Липаза зародышей семян пшеницы: Препаративное получение, свойства, регуляция активности тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Капранчиков, Виктор Сергеевич

• Капранчиков, Виктор Сергеевич
• кандидат биологических наук
• 2003

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Капранчиков, Виктор Сергеевич

Введение.

Глава.1 Обзор литературы

1.1 Распространение и функции липазы в живых организмах.

1.1.1 Катализируемая реакция.

1.1.2 Распространение, источники липаз.

1.1.2.1 Активность липазы в пшеничном зародыше. Химический состав и биологическая ценность зародыша семян пшеницы.

1.1.3 Изоформы и внутриклеточная локализация липазы.

1.2 Очистка и физико-химические свойства липаз.

1.2.1 Очистка липаз из различных источников.

1.2.2 Молекулярная масса, субъеденичное строение.

1.2.3 Идентификация функциональных групп активного центра фермента.

1.2.4 Механизм каталитического действия на липиды.

1.3 Кинетическое поведение и регуляция активности липазы.

1.3.1 Влияние рН и температуры на активность фермента.

1.3.2 Активаторы и ингибиторы липолитической активности.

1.3.3 Субстратная специфичность липазы.

1.3.4 Зависимость активности липазы от концентрации субстрата.

1.4 Липаза и её роль при хранении сельхозсырья и пищевых продуктов.

1.5 Факторы, влияющие на качество пшеничных зародышей.

1.5.1 Влияние условий переработки и хранения.

1.5.2 Влияние ферментативных процессов. Роль липазы и липоксигеназы.

1.5.3 Способы повышения стабильности зародышей пшеницы при хранении. Основные направления применения в промышленности.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Липаза зародышей семян пшеницы: Препаративное получение, свойства, регуляция активности»

Актуальность работы. Исследование функционирования ферментов представляет как самостоятельный научный интерес в связи с их значением для организации и регуляции клеточного метаболизма, так и служит ключом к прояснению путей оптимизации биотехнологических процессов, поскольку ферментативные реакции часто играют ключевую роль в определении их эффективности, оказывая как положительное, так и отрицательное воздействие. Особый интерес представляют ферменты растений, нашедшие применение в различных отраслях промышленности. В этой связи исследование структуры, специфичности действия, а также физико-химических свойств и регуляции активности ферментов имеет как теоретическое, так и практическое значение.

Среди гидролитических ферментов, участвующих в метаболизме липи-дов, важное место занимает липаза (триацилглицерол эфиргидролаза, К.Ф. 3.1.1.3), которая расщепляет сложноэфирные связи глицерина и жирных кислот в молекулах триацилглицеролов (ТАГ). Исследованию и использованию липаз посвящены многочисленные работы отечественных и зарубежных авторов (Arpigny J.L. et al., 1999; Pandey A. et al., 1999; Неклюдов А.Д. и др. 2002). Имеются некоторые данные о негативном действии липаз в процессах хранения и переработки семян масличных растений: подсолнечника, рапса, хлопчатника (Корчагина Л.Н. и др., 1979; Ананьева О.Н. и др., 1978; Beisson F. et al., 2000). Однако исследования в этом плане немногочисленны, что связано с методическими трудностями, возникающими при выделении и изучении растительных ферментов по сравнению с ферментами из других источников. Среди особенностей тканей растений, обуславливающих экспериментальные затруднения, следует отметить: освобождение и выход из клеточных компартментов при гомогенизации материала вакуолярного сока с низким значением рН, а также таннинов, полифенолоксидаз, протеаз, снижающих активность ферментов (Гильманов М.К., 1981).

В настоящее время, как источник новых натуральных компонентов, применяемых в отечественной и зарубежной пищевой, медицинской и комбикормовой промышленности, особое внимание привлекает пшеничный зародыш - побочный продукт мукомольного производства, являющийся биологически ценным продуктом, содержащим витамины, белки с незаменимыми аминокислотами, липиды. Однако широкое использование пшеничного зародыша ограничено ввиду нестойкости его при хранении.

Одной из причин порчи зародышей пшеницы является сопряженное действие гидролитических и окислительно-восстановительных ферментов: липаза гидролизует триглицериды ненасыщенных жирных кислот, а липоксигеназа, при непосредственном участии кислорода воздуха, осуществляет их окисление. Образующиеся при этом перекиси, гидроперекиси и другие более глубокие продукты распада резко снижают качество зародышей пшеницы. Образующиеся при этом пероксиды, гидропероксиды и другие продукты распада резко снижают качество зародышей пшеницы. Если изучению действия липоксигеназы уделялось значительное внимание (Зяблова Т.В., 2000; Prakash R.B. et al., 1993) , то исследованию липазы зародышей пшеницы посвящены лишь некоторые работы (Stauffer С.Е. et al., 1966; Sauhders С.М. et al., 1998).

В этой связи вызывает значительный интерес выделение и исследование каталитических и регуляторных свойств липазы. Это имеет существенное значение для понимания путей сопряжения и регуляции липидного обмена в клетке, а также решения задач по лимитированию активности липазы и разработке рациональных методов стабилизации биохимического состава зародышей пшеницы при хранении.

Цели и задачи исследования. Целью диссертационной работы явилось получение липазы зародышей семян пшеницы в гомогенном состоянии, исследование её физико-химических характеристик, регуляции активности, а также разработка и обоснование рациональных режимов хранения и использования пшеничных зародышей в пищевой промышленности с учётом каталитических свойств фермента.

Для достижения поставленной цели предусматривалось решение следующих задач:

• разработка эффективного метода выделения и очистки липазы зародышей пшеницы;

• характеристика кинетических параметров каталитического действия и некоторых физико-химических свойств липазы зародышей пшеницы;

• изучение влияния рН среды и температуры на активность и стабильность липазы. Определение основных термодинамических параметров;

• исследование регуляции активности липазы под действием ингибиторов и активаторов;

• исследование субстратной специфичности фермента по отношению к синтетическим и природным субстратам;

• идентификация функциональных групп активного центра фермента, исследование механизма действия липазы зародышей пшеницы;

• разработка рациональных методов стабилизации зародышей пшеницы при хранении, с учётом каталитических свойств липазы, апробация их в лабораторных и производственных условиях; изыскание путей и способов использования зародышей пшеницы в пищевой промышленности.

Научная новизна. Разработана схема очистки и получен гомогенный ферментный препарат липазы зародышей пшеницы. Изучено влияние различных факторов на активность фермента: действие ингибиторов и активаторов, рН и температуры. Исследованы кинетическое поведение и регуляция активности фермента липазы зародышей пшеницы, в том числе, субстратная специфичность по отношению к природным и синтетическим субстратам. Впервые получена информация о кинетике процесса термолиза зародышей пшеницы, определены формы связи влаги в них. С учётом каталитических свойств фермента разработаны способы стабилизации биохимического состава зародышей пшеницы при хранении, основанные на применении обладающей антиокислительной способностью аскорбиновой кислоты, а также тепловой обработки с использованием осциллирующих режимов. Доказана эффективность предложенных способов стабилизации в промышленных условиях. Показана целесообразность использования стабилизированных зародышей пшеницы в пищевой промышленности.

Практическая значимость работы. Предложенная схема очистки ферментного препарата дает возможность широко использовать его в научно-исследовательских работах, связанных с моделированием ферментных систем, в том числе и сопряженных, in vitro. Полученные в работе данные способствуют созданию более глубоких представлений о механизмах ферментативной регуляции липидного обмена, что расширяет возможности поиска оптимальных путей интенсификации технологии растениеводства в сельском хозяйстве.

Разработанные способы стабилизации и предложенные режимы хранения зародышей пшеницы апробированы в производственных условиях на экспериментальной базе ООО «Воронежмельсервис» г. Воронежа, ОАО «Бутурлинов-ский мелькомбинат» г. Бутурлиновка. На способы стабилизации зародышей пшеницы получены приоритеты на изобретения №2002133774/13 (приоритет от 15.12.02) и №2003101790/13 (приоритет от 7.02.2003)

Стабилизированный пшеничный зародышевый продукт апробирован в качестве обогатителя при производстве мучных кондитерских изделий на ОАО "Заинский хлебозавод" г. Заинек. За разработку «Способ производства пищевых добавок на основе пшеничных зародышевых хлопьев» получен диплом выставки «Современное хлебопечение. Сладкоежка».

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на 6-ой и 7-ой Пущинских школах-конференциях молодых учёных «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2002-2003 гг.), международной конференции молодых учёных «От фундаментальной науки - к новым технологиям. Химия и биотехнология биологически активных веществ, пищевых продуктов и добавок. Экологически безопасные технологии" (Тверь, 2002 г.), международной научно-практической конференции "Актуальные направления развития экологически безопасных технологий производства, хранения и переработки сельскохозяйственной продукции (Воронеж, 2002 г.), ежегодных научных сессиях Воронежской государственной технологической академии (2001-2003 гг.).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 15 публикациях - 6 статьях и 9 тезисах докладов конференций.

