Mn-пероксидазы эндофитного и эпифитного штаммов бактерии Azospirillum brasilense тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.03, кандидат наук Купряшина, Мария Александровна

• Купряшина, Мария Александровна
• кандидат наук
• 2014

Оглавление диссертации кандидат наук Купряшина, Мария Александровна

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Растительно-микробные взаимоотношения в ризосфере и современные представления о систематике и физиологии ассоциативных бактерий

рода АгозрМИит

1.2 Общая характеристика фенолоксидаз

1.3 Фенолоксидазная активность бактерии рода АгоэртИит

1.4 Биологический синтез золотых наночастиц микроорганизмами

Глава 2 ОБЪЕКТЫ, МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 Микроорганизмы и условия их культивирования

2.2 Материалы и методы исследования

2.2.1 Определение активности внеклеточной Мп-пероксидазы

2.2.2 Оценка активности Мп-пероксидазы при выращивании бактерий на среде содержащей соединения ароматической природы

2.2.3 Определение концентрации белка

2.2.4 Определение активности Мп-пероксидазы при инокуляции корней проростков пшеницы азоспириллами

2.2.4.1 Инокуляция проростков пшеницы бактериями

2.2.4.2 Качественное обнаружение Мп-пероксидазной активности на корнях

2.2.5 Выделение и очистка фермента

2.2.6 Электрофоретический анализ ферментов

2.2.7 Степень чистоты полученных препаратов

2.2.8 Определение рН-оптимумов выделенных ферментов

2.2.9 Установление температурного оптимума

2.2.10 Определение времени полуинактивации ферментов

2.2.11 Ингибирование этилендиаминтетраацетатом

2.2.12 Субстратная специфичность

2.2.13 Определение лигнинолитической активности азоспирилл

2.2.14 Определение лигниндеградирующей функции Мп-пероксидазы

2.2.15 Установление чувствительности азоспирилл к присутствию в среде золотохлористоводородной кислоты

2.2.16 Методы обнаружения и изучения частиц восстановленного золота

2.2.16.1 Просвечивающая электронная микроскопия

2.2.16.2 Ультрафиолетовая спектроскопия

2.2.16.3 Рентгеновская флуоресценция

2.2.16.4 Динамическое светорассеяние (фотонная корреляционная спектроскопия)

2.2.17 Статистическая обработка результатов

Глава 3 РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1 Обнаружение активности внеклеточной Мп-пероксидазы

3.2 Зависимость продукции Мп-пероксидазы А. Ьгазйете 8р245 и 8р7 от условий культивирования

3.3 Влияние фенольных соединений на Мп-пероксидазную активность

3.4 Активность Мп-пероксидазы А. Ъгазйете при инокуляции корней пшеницы

3.5 Выделение и очистка Мп-пероксидазы А. Ъгазйете

3.6 Характеристика полученных препаратов МпП8р245 и МпП8р7

3.7 Лигнинолитическая активность А. ЬгаБйете 8р245 и Бр7 и участие Мп-пероксидазы в процессах окисления модельных соединений лигнина

3.8 Восстановление золота из хлораурата бактериями АгозртИит Ъгазйете и

возможная роль Мп-пероксидазы в данном процессе

3.8.1 Влияние золотосодержащего соединения НАиСЦ на рост

азоспирилл

3.8.2 Биосинтез золотых наночастиц бактериями А. ЬгаяИете

3.8.3 Образование золотых наночастиц в присутствии препаратов Мп-пероксидаз А. ЪгазИете 8р245 и 8р7

3.8.4 Предполагаемый механизм биовосстановления золота Мп-пероксидазами А. ЬгазИете

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Mn-пероксидазы эндофитного и эпифитного штаммов бактерии Azospirillum brasilense»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы. На сегодняшний день проблема молекулярных механизмов взаимодействия микроорганизмов с растениями в зоне ризосферы, по-прежнему, остается особенно дискуссионной (Dutta and Podile, 2010; Fibach-Paldi et al., 2011). Одними из наиболее исследуемых модельных объектов ассоциативного симбиоза являются бактерии рода Azospirillum (Hartman et al., 2000). Некоторые штаммы азоспирилл способны к исключительно тесному взаимодействию с растением, в том числе к проникновению во внутренние ткани корня (Bashan et al., 2004; Saikia et al., 2012). Благодаря наличию большого генома азоспириллы обладают достаточно пластичным метаболизмом, позволяющим им адаптироваться к динамичным условиям ризосферы (Кацы, 2007).

Известно, что в прикорневом слое почвы аккумулируются многие физиологически активные вещества, и в частности фенольные соединения, способные даже в связанном состоянии сохранять свою биологическую активность (Bugg et al., 2011). Вещества именно этой группы, являются наиболее распространенными токсинами, а также выступают активаторами или ингибиторами многих обменных процессов (Rudrappa et al., 2008). В частности, защитные реакции растительных тканей в ответ на механическое повреждение и на атаку микроорганизмов связаны с участием фенольных соединений (Запрометов, 1992). Кроме того, вещества ароматической природы служат специфическими сигналами вызывающими хемотаксис у ризобактерий (Somers et al., 2004; Dutta and Podile, 2010). Таким образом, очевидно, что азоспириллам необходимы механизмы, позволяющие преодолеть фенольный барьер, возникающий при становлении взаимодействий с растением-хозяином, при этом не исключено, что у эндофитных и эпифитных штаммов данных бактерий они могут различаться.

Относительно недавно появились сведения о наличии у азоспирилл фенолоксидазной активности (Givaudan et al., 1993; Faure et al., 1994; Diamantidis

е1 а1., 2000; Никитина и др., 2010). Большинство работ касались обнаружения и изучения оксидаз, в частности лакказ. К началу наших исследований, полностью отсутствовали данные о пероксидазах бактерий, аналогичных ферментам лигнинолитического комплекса грибов. Основываясь на способности данных ферментов окислять многие ароматические, гетероциклические, хлорорганические вещества (Дзедзюля и Беккер, 2000; НоШсМег, 2002; Лисов и др., 2007; Айзенштадт и Боголицын, 2009), мы предположили, что продукция азоспириллами внеклеточной неспецифической пероксидазы, в частности Мп-пероксидазы, может быть связана с механизмами адаптации, повышающими выживаемость, конкурентоспособность бактерий благодаря возможности окислять и нейтрализовать токсичные фенольные соединения. Вероятнее всего, что наличие метаболических путей, ответственных за окисление ароматических веществ предопределяет способность бактерии и к деградации более сложных лигниноподобных соединений.

Показано, что почвенные бактерии А. ЬгаяНете, могут поддерживать жизнеспособность при высоких концентрациях ионов металлов (Веуепс^е е1 а1., 1997; Камнев и др., 2007). Интересными представляются исследования о возможном участии фенолоксидаз некоторых грибов в снижении токсического действия соединений золота, за счет образования Аи° (Натегаш е1 а1., 2010; Эаг^Ы е1 а1., 2011; Ветчинкина и др., 2013а). Не исключено, что фенолоксидазы азоспирилл также могут участвовать в восстановлении золота из золотосодержащих соединений до элементного состояния с образованием золотых наночастиц. Кроме того поиск и развитие нетоксичных, экологически чистых, так называемых «зелёных» методов синтеза наноматериалов, на сегодняшний день стоит особенно остро. В связи с этим, актуальным является исследование способности бактерий рода АгозртИит к биосинтезу золотых наночастиц и роли собственных Мп-пероксидаз в данном процессе.

Таким образом, исследование Мп-пероксидазы азоспирилл представляет несомненный интерес как с точки зрения изучения роли фермента в жизнедеятельности бактерий и взаимоотношениях с растением, так и с позиции применения данного микроорганизма для получения препаратов, которые могут использоваться в различных областях биотехнологии.

Целью работы явилось сравнительное исследование свойств и функциональной значимости внеклеточных Мп-пероксидаз бактерий А. ЪгаБйете 8р245 и А. ЪгазИете 8р7.

Для достижения поставленной цели решались следующие задачи:

1. Выявить способность А. ЬгаяИете к продукции внеклеточной Мп-пероксидазы.

2. Определить оптимальные условия культивирования А. Ь гая Пете 8р245 и Эр7 с целью получения максимальной активности исследуемого фермента.

3. Изучить влияние ряда фенольных соединений на продукцию Мп-пероксидазы, и способность изучаемых штаммов к окислению данных веществ.

4. Оценить Мп-пероксидазную активность А. ЪгаяИете 8р245 и 8р7 при инокуляции бактериями корней проростков пшеницы сорта Саратовская 29.

5. Выделить гомогенные препараты Мп-пероксидазы А. Ь гая Пете 8р245 и 8р7, дать сравнительную характеристику выделенных ферментов.

6. Исследовать лигнинолитическую активность азоспирилл и способность Мп-пероксидаз к окислению модельных соединений лигнина.

7. Изучить способность А. ЪгаБИете к восстановлению золота из золотохлористоводородной кислоты до элементного состояния с образованием наночастиц и определить роль Мп-пероксидаз в этом процессе.

Научная новизна. Впервые в культуральной жидкости азоспирилл обнаружена внеклеточная Мп-пероксидаза.

Впервые выделены и частично охарактеризованы гомогенные препараты Mn-пероксидаз эндофитного и эпифитного штаммов азоспирилл.

Впервые обнаружена лигнинолитическая активность у бактерий рода Azospirillum и показана способность собственных Mn-пероксидаз деградировать модельные соединения лигнина.

Получены приоритетные данные о формировании культурами A. brasílense золотых наночастиц при восстановлении хлораурата. Впервые показано, что в восстановлении золота участвуют внеклеточные Mn-пероксидазы, представлены гипотетические схемы данного процесса.

Теоретическая и практическая значимость. Полученные в рамках настоящей работы результаты исследований расширяют и углубляют представления об адаптивных возможностях азоспирилл и вносят дополнительные коррективы в понимание механизмов взаимодействия микропартнера с растением-хозяином при становлении растительно-бактериальной ассоциации.

Полученные гомогенные препараты бактериальных Mn-пероксидаз могут быть использованы при проведении различного рода биологических исследований. Предложенная схема выделения и очистки внеклеточной Mn-пероксидазы азоспирилл может быть использована в различных областях биотехнологии, связанных с разрушением полициклических ароматических соединений, биоконверсией лигниноподобных веществ и детоксикации ксенобиотиков. Потенциально значимыми для разработки экологически чистых методов синтеза золотых наночастиц являются сведения о биовосстановлении золота с использованием азоспирилл и их ферментов.

Материалы диссертации использованы при выполнении дипломной и курсовых работ студентами биологического факультета Саратовского государственного университета имени Н.Г. Чернышевского.

Положения, выносимые на защиту:

1. Обнаружена продукция внеклеточной Мп-пероксидазы в культуральной жидкости азоспирилл.

2. Индукция внеклеточной активности Мп-пероксидазы А. Ьгаяйете вторичными метаболитами растений, а также детекция фермента в области бактериальных скоплений, на поверхности корня инокулированного растения, косвенно подтверждают протекторную функцию Мп-пероксидазы, при становлении растительно-бактериальной ассоциации.

3. Выделенные из культуральной жидкости А. ЬгаяПете 8р245 и А. Ьг аз Пете 8р7 электрофоретически гомогенные препараты Мп-пероксидазы представляют собой односубъединичные белки с молекулярной массой 42-44 кДа, способные к окислению ароматических субстратов только в присутствии Н2О2 и являющиеся Мп-зависимыми.

4. Способность Мп-пероксидазы азоспирилл окислять модельные соединения лигнина свидетельствует об участии фермента в лигнинолитической активности бактерий А. ЪгаяИете 8р245 и 8р7, которая в наибольшей степени выражена у эндофитного штамма.

5. Внеклеточная Мп-пероксидаза бактерий А. ЬгазПете 8р245 и 8р7 опосредует способность бактерий к восстановлению золота из золотохлористоводородной кислоты с образованием золотых наночастиц.

Работа выполнена в лаборатории микробиологии Федерального государственного бюджетного учреждения науки Института биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН (ИБФРМ РАН) в соответствии с плановыми темами НИР «Изучение гликопротеинов и биогенных низкомолекулярных соединений в жизнедеятельности бактерий и грибов» (№ гос. регистрации 01200904389, научный руководитель темы: д.б.н., проф. В.Е. Никитина) и «Физиолого-биохимические признаки адаптационных процессов у бактерий и грибов» (№ гос. регистрации 01201359054, научный руководитель темы: д.б.н., проф. В.Е. Никитина).

