Конформационные и спиновые переходы в органических, элементоорганических и координационных парамагнитных зондах по данным спектроскопии ЯМР и ЭПР тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, кандидат химических наук Новиков, Валентин Владимирович
- Специальность ВАК РФ02.00.04
- Количество страниц 134
Оглавление диссертации кандидат химических наук Новиков, Валентин Владимирович
ОГЛАВЛЕНИЕ.
ВВЕДЕНИЕ.
ГЛАВА 1. Структура и динамика биологических макромолекул по данным спектроскопии магнитного резонанса.
1.1. Основы метода спиновых меток.
1.2. Симуляция спектров ЭПР на основе атомистического моделирования.
ГЛАВА 2. Совместное использование методов спиновых меток и молекулярной динамикиЗЗ
2.1. Общая характеристика существующих методов расчета спектров ЭПР спин-меченых макромолекул.
2.2. Стабильные интермедиаты актин-миозинового цикла по данным метода спин-метки.
2.3. Анализ траекторий молекулярной динамики.
2.4. Расчет спектров ЭПР из траекторий МД на основе формализма частичного усреднения тензоров.
2.5. Расчет спектров ЭПР из траекторий МД на основе формализма ориентационного потенциала.
ГЛАВА 3. Метод температурно-вязкостной зависимости в спектроскопии ЭПР.
3.1. Основы метода температурно-вязкостной зависимости.
3.2. Стабильные интермедиаты актин-миозинового цикла.
3.3. Образование белкового комплекса барстар-барназа.
ГЛАВА 4. Использование методов ЯМР для исследования клеточных комплексов переходных металлов.
4.1. Современные методики ядерного магнитного резонанса в исследовании макробициклических трис-диоксиматов железа(И) и кобальта(П).
4.2. Конформационная динамика бис-клатрохелатов железа(Н).
4.3. Парамагнитные сдвиги в клатрохелатах кобальта(П).
ГЛАВА 5. Магнетохимическое изучение макробициклических трис-диоксиматов кобальта(И).
5.1. Магнетохимические характеристики комплекса Со(С120ш)з(ВСНз)2.
5.2. Влияние апикальных заместителей на магнитные свойства комплексов с шестью реберными атомами хлора.
ГЛАВА 6. Использование спектроскопии ЭПР для изучения особенностей электронной структуры клеточных комплексов кобальта и железа.
6.1. Фенол-содержащие макробициклические трис-диоксиматы.
6.2. Электронная структура инкапсулированного иона кобальта(И) в клатрохелатах кобальта по данным спектроскопии ЭПР.
ГЛАВА 7. Ингибиторы протеазы ВИЧ на основе клеточных комплексов железа(П).
7.1. Антиретровирусная терапия ВИЧ.
7.2. Ингибиторы протеазы ВИЧ на основе клеточных комплексов железе(И).
ГЛАВА 8. Экспериментальная часть.
8.1 Приготовление образцов спин-меченых белков.
8.2. Регистрация спектров ЭПР.
8.3. Симуляция спектров ЭПР.
8.4. Регистрация спектров ЯМР.
8.5. Расчет траекторий молекулярной динамики.
8.6. Молекулярный докинг клеточных комплексов железа(П) в активный центр протеазы
ВЫВОДЫ.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физическая химия», 02.00.04 шифр ВАК
Синтез и строение апикально-функционализированных клатрохелатов железа(II) и кобальта(II)2010 год, кандидат химических наук Лебедев, Андрей Юрьевич
Селективное моделирование эффектов быстрого вращательного движения нитроксила в спектрах ЭПР спин-меченых биомакромолекул2010 год, кандидат физико-математических наук Ткачев, Ярослав Владимирович
Изучение структуры и молекулярной динамики хлопковой целлюлозы и глобулярных белков методом спиновых меток и зондов2003 год, доктор химических наук Бободжанов, Пулат Хусейнович
Клатрохелатные комплексы d-металлов различной природы, симметрии и функциональности: Стратегия синтеза, строение и реакционная способность2006 год, доктор химических наук Варзацкий, Олег Анатольевич
Функциональные комплексы "гость-хозяин" спин-меченых молекул с циклодекстринами2010 год, кандидат химических наук Ионова, Ирина Владимировна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Конформационные и спиновые переходы в органических, элементоорганических и координационных парамагнитных зондах по данным спектроскопии ЯМР и ЭПР»
Актуальность работы. Конформационная подвижность биологических макромолекул, в частности белков, является определяющим фактором протекания практически всех биохимических процессов. Сложнейшие белковые «молекулярные машины» в процессе своего функционирования подвергаются значительным конформационным изменениям, важным для проявления их функций. Однако, за небольшим исключением, существующие в настоящее время методы исследований позволяют лишь приблизительно определить структуру как активного центра фермента, так и всего белка.
