Микробная деградация полисахаридов в почвах при различных температурах тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.03, кандидат биологических наук Власенко, Анна Николаевна

• Власенко, Анна Николаевна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Власенко, Анна Николаевна

ВВЕДЕНИЕ.

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Полисахариды (хитин и пектин) в природных экосистемах.

1.1.1. Хитин.

1.1.2. Пектиновые вещества.

1.1.3. Сферы применения исследуемых полисахаридов.

1.2. Отношение почвенных микроорганизмов к температуре.

1.3. Гидролитические ферментные комплексы микроорганизмов и их активность в зависимости от температуры.

1.3.1. Хитинолитические ферментные комплексы.

1.3.2. Пектинолитические ферментные комплексы.

1.4. Основные группы почвенных хитинолитических и пектиполитических микроорганизмов.40'.

1.5. Молекулярно-биологических анализ хитинолитических сообществ природных экосистем.

Глава II. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Объекты исследования.

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Постановка эксперимента по инициации микробной сукцессии

2.2.2. Изучение эмиссии диоксида углерода из образцов исследуемых почв.

2.2.3. Определение численности разных групп микроогранизмов люминесцентномикроскопическим методом.

2.2.4. Определение структуры прокариотного хитинолитического и нектинолитического сообщества почв методом FISH.

2.2.5. Выделение ДНК и амплификация фрагментов генов 16S рРНК и chiÄ

2.2.6. Денатурирующий градиентный гель-электрофорез

2.2.7. Филогенетический анализ

2.2.8. Получение и идентификация чистых культур хитинолитических микроорганизмов

2.2.9. Оценка интенсивности потребления хитина чистыми культурами микроорганизмов

2.2.10. Определение интенсивности образования хитиназы чистыми культурами микроорганизмов.

2.2.11. Определение хитиназной активности in situ

ГЛАВА HI. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Динамика эмиссии диоксида углерода из почв с внесением полисахаридов при различных температурах

3.2. Оптимизация условий разложения хитина с помощью математического планирования эксперимента

3.3. Динамика биомассы хитинолитического и пектинолитического микробных комплексов почв, развивающихся при различных температурах.

3.4. Анализ структурных и функциональных показателей при деструкции полисахаридов в почве

3.5. Молекулярно-биологический анализ компонентного состава гидролитического бактериального сообщества почв, развивающегося при различных температурах.

3.5.1. Исследование прокариотного хитинолитического и пектинолитического сообщества почв с помощью флюоресцентной гибридизации in situ

3.5.2. ДГТЭ-анализ амплифицированных фрагментов гена 16S рРНК микробных сообществ из почв, обогащенных субстратом и без него

3.5.3. Детекция хитиназного гена chiA в почвах с хитином и без него при различных температурах

3.6. Выделение и идентификация доминантов хитинолитического сообщества почв, развивающегося при различных температурах.

3.7. Оценка интенсивности потребления хитина чистыми культурами микроорганизмов при различных температурах.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Микробная деградация полисахаридов в почвах при различных температурах»

Такие биополимеры как хитин и пектин являются распространенными полисахаридами в природе и постоянно присутствуют в почве (De Boer, 1999). Хитин представляет собой азотсодержащий полимер N-ацетил-О-глюкозамина, выступает неотъемлемым компонентом клеточных стенок микромицетов, экзоскелета беспозвоночных животных. Пектин -безазотистый полисахарид, состоящий из остатков D-галактуроновой кислоты, является структурным компонентом клеточных стенок высших растений, присутствует в составе клеточных соков. Оба биополимера представляют собой существенный источник углерода и азота для почвенных микроорганизмов, а их минерализация имеет важное значение для биогеохимических циклов этих элементов в биосфере (Gooday, 1990; Kang et al., 2005).

Жизнедеятельность гидролитических микробных сообществ в существенной степени определяет уровень плодородия почв, включая снабжение растений доступными питательными ресурсами, формирование почвенной структуры и способность к подавлению нежелательных фитопатогенных популяций (Downing & Thomson, 2000; Kobayashi ct al., 2002). Масштабы микробной деструкции биополимеров (на примере полисахаридов) отличаются в биогеоценозах разных биоклиматических зон. однако в научной литературе информация о структуре и особенностях формирования микробных гидролитических комплексов под воздействием экологических факторов (в частности, температуры) практически отсутствует. С одной стороны, важна роль психрофильных и психротрофных микроорганизмов в процессах деструкции биополимеров, особенно в зонах холодного и умеренного климата. С другой стороны, известная приуроченность максимальной активности большинства хитинолитических и пектинолитических ферментов микроорганизмов к температуре 40-55°С (Kashyap, 2001; Dahia, 2006) делает интересным вопрос о деструкции полисахаридов почвенным микробным комплексом при повышенных температурах, с целью оценки потенциальной гидролитической активности микробного сообщества почв и поиска продуцентов гидролитических ферментов.

Целью диссертационной работы явилось исследование особенностей комплекса микроорганизмов, осуществляющих деструкцию полисахаридов (хитина и пектина) в почвах при различных температурах (5, 27, 50°С).

В задачи исследования входило:

1. Сравнительное исследование динамики эмиссии диоксида углерода из образцов почв с добавлением субстрата (хитина и пектина) и без него, инкубируемых при разных температурах.

2. Изучение динамики численности и биомассы эукариотных и прокариотных микроорганизмов, развивающихся в исследуемых микрокосмах при различных температурах в ходе сукцессии, инициированной увлажнением и внесением полисахаридов.

3. Оценка разнообразия и численности отдельных филогенетических групп прокариотных микроорганизмов гидролитиков в почвах при различных температурах.

4. Детекция хитиназного гена при различных температурах в исследуемых почвах и чистых культурах хитинолитиков.

5. Выявление наиболее активной группы микроорганизмов, участвующих в разложении хитина и пектина в почве при разных температурах. Выделение доминантов гидролитичеких сообществ почв, определение их видового разнообразия и активности разложения ими полисахаридов.

Научная новизна. Впервые в экспериментах с микрокосмами проведена оценка потенциальной гидролитической активности микробных сообществ почв, развивающихся в широком диапазоне температур.

Установлена высокая активность (оцениваемая по структурным и функциональным показателям) при гидролизе полисахаридов микробным сообществом вне зависимости от температуры минорных по биомассе компонентов - мицелиальных и одноклеточных прокариот. При этом роль актиномицетов особенно велика в процессах деструкции хитина.

Впервые с использованием метода FISH (флюоресцентная гибридизация in situ) оценена численность и выявлен филогенетический состав метаболически активного бактериального гидролитического (хитиполитического и пектинолитического) комплекса в гумусовых горизонтах серой лесной, глее-слабоподзолистой, бурой пустынно-степной почв и чернозема в зависимости от температуры. Установлено, что при всех исследуемых температурах среди возможных агентов деструкции полисахаридов их разложение осуществляется представителями филогенетических групп Actinobacteria, Firmicutes, Bacteroidetes и Proteobacteria. При понижении температуры в почвенном гидролитическом бактериальном комплексе особенно возрастает численность метаболически активных форм Firmicutes и Betaproteobacteria. С ростом температуры на порядок увеличивается биомасса мицелиальных представителей группы Actinobacteria, а также возрастает роль Gammaproteobacteiia.

