Коллоидное золото в биохимических и микробиологических исследованиях тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Дыкман, Лев Абрамович
- Специальность ВАК РФ03.00.04
- Количество страниц 334
Оглавление диссертации доктор биологических наук Дыкман, Лев Абрамович
ВВЕДЕНИЕ.
Глава 1. Анализ литературы и постановка задач исследования.
1.1. Иммунохимические методы в биохимической и микробиологической практике.
1.2. Коллоидное золото и его конъюгаты с биомакромолекулами: основные свойства и аспекты возможного использования.
1.3. Адъюванты и носители антигенов, используемые для получения антител и производства вакцин.
1.3.1. Адъюванты.
1.3.2. Носители.
1.4. Постановка задач исследования.
Глава 2. Разработка технологии синтеза биоспецифических маркеров - конъюгатов коллоидного золота.
2.1. Синтез коллоидных золотых частиц с использованием низкомолекулярных восстановителей.
2.1.1. Обзор распространенных методик синтеза золотых наночастиц.
2.1.2. Получение коллоидного золота с требуемым размером частиц по методу Френса.
2.1.3. Разработка нового метода синтеза коллоидного золота со средним диаметром частиц 5 нм.
2.1.4. Определение среднего диаметра получаемых золотых наночастиц.
2.2. Конъюгация коллоидного золота с биоспецифическими макромолекулами.
2.2.1. Общие принципы конъюгации наночастиц с биомолекулами.
2.2.2. Процедура получения конъюгатов коллоидного золота с биоспецифическими макромолекулами.
2.2.3. Получение и использование новых биоспецифических маркеров.
2.3. Синтез золотых коллоидных частиц с использованием высокомолекулярных восстановителей.
Глава 3. Развитие методологии твердофазного иммуноанализа с использованием конъюгатов коллоидного золота и ее применение в микробиологических и биохимических исследованиях.
3.1 Краткий обзор современных методик твердофазного иммуноанализа с использованием мембранных носителей.
3.1.1. Дот-блот анализ: принципы и применение.
3.1.2. Коллоидное золото в твердофазных методах анализа.
3.1.3. Методика проведения дот- и блот-анализов с использованием конъюгатов коллоидного золота. Cell-gold immunoblotting.
3.1.4. Повышение чувствительности выявления результатов биоспецифических реакций с использованием солей серебра.
3.2. Изучение поверхностных структур почвенных бактерий с использованием биоспецифических маркеров - конъюгатов коллоидного золота.
3.2.1. Краткая характеристика бактерий родов Azospirillum и Agrobacterium.
3.2.2. Использованные микробные штаммы, методы и условия выращивания бактерий.
3.2.3. Применение методов дот- и блот-анализа для серотипирования азоспирилл.
3.2.4. Исследование влияния R-S диссоциации штамма А. brasilense Sp 7 на физико-химические свойства клеточной поверхности.
3.2.5. Цитохимический анализ углеводных структур клеточной поверхности штамма A. radiobacter 5D-1 и его мутантов.
3.3. Применение дот-анализа и иммунозолотых маркеров в разработке иммунохимических тест-систем.
3.3.1. Использование коллоидного золота в современной диагностике инфекционных заболеваний человека и животных.
3.3.2. Использование конъюгатов коллоидного золота для идентификации антигена стеблевых меристем пшеницы.
3.3.3. Иммунохимическое исследование возбудителя головневой инфекции пшеницы.
Глава 4. Использование коллоидного золота для количественного определения белков.
4.1. Оптимизация метода SPIA для количественного иммуноанализа.
4.2. Разработка метода количественного определения белков с использованием конъюгата трипсин - коллоидное золото.
4.3. Использование конъюгатов золотых наночастиц с биологическими макромолекулами в методах колебательной спектроскопии.
Глава 5. Применение коллоидного золота для получения антител in vivo и in vitro.
5.1. Адъювантные свойства золотых наночастиц.
5.2. Получение, селекция и иммунодетекция миниантител с использованием конъгагатов коллоидного золота и комбинаторных фаговых библиотек.л.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Разработка иммунодиагностических тест-систем с использованием золотых наночастиц и фаговой библиотеки антител2011 год, кандидат биологических наук Видяшева, Ирина Викторовна
Биохимический и иммунохимический анализ пространственной организации актинового цитоскелета клеток высших растений2008 год, кандидат биологических наук Соколова, Марина Константиновна
Исследование агрегации наночастиц коллоидного золота и их конъюгатов с биополимерами2003 год, кандидат химических наук Краснов, Ярослав Михайлович
Плазмонно-резонансные наночастицы для биомедицинских приложений2010 год, доктор физико-математических наук Хлебцов, Борис Николаевич
Биоспецифические взаимодействия на металлических наночастицах2005 год, доктор биологических наук Богатырев, Владимир Александрович
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Коллоидное золото в биохимических и микробиологических исследованиях»
Одной из основополагающих черт современной науки является взаимное проникновение фундаментальных знаний и экспериментальных методик из одной отрасли науки в другую. Так, в иммунологии применяется целый ряд методов из других областей биологии: выделение антигенов и антител производят с помощью биохимических методов фракционирования белков, гены иммунологически важных молекул секвенируют молекулярио-генетическими методами и т.п. В свою очередь, в иммунологии разработаны свои специальные методы исследования разнообразных химических соединений, основанные на взаимодействии антиген-антитело. Эти иммунологические подходы нашли широчайшее применение в различных областях биологии, медицины и аналитической химии [1, 2].
В частности, иммунологические методы весьма эффективны в исследованиях структуры и функций компонентов клеточной поверхности микроорганизмов. Иммунохимический анализ поверхностных структур микробных и растительных клеток, ответственных за осуществление контактных взаимодействий почвенных микроорганизмов с растениями, занимает одно из центральных мест в проблеме микробного симбиоза, паразитизма и иммунитета растений [3, 4].
Высокоспецифичное и высокоаффинное взаимодействие антител с антигенами создает благоприятную препаративную и аналитическую основу для идентификации разнообразных биологических соединений, для изучения их физико-химических и биохимических свойств. Причем, какие бы новые методы иммуноанализа не разрабатывались, в них решающую роль играют антитела. Антитела, являясь уникальными молекулярными детекторами, остаются базисом любого иммуноанализа, независимо от систем регистрации или применяемых реагентов. Однако, известные технологии получения поли- и моноклональных антител обладают рядом недостатков. К наиболее существенным из них следует, вероятно, отнести проблемы получения антител к низкомолекулярным и низкоиммуногенным антигенам, принципиальную невозможность применения моноклональных антител в широком спектре традиционных методов иммуноанализа с использованием эффекта преципитации и т.д. В связи с этим особую актуальность приобретает развитие новых иммунотехнологических методов получения антител как in vivo, так и in vitro, позволяющих преодолеть в той или иной степени отмеченные выше ограничения.
Одним из важнейших компонентов современных иммунохимических тест-систем, обычно используемым в качестве метки, являются наночастицы коллоидного золота. Несмотря на то, что само коллоидное золото имеет более чем тысячелетнюю историю, «революция в цитохимии», связанная с использованием частиц золота в биологических исследованиях, произошла в 1971 г., когда сотрудники факультета зоологии и биохимии университета Северного Уэльса В.П. Фолк и Г.М. Тейлор опубликовали статью «Иммуноколлоидный метод для электронной микроскопии» [5]. В ней они описали способ конъюгации антител с коллоидным золотом и использование полученных комплексов для прямой электронно-микроскопической визуализации поверхностных антигенов сальмонелл.
За более чем 30 лет, прошедших с момента выхода этой статьи, было предложено огромное количество вариантов использования иммунозолотого метода в биохимических, микробиологических, молекулярно-генетических и др. исследованиях. Причем до последнего времени коллоидно-золотые препараты использовались, в основном, в микроскопических методах анализа.
