Митохондриальный геном Pisum sativum L. при стрессе тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Губайдуллин, Марат Ирекович
- Специальность ВАК РФ03.00.12
- Количество страниц 101
Оглавление диссертации кандидат биологических наук Губайдуллин, Марат Ирекович
ВВЕДЕНИЕ
I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1. Типы реакций высших растений на стресс на молекулярном уровне
1.2. Митохондрии растительной клетки
1.2.1. Структура и количество митохондрий в клетке
1.2.2. Особенности митохондрий растений
1.2.3. Митохондрии растительной клетки при стрессе
1.3. Митохондриальный геном высших растений
1.3.1. Кольцевые и линейные митохондриальные ДНК
1.3.2. Низкомолекулярные митохондриальные ДНК
1.3.3. Модели организации митохондриального генома высших растений
II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
11.1. Характеристика объекта
11.2. Выращивание гороха посевного при солевом стрессе (NaCl)
11.3. Выращивание гороха посевного при аноксии
11.4. Культивирование клеток in vitro
11.5. Выделение митохондриальной ДНК методом феноль-ной депротеинизации
11.6. Электрофоретическое разделение митохондриальной ДНК в агарозном геле
11.7. Расщепление митохондриальной ДНК рестрицирую-щими эндонуклеазами
11.8. Электроэлюция митохондриальной ДНК в агарозном геле
11.9. Обработка митохондриальной ДНК РНКазами А и H
II. 10.Расщепление митохондриальной ДНК изошизомерами
Mspl и Hpall
II. 11.Реактивы
III. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ 42 III. 1. Митохондриальный геном гороха посевного при солевом стрессе
111.2. Митохондриальный геном клеток гороха, культивируемых in vitro
111.3. Митохондриальный геном гороха при аноксии
111.4. Метилирование цитозина в митохондриальной ДНК гороха
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК
Особенности структурной организации митохондриального генома высших растений1999 год, доктор биологических наук Мардамшин, Айрат Габидуллович
Изучение высокопроницаемой поры в митохондриях растений в условиях стресса2007 год, кандидат биологических наук Павловская, Наталья Сергеевна
Изучение роли редокс-сигналинга в регуляции экспрессии митохондриальных и ядерных генов растений2009 год, кандидат биологических наук Гарник, Елена Юрьевна
Механизмы регуляции разобщенного и несопряженного дыхания в проростках и культуре клеток томата: роль активных форм кислорода, света и пониженной температуры2010 год, кандидат биологических наук Мальцева, Елена Витальевна
Исследование процессов репликации и транскрипции митохондриальной ДНК клеток крови мышей при рентгеновском облучении2009 год, кандидат биологических наук Евдокимовский, Эдуард Владимирович
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Митохондриальный геном Pisum sativum L. при стрессе»
Актуальность. В последнее время митохондрии привлекают все большее внимание физиологов растений, молекулярных биологов, биофизиков, генетиков. Это объясняется той ролью, которую митохондрии играют в жизнедеятельности клетки и организма в целом, а также тем, что с митохондриальным геномом растений связаны такие практически важные признаки, как устойчивость к патотоксинам и цитоплаз-матическая мужская стерильность (ЦМС).
К настоящему времени достаточно подробно исследованы митохондриальные геномы дрожжей и млекопитающих. Структурно-функциональная организация этого генома у растений до сих пор не ясна. Имеющиеся эксперментальные данные не позволяют отдать предпочтение ни одной из доминирующих моделей организации митохондриального генома растений. Одна из них предполагает наличие активных рекомбинационных процессов в митохондриях растений, согласно другой - в этой органелле может меняться только копийность предсуществовавших классов кольцевых молекул.
Изменчивость митохондриального генома растений была показана при сравнительном анализе митохондриальной ДНК (мтДНК) целых растений и клеток, культивируемых in vitro, а также фертильных растений и растений с признаком ЦМС [Small et al., 1987; Lonsdale, 1989]. Однако эти данные укладываются в рамки каждой из этих гипотез. Поэтому необходимо привлечение новых модельных систем для углубления представлений об организации митохондриального генома растений in vivo.
Исходя из вышесказанного целью настоящей работы является исследование вариабельности структурной организации митохондриального генома растений при действии различных стрессовых факторов.
Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи:
1. Исследовать стабильность митохондриального генома гороха посевного при выращивании растений в 0.6%-ном растворе NaCl.
2. Провести сравнительный анализ митохондриального генома целых растений и различных линий каллусной ткани гороха посевного.
3. Изучить реакцию митохондриального генома гороха посевного на действие первичной аноксии.
Научная новизна. Показано, что при действии 0.6%-ного раствора NaCl в течение 40 суток, 3-х суточной аноксии и 6-месячного культивирования клеток in vitro митохондриальный геном гороха посевного не меняет своей структурной организации. Однако при выращивании растений гороха на 0.6%-ном растворе NaCl наблюдается увеличение содержания мтДНК на 38-40%, а также возрастает число ошибок при биосинтезе мтДНК, проявляющееся в увеличении в ней количества рибонуклеотидов, ковалентно связанных с дезоксирибонуклеотидами.
Установлено, что в мтДНК гороха посевного содержится 5-метилцитозин, количество и местоположение которого в мтДНК не меняется при солевом стрессе и культивировании клеток in vitro, что свидетельствует о стабильности структурной организации митохондриального генома.
Практическая ценность. Полученные результаты могут быть использованы при дальнейшем изучении роли митохондрий при адаптации растений к действию стрессовых факторов. Разработанные подходы могут быть использованы при анализе молекулярных механизмов адаптации галофитов к засолению, растений, обладающих различной устойчивостью к аноксии при росте в бескислородной среде.
Апробация. Основные положения диссертационной работы представлены на международном симпозиуме "Физико-химические основы физиологии растений" (Пенза, 1996), 2-м международном симпозиуме "Стресс и ассимиляция неорганического азота" (Москва, 1996) и симпозиуме "Биология клеток растений in vitro, биотехнология и сохранение генофонда" (Москва, 1997).
Публикации. По материалам диссертации опубликовано 5 работ. Благодарности. Автор сердечно благодарит научного руководителя к.б.н. Айрата Габидулловича Мардамшина за помощь при работе над диссертацией, а также коллег Р.Д.Валиеву, К.Р. Зиякаеву, A.M. Загидуллина, к.б.н. И.В. Максимова, к.б.н. А.Р. Мустафину за помощь при выполнении работы.
I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
Г.1. Типы реакций высших растений на стресс на молекулярном уровне
Устойчивость растений к действию стрессовых факторов обеспечивается различными механизмами, которые связаны с разным уровнем структурной организации растений от молекулярного до организменного.
Типы реакций растительных клеток на стресс различаются в зависимости от действия конкретных факторов, а также от вида растений и его устойчивости к данным факторам.
Растительная клетка при действии теплового шока индуцирует синтез белков теплового шока (БТШ). Они консервативны в эволюционном плане и широко распространены от бактерий до растений и млекопитающих [Vierling, 1990; Kuznetsov, Roshehupkin,1994]. Их функции не совсем ясны, хотя уже известно, что белки теплового шока участвуют в сохранении структур других белков в процессе биосинтеза и в процессах правильной сборки белковых комплексов в митохондриях, хлоропластах и цитоплазме [Vierling, 1990; Georgopoulos, Welch, 1993; Gatenby, Viitanen, 1994]. Под последним подразумевается скручивание полипептидной цепи в трехмерные структуры, перенос белков через мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, ассоциация субъединиц в олигомеры [Cuezva et al., 1993; Georgopoulos, Welch, 1993; Gatenby, Viitanen, 1994]. Такие белки называются шаперонами.
