Неорганические полифосфаты при нарушениях функционирования протонных АТФаз у Saccharomyces cerevisiae тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Томашевский, Александр Андреевич

• Томашевский, Александр Андреевич
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Томашевский, Александр Андреевич

Введение

Часть 1. Обзор литературы

Глава 1. Метаболизм и функции полифосфатов у низших эукариот.

1.1. Полифосфаты у дрожжей 10 1.1.1. Ферменты метаболизма полифосфатов у дрожжей. 10 1.1.2 Полифосфаты как фосфорный резерв у дрожжей.

1.1.3. Роль полифосфатов в формировании и функционировании клеточной оболочки

1.1.4. Полифосфаты и биоэнергетические процессы в клетках дрожжей.

1.1.5. Роль полифосфатов в накоплении и детоксикации катионов

1.1.6. Влияние различных мутаций на полифосфаты у дрожжей.

1.2. Особенности метаболизма и функций неорганических полифосфатов у мицелиальных грибов.

1.3. Полифосфаты у слизевиков.

1.4. Полифосфаты у простейших.

1.5. Полифосфаты у водорослей.

Глава 2. Полифосфаты у животных и перспективы их изучения и использования в медицине.

2.1. Полифосфаты и апоптоз у животных.

2.2. Полифосфаты и мембранный транспорт у животных.

2.3. Влияние полифосфатов на активность ферментов у животных.

2.4. Полифосфаты в костной ткани.

2.5. Полифосфаты в крови. 44 Часть 2. Материалы и методы исследования.

2.1. Объекты исследования.

2.2. Состав среды и условия культивирования.

2.3. Условия гиперкомпенсации.

2.4. Получение сферопластов из дрожжевых клеток.

2.5. Выделение митохондрий.

2.6. Фракционирование клеток дрожжей.

2.7. Выделение вакуолей.

2.8. Определение ферментативных активностей

2.9. Определение активности АТФазы плазматической мембраны in situ.

2.10. Экстракция неорганических полифосфатов.

2.11. Осаждение неорганических полифосфатов в виде нерастворимых солей бария.

2.12. Электрофорез неорганических полифосфатов в ПААГ.

2.13. Определение ортофосфата.

2.13. Определение белка.

2.14. Определение образования АрН на мембране изолированных вакуолей. 60 Часть 3. Результаты исследования и их обсуждение

3.1. Неорганические полифосфаты у дрожжей при мутациях, нарушающих функционирование АТФсинтетазы митохондрий

3.1.1. Влияние мутаций в гене АТР22 на содержание полифосфатов различных фракций у S. cerevisiae

3.1.2. Влияние мутаций в гене АТР22 на длину цепи полифосфатов

3.1.3. Полифосфаты и ферментативные активности в изолированных митохондриях.

3.2. Полифосфаты у дрожжей с нарушением функционирования АТФазы плазматической мембраны.

3.2.1. Содержание Полифосфатов у дрожжей с нарушением функционирования АТФазы плазматической мембраны.

3.2.2. Влияние мутации в гене РМА1 на длину цепи полифосфатов.

3.3. Полифосфаты у дрожжей с нарушением функционирования вакуолярной АТФазы.

3.3.1. Особенности штамма S. cerevisiae с делецией в гене VMA2.

3.3.2. Снижение содержания полифосфатов у дрожжей с нарушением функционирования вакуолярной АТФазы.

3.3.3. Влияние мутации в гене VMA2 на длину цепи полифосфатов.

3.3.4. Полифосфаты у дрожжей с нарушением функционирования-вакуолярной АТФазы в условиях фосфорного голодания и гиперкомпенсации полифосфатов.

3.3.5. Влияние РССР на содержание полифосфаты у дрожжей с нарушением функционирования вакуолярной АТФазы.

3.3.6. Фракционирование дрожжевых клеток и оценка локализации полифосфатов. 87 Заключение 90 Выводы 94 Список литературы

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Томашевский, Александр Андреевич

ВЫВОДЫ

1. Нарушение синтетазной функции АТФазы митохондрий Saccharomyces cerevisiae, вызванное мутацией в гене АТР22, приводит к снижению содержания и длины цепи неорганических полифосфатов в целых клетках на стационарной стадии роста по сравнению с родительским штаммом, в первую очередь за счет кислоторастворимой фракции и первой щелочерастворимой фракции, что указывает на возможную роль окислительного фосфорилирования на уровне дыхательной цепи в накоплении этих фракций.

2. Содержания полифосфатов в митохондриях Saccharomyces cerevisiae мало зависит от мутаций, нарушающих функционирование митохондриальной АТФ-синтетазы.

3. Мутация в гене РМА1, вызывающая снижение активности Нн-АТФазы плазматической мембраны вдвое, не оказывает выраженного влияния на содержание и длину цепи полифосфатов различных фракции в клетках Saccharomyces cerevisiae.

4. Нарушение протон-транслоцирующей активности вакуолярной H -АТФазы, вызванное мутацией в гене VMA2, приводит к значительному снижению накопления и длины цепи полифосфатов в клетках Saccharomyces cerevisiae независимо от стадии роста и содержания фосфата в среде, что свидетельствует о важной роли энергизации вакуолярной мембраны в накоплении этих полимеров.

5. Мутация, нарушающая энергизацию вакуолярной мембраны, по-разному влияет на содержание полифосфатов отдельных фракций: не сказывается на содержании щелочерастворимой фракции полиР4, локализованной в клеточной оболочке, приводит к уменьшению содержания солерастворимой фракции полиР2 и щелочерастворимой фракции полиРЗ до уровня, наблюдаемого при фосфорном голодании, а накопление фракции полиР 1 сохраняется, хотя в меньшей степени относительно родительского штамма.

95

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Как уже отмечалось в обзоре литературы, в работе Ргетоэег е1 а1. (2006) было изучено влияние многих мутаций, в том числе и в генах вакуолярной АТФазы на метаболизм полиР у дрожжей. Однако полученные ими результаты дают лишь ориентировочную оценку, влияния тех или иных белков на обмен полиР. Для более полного понимания проблемы необходимы более детальные исследования.

В данной работе впервые проведено систематическое сравнение влияния мутаций, нарушающих функционирование основных протонных АТФаз дрожжей сегеутае (митохондриальной АТФазы, Н+-АТФазы плазматической мембраны, Н+-АТФазы вакуолей) на содержание и длину цепи неорганических полифосфатов различных фракций, характеризующихся неодинаковой степенью полимерности и зависимостью от стадии роста и содержания фосфата в среде.

Данные по общему содержанию полифосфатов и ортофосфата у мутантных штаммов в процентах от значения у соответствующих родительских штаммов представлены в таблице 14.

Из данных таблицы можно сделать вывод, что наблюдаемые изменения в содержании полиР не связаны с недостатком содержания Р,.

