Механизмы образования активных форм кислорода под влиянием физических факторов и их генотоксическое действие тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.02, доктор биологических наук Гудков, Сергей Владимирович

• Гудков, Сергей Владимирович
• доктор биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации доктор биологических наук Гудков, Сергей Владимирович

ВВЕДЕНИЕ

ЧАСТЬ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА 1. АКТИВНЫЕ ФОРМЫ КИСЛОРОДА (АФК)

1.1 Характеристика основных видов АФК

1.1.1 Синглетный кислород (1 Ог)

1.1.2 Супероксиданион радикал (О2"*)

1.1.3 Перекись водорода (Н2О2)

1.1.4 Гидроксильный радикал (ОН*)

1.1.5 Оксид азота (N0*)

1.1.6 Пероксинитрит (ОЫОО")

1.1.7 Гипогалоиды (Н0С1, Н01, НОВг)

1.1.8 Озон (03)

1.2 Повреждающая роль АФК

1.2.1 Окислительные повреждения ДНК

1.2.2 Окислительные повреждения белков

1.2.3 Окислительные повреждения липидов

1.3 Регуляторная роль АФК

1.3.1 АФК и тирозиновые протеинкиназы

1.3.2 АФК и тирозиновые протеинфосфотазы.

1.3.3 АФК и серин/треонин киназы

1.3.4 АФК и металопротеиназы

1.3.5 АФК и факторы роста

1.3.6 АФК и факторы транскрипции

1.4 Физико-химические механизмы, лежащие в основе регуляторной 25 роли АФК

1.4.1 АФК сенсоры

1.4.2 Изменение внутриклеточного окислительно- 27 восстановительного потенциала

1.4.3 Окислительные модификации белков

1.5 Регуляторные функции N

1.6 Инициация окислительного стресса

1.6.1 Ионизирующая радиация

1.6.2 Ультрафиолетовое излучение

1.6.3 Температура

1.6.4 Концентрация кислорода

1.6.5 Катионы металлов переменных валентностей

1.6.6 Пестициды

1.6.7 Минерализация воды (соленость)

1.6.8 Нефтепродукты 39 1.7 Свободнорадикальные патологии

1.7.1 Лучевая болезнь

1.7.2 Воспаление

1.7.3 Патологии сердечно-сосудистой системы

1.7.4 Диабет

1.7.5 Патологии нервной системы

1.7.6 Бронхолегочные патологии

1.7.7 Атеросклероз

ГЛАВА 2. РАДИОЗАЩИТНЫЕ ВЕЩЕСТВА И ИХ КЛИНИЧЕСКОЕ 48 ПРИМЕНЕНИЕ

2.1 Сульфгидрильные соединения

2.2 Низкомолекулярные антиоксиданти

2.3 Высокомолекулярные антиоксиданты

2.4 Экстракты растительного происхождения

2.5 Ингибиторы ангиотензин-1-превращающего фермента

2.6 Цитокины

2.7 Иммуномодуляторы

2.8 Липополисахариды и простагландины

2.9 Соли металлов и металлотионин

2.10 ДНК связывающие агенты

2.11 Соединения вызывающие гипоксию и сосудистоактивные 62 вещества

2.12 Селен

2.13 РНК, гидролизаты РНК, нуклеозиды

2.14 Фуллерены

ГЛАВА 3. АНТИОКСИДАНТЫ

3.1. Ферментативные антиоксиданты

3.1.1. Супероксидцисмутаза

3.1.2. Каталаза (1.11.1.6)

3.1.3. Глутатионзависимые ферменты

3.2. Фенольные антиоксиданты

3.2.1 Простые фенольные соединения (Сб-ряд)

3.2.2 Оксибензойные кислоты (ряд Сб-С))

3.2.3 Ацетофенолы и оксифенилуксусные кислоты (ряд Сб-С])

3.2.4 Оксикоричные кислоты (ряд Сб-Сз)

3.2.5 Кумарины(ряд Сб-Сз).

3.2.6 Стильбены (ряд Сб-Сз-Сб)

3.2.7 Флавоноиды (ряд Сб-Сз-Сб)

3.2.8 Токоферолы

3.2.9 Гидроклисированные полициклические углеводороды (ряд 73 Сюи Си)

3.2.10 Полимерные фенольные соединения

3.3. 8Н-содержащие соединения

3.3.1. Глутатион

3.3.2 Тиоредоксины '

3.3.3. Альбумины

3.3.4. СуБ-пероксиредоксин

3.3.5. Металлотионин

3.3.6 БН-содержагцие аминокислоты

3.3.7 Пирролидиндитиокарбомат

3.4. Хелаторы ионов металлов переменной валентности

3.4.1. Сидерофилины

3.4.2. Церулоплазмин

3.4.3. Мочевая кислота

3.5 Соединения содержащие гидроксильную или аминогруппу

3.5.1 Органические кислоты, спирты, сахара и амины

3.5.2. Гистидинсодержащие дипептиды

3.5.3 Олигопептиды

3.5.4 Полиамины.

3.5.5 Мелатонин

3.5.6 Каротиноиды 8 О

3.5.7 Витамин С

3.5.8 Эстрогены

3.5.9 Туяплицины

3.5.10 Амброксол

3.6 Наночастицы

3.6.1 Фуллерены

3.6.2 Углеродные нанотрубки

3.6.3 Наночастицы оксидов металлов

3.7 Миметики ферментов

ЧАСТЬ II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ

ГЛАВА 4. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

4.1. Материалы

4.2. Методы

4.2.1. Воздействие ионизирующего излучения

4.2.2. Тепловое воздействие

4.2.3. Воздействие видимого и инфракрасного излучения

4.2.4. Определение концентрации растворенного в воде кислорода

4.2.5. Определение концентрации ДНК

4.2.6. Очистка моноклональных антител из асцитной жидкости

4.2.7. Иммуноферментный анализ (ИФА)

4.2.8. Определение продукции перекиси водорода

4.2.9. Определение количества урацила образовавшегося в ДНК 90 при действии тепла

4.2.10. Определение продукции ОН- радикалов

4.2.11. Определение концентрации восстанавливающего агента

4.2.12. Тест на выживание

4.2.13. Микроядерный тест

4.2.14. Щелочной вариант метода комета-тест

4.2.15. Измерение индуцированной люминесценции белковых 93 растворов

4.2.16. Некропсия

4.2.17. Подсчет форменных элементов крови

ЧАСТЬ III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

ГЛАВА 5 ОБРАЗОВАНИЕ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА В

ВОДЕ И ВОДНЫХ РАСТВОРАХ ПРИ ВОЗДЕЙСТВИИ НЕИОНИЗУРУЮЩИХ ФИЗИЧЕСКИХ ВОЗДЕЙСТВИЯХ

5.1. Образование активных форм кислорода в воде при воздействии тепла и повреждении ими ДНК

5.2. Образование активных форм кислорода в воде при воздействии электромагнитного излучения крайне высоких частот с большой пиковой мощностью

5.3. Образование активных форм кислорода в воде при воздействии видимого белого света

5.4. Образование активных форм кислорода в воде при воздействии лазерного излучения (632,8 нм).

5.5. Образование активных форм кислорода в воде при воздействии лазерного излучения (1264 нм).

5.6. Образование перекиси водорода в воде при совместном воздействии малых доз ионизирующей радиации и ряда не ионизирующих физических воздействий.

5.7. Механизмы образования афк при воздействии не ионизурующих физических факторов: гиппотезы и предположения

5.8. Влияние лазерных излучений (636 и 1264 нм) на возможность развития и пролонгации окислительного стресса in vivo

ГЛАВА 6. ПРОДЛЕНИЕ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО СТРЕССА

ДОЛГОЖИВУЩИМИ РАДИКАЛАМИ БЕЛКА, ИНДУЦИРОВАННЫМИ РЕНТГЕНОВСКИМ ИЗЛУЧЕНИЕМ

ГЛАВА 7. АНТИРАДИКАЛЬНЫЕ И РАДИОПРОТЕКТОРНЫЕ 176 СВОЙСТВА ГИДРАТИРОВАННОГО ФУЛЛЕРЕНА С

ГЛАВА 8. ВЛИЯНИЕ НУКЛЕОЗИДОВ НА ОБРАЗОВАНИЕ АФК В 190 ВОДНЫХ РАСТВОРАХ, ИХ РАДИОЗАЩИТНЫЕ И МИТИГАТОРНЫЕ СВОЙСТВА

8.1. Влияние нуклеозидов на образование АФК в водных растворах 190 in vitro при воздействии ионизирующего излучения

8.2. Образование АФК в водных растворах in vitro при воздействии 196 тепла и влияние на этот процесс нуклеозидов белков под действием ионизирующего излучения и тепла

8.4. Радиозащитные и митигаторные свойства гуанозина и инозина

8.5. Возможные механизмы действия защитного действия гуанозина 217 и инозина при введении их после воздействия ионизирующего излучения

8.3 Влияние нуклеозидов на образование повреждений ДНК и

ВЫВОДЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизмы образования активных форм кислорода под влиянием физических факторов и их генотоксическое действие»

Актуальность проблемы. Среди веществ, присутствующих в любом организме, включая человека, вода составляет наибольшую часть. Причем необходимым является ее постоянное поступление и обновление в организме. Кроме того, нужно учитывать, что вода в биологических объектах - это сложная система, как минимум содержащая растворенные в ней атмосферные газы и ионы. Предполагается, что основным первичным сенсором большого количества физических излучений так же является именно вода, а сигнальнымй и/или повреждающими агентами являются активные формы кислорода (АФК). При этом биологические объекты являются вторичными биосенсорами образования АФК в водной среде.

Увеличение внутриклеточной концентрации АФК сверх определенного уровня вызывает «окислительный стресс», который сопровождается опасными для жизнидеятельности клеток процессами, такими как перекисное окисление липидов. окислительная модификация белков и нуклеиновых кислот [Зенков и др., 2001]. Наиболее опасными являются окислительные повреждения ДНК, установлена связь между этими повреждениями и такими процессами, как мутагенез [Cheng et al., 1992], канцерогенез [Olinski et al., 2002], старение и ряд связанных с ним болезней пожилого возраста [Beckman and Ames, 1997]. Так же, необратимые повреждения молекул ДНК являются одной из основных причин пострадиационной гибели животных [Ярмоненко, Вайсон, 2004]. Значительная часть (60-80 %) повреждений ДНК вызванных радиацией формируется за счет АФК образованных при радиолизе воды [Газиев, 1999]. Кроме того, постоянный источник АФК в организме млекопитающих или наличие других радикальных продуктов, какими например являются долгоживущие радикалы белка, может существенно осложнить терминацию окислительного стресса. Кроме повреждающей, АФК играют в организме млекопитающих важную сигнально-регуляторную роль [Voeikov, 2006; Hernandez-Garcia et al., 2010].

Инициация и развитие окислительного стресса, в большей степени изучено для ряда болезней и радиационно-индуцированных патологических состояний. Малоизученными остаются первичные мишени и физико-химические механизмы генерации АФК под действием ряда неионизирующих физических факторов, возможность инициации окислительного стресса низкоинтенсивными физическими факторами, а так же вклад низкоинтенсивных физических факторов в поддержание уже развившегося окислительного стресса. Кроме того, методы коррекции окислительного стресса так же далеки от желаемых. В связи с этим, изучение возможности коррекции окислительного стресса, а так же исследование физико-химических механизмов лежащих в его основе, представляют собой важную научную задачу.

Цель и основные задачи исследования. Цель работы заключалась в изучении физико-химических механизмов генерации АФК в воде и водных растворах при воздействии таких физических факторов, как тепло, видимый свет, лазерные и рентгеновское излучения.

В соответствии с целью были поставлены основные задачи:

1. Установить физико-химические механизмы образования активных форм кислорода в воде и водных растворах при воздействии тепла, видимого света, лазерных излучений (632,8; 1264 нм). Оценить способность влияния ряда биологически значимых анионов на этот процесс.

2. Исследовать возможность образования окислительных повреждений ДНК под действием тепла, видимого света и лазерных излучений (632,8; 1264 нм) в полосах поглощения молекулярного кислорода.

3. Исследовать процессы люминесценции воды после воздействия на нее ряда неионизирующих излучений.

4. Исследовать образование долгоживущих радикалов белка под действием ионизирующего излучения и образование активных форм кислорода в водных растворах при воздействии долгоживущих радикалов белка и аминокислот.

5. Исследовать развитие окислительного стресса в организме экспериментальных животных при воздействии долгоживущих радикалов белка, индуцированных рентгеновским излучением.

6. Исследовать антирадикальные свойства гидратированного фуллерена С60 и ряда природных пуриновых соединений.

Часть экспериментальных данных представленных в Главе 6 (Продление окислительного стресса долгоживущими радикалами белка, индуцированными рентгеновским излучением) получены совместно с Ольгой Эдвиновной Карп, м.н.с. лаборатории изотопных исследований ИТЭБ РАН (г. Пущино).

Научно-практическая ценность. Впервые установлено, что первичной мишенью при воздействии ряда не ионизирующих физических факторов является растворенный в водной фазе кислород. Установлены физико-химические механизмы и закономерности генерации АФК под действием ряда физических факторов. Впервые установлен феномен люминеценции воды после воздействия на нее рядом физических факторов. Впервые показана возможность инициации окислительного стресса рядом низкоинтенсивных физических факторов. Впервые показан вклад низкоинтенсивных физических факторов в поддержание уже развившегося окислительного стресса. Разработан ряд способов коррекции повреждающих последствий окислительного стресса. Разработан метод регистрации долгоживущих радикалов белка.

Полученные фундаментальные результаты могут быть использованы в лекционных курсах и при обосновании санитарно-гигиенических нормативов для ряда физических факторов. Кроме того, ряд соединений, свойства которых исследовались в работе, могут использоваться как средство модификации радиочувствительности при радиотерапии в клинике, для уменьшения риска радиационных повреждений, а также для защиты генома в условиях действия неблагоприятных факторов внешней среды.

Положения, выносимые на защиту. 1). Физико-химический механизм образования активных форм кислорода в воде и водных растворах под действием тепла, света, лазерных излучений (632,8; 1264 нм). 2). При воздействии на водные растворы белков ионизирующего излучения происходит образование долгоживущих радикалов белков с временами полужизни несколько часов, способных повреждать структуру ДНК и приводить к генерации активных форм кислорода. 3). Тепло, видимый свет и лазерные излучения (632,8; 1264 нм) низких интенсивностей могут приводить к развитию ряда повреждений биомакромолекул, сходных с повреждениями, образующимися при окислительном стрессе. 4). Гидратированный фуллерен С60, ряд природных пуриновых нуклеозидов и их производных проявляют существенные антирадикальные свойства in vitro и препятствуют развитию последствий радиационно-индуцированных повреждений в организме млекопитающих.

ЧАСТЬ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Гудков, Сергей Владимирович

выводы

1. При воздействии тепла, видимого света, излучений ГНЛ, ИКЛ и электромагнитного излучения крайне высоких частот с большой пиковой мощностью в воде насыщенной атмосферным воздухом происходит образование активных форм кислорода. Пусковым этапом этого процесса является переход кислорода из триплетного в синглетное состояние. Синглетный кислород восстанавливается до супероксид-анион радикала, протонированная форма которого дисмутирует с образованим перекиси водорода. Показано, что образование Н202 в воде под действием видимого и инфракрасного излучений происходит только при облучении длинами волн, соответствующих полосам поглощения молекулярного кислорода. Ряд биологически значимых анионов в воде, насыщенной атмосферными газами, могут выступать в качестве доноров электронов.

2. При воздействии тепла, видимого света, лазерных излучений (632,8; 1264 нм) на растворы ДНК in vitro происходит образование окислительных повреждений ДНК, причем образование этих повреждений ДНК опосредовано генерацией АФК.

3. Тепло, видимый свет, лазерные излучения с длинами волн, соответствующими полосам поглощения молекулярного кислорода, индуцируют в воде возникновение люминесценции в сине-зеленой области спектра, интенсивность которой периодично изменяется во времени. Запуск автоколебаний люминесценции водных растворов обусловлен возбуждением растворенного молекулярного кислорода и процессами радикальной природы.

4. При воздействии на водные растворы белков ионизирующего излучения наблюдается образование долгоживущих радикалов белков с временами полужизни несколько часов. Установлено, что долгоживущие радикалы белков могут длительное время осуществлять генерацию активных форм кислорода. Для протекания данного процесса в водных растворах необходимо наличие молекулярного кислорода.

5. Показано, что долгоживущие радикалы белков, индуцированные рентгеновским излучением, приводят к образованию окислительных повреждений ДНК in vitro. При введении долгоживущих радикалов белков в организм животного наблюдается образование микроядер в клетках костного мозга.

