Лектин красной водоросли Tichocarpus crinitus. Биологическая активность лектинов морских гидробионтов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Черников, Олег Викторович

• Черников, Олег Викторович
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Черников, Олег Викторович

Содержание.

Список сокращений.

Введение.

1. Литературный обзор.

1.1. Общая характеристика и классификация лектинов.

1.2. Лектины морских гидробионтов.

1.3. Биологические функции лектииов.

1.4. Изменение углеводных структур гликоконыогатов при пеопластической трансформации.

1.5. Применение лектинов.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Лектин красной водоросли Tichocarpus crinitus. Биологическая активность лектинов морских гидробионтов»

В 1888 году Г. Штильмарк впервые доложил о том, что экстракты касторовых бобов способны агглютинировать эритроциты различных животных. Было обнаружено, что экстракты семян содержат гемагглюгинирующие белки, названные агглютининами или гемагглютининами, а позже лектинами. Термин лектпп (от латинского legere — выбирать), введенный Бондом в 1954 году, означал, что вещества некоторых экстрактов семян (например, Phaseolus limensis, Ricinus communis) различали группы крови человека (Rudiger, Gabius, 2001; Sharon, Lis, 2004). Пектины - широко распространенные белки и гликопротеиньт, способные специфически и обратимо связывать углеводные структуры. Они пековалеггпго связываются с моно- и олигосахаридамн, как с находящимися в растворе, так и с локализованными на клеточной поверхности. За взаимодействие отвечают, в основном, гидрофобные взаимодействия и водородные связи, изредка вовлечены электростатические силы, так как большинство углеводов не обладают зарядом. Специфичность лектина определяется ингибированием моносахаридом (-ами) или простым олигосахаридом лектин-опосредованной реакции агглютинации пли преципитацип клеток. Специфические ингибиторы обычно эффективны в мнллимолярных концентрациях или даже ниже. Лектипы со схожей специфичностью в отношении моносахаридов могут отличаться в аффинности к дисахаридам, олигосахаридам или гликопрогеинам. Несмотря па то, что лектппы близки к антителам • по своей способности агглютинировать клетки, они отличаются от них тем, что не являются продуктами иммунной системы, структуры их разнообразны и их специфичность ограничивается углеводами (Лахтин, 1989).

Быстрое развитие исследований в области гликобиологии за последние двадцать лет позволило выявить ключевую роль лсктинов в межклеточных взаимодействиях, что резко увеличило интерес к лектипам, и в настоящее время масштабы этих исследований и их характер позволяют говорить о самостоятельной области науки - лектинологии (Луцик и др., 1981).

Лектипы принимают участие в самых топких процессах на клеточном, субклеточном и органном уровнях в живых оргаппзмах. Эти процессы включают клиренс гликопротеинов из циркуляторной системы, симбпотическую или патогенную адгезию микроорганизмов к тканям хозяина, специфическое связывание опухолевых клеток с клетками различных органов при метастазнровании (Лоенко и др., 1992; Beuth et al., 1995). Специфичность связывания лектинов с другими молекулами определяется характерной углеводной группой, например, терминальным остатком галактозы. В связи с этим один и тот же лектин может взаимодействовать с различными биомолекулами, содержащими данную углеводную группу. Таким образом, они играют важную роль в определении химической структуры углеводных детерминант и их распределения на клеточной поверхности (Akimoto et al., 1998). Лектины могут стать ценными биохимическими реагентами, использование которых получает свое развитие в экспериментальной цитохимии, диагностике некоторых заболеваний и, наконец, в биотехнологических процессах получения некоторых сложных углевод-содержащих веществ (Лоенко и др., 1992).

Хотя к настоящему времени лектины найдены во многих живых организмах, растениях, животных и микроорганизмах, поиск новых источников остается актуальной задачей, поскольку изучение свойств и функций лектинов вносит вклад в научные представления об углевод-белковом взаимодействии и открывает новые возможности для решения медико-биологнческих задач.

1. Литературный обзор

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Черников, Олег Викторович

Выводы

1. Проведен поиск лектинов в 28 видах водорослей-макрофитов Японского моря, в результате которого определен перспективный для дальнейших исследований вид красной водоросли.

2. Из красной водоросли Tichocarpus crinitus выделен и охарактеризован новый лектин TCL.