Апробация работы. Материалы диссертации, представлены на Международной научно-практической конференции «Вавиловские чтения -2009» (Саратов, 25 - 26 ноября 2009); 14-й Пущинской Международной школе-конференции молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 19-23 апреля 2010); VII Международной конференции «Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии» (Беларусь, Минск, 31 мая - 4 июня 2010); V Всероссийской конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, 28 сентября - 1 октября 2010); VI молодежной школе-конференции с международным участием «Актуальные аспекты современной микробиологии» (Москва, 25 - 27 октября 2010); Conférence «Ecology of Soil Microorganisms. Microbes as Important Drivers of Soil Processes» (Чехия, Прага, 27 апреля - 1 мая

2011); IV Всероссийском с международным участием Конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз - Россия 2011» (Воронеж, 23 - 27 мая 2011); XXIV зимней молодежной научной школе «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии» (Москва, 7-9 февраля 2012); VI Всероссийской конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, 24 - 28 сентября

2012); международной научно-практической конференции «Биотехнология: реальность и перспективы в сельском хозяйстве» (28 - 29 января 2013), VI Всероссийского с международным участием Конгресса молодых ученых-биологов «Симбиоз-Россия 2013» (Иркутск, 19 - 23 августа 2013), международной научно-практической конференции «Вавиловские чтения-2013» (Саратов, 25-27 ноября 2013 г). Диссертация обсуждена и одобрена на расширенном заседании лаборатории микробиологии ИБФРМ РАН протокол № 34 от 12.03.2014 г.

Личный вклад соискателя. Автором осуществлен аналитический обзор литературы и обобщение теоретических данных по теме диссертации. Экспериментальные исследования выполнялись автором лично и в составе

научных групп в период с 2009 по 2013 г. Соискателю принадлежит решающая роль в обработке, и интерпретации всех полученных результатов, а также в подготовке публикаций.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 15 печатных работ, из них 3 статьи в журналах, рекомендованных ВАК РФ для публикации основных научных результатов диссертаций на соискание ученой степени кандидата наук.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания объектов, материалов и методов исследований, изложения и обсуждения результатов работы, заключения, выводов и списка используемой литературы, включающего 290 источников, в том числе 248 зарубежных, и 206 опубликованных в последние 15 лет. Работа изложена на 127 страницах, содержит 28 рисунков и 6 таблиц.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Растительно-микробные взаимоотношения в ризосфере и современные представления о систематике и физиологии ассоциативных

бактерий рода Azospirillum

Несмотря на то, что достигнут существенный прогресс в понимании «полисоциальных» микробно-растительных взаимодействий в зоне ризосферы (Somers et al., 2004; Dutta and Podile, 2010; Fibach-Paldi et al., 2012; Saikia et al., 2012), механизмы становления и функционирования коммуникации почвенных бактерий с растением-хозяином в столь динамичной экосистеме по-прежнему недостаточно изучены. Ризосфера - слой почвы, находящийся в непосредственной близости от корней растений, отличающийся от остальных слоев высокой биологической активностью, обусловленной обилием микроорганизмов, а также физиологической активностью корней (так называемый ризосферный эффект) (Dutta and Podile, 2010; Кравченко и др., 2011; Fibach-Paldi et al., 2012). Микрофлора ризосферы включает патогенные и непатогенные штаммы, способные влиять на рост и развитие растения (Persello-Cartieaux et al., 2003). Относительно хорошо изучены ростстимулирующие бактерии (PGPR -plant-growth-promoting rhizobacteria), относящиеся к родам: Azospirillum (Fibach-Paldi et al., 2012), Bacillus (Jacobsen et al., 2004), Pseudomonas (Loper et al., 2007), Rhizobium (Berg, 2009), Serratia (Fibach-Paldi et al., 2012), Stenotrophomonas (Ryan et al., 2009). Одни из них оказывают положительный эффект на растение непосредственно синтезируя биологически активные вещества, стимулирующие развитие партнера, а также переводя микро- и макроэлементы в биодоступные формы (Spaepen et al., 2009). Другие же способны лишь косвенно влиять на развитие растения-хозяина, главным образом уменьшая патогенное воздействие болезнетворных микроорганизмов, тем самым повышая его резистентность (Weller, 2007).

Как сообщается в обзорах последних десятилетий, первостепенную роль в становлении растительно-микробных взаимоотношений играют корневые экссудаты (Bais et al., 2006; Кравченко и др., 2011). Наиболее подвижными фракциями веществ, экскретируемых растением являются белки, углеводы, органические кислоты, а также фенольные соединения, гликозиды, алкалоиды, фитогормоны и витамины (Bertin et al., 2003; Bais et al., 2004), которые легко усваиваются почвенной микрофлорой и аккумулируются в корнеобитаемом слое (Dutta and Podile, 2010). Общеизвестно, что бактериальная колонизация корня находится в тесной взаимосвязи с физико-химическими особенностями среды, которые напрямую связаны с составом первичных и вторичных метаболитов растения, выделяемых в зону ризосферы (Dutta and Podile, 2010; Кравченко и др., 2011). Так качественный и количественный состав органических кислот экссудатов не только определяет pH среды (Dakora and Philips, 2002), и влияет на доступность марганца, магния, железа, фосфора, цинка и алюминия (Gahoonia, 1993; Jones and Darrah, 1994), но также оказывает селективное влияние на микрофлору. Помимо прямого действия на активность бактерий, кислоты влияют на видовой и штаммовый состав микроорганизмов прикорневой зоны (Somers et al., 2004; Phillis et al., 2004; Dutta and Podile, 2010). В некоторых работах отмечается, способность растений выделять вещества, схожие с молекулярными сигналами кворум-сенсинга, и тем самым влиять на социальное поведение многих ризобактерий, в том числе на подвижность и способность образовывать биопленки на корневой поверхности (Persello-Cartieaux et al., 2003; Waters and Bassler, 2005; Gera and Srivastava, 2006; Bais et al., 2006; Shelud'ko et al., 2009; Borisov, 2009). Во многих исследованиях показана важность подвижности микроорганизмов в обеспечении конкурентоспособности в зоне ризосферы, например, в вирулентности Agrobacterium tumefaciens, Ralstonia solanacearum, Pseudomonas syringae и Erwinia carotovora subsp. atroseptica, определяющую роль играют именно подвижность и хемотаксис (Lugtenberg et al., 2001, Ichinose et al., 2003; Dutta and Podile, 2010).

Корневые выделения разных видов и сортов растений сильно отличаются по составу вторичных метаболитов (Bertin et al., 2003; Morgan et al., 2005), при этом качественный состав ароматических соединений изменяется даже в зависимости от зоны корня (Yang and Crowley, 2000). Среди веществ вторичного происхождения фенольным соединениям принадлежит ключевое место (Запрометов, 1992). По современным представлениям, они активно участвуют в микробно-растительных отношениях (Bais et al., 2006; Shaw et al., 2006; Kumar et al., 2007), а именно играют роль сигнальных молекул и индукторов генов вирулентности (Запрометов, 1992; Zhulin and Armitage, 1992; Макарова, 1998; Somers et al., 2004; Shaw et al., 2006; Макарова, 2007). Патогенные и полезные ризобактерии зачастую используют схожие начальные этапы взаимодействия с макропартнером (Lugtenberg et al., 2001; Soto et al., 2006). Устойчивость растения к поражению теми или иными патогенами коррелирует с высоким содержанием в их тканях фенольных соединений (Запрометов, 1992). При становлении симбиотических отношений срабатывает защитный механизм, аналогичный сверхчувствительной реакции «растение-патоген», в котором принимают участие ароматические соединения (Макарова, 2003; Narula et al., 2009). Так феруловая, салициловая и бензойная кислоты, пирокатехин, сирингол, танин и кверцетин активно подавляют почвенную микрофлору, оказывают ингибирующее действие на бактериальные ß-галактозидазы, нитратредуктазы, а-глюкозидазы и другие ферменты (Makoi and Ndakidemi, 2007). Таким образом, фенольные соединения выступают лимитирующим фактором в процессе выживания ризобактерии в прикорневой зоне (Dutta and Podile, 2010). Наряду с вторичными метаболитами растений ароматической природы, вклад в фенольный статус почвы вносят лигниноподобные соединения и вещества, образующиеся при их разложении.

Для успешной адаптации и преодоления фенольного барьера почвенным бактериям необходим целый ряд механизмов. Многие микроорганизмы способны к ферментативной детоксикации ароматических субстратов (vanEtten et al., 2001). Так Pseudomonas putida в аэробных условиях дегидроксилирует наиболее распространенные флавоноиды - кверцетин и наренгинин, тем самым переводя их

в менее токсичные формы (Pillai and Swarup, 2002). Способность к деградации бифенилов - суперэкотоксикантов почв - обнаружена у Sphingomonas, Burkholderia, Rhodococcus, Achromobacter, Comamonas, Ralstonia, Acinetobacter и Bacillus (Pieper, 2005). Некоторые штаммы псевдомонад способны эффективно деградировать бензойную смолу и хлорбифенилы (Davis and Sello, 2009), а также сирингол, фенолкумарин, сирингалдазин (Allocati et al., 2009). Предполагается, что для симбиотических бактерий характерны механизмы устойчивости к высоким концентрациям флавоноидов, не связанные с процессом разложения фенольных соединений, а опосредованные изменением проницаемости для них наружной мембраны (Burse et al., 2004; Dutta and Podile, 2010). Сообщается о наличии у A. tumefaciens и Rhizobium etli механизма, индуцируемого флавоноидами, и запускающего каскад реакций, по выведению ароматических соединений из бактериальной клетки (Palumbo et al., 1998; Gonzalez-Pasayo and Martinez-Romero, 2000). Вызывает интерес работа, посвященная исследованию способности почвенных ассоциативных бактерий Rhodococcus к деградации хлорбифенилов, в которой авторами высказывается предположение о генетической предрасположенности к деградации лигнина и полифенольных соединений, образующихся в процессе его деструкции, обусловленное ассоциативной природой бактерии (Leigh et al., 2006). Отмечается, что наличие метаболических путей, ответственных за окисление ароматических веществ вероятнее всего предопределяет способность бактерии к деградации более сложных лигниноподобных соединений (Bugg et al., 2011). При этом данная система должна быть внеклеточной и неспецифичной (Wong, 2009).

Одними из наиболее исследуемых ризосферных микроорганизмов являются бактерии рода Azospirillum (Berg, 2009; Lugtenberg and Kamilova, 2009), впервые выделенные из песчаных почв и описанные Бейеринком в 1925 г. как Spirillum lipoferum (Beijerinck, 1925). Начиная с повторного открытия азоспирилл Dobereiner с сотрудниками в 1970-х годах, а также обнаружения их широкого распространения в прикорневой зоне, появился интерес к симбиотическим взаимоотношениям этих микроорганизмов с растениями (Saikia et al., 2012).

Основываясь на данных рРНК-ДНК гибридизации, род Azospirillum отнесен к семейству Rhodospirillaceae а-субкласса Proteobacteria (Burdman et al., 2000; Hartman and Baldani, 2006), и в настоящее время включает восемнадцать видов: A. lipoferum и A. brasilense (Tarand et al., 1978), A. amazonense (Magalhaes et al., 1983), A. halopraeferens (Reinhold et al., 1987), A. irakense (Khammas et al., 1989), A. largimobile (Sly and Stackebrandt, 1999), A. doebereinerae (Eckert et al., 2001), A. oryzae (Xie and Yokota, 2005) и A. melinis (Peng et al., 2006), A. canadense (Mehnaz et al., 2007a), A. zeae (Mehnaz et al., 2007&), A. rugosum (Young et al., 2008), A. picis (Lin et al., 2009), A. palatum (Zhou et al., 2009), A. thiophilum (Lavrinenko et al., 2010) и A. formosense (Lin et al., 2012), A. fermentarium (Lin et al., 2013) и A. humicireducens (Zhou et al., 2013). Виды A. brasilense и A. lipoferum изучены более полно, по сравнению с другими (Fibach-Paldi et al., 2012). На сегодняшний день полностью секвенированы геномы штаммов A. brasilense Sp245 и A. lipoferum CRT1, 4В (Wisniewski-Dye et al., 2011; Fibach-Paldi et al., 2012).

Как отмечалось ранее, бактерии рода Azospirillum являются яркими представителями PGPR-бактерий (Bashan et al., 2004). Важными считаются их высокая азотфиксирующая активность (Baldani et al., 1997; Saikia et al., 2012), способность синтезировать физиологически активные вещества, такие как индолил-3-уксусная кислота и ауксин (Bashan, 1998; Somers et al., 2005; Tsavkelova et al., 2006; Perrig et al., 2007; Spaepen et al., 2007), различные аминокислоты, рибофлавин, тиамин, пантотеновую кислоту и другие витамины (Dahm et al., 1993; Rodelas et al., 1993; Белимов и др., 1999; Антонюк и Игнатов, 1999; Thuler et al., 2003; Bashan et al., 2004). Положительное влияние на растение-хозяина также опосредовано наличием у данных бактерий фунгицидной и бактерицидной активности (Somers et al., 2005). Так штамм A. brasilense способен регулировать численность патогенных агробактерий, возбудителей различных фитозаболеваний (Bakanchikova et al., 1993; Sudhakar et al., 2000, Bashan and de-Bashan, 2002). При обработке растений культурой азоспирилл наблюдается повышение урожайности злаковых растений до 30% (Herschkovitz et al., 2005; Berg, 2009), при этом минимизируются отрицательные эффекты абиотических

условий (Bashan et al., 2004). Сравнение инокулированных растений с неинокулированными отражают многогранность физиологических ответов макропартнера на колонизацию: ускорение прорастания обработанных бактериями семян, увеличение числа, плотности корневых волосков и времени их появления, процента молодых корней, числа зародышевых корешков, побегов и листьев, общей листовой поверхности (Okon and Kapulnik, 1986; Barbieri et al., 1991; Белимов и др., 1999; Шапошников и др., 2011; Евсеева и др., 2011; Saikia et al., 2012).

