Некоторые компоненты белков и липидов мембран субклеточных фракций мозга крыс при гипероксии тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Сулейманов, Альфред Кимович

• Сулейманов, Альфред Кимович
• кандидат биологических наук
• 1983

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Сулейманов, Альфред Кимович

Введение. .б

Глава I. Обзор литературы. II

1.1.'Биохимические механизмы кислородной интоксикации. II

1.2. Особенности химического состава и структуры мембран субклеточных фракций головного мозга

Глава 2. Постановка эксперимента и методы исследования

2.1. Постановка эксперимента.

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Выделение субклеточных фракций больших полушарий головного мозга крыс.

2.2.2. Электронная микроскопия субклеточных фракций больших полушарий головного мозга крыс

2.2.3. Исследование включения ^С-лейвдна в белки мембран субклеточных фракций больших полушарий головного мозга крыс

2.2.4. Диск-электрофорез мембранных белков субклеточных фракций больших полушарий головного мозга крыс.

2.2.5. Определение аминокислотного состава белков мембран субклеточных фракций больших полушарий головного мозга крыс

2.2.6. Выделение неочищенных протеолшщдов мембран субклеточных фракций больших полушарий головного мозга крыс и измерение их флуоресценции

2.2.7. Анализ жирных кислот липидов мембран субклеточных фракций больших полушарий головного мозга крыс методом газожидкостной хроматографии

2.2.8, Выделение и фракционирование ганглиозидов больших полушарий и среднего мозга крыс.

2.2.9, Количественное определение содержания ганглиозидов

2.2.10, Статистическая обработка результатов.

Глава 3. Результаты исследования белкового и липидного компонентов мембран субклеточных фракций больших полушарий мозга крыс при действии пшероксии

3.1. Исследование белкового и липидного компонентов миелина больших полушарий мозга крыс при действии разных режимов гипероксии.

3.1.1. Включение 14С-лейцина в белки миелина при гипероксии

3.1.2. Аминокислотный состав белков миелина при гипероксии

3.1.3. Диск-электрофоретическое разделение белков и исследование интенсивности флуоресценции про-теолипидов миелина при гипероксии.

3.1.4. Высшие жирные кислоты липидов миелина при гипероксии (0,3 МПа кислорода, 2 часа)

3.2. Исследование белкового и липидного компонентов мембран синаптосом больших полушарий мозга крыс при действии разных режимов пшероксии

3.2.1. Включение *^С-лейцина в белки мембран синапто-сом при пшероксии. . . . ;

3.2.2. Аминокислотный состав белков мембран синаптосом при гипероксии

- 4

3.2.3, Диск-электрофоретическое разделение белков и исследование интенсивности флуоресценции про-теолипидов мембран синаптосоы при гипероксии

3.2.4. Высшие жирные кислоты лшщдов мембран синапто-сом при гипероксии (0,3 МПа кислорода, 2 часа)

3.3. Исследование белкового и липидного компонентов мембран митохондрий больших полушарий мозга крыс при действии разных режимов гипероксии.

3.3.1. Включение 14С^ейщша в белки мембран митохондрий при гипероксии.

3.3.2. Аминокислотный состав белков мембран митохондрий при гипероксии •

3.3.3. Диск-электрофоретическое разделение белков и исследование интенсивности флуоресценции про-теолипидов мембран митохондрий при гипероксии

3.3.4. Высшие жирные кислоты липидов мембран митохондрий при гипероксии (0,3 МПа кислорода,2 часа) 101 3.4. Исследование белкового и липидного компонентов мембран микросом больших полушарий мозга крыс при действии разных режимов гипероксии . 104 3.4.1. Включение 14С-лейцина в белки мембран микросом при гипероксии

3.4.2. Аминокислотный состав белков мембран микросом при гипероксии

3.4.3. Диск-электрофоретическое разделение белков и исследование интенсивности флуоресценции про-теолипидов мембран микросом при гипероксии . . 109 3.4.4. Высшие жирные кислоты липидов мембран микросом при гипероксии (0,3 МПа кислорода, 2 часа) . . ИЗ

3.5. Ганглиозиды больших полушарий и среднего мозга крыс при разных режимах пшероксни.

Глава 4. Обсуждение результатов

Выводы. . . . •

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Некоторые компоненты белков и липидов мембран субклеточных фракций мозга крыс при гипероксии»

Актуальность исследования. Широкое использование кислорода под повышенным давлением в практической деятельности человека - водолазное дело, кессонные работы, различные области медицины - сделало необходимым проведение глубоких исследований его лечебного и токсического эффектов (Петровский, Ефуни, 1976; Зальцман и др., 1979). Токсичность избыточных концентраций кислорода для всех живых организмов была показана еще в прошлом веке П.Бэром (Bert, 1878), она в известной мере ограничивает его использование человеком.

Терапевтический и физиологический эффекты можно наблюдать при вдыхании чистого кислорода уже при обычном давлении, однако, при продолжительном пребывании в гипероксичес-ких условиях может проявляться токсическое действие кислорода. Токсическое действие кислорода под давлением до 0,3 МПа проявляется главным образом в виде легочной патологии (Bean, 1945; Бокерия и др., 1975), более высокие давления вызывают остро протекающую патологию, сопровождающуюся приступом судорог, что указывает на поражение центральной нервной системы (Зальцман, 1968; Жиронкин, 1972; Кричевская и др., 1980).

Имеющиеся в литературе данные указывают на повреждающее действие ГБО на мембраны ЦНС. В условиях острой кислородной интоксикации были обнаружены изменения в свойствах водоне-растворимых белков мозга, их электрофоретической подвижности и аминокислотном составе, сдвцги в содержании фосфолипидов мозга, изменение активности мембраносвязанных ферментов, нарушение проницаемости мембран лизосом (Лукаш и др., 1975; Броновицкая, Горошинская, 1976; Кричевская и др., 1976; Шерстнева, Броновицкая, 1976). В то же время обстоятельных исследований по изучению влияния ГБО на химические структурные компоненты и свойства мембран мозга мы не встретили. Это определило необходимость выявления характера и степени изменения основных компонентов мембран ЦНС в условиях ГБО с целью поиска путей, обеспечивающих нормализацию их функций и снижающих токсичность кислорода.

Мембраны мозга особенно разнообразны по своей структуре, химическому составу и функциональной роли. Помимо мембран органоидов, общих для всех тканей, в ЦНС имеются специализированные мембраны - миелина и синаптосом, эвояюционно приспособленные к проведению и передаче нервного импульса. Это определило интерес к изучению реакции на ГБО как универсальных (микросомы, митохондрии), так и специализированных (миелин, синаптосомы) мембран мозга.

Цель исследования. Изучение белкового и липидного компонентов мембран миелина, синаптосом, микросом и митохондрий мозга при действии на животных разных режимов ГБО явилось целью данной работы. Один из исследованных режимов ГБО - 0,3 МПа кислорода, действие в течение 2-х часов - близок к тем условиям, в которых находится человек при работе в гиперокси-ческой среде. Другой - 0,7 МПа кислорода, до появления судорог - стимулирует развитие остропротекающей кислородной патологии.

Для выполнения намеченной цели были поставлены следующие задачи:

I. Изучение интенсивности обновления белков мембран субклеточных фракций больших полушарий мозга крыс с помощью ^С-члейцина при действии на животных 0,3 МПа кислорода в течение 2-х часов, 0,7 МПа кислорода до наступления судорог, а также спустя 2 часа после судорожного приступа.

2. Определение аминокислотного состава белков мембран субклеточных фракций больших полушарий мозга крыс при использовании тех же режимов гипероксии.

3. Изучение фракционного состава белков мембран субклеточных фракций больших полушарий мозга крыс методом диск-электрофореза в ПААГ в тех же условиях.

4. Исследование интенсивности флуоресценции (длина волны возбуждения - 350 нм, длина волны испускания - 435 нм) протеолипидов в мембранах при острой кислородной интоксикации.

5. Изучение жирнокислотного состава липвдов мембран субклеточных фракций больших полушарий мозга крыс при действии на животных 0,3 МПа кислорода в течение 2-х часов.

6. Изучение общего содержания и фракционного состава ганглиозидов больших полушарий и среднего мозга крыс при разных режимах гипероксии.

Научная новизна. Впервые установлено увеличение интенсивности включения ^С-лейцина в белки мембран всех исследованных субклеточных фракций больших полушарий мозга крыс при действии 0,3 МПа кислорода в течение 2-х часов, что указывает на усиление обновления белков мембран в этих условиях. Показано ингибирование включения радиоактивного лейцина в белки мембран синаптосом при острой кислородной интоксикации и в постгипероксический период, что свидетельствует о нарушении метаболизма белков нервных окончаний. При действии разных режимов ГБО обнаружено снижение содержания гидрофобных аминокислот и относительной гидрофобности в белках миелина, синаптосом и микросом. При действии разных режимов ГБО установлены изменения в содержании белков с различной молекулярной массой в мембранах миелина, синаптосом, микросом. При острой кислородной интоксикации наряду с увеличением содержания высокомолекулярных белков, в мембранах синаптосом методом возбужденной флуоресценции впервые установлено усиление взаимодействия протеолипидов с продуктами перекисного окисления липидов с образованием межмолекулярных сшивок типа шиффовых оснований. Впервые показано, что при продолжительном действии относительно невысокого давления кислорода (0,3 МПа) резко снижается содержание полиеновых жирных кислот в лшшдах всех изученных мембран и, одновременно, возрастает количество насыщенных жирных кислот с короткой углеродной цепью. Отношение насыщенные/ненасыщенные жирные кислоты возрастает. Впервые исследован состав ганглиозидов в ВДС при действии на животных разных режимов ГБО и обнаружено, что в среднем мозге, в котором по электрофизиологическим данным формируется судорожный приступ при ГБО, уменьшается содержание вщ и возрастает количество GDIa* Вследствие различной локализации данных ганглиозидов на наружной поверхности мембран при ги-пероксии имеет место перераспределение отрицательно заряженных сиаловых кислот в мембранах среднего мозга.

Теоретическая и практическая значимость работы. Полученные в настоящей работе данные представляют существенный интерес для понимания механизмов воздействия кислорода под давлением на функционально и структурно различные мембраны ЦНС. Изменения в обновлении белков, в их аминокислотном составе и диск-электрофоретическом спектре, усиление образования межмолекулярных сшивок в протеолипидах, а также модификация жирнокислотного состава липидов указывают, что специализированкые мембраны миелина и синаптоеом в большей степени повреждаются при действии на животных ГБО. В то же время экспериментальный материал свидетельствует о том, что мембраны митохондрий относительно устойчивы в этих условиях. В работе показаны черты сходства и различия в действии разных режимов гипероксии на химические компоненты мембран субклеточных фракций, выявлены процессы, направленные на поддержание го-меостаза мембраны в условиях ГБО. Практическую значимость имеют полученные данные о состоянии химических компонентов мембран мозга при действии на животных 0,3 Ша в течение 2 часов, которые указывают на необходимость строго дозированного применения на практике этого режима гипербарооксигена-ции. Обнаруженные сдвиги в мембранах миелина, синаптосом, микросом мозга при разных режимах ГБО позволяют уточнить способы защиты организма человека от кислородной интоксикации, что можно достичь уменьшением нерегулируемого перекисного окисления липидов мембран мозга, стабилизацией белок-липид-ных взаимодействий,и предполагают необходимость усиления исследования этих мембран в условиях ГБО.

Материалы работы используются в лекционном курсе по общей биохимии; в спецкурсах "Биохимия мозга" и "Сравнительная биохимия животных" в Ростовском государственном университете им. М.А.Суслова.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Сулейманов, Альфред Кимович

ВЫВОДЫ

1. Интенсивность обновления белков мембран субклеточных фракций мозга, определяемая по включению ^С-лейцина, в условиях действия на животных гипербарооксигенации зависит от величины примененного давления кислорода и продолжительности экспозиции. При действии 0,3 МПа кислорода в течение 2-х часов обновление белков мембран возрастает во всех изученных органоидах: в микросомах - на 46$, в митохондриях - на 31$, в синаптосомах - на 26$, в миелине - на 22$. При увеличении давления кислорода до 0,7 МПа до наступления у животных судорожного приступа включение ^С-лейцина в белки мембран синаптосом ингибируется на 26$, но практически не изменяется в остальных субклеточных фракциях.