Однако в 2000 г. секция «Медицинская диагностика и химический анализ с использованием наносенсоров» в рамках крупнейшего мирового научного форума по биомедицинской оптике «BIOS-2000» открылась докладом профессора Пенсильванского университета М. Натана «Коллоидное золото в биологии: теперь не только для электронной микроскопии». В докладе констатировалось, что в последние годы расширились области применения металлических нанокластеров как датчиков биоаффинных взаимодействий в разнообразных биосенсорных системах. Большинство подобных систем основано на уникальных оптических свойствах паиочастиц коллоидного золота, в частности, на явлении поверхностного плазмонного резонанса. При этом для регистрации изменений, осуществляющихся в процессе реакции антиген-антитело, когда один из участников реакции адсорбирован на частицах коллоидного золота, используют методы светорассеяния, колебательной спектроскопии и др.
Анализ литературных данных позволяет признать актуальной тему данной диссертации и констатировать, что ко времени начала наших исследований в этой области эффективность использования коллоидного золота в биохимических и микробиологических исследованиях ограничивалась дефицитом сведений по: а) вопросам синтеза золей золота с требуемым размером частиц и получения на их основе маркеров с широким спектром биоспецифических зондов, б) вариантам их использования в твердофазном иммуноанализе и иммуноанализе на частицах золя, в) применению биомаркеров на основе коллоидного золота в исследованиях поверхностных структур клеток и в диагностических тест-системах, г) проблемам использования коллоидного золота в качестве носителя для получения антител к слабо иммуногенным антигенам in vivo и in vitro.
Цслыо нашей работы было развитие теоретических и экспериментальных основ ряда иммунохимических, биохимических и физико-химических методов исследования биомолекул и клеток, расширяющих границы применения конъюгатов коллоидного золота с биоспецифическими молекулами в различных вариантах иммуноанализа с применением современных регистрирующих средств и методик получения антител.
В ходе реализации этой цели были получены результаты, паучпан поипзиа которых заключается в следующем:
- разработан оригинальный метод синтеза золей золота с диаметром частиц 5 им;
- впервые предложены методики получения и варианты использования новых биомаркеров на основе перспективных зондов;
- впервые с помощью метода иммунозолотого дот-анализа проведено исследование физико-химических свойств клеточной поверхности почвенных микроорганизмов родов АгоэртЦит и А^гоЪаМепит и разработаны тест-системы для экспресс-диагностики инфекционных заболеваний человека и животных, головневой инфекции пшеницы, определения пролиферативного антигена ее инициалей;
- разработан вариант метода иммуноанализа на частицах золя с использованием микротитровальных планшетов и фотометрического ридера и предложен новый метод биохимического анализа с использованием коныогатов протеолитических ферментов с коллоидным золотом для быстрого и чувствительного количественного определения белков;
- впервые продемонстрирована возможность применения метода ИК-Фурье спектроскопии сухих пленок золотых биоконъюгатов для определения взаимодействия белковых молекул с поверхностью золотых частиц, а также для регистрации биоспецифических реакций;
- получены достоверные данные, позволяющие констатировать наличие у золотых наночастиц адъювантных свойств;
- разработан метод селекции антител из комбинаторных фаговых библиотек с использованием коныогатов антигенов (в том числе и гаптенов) с частицами коллоидного золота.
Кроме того, полученные результаты имеют определенную практическую значимость. В частности, на основе разработанного и защищенного патентом РФ способа получения биоспецифических маркеров - коныогатов коллоидного золота в рамках Госзаказа Министерства науки и технической политики РФ создан Лабораторный технологический регламент и наработаны образцы 138 препаратов (см. приложение). Синтезированные биомаркеры и разработанные новые методологические приемы используются в ряде лабораторий ИБФРМ РАН. Кроме того, часть образцов передана по заказам более чем 40 организациям, включая академические и прикладные научно-исследовательские институты, вузы, лечебные учреждения России, ближнего и дальнего зарубежья для проведения работ, связанных с решением широкого круга научных и прикладных задач в области биологии, биотехнологии и медицины.
Результаты работы были представлены на Международной выставке «Достижения российской биотехнологии» (ФРГ, 1996 г.), 3-м Московском международном салоне инноваций и инвестиций (Россия, ВВЦ, 2003 г.), ряде российских и региональных выставках.
Представленные в диссертации разработки используются в учебном процессе в Саратовском госуниверситете, Саратовском аграрном университете и др., включены в методическое пособие (Карпунина JI.B., Мельникова У.10., Дыкман JI.A., Иващенко C.B., Хапцев З.Ю., Щербаков A.A. Методические рекомендации по изучению взаимодействия лектинов бацилл с некоторыми бактериями рода Yersinia. — Саратов: СГАУ, 2000. - 12 е.).
На защиту выносится следующие основные положения:
1. Полученные сведения о механизмах и усовершенствованные методы синтеза коллоидного золота с требуемым размером частиц и их конъюгации с биоспецифическими зондами позволяют разработать эффективные технологии получения и варианты аналитического использования новых иммунохимических маркеров - коныогатов коллоидного золота на основе универсальных зондов: фаллоидина, целлюлазы, фетуина, полиэтиленимина, трипсина, миниантител.
Дот-блот анализ целых бактериальных клеток с применением конъюгата коллоидного золота с полиэтиленимином обеспечивает оценку относительной гидрофобности клеточной поверхности. Методы твердофазного иммуноанализа с разработанными препаратами коллоидного золота, примененными в иммуноцитохимических исследованиях ряда представителей почвенных диазотрофов, пригодны для серотипирования бактерий, позволяют зарегистрировать изменения поверхностных структур при Я-Б диссоциации типового штамма азоспирилл и мутациях штамма агробактерий, затрагивающих синтез их углеводных структур. Использование конъюгатов коллоидного золота с соответствующими биоспецифическими зондами (в том числе, полученных на образцах стандартных антисывороток) в варианте дот-анализа позволяет разработать эффективные тест-системы экспресс-диагностики острых кишечных инфекций у человека, а также диагностики головневой инфекции и количественного определения пролиферативного антигена инициалей пшеницы.
Конъюгаты трипсина с коллоидным золотом могут быть использованы для быстрого и чувствительного спектрофотометрического определения белков.
Метод ИК-Фурье спектроскопии обеспечивает надежную регистрацию иммунохимических взаимодействий, реализуемых на поверхности частиц коллоидного золота.
У частиц коллоидного золота обнаружены выраженные адъювантные свойства.
Использование конъюгатов антигенов с золотыми наночастицами позволяет оптимизировать метод селекции миниантител из комбинаторных фаговых библиотек.
Работа выполнена в лаборатории физической химии клеточных структур (ЛФХКС) Института биохимии и физиологии растений и микроорганизмов Российской академии наук (ИБФРМ РАМ) по планам НИР в рамках следующих бюджетных тем: "Разработка эффективных тест-систем к антигенным структурам клеток микроорганизмов и растений" научный руководитель темы д.х.н. профессор C.IO. Щеголев, № гос. регистрации 01890017743; "Развитие методов светорассеяния и электрооптики применительно к анализу природных и синтетических дисперсных систем", научный руководитель темы д.ф.-м.н. профессор Н.Г. Хлебцов, № гос. регистрации 01912022281.
Работа была поддержана Министерством науки и технической политики РФ (распоряжение № 1508ф). Частично данная работа получила финансовую поддержку Российского фонда фундаментальных исследований (№№ проектов 94-03-09286, 96-03-32504, 98-03-32664, 01-03-33130, 01-04-48736, 04-04-48224), Международного научного фонда (фонда Сороса) (№ RNR000), фонда INCAS-S (№ 99-4-04), фонда CRDF (№ REC-006), UNESCO Short-term Fellowship in biotechnology (№ 875.687.1), NATO Expert Visit Grant (JVb LST.EV.979787).