При действии теплового шока у многих видов растений происходит синтез нескольких групп новых белков с различными молекулярными массами. Так, белок с молекулярной массой 18 кДа был охарактеризован у ряда видов растений [Lee et al., 1995]. Белок теплового шока у риса (Oryza sativa) представляет собой полипептид, состоящий из
160 аминокислотных остатков. Этот белок гомологичен белкам теплового шока Peahsp 18.1 и Peahsp 17.9 гороха {Pisum sativum), Whtspe 58 пшеницы (Triticum aestivum), Soyhsp 17.5E сои (Glycine max) и Athhsp 17,6 арабидопсиса (Arabidopsis thaliana) на 71.3%, 66.9%, 69.1%, 66.9% и 66.9%, соответственно [Lee et al., 1995]. Белок теплового шока с молекулярной массой 70 кДа обнаружен у кукурузы и арабидопсиса [Кравец и др., 1995; Lee, Schoffl, 1996]. При этом, наряду с белком с молекулярной массой 70 кДа, в клетках кукурузы синтезируется также БТШ с молекулярной массой 60 кДа. По-видимому, эти белки могут синтезироваться и при действии на растения холодового шока [Кравец и др., 1995]. При ингибировании синтеза белка теплового шока с молекулярной массой 70 кДа у арабидопсиса {Arabidopsis thaliana) синтез белка теплового шока с молекулярной массой 18 кДа продолжается, что свидетельствует о разных функциях этих белков в растениях [Lee, Schoffl, 1996].
Белок теплового шока с молекулярной массой 60 кДа кодируется ядерным геномом и обнаруживается в митохондриях ряда растений. Считается, что его синтез происходит постоянно, а при действии теплового стресса уровень синтеза этого белка увеличивается в несколько раз [Georgopolus, Welch, 1993].
При действии теплового шока в матриксе митохондрий гороха посевного был обнаружен белок теплового шока с молекулярной массой 22 кДа [Lenne, Douce, 1994]. Этот белок не является тканеспецифичным и его количество составляет 1-2% от массы всех белков. Авторы считают, что он защищает клетки от перегрева.
Помимо классических белков теплового шока с молекулярными массами 18-22 и 60-70 кДа в растениях, по-видимому, могут существовать и высокомолекулярные белки теплового шока. Так, у арабидопсиса {Arabidopsis thaliana) при тепловом шоке увеличивается синтез белка с молекулярой массой 91 кДа, имеющего отчасти сходство к АТФ-связывающему домену БТШ-70 [81:огогЬепко е! а1., 1996].
Другой, наиболее изученной системой, является ответ растений на холодовой стресс. Были выявлены холодовые белки с различными молекулярными массами у разных видов растений, синтез которых происходит как при холодовом стрессе, так и при холодовой адаптации. Отличие холодового стресса от холодовой адаптации заключается в том, что медленное понижение температуры (холодовая адаптация) позволяет растению в достаточной мере осуществить синтез холодовых белков. Благодаря этому эффекту растение выдерживает более низкие температуры. Холодовые белки выполняют ряд функций. Одна из них-функция криопротектора, которая не позволяет образоваться льду в клетках растений. Подобные белки обнаружены также в крови арктических рыб и имеют аланинбогатые повторы [Аванов, 1990]. Ряд холодовых белков участвует в метаболизме клеток и отвечает, по крайней мере, за накопление свободного пролина и изменение состава аминокислот в растительных клетках. Аминокислота пролин также является криопротектором [Аванов, 1990]. Кроме того, ряд холодовых белков участвует в метаболизме жирных кислот, что приводит, по-видимому, к увеличению в мембранах ненасыщенных жирных кислот, фосфолипидов, фосфатидилхолина и фосфатидэтаноламина [8то1епзка, Кшрег, 1977; НотаЛ е1 а1., 1980].
Существенную роль в адаптации к холоду у растений играет абсцизовая кислота (АБК). Наиболее подробно действие абсцизовой кислоты изучено у арабидопсиса (АгаЫ^рзгя гкаНапа) [Уаша§исЫ-ЗЫпогаЫ, 8Ыпогак1, 1995]. Показано, что она активизирует два гена в ядерном геноме, которые кодируют белки, синтезирующиеся в ответ на действие холодового и солевого стрессов. Один из этих генов, обозначенный гс129А, также активизируется низкими температурами. В свою очередь, синтез абсцизовой кислоты индуцируется холодом, засухой или солевым стрессом. При закаливании растений Solarium, commersonii при 2°С содержание АБК в листьях увеличивается в 2.5 раза, что индуцирует синтез новых полипептидов, которые, в свою очередь, позволяют выдерживать листьям растений морозы до -12°С [Chaudler, Robertson, 1994].
Эффект действия солевого стресса (NaCl) зависит от солеустойчивости самого растения. Если оно является галофитом (солеустойчивым), то в растительных клетках имеются генетически детерминированные механизмы защиты от интоксикации солями. Суть их заключается в защите постоянства внутренней среды клеток, так называемого ионного гомеостаза. Эти процессы определяются метаболизмом клеток, которые нейтрализуют неблагоприятное действие ионов Na+, и процессами ионного транспорта [Балнокин, Строганов, 1985; Niu et al., 1995]. Необходимость поддержания во внутренней среде клеток низкого уровня NaCl связана с тем, что многие ферменты неустойчивы к высокой концентрации солей [Greenway, Munns, 1980]. Пределы солеустойчивости, по-видимому, закреплены в геноме [Балнокин, Строганов, 1985]. У галофитов при увеличении концентрации соли в среде увеличивается активность Н-АТФаз, Са-АТФаз, РМ-АТФаз [Perez-Prat et al., 1992; Niu et al., 1993; Ayala et al., 1994], которые способны выводить ионы Na+ из клеток. У водоросли Dunaliella, являющейся галофитом, обнаружен индуцируемый солью белок с молекулярной массой 60 кДа [Fisker et al., 1994], отвечающий за связывание ионов Na+.
Когда растительные клетки не в состоянии поддержать свой ионный гомеостаз, происходит пассивное поступление ионов Na+ из среды в клетку и внутриклеточная концентрация Na+ увеличивается. То есть, солеустойчивые растения отличаются от несолеустойчивых только более высоким барьером поступления ионов из среды в клетки. С увеличением концентрации соли в растительных клетках начинается перестройка систем метаболитических путей с целью адаптации к стрессу. Этот процесс приводит к накоплению в растительных клетках свободного пролина в результате ингибирования хлористым натрием пролиноксидазы [2Ью-Х1аг^, Уп^, 1992; КЬоёагу, 1992; БИисШакег е! а1., 1993], к количественным изменениям состава белков в мембранах клеток [Ооос11аск е1 а1., 1995; Нигктап, Тапака, 1996], а также к появлению новых белков с неизвестными функциями [Доскалюк и др., 1992] и новых матричных РНК [Капш£оро1, 1987; ,\^ппсоу е1 а1., 1989].
На примере гороха посевного показано, что при действии солевого стресса (ЫаС1) увеличивается синтез РНК в хлоропластах [Алина, 1990], содержание ядерной ДНК [Кабанов и др., 1973]. В зародышах ячменя наблюдается увеличение двухядерных клеток [Котовская и др., 1993]. Авторы утверждают, что увеличение числа ядер является одним из механизмов повышения функциональной активности клеток в условиях засоления.
При действии хлористого натрия у гороха посевного показано увеличение активности митохондриальной супероксиддисмутазы [МигШу а1., 1995]. Этот фермент катализирует реакцию окисления, где субстратами являются активные ионы-радикалы О2" и НО", которые способны вызывать повышенное окисление ненасыщенных жирных кислот в митохондриях, что может привести к нарушению функционирования этих органелл.
Наряду с реакциями высших растений на солевой стресс на молекулярном уровне в работе Ф. Каримова и соавт. [1993] было сделано заключение о различной устойчивости сортов хлопчатника к засолению на уровне регуляции систем целого растительного организма.
Таким образом, установлено, что при действии солевого стресса в растительных клетках происходят изменения синтеза РНК, белков и активности ряда ферментов. По-видимому, большая часть этих процессов связана с необходимостью защиты постоянства внутренней среды клеток растений.
