Несовместимость фактора [PSI+] и мутаций в гене SUP45 дрожжей Saccharomyces cerevisiae тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.15, кандидат биологических наук Киктев, Денис Александрович

• Киктев, Денис Александрович
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Киктев, Денис Александрович

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. ФАКТОРЫ ТЕРМИНАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ.

1.1. Факторы терминация трансляции прокариот.

1.1.1. Прокариотические факторы терминации трансляции I класса.

1.1.2. Прокариотические факторы терминации трансляции II класса.

1.2. Факторы терминация трансляции эукариот.

1.2.1. Эукариотические факторы терминации трансляции I класса.

1.2.1.1. Общая характеристика фактора eRF 1.

1.2.1.2. Характеристика N-домена eRF 1.

1.2.1.3. Характеристика М-домена eRF 1.

1.2.1.4. Характеристика С-домена eRFl.

1.2.2. Эукариотические факторы терминации трансляции II класса.

1.2.2.1. Общая характеристика фактора eRF3.

1.2.2.2. Структурная организация и функции Sup35 — фактора eRF3 дрожжей S. cerevisiae. а) Общая характеристика Sup35. б) Характеристика N-домена Sup35. в) Характеристика М-домена Sup35. г) Характеристика С-домена Sup35.

1.2.2.3. Взаимодействие факторов eRFl и eRF3 с другими белками. а) Взаимодействие факторов eRFl и eRF3 между собой. б) Взаимодействие факторов терминации трансляции с другими белками.

1.2.2.4. Эффекты мутаций в генах SUP35 и SUP45.

1.2.2.5. [PSI*] -прионная форма Sup35. а) Доказательства прионной природы [PiS!^]. б) Структура прионных агрегатов. в) Факторы, влияющие на поддержание фактора [PST^.

Влияние Hspl04 на [PSf].

Влияние шаперонов семейства Hsp70 и их кошаперонов на [PST]. г) Вариабельность [PiST^.

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Штаммы.

2.2. Плазмиды.

2.3. Среды и условия культивирования.

2.4. Генетические методы.

2.4.1. Индукция [PSt\.

2.4.2. Элиминация фактора [PS/1].

2.4.3. Тест на доминантность — рецессивность.

2.4.4. Оценка частоты потери плазмид.

2.5. Молекулярно-генетические и биохимические методы.

2.5.1. Измерение активности (3-галактозидазы.

2.5.2. Измерение активности люциферазы.

2.5.3. Получение антител к Sup45.

2.5.4. Работа с белками.

2.6. Статистические методы.

2.7. Методы компьютерного анализа.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ.

3.1. Фактор [PST"] несовместим с мутациями sup45, находящимися в гетероаллельном состоянии.

3.2. Фактор [PST^] несовместим с мутациями sup45, находящимися в гетерозиготном состоянии.

3.3. Фактор [PST^] совместим с нонсенс-мутациями sup35, находящимися в гетерозиготном состоянии.

3.4. Попарное скрещивание клеток [PSI*]s штамма. и клеток мутанта sup45.

3.5. Изучение несовместимости фактора [PST^] и мутаций sup45 в тетрадном анализе.

3.6. Изучение несовместимости фактора [PS/1"] и мутаций sup45 при замещении плазмид.

3.7. Факторы, влияющие на несовместимость.

3.7.1. Влияние дополнительных копий SUP45 на несовместимость фактора [PS/1-] и мутаций sup45.

3.7.2. Влияние мутантных тРНК на несовместимость [Р£/ь] и мутаций sup45.

3.7.3. Влияние Sup35C на несовместимость фактора [PST4] и мутаций sup45.".

3.8. Взаимосвязь уровня супрессии нонсенс-кодонов в аллелях sup45-n и несовместимости с фактором [PS/4"].

3.8.1. Характеристика супрессорной активности фактора [PS!^] и мутаций sup45-n.

3.8.2. Факторы, определяющие супрессию в использованных штаммах дрожжей.

3.8.3. Влияние нуклеотидного контекста на прочтение нонсенс-кодона в аллелях sup45-n.

3.8.4. Мутации sup45-n расположены в «умеренном» контексте.

3.8.5. Мутации sup45-n расположенные в контексте, облегчающем супрессию, совместимы с фактором [PS/"].

3.8.6. Некоторые аминокислотные замены снижают стабильность белка Sup45.

3.9. Поиск генов, влияющих на несовместимость [PST*] и мутаций sup45.

3.9.1. Влияние белков-шаперонов на несовместимость [Р571] и мутаций sup45.

3.9.2. Влияние РАВ1 на несовместимость [Р571"] и мутаций sup45.

3.9.3. Тест-система для поиска генов, влияющих на несовместимость [PiST1"] и мутаций sup45.

4. ОБСУЖДЕНИЕ.

4.1. Несовместимость характерна как для «сильного», так и для «слабого» фактора [PS/"].

4.2. Взаимосвязь несовместимости и уровня супрессии.

4.3. Количество белка Sup45, вероятно, является основным фактором, определяющим несовместимость.

4.3.1. Дополнительная копия гена SUP45 компенсирует несовместимость.

4.3.2. Влияние гена SUP45 на несовместимость имеет дозовый эффект.

4.3.3. Несовместимость нонсенс-мутаций sup45 с фактором [P-ST1"] определяется снижением количества полноразмерного белка Sup45.

4.3.4. Нуклеотидный контекст мутаций Sup45 как фактор, определяющий уровень нонсенс-супрессии и несовместимость с детерминантом [PSf].

4.3.5. Синтез полноразмерного белка Sup45 в отсутствии мутантных тРНК.

4.3.6. Несоответствие уровня супрессии нонсенс-кодонов и количества белка Sup45 у нонсенс-мутантов sup45.

4.3.7. Роль фактора [PS/*] в несовместимости.

4.3.8. Несовместимость [PS/*] и мутаций sup45 как основа тест-системы для поиска генов, влияющих на несовместимость.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Несовместимость фактора [PSI+] и мутаций в гене SUP45 дрожжей Saccharomyces cerevisiae»

Трансляция, или синтез белковой молекулы на рибосоме, является одним из ключевых процессов, позволяющих реализовать генетическую информацию, закодированную в последовательности ДНК. В связи с этим любые изменения и нарушения в аппарате трансляции на любом этапе приводят к многочисленным (плейотропным) фенотипическим эффектам. Заключительная стадия, или терминация, трансляции исключительно важна для синтеза функциональных белковых молекул. На данном этапе протекают процессы распознавания сигнала окончания синтеза полипептидной цепи и осуществляется процесс освобождения вновь синтезированной белковой молекулы.

Участниками терминации трансляции являются мРНК, рибосома и белковые факторы терминации трансляции, обозначенные у эукариотических организмов как eRFl и eRF3. Судя по многочисленным данным, полученным в том числе и в нашей лаборатории, функции факторов eRF 1 и eRF3 в клетке не сводятся только к терминации трансляции. Открытия последних лет заставляют посмотреть на данные факторы как на многофункциональные белки, принимающие участие в различных процессах, протекающих в клетке.

В последнее время интерес к процессу терминации трансляции значительно возрос в связи с открытием способности белка Sup35 - фактора eRF3 дрожжей — претерпевать конформационные перестройки и переходить в прионное состояние, приводя к возникновению цитоплазматического фактора [PSI*]. Прионы млекопитающих приводят к серьезным заболеваниям центральной нервной системы, в связи с чем их изучение имеет огромную практическую ценность. В то же время прионы млекопитающих невозможно изучать непосредственно из-за методологических и этических трудностей. Значительные успехи последних лет в изучении прионов был достигнут благодаря использованию дрожжей Saccharomyces cerevisiae в качестве модельной системы. Дрожжи представляют собой мощную и одновременно простую и удобную систему как для изучения механизма белкового синтеза, так и прионной формы дрожжевого фактора терминации трансляции eRF3.