На защиту выносятся следующие положения:

1. Впервые разработан способ очистки липазы зародышей пшеницы до гомогенного состояния, включающий следующие стадии очистки: экстракция, кислотное осаждение, гель-фильтрация на сефадексе G-25, ионообменная хроматография на ДЭАЭ-целлюлозе, гель-хроматография на сефадексе G-150.

2. Исследования, проведенное на высокоочищенных препаратах липазы из зародышей пшеницы показали, что в регуляции активности фермента могут принимать участие ионы Са2+, соли желчных кислот (в концентрации до 20 мМ), стимулирующие ферментативную активность, а также продукты реакции - жирные кислоты, диглицериды, а также холат и дезоксихолат натрия (в концентрациях выше 20 мМ), ионы К+, Mn2+, Си2+, подавляющие активность липазы.

3. На основе идентификации функциональных групп активного центра липазы зародышей семян пшеницы: имидазольной группы гистидина, гидроксильной группы серина, карбоксильной группы глютаминовой или аспарагиновой кислот, предложена гипотетическая модель механизма действия фермента, согласно которой акт катализа обеспечивается "системой с переносом заряда".

Исследования кинетических и термодинамических параметров термической и кислотной инактивации фермента показало относительно низкую термо- и кислотную стабильность липазы. С учётом свойств липазы разработаны рациональные режимы хранения зародышей семян пшеницы, позволяющие сохранить качество продукта и расширить возможности его использования в промышленности.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 202 страницах текста, состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов (3 главы), заключения, списка литературы (292 источника) и приложения. Иллюстрационный материал включает 47 рисунков и 31 таблицу; в приложении - 9 рисунков и 7 таблиц.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Капранчиков, Виктор Сергеевич

Общие выводы

1. Разработана схема очистки и получен гомогенный препарат липазы зародышей семян пшеницы с удельной активностью 0,62 мкМ/мин-мг и 61-кратной степенью очистки. Выход ферментного препарата составил 4,4 %.

2. Молекулярная масса фермента 143 кД, ИЭТ=5,4, рН и температурный опти-мумы составили 8,0 и 37 °С, соответственно.

3. Исследования специфичности действия липазы показали, что интенсивность липолиза природных и синтетических субстратов уменьшается в ряду: ТАГ рыбьего жира> ТАГ масла из зародышей семян пшеницы >ТАГ подсолнечного масла>ТАГ оливкового масла> триолеин >ТАГ льняного масла>трибутирин >ТАГ касторового масла. Определены Кт и Vmax гидролиза исследуемых субстратов.

4. По-видимому, фермент проявляет большее сродство к субстратам, жирно-кислотный состав которых представлен приемущественно ненасыщенными жирными кислотами: олеиновой, линолевой, линоленовой. Данные качественного анализа тонкослойной хроматографии показали, что основными продуктами 60 мин гидролиза были жирные кислоты, а также диглицериды.

5. Ионы Са оказывают активирующее действие. Ингибиторами ферментативной активности являются продукты реакции — жирные кислоты, глицерин, а также холат и дезоксихолат натрия (в концентрациях выше 20 мМ), ионы К+, Mn2+, Си2+.

6. Идентифицированы функциональные группы активного центра липазы зародышей пшеницы: имидазольная группа гистидина, гидроксильная группа се-рина, карбоксильная группа аспарагиновой, либо глютаминовой кислот. Показано участие ионов Са2+ в катализе.

7. Предложен гипотетический механизм действия фермента, согласно которому каталитический акт липолиза происходит по трёхстадийной схеме с участием "системы с переносом заряда".

8. С учётом каталитических свойств фермента разработаны способы стабилизации биохимического состава зародышей пшеницы при хранении, основанные на применении обладающей антиокислительной способностью аскорбиновой кислоты, а также тепловой обработки с использованием осциллирующих режимов.

9. Уменьшение пероксидного числа и изменения параметров биохемшпоми-несценции при хранении зародышей пшеницы с помощью разработанных методов в сравнении с контролем: снижение светосуммы (S) и интенсивности максимальной вспышки (Imax), возрастание тангенса угла наклона (tga) кинетической кривой, свидетельствуют об эффективности предложенных способов стабилизации. Торможение процессов свободнорадикального окисления было сопряжено со снижением активностей липазы и липоксигеназы.

10.Разработана рецептура и выработано мучное кондитерское изделие с использованием стабилизированных зародышей пшеницы. Апробирование предложенной технологии в лабораторных и производственных испытаниях показало целесообразность её промышленного внедрения.

Заключение

Таким образом, анализ данных литературы, полученные экспериментальные данные по оптимизации экстракции, выделению липазы из растительной ткани позволил нам впервые разработать способ и осуществить очистку липазы зародышей пшеницы до гомогенного состояния, включающий следующие стадии очистки: экстракция, изоэлектрическое осаждение, гель-фильтрация на сефадексе G-25, ионообменная хроматография на ДЭАЭ-целлюлозе, гель-хроматография на сефадексе G-150. Получен ферментный препарат из зародышей пшеницы, обладающий липолитической активностью, с 61-кратной степенью очистки и выходом 4,4 %. Предложенная схема очистки ферментного препарата дает возможность широко использовать его в научно-исследовательских работах, связанных с моделированием ферментных систем, в том числе и сопряженных, in vitro.

Используя высокоочищенный препарат липазы определили молекулярную массу и изоэлектрическую точку фермента, которые составили соответственно 143 кД и 5,4 ед. рН.

Проведенные исследования показали, что в регуляции активности

2+ фермента могут принимать участие ионы Са , соли желчных кислот (в концентрации до 20 мМ), стимулирующие ферментативную активность, а также жирные кислоты, диглицериды, соли желчных кислот (в концентрации выше 20 мМ), подавляющие активность липазы (рис.5.9).

На основе идентификации функциональных групп активного центра липазы зародышей семян пшеницы: имидазольной группы гистидина, гидроксильной группы серина, карбоксильной группы глютамино-вой/аспарагиновой кислот, предложена гипотетическая модель механизма действия фермента, согласно которой акт катализа обеспечивается "системой с переносом электрона". По предложенному механизму действия можно сказать, что липаза гидролизует сложноэфирные связи глицерина и жирных кислот подобно механизму действия панкреатической липазы.

Исследования кинетических и термодинамических параметров термической и кислотной инактивации фермента показало относительно малую термо- и кислотную стабильность липазы. Фермент достаточно быстро инактивируется в условиях повышенных температур и низких значений рН. С учётом этих свойств липазы, разработаны рациональные режимы хранения зародышей семян пшеницы, позволяющие сохранить качество продукта и расширить возможности его использования в промышленности. Разработанные методы основаны на применении, обладающей антиокислительной способностью, аскорбиновой кислоты, а также тепловой обработки с использованием осциллирующих режимов. Уменьшение пероксидного числа и изменения параметров биохемлюминисценции при хранении зародышей пшеницы с помощью разработанных методов в сравнении с контролем: снижение свето-суммы (S) и интенсивности максимальной вспышки (Imax), отражающих скорость свободнорадикального окисления, возрастание тангенса угла наклона (tga) кинетической кривой, являющегося показателем антиокислительной активности, свидетельствуют об эффективности предложенных способов стабилизации. Торможение процессов свободнорадикального окисления было сопряжено со снижением активности липазы и липоксигеназы.

Метод индуцированной хемилюминесценции показал информативность при определении интенсивности свободно-радикальных процессов. Этот факт позволяет использовать его при разработке методов стабилизации биохимического состава продуктов переработки зерна при хранении, а также в комплексе с общепринятыми (пероксидное число, кислотное число) оценивать качество выработанных изделий.

Разработана рецептура и выработано мучное кондитерское изделие с использованием стабилизированных зародышей пшеницы. Анализ производства в опытно-промышленных условиях кекса с использованием белкового обогатителя - стабилизированных зародышей пшеницы показал возможность и целесообразность использования с точки зрения снижения сахароёмкости, повышения пищевой и и энергетической ценности изделия за счёт увеличения содержания белка, пищевых волокон, микронутриентов. Апробирование предложенной технологии в лабораторных и производственных испытаниях показало целесообразность её промышленного внедрения.

Полученные в работе данные способствуют созданию более глубоких представлений о механизмах ферментативной регуляции липидного обмена ионы Са2+ соли желчных кислот (в концентрации <20 мМ) диглицериды моноглицериды глицерин липаза триацилглицериды жирные кислоты снижение уровня рН повышение температуры соли желчных кислот (в концентрации >20 мМ) липоксигеназа

Пероксиды и гидропероксиды жирных кислот автоокисление

Рис 5.9 Схема, отражающая механизм регуляции активности липазы и её участие в процессах, приводящих к порче зародышей семян пшеницы.

Черными стрелками показано ингибирующее воздействие, прозрачными - активирующее воздействие.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Капранчиков, Виктор Сергеевич, 2003 год

1. Ананьева О.Н. Изучение некоторых свойств липаз из клещевины (Ricinus communis) и подсолнечника (Heliantus annus) / О.Н. Ананьева, В.Ф. Рудюк // Прикл. биохимия и микробиология. 1978. -Т.14. -№3. - С. 32-37

2. Антонов В.К. Связь между центром активации и каталитическим центром в панкреатической липазе / В.К. Антонов, JI. М. Гинодман, Т.В. Ротанова, Н.Н. Нуцубидзе // Биоорганическая химия. 1978. - Т.46 №2. - С. 276-277.

