Моделирование метаболизма стероидных соединений растений за счет экспрессии кДНК Cypiiai цитохрома Р450scc животного происхождения тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.07, кандидат биологических наук Бердичевец, Ирина Николаевна
- Специальность ВАК РФ03.02.07
- Количество страниц 166
Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бердичевец, Ирина Николаевна
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1 Гены, кодирующие цитохром Р450-зависимые монооксигеназы, и их физиологическая роль в функционировании 7 стероидогенных систем животных и растений
1.1.1 Суперсемейство генов цитохромов Р
1.1.2 Сравнительная характеристика стероидогенных систем животных и растений
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
3.1 Конструирование экспрессионного вектора pGBP450f для ^ трансформации растений табака
3.2 Получение трансгенных растений табака, экспрессирующих кДНК CYP11A
3.3 Молекулярно-генетический анализ первичных ^ трансформантов табака
3.3.1 Анализ трансформантов табака методом ПЦР
3.3.2 Анализ трансформантов табака методом ^ блот-гибридизации по Саузерну
3.3.3 Анализ экспрессии кДНК CYP11A1 методом ОТ-ПЦР
3.4 Исследование функциональной активности цитохрома P450Scc zr oZ в трансгенных растениях табака
3.5 Изучение наследования гетерологичной кДНК CYP11A1 у репродуктивного потомства трансгенных растений табака поколений
3.5.1 Анализ трансформантов табака поколений Т2 и Т3 ^ методом мультиплексной ПЦР
3.6 Фенотипическая характеристика трансгенных растений табака, экспрессирующих кДНК CYP11A1 цитохрома P450Scc из коры 100 надпочечников быка
3.7 Иммуноферментное определение прогестерона в трансгенных растениях табака
3.8 Определение содержания брассиностероидов в трансгенных растениях табака, несущих кДНК CYP11A
ВЫВОДЫ
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Генетика», 03.02.07 шифр ВАК
Холестерингидроксилаза/лиаза млекопитающих: топогенез и функционирование в дрожжах и бактериях2009 год, доктор биологических наук Новикова, Людмила Александровна
Физиолого-биохимическое исследование трансгенных растений табака, экспрессирующих бактериальные гены2001 год, кандидат биологических наук Мовсесян, Нина Рубеновна
Получение и анализ трансгенных растений Nicotiana tabacum со смысловой и антисмысловой формами агробактериальных генов ipt и iaaM2006 год, кандидат биологических наук Алексеева, Валерия Витальевна
Сравнительное исследование экспрессии бактериальных генов полиглюкангидролаз в растениях2002 год, кандидат биологических наук Абдеев, Рустам Муратович
Получение и характеристика трансгенных растений, синтезирующих новые биологически активные соединения2009 год, доктор биологических наук Рукавцова, Елена Борисовна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Моделирование метаболизма стероидных соединений растений за счет экспрессии кДНК Cypiiai цитохрома Р450scc животного происхождения»
Долгое время считалось, что стероидные гормональные системы животных и растений принципиально различны. Только в последнее десятилетие стали накапливаться данные об определённой структурной и функциональной консервативности путей и регуляции синтеза биологически активных стероидных соединений у этих двух важнейших царств живой природы. Установлено, что основные стадии в процессах биосинтеза и метаболизма стероидных гормонов животных и брассиностероидов растений катализируют цитохромы Р450, в обоих системах функционируют такие ферменты, как стероид 5а-редуктаза (5aR) и
Л5-гидроксистероиддегидрогеназа/Д5-Л4-кетостероидизомераза (Зр-HSD).
Однако, несмотря на очевидное сходство процессов стероидогенеза в растениях и животных, между ними существует фундаментальное отличие, заключающееся в том, что в растениях отсутствует ключевой фермент биосинтеза стероидных гормонов животных - митохондриальный цитохром P450scc (cholesterol side chain cleavage enzyme), катализирующий отшепление боковой цепи холестерина с образованием прегненолона, который является предшественником всех стероидных гормонов животных. Хотя присутствие митохондриальных цитохромов у растений до сих пор не доказано, известно, что в митохондриях наперстянки Digitalis sp, происходит превращение холестерина в прегненолон. Более того, недавно в растениях обнаружен ряд стероидных гормонов животных (17-гидроксипрогестерон,
16-дегидроксипрогестерон, андростендион), а также гомологи белков-рецепторов, контролирующих транспорт холестерина в клетках животных. Следовательно, в растениях возможна трансформация стероидов, подобная таковой у животных. Это открывает перспективы использования генов животного происхождения для переноса и экспрессии в растениях с целью направленного моделирования стероидного метаболизма растений.
В связи с вышеизложенным, актуальной научной задачей было создание и всестороннее изучение трансгенных растений, экспрессирующих кДНК гена CYP11A1, кодирующего цитохром P450Scc животных.