Одним из способов понять процессы, лежащие в основе возникновения, поддержания и разрушения прионных факторов, является изучение их взаимодействий с другими клеточными компонентами. Очевидно, что в подобном случае исключительно важно изучить взаимодействие с фактором [PSI*] основного партнера дрожжевого eRF3 -дрожжевого фактора eRF 1.

Данная работа посвящена изучению механизмов, лежащих в основе несовместимости прионного фактора [PS/*"] и мутаций в гене SUP45, кодирующем дрожжевой eRFl.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. ФАКТОРЫ ТЕРМИНАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ.

Среди 64 кодонов, входящих в состав универсального генетического кода, присутствуют три кодона, которые не кодируют аминокислоту в последовательности белка. Эти три уникальных кодона - UAA (ochre), UAG (opal) и UGA (amber) - выполняют роль сигнала для прекращения синтеза полипептидной цепи на рибосоме и освобождения вновь синтезированного белка. Процесс, включающий опознавание одного из указанных кодонов (названных стоп-кодонами, или нонсенс-кодонами) и последующую реакцию гидролиза пептидил-тРНК, известен как терминация трансляции. Опознавание стоп-кодона происходит в аминоацильном сайте (А-сайте) рибосомы и осуществляется белковыми факторами терминации трансляции. Белки, относящиеся к факторам терминации трансляции I класса, отвечают за опознавание стоп-кодона, находящегося в А-сайте рибосомы. Эти же факторы осуществляют гидролиз пептидил-тРНК. Факторы терминации трансляции II класса стимулируют работу факторов I класса за счет своей ГТФазной активности. Общий механизм этих процессов сходен у всех живых организмов, однако существует и ряд отличий.

Данный обзор посвящен анализу механизмов, лежащих в основе процесса терминации трансляции. Будет подробно рассмотрена роль факторов I и II классов, а также отличия и сходство механизмов терминации трансляции у прокариотических и эукариотических организмов. Отдельно будет дана характеристика прионной формы дрожжевого фактора eRF3 -детерминанта [Р6Т' ].

Заключение диссертации по теме «Генетика», Киктев, Денис Александрович

ВЫВОДЫ.

1. Несовместимость с нонсенс- и миссенс-мутациями sup45 проявляют как «сильные», так и «слабые» варианты фактора [PST4^.

2. Несовместимость фактора [/>57+] с мутациями sup45 определяется снижением количества полноразмерного белка Sup45 либо снижением его активности. Все прочие факторы, влияющие на несовместимость, вероятно, действуют посредством изменения количества Sup45 в клетке.

3. Нонсенс-мутации, несовместимые с фактором [PaST"1"], расположены в «умеренном» контексте. Нонсенс-мутации, расположенные в слабом контексте, совместимы с [PS!/"1'].

4. Белки Sup45-102Gln, Sup45-105Tyr, имеет пониженную стабильность, по сравнению с белком Sup45 дикого типа. Белок Sup45-105Gln не отличается по стабильности от Sup45 дикого типа.

5. Сверхпродукция С-домена белка Sup35 в клетке приводит к увеличению количества белка Sup45.

6. Тест-система на основе несовместимости может быть использована для поиска генов, влияющих на стабильность фактора [PS/^], и на уровень нонсенс-супрессии.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Белки Sup35 и Sup45 представляют собой факторы терминации трансляции eRF3 и eRFl и являются жизненно важными для клетки. Несмотря на это в работах нашей лаборатории было показано, что возможно получить жизнеспособные штаммы, содержащие нонсенс-мутации в гене'

SUP45 (Moskalenko et al., 2003) или в гене SUP35 (Chabelskaya et al., 2004). И в том и в другом случае наблюдается значительное снижение соответствующего полноразмерного белка. Анализ мутаций sup35 и sup45 показал, что обе группы мутантов фенотипически сходны. Последнее наблюдение вполне логично, учитывая, что оба белка являются факторами терминации трансляции, которые формируют комплекс терминации, необходимый для нормального течения процесса биосинтеза белка. Мы показали, что мутации sup45 (как нонсенс-, так и миссенс-) в отличие от мутаций sup35 несовместимы с фактором [Р&Г] даже в гетерозиготном состоянии. Сходный летальный эффект ранее наблюдали в гаплоидном штамме, несущем одновременно мутации sup35 и sup45 (Инге-Вечтомов, 1971). Проведенный нами анализ позволяет сделать вывод о том, что, по-видимому, несовместимость определяется одновременным снижением активности белков Sup35 (в связи с прионизацией) и Sup45 (в связи с мутацией). Мы показали, что летальность зависит от дозы как гена SUP45, так и гена SUP35.

Удивителен тот факт, что снижение количества только одного полноразмерного белка — либо Sup45 (до 8% по сравнению со штаммом дикого типа), либо Sup35 (до 0,5%) в нонсенс-мутантах не приводит к гибели штаммов. Белки Sup35 и Sup45 участвуют в терминации трансляции как единый комплекс, следовательно, снижение количества любого из двух белков будет приводить к невозможности сформировать этот комплекс. В таком случае возникает вопрос: в чем может быть причина того, что летальным оказывается только нехватка обоих факторов?

Первое объяснение связано с тем, что по современной модели терминации трансляции комплекс Sup35*Sup45 диссоциирует после распознавания стоп-кодона и гидролиза ГТФ фактором Sup35. Для следующего раунда терминации факторы вновь должны образовать комплекс. Вероятность этого события зависит от концентрации обоих участников. Возможно, что снижение концентрации только одного белка еще достаточно для того, чтобы происходило образование комплекса Sup35*Sup45. Снижение же количества обоих факторов приводит к критически низкой эффективности терминации трансляции. На это равновесие может влиять и тот факт, что количество белков Sup35 и Sup45 в клетке взаимосвязано. По полученным нами данным у дрожжей действует механизм, сходный с таковым у высших эукариот. Увеличение количества Sup35 приводит к увеличению количества Sup45. Вероятно, существует и обратная зависимость. Скорее всего, комплекс Sup35*Sup45 менее подвержен деградации в клетке, чем отдельно белки Sup35 и Sup45. В таком случае, снижение количества обоих белков будет приводить к снижению эффективности образования комплекса Sup35*Sup45 и ускоренной деградации обоих белков.

Альтернативное объяснение гибели клеток при снижении количества Sup35 и Sup45 связано с тем, что оба белка являются многофункциональными факторами, которые вовлечены в контроль различных клеточных процессов. Мутации в генах SUP35 и SUP45 оказывают сходное влияние не только на терминацию трансляции, но и на другие клеточные системы. Следовательно, они участвуют в этих системах также в виде комплекса Sup35*Sup45. Возможно, что недостаток этого комплекса сказывается губительным образом в первую очередь не на терминации трансляции, а на каком-то другом, не менее важном клеточном процессе. Возможными мишенями могут быть: инициация трансляции, деградация мРНК, цитоскелет и др.

Вне зависимости от конкретного механизма, несовместимость представляет несомненный интерес для фундаментальных работ, а также имеет прикладное применение в лабораторной практике.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Киктев, Денис Александрович, 2008 год

1. Борхсениус А.С., Инге-Вечтомов С.Г. О роли генов SUP35 и SUP45 в контроле клеточного цикла дрожжей-сахаромицетов // Доклады Академии Наук 1997. Т.353. С.553-556.