С помощью математического планирования показана принципиальная возможность решения оптимизационной задачи с определением оптимальных значений факторов (температуры и сукцессионного времени) для функционального показателя микробного гидролитического сообщества (дыхания).

Практическая значимость. Выделены штаммы микроорганизмов, обладающие высокой хитинолитической активностью при различных температурах, последовательности гена 16S рРНК которых депонированы в базу данных нуклеотидных последовательностей с присвоением им индивидуальных номеров доступа. Полученные штаммы могут быть использованы в биотехнологии для создания биопрепаратов при борьбе с фитопатогенами.

Результаты проведенного исследования имеют важное практическое значение при разработке биотехнологического процесса получения хитинолитических и пектинолитических ферментов.

Проведенная оценка потенциальной гидролитической активности микробных сообществ почв, развивающихся в широком диапазоне температур, и анализ их компонентного состава могут быть полезны в разработке и применении хитинсодержащих компостов и биодеградабельного упаковочного материала (биопластика), а также для решения проблемы утилизации хитин- и пектинсодержащих отходов.

Знание закономерностей микробного разложения биополимеров даст возможность управлять микробными популяциями и раскрыть экологическую роль микроорганизмов в углеродных и азотных циклах. Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы доложены на ХШ и XIV Международных конференциях студентов, аспирантов и молодых ученых Ломоносов-2007 и Ломоносов-2006, на XIV Докучаевских молодежных чтениях - 2011 в Санкт-Петебургском государственном университете, на заседании кафедры биологии почв факультета почвоведения МГУ и в Институте почвоведения и оценки земель университета Хохенхайм (Штутгарт, Германия).

Публикации. По результатам исследований опубликовано 4 статьи, трое тезисов докладов.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Власенко, Анна Николаевна

ВЫВОДЫ

1. Показано, что деградация полисахаридов наиболее активно протекает в пустынно-степной зоне - при высоких температурах, в почвах средних и северных климатических зон - при более низких температурах. В почвах при высоких температурах основными деструкторами полисахаридов являются прокариоты, при низких температурах возрастает роль грибов.

2. С помощью математического планирования впервые показана принципиальная возможность решения оптимизационной задачи с определением оптимальных значений факторов (температуры и сукцессионного времени) для функционального показателя почвенного микробного гидролитического сообщества (дыхания).

3. Установлена высокая активность (оцениваемая по структурным и функциональным показателям) при гидролизе полисахаридов вне зависимости от температуры минорных по биомассе компонентов микробного сообщества - мицелиальных и одноклеточных прокариот. При этом роль актиномицетов особенно велика в процессах деструкции хитина.

4. Показано, что изменение температуры существенно влияет на общую численность метаболически активных одноклеточных прокариот в гидролитическом комплексе глее-слабоподзолистой и пустыпностепной почв и практически не изменяет её в черноземе, но выявляет различия в структурах доминантных составляющих бактериальных гидролитических сообществ всех исследованных почв.

5. При всех исследуемых температурах разложение полисахаридов осуществляется филогенетическими группами АсИпоЬаМепа, 171ггтси(е.ч, Вас1его1с1е1ех и Рго1еоЬаМеИа. Понижение температуры значительно увеличивает численность метаболически активных клеток 1чгписи1е.ч и ВетгоГеоЬас1епа в гидролитическом комплексе почв и сокращает её у группы АсипоЬаМепа. При высоких температурах на фоне явного доминирования группы АсШюЬаМепа, биомасса мицелиальных форм которой возрастает почти на порядок в образцах с хитином, в некоторых почвах выделяются также Оат т ар го 1е оЬас1е п а.

6. Детектирован хитиназный ген группы А (сЫА) в почве и чистых культурах микроорганизмов, отвечающий за процесс гидролиза хитина при различных температурах.

7. Выделены бактериальные штаммы, обладающие высокой хитинолитической активностью при различных температурах, определенные последовательности гена 16Б рРНК которых депонированы в базу данных нуклеотидных последовательностей с присвоением им индивидуальных номеров доступа.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Таким образом, в экспериментах с микрокосмами оценена потенциальная гидролитическая активности микробных сообществ почв, развивающихся в широком диапазоне температур. Комбинирование разнообразных методов исследования позволило информативно оценить различия в структурах доминантных составляющих гидролитических сообществ почв с изменением температуры.

Установлена высокая активность (оцениваемая по структурным и функциональным показателям) минорных по биомассе компонентов -мицелиальных и одноклеточных прокариот при гидролизе полисахаридов вне зависимости от температуры. При этом роль актиномицетов особенно велика в процессах деструкции хитина

Впервые с использованием метода FISH (флюоресцентная гибридизация in situ) оценена численность и выявлен филогенетический состав метаболически активного бактериального гидролитического (хитинолитического и пектинолитического) комплексов в гумусовых горизонтах серой лесной, глее-слабоподзолистой, бурой пустынно-степной почв и чернозема в зависимости от температуры. Установлено, что при всех исследуемых темпера!урах разложение полисахаридов осуществляется представителями филогенетических групп Actinobacteria, Finnicutes, Bacteroidetes и Proteobacteria. При понижении температуры в почвенном гидролитическом бактериальном комплексе особенно возрастает численность метаболически активных форм Finnicutes и Betaproteobacteria. С ростом температуры на порядок увеличивается биомасса мицелиальных представителей группы Actinobacteria, а также возрастает роль Gammaproteobacteria. С помощью математического планирования показана принципиальная возможность решения оптимизационной задачи с определением оптимальных значений факторов (температуры и сукцессионного времени) для функционального показателя микробного гидролитического сообщества (дыхания).

Выделены штаммы микроорганизмов, обладающие высокой хитинолитической активностью при различных температурах, последовательности гена 168 рРНК которых депонированы в базу данных нуклеотидных последовательностей с присвоением им индивидуальных номеров доступа. Полученные штаммы могут быть использованы в биотехнологии для создания биопрепаратов при борьбе с фитопатогепами.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Власенко, Анна Николаевна, 2011 год

1. Агафонов Ю.В., Быкова В.М., Кривошейка Л.И., Сидоров H.H., Белоцерковец В.М. Применение хитозана в сельскохозяйственном и декоративном растениеводстве. Новые перспективы в исследовании хитина и хитозана. Москва Щелково, 1999.

2. Агре IT.C. Систематика термофильных актиномицетов. Пущино, 1986. -130 с.

3. Алимова Ф.К. Trichoderma/Hypocrca (Fungi, Ascomycetes, Hypocreales): таксономия и распространение. Казань: Казанский государственный университет имени В.И. Ульянова-Ленина. 2005. - 264с.

4. Виноградский С.Н. Микробиология почвы. М.: Изд-во АН СССР, 1952. -792 с.5: Воробьева Л.И. Археи. М.: ИКЦ «Академкнига», 2007. - 447 с.