Личный вклад соискателя. Экспериментальные результаты, представленные в диссертации, получены лично автором в сотрудничестве, главным образом, с к.б.н. В.А. Богатыревым. На защиту вынесены только те положения и результаты экспериментов, основная идея которых принадлежит автору данной диссертации и в получении которых роль автора была определяющей.
В иммунохимических экспериментах использовали антитела, полученные к.х.н. Шварцбурдом Б.И. и к.б.н. Матора Л.Ю. (ЛФХКС ИБФРМ РАН); измерения колебательных спектров проводили совместно с д.х.н. Камневым A.A. (ИБФРМ РАН) и Dr. Tarantilis Р. (Афинский аграрный университет, Греция), работа с фаговым дисплеем антител стала возможной благодаря к.м.н. Сумарока М.В. (ЛФХКС ИБФРМ РАН) и к.х.н. Ламану А.Г., к.б.н. Шепеляковской А.О. (ФИБХ РАН). В исследованиях также принимали участие сотрудники группы иммунотехнологии ЛФХКС ИБФРМ РАН к.в.н. Староверов С.Л., аспиранты Зайцева И.С. и Пристенский Д.В. Всем им автор выражает глубокую благодарность.
Кроме того, следует отметить вклад в выполнение данной работы д.х.н. профессора С.Ю. Щеголева и д.ф.-м.н. профессора Н.Г. Хлебцова (ИБФРМ РАН) за интересное и полезное обсуждение результатов на всех ее этапах.
Апробации работы. Основные результаты диссертационной работы представлялись, докладывались и обсуждались на: 5-th Int. Symp. "Nitrogen Fixation with Non-Legumes", Florence, Italy, Sept. 10-14, 1990; 15-th Int. Congr. of Biochemistry, Jerusalem, Israel, Aug. 4-8, 1991; 8-th Eastern Eur. Symp. on Biological Nitrogen Fixation, Saratov, Russia, Sept. 22-26, 1992; 1-st Int. Conf. on Polysaccharide Engineering, Trondheim, Norway, June 6-8, 1994; 1-st Eur. Nitrogen Fixation Conf., Szeged, Hungary, Aug. 28 - Sept. 2, 1994; NATO Advanced Research Workshop on Azospirillum and Related Microorganisms, Sarvar, Hungary, Sept. 4-6, 1994; Int. Workshop on Associative Interactions of Nitrogen-Fixing Bacteria with Plants, Saratov, Russia, June 5-8, 1995; Int. Symp. on Biomedical Optics, Barcelona, Spain, Sept. 12-16, 1995; Beijerinck Centennial Conf. "Microbial Physiology and Gene Regulation: Emergings Principles and Applications", Hague, The Netherlands, Dec. 16-21, 1995; 4-th World Congr. on Biosensors, Bangkok, Thailand, May 29-31, 1996; 9-th, 10-th and 11-th Int. Conf. of Surface and Colloid Science, Sofia, Bulgaria, July 6-12, 1997, Bristol, UK, July 23-28, 2000, Iguassu Falls, Brazil, Sept. 15-19, 2003; 12-th Int. Congr. on Nitrogen Fixation, Parana, Brazil, Sept. 12-17, 1999; школе-конф. "Горизонты физико-химической биологии", Пущино, Россия, 28 мая - 2 июня 2000; 5-th and 6-th John Humphrey Advanced Summer Programme and Lecture Series in Immunology, Pushchino, Russia, Sept. 15-21, 2000, Sept. 15-22, 2002; 5-ой и 7-ой Путинской школе-конф. молодых ученых "Биология - наука 21-го века", Пущино, Россия, 16-20 апреля 2001, 14-18 апреля 2003; Int. Symp. "Biological motility: New trends in research", Pushchino, Russia, Aug. 20-26, 2001; межд. научи, конф. "Биотехнология на рубеже двух тысячелетий", Саранск*, Россия, 12-15 сент., 2001; 1-ой per. конф. молодых ученых "Стратегия взаимодействия микроорганизмов с окружающей средой", Саратов, Россия, 26-27 марта, 2002; XXVI Eur. Congr. on Molecular Spectroscopy, Villeneuve d'Ascq, France, Sept. 1-6, 2002; 1-ом межд. конгр. "Биотехнология - состояние и перспективы развития", Москва, Россия, 14-18 октября, 2002; Donostia Int. Physics Center Workshop "Optical Properties of Complex Materials over Different Length Scales", San Sebastian, Spain, July 7-11, 2003; VIII Int. Conf. "The Biology of Plant Cells in vitro and Biotechnology", Saratov, Russia, Sept. 9-13, 2003; V съезде физиологов растений России, Пенза, Россия, 15-21 сентября 2003; NATO Advanced Study Institute on Photopolarimetry in Remote Sensing, Yalta, Ukraine, Sept. 20 - Oct. 3, 2003; Saratov Fall Meeting, Workshop on Optical Technologies in Biophysics & Medicine, Saratov, Russia, Oct. 7-10, 2003; а также на научных конференциях и семинарах ИБФРМ и других институтов РАН.
Публикации. По теме диссертации опубликовано 98 печатных работ, в том числе 2 патента и 50 статей, список которых приведен в конце автореферата (включая 19 статей в журналах из списка ВАК, 8 статей в иностранных рецензируемых журналах, 22 статьи в отечественных и зарубежных сборниках научных трудов и 1 главу в книге).
Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Исследование липосом, иммунных комплексов и биоконъюгантов золотых наночастиц методами оптической спектроскопии и динамического светорассеяния2004 год, кандидат физико-математических наук Хлебцов, Борис Николаевич
Одночастичные и коллективные оптические свойства золотых нанооболочек в связи с биомедицинскими применениями2010 год, кандидат физико-математических наук Ханадеев, Виталий Андреевич
Золотые наностержни: синтез, оптические свойства и потенциальные применения в биосенсорике2006 год, кандидат физико-математических наук Алексеева, Анна Вячеславовна
Углеводные антигены и их вклад в строение клеточной поверхности бактерий рода Azospirillum2004 год, доктор биологических наук Матора, Лариса Юрьевна
Синтез, характеристика и биомедицинские применения золотосеребряных наноклеток и нанокомпозитов на их основе2013 год, кандидат химических наук Панфилова, Елизавета Викторовна
Заключение диссертации по теме «Биохимия», Дыкман, Лев Абрамович
ЗАКЛЮЧЕНИЕ И ВЫВОДЫ
Среди обширного арсенала средств иммунохимического и иммуноцитохимического анализа особое внимание в нашей работе уделено биоспецифическим маркерам - конъюгатам КЗ. С использованием их преимуществ мы попытались расширить методологическую базу иммунохимических исследований, применяемых в биохимии и микробиологии. К числу этих преимуществ относятся относительная простота получения и использования данных биореагентов, высокая чувствительность и специфичность соответствующих методов анализа, универсальность способов применения маркеров этого типа в разнообразных иммунохимических исследованиях.
Нам удалось разработать оригинальный способ синтеза тонкодисперсных золей золота со средним диаметром частиц 5 им. В целом полученные результаты позволяют констатировать, что, выбирая тот или иной восстановитель и принимая во внимание особенности кинетики формирования коллоидной фазы, можно получать готовые маркеры с заданным размером частиц КЗ. Именно этот принцип мы применили при получении конъюгата ПЭИ-КЗ со средним диаметром частиц золота 20 нм. Данный маркер был использован нами для определения относительной гидрофобности клеток почвенных микроорганизмов.
Развитый нами метод дот-блот анализа с использованием биоспецифических маркеров - конъюгатов КЗ, может быть, по нашему мнению, с успехом использован как для фундаментальных (например, в анализе строения клеточной поверхности почвенных бактерий), так и для прикладных исследований. К примеру, в практике лабораторной диагностики инфекционных заболеваний человека и животных, для изучения и полевого анализа хозяйственно-значимых АГ в селекционной работе и фитопатологических исследованиях и т.д.