2. Захаров И.А., Кожин С.А., Кожина Т.Н., Федорова И.В. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов. Л. Наука 1984.

3. Инге-Вечтомов С.Г. Реверсии к прототрофности у дрожжей, нуждающихся в аденине // Вестник ЛГУ 1964. Т.2. С. 112-117.

4. Инге-Вечтомов С.Г. Структура, функции и взаимодействие генов у дрожжей // Диссертация на соискание ученой степени доктора биологических наук. Ленинград 1971.

5. Инге-Вечтомов С.Г., Андрианова В.М. Рецессивные супер-супрессоры у дрожжей // Генетика 1970. Т.6. С. 103-116.

6. Инге-Вечтомов С.Г., Карпова Т.С., Тиходеев О.Н., Кашкин П.К., Трофимова М.В. Летальные взаимодействия рибосомных супрессоров в дрожжах // Тезисы 5 съезда генетического общества СССР 1987. С.38

7. Инге-Вечтомов С.Г., Миронова Л.Н., Тер-Аванесян М.Д. Неоднозначность трансляции: версия эукариот? // Генетика 1994. Т.30. С.1022-1035.

8. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. 1984.

9. Сургучев А.П., Пиперсберг В., Смирнов В.Н., Тер-Аванесян М.Д., Инге-Вечтомов С.Г. Клонирование гена supl дрожжей Saccharomyces cerevisiae II Доклады Академии Наук 1983. Т.272. С.987-991.

10. Тер-Аванесян М.Д., Кушниров В.В. Прионы — инфекционные белки с генетическими свойствами // Биохимия. 1999. Т.64. С. 1638-1647.

11. Урбах В.Ю. Статистический анализ в биологических и медицинских исследованиях. М. Медицина. 1975.

12. Хосино С., Араки Я., Кобаси Я., Учида Н., Катада Т. Новая функция эукариотического фактора терминации трансляции eRF3/GSPT: участие в процессе деградации мРНК // Биохимия. 1999. Т.64. С.1621-1627

13. AEvarsson A., Brazhnikov Е., Garber М., Zheltonosova J., Chirgadze Y., Al Karadaghi S., Svensson L.A., Liljas A. Three-dimensional structure of the ribosomal translocase: elongation factor G from Thermus thermophilus // EMBO J. 1994. V.13. P.3669-3677.

14. Alkalaeva E.Z., Pisarev A.V., Frolova L.Y., Kisselev L.L., Pestova T.V. In vitro reconstitution of eukaryotic translation reveals cooperativity between release factors eRFl and eRF3 // Cell 2006. V.125. P.1125-1136.

15. All-Robyn J.A., Kelley-Geraghty D., Griffin E., Brown N., Liebman S.W. Isolation of omnipotent suppressors in an eta+. yeast strain // Genetics 1990. V.124. P.505-514.

16. Amrani N., Ganesan R., Kervestin S., Mangus D.A., Ghosh S., Jacobson A. A faux З'-UTR promotes aberrant termination and triggers nonsense-mediated mRNA decay //Nature 2004. V.432. P.l 12-118.

17. Amrani N., Ghosh S., Mangus D.A., Jacobson A. Translation factors promote the formation of two states of the closed-loop mRNP // Nature 2008. V.453. P.1276-1280.

18. Amrani N., Minet M., Le Gouar M., Lacroute F., Wyers F. Yeast Pabl interacts with Rnal5 and participates in the control of the poly(A) tail length in vitro // Mol. Cell Biol. 1997. V.17. P.3694-3701.

19. Arkov A.L. and Murgola E.J. Ribosomal RNAs in translation termination: facts and hypotheses // Biochemistry (Mosc. ) 1999. V.64. P.1354-1359.

20. Baker K.E. and Parker R. Nonsense-mediated mRNA decay: terminating erroneous gene expression // Curr. Opin. Cell Biol. 2004. V.16. P.293-299.

21. Beaudet A.L. and Caskey C.T. Mammalian peptide chain termination. II. Codon specificity and GTPase activity of release factor // ProcNatlAcadSciUSA 1971. V.68. P.619-624.

22. Beier H. and Grimm M. Misreading of termination codons in eukaryotes by natural nonsense suppressor tRNAs // Nucleic Acids Res 2001. V.29. P.4767-4782.

23. Bertram G., Bell H.A., Ritchie D.W., Fullerton G., Stansfield I. Terminating eulcaryote translation: domain 1 of release factor eRFl functions in stop codon recognition // RNA 2000. V.6. P. 1236-1247.

24. Bertram G., Innes S., Minella O., Richardson J., Stansfield I. Endless possibilities: translation termination and stop codon recognition // Microbiology 2001. V.147. P.255-269.

25. Bidou L., Stahl G., Hatin I., Namy O., Rousset J.P., Farabaugh P.J. Nonsense-mediated decay mutants do not affect programmed -1 frameshifting // RNA. 2000. V.6. P.952-961.

26. Bonetti В., Fu L., Moon J., Bedwell D.M. The efficiency of translation termination is determined by a synergistic interplay between upstream and downstream sequences in Saccharomyces cerevisiae // J. Mol. Biol. 1995. V.251. P.334-345.

27. Bonneaud N., Ozier-Kalogeropoulos O., Li G.Y., Labouesse M., Minvielle-Sebastia L., Lacroute F. A family of low and high copy replicative, integrative and single-stranded S. cerevisiae/E. coli shuttle vectors //Yeast 1991. V.7. P.609-615.

28. Borchsenius A.S., Muller S., Newnam G.P., Inge-Vechtomov S.G., Chernoff Y.O. Prion variant maintained only at high levels of the Hspl04 disaggregase // CurrGenet 2006. V.49. P.21-29.

29. Borchsenius A.S., Tchourikova A.A., Inge-Vechtomov S.G. Recessive mutations in SUP35 and SUP45 genes coding for translation release factors affect chromosome stability in Saccharomyces cerevisiae // Curr. Genet. 2000. V.37. P.285-291.

30. Bradley M.E., Edskes H.K., Hong J.Y., Wickner R.B., Liebman S.W. Interactions among prions and prion "strains" in yeast // ProcNatlAcadSciUSA 2002. V.99 Suppl 4. P.16392-16399.

31. Breining P. and Piepersberg W. Yeast omnipotent supressor SUP1 (SUP45): nucleotide sequence of the wildtype and a mutant gene // Nucleic Acids Res. 1986. V.14. P.5187-5197.

32. Bullock W.O., Fernandez J.M., Stuart J.M. XL 1-Blue: a high efficiency plasmid transforming Escherichia coli strain with beta-galactosidase selection.//Biotechniques 1987. P.376-379.

33. Caskey C.T., Forrester W.C., Tate W., Ward C.D. Cloning of the Escherichia coli release factor 2 gene // J. Bacteriol. 1984. V.158. P.365-368.

34. Cassan M., Delaunay N., Vaquero C., Rousset J.P. Translational frameshifting at the gag-pol junction of human immunodeficiency virus type 1 is not increased in infected T-lymphoid cells // J. Virol. 1994. V.68. P.1501-1508.

35. Chabelskaya S., Gryzina V., Moskalenko S., Le G.C., Zhouravleva G. Inactivation of NMD increases viability of sup45 nonsense mutants in Saccharomyces cerevisiae // BMC. Mol. Biol. 2007. V.8. P.71

36. Chabelskaya S., Kiktev D., Inge-Vechtomov S., Philippe M., Zhouravleva G. Nonsense mutations in the essential gene SUP35 of Saccharomyces cerevisiae are non-lethal // Mol. Genet. Genomics 2004. V.272. P.297-307.