6. Установлено, что гидратированный фуллерен С60, ряд природных пуриновых нуклеозидов и их производных проявляют существенные антирадикальные свойства.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Гудков, Сергей Владимирович, 2012 год

1. Х* Агабейли P.A. Биоантиоксиданты: роль в генетической устойчивости и охране биоразнообразия. М.: Элм, 2008, 251 с.

2. Алексеева JL, Петров А., Саватеева Т., Коваленко А., Голубев С., Романцов М. Янтарная кислота основное действующее' вещество новых метаболических препаратов. // Врач. 2001. № 12, 29-31.

3. Андрийчук Т.Р., Ракша Н.Г., Драган Л.П. // Медико-биологические проблемы противолучевой и противохимической защиты. 2004. СПб С.48-50.

4. Барабой В.А. Биоантиоксиданты М.: Книга плюс 2006, 462 с.

5. Белов А.Д., Киршин В.А., Лысенко Н.П., Пак В.В., Рогожина Л.В. Радиобиология. М.: Колос, 1999,384 с.

6. Блаженный А., Шутый Л. Фенольные соединения растительного происхождения. М.: Сельхозгиз. 1977. 251 с.

7. Блюменфельд Л. А. и Калмансон Э. А. Спектры электронного и парамагнитного резонанса облученных нативных и денатурированных белков. // Биофизика. 1958. Т.З, № 8.

8. Блюменфельд Л.А., Калмансон А.Э. Спектры электронного и парамагнитного резонанса облученных нативных и денатурированных белков. // Доклады Академии наук СССР. 1957. Т. 117, № 1.

9. Бобырев В.Н. Свободнорадикальное окисление в патогенезе заболеваний, сопряженных со старением. // Патофизиология. 1989. с.90-94

10. Болдырев A.A. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине. М.: Издательство МГУ. 1998. 320 с.

11. Бондаренко Н.Ф., Гак Е.З. Электромагнитные явления в природных водах. 1984. Ленинград. Гидрометеоиздат. 151с.

12. Браун Т., Лемей Г.Ю. Химия в центре наук. М.: Мир, 1983, т. 1, 447 с.

13. Брусков В.И., Масалимов Ж.К., Черников A.B. Образование активных форм кислорода под действием тепла при восстановлении растворенного кислорода воздуха. //ДАН. 2001. Т. 381, 262-264.

14. Брусков В.И., Масалимов Ж.К., Черников A.B. // Образование активных форм кислорода под действием тепла при восстановлении растворенного кислорода воздуха. //Докл. РАН. 2001. Т. 381, 262-264.

15. Брусков В.И., Петров А.И. Кинетика образования 8-окси-20-дезоксигуанозин-5'-монофосфата под влиянием тепла: определение констант скоростей энергии активации. // Мол. Биол. 1992. Т. 26. С. 1362-1369.

16. Бурлакова Е.Б., Храпова Н.Г. Перекисное окисление липидов мембран и природные антиоксиданты.//Усп. химии. 1985. Т.54, 1540-1558.

17. Быстрова М.Ф., Буданова E.H. Перекись водорода и пероксиредоксины в редокс-регуляции внутриклеточной сигнализации. // Биол. мембраны. 2007. Т. 24, 115-125.

18. Вакс В.Л., Домрачев Г.А., Родыгин Ю.Л., Селивановский Д.А., Спивак Е.И. Диссоциация воды под действием СВЧ излучения. // Изв. ВУЗов. Радиофизика. 1994. Т. 37, № 1.С. 149-154.

19. Вартанян Л.П., Крутовских Г.Н., Пустовалов Ю.И., Горнаева Г.Ф. Радиозащитное действие рибоксина // Радиобиология. 1989. Т.29. №.5, 707-709.

20. Волкова Т.О., Малышева И.Е., Немова H.H. Сравнительный анализ дифференцирующего и апоптогенного действий цитидина, тимидина и гуанозина на клеткиэритромиелолейкозной линии человека К562. // Вопр. мед. химии. 2002. Т. 48(6). С. 583-593.

21. Диденко Ю.Т., Пугач С.П., Квочка В.И., Настич Д.Н. Спектры сонолюминесценции воды. //Журнал прикладной спектроскопии. 1992. Т. 56. С. 618-622.

22. Егоров С.Н., Курелла Е.Г. и Болдырев A.A. Тушение синглетного молекулярного кислорода карнозином и анзерином в водных растворах. // Биоорг. хим. 1992. Т. 18, 169-172.

23. Запрометов М.Н. Основы биохимии фенольных соединений. М.: Сельхозгиз. 1974. 356 с.

24. Засухина Г.Д. Механизмы устойчивости клеток человека к мутагенам. // Усп. Совр. Биол. 2011. Т. 131,244-259.

25. Захаров С.Д., Иванов A.B. Светокислородный эффект. // Биофизика 2005. Т.50 (Suppl. 1), 64-85.

26. Захаров С.Д., Иванов A.B., Корочкин И.М., Данилов В.П. Прямое возбуждение фотонами эндогенного молекулярного кислорода фотофизический акт терапевтического действия лазерного излучения. // Лазерная медицина. 2006. Т. 10. С. 4-9.

27. Ковалев И.В., Баскаков М.Б., Капилевич Л.В., Медведев М.А. механизмы регуляции оксидом азота электрической и Сократительной активности гладких мышц. // Успехи физиол. наук. 2004. Т. 35, 20-36.

28. Колесниченко Л.С., Кулинский В.И. Глутатионтрансферазы. // Усп. соврем, биологии. 1989. Т. 107, 179-194.

29. Колотилова А.И., Глушанков Е.П. Витамины (химия, биохимия и физиологическая роль). Л: Изд-во Ленингр. Ун-та. 1976. 248 с.

30. Кондрашова М.Н. Гормоноподобное действие янтарной кислоты. // Вопр. Биол. Мед. Фар. химии. 2002. № 1, 7-12.

31. Костюк В.А. , Потапович А. И. Биорадикалы и биоантиоксиданты. Минск: Издательство БГУ. 2004. 179с.

32. Красновский A.A. Первичные механизмы фотоактивации молекулярного кислорода. История развития и современное состояние исследований. // Биохимия 2007. Т.72 с. 1311-1331.

33. Красновский A.A. Синглетный молекулярный кислород: механизмы образования и пути дезактивации в фотосинтетических системах // Биофизика. 1994. Т. 39, 236250.

34. Кретович B.J1. Биохимия растений. М.: Высшая школа. 1980. 445 с.

35. Кудрин A.B. Микроэлементы и оксид азота полифункциональные лиганды. //

36. Вопр. биол. мед. и фарм. химии. 2000. №1,3-5.

37. Кудряшов Ю.Б. Химическая защита от лучевого поражения. // Соросовский обр. жур. 2000. Т. 6, №6, 21-26.

38. Кудряшов Ю. Б. Радиационная биофизика (ионизирующие излучения). М.: Физматлит, 2004. 448 с.

39. Легеза В.И., Абдуль Ю.А., Антушевич А.Е., Васильева Т.П., Деев С.П., Петкевич Н.В, Фомина Г.С. Влияние рибоксина на резистентность мышей к пролонгированному g-облучению в нелетальной дозе. // Радиац. биология. Радиоэкология. 1993. Т.ЗЗ. №2, 658-664.

40. Логинов А.С, Матюшин Б.Н., Ткачев В.Д. Якимчук Г.Н. Новый подход к диагностике холестаза по активности медьсодержащих ферментов. // Терапевт, арх. 1993. №2, 34-36.

41. Лучник Н.В. Влияние дрожжевых экстрактов на облученные организмы. // Биохимия. 1958. Т. 23, 146-153.

42. Марков Х.М. Оксид азота и сердечно-сосудистая система. // Успехи физиол. наук. 2001. Т. 32, 49-65.

43. Меныцикова Е.Б., ЗенковН.К. Окислительный стресс при воспалении. // Успехи современной биологии. 1997. Т. 117. С. 155-171.

44. Меньшикова Е.Б., Панкин В.З., Зенков Н.К., Бондарь И.А., Кругловых Н.Ф., Труфакин В.А. Окислительный стресс: Прооксиданты и антиоксиданты. М.: Слово, 2006. 556 с.

45. Никольская Е.А., Синявская О.И. Каталазы выделяемые микроорганизмами. // Микробиология. 1984. Т. 46(4), 83-93.

46. Новоселов В.И., Амелина С.Е., Кравченко И.Н., Новоселов C.B., Янин В.А., Садовников В.Б., Фесенко Е.Е. Роль пероксиредоксина в антиоксидантной системе органов дыхания. // ДАН. 2000. Т. 375(6), 831-833.

47. Панова А.Н., Фархутдинов P.P., Куватов С.С. Изучение антиоксидантных свойств грудного молока и детских молочных смесей. // Биоантиоксидант. 2010, 359-360. Панченков Г.М., Лебедев В.П. Химическая кинетика и катализ. М.: Химия, 1974. 590 с.

48. Пескин A.B. Взаимодействие активного кислорода с ДНК. // Биохимия. 1997. Т. 62(12). С. 1571-1578.

49. Петрович Ю.А., Гуткин Д.В. Свободнорадикальное окисление и его роль в патогенезе воспаления, ишемии и стресса. // Патол. физиология и эксперим. терапия. 1986, № 5, С. 85-92.

50. Пиотровский Л.Б., Киселев О.И. Фуллерены в биологии. СПб.: ООО «Издательство Росток», 2006. 336 с.

51. Поберезкина Н.Е., Лосинская Л.Ф. Биологическая роль супероксиддисмутазы // Укр. биохим. журн. 1989. Т. 61 (2), 14-27.

52. Проскуряков С.Я., Кучеренко Н.Г., Семененко М.Н., Тришкина А.И. и др. N0-ингибирующая активность радиопротекторов. // Радиац. биология. Радиоэкология. 2003. Т. 43,51-55.

53. Реутов В.П. Медико-биологические аспекты циклов оксида азота и супероксидного анион-радикала. // Вестник РАМН. 2000. №.1. С. 35-41. Рогинский В.А. Фенольные антиоксиданты: Реакционная способность и эффективность. М.: Наука. 1988. 156 с.

54. Сенюк О.Ф., Ревина A.A., Тарасенко П.Д., Ковалев И.Ф., Сенюк К.В. и Корж С.Н.

55. Иммунологические механизмы радиопротекторного действия церулоплазмина. //

56. Радиац. биология. Радиоэкология. 2000. Т. 40. №2, 197-203.

57. Серая И.П., Нарциссов Я.Р. Современные представления о биологической ролиоксида азота. // Успехи совр. биол. 2002. Т. 122(3) С. 249-258.

58. Сергиенко В.И., Панасенко О.М. Активные формы кислорода в патогенезезаболеваний. // Технологии живых систем. 2004. Т. 1, 37-46.

59. Скальный A.B., Кудрин A.B. Радиация, микроэлементы, антиоксиданты ииммунитет. М.: Москва. 2000. 427с.

60. Скрябин К.Г., Вихорева Г.А., Варламов В.П. Хитин и хитозан: получение, свойства, применение. М.: Наука, 2002. 386с.

61. Соловченко А.Е., Чивкунова О.Б., Лобакова Е.С., Соловченко О.В. Возможности получения биоантиоксидантов из фотоавтотрофных микроорганизмов. // Биоантиоксидант. 2010, 441-442.

62. Справочник химика Т.З, 2 изд. «Химия» М.Л. 1965. «Константы диссоциации воды при различных температурах». С.109. 1005 с.

63. Степуро И.И., Адамчук Р.И., Степуро В.И. Образование оксида азота и ионов нитрозония в воде и водных растворах под действием ультразвука. // Биофизика. 2004. Т. 49. Вып. 5. С. 773-780.

64. Сторожок Н.М., Болдырева Ю.В., Галян СЛ., Сокулин Н.В. Антиоксидантные ферменты плюс биоантиоксиданты. ППерспективы стабилизации окисления систем с биологически активными олигопептидами. // Биоантиоксидант. 2010, 447449

65. Суворова A.A., Фенин A.A. Влияние ионов металлов на радиопротекторную активность флавоноидов по отношению к дрожжевым клеткам. // Радиац. Биол. Радиоэкол. 2010. Т. 50, 180-185

66. Суркова О.В., Бударков В.А., Кудряшов Ю.Б., Куренков Д.В. Гемопоэзстимулирующее и радиомодифицирующее действие препарата из растения Chamaenerion angustifolium. // Радиац. Биол. Радиоэкол. 2010 Т. 50, 536541

67. Торосян М.В., Шишкова О.В., Айзенберг O.A. Влияние рибоксина напрофагов и выживаемость бактериальных культур npng- облучении. // Радиобиология. 1990. Т. 30. №.3, 390-394.

68. Тронов В.А., Константинов Е.М. Репарация и гибель покоящихся лимфоцитов крови человека, индуцированные перекисью водорода. // Биохимия. 2000. Т. 65(11). С. 1516-1524.

69. Турпаев К.Т., Литвинов Д.Ю. Редокс-зависимая регуляция экспрессии генов, индуцируемых окисью азота. // Мол. биол. 2004. Т. 38(1). С. 56-68.

70. Уразаев А.Х., Зефиров A.J1. Физиологическая роль оксида азота. // Успехи физиол. наук. 1999. Т. 30, 54-72.

71. Фарроу С. Колебания и бегущие волны в химических системах. Пер. с англ. / М.: Мир, 1988. 216с.

72. Федоренко Б.С. Радиобиологические эффекты корпускулярных излучений. М.: Наука. 2006.189 с.

73. Фомин Г.В., Блюменфельд JI.A., Сухоруков Б.И. Электронодонорные свойства иона гидроксила. //Докл. АН СССР. 1964. Т. 157. С. 1199-1201.

74. Формазюк В.Е., Горшкова Т.Ю., Болдырев Характеристика хлораминовыхкомплексов карнозина с гипохлорат анионом. // Биохимия. 1992. Т. 57, 1324-1329.

75. Хорн Р. Морская химия (структура воды и химия гидросферы). М.: Мир, 1972, 400 с.

76. Черников A.B., Брусков В.И. Генерация гидроксильных радикалов и других редокс-активных соединений в морской воде под действием тепла. // Биофизика. 2002. Т. 47(5). С. 773-781

77. Черников A.B., Брусков В.И. Фиксация атмосферного азота под действием тепла и света в воде с образованием оксидов азота. // Докл. РАН 2005, т.400, №2, с.279-282.

78. Черников A.B., Усачева А. М., Брусков В. И. Депуринизация 8-гидроксигуаниновых нуклеозидов. //Биохимия. 1996. Т. 61. С. 49-54.

79. Чертков К.С., Петров В.М. Фармако-химическая защита и заместительное лечение как составные части системы радиационной безопасности космонавтов при экспедиции к Марсу. // Авиокосм. эколог, медицина 1993. Т. 27. С. 27-32.

80. Чистяков В.А., Корниенко И.В., Клецкий М.Е. Корниенко И.Е., Лисицын A.C., Новиков В.В. Супероксиддисмутирующая активность некоторых аминокислот в водных растворах. // Биофизика. 2005. Т. 50, 601-605.

81. Araujo M.C., Dias F.L., Takahashi C.S. Potentiation by turmeric and curcumin of gamma-radiation-induced chromosome aberrations in Chinese hamster ovary cells. // Teratogen. Carcinogen. Mutagenesis 1999. Vol. 19, 9-18.

82. Ardanaz N., & Pagano P.J. Hydrogen peroxide as a paracrine vascular mediator: regulation and signaling leading to dysfunction. // Exp. Biol. Med. Vol. 231, 237-251.

83. Arima Y., Hatanaka A., Tsukihara S., Fujimoto K., Fukuda K., Sakurai H. Scavenging activities of a-, ß- and y-thujaplicins against active oxygen species. // Chem. Pharm. Bull.1997. Vol.45, 1881-1886

84. Arteaga E., Rojas A., Villaseca P., Bianchi M.'The effect of 17B-estradiol and alpha-tocopherol on the oxidation of LDL cholesterol from postmenopausal women and the minor effect of gamma-tocopherol and melatonin. //Menopause 2000. Vol. 7, 112-116.

85. Aruoma O.L., Laughton M.J., Halliwell B. Carnosine, homocarnosine and anserine: could they act as antioxidants in vivo. // J. Histochem. Cytochem. 1990. Vol. 38, 10331039.

86. X* Atanasiu R.L., SteaD., Mateescu M.A. Direct evidence of caeruloplasmin antioxidant properties. //Mol. Cell Biochem. 1998. Vol. 189, 127-135.

87. Bacq Z. and Fisher P. The action of cystamine on liver. // Arch. Intern. Physiol. 1953. Vol. 61., 417-420.

88. Baumstark M.W., Aristegui R., Zoller T. Probucol, incorporated into LDL particles invivo, inhibits generation of lipid peroxides more effectively than endogenous antioxidants alone. // Clin. Biochem. 1992. Vol. 25, 395-397.

