Локализация транспортного белка гордеивируса в ядрышке и его взаимодействие с белками ядрышка и телец Кахаля тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.02, кандидат биологических наук Семашко, Мария Александровна

• Семашко, Мария Александровна
• кандидат биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Семашко, Мария Александровна

СОДЕРЖАНИЕ

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Общая характеристика ядра и ядерных компартментов

1.1 Ядро

1.2. Ядрышко

1.2.1.Фибриллари н

1.2.2. Нуклеолин

1.2.3. Белок В23

1.2.4. Дополнительные функции ядрышка

1.3. Тельца Кахаля

2. Ядрышко и вирусная инфекция

2.1. Взаимодействие вирусспецифических белков вирусов человека и животных с белками ядра и ядрышка

2.2. Локализация вирусспецифических белков вирусов растений в ядрышке клеток

3. Сигналы ядерной и ядрышковой локализации в составе клеточных и вирусных белков

3.1. Сигналы ядерной локализации

3.2. Сигналы локализации в ядрышке

4. Вирусы растений, белки которых локализуются в ядрышках зараженных клеток

4.1. Умбравирусы

4.2. Вирусы с тройным блоком транспортных генов

4.3. Потивирусы

4.4. Другие белки вирусов растений, роль локализации которых в ядрышке не ясна

5. Особенности транспорта в растениях вирусов с тройным блоком транспортных генов на моделях гордеивирусов и помовирусов

5.1. Характеристика гордеивирусов

5.2. Характеристика помовирусов

5.3. ТБГ гордеивирусного типа и транспорт вируса

5.4. Свойства белков ТБГ1 гордеивирусного типа

5.5. Транспортная форма гордеи-подобных вирусов

5.6. Субклеточная локализация белков ТБГ1

5.7. Модель внутриклеточного и межклеточного транспорта вирусов с гордеи-подобным ТБГ

5.7.1. Модель транспорта гордеивирусов

5.7.2. Модель транспорта помовирусов

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

При индивидуальной экспрессии белок ТБГ1 ПЛВМ выявляется в ядрышках эпидермальных клеток растений N. benthamiana

Биоинформатический анализ аминокислотной последовательности белка ТБГ1 ПЛВМ

N-концевой домен отвечает за локализацию белка ТБГ1 ПЛВМ в ядрышке

Картирование сигнала ядерной локализации в кластере А домена NTD

Картирование сигнала ядерного экспорта

GAR домен фибрилларина взаимодействует с NTD белка ТБГ1 ПЛВМ in vitro

Визуализация взаимодействия белка ТБГ1 и фибрилларина in vivo методом бимолекулярной флуоресцентной комплементации (БиФК)

N-концевой участок домена NTD отвечает за взаимодействие с фибрилларином

Транспортный белок ТБГ1 ПЛВМ способен взаимодействовать с коилином in vitro. Кластер А NTD отвечает за связывание с коилином

Визуализация взаимодействия белка ТБГ1 и коилина in vivo методом бимолекулярной флуоресцентной комплементации (БиФК)

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Локализация транспортного белка гордеивируса в ядрышке и его взаимодействие с белками ядрышка и телец Кахаля»

ВВЕДЕНИЕ

Взаимодействия между вирусом и клеткой растения-хозяина играют центральную роль в жизненном цикле вирусной инфекции. Анализ взаимодействий вирус-хозяин является критически важным для понимания механизмов вирусной инфекции и для развития новых стратегий противодействия вирусам. Вирусы являются облигатными внутриклеточными патогенами с геномом небольшого размера и, таким образом, основывают свою стратегию на обращении в свою пользу и эксплуатации клеточных функций и механизмов для обеспечения их собственной репликации. Клеточное ядро является одним из ключевых отличий эукариотической клетки от прокариотической. Это высоко динамичная, окруженная мембраной органелла, в которой происходят главнейшие события жизни клетки, включая репликацию ДНК, синтез и процессинг информационной РНК, а также биогенез субъединиц рибосом. Поскольку ядро играет ключевую роль в функционировании клетки растения-хозяина, неудивительно, что вирусы взаимодействуют с этой органеллой и ее компартментами, и что эти взаимодействия играют ключевую роль в цикле вирусной инфекции. Действительно, некоторые вирусы, включая ДНК-содержащие бегомовирусы растений, РНК-содержащие (с обратной транскрипцией) каулимовирусы и обладающие негативным РНК-геномом рабдовирусы реплицируются в ядре, и, таким образом, представляется логичным, что эти вирусы модифицируют структуру ядра с целью захвата некоторых функций ядра и обеспечения соответствующего окружения для собственной репликации. Напротив, вирусы с одноцепочечным РНК геномом положительной полярности реплицируются в цитоплазме. Цель взаимодействия подобных РНК-содержащих вирусов с ядром не столь очевидна. Однако все возрастающее количество сообщений свидетельствует, что цитоплазматические РНК-содержащие вирусы, включая вирусы растений, также могут локализоваться в ядре, конкретнее, в ядрышке. Стадия локализации в ядрышке является необходимой для успешного развития вирусной инфекции. Взаимодействие с белками ядрышка у различных вирусов требуется для обеспечения различных этапов жизненного цикла вирусов, в том числе для защиты от посттранскрипционного умолкания генов, репликации вирусного генома и распространения вируса в инфицированных растениях. Нарушая стадию локализации вирусных белков в ядрышке и их взаимодействие с белками ядрышка, можно влиять на эффективность вирусной инфекции.

Таким образом, исследования причин и путей, которыми РНК-содержащие вирусы растений взаимодействуют с ядрышком, преследуя свои собственные цели, позволяет не только лучше понять молекулярную биологию вирусов растений и ускорить разработку новых стратегий для контроля вирусных заболеваний. Эти исследования также могут прояснить фундаментальные принципы структуры и функционирования растительного ядрышка.

Объектом данной работы является транспортный белок, кодируемый первым геном специального транспортного модуля - тройного блока генов (ТБГ), гордеивируса полулатентного вируса мятлика (белок ТБГ1 ПЛВМ). Белок ТБГ1 гордеивирусов образует рибонуклеопротеидный (вРНП) комплекс с геномной и субгеномными РНК вируса для ближнего транспорта между соседними клетками растения и дальнего транспорта по проводящей системе растения флоэме. В составе М-концевого домена (ЫТХ)) белка ТБГ1 гордеивируса выявлены два кластера положительно заряженных аминокислотных остатков, ответственных за некооперативное связывание с РНК и дальний транспорт вирусной инфекции. Данные, полученные на помовирусе скручивания верхушек картофеля (ВСВК), акже свидетельствуют важной роли домена ЫТО белка ТБГ1 ВСВК в дальнем транспорте для вирусов с ТБГ гордеивирусного типа: делеция значительной части N11) сопровождалась блокированием дальнего, но не ближнего (межклеточного) транспорта вируса; кроме того, было показано, что ЫТВ отвечает за локализацию белка ТБГ1 ВСВК в ядре/ядрышке растительной клетки.

