Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.02, кандидат наук Манькова, Анна Александровна

• Манькова, Анна Александровна
• кандидат наук
• 2017

Оглавление диссертации кандидат наук Манькова, Анна Александровна

Содержание

Оглавление

Введение

Цели и задачи диссертационной работы

Научная новизна

Теоретическая и практическая значимость

Структура и объем диссертации

Глава 1 Применение методов колебательной спектроскопии в изучении молекул белков и их структурных изменений, происходящих при различных воздействиях

§1. Строение молекул белков и особенности функционирования водорастворимых белков в неводных средах

§2. Методы колебательной спектроскопии в изучении структуры белков в диапазоне 50-1800 см-1

§3. Изучение влияния денатурации и ингибирования на функционирование белков методами спектроскопии

Заключение к главе 1

Глава 2 Методы измерений и обработка экспериментальных данных

§ 1. Описание экспериментальных установок

1.1. ИК-Фурье спектроскопия

1.2. Терагерцовая спектроскопия

1.3. Спектроскопия комбинационного рассеяния

§ 2. Методы обработки данных

2.1 Первичная обработка экспериментальных данных ИК-Фурье, ТГц и КР спектроскопии

2.2. Метод сравнения

2.3. Метод катящегося колеса

2.4. Итерационный полиномиальный метод вычитания фона

2.5. R(v) представление спектров

2.6 Аппроксимация линий спектра

Глава 3 Низкочастотная колебательная спектроскопия в исследовании взаимодействия молекул белка с краун-эфиром

§ 1. Низкочастотная ИК-Фурье и ТГц спектроскопия комплексов трис-краун

1.1. Способы приготовления образцов

1.2. Анализ зависимости низкочастотных ИК-Фурье и ТГц спектров триса от концентрации краун-эфира

§ 2. Низкочастотная ИК-Фурье и ТГц спектроскопия системы белок-краун

Заключение к главе 3

Глава 4 Низкочастотная ИК-Фурье и КР спектроскопия белков с различным содержанием

элементов вторичной структуры

§1. Экспериментальные образцы

§2. Контрольные измерения в диапазоне «отпечатков пальцев»

§3. Сравнительный анализ низкочастотных колебательных спектров нескольких белков

Заключение к главе 4

Глава 5 Применение методов низкочастотной колебательной спектроскопии для анализа влияния денатурации и ингибирования на структуру белка

§ 1. Экспериментальные образцы

§ 2. Сравнительный анализ низкочастотных колебательных спектров нативных и модифицированных белков

Заключение к главе 5

Заключение

Основные результаты и выводы

Положения, выносимые на защиту

Благодарности

Список литературы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Низкочастотные колебательные спектры молекул белков как характеристики их структурных изменений»

Введение

В современном развивающемся мире существует множество прикладных задач, находящихся на стыке нескольких наук - физики, химии, биологии и медицины. Эти задачи позволяют расширять границы познания различных жизненных процессов, и направлены на улучшение качества жизни человека. Одной из таких задач является изучение биологических объектов - их свойств, функций и способов регуляции их работы. Важнейшими объектами такого рода являются белки, принимающие участие во всех процессах жизнедеятельности. Например, белки-ферменты катализируют все химические, электрохимические и механохимические процессы в клетках и в организмах. Существуют специализированные ферменты, которые служат катализаторами всех метаболических реакций, а также являются и регуляторами генетических функций нуклеиновых кислот. Можно сказать, что белки являются обязательными участниками запасания, передачи, трансформации и рецепции химических сигналов в живых системах [ 1].

Наряду с участием в процессах жизнедеятельности организмов белки играют важную практическую роль и в современных биотехнологиях - химический синтез новых веществ, создание, транспортировка и хранение медицинских препаратов - во всех этих процессах важную роль играют именно белковые молекулы. Во всех перечисленных отраслях определяющими являются свойства ферментов, их структура, функции и уровень активности, которые и позволяют достигать сформулированных целей в биотехнологических задачах. Применение методов лиофильной сушки облегчает процесс транспортировки препаратов, увеличивает срок хранения образцов. Лиофилизованные образцы могут применяться в производстве белковых молекул для диагностических, терапевтических, косметических целей, а также для создания биологических материалов с применением технологий трехмерной печати (3D printing).

Исследования, проводимые в рамках нового актуального направления - неводной энзимологии показали, что замена нативного окружения водорастворимого белка органическими растворителями может привести к изменениям в его функциях. Так, например, водорастворимый фермент химотрипсин, катализирующий гидролиз пептидных связей в воде, запускает другой процесс и - переэтерификацию при попадании в органический растворитель. Недостатком функционирования в органических растворителях является существенное снижение каталитической активности ферментов. В исследованиях модельной реакции переэтерификации при участии химотрипсина показано, что добавление молекул краун-эфира,

позволяет на несколько порядков увеличить скорость каталитической реакции в органическом растворителе.

Большой интерес к изучению молекул белков, их функционирования и свойств привел к появлению еще в 60-е - 70-е годы XX века понятия «молекулярные машины» и новой концепции «белок-машина». В работах [2,3,4] было сформулировано представление о функционировании белков-ферментов. Суть концепции состоит в том, что молекулу белка можно представить как своего рода машину (механическую конструкцию, состоящую из отдельных частей, обладающих разной подвижностью и упругостью), работа которой идет по заранее определенному, запрограммированному плану. Основная функция такой машины -обеспечить преобразование, запасание и транспорт энергии без существенной диссипации. Активный центр принимает участие в проведении каталитического акта, в то время как остальные, более жесткие части молекулы составляют ее основной корпус и ответственны за энергетику процесса. Преобразование энергии происходит благодаря наличию выделенных механических степеней свободы конструкции. Согласно этой теории функционирование белковых молекул связано с движением крупных фрагментов друг относительно друга. В качестве таких выделенных частей молекулы могут рассматриваться, например, домены третичной структуры белка, либо отдельные высокоупорядоченные а- или Р-структурные фрагменты вторичной структуры.

Основываясь на предположении, что энергия молекулы накапливается в виде упругих деформаций авторы концепции проводят оценку минимальных размеров корпуса молекулы белка. Расчет размеров молекулы приводится для случая полностью спирализованной молекулы и для глобулярной структуры. Размер молекулы можно оценить через суммарную длину спирализованных участков. Оценка дает значения размеров молекулы белка ~10"7 см. Используя это значение, авторы получили значение частоты собственных колебаний около 1010 Гц, то есть, для белков, представляющих собой большие молекулы с массами от нескольких единиц до сотен кДа, имеется оценка частот коллективных колебаний, лежащая в диапазоне сотых долей терагерц. Если же рассматривать колебания крупных фрагментов белков, пространственно стабилизированных друг относительно друга системой водородных связей, то можно ожидать проявления их колебаний в терагерцовом диапазоне частот. Положение и форма линий, их интенсивность сильно зависят от пространственной структуры молекулы, напрямую определяемую природой и параметрами внешней среды, в которой молекула находится. Таким образом, возможные изменения в функционировании белков, являющиеся следствием структурных изменений могут быть зарегистрированы в виде спектральных изменений в низкочастотном диапазоне.

В работах [5,6,7,8] выдвинуто предположение о том, что в формировании каркаса молекулы (выделенные части молекулы) принимают участие молекулярные и надмолекулярные спиральные структуры, которые позволяют реализовать выделенные механические поступательные степени свободы, а также, дополнительно, вращательные степени свободы, необходимые для функционирования белка. Такие спиральные структуры являются участниками разных уровней структурной иерархии белка и обладают свойством знакопеременной хиральности при переходе между уровнями. Так, первичная структура белка представляет собой последовательность левых аминокислот. При этом один из главных элементов вторичной структуры, а-спираль, всегда правая. Такие спирали могут образовывать левые суперспирали, как элементы третичной структуры белка.