2. Определение аминокислотного состава белков мембран субклеточных фракций при гипероксии свидетельствует о том, что наибольшим изменениям в этих условиях подвергается содержание изолейцина, глицина, валина, тирозина, аргинина, гисти-дина и цистеина.

При действии на животных 0,3 МПа кислорода в течение 2-х часов содержание изолейцина снижается на 11$ в белках миелина, на 12$ в белках синаптосом, на 8$ в белках митохондрий и на 12$ в белках микросом. При острой кислородной интоксикации (0,7 МПа Og, 30-40 мин) содержание изолейцина уменьшается в белках митохондрий и микросом. Действие кислорода под давлением 0,3 МПа, 2 часа приводит к увеличению количества цистеина в белках синаптосом и микросом и к уменьшению количества глицина в белках митохондрий. При острой кислородной интоксикации содержание аргинина повышается в белках миелина, а количество гистидина - в белках синаптосом.

3. Следствием изменений в аминокислотном составе белков мембран мозга при гипероксии является снижение их относительной гидрофобности. При действии 0,3 МПа кислорода в течение 2-х часов снижается относительная гидрофобность белков миелина на 15$, синаптосом - на 11$, микросом - на 5$. В судорожную стадию кислородной интоксикации, вызванную действием кислорода под давлением 0,7 МПа, также наблюдается уменьшение относительной гидрофобности мембранных белков микросом на 18$, миелина - на 8$, синаптосом - на 6$. В противоположность этому в митохондриях при обоих режимах гипероксии имеет место увеличение относительной гидрофобности белков.

4. Исследование электрофоретического состава белков мембран субклеточных фракций показало, что при действии кислорода под давлением 0,3 МПа» 2 часа и 0,7 МПа, 30-40 мин. не изменяется количество и расположение электрофоретичес-ких фракций белков. Изменения касаются количественного содержания белка в электрофоретических зонах.

Общей тенденцией при острой кислородной интоксикации во фракционном составе мембранных белков миелина и синаптосом является уменьшение относительного содержания низкомолекулярных белков и увеличение количества более высокомолекулярных фракций, при этом в миелине наблюдается увеличение на 28$ содержания самой низкомолекулярной фракции (М.м. I3500-I3800). Во фракции микросом при обоих режимах гипероксии уменьшается количество низкомолекулярных и высокомолекулярных фракций, но повышается содержание промежуточных по своей молекулярной массе белков. Изменения в относительном содержании отдельных белковых фракций при гипероксии практически отсутствовали во фракции митохондрий.

5, Острая кислородная интоксикация 0,7 МПа Og до наступления судорог увеличивает на 62$ интенсивность флуоресценции наптосом, что свидетельствует об образовании внутри- и межмолекулярных сшивок в этих белках за счет взаимодействия с продуктами перекисного окисления липидов.

6. Действие кислорода под давлением 0,3 МПа в течение 2-х часов вызывает снижение содержания полиеновых жирных кислот в липидах субклеточных фракций больших полушарий головного мозга. Изменения в содержании отдельных полиеновых кислот в различных субклеточных фракциях имеют некоторую специфичность. Б липидах миелина почти вдвое снижается содержание арахидоновой ^20*4 и Докозоте^раеновой ^22*4 кислот» в микро-сомальной фракции уменьшается на 37-39$ количество докозогек-раеновой и докозопентаеновой кислот. Б синаптосомах содержание арахидоновой и докозогексаеновой кислот снижается на 22$ и 35$ соответственно. В липидах митохондрий на 25$ уменьшается количество докозотетраеновой кислоты.

7. Гипероксия приводит к увеличению относительного содержания в липидах мембран всех субклеточных фракций моноено-вых, диеновых кислот и насыщенных жирных кислот с короткой цепью.

8. Исследованные режимы гипербарооксигенации не приводят к существенному изменению общего содержания N-ацетилнейрами-новой кислоты в ганглиозидах больших полушарий и среднего мозга крыс, но вызывают изменение их фракционного состава в среднем мозге. Количество дисиалоганглиозида в мембранах среднего мозга возрастает на 56-82$, а содержание моно-сиалоганглиозида G щ уменьшается на 44-55$. АрХ - 350 нм протеолипидного компонента си

9, Изученные нами химические компоненты мембран отдельг ных субклеточных фракций мозга имеют разную степень устойчивости к действию повышенного давления кислорода, последнее в первую очередь сказывается на мембранах синаптосом и миелина и в^наименьшей степени - на митохондриальной мембране. Относительная устойчивость мембран митохондрий в условиях гипероксии выражается в отсутствии снижения относительной гидрофоб-ности белков и изменений в их электрофоретическом спектре, в стабильности белков в отношении олигомеризации продуктами перекисного окисления липидов, а также в менее существенных, по сравнению с другими субклеточными фракциями мозга, изменениях в жирнокислотном составе липидов и метаболизме белков.

10. Действие разных режимов гипербарооксигенации (0,3 МПа, 2 часа и 0,7 МПа, до наступления у животных судорожного приступа) на химические компоненты мембран субклеточных фракций мозга имеет как черты сходства, связанные с общностью механизмов токсического действия кислорода, так и отличия, обусловленные как величиной давления кислорода и временем экспозиции животного, так и биологическими и структурными особенностями мембран.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Сулейманов, Альфред Кимович, 1983 год

1. Аврова Н.Ф. О роли ганглиозидов в дифференцировке нервных клеток и синаптической передаче нервного импульса. - Ней-рохимия, 1982, т.1, № 3, с.290-303.

2. Аврова Н.Ф. Содержание и сравнительная характеристика ганглиозидов мозга позвоночных. Журнал зволгоц. биохимии и физиологии, 1968, т.4, № 2, с.128-135.

3. Аврова Н.Ф., Обухова Е.Л. Современные представления о ган-глиозидах. Успехи современной биологии, 1975, т.79,1. В I, с.33-48.

4. Аврова Н.Ф., Обухова Е.Л., Крепе Е.М. Ганглиозиды в мозгу рыб и представителей других классов позвоночных. В кн.: Физиология и биохимия морских и пресноводных животных. Л.: Наука, 1979, с.130-155.

5. Агаджанян Н.А. Организм и газовая среда обитания. М.: Медицина, 1972. 247 с.

6. Агаджанян Н.А., Калюжный Л.В. Функции ЦНС в условиях гипероксии. Успехи физиол. наук, 1970, т.1, № 2, с.24-40.

7. Алимова Е.К., Аствацатурьян А.Т. Исследование жирных кислот и липидов методом хроматографии. Новое в лаборатории и клинике. М.: Медицина, 1967. 107 с.

8. Андреев Л.В., Афанасьев М.И., Чаброва О.Г., Вигдергауз М.С. Количественная интерпретация газовых хроматограмм. Успехи химии, 1965, т.34, вып. 5, с.920-949.

9. Аристархова С.А., Архипова Г.В., Бурлакова Е.Б., Гваха-рия В.Г., Глущенко Н.Н., Храпова Н.Г. Регуляторная роль взаимосвязи между изменениями в концентрации природных антиоксидантов и составом липидов клеточных мембран.

10. Докл. АН СССР, 1976, т.228, № I, о.215-218.

11. Афанасьев И.Б. Анион-радикал кислорода 0^' в химических и биохимических процессах. Успехи химии, 1979, т.48, № 6, с.977-1014.

12. Велик Я.В., Палладии А.В., Смерчинская Л.С. Возрастные изменения интенсивности обновления белков субклеточных фракций ткани головного мозга кроликов. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1967, т.З, № 5, с.394-401.

13. Блюдзин Ю.А. Изучение состава жирных кислот методом газожидкостной хроматографии. В кн.: Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен). Л.: Л1У, 1982, с.141-147.

14. Блюдзин Ю.А., Зубер В.А. Состав жирных кислот глицерофос-фолипидов головного мозга растущих крыс при экспериментальной демиелинизации. В сб.: Нервная система. Л.: ЛГУ, 1982, вып. 23, с.125-129.

15. Бокерия Л.А., Полякова О.И., Хапий Х.Х. Кислородная интоксикация. Научный обзор. М., 1975. 129 с.

16. Броновицкая З.Г. Метаболизм глюкозы и глюкозамина в мозгу при действии на животных кислорода под повышенным давлением. Автореф. дисс. . докт. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1971. 41 с.

17. Броновицкая З.Г., Бондаренко Т.И. Соотношение аэробных и анаэробных путей генерирования энергии при разных режимах гипероксии. В кн.: Оксибиотические и аноксибиоти-ческие процессы при экспериментальной и клинической патологии. Киев, 1975, с.38-40.

18. Броновицкая З.Г., Герше'нович З.С. Окислительное фосфори-лирование мозга при действии кислорода под давлением. -Биохимия, I960, т.25, № 6, с.981-986.

19. Броновицкая З.Г., Горошинская И.А. Моноаминооксидазная активность митохондрий мозга и печени при действии на животных кислорода под повышенным давлением. Укр. биохим. журнал, 1976, т.48, № 3, с.295-299.

20. Броновицкая З.Г., Кричевская А.А. Пентозный цикл в мозгу и других тканях животных при действии кислорода под повышенным давлением. В кн.: Пентозофосфатный путь, его механизм и регуляция. Л., 1972, с.3-4.

21. Вейнберг А.Я., Самохвалов Г.И. Простагландины: строение, биосинтез, метаболизм. Успехи биол. химии, 1978, т.19, с.184-208.

22. Вейнберг А.Я., Самохвалов Г.И. Функции ганглиозидов и родственных им соединений на поверхности мембран. Успехи биол. химии, 1974, т.15, с.208-231.

23. Вертиев Ю.В., Езенчук Ю.В. Изучение химического рецептора для дифтерийного токсина в клеточных мембранах. Билл, эксперим. биологии и медицины, 1978, № 5, с.549-551.

24. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. 252 с.

25. Внуков В.В., Кричевская А.А., Лукаш А.И. Содержание гемоглобина, трансферринов и общего железа в сыворотке крови крыс при кислородной интоксикации и защитном действии мочевины. Бюллетень эксперим. биол. и медицины, 1978,3, с.528-530.

26. Внуков В.В., Шерстнев К.Б. Гемоглобин в сыворотке кровии ткани мозга крыс при кислородной интоксикации. Известия СКНЦ ВШ. Сер. естественные науки, 1981, № 3, с.90-94.

27. Войно-Ясенецкий А.В. Отражение эволюционных закономерностей в эпипептиморфной реакции животных на действие высокого парциального давления кислорода. М.-Л.: АН СССР, 1958. 167 с.

28. Володина Т.В., Козельцев В.Л., Ребров Л.Б., Дебов С.С. Протеолитическая активность в митохондриях печени крыс. -Вопросы мед. химии, 1977, № 3, с.338-342.

29. Габибов М.М. АТФазная активность фракций нервной ткани в норме и при гипероксии. В кн.: УП Нейрохимическая конференция. Тез. научн. сообщ., Л., 1976, с.120-121.

30. Габибов М.М., Карагезян К.Г. Изучение процессов окисления липидов в различных тканях крыс при гипероксии и в постгипероксическом периоде. Бюлл. экспер. биол. и мед., 1981, № 6, с.682-684.

31. Габибов М.М., Эмирбеков Э.З. Активность ферментов азотистого обмена в мозге крыс после действия кислорода под повышенным давлением. Укр. биохим. журнал, 1973, т.45, № 5, с.577-580.