Модели транспорта гордеивирусов и помовирусов во многом сходны, в связи с чем, цель данной работы состояла в выявлении предполагаемой локализации белка ТБГ1 ПЛВМ в ядре/ядрышке клеток растений табака Шсойапа ЬеШкат'шпа и изучении взаимодействия между белком ТБГ1 и основными белками ядрышка и телец Кахаля (ТК), субъядерной структуры, физически и функционально связанной с ядрышком.

Заключение диссертации по теме «Вирусология», Семашко, Мария Александровна

выводы

1. Показано, что транспортный белок ТБГ1 гордеивируса полулатентного вируса мятлика, слитый с зеленым флуоресцентным белком, способен локализоваться в ядрышке эпидермальных клеток N. benthamiana при индивидуальной экспрессии (в отсутствии других вирусных белков).

2. Показано, что сигналы, необходимые для локализации белка ТБГ1 в ядре и ядрышке, картируются в составе неупорядоченного N-концевого домена (NTD) в пределах кластера А 116KSKRKKKNKK125 и кластера В 175KKATKKESKKQTK187, соответственно.

3. Выявлено, что рекомбинантный белок ТБГ1 ПЛВМ взаимодействует in vitro с белком ядрышка фибрилларином (AtFib2 из Arabidopsis thaliana) и белком телец Кахаля коилином (Atcoilin из Arabidopsis thaliana). С глицин-аргинин-богатым (GAR) доменом фибрилларина связывается участок домена NTD, включающий первые 82 аминокислотных остатка белка ТБГ1. С молекулой коилина взаимодействует кластер А домена NTD.

4. Взаимодействия между вирусным белком и белками ядрышка (белок ТБГ1 и фибрилларин) и (белок ТБГ1 и коилин) подтверждены опытами in vivo при ко-экспрессии в растениях N. benthamiana белка ТБГ1 или его делеционных мутантов и каждого из ядерных белков, слитых соответственно с различными половинами желтого флуоресцентного белка. Комплексы фибрилларин-белок ТБГ1 локализуются в ядрышках, тельцах Кахаля и включениях в цитоплазме эпидермальных клеток. Комплексы коилин-белок ТБГ1 локализуются в ядрышках и во включениях в нуклеоплазме.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Семашко, Мария Александровна, 2012 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Agranovsky A.A., Karasev A.V., Novikov V.K., Lunina N.A., Loginov S., Tyulkina L.G. Poa semilatent virus, a hordeivirus having no internal polydisperse poly(A) in the 3' non-coding region of the UNA genome// J Gen Virol. 1992, v. 73 (Pt 8), 2085-92.

2. Ahmad Y., Boisvert F.M., Gregor P., Cobley A., Lamond A.I. NOPdb: Nucleolar Proteome Database-2008 update// Nucleic Acids Res. 2009, v. 37, Database issue, p. D181-4.

3. Anandalakshmi R., Pruss G.J., Ge X., Marathe R., Mallory A.C., Smith T.H., Vance V.B. A viral suppressor of gene silencing in plants// Proc Natl Acad Sci USA. 1998, v. 95, 22, p. 13079-84.

4. Andersen J.S., Lam Y.W., Leung A.K., Ong S.E., Lyon C.E., Lamond A.I., Mann M. Nucleolar proteome dynamics// Nature. 2005, v. 433, 7021, p. 77-83.

5. Andersen J.S., Lyon C.E., Fox A.H., Leung A.K., Lam Y.W., Steen H., Mann M., Lamond A.I. Directed proteomic analysis of the human nucleolus// Curr Biol. 2002, v. 12, l,p. 1-11.

6. Bailey-Serres J., Sorenson R., Juntawong P. Getting the message across: cytoplasmic ribonucleoprotein complexes//Trends Plant Sci. 2009, v. 14, 8, p. 443-53.

7. Barneche F., Steinmetz F., Echeverria M. Fibrillarin genes encode both a conserved nucleolar protein and a novel small nucleolar RNA involved in ribosomal RNA methylation in Arabidopsis thaliana// J Biol Chem. 2000, v. 275, 35, p. 27212-20.

8. Baunoch D.A., Das P., Browning M.E., Hari V. A temporal study of the expression of the capsid, cytoplasmic inclusion and nuclear inclusion proteins of tobacco etch potyvirus in infected plants//J Gen Virol. 1991, v. 72 (Pt 3), 487-92.

9. Boisvert F.M., van Koningsbruggen S., Navascues J., Lamond A.I. The multifunctional nucleolus// Nat Rev Mol Cell Biol. 2007, v. 8, 7, p. 574-85.

10. Boulon S., Westman B.J., Hutten S., Boisvert F.M., Lamond A.I. The nucleolus under stress// Mol Cell. 2010, v: 40, 2, p. 216-27.

11. Bragg J.N. L.H.S., Jackson A.O. Hordeiviruses. Encyclopedia of Virology. 3rd ed, ed. B Mahy, Mvan Regenmortel.// Oxford: Elsevier Ltd., 2008, v. 2, 459-67.

12. Brakke M.K., and Langenberg, W. G. Experience with Soil-borne Wheat Mosaic Virus in North America and Elsewhere.// Association of Applied Biologists, New York., 1988, v.

13. Brigneti G., Voinnet O., Li W.X., Ji L.H., Ding S.W., Baulcombe D.C. Viral pathogenicity determinants are suppressors of transgene silencing in Nicotiana benthamiana// EMBO J. 1998, v. 17, 22, p. 6739-46.

14. Brown J.W., Shaw P.J. Small nucleolar RNAs and pre-rRNA processing in plants// Plant Cell. 1998, v. 10, 5, p. 649-57.

15. Bureau M., Leh V., Haas M., Geldreich A., Ryabova L., Yot P., Keller M. P6 protein of Cauliflower mosaic virus, a translation reinitiator, interacts with ribosomal protein L13 from Arabidopsis thalianaIIJ Gen Virol. 2004, v. 85, Pt 12, p. 3765-75.

16. Canetta E., Kim S.H., Kalinina N.O., Shaw J., Adya A.K., Gillespie T., Brown J.W., Taliansky M. A plant virus movement protein forms ringlike complexes with the major nucleolar protein, fibrillarin, in vitro// J Mol Biol. 2008, v. 376, 4, p. 932-7.

17. Carmo-Fonseca M., Mendes-Soares L., Campos I. To be or not to be in the nucleolus// Nat Cell Biol. 2000, v. 2, 6,p.E107-12.

18. Carrero Z.I., Velma V., Douglas H-E., Hebert M.D. Coilin phosphomutants disrupt Cajal body formation, reduce cell proliferation and produce a distinct coilin degradation product//PLoS One. 2011, v. 6, 10, p. e25743.

19. Carrington J.C. RNA silencing. Moving targets// Nature. 2000, v. 408, 6809, p. 150-1.

20. Chang B.Y., Lin N.S., Liou D.Y., Chen J.P., Liou G.G., Hsu Y.H. Subcellular localization of the 28 kDa protein of the triple-gene-block of bamboo mosaic potexvirus// J Gen Virol. 1997, v. 78 ( Pt 5), 1175-9.