Адаптация высших растений к гипоксии (недостаток кислорода) и аноксии (полное отсутствие кислорода) может быть осуществлена на молекулярном, клеточном уровнях, а также на уровне целого организма [Вартепетян, 1985]. В зависимости от степени и характера устойчивости к аноксии высшие растения подразделены на три основные категории. Во-первых, это "истинно" устойчивые к аноксии растения, способные существовать в условиях полного исключения кислорода из среды (прорастающие семена риса). Во-вторых, это растения со свойствами "кажущейся" устойчивости с избеганием анаэробиоза благодаря транспорту кислорода из аэрируемых органов (взрослые растения риса, гигро- и гидрофиты). Третью группу составляют растения с невыраженными признаками "истинной" или "кажущейся" устойчивости (большинство культурных растений) [Вартепетян, 1985]. Так, в проростках пшеницы происходит снижение растворимости "тяжелой" фракции хроматина и возрастает количество лабильно связанных с ДНК белков в течение 1-3 суток, а у риса в период от 3 до 7 суток [Войцековская и др., 1993]. Анаэробные условия способны менять экспрессию генов растений. Так, при действии аноксии в проростках кукурузы уже через 90 мин в клетках происходит синтез 20-ти анаэробно-специфических белков, основная масса которых участвует в гликолизе [Sachs, 1995]. Синтез анаэробных белков и их гликолизирование наблюдается и в проростках риса, которые, возможно, играют важную роль в адаптивных процессах, связанных с функционированием мембран [Reggiani et al., 1990]. При возникновении недостатка кислорода в клетках кукурузы происходит усиление сплайсинга РНК, что приводит, в частности, к синтезу анаэробного варианта глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы [Kohner et al., 1996].
При недостатке кислорода происходит также изменение активности ряда ферментов, меняется их количество [Edvera, 1992]. Причина такого ответа, вероятно, связана с необходимостью обеспечения клеток достаточным количеством АТФ. Такие изменения выявлены у алкогольдегидрогеназы, пируватдекарбоксилазы, глюкозо-6-фосфат-изомеразы, фруктозо-1,6-дифосфатальдолазы [Edvera, 1992].
Таким образом, установлено, что недостаток кислорода вызывает в растительных клетках изменения синтеза РНК, белков и активности ряда ферментов. По-видимому, большая часть таких изменений связана с анаэробным дыханием растений и стремлением растительных клеток обеспечить себя достаточным количеством энергетических макромолекул АТФ.
Действие одного из вышеперечисленных стрессовых факторов может привести растения к адаптации к другим условиям внешней среды. Так, при выращивании проростков пшеницы в условиях солевого стресса возрастает их морозоустойчивость [Bender et al., 1992]. Авторы предположили, что это явление связано с повышением концентрации растворимых веществ в растительных клетках и оно, вероятно, уменьшает степень клеточного обезвоживания при действии низких температур. С другой стороны, холодовая (10°С) или тепловая (38°С) предобработка проростков огурца снимает повреждающее действие засоления [Таланова и др., 1993].
Таким образом, действие стрессовых факторов на растения приводит на молекулярном уровне к изменениям синтеза РНК, белков и активности ряда ферментов. Поскольку все процессы жизнедеятельности клеток связаны с затратами энергии, в адаптации растений к неблагоприятным факторам среды особое место должны занимать митохондрии.
Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК
Устойчивость и адаптация к тепловому шоку культур клеток Arabidopsis thaliana и Thellungiella salsuginea при действии фторида натрия2011 год, кандидат биологических наук Пуляевская, Мария Александровна
Молекулярно-генетический анализ растений-регенерантов, полученных из длительно культивируемых каллусов гороха2005 год, кандидат биологических наук Кузнецова, Оксана Ивановна
Выявление и анализ активного механизма импорта ДНК в растительные митохондрии2003 год, кандидат биологических наук Кулинченко, Милана Вячеславовна
Роль белка холодового шока БХIII 310 и белков его семейства в защите растений от низкотемпературного стресса2002 год, доктор биологических наук Колесниченко, Алексей Викторович
Основные белки митохондрий и их роль в сохранении митохондриальной ДНК2007 год, кандидат биологических наук Гуляева, Наталья Александровна
Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Губайдуллин, Марат Ирекович
ВЫВОДЫ
1. Электрофоретический анализ тотальных и рестрицированных препаратов мтДНК показал высокую стабильность структурной организации митохондриального генома гороха при действии NaCl 0.6%-ной концентрации в течение 40 суток, 3-х суточной аноксии и 6-месячном культивировании клеток in vitro.
2. В листьях двухнедельных растений гороха, выращенных в 0.6%-ном растворе NaCl, повышается содержание мтДНК на 38-40% по сравнению с растениями контрольного варианта.
3. Установлено, что при 14-ти суточном действии на растения 0.6%-ного NaCl увеличивается число ошибок при биосинтезе мтДНК, проявляющееся в повышении количества относительного содержания рибонуклеотидов, ковалентно связанных с дезоксирибонуклеотидами.
4. На примере гороха впервые показано наличие 5-метилцитозина в мтДНК высших растений.
5. Установлено, что при солевом стрессе и культивировании клеток in vitro содержание и местоположение 5-метилцитозина в полинуклеотидной цепи мтДНК гороха не меняется, что является дополнительным подтверждением стабильности структурной организации митохондриального генома.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Митохондриальный геном высших растений является наиболее сложным у эукариот. К настоящему времени нет четкого представления об его структурной организации и скорости изменения популяционного состава мтДНК составлящих этот геном. Согласно модели Д.М. Лонсдейла [Lonsdale, 1989], в митохондриях растений с достаточно высокой скоростью происходят рекомбинационные события между молекулами мтДНК, приводящие к изменению структурной организации генома. По мнению И.Д. Смала [Small et al., 1987], в митохондриальном геноме растений может лишь меняться копийность различных классов мтДНК за счет изменения скорости их репликации. Многие положения этих двух моделей были основаны на сравнительном анализе мтДНК целых растений и клеток, культивируемых in vitro. Однако известно, что для каллусных и суспензионных культур характерно явление, получившее название сомаклональной изменчивости. Выделяют две основные причины, приводящие к появлению сомаклонов. Первое - это генетическая гетерогенность эксплантов, из которых были получены каллусные или суспензионные культуры. Во-вторых, это мутационный эффект компонентов питательной среды. Поэтому использование новых модельных систем, исключающих эффект сомаклональной изменчивости, может дать более реальную картину о пластичности структурной организации митохондриального генома высших растений. Полученные нами результаты показали, что при действии стрессовых факторов (засоление, аноксия, культивирование клеток in vitro) не произошло амплификации низкомолекулярных мтДНК. Рестриктный анализ также не выявил изменений в области высокомолекулярных мтДНК. Все это свидетельствует о высокой степени стабильности структурной организации митохондриального генома гороха. Подтверждением этому служили и результаты исследований метилирования мтДНК этиолированных проростков, зеленых листьев двухнедельных растений, выращенных в присутствии 0.6%-ного ЫаС1, и двухнедельных растений контрольного варианта, а также шестимесячной каллусной ткани. Все эти результаты ставят под сомнение основные положения модели Д.М. Лонсдейла, в основе которых лежит предположение о процессе быстрых рекомбинационных событий в митохондриях растений. Скорее всего, изменения происходят путем увеличения или уменьшения копийности предсуществовавших классов молекул мтДНК и только в том случае, когда изменения в ядерном геноме достигнут определенной величины.
Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Губайдуллин, Марат Ирекович, 1999 год
1. Аванов А .Я. Биологические антифризы и механизм их активности // Молекул.биол.- 1990.- Т.24, №3.- С.581-597.
2. Аветисова Л.В., Кадыков В.А. Ультруструктура клеток апикальной меристемы побега пшеницы, развивающегося при низких положительных температурах // Цитология.- 1985.- Т.27, № 2.- С. 136141.