Предложенный в нашей работе вариант метода SPIA с использованием микротитровальных планшетов и ИФА-ридера позволил существенно сократить время анализа при большем количестве исследуемых проб и большей чувствительности метода. Новый метод анализа с использованием конъюгатов протеолитических ферментов с КЗ кажется нам весьма перспективным для быстрого и чувствительного количественного определения белков.
Полученные результаты впервые продемонстрировали возможность применения SEIRA-спектроскопии сухих пленок золотых биоконъюгатов для чувствительного определения взаимодействия белковых молекул с поверхностью золотых частиц, а также для достоверной и простой регистрации биоспецнфических реакций. Описанный метод может послужить основой для разработки тест-систем, детектирующих биоспецифические взаимодействия типа АГ-АТ, фермент-субстрат, лектин-полисахарид и т.п. Кроме того, обнаруженные нами изменения спектров биомолекул на золотых частицах являются доказательством того, что биомолекулы действительно адсорбированы на частицах. Этот факт особенно важен с точки зрения проблем контроля синтеза конъюгатов гаптенов с КЗ, которое может быть использовано в качестве носителя для последующей иммунизации животных. Предложенный метод наряду с другими (например, ГКР) может быть использован для контроля качества таких конъюгатов.
Одним из наиболее существенных результатов нам представляется доказательство принципиальной возможности получения АТ in vivo к полноценным АГ и гаптенам различной природы с использованием в качестве носителя частиц КЗ. Кроме того, получение АТ на конъюгаты БСА, актина и с-тус пептида с КЗ без использования ПАФ может свидетельствовать о наличии адъювантных свойств самого КЗ, что, безусловно, перспективно, например, в работах по созданию нового поколения вакцин. Показано, что КЗ, использованное в качестве носителя АГ, активирует фагоцитарную активность макрофагов и влияет на функционирование лимфоцитов, что, возможно, и определяет его иммуномодулирующий эффект.
Предложен метод селекции АТ из комбинаторных фаговых библиотек с использованием частиц КЗ, как альтернатива традиционному. По нашему мнению, он наиболее перспективен в случае получения АТ к гаптенам. Разработан метод получения коныогатов бсРу с КЗ, который может быть использован при создании тест-систем на основе твердофазного иммуноанализа (дот-блот анализ, иммунохроматография), а также в электронно-микроскопических исследованиях.
Есть основания полагать, что приведенные в данной работе разработки по методологии иммунохимического анализа - новые маркеры на основе ряда универсальных зондов (см. приложение), способ определения относительной гидрофобности клеток, данные спектроскопических исследований механизма синтеза золотых частиц, применение КЗ для аналитического определения белков с использованием спектроскопических методов, установление адыовантных свойств КЗ и др. - могут иметь значение, выходящее за рамки биохимии и микробиологии почвенных микроорганизмов.
Об актуальности и востребованности исследований, посвященных использованию КЗ в биохимии и микробиологии, свидетельствует ряд весьма интересных работ, вышедших за время написания и оформления данной диссертации. Они посвящены, в частности, новым методам синтеза КЗ [748751] и самосборных структур на его основе [752, 753], конъюгации КЗ с биомолекулами [754, 755], развитию методологии оптического мониторинга получаемых коныогатов [756-759] и их использованию в биомедицинских аналитических системах [760-764] и терапии [765]. Особо хочется обратить внимание па обзор [766], который посвящен изучению чувствительности организма млекопитающих к введению металлического золота. В частности, в обзоре отмечено, что инъекционное введение лабораторным животным КЗ может приводить к воспалительным реакциям, накоплению золота в ретикулярных клетках лимфоиднои ткани, активации клеточного и гуморального иммунитета.
В заключении хотелось бы отметить, что в настоящее время (на рубеже 20-го и 21-го веков) мы являемся свидетелями формирования и развития новой междисциплинарной области знаний - нанонауки. При этом ее нельзя связывать только с уменьшением размеров исследуемых объектов. Фактически в нанонауке тесно переплетаются представления химии, физики и биологии, направленные на создание новых фундаментальных знаний. На многих объектах показано, что переход от макро- к наноразмерам приводит к появлению качественных изменений в физико-химических свойствах отдельных соединений и получаемых на их основе систем [33, 34, 767]. Хочется надеяться, что результаты, полученные в настоящей работе, могут представлять интерес как для фундаментальной нанонауки, так и для практического использования в различных нанотехнологичеких методах.
Исходя из результатов работы, можно сформулировать следующие выводы:
1. С использованием известных и полученных в данной работе сведений о механизме синтеза золотых наночастиц разработаны методики получения и предложены варианты использования новых бноспецифических маркеров на основе фаллоидина, целлюлазы, фетуина, полиэтиленимина, трипсина и миниантител, меченных КЗ.
2. Разработана методика определения относительной гидрофобности клеточной поверхности (на примере почвенных азотфиксирующих микроорганизмов) с использованием золотосодержащего катионного маркера.
3. Показана эффективность разработанного метода cell-gold immunoblotting в серотипировании азоспирилл.
4. Установлено, что R-S диссоциация штамма A. bmsilense Sp 7 приводит к существенным изменениям в балансе полисахаридного состава клеточной поверхности и ее относительной гидрофобности, что может быть одной из составляющих адаптационного механизма при переходе бактерий от их свободного обитания в почве к ассоциативному симбиозу с растением.
5. Результаты цитохимического исследования углеводных структур клеточной поверхности штамма А. гасНоЬас1ег 50-1 и его мутантов свидетельствуют о том, что в состав фибриллоподобных структур у непатогенных агробактерий входят вещества целлюлозной природы.
6. На основе дот-анализа с использованием иммунозолотых маркеров разработаны иммунохимические тест-системы для диагностики инфекционных заболеваний человека и животных, для идентификации пролиферативного антигена стеблевых меристем пшеницы и для определения возбудителя головневых инфекций пшеницы.
7. Разработан вариант метода иммуноанализа на частицах золя с использованием микротитровальных планшетов и ИФА-ридера, предложен новый метод быстрого и чувствительного количественного определения белков с использованием коныогатов трипсина с КЗ.
8. Показана целесообразность использования метода ИК-Фурье спектроскопии для изучения биоспецифических взаимодействий, реализуемых на частицах КЗ.
9. Установлено, что использование частиц КЗ в качестве носителя АГ при иммунизации животных приводит к получению эффективного иммунного ответа за счет проявления адыоваитных свойств самих золотых наночастиц.
10. Продемонстрирована эффективность применения КЗ, коныогированного с гаптеном, для сорбции фрагментов АТ при их селекции из комбинаторных фаговых библиотек, а также в методах твердофазного иммуноанализа с использованием коныогатов КЗ с миниантителами.
Благодарности
Считаю приятным долгом выразить глубокую признательность директору ИБФРМ РАН заслуженному деятелю науки РФ профессору доктору биологических наук Владимиру Владимировичу Игнатову и научному консультанту профессору доктору химических наук заведующему ЛФХКС Сергею Юрьевичу Щеголеву за постоянную помощь и полезные советы при выполнении и оформлении диссертации.
Я хочу выразить свою искреннюю благодарность сотрудникам ЛФХКС и ЛБНС ИБФРМ РАН - к.б.н. Богатыреву В.А., к.х.н. Шварцбурду Б.И., д.ф.-.м.н. Хлебцову Н.Г., к.м.н. Сумарока М.В., к.б.н. Матора Л.Ю., Зайцевой И.С., к.в.н. Староверову С.А., к.ф.-м.н. Мельникову А.Г. и сотрудникам других лабораторий ИБФРМ д.б.н. Соколову О.И., д.х.н. Камневу A.A., д.б.н. Игнатову О.В., к.б.н. Селиванову Н.Ю., д.б.н. Чумакову М.И. и всем сотрудникам группы научно-технической информации за содействие и поддержку при выполнении и оформлении данной работы.