3. Установлено, что TCL, а так же ранее выделенный лектин из морского червя Serpula vermicularis (SVL-1) обладают митогенной активностью.

4. Показано, что все исследованные лектины индуцируют синтез цитокинов клетками периферической крови человека.

5. Лектины из мидии Crenomytilus grayanus (CGL) и из асцидии Didemnum ternatanum (DTL) проявляет антибактериальные свойства в отношении, некоторых штаммов грамположительных и грамогрицательных бактерий.

6. Показано взаимодействие всех исследованных лектинов с фитовирусами. Методом электронной микроскопии выявлено сродство CGL к вирионам Y-вируса картофеля. В экспериментах in vivo установлено, что CGL обладает противовирусными свойствами в отношении вируса огуречной мозаики.

7. Разработаны тест-системы на основе лектинов и показана их перспективность для диагностики онкологических заболеваний.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Черников, Олег Викторович, 2008 год

1. Бабоша А.В. Пространственное распределение активности лектинов в околонекротической зоне листьев табака, инокулировагшого вирусом табачной мозаики // Изв. акад. наук. Сер. биол. 2004. Т. 3. С. 319-325.

2. Богданович Р.Н., Чикаловец И.В., Черников О.В., Лукьянов П.А. Трофобластический бета 1-гликопротеип маркер эмбрио- и канцерогенеза // Бюлл. ВСНЦ СО РАМН. 2005. № 4. С. 5-9.

3. Бельков В.В. С-реактивный белок структура, функция, методы определения, клиническая значимость // Лаб. мед. 2006. № 8. С. 1-7.

4. Галич И.П., Евтушенко Н.В. Изменение гликозилирования при онкогенензе и развитии других патологических процессов // Онкология. 2003. Т. 5(1). С. 49.

5. Демьянов А.В., Котов А.Ю., Симбирцев А.С. Диагностическая ценность исследования уровней цитокинов в клинической практике // Цитокипы н воспаление. 2003. № 3. С. 20-35.

6. Запорожец Т.С., Иванушко Л.А., Звягинцева Т.Н., Молчанова В.И., Беседнова Н.Н., Эпштейн Л.М. Цитокининдуцирующая активность биополимеров морских гидробионтов // Мед. иммупол. 2004. Т. 6. № 1-2. С. 89-96.

7. Кашкин К.П. Цитокины иммунной системы: основные свойства и иммунобиологическая активность // Клин. лаб. днагн. 1998. № 11. С. 21-32.

8. Королев Н.П. Лектины инструменты для исследования биологических мембран //

9. Лахтин В.М. Биотехнология лектинов // Биотехнология. 1989. Т. 5(6). С. 676-691. Лахтин В.М., Ямсков И.А. Лектины в исследовании рецепторов // Усп. хим. 1991.

10. Т. 60. №8. С. 1777-1916. Лоенко Ю.Н., Глазкова В.Е., Артюхов А.А., Оводова Р.Г. Лектины морскихбеспозвоночных // Усп. совр. биол. 1992. Т. 112. № 5-6. С. 785-794. Лукьянов П.А., Черников О.В., Кобелев С.С., Чикаловец И.В., Молчанова В.И., Ли

11. B. Углеводсвязывающие белки морских беспозвоночных // Биоорг. химия. 2007. Т. 33. № 1.С. 172-181.

12. Полевщиков А.В. Лектины в защитных реакциях беспозвоночных // Журн. общ.биол. 1996а. Т. 57. № 6. С. 718-739. Полевщиков А.В. Лектины в защитных реакциях хордовых животных //

13. Иммунология. 19966. № 1. С. 48-56. Ролик И.С., Завадская А.И. Лектины омелы белой // Натуротерапия и гомеопатия. 2006. Т. 1.С. 14-24.

14. Хомутовский О.А., Луцик М.Д., Передерей О.Ф. Электронная гистохимия рецепторов клеточных мембран. Киев: Наукова думка, 1986. 373 с.

15. Хьюз Р. Гликопротеины. М.: Мир. 1985. 140 с.

16. Чикаловец И.В. Выделение, свойства и антигенная активность раково-эмбрионального антигена: Дисс. канд. хим. наук. Владивосток. 1990. 129 с.

