Масс-спектрометрическое установление первичной структуры пептидов кожных секретов трех видов амфибий (de novo секвенирование) тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Толпина Мириам Давидовна
Толпина Мириам Давидовна
кандидат наук
2022
- Специальность ВАК РФ00.00.00
- Количество страниц 147
Оглавление диссертации кандидат наук Толпина Мириам Давидовна
Список сокращений
Введение
1. Обзор литературы
1.1. Защитные кожные пептиды бесхвостых амфибий отряда Апига
1.1.1. Синтез кожных пептидов в организме амфибий
1.1.2. Механизмы действия защитных пептидов на патогенную клетку
1.1.3. Анионные антимикробные пептиды амфибий (ААМП)
1.2. Пептиды, присутствующие в секретах амфибий из семейств Ranidae и ИуМёав
1.2.1. Мембраноактивные пептиды-цитолитики амфибий из семейств Ranidae и Иylidae
1.2.2. Нейропептиды из кожных секретов амфибий, принадлежащих к семействам Иylidae и Ranidae
1.3. Получение кожных секретов амфибий
1.4. Методы определения первичной структуры пептидов (секвенирование)
1.4.1. Химические методы определения последовательности аминокислот
1.4.2. Методы генной инженерии
1.5. Методы ионизации белков и пептидов, применяемые в масс-спектрометрическом секвенировании
1.5.1. Матрично-активированная лазерная десорбция/ионизации (МАЛДИ)
1.5.2. Ионизация электрораспылением (ЭР)
1.6. Масс-анализаторы высокого разрешения
1.6.1. Масс-спектрометр ионного циклотронного резонанса с преобразованием Фурье
1.6.2. Масс-спектрометр с орбитальной ионной ловушкой (Орбитрэп)
1.7. Тандемная масс-спектрометрия, масс-спектрометрическое секвенирование белков и пептидов
1.7.1. Номенклатура фрагментных ионов
1.8. Методы активации фрагментации полипептидных цепей в масс-спектрометре с орбитальной ловушкой
1.8.1. Диссоциация, активированная соударениями (ДАС)
1.8.2. Диссоциация, активированная столкновениями при повышенной энергии (ДАСПЭ)
1.8.3. Диссоциация при захвате электрона (ДЭЗ)
1.8.4. Фрагментация при переносе электрона (ДПЭ)
1.8.5. Определение лейцина и изолейцина сочетанием ДПЭ и ДАСПЭ (EThCD)
1.9. Двумерные карты для представления результатов протеомных исследований
1.10. Химические модификации, упрощающие масс-спектрометрическое de novo секвенирование
1.10.1. Химические модификации дисульфидных связей
1.10.2. Модификации N-NH группы
2. Обсуждение результатов
2.1. Кожный пептидом Rana latastei
2.2. Сравнительное изучение составов кожных пептидомов зелёных лягушек Pelophylax ridibundus из словенской и московской популяций
2.3. Идентификация изомерных Leu/Ile (МС3, EThcD)
2.4. Кожный пептидом Osteopilus septentrionalis
2.5. Деградация кожных секретов амфибий
3. Экспериментальная часть
Заключение
Список литературы
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК
Масс-спектрометрическое профилирование кожных секретов ранидных и хилидных лягушек2010 год, кандидат химических наук Горшков, Владимир Александрович
Масс-спектрометрическое de novo секвенирование природных дисульфидсодержащих пептидов2012 год, кандидат химических наук Воронцов, Егор Анатольевич
Масс-спектрометрическое секвенирование биоактивных пептидов, выделенных из кожи лягушек Rana ridibunda и Rana arvalis2007 год, кандидат химических наук Артёменко, Константин Александрович
Метод масс-спектрометрического установления первичной структуры интактных пептидов амфибий семейства Ranidae2022 год, кандидат наук Васильева Ирина Дмитриевна
Антимикробные пептиды секрета слюнных клеток медицинской пиявки Hirudo medicinalis2021 год, кандидат наук Графская Екатерина Николаевна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Масс-спектрометрическое установление первичной структуры пептидов кожных секретов трех видов амфибий (de novo секвенирование)»
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность темы. Бесхвостые амфибии (Апит) в стрессовых ситуациях выделяют кожный секрет, основными компонентами которого являются пептиды, которые защищают их от хищников и патогенов и служат составной частью системы врожденного иммунитета. Эти пептиды обладают широким спектром биологических активностей, в том числе антимикробной, фунгицидной, противоопухолевой, противовирусной, а также обеспечивают регуляторные функции кожи амфибии [1,2]. В последнее время было показано, что они могут работать как иммуномодуляторы, усиливая ответ организма на заражение и воспаление, или участвовать в хемотаксисе, ускоряя ранозаживление [1]. Полный набор пептидов, секретируемых спинными железами амфибии, образует ее кожный пептидом.
Пептиды-антибиотики амфибий давно привлекли интерес учёных благодаря механизму их взаимодействия с мембраной болезнетворной клетки, который исключает привыкание к нему со стороны патогенов. В околоклеточном пространстве многие пептиды принимают структуру амфипатической а-спирали, в результате взаимодействия которой с бактериальной стенкой достигается нарушение целостности последней и, как следствие, нарушение функций самой патогенной клетки. Этот механизм в корне отличается от такового у традиционных антибиотиков и исключает адаптацию к нему патогенов, что позволяет рассматривать пептиды амфибий как потенциальную альтернативу классическим антибиотикам в борьбе с резистентными штаммами бактерий [2,3]. Поиск новых пептидов, изучение их структуры и характера биологической активности является, таким образом, актуальной задачей.
В настоящее время тандемная масс-спектрометрия высокого разрешения стала основным методом секвенирования пептидов и белков и вытеснила, применявшиеся ранее химические и биохимические методы [4]. По сравнению с деградацией пептидов по Эдману, активно использовавшейся в 1960-1980 годах, масс-спектрометрия имеет неоспоримые преимущества в чувствительности и скорости, в возможности работать со смесями пептидов, и в толерантности к посттрансляционным модификациям аминокислотных остатков. А набор пептидов, предсказанный таким методом как анализ кодирующей кДНК (транскриптом), меньше реально секретируемого кожного пептидома и отличается от него посттрансляционными модификациями аминокислот, что также делает привлекательным использование тандемной масс-спектрометрии.
Высокая разрешающая способность современных масс-спектрометров решила существовавшие до этого проблемы в идентификации аминокислот в изобарных парах: ЬуБ/Ип, РЬе/Ме1ох; Туг/Ме120х и т.д.). Есть сдвиги и в решении проблемы идентификации
5
изомерных остатков лейцина/изолейцина исключительно методами масс-спектрометрии. Помимо этого, современные масс-спектрометры дают возможность реализовывать различные способы фрагментации полипептидных цепей, что существенно повышает надёжность масс-спектрометрического секвенирования, предоставляя для работы комплементарную информацию.
Степень разработанности темы. Известны около 8 тысяч видов Anura (бесхвостых амфибий), населяющих нашу планету, из них на сегодняшний день изучены кожные секреты почти 200 [1]. Входящие в состав их кожных секретов ~ 1000 пептидов на основании схожести первичных структур объединены примерно в сотню семейств, названия которых происходят от вида амфибий, в чьём секрете были впервые обнаружены соответствующие пептиды [5,6]. Кожные секреты амфибий представляют собой чрезвычайно сложные для химического анализа смеси, поскольку концентрации компонентов в них варьируются в широком диапазоне, а сами пептиды различаются структурно по числу аминокислотных звеньев, по наличию дисульфидных внутримолекулярных связей, по амидированному или карбоксилированному С-концу, по имеющимся модификациям функциональных групп аминокислот и т.д. Поскольку геномы подавляющего большинства амфибий на сегодняшний день неизвестны, именно интерпретация результатов ВЭЖХ-МС/МС экспериментов в ручном режиме является наиболее эффективным методом установления пептидома этих животных
Объект исследования. Объекты данного исследования - пептиды кожного секрета трех ранее не изученных видов амфибий (Rana latestei, Osteopilus septentrionalis и Pelophylax ridibundus из словенской популяции).
Методология_диссертационного_исследования. Аминокислотная
последовательность пептидов, входящих в состав кожных секретов амфибий, устанавливалась с помощью набора методов тандемной масс-спектрометрии высокого разрешения, с использованием вариантов дериватизации.
Личный вклад автора состоял в подборе и анализе научной литературы по теме диссертации, проведение масс-спектрометрического анализа кожных секретов амфибий, расшифровке и интерпретации масс-спектров, подготовке материалов к публикации. В работах, опубликованных в соавторстве, значительный вклад принадлежит соискателю.
Цели и задачи. Целью настоящей работы было установление аминокислотных последовательностей (первичные структуры) пептидов кожного секрета трех ранее не изученных видов амфибий (Rana latestei, Osteopilus septentrionalis и Pelophylax ridibundus из словенской популяции) методами de novo секвенирования.
Для установление аминокислотных последовательностей новых пептидов было необходимо решить несколько задач:
- оценить эффективность использования метанола для предотвращения процессов деградации пептидных компонентов кожных секретов амфибий.
- предложить необходимые варианты дериватизации для установления аминокислотной последовательности в сложных случаях, когда структурный анализ не мог быть выполнен по спектрам интактных пептидов.
- оптимизировать условия проведения доступных методов инициирования фрагментации протонированных пептидов для получения информативных спектров второго и третьего порядка в режиме тандемной масс-спектрометрии.
- провести идентификацию изомерных пар Leu/Ile в нетриптических дисульфидных пептидах Pelophylax ridibundus из словенской и московской популяций.
Научная новизна. Впервые изучены составы кожных пептидимов ранидной лягушки Rana latestei, древесной кубинской квакши Osteopilus septentrionalis и Pelophylax ridibundus из словенской популяции. Совокупные структурные данные, полученные ручной обработкой спектров активации соударениями (ДАС), переноса электрона (ДПЭ) и активации соударениями при повышенной энергии (ДАСПЭ) позволили определить аминокислотные последовательности 64 пептидов, 30 из которых были установлены впервые.
Благодаря применению ацетилирования N-концевых NH2 групп и соответствующему сдвигу по шкале m/z ионов b-серии установлены последовательности 16-ти анионных пептидов из двух новых семейств: септенинов 1 и септенинов 2 с зеркально-симметричными N- и С-концевыми последовательностями в кожном секрете Osteopilus septentrionalis.
Продемонстрирована недостаточная эффективность метанола для полного предотвращения энзиматического разложения секретируемых амфибиями пептидов протеазами.
Показана высокая информативность спектров ДАСПЭ, полученных при пониженной энергии активирующих частиц, и спектров ДАС с более высокой энергией соударений для de novo секвенирования.
Сделана оценка потенциальной биологической активности септенинов 1 и 2 по совокупности их физико-химических свойств.
В результате сравнительного изучения кожных пептидомов особей словенской и московской популяций в кожном пептидоме словенской Pelophylax ridibundus установлены сиквенсы шести новых дисульфидсодержащих бревининов 2 и одного темпорина.
7
Показано, что дериватизация пептида восстановлением дитиотреитолом и алкилированием SH групп иодацетамидом необходима для прочтения аминокислотной последовательности в дисульфидном цикле, хотя присутствие в нем двух основных аминокислот позволяет извлечь эту информацию из спектра исходного пептида
Впервые с помощью МС3 эксперимента, включающего дополнительную активацию фрагментации г-катион-радикалов, проведена идентификация изомерных лейцинов/изолейцинов в дисульфидных пептидах Ре1орку1ах тгёгЪппёш словенской и московской популяций. Детально изучен вопрос влияния энергии активирующих частиц в EТhcD на миграцию радикального центра в структуре ¿-катион-радикалов, содержащих Ы-терминальные соседствующие остатки лейцинов/изолейцинов.
Практическая значимость. Для новых пептидов с установленной в работе аминокислотной последовательностью получены идентификационные номера в международной базе данных UniProtKB. Для шести новых дисульфидсодержащих бревининов 2 и одного темпорина проведена оценка потенциальной биологической активности путем построения 2D-карт.
