Металлокомплексы арил(гетарил)азометинов с азотхалькогенным лигандным окружением - модели активных центров негемовых металлопротеинов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, кандидат наук Ураев, Али Исхакович

• Ураев, Али Исхакович
• кандидат наук
• 2014

Оглавление диссертации кандидат наук Ураев, Али Исхакович

Оглавление

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. МЕДЬ-, ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ И КОМПЛЕКСЫ, МОДЕЛИРУЮЩИЕ ИХ АКТИВНЫЕ ЦЕНТРЫ (ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР)

1.1.1. Строение медьсодержащих белков

1.1.2. Электронные спектры поглощения активного центра Т1 белков

1.1.3. ЭПР-спектры медьсодержащих белков

1.2.1. Основные типы моделей и их строение

1.2.2. Электронные спектры поглощения (ЭСП) модельных комплексов

1.2.3. ЭПР-спектры модельных систем

1.3. Железосодержащий металлопротеин нитрилгидратаза и простые синтетические аналоги активного центра нитрилгидратазы

1.3.1. Металлопротеин нитрилгидратаза

1.3.2. Простые синтетические модели железосодержащей нитрилгидратазы

ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2.1. Аминометиленовые производные 1,3-замещенных пиразол-5-она (тиона, селенона) и металлохелаты меди (2+), никеля (2+), цинка (2+) и кадмия (2+) на их основе

2.1.1. Аминометиленовые производные 1,3-замещенных пиразол-5-она (тиона, селенона)

2.1.2. Металлохелаты меди (2+), никеля (2+), цинка (2+) и кадмия (2+) на основе енаминов 1,3-замещенных пиразол-5-она (тиона, селенона)

2.2 Азопроизводные 1,3-замещенных пиразол-5-она(тиона, амино) и комплексы меди (2+), никеля (2+), цинка (2+) и кадмия(2+) на их основе

2.2.1. Азосоединения на основе 1,3-замещенных пиразол-5-она (тиона, амино)136

2.2.2. Металлохелаты меди (2+), никеля (2+), цинка (2+) и кадмия (2+) на основе азопроизводных 1,3-замещенных пиразол-5-она (тиона, амино)

2.3. Р-Аминовинилкетоны (тионы, имины) и комплексы, никеля(2+), меди(2+) на их основе

2.3.1. Синтез (3-аминовинилтионов

2.3.2. Синтез (З-аминовинилкетонов

2.3.3. Комплексы меди (2+) и никеля (2+) на основе (3-

аминовинилкетонов(тионов)

2.4. Р-Амнновинилимины замещенных малондиальдегидов и комплексы меди на их основе

2.4.1. Р-Аминовинилимины замещенных малондиальдегидов

2.4.2. Комплексы меди на основе аминовинилиминов

2.5. Тридентатные енамины 1,3-замещенных пиразол-5-она (тиона) и биядерные металлохелаты меди (2+) на их основе

2.5.1. Тридентатные аминометиленовые производные 1,3-замещенных пиразол -5-она (тиона)

2.5.2. Биядерные металлохелаты меди на основе енаминов пиразол-5-она(тиона) и азометина тозильного альдегида

2.5.3. Азометин тозильного альдегида и биядерный комплекс меди (2+) на его основе

2.6. Комплексы железа (3+) на основе енаминов и азопроизводных пиразол-5-она, тиона, селенона

2.7. Физико-химические методы исследования

ГЛАВА 3. СТРОЕНИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИИОМЕТИЛЕНОВЫХ ПРОИЗВОДНЫХ ПИРАЗОЛ - 5-ОНА(ТИОНА, СЕЛЕНОНА), АЗОАНАЛОГОВ И КОМПЛЕКСОВ МЕДИ, НИКЕЛЯ, ЦИНКА, КАДМИЯ НА ИХ ОСНОВЕ (ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ)

3.1. Строение и свойства аминометиленовых производных пиразол - 5-она (тиона, селенона) и комплексов на их основе

3.1.1. Спектральные свойства комплексов меди на основе аминометиленовых производных пиразол - 5- тиона(она, селенона)

3.2. Строение и физико-химические свойства азопроизводных пиразол - 5-она (тиона) и комплексов меди на их основе

3.3. Строение и свойства Р-аминовинилтионов(кетонов) и их комплексов

3.4. Строение и свойства комплексов меди на основе р-аминовинилиминов325

3.5. Строение и свойства биядерных комплексов меди на основе аминометиленовых производных пиразол-5-она(тиона)

3.6. Строение и свойства металлохелатов железа (3+) на основе енаминов и азопроизводных пиразола

ВЫВОДЫ:

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

371

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Металлокомплексы арил(гетарил)азометинов с азотхалькогенным лигандным окружением - модели активных центров негемовых металлопротеинов»

Введение

Металлопротеины - обширный класс природных соединений, представленных в международном Протеиновом Банке Данных (ПБД) [http://www.imb-jena.de] - приблизительно половина всех известных структур, в молекуле которых присутствуют ионы различных металлов (Си, N1, Ъп, Бе и др.). Несмотря на то, что содержание металла составляет всего 0.1% от веса всей молекулы, он играет ключевую роль в строение и функционировании природных объектов. Активные центры металлоэнзимов могут быть моноядерными, так и многоядерными. В качестве К-донорных центров в биологических системах, как правило, выступают гистидиновые, аминные, амидные фрагменты; О-доноры представлены карбоксилатными, карбонильными, фенольными и спиртовыми остатками аминокислот, а депротонированные тиолатные группировки цистеина и тиоэфирный фрагмент метионина являются Б-донорами. Эти основные структурные элементы присутствуют в разнообразных комбинациях в активных центрах белков с различными функциональными свойствами (электронный перенос, гидролитические превращения, окисление простых субстратов и т.д.). По сравнению с классическими комплексными соединениями металлопротеины характеризуются необычным строением координационного полиэдра и его повышенной лабильностью, что приводит к уникальным физико-химическим свойствам и каталитической активности белков.

Исследования молекулярного и электронного строения металлоэнзимов -фундаментальная и важнейшая проблема современной бионеорганической химии и объект постоянного интереса [1-17]. Конечная цель исследования таких соединений заключается в понимании биохимического функционирования металлоэнзимов на молекулярном уровне. В практическом аспекте это дает возможность проникнуть в смысл процессов, происходящих в клетке и в итоге привести к выяснению причин и механизмов возникновения болезней, что, в

свою очередь, существенно облегчит задачу по созданию новых терапевтических препаратов и эффективных катализаторов.

К настоящему времени изучен методом рентгеноструктурного анализа (РСА) широкий спектр металлопротеинов. Так, в ПДБ на данный момент только белки, содержащие так называемые «металлы жизни», представлены в количестве более 3500 (без учета комплексов указанных соединений с ДНК [http://www.imb-jena.de]). Столь значительное количество выявленных структур обусловлено, прежде всего, развитием методов очистки (пурификации) и выращивания кристаллов биомолекул, а также совершенствованием инструментов и методов самого рентгеноструктурного анализа. Не в меньших масштабах исследования молекулярного и электронного строения активных центров ферментов проводятся также с использованием современных спектроскопических методов: рентгеновская спектроскопия поглощения (РСП) (ХАБ, ЕХАТ^, ХАЫЕБ), фотоэлектронная спектроскопия (ФЭС), двойной электрон-ядерный резонанс (ДЭЯР), двойной электрон-электронный резонанс (ДЭЭР), ЭПР, электронная абсорбционная спектроскопия (ЭСП), круговой (КД) и магнитно-круговой (МКД) дихроизм, резонансная Раман-спектроскопия (спектроскопия комбинационного рассеяния-КР), ядерная гамма-резонансная спектроскопия (ГР) (ЯГР-спектроскопия, спектроскопия Мёссбауэра) [4, 7, 1012, 14, 15, 18-26]. Развитие вычислительной техники и методов квантовой химии позволило в значительной степени продвинуться в понимании электронного строения, а также функционирования активных центров металлосодержащих белков [12, 23, 27-30]. Однако, несмотря на существенный прогресс в химии протеинов, проблема создания синтетических низкомолекулярных моделей, изучения биопроцессов с их участием по-прежнему остается в центре внимания, и является важнейшим методологическим подходом в изучении природных объектов [2-4, 7-12, 17, 31-43].

Активный центр биомолекулы представляет собой комплекс металла, с очень сложными и объемными лигандами. На прямое взаимодействие металла с донорными атомами, накладываются многообразные факторы, определяемые

уникальной по размерам и строению белковой молекулой [4, 6, 8, 9, 12, 15]. Это приводит к существенным затруднениям при интерпретации результатов спектроскопических исследований природных объектов. В связи с этим использование подробно охарактеризованных низкомолекулярных синтетических аналогов (моделей) позволяет в данном аспекте более детально интерпретировать полученные физико-химические параметры

металлопротеинов, выявить основные закономерности, которые определяют их уникальные спектральные характеристики. Кроме того важной особенностью моделей активных центров энзимов является возможность модификации в широких пределах лигандного окружения и как следствие изменения электронного и пространственного строения самой молекулы. Такой подход позволяет обеспечить дополнительной информацией о взаимодействии матрицы белка с атомом металла в природных объектах.

Поскольку синтетические модели могут быть использованы для определения структуры активного центра белка их называют «теоретическими моделями» [36]. Они были разработаны на основании результатов спектроскопических исследований, и главным образом применяются в качестве стандартов при установлении строения металлопротеинов методом ЕХАБ8 спектроскопии.

«Подтверждающие модели» предназначены для установления корреляции между строением и функциональными свойствами белка [36]. Исследование таких соединений при известном строении протеина может дать ценную информацию об эффекте, оказываемом лигандом на спектроскопические и каталитические свойства иона металла образующего активный центр.

«Функциональные модели» воспроизводят биологические или каталитические свойства металлосодержащих белков [36]. В некоторых случаях их структурное подобие активному центру природного объекта бывает минимально.

Следует отметить, что такая классификация модельных соединений весьма условна.

Важно понимать, что получить низкомолекулярный комплекс, детально воспроизводящий структуру и весь набор свойств активного центра природного белка, практически невозможно. Поэтому основной целью моделирования является синтез детально охарактеризованных соединений, воспроизводящих отдельные свойства биомолекул и создание базы данных, необходимой для интерпретации результатов исследования природных металлопротеинов.

Металлохелаты с азотхалькогенным лигандным окружением могут быть рассмотрены как перспективные модели при изучении структуры и спектральных характеристик активных центров ряда важнейших негемовых металлосодержащих белков. Особенно актуальным является создание селеносодержащих металлохелатов меди. Это связано с тем, что в последнее время метод замещения в белках атома серы на селен, является наиболее эффективным инструментом при изучении атомного и электронного строения металлопротеинов [44-47]. При этом до начала наших работ не было известно ни одного комплекса меди, включающего в молекуле селенолатную донорную группу.

Несмотря на обширные работы в области моделирования активных центров медьсодержащих и железосодержащих белков круг адекватных синтетических аналогов остается достаточно ограниченным из-за известных и широко распространённых ред-окс процессов с участием ионов этих металлов и атомов серы лиганда [2-4, 7-12, 17, 31-43]. В основном низкомолекулярные соединения представлены комплексами, полученными на основе тиоэфирных, макроциклических лигандов и тетрадентатных хелатов, содержащих мостиковый фрагмент. При этом следует учесть, что, во-первых, тиоэфирная группа не может адекватно отражать свойства тиолатного фрагмента. Во-вторых, макроциклические лиганды и мостики в хелатном узле комплекса делают соединения маловариабельными. В-третьих, мало работ, где бы исследовались целенаправленные серии комплексов, что позволяет определить влияние природы лигандной системы на строение и как следствие на физико-химические параметры соединений. В настоящей работе основное внимание акцентировано

на ]М,8-содержащих металлохелатах меди(2+) и железа (3+), которые могут выступать в качестве моделей активных центров типа 1 (Tl), СиА медьсодержащих природных протеинов и железосодержащей нитрилгидратазы. Рассматриваются вопросы, связанные с координационными свойствами тиоэфирного фрагмента, играющего ключевую роль в функционировании не только медьсодержащего центра типа 1, но и центра типа 2 (галактозаоксидаза, дофамин-Р-монооксигеназа) [34].

Тесно связано с исследованием активных центров природных молекул изучение белков, участвующих в гомеостазе живых организмов [48-51]. Ионы меди играют важную роль в функционирование клетки и всего организма в целом, но при определенных концентрациях. У человека нарушение метаболизма, связанного с дефицитом меди, приводит к таким заболеваниям как синдром Менкеса, болезнь Альцгеймера. В то время как избыток металла вызывает болезнь Вильсона, при которой наблюдается отравление организма ионами свободной меди [52]. Несколько классов белков, включая мембранные транспортеры, металлорегуляторы, участвуют в гомеостазе меди и выполняют две основные функции [50, 53, 54]. Во-первых, они обеспечивают доставку конкретного количества меди к определенным центрам белка для функционирования металлопротеинов, во-вторых, эти белки детоксифицируют лишнюю медь. Большинство из этих структурно и биохимически исследованных соединений содержат Cu-S(Cys) связи. Поэтому весьма актуальным является изучение тиолатсодержащих металлохелатов меди в плоскости проецирования полученных результатов на природные объекты для более детального понимания механизма их функционирования.

Изучение свойств комплексов меди в азотхалькогенном лигандном окружение также важно в аспекте использования их в качестве контрастных агентов в диагностике методами позитронной эмиссионной томографии (PET), однофотонной компьютерной томографии (SPECT) и магнитно-резонансной томографии (MRI) [55-57].

В последнее время внимание исследователей к серосодержащим комплексам стимулируется возможностью использования некоторых из них в качестве псевдонуклеаз, которые способны химически и фотохимически расщеплять ДНК [58-66]. Псевдонуклеазы, содержащие металлы, играют важную роль в химии нуклеиновых кислот и используются как новые структурные зонды в исследовании белков, а также как терапевтические агенты.

Избирательное и обратимое окисление тиол/тиолат групп в дисульфиды (например, цистеина в цистин) является одной из самых важных биологических реакций, приводящих к формированию дисульфидных мостиков в белках. Кроме того тиол-дисульфид реакционная система - важный донор электронов для многих процессов, происходящих в природных объектах и определяющих регулирование передачи сигнала и деятельности фермента [67-69]. Однако окислительно-восстановительные реакции в системе тиолат - дисульфид остаются в значительной степени мало изученными в контексте моделирования их на простых синтетических комплексах. Опубликовано лишь небольшое число работ по этому направлению исследований [70-74]. Исследования в этой области несут огромный потенциал для такого рода реакционных систем, представляющих собой новые доноры электронов.

Присоединение и активация кислорода металлоэнзимами и их синтетическими аналогами занимает одно из приоритетных мест в бионеорганической химии [75-85]. Медьсодержащие белки, которые связывают и/или активизируют кислород, выполняют множество важнейших биологических функций. Например, гемоцианин (Не) обратимо взаимодействует с кислородом, участвуя в его транспорте. Галактоза, глиоксаль оксидазы (ОАО и вЬО) наряду с дегидрированием органических субстратов выполняют функцию восстановления кислорода в перекись водорода. Дофамин |3- монооксигеназа (ОрН), пептидилглицин а - гидроксилирующая монооксигеназа (РНМ) способны гидроксилировать С-Н связи и играют ключевую роль в биогенезисе нейромедиаторов и гормональных пептидов. Тирозиназа (Туг), катехол оксидаза

(СО), кверцетин 2,3 диоксигеназа (С^ОО) участвуют в окислении ароматических циклов, а метан монооксигеназа, (рММО) метана.

Несмотря на многочисленные работы [75-85] в этой области остается актуальным поиск лигандных систем и создание модельных комплексов, которые позволили бы ответить на ряд открытых вопросов, связанных с первичным актом присоединения кислорода и его активацией, систематизировать типы медь-кислород фрагментов установить механизмы реакций, протекающих в природе. Это в свою очередь открывает перспективы для создания высокоэффективных и селективных катализаторов.

Целями работы являются:

1. Изучение реакции комплексообразования солей меди с азотхалькогенными органическими лигандами.

2. Синтез новых «теоретических», «подтверждающих» модельных систем активных центров медьсодержащих и железосодержащих протеинов, а также их кислород (селен) содержащих аналогов. Исследования их строения, спектральных свойств различными физико-химическими методами (в том числе методами рентгеноструктурного анализа и ЕХАР8 (ХАКЕ8) (протяженная рентгеновская тонкая структура спектров поглощения, ближняя тонкая структура спектров поглощения) - спектроскопии

3. Исследования комплексов меди, поглощающих кислород, установления влияния природы лигандной системы на способность металлохелатов взаимодействовать с кислородом и его активацию.

Поставленные цели включают решение следующих задач:

1. Разработка оптимальных методик получения потенциальных лигандов - аминометиленовых и азопроизводных пиразола, а также [3 -аминовинилкетонов (тионов), аминовинилиминов.

2. Синтез на основе указанных лигандов металлохелатов меди, железа с координационными узлами М1ЧхО(8,8е)у и их никелевых, цинковых кадмиевых аналогов.

3. Установление факторов, ингибирующих ред-окс процессы при синтезе комплексов меди с азотхалькогенсодержащими лигандами.

4. Исследования закономерностей изменения спектральных характеристик ЭСП (электронные спектры поглощения) и ЭПР (электронный парамагнитный резонанс) синтезированных металлохелатов от природы лиганда, состава координационного полиэдра и его топологии, сравнение с аналогичными параметрами активных центров медь- и железосодержащих белков.