17. Ainouz I.L., Sampaio A.H., Freitas A.L.P., Benevides N.M.B., Mapurunga S. Comparative study on hemagglutinins from the red algae Bryothamnion seaforthii and Bryothamnion triquetrum IIR. Bras. Fisiol. Veg. 1995. V.7. No. 1. P. 15-19.

18. Akimoto Y., Imai Y., Hirabayashi I. Histochemistry and cytochemistry of endogenous animal lectins//Progr. Histochem. Cytochem. 1998. V.33. P. 1-92.

19. Alvarez C.P., Lasala F., Carrillo J., Miniz O., Corbi A.L., Delgado R. C-type lectins DC-SIGN and L-SIGN mediate cellular entry by Ebola virus in cis and in trans // J. Virol. 2002. V. 76. No. 13. P. 6841-6844.

20. Antonyuk L.P., Ignatov V.V. The role of wheat germ agglutinin in plant-bacteria interactions: a hypothesis and the evidence in its support // Russ. J. Plant Physiol. 2001. V. 48. No. 3. P. 364-369.

21. Arason G.J. Lectins as defence molecules in vertebrates and invertebrates // Fish Shellfish Immunol. 1996. V. 6. P. 277-289.

22. Banerjee S., Chaki S., Bhowal J., Chatterjee B.P. Mucin binding mitogenic lectin from freshwater Indian gastropod Belamyia bengalensis: purification and molecular characterization//Arch. Boichem. Boiphys. 2004. V. 421. No. 1. P. 125-134.

23. Barrientos L.G., O'Keefe B.R., Bray M., Sanchez A., Gronenborn A.M., Boyd M.R. Cyanovirin-N binds to the viral surface glycoprotein, GP1,2 and inhibits infectivity of Ebola virus //Antiviral Res. 2003. V. 58. P. 47-56.

24. Bayne C.J. Phagocytosis and non-self recognition in invertebrates // Bioscience. 1990. V. 40. No. 10. P. 723-731.

25. Belogortseva N.I., Molchanova V.I., Kurika A.V., Skobun A.S., Glazkova V.E. Isolation and characterization of new GalNAc/Gal-specific lectin from the sea mussel Crenomytilus grayanus И Сотр. Biochem. Physiol. 1998a. V. 119. P. 45-50.

26. Belogortseva N.I., Molchanova V.I., Glazunov V., Evtushenko E., Luk'yanov P. N-Acetyl-D-glucosamine-specific lectin from the ascidian Didemnum ternatanum II Biochim. Biophys. Acta. 1998b. V. 1380. No. 2. P. 249-256.

27. Benevides N.M.B., Holanda M.L., Melo F.R., Freitas A.L.P., Sampaio A.H. Purification, and partial characterization of a lectin from the red marine alga Enantiocladia duperreyill Bot. Mar. 1998. V.41. No. 5. P. 521-525.

28. Benevides N.M.B., Holanda M.L., Melo F.R., Pereira M.G., Monteiro A.C.O., Freitas A.L.P. Purification and partial characterization of a lectin from the marine green alga Caulera cupressoides II Bot. Mar. 2001. V. 41. P. 17-22.

29. Benz I., Schmidt M.A. Never say never again: protein glycosylation in pathogenic bacteria // Mol. Microbiol. 2002. V. 45. No. 2. P. 267-276.

30. Beuth J., Ко H.L., Pulverer G., Uhlenbruck G., Pichlmaier H. Importance of lectins for the prevention of bacterial infections and cancer metastases // Glycoconj. J. 1995. V. 12. P. 1-6.

31. Blixt O., Allin K., Pereira L., Datta A., Paulson J.C. Efficient chcmoenzymatic synthesis of O-linked sialyl oligosaccharides // Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. No. 20. P. 5739-5746.

32. Bloc A., Lucas R., Van Dijk E., Bilej M., Dunant Y., De Baetselier P., Beschin A. An invertebrate defense molecule activates membrane conductance in mammalian cells by means of its lectin-like domain // Dev. Сотр. Immunol. 2002. V. 26. No. 1. P. 35-.43.

33. Rev. Microbiol. 2004. V. 2. P. 109-122. Dmitricv B.A., Toukach F.V., ITolst O., Rietschel E.T., Ehlers S. Tertiary structure of Staphylococcus aureus cell wall murein // J. Bacterid. 2004. V. 186. No. 21. P. 7141-7148.