Методы лазерной спектроскопии позволяют решать большой круг прикладных задач в области изучения биологических объектов. Методы оптической спектроскопии позволяют получать информацию о составе, строении вещества на атомарном и молекулярном уровне, об особенностях взаимодействия веществ друг с другом. Так, например, методы оптической спектроскопии применимы для исследования структуры молекул белков, что является важной частью исследования биологических молекул, так как в подавляющем большинстве случаев функциональная активность белков связана с их структурой. Молекула белка представляет собой сложную структуру с элементами периодичности, которая весьма чувствительна к внешним факторам. Фактически белок является колебательной системой с запрограммированными функциям, при этом перемещение отдельных функциональных групп имеет направленный характер и зависит от структуры молекулы. В природе существует большое разнообразие белков, имеющих различное происхождение, строение и функции. Тем не менее, все белки состоят из аминокислот. В организмах присутствует и функционирует больше 170 различных аминокислот, а в состав молекул белков входит только 20 первичных аминокислот. Именно поэтому по химическому составу белки очень похожи между собой, а основные различия могут быть связаны только с их размерами и структурой. Известно, что 9 из 20 аминокислот гидрофобны, а остальные, гидрофильны [9]. В соответствии с этим некоторые участки полипептидной цепи белка обладают гидрофобными, а другие гидрофильными свойствами. Одно из фундаментальных свойств белков заключается в том, что полипептидные цепи стремятся свернуться так, чтобы во внутренней части молекулы находилось как можно больше гидрофобных боковых цепей. На поверхности же расположены главным образом гидрофильные, заряженные аминокислотные остатки. В результате образуется термодинамически выгодный контакт с водой и приобретается стабильность структуры белка.

Методы ИК-Фурье и КР спектроскопии являются высокоинформативными методами исследования биологических объектов, позволяющими получать спектры поглощения и рассеяния образцов. Внесение изменений в схемы и параметры экспериментальных установок приводит к появлению возможности исследовать образцы, как в жидкой форме, так и в форме порошков и спрессованных таблеток. Преимущества методов - их неразрушающее воздействие, бесконтактное измерение спектров, возможность анализа без специфической подготовки проб, скорость получения результатов и многие другие. Эти методы успешно применяются для получения информации о структуре белков. Существуют работы с соотнесением колебаний различных функциональных групп и частот в спектрах поглощения и рассеяния, что позволяет находить различия и сходства в структурах разных белков. За почти 100-летнюю историю применения этих методов для изучения биологических объектов наработана большая информационная база. Например, выделяют диапазон «отпечатков пальцев» (500 - 1700 см-1), в котором находятся линии характерных колебаний. В частности, здесь проявляются линии элементов вторичной структуры, причем каждому типу внутренней организации молекул поставлены в соответствие определенные линии спектра.

В последнее десятилетие рос интерес и к низкочастотному (1 - 600 см-1) спектральному диапазону в связи с его применением в анализе биологических объектов. Отметим прогресс в спектроскопии терагерцового поглощения. Излучение в терагерцовом (ТГц) диапазоне обладает свойствами неинвазивности, а также способностью проходить через различные ткани, пластики, бумагу, а также через кожу, что позволяет применять метод в разных отраслях. Методы ИК-Фурье и КР спектроскопии также применимы для исследования биологических объектов в терагерцовом спектральном диапазоне, однако наличие сильного релеевского рассеяния в КР спектроскопии и наличие сильных линий поглощения воды в ИК спектроскопии делают затруднительным анализ полученных результатов и требуют применения дополнительных методов обработки экспериментальных данных. Такая же проблема наблюдается и при применении метода ТГц спектроскопии.

Несмотря на существующие сложности возможность применения методов низкочастотной спектроскопии для анализа структуры, состава и строения биологических объектов становится все более привлекательной. Так, в низкочастотном диапазоне располагаются линии поглощения как простых, так и сложных молекул соответствующие вращательным колебаниям, межмолекулярному взаимодействию и колебаниям молекулярных комплексов, образующихся в результате межмолекулярного взаимодействия за счет ван-дер-ваальсовых и водородных связей.

Простейшая оценка для частот коллективных колебаний нескольких частей молекулы друг относительно друга может быть проведена для следующей примитивной модели. Будем

7

считать, что молекула белка представляет собой два одинаковых домена, соединенных водородной связью, и колебание этих доменов представляют собой колебание пружинного маятника. В таком случае частоту колебания можно рассчитать по формуле V = ^2к/т, где ш - масса молекулы белка, к - жесткость водородной связи. Результаты подсчета для исследуемого в работе ряда белков представлены в таблице ниже. Для оценки значения коэффициента жесткости водородной связи приняты в диапазоне 3 - 6 Н/м [10,11].

Таблица 1. Оценка частот колебаний белков

Белок Молекулярная масса, кДа Частота колебания, ТГц

Лактальбумин 14,2 0,5 - 0,72

Лизоцим 14,5 0,5 - 0,7

Химотрипсин 25 0,38 - 0,54

Овальбумин 45 0,28 - 0,4

Бычий альбмуин 69 0,284 - 0,32

Конканавалин 102 0,188 - 0,266

Коллаген 300 0,11 - 0,24

Фибриноген 340 0,103 - 0,145

Приведенные оценки показывают, что в терагерцовом спектральном диапазоне ожидаемо наблюдение линий колебаний белковых молекул и их фрагментов.

Существующие теории и оценки указывают на возможность использования низкочастотной колебательной спектроскопии для исследования колебаний молекулярных комплексов; отдельных частей конструкции «белок-машина», с движением которых связано функционирование молекул; а также крупных фрагментов - элементов хиральной иерархии белковых молекул. При этом положение и форма линий, их интенсивность сильно зависят от пространственной структуры молекулы, которая напрямую зависит от природы и параметров внешней среды, в которой молекула находится. Таким образом, низкочастотная спектроскопия помогает получить информацию о структуре вещества и решать задачи физики, химии и биологии.

Цели и задачи диссертационной работы

Целью диссертационной работы является анализ спектральных изменений в низкочастотных колебательных спектрах, соответствующих функционально-значимым структурным изменениям молекул белков.

В ходе выполнения диссертационной работы были поставлены и решены следующие задачи:

1. Приготовление образцов для ИК-Фурье спектроскопии и спектроскопии ТГц поглощения белков, а также выбор методов математической обработки для анализа низкочастотных колебательных спектров.

2. Поиск в низкочастотном диапазоне спектральных проявлений взаимодействия химотрипсина с краун-эфиром, приводящего к увеличению функциональной активности белка в органических растворителях.

3. Выявление конформационно-чувствительных линий в низкочастотных ИК-Фурье, ТГц и КР спектрах белков.

Научная новизна

Проведен совместный анализ низкочастотных ИК-Фурье и КР спектров белков с различной вторичной структурой.

Проведено сравнительное исследование влияния различных денатурирующих агентов на низкочастотные колебательные спектры белков.

Измерены спектры ТГц поглощения химотрипсина, трис(гидроксиметил)аминометана, 18-краун-6 и их комплексов с различными концентрациями, проведено сравнение полученных результатов с данными ИК-Фурье и КР спектроскопии.

Теоретическая и практическая значимость

Разработана методика приготовления образцов для экспериментов по низкочастотной ИК-Фурье и КР спектроскопии белков. Предложена техника обработки и анализа низкочастотных колебательных спектров.

Полученные результаты расширяют современные (весьма ограниченные) базы данных по низкочастотным колебательным спектрам белковых молекул.

Результаты работы могут быть применены для контроля состояния лиофилизованных белковых препаратов белков в различных биотехнологических, терапевтических и диагностических применениях.

Результаты работы позволяют применять методы низкочастотной ИК-Фурье и КР спектроскопии для анализа функционально-значимых структурных изменений и вторичной структуры молекул белков.

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, 5 глав, содержащих обзор литературных данных, изложение и обсуждение результатов, заключения и списка литературы. Работа изложена на

98 страницах, включает 4 таблицы и 35 иллюстраций. Список литературы включает 150 наименований.