Использование прямого метода рентгеноструктурного анализа также не во всех случаях позволяет сделать вывод о механизме действия белка, поскольку статическая пространственная структура в кристалле, которую можно установить при помощи дифракционных методов, может в значительной степени отличаться от динамически изменяющейся структуры изучаемой макромолекулы в растворе. Кроме того, вышеуказанные методы предоставляют информацию о структуре белка, соответствующую наиболее устойчивому состоянию системы, и не дают возможности изучить динамику белковой структуры и ее конформационную подвижность. Между тем, именно эти факторы в значительной степени ответственны за проявления биологической активности белков и других классов биологических макромолекул. Как результат, в настоящее время, несмотря на значительный прогресс в структурной биологии, все еще наблюдается дефицит методов, которые могут быть использованы для изучения динамической структуры макромолекул. Спектроскопия ЭПР является эффективным методом исследования структуры и динамики макромолекул в растворе. Комбинированное использование спектроскопии ЯМР и метода спиновых меток, при котором источником дополнительной информации о структуре и динамике системы является взаимодействие парамагнитного центра с магнитными моментами ядер, позволяет исследовать объекты, недоступные для стандартных методов ЯМР и ЭПР.
Таким образом, тщательный анализ особенностей структуры и динамики парамагнитных меток и зондов на основе нитроксильных радикалов и парамагнитных ионов переходных металлов, составляющий предмет диссертационной работы, предоставляет широкие возможности для их использования при изучении различных биологических и супрамолекулярных систем.
Связь работы с научными программами, планами, темами. Работа выполнена в соответствии с тематиками Федеральной целевой программы «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2007-2012 годы» (ГК № 02.513.12.0005, ГК № 02.513.11.3251), программ фундаментальных исследований Отделения химии и наук о материалах № 9 «Медицинская и биомолекулярная химия», «Химия и физикохимия супрамолекулярных систем и атомных кластеров» и «Создание научных основ экологически безопасных и ресурсосберегающих химико-технологических процессов», программ фундаментальных исследований Президиума РАН «Развитие методологии органического синтеза и создание соединений с ценными прикладными свойствами» и «Молекулярная и клеточная биология» и при поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (проекты 06-03-32626, 06-03-90903, 07-0300765, 07-03-12144, 07-03-12183, 08-03-00341, 08-03-00399, 08-03-90107, 09-03-00540 и 09-03-00688).
Целью работы являлся поиск новых путей исследования динамической структуры биологических макромолекул и супрамолекулярных структур при помощи парамагнитных меток и зондов, позволяющих получать информацию как о макроскопических характеристиках молекул в растворе, так и о слабоамплитудных локальных конформационных изменениях. Основными задачами исследования являются:
- анализ существующих методов теоретического моделирования спектров ЭПР спин-меченых макромолекул в растворе и определение областей их применимости; исследование ряда спин-меченых белков и интерпретация полученных спектров ЭПР при помощи методов, обеспечивающих повышение достоверности результатов за счет регистрации большого числа спектров ЭПР при разных значениях температуры и вязкости, а также за счет регистрации спектров ЭПР в разных частотных диапазонах при параллельном расчете траекторий молекулярной динамики для исследуемых белков;
- установление возможности использования макробициклических трис-диоксиматов (клатрохелатов) кобальта(И) в качестве репортерских групп и сдвигающих реагентов в спектроскопии ЯМР; определение с использованием методов ЭПР и магнетохимии молекулярной и электронной структуры ряда клеточных комплексов кобальта(П), перспективных с точки зрения создания новых эффективных парамагнитных зондов.
Научная новизна и практическая значимость полученных результатов.
Установлено, что при совместном использовании методов молекулярной динамики и метода спиновых меток симуляция спектров ЭПР из траекторий молекулярной динамики, проводимая на основании формализма частичного усреднения магнитных тензоров, приводит к значительному улучшению согласования рассчитанных спектров с экспериментальными по сравнению с формализмом ориентационного потенциала.
Продемонстрирована чувствительность метода спиновых меток, основанного на изучении зависимости формы спектра ЭПР от температуры и вязкости, как к температурно-индуцируемым конформационным переходам, так и к образованию комплексов белок-белок.
Установлено, что в ряде макробициклических трис-диоксиматов кобальта(И) наблюдаются значительные псевдоконтактные сдвиги в спектрах ЯМР, обуславливающие потенциал этого класса соединений в качестве сдвигающих реагентов и парамагнитных зондов.