89. Becker L.B. New concepts in reactive oxygen species and cardiovascular reperfusion physiology. // Cardiovasc. Res. 2004. Vol. 61, 461-470.

90. Beckman K.B. and Ames B.N. The free radical theory of aging matures. // Physiol. Rev.1998. Vol. 78. P. 547-581.

91. Berlett B.S., Stadtman E.R. Protein Oxidation in Aging, Disease and Oxidative Stress. // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272, 20313-20316.

92. Beyer T.A., Xu W., Teupser D., Aufdem-Keller U., Bugnon P., Hildt E. Impaired liver regeneration in Nrf2 knockout mice: role of ROS-mediated insulin/IGF-1 resistance. // EMBO J. 2008. Vol. 27, 212-223.

93. Шаронов Б.П., Говорова Н.Ю. Антиокислительные свойства и деградация белков сыворотки активными формами кислорода, генерируемыми стимулированными нейтрофилами. //Биохимия. 1988. Т. 53, 816-825.

94. Шашков B.C., Анисимов Б.В., Новикова С.П., Ткаченко П.А. Фармакологическое действие мексамина при различных путях его введения в организм интактных собак. // Фармакол. токсикол. 1971. Т. 33, 278-282.

95. Штаркман И.Н., Гудков С.В., Черников А.В., Брусков В.И. Образование перекиси водорода и гидроксильных радикалов в водных растворах L-аминокислот при воздействии рентгеновского излучения и тепла. // Биофизика. 2008. Т. 53, № 1, с. 513.

96. Эйдус JI.X. «Физико-химические основы радиобиологических процессов и защиты от излучений» 1979 г., 2 изд., Москва, Атомиздат, 216 с.

97. Яворский Б.М, Детлаф А.А. Справочник по физике. Гл. 5. Тепловое излучение. 3-изд. М: ГИФМЛ 1990. С.419-427, 662 с.

98. Ярмоменко С.П., Вайнсон А.А. Радиобиология человека и животных. М.: Высш. Шк., 2004. - 549с.

99. Ainsworth E.J. From endotoxins to newer immunomodulators: survival promoting effects of microbial polysaccharide complex in irradiated animals. // Pharmacol. Ther. 1988. Vol. 39, 223-241.

100. Akamatsu Y., Ohno Т., Hirota K., Kagoshima.H., Yodoi J. and Shigesada K. Redox regulation of the DNA binding activity in transcription factor PEBP2. The roles of two conserved cysteine residues. // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 14497-14500.

101. Akashi M, Hachiya M., Paquette R.L. et al. Irradiation increases manganese superoxide dismutase mRNA levels in human fibroblasts possible mechanisms for its accumulation //J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270, 15864-15869.

102. Albarran G., Basiuk V.A., Basiuk E.V., Saniger J.M. Stability of interstellar fullerenes under high-dose y-irradiation // Adv. Space Res. 2004. Vol.33, 72-75.

103. Alexander P., Bacq Z., Counsens S., Fox M., Herve A., Lazar J. Mode of action of some substances which protect against the lethal effects of X-rays. // Radiat. Res. 1955. Vol. 2, 392-400.

104. Ali S.S., Hardt J.I., Quick K.L., Kim-Han J.S., Erlanger B.F., Huang T.-T., Epstein C.J., Dugan L. A biologically effective fullerene (C60) derivate with superoxide dismutase mimetic properties // Free Rad. Biol. Med. 2004. Vol. 37. P. 1191-1202.

105. Allen R.G., Tresini M. Oxidative stress and gene regulation. // Free Radic. Biol. Med. 2000. Vol.28, 463-499.

106. Alper Т., Bewley D., Fowler J. Chemical protection against alpha-particle irradiation. // Nature 1962. Vol. 194, 1245-1247.

107. Alpsoy L., Yalvac M.E. Key roles of vitamins A, C, and E in aflatoxin Bl-induced oxidative stress. // Vitam. Horm. 2011. Vol. 86, 287-305.

108. Ames B.N., Shigenaga M.K. and Hagen T.M. Oxidants, antioxidants and degenerative diseases of aging. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993. Vol. 90. P. 7915-7922.

109. Andrievsky G.V., Bruskov V.I., Tykhomyrov A. A., Gudkov S.V. Peculiarities of the antioxidant and radioprotective effects of hydrated C60 fullerene nanostructures in vitro and in vivo. // Free Radic. Biol. Med. 2009. Vol. 47, 786-793

110. Andrievsky G.V., Klochkov V.K., Bordyuh A., Dovbeshko G.I. Comparative analysis of two aqueous-colloidal solutions of C60 fullerene with help of FT-IR reflectance and UV-VIS spectroscopy // Chem. Phys. Lett. 2002. Vol. 364. P. 8-17.

111. Andrievsky G.V., Klochkov V.K., Derevyanchenko L.I. Is C60 fullerene molecule toxic?! //Fullerenes, Nanotubes and Carbon Nanostructures. 2005. Vol. 13, 363-376.

112. Andrievsky G.V., Klochkov V.K., Derevyanchenko L.I. Is C60 fullerene molecule toxic?! Fullerenes, //Nanotubes CarbonNanostruct. 2005. Vol.13. P.363-376.

113. Biaglow J.E., Held K.D., Manevich Y., Tuttle S., Kaehur A., Uckun F. Role of guanosine triphosphate in ferric ion-linked Fenton chemistry. // Radiat. Res. 1996 Vol.145. P.554-562.

114. Birch-Machin M.A., Swalwell H. How mitochondria record the effects of UV exposure and oxidative stress using human skin as a model tissue. // Mutagenesis. 2010 Vol. 25, 101-107.

115. Bixon M., Giese B., Wessely S., Langenbacher T., Michel-Beyerle M. and Jortner J. Long-range charge hopping in DNA. // Proc. Natl Acad. Sci. USA 1999. Vol. 96. P. 11713-11716.

116. Bjelakovic G., Gluud L.L., Nikolova D., Bjelakovic M., Nagorni A., Gluud C. Antioxidant supplements for liver diseases. // Cochrane Collab. 2011. Is.3, 31-65.

117. Blanc A., Pandey N.R., Srivastava A.K. Synchronous activation of ERK 1/2, p38mapk and PKB/Akt signaling by H202 in vascular smooth muscle cells: potential involvement in vascular disease (review). // Int. J. Mol. Med. 2003. Vol. 11, 229-234.

118. Blondal H. Modification of acute irradiation injury in rat by dextran. // Brit. J. Radiol. 1957. Vol. 30, 699-701.

119. Board P.G., Anders M.W. Human glutathione transferase zeta. // Methods Enzymol. 2005. Vol. 401,61-77.

120. Bocci V., Zanardi I., Travagli V. Potentiality of oxygen-ozonetherapy to improve the health of aging people. // Curr. Aging Sci. 2011. Vol. 3, 177-187

121. Bogdan C. Nitric oxide and the regulation of gene expression. // Trends Cell. Biol. 2001. Vol. 11,66-75.

122. Bogdanovic V., Stankov K., Icevic I., Zikic D., Nikolic A., Solajic S., Djordjevic A., Bogdanovic G. Fullerenol C6o(OH)24 effects on antioxidative enzymes activity in irradiated human erythroleukemia cell line. // J. Radiat. Res. 2008. Vol. 49, 321-327.

123. Bonet-Maury P., Patti F. Protection of mice after whole body-irradiation. // Brit. J. Radiol. 1954. Vol. 27, 72-80.

124. Bopp S.K., Abicht H.K., Knauer K. Copper-induced oxidative stress in rainbow trout gill cells. // Aquat. Toxicol. 2008. Vol. 86, 197-204.

125. Bosi S., Da Ros T., Spalluto G., Prato M. Fullerene derivatives: an attractive tool for biological applications. // Eur. J. Med. Chem. 2003. Vol. 38, 913-923

126. Boulikas T. Poly(ADP-rybosyl)ation, DNA strain breaks, chromatine and cancer. // Toxicol. Lett. 1993. Vol. 67. P. 129-150.

127. Brandes R.P., Weissmann N., Schroder K. NADPH oxidases in cardiovascular disease. // Free Radic. Biol. Med. 2010. Vol. 49, 687-706

128. Brigelius-Flone R. and Traber M.G. Vitamin E: function and metabolism. // FASEB. 1999. Vol. 13, 1145- 1155.

129. Brown A. A., Hu F.B. Dietary modulation of endothelial function: implications for cardiovascular disease. // Am. J. Clin. Nutr. 2001. Vol. 73, 673-686.

130. Brown A.P., Chung E.J., Urick M.E., Shield W.P., Sowers A.L., Thetford A., Shankavaram U.T., Mitchell J.B., Citrin D.E. Evaluation of the fullerene compound DF-1 as a radiation protector. // Radiat. Oncol. 2010. Vol. 5, 34-43.

131. Brownlee M. Biochemistry and molecular cell biology of diabetic complications. // Nature 2001. Vol. 414, 813-820.

132. Bruskov V.I., Malakhova L.V., Masalimov Zh.K. and Chernikov A.V. Heat-induced formation of reactive oxygen species and 8-oxoguanine, a biomarker of damage to DNA. // Nucl. Acids Res. 2002. Vol. 30, 1354-1363.

133. Bubenik G.A., Konturek S.J. Melatonin and aging: prospects for human treatment. // J. Physiol. Pharm. 2011. Vol. 62, 13-19.

134. Buc-Calderon P., Defresne M.P., Barvais C., Roberfroid M. N-acyl dehydroalanines protect from radiation toxicity andinhibit radiation carcinogenesis in mice. // Carcinogenesis 1989. Vol.10, 1641-1644.

135. Buc-Calderon P., Roberfroid M. Increase in the survival time of mice exposed to ionizing radiation by a new class of free radical scavengers. // Experientia 1990. Vol. 46, 708710.

136. Burnett W., Stapleton G., Morse M., Hollaender A. Reduction of x-rays sensivity of E. coli b/r by sulfhydryl compounds, alcohols and sodium hydrosulfite. // Proc. Soc. Exptl. Biol. Med. 1951. Vol. 77, 636-640.

137. Byers T., Guerrero N. Epidemiologic evidence for vitamin C and vitamin E in cancer prevention. // Am. J. Clin. Nutr. 1995. Vol. 62, 1385S-1392S.

138. Cadet J., Berger M., Douki T., Ravanat J.L. Oxidative damage to DNA: formation, measurement, and biological significance. // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 1997. Vol.131. P.l-87.

139. Cantin A.M., Larivee P. and Begin R.O. Extracellular glutathione suppresses human lung fibroblast proliferation. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 1990. Vol. 3. P. 79-85.

140. Cardinali DP, Furio AM, Brusco LI. Clinical aspects of melatonin intervention in Alzheimer's disease progression. II Curr. NeurOpharmacol. 2010. Vol. 8, 218-227.

141. Carsten R.E., Bachand A.M., Bailey S.M., Ullrich R.L. Oral resveratrol treatment reduced chromosome aberrations in mouse bone marrow. // Radiat. Res. 2008. Vol. 169, 633-638.

142. Carvalho F.D., Remiao P., Vale P. et al. Glutathione and cysteine measurement in biological samples by HPLC with a glassy carbon working detector. // Biomed. Chromatogr. 1994. Vol. 8, 134-136.

143. Cash T.P., Pan Y., Simon M.C. Reactive oxygen species and cellular oxygen sensing. // Free Radic. Biol. Med. 2007. Vol. 43, 1219-1225.

144. Cave A.C., Brewer A.C., Narayanapanicker A., Ray R., Grieve D.J., Walker S. NADPH oxidases in cardiovascular health and disease. // Antioxid. Redox Signal. 2006. Vol. 8, 691-728.

145. Ceriello A., Testa R. Antioxidant anti-inflammatory treatment in type 2 diabetes. // Diab. Care 2009. Vol. 32, S232-S236.

146. Chapman W., Cronkite E. Futher studies of the beneficial effect of glutatione on X-radiated mice. //Proc. Soc. Exptl. Biol. Med. 1950. Vol. 75, 318-325.

147. Chawla R., Jaiswal S., Kumar R., Arora R., Sharma R.K. Himalayan Bioresource Rhodiola imbricata as a promising radioprotector for nuclear and radiological emergencies. // J. Pharm. Bioallied. Sci. 2010. Vol. 2, 213-219.

148. Chen L.G., Brizel D.N., Rabbani T.V., Samulsky C.L. et al. The protective effect of recombinant human keratinocyte growth factor on irradiation-induced pulmonary toxicity in rats. // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys. 2004. Vol. 60, 1520-1529.

149. Chiarugi P., Fiaschi T. Redox signalling in anchorage-dependent cell growth. // Cell Signal. 2007. Vol. 19, 672-682.

150. Chichton R.R., Ward R.J. Iron metabolism new perspectives in view. //Biochemistry 1992. Vol. 31, 11255-11264.

151. Choi C.Y., An K.W., An M.I. Molecular characterization and mRNA expression of glutathione peroxidase and glutathione S-transferase during osmotic stress in olive flounder (Paralichthys olivaceus). // Comp. Biochem. Physiol. A 2008. Vol.149, 330337.

152. Chojkier M., HoughimK., Solis-Herruzo J., Brenner D.A. Stimulation of collagen gene expression by ascorbic acid in cultured human fibroblasts A role for lipid peroxidation? // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264, 16957-16962.

153. Cohen E.P., Robbins E.C. Radiation nephropathy. // Semin. Nephrol. 2003. Vol. 23, 486499.

154. Cole J., Bond V., Fischler M. Preprotection of mice against X-irradiation mortality by sodium nitrite. // Science 1952. Vol. 175, 429-432.

155. Coleman C.N., Turrisi N.T. Radiation and chemotherapy sensitizers and protectors. // Crit. rev. oncol. hematol. 1990. Vol. 10, 225-252.

156. Collet J.F., Messens J. Structure, function, and mechanism of thioredoxin proteins. // Antioxid. Redox Signal. 2010. Vol. 13, 1205-1216.

157. Colon J., Herrera L., Smith J., Patil S., Komanski C., Kupelian P., Seal S., Jenkins D.W., Baker C.H. Protection from radiation-induced pneumonitis using cerium oxide nanoparticles. Nanomedicine. 2009. Vol. 5. P.225-231.

158. Colton C.A., Gilbert D.L. Microglia, an in vivo source of reactive oxygen species in the brain. // Adv. Neurol. 1993. Vol. 59, 321-329.

159. Cook N.C., Samman S. Flavonoids Chemistry, metabolism, cardioprotective effects, and dietary sources. // J. Nutr. Biochem. 1996. Vol. 7, 66-76.

160. Curzio M. Interaction brtween neutrophils and 4-hydroxyalkenals and conseqences on neutrophil motility. // Free Radic. Res. Commun. 1988. Vol. 5, 55-66

161. Cuscela D., Coffin D., Lupton G., Cook A. Protection from radiation-induced alopedia with topical application of nitroxides: Fractionated studies. // Cancer J. Sci. Am. 1996. Vol. 2, 273-278.

162. Cushnie T.P., Lamb A.J. Antimicrobial activity of flavonoids. // Int. J. Antimicrob. Agents. 2005. Vol. 26, 343-356.

163. Daroczi B., Kari G., McAleer M.F., Wolf J.C., Rodeck U., Dicker A. In vivo radioprotection by the fullerene nanoparticle DF-1 as assessed in a Zebrafish model // Clin. Cancer Res. 2006. Vol. 12. P. 7086-709!.

164. Das K.C., Misra H.P. Hydroxyl radical scavenging and singlet oxygen quenching properties of polyamines. // Mol. Cell Biochem. 2004. Vol. 262, 127-133.

165. Das S.K., White A.C. and Fanburg B.L. Modulation of transforming growth factor-beta 1 antiproliferative effects on endothelial cells by cysteine, cystine, and N-acetylcysteine. // J. Clin. Invest. 1992. Vol. 90. P. 1649-1656.

166. Daub M.E., Leisman G.B., Clark R.A., Bowden E.F. Reductive detoxification as a mechanism of fungal resistance to singlet oxygen-generating photosensitizers. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. Vol. 89, 9588-9592.

167. Davies K.J.A., Sevanian A., Muakkassah-Kelly S.F„ Hochstein P. Uric acid-iron ion complexes: a new aspect of the antioxidant function of uric acid. // Biochem. J. 1986. Vol. 235, 747-754.

168. Davies M.J., Fu S., Dean R.N. Protein hydroperoxides can give rise to reactive free radicals. //Biochem. J. 1995. V.305. P. 643-649.

169. Davis W.J., Ronai Z., Tew K.D. Cellular thiols and reactive oxygen species in drug-induced apoptosis. // J. Pharmacol Exp. Ther. 2001. Vol. 296, 1-6.