3. Аббасова З.И., Аллахвердиев С.Р., Зейнайова Э.М., Гучейнова Н.Б. Конформационное изменение митохондрий при солевом стрессе // 3 Съезд Всерос. об-ва физиологов растений: Тез. докл.- СПб, 1993.-С.464.
4. Алина Б.А. Особенности состояния рибосомных РНК, белков хлоропластов гороха при действии NaCl // Известия АН Каз.ССР, сер. биол.- 1990.- № 6.-С. 27-31.
5. Андреев В.Ю., Полякова Л.И., Вартапетян Б.Б. Энергетический метаболизм и ультраструктура митохондрий корней гороха при экологических стрессах // 3 Съезд Всерос. об-ва физиологов растений: Тез. докл.- СПб, 1993.- С. 473.
6. Алексеева Х.А. Влияние температуры на ультраструктуру клеток зародыша Euonytes europaea L. в процессе стратификации и прорастания семян// Ботанический журнал.- 1975.-Т.10, № 10.-С. 1448-1456.
7. Балнокин Ю.В., Строганов Б.П. Солевой обмен и проблема солеустойчивости растений // Новые направления в физиологии растений.- М.: Наука.- 1985.- С. 199-213.
8. Бутенко Р.Г. Культура изолированных тканей и физиология морфогенеза растений.- М.: Наука, 1964.- 272 с.
9. Ванюшин Б.Ф., Огаркова O.A. Отсутствие содержащих метилированный аденин Gm6ATC- последовательностей вхлоропластных и ядерных ДНК бобовых растений // Биохимия,- 1990.-Т.55, № 5.- С.946-951.
10. Вартапетян Б.Б. Анаэробиоз и структурно-функциональные перестройки растительной клетки // Новые направления в физиологии растений.-М.: Наука.- 1985.-С. 175-198.
11. Войцековская С.А., Бадьина Т.Г., Чиркова Т.В. Влияние анаэробиоза на свойства хроматина и состав его негистоновых белков в проростках пшеницы и риса // Физиол. и биохим. культур, раст,- 1993.-Т.25, № 1.- С. 58-66.
12. Гайдамакина Л.Ф. Активность некоторых окислительных ферментов и количество митохондрий в миристематических клетках подсолнечника и ячменя при засолении // Вопросы солеустойчивости растений.- Ташкент: Фан.- 1973.- С. 176.
13. Гаузе Г.Г. Митохондриальная ДНК.-М.: Наука, 1977.- 288 с.
14. Даскалюк А.П. и др. Рост проростков пшеницы и полипептидный состав белков в условиях солевого стресса. // Физиол. и биохим. культ, раст.- 1992,- Т.24, № 6,- С. 554-560.
15. Гостимский С.А., Багрова A.M., Ежова Т.А. Обнаружение и цитологический анализ изменчивости, возникающей при регенерации растений из культуры тканей посевного гороха // ДАН СССР.- 1985.-Т.283, № 4,- С. 1007-1011.
16. Гинзбург Э.Л., Машанский В.Ф., Крыленков В.А., Третьяков A.B. Сопоставление аденозинтрифосфатазной активности митохондрий с их размерами при действии на клетку повышенной температуры// Цитология.- 1976.- Т. 18, № 5.- С. 600-604.
17. Зайцева М.Г., Касумов Э.А., Касумова И.В. Аккумуляция катионов и конформационные изменения белков, их возможная роль в изменениях объемов митохондрий // Физиол. раст.- 1991.- Т.38, № 4.- С. 708-714.
18. Кабанов В.В., Ценов Е.И., Строганов Б.П. Влияние NaCl на содержание и синтез нуклеиновых кислот в листьях гороха // Физиол. раст.- 1973.- Т. 20, Вып. 3.- С. 466-472.
19. Каримов Ф., Кузнецов Вл.В., Шамина З.Б. Организменный и клеточный уровни солеустойчивости двух сортов хлопчатника (133, ИНЭБР-85) // Физиол.раст. (Россия).- 1993.- Т.40, № 1.- С. 128-131.
20. Кембл Дж., Габи-Лагнен С., Лагнан Ж.Р. Движение генетической информации между органеллами растений: митохондрии ядра // Мобильность генома растений (ред. Виницкий Ю.П.) М.: ВО"Агропромиздат", 1990.- С. 85-92.
21. Кирнос М.Д., Александрушкина Н.И., Ванюшин Б.Ф. N6-метиладенин в митохондриальной ДНК высших растений // Биохимия.-1988.-Т. 53, № 11.- С. 1791-1796.
22. Киселева Е.В., Дударева H.A., Бояринцева А.Э., Майстренко А.Г., Христолюбова Н.Б., Салганик Р.И. Структурный анализ митохондриального генома Beta vulgaris L. II Биополимеры и клетка.-1988.-Т.4, № 6.- С.321-328.
23. Кравец B.C., Половинкин И.Г., Майор П.С. О возможной роли молекулярных шаперонов в реакции проростков кукурузы на действие холода // Материалы 1-го съезда Украинского общества криобиологии и криомедицины.- Харьков: Б.И., 1995.-С. 116-118.
24. Козырев Е.В., Митюшин В.M. О взаимосвязи ультраструктуры и функционального состояния митохондрий печени крыс // Митохондрии. Структура и функции в норме и патологии.- М.: Наука.- 1971.- С. 113119.
25. Котовсакая О.С., Семенова Д.П., Авилова Л.Д. Состояние ядерного аппарата меристематических семян ячменя, прорастающих в условиях разнокачественного засоления // Адаптация растит, и животн. организмов.- Ростов- на-Дону.- 1983.- С. 32-35.
26. Кудряшова И.Б., Кирнос М.Д., Ванюшин Б.Ф. Активность ДНК-метилазы в клеточном цикле делящихся клеток растений опосредована репликацией ядерной ДНК // Биологические науки.- 1991.- № 2.- С. 33-39.
27. Кушниренко C.B., Куркова Е.Б., Рогачева А.Я., Шолкевич В.И. Влияние низких положительных температур на окислительное фосфорилирование и ультраструктуру митохондрий у Cucumis sativus II Физиология растений.- 1969.- Т.16, № 3.- С.690-698.
28. Ленинджер А. Митохондрия.-М.: Мир,- 1966.- 316 с.
29. Мазин А.Л. О роли энзиматического метилирования регуляторных элементов в контроле активности генов разных групп организмов // Молекул, биол.- 1992.- Т.26, № 2.- С. 239-244.
30. Мазин А.Л., Бойко Л.М., Огаркова O.A., Ванюшин Б.Ф. Потеря динуклеотидов CpG из ДНК.VI. Метилирование генов митохондрий и хлоропластов// Молекулярная биология.- 1988.- Т.22, № 6.- С. 16881695.
31. Маниатис Т., Фрич Э., Сембрук Дж. Молекулярное клонирование.- М.: Мир, 1984.- 445 с.
32. Мардамшин А.Г., Загидуллин A.M. Локализация сайтов рибонуклеотидов в митохондриальной ДНК гороха посевного // Тезисы стендовых сообщений Второго биохимического общества Российской Академии Наук. 19-23 мая 1997. Москва. 4.1 Пущино 1997. С. 122-123.
33. Мардамшин А.Г., Загидуллин A.M., Валиева В.Д., Зиякаева K.P. Сравнительное изучение митохондриальных геномов целых растений и культивируемых клеток гороха посевного// ДАН.- 1997.- Т. 355, №2.-С. 273-275.
34. Мардамшин А.Г., Ступин А.П. Рибонуклеотиды в миохондриальной ДНК гороха посевного // Доклады Академии Наук (Россия).- 1993.- Т.329, № 4.- С. 524-525.
35. Машанский В.Ф., Винниченко JI.H., Мосевич Т.Н. и др. Два типа изменений ультраструктуры митохондрий в животной и растительной клетках // -Л.:Наука, 1972.- С. 98-103.
36. Машанский В.Ф., Семихатова O.A., Бушуева Т.М. О связи морфологических и биохимических признаков поврежденных митохондрий // Ботанический журнал.- 1965.- Т.50, № 5.- С. 639-646.