Такие генетические исследования важны как с фундаментальной, так и с практической точек зрения. С точки зрения фундаментальной научной теории эта работа позволила бы ответить на следующие вопросы:
1) возможна ли интеграция животного цитохрома P450scc в стероидгидроксилирующую систему растений, 2) какие метаболические превращения прегненолона возможны в растениях и, наконец, 3) какие биологически-активные стероиды способны оказывать влияние на формирование фенотипа трансгенных растений.
С практической точки зрения указанные исследования могут иметь следующие перспективы: 1) создание растений с повышенными биологическими потенциями (высокой скоростью роста и развития, а также с высокой продуктивностью и устойчивостью к фитопатогенам,
2) трансформация лекарственных растений с целью повышения содержания биологически-активных стероидных соединений, которые могут найти свое применение в медицинской практике, 3) применение полученных данных при создании экзогеных стимуляторов роста, развития и иммунитета растений.
Цель исследования: изучить возможность направленного изменения метаболизма стероидных соединений в растениях с помощью переноса и экспрессии в них кДНК CYP11A1 животных, которая кодирует митохондриальный цитохром P450Scc
Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:
1. Сконструировать экспрессионный вектор для трансформации растений, в котором полноразмерная последовательность кДНК CYP11A1 находится под контролем конститутивного промотора 35S РНК CaMV.
2. Провести трансформацию растений табака полученным экспрессионным вектором.
3. Провести молекулярно-генетический анализ первичных трансформантов табака.
4. Определить функциональную активность цитохрома P450Scc путем сравнительного определения продукта катализируемой им реакции -прегненолона — в контрольных и трансгенных растениях табака.
5. Изучить особенности метаболизма ряда других стероидных соединений (таких как прогестерон и брассиностероиды) в трансгенных растениях табака, экспрессирующих кДНК CYP11A1 цитохрома P450Scc животного происхождения.
Похожие диссертационные работы по специальности «Генетика», 03.02.07 шифр ВАК
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ РАЗМЕРОВ ОРГАНОВ У РАСТЕНИЙ2015 год, доктор наук Кулуев Булат Разяпович
Получение трансгенных растений табака, экспрессирующих гены глюканаз термофильных бактерий, в качестве моделей для изучения роли полиглюкангидролаз в растениях2000 год, кандидат биологических наук Ализаде Хушанг
Влияние экспрессии гена мембранной H+-пирофосфатазы Rhodospirillum rubrum на уровень солеустойчивости растений табака2012 год, кандидат биологических наук Дьякова, Елена Владимировна
Экспрессия цитохромов Р45011А1 и 2В4 в дрожжах Saccharomyces cerevisiae2000 год, кандидат биологических наук Сидорович, Вадим Евгеньевич
Изучение трансгенных растений с гетерологичным геном, детерминирующим синтез двунитевой РНК2006 год, кандидат биологических наук Коростылева, Татьяна Викторовна
Заключение диссертации по теме «Генетика», Бердичевец, Ирина Николаевна
выводы
1. Показано, что полноразмерная последовательность кДНК CYP11A1 животного происхождения экспрессируется и стабильно наследуется в трансгенных растениях табака.
2. Экспрессия гетерологичной последовательности кДНК CYP11A1 в растениях приводит к формированию фенотипа трансгенных растений, характеризующегося сокращённым периодом вегетативного развития (раннее цветение и созревание семенных коробочек), увеличенной биомассой и повышенной продуктивностью (количество и качество семян).
3. Доказано, что в трансгенных растениях табака, экспрессирующих кДНК CYP11A1, осуществляется реакция отщепления боковой цепи стеринов с образованием прегненолона, что приводит к повышению содержания в растительных клетках прогестерона.
4. Показано, что экспрессия последовательности кДНК CYP11A1 животного происхождения в растениях приводит к снижению уровня 2411-брассиностероидов.
5. На созданных экспериментальных моделях - трансгенных растениях табака - впервые показано, что белковый продукт кДНК CYP11A1 животного происхождения совместим с электоронно-транспортными белками растений, проявляет присущую ему функциональную активность и, следовательно, способен интегрироваться в стероидогенную систему растений, что сопровождается изменениями в метаболизме стероидных соединений.
6. На основании полученных результатов и имеющихся литературных данных предложен возможный механизм гормональной регуляции и формирования фенотипа трансгенных растений табака, экспрессирующих кДНК CYP11A1 цитохрома P450Scc животных, включающий: (а) частичное подавление синтеза эндогенных цитохромов Р450 растений, участвующих в биосинтезе брассиностероидов; (б) компенсацию снижения уровня 2411-брассиностероидов повышенным биосинтезом прогестерона (в результате превращений: холестерин —> прегненолон —> прогестерон); (в) проявление росторегулирующей активности прогестерона.
Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бердичевец, Ирина Николаевна, 2010 год
1. Дейнеко Е.В. Изучение экспрессии геторогичных и собственных генов трансгенных растений (на примере Nicotiana tabacum L.) при инбридинге // Дисс. на соиск. уч. ст. докт. биол. наук / Новосибирск. 2004. 354 с.
2. Дейнеко Е.В., Загорская А.А., Филиппенко Е.А., Шумный В.К. Нестабильность экспрессии гена nptll у трансгенных растений табака СNicotiana tabacum L.) // Генетика. 1998. Т. 43. С. 1212-1219.