Показана возможность использования метода EThcD для успешного различения изомерных пар лейцинов/изолейцинов в сложных случаях, если в последовательности пептида присутствуют несколько изомерных аминокислот подряд. Метод EThcD может быть внесен в арсенал масс-спектрометрического секвенирования пептидов в качестве наиболее надежного и информативного на сегодняшний день.
Установлены консервативные участки и места последовательности с возможной заменой конкретных аминокислот в бревининах 2 особей Ре1орку1ах пёгЪппёш из словенской и московской популяций. Эта информация значительно упростит секвенирование новых пептидов в секретах разных популяций этого вида.
Показано, что использование метанола для осаждения эндопротеаз из кожных секретов амфибий не гарантирует полной защиты пептидных компонентов от частичной деградации. Явно требуется оптимизация этой стадии с вариацией реагентов и условий проведения сбора биоматериала.
Публикации и апробация работы. По материалам диссертации опубликовано 6 статей в ведущих зарубежных и отечественном журналах. Основные результаты доложены на семи отечественных и зарубежных конференциях: на 64-ой конференции Американского масс-спектрометрического общества (Сан Антонио, 2016); на 21-ой Международной масс-спектрометрической конференции (Торонто, 2016); на международной конференции студентов, аспирантов и молодых учёных «Ломоносов-2017» (Москва, 2017); на 7-ой
Всероссийской конференции с международным участием «Масс-спектрометрия и её прикладные проблемы» (Москва, 2017); на 66-ой конференции Американского масс-спектрометрического общества (Сан Диего, 2018); на XXVII международной конференции студентов, аспирантов и молодых учёных «Ломоносов» (Москва, 2020); на 9-ой Всероссийской конференции с международным участием «Масс-спектрометрия и её прикладные проблемы» (Москва, 2021).
Объем и структура работы. Диссертационная работа изложена на 146 страницах. Состоит из введения, обзора литературы, обсуждения результатов, экспериментальной части и выводов. Иллюстративный материал содержит 17 таблиц и 74 рисунка. Список цитируемой литературы состоит из 272 наименований.
Положения выносимые на защиту
1. Аминокислотные последовательности пептидных компонентов кожных секретов трёх видов амфибий: Rana latastei, Osteopilus septentrionalis и Pelophylax ridibundus из словенской популяции могут быть установлены с помощью тандемной масс-спектрометрии высокого разрешения.
2. Проведенный поиск консервативных участков и мест в последовательности показал позиции с возможной заменой конкретных аминокислот в бревининах 2, обнаруженных в кожном секрете особей Pelophylax ridibundus из словенской и московской популяций.
3. С помощью МС3 экспериментов ETtaD возможно различение изомерных аминокислот Leu/Ile, даже если они занимают соседние положения в последовательности.
4. Оптимизация нормализованной энергии соударений влияет на информативность и простоту интерпретации спектров ДАС и ДАСПЭ септенинов 1 и 2.
5. Метанол в равном объеме с водой не предохраняет пептиды на 100% от деградирующего действие протеаз.
6. Ацетилирование по N-концевой аминогруппе повышает эффективность секвенирования пептидов с зеркально симметричными N- и С-концами.
7. Восстановление дитиотреитолом дисульфидной связи, образованной двумя цистеинами, и последующее алкилирование SH групп иодацетамидом повышает эффективность секвенирования пептидов с дисульфидным циклом.
1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1. Защитные кожные пептиды бесхвостых амфибий отряда Anura
Открытие Александром Флемингом пенициллина в 1929 году произвело революцию в медицине. Начало применения этого антибиотика приходится на 1941 год [7], а его массовое производство стартовало в 1943 году. С тех пор поиск новых антибиотиков стал одним из важнейших направлений в фармакологии. Впоследствии было обнаружено, что патогены способны вырабатывать устойчивость как к пенициллину, так и к другим антибиотикам.
Возникновение патогенов, устойчивых к существующим схемам лечений с применением антибиотиков и, как одно из следствий, появление супер-вирулентных внутрибольничных штаммов актуализирует поиск антимикробных агентов, к которым болезнетворные бактерии и грибы не смогут выработать резистентность [8].
Впервые антимикробная интегральная активность кожного секрета амфибий была показана при тестировании кожных выделений Rana ridibundus в 1978 году [9]. Виторрио Эрспамер с коллегами выделили из кожи различных видов лягушек семейства Phyllomedusinae индивидуальные нейропептиды, принадлежащие к семействам каерулеинов, тахикининов, бомбезинов, брадикининов, дерморфинов, триптофиллинов и
др. [10, 11].
Из кожного секрета африканской шпорцевой лягушки Xenopus laevis были выделены магайнины - новый класс пептидов-антибиотиков, активных в отношении различных видов грамположительных и грамотрицательных бактерий, а также грибов и некоторых типов злокачественных клеток [12, 13, 14]. Синтетический аналог магайнина 2 - MSI-78 стал первым лекарственным препаратом для лечения язв диабетической стопы, разработанным на основе структуры пептида амфибии, но он не прошел до конца клинических испытаний.
Как показали последующие исследования, многим пептидам кожных секретов бесхвостых амфибий свойственна многофункциональная активность: они могут быть не только бактерицидными агентами, но и выполнять ряд иных функций в организме самих животных. В частности, они задействованы в терморегуляции кожи, играют роль трансмиттеров в передаче болевых и воспалительных сигналов, проявляют себя как хемотактики, усиливая ответ организма на заражение, воспаление и т. д. [15, 16].
Таким образом, разнообразие биологических активностей кожных пептидов амфибий и выполняемых ими функций в организме самих животных представляет
потенциальный интерес к их структурам для лекарственных средств. Первым шагом на пути решения этой глобальной задачи является определение аминокислотной последовательности (сиквенса) вновь обнаруженных кожных пептидов амфибий.
1.1.1. Синтез кожных пептидов в организме амфибий
Кожа земноводных в области спины содержит несколько типов желез, в том числе слизистых и серозных. Они состоят из многоядерных клеток, окруженных миоцитами, цитоплазма которых заполнена большим количеством гранул. При передаче нервного импульса происходит сокращение миоцитов, что приводит к синхронному выделению содержащегося в гранулах секрета, который по специальным каналам изливается на поверхность кожи [17].
Входящие в состав кожного секрета пептиды синтезируются в серозных спинных железах амфибий в виде неактивной препроформы, в состав которой входит сигнальный пептид, кислотный спейсер и зрелый (активный) пептид. (рис 1.1).
П р е - п р о - пептид
MNFLKKSLFLVLFLGFVSISFCDEEKR | QDDDEGNEREEKKEIQEDGNQEERR | DKPPAWVP
Сигнальный пептид Кислотный спейсер Зрелый пептид
Рис. 1.1. Первичная структура и функциональная организация препропептида
триптофиллина 1 [18].
Препропептид может содержать несколько копий зрелого пептида, физиологическая функция которого определяется сигнальным пептидом. После отщепления сигнального пептида под действием специфической эндопротеазы, также синтезируемой в организме амфибий, образуется неактивная проформа, состоящая из кислотного спейсера и зрелого пептида. Неактивные проформы хранятся в гранулярных спинных железах амфибий. Кислотные спейсеры характеризуются повышенным количеством остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот (Asp, Glu). В момент опасности они отщепляется по сайту связывания (LysArg) второй сериновой протеазой, в результате чего на кожу животных секретируются активные (зрелые) пептиды, которые выполняют свою задачи в течение одной минуты. Одновременно с ними выделяются эндопротеазы, в задачу которых входит быстрая дезактивация пептидов для предотвращения поражения кожи самой лягушки [17].
1.1.2. Механизмы действия защитных пептидов на патогенную клетку
В кожном секрете амфибий содержится смесь биологически активных пептидов,
которые проявляют разнообразные свойства для защиты лягушки, поэтому эти пептиды
11
часто называют защитными пептидами хозяина (host-defense peptides, HDPs). Условно кожные пептиды делятся на нейропептиды и мембраноактивные пептиды, которые в последнее время предложено называть цитолитиками, что подчеркивает их механизм действия на патогенную клетку [1, 19]. Все антимикробные пептиды (АМП) являются цитолитиками.
Кожные антимикробные пептиды бесхвостых амфибий поражают клетки Грам (+) и Грам(-) бактерий, грибов, микропаразитов и опухолей в микромолярных концентрациях (цМ) [20, 21].
Антимикробные пептиды амфибий имеют неоспоримое преимущество перед синтетическими антибиотиками: бактерии с большим трудом вырабатывают устойчивость к ним. Это связано с тем, что механизм действия пептида на патогенную клетку в корне отличается от традиционных антибиотиков, которые блокируют лишь работу ферментов, обеспечивающих бактериям их выживание. Чтобы развить устойчивость к мембраноактивным пептидам, бактериям необходимо было бы изменить структуру самих мембран своих клеток, что является длительным процессом в эволюционном развитии [22].
Кожные АМП амфибий обладают двумя общими структурными чертами: они катионные при физиологических значениях рН и большенство из них принимают форму амфипатической а-спирали. За счёт локализации гидрофильных и гидрофобных аминокислот на разных сторонах амфипатической спирали мембраноактивные антимикробные пептиды амфибий могут эффективно взаимодействовать как с гидрофобным липидным слоем патогенных клеточных мембран, так и с ее гидрофильным окружением (Рис. 1.2).
Фосфолипидный бислой внешней стороны мембраны грамположительной клетки покрыт пептидогликанами и встроенными в него липотейхоевыми кислотами. У грамотрицательных бактерий наружная мембрана состоит из фосфолипидного бислоя и липополисахаридов, связанных с ионами кальция и магния. При физиологических значениях рН фосфолипиды, липотейхоевая кислота и липосахариды несут отрицательный заряд. Согласно модели Шай-Мацузаки-Хуанга (Рис. 1.3), положительно заряженные катионные пептиды электростатически взаимодействуют с отрицательно заряженной клеточной мембраной и могут встраиваться в неё [23, 24, 25]. Это приводит к изменению структуры мембраны, а в некоторых случаях к проникновению пептида внутрь клетки-мишени, что вызывает её лизис. Подтверждением этой модели является экспериментально наблюдаемое снижение активности у большинства антимикробных пептидов при увеличении ионной силы, вследствие ослабления электростатического взаимодействия
амфипатической а-спирали пептидов с отрицательно заряженной фосфолипидной мембраной [22].
Рис. 1.2. Строение клеточной мембраны бактерий: а) грамположительных; б)
грамотрицательных.
Модель Шай-Мацузаки-Хуанга предполагает несколько возможных сценариев взаимодействия пептида с мембраной патогенной клетки: ковровый механизм, бочечная или тороидальная пора (Рис. 1.3). Ковровый механизм предполагает выстилание внешней поверхности клеточной стенки бактерий мембраноактивными пептидами за счет их кулоновского взаимодействие с отрицательно заряженными фосфолипидными группами, что нарушает функции мембраны клетки, вплоть до разрушения билипидного слоя [23].
Рис. 1.3. Способы взаимодействия пептидов-цитолитиков с мембраной патогенных
клеток.
Пептиды могут также встраиваться в мембрану, образуя в ней тороидальные поры [24]. Вариантом этого механизма служит образование бочечных пор в мембране, когда пептиды проницают её под углом 90°, подобно бочечной клепке, что также приводит к её гибели (лизису). Действие антимикробных пептидов могут нарушить упорядоченность липидных структур на поверхности патогенной клетки, что повлечёт за собой прекращение функций её мембраны. Результатом воздействия пептида на клетку является также активация выделения гидролаз, разрушающих клеточную стенку, и проникновение пептида внутрь клетки [26].
Мембраноактивные антимикробные пептиды защищают амфибий и от их естественных врагов, таких как змеи, птицы и т.п. В момент нападения амфибии выделяют в пасть хищника кожный секрет, компоненты которого (пептиды-цитолитики) воздействуют на слизистые поверхности ротовой полости (Рис. 1.4 А, Б). Это обеспечивает мгновенную доставку к пептидным рецепторам хищника нейропептидов, способных многократно усилить болевой сигнал или вызвать рвотный рефлекс из-за спазма гладкой мускулатуры, освободив тем самым лягушку (Рис. 1.4 В) [19].