170. Dean R.T., Fu S., Stacker R., Davies M.J. Biochemistry and pathology of radical-mediated protein oxidation. // Biochem. J. 1997. Vol. 324, 1-18.

171. Deem T. L., Cook-Mills J.M. Vascular cell adhesion molecule 1 (VCAM-1) activation of endothelial cell matrix metalloproteinases: role of reactive oxygen species. // Blood 2004. Vol. 104, 2385-2393.

172. Deisseroth A., Dounce A.L. Catalase: Physical and chemical properties, mechanism of catalysis, and physiological role. // Physiol. Rev. 1970 Vol. 50(3), 319-375.

173. Dent P., Yacoub A., Contessa J., Caron R., Amorio G., Valerie K., Hagan M.P., Grant S. and Smidt-Ullrich R. Stress and radiation-induced activation of multiple intracellular signaling pathways. // Radiat. Res. 2003. Vol. 159. P. 283-300.

174. Desilva D., Aust S.D. Stoichiometry of Fe(II) oxidation during ceruloplasmin-catalyzed loading of ferritin. // Arch. Biochem. Biophys., 1992. Vol. 298, 259-264.

175. Detre K.D., Finch S.C. Radiation-protective effects of yeast extract and yeast ribonucleic acid. // Science 1958. Vol. 128, 656-657.

176. Devasagayam T.P., Steenken S., Obendorf M.S., Schulz W.A., Sies H. Formation of 8-hydroxy(deoxy)guanosine and generation of strand breaks at guanine residues in DNA by singlet oxygen. //Biochemistry. 1991 Vol.30. P.6283-6289.

177. Di Bona D., Cippitelli M., Fionda C., Camma C., Licata A., Santoni A. Oxidative stress inhibits IFN-alpha-induced antiviral gene expression by blocking the JAK-STAT pathway. // J. Hepatol. 2006. Vol. 45, 271-279.

178. Didenko YT, McNamara WB 3rd, Suslick KS. Molecular emission from single-bubble sonoluminescence. //Nature. 2000 V. 407(6806) P.877-879

179. Didenko YT, Suslick KS. The energy efficiency of formation of photons, radicals and ions during single-bubble cavitation. //Nature. 2002 V. 418(6896) P.394-397.

180. Dimascio P., Devasagayam T.P.A., Raiser S., Sies H. Carotenoids, tocopherols, and thiols as biological singlet molecular oxygen quenchers // Biochem. Soc. Trans. 1990. Vol. 18, 1054-1056.

181. Doddridge Z.A., Cullis P.M., Jones G.D.D., Malone M.E. 7,8-dihydro-8-oxo-2^-deoxyguanosine residues in DNA are rediation damage "hot" spots in the direct g radiation damage pathway. // J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 10998-10999.

182. Doherty D., Burnett W. Protective effect of S, b-aminoethylisothioouronium Br HBr and related compounds against X-radiation death in mice. // Proc. Soc. Exptl. Biol. Med. 1955. Vol. 89,312-315.

183. Dorr W., Noack R., Spekl K. and Farelli C.L. Modification of oral mucositis by keratinocyte growth factor: Single radiation exposure. // Int. J. Radiat. Biol. 2001. Vol. 77,341-347.

184. Dozor A.J. The role of oxidative stress in the pathogenesis and treatment of asthma. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2010. Vol. 1203, 133-137

185. Droge W., Schulze-Osthoff K., Mihm S., Gaiter D., Schenk H., Eck H.P., Roth S. and Gmunder H. Functions of glutathione and glutathione disulfide in immunology and immunopathology. // FASEB J. 1994. Vol. 8. P. 1131-1138.

186. Du J., Gebicki J.M. Proteins are major initial cell targets of hydroxyl free radicals. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2004. Vol. 36, 2334-2343.

187. Dugan L., Lovett E., Quick K., Lotharius J., Lin T., O'Malley K. Fullerene-based antioxidants and neurodegenerative disorders // Parkinsonism Relat. Disord. 2001. Vol. 7, 243-246.

188. Dunbar R.C. and McMahon T.B. Activation of Unimolecular Reactions by Ambient Blackbody Radiation. // Science 1998. V. 279: P. 194-197.

189. Dunn L.L., Buckle A.M., Cooke J.P., Ng M.K. The emerging role of the thioredoxin system in angiogenesis. // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 2010. Vol. 30, 2089-2098.

190. Dunn M.A., Blabock T.L., Cousins RJ. Metallofhionein. // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1987. Vol. 185, 107-119.

191. Dziegielewski J., Goetz W., Baulch J.E. Heavy ions, radioprotectors and genomic instability: implications for human space exploration. // Radiat. Environ. Biophys. 2010. DOI 10.1007/s00411-009-0261-9

192. Ebbe S., Phalen E., Threatte G., Adrados C. Megakaryocytopoiesis in irradiated, splenectomized mice. // Exp. Hematol. 1981. Vol.9. P.1020-1027.

193. Edlund A., Edlund T., Hjalmarsson K. Deisseroth A., Dounce A.L. Catalase: Physical and chemical properties, mechanism of catalysis, and physiological role. // Physiol. Rev. 1970 Vol. 50(3), 319-375.

194. Ehrich M., Van Tassell R., Li Y., Zhou Z., Kepley C.L. Fullerene antioxidants decrease organophosphate-induced acetylcholinesterase inhibition in vitro. // Toxicol. In Vitro. 2011. Vol. 25, 301-307.

195. Eldjarn L., Phil A. Cysteine and cysteamine group of protective agents: chemical structure, protective ability and mixed disulfide formation. // Radiat. Res. 1958. Vol. 9., 110-113.

196. Elfering S.L., Sarkela T.M., Giulivi C. Biochemistry of mitochondrial nitric-oxide syntetase. // J. Biol. Chem. 2002. Vol. 277, 38079-38086.

197. Engel P.S., Billups W. E., Abmayr, D.W., Tsvaygboym K., Wang R.J. Reaction of single-walled carbon nanotubes with organic peroxides. // Phys. Chem. C 2008. Vol. 112, 695-700.

198. Epperly M., Jin S., Nie S., Cao S., Zhang X., Franicola D., Wang H., Fink M.P., Greenberger J.S. Ethyl pyruvate, a potentially effective mitigator of damage after total-body irradiation. // Radiat. Res. 2007. Vol. 168, 552-559.

199. Esterbauer H. Cytotoxicity and genotoxicity of lipid-oxidation products. // Amer. J. Clin. Nutr. 1993. Vol. 57, S779-S786.

200. Evans H., Emerson O., Emerson G. The isolation from wheat germ of an alcohol a-tocopherol. // J. Biol. Chem. 1936. Vol. 113, 319-325.

201. Fang J., Ma I., Allalunis-Turner J. Knockdown of cytoglobin expression sensitizes human glioma cells to radiation and oxidative stress. // Radiat. Res. 2011 Vol. 176, 198207.

202. Fedorocko F., Mackova O. Radioprotective effects of combination broncho-vaxom, a macrophage activator and indomethacin, an inhibitor of prostaglandin production: relationship to myelopoiesis. // Eur. J. Haematol. 1996. Vol. 56, 54—61.

203. Fedorocko P., Brezani P., Mackova N. O. Radioprotection of mice by the bacterial extract Broncho-Vaxom: haemopoietic stem cells and survival enhancement. // Int. J. Radiat. Biol. 1992. Vol. 61, 511-518.

204. Fenoglio I., Tomatis M., Lison D., Muller J., Fonseca A., Nagy J.B., Fubini B. Reactivity of carbon nanotubes: Free radical generation or scavenging activity? // Free Radic. Biol. Med. 2006. Vol. 40, 1227-1233

205. Fernandez V., Videla L.A. Biochemical aspects of cellular antioxidant systems. // Biol. Res. 1996. Vol. 29(2), 177-182.

206. Finkel T., Holbrook N.J. Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing. // Nature. 2000. V. 408(6809) P.239-247.

207. Fischer-Nielsen A., Poulsen H.E., Loft S. 8-Hydroxydeoxyguanosine in vitro: effects of glutathione, ascorbate, and 5-aminosalicylic acid. // Free Radic. Biol. Med. 1992. Vol. 13,121-216.

208. Flecha B.G., Llesuy S., Boveris A. Hydroperoxide-initiated chemiluminescence: An assay for oxidative stress in biopsies of heart, liver, and muscle. // Free Radic. Biol. Med. 1991. Vol. 10,93-100.

209. Filep J.G, Lapirierre C., Lachance S. and Chan J. Nitric oxide co-operates with hydrogen peroxide in inducing DNA fragmentation and cell lysis in murine lymphoma cells. // Biochem. J. 1997. Vol. 321. P. 897-901.

210. Foote C. S., Clennan E. L. Active Oxygen in Chemistry. London,ChapmanandHall, 1995; 401 p.

211. Frederico L.A., Kunkel T.A., Shaw B.R. A sensitive genetic assay for the detection of cytosine deamination: determination of rate constants and the activation energy. // Biochemistry 1990. Vol. 29. P. 2532-2577.

212. Frei B. Ascorbic acid protects lipids in human plasma and low-density lipoprotein against oxidative damage. // Amer. J. Clin. Nutr. 1991. Vol. 54, P. SI 113-S1118.

213. Fridovich I. Superoxide dismutases // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264, 7761-7764.

214. Fridovich I. Superoxide radical and superoxide dismutases. // Annu. Rev. Biochem. 1995. Vol. 64, 97-112.

215. Friebe A., Koesling D. Regulation of nitric oxide-sensitive guanylyl cyclase. // Circ. Res. 2003. Vol. 93,96-105.

216. Frommhold L. Collision-induced Absorption in Gase. Cambridge Univ. Press, 1993

217. Fu X.W., Wang D., Nurse C.A., Dinauer M.C. and Cutz E. NADPH oxidase is an 02 sensor in airway chemoreceptors: Evidence from K1 current modulation in wild-type and oxidase-deficient mice. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. Vol. 97, 4374-4379.

218. Furuse M., Tsuneoka K., Uchida K., Nomoto K. Acceleration of granulocytic cell recovery in irradiated mice by a single subcutaneous injection of a heat killed Lactobacillus casei preparation. // J. Radiat. Res. 1997. Vol. 38, 111-120.

219. Galis Z.S., Khatri J.J. Matrix metalloproteinases in vascular remodeling and atherogenesis: the good, the bad, and the ugly. // Circ. Res. Vol. 90, 251-262.

220. Gao L., Mann G.E. Vascular NAD(P)H oxidase activation in diabetes: a double-edged sword in redox signalling. // Cardiovasc. Res. 2009. Vol. 82, 9-20.

221. Gebicki S., Gebicki J.M. Formation of peroxides in amino acids and proteins exposed to oxygen free radicals. // Biochem. J. 1993. Vol. 289. P. 743-749.

222. Gharbi N., Pressac M., Hadchouel M., Szwarc H., Wilson H., Moussa F. 60. Fullerene is an in vivo powerful antioxidant with no acute or sub-acute toxicity // Nano Lett. 2005. Vol. 5, 2578-2585.

223. Gharbi N., Pressac M., Hadchouel M., Szwarc H., Wilson H., Moussa F. 60. Fullerene is an in vivo powerful antioxidant with no acute or sub-acute toxicity // Nano Lett. 2005. Vol. 5,2578-2585.

224. Giese B. Long-distance electron transfer through DNA. // Annu. Rev. Biochem. 2002. Vol. 71. P. 51-70.

225. Gillespie M.N., Pastukh V.M., Ruchko M.V. Controlled DNA "damage" and repair in hypoxic signaling. // Respir. Physiol. Neurobiol. 2010. Vol. 174, 244-251.

226. Gillissen A., Bartling A., Schoen S., Schultze-Werninghaus G. Antioxidant function of ambroxol in mononuclear and polymorphonuclear cells in vitro. // Lung 1997. Vol. 175, 235-242.

227. Giurgea N., Constantinescu M., Stanciu R., Suciu R., Muresan A. Ceruloplasmin acute-phase reactant or endogenous antioxidant? The case of cardiovascular disease. // Med. Sci. Monit. 2005. Vol. 11(2). P. RA48-RA51.

228. Glowe P. J., Glick J. H. and Weiler C. Phase I.trials of WR 2721 and cisplatinum. // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys. 1984. Vol. 10, 1781-1787.

229. Goel A., Aggarwal B.B. Curcumin, the golden spice from Indian saffron, is a chemosensitizer and radiosensitizer for tumors and chemoprotector and radioprotector for normal organs. // Nutr. Cancer. 2010. Vol. 62, 919-30.

230. Goel H.C., Prasad J., Singh S., Sagar R.K., Kumar I.P., Sinha A.K. Radioprotection by a herbal preparation of Hippophae rhamnoides, RH-3, against whole body lethal irradiation in mice. // Phytomedicine 2002. Vol. 9, 15-25

231. Goldberg R.B. Cytokine and cytokine-like inflammation markers, endothelial dysfunction, and imbalanced coagulation in development of diabetes and its complications. // J. Clin. Endocrinol. Metab. 2009. Vol. 94, 3171-3182.

232. Goldstein N., Arshavskaya T.V. Is atmospheric superoxide vitally necessary? Accelerated death of animals in a quasi-neutral electric atmosphere. // Z. Naturforsch 1997. Vol. 526 396-404.

233. Gomez G. and Sitkovsky M.V. Differential requirement for A2a andA3 adenosine receptors for the protective effect of inosine in vivo. // Blood 2003. Vol. 102. P. 44724478.

234. Gonzalez R., Ballester I., Lopez-Posadas R., Suarez M.D., Zarzuelo A., Martinez-Augustin O., Sanchez de Medina F. Effects of flavonoids and other polyphenols on inflammation. // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2011. Vol. 51, 331-362.

235. Gopalakrishna R., Gundimeda U. and Chen Z.H. Cancerpreventive selenocompounds induce a specific redox modification of cysteine-rich regions in Ca2+-dependent isoenzymes of protein kinase C. // Arch. Biochem. Biophys. 1997. Vol. 348, 25-36.

236. Gopalakrishna R., Jaken S. Protein kinase C signaling and oxidative stress. // Free Radic. Biol. Med. 2000. Vol. 28, 1349-1361.

237. Gotoh N., Shimizu K., Komuro E. Antioxidant activities of probucol against lipid peroxidations. // Biochim. et biophys, acta. 1992. Vol. 1128, 147-154.

238. Gray J., Moulden J., Tew J., Jensen H. Protective effect of pitressin and of epinefrine against total body X-irradiation. // Proc. Soc. Exptl. Biol. Med. 1952. Vol. 79, 384-385.

239. Griffin S.V., Chapman P.T., Lianos E.A., Lockwood CM. The inhibition of myeloperoxidase by ceruloplasmin can be reversed by anti-myeloperoxidase antibodies. //Kidney Int. 1999. Vol. 55, 917-925.

240. Grossweiner LI, Zwicker EF, Swenson GW. Photochemical Production of the Solvated Electron in Ethanol. // Science. 1963. V. 141. P. 1180.

241. Groves J.T., Wang C.C. Nitric oxide synthases: models and mechanisms. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2004 Vol. 46 687-695.

242. Gudkov S.V., Gudkova O.Y., Chernikov A.V., Bruskov V.I. Protection of mice against X-ray injuries by the post-irradiation administration of guanosine and inosine. // Int. J. Radiat. Biol. 2009. V. 85. №2. P. 116-125.

243. Guldi D.M., Asmus K.-D. Activity of water-soluble fullerenes towards *OH-radicals and molecular oxygen // Radiat. Phys. Chem. 1999. Vol. 56. P. 449-456.

244. Gutteridge J.M.C., Quinlan G.J. Antioxidant protection against organic and inorganic oxygen radicals by normal human plasma The important primary role for iron-binding and iron-oxidising proteins. // Biochim. biophys. Acta. 1992. Vol. 1159, 248-254.

245. Ha H.C., SirisomaN.S., Kuppusamy P., Zweier J.L.,Woster P.M., Casero R.A.J. The natural polyamine spermine functions directly as free radical scavenger. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95, 11140-11145.

246. Hahn S. M., Deluca A. M., Coffin D., Krishna C. M., Mitchell J. B. In vivo radioprotection and effects on blood pressure of the stable free radical nitroxides. // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys. 1998. Vol. 42, 839-842.

247. Hahn S.M., Tochner Z., Krishna M.C., Glass J., Wilson A., Samuni A., Sprague D. Tempol, a stable free radical, is a novel murine radiation protector. // Cancer Res. 1992. Vol. 52, 1750-1753.

248. Hale G.M., Querry M.R. Optical constants of water in the 200-nm to 200-|am wavelength region. //Appl. Opt. 1973. V. 12. P. 555-563.

249. Halliwell B. and Aruoma O.I. DNA damage by oxygen-derived species. Its mechanism and measurement in mammalian systems. // FEBS Lett. 1991. Vol. 281. P. 9-19.