3. Аренде И.М. Препараты липазы из глубинной культуры Aspergillus awamori 259 и их характеристика / И.М. Аренде, В.В. Дорохов, Т.М. Турочкина // Прикл. биох. и микробиол. 1984. - Т. 10, №1. - С.92-97

4. Бабаев С.Д. Определение содержания зародыша в продуктах помола пшеницы / С.Д. Бабаев // Хлебопродукты. 1997. - № 5. - С. 16.

5. Бабаев С.Д. Рациональная технология зародышевого продукта. Бухара, 1994. - 9 с. Деп в ГФ НТИ ГКНТ РУЗ 12.04.1994, № 2061

6. Бабаев С.Д. Стабилизация зародыша пшеницы при хранении. Бухара, 1994. - 11 с. Деп. в ГФ НТИ ГКНТ РУЗ 12.04.1994, № 2060.

7. Бабенко П.П. Исследование биохимического состава масла зародышей пшеницы / П.П. Бабенко, А.Б. Вишняков, Е.В. Грузинов // Тез. докл. III Все-росс. науч.-практ. конф. по вопросам применения БАД к пище. Н.Новгород, 2627 апр. 2000 г. С.62.

8. Бабенко П.П. разработка технологии комплексной переработки зародышей пшеницы. Автореф. дис. канд. техн. наук: 05.18.03. М., 2001. - 21 с.

9. Батунер JI.M., Позин М.Е. Математические методы в химической технике. М.: Мир, 1968. - 336 с.

10. Бах А. Исследования над содержанием ферментов в зреющих, покоящихся и прорастающих семенах пшеницы / А. Бах, А. Опарин, Р. Венер // Сб. избр. тр. А. Н. Баха. ОНТИ. - 1927. - 230 с.

11. Белецкая Н.М., Леонтьева Е.Н., Бурлаков Н.И., Василенко М.И., Травкин В.М. // Тез. докл. 3 Междунар. симп. "Экол. человека: пробл. и состояние лечебно проф. питания", г. Москва, 26-30 сент. 1994 г. - Москва, - 1994. - С. 89-91.

12. Березин И.В., Мартинек К. Основы физической химии ферментативного катализа. — М.: Высшая школа, 1977. — 280 с.

13. Бохински Р. Современные воззрения в биохимии.—М.: Мир, 1987. —158 с.

14. Братерский Ф.Д. Ферменты зерна М.: Колос, 1994.

15. Братерский Ф.Д., Филатова JT.B. Денатурация белков зародышей семян при тепловой обработке и хранении. — Каменная степь, 1998. 15 с. Деп. в ВНИИТЭИ Агропром 30.12.1988, № 40.

16. Брокерхофф X., Дженсен Р. Липолитические ферменты. М.: Мир. — 1978.-400 с.

17. Будницкая Е. В. Метод определения активности липоксидазы посредством сопряжённого окисления каротина в присутствии линолевой кислоты. / Е. В. Будницкая // Биохимия. 1955. - Т.20. - С.614-622

18. Варфоломеев С.Д. Кинетические методы в биохимических исследованиях / С.Д. Варфоломеев, С. В. Зайцев М.: Изд-во МГУ, 1982. - 343 с.

19. Васильева Л.И. Протеиназа I из Acremonium chrysognum — сериновая про-теиназа нового типа / Г.Н. Руденская, И.Н. Крестьянова, О.М. Ходова // Биохимия. 1985. -Т. 50. - № 3. - С. 355 - 361.

20. Вишняков А.Б. Комплексная переработка зародышей пшеницы / А.Б. Вишняков, В.Н. Власов, А.С. Спесивцев, В.Н. Жалнин, Б.И. Пикус, В.А. Привалов // Пищевая промышленность. 1996. № 8. - С. 50.1. Высш. шк., 1980. -272 с.

21. Гавриченков Ю.Д., Казаков Е. Д., Стародубцева А. // Прикл. биох. и мик-робиол. 1969. - Т.5. - С.324.

22. Герман А.Б. Кинетика гидролиза животного жира панреатической липазой / А.Б. Герман, А.Н. Неклюдов, А.Н. Иванкин, А.Б. Бердутина // Прикл. биох. и микроб. 2002. - Т.38, №6. - С.604-608

23. Гильманов М.К. Методы очистки и изучения ферментов растений. — М.: Мир, 1981.-92 с.

24. Гмошинский И.В. Исследование топографии активного центра липазы из Nigella damascena L. (Чернушка дамасская) / И.В. Гмошинский, Г.П. Ям-польская, Т.В. Ротанова, JI.M. Гинодман // Биоорганическая химия. 1982. - Т.8, №6. - С. 822-829.

25. Горняк Т. Рациональный режим применения зародышевых хлопьев пшеницы в кондитерском производстве / Т. Горняк, А. Дорохович, А. Бондарь // Хлебопродукты. 1988, №2.- С. 36-39.

26. ГОСТ 10844 74. Зерно. Метод определения кислотности по болтушке. — М.: Изд. стандартов, 1974.

27. ГОСТ 10846 91. Зерно и продукты его переработки. Метод определения белка. - М.: Изд. стандартов, 1991

28. ГОСТ 26593 85. Масла растительные. Метод определения перекисного числа. - М.: Изд. стандартов, 1985.

29. ГОСТ 27670 88 Зерно. Метод определения содержания жира. - М.: Изд. стандартов, 1988.

30. ГОСТ 9353 90. Пшеница. Требования при заготовках и поставках. - М.: Изд. стандартов, 1990.

31. Грачева И.М. Технология ферментных препаратов / И. М. Грачева, А. Ю. Кривова // Учебник для студ. вузов / гриф УМО/.- 3-е изд., перераб. и доп. М.: Элевар, 2000. - 512 с.

32. Гродзинский A.M., Гродзинский Д.М. Краткий справочник по физиологии растений. Киев: Наукова думка, 1973. — 273 с.

33. Гудвин Г., Мерсер Э. Введение в биохимию растений. — М.: Мир, 1986. — 352 с.

34. Гуменюк Г. Пшеничные зародыши / Г. Гуменюк, JI. Москаленко // Харч, i перероб. промышленность. 1995. - № 11. — С. 28 - 30.

35. Девис М., Остин Д., Патридж Д. Витамин С: химия и биохимия: Пер. с англ. М.: Мир. - 1999. - 176 с.

36. Девятнин В.А. О комплексном использовании пшеничных зародышей / В.А. Девятнин // Пищевая промышленность. М.: Союзвитаминпром, 1953. -Вып. 9.-С. 8-12

37. Дериватограф системы "Паулик Паулик - Эрдей"// Теоретические основы. - Будапешт: Венгерский оптический завод, 1974. - 75 с.

38. Детерман Г. Гель-хроматография. М.: Мир, 1970. - 252 с.

39. Диксон М. Ферменты. / М. Диксон, Э. Уэбб М.: Мир, 1982. - Т. 1. - 389 с.

40. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: в 3 т.-3-е изд. М.: Мир, 1982.- 1117 с.

41. Добролинская Г.М. Выделение препарата Р фруктофуроназидазы и его характеристика / Г.М. Добролинская, Ю.З. Серова // Прикл. биох. и микробиол.- 1976. Т.12, № 5. - С.709-714.

42. Дорохович А.Н. Зависимость усвояемости белков пшеничных зародышей от их технологической обработки / А.Н. Дорохович, Т.М. Горняк, А. Б. Роговая // Хлебопекарная и кондитерская промышленность. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. - № 7. - С. 41-42.

43. Дорохович А.Н. Технологическая подготовка пшеницы для получения кондитерских изделий. / А.Н. Дорохович, А.С. Острик, Г.М. Горняк, Н.А. Ту-ганенко // Хлебопродукты. 1988. - №10. - С.43-45

44. Дубцов Г.Г. Исследование липоксигеназной активности зерна различных видов и сортов пшеницы и установление ее технологической (хлебопекарной) значимости: Автореф. дис. канд. техн. наук: 05.18.03. М., 1971. - 23 с.

45. Дубцов Г.Г. Метод определения липоксигеназы пшеницы / Г.Г. Дубцов, М.П. Попов // Прикл. биох. и микробиол. 1970. - Т. 6, №54. - С. 471-474

46. Егоров Г.А., Петренко Г.П. Технология муки и крупы. М.: МГУПП, 1999.-336 с.

47. Ермак А. Сила пшеничных зародышей. / А. Ермак // Харч, i перероб. пром- сть. 1993. - № 6. - С. 24 - 25.

48. Ермаков А.И., Арасимович В.В. Методы биохимического исследования растений //JL: Агропромиздат, 1987. 430 с.

49. Зайцев В.И. К вопросу использования муки из зародышей пшеницы в производстве хлеба / В.И. Зайцев, З.Н. Шашкина // Известия вузов СССР. Пищевая технология. 1975. - № 3. - С. 35-37.

50. Зайцев В.И. Повышение пищевой ценности хлеба при добавлении зародышей пшеницы / В.И. Зайцев, З.Н. Шашкина, C.JI. Тютерев // Хлебопекарная и кондитерская промышленность. 1974. - № 7. - С.7-9.