37. Chauvin C., Salhi S., Le G.C., Viranaicken W., Diop D., Jean-Jean O. Involvement of human release factors eRF3a and eRF3b in translation termination and regulation of the termination complex formation // Mol. Cell Biol. 2005. V.25. P.5801-5811.

38. Chavatte L., Frolova L., Kisselev L., Favre A. The polypeptide chain release factor eRFl specifically contacts the s(4)UGA stop codon located in the A site of eukaryotic ribosomes // EurJBiochem 2001. V.268. P.2896-2904.

39. Chavatte L., Seit-Nebi A., Dubovaya V., Favre A. The invariant uridine of stop codons contacts the conserved NIKSR loop of human eRF 1 in the ribosome // EMBO J. 2002. V.21. P.5302-5311.

40. Chernoff Y.O. Mutation processes at the protein level: is Lamarck back? //MutatRes 2001. V.488. P.39-64.

41. Chernoff Y.O. Amyloidogenic domains, prions and structural inheritance: rudiments of early life or recent acquisition? // CurrOpinChemBiol 2004. V.8. P.665-671.

42. Chernoff Y.O. Stress and prions: lessons from the yeast model // FEBS Lett. 2007. V.581. P.3695-3701.

43. Chernoff Y.O., Derkach I.L., Inge-Vechtomov S.G. Multicopy SUP35 gene induces de-novo appearance of psi-like factors in the yeast Saccharomyces cerevisiae// Curr. Genet. 1993. V.24. P.268-270.

44. Chernoff Y.О., Lindquist S.L., Ono В., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Role of the chaperone protein Hspl04 in propagation of the yeast prion-like factor psi+. // Science 1995. V.268. P.880-884.

45. Chernoff Y.O., Newnam G.P., Kumar J., Allen K., Zink A.D. Evidence for a protein mutator in yeast: role of the Hsp70-related chaperone ssb in formation, stability, and toxicity of the PSI. prion // MolCell Biol 1999. V.19. P.8103-8112.

46. Cohen S.N., Chang A.C., Hsu L. Nonchromosomal antibiotic resistance in bacteria: genetic transformation of Escherichia coli by R-factor DNA // Proc Natl Acad Sci U S A 1972. V.69. P.2110-2114.

47. Coller J.M., Gray N.K., Wickens M.P. mRNA stabilization by poly(A) binding protein is independent of poly(A) and requires translation // Genes Dev 1998. V.12. P.3226-3235.

48. Collins S.R., Douglass A., Vale R.D., Weissman J.S. Mechanism of prion propagation: amyloid growth occurs by monomer addition // PLoS. Biol. 2004. V.2. P.e321

49. Cox B. Cytoplasmic inheritance. Prion-like factors in yeast // Curr. Biol. 1994. V.4. P.744-748.

50. Cox B.S. PSI+, a cytoplasmic suppressor of supersuppressor in yeast. // Heredity 1965. V.20. P.505-521.

51. Cox B.S., Tuite M.F., McLaughlin C.S. The psi factor of yeast: a problem in inheritance // Yeast 1988. V.4. P.159-178.

52. Cox B.S., Tuite M.F., Mundy C.J. Reversion from suppression to nonsuppression in SUQ5 psi+. strains of yeast: the classification of mutations//Genetics 1980. V.95. P.589-609.

53. Crist C.G., Nakayashiki Т., Kurahashi H., Nakamura Y. РШ+., a novel Sup35-prion variant propagated with non-Gln/Asn oligopeptide repeats in the absence of the chaperone protein Hspl04 // Genes Cells 2003. V.8. P.603-618.

54. Cui Y., Hagan K.W., Zhang S., Peltz S.W. Identification and characterization of genes that are required for the accelerated degradation of mRNAs containing a premature translational termination codon // Genes Dev 1995. V.9. P.423-436.

55. Czaplinski K., Majlesi N., Banerjee Т., Peltz S.W. Mttl is a Upfl-like helicase that interacts with the translation termination factors and whose overexpression can modulate termination efficiency // RNA. 2000. V.6. P.730-743.

56. Czaplinski K., Ruiz-Echevarria M.J., Gonzalez C.I., Peltz S.W. Should we kill the messenger? The role of the surveillance complex in translation termination and mRNA turnover // Bioessays 1999. V.21. P.685-696.

57. Czworkowski J., Wang J., Steitz T.A., Moore P.B. The crystal structure of elongation factor G complexed with GDP, at 2.7 A resolution // EMBO J. 1994. V.13. P.3661-3668.

58. Dagkesamanskaya A.R. and Ter-Avanesyan M.D. Interaction of the yeast omnipotent suppressors SUP1(SUP45) and SUP2(SUP35) with non-mendelian factors // Genetics 1991. V.128. P.513-520.

59. Davanloo P., Rosenberg A.H., Dunn J.J., Studier F.W. Cloning and expression of the gene for bacteriophage T7 RNA polymerase // Proc Natl Acad Sci U S A 1984. V.81. P.2035-2039.

60. DePace A.H., Santoso A., Hillner P., Weissman J.S. A critical role for amino-terminal glutamine/asparagine repeats in the formation and propagation of a yeast prion // Cell 1998. V.93. P.1241-1252.

61. Derkatch I.L., Bradley M.E., Hong J.Y., Liebman S.W. Prions affect the appearance of other prions: the story of PIN(+). // Cell 2001. V.106. P.171-182.

62. Derkatch I.L., Bradley M.E., Liebman S.W. Overexpression of the SUP45 gene encoding a Sup35p-binding protein inhibits the induction of the de novo appearance of the PSI+. prion // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A 1998. V.95. P.2400-2405.

63. Derkatch I.L., Bradley M.E., Masse S.V., Zadorsky S.P., Polozkov G.V., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Dependence and independence of PSI(+). and [PIN(+)]: a two-prion system in yeast? // EMBO J. 2000. V.19. P. 1942-1952.

64. Derkatch I.L., Bradley M.E., Zhou P., Chernoff Y.O., Liebman S.W. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the PSI+. prion in Saccharomyces cerevisiae // Genetics 1997. V.147. P.507-519.

65. Derkatch I.L., Chernoff Y.O., Kushnirov V.V., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Genesis and variability of PSI. prion factors in Saccharomyces cerevisiae // Genetics 1996. V.144. P. 1375-1386.

66. Doel S.M., McCready S.J., Nierras C.R., Cox B.S. The dominant PNM2-mutation which eliminates the psi factor of Saccharomyces cerevisiae is the result of a missense mutation in the SUP35 gene. // Genetics 1994. V.137. P.659-670.

67. Eaglestone S.S., Cox B.S., Tuite M.F. Translation termination efficiency can be regulated in Saccharomyces cerevisiae by environmental stress through a prion-mediated mechanism // EMBO J. 1999. V.18. P. 19741981.

68. Eurwilaichitr L., Graves F.M., Stansfield I., Tuite M.F. The C-terminus of eRFl defines a functionally important domain for translation termination in Saccharomyces cerevisiae // Mol. Microbiol. 1999. V.32. P.485-496.

69. Ferreira P.C., Ness F., Edwards S.R., Cox B.S., Tuite M.F. The elimination of the yeast PSI+. prion by guanidine hydrochloride is the result of Hspl04 inactivation // Mol. Microbiol. 2001. V.40. P.1357-1369.

70. Freistroffer D.V., Kwiatkowski M., Buckingham R.H., Ehrenberg M. The accuracy of codon recognition by polypeptide release factors // ProcNatlAcadSciUSA 2000. V.97. P.2046-2051.