250. Halliwell B., Clementb M.B., Longa L.H. Hydrogen peroxide in the human body. // FEBS Letters 2000. Vol. 486. P. 10-13.

251. Halliwell B. Albumin an important extracellular antioxidant? // Biochem. Pharmacol. 1988. Vol. 37, 569-571.

252. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Free Radicals in Biology and Medicine, second ed. Clarendon Press, Oxford, UK. 1989. 532 p.

253. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Caeruloplasmin and the superoxide radical. // Lancet. 1982. Vol. 2, 556-559.

254. Halliwell B., Vasil M., Grootveld M. The antioxidants of human extracellular fluids. // Arch. Biochem. Biophys. 1990. Vol. 280, 1-8.

255. Hansen J.M., Zhang H., Jones D.P. Differential oxidation of thioredoxin-1, thioredoxin-2, and glutathione by metal ions. // Free Radic. Biol. Med. 2006. Vol. 40(1). P. 138-145.

256. Hanson W. R., Houseman K. A., Collins P. W. Radiation protection in vivo by prostaglandins and related compounds of the arachidonic acid cascade. // Pharmacol. Ther. 1988. Vol. 39, 347-356.

257. Hanson W. R., Zhen W., Geng L., Hunter N., Milas L. The prostaglandin El analog, misoprostol, a normal tissue protector, does not protect four murine tumors in vivo from radiation injury. // Radiat. Res. 1995. Vol. 142, 281-287.

258. Hanson W.R., Thomas C. 16,16-dimethyl prostoglandine E2 increases survival murine intestinal stem cell when given before photon radiation. // Radiat. Res. 1983. Vol. 96, 393-398.

259. Harris E.D. Regulation of antioxidant enzymes. // FASEB. 1992. Vol. 6. P. 2675-2683.

260. Hasko G., Sitkovsky M.V., Szabo C. Immunomodulatory and neuroprotective effects of inosine. // Trends Pharm. Sci. 2004. Vol.25. P. 152-157.

261. Hayashi H. Introduction to dynamic spin chemystry. Singapore, World Sci. Publ., 2004

262. Hazra T.K., Muller J.G., Manuel R.C., Burrows C.J., Lloyd R.S., Mitra S. Repair of hydantoins, one electron oxidation product of 8-oxoguanine, by DNA glycosylases of Escherichia coli. //Nucleic Acids Res. 2001. V. 29(9). P. 1967-1974.

263. He X., Kan H., Cai L., Ma Q. Nrf2 is critical in defense against high glucoseinduced oxidative damage in cardiomyocytes. // J. Mol. Cell. Cardiol. 2009. Vol. 46, 47-58.

264. Headlam H.A., Davies M.J. Cell-mediated reduction of protein and peptide hydroperoxides to reactive free radicals. // Free Radic. Biol. Med. 2003. Vol. 34, 44-55.

265. Hearse D.J., Humphrey S.M., Chain E.B. Abrupt reoxygenation of the anoxic potassium-arrested perfused rat heart: a study of myocardial enzyme release. // J. Mol. Cell. Cardiol. 1973. Vol. 5, 395-407.

266. Heise K., Puntarulo S., Nikinmaa M., Abele D., Portner H.O. Oxidative stresss during stressful heat exposure and recovery in the North Sea eelpout Zoarces viviparus L. // J. Exp. Biol. 2006.Vol. 209, 353-363.

267. Henschke P.N., Elliott S.J. Oxidized glutathione decreases luminal Ca2+content of the endothelial cell Ins(l,4,5)P3-sensitive Ca2+ store. // Biochem. J. 1995. Vol. 312. P. 485489.

268. Hernandez-Garcia D., Wood C.D., Castro-Obregon S., Covarrubias L. Reactive oxygen species: A radical role in development? // Free Radic. Biol. Med. 2010. Vol. 49, 130143.

269. Hogg N., Darley-Usman V.M., Wilson M.T., Monsada S. Production of hydroxyl radicals from the simultaneous generation of superoxide and nitric oxide. // Biochem. J. 1992. Vol. 281,419-424.

270. Holmgren A., Lu J. Thioredoxin and thioredoxin reductase: current research with special reference to human disease. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010. Vol. 396, 120124.

271. Holt J. A. The principles of hyperbaric and anoxic radiotherapy. // Br. J. Radiol. 1975. Vol. 48, 819-826.

272. Horvath M., Bilitzky L., Huttner J. 1985. Ozone. New York: Elsevier. 350 p. Hosseinimehr S.J. Foundation review: Trends in the development of radioprotective agents. //Drug Disc. Today 2007. Vol. 12, 794-805

273. Hosseinimehr S.J. Tavakoli H., Pourheidari G., Sobhani A., Shafiee A. Radioprotective effects of citrus extract against irradiation in mouse bone marrow cells. // J. Radiat. Res. 2003. Vol. 44, 237-241

274. Hosseinimehr S.J., Zakaryaee V., Froughizadeh M. Oral oxymetholone reduces mortality induced by gamma irradiation in mice through stimulation of hematopoietic cells. // Mol. Cell. Biochem. 2006. Vol. 287, 193-199.

275. Kelly G.S. Clinical applications of N-acetylcysteine. // Altern. Med. Rev. 1998. Vol. 3, 114-127.

276. Keyer K., Imlay J.A. Superoxide accelerates DNA damage by elevating free-iron levels. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93, 13635-13640.

277. Khan A.U., Kasha M. Singlet molecular oxygen in the Haber-Weiss reaction. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91(26). P. 12365-12367.

278. Khan P.K., Sinha S.P. Antimutagenic efficacy of higher doses of vitamin C // Mutat. Res. 1993. Vol. 298, 157-161

279. Kim J.-E., Choi S., Yoo J.-A., Chung M.-H. 8-Oxoguanine induces intramolecular DNA damage but free 8-oxoguanine protects intramolecular DNA from oxidative stress. // FEBS Letters. 2004. Vol. 556, 104-110.

280. Kim J.R., Kwon K.S., Yoon H.W., Lee S.R. Rhee S.G. Oxidation of proteinaceous cysteine residues by dopamine-derived H202 in PC 12 cells. // Arch. Biochem. Biophys. 2002. Vol. 397,414-423.

281. Knebel A., Rahmsdorf H.J., Ullrich A., Herrlich P. Dephosphorylation of receptor tyrosine kinases as target of regulation by radiation, oxidants or alkylating agents. // EMBO J. 1996. Vol. 15, 5314-5325.

282. Komatsu D., Kato M., Nakayama J., Miyagawa S., Kamata T. NADPH oxidase 1 plays a critical mediating role in oncogenic Ras-induced vascular endothelial growth factor expression. // Oncogene 2008. Vol. 27, 4724-4732.

283. Konopacka M. Vitamines as radioprotectors of normal cells. // Postepy Hig. Med. Dosw. 1996. Vol. 50, 145-156.

284. Korzets A., Chagnac A., Weinstein T., Ori Y., Malachi T., Gafter U. H202 induces DNA repair in mononuclear cells: evidence for association with cytosolic Ca2+ fluxes. // J. Lab. Clin. Med. 1999. Vol. 133, 362-369.

285. Kourie J.I. Interaction of reactive oxygen species with ion transport mechanisms. // Am. J. Physiol. 1998 Vol. 275, C1-C24.

286. Koyama S., Kodama S., Suzuki K., Matsumoto T., Miyazaki T. and Watanabe M. Radiation-induced long-lived radicals which cause mutation and transformation. // Mutat. Res. 1998. V. 421. P. 45-54.

287. Kroto H.W., Heath J.P., O'Brien S.C., Curl R.F., Smalley R.E. C60: Buckminsterfullerene//Nature. 1985. Vol. 318. P. 162-163.

288. Jackson D.P., Sorensen D.K., Cronkite E.P., Bond V.P., Fliedner T.M. Effectiveness of transfusions of fresh and lyophilized platelets in controlling bleeding due to thrombocytopenia. // J. Clin. Inv. 1959. Vol.38. P.1689-1697.

289. Jageta G.C., Baliga M.S., Malagi K.J., Sethukumar Kamath M. The evaluation of the radioprotective effects of triphala (an ayurvedic rejuvenating drug) in the mice exposed to g-radiation. // Phytomedicine 2002. Vol. 9, 99-108

290. Jagetia G.C., Baliga M.S. Influence of the leaf extract of Mentha arvensis Linn. (Mint) on the survival of mice exposed to different doses of gamma radiation. // Strahlenther. Onkol. 2002. Vol. 178,91-98.

291. Jagetia G.C., Baliga M.S., Malagi K.J., Sethukumar Kamath M. Evaluation of the radioprotective effects of Ageratum conyzoides Linn, extract in mice exposed to different doses of gamma radiation. // J. Pharm. Pharmacol. 2003. Vol. 55, 1151-1158

292. Jagetia G.C., Baliga M.S., Venkatesh P., Ulloor J.N. Influence of ginger rhizome (Zingiber officinale Rose) on survival, glutathione and lipid peroxidation in mice after whole-body exposure to gamma radiation. // Radiat. Res. 2003. Vol. 160, 584—592

293. Jagetia G.C., Venkatesh P., Baliga M.S. Evaluation of the radioprotective effects of bael leaf (Aegle marmelos) extract in mice. // Int. J. Radiat. Biol. 2004. Vol. 80, 281-290

294. Jagetia GC, Reddy TK. The grapefruit flavanone naringin protects against the radiation-induced genomic instability in the mice bone marrow: a micronucleus study. // Mutat. Research 2002. V. 519. P. 37—48.

295. Jeroudi M.O., Triana F.J., Bharat S.P., Bolli R. Effect of superoxide dismutase and catalase, given separately, on myocardial "stunning". // Am. J. Physiol. 1990. Vol. 253, H889-H901.

296. Joshima H., Ohara H., Aoki Y. The effect of OK-432 upon erythropoietic recovery in sub-lethally irradiated mice: A preliminary report. // J. Radiat. Res. 1992. Vol. 33, 290300.

297. Jucker W. Carotenoids. // Chimia 2011. Vol. 65, 109-110

298. Kachur A. V., Manevich Y., Biaglow J.E. Effect of purine nucleoside phosphates on OH-radical generation by reaction of Fe2+ with oxygen. // Free Radic. Res. 1997. Vol.26.1. P.399-408.

299. Kagi J. H.R., Schaffer A. Biochemistry of metallothionine. // Biochemistry 1988. Vol. 27,8509-8515.

300. Kaiser S., Di Mascio P., Murphy M.E., Sies H. Quenching of singlet molecular oxygen by tocopherols. // Antioxidants in therapy and Preventive Medicine. N.Y.: Plenum Press. 1990. P.117-123.

301. Kalechman Y., Shani A., Albeck M. and Sredni B. Induction od acute phase proteins in mice and humans by treatment with AS 101, an immunomodulator with radioprotective properties. // Immunopharmacology 1995. Vol. 29, 149-158.

302. Kalinich J., Ramakrishnan N., Villa V., McClain D. Depleted uranium-uranyl chloride induces apoptosis in mouse J774 macrophages. // Toxicology. 2002. V. 179. P. 105-114.

303. Kalpana K.B., Devipriya N., Srinivasan M., Vishwanathan P., Thayalan K., Menon V.P. Evaluating the radioprotective effect of hesperidin in the liver of Swiss albino mice. // Eur. J. Pharmacol. 2011. Vol. 658, 206-212.

304. Kanofsky J.R. Quenching of singlet oxygen by human plasma. // Photochem. Photobiol. 1990. Vol. 51,299-303.

305. Keller G.A., Warner T.G., SteimerK.S., Hallewell R.A. Cu,Zn-superoxide dismutase is a peroxisomal enzyme in human fibroblasts and hepatoma cells. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. Vol. 88, 7381-7385.

306. Krusic P.J., Wasserman E., Keizer P., Morton J.R., Preston K.F. Radical reactions of C60. // Science. 1991. Vol. 254, 1183-1185.

307. Kumar B., Kunwar A., Ahmad A., Kumbhare L.B., Jain V.K., Priyadarsini K.I. In vitro radioprotection studies of organoselenium compounds: differences between mono- and diselenides. // Radiat. Environ. Biophys. 2009. Vol. 48, 379-384.

308. Kunwar A., Jayakumar S., Bhilwade H. N., Bag P. P., Bhatt H., Chaubey R. C., Priyadarsini K. I. Protective effects of selenocystine against c-radiation-induced genotoxicity in Swiss albino mice. // Radiat. Environ. Biophys. 2011. Vol. 50, 271-280.

309. Kuster G.M., Siwik D.A., Pimentel D.R., Colucci W.S. Role of reversible, thioredoxin-sensitive oxidative protein modifications in cardiac myocytes. // Antioxid. Redox Signal. 2006. Vol. 8,2153-2159.

310. Q., Engelhardt J.F. Interleukin-1 beta induction of NFkappaB is partially regulated by H202-mediated activation of NFkappaB-inducing kinase. // J. Biol. Chem. 2006. Vol. 281, 1495-1505.

311. Madamanchi N.R., Li S., Patterson C., Runge M.S. Thrombin regulates vascular smooth muscle cell growth and heat shock proteins via the JAK-STAT pathway. // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276, 18915-18924.

312. Maejima Y., Kuroda J., Matsushima S., Ago T., Sadoshima J. Regulation of myocardial growth and death by NADPH oxidase. // J. Mol. Cell. Card. 2011. Vol. 50, 408-416.

313. Mahadev K., Zilbering A., Zhu L., Goldstein B.J. Insulin-stimulated hydrogen peroxide reversibly inhibits protein-tyrosine phosphatase lb in vivo and enhances the early insulin action cascade. // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276, 21938-21942.

314. Maharwal J., Samarth R.M., Saini M.R. Radiomodulatory influence of rajgira (Amaranthus paniculatus) leaf extract in swiss albino mice. // Phytother. Res. 2003. Vol. 17, 1150-1154

315. Maisin J. R. Bacq and Alexander award lecture-chemical radioprotection : past present and future. // Int. J. Radiat. Biol. 1998 Vol. 73, 443^150.

316. Maisin J. R., Albert C. and Henry A. Reduction of short term radiation lethality by biological response modifiers given alone or in association with other chemical protectors. //Radiat. Res. 1993. Vol. 135, 332-337.

317. Maisin J., Dumont P., Dunjio A. Yeast ribonucleic acid and its nucleotides as recovery factors in rats receiving an acute whole-body dose of X-rays. // Nature. 1960. P. 186, 9192.

318. Maisin J., Dunjic A., Maldague P., Deckers-Passau L. Protective action of ribonucleic acid and ribonucleinate on white rats irradiated in toto. // Compt. Rend. Séances Soc. Biol. Fil. 1959. Vol. 153, 379-381.

319. Maisin JR, Kondi-Tamba A, Mattelin G. Polysaccharides induce radioprotection of murine hemopoietic stem cells and increase the LD50/30 days. // Radiat Res. 1986. Vol. 105,276-81.

320. Medan D., Wang L., Toledo D., Lu B., Stehlik C., Jiang B.H., Shi X., Rojanasakul Y. Regulation of Fas (CD95)-induced apoptotic and necrotic cell death by reactive oxygen species in macrophages. // J. Cell Physiol. 2005. Vol. 203, 78-84.

321. Meng T.C., Fukada T., Tonks N.K. Reversible oxidation and inactivation of protein tyrosine phosphatases in vivo. // Mol. Cell. 2002. Vol. 9, 387-399.

322. Metcalf D. Hematopoietic cytokines. // Blood 2008. Vol. 111. P.485-491.

323. Mettler F.A. Jr., Guskova A.K. Treatment of acute radiation sickness. In: Gusev I.A., Guskova A.K., Mettler F.A., editors. Medical management of radiation accidents, 2nd ed, Boca Raton, FL: CRC Press, p 61.

324. Midden W.R., Dahl T.A. Biological inactivation by singlet oxygen // Biochim. Biophys. Acta. 1992. Vol. 1117,216-222.

325. Miko S., Yanai T., Hasegawa H., Akata N., Kanaiwa-Kudo S., Matsumoto T., Noda Y., Otsu H. and Sato F. Concentration of metallothionin in mice livers after small dose of irradiation. // J. Radiat.Res. 1998. Vol. 39, 239-242.

326. Miller A.C., Stewart M., Brooks K., Shi L., Page N. Depleted uranium-catalyzed oxidative DNA damage: absence of significant aipha particle decay. // J. Inorg. Biochem. 2002. V. 91. P. 246-252.

327. Miller D.M., Buettner G.R., Aust S.D. Transition metals as catalysts of "autoxidation" reactions. // Free Radic Biol Med. 1990. V.8, P.95-108.

328. Mills G.C. Hemoglobin catabolism. I. Glutathione peroxidase, an erythrocyte enzyme which protects hemoglobin from oxidative breakdown. // J. Biol. Chem. 1957. Vol. 229, 189-197.