5. Расширение круга «теоретических» моделей с различным строением координационного полиэдра, которые используются для определения структуры белка и применяются в качестве стандартов при установлении строения металлопротеинов методом ЕХАБ8 спектроскопии. Найти корреляцию между данными ЕХАБ8 (ХАМЕ8) спектроскопии различных синтетических моделей, определяемых набором донорных атомов и геометрией хелатного узла.

6. Синтез и исследование комплексов меди на основе аминовинилиминов поглощающих кислород. Исследование полученных металлохелатов широким спектром физико-химических методов.

Научная новизна исследования. Предложен новый подход к созданию модельных соединений активных центров белков, заключающийся: в направленном синтезе систематических серий комплексов, которые обладают разнообразной геометрией и составом координационного полиэдра, в детальном исследовании их строения и физико-химических характеристик, в квантово-химическом моделировании спектральных свойств. Применение такого подхода также позволяет установить факторы, ингибирующие ред-окс процессы при синтезе 1Ч,8(8е) содержащих металлохелатов меди и железа. Впервые синтезированы целенаправленные серии труднодоступных соединений меди и железа с азотхалькогенным лигандным окружением, имеющих различную геометрию хелатного узла и разнообразные физико-химические параметры.

Получены их кислородные никелевые, цинковые, кадмиевые аналоги. Соединения исследовались методами РСА, РСП, гетероядерного ЯМР, ЭПР, ИК, гамма-резонансной (ГР) спектроскопией, магнетохимии. Установлено влияние замены донорных атомов S в лигандах атомами О, Se, N, а также СН группы азометиновой связи атомом азота на строение и спектральные характеристики комплексов. Показано, что изменения в ЭСП металлохелатов с CuN2Se2 хромофором по сравнению с их серосодержащими аналогами подобны тем, что наблюдаются при замещении в азурине серы цистеина на селен. Установлено, что тетраэдрическое искажение хелатного узла в комплексах меди приближает их спектральные параметры к параметрам активного центра Т1. Физико-химические свойства пентакоординированных металлохелатов меди ближе к свойствам «красного» активного центра нитрозоцианина.

Впервые получены и структурно охарактеризованы неизвестные до настоящего времени и синтетически труднодоступные селенолатные комплексы меди (2+), которые представляют интерес как модели Se(Cys, Met) мутантов природных протеинов.

Изучены реакции комплексообразования солей меди с азотхалькогенсодержащими лигандами. Установлено влияние природы лиганда и заместителей в аминной компоненте на направление реакции и строение конечных продуктов. Показано, что наличие в лигандных системах аннелированного пиразольного цикла и аминохинолинового фрагмента повышают устойчивость комплексов меди и железа в присутствии донорных атомов серы и селена.

Обнаружено, что взаимодействие солей меди с дисульфидными производными пиразольного и тозильного альдегидов приводит к разрыву S-S связи и образованию диамагнитных биядерных металлохелатов меди (2+).

Впервые методами РСП (EXAFS, XANES) определены структурные параметры ряда комплексов в твердом состоянии и в растворе.

Одновременно [86, 87] с группами Tolmana W. [88], Yokota S. [89] изучены реакции Р-аминовинилиминов с солями меди. Методами РСА, рентгеновской

дифракции, ЭСП, ЭПР, рентгеновской спектроскопии и магнетохимии показана способность аминовинилиминатных комплексов поглощать и активировать кислород. Установлено влияние заместителей в органической молекуле на эту способность.

Обнаружено, что комплексы железа (3+), содержащие донорные атомы серы и селена, в отличие от их кислородных аналогов, являются низкоспиновыми, что характерно для природной нитрилгидратазы.

Теоретическая и практическая значимость работы.

-Разработаны препаративные методы синтеза устойчивых комплексов меди (2+), железа (3+) с азотхалькогенным лигандным окружением (особо отметим селенолатные соединения меди) - моделей активных центров ряда важнейших негемовых металлопротеинов.

-Установлены факторы, ингибирующие ред-окс процессы при получении металлохелатов меди и железа с серо(селен)содержащими лигандами, что позволяет значительно расширить круг такого типа комплексов, которые могут быть использованы не только в качестве моделей активных центров природных объектов, но и как псевдонуклеазы.

-Найденные в работе закономерности, связанные с образованием, строением и физико-химическими свойствами металлохелатов с азотхалькогенным лигандным окружением, а также корреляции структура -физико-химические свойства важны для развития классической координационной химии.

-Разработаны методы синтеза (3-аминовинилиминатных комплексов меди, способных поглощать и активировать кислород, что открывает перспективы для получения новых эффективных катализаторов.

Методология и методы исследования.

Исследование природных объектов с помощью простых синтетических моделей является важнейшим методологическим подходом современной бионеорганической химии. Основываясь на рациональном дизайне лигандных систем, были получены устойчивые комплексы Си(2+), Бе(3+) с донорными

атомами К, 8(8е) и разнообразным строением, которые являются моделями активных центров ряда белков. Исследование соединений проводилось с помощью широкого набора современных физико-химических методов, включающих РСА, РСП, гетероядерный, динамический ЯМР-, ЭПР-, ИК-, ГР, электронную спектроскопию, магнетохимию и квантово-химические расчеты.

Структура работы. Диссертационная работа содержит 437 страниц и состоит из введения, литературного обзора, экспериментальной части обсуждения полученных результатов, выводов, библиографии, которая включает 677 публикаций. В диссертации приведены 18 схем, 32 таблицы и 91 рисунок.

ГЛАВА 1. МЕДЬ-, ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ И КОМПЛЕКСЫ, МОДЕЛИРУЮЩИЕ ИХ АКТИВНЫЕ ЦЕНТРЫ (ЛИТЕРАТУРНЫЙ

ОБЗОР)

1.1.1. Строение медьсодержащих белков

Медьсодержащие белки - одни из наиболее изученных природных непорфириновых металлопротеинов [2-12, 14, 15, 25, 30, 32-34, 90-95]. Существует несколько классов таких энзимов с различным строением активного центра и биохимическими функциями. Среди них выделены металлопротеины, содержащие в субъединице белка два, четыре, восемь и более атомов меди, которые формируют активные центры этих металлоэнзимов (таблица 1 [7, 94]). Особое место в этом многообразии медьсодержащих белков занимают протеины, относящиеся согласно классификации к активному центру типа 1 или Т1. В бионеорганической химии активный центр Т1 обычно ассоциируются с «синими» медьсодержащими протеинами (СМП), обладающими характерной окраской. Они играют ключевую роль в процессах внешнесферного электронного переноса, обеспечивая функционирование респираторных цепей [7, 10-12, 14, 90]. Наличие центра Т1 было установлено и в многоядерных металлоэнзимах, например, в лакказах, церулоплазмине и других белках [5, 7]. Наконец СиА центр в цитохром С оксидазе, нитрит редуктазе [7] и недавно установленный «красный» центр в нитрозоцианине [96] имеют очень близкие структурные элементы с «синими» протеинами в строении активных центров. Эти природные объекты одними из первых привлекли внимание исследователей из-за своих необычных спектральных параметров.

Активный медьсодержащий центр Т1 в белках является предметом систематических исследований, в результате которых установлена структура для ряда разновидностей этих энзимов, определены электронные спектры поглощения (ЭСП), ЭПР - спектральные характеристики и окислительно-восстановительные потенциалы (таблица 1).

Таблица 1. Классификация медьсодержащих центров [7, 94].

Тип 1 Тип 2 Тип 3 СиА Cuz

одноядерная одноядерная двухъядерная двухъядерная кластер

Параметры электронных спектров поглощения Интенсивное поглощение в области ~600 нм (для некоторых протеинов и в области 450) Слабое поглощение в области ~700 нм Слабое поглощение в области -700 нм Сильное поглощение в области -480 нм и 530 нм Сильное поглощение в области -640 нм

Параметры ЭПР спектроскопии 4 линии А//< 100-10"4 см"1 4 линии А/М30-180-10"4 см"1 сигнала не наблюдается 7 линий А//< 100-10"4 см"1 2-4 линий А//-61-10"4 см"1 и А//-61Т0"4 см"1

Лиганды His, Cys, (Met,Gin) His, Asp, Туг His, (Туг) His, Cys, (Met) His, S"2

Геометрия активного центра искаженная тетраэдрическая Искаженная тетрагональная тетрагональная тригональная плоская щ-S" кластер

представители пластоцианин, стеллацианин, азурины, лакказы, нитрит редуктаза супероксидаза дисмутаза, аминооксидаза, галактозаоксидазы, лакказы, нитрит редуктаза гемоцианин, тирозиназа катехол оксидазы, лакказы ^О-редуктаза, цитохром с оксидаза, NO-редуктазы Ы20-редуктаза,

Выполнен ряд рентгеноструктурных исследований (РСИ) (таблица 2, [7]), которые свидетельствуют об общности структур активного центра. Т1 медьсодержащих протеинов.

На рисунке 1 схематически представлено строение некоторых представителей «синих», «зеленых» белков, цитохром С оксидазы и сходного по лигандному окружению «красного» активного центра нитрозоцианина [96].

БМе!

9(С1п)

8(Мй)

'Си

(Шв^ I 8(СуБ) N(№8)

пластоцианин

'Си

(Шз)1М | »(Сув) ЫШф

стеллацианин

(Н1з)Ы-Су-8(Су8)

(Ню)^ :

0(С1у)

азурин

?(Су8)

,Си

(Жб^

(Ме^

(Суз)

0(01у)

\

;Си

лакказы

N(№5) (ЬПб^

СиА центр цитохром С оксидазы

Б

(Суз)

0(С1у)

-о2н

{Суф

красный центр нитрозоцианина

Рисунок 1. Схематическое представление активных центров некоторых медьсодержащих белков

Все известные центры Т1 характеризуются наличием хромофорной группы СиК28 с атомом меди в тригональном лигандном окружении, причем ион металла в различной степени смещен из экваториальной плоскости (таблица 2, [7, 97]). При этом в большинстве структур присутствует четвертый удаленный донорный тиоэфирный атом серы метионина (так называемый «осевой» лиганд), расположенный на расстоянии от иона меди. Наименьшая длина связи

Си-8(Ме1:) была зафиксирована для огуречного основного голубого (плантоцианина) и составляла 2.61 А [7].

ч

Таблица 2. Длины связей металл - лиганд (А) в медьсодержащих протеинах по данным рентгеноструктурного анализа [7].

Протеин N-His S-Cys N-His Аксиальные лиганды Выход Си из плоскости NN8 Код в ПДБ

Пластоцианин His 37 Cys 87 His 87 Met 92

(poplar)

Cu(2+), рН 6.0 1.91 2.07 2.06 2.81 0.36 1PLC

Cu(l+), рН 7.0 2.12 2.17 2.39 2.87 0.47 5PCY

Азурин His 46 Cys 112 His 117 Met 121 -Gly 45

(А.

denitrificans) 2.08 2.14 2.00 3.11(M), 3.13(G) 0.13 2AZA

Cu(2+), рН 5.0 2.13 2.26 2.05 3.23(M),3.23(G) 0.14

Cu(l+), рН 6.0

Азурин His 46 Cys 112 His 117 Met 121-Gly 45

(P. aeruginosa)

Cu(2+), рН 5.5 2.08 2.24 2.01 3.15(M), 2.97(G) 0.1 4AZU

Cu(l+), рН 5.55 2.14 2.25 2.04 2.97(M),3.15(G)

Амицианин His 53 Cys 92 His 95 Met 98

(А.

denitrificans) 1.95 2.11 2.03 2.90 0.3 1ААС

Cu(2+), рН 7.0 1.91 2.09 2.45 2.90 1ВХА

Cu(l+), рН 4.4

Псевдоазурин His 40 Cys 78 His 81 Met 86

(A. faecalis)

Cu(2+), рН 6.8 2.16 2.16 2.12 2.76 0.43 1PAZ

Cu(l+), рН 7.8 2.16 2.17 2.29 2.91 0.37 1PZA

Псевдоазурин His 40 Cys 78 His 81 Met 86

(A. cycloclases)

Cu(2+), рН 6.0 1.95 2.13 1.92 2.71 1ВОК

Cu(l+), рН 6.0 2.04 2.19 2.11 2.85 1BQR

Продолжение таблицы 2

Рустицианин His 85 Cys 138 His 143 Met 148

(Т. ferroxidans)

Cu(2+), рН 4.6 2.04 2.26 1.89 2.88 0.33 1RCY

Cu(l+), рН 4.6 2.22 2.25 1.95 2.74 1A3Z

Плантацианин His 39 Cys 79 His 84 Met 89

(cucumber)

Cu(2+) 1.93 2.16 1.95 2.61 0.39 2CBP

Стеллацианин His 46 Cys 89 His 94 Gin 99

(cucumber)

Cu(2+), рН 7.0 1.96 2.18 2.04 2.21 0.33 1JER

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Ураев, Али Исхакович, 2014 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Яцимирский, К. Б. Введение в бионеорганическую химию / К. Б. Яцимирский. -Киев: Наукова думка, 1976. - 142 с.

2. Неорганическая биохимия: в 2 т. / под ред. Г. Эйхгорн. - М: Мир, 1978. Т.1: Неорганическая биохимия. - 713 с.

Т.2: Неорганическая биохимия. - 737 с.

3. Cowan, J. A. Inorganic Biochemistry: An Introduction / J. A. Cowan. - N.Y.: Wiley, 1997.-456 p.

4. Lippard, S. J. Principles of bioinorganic chemistry / S. J. Lippard, J. M. Berg. - Mill Valley, Calif.: University Science Books, 1994. - 411 p.

5. Handbook on Metalloproteins /1. B. Bertini, A. Sigel, H. Sigel. - N.Y.: Marcel Dekker, 2001.- 1182 p.

6. Handbook of metalloproteins / A. Messerschmidt, W. Bode, M. Cygler. - N.Y.: Wiley, 2001.-682 p.

7. Bio-coordination Chemistry / L. Que, W. B. Tolman // Comprehensive Coordination Chemistry II / McCleverty J. A., Meyer T. J. / Oxford: Pergamon, 2003. - Vol. 8.-815 p. - ISBN 978-0-08-043748^1.

8. Kraatz, H.-B. Concepts and models in bioinorganic chemistry / H.-B. Kraatz, N. Metzler-Nolte. - Weinheim: Wiley-VCH, 2006. - 443 p.

9. Roat-Malone, R. M. Bioinorganic Chemistry - A Short Course / R. M. Roat -Malone. -N.Y.: John Wiley & Sons, 2007. - 544 p.

10. Solomon, E. I. Electronic structures of active sites in copper proteins: contributions to reactivity / E. I. Solomon, M. J. Baldwin, M. D. Lowery // Chem. Rev. - 1992. - Vol. 92.-P. 521-542.

11. Solomon, E. I. Electronic structures of active sites in electron transfer metalloproteins: contributions to reactivity / E. I. Solomon, D. W. Randall, T. Glaser // Coord. Chem. Rev. - 2000. - Vol. 200-202. - P. 595-632.

12. Solomon, E. I. Electronic Structures of Metal Sites in Proteins and Models: Contributions to Function in Blue Copper Proteins / E. I. Solomon, R. K. Szilagyi, S. DeBeer George, L. Basumallick // Chem. Rev. - 2004. - Vol. 104. - P. 419-458.

13. Bertini, I. Cytochrome c: Occurrence and Functions / I. Bertini, G. Cavallaro, A. Rosato//Chem. Rev. - 2006. - Vol. 106.-P. 90-115.

14. Solomon, E. I. Recent advances in understanding blue copper proteins / E. I. Solomon, R. G. Hadt // Coord. Chem. Rev. - 2011. - Vol. 255. - P. 774-789.

15. Encyclopedia of Inorganic and Bioinorganic Chemistry / R. A. Scott. - N.Y: John Wiley & Sons, 2011.

16. Биометаллоорганическая химия / под 1ред. Ж. Жауэн - М: Бином. Лаб. знаний, 2009.-494 с.

17. Бионеорганическая химия / под ред. Е. Р. Милаева // Российский химический журнал (ЖРХО им. Д. И. Менделеева). - 2004. - Т. 48. - С. 3-175.

18. Surewicz, W. К. Conformational properties of azurin in solution as determined from resolution-enhanced Fourier-transform infrared spectra / W. K. Surewicz, A. G. Szabo, H. H. Mantsch//Eur. J. Biochem. - 1987. - Vol. 167. - P. 519-523.

19. Otomo, T. NMR Observation of Selected Segments in a Larger Protein: Central-Segment Isotope Labeling through Intein-Mediated Ligation / T. Otomo, N. Ito, Y. Kyogoku, T. Yamazaki // Biochem. - 1999. - Vol. 38. - P. 16040-16044.

20. Hagen, W. R. High-frequency EPR of transition ion complexes and metalloproteins / W. R. Hagen // Coord. Chem. Rev. - 1999. - Vol. 190-192. - P. 209-229.

21. Glaser, T. Ligand K-Edge X-ray Absorption Spectroscopy: A Direct Probe of Ligand-Metal Covalency / T. Glaser, B. Hedman, К. O. Hodgson, E. I. Solomon // Acc. Chem. Res. - 2000. - Vol. 33. - P. 859-868.

22. Cheung, K.-C. 3D EXAFS refinement of the Cu site of azurin sheds light on the nature of structural change at the metal centre in an oxidation-reduction process: an integrated approach combining EXAFS and crystallography / K.-C. Cheung, R. W. Strange, S. S. Hasnain // Acta Crystallogr. D. - 2000. - Vol. 56. - P. 697-704.