Были также проведены эксперименты по определению суммарной экзополифосфатазной активности в клетках всех исследованных штаммов. Оказалось, что у штаммов с мутациями в генах митохондриальной АТФазы и Н -АТФазы вакуолей экзополифосфатазная активность такая же как и у родительских штаммов, а у мутанта по Н -АТФазе плазматической мембраны она даже несколько снижена. Таким образом, нет оснований полагать, что наблюдаемые изменения в содержании полиР связаны с усилением гидролиза данных полимеров (табл. 15).

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Томашевский, Александр Андреевич, 2011 год

1. Андреева H.A., Окороков J1.A. (1990) Некоторые свойства высокоочищенной полифосфатазы клеточной оболочки дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Биохимия, 55, 2286-2292.

2. Андреева H.A., Окороков Л.А., Кулаев И.С. (1990) Очистка и некоторые свойства полифосфатазы клеточной оболочки дрожжей Saccharomyces carlsbergensis. Биохимия, 55, 1094-1103.

3. Андреева H.A., Личко Л.П., Кулаковская Т.В., Окороков Л.А. (1993) Характеристика полифосфатазной активности вакуолей дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Биохимия, 58, 1053-1061.

4. Андреева H.A., Кулаковская Т.В., Кулаев И.С. (1996) Очистка и характеристика полифосфатазы из цитозоля S. cerevisiae. Биохимия, 61, 1714-1724.

5. Андреева Н. А., Кулаковская Т.В., Кулаев И.С. (2001). Две экзополифосфатазы цитозоля дрожжей S. cerevisiae-. сравнительная характеристика. Биохимия, 66, 187-194.

6. Андреева H.A., Кулаковская Т.В., Кулаев И.С. (2004). Очистка и свойства экзополифосфатазы цитозоля Saccharomyces cerevisiae, не кодируемой геном РРХ1. Биохимия, 69, 480-487.

7. Андреева H.A., Кулаковская Т.В., Кулаев И.С. (2006). Высокомолекулярная экзополифосфатаза цитозоля Saccharomyces cerevisiae кодируется геном PPN1. Биохимия, 71, 1198-1201.

8. Белозерский А.Н., Кулаев И.С. (1957) Полифосфаты и их значение для процессов развития Aspergillus niger. Биохимия, 22, 29-39.

9. Бирюкова Е.А., Меденцев А.Г., Аринбасарова А.Ю., Акименко В.К. (2006) Устойчивость дрожжей Yarrowia lipolyica к окислительному стрессу. Микробиология. 75, №3, 293-298

10. Бирюкова Е.А., Меденцев А.Г., Аринбасарова АЛО., Акименко В.К. (2007) Адаптация дрожжей Yarrowia lipolyica к тепловому стрессу. Микробиология. 76, №2, 184190

11. Бирюкова Е.А. (2007) Адаптация дрожжей Yarrowia lipolyica к стрессовым воздействиям. Дисс. канд. биол. наук., Пущино.

12. Бобык М.А., Кулаев И.С. (1971) Обнаружение у Neurospora crassa нового фермента -1,3-дифосфоглицерат:полифосфатфосфотрансферазы. Биохимия, 36, 426-429.

13. Бейли Н. (1959) Статистические методы в биологии. Мир. 26-34

14. Вагабов В.М., Серенков Г.П. (1963) Исследование полифосфатов вдвух видах зеленых водорослей. Вести. МГУ (Биол. Почв.) 4, 38-43.

15. Вагабов В.М., Кулаев И.С. (1964) Неорганические полифосфаты в корнях кукурузы. Докл. АН СССР, 158, 218-219.

16. Вагабов В.М., Циоменко А.Б., Шабалин Ю.А. (1973) Изучение взаимосвязи метаболизма полифосфатов и маннана у дрожжей. ОНТИ НЦБИ, Пущино, 144-155.

17. Вагабов В.М. (1988) Биосинтез углеводных компонентов клеточной стенки дрожжей. ОНТИ НЦБИ. Пущино.

18. Вагабов В.М., Чемоданова О.В., Кулаев И.С. (1990) Влияние неорганических полифосфатов на величину отрицательного заряда клеточной оболочки дрожжей. Докл. АН СССР, 313, 989-992.

19. Вагабов В.М., Трилисенко Л.В., Щипанова И.Н., Сибельдина Л.А., Кулаев И.С. (1998). Изменение длины цепи неорганических полифосфатов в зависимости от стадии роста <Saccharomyces cerevisiae. Микробиология. T. 67. С. 193-198.

20. Вагабов В.М., Трилисенко Л.В., Кулаев И.С. (2000). Зависимость длины цепи неорганических полифосфатов от содержания ортофосфата в среде у дрожжей. Биохимия, 65, 414-420.

21. Вагабов В.М., Трилисенко JI.B., Кулаковская Е.В., Кулаев И.С. (2008). Содержание неорганических полифосфатов при росте Saccharomyces cerevisiae на разных источниках углеродного питания и при разном содержании Ог в среде. Микробиология. 77. 611-616.

22. Игамназаров Р.П., Валиханов М.Н. (1980) Гидролиз конденсированных фосфатов внеклеточной фосфогидролазой корневой системы хлопчатника. Физиология растений, 227, 1947-1951.

23. Крицкий М.С., Белозерская Т.А., Кулаев И.С. (1968) О взаимоотношении обмена РНК и полифосфатов у некоторых грибов. Докл.АН СССР, 180, 746-748.

24. Крицкий М.С., Белозерская Т.А. (1968) Кислоторастворимые нуклеотиды и нуклеиновые кислоты в плодовых телах гриба Lentinus tigrinus с различными морфогенетическими особенностями. Биохимия, 33, 874-879.

25. Крицкий М.С., Чернышева Е.К., Кулаев И.С. (1972) Изучение полифосфат деполимеразной активности в клетках гриба Neurospora crassa. Биохимия, 37, 983-995.

26. Кулаев И.С. (1956) Полифосфаты и их роль в процессе развития некоторых плесневых грибов. Дисс. канд. бтл. наук, М

27. Кулаев, И.С., Белозерский А.Н. (1958) Электрофоретическое изучение полифосфатно-рибонуклеиновых комплексов из Aspergillus niger. Докл. АН СССР, 120, 1080-1083.

28. Кулаев И.С. Белозерский А.Н. Мансурова С.Э. (1959) Изучение обмена полифосфатов при глубинном культивировании Pénicillium chrysogenum Q-176. Биохимия, 24, 253-262.

29. Кулаев, И.С., Белозерский А.Н. (1962а) Конденсированные неорганические фосфаты в обмене веществ живых организмов. Ч. I. Изв. АН СССР, 3. 354-368

30. Кулаев, И.С., Белозерский А.Н. (19626) Конденсированные неорганические фосфаты в обмене веществ живых организмов. Ч. II. Изв. АН СССР, 3, 502-521

31. Крицкий М.С., Кулаев И.С. (1963) Кислоторастворимые нуклеотиды плодовых тел шампиньона Agaricus bisporus. Биохимия, 18, 694-698.

32. Крицкий М.С., Кулаев И.С., Клебанова Л.М., Белозерский А.Н. (1965) О двух путях транспорта фосфора в плодовых телах шампиньона двуспорового {Agaricus bisporus). Докл. АН СССР, 160, 949-951.