Методами магнетохимии и спектроскопии ЯМР обнаружены спиновые переходы в макробициклических гексахлор-содержащих трис-диоксиматах кобальта(И) и подробно изучена их электронная структура.
Апробация результатов работы.
Основные результаты работы были представлены на международных конференциях "Modern Development of Magnetic Resonance" (Казань, Россия, 2004, 2007), "International conference on new techniques and applications of modern physical chemical methods for environmental studies" (Ростов-на-Дону, Россия, 2008), "5Ist Annual Meeting of Biophysical Society" (Salt Lake City, USA, 2005), "Conference of the International Symposium on Electron Spin Science and the 46th Annual Meeting of the Society of Electron Spin Science" (Shizuoka, Japan, 2007), "EUROMAR-2008" (Санкт
Петербург, Россия, 2008), "9th European Biological Inorganic Chemistry Conference", (Krakow, Poland, 2008), «Высокоспиновые молекулы и молекулярные магнетики» (Екатеринбург, Россия, 2008), "Joint Conference of 13th In Vivo EPR Spectroscopy and Imaging 10th International EPR Spin Trapping/Spin Labeling" (Fukuoka, Japan, 2008).
Публикации.
Основной материал диссертации изложен в 5 статьях в ведущих отечественных и международных научных изданиях, а также тезисах 9 докладов на международных конференциях и симпозиумах.
Структура и объем работы.
Диссертация состоит из введения, литературного обзора, обсуждения результатов (7 глав), экспериментальной части, выводов и списка литературы. Материал диссертации изложен на 134 страницах, содержит 9 таблиц и 73 рисунка. Список литературы включает 105 наименований.
Похожие диссертационные работы по специальности «Физическая химия», 02.00.04 шифр ВАК
Спектральные исследования особенностей процессов сорбции в разбавленных растворах2012 год, кандидат физико-математических наук Макуренков, Александр Михайлович
Магнитно-активные координационные соединения Fe(II), Co(II), Ni(II) и Cu(II) с N,O-гетероциклическими лигандами: синтез, структура, свойства2018 год, доктор наук Шакирова Ольга Григорьевна
Исследование активных центров сериновых гидролаз методом спиновых меток1985 год, кандидат биологических наук Дорохов, Константин Евгеньевич
Разработка методов исследования граничных слоев в наполненных полимерах на основе парамагнитных датчиков информации2004 год, кандидат химических наук Скороварова, Татьяна Вячеславовна
Исследование внутри- и межмолекулярных взаимодействий в модельных нуклеотидных системах методом спиновых меток1984 год, кандидат биологических наук Петров, Александр Иванович
Заключение диссертации по теме «Физическая химия», Новиков, Валентин Владимирович
выводы
1. Впервые проведен исчерпывающий анализ и сравнение основных существующих методов теоретического моделирования (симуляции) спектров ЭПР и описаны области применения и ограничения, свойственные для каждого из методов. Показано, что наиболее часто используемый в настоящее время метод симуляции спектров ЭПР на основе формализма ориентационного потенциала фактически неприменим для исследования спин-меченых белков в водных растворах.
2. На примере мышечного белка миозина продемонстрирована чувствительность модифицированного метода спиновых меток, использующего зависимость формы спектра ЭПР от температуры и вязкости, к изменениям доменной подвижности стабильного аналога интермедиата актин-миозинового мышечного цикла АЛР-У, при изменении температуры.
3. На примере комплекса барстар-барназа показана высокая информативность метода спиновых меток для изучения взаимодействия белок-белок.
4. Методом ЯМР охарактеризован ряд макробициклических трис-диоксиматов кобальта(П), интерпретированы величины парамагнитных сдвигов и показана возможность использования этих соединений в качестве парамагнитных зондов.
5. С использованием метода магнетохимии и спектроскопии ЯМР обнаружены спиновые переходы в гексахлор-содержащих клеточных комплекса кобальта(П).
6. С использованием гетероядерной спектроскопии ЯМР обнаружено влияние размера реберных заместителей в новых сопряженных бис-клатрохелатах железа(П) на величину барьера вращения вокруг мостиковой С-С связи.
7. С использованием спектроскопии ЭПР, многотемпературных рентгенодифракционных исследований и квантовохимических расчетов показано, что искажение геометрии координационного полиэдра в низкоспиновых клатрохелатных комплексах кобальта(П) обусловлено проявлениями эффекта Яна-Теллера.
Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Новиков, Валентин Владимирович, 2009 год
1. Berliner L. J. Spin Labeling I. Theory and Application. // Academic Press Inc. New York. 1976.
2. Fajer P. G. Electron Spin Resonance Spectroscopy Labeling in Peptide and Protein Analysis // in Encyclopedia of Analytical Chemistry, R.A. Meyers (Ed.), John Wiley & Sons Ltd, Chichester. 2000. - C. 5725-5761.
3. Gaffney B. J. The Chemistry of Spin Labels // In Spin Labeling I. Theory and Application. Berliner, L.J. editors. Academic Press Inc. New York. 1976. - C. 183-338.
4. Altenbach C., Flitsch S. L., Khorana H. G., Hubbell W. L. Structural studies on transmembrane proteins. 2. Spin labeling of bacteriorhodopsin mutants at unique cysteines // Biochemistry. 1989. - T. 28. № 19. - C. 7806-7812.
5. McHaourab H. S., Lietzow M. A., Hideg K., Hubbell W. L. Motion of spin-labeled side chains in T4 lysozyme. Correlation with protein structure and dynamics // Biochemistry. 1996. - T. 35. № 24. - C. 7692-7704.
6. Керрингтон А., Маклечлан Э. Магнитный резонанс и его применение в химии // М.: Мир. 1970.
7. Berliner L. J., Reuben. J. Biological Magnetic Resonance 8, Spin Labeling. // Plenum Press, New York. 1989.
8. Timofeev V. P., Tkachev Y. V., Novikov V. V., Alyoshkin V. A., Lapuk V. A. Is the Fab-fragment from monoclonal rheumatoid IgM flexible? A spin label dynamics study // J Biomol Struct Dyn. 2005. - T. 23. № 2. - C. 175-181.
9. Тимофеев В. П., Ткачев Я. В., Новиков В. В., Варламова Е. Ю., Лапук В. А. Сравнительное изучение глобулярной структуры Fab-фрагментов моноклональных ревматоидного и неревматоидного иммуноглобулинов М // Биофизика. 2005. - Т. 50. № 5. - С. 787-792.
10. Liang Z. С., Freed J. Н., Keyes R. S., Bobst A. M. An electron spin resonance study of DNA dynamics using the slowly relaxing local structure model // Journal of Physical Chemistry B. 2000. - T. 104. № 22. - C. 5372-5381.
11. Schneider D. J., Freed H. J. Calculating slow motional magnetic resonance spectra: a users guide. // In Biological Magnetic Resonance 8. Spin Labeling. L. J. Berliner and J. Reuben, editors. Plenum Press. New York. 1989. - C. 1-76.
12. Meirovitch E., Nayeem A., Freed H. J. Analysis of protein-lipid interactions based on model simulations of electron spin resonance spectra // Journal of Physical Chemistry -1984. T. 88. № 16. - C. 3454 - 3465.
13. Polimeno A., Freed J. H. Slow Motional Esr in Complex Fluids the Slowly Relaxing Local-Structure Model of Solvent Cage Effects // Journal of Physical Chemistry. - 1995. -T. 99. № 27. - C. 10995-11006.
14. Liang Z. C., Freed J. H. An assessment of the applicability of multifrequency ESR to study the complex dynamics of biomolecules // Journal of Physical Chemistry B. 1999. -T. 103. № 30. - C. 6384-6396.
15. Timofeev V. P., Samarianov B. A. About a new universal approach to the EPR spectra simulation of the spin-labeled molecules // Appl. Magn. Reson. 1993. - T. 4. - C. 523-539.
16. Ryckaert J.-P., Ciccotti G., Berendsen H. J. C. Numerical integration of the cartesian equations of motion of a system with constraints: molecular dynamics of n-alkanes // Journal of Computational Physics. 1977. - T. 23. № 3. - C. 327-341.
17. Timofeev V. P., Samarianov B. A. Dynamics of macromolecule spin-labelled side-chain groups by EPR spectra simulation // J. Chem. Soc. PERKIN TRANS. 1995. - T. 2. -C. 2175-2181.
18. Itzkowitz M. S. Monte Carlo Simulation of the Effects of Molecular Motion on the EPR Spectrum of Nitroxide Free Radicals // The Journal of Chemical Physics. 1967. - T. 46. № 8. - C. 3048-3056.
19. Robinson B. H., Slutsky L. J., Auteri F. P. Direct Simulation of Continuous Wave Electron-Paramagnetic Resonance-Spectra from Brownian Dynamics Trajectories // Journal of Chemical Physics. 1992. - T. 96. № 4. - C. 2609-2616.