23. Fundamentals: Physical Methods, Theoretical Analysis, and Case Studies. / A. B. P. Lever // Comprehensive Coordination Chemistry II / McCleverty J. A., Meyer T. J. / Oxford: Pergamon, 2003. - Vol. 2. - 797 p.

24. Fatai, A. T. Electron paramagnetic resonance spectroscopic studies of iron and copper proteins / A. T. Fatai // Spectroscopy. - 2003. - Vol. 17. - P. 53-63.

25. Solomon, E. I. Spectroscopic Methods in Bioinorganic Chemistry: Blue to Green to Red Copper Sites / E. I. Solomon // Inorg. Chem. - 2006. - Vol. 45. - P. 8012-8025.

26. Hwang, H. J. Spectroscopic Characterizations of Bridging Cysteine Ligand Variants of an Engineered Cu2(SCys)2 CuA Azurin / H. J. Hwang, N. Nagraj, Y. Lu // Inorg. Chem. -2006.-Vol. 45.-P. 102-107.

27. Dey, A. Sulfur K-Edge XAS and DFT Calculations on Nitrile Hydratase: Geometric and Electronic Structure of the Non-heme Iron Active Site / A. Dey, M. Chow, K. Taniguchi [et. al.] //J. Am. Chem. Soc. -2006. - Vol. 128. - P. 533-541.

28. Boone, A. J. Investigating the Structural and Electronic Properties of Nitrile Hydratase Model Iron(III) Complexes Using Projected Unrestricted Hartree-Fock (PUHF) Calculations / A. J. Boone, M. G. Cory, M. J. Scott, M. C. Zerner, N. G. J. Richards // Inorg. Chem. - 2001. - Vol. 40. - P. 1837-1845.

29. Boone, A. J. Modeling the spin-dependent properties of open-shell Fe(III)-containing systems: towards a computational description of nitrile hydratase / A. J. Boone, С. H. Chang, S. N. Greene, T. Herz, N. G. J. Richards // Coord. Chem. Rev. - 2003. - Vol. 238-239.-P. 291-314.

30. Yoshizawa, K. Conversion of Methane to Methanol at the Mononuclear and Dinuclear Copper Sites of Particulate Methane Monooxygenase (pMMO): A DFT and QM/MM Study / K.Yoshizawa, Y. Shiota // J. Am. Chem. Soc. - 2006. - Vol. 128. - P. 98739881.

31. Металлохелаты / под ред. А. Д. Гарновский // Российский химический журнал (ЖРХО им. Д. И. Менделеева). - 1996. - Т. 40. - С. 3-200.

32. Ниворожкин, A. JI. Металлохелаты халькогенсодержащих азометинов как модели активных центров непорфиновых металлопротеинов / A. JI. Ниворожкин, А. И. Ураев, А. С. Бурлов, А. Д. Гарновский // Российский химический журнал (ЖРХО им. Д. И. Менделеева). - 1996. - Т. 40. - С. 162-170.

33. Mandal, S. Synthesis and studies of Cu(II)-thiolato complexes: bioinorganic perspectives / S. Mandal, G. Das, R. Singh [et. al.] // Coord. Chem. Rev. - 1997. - Vol. 160.-P. 191-235.

34. Itoh, S. Active site models for galactose oxidase and related enzymes / S. Itoh, M. Taki, S. Fukuzumi // Coord. Chem. Rev. - 2000. - Vol. 198. - P. 3-20.

35. Mascharak, P. K. Structural and functional models of nitrile hydratase / P. K. Mascharak // Coord. Chem. Rev. - 2002. - Vol. 225. - P. 201-214.

36. Bouwman, E. Structural and functional models related to the nickel hydrogenases / E. Bouwman, J. Reedijk// Coord. Chem. Rev. -2005. - Vol. 249. - P. 1555-1581.

37. Harrop, Т. C. Structural and spectroscopic models of the A-cluster of acetyl coenzyme a synthase/carbon monoxide dehydrogenase: Nature's Monsanto acetic acid catalyst / T. C. Harrop, P. K. Mascharak // Coord. Chem. Rev. - 2005. - Vol. 249. - P. 3007-3024.

38. Chan, S. I. Controlled Oxidation of Hydrocarbons by the Membrane-Bound Methane Monooxygenase: The Case for a Tricopper Cluster / S. I. Chan, S. S. F. Yu // Acc. Chem. Res. - 2008. - Vol. 41. - P. 969-979.

39. O'Toole, G. M. N2S3X-Fe Models of Nitrile Hydratase / G. M. O'Toole, A. C. Grapperhaus // Bioinorganic Chemistry. - 2009. - Vol. 1012. - P. 99-113.

40. Kovacs, J. A. Understanding How the Thiolate Sulfur Contributes to the Function of the Non-Heme Iron Enzyme Superoxide Reductase / J. A. Kovacs, L. M. Brines // Acc. Chem. Res. - 2007. - Vol. 40. - P. 501-509.

41. Cho, J. Mononuclear Metal-02 Complexes Bearing Macrocyclic N-Tetramethylated Cyclam Ligands / J. Cho, R. Sarangi, W. Nam // Acc. Chem. Res. - 2012. - Vol. 45. -P. 1321-1330.

42. Torelli, S. A {Cu2S}2+ Mixed-Valent Core Featuring a Cu-Cu Bond / S. Torelli, M. Orio, J. Pecaut [et. al.] // Angew. Chem. Int. Ed. - 2010. - Vol. 49. - P. 8249-8252.

43. Gennari, M. A Fully Delocalized Mixed-Valence Bis-p.(Thiolato) Dicopper Complex; A Structural and Functional Model of the Biological CuA Center / M. Gennari, J. Pecaut, S. DeBeer [et. al.]// Angew. Chem. Int. Ed. - 2011. - Vol. 50. - P. 5662-5666.

44. Blackburn, N. J. Selenomethionine-Substituted Thermus thermophilus Cytochrome ba3: Characterization of the CuA Site by Se and Cu K-EXAFS / N. J. Blackburn, M. Ralle, E. Gomez, [et. al.] //Biochem. - 1999. - Vol. 38. - P. 7075-7084.

45. Barry, A. N. A Selenocysteine Variant of the Human Copper Chaperone for Superoxide Dismutase. A Se-XAS Probe of Cluster Composition at the Domain 3-Domain 3 Dimer Interface / A. N. Barry, N. J. Blackburn // Biochem. - 2008. - Vol. 47. - P. 4916-4928.

46. Barry A. N. Selenocysteine Positional Variants Reveal Contributions to Copper Binding from Cysteine Residues in Domains 2 and 3 of Human Copper Chaperone for Superoxide Dismutase / A. N. Barry, K. M. Clark, A. Otoikhian, W. A. van der Donk, N. J. Blackburn // Biochem. - 2008. - Vol. 47. - P. 13074-13083.

47. Berry, S. M. An Engineered Azurin Variant Containing a Selenocysteine Copper Ligand / S. M. Berry, M. D. Gieselman, M. J. Nilges, W. A. van der Donk, Y. Lu // J. Am. Chem. Soc. - 2002. - Vol. 124. - P. 2084-2085.

48. Arnesano, F. Solution Structure of CopC: A Cupredoxin-like Protein Involved in Copper Homeostasis / F. Arnesano, L. Banci, I. Bertini, A. R. Thompsett // Structure. -2002.-Vol. 10.-P. 1337-1347.

49. Banci, L. A hint for the function of human Scol from different structures / L. Banci, I. Bertini, V. Calderone [et. al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. - 2006. - Vol. 103. - P. 85958600.

50. Boal, A. K. Structural Biology of Copper Trafficking / A. K. Boal, A. C. Rosenzweig // Chem. Rev. - 2009. - Vol. 109. - P. 4760-4779.

51. Benitez, J. J. Relating dynamic protein interactions of metallochaperones with metal transfer at the single-molecule level / J. J. Benitez, A. M. Keller, D. L. Huffman, L. A. Yatsunyk, A. C. Rosenzweig, P. Chen // Faraday Discuss. - 2011. - Vol. 148. - P. 7182.

52. Mercer, J. F. B. The molecular basis of copper-transport diseases / J. F. B. Mercer // Trends in Molecular Medicine. - 2001. - Vol. 7. - P. 64-69.

53. Rosenzweig, A. C. Copper Delivery by Metallochaperone Proteins / A. C. Rosenzweig // Acc. Chem. Res. - 2000. - Vol. 34. - P. 119-128.

54. Tottey, S. Understanding How Cells Allocate Metals Using Metal Sensors and Metallochaperones / S. Tottey, D. R. Harvie, N. J. Robinson // Acc. Chem. Res. - 2005. -Vol. 38.-P. 775-783.

55. Cowley, A. R. Copper Complexes of Thiosemicarbazone-Pyridylhydrazine (THYNIC) Hybrid Ligands: A New Versatile Potential Bifunctional Chelator for Copper Radiopharmaceuticals / A. R. Cowley, J. R. Dilworth, P. S. Donnelly, J. M. White // Inorg. Chem. - 2006. - Vol. 45. - P. 496-498.

56. Pascu, S. I. Design considerations towards simultaneously radiolabeled and fluorescent imaging probes incorporating metallic species / S. I. Pascu, P. A. Waghorn, T. Conry [et. al.] // Adv. Inorg. Chem. - 2009. - Vol. 61. - P. 131-178.

57. Bonnitcha, P. D. Nitroimidazole conjugates of bis(thiosemicarbazonato) 64Cu(II) -Potential combination agents for the PET imaging of hypoxia / P. D. Bonnitcha, S. R. Bayly, M. B. M. Theobald [et. al.] // J. Inorg. Biochem. - 2010. - Vol. 104. - P. 126135.

58. Cowan, J. A. Metal Activation of Enzymes in Nucleic Acid Biochemistry / J. A. Cowan //Chem. Rev. - 1998.-Vol. 98.-P. 1067-1088.

59. Armitage, B. Photocleavage of Nucleic Acids / B. Armitage // Chem. Rev. - 1998. -Vol. 98.-P. 1171-1200.

60. Sharma, V. Metal Complexes for Therapy and Diagnosis of Drug Resistance / V. Sharma, D. Piwnica-Worms // Chem. Rev. - 1999. - Vol. 99. - P. 2545-2560.

61. Erkkila, K. E. Recognition and Reaction of Metallointercalators with DNA / K. E. Erkkila, D. T. Odom, J. K. Barton // Chem. Rev. - 1999. - Vol. 99. - P. 2777-2796.

62. Liu, C. DNA hydrolysis promoted by di- and multi-nuclear metal complexes / C. Liu, M. Wang, T. Zhang, H. Sun // Coord. Chem. Rev. - 2004. - Vol. 248 - P. 147-168.

63. Dhar, S. Ternary Copper Complexes for Photocleavage of DNA by Red Light: Direct Evidence for Sulfur-to-Copper Charge Transfer and d-d Band Involvement / S. Dhar, D. Senapati, P. K. Das [et. al.] //J. Am. Chem. Soc. -2003. - Vol. 125. - P. 12118-12124.

64. Ferrari, M. B. Synthesis, characterization and biological activity of copper complexes with pyridoxal thiosemicarbazone derivatives. X-ray crystal structure of three dimeric complexes / M. B. Ferrari, F. Bisceglie, G. Pelosi [et. al.] // J. Inorg. Biochem. - 2004. -Vol. 98.-P. 301-312.

65. Reddy, P. A. N. Metal-assisted light-induced DNA cleavage activity of 2-(methylthio)phenylsalicylaldimine Schiff base copper(II) complexes having planar

i r» Uopop / T> A XT D a/1 rl ^ r D T£ Contra A A \Totli o 11 A D PV» r // T

nwiwiuv/j viiv uaoto / x . rv. i ^. Rwuu^ ? u. iv. kjanua; ivi. vtiitiji; n. xv. v^iiu.i\_l ci v cii l j // J.

Inorg. Biochem. - 2004. - Vol. 98. - P. 377-386.

66. Dhar, S. Designing molecules for PDT: red light-induced DNA cleavage on disulfide bond activation in a dicopper(II) complex / S. Dhar, M. Nethaji, A. R. Chakravarty // Dalton Trans. - 2005. - N 2. - P. 344-348.

67. Jacob, C. Sulfur and Selenium: The Role of Oxidation State in Protein Structure and Function / C. Jacob, G. I. Giles, N. M. Giles, H. Sies // Angew. Chem. Int. Ed. - 2003. -Vol. 42.-P. 4742-4758.

68. Sevier, C. S. Formation and transfer of disulphide bonds in living cells / C. S. Sevier, C. A. Kaiser // Nat Rev Mol Cell Biol. - 2002. - Vol. 3. - P. 836-847.

69. Netto, L. E. S. Reactive cysteine in proteins: Protein folding, antioxidant defense, redox signaling and more / L. E. S. Netto, M. A. de Oliveira, G. Monteiro [et. al.] // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology & Pharmacology. -2007.-Vol. 146.-P. 180-193.

70. Desbenoit, N. Reductive Metalation of Cyclic and Acyclic Pseudopeptidic Bis-Disulfides and Back Conversion of the Resulting Diamidato/Dithiolato Complexes to Bis-Disulfides / N. Desbenoit, E. Galardon, Y. Frapart [et. al.] // Inorg. Chem. - 2010. -Vol. 49.-P. 8637-8644.

71. Constable, E. C. Tuning Coordination Environments Through Ligand Redox Chemistry: the Thiol-Disulfide Reaction / E. C. Constable, C. E. Housecraft, M. Neuburger, J. R. Price, J. A. Zampese // Aust. J. Chem. - 2010. - Vol. 63. - P. 1334-1341.

72. Ueno, Y. Interconversion Y. Ueno between Bis(|i-thiolato)dicopper(II) and Disulfide-Bridged Dicopper(I) Complexes Mediated by Chloride Ion / Y. Ueno, Y. Tachi, S. Itoh // J. Am. Chem. Soc. - 2002. - Vol. 124. - P. 12428-12429.

73. Neuba, A. The Trinuclear Copper(I) Thiolate Complexes[Cu3(NGuaS)3]0/1+ and their Dimeric Variants [Cu6(NGuaS)6]1+/2+/3+ with Biomimetic Redox Properties / A. Neuba, U. Florke, W. Meyer-Klaucke, [et. al.] // Angew. Chem. Int. Ed. - 2011. - Vol. 50. - P. 4503-4507.

74. Neuba, A. A Halide-Induced Copper(I) Disulfide/Copper(II) Thiolate Interconversion / A. Neuba, R. Haase, W. Meyer-Klaucke [et. al.] // Angew. Chem. Int. Ed. - 2012. -Vol. 51.-P. 1714-1718.

75. Tolman, W. B. Making and Breaking the Dioxygen 0-0 Bond: New Insights from Studies of Synthetic Copper Complexes / W. B. Tolman // Acc. Chem. Res. - 1997. -Vol. 30.-P. 227-237.

76. Cramer, C. J. Mononuclear Cu-02 Complexes: Geometries, Spectroscopic Properties, Electronic Structures, and Reactivity / C. J. Cramer, W. B. Tolman // Acc. Chem. Res. -2007.-Vol. 40.-P. 601-608.

77. Solomon, E. I. Oxygen Binding, Activation, and Reduction to Water by Copper Proteins / E. I. Solomon, P. Chen, M. Metz [et. al.] // Angew. Chem. Int. Ed. - 2001. - Vol. 40. -P. 4570-4590.

78. Que, J. L. Bis(ji-oxo)dimetal "Diamond" Cores in Copper and Iron Complexes Relevant to Biocatalysis / J. L. Que, W. B. Tolman // Angew. Chem. Int. Ed. - 2002. - Vol. 41. -P. 1114-1137.

79. Maiti, D. Reactions of a Copper(II) Superoxo Complex Lead to C-H and O-H Substrate Oxygenation: Modeling Copper-Monooxygenase C-H Hydroxylation / D. Maiti, D. H. Lee, K. Gaoutchenova [et. al.] // Angew. Chem. Int. Ed. - 2008. - Vol. 47. - P. 82-85.

80. Wendlandt, A. E. Copper-Catalyzed Aerobic Oxidative C-H Functionalizations: Trends and Mechanistic Insights / A. E. Wendlandt, A. M. Suess, S. S. Stahl // Angew. Chem. Int. Ed.-2011.-Vol. 50.-P. 11062-11087.

81. Kitajima N. Copper-Dioxygen Complexes. Inorganic and Bioinorganic Perspectives / N. Kitajima, Y. Moro-oka // Chem. Rev. - 1994. - Vol. 94. - P. 737-757.

82. Lewis, E. A. Reactivity of Dioxygen-Copper Systems / E. A. Lewis, W. B. Tolman // Chem. Rev. - 2004. - Vol. 104. - P. 1047-1076.

83. Gunay, A. C-H Bond Activations by Metal Oxo Compounds / A. Gunay, K. H. Theopold//Chem. Rev. -2010. -Vol. 110.-P. 1060-1081.

84. Solomon, E. I. Copper dioxygen (bio)inorganic chemistry / E. I. Solomon, J. W. Ginsbach, D. E. Heppner [et. al.] // Faraday Discuss. - 2011. - Vol. 148. - P. 11-39.

85. Holt, В. Т. O. Reaction Coordinate of a Functional Model of Tyrosinase: Spectroscopic and Computational Characterization / В. T. O.Holt, M. A. Vance, L. M. Mirica [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 2009. - Vol. 131. - P. 6421-6438.

86. Ураев, А. И. Комплексы меди(П) с |3-аминовинилиминами, содержащими стерически затрудненные донорные центры / А. И. Ураев, A. JI. Ниворожкин, В. П. Курбатов [и др.] // Коорд. химия. - 2000. - Т. 26. - С. 947-948.