рецепторы
Рис. 1.4. Схема действия пептидов-цитолитиков амфибий при нападении на них
хищников.
1.1.3. Анионные антимикробные пептиды амфибий (ААМП)
Наряду с большим количеством катионных антимикробных АМП в секретах некоторых лягушек обнаружены анионные антимикробные пептиды (ААМП). Синтетический фрагмент анионного кислотного спейсера ADADDDDDK-OH ^м 975,5
Да, заряд - 5) неактивного прогормона PYL из кожи африканской лягушки Хвпврш laevis показал широкую антимикробную активность в отношении грам (+) и грам (-) бактерий [27, 28]. Однако природный аналог этого пептида не был обнаружен в секрете шпорцевой лягушки. Позже из кожи той же Хепорш laevis были выделены реально присутствующие в секрете фрагменты кислотных спейсеров DEDDD-OH (XLAsp-P1) и DEDLDE-OH (XLAsp-P2) [28]. Оба пептида показали бактериальную активность в отношении широкого спектра микроорганизмов, ингибировали рост клеток рака лёгкого и имели однотипный механизм действия на клеточные мишени. Так, минимальная ингибирующая концентрация (МИК) пептида DEDDD-OH (XLAsp-P1) в отношении грамположительных и отрицательных бактерий составляет 10 цг/мл, а в диапазоне МИК 5-50 цг/мл он замедляет рост клеток рака лёгкого при довольно низкой гемолитической активности: XLAsp-P1 в концентрации 64,5 цг/мл поражает всего 6,2% кровяных клеток. Пептиды XLAsp-P1 и XLAsp-P2 вызывают лизис патогенных клеток, образуя в их мембранах торроидальные поры [29, 30].
ААМП взаимодействуют с мембранами патогенных клеток несколько отличным от АМП способом. В конце ХХ века был обнаружен новый подкласс амфифильных а-спиралей (Рис. 1.5), в которых присутствовал градиент гидрофобности вдоль её оси. Благодаря этой структурной особенности, подобные а-спирали антимикробных пептидов проникают в мембрану под углом 30°-60°, что приводит к нарушению организации липидов и целостности бислоя. Такие пептиды получили название наклонно-ориентированных [31].
Рис. 1.5. Лмфифильная a-спираль с разграничением гидрофильной и гидрофобной
Не все биологически активные анионные пептиды образуют форму a-спирали на всём протяжении аминокислотной последовательности. Так, выделенный из кожи большой жерлянки Bombima maxima 20-ти членный максимин Н5 ILGPVLGLVSDTLDDVLGIL-NH2, несущий заряд -3, [32] имеет a-спираль только на ^-терминальном участке Ile1 - Ser10 [33]. Три остатка аспарагиновых кислот Asp11, Asp13 и Asp14 максимина Н5 во взаимодействии с
гидрофильная сторона
Cys, Gly, Arg, Asp, Lys, Asn, Glu, Gin, Ser, Thr, Туг, His
Met, Pro, Trp,Leu, Ala, Val, lle.Phe
гидрофобная сторона
её сторон.
мембраной не участвуют, тогда как амидированный сегмент Val16-Leu20 стабилизирует и задает угол взаимодействия с клеточной стенкой. Максимин Н5 проникает в мембраны патогенов под углом в 45° [33,34]. Максимин Н5 слабо активен в отношении грамположительных бактерий (MIC ~ 800 |iM) [32]. Однако он активен и высоко специфичен в отношении клеток глиобластомы T98G [35]. Интересно, что хотя фосфатидилэтаноламин (липид) входит в состав липидных слоёв клеточных мембран и глиобластомы T98G, и E. coli, в отношении последней максимин Н5 неактивен. Это обусловлено разным процентным содержанием фосфатидилэтаноламина во внешних слоях обеих клеточных стенок: 80% у E. coli и почти в три раза меньше у глиобластомы T98G
Для предсказания наклонно-ориентированного способа взаимодействия с патогенной мембраной тех или иных анионных пептидов анализируют их аминокислотную последовательность. Эйзенберг с коллегами ввели понятие гидрофобного момента, <цН>, - векторной величины, которая рассчитывается из пептидного сиквенса и показывает вклад каждой из аминокислот в образование амфифильной а-спирали [36]. Величина гидрофобного момента <цН> вычисляется по формуле (1):
где Нк - гидрофобность к - того остатка в последовательности пептида, измеренного по шкале гидрофобности Эйзенберга [36].
Гидрофобность <И> определяет сродство пептидов к внутреннему слою мембраны, которое для пептида с длиной п вычисляют по формуле (2) [37]:
диаграмму построения гидрофобного момента в координатах <цН2D> (ось ординат) и <Н> (ось абсцис). Положение результирующей точки для анализируемого пептидного а-геликса определит, является ли он поверхностно активным и ориентированным параллельно мембране, трансмембранным и ориентированным перпендикулярно, или глобулярным [38].
Похожие диссертационные работы по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК
Изучение молекулярных механизмов антимикробной защиты морской звезды Asterias Rubens2008 год, кандидат биологических наук Мальцева, Арина Леонидовна
Определение изомерных аминокислотных остатков треонина в последовательностях пептидов в задачах протеогеномных исследований2021 год, кандидат наук Соловьева Елизавета Михайловна
Структурно-функциональное исследование антимикробных пептидов животного происхождения2016 год, кандидат наук Пантелеев Павел Валерьевич
Разработка физико-химических подходов к разделению и идентификации пептидных продуктов с антибактериальными свойствами2010 год, кандидат химических наук Федоткина (Срибная), Олеся Сергеевна
Биологическая активность антимикробных пептидов из яда паука Lachesana tarabaevi на модели инфекции Chlamydia trachomatis2015 год, кандидат наук ПОЛИНА НАДЕЖДА ФЕДОРОВНА
Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Толпина Мириам Давидовна, 2022 год
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Xu X., Lai R. The chemistry and biological activities of peptides from amphibian skin secretions. // Chemical reviews. 2015. V. 115. №. 4. P. 1760-1846.
2. Pukala T. L., Bowie J. H., Maselli V. M., Musgrave I. F., Tyler M. J. Host-defence peptides from the glandular secretions of amphibians: structure and activity. // Nat. Prod. Rep. 2006. V. 23. № 3. P. 368-393.
3. Ladram A., Nicolas P. Antimicrobial peptides from frog skin: biodiversity and therapeutic promises. // Front. Biosci. 2016, V.21. P.1341-1371.
4. Brodbelt J. S. Ion activation methods for peptides and proteins. // Analytical chemistry 2016. V. 88. №. 1. P.30-51.
5. Conlon J. M., Kolodziejek J., Nowotny N. Antimicrobial peptides from ranid frogs: taxonomic and phylogenetic markers and a potential source of new therapeutic agents. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics. 2004. V. 1696. №. 1. P.1-14.
6. Wang G. Bioinformatic analysis of 1000 amphibian antimicrobial peptides uncovers multiple length-dependent correlations for peptide design and prediction. // Antibiotics. 2020. V. 9. №. 8. P.491.
7. Mohr K. I. History of antibiotics research. //How to Overcome the Antibiotic Crisis. 2016. P.237-272.
8. Conlon J. M., Mechkarska M., Leprince J. Peptidomic analysis in the discovery of therapeutically valuable peptides in amphibian skin secretions. // Expert review of proteomics. 2019. V. 16. №. 11-12. P.897-908.
9. £evikba§ A. Antibacterial activity in the skin secretion of the frog Rana ridibunda. // Toxicon. 1978. V. 16. №. 2. P.195-197.
10. Erspamer V., Melchiorri P., Erspamer G. F., Montecucchi P. C., De Castiglione, R. Phyllomedusa skin: a huge factory and store-house of a variety of active peptides. // Peptides. 1985. V. 6. P.7-12.
11. Erspamer V., Cei J. M., Active peptides in the skins of two hundred and thirty American amphibian species. // Comparative biochemistry and physiology. C, Comparative pharmacology and toxicology. 1986. V. 85. №. 1. P.125-137.
12. Zasloff M. Magainins, a class of antimicrobial peptides from Xenopus skin: isolation, characterization of two active forms, and partial cDNA sequence of a precursor. // Proceedings of the National Academy of Sciences. 1987. V. 84. №. 15. P.5449-5453.
13. Giovannini M. G., Poulter L., Gibson B. W., Williams D. H. 1987 Giovannini M. G. . Biosynthesis and degradation of peptides derived from Xenopus laevis prohormones. // Biochemical Journal. 1987. V. 243. №. 1. P.113-120.
14. Cruciani R. A., Barker J. L., Zasloff M., Chen H. C., Colamonici, O. Antibiotic magainins exert cytolytic activity against transformed cell lines through channel formation. // Proceedings of the National Academy of Sciences. 1991. V. 88. №. 9. P.3792-3796.
15. Zasloff M. Antibiotic peptides as mediators of innate immunity. // Current opinion in immunology. 1992. V. 4. №. 1. P.3-7
16. Conlon J. M. The contribution of skin antimicrobial peptides to the system of innate immunity in anurans. // Cell and tissue research. 2011. V. 343. №. 1. P.201-212
17. Simmaco M., Mignogna G., Barra D. Antimicrobial peptides from amphibian skin: what do they tell us? // Peptide Science. 1998. V. 47 №. 6 P. 435-450.
18. Li J., Xu X., Xu C., Zhou W., Zhang K., Yu H., Wu J. Anti-infection peptidomics of amphibian skin. // Molecular Cellular Proteomics. 2007. V. 6. №. 5. P.882-894.
19. König E., Bininda-Emonds O. R. P., Shaw C. The diversity and evolution of anuran skin peptides. // Peptides. 2015. V. 63. P.96-117.
20. Kimbrell D. A., Beutler B. The evolution and genetics of innate immunity. // Nat. Rev.Genet. 2001. V. 2. № 4. P. 256-267.
21. VanCompernolle S. E., Taylor R. J., Oswald-Richter K., Jiang J., Youree B. E., Bowie J. H., Tyler M. J., Conlon J. M., Wade D., Aiken C., Dermody T. S., KewalRamani V. N., Rollins Smith L.A., Unutmaz D. Antimicrobial peptides from amphibian skin potently inhibit human immunodeficiency virus infection and transfer of virus from dendritic cells to T cells. // J. Virol. 2005. V. 79. № 18. P. 1159811606.
22. Zasloff M. Antimicrobial peptides of multicellular organisms. // Nature. 2002. V. 415. № 6870. P. 389-395.
23. Shai Y. Mechanism of the binding, insertion and destabilization of phospholipid bilayer membranes by a-helical antimicrobial and cell non-selective membrane-lytic peptides. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Biomembranes. 1999. V. 1462. №. 1-2. P.55-70.
24. Matsuzaki K. Why and how are peptide-lipid interactions utilized for self-defense? Magainins and tachyplesins as archetypes. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Biomembranes. 1999. V. 1462. №. 1-2. P.1-10.
25. Yang L., Weiss T. M., Lehrer R. I., Huang H. W. Crystallization of antimicrobial pores inmembranes: magainin and protegrin. // Biophys. J. 2000. V. 79. № 4. P. 2002-2009.
26. Raheem N., Straus S. K. Mechanisms of action for antimicrobial peptides with antibacterial and antibiofilm functions. // Frontiers in microbiology. 2019. V. 10. P.2866.
27. Brogden K. A., Ackermann M., Huttner K. M. Small, anionic, and charge-neutralizing propeptide fragments of zymogens are antimicrobial. // Antimicrobial agents and chemotherapy. 1997. V. 41. №. 7. P.1615.
28. Harris F., R Dennison S., A Phoenix D. Anionic antimicrobial peptide from eukaryotic organisms and their mechanisms of action. // Current Chemical Biology. 2011. V. 5. №. 2. P.142-153.
29. Li S., Hao L., Bao, W., Zhang P., Su D., Cheng Y., Yang Y. A novel short anionic antibacterial peptide isolated from the skin of Xenopus laevis with broad antibacterial activity and inhibitory activity against breast cancer cell. // Archives of microbiology. 2016. V. 198. №. 5. P.473-482.