Азоспириллы описаны как микроорганизмы, имеющие форму изогнутых палочек диаметром 1,0 мкм и длиной от 2,1 до 3,8 мкм (Saikia et al., 2012), высокоподвижные в жидкой среде и обладающие характерным ввинчивающимся движением, которое вызвано вращением одного полярного жгутика. Для A. brasilense, A. lipoferum и A. irakense характерна смешанная структура жгутикования (Moens et al., 1995). Полярный жгутик синтезируется во время роста в жидкой среде и прежде всего используется для плавания, а латеральные -при культивировании на плотной питательной среде и ответственны за роение бактерий на поверхности. Для данного рода характерен полиморфизм колоний. Чаще всего природные штаммы имеют колонии S-типа, R-диссоцианты в природе встречаются редко, так как они обычно невирулентны, и чувствительны к токсическим веществам (Holguin, 1999). Однако, например, природной формой А. brasilense является R-форма (Матвеев и др., 1992). В качестве источника углерода азоспириллы используют малат, сукцинат, лактат и пируват, а также различные сахара и аминокислоты. Бактерии отличаются подвижным С- и N-метаболизмом, что также способствует их более легкой адаптации (Okon and Labandera-Gonzalez, 1994). При аэробных условиях предпочтительным акцептором дыхательной цепи является кислород, в анаэробных - нитрат и нитрит (Hartman et al., 2000).

Азоспириллы распространены практически во всех климатических зонах, встречаются в 90% тропических почв и приблизительно в 60% почв умеренной зоны (Swedrzynska and Sawicka, 2000). Они не проявляют видоспецифичности и

успешно колонизируют как наружные, так и внутренние части корня многих высших растений (Assmus et al., 1995; Bashan et al., 2004; Saikia et al., 2012; Fibach-Paldi et al., 2012). Для взаимодействий азоспирилл с макропартнером ранее использовали термин «ассоциации», однако не так давно были предложены два более актуальных термина: «ассоциативный симбиоз» и «эндофитный симбиоз» (James, 2000; Антонюк, 2002). Об эндофитном симбиозе принято говорить при колонизации бактериями межклетников, корневых волосков и проводящих тканей растения, об ассоциативном - в случае колонизации наружных частей корня. Эндофитный симбиоз обеспечивает тесное взаимодействие микро- и макропартнера, делает возможным обмен как сигнальными молекулами, так и метаболитами (Антонюк, 2002). К эндофитным штаммам азоспирилл относят A. brasilense Sp245, Sp242, Spl07, Spl08 и A. irakense KBC1 (Шелудько, 2010), однако модельным объектом изучения эндофитного симбиоза является штамм A. brasilense Sp245, впервые выделенный в Бразилии из корней пшеницы (Baldani et al., 1983). Как показали исследования, бактерии этого штамма способны колонизировать корневые волоски и межклетники проводящей системы корня (Assmus et al., 1995; Schloter and Hartmann, 1998). При сравнительном изучении локализации A. brasilense штаммов Sp245 и Sp7 в корневой системе пшеницы в полевых условиях, показано, что клетки Sp7 внутри корня не выявляются, а присутствуют только на поверхности корневой системы, тогда как для штамма Sp245 в большей степени характерна внутрикорневая локализация (Schloter et al., 1994; Schloter and Hartmann, 1998; Bashan, 2004). Также установлено, что после проведения поверхностной стерилизации корней, клетки A. brasilense Sp7 не обнаруживались (Assmus et al., 1995).

Сообщается о пектолитической и протеолитической активности азоспирилл, причем показано, что их индукция происходит под влиянием растения-хозяина (Oh et al., 1999; Чернышова, 2001; Чернышова и др., 2005). Относительно недавно появился ряд работ, посвященных фенолоксидазной активности бактерий рода Azospirillum (Givaudan et al., 1993; Faure et al., 1994; Alexander et al., 1996; Alexandre and Zhulin, 2000; Diamantidis et al., 2000; Никитина и др., 2010). Не исключено, что в

процессе проникновения бактерий в ткани растения могут принимать участие и фенолокисляющие ферменты.

Азоспириллы способны адаптироваться к динамичным условиям ризосферы и выживать даже в отсутствии растения, благодаря специальным физиологическим механизмам (Егоренкова и др., 2000; Fibach-Paldi et al., 2012). Одним из таких механизмов является флокуляция (Neyra et al., 1995). Показано, что флокулы, по сравнению с одиночными клетками, более устойчивы к высыханию и экстремальным значениям рН (Burdman et al., 2000). В стрессовых условиях азоспириллы, также способны, как и многие прокариоты, синтезировать и накапливать полигидроксиалканоат, описанный ранее как полигидроксибутират (до 75% сухой массы) (Bashan et al., 2004). Использование данного вещества в качестве единственного источника углерода и энергии позволяет сохранять конкурентоспособность бактерий, даже в условиях голодания (Kadouri et al., 2003). Особенно богаты полигидроксиалканоатом круглые инкапсулированные формы азоспирилл (названные С-формами или цистами), образование которых опосредованно высокими значениями C/N в среде и недостатком кислорода (Itzigsohn et al., 1995).

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Купряшина, Мария Александровна, 2014 год

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Айзенштадт М.А., Боголицын К.Г. Пероксидазное окисление лигнина и его модельных соединений // Химия раст. сырья. - 2009. - № 2. - С. 5-18.

2. Антонюк Л.П. Регуляция метаболизма Azospirillum brasilense Sp245: особенности азотного обмена и влияние лектина пшеницы (агглютинина зародышей пшеницы): дис. ... докт. биол. наук. - Москва, 2002. - 374 с.

3. Антонюк Л.П., Игнатов В.В. Почвенные ассоциативные симбиозы бактерий и злаков: от фундаментальных исследований к практическому использованию // В кн.: Фундаментальные и прикладные исследования саратовских ученых для процветания России и Саратовской губернии / Саратов: Из-во Сарат. ун-та, 1999. - С. 153-155.

4. Ахмедова З.Р. Лигнинолитические ферменты базидиальных грибов. Лигнин-пероксидазы гриба Pleurotus ostreatus УзБИ-ZAX 108. I. Оптимизация ферментообразования и получение препаратов лигниназ // Биохимия. - 1996. - Т. 61, №8.-С. 1375-1384.

5. Беккер Е.Г., Пирцхалаишвили Д. О., Элисашвили В. И., Синицын А.П. Мп-пероксидаза из Pleurotus ostreatus: выделение, очистка и некоторые свойства // Биохимия. - 1992. - Т. 57, № 9. - С. 1248-1254.

6. Белимов A.A., Иванчиков А.Ю., Юдкин Л.И., Поставская С.М., Поползухина Л.В., Шмакова A.A., Козлова Г.Я. Характеристика и интродукция новых штаммов ассоциативных ростстимулирующих бактерий, доминирующих в ризоплане проростков ячменя // Микробиология. - 1999. - Т. 68, № 3. -С. 392-397.

7. Ветчинкина Е.П., Лощинина Е.А., Буров A.M., Никитина В.Е. Биосинтез золотых наночастиц фенолоксидазами базидиомицета Lentinus edodes II Успехи медицинской микологии. - 2013а. - Т. 11. - С. 380-382.

8. Ветчинкина Е.П., Позднякова H.H., Никитина В.Е. Ферменты ксилотрофного базидиомицета Lentinus edodes F-249 в процессе

морфогенетического развития // Микробиология. - 2008. - Т. 77, № 2. -С.171-177.

9. Ветчинкина Е.П., Пономарёва Е.Г., Гоголева Ю.В., Никитина В.Е. Тирозиназы подвижных штаммов бактерий рода Azospirillum Микробиология. -20136.-Т. 82, №2.-С. 1-5.

10. Ветчинкина Е.П., Буров A.M., Агеева М.В., Дыкман J1.A., Никитина

B.Е. Биологический синтез золотых наночастиц ксилотрофным базидиомицетом Lentinula edodes II Прикл. биохимия и микробиология. - 2013с. - Т. 49, № 4. -

C. 1-7.

11. Дзедзюля Е.И., Беккер Е.Г. Mn-пероксидаза из Bjerkandera Adusta 9041: выделение и субстратная специфичность // Биохимия. - 2000. - Т. 65, № 6. - С. 829-835.

12. Дыкман JI.A., Богатырев В.А., Щеголев С.Ю., Хлебцов Н.Г. Золотые наночастицы: Синтез, свойства, биомедицинское применение / Под ред. Игнатова

B.В. - М.: Наука, 2008. - 319 с.

13. Евсеева Н.В., Матора Л.Ю., Бурыгин Г.Л., Щеголев С.Ю. Физиолого-биохимические изменения в проростках пшеницы при инокуляции бактериями рода Azospirillum II Физиология и биохимия культ, растений - 2011. - Т. 43, № 2. -

C. 171-178.

14. Егоренкова И.В., Коннова С.А., Скворцов И.М., Игнатов В.В. Исследование начальных этапов взаимодействия бактерий Azospirillum brasilense с корнями проростков пшеницы: адсорбции, деформации корневых волосков // Микробиология. - 2000. - Т. 69, № 1. - С. 120-126.

15. Запрометов М.Н. О функциональной роли фенольных соединений в растениях // Физиология раст. - 1992. - Т. 39, № 6. - С. 1197-1207.

16. Камнев A.A., Тугарова A.B., Антонюк Л.П. Эндофитный и эпифитный штаммы Azospirillum brasilense по-разному отвечают на стресс, вызываемый тяжелыми металлами // Микробиология. - 2007. - Т. 76, № 6. - С. 908-911.

17. Кацы Е.И. Молекулярная генетика ассоциативного взаимодействия бактерий и растений / Под ред. Игнатова B.B. - М.: Наука, 2007. - 86 с.

18. Кравченко Л.В., Шапошников А.И., Макарова Н.М., Азарова Т.С., Львова К.А., Костюк И.И., Тихонович И.А. Видовые особенности состава корневых выделений растений и его изменение в ризосфере под влиянием почвенной микрофлоры // Сельскохоз. биология. - 2011. - № 3. - С. 71-75.

19. Левит М.Н., Шкроб A.M. Лигнин и лигниназа // Биоорганическая химия. - 1992. - Т. 18, № 3. - С. 309-345.

20. Леонтьевский A.A., Мясоедова Н.М., Коломиец Э.И., Головлёва Л.А. Индукция лигнинолитических ферментов гриба Panus tigrinus 8/18 // Биохимия. -1991.-Т. 56, №9.-С. 1665-1675.

21. Леонтьевский A.A., Мясоедова Н.М., Мальцева О.В., Термхитарова Н.Г., Крупянко В.И., Головлёва Л.А. Mn-зависимая пероксидаза и оксидаза Panus tigrinus 8/18: очистка и свойства // Биохимия. - 1990. - Т. 55, № 10. - С. 18411846.

22. Лисов A.B. Гибридная Mn-пероксидаза гриба Panus tigrinus 8/18: дис. ... канд. биол. наук. - Москва, 2005. - 95 с.

23. Лисов A.B., Леонтьевский A.A., Головлёва Л.А. Гибридные Мп-пероксидазы базидиомицетов (Обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. -2007. - Т. 43, № 5. - С. 598-606.

24. Ильина Ю.С. Эколого-физиологический потенциал природных изолятов ксилотрофных базидиомицетов: дис. ... докт. биол. наук. - Пенза, 2011. -364 с.

25. Макарова Л.Е., Латышева С.Е., Екимова Е.Г. Участие эндогенных фенольных соединений в реакции корней проростков гороха на инокуляцию Rhizobium leguminosarum при разных температурах // Физиология раст. - 2003. -Т. 50, № 2. - С.291-295.

26. Макарова Л.Е., Латышева С.Е., Путилина Т.Е. Влияние фенольных соединений, выделяемых в темноте корнями гороха, на размножение Rhizobium II Прикл. биохимия и микробиология. - 2007. - Т. 43, № 4. - С. 479^85.