20. Steinhoff H. J., Hubbell W. L. Calculation of electron paramagnetic resonance spectra from Brownian dynamics trajectories: application to nitroxide side chains in proteins // Biophys J. 1996. - T. 71. № 4. - C. 2201-2212.
21. Steinhoff H. J., Muller M., Beier C., Pfeiffer M. Molecular dynamics simulation and EPR spectroscopy of nitroxide side chains in bacteriorhodopsin // Journal of Molecular Liquids. 2000. - T. 84. № 1. - C. 17-27.
22. Beier С., Steinhoff H. J. A structure-based simulation approach for electron paramagnetic resonance spectra using molecular and stochastic dynamics simulations // Biophys J. 2006. - T. 91. № 7. - C. 2647-2664.
23. Stoica D. Using molecular dynamics to simulate electronic spin resonance spectra of T4 lysozyme // Journal of Physical Chemistry B. 2004. - T. 108. № 5. - C. 1771-1782.
24. Schwartz J. L., Stillman E. A., Freed H. J. Analysis of electron spin echoes by spectral representation of the stochastic Liouville equation // Journal of Chemical Physics. 1982. -T. 77. № 11. - C. 5410-5425.
25. Stoica I. Force field impact and spin-probe modeling in molecular dynamics simulations of spin-labeled T4 lysozyme // J Mol Model (Online). 2005. - Т. 11. № 3. - C. 210-225.
26. Stoica I. Solvent interactions and protein dynamics in spin-labeled T4 lysozyme // J Biomol Struct Dyn. 2004. - T. 21. № 6. - C. 745-760.
27. Usova N., Persson L., Westlund P. O. Theory of slow-motion EPR lineshapes for studies of membrane curvature // Physical Chemistry Chemical Physics. 2000. - T. 2. № 12. - C. 2785-2793.
28. Oganesyan V. S. A novel approach to the simulation of nitroxide spin label EPR spectra from a single truncated dynamical trajectory // J Magn Reson. 2007. - T. 188. № 2. - C. 196-205.
29. LaConte L. E., Voelz V., Nelson W., Enz M., Thomas D. D. Molecular dynamics simulation of site-directed spin labeling: experimental validation in muscle fibers // Biophys J. 2002. - T. 83. № 4. - C. 1854-1866.
30. Nikol'skii D. O., Timofeev V. P. Role of rapid movement of spin labels in interpreting EPR spectra for spin-labelled macromolecules. // Biofizika. 2003. - T. 48. № 4. - C. 606-617.
31. Timofeev V. P., Nikolsky D. O. The role of the fast motion of the spin label in the interpretation of EPR spectra for spin-labeled macromolecules // J Biomol Struct Dyn. -2003. T. 21. № 3. - C. 367-378.
32. Budil D. E., Sale K. L., Khairy K. A., Fajer P. G. Calculating slow-motional electron paramagnetic resonance spectra from molecular dynamics using a diffusion operator approach // J Phys Chem A. 2006. - T. 110. № 10. - C. 3703-3713.
33. Tombolato F., Ferrarini A., Freed J. H. Modeling the effects of structure and dynamics of the nitroxide side chain on the ESR spectra of spin-labeled proteins // J Phys Chem B. 2006. - T. 110. № 51. - C. 26260-26271.
34. Tombolato F., Ferrarini A., Freed J. H. Dynamics of the nitroxide side chain in spinlabeled proteins // J Phys Chem B. 2006. - T. 110. № 51. - C. 26248-26259.
35. Sezer D., Freed J. H., Roux B. Using Markov models to simulate electron spin resonance spectra from molecular dynamics trajectories // J Phys Chem B. 2008. - T. 112. №35.-C. 11014-11027.
36. Sezer D., Freed J. H., Roux B. Simulating electron spin resonance spectra of nitroxide spin labels from molecular dynamics and stochastic trajectories // J Chem Phys. 2008. - T. 128. № 16.-C. 165106.
37. Sezer D., Freed J. H., Roux B. Parametrization, molecular dynamics simulation, and calculation of electron spin resonance spectra of a nitroxide spin label on a polyalanine alpha-helix // J Phys Chem B. 2008. - T. 112. № 18. - C. 5755-5767.
38. Sezer D., Freed J. H., Roux B. Multifrequency electron spin resonance spectra of a spin-labeled protein calculated from molecular dynamics simulations // J Am Chem Soc. -2009. T. 131. № 7. - C. 2597-2605.
39. Foth B. J., Goedecke M. C., Soldati D. New insights into myosin evolution and classification // Proc Natl Acad Sci USA.- 2006. T. 103. № 10. - C. 3681-3686.