5. Гаузе Г.Ф., Преображенская Т.П., Свешникова М.А., Терехова Л.П., Максимова Т.С. Определитель актиномицетов. М.: Наука. 1983. 245 с.

6. Горовой А.Ф., Кошевский И.И., Теслкж., Трутнева H.A. / Материалы VI Между нар. Конф. «Новые достижения и исследования хитина и хитозана». М.: ВНИРО. 2001. С. 78-81.

7. Дедков В.П., Гунин П.Д. Тепловой режим почвогрунтов пустынных экосистем. //Экология. 1984. №5 с. 16-22.

8. Димо В. IT., Тепловой режим почв СССР. -М.: Колос, 1972. 359 с.

9. Добровольский Г.В. Урусевская И.С. География почв. М.: МГУ, 2004. 460 с.

10. Докучаев В.В. Русский чернозем. М.: ОГИЗ, 1948. - 480 с. (Избр. Соч.: Т. 1).

11. Донченко Л.В., Фирсов Г.Г. Пектин основные свойства, производство и применение. М.: ДеЛи принт, 2007. -276 с.

12. Доржготов Д. Почвы Монголии. Улан-Батор. Изд-во «Admon». 2003. -287 с.

13. Егорова Е.В. Влияние отходов биотехнологического производстваантибиотиков на агрохимические свойства и ферментативную активность дерново-подзолистой почвы. // Вестник Московского Университета серия Почвоведение. 2004. №3. С. 48-52.

14. Звягинцев Д.Г., Бабьева И.П., Зенова Г.М. Биология почв. М.: МГУ, 2005. 445 с.

15. Звягинцев Д.Г., Зенова Г.М. Экология актиномицетов. М.: ГЕОС, 2001.

16. Зенова Г.М., Курапова Л.И., Лысенко A.M. и Звягинцев Д.г. структурно-функциональная организация комплексов термотолерантных актиномицетов пустынных и вулканических почв // Почвоведение. 2009. №5. с. 575-580.

17. Зенова Г.М., Дуброва М.С., Звягинцев Д.Г. Структурно-функциональные особенности комплексов почвенных психротолерантных актиномицетов. //Почвоведение. 2010. №4. с. 482487.

18. Иванушкина Н.Е. Влияние температуры и водного потенциала па рост и развитие почвенных грибов. Дис. канд. биол. наук. 1984.

19. Кожсвин П.А. Микробные популяции в природе. М.: МГУ, 1989. -175 с.

20. Кравченко И.К., Кизилова А.К., Быкова С.А., Менько Е.В., Гальченко В.Ф. Молекулярный анализ накопительных культур с высоким сродством к метану, выделенных из почв лесного биоценоза и агроцепозов. //Микробиология. 2010. Т. 79. №1. с. 114-122.

21. Кулев Д.Х., Львова Е.Б. // Материалы VI Между нар. Конф. «Новые достижения и исследования хитина и хитозана» / М.: ВНИРО. 2001. с.204-207.

22. Кухарепко О.С., Манучарова Н.А., Добровольская Т.Г. Особенности бактериальных сообществ гидроморфных почв северных регионов // Вестн. Моск. Ун-та. Сер. 17. Почвоведение. 2010. №4. с. 41-43.

23. Манучарова Н.А., Власенко А.Н., Белова Э.В., Зенова Г.М., Добровольская Т. Г., Степанов А. Л. Методические аспектыопределения использования хитина почвенными микроорганизмами. Известия РАН. Сер. Биол. 2008. №5. с. 635-640.

24. Мелентьев А.И., Актуганов Г.Э., Галимзянова Н.Ф. Роль хитиназы в проявлении и антигрибной активности штаммов Bacillus sp. 739. // Микробиология. 2001. Т. 70. №5. С. 636-641.

25. Методы почвенной микробиологии и биохимии // М.: Изд-во МГУ. 1991. 303 с.

26. Мишустин E.II. Термофильные микроорганизмы в природе и практике. М.: Изд-во АН СССР. 1950.-635 с.

27. Мишустин E.H., Перцовская М.И. Микроорганизмы и самоочищение почвы. М.: Изд-во АН СССР, 1954. 650 с

28. Нетрусов А.И., Бонч-Осмоловская Е.А., Горленко В.М. и др. Экология микроорганизмов; под ред. А.И. Нетрусова. М.: Изд. центр «Академия», 2004. - 272 с.

29. Новогрудский Д.М. Почвенная микробиология. Алма-Ата. 1956. -586 с.

30. Панкратов Т.А. Бактериальные сообщества сфагновых болот и их участие в деструкции природных полимеров. // Диссертация кан. биол. наук. М.: Институт микробиологии РАН, 2007. - 137с.

31. Панкратов Т.А., Белова С.Э., Дедыш С.Н. Оценка филогенетического разнообразия прокариотных микроорганизмов в сфагновых болотах с использованием метода FISH.// Микробиология, 2005. Т. 74, №6, С. 831-837.

32. Паринкина О.М. Микрофлора тундровых почв. Л.: Наука, 1989. 159 с.

33. Полянская Л.М., Гейдебрехт В.В., Степанов А.Л., Звягинцев Д.Г. Распределение численности и биомассы микроорганизмов по профилям зональных типов почв // Почвоведение. 1995. №3. с. 322-328.

34. Терехов A.C. Экологические пиши почвенных актиномицетов. Диссертация кан. биол. наук. -М.: МГУ, 2003. 182 с.

35. Тиунова H.A., Пиреева Д.А., Фениксова Р.В. Образование хитиназы Actinomyces kurssanovii. //Микробиология. 1976. Т. XLV. С. 625-629.

36. Тютерев С. Л., Якубчик М.С., Тарлаковский С.А. // Производство и применение хитина и хитозана. М.: Изд-воВНИРО, 1995. с. 55-57.

37. Феофилова Е.П. Биологические функции и практическое использование хитина // Прикладная биохимия и микробиология. 1984. Т. 20. Выпуск 2. с. 147-160.

38. Феофилова Е.П. Хитин грибов: распространение, биосинтез, физико-химические свойства и перспективы использования // Хитин и хитозан. Под ред. акад. РАСХН К.Г. Скрябина, д.х.н. Г.А. Вихоревой, д.х.н. В.П. Варламовой М.: Наука, 2002. 365 с.

39. Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение // под ред. К. Г. Скрябина, Г. А. Вихоревой, В. П. Варламова. М.: Наука. 2002. - 368 с.

40. Шишов JI.JL, Тонконогов В.Д., Лебедева И.И, Герасимова М.И. Под ред. Добровольского Г.В. Классификация и диагностика почв России. Смоленск: Ойкумена. 2004. 342 с.

41. Шкадова А.К. Температурный режим почв на территории СССР. Ленинград. 1979.-203 с.

42. Шлегель Г. Общая микробиология. М.: Изд-во иностр. лит-ры, 1972. -476 с.