71. Freistroffer D.V., Pavlov M.Y., MacDougall J., Buckingham R.H., Ehrenberg M. Release factor RF3 in E.coli accelerates the dissociation of release factors RFI and RF2 from the ribosome in a GTP-dependent manner//EMBO J. 1997. V.16. P.4126-4133.

72. Frolova L., Le Goff X., Zhouravleva G., Davydova E., Philippe M., Kisselev L. Eukaryotic polypeptide chain release factor eRF3 is an eRFl-and ribosome-dependent guanosine triphosphatase // RNA 1996. V.2. P.334-341.

73. Frolova L.Y., Merkulova T.I., Kisselev L.L. Translation termination in eukaryotes: polypeptide release factor eRFl is composed of functionally and structurally distinct domains // RNA 2000. V.6. P.381-390.

74. Frolova L., Seit-Nebi A., Kisselev L. Highly conserved NIKS tetrapeptide is functionally essential in eukaryotic translation termination factor eRFl // RNA 2002. V.8. P. 129-136.

75. Gautschi M., Mun A., Ross S., Rospert S. A functional chaperone triad on the yeast ribosome // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A 2002. V.99. P.4209-4214.

76. Gietz D., St.Jean A., Woods R.A., Schiestl R.H. Improved method for high efficiency transformation of intact yeast cells // Nucleic Acids Res. 1992. V.20. P.1425-1431.

77. Glover J.R., Kowal A.S., Schirmer E.C., Patino M.M., Liu J.J., Lindquist S. Self-seeded fibers formed by Sup35, the protein determinant of PSI+., a heritable prion-like factor of S. cerevisiae // Cell 1997. V.89. P.811-819.

78. Glover J.R. and Lindquist S. Hspl04, Hsp70, and Hsp40: a novel chaperone system that rescues previously aggregated proteins // Cell 1998. V.94. P.73-82.

79. Goldfarb L.G. and Brown P. The transmissible spongiform encephalopathies // Annu. Rev. Med. 1995. V.46. P.57-65.

80. Gonzalez C.I., Bhattacharya A., Wang W., Peltz S.W. Nonsense-mediated mRNA decay in Saccharomyces cerevisiae // Gene 2001. V.274. P.15-25.

81. Hanahan D. Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids //Journal of molecular biology 1983. P.557-580.

82. Harger J.W. and Dinman J.D. Evidence against a direct role for the Upf proteins in frameshifting or nonsense codon readthrough // RNA. 2004. V.10. P.1721-1729.

83. Hawthorne D.C. and Leupold U. Suppressors in yeast // CurrTopMicrobiolImmunol 1974. V.64. P.l-47.

84. Himmelfarb H.J., Maicas E., Friesen J.D. Isolation of the SUP45 omnipotent suppressor gene of Saccharomyces cerevisiae and characterization of its gene product // Mol. Cell Biol. 1985. V.5. P.816-822.

85. Horwich A.L. and Weissman J.S. Deadly conformations protein misfolding in prion disease // Cell 1997. V.89. P.499-510.

86. Hosoda N., Kobayashi Т., Uchida N., Funakoshi Y., Kikuchi Y., Hoshino S., Katada T. Translation termination factor eRF3 mediates mRNA decay through the regulation of deadenylation // J. Biol. Chem. 2003. V.278. P.38287-38291.

87. Inagaki Y., Blouin C., Doolittle W.F., Roger A.J. Convergence and constraint in eukaryotic release factor 1 (eRFl) domain 1: the evolution of stop codon specificity //Nucleic Acids Res. 2002. V.30. P.532-544.

88. Inge-Vechtomov S., Zhouravleva G., Philippe M. Eukaryotic release factors (eRFs) history // BiolCell 2003. V.95. P. 195-209.105. ' Inoue H., Nojima H., Okayama H. High efficiency transformation of

89. Escherichia coli with plasmids // Gene 1990. V.96. P.23-28.

90. Inoue Y., Taguchi H., Kishimoto A., Yoshida M. Hspl04 binds to yeast Sup35 prion fiber but needs other factor(s) to sever it // J. Biol. Chem. 2004. V.279. P.52319-52323.

91. Ito K.3 Ebihara K., Nakamura Y. The stretch of C-terminal acidic amino acids of translational release factor eRFl is a primary binding site for eRF3 of fission yeast // RNA 1998a. V.4. P.958-972.

92. Ito K., Ebihara K., Uno M., Nakamura Y. Conserved motifs in prokaryotic and eukaryotic polypeptide release factors: tRNA-protein mimicry hypothesis // ProcNatlAcadSciUSA 1996. V.93. P.5443-5448.

93. Ito K., Uno M., Nakamura Y. Single amino acid substitution in prokaryote polypeptide release factor 2 permits it to terminate translation at all three stop codons // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A 1998b. V.95. P.8165-8169.

94. Ito K., Uno M., Nakamura Y. A tripeptide 'anticodon' deciphers stop codons in messenger RNA // Nature 2000. V.403. P.680-684.

95. Janosi L., Ricker R., Kaji A. Dual functions of ribosome recycling factor in protein biosynthesis: disassembling the termination complex and preventing translational errors // Biochimie 1996. V.78. P.959-969.

96. Jones G., Song Y., Chung S., Masison D.C. Propagation of Saccharomyces cerevisiae PSI+. prion is impaired by factors that regulate Hsp70 substrate binding // Mol. Cell Biol. 2004. V.24. P.3928-3937.

97. Jones G.W. and Masison D.C. Saccharomyces cerevisiae Hsp70 mutations affect PSI+. prion propagation and cell growth differently and implicate Hsp40 and tetratricopeptide repeat cochaperones in impairment of [PSI+] // Genetics 2003. V.163. P.495-506.

98. Jung G., Jones G., Wegrzyn R.D., Masison D.C. A role for cytosolic hsp70 in yeast PSI(+). prion propagation and [PSI(+)] as a cellular stress // Genetics 2000. V.156. P.559-570.

99. Jung G. and Masison D.C. Guanidine hydrochloride inhibits Hspl04 activity in vivo: a possible explanation for its effect in curing yeast prions // Curr. Microbiol. 2001. V.43. P.7-10.

100. Kaiser C., Michaelis S., Mitchell A., Cold Spring H.L. Methods in yeast genetics a Cold Spring Harbor laboratory course manual // 1994. V.1994 ed.

101. Kandl K.A., Munshi R., Ortiz P.A., Andersen G.R., Kinzy T.G., Adams A.E. Identification of a role for actin in translational fidelity in yeast // Mol Genet Genomics 2002. V.268. P.10-18.

102. Kikuchi Y., Shimatake H., Kikuchi A. A yeast gene required for the Gl-to-S transition encodes a protein containing an A-kinase target site and GTPase domain // EMBO J 1988. V.7. P. 1175-1182.

103. King C.Y. Supporting the structural basis of prion strains: induction and identification of PSI. variants // J. Mol. Biol. 2001. V.307. P.1247-1260.

104. King C.Y. and Diaz-Avalos R. Protein-only transmission of three yeast prion strains // Nature 2004. V.428. P.319-323.

105. King C.Y., Tittmann P., Gross H., Gebert R., Aebi M., Wuthrich K. Prion-inducing domain 2-114 of yeast Sup35 protein transforms in vitro into amyloid-like filaments // ProcNatlAcadSciUSA 1997. V.94. P.6618-6622.