87. Ураев, А. И. Продукты реакций комплексообразования |3-аминовинилиминов / А. И. Ураев, В. П. Курбатов, JI. С. Тыльченко [и др.] // Доклады АН - 2002. - Т. 383. -С. 71-75.

88. Spencer, D. J. Е. Copper Chemistry of |3-Diketiminate Ligands: Monomer/Dimer Equilibria and a New Class of Bis(|i-oxo)dicopper Compounds / D. J. E. Spencer, A. M. Reynolds, P. L. Holland [et. al.] // Inorg. Chem. - 2002. - Vol. 41. - P. 6307-6321.

89. Yokota, S. Oxidative Degradation of (3-Diketiminate Ligand in Copper(II) and Zinc(II) Complexes / S. Yokota, Y. Tachi, S. Itoh // Inorg. Chem. - 2002. - Vol. 41. - P. 13421344.

90. Gray, H. B. Electronic structures of blue copper centers in proteins / H. B. Gray, E. I. Solomon.-N. Y.: Wiley, 1981.-p. 1-39.

91. Shugar, H. J. Ligand to Metal Charge-Transfer Spectra of Cu(II) Chromophores / H. J. Shugar // Copper coordination chemistry: biochemical & inorganic perspectives / K. D. Karlin, J. Zubieta / N.Y.: Adenine Press, 1983. - P. 43

92. Adman, E. T. Copper Protein Structures / E. T. Adman // Adv. Protein Chem. - 1991-Vol. 42.-P. 145-197

93. Copper coordination chemistry: biochemical & inorganic perspectives / K. D. Karlin, J. Zubieta.- N. Y.: Adenine Press, 1983. - 498 p.

94. Kaim, W. Copper A "Modern" Bioelement / W. Kaim, J. Rail // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. - 1996. - Vol. 35. - P. 43-60.

95. Gray, H. B. Copper coordination in blue proteins / H. B. Gray, B. G. Malmstrom, R. J. P. Williams // J. Biol. Inorg. Chem. - 2000. - Vol. 5. - P. 551-559.

96. Lieberman, R. L. Crystal Structure of a Novel Red Copper Protein from Nitrosomonas europaea / R. L. Lieberman, D. M. Arciero, A. B. Hooper, A. C. Rosenzweig // Biochem. -2001. - Vol. 40. - P. 5674-5681.

97. Messerschmidt, A. Metal sites in small blue copper proteins, blue copper oxidases and vanadium-containing enzymes / A. Messerschmidt // Structure & Bonding. - 1998. -Vol. 90.-P. 37-68.

98. Fundamentals: Ligands, Complexes, Synthesis, Purification, and Structure / A. B. P. Lever // Comprehensive Coordination Chemistry II. / McCleverty J. A., Meyer T. J. / Oxford: Pergamon, 2003. - Vol. 1.-806 p.

99. Mukherjee, R. Copper / R. Mukherjee // Comprehensive Coordination Chemistry II. / McCleverty J. A., Meyer T. J. / Oxford: Pergamon, 2003. - Vol. 6. - p. 747-910.

100. Garnovskii, A. D. Ligand environment and the structure of schiff base adducts and tetracoordinated metal-chelates / A. D. Garnovskii, A. L. Nivorozhkin, V. I. Minkin // Coord. Chem. Rev. - 1993. - Vol. 126. - P. 1-69.

101. Scott, R. A. Polarized x-ray absorption spectra of oriented plastocyanin single crystals. Investigation of methionine-copper coordination / R. A. Scott, J. E. Hahn, S. Doniach [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1982. - Vol. 104. - P. 5364-5369.

102. Church, W. B. The crystal structure of mercury-substituted poplar plastocyanin at 1.9-A resolution / W. B. Church, J. M. Guss, J. J. Potter, H. C. Freeman // J. Biol. Chem. -1986.-Vol. 261.-P. 234-237.

103. Ducros, V. Crystal structure of the type-2 Cu depleted laccase from Coprinus cinereus at 2.2 A resolution / V. Ducros, A. M. Brzozowski, K. S. Wilson [et. al.] // Nat Struct Mol Biol. - 1998.-Vol. 5.-P. 310-316.

104. Baldrian, P. Fungal laccases - occurrence and properties / P. Baldrian // FEMS Microbiology Reviews. - 2006. - Vol. 30. - N 2. - P. 215-242.

105. Zhukhlistova, N. E. Three-dimensional organization of three-domain copper oxidases: A review / N. E. Zhukhlistova, Y. N. Zhukova, A. V. Lyashenko [et. al.] // Crystallogr. Rep. - 2008. - Vol. 53. - P. 92-109.

106. Kosman, D. Multicopper oxidases: a workshop on copper coordination chemistry, electron transfer, and metallophysiology / D. Kosman // J. Biol. Inorg. Chem. - 2010. -Vol. 15.-P. 15-28.

107. Zaitseva, I. The X-ray structure of human serum ceruloplasmin at 3.1 A: nature of the copper centres /1. Zaitseva, V. Zaitsev, G. Card [et. al.] // JBIC. - 1996. - Vol. 1. - P. 15-23.

108. Lancaster, K. M. Biological Outer-Sphere Coordination. Molecular Electronic Structures of Transition Metal Complexes I / K. M. Lancaster // Structure & Bonding-2012,-Vol. 142,-P. 119-153.

109. Adman, E. T. Structure and function of small blue copper proteins / E. T. Adman // Topics in Molecular and Structural Biology: Metalloproteins. - Vol. 1/ London: Macmillan, 1985.-p. 1-42

110. Solomon, E. I. Spectroscopic studies of stellacyanin, plastocyanin, and azurin. Electronic structure of the blue copper sites / E. I. Solomon, J. W. Hare, D. M. Dooley [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1980. - Vol. 102. - P. 168-178.

111. Penfield, K. W. Electronic structure and bonding of the blue copper site in plastocyanin / K. W. Penfield, A. A. Gewirth, E. I. Solomon // J. Am. Chem. Soc. - 1985. - Vol. 107. -P. 4519-4529.

112. Gewirth, A. A. Electronic structure of plastocyanin: excited state spectral features / A. A. Gewirth, E. I. Solomon // J. Am. Chem. Soc. - 1988. - Vol. 110. - P. 3811-3819.

113. Han, J. Resonance Raman excitation profiles indicate multiple Cys .fwdarw. Cu charge transfer transitions in type 1 copper proteins / J. Han, T. M. Loehr, Y. Lu [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1993. - Vol. 115. - P. 4256-4263.

114. Qiu, D. Variations in the Type I Copper Protein Coordination Group: Resonance Raman Spectrum of 34S-, 65Cu-, and 15N-Labeled Plastocyanin / D. Qiu, S. Dong, J. Ybe, M. Hecht, T. G. Spiro // J. Am. Chem. Soc. - 1995. - Vol. 117. - P. 6443-6446.

115. Solomon, E. I. Electronic structure of the oxidized and reduced blue copper sites: contributions to the electron transfer pathway, reduction potential, and geometry / E. I. Solomon, K. W. Penfield, A. A. Gewirth [et. al.] // Inorg. Chim. Acta. - 1996. - Vol. 243.-P. 67-78.

116. Pierloot, K. Theoretical Study of the Electronic Spectrum of Plastocyanin / K. Pierloot, J. O. A. De Kerpel, U. Ryde, B. O. Roos // J. Am. Chem. Soc. - 1997. - Vol. 119. - P. 218-226.

117. van Gastel, M. An ab Initio Quantum-Chemical Study of the Blue-Copper Site of Azurin / M. van Gastel, J. W. A. Coremans, H. Sommerdijk, M. C. van Hemert, E. J. J. Groenen//J. Am. Chem. Soc. - 2002. - Vol. 124. - P. 2035-2041.

118. Terinent, D. L. A detailed analysis of the charge-transfer bands of a blue copper protein. Studies of the nickel(II), manganese(II), and cobalt(II) derivatives of azurin / D. L. Tennent, D. R. McMillin // J. Am. Chem. Soc. - 1979. - Vol. 101. - P. 2307-2311.

119. Lu, Y. Construction of a blue copper site at the native zinc site of yeast copper-zinc superoxide dismutase / Y. Lu, L. B. LaCroix, M. D. Lowery [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1993. - Vol. 115. - P. 5907-5918.

120. LaCroix, L. B. Electronic Structure of the Perturbed Blue Copper Site in Nitrite Reductase: Spectroscopic Properties, Bonding, and Implications for the Entatic/Rack State / L. B. LaCroix, S. E. Shadle, Y. Wang [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1996. -Vol. 118.-P. 7755-7768.

121. LaCroix, L. B. Spectroscopic and Geometric Variations in Perturbed Blue Copper Centers: Electronic Structures of Stellacyanin and Cucumber Basic Protein / L. B. LaCroix, D. W. Randall, A. M. Nersissian, [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1998. - Vol. 120.-P. 9621-9631.

122. Andrew, C. R. Raman Spectroscopy as an Indicator of Cu-S Bond Length in Type 1 and Type 2 Copper Cysteinate Proteins / C. R. Andrew, H. Yeom, J. S. Valentine [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1994. - Vol. 116. - P. 11489-11498.

123. Olesen, K. Spectroscopic, Kinetic, and Electrochemical Characterization of Heterologously Expressed Wild-Type and Mutant Forms of Copper-Containing Nitrite Reductase from Rhodobacter sphaeroides 2.4.3 / K. Olesen, A. Veselov, Y. Zhao [et. al.] // Biochem. - 1998. - Vol. 37. - P. 6086-6094.

124. Hart, P. J. A missing link in cupredoxins: Crystal structure of cucumber stellacyanin at 1.6 A resolution / P. J. Hart, D. Eisenberg, A. M. Nersissian [et. al.] // Protein Sei. -1996.-Vol. 5.-P. 2175-2183.

125. Palmer, A. E. Spectroscopic Studies and Electronic Structure Description of the High Potential Type 1 Copper Site in Fungal Laccase: Insight into the Effect of the Axial Ligand / A. E. Palmer, D. W. Randall, F. Xu, E. I. Solomon // J. Am. Chem. Soc. -1999. - Vol. 121. - P. 7138-7149.

126. Gamelin, D. R. Spectroscopy of Mixed-Valence CuA-Type Centers: Ligand-Field Control of Ground-State Properties Related to Electron Transfer / D. R. Gamelin, D. W. Randall, M. T. Hay [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1998. - Vol. 120. - P. 5246-5263.

127. Penfield, K. W. Spectroscopic studies on plastocyanin single crystals: a detailed electronic structure determination of the blue copper active site / K. W. Penfield, R. R. Gay, R. S. Himmelwright [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1981. - Vol. 103. - P. 43824388.

128. Coremans, J. W. A. A W-Band Electron Paramagnetic Resonance Study of a Single Crystal of Azurin / J. W. A. Coremans, O. G. Poluektov, E. J. J. Groenen [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1994. - Vol. 116. - P. 3097-3101.

129. Gewirth, A. A. Spectroscopic and theoretical studies of the unusual EPR parameters of distorted tetrahedral cupric sites: correlations to x-ray spectral features of core levels /

A. A. Gewirth, S. L. Cohen, H. J. Schugar, E. I. Solomon // Inorg. Chem. - 1987. - Vol. 26.-P. 1133-1146.

130. Roberts, J. E. Electron nuclear double resonance spectra of stellacyanin, a blue copper protein / J. E. Roberts, T. G. Brown, В. M. Hoffman, J. Peisach // J. Am. Chem. Soc. -1980.-Vol. 102.-P. 825-829.

131. Shadle, S. E. X-ray absorption spectroscopic studies of the blue copper site: metal and ligand K-edge studies to probe the origin of the EPR hyperfine splitting in plastocyanin / S. E. Shadle, J. E. Penner-Hahn, H. J. Schugar [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1993. -Vol. 115.-P. 767-776.

132. DeBeer, G. S. Spectroscopic Investigation of Stellacyanin Mutants: Axial Ligand Interactions at the Blue Copper Site / S. G. DeBeer, L. Basumallick, R. K. Szilagyi [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 2003. - Vol. 125. - P. 11314-11328.

133. George, S. J. Copper L-edge spectral studies: a direct experimental probe of the ground-state covalency in the blue copper site in plastocyanin / S. J. George, M. D. Lowery, E. I. Solomon, S. P. Cramer // J. Am. Chem. Soc. - 1993. - Vol. 115. - P. 2968-2969.

134. Toftlund, H. Biomimetic Systems for the "Visible" Copper-Site CuA in Cytochrome с Oxidase / H. Toftlund, J. Becher, P. H. Olesen, J. Z. Pedersen // Isr. J. Chem. - 1985. -Vol. 25.-P. 56-65.

135. Bouwman, E. Model systems for type I copper proteins: structures of copper coordination compounds with thioether and azole-containing ligands / E. Bouwman, W. L. Driessen, J. Reedijk // Coord. Chem. Rev. - 1990. - Vol. 104. - P. 143-172.

136. Murray, S. G. Coordination chemistry of thioethers, selenoethers, and telluroethers in transition-metal complexes / S. G. Murray, F. R. Hartley // Chem. Rev. - 1981. - Vol. 81.-P. 365-414.

137. Павлищук, В. В. Координационные соединения переходных металлов с полидентатными тиоэфирсодержащими лигандами / В. В. Павлищук // Российский химический журнал (ЖРХО им. Д. И. Менделеева). - 1996. - Т. 40. -С. 103-109.

138. Addison, A. W. Spectroscopy and structure of thiolate and thioether complexes of copper(II) and the relationship of their redox chemistry to that of certain copper proteins / A. W. Addison, T. N. Rao, E. Sinn // Inorg. Chem. - 1984. - Vol. 23. - P. 1957-1967.

139. Glass, R. S. Isolation, crystal and molecular structures of two geometric isomers of a 3N, 2S pentacoordinate copper(II) complex / R. S. Glass, M. Sabahi, M. Hojjatie, G. S. Wilson // Inorg. Chem. - 1987. - Vol. 26. - P. 2194-2196.

140. Zoeteman, M. Synthesis and spectroscopy of copper(II) compounds of a chelating imidazole-thioether ligand. Molecular structures of (l,5-bis(4-imidazolyl)-3-thiapentane)dichlorocopper(II), (l,5-bis(4-imidazolyl)-3-thiapentane)bis(thiocyanato-N)copper(II), and bis[(ji-chloro)(l,5-bis(4-imidazolyl)-3-thiapentane)copper(II)] bis(perchlorate) / M. Zoeteman, E. Bouwman, R. A. G. De Graaff [et. al.] // Inorg. Chem. - 1990. - Vol. 29. - P. 3487-3492.

141. Adhikary, B. Copper(II) Complexes of N2S3 Ligands Involving Aromatic Nitrogen and Thioether Donors and Having High Redox Potentials / B. Adhikary, C. R. Lucas // Inorg. Chem. - 1994. - Vol. 33. - P. 1376-1381.

142. Prushan, M. J. Pentadentate thioether-oxime macrocyclic and quasi-macrocyclic complexes of copper(II) and nickel(II) / M. J. Prushan, A. W. Addison, R. J. Butcher // Inorg. Chim. Acta. - 2000. - Vol. 300-302. - P. 992-1003.

143. Vaidyanathan, M. Synthesis, structure, spectra and redox of Cu(II) complexes of chelating bis(benzimidazole)-thioether ligands as models for electron transfer blue copper proteins / M. Vaidyanathan, R. Balamurugan, U. Sivagnanam, M. Palaniandavar //J. Chem. Soc., Dalton Trans.-2001.-N23.-P. 3498-3506.

144. Su, C.-Y. The copper(i)/copper(ii) transition in complexes with 8-alkylthioquinoline based multidentate ligands / C.-Y. Su, S. Liao, M. Wanner [et. al.] // Dalton Trans. -2003.-N2.-P. 189-202.

145. Amendola, V. Bistable Copper Complexes of Bis-thia-bis-quinoline Ligands / V. Amendola, C. Mangano, P. Pallavicini, M. Zema // Inorg. Chem. - 2003. - Vol. 42. - P. 6056-6062.

146. Balamurugan, R. Copper(II) complexes of new pentadentate bis(benzimidazolyl)-dithioether ligands: synthesis, structure, spectra and redox properties / R. Balamurugan, M. Palaniandavar, R. Srinivasa Gopalan, G. U. Kulkarni // Inorg. Chim. Acta. - 2004. -Vol. 357.-P. 919-930.

147. Otsuka, M. Synthesis, structure of copper(II) complexes of S-containing pentadentate ligands / M. Otsuka, A. Hamasaki, H. Kurosaki, M. Goto // J. Organomet. Chem. -2000. - Vol. 611. - P. 577-585.

148. McAuliffe, C. A. Metal complexes of sulphur-containing amino acids / C. A. McAuliffe, S. G. Murray // Inorg. Chim. Acta, Rev. - 1972. - Vol. 6. - P. 103-121.

149. Blower, P. J. Thiolato-complexes of the transition metals / P. J. Blower, J. R. Dilworth //Coord. Chem. Rev. - 1987.-Vol. 76.-P. 121-185.

150. Hughey, J. L. Preparation and characterization of [rac-5,7,7,12,14,14,-hexamethyl-1,4,8,1 l-tetraazocyclotetradecane]copper(II) o-mercaptobenzoate hydrate, [Cu(tet b)(o-SC6H4C02)]H20, a complex with a CuN4S (mercaptide) chromophore / J. L. Hughey, T. G. Fawcett, S. M. Rudich [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1979. - Vol. 101. - P. 26172623.