34. Dodd R.B., Drickamer K. Lectin-like proteins in model organisms: implications for evolution of carbohydrate-binding activity // Glycobiology. 2001. V. 11. No. 5. P. 71R-79R.

35. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton I.K., Rebers P.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances // Anal. Chem. 1956. V. 28. P. 350356.

36. Edge A.S., Spiro R.G. Presence of an O-glycosidically linked hexasaccharide in fctuin //

37. J. Biol. Chem. 1987. V. 262. No. 33. P. 16135-16141. Epstein J., Eichbaum Q., Sheriff S., Ezekowitz R.A.B. The collectins in innate immunity // Curr. Opin. Immunol. 1996. V. 8. No. 1. P. 29-35.

38. Fenical W. Halogenation in the Rhodophyta. A review // J. Phycol. 1975. V. 11. P. 245259.

39. Fernandez-Fernandez M.R., Camafeita E., Bonay P., Mendez E., Albar J.P., Garcia J.A. The capsid protein of a plant singl-stranded RNA virus is modified by O-linked N-acetylglucosamine //J. Biol. Chetn. 2002. V. 277. No. I. P. 135-140.

40. Freshney R.I. Culture of animal cells. A manual of basic technique. Wiley-Liss. 1994. 486 p.

41. Garcia M., Seigner C., Bastid C., Choux R., Payan M.J., Reggio II. Carcinoembryonic antigen has a different molecular weight in normal colon and in cancer cells due to N-glycosylation differences // Cancer Res. 1991. V. 51. P. 5679-5686.

42. Goldstein I.I., Hughes R.C., Monsigny M., Osawa Т., Sharon N. What should be called a lectin? //Nature. 1980. V. 285. No. 5760. P. 66.

43. Gorelik E., Galilir U., Raz A. On the Role of Cell Surface Carbohydrates and their Binding proteins (lectins) in tumor metastasis // Cancer Metastasis Rev. 2001. V. 20. No. 3-4. P. 245-277.

44. Hakomori S. Glycosylation defining cancer malignancy: new wine in an old bottle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. No. 16. P. 10231-10233.

45. Hartley C.A., Jackson D.C., Anders E.M. Two distinct serum mannose-binding lectins function as beta inhibitors of influenza virus: identification of bovine serum beta inhibitor as conglutinin // J. Virol. 1992. V. 66. No. 7. P. 4358-4363.

46. Hydrobiologia. 1990. V. 204/205. P. 561-566. Hori K., Matsubara K., Miyazawa K. Primary structures of two hemagglutinins from marine red alga, Hypnea japonica II Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1474. P. 226-236.

47. Jack D.L., Turner M.W. Anti-microbial activities of mannose-binding lectin // Biochem. Soc. Trans. 2003. V. 31. P. 753-757.

48. Jimenez-Vega F., Sotelo-Mundo R.R., Ascencio F., Vargas-AIbores F. 1,3-p-D glucan binding protein (BGBP) from the white shrimp, Penaeus vannamei, is also a heparin binding protein // Fish Shellfish Immunol. 2002. V. 13. P. 171-181.

49. Johnson P.J., Poon T.C., Hjelm N.M., Ho C.S., Blake С., Ho S.K. Structures of disease-specific serum alpha-fetoprotein isoforms // Br. J. Cancer. 2000. V. 83. No. 10. P. 1330-1337.

50. Kakita H., Fukuoka S., Obika H., Kamishima H. Isolation and characterization of a fourth hemagglutinin from the red alga, Gracilaria verrucosa, from Japan // J. Agric. Food Chem. 1999. V. 11. P. 49-56.

51. Kamiya H. Possible multiple functions of the invertebrate humoral lectins // Fish Pathol. 1995. V. 30. No. 2. P. 129-139.

52. Kase Т., Suzuki Y., Kawai Т., Sakamoto Т., Ohtani K., Eda S., Maeda A., Okuno Y., Kurimura Т., Wakamiya N. Human mannan-binding lectin inhibits the infection of influenza A virus without complement // Immunology. 1999. V. 97. No. 3. P. 385392.

