Механизмы анаболической пластичности скелетных мышц млекопитающих в условиях гравитационных воздействий тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.03.01, доктор наук Мирзоев Тимур Махмашарифович
- Специальность ВАК РФ03.03.01
- Количество страниц 209
Оглавление диссертации доктор наук Мирзоев Тимур Махмашарифович
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1 Основные внутриклеточные сигнальные пути, регулирующие процесс синтеза белка на рибосоме в скелетной мышце млекопитающих
1.2 Регуляция трансляционной ёмкости (биогенеза рибосом) в скелетной мышце млекопитающих
1.3 Влияние функциональной разгрузки на интенсивность белкового синтеза в скелетных мышцах млекопитающих
1.4 Влияние функциональной разгрузки на внутриклеточные маркеры трансляционной эффективности в скелетных мышцах млекопитающих
1.5 Влияние функциональной разгрузки на внутриклеточные маркеры биогенеза рибосом в скелетных мышцах млекопитающих
1.6 Изменения в синтезе белка и анаболических маркерах в скелетной мышце млекопитающих в период восстановления после функциональной разгрузки
1.7 Влияние гипергравитации на скелетную мускулатуру млекопитающих
1.8 Резюме
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1 Организация экспериментов
2.2 Методология и методы исследования
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
3.1 Динамические изменения внутриклеточных анаболических маркеров и синтеза белка в т. явЫт крысы в течение 7-суточной функциональной разгрузки
3.2 Анаболический ответ изолированной камбаловидной мышцы крысы на механический сигнал после функциональной разгрузки
3.3 Роль стретч-активируемых ионных каналов в реализации механического сигнала в камбаловидной мышце крысы, атрофированной после функциональной разгрузки
3.4 Роль киназы фокальных контактов в анаболическом ответе на механический
стимул в атрофированной постуральной мышце крысы
3.5 Динамика синтеза белка и маркеров анаболических сигнальных путей в камбаловидной мышце крысы в процессе 14-суточной реадаптации после двухнедельной функциональной разгрузки
3.6 Возможные молекулярные механизмы активации синтеза белка в камбаловидной мышце крысы на 3-и сутки реадаптации после функциональной разгрузки
3.7 Интенсивность синтеза белка и статус фосфорилирования ключевых анаболических маркеров в камбаловидной мышце крысы в острый период реадаптации (6, 12 и 24 часа) после 14-суточной функциональной разгрузки
3.8 Роль стретч-активируемых ионных каналов в активации внутриклеточных анаболических процессов в камбаловидной мышце крысы в период острой реадаптации после функциональной разгрузки
3.9 Влияние 30-суточной гипергравитации (2g) на скорость синтеза белка и маркеры анаболических сигнальных путей в скелетных мышцах мышей
3.10 Влияние 30-суточного космического полёта на маркеры анаболических сигнальных путей в m. gastrocnemius medialis и m. longissimus dorsi мышей линии
C57/BL6
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
ВВЕДЕНИЕ
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология», 03.03.01 шифр ВАК
АTФ-зависимая регуляция сигнальных путей в скелетных мышцах при моделируемой гравитационной разгрузке2024 год, кандидат наук Зарипова Ксения Асхатовна
Роль АМФ-активируемой протеинкиназы в гипогравитационной перестройке внутриклеточных сигнальных путей в постуральной мышце млекопитающих2017 год, кандидат наук Вильчинская Наталия Александровна
Реализация механического сигнала в системе регуляции синтеза белка в скелетной мышце млекопитающих на фоне гравитационной разгрузки2019 год, кандидат наук Тыганов Сергей Александрович
Изменения тайтина сердечной и скелетных мышц грызунов в условиях реальной и моделируемой микрогравитации2023 год, кандидат наук Уланова Анна Дмитриевна
Состояние нейро-моторного аппарата крысы в условиях антиортостатического вывешивания и реадаптации2024 год, кандидат наук Федянин Артур Олегович
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизмы анаболической пластичности скелетных мышц млекопитающих в условиях гравитационных воздействий»
Актуальность исследования
Скелетные мышцы, составляющие до 40% от общей массы тела человека [165], не только обеспечивают движение и поддержание тела в пространстве, но также выполняют роль важнейшего регулятора обмена веществ и энергии всего организма [136, 213]. Регулярная мышечная активность необходима для поддержания нормального функционирования различных органов и систем, в том числе функций головного мозга, отвечающих за когнитивные способности [212, 213]. И наоборот, недостаточная физическая активность (гипокинезия) является фактором риска для возникновения таких заболеваний, как диабет 2 типа, ишемическая болезнь сердца, рак толстой кишки, деменция и депрессия [45, 211]. В связи с этим, поддержание массы и функциональных возможностей скелетных мышц является необходимым условием для снижения заболеваемости и смертности населения, а также улучшения качества жизни.
Обладая выраженной пластичностью, скелетная мышца млекопитающих способна перестраивать свой структурно-метаболический профиль в зависимости от характера сократительной активности. Регулярные силовые тренировки способны значительно усиливать интенсивность белкового синтеза и, как следствие, приводить к гипертрофии мышечных волокон [95, 96]. И наоборот, функциональная разгрузка (постельная гипокинезия, денервация, иммобилизация конечностей, нахожднение в условиях невесомости) приводит к подавлению синтеза белка и активации протеолиза, что выражается в уменьшении диаметра мышечных волокон (атрофия) и потере их силы [3, 6, 17, 18, 43, 82, 84, 172, 186, 242, 265, 267]. Ключевую роль в механической регуляции мышечной массы играют внутриклеточные сигнальные пути, регулирующие белковый синтез (анаболические сигнальные пути). При этом в мышечных волокнах особую роль играют сигнальные системы, обеспечивающие передачу информации об изменённом механическом состоянии волокна. Однако в настоящее время механизмы анаболической механотрансдукции, то есть преобразования
поступающего к волокну механического сигнала в цепочку сигнальных путей, регулирующих синтез белка, при различных уровнях гравитации (гипо- и гипергравитация) в скелетной мышце млекопитающих остаются малоизученными.
Известно, что в условиях земной гравитации постуральная мышца (m. soleus) демонстрирует сократительную активность, удерживая вес животного в течение большей части суток [125]. Не исключено, что именно эта «антигравитационная» активность и позволяет поддерживать стабильную работу анаболических сигнальных путей. При этом антигравитационная активность постуральной мышцы характеризуется как объёмом сократительной деятельности, регистрируемым потенциал-зависимыми и энергосенсорными внутриклеточными механизмами, так и резистивным напряжением, воспринимаемым комплексом механосенсорных молекулярных структур. В связи с этим, можно предположить, что при различных уровнях гравитации компоненты анаболических сигнальных путей в зависимости от их состояния и роли в процессах регуляции белкового синтеза будут в разной степени зависеть от объёма сократительной активности и резистивного напряжения, отвечая на сигналы различных молекулярных сенсоров.
Более глубокое понимание тонких молекулярных механизмов, регулирующих синтез белка и массу скелетных мышц, является актуальной задачей для космической физиологии и клинической медицины, поскольку позволит разработать эффективные меры профилактики мышечной атрофии, вызванной длительным бездействием (disuse atrophy).
Степень разработанности проблемы Исследования, проведённые в условиях реальной невесомости (космический полёт) и в наземных модельных экспериментах показали, что снижение гравитационной нагрузки приводит к нарушению работы основных звеньев и структур двигательного аппарата млекопитающих [2]. Совокупность негативных изменений, имеющих место в двигательной системе животных и человека в условиях реальной или моделируемой микрогравитации, получила название
синдрома «гипогравитационной мышечной детренированности» или «гипогравитационного двигательного синдрома» [2, 22, 154].
Хорошо известно, что функциональная разгрузка, вызванная реальной или моделируемой гипогравитацией, способна вызывать атрофию скелетных мышц млекопитающих, при этом наиболее глубокие атрофические изменения наблюдаются в камбаловидной мышце - ключевой постуральной (антигравитационной) мышце [81, 139, 206, 207]. Мышечная атрофия, обусловленная длительным бездействием, связана как с подавлением интенсивности белкового синтеза, так и с активацией внутриклеточных систем протеолиза, что было обнаружено в многочисленных модельных исследованиях на животных и человеке [38, 77, 79, 84, 94, 98, 172, 209, 256, 261, 279]. Ранее было показано, что функциональная разгрузка методом антиортостатического вывешивания может приводить к существенному снижению скорости белкового синтеза в камбаловидной мышце крысы как in vivo [38, 172], так и in vitro [84, 85]. При этом известно, что регуляция синтеза мышечного белка в ответ на повышенную или пониженную физическую нагрузку реализуется на уровне инициации трансляции [129, 151]. Каноническим сигнальным путём, регулирующим синтез белка на уровне инициации трансляции, является каскад IGF-1/AKT/mTORC1, главные эффекторы которого - рибосомальная киназа p70 (p70S6K) и белок, связывающий фактор инициации трансляции 4E (4E-BP1) [43, 92]. Кроме того, регуляция инициации трансляции может происходить посредством киназы гликогенсинтазы Эр (GSK-3P), являющейся ключевым звеном сигнального пути GSK-3p/eIF2B [76]. Протеинкиназа B (AKT) способна фосфорилировать и ингибировать GSK-Эр, тем самым активируя фактор инициации трансляции 2B (eIF2B) [76]. Регуляция трансляции также может осуществляться через шТОКС1-независимый сигнальный путь MAPK/ERK, эффектором которого является рибосомальная киназа p90 (p90RSK) [235]. Ключевое значение для регуляции процесса элонгации трансляции отводится эукариотическому фактору элонгации 2 (eEF2), повышенное фосфорилирование которого способно вызывать ингибирование элонгационной фазы трансляции
белка [179]. Важно отметить, что кроме регуляции процессов инициации и элонгации трансляции, определяющих эффективность трансляции (translational efficiency), важная роль в биосинтезе белка принадлежит трансляционной ёмкости (translational capacity), главным компонентом которой является рибосомальный биогенез [58, 276]. Наиболее исследованными маркерами рибосомального биогенеза являются транскрипционный фактор c-Myc, а также концентрация общей РНК и содержание рибосомальных РНК (рРНК) 18S и 28S [58].
К настоящему времени накоплено достаточно много данных, касающихся состояния ключевых маркеров сигнальных путей, регулирующих синтез белка в камбаловидной мышце млекопитающих после 10, 14 и более суток функциональной разгрузки. Так, в m.soleus крысы после 14-суточного антиортостатического вывешивания было обнаружено существенное снижение фосфорилирования AKT (Ser473) [74, 108], p70S6K (Thr389) [10, 74, 108] и 4E-BP1 [74]. В то же время, после 10-суточной функциональной разгрузки Sugiura et al. (2005) не обнаружили увеличения фосфорилирования p70S6K (Thr389) в m.soleus крысы [254]. В камбаловидной мышце мышей после 14-суточной гравитационной разгрузки не наблюдалось значимых изменений в фосфорилировании AKT (Ser473) и GSK-3P (Ser9) [272]. Полученные ранее данные об увеличении фосфорилирования eEF2 (Thr 56) в m.soleus крысы после 3-суточного антиортостатического вывешивания [8] могли свидетельствовать об ингибировании процесса элонгации трансляции. Bajotto et al. (2011) показали уменьшение содержания 18S и 28S рРНК в m.soleus крысы после функциональной разгрузки в течение 6 суток [39].
В период 3-5 суток реадаптации (восстановления) после антиортостатического вывешивания (или иммобилизации конечности) в m.soleus грызунов наблюдалось гиперфосфорилирование AKT, GSK-3P и p70S6K [63, 254, 272]. Эти события сопровождались усилением синтеза белка в камбаловидной мышце крысы спустя 18 часов после окончания функциональной разгрузки [257]. В целом, согласно гипотезе доктора Д. Райли, в ранний период реадаптации в постуральных мышцах
происходят изменения аналогичные тем, которые имеют место после эксцентрической нагрузки [158, 227, 228].
В отличие от данных, касающихся эффектов воздействия гипогравитации, внутриклеточный анаболический ответ (фосфорилирование ключевых анаболических маркеров, интенсивность белкового синтеза) на действие хронической гипергравитации (вращение на центрифуге) в скелетных мышцах млекопитающих остаётся практически неисследованным.
Заканчивая краткий обзор литературы, посвящённый степени разработанности темы диссертационного исследования, необходимо отметить, что в настоящее время назрела необходимость формирования более целостной картины сигнальных событий, вовлечённых в регуляцию синтеза мышечного белка как на ранних этапах функциональной разгрузки, так и в период последующей реадаптации. Кроме того, до сих пор остаются нераскрытыми фундаментальные механизмы регуляции синтеза мышечного белка в условиях повышенной гравитации (гипергравитация). В связи с этим, в рамках данной работы были сформулированы следующие цель и задачи исследования.
Цель и задачи исследования
Цель исследования состоит в раскрытии механизмов регуляции анаболических сигнальных путей в скелетных мышцах млекопитающих в условиях гравитационных воздействий.
Для успешной реализации цели были поставлены следующие основные задачи исследования:
1. Проанализировать динамику синтеза белка и активность различных звеньев анаболического сигналинга в постуральной мышце крысы в процессе функциональной разгрузки и последующей реадаптации.
2. Оценить вклад АКТ-зависимых и АКТ-независимых сигнальных путей в активацию синтеза белка камбаловидной мышцы крысы в процессе трёхсуточного восстановления после функциональной разгрузки.
3. Выявить роль механочувствительных ионных каналов в реализации анаболического ответа на изменение механического состояния постуральной мышцы в острой фазе реадаптации после функциональной разгрузки.
4. Исследовать влияние хронической гипергравитации (30 суток) на внутриклеточные анаболические сигнальные пути и синтез белка в скелетных мышцах мышей линии C57BL/6.
5. Оценить состояние анаболического сигналинга в скелетных мышцах мышей линии C57BL/6 после 30-суточного космического полёта на борту биоспутника «БИОН-М» № 1.
Научная новизна исследования
Показано, что при переходе от тонической активности постуральной камбаловидной мышцы крысы к состоянию физиологического покоя и далее к хронической функциональной разгрузке (disuse) происходит перестройка сигнальных путей, обеспечивающих реализацию механической активности данной мышцы, которая выражается в активации эндогенного ингибитора трансляции (GSK-3P), подавлении трансляционной ёмкости и последующем снижении интенсивности белкового синтеза.