151. Addison, A. W. A stable bis(thiolate) of copper(II) with long axial copper-sulfur linkages: crystal and molecular structure of trans-[Cu(cyclam)(SC6F5)2] / A. W. Addison, E. Sinn // Inorg. Chem. - 1983. - Vol. 22. - P. 1225-1228.

152. Anderson, O. P. Synthesis, structures, and electrochemistry of copper(II)-mercaptide complexes / O. P. Anderson, C. M. Perkins, K. K. Brito // Inorg. Chem. - 1983. - Vol. 22.-N9.-P. 1267-1273.

153. John, E. Characterization of [rac-5,7,7,12,14,14-hexamethyl-l,4,8,ll-tetraazacyclotetradecane]copper(II) 3-sulfidopropionate dimethanolate, [Cu(tetb)SCH2CH2C02]-2CH30H, a stable copper(II)-aliphatic thiolate complex / E. John, P. K. Bharadwaj, J. A. Potenza, H. J. Schugar // Inorg. Chem. - 1986. - Vol. 25. -P. 3065-3069.

154. Aoi, N. The first dinuclear copper(II) complex bridged by a single thiolate-sulphur atom: synthesis, properties, and structure / N. Aoi, Y. Takano, H. Ogino [et. al.] // J. Chem. Soc., Chem. Commun. - 1985. - N 11. - P. 703-704.

155. John, E. Molecular and electronic structure of Cu(tet-b)SSCH2C02-3 CH3OH, a novel copper(II) alkyl persulfide complex / E. John, P. K. Bharadwaj, K. Krogh-Jespersen, J. A. Potenza, H. J. Schugar // J. Am. Chem. Soc. - 1986. - Vol. 108. - P. 5015-5017.

156. Sugiura, Y. Copper(II) complex of sulfur-containing peptides. Characterization and similarity of electron spin resonance spectrum to the chromophore in blue copper proteins / Y. Sugiura, Y. Hirayama, H. Tanaka, K. Ishizu // J. Am. Chem. Soc. - 1975. -Vol. 97.-P. 5577-5581.

157. Sugiura, Y. Newly synthesized sulfhydryl- and imidazole-containing tripeptides with a specific copper-binding site / Y. Sugiura // Inorg. Chem. - 1978. - Vol. 17. - P. 21762182.

158. Baek, H. K. An sulfur-bonded adduct of cysteine with [tris(2-pyridylmethyl)amine]copper(II) ion / H. K. Baek, R. A. Holwerda // Inorg. Chem. -1983. - Vol. 22. - P. 3452-3456.

159. Bharadwaj, P. K. Crystal structure and magnetic properties of the cluster complex tris(l-cysteinethiolato)pentacopper(2+) perchlorate monohydrate, a mixed-valence

copper-mercaptide species / P. K. Bharadwaj, E. John, C. L. Xie [et. al.] // Inorg. Chem. - 1986. - Vol. 25. - P. 4541-4546.

160. Daugherty, R. G. Design and Spectroscopic Characterization of Peptide Models for the Plastocyanin Copper-Binding Loop / R. G. Daugherty, T. Wasowicz, B. R. Gibney, V. J. DeRose // Inorg. Chem. - 2002. - Vol. 41. - P. 2623-2632.

161. Fox, S. Copper(II) Complexes of Binucleating Macrocyclic Bis(Disulfide) Tetramine Ligands / S. Fox, J. A. Potenza, S. Knapp, H.J. Schugar // Bioinorganic Chemistry of Copper / D. Karlin, Z. Tyeklar / Netherlands: Springer, 1993. - p. 34-47.

162. Blum, P. R. Square-planar transitioin metal complexes with tetradentate thioiminato Schiff base ligands / P. R. Blum, R. M. C. Wei, S. C. Cummings // Inorg. Chem. -1974.-Vol. 13.-P. 450-456.

163. Wasson, J. R. Electronic Structure of Pseudotetrahedral Copper (II) Schiff Base Complexes / J. R. Wasson, H. W. Richardson, W. E. Hatfield // Z. Naturforsch., B: J. Chem. Sci. - 1977. -Bd. 32. - S. 551-561.

164. Peisach, J. Structural implications derived from the analysis of electron paramagnetic resonance spectra of natural and artificial copper proteins / J. Peisach, W. E. Blumberg //Arch. Biochem. Biophys. - 1974. - Vol. 165. - P. 691-708.

165. Матюхина, О. Г. Кристаллическая структура внутрикомплексных соединений 5-S-алкильных производных 8-меркаптохинолина (тиооксина) / О. Г. Матюхина, Я. К. Озолс, Б. Т. Ибрагимов [и др.] // Журн. структ. химии. - 1981. - Т. 22. - С. 144151.

166. Pecs, L. Refined crystal and molecular structure of copper(II) 8-mercaptoquinolinate / L. Pecs, Y. A. Bankovskii, A. Kemme, A. Sturis // Latvijas Kimijas Zurnals. - 1991. -Vol. 4.-P. 392-396.

167. Алиев, 3. Г. Кристаллическая и молекулярная структура комплексов Cu(II) и Ni(II) с N-арилтиопиколинамидами / 3. Г. Алиев, Л. О. Атовмян, А. П. Ранский, Б.

A. Бовыкин, В. И. Коляда // Журн. структ. химии. - 1994. - Т. 35. - С. 138-141.

168. Коган, В. А. Комплексы пререходных металлов с гидразонами: Физико-химические свойства и строение / В. А. Коган, В. В. Зеленцов, Г. М. Ларин, Л.

B.В. - Москва: Наука, 1990. - 111 р.

169. Попов, Л. Д. Комплексы металлов с полифункциональными лигандами на основе бисгидразонов дикарбонильных соединений / Л. Д. Попов, А. Н. Морозов, И. Н. Щербаков [и др.] // Успехи химии. - 2009. - Т. 78. - С. 697-713.

170. West, D. X. Thiosemicarbazone complexes of copper(II): structural and biological studies / D. X. West, A. E. Liberia, S. B. Padhye [et. al.] // Coord. Chem. Rev. - 1993. -Vol. 123.-P. 49-71.

171. Tian, Y.-P. Crystal structures, spectroscopic and nonlinear optical properties of metal complexes of Schiff-base ligands containing nitrogen and sulfur donors / Y.-P. Tian, C.Y. Duan, X.-Z. You [et. al.] // Transition Met. Chem. - 1998. - Vol. 23. - P. 17-20.

172. Duan, C.-Y. Bis(4-methoxybenzaldehyde thiosemicarbazonato-S,N4)copper(II) / C.-Y. Duan, X.-Z. You, T. C. W. Mak // Acta Crystallogr. Sect. C. - 1998. - Vol. 54. - P. 3133.

173. Cowley, A. R. An Unusual Dimeric Structure of a Cu(I) Bis(thiosemicarbazone) Complex: Implications for the Mechanism of Hypoxic Selectivity of the Cu(II) Derivatives / A. R. Cowley, J. R. Dilworth, P. S. Donnelly [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. -2002.-Vol. 124.-P. 5270-5271.

174. Blower, P. J. Structural trends in copper(ii) bis(thiosemicarbazone) radiopharmaceuticals / P. J. Blower, T. C. Castle, A. R. Cowley [et. al.] // Dalton Trans. - 2003. - N 23. - P. 4416-4425.

175. Alsop, L. Investigations into some aryl substituted bis(thiosemicarbazones) and their copper complexes / L. Alsop, A. R. Cowley, J. R. Dilworth, P. S. Donnelly, J. M. Peach, J. T. Rider // Inorg. Chim. Acta. - 2005. - Vol. 358. - P. 2770-2780.

176. Jouad, E. M. Structural and spectral studies of nickel(II), copper(II) and cadmium(II) complexes of 3-furaldehyde thiosemicarbazone / E. M. Jouad, M. Allain, M. A. Khan, G. M. Bouet // Polyhedron. - 2005. - Vol. 24. - P. 327-332.

177. Kondo, M. New Copper(II) Complexes Connected by NH-0=C and NH-S=C Intermolecular Hydrogen Bonds / M. Kondo, E. Shimizu, T. Horiba [et. al.] // Chem. Lett. - 2003. - Vol. 32. - P. 944-945.

178. Sadr, M. H. A new family of pyrazolyl-based anionic bidentate ligands and crystal structure of bis(N-phenyl-2-pyrazolyl-l-carboximidothioato)copper(II) / M. H. Sadr, A. R. Jalili, H. Razmi, S. W. Ng // J. Organomet. Chem. - 2005. - Vol. 690. - P. 21282132.

179. Schroder, U. Metallkomplexe naphthyl-substituierter Thioharnstoffderivate / U. Schroder, R. Richter, L. Beyer [et. al.] // Z. Anorg. Allg. Chem. - 2003. - Bd. 629. - S. 1051-1058.

180. Bereman, R. D. Coordination chemistry of new sulfur-containing ligands. 17. Preparation, characterization and crystal and molecular structure of [N,N'-

trimethylenebis(methyl 2-amino-l-cyclopentenedithiocarboxylato)] copper(II), a highly distorted CuN2S2 compound / R. D. Bereman, M. R. Churchill, G. Shields // Inorg. Chem.- 1979.-Vol. 18.-P. 3117-3121.

181. Bereman, R. D. Coordination chemistry of new sulfur-containing ligands. 20. Preparation, characterization, and crystal and molecular structure of a severely distorted copper(II) N2S2 complex: [N,N'-tetramethylenebis(methyl-2-amino-l-cyclopentenedithiocarboxylato)]copper(II) / R. D. Bereman, G. D. Shields, J. Bordner, J. R. Dorfman//Inorg. Chem. - 1981. - Vol. 20. - P. 2165-2169.

182. Bereman, R. D. Crystal and molecular structure of [N, N'-ethylenebis(methyl-2-amino-l-cyclopentenedithiocarboxylato)]copper(II): A quantitative relationship between tetrahedral distortion and redox potentials in copper N2S2 compounds and the relevance to type I copper(II) centers / R. D. Bereman, J. R. Dorfman, J. Bordner [et. al.] // J. Inorg. Biochem. - 1982. - Vol. 16. - P. 47-58.

183. Contreras, R. R. Synthesis of copper, nickel and cobalt complexes containing a new N2S2 ligand: benzyl-N,N-alkylbis(2-amino-l-cyclopentencarbodithioate) / R. R. Contreras, B. Fontal, A. Bahsas [et. al.] // Trans. Met. Chem. - 2004. - Vol. 29. - P. 5155.

184. Cini, R. The effect of d electron configuration on a mononuclear transition metal species of a Schiff-base ligand with a N2S2 donor set (sacacen) / R. Cini, A. Cinquantini, P. L. Orioli, C. Mealli, M. Sabat // Can. J. Chem. - 1984. - Vol. 62. - P. 2908-2913.

185. Corrigan, M. Synthesis and electron spin resonance study of a tetradentate copper(II) mercaptobenzaldimine complex / M. Corrigan, K. Murray, B. West, J. Pilbrow // Aust. J. Chem. - 1977. - Vol. 30. - P. 2455-2463.

186. Goswami, N. Incorporation of thiolate donation using 2,2'-dithiodibenzaldehyde: synthesis of Ni, Fe, and Cu complexes. Crystal structures of [M(tsalen)] (tsalen=N,N'-ethylenebis(thiosalicylidene)imine); M=Cu, Ni) showing a tetrahedral distortion of Cu(tsalen) / N. Goswami, D. M. Eichhorn // Inorg. Chim. Acta. - 2000. - Vol. 303. - P. 271-276.

187. Becher, J.A general route to thiolato ligands via t-butyl sulphides / J. Becher, H. Toftlund, P. H. Olesen // J. Chem. Soc., Chem. Commun. - 1983. - N 13. - P. 740-742.

188. Becher, J. Preparation of heterocyclic thialato ligands and their Copper(II) complexes / J. Becher, H. Toftlund, P. H. Olesen, H. Nissen // Inorg. Chim. Acta. - 1985. - Vol. 103.-P. 167-171.

189. Anderson, О. P. Characterization of a pseudo-tetrahedral copper(II) complex with two thiolato and two imino donor atoms / O. P. Anderson, J. Becher, H. Frydendahl, L. F. Taylor, H. Toftlund // J. Chem. Soc., Chem. Commun. - 1986. - N 9. - P. 699-701.

190. la Cour, A. Crystal structure of N,N'-ethylene-bis(l,3-dimethyl-5-pyrazolethiolatoiminomethyl)copper(II),Ci4Hi8CuN6S2 / A. la Cour, H. Toftlund, K. S. Murray, E. R. T. Tiekink // Z. Kristallogr. - New Cryst. Struct. - 2002. - Vol. 217. - P. 215-216.

191. Casella, L. Copper(II)-N2S2 complexes of the imines of l-phenyl-3-formyl-2(lH)-pyridinethione / L. Casella, M. Gullotti, R. Vigano // Inorg. Chim. Acta. - 1986. - Vol. 124.-P. 121-125.

192. Casella, L. Blue copper models. Spectroscopic and electrochemical studies of copper(II) complexes with new ligand systems containing sulphur and nitrogen donor atoms / L. Casella, M. Gullotti, A. Pintar [et. al.] // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1989. - N 6. -P. 1161-1169.

193. Gullotti, M. Spectroscopic and electrochemical study of copper and zinc complexes with a N2S2 ligand donor set. Crystal structure of the copper(II) complex derived from 1,3-propylenediamine and 3-formyl-l-phenyl-2(lH)-pyridinethione / M. Gullotti, L. Casella, A. Pintar [et. al.] // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1989. - N 10. - P. 19791986.

194. Hanss, J. The First Stable Copper(III) Complex Containing Aliphatic Thiolates as Ligands: Structural and Spectroscopic Evidence for Cull and CuIII Ions in Complexes with Square-Planar CuN2S2 Coordination Environments / J. Hanss, H. J. Kriiger // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. - 1996. - Vol. 35. - P. 2827-2830.

195. Гольдфарб, Я. JI. Синтез и некоторые превращения сульфидов ряда тиофена Сообщение 9. Комплексообразующие соединения из замещенных 5-меркапто-2-алкилтиофена / Я. Л. Гольдфарб, М. А. Калик, М. Л. Кирмалова, М. М. Полонская // Изв. АН СССР, Сер. Хим. - 1966. - № 5. - С. 897-902.

196. Гольдфарб, Я. Л. Получение и свойства новых комплексообразующих соединений ряда тиофена / Я. Л. Гольдфарб, М. А. Калик // Успехи химии. - 1972. - Т. 41. - С. 679-699.

197. la Cour, A. Metal(II) N2S2 Schiff-base complexes incorporating pyrazole or isoxazole (M = Ni, Cu or Zn). Spin states, racemization kinetics and electrochemistry / A. la Cour, M. Findeisen, A. Hazell [et. al.] // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1997. - N 1. - P. 121128.

198. Hennig, L. Transition metal complexes of quadridentate pyrazolo-based ligands with two thiolato and two imine donor atoms / L. Hennig, R. Kirmse, O. Hammerich [et. al.] // Inorg. Chim. Acta. - 1995. - Vol. 234. - P. 67-74.

199. Knoblauch, S. Synthesis, Crystal Structure, Spectroscopy, and Theoretical Investigations of Tetrahedrally Distorted Copper(II) Chelates with [CuN2S2] Coordination Sphere / S. Knoblauch, R. Benedix, M. Ecke [et. al.] // Eur. J. Inorg. Chem. - 1999. - N 8. - P. 1393-1403.

200. Martin, E. M. Synthesis and characterization of square planar and pseudo-tetrahedral M(II)N2S2 / E. M. Martin, R D. Bereman // Inorg. Chim. Acta. - 1991. - Vol. 188. - P. 221-231.

201. Martin, E. M. Synthesis and characterization of neutral Ni(II) and Cu(II) complexes with bidentate [NS]"1-ligands / E. M. Martin, R. D. Bereman // Inorg. Chim. Acta. -1991.-Vol. 188.-P. 233-242.

202. Мазалецкий, А. Б. Влияние природы лиганда на редокс-свойства серо- и селенсодержащих хелатов тяжелых металлов / А. Б. Мазалецкий, А. Н. Зверев, В. Г. Виноградова [и др.] //Журн. общ. химии. - 1991. - Т. 61. - С. 2215-2221.

203. Mistryukov, А. Е. Direct Evidence for Bidentate Character of Potentially Tridentate N,S-Ligands. Molecular Structures of Bis[N-(2-pyridyl)thiosalicylidene-KS-amino-KN]nickel(II) and Bis{ l-isopropyl-3-methyl-4-[N-(2-pyridyl)imino-KN-methyl]pyrazole-5-thiolato-KS}copper(II) / A. E. Mistryukov, I. S. Vasil'chenko, V. S. Sergienko [et. al.] // Mendeleev Commun. - 1992. - Vol. 2. - P. 30-32.

204. Квитко, И. Я. Синтез и строение тридентатных лигандов на основе азотистых производных формилпиразолона и их медных комплексов / И. Я. Квитко, JI. В. Алам, М. Н. Бобровников, Г. Б. Аветикян // Журн. общ. химии. - 1994. - Т. 64. -С. 657-664.

205. Nielsen, К. Т. Structural study of four complexes of the M-N2S2 type derived from diethylphenylazothioformamide and the metals palladium, platinum, copper and nickel / К. T. Nielsen, P. Harris, K. Bechgaard, F. C. Krebs // Acta Crystallogr. Sect. B. - 2007. -Vol. 63.-P. 151-156.