37. Минченко А.Г., Дударева H.A. Митохондриальный геном.-Новосибирск: Наука. 1990.- 194 с.
38. Мирослав Е.А., Бубало Л.С. Ультраструктура клеток хлоренхимы листа некоторых представителей флоры Крайнего севера // Ботанический журнал.- 1980.-Т. 65, № ц. с. 1523-1530.
39. Монахов Н.К., О функциональной гетерогенности митохондрий нормальной и опухолевых клеток митохондрий.Структура и функции// Материалы симпозиума "Структура и функции митохондрий".- 1965.- С. 26.
40. Петровская-Баранова Т.П. О структурной целостности клеточных органелл при охлаждении// Бюл.Гл.бот.сада АН СССР.- 1973.- вып.90.-С.62-66.
41. Ригер Р., Михаэлис А. Генетический и цитогенетический словарь.- М.: Колос, 1967.- 607 с.
42. Саркисов Д.С., Втюрин Б.В. Электронная микроскопия деструктивных внутриклеточных процессов.- М.: Наука, 1967.- 646 с.
43. Седерофф P.P., Левингс K.C.III Разнообразие генетической организации митохондриальной ДНК растений // Мобильность генома растений (Ред. Винецкий Ю.П.)- М.: ВО "Агропомиздат", 1990.- С. 94114.
44. Сидоренко П.Г., Уваров Г.А. О специфических изменениях структуры митохондрий в культурах тканей растений // Цитология.-1972.-Т. 14, № 2.- С. 1535-1537.
45. Удовенко Г., Цибковская Н., Смирнова Г. Влияние засоления на ультратонкую структуру органоидов клеток листьев ячменя // Вопросы регуляции устойчивости, роста и развития растений .- Пермь.-1981.- С. 125-129.
46. Таланова В.В., Титов А.Ф., Минаева С.В., Солдатов С.Е. Раздельное и комбинированное действие засоления и закаливающих температур на растения // Физиол. раст. (Россия).- 1993.-Т. 40, № 4.- С. 584-588.
47. Чельцова Л.П.Б Федоров А.К. Изменение содержание митохондрий в тканях пшеницы и их свойств в условиях пониженной температуры// Морфо-физиологические основы устойчивости растений".-1985.- С. 38-45.
48. Юрина Н.П., Одинцова М.С. Сравнительная характеристика структурной организации геномов хлоропластов и митохондрий растений //Генетика.- 1995.- Т.34, № 1.- С. 5-22.
49. Abbott A.G., O'Dell М., Flavell R.B. Quantitative Variation in components of the maize mitochondrial genome between plants with different male sterile cytoplasms // Plant Mol.Biol.- 1985.- Vol. 4, N 4.- P. 233-240.
50. Andre C.P., Walbot V. Pulsed-field gel mapping of maize mitochondrial chromosomes // Mol.Gen.Genet.- 1995.- Vol.247.- P.255-263.
51. Ayala F., O Leary J.M., Schumaker K.S. Na-induced growth increase in Salicornia bigelovii Torr. depends on stimulation of the PM-ATPase.// Suppl. to Plant Physiol.- 1994.- Vol. 105, N 1.- P. 39.
52. Avers C.J. Evolution of various fixing and stainig procedures for mitochondria in plant root tissues // Am. J. Bot.- 1962.- Vol. 49.- P. 996-1003.
53. Azcon-Bieto J., Day D.A., Lambers H. The effect of fotosynthesis and carbohydrate status on respiratory rates and the involvement of the alternative path in leaf respiration//Plant Physiol.- 1983.-Vol. 72.-P. 598603.
54. Bedinger P., De Hostos E.L., Leon P., Walbot V. Cloning and characterization of a linear 2,3 kb mitochondrial plasmid of maize // Mol. Gen. Genet.- 1986.- Vol. 205, N 2.- P. 206-212.
55. Bendall D.S., Bonner W.D. Cyanide-insensitive respiration in plant mitochondria// Plant Physiol.-1971.-Vol. 47.-P. 236-245.
56. Bender M., Heber U., Dietz K.-J. Saline growth conditions supercooling and increase the freezing tolerance of leaves of barley and wheat// Z.Naturforsch.- 1992.- Vol. 47, N 9-10.- P.695-670.
57. Bendich A.J., Gauriloff L.P. Morphometric analysis of cucurbit mitochondria: relationship between chondrione volume and DNA content // Protoplasma.- 1984.-Vol. 119.-P. 1-7.
58. Bendich A.J. // Mitochondrial Genes (eds. Sloninski C.P., Borst P., Attradi G.).- 1983.- 481 p.
59. Borck K.S., Walbot W. Comparison of the restriction endonuclease digestion patterns of mitochondrial DNA from normal and male-sterile cytoplasms of Zea mays L. //Genetics.- Vol. 102.-P.109-128.
60. Bernardi G. Repeated sequences in the mitochondrial genome of yeast //Dev.Genet.- I980.-Vol. 2.-P. 21-31.
61. Boarman C.H. Cytedifferention in tissue culture: tissue culture and plant science // 3rd intern, congr. plant tissue and cell culture. London: Academia Press.- 1974.- Vol. 7.- P. 43-70.
62. Bonen L., Huh T.Y., Gray M.W. Can partial methylation explain the complex fragment patterns observed when plant mitochondrial DNA is cleaved with restriction endonucleases?//FEBS Letters.- I980.-Vol. Ill, N2.- P. 340-346.
63. Brennicke A., Blanz P. Circular mitochondrial DNA species from Oenothera with unique sequences // Mol.Gen. Genet.- 1982.-Vol. 187.-P. 461-466.
64. Clowers F.A.L., Juniper B.E. Meristems and the effect of radiation on plant cells // J.Exp. Bot.- 1964.- Vol. 15. P. 622-630.
65. Clayton D.A. Replication of animal mitochondrial DNA // Cell.- 1982.-Vol. 28.- P. 693-705.
66. Chase C.D., Pring D.R. Mitochondrial plasmid-like molecules in sorghum//Plant Mol.Biol.- 1985.-Vol. 5.- P.303-312.
67. Chowdhury M.K.U., Schaeffer G.W., Smith R.L., DeBonte L.R., Matthews B.F. Mitochondrial DNA variation in long-term tissue cultured rice lines // Theor. Appl. Genet.- 1990.- Vol. 80, N 1.- P. 81 -87.
68. Chaudler P.M., Robertson M. ABA-regulated genes and cold tolerance//Ann. Rev. Plant Physiol, and Plant Mol. Biol.- 1994.-Vol. 45.-P. 113-141.
69. Chen J.J., Juang C.Z., Britt A.B. Little or repair of cyclobutyl pyrimidine dimers is observed in the organnelar genomes of the young arabidopsis seedling // Plant Physiol.- 1996.-Vol. 111, N 1.- P. 19-25.
70. Cuezva J.M., Flores A.I., Liras A. et al. Molecular chaperones and the biogenesis of mitochondria and peroxisomes// Biol. Cell.- 1993.- Vol. 77.- P. 47-62.
71. Edvera А. Стресс у растений: молекулярные аспекты// Генет. и селекц.- 1992.- Т. 25, N 3.- С. 261-267.
72. Fauron C.M.-R., Moore В., Casper М. Maize as a model of higher plant mitochondrial genome plasticity // Plant Science .- 1995.- Vol. 112, N l.-P. 11-32.
73. Fisher M., Pick U., Zemir A. A salt-induced 60-kD plasma membrane protein plays a potential role in the extreme halotolerance of the Alga Dunaliella II The Plant Physiol.- 1994.-Vol. 106, N4.-P. 1359-1366.
74. Fontarnau A., Hernandez-Yago J. Characterization of mitochondrial DNA in Citrus II Plant Physiol.- 1982.-Vol. 70.-P. 1678-1682.