Глава 1 Применение методов колебательной спектроскопии в изучении молекул белков и их структурных изменений, происходящих при различных

воздействиях.

§1. Строение молекул белков и особенности функционирования водорастворимых белков в неводных средах

Белки представляют собой высокомолекулярные органические вещества -полипептиды, состоящие из аминокислот. Пептидная связь соединяет аминокислоты в одну цепочку, а образующиеся водородные и дисульфидные связи формируют пространственную структуру молекулы.

Для описания строения молекул белков были введены термины первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры, характеризующие уровни пространственной организации белков. Последовательность аминокислотных остатков в белковой цепи называется ее первичной структурой. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных связей между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Различают несколько конформаций вторичной структуры белков: а-спирали, Р-структуры и неупорядоченные конформации. Под третичной структурой белка понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. Четвертичная структура наблюдается не у всех молекул и представляет собой способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Четвертичная структура присуща белкам, состоящим из нескольких полипептидных субъединиц.

Функционирование белка определяется строением его активного центра, который образуется в процессе формирования структуры молекулы. Активный центр белка - это участок, который имеет строго определенное для данного белка строение - набор нескольких взаимодействующих радикалов аминокислот, которые могут быть расположены в полипетидной цепи далеко друг от друга. Активный центр может специфически взаимодействовать с определенными типами молекул - лигандами, которые при этом и активируют функции белка. Необходимый тип лигандов определяется свойствами активного

10

центра, которые зависят как от химических свойств составляющих его аминокислот, так и от их взаимного расположения в пространстве. Отсюда возникает связь структура-функция. То есть, даже незначительные нарушения в структуре белка, в частности, связанные с изменениями условий окружающей среды, могут стать причиной изменения свойств активного центра и нарушить процесс его взаимодействия с лигандом, то есть нарушить его функционирование.

Нормальное функционирование водорастворимого белка-фермента предполагает наличие гидратной оболочки молекулы. Нарушением условий окружающей среды для таких ферментов может служить лиофилизация - процесс вывода молекул воды из образца в условиях низкой температуры и вакуума. Лиофилизация белков может приводить к изменениям структуры молекул [12]. Например, работа [13] посвящена исследованию влияния процесса лиофилизации на вторичную структуру белка методом ИК-Фурье спектроскопии. Проведен анализ изменений в диапазоне линии амид III в спектрах восьми белков. Показано, что спектры лиофилизованных образцов отличаются от спектров их водных растворов. Соотнесение спектральных изменений с содержанием элементов вторичной структуры было осуществлено путем аппроксимации линии амид III гауссовыми кривыми. Результатом исследований является утверждение о том, что для всех белков при лиофилизации происходит уменьшение содержания а-спиралей и увеличение содержания Р-структур. Авторами [14] проведен аналогичный анализ ИК-спектров тетанотоксина в различных формах. Результаты также подтверждают тенденцию к уменьшению содержания а-спиралей и увеличению Р-структур в процессе лиофилизации. Дополнительные исследования, проведенные с белком, лиофилизованным из различных растворов, показывают, что влияние на результирующую структуру образца оказывает среда, из которой образец лиофилизуется. Так, наименьшие структурные изменения происходят с белком при лиофилизации в присутствии полиэтилен гликоля по сравнению с растворами сорбитола и хлористого натрия.

Лиофилизованные образцы обладают рядом преимуществ и могут применяться в различных областях. Лиофилизация применяется при очистке белков, подготовке белковых реагентов, производстве белковых молекул для диагностических и терапевтических целей, увеличения стабильности образцов при длительном хранении путем уменьшения содержания воды в образце, обеспечивающей процессы гидролиза пептидных связей, деамидирования и других деградационных процессов. Помимо этого, порошкообразные образцы могут легко транспортироваться на длительные расстояния, а также использоваться в технологиях трехмерной печати (3D printing) при создании биологических материалов [15,16].

Следует отметить, что после лиофилизации в образце присутствует остаточная связанная вода. Так, например, в работе [17] была исследована стабильность альбумина после

11

лиофилизации при хранении в различных условиях. Показано, что после лиофилизации в альбумине остается примерно 3% воды (по массе), то есть около 110 молекул воды на одну молекулу альбумина. При длительном хранении при температуре 2-8°С содержание воды немного увеличивается до 3,3% (121 молекула воды на 1 молекулу белка). Хранение при комнатной температуре и влажности в течение 13 недель приводит к увеличению содержания воды в белке до 4,4 % (162 молекулы воды на одну молекулу альбумина). Авторы работы [18] представляют данные по значению критического содержания воды, достаточного для запуска катализируемой химотрипсином реакции гидролиза в твердой фазе - 142 молекулы воды на 1 молекулу химотрипсина, что составляет около 10%.

Существует несколько способов контроля структуры белковых молекул. Одними из самых удобных являются методы колебательной спектроскопии, позволяющие определять вторичную структуру белков в любом состоянии - в водном растворе, замороженном, сухом состоянии, даже в виде суспензии. Существует огромное количество работ, в которых методы ИК-Фурье и КР спектроскопии применяются для анализа структурных изменений молекул белков [ 19,20,21,22,23,24,25,26].

Ферменты высоко специфичны к субстратам, участвующим в реакции. Считается, что при попадании в неводное окружение белок меняет свою исходную структуру, вследствие чего прекращает свое функционирование [27]. Тем не менее, в процессе постоянного развития биотехнологий появляется все больше интересных задач, для решения которых необходимо преодолевать ограничения, обусловленные природой реагентов. Так, например, существуют нерастворимые в нативной для ферментов (водной) среде реагенты. Побочные реакции могут быть предпочтительнее главной реакции в водной среде. Также возможны трудности при извлечении продукта реакции из водной среды. Преодолеть такие побочные эффекты можно при замене водной среды, в которой протекает реакция, на органический растворитель.

В работах [28,29,30,31,32,33] показано, что для нескольких белков наличие водной

среды не является обязательным фактором для запуска реакции. Так, в работе [34]

продемонстрировано, что кристаллический химотрипсин остается активным и в неводном

растворе метиленхлорида (дихлорметана). Функциональная активность белка сохраняется и

после его выдерживания в этом растворе в течение нескольких дней. Позже авторы [35]

показали, что при функционировании в неводной среде ферменты проявляют новые

каталитические свойства. Липазы проявляют функциональную активность в различных

растворителях. Более того, термическая стабильность лиофилизованного белка в органических

растворителях намного выше, чем в водном растворе. Так, при температуре 100°С в водном

растворе белок быстро теряет свою активность (уже примерно через 15 минут активность

белка падает до 50%). Если же белковая пудра помещается в раствор трибутирин-гептанола,

12

содержащий всего 0,8% воды, его термическая стабильность увеличивается во много раз: в течение часа активность белка остается близкой к 100%. Время, в течение которого белок остается активным в органической среде, зависит от природы раствора. Сравнение значений скоростей катализируемой липазами реакции переэтерификации между трибутирином и гептанолом при различных температурах показало, что при 100°С скорость реакции выше на несколько порядков.

Простая замена водной среды не может напрямую запустить ту же самую реакцию, которая предполагалась в естественном для фермента окружении, что связано с изменениями каталитических свойств ферментов. Добавление специфических нуклеофилов к образцам химотрипсина в органических растворителях может привести к появлению процессов переэтерификации, которые подавляются в нативной среде. Также становится более вероятным процесс синтеза эфиров в органическом растворителе, что является обратной реакцией по отношению к гидролизу.

Авторы работы [36] исследовали реакции синтеза дипептидов, катализируемого химотрипсином, в двухфазном растворе буфера и этилацетата. Проведено сравнение эффективности реакции в водном растворе и в двухфазной среде, исследовано влияние параметров реакции и условий приготовления образцов на выход продукта реакции. Показано, что эффективность реакции в присутствии органического растворителя намного выше, чем в его отсутствии. Среднее время протекания исследуемой реакции в органическом растворителе и достижения равновесного состояния - 6-7 дней. Одними из важнейших факторов, влияющих на процесс синтеза дипептидов, являются исходные концентрации реагентов и значение рН раствора.