206. Kim, Y.-J. A Mimic Molecule of Blue Copper Protein Active Site [(-)-Sparteine-N,N'](maleonitriledithiolato- S,S')copper(II) / Y.-J. Kim, S.-O. Kim, Y.-I. Kim, S.-N. Choi // Inorg. Chem. - 2001. - Vol. 40. - P. 4481-4484.

207. Bhattacharyya, S. Zinc(II) and Copper(II) Complexes of Pentacoordinating (N4S) Ligands with Flexible Pyrazolyl Arms: Syntheses, Structure, and Redox and

Spectroscopic Properties / S. Bhattacharyya, S. B. Kumar, S. K. Dutta [et. al.] // Inorg. Chem. - 1996. - Vol. 35. - P. 1967-1973.

208. Thompson, J. S. Blue copper proteins. Synthesis, chemistry, and spectroscopy of CuIN3(SR) and CuIIN3(SR) active site approximations. Crystal structure of potassium p-nitrobenzenethiolato(hydrotris(3,5-dimethyl-l-pyrazolyl)borato) cuprate(I) diacetone, K[Cu(HB(3,5-Me2pz)3)-(SC6H4N02)]-2C3H60 / J. S. Thompson, T. J. Marks, J. A. Ibers //J. Am. Chem. Soc. - 1979. - Vol. 101. - P. 4180-4192.

209. Kitajima, N. Tetrahedral copper(II) complexes supported by a hindered pyrazolylborate. Formation of the thiolato complex, which closely mimics the spectroscopic characteristics of blue copper proteins / N. Kitajima, K. Fujisawa, Y. Morooka // J. Am. Chem. Soc. - 1990. - Vol. 112. - P. 3210-3212.

210. Kitajima, N. X-ray structure of thiolatocopper(II) complexes bearing close spectroscopic similarities to blue copper proteins / N. Kitajima, K. Fujisawa, M. Tanaka, Y. Morooka // J. Am. Chem. Soc. - 1992. - Vol. 114. - P. 9232-9233.

211. Qiu, D.Modeling D. Qiu blue copper protein resonance Raman spectra with thiolate-CuII complexes of a sterically hindered tris(pyrazolyl)borate / D. Qiu, L. Kilpatrick, N. Kitajima, T. G. Spiro // J. Am. Chem. Soc. - 1994. - Vol. 116. - P. 2585-2590.

212. Basumallick, L. Spectroscopic comparison of the five-coordinate [Cu(SMeIm)(HB(3,5-iPr2pz)3)] with the four-coordinate [Cu(SCPh3)(HB(3,5-iPr2pz)3)]: effect of coordination number increase on a blue copper type site / L. Basumallick, S. D. George, D. W. Randall [et. al.] // Inorg. Chim. Acta. - 2002. - Vol. 337. - P. 357-365.

213. Holland, P. L. Three-Coordinate Cu(II) Complexes: Structural Models of Trigonal-Planar Type 1 Copper Protein Active Sites / P. L. Holland, W. B. Tolman // J. Am. Chem. Soc. - 1999. - Vol. 121. - P. 7270-7271.

214. Randall D. W. Spectroscopic and Electronic Structural Studies of Blue Copper Model Complexes. 2. Comparison of Three- and Four-Coordinate Cu(II)-Thiolate Complexes and Fungal Laccase / D. W. Randall, S. D. George, P. L. Holland [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 2000. - Vol. 122. - P. 11632-11648.

215. Holland, P. L. A Structural Model of the Type 1 Copper Protein Active Site: N2S(thiolate)S(thioether) Ligation in a Cu(II) Complex / P. L. Holland, W. B. Tolman // J. Am. Chem. Soc. - 2000. - Vol. 122. - P. 6331-6332.

216. Peariso, K. Characterization of the Zinc Sites in Cobalamin-Independent and Cobalamin-Dependent Methionine Synthase Using Zinc and Selenium X-ray

Absorption Spectroscopy / K. Peariso, Z. S. Zhou, A. E. Smith [et. al.] // Biochem. -2001.-Vol. 40.-P. 987-993.

217. Berry, S. M. Probing the Role of Axial Methionine in the Blue Copper Center of Azurin with Unnatural Amino Acids / S. M. Berry, M. Ralle, D. W. Low [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 2003. - Vol. 125. - P. 8760-8768.

218. Ralle, M. The Selenocysteine-Substituted Blue Copper Center: Spectroscopic Investigations of Cysll2SeCys Pseudomonas aeruginosa Azurin / M. Ralle, S. M. Berry, M. J. Nilges [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 2004. - Vol. 126. - P. 7244-7256.

219. Batchelor, R. J. An electron transfer reaction of a selenium coronand-copper(II) complex. Formation of the stable 1,5,9,13-tetraselenacyclohexadecane dication / R. J. Batchelor, F. W. B. Einstein, I. D. Gay [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1990. - Vol. 112. -P. 3706-3707.

220. Batchelor, R. J. Synthesis, Characterization, and Redox Behavior of New Selenium Coronands and of Copper(I) and Copper(II) Complexes of Selenium Coronands / R. J. Batchelor, F. W. B. Einstein, I. D. Gay [et. al.] // Inorg. Chem. - 2000. - Vol. 39. - P. 2558-2571.

221. Christuk, C. C. Interactions of coinage-group cations with the tetraselenotungstate anion: multinuclear NMR spectroscopic results and crystal structures of (|i.-WSe4)[(PMe2Ph)2Cu]2, (¿i.-WSe4)[(PMePh2)Au]2, and (|i3-Cl)(^3-WSe4)[(PPh3)Cu]3 / C. C. Christuk, M. A. Ansari, J. A. Ibers // Inorg. Chem. - 1992. - Vol. 31. - P. 43654369.

222. Salm, R. J. Synthesis, Structure, and Spectroscopy of [PPh4]2[(NC)Cu(^-Se)2M(p-Se)2Cu(CN)]-CH3CN and [PPh4]2[(NC)Cu(^-Se)2MSe2] (M = Mo, W) / R. J. Salm, J. A. Ibers // Inorg. Chem. - 1994. - Vol. 33. - P. 4216-4220.

223. Yam, V. W.-W. A Novel Luminescent (i4-Selenido-Bridged Copper(I) Tetramer / V. W.-W. Yam, K. K.-W. Lo, K.-K. Cheung // Inorg. Chem. - 1996. - Vol. 35. - P. 34593462.

224. Raymond, C. C. Synthesis, Characterization, and Bonding of Two New Heteropolychalcogenides: a-CsCu(SxSe4.x) and CsCu(SxSe6-x) / C. C. Raymond, P. K. Dorhout // Inorg. Chem. - 1996. - Vol. 35. - P. 5634-5641.

225. Cheng, Y.Pyridineselenolate Complexes of Copper and Indium: Precursors to CuSex and In2Se3 / Y. Cheng, T. J. Emge, J. G. Brennan // Inorg. Chem. - 1996. - Vol. 35. - P. 7339-7344.

226. Hong, M. Chemistry of the Tetraselenomolybdate Anion: Syntheses, Spectroscopic Results, and Structural Characterizations of Polynuclear Mo-Cu-Se Compounds Containing Thiolate Ligands / M. Hong, Q. Zhang, R. Cao [et. al.] // Inorg. Chem. -1997. - Vol. 36. - P. 6251-6260.

227. Yam, V. W.-W. Syntheses, Photophysics, and Photochemistry of Trinuclear Copper(I) Thiolate and Hexanuclear Copper(I) Selenolate Complexes: X-ray Crystal Structures of [Cu6(Mppm)403-SePh)4](BF4)2 and [Cu6{|i-(Ph2P)2NH}4(p3-SePh)4](BF4)2 / V. W.-W. Yam, C.-H. Lam, W. K.-M. Fung, K.-K. Cheung // Inorg. Chem. - 2001. - Vol. 40. - P. 3435-3442.

228. Minoura, M. Synthesis and structural characterization of tris(2-seleno-l-mesitylimidazolyl) hydroborato complexes: A new type of strongly electron donating tripodal selenium ligand / M. Minoura, V. K. Landry, J. G. Melnick [et. al.] // Chem. Commun. - 2006. - N 38 - P. 3990-3992.

229. Sharma, R. K. Copper(I) 2-pyridyl selenolates and tellurolates: Synthesis, structures and their utility as molecular precursors for the preparation of copper chalcogenide nanocrystals and thin films / R. K. Sharma, G. Kedarnath, V. K. Jain [et. al.] // Dalton Trans. - 2011. - N. 40. - P. 9194-9201.

230. Paine, T. K. Aerial oxidation of primary alcohols and amines catalyzed by Cu(II) complexes of 2,2[prime or minute]-selenobis(4,6-di-tert-butylphenol) providing [0,Se,0]-donor atoms / T. K. Paine, T. Weyhermuller, K. Wieghardt, P. Chaudhuri // Dalton Trans. - 2004. - N. 14 - P. 2092-2101.

231. Leboschka, M. Silver(I), Copper(I) and Copper(II) Complex of the New N,Se-Chelate Ligand 2-Phenylselenomethyl-lH-benzimidazole: Electrochemistry and Structure / M. Leboschka, M. Sieger, B. Sarkar [et. al.] // Z. Anorg. Allg. Chem. - 2009. - Bd. 635. -S. 1001-1007.

232. Leboschka, M. 2-Organoselenomethyl-lH-benzimidazole Complexes of Copper(II) and Copper(I) / M. Leboschka, M. Sieger, B. Sarkar [et. al.] // Z. Anorg. Allg. Chem. -2009. - Bd. 635. - S.. 2177-2184.

233. Sugiura, Y. Structural and electronic effects on complex formation of copper(II) and nickel(II) with sulfhydryl-containing peptides / Y. Sugiura, Y. Hirayama // Inorg. Chem.- 1976.-Vol. 15.-P. 679-682.

234. Jones, T. E. Simple models for blue copper proteins. Copper-thiaether complexes / T. E. Jones, D. B. Rorabacher, L. A. Ochrymowycz // J. Am. Chem. Soc. - 1975. - Vol. 97. -p. 7485-7486.

235. Dockal, E. R. Redox properties of copper-thiaether complexes. Comparison to blue copper protein behavior / E. R. Dockal, T. E. Jones, W. F. Sokol [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1976. - Vol. 98. - P. 4322-4324.

236. Miskowski, V. M. Electronic spectra of substituted copper(II) thioether complexes / V. M. Miskowski, J. A. Thich, R. Solomon, H. J. Schugar // J. Am. Chem. Soc. - 1976. -Vol. 98.-P. 8344-8350.

237. Sugiura, Y. Copper(II) and nickel(II) complexes of sulfhydryl and imidazole containing peptides: characterization and a model for "blue" copper sites / Y. Sugiura, Y. Hirayama //J.Am. Chem. Soc. - 1977.-Vol. 99.-P. 1581-1585.

238. Veit, R. Amino acid amides of dithiooxalic acid: spectroscopic, electrochemical, and magnetic properties of copper(II) binuclear complexes and crystal structure of [N,N'-(l,2-dithioxoethane-l,2-diyl)bis(methyl methioninato)]bis(bromocopper(II)) / R. Veit, J. J. Girerd, O. Kahn, F [et. al.] // Inorg. Chem. - 1984. - Vol. 23. - P. 4448-4454.

239. Amundsen, A. R. Biological analogs. Nature of the binding sites of copper-containing proteins / A. R. Amundsen, J. Whelan, B. Bosnich // J. Am. Chem. Soc. - 1977. - Vol. 99.-P. 6730-6739.

240. Ferris, N. S. Resonance Raman spectra of copper-sulfur complexes and the blue copper protein question / N. S. Ferris, W. H. Woodruff, D. B. Rorabacher [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1978. - Vol. 100. - P. 5939-5942.

241. Downes, J. M. Biological analogs. Spectroscopic characteristics of mercapto-and disulfide-copper(II) coordination in relation to type I proteins / J. M. "Downes, J. Whelan, B. Bosnich // Inorg. Chem. - 1981. - Vol. 20. - P. 1081-1086.

242. Yamabe, T. Electronic structures of copper(II) complexes with N4 and S4 ligand fields / T.Yamabe, K. Hori, T. Minato, K. Fukui, Y. Sugiura // Inorg. Chem. - 1982. - Vol. 21. -P. 2040-2046.

243. Yatsimirskii, K. B. Spectroscopic and Redox Behaviour of some Copper (II) -Thioether Complexes / K. B. Yatsimirskii, V. V. Pavlishchuk // J. Coord. Chem. - 1996. -Vol. 37.-P. 341-348.

244. Dagdigian, J. V. Structural comparison of a redox pair of copper(I/II) complexes having benzimidazole thioether ligands / J. V. Dagdigian, V. McKee, C. A. Reed // Inorg. Chem. - 1982.-Vol. 21.-P. 1332-1342.

245. Addison, A. W. Pentacoordinate copper complexes of nitrogen-sulfur donors: structural chemistry of two complexes of bis(2-(2-benzimidazolyl)ethyl) sulfide with the sulfur

alternatively in equatorial and axial coordination modes / A. W. Addison, P. J. Burke, K. Henrick [et. al.] // Inorg. Chem. - 1983. - Vol. 22. - P. 3645-3653.

246. Gilbert, J. G. Copper(II) complexes of new unsymmetrical NSN thioether ligands / J. G. Gilbert, A. W. Addison, A. Y. Nazarenko, R. J. Butcher // Inorg. Chim. Acta. - 2001. -Vol. 324.-P. 123-130.

247. Matthews, C. J. Differential binding of a facultative tridentate ligand 4-(benzimidazol-2-yl)-3-thiabutanoic acid to Cull and Nill / C. J. Matthews, S. L. Heath, M. R. J. Elsegood, W. Clegg, T. A. Leese, J. C. Lockhart // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1998 -N 12.-P. 1973-1977.

248. Nikles, D. E. Copper(II) complexes with tetradentate bis(pyridyl)-dithioether and bis(pyridyl)-diamine ligands. Effect of thio ether donors on the electronic absorption spectra, redox behavior, and EPR parameters of copper(II) complexes / D. E. Nikles, M. J. Powers, F. L. Urbach//Inorg. Chem. - 1983. - Vol. 22. - P. 3210-3217.

249. Pratt, R. C. Snapshots of a Metamorphosing Cu(II) Ground State in a Galactose Oxidase-Inspired Complex / R. C. Pratt, L. M. Mirica, T. D. P. Stack // Inorg. Chem. -2004. - Vol. 43. - P. 8030-8039.

250. Dhara, P. K. Copper(II) complexes of new tetradentate NSNO pyridylthioazophenol ligands: synthesis, spectral characterization and crystal structure / P. K. Dhara, S. Pramanik, T.-H. Lu [et. al.] // Polyhedron. - 2004. - Vol. 23. - P. 2457-2464.

251. Teixidor, F. Comparative study of NS2 ligands, S-alkyl vs S-aryl. Molecular structure of [2,6-bis(((2-(methoxycarbonyl)phenyl)thio)methyl)pyridine] dichlorocopper(II) / F. Teixidor, G. Sanchez-Castello, N. Lucena, [et. al.] // Inorg. Chem. - 1991. - Vol. 30. -P. 4931-4935.

252. Ohta, T. Synthesis, Structure, and H202-Dependent Catalytic Functions of Disulfide-Bridged Dicopper(I) and Related Thioether-Copper(I) and Thioether-Copper(II) Complexes / T. Ohta, T. Tachiyama, K. Yoshizawa [et. al.] // Inorg. Chem. - 2000. -Vol. 39.-P. 4358-4369.

253. Pavlishchuk, V. V. Synthesis, spectroscopic and redox behaviour of some copper(II) and copper(I) biomimetic complexes / V. V. Pavlishchuk, P. E. Strizhak, К. B. Yatsimirskii, J. Labuda//Inorg. Chim. Acta. - 1988. - Vol. 151. -P. 133-137.

254. Яцимирский, К. Б. Комплексы меди с полидентатными серосодержащими лигандами, производными 8-меркаптохинолина / В. В. Павлищук, П. В. Стрижак // Журн. общ. химии. - 1989. - Т. 59. - С. 1465-1470.

255. Tavacoli, S. Synthesis and coordination chemistry of tetradentate ligands containing two bidentate thioquinoline units: mononuclear complexes with Cu(I) and Cu(II), and a coordination polymer with Cu(I) / S. Tavacoli, T. A. Miller, R. L. Paul [et. al.] // Polyhedron. - 2003. - Vol. 22. - P. 507-514.

256. Tran, K. C. Copper Coordination Compounds of Polyimidazole-Thioether Ligands. X-ray Structures and Characterization of {Bis[4-((methylthio)ethyl)imidazol-2-y 1] methane } bis(tetrafluoroborato)copper(II), Dichloro {(imidazol-2-y 1) [4-((methylthio)ethyl)imidazol-2-yl]methane}copper(II), and {[4-(imidazol-2-ylmethyl)imidazol-2-yl][4-((methylthio)ethyl)imidazol-2-

yl]methane}bis(perchlorato)copper(II) / K. C. Tran, J. P. Battioni, J. L. Zimmermann [et. al.] // Inorg. Chem. - 1994. - Vol. 33. - P. 2808-2814.

257. Bouwman, E. Two different copper(II) coordination geometries imposed by two closely related chelating imidazole-thioether (N2S2) ligands. Crystal structures of (l,6-bis(4-imidazolyl)-2,5-dithiahexane)chlorocopper(II) tetrafluoroborate, ( 1,6-bis(5-rnethyl-4-imidazolyl)-2,5-dithiahexane)chloro

(tetrafluoroborato)copper(II), and (1,6-bis(5-methyl-4-imidazolyl)-2,5-

dithiahexane)nitrato(thiocyanato-N)copper(II) / E. Bouwman, R. Day, W. L. Driessen [et. al.] //Inorg. Chem. - 1988. - Vol. 27. - P. 4614-4618.