43. Aber J. D. & Mellilo J. M. Terrestrial Ecosystems. Saunders College Publishing, PA. , 1991. P. 84-88.

44. Alves M.P., Rainey F.A., Nobre M.F. & Cosata M.S. Thermomonas hydrothermalis sp. nov., a new slightly thermophilic y-proteobacterium isolated from a hot spring in central Portugal // Syst. Appl. Microbiol. 2003. 26: 70-75.

45. Amann R.I., Krunholz L., Stahl D.A. Fluorescent-oligonucleotide probing of whole cells for determinative, phylogenetic and environmental studies in microbiology II BacterioL, 1990. 172: 762-770.

46. Amann R.I., Ludwig W., Schleifer K.-H. Phylogenetic identification and in situ detection of individual microbial cells without cultivation // Microbiol. Rev. 1995. 59: 143-169.

47. Anderson A. S. and Wellington E. M. H. The taxonomy of Streptomyces and related Genera//Int. J. Syst. Evol. Bacteriol. 2001. 51: 797-814.

48. Anjaiah V., Comalis P., Koedam N. Effect of genotype and root colonization in biological control of fusarium wilts in pigeonpea and chickpea by Pseudomonas aeruginosa PNA1 // Can. J. Microbiol. 2003. 49: 85-91.

49. Arakane Y. & Muthukrishnan S. Insect chitinase and chitinase-like proteins // Cell. Mol. Life Sci. 2010. 67: 201-216.

50. Baker G.C. and Cowan D.A. 16S rDNA primers and the unbiased assessment of thermophile diversity // Biochem. Soc. Trans. 2004. 32: 218— 221.

51. BaiTOS M. D., Bonetti S. J. and Carsella J. S. Isolation of Pénicillium chitinases: a comparison of enzymes isolated from supernatant and pelleted fractions //FASEB J. 2006. 20: A 57.

52. Beg Q.K., B. Bhushan, M. Kapoor, G.S. Hoondal. Production and characterization of thermostable xylanase and pectinase from Streptomyces sp. QG-11-3 II J. hid. Microbiol. Biotechnol. 2000. 24: 396-402.

53. Bergey's Manual of Determinative Bacteriology // Eds. J.A.Holt, N.R. Krieg, Peter H.A. Smath, J.T. Stanley, S.T. Williams. Baltimore ets: Williams and Wilkins, 1994. 787 p.

54. Bertaux J., Gloger U., Schmid M., Hartmann A., Scheu S. Routine fluorescence in situ hybridization in soil // J. Microbiol. Methods. 2007. 69: 451-460.

55. Berthrong S.T., Schadt C.W., Pineiro G. and Jackson R.B. Afforestation alters the composition of functional genes in soil and biogeochemical processes in South American grasslands // Appl. Environ. Microbiol. 2009. 75 (19): 6240-6248.

56. Berensmeier S., Singh S.A., Meens J. & Buchholz K. Cloning of the pelA gen from Bacillus licheniformis 14A and biochemical characterization of recombinant, thermostable, high alkaline pectate lyase // Appl. Microbiol. Biothechnol. 2004. 64: 560-567.

57. Bhattacharya D., Nagpure A., Gupta R.K. Bacterial chitinases: properties and potential // Crit. Rev. Biotechnol. 2007. 27(1): 21-28.

58. Bhushan B. and Hoondal G.S. Isolation, purification and properties of a thermostable chitinase from an alkalophilic Bacillus sp. BG-11 // Biotechn. Lett. 1998. 20(2): 157-159.

59. Boot R.G., Blommaart E.F.C., Swart E., Ghauharali-van der Vlugt K., Bijl N., Moe C., Place A. & Aerts J.M.G. Identification of a nivel acidic mammalian chitinase distinct from chitotriosidase H J. Biol. Chem. 2001. 276: 6770-6778.

60. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for quantitationof microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. 72: 248-254.

61. Brock T. D. & Madigan M. T., 1988. Biology of Microorganisms. 5th edn. Prentice Hall Incorporation. 835 pp.

62. Brühlmann F., Kim K.S., Zimmerman W. and Fiechter A. Pectinolytic Enzymes from actinomycetes for the degummining of raimie bast fibers // Appl. & Environ. Microbiol. 1994. 60 (6): 2107-2112.

63. Busse H.-J., Kämpfer P., Moore E.R.B. & 7 other authors. Thermomonas haemolytica gen. nov., sp. nov., a c-proteobacterium from kaolin slurry // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2002. 52: 473-483.

64. Campbell J.H., Clark J.S. and Zak J.Z. PCR-DGGE Comparison of Bacterial Community Structure in Fresh and Archived Soils Sampled along a Chihuahuan Desert Elevational Gradient // Microb. Ecol. 2009. 57 (2): 261-266.

65. Castle D. & Kirchman D.L. Composition of estuarine bacterial communities assessed by denaturing gradient gel electrophoresis and fluorescence in situ hybridization// Limnol. Oceanogr.: Methods. 2004. 2: 303-314.

66. Chandler D.P., Fredrickson J.K. and Brockman F.J. Effect of PCR template concentration on the composition and distribution of total community 16S rDNA clone libraries UMol. Ecol. 1997. 6: 475-482.

67. Chen M.Y., Tsay S.S., Chen K.Y., Shi Y.C., Lin Y.T. & Lin G.H. Pseudoxanthomonas taiwanensis sp. nov., a novel thermophilic, N20-producing species isolated from hot springs // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2002. 52: 2155-2161.

68. Chin K.-J., liesak W . and Janssen H. Optitus terrae gen nov., sp. Nov., to accommodate novel strain of the division "¥61x^01111^0^^ isolated from rice paddy soil HIJSEM. 2001. 51: 1965-1968.

69. Christopher C.A. and Clause! A.O. 1980. U.S. Patent 4,210,204.

70. Cottrell M.T., Wood D.N., Yu L., Kirchman D.L. Selected chitinase genes in cultured and uncultured marine bacteria in the alpha- and gamma-subclasses of the proteobacteria // Appl. Environ. Microbiol. 2000. 66(3): 1195-201.

71. Culbreath AK, Rodriguez-Cabana R, Morgan-Jones G. Chitin and Paecilomyces lilacinus for control of Meloidogyne arenaria II Nematropica. 1986.16: 153-166.

72. Dahiya N., Tewari R., Tiwari R.P., Singh Hoodndal G. Chitinase from Enterobacter sp. NRG4: Its purification, characterization and reaction pattern // Electron. J. Biotechnol. 2005. V.8. №2.

73. Dahiya N., Tewari R., Hoondal G.S. Biothechnological aspects of chitinolytic enzymes: a review // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006. 71: 773-782.

74. Davila-Rodriguez J.L.; Escobar-Barrios V.A., Shirai K. & Rangel-Mendez J.R. Synthesis of a chitin-based biocomposite for water treatment: Optimization for fluoride removal // Journal of Fluorine Chemistry. 2009. 130 (8): 718-726.

75. De Boyer W., Gunnewiek PJAK, Lafeber P., Janse J.D., Spit B.E., Woldendorp J.W. Antifungal properties of chitinolytic dune soil bacteria // Soil Biol. &Biochem. 1998. 30(2): 193-203.