В работе [37] были исследованы три различные липазы, которые могут катализировать реакции в нескольких неводных органических растворителях. При этом реакции все также подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментена. Было показано, что наряду с реакциями переэтерификации липазы также могут катализировать и другие процессы при функционировании в гидрофобной среде. Например, порциновая панкреатическая липаза может также катализировать реакции эстерификации, аминолиза, обмена ацильными группами, тиопереэтерификации и оксимолиза. Причем некоторые из этих процессов могут протекать только в неводной среде. Например, эстерификация с участием бутириновой кислоты и гептанола в воде идет с коэффициентом превращения менее 0,1%, в то время как в растворе гексана коэффициент превращения превышает 90% даже после двух часов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Манькова, Анна Александровна, 2017 год

Список литературы

1. Волькенштейн М.В. Биофизика / М.В. Волькенштейн - М.: Наука, 1988. - 595с.

2 Д.С. Чернавский, Ю.И. Хургин, С.Э. Шноль, "Концепция "белок-машина" и ее следствия", Биофизика, 1987, Т. 32, с. 775.

3 Д.С. Чернавский, Н.М. Чернавская. Белок-машина. Биологические макромолекулярные конструкции. М.: МГУ, 1999,248 с.

4 Ю.И. Хургин, Д.С. Чернавский, С.Э. Шноль. Молекулярная биология. 1967. т.1. с.419-426

5 В.А. Твердислов. Хиральность как первичный переключатель иерархических уровней в молекулярно-биологических системах. Биофизика, т. 58, вып.1, с. 159-164, 2013.

6 С.В. Стовбун, А.А. Скоблин*, В.А. Твердислов экспериментальное наблюдение синергетической закономерности смены знака хиральности в иерархиях биомиметических структур биофизика, 2014, том 59, вып. 6, с. 1079-1084

7 В.А. Твердислов, А.Э. Сидорова, Л.В. яковенко от симметрий - к законам эволюции. i. хиральность как инструмент стратификации активных сред биофизика, 2012, том 57, вып. 1, с. 146-154

8 В.А. Твердислов, Е.В. Малышко, С.А. Ильченко. От автоволновых механизмов самоорганизации к молекулярным машинам известия ран. серия физическая, 2015, том 79, No 12, с. 1728-1732

9. Березин И.В. Основы физической химии ферментативного катализа / И.В. Березин, К. Мартинек - М.: Высшая школа, 1977. - 280с.

10. Shahbazi Z. Ме^ашса1 Model of Hydrogen Bonds in Protein Modules / Z. Shahbazi // Amerkan Journal of Me^ankal Engineering - 2015. - Т. 3 - № 2 - С. 47-54.

11. Ashby M. Materials: engineering, srie^e, processing and design / M. Ashby, H. Shercliff, D. Cebon - Butterworth-Heinemann, 2007. -528с.

12. J.F. Ca^enter et al., "Rational Design of Stable Lyophilized Protein Formulations: Theory and Practice" in Rational Design of Stable Protein Formulations: Theory and Pra^ke, J.F. Ca^enter and M.C. Manning, Eds. (Kluwer Academic/Plenum, New York, 2002), рр. 109-133.

13.Griebenow K. Lyophilization-induced reversible Ganges in the se^ndary structure of proteins / K. Griebenow, A.M. Klibanov // Proa Natl. Acad. Sri. USA - 1995. - Т. 92 - С. 10969-10976.

14. Costantino H.R. The Se^ndary Structure and Aggregation of Lyophilized Tetanus Toxoid / H.R. Costantino, S.P. S^wendeman, K. Griebenow, A.M. Klibanov, R. Langer // Journal of Pharmaceutical Srieroes - 1996. - Т. 85 - № 12 С. 1290-1293.

15. Matejts^uk P. Lyophilization of Proteins / P. Matejts^uk - methods in modular biology Cryopreservation and Freeze-Drying Proto^ls Se^nd Edition Edited by John G. Day Glyn N. Stacey 2007 Humana Press 1пс.

16. Roy I. Freeze-drying of proteins: some emerging ^^erns / I. Roy, M.N. G^ta // Biote^nology and Applied Bio^emistry - 2004. - Т. 39 - № 2 С. 165-177.

17 Anhorn M.G. Freeze drying of human serum albumin (HSA) nanopartiries with different excipients / M.G. Anhorn, H.-C. Mahler, K. Langer // International Journal of Pharmaceutics - 2008., - Т. 363 - № 1-2 - С. 162-169.

18 Хургин Ю.И. Изучение твердофазных ферметативных реакций. III. Необратимая инактивация а-химотрипсина бензилсульфонилфторидом / Ю.И. Хургин, Е.Ю Максарева // Биоорганическая химия - 1991. - Т. 17 - №1, - С. 76-80.

19. Andya J.D. Me^anisms of aggregate formation and carbohydrate excipient stabilization of lyophilized humanized monorional antibody formulations / J.D. Andya, C.C. Hsu, S.J. Shire // AAPS PharmSri - 2003. - Т. 5 - №2 - С. 21-1 - 21-11.

20. Sinha S. Protein conformation in amo^hous solids by FTIR and by hydrogen/deuterium exchange with mass spectrometry / S. Sinha, Y. Li, T.D. Williams, E.M. ^рр // B^hys J. - 2008. -Т.95 - №12 - С. 5951-5961.

21. Ca^enter J.F. Application of infrared spectroscopy to development of stable lyophilized protein formulations / J.F. Ca^enter, S.J. Prestrelski, A. Dong // Eur. J. Pharm. B^harm. - 1998. - Т. 45 -№ 3 - С. 231-238.

22. Prestrelski S.J. Dehydration-indued ^^o^ationa! transitions in proteins and their inhibition by stabilizers / S.J. Prestrelski, N. Tedes^i, T. Arakawa, J.F. Ca^enter // B^hys J. - 1993. - Т. 65 - № 2 - С. 661-671.

23. Roessl U. In situ protein se^ndary structure determination in tee: Raman spectroscopy-based process analytteal tool for frozen storage of biopharmaceuticals / U. Roessl, S. Leitgeb, S. Pieters, T. De Beer, B. Nidetzky // J Pharm Sri - 2014. - Т. 103 - № 8 - С. 2287-2295.

24. Pieters S. Raman spectroscopy and multivariate analysis for the rapid discrimination between native-like and non-native states in freeze-dried protein formulations / S. Pieters, Y.H. Vander, J.M.

Roger, M. D'Hondt, L. Hansen, B. Palagos, B. De Spiegeleer, J.P. Remon, C. Vervaet, T. De Beer // Eur J Pharm Biopharm. - 2013. - Т. 85 - № 2 - С. 263-271.

25. Yu N.-T. Comparison of protein structure in crystals and in solution by laser raman scattering. I. Lysozyme / N.-T. Yu, B.H. Jo // Arch Biochem Biophys. - 1973. - Т. 156 - № 2 - С. 469-474.

26. Yu N.-T. Comparison of protein structure in crystals, in lyophilized state, and in solution by laser Raman scattering. 3. Alpha-Lactalbumin. / N.-T. Yu // J Am Chem Soc. - 1974. - Т. 96 - № 14 - С. 4664-4668.

27. D.L. Nelson, M M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry 3rd edn. //Worth, New York, 2000

28. Fitzpatrick P.A. Enzyme crystal structure in a neat organic solvent / P.A. Fitzpatrick, A.C. Steinmetz, D. Ringe, A.M. Klibanov // Proc. Natl Acad. Sci. USA - 1993. - Т. 90 - № 18 - С. 86538657.

29. Schmitke J.L. Crystal structure of subtilisin Carlsberg in anhydrous dioxane and its comparison with those in water and acetonitrile / J.L. Schmitke, L.J. Stern, A.M. Klibanov // Proc. Natl Acad. Sci. USA - 1997. - Т. 94 - № 9 - С. 4250-4255.