40. Geeves M. A., Fedorov R., Manstein D. J. Molecular mechanism of actomyosin-based motility // Cell Mol Life Sci. 2005. - T. 62. № 13. - C. 1462-1477.
41. Taylor E. W. Transient phase of adenosine triphosphate hydrolysis by myosin, heavy meromyosin, and subfragment 1 // Biochemistry. 1977. - T. 16. № 4. - C. 732-739.
42. Phan B., Reisler E. Inhibition of myosin ATPase by beryllium fluoride // Biochemistry. 1992. - T. 31. № 20. - C. 4787-4793.
43. Goodno C. C. Inhibition of myosin ATPase by vanadate ion // Proc Natl Acad Sci U S A. 1979. - T. 76. № 6. - C. 2620-2624.
44. Werber M. M., Peyser Y. M., Muhlrad A. Characterization of stable beryllium fluoride, aluminum fluoride, and vanadate containing myosin subfragment 1-nucleotide complexes // Biochemistry. 1992. - T. 31. № 31. - C. 7190-7197.
45. Gopal D., Burke M. Formation of stable inhibitory complexes of myosin subfragment 1 using fluoroscandium anions // J Biol Chem. 1995. - T. 270. № 33. - C. 19282-19286.
46. Fisher A. J., Smith C. A., Thoden J. B., Smith R., Sutoh K., Holden H. M., Rayment I. X-ray structures of the myosin motor domain of Dictyostelium discoideum complexed with MgADP.BeFx and MgADP.A1F4 // Biochemistry. 1995. - T. 34. № 28. - C. 8960-8972.
47. Ponomarev M. A., Timofeev V. P., Levitsky D. I. The difference between ADP-beryllium fluoride and ADP-aluminium fluoride complexes of the spin-labeled myosin subfragment 1 // FEBS Lett. 1995. - T. 371. № 3. - C. 261-263.
48. Rayment I., Holden H. M., Whittaker M., Yohn C. B., Lorenz M., Holmes K. C., Milligan R. A. Structure of the actin-myosin complex and its implications for muscle contraction // Science. 1993. - T. 261. № 5117. - C. 58-65.
49. Kabsch W., Mannherz H. G., Suck D., Pai E. F., Holmes K. C. Atomic structure of the actin:DNase I complex // Nature. 1990. - T. 347. № 6288. - C. 37-44.
50. Schroder R. R., Manstein D. J., Jahn W., Holden H., Rayment I., Holmes K. C., Spudich J. A. Three-dimensional atomic model of F-actin decorated with Dictyostelium myosin SI // Nature. 1993. - T. 364. № 6433. - C. 171-174.
51. Rayment I., Holden H. M. The three-dimensional structure of a molecular motor // Trends Biochem Sci. 1994. - T. 19. № 3. - C. 129-134.
52. Uyeda T. Q., Ruppel K. M., Spudich J. A. Enzymatic activities correlate with chimaeric substitutions at the actin-binding face of myosin // Nature. 1994. - T. 368. № 6471. -C. 567-569.
53. Anson M., Geeves M. A., Kurzawa S. E., Manstein D. J. Myosin motors with artificial lever arms // Embo J. 1996. - T. 15. № 22. - C. 6069-6074.
54. Thomas D. D., Seidel J. C., Hyde J. S., Gergely J. Motion of subfragment-1 in myosin and its supramolecular complexes: saturation transfer electron paramagnetic resonance // Proc Natl Acad Sci USA.- 1975. T. 72. № 5. c. 1729-1733.
55. Thomas D. D., Ishiwata S., Seidel J. C., Gergely J. Submillisecond rotational dynamics of spin-labeled myosin heads in myofibrils // Biophys J. 1980. - T. 32. № 3. - C. 873-889.
56. Barnett V. A., Thomas D. D. Saturation transfer electron paramagnetic resonance of spin-labeled muscle fibers. Dependence of myosin head rotational motion on sarcomere length // J Mol Biol. 1984. - T. 179. № 1. - C. 83-102.
57. Barnett V. A., Thomas D. D. Resolution of conformational states of spin-labeled myosin during steady-state ATP hydrolysis // Biochemistry. 1987. - T. 26. № 1. - C. 314323.
58. Fajer P. G., Fajer E. A., Schoenberg M., Thomas D. D. Orientational disorder and motion of weakly attached cross-bridges // Biophys J. 1991. - T. 60. № 3. - C. 642-649.
59. Raucher D., Fajer P. G. Orientation and dynamics of myosin heads in aluminum fluoride induced pre-power stroke states: an EPR study // Biochemistry. 1994. - T. 33. № 39. -C. 11993-11999.