75. Dale R.M.K. Structure of plant mitochondrial DNAs // Slonimski P., Borst P., and Attardi G.(eds.), Mitochondrial Genes.- 1982.- P. 471-476.
76. Dale R.M.K. Sequence homology among different size classes of plant mtDNAs//Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.-1981.-Vol. 78.-P. 4453-4457.
77. Dale R.M.K., Duesing J.H., Keene D. Supercoiled mitochondrial DNAs from plant tissue culture cells// Nucleic Acids Research.- 1981.-Vol. 9, N18.- P. 4583-4593.
78. Dale R.M.K., Wu M., Kiernan M.C.C. Analysis of four tobacco mitochondrial DNA size classes // Nucleic Acids Res.- 1983.-Vol. 11.- P. 1673-1685.
79. Dalmgren G., Mattison O., Okkels F.T. Specific levels of DNA methylation in various tissues cell lines and cell types of Daucus carota II Plant Physiol.- 1991.-Vol.95, Nl.-P. 174-178.
80. Day D.A., Wiskich J.T. Transport processes of isolated plant mitochondria // Physiol. Veg.- 1984.- Vol. 22.- P. 241-266.
81. De Buyser J., Hartmann C., Henry Y., Rode A. Variations in long-term wheat somatic tissue culture // Can.J.Bot.- 1988.- Vol. 66.- P. 1891-1895.
82. Diers L. Pigments and structure of chloroplasts in green petals of Deherainia smaragdina II J. Cell Biol.- 1966.- Vol. 28.- P. 527-543.
83. Douce R. Mitochondria in higher plants. Structure, Function and Biogenesis.- 1985.- New York: Academic Press.-520 p.
84. Douce R., Mannela C.A., Bonner W.D. The external NADH dehydrogenases of intact plant mitochondria // Biochim. Biophys. Acta.-1973.- Vol. 292.-P. 105-116.
85. Douce R., Neuburger M. The uniqeness of plant mitochondria // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol.- 1989.-Vol. 40.-P. 371-414.
86. Dudareva N.A., Kiseleva E.V., Boyarintseva A.E. et al. Structural analysis of mitochondrial genome of Beta vulgaris L. II Theor. Appl. Genet.-1988.- Vol. 78.- N 5.- P. 753-759.
87. Gatenby A.A., Viitanen P.V. Structural and functional aspects of chaperonin- mediated protein folding // Annu. Rev. Pint Physiol, and Plant Mol. Biol.- 1994.- Vol. 45.- P. 469-491.
88. Genevois M.L. Sur la fermentation et sur la respiration chez les vegetaux chlorophylliens // Rev.Gen.Bot.- 1929.- Vol. 41.- P. 252-271.
89. Georgopoulos C., Welch W.J. Role of the major heat shock proteins as molecular chaperones // Ann. Rev. Cell. Biol.- 1993.- Vol. 9.- P. 601-634.
90. Goblet J.-P., Boutry M., Due G., Briquet M. Mitochondrial plasmid-like molecules in fertile and male sterile Vicia faba L II Plant Mol. Biol.-1983.- Vol. 2, N 6.- P. 306-309.
91. Goblet J.-P., Flammand M., Briquet M. A mitochondrial plasmid specifically associated with male sterility and its relation with other mitochondrial plasmids in Vicia faba L. II Curr Genet.- 1985.- Vol. 9, N 5.- P. 423-426.
92. Goddlack D., Dietz K.-J., Gimmler H. The effects of sudden salt stress on protein synthesis in the green alga Dunaliella parva II J.Plant Physiol.-1995.-Vol. 146, N4.-P. 508-514.
93. Greenway H., Munns R. Mechanisms of salt tolerance in nonhalophytes // Annu. Rev. Plant. Physiol.- 1980.- Vol. 31.- P. 149-190.
94. Groot G.S.P., Kroon A.M. Mitochondrial DNA from various organisms does not contain internally methylated cytosine in -CCGG-sequences // Biochimica et Biophysica Acta.- 1979.- Vol. 564, N2.- P.355-357.
95. Grossman L.J., Watson R., Vinograd J. Cytological changes connected with the process of adaptation to low temperatures // Proc. Nat Acad. Sci. USA.- 1973.- Vol. 70.- P. 3339-3349.
96. Gunning B.E.S., Steer M.W. Ultrastructure and the biology of plants cells.- 1975,- London: Edward Arnold.- 457 p.
97. Hackenbrock C.R. Ultrastructuralbasis for metabolically linked mechanical activity in mitochondria // J. Cell Biol.- 1966.- Vol. 30, N 1.-P.269-297.
98. Handa H., Tsunevawaki K., Kunisada T. et al. Small circular DNA molecules in wheat mitochondria // Mol. Gen. Genet.- 1984.- Vol. 194, N 3.-P. 368-373.
99. Harwood J.L. Plant mitochondrial lipids: structure, function and biosynthesis // Encyclopedia of plant physiology.- 1985.- Vol.l8.-Berlin: Springer-Verlag.- P. 37-71.
100. Hartmann C., Buyser J., Henry Y., Falconet D. et al. Time-course of mt genome variation in wheat embryogenic somatic tissue cultures // Plant Sci.- 1987.- Vol. 55, N 2.- P. 191-198.
101. Hartmann C., Henry Y., DeBuyser L., Aubry C., Rode A. Identification of new mitochondrial genome organizations in wheat plants regenerated from somatic tissue cultures // Theor. Appl. Genet.- 1989.- Vol. 77.- P. 169-175.
102. Hecht-Buchholz C., Pfluger R., Marschner H.Z. Einfluzz von natriumchlorid auf mitochondrienzahl und atmung von maiswurzelspitzen // Z. planzenphysiol.- 1971.- Vol. 65, N 5.- P. 410-417.
103. Horwath J., Vigh L., Belea A., Farhas T. Hardiness dependet accumulation of phospholipids in leaves of wheat cultivars // Physiol, plant.-1980.- Vol. 49, N 1.- P. 117-120.
104. Houchins J.P., Ginsburg H., Rohrbaugh M. et al. DNA sequence analysis of a 5,27-kb direct repeat occuring adjacent to the regions of S-episome homology in maize mitochondria // EMBO J.- 1986.- Vol.5 .- P. 2781-2788.
105. Hurkman W.J., Tanaka C.K. Effect of salt stress on germin gene expression in barley roots // Plant Physiol.- 1996.- Vol. 110, N 3.- P. 971-977.
106. Kanazava A., Tsutsumi N., Hirai A. Reversible changes in the composition of the population of mtDNAs during dedifferentiation and regeneration in tobacco // Genetics.- 1994.- Vol. 138.- P. 865-870.
107. Kemble R.J., Bedbrook J.R. Low molecular weight circular and linear DNA in mitochondria from normal and male-sterile cytoplasm // Nature.- 1980.- Vol. 284, N 5756.- P. 565-566.
108. Kolodner R., Tewari K.K. Physicochemical characterization of mitochondrial DNA from pea leaves // Proc. Natl. Acad. Sci.U.S.A.- 1972.-Vol. 69.-P. 1830-1834.
109. Kolodner R., Warner R., Tewari K.K. Presence of covalently linked ribonucleotides in the closed circular dexyribonucleic acid from higher plants // J.Biol. Chem.- 1975.- Vol.250.- P. 7020-7026.
110. Kohner U., Donath M., Mendel R.R., et al. Intron-specific stimulation of anaerobic gene expression and splicing efficiency in maize cells // Mol. Gen.Genet.-1996.- Vol. 251, N 2.- P. 252-258.
111. Kool A.J., de Haas J.M., Mol J.N.M., van MarrewijkG.A.M. Isolation and physiochemical characterization of mitochondrial DNA from cultured cells of Petunia hybrida II Theor. Appl. Genet.- 1985.- Vol. 69.- P. 223-233.
112. Khodary S.E.A. Effect of salinity and tryptophan on growth and some metabolic changes in wheat and sorghum plants // Biol, plant.- 1992.-Vol. 34, N5-6.- C. 439-443.