21. Chook Y.M., Blobel G. Karyopherins and nuclear import// Curr Opin Struct Biol. 2001, v. 11, 6, p. 703-15.

22. Chu M., Lopez-Moya J.J., Llave-Correas C., Pirone T.P. Two separate regions in the genome of the tobacco etch virus contain determinants of the wilting response of Tabasco pepper//Mol Plant Microbe .Interact. 1997, v. 10, 4, p. 472-80.

23. Cioce M., Lamond A.I. Cajal bodies: a long history of discovery// Annu Rev Cell Dev Biol. 2005, v. 21, 105-31.

24. Collier S., Pendle A., Boudonck K., van Rij T., Dolan L., Shaw P. A distant coilin homologue is required for the formation of cajal bodies in Arabidopsis// Mol Biol Cell. 2006, v. 17, 7, p. 2942-51.

25. Conti E., Kuriyan J. Crystallographic analysis of the specific yet versatile recognition of distinct nuclear localization signals by karyopherin alpha// Structure. 2000, v. 8, 3, p. 329-38.

26

27

28

29

30

31,

32.

33,

34

35,

36,

37,

38

Conti E., Uy M., Leighton L., Blobel G., Kuriyan J. Crystallographic analysis of the recognition of a nuclear localization signal by the nuclear import factor karyopherin alpha//Cell. 1998, v. 94, 2, p. 193-204.

Cowan G.H., Lioliopoulou F., Ziegler A., Torrance L. Subcellular localisation, protein interactions, and RNA binding of Potato mop-top virus triple gene block proteins// Virology. 2002, v. 298, 1, p. 106-15.

Cros J.F., Garcia-Sastre A., Palese P. An unconventional NLS is critical for the nuclear import of the influenza A virus nucleoprotein and ribonucleoprotein// Traffic. 2005, v. 6, 3, p. 205-13.

Dang C.V., Lee W.M. Identification of the human c-myc protein nuclear translocation signal// Mol Cell Biol. 1988, v. 8, 10, p. 4048-54.

Darzacq X., Jady B.E., Verheggen C., Kiss A.M., Bertrand E., Kiss T. Cajal body-specific small nuclear RNAs: a novel class of 2'-0-methylation and pseudouridylation guide RNAs//EMBO J. 2002, v. 21, 11, p. 2746-56.

Davies C., Hills G., Baulcombe D.C. Sub-cellular localization of the 25-kDa protein encoded in the triple gene block of potato virus X// Virology. 1993, v. 197, 1, p. 166-75. Desvoyes B., Scholthof K.B. RNA: protein interactions associated with satellites of panicum mosaic virus// FEBS Lett. 2000, v. 485, 1, p. 25-8.

Dingwall C., Laskey R.A. Nuclear targeting sequences—a consensus?// Trends Biochem Sci. 1991, v. 16, 12, p. 478-81.

Donald R.G., Lawrence D.M., Jackson A.O. The barley stripe mosaic virus 58-kilodalton beta(b) protein is a multifunctional RNA binding protein// J Virol. 1997, v. 71, 2, p. 1538-46.

Dufresne P.J., Thivierge K., Cotton S., Beauchemin C., Ide C., Ubalijoro E., Laliberte J.F., Fortin M.G. Heat shock 70 protein interaction with Turnip mosaic virus RNA-dependent RNA polymerase within virus-induced membrane vesicles// Virology. 2008, v. 374, 1, p. 217-27.

Eggenberger A.L., Hajimorad M.R., Hill J.H. Gain of virulence on Rsvl-genotype soybean by an avirulent Soybean mosaic virus requires concurrent mutations in both P3 and HC-Pro// Mol Plant Microbe Interact. 2008, v. 21, 7, p. 931-6. Emmott E., Hiscox J.A. Nucleolar targeting: the hub of the matter// EMBO Rep. 2009, v. 10, 3, p. 231-8.

Erhardt M., Morant M., Ritzenthaler C., Stussi-Garaud C., Guilley H., Richards K.,

Jonard G., Bouzoubaa S., Gilmer D. P42 movement protein of Beet necrotic yellow vein

89

virus is targeted by the movement proteins P13 and PI 5 to punctate bodies associated with plasmodesmata// Mol Plant Microbe Interact. 2000, v. 13, 5, p. 520-8.

39. Farina K.L., Singer R.H. The nuclear connection in RNA transport and localization// Trends Cell Biol. 2002, v. 12, 10, p. 466-72.

40. Fauquet C.M., Sawyer S., Idris A.M., Brown J.K. Sequence analysis and classification of apparent recombinant begomoviruses infecting tomato in the nile and mediterranean basins// Phytopathology. 2005, v. 95, 5, p. 549-55.

41. Pontes M.R., Teh T., Jans D., Brinkworth R.I., Kobe B. Structural basis for the specificity of bipartite nuclear localization sequence binding by importin-alpha// J Biol Chem. 2003a, v. 278, 30, p. 27981-7.

42. Fontes M.R., Teh T., Kobe B. Structural basis of recognition of monopartite and bipartite nuclear localization sequences by mammalian importin-alpha// J Mol Biol. 2000, v. 297, 5, p. 1183-94.

43. Fontes M.R., Teh T., Toth G„ John A., Pavo I., Jans D.A., Kobe B. Role of flanking sequences and phosphorylation in the recognition of the simian-virus-40 large T-antigen nuclear localization sequences by importin-alpha// Biochem J. 2003b, v. 375, Pt 2, p. 339-49.

44. Forster R.L., Beck D.L., Guilford P.J., Voot D.M., Van Dolleweerd C.J., Andersen M.T. The coat protein of white clover mosaic potexvirus has a role in facilitating cell-to-cell transport in plants// Virology. 1992, v. 191, 1, p. 480-4.

45. Ginisty H., Sicard H., Roger B., Bouvet P. Structure and functions of nucleolin// J Cell Sci. 1999, v. 112 ( Pt 6), 761-72.

46. Gonzalez I., Martinez L., Rakitina D.V., Lewsey M.G., Atencio F.A., Llave C., Kalinina N.O., Carr J.P., Palukaitis P., Canto T. Cucumber mosaic virus 2b protein subcellular

. targets and interactions: their significance to RNA silencing suppressor activity// Mol Plant Microbe Interact. 2010, v. 23, 3, p. 294-303.

47. Gorlich D., Kutay U. Transport between the cell nucleus and the cytoplasm// Annu Rev Cell Dev Biol. 1999, v. 15, 607-60.

48. Greco A. Involvement of the nucleolus in replication of human viruses// Rev Med Virol. 2009, v. 19, 4, p. 201-14.

49. Gustafson G., Armour S.L. The complete nucleotide sequence of RNA beta from the type strain of barley stripe mosaic virus// Nucleic Acids Res. 1986, v. 14, 9, p. 3895-909.