258. Bouwman, E. Transition metal complexes of the tridentate NSN-donor ligand 5-(3,5-dimethylpyrazol-l-yl)-3-thia-l-pentaneamine. Crystal structure of [Cu(dptpa)(N03)2] / E. Bouwman, S. Goetz, W. L. Driessen // Inorg. Chim. Acta. - 2001. - Vol. 319. - P. 219-223.

259. Prochaska, H. J. Characterization of apical copper(II)-thioether bonding. Structure and electronic spectra of bis(2,2-bis(5-phenyl-2-imidazolyl)propane)copper(II) diperchlorate and bis(l,3-bis(5-phenyl-2-imidazolyl)-2-thiapropane)copper(II) diperchlorate / H. J. Prochaska, W. F. Schwindinger, M. Schwartz [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. — 1981. — Vol. 103.-P. 3446-3455.

260. Santra, B. K. Structural model for the CuB site of dopamine P-hydroxylase and peptidylglycine a-hydroxylating monooxygenase: crystal structure of a copper(II) complex showing N3OS coordination and axial sulfur ligation / B. K. Santra, P. A. N. Reddy, M. Nethaji, A. R. Chakravarty // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 2001. - N 24 -P. 3553-3555.

261. Santra, B. K. Structural Model for the CuB Site of Dopamine (3-Hydroxylase: Crystal Structure of a Copper(II) Complex Showing N3OS Coordination with an Axial Sulfur

Ligation / B. K. Santra, P. A. N. Reddy, M. Nethaji, A. R. Chakravarty // Inorg. Chem. -2002.-Vol. 41.-P. 1328-1332.

262. John, R. P. New copper(II) complexes of 2-hydroxyacetophenone N(4)-substituted thiosemicarbazones and polypyridyl co-ligands: structural, electrochemical and antimicrobial studies / R. P. John, A. Sreekanth, V. Rajakannan [et. al.] // Polyhedron. -2004. - Vol. 23. - N 16. - P. 2549-2559.

263. Li, P. Copper(II) complexes of hydroquinone-containing Schiff bases. Towards a structural model for copper amine oxidases / P. Li, N. K. Solanki, H. Ehrenberg [et. al.] // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 2000. - N 10. - P. 1559-1565.

264. Jazdzewski, B. A.Three-Coordinate Copper(II)-Phenolate Complexes / B. A. Jazdzewski, P. L. Holland, M. Pink [et. al.] // Inorg. Chem. - 2001. - Vol. 40. - P. 6097-6107.

265. Sreenivasulu, B. Synthesis, Structures and Catecholase Activity of a New Series of Dicopper(II) Complexes of Reduced Schiff Base Ligands / B. Sreenivasulu, F. Zhao, S. Gao, J. J. Vittal // Eur. J. Inorg. Chem. - 2006. - Vol. 2006. - P. 2656-2670.

266. Losada, J. Electrochemical and spectroelectrochemical properties of copper(II) Schiffbase complexes / J. Losada, I. del Peso, L. Beyer // Inorg. Chim. Acta. - 2001. - Vol. 321.-P. 107-115.

267. Subramanian, P. S. Model for type 2 Cu(II) oxidase: structure reactivity correlation studies on some mononuclear Cu(X-Salmeen)Im complexes, where X=H, CI and Im=Imidazole: molecular association, electronic spectra and ascorbic oxidation / P. S. Subramanian, E. Suresh, P. Dastidar // Polyhedron. - 2004. - Vol. 23. - P. 2515-2522.

268. Correia, I. Water-Soluble Sal2en- and Reduced Sal2en-Type Ligands: Study of Their Cull and Nill Complexes in the Solid State and in Solution /1. Correia, A. Dornyei, T. Jakusch, F. Avecilla, T. Kiss, J. Costa Pessoa // Eur. J. Inorg. Chem. - 2006. - N 14. -P. 2819-2830.

269. Bentfeld, R. Synthesis and Characterization of Copper(II) Complexes of a 14-Membered cis-N2S2 Dibenzo Macrocycle and of Its Bis-acetato and Bis(methylpyridyl) Derivatives / R. Bentfeld, N. Ehlers, R. Mattes // Chem. Ber. - 1995. - Bd. 128. - S. 1199-1205.

270. Mandal, S. Hexa-coordinated copper(II) complexes having CuN2S2*S2 (S* = thioether) chromophore: synthesis, electrochemistry and spectroscopy / S. Mandal, P. K. Bharadwaj // Polyhedron. - 1992. - Vol. 11. - P. 1037-1042.

271. Mandal, S. Hexa-coordinated copper(II)-thiolates-II. Synthesis and characterization of a copper(II) complex with a reversible oxidative response / S. Mandal, R. Shukla, P. K. Bharadwaj // Polyhedron. - 1992. - Vol. 11. - P. 1855-1860.

272. Shukla, R. Synthesis and characterization of copper(II) and nickel(II) complexes with ligands having N2S*2S2 (S* = thioether) donors: pseudo-reversible CuIII/CuII couple / R. Shukla, S. Mandal, P. K. Bharadwaj // Polyhedron. - 1993. - Vol. 12. - P. 83-88.

273. Beardwood, P. Copper(II)-N2S2 complexes of bidentate N-substituted (3-aminothiones / P. Beardwood, J. F. Gibson // J. Chem. Soc., Chem. Commun. - 1983. - N. 19 - P. 1099-1101.

274. Smith, D. W. Ligand field splittings in non-cubic complexes. Part IV. The tetrachlorocuprate ion in distorted tetrahedral symmetry / D. W. Smith // Journal of the Chemical Society A: Inorganic, Physical, Theoretical. - 1970. - P. 2900-2902.

275. Knapp, S. Preparation, structure, and properties of pseudotetrahedral, D2d complexes of copper(II), nickel(ll), cobalt(II), copper(I), and zinc(ll) with the geometrically constraining bidentate ligand 2,2'-bis(2-imidazolyl)biphenyl. Examination of electron self-exchange for the Cu(I)/Cu(II) pair / S. Knapp, T. P. Keenan, X. Zhang [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1990. - Vol. 112. - P. 3452-3464.

276. Becher, J. Electron spin resonance and electrochemical study of thiohydroxamate and 1-phenyl-3-imino-2(lH)-pyridinethione complexes of copper(II) / J. Becher, D. J. Brockway, K. S. Murray [et. al.] // Inorg. Chem. - 1982. - Vol. 21. - P. 1791-1798.

277. Casella, L. Synthetic approach to the type 1 active site of copper proteins. Copper(I), copper(II), and zinc(II) complexes with N2SS* ligand donor sets / L. Casella // Inorg. Chem. - 1984. - Vol. 23. - P. 2781-2787.

278. Bharadwaj, P. K. Characterization of [dimethyl N,N'-ethylenebis(L-cysteinato)(2-)-S,S']copper(II), a stable copper(II) aliphatic dithiolate / P. K. Bharadwaj, J. A. Potenza, H. J. Schugar // J. Am. Chem. Soc. - 1986. - Vol. 108. - P. 1351-1352.

279. Thompson, J. S. Synthesis and characterization of MII(N2S)(SR) complexes (M = Co, Cu): Synthetic approximations to the active site in poplar plastocyanin / J. S. Thompson, J. L. Zitzmann, T. J. Marks, J. A. Ibers // Inorg. Chim. Acta. - 1980. - Vol. 46. -P. L101-L105.

280. Randall, D. W. Spectroscopic and Electronic Structural Studies of Blue Copper Model Complexes. 1. Perturbation of the Thiolate-Cu Bond / D. W. Randall, S. D. George, B. Hedman [et. al.]//J. Am. Chem. Soc. - 2000. - Vol. 122.-P. 11620-11631.

281. Chowdhury, A. The Electronic Properties of a Model Active Site for Blue Copper Proteins as Probed by Stark Spectroscopy / A. Chowdhury, L. A. Peteanu, P. L. Holland, W. B. Tolman // J. Phys. Chem. B. - 2002. - Vol. 106. - P. 3007-3012.

282. Ларин, Г. M. Электронный парамагнитный резонанс соединений меди с оксиальдиминами / Г. М. Ларин, Г. В. Панова, Е. Г. Рухадзе // Журн. структ. химии - 1965. - Т. 6. - С. 699-705.

283. Gould, D. С. Cu2+ in Non Axial-Field: A Model for Cu2+ in Copper Enzymes / D. C. Gould, A. Ehrenberg // Eur. J. Biochem. - 1968. - Vol. 5. - P. 451-455.

284. Swett, V. C. Electron paramagnetic resonance study of the bonding in copper complexes / V. C. Swett, E. P. Dudek // J. Phys. Chem. - 1968. - Vol. 72. - P. 12441248.

285. Adato, I. Metal-ligand bonding in copper(II) chelates. Electron paramagnetic resonance study /1. Adato, A. H. I. Ben-Bassat, S. Sarel // J. Phys. Chem. - 1971. - Vol. 75. - P. 3828=3833.

286. Voronkova, V. K. Paramagnetic Resonance of a Cu(II) Ion in a Distorted Tetrahedral Environment / V. K. Voronkova, M. M. Zaripov, V. A. Kogan, Y. V. Yablokov // Phys. Status Solidi B. - 1973. - Vol. 55. - P. 747-754.

287. Blumberg, W. E. Bis(Thiosemicarbazone) and Other Nitrogen and Sulfur Ligated Complexes of Copper(II) / W. E. Blumberg, J. Peisach // J. Chem. Phys. - 1968. - Vol. 49.-P. 1793-1802.

288. Yokoi, H. Spectroscopic and redox properties of pseudotetrahedral copper(II) complexes. Their relation to copper proteins / H. Yokoi, A. W. Addison // Inorg. Chem. - 1977.-Vol. 16.-P. 1341-1349.

289. Shields, G. D. A spectroscopic and electron spin resonance study of similar N202 and N2S2 copper(II) Schiff base compounds / G. D. Shields, S. Christiano, R. D. Bereman // J. Inorg. Nucl. Chem. - 1978. - Vol. 40. - P. 1953-1956.

290. Hernández, W. Cis-trans Isomerism in Copper(II) Complexes with N-acyl Thiourea Ligands / W. Hernández, E. Spodine, A. Vega, [et. al.] // Z. Anorg. Allg. Chem. - 2004. -Bd. 630.-S. 1381-1386.

291. Nagasawa, T. Nitrile hydratase of Brevibacterium R312 - purification and characterization / T. Nagasawa, K. Ryuno, H. Yamada // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1986. -Vol. 139.-P. 1305-1312.

292. Nagasawa, T. Nitrile hydratase of Pseudomonas chlororaphis B23 / T. Nagasawa, H. Nanba, K. Ryuno, K. Takeuchi, H. Yamada // Eur. J. Biochem. - 1987. - Vol. 162. - P. 691-698.

293. Sugiura, Y. Nitrile hydratase. The first non-heme iron enzyme with a typical low-spin iron(III)-active center / Y. Sugiura, J. Kuwahara, T. Nagasawa, H. Yamada // J. Am. Chem. Soc. - 1987. - Vol. 109. - P. 5848-5850.

294. Nelson, M. J. A novel iron-sulfur center in nitrile hydratase from Brevibacterium sp / M. J. Nelson, H. Jin, I. M. Turner, G. Grove, R. C. Scarrow, B. A. Brennan, L. Que // J. Am. Chem. Soc. - 1991. - Vol. 113. - P. 7072-7073.

295. Nagamune, T. Môssbauer, electron paramagnetic resonance and magnetic susceptibility studies of photosensitive nitrile hydratase from Rhodococcus sp. N-771 / T. Nagamune, J. Honda, Y. Kobayashi [et. al.] // Hyperfine Interact. - 1992. - Vol. 71. - P. 12711274.

296. Brennan, B. A. Nitrile hydratase: A novel iron-sulfur center / B. A. Brennan, H. Jin, D. B. Chase [et. al.] // J. Inorg. Biochem. - 1993. - Vol. 51. - P. 374.

297. Jin, H. Coordination sphere of the ferric ion in nitrile hydratase / H. Jin, I. M. Turner, M. J. Nelson [et. al.] //J. Am. Chem. Soc. - 1993. - Vol. 115. - P. 5290-5291.

298. Honda, J. Spectroscopic Observation of the Intramolecular Electron Transfer in the Photoactivation Processes of Nitrile Hydratase / J. Honda, H. Kandori, T. Okada [et. al.] // Biochem. - 1994. - Vol. 33. - P. 3577-3583.

299. Noguchi, T. Photosensitive nitrile hydratase intrinsically possesses nitric oxide bound to the non-heme iron center: evidence by Fourier transform infrared spectroscopy / T. Noguchi, J. Honda, T. Nagamune [et. al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 358. - P. 9-12.

300. Tsujimura, M. Photoreactive Nitrile Hydratase: The Photoreaction Site Is Located on the a Subunit / M. Tsujimura, M. Odaka, S. Nagashima [et. al.] // J. Biochem. - 1996. -Vol. 119.-P. 407-413.

301. Odaka, M. Location of the Non-Heme Iron Center on the [alpha] Subunit of Photoreactive Nitrile Hydratase from Rhodococcussp. N-771 / M. Odaka, T. Noguchi, S. Nagashima [et. al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 221. - P. 146-150.

302. Brennan, B. A. Resonance Raman Spectroscopy of Nitrile Hydratase, a Novel Iron-Sulfur Enzyme / B. A. Brennan, J. G. Cummings, D. B. Chase [et. al.] // Biochem. - 1996. - Vol. 35. - P. 10068-10077.

303. Noguchi, T. Resonance Raman Evidence that Photodissociation of Nitric Oxide from the Non-Heme Iron Center Activates Nitrile Hydratase from Rhodococcus sp. N-771 / T. Noguchi, M. Hoshino, M. Tsujimura [et. al.] // Biochem. - 1996. - Vol. 35. - P. 16777-16781.

304. Scarrow, R. C. X-ray Spectroscopy of Nitrile Hydratase at pH 7 and 9 / R. C. Scarrow, B. A. Brennan, J. G. Cummings, H. Jin, D. J. Duong, J. T. Kindt, M. J. Nelson // Biochem. - 1996. - Vol. 35. - P. 10078-10088.

305. Tsujimura, M. Structure of the Photoreactive Iron Center of the Nitrile Hydratase from Rhodococcus sp. N-771 / M. Tsujimura, N. Dohmae, M. Odaka [et. al.] // J. Biol. Chem.

- 1997. - Vol. 272. - P. 29454-29459.

306. Odaka, M. Activity Regulation of Photoreactive Nitrile Hydratase by Nitric Oxide / M. Odaka, K. Fujii, M. Hoshino [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1997. - Vol. 119. - P. 3785-3791.

307. Huang, W. Crystal structure of nitrile hydratase reveals a novel iron centre in a novel fold / W. Huang, J. Jia, J. Cummings [et. al.] // Structure. - 1997. - Vol. 5. - P. 691699.

308. Scarrow, R. C. X-ray Spectroscopy of Nitric Oxide Binding to Iron in Inactive Nitrile Hydratase and a Synthetic Model Compound / R. C. Scarrow, B. S. Strickler, J. J. Ellison [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1998. - Vol. 120. - P. 9237-9245.

309. Nagashima, S. Novel non-heme iron center of nitrile hydratase with a claw setting of oxygen atoms / S. Nagashima, M. Nakasako, N. Dohmae [et. al.] // Nat Struct Mol Biol.

- 1998.-Vol. 5.-P. 347-351.

310. Nojiri, M. Functional Expression of Nitrile Hydratase in Escherichia coli: Requirement of a Nitrile Hydratase Activator and Post-Translational Modification of a Ligand Cysteine / M. Nojiri, M. Yohda, M. Odaka [et. al.] // J. Biochem. - 1999. - Vol. 125. -P. 696-704.

311. Kobayashi, M. Nitrile hydrolases / M. Kobayashi, S. Shimizu // Curr. Opin. Chem. Biol. -2000.-Vol. 4.-P. 95-102.

312. Piersma, S. R. Arginine 56 mutation in the [beta] subunit of nitrile hydratase: importance of hydrogen bonding to the non-heme iron center / S. R. Piersma, M. Nojiri, M. Tsujimura [et. al.] // J. Inorg. Biochem. - 2000. - Vol. 80. - P. 283-288.

313. Endo, I. Fe-type nitrile hydratase /1. Endo, M. Nojiri, M. Tsujimura, [et. al.] // J. Inorg. Biochem. - 2001. - Vol. 83. - P. 247-253.

314. Odaka, M. Post-translational modifications in nitrile hydratase family / M. Odaka, M. Tsujimura, I. Endo // RIKEN Rev. - 2001. - Vol. 41. - P. 58-60.

315. Yamada, H. Hydratases involved in nitrile conversion: screening, characterization and application / H. Yamada, S. Shimizu, M. Kobayashi // Chem. Rec. - 2001. - Vol. 1. - P. 152-161.

316. Tsujimura, M. A Novel Inhibitor for Fe-type Nitrile Hydratase: 2-Cyano-2-propyl Hydroperoxide / M. Tsujimura, M. Odaka, H. Nakayama [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. -2003.-Vol. 125.-P. 11532-11538.