76. De Boyer W., Gerards S., Klein G. P.J.A. and Modderman R. Response of the chitinolytic microbial community to cliitin amendments of dune soils // Biol Fei1.il. Soils. 1999. 29: 170-177.

77. De Boer W., Klein Gunnewiek P.J., Kowalchuk G.A. and Van Veen J.A. Growth of Chitinolytic Dune Soil B-Subclass Proteobacleria in Response to Invading Fungal Hyphae // Appl. Environ. Microbiol. 2001. 67(8): 33583362.

78. Dedysh S. N., Pankratov T.A., Belova S.E., Kulichevskaya I.S. and Liesack W. Phylogenetic analysis and in situ identification of Bacteria community composition in an acidic Sphagnum peat bog U Appl. Envir Microbiol. 2006. 72(3): 2110-2117.

79. Deshpande M.V. Enzymatic degradation of chitin and its biological applications // J. Sci. Ind. Res. 1986. 45: 273-281.

80. Domsch K.H., Gams W., Traute-Heidi Anderson. "Compendium of soil fungi"//Eching: IHW-Verl. Reprint der Ausg. Von 1980. Vol. 1 (1993).

81. Downing K.J. & Thomson J.A. Introduction of the Serratia marcescens. chiA gene into an endophytic Pseudomonas fluorescens for the biocontrol of fitophatogenic fungi // Can. J. Microbiol. 2000. 46: 363-369.

82. Edenbom S.L. and Sexstone A.J. DGGE fingerprinting of culturable soil bacterial communities complements culture-independent analyses // Soil Biol. & Biochem. 2007. 39 (7): 1570-1579.

83. Eickhorst T. and Tippkotter R. Improved detection of soil microorganisms using fluorescence in situ hybridization (FISH) and catalyzed reporter deposition (CARD-FISH) // Soil Biol.& Biochem. 2008. 40(7): 18831891.

84. Eilenberg H., Pnini-Cohen S., Schuster S., Movtchan A. & Zilberstein A. Isolation and characterisation of chitinase genes from pitches of the carnivorous plant Nepenthes khasiana II J. Exp. Bol. 2006. 57: 2775-2784.

85. Eltarabily-K.A., Soliman-M.H, Nassar-A.H., Alhassani-H.A. Biologycal-Control of Sclerotinia Minor Using a Chitinolytic Bacterium and Actinomycetes II Plant Pathology. 2000. 49(5): 573-583.

86. Escott G.M. and Adams D.J. Chitinase Activity in Human Serum and Leukocytes // Infection and Immunity. 1995. 63(12): 4770^1773

87. Favela-Torres E., Volke-S.T. and Viniegra-Gonzalez G. Production of Hydrolytic Depolymerising Pectinases // Food Technol. Biotechnol. 2006. 44 (2) 221-227.

88. Feller G., Naiynx E., Arpigny J. L., Zekhini Z., Swings J. and Gerday C. Temperature dependence of growth, enzyme secretion and activity ofpsychrophilic Antarctic bacteria // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. 41: 477-479.

89. Fenice M., Selbmann L., R. Di Giambattista and Federici F. Chitinolytic activity at low temperature of an Antarctic strain (A3) of Verticillium lecanii II Research in Microbiol. 1998. 149(4): 289-300.

90. Frankenberger W.T.Jr. & Dick W.A. Relationships between enzyme activities and microbial growth and activity indices in soil. // Soil Sci. Society of America J. 1983.47: 945-951.

91. Gao J., Bauer M. W„ Shockley K.R., Pysz M.A. and Kelly R. M. Growth of Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus on Chitin Involves Two Family 18 Chitinases IIAppl. Environ. Microbiol. 2003. 69(6): 3119-3128.

92. Gao X.D., Katsumoto T., Onodera K. Purification and Characterization of Chitin Deacetylase from Absidia coerulea // J. Biochem. 1995. 117:257-263.

93. Georlette D., Blaise V., Collins T., D'Amico S., Gratia E., Hoyoux A., Marx J.-C., Sonan G., Feller G., Gerday C. Some like it cold: biocatalysis at low temperatures // FEMSMicrobiol. Rev. 2004. 28: 25-42.

94. Giersher K. Pectin and pectic enzymes in fruit and vegetables technology // Gordian. 1981. V.81. №№7-8. p. 171-176.

95. Gillichinsky D., Vishnivetskaya T., Petrova M., Spirina E., Mamykin V. and Rivkina E. Bacteria in Permafrost // In "Psychrophilcs: from biodiversity to biotechnology" ed. by Margesin R., Schinner F., Marx J.K., Cerdey C. Springer Verlag. 2008. 462 p.

96. Gohel V., Singh A., Vimal M., Ashwmi P. and Chhatpar H.S. Bioprospecting and antifungal potential of chitinolytic microorganisms. // African Journal of Biotechnol. 2006. 5 (2): 54-72.

97. Gonzalez-Franco A.C., Deobald L.A., Spivak A. and Crawford D.L. Actinobacterial chitinase-like enzymes: profiles of rhizosphere versus non-rhizosphere isolates // Can. J. Microbiol. 2003. 49: 683-698.

98. Gooday G.W. Physiology of microbial degradation of ehitin and chitosan // Biodégradation. 1990. 1: 177-190.

99. Gortari M.C. and Hours R. A. Fungal chitinases and their biological role in the antagonism onto nematode eggs. A review. // Mycol. Progress. 2008. 7(4): 221-238.

100. Gould W.D., Bryant R.J., Trofimow J.A., Anderson R.V., Coleman D.C. Chitin decomposition in a model soil system. // Soil Biol. & Biochem. 1981. 13: 487-492.

101. Gounot A.M. & Russell N. J. Physiology of cold-adapted microorganisms // In "Cold-adapted Organisms", Edited by R. Margesin & F. Schinner. New York: Springer. 1999.-416 p.

102. Gray T.R.G. and Baxby P. Chitin decomposition in soil. II. The ecology of chitinoclastic micro-organisms in forest soil // Trans. Br. Mycol. Soc. 1968. 51: 293-309.

103. Gschwendtner S., Reichmann M., Millier M., Radl V., Munch J.C. and Schloter M. Abundance of bacterial genes encoding for proteases and chitinases in the rhizosphere of three different potato cultivars // Biol. Fertil. Soils. 2010. 46: 649-652.

104. Haki G. D. and Rakshit S. K. Developments in industrially important thermostable enzymes: a review // Bioresourse Technology. 2003. 89(1): 17-34.

105. Hallmann J., Rodriguez-Kabana R., Kloepper J.W. Chitin-mediated changes in bakterial communities of the soil, rhizosphere and within roots of cotton in relation to nematode control // Soil biology and biochemistry. 1999. 31: 551-560.

106. Hatada Y„ Saito K., Yoshimatsu T„ Ozawa T., Kobayashi T. & Ito S. Deduced amino-acid sequence and possible catalytic residues of a novel pectate lyase from an alcalophilic strain of Bacillus H Eur. J. Biochem. 2000. 267: 2268-2275.