50. Gustafson G., Hunter B., Hanau R., Armour S.L., Jackson A.O. Nucleotide sequence and genetic organization of barley stripe mosaic virus RNA gamma// Virology. 1987, v. 158, 2, p. 394-406.

51. Gustin K.E., Sarnow P. Inhibition of nuclear import and alteration of nuclear pore complex composition by rhinovirus// J Virol. 2002, v. 76, 17, p. 8787-96.

52. Haas G., Azevedo J., Moissiard G., Geldreich A., Himber C., Bureau M., Fukuhara T., Keller M., Voinnet O. Nuclear import of CaMV P6 is required for infection and suppression of the RNA silencing factor DRB4// EMBO J. 2008, v. 27, 15, p. 2102-12.

53. Haas M., Geldreich A., Bureau M., Dupuis L., Leh V., Vetter G., Kobayashi K., Hohn T., Ryabova L., Yot P., Keller M. The open reading frame VI product of Cauliflower mosaic virus is a nucleocytoplasmic protein: its N terminus mediates its nuclear export and formation of electron-dense viroplasms// Plant Cell. 2005, v. 17, 3, p. 927-43.

54. Haupt S., Stroganova T., Ryabov E., Kim S.H., Fraser G., Duncan G., Mayo M.A., Barker H., Taliansky M. Nucleolar localization of potato leafroll virus capsid proteins// J Gen Virol. 2005, v. 86, Pt 10, p. 2891-6.

55. Hebert M.D., Matera A.G. Self-association of coilin reveals a common theme in nuclear body localization// Mol Biol Cell. 2000, v. 11, 12, p. 4159-71.

56. Hiscox J.A. The nucleolus—a gateway to viral infection?//Arch Virol. 2002, v. 147, 6, p. 1077-89.

57. Hiscox J.A. RNA viruses: hijacking the dynamic nucleolus// Nat Rev Microbiol. 2007, v. 5, 2, p. 119-27.

58. Hodel M.R., Corbett A.H., Hodel A.E. Dissection of a nuclear localization signal// J Biol Chem. 2001, v. 276, 2, p. 1317-25.

59. Hunter B.G., Smith J., Fattouh F., Jackson A.O. Relationship of lychnis ringspot virus to barley stripe mosaic virus and poa semilatent virus// Intervirology.. 1989, v. 30, 1, p. 1826.

60. Jackson A.O., Lim H.S., Bragg J., Ganesan U., Lee M.Y. Hordeivirus replication, movement, and pathogenesis// Annu Rev Phytopathol. 2009, v. 47, 385-422.

61. Jady B.E., Darzacq X., Tucker K.E., Matera A.G., Bertrand E., Kiss T. Modification of Sm small nuclear RNAs occurs in the nucleoplasmic Cajal body following import from the cytoplasm//EMBO J. 2003, v. 22, 8, p. 1878-88.

62. James N.J., Howell G.J., Walker J.H., Blair G.E. The role of Cajal bodies in the expression of late phase adenovirus proteins// Virology. 2010, v. 399, 2, p. 299-311.

63. Jans D.A., Xiao C.Y., Lam M.H. Nuclear targeting signal recognition: a key control point in nuclear transport?// Bioessays. 2000, v. 22, 6, p. 532-44.

64. Jenner C.E., Wang X., Tomimura K., Ohshima K., Ponz F., Walsh J.A. The dual role of the poty virus P3 protein of Turnip mosaic virus as a symptom and avirulence determinant in brassicas// Mol Plant Microbe Interact. 2003, v. 16, 9, p. 777-84.

65. Johansen I.E., Lund O.S., Hjulsager C.K., Laursen J. Recessive resistance in Pisum sativum and potyvirus pathotype resolved in a gene-for-cistron correspondence between host and virus// J Virol. 2001, v. 75, 14, p. 6609-14.

66. Jones K.W., Gorzynski K., Hales C.M., Fischer U., Badbanchi F., Terns R.M., Terns M.P. Direct interaction of the spinal muscular atrophy disease protein SMN with the small nucleolar RNA-associated protein fibrillarin// J Biol Chem. 2001, v. 276, 42, p. 38645-51.

67. Kalab P., Weis K., Heald R. Visualization of a Ran-GTP gradient in interphase and mitotic Xenopus egg extracts// Science. 2002, v. 295, 5564, p. 2452-6.

68. Kalderon D., Roberts B.L., Richardson W.D., Smith A.E. A short amino acid sequence able to specify nuclear location//Cell. 1984, v. 39, 3 Pt 2, p. 499-509.

69. Kalinina N.O., Fedorkin O.N., Samuilova O.V., Maiss E., Korpela T., Morozov S., Atabekov J.G. Expression and biochemical analyses of the recombinant potato virus X 25K movement protein// FEBS Lett. 1996, v. 397, 1, p. 75-8.

70. Kalinina N.O., Rakitina D.A., Yelina N.E., Zamyatnin A.A., Jr., Stroganova T.A., Klinov D.V., Prokhorov V.V., Ustinova S.V., Chernov B.K., Schiemann J., Solovyev A.G., Morozov S.Y. RNA-binding properties of the 63 kDa protein encoded by the triple gene block of poa semilatent hordeivirus// J Gen Virol. 2001, v. 82, Pt 10, p. 2569-78.

71. Kalinina N.O., Rakitina D.V., Solovyev A.G., Schiemann J., Morozov S.Y. RNA helicase activity of the plant virus movement proteins encoded by the first gene, of the triple gene block// Virology. 2002, v. 296, 2, p. 321-9.

72. Karpova O.V., Zayakina O.V., Arkhipenko M.V., Sheval E.V., Kiselyova O.I., Poljakov V.Y., Yaminsky I.V., Rodionova N.P., Atabekov J.G. Potato virus X RNA-mediated assembly of single-tailed ternary 'coat protein-RNA-movement protein' complexes// J Gen Virol. 2006, v. 87, Pt 9, p. 2731-40.

73. Kasschau K.D., Carrington J.C. A counterdefensive strategy of plant viruses: suppression of posttranscriptional gene silencing// Cell. 1998, v. 95, 4, p. 461-70.

74. Kekarainen T., Savilahti H., Valkonen J.P. Functional genomics on potato virus A: virus genome-wide map of sites essential for vims propagation// Genome Res. 2002, v. 12, 4, p.584-94.

75. Kim S.H., Koroleva O.A., Lewandowska D., Pendle A.F., Clark G.P., Simpson C.G., Shaw P.J., Brown J.W. Aberrant mRNA transcripts and the nonsense-mediated decay proteins UPF2 and UPF3 are enriched in the Arabidopsis nucleolus// Plant Cell. 2009, v. 21, 7, p. 2045-57.

76. Kim S.H., Macfarlane S., Kalinina N.O., Rakitina D.V., Ryabov E.V., Gillespie T., Haupt S., Brown J.W., Taliansky M. Interaction of a plant virus-encoded protein with the major nucleolar protein fibrillarin is required for systemic virus infection// Proc Natl Acad Sci USA. 2007a, v. 104, 26, p. 11115-20.