Впервые проанализирована динамика интенсивности синтеза белка и активности ключевых маркеров анаболических сигнальных путей в m.soleus крысы в период реадаптации (до 24 часов (острая фаза), а также на 3, 7 и 14 сутки) после функциональной разгрузки. Было установлено, что один из молекулярных механизмов, обусловливающий активацию синтеза белка в m.soleus крысы в острой фазе реадаптации, связан с работой стретч-активируемых ионных каналов. Кроме того, с помощью ингибиторного анализа впервые показано, что активация синтеза белка в m. soleus крысы в период 3-суточной реадаптации после функциональной разгрузки обусловлена как AKT-зависимым сигнальным путём, так и AKT-независимым механизмом.
Впервые продемонстрировано, что пребывание мышей в условиях хронической 30-суточной гипергравитации (вращение на центрифуге с ускорением 2g) может приводить к дифференцированному ответу анаболических
сигнальных систем в камбаловидной (m. soleus) и передней большеберцовой (m. tibialis anterior) мышцах. Так, в отличие от m. soleus, пребывание мышей в условиях непрерывной гипергравитации (2g) привело к выраженному анаболическому ответу в m. tibialis anterior. Усиление белкового синтеза в передней большеберцовой мышце сопровождалось активацией mTORC1-зависимых и mTORC1-независимых сигнальных путей. Также было впервые установлено, что усиление синтеза белка в m. longissimus dorsi мышей после периода непрерывной гипергравитации (2g) сопровождалось увеличением фосфорилирования 4E-BP1 - белка, являющегося субстратом протеинкиназного комплекса mTORC1.
Впервые получены данные о белковом содержании ключевых сигнальных молекул (IRS-1, GSK-3P, eEF2), задействованных в регуляции синтеза белка, в икроножной мышце (m. gastrocnemius medialis) и длиннейшей мышце спины (m. longissimus dorsi) мышей после 30-суточного космического полёта на биоспутнике «БИОН-М» №1. После космического полёта в m. gastrocnemius medialis мышей наблюдалось достоверное снижение содержания субстрата инсулинового рецептора (IRS-1) и фосфорилирования киназы гликогенсинтазы (GSK-3P).
Теоретическая и практическая значимость работы Полученные в рамках настоящего исследования результаты и выводы вносят существенный вклад в расширение представлений о природе и механизмах атрофии скелетных мышц, вызванной изменениями анаболического сигналинга в условиях реальной или моделируемой гравитационной разгрузки.
Решение проблемы, касающейся фундаментальных механизмов, лежащих в основе развития атрофии от бездействия является одной из актуальных проблем в области современной физиологии скелетных мышц. Понимание механизмов развития мышечной атрофии позволит разработать новые эффективные средства профилактики (биологически активные добавки, фармакологические препараты, комплексы физических упражнений), которые смогут найти применение как в космической физиологии, так и клинической медицине.
Выявление механизмов реализации механического сигнала (эксцентрические сокращения) в виде анаболического ответа в атрофированной вследствие функциональной разгрузки скелетной мышце может послужить необходимой базой для создания эффективных профилактических мер, а также методов поддержания работоспособности мышц в таких условиях как невесомость, постельная гипокинезия, вынужденная иммобилизация конечностей.
Восстановление работоспособности скелетных мышц после функциональной разгрузки (атрофии) разного генеза (гипсовая иммобилизация конечностей, постельная гипокинезия, длительное пребывание в невесомости) является одной из важнейших задач космической физиологии и реабилитационной медицины. Существенная роль в восстановлении (реадаптации) скелетной мышцы после атрофии и/или атонии принадлежит синтезу белка. В связи с этим, полученные в рамках настоящей работы результаты вносят важный вклад в понимание фундаментальных закономерностей анаболического ответа скелетной мышцы в условиях острой реадаптации. Понимание механизмов активации синтеза белка в период реадпатции после функциональной разгрузки скелетных мышц может быть использовано для создания более эффективных методов реабилитации необходимых для восстановления мышечной массы и работоспособности после длительного периода гипокинезии/бездействия.
Материалы настоящей диссертации (обзор литературы, результаты, выводы) могут быть использованы преподавателями вузов и научными сотрудниками при написании учебников, научных работ и разработке новых курсов лекций по гравитационной физиологии, молекулярной физиологии и биохимии скелетных мышц млекопитающих. Кроме того, материалы диссертации могут быть востребованы студентами и аспирантами вузов и научных учреждений при написании выпускных квалификационных работ и диссертаций.
Положения, выносимые на защиту
1. Снижение интенсивности белкового синтеза в m.soleus крысы в первую неделю функциональной разгрузки сопровождается как снижением трансляционной ёмкости, так и трансляционной эффективности. Интенсификация белкового синтеза в период первой недели реадаптации после функциональной разгрузки сопровождается изменением активности сигнальных путей mT0RC1/p70S6K и GSK-3p/eIF2B.
2. Активация синтеза белка в m.soleus крысы в ранний период восстановления после функциональной разгрузки обусловлена AKT-зависимыми и AKT-независимыми сигнальными путями, а также работой механо-активируемых ионных каналов.
3. Пребывание мышей в условиях непрерывной гипергравитации (30 суток) приводит к выраженному анаболическому ответу во флексоре, но не в экстензоре голени. Пребывание мышей в условиях невесомости (30 суток) приводит к изменениям внутриклеточных анаболических маркеров в экстензоре голени, но не вызывает изменений в экстензоре спины.
Апробация результатов
Основные результаты и положения, изложенные в настоящей диссертации, были представлены и обсуждены автором на следующих всероссийских и международных научных мероприятиях: Всероссийская с международным участием школа-конференция по физиологии мышц и мышечной деятельности (Москва, 2013, 2015), 37th Congress of International Union of Physiological Sciences (Бирмингем, Великобритания, 2013), XXII съезд Физиологического общества имени И.П. Павлова (Волгоград, 2013), Международный симпозиум «Biological Motility» (Пущино, 2014, 2016), 40th Scientific Assembly COSPAR (Москва, 2014), Advances in Skeletal Muscle Biology in Health and Disease Conference (Гейнсвилл, США, 2017), Annual Meeting of the International Society for Gravitational Physiology (Ватерлоо, Канада, 2014; Любляна, Словения, 2015; Тулуза, Франция, 2016; Звенигород, Россия, 2017), Конференция по космической
биологии и авиакосмической медицине с международным участием (Москва, 2014, 2015, 2016, 2018), European Muscle Conference (Зальцбург, Австрия, 2014; Монпелье, Франция, 2016; Потсдам, Германия, 2017; Будапешт, Венгрия, 2018), Международная конференция «Рецепторы и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2015), Всероссийская конференция «Внутриклеточная сигнализация, транспорт, цитоскелет» (Санкт-Петербург, 2015), XXXIX Академические чтения по космонавтике, посвящённые памяти академика С.П. Королёва и других выдающихся отечественных учёных-пионеров освоения космического пространства (Москва, 2015), XV Всероссийское Совещание с международным участием и VIII школа по эволюционной физиологии (Санкт-Петербург, 2016), Конференция с международным участием «Клеточная биология: проблемы и перспективы» (Санкт-Петербург, 2017), X Всероссийский конгресс молодых учёных-биологов (Казань, 2017), 17th International Biochemistry of Exercise Conference (Пекин, КНР, 2018), Международная конференция «Современные тенденции биохимии, радиационной и космической биологии: великий Сисакян и значение его исследований» (Ереван, 2019), Всероссийская конференция с международным участием «Интегративная физиология» (Санкт-Петербург, 2019, 2020).
На заседании секции Учёного совета ГНЦ РФ - ИМБП РАН "Космическая физиология и биология" (21 июля 2020 г.) была пройдена апробация материалов, изложенных в настоящей диссертации.
Публикации по теме исследования
По материалам диссертации опубликовано 56 печатных работ: 16 статей в научных изданиях, рекомендованных ВАК при Минобрнауки России и входящих в международные базы данных Scopus и/или Web of Science Core Collection, тезисов докладов - 40.
Личный вклад автора
Все разделы диссертационной работы выполнены непосредственно автором или при его непосредственном руководстве и личном участии. Автором диссертации разработано направление исследований, сформулированы цель и задачи исследования, осуществлено планирование экспериментов с животными. Полученные данные были обработаны, обобщены и интерпретированы лично автором. Ряд параметров в экспериментах, связанных с влиянием эксцентрических сокращений изолированной мышцы крыс на анаболический сигналинг и синтез белка получены совместно с научным сотрудником лаборатории миологии ГНЦ РФ - ИМБП РАН С.А. Тыгановым под руководством автора диссертации. Данные ПЦР анализа получены совместно с К.Г. Птицыным и Ю.Н. Ломоносовой. Организация эксперимента с вращением мышей на центрифуге была осуществлена сотрудниками лаборатории интегративной биологии костной ткани (руководитель лаборатории - проф. Л. Вико) (Национальный институт здоровья и медицинских исследований Франции, Лионский Университет, г. Сент-Этьенн, Франция).
Структура и объём диссертации
Диссертация изложена на 209 страницах, содержит 56 рисунков, 12 таблиц и включает следующие разделы: введение, обзор литературы, материалы и методы исследования, результаты и обсуждение, заключение и выводы. Список литературы состоит из 299 цитируемых источников.
Исследования, проведённые в рамках настоящей диссертации, были поддержаны грантами РФФИ (№ 14-04-31414, № 16-04-00530, № 16-34-60055) и РНФ (№ 17-75-20152), а также Программой фундаментальных исследований ГНЦ РФ - ИМБП РАН.
ГЛАВА 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1 Основные внутриклеточные сигнальные пути, регулирующие процесс синтеза белка на рибосоме в скелетной мышце млекопитающих
Интенсивность синтеза белка на рибосомах определяется эффективностью трансляции (translational efficiency) и трансляционной ёмкостью (translational capacity) [80, 185]. Эффективность трансляции - это интенсивность сборки полипептидной цепи на существующих в данный момент времени рибосомах. Трансляционная ёмкость, в основном, зависит от количества рибосом на единицу ткани и, следовательно, зависит от рибосомального биогенеза [58, 80, 187].
Хорошо известно, что эффективность трансляции может регулироваться на трёх стадиях: инициация, элонгация и терминация. В литературе, посвящённой анализу реакции скелетных мышц млекопитающих на различные внешние воздействия (физическая нагрузка, концентрация аминокислот, гормонов и гормоноподобных веществ), подчёркивается ключевая роль регуляции белкового синтеза на уровне инициации трансляции [151].
В эукариотических клетках кэп-зависимая инициация трансляции складывается из нескольких стадий. На первой стадии происходит образование трёхкомпонентного комплекса (ternary complex), состоящего из эукариотического фактора инициации трансляции 2 (eIF2), ГТФ и метионил-тРНК, который связывается с малой субъединицей рибосомы (40 S) с образованием преинициаторного комплекса 43 S [151, 175]. На следующей стадии комплекс 43S связывается с 5' кэп структурой (7-метилгуанин) мРНК с образованием комплекса 48 S. В образовании 48 S важная роль принадлежит эукариотическому фактору инициации трансляции 4F (eIF4F), который является белковым комплексом, состоящим из таких белков, как eIF4A, eIF4G и eIF4E [175]. Сборка белкового комплекса eIF4F зависит от связывания с белком 4E-BP1 [151]. После обнаружения комплексом 43S стартового кодона AUG на мРНК происходит
гидролиз ГТФ до ГДФ при участии eIF2. Данное событие необходимо для соединения большой (60S) и малой (40S) субъединиц с образованием 80S рибосомы [175]. Для повторения цикла инициации трансляции важную роль играет фактор инициации трансляции 2B (eIF2B). Данный фактор непосредственно участвует в регенерации комплекса еШ2-ГТФ путём замены ГДФ на ГТФ [247].
По литературным данным, наиболее исследованным регулятором элонгации трансляции является эукариотический фактор элонгации 2 (eEF2) [48]. Данный фермент катализирует процесс перемещения рибосомы вдоль мРНК на один триплет [218]. Регуляция eEF2 осуществляется путём посттрансляционной модификации (фосфорилирование). При гиперфосфорилировании данного белка по Thr56, его связь с рибосомой существенно затрудняется и процесс элонгации трансляции ингибируется [237, 238]. Фосфорилирование eEF2 по Thr56 осуществляется с помощью киназы элонгационного фактора 2 (eEF2K) [238]. Данная киназа может подвергаться ингибирующему или активирующему фосфорилированию с помощью ряда протеинкиназ. В частности, рибосомальные киназы (p70S6K и p90RSK), а также стресс-активируемая протениканаза 4 (SAPK4) способны фосфорилировать eEF2K по Ser 366 и Ser 359 и ингибировать её киназную активность, тем самым облегчая процесс элонгации трансляции [143, 175]. В свою очередь, повышение активности eEF2K и последующее ингибирование элонгации трансляции может быть связано с активностью
протеинкиназы A (PKA), АМФ-активируемой протеинкиназы (AMPK),
2+
повышенной концентрацией Ca и низким уровнем pH [48, 72, 143].
Важнейшим белковым комплексом, осуществляющим регуляцию синтеза белка на уровне инициации трансляции является протеинкиназный белковый комплекс mTORC1 (mammalian/mechanistic target of rapamycin complex 1) [151, 175]. Отличительная особенность данного комплекса состоит в том, что макролидный антибиотик рапамицин в комплексе с белком FKBP12 (FK-binding protein 12) способен связываться с FRB доменом mTOR и блокировать доступ субстратов к киназному домену mTOR и/или нарушать димерную структуру
комплекса шТОКС1 [293]. Основными субстратами шТОКС1 являются белки р70Б6К и 4Е-ВР1 [92, 219]. Измерение фосфорилирования р70Б6К по Ткг389 широко используется для определения активности комплекса шТОЯС1 [126]. Будучи фосфорилированной и активированной, протеинкиназа р70Б6К участвует в фосфорилировании рибосомального белка Б6 (грБ6) и активации факторов инициации трансляции еШ4В и еШ4А [151]. шТОЯС1-опосредованное фосфорилирование 4Е-ВР1 по Thr37/46 способно ослабить ингибирующее влияние на фактор инициации еШ4Е и способствовать инициации синтеза белка [151].