32. Герасимов A.M., Олферьев A.M., Королева Л.А., Гусев В.А., Данченко Л.Ф. Состояние ферментной редокс-системы глготатиона в мозгу крыс при хронической прерывистой гипероксии. В кн.: УП Нейрохим. конференция. Тез. научн.сообщений. Л., 1976, с.122-123.

33. Гершенович З.С., Броновицкая З.Г. Аденозинтрифосфорная кислота, креатинфосфат и активность аденозинтрифосфатазы мозга при действии кислорода под давлением. Биохимия, 1955, т.20, № 4, с.425-430.

34. Гершенович З.Г., Кричевская А.А. Аммиак и глутамин мозга при повышенном давлении кислорода. Докл. АН СССР, 1954, т.95, 4, с.837-840.

35. Гершенович З.С., Кричевская А.А. Защитная роль аргинина при кислородном отравлении. Биохимия, I960, № 5,с.790-795.

36. Гершенович З.С., Кричевская А.А. Обновление белков тканейIпри действии на организм повышенного давления кислорода.-Докл. АН СССР, 1956, т.106, № 3, с.444-451.

37. Гершенович З.С., Кричевская А.А., Лукаш А.И., Стальмако-ва В.П. Свойства белков головного мозга в зависимости от функциональных состояний организма. В кн.: П Всесоюзн. биохим. съезд. Тезисы сообщ. Секция 7. Нейрохимия. Ташкент: ФАН, 1969, с.12-13.

38. Глебов Р.Н. Свойства, структура и функции сократительных белков мозга и надпочечников. Механо-химическая природа секреторных процессов. В кн.: Биологическая химия. Итоги науки и техники. М.: ВИНИТИ, 1982, т.17, с.147-286.

39. Глебов Р.Н., Гуринович А.Х., Осташева Г.А., Жаров В.В., Никитин А.Н. Распределение ацетилхолинэстеразы и АТФазы в белковых фракциях синаптосом мозга крыс. Биохимия, 1970, т.35, № 6, с.1084-1090.

40. Глебов P.H., КрыжановсЕИй Г.Н. Специфические белки синап-тических структур. Укр. 6ioxiM. журнал, 1977, т.49,2, C.II7-I28.

41. Глебов Р.Н., Мезенцев А.Н., Жаров Б.В., Комагоров A.M., Сахненко Г.В., Гревцева Г.В. Исследование белков синаптосом и митохондрий коры мозга крыс при помощи электрофореза на полиакриламидном геле. Биохимия, 1972, т.37, № 3, с.537-545.

42. Глущенко Н.Н., Яковлев А.Ф., Образцов В.В., Каган В.Е., Данилов B.C., Козлов Ю.П. Автоокисление фосфолипидов и действие на него восстановленных тиолов и металлов переменной валентности. В кн.: Биоантиокислители. М., 1975, с.206-211.

43. Горошинская И.Я. Активность моноаминооксидазы в мозгу и печени при разных режимах гипероксии. Автореф. дисс. . канд. биол. наук. Минск, 1977. 26 с.

44. Горошинская И.А., Броновицкая З.Г. Роль моноаминооксидазы в механизме развития гипероксического повреждения. -Известия СКНЦ ВШ. Серия Естественные науки, № 3, 1981, с.84-89.

45. Грибанов Г.А. Структура и биологическое значение фосфолипидов. -Успехи совр. биологии, 1975, т.80, № 3(6),с.382-398.

46. Гуревич B.C., Белявцева Л.М. Поверхностные белки мембран эндоплазматической сЬти клеток печени и мозга. Биохимия, 1976, т.41, №'4, с.699-702.

47. Гуськов Е.П. ЦитогенетическийРэффект повышенного давления кислорода на клетки корешков лука. Генетика, 1975, № 5, с.147-150.

48. Древаль В.И. Влияние гипероксии на водонерастворимые белки мозга. Укр. биохим. журнал, 1978, т.50, № 4,с.415-418.

49. Древаль В.И. Солюбилизация белков мозга детергентами при гипероксии. Научные доклады высшей школы. Биологические науки, 1977, № 7, с.38-41.

50. Жиронкин А.Г. Кислород, Физиологическое и токсическое действие. Л.: Наука, 1972. 171 с.

51. Жиронкин А.Г., Панин А.Ф., Сорокин П.А. Влияние повышенного парциального давления кислорода на организм человекаи животных. Л.: Медицина, 1965. 171 с.

52. Журавлев А.Ш. Развитие идей Б.Н.Тарусова о роли цепных процессов в биологии. В кн.: Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982, с.3-37.

53. Зальпман Г.А. Стадии развития кислородной эпилепсии и функциональное состояние центров нервной системы. В кн.: Гипербарические эпилепсия и наркоз. Л.: Наука, 1968,с.129-138.

54. Зальцман Г.Л., Кучук Г.А., Гургенидзе А.Г. Основы гипербарической физиологии. Л.: Медицина, 1979. 320 с.

55. Зальцман Г.Л., Селивра А.И. Защитные реакции организма в условиях гипербарической оксигенации. В кн.: Оксибиоти-ческие и аноксибиотические процессы при экспериментальной и клинической патологии. - Тез. докл. к симп. Киев, 1975а, с.90-92.

56. Зальцман Г.Л., Селивра А.И. Приспособительные и патологические реакции организма при воздействии повышенного давления кислорода. В кн.: Гипербарическая оксигенация.

57. Клиническое применение и техника безопасности. Тез. докл. П Всесоюзн. симп. М., 19756, с.225-226.

58. Зубер В.Л. Влияние экспериментальной демиелинизации на интенсивность обмена фосфолипидов миелина. В сб.: Нервная система. I.: ЛГУ, 1978, вып. 19, с.65-68.

59. Иванова Т.Н., Рубель Л.Н. Некоторые стороны энергетического обмена мозга крыс в условиях повышенного парциального давления кислорода. Журнал эволгоц. биохимии и физиологии, 1969, т.5, № 3, с.279-287.

60. Ивков В.Г., Берестовский Г.Н. Липидный бислой биологических мембран. М.: Наука, 1982. 224 с.

61. Каган В.Е., Архипенко Ю,В., Козлов Ю.П. Са2+-АТФаза при перекисном окислении липидов в саркоплазматическом рети-кулуме. В кн.: Биоактиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982, с.50-59.

62. Каган В.Е., Архипенко Ю.В., Писарев В.А., Белоусов Л.В., Козлов Ю.П. Повреждение мембран саркоплазматического ре-тикулума при перекисном окислении липидов и его роль вразвитии мышечных патологий. В кн.: Биофизика мембран. М., 1981, с.88-95.

63. Каган В.Е., Копаладзе Р.А., Прилипко Л.Л., Либе М.А., Ту-рова Н.Ф., Козлов Ю.П. О механизме токсического действия гипербарической оксигенации на мозг. Научные доклады высшей школы. Биологические науки, 1982, № 5, с.26-30.

64. Каган В.Е., Прилипко Л.Л., Савов В.М., Писарев В.А., Елу-ашвили И.А., Козлов Ю.П. Об участии свободных активных форм кислорода в ферментативном перекисном окислении липидов в биомембранах. Биохимия, 19796, т.44, № 3,с.482-489.

65. Казначеев Ю.С., Коломийцева Й.К. Некоторые закономерности переноса фосфолипидов и холестерина между мембранными образованиями клетки. В кн.: Липиды в организме животных и человека. М.: Наука, 1974, с.50-55.

66. Карташев И.П., Титов В.В. Динамика и послойное распределение Og в моторной зоне коры головного мозга крыс при гипероксии и защитном действии мочевины. В кн.: УП Нейрохим. конф. Тез. науч. сообщ. Л., 1976, с.132.

67. Карташева Л.Д. Протеолитические процессы в мозгу при. кислородной интоксикации и защитном действии мочевины. Автореф. дисс. . канд.биол.наук. Ростов-на-Дону, 1974.22 с.

68. Кесельман Н.А. Некоторые показатели обмена липидов в мозгу и легких крыс при действии повышенного давления кислорода и защитном эффекте мочевины. Автореф. дисс. . канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1975. 34 с.

69. Кимбаровская Е.М., Паринова Л.И. Изменения в структуре коры больших полушарий у крыс после кислородной компрессии. В сб.: Применение кислорода под повышенным давлением в медицине. Матер, конф. М., 1971, с.222.

70. Клокова В.М. Влияние кислорода под повышенным давлением на перекисное окисление липидов в мозге при геморрагическом шоке. В кн.: Метаболические механизмы гипербарической оксигенации. Воронеж, 1980, вып. 3, с.67-72.

71. Козлов Ю.П. Структурно-функциональные аспекты перекисно-го окисления липидов в биологических мембранах. В кн.: Липиды.- Структура, биосинтез, превращения, функции. М.: Наука, 1977, с.80-93.

72. Кокунин В.А. Статистическая обработка данных при малом числе опытов. Укр. биохим. журнал, 1975, т.47, № 6, с.776-790.

73. Короленко П.И. Рибонуклеиновые кислоты и активность рибо-нуклеаз в мозгу белых крыс при гипероксии. Автореф. дисс. . канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1972. 25 с.

74. Корчагин В.П., Братковская Л.Б., Шведова А.А., Архипен-ко Ю.В., Каган В.Е., Шуколюков С.А. Олигомеризация интегральных мембранных белков при перекисном окислении липидов. Биохимия, 1980, т.45, № 10, с.1767-1772.

75. Крепе Е.М. Липиды клеточных мембран. Л.: Наука, 1981. -339 с.

76. Крепе Е.М., Красильникова В.И., Патрикеева М.В., Смирнов А.А., Ченыкаева Е.Ю., Чирковская Е.В. Фосфолипиды внутриклеточных частил, и миелиновых оболочек мозга в ряду позвоночных. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1968, т.4, № 3, с.211-223.

77. Крепе Е.М., Чирковская Е.В., Помазанская Л.Ф., Аврова Н.Ф., Левитина М.В., Чеботарева М.А. Исследование липидов мозга мамонта Eiephas primigenius, погибшего более 40 тыс. лет тому назад. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1979, т.15, В 3, с.234-236.

78. Кричевская А.А. Некоторые черты азотистого обмена мозга при гипероксии. Дисс. . докт.биол.наук. Ростов-на-Дону, 1963.

79. Кричевская А.А., Лукаш А.И. Пусковые и усиливающие процессы кислородной интоксикации. В кн.: Оксибиотические и аноксибиотические процессы в экспериментальной и клинической патологии. Тез. докл. к симп. Киев, 1975, с.113--114.

80. Кричевская А.А., Лукаш А.И., Антипина Т.В. Механизм инги-бирования мочевиной перекисного окисления липидов. Известия СКНЦ ВШ. Серия Естественные науки, 1977, № I, с.108-109.

81. Кричевская А.А., Лукаш А.И., Броновицкая З.Г. Биохимические механизмы кислородной интоксикации. Ростов-на-Дону: PI7, 1980. 116 с.

82. Кричевская А.А., Лукаш А.И., Кесельман Н.А. Изменение перекисного окисления и содержание фосфолипидов в мозге при гипероксии и защитном действии мочевины. Укр. био-хим. журнал, 1976, т.48, В 2, с.190-194.

83. Кричевская А.А., Синичкин А.А., Щербина Л.А., Шерстнев К.Б. Состояние белков мозга при судорогах, вызванных действием гипероксии. В кн.: У1 Всесоюзн. конф. по нейрохимии.1. Л., 1972, с.87.

84. Кричевская А.А., Цветненко Е.З., .Щугалей B.C., Хижняк А.Г. Полиамины и активность кислых пептид-гидролаз при гипероксии. Укр. биохим. журнал, 1982, т.54, № 5, с.568-571.

85. Круглова Э.Э. Плазмалогенные формы фосфолипидов в субклеточных фракциях. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1982, т. 18, $ 5, с.445-449.

86. Лакин Г.Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1980. 291 с.

87. Левитина М.В., Абрамова Л.Н., Крепе Е.М. Цереброзиды и сульфатиды в мозгу рыб и представителей других классов позвоночных. В кн.: Физиология и биохимия морских и пресноводных животных. Л.: Наука, 1979, с.89-129.