77. Kim S.H., Ryabov E.V., Kalinina N.O., Rakitina D.V., Gillespie T„ MacFarlane S., Haupt S., Brown J.W., Taliansky M. Cajal bodies and the nucleolus are required for a plant virus systemic infection// EMBO J. 2007b, v. 26, 8, p. 2169-79.

78. Koonin E.V., Dolja V.V. Evolution and taxonomy of positive-strand RNA viruses: implications of comparative analysis of amino acid sequences// Crit Rev Biochem Mol Biol. 1993, v. 28, 5, p. 375-430.

79. Koroleva O.A., Calder G., Pendle A.F., Kim S.H., Lewandowska D., Simpson C.G., Jones I.M., Brown J.W., Shaw P.J. Dynamic behavior of Arabidopsis eIF4A-III, putative core protein of exon junction complex: fast relocation to nucleolus and splicing speckles under hypoxia//Plant Cell. 2009, v. 21, 5, p. 1592-606.

80. Kosugi S., Hasebe M., Matsumura N., Takashima H., Miyamoto-Sato E., Tomita M., Yanagawa H. Six classes of nuclear localization signals specific to different binding grooves of importin alpha// J Biol Chem. 2009, v. 284, 1, p. 478-85.

81. Kubota S., Copeland T.D., Pomeraniz R.J. Nuclear and nucleolar targeting of human ribosomal protein S25: common features shared with HIV-1 regulatory proteins// Oncogene. 1999, v. 18, 7, p. 1503-14.

82. Ladd A.N., Cooper T.A. Multiple domains control the subcellular localization and activity of ETR-3, a regulator of nuclear and cytoplasmic RNA processing events// J Cell Sci. 2004, v. 117, Pt 16, p. 3519-29.

83. Lam Y.W., Lamond A.I., Mann M., Andersen J.S. Analysis of nucleolar protein dynamics reveals the nuclear degradation of ribosomal proteins// Curr Biol. 2007, v. 17, 9, p. 749-60.

84. Lamond A.I., Spector D.L. Nuclear speckles: a model for nuclear organelles// Nat Rev Mol Cell Biol. 2003, v. 4, 8, p. 605-12.

85. Lange A., Mills R.E., Lange C.J., Stewart M., Devine S.E., Corbett A.H. Classical nuclear localization signals: definition, function, and interaction with importin alpha// J Biol Chem. 2007, v. 282, 8, p. 5101-5.

86. Langenberg W.G., Zhang L. Immunocytology shows the presence of tobacco etch virus P3 protein in nuclear inclusions// J Struct Biol. 1997, v. 118, 3, p. 243-7.

87. Lawrence D.M., Jackson A.O. Requirements for cell-to-cell movement of Barley stripe mosaic virus in monocot and dicot hosts// Mol Plant Pathol. 2001, v. 2, 2, p. 65-75.

88. Leh V., Yot P., Keller M. The cauliflower mosaic virus translational transactivator interacts with the 60S ribosomal subunit protein LI8 of Arabidopsis thaliana// Virology. 2000, v. 266, 1, p. 1-7.

89. Leshchiner A.D., Solovyev A.G., Morozov S.Y., Kalinina N.O. A minimal region in the NTPase/helicase domain of the TGBpl plant virus movement protein is responsible for ATPase activity and cooperative RNA binding// J Gen Virol. 2006, v. 87, Pt 10, p. 3087-95.

90. Li X.H., Carrington J.C. Complementation of tobacco etch potyvirus mutants by active RNA polymerase expressed in transgenic cells// Proc Natl Acad Sei USA. 1995, v. 92, 2, p. 457-61.

91. Li X.H., Carrington J.C. Nuclear transport of tobacco etch potyviral RNA-dependent RNA polymerase is highly sensitive to sequence alterations// Virology. 1993, v. 193, 2, p. 951-8.

92. Li X.H., Valdez P., Olvera R.E., Carrington J.C. Functions of the tobacco etch virus RNA polymerase (Nib): subcellular transport and protein-protein interaction with VPg/proteinase (NIa)// J Virol. 1997, v. 71, 2, p. 1598-607.

93. Li Y.P., Busch R.K., Valdez B.C., Busch H. C23 interacts with B23, a putative nucleolar-localization-signal-binding protein// Eur J Biochem. 1996, v. 237, 1, p. 153-8.

94. Lim H.S., Bragg J.N., Ganesan U., Lawrence D.M., Yu J., Isogai M., Hammond J., Jackson A.O. Triple gene block protein interactions involved in movement of Barley stripe mosaic virus// J Virol. 2008, v. 82, 10, p. 4991-5006.

95. Lim H.S., Bragg J.N., Ganesan U., Ruzin S., Schichnes D., Lee M.Y., Vaira A.M., Ryu K.H., Hammond J., Jackson A.O. Subcellular localization of the barley stripe mosaic virus triple gene block proteins// J Virol. 2009, v. 83, 18, p. 9432-48.

96. Liou D.Y., Hsu Y.H., Wung C.H., Wang W.H., Lin N.S., Chang B.Y. Functional analyses and identification of two arginine residues essential to the ATP-utilizing activity of the triple gene block protein 1 of bamboo mosaic potexvirus// Virology. 2000, v. 277, 2, p. 336-44.

97. Liu Q., Dreyfuss G. In vivo and in vitro arginine methylation of RNA-binding proteins// Mol Cell Biol. 1995, v. 15, 5, p. 2800-8.

98. Lorkovic Z.J., Barta A. Role of Cajal bodies and nucleolus in the maturation of the U1 snRNP in Arabidopsis//PLoS One. 2008, v. 3, 12,p.e3989.

99. Lucas W.J. Plant viral movement proteins: agents for cell-to-cell trafficking of viral genomes//Virology. 2006, v. 344, 1, p. 169-84.

100. Lucy A.P., Guo H.S., Li W.X., Ding S.W. Suppression of post-transcriptional gene silencing by a plant viral protein localized in the nucleus// EMBO J. 2000, v. 19, 7, p. 1672-80.

101. Makarov V.V., Dobrov E.N., Taliansky M.E., Kalinina N.O. N-terminal portion of hordeivirus movement TGB1 protein consists of two domains with different content of disordered structure. // "Flexible viruses: structural disorder in viral proteins." Longhi S. and Uversky V.N., 2011.

102. Makarov V.V., Rybakova E.N., Efimov A.V., Dobrov E.N., Serebryakova M.V., Solovyev A.G., Yaminsky I.V., Taliansky M.E., Morozov S.Y., Kalinina N.O. Domain organization of the N-terminal portion of hordeivirus movement protein TGBpl// J Gen Virol. 2009, v. 90, Pt 12, p. 3022-32.

103. Makkerh J.P., Dingwall C., Laskey R.A. Comparative mutagenesis of nuclear localization signals reveals the importance of neutral and acidic amino acids// Curr Biol. 1996, v. 6, 8, p. 1025-7.