27. Макарова J1.E., Лузова Г.Б., Ломоватская Л.А. Роль эндогенных фенольных соединений в инфицировании Rhizobium leguminosarum корней гороха при низкой температуре // Физиология раст. - 1998. - Т. 45, № 6. - С. 824-832.

28. Матвеев В.Ю., Богатырев В.А., Дыкман Л.А., Матора Л.Ю., Шварцбурд Б.И. Физико- химические свойства клеточной поверхности R- и S— вариантов Azospirillum brasilense II Микробиология. - 1992. - Т. 61, № 4. - С. 645561.

29. Матора Л.Ю., Щеголев С.Ю. Антигенная идентичность капсульных полисахаридов, экзополисахаридов и О-специфических полисахаридов Azospirillum brasilense II Микробиология. - 2002. - Т. 71, № 2. - С. 211-214.

30. Мокрушина Н.С., Тарасова Т.С., Дармов И.В. Выделение микромицетов, перспективных для разработки на их основе препарата для ускоренной переработки древесных отходов в удобрение // Вестник Нижегород. университета. - 2010. - № 2. - С. 430-434.

31. Морозова О.В., Шумакович Т.П., Шлеев С.В., Ярополов А.И. Лакказо-медиаторные системы и их применение // Прикл. биохимия и микробиология. - 2007. - Т 43, № 5. - Р. 583-597.

32. Нетрусов А.И., Егорова М.А., Захарчук Л.М. Практикум по Микробиологии / М.: Академия. - 2005. - 608 с.

33. Никитина В.Е., Аленькина С.А., Итальянская Ю.В., Пономарева Е.Г. Очистка и сравнение лектинов с клеточной поверхности активных и неактивных по гемагглютинации клеток азоспирилл // Биохимия. - 1994. - Т. 59, № 5. - С.656-662.

34. Никитина В.Е., Ветчинкина Е.П., Пономарева Е.Г., Гоголева Ю.В. Фенолоксидазная активность бактерий рода Azospirillum II Микробиология. -2010.-Т. 79, №3,-С. 344-351.

35. Никитина О.В., Шлеев С.В., Горшина Е.С., Русинова Т.В., Ярополов А.И. Роль ионов двухвалентного марганца в функционировании лигнинолитических ферментов базидиального гриба Trametes Pubescens // Вестн. Моск. Ун-та. Сер.Химия. - 2005. - Т.46, № 4. - С. 267-273.

36. Новаковский М.Е., Дрожденюк А.П., Эпштейн Т.В., Дубовская JI.B., Халимончик C.B., Фильченков H.A., Вашкевич И.И., Свиридов О.В. Новый нехроматографический метод выделения стрептавидина из культуральной жидкости Streptomyces avidinii: сравнение с аффинной хроматографией на иминобиотин-сефарозе // Биотехнология - 2006. - Т. 42, № 1. - С. 68-75.

37. Позднякова H.H., Никифорова C.B., Макаров O.E., Турковская О.В. Влияние полициклических ароматических углеводородов на продукцию лакказы грибом белой гнили Pleurotus ostreatus Dl // Прикл. биохимия и микробиология. -2011. - Т. 47, № 5. - С. 595-601.

38. Позднякова H.H., Турковская О.В., Юдина E.H., Родакевич-Новак Я. Желтая лакказа гриба Pleurotus ostreatus Dl: очистка и характеристика // Прикл. биохимия и микробиология. - 2006. - Т. 42, № 1. - С. 63-69.

39. Чернышова М.П. Внеклеточные протеолитические и пектолитические ферменты бактерий рода Azospirillum: дис. ... канд. биол. наук. - Саратов, 2001. -112 с.

40. Чернышова М.П., Аленькнна С.А., Никитина В.Е., Игнатов В.В. Внеклеточные протеолитические ферменты штамма Azospirillum brasilense Sp7 и регулирование их активности гомологичным лектином // Прикл. биохимия и микробиология. - 2005. - Т. 41, № 4. - С. 444^153.

41. Шапошников А.И., Белимов A.A., Кравченко Л.В., Виванко Д.М Взаимодействие ризосферных бактерий с растениями: механизмы образования и факторы эффективности ассоциативных симбиозов (обзор) // Сельскохоз. Биология - 2011. - № 3. - С. 16-22.

42. Шелудько A.B. Генетико-физиологические аспекты социального поведения ассоциативных бактерий Azospirillum brasilense: дис. ... докт. биол. наук. - Саратов, 2010.-321 с.

43. Agnihotri M., Joshi S., Kumar R., Zinjarde S., Kulkarni S. Biosynthesis of gold nanoparticles by the tropical marine yeast Yarrow ¡a lipolytica NCIM 3589 // Mater. Lett. - 2009. - V. 63, № 15.-P. 1231-1234.

44. Ahammed S., Prema P. Influence of media nutrients on synthesis of lignin peroxidase from Aspergillus sp. // Appl. Biochem. Biotechnol. - 2002. - V. 102-103. -P. 327-336.

45. Ahmad A., Senapati S., Khan M.I., Kumar R., Ramani R., Shrinivas V., Sastry M. Intracellular synthesis of gold nanoparticles by a novel alkalotolerant actinomycetes, Rhodococcus species // Nanotechnol. - 2003a. - V. 14, №. 7. - P. 824828.

46. Ahmad A., Senapati S., Khan M.I., Kumar R., Sastry M. Extracellular biosynthesis of monodisperse gold nanoparticles by a novel extremophilic actinomycete, Thermomonospora sp. // Langmuir. - 2003b. - V. 19, № 8. - P. 35503553.

47. Ahmad M., Roberts J.N., Hardiman E.M., Singh R., Eltis L.D., Bugg T.D.H Identification of DypB from Rhodococcus jostii RHA1 as a lignin peroxidase // Biochem.-201 l.-V. 50, №23.-P. 5096-5107.

48. Ahmad M., Taylor C.R., Pink D., Burton K., Eastwood D., Bending G.D., Bugg T.D.H. Development of novel assays for lignin degradation: comparative analysis of bacterial and fungal lignin degraders // Mol. Biosyst. - 2010. - № 6. - P. 815-821.

49. Alexander G., Jacoud C., Faure D. Population synamics of a motile and a non-motile Azospirillum lipoferum strain during rice colonization and motility variation in the rhizosphere // FEMS Microbiol. Ecol. - 1996. - V. 19. -P. 271-278.

50. Alexandre G., Zhulin I.B. Laceases are widespread in bacteria // Trends Biotechnol. -2000.-V. 18. - P. 41-42.

51. Allocati N., Federici L., Masulli M., Di I.C.Glutathione transferases in bacteria // FEBS J. - 2009. - V. 276, № 1. - P. 58-75.

52. Arora D.S., Gill P.K. Production of ligninolytic enzymes by Phlebia floridensis II World J. Microbiol. Biotechnol. - 2005. - № 21. - P.1021-1028.

53. Assmus B., Hutzler P., Kirchhof G., Amann R., Lawrence J.R., Hartmann A. In situ localization of Azospirillum brasilense in the rhizosphere of wheat with fluorescently labeled, rRNA-targeted oligonucleotide probes and scanning confocal laser microscopy // Appl. Environ. Microbiol. - 1995. -V. 61, № 3. - P. 1013-1019.

54. Bacilio M., Vazquez P., Bashan Y. Alleviation of noxious effects of cattle ranch compost on wheat seed germination by inoculation with Azospirillum spp. // Biol. Fertil. Soils. - 2003. - V. 38. - P. 261-266.

55. Bais H.P., Park S.-W., Weir T.L., Callaway R.M., Vivanco J.M. How plants communicate using the underground information superhighway // Tren. Plant Sci. - 2004. - V. 9, № 1. - P. 26-32.

56. Bais H.P., Weir T.L., Perry L.G., Gilroy S., Vivanco J.M. The role of root exudates in rhizosphere interactions with plants and other organisms// Annu. Rev. Plant Biol. - 2006. - V. 57. - P. 233-266.

57. Bakanchikova T.I., Lobanok E.V., Pavlova Ivanova L.K., Red'kina T.V., Nagapetyan Z.A., Majsuryan A.N. Inhibition of tumor formation process in dicotyledonous plants by Azospirillum brasilense strains // Microbiol. - 1993. - V. 62. -P.515-523.

58. Baldani J., Caruso L., Baldani V.L.D., Goi S.R., Dobereiner J. Recent advances in BNF with non-legume plants // Soil Biol. Biochem. - 1997. - V. 29. - P. 911-922.

59. Baldani V.L.D., Baldani J.I., Dobereiner J. Effects of Azospirillum inoculation on root infection and nitrogen incorporation in wheat // Can. J. Microbiol. -1983.-V. 29.-P. 924-929.

60. Baldrian P. Fungal laccases - occurrence and properties // FEMS Microbiol. Rev. - 2006. - V. 30. - P. 215-242.

61. Banci L., Bartalesi I., Ciofi-baffoni S., Tien M. Ufolding and pH studies on manganese peroxidase: role of heme and calcium on secondary structure stability // Biopolym. (Biospectroscopy). - 2003. -V. 72. - P. 38^7.

62. Bandounas L., Wierckx N.J.P., de Winde J.H., Ruijssenaars H.J. Isolation and characterization of novel bacterial strains exhibiting ligninolytic potential // BMC Biotechnol. - 2011. - V. 11, № 94. - P. 1-11.

63. Bao W., Fukushima Y., Jensen Jr. K. A., Moen M. A., Hammel K. E. Oxidative degradation of non-phenolic lignin during lipid peroxidation by fungal manganese peroxidase // FEBS Lett. - 1994. - V. 354. - P. 297-300.

64. Barbieri P., Galli E. Effect on wheat root development of inoculation with an Azospirillum brasilense mutant with altered indole-3-acetic acid production // Res. Microbiol. - 1993. - V. 144. - P. 69-75.

65. Barr D.P., Aust S.D. Mechanisms white rot fungi use to degrade pollutants. // Environ, science technol. - 1994. - V. 28, № 2. - P. 78-87.

66. Bashan Y. Azospirillum plant growth-promoting strains are nonpathogenic on tomato, pepper, cotton, and wheat // Can. J. Microbiol. - 1998. - V. 44. - P. 168174.

67. Bashan Y., de-Bashan L.E. Protection of tomato seedlings against infection by Pseudomonas syringae pv tomato by using the plant growth-promoting bacterium Azospirillum brasilense II Appl. Environ. Microbiol. - 2002. - V. 68. - P. 2637-2643.

68. Bashan Y., Holguin G., de-Bashan L.E. Azospirillum-plant relationships: physiological, molecular, agricultural, and environmental advances (1997-2003) // Can. J. Microbiol. - 2004. - P. 50. - P. 521-577.

69. Beijerinck M.W. Uber ein Spirillum, welches freien Stickstoff binden kann? 11 Centralbl. Bakt. Parasiten. - 1925. - Abt. II. - V. 63. - P. 353-357.

70. Berg G. Plant-microbe interactions promoting plant growth and health: perspectives for controlled use of microorganisms in agriculture // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2009. - V. 84. - P. 11-18.

71. Bertin C., Yang X., Weston L. The role of root exudates and allelochemicals in the rhizosphere // Plant Soil. - 2003. - V. 256. - P. 67-83.

72. Beveridge T.J., Hughes M.N., Lee H., Leung K.T., Poole R.K., Sawaidis I. Metal-microbe interactions: contemporary approaches // Adv. Micro. Physiol. - 1997. -V. 38.-P. 177-243.

73. Bholay A.D., Borkhataria Bhavna V., Jadhav Priyanka U., Palekar Kaveri S., Dhalkari Mayuri V., Nalawade P. M. Bacterial lignin peroxidase: A tool for biobleaching and biodegradation of industrial effluents // Univ. J. Environ. Res. Technol.-2012.-V. 2, № l.-P. 58-64.

74. Binupriya A.R., Sathishkumar M., Vijayaraghavan K., Yun S.-I. Bioreduction of trivalent aurum to nano-crystalline gold particles by active and inactive

cells and cell-free extract of Aspergillus oryzae var. viridis II J. Hazardous Mater. -2010.-V. 177.-P. 539-545.

75. Borisov I.V., Schelud'ko A.V., Petrova L.P., Katsy E.I. Changes in Azospirillum brasilense motility and the effect of wheat seedling exudates // Microbiol. Res. - 2009. - v. 164, № 5. _ p. 578-587.

76. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microorganisms qualities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. - 1976. - V. 72. - P. 248 - 254.

77. Brown J.A., Alic M., Gold M.H. Manganese peroxidase gene transcription in Phanerochaete chrysosporium: activation by manganese // J. Bacteriol. - 1991. - V. 173. -P. 4101-4106.

78. Bugg T.D.H., Ahmad M., Hardiman E.M., Singh R. The emerging role for bacteria in lignin degradation and bio-product formation // Curr. Opin. Biotech. - 2011. - V. 22. - P. 394-400.