30. Zhang Y., Li S., Cheng Y., Nie L., Wang G., Hao L. Novel short antimicrobial peptide isolated from Xenopus laevis skin. // Journal of Peptide Science. 2017. V. 23. №. 5. P.403-409.
31. Dennison S. R., Wallace J., Harris F., Phoenix D. A. Amphiphilic a-helical antimicrobial peptides and their structure/function relationships. // Protein and peptide letters. 2005. V. 12. №. 1. P.31-39.
32. Lai R., Liu H., Lee W. H., Zhang Y. An anionic antimicrobial peptide from toad Bombina maxima. // Biochemical and biophysical research communications. 2002. V. 295. №. 4. P.796-799.
33. Dennison S. R., Harris F., Mura M., Phoenix D. A. An atlas of anionic antimicrobial peptides from amphibians. // Current Protein and Peptide Science. 2018. V. 19. №. 8. P.823-838.
34. Dennison S., Morton L., Harris F., Phoenix D. A., Low pH enhances the action of maximin H5 against Staphylococcus aureus and helps mediate lysylated phosphatidylglycerol-induced resistance. // Biochemistry. 2016. V. 55. №. 27. P.3735-3751.
35. Marconescu A., Thorpe P. E., Coincident exposure of phosphatidylethanolamine and anionic phospholipids on the surface of irradiated cells. // Biochim Biophys Acta. 2008. V. 1778 № 10, P. 2217-2224.
36. Eisemberg D., Weiss R. M., Terwilliger T. C., Wilcox W. Hydrophobic moments and protein structure. // Faraday Symposia of the Chemical Society. Royal Society of Chemistry. 1982. V. 17. P. 109-120.
37. Eisemberg D., Weiss R. M., Terwilliger T. C., Wilcox W Analysis of membrane and surface protein sequences with the hydrophobic moment plot. // Journal of molecular biology. 1984. V. 179. №. 1. P.125-142.
38. Harris F., Daman A., Wallace J., Dennison S. R., Phoenix D. A. Oblique orientated a-helices and their prediction. // Current Protein and Peptide Science. 2006. V. 7. №. 6. P.529-537.
39. Dennison S. R., Morton L. H., Brandenburg K., Harris F., Phoenix, D. A. Investigations into the ability of an oblique a-helical template to provide the basis for design of an antimicrobial anionic amphiphilic peptide. // The FEBS journal. 2006. V. 273. №. 16. P.3792-3803.
40. Artemenko K. A., Zubarev A. R., Samgina T. Y., Lebedev A. T., Savitski M. M., Zubarev R. A. Two dimensional mass mapping as a general method of data representation in comprehensive analysis of complex molecular mixtures. // Anal. Chem. 2009. V. 81. № 10. P. 3738-3745.
41. Samgina T. Y., Gorshkov V. A., Artemenko K. A., Vorontsov, E. A., Klykov, O. V.,
128
Ogourtsov S. V., Lebedev A. T. LC-MS/MS with 2D mass mapping of skin secretions' peptides as a reliable tool for interspecies identification inside Rana esculenta complex. // Peptides. 2012. V. 34. №. 2. P.296-302.
42. Conlon J. M., Sonnevend A., Patel M., Davidson C., Nielsen P. F., Pal T., Rollins Smith, L. A. Isolation of peptides of the brevinin-1 family with potent candidacidal activity from the skin secretions of the frog Rana boylii. // The Journal of peptide research. 2003. V. 62. №. 5. P.207-213.
43. Samgina T. Y., Artemenko K. A., Gorshkov V. A., Ogourtsov S. V., Zubarev R. A., Lebedev AT. De novo sequencing of peptides secreted by the skin glands of the Caucasian Green Frog Rana ridibunda. // Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2008. V22. №. 22. P. 3517-3525.
44. Chen Q., Cheng P., Ma C., Xi X., Wang L., Zhou M., Chen T. Evaluating the bioactivity of a novel broad-spectrum antimicrobial peptide brevinin-1gha from the frog skin secretion of hylarana guentheri and its analogues. // Toxins. 2018. V. 10. №. 10. P.413.
45. Ponti D., Mignogna G., Mangoni M. L., De Biase D., Simmaco M., Barra D. Expression and activity of cyclic and linear analogues of esculentin-1, an anti-microbial peptide from amphibian skin. // European journal of biochemistry. 1999. V. 263. №. 3. P. 921-927.
46. Goraya J., Knoop F. C., Conlon J. M. Ranatuerins: antimicrobial peptides isolated from the skin of the American bullfrog, Rana catesbeiana. // Biochemical and biophysical research communications. 1998. V. 250. №. 3. P.589-592.
47. Sonnevend A., Knoop F. C., Patel M., Pal T., Soto A. M., Conlon J. M. Antimicrobial properties of the frog skin peptide, ranatuerin-1 and its [Lys-8]-substituted analog. // Peptides. 2004. V. 25. №. 1. P.29-36.
48. Mangoni M. L., Rinaldi A. C., DiGiulio A., Mignogna G., Bozzi A., Barra D., Simmaco M. Structure-function relationships of temporins, small antimicrobialpeptides from amphibian skin. // European Journal of biochemistry. 2000. V. 267. №. 5. P.1447-1454.
49. Mangoni M. L., Grazia A. D., Cappiello F., Casciaro B., Luca V. Naturally occurring peptides from Rana temporaria: antimicrobial properties and more. // Current topics in medicinal chemistry. 2016. V. 16. №. 1. P.54-64.
50. Romero S. M., Cardillo A. B., Martinez Ceron M. C., Camperi S. A., Giudicessi S. L. Temporins: An approach of potential pharmaceutic candidates. // Surgical infections. 2020. V. 21. №. 4. P.309-322.
51. Mangoni M. L., Saugar J. M., Dellisanti M., Barra D., Simmaco M., Rivas L. Temporins, small antimicrobial peptides with leishmanicidal activity. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. № 2. P. 984990.
52. Mangoni M. L. Temporins, anti-infective peptides with expanding properties // Cellular
and Molecular Life Sciences CMLS. 2006. V. 63. №. 9. P. 1060-1069.
129
53. Musale V., Casciaro B., Mangoni M. L., Abdel-Wahab Y. H., Flatt, P. R., Conlon, J. M. Assessment of the potential of temporin peptides from the frog Rana temporaria (Ranidae) as anti-diabetic agents. // Journal of Peptide Science. 2018. V. 24. №. 2. P. e3065.
54. Chen Q., Wade D., Kurosaka K., Wang Z. Y., Oppenheim J. J., Yang D. Temporin A and related frog antimicrobial peptides use formyl peptide receptor-like 1 as a receptor to chemoattract phagocytes. // The Journal of Immunology. 2004. V. 173. №. 4. P. 2652-2659.
55. Simmaco M., Mignogna G., Canofeni S., Miele R., Mangoni M.L., Barra D. Temporins, antimicrobial peptides from the European red frog Rana temporaria. // Eur. J. Biochem. 1996. V. 242. № 3. P. 788-792
56. Kim J. B., Iwamuro S., Knoop F. C., Conlon J. M. Antimicrobial peptides from the skin of the Japanese mountain brown frog, Rana ornativentris. // The Journal of Peptide Research. 2001. V. 58. №. 5. P. 349-356.
57. Soman N. R., Baldwin S. L., Hu G., Marsh J. N., Lanza G. M., Heuser J. E., Schlesinger P. H. Molecularly targeted nanocarriers deliver the cytolytic peptide melittin specifically to tumor cells in mice, reducing tumor growth. // The Journal of clinical investigation. 2009. V. 119. №. 9. P. 28302842.
58. Holle L., Song W., Holle E., Wei Y., Li J., Wagner T. E., Yu X. In vitro-and in vivo-targeted tumor lysis by an MMP2 cleavable melittin-LAP fusion protein. // International journal of oncology. 2009. V. 35. №. 4. P. 829-835.
59. Bevins C. L., Zasloff M. Peptides from frog skin. // Annual review of biochemistry. 1990. V. 59. №. 1. P. 395-414.
60. Erspamer V. Bioactive secretions of the amphibian integument. // Amphibian biology. 1994. V. 1. P. 178-350.
61. Anastasi A., Erspamer V., Bertaccini G. Occurence of bradykinin in the skin of Rana temporaria. // Comparative biochemistry and physiology. 1965. V. 14. P. 43-52
62. Conlon J. M. Bradykinin and its receptors in non-mammalian vertebrates. // Regulatory peptides. 1999. V. 79. №. 2-3. P.71-81.
63. Anastasi A., Bertaccini G., Erspamer V. Pharmacological data on phyllokinin (bradykinyl-isoleucyl-tyrosine o-sulphate) and bradykinyl-isoleucyl-tyrosine. // British journal of pharmacology and chemotherapy. 1966. V. 27. №. 3. P. 479.
64. Samgina T. Y., Gorshkov V. A., Vorontsov Y. A., Artemenko K. A., Zubarev R. A., Lebedev A.T Mass spectrometric study of bradykinin-related peptides (BRPs) from the skin secretion of Russian ranid frogs. // Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2011. V. 25. №. 7. P. 933-940.
65. Xi X., Li B., Kwok H. F., Chen T. A review on bradykinin-related peptides isolated from
amphibian skin secretion. // Toxins. 2015. V. 7. №. 3. P. 951-970.
130
66. Chen X., Wang L., Wang H., Chen H, Zhou M., Chen T., Shaw C. A fish bradykinin (Arg0, Trp5, Leu8-bradykinin) from the defensive skin secretion of the European edible frog, Pelophylax kl. esculentus: structural characterization; molecular cloning of skin kininogen cDNA and pharmacological effects on mammalian smooth muscle. // Peptides. 2011. V. 32. №. 1. P. 26-30.
67. Del Rio M., Hernanz A., De La Fuente M. Bombesin, gastrin-releasing peptide, and neuromedin C modulate murine lymphocyte proliferation through adherent accessory cells and activate protein kinase C. // Peptides. 1994. V. 15. №. 1. P. 15-22.
68. Del Rio M., De la Fuente M. Chemoattractant capacity of bombesin, gastrin-releasing peptide and neuromedin C is mediated through PKC activation in murine peritoneal leukocytes. // Regulatory peptides. 1994. V. 49. №. 3. P. 185-193.
69. Liu L., Burcher E. Tachykinin peptides and receptors: putting amphibians into perspective. // Peptides. 2005. V. 26. №. 8. P.1369-1382.
70. Ellis-Steinborner S. T., Scanlon D., Musgrave I. F., Tran T.T., Hack S., Wang T., Abell, A. D., Tyler M. J., Bowie J. H. An unusual kynurenine-containing opioid tetrapeptide from the skin gland secretion of the Australian red tree frog Litoria rubella. Sequence determination by electrospray mass spectrometry. // Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2011. V. 25. №. 12. P. 1735-1740.
71. Stevens C. W. Opioid research in amphibians: an alternative pain model yielding insights on the evolution of opioid receptors. // Brain Research Reviews. 2004. V. 46. №. 2. P. 204-215.
72. Anastasi A., Montecucchi P., Angelucci F., Erspamer V., Endean R. Glu(OMe)3-litorin, the second bombesin-like peptide occurring in methanol extracts of the skin of the Australian frog Litoria aurea. // Experientia. 1977. V. 33. №10. P. 1289-1293.
73. Daly J. W., Myers C. W., Warnick J. E., Albuquerque E. X. Levels of batrachotoxin and lack of sensitivity to its action in poison-dart frogs (Phyllobates). // Science. 1980. V. 208 P. 1383-1385.
74. Conlon J. M., Kolodziejek J., Mechkarska M., Coquet, L., Leprince J., Jouenne T., Vaudry H., Nielsen P. F., Nowotny N., King J. D. Host-defence peptides from Lithobates forreri, Hylarana luctuosa, and Hylarana signata (Ranidae): Phylogenetic relationships inferred from primary structures of ranatuerin-2 and brevinin-2 peptides. // Comp. Biochem Physiol. Part D, 2014. V. 9 P. 49-57.
75. Clark V. C. Collecting arthropod and amphibian secretions for chemical analyses //Behavioral and chemical ecology. 1st ed. New York: Nova Science Pub. Inc. 2010. P. 1-46.