106. Kobayashi Т., Funakoshi Y., Hoshino S., Katada T. The GTP-binding release factor eRF3 as a key mediator coupling translation termination to mRNA decay // J. Biol. Chem. 2004. V.279. P.45693-45700.

107. Kochneva-Pervukhova N.V., Chechenova M.B., Valouev I.A., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Psi(+). prion generation in yeast: characterization of the 'strain' difference // Yeast 2001. V.18. P.489-497.

108. Kochneva-Pervukhova N.V., Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Cox B.S., Tuite M.F., Ter-Avanesyan M.D. Mechanism of inhibition of Psi+ prion determinant propagation by a mutation of the N-terminus of the yeast Sup35 protein//EMBO J 1998. V.17. P.5805-5810.

109. Kodama H., Ito K., Nakamura Y. The role of N-terminal domain of translational release factor eRF3 for the control of functionality and stability in S. cerevisiae // Genes Cells 2007. V.12. P.639-650.

110. Konecki D.S., Aune K.C., Tate W., Caskey C.T. Characterization of reticulocyte release factor // JBiolChem 1977. V.252. P.4514-4520.

111. Krishnan R. and Lindquist S.L. Structural insights into a yeast prion illuminate nucleation and strain diversity // Nature 2005. V.435. P.765-772.

112. Kryndushkin D.S., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.V. Increased expression of Hsp40 chaperones, transcriptional factors and ribosomal protein RppO can cure yeast prions // JBiolChem 2002.

113. Krzewska J. and Melki R. Molecular chaperones and the assembly of the prion Sup35p, an in vitro study // EMBO J. 2006. V.25. P.822-833.

114. Kurahashi H., Ishiwata M., Shibata S., Nakamura Y. A regulatory role of the Rnql nonprion domain for prion propagation and polyglutamine aggregates // Mol. Cell Biol. 2008. V.28. P.3313-3323.

115. Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Surguchov A.P., Smirnov V.N., Inge-Vechtomov S.G. Localization of possible functional domains in sup2 gene product of the yeast Saccharomyces cerevisiae // FEBS Lett. 1987. V.215. P.257-260.

116. Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Telckov M.V., Surguchov A.P., Smirnov V.N., Inge-Vechtomov S.G. Nucleotide sequence of the SUP2 (SUP35) gene of Saccharomyces cerevisiae // Gene 1988. V.66. P.45-54.

117. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature 1970. V.227. P.680-685.

118. Le Goff C., Zemlyanko O., Moskalenko S., Berkova N., Inge-Vechtomov S., Philippe M., Zhouravleva G. Mouse GSPT2, but not GSPT1, can substitute for yeast eRF3 in vivo // Genes Cells 2002. V.7. P. 1043-1057.

119. Le Goff X., Philippe M., Jean-Jean O. Overexpression of human release factor 1 alone has an antisuppressor effect in human cells // Mol. Cell Biol. 1997. V.17. P.3164-3172.

120. Lee B.S. and Culbertson M.R. Identification of an additional gene required for eukaryotic nonsense mRNA turnover // ProcNatlAcadSciUSA 1995. V.92. P. 10354-10358.

121. Leeds P., Peltz S.W., Jacobson A., Culbertson M.R. The product of the yeast UPF1 gene is required for rapid turnover of mRNAs containing a premature translational termination codon // Genes Dev 1991. V.5. P.2303-2314.

122. Leeds P., Wood J.M., Lee B.S., Culbertson M.R. Gene products that promote mRNA turnover in Saccharomyces cerevisiae // Mol. Cell Biol. 1992. V.12. P.2165-2177.

123. Liebman S.W. and All-Robyn J.A. A non-mendelian factor, eta+., causes lethality of yeast omnipotent-suppressor strains // CurrGenet 1984. V.8. P.567-573.

124. Liebman S.W. and Sherman F. Extrachromosomal psi+ determinant suppresses nonsense mutations in yeast // JBacteriol 1979. V.139. P.1068-1071.

125. Liu J.J. and Lindquist S. Oligopeptide-repeat expansions modulate 'protein-only' inheritance in yeast//Nature 1999. V.400. P.573-576.

126. Liu J.J., Sondheimer N., Lindquist S.L. Changes in the middle region of Sup35 profoundly alter the nature of epigenetic inheritance for the yeast prion PSI+. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A 2002. V.99 Suppl 4. P. 16446-16453.

127. Lowry R. ?-Test for the significance of the differences between the means of two independent samples: the Mann-Whitney test. In: Concepts and applications of inferential statistics. 2000.

128. Mangus D.A., Evans M.C., Jacobson A. Poly(A)-binding proteins: multifunctional scaffolds for the post-transcriptional control of gene expression // Genome Biol. 2003. V.4. P.223

129. Mann H.B. and Whitney D.R. On a Test of Whether one of Two Random Variables is Stochastically Larger than the Other // The Annals of Mathematical Statistics 1947. V.18. P.50-60.

130. McCready S.J. and Cox B.S. Antisuppressors in yeast // Mol. Gen. Genet. 1973. V.124. P.305-320.

131. Merkulova T.I., Frolova L.Y., Lazar M., Camonis J., Kisselev L.L. C-terminal domains of human translation termination factors eRFl and eRF3 mediate their in vivo interaction // FEBS Lett. 1999. V.443. P.41-47.

132. Miller J.H. Experiments in Molecular Genetics // 1972.

133. Moffat J.G. and Tate W.P. A single proteolytic cleavage in release factor 2 stabilizes ribosome binding and abolishes peptidyl-tRNA hydrolysis activity //J Biol Chem 1994. V.269. P.18899-18903.

134. Mortimer R.K. and Johnston J.R. Genealogy of principal strains of the yeast genetic stock center // Genetics 1986. V.l 13. P.35-43.

135. Moskalenko S.E., Chabelskaya S.V., Inge-Vechtomov S.G., Philippe M., Zhouravleva G.A. Viable nonsense mutants for the essential gene SUP45 of Saccharomyces cerevisiae II BMC Mol Biol 2003. V.4. P.2

136. Muramatsu Т., Heckmann K., Kitanaka C., Kuchino Y. Molecular mechanism of stop codon recognition by eRF 1: a wobble hypothesis for peptide anticodons //FEBS Letters 2001. V.488. P.105-109.

137. Nakamura Y. and Ito K. How protein reads the stop codon and terminates translation // Genes Cells 1998. V.3. P.265-278.

138. Nakamura Y., Ito K., Ehrenberg M. Mimicry grasps reality in translation termination // Cell 2000. V.101. P.349-352.

139. Nakamura Y., Ito K., Isaksson L.A. Emerging understanding of translation termination // Cell 1996. V.87. P.147-150.

140. Nakamura Y., Ito K., Matsumura K., Kawazu Y., Ebihara K. Regulation of translation termination: conserved structural motifs in bacterial and eukaryotic polypeptide release factors // BiochemCell Biol 1995. V.73. P.l 113-1122.

141. Namy O., Duchateau-Nguyen G., Rousset J.P. Translational readthrough of the PDE2 stop codon modulates cAMP levels in Saccharomyces cerevisiae // MolMicrobiol 2002a. V.43. P.641-652.

142. Namy O., Hatin I., Stahl G., Liu H., Barnay S., Bidou L., Rousset J.P. Gene overexpression as a tool for identifying new trans-acting factorsinvolved in translation termination in Saccharomyces cerevisiae // Genetics 2002b. V.161. P.585-594.

143. Nasmyth K.A. and Reed S.I. Isolation of genes by complementation in yeast: molecular cloning of a cell-cycle gene // PNAS 1980. V.77. P.2119-2123.