Хочу поблагодарить сотрудников группы молекулярных аспектов иммунологии репродукции ФИБХ РАН к.х.н. Ламана А.Г. и к.б.н. Шепеляковскую А.О. за полезное и содержательное обсуждение и помощь в выполнении иммунологической части настоящей работы. Я глубоко признателен сотрудникам химического факультета Афинского аграрного университета профессору М. Полиссиу и доктору П. Тарантилису за помощь в проведении спектроскопических исследований.
Я также выражаю искреннюю признательность и благодарность семье, родным и друзьям за помощь и человеческую поддержку при выполнении данной работы.
Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Дыкман, Лев Абрамович, 2005 год
1. Роит А., Бростофф Дж., Мейл Д. Иммунология. М.: Мир, 2000. - 592 с.
2. Новые методы иммуноанализа / под ред. Коллинза У.П. М.: Мир, 1991. - 280 с.
3. Михайлов А.Т., Симирский В.Н. Методы иммунохимического анализа в биологии развития. М.: Наука, 1991. - 228 с.
4. Гнутова Р.В. Серология и иммунохимия вирусов растений. М: Наука, 1993. -301 с.
5. Faulk W., Taylor G. An immunocolloid method for the electron microscope // Immunochemistry. 1971. - V. 8. - P. 1081-1083.
6. Петров P.В., Березин И.В. Иммунология и иммунохимия // Ж. Всес. хим. о-ва им. Д.И. Менделеева. 1982. - Т. 27. - С. 2-8.
7. Полак Д., Ван Норден С. Введение в иммуноцитохимию: современные методы и проблемы. М.: Мир, 1987. - 74 с.
8. Singer J.M., Plotz С.М. The latex fixation test. I. Application to the serological diagnosis of rheumatoid arthritis//Amer. J. Med. 1956. - V. 21. - P. 888-891.
9. Israel H.A. Immunomagnetic separation: A tool microbiology // Amer. Biotechnol. Lab. 1994.-V. 12.-P. 50-52.
10. Кленин В.И., Шварцбурд Б.И., Астафьева Н.Г. Характеристика реакции преципитации на стадии формирования агрегатов комплексов «антиген-антитело» спектротурбидиметрическим методом // ЖМЭИ. 1979. - № 6. -С. 18-23.
11. Сирота Л.И., Стукова Т.Л., Шаталаева М.Ы. Электро-оптический метод региетации взаимодействия антиген-антитело для детекции антитромбоцитарных антител при геморрагичеких тромбоцитопатнях // Клин. лаб. диагн. 1993. - № 3. - С. 50-54.
12. Giaever I. The antibody-antigen reaction: Л visual observation // J. Immunol. -1973.-V. 110.-P. 1424-1426.
13. Yamamoto N., Nagasavva Y., Shuto S., Savvai M., Sudo Т., Tsuborumo H. The electrical method of investigation of the antigen-antibody and enzyme-enzyme inhibitor. Reaction using chemically modified electrodes // Chem. Lett. 1978. -V. 7. - P. 245-246.
14. Cotton F., Thiry P., Boeynaems J. Measurement of soluble transferrin receptor by immunoturbidimetry and immunonephelometry // Clin. Biochem. 2000. - V. 33. - P. 263-267.
15. Deverill I., Reeves W.G. Light scattering and absorption developments in immunology // J. Immunol. Meth. - 1980. - V. 38. - P. 191-204.
16. Murphy R.M., Yarmush M.L., Colton C.K. Determining molecular weight distributions of antigen-antibody complexes by quasi-elastic light scattering // Biopolimers. 1991. - V. 31. - P. 1289-1295.
17. Bunin V.D., Ignatov O.V., Guliy O.I., Voloshin A.G., Dykman L.A., O'Neil D., Ivnitski D. Studies of Listeria monocytogenes-antibody binding using electro-orientation//Biosens. Bioelectron. 2004. - V. 19.-P. 1559-1561.
18. Coons A.H., Creech H.J., Jones R.N. Immunological properties of an antibody containing a fluorescent group // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1941. - V. 47. - P. 200-202.
19. Coons A.I I., Kaplan M.H. Localisation of antigen in tissue cells // J. Exp. Med. -1950.-V. 91.-P. 1-13.
20. Braun Т., Klein A., Zsindely S., Lyon W.S. Immunoassays: from RIA to VIA // Trends Analyt. Chem. 1992. - V. 11. - P. 5-7.
21. Mayer G., Bendayan M. Amplification methods for the immunolocalization of rare molecules in cells and tissues // Prog. Histochem. Cytochem. 2001. - V. 36. -P. 3-85.
22. Peruski A.M., Peruski L.F. Immunological methods for detection and identification of infectious disease and biological warfare agents // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 2003. - V. 10. - P. 506-513.
23. Barnard G.J.R., Collins W.P. The development of luminescence immunoassays // Med. Lab. Sci. 1987. - V. 44. - P. 249-256.
24. Radbruch A. Flow Cytometry and Cell Sorting. Berlin: Springer-Verlag, 1992.
25. Wieder I. Background rejection in fluorescence immunoassay // In: Immunofluorescence and Related Staining Techniques / Eds. Knapp W., Holubar K., Wirk G. Amsterdam: Elsevier, 1978. - P. 67-80.
26. Sutherland R.M., Dahne C. IRC devices for optical immunoassays // In: Biosensors: Fundamentals and Applications / Eds. Turner A.P.F., Karube I., Wilson G.S. Oxford: Oxford University Press, 1988.
27. Weber G. Polarisation of the fluorescence of macromolecules // Biochem. J. -1952.-V. 51.-P. 155-167.
28. Dandliker W.B., de Saussure V.A. Fluorescence polarisation in immunochemistry // Immunochem. 1970. - V. 7. - P. 799-828.
29. Schroeder H.R., Mines C.N., Osborn D.D., Moore R.P., Hurtle R.L., Wogoman F.F., Rogers R.W., Vogelhut P.D. Immunochemiluminometric assay for hepatitis В surface antigen//Clin. Chem. 1981. - V. 27. - P. 1378-1384.
30. Власеико С.Б., Гаврилова E.M. Научные основы и перспективы применения в иммунохимических методах анализа хеми- и биолюминесцентныхреакции // Ж. Всес. хим. о-ва. им. Д.И. Менделеева. 1989. - Т. 34. - С. 2429.
31. Нанотехнология в ближайшем десятилетии / под ред. Роко М.К., Уильямса Р.С., Аливисатоса П. М.: Мир, 2002. - 292 с.
32. Nanobiotechnology: Concepts, Applications and Perspectives / Eds. Niemeyer C.M., Mirkin C.A. Weinheim: Wiley-VCH, 2004. - 491 p.
33. Chan W.C.W., Maxwell D.J., Gao X., Bailey R.E., Han M., Nie S. Luminescent quantum dots for multiplexed biological detection and imaging // Curr. Opin. Biotechnol. 2002. - V. 13. - P. 40-46.
34. Penn S.G., He L., Natan M.J. Nanoparticles for bioanalysis // Curr. Opin. Chem. Biol. 2003. - V. 7.-P. 609-615.
35. Singer S.J., Schick A.F. The properties of specific stains for electron microscopy prepared by conjugation of antibody molecules with ferritin // J. Biophis. Biochem. Cytol. 1961. - V. 9. - P. 519-537.
36. Yalow R.S., Berson S.A. Assay of plasma insulin in human subjects by immunological methods//Nature. 1959. - V. 184. - P. 1648-1649.
37. Аметов A.C. Радиоиммунологический анализ в клинической практике // Ж. Всес. хим. о-ва. им. Д.И. Менделеева. 1982. - Т. 27. - С. 76-81.
38. Wei R., Almires R. Spinimmunoassay of progesterone // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975. - V. 62. - P. 510-516.