76. Tyler M.J., Stone D.J., Bowie J.H. A novel method for the release and collection of dermal, glandular secretions from the skin of frogs. // J. Pharmacol. Toxicol. Methods. 1992. V. 28 № 4. P. 199200.
77. Jiang Y., Xi, X., Yang L., Hou X., Ma J. , Ma, C. , Wu, Y. , Guo, X. , Li, R. , Zhou, M. , Wang, L. , Chen, T. , Shaw, C. Bradykinin-related peptides (BRPs) from skin secretions of three genera of phyllomedusine leaf frogs and their comparative pharmacological effect on mammalian smooth
131
muscles. // Peptide. 2014. V. 52. P. 122-133.
78. Darby N. J., Lackey D. B., Smith D. G. Purification of a cysteine endopeptidase which is secreted with bioactive peptides from the epidermal glands of Xenopus laevis. // Eur J Biochem. 1991. V. 195. P. 65-70.
79. Conlon J. M., Mechkarska M., Coquet L., Leprince J., Jouenne T., Vaudry H., Measey G. J. Evidence from peptidomic analysis of skin secretions that allopatric populations of Xenopus gilli (Anura: Pipidae) constitute distinct lineages. // Peptides. 2015. V. 63. P. 118-125.
80. Steinborner S. T., Currie G. J., Bowie J. H., Wallace J. C., Tyler M. J. New antibiotic caerin 1 peptides from the skin secretion of the Australian tree frog Litoria chloris. Comparison of the activities of the caerin 1 peptides from the genus Litoria. // The Journal of peptide research. 1998. V. 51. №. 2. P. 121-126.
81. Samgina T. Y., Gorshkov V. A., Vorontsov Y. A., Artemenko K. A., Ogourtsov S. V., Zubarev R. A., Lebedev, A. T. Mass spectral study of the skin peptide of brown frog Rana temporaria from Zvenigorod population. // Journal of Analytical Chemistry. 2011. V. 66. №. 14. P.1353-1360.
82. Tyler M. J. Frog and cane toad skin secretions. // Toxic plants and animals: a guide for Australia. Brisbane: Queensland Museum. 1987. P.329-339.
83. Sanger F. The free amino acid groups of insulin. // Biochem. J. 1945. V. 39. № 5. P. 507515.
84. Sanger F. The terminal peptides of insulin. // Biochem. J. 1949. V. 45. № 5. P. 563-574
85. Edman P. A method for the determination of amino acid sequence in peptides. // Arch. Biochem. 1949. V. 22. № 3. P. 475-476.
86. Коничев А.С., Севастьянова Г.А. Молекулярная биология: учебник для студентов педагогических ВУЗов. М: Академия, 2003. 400 c.
87. Vanhoye D., Bruston F., NicolasP., Amiche M. Antimicrobial peptides from hylid and ranin frogs originated from a 150-million-year-old ancestral precursor with a conserved signal peptide but a hypermutable antimicrobial domain. // European Journal of Biochemistry. 2003. V. 270. №. 9. P.2068-2081.
88. Durban J., Juarez P., Angulo Y., Lomonte B., Flores-Diaz M., Alape-Girón A., Sasa M., Sanz L., Gutiérrez J.M., Dopazo J Profiling the venom gland transcriptomes of Costa Rican snakes by 454 pyrosequencing. // BMC genomics. 2011. V. 12. №. 1. Р. 1-16.
89. Tan C. H., Tan K. Y., Fung S. Y., Tan N. H. Venom-gland transcriptome and venom proteome of the Malaysian king cobra (Ophiophagus hannah). // BMC genomics. 2015. V. 16. №. 1. Р. 1-21.
90. Samgina T. Y., Tolpina M. D., Hakalehto E., Artemenko K. A., Bergquist J., Lebedev A. T. Proteolytic degradation and deactivation of amphibian skin peptides obtained by electrical stimulation
132
of their dorsal glands. // Analytical and bioanalytical chemistry. 2016. V. 408. №. 14. С. 3761-3768.
91. Morris H. R., Williams D. H., Ambler R. P. Determination of the sequences of protein-derived peptides and peptide mixtures by mass spectrometry. // Biochem. J. 1971. V. 125. № 1. P. 189201.
92. Заикин В., Борисов Р. С. Масс-спектрометрия как важнейшая аналитическая основа ряда омиксных наук. // Mass-spektrometria. 2021. Т. 18. №. 1.
93. Karas M., Bachmann D., Hillenkamp F. Influence of the wavelength in high-irradiance ultraviolet laser desorption mass spectrometry of organic molecules. // Analytical chemistry. 1985. V. 57. №. 14. P.2935-2939.
94. Karas M., Hillenkamp F. Laser desorption ionization of proteins with molecular masses exceeding 10000 daltons. // Analytical chemistry. 1988. V.60. №. 20. P. 2299-2301.
95. Tanaka K., Waki H., Ido Y., Akita S., Yoshida Y., Yoshida T., Matsuo T. Protein and polymer analyses up to m/z 100 000 by laser ionization time-of-flight mass spectrometry. // Rapid Commun. Mass Spectrom. 1988. V. 2. № 8. P. 151-153.
96. Hillenkamp F., Peter-Katalinic J. MALDI MS: A Practical Guide to Instrumentation, Methods and Applications. 2007, Weinheim (Germany): Wiley-VCH Verlag GmbH Co. 362 p
97. El-Aneed A., Cohen A., Banoub J. Mass spectrometry, review of the basics: electrospray, MALDI, and commonly used mass analyzers. // Applied Spectroscopy Reviews. 2009. V. 44. №. 3. P.210-230.
98. Karas M., Gluckmann M., Schafer J. Ionization in matrix-assisted laser desorption/ionization: singly charged molecular ions are the lucky survivors. // J. Mass Spectrom. 2000. V. 35. № 1. P. 1-12.
99. Jaskolla T. W., Karas M. Compelling evidence for Lucky Survivor and gas phase protonation: the unified MALDI analyte protonation mechanism. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2011. V. 22. № 6. P. 976-988.
100. Nelson R. W., Dogruel D., Williams P., Beavis R. Mass determination of human immunoglobulin IgM using matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry. // Rapid Communications in Mass Spectrometry. 1994. V. 8. №. 8. P.627-631.
101. Dole M., Mack L. L., Hines R. L., Mobley R. C., Ferguson L. D., Alice M. B. Molecular Beams of Macroions. // J. Chem. Phys. 1968. V. 49. № 5. P. 2240-2249.
102. Александров М. Л., Галль Л. Н., Краснов Н. В., Николаев В. И., Павленко В. А., Шкуров В. А. Экстракция ионов из растворов при атмосферном давлении - новый метод масс спектрометрического анализа. // ДАН СССР. 1984. T. 277. № 2. С. 379-383.
103. Yamashita M., Fenn J. B. Electrospray Ion-Source - Another Variation on the Free-Jet Theme. // J. Phys. Chem. 1984. V. 88. № 20. P. 4451-4459.
133
104. Yamashita M., Fenn J. B. Negative-Ion Production with the Electrospray Ion-Source. // J. Phys. Chem. 1984. V. 88. № 20. P. 4671-4675.
105. Thomson B. A. and Iribarne J.V. Field induced ion evaporation from liquid surfaces at atmospheric pressure. // J. Chem. Phys. 1979. V. 71. P. 4451-4463.
106. Cole R. B. Some tenets pertaining to electrospray ionization mass spectrometry. // J. Mass Spectrom. 2000. V. 35. P. 763-772.
107. Kebarle P., Peschke M. On the mechanisms by which the charged droplets produced by electrospray lead to gas phase ions. // Anal. Chim. Acta. 2000. P. 406. P. 11-35.
108. Mora J. F. D. L., Van Berkel G. J., Enke C. G., Cole R. B., Martinez-Sanchez M., Fenn J. B. Electrochemical processes in electrospray ionization mass spectrometry. // Journal of Mass Spectrometry. 2000. V. 35. №. 8. P.939-952.
109. Iavarone A.T., Jurchen J.C., Williams E.R. Effects of solvent on the maximum charge state and charge state distribution of protein ions produced by electrospray ionization. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2000. V. 11. № 11. P. 976-985.
110. Fenn J. B., Mann M., Meng C. K., Wong S. F., Whitehouse C. M. Electrospray ionization for mass spectrometry of large biomolecules. // Science. 1989. V. 246. № 4926. P. 64-71.
111. Лебедев А.Т. Масс-спектрометрия в органической химии. Техносфера. М, 2015, 703
стр.
112. Han X., Aslanian A., Yates J. R. III. Mass spectrometry for proteomics. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2008. V. 12. P. 483-490.
113. March R. E. Quadrupole ion trap mass spectrometer. // Encyclopedia of Analytical Chemistry. 2000. Sons Ltd. P. 11848-11872.
114. Lawrence E. O., Edlefsen N. E. On the production of high speed protons. // Science. 1930. V. 72. №. 1867. P. 376.
115. Comisarow M. B., Marshall A. G., Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Spectroscopy. // Chem. Phys. Lett. 1974. V. 25. № 2. P. 282-283.
116. Russell D. H., Edmondson R. D. High-resolution Mass Spectrometry and Accurate Mass Measurements with Emphasis on the Characterization of Peptides and Proteins by Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry. // J. Mass Spectrom. 1997. V. 32. P. 263-276.
117. Verentchikov A. N. Multi-reflecting time-of-flight mass spectrometer with orthogonal acceleration. United States Patent 7772547. 2010.
118. Williams Jr. D. K., Kovach A. L., Muddiman D. C., Hanck K. W. Utilizing Artificial Neural Networks in MATLAB to Achieve Parts-Per-Billion Mass Measurement Accuracy with a Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometer. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2009. V. 20. № 7. P. 1303-1310.
119. Yates III J. R. Mass spectral analysis in proteomics. // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2004. V. 33. P.297-316.
120. Nikolaev E. N., Kostyukevich Y. I., Vladimirov G. N. Fourier transform ion cyclotron resonance (FT ICR) mass spectrometry: Theory and simulations. // Mass spectrometry reviews. 2016. V. 35. №. 2. P.219-258.
121. Heeren R. M. A., Kleinnijenhuis A. J., McDonnell L. A., Mize T. H. A mini-review of mass spectrometry using high-performance FTICR-MS methods. // Analytical and bioanalytical chemistry. 2004. V. 378. №. 4. P.1048-1058.
122. Makarov A. Electrostatic axially harmonic orbital trapping: a high-performance technique of mass analysis. // Analytical chemistry. 2000. V. 72. №. 6. P.1156-1162.
123. Scigelova M., Makarov A. Orbitrap mass analyzer-overview and applications in proteomics. // Proteomics. 2006. V. 6. №. S2. P.16-21.
124. Makarov A., Scigelova M. Coupling liquid chromatography to Orbitrap mass spectrometry. // Journal of Chromatography A. 2010. V. 1217. №. 25. P.3938-3945.
125. Biemann K. Nomenclature for peptide fragment ions (positive ions). // Methods in enzymology. 1990. V. 193. P.886-887.
126. Wysocki V. H., Resing K. A., Zhang Q., Cheng G. Mass spectrometry of peptides and proteins. // Methods. 2005. V. 35. №. 3. P.211-222.
127. Roepstorff P., Fohlman J. Proposal for a common nomenclature for sequence ions in mass spectra of peptides. // Biomedical mass spectrometry. 1984. V. 11. №. 11. P.601-601.
128. Kjeldsen F., Haselmann K. F., Budnik B. A., Jensen F. and Zubarev R. A. Dissociative capture of hot (3-13 eV) electrons by polypeptide polycations: an efficient process accompanied by secondary fragmentation. // Chem. Phys. Lett. 2002. V. 356. № 3-4. P. 201-206.
129. Paizs B., Suhai S. Combined quantum chemical and RRKM modeling of the main fragmentation pathways of protonated GGG. I. Cis-trans isomerization around protonated amide bonds. // Rapid Commun. Mass Spectrom. 2001. V. 15. № 23. P. 2307-2323.
130. Wysocki V. H., Tsaprailis G., Smith L. L., Breci L. A. Mobile and localized protons: a framework for understanding peptide dissociation. // Journal of Mass Spectrometry. 2000. V. 35. №. 12. P.1399-1406.