Различные сигналы, воспринимаемые мышечным волокном (механические сигналы, аминокислоты, гормоны), способны интегрироваться протеинкиназным комплексом шТОЯС1 [126]. Основным сигнальным каскадом, реализующим сигналы от инсулина и инсулиноподобного фактора роста 1 (ЮБ-1) является сигнальный путь IRS-1/PI3K/AKT/TSC2/Rheb/mTORC1 [76]. ЮЕ-1, циркулирующий в крови, имеет двойное происхождение. В условиях относительного покоя основным источником циркулирующего в кровотоке ЮБ-1 является печень, однако при активной мышечной работе увеличение «системного» ЮБ-1 происходит посредстом резкого повышения экспрессии данного фактора роста в скелетных мышцах [99]. При этом соматотропный гормон является основным «системным» регулятором экспрессии ЮБ-1 [62]. При этом было показано, что секреция биологически активного соматотропина может зависеть от механической активности мышечных проприоцепторов [184]. Таким образом, системные факторы, непосредственно зависящие от двигательной активности, могут регулировать сигнальный путь IRS-1/AKT/mTORC1.
Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология», 03.03.01 шифр ВАК
Регуляция катаболических сигнальных путей при функциональной разгрузке M.soleus крысы2016 год, кандидат наук Белова, Светлана Павловна
Динамика клеточного дыхания и содержание цитоскелетных белков в волокнах камбаловидной мышцы крысы в условиях гравитационной разгрузки и последующего восстановления2012 год, кандидат биологических наук Мирзоев, Тимур Махмашарифович
Роль гистондеацетилаз и гистонацетилтрансфераз в регуляции миозинового фенотипа в постуральной мышце в условиях гравитационной разгрузки2022 год, кандидат наук Парамонова Инна Ильинична
Ростовые процессы в постуральной мышце в условиях гравитационной разгрузки и мышечного напряжения на ее фоне2008 год, кандидат биологических наук Туртикова, Ольга Владимировна
NFATС1-ЗАВИСИМЫЕ МЕХАНИЗМЫ СТАБИЛИЗАЦИИ МИОЗИНОВОГО ФЕНОТИПА ПОСТУРАЛЬНЫХ МЫШЦ МЛЕКОПИТАЮЩИХ В УСЛОВИЯХ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ РАЗГРУЗКИ2020 год, кандидат наук Шарло Кристина Андреевна
Список литературы диссертационного исследования доктор наук Мирзоев Тимур Махмашарифович, 2021 год
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Андреев-Андриевский А. А., Шенкман Б. С., Попова А. С., Долгов О. Н., Анохин К. В., Солдатов П. Э., Виноградова О. Л., Ильин Е. А., Сычев В. Н. Экспериментальные исследования на мышах по программе полета биоспутника БИОН-М1 // Авиакосмическая и экологическая медицина. - 2014. - Vol. 48, № 1. -P. 14-27.
2. Григорьев А. И., Козловская И. Б., Шенкман Б. С. Роль опорной афферентации в организации тонической мышечной системы // Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова. - 2004. - Vol. 90, № 5. - P. 508-521.
3. Григорьева Л. С., Козловская И. Б. Влияние невесомости и гипокинезии на скоростно-силовые свойства мышц человека // Косм. биол. и авиакосм. мед. -1987. - Vol. 21, № 1. - P. 27-30.
4. Ильина-Какуева Е. И. Динамика восстановления камбаловидной мышцы крыс после атрофии, вызванной вывешиванием // Авиакосмическая и экологическая медицина. - 2005. - Vol. 39, № 2. - P. 38-41.
5. Ильина-Какуева Е. И., Португалов В. В. Влияние искусственной силы тяжести на скелетную мускулатуру крыс в условиях космического полета // Арх. анат. гистол. эмбриол. - 1979. - Vol. 76, № 3. - P. 22-27.
6. Ильина-Какуева Е. И., Португалов В. В. Структурные изменения камбаловидной мышцы крыс, экспонированных на биоспутниках серии "Космос" и при гипокинезии // Косм. биол. и авиакосм. мед. - 1981. - Vol. 15, № 3. - P. 3740.
7. Качаева Е. В., Туртикова О. В., Лейнсоо Т. А., Шенкман Б. С. Инсулиноподобный фактор роста 1 и ключевые маркеры протеолиза в остром периоде реадаптации постуральной мышцы, атрофированной в результате функциональной разгрузки // Биофизика. - 2010. - Vol. 55, № 6. - P. 1108 - 1116.
8. Красный А. М., Лысенко Е. А., Козловская И. Б., Шенкман Б. С., Ломоносова Ю. Н. Фосфорилирование элонгационного фактора и экспрессия его киназы в
m.soleus крысы в течение трех суток гравитационной разгрузки // ДАН. - 2013. -Vol. 453, № 1. - P. 1-3.
9. Литвинова К. С., Таракин П. М., Гасникова Н. М., Ларина И. М., Шенкман Б. С. Динамика характеристик мышечных волокон m. soleus крысы и инсулиноподобного фактора роста I в период реадаптации после гравитационной разгрузки // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. - 2007. - Vol. 93, № 10. - P. 1143 -1155.
10. Лысенко Е. А., Туртикова О. В., Качаева Е. В., Ушаков И. Б., Шенкман Б. С. Активность рибосомальных киназ при функциональной разгрузке различной продолжительности // ДАН. - 2010. - Vol. 434, № 1. - P. 126-129.
11. Мирзоев Т. М., Вильчинcкая Н. А., Ломоносова Ю. Н., Немировская Т. Л., Шенкман Б. С. Влияние 30-суточного космического полёта и последующей реадаптации на сигнальные процессы в m. longissimus dorsi мыши // Авиакосмическая и экологическая медицина. - 2014. - Vol. 48, № 2. - P. 12-15.
12. Мирзоев Т. М., Тыганов С. А., Петрова И. О., Вико Л., Шенкман Б. C. Влияние хронической гипергравитации на скорость синтеза белка и маркеры анаболических сигнальных путей в скелетных мышцах мыши // Авиакосмическая и экологическая медицина. - 2018. - Vol. 52, № 6. - P. 54-60.
13. Мирзоев Т. М., Тыганов С. А., Петрова И. О., Шенкман. Сигнальные пути регуляции синтеза белка в постуральной мышце крысы в период реадаптации после функциональной разгрузки // Авиакосмическая и экологическая медицина. - 2017. - Vol. 51, № 7. - P. 99-105.
14. Мирзоев Т. М., Шенкман Б. С. Регуляция синтеза белка в инактивированной скелетной мышце: Входные сигналы, протеинкиназные каскады и биогенез рибосом // Биохимия. - 2018. - Vol. 83, № 11. - P. 1606-1626.
15. Мирзоев Т. М., Шенкман Б. С., Ушаков И. Б., Огнева И. В. Содержание десмина и альфа-актинина-2 в камбаловидной мышце крысы в динамике гравитационной разгрузки и последующего периода восстановления // Доклады Академии наук. - 2012. - Vol. 444, № 2. - P. 216-218.
16. Немировская Т. Л., Шенкман Б. С., Краснов И. Б. Влияние длительной гипергравитации на скелетно-мышечную ткань крыс // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. - 2005. - Vol. 91, № 2. - P. 113-121.
17. Оганов B. C., Скуратова С. А., Мурашко Л. М., Ширвинская М. А., Силади Т. Изменение состава и свойств сократительных белков после космического полета // Биофизика. - 1982. - Vol. 27, № 1. - P. 26-30.
18. Оганов B. C., Скуратова С. А., Ширвинская М. А. Влияние полёта на биоспутнике "Космос-936" на сократительные свойства мышечных волокон крыс // Косм. биол. и авиакосм. мед. - 1981. - Vol. 15, № 4. - P. 58-61.
19. Оганов B. C., Скуратова С. А., Ширвинская М. А. Сократительные свойства мышечных волокон крыс при длительном действии ускорений +2Gx // Космич. биология и авиакосмич. мед. - 1985. - Vol. 19, № 5. - P. 53-56.
20. Тыганов С. А., Мирзоев Т. М., Рожков С. В., Шенкман Б. С. Роль киназы фокальных контактов в анаболическом ответе на механический стимул в атрофированной постуральной мышце крысы // Авиакосмическая и экологическая медицина. - 2019. - Vol. 53, № 4. - P. 74-79.
21. Шенкман Б. С. Реадаптация атрофированной мышцы: от деструкции к синтезу белка // Рос. физиол. журн. им. И.М. Сеченова. - 2012. - Vol. 98, № 12. - P. 14711489.
22. Шенкман Б. С., Григорьев А. И., Козловская И. Б. Гравитационные механизмы в тонической двигательной системе. Нейрофизиологические и мышечные аспекты // Физиология человека. - 2017. - Vol. 43, № 5. - P. 104-117.
23. Юганов Е. М., Касьян И. И., Асямолов Б. Ф. Биоэлектрическая активность скелетной мускулатуры в условиях перемежающегося действия перегрузок в невесомости // Изв. Ак. Наук. Сер. Биол. - 1963. - Vol. 5. - P. 746-754.
24. Augusto V., Padovani C. R., Campos G. E. R. Skeletal Muscle Fibre Types in C57BL6J Mice // Braz. J. Morphol. Sci. . - 2004. - Vol. 21. - P. 89-94.
25. Abramovici H., Hogan A. B., Obagi C., Topham M. K., Gee S. H. Diacylglycerol kinase-zeta localization in skeletal muscle is regulated by phosphorylation and interaction with syntrophins // Mol Biol Cell. - 2003. - Vol. 14, № 11. - P. 4499-4511.
26. Adams G. R., McCue S. A., Bodell P. W., Zeng M., Baldwin K. M. Effects of spaceflight and thyroid deficiency on hindlimb development. I. Muscle mass and IGF-I expression // J Appl Physiol (1985). - 2000. - Vol. 88, № 3. - P. 894-903.
27. Alford E. K., Roy R. R., Hodgson J. A., Edgerton V. R. Electromyography of rat soleus, medial gastrocnemius, and tibialis anterior during hind limb suspension // Exp Neurol. - 1987. - Vol. 96, № 3. - P. 635-649.
28. Allen D. L., Yasui W., Tanaka T., Ohira Y., Nagaoka S., Sekiguchi C., Hinds W. E., Roy R. R., Edgerton V. R. Myonuclear number and myosin heavy chain expression in rat soleus single muscle fibers after spaceflight // J Appl Physiol (1985). - 1996. - Vol. 81, № 1. - P. 145-151.
29. Andreev-Andrievskiy A., Popova A., Boyle R., Alberts J., Shenkman B., Vinogradova O., Dolgov O., Anokhin K., Tsvirkun D., Soldatov P., Nemirovskaya T., Ilyin E., Sychev V. Mice in Bion-M 1 space mission: training and selection // PLoS One. - 2014. - Vol. 9, № 8. - P. e104830.
30. Andrianjafiniony T., Dupre-Aucouturier S., Letexier D., Couchoux H., Desplanches D. Oxidative stress, apoptosis, and proteolysis in skeletal muscle repair after unloading // Am J Physiol Cell Physiol. - 2010. - Vol. 299, № 2. - P. C307-315.
31. Arabi A., Wu S., Ridderstrale K., Bierhoff H., Shiue C., Fatyol K., Fahlen S., Hydbring P., Soderberg O., Grummt I., Larsson L. G., Wright A. P. c-Myc associates with ribosomal DNA and activates RNA polymerase I transcription // Nat Cell Biol. -2005. - Vol. 7, № 3. - P. 303-310.
32. Atherton P. J., Greenhaff P. L., Phillips S. M., Bodine S. C., Adams C. M., Lang C. H. Control of skeletal muscle atrophy in response to disuse: clinical/preclinical contentions and fallacies of evidence // Am J Physiol Endocrinol Metab. - 2016. - Vol. 311, № 3. - P. E594-604.
33. Ato S., Makanae Y., Kido K., Fujita S. Contraction mode itself does not determine the level of mTORC1 activity in rat skeletal muscle // Physiol Rep. - 2016. - Vol. 4, № 19.
34. Awede B., Thissen J., Gailly P., Lebacq J. Regulation of IGF-I, IGFBP-4 and IGFBP-5 gene expression by loading in mouse skeletal muscle // FEBS Lett. - 1999. -Vol. 461, № 3. - P. 263-267.
35. Baar K., Esser K. Phosphorylation of p70(S6k) correlates with increased skeletal muscle mass following resistance exercise // Am J Physiol. - 1999. - Vol. 276, № 1 Pt 1. - P. C120-127.
36. Babij P., Booth F. W. Alpha-actin and cytochrome c mRNAs in atrophied adult rat skeletal muscle // Am J Physiol. - 1988. - Vol. 254, № 5 Pt 1. - P. C651-656.
37. Baehr L. M., West D. W., Marcotte G., Marshall A. G., De Sousa L. G., Baar K., Bodine S. C. Age-related deficits in skeletal muscle recovery following disuse are associated with neuromuscular junction instability and ER stress, not impaired protein synthesis // Aging (Albany NY). - 2016. - Vol. 8, № 1. - P. 127-146.
38. Baehr L. M., West D. W. D., Marshall A. G., Marcotte G. R., Baar K., Bodine S. C. Muscle-specific and age-related changes in protein synthesis and protein degradation in response to hindlimb unloading in rats // J Appl Physiol (1985). - 2017. - Vol. 122, № 5. - P. 1336-1350.
39. Bajotto G., Sato Y., Kitaura Y., Shimomura Y. Effect of branched-chain amino acid supplementation during unloading on regulatory components of protein synthesis in atrophied soleus muscles // Eur J Appl Physiol. - 2011. - Vol. 111, № 8. - P. 18151828.
40. Ballif B. A., Roux P. P., Gerber S. A., MacKeigan J. P., Blenis J., Gygi S. P. Quantitative phosphorylation profiling of the ERK/p90 ribosomal S6 kinase-signaling cassette and its targets, the tuberous sclerosis tumor suppressors // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2005. - Vol. 102, № 3. - P. 667-672.