3. Лузиков В.Н., Новикова Л.А., Спиридонова В.А. Исаева Л.В., Вилан Д., Хыогоссон М., Глазер Э. Конструирование гетерологических митохондрий: импорт предшественника цитохрома P450Scc быка в растительные митохондрии // Биохимия. 1994. Т. 59. С. 1098-1101.
4. Патрушев Л. И. Экспрессия генов. 2000. Москва: Наука, с. 527.
5. Arabidopsis Genome Initiative. Analysis of the genome sequence of the flowering plant Arabidopsis thaliana //Nature. 2000. V. 408. P. 796-815.
6. Arensburg J., Payne A.H., Orly J. Expression of steroidogenic genes in maternal and extraembryonic cells during early pregnancy in mice // Endocrinology. 1999. V. 140. P. 5220-5232.
7. Ayabe S. and Akashi T. Cytochrome P450s in flavonoid metabolism // Phytochem. Rev. 2006. V. 5. P. 271-282.
8. Azpiroz R., Wu Y., LoCascio J.C., Feldmann K.A. An Arabidopsis brassinosteroid-dependent mutant is blocked in cell elongation // Plant Cell. 1998. V. 10. P. 219-230.
9. Bak S. and Feyereisen R. The involvement of two P450 enzymes, CYP83B1 and CYP83A1, in auxin homeostasis and glucosinolate biosynthesis // Plant Physiol. 2001. V. 127. P. 108-118.
10. Bak S., Tax F.E., Feldmann K.A., Galbraith D.W., Feyereisen R. CYP83B1, a cytochrome P450 at the metabolic branch point in auxin and indole glucosinolate biosynthesis in Arabidopsis // Plant Cell. 2001. V. 13. P. 101-111.
11. Barrett M. Metabolism of herbicides by cytochrome P450 in corn // Drug Metabol. Drug Interact. 1995 .V. 12. P. 299-315.
12. Bate N.J., Sivasankar S., Moxon C., Riley J.M.C., Thompson J.E., Rothstein S.J. Molecular characterization of an Arabidopsis gene encoding hydroperoxide lyase, a cytochrome P-450 that is wound inducible // Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 1393-1400.
13. Benveniste I., Tijet N., Adas F., Philipps G., Salaun J.P., Durst F. CYP86A1 from Arabidopsis thaliana encodes a cytochrome P450-dependent fatty acid omega-hydroxylase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. V. 243. P. 688-693.
14. Berenbaum M.R. Coumarins. In Herbivores: Their interactions with secondary plant metabolites. San Diego: Academic, ed. G. Rosenthal, M. Berenbaum. V. 1. P. 221-249.
15. Bernhardt R. Cytochromes P450 as versatile biocatalysts // J. Biotechnol. 2006. V. 124. P. 128-145.
16. Bertges W.J., Kinney D.A., Pieters E.P. Glufosinate ammonium: review and update //North Cent. Weed Sci. Proc. Soc. 1994. P.49-57
17. Bishop G.J., Koncz C. Brassinosteroids and plant steroid hormone signaling // Plant Cell. 2002. V. 14. P. S97-S110.
18. Chappie C. Molecular-genetic analysis of plant cytochrome P450-dependent monooxygenases // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998 V. 49. P. 311-343.
19. Chaudhry Q., Schroder P., Werck-Reichhart D., Grajek W., Marecik R. Prospects and limitations of phytoremediation for the removal of persistent pesticides in the environment // Environ Sci Pollut Res Int. 2002 Y. 9. P. 4-17.
20. Choe S. Brassinosteroid Biosynthesis and Metabolism. In Plant Hormones. Biosynthesis, Signal Transduction, Action! 2007. ed. Davis P.J. Springer Netherlands.
21. Choe S., Dilkes B.P., Fujioka S., Takatsuto S., Sakurai A., Feldmann K.A. The DWF4 gene of Arabidopsis encodes a cytochrome P450 that mediates multiple 22a-hydroxylation steps in brassinosteroid biosynthesis // Plant Cell. 1998. V. 10.P. 231-243.
22. Chomczynski P., Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction // Anal. Biochem. 1987. V. 162. P. 156-159.
23. Clouse S.D., Langford M., McMorris T.C. A brassinosteroid-insensitive mutant in Arabidopsis thaliana exhibits multiple defects in growth and development // Plant Physiol. 1996. V. 111. P. 671-8.
24. Compagnone N.A., Bulfone A., Rubenstein J.L., Mellon S.H. Expression of the steroidogenic enzyme P450scc in the central and peripheral nervous systems during rodent embryogenesis // Endocrinology. 1995. V. 136. P. 2689-2696.
25. Creelman R.A. and Mullet J.E. Oligosaccharins, brassinolides, and jasmonates: nontraditional regulators of plant growth, development, and gene expression // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 1211-1223.