79. Burdman S., Okon Y., Jurkevitch E. Surface haracteristics of Azospirillum brasilense in relation to cell aggregationand attachment to plant roots // Critic. Rev. Microbiol. - 2000. - V. 26, № 2. - P. 91-110.

80. Burke R.M., Cairney J.W.G. Laccases and other polyphenol oxidases in ecto- and ericoid mycorrhizal fungi // Mycorrhiz. - 2002. - V. 12. - P. 105-116.

81. Burse A., Weingart H., Ullrich M. The phytoalexin-inducible multidrug efflux pump AcrAB contributes to virulence in the fire blight pathogen, Erwinia amylovora II Mol. Plant-Microb. Ineract. - 2004. - V. 17. - P. 43-54.

82. Champagne P.-P., Ramsay J.A. Contribution of manganese peroxidase and laccase to dye decoloration by Trametes versicolor II Appl. Microbiol. Biotechnol. -2005. - V. 69, № 3. - P. 276-285.

83. Chandra R., Raj A., Purohit H.J., Kapley A. Characterisation and optimization of three potential aerobic bacterial strains for kraft lignin degradation from pulp paper waste // Chemosphere. - 2008. - V. 67, № 4. - P. 839-846.

84. Chen Y.H., Chai L.Y., Zhu Y.H., Yang Z.H., Zheng Y., Zhang H. Biodegradation of kraft lignin by bacterifl strein Comamonas sp. B-9 isolated from eroded bamboo slips // J. Appl. Microboil. - 2012. - V. 112, № 5. - P. 900-906.

85. Chevalier T., de Rigal D., Mbeguie-A-Mbeguie D., Gauill F., Richard-Forget F., Fils-Lycaon B.R. Molecular cloning and characterisation of apricot fruit polyphenol oxidase // Plant Physiol. - 1999. - V.l 19. - P.1261-1269.

86. Choi Y.J., Gal S.W. Effects of osmoprotectants on the growth and nitrogenase activity of Rhizobium and Azospirillum under osmotic stress // Agrie. Chem. Biotechnol. - 1998. -V. 41. - P. 53-59.

87. Claus H. Laceases and their occurrence in prokaryotes // Arch. Microbiol. -2003. - V. 179.-P. 145-150.

88. Claus H., Decker H. Bacterial tyrosinases // System. Appl.Microbiol. -2006.-V. 29.-P. 3-14.

89. Claus H., Filip Z. Effects of clays and other solids on the activity of phenoloxidases produced by fungi and some actinomycetes // Soil Biol. Biochem. -1990. - V.22. - P.483^488.

90. Crestini C., Dannibale A., Sermanni G.G., Saladino R. The reactivity of phenolic and nonphenolic residual kraft lignin model compounds with Mn (II) -peroxidase from Lentinula edodes IIII Bioorg. Med. Chem. - 2000. - V. 8, № 2. - P. 433-438.

91. Dahm H., Rozycki H., Strzelczyk E., Li C.Y. Production of B-group vitamins by Azospirillum spp. grown in media of different pH at different temperatures // Zentrabl. Microbiol. - 1993. - V. 148. - P. 195-203.

92. Dakora F.D., Phillips D.A. Root exudates as mediators of mineral acquisition in low-nutrient environments // Plant Soil. - 2002. - V. 245. - P. 35^17.

93. Daniel M.C., Astruc D. Gold nanoparticles: assembly, supramolecular chemistry, quantum-size-related properties, and applications toward biology, catalysis, and nanotechnology // Chem. Rev. - 2004. - V. 104, № 1. - P. 293-346.

94. Davis J.R., Sello J.K. Regulation of genes in Streptomyces bacteria required for catabolism of of lignin-derived aromatic compounds // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2009. - V. 86. - P. 921-929.

95. Del Gallo M., Idaegi A. Characterization and quantification of exocellular Polysaccharide in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum II Symbiosis. -1990.-V. 9.-P. 155-161.

96. Diamantidis G., Effosse A., Potier P., Bally R. Purification and characterization of the first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum II Soil Biol. Biochem. - 2000. - V. 32. - P. 919-927.

97. Dobereiner J., Day J.M. Associative symbiosis in tropical grass: Characterization of microorganisms and dinitrogen fixing sites // In: Symposium on Nitrogen Fixation / Eds. Newton W.E., Nijmans C.J. - Pullman: Washington State University Press, 1976.-P. 518-538.

98. Du L., Jiang H., Liu X., Wang E. Biosynthesis of gold nanoparticles assisted by Escherichia coli DH5a and its application on direct electrochemistry of hemoglobin 11 Electrochem. Communic. - 2007. - V. 9, № 5. - P. 1165-1170.

99. Dutta S., Podile A.R. Plant growth promoting rhizobacteria (PGPR): the bugs to debug the root zone // Critic. Rev. Microbiol. - 2010. - V. 36, № 3. - P. 232244.

100. Eckert B., Weber O.B., Kirchhof G., Halbritter A., Stoffels M., Hartman A. Azospirillum doebereinerae sp. nov. a diazotrofic bacterium associated with Miscanthus sinesis 'giganteus'// Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2001. - V. 51. - P. 17-26.

101. Enguita F.J., Marcal D., Martins L.O., Grenha R., Henriques A.O., Lindley P.F., Carrondo M.A. Substrate and dioxygen binding to the endospore coat laccase from Bacillus subtilis II Biol. Chem. - 2004. - V. 279. - P. 23472-23476.

102. Faure D., Bouillant M.L., Bally R. Isolation of Azospirillum lipoferum 4T Tn5 mutants affected in melanization and laccase activity // Appl. Environ. Microbiol. -1994.-V. 60.-P. 3413-3415.

103. Fedonenko Y.P., Zatonsky G.V., Konnova S.A., Zdorovenko E.L., Ignatov V.V. Structure of the O-specific polysaccharide of the lipopolysaccharide of Azospirillum brasilense Sp245 // Carbohydr. Res. - 2002. - V. 337. - P. 869-872.

104. Feng Y., Yu Y., Wang Y., Lin X. Biosorption and bioreduction of trivalent aurum by photosynthetic bacteria Rhodobacter capsulatus II Curr. Microbiol. - 2007. -V.55.-P. 402^408.

105. Ferapontova E.E., Shleev S., Ruzgas T., Stoica L., Christenson A., Tkac J., Yaropolov A.I., Gorton L. Direct electrochemistry of proteins and enzymes // Perspect. Bioanal. -2005. - V. 1.-P. 517-598.

106. Fibach-Paldi S., Burdman S., Okon Y. Key physiological properties contributing to rhizosphere adaptation and plant growth promotion abilities of Azospirillum brasilense IIFEMS Microbiol. Lett. - 2012. - V. 326. - P. 99-108.

107. Gahoonia T.S. Influence of root-induced pH on the solubility of soil aluminum in the rhizosphere // Plant Soil. - 1993. - V. 149. - P. 289-291.

108. Galliano H., Gas G., Seris J.L., Boudet A.M. Lignin degradation by Rigidosporus lignisus involves synergistic action of two oxidizing enzymes: Mn-peroxidase and laccase // Enzyme Microb. Technol. - 1991. - V. 13. - P. 478-482.

109. Gera C., Srivastava S. Quorum-sensing, the phenomenon of microbial communication // Curr. Sci. - 2006. - V. 90. - P. 566-677.

110. Gericke M., Pinches A. Biological synthesis of metal nanoparticles // Hydrometallurgy. - 2006. - V. 83, № 1^. - p. 132-140.

111. Givaudan A., Effosse A., Faure D., Potier P., Bouillant M-L., Bally R. Polyphenol oxidase in Azospirillum lipoferum isolated from rice rhizosphere: Evidence for laccase activity in non-motile strains of Azospirillum lipoferum II FEMS Microbiol. Lett.- 1993.-V. 108.-P. 205-210.

112. Glenn J., Gold M. Purification and characterization of an extracellular Mn(II)-dependent peroxidase from the lignin-degrading basidiomycete Phanerochaete chrysosporium II Arch. Biochem. Biophys. - 1985. - V. 242. - P. 329-341.

113. Gold M.H., Kuwahara M., Chua A., Glenn J.K. Purification and characterization of an extracellular H202-requiring diarylpropane oxigenase from the

white rot basidiomycete Phanerochaete chrysosporium II Arch. Biochem. Biophys. -1984.-V. 234.-P. 353-362.

114. Gomes E., Aguiar A.P., Carvalho C.C., Bonfa M.R.B., Da Silva R., Boscolo M. Ligninases production by Basidiomycetes strains on lignocellulosic agricultural residues and their application in the decolorization of synthetic dyes // Brazil. J. Microbiol. - 2009. - V. 40, № 1. - P. 31-39.

115. Gomez-Toribio V., Martinez A.T., Martinez M.J., Guillen F. Oxidation of hydroquinones by the versatile ligninolytic peroxidase from Pleurotus eryngii. H2O2 generation and the influence of Mn2+ 11 Eur. J. Biochem. - 2001. - V. 268. - P. 47874793.

116. Gonzalez-Pasayo R., Martinez-Romero E. Muliresistance genes of Rhizobium etli CFN42 // Mol. Plant-Microb. Interact. - 2000. - V. 13. - P. 572-577.

117. Gutierraz A., del Rio J.C., Martinez-Inigo M.J., Martinez M.J., Martinez A.T. Production of new unsaturated lipids during wood decay by ligninolitic basidiomycetes // Appl. Environ. Microbiol. - 2002. - V. 68. - P. 1344-1350.

118. Halaouli S., Asther M., Sigoillot J.-C., Hamdi M., Lomascolo A. Fungal tyrosinases: new prospects in molecular characteristics, bioengineering and biotechnological applications // J. Appl. Microbiol. - 2006. - V. 100. - P. 219-232.

119. Hammel K.E., Cullen D. Role of fungal peroxidases in biological ligninolysis // Curr. Opin. Plant Biol. - 2008. - V. 11, № 3. - P. 349-355.

120. Harazono K., Yamashita N., Shinzato N., Watanabe Y., Fukatsu T., Kurane R. Isolation and characterization of aromaticdegrading microorganisms from the gut of the lower termite Coptotermes formosanus II Biosci. Biotechnol. Biochem. - 2003. - V. 67.-P. 889-892.

121. Hartman A., Baldani J.I. The genus Azospirillum II In: The Prokaryotes / Eds. Dworkin M., Flaknow S., Rosenberg E., Schleifer K-H., Stackerbrandt E. - New York: Springer, 2006. - 3rd edition. - V. 5. - P. 115-140.

122. Hartman A., Baldani J.I., Burdman S., Okon Y., Jurkevitch E. Surface haracteristics of Azospirillum brasilense in relation to cell aggregationand attachment to plant roots // Critical. Rev. Microbiol. - 2000. - V. 26, № 2. - P. 91-110.

123. Hatakka A. Lignin-modifying enzymes from selected white-rot fungi: production and role in lignin degradation // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - V. 13. - P. 125-135.

124. He S., Guo Z., Zhang Y., Zhang S., Wang J., Gu N. Biosynthesis of gold nanoparticles using the bacteria Rhodopseudomonas capsulata // Mater. Let. - 2007. -V. 61, № 18.-P. 3984-3987.

125. Herschkovitz Y., Lerner A., Davidov Y., Okon Y., Jurkevitch E. Azospirillum brasilense does not affect population structure of specific rhizobacterial communities of inoculated maize {Zea mays) // Environ. Microbiol. - 2005. - V. 7. - P. 1847-1852.

126. Higuchi T. Lignin biochemistry: biosynthesis and biodégradation // Wood Sci. Technol. - 1990. - V. 24. - P. 23-63.

127. Higuchi T. Microbial degradation of lignin: role of lignin peroxidase, manganese peroxidase, and laccase // Proceed. Jap. Acad. - 2004. - V. 80, № 5. - P. 204-214.

128. Hilden L., Johansson G., Pettersson L. J., Ljungquist P., Henriksson G. Do the extracellular enzymes cellobiose dehydrogenase and manganese peroxidase form a pathway in lignin biodégradation? //FEBS Lett. - 2000. - V. 477. - P. 79-83.

129. Hoang H., Yu N., Toyama T., Inoue D., Sei K., Ike M. Accelerated degradation of a variety of aromatic compounds by Spirodela polyrhiza-bacterial associations and contribution of root exudates released from S. polyrhiza // J. Environ. Sci. - 2010. - V. 22, № 4. - P. 494-499.

130. Hoegger P.J., Kilaru S., James T.Y., Thacher J.R., Kues U. Phylogenetic comparison and classification of laccase and related multicopper oxidase protein sequences // FEBS J. - 2006. - V. 273, № 10. - P. 2308-2326.

131. Hofrichter M. Review: Lignin conversion by manganese peroxidase (MnP) // Enzyme Microbial. Technol. - 2002. - V. 30, № 4. - P. 454^166.