41. Bederman I. R., Lai N., Shuster J., Henderson L., Ewart S., Cabrera M. E. Chronic hindlimb suspension unloading markedly decreases turnover rates of skeletal and cardiac muscle proteins and adipose tissue triglycerides // J Appl Physiol (1985). -2015. - Vol. 119, № 1. - P. 16-26.
42. Bigbee A. J., Grindeland R. E., Roy R. R., Zhong H., Gosselink K. L., Arnaud S., Edgerton V. R. Basal and evoked levels of bioassayable growth hormone are altered by hindlimb unloading // J Appl Physiol (1985). - 2006. - Vol. 100, № 3. - P. 1037-1042.
43. Bodine S. C., Stitt T. N., Gonzalez M., Kline W. O., Stover G. L., Bauerlein R., Zlotchenko E., Scrimgeour A., Lawrence J. C., Glass D. J., Yancopoulos G. D. Akt/mTOR pathway is a crucial regulator of skeletal muscle hypertrophy and can prevent muscle atrophy in vivo // Nat Cell Biol. - 2001. - Vol. 3, № 11. - P. 1014-1019.
44. Bolster D. R., Crozier S. J., Kimball S. R., Jefferson L. S. AMP-activated protein kinase suppresses protein synthesis in rat skeletal muscle through down-regulated mammalian target of rapamycin (mTOR) signaling // J Biol Chem. - 2002. - Vol. 277, № 27. - P. 23977-23980.
45. Booth F. W., Gordon S. E., Carlson C. J., Hamilton M. T. Waging war on modern chronic diseases: primary prevention through exercise biology // J Appl Physiol (1985).
- 2000. - Vol. 88, № 2. - P. 774-787.
46. Booth F. W., Seider M. J. Early change in skeletal muscle protein synthesis after limb immobilization of rats // J Appl Physiol Respir Environ Exerc Physiol. - 1979. -Vol. 47, № 5. - P. 974-977.
47. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal Biochem. -1976. - Vol. 72. - P. 248-254.
48. Browne G. J., Proud C. G. Regulation of peptide-chain elongation in mammalian cells // Eur J Biochem. - 2002. - Vol. 269, № 22. - P. 5360-5368.
49. Brunn G. J., Hudson C. C., Sekulic A., Williams J. M., Hosoi H., Houghton P. J., Lawrence J. C., Jr., Abraham R. T. Phosphorylation of the translational repressor PHAS-I by the mammalian target of rapamycin // Science. - 1997. - Vol. 277, № 5322.
- P. 99-101.
50. Burry M., Hawkins D., Spangenburg E. E. Lengthening contractions differentially affect p70s6k phosphorylation compared to isometric contractions in rat skeletal muscle // Eur J Appl Physiol. - 2007. - Vol. 100, № 4. - P. 409-415.
51. Bylund-Fellenius A. C., Ojamaa K. M., Flaim K. E., Li J. B., Wassner S. J., Jefferson L. S. Protein synthesis versus energy state in contracting muscles of perfused rat hindlimb // Am J Physiol. - 1984. - Vol. 246, № 4 Pt 1. - P. E297-305.
52. Caiozzo V. J., Baker M. J., Herrick R. E., Tao M., Baldwin K. M. Effect of spaceflight on skeletal muscle: mechanical properties and myosin isoform content of a slow muscle // J Appl Physiol (1985). - 1994. - Vol. 76, № 4. - P. 1764-1773.
53. Caiozzo V. J., Haddad F., Lee S., Baker M., Paloski W., Baldwin K. M. Artificial gravity as a countermeasure to microgravity: a pilot study examining the effects on knee extensor and plantar flexor muscle groups // J Appl Physiol (1985). - 2009. - Vol. 107, № 1. - P. 39-46.
54. Cannavino J., Brocca L., Sandri M., Bottinelli R., Pellegrino M. A. PGC1-alpha over-expression prevents metabolic alterations and soleus muscle atrophy in hindlimb unloaded mice // J Physiol. - 2014. - Vol. 592, № 20. - P. 4575-4589.
55. Carriere A., Cargnello M., Julien L. A., Gao H., Bonneil E., Thibault P., Roux P. P. Oncogenic MAPK signaling stimulates mTORC1 activity by promoting RSK-mediated raptor phosphorylation // Curr Biol. - 2008. - Vol. 18, № 17. - P. 1269-1277.
56. Carriere A., Romeo Y., Acosta-Jaquez H. A., Moreau J., Bonneil E., Thibault P., Fingar D. C., Roux P. P. ERK1/2 phosphorylate Raptor to promote Ras-dependent activation of mTOR complex 1 (mTORC1) // J Biol Chem. - 2011. - Vol. 286, № 1. -P. 567-577.
57. Casse A. H., Desplanches D., Mayet-Sornay M. H., Raccurt M., Jegou S., Morel G. Growth hormone receptor expression in atrophying muscle fibers of rats // Endocrinology. - 2003. - Vol. 144, № 8. - P. 3692-3697.
58. Chaillou T., Kirby T. J., McCarthy J. J. Ribosome biogenesis: emerging evidence for a central role in the regulation of skeletal muscle mass // J Cell Physiol. - 2014. -Vol. 229, № 11. - P. 1584-1594.
59. Chale-Rush A., Morris E. P., Kendall T. L., Brooks N. E., Fielding R. A. Effects of chronic overload on muscle hypertrophy and mTOR signaling in young adult and aged rats // J Gerontol A Biol Sci Med Sci. - 2009. - Vol. 64, № 12. - P. 1232-1239.
60. Chen H. C., Appeddu P. A., Isoda H., Guan J. L. Phosphorylation of tyrosine 397 in focal adhesion kinase is required for binding phosphatidylinositol 3-kinase // J Biol Chem. - 1996. - Vol. 271, № 42. - P. 26329-26334.
61. Chibalin A. V., Benziane B., Zakyrjanova G. F., Kravtsova V. V., Krivoi, II. Early endplate remodeling and skeletal muscle signaling events following rat hindlimb suspension // J Cell Physiol. - 2018. - Vol. 233, № 10. - P. 6329-6336.
62. Chikani V., Ho K. K. Action of GH on skeletal muscle function: molecular and metabolic mechanisms // J Mol Endocrinol. - 2014. - Vol. 52, № 1. - P. R107-123.
63. Childs T. E., Spangenburg E. E., Vyas D. R., Booth F. W. Temporal alterations in protein signaling cascades during recovery from muscle atrophy // Am J Physiol Cell Physiol. - 2003. - Vol. 285, № 2. - P. C391-398.
64. Choi I., Lee K., Kim M., Lee M., Park K. Differential activation of stress-responsive signalling proteins associated with altered loading in a rat skeletal muscle // J Cell Biochem. - 2005. - Vol. 96, № 6. - P. 1231-1243.
65. Csibi A., Leibovitch M. P., Cornille K., Tintignac L. A., Leibovitch S. A. MAFbx/Atrogin-1 controls the activity of the initiation factor eIF3-f in skeletal muscle atrophy by targeting multiple C-terminal lysines // J Biol Chem. - 2009. - Vol. 284, № 7. - P. 4413-4421.
66. Csibi A., Tintignac L. A., Leibovitch M. P., Leibovitch S. A. eIF3-f function in skeletal muscles: to stand at the crossroads of atrophy and hypertrophy // Cell Cycle. -2008. - Vol. 7, № 12. - P. 1698-1701.
67. D'Aunno D. S., Robinson R. R., Smith G. S., Thomason D. B., Booth F. W. Intermittent acceleration as a countermeasure to soleus muscle atrophy // J Appl Physiol (1985). - 1992. - Vol. 72, № 2. - P. 428-433.
68. Dapp C., Schmutz S., Hoppeler H., Fluck M. Transcriptional reprogramming and ultrastructure during atrophy and recovery of mouse soleus muscle // Physiol Genomics. - 2004. - Vol. 20, № 1. - P. 97-107.
69. de Boer M. D., Selby A., Atherton P., Smith K., Seynnes O. R., Maganaris C. N., Maffulli N., Movin T., Narici M. V., Rennie M. J. The temporal responses of protein
synthesis, gene expression and cell signalling in human quadriceps muscle and patellar tendon to disuse // J Physiol. - 2007. - Vol. 585, № Pt 1. - P. 241-251.
70. Demetrius L. Of mice and men. When it comes to studying ageing and the means to slow it down, mice are not just small humans // EMBO Rep. - 2005. - Vol. 6 Spec No. - p. S39-44.
71. Desplanches D., Mayet M. H., Ilyina-Kakueva E. I., Sempore B., Flandrois R. Skeletal muscle adaptation in rats flown on Cosmos 1667 // J Appl Physiol (1985). -1990. - Vol. 68, № 1. - P. 48-52.
72. Diggle T. A., Subkhankulova T., Lilley K. S., Shikotra N., Willis A. E., Redpath N. T. Phosphorylation of elongation factor-2 kinase on serine 499 by cAMP-dependent protein kinase induces Ca2+/calmodulin-independent activity // Biochem J. - 2001. -Vol. 353, № Pt 3. - P. 621-626.
73. Drenning J. A., Lira V. A., Simmons C. G., Soltow Q. A., Sellman J. E., Criswell D. S. Nitric oxide facilitates NFAT-dependent transcription in mouse myotubes // Am J Physiol Cell Physiol. - 2008. - Vol. 294, № 4. - P. C1088-1095.
74. Dupont E., Cieniewski-Bernard C., Bastide B., Stevens L. Electrostimulation during hindlimb unloading modulates PI3K-AKT downstream targets without preventing soleus atrophy and restores slow phenotype through ERK // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. - 2011. - Vol. 300, № 2. - P. 408-417.
75. Durieux A. C., Desplanches D., Freyssenet D., Fluck M. Mechanotransduction in striated muscle via focal adhesion kinase // Biochem Soc Trans. - 2007. - Vol. 35, № Pt 5. - P. 1312-1313.
76. Egerman M. A., Glass D. J. Signaling pathways controlling skeletal muscle mass // Crit Rev Biochem Mol Biol. - 2014. - Vol. 49, № 1. - P. 59-68.
77. English K. L., Mettler J. A., Ellison J. B., Mamerow M. M., Arentson-Lantz E., Pattarini J. M., Ploutz-Snyder R., Sheffield-Moore M., Paddon-Jones D. Leucine partially protects muscle mass and function during bed rest in middle-aged adults // Am J Clin Nutr. - 2016. - Vol. 103, № 2. - P. 465-473.
78. Enns D. L., Belcastro A. N. Early activation and redistribution of calpain activity in skeletal muscle during hindlimb unweighting and reweighting // Can J Physiol Pharmacol. - 2006. - Vol. 84, № 6. - P. 601-609.
79. Ferrando A. A., Lane H. W., Stuart C. A., Davis-Street J., Wolfe R. R. Prolonged bed rest decreases skeletal muscle and whole body protein synthesis // Am J Physiol. -1996. - Vol. 270, № 4 Pt 1. - P. E627-633.
80. Figueiredo V. C., McCarthy J. J. Regulation of Ribosome Biogenesis in Skeletal Muscle Hypertrophy // Physiology (Bethesda). - 2019. - Vol. 34, № 1. - P. 30-42.
81. Fitts R. H., Riley D. R., Widrick J. J. Functional and structural adaptations of skeletal muscle to microgravity // J Exp Biol. - 2001. - Vol. 204, № Pt 18. - P. 32013208.
82. Fitts R. H., Trappe S. W., Costill D. L., Gallagher P. M., Creer A. C., Colloton P. A., Peters J. R., Romatowski J. G., Bain J. L., Riley D. A. Prolonged space flight-induced alterations in the structure and function of human skeletal muscle fibres // J Physiol. - 2010. - Vol. 588, № Pt 18. - P. 3567-3592.
83. Fluck M., Carson J. A., Gordon S. E., Ziemiecki A., Booth F. W. Focal adhesion proteins FAK and paxillin increase in hypertrophied skeletal muscle // Am J Physiol. -1999. - Vol. 277, № 1 Pt 1. - P. 152-162.
84. Fluckey J. D., Dupont-Versteegden E. E., Knox M., Gaddy D., Tesch P. A., Peterson C. A. Insulin facilitation of muscle protein synthesis following resistance exercise in hindlimb-suspended rats is independent of a rapamycin-sensitive pathway // Am J Physiol Endocrinol Metab. - 2004. - Vol. 287, № 6. - P. E1070-1075.
85. Fluckey J. D., Dupont-Versteegden E. E., Montague D. C., Knox M., Tesch P., Peterson C. A., Gaddy-Kurten D. A rat resistance exercise regimen attenuates losses of musculoskeletal mass during hindlimb suspension // Acta Physiol Scand. - 2002. - Vol. 176, № 4. - P. 293-300.
86. Franco A., Jr., Lansman J. B. Stretch-sensitive channels in developing muscle cells from a mouse cell line // J Physiol. - 1990. - Vol. 427. - P. 361-380.
87. Franco A., Jr., Winegar B. D., Lansman J. B. Open channel block by gadolinium ion of the stretch-inactivated ion channel in mdx myotubes // Biophys J. - 1991. - Vol. 59, № 6. - P. 1164-1170.
88. Frey M., von Kanel-Christen R., Stalder-Navarro V., Duke P. J., Weibel E. R., Hoppeler H. Effects of long-term hypergravity on muscle, heart and lung structure of mice // J Comp Physiol B. - 1997. - Vol. 167, № 7. - P. 494-501.
89. Fuller P. M., Baldwin K. M., Fuller C. A. Parallel and divergent adaptations of rat soleus and plantaris to chronic exercise and hypergravity // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. - 2006. - Vol. 290, № 2. - P. R442-448.
90. Gamrin L., Berg H. E., Essen P., Tesch P. A., Hultman E., Garlick P. J., McNurlan M. A., Wernerman J. The effect of unloading on protein synthesis in human skeletal muscle // Acta Physiol Scand. - 1998. - Vol. 163, № 4. - P. 369-377.
91. Gibson J. N., Halliday D., Morrison W. L., Stoward P. J., Hornsby G. A., Watt P. W., Murdoch G., Rennie M. J. Decrease in human quadriceps muscle protein turnover consequent upon leg immobilization // Clin Sci (Lond). - 1987. - Vol. 72, № 4. - P. 503-509.
92. Glass D. J. Signalling pathways that mediate skeletal muscle hypertrophy and atrophy // Nat Cell Biol. - 2003. - Vol. 5, № 2. - P. 87-90.