39. Cais M., Dani S., Eden Y., Gandolfi O., Horn M., Isaacs E.E., Josephy Y., Saar Y., Slovin E., Snarsky L. Metalloimmunoassay // Nature. 1977. - V. 270. - P. 534-535.
40. Nakane P.K., Priece C.B.J. Enzyme-labelled antibodies: Preparation and application for the localization of antigens // J. Histochem. Cytochem. 1966. -V. 14. - P. 929-931.
41. Engvall E., Perlmann P. Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA): Quantitative assay of immunoglobulin G // J. Immunochem. 1971. - V. 8. - P. 871-874.
42. Van Weemen B.K., Schuurs A.II.W.M. Immunoassay using antigen-enzyme conjugate//FEBS Lett. 1971. - V. 15. - P. 232-236.
43. Rubenstein K.E., Schneider R.S., Ulman E.F. Homogeneous enzyme immunoassay: A new immunochemical technique // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. - V. 47. - P. 846-851.
44. Иммуноферментный анализ / под ред. Нго Т.Т., Ленхофф Г. М.: Мир, 1988. - 446 с.
45. Oellerich М. Enzyme immunoassay in clinical chemistry: Present status and trends // J. Clin. Chem. Biochem. 1980. - V. 18. - P. 197-208.
46. Самуилов В.Д. Иммуноферментный анализ // Сорос, образ, ж. 1999. - № 12.-С. 9-15.
47. Hahn G., Bransch В. Universal immuno-stick test for direct rapid identification of microbial antigens within 5 minutes // Zbl. Bakteriol. Mikrobiol. Hyg. 1988. -Bd. 267.-S. 519-527.
48. Meier-Dieter U., Acker G., Mayer H. Detection of enterobacterial common antigen on bacterial cell surfaces by colony-immunoblotting: effect of its linkage to lipopolysaccharide // FEMS Microb. Let. 1989. - V. 59. - P. 215-220.
49. Падюков Л.Н., Семенов Б.Ф. Перспективы развития средств иммунохимической диагностики бактериальных инфекций // Ж. Всес. хим. о-ва. им. Д.И. Менделеева. 1989. - Т. 34. - С. 11-17.
50. Карулин АЛО., Дзантиев Б.Б., Орлова Г.Г., Егоров A.M. Некоторые закономерности иммуноферментного анализа бактериальных клеток // ЖМЭИ. 1987. - К» 9. - С. 12-18.
51. Beesley J.E. Colloidal gold: A new revolution in marking cytochemistry // Proc. Roy. Microsc. Soc. 1985. - V. 20. - P. 187-197.
52. Antonii F. Panacea Aurea-Auro Potabile. Hamburg: Bibliopolio Frobeniano, 1618.
53. Faraday M. Experimental relations of gold (and others metals) to light // Phil. Trans. Royal. Soc. (Lond.). 1857. - V. 147. - P. 145-181.
54. Zsigmondy R. Ueber wassrige Lösungen metallischen Goldes // Ann. Chem. -1898.-Bd. 301.-S. 29-54.
55. Жнгмонди P. Коллоидная химия. Харьков, Киев: Изд-во НКСнаба УССР, 1933.-256 с.
56. Сведберг Т. Образование коллоидов. JI.: Науч. хим.-техн. изд-во, 1927. -111с.
57. De Brouckere L., Casimir J. Preparation d'hydrosols d'or homeodisperses tres stables // Bull. Soc. Chim. Belg. 1948. - V. 57. - P. 517-524.
58. Fabrikanos A., Athanassiou S., Lieser K.H. Darstellung stabiler Hydrosole von Gold und Silber durch Reduktion mit Athylendiamintetraessigsaure // Z. Naturforschg. 1963. - Bd. 18. - S. 612-617.
59. Beigent C.L., Muller G. A colloidal gold prepared with ultrasonics // Experimentia. 1980. - V. 36. - P. 472-473.
60. Turkevich J. Colloidal gold//Gold Bull. 1985. - V. 18.-P. 86-91, 125-131.
61. Hainfeld J.F. A small gold-conjugated antibody label: improved resolution for electron microscopy // Science. 1987. - V. 236. - P. 450-453.
62. Mie G. Beitrage zur Optik trüber Medien, speziell kolloidaler Metallösungen // Ann. Phys. 1908. - Bd. 25. - S. 377-445.
63. Turkevich J., Garton G., Stevenson P.C. The color of colloidal gold // J. Colloid Sei. (Suppl.l). 1954. - V. 9. -P. 26-35.
64. Борен К., Хафмен Д. Поглощение и рассеяние света малыми частицами. -М.: Мир, 1986.-660 с.
65. Kreibig U, Vollmer М. Optical properties of metal clusters. Heidelberg: Springer-Verlag, 1995.
66. Mishchenko M.I., Travis L.D., Lacis Л.Л. Scattering, Absorption, and Emission of Light by Small Particles. Cambridge: University Press, 2002.
67. Lin M.Y., Lindsay H.M., Weitz D.A., Ball R.C., Klein R., Meakin P. Universal reaction-limited colloid aggregation // Phys. Rev. A. 1990. - V. 41. - P. 20052020.
68. Lin M.Y., Lindsay H.M., Weitz D.A., Klein R., Ball R.C., Meakin P. Universal diffusion-limited colloid aggregation // J. Phys. B: Condens. Matter. 1990. - V. 2.-P. 3093-3113.
69. Кройт Г.Р. Наука о коллоидах. Т. 1. Необратимые системы. М.: Изд-во иностранной литературы, 1955. - 540 с.
70. Heller W., Pugh T.L. "Steric" stabilization of colloidal solutions by adsorbtion of flexible macromolecules // J. Polymer Sei. 1960. - V. 48. - P. 203-217.
71. Thiele I I., Hoppe К., Moll G. Über das kolloide Gold // Kolloid-Z. Z. Polymere. -1962.-Bd. 185.-S. 45-52.
72. Баран A.A. Полимерсодержащие дисперсные системы. Киев: Наук, думка, 1986.-204 с.
73. Chow М.К., Zukoski С.F. Gold sols formation mechanisms: Role of colloidal stability//J. Colloid Interface Sei. 1994.-V. 165.-P. 97-109.
74. Паддефет P. Химия золота. M.: Мир, 1982, - 264 с.
75. Бусев А.И., Иванов В.М. Аналитическая химия золота. М.: Наука, 1973. -264 с.
76. Маракушев С.А. Геомикробиология и биохимия золота. М.: Наука, 1991. -111с.
77. Ware M.J. Photographic printing in colloidal gold // J. Photogr. Sei. 1994. - V. 42.-P. 157-161.
78. Liu S., Leech D., Ju I I. Application of colloidal gold in protein immobilization, electron transfer, and biosensing// Analyt. Lett. 2003. - V. 36. - P. 1-19.
79. Грузина Т.Г., Чеховская Т.П., Вембер В.В., Ульберг З.Р. Влияние коллоидного золота на физиолого-биохимические процессы в Escherichia coli 1257 // Укр. биохим. ж. 2003. - Т. 75. - С. 95-98.
80. Green F. The colloidal gold reaction of the cerebrospinal fluid. Berlin: Medizin Fritz-Dieter Sohn, 1925.
81. Maclagan N.F. The serum colloidal gold reaction as a liver function test // Brit. J. Exp. Pathol. 1944. - V. 25. - P. 15-20.
82. Abraham G.E., Himmel P.B. Management of rheumatoid arthritis: Rationale for the use of colloidal metallic gold //J. Nutr. Med. 1997. - V. 7. - P. 295-305.
83. Rogoff E.E., Romano R., Hahn E.W. The prevention of Ehrlich ascites tumor using intraperitoneal colloidal 198Au // Radiology. 1975. - V. 114. - P. 225-226.