26. Croteau R., Kutchan T.M., Lewis N.G. Natural products (secondary metabolites). In Biochemistry and molecular biology of plants, ed. B. Buchanan, W Gruissem, R. Jones,. Rockville: Am. Soc. Plant Physiol. 2000. P. 1250-1318.
27. Duan H. and Schuler M.A. Differential expression and evolution of the Arabidopsis CYP86A subfamily // Plant Physiol. 2005. V. 137. P. 1067-1081.
28. Durst F. and Nelson D.R. Diversity and evolution of plant P450 and P450-reductases // Drug Metabol. Drug Interact. 1995. V. 12. P. 189-206.
29. Ehlting J., Hamberger В., Million-Rousseau R., Werck-Reichhart D. Cytochromes P450 in phenolic metabolism // Phytochem. Rev. 2006. V. 5. P. 239-270.
30. Elstra В., Touraev A., Brinkmann A.O., Heberle-Bors E., Tunen A.J.V. Sterol hormones stimulate germination and tube growth of in vitro maturated tobacco pollen // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 639-643.
31. Finsterbuch A., Lindemann P., Grimm R. A5 -3P-hydroxysteroid dehydrogenase from Digitalis lanata Ehrh. a multifunctional enzyme in steroid metabolism? // Planta. 1999. V. 209. P. 478-486.
32. Fjaervik E. and Zotchev S.B. Biosynthesis of the polyene macrolide antibiotic nystatin in Streptomyces noursei // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005. V. 67. P. 436-443.
33. Flavell R.B. Inactivation of gene expression in plants as a consequence of specific sequence duplication // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 3490-3496.
34. Franz J.E., Мао M.K., Sikorski J.A. Uptake, transport and metabolism of glyphosate in plants. In Glyphosate: A unique global herbicide. ACS monograph. 1997. P. 143-181.
35. Frear D.S. Wheat microsomal cytochrome P450 monooxygenases: characterization and importance in the metabolic detoxification and selectivity of wheat herbicides // Drug Metabol Drug Interact. 1995. V. 12. P. 329-357.
36. Fujioka S. and Yokota T. Biosynthesis and metabolism of brassinosteroids 11 Annu. Rev. Plant Biol. 2003. V. 54. P. 137-164.
37. Fujita S., Ohnishi Т., Watanabe В., Yokota Т., Takatsuto S., Fujioka S., Yoshida S., Sakata K., Mizutani M. Arabidopsis CYP90B1 catalyses the early C-22 hydroxylation of C27, C28 and C29 sterols // Plant J. 2006. V. 45. P. 765-774.
38. Graves J.M.H. and Smith W.K. Transformation of pregnenolone and progesterone by cultured plant cell // Nature. 1967. V. 214. P. 1248-1249.
39. Gunsalus I.C. and Sligar S.G. Oxygen reduction by the P450 monoxygenase systems // Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 1978. V. 47. P. 1-44.
40. Gupta D., Bhardwaj R., Nagar P.K., Kaur S. Isolation and characterization of brassinosteroids from leaves of Camellia sinensis (L.) O. Kuntze // Plant Growth Reg. 2004. V. 43. P. 97-100.
41. Hannemann F., Bichet A., Ewen К. M., Bernhardt R. Cytochrome P450 systems — biological variations of electron transport chains // Biochim. Biophys. Acta. 2007. V. 1770. P. 330-344.
42. Hartman M.A. Plant sterols and membrane // Trends in Plant Science. 1998. V. 3.P. 170-175.
43. Harvey P.J., Campanella B.F., Castro P.M., Harms H., Lichtfouse E., Schaffner A.R., Smrcek S., Werck-Reichhart D. Phytoremediation of polyaromatic hydrocarbons, anilines and phenols // Environ Sci. Pollut Res. Int. 2002. V. 9. P. 29-47.
44. Hasler J.A., Estabrook R.W., Murray M., Pikuleva I., Waterman M.R., Capdevila J., Holla V., Helvig C., Falck J., Farrell G. Human cytochromes P450 // Mol. Aspects Med. 1999. V. 20. P. 1-137.
45. Hedden P. and Kamiya Y. Gibberellin Biosynthesis: Enzymes, Genes and Their Regulation // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 431-460.
46. Hellens R.P., Edwards E. A., Leyland N. R. et al. pGreen: a versatile and flexible binary Ti vector for Agrobacterium-mediated plant transformation // Plant Mol. Biol. 2000. V. 42. P. 819-832.
47. Helliwell C.A., Chandler P.M., Poole A., Dennis E.S., Peacock W.J. The CYP88A cytochrome P450, ent-kaurenoic acid oxidase, catalyzes three steps of the gibberellin biosynthesis pathway // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001 V. 98. P. 2065-2070.
48. Helliwell C.A., Poole A., Peacock W.A., Dennis E.S. Arabidopsis ent-kaurene oxidase catalyzes three steps of gibberellin biosynthesis // Plant Physiol. 1999. V. 119. P. 507-510.
49. Helliwell С.A., Sheldon C.C., Olive M.R., Walker A.R., Zeevaart, J.A., Peacock W.J., Dennis E.S. Cloning of the Arabidopsis ent-kaurene oxidase gene GA3 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 9019-9024.