131. Bleiholder C., Suhai S., Paizs B. Revising the proton affinity scale of the naturally occurring alpha-amino acids. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2006. V. 17. № 9. P. 1275-1281.
132. Dongre A. R., Jones J. L., Somogyi A., Wysocki V. H. Influence of peptide composition, gas-phase basicity, and chemical modification on fragmentation efficiency: Evidence for the mobile proton model. // J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118. № 35. P. 8365-8374.
133. Nair H., Wysocki V. H. Are peptides without basic residues protonated primarily at the
135
amino terminus? // Int. J. Mass Spectrom. 1998. V. 174. № 1-3. P. 95-100.
134. Gu C, Somogyi A., Wysocki V. H., Medzihradszky K. F. Fragmentation of protonated oligopeptides XLDVLQ (X=L, H, К or R) by surface induced dissociation: additional 151 evidence for the 'mobile proton' model. // Anal. Chim. Acta. 1999. V. 397. № 1-3. P. 247-256.
135. Tsaprailis G., Nair H., Somogyi A., Wysocki V. H., Zhong W., Futrell J. H., Summerfield S.G., Gaskell S.J. Influence of Secondary Structure on the Fragmentation of Protonated Peptides. // J. Am. Chem. Soc. 1999. V. 121. № 22. P. 5142-5154.
136. Tsaprailis G., Nair H., Zhong W., Kuppannan K., Futrell J. H., Wysocki V. H. A mechanistic investigation of the enhanced cleavage at histidine in the gas-phase dissociation of protonated peptides. // Anal. Chem. 2004. V. 76. № 7. P. 2083-2094.
137. Dongre A. R., Somogyi A., Wysocki V. H. Surface-induced dissociation: an effective tool to probe structure, energetics and fragmentation mechanisms of protonated peptides. // J. Mass Spectrom. 1996. V. 31. № 4. P. 339-350.
138. Aribi H. E., Rodnquez C. F., Almeida D. R. P., Ling Y., Мак W. W. N., Hopkinson A. C., Siu K. W. M. Elucidation of Fragmentation Mechanisms of Protonated Peptide Ions and Their Products: A Case Study on Glycylglycylglycine Using Density Functional Theory and Threshold Collision-Induced Dissociation. // J. Am. Chem. Soc. 2003. V. 125. № 30. P. 9229-9236.
139. Amott D., Kottmeir D., Yates N., Shabanowitz J., Hunt D.F. Fragmebtation of multiply protonated peptides under low energy conditions: Proc. 42nd ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics. Chicago, IL, 1994. P. 470.
140. Vaisar Т., Urban J. Gas-phase fragmentation of protonated mono-N-methylated peptides. Analogy with solution-phase acid-catalyzed hydrolysis. // J. Mass Spectrom. 1998. V. 33. № 6. P. 505524.
141. Paizs В., Csonka L. P., Lendvay G., Suhai S. Proton mobility in protonated glycylglycine and N-formylglycylglycinamide: a combined quantum chemical and RKKM study. // Rapid Commun. Mass Spectrom. 2001. V. 15. № 8. P. 637-650.
142. Morgan D. G., Bursey M. M. A Linear Free-Energy Correlation in the Low-Energy Tandem Mass-Spectra of Protonated Tripeptides Gly-Gly-Xxx. // Org. Mass Spectrom. 1994. V. 29. № 7. P. 354-359.
143. Olsen J. V., Macek B., Lange O., Makarov A., Horning S. and Mann M. Higher-energy C-trap dissociation for peptide modification analysis. // Nat. Methods. 2007. V. 4. № 9. P. 709-712.
144. Makarov A, Denisov E, Kholomeev A, Balschun W, Lange O, Strupat K, Hornig S. Dynamic range of mass accuracy in LTQ Orbitrap hybrid mass spectrometer. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2006. V. 17. №. 7. Р. 977-982.
145. Makarov A, Denisov E, Lange O, Hornig S. Performance evaluation of a hybrid linear ion
136
trap/orbitrap mass spectrometer. // Analytical chemistry. 2006. T. 78. №. 7. C. 2113-2120.
146. Michalski A., Damoc E., Lange O., Denisov E., Nolting D., Mueller M., Viner R., Schwartz J., Remes P., Belford M., Duniyach J.J., Cox J., Hornig S., Mann M., Makarov A. Ultra high resolution linear ion trap Orbitrap mass spectrometer (Orbitrap Elite) facilitates top down LC MS/MS and versatile peptide fragmentation modes. // Molecular & Cellular Proteomics. 2012. V. 11. №. 3. P. O111.013698
147. Lange O., Damoc E., Wieghaus A., Makarov A. Enhanced Fourier transform for Orbitrap mass spectrometry. // International Journal of Mass Spectrometry. 2014. V. 369. P. 16-22.
148. Samgina T. Y., Vorontsov E. A., Gorshkov V. A., Artemenko K. A., Zubarev R. A. Mass spectrometric de novo sequencing of natural non-tryptic peptides: comparing peculiarities of collision-induced dissociation (CID) and high energy collision dissociation (HCD). // Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2014. V. 28. №. 23. P. 2595-2604.
149. Zhang Y., Ficarro S. B., Li S. and Marto J. A. Optimized Orbitrap HCD for quantitative analysis of phosphopeptides. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2009. V. 20. P. 1425-1434.
150. Hart-Smith G., Raftery M. J. Detection and characterization of low abundance glycopeptides via higher-energy C-trap dissociation and orbitrap mass analysis. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2012. V. 23. № 1. P. 124-140.
151. Scott N. E., Parker B. L., Connolly A. M., Paulech J., Edwards A. V. G., Crossett B., Falconer L., Kolarich D., Djordjevic S. P., H0jrup P., Packer N. H., Larsen M. R., Cordwell S.J. Simultaneous Glycan-Peptide Characterization Using Hydrophilic Interaction Chromatography and Parallel Fragmentation by CID, Higher Energy Collisional Dissociation, and Electron Transfer Dissociation MS Applied to the N-Linked Glycoproteome of Campylobacter jejuni. // Mol. Cell. Proteomics. 2011. V. 10. № 2. P. S1-S18.
152. Chi H., Sun R. X., Yang B., Song C. Q., Wang L. H., Liu C., Fu Y., Yuan Z. F., Wang H. P., He S. M. and Dong M. Q. pNovo: de novo peptide sequencing and identification using HCD spectra. // J. Prot. Res. 2010. V. 9. P. 2713-2724.
153. Frese C.K., Altelaar A. F., Hennrich M. L., Nolting D., Zeller M., Griep-Raming J., Heck A. J., Mohammed S. Improved peptide identification by targeted fragmentation using CID, HCD and ETD on an LTQ-Orbitrap Velos. // J. Prot. Res. 2011. V. 10. № 5. P. 2377-2388.
154. McLafferty F. Tandem mass spectrometry of large molecules. In McNeal C. (ed.) Mass spectrometry in the analysis of large molecules. 1986. New York. Wiley. P. 107-120.
155. Zubarev R. A., Kruger N. A., Fridriksson E. K., Lewis M. A., Horn D. M., Carpenter B. K., McLafferty F. W. Electron capture dissociation of gaseous multiply-charged proteins is favored at disulfide bonds and other sites of high hydrogen atom affinity. // J. Am. Chem. Soc. 1999. V. 121. № 12. P. 2857-2862.
156. Zubarev R. A. Reactions of polypeptide ions with electrons in the gas phase. // Mass Spectrom. Rev. 2003. V. 22. №1. P. 57-77.
157. Chan T. W.D., Ip W.H.H. Optimization of Experimental Parameters for Electron Capture Dissociation of Peptides in a Fourier Transform Mass Spectrometer. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2002. V. 8. P. 1396 -1406.
158. Haselmann K. F., Zubarev R. A., Langridge-Smith P. R. R. Electron Capture Dissociation of Polypeptides Using a 3 Tesla Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometer. // Rapid Commun. Mass Spectrom. 2002. V. 16. P. 936-943.
159. Syrstad E. A., Turecek F. Toward a general mechanism of electron capture dissociation. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2005. V. 16. P. 208-224.
160. Jones J. W., Sasaki T., Goodlett D. R., Tureccek F. Electron capture in spin-trap capped peptides. An experimental example of ergodic dissociation in peptide cation-radicals. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2007. V. 18. №. 3. C. 432-444.
161. O'Connor P. B., Lin C., Cournoyer J. J., Pittman J. L., Belyayev M., Budnik B. A. Long-lived electron capture dissociation product ions experience radical migration via hydrogen abstraction. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2006. V. 17. №. 4. C. 576-585.
162. Simons J. Mechanisms for S-S and N-Ca bond cleavage in peptide ECD and ETD mass spectrometry. // Chem. Phys. Lett. 2010. V. 484. P. 81-95.
163. Neff D., Simons J. Analytical and computational studies of intramolecular electron transfer pertinent to electron transfer and electron capture dissociation mass spectrometry. // J. Phys. Chem. A. 2010. V. 114. № 3. P. 1309-1323.
164. Iavarone A. T., Paech K., William E. R. Effects of Charge State and Cationizing Agent on the Electron Capture Dissociation of a Peptide. // Anal. Chem. 2004. V. 76. P. 2231-2238.
165. Savitski M. M., Nielsen M. L., Zubarev R. A. Side-Chain Losses in Electron Capture Dissociation To Improve Peptide Identification. // Anal. Chem. 2007. V. 79. P. 2296-2302.
166. Fung Y.M.E., Chan T.-W.D. Experimental and Theoretical Investigations of the Loss of Amino Acid Side Chains in Electron Capture Dissociation of Model Peptides. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2005. V. 16. P. 1523-1535.
167. Li X., Lin C., Han L., Costello C.E., O'Connor P.B. Charge Remote Fragmentation in Electron Capture and Electron Transfer Dissociation. // J. Am. Soc. Mass Spectrom., 2010. V. 21. P. 646656.
168. Kjeldsen F., Haselmann K. F., S0rensen E. S. and Zubarev R. A. Distinguishing of Ile/Leu Amino Acid Residues in the PP3 Protein by (Hot) Electron Capture Dissociation in Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometry. // Anal. Chem. 2003. V. 75. P. 1267-1274.
169. Bakhtiar R., Guan Z. Electron capture dissociation mass spectrometry in characterization
138
of post-translational modifications. // Biochemical and biophysical research communications. 2005. V. 334. № 1. P. 1-8.
170. Haselmann K. F., Jorgensen T.J.D., Budnik B. A., Jensen F. and Zubarev R. A. Electron Capture Dissociation of Weakly Bound Polypeptide Polycationic Complexes. // Rapid. Commun. Mass Spectrom. 2002. V. 16. P. 2260-2265.
171. Jackson S.N., Dutta S. and Woods A.S. The Use of ECD/ETD to Identify the Site of Electrostatic Interaction in Noncovalent Complexes. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2009. V. 20. P. 176179.
172. Lee S., Ahn S., Parka S. and Oh H.B. Characterization of permethylated ß-cyclodextrin-peptide noncovalently bound complexes using electron capture dissociation mass spectrometry (ECD MS). // Int. J. Mass Spectrom. 2009. V. 279. № 1. P. 47-52.
173. Syka J.E.P., Coon J.J., Schroeder M.J., Shabanowitz J., Hunt D.F. Peptide and protein sequence analysis by electron transfer dissociation mass spectrometry. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. V. 101. P. 9528-9533.
174. Compton P. D., Strukl J. V., Bai D. L., Shabanowitz J., Hunt D.F. Optimization of electron transfer dissociation via informed selection of reagents and operating parameters. // Anal. Chem. 2012. V. 84.№ 3. P. 1781-1785.
175. Kim M. S., Pandey A. Electron transfer dissociation mass spectrometry in proteomics. // Proteomics. 2012. V. 12. № 4-5. P. 530-542.
176. Srikanth R., Wilson J., Bridgewater J.D., Numbers J. R., Lim J., Olbris M. R., Kettani A., Vachet R.W. Improved Sequencing of Oxidized Cysteine and Methionine Containing Peptides Using Electron Transfer Dissociation. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2007. V. 18. № 8. P. 1499-1506.