93. Globus R. K., Morey-Holton E. Hindlimb unloading: rodent analog for microgravity // J Appl Physiol (1985). - 2016. - Vol. 120, № 10. - P. 1196-1206.
94. Glover E. I., Phillips S. M., Oates B. R., Tang J. E., Tarnopolsky M. A., Selby A., Smith K., Rennie M. J. Immobilization induces anabolic resistance in human myofibrillar protein synthesis with low and high dose amino acid infusion // J Physiol. -2008. - Vol. 586, № 24. - P. 6049-6061.
95. Goldberg A. L. Protein synthesis during work-induced growth of skeletal muscle // J Cell Biol. - 1968. - Vol. 36, № 3. - P. 653-658.
96. Goldberg A. L., Etlinger J. D., Goldspink D. F., Jablecki C. Mechanism of work-induced hypertrophy of skeletal muscle // Med Sci Sports. - 1975. - Vol. 7, № 3. - P. 185-198.
97. Goldspink D. F. The influence of immobilization and stretch on protein turnover of rat skeletal muscle // J Physiol. - 1977. - Vol. 264, № 1. - P. 267-282.
98. Goldspink D. F., Morton A. J., Loughna P., Goldspink G. The effect of hypokinesia and hypodynamia on protein turnover and the growth of four skeletal muscles of the rat // Pflugers Arch. - 1986. - Vol. 407, № 3. - P. 333-340.
99. Goldspink G. Mechanical signals, IGF-I gene splicing, and muscle adaptation // Physiology (Bethesda). - 2005. - Vol. 20. - P. 232-238.
100. Gollnick P. D., Timson B. F., Moore R. L., Riedy M. Muscular enlargement and number of fibers in skeletal muscles of rats // J Appl Physiol Respir Environ Exerc Physiol. - 1981. - Vol. 50, № 5. - P. 936-943.
101. Goodman C. A., Coenen A. M., Frey J. W., You J. S., Barker R. G., Frankish B. P., Murphy R. M., Hornberger T. A. Insights into the role and regulation of TCTP in skeletal muscle // Oncotarget. - 2017. - Vol. 8, № 12. - P. 18754-18772.
102. Goodman C. A., Mabrey D. M., Frey J. W., Miu M. H., Schmidt E. K., Pierre P., Hornberger T. A. Novel insights into the regulation of skeletal muscle protein synthesis as revealed by a new nonradioactive in vivo technique // FASEB J. - 2011. - Vol. 25, № 3. - P. 1028-1039.
103. Gordon S. E., Fluck M., Booth F. W. Selected Contribution: Skeletal muscle focal adhesion kinase, paxillin, and serum response factor are loading dependent // J Appl Physiol (1985). - 2001. - Vol. 90, № 3. - P. 1174-1183; discussion 1165.
104. Grandori C., Gomez-Roman N., Felton-Edkins Z. A., Ngouenet C., Galloway D. A., Eisenman R. N., White R. J. c-Myc binds to human ribosomal DNA and stimulates transcription of rRNA genes by RNA polymerase I // Nat Cell Biol. - 2005. - Vol. 7, № 3. - P. 311-318.
105. Gregory M. A., Qi Y., Hann S. R. Phosphorylation by glycogen synthase kinase-3 controls c-myc proteolysis and subnuclear localization // J Biol Chem. - 2003. - Vol. 278, № 51. - P. 51606-51612.
106. Grummt I. Regulation of mammalian ribosomal gene transcription by RNA polymerase I // Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. - 1999. - Vol. 62. - P. 109-154.
107. Gulati P., Gaspers L. D., Dann S. G., Joaquin M., Nobukuni T., Natt F., Kozma S.
C., Thomas A. P., Thomas G. Amino acids activate mTOR complex 1 via Ca2+/CaM signaling to hVps34 // Cell Metab. - 2008. - Vol. 7, № 5. - P. 456-465.
108. Gwag T., Lee K., Ju H., Shin H., Lee J. W., Choi I. Stress and signaling responses of rat skeletal muscle to brief endurance exercise during hindlimb unloading: a catch-up process for atrophied muscle // Cell Physiol Biochem. - 2009. - Vol. 24, № 5-6. - P. 537-546.
109. Gwinn D. M., Shackelford D. B., Egan D. F., Mihaylova M. M., Mery A., Vasquez
D. S., Turk B. E., Shaw R. J. AMPK phosphorylation of raptor mediates a metabolic checkpoint // Mol Cell. - 2008. - Vol. 30, № 2. - P. 214-226.
110. Haddad F., Baldwin K. M., Tesch P. A. Pretranslational markers of contractile protein expression in human skeletal muscle: effect of limb unloading plus resistance exercise // J Appl Physiol (1985). - 2005. - Vol. 98, № 1. - P. 46-52.
111. Hakkinen K., Alen M., Komi P. V. Changes in isometric force- and relaxationtime, electromyographic and muscle fibre characteristics of human skeletal muscle during strength training and detraining // Acta Physiol Scand. - 1985. - Vol. 125, № 4. - P. 573-585.
112. Han B., Zhu M. J., Ma C., Du M. Rat hindlimb unloading down-regulates insulin like growth factor-1 signaling and AMP-activated protein kinase, and leads to severe atrophy of the soleus muscle // Appl Physiol Nutr Metab. - 2007. - Vol. 32, № 6. - P. 1115-1123.
113. Hannan K. M., Brandenburger Y., Jenkins A., Sharkey K., Cavanaugh A., Rothblum L., Moss T., Poortinga G., McArthur G. A., Pearson R. B., Hannan R. D. mTOR-dependent regulation of ribosomal gene transcription requires S6K1 and is mediated by phosphorylation of the carboxy-terminal activation domain of the nucleolar transcription factor UBF // Mol Cell Biol. - 2003. - Vol. 23, № 23. - P. 8862-8877.
114. Hannan K. M., Thomas G., Pearson R. B. Activation of S6K1 (p70 ribosomal protein S6 kinase 1) requires an initial calcium-dependent priming event involving formation of a high-molecular-mass signalling complex // Biochem J. - 2003. - Vol. 370, № Pt 2. - P. 469-477.
115. Hansen G., Martinuk K. J., Bell G. J., MacLean I. M., Martin T. P., Putman C. T. Effects of spaceflight on myosin heavy-chain content, fibre morphology and succinate dehydrogenase activity in rat diaphragm // Pflugers Arch. - 2004. - Vol. 448, № 2. - P. 239-247.
116. Harrison B. C., Allen D. L., Girten B., Stodieck L. S., Kostenuik P. J., Bateman T. A., Morony S., Lacey D., Leinwand L. A. Skeletal muscle adaptations to microgravity exposure in the mouse // J Appl Physiol (1985). - 2003. - Vol. 95, № 6. - P. 2462-2470.
117. Harwood A. J. Regulation of GSK-3: a cellular multiprocessor // Cell. - 2001. -Vol. 105, № 7. - P. 821-824.
118. Hather B. M., Tesch P. A., Buchanan P., Dudley G. A. Influence of eccentric actions on skeletal muscle adaptations to resistance training // Acta Physiol Scand. -1991. - Vol. 143, № 2. - P. 177-185.
119. Hayasaka M., Tsunekawa H., Yoshinaga M., Murakami T. Endurance exercise induces REDD1 expression and transiently decreases mTORC1 signaling in rat skeletal muscle // Physiol Rep. - 2014. - Vol. 2, № 12.
120. Heinemeier K. M., Olesen J. L., Haddad F., Schjerling P., Baldwin K. M., Kjaer M. Effect of unloading followed by reloading on expression of collagen and related growth factors in rat tendon and muscle // J Appl Physiol (1985). - 2009. - Vol. 106, № 1. - P. 178-186.
121. Hilder T. L., Baer L. A., Fuller P. M., Fuller C. A., Grindeland R. E., Wade C. E., Graves L. M. Insulin-independent pathways mediating glucose uptake in hindlimb-suspended skeletal muscle // J Appl Physiol (1985). - 2005. - Vol. 99, № 6. - P. 21812188.
122. Hilder T. L., Tou J. C., Grindeland R. E., Wade C. E., Graves L. M. Phosphorylation of insulin receptor substrate-1 serine 307 correlates with JNK activity in atrophic skeletal muscle // FEBS Lett. - 2003. - Vol. 553, № 1-2. - P. 63-67.
123. Hill M., Goldspink G. Expression and splicing of the insulin-like growth factor gene in rodent muscle is associated with muscle satellite (stem) cell activation following local tissue damage // J Physiol. - 2003. - Vol. 549, № Pt 2. - P. 409-418.
124. Hirose M., Kaneki M., Sugita H., Yasuhara S., Martyn J. A. Immobilization depresses insulin signaling in skeletal muscle // Am J Physiol Endocrinol Metab. -2000. - Vol. 279, № 6. - P. E1235-1241.
125. Hodgson J. A., Roy R. R., Higuchi N., Monti R. J., Zhong H., Grossman E., Edgerton V. R. Does daily activity level determine muscle phenotype? // J Exp Biol. -
2005. - Vol. 208, № Pt 19. - P. 3761-3770.
126. Hornberger T. A. Mechanotransduction and the regulation of mTORC1 signaling in skeletal muscle // Int J Biochem Cell Biol. - 2011. - Vol. 43, № 9. - P. 1267-1276.
127. Hornberger T. A., Chien S. Mechanical stimuli and nutrients regulate rapamycin-sensitive signaling through distinct mechanisms in skeletal muscle // J Cell Biochem. -
2006. - Vol. 97, № 6. - P. 1207-1216.
128. Hornberger T. A., Chu W. K., Mak Y. W., Hsiung J. W., Huang S. A., Chien S. The role of phospholipase D and phosphatidic acid in the mechanical activation of mTOR signaling in skeletal muscle // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2006. - Vol. 103, № 12. - P. 4741-4746.
129. Hornberger T. A., Hunter R. B., Kandarian S. C., Esser K. A. Regulation of translation factors during hindlimb unloading and denervation of skeletal muscle in rats // Am J Physiol Cell Physiol. - 2001. - Vol. 281, № 1. - P. C179-187.
130. Hornberger T. A., Stuppard R., Conley K. E., Fedele M. J., Fiorotto M. L., Chin E. R., Esser K. A. Mechanical stimuli regulate rapamycin-sensitive signalling by a phosphoinositide 3-kinase-, protein kinase B- and growth factor-independent mechanism // Biochem J. - 2004. - Vol. 380, № Pt 3. - P. 795-804.
131. Houston M. E., Froese E. A., Valeriote S. P., Green H. J., Ranney D. A. Muscle performance, morphology and metabolic capacity during strength training and detraining: a one leg model // Eur J Appl Physiol Occup Physiol. - 1983. - Vol. 51, № 1. - P. 25-35.
132. Ingalls C. P., Wenke J. C., Armstrong R. B. Time course changes in [Ca2+]i, force, and protein content in hindlimb-suspended mouse soleus muscles // Aviat Space Environ Med. - 2001. - Vol. 72, № 5. - P. 471-476.
133. Inoki K., Zhu T., Guan K. L. TSC2 mediates cellular energy response to control cell growth and survival // Cell. - 2003. - Vol. 115, № 5. - P. 577-590.
134. Itai Y., Kariya Y., Hoshino Y. Morphological changes in rat hindlimb muscle fibres during recovery from disuse atrophy // Acta Physiol Scand. - 2004. - Vol. 181, № 2. - P. 217-224.
135. Ito N., Ruegg U. T., Kudo A., Miyagoe-Suzuki Y., Takeda S. Activation of calcium signaling through Trpv1 by nNOS and peroxynitrite as a key trigger of skeletal muscle hypertrophy // Nat Med. - 2013. - Vol. 19, № 1. - P. 101-106.
136. Izumiya Y., Hopkins T., Morris C., Sato K., Zeng L., Viereck J., Hamilton J. A., Ouchi N., LeBrasseur N. K., Walsh K. Fast/Glycolytic muscle fiber growth reduces fat mass and improves metabolic parameters in obese mice // Cell Metab. - 2008. - Vol. 7, № 2. - P. 159-172.
137. Jacobs B. L., You J. S., Frey J. W., Goodman C. A., Gundermann D. M., Hornberger T. A. Eccentric contractions increase the phosphorylation of tuberous sclerosis complex-2 (TSC2) and alter the targeting of TSC2 and the mechanistic target of rapamycin to the lysosome // J Physiol. - 2013. - Vol. 591, № 18. - P. 4611-4620.
138. Jefferson L. S., Fabian J. R., Kimball S. R. Glycogen synthase kinase-3 is the predominant insulin-regulated eukaryotic initiation factor 2B kinase in skeletal muscle // Int J Biochem Cell Biol. - 1999. - Vol. 31, № 1. - P. 191-200.
139. Jiang B., Ohira Y., Roy R. R., Nguyen Q., Ilyina-Kakueva E. I., Oganov V., Edgerton V. R. Adaptation of fibers in fast-twitch muscles of rats to spaceflight and hindlimb suspension // J Appl Physiol (1985). - 1992. - Vol. 73, № 2 Suppl. - P. 58S-65S.
140. Kammoun M., Cassar-Malek I., Meunier B., Picard B. A simplified immunohistochemical classification of skeletal muscle fibres in mouse // Eur J Histochem. - 2014. - Vol. 58, № 2. - P. 2254.
141. Kang S. A., Pacold M. E., Cervantes C. L., Lim D., Lou H. J., Ottina K., Gray N. S., Turk B. E., Yaffe M. B., Sabatini D. M. mTORC1 phosphorylation sites encode their sensitivity to starvation and rapamycin // Science. - 2013. - Vol. 341, № 6144. - P. 1236566.
142. Kasper C. E. Sarcolemmal disruption in reloaded atrophic skeletal muscle // J Appl Physiol (1985). - 1995. - Vol. 79, № 2. - P. 607-614.
143. Kaul G., Pattan G., Rafeequi T. Eukaryotic elongation factor-2 (eEF2): its regulation and peptide chain elongation // Cell Biochem Funct. - 2011. - Vol. 29, № 3.
- P. 227-234.