50. Hemm M.R., Ruegger M.O., Chappie C. The Arabidopsis ref2 mutant is defective in the gene encoding CYP83A1 and shows both phenylpropanoid and glucosinolate phenotypes // Plant Cell. 2003. V. 15. P. 179-194.
51. Howe G.A., Lee G.I., Itoh A., Li L., DeRocher A.E. Cytochrome P450-dependent metabolism of oxylipins in tomato. Cloning and expression of allene oxide synthase and fatty acid hydroperoxide lyase // Plant Physiol. 2000. V. 123. P.711-724.
52. Hull A.K., Vij R., Celenza J.L. Arabidopsis cytochrome P450s that catalyze the first step of tryptophan-dependent indole-3-acetic acid biosynthesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 2379-2384.
53. Janeczko A. and Skoczowski A. Mammalian sex hormones in plants // Folia histohcimica et cytobiologia. 2005. V. 43. P. 71-79.
54. John M.E., John M.C., Asnley R.P. Identification and Characterization of cDNA clones specific for cholesterol side-chain cleavage cytochrome P-450 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. V. 81. P. 5628-5632.
55. Kahn R. and Durst F. Function and evolution of plant cytochrome P450 // Recent Adv. Phytochem. 2002. V. 34. P. 151-189.
56. Kandel S., Sauveplane V., Olry A., Diss L., Benveniste I., Pinot F. Cytochrome P450-dependent fatty acid hydroxylases in plants // Phytochem. Rev. 2006. V. 5. P. 359-372.
57. Kauschmann A., Jessop A., Koncz C., Szekeres M., Willmitzer L., Altmann T. Genetic evidence for an essential role of brassinosteroids in plant development // Plant. J. 1996. V. 9. P. 701-713.
58. Kayes-Wandover K.M. and White P.C. Steroidogenic enzyme gene expression in the human heart // J. Clin. Endocrinol. Metab. 2000. V. 85. P. 2519-2525.
59. Khripach V.F., Zhabinskii V.N., de Groot A. Brassinosteroids. A new class of plant hormones. San Diego Acad. Press. 1999.
60. Kim G.T., Fujioka S., Kozuka Т., Tax F.E., Takatsuto S., Yoshida S., Tsukaya H. CYP90C1 and CYP90D1 are involved in different steps in the brassinosteroid biosynthesis pathway in Arabidopsis thaliana II Plant J. 2005. V. 41. P.710-721.
61. Kim G.T., Tsukaya H., Uchimiya H. (1998) The ROTUNDIFOLIA3 gene of Arabidopsis thaliana encodes a new member of the cytochrome P-450 family that is required for the regulated polar elongation of leaf cells // Genes Devel. 1998. V. 12. P. 2381-2391.
62. Kim H.B., Schaller H., Goh C.H., Kwon M., Choe S., An C.S., Durst F., Feldmann K.A., Feyereisen R. Arabidopsis cyp51 mutant shows postembryonic seedling lethality associated with lack of membrane integrity // Plant Physiol. 2005. V. 138. P. 2033-2047.
63. Kim J. and DellaPenna D. Defining the primary rout for lutein synthesis in plants: the role of Arabidopsis carotenoid beta-ring hydroxylase CYP97A3 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 3474-3479.
64. Koka C.V., Cerny R.E., Gardner R.G., Noguchi Т., Fujioka S., Takatsuto S., Yoshida S., Clouse S.D. A putative role for the tomato genes
65. DUMPY and CURL-3 in brassinosteroid biosynthesis and response // Plant Physiol. 2000. V. 122. P. 85-98.
66. Kolbe A., Schneider В., Porzel A., Voigt В., Krauss G., Adam G. Pregnane-type metabolites of brassinosteroids in cell suspension cultures of Omithopus sativus II Phytochemistry. 1994. V. 36. P. 671-673.
67. Krochko J.E., Abrams G.D., Loewen M.K., Abrams S.R., Cutler A.J. (+)-Abscisic acid 8'-hydroxylase is a cytochrome P450 monooxygenase // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 849-860.
68. Kutchan T.M. Alkaloid biosynthesis the basis for metabolic engineering of medicinal plants // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1059-1070.
69. Kwon M., Fujioka S., Jeon J.H., Kim H.B., Takatsuto S., Yoshida S., An C.S., Choe S. A double mutant for the CYP85A1 and CYP85A2 genes of Arabidopsis exhibits a brassinosteroid dwarf phenotype // J. Plant Biol. 2005. V. 48. P. 237-244.
70. Le Goascogne C., Robel P., Gouezou M., Sananes N., Baulieu E.E., Waterman M. Neurosteroids: cytochrome P-450scc in rat brain // Science. V. 237. P. 1212- 1215.
71. Lepesheva G.I., Waterman M.R. Sterol 14alpha-demethylase cytochrome P450 (CYP51), a P450 in all biological kingdoms // Biochim. Biophys. Acta. 2007 V. 1770. P. 467-477.