51. Закиров М.З. Rhizopus microsporus штамм УзЛТ-1 — термотолерантный продуцент липазы / М.З. Закиров, И.Г. Султанова, К. Давранов // Прикл. био-хим. и микробиол. 1985. - T.l 1, №4. - С.546-549

52. Зяблова Т.В. Разработка и научное обоснование рационального режима хранения пшеничных зародышей Дис.канд. техн. наук. Воронеж, 2000.-229 с.

53. Иванова В. Пшениченият зародиш хранителна и промилена суровина / В. Иванова, Н. Димитров, А. Попов // Хранителна Промишленост. -1974.-Т. 23,-№10,-С. 26-27.

54. Иванова В. Стабилизиране на пшеничен зародиш / В. Иванова, П. Димитров, Г. Стефанов // Хранителна промишленост. 1975. - Т. 24. - № 3. - С. 30-32.

55. Ивантер Э.В., Коросов А.В. Основы биометрии. Петрозаводск: Изд-во ПТУ, 1992.-163 с.

56. Казаков Е.Д., Кретович В.Л. Биохимия зерна и продуктов его переработки. М.: Агропромиздат, 1989. - 368 с.

57. Казанина Г.А. Выделение, очистка и свойства липаз Penicillium solitum, Geotrichum asteroids. - Автореф. дис.канд. биол. наук. - Ленинград, 1984.-16 с

58. Казанская Л.Н. Целесообразность применения зернопродуктов при приготовлении ржаного хлеба / Л.Н. Казанская, Л.И. Кузнецов, Н.Д. Синявская, Г.В. Мельникова, Г.К. Колкунова // Всесоюзная научно-техническая конференция. Москва. 1990. - С.27-33

59. Кейтс М. Техника липидологии. М.: Мир, 1975. - 322 с.

60. Кирхнер Ю. Тонкослойная хроматография. М.: Мир, 1981. - 528 с.

61. Кислухина О.В. Выделение биологически активных липидов из низкомасличного сырья // Науч.-техн. информ. сб. / АгроНИИТЭРШП. Масложиро-вая промышленность. М., 1995.- Вып.1.-С. 10.

62. Кислухина О.П. Биотехнология масла из зародышей пшеницы / О.П. Кислухина// Пищевая промышленность. — 1993. № 1. - С. 63.

63. Ковалева С.В. Фотоокисление и модификация диэтилпирокарбонатом «биосинтетической» L-треониндегидротазы из пивных дрожжей Saccharomyces carlsbergensis / С.В. Ковалева, А. И. Дорожко, З.С. Каган // Биохимия. 1984. -Т.49, №8. — С. 1253-1261

64. Колкунова Г.К. // Тез. докл. Всес. науч. конф. "Пути повышения качества зерна и зернопродуктов, улучшения ассортимента крупы, муки и хлеба", г. Москва, 17- 19окт. 1989 г.-Москва, 1989.-С. 132-133

65. Колпакова В.В. Белок из пшеничных отрубей / В.В. Колпакова, А.П. Нечаев, А.В. Смирнова // Хранение и переработка сельхозсырья. — 1995. -№ 4. -С. 26 32.

66. Колпакова В.В., Севериненко С.М., Жукова Г.В., Волкова А.Е., Нечаев А.П. // Тез. докл. Междунар. науч. конф. "Прогрес. технол. и техн. в пищ. пром сти", г. Краснодар, 19-21 сент. 1994 г. - Краснодар, 1994. - С. 216.

67. Корчагина JI. Н. Влияние жирных и желчных кислот и тиоловых реагентов на активность липазы семян Nigella damascena L. / JI.H. Корчагина, В.Ф. Рудюк // Прикл. биохим. и микробиол. 1979. - Т. 15, №1. - С. 112-115

68. Корчагина Л.Н. Изучение условий выделения фермента липазы из семян чернушки дамасской (Nigella damascena L.) / Корчагина Л.Н., Рудюк В.Ф. // Прикл. биохим. и микробиол. 1975. -Т.11., № 3. - С.443-446.

69. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. М.:

70. Кретович В.Л. Биохимия зерна и хлеба. М.: Наука, 1991. - 136 с.

71. Кретович В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа, 1986. - 503 с.

72. Кузьмина Е. И. Применение индуцированной хемилюминесценции для оценки свободно-радикальных реакций в биологических субстратах / Е. И.

73. Кузьмина, А.С. Нелюбин, М.К. Щенникова // Межвузовский сборник. Биохимия и биофизика микроорганизмов. Горький. - 1983. - С. 179-183

74. Леонтьева И.М. Мучные полуфабрикаты повышенной пищевой ценности / И.М. Леонтьева//Пищевая промышленность. 1992. - №3. - С.24-26

75. Лобырева Л.Б. Зависимость липолитической активности микроорганизмов от состава субстратов и эмульгаторов. / Л.Б. Лобырева, И.А. Питрюк, Е.П. Шабанова // Микробиология. 1976. - Т.45, №2. - С.275-279.

76. Мадьяров Ш.Р. Липолитические ферменты семян хлопчатника и их стабильность / Ш.Р. Мадьяров, Н.Р. Джанбаева, А.Х. Атауллаев, А.Х. Абдумаликов, М.М. Рахимов//Прикл. биох. и микробиол.- 1975.-Т.11,№3.-С.437-441.

77. Максимчук Б. Производство пшеничного зародыша. /Б. Максимчук, С. Коломенский // Хлебопродукты. 1995. - № 3. - С. 16 - 20.

78. Мауэр Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. — 222 с.

79. Махмудов Р. А. О зародышевых хлопьях зерна пшеницы / Р.А. Махмудов, К.Х. Мажидов, Ю.И. Макиенко, Н.И. Абдуллаев// Пищевая промышленность. — 1995. № 3. - С. 16.

80. Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Т.З. — М.: Мир, 1980.-606 с.

81. Надиров Н.К. Токоферолы и их использование в медицине и сельском хозяйстве. — М.: Наука, 1991. —336 с.

82. Нейланд О Л. Органическая химия. — М.: Высшая школа, 1990. — 230 с.

83. Неклюдов А.Д. Биохимическая переработка жиров и масел в новые ли-пидные продукты с улучшенными биологическими и физико-химическими свойствами (обзор) / А.Д. Неклюдов, А.Н. Иванкин // Прикладная биохимия и микробиология. 2002. - Т. 38, №5. - С.469-481

84. Нечаев А.П. Липиды зерновых культур и их изменения при хранении и переработке зерна: Автореф. дис. д-ра техн. наук. М., 1971. - 70 с.

85. Нечаев А.П., Сандлер Ж .Я. Липиды зерна. М.: Колос, 1975. - С. 157

86. Николенко Л.А. Исследование качества пшеничных отрубей в процессе хранения // Научн. тр. ВНИИКП, 1980. № 17. - С. 53 - 59.

87. Остерман JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985.-536 с.

88. Пат №3.046.142, Wheat germ processes. Gaver K.M. -1962.

89. Пат. № 134833 (ЧССР). Способ стабилизации зародышей пшеницы, 1970

90. Пат. № 194037 (Венгрия). Способ приготовления пищевого продукта из пшеничных отрубей и зародышей. Опубл. 12.11.88.

91. Пат. № 2039604 (Россия). Способ получения пшеничного зародыша в зерноочистительном отделении мельницы. Б.М. Максимчук, С.В. Коломенский Опубл. 12.10.95. Бюл.№ 17.

92. Пат. № 2138960 (США). Способ увеличения срока хранения пшеничных зародышей. Опубл. 05.11.94.

93. Пат. № 300576 (Германия). Способ производства продуктов из зародышей зерна. Опубл. 25.06.92.

94. Пат. № 3783164 (США). Способ производства измельченного стабилизированного пшеничного зародыша, 1974.

95. Пат. №. ZA-9200186 (Япония) Tanisake, 1993.

96. Петрова J1. Я. Применение рН-статного метода для изучения ферментативного действия липазы Penicillium sp. / Л.Я. Петрова, Г.А. Казанина, А.А. Селезнева// Прикл. биох. и микроб. 1977. - Т. 13, №5. - С. 758-761

97. Поляновский О. Л. Роль функциональных групп белка в ферментах // Ферменты. М.: Наука, 1964. - С. 101-118

98. Правила организации и ведения технологических процессов производства продукции комбикормовой промышленности. Воронеж.: ОАО "Росхлебопро-дукт", 1997.-257 с.

99. Пшеница и оценка ее качества. / Под ред. Козьминой Н.П. и Любарского Л.Н.-М.: Колос, 1968.-496 с

100. Рахимов М.М. Специфичность липазы семян хлопчатника / М.М. Рахимов, Н.Р. Джанбаева, П. X. Юлдашев // Хим. природ, соедин. 1970. - №5. -С.602-607.