84. Feldherr C.M., Marshall J.M. The use of colloidal gold for studies of intracellular exchanged in the ameba Chaos chaos II J. Cell Biol. 1962. - V. 12. - P. 640-645.
85. Andreu E.J., de Llano J.J.M., Moreno I., Knecht E. A rapid procedure suitable to assess quantitatively the endocytosis of colloidal gold and its conjugates in cultured cells // J. Histochem. Cytochem. 1998. - V. 46. - P. 1199-1202.
86. Зеленин А.В. Генная терапия на границе третьего тысячелетия // Вестник РАН. 2001. - Т. 71. - С. 387-395.
87. Vyas S.P., Sihorkar V. Endogenous carriers and ligands in non-immunogenic site-specific drug delivery // Adv. Drug Delivery Rev. 2000. - V. 43. - P. 101164.
88. Frens G. Controlled nucleation for the regulation of the particle size in monodisperse gold suspensions//Nature Phys. Sci. 1973. - V. 241. - P. 20-22.
89. Colloidal Gold: Principles, Methods and Applications / Ed. Hayat M.A. San Diego: Academic Press, 1989. - V. 1. - 538 p.; - V. 2. - 484 p.; 1990. - V. 3. - 421 P
90. Techniques in Immunocytochemistry / Eds. Bullock G.R., Petrusz P. London: Acad, press, 1982.-V. 1.-431 p.; 1983.-V. 2. - 306 p.; 1985. - V. 3. - 256 p.
91. Dc Mcy J., Moeremans M. The preparation of colloidal gold probes and their use as marker in electron microscopy // In: Advansed Techniques in Biological Electron Microscopy / Ed. Koehler J.K. Berlin: Springer-Verlag, 1986. - V. 3. -P. 229-271.
92. Хомутовский O.A., Луцик М.Д., Передерей О.Ф. Электронная гистохимия рецепторов клеточных мембран. Киев, 1986. - 168с.
93. Albrecht R.M. Hodges G.M. Biotechnology and Bioapplications of Colloidal Gold. Chicago: Scanning Microscopy International, 1987. - 312 p.
94. Verkleij A., Leunissen J. Immunogold Labelling in Cell Biology. Boca Raton: CRC Press, 1989.-376 p.
95. Microcapsules and Nanoparticles in Medicine and Pharmacy / Ed. Donbrow M. -Boca Raton: CRC Press, 1992. 360 p.
96. Миронов A.A., Комиссарчик Я.10., Миронов В.А. Методы электронной микроскопии в биологии и медицине. СПб.: Наука, 1994. - 400 с.
97. Beesley J.E. Colloidal gold: A new perspective for cytochemical marking. -Berlin: Springer-Verlag, 1998. 64 p.
98. Javois L.C. Immunocytochemical Methods & Protocols. Totowa: Humana Press, 1999.-465 p.
99. Feldheim D.L., Foss C.A. Metal Nanoparticles: Synthesis, Characterization, & Applications. N-Y.: Marcel Dekker, 2001. - 360 p.
100. Рехтер М.Д., Миронов А. А. Коллоидное золото в электронной микроскопии // Успехи современной биологии. 1990. - Т. 109. - С. 467480.
101. Tuckwell J. The uses of colloidal gold technology in biochemistry // Biochemist.- 1991.-V. 13.-P. 6-7.
102. Ilorisberger M. Colloidal gold and its application in cell biology // Int. Rev. Cytol. 1992. - V. 136. - P. 227-287.
103. Neagu C., van der Werf K.O., Putman C.A.J., Kraan Y.M., de Grooth B.G., van Hulst N.F., Greve J. Analysis of immunolabeled cells by atomic force microscopy, optical microscopy, and flow cytometry // J. Struct. Biol. 1994. -V. 112.-P. 32-40.
104. Roth J. The silver anniversary of gold: 25 years of the colloidal gold marker system for immunocytochemistry and histochemistry // Histochem.Cell Biol. -1996. -V. 106.-P. 1-8.
105. Lackie P.M. Immunogold silver staining for light microscopy // Histochem. Cell Biol. 1996.-V. 106.-P. 9-17.
106. Hermann R., Walther P., Muller M. Immunogold labeling in scanning electron microscopy // Histochem. Cell Biol. 1996. - V. 106. - V. 31-39.
107. Дыкман JI.A., Богатырев В.А. Коллоидное золото в твердофазных методах анализа // Биохимия. 1997. - Т. 62. - С. 411-418.
108. Bendayan М. A review of the potential and versatility of colloidal gold cytochemical labeling for molecular morphology // Biotech. Histochem. 2000.- V. 75. P. 203-242.
109. Edwards P., Wilson T. Choose your labels // Laboratory practice. 1987. - V. 36.-P. 13-17.
110. Bio-Rad Labs Bulletin 1310. Western blotting detection systems: how do you choose? 1987.-P. 3.
111. Weiser I I.B. Inorganic Colloid Chemistry. N-Y.: Wiley, 1933. - P. 21-57.
112. Jiirgens L., Nichtl A., Werner U. Electron density imaging of protein films on gold-particle surfaces with transmission electron microscopy // Cytometry. -1999.-V. 37.-P. 87-92.
113. Böhmer R.M., King N.J.C. Immuno-gold labeling for flow cytometric analysis // J. Immunol. Meth. 1984. - V. 74. - P. 49-57.
114. Suzuto M., Hirakawa Y., Ohnishi H., Tachino S., Shingaki T., Eyring E.M., Masujima T. Nano-kinetics of probe-particles in solution vizualized by a pinfiber video scope // Analit. Sei. 2003. - V. 19. - P. 43-47.
115. Holgate C.S., Jackson P., Cowen P.N., Bird C.C. Immunogold-silver staining: New method for immuno-staining with enhanced sensitivity // J. Histochem. Cytochem. 1983. - V. 31. - P. 938-944.
116. Danscher G., Norgaard J.O.R. Light microscopic visualization of colloidal gold on resin-embedded tissue // J. Histochem. Cytochem. 1983. - V. 31. - P. 13941399.
117. Schalkhammer Th. Metal nano clusters as transducers for bioaffinity interactions // Chem. Monthly. 1998. - V. 129. - P. 1067-1092.
118. Malmqvist M. Biospecific interaction analysis using biosensor technology // Nature. 1993. - V. 361. - P. 186-187.
119. Huang W., Huang Y. Preparation and spectroscopic characterization of hydrophobic metallic nanoparticles and their LB films // Spectrosc. Spectr. Analys. 2000. - V. 20. - P. 449-452.
120. Musick M.D., Keating C.D., Lyon L.A., Botsko S.L., Pena D.J., Holliway W.D., McEvoy T.M., Richardson J.N., Natan M.J. Metal films prepared by stepwise assembly // Chem. Mater. 2000. - V. 12. - P. 2869-2881.
121. Shipway A.N., Katz E., Willner I. Nanoparticle arrays on surfaces for electronic, optical, and sensor applications // Chemphyschem. 2000. - V. 1. - P. 18-52.
122. Taniguchi N. On the basis concept of nanotechnology // Proc. Int. Conf. Prog. Eng. Part II. Tokyo: Jap. Soc. Prec. Eng., 1974.
123. Фейнман P. Внизу полным-полно места: приглашение в новый мир // Химия и жизнь. 2002. - N° 12. - С. 20-26.
124. De Heer W.A. The physics of simple metal clusters: Experimental aspects and simple models // Rev. Mod. Phys. 1993. - V. 65. - P. 611-676.
125. Brack M. The physics of simple metal clusters: Selfconsistant jellium and semiclassical approaches // Rev. Mod. Phys. 1993. - V. 65. - P. 677-732.
126. Schmid G., Chi L.F. Metal clusters and colloids // Adv. Mater. 1998. - V. 10. -P. 515-527.
127. Иванов В.К. Электронные свойства металлических кластеров // Сорос, образ, ж. 1999. - № 8. - С. 97-102.