144. Kawada S., Tachi C., Ishii N. Content and localization of myostatin in mouse skeletal muscles during aging, mechanical unloading and reloading // J Muscle Res Cell Motil. - 2001. - Vol. 22, № 8. - P. 627-633.
145. Kawano F., Nomura T., Ishihara A., Nonaka I., Ohira Y. Afferent input-associated reduction of muscle activity in microgravity environment // Neuroscience. - 2002. -Vol. 114, № 4. - P. 1133-1138.
146. Kawao N., Morita H., Obata K., Tamura Y., Okumoto K., Kaji H. The vestibular system is critical for the changes in muscle and bone induced by hypergravity in mice // Physiol Rep. - 2016. - Vol. 4, № 19.
147. Kawasome H., Papst P., Webb S., Keller G. M., Johnson G. L., Gelfand E. W., Terada N. Targeted disruption of p70(s6k) defines its role in protein synthesis and rapamycin sensitivity // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1998. - Vol. 95, № 9. - P. 50335038.
148. Kazi A., Xiang S., Yang H., Delitto D., Trevino J., Jiang R. H. Y., Ayaz M., Lawrence H. R., Kennedy P., Sebti S. M. GSK3 suppression upregulates beta-catenin and c-Myc to abrogate KRas-dependent tumors // Nat Commun. - 2018. - Vol. 9, № 1.
- P. 5154.
149. Kelleher A. R., Kimball S. R., Dennis M. D., Schilder R. J., Jefferson L. S. The mTORC1 signaling repressors REDD1/2 are rapidly induced and activation of p70S6K1 by leucine is defective in skeletal muscle of an immobilized rat hindlimb // Am J Physiol Endocrinol Metab. - 2013. - Vol. 304, № 2. - P. E229-236.
150. Kim E., Goraksha-Hicks P., Li L., Neufeld T. P., Guan K. L. Regulation of TORC1 by Rag GTPases in nutrient response // Nat Cell Biol. - 2008. - Vol. 10, № 8. -P. 935-945.
151. Kimball S. R., Jefferson L. S. Control of translation initiation through integration of signals generated by hormones, nutrients, and exercise // J Biol Chem. - 2010. - Vol. 285, № 38. - P. 29027-29032.
152. Kimura N., Tokunaga C., Dalal S., Richardson C., Yoshino K., Hara K., Kemp B. E., Witters L. A., Mimura O., Yonezawa K. A possible linkage between AMP-activated protein kinase (AMPK) and mammalian target of rapamycin (mTOR) signalling pathway // Genes Cells. - 2003. - Vol. 8, № 1. - P. 65-79.
153. Klossner S., Durieux A. C., Freyssenet D., Flueck M. Mechano-transduction to muscle protein synthesis is modulated by FAK // Eur J Appl Physiol. - 2009. - Vol. 106, № 3. - P. 389-398.
154. Kozlovskaya I. B., Sayenko I. V., Sayenko D. G., Miller T. F., Khusnutdinova D. R., Melnik K. A. Role of support afferentation in control of the tonic muscle activity // Acta Astronautica. - 2007. - Vol. 60, № 4. - P. 285-294.
155. Kramerova I., Kudryashova E., Venkatraman G., Spencer M. J. Calpain 3 participates in sarcomere remodeling by acting upstream of the ubiquitin-proteasome pathway // Hum Mol Genet. - 2007. - Vol. 16, № 8. - P. 1006.
156. Krawiec B. J., Frost R. A., Vary T. C., Jefferson L. S., Lang C. H. Hindlimb casting decreases muscle mass in part by proteasome-dependent proteolysis but independent of protein synthesis // Am J Physiol Endocrinol Metab. - 2005. - Vol. 289, № 6. - P. E969-980.
157. Krippendorf B. B., Riley D. A. Distinguishing unloading- versus reloading-induced changes in rat soleus muscle // Muscle Nerve. - 1993. - Vol. 16, № 1. - P. 99108.
158. Krippendorf B. B., Riley D. A. Temporal changes in sarcomere lesions of rat adductor longus muscles during hindlimb reloading // Anat Rec. - 1994. - Vol. 238, № 3. - P. 304-310.
159. Kubica N., Bolster D. R., Farrell P. A., Kimball S. R., Jefferson L. S. Resistance exercise increases muscle protein synthesis and translation of eukaryotic initiation factor 2Bepsilon mRNA in a mammalian target of rapamycin-dependent manner // J Biol Chem. - 2005. - Vol. 280, № 9. - P. 7570-7580.
160. Kumar V., Atherton P., Smith K., Rennie M. J. Human muscle protein synthesis and breakdown during and after exercise // J Appl Physiol (1985). - 2009. - Vol. 106, № 6. - P. 2026-2039.
161. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. - 1970. - Vol. 227, № 5259. - P. 680-685.
162. Lagirand-Cantaloube J., Offner N., Csibi A., Leibovitch M. P., Batonnet-Pichon S., Tintignac L. A., Segura C. T., Leibovitch S. A. The initiation factor eIF3-f is a major target for atrogin1/MAFbx function in skeletal muscle atrophy // EMBO J. - 2008. -Vol. 27, № 8. - P. 1266-1276.
163. Lang S. M., Kazi A. A., Hong-Brown L., Lang C. H. Delayed recovery of skeletal muscle mass following hindlimb immobilization in mTOR heterozygous mice // PLoS One. - 2012. - Vol. 7, № 6. - P. e38910.
164. Lawler J. M., Kwak H. B., Kim J. H., Lee Y., Hord J. M., Martinez D. A. Biphasic stress response in the soleus during reloading after hind limb unloading // Med Sci Sports Exerc. - 2012. - Vol. 44, № 4. - P. 600-609.
165. Lee R. C., Wang Z., Heo M., Ross R., Janssen I., Heymsfield S. B. Total-body skeletal muscle mass: development and cross-validation of anthropometric prediction models // Am J Clin Nutr. - 2000. - Vol. 72, № 3. - P. 796-803.
166. Leterme D., Falempin M. EMG activity of three rat hindlimb muscles during microgravity and hypergravity phase of parabolic flight // Aviat Space Environ Med. -1998. - Vol. 69, № 11. - P. 1065-1070.
167. Lin T. A., Kong X., Haystead T. A., Pause A., Belsham G., Sonenberg N., Lawrence J. C., Jr. PHAS-I as a link between mitogen-activated protein kinase and translation initiation // Science. - 1994. - Vol. 266, № 5185. - P. 653-656.
168. Liu R., Iadevaia V., Averous J., Taylor P. M., Zhang Z., Proud C. G. Impairing the production of ribosomal RNA activates mammalian target of rapamycin complex 1 signalling and downstream translation factors // Nucleic Acids Res. - 2014. - Vol. 42, № 8. - P. 5083-5096.
169. Livak K. J., Schmittgen T. D. Analysis of relative gene expression data using realtime quantitative PCR and the 2(-Delta Delta C(T)) Method // Methods. - 2001. - Vol. 25, № 4. - P. 402-408.
170. Lomonosova Y. N., Belova S. P., Mirzoev T. M., Kozlovskaya I. B., Shenkman B. S. Eukaryotic elongation factor 2 kinase activation in M. soleus under 14-day hindlimb unloading of rats // Dokl Biochem Biophys. - 2017. - Vol. 474, № 1. - P. 165-167.
171. Lomonosova Y. N., Kalamkarov G. R., Bugrova A. E., Shevchenko T. F., Kartashkina N. L., Lysenko E. A., Shvets V. I., Nemirovskaya T. L. Protective effect of L-Arginine administration on proteins of unloaded m. soleus // Biochemistry (Mosc). -2011. - Vol. 76, № 5. - P. 571-580.
172. Loughna P., Goldspink G., Goldspink D. F. Effect of inactivity and passive stretch on protein turnover in phasic and postural rat muscles // J Appl Physiol (1985). - 1986. - Vol. 61, № 1. - P. 173-179.
173. Machida M., Takeda K., Yokono H., Ikemune S., Taniguchi Y., Kiyosawa H., Takemasa T. Reduction of ribosome biogenesis with activation of the mTOR pathway in denervated atrophic muscle // J Cell Physiol. - 2012. - Vol. 227, № 4. - P. 15691576.
174. MacKenzie M. G., Hamilton D. L., Murray J. T., Taylor P. M., Baar K. mVps34 is activated following high-resistance contractions // J Physiol. - 2009. - Vol. 587, № 1. -P. 253-260.
175. Mahoney S. J., Dempsey J. M., Blenis J. Cell signaling in protein synthesis ribosome biogenesis and translation initiation and elongation // Prog Mol Biol Transl Sci. - 2009. - Vol. 90. - P. 53-107.
176. Maroto R., Raso A., Wood T. G., Kurosky A., Martinac B., Hamill O. P. TRPC1 forms the stretch-activated cation channel in vertebrate cells // Nat Cell Biol. - 2005. -Vol. 7, № 2. - P. 179-185.
177. Martino F., Perestrelo A. R., Vinarsky V., Pagliari S., Forte G. Cellular Mechanotransduction: From Tension to Function // Front Physiol. - 2018. - Vol. 9. - P. 824.
178. Martins K. J., St-Louis M., Murdoch G. K., MacLean I. M., McDonald P., Dixon W. T., Putman C. T., Michel R. N. Nitric oxide synthase inhibition prevents activity-induced calcineurin-NFATc1 signalling and fast-to-slow skeletal muscle fibre type conversions // J Physiol. - 2012. - Vol. 590, № 6. - P. 1427-1442.
179. Matsakas A., Patel K. Intracellular signalling pathways regulating the adaptation of skeletal muscle to exercise and nutritional changes // Histol Histopathol. - 2009. - Vol. 24, № 2. - P. 209-222.
180. Mayer C., Zhao J., Yuan X., Grummt I. mTOR-dependent activation of the transcription factor TIF-IA links rRNA synthesis to nutrient availability // Genes Dev. -2004. - Vol. 18, № 4. - P. 423-434.
181. Mayhew D. L., Hornberger T. A., Lincoln H. C., Bamman M. M. Eukaryotic initiation factor 2B epsilon induces cap-dependent translation and skeletal muscle hypertrophy // J Physiol. - 2011. - Vol. 589, № Pt 12. - P. 3023-3037.
182. McBride T. A. Stretch-activated ion channels and c-fos expression remain active after repeated eccentric bouts // J Appl Physiol (1985). - 2003. - Vol. 94, № 6. - P. 2296-2302.
183. McBride T. A., Stockert B. W., Gorin F. A., Carlsen R. C. Stretch-activated ion channels contribute to membrane depolarization after eccentric contractions // J Appl Physiol (1985). - 2000. - Vol. 88, № 1. - P. 91-101.
184. McCall G. E., Gosselink K. L., Bigbee A. J., Roy R. R., Grindeland R. E., Edgerton V. R. Muscle afferent-pituitary axis: a novel pathway for modulating the secretion of a pituitary growth factor // Exerc Sport Sci Rev. - 2001. - Vol. 29, № 4. -P. 164-169.
185. McCarthy J. J., Esser K. A. Anabolic and catabolic pathways regulating skeletal muscle mass // Curr Opin Clin Nutr Metab Care. - 2010. - Vol. 13, № 3. - P. 230-235.
186. McDonald K. S., Fitts R. H. Effect of hindlimb unloading on rat soleus fiber force, stiffness, and calcium sensitivity // J Appl Physiol (1985). - 1995. - Vol. 79, № 5. - P. 1796-1802.
187. Millward D. J., Garlick P. J., James W. P., Nnanyelugo D. O., Ryatt J. S. Relationship between protein synthesis and RNA content in skeletal muscle // Nature. -1973. - Vol. 241, № 5386. - P. 204-205.
188. Mirzoev T., Tyganov S., Petrova I., Gnyubkin V., Laroche N., Vico L., Shenkman B. Divergent Anabolic Signalling responses of Murine Soleus and Tibialis Anterior Muscles to Chronic 2G Hypergravity // Sci Rep. - 2017. - Vol. 7, № 1. - P. 3514.
189. Mirzoev T., Tyganov S., Vilchinskaya N., Lomonosova Y., Shenkman B. Key Markers of mTORC1-Dependent and mTORC1-Independent Signaling Pathways Regulating Protein Synthesis in Rat Soleus Muscle During Early Stages of Hindlimb Unloading // Cell Physiol Biochem. - 2016. - Vol. 39, № 3. - P. 1011-1020.
190. Mirzoev T. M. Skeletal Muscle Recovery from Disuse Atrophy: Protein Turnover Signaling and Strategies for Accelerating Muscle Regrowth // Int J Mol Sci. - 2020. -Vol. 21, № 21.
191. Mirzoev T. M., Tyganov S. A., Petrova I. O., Shenkman B. S. Acute recovery from disuse atrophy: the role of stretch-activated ion channels in the activation of anabolic signaling in skeletal muscle // Am J Physiol Endocrinol Metab. - 2019. - Vol. 316, № 1. - P. E86-E95.
192. Mirzoev T. M., Tyganov S. A., Shenkman B. S. Akt-dependent and Akt-independent pathways are involved in protein synthesis activation during reloading of disused soleus muscle // Muscle Nerve. - 2017. - Vol. 55, № 3. - P. 393-399.
193. Miyazaki M., Noguchi M., Takemasa T. Intermittent reloading attenuates muscle atrophy through modulating Akt/mTOR pathway // Med Sci Sports Exerc. - 2008. -Vol. 40, № 5. - P. 848-855.
194. Morey-Holton E. R., Globus R. K. Hindlimb unloading rodent model: technical aspects // J Appl Physiol (1985). - 2002. - Vol. 92, № 4. - P. 1367-1377.
195. Moss T., Stefanovsky V. Y. Promotion and regulation of ribosomal transcription in eukaryotes by RNA polymerase I // Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. - 1995. - Vol. 50. - P. 25-66.
196. Munoz K. A., Satarug S., Tischler M. E. Time course of the response of myofibrillar and sarcoplasmic protein metabolism to unweighting of the soleus muscle // Metabolism. - 1993. - Vol. 42, № 8. - P. 1006-1012.
197. Musacchia X. J., Steffen J. M., Fell R. D., Dombrowski M. J. Skeletal muscle response to spaceflight, whole body suspension, and recovery in rats // J Appl Physiol (1985). - 1990. - Vol. 69, № 6. - P. 2248-2253.