72. Li J., Biswas G., Chao A. Conservation of function between mammalian and plant steroid 5a-reductases (5aR). // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 3554-3559.
73. Li J., Nagpal P., Vitart V., McMorris T.C., Chory J. A role for brassinosteroids in light-dependent development of Arabidopsis // Science. 1996. V. 272. P. 398-401.
74. Lindemann P. and Luckner M. Biosynthesis of pregnane derivatives in somatic embryons of Digitalis lanata II Phytochemistry. 1997. V. 46. P. 507-513.
75. Lindemann P., Koch A., Degenhardt В., Hause G., Grimm В., Papadopoulos V. A novel Arabidopsis thaliana protein is a functional peripheral-type benzodiazepine receptor // Plant Cell Physiol. 2004. V. 45. P. 723-733.
76. Mannerlof M. and Tenning P. Screening of transgenic plants by multiplex PCR // Plant Mol. Biol. Rep. 1997. V. 15. P. 38^15.
77. Matocha M.F. and Waterman M.R. Synthesis and processing of mitochondrial steroid hydroxylases. In vivo maturation of the precursor forms of cytochrome P-450scc, cytochrome P-450(l l)beta, and adrenodoxin // J. Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 12259-12265.
78. Matzke M.A. and Matzke A.J.M. How and why do plants inactivate homologues (trans)genes? // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 679-685.
79. Matzke M.A., Mette M.F., Matzke A.J.M. Transgene silencing by the host genome defense: implications for the evolution of epigenetic control mechanisms in plants and vertebrates // Plant Mol. Biol. 2000. V. 43. P. 401-415.
80. Mendes M.V., Anton N., Martin J.F., Aparicio J.F. Characterization of the polyene macrolide P450 epoxidase from Streptomyces natalensis that converts de-epoxypimaricin into pimaricin // Biochem. J. 2005. V. 386. P. 57-62.
81. Meyer К., Cusumano J.C., Somerville С., Chappie C.C.S. Ferulate-5-hydroxylase from Arabidopsis thaliana defines a new family of cytochrome P450-dependent monooxygenases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 6869-6874.
82. Meza T. J., Enerly E., Born В., Larsen F., Mandal A., Aalen R. В., Jakobsen K. S. A human CpG island randomly inserted into a plant genome is protected from methylation // Transgenic Res. 2002. V. 11. P. 133-142.
83. Mizutani M., Ohta D., Sato R. Isolation of a cDNA and a genomic clone encoding cinnamate 4-hydroxylase from Arabidopsis and its expression manner in planta // Plant Physiol. 1997. V. 113. P. 755-763.
84. Morohashi К., Sogawa К., Omura Т., Fujii-Kuriyama Y. Gene structure of human cytochrome P-450(SCC), cholesterol desmolase // J. Biochem. 1987. V. 101. P. 879-887.
85. Murashige T. and Skoog F. A revised medium for rapid growth and bioassays with tobacco tissue cultures // Physiol. Plant. 1962. V. 15. P. 473-497.
86. Nakamura M., Satoh Т., Tanaka S., Mochizuki N., Tokota Т., Nagatani A. Activation of the cytochrome P450 gene, CYP72C1, reduces the levels of active brassinosteroids in vivo // J. Exp. Bot. 2005. V. 56. P. 833-840.
87. Nakaya M., Tsukaya H., Murakami N., Kato M. Brassinosteroids control the proliferation of leaf cells of Arabidopsis thaliana II Plant Cell Physiol. 2002. V. 43. P. 239-244.
88. Nebert D.W. and Gonzales F.J. P450 genes: structure, evolution and regulation // Ann. Rev. Biochem. 1987. V.56. P. 945-993.
89. Nelson D.R. Cytochrome P450 nomenclature, 2004 // Methods Mol. Biol. 2006. V. 32. P. 1-10.
90. Nelson D.R., Ming R., Alam M., Schuler M.A. Comparison of Cytochrome P450 genes from six plant genomes // Tropical Plant Biol. 2008. V. 1. P. 216-235.
91. Nielsen K.A. and Meller B.L. Cytochrome P450s in Plants. In the Cytochrome P450: Structure, mechanism, and biochemistry, ed. Paul R. Ortiz de Montellano. Kluwer Academic Plenum Publishers, New York, 2005. P. 553-583.
92. Niemeyer H.M. Hydroxamic acids derived from 2-hydroxy-2H-l,4-benzoxazin-3(4H)-one: key defense chemicals of cereals // J. Agric. Food Chem. 2009. In Press.
93. Nitsch J.P. and Nitsch C. Haploid plants from pollen grains // Science. 1969. V. 163. P. 85-87.
94. Noguchi Т., Fujioka S., Choe S., Takatsuto S., Tax F.E., Yoshida S., Feldmann K.A. Biosynthelic pathways of brassinolide in Arabidopsis // Plant Physiol. 2000. V. 124. P. 201-209.
95. Noguchi Т., Fujioka S., Takatsuto S. Arabidopsis det2 is defective in the conversion of (24R)-24-methelcholest-4-en-3-one to (24R)-24-methyl-5a-cholestan-3-one in brassinosteroid biosynthesis. // Plant Physiology. 1999. V. 120. P. 833-839.