144. Nelson R., Sawaya M.R., Balbirnie M., Madsen A.O., Riekel C., Grothe R., Eisenberg D. Structure of the cross-beta spine of amyloid-like fibrils //Nature2005. V.435. P.773-778.

145. Ness F., Ferreira P., Cox B.S., Tuite M.F. Guanidine hydrochloride inhibits the generation of prion "seeds" but not prion protein aggregation in yeast // Mol. Cell Biol. 2002. V.22. P.5593-5605.

146. Newnam G.P., Wegrzyn R.D., Lindquist S.L., Chernoff Y.O. Antagonistic interactions between yeast chaperones Hspl04 and Hsp70 in prion curing // MolCell Biol 1999. V. 19. P.1325-1333.

147. Nguyen V.T., Morange M., Bensaude O. Firefly luciferase luminescence assays using scintillation counters for quantitation in transfected mammalian cells // Anal Biochem 1988. V.171. P.404-408.

148. Nissen P., Kjeldgaard M., Thirup S., Polekhina G., Reshetnikova L., Clark B.F., Nyborg J. Crystal structure of the ternary complex of Phe-tRNAPhe, EF-Tu, and a GTP analog // Science 1995. V.270. P. 14641472.

149. Osherovich L.Z., Cox B.S., Tuite M.F., Weissman J.S. Dissection and design of yeast prions // PLoSBiol 2004. V.2. P.E86

150. Parham S.N., Resende C.G., Tuite M.F. Oligopeptide repeats in the yeast protein Sup35p stabilize intermolecular prion interactions // EMBO J. 2001. V.20.P.2111-2119.

151. Patino M.M., Liu J.J., Glover J.R., Lindquist S. Support for the prion hypothesis for inheritance of a phenotypic trait in yeast // Science 1996. V.273. P.622-626.

152. Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter Avanesyan M.D. Interaction between yeast Sup45p (eRFl) and Sup35p (eRF3) polypeptide chain release factors: implications for prion-dependent regulation//MolCell Biol 1997a. V.17. P.2798-2805.

153. Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Propagation of the yeast prion-like psi+. determinant is mediated by oligomerization of the SUP3 5-encoded polypeptide chain release factor // EMBO J. 1996. V.15. P.3127-3134.

154. Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. In vitro propagation of the prion-like state of yeast Sup35 protein // Science 1997b. V.277. P.381-383.

155. Peltz S.W., Brown A.H., Jacobson A. mRNA destabilization triggered by premature translational termination depends on at least three cis-acting sequence elements and one trans-acting factor // Genes Dev. 1993. V.7. P.1737-1754.

156. Polevoda В., Span L., Sherman F. The yeast translation release factors Mrflp and Sup45p (eRFl) are methylated, respectively, by the methyltransferases Mtqlp and Mtq2p // J. Biol. Chem. 2006. V.281. P.2562-2571.

157. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie // Science 1982. V.216. P.136-144.

158. Rawat U.B., Zavialov A.V., Sengupta J., Valle M., Grassucci R.A., Linde J., Vestergaard В., Ehrenberg M., Frank J. A cryo-electron microscopic study of ribosome-bound termination factor RF2 // Nature 2003. V.421. P.87-90.

159. Rospert S., Rakwalska M., Dubaquie Y. Polypeptide chain termination and stop codon readthrough on eukaryotic ribosomes // Rev Physiol Biochem Pharmacol 2005. V.155. P. 1-30.

160. Ross E.D., Edskes H.K., Terry M.J., Wickner R.B. Primaiy sequence independence for prion formation // ProcNatlAcadSciUSA 2005. V.102. P.12825-12830.

161. Sadlish H., Rampelt H., Shorter J., Wegrzyn R.D., Andreasson C., Lindquist S., Bukau B. HspllO chaperones regulate prion formation and propagation in S. cerevisiae by two discrete activities // PLoS. ONE. 2008. V.3. P.el763

162. Salas-Marco J. and Bedwell D.M. GTP hydrolysis by eRF3 facilitates stop codon decoding during eukaryotic translation termination // Mol. Cell Biol. 2004. V.24. P.7769-7778.

163. Salas-Marco J., Fan-Minogue H., Kallmeyer A.K., Klobutcher L.A., Farabaugh P.J., Bedwell D.M. Distinct paths to stop codon reassignment by the variant-code organisms Tetrahymena and Euplotes // Mol. Cell Biol. 2006. V.26. P.43 8-447.

164. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular cloning a laboratory manual // 1989. V.2nd ed. -.

165. Scheibel Т., Kowal A.S., Bloom J.D., Lindquist S.L. Bidirectional amyloid fiber growth for a yeast prion determinant // CurrBiol 2001. V.ll. P.366-369.

166. Scolnick E., Tompkins R., Caskey Т., Nirenberg M. Release factors differing in specificity for terminator codons // ProcNatlAcadSciUSA 1968. V.61.P.768-774.

167. Seit-Nebi A., Frolova L., Kisselev L. Conversion of omnipotent translation termination factor eRFl into ciliate-like UGA-only unipotent eRFl // EMBO Rep. 2002. V.3. P.881-886.

168. Serio T.R. and Lindquist S.L. Protein-only inheritance in yeast: something to get PSI+.-ched about // Trends Cell Biol 2000. V.10. P.98-105.

169. Sharma D. and Masison D.C. Functionally redundant isoforms of a yeast Hsp70 chaperone subfamily have different antiprion effects // Genetics 2008. V.179. P.1301-1311.

170. Sherman F., Fink G.R., Hicks J.B., Cold Spring H.L. Laboratory course manual for methods in yeast genetics // 1986.

171. Shewmaker F., Wickner R.B., Tycko R. Amyloid of the prion domain of Sup35p has an in-register parallel beta-sheet structure // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A 2006. V.103. P.19754-19759.

172. Shkundina I.S., Kushnirov V.V., Tuite M.F., Ter-Avanesyan M.D. The role of the N-terminal oligopeptide repeats of the yeast Sup35 prion protein in propagation and transmission of prion variants // Genetics 2006. V.172. P.827-835.

173. Shorter J. and Lindquist S. Destruction or potentiation of different prions catalyzed by similar Hspl04 remodeling activities // Mol. Cell 2006. V.23. P.425-438.

174. Singh A., Ursic D., Davies J. Phenotypic suppression and misreading Saccharomyces cerevisiae //Nature 1979. V.277. P.146-148.

175. Sondheimer N. and Lindquist S. Rnql: an epigenetic modifier of protein function in yeast//MolCell 2000. V.5. P.163-172.

176. Song H., Mugnier P., Das A.K., Webb H.M., Evans D.R., Tuite M.F., Hemmings B.A., Barford D. The crystal structure of human eukaryotic release factor eRFl—mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis // Cell 2000. V.100. P.311-321.

177. Sparrer H.E., Santoso A., Szoka F.C., Jr., Weissman J.S. Evidence for the prion hypothesis: induction of the yeast PSI+. factor by in vitro-converted Sup35 protein// Science 2000. V.289. P.595-599.

178. Stahl G., Bidou L., Rousset J.P., Cassan M. Versatile vectors to study recoding: conservation of rules between yeast and mammalian cells // Nucleic Acids Res. 1995. V.23. P. 1557-1560.

179. Stansfield I., Eurwilaichitr L., Akhmaloka, Tuite M.F. Depletion in the levels of the release factor eRFl causes a reduction in the efficiency of translation termination in yeast // MolMicrobiol 1996. V.20. P.1135-1143.