30. Shibata A. Biphasic effects of alcohols on the phase transition of poly(L-lysine) between a-helix and P-sheet conformations / A. Shibata, M. Yamamoto, T. Yamashita, J.S. Chiou, H. Kamaya, I. Ueda // Biochemistry - 1992, - Т. 31 - № 25 - С. 5728-5733

31. Griebenow K. On protein denaturation in aqueous-organic mixtures but not in pure organic solvents / K. Griebenow, A.M. Klibanov // Journal of the American Chemical Society - 1996. - Т. 118 - № 47 - С. 11695-11700.

32. Griebenow K. Can conformational changes be responsible for solvent and excipient effects on the catalytic behavior of subtilisin Carlsberg in organic solvents / K. Griebenow, A.M. Klibanov // Biotechnology and Bioengineering - 1997. - Т. 53 - № 4 - С. 351-362.

33. Сироткин В.А. Исследование сывороточного альбумина человека в безводных органических средах методами изотермической калориметрии и ИК-спектроскопии / В.А. Сироткин, А.Н. Зинатуллин, Б.Н. Соломонов, Д.А. Файзуллин, В.Д. Федотов // Журнал физической химии - 2000. - Т. 74 - № 4 - С.743-748.

34. Dastoli F.R. Reactivity of active sites of chymotrypsin suspended in an organic medium / F.R. Dastoli, N.A. Musto, S. Price //Archives of Biochemistry and Biophysics - 1966. - Т. 115 - № 1 -С. 44-47.

35. Zaks A. Enzymatic catalysis in organic media at 100°C / A. Zaks, A.M. Klibanov // Science -1984. - Т. 224 - № 4654 - С. 1249-1251.

36. Kuhl P. Studies on Enzymatic Peptide Synthesis in Biphasic Aqueous-Organic Systems with Product Extraction / P. Kuhl, R. Sehaaf, H.-D. Jakubke // Monatshefte fiir Chemie - 1987. - Т. 118 -№ 11 - С. 1279-1288.

37. Zaks A. Enzyme-catalyzed processes in organic solvents / A. Zaks, A.M. Klibanov // Proc. Natl. Acad. Sci. USA - 1985. - Т. 82 С. 3192-3196.

38 Klibanov A.M. Why are enzymes less active in organic solvents than in water? / A.M. Klibanov // Trends Biotechnol. - 1997. - Т. 15 - № 3 - С. 97-101.

39. Vidal M.I. Thermostability of chymotrypsin in water/organic solvent systems / M.I. Vidal, M.L. Serralheiro, J.M.S. Cabral // Biotechnology letters -1992. - Т. 14 - № 11 - С. 1041-1044.

40. Reinhoudt D.N. The effect of crown ethers on enzyme-catalysed reactions in organic solvents / D. N. Reinhoudt, A. M. Eendebak, W. F. Nijenhuis. W. Verboom., M. Kloosterman, H. E. Schoemaker // J. Chem. Soc. Chem. Commun. - 1989. - № 7 - С. 399-400.

41. Broos J. Large activation of serine proteases by pretreatment with crown ethers / J. Broos, I.K. Sakodinskaya, J.F.J. Engbersen, W. Verboom, D.N. Reinhoudt // J. Chem. Soc., Chem. Commun. -1995. - Т. 1 - № 2 - С. 255-256.

42. Broos J. Activity and enantioselectivity of serine proteases in transesterification reactions in organic media / J. Broos, I.K. Sakodinskaya, J.F.J. Engbersen, W. Verboom, D.N. Reinhoudt // Journal of Chemical Society, Perkin Trans. - 1995. - Т. 1 - № 22 - С. 2899-2905.

43. Каменская Э.О. Зависимость каталитической активности иммобилизованного а-химотрипсина в водно-органических смесях от композиции микроокружения (жесткой матрицы и гидратирующих добавок) / Э.О. Каменская, И.К. Сакодынская, А.В. Левашов // Биоорганическая химия - 1995. - Т. 21 - № 11 - С. 825-827.

44. Kong J. Fourier Transform Infrared Spectroscopic Analysis of Protein Secondary Structures / J. Kong, S. Yu // Acta Biochimica et B^hysica Sinica - 2007. - Т. 39 - №8 - С. 549-559.

45. Celej M.S. Superactivity and conformational changes on а-chymotrypsin ^on interfacial binding to cationic micelles / M.S. Celej, M.G. D'Andrea, P.T. Campana, G.D. Fidelio, M.L. Bianconi // Biochem. J. - 2004. - Т. 378 - № 3 - С. 1059-1066.

46. Dong A. Infrared Spectroscopic studies of lyophilization- and temperature-induced protein aggregation / A. Dong, S.J. Prestrelski, S.D. Allison, J.F. Ca^enter // Journal of Pharmaceutical sciences - 1995. - Т. 84 - № 4 - С. 415-424.

47. Maiti N.C. Raman Spectroscopic Characterization of Secondary Structure in Natively Unfolded Proteins: r-Synuclein / N.C. Maiti, M M. Apetri, M.G. Zagorski, P R. Carey, V.E. Anderson // J. am. chem. Soc - 2004. - Т. 126 - № 8 - С. 2399-2408.

48. E.J. Heilweil and D.F. Plusquellic, Terahertz Spectroscopy of Biomolecules in Terahertz Spectroscopy: Principles and Applications. // Optical Science and Engineering CRC Press, 2007

49. Jepsen P.U. Terahertz spectroscopy and imaging - Modern techniques and applications / P.U. Jepsen, D.G. Cooke, M. Koch // Laser Photonics Rev. - 2011. - Т. 5 - № 1 - С. 124-166.

50. Susi H. Infrared Spectroscopy - Conformation / H. Susi // Methods Enzymol. - 1972. - Т. 26 - С. 445-472.

51. Miyazawa T. Characteristic Infrared Bands of Monosubstituted Amides / T. Miyazawa, T. Shimanouchi, S.I. Mizushima // J. Chem. Phys. - 1956. - Т. 24 - С. 408-418.

52. Bandekar J. Amide modes and protein conformation / J. Bandekar // Biochim B^hys Acta -1992. - Т. 1120 - № 2 - С. 123-143.

53. Khoury Y.El. On the specificity of the amide VI band for the secondary structure of proteins / Y.El Khoury, R. Hielscher, M. Voicescu, J. Gross, P. Hellwig // Vibrational Spectroscopy - 2011. -Т. 55 - № 2 - С. 258-266.

54. Cheam T.C. Infrared intensities of amide modes in N-methylacetamide and poly(glycine I) from ab initio calculations of dipole moment derivatives of N-methylacetamide / T.C. Cheam, S. Krimm // J. Chem. Phys. - 1985. - Т. 82 - № 4 - С. 1631 - 1641.

55. V.N. Uversky, E.A. Permiakov, Molecular Anatomy and Physiology of Proteins. // Nova science publishers, New York, 2007

56. Byler D.M. Examination of the secondary structure of proteins by deconvolved FTIR spectra / D M. Byler, H. Susi // B^olymers - 1986. - Т. 25 - № 3 - С. 469-487.

57. Нурхаметов А.Х. Пространственная структура апамина в растворе. Анализ спектров лазерного комбинационного рассеяния / А.Х. Нурхаметов, Е.Г. Елякова, Е.С. Ефремов, А.И. Мирошников // Биоорганическая химия - 1981. - Т. 7 - № 1 - С. 16-24.

58. P.R. Carey, Biochemical Applications of Raman and Resonance Raman Spectroscopies. // New York: Academic Press, 1982

59. Брандт Н.Н. Диссертация «КР Спектроскопия и анализ динамики лазерного фотообесцвечивания, как методы исследования функционально-значимых изменений структуры белковых молекул».

60. Брандт Н.Н. ИК спектроскопия структурных изменений а-химотрипсина, связанные с инверсией функции: влияние растворителя / Н.Н. Брандт, А.А. Манькова, А.Ю. Чикишев // ВМУ. Серия 3. Физика. Астрономия - 2011. - Т. 3 - С. 74-77.