33. Кулаев И.С., Урысон С.О. (1965) Изучение свободных нуклеотидов и других фосфорных соединений в обмене веществ спорыньи Claviceps paspali. Биохимия, 30, 282290.

34. Кулаев И.С., Вагабов В.М. (1967) Влияние условий выращивания на обмен полифосфатов и некоторых других фосфорных соединений у Scenedesmus obliquus. Биохимия, 32, 253-264.

35. Кулаев И.С., Афанасьева Т.П. (1970) О физиологической роли неорганических полифосфатов у дрожжей Endomyces magnusii. Докл. АН СССР, 192, 668-671.

36. Кулаев И.С., Бобык М.А., Николаев Н.Н., Сергеев Н.С., Урысон С.О. (1971) О полифосфатсинтезирующих ферментах некоторых грибов и бактерий. Биохимия, 36, 943948.

37. Кулаев И.С. Коношенко Г. (1971) О локализации 1,3- дифосфоглицерат: поли-фосфатфосфотрансферазы в клетках Neurospora crassa. Докл. АН СССР, 200, 10-11.

38. Кулаев И.С., Вагабов В.М., Циоменко А.Б. (1972) О корреляции накопления полисахаридов клеточной стенки и некоторых фракций высокомолекулярных полифосфатов у дрожжей. Докл. АН СССР, 204, 734-736.

39. Кулаев И.С., Рожанец В.В.,Кобылянский А.Г.,Филиппович Ю.Б. (1974 ) Обнаружение пирофосфата и других полифосфатов у некоторых насекомых. Жури. Эвол. Биохгш. Физиол., 10, 147-152.

40. Кулаев И.С. (1975) Биохимия неорганических полифосфатов. Москва. Изд. МГУ.

41. Кулаев И.С., Рубцов П.М. Броммер Б. Языков A.A. (1975) Изучение высокомокулярных полифосфатов на разных стадиях развития Acetabularia crenulata. Физиология растений, 22, 537-543.

42. Кулаев И.С. (1986) Некоторые биоэнергетические аспекты антибиотикообразования. В сб. «Мехинизмы биосинтеза антибиотиков» (Ред. Г.К Скрябин, С.М. Навашин) М. Наука, с. 46-54.

43. Кулаев И.С., Вагабов В.М.,Кулаковская Т.В., Личко Л.П., Андреева H.A., Трилисенко Л.В. (2000) Развитие идей А.Н.Белозерского по биохимии полифосфатов. Биохимия, 65, 325-333.

44. Кулаев И.С., Вагабов В.М., Кулаковская Т.В. (2005). Высокомолекулярные неорганические полиР: биохимия, клеточная биология, биотехнология. М.: Научный мир, 216.

45. Кулаковская Т.В. (1985) Н+-АТФаза и транспорт ионов через вакуолярную мембрану дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Дисс. канд. биол. наук., Пущино.

46. Кулаковская Т.В., Андреева H.A., Кулаев И.С. (1997) Аденозин-5'-тетрафосфат и гуанозин-5'-тетрафосфат новые субстраты экзополифосфатазы цитозоля дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Биохимия, 62,1225-1227.

47. Кулаковская Т.В., Андреева H.A., Трилисенко Л.В., Суетин C.B., Вагабов В.М., Кулаев И.С. (2005) Накопление полифосфатов и экспрессия высокомолекулярной экзополифосфатазы у дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Биохимия, 70, 1186-1192.

48. Куликовская Т.В., Трилисенко JI.B., Личко Л.П., Вагабов В.М., Куласв И.С. (2006) Влияние инактивации генов экзополифосфатазы РРХ1 и PPN1 на содержание1.полифосфатов различных фракций у Saccharomyces cerevisiae. Микробиология, 75, № 1, 35i

49. Личко Л. П., Кулаковская Т. В.,Кулаев И. С. (2000) Очистка и характеристика растворимой полифосфатазы из митохондрий Saccharomyces cerevisiae. Биохимия, 65, 421427.

50. Личко Л. П., Пестов Н. А., Кулаковская Т. В., Кулаев И. С. (2003). Инактивация гена, кодирующего экзополифосфатазу РРХ1, приводит к изменению спектра экзополифосфатаз цитозоля и митохондрий дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Биохимия, 68, 902-910.

51. Личко Л.П., Кулаковская Т.В., Пестов H.A., Кулаев И.С. (2006) Инактивация гена PPN1 по-разному влияет на метаболизм неорганических полифосфатов в цитозоле и вакуолях дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Микробиология, 75, № 3, 305-311.

52. Личко Л.П., Кулаковская Т.В., Кулаковская Е.В., Кулаев И.С. (2009). Обнаружение эндополифосфатазной активности у дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Биохимия. 74, №8, 1037-1041.

53. Личко Л.П., Кулаковская Т.В., Кулаев И.С. (2010). Свойства частично очищенной эндополифосфатазы дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Биохгшия. 75, №11, 1596-1600.

54. Мансурова С.Э. Шама А.М. Соколовский В.Ю. Кулаев И.С. (1975) Высокомолекулярные полифосфаты ядер печени крысы. Их поведение в процессе регенерации печени. Докл. АН СССР, 225, 717-720.

55. Наумов A.B., Шабалин В.М., Вагабов В.М., Кулаев И.С. (1985) Два пути дефосфорилирования долихилдифосфата у дрожжей. Биохимия, 50, 652-658.

56. Пестов H.A. (2004). Полифосфаты и экзополифосфатазы митохондрий дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Дисс. канд. биол. наук. Пущино

57. Рош P. (2000) Транспорт ионов через мембрану посредством полифосфат- поли-((3)-гидроксибутиратных комплексов. Биохимия, 65, 335-353.

58. Рубцов П.М., Кулаев И.С. (1977) Некоторые пути биосинтеза и деградации полифосфатов у зеленой водоросли Acetabularia mediterránea. Биохимия, 42, 1083-1089.

59. Соболев A.M. (1962) Распространение, формирование и утилизация фитина у высших растений. Усп. Биол. Хим., 4, 248-265.

60. Телеснина Г.Н., Крахмалева И.Н., Арушанян А.В., Сазыкин И.О., Бартошевич

61. Ю.Е. (1985) Особенности метаболизма полифосфатов и других макроэргических фосфорных соединений в зависимости от уровня продукции пенициллина и условий роста Pénicillium chrysogenum. Антибиот. Мед. Биотехпол., 30, 419-423.

62. Трилисенко JI.B. Вагабов В.М. Кулаев И.С. (1980) Выделение и некоторые особенности дефицитного по полифосфатфосфогидролазе мутанта гриба Neurospora crassa. Микробиология, 49, 82-87.

63. Трилисенко Л.В., Вагабов В.М., Кулаев И.С. (1982) Изучение свойств полифосфатфосфогидролазы "leaky" мутанта Neurospora crassa по данному ферменту. Биохимия, 47, 1963-1969.

64. Трилисенко Л.В., Вагабов В.М., Кулаев И.С. (2002) Содержание и длина цепи полифосфатов вакуолей дрожжей Saccharomyces cerevisiae ВКМ Y-1173. Биохимия. 67, 592-596.

65. Трилисенко Л.В., Андреева Н.А., Кулаковская Т.В., Вагабов В.М., Кулаев И.С.2003). Действие ингибиторов на полифосфатный метаболизм дрожжей Saccharomyces cerevisiae в условиях гиперкомпенсации. Биохимия, 68, 577-581.

66. Трилисенко JI.B (2005). Изучение структуры и метаболизма отдельных фракций неорганических полифосфатов у дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Дисс. канд. биол. наук. Пущино

67. Трилисенко JI.B., Кочеткова О.Ю., Вагабов В.М., Кулаев И.С. (2010). Влияние циклогексимида, йодацетамида и антимицина А на синтез неорганических полифосфатов. Микробиология. 79, №1, 27-34.

68. Циоменко А.Б. Аугустин, Вагабов В.М., Кулаев И.С. (1974) О взаимосвязи обмена неорганических полифосфатов и маннанау дрожжей. Докл. АН СССР, 215, 478-480.

69. Шабалин Ю.А., Вагабов В.М., Кулаев И.С. (1978) Биосинтез высокомолекулярных полифосфатов из ГДФ-(Р-32)-маннозы мембранной фракцией дрожжей Saccharomyces carlsbergensis. Докл АН СССР, 239, 490-492.

70. Шабалин Ю.А., Вагабов В.М., Кулаев И.С. (1979) О механизме сопряжения биосинтеза высокомолекулярных полифосфатов и маннана у дрожжей Saccharomyces carlsbergensis. Докл. АН СССР , 249, 243-246.

71. Шабалин Ю.А., Наумов А.В., Вагабов В.М., Кулаев И.С. (1984) Обнаружение активности нового фермента долихилдифосфат:полифосфатфосфотрансферазы у дрожжей. Докл. АН СССР, 278, 482-485.

72. Шабалин Ю.А. , Кулаев И.С. (1989) Солюбилизация и свойства долихилдифосфат: полифосфатфосфотрансферазы дрожжей. Биохимия, 54, 68-75.

73. Шредер Х.С., Курц Л., Мюллер В.Г.Е., Лоренц Б. (2000) Полифосфаты в костной ткани. Биохимия, 65, 3, 353-362.

74. Abramov A, Fraley С, Diao С, Winkfein R, Colicos М, Duchen М, French R, and Pavlov E. (2007). Targeted polyphosphatase expression alters mitochondrial metabolism and inhibits calcium-dependent cell death. PNAS. 104, No. 46, 18091-18096

75. Andreeva, N. A., and L. A. Okorokov (1993) Purification and characterization of highly active and stable polyphosphatase from Saccharomyces cerevisiae cell envelope. Yeast, 9, 127139.

76. Andreeva, N. A., T. V. Kulakovskaya, A. V. Karpov, I. A. Sidorov, and I. S. Kulaev1998) Purification and properties of polyphosphatase from Saccharomyces cerevisiae cytosol. Yeast 14, 383-390.

77. App, H., and H. Holzer (1985) Control of yeast neutral trehalase by distinct polyphosphates and ribonucleic acid. Z. Lebensm. Unters. Forsch. 181, 276-82

78. Ashford, A E., P. A. Vesk, D. A. Orlovich, A. L. Markovina, and W. G. Allaway (1999) Dispersed polyphosphate in fungal vacuoles in Eucalyptus pilularis/Pisolithus tinctorius ectomycorrhizas. Fungal Genet. Biol. 28, 21-33.

79. Beauvoit, B., Rigonlet, M., Guerin, B., and Canioni, P. (1989). Polyphosphates as a source of high energy phosphates in yeast mitochondria: a P-NMR study. FEBS Lett. 252, 17-22.

80. Bensandoun, A., and Weinstein, D. (1976). Assay of proteins in the presence of interfering materials. Anal. Biochem.241-250.

81. Blum, J. J. (1989) Changes in orthophosphate, pyrophosphate and long-chain polyphosphate levels in Leishmania major promastigotes incubated with and without glucose. J. Protozool. 36, 254-257.

82. Bental, M., U. Pick, M. Avron, and H. Degani (1990) Metabolic studies with NRM spectroscopy of the alga Dunaliella salina trapped within agarose beads. Eur. J. Biochem. 188, 111-116.

83. Bajaj, V., S. P.Damle, and P. S. Krishnan (1954) Phosphate metabolism of mold spores. I. Phosphate uptake by the spores of Aspergillus niger. Arch. Biochem. Biophys. 50, 451-460.

84. Caen J., Wu Q. (2010). Hageman factor, platelets and polyphosphates: early history and recent connection. J Thromb Haemost. 8, 1-5.

85. Castaldi PA, Larrieu MJ, Caen J. (1965). Availability of platelet factor 3 and activation of factor XII in thrombasthenia. Nature. 207, 422-424.

86. Concar, D.W., D. Whitford, and R. J. Williams (1991) The location of the polyphosphate-binding sites on cytochrome c measured by NMR paramagnetic difference spectroscopy. Eur. J. Biochem. 199, 569-574.

87. Cowling, R. T., and H. C. Birnboim (1994) Incoroporation of 32P orthophosphate into inorganic polyphosphates by human granulocytes and other human cell types. J. Biol. Chem. 269, 9480-9485.

88. Castro, C. D., A. P. Koretsky, and M. M. Domach (1999) NMR-Observed phosphate trafficking and polyphosphate dynamics in wild-type and vphl-1 mutant Saccharomyces cerevisae in response to stresses. Biotechnol. Prog. 15, 65-73.

89. Cohen, A., Perzov, N., Nelson, H. & Nelson, N. (1999). A novel family of yeast chaperons involved in the distribution of V-ATPase and other membrane proteins. J. Biol. Chem. 274, 26885-26893.

90. De Venditis, E., R. Zahn, and O. Fasano (1986) Regeneration of GTP-bound from GDP-bound form of human and yeast ras proteins by nucleotide exchange, Stimulatory effect of organic and inorganic polyphosphates. Eur. J. Biochem. 161, 473-478.

91. Di Paolo, M.L., A. Corazza, M. Scarpa, R. Stevanato, and A. Rigo (1995) Effect of polyphosphates on the activity of amine oxidases. Biochim. Biophys. Acta 1247, 246-252.

92. Docampo, R., and S. N. Moreno (2001) The acidocalcisome. Mol. Biochem. Parasitol. 114, 151-159.

93. Docampo R, Ulrich P. and Moreno S. (2010). Evolution of acidocalcisomes and their role in polyphosphate storage and osmoregulation in eukaryotic microbes. Phil. Trans. R. Soc. B. 365, 775-784.

94. Durr M., K. Urech, T. Boiler, A. Wiemken, J. Schwencke, and M. Nagy (1979) Sequestration of arginine by polyphosphate in vacuoles of yeast Saccharomyces cerevisiae. Arch. Microbiol. 121, 169-175.

95. Den Hollander, J.,A., K. Ugurbil, T. R. Brown, and R. G. Shulman (1981) Phosphorus-31 nuclear magnetic resonance studies on the effect of oxygen upon glycolysis in yeast. Biochemistry 20, 5871-5880.

96. Ebel, J. P., J. Colas, and S. Muller (1958) Recherches cytochimiques sur les polyphosphates inorganiques contenus dans les organismes vivants. III. Presence de polyphosphates chez divers organismes inferieurs. Exp. Cell. Res. 15, 36-42.

97. Eichinger L, Pachebat JA, Glockner G, Rajandream MA, Sucgang R, et al. (2005). The genome of the social amoeba Dictyostelium discoideum. Nature. 435, 43-57.

98. Florin I., and M. Thelestam (1984) Polyphosphate-mediated protection from cellular intoxication with Clostridium difficile toxin B. Biochim. Biophys. Acta 805, 131-136.

99. Freimoser F., Hurlimann H., Jakob C., Werner T., Amrhein N. (2006) Systematic screening of polyphosphate (poly P) levels in yeast mutant cells reveals strong interdependenceiwith primary metabolism. Genome Biology. 7, R109.

100. Gabel, N. W. (1971) Excitability, polyphosphates and precellular organization. In R. Buvet, and C. Ponnamperuma, eds. Molecular Evolution, Vol. 1, Chemical Evolution and the Origin oj Life, North-Holland, Amsterdam, p. 369.

101. Gabel, N.W., and V. Thomas (1971) Evidence for the occurence and distribution of inorganic polyphosphates in vertebrate tissues. J. Neurochem. 18, 1229-1242.

102. Gomez-Garcia, M.R., and A. Kornberg (2004) Formation of an actin-like filament concurrent with the enzymatic synthesis of inorganic polyphosphate. PNAS, 101, 15876-15880.

103. Hermann, E. C., and R. R. Schmidt (1965) Synthesis of phosphorus -containing macromoleculaes during synchronous growth of Chlorella pyrenoidosa. Biochem. Biophys. Acta 95, 63-75.

104. Herve, M., J. Wietzerbin, O. Lebourguais, and S. Tran-Dinh (1992) Effects of 2-deoxy-D-glucose on the glucose metabolism in Saccharomyces cerevisiae studied by multinuclear-NMR spectroscopy and biochemical methods. Biochimie 74, 1103-1115.

105. Holahan P.K., S. A. Knizner, C. M. Gabriel, and C. E. Swenberg (1988) Alterations in phosphate metabolism during cellular recovery of radiation damage in yeast. Int. J. Radiat. 54, 545-562.

106. HooJey, P., Whitehed, P. & Brown, M. R. (2008). Eukaryote polyphosphate kinases: is the 'Kornberg' complex ubiquitous? Trends Biochem. Sei. 33, 577-582.

107. Hernandez-Ruiz L, Gonzralez-Garcna I, Castro C, Bieva JA, Ruiz FA. (2006). Inorganic polyphosphate and specific induction of apoptosis in human plasma cells. Haematologica. 91, 1180-1186

108. Helfenbein K., Ellis T., Dieckmann C., Tzagoloff A. (2003). ATP22, a nuclear gene required for expression of the Fo sector of mitochondrial ATPase in Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 278. 19751-19756.

109. Hürlimann H., Stadler-Waibel M., Werner T., Freimoser F. (2007) Pho91 is a vacuolar phosphate transporter that regulates phosphate and polyphosphate metabolism in Saccharomyces cerevisiae. Mol Biol Cell. 18, 4438-4445.

110. Iwamura, T., and S. Kuwashima (1964) Formation of adenosine-5'-triphosphate from polyphosphate by a cell-free extract from Chlorella. J. Gen. Appl. Microbiol. 10, 83-94.

111. Imsiecke, G., J. Münkner, B. Lorenz, N. Bachinski, W. G. E. Müller, and H. C. Schröder (1996) Inorganic polyphosphate in the developing of freshwater sponge Ephydatia muelleri: effect of stress by polluted waters. Envin. Toxicol. Chem. 15, 1329-1334.

112. Janakidevi, K., V. C. Dewey, and C. W. Kidder (1965) The nature of the inorganic polyphosphates in a flagellated protozoa. J. Biol. Chem. 240, 1754-1766.

113. Jen, C.M., and L. A. Shelef (1986) Factors affecting sensitivity of Staphylococcus aureus 196E to polyphosphates. Appl. Environ. Microbiol. 52, 842-846.

114. Kane P. (2007) The long physiologica reach of the vacuolar H+-ATPase. J. Bioenerg. Biomembr.

115. Kawazoe, Y., Shiba, T., Nakamura, R., Mizuno, A., Tsutsumi, K., Uematsu, T., Yamaoka, M., Sliindoli, M., Kohgo, T. (2004) Induction of calcification in MC3T3-E1 cells by inorganic polyphosphate. J. Dent. Res. 83, 613-618.

116. Kawazoe Y., Katohl S., Onodera Y., Kohgo T., Shindoh M. and Shiba T. (2008) Activation of the FGF signaling pathway and subsequent induction of mesenchymal stem cell differentiation by inorganic polyphosphate. Int. J. Biol. Sci. 4

117. Kasai, K., S. Usami, T. Yamada, Y. Endo, K. Ochi, and Y. Tozawa (2002) A RelA-SpoT homolog (Cr-RSH) identified in Chlamydomonas reinhardtii generates stringent factor in vivo and localizes to chloroplasts in vitro. Nucleic Acids Res. 30, 4985-4992.

118. Kornberg, A. (1995) Inorganic polyphosphate: toward making a forgotten polymer unforgottable. J. Bacteriol. 177, 491-496.

119. Kornberg A., Rao N.N., Ault-Riche D. (1999). Inorganic Polyphosphate: a molecule with many functions. Ann. Rev. Biochem. 68. 89-125.

120. Kornberg, A. (1999) Inorganic polyphosphate: a molecule of many functions. In H. C. Schroder and W. E. G. Muller, eds. Inorganic Polyphosphates. Biochemistry, Biology, Biotechnology, Springer, Prog. Mol. Cell. Biol. 23, 1-19.

121. Kulaev, I. S., and T. P.Afanas'eva (1969) Localization and physiological role of inorganic polyphosphates in the cells of yeasts. Antonie van Loeuwenhoek J. Microhiol. .Serol. Suppl. Yeasts Symposium 35, 13 19.

122. Kulaev I. S. (1973) The enzymes of polyphosphate metabolism in protoplasts and some subcellular structures of Neurospora crassa. In J. Villanueva, ed. Yeast Mould and Plant Protoplasts, Academic Press, London, p.259.

123. Kulaev, I. S. (1979). The Biochemistry of Inorganic Polyphosphates. Wiley. 1st Edition.

124. Kulaev,I. S, and V. M. Vagabov (1983) Polyphosphate metabolism in microorganisms. Adv. Microbiol. Physiol. 24, 83-171.

125. Kulaev I., V. Vagabov, and T. Kulakovskaya (1999) New aspects of polyphosphate metabolism and function. J. Biosci. Bioeng. 88, 111-129.

126. Kulaev, I. S., and T.V. Kulakovskaya (2000) Polyphosphate and phosphate pump Ann. Rev. Microbiol. 54, 709-735.

127. Kulaev I.S., Vagabov V.M., Kulakovskaya T.V. (2004). The Biochemistry of Inorganic Polyphosphates. N.Y.: Wiley.

128. Kulakovskaya, T. V., N. A. Andreeva, L. V. Trilisenko, V. M. Vagabov, and I. S. Kulaev2004) Two exopolyphosphatases in Saccharomyces cerevisiae cytosol at different culture conditions. Process Biochemistry 39, 1625-1630.

129. Kumble, K.D., and A. Kornberg (1995) Inorganic polyphosphate in mammalian cells and tissues. J. Biol. Chem. 270, 5818-5822.

130. Kumble, K. D., and A. Kornberg (1996) Endopolyphosphatases for long chain polyphosphate in yeast and mammals. J. Biol. Chem. 271, 27146-27151.

131. Langen, P., and Liss E.(1959) Zur Charakterisierung der Polyphosphate der Hefe. Naturwissenschaften 46, 151-152.

132. LeFurgey, A., P. Ingram, and J. J. Blum (1990) Elemental composition of polyphosphate-containing vacuoles and cytoplasm of Leishmania major. Mol. Biochem. Parasitol. 40, 77-86.

133. Leitao, J. M., B. Lorenz, N. Bachinsk!, C. Wilhelm, W. G. E. Müller, and H. C. Schröder1995) Osmotic-stress-induced synthesis and degradation of inorganic polyphosphates in the algae Phaerodactilum tricornutum. Mar. Ecol. Prog. Ser 121, 279-288.

134. Leon, G, C. Fiori, P. Das, M. Moreno, R. Tovar, J. L.Sanchez-Salas, and M. L. Munoz1997) Electron probe analysis and biochemical characterization of electron-dense granules secreted by Entamoeba histolytica. Mol. Biochem. Parasitol. 85, 233-242.

135. Leyhausen, G., B. Lorenz, H. Zhu, W. Geurtsen, R. Bohnensack, R., W. G. E. Müller, and H. C. Schröder (1998) Inorganic polyphosphate in human osteoblast-like cells J. Bone Miner. Res. 13, 803-812.

136. Lichko, L. P., N. A. Andreeva, T. V. Kulakovskaya, and I. S. Kulaev (2003) Exopolyphospahatases of the yeast Saccharomyces cerevisiae (Minirewiev) FEMS Yeast Research. 3, 233-238.

137. Lichko L.P., Kulakovskaya T.V., Kulaev I.S. (2006a) Inorganic polyphosphate and exopolyphosphatase in the nuclei of Saccharomyces cerevisiae: dependence on the growth phase and inactivation of the PPX1 and PPN1 genes. Yeast, 23, 735-40.

138. Lichko L., Pestov N., Kulakovskaya T., Kulaev I. (20066) Inorganic polyphosphates and exopolyphosphatases in cell compartments of the yeast Saccharomyces cerevisiae under inactivation of PPX1 and PPN1 genes. Bioscience Reports, 26, 45-54

139. Lieberman, L. (1888) Uber das Nuclein der Hefe und Kunstliche Darstellung eines Nucleus Eiweiss und Metaphosphatsaure. Ber. Chem-Ges. 21, 598-607.

140. Liss, E., and P. Langen (1962) Versuche zur Polyphosphat-Uberkompensation in Heffenzellen nach Phosphatverarmung. Arch. Microbiol. 41, 383-392.

141. Lorenz, B., J. Munkner, M. P.Oliveira, J. M. Leitao, W. G. E.Müller, and H. C. Schröeder (1997a) A novel method for determination of inorganic polyphosphates using the fluorescent dye Fura-2. J. Anal. Biochem. 246, 176-184.

142. Lorenz, B., J. Leuck, D. Kohl, W. E. G. Müller, and H. C. Schrüeder (1997c) Anti-HIV-1 activity of inorganic polyphosphates. J. Acquir. Immun. Deflc. Syndr. Hum. Retrovirol. 14, 110118.

143. Lohmeier-Vogel, E., K. Skoog, H. Vogel, and B. Hahn-Hagerdal (1989) 31P Nuclear magnetic resonance study of the effect of azide on xylose fermentation by Candida tropicalis. Appl. Envinron. Microbiol. 55, 1974-1980.

144. Lowry, O.H., Rosehrough, A., Ferr, A., Randall, J. (1951) Protein measyrement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 193, 265-275.

145. Lundberg, P., R. G. Weich, P. Jensen, and H. J. Vogel (1989) Phosphorus-31 and nitrogen-14 NMR studies of the uptake of phosphorus and nitrogen compounds in the marine macroalgae Ulva lactuca. Plant. Physiol. 89, 1380-1387.

146. Lusby, E. W., and C. S. McLaughlin (1980) The metabolic properties of acid soluble polyphosphates in Saccharomyces cerevisiae. Mol. Gen. Genet. 178, 69-76.

147. Maier. S. K, S. Scherer, and M. J.Loessner (1999) Long-chain polyphosphate causes cell lysis and inhibits Bacillus cereus septum formation, which is dependent on divalent cations. Appl. Environ. Microbiol. 65(9), 3942-3949.

148. Mattenheimer, H. (1958) Polyphophate und Polyphosphatesen in Amoben Acta Biol. Med. Ger. 1. 405-413.

149. Merico F. Suo P., Piskur J., Compagno C. (2007). Fermentative lifestyle in yeasts belonging to the Saccharomyces complex. FEBS J. 2007. 274. №4. 976-989.

150. Meijer M.M.C., Boonstra J., Verkleij A., Verrips C.T. (1998). Glucose repression in Saccharomyces cerevisiae is related to the glucose concentration rather than the glucose flux. J. Biol. Chem. 273. 24102-24107.

151. Mellerharel, Y., A. Argaman, D. Benbashat G. Navon Y. Aharonowitz, and D. Gutnick (1997) Inhibition by polyphosphate of phytopathogenic polygalakturonases from Botrytis cinerea. Can.J. Microbiol. 43: 835-840.

152. Milgrom, E., Diab, H., Middleton, F., Kane, P.M. (2007) Loss of vacuolar proton-translocating ATPase activity in yeast results in chronic oxidative stress. The Journal of Biological Chemistry, 282, 7125-7136.

153. Miyachi, S., R. Kanai, S. Mihara, S. Miyachi, and S. and Aoki (1964) Metabolic roles of inorganic polyphosphates in Chlorella cells. Biochim. Biophys. Acta, 93, 625-634.

154. Moon JH, Park JH, Lee JY. (2010). Characterization of Antibacterial Action of Polyphosphate on Porphyromonas gingivalis. Antimicrob Agents Chemother. Nov 22

155. Moreno B., J. A. Urbina, E. Oldfield, B. N. Bailey, C. O. Rodrigues, and R. Docampo (2000) 3IP NRM spectroscopy of Trypanosoma brucei, Trypanosoma cruzi, and Leishmania major. J. Biol. Chem. 275, 28356-28362.

156. Muller, O., Neumann, H., Bayer, M.J., Mayer, A. (2003). Role of the Vtc proteins in V-ATPase stability and membrane trafficking. Journal of Cell Science, 116, 1107-1115

157. Muller F, Mutch NJ, Schenk WA, Smith SA, Esterl L, Spronk IIM,

158. Schmidbauer S, Gahl WA, Morrissey JH, Renne T. (2009). Platelet polyphosphates are proinflammatory and procoagulant mediators in vivo. Cell. 139, 1143-1156.

159. Nelson, N., Perzov, N., Cohen, A., Hagai, K., Padler, V. & Nelson, H. (2000) The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases. J. Exp. Biol. 203, 89-95.

160. Nunez,C. G., and A. S. Callieri (1989) Studies on the polyphosphate cycle in Candida utilis. Effect of dilution rate and nitrogen source in continuous culture. Appl. Microbiol. Biotechnol. 31, 562-566.

161. Offenbacher,S., and H. Kline (1984) Evidence for polyphosphate in phosphorylated non histone nuclear proteins. Arch. Biochem. Biophys. 231, 114-123.

162. Ohsumi, Y., and Y. Anraku (1983) Calcium transport driven by a protonmotive force in vacuolar membrane vesicles of Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 258, 5614-5617.

163. Ohtomo. R. and Saito M. (2005) Polyphosphate dynamics in mycorrhizal roots during colonization of an arbuscular mycorrhizal fungus. New Phytologist. 167, 571-578

164. Okorokov, L. A, L. P. Lichko, and I. S. Kulaev (1980) Vacuoles: the main compartment of potassium, magnesium and phosphate ions in Saccharomyces carlsbergensis cells. J. Bacteriol. 144, 661-665

165. Oshima, Y. (1997) The phosphatase system in Saccharomyces cerevisiae. Genes. Genet. Syst. 72, 323-334.

166. Pavlov E, Zakharian E, Bladen C, Diao CT, Grimbly C, Reusch RN, French RJ. (2005). A large, voltage-dependent channel, isolated from mitochondria by water-free chloroform extraction. Biophys J. 88,2614-2625.

167. Persson, B. L., J. O. Lagerstedt, J. R. Pratt, J. Pattison-Granberg, K. Lundh, S. Shokrollahzadeh, and F. Lundh (2003) Regulation of phosphate acquisition in Saccharomyces cerevisiae Curr. Genet. 43, 225-244.

168. Pestov, N. A., Kulakovskaya, T.V., Kulaev I.S. (2004) Inorganic polyphosphate in mitochondria of Saccharomyces cerevisiae at phosphate limitation and phosphate excess. FEMS Yeast Research, 4, 643-648.

169. Petrov V.V., Padmanabha K.P., Nakamoto R.K., Allen K.E., Slayman C.W., (2000). Functional role of chaged residues in the transmembrane segments of the yeast plasma membrane H+-ATPase. J. Biol. Chem. 275, 15709-15716.

170. Pick U., M. Bental, E. Chitlaru, and M. Weiss (1990) Polyphosphate-hydrolysis- a protective mechanism against alkaline stress? FEBSLett., 274, 15-18.

171. Pick, U., and M. Weiss (1991) Polyphosphate hydrolysis within acidic vacuoles in response to amino-induced alkaline stress in the halotolerant alga Dunaliella salina. Plant. Physiol. 97, 1234-1240.

172. Pilatus, U., A. Mayer, and A. Hildebrandt (1989) Nuclear polyphosphate as a possible source of energy during the sporulation of Physarum polycephalum. Arch. Biochem. Biophys. 275, 215-223.

173. Pisoni, R.L., and E. R. Lindley (1992) Incorporation of 32-P. orthophosphate into long chain of inorganic polyphosphate within lysosomes of human fibroblasts. J. Biol. Chem. 267, 3626-3631.

174. Rao N., Gromez-Garcna M., and Kornberg A. (2009). Inorganic polyphosphate: essential for growth and survival. Annu. Rev. Biochem. 78, 605-647

175. Reidl, H. H., T. A. Grover, and J. Y. Takemoto (1989) 31P-NRM evidence for cytoplasmic acidification and phosphate extrusion in syringomycin-treated cells of Rhodotoriila pilimana . Biochem. Biophys. Acta 1010, 325-329.

176. Reusch, R. N. (1989). Poly-beta-hydroxybutirate/calcium polyphosphate complexes in eukaryotic membranes. Roc. Soc. Exper. Biol. Med. 191, 377-381.

177. Reusch, R. N., R. P.Huang, and D. Koskkosicka (1997) Novel components and enzymatic activities of the human erythrocyte plasma membrane calcium pump. FEBS Lett. 412, 592-596.

178. Reusch, R. N. (1999) Polyphosphate/ poly-(R)-3-hydroxybutyrate in channels ion cell membranes. In H. C. Schroder and W. E. G. Muller, eds. Inorganic Polyphosphates. Biochemistry, Biology, Biotechnology, Springer, Prog. Mol. Cell. Biol. 23, p. 151-183.

179. Rodrigues, C. O., F. A. Ruiz, M. Vieira, J. E. Hill, and R. Docampo R.(2002a) An acidocalcisomal exopolyphosphatase from Leishmania major with high affinity for short-chain polyphosphate. J Biol Chem. 277, 50899-50906.

180. Rodrigues C. O., F. A.Ruiz, P. Rohloff, D. A. Scott, and S. N. J. Moreno (2002b) Characterization of isolated acidocalcisomes from Toxoplasma gondii tachyzoites reveals a novel pool of hydrolysable polyphosphate. J. Biol. Chem. 277, 48650-48656.

181. Rodriguez, R. J. (1993) Polyphosphate present in DNA preparation from filamentous fungal species of Colleotrichum inhibits restriction endonucleases and other enzymes. Anal. Biochem. 209, 291-297.

182. Rosenberg, H. (1966) The isolation and identification of "volutin" granules from Tetrahymena. Exp. Cell. Res. 41, 397-403.

183. Rubin, G.M. (1973) The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae 5.8 S ribosomal ribonucleic acid. J. Biol. Chem. 11, 3860-3875.

184. Ruiz, F. A., C. O. Rodrogues, and R. Docampo (2001) Rapid changes in polyphosphate content within acidocalcisomes in response to cell growth, differentiation and environmental stress in Trypanosoma cruzi J. Biol. Chem. 276, 26114-26121.

185. Ruiz F, Lea C, Oldfield E, Docampo R. (2004). Human platelet dense granules contain polyphosphate and are similar to acidocalcisomes of bacteria and unicellular eukaryotes. JBiol Chem. 279,44250-44257.

186. Salhany J. M., T. Yamane, R. G. Schulman, and S. Ogawa (1975) High resolution 31P nuclear magnetic resonance studies of intact yeast cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 49664970.

187. Schuddemat, J., R. de Boo, C. C. M. Van Leeuwen, P. J. A. Van den Broek, and J. Van Steveninek (1989) Polyphosphate synthesis in yeast. Biochem. Biophys. Acta 100, 191-198.

188. Schatz G. J. (1967). Impaired binding of mitochondrial adenosine triphosphatase in the cytoplasmic petite mutants of Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 243. 2192-2199.

189. Serrano R, Kielland-Brandt M&Fink G. (1986). Yeast plasma membrane ATPase is essential for growth and has homology with (Na+ + K+), K+- and Ca2+-ATPases. Nature, 319, 689-693

190. Shiba, T., D. Nishimura, Y. Kawazoe, Y. Onodera, K. Tsutsumi, R. Nakamura, and M. Ohshiro (2003) Modulation of mitogenic activity of fibroblast growth factors by inorganic polyphosphate. J. Biol. Chem. 278, 26788-26792.

191. Shiokawa , K., and Y. Yamana ( 1965) Demonstration of polyphosphate and its possible role in RNA synthesis during early development of rana japónica embryos. Exp. Cell. Res. 38, 180-192.

192. Shnyreva, A.V., and I. S. Kulaev (1994) Effect of Vesicular-Arbuscular Mycorrhiza on phosphorus metabolism in agricultural plants. Microbiol. Res. 149, 1-5.

193. Sidney Omelon S., Georgioul J., Henneman Z., Wise L., Sukhu B., Hunt T., Wynnyckyj C., Holmyard D., Bieleckil R., Grynpas M. (2009) Control of Vertebrate Skeletal Mineralization by

194. Polyphosphates. PLoS ONE. 4, e5634

195. Smith S., Mutch N., Baskar D, Rohloff P, Docampo R, Morrissey J. (2006). Polyphosphate modulates blood coagulation and fibrinolysis. Proc Natl Acad Sci USA. 103, 903908.

196. Smith S., Morrissey J. (2008a). Polyphosphate as a general procoagulant agent. J Thromb Haemost. 6, 1750-1756.

197. Smith S., Morrissey J. (2008b). Polyphosphate enhances fibrin clot structure. Blood. 112, 2810-2816.

198. Smillie, R., and G. Krotokov (1960) Phosphorus-containing compounds in Euglena gracilis grown under difefrent conditions. Arch. Biochem. Biophys. 89, 83-89.

199. Tani C., Ohtomo R., Osaki M., Kuga Y., Ezawa T. (2009) Polyphosphate-synthesizing activity in extraradical hyphae of an arbuscular mycorrhizal fungus: ATP-dependent but proton gradient-independent synthesis. Appl Environ Microbiol. 75, 7044-7050.

200. Tijssen, J., H. W. Beekes, and J. Van Steveninck (1982) Localization of polyphosphate in Saccharomyces fragilis, as revealed by 4'6'-diamidino-2-phenylindole fluorescence. Biochem.Biophys. Acta 721, 394-398.

201. Tijssen, J. P. F., and J. Van Steveninck (1984) Detection of a yeast polyphosphate fraction localized outside the plasma membrane by the method of phosphorus-31 nuclear magnetic resonance. Biochem. Biophys. Res. Comm. 119, 447-451.

202. Trilisenko L. V., V. M. Vagabov, and I. S. Kulaev (1982) Comparative study of some properties of polyphosphatephosphohydrolase in Neurospora crassa strain ad-6 (28610) and a leaky derivative. Neurospora Lett. 29, 19-20.

203. Ullrich, W., and W. Simonis (1969) Die Bildung von Polyphosphaten bei Ankistrodesmus braunii durch Monophosphorylierung im Rotlicht von 683 und 712 nm unter Slickstoffatmosphare. Planta 84, 358-367.

204. Ullrich, W. (1970) Zur Wirkung von Sauerstoff auf die 32P-Markierung von Polyphosphaten und organischen Phosphaten bei Ankisrodesmus braunii im Licht. Planta, 90, 272-285.

205. Vagabov V.M., Trilisenko L.V., Kulakovskaya T. V., Kulaev I.S. (2008). Effect of carbon source on polyphosphate accumulation in Saccharomyces cerevisiae. FEMS Yeast Res. 8. 877-882.

206. Vorisek, J., A. Knotková, and A. Kotyk (1982) Fine cytochemical localization of polyphosphates in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Zbl. Mikrobiol. 137, 421-432.

207. Wang, L., C. D. Fraley, J. Faridi, A. Kornberg, and R. A. Roth RA (2003) Inorganic polyphosphate stimulates mammalian TOR, a kinase involved in the proliferation of mammary cancer cells. Proc Natl Acad Sci USA 100, 11249-11254

208. Werner T.P., Amrhein N., Freimoser F.M. (2005) Novel method for the quantification of inorganic polyphosphate (iPoP) in Saccharomyces cerevisiae shows dependence of iPoP content on the growth phase. Arch Microbiol, 184, 129-136.

209. Werner T., Amrhein N., Freimoser F. (2007). Inorganic polyphosphate occurs in the cell wall of Chlamydomonas reinhardtii and accumulates during cytokinesis. BMC Plant Biology. 1, 51

210. Wolska-Mitaszko, B. (1997). Trehalases from spores and vegetative cells of yeast Saccharomyces cerevisiae. J. Basic Microbiol. 37, 295-303.

211. Wood, H. G., and J. E. Clark (1988) Biological aspects of inorganic polyphosphates. Ann. Rev. Biochem. 57: 235-260.

212. Wurst H, Kornberg A. (1994). A soluble exopolyphosphatase of Saccharomyces cerevisiae. Purification and characterization. J Biol Chem. 269, 10996-11001.

213. Wurst, H., T. Shiba, and A. Kornberg (1995). The gene for a major exopolyphosphatase of Saccharomyces cerevisiae. J. Bacteriol., 177, 898-906.

214. Yang, Y. C., M. Bestos, and K. J. Chen (1993) Effect of osmotyc stress and growth stage on cellular pH and polyphosphate metabolism in Neurospora crassa as studied by 31-P-nuclear magnetic resonance spectroscopy. Biochim. Biophys. Acta 1179, 141-147.

215. Yoshino, M., K. Murakami (1988) A kinetic study of the inhibition of yeast AMP deaminase by polyphosphate. Biochim. Biophys. Acta 954, 271-276.

216. Yu, T., A. Nassuth, and R. L. Peterson (2001) Characterization of the interaction between the dark septate fungus Phialocephala fortinii and Asparagus officinalis roots. Can. J. Microbiol. 47, 741-753.

217. Zakharian E, Thyagarajan B, French RJ, Pavlov E, Rohacs T. (2009). Inorganic Polyphosphate Modulates TRPM8 Channels. PLoS ONE. 4, e5404

218. Zinzer, E., Daum, G. (1995). Isolation and biochemical characterization of organelles from the yeast, Saccharomyces cerevisiae. Yeast, 11, 493-536.