101. Руденская Г.Н. Тиолзависимая сериновая протеиназа из листьев подсолнечника близкий аналог сериновых протеиназ бактерий / Г.Н. Руденская,

102. B.М. Степанов, Ю.А. Захарова // Биохимия. 1987. - Т. 52. - № 10. - С. 1753 -1755.

103. Сафронова A.M. // Тез. докл. Всес. науч. конф. "Пути повышения качества зерна и зернопродуктов", г. Москва, 17-19 окт. 1989 г. Москва, - 1989.1. C. 125- 126.

104. Северина JI.O. Выделение и свойства экзолипазы Serratia marcasens 345. / JI.O. Северина, Н.А. Башкатова // Прикл. биохим. и микробиол. 1980. — Т.16, №10. -С.72-79

105. Семенюк В.Ф. Химический состав зародышевого продукта зерна пшеницы / Семенюк В.Ф., Дьяконова А.К.// Пищевая промышленность. 1986. - № 5. -С. 18.

106. Справочник биохимика: Пер. с англ. / Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. М.: Мир, 1991.-544 с.

107. Степанов С.А. К вопросу об анатомно морфологической организации зародыша зерновки яровой пшеницы. - Саратов, 1993. — 12 с. Деп. в ВИНИТИ 28.06.93, № 1774

108. Торжинская JI. Р. О некоторых свойствах липазы зерна кукурузы. / JI. Р. Торжинская // Известия вузов СССР. Пищевая технология. 1959. - № 4. - С. 32-35.

109. Торчинский Ю. М. Сера в белках. М.: Наука, 1977. - 303 с.

110. Труфанов А.В. Биохимия витаминов и антивитаминов. М.: Колос, 1972. -115 с.

111. Цукович ЕЛ. Энзиматические свойства тиолзависимой сериновой про-теиназы Bacillus intermediu / E.JI. Цукович, Н.П. Балабан, A.M. Марданова, Ша-киров Е.В. // Биохимия. 1997. Т. 62. - № 1. - С. 60-65.

112. Шабанова Е.А. Субстратная специфичность липазы Pseudomonas fluoresceins / Е.А. Шабанова, Т.А. Иншакова, В.Т. Бишляга, JI.H. Сергеева // Прикл. биохимия и микробиология. 1978. - Т.14, №3. - С.455-461.

113. Шагинян К.А. Сериновая протеиназа из высшего базидиомицета рода Coprinus / К.А. Шагинян, И.А. Алехина, Н.П. Денисова // Биохимия. 1990. - Т. 55.-№8.-С. 1387- 1395

114. Шварцман М.И. Исследование липидного комплекса зерна овса и овсяной крупы при хранении. Автореф. дис. канд. техн. наук. - М., 1972.-С.26.

115. Шеламова С.А. Биосинтез и физико-химические свойства липазы Rhizopus japonicus 1403. Автореф. дисс.канд. техн. наук. - Воронеж, 1984.-186 с.

116. Щербаков В.Г. Биохимия и товароведение масличного сырья. — М.: Агро-промиздат, 1991.-315 с.

117. Яковенко В.А. Биохимические изменения липидов изолированных зародышей некоторых злаков при их хранении: Автореф. дис. канд. техн. наук. -Одесса, 1953.-С. 15.

118. Abigor D.R., Opute F.I., Opoku A.R., Osagie A. U. // J. Sci. Food. Agric. -1985.-V.36.-P.599-606

119. Aleshin A.E. Refined crystal structure of glucoamilase from Aspergillus awamori var. XI00 / A. E. Aleshin, C. Hoffman, L.M. Firsov // J. Mol. Biol. 1994. — V.238. - P.575-591

120. Alford J.A., Pierce D.A. // J. Food Sci. 1961. -V.26. - P. 518

121. Anthonsen H.W. Lipases and esterases: a review of their sequences, structure and evolution / H.W. Anthonsen, A. Baptista, F. Drablos, P. Martel, S.B. Petersen, M. Sebas-tiao, L. Vaz // Biotechnol. Annu. Rev. 1995. - V. 1. - P. 315-371. Review.

122. Arroyo R., Sanchoz-Muniz F.J., Cuasta C., Sanchoz-Montero J.M. // Crasas Yaseites. 1998. - V.49. - №3-4. - P.373

123. Augustin J. A comparison of molecular properties of hepatic triglyceride lipase and lipoprotein lipase from human post-heparin plasma / J. Augustin, H. Freeze, P. Tejada, W.V. Brown//J. Biol. Chem. 1978.- V.253. -P.2912-2920

124. Bahri S. Lipase activity in germinating sunflower seedlings / S. Bahri // Bio-chem. Soc. Trans.- 2000, V.28. P.771-773

125. Balls A.K. Proteolytic enzymes of flour / Balls A.K., Hale W.CM Cereal Chem.- 1936. -№13. P.54-56

126. Barnes H. M. Composition of cereal germ preparations / H. M. Barnes // Lebensmittel-Untersuchung und Forschung. 1982. - №6. - P. 467-471

127. Barton-Wright B.C. Observations of the nature of the lipids of wheat flour, germ and bran / B.C. Barton-Wright // Cer. Chem. 1933. - №15. - P.723-725

128. Basri M., YunusW. M. Z. W., Yoong,W. S., Ampon K., Razak C. N. A., Salleh A. B. // J. Chem. Technol. Biotechnol. V66. - P.169-173

129. Beisson F. Assaying Arabidopsis lipase activity / F. Beisson, V. Arondel, R. Verger // Biochem. Soc. Trans. 2000. - V.28. - P. 773-775

130. Beisson F. Interfacial catalysis by lipases. Lipases and lipids: structure, function and biotechnological applications / F. Beisson, N. Miled, J. de Caro, A. de Caro, V. Arondel, R. Verger // Crete University Press. 2000. - P. 59-70.

131. Beisson F. Oil-bodies as substrates for lipolitic enzymes / F. Beisson, N. Ferte, S. Bruley, R. Voultoury, R. Verger, V. Arondel // Biochim. et Bioph. Acta. 2001. -V. 1537. — P.47-58

132. Belguith H. Evidence of cross-reactivity between porcine pancreatic and rape-seed (Brassica napus L.) lipases / H. Belguith, T. Jridi, J. Ben Hamida // Biochem. Soc. Trans. 2000. - V. 28(6). - P. 974-976

133. Ben Miled D.D. Cherif. Sodium chloride effects on lipase activity in germinating rape seeds / D.D. Ben Miled, M. Zarrouk // Biochem. Soc. Trans. 2000. - V. 28, №6. - P.899-902

134. Bezonana G. Some properties of an exocellular lipase from Rhizopus arrhizus / G. Bezonana //Lipids. 1974.- V.9,№3.- P. 166-172

135. Blain J A. Lipoxidase activity of wheat / J. A. Blain, J.P. Todd // J. Sci. Food Agr. -1955. -№6.- P.471-479.

136. Bonvehi J.S. Enzymatic activities in the varieties of hazelnuts (Corylus avel-lana L.) grown in Tarragona / J.S. Bonvehi, N.S. Rosua // Food. Chem. — 1996. -V.56, № 1. P. 39-44.

137. Borgstrom B, Ory R. L. // Biochem. Biophys. Acta. -1970. V.212. - P. 521.

138. Braun P. Activity of bacterial lipases at chilling temperatures /

139. P. Braun, G. Balzer, K. Fehlhaber // Food Microbiology. 2001. - V. 18, № 2. - P. 211-215

140. Brenner S. // Nature. 1988. - V. 334. - P. 528-536

141. Brockerhoff M. A model of pancreatic lipase and the orientation of enzymes of interfaces / M. Brockerhoff// Chem. Phys. Lipids. 1973. - V. 10, №3. - P.215-222.

142. Brockman H.L. Catalisis by adsorbed enzymes. The hydrolysis of tripropionin by pancreatic lipase adsorbed to siliconized glass beads / H.L. Brockman, J. H. Law, F. J. Kezdy // J. Biol. Chem. 1973. - V.248, №14. - P.4965-4970.

143. Buisman G. J. H., Van-Helteren C. W., Kramer G. F. H., Veldsnik J. W., Derksen J. T. P., Cuperus F. P. // Biotechnol. Lett. 1998. - V. 20. - P. 131-136.

144. Carrea G. Corcelli A., Palmisano G. // S Biotechnol. Bioeng. 1996. - V. 52. -648-652;

145. Cavaille L. D., Combes D. // Biocatal. Biotrasform. 1997, V.15, №5. - P. 265-279

146. Chang C. S., Tsai S. W. // Enz. Microb. Technol. 1997. - V.20. - P.635-639

147. Chapus C. Mechanism of pancreatic lipase action. Catalitic properties of modified lipases / C. Chapus, M. Semerina // Biochemistry. 1976. - V.15, №23. -P.4988-4991.

148. Chapus C., Semeriva M., Charles M., Desnuell P. Adsorption and activivation of pancreatic lipase at interfaces. In: Enzymes lipid metab. Proc. Colloq., Strasbourg. - 1977. N. -Y- London, 1978. - P. 57-68.

149. Che Omar I. Purification and some properties of a thermostable lipase from Humicola lanuginosa / I. Che Omar, M. Hayashi, S. Nagai // Agric. Biol. Chem. -1987.-V.51,№3.-P. 37-45

150. Chen S.C Cryptococcus neoformans var. gattii infection in northern Australia: existence / S.C. Chen, B.J. Currie, H.M. Campbell, D.A. Fisher, T.J. Pfeiffer, D.H. Ellis, T.C. Sorrell // Trans. R. Soc. Trop. Med. Hyg. 1997. - V.91 (5), №5. - P. 547550.