88. Либе М.А., Богданова Е.Д., Розенберг А.Е., Прилипко Л.Л., Каган В.Е., Козлов Ю.П. Связывание %-серотонина, %-диа-зепама и перекисное окисление липидов в мембранах мозга.-Бюллетень эксперим. биологии и медицины, 1981, № II,с.552-554.

89. Лукаш А.И. Изменение нуклеопротеидных комплексов мозга при гипероксии. В кн.: Влияние повышенного давления кислорода на организм. Ростов-на-Дону: РГУ, 1969» с.48-50.

90. Лукаш А.И., Антипина Т.В. Эффект геминового железа и мочевины на перекисное окисление в гомогенатах мозга. В кн.: УП Нейрохим. конф. Тез. науч. сообщ. Л., 1976, с.140-141.

91. Лукаш А.Й., Внуков В.В. Внеэритроцитарный гемоглобин и железосодержащие продукты деструкции гемоглобина система усиления токсического эффекта гипероксии. - Вопросы мед. химии, 1981, № 5, с.616-619.

92. Лукаш А.И., Чихачев А.С., Карташева Л.Д. Лизосомные ферменты ткани мозга при гипероксии и действии мочевины. -Укр. 6ioxiM. журнал, 1975, т.47, № 6, с.728-733.

93. Манукян К.Г. 0 протеолипвдах нервной системы. Вопросы биохимии мозга. Ереван: АН Арм. ССР, 1978, т.13, с.86-106.

94. Манукян К.Г., Абрамян К.С., Арутюнян Д.Л., Казарян Т.И., Степанян А.А. Распределение протеолипидов в субфракциях синаптосом, изолированных из коры мозга крыс. Вопросы биохимии мозга. Ереван: АН Арм. ССР, 1980, т.14, с.15-24.

95. Манукян К.Г., Левонян К.Л., Степанян А.А., Киракосян Л.Г., Казарян Т.И. Субклеточное распределение протеолипидов в мозгу крысы. Вопросы биохимии мозга. Ереван: АН Арм. ССР, 1977, тД2, с.68-80.

96. Манукян К.Г., Степанян А.А., Арутюнян Д.Л., Кирако-сян Л.Г. Аминокислотный состав очищенных протеолипидов из разных субклеточных образований мозга крысы. Биол. журнал Армении, 1981, т.34, $ 8, с.878-880.

97. Маслова М.Н., Громова А.Е. Нарушение проницаемости мембран эритроцитов при действии гипероксии. Докл. АН СССР, 1971, т.200, № 3, с.465-467.

98. Маслова М.Н., Озирская Е.В., Резник Л.В. Изменения в коре больших полушарий мозга крыс при гипероксии (сопоставление функционально-биохимических и морфологических данных). Цитология, 1973, т.15, № I, с.16-21.

99. Мацынин В.В., Федоров А.Н. Влияние гипероксии на транспорт кальция в митохондриях мозга и печени. Укр. био-хим. журнал, 1975, т.47, № 3, с.358-361.

100. Метелица Д.И. Активация кислорода ферментными системами.- М.: Наука, 1982, с.62-68.

101. Мид Дж. Свободно-радикальные механизмы повреждения липидов и их значение для клеточных мембран. В кн.: Свободные радикалы в биологии. М.: Мир, 1979, т.1, с.68-87.

102. Микельсаар X., Северина И.И., Скулачев В.П. Фосфолишщы и окислительное фосфорилирование. Успехи соврем, биологии, 1978, т.78, № 3(6), с.348-370.

103. Милютина Н.П. Характеристика некоторых белковых фракций больших полушарий и среднего мозга кроликов и морских свинок разного возраста в норме и при гипербарооксигена-даи. Автореф. дисс. . канд. биол. наук. Харьков, 1982. 19 с.

104. ПО. Мирзоян С.А., Мхеян Э.Е., Секоян Э.С., Соцкий О.П., Акопов С.Э. Влияние ганглиозидов на активность На -К-АТФазыи конформацию микросомальных мембран. Бюллетень экспе-рим. биологии и медицины, 1978, т.16, J& 12, с.682-684.

105. I* Мухина А.П., Беспалова М.Н., Туманова С.Ю. Метаболизм индивидуальных ганглиозидов при экспериментальной демиелинизации. В кн.: Нервная система. Л., 1978г вып.19, с.69-72.

106. Мхеян Э.Е., Соцкий О.П., Бадаинян С.А., Акопов С.Э. Влияние ганглиозидов на структурное состояние эритроци-тарных мембран. Биофизика, 1980, т.25, № 4, с.638-642.

107. Нейфах Е.А., Каган В.Е. Обнаружение перекисей липидов в органах нормальных животных in vivo. Биохимия, 1969, т.33, 3, с.511-517.

108. Низовцев В.П., Бакулина Ф.И., Видманова А.С. К вопросу о механизме действия кислорода под повышенным давлением (экспериментальные исследования). В кн.: Применение кислорода под повышенным давлением в медицине. М., 1971, с.236-238.

109. Новиков К.Н., Каган В.Е., Шведова А.А., Козлов Ю.П. Белок-липидные взаимодействия при перекисном окислении липидов в фоторецепторной мембране. Биофизика, 1975, т.20, № 6, с.1039-1045.

110. Обухова Е.Л. Состав жирных кислот ганглиозидов в разных отделах мозга позвоночных. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1979, т.Х5, J6 I, с.33-40.

111. Обухова Е.Л., Аврова Н.Ф. Содержание и состав ганглиозидов в отделах мозга позвоночных. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1978, т.14, J6 6, с.526-532.

112. Орлова Е.И., Доведова Е.Л. Биохимическая характеристика мембранных фракций из различных типов синаптосомкоры больших полушарий. Бюлл. экспер. биологии и медицины, 1980, т.20, № 10, с.427-429.

113. Оотерман JI.A. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука, 1981. 285 с.

114. Палладии А.В., Велик Я.В., Крачко Л.С. Скорость обновления белков в мозгу при возбуждении и торможении в зависимости от возраста животного. Биохимия, 1957, т.22,1.2, с.359-369.

115. Палладии А.В., Велик Я.В., Полякова Н.М. Белки головного мозга и их обмен. Киев: Наукова думка, 1972, с.138-141.

116. Петровский Б.В., Ефуни С.Н. Основы гипербарической окси-генации. М.: Медицина, 1976. 230 с.

117. Погожаева И.Д., Кузнецов В.А., Федорович И.Б., Лившиц В.А. Островский М.А., Маношкина Н.М. Агрегация молекул родопсина при повреждающем действии света на фоторецепторные мембраны. Биофизика, 1981, т.26, № 4, с.692-700.

118. Помазанская Л.Ф., Правдина Н.И., Забелинский'С.А. Сравнительно-биохимическое изучение жирных кислот фосфолипи-дов из различных субклеточных фракций мозга кроликов. -Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1967, т.З, № I,с.3-15.

119. Правдина Н.И., Помазанская Л.Ф., Забелинский С.А. Жирныекислоты монофосфоинозитида, фосфатидной кислоты и поли-глицерофосфатидов субклеточных частиц мозга. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1969, т.5, f I, с.Тб-23.

120. Правдина Н.И., Чеботарева М.А. Жирные кислоты фосфолипи-дов митохондрий и миелина головного мозга в ряду позвоночных. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1971,т.7, й I, с.41-52.

121. Правдина Н.И., Чеботарева М.А., Круглова Э.Э. Жирные кислоты сфингомиелина миелина и митохондрий в ряду позвоночных. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1974, т.10, № 4, с.325-330.

122. Прайор У. Роль свободно-радикальных реакций в биологических системах. В кн.: Свободные радикалы в биологии. М.: Мир, 1979, т.1, с.13-67;

123. Прикладовицкий С.И. Токсическое действие кислорода под давлением. Дальнейший анализ действия кислорода на животный организм. Физиол. журнал, 1936, J£ 3, с.518-526.

124. Прокофьев В.Н. Биохимические и иммунохимические исследования некоторых фракций кислых водорастворимых белков в мозгу и сыворотке крови крыс в норме и при гипербароок-сигенации. Автореф. дисс. . канд. биол. наук. Киев, 1982. 24 с.

125. Прохорова М.И., Беспалова М.А., Мухина А.П., Туманова С.Ю. Метаболическая активность БАНК основных ганглиозидов мозга. Вопросы биохимии мозга. Ереван: АН Арм. ССР, 1975, т.10, с.182-187.

126. Путилина Ф.Е., Осадчая Л.М. Интенсивность обмена липидов различных субклеточных фракций в норме и при гипоксии. В кн.: Липиды биологических мембран. Тез. докл. Всесоюзн. симпоз. Ташкент, 1980, с.202-203.

127. Райзе Т.Е., Шарагина Л.М., Тюлькова Е.И. Об интенсивности обмена фосфора фосфолипидов в субклеточных фракциях ткани мозга. Неирохимия, 1983, т.2, № I, с.67-72.

128. Райзе Т.Е., Шарагина Л.М., Тюлькова Е.И. Фосфолшщды субклеточных фракций ткани мозга крыс. В кн.: Липиды биологич. мембран. Тез. докл. Всесоюзн. симпоз. Ташкент, 1980, с.203-204.

129. Романова Л.С. Влияние гипоксии на цереброзиды и ганглио-зиды мозга растущих крыс. В сб.: Нервная система. Л.: ЛГУ, 1968, вып.9, с.47-52.

130. Самойлик Н.Н. Некоторые биохимические и морфологические аспекты действия гипербарической оксигенации 3 ата. Дисс. . канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1973. 161 с.

131. Селивра А.И. Функции центральной нервной системы в условиях гипербарической оксигенации. В кн.: Физиология человека и животных. Итоги науки и техники. М.: ВИНИТИ,1974, т.14, с.63-64.

132. Синичкин А.А., Прокофьев В.Н. Выход нервноспецифическо-го белка в кровь при токсическом действии кислорода.

133. В кн.: Гипербарическая оксигенации. М., 1980, с.131-136.

134. Синичкин А.А., Шерстнев К.Б., Ставицкая А.В. Диск-электрофоре тические и иммунохимические исследования белков головного мозга крыс в норме и при гипероксии. Известия СКНЦ ВШ. Серия Естественные науки, 1973, Л 3, с. 31-34.

135. Соколова Г.П. Выделение жирных кислот из общих липидов и из отдельных липидных фракций. В кн.: Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен)./

136. Под ред. М.И.Прохоровой. Л.:Л1У, 1982, с.154-155.

137. Соколова Г.П., Золотова Л.А. Жирные кислоты ганглиозидов головного мозга. В сб.: Нервная система. Л.: ЛГУ, 1968, вып. 9, с.35-41.

138. Сталъмакова В.П. Аминокислотный состав белков мозга при гипероксии. В кн.: Вопросы биохимии нервной системы. Махачкала: Дагестанское книжное издательство, 1973,с.40-42.

139. Сталъмакова В.П. Метастабильность аминокислотного состава белков мозга при гипероксии. Автореф. дисс. . канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1969. 20 с.

140. Старостина М.В., Мелещенко Л.Н., Шилова А.Г., Свиридова С.М. Электрофоретическое исследование белков синаптосом из коры головного мозга мышей различных инбредных линий. Журнал эволгоц. биохимии и физиологии, 1981,т.17, № 3, с.333.

141. Суслова Т.Е., Владимиров Ю.А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. В кн.: Биологические мембраны. М.: Медицина, 1973, с.75-94.

142. Таранова Н.П. Миелин. Происхождение, химический состав и молекулярная организация. Успехи соврем, биологии, 1975, т.80, № 3(6), с.423-440.

143. Туманова С.Ю., Прохорова М.И. Биохимия миелина в нормеи патологии. В кн.: Биохимия липидов и их роль в обмене веществ. М.: Наука, 1981, с.128-139.