107. Ilenrissat B. & Bairoch A. New families in the classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities // Biochem. J. 1993. 293: 781-788.

108. Ilenrissat B. Classification of chitinase modules // In Chitin and chitmases. Muzzarelli RAA (ed). Basel, Switzerland: Birkhauser-Verlag. 1999. pp. 137159.

109. Herron S.R., Benen J.AE., Scavetta R.D., Visser J. & Jurnak F. Structure and function of pectic enzymes: virulence factors of plant pathogens // Proc. Natl acad. Sci. USA. 2000. 97: 8762-8769.

110. Hirsbrunner P. 1888. U.S. Patent 4,743,288.

111. Howard M.B., Ekborg n.A., Weiner R.M., Hutcheson S.W. Detection and characterization of chitinases and other chitin-modifying enzymes // J. hid. Microbiol. Biot. 2003. 30: 627-635.

112. Ikeda S., Ytow N. Ezura H., Minamisawa K., Miyashita K., Fujimura T. Analysis of molecular diversity of bacterial chitinase genes in the maize rhizosphere using culture-independent methods // Microbes and Environm. Microbiology. 2007. 66: 3290-3296.

113. Jayani R.S., Saxena S. and Gupta R. Microbial pectinolytic enzymes: A review // Process Biochemistry. 2005. 40: 2931-2944.

114. Jiang C., Xu L. Actinomycete diversity in unusual habitats I I Bioline Enternational. Actinomycetes. 1993. 4(2): 47-57. ■

115. Jousset A., Lara E., Nikolausz M., Harms H. and Chatzinotas A. Application of the denaturing gradient gel electrophoresis (DGGE) technique as an efficient diagnostic tool for ciliate communities in soil // Sci. Total Envir. 2010. 408 (5): 1221-1225.

116. Kang H., Freeman C., Park S.S., and Chun J., N-Acetylglucosaminidase Activities in Wetlands: A Global Survey II Hydrobiologia. 2005. 535: 103110.

117. Karlsson M. and Stenlid J. Comparative Evolutionary Histories of Fungal Chitinases. // In Evolutionary Biology. Concept, Modeling and Application. Ed. by Pierre Pontarotti. Springer Verlag. 2009. Part 3. Chap. 19. pp. 323337.

118. Kashyap D.R., Vohra P.K., Chopra S. and Tevvari R. Application of pectinases in the commercial sector: a review // Bioresource Technol. 2001. 77: 215-237.

119. Kasugai H., Motojima S. and InouseK. 1975. U.S. Patent 3,891,756.

120. Kawase T., Saito A., Sato T., Kanai R., Fujii T., Nikaidou N., Miyashita K., Watanabe T. Distribution and phylogenetic analysis of family 19 chitinases m Actinobacteria II Appl. Environ. Microbiol. 2004. 70(2): 1135-1144.

121. Kertesz L.I. The pectin substances. New York: Intersciense Publishers, 1951.-628p.

122. Kim S.-K. Chitin, Chitosan, Oligosaccharides and Their Derivatives: Biological Activities and Applications. CRC Press, USA. 2010. 662 p.

123. Kirchman D.L. The ecology of Cytophaga-Flavobacteria in aquatic environments IIFEMSMicrobiol. Ecol. 2002. 39: 91-100.

124. Klappenbach J.A., P.R. Saxman P.R., Cole J.R. and Schmidt T.M. rmdb: The ribosomal RNA operon copy number database // Nucleic Acids Res. 2001. 29: 181-184.

125. Knudsen K.E.B. Carbohydrate and lignin contents of plant materials used in animal feeding // Animal Feed Technology. 1997. 67: 319-338

126. Kobayashi D.Y., Reedy R.M., Bick J. & Oudemans P.V. Characterisation of a chitinase gene from Stenotrophomonas maltophilia strain 34S1 and its involment in biologicalcontrol // Appl. Environ. Microbiol. 2002. 68(3): 1047-1054.

127. Kogan G., Machova E., Chorvatovicova D., Sandula J. // Prog. 3 rd Asia-Pacific Chitin and Chitosan Symp. 1998. P. 372-379.

128. Kong Y.H., Beer M., Seviour R.J., Lindrea K.C. and Rees G.N. Structure and functional analysis of microbial community in an aerobic: anaerobicsequencing batch reactor (SBR) with nophosphorus removal // Syst. Appl. Microbiol. 2001. 24: 597-609.

129. Kramer K. J., Muthukrishnan S., Lowell J., White F. Chitinases for insect control // In Advances in insect control. Eds. N. Carozzi, M. Koziel. Taylor and Francis, Bristol, 1997, p. 185-193.

130. Krsek M. & Wellington E.M.H. Assessment of chitin decomposer diversity within an upland grassland // Antonie van Leeuwenhoek. 2001. 79: 261267.

131. Kuhad R.C., Kapoor M., Rustagi R. Enhanced production of an alkaline pectinase from Streptomyces sp. RCK-SC by whole-cell immobilization and solid-state cultivation II World J. Microbiol. Biotechnol. 2004. 20: 257-263.

132. Kuk J.H., Jung W.J., Jo G.H., Kun Y.C., Kim K.Y., Park R.D. Production of N-acetyl-beta-D-glucosamine from chitin by Aeromonas sp. GJ-18 crude enzyme // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005. 68(3): 384-389.

133. Labrie C., Leclerc P., Cote N., Roy S., Brzezinski R., Hogue R. and Beaulieu C. Effect of chitin waste-based composts produced by two-phase composting on two oomycete plant pathogens // Plant and Soil. 2001. 235: 27-34.

134. Lang C. & Dornenburg H. Perspectives in the biological function and the technological application of polygalacturonases (Minireview) // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2000. 53: 366-375.

135. LeCleir G.R., Buchan A., Maurer J., Moran M.A. and Hollibaugh J.T. Comparision of chitinolytic enzymes from an alkaline, hypersaline lake and an estuary // Environ. Microbiol. 2007. 9: 197-205.

136. Lee E.M., Jeon C.O., Choi I., Chang K.S., Kim C.J. Silanimonas lenia gen. nov., sp. nov., a slightly thermophilic and alkaliphilic gammaproteobacterium isolated from a hot spring // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2005. 55: 385-389.

137. Leininger S., T. Urich, M. Schloter, L. Schwark, J. Qi, G. W. Nicol, J. I. Prosser, S. C. Schuster & C. Schleper. Archaea predominate amongammonia-oxidizing prokaryotes in soils // Nature. 2006. 442: 806-809.

138. Leisner J. J., Larsen M. H., Jorgensen R. L., Brondsted L., Thomsen L. E. and Ingmer H. Chitin Hydrolysis by Listeria spp., Including L. monocytogenes fIAppl. Environ. Microbiol. 2008. 74(12): 3823-3830.

139. Lezica R.P., Quesada-Allue L. Chitin // Methods in Plant Biochemistry. 1990. 2: 443-474.

140. Li D.-C. Review of Fungal Chitinases // Mycopathologia. 2006. 161 (6): 345-360.

141. Makarios-Laham I. and Lee T.-C. Biodegradability of chitin- and chitosan-containing films in soil environment // J. of Polymers&Environ. 1995. 3(l):31-36.