151. Chiba H. Roles of triptophan residues on the Rhizopus delemar lpase activity. Chemical modification in a water-olive oil emulsion / H. Chiba, M. Histake, L. Hirose, E. Sugimoto // Biochem. Biophys. Acta. 1973. - V.327, №2. - P.380-392.

152. Chichester C.O. Advances in Food Research. London, 1977. -Vol.23. -P.304.

153. Christen P., Angeles N., Corzo G., Farres A., Revah S. // Biotechnol. Tech. -1995, №9. P.597-600.

154. Dammond J.C. A study of the unsaponifiable fraction of wheat germ oil with special reference to vitamin E / J.C. Dammond, E. Singer, R.J. Macwatter // Bio-chem. J. 1935. - №29. - P.456-471.

155. Davies B.J. Disk Electrophoresis. Method and application to human serum proteins / B.J. Davies // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1964. - V. 121, №4. - P. 404-427

156. DeFelice В., Pontecorvo G., Carfanga M. // Acta Biotechnol. 1997. -V. 17. -P. 231-239.

157. Derewenda U. Catalysis at the interface: the anatomy of a conformational change in a triglyceride lipase. / U. Derewenda, A.M. Brzozowski, D.M. Lawson, Z.S. Derewenda // Biochemistry. 1992. - V. 31. - P. 1532-1541

158. Desnuelle P. Recent data on exocrine pancreas enzymes / P. Desnuelle // C. R. Seances. Soc. Biol. Fil. 1972. -V.166 (2), №11. - P. 238-253

159. Dufour C. The role of carboxyl groups in the activity of pancreatic lipase / C. Dufour, M. Semeriva, P. Desnuelle // Biochim. Biophys. Acta. -1973. V.327 (1), №11 (15). — P. 101-113.

160. Duong F. The Pseudomonas fluorescens lipase has a C-terminal secretion signal and is secreted by a three-component bacterial ABC-exporter system / F. Duong, C. Soscia, A. Lazdunski, M. Murgier // Mol. Microbiol. 1994. - V.ll (6), №3. -P.l 117-1126.

161. Duzhak A.B., Panfilova Z.I., Vasiunina E.A. // Prikl Biokhim. Mikrobiol. 2000. - V. 36(4), №7-8. - P.402 - 411.

162. Ehgel C. The distribution of the enzymes in resting cereals. II. The distribution of the proteolytic enzymes in wheat, rye and barley / C. Ehgel, J. Heins // Biochem. Biophys. Acta. 1947. - №1. - P. 190-194.

163. Elibol M., Ozer D. // Process Biochem. 2000. -V.36, №3. - P.219-223

164. Esposito S. Effect of surface pressure on the hydrolysis of ester monolayers by pancreatic lipase / S. Esposito, M. Semeriva, P. Desnuelle // Biochim. Biophys. Acta. -1973.- V. 302(2), №4 (12). P. 293-304.

165. Ferrigan M. The distribution of lipase in the commercial mill products from hard red spring wheat / M. Ferrigan, W.A. Geddes // Cer. Chem. -1958. № 35. -P.422-425.

166. Firn R. D., Kende H. // Plant. Phisiol. 1974. - V.54. - P. 911-915.

167. Fischer B.E. Isolation and characterization of the extracellular lipase of Acine-tobacter calcoaceticus 69 VI B.E. Fischer, H.P. Kleber // J. Basic Microbiol. — 1987. -V. 27.-P. 427-432.

168. Fulton J.E. The glycerol ester hydrolase (EC 3.1.1.3) from Corynebacterium acnes. A serine lipase / J.E. Fulton, N.L. Noble, S. Bradley, W. M. Award // Bioche-mystry. 1974. - V.13, №1. - P. 2320-2327.

169. Funatsu G. Isolation and chemical properties of various types of ricin / G. Funa-tsu, M. Funatsu // Jpn. J. Med. Sci. Biol. 1970. - V. 23 (5), № 11. - P. 342-344.

170. Galatioto L.E. Characterization of a triacylglycerol lipase that liberates arachi-donic acid from bovine chromaffin cells during secretion / L.E. Galatioto, P. Zahler // J. Neurochem. 1993. - V. 60. - P.32-39.

171. Galliard T. Lipids in cereal technology. N. York: Academic Press, 1983. - P. 110-147.

172. Gandhi N.N. Papaya (Carica papaya) lipase wich some distinet acyl and alkyl specificites as compared with microbial lipases / N.N. Gandhi, K.D. Mukherjee // Biochem. Soc. Trans. 2000. - V. 28. - №6. - P. 977-978.

173. Gaoa X. Production, properties and application to nonaqueous enzymatic catalysis of lipase from a newly isolated Pseudomonas strain / X. Gaoa, S. Cao, K. Zhang I I Enzyme Microb. Technol. 2000. - V. 27(1-2), № 7. - P.74-82.

174. Gargouri Y. Gastric lipases: biochemical and physiological studies / Y. Gar-gouri, H. Moreau, R. Verger// Biochim. Biophys. Acta. 1989. -V. 1006(3), №12. -P.255-271

175. Gargouri Y. Human gastric lipase: a sulfhydryl enzyme / Y. Gargouri, H. Moreau, G. Pieroni, R. Verger//J. Biol. Chem. 1988. - V. 263, №5-P. 2159-2162

176. Gargouri Y. Inhibition of pancreatic and microbial lipases by proteins. / Y. Gargouri, R. Julien, A. Sugihara, R. Verger, L. Sarda // Biochem. Biophys. Acta. — 1984. V.795. - P.326-331.

177. Garner C.W. Boronic acid inhibitors of porcine pancreatic lipase / C.W. Garner //J. Biol. Chem. 1980. - V.255. P. 5064-5068

178. Gasiorowski H. Der Einfluss verschidener Trocknungsmethoden auf den Vi-tamingehalt der Weizenkeime / H. Gasiorowski // Getreide Mehl. und Brot. 1981. -№ 11.-P. 23-35

179. Goto M., Noda S., Kamiya N., Nakashio F. // Biotechnol. Lett. 1996. -P.839-844.

180. Gotz F. Staphylococcal lipases: molecular characterisation, secretion, and processing / F. Gotz, H.M.Verheij, R. Rosenstein // Chem. Phys. Lipids. — 1998. — V. 93, №1-2. P.15-25. Review.

181. Grochulski P., Li Y., Schrag J. D., Cygler M. // J. Biol. Chem. 1993. -V.268. -P. 128-143

182. Groener J.E.M. Evidence for the existence of only one triacylglycerol lipase of rat liver active at alkaline pH / J.E.M. Groener, Т.Е. Knauer // Biochim. Biophys. Acta. 1981. - V. 665(2), № 8 (24). - P. 306-316.

183. Gulati R, Saxena RK, Gupta R. // Process Biochem. 2000. - V.36 (1-2), №9 (l).-P. 149-155.

184. Harmon J.S. Glucagon and insulin regulate lipolysis in trout liver by altering phosphorylation of triacylglycerol lipase / J.S. Harmon, L.M. Rieniets, M.A. Sheridan // Am. J. Physiol. 1993. - V.265. - P.255-260

185. Hasson E.P., Laties G.G. // Plant. Physiol. 1976. - V.57. - P. 142-152

186. Heimann-Matile J., Pilet P. E. // Plant Sci. Lett. 1977. - V.9. - P.247-252.

187. Hellyer S.A. Can the fatty acid selectivity of plant lipases be predicted from the composition of the seed triglyceride? / S.A. Hellyer, I. C. Chandler, J.A. Bosley // Biochem. Biophysica Acta. 1999.-V.l440.-P.215-224

188. Hermetter A. Triglyceride lipase assays based on a novel fluorogenic alkyldia-cyl glycerol substrate / A. Hermetter // Methods Mol. Biol. 1999. -V.l09. - P.19-29. Review.

189. Hills M.J. Characterization of lipases from the lipid bodies and microsomal membranes of erucic acid-free oilseed-rape {Brassica napus) cotyledons / M.J. Hills, D.J. Murphy // Biochem. J. 1988. - V. 249. - P.687-693.

190. Hills M.J. Triacylglycerol lipase from rape {Brassica napus L.) suitable for biotechnological purposes / M.J. Hills, K.D. Mukherjee // Appl. Biochem. Biotech-nol.-1990.-V. 26.-P.1-10.

191. Hostacka A. Lipase activity of Acinetobacter baumani after treatment with meropenem / A. Hostacka // Arzneimittelforschung. 2000. - V. 50, №12. - P. 1134-1137

192. Huang A.H.C. Lipases. Amsterdam: Elsevier, 1984. - P. 419-442.

193. Huang Y.S., Lin X., Redder P.R., Horrobin D. F. // J. Amer. Oil. Chem. Soc. -1995. V.72, №6. - P.625-631

194. Ibrik A. Biochemical and structural characterization of triacylglycerol lipase from Penicillium cyclopium / A. Ibrik, H. Chahinian, N. Rugani, L. Sarda, L. Comeau // Lipids. -1998. V. 33. - P. 377 - 384.