61. Trueblood K.N. Structures of the 1:1 complexes of 18-crown-6 with hydrazinium perchlorate, hydroxylammonium perchlorate, and methylammonium perchlorate / K.N. Trueblood, C.B. Knobler, D.S. Lawrence, R.V. Stevens // J. Am. Chem. Soc. - 1982. - Т. 104 - № 5 - С. 1355-1362.

62. Izatt R.M. Cyclic polyether-protonated organic amine binding: significance in enzymatic and ion transport processes / N.E. Izatt, B.E. Rossiter, J.J. Christensen, B.L. Haymore // Science - 1978. - Т. 199 - № 4332 - С. 994 - 996.

63. Брандт Н.Н. КР спектроскопия комплекса триса-(гидроксиметил)аминометана с краун-эфиром / Н.Н. Брандт, В.В. Молодоженя, И.К. Сакодынская, А.Ю. Чикишев // Журнал физической химии - 2000. - Т. 74 - № 11 - с. 2051-2055.

64. Pelton J.T. Spectroscopic Methods for Analysis of Protein Secondary Structure / J.T. Pelton, L.R. McLean // Analytical Biochemistry - 2000. - Т. 277 - № 2 - С. 167-176.

65. Grdadolnik J. A FTIR investigation of protein conformation / J. Grdadolnik // Bulletin of the Chemists and Technologists of Macedonia - 2002. -Т. 21 - № 1 - С. 23-34.

66. Dousseau F. Determination of the secondary structure content of proteins in aqueous solutions from their amide I and amide II infrared bands. Comparison between classical and partial least-squares methods / F. Dousseau, M. Pezolet // Biochemistry - 1990. - Т. 29 - № 37 - С. 8771-8779.

67. Noinville S. Conformational Changes and Orientation of Humicola lanuginosa Lipase on a Solid Hydrophobic Surface: An in Situ Interface Fourier Transform Infrared-Attenuated Total Reflection Study / S. Noinville, M. Revault, M.H. Baron, A. Tiss, S. Yapoudjian, M. Ivanova, R. Verger // Biophysical Journal - 2002. - Т. 82 - № 5 - С. 2709-2719.

68. Nemecek D. Raman spectroscopy of proteins and nucleoproteins / D. Nemecek, J. Stepanek, G.J. Jr. Thomas // Curr. Protoc. Protein Sci - 2013. - Т. 71 - № 17.8. - С. 1-52.

69. Tuma R. Raman spectroscopy of proteins: from peptides to large assemblies / R.Tuma // J. Raman Spectrosc. - 2005. - Т. 36 - № 4 - С. 307-319.

70. Rygula A. Raman spectroscopy of proteins: a review / A. Rygula, K. Majzner, K. M. Marzec, A. Kaczor, M. Pilarczyk, M. Baranska // J. Raman Spectrosc. - 2013. - Т. 44 - № 8 - С. 1061-1076.

71. Ботте Т.Л. Колебательные спектры некоторых аминоскислот в низкочастотной области / Т.Л. Ботте, Г.И. Довбешко, Г.С. Литвинов // Биополимеры и клетка - 1991. - Т. 7 - № 6 - С. 4857.

72. El Khoury Y. The Hydrogen Bonding Signature of Peptides and Proteins in the Far Infrared / Y. El Khoury, A. Trivella, P. Hellwig // Terahertz Science and Technology- 2010. - Т. 3 - № 4 - С. 183191.

73. Nielsen O.F. Low frequency (20-400 cm-1) vibrational spectra of n-methylacetamide in the liquid state / O.F. Nielsen, I.J. Bigio // Chem.Phys.Lett - 1986. - Т. 132 - № 6 - С. 502-506.

74. Colaianni S.E. Nielsen, Low frequency Raman Spectroscopy / S.E. Colaianni, O.F. Nielsen // Journal of molecular structure - 1995. - Т. 347 - С. 267-284.

75. Nielsen O.F. Hydrogen bonding in liquid amides studied by low frequency raman spectroscopy / O.F. Nielsen // Journal of Molecular structure - 1988. - Т. 175 - С. 251-256.

76. Painter P.C. Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins / P.C. Painter, L.E. Mosher, C. Rhoads // Biopolymers - 1982. - Т. 21 - № 7 - С. 1469-1472.

77. Urabe H. Low-frequency raman spectra of lysozyme crystals and oriented DNA films:Dynamics of crystal water / H. Urabe, Y. Sugawara, M. Ataka, A. Rupprecht // Biophysical journal - 1998. - Т. 74 - № 3 - С. 1533-1540.

78. E.J. Heilweil and D.F. Plusquellic, Terahertz Spectroscopy of Biomolecules. // Terahertz Spectroscopy: Principles and Applications by CRC Press, pp. 269-297, 2007

79. Stehle C.U. Far-infrared spectroscopy on free-standing protein films under defined temperature and hydration control / C.U. Stehle, W. Abuillan, B. Gompf, M. Dressel // J. Chem. Phys. - 2012. -Т. 136 - № 7 - С. 075102-1 - 075102-8.

80. Falconer R.J. Far-Infrared Spectroscopy of Protein Higher-Order Structures / R.J. Falconer, H.A. Zakaria, Y.Y. Fan, A.P. Bradley, A.P. Middelberg // Applied spectroscopy - 2010. - Т. 64 - № 11 -С. 1259-1264.

81. Genzel L. Low-frequency raman spectra of lysozyme / L. Genzel, F. Keilmann, T. P. Martin, G. Wintreling, Y. Yacoby, H. Fröhlich, M.W. Makinen // Biopolymers - 1976. - Т. 15 - № 1 - С. 219225.

82. Markelz A.G. Pulsed Terahertz Spectroscopy of DNA, Bovine Serum Albumin and Collagen between 0.1 and 2.0 THz / A.G. Markelz, A. Roitberg, E.J. Heilweil // Chem. Phys.Lett. - 2000. - Т. 320 - № 1-2 - С. 42-48.

83. Cherkasova O.P. Terahertz spectroscopy of biological molecules / O.P. Cherkasova, M.M. Nazarov, A.P. Shkurinov, V.I. Fedorov // Radiophysics and Quantum Electronics - 2009. - Т. 52 - № 7 -С. 518-523.

84. Fabian H. Ribonuclease A Revisited: Infrared Spectroscopic Evidence for Lack of Native-like Secondary Structures in the Thermally Denatured State / H. Fabian and H.H. Mantsch // Biochemistry - 1995. - Т. 34 - № 41 - С. 13651 - 13655.

85. David C. Protein S-S bridge reduction: a Raman and computational study of lysozyme interaction with TCEP / C. David, S. Foley, M. Enescu // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2009. - Т. 11 - № 4 - С. 2532-2542.

86. David C. Reductive unfolding of serum albumins uncovered by Raman spectroscopy / C. David, S. Foley, C. Mavon, M. Enescu // Biopolymers - 2008. - Т. 89 - № 7 - С. 623-634.

87. Chikishev A.Yu. Polarization-Sensitive CARS of the Amide I Band of Pure and Liganded Chymotrypsin / A.Yu. Chikishev, N.I. Koroteev, C. Otto, J. Greve // Journal of raman spectroscopy -1996. - Т. 27 - № 12 - С. 893-896.

88. Dupaix A. Resonance Raman spectroscopic studies of the interactions between trypsin and a competitive inhibitor / A. Dupaix, J.J. Bechet, J. Yon, J.C. Merlin, M. Delhaye, M. Hill // Proc. Nat. Acad. Sci. USA - 1975. - Т. 72 - № 11 - С. 4223-4227.

89. А.Н. Матвеев, Оптика. // М. Высшая школа, 1985.

90. Ho I.C. Design and performance of reflective terahertz air-biased-coherent-detection for timedomain spectroscopy / I.C. Ho, X. Guo, X.-C. Zhang // Optic Express - 2010. - Т. 18 - № 3 - С. 2872-2883.