96. Nomura Т., Jager C.E., Kitasaka Y., et al. Brassinosteroid defficiency due to trancated steroid 5a-reductase causes dwarfism in Ik mutant of pea // Plant Physiology. 2004. V. 135. P. 2220-2229.
97. Nomura Т., Kushiro Т., Yokota Т., Kamiya Y., Bishop G.J., Yamaguchi S. The last reaction producing brassinolide is catalyzed by cytochrome P-450s, CYP85A3 in tomato and CYP85A2 in Arabidopsis // J Biol. Chem. 2005. V. 280. P.17873-17879.
98. Paquette S.M., Bak S., Feyereisen R. Intron-exon organization and phylogeny in a large superfamily, the paralogous cytochrome P450 genes of Arabidopsis thaliana IIDNA Cell Biol. 2000. V. 19. P. 307-317.
99. Pauli G.F., Friesen G.B., Godecke Т., Farnsworth N.R., Glodny B. Occurrence of progesterone and related animal steroids in two higher plants // J. Nat. Prod. 2010. V. 73. P. 338-345.
100. Payne A.H. and Hales D.B. Overview of steroidogenic enzymes in the pathway from cholesterol to active steroid hormones // Endocrine Rev. 2004. V. 25 P. 947-970.
101. Payne A.H. and Youngblood G.L. Regulation of expression of steroidogenic enzymes in Leydig cells // Biol. Reprod. 1995. V. 52. V. 217-225.
102. Piccioni A., Dance R., Alban C. The plant biotin synthase reaction. Identification and characterization of essential mitochondrial accessory protein compartments // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 24906-24975.
103. Pietrzak M., Shillito R.D., Hohn Т., Potrykus I. Expression in plants of two bacterial antibiotic resistance genes after protoplast transformation with a new plant expression vector // Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. P. 5857-5868.
104. Potrycus I. and Schillito R.D. Protoplast: Isolation, culture, plant regeneration // Plant Mol. Biol. 1986. V. 118. P. 549-578.
105. Potrycus I., Muttelstein Sheid O., Suatter C., Sautter G. Gene transfer to plants. EMBO advanced cources. Zurich: Swiss Federal Institute of Technology. 1991. 125 p.
106. Rogers S.O. and Bendich A.J. Extraction of DNA from milligram amounts of fresh, herbarium and mummified plant tissues // Plant Mol. Biol. 1985. V. 5. P. 69-76.
107. Rosati F., Danza G., Guarna A. New evidence of similarity between human and plants steroid metabolism: 5a-reductase activity in Solanum malacoxylon // Endocrynology. 2003. V. 144. P. 220-229.
108. Ruegger M., Meyer K., Cusumano J.C., Chappie C. Regulation of ferulate-5-hydroxylase expression in Arabidopsis in the context of sinapate ester biosynthesis // Plant Physiol. 1999. V. 119. P. 101-110.
109. Russell D.W., and Wilson J.D. Steroid 5 alpha-reductase: two genes/ two enzymes // Annu. Rev. Biochem. 1994. V. 63. P. 25-61.
110. Saito K., Noji M., Ohmori S., Imai Y., Murakoshi I. Integration and expression of a rabbit liver cytochrome P-450 gene in transgenic Nicotiana tabacum II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 7041-7045.
111. Saito S„ Hirai N., Matsumoto C., Ohigashi H., Ohta D., Sakata K., Mizutani M. Arabidopsis CYP707As encode (+)-abscisic acid 8'-hydroxylase, a key enzyme in the oxidative catabolism of abscisic acid // Plant Physiol. 2004. V. 134. P. 1439-1449.
112. Sambrook J., Fritsch F.F., Maniatis T. Molecular cloning: a laboratory manual. N.Y.: Cold Spring Harbor Lab. Press. 1989.
113. Sambrook J. and Russell D.W. Molecular Cloning: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor Laboratory; 3rd edition. 2001.
114. Schiffler B. and Bernhardt R. Bacterial (CYP 101) and mitochondrial P450 systems — how comparable are they? // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. V. 312. P. 223-228.
115. Schuhegger R., Nafisi M., Mansourova M., Petersen B.L., Olsen C.E., Svatos A., Halkier B.A., Glawischnig E. CYP71B15 (PAD3) catalyzes the final step in camalexin biosynthesis // Plant Physiol. 2006. V. 141. P. 1248-1254.
116. Schiller M.A. Plant cytochrome P450 monooxygenases // Crit. Rev. Plant Sci. 1996. V. 15. P. 235-284.
117. Seidel S., Kreis W., Reinhard E. 5-3-hydroxysteroid dehydrogenase/5-4-ketosteroid isomerase (Зр-HSD), a possible enzyme of cardiac glycoside biosynthesis, in cell cultures and plants of Digitalis lanata EHRH // Plant Cell Rep. 1990. V. 8. P. 621-624.