60. Adhikari В., Hideg K., Fajer P. G. Independent mobility of catalytic and regulatory domains of myosin heads // Proc Natl Acad Sci USA.- 1997. T. 94. № 18. - C. 96439647.
61. Baker J. E., Brust-Mascher I., Ramachandran S., LaConte L. E., Thomas D. D. A large and distinct rotation of the myosin light chain domain occurs upon muscle contraction // Proc Natl Acad Sci U S A.'- 1998. T. 95. № 6. - C. 2944-2949.
62. Ostap E. M., Thomas D. D. Rotational dynamics of spin-labeled F-actin during activation of myosin SI ATPase using caged ATP // Biophys J. 1991. - T. 59. № 6. - C. 1235-1241.
63. Naber N., Lorenz M., Cooke R. The orientation of spin-probes attached to Cys374 on actin in oriented gels // J Mol Biol. 1994. - T. 236. № 3. - C. 703-709.
64. Arfken G. Mathematical Methods for Physicists // 3rd ed. Orlando, FL: Academic Press. 1985. - C. 198-200.
65. Новиков В. В., Тимофеев В. П. Новая программа с оконным интерфейсом для симуляции спектров ЭПР нитроксильных радикалов // III Съезд Биофизиков России, Воронеж, тезисы докладов. 2004. - Т. 1. - С. 78.
66. Novikov V. V., Timofeev V. P. New Programs with the WYSIWIG Interface for Simulation of EPR Spectra Nitroxide Spin-Label // международная конференция "Modern Development of Magnetic Resonance", Казань, тезисы докладов. 2004. - С. 270.
67. Тимофеев В. П. Сегментальная подвижность поли(и) и метод спин-метки // Молекулярная биология. 1986. - Т. 20. № 3. - С. 697-711.
68. Biosca J. A., Travers F., Barman Т. E. A jump in an Arrhenius plot can be the consequence of a phase transition. The binding of ATP to myosin subfragment 1 // FEBS Lett. 1983. - T. 153. № 1. - C. 217-220.
69. Deyev S. M., Waibel R., Lebedenko E. N., Schubiger A. P., Pluckthun A. Design of multivalent complexes using the barnase*barstar module // Nat Biotechnol. 2003. - T. 21. № 12. - C. 1486-1492.
70. Dmitriev O. Y., Freedman K. H., Hermolin J., Filiingame R. H. Interaction of transmembrane helices in ATP synthase subunit a in solution as revealed by spin label difference NMR//Biochim Biophys Acta. 2008. - T. 1777. № 2. - C. 227-237.
71. Jager H., Koch A., Maus V., Spiess H. W., Jeschke G. Relaxation-based distance measurements between a nitroxide and a lanthanide spin label // J Magn Reson. 2008. - T. 194. № 2. -C. 254-263.
72. Lindfors H. E., de Koning P. E., Drijfhout J. W., Venezia B., Ubbink M. Mobility of TOAC spin-labelled peptides binding to the Src SH3 domain studied by paramagnetic NMR // J Biomol NMR. 2008. - T. 41. № 3. - C. 157-167.
73. Clore G. M. Visualizing lowly-populated regions of the free energy landscape of macromolecular complexes by paramagnetic relaxation enhancement // Mol Biosyst. 2008. -T. 4. № 11. -C. 1058-1069.
74. Bertini I., Luchinat C., Parigi G., Pierattelli R. Perspectives in paramagnetic NMR of metalloproteins // Dalton Trans. 2008. № 29. - C. 3782-3790.
75. Voloshin Y. Z., Varzatskii O. A., Bubnov Y. N. Cage complexes of transition metals in biochemistry and medicine // Russian Chemical Bulletin. 2007. - T. 56. № 4. - C. 577605.
76. Pantani O., Naskar S., Guillot R., Millet P., Anxolabehere-Mallart E., Aukauloo A. Cobalt clathrochelate complexes as hydrogen-producing catalysts // Angew Chem Int Ed Engl. 2008. - T. 47. № 51. - C. 9948-9950.
77. Goodwin H. A. Spin crossover in cobalt(II) systems // Spin Crossover in Transition Metal Compounds Ii. Berlin: Springer-Verlag Berlin, 2004: T. 234.
78. Krivokapic I., Zerara M., Daku M. L., Vargas A., Enachescu C., Ambrus C., Tregenna-Piggott P., Amstutz N., Krausz E., Hauser A. Spin-crossover in cobalt(II) imine complexes // Coordination Chemistry Reviews. 2007. - T. 251. № 3-4. - C. 364-378.