195. Imanaka T. Characterization of lysosomal acid lipase purified from rabbit liver / T. Imanaka, K. Amanuma-Muto, S. Ohkuma, T. Takano // J. Biochem. -1984. V. 96. -P.1089-1101.

196. Ionita A., Moscovici M., Popa C., Vamanu A., Popa O., Dinu L. J. // Mol. Catal. 1997. - V.3.-P. 147-151.

197. Irvine G.N. The inhibition of wheat lipoxidase by cyanide / G.N. Irvine, J.A. Anderson // Cer. Chem. 1955. - № 32. - P. 140-143

198. Ishihara H. Studies on lipase from Mucor javanicus. I. Purification and properties / H. Ishihara, H. Okuyama, H. Ikezawa, S. L. Tejima // Biochim. Biophys. Acta. 1975. - V. 388(3), № 1(23). - P. 413 - 422.

199. Jaeger К. E. Bacterial lipases / К. E. Jaeger, S. Ransac, B. W. Dijkstra // FEMS Microbiol. Rev. 1994. - V. 15 (1), № 9. - P. 29-63.

200. Jayanthi B.N., Sree К. K., Krishnamurthy S. // Enzimologia. 1972. - V.43, №5. -P.345.

201. Jensen G.L. Purification, stabilization and characterization of rat hepatic triglyceride lipase / G.L. Jensen, A. Bensadoun // Anal. Biochem . 1981. — V.l 13. -P. 246-252.

202. Jensen R.G. Characteristics of the lipase from the mold, Geotrichum can-didum\ a review/R.G. Jensen // Lipids. 1974. - V.9, №3. - P. 149-157.

203. Kamezawa M., Kitamura M., Nagaoka H., Tachibana H., Ohtani Т., Naoshima Y. // Liebigs Ann. 1996. - V.2. - P. 167-170.

204. Kamini N.R., Fujii Т., Kurosu Т., Iefuji H. // Process Biochem. 2000. - V. 36(4),№11 (l).-P. 317-324.

205. Keshavarz-Shokri A. Identification of serine esterases in tissue homogenates / A.Keshavarz-Shokri, O. Suntornwat, P. A. Kitos // Analytical Biochemistry. —1999. -V. 267,№2.-P. 406-411

206. Khol H.T., Ton N.H., Chua C.L. // J. Amer. Oil. Chem. Soc. 1986. - V.63, №4. -P.537-540

207. Krieger N., Taipa M. A., Melo E. H. M., Lima F. J. L., Cabral J. M. S. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1997. -V. 67, P. 85-87.

208. Kubicka E. Changes of specific activity of lipase and lipoxygenase during germination of wheat and barley / E. Kubicka, J. Grabska, L. Jedrychowski, B. Czyz // Int. J. Food Sci. Nutr. 2000. - V.51, №4. - P.301-304

209. Kundu M. Isolation and characterization of an extracellular lipase from the conidia of Neurospora crassa / M. Kundu, J. Basu, M. Guchhait, P. Chakrabarti // J. Gen. Microbiol. 1987.-V.133,№1 (Pt 1).-P.149-153.

210. Lairon D., Inhibition of lipase adsorption at interfaces. Role of bile salts micelles and colipase. / D. Lairon, G. Nalbone, H. Lafont, J. Leonardi, N. Domingo,

211. J.C. Hauton, R. Verger // Enzymes of Lipid Metabolism, Gatt S., Freyz L., Mandel P. eds. Plenum Publish. Corp. 1978. - P. 95-100.

212. Lasztity R., Hidvegi M. Amino acid composition and biological value of cereal proteins. Budapest, 1983. - P.453-466.

213. Layer P. Pancreatic enzymes: secretion and luminal nutrient digestion in health and disease. / P. Layer, J. Keller // J. Clin. Gastroenterol. 1999. - V. 28, №1. — P.3-10. Review.

214. Lin Y. H„ Huang A. H. C. // Arch. Biochem. Biophys. 1984. - V. 225. - P. 360-369.

215. Lin Y. H., Wimer L. Т., Huang A. H. C. // Plant Physiol. 1983. - V.73. - P. 460-463.

216. Lin Y. H„ Yu C., Huang A. H. C. // Arch. Biochem. Biophys. -1986. V.244. -P. 346-355.

217. Linko P. Changes in the soluble carbohydrates during browning of wheat embryos / P. Linko, V. Cheng, M. Mither // Cer. Chem. 1960. - № 37. - P.548-556.

218. Liu W. H. The chemical modification of the lipase of Humicola lanuginosa by N-bromsuccinimide in urea solution / W. H. Liu, T. Beppu, K. Arima // Agr. And Biol. Chem. 1977. - V.41, №1. - P.131-135.

219. Lowe M.E. Assays for pancreatic triglyceride lipase and colipase / Lowe M.E. // Methods Mol. Biol. 1999. - V.l09. - P.59-70

220. Lowiy О. H. Protein estimation wich folin phenol reagent / O.H. Lowry, N.J. Rese-brough, A. L. Farr, RJ. Rendwil // J. Biol. Chem. 1951. - V.193, №1. - P. 265-275

221. Lusena C.V. Studies on the processing of wheat germ / C.V. Lusena, W.D. Mcfarlane // Can. J. Biochem. -1945. №23 - P.201-205.

222. Martin H.F., Peers F.G. // Biochem. J. 1953. -V. 55. - P.523.

223. Maylie M.F. Action of organofospates and sulfonil halides on porcine pancreatic lipase / M.F. Maylie, M. Charles, P. Desnuelle // Biochem. Biophys. Acta. — 1972.-V. 276, №1. P.162-175.

224. McGee H., On Food and Cooking the Sceince and Lore of the Kitchen. -Unwin Hyman Ltd., London (1986). - 324 p.

225. Miled N. Interfacial catalysis by lipases / N. Miled, F. Beisson, J. De Caro, A. De Саго, V. Arondel, R. Verger // J. Mol. Catalys. 2001. - V. 11. - P. 165-171

226. Misset O., Gerritse G., Jaeger K.E., Winkler U., Colson C. // Protein Eng. -1994. V.7. - P523-531

227. Mitsuda S. Neutron-depolarization studies on re-entrant spin glass / S. Mitsuda, N. Matsuo, S. Nabeshima, M. Goto, S. Noda, N. Kamiya, F. Nakashio // Biosci. Biotechnol. Biotech. 1992. - V. 56. - P. 357-358

228. Miyake K. Pancreatic lipase / K. Miyake // Rinsho. Byori. 2001. - V.l 16, №11. -P.90-99.

229. Moreau M.C. Kinetics of establishment of digestive microflora in the human newborn infant as a function of the kind of milk / M.C. Moreau, M. Thomasson, R. Ducluzeau, P. Raibaud // Reprod. Nutr. Dev. 1988. -V. 26(2B). - P.745-753.

230. Moreau R. A., Huang Moreau A. H. C. Metods in enzymology. — New York: Academic Press, 1981. -V.71, part. C.-P. 804-813.

231. Morin M. Commitment, value conflicts and role strains among French GPs in care for HIV positive patients / M. Morin, Y. Obadia, J.P. Moatti, M. Souville II AIDS Care. 1995. - V.7, №1. - P.79-84.

232. Muderhwa J.M. Purification and properties of the lipases from Rhodotorula pilimanae Hedrick and Burke. / J.M. Muderhwa, R. Ratomahenina, M. Pina, J. Graille, P. Galzy // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1986. -V. 23. - P. 348-354

233. Nakano H., Iwasa K., Okuyama Y., Hongo H. // Tetrahedr. Asymm. 1996. -№7.-P. 2381-2386.

234. Nawani N. Purification, characterization and thermostability of lipase from a thermophilic Bacillus sp. J33 / N. Nawani, J. Kaur // Mol. Cell. Biochem. 2000. -V. 206 (1-2), №3. - P.91-96.

235. Naylor F., Karantz M. J. // J. Amer. Oil. Chem. Soc. 1992. - V.69, №6. -P.591-594

236. Ngooi Т. K., Guo Z. W., Sih C. J. // Biocatalysis. -1990. №3. - P. 119-128

237. Nishio T. Purification and some properties of lipase produced by Pseudomo-nas fragi 22.39 BIT. Nishio, T. Chikano, M. Kamimura // Agric. Biol. Chem. -1987.-V. 51.-P. 181-186

238. Olney C.E., Jensen R. G., Sampugna J., Quinn J. G. // Lipids. 1968. - V.3. -P. 498-502.

239. Oo K. S„ Stumpf P. K. // Plant Physiol. 1983. -V. 73. - P. 1028-1032.

240. OPRACOWAME TECHNOLOGII Utrzwalania zarodkow pszennych. -Warschau. 1984. - P.34.

241. Opute F. I. // J. Exp. Bot. 1975. -V. 26. - P.379-386.

242. Ortiz-Vazquez E., Granados-Baeza M., Rivera-Munoz G. // Biotechnol. Adv. — 1993.-V.il.-P. 409—416.

243. Ory R.L. Castor bean lipase. Role of the lipid cofactor / R.L. Ory, A.J. St An-gelo, I.V. DeGruy, A.M. Altschul // Can. J. Biochem. 1967. - V. 45(9), № 9. -P.1445-1450.