53. Kawakubo A., Makino H., Ohnishi J., Hirohara H., Hori K. The marine red alga Eucheuma serra J. Agardh, a high yielding source of two isolectins // J. Appl. Phycol. 1997. V. 9. No. 4. P. 331-338.

54. Kilar F., Vegvari A., Mod A. New set-up for capillary isoelectric focusing in uncoated capillaries // J. Chromatogr. 1998. V. 813. P. 349-360.

55. Kim G.H., Klotchkova T.A., West J.A. From protoplasm to swarmer: Regeneration of protoplasts from disintegrated cells of the multicellular marine green alga Microdictyon umbilicatum (Chlorophyta) // J. Phycol. 2002. V. 38. No. I. P. 174183.

56. Kinoshita N., Suzuki S., Matsuda Y., Taniguchi N. a-Fetoprotein antibody-lectin enzyme immunoassay to characterize sugar chains for the study of liver diseases // Clin. Chim. Acta. 1989. V. 179. No. 2. P. 143-151.

57. Klotchkova Т., Chah O.-K., West J., Kim G.FI. Cytochemical and ultrastructural studies on protoplast formation from disintegrated cells of the marine alga Chaetomorpha aerea (Chlorophyta) // Eur. J. Phycol. 2003. V. 38. No. 3. P. 205-216.

58. Koyama Y., Suzuki Т., Kajya A., Isemura M. Stimulation of IL-8 production by Aralia cordate lectin in human colon carcinoma Caco-2 cells // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2005. V. 69. No. 1. P. 202-205.

59. Machinami R., Oono Y. Carcinoembryonic antigen and lectin binding in the bile canalicular structures of hepatocellular carcinoma // Virchows. Arch. A. Pathol. Anat. Histopathol. 1987. V. 412. No. 2. P. 111-118.

60. Matsumoto A., Shikata K., Talceuchi F., Kolima N., Mizuochi T. Autoantibody activity of IgG rheumatoid factor increases with decreasing levels of galactosylation and sialylation // J. Biochem. 2000. V 128. P. 621-628.

61. McCoy P.I., Varani I.I., Goldstein I.I. Enzyme-linked lectin assay // Exp. Cell Res. 1984. V. 151. P. 96-103.

62. Merlde R.K., Poppe, I. Carbohydrate composition analysis of glycoconjagates by gas-liquid chromatography/mass spectrometry // Methods. Enzymol. 1994. V. 230. P. 1-15.

63. Molchanova V., Chikalovets I., Li W., Kobelev S., Kozyrevskaya S., Bogdanovich R., Howard E., Belogortseva N. New GlcNAc/GalNAc-specific lectin from the ascidian Didemnum ternatanum II Biochim. Biophys. Acta. 2005. V. 1723. No. I-3. P. 82-90.

64. Mossman T. Rapid colorimetric assay for cellular growth and survival: application to proliferation and cytotoxicity assays // J. Immunol. Methods. 1983. V. 65. P. 5563.

65. Munoz A., Alonso В., Alvarez O., Llovo J. Lectin typing of five medically important Candida species // Mycoses. 2003. V. 46. P. 86-89.

66. Nagano C.S., Moreno F.B.M.B., Bloch C., Prates M.V., Calvete J.J., Sakcr-Sampaio S. Purfication and chararacterization of new lectin from the red marine aiga Hypnea musciformis 11 Protein Pept. Lett. 2002. V. 9. P. 159-165.

67. Naganuma Т., Ogawa T, Hirabayashi J., Kasai K., Kamiya H., Muramoto K. Isolation, characterization and molecular evolution of a novel pearl shell lectin from a marine bivalve, Pteriapenguin II Mol. Divers. 2006. V. 10. P. 607-618.

68. Nair S.V., Burandt M., Hutchinson A., Raison R.L., Rafitos D.A. A C-type lectin from the tunicate, Styela plicata, that modulates cellular activity // Сотр. Biochem. Physiol. С Toxicol. Pharmacol. 2001. V. 129. No. 1. P. 11-24.

69. Nakagawa H., Yamaguchi C., Hayashi H. Biologically active substances from sea urchins // J. Nat. Toxins. 1997. V. 6. No. 2. 192-202.

70. Nakamura H., Moriya M. Purification and partial characterization of a lectin-like protein from the sea algae marine Laminaria diabolica that induces fertilization envelope formation in sea urchin eggs II Zool. Sci. 1999. V. 16. P. 247-253.