317. Kovacs, J. A. Synthetic Analogues of Cysteinate-Ligated Non-Heme Iron and Non-Corrinoid Cobalt Enzymes / J. A. Kovacs // Chem. Rev. - 2004. - Vol. 104. - P. 825848.

318. Harrop, T. C. Fe(III) and Co(III) Centers with Carboxamido Nitrogen and Modified Sulfur Coordination: Lessons Learned from Nitrile Hydratase / T. C. Harrop, P. K. Mascharak // Acc. Chem. Res. - 2004. - Vol. 37. - P. 253-260.

319. Blakey, A. J. Regio- and stereo-specific nitrile hydrolysis by the nitrile hydratase from Rhodococcus AJ270 / A. J. Blakey, J. Colby, E. Williams, C. O'Reilly // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 129. - P. 57-61.

320. Maddrell, S. J. Nitrile hydratase enzymes in organic synthesis: Enantioselective synthesis of the lactone moiety of the mevinic acids / S. J. Maddrell, N. J. Turner, A. Kerridge, A. J. Willetts, J. Crosby // Tetrahedron Lett. - 1996. - Vol. 37. - P. 60016004.

321. Nagasawa, T. Microbial transformations of nitriles / T. Nagasawa, H. Yamada // Trends Biotechnol.- 1989.-Vol. 7.-P. 153-158.

322. Kobayashi, M. Enzymatic synthesis of acrylamide: a success story not yet over / M. Kobayashi, T. Nagasawa, H. Yamada // Trends Biotechnol. - 1992. - Vol. 10. - P. 402408.

323. Nagasawa T., The superiority of the third-generation catalyst, Rhodococcus rhodochrous J1 nitrile hydratase, for industrial production of acrylamide / T. Nagasawa, H. Shimizu, H. Yamada // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 1993. - Vol. 40. - P. 189195.

324. Yamada, H. Nitrile hydratase and its application to industrial production of acrylamide / H. Yamada, M. Kobayashi // Biosci., Biotechnol., Biochem. - 1996. - Vol. 60. - P. 1391-1400.

325. Kobayashi, M. Metalloenzyme nitrile hydratase: Structure, regulation, and application to biotechnology / M. Kobayashi, S. Shimizu // Nat. Biotechnol. - 1998. - Vol. 16. - P. 733-736.

326. Endo, I. An enzyme controlled by light: the molecular mechanism of photoreactivity in nitrile hydratase / I. Endo, M. Odaka, M. Yohda // Trends Biotechnol. - 1999. - Vol. 17.-P. 244-248.

327. Alfani, F. Operational stability of Brevibacterium imperialis CBS 489-74 nitrile hydratase / F. Alfani, M. Cantarella, A. Spera, P. Viparelli // J. Mol. Catal. B: Enzym. -

2001.-Vol. 11.-P. 687-697.

328. Nagasawa, T. Characterization of a new cobalt-containing nitrile hydratase purified from urea-induced cells of Rhodococcus rhodochrous J1 / T. Nagasawa, K. Takeuchi, H. Yamada // Eur. J. Biochem. - 1991. - Vol. 196. - P. 581-589.

329. Brennan, B. A. Nitrile Hydratase from Rhodococcus rhodochrous J1 Contains a Non-Corrin Cobalt Ion with Two Sulfur Ligands / B. A. Brennan, G. Alms, M. J. Nelson, [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1996. - Vol. 118. - P. 9194-9195.

330. Pogorelova, T. E. Cobalt-dependent transcription of the nitrile hydratase gene in Rhodococcus rhodochrous M8 / T. E. Pogorelova, L. E. Ryabchenko, N. I. Sunzov, A. S. Yanenko//FEMS Microbiol. Lett. - 1996. - Vol. 144. - P. 191-195.

331. Wu, S. Over-production of stereoselective nitrile hydratase from Pseudomonas putida 5B in Escherichia coli: activity requires a novel downstream protein / S. Wu, R. D. Fallon, M. S. Payne // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 1997. - Vol. 48. - P. 704-708.

332. Payne, M. S. A Stereoselective Cobalt-Containing Nitrile Hydratase / M. S. Payne, S. Wu, R D. Fallon [et. al.] // Biochem. - 1997. - Vol. 36. - P. 5447-5454.

333. Nojiri, M. Cobalt-substituted Fe-type nitrile hydratase of Rhodococcus sp. N-771 / M. Nojiri, H. Nakayama, M. Odaka [et. al.] // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 465. - P. 173-177.

334. Miyanaga, A. Crystal Structure of Cobalt-Containing Nitrile Hydratase / A. Miyanaga, S. Fushinobu, K. Ito, T. Wakagi // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2001. - Vol. 288.-P. 1169-1174.

335. Hashimoto, Y. Site-directed mutagenesis for cysteine residues of cobalt-containing nitrile hydratase / Y. Hashimoto, S. Sasaki, S. Herai [et. al.] // J. Inorg. Biochem. -

2002.-Vol. 91.-P. 70-77.

336. Hourai, S. Crystal structure of nitrile hydratase from a thermophilic Bacillus smithii / S. Hourai, M. Miki, Y. Takashima [et. al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2003. -Vol. 312.-P. 340-345.

337. Miyanaga, A. Mutational and structural analysis of cobalt-containing nitrile hydratase on substrate and metal binding / A. Miyanaga, S. Fushinobu, K. Ito [et. al.] // Eur. J. Biochem. - 2004. - Vol. 271. - P. 429-438.

338. Sari, M.-A. Influence of cobalt substitution on the activity of iron-type nitrile hydratase: Are cobalt type nitrile hydratases regulated by carbon monoxide / M.-A. Sari, M. Jaouen, N. R. Saroja, I. Artaud // J. Inorg. Biochem. - 2007. - Vol. 101. - P. 614-622.

339. Popescu, V.-C. Môssbauer and EPR Studies of the Photoactivation of Nitrile Hydratase / V.-C. Popescu, E. Miinck, B. G. Fox [et. al.] // Biochem. - 2001. - Vol. 40. - P. 79847991.

340. Noguchi, T. Protonation Structures of Cys-Sulfinic and Cys-Sulfenic Acids in the Photosensitive Nitrile Hydratase Revealed by Fourier Transform Infrared Spectroscopy / T. Noguchi, M. Nojiri, K.-I. Takei [et. al.] // Biochem. - 2003. - Vol. 42. - P. 1164211650.

341. Stevens, J. M. Post-translational modification of Rhodococcus R312 and Comamonas N11 nitrile hydratases / J. M. Stevens, M. Belghazi, M. Jaouen [et. al.] // J. Mass Spectrom. -2003. - Vol. 38. - P. 955-961.

342. Murakami, T. Post-translational modification is essential for catalytic activity of nitrile hydratase / T. Murakami, M. Nojiri, H. Nakayama [et. al.] // Protein Sci. - 2000. - Vol. 9.-P. 1024-1030.

343. Kennepohl, P. Spectroscopy of Non-Heme Iron Thiolate Complexes: Insight into the Electronic Structure of the Low-Spin Active Site of Nitrile Hydratase / P. Kennepohl, F. Neese, D. Schweitzer [et. al.] // Inorg. Chem. - 2005. - Vol. 44. - P. 1826-1836.

344. Sono, M. Heme-Containing Oxygenases / M. Sono, M. P. Roach, E. D. Coulter, J. H. Dawson // Chem. Rev. - 1996. - Vol. 96. - P. 2841-2888.

345. Nowak, W. Density functional study on geometry and electronic structure of nitrile hydratase active site model / W. Nowak, Y. Ohtsuka, J. Hasegawa, H. Nakatsuji // Int. J. Quantum Chem. - 2002. - Vol. 90. - P. 1174-1187.

346. Chang, C. H. Toward a Computational Description of Nitrile Hydratase: Studies of the Ground State Bonding and Spin-Dependent Energetics of Mononuclear, Non-Heme Fe(III) Complexes / C. H. Chang, A. J. Boone, R. J. Bartlett, N. G. J. Richards // Inorg. Chem. - 2004. - Vol. 43. - P. 458-472.

347. Greene, S. N. Theoretical Investigations of the Electronic Structure and Spectroscopy of Mononuclear, Non-Heme {Fe-NO}6 Complexes / S. N. Greene, N. G. J. Richards // Inorg. Chem. - 2004. - Vol. 43. - P. 7030-7041.

348. Morgado, C. A. The structure and spin-states of some Fe(III) mimics of nitrile hydratase, studied by DFT and ONIOM(DFT:PM3) calculations / C. A. Morgado, J. P. McNamara, I. H. Hillier, M. Sundararajan // Mol. Phys. - 2005. - Vol. 103. - P. 905923.

349. Greene, S. N. Electronic Structure, Bonding, Spectroscopy and Energetics of Fe-Dependent Nitrile Hydratase Active-Site Models / S. N. Greene, N. G. J. Richards // Inorg. Chem. - 2006. - Vol. 45. - P. 17-36.

350. Sakurai, H. An active-site model for nitrile hydratase: axially coordinate non-heme iron complexes in the low-spin ferric state / H. Sakurai, K. Tsuchiya, K. Migita // Inorg. Chem. - 1988. - Vol. 27. - P. 3877-3879.

351. Beissel, T. (l,4,7-Tris(4-tert-butyl-2-mercaptobenzyl)-l,4,7-triazacyclononane)iron(III): a model for the iron-sulfur center in nitrile hydratase from Brevibacterium, sp / T. Beissel, K. S. Buerger, G. Voigt [et. al.] // Inorg. Chem. - 1993. - Vol. 32. - P. 124126.

352. Shoner, S. C. A Model for the Low-Spin, Non-Heme, Thiolate-Ligated Iron Site of Nitrile Hydratase / S. C. Shoner, D. Barnhart, J. A. Kovacs // Inorg. Chem. - 1995. -Vol. 34.-P. 4517-4518.

353. Noveron, J. C. Effect of Carboxamido N Coordination to Iron on the Redox Potential of Low-Spin Non-Heme Iron Centers with N,S Coordination: Relevance to the Iron Site of Nitrile Hydratase / J. C. Noveron, M. M. Olmstead, P. K. Mascharak // Inorg. Chem. -1998.-Vol. 37.-P. 1138-1139.

354. Ellison, J. J. Reactivity of Five-Coordinate Models for the Thiolate-Ligated Fe Site of Nitrile Hydratase / J. J. Ellison, A. Nienstedt, S. C. Shoner, D. Barnhart, J. A. Cowen, J. A. Kovacs // J. Am. Chem. Soc. - 1998. - Vol. 120. - P. 5691-5700.

355. Schweitzer, D. A Synthetic Model for the NO-Inactivated Form of Nitrile Hydratase / D. Schweitzer, J. J. Ellison, S. C. Shoner [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 1998. - Vol. 120.-P. 10996-10997.

356. Artaud, I. Nitrile hydratase and related non-heme iron sulfur complexes / I. Artaud, S. Chatel, A. S. Chauvin [et. al.] // Coord. Chem. Rev. - 1999. - Vol. 190-192. - P. 577586.

357. Heinrich, L. A Pentacoordinated Di-N-carboxamido-dithiolato-O-sulfinato-iron(III) Complex Related to the Metal Site of Nitrile Hydratase / L. Heinrich, Y. Li, J. Vaissermann [et. al.] // Angew. Chem. Int. Ed. - 1999. - Vol. 38. - P. 3526-3528.

358. Marlin, D. S. Coordination of carboxamido nitrogen to tervalent iron: insight into a new chapter of iron chemistry / D. S. Marlin, P. K. Mascharak // Chem. Soc. Rev. - 2000. -Vol. 29.-P. 69-74.

359. Davies, S. C. Iron, cobalt and vanadium complexes of the N(CH2CH2S)3- ligand with chloride, azide, cyanide and carbonyl co-ligands / S. C. Davies, M. C. Durrant, D. L. Hughes [et. al.] // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 2000. - N 24. - P. 4694-4701.

360. Noveron, J. C. A Synthetic Analogue of the Active Site of Fe-Containing Nitrile Hydratase with Carboxamido N and Thiolato S as Donors: Synthesis, Structure, and Reactivities / J. C. Noveron, M. M. Olmstead, P. K. Mascharak // J. Am. Chem. Soc. -

2001. - Vol. 123. - P. 3247-3259.

361. Jackson, H. L. Probing the Influence of Local Coordination Environment on the Properties of Fe-Type Nitrile Hydratase Model Complexes / H. L. Jackson, S. C. Shoner, D. Rittenberg [et. al.] // Inorg. Chem. - 2001. - Vol. 40. - P. 1646-1653.

362. Ankers, D. L. The production of NO from the reaction of Fe(III) Schiff "base complexes and nitrite ions in acetonitrile / D. L. Ankers, J. C. Fanning // Polyhedron. - 2001. -Vol. 20.-P. 623-625.

363. Ketcham, K. A. Iron(III), cobalt(II,III), copper(II) and zinc(II) complexes of 2-pyridineformamide 3-piperidylthiosemicarbazone / K. A. Ketcham, J. K. Swearingen, A. Casticeiras, I. Garcia, E. Bermejo, D. X. West // Polyhedron. - 2001. - Vol. 20. - P. 3265-3273.

364. Grapperhaus, C. A. First {Fe-NO}6 Complex with an N2S3Fe-NO Core as a Model of NO-Inactivated Iron-Containing Nitrile Hydratase. Are Thiolates and Thioethers Equivalent Donors in Low-Spin Iron Complexes / C. A. Grapperhaus, A. K. Patra, M. S. Mashuta // Inorg. Chem. - 2002. - Vol. 41. - P. 1039-1041.

365. Chatel, S. Structural and spectroscopic characterization of a five-coordinate {Fe(NO)}6 complex derived from an iron complex with carboxamido N and thiolato S donors / S. Chatel, A.-S. Chauvin, J.-P. Tuchagues [et. al.] // Inorg. Chim. Acta. - 2002. - Vol. 336. -P. 19-28.

366. Shearer, J. The First Example of a Nitrile Hydratase Model Complex that Reversibly Binds Nitriles / J. Shearer, H. L. Jackson, D. Schweitzer [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. -

2002.-Vol. 124.-P. 11417-11428.

367. Galardon, E. Oxygenation of thiolates to S-bonded sulfinate in an iron(III) complex related to nitrile hydratase / E. Galardon, M. Giorgi, I. Artaud // Chem. Commun. -2004. -N.3 - P. 286-287.

368. Gorelsky, S. I. Spectroscopic and DFT Investigation of [M{HB(3,5-iPr2pz)3}(SC6F5)] (M = Mn, Fe, Co, Ni, Cu, and Zn) Model Complexes: Periodic Trends in Metal-Thiolate Bonding / S. I. Gorelsky, L. Basumallick, J. Vura-Weis [et. al.] // Inorg. Chem. - 2005. - Vol. 44. - P. 4947-4960.

369. Lee, C.-M. Nitrosylated Iron-Thiolate-Sulfinate Complexes with {Fe(NO)}6/7 Electronic Cores: Relevance to the Transformation between the Active and Inactive NO-Bound Forms of Iron-Containing Nitrile Hydratases / C.-M. Lee, C.-H. Chen, H.-W. Chen [et. al.] // Inorg. Chem. - 2005. - Vol. 44. - P. 6670-6679.

370. Chiang, C.-Y. Synthesis and Molecular Structures of Mononitrosyl (N2S2)M(NO) Complexes (M = Fe, Co) / C.-Y. Chiang, J. Lee, C. Dalrymple, M. C. Sarahan [et. al.] // Inorg. Chem. - 2005. - Vol. 44. - P. 9007-9016.

371. Harrop, Т. C. Modeling the Active Site of Nitrile Hydratase: Synthetic Strategies to Ensure Simultaneous Coordination of Carboxamido-N and Thiolato-S to Fe(III) Centers / Т. C. Harrop, M. M. Olmstead, P. K. Mascharak // Inorg. Chem. - 2005. - Vol. 44. -P.9527-9533.

372. Dey, A. X-ray Absorption Spectroscopy and Density Functional Theory Studies of [(H3buea)FeIII-X]n_ (X = S2", О2", OH"): Comparison of Bonding and Hydrogen Bonding in Oxo and Sulfido Complexes / A. Dey, R. K. Hocking, P. Larsen [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 2006. - Vol. 128. - P. 9825-9833.

373. Lugo-Mas, P. How Does Single Oxygen Atom Addition Affect the Properties of an Fe-Nitrile Hydratase Analogue. The Compensatory Role of the Unmodified Thiolate / P. Lugo-Mas, A. Dey, L. Xu [et. al.] // J. Am. Chem. Soc. - 2006. - Vol. 128. - P. 11211-11221.

374. Brines, L. M. Periodic trends within a series of five-coordinate thiolate-ligated [MII(SMe2N4(tren))]+ (M = Mn, Fe, Co, Ni, Cu, Zn) complexes, including a rare example of a stable CuII-thiolate / L. M. Brines, J. Shearer, J. K. Fender [et. al.] // Inorg. Chem. - 2007. - Vol. 46. - P. 9267-9277.

375. Millar, M. Models for the iron-sulfur protein rubredoxin: the use of sterically hindered thiolate ligands to stabilize [Fe(SR)4]l- complexes; some considerations of the structure of the [Fe(S-Cys)4] centers in oxidized rubredoxins / M. Millar, J. F. Lee, T. O'Sullivan [et. al.] // Inorg. Chim. Acta. - 1996. - Vol. 243. - P. 333-343.

376. Hagen, K. S. Systematic iron(II)-thiolate chemistry: synthetic entry to trinuclear complexes / K. S. Hagen, R. H. Holm // J. Am. Chem. Soc. - 1982. - Vol. 104. - P. 5496-5497.