91. https://www.thermofisher.com/order/catalog/product/833-043700

92. Savitzky A. Smoothing and Differentiation of Data by Simplified Least Squares Procedures / A. Savitzky, M.J.E Golay // Analytical Chemistry - 1964. - Т. 36 - № 8 - С. 1627-1639.

93. Назаров М.М. Терагерцовая импульсная спектроскопия биологических тканей / М.М. Назаров, А.П. Шкуринов, Е.А. Кулешов, В.В. Тучин // Квантовая электроника - 2008. - Т. 38 -№ 7 - С. 647-654.

94. Brandt N.N. A method of comparing Raman spectra / N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, A.I. Chulichkov, P.A. Ignatiev, S.I. Lebedenko, O.V. Voronina. // Laser Phys. - 2004. - Т. 14 - № 11 - С. 1386-1392.

95. Brandt N.N. Optimization of the rolling-circle filter / N.N. Brandt, O.O. Brovko, A.Yu. Chikishev, O.D. Paraschuk // Applied spectroscopy - 2006. - Т. 60 - № 3 - С.288-293.

96. Lieber C.A. Jansen, Automated Method for Subtraction of Fluorescence from Biological Raman Spectra / C.A. Lieber, A. Mahadevan-Jansen // Applied spectroscopy - 2003. - Т. 57 - № 11 - С. 1363-1367.

97. Lund P.A. Comparison of the depolarized rayleigh-wing scattering and far-infrared absorption in molecular liquids / P.A.Lund, O.F. Nielsen, E. Praestgaard // Chemical physics - 1978. - Т. 28 - № 12 - С. 167-173.

98 http://www.wardsystems.com/genehunter.asp

99. Day G.M. Understanding the Influence of Polymorphism on Phonon Spectra: Lattice Dynamics Calculations and Terahertz Spectroscopy of Carbamazepine / G.M. Day, J.A. Zeitler, W. Jones, T. Rades, P.F. Taday // J. Phys. Chem. B. - 2006. - Т. 110 - № 1 - С. 447-456.

100. Brandt N.N. The Raman spectra of a crown complex of tris(hydroxymethyl)aminomethane / N.N. Brandt, V.V. Molodozhenya, I.K. Sakodinskaya, A.Yu. Chikishev // Russian J. Phys. Chem. -2000. - Т. 74 - № 11 - С. 1883-1887.

101. Брандт Н.Н. КР спектроскопия конформационных изменений а-химотрипсина при взаимодействии с 18-краун-6: эффект активации фермента в органических растворителях /

Н.Н. Брандт, И.К. Сакодынская, А.Ю. Чикишев // Доклады Академии наук - 2000ю - Т. 375 -№ 3 - С. 351-354.

102. Брандт Н.Н Исследование взаимодействия а-химотрипсина с 18-краун-6-эфиром в органических растворителях методом спектроскопии комбинационного рассеяния / Н.Н. Брандт, И.К. Сакодынская, А.Ю. Чикишев // Журнал физической химии - 2001. - Т. 75 - № 6 -

C. 1033-1038.

103. Brandt N.N. Raman spectroscopy of tris-(hydroxymethyl)aminomethane as a model system for the studies of alpha-chymotrypsin activation by crown ether in organic solvents / N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, I.K. Sakodinskaya // J. Molecul. Struct. - 2003. - Т. 648 - № 3 - С. 177-182.

104. Tsukube H. Crown ether strategy toward chemical activation of biological protein functions / H. Tsukube, T. Yamada, S. Shinoda // J. Heterocycl. Chem. - 2001. - Т. 38 - № 6 - С. 1401-1408.

105. Engberson J.F.J. Effects of crown ethers and small amounts of cosolvent on the activity and enantioselectivity of а-chymotrypsin in organic sofvents / J.F.J. Engbersen, Jaap Broos, W. Verboom,

D.N. Reinhoudt // Pure Appl. Chem. - 1996. - Т. 68 - № 11 - С. 2171-2179.

106. J.H. Northrop, M. Kunitz and R.M. Herriott. Crystalline enzymes, Columbia Univ. Press, 1948

107. Kogan, G.A. Infrared spectra of cyclic hexapeptides constructed of L(D)-alanine and glycine residues / G.A. Kogan, V.M. Tul'chinskii, V.V. Shilin, V.T. Ivanov // Chem Nat Compd. - 1972. - Т. 8 - С. 353-359.

108. Twardowski J. Far infrared spectra of acid phosphatase from rat liver. Spectra of the native and the heat- and acid-denatured isoenzymes / J. Twardowski // Acta biochimica polonica - 1980. - Т. 27 - № 1 - С. 1-7.

109. Cheam T.C Infrared intensities of amide modes in N-methylacetamide and poly(glycine I) from ab initio calculations of dipole moment derivatives of N-methylacetamide / T.C Cheam and S. Krimm // J. Chern. Phys. - 1985. - Т. 82 - № 4 - С. 1631-1641.

110. Khoury Y.El. On the specificity of the amide VI band for the secondary structure of proteins / Y.El Khoury, R. Hielscher, M. Voicescu, J. Gross, P. Hellwig // Vibrational Spectroscopy - 2011. -Т. 55 - № 2 - С. 258-266.

111. Stehle C.U. Far-infrared spectroscopy on free-standing protein films under defined temperature and hydration control / C.U. Stehle, W. Abuillan, B. Gompf, M. Dressel // J. Chem. Phys. - 2012. -Т. 136 - № 7 - С. 075102-1 - 075102-8.

112. Spiro T.G. Laser Raman scattering as a probe of protein structure / T.G. Spiro, B.P. Gaber // Ann. Rev. Biochem. - 1977 - Т. 46 - С. 553-572.

113. Нурхаметов А.Х. Пространственная структура апамина в растворе. Анализ спектров лазерного комбинационного рассеяния / А.Х. Нурхаметов, Е.Г. Елякова, Е.С. Ефремов, А.И. Мирошников // Биоорганическая химия - 1981. - Т. 7 - № 1 - С. 16-24.

114. Williams R.W. A new method for determining protein secondary structure by laser raman spectroscopy applied to fd phage / R.W. Williams, A.K. Dunker // Biophys J. - 1980. - Т. 32 - № 1 -С. 232-234.

115. Kong J. Fourier Transform Infrared Spectroscopic Analysis of Protein Secondary Structures / J. Kong, S. Yu // Acta Biochimica et Biophysica Sinica - 2007. - Т. 39 - №8 - С. 549-559.

116. Levitt M. Automatic identification of secondary structure in globular proteins / M.Levitt, J. Greer // J.Mol.Biol. 1977. - Т. 114 - № 2 - С. 181-239.

117. Chikishev A.Yu. Polarisation sensitive coherent anti-stokes raman scattering spectroscopy of the amide I band of proteins in solutions / A.Yu. Chikishev, G.W. Lucassen, N.I. Koroteev, C. Otto, J. Greve // Biophys J. - 1992. - Т. 63 - № 4 - С. 976-985.

118. Fu F.-N. Secondary structure estimation of proteins using the amide iii region of FTIR spectroscopy:application to analyze calcium binding induced structural changes in calsequestrin / F-N. Fu, D.B. DeOliveira, W.R. Trumble, H.K. Sarkar, B.R. Singh // Applied spectroscopy - 1994. - Т. 48 - № 11 - С. 1432 - 1441.

119. Pasche S. Effects of ionic strength and surface charge on protein adsorption at PEGylated surfaces / S. Pasche, J. Voros, H.J. Griesser, N.D. Spencer, M. Textor // J. Phys. Chem. B - 2005. -T. 109 - № 37 - C. 17545-17552.

120. Krigbaum W. R. Prediction of the Amount of Secondary Structure in a Globular Protein from Its Aminoacid Compositionj / W.R. Krigbaum, S.P. Knutton // Proc. Nat. Acad. Sci. USA - 1973. - T. 70 - № 10 - C. 2809-2813.