142. Makoi J. IT. J. R. and Ndakidemi P. A. Selected soil enzymes: Examples of their potential roles in the ecosystem // African Journal of Biotechnology. 2008. 7(3): 181-191.

143. Manz W., Amann R., Ludwig W., Wagner M., Schleifer K.-H. Phylogenetie oligonucleotide probes for the major subclasses of Proteobacleria: problems and solutions//Syst. Appl. Microbiol. 1992. 15: 593-600.

144. Markovic O. & .Tanecek S. Pectin degrading glycoside hydrolases of family 28: sequence-structural features, specificities and evolution // Protein Eng. 2001. 14: 615-631.

145. Marx M.-C., Wood M. and Jarvis S. C. A microplate fluorimetric assay for the study of enzyme diversity in soils // Soil Biol, and Biochem. 2001. 33: 1633-1640.

146. Mavromatis K., Feller G., Kokkinidis M. and Bouriotis V. Cold adaptation of a psychrophilic chitinase: a mutagenesis study. // Protein Engineering. 2003. 16(7): 497-503.

147. Mediavilla J., Jain S., Kriakov J., Ford M.E., Duda R.L., Jacobs W.R., Hendrix R.W., Hatfull G.F. Genome organization and characterization of mycobacteriophage Bxbl HMol Microbiol. 2000. 38: 955-970.

148. Meier H., Amann R% Ludwig W% Schleifer K.-H. Specific oligonucleotide probes for in situ detection of a major group of gram-positive bacteria with low DNA G+C content II Syst. Appl. Microbiol. 1999. 22: 186-196.

149. Metcalfe A.C., Krsek M., Gooday G.W., Prosser J.I. and Wellington E.M.H. Molecular analysis of a bacterial chitinolytic community in an upland pasture II Appl. Environ. Microbiol. 2002a. 68 (10): 5042-5050.

150. Metcalfe A.C., Williamson N. Krsek M. and Wellington E.M.H. Molecular diversity within chitinolytic actinomycetes determined by in situ analysis // Actinomycetol. 2002b. 17: 18-22.

151. Meyer A. F., Lipson D.A., Martin A.P., Schadt C. W„ Schmidt S. K. Molecular and metabolic characterization of cold tolerant alpine soil Pseudomonas sensu stricto // Appl. Environ. Microbiol. 2004. 70(1): 483489.

152. Mitchell R. & Alexander M. Microbiological processes associated with the use of chitin for biological control II Soil Sci. Soc. Am. Proc. 1962. 26: 556558.

153. Mitchell R. Additionof faungal cell-wall components to soil for biological disease control // Phytopathology. 1963.53(9): 1068-1071.

154. Muzzarelli R. Native, industrial, and fossil chitins II In R. A. Muzzarelli and P. Jooaes (ed.), Chitin and chitinases. Birkhauser, Basel, Switzerland. 1999. P. 1-5.

155. Nakatsu C.H., Torsvik V. and Ovreas L. Soil community analysis using DGGE of 16S rDNA polymerase chain reaction products // Soil Sci. Soc. Am. J. 2000. 64: 1382-1388.

156. Nawani N. N., Kapadnis B. P., Das A. D„ Rao A. S. and Mahajan S. K. Purification and characterization of a thermophilic and acidophilic chitinase from Microbispora sp. v2 // J. Appl. Microbiol. 2002. 93 (6): 965-975.

157. Neef A., Amann R., Schlesner H., Schleifer K.-H. Monitoring a widespread bacterial group: in situ detection of Planctomycetes with 16S rRNA-targeted probes //Microbiology. 1998. 144: 3257-3266.

158. Nishimura T., Toyota K., Mochizuki M. Predominant culturable Bacillus species in Japanese arable soils and their potential as biocontrol agents // Microb. Environ. 2005. 20: 61-68.

159. Okafor N. Ecology of microorganisms on chitin buried in soil // J. Gen. Microbiol. 1966a. 44: 311-327.

160. Okafor N. Estimation of the decomposition of chitin in soil by the method of carbon dioxide release // Soil Science. 1966b. 102:140-142.

161. Ordentlich A., Elad Y., Chet I. The role of chitinase of Serratia marcescens in biocontrol of Sclerotium rolfsii H Phytopathology. 1988. 78: 84-88.

162. Parcham J. A., Deng S. P. Detection, guantification of ß-glucosaminidase activity m soil // Soil Biol. & Biochem. 2000. 32: 1183-1190.

163. Pectinase database http://pec.biodbs.ini'o/mdcx.html

164. Pitt J.I. 1988. A laboratory guide to common Penicillium species. 2nd ed. North Ryde, N.S.W., Australia: Publ. by the author. 187 p.

165. Poulsen P.H.B., Muller J., Magid J. Determination of relationship between chitinase activity and microbial diversity in chitin amended compost // Bioresource Techonoly. 2008. 99: 4355-4359.

166. Pourcher A-M., Sutra L., Hebe I., Moguedet G., Bollet C, Simoneau Ph., Gardan L. Enumeration and characterization of cellulolytic bacteria from refuse of a landfill if FEMSMicrobiology Ecology. 2001. 34: 229-241.

167. Ramaiah N. Tlill R.T., Chun J., Ravel J., Matte M.H., Straube W.L. and Col well R/r/ Use of a chiA probe for detection of chitinase genes in bacteria from the Chesapeake Bay // FEMS Microbial. Ecol. 2000. 34: 63-71.

168. Raskin L., Stromley J.M., Rittmann B.E., Stahl D.A. Group-specific 16S rRNAhybridization probes to describe natural communities of methanogens // Appl. Environ. Microbiol. 1994. 60: 1232-1240.

169. Repka V. Intra- and extracellular isoforms of PR-3 class chitinase in virusinfected cucumber plants // Acta Virol. 1997. 41(2): 71-75.

170. Revah-Moiseev S. & Carroad A. Conversion of the enzymatic hydrolysate of shellfish chitin to single-cell protein // Biotechnol. & Bioengng. 1981. 23(8): 1067-1072.

171. Rodrigues J., Santos M. J., Copa-Patio J. L. and Peprez-Leblic M. I. Chitinolytic activity produced by Penicillium oxalicum in different culture media.// Letters Applied Microbiol. 1993. 16(2): 69-71.

172. Rodrigues-Kabana R., Godoy G., Morgan-Jones G. and Shelby R. A. Thedetermination of soil chitinase activity: Conditions for assay and ecological studies, if Plant and soil. 1983. 75 (1): 95-106.

173. Roller C., Wagner M„ Amann R., Ludwig W„ Schleifer K.-H. In situ probing of Gram-positive bacteria with high DNA G+C content using 23S l-RNA- targeted oligonucleotides //Microbiology. 1994. 140: 2849-2858.

174. Rossello-Mora R., Thamdrup B., Shafer II. Weller R. and Amann R. The response of the microbial community of marine sediments to organic carbon input under anaerobic conditions // Syst. Appl. Microbiol. 1999. 22: 237-248.