329. Min H.W., Moochhala S., Eng K.H. Adenosine and its receptor agonists regulate nitric oxide production and RAW 264.7 macrophages via both receptor binding and its downstream metabolites-inosine. // Life Sci. 2000. Vol. 66. P. 1781-1793.

330. Mishra K., Bhardwaj R., Chaudhury N.K. Netropsin, a minor groove binding ligand: a potential radioprotective agent. // Radiat. Res. 2009. Vol. 172, 698-705.

331. Miura Y., Kozuki Y., Yagasaki K. Potentiation of invasive activity of hepatoma cells by reactive oxygen species is mediated by autocrine/paracrine loop of hepatocyte growth factor. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 305, 160-165.

332. Miyamoto D., Kusagaya Y., Endo N., Sometani A., Takeo S., Suzuki T., Arima Y., Nakajima K., Suzuki Y. Thujaplicin-copper chelates inhibit replication of human influenza viruses. //Antivir. Res. 1998. Vol. 39, 89-100.

333. Monteiro D.A., Rantin F.T., Kalinin A.L. Inorganic mercury exposure: toxicological effects, oxidative stress biomarkers and bioaccumulation in the tropical freshwater fish Brycon amazonicus. // Ecotoxicology 2010. Vol. 19, 105-123.

334. Majumder P.K., Mishra N.C., Sun X., Bharti A., Kharbanda S., Saxena S. Targeting of protein kinase C delta to mitochondria in the oxidative stress response. // Cell Growth Differ. 2001. Vol. 12, 465-470.

335. Makino Y., Yoshikawa N., Okamoto K., Hirota K., Yodoi J., Makino I. and Tanaka H. Direct association with thioredoxin allows redox regulation of glucocorticoid receptor function. //J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274. P. 3182-3188.

336. Malek R.L., Sajadi H., Abraham J., Grundy M.A., Gerhard G.S. The effects of temperature reduction on gene expression and oxidative stress in skeletal muscle from adult zebrafish. // Comp. Biochem. Physiol. C. 2004. Vol. 138, 363-373.

337. Malinouski M., Zhou Y., Belousov V., Hatfield D.L., Gladyshev V.N. Hydrogen peroxide probes directed to different cellular compartments. // PLoS ONE 2011. Vol. 6, 1-10.

338. Malinska D., Mirandola S.R., Kunz W.S. Mitochondrial potassium channels and reactive oxygen species. // FEBS Lett. 2010. Vol. 584, 2043-2048

339. Manda K., Reiter R.J. Melatonin maintains adult hippocampal neurogenesis and cognitive functions after irradiation. // Prog. Neurobiol. 2010. Vol. 90, 60-68.

340. Mao X.W., Mekonnen T., Kennedy A.R., Gridley D.S. Differential expression of oxidative stress and extracellular matrix remodeling genes in low- or high-dose-rate photon-irradiated skin. //Radiat. Res. 2011 Vol. 176, 187-197.

341. Marcinkiewicz J. Nitric oxide and antimicrobial activity of reactive oxygen intermediates. // Immunopharmacology. 1997. Vol. 37, 35-41.

342. Marcinkiewicz J., Grabowska A., Chain B.M. Is there a role for nitric oxide in regulation of T cell secretion of IL-2? // J. Immunol. 1996. Vol. 156, 4617-4621.

343. Marklund S. Spectrophotometric study of spontaneous disproportionation of superoxide anion radical and sensitive direct assay for superoxide dismutase // J. Biol. Chem. 1976. V.251, P.7504-7507.

344. Marklund S.L. Expression of extracellular superoxide dismutase by human cell lines. // Biochem. J. 1990. Vol. 266, 213-219.

345. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase in human tissues and human cell lines. //J. Clin. Invest. 1984. Vol. 74, 1398-1403.

346. Markovic Z., Trajkovic V. Biomedical potential of the reactive oxygen speciesgeneration and quenching by fullerenes (C60). // Biomaterials 2008. Vol. 29, 3561-3573.

347. Markvicheva R.N., Bilan D.S., Mishina N.M., Gorokhovatsky A. Y., Vinokurov L.M., Lukyanov S., Belousov V.V. A genetically encoded sensor for H202 with expanded dynamic range. // Bioorg. Med. Chem. 2011. Vol.19, 1079-1084

348. Matheson M.S. Mulac W.A., Rabani J. Formation of the hydrated electron in the flash photolysis of aqueous solutions. // J. Phys. Chem. 1963. V.67. P.2613-2617.

349. Matsubara J., Tajima Y., Karasawa M. Metallothionine induction as a potent means of radiation protection in mice. // Radiat. Res. 1987. Vol. Ill, 267-275.

350. May J.M., Qu Z.C., Whitesell R.R. Ascorbic acid recycling enhances the antioxidant reserve of human erythrocytes. // Biochemistry 1995. Vol. 34, 12721-12728.

351. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase. An enzymatic function for erythrocuprein (hemocuprein) // J. Biol. Chem. 1969. Vol. 244, 6049-6055.

352. Mcllivin M.R. and Altabet M.A. Chemical convertion of nitrate and nitrite to nitrous oxide for nitrogen and oxygen isotopic analysis in freshwater and seawater // Anal. Chem. 2005. V. 77, P. 5589-5595.

353. McNamee J.P., McLean J.R., Ferrarotto C.L., Bellier P.V. Comet assay: rapid processing of multiple samples. // Mutat. Res. 2000. Vol. 466(1). P. 63-69.

354. MoreiraP.I., Santos M.S., Oliveira C.R., ShenkJ.C., NunomuraA., Smith M.A., Zhu X., Perry G. Alzheimer disease and the role of free radicals in the pathogenesis of the disease CNS. //Neurol. Disord. Drug Targets 2008. Vol. 7, 3-7.

355. Morre D.J., Orczyk J., Hignite H., Kim C. Regular oscillatory behavior of aqueous solutions of Cull salts related to edects on equilibrium dynamics of ortho/para hydrogen spin isomers of water. // J. Inorg. Biochem. 2008. V. 102. P. 260-267.

356. Mould R.F. Depleted uranium and radiation-induced lung cancer and leukaemia. // The British J. Radiol. 2001. V.74. P.677-683.

357. Moulder J. E. and Fish B. L. Angiotensin converting enzyme inhibitor captopril does not prevent acute gastrointestinal radiation damage in the rat. // Radiat. Oncol. Investig. 1997. Vol. 5, 50-53.

358. Moulder J.E., Fish B.L. and Cohen E.P. Impact of angiotensin II type 2 receptor blockade on experimental radiation nephropathy. // Radiat. Res. 2004. Vol. 161,312-317.

359. Moulder J.E., Fish B.L., Cohen E.F. Angiotensin II receptor antagonists in treatment and prevention of radiation nephropathy. // Int. J. Radiat. Biol. 1998. Vol. 73, 415-421.

360. Mukhopadhyay M., Mukhopadhyay C.K., Chatterjee I.B. Protective effect of ascorbic acid against lipid peroxidation and oxidative damage in cardiac microsomes. // Mol. Cell. Biochem. 1993. Vol. 126, 69-75.

361. Murata R., Nishimura Y., Hiraoka M., Abe M., Satoh M. Maganese chloride treatment does not protect against acute radiation injury of skin or crypt cells. // Radiat. Res. 1995. Vol. 143,316-319

362. Nair C.K.K., Parida D.K., Nomura T. Radioprotectors in Radiotherapy. // J. Radiat. Res. 2001. Vol. 42,21-37.

363. Nakagawa K., Fujimoto K., Miyazawa T. b-Carotene as a high-potency antioxidant to prevent the formation of phospholipid hydroperoxides in red blood cell of mice. // Biochim. biophys. Acta 1996. Vol. 1299, 110-116.

364. Nakamura H., Nakamura K., and Yodoi J. Redox regulation of cellular activation. // Annu. Rev. Immunol. 1997. Vol. 15. P. 351-369.

365. Nakashima I., Kato M., Akhand A.A., Suzuki H., Takeda K., Hossain K. Redox-linked signal transduction pathways for protein tyrosine kinase activation. // Antioxid. Redox Signal. 2002. Vol. 4, 517-531.

366. Naot D., Grey A., Reid I.R. and Cornish J. Lactoferrin A Novel Bone Growth Factor. // Clin. Med. Res. 2005. Vol. 3, 93-101.

367. Nathan C.F., Hibbs J.B. Role of nitric oxide syntesis in macrophage antimicrobial activity. // Curr. Op. Immunol. 1991. Vol. 3, 65-70.

368. Needleman P., Turk J., Morrison A. R., Letkowith J. B. Arachidonic acid metabolism. // Ann. Rev. Biochem. 1986. Vol. 55., 69-102.

369. Neta R., Douches S. D. and Oppenheim J. J. Interlukin I is a radioprotector. // J. Immunol. 1986. Vol. 136, 2483-2485.

370. Neta R. Role of cytokines in radioprotection. // Pharm. Ther. 1988. Vol.39. P.261-266.

371. Neuzil J., Gebicki J.M., Stocker R. Radical-induced chain oxidation of proteins and its inhibition by chain-breaking antioxidants. // Biochem. J. 1993. Vol. 293. P. 601-606.

372. Ni W., Zhan Y., He H., Maynard E., Balschi J.A., Oettgen P. Ets-1 is a critical transcriptional regulator of reactive oxygen species and p47(phox) gene expression in response to angiotensin II. // Circ. Res. 2007. Vol. 101, 985-994.

373. Niyogi S., Biswas S., Sarker S., Datta A.G. Seasonal variation of antioxidant and biotransformation enzymes in barnacle, Balanus balanoides, and their relation with polyaromatic hydrocarbons. // Mar. Environ. Res. 2001. Vol. 52, 13-26.

374. Nobata K., Fujimura M., Ishiura Y., Myou S., Nakao S. Ambroxol for the prevention of acute upper respiratory disease. // Clin. Exp. Med. 2006. Vol. 6, 79-83.

375. Nomura T., Li X.H., Ogata H., Sakai K., Kondo T., Takano Y., Magae J. Suppressive Effects of Continuous Low-Dose-Rate y Irradiation on Diabetic Nephropathy in Type II Diabetes Mellitus Model Mice. // Radiat. Res. 2011. Vol. 176, 356-365.

376. North A.C., Phillips D.C. X-ray studies of crystalline proteins. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 1969. Vol. 19(1), 1-132.

377. Ohshiro Y., Ma R.C., Yasuda Y., Hiraoka-Yamamoto J., Clermont A.C., Isshiki K. Reduction of diabetes-induced oxidative stress, fibrotic cytokine expression, and renal dysfunction in protein kinase Cbeta-null mice. // Diabetes 2006. Vol. 55, 3112-3120.

378. Okunieff P. Interactions between ascorbic acid and the radiation of bone marrow, skin, and tumor. // Am. J.Clin. Nutr. 1991. Suppl. 54, 1281S-1283S.

379. Ostdal H., Davies M.J. and Andersen H.J. Reaction between protein radicals and other biomolecules. // Free Rad. Biol. Med. 2002. Vol. 33. P. 201-209.

380. Otani H. The role of nitric oxide in myocardial repair and remodeling. // Antioxid. Redox Signal. 2009. Vol.11, 1913-1928.

381. Pahadiya S., Sharma J. Alternative of lethal effects of gamma rays in swiss albino mice by Tinospora cardifolia. // Phytother. Res. 2003. Vol. 17, 552-554

382. Palozza P., Krinsky N.I. Antioxidant effects of carotenoids in vivo and in vitro an overview. // Methods in Enzymology 1992. Vol. 213, 403-420.

383. Pande V., Ramos M.J. NF-kappaB in human disease: current inhibitors and prospects for de novo structure based design of inhibitors. // Curr. Med. Chem. 2005. Vol. 12, 357-374.

384. Patt H., Tyree E., Straube R. and Smith D. Cystein protection against X-radiation. // Science 1949. Vol. 110, 213-216.

385. Pearson W.R. Phylogenies of glutathione transferase families. // Methods Enzymol. 2005. Vol.401, 186-204.

386. Pei Z.M., Murata Y., Benning G., Thomine S., Klusener B., Allen G.J., Grill E., Schroeder J.I. Calcium channels activated by hydrogen peroxide mediate abscisic acid signalling in guard cells. //Nature. 2002. Vol. 406, 731-734.

387. Pekmezci D. Vitamin E and immunity. // Vitam. Horm. 2011. Vol. 86, 179-215.

388. Pendyala S., Natarajana V. Redox regulation of Nox proteins. // Respir. Physiol. Neurobiol. 2010. Vol. 174, 265-271.

389. Penna C., Mancardi D., Rastaldo R., Pagliaro P. Cardioprotection: A radical view. Free radicals in pre and postconditioning. // Biochim. Biophys. Acta 2009. Vol. 1787, 781793.

390. Peshenko I.V., Novoselov V.I., Evdokimov V.A., Nikolaev Yu.V., Shuvaeva T.M., Lipkin V.M., Fesenko E.E. Novel 28-kDa secretory protein from rat olfactory epithelium. // FEBS Lett. 1996. Vol. 381, 14-19.

391. Peskin A.V., Labas Y.A., Tikhonov A.N. Superoxide radical production by sponges Sycon sp. // FEBS Lett. 1998. Vol. 434, 201-204.

392. Pierrefiche G., Laborit H. Oxygen free radicals, melatonin and aging. // Exp. Gerontol. 1995. Vol. 30,213-227.

393. Pietraforte D., Minetti M. Direct ESR detection or peroxynitrite-induced tyrosine-centred protein radicals in human blood plasma. // Biochem. J. 1997a Vol. 325. P. 675-684.

394. Plane F., Jacobs M., McManus D., Bruckdorfer R. Probucol and other antioxidants prevent the inhibition of endothelium-dependent relaxation by low density lipoproteins. // Atherosclerosis. 1993. Vol. 103, 73-79.

395. Prasad K.N., Kumar X.D., Yan A.J., Hanson A.J. and Cole W.C. Alpha-tocopherol succinate, the most effective form of vitamin E for adjuvant cancer treatment: A review. //J. Am. Coll. Nutr. 2003. Vol. 22, 108-117.

396. Quick K.L., Ali S.S., Arch R., Xiong C., Wozniak D., Dugan L.L. A carboxyfullerene SOD mimetic improves cognition and extends the lifespan of mice // Neurobiol. Aging. 2008. Vol. 29, 117-128.

397. Quickenden T.I., Que Hee S.S. The luminescence of water excited by ambient ionizing radiation. // Radiat. Res. 1971. V. 46. P. 28-35,

398. Radi R., Beckman J.S., Bush K.M., Freeman B.A. Peroxynitrite oxidation of sulfhydryls. The cytotoxic potential of superoxide and nitric oxide. // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 166, 4244-4250.

399. Rahman I. Antioxidant therapeutic advances in COPD. // Ther. Adv. Respir. Dis. 2008. Vol. 2, 351-374.

400. Rains J.L., Jain S.K. Oxidative stress, insulin signaling, and diabetes. // Free Radic. Biol. Med. 2011. Vol.50, 567-575

401. Reagan-Shaw S., Mukhtar H., Ahmad N. Resveratrol imparts photoprotection of normal cells and enhances the efficacy of radiation therapy in cancer cells. // Photochem. Photobiol. 2008. Vol. 84, 415-421.

402. Real A., Guenechea G., Bueren J. A., Maganto G. Radioprotection mediated by the haemopoietic stimulation conferred by AM5: a protein-associated polysaccharide. // Int. J. Radiat. Biol. 1992. Vol. 62, 65-72.

403. Redlich C.A., Rockwell S., Chung J.S., Sikora A.G., Kelley M., Mayne S.T. Vitamin A inhibits radiation-induced pneumonitis in rats. // J. Nutr. 1998. Vol. 128, 1661-1664.

404. Reiter R.J., Cabrera J., Sainz R.M. Melatonin as a pharmacological agent against neuronal loss in experimental models of Huntington's disease, Alzheimer's disease and parkinsonism. //Ann. N. Y. Acad. Sci. USA 1999. Vol. 890, 471-485.

405. Ren L., Zhong W. Oxidation reactions mediated by single-walled carbon nanotubes in aqueous solution. // Environ. Sci. Technol. 2010. Vol. 44, 6954-6958.

406. Rhee R.H., Lee K.H. Protective effects of fucoidan against radiation-induced damage of blood cells. //Arch. Pharm. Res. 2011. Vol. 34, 645-651.

407. Riehl T., Cohen S., Tessner T., Scholemann S., Stenson W. S. Lipopolysaccharide is radioprotective in mouse intestine through a prostaglandin mediated mechanism. // Gastroenterology 2000. Vol. 118, 1106-1116.