71. Nakane P.K., Kawaoi A. Peroxidase-labeled antibody. A new method of conjugation // J. Histochem. Cytochem. 1974. V. 22. No. 12. P. 1084-1091.

72. Ogino M., Yoshimatsu K., Ebihara H., Arikawa ,T. N-acetylgalactosamine (GalNAc)-specific lectins mediate enhancement of Hantaan virus infection // Arch. Virol. 1999. V. 144. No. 9. P. 1765-1777.

73. Okamoto R,, Hori K., Miyazawa K., Ito K. Isolation and characterization of a new hemagglutinin from the red alga Gracilaria bursa-pastoris II Experientia. 1990. V. 46. P. 975-977.

74. Oliveira S.R.M., Nascimento A.E., Lima M.E.P., Leite Y.F.M.M., Benevides N.M.B. Purification and characterisation of a lectin from the red marine alga Pterocladiella capillacea (S.G. Gmel.) Santel. & Hommers // Rev. Bras. Bot. 2002. V. 25. P. 397-403.

75. Ozeki Y., Yokota Y., Kato K.H., Titani K., Matsui T. Developmental expression of D-galactoside-binding lectin in sea urchin (Anthocidaris crassispina) eggs // Exp. Cell. Res. 1995. V. 216. No. 2. P. 318-24.

76. Pajic I., Kljajic Z., Dogovic N., Sladic D., Juranic Z., Gasic M.J. A novel lectin from the sponge Haliclona cratera: isolation, characterization and biological activity // Сотр. Biochem. Physiol. С Toxicol. Pharmacol. 2002. V. 132. No. 2. P. 213-221.

77. Palukaitis P., Roossinck M.J., Dietzgen R.G., Francki R.I. Cucumber mosaic virus // Adv. Virus. Res. 1992. V. 41. P. 281-348.

78. Paul I., Mandal C., Allen A.K., Mandal C. Glycosylated molecular variants of C-reactive protein from the major carp Carta carta in fresh and polluted aquatic enviroments // Glycoconj. J. 2001. V. 18. P. 547-556.

79. Perez-Lorenzo S., Levy-Benshimol A., Gomez-Acevcdo S. Presence of lcctins, tannins and protease inhibitors in Venezuelan marine algae // Acta Cient. Vencz. 1998. V. 49. No. 3. P. 144-151.

80. Pesando D., Caram B. Screening of marine algae from the French Mediterranean coast for antibacterial and antifungal activity // Bot. Mar. 1984. V. 27. P. 381-386.

81. Pistole T.G. Interaction of bacteria and fungi with lectins and lectin-like substances // Ant. Rev. Microbiol. 1981. V. 35. P. 85-112.

82. Pohlmann S., Zhang J., Baribaud F., Chen Z., Leslie G.J., Lin G., Granelli-Piperno A., Doms R.W., Rice C.M., McKeating J.A. Hepatitis С virus glycoproteins interact with DC-SIGN and DC-SIGNR // J. Virol. 2003. V. 77. No. 7. P. 4070-4080.

83. Reading P.C., Morey L.S., Crouch E.C., Anders E.M. Collectin-mediated antiviral host defense of the lung: evidence from influenza virus infection of mice // J. Virol. 1997. V. 71. No. 11. P. 8204-8212.

84. Rini J.M. Lectin structure // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1995. V. 24. P. 551577.

85. Rogers D. J., Hori K. Marine algal lectins: new developments // Hydrobiologia. 1993. V. 260/261. P. 589-593.

86. Rudiger H., Gabius H-J. Plant lectins: occurrence, biochemistry, functions and applications //Glycoconj. J. 2001. V. 18. P. 589-613.

87. Sampaio A.H., Rogers D.J., Barwell C.J., Saker-Sampaio S., Costa F.H.F., Ramos M.V. A new isolation procedure and further characterization of the lectin from the red marine alga Ptilota serrata II J. Appl. Phycol. 1998a. V. 10. P. 539-546.

88. Sampaio A.H., Rogers D.J., Barwell C.J. Isolation and characterization of the lectin from the green alga Ulva lactuta И Bot. Mar. 1998b. V. 41. No. 4. P. 427-433.