113. Kuznetsov V.V., Roshchupkin B.V. Stress responses in Nicotiana sylvestris cells to salinity and high temperature:2. Synthesis of heat shock proteins and polypeptide phosphorylation //Rus. J. Plant Physiol.- 1994.-Vol. 41, N. 4.-P. 497-502.
114. Malone C., Koeppe D.E., Miller R.J. Localization of lead accumlated by corn plants // Plant Physiol.- 1974.-Vol. 53.- P. 918-927.
115. Mannela C.A., Tedeschi H. Importance of the mitochondrial membrane channel as a model biological channel // J.Bioenerg. Biomembr.- 1987.- Vol. 19.- P. 305-358.
116. Margalin K., Doda J.N., Clayton D.A. Elongation of displacement-loop strands in human and mouse mitochondrial DNA is arrested near specific template sequences // Plasmid.- 1981.- Vol. 6.- P.332-341.
117. Matthews B.F., DeBonte L.R. Chloroplast and mitochondrial DNAs of carrot and its wild relatives // Plant Mol. Biol. Rep.- 1985.- Vol. 3.-P. 12-14.
118. Miyaki M., Koide K., Ono K. RNAse and alkali sensitivity of closed circular mitochondrial DNA of rat ascites hepatoma cells // Biochem and Biophys. Res.Communs.- 1973.- Vol. 50.- P. 252-258.
119. Murthy S.S. et al. Saline stress induced enzymatic antioxidant gene expression in pea // Supplement to lant Physiol.- 1995.- Vol. 108, N 2.- P. 107.
120. McNay J.W., Chourey P.S., Pring D.R. Molecular analysis of genomic stability of mitochondrial DNA in tissue cultured cells of maize // Theor. Appl. Genet.-1984.- Vol. 67.- P. 433-437.
121. McNay J.W., Pring D.R., Lonsdale D.M. Polymorphism of mitochondrial DNA "S" regions among normal cytoplasms of maize // Plant Mol. Biol.- 1983.-Vol. 2.- P. 177-187.
122. Mikulska E., Odintsova M.S., Turischeva M.S. Electron microscopy of DNA in mitochondria of pea seedlings // J. Ultrastruct. Res.- 1970.- Vol. 32.-P. 258-267.
123. Mignouva H., Virmani S.S., Briquet M. Mitochondrial DNA modifications associated with cytoplasmic male sterility in rice // Theor. Appl. Genet.- 1987.- Vol.74, N 5.-P. 666-669.
124. Moller I.M., Lin W. Membrane-bound NAD(P)H dehydrogenases in higher plant cells // Annu. Rev. Plant Physiol.- 1986.- Vol. 37.- P. 309-334.
125. Moore A.L., Rich P.R. Organization of the respiratory chain and oxidative phosphorylation // Encyclopedia of plant physiology, Berlin:Springer-Verlag.- 1985.- Vol. 18.- P. 34-172.
126. Murashige T., Scoog F. A revised medium for rapid growth and bioassays with tobacco tissue culture // Physiol. Plant.- 1962.- Bd.15- N 13.- S. 473-493.
127. Nass M.M.R. Restriction endonuclease analysis of mitochondrial DNA from virus-transformed tumor and control cell of human, hamster andavian origin sequence conservation and intraspecific variation \\ J.Cell Biol.1984.- Vol.99.- P.143.
128. Nawa S., Sano Y., Yamada M., Fujii T. Nucleotide sequence of the mitochondrial DNA from the cytoplasms of maize // Jap. J. Genet.- 1987.- Vol. 62, N4.-P. 301-314.
129. Negruk V.l., Cherny D.I., Nikiforova I.D., Aleksandrov A.A., Butenko R.G. Isolation and characterization of minicircular DNAs found in mitochondrial fraction of Vicia faba II FEBS Lett.- 1982.- Vol. 142, N2.- P. 115-117.
130. Negruk V.l., Eisner G.I., Redichkina T.D. et al. Diversity of Vicia faba circular mtDNA in whole plants and suspension cultures// Theor. Appl. Genet.- 1986.- Vol. 72, N 4.- P. 541-547.
131. Nikiforova I.D., Negruk V.l. Comparative electrophoretic analysis of plasmid-like mitochondrial DNAs in Vicia faba and some other legumes // Planta.- 1983.- Vol. 157.-P. 81-84.
132. Niu X., Bressan R.A., Hasegawa P.M., Pardo J.M. Ion homeostas in NaCl stress environments // Plant Physiol.- 1995.- Vol. 109, N 3.- P. 735-742.
133. Niu X., Narasimhan M.L., Salzman R.A., Hasegawa P.M. NaCl regulation of plasma membrane H-ATPase gene expression in a glycophyte and a halophyte // Plant Physiol.- 1993.-Vol 103.-P. 713-718.
134. Oldenburg D.J., Bendich A.J. Size and structure of replicating mitochondrial DNA in cultured tobacco cells // The Plant Cell.- 1996.-Vol. 6, N 3.- P.447-461.
135. Paillard M., Sederoff R.R., Levings C.S.I. Nucleotide sequence of the S-l mitochondrial DNA from the S cytoplasm of maize // EMBO J.1985.- Vol. 4, N 5.- P. 1125-1128.
136. Palmer J.M. The organization and regulation of electron transport in plant mitochondria //Annu. Rev. Plant Physiol.- 1976.- Vol. 27.- P. 133-157.
137. Palmer J.M., Shields C.R. Tripartite structure of the Brassica campestris mitochondrial genome //Nature (L.).- 1984.- Vol.307.- P.437-440.
138. Palmer J.M., Shields C.R., Cohen D.B., Orton T.J. An unusual mitochondrial DNA plasmid in the genus Brassica.- Nature(L).- 1983.-Vol. 301.-P. 725-728.
139. Palmer J.M., Ward J.A. The oxidation of NADH by plant mitochondria // Encyclopedia of plant physiology, Berlin: Verlag-Spring -1985.-Vol. 18.- P. 173-201.
140. Pollack L., Kassir J., Shemer R., Metzger H., Szyf M. Heterogeneous population of mitochondrial DNA molecules in higher plants // Nucleic Acid Reserch.- 1984.- Vol. 12.- P.4811-4824.
141. Powling A. Species of small DNA molecules found in mitochondria from sugarbeet with normal and male-sterile cytoplasms // Mol.Gen.Genet.-1981.- Vol. 183.-P. 82-84.
142. Pring D.R., Conde M.F., Schertz K.F. Organelle genome diversity on sorghum: Male-sterile cytoplasms // Crop.Sci.-1982.-Vol. 22.- P. 414-421.
143. Pring D.R., Levings C.S. Heterogeneity of maize cytoplasmic genomes among male-sterile cytoplasms // Genetics.- 1978.- Vol. 89.- P. 121-136.
144. Pring D.R., Lonsdale D.M. Molecular Biology of Higher Plant Mitochondrial DNA // Int.Rev.Cytol.- 1985.- Vol. 97.- P. 1-46.
145. Quetier F., Vedel F. Heterogeneous population of mitochondrial DNA molecules in higher plants // Nature (London).- 1977.- Vol. 268.- P. 365-368.
146. Ramagopal S. Differential mRNA transcription during salinity stress in barley // Proc. Nat. Acad. Sei. USA.-1987.- Vol. 84, N 1.- P. 94-98.
147. Reggiani R., Brambilla I., Bertani A. Anaerobic protein synthesis and glycosylation in rice seedlings // J.Plant Physiol 1990.- Vol. 137, N 1.- P. 116-119.
148. Reis R., Shmookler J., Goldstein S. Variability of DNA methylation patterns during serial passage of human diploid fibroblasts // J. Biol. Chem.-1983.- Vol. 258, N 15.- P. 9078-9085.
149. Rode A., Hartmann C., Falconet D., Lejeone B. et al. Extensive mitochondrial DNA variation in somatic tissue cultures initiated from wheat immature embryos // Curr. Genet.- 1987.- Vol. 12, N 5.- P. 369-376.