408. Rigacci S., Iantomasi T., Marraccini P., Berti A., Vincenzini M.T. and Ramponi G. Evidence for glutathione involvement in platelet-derived growth-factor-mediated signal transduction. // Biochem. J. 1997. Vol. 324. P. 791-796.

409. Rin K., Kawaguchi K., Yamanaka K., Tezuka M., Oku N., Okada S. DNA-strand breaks induced by dimethylarsinic acid, a metabolite of inorganic arsenics, are strongly enhanced by superoxide anion radicals. // Biol. Pharm. Bull. 1995. Vol. 18, 45-48.

410. Roberts L.J., Morrow J.D. Products of the isoprostane pathway: unique bioactivecompounds and markers of lipid peroxidation. // Cell. Mol. Life Sci. 2002. Vol. 59, 808820.

411. Roberts M.E., Jones C., Gerving M.A. Radioprotective action of RNA in mice. // Life Sci. 1965. Vol. 4, 1913-1922.

412. Roberts R.A., Smith R.A., Safe S., Szabo C., Tjalkens R.B., Robertson F.M. Toxicological and pathophysiological roles of reactive oxygen and nitrogen species. // Toxicology 2010. Vol. 276, 85-94

413. Roche M., Rondeau P., Singh N.R., Tarnus E., Bourdon E. The antioxidant properties of serum albumin//FEBS Letters. 2008.V. 582. P.1783-1787.

414. Rodrigues M.S., Reddy M.M., Sattler M. Cell cycle regulation by oncogenic tyrosine kinases in myeloid neoplasias: from molecular redox mechanisms to health implications. //Antioxid. Redox. Signal. 2008. Vol. 10, 1813-1848.

415. Rooney J.P.K. The role of thiols, dithiols, nutritional factors and interacting ligands in the toxicology of mercury. Toxicology 2007. Vol. 234, 145-156.

416. Rousseau E.J., Davison A.J., Dunn B. Protection by b-carotene and related compounds against oxygen-mediated cytotoxicity and genotoxicity Implications for carcinogenesis and anticarcinogenesis. // Free Rad. Biol. Med. 1992. Vol. 13, 407-433.

417. Saito T., Tanaka M., Yamaguchi I. Effect of brefeldin A on influenza A virus-induced apoptosis in vitro. //J. Vet. Med. Sci. 1996. Vol. 58, 1137-1139.

418. Saitoh M., Nishitoh H., Fujii M., Takeda K., Tobiume K., Sawada Y., Kawabata M., Miyazono K. and Ichijo H. Mammalian thioredoxin is a direct inhibitor of apoptosis signal regulating kinase (ASK)-l. // EMBO J. 1998. Vol. 17. P. 2596-2606.

419. Salas-Leiton E., Canovas-Conesa B., Zerolo R., Lopez-Barea J., Canavate J.P., Alhama J. Proteomics of juvenile Senegal sole (Solea senegalensis) affected by gas bubble disease in hyperoxygenated ponds. // Mar. Biotechnol. 2009. Vol. 11, 473-487.

420. Salvemini D., Wang Z.Q., Zweier J.L., Samouilov A., Macarthur H., Misko T.P., Currie M.G., Cuzzocrea S., Sikorski J.A., Riley D.P. A nonpeptidyl mimic of superoxide dismutase with therapeutic activity in rats. // Science. 1999. Vol. 286,304-306.

421. Samarth R.M., Goyal P.K., Kumar A. Protection of swiss albino mice against whole-body gamma irradiation by Mentha piperita (Linn.). // Phytother. Res. 2004. Vol. 18, 546-550

422. Sanchez W., Piccini B., Porcher J.M. Effect of prochloraz fungicide on biotransformation enzymes and oxidative stress parameters in three-spined stickleback (Gasterosteus aculeatus L.). // J. Environ. Sci. Health Part B 2008. Vol. 43, 65-70.

423. Sangsuwan T., Haghdoost S. The nucleotide pool, a target for low-dose -ray-induced oxidative stress // Radiat. Res. 2008. Vol. 170. P. 776-783.

424. Shi Y., Niculescu R., Wang D., Patel S., Davenpeck K.L., Zalewski A. Increased NAD(P)H oxidase and reactive oxygen species in coronary arteries after balloon injury. // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 2001. Vol. 21, 739-745.

425. Schiffer C.A.Hematopoietic growth factors as adjuncts to the treatment of acute myeloid leukemia. // Blood 1996. Vol.88. P.3675-3685.

426. Shimoda L.A., Undem C. Interactions between calcium and reactive oxygen species in pulmonary arterial smooth muscle responses to hypoxia. // Respir. Physiol. Neurobiol. 2010. Vol. 174, 221-229.

427. Shimoi K., Masuda S., Furogori M., Esaki S., Kinae N. Radioprotective effect of antioxidative flavonoids in gamma-ray irradiated mice. // Carcinogenesis 1994. Vol. 15, 2669-2672.

428. Shirom M., Stein G. Exited State Chemistry of the Ferrocyanide Ion in Aqueous Solution. 1. Formation of the Hydrated Electron. // J. Chem. Phys. 1971. V.55. P.3372-3378.

429. Shubert J., Watson J., Baecker J. Formation of histidine-peroxide adduct by H202 or ionizing radiation on histidine: chemical and microbiological properties. // Int. J. Radiat. Biol. Relat. Stud. Phys. Chem. Med. 1968. Vol. 14, 577-583.

430. Sieber F., Muir S.A., Cohen E.P., North P.E., Fish B.L., Irving A.A., Mader M., Moulder J.E. High-dose selenium for the mitigation of radiation injury: a pilot study in a rat model. // Radiat. Res. 2009. Vol. 171, 368-373

431. Sies H., Sharov V.S., KlotzL. O., Briviba K. Glutathione peroxidase protects against peroxynitrite-mediated oxidations. // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272, 27812-27817.

432. Sigma-Aldrich Material Safety Data Sheet. 2006. Available at the internet website: http://www.sigmaaldrich.com/msds

433. Singh S.P., Abraham S.K., Kesavan P.C. In vivo radioprotection with garlic extract. // Mutat. Res. 1995. Vol. 345, 147-153.

434. Sivam A.S., Sun-Waterhouse D., Quek S.Y., Perera C.O. Properties of bread dough with fdded fiber polysaccharides andphenolic antioxidants: A review. // J. Food Sci. 2010. Vol. 75, R163-R174

435. Slominskil A., Fischer T. W., Zmijewskil M. A., Wortsman J., Semak I., Zbytek B., Slominskil R.M., Tobin D. J. On the Role of Melatonin in Skin Physiology and Pathology. // Endocrine. 2005. Vol. 27, 137-148.

436. Song J.Y., Han S.K., Bae K.G., Lim D.S., Son S.J., Jung I.S., Yi S.Y., Yun Y.S. Radioprotective effects of ginsan, an immunomodulator. // Radiat. Res. 2003. Vol. 159, 768-774

437. Song S.B., Xu Y., Zhou B.S. Effects of hexachlorobenzene on antioxidant status of liver and brain of common carp (Cyprinus carpio). // Chemosphere 2006. Vol. 65, 699-706.

438. Stadtman E.R. Oxidation of free amino acids and amino acid residues in proteins by radiolysis and by metal-catalyzed reactions. // Annu. Rev. Biochem. 1993. V. 62. P. 797821.

439. Stadtman E.R. Role of Oxidized Amino Acids in Protein Breakdown and Stability. // Meth. In Enzymol. 2006. Vol. 258, 379-393.

440. Stadtman E.R., Van Remmenb H., Richardsonb A., WehraN.B., Levinea R.L. Methionine oxidation and aging. // Biochim. Biophys. Acta 2005. Vol. 1703, 135- 140.

441. Stephens N. G., Parsons A., Schofield P. M., Kelly F., Cheeseman K., Mitchinson M. J. Randomised controlled trial of vitamin E in patients with coronary disease Cambridge Heart Antioxidant Study (CHAOS). // Lancet 1996. Vol. 347, 781-786.

442. Santuccione A., Sytnyk V., Leshchynska I., Schachner, M. Prion protein recruits its neuronal receptor NCAM to lipid rafts to activate p59fyn and to enhance neurite outgrowth. // J. Cell. Biol. 2005. Vol. 169, 341-354.

443. Sarma L., Kesavan P.C. Protective effects of vitamins C and E against gamma-ray-induced chromosomal damage in mouse. // Int. J. Radiat. Biol. 1993. Vol. 63, 759-764.

444. Sato K, Ichimasa M., Miyahara K., Shiomi M., Nishimura Y., Ichimasa Y. Radioprotective effects of sodium tungstate on hematopoietic injury by exposure to 60Co y-rays in Wistar rats. // J. Radiat. Res. 1999. Vol. 40, 101-113.

445. Sato M., Schilsky M.L., Stockert R.J. Detection of multiple forms of human ceruloplasmin. A novel Mr 200,000 form. // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265, 2533-2537.

446. Satoh M., Miura N., Naganuma A., Matsuzaki N., Kawamura E., Imura N. Prevention of adverse effects of gamma ray irradiation after metallothionine induction by bismuth subnitrate in mice. // Eur. J. Cane. Clin. Oncol. 1989. Vol. 25, 1729-1731.

447. Savaraj N., Wei Y., Unate H., Liu P.M., Wu C.J., Wangpaichitr M. Redox regulation of matrix metalloproteinase gene family in small cell lung cancer cells. // Free Radic. Res. 2005. Vol. 39,373-381.

448. Sawyer D.T. Oxygen Chemistry. New York, Oxford Univ., 1991

449. Schieffer B., Luchtefeld M., Braun S., Hilfiker A., Hilfiker-Kleiner D., Drexler H. Role of NAD(P)H oxidase in angiotensin II-induced JAK/STAT signaling and cytokine induction. // Circ. Res. 2000. Vol. 87, 1195-1201.

450. Schijlen E.G., Ric de Vos C.H., van Tunen A.J., Bovy A.G. Modification of flavonoid biosynthesis in crop plants. // Phytochemistry. 2004. Vol. 65, 2631-2648.

451. Schubert D., Dargusch R., Raitano J., Chan S.W. Cerium and yttrium oxide nanoparticles are neuroprotective. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2006. Vol. 342. P. 86-91.

452. Schweitzer C., Schmidt R. Physical Mechanisms of Generation and Deactivation of Singlet Oxygen. // Chemical Reviews, 2003. V.103. P. 1685-1758.

453. Schmid W. The micronucleus test. // Mutat.Res. 1975. Vol. 31. P. 9-15.

454. Sebastian J., Arie K., Wang Y., Eck P., Kwon O., Lee J., Chen S., Corpe C., Dutta A., Dutta S. and Levine M. Vitamin C as an Antioxidant: Evaluation of Its Role in Disease Prevention. // Am. J. Clin. Nutr. 2003. Vol. 22, 18-35.

455. Seifter E., Mendecki J., Holtzman S., Kanofsky J.D., Friedenthal E., Davis L., Weinzweig J. Role of vitamin A and carotene in radiation protection: Relation to antioxidant properties. // Pharm. Therap. 1988. Vol. 39, 357-365.

456. Sen C.K., Khanna S., Reznick A.Z., Roy S. and Packer L. Glutathione regulation of tumor necrosis factor-alpha-induced NF-kappa B activation in skeletal muscle-derived L6 cells. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. Vol. 237. P. 645-649.

457. Sevanian A., Davies K.J.A., Hochstein P. Serum urate as an antioxidant for ascorbic acid. //Amer. J. Klin. Nutr. 1991. Vol. 54, SI 129-S1134.

458. Shafirovich V., Dourandin A., Huang W., Geacintov N.E. The carbonate radical is a site-selective oxidizing agent of guanine in double-stranded oligonucleotides. // J. Biol. Chem. 2001. V.276, P.24621-24626.

459. Shapiro B.M. The control of oxidant stress at fertilization. // Science 1991. Vol. 252, 533-536.

460. Sharma M., Kumar M. Radioprotection of Swiss albino mice by Myristica fragrans houtt. //J. Radiat. Res. 2007. Vol. 48, 135-141.

461. Sharpe M.A., Ollosson R., Stewart V.C., Clark J.B. Oxidation of nitric oxide by oxomanganese-salen complexes: a new mechanism for cellular protection by superoxide dismutase/catalase mimetics. // Biochem. J. 2002. Vol. 366, 97-107.

462. Shi W., Zhang X., He S., Huang Y. CoFe(2)0(4) magnetic nanoparticles as a peroxidase mimic mediated chemiluminescence for hydrogen peroxide and glucose. // Chem. Commun. 2011. Epub ahead of print.

463. Tannehill S. P. and Mehta M. P. Amifostine and radiation therapy: past, present, and future. // Semin. Oncol. 1996. Vol. 23. (Suppl. 8), 69-77.

464. Tarnuzzer R.W., Colon J., Patil S., Seal S. Vacancy engineered ceria nanostructures for protection from radiation-induced cellular damage. // Nano Lett. 2005. Vol. 5. P. 2573— 2577.

465. Thannickal V.J. and Fanburg B.L. Reactive oxygen species in cell signaling. // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2000. Vol. 279, L1005-L1028.

466. Thomas J.P., Geiger P.G., Maiorino M. Enzymatic reduction of phospholipid and cholesterol hydroperoxides in artificial bilayers and lipoproteins. // Biochim. biophys. acta. 1990. Vol. 1045,252-260.

467. Thompson J.S., Chu Y., Glass J., Tapp A.A., Brown S.A. The manganese superoxide dismutase mimetic, M40403, protects adult mice from lethal total body irradiation. // Free Radic. Res. 2010. Vol. 44, 529-540.

468. Tillement L., Lecanu L., Papadopoulos V. Alzheimer's disease: Effects of (3-amyloid on mitochondria. // Mitochondrion 2011. Vol. 11, 13-21.

469. Tomaselli B., Podhraski V., Heftberger V., Bock G., Baier-Bitterlich G. Purine nucleoside-mediated protection of chemical hypoxia-induced neuronal injuries involves p42/44 MAPK activation. //Neurochem. Int. 2005. Vol. 46(7). P. 513-521.

470. Tong J., Zimmerman M.C., Li S., Yi X., Luxenhofer R., Jordan R., Kabanov A.V. Neuronal uptake and intracellular superoxide scavenging of a fullerene (C60)-poly(2-oxazoline)s nanoformulation. // Biomaterials. 2011. Vol. 32, 3654-3665.

471. Torel J., Cillard J., Gillard P. Antioxidant activity of flavonoids and reactivity with peroxy radical. // Phytochemistry 1986. Vol. 25, 383-385.

472. Trajkovic S., Dobric S., Jacevic V., Dragojevie-Simic V., Milovanovic Z., Dordevic A. Tissue-protective effects of fullerenol C60(OH)24 and amifostine in irradiated rats // Colloids Surf. B: Biointerfaces. 2007. Vol. 58. P. 39-43.

473. Travis E. L. The oxygen dependence of protection by amino thiols: implications for normal tissues and solid tumors. // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phy. 1984. Vol. 10, 1495— 1501.

474. Tribble D.L., Barcellos-Hoff M.N., Chu B.M., Gong E.L. Ionizing radiation accelerates aortic lesion formation in fat-fet mice via SOD-inhibitable processes. // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 1999. Vol. 19, 1387-1392.

475. Uchide N., Ohyama K. Antiviral function of pyrrolidine dithiocarbamate against influenza virus: The inhibition of viral gene replication and transcription. // J. Antimicrob. Chemother. 2003. Vol. 52, 8-10.

476. Stoclet J.C., Schini-Kerth V. Dietary flavonoids and human health. // Ann. Pharm. Fr. 2011. Vol. 69, 78-90.

477. Suarna C., Dean R.T., Stocker R. The reactivity of tocotrienols and other Hpid-soluble antioxidants towards peroxyl radicals. // Lipid-Soluble Antioxidants: Biochemistry and Clinical Applications. Basel: Birkhauser Verlag. 1992. P. 17-26.

478. Suarna C., Dean R.T., Stocker R. The reactivity of tocotrienols and other lipid-soluble antioxidants towards peroxyl radicals // Biochem. Clin. Appl. 1992. 17-26.

479. Sundaresan M., Yu Z.X., Ferrans V.J., Irani K., Finkel T. Requirement for generation of H202 for platelet-derived growth factor signal transduction. // Science 1995. Vol. 270, 296-299.

480. Swenson GW, Zwicker EF, Grossweiner LI. Hydrated Electron: Production and Role in Photobiology. // Science. 1963. V.141. P.1042-1043.

481. Szabo C., Salzman A.L. Endogenous peroxynitrite is involved in the inhibition of mitochondrial respiration in immuno-stimulated J774.2 macrophages. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. Vol. 209, 739-743.

482. Szweda L.I., Uchida K., Tsai L., Stadtman E.R. Inactivation of glucose-6-phosphate dehydrogenase by 4-hydroxy-2-nonenal. Selective modification of an active-site lysine. // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268, 3342-3347.