104. Matera A.G., Izaguire-Sierra M., Praveen K., Rajendra T.K. Nuclear bodies: random aggregates of sticky proteins or crucibles of macromolecular assembly?// Dev Cell. 2009, v. 17, 5, p. 639-47.

105. Matera A.G., Shpargel K.B. Pumping RNA: nuclear bodybuilding along the RNP pipeline// Curr Opin Cell Biol. 2006, v. 18, 3, p. 317-24.

106. Mattaj I.W., Englmeier L. Nucleocytoplasmic transport: the soluble phase// Annu Rev Biochem. 1998, v. 67, 265-306.

107. McGeachy K.D., Barker H. Potato mop-top virus RNA can move long distance in the absence of coat protein: evidence from resistant, transgenic plants// Mol Plant Microbe Interact. 2000, v. 13, l,p. 125-8.

108.

109.

110.

Ill,

112.

113.

114,

115.

116

117

118

119

120

121

Melcher U. The '30K' superfamily of viral movement proteins// J Gen Virol. 2000, v. 81, Ptl,p. 257-66.

Michael W.M., Dreyfuss G. Distinct domains in ribosomal protein L5 mediate 5 S rRNA binding and nucleolar localization// J Biol Chem. 1996, v. 271, 19, p. 11571-4. Mongelard F., Bouvet P. Nucleolin: a multiFACeTed protein// Trends Cell Biol. 2007, v. 17, 2, p. 80-6.

Morency E., Sabra M., Catez F., Texier P., Lomonte P. A novel cell response triggered by interphase centromere structural instability// J Cell Biol. 2007, v. 177, 5, p. 757-68. Morozov S.Y., Solovyev A.G. Triple gene block: modular design of a multifunctional machine for plant virus movement// J Gen Virol. 2003, v. 84, Pt 6, p. 1351-66. Morozov S.Y., Solovyev A.G., Kalinina N.O., Fedorkin O.N., Samuilova O.V., Schiemann J., Atabekov J.G. Evidence for two nonoverlapping functional domains in the potato virus X 25K movement protein// Virology. 1999, v. 260, 1, p. 55-63. Nicol S.M., Causevic M., Prescott A.R., Fuller-Pace F.V. The nuclear DEAD box RNA helicase p68 interacts with the nucleolar protein fibrillarin and colocalizes specifically in nascent nucleoli during telophase// Exp Cell Res. 2000, v. 257, 2, p. 272-80. Nigg E.A. Nucleocytoplasmic transport: signals, mechanisms and regulation// Nature. 1997, v. 386, 6627, p. 779-87.

Okuwaki M., Iwamatsu A., Tsujimoto M., Nagata K. Identification of nucleophosmin/B23, an acidic nucleolar protein, as a stimulatory factor for in vitro replication of adenovirus DNA complexed with viral basic core proteins// J Mol Biol. 2001, v. 311, 1, p. 41-55.

Olson M.O. Sensing cellular stress: another new function for the nucleolus?// Sci STKE. 2004, v. 2004, 224, p. pel0.

Olson M.O., Dundr M. The moving parts of the nucleolus// Histochem Cell Biol. 2005, v. 123, 3, p.203-16.

Omarov R.T., Qi D., Scholthof K.B. The capsid protein of satellite Panicum mosaic virus contributes to systemic invasion and interacts with its helper virus// J Virol. 2005, v. 79, 15, p. 9756-64.

Oparka K.J. Getting the message across: how do plant cells exchange macromolecular complexes?// Trends Plant Sci. 2004, v. 9, 1, p. 33-41.

Oparka K.J., Turgeon R. Sieve elements and companion cells-traffic control centers of the phloem// Plant Cell. 1999, v. 11, 4, p. 739-50.

122. Park H.S., Himmelbach A., Browning K.S., Hohn T., Ryabova L.A. A plant viral "reinitiation" factor interacts with the host translational machinery// Cell. 2001, v. 106, 6, p. 723-33.

123. Pederson T. The plurifunctional nucleolus// Nucleic Acids Res. 1998, v. 26, 17, p. 38716.

124. Pemberton L.F., Paschal B.M. Mechanisms of receptor-mediated nuclear import and nuclear export// Traffic. 2005, v. 6, 3, p. 187-98.

125. Pendle A.F., Clark G.P., Boon R., Lewandowska D., Lam Y.W., Andersen J., Mann M., Lamond A.I., Brown J.W., Shaw P.J. Proteomic analysis of the Arabidopsis nucleolus suggests novel nucleolar functions// Mol Biol Cell. 2005, v. 16, 1, p. 260-9.

126. Petty I.T., Edwards M.C., Jackson A.O. Systemic movement of an RNA plant virus determined by a point substitution in a 5' leader sequence// Proc Natl Acad Sci U S A. 1990, v. 87, 22, p. 8894-7.

127. Petty I.T., Jackson A.O. Mutational analysis of barley stripe mosaic virus RNA beta// Virology. 1990a, v. 179, 2, p. 712-8.

128. Petty I.T., Jackson A.O. Two forms of the major barley stripe mosaic virus nonstructural protein are synthesized in vivo from alternative initiation codons// Virology. 1990b, v. 177, 2, p. 829-32.

129. Politz J.C., Hogan E.M., Pederson T. MicroRNAs with a nucleolar location// RNA. 2009, v. 15, 9, p. 1705-15.

130. Pontes O., Pikaard C.S. siRNA and miRNA processing: new functions for Cajal bodies// Curr Opin Genet Dev. 2008, v. 18, 2, p. 197-203.

131. Qi D., Omarov R.T., Scholthof K.B. The complex subcellular distribution of satellite panicum mosaic virus capsid protein reflects its multifunctional role during infection// Virology. 2008, v. 376, 1, p. 154-64.

132. Rajamaki M.L., Valkonen J.P. Control of nuclear and nucleolar localization of nuclear inclusion protein a of picorna-like Potato virus A in Nicotiana species// Plant Cell. 2009, v. 21, 8, p. 2485-502.

133. Rakitina D.V., Taliansky M., Brown J.W., Kalinina N.O. Two RNA-binding sites in plant fibrillarin provide interactions with various RNA substrates// Nucleic Acids Res. 201 l,v. 39, 20, p. 8869-80.

134. Raska I., Shaw P.J., Cmarko D. Structure and function of the nucleolus in the spotlight// Cuit Opin Cell Biol. 2006, v. 18, 3, p. 325-34.

135. Restrepo M. A., Freed D.D., Carrington J.C. Nuclear transport of plant potyviral proteins// Plant Cell. 1990, v. 2, 10, p. 987-98.

136. Rippe K. Dynamic organization of the cell nucleus// Curr Opin Genet Dev. 2007, v. 17, 5, p. 373-80.

137. Robbins J., Dilworth S.M., Laskey R.A., Dingwall C. Two interdependent basic domains in nucleoplasmin nuclear targeting sequence: identification of a class of bipartite nuclear targeting sequence// Cell. 1991, v. 64, 3, p. 615-23.