79. Jean Y. Molecular Orbitals of Transition Metal Complexes. New York: Oxford University Press, 2005: C. 60-61.
80. Voloshin Y. Z., Varzatskii O. A., Vorontsov, II, Antipin M. Y. Tuning a metal's oxidation state: the potential of clathrochelate systems // Angew Chem Int Ed Engl. 2005. - T. 44. № 22. - C. 3400-3402.
81. Schinazi R. F., Sijbesma R., Srdanov G., Hill C. L., Wudl F. Synthesis and virucidal activity of a water-soluble, configurationally stable, derivatized C60 fullerene // Antimicrob Agents Chemother. 1993. - T. 37. № 8. - C. 1707-1710.
82. Friedman S. H., Ganapathi P. S., Rubin Y., Kenyon G. L. Optimizing the binding of fullerene inhibitors of the HIV-1 protease through predicted increases in hydrophobic desolvation // J Med Chem. 1998. - T. 41. № 13. - C. 2424-2429.
83. Bosi S., Da Ros T., Spalluto G., Balzarini J., Prato M. Synthesis and anti-HIV properties of new water-soluble bis-functionalized60.fullerene derivatives // Bioorg Med Chem Lett. 2003. - T. 13. № 24. - C. 4437-4440.
84. Marchesan S., Da Ros T., Spalluto G., Balzarini J., Prato M. Anti-HIV properties of cationic fullerene derivatives // Bioorg Med Chem Lett. 2005. - T. 15. № 15. - C. 36153618.
85. Zhu Z., Schuster D. I., Tuckerman M. E. Molecular dynamics study of the connection between flap closing and binding of fullerene-based inhibitors of the HIV-1 protease // Biochemistry. 2003. - T. 42. № 5. - C. 1326-1333.
86. Eads T. M., Thomas D. D., Austin R. H. Microsecond rotational motions of eosin-labeled myosin measured by time-resolved anisotropy of absorption and phosphorescence // J Mol Biol. 1984. - T. 179. № 1. - C. 55-81.
87. Margossian S. S., Lowey S. Preparation of myosin and its subfragments from rabbit skeletal muscle // Methods Enzymol. 1982. - T. 85 Pt B. - C. 55-71.
88. Lanzetta P. A., Alvarez L. J., Reinach P. S., Candia O. A. An improved assay for nanomole amounts of inorganic phosphate // Anal Biochem. 1979. - T. 100. № 1. - C. 9597.
89. Tarasov V. F., Shakurov G. S. // Appl. Magn. Res. -1991. T. 2. - C. 571. '
90. Stoll S., Schweiger A. EasySpin, a comprehensive software package for spectral simulation and analysis in EPR // J Magn Reson. 2006. - T. 178. № 1. - C. 42-55.
91. Phillips J. C., Braun R., Wang W., Gumbart J., Tajkhorshid E., Villa E., Chipot C., Skeel R. D., Kale L., Schulten K. Scalable molecular dynamics with NAMD // J Comput Chem. 2005. - T. 26. № 16. - C. 1781-1802.
92. Sale K., Sar C., Sharp K. A., Hideg K., Fajer P. G. Structural determination of spin label immobilization and orientation: a Monte Carlo minimization approach // J Magn Reson. 2002. - T. 156. № 1. - C. 104-112.
93. Jorgensen W. L., Chandrasekhar J., Madura J. D., Impey R. W., Klein M. L. Comparison of simple potential functions for simulating liquid water // Journal of Chemical Physics. 1983. - T. 79. № 2. - C. 926-935
94. Bauer C. B., Holden H. M., Thoden J. B., Smith R., Rayment I. X-ray structures of the apo and MgATP-bound states of Dictyostelium discoideum myosin motor domain // J Biol Chem. 2000. - T. 275. № 49. - C. 38494-38499.
95. Gulick A. M., Bauer C. B., Thoden J. B., Rayment I. X-ray structures of the MgADP, MgATPgammaS, and MgAMPPNP complexes of the Dictyostelium discoideum myosin motor domain // Biochemistry. 1997. - T. 36. № 39. - C. 11619-11628.
96. Smith C. A., Rayment I. X-ray structure of the magnesium(II).ADP.vanadate complex of the Dictyostelium discoideum myosin motor domain to 1.9 A resolution // Biochemistry. 1996. - T. 35. № 17. - C. 5404-5417.
97. Humphrey W., Dalke A., Schulten K. VMD: visual molecular dynamics // J Mol Graph. 1996. - T. 14. № 1. - C. 33-38, 27-38.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.