198. Nakao R., Hirasaka K., Goto J., Ishidoh K., Yamada C., Ohno A., Okumura Y., Nonaka I., Yasutomo K., Baldwin K. M., Kominami E., Higashibata A., Nagano K., Tanaka K., Yasui N., Mills E. M., Takeda S., Nikawa T. Ubiquitin ligase Cbl-b is a negative regulator for insulin-like growth factor 1 signaling during muscle atrophy caused by unloading // Mol Cell Biol. - 2009. - Vol. 29, № 17. - P. 4798-4811.
199. Nemirovskaia T., Krasnov I., Shenkman B., Belozerova I. Morphology changes in rat skeletal muscles after 19 day exposure to +2 G // J Gravit Physiol. - 2001. - Vol. 8, № 1. - P. P73-74.
200. Novikov V. E., Ilyin E. A. Age-related reactions of rat bones to their unloading // Aviat Space Environ Med. - 1981. - Vol. 52, № 9. - P. 551-553.
201. O'Neil T. K., Duffy L. R., Frey J. W., Hornberger T. A. The role of phosphoinositide 3-kinase and phosphatidic acid in the regulation of mammalian target of rapamycin following eccentric contractions // J Physiol. - 2009. - Vol. 587, № Pt 14. - P. 3691-3701.
202. Oganov V. S., Potapov A. N. On the mechanisms of changes in skeletal muscles in the weightless environment // Life Sci Space Res. - 1976. - Vol. 14. - P. 137-143.
203. Ogneva I. V., Biryukov N. S., Leinsoo T. A., Larina I. M. Possible role of non-muscle alpha-actinins in muscle cell mechanosensitivity // PLoS One. - 2014. - Vol. 9, № 4. - P. e96395.
204. Ogneva I. V., Gnyubkin V., Laroche N., Maximova M. V., Larina I. M., Vico L. Structure of the cortical cytoskeleton in fibers of postural muscles and cardiomyocytes of mice after 30-day 2-g centrifugation // J Appl Physiol (1985). - 2015. - Vol. 118, № 5. - P. 613-623.
205. Ohira T., Ohira T., Kawano F., Shibaguchi T., Okabe H., Goto K., Ogita F., Sudoh M., Roy R. R., Edgerton V. R., Cancedda R., Ohira Y. Effects of gravitational loading levels on protein expression related to metabolic and/or morphologic properties of mouse neck muscles // Physiol Rep. - 2014. - Vol. 2, № 1. - P. e00183.
206. Ohira Y., Jiang B., Roy R. R., Oganov V., Ilyina-Kakueva E., Marini J. F., Edgerton V. R. Rat soleus muscle fiber responses to 14 days of spaceflight and hindlimb suspension // J Appl Physiol (1985). - 1992. - Vol. 73, № 2 Suppl. - P. 51S-57S.
207. Ohira Y., Yoshinaga T., Nomura T., Kawano F., Ishihara A., Nonaka I., Roy R. R., Edgerton V. R. Gravitational unloading effects on muscle fiber size, phenotype and myonuclear number // Adv Space Res. - 2002. - Vol. 30, № 4. - P. 777-781.
208. Ohno Y., Sugiura T., Ohira Y., Yoshioka T., Goto K. Loading-associated expression of TRIM72 and caveolin-3 in antigravitational soleus muscle in mice // Physiol Rep. - 2014. - Vol. 2, № 12.
209. Paddon-Jones D., Sheffield-Moore M., Cree M. G., Hewlings S. J., Aarsland A., Wolfe R. R., Ferrando A. A. Atrophy and impaired muscle protein synthesis during prolonged inactivity and stress // J Clin Endocrinol Metab. - 2006. - Vol. 91, № 12. - P. 4836-4841.
210. Pap M., Cooper G. M. Role of translation initiation factor 2B in control of cell survival by the phosphatidylinositol 3-kinase/Akt/glycogen synthase kinase 3beta signaling pathway // Mol Cell Biol. - 2002. - Vol. 22, № 2. - P. 578-586.
211. Pedersen B. K. The diseasome of physical inactivity—and the role of myokines in muscle--fat cross talk // J Physiol. - 2009. - Vol. 587, № Pt 23. - P. 5559-5568.
212. Pedersen B. K. Physical activity and muscle-brain crosstalk // Nat Rev Endocrinol. - 2019. - Vol. 15, № 7. - P. 383-392.
213. Pedersen B. K., Febbraio M. A. Muscles, exercise and obesity: skeletal muscle as a secretory organ // Nat Rev Endocrinol. - 2012. - Vol. 8, № 8. - P. 457-465.
214. Pfaffl M. W., Horgan G. W., Dempfle L. Relative expression software tool (REST) for group-wise comparison and statistical analysis of relative expression results in realtime PCR // Nucleic Acids Res. - 2002. - Vol. 30, № 9. - P. e36.
215. Phillips S. M., McGlory C. CrossTalk proposal: The dominant mechanism causing disuse muscle atrophy is decreased protein synthesis // J Physiol. - 2014. - Vol. 592, № 24. - P. 5341-5343.
216. Phillips S. M., McGlory C. Rebuttal from Stuart M. Phillips and Chris McGlory // J Physiol. - 2014. - Vol. 592, № 24. - P. 5349.
217. Picquet F., Bouet V., Canu M. H., Stevens L., Mounier Y., Lacour M., Falempin M. Contractile properties and myosin expression in rats born and reared in hypergravity // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. - 2002. - Vol. 282, № 6. - P. R1687-1695.
218. Proud C. G. Peptide-chain elongation in eukaryotes // Mol Biol Rep. - 1994. - Vol. 19, № 3. - P. 161-170.
219. Proud C. G. Phosphorylation and Signal Transduction Pathways in Translational Control // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2019. - Vol. 11, № 7.
220. Qaisar R., Karim A., Elmoselhi A. B. Muscle unloading: A comparison between spaceflight and ground-based models // Acta Physiol (Oxf). - 2019. - P. e13431.
221. Quy P. N., Kuma A., Pierre P., Mizushima N. Proteasome-dependent activation of mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is essential for autophagy suppression and muscle remodeling following denervation // J Biol Chem. - 2013. -Vol. 288, № 2. - P. 1125-1134.
222. Rapcsak M., Oganov V. S., Szoor A., Skuratova S. A., Szilagyi T., Takacs O. Effect of weightlessness on the function of rat skeletal muscles on the biosatellite "Cosmos-1129" // Acta Physiol Hung. - 1983. - Vol. 62, № 3-4. - P. 225-228.
223. Redpath N. T., Foulstone E. J., Proud C. G. Regulation of translation elongation factor-2 by insulin via a rapamycin-sensitive signalling pathway // EMBO J. - 1996. -Vol. 15, № 9. - P. 2291-2297.
224. Reid M. B., Judge A. R., Bodine S. C. CrossTalk opposing view: The dominant mechanism causing disuse muscle atrophy is proteolysis // J Physiol. - 2014. - Vol. 592, № 24. - P. 5345-5347.
225. Reid M. B., Judge A. R., Bodine S. C. Rebuttal from Michael B. Reid, Andrew R. Judge and Sue C. Bodine // J Physiol. - 2014. - Vol. 592, № 24. - P. 5351.
226. Rennie M. J. Why muscle stops building when it's working // J Physiol. - 2005. -Vol. 569, № Pt 1. - P. 3.
227. Riley D. A., Ellis S., Giometti C. S., Hoh J. F., Ilyina-Kakueva E. I., Oganov V. S., Slocum G. R., Bain J. L., Sedlak F. R. Muscle sarcomere lesions and thrombosis after spaceflight and suspension unloading // J Appl Physiol (1985). - 1992. - Vol. 73, № 2 Suppl. - P. 33S-43S.
228. Riley D. A., Ellis S., Slocum G. R., Sedlak F. R., Bain J. L., Krippendorf B. B., Lehman C. T., Macias M. Y., Thompson J. L., Vijayan K., De Bruin J. A. In-flight and postflight changes in skeletal muscles of SLS-1 and SLS-2 spaceflown rats // J Appl Physiol (1985). - 1996. - Vol. 81, № 1. - P. 133-144.
229. Riley D. A., Ilyina-Kakueva E. I., Ellis S., Bain J. L., Slocum G. R., Sedlak F. R. Skeletal muscle fiber, nerve, and blood vessel breakdown in space-flown rats // FASEB J. - 1990. - Vol. 4, № 1. - P. 84-91.
230. Roberts M. D., Mobley C. B., Vann C. G., Haun C. T., Schoenfeld B. J., Young K. C., Kavazis A. N. Synergist ablation-induced hypertrophy occurs more rapidly in the plantaris than soleus muscle in rats due to different molecular mechanisms // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. - 2020. - Vol. 318, № 2. - P. R360-R368.
231. Rommel C., Bodine S. C., Clarke B. A., Rossman R., Nunez L., Stitt T. N., Yancopoulos G. D., Glass D. J. Mediation of IGF-1-induced skeletal myotube hypertrophy by PI(3)K/Akt/mTOR and PI(3)K/Akt/GSK3 pathways // Nat Cell Biol. -2001. - Vol. 3, № 11. - P. 1009-1013.
232. Rose A. J., Alsted T. J., Jensen T. E., Kobbero J. B., Maarbjerg S. J., Jensen J., Richter E. A. A Ca(2+)-calmodulin-eEF2K-eEF2 signalling cascade, but not AMPK, contributes to the suppression of skeletal muscle protein synthesis during contractions // J Physiol. - 2009. - Vol. 587, № Pt 7. - P. 1547-1563.
233. Roux P. P., Ballif B. A., Anjum R., Gygi S. P., Blenis J. Tumor-promoting phorbol esters and activated Ras inactivate the tuberous sclerosis tumor suppressor complex via p90 ribosomal S6 kinase // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2004. - Vol. 101, № 37. - P. 13489-13494.
234. Roux P. P., Shahbazian D., Vu H., Holz M. K., Cohen M. S., Taunton J., Sonenberg N., Blenis J. RAS/ERK signaling promotes site-specific ribosomal protein S6 phosphorylation via RSK and stimulates cap-dependent translation // J Biol Chem. -2007. - Vol. 282, № 19. - P. 14056-14064.
235. Roux P. P., Topisirovic I. Regulation of mRNA translation by signaling pathways // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2012. - Vol. 4, № 11.
236. Roy R. R., Bello M. A., Bouissou P., Edgerton V. R. Size and metabolic properties of fibers in rat fast-twitch muscles after hindlimb suspension // J Appl Physiol (1985). -1987. - Vol. 62, № 6. - P. 2348-2357.
237. Ryazanov A. G., Davydova E. K. Mechanism of elongation factor 2 (EF-2) inactivation upon phosphorylation. Phosphorylated EF-2 is unable to catalyze translocation // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 251, № 1-2. - P. 187-190.
238. Ryazanov A. G., Spirin A. S. Phosphorylation of elongation factor 2: a key mechanism regulating gene expression in vertebrates // New Biol. - 1990. - Vol. 2, № 10. - P. 843-850.
239. Sancak Y., Bar-Peled L., Zoncu R., Markhard A. L., Nada S., Sabatini D. M. Ragulator-Rag complex targets mTORC1 to the lysosomal surface and is necessary for its activation by amino acids // Cell. - 2010. - Vol. 141, № 2. - P. 290-303.
240. Sancak Y., Peterson T. R., Shaul Y. D., Lindquist R. A., Thoreen C. C., Bar-Peled L., Sabatini D. M. The Rag GTPases bind raptor and mediate amino acid signaling to mTORC1 // Science. - 2008. - Vol. 320, № 5882. - P. 1496-1501.
241. Sandona D., Desaphy J. F., Camerino G. M., Bianchini E., Ciciliot S., Danieli-Betto D., Dobrowolny G., Furlan S., Germinario E., Goto K., Gutsmann M., Kawano F., Nakai N., Ohira T., Ohno Y., Picard A., Salanova M., Schiffl G., Blottner D., Musaro A., Ohira Y., Betto R., Conte D., Schiaffino S. Adaptation of mouse skeletal muscle to long-term microgravity in the MDS mission // PLoS One. - 2012. - Vol. 7, № 3. - P. e33232.
242. Sandri M., Sandri C., Gilbert A., Skurk C., Calabria E., Picard A., Walsh K., Schiaffino S., Lecker S. H., Goldberg A. L. Foxo transcription factors induce the
atrophy-related ubiquitin ligase atrogin-1 and cause skeletal muscle atrophy // Cell. -2004. - Vol. 117, № 3. - P. 399-412.
243. Sbrana F., Sassoli C., Meacci E., Nosi D., Squecco R., Paternostro F., Tiribilli B., Zecchi-Orlandini S., Francini F., Formigli L. Role for stress fiber contraction in surface tension development and stretch-activated channel regulation in C2C12 myoblasts // Am J Physiol Cell Physiol. - 2008. - Vol. 295, № 1. - P. C160-172.
244. Schmidt E. K., Clavarino G., Ceppi M., Pierre P. SUnSET, a nonradioactive method to monitor protein synthesis // Nat Methods. - 2009. - Vol. 6, № 4. - P. 275277.
245. Sears R., Nuckolls F., Haura E., Taya Y., Tamai K., Nevins J. R. Multiple Ras-dependent phosphorylation pathways regulate Myc protein stability // Genes Dev. -2000. - Vol. 14, № 19. - P. 2501-2514.
246. Shahbazian D., Roux P. P., Mieulet V., Cohen M. S., Raught B., Taunton J., Hershey J. W., Blenis J., Pende M., Sonenberg N. The mTOR/PI3K and MAPK pathways converge on eIF4B to control its phosphorylation and activity // EMBO J. -2006. - Vol. 25, № 12. - P. 2781-2791.
247. Sokabe M., Fraser C. S., Hershey J. W. The human translation initiation multi-factor complex promotes methionyl-tRNAi binding to the 40S ribosomal subunit // Nucleic Acids Res. - 2012. - Vol. 40, № 2. - P. 905-913.
248. Sonobe T., Inagaki T., Poole D. C., Kano Y. Intracellular calcium accumulation following eccentric contractions in rat skeletal muscle in vivo: role of stretch-activated channels // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. - 2008. - Vol. 294, № 4. - P. R1329-1337.