138. Rojas M.R., Jiang H., Salati R., Xoconostle-Cazares B., Sudarshana M.R., Lucas W.J., Gilbertson R.L. Functional analysis of proteins involved in movement of the monopartite begomovirus, Tomato yellow leaf curl virus//Virology. 2001, v. 291, l,p. 110-25.

139. Rowland R.R., Yoo D. Nucleolar-cytoplasmic shuttling of PRRSV nucleocapsid protein: a simple case of molecular mimicry or the complex regulation by nuclear import, nucleolar localization and nuclear export signal sequences// Virus Res. 2003, v. 95, 1-2, p. 23-33.

140. Rubbi C.P., Milner J. Disruption of the nucleolus mediates stabilization of p53 in response to DNA damage and other stresses// EMBO J. 2003, v. 22, 22, p. 6068-77.

141. Ruiz-Ferrer V., Voinnet O. Roles of plant small RNAs in biotic stress responses// Annu Rev Plant Biol. 2009, v. 60, 485-510.

142. Ryabov E.V., Kim S.H., Taliansky M. Identification of a nuclear localization signal and nuclear export signal of the umbraviral long-distance RNA movement protein// J Gen Virol. 2004, v. 85, Pt5,p. 1329-33.

143. Ryabov E.V., Oparka K.J., Santa Cruz S., Robinson D.J., Taliansky M.E. Intracellular location of two groundnut rosette umbravirus proteins delivered by PVX and TMV vectors// Virology. 1998, v. 242, 2, p. 303-13.

144. Ryabov E.V., Robinson D.J., Taliansky M.E. A plant virus-encoded protein facilitates long-distance movement of heterologous viral RNA// Proc Natl Acad Sci U S A. 1999, v. 96, 4, p. 1212-7.

145. Santa Cruz S. Perspective: phloem transport of viruses and macromolecules - what goes in must come out//Trends Microbiol. 1999, v. 7, 6, p. 237-41.

146. Savenkov E.I., Germundsson A., Zamyatnin A.A., Jr., Sandgren M., Valkonen J.P. Potato mop-top virus: the coat protein-encoding RNA and the gene for cysteine-rich protein are dispensable for systemic virus movement in Nicotiana benthamiana// J Gen Virol. 2003, v. 84, Pt 4, p. 1001-5.

147.

148.

149.

150.

151.

152,

153.

154

155

156

157

158

159

Savenkov E.I., Solovyev A.G., Morozov S. Genome sequences of poa semilatent and lychnis ringspot hordeiviruses//Arch Virol. 1998, v. 143, 7, p. 1379-93. Schaad M.C., Jensen P.E., Carrington J.C. Formation of plant RNA virus replication complexes on membranes: role of an endoplasmic reticulum-targeted viral protein// EMBOJ. 1997, v. 16, 13, p. 4049-59.

Schepetilnikov M.V., Solovyev A.G., Gorshkova E.N., Schiemann J., Prokhnevsky A.I., Dolja V.V., Morozov S.Y. Intracellular targeting of a hordeiviral membrane-spanning movement protein: sequence requirements and involvement of an unconventional mechanism//J Virol. 2008, v. 82, 3, p. 1284-93.

Schmitt C., Balmori E., Jonard G., Richards K.E., Guilley H. In vitro mutagenesis of biologically active transcripts of beet necrotic yellow vein virus RNA 2: evidence that a domain of the 75-kDa readthrough protein is important for efficient virus assembly//' Proc Natl Acad Sci U S A. 1992, v. 89, 13, p. 5715-9.

Schneider R., Grosschedl R. Dynamics and interplay of nuclear architecture, genome

organization, and gene expression// Genes Dev. 2007, v. 21, 23, p. 3027-43.

Scott M.S., Avolio F., Ono M., Lamond A.I., Barton G.J. Human miRNA precursors with

box H/ACA snoRNA features//PLoS Comput Biol. 2009, v. 5, 9, p. el000507.

Sharma P., Ikegami M. Characterization of signals that dictate nuclear/nucleolar and

cytoplasmic shuttling of the capsid protein of Tomato leaf curl Java virus associated with

DNA beta satellite//Virus Res. 2009, v. 144, 1-2, p. 145-53.

Shaw P.J., Brown J.W. Plant nuclear bodies// Curr Opin Plant Biol. 2004, v. 7, 6, p.

614-20.

Shemyakina E.A., Solovyev A.G., Leonova O.G., Popenko V.I., Schiemann J., Morozov S.Y. The Role of Microtubule Association in Plasmodesmal Targeting of Potato mop-top virus Movement Protein TGBpl// Open Virol J. 2011, v. 5, 1-11. Sheng Z., Lewis J.A., Chirico W.J. Nuclear and nucleolar localization of 18-kDa fibroblast growth factor-2 is controlled by C-terminal signals// J Biol Chem. 2004, v. 279, 38, p. 40153-60.

Sirri V., Urcuqui-Inchima S., Roussel P., Hernandez-Verdun D. Nucleolus: the

fascinating nuclear body//Histochem Cell Biol. 2008, v. 129, l,p. 13-31.

Snaar S., Wiesmeijer K., Jochemsen A.G., Tanke H.J., Dirks R.W. Mutational analysis of

fibrillarin and its mobility in living human cells// J Cell Biol. 2000, v. 151, 3, p. 653-62.

Solovyev A.G., Savenkov E.I., Agranovsky A.A., Morozov S.Y. Comparisons of the

genomic cis-elements and coding regions in RNA beta components of the hordeiviruses

99

barley stripe mosaic virus, lychnis ringspot virus, and poa semilatent virus// Virology. 1996, v. 219, 1, p. 9-18.

160. Solovyev A.G., Savenkov E.I., Grdzelishvili V.Z., Kalinina N.O., Morozov S.Y., Schiemann J., Atabekov J.G. Movement of hordeivirus hybrids with exchanges in the triple gene block// Virology. 1999, v. 253, 2, p. 278-87.

161. Solovyev A.G., Stroganova T.A., Zamyatnin A.A., Jr., Fedorkin O.N., Schiemann J., Morozov S.Y. Subcellular sorting of small membrane-associated triple gene block proteins: TGBp3-assisted targeting of TGBp2// Virology. 2000, v. 269, l,p. 113-27.

162. Song Z., Wu M. Identification of a novel nucleolar localization signal and a degradation signal in Survivin-deltaEx3: a potential link between nucleolus and protein degradation// Oncogene. 2005, v. 24, 16, p. 2723-34.

163. Taliansky M., Roberts I.M., Kalinina N., Ryabov E.V., Raj S.K., Robinson D.J., Oparka K.J. An umbraviral protein, involved in long-distance RNA movement, binds viral RNA and forms unique, protective ribonucleoprotein complexes// J Virol. 2003, v. 77, 5, p. 3031-40.