144. Туманова С.Ю., Прохорова М.И. Участие ганглиозидов в модификации нейрональных мембран. Нейрохимия, 1982, т.1, № 2, с.184-200.

145. Тютюнников В.П. Сульфгидрильные группы белков мозга принекоторых функциональных состояниях. В кн.: I Всесо-юзн. биохимический съезд (тезисы докладов). М.-Л., вып. 2, 1964, с.141.

146. Федорова Л.С. Влияние гипероксии на содержание НАНК гли-копротеддов и ганглиозидов в мембранах нервных клеток и эритроцитов. В кн.: УП Нейрохим. конф. Тез. научн. сообщ. Л., 1976а, с.165-166.

147. Федорова Л.С. Гликопротеиды нервной ткани в норме и при воздействии кислорода под давлением'. Укр. биохим. журнал, 19766, т.48, №2, с.174-180.

148. Финеан Дж. Биологические ультраструктуры. М.: Мир, 1970. 325 с.

149. Флеров М.А., Толстухина,Т.И. Состав и обмен фосфолипидов в синаптосомах. В сб.: Нервная система. Л.: ЛГУ,1978, вып. 19, с.58-62.

150. Фолч-Пи Х.Д. Химия миелина. В кн.: Биохимия и функции нервной системы. Матер. Междунар. симпоз., 24-28 сентября 1965. Л.: Наука, 1967, с.123-133.

151. Френкель М.Л., Бучная Т.А., Кондратьева Л.А. Фосфолипид-ный спектр мембран эритроцитов крыс при гипероксии и защите мочевиной. В кн.: Цитохимические и биохимические исследования в эксперименте и клинике. Нальчик,1979, вып.8, с.72.

152. Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода. В кн.: Свободные радикалы .в биологии. М.: Мир, 1979, с.272-314.

153. Хлобыстов В.В*, Федоренко Г.М. Ультраструктура нейронов зрительной доли коры больших полушарий головного мозга крыс при действии повышенного давления кислорода. Вкн.: УП Нейрохим. конф. Тез. научн. сообщ. Л., 1976, с.173.

154. Цветненко Е.З., Шугалей B.C. Полиамины спермин и сперми-дин в мозге и печени крыс при действии гипероксии. -Бюллетень эксперим. биологии и медицины, 1978, № I,с.28-30.

155. Цветненко Ю.Б., Певзнер Л.З., Синичкин А.А. Влияние гипероксии на содержание РНК и белка в корковых и спиналь-ных двигательных нейронах и окружающей нейроглии. Укр. 610Х1М. журнал, 1972, т.49, № 2, с.34-37.

156. Чалабян Ж.А. Выделение растворимых ДНК-зависимых РНК-полимера з из клеточных ядер головного мозга и изучение их некоторых свойств. Укр. 6ioxiM. журнал, 1970, т.42, К 3, с.347-352.

157. Четвериков Д.А., Райзе Т.Е., Шарагина Л.М. Содержание и метаболические взаимоотношения фосфолипидов субклеточных фракций головного мозга крыс. В кн.: Биохимия липидов и их роль в обмене веществ* М.: Наука, 1981, с.155-166.

158. Чирковская Е.В., Смирнов А.А. Полифосфоинозитиды в субклеточных фракциях мозга крыс. Журнал эволюц. биохимии и физиологии, 1972, т.8, № 2, с.146-152.

159. Чуракова Н.Й., Кравченко Н.А., Серебряков Э.П., Каверзнева Е.Д. О селективности окисления лизоцима синглетным кислородом. Биохимия, 1976, т.41, № 6, с.989-993.

160. Шерстнев К.Б. Характеристика водорастворимых белков мозга в норме и при гипероксии. Автореф. дисс. . канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1975. 33 с.

161. Шерстнева И.Я. Активность АТФаз микросом и синаптосом мозга крыс при гипероксии и введении мочевины. Известия СКНЦ ВШ. Серия Естественные науки, 1978, № 4, с.105--107.

162. Шерстнева И.Я. Активность АТФаз мембран мозга и эритроцитов крыс при гипероксии. Автореф. дисс. . канд.биол. наук. Киев, 1981. 24 с.

163. Шерстнева И.Я., Броновицкая З.Г. АТФазная активность субклеточных фракций мозга крыс при гипероксии. Укр. биохим. журнал, 1976, т.48, № 4, с.417-420.

164. Шимкевич Л.Л. Общие закономерности и некоторые механизмы действия на организм кислорода под повышенным давлением. В кн.: Гипербарическая медицина. Матер. УП Меж-дународн. конгресса по гипербарич, медицине. М.: Наука, 1983, с.45-47.

165. Яковлев В.Н., Леонов А.Н. Биоэнергетические процессы в коре и промежуточном мозге при гипербарической кислородной терапии острой кровопотери. Бюлл. эксперим. биологии и медицины, 1983, № 5, с.48-50.

166. Aboderin A.A. An empirical hydrophobicity scale for L-aminoacids and some of its applications. Int. J. Bio-chem., 1971, v.2, N 11, pp. 537-544.

167. Abood L.G., Hong J.S., Takeda P., Tometsko A.M. Preparation and characterization of calcium binding and other hydrophobic proteins from synaptic membranes. Biochim. et Biophys. Acta, 1976, v.443, pp.414-427.

168. Advanced study course on cellular and subcellular fractions in heurochemistry. Laboratory notes. Stocholm, 1975.

169. Agrawal H.C., Burton R.M., Fishman M.A., Mitchele R.F., Prensky A.L. Partial characterization of new myelin protein component. J. Neurochem., 1972, v.19, N 9, pp. 2083-2089.

170. Agrawal H.C., Randle Ch.L., Agrawal D. In vivo phosphorylation of two myelin basic protein of developing rabbit brain. J. Biol. Chem., 1981, v.256, К 23, pp.1224312246.

171. Albeck M.J., Bock E. Characterization of four chick brain synaptic membrane proteins. In "Protides of the Biol. Fluids. Proc. 20th Colloq. Brussels, 1981, v.21", Oxford e.a., 1982, pp. 151-154.

172. Ailing C.L., Liljequest S., Engel J. The effect of chronic ethanol administration on lipids and fatty acids in subcellular fractions of rat brain. Med. Biol., 1982, v.60, N 3, pp.149-154.

173. Allison A.C. Role of lysosomes on oxygen toxicity. -Hature, 1969, v.205, pp. 141-142.

174. Austin L., Morgan I.G. Incorporation of 1^C-labelled leucine into synaptosomes from rat cerebral cortex in vitro. J. Heurochem., 1967, v. 14, H 4, pp.377-387*

175. Autilio L.A., Norton W.T., Terry R.D.The preparation andsome properties of purified myelin from the CNS. J. Neurochem., 1964, v.11, N 1, pp. 17-27.

176. Avrova N.F. Chenykaeva E. Yu., Obukova E.L. Ganglioside composition and content of rat brain subcellular fractions. J. Neurochem., 1973, v.20, N 4, pp.997-1005.

177. Barbarese E., Carson J.H., Braun P.E. Accumulation of the four myelin basic proteins in mouse brain during development. J. Ueurochem., 1978, v.31, N 4, pp.779--782.

178. Barrantes P. A comparative study of several membranes proteins from the nervous system. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1973, v.54, N 1, pp. 395-402.

179. Beach R.L., Kelly P.Т., Babitch J.A., Cotman C.W. Identification of myosin in isolated synaptic junctions. Brain Res., 1981, v.225, N 1, pp. 75-93.

180. Bean I.W. Effects of oxygen at increased pressure. -Physiol. Revs, 1945, v.25, pp. 1-147.

181. Benedetti A., Casini A.P., Perrali M., Comporti M. Effects of diffusible product of peroxidation rat liver microsomale lipids. Biochem. J., 1979, v.180, pp.303--312.

182. Behjamins J.A., Iwata R., Hazlett J. Kinetics of entry of proteins into myelin membrane. J. Neurochem.,1978,v.31, Л 4, pp. 1077-1085.

183. Bert P. La pression barometrique: recherches de physio-logie experimentale, Paris, 1878.

184. Bidlack W.R., Tappel A.L. Damage to microsomal membrane by lipid peroxidation. "Lipids", 1973, v.8, К 4,pp. 177-182.

185. Biocca S., Moore B.W. Characterization of externally labeled glycoproteins in rat synaptosomes. Ital. J. Bio-chem., 1980, v.29, N 1, pp. 51-52.

186. Bishayee S., Balasubramanian A.S. Lipid peroxide formation in rat brain. J. Neurochem., 1971, v.18, IT 6, pp. 909-920.

187. Bock E. Synaptic membrane proteins. - Biochem. Soc. Trans., 1980, v.8, N 5, pp. 483-484.

188. Boggs J.M., Moscarello М.Ш. Structural organization of the hyman myelin membrane. Biochim. et Biophys. Acta, 1978, v.515, N 1, pp.1-21.

189. Bourre J.M., Baumann N. Elongation des acides gras dans le systeme nerveux. Ann. Nutr. Alim., 1980, v.34,pp. 401-413.

190. Boveris A., Chance B. The mitochondrial generation of hydrogen peroxide. General properties on effect of hyperbaric oxygen. Biochem. J., 1973, v. 134, IT 3, pp.707--716.

191. Brenner R.R. Hutritionnal and hormonal factors influencing desaturation of essential fatty acide. In: Golden Jubilee Int. Congr. Essent. Patty Acids and Prostaglandins, Univ. Minn., May 5-7, 1980, Oxford e.a., 1982,pp. 41-47.

192. Bridgers W.F., Cunningham R.D., Gresset G. Properties distinguishing mitochondrial and synaptosomal protein synthesis. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1971» v.45, pp. 351-357.

193. Bruyninckx W.J., Mason H.S., Morse S.A. Are physiological oxygen concentrations mutagenic? Nature, 1978,.1. N 274, pp. 606-607.

194. Butler M. ~t Morell P. Sidedness of phospholipid synthesis on brain membranes. J. Neurochem., 1982, v.39,1. H 1, pp. 155-164.

195. Capaldi R.A., Vanderkooi G. The low polarity of many membrane proteins. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1972, v.69, N 4, pp. 930-932.

196. Carolla R.L., Mengel C.E., Hushey R.M. Effect of in vivo hyperoxia on erythrocyte fatty acid composition. Aerospace Med., 1968, v.39, pp.1290-1293.

197. Chan R.H., Yurko M., Fishman R.A. Phospholipid degradation and cellular edeme induced by free radicals in brain cortical slices. J. Neurochem., 1982, v.38, IT 2, pp. 525-531.

198. Chance В., Boveris A., Nakase Y., Sies H. Hydroperoxide metabolism: on overview. In: Functions of glutathione in Liver and Kidney. Berlin, 1978, pp.95-106.

199. Charmasson R. Osmotic effects of tubulin (brain contractile protein) polymerization. A possible role in cell salt and water regulation. Physiol. Chem. and Phys., 1981, v.13, N 1, pp. 11-14.

200. Chee P.Y., Dahl J.L. Measurement of protein turnover in rat brain. J. Neurochem., 1978, v.30, N 6, pp.1485-1495.

201. Chee R.Y., Dahl J.L. Measurement of brain protein turnover with 1^C-.sodium bicarbonate. J. Neurochem., 1977, v.28, N 3, pp. 549-552.

202. Chio K.S., Tappel A.L. Synthesis and characterization of the fluorescence products derived from malonaldehyde and aminoacids. Biochemistry, 1969, v.8, N 7, pp.2821-2827.

203. Cohen St., Bernson J. The in vivo incorporation of lino-lenic acid into neuronal and glial cells and myelin. J. Neurochem., 1978, v.30, IT 4, pp. 661-669.

204. Collins R.C., Nandi N. Focal seizures disrupt protein synthesis in seizure pathways: an autoradiographic study using 1 14C -leucine. - Brain Res., 1982, v.248, N 1, pp. 109-119.