128. Шалаев В.М., Штокман М.И. Оптические свойства фрактальных кластеров (восприимчивость, гигантское комбинационное рассеяние, рассеяние на примесях) // ЖЭТФ. 1987. - Т. 92. - С. 509-522.
129. Маркель В.А., Муратов JI.C., Штокман М.И. Теория и численное моделирование оптических свойств фракталов // ЖЭТФ. 1990. - Т. 98. - С. 819-837.
130. Бутенко Л.В., Шалаев В.М., Штокман М.И. Гигантские примесные нелинейности в оптике фрактальных кластеров // ЖЭТФ. 1988. - Т. 94. -С. 107-124.
131. Butenko A.V., Chubakov P.A., Danilova Yu.E. Nonlinear optics of metal fractal clusters // Z. Phys. D. 1990. - Bd. 17. - S. 283-289.
132. Templeton A.C., Pietron J.J., Murray R.W., Mulvaney P. Solvent refractive index and core charge influences on the surface plasmon absorbance of alkanethiolate monolayer-protected gold clusters // J. Phys. Chem. B. 2000. -V. 104.-P. 564-570.
133. Schuk P. Use of surface plasmon resonance to probe the equilibrium and dynamic aspects of interactions between biological macromolecules // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1997. - V. 26. - P. 541-566.
134. Lyon L.A., Musick M.D., Natan M.J. Colloidal Au-enhanced surface-plasmon resonance immunosensing// Anal. Chem. 1998. - V. 70. - P. 5177-5183.
135. Martin C.R., Mitchell D.T. Nanomaterials in analytical chemistry // Analytical Chemistry News & Features. 1998. - P. 322A-327A.
136. Homola J., Yee S.S., Gauglitz G. Surface plasmon resonance sensors: Review // Sensors and Actuators B. 1999. - V. 54. - P. 3-15.
137. Mullett W.M., Lai E.P.C., Yeung J.M. Surface plasmon resonance-based immunoassays//Methods. 2000. - V. 22. - P. 77-91.
138. Schneider B.H., Dickinson E.L., Vach M.D., Hoijer J.V., Howard L.V. Highly sensitive optical chip immunoassays in human serum // Biosens. Bioelectron. -2000.-V. 15.-P. 13-22.
139. Rich R.L., Myszka D.G. Advances in surface plasmon resonance biosensor analysis // Curr. Opin. Biotechnol. 2000. - V. 11. - P. 54-61.
140. Niemeyer C.M. Nanoparticles, proteins, and nucleic acids: Biotechnology meets materials science//Angew. Chem. Int. Ed. 2001. - V. 40. - P. 4128-4158.
141. Oldenburg S.J., Geniek C.C., Clark K.A., Sehultz D.A. Base pair mismatch recognition using plasmon resonant particle labels // Anal. Biochem. 2002. - V. 309.-P. 109-116.
142. Sehultz D.A. Plasmon resonant particles for biological detection // Curr. Opin. Biotechnol. 2003. - V. 14. - P. 13-22.
143. Harma H. Particle technologies in diagnostics. Helsinki: Tekes, 2002. - 30 p.
144. Frederix F., Friedt J.-M., Choi K.-H., Laureyn W., Campitelli A., Mondelaers D., Maes G., Borghs G. Biosensing based on light absorption of nanoscaled gold and silver particles // Anal. Chem. 2003. - V. 75. - P. 6894-6900.
145. Jain K.K. Nanodiagnostics: Application of nanotechnology in molecular diagnostics //Expert Rev. Mol. Diagn. 2003. - V. 3. - P. 153-161.
146. Parak W.J., Gerion D., Pellegrino T., Zanchet D., Micheel C., Williams S.C., Boudreau R., Le Gros M.A., Larabell C.A., Alivisatos A.P. Biological applications of colloidal nanocrystals // Nanotechnology. 2003. - V. 14. - P. R15-R27.
147. Riboh J.C., Haes A.J., McFarland A.D., Yonzon C.R., Van Duyne R.P. A nanoscale optical biosensor: Real-time immunoassay in physiological buffer enabled by improved nanoparticle adhesion // J. Pliys. Chem. B. 2003. - V. 107.-P. 1772-1780.
148. Frutos A.G., Corn R.M. SPR of ultrathin organic films // Anal. Chem. 1998.-V. 70. - P. 449A-455A.
149. Okamoto T., Yamaguchi I., Kobayashi T. Local plasmon sensor with gold colloid monolayers deposited upon glass substrates // Optics Letters. 2000. - V. 25. - P. 372-374.
150. Kurihara K., Suzuki K. Theoretical understanding of an absorption-based surface plasmon resonance sensor based on Kretchmann's theory // Anal. Chem. -2002.-V. 74.-P. 696-701.
151. Grabar K.C., Freeman R.G., Hommer M.B., Natan M.J. Preparation and characterization of Au colloid monolayers // Anal. Chem. 1995. - V. 67. - P. 735-743.
152. Ulman A. Formation and structure of self-assembled monolayers // Chem. Rev. -1996.-V. 96.-P. 1533-1554.
153. Nath N., Chilkoti A. A colorimetric gold nanoparticle sensor to interrogate biomolecular interactions in real time on a surface // Anal. Chem. 2002. - V. 74. - P. 504-509.
154. Prasad B.L.V., Stoeva S.I., Sorensen C.M., Klabunde K.J. Digestive-ripening agents for gold nanoparticles: Alternatives to thiols // Chem. Mater. 2003. - V. 15.-P. 935-943.
155. Haynes C.L., Van Duyne R.P. Nanosphere lithography: A versatile nanofabrication tool for studies of size-dependent nanoparticle optics // J. Phys. Chem. B. 2001. - V. 105. - P. 5599- 5611.
156. Adamczyk M., Moore J.A., Yu Z. Application of surface plasmon resonance toward studies of low-molecular weight antigen-antibody binding interactions // Methods. 2000. - V. 20. - P. 319-328.
157. Seo K.H., Brackett R.E., Hartman N.F., Campbell D.P. Development of a rapid response biosensor for detection of Salmonella typhimurium II J. Food Prot. -1999.-V. 62.-P. 431-437.
158. Mirkin C.A., Letsinger R.L., Mucic R.C., Storhoff J.J. A DNA-based method for rationally assembling nanoparticles into macroscopic materials // Nature. 1996. - V. 382.-P. 607-609.
159. Bao P., Frutos A. G., Greef Ch., Lahiri J., Muller U., Peterson T. C., Warden L., Xie X. High-sensitivity detection of DNA hybridization on microarrays using resonance light scattering // Anal. Chem. 2002. - V. 74. - P. 1792-1797.
160. Raschke G., Kowarik S., Franzl T., Sonnichsen C., Klar T. A., Feldmann J., Nichtl A., Kurzinger K. Biomolecular recognition based on single gold nanoparticle light scattering // Nano Lett. 2003. - V. 3. - P. 935-942.
161. McFarland A. D,. Van Duyne R. P. Single silver nanoparticles as real-time optical sensors with zeptomole sensitivity // Nano Lett. 2003. - V. 3. - P. 10571062.
162. Csaki A., Maubach G., Born D., Reichert J., Fritzsche W. DNA-based molecular nanotechnology // Single Mol. 2002. - V. 3. - P. 275-280.
163. Feldheim D.L., Keating C.D. Self-assembly of single electron transistors and related devices // Chem. Soc. Rev. 1998. - V. 27. - P. 1 -12.
164. Bozhevolnyi S.I. Near-field optics of nanostructured surfaces // In: Optics of Nanostructured Materials / Eds. Markel V.A., George Th.F. N-Y.: Wiley, 2000.-P. 73-142.
165. Kneipp K., Kneipp H., Itzkan I., Dasari R.R., Feld M.S. Surface-enhanced Raman scattering and biophysics // J. Phys.: Condens. Matter. 2002. - V. 14. -