150. Sabbah S., Raise M., Tal M. Methylation of DNA NaCl-adapted cells of potato // Plant Cell Repts.- 1995.-Vol. 14, N7.- P. 467-470.
151. Sachs M.M. Anaerobic gene expression and anoxia tolerance in maize // J. Exp. Bot.- 1995.- Vol. 46, Suppl.- P. 1.
152. Sanyal A., Harington A., Herbert C.J. et al. Heat schock protein Hsp 60 can alleviate the phenotype of mitochondrial RNA-deficient temperature-sensitive mna2 pet mutants // Mol.Gen.Genet.- 1995.- Vol. 246, N l.-P. 56-64.
153. Schardl C.L., Lonsdale D.M., Pring D.R., Rose K.R. Linearization of maize mitochondrial chromosomes by recombination with linear episomes // Nature.- 1984.- Vol. 310, N 5975.- P. 292-296.
154. Schardl C.I., Pring D.R., Lonsdale D.M. Mitochondrial DNA rearrangemehts associated with fertile revertants of S-type male sterile maize // Cell.- 1985.- Vol. 43, N 1. P. 361-368.
155. Sederoff RR., Levings C.S. Ill, Timothy D.H., HuW.W.L. Evolution of DNA sequence organization in mitochondrial genomes of Zea II Proc. Natl. Acad.Sci.USA.- 1981.- Vol.78.- P.5953-5957.
156. Size distributions of circular molecules in plant mitochondrial DNAs /J.Bailey-Serres, P.Leroy, Jones J.A. et al.// Curr.Genet.- 1987.-Vol. 12.-P. 4953.
157. Shudhaker C., Reddy P.S., Veekanjaneyulo K. Effect of salt stress on the enzymes of proline synthesis and oxidation in greengram (Phaseolus aureuxRoxb.) seedlings // J.Plant Physiol.- 1993.- Vol. 141, N 5.- P. 621-623.
158. Shirzadegan M., Christey M., Earle E.D., Palmer J.D. Rearrangement, amplification, and assortment of mitochondrial DNA molecules in cultured cells of Brassica campestris II Theor. Appl. Genet.- 1989,- Vol. 77, N 1.- P. 17-25.
159. Small I.D., Isaak P.G., Leaver C.J. Stoichometric differences in DNA molecules containing the atpA gene suggest mechanisms for the generation of mitochondrial genome diversity in maize // EMBO J.- 1987.- Vol. 6.- P. 865869.
160. Smolenska G., KuiperP.J. Effect of low temperature upon lipid and fatty acid composition of roots and leaves of winter rape plants // Physiol, plant.- 1977.- Vol. 41, N 1.- P. 29-35.
161. Sparks R.B.Jr., Dale R.M.K. Characterization of 3H-labeled supercoiled mitochondrial DNA from tobacco suspension culture cells // Mol. Gen. Genet.- 1980.-Vol. 180.- P. 351-355.
162. Spruill W.M.Jr., Levings C.S., Sederoff R.R. Organization of mitochondrial DNA in normal and Texas male sterile cytoplasms of maize // Dev.Genet.- 1980.-Vol. 1.-P.363-378.
163. Storozbenko S., DePauw P., Kushnir S. et al. Identification of an Arabidopsis thaliana cDNA encoding a HSP 70-related protein belonging to the HSP110/SSE1 subfamily // FEBS Lett.- 1996.- Vol. 390, N 1.- P. 113-118.
164. Sutton-Jones, Street H.e. Changes in fine structure during the growth of Acer pseudoplatanus, L. cells in suspension culture // J. Exper. Bot.- 1968.-Vol. 19, N58.-P. 114-118.
165. Suyama Y., Miura K. Size and structural variations of mitochondrial DNA // Proc. Natl. Acad. Sei. USA.-1968.- Vol. 60.- P. 235-242.
166. Synenki R.M., Levings C.S.III, Shah D.M. Physicochemical characterization of mitochondrial DNA from soybean//Plant Physiol.- 1978.-Vol. 61.- P. 460-464.
167. Thomas D.R., Wood C., Masterson C. Long-chain acyl CoA syntetase, carnitine and -oxidation in the pea-seed mitochondrion // Planta.- 1988.-Vol. 173.- P. 263-266.
168. Thompson R.D., Kemble R.J., Flavell R.B. Variations in mitochohdrial DNA organization between normal and male sterile cytoplasms of maize // Nucl. Acids Res.- 1980.- Vol. 8, N 5.- P. 1999-2008.
169. Timothy D.H., Levings C.S.III, Hu W.W. et al. Organelle DNA variation and systematic realationships in the genus Zea: teosinte II Mayolica.-1983.-Vol.28, Nl.P. 139-149.
170. Vedel F., Quetier F. Physicochemical charactrization of mitochondrial DNA from potato tubes // Biochim. Biophys. Acta.- 1974.- Vol. 340.- P. 374387.
171. Vierling E. Heat shock protein function and expression in plant // Stress responses in plants: Adaptation and acclimation mechanisms.- New York: Wiley-Liss. Inc., 1990.- P.357-375.
172. Wahleithner J.A., Wolstenholme D.R. Mitochondrial plasmid DNAs of broad bean: nucleotide sequences, complex secondary structures, and transcription // Curr. Genet.- 1987.- Vol. 12, N 1.- P. 55-67.
173. Ward B.L., Anderson R.S., Bendich A.J. The size of the mitochondrial genome in large and variable in a family of plants (Curcurbitaceae) II Cell.-1981.-Vol.25, N3.- P. 793-803.
174. Warnike H.E., Lee S.-L.J. Pollen abortion in T cytoplasmic malesterile corn {Zea mays) a suggested mechanism // Science.- 1978.- Vol. 200.-P. 561-563.
175. Wiskich J.T., Dry I.B. The tricarboxylic acid cycle in plant mitochondria: its operation and regulation // Encyclopedia of plant physiology, Berlin: Springer-Verlag.- 1985.-Vol. 18.-P. 281-313.
176. Wolstenholme D.R., Gross N.J. The form and size of mitochondrial DNA of the red bean Phaseolus vulgaris I I Proc. Natl. Acad. Sei. USA.- 1968.61.- P. 245-252.
177. Wong-Staal F., Mendelsohn J., Goulian M. Ribonucleotides in closed circular mitochondrial DNA from Hela cells // Biochem. and Biophys. Res.Communs.- 1973.- Vol. 53.- P. 140-148.
178. Weissinger A.K., Timothy D.H., Levings C.S. et al. Unique plasmid-like mitochondrial DNAs from indigenous maize races of Latin America // Proc. Nat. Acad. Sei. USA.- 1982.- Vol. 79, N 1.- P. 1-5.
179. Weissinger A.K., Timothy D.H., Levings C.S., Goodman M.M. Patterns of mitochondrial DNA variation in indigenous maize races of Latin America//Genetics.- 1983.- Vol. 104, N3.- P. 365-379.
180. Winicov I., Waterborg J.H., Harrington R.E., McCoy T.J. Messehger RNA induction in cellular salt tolerance of alfalfa (Medicago sativa)// Plant Cell Repts.- 1989.- Vol. 8, N 1.- P. 6-11.
181. Wong F.Y., Wildman S.G. Simple procedure for isolation of satellite DNAs from tobacco leaves in high yield and demonstration of minicircles // Biochim. Biophys. Acta.-1972.- Vol. 259.- P. 5-12.
182. Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. A novel cis-acting element in an Arabidopsis Gene is involved in responsiveness to drought, low temperature, or high-salt stress // The Plant Cell.- V. 6, N 2.- P. 251-264.
183. Zho-Xiang L., Ying Y. Влияние NaCl на активность пролиноксидазы и содержание свободного пролина в листьях проростков пшеницы // Acta phytophysiol.sin.- 1992.- Vol. 18, N 4.- P. 376-382.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.