205. Cook H.W. Chain elongation in the formation of polyunsaturated fatty acids by brain some properties of the microsomal system.*- Arch. Biochem. and Biophys., 1982, v.214, N 2, pp. 695-704.

206. Cossins A.R., Prosser C.L. Evolutionary adaptations of membranes to temperature. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, N 4, pp. 2040-2043.

207. Cotman C.W., Mahler H.R. Resolution of insoluble proteins in rat brain subcellular fractions. Arch. Biochem. and Biophys., 1967, v.120, N 2, pp.384-396.

208. Cotman C.W., Mahler H.R., Hugli Т.Е. Isolation and Characterization of insoluble proteins of the synaptic plasma membrane. Arch. Biochem. and Biophys., 1968, v.126, pp. 821-837.

209. Crapo J.D., Barry B.E., Poscue H.A., Shelbarne J. Structural and biochemical changes in rat lungs occurring during exposures to lethal and adaptive doses of oxygen. Amer. Rew. Respirat. Disease, 1980, v.122, IT 1, pp. 123-143.

210. Crapo J.D., Tierney D.P. Superoxide dismutase and pulmonary oxygen toxicity. Amer. J. Physiol., 1974, v.226, N 6, pp.1401-1407.

211. David A.R., Hammerschlag R. Axoplasmic transport of proteins in vitro in primary afferent neurons of frog spi2+nal cord: effect of Ca -free incubation conditions. -J. Neurochem., 1975, v.24, N 4, pp.711-718.

212. De Marchena 0., Guarnieri M., McKhann G. Glutathione peroxidase level in brain. J. Neurochem., 1974, v.22,1. N 5, pp.773-776.

213. Deneke S.M., Panburg B.L. Involvement of glutathione enzymes in 02 tolerance development by diethyldithiocar-bamate. Biochem. Pharmacol., 1980, v.29, N 10,pp. 1363-1373.

214. Derache Ph., Mitjavila S., Soula G., Derache R. Radicaux libres lipoperoxydation of toxicite. Ann. Nutr. Alim., 1980, v.34, pp. 599-624.

215. De Robertis E., Piszer de Plazas S. Isolation of hydrophobic proteins binding neurotransmitter amino acids:f -aminobutiric acid receptor of the shrimp muscle.

216. J. Neurochem., 1974, v.23, N 6, pp. 1121-1127.

217. Dodd D.F., Faiman.M.D. Cerebral oxidased and reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate and glucose 6-phosphate dehydrogenase in mice during exposure to high oxygen pressure. - Biochem. J., 1978, v.174, N 3, pp. 769-775.

218. Drummond R.J., Hamill E.B., Guha A. Purification and comparison of 2', З'-cyclic nucleotide З'-phosphohydrolases from bovine brain and spinal cord. J. Neurochem., 1978, v.31, N 4, pp. 871-878.

219. Dunlop D.S. Measuring protein synthesis and degradation rates in CNS tissue. Res. Meth. Neurochem. N.Y. - London, 1978, v.4, pp.91-141.

220. Dunn A.J. Brain protein synthesis after electroshock. -Brain Res., 1971, v.35, pp.254-259.

221. Dunn A.J., Berget B.J. Effect of electroconvulsive shoch on the incorporation of amino acids into protein of mouse brain subcellular fractions. J. Neurochem., 1976, v.26, N 2, pp. 369-375.

222. Einstein R.E., Dalai K.B., Csejtey J. Biochemical maturation of the central nervous system. II. Protein and proteolytic enzymes changes. Brain Res., 1970, v.18, N 1, pp. 35-49.

223. Eto Y., Suzuki K. Cholesterol ester metabolism in rat brain. A cholesterol ester hydrolase specifically localized in the myelinspeath. J. Biol. Chem., 1973, v.248, N 6, pp.1986-1991.

224. Eugland I.M., Attardi G. Analysis of RNA synthesized by an isolated rat brain synaptosomal fraction. J. Ueu-rochem., 1976, v.27, N 4, pp. 895-904.

225. Fando J.L., Conn M., Wasterlain C.G. Brain protein synthesis during neonatal seizures: an experimental study. Exper. Neurology, 1979, v.63, N 2, pp. 220-228.

226. Fenster M.E., Ihrig Т., Mead J.P. Biosynthesis of long chain fatty acids by olygodendroglia isolated from bovine white matter. J.Кeurochem., 1975, v.25, N 3,pp. 207-213.

227. Pitzpatrick S.M., Soresso G., Haldar D. Acyl-CoA: Sn glycerol-3-phosphate O-acyl-transferase in rat brain mitochondria and microsomes. J. II euro chem., 1982, v.39,1. Ж 1, pp. 286-289.

228. Folch J.P., Lees M., Sloane-Stanly G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues. J. Biol. Chem., 1957, v.226, N 1,1. PP. 497-509.

229. Ford D.H., RhjLnes R.K. The effect of multiple exposure3to high pressure oxygen on the accumulation of H -lysine into spinal cord grey matter retina and varios types of neurones. J. Neurol. Sci., 1973, v.19, pp.483-490.

230. Frank L., Bucher J.R., Roberts R.J. Oxygen toxicity in neonatal and adult animals varions species. J. Appl. Physiol. Respir. Environ, and Exercise Physiol., 1978, v.45, N 5, pp. 699-704.

231. Frank L., Massaro D. Oxygen toxicity. Amer. J. Med., 1980, v.69, H 1, pp. 117-126.

232. Freyz L., Harth S., Deyfus H. Topographic distribution of enzymes synthesizing phosphatidylcholine and phos-phatidylethanolamine in chicken brain microsomes.

233. J. Neurochem., 1982, v.38, H 2, pp. 582-587.

234. Freid R. Superoxide dismutase activity in the nervous system. J. Neurosci Res., 1979, v.4, N 5-6, pp.435-441.

235. Fu Sh.Ch., Cruz T.F., Gurd J.W. Development of synaptic glycoproteins: effect of postnatal age on the synthesis and concentration of synaptic junctional fucosyl and syalylglycoproteins. J. Neurochem., 1981, v.36, N 4, pp. 1338-1351.

236. Gacad G., Massaro D. Hyperoxia: influence on lung mechanics and protein synthesis. J. Clin. Invest., 1973, v,52, pp. 559-565.

237. Gadaleta М.И., Giuffrida A.M., Renis M., Serra I., Del Prete G., Geremia E., Saccone C. Macromolecular synthesis in mitochondria isolated from different regions of developping rat brain. Neurochem. Res., 1979, v.4,1. К 1, pp. 25-35.

238. Galli С., Trzeciak H.J., Paoletti R. Effect of essential fatty acid deficiency on myelin and various subcellular structure in rat brain. J. Neurochem., 1972, v.19, N 8, pp. 1863-1867.

239. Gardner H.W. Lipid hydroperoxide reactivity with proteins and amino acids: a review. J. Agric. Pood. Chem., 1979, v.27, N 2, pp. 220-229.

240. Gennis R.B., Jonas A. Protein-lipid interactions. Ann. Rev. Biophys., Bioeng., 1977, v.6, pp.195-238.

241. Gerschman R. Biological effect oxygen. In: Oxygen in the animal organism. London, Pergamon, 1964, pp.475-494.

242. Gilbert D.L. Oxygen: an overall biological view. In: Oxygen and living processes: an interdisciplinary approach. New York e.a., 1981, pp. 376-392.

243. Gilbert J.M. Evidence for protein synthesis in synaptosomal membranes. J. Biol. Chem., 1972, v.247, N 20, pp. 6541-6550.

244. Goertz B. Effect of polyamines on cell-freeprotein synthesizing systems from rat cerebral cortex, cerebellum and liver. Brain Res., 1979, v.137, pp. 125-135.

245. Grave G.D., Kennedy C., Sokoloff L. Impairment of Growth and development of the rat brain by hyperoxia at atmospheric pressure. J. Neurochem., 1972, v.19, N 1, pp. 187-194.

246. Gray E.I., Whittaker V.P. The isolation of nerve endings from brain: an electronmicroscopic study of cell fragment derived by homogenization and centrifugation.

247. J. Anat., 1962, v.96, pp. 483-485.

248. Gurd J.W. Biosynthesis of synaptic membrane. Incorporati3on of ^H leucine into proteins and glycoproteins of rat brain synaptic plasma membrane. Brain Res., 1978, v.147, pp. 201-204.

249. Gurd J.W., Gordon-Weeks Ph., Evans H.W. Biochemical and morphological comparison of postsynaptic densities pre-parated from rat, hamster and monkey brain by phase partitioning. J. Neurochem., 1982, v.39, N 4, pp.1117--1124.

250. Gurd J.W., Jones L.R., Mahler H.R., Moore W.J. Isolation and partial characterization of rat brain synaptic plasma membranes. J. Neurochem., 1974, v.22, N 2, pp.281--291.

251. Haldar D. Protein synthesis in isolated rat brain mitochondria. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1971, v.45, pp. 899-904.

252. Halliwell B. Biochemical mechanisms accounting for the toxic action of oxygen on living organisms: the key role of superoxide dismutase. Cell. Biol. Int. Repts,1978, v.2, N 2, pp. 113-170.с

253. Haramerschlag R., Stone G.C. Membrane delivery by fast axonal transport. Trends Neurosci., 1982, v.5, N 1, pp. 12-15.

254. Haugaard N. Cellular mechanismes of oxygen toxicity. -Physiol. Rev., 1968, v.48, pp. 311-373.

255. Haugaard N. The effect of high and low oxygen tensions on metabolism. In: Molecular oxygen in biology: topics in molecular oxygen research. North-Hollang PublishingCo., 1974, pp. 163-182.

256. Hilbig R., Rahman H. Changes in brain gangliosides composition of normotermic and hibernating golden hamsters (Mesocricetus- auratus). Сотр. Biochem. and Physiol., 1979, В 62, N 4, pp.527-531.

257. Hilton J.G., Broin G.L., Proctor P.H. Effects of superoxide dismutase and catala^e on central nervous system toxicity of hyperbaric oxygen. Toxicol, and Appl. Pharmacol., 1980, v.53, J 1, pp. 50-53.

258. Hungund B.L., Mahadik S.P. Topographic studies of gangliosides of intact synaptosomes from rat brain cortex.- Neurochem. Res., 1981, v.6, N 2, pp. 183-191.

259. Jain M.K., White H.B. Longe-range order in biomembra-nes. In: Adv. Lipid. Res., New York e.a., 1977, v.15, pp. 1-28.

260. James O.A., MacDonald G., Thompson W. Acylation of lyso-phosphatidylserine by rat brain microsomes. J. Neuro-chem., 1979, v.33, N 5, pp.1061-1066.

261. Jerrett S.A., Jefferson D., Mengel C.E. Seizures, HgOg formation and lipid peroxides in brain during exposure to oxygen xinder high pressure. Aerospace Med., 1973» v.74, N 1, pp. 40-44.

262. Joanny P., Carriol P., Bru J. Hyperbaric oxygen: effects on metabolism and ionic mouvement in cerebral cortex slices. Science, 1970, v.167, N 39, pp. 1508-15Ю.

263. Johnson R.C., Shan S.N. Effect of hyperphenylalaninemia on fatty acid composition of lipids of rat brain myelin.- J. Heurochem., 1973, v.21, N 5, pp.1225-1240.

264. Jones M.N. The association between N-acetylneuraminicacid and calcium in aqueous solution. Experientia, 1978, v.34, N 6, pp. 685-687.

265. J<brgensen O.S. Polypeptide of the synaptic membrane antigens DI, D2, D3. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v.581, IT 1, pp.153-162.

266. Jtyrgensen O.S., Bock E. Brain specific synaptosomal membrane proteins demonstrated by crossea Immunoelectrophoresis. J. Neurochem., 1974, v.23, N 4, pp. 879-881.

267. Kalman M., Hajos P. Comparative studies of fresh and postmortem isolated rat cortical synaptosomes: morphology, K+-transport and respiration. J. of Neurochem., 1982, v.39, N 6, pp. 1740-1742.

268. Kaplan S.A., Stein S.N. Effect of oxygen at high pressure on the transport of potassium, sodium and glutamate in guinea pig brain cortex. Am. J. Physiol., 1957, v.190, N 1, pp.157-162.

269. Keenan R.W., Jones M. A rapid and simple microprocedure for myelin isolation. J. Neurochem., 1980, v.34, N 1, pp. 231-235.

270. Kelly P.Т., Montgomery P.R. Subcellular localization of the 52000 molecular weight major postsynaptic density protein. Brain Res., 1982, v.233, pp. 265-286.

271. Khuller H.U., Goldfine H. Phospholipids in Clostridium butyricum. I. Effect of growth temperature on fatty acids, alk-1-enyl group and phospholipid composition. -J. Lipid. Res., 1974, v.15, N 5, pp. 500-507.

272. Kikugawa K., Maruyama Т., Machida Y., Kurechi T. Studies on peroxidized lipids. II. Fluorescent products relevant to aging pigment derived from malonaldehyde and methyamine. Chem. Pharm. Bull., 1981, v.29, N 5, pp.14231432.

273. Konat G. Endogenous microsomal phospholipid peroxidation in mouse brain. J. Neurochem., 1973, v.20, N 4, pp. 1247-1256.

274. Konat G. Intracellular translocation of newly synthesized myelin proteins in the rat brain stem slices. -Exp. Neurol., 1981, v.73, N 1, pp.254-266.

275. Kornbrust D.J., Mavis R.D. Microsomal lipid peroxidation. I. Characterization of the role of iron and NADPH. -Mol. Pharmacol., 1980, v.17, N 3, pp. 400-407.

276. Kovachich G.B., Haugaard IT. Biochemical aspects of oxygen toxicity in the Metazoa. In: Oxygen and living processes: an interdisciplinary approach. Hew York e.a., 1981, pp. 210-235.

277. Kovachich G.B., Mishra O.P., Clark J.M. Depression of cortical Na+-K+-ATPase activity in rats exposed to hyperbaric oxygen. Brain Res., 1981, v.206, pp.229-232.

278. Kurichara Т., Takahashi Y. Potentiometric and colorimet-ric methods for the assay of 2,3-cyclic nucleotide 3-phosphohydrolase. J. Neurochem., 1973, v.20, U 3,pp. 719-728.

279. Laborit H., Brue P. Oxygene en pression et processusd'oxydo-reduction. Rev. Agressologie, 1963, v.4, N 5, pp. 469-480.

280. Laemmli U.K. Clevage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T-43. ITature, 1970, v.227, pp. 680-686.

281. Lapetina E.G., Soto E.P., De Robertis E. Gangliosidesand acetylcholinesterase in isolated membranes of rat brain cortex. Biochim. Biophys. Acta, 1967, v.135, N 1, PP. 33-43.

282. Lapetina E.G., Soto E.P., De Robertis E. Lipid and pro-teolipid in isolated subcellular membranes of rat brain, J. Neurochem., 1968, v.15, N 6, pp. 437-445.

283. Lavoie P.A, Importance of monovalent ions for the fast axonal transport of proteins. Can. J. Physiol, and Pharmacol., 1981, v.59, N 1, pp. 31-36.

284. Lees M.B. Influence of sucrose on the extraction of pro-teolipids from brain and other tissues. J. Neurochem., 1966, v.13, N 12, pp. 1407-1421. x

285. Lees В., Sekura I.D. Preparation of proteolipids. -Res. Meth. Neurochem., v.4. New York, London, 1978, pp. 345-370.

286. Lees M.B., Sekura I.D., Sapirstein V.S., Curatolo W. Structure and function of proteolipids in myelin and nonmyelin membranes. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v.559, pp.209-230.

287. Leon A., Pacci L., Toffano G., Sonnino S., Tettamanti G, Activation of (Na+, К )-ATPase by nanomolar concentrations of GM-j gangliosides. J. Neurochem., 1981, v.37, N 2, pp. 350-357.

288. Lowry O.H., Rosebrough N.I., Parr A.L,, Randall I.R. Protein measurement with the Polin-phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, v.193, N 2, pp. 265-275.

289. Lunt G.G., James J.E. Unesterified fatty acids in rat cerebral cortexs their association^with proteolipids. -J. Neurochem., 1976, v.26, N 2, pp. 325-329.

290. Mandel P., Nussbaum G.L. Incorporation of * P into the phosphatides of myelin sheaths and of intracellular membranes. J. Neurochem., 1966, v.13, N 8, pp.339-363.

291. Margolis G., Brown L. Hyperbaric oxygenation: the eye as limiting factors. Science, 1966, v.151, N 3709,pp. 466-468.

292. Martenson R.E., Deibler G.E., Kies M.W., McKueally S.S., Shapira R., Kibler R.F. Difference between the two myelin basic protein of the rat central nervous system. Bio-chim. Biophys. Acta, 1972, v.263, pp.193-203.

293. Matthieu J.-M. Glycoproteins associated with myelin in the central nervous system. Neurochem. Int., 1981, v.3, N 6, pp.355-363.

294. Matthieu J?M., Brady R.O., Quarles R.H. Changes in a mye-lin-associated glycoprotein in rat brain during development: metabolic aspects. Brain Res., 1975, v.86, pp. 55-65.

295. Matthieu J.-M., Waehneldt T.V. Protein and enzyme distribution in microsomal and myelin fracton from rat and Jimpy mouse brain. Brain Res., 1978, v.150, pp.307-318.

296. McCord J.M., Fridovich J. Superoxide dismutase. An enzy-mic function for erytrocuprein (hemocuprein). J. Biol. Chem., 1969, v.244, pp.6049-6058.

297. Mclnnes L.W., McConcey E.H., Schlessinger K. Changes in brain polyribosomes following an electroconvulsive seizure. J. Neurochem., 1970, v.17, N 3, pp.457-460.

298. Mena E.E., Poster A.C., Pagg G.E., Cotman C.W. Identification of synapse specific components: synaptic glycoproteins and transmitter binding sites. J. Neurochem., 1981,av.37, N 6, pp. 1557-1566.

299. Mena E.E., Moore B.U., Agrawal H.C. Demonstration of five major glycoproteins in myelin and myelin subfrac-tions. Biochem. J., 1981b, v.195, pp. 525-528.

300. Menzel D.B., Lee S.A., Shaw A.M., Niquel J., Brookaby I.A. Lysosomal enzymes in rates exposed to 100 per cent oxygen. Aerospace Med., 1967, v.38, N 7, pp.722-726.

301. Metter E.Y., Yanagihara T. Protein synthesis in rat brain in hypoxia, anoxia and hypoglycemia. Brain Res., 1979, v.161, N 3, pp.481-492.

302. Miettinen Т., Takki-Luukkainen I.-T. Use of butyl acetate in determination of sialic acid. Acta chem., scand., 1959, v. 13, pp. 856-858.

303. Metafora S., Persico M., Felsani A., Ferraindo R., Giu-ditta A. On the mechanism of electrochock-induced inhibition of protein synthesis in rabbit cerebral cortex.-J. Neurochem., 1977, v.28, N 6, pp.1335-1346.

304. Miyamoto E. Protein kinases in myelin of rat brain: solubilization and characterization. J. Neurochem.,1975, v.24, N 3, pp.503-512.

305. Morgan I.G., Zanetta I.-P., Breckenbridge W.C., Vincendon G., Gombos G. The chemical structure of synaptic membrane. Brain Res., 1973, v.62, N 2, pp.405-413.

306. Moruzzi C., Barbiroly В., Mornazzi M.S., Tadolini B. The effect of spermine on transcription of mammalian deoxyribonucleic acid-dependent ribonucleic acid polymerase. Biochem. J., 1975, v.146, N 2, pp.697-703.

307. Moutschen-Dahmen M., Moutschen J., Ehrenbertg L. Chromosome disturbance and mutation produced in plant seedsby oxygen at hygh pressures, Hereditas, 1959, v.45, N 2-3, pp.230-237.

308. Mukai F.H., Goldstein B.D. Mutagenicity of malondehyde, a decomposition product of peroxidised polyunsaturated fatty acids. Science, 1976, v.191, N 4229, pp.868-869.

309. Ng S-S, Dain J.A. Sialyltransferases in rat brain: intracellular localization and some membrane properties. J. Neurochem., 1977, v.29, N 6, pp.1085-1093.

310. Ng S-S., Dain J.A. Sialyltransferases in rat brain: reaction kinetics, product analyses and multiplicities of enzyme species. J. Neurochem., 1977, v.29, N 6, pp.10751083.

311. Nohl H., Heguer D., Summer K.-H. The mechanism of toxic action of hyperbaric oxygenation on the mitochondria of rat-heart cells. Biochem. Pharmacol., 1981, v.30, N 13, pp. 1753-1757.

312. Nolan R.S., Faiman M.D. Brain energetics in oxygen-induced convulsions. J. Neurochem., 1974, v.22, N 5,pp. 645-650.

313. Norton W.T., Poduslo S.E. Myelination in rat brain: Method of myelin isolation. J. Neurochem., 1973, v.21, N 4, pp.749-758.

314. Nussbaum J.L., Mandel P. Brain proteolipids in neurological mutant mice. Brain Res., 1973, v.61, рр.295-ЗЮ.

315. Nussbaum J.L., Neskovic N., Mandel P. The fatty acid composition of phospholipids and glycolipids in Jimpy mouse brain. J. Neurochem., 1971, v.18, N 8, pp.1529-1544.

316. Nussbaum J.L., Rouayrenc J.F., Mandel P., Jolles J., Jolles P. Isolation and terminal sequence determinationof the major rat brain myelin proteolipid P7 apoprotein. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974, v.57, pp. 1240-1247.

317. Oshino N., Chance B. A survey of factors involved in cellular oxygen toxicity. In: Biochemical and medical aspects of active oxygen. Tokyo, 1977, pp.191-207.

318. Parsons P., Basford K.E. Brain mitochondria. VI. The composition of bovine brain mitochondria.- J. Neurochem., 1967, v.14, N.8, pp.823-840.

319. Poduslo J.P., Queries R.H., Brady K.O. External labeling of galactose in surface membrane glycoproteins of the intact myelin sheath. J. Biol. Chem., 1976, v.251,pp.153-158.

320. Rahman H., Hilbig R. The possible functional role of neuronal gangliosides in temperature adaptation of vertebrates. J. Therm. Biol., 1981, v.6, N 4, pp.315-319.

321. Ramirez C., Lewitan I.В., Mushinski W.S. Highly purifiedsynaptosomal membrane from rat brains Incorporation of aminoacids into membrane proteins in vitro. J. Biol. Chem., 1972, v.247, N 17, pp. 5382-5390.

322. Rasmussen S., Ramlaw J., Axelsen N.H., Bock E. Purification of the synaptic membrane glycoprotein D2 from rat brain. Scand. J. Immunol., 1982, v.15, N 2, pp.179-185.

323. Rehncrona S., Smith D.-S., Akesson В., Westerberg E.,

324. Siesjo B.K. Peroxidative changes in brain cortical fatty2+acids and phospholipids as characterized during Pe and ascorbic acid-stimulated lipid peroxidation in vitro. -J. Neurochem., 1980, v.38, N 6, pp.1630-1638.

325. Rehncrona S., Westerberg E., Akesson В., Siesjo B.K. Brain cortical fatty acids and phospholipids during and following complete and severe incomplete ischemia. J. Neurochem., 1982, v.38, N 1, pp.84-93.

326. Robertson J.D. Membrane structure. J. Cell. Biol., 1981, v.91, N 3, part 2, pp.189-204.

327. Rodriguez de Lores Arnais G., Alberici de Canal M., De Robertis E. Turnover of protein in subcellular fractions of rat cerebral cortex. Brain Res., 1971, v.31, N 1, pp. 179-184.

328. Rostas J.A.P., Kelly P.Т., Resin R.H., Cotman C.W. Protein and glycoprotein composition of synaptic junctions prepared from discrete synaptic regions and different species.-Brain Res., 1979, v.168, pp.151-167.

329. Rumsby M.G., Walker A.G. Myelin basic protein.-Biochem. Soc. Trans., 1980, v.8, N 5, pp.491-493.

330. Schneider D.L., Burnside J., Gorga P.R., Nettleton C.I. Properties of the membrane proteins of rat liver lysosomes.

331. The majority of lysosomal membrane proteins are exposed to the cytoplasm. Biochem. J., 1978, v.176, N 1,pp.75-82,

332. Serra I., Alberghina M., Viola II., Giuffrida A.M. Effect of hypoxia on nucleic acid and protein synthesis in different brain regions. Neurochem. Res., 1981, v.6, N 5, pp. 595-605.

333. Sharma O.P. Interaction of mitochondrial substrates and prooxidant factor during non-enzymic lipid peroxidation in rat brain. Indian. J. Biochem. Biophys., 1977a, v.14, H 3, pp. 264-266.

334. Sharma O.P. Peroxidation of rat brain mitochondrial lipids. J. Neurochem., 19776, v.28, N 6, pp. 1377-1379.

335. Sharma O.P. Role of nonhaem iron in nonenzymatic lipid peroxide formation in rat brain. Indian. J. Biochem. Biophys., 1977b, v.14, N 3, pp. 302-304.

336. Shimke R.T. Protein degradation in vivo and its regulation. Clrculat. Res., 1976, v.38, N 5, pp.131-137.

337. Shinitzky M., Henkart P. Fluidity of cell membrane-current concepts and trends. Int. Rev. Cytol., Hew-Yorke.a., 1979, v.60, pp. 121-147.

338. Simpson L.L., Rapport M.M. The binding of botullnum toxic to membrane lipids: sphingolipids, steroldes and fatty acids. J. Neurochem., 1971, v.18, N 9, pp.1751-1761.

339. Singh H., Jungalwala F.B. The turnover of myelin protein in adult rat brain. Int. J. Neurosci., 1979, v.9, N 2, pp. 123-131.

340. Skrivanek J.A., Ledeen R.W., Margolis R.U., Margolis R.K. Gangliosides associated with microsomal subfractions of brain: comparison with synaptic plasma membranes. J.of

341. Neurobiol., 1982, v.13, N 2, pp. 95-Ю6.

342. Smith M.E. Studies on the mechanism of demyelination: myelin autolysis in normal and edematous CNS tissue. -J. Neurochem., 1977, v.28, N 2, pp.341-347.

343. Smith A.P., Loh H.H. Architecture of the nerve ending membrane. Life Sci., 1979, v.24, pp.1-20.

344. Smith R., Self-association of myelin basic protein: enhancement by detergents and lipids. Biochemistry, 1982, v.21, N 11, pp. 2697-2701.

345. Sobel H. Protein metabolism during exposure to hyperbaric oxygen. Proc. Soc. Exptl. Biol, and Med., 1969, v.132, N 1, pp. 314-317.

346. Solal-Celigny Ph., Laviolette M. Nouveaux aspects du me-tabolisme de l'oxygene. II. Fonctions des radicaux lib-res. Union Med. Can. Bull. , 1982, v. 111, IT 3,pp. 223-226.

347. Sprecher H. Biochemistry of essential fatty acids. In: Golden Yubilee Int. Congr. Essent. Patty Acids and Prostaglandins. Univ. Minn., May 5-7, 1980. Oxford e.a., 1982, pp.13-22.

348. Starich G.H., Dreiling Ch.E. Simultaneous inhibition of guinea pig brain 2',3-cyclic nucleotide З'-phosphohydro-lase and myelin protein synthesis by 2*-adenosine monophosphate. Life Sc., 1980, v.27, N 7, pp.567-572.

349. Stoffyn P., Polch-Pi J. On the type of linkage binding fatty acids present in brain white matter proteolipid apoprotein. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1971, v.44, pp. 157-161.

350. Strocchi P., Brown B.A., Young J.D., Bonventre J.A.,

351. Gilbert J.M. The characterization of tubulin in CNS membrane fractions. J. Neurochem., 1981, v.37, N 5, pp. 1295-1307.

352. Strocchi P., Dahl D., Gilbert J.M. Studies on the biosynthesis of intermediate filament protein in the rat CNS. J. Neurochem., 1982, v.39, N 4, pp.1133-1141.

353. Stroszna^der J. Incorporation of linoleic acid into r membrane glycerophospholipids from rat brain submitted to ischemia and hypoxia. Neurochem. Res., 1980, v.5, N 12, pp.1265-1277.

354. Sun A.Y. The effect of lipoxidation on synaptosomal (Na+ + K+)-ATPase isolated from the cerebral cortex of squirrel monkey. Biochim. Biophys. Acta, 1972, v.226, N 2, pp. 350-360.

355. Sun G.Y., Horrocks J.A. The incorporation of -pal-mic acid into the lipid of mouse brain in vivo . J. Neurochem., 1971, v.18, N 10, pp. 1963-1969.

356. Sun G.Y., Manning K., Stroszn&ider J. Effect postdeca-pitive ishemia and hypoxia on the phosphoglyceride acyl groups of rat brain membranes. Neurochem. Res., 1980, v.5, N 1, pp. 12111-12119.

357. Sun G.Y., Sun A.Y. Phospholipids and acyl groups of synaptosomal and myelin membranes isolated from the cerebral cortex of squirell monkey (Saimiri sciureus). -Biochim. Biophys. Acta, 1972, v.280, N 2,,pp.306-315.

358. Sundholm P., Visapaa A. Cross-linking of collagen in the presence of oxidizing lipid. Lipid, 1978, v.13, N 11, pp. 755-757.

359. Suzuki K. Chemistry and metabolism of brain lipids.1.: Basic Neurochemistry. London, 1972, pp.207-227.

360. Suzuki K. Formation and turnover of myelin ganglioside.- J. Neurochem., 1970, v.17, N 2, pp. 209-213.'

361. Suzuki K. The pattern of mammalian brain gangliosides: II. Evaluation of the extraction procedures post-mortem changes and the effect of formalin preservation. J. Neurochem., 1965, v.12, N 7, pp. 629-639.

362. Svennerholm L. Chromatografic separation of human brain gangliosides. J. Neurochem., 1963, v.10, N 3, pp.613--624.

363. Svennerholm L. Gangliosides. In: Handbook of neuroche-mistry. N.-Y., London, Plenum Press, 1970, v.3, pp.425452.

364. Svennerholm L. Quantitative estimation of sialic acids. Q-colorimetric resorcinol-hydrochloric acid method. -Biochim. Biophys. Acta, 1957, v.24, pp.604-615.

365. Tahin Q.S., Blum H., Oarafoli E. The fatty acid composition of subcellular membranes of rat liver, heart and brain diet-induced modifications. Eur. J. Biochem., 1981, v.121, N 1, pp. 5-13.

366. Tanford Ch. Protein from biological membranes. J. of

367. Polym. Sci.: Polim. Simp., 1978a, v.62, pp.159-203.

368. Tanford Ch. The hydrofobic effect and the organization of living matter. Science, 1978b, v.200, N 4345,pp. 1012-1018.

369. Tappel A.L. Lipid peroxidation damage to cell membrane.- Fed. Proc., 1973, v.32, N 8, pp. 1870-1874.

370. Tettamanti G., Berra В., di Palma S. Molecular pathology of gangliosidoses. Biochem. and Exp. Biol., 1977, v.13,1. 1, pp. 101-127.

371. Tgarashi M., Suzuki K. Solubilization and characterization of rat brain cholesterol ester hydrolase localized in myelin sheath. J.Neurochem., 1977, v.28, N 4,pp. 729-738.

372. Tower D.B., Wherrett J.R. Glytamyl and aspartyl moieties of cerebral proteins enrichement in membrane containing microsomal subfractions. - J. ITeurochem., 1971, v.18, IT 6, pp. 1043-1051.

373. Vandenheuvel P.A. Structural studies of biological membranes: the structure of myelin. Ann. N.-Y. Acad. Sci., 1965, N 1, pp. 57-76.

374. Vesco C., Giuditta A. Disaggregation of brain polysomes induced by electroconvulsive treatment. J. ITeurochem., 1968, v.15, IT 2, pp. 81-85.

375. Von Heijne G. Membrane Proteins. The amino acid composition of membrane-penetrating segments. Eur. J. Biochem., 1981, v.120, IT 2, pp.275-278.

376. Waehneldt T.V. Protein of central nervous system myelin.-In: Proc. Eur. Soc. ITeurochem., 2 and Meet. ESN, Gotingen, 1978, Weinheim New York, 1978, pp.32-47.

377. WaehneldtT.V., Linington C. Organisation and assembly of the myelin membrane. In: Neurological Mutations. Affecting Myelination, INSE, RM Symposium, N 14, 1980, pp. 389-412.

378. Waehneldt T.V., Malotka J. Comparative electrophoretic study of the Wolfgram protein in myelin from several mammalia. Brain Res., 1980, v.189, N 2, pp.582-587.

379. Weber K., Osborn M.J. The realibility of molecular weightdeterminations by dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. J. Biol. Chem., 1969, v.244, pp.4406--4412.

380. Webster J.C., Klingman J.D. Isolation of a synaptic junction-enriched fraction from the forebrain of day-old chickens. Neurochem. Res., 1979, v.4, N 2, pp.137-153.

381. Werner S. Synthesis and assembly of mitochondrial membrane protein. In: Biol. Chem. Organelle Format. 31 Colloq. Ges. Biol. Chem., Mosbach-Baden, 14-19 Apr. 1980, Berlin e.a., pp. 43-58.

382. Wheeler R.H., Dirks J.W., Lunardi J., Nembroff M.J. Effect of hyperbaric oxygen on the cytotoxicity of adria-micin and nitrogen mustard in cultured Burkitt's lymphoma cells. Cancer Res., 1979, v.39, N 2, part I,pp. 370-375.

383. Wherret J.R., Tower D.B. Glutamil, aspartyl and ami de moieties of cerebral proteins: metabolic aspects in vitro. J. Neurochem., 1971, v.18, N 6, pp.1027-1042.

384. Wiegandt H. The subcellular localization of gangliosides in the brain. J. Neurochem., 1967, v.14, N 6, pp.671--675.

385. Wiggins R.C., Joffe S., Davidson D., Del Valle U. Characterization of Wolfgram proteolipid protein of bovine white matter and fractionnation of molecular weight hete-rogenity. J. Neurochem., 1974, v.22, N 1, pp.171-175.

386. Wolfgram F., Kotorii L. The composition of the myelin of the central nervous system. J. Neurochem., 1968, v.15,1. N 11, pp. 1281-1291.

387. Wynter C.V.A. Persistence of altered RNA synthesis inrat cerebral cortex 12 h after a single electroconvulsive shock. J. Neurochem., 1979, v.32, N 2, pp.495-505.

388. Yam Y., Prank L., Roberts R.J. Age-related developmentof pulmonary autioxidant enzymes in the rat. Proc. Soc. Exp. Biol, and Med., 1978, v.157, N 2, pp. 293-296.

389. Yatsu P.M., Moss S. Chain elongation of linoleic and li-nolenic acids by brain mitochondria. J. Neurochem.,1972, v.19, N 7, pp.1813-1815.

390. Yatsu P., Moss S. Elongation of mitochondrial fatty acids 7 during brain development. J. Neurochem., 1971, v.18,1. N 10, pp. 1895-1901.

391. Zanetta J.-P., Morgan J.G., Gombos G., Vincendon G. Composition globale en acids amines des proteines des membranes de la region.synaptique. C.r. Acad. Sci., Paris,1973, 276, IT 1, SD, pp. 77-80.

392. Zirkle L.G., Mengel Ch.E., Norton B.D., Duffy E.J. Studies of oxygen toxicity in the central nervous system. -Aerospace Med., 1965, v.36, N 11, pp. 1027-Ю32.