118. Seigler D.S. Plant secondary metabolism. Boston: Kluwer. 1998.776 p.
119. Shimada Y., Goda H., Nakamura A., Takatsuto S., Fujioka S., Yoshida S. Organ-specific expression of brassinosteroid-biosynthetic genes and distribution of endogenous brassinosteroids in Arabidopsis // Plant Physiol. 2003. V. 131. P. 287-297.
120. Simard J., Melner M.H., Bretron N. Characterisation of macague 3{3-hedroxy-5-ene steroid dehydrogenase/A5-A4isomerase: structure and exoression in steroidogenic and oerioheral tissues in primate. // Mol. Cell. Endocrynol. 1991. V. 75. P. 101-110.
121. Simersky R., Novak O., Morris D.A., Pouzar V. and Strnad M. Identification and Quantification of several mammalian steroid hormones in plants by UPLC-MS/MS //J. Plant Growth Regul. 2009. V. 28. P. 125-136.
122. Sono M., Roach M.P., Coulter W.D., Dawson J.H. Heme-containing oxygenases // Chem. Rev. 1996. V. 96. P. 2841-2887.
123. Takei K., Yamaya Т., Sakakibara H. Arabidopsis CYP735A1 and CYP735A2 encode cytokinin hydroxylases that catalyze the biosynthesis of trans-zeatin. //J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 41866-41872.
124. Takumi S., Ida M., Haisa Y., Ando S., Nakamura C. Genomic structure and homeologous relationship of the two a-subunit genes of а heterotrimeric GTP-binding protein in tobacco // Genome. 2002. V. 45. P. 626-633.
125. Tanaka Y. Flower colour and cytochromes P450 // Phytochem. Rev. 2006. V. 5. P. 283-291.
126. Thompson J., Rao Movva N., Tizard R., Crameri R., Davies E. Characterization of the herbicide-resistance gene bar from Streptomyces hygroscopicus // EMBO J. 1987. V. 6. P.2519-2523
127. Vancanney G., Sanz C., Farmaki T. Hydroperoxide lyase depletion in transgenic potato plants leads to an increase in aphid performance // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 8139-8140.
128. Watson C.J., Froehlich J.E., Josefsson C.A., Chappie C., Durst F., Benveniste I., Coolbaugh R.C. Localization of CYP86B1 in the outer envelope of chloroplasts // Plant Cell Physiol. 2001. V. 42. P.873-878.
129. Werck-Reichart D., Bak S., Paquette S.M. Cytochromes P450. In the Arabidopsis book. 2002. Rockville: American Society of Plant Biologist, pp. 1-28.
130. Werck-Reichhart D. and Feyereisen R. Cytochromes P450: a success story // Genome Biol. 2000. V. 1. P. 3003.1-3003.9.
131. Werck-Reichhart D. Cytochromes P450 in phenylpropanoid metabolism // Drug Metabol. Drug Interact. 1995. V. 12. P. 221-243.
132. Werck-Reichhart D., Hehn A., Didierjean L. Cytochromes P450 for engineering herbicide tolerance // Trends Plant Sci. 2000. V. 5. P. 116-123.
133. Wittstock U. and Halkier В.A. Cytochrome Р450 CYP79A2 from Arabidopsis thaliana L. catalyzes the conversion of L-phenylalanine to phenylacetaldoxime in the biosynthesis of benzylglucosinolate // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 14659-14666.
134. Yamamoto R., Fujioka S., Demura Т., Takatsuto S., Yoshida S., Fukuda H. Brassinosteroid levels increase drastically prior to morphogenesis of tracheary elements // Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 556-563.
135. Yang X., Xua Z. H. and Xue H.W. Arabidopsis membrane steroid binding protein 1 is involved in inhibition of cell elongation // Plant Cell. 2005. V. 17. P. 116-131.
136. Young M.J., Clyne C.D., Cole T.J., Funder J.W. Cardiac steroidogenesis in the normal and failing heart // J. Clin. Endocrinol. Metab. 2001. V. 86. P. 5121-5126.
137. Youngblood G.L., Nesbitt M.N., Payne A.H. The structural genes encoding P450scc and P450arom are closely linked on mouse chromosome 9 // Endocrinology. 1989. V. 125. P. 2784-2786.
138. Zhou N., Tootle T.L., Glazebrook J. Arabidopsis PAD3, a gene required for camalexin biosynthesis, encodes a putative cytochrome P450 monooxygenase //Plant Cell. 1999. V. 11. P. 2419-2428.
139. ПУБЛИКАЦИИ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ1. Статьи
140. I. Berdichevets, S. Spivak and N. Kartel. Phenotypic differences in transgenic tobacco plants expressing cDNA CYP11A1 mammalian P450SCC // Physiol. Plant. 2008. V. 133. P. 100.
141. N.A. Kartel, S.G. Spivak, I.N. Berdichevets, D.G. Yarmolinsky, T.V. Maneshina, G.V. Shpakovski. Transgenic tobacco plants carrying CYP11A1 gene of bovine cytochrome P450Scc H Journal of Plant Biotechnology. 2005. V. 118, suppl. 1. P. 144.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.