132. Holguin G., Patten C.L., Glick B.R. Genetics and molecular biology of Azospirillum II Biol. Fértil. Soils. - 1999. - V. 29. - P. 10-23.

133. Husain Q. Potential applications of the oxidoreductive enzymes in the decolorization and detoxification of textile and other synthetic dyes from polluted water: a review // Crit. Rev. Biotechnol. - 2006. - V. 26, № 4. - P. 201-221.

134. Husseiny M.I., El-Aziz M.A., Badr Y., Mahmoud M.A. Biosynthesis of gold nanoparticles using Pseudomonas aeruginosa II Spectrochim. Acta. - 2007. - V. 67, №3-4.-P. 1003-1006.

135. Ichinose Y., Shimizu R., Ikeda Y., Taguchi F., Marutani M., Mukaihara T. Need for flagella for complete virulence of Pseudomonas syringae pv tabaci, genetic analysis with flagella-defective mutants A/7/C and A/7iD in host tobacco plants // J. Gen. Plant Pathol. - 2003. - V. 69. - P. 244-249.

136. Itoh K., Yatome C., Ogawa T. Biodegradation of anthraquinone dyes by Bacillus subtilis II Bull. Environ. Contam. Toxicol. - 1993. - V. 50, № 4. - P. 522-527.

137. Itzigsohn R., Yarden O., Okon Y. Polyhydroxyalkanoate analysis in Azospirillum brasilense II Can. J. Microbiol. - 1995. - V. 41. - P. 73-76.

138. Jacobsen B.J., Zidack N.K., Larson B.J. The role of Bacillus-based biological control agents in integrated pest management systems: plant diseases // Phytopathol. - 2004. - V. 94. - P. 1272-1275.

139. James E.K. Nitrogen fixation in endophytic and associative symbioses // Field Crops Res. - 2000. - V. 65. - P. 197-209.

140. Jiang F., Kongsaeree P., Schilke K., Lajoie C., Kelly C. Effects of pH and temperature on recombinant manganese peroxidase production and stability // Appl. Biochem. Biotechnol. - 2008. - V. 146. - P. 15-27.

141. Johannes C, Majcherczyk A. Natural mediators in the oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons by laccase mediator system // Appl. Environ. Microbiol. - 2000. - V. 66. - P. 524-528.

142. Jones D.L., Darrah P.R. Role of root derived organic acids in the mobilization of nutrients from the rhizosphere // Plant Soil. - 1994. - V. 166. - P. 247-257.

143. Kadouri D., Jurkevitch E., Okon Y. Involvement of the reserve material poly-beta-hydroxybutyrate in Azospirillum brasilense stress endurance and root colonization // Appl. Environ. Microbiol. - 2003. - V. 69. - P. 3244-3250.

144. Kalimuthu K., Babu S.R., Venkataraman D., Bilal M., Gurunathan S. Biosynthesis of silver nanoparticles by Bacillus licheniformis II Colloids Surfaces. -2008.-V. 65.-P. 150-153.

145. Kalyani D.C., Patil P.S., Jadhav J.P., Govindwar S.P. Biodegradation of reactive textile dye Red BLI by an isolated bacterium Pseudomonas sp. SUK1 // Biol. Technol. - 2008. - V. 99. - P. 4635^1641.

146. Kamitsuji H., Honda Y., Watanabe T., Kuwahara M. Production and induction of manganese peroxidase isozymes in a white-rot fungus Pleurotus ostreatus II Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2004. - V. 65. - P. 287-294.

147. Karhunen E., Kantelinen A., Niku-Paavola M.-E. Mn-dependent peroxidase from the lignin-degrading white rot fungus Phlebia radiate // Arch. Biochem. Biophys. - 1990. - V. 279. - P. 25-31.

148. Kato H. In vitro assays: tracking nanoparticles inside cells // Nat. Nanotechnol. - 2011. - V. 6,№3.-P. 139-140.

149. Kellner H., Luis P., Zimdars B., Kiesel B., Busco F. Diversity of bacterial laccase-like multicopper oxidase genes in forest and grassland Cambisol soil samples // Soil Biol. Biochem. - 2008. - V.40. - P. 638-648.

150. Khammas K.M., Ageron E., Grimont P.A.D., Keiser P. Azospirillum irakense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with rice roots and rhizosphere soil // Res. Microbiol. - 1989. -V. 140. - P. 679-693.

151. Kharayat Y., Thakur I.S. Isolation of bacterial strain from sediment core of pulp and paper mill industries for production and purification of lignin peroxidase enzyme // Bioremed. J. - 2012. - V. 16, № 2. - P. 125-130.

152. Kim C.K., Kalluru R.R., Singh J.P., Fortner A., Griffin J., Darbha G.K., Ray P.C. Gold-nanoparticle-based miniaturized laser-induced fluorescence probe for specific DNA hybridization detection: studies on size-dependent optical properties // Nanotechnol. - 2006. - V. 17. - P. 3085-3093.

153. Konishi Y., Ohno K., Saitoh N., Nomura T., Nagamine S. Microbial synthesis of gold nanoparticles by metal reducing bacterium // Trans. Mater. Res. Soc. Jpn. - 2004. - V. 29. - P.2341-2343.

154. Kreibig U., Vollmer M. Optical properties of metal clusters / Berlin: Springer, 1995.-P. 529.

155. Kuan I., Tien M. Stimulation of Mn-peroxidase activity: A possible role for oxalate in lignin biodégradation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1993. - V. 90. -P. 1242-1246.

156. Kumar R., Bhatia R., Kukreja K., Behl R.K., Dudeja S.S., Narula N. Establishment of Azotobacter on plant roots: chemotactic response, development and analysis of root exudates of cotton (Gossypium hirsutum L.) and wheat (Triticum aestivum L.) // J. Basic. Microbiol. - 2007. - V. 47, № 5. - P. 436-439.

157. Kuwahara M., Chui A.A., Glenn J.K. Purification and characterization of an extracellular H^-requiring diarylpropane oxygenase from the with rot basidiomycet, Phanerochaete chrysosporium II Arch. Biochem. Biophys. - 1984a. - V. 234.-P. 353-362.

158. Kuwahara M., Glenn J. K., Morgan M. A., Gold M. H. Separation and characterization of two extracellular H202-dependent oxidases from ligninolytic cultures of Phanerochaete chrysosporium //FEBS Lett. - 1984b. - V. 168. - P. 247-250.

159. Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 II Nature. - 1970. - V. 227. - P. 680-685.

160. Lankinen P., Hilden K., Aro N., Salkinoja-Salonen M., Hatakka A. Manganese peroxidase of Agaricus bisporus: grain bran-promoted production and gene characterization // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2005. - V. 66. - P. 401-407.

161. Lee J.W., Lee S.M., Hong E.J., Jeung E.B., Kang H.Y., Kim M.K., Choi I.G. Estrogenic reduction of styrene monomer degraded by Phanerochaete chrysosporium KFRI 20742 // J. Microbiol. - 2006. - V. 44, № 2. - P. 177-184.

162. Leigh M.B., Prouzova P., Mackova M., Macek T., Nagle D.P., Fletcher J.S. Polychlorinated biphenyl (PCB)-degrading bacteria associated with trees in a PCB-contaminated site // Appl. Environ. Microbiol. - 2006. - V. 72. - P. 2331-2342.

163. Leisola M., Pastinen O., Axe D.D. Lignin-designed Randomness II BIO-Complexity. - 2012. - V. 3. - P. 1-11.

164. Li D., Alic M., Brown J.A., Gold M.H. Regulation of manganese peroxidase gene transcription by hydrogen peroxide, chemical stress, and molecular oxygen // Appl. Environ. Microbiol. - 1995. - V. 61. - P. 341 -345.

165. Li X., Xu H., Chen Z., Chen G. Biosynthesis of nanoparticles by microorganisms and their applications // J. Nanomater. - 2011. - doi: 10.1155/ 2011/270974.

166. Lin S.Y., Liu Y.C., Hameed A, Hsu Y.H., Lai W.A, Chen W.M., Young C.C. Azospirillum fermentarium sp. nov., a nitrogen-fixing species isolated from a fermenter // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2013. - V. 63. - P. 3762-3768.

167. Lin S.Y., Shen F.T., Young L.S., Zhu Z.L., Chen W.M., Young C.C. Azospirillum formosense sp. nov., a novel diazotrophic bacterium isolated from agricultural soil // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2012. - V. 62. - P. 1185-1190.

168. Lin S.Y., Young C.C., Hupfer H., Siering C., Arun A.B., Chen W.M., Lai W.A., Shen F.T., Rekha P.D., Yassin A.F. Azospirillum picis sp. nov., isolated from discarded tar // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2009. - V. 59. - P. 761-765.

169. Lobos S., Larrain J., Salas L., Cullen D., Vicuha R. Isoenzymes of manganese-dependent peroxidase and laccase produced by the lignindeg rading basidiomycete Ceriporiopsis sub vermispora II Microbiology. - 1994. - V. 140. - P. 2691-2698.

170. Loper J.E., Kobayashi D.Y., Paulsen I.T. The genomic sequence of Pseudomonas fluorescens Pf-5: insights into biological control // Phytopathol. - 2007. — V. 97.-P. 233-238.

171. Lugtenberg B.J., Dekkers L., Bloemberg G.V. Molecular determinants of rhizosphere colonization by Pseudomonas II Annu. Rev. Phytopathol. - 2001. - V. 39. -P. 461^90.

172. Lugtenberg B.J., Kamilova F. Plant-growth-promoting rhizobacteria // Annu. Rev. Microbiol. - 2009. - V. 63. - P. 541-556.

173. Maciel M.J., Silva A.C., Ribeiro H.C.T. Industrial and biotechnological applications ofligninolytic enzymes of the basidiomycota: A review // Electron. J. Biotechnol. - 2010. - V. 13. - doi:10.2225/voll3-issue6-fulltext-2.

174. Magalhaes F.M., Baldani J.I., Souto S.M., Kuykendall J.R., Dobereiner J. A new acid-tolerant Azospirillum species // An. Acad. Bras. Cienc. - 1983. - V. 55. -P. 417^430.

175. Makoi J.H., Ndakidemi P.A. Biological, ecological and agronomic significance of plant phenolic compounds in rhizosphere of the symbiotic legumes // African J. Biotechnol. - 2007. - V. 6, № 12. - P. 1358-1368.

176. Mandal D., Bolander M.E., Mukhopadhyay D., Sarkar G., Mukherjee P. The use of microorganisms for the formation of metal nanoparticles and their application // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2006. - V. 69. - P. 485-492.

177. Mansur M., Suarez T., Gonzalez A. Diierential gene expression in the laccase gene family from basidiomycete 1-62 (CETC 20197) // Appl. Environ. Microbiol. - 1998. - V. 64, № 2. - P. 771-774.

178. Martins L.O., Scares C.M., Pereira M.M. Molecular and biochemical characterization of a highly stable bacterial laccase that occurs as a structural component of the Bacillus subtilis endospore coat // Biol. Chem. - 2002. - V. '277. - P. 18849-18859.

179. Masai E., Katayama Y., Fukuda M. Genetic and biochemical investigations on bacterial catabolic pathways for ligninderived aromatic compounds // Biosci. Biotechnol. Biochem. -2007. -V.71. - P. 1-15.

180. McMahon A.M., Doyle E.M., Brooks S. Biochemical characterisation of the coexisting tyrosinase and laccase in the soil bacterium Pseudomonas putida II Enzyme Microb. Technol. - 2007. - V. 40. - P. 1435-1441.

181. Mehnaz S., Weselowski B., Lazarovits G. Azospirillum canadense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from corn rhizosphere // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2007a. - V. 57, № 3. - P. 620-624.

182. Mehnaz S., Weselowski B., Lazarovits G. Azospirillum zeae sp. nov., a diazotrophic bacterium isolated from rhizosphere soil of Zea mays II Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2007b. - V. 57, № 12. - P. 2805-2809.

183. Mercado-Blanco J., Garcia F., Fernandez-Lopez M. Melanin production by Rhizobium meliloti GR4 is linked to nonsymbiotic plasmid pRme GR4b: cloning,

sequencing, and expression of the tyrosinase gene mepA // J. Bacteriol. - 1993. - V. 175.-P. 5403-5410.

184. Moen M.A., Hammel K.E. Lipid peroxidation by the manganese peroxidase of Phanerochaete chrysosporium is the basis for phenanthrene oxidation by the intact fungus // Appl. Environ. Microbiol. - 1994. - V. 60. - P. 1956-1961.

185. Moens S., Michiels K., Keijers V., Van Leuven F., Vanderleyden J. Cloning, sequencing and phenotypic analysis of lafl, encoding the flagellin of the lateral flagella of Azospirillum brasilense Sp7 // J. Bacteriol. - 1995. - V. 177. - P. 5419-5426.