175. Sahai A. S., Manocha M. S. Chitinases of fungi and plants: their involvement in morphogenesis and host-parasite interaction. // FEMS Microb. Reviews. 1993. 11: 317-338.

176. Sakai T., Sakamoto T., Hallaert J. & Vandamme E.J. Pectin, pectinase and protopectinase: production, properties, and applications // Adv. Appl. Microbiol. 1993. 39: 213-294. '

177. Sato K., Azama Y., Nogawa M., Taguchi G. And Shimosaka M. Analysis of a change in bacterial community in different environments with addition of chitin or chitosan // J. Bioscience & Bioengineering. 2010. 109 (5):472-478.

178. Salokari, R.M., E.E. Vaughan, A.D.L. Akkermans, M. Saarela, and W.M. de Vos. Bifi dobactcrial diversity in human feces detected by genus specific PCR and denaturing gradient gel electrophoresis // Appl. Environ. Microbiol.2001. 67: 504-513.

179. Schafer H., Muyzcr G. Denaturing gradient gel electrophoresis in marine microbial ecology // Marine Microbiology. Methods in Microbiology. Ed. J.H. Paul. London: Acad. Press. 2001. 30: 425-468.

180. Schiewer S. and Patil S.B. Pectin-rich fruit wastes as biosorbents for heavy metal removal: Equilibrium and kinetics. // Bioresource Technology. 2008. 99(6): 1896-1903.

181. Schrempf H. Recognition and degradation of chitin by streptomycetes // Antonie van Leeicwenhoek. 2001. 79: 285-289.

182. Seidl V., Huemer B., Seiboth B., Kubicek C.P. A complete survey of Trichoderma chitinases reveals three distinct subgroups of family 18 chitinases HFEBSJ. 2005. 272: 5923-5939.

183. Sembiring, L., Ward, A.C., and Goodfellow, M. Selective isolation and characterization of members of the Streptomyces violaceusniger clade associated with the roots of Paraserianthes falcataria // Antonie Van Leeuwenhoek. 2001. 78: 353-366.

184. Seymour G.B., Knox J.P. Pectin's and their manipulation. USA: Blackwell,2002. 25Op.

185. Song J. H., R. J. Murphy, R. Narayan and G. B. H. Davies. Biodegradable and compostable alternatives to conventional plastics. // Phil. Trans. R. Soc. B. 2009. 364: 2127-2139.

186. Stackebrandt E., Goebel B.M. Taxonomic note: A place for DNA-DNA reassociation and 16S rRNA sequence analysis in the present species definition in bacteriology //Int. J. Syst. Bacteriol. 1994. 44 (4): 846-849.

187. Stackebrandt E.; Ebers J. Taxonomic parameters revisited: tarnished gold standards IIMicrobiology today. 2006. P. 152-155.

188. Stahl D.A., Amann R. Development and application of nucleic acid probes //

189. E. Stackebrandt and M. Goodfellow (ed.), Nucleic Acid Techniques in Bacterial Systematics. 1991. Wiley, New York. p. 205-248.

190. Stopnisek N., Gubry-Rangin C., Hofferle S., Nicol G.-W., Mandic-Mulec I. and Prosser J.I. Thaumarchaeal Ammonia Oxidation in an Acidic Forest Peat Soil Is Not Influenced by Ammonium Amendment // Appl. Environm. Microbiol. 2010. 76 (22): 7626-7634.

191. Stutzenberger F.J. Inducible thermoalkalophilic polygalacturonate lyase from Thermonomospora fusca // J. Bacteriol. 169: 2774-2780.

192. Sullivan L.A., Weightman A.J., Fiy J.C. New degenerate Cytophaga-Flexibacter-Bacteroides-sipecific 16S ribosomal DNA-targeted oligonucleotide probes reveal high bacterial diversity in river taff epilithon // Appl Environ. Microbiol. 2001. 68: 201-210.

193. Suzuki K., Taiyji M., Sugawara N, Nikaidou N., Henrissat B. and Watanabe T. The third chitinase gene (chi C) of Serratiamarcescens 2170 and the relationship of its product to other bacterial chitinases // Biochem. J. 1999. 343: 587-596.

194. Takayanagi T., Ajisaka K., Takiguchi Y. &Shimahara K. Isolation and characterization of thermostable chitinases from Bacillus licheniformis X-7u // Biochim. Biophys. Acta. 1991. 1078: 404-410.

195. Thakur B.R., Singh R.K. and Handa A.K. Chemistry and Uses of Pectin — A Review // Crit. Rev. FoodSci.& Nutrition. 1997. 37(1): 47-73.

196. Tamura K., Dudley J., Nei M. & Kumar S. MEGA4: Molecular Evolutionary genetic Analysis (MEGA) software version 4.0 // Molecular Biology and Evolution. 2007. 24: 1596-1599.

197. Tharanathan R.N. & KitturF.S. Chitin the undisputed biomolecule of great potential // Crit. Rev. FoodSci. Nutr. 2003. 43: 61-87.

198. Timonen S. and Bomberg M. Archaea in dry soil environments // Phytochem. Rev. 2009. 8: 505-518.

199. Tsujibo H., Minoura K., Miyamoto K., Endo H., Moriwaki M. & Inamori Y. Purification and properties of a thermostable chitinase from Strep tomyces thermoviolaceus OPC-520 // Appl. Environ. Microbiol. 1993. 59: 620-622.

200. Veldkamp H. A study of the aerobic decomposition of chitin by microorganisms // Meded Landbouwhogesch Wageningen. 1955. 55: 127174.

201. Leuven vanL. W. 1967. U.S. Patent 3,346, 407.

202. Wagner M., Horn M., Daims PI. Fluorescence in situ hybridisation for the identification and characterisation of prokaiyotes. // Cwr. Opin. Microbiol. 2003. 6(3): 302-309.

203. Watanabe T., Kanai R., Kawase T., Tanabe T., Mitsutomi M., Sakuda S., Miyashita K. Family 19 chitinases of Streptomyces species: characterization and distribution IIMicrobiology. 1999. 145: 3353-3363.

204. Williamson, N., Brian, P., and Wellington, E. M.: Molecular detection of bacterial and streptomycete chitinase in the environment // Antonie Van Leeuwenhoek. 2000. 78: 315-321.

205. Woods D. 1988. U.S. Patent 4,735,737.

206. Xiao X,, Yin X., Lin J., Sun L., You Z., Wang P., and Wang F. Chitinase

207. Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica // Appl. Environm. Microbiol. 2005. 71 (12):7904-7909.

208. Xiao Y., Bozd J., Grosse S., Beauchemin M., Coupe E., Lau P. Mining Xantomonas and Streptomyces genomes for new pectinase-encoding sequences and their heterologous expression in Escherichia coli // Appl. Microbiol. Biothechnol. 2008. 78: 973-981.

209. Yang C.H. and Crowley D.E. Rhizosphere microbial community structure in relation to root location and plant iron nutritional status // Appl. Environ. Microbiol. 2000. 66: 345-351.