164. Taliansky M.E., Brown J.W., Rajamaki M.L., Valkonen J.P., Kalinina N.O. Involvement of the plant nucleolus in virus and viroid infections: parallels with animal pathosystems// Adv Virus Res. 2010, v. 77, 119-58.

165. Taliansky M.E., Robinson D.J. Molecular biology of umbraviruses: phantom warriors// J Gen Virol. 2003, v. 84, Pt 8, p. 1951-60.

166. Tamada T., Schmitt C., Saito M., Guilley H., Richards K., Jonard G. High resolution analysis of the readthrough domain of beet necrotic yellow vein virus readthrough protein: a KTER motif is important for efficient transmission of the virus by Polymyxa betae//J Gen Virol. 1996, v. 77 (Pt 7), 1359-67.

167. Thivierge K., Cotton S., Dufresne P.J., Mathieu I., Beauchemin C., Ide C., Fortin M.G., Laliberte J.F. Eukaryotic elongation factor 1A interacts with Turnip mosaic virus RNA-dependent RNA polymerase and VPg-Pro in virus-induced vesicles// Virology. 2008, v. 377, 1, p. 216-25.

168. Tillemans V., Leponce I., Rausin G., Dispa L., Motte P. Insights into nuclear organization in plants as revealed by the dynamic distribution of Arabidopsis SR splicing factors//Plant Cell. 2006, v. 18, 11, p. 3218-34.

169. Tilsner J., Oparka K.J. Tracking the green invaders: advances in imaging virus infection in plants// Biochem J. 2010, v. 430, 1, p. 21-37.

170. Torrance L., Lukhovitskaya N.I., Schepetilnikov M.V., Cowan G.H., Ziegler A., Savenkov E.I. Unusual long-distance movement strategies of Potato mop-top virus RNAs in Nicotiana benthamiana// Mol Plant Microbe Interact. 2009, v. 22, 4, p. 381-90.

171. Torrance L., Wright K.M., Crutzen F., Cowan G.H., Lukhovitskaya N.I., Bragard C., Savenkov E.I. Unusual features of pomoviral RNA movement// Front Microbiol. 2011, v. 2, 259.

172. Trinkle-Mulcahy L., Lamond A.I. Nuclear functions in space and time: gene expression in a dynamic, constrained environment// FEBS Lett. 2008, v. 582, 14, p. 1960-70.

173. Tsai C.W., Redinbaugh M.G., Willie K.J., Reed S., Goodin M„ Hogenhout S.A. Complete genome sequence and in planta subcellular localization of maize fine streak virus proteins// J Virol. 2005, v. 79, 9, p. 5304-14.

174. Tsukahara F., Maru Y. Identification of novel nuclear export and nuclear localization-related signals in human heat shock cognate protein 70// J Biol Chem. 2004, v. 279, 10, p. 8867-72.

175. Tuteja R., Tuteja N. Nucleolin: a multifunctional major nucleolar phosphoprotein// Crit Rev Biochem Mol Biol. 1998, v. 33, 6, p. 407-36.

176. Vance V., Vaucheret H. RNA silencing in plants—defense and counterdefense// Science. 2001, v. 292, 5525, p. 2277-80.

177. Venema J., Tollervey D. Ribosome synthesis in Saccharomyces cerevisiae// Annu Rev Genet. 1999, v. 33, 261-311.

178. Verchot-Lubicz J. A new cell-to-cell transport model for Potexviruses// Mol Plant Microbe Interact. 2005, v. 18, 4, p. 283-90.

179. Verchot-Lubicz J., Torrance L., Solovyev A.G., Morozov S.Y., Jackson A.O., Gilmer D. Varied movement strategies employed by triple gene block-encoding viruses// Mol Plant Microbe Interact. 2010,v..23, 10, p. 1231-47.

180. Voinnet O. RNA silencing as a plant immune system against viruses// Trends Genet. 2001, v. 17, 8, p. 449-59.

181. Wang D., Maule A.J. Inhibition of host gene expression associated with plant virus replication//Science. 1995, v. 267, 5195, p. 229-31.

182. Wang H., Boisvert D., Kim K.K., Kim R., Kim S.H. Crystal structure of a fibrillarin homologue from Methanococcus jannaschii, a hyperthermophile, at 1.6 A resolution// EMBOJ. 2000a, v. 19, 3, p. 317-23.

183. Wang X., Ullah Z., Grumet R. Interaction between zucchini yellow mosaic potyvirus RNA-dependent RNA polymerase and host poly-(A) binding protein// Virology. 2000b, v. 275, 2, p. 433-43.

184. Weis K. Regulating access to the genome: nucleocytoplasmic transport throughout the cell cycle// Cell. 2003, v. 112, 4, p. 441-51.

185. Wright K.M., Cowan G.H., Lukhovitskaya N.I., Tilsner J., Roberts A.G., Savenkov E.I., Torrance L. The N-terminal domain of PMTV TGB1 movement protein is required for nucleolar localization, microtubule association, and long-distance movement// Mol Plant Microbe Interact. 2010, v. 23, 11, p. 1486-97.

186. Wung C.H., Hsu Y.H., Liou D.Y., Huang W.C., Lin N.S., Chang B.Y. Identification of the RNA-binding sites of the triple gene block protein 1 of bamboo mosaic potexvirus// J Gen Virol. 1999, v. 80(Pt5), 1119-26.

187. Xiao C.Y., Hubner S., Jans D.A. SV40 large tumor antigen nuclear import is regulated by the double-stranded DNA-dependent protein kinase site (serine 120) flanking the nuclear localization sequence// J Biol Chem. 1997, v. 272, 35, p. 22191-8.

188. Yoo D., Wootton S.K., Li G., Song C., Rowland R.R. Colocalization and interaction of the porcine arterivirus nucleocapsid protein with the small nucleolar RNA-associated protein fibrillarin//J Virol. 2003, v. 77, 22, p. 12173-83.

189. Zamyatnin A.A., Jr., Solovyev A.G., Sablina A.A., Agranovsky A.A., Katul L., Vetten H.J., Schiemann J., Hinkkanen A.E., Lehto K., Morozov S.Y. Dual-colour imaging of membrane protein targeting directed by poa semilatent virus movement protein TGBp3 in plant and mammalian cells// J Gen Virol. 2002, v. 83, Pt 3, p. 651-62.

190. Zamyatnin A.A., Jr., Solovyev A.G., Savenkov E.I., Germundsson A., Sandgren M., Valkonen J.P., Morozov S.Y. Transient coexpression of individual genes encoded by the triple gene block of potato mop-top virus reveals requirements for TGBpl trafficking// Mol Plant Microbe Interact. 2004, v. 17, 8, p. 921-30.

191. Zhang X., Yuan Y.R., Pei Y., Lin S.S., Tuschl T., Patel D.J., Chua N.H. Cucumber mosaic virus-encoded 2b suppressor inhibits Arabidopsis Argonautel cleavage activity to counter plant defense// Genes Dev. 2006, v. 20, 23, p. 3255-68.