186. Mohanpuria P., Rana N.K., Yadav S.K. Biosynthesis of nanoparticles: technological concepts and future applications // J. Nanopart. Res. - 2008. - V. 10, №. 3-P. 507-517.

187. Morgan J.A.W., Bending G.D., White P.J. Biological costs and benefits to plant-microbe interactions in the rhizosphere // J. Exp. Bot. - 2005. - V. 56, № 417. -P. 1729-1739.

188. Mukherjee P., Ahmad A., Mandal D., Senapati S., Sainkar S.R., Khan M.I., Ramani R., Parischa R., Kumar P.A.V., Alam M., Sastry M., Kumar R. Bioreduction of AuCl4" ions by the fungus, Verticillium sp. and surface trapping of the gold nanoparticles formed // Angew. Chem. Int. Ed. - 2001. - V. 40. - P. 3585-3588.

189. Mukherjee P., Senapati S., Mandal D., Ahmad A., Khan M.I., Kumar R., Sastry M. Extracellular synthesis of gold nanoparticles by the fungus Fusarium oxysporum II Chem. Bio. Chem. - 2002. - V. 3, № 5. - P. 461-463.

190. Nair B., Pradeep T. Coalescence of nanoclusters and formation of submicron crystallites assisted by Lactobacillus strains // Cryst. Growth Design. — 2002.-V. 2.-P. 293-298.

191. Nangia Y., Wangoo N., Goyal N., Shekhawat G., Suri C.R. A novel bacterial isolate Stenotrophomonas maltophilia as living factory for synthesis of gold nanoparticles // Microb. Cell Appl. Phys. Let. - 2009. - V. 94, № 23. - P. 1-3.

192. Narayanan K.B., Sakthivel N. Biological synthesis of metal nanoparticles by microbes // Adv. Colloid and Interface Sci. - 2010. - V. 156. - P. 1-13.

193. Narula N., Kothe E., Kumar R., Behl R. Role of root exudates in plant-microbe interactions // J. Appl. Botany Food Qual. - 2009. - V. 82. - 122-130.

194. Neyra C.A., Atkinson A., Olubayi O. Coaggregation of Azospirillum with other bacteria: basis for functional diversity // In: Workshop on Azospirillum and related microorganisms / Eds. Fendrik I., Del Gallo M., Vanderleyden J., de Zamaroczy M. -Berlin: NATO Advan. Res. Springer, 1995. - P. 429-439.

195. Niladevi K.N., Prema P. Mangrove actinomycetes as the source of ligninolytic enzymes // Actinomycetol. - 2005. - V. 19, № 2. - P. 40-47.

196. Oh K.H., Seong C.S., Lee S.W., Kwon O.S., Park Y.S. Isolation of a psychrotrophic Azospirillum spp. And characterization of its extracellular protease // FEMS Microbiol. - 1999. -V. 174. - P. 173-178.

197. Oh Y. J., Jo W., Yang Y., Park S. Influence of culture conditions on Escherichia coli 0157:H7 biofilm ormation by atomic force microscopy // Ultramicr. -2007.-V. 101.-P. 869-874.

198. Ohtsubo Y., Kudo T., Tsuda M., Nagata Y. Strategies for bioremediation of polychlorinated biphenyls // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2004. - V. 65, № 3. - P. 250-258.

199. Okon Y., Kapulnik Y. Development and function of Azospirillum inoculated roots // Plant and Soil. - 1986. - V. 90, № 1. - P. 3-16.

200. Okon Y., Labandera-Gonzalez C.A. Agronomic applications of Azospirillum: an evaluation of 20 years worldwide field inoculation // Soil Boil. Biochem. - 1994. - V. 26. - P. 1591-1601.

201. Oliveira P.L., Duarte M.C.T., Ponezi A.N., Dun-ant L.R. Use of Bacillus pumilus CBMAI 0008 and Paenibacillus sp. 868 for colour removal from paper mill effluent // Brazil. J. Microbiol. - 2009a. - V. 40. - P. 354-357.

202. Oliveira P.L, Duarte M.C.T., Ponezi A.N., Durrani L.R. Purification and partial characterization of manganese peroxidase from jiacillus pumilus and Paenibacillus sp // Brazilian J. Microbiol. - 2009b. - V. 40. - P. 8 L 8-826.

203. Oyadomari M., Shinohara H., Johjima T., Wariishi H., Tanaka H. Electrochemical characterization of lignin peroxidase from the white-rot basidiomycete Phanerochaete chrysosporium II J. Molecul.Catal. - 2003. - V. 21, 4-6. - P. 291-297.

204. Palumbo J., Kado C., Phillips D.A. An isoflavonoid-inducible efflux pump in Agrobacterium tumefaciens is involved in competitive colonization of roots // J. Bacteriol. - 1998.-V. 180.-P. 3107-3113.

205. Paszczynski A., Huinh V.-B., Crawford R. Comparison of ligninase-I and peroxidase-M2 from the white-rot fungus Phanerochaete chrysosporium // Arch. Biochem. Biophys. - 1986. - V. 244. - P. 750-765.

206. Paszczynski R., Crawford V.B. Huynh Manganese peroxidase of Phanerochaete chrysosporium: purification // Methods Enzymol. - 1988. - V. 161. - P. 264-270.

207. Pease E.A., Tien M. Heterogeneity and regulation of Manganese peroxidases from Phanerochaete hrysosporium II J. Bacteriol. - 1992. - V. 174. - P. 3532-3540.

208. Peng G., Wang H., Zhang G., Hou W., Liu Y., Wang E.T., Tan Z. Azospirillum melinis sp. nov., a group of diazotrophs isolated from tropical molasses grass // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2006. - V. 56. - P. 1263-1271.

209. Perestelo F., Falcon M.A., Perez M.L., Roig E.C., de la Fuente Martin G. Bioalteration of kraft pine lignin by Bacillus megaterium isolated from compost piles // J. Fermen. Bioeng. - 1989. - V. 68, №2.-P. 151-153.

210. Perrig D., Boiero M.L., Masciarelli O.A., Penna C., Ruiz O.A., Cassan F.D., Luna M.V. Plant-growth-promoting compounds produced by two agronomically important strains of Azospirillum brasilense, and implications for inoculant formulation // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2007. - V.75. - P. 1143-1150.

211. Persello—Cartieaux F., Nussaume L., Robaglia C. Tales from the underground, molecular plant-rhizobacteria interactions // Plant Cell Environ. - 2003. -V. 26.-P. 189-199.

212. Philip D.A. Biosynthesis of Au, Ag and Au-Ag nanoparticles using edible mushroom extract // Spectrochim. Acta A. Mol. Biomol. Spectrosc. -2009. - V. 73, № 2.-P. 374-381.

213. Phillis D.A., Fox C.T., King M.D., Bhuvaneswari T.V., Teuber L.R. Microbial products trigger amino acid exudation from plant roots // Plant Physiol. -2004. - V. 136. - P. 2887-2894.

214. Pieper D.H. Aerobic degradation of polychlorinated biphenyls // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2005. - V. 67. - P. 170-191.

215. Pillai B.V.S., Swarup S. Elucidation of the flavonoid catabolism pathway in Pseudomonas putida PML2 by comparative metabolic profiling // Appl. Environ. Microbiol. - 2002. - V. 68.-P. 143-151.

216. Piontek K.; Smith A.T., Blodig W. Lignin peroxidase structure and function // Biochem. Society Transact. - 2001. - V. 29, № 2. - P. 111-116.

217. Pointing S.B., Pelling A.L., Smith G.J.D., Hyde K.D., Reddy A. Screening of basidiomycetes and xylariaceous fungi for lignin peroxidase and laccase gene-specific sequences // Mycolog. Res. - 2005. - V. 109, № 1. - P. 115-124.

218. Pozdnyakova N., Wlizlo K., Szalapata K., Jarosz-Wilkolazka A., Turkovskaya O. Ligninilitic peroxidase: unique properties and diotechnological potential // In: Peroxidases / Eds. Bogaert L., Coppens N. - New York: Nova sciense publishers, 2013. - P. 1-55.

219. Rabinovich M.L., Bolobova A.V., Vasilchenko L.G. Fungal decomposition of natural aromatic structures and xenobiotics: a review // Appl. Biochem. Microbiol. -2004.-V. 40.-P. 1-17.

\

220. Rahman N.H.A., Rahman N.A., Abd Aziz S., Hassan M.A. Production of ligninolitic enzymes by newly isolated bacteria from pail oil plantation soil // Bio Res. -2013.-V. 8, №4.-P. 6136-6150.

221. Raj A., Reddy M.M., Chandra R., Purohit H.J., Kapley A. Biodégradation of kraft lignin by Bacillus sp. Isolated from sludge of pulp and paper mill // Biodegrad. - 2007. - V. 18, № 6. - P. 783-792.

222. Ramezani F., Ramezani M., Talebi S. Mechanistic aspects of biosynthesis of nanoparticles by several microbes // Nanocon. - 2010. - V. 10. - P. 12-14.

223. Reddy G.V.B., Sridhar M., Gold M.H. Cleavage of nonphenolic p-1 diarylpropane lignin model dimers by manganese peroxidase from Phanerochaete chrysosporium. Evidence for a hydrogen abstraction mechanism // Eur. J. Biochem. -2003. - V. 270. - P. 284-292.

224. Reinhold B., Hurek T., Fendrik I., Pot B., Gillis M., Kesters K., Thielenmans S., De Ley J. Azospirillum halopraeferens sp. nov., a nitrogen-fixing organism associated with the roots of Kalar grass (Leptochloa fucsa (L) Kunth) // Int. J. Syst. Bacteriol. - 1987. -V. 37. - P. 43-51.

225. Renugadevi R., Ayyappadas M.P., Preethy P.H., Savetha S. Isolation, screening and induction of mutation in strain for extra cellular lignin peroxidase producing bacteria from soil and its partial purification // J. Res. Biol. - 2011. - V. 4. -P. 312-318.

226. Roberts J.N., Singh R., Grigg J.C., Murphy M.E.P., Bugg T.D.H., Eltis L.D. Characterization of dye-decolorizing peroxidases from Rhodococcus jostii RHA1 //Biochem.-201 l.-V. 50.-P. 5108-5119.

227. Rodelas B., Salmeron V., Martinez-Toledo M.V., Gonzalez-Lopez J. Production of vitamins by Azospirillum brasilense in chemically-defined media // Plant Soil. - 1993.-V. 153.-P. 97-101.

228. Rudrappa T., Biedrzycki M.L., Bais H.P. Causes and consequences of plant-associated biofilms // FEMS Microbiol. Ecol. - 2008. - V.64. - P. 153-166.

229. Ryan R.P., Monchy S., Cardinale M., Taghavi S., Crossman L., Avison M.B., Berg G., van der Lelie D., Dow J.M. Versatility and adaptation of bacteria from the genus Stenotrophomonas II Nat. Microbiol. Rev. - 2009. - V. 7. - P. 514-525.

230. Saikia S.P., Bora D., Goswami A., Mudoi K.D., Gogoi A. A review on the role of Azospirillum in the yield improvement of non leguminous crops // African J. Microbiol. Res. - 2012. - V. 6. - P. 1085-1102.

231. Sammons D.W., Adams L.D., Nishizava E.E. Ultrasensitive silver-based color staining of polypeptides in polyacrylamide gels // Electrophoresis. - 1981. - V. 2. -P. 135-140.

232. Sanghi R., Verma P., Puri S. Enzymatic formation of gold nanoparticles using Phanerochaete chrysosporium II Adv. Chem. Engineer. Sci. - 2011. - V. 1. - P. 154-162.

233. Schloter M., Hartmann A. Endophytic and surface colonization of wheat roots (Triticum aestivum) by different Azospirillum brasilense strains studied with strain specific monoclonal antibodies // Symbyosis. - 1998. - V. 25. - P. 159-179.

234. Schloter M., Kirchhof G., Heinzmann J., Dobereiner J., Hartmann A. Immunological studies of the wheat-root-colonization by the Azospirillum brasilense strains Sp7 and Sp245 using strain-specific monoclonal antibodies // In: Nitrogen fixation with non-legumes / Eds. Hegazi N.A., Fayez M., Monib N. - Cairo: American University of Cairo press., 1994. - P. 291-297.

235. Score A.J., Palfreyman J.W., White N.A. Extracellular phenoloxidase and peroxidase enzyme production during interspecific fungal interactions // Internat. Biodeter. Biodegrad. - 1997. - V. 39, № 2-3. - P. 225-233.

236. Seo S.-Y., Sharma V.K., Sharma N. Mushroom tyrosinase: recent prospects // J. Agricul. Food Chem. - 2003. - V. 51. - P. 2837-2835.

237. Shankar S.S., Ahmad A., Pasrichaa R., Sastry M. Bioreduction of chloroaurate ions by Geranium leaves and its endophytic fungus yields gold nanoparticles of different shapes // J. Mater. Chem. - 2003. - V. 13, № 7. - P. 18221826.