89. Sampaio A.H., Rogers D.J., Barwell C.J. A galactose-specific lectin from the red marine alga Ptilota filicina I/ Phytochem. 1998c. V. 48. P. 765-769.

90. Schmid C.E., Schroer N., Muller D.G. Female gamete membrane-glycoproteins potentially involved in gamete recognition in Ectocarpus siliculosns (Phaeophyceae) //Plant Sci. 1994. V.102. No. 1. P. 61-67.

91. Schrag J.D., Bergeron J.J., Li Y., Borisova S., Hahn M., Thomas D.Y., Cygler M. The structure of calnexin, an ER chaperone involved in quality control of protein folding // Mol. Cell. 2001. V. 8. P. 633-644.

92. Sharon N. Lectins: carbohydrate-specific reagents and biological recognition molecules // ' J. Biol. Chem. 2007. V. 282. No. 5. P. 2753-2764.

93. Sharon N., Lis H. Legume lectins: a large family of homologous proteins // FASEB J. 1990. V. 4. P. 3198-3208.

94. Sharon N., Lis H. History of lectins: from hemagglutinins to biological recognition molecules // Glycobiology. 2004. V. 14. No. 11. P. 53R-62R.

95. Shiomi K., Yamanaka H., Kikuchi T. Purification and physicochemical properties of a hemagglutinin (GVA- 1) in the red alga Gracilaria verrucosa II Bull. Japan. Soc. Sci. Fish. 1981. V. 47. P. 1079-1084.

96. Shukla D.D., Ward C.W. Amino acid sequence homology of coat proteins as a basis for identification and classification of the Potyvirus group // J. Gen. Virol. 1988. V. 69. No. 11. P. 2703-2710.

97. Stafford С.J., Callow J.A., Green J.R. Inhibition of fertilization in Facus (Phaephyceae) by a monoclonal-antibody that binds to domains on the egg ccll surface // J. Phycol. 1993. V. 29. No. 3. P. 325-330.

98. Staudacher E., Altmann F., Wilson I.B., Marz L. Fucose in N-glycans: from plant to man //Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1473. No. 1. P. 216-236.

99. Tai Т., Yamashita K., Ito S., Kobata A. Structures of the carbohydrate moiety of ovalbumin glycopeptide III and the difference in specificity of endo-(3-N-acetylglucosaminidases CII and H // J. Biol. Chem. 1977. V. 252. No. 19. P. 66876694.

100. Tannet G.A., Butler P.G., Hutton T. Molecular characterization of Limulus polypfemus C-reactive protein // Eur. J. Biochem. 1999. V. 264. 314-326.

101. Taylor M.E. Evolution of a family of receptors containing multiple motifs resembling carbohydrate-recognition domains // Glycobiology. 1997. V. 7. P. R5-R8.

102. Thomson A.W., Lotze M.T. The Cytokine handbook / Ed. Thomson A.W., Lotze M.T. London, San Diego: «Academic Press». 2003. 1536 p.

103. Thomson S.P., Williams D.B. Delineation of the lectin site of the molecular chaperone calreticulin //Cell Stress Chaperones. 2005. V. 10. P. 242-251.

104. Toth G.B., Pavia H. Removal of dissolved brown algal phlorotannins using insoluble polyvinylpolypyrrolidone (PVPP) // J. Chem. Ecol. 2001. V. 27. No. 9. P. 19011910.

105. Tozzini A.C., Elc В., Palva E.T., Hopp H.E. Potato virus X coat protein: a glycoprotein // Virology. 1994. V. 202. No. 2. P. 651-658.

106. Turner G.A. N-glycosylation of serum proteins in disease and its investigation using lectins // Clin. Chim. Acta. 1992. V. 208. P. 149-171.

107. Wrattens J., Faulkner D.J. Cyclic polysulfides from the red alga Chondrus californica I I

108. Yamazaki M. Antitumor and antimicrobial glycoproteins from sea hares // Сотр.

109. Biochem. Physiol. 1993. V. 105. No. 2. P. 141-146. Yoshida Y., Adachi E., Fukiya K., Iwai К., Tanaka K. Glycoprotein-specific ubiquitin ligases recognize N-glycans in unfolded substrates // EMBO Rep. 2005. V. 6. P. 239-244.