483. Tabaczar S., Talar M., Gwoldzilski K. Nitroxides as antioxidants possibilities of their application in chemoprevention and radioprotection. // Postepy Hig. Med. Dosw. 2011. Vol. 65, 46-54.

484. Taleyarkhan R.P., West C.D.,Cho J.S., Lahey R.T.Jr, Nigmatulin R.I., Block R.C. Evidence for nuclear emissions during acoustic cavitation. // Science 2002. V. 295. P. 1868-1873.

485. Tamba M., O'Neil P. Redox reactions of thiol free radicals with the antioxidants ascorbate and chlorpromazine: Role in radioprotection. // J. Chem. Soc. Perkins Trans. 1991. Vol. 11, 1681-1685.

486. Tan D.-X., Chen L.D., Poeggeler B. Melatonin: a potent endogenous hydroxyl radical scavenger. // Endocrine J. 1993. Vol. 1, 57-60.

487. Uchide N., Toyoda H. Antioxidant therapy as a potential approach to severe influenza-associated complications. // Molecules 2011. Vol. 16, 2032-2052.

488. Udupi V., Rice-Evans C. Thiol compounds as protective agents in erythrocyte under oxidative stress. //Free Radical Res. Commun. 1992. Vol. 16, 315-323.

489. Uma Devi P., Ganasoundari A., Rao B.S.S., Srinivasan K.K. In vivo radioprotection by Ocimum flavinoids: Survival of mice. // Radiat. Res. 1999. Vol. 151, 74-78.

490. Ushio-Fukai M., Alexander R.W. Reactive oxygen species as mediators of angiogenesis signaling: role of NAD(P)H oxidase. // Mol. Cell. Biochem. 2004. Vol. 264, 85-97.

491. Ushio-Fukai M., Nakamura Y. Reactive oxygen species and angiogenesis: NADPH oxidase as target for cancer therapy. // Cncer Lett. 2008. Vol. 266, 37-52.

492. Valko M., Leibfritz D., Moncol J., Cronin M.T., Mazur M., Telser J. Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2007. Vol. 39, 44-84.

493. Van Buul P. P. W., Van Duyn-Goedhart A., Sankaranarayanan K. In vivo and in vitro radioprotective effects of prostaglandin El analogue misoprostol in DNA repair-proficient and -deficient rodent cell systems. // Radiat. Res. 1999. Vol. 152, 398-403.

494. Van Horssen J., Witte M.E., Schreibelt G., De Vries H.E. Radical changes in multiple sclerosis pathogenesis. // Biochim. Biophys. Acta 2011. Vol. 1812, 141-150.

495. Van Loon B., Markkanen E., Hubscher U. Oxygen as a friend and enemy: How tocombat the mutational potential of 8-oxoguanine. // DNA Repair 2010. Vol. 9, 604-616.

496. Varma S.D., Devamanoharan P.S. Hydrogen peroxide in human blood. // Free Radic. Res. Commun. 1991. Vol. 14(2). P. 125-131.

497. Verlecar X.N., Jena K.B., Chainy G.B. Biochemical markers of oxidative stress in Perna viridis exposed to mercury and temperature. // Chem. Biol. Interact. 2007. Vol. 167, 219226.

498. Vitolo J.M., Cotrim A.P., Sowers A.L., Russo A. The stable nitroxide tempol facilitates salivary glands protection head and neck irradiation in mouse model. // Clin. Cancer Res. 2004. Vol. 10, 1807-1812.

499. Virag L., Szabo C. Purines inhibit poly(ADP-ribose)polymerase activation and modulate oxidant-induced cell death. // FASEB J. 2001. Vol.15. P. 99-107.

500. Voeikov V.L. Reactive oxygen species -(ROS) pathogens or sources of vital energy? Part 1. ROS in normal and pathologic physiology of living systems. // J. Altern. Complement Med. 2006 Vol.12111-12118.

501. Voeikov V.L. The possible role of active oxygen in the memory of water. // Homeopathy. 2007. Vol.96. P. 196-201.

502. Voeikov V. Reactive Oxygen Species, Water, Photons, and Life. // Rivista Biol. 2001. V.94, P.237-258.

503. Vogt W. Oxidation of methionyl residues in proteins: tools, targets, and reversal. // Free Radic. Biol. Med. 1995. Vol. 18, 93- 105.

504. Volk T., Hensel M., Kox W.J. Transient Ca2+ changes in endothelial cells induced by low doses of reactive oxygen species: role of hydrogen peroxide. // Mol. Cell Biochem. 1997. Vol. 171, 11-21.

505. Von Thaler A.K., Kamenisch Y., Berneburg M. The role of ultraviolet radiation in melanomagenesis. // Exp. Dermatol. 2010 Vol. 19, 81-88.

506. Wagner R., Silverman E.C. Chemical protection against X-radiation in the guinea-pig. // Int. J. Rad. Biol. 1967. Vol. 12, 101-112.

507. Walden T. L., Farzaneh N. K. Radioprotection by 16,16-dimethyl prostaglandin E2 is equally effective in male and female mice. // J. Radiat. Res. 1995. Vol. 36, 1-7.

508. Weiss J.F., Landauer M.R. History and development of radiation-protective agents. // Int. J. Radiat. Biol.2009. Vol. 85, 539-573

509. Weiss S.J. Tissue destruction by neutrophils. // New Engl. J. Med. 1989. Vol. 320, 365376.

510. Weissberg J.B., Fischer J.J. Effect of purine nucleosides and nucleotides on the in vivo radiation response of normal tissue in the rat. // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys. 1981. Vol. 7, 365-369.

511. Welch K.D., Davis T.Z., Aust S.D. Iron autoxidation and free radical generation: effects of buffers, ligands, and chelators. // Arch. Biochem. Biophys. 2002. V.397. P.360-369.

512. Whisler R.L., Goyette M.A., Grants I.S. and Newhouse Y.G. Sublethal levels of oxidant stress stimulate multiple serine/threonine kinases and suppress protein phosphatases in Jurkat T cells. // Arch. Biochem. Biophys. 1995. Vol. 319. P. 23-35.

513. White B., Smyth M.R., Stuart J.D., Rusling J.F. Oscillating formation of 8-oxoguanine during DNA oxidation. // J. Am. Chem. Soc. 2003. V. 125. P. 6604-6605.

514. Whitnall M.H., Wilhelmsen C.L., McKinney L., Miner V., Seed T.M., Jackson W.E. Radioprotective efficacy and acute toxicity of 5-androstenediol after subcutaneous or oral administration in mice. // Immunopharm. Immunotoxicol. 2002. Vol. 24, 595-626

515. Whittaker J.W. The irony of manganese superoxide dismutase. // Biochem. Soc. Trans. 2003. Vol. 31, 1318-1321.

516. Williams R.J., Spencer J.P.E., Rice-Evans C. Flavonoids: antioxidants or signalling molecules? // Free Radic. Biol. Med. 2004. Vol. 36, 838 849

517. Wilson B. and Matsuzawa T. Germfree studies of protection induced by bacterial endotoxin against X-irradiation. // Radiat. Res. 1963. Vol. 19, 231-235.

518. Wilson L.A., Gemin A., Espiritu R., Singh G. Ets-1 is transcriptionally upregulated by H202 via an antioxidant response element. // FASEB J. 2005. Vol. 19, 2085-2087.

519. Winczura P, Jassem J. Combined treatment with cytoprotective agents and radiotherapy. // Cancer Treatment Rev.2010. Vol. 36, 268-275

520. Wiseman H., Halliwell B. Damage to DNA by reactive oxygen and nitrogen species: role in inflammatory disease and progression to cancer. // Biochem. J. 1996. Vol. 313, 17-29.

521. Wolff D.J., Barbieri C.M., Richardson C.F., Schuster D.I., Wilson S.R. Trisamine C60-fullerene adducts inhibit neuronal nnitric oxide synthase by acting as highly potent calmodulin antagonists. // Arch. Biochem. Biophys. 2002. Vol. 399, 130-141.

522. Wu J., Lyons G.H., Graham R.D., Fenech M.F. The effect of selenium, as selenomethionine, on genome stability and cytotoxicity in human lymphocytes measured using the cytokinesisblock micronucleus cytome assay. // Mutagenesis 2009. Vol. 24, 225-232

523. Wu W.S., Wu J.R., Hu C.T. Signal cross talks for sustained MAPK activation and cell migration: the potential role of reactive oxygen species. // Cancer Metastasis Rev. 2008. Vol. 27, 303-314.

524. Walden T. L., Patchen, N., Snyder S. L. 16,16-Dimethy prostaglandin E2 increases survival in mice following irradiation. // Radiat. Res. 1987. Vol. 109, 440-448.

525. Wang C., Tai L.A., Lee D.D., Kanakamma P.P., Shen K.K., Luh T., Cheng C.H., Hwang K.C. C60 and water-soluble fullerene derivatives as antioxidants against radical-initiated lipid peroxidation. // J. Med. Chem. 1999. Vol. 42, 4614-4620

526. Wang I.C., Tai L.A., Lee D.D., Kanakamma P.P., Shen C.K., Luh T.Y., Cheng C.H., Hwang, K.C. C6o and water-soluble fullerene derivatives as antioxidants against radical-initiated lipid peroxidation // J. Med. Chem. 1999. Vol. 42, 4614-4620.

527. Wang J., Sun P., Bao Y., Liu J., An L. Cytotoxicity of single-walled carbon nanotubes on PC 12 cells. // Toxicol. In Vitro. 2011. Vol. 25, 242-250.

528. Wang S., Leonard S.S., Castranova V., Vallyathan V., Shi X. The role of superoxide radical in TNF-alpha induced NF-kappaB activation. // Ann. Clin. Lab. Sci. 1999. Vol. 29, 192-199.

529. Wang Y., Zheng Y. Role of ROS signaling in differential hypoxic Ca2+ and contractile responses in pulmonary and systemic vascular smooth muscle cells. // Respir. Physiol. Neurobiol. 2010. Vol. 174, 192-200.

530. Ward W. F., Hoellwarth A. S. and Tuttle R. D. Collagen accumulation in irradiated rat lung: modification by D-pencillamine. // Radiology 1983. Vol. 146, 533-537.

531. Ward W.F., Lin P.J.P., Wong P.S., Behnia R., Jalali N. Radiation pneumonitis in rats and its modification by angiotensin converting enzyme inhibitor captopril evaluated by high resolution computed tomography. // Radiat. Res. 1993. Vol. 135, 81-87.

532. Washko P., Rotrosen D., Levine M. Ascorbic acid in human neutrophils. // Amer. J. Clin. Nutr. 1991. Vol. 54, SI221-SI227.

533. Watts Z. I. and Eatson C. J. // J. Am. Chem. Soc. 2009. Vol. 131. P. 11323.

534. Wayner D.D.M., Burton G.W., Ingold K.U. et al. The relative contributions of vitamin E, urate, ascorbate, and proteins to the total peroxyl radical-trapping antioxidant activity of human blood plasma. // Biochim. biophys. acta. 1987. Vol. 924, 408-419.

535. Waypa G.B., Schumacker P.T. Hypoxia-induced changes in pulmonary and systemic vascular resistance: Where is the 02 sensor? // Respir. Phys. Neurobiol. 2010. Vol. 174, 201-211

536. Weiss J. F. Pharmacologic approaches to protection against radiation induced lethality and other damage. // Environ. Health Perspect. 1997. Vol. 105, 1473-1478.

537. Wyatt CN, Wright C, Bee D, Peers C. 02-sensitive K+ currents in carotid body chemoreceptor cells from normoxic and chronically hypoxic rats and their roles in hypoxic chemotransduction. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92, 295-299.

538. Yamawaki H., Haendeler J., Berk B.C. Thioredoxin: a key regulator of cardiovascular homeostasis. // Circ. Res. 2003. Vol. 93, 1029-1033.

539. Yang B., Yao D.F., Ohuchi M., Ide M., Yano M., Okumura Y., Kido H. Ambroxol suppresses influenza-virus proliferation in the mouse airway by increasing antiviral factor levels. // Eur. Respir. J. 2002. Vol. 19, 952-958.

540. Yao H., Xu W., Shi X., Zhang Z. Dietary flavonoids as cancer prevention agents. // J. Environ. Sci. Health. C Environ. Carcinog. Ecotoxicol. Rev. 2011. Vol. 29, 1-31.

541. Yazzie M., Gamble S.L., Civitello E.R., Stearns D.M. Uranyl acetate causes DNA single strand breaks in vitro in the presence of ascorbate (vitamin C). // Chem. Res. Toxicol. 2003. Vol. 16(4). P. 524-530.

542. Ying Y., Saini R.K., Lian F., Sadana A.K., Billups W.E. Functionalization of carbon nanotubes by free radicals. // Org. Lett. 2003. Vol. 5, 1471-1473.

543. Yoshimura M., Kashiba M., Oka J., Sugisawa A., Umegaki K. Vitamin E prevents increase in oxidative damage to lipids and DNA in liver of ODS rats given total body X-rays. // Free Rad. Res. 2002. Vol. 36, 107-112.

544. Yu Y., Wu H., Tang Y., Qiu L. Cloning, expression of a peroxiredoxin gene from Acinetobacter sp. SM04 and characterization of its recombinant protein for zearalenone detoxification. // Microbiol. Res. 2011 Epub ahead of print.

545. Yuhas J.M. and Storer J.B. Differential chemoprevention of normal and malignant tissues. // J. Natl. Cancer Inst. 19696. Vol. 42, 331-335.

546. Yuhas J.M., Storer J.B. Chemoprotection against three modes of radiation death in the mouse. II Int. J. Radiat. Biol. Related Stud. Phys. Chem. Med. 1969a. Vol. 15, 233-237.

547. Zafiriou O.C. Chemistry of superoxide ion-radical (02-) in seawater. // Mar. Chem. 1990. V.30.P. 31-43.

548. Zakharov S.D. and Ivanov A.V. Light-oxygen effect in cells and its potential applications in tumour therapy. //Quantum Electron. 1999. V. 29. P. 1031-1053.

549. Zakharov S.D., Eremeev B.V., Perov S.N. A comparison of the effects of laser action on erythrocytes at wavelength of 1,26 and 0,63 microns. // Soviet physics Lebedev Institute Reports 1989, Nol, 19-22.

550. Zaporowska H., Wasilewski W. Haematological results of vanadium intoxication in Wistar rats. // Comp. Biochem. Physiol. 1992. Vol. 101, 57-61.

551. Zhao Q., Li Y., Xu J., Liu R., Li W. Radioprotection by fullerenols of Stylonychia mytilus exposed to y-rays // Int. J. Radiat. Biol. 2005. Vol. 81, 169-175.

552. Zheng J.M., Chin W.C., Khijniak E., Khijniak Jr E., Pollack G.H. Surfaces and interfacial water: evidence that hydrophilic surfaces have long-range impact. // Adv. Colloid. Interface Sci. 2006. Vol. 127. P. 19-27.ofD>iArePairbyer

553. Zheng H. and Olive P. Reduction of tumor hypoxia and ingibUion o ueS // Cancer nicotineamide after irradiation of SCCVII murine tumor and norma Res. 1996. Vol. 56. P. 2801-2808. ero*ide anion

554. Zhou Y.-C. and Zheng R. Phenolic compounds and an analog aS ^ ^77.1179-scavengers and antioxidants. // Biochem. Pharmacol. 1991 • ' ^ lipoS°m 1 01

555. Zhou Z„ Lenk R.P., Dellinger A., Wilson S.R., Sadler R-, K.ep 20l°- Voformulation of amphiphilic fullerene antioxidants. // Bioconju§1656-1661. MitsiV.,Schoneveld

556. Ziech D., Franco R„ Georgakilas A.G., Georgakila S„ ^ oXidative stres

557. O., Pappa A., Panayiotidis M.I. The role of reactive oxygen sp®Cchem.-Biol- Interact, in environmental carcinogenesis and biomarkerdevelopment. /2010. Vol.188, 334-339 oxidative stress. II

558. Ziegelhoffer E.C., Donohue T.J. Bacterial responses to ph°to~

559. Rev. Microbiol. 2009 Vol. 7, 856-863. Ahmad I.M" SpitzD'!/circ

560. Zimmerman M.C., Lazartigues E., Lang J.A., Sinnayah P ' ^^ nervoUS system. Superoxide mediates the actions of angiotensin II in the cen

561. Res. 2002. Vol. 91, 1038-1045. Rotaitis S., Simopoulos •

562. Zois C.E., Giatromanolaki A., Sivridis E., Tokmakidis S-p;' defme radioprotec« Kortsaris A., Koukourakis M.I. Narrow amifostine dose win ^ ^ Vivo. 201 • 0 • outcome, following fractionated whole-body irradiation ° 25, 191-196.