238. Shannon L.M., Kay E., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish roots. Isolation and physical properties // J. Biol. Chem. - 1966. - V. 241, № 9. - P. 2166-2172.

239. Shaw L.J., Morris P., Hooker J.E. Perception and modification of plant flavonoid signals by rhizosphere microorganisms // Environ. Microbiol. - 2006. - V. 8, № 11.-P. 1867-1880.

240. Shelud'ko A.V., Makrushin K.V., Tugarova A.V., Krestinenko V.A., Panasenko V.I., Antonyuk L.P., Katsy E.I. Changes in motility of the rhizobacterium Azospirillum brasilense in the presence of plant lectins // Microbiol. Res. - 2009. - V. 164, №4.-P. 149-156.

241. Shi Y., Chain L., Tang C., Yang Z., Zhang H., Chen R., Chen Y., Zheng Y. Characterization and genomic analysis of craft lignin biodégradation by the beta-proteobacterium Cupriavidus basilensis B-8 //Biotehnol. Biof. - 2013. - V. 6. - P. 1.

242. Shimada M., Akamtsu Y., Tokimatsu T., Mii K., Hattori T. Possible biochemical roles of oxalic acid as a low molecular weight compound involved in brown-rot and white-rot wood decays // J. Biotechnol. - 1997. - V. 53. - P. 103-113.

243. Shin K.S. The role of enzymes produced by white-rot fungus Irpex lacteus in the decolorization of the textile industry effluent // J. Microbiol. - 2004. -V. 42, № 1. -P. 37—41.

244. Singaravelu G., Arockiamary J. S., Kumar V. G., Govindaraju K. A novel extracellular synthesis of monodisperse gold nanoparticles using marine alga, Sargassum wightii Greville // Colloids and Surfaces. - 2007. - V. 57, № 1. - P. 97-101.

245. Sinsabaugh R.L. Phenol oxidase, peroxidase and organic matter dynamics of soil // Soil Biol. Biochem. - 2010. - V. 42. - P. 391^04.

246. Sly L.I., Stackebrandt E. Description of Skermanella parooensis gen. nov. to accommodate Conglomeromonas largomobilis subsp. Largomobilis to the genus Azospirillum // Int. J. Syst. Bacteriol. - 1999. - V. 49. - P. 541-544.

247. Solano F., Garcia E., Perez-de-Egea E., Amat A. Isolation and characterization of strain MMB-1 (CECT 4803), a novel melanogenic marine bacterium // Appl. Environ. Microbiol. - 1997. - V. 63. - P. 3506-4399.

248. Soler-Rivas C., Arpin N., Olivier J.M., Wichers H.J. Activation of tyrosinase in Agaricus bisporus strains following infection by Pseudomonas tolaasii or treatment with a tolaasin-containing preparation // Mycol. Res. - 1997. - V. 101. - P. 375-382.

249. Somers E., Ptacek D., Gysegom P., Srinivasan M., Vanderleyden J. Azospirillum brasilense produces the auxin-like phenylacetic acid by using the key

enzyme for indole-3-acetic acid biosynthesis // Appl. Environ. Microbiol. - 2005. - V. 71.-P. 1803-1810.

250. Somers E., Vanderleyden J., Srinivasan M. Rhizosphere bacterial signalling: a love parade beneath our feet // Crit. Rev. Microbiol. - 2004. - V. 30 - P. 205-240.

251. Soto M.J., Sanjuan J., Olivares J. Rhizobia and plant-pathogenic bacteria: common infection weapons // Microbiol. - 2006. - V. 152, № 11. - P. 3167-3174.

252. Spaepen S., Vanderleyden J., Okon Y. Plant growthpromoting actions of rhizobacteria // Adv. Bot. Res. - 2009. - V. 51. - P. 283-320.

253. Spaepen S., Vanderleyen J., Remans R. Indole-3-acetic acid in microbial and microorganism plant signaling // FEMS Microbiol. Rev. - 2007. - V. 31. - P. 425448.

254. Spinnler H.-E., de Jong E., Mauvais G., Semon E., le Quere J.-L. Production of halogenated compounds by Bjerkandera adusta II Appl. Microbiol. Biotechnol. - 1994. - V. 42. - P. 212-221.

255. Steenhoudt O., Vanderleyden J. Azospirillum, a free-living nitrogen-fixing bacterium closely associated with grasses: genetic, biochemical and ecological aspects // FEMS Microbiol. Rev. - 2000. - V. 24. - P 487-506.

256. Steffen K.T., Hatakka A., Hofrichter M. Removal and mineralization of polycyclic aromatic hydrocarbons by litter-decomposing basidiomycetous fungi // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2002. - V. 60. - P. 212-217.

257. Strzelczyk E., Pokojska-Burdziej A., Li C.Y. Effect of Cd+2, Zn+2 and Cu+2 on auxins production by Azospirillum strains // Acta. Microbiol. Pol. - 1997. - V. 46. -P.263-270.

258. Sudhakar P., Chattopadhyay G.N., Gangwar S.K., Ghosh J.K. Effect of foliar application of Azotobacter, Azospirillum and Beijerinckia on leaf yield and quality of mulberry (.Morus alba) // J. Agric. Sci. - 2000. - V. 134. - P. 227-234.

259. Suresh A.K., Pelletier D.A., Wang W., Broich M.L., Moon J.-W., Gu B., Allison D.P., Joy D.C, Phelps T.J., Doktycz M.J. Biofabrication of discrete spherical

gold nanoparticles using the metalreducing bacterium Shewanella oneidensis II Acta. Biomater. - 2011. - V. 7, № 5. - P. 2148-2152.

260. Sutherland G.R.J., Schick Zapanta L., Tien M., Aust S.D. Role of calcium in maintaining the heme environment of manganese peroxidase // Biochem. - 1997. -V. 36.-P. 3654-3662.

261. Swedrzynska D., Sawicka A. Effect of inoculation with Azospirillum brasilense on development and yielding of maize (Zea mays ssp. Saccharata L.) under different cultivation conditions // Polish J. Environm. Stud. - 2000. - V. 9, № 6. - P. 505-509.

262. Tandler B. Improved uranyl acetate staining for electron microscopy // J. Electron. Microsc. Thechn. - 1990. - V. 1. - P. 81-82.

263. Tarand J.J., Krieg N.R., Dobereiner J. A taxonomic study of the Spirillum lipoferum group with description of a new genus, Azospirillum gen. nov. and two species, Azospirillum lipoferum (Beijerinck) comb. nov. and Azospirillum braslense sp. nov. // Can. J. Microbiol. - 1978. - V. 24. - P. 967-980.

264. Thuler D.S., Floh E., Handro W., Barbosa H.R. Plant growth regulators and amino acids released by Azospirillum sp. in chemically defined media // Lett. Appl. Microbiol. - 2003. - V. 37. - P. 174-178.

265. Thurston C.F. The structure and function fungal laccase // Microbiol. -1994.-V. 140.-P. 19-26.

266. Tien M., Kirk T. Lignin-degrading enzyme from the hymenomycete Phanerochaete chrysosporium Burds // Science. - 1983. - V. 221, № 3. - P. 661-662.

267. Tien M., Kirk T.K. Lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium: purification, characterization and catalytic properties of a unique H2O2-requiring oxygenase // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1984. - V. 81, № 8. - P. 22802284.

268. Tikariha S., Singh S., Banerjee S., Vidyarthi A. S. Biosyntesis of gold nanoparticles, scope and application: a review // IJPSR. - 2012. - V. 3, № 6. - P. 1603— 1615.

269. Timofeevskii S.L., Reading N.S., Aust S.D. Mechanisms for protection of

manganese peroxidase by hydrogen peroxide // Arch. Biochem. Biophys. - 1998. - V. 356.-P. 287-295.

270. Tsavkelova E.A., Klimova S.Y., Cherdyntseva T.A., Netrusov A.I. Microbial producers of plant growth stimulators and their practical use: A review // Appl. Biochem. Microbiol. - 2006. - V. 42. - P. 117-126.

271. vanEtten H., Temporini E., Wasmann C. Phytoalexin (and phytoanticipin) tolerance as a virulence trait, why is it not required by all pathogens? // Physiol. Mol. Plant Pathol. - 2001. - V. 59. - P. 83-93.

272. Walker T.S., Bais H.P., Grotewold E., Vivanco J.M. Root exudation and rhizosphere biology // Plant Physiol. - 2003. - V. 132. - P. 44-51.

273. Wariishi H., Akileswaran L., Gold M. H. Manganese peroxidase from the basidiomycete Phanerochete chrysosporium: spectral characterization of the oxidized states and catalytic cycle // Biochem. - 1991. - V. 27. - P. 5365-5370.

274. Wesenberg D., Kryriakides I., Agathos S.N. White-rot fungi and their enzymes for the treatment of industrial dye effluents // Biotechnol. Adv. - 2003. - V. 22, № 1-2.-P. 161-187.

275. Waters C.M., Bassler B.L.. Quorum sensing, cell-to-cell communication in bacteria // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. - 2005. - V. 21. - P. 319-346.

276. Weller D.M. Pseudomonas biocontrol agents of soilborne pathogens: looking back over 30 years // Phytopathol. - 2007. - V. 97. - P. 250-256.

277. Wisniewski-Dye F., Borziak K., Khalsa-Moyers G., Alexandre G., Sukharnikov L.O., Wuichet K., Hurst G. B., McDonald W.H., Robertson J.S., Barbe V., Calteau A., Rouy Z., Mangenot S., Prigent-Combaret C., Normand P., Boyer M., Siguier P., Dessaux Y., Elmerich C., Condemine G., Krishnen G., Kennedy I., Paterson A.H., Gonzalez V., Mavingui P., Zhulin I.B. Azospirillum genomes reveal transition of bacteria from aquatic to terrestrial environments // PLoS Genet. - 2011. - V. 7. -doi: 10.1371/journal.pgen. 1002430.

278. Wong D.W.S. Structure and action mechanism of ligninolytic enzymes // Appl. Biochem. Biotechnol. - 2009. - V. 157. - P. 174-209.

279. Xie C.H., Yokota A. Azospirillum oryzae sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from the roots of the rice plant Oryza sativa II Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2005. - V. 55, № 4. - P. 1435-1438.

280. Yang C.H., Crowley D.E. Rhizosphere microbial community structure in relation to root location and plant iron nutritional status // Appl. Environ. Microbiol. -2000.-V. 66.-P. 345-351.

281. Yaropolov A.I., Skorobogat'ko O.V., Artanov S.S., Varfolomeev S.D. Laccase: Properties, catalytic mechanism and applicability // Appl. Biochem. Biotechnol. - 1994. -V. 49.-P. 257-280.

282. Yegorenkova I.V., Konnova S.A., Sachuk V.N. Ignatov V.V. Azospirillum brasilense colonisation of wheat roots and the role of lectin-carbohydrate interactions in bacterial adsorption and root-hair deformation // Plant Soil. - 2001. - V. 231, № 2. - P. 275-282.

283. Young C.C., Hupfer H., Siering C., Ho M.J., Arun A.B., Lai W.A., Rekha P.D., Shen F.T., Hung M.H., Chen W.M., Yassin A.F. Azospirillum rugosum sp. nov., isolated from oil-contaminated soil // Int. J. Syst .Evol. Microbiol. - 2008. - V. 58, №4.-P. 959-963.

284. Zavarzina A.G., Zavarzin A.A. Laccase and tyrosinase activities in lichens // Microbiol. - 2006. - V. 75. - P. 546-556.

285. Zhang X., Yan S., Tyagi R. D., Surampalli R.Y. Synthesis of nanoparticles by microorganisms and their application in enhancing microbiological reaction rates // Chemosphere. - 2011. - V. 82, № 4. - P. 489-494.

286. Zhou S., Han L., Wang Y., Yang G., Zhuang L., Hu P. Azospirillum humicireducens sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from a microbial fuel cell // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. - 2013. - V. 63 - P. 2618-2624.

287. Zhou Y., Wei W., Wang X., Xu L., Lai R. Azospirillum palatum sp. nov., isolated from forest soil in Zhejiang province, China // J. Jen. Appl. Microbiol. - 2009. -V. 55.-P. 1-7.

288. Zhu D., Li P., Tanabe S.H., Sun J. Genome sequence of alkaliphilic bacteria strain Bacillus ligninesis LI, a novel degraded of lignin // Genome Annouc. -2013. - V.l, № 2. - doi: 10.1128/genomeA.00042-13.

289. Zhulin I.B., Armitage J.P. The role of taxis in the ecology of Azospirillum II Symbiosis. - 1992. - V. 13. - P. 199-206.

290. Zimmermann W. Degradation of lignin by bacteria II J. Biotechnol. - 1990. -V. 13. -P.119-130.