244. Panaiotov I., Verger R. Enzymatic reactions at interfaces. Interfacial and temporal organisation of enzymatic lipolysis. In: Physical Chemistry of Biological Inter-facesio Baszkin A. & Norde W., 2000. - P. 359-400

245. Patel M. Т., Nagarajan R., Kilara A. // Appl. Biochem. Biotechnol. 1996. -V. 59.-P. 109-124.

246. Pathak D. Refined structure of dienelactone hydrolase at 1.8 A / D. Pathak, D. Ollis // J. Mol. Biol. 1990. - V.214 (2), №7 (20). - P. 497-525.

247. Pratuangdejkul J. Purification and characterization of lipase from psychrophilic Acinetobacter calcoaceticus LP009 / J. Pratuangdejkul, S. Dharmsthiti // Microbiol. Res. 2000. - V. 155 (2), №7. - P. 95-100.

248. Priolo N.S. Aislamiento у caracterization parcial de una lipasa presante en raices primarias de Gossyium L. / N.S. Priolo, M. C. Arcibere, N. D. Cafini // Acta farm. Bonaerense. 1995. -V.14, №1. - P. 31-39.

249. Richardson I.S. The anatomy and taxonomy of protein structure / I.S. Richardson // Adv. Prot. Chem. -1981.- V.34. P. 167-339

250. Rollof J. Lipolytic activity of Staphylococcus aureus strains from disseminated and localized infections / J. Rollof, S.A. Hedstrom, P. Nilsson-Ehle // Acta Pathol. Microbiol. Immunol. Scand. 1987. - V. 95(2), №4.-P. 109-113.

251. Rothe M. Uber die lipaseaktivitat einiger pflanzensamen / M. Rothe // Nah-rung. 1958. - V.3. - P. 322

252. Sadurska B. Role of lipases in human metabolism (review) / B. Sadurska, E. Skalska-Hilgier // Postepy Hig. Med. Dosw. 2001. - V.55, №4. - P.541-563.

253. Sanders Т.Н., Pattee H.E. // Lipids. 1975. - V. 10. - P.50-54.

254. Saunders С. M. Characteristics of wheat seed lipase / С. M. Saunders, A. P. Morby, D. L. Willey, J. L. Harwood // Biochemical Soc. Trans. 1998. - № 26. - P.7

255. Schrag J. D., Li Y., Cygler M. //Nature. 1991. - V. 351. -P.761

256. Semeriva M. On the probale involvement of a histidine resudue in the active site on pancreatic lipase / M. Semeriva, C. Dufour, P. Desnuell // Biochemistry. -1971. -V.10, № 11. P.2143-2149.

257. Sharma S. Alginate as macroaffinity ligand and an additive for enhanced activity and termostability of lipase / S. Sharma, M.N. Gupta // Biotechnol. Appl. Biochem. -2000. -V.33.-P. 161-165.

258. Shastry B.S., Rao M.R. // Indian J. Biochem. Biophys. 1971. - V.8. -P.327.

259. Shrag J. D., Li Y., Wu S., Cygler M. // Nature. 1991. -V.351. - P.761

260. Sommer P. Genetic and biochemical characterization of a new extracellular lipase from Streptomyces cinnamomeus / P. Sommer, C. Bormann, F. Gotz // Appl. Environ. Microbiol. 1997. - V.63 (9), №9. - P.3553-3560.

261. Somolenska G., Lewak S. // Planta. 1974. - V.l 16. - P. 361-370.

262. Stabilisiemng von weizenkeimen miteinem vakuum kondensation-strockner bauart Klein // Die Muhle + Mischfuttertechnik. -1933. V.120. - №34. -P.466-468.

263. Stadler P. Understanding lipase action and selectivity / P. Stadler, A. Kovac, F. Paltauf // Croatica chemica. acta. 1995. - V.68, № 3. - P. 649-674.

264. Stam H. Regulation of lipases involved in the supply of substrate fatty acids for the heart / H. Stam, W.C. Hulsmann // Eur. Heart. J. 1985. - V. 6(2), №2. - P. 158167.

265. Stam H., Characterization of mono-, di- and triacylglycerol lipase activities in the isolated rat heart. / H. Stam, S. Broekhoven-Schokker, W.C. Hilsmann // Bio-chim. Biophys. Acta. 1986. -V. 875. - P.76-86

266. Stauffer C.E. The glycerol ester hydrolases of wheat germ / C.E. Stauffer, R.L. Glass // Cereal Chem. 1966. - №11. - P. 644-657.

267. Sugiura M. Purification, crystallization and properties of triacylglycerol lipase from Pseudomonas fluoresceins / M. Sugiura, T. Oikawa, K. Hirano, T. Inukai // Bio-chim. Biophys. Acta. -1977. V. 488. - P. 353-358.

268. Sugiura M. Studies on the mechanism of lipase reaction. Adsorption of chro-mobacterium lipase on hydrophobic glass beads / M. Sugiura, M. Isobe // Chem. Pharm. Bull. 1976. - V.24, №1. - P. 72-78.

269. Sullivan B. The lipids of the wheat embryo. I. The fatty acids / B. Sullivan, C.H. Bailley // J. Am. Chem. Soc. 1936. - №53. - P.383-390.

270. Suzuki M. Purification and general properties of a metal-insensitive lipase from Rhizopus japonicus NR 400 JI M. Suzuki, H. Yamamoto, M. Mizugaki // Biochem. 1986. - V.l00. - P. 1207-1213.

271. Tahoun M.K. The mechanism of Rhizopus delemar intracellular lipases ingibi-tion by various chemicals / M.K. Tahoun, R. Mashaley, A.A. Ismail // Microbios. -1988. V.53, №216-217. - P.139-146

272. Takahashi S., Ueda M., Tanaka A. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. -V. 55 (4), №5. - P.454-456.

273. Tietz N.W. Lipase activity measured in serum by continuous-monitoring pH-stat technique an update / N.W. Tietz, J.R. Astles, D.F. Shuey // Clin. Chem. -1989. - V.35, №8. - P.1688 - 1693

274. Vadehra D.V. Staphylococcal lipases / D.V. Vadehra // Lipids. 1974. - V.9, №3.-P. 158-165.

275. Verger R. Enzyme kinetics of lipolysis / R. Verger // Meth. Enzymol. 1980. -V. 64. -P.340-392.

276. Verger R. Interfacial enzyme kinetics of lipolysis /Verger R., Haas G.H. // Ann. Rev. Biophys. Bioeng. -1976. -V. 5. -P.77-117.

277. Verger R. Les enzymes lipolytiques: une etude cinetique / R. Verger, C. Riviere // Rev. Fran, des Corps. Gras. 1987. - № 1. - P. 7-14.

278. Villeneuve P. Plant lipases and their applications in oils and fats modification / P. Villeneuve // Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2003. - V.105. -P.308-317

279. Vukobradovic R. Stabilization of wheat germ and its application in the food industry / R. Vukobradovic, D. Psodorov // Cereals' 96.Sours and Future Civ.: 10th int Cereal and bread Congr. Porto Carras, 1996. P.135.

280. Wakelin N. G., Forster C. F. // Biores. Technol. 1997. -V. 59. - P.37-43.

281. Waterman I.J. Characterisation of triacylglycerol hydrolase activities in human placenta / I.J. Waterman, N. Emmison, A.K. Dutta-Roy // Biochim. Biophys. Acta. -1998. V. 1394.-P.169-174.

282. Whitaker J. R. Determination based on difference in adsorbance at 235 and 280 nm / J. R. Whitaker, P. Granum // Analyt. Biochem. 1980. - V. 109. - P. 156-159

283. Wickman M. physicochemical investigation of two phospatidilcholine/bile salt interfaces: implications for lipase activation. / M. Wickman, P. Wilde, A. Fillery-Travis // Biochim. et Biophysica Acta. 2002. - V.55851. - P.l-14

284. Wingender J., Volz S., Winkler U.K. // Appl. Microbial. Biotechnol. 1987. -V.27.-P. 139-145.

285. Wu X. Y., Jaskelainen S., Linko Y. Y. // Enz. Microb. Technol. 1996. -V.19. -P. 226-231.

286. Yang J. In vitro analysis of roles of a disulfide bridge and a calcium binding site in activation of Pseudomonas sp. strain KWI-56 lipase / J. Yang, K. Kobayashi, Y. Iwasaki, H. Nakano, T. Yamane // J. of Bacteriology. 2000, V.l. - P. 295-302

287. Yoshinari K. Panclicins, novel pancreatic lipase inhibitors. II. Structural elucidation / K. Yoshinari, M. Aoki, T. Ohtsuka, N. Nakayama, Y. Itezono, M. Mutoh, J. Wa-tanabe, K. Yokose // J. Antibiot. (Tokyo). 1994. - V.47, №12. - P. 1376-1384.

288. Zarodki pszenne Sktaw Chemiczny i mozliwosc'i ich wykorzystania