121. Huntincjton J.A. S-ovalbumin, an ovalbumin conformer with properties analogous to those of loop-inserted serpins / J.A. Huntincjton, P.A. Patston, P.G. Gettins // Protein Sci. - 1995. - T. 4 - № 4 - C. 613-621.

122. Doolittle R.F. A detailed consideration of a principal domain of vertebrate fibrinogen and its relatives / R.F. Doolittle // Protein Sci. - 1992. - T. 1 - № 12 - C. 1563-1577.

123. Wahla V. The influence of residual water on the secondary structure and crystallinity of freeze-dried fibrinogen / V. Wahla, O. Scheibelhofera, U. Roessla, S. Leitgeba, T. De Beerd, J. Khinast // International Journal of Pharmaceutics - 2015. - T. 484 - № 1-2 - C. 95-102.

124. Marx J. Characteization and conformational analysis by raman spectroscopy of human airway lysozyme / J. Marx, J. Jacquot, M. Berjot, E. Puchelle, A.J. Alix // Biochim Biophys Acta - 1986. -T. 870 - № 3 - C. 488-494.

125. Jakobsen R.J. IR Specra-structure correlations and adsorption behavior for helix proteins / R.J. Jakobsen, F.M. Wasacz // Applied Spectroscopy - 1990. - T. 44 - № 9 - C. 1478-1490.

126. Oberg K.A. Secondary Structure of the Homologous Proteins, alpha-Fetoprotein and Serum Albumin, from their Circular Dichroism and Infrared Spectra / K.A. Oberg, V.N. Uversky // Protein and Peptide Letters - 2001. - T. 8 - № 4 - C. 297-302.

127. Ajloo D. Thermodynamic and Structural Studies on the Human Serum Albumin in the Presence of a Polyoxometalate / D. Ajloo, H. Behnam, A.A. Saboury, F. Mohamadi-Zonoz, B. Ranjbar, A.A. Moosavi-Movahedi, Z. Hasani, K. Alizadeh, M. Gharanfoli, M. Amani // Bull. Korean Chem. Soc. -2007. - T. 28 - № 5 - C. 730-736.

128. Vlasova I.M. Raman Spectroscopy in Investigations of Secondary Structure of Human Serum Albumin at Binding of Nanomarkers of Fluorescein Family / I.M. Vlasova, A.M. Saletsky // Laser physics - 2010. - T. 20 - № 9 - C. 1844-1848.

129. Shoulders M.D. Collagen structure and stability / M.D. Shoulders, R.T. Raines // Annu Rev Biochem. - 2009. - T. 78 - C. 929-958.

130. Fagnano C. Raman spectroscopic studies on the interactions between 5,5 diphenylhydantoin antiserum proteins and cross-reactant agents / C. Fagnano, G. Fini, A. Torreggiani // Journal of Molecular Structure - 1995. - T. 348 - C. 9-12.

131. Marx, J. Determination of the secondary structure of proteins from the Raman amide I band: The reference intensity profiles method / J. Marx, M. Berjot, A.J.P. Alix // J. Raman Spectrosc. - 1987. -T. 18 - № 4 - C. 289-300.

132. Williams R.W. Protein secondary structure analysis using Raman amide I and amide III spectra / R.W. Williams // Methods Enzymol. - 1986. - T. 130 - C. 311-331.

133. Maiti N.C. Raman Spectroscopic Characterization of Secondary Structure in Natively Unfolded Proteins: r-Synuclein / N.C. Maiti, M M. Apetri, M.G. Zagorski, P R. Carey, V.E. Anderson // J. am. chem. soc. - 2004. - T. 126 - № 8 - C. 2399-2408.

134. Brandt N.N. Optimization of the rolling-circle filter / N.N. Brandt, O.O. Brovko, A.Yu. Chikishev, O.D. Paraschuk // Applied spectroscopy - 2006. - T.60 - № 3 - C. 288-293.

135. Brandt. N.N. A method of comparing Raman spectra / N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, A.I. Chulichkov, P.A. Ignatiev, S.I. Lebedenko, O.V. Voronina // Laser Physics - 2004. - T. 14 - № 11 -C. 1386-1392.

136. Nielsen O.F. Low-frequency spectroscopic studies of interactions in liquids / O.F. Nielsen // Annu.Rep.Prog.Chem., Sect. C, Phys. Chem. - 1993. - T. 90 - C. 3-44.

137. David C. Protein S-S bridge reduction: a Raman and computational study of lysozyme interaction with TCEP / C. David, S. Foley, M. Enescu // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2009. - T. 11 -№ 4 - C. 2532-2542.

138. James G.T. Inactivation of the protease inhibitor phenylmethylsulfonyl fluoride in buffers / G.T. James // Anal. Biochem. - 1978. - T. 86 - № 2 - C. 574-579.

139. Lu R. Probing the secondary structure of bovine serum albumin during heat-induced denaturation using mid-infrared fiberoptic sensors / R. Lu, W.-W. Li, A. Katzir, Y. Raichlin, H.-Q. Yu, B. Mizaikoff // Analyst - 2015. - T. 140 - № 3 - C. 765-770.

140. Matsuo K. Secondary-Structure Analysis of Denatured Proteins by Vacuum-Ultraviolet Circular Dichroism Spectroscopy / K. Matsuo, Y. Sakurada, R. Yonehara, M. Kataoka, K. Gekko // Biophys J.

- 2007. - T. 92 - № 11 - C. 4088-4096.

141. Twardowski J. Far infrared spectra of acid phosphatase from rat liver. Spectra of the native and the heat- and acid-denatured isoenzymes / J. Twardowski // Acta biochimica polonica - 1980. - T. 27

- № 1 - C. 1-7.

142. Mankova A.A. Terahertz time-domain and FTIR spectroscopy of tris-crown interaction / A.A. Mankova, A.V. Borodin, A.V. Kargovsky, N.N. Brandt, I.I. Kuritsyn, Q. Luo, I.K. Sakodynskaya, K.J. Wang, H. Zhao, A.Yu. Chikishev, A.P. Shkurinov, X.-C. Zhang // Chem. Phys. Lett. - 2012. - T. 554 - C.201-207.

143. Brandt N.N. Raman spectroscopy of tris-(hydroxymethyl)aminomethane as a model system for the studies of a-chymotrypsin activation by crown ether in organic solvents // N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, I.K. Sakodynskaya // J. Mol. Struct. - 2003. - T. 648 - № 3 - C. 177-182.

144. F. S. Parker, Applications of Infrared, Raman, and Resonance Raman Spectroscopy in Biochemistry, Plenum Press, New York (1983).

145. Brandt N.N. CARS and Raman spectroscopy of function-related conformational changes of chymotrypsin / N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, J. Greve, N.I. Koroteev, C. Otto, I.K. Sakodynskaya // J. Raman Spectrosc. - 2000. - T. 31 - C. 731-737.

146. Susi H. The strength of hydrogen bonding: infrared spectroscopy / H. Susi // Methods Enzymol.

- 1972. - T. 26 - C. 381-391.

147. Khoury Y.El. On the specificity of the amide VI band for the secondary structure of proteins / Y.El Khoury, R. Hielscher, M. Voicescu, J. Gross, P. Hellwig // Vibrational Spectroscopy - 2011. -T. 55 - № 2 - C. 258-266.

148. Elliott A. Structure of synthetic polypeptides / A. Elliott, E.J. Ambrose // Nature - 1950. - T. 165 - C.921-922.

149. Krimm S. Vibrational spectroscopy and conformation of peptides, polypeptides, and proteins / S. Krimm, J. Bandekar // Adv. Protein Chem. - 1986. - T. 38 - C. 181- 364.

150. Suchkova G.G. Amide bands in the IR spectra of urethanes / G.G. Suchkova, L.I. Maklakov // Vibr. Spectrosc. - 2009. - T. 51 - № 2 - C. 333-339.