180. Stansfield I., Jones K.M., Kushnirov V.V., Dagkesamanskaya A.R., Poznyakovski A.I., Paushkin S.V., Nierras C.R., Cox B.S., Ter-Avanesyan M.D., Tuite M.F. The products of the SUP45 (eRFl) and

181. SUP35 genes interact to mediate translation termination in Saccharomyces cerevisiae // EMBO J. 1995. V.14. P.4365-4373.

182. Studier F.W. and Moffatt B.A. Use of bacteriophage T7 RNA polymerase to direct selective high-level expression of cloned genes // J Mol Biol 1986. V.189. P.113-130.

183. Tanaka M., Chien P., Naber N., Cooke R., Weissman J.S. Conformational variations in an infectious protein determine prion strain differences // Nature 2004. V.428. P.323-328.

184. Tarun S.Z., Jr. and Sachs A.B. A common function for mRNA 5' and 3' ends in translation initiation in yeast // Genes Dev. 1995. V.9. P.2997-3007.

185. Tarun S.Z., Jr. and Sachs A.B. Association of the yeast poly(A) tail binding protein with translation initiation factor eIF-4G // EMBO J 1996. V.15. P.7168-7177.

186. Towbin H., Staehelin Т., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from poly aery lamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A 1979. V.76. P.4350-4354.

187. Toyama B.H., Kelly M.J., Gross J.D., Weissman J.S. The structural basis of yeast prion strain variants // Nature 2007. V.449. P.233-237.

188. True H.L., Berlin I., Lindquist S.L. Epigenetic regulation of translation reveals hidden genetic variation to produce complex traits // Nature 2004. V.431. P. 184-187.

189. True H.L. and Lindquist S.L. A yeast prion provides a mechanism for genetic variation and phenotypic diversity // Nature 2000. V.407. P.477-483.

190. Tuite M.F., Mundy C.R., Cox B.S. Agents that cause a high frequency of genetic change from psi+. to [psi-] in Saccharomyces cerevisiae // Genetics 1981. V.98. P.691-711.

191. Uchida N., Hoshino S., Imataka H., Sonenberg N., Katada T. A Novel Role of the Mammalian GSPT/eRF3 Associating with Poly(A)-binding Protein in Cap/Poly(A)-dependent Translation // JBiolChem 2002. V.277. P.50286-50292.

192. Uptain S.M., Sawicki G.J., Caughey В., Lindquist S. Strains of PSI(+). are distinguished by their efficiencies of prion-mediated conformational conversion // EMBO J 2001. V.20. P.6236-6245.

193. Urakov V.N., Valouev I.A., Lewitin E.I., Paushkin S.V., Kosorukov V.S., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Ittlp, a novel protein inhibiting translation termination in Saccharomyces cerevisiae // BMC. Mol. Biol. 2001. V.2. P.9

194. Urbero В., Eurwilaichitr L., Stansfield I., Tassan J.P., Le G., X, Kress M., Tuite M.F. Expression of the release factor eRFl (Sup45p) gene ofhigher eukaryotes in yeast and mammalian tissues // Biochimie 1997. V.79. P.27-36.

195. Valouev I.A., Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D. Yeast polypeptide chain release factors eRFl and eRF3 are involved in cytoskeleton organization and cell cycle regulation // Cell MotilCytoskeleton 2002. V.52. P.161-173.

196. Velichutina I.V., Dresios J., Hong J.Y., Li C., Mankin A., Synetos D., Liebman S.W. Mutations in helix 27 of the yeast Saccharomyces cerevisiae 18S rRNA affect the function of the decoding center of the ribosome // RNA. 2000. V.6. P. 1174-1184.

197. Velichutina I.V., Hong J.Y., Mesecar A.D., Chernoff Y.O., Liebman S.W. Genetic interaction between yeast Saccharomyces cerevisiae release factors and the decoding region of 18 S rRNA // J. Mol. Biol. 2001. V.305. P.715-727.

198. Vestergaard В., Van L.B., Andersen G.R., Nyborg J., Buckingham R.H., Kjeldgaard M. Bacterial polypeptide release factor RF2 is structurally distinct from eukaryotic eRFl //Mol. Cell 2001. V.8. P.1375-1382.

199. Volkov K., Osipov K., Valouev I., Inge-Vechtomov S., Mironova L. N-terminal extension of Saccharomyces cerevisiae translation terminationfactor eRF3 influences the suppression efficiency of sup35 mutations // FEMS Yeast Res. 2007. V.7. P.357-365.

200. Wang C.-W. and Klionsky D.J. The Molecular Mechanism of Autophagy // Molecular medicine 2003. V.9. P.65-76.

201. Wang W., Czaplinski K., Rao Y., Peltz S.W. The role of Upf proteins in modulating the translation read-through of nonsense-containing transcripts // EMBO J 2001. V.20. P.880-890.

202. Wegrzyn R.D., Bapat K., Newnam G.P., Zink A.D., Chernoff Y.O. Mechanism of prion loss after Hspl04 inactivation in yeast // MolCell Biol 2001. V.21. P.4656-4669.

203. Weiss R.B., Murphy J.P., Gallant J.A. Genetic screen for cloned release factor genes // JBacteriol 1984. V.158. P.362-364.

204. Wells S.E., Hillner P.E., Vale R.D., Sachs A.B. Circularization of mRNA by eukaryotic translation initiation factors // MolCell 1998. V.2. P.135-140.

205. Wickner R.B. URE3. as an altered URE2 protein: evidence for a prion analog in Saccharomyces cerevisiae // Science 1994. V.264. P.566-569.

206. Wickner R.B. A new prion controls fungal cell fusion incompatibility // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A 1997. V.94. P.10012-10014.

207. Wickner R.B., Taylor K.L., Edskes H.K., Maddelein M.L. Prions: Portable prion domains // Curr. Biol. 2000. V.10. P.R335-R337.

208. Wickner R.B., Taylor K.L., Edskes H.K., Maddelein M.L., Moriyama H., Roberts B.T. Prions in Saccharomyces and Podospora spp.: protein-based inheritance // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1999. V.63. P.844-61, table.

209. Wilson P.G. and Culbertson M.R. SUFI2 suppressor protein of yeast. A fusion protein related to the EF-1 family of elongation factors // J. Mol. Biol. 1988. V.199. P.559-573.

210. Xu S., Bevis В., Arnsdorf M.F. The assembly of amyloidogenic yeast sup35 as assessed by scanning (atomic) force microscopy: an analogy to linear colloidal aggregation? //Biophys. J. 2001. V.81. P.446-454.

211. Young C.S. and Cox B.S. Extrachromosomal elements in a super-suppression system of yeast. I. A nuclear genes controlling the inheritance of extrachromosomal elements// Heredity 1971. V.26. P.422

212. Zavialov A.V., Buckingham R.H., Ehrenberg M. A posttermination ribosomal complex is the guanine nucleotide exchange factor for peptide release factor RF3 // Cell 2001. V.107. P. 115-124.

213. Zhou P., Derkatch I.L., Liebman S.W. The relationship between visible intracellular aggregates that appear after overexpression of Sup35 and the yeast prion-like elements PSI(+). and [PIN(+)] // MolMicrobiol 2001. V.39. P.37-46.

214. Zhou P., Derkatch I.L., Uptain S.M., Patino M.M., Lindquist S., Liebman S.W. The yeast non-Mendelian factor ETA+. is a variant of [PSI+], a prion-like form of release factor eRF3 // EMBO J. 1999. V.18. P. 11821191.

215. Zhouravleva G., Alenin V., Inge-Vechtomov S., Chernoff Y. To stick or not to stick: Prion domains from yeast to mammals. // 2002. P. 185-218.