249. Spangenburg E. E., McBride T. A. Inhibition of stretch-activated channels during eccentric muscle contraction attenuates p70S6K activation // J Appl Physiol (1985). -2006. - Vol. 100, № 1. - P. 129-135.
250. Staron R. S., Kraemer W. J., Hikida R. S., Reed D. W., Murray J. D., Campos G. E., Gordon S. E. Comparison of soleus muscles from rats exposed to microgravity for 10 versus 14 days // Histochem Cell Biol. - 1998. - Vol. 110, № 1. - P. 73-80.
251. Stauber W. T., Miller G. R., Grimmett J. G. Adaptation of rat gastrocnemius muscles to 2 weeks of centrifugation: myofibers and extracellular matrix // Aviat Space Environ Med. - 1998. - Vol. 69, № 6 Suppl. - P. A45-48.
252. Stevens L., Bozzo C., Nemirovskaya T., Montel V., Falempin M., Mounier Y. Contractile properties of rat single muscle fibers and myosin and troponin isoform expression after hypergravity // J Appl Physiol (1985). - 2003. - Vol. 94, № 6. - P. 2398-2405.
253. Stiber J. A., Seth M., Rosenberg P. B. Mechanosensitive channels in striated muscle and the cardiovascular system: not quite a stretch anymore // J Cardiovasc Pharmacol. - 2009. - Vol. 54, № 2. - P. 116-122.
254. Sugiura T., Abe N., Nagano M., Goto K., Sakuma K., Naito H., Yoshioka T., Powers S. K. Changes in PKB/Akt and calcineurin signaling during recovery in atrophied soleus muscle induced by unloading // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. - 2005. - Vol. 288, № 5. - P. R1273-1278.
255. Sutherland C., Leighton I. A., Cohen P. Inactivation of glycogen synthase kinase-3 beta by phosphorylation: new kinase connections in insulin and growth-factor signalling // Biochem J. - 1993. - Vol. 296 ( Pt 1). - P. 15-19.
256. Symons T. B., Sheffield-Moore M., Chinkes D. L., Ferrando A. A., Paddon-Jones D. Artificial gravity maintains skeletal muscle protein synthesis during 21 days of simulated microgravity // J Appl Physiol (1985). - 2009. - Vol. 107, № 1. - P. 34-38.
257. Taillandier D., Aurousseau E., Combaret L., Guezennec C. Y., Attaix D. Regulation of proteolysis during reloading of the unweighted soleus muscle // Int J Biochem Cell Biol. - 2003. - Vol. 35, № 5. - P. 665-675.
258. Taillandier D., Bigard X., Desplanches D., Attaix D., Guezennec C. Y., Arnal M. Role of protein intake on protein synthesis and fiber distribution in the unweighted soleus muscle // J Appl Physiol (1985). - 1993. - Vol. 75, № 3. - P. 1226-1232.
259. Taillandier D., Guezennec C. Y., Patureau-Mirand P., Bigard X., Arnal M., Attaix D. A high protein diet does not improve protein synthesis in the nonweight-bearing rat tibialis anterior muscle // J Nutr. - 1996. - Vol. 126, № 1. - P. 266-272.
260. Tang H., Inoki K., Lee M., Wright E., Khuong A., Khuong A., Sugiarto S., Garner M., Paik J., DePinho R. A., Goldman D., Guan K. L., Shrager J. B. mTORC1 promotes denervation-induced muscle atrophy through a mechanism involving the activation of FoxO and E3 ubiquitin ligases // Sci Signal. - 2014. - Vol. 7, № 314. - P. ra18.
261. Tanner R. E., Brunker L. B., Agergaard J., Barrows K. M., Briggs R. A., Kwon O. S., Young L. M., Hopkins P. N., Volpi E., Marcus R. L., LaStayo P. C., Drummond M. J. Age-related differences in lean mass, protein synthesis and skeletal muscle markers of proteolysis after bed rest and exercise rehabilitation // J Physiol. - 2015. - Vol. 593, № 18. - P. 4259-4273.
262. Tavakol M., Roy R. R., Kim J. A., Zhong H., Hodgson J. A., Hoban-Higgins T. M., Fuller C. A., Edgerton V. R. Fiber size, type, and myosin heavy chain content in rhesus hindlimb muscles after 2 weeks at 2 G // Aviat Space Environ Med. - 2002. -Vol. 73, № 6. - P. 551-557.
263. Terada N., Patel H. R., Takase K., Kohno K., Nairn A. C., Gelfand E. W. Rapamycin selectively inhibits translation of mRNAs encoding elongation factors and ribosomal proteins // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1994. - Vol. 91, № 24. - P. 1147711481.
264. Thomason D. B., Biggs R. B., Booth F. W. Protein metabolism and beta-myosin heavy-chain mRNA in unweighted soleus muscle // Am J Physiol. - 1989. - Vol. 257, № 2 Pt 2. - P. R300-305.
265. Thomason D. B., Booth F. W. Atrophy of the soleus muscle by hindlimb unweighting // J Appl Physiol (1985). - 1990. - Vol. 68, № 1. - P. 1-12.
266. Tidball J. G., Lavergne E., Lau K. S., Spencer M. J., Stull J. T., Wehling M. Mechanical loading regulates NOS expression and activity in developing and adult skeletal muscle // Am J Physiol. - 1998. - Vol. 275, № 1 Pt 1. - P. C260-266.
267. Toursel T., Stevens L., Mounier Y. Evolution of contractile and elastic properties of rat soleus muscle fibres under unloading conditions // Exp Physiol. - 1999. - Vol. 84, № 1. - P. 93-107.
268. Towbin H., Staehelin T., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from Polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1979. - Vol. 76, № 9. - P. 4350-4354.
269. Tsang C. K., Liu H., Zheng X. F. mTOR binds to the promoters of RNA polymerase I- and Ill-transcribed genes // Cell Cycle. - 2010. - Vol. 9, № 5. - P. 953957.
270. Tyganov S., Mirzoev T., Shenkman B. An Anabolic Signaling Response of Rat Soleus Muscle to Eccentric Contractions Following Hindlimb Unloading: A Potential Role of Stretch-Activated Ion Channels // Int J Mol Sci. - 2019. - Vol. 20, № 5.
271. Urso M. L., Scrimgeour A. G., Chen Y. W., Thompson P. D., Clarkson P. M. Analysis of human skeletal muscle after 48 h immobilization reveals alterations in mRNA and protein for extracellular matrix components // J Appl Physiol (1985). -2006. - Vol. 101, № 4. - P. 1136-1148.
272. van der Velden J. L., Langen R. C., Kelders M. C., Willems J., Wouters E. F., Janssen-Heininger Y. M., Schols A. M. Myogenic differentiation during regrowth of atrophied skeletal muscle is associated with inactivation of GSK-3beta // Am J Physiol Cell Physiol. - 2007. - Vol. 292, № 5. - P. C1636-1644.
273. Vilchinskaya N. A., Mirzoev T. M., Lomonosova Y. N., Kozlovskaya I. B., Shenkman B. S. Human muscle signaling responses to 3-day head-out dry immersion // J Musculoskelet Neuronal Interact. - 2015. - Vol. 15, № 3. - P. 286-293.
274. Vilchinskaya N. A., Mochalova E. P., Nemirovskaya T. L., Mirzoev T. M., Turtikova O. V., Shenkman B. S. Rapid decline in MyHC I(beta) mRNA expression in rat soleus during hindlimb unloading is associated with AMPK dephosphorylation // J Physiol. - 2017. - Vol. 595, № 23. - P. 7123-7134.
275. von Maltzahn J., Bentzinger C. F., Rudnicki M. A. Wnt7a-Fzd7 signalling directly activates the Akt/mTOR anabolic growth pathway in skeletal muscle // Nat Cell Biol. -2011. - Vol. 14, № 2. - P. 186-191.
276. von Walden F. Ribosome biogenesis in skeletal muscle: coordination of transcription and translation // J Appl Physiol (1985). - 2019. - Vol. 127, № 2. - P. 591598.
277. von Walden F., Liu C., Aurigemma N., Nader G. A. mTOR signaling regulates myotube hypertrophy by modulating protein synthesis, rDNA transcription, and chromatin remodeling // Am J Physiol Cell Physiol. - 2016. - Vol. 311, № 4. - P. C663-C672.
278. Wall B. T., Dirks M. L., Snijders T., van Dijk J. W., Fritsch M., Verdijk L. B., van Loon L. J. Short-term muscle disuse lowers myofibrillar protein synthesis rates and induces anabolic resistance to protein ingestion // Am J Physiol Endocrinol Metab. -2016. - Vol. 310, № 2. - P. E137-147.
279. Wall B. T., Snijders T., Senden J. M., Ottenbros C. L., Gijsen A. P., Verdijk L. B., van Loon L. J. Disuse impairs the muscle protein synthetic response to protein ingestion in healthy men // J Clin Endocrinol Metab. - 2013. - Vol. 98, № 12. - P. 4872-4881.
280. Walsh M. P. Calmodulin and its roles in skeletal muscle function // Can Anaesth Soc J. - 1983. - Vol. 30, № 4. - P. 390-398.
281. Wang X., Li W., Williams M., Terada N., Alessi D. R., Proud C. G. Regulation of elongation factor 2 kinase by p90(RSK1) and p70 S6 kinase // EMBO J. - 2001. - Vol. 20, № 16. - P. 4370-4379.
282. Warner J. R. The economics of ribosome biosynthesis in yeast // Trends Biochem Sci. - 1999. - Vol. 24, № 11. - P. 437-440.
283. Webb B. L., Proud C. G. Eukaryotic initiation factor 2B (eIF2B) // Int J Biochem Cell Biol. - 1997. - Vol. 29, № 10. - P. 1127-1131.
284. Welsh G. I., Miller C. M., Loughlin A. J., Price N. T., Proud C. G. Regulation of eukaryotic initiation factor eIF2B: glycogen synthase kinase-3 phosphorylates a conserved serine which undergoes dephosphorylation in response to insulin // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 421, № 2. - P. 125-130.
285. White J. R., Confides A. L., Moore-Reed S., Hoch J. M., Dupont-Versteegden E. E. Regrowth after skeletal muscle atrophy is impaired in aged rats, despite similar responses in signaling pathways // Exp Gerontol. - 2015. - Vol. 64. - P. 17-32.
286. Wigston D. J., English A. W. Fiber-type proportions in mammalian soleus muscle during postnatal development // J Neurobiol. - 1992. - Vol. 23, № 1. - P. 61-70.
287. Williamson D. L., Bolster D. R., Kimball S. R., Jefferson L. S. Time course changes in signaling pathways and protein synthesis in C2C12 myotubes following AMPK activation by AICAR // Am J Physiol Endocrinol Metab. - 2006. - Vol. 291, № 1. - P. E80-89.
288. Xu P. T., Song Z., Zhang W. C., Jiao B., Yu Z. B. Impaired translocation of GLUT4 results in insulin resistance of atrophic soleus muscle // Biomed Res Int. -2015. - Vol. 2015. - P. 291987.
289. Yan Z., Biggs R. B., Booth F. W. Insulin-like growth factor immunoreactivity increases in muscle after acute eccentric contractions // J Appl Physiol (1985). - 1993. -Vol. 74, № 1. - P. 410-414.
290. Yeung E. W., Allen D. G. Stretch-activated channels in stretch-induced muscle damage: role in muscular dystrophy // Clin Exp Pharmacol Physiol. - 2004. - Vol. 31, № 8. - P. 551-556.
291. Yeung E. W., Head S. I., Allen D. G. Gadolinium reduces short-term stretch-induced muscle damage in isolated mdx mouse muscle fibres // J Physiol. - 2003. -Vol. 552, № Pt 2. - P. 449-458.
292. Yeung E. W., Whitehead N. P., Suchyna T. M., Gottlieb P. A., Sachs F., Allen D. G. Effects of stretch-activated channel blockers on [Ca2+]i and muscle damage in the mdx mouse // J Physiol. - 2005. - Vol. 562, № Pt 2. - P. 367-380.
293. Yip C. K., Murata K., Walz T., Sabatini D. M., Kang S. A. Structure of the human mTOR complex I and its implications for rapamycin inhibition // Mol Cell. - 2010. -Vol. 38, № 5. - P. 768-774.
294. You J. S., Anderson G. B., Dooley M. S., Hornberger T. A. The role of mTOR signaling in the regulation of protein synthesis and muscle mass during immobilization in mice // Dis Model Mech. - 2015. - Vol. 8, № 9. - P. 1059-1069.
295. You J. S., Lincoln H. C., Kim C. R., Frey J. W., Goodman C. A., Zhong X. P., Hornberger T. A. The role of diacylglycerol kinase zeta and phosphatidic acid in the mechanical activation of mammalian target of rapamycin (mTOR) signaling and skeletal muscle hypertrophy // J Biol Chem. - 2014. - Vol. 289, № 3. - P. 1551-1563.
296. You J. S., McNally R. M., Jacobs B. L., Privett R. E., Gundermann D. M., Lin K. H., Steinert N. D., Goodman C. A., Hornberger T. A. The role of raptor in the mechanical load-induced regulation of mTOR signaling, protein synthesis, and skeletal muscle hypertrophy // FASEB J. - 2019. - Vol. 33, № 3. - P. 4021-4034.
297. Zanou N., Schakman O., Louis P., Ruegg U. T., Dietrich A., Birnbaumer L., Gailly P. Trpc1 ion channel modulates phosphatidylinositol 3-kinase/Akt pathway during myoblast differentiation and muscle regeneration // J Biol Chem. - 2012. - Vol. 287, № 18. - P. 14524-14534.
298. Zanou N., Shapovalov G., Louis M., Tajeddine N., Gallo C., Van Schoor M., Anguish I., Cao M. L., Schakman O., Dietrich A., Lebacq J., Ruegg U., Roulet E., Birnbaumer L., Gailly P. Role of TRPC1 channel in skeletal muscle function // Am J Physiol Cell Physiol. - 2010. - Vol. 298, № 1. - P. C149-162.
299. Zhang B. T., Yeung S. S., Cheung K. K., Chai Z. Y., Yeung E. W. Adaptive responses of TRPC1 and TRPC3 during skeletal muscle atrophy and regrowth // Muscle Nerve. - 2014. - Vol. 49, № 5. - P. 691-699.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.