177. Nili M., Mukherjee A., Shinde U., David L. and Rotwein P. Defining the disulfide bonds of insulin-like growth factor-binding protein-5 by tandem mass spectrometry with electron transfer dissociation and collision-induced dissociation. // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. № 2. P. 1510-1519.
178. Xia Q., Lee M. V., Rose C. M., Marsh A. J., Hubler S. L., Wenger C. D. and Coon J. J. Characterization and diagnostic value of amino acid side chain neutral losses following electron-transfer dissociation. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2011. V. 22. № 2. P. 255-264.
179. Frese C. K., Altelaar A. M., van den Toorn H., Nolting D., Griep-Raming J., Heck A. J., Mohammed S. Toward full peptide sequence coverage by dual fragmentation combining electron-transfer and higher-energy collision dissociation tandem mass spectrometry. // Analytical chemistry. 2012. V. 84. №. 22. P. 9668-9673.
180. Williams J. P., Creese A. J., Roper D. R., Green B. N., Cooper H. J. J. Hot electron capture dissociation distinguishes leucine from isoleucine in a novel hemoglobin variant, Hb Askew, ß 54 (D5) Val ^ Ile. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2009. V. 20 №. 9. P. 1707-1713.
139
181. Lebedev A. T., Damoc E., Makarov A. A., Samgina T. Y. Discrimination of leucine and isoleucine in peptides sequencing with Orbitrap Fusion mass spectrometer. // Analytical chemistry. 2014. V. 86. №. 14. P. 7017-7022.
182. Ду
183. Mann M. Useful Tables of Possible and Probable Peptide Masses: Proc. 43rd ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics. Atlanta, GA, 1995. P. 639. 444.
184. Senko M. W., Beu S. C., McLafferty F. W. Determination of monoisotopic masses and ion populations for large biomolecules from resolved isotopic distributions. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 1995. V. 6. № 4. P. 229-233.
185. Горшков В. А. Масс-спектрометрическое профилирование кожных секретов ранидных и хилидных лягушек : дис. - Московский государственный университет им. МВ Ломоносова (МГУ), 2010.
186. Артеменко К. А., Самгина Т. Ю., Лебедев А. Т. Масс-спектрометрическое de novo секвенирование пептидов. // Масс-спектрометрия. 2006 Т. 3 №2 С. 225-254
187. Zaikin V., Halket J. Soft Ionization Mass Spectrometry of Large Molecules. // A Handbook of Derivatives for Mass Spectrometry. 2009. Charlton: IM Publications LLP. P. 299-478.
188. Zaikin V. G., Borisov R. S. Options of the Main Derivatization Approaches for Analytical ESI and MALDI Mass Spectrometry. // Critical Reviews in Analytical Chemistry. 2021. Р. 1-81.
189. Sevier C. S., Kaiser C. A. Formation and transfer of disulphide bonds in living cells. // Nature reviews Molecular cell biology. 2002. V. 3. №. 11. P. 836-847.
190. Krokhin O.V., Cheng K., Sousa S.L., Ens W., Standing K.G., Wilkins J.A. Mass spectrometric based mapping of the disulfide bonding patterns of integrin achains. // Biochemistry. 2003. V. 42.№. 44 P.12950-12959.
191. Matsunaga H., Sadakane Y., Haginaka J. Identification of disulfide bonds and sitespecific glycosylation in chicken a1-acid glycoprotein by matrix-assisted laser desorption ionization time-of-flight mass spectrometry. // Anal. Biochem. 2004. V. 331. P. 358-363.
192. Wu W. W. H., Wong J. P., Kast J., Molday R. S. RS1, a discoidin domain-containing retinal cell adhesion protein associated with x-linked retinoschisis, exists as a novel disulfide-linked octamer. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 10721-10730
193. Samgina T. Y., Vorontsov E. A., Gorshkov V. A., Hakalehto E., Hanninen O., Zubarev R. A., Lebedev A. T. Composition and antimicrobial activity of the skin peptidome of Russian brown frog Rana temporaria. // Journal of proteome research. 2012. V. 11. №. 12. P.6213-6222.
194. Heinrikson R. L., Stein W. H., Crestfield A. M., Moore S. The Reactivities of the Histidine Residues at the Active Site of Ribonuclease toward Halo Acids of Different Structures. // J. Biol. Chem. 1965. V. 240. P. 2921-2934.
195. Gurd F. R. N. Carboxymethylation. // Methods in Enzymology. Hirs C.H.W., Editor. 1967. San Diego: Academic Press. P. 532-541.
196. Whitehurst C. B., Soderblom E. J., West M. L., Hernandez R., Goshe M. B., Brown D. T. Location and role of free cysteinyl residues in the Sindbis virus El and E2 glycoproteins. // J. Virol. 2007. V. 81. № 12. P. 6231-6240.
197. Wu J., Watson J. T. A novel methodology for assignment of disulfide bond pairings in proteins. // Protein science. 1997. V. 6. №. 2. P. 391-398.
198. Yang Y., Wu J., Watson J. T. Disulfide mass mapping in proteins containing adjacent cysteines is possible with cyanylation/cleavage methodology. // J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 58345835.
199. Hirs C. H. W. Performic acid oxidation. // Enzyme Structure. Hirs C.H.W., Editor. 1967. San Diego: Academic Press. P. 197-199.
200. Aitken A., Learmonth M. Performic Acid Oxidation. // The Protein Protocols Handbook. Walker J. M., Editor. 2002. Totowa, NJ: Humana Press. P. 457-458.
201. Reid G. E., Roberts K. D., Kapp E. A., Simpson R.I. Statistical and mechanistic approaches to understanding the gas-phase fragmentation behavior of methionine sulfoxide containing peptides. // J. Proteome Res. 2004. V. 3. № 4. P. 751-759.
202. Froelich J. M., Reid G. E. The origin and control of ex vivo oxidative peptide modifications prior to mass spectrometry analysis. // Proteomics. 2008. V. 8. № 7. P. 1334-1345. 342.
203. Finley E X., Dillon J., Crouch R. K., Schey K. L. Identification of tryptophan oxidation products in bovine alpha-crystallin. // Protein Sci. 1998. V. 7. № 11. P. 2391-2397.
204. Fonseca C, Domingues M. R., Simoes C, Amado F., Domingues P. Reactivity of Tyr-Leu and Leu-Tyr dipeptides: identification of oxidation products by liquid chromatographytandem mass spectrometry. // J. Mass Spectrom. 2009. V. 44. № 5. P. 681-693.
205. Dai J., Zhang Y, Wang J., Li X., Lu Z., Cai Y., Qian X. Identification of degradation products formed during performic oxidation of peptides and proteins by high-performance liquid chromatography with matrix-assisted laser desorption/ionization and tandem mass spectrometry. // Rapid Commun. Mass Spectrom. 2005. V. 19. № 9. P. 1130-1138.
206. Barlet O., Yang C.Y., Gaskell S.J. Influence of cysteine to cysteic acid oxidation on the collision-activated decomposition of protonated peptides evidence for intraionic interactions. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 1992. V. 3. № 4. P. 337-344.
207. Dai J., Wang J., Zhang Y., Lu Z., Yang B., Li X., Cai Y., Qian X. Enrichment and identification of cysteine-containing peptides from tryptic digests of performic oxidized proteins by strong cation exchange LC and MALDI-TOF/TOF MS. // Anal. Chem. 2005. V. 77. № 23. P. 7594-7604.
208. Jia C., Qi W., He Z. Cyclization reaction of peptide fragment ions during multistage
141
collisionally activated decomposition: an inducement to lose internal amino-acid residues. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2007. V. 18 №. 4. Р. 663-678.
209. Bordoli R. S., Bateman R. H. The effect of collision energy, target gas and target gas purity on the high energy collision induced product ion spectrum of renin substrate. // International journal of mass spectrometry and ion processes. 1992. V. 122. P. 243-254.
210. Vachet R. W., Bishop B. M., Erickson B. W., Glish G. L Novel peptide dissociation: gasphase intramolecular rearrangement of internal amino acid residues. // Journal of the American Chemical Society. 1997. V. 119 №. 24. Р. 5481-5488.
211. Yague J., Paradela A., Ramos M., Ogueta S., Marina A., Barahora F., JAL de Castro, Vazquez J. Peptide rearrangement during quadrupole ion trap fragmentation: added complexity to MS/MS spectra. // Analytical Chemistry. 2003. V. 75 №. 6. Р. 1524-1535.
212. Лебедев А.Т., Артеменко К. А., Самгина Т. Ю. Основы Масс-спектрометрии белков и пептидов.2012. 176 стр. Техносфера. Москва.
213. Harrison A. G., Young A. B., Bleiholder C., Suhai S., Paizs B. Scrambling of sequence information in collision-induced dissociation of peptides. // Journal of the American Chemical Society. 2006. V. 128. №. 32. P.10364-10365.
214. Harrison A. G. Peptide sequence scrambling through cyclization of b 5 ions. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2008. V. 19. №. 12. Р. 1776-1780.
215. Harrison A. G. Reactions of polypeptide ions with electrons in the gas phase. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2009. V. 20. №. 12. P. 2248-2253.
216. Li X., Cournoyer J. J., Lin C., O'Connor P. B. The effect of fixed charge modifications on electron capture dissociation. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2008. V. 19. №. 10. P. 1514-1526.
217. Li X., Cournoyer J. J., Lin C., O'Connor P. B. Proc. 55th ASMS Conference on Mass Spectrometry, American Soceiety for Mass Spectrpmetry, Indianapolis, Indiana, Jine 3-7, 2007, 132
218. Samun B., Debyser G., Sergeant K., Devreese B., Van Beeumen. J. J case study of de novo sequence analysis of N-sulfonated peptides by MALDI TOF/TOF mass spectrometry. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2004. V. 15. №. 12. С. 1838-1852
219. Samgina T. Yu, Kovalev S. V., Gorshkov V. A., Artemenko K. A., Poljakov N. B., Lebedev A. T. N-terminal tagging strategy for de novo sequencing of short peptides by ESI-MS/MS and MALDI-MS/MS. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2011. V. 21. №. 1. Р. 104111.
220. Tang X. J., Thibault P., Boyd R. K. Fragmentation reactions of multiply-protonated peptides and implications for sequencing by tandem mass spectrometry with low-energy collisioninduced dissociation. // Anal. Chem. 1993. V. 65. № 20. P. 2824-2834
142
221. Keough T., Youngquist R. S., Lacey M. P. A method for high-sensitivity peptide sequencing using postsource decay matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry. // Proceedings of the National Academy of Sciences. 1999. V. 96. №. 13. P. 7131-7136.
222. Goloborodko A. A., Gorshkov M. V., Good D. M., Zubarev R. A.Sequence scrambling in shotgun proteomics is negligible. // Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2011. V. 22. №. 7. P. 1121-1124.
223. Samgina T. Y., Tolpina M. D., Trebse P., Torkar G., Artemenko K. A., Bergquist J., Lebedev A. T. LTQ Orbitrap Velos in routine de novo sequencing of non tryptic skin peptides from the frog Rana latastei with traditional and reliable manual spectra interpretation. // Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2016. V. 30. №. 2. P. 265-276.
224. http://www.uniprot.ors/
225. Samgina T. Y., Artemenko K. A., Gorshkov V. A., Ogourtsov S. V., Zubarev R. A., Lebedev A. T. Mass spectrometric study of peptides secreted by the skin glands of the brown frog Rana arvalis from the Moscow region. // Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2009. V. 23. №. 9. P. 1241-1248.
226. Barra D., Simmaco M., Boman H. G.. Gene-code peptide antibiotics and innate immunity. Do animalcules have defense budgets? // FEBS Lett. 1998. V. 430. № 1-2. P.130.
227. Conlon J. M. The therapeutic potential of antimicrobial peptides from frog skin. // Reviews in Medical Microbiology. 2004. V. 15. №. 1. P. 17-25.
228. Conlon J. M., Sonnevend A., Patel M., Camasamudram V., Nowotny N., Zilahi E., Iwamuro S., Nielsen P. F., Pâl T. A melittin-related peptide from the skin of the Japanese frog, Rana tagoi, with antimicrobial and cytolytic properties. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. V. 306. №. 2. P. 496-500.
