatically Active P-1,3-glucanase from ash pollen with allergenic properties: a particular member in the Oleaceae family // PLoS One. - 2015. - Vol. 10. N 7. - P. e0133066.
236. Torres M.R., Sousa A.P., Silva Filho E.A., Melo D.F., Feitosa J.P., de Paula R.C., Lima, M.G. Extraction and physicochemical characterization of Sargassum vulgare alginate from Brazil // Carbohydrate Research. - 2007. - Vol. 342. N 14. - P. 20672074.
237. Usoltseva (Menshova) R.V., Anastyuk S.D., Shevchenko N.M., Zvyagintseva, T.N., Ermakova, S.P. The comparison of structure and anticancer activity in vitro of polysaccharides from brown algae Alaria marginata and A. angusta // Carbohydrate Polymers. - 2016. - Vol. 153. - P. 258-265.
238. Usoltseva R.V., Belik A.A., Kusaykin M.I., Malyarenko O.S., Zvyagintseva T.N., Ermakova S.P. Laminarans and 1,3-beta-D-glucanases // International Journal of Biological Macromolecules. 2020 - Nov 15 - 163:1010-1025.
239. Usoltseva R.V., Shevchenko N.M., Malyarenko O.S., Ishina I., Ivannikova S., Ermakova S.P. Structure and anticancer activity of native and modified polysaccharides from brown alga Dictyota dichotoma // Carbohydrate Polymers. - 2017. - Vol. 180.
240. Usov A.I., Bilan M.I., Klochkova N.G. Polysaccharides of Algae .48. Polysaccharide Composition of Several Calcareous Red Algae - Isolation of Alginate
from Corallina pilulifera P-Et-R (Rhodophyta, Corallinaceae) // Botanica Marina. -1995. - Vol. 38. N 1. - P. 43-51.
241. Usov A.I., Chizhov A.O. Polysaccharides of Algae .40. Carbohydrate-Composition of the Brown Seaweed Chorda filum // Russian Journal of Bioorganic Chemistry. - 1989. - Vol. 15. N 2. - P. 208-216.
242. Usui T., Toriyama T., Mizuno T. Structural Investigation of Laminaran of Eisenia bicyclis // Agricultural and Biological Chemistry. - 1979. - Vol. 43. N 3. - P. 603-611.
243. Villettaz J.C., Steiner D., Trogus H. The Use of a Beta-glucanase as an Enzyme in Wine Clarification and Filtration // American Journal of Enology and Viticulture. - 1984. - Vol. 35. N 4. - P. 253-256.
244. Wang Y., Guo E.W., Yu W.G., Han F. Purification and characterization of a new alginate lyase from a marine bacterium Vibrio sp. // Biotechnology Letters. - 2013. - Vol. 35(5). - P. 703-708.
245. Wang L.N., Li S.Y., Yu W.G., Gong Q.H. Cloning, overexpression and characterization of a new oligoalginate lyase from a marine bacterium, Shewanella sp. // Biotechnology Letters. - 2015. - Vol. 37. N 3. - P. 665-671.
246. Watanabe T., Kasahara N., Aida K., Tanaka H. 3 N-terminal domains of beta-1,3-glucanase A1 are involved in binding to insoluble beta-1,3-glucan // Journal of Bacteriology. - 1992. - Vol. 174. N 1. - P. 186-190.
247. Wong T.Y., Preston L.A., Schiller N.L. Alginate lyase: review of major sources and enzyme characteristics, structure-function analysis, biological roles, and applications // Annual Review of Microbiology. - 2000. - Vol. 54. - P. 289-340.
248. Wu J., Zhang M., Zhang Y.R., Zeng Y.Y., Zhang L.J., Zhao, X. Anticoagulant and FGF/FGFR signal activating activities of the heparinoid propylene glycol alginate sodium sulfate and its oligosaccharides // Carbohydrate polymers. - 2016. - Vol. 136. -P. 641-648.
249. Xie C., Zhang B., Ma L.K., Sun J.P. Cryoprotective effects of trehalose, alginate, and its oligosaccharide on quality of cooked-shrimp (Litopenaeus vannamei) during frozen storage // Journal of Food Processing and Preservation. - 2017. - Vol. 41. N 2.
250. Yagi H., Isobe N., Itabashi N., Fujise A., Ohshiro T. Characterization of a long-lived alginate lyase derived from Shewanella species YH1. // Marine Drugs. - 2018. -Vol. 16(1). - P. 4.
251. Yamamoto Y., Kurachi M., Yamaguchi K., Oda T. Stimulation of multiple cytokine production in mice by alginate oligosaccharides following intraperitoneal administration // Carbohydrate Research. - 2007. - Vol. 342. N 8. - P. 1133-1137.
252. Yamasaki M., Moriwaki S., Miyake O., Hashimoto W., Murata K., Mikami B. Structure and function of a hypothetical Pseudomonas aeruginosa protein PA1167 classified into family PL7 - a novel alginate lyase with a beta-sandwich fold // Journal of Biological Chemistry. - 2004. - Vol. 279. N 30. - P. 31863-31872.
253. Yamasaki M., Ogura K., Hashimoto W., Mikami B., Murata K. A structural basis for depolymerization of alginate by polysaccharide lyase family-7. // Journal of Molecular Biology. 2005. - Vol. 352(1). - P. 11-21.
254. Yang Y., Ma Z.H., Yang G.K., Wan J., Li G., Du L.J., Lu P. Alginate oligosaccharide indirectly affects toll-like receptor signaling via the inhibition of microRNA-29b in aneurysm patients after endovascular aortic repair // Drug Design Development and Therapy. - 2017. - Vol. 11. - P. 2565-2579.
255. Yoon H.J., Hashimoto W., Miyake O., Murata K., Mikami B. Crystal structure of alginate lyase A1-III complexed with trisaccharide product at 2.0 angstrom resolution // Journal of Molecular Biology. - 2001. - Vol. 307. N 1. - P. 9-16.
256. Zakharenko A.M., Kusaykin M.I., Kovalchuk S.N., Anastyuk S.D., Ly B.M., Sova V.V., Rasskazov V.A., Zvyagintseva T.N. Enzymatic and molecular characterization of an endo-1,3-P-D-glucanase from the crystalline styles of the mussel Perna viridis // Carbohydrare Research. - 2011. - Vol. 346. N 2. - P. 243-252.
257. Zhang Z.Q., Yu G.L., Zhao X., Liu H.Y. Guan H.S., Lawson A.K. Chai, W.G., Erratum to: Sequence analysis of alginate-derived oligosaccharides by negative-ion electrospray tandem mass spectrometry //Journal of The American Society for Mass Spectrometry. - 2006. - Vol. 17. - N. 7. - P. 1039-1039.
258. Zhu B.W., Tan H.D., Qin Y.Q., Xu Q.S., Du Y.G., Yin, H. Characterization of a new endo-type alginate lyase from Vibrio sp. W13 //International journal of biological macromolecules. - 2015. - Vol. 75. - P. 330-337.
259. Zubia M., Payri C., Deslandes E. Alginate, mannitol, phenolic compounds and biological activities of two range-extending brown algae, Sargassum mangarevense and Turbinaria ornata (Phaeophyta: Fucales), from Tahiti (French Polynesia) // Journal of Applied Phycology. - 2008. - Vol. 20. N 6. - P. 1033-1043.
260. Zvyagintseva T.N., Shevchenko N.M., Popivnich I.B., Isakov V.V., Scobun
A.S., Sundukova E.V., Elyakova L.A. A new procedure for the separation of water-soluble polysaccharides from brown seaweeds //Carbohydrate Research. - 1999. - Vol. 322. - N. 1-2. - P. 32-39.
261. Zvyagintseva T.N., Shevchenko N.M., Chizhov A.O., Krupnova T.N., Sundukova E.V., Isakov, V.V. Water-soluble polysaccharides of some far-eastern brown seaweeds. Distribution, structure, and their dependence on the developmental conditions // Journal of Experimental Marine Biology and Ecology. - 2003. - Vol. 294. N 1. - P. 1-13.
262. Алексеева С.А., Бакунина И.Ю., Недашковская О.И., Исаков В.В., Михайлов
B.В., Звягинцева Т.Н. Внутриклеточные альгинолитические ферменты морской бактерии Pseudoalteromonas citrea КММ 3297 // Биохимия. - 2004. - Том 69. - Вып. 3. - С. 328-337.
263. Бакунина И.Ю., Сова В.В., Елякова Л.А., Макарьева Т.Н., Стоник В.А., Пермяков Е.А., Емельяненко В.И. Влияние сульфатов полиоксистероидов на экзо-и эндоглюканазы // Биохимия. - 1991. - Том 56. - Вып. 8. - С. 1397-1405.
264. Белик А.А., Сильченко А.С., Кусайкин М.И., Звягинцева Т.Н., Ермакова С.П. Альгинат-лиазы: субстраты, структура, свойства и перспективы применения // Биоорганическая химия. - 2018. - Том 44. - Вып. 4. - С. 382-393.
265. Бурцева Ю.В., Веригина Н.С., Сова В.В., Пивкин М.В., Звягинцева Т.Н. О-гликозилгидролазы морских мицелиальных грибов. Р-1,3-Глюканазы Trichoderma aureviride // Прикладная биохимия и микробиология. - 2003. - Том. 39. Вып 5. - С. 542-548.
266. Захаренко А.М., Кусайкин М.И., Буи Минь Ли, Фам Ван Хуэн, Хьюнь Хоанг Кхань, Сова В.В., Звягинцева Т.Н. Каталитические свойства эндо-1,3-Р-0-глюканазы из вьетнамской мидии Perna viridis // Биоорганическая химия. - 2009. -Том. 35. - Вып. 1. - С. 62-69.
267. Захаренко А.М., Кусайкин М.И., Ковальчук С.Н., Сова В.В., Сильченко А.С., Белик А.А., Анастюк С.Д., Ли Б.М., Рассказов В.А., Звягинцева Т.Н. Каталитические свойства и аминокислотная последовательность эндо-(1^3)-Р-0-глюканазы из морского моллюска Tapes literata // Биохимия. - 2012. - Том. 77. -Вып. 8. - С. 1067-1079.
268. Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А., Исаков В.В. Ферментативное превращение ламинаранов в (1^3);(1^6)-Р-0-глюканы, обладающие иммуностимулирующим действием // Биоорганическая химия. - 1995. - Том 21. - Вып. 3. - С. 218-225.
269. Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А.. Механизм действия и специфичность эндо-(1^3)-Р-0-глюканаз морских моллюсков // Биоорганическая химия. - 1994. - Том 20. - Вып. 5. - С. 453-474.
270. Звягинцева Т.Н., Широкова Н.И., Елякова Л.А. Стуруктура ламинаранов из некоторых бурых водорослей // Биоорганическая химия. - 1994. - Том 20. - Вып. 12.
- С. 1349-1358.
271. Савельев В.И., Этитейн Ю.В. Использование гель-содержащей стерилизующей среды для хранения трансплантантов // Хирургия. - 1971. - Том 47.
- Вып. 1. - С. 126-128.
272. Сова В.В., Звягинцева Т.Н., Светашева Т.Г., Бурцева Ю.В., Елякова Л.А. Сравнительное изучение особенностей реакций гидролиза и трансгликозилирования, катализируемых Р-1,3-глюканазами из различных источников // Биохимия. - 1997. - Том. 62. - Вып. 10. - С. 1113-1118.
273. Сова В.В., Широкова Н.И., Кусайкин М.И., Скобун А.С., Елякова Л.А., Звягинцева Т.Н.. Р-1,3-глюканаза из неоплодотворенных яйцеклеток морского ежа Strongylocentrotus intermedius. Сравнение с Р-1,3-глюканазами морского и наземного моллюсков // Биохимия. - 2003. - Том. 68. Вып. 5. - P. 650-655.
274. Сова В.В.,. Песенцева М.С, Захаренко А.М., Ковальчук С.Н., Звягинцева Т.Н. Гликозидазы морских организмов (обзор) // Биохимия. - 2013. - Том. 78. - Вып. 7. -С. 962-976.
275. Усов А.И. Альгиновые кислоты и альгинаты: методы анализа, определения состава и установления строения // Успехи химии. - 1999. - Том 88. - Вып. 11. - С. 1051-1061
276. Шевченко Н.М., Анастюк С.Д., Герасименко Н.И., Дмитренок П.С., Исаков В.В., Звягинцева Т.Н. Полисахаридный и липидный состав бурой водоросли Laminaria gurjanovae // Биоорганическая химия. - 2007. - Том 33. - Вып. 1. - С. 96107.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.