229. Roseghini M., Erspamer F. G., Severini C. Roseghini M. Biogenic amines and active peptides in the skin of fifty-two African amphibian species other than bufonids. // Comparative biochemistry and physiology. C, Comparative pharmacology and toxicology. 1988. V. 91. №. 2. P. 281286.
230. Roseghini M., Erspamer F. G., Severini C., Simmaco M., Roseghini M. Biogenic amines and active peptides in extracts of the skin of thirty-two European amphibian species. // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Comparative Pharmacology. 1989. V. 94. №. 2. P. 455-460.
231. Conlon J. M, Jouenne T., Cosette P., Cosquer D., Vaudry H., Taylor C. K., Abel P. W. Bradykinin-related peptides and tryptophyllins in the skin secretions of the most primitive extant frog, Ascaphus truei. // General and comparative endocrinology. 2005. V. 143. №. 2. P. 193-199.
232. Chen T., Orr D. F., Bjourson A. J., McClean S., O'Rourke M., Hirst D. G., Rao P., Shaw
C., Bradykinins and their precursor cDNAs from the skin of the fire-bellied toad (Bombina orientalis). // Peptides. 2002. V. 23. №. 9. P. 1547-1555.
233. Chen T., O'Rourke M., Orr D. F., Coulter D. J., Hirst D. G., Rao P., Shaw C. Kinestatin: a novel bradykinin B2 receptor antagonist peptide from the skin secretion of the Chinese toad, Bombina maxima. // Regulatory peptides. 2003. V. 116 №. 1-3. P. 147-154.
234. Pukala T. L., Bertozzi T., Donnellan S. C., Bowie J. H., Surinya-Johnson K. H., Liu Y., Jackway R. J., Doyle J. R., Llewellyn L. E., Tyler M. J. Host-defence peptide profiles of the skin secretions of interspecific hybrid tree frogs and their parents, female Litoria splendida and male Litoria caerulea. // The FEBS journal. 2006. V. 273. №. 15. P. 3511-3519.
235. http://www.camp.bicnirrh.res.in/index.php
236. Morikawa N., Hagiwara K., Nakajima T. Brevinin-1 and-2, unique antimicrobial peptides from the skin of the frog, Rana brevipoda porsa. // Biochemical and biophysical research communications. 1992 V. 189. №. 1. P. 184-190.
237. Wang Y, Knoop F. C., Remy-Jouet I., Delarue C., Vaudry H., Conlon J. M. Antimicrobial peptides of the brevinin-2 family isolated from gastric tissue of the frog, Rana esculenta. // Biochem Biophys Res Commun. 1998. V. 253. №. 3. P. 600-603.
238. Ali F. M., Knoop F. C., Vaudry H., Conlon J. M. Characterization of novel antimicrobial peptides from the skins of frogs of the Rana esculenta complex. // Peptides. 2003. V. 24. №. 7. P. 955961.
239. Samgina T. Yu., Vorontsov Ye., A, Gorshkov V.A., Artemenko K. A., Zubarev R. A., Ytterberg J. A., Lebedev A.T. Collision-Induced Dissociation Fragmentation Inside Disulfide C-Terminal Loops of Natural Non-Tryptic Peptides. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2013. V. 24. №. 7. P. 1037-1044.
240. Simmaco M, Mignogna G, Barra D, Bossa F. Antimicrobial peptides from skin secretions of Rana esculenta. Molecular cloning of cDNAs encoding esculentin and brevinins and isolation of new active peptides. // J Biol Chem. 1994. V. 269. №. 16. P. 11956-11961.
241. Iwakoshi-Ukena E., Soga M., Okada G., Fujii T., Sumida M., Ukena K. Characterization of novel antimicrobial peptides from the skin of the endangered frog Odorrana ishikawae by shotgun cDNA cloning. // Biochemical and biophysical research communications. 2011. V. 412. №. 4. P. 673677.
242. Samgina T. Y., Artemenko K. A., Bergquist J., Trebse P., Torkar G., Tolpina M. D., Lebedev A. T. Differentiation of frogs from two populations belonging to the Pelophylax esculentus complex by LC-MS/MS comparison of their skin peptidomes. // Analytical and bioanalytical chemistry. 2017. V. 409. №. 7. P. 1951-1961.
243. Samgina T. Y. Kovalev S. V., Tolpina M. D., Trebse P., Torkar G., Lebedev A. T. EThcD Discrimination of isomeric leucine/isoleucine residues in sequencing of the intact skin Frog peptides with
144
intramolecular disulfide bond. // Journal of The American Society for Mass Spectrometry. 2018. V. 29. №. 5. P. 842-852.
244. Xiao Y., Vecchi M. M., Wen D. Distinguishing between leucine and isoleucine by integrated LC-MS analysis using an Orbitrap Fusion mass spectrometer. // Analytical chemistry. 2016. V. 88. №. 21. P. 10757-10766.
245. Price W. D. Schnier, P. D., Jockusch R. A., Strittmatter E. F., Williams E.
R. Unimolecular reaction kinetics in the high-pressure limit without collisions. // Journal of the American Chemical Society. 1996. V. 118. №. 43. PC. 10640-10644.
246. Laskin J., Futrell J. H. Activation of large lons in FT-ICR mass spectrometry. // Mass spectrometry reviews. 2005. V. 24. №. 2. P. 135-167.
247. Cooper H. J. Hudgins R. R., Hakansson K., Marshall A. G. Secondary fragmentation of linear peptides in electron capture dissociation. // International Journal of Mass Spectrometry. 2003. V. 228. №. 2-3. P. 723-728.
248. Kovalyov S. V., Zhokhov S. S., Onoprienko L. V., Vaskovsky B. V., Lebedev A. T. Exploration of doubtful cases of leucine and isoleucine discrimination in mass spectrometric peptide sequencing by electron-transfer and higher-energy collision dissociation-based method. // European Journal of Mass Spectrometry. 2017. V. 23. №. 6. P. 376-384.
249. Zubarev R. A., Horn D. M., Fridriksson E. K., Kelleher N. L., Kruger N. A., Lewis M.
A., McLafferty F. W. Electron capture dissociation for structural characterization of multiply charged protein cations. // Analytical chemistry. 2000. V. 72. №. 3. P. 563-573.
250. Turecek F., Pol asek M., Frank A., Sadilek M. Transient hydrogen atom adducts to disulfides. Formation and energetics. // Journal of the American Chemical Society. 2000. V. 122. №. 10. P. 2361-2370.
251. Sawicka A., Skurski P., Hudgins R. R., Simons J. Model calculations relevant to disulfide bond cleavage via electron capture influenced by positively charged groups. // J. Phys. Chem.
B. 2003 V.107. P. 13505-13511.
252. Samgina T. Y., Artemenko K., Gorshkov V., Nielsen M. L., Savitski M. M., Zubarev R. A., Lebedev A. T. Electrospray ionization tandem mass spectrometry sequencing of novel skin peptides from Ranid frogs containing disulfide bridges. // European Journal of Mass Spectrometry. 2007. V. 13. №. 2. P. 155-163.
253. Samgina T. Y., Tolpina M. D., Surin A. K., Kovalev S. V., Bosch R. A., Alonso I. P., Garcia F. A., Gonzalez Lopez L. J., Lebedev A. T. Manual mass spectrometry de novo sequencing of the anionic host defense peptides of the Cuban Treefrog Osteopilus septentrionalis. // Rapid Communications in Mass Spectrometry. 2021. V. 35. №. 7. P. e9061- e9073.
254. Riodan J. F, Vallee B. L., Hirs C. H. W., Serge N.T. Acetylation. In: Methods in Enzymology. // Oxford: Academic Press. 1972 P. 494-499.
255. Lee S. W., Kim H. S., Beauchamp J. L. Salt bridge chemistry applied to gas-phase peptide sequencing: selective fragmentation of sodiated gas-phase peptide ions adjacent to aspartic acid residues. // Journal of the American Chemical Society. 1998. V. 120. №. 13. P. 3188-3195.
256. Gu C., Tsaprailis G., Breci L., Wysocki V. H. Selective gas-phase cleavage at the peptide bond C-terminal to aspartic acid in fixed-charge derivatives of Asp-containing peptides. // Analytical Chemistry. 2000. V. 72. №. 23. P. 5804-5813.
257. Kinter M., Sherman N. Protein Sequencing and Identification Using Tandem Mass Spectrometry. Wiley-Intercience Series on Mass Spectrometry, Eds.; John Wiley & Sons Inc.: New York, 2000, P. 320.
258. Costa T. O., Almeida R. A., Melo J. T., Koolen H. H., Silva F., Leite J. R. S., Pinto A. C. Isolation and amino acid sequencing by MALDI-TOF-MS/MS of a novel antimicrobial anionic peptide from the skin secretion of Osteocephalus taurinus (Anura, Hylidae). // Journal of the Brazilian Chemical Society. 2012. V. 23. №. 12. P. 2133-2136.
259. Wechselberger C. Cloning of cDNAs encoding new peptides of the dermaseptin-family. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Protein Structure and Molecular Enzymology. 1998. V. 1388. №. 1. P. 279-283.
260. https://heliquest.ipmc.cnrs.fr/ (accessed 20 October, 2020).
261. http://www.gravy-calculator.de/ (accessed 20 October, 2020).
262. https://npsa-prabi.ibcp.fr/cgi-bin/secpred_sopma.pl (accessed 20 October, 2020).
263. http://db.systemsbiology.net:8080/proteomicsToolkit/FragIonServlet.html (accessed January 6, 2021).
264. Mangoni M. L., Marcellini H. G. L., Simmaco M. Biological characterization and modes of action of temporins and bombinins H, multiple forms of short and mildly cationic anti-microbial peptides from amphibian skin. // Journal of peptide science: an official publication of the European Peptide Society. 2007. V. 13. №. 9. P. 603-613.
265. Andersson D. I., Hughes D., Kubicek-Sutherland J. Z. Mechanisms and consequences of bacterial resistance to antimicrobial peptides. // Drug Resistance Updates. 2016. V. 26. P. 43-57.
266. Spohn R., Daruka L., Lazar V., Martins A., Vidovics F., Grezal G., Pal C. Integrated evolutionary analysis reveals antimicrobial peptides with limited resistance. // Nature communications. 2019. V. 10. №. 1. P. 1-13.
267. Shevchenko A., Sunyaev S., Loboda A., Shevchenko A., Bork P., Ens W., Standing K. G. Charting the proteomes of organisms with unsequenced genomes by MALDI-quadrupole time-of-flight
mass spectrometry and BLAST homology searching. // Analytical chemistry. 2001. V. 73. №. 9. P. 19171926.
268. Artemenko K. A., Samgina T. Y., Lebedev A. T. De novo sequencing of peptides by means of mass spectrometry. // Mass-spektrometriya (Rus). 2006. T. 3. C. 225-54.
269. Steinborner S. T., Waugh R. J., Bowie J. H., Wallace J. C., Tyler M. J., Ramsay S. L. New caerin antibacterial peptides from the skin glands of the Australian tree frog Litoria xanthomera. // Journal of peptide science: an official publication of the European Peptide Society. 1997. V. 3. №. 3. P. 181-185.
270. Hakalehto E., Hanninen O. Gaseous CO2 signal initiates growth of butyric-acid-producing Clostridium butyricum in both pure culture and mixed cultures with Lactobacillus brevis. // Canadian journal of microbiology. 2012. V. 58. №. 7. P. 928-931.
271. Hakalehto E., Hell M., Bernhofer C., Heitto A., Pesola J., Humppi T., Paakkanen H. Growth and gaseous emissions of pure and mixed small intestinal bacterial cultures: Effects of bile and vancomycin. // Pathophysiology. 2010. V. 17. №. 1. P. 45-53.
272. Hakalehto E. Antibiotic resistance traits of facultative Enterobacter cloacae strain studied with the PMEU (Portable Microbe Enrichment Unit). // Science against microbial pathogens: communicating current research and technological advances. Formatex Microbiology Book Series. 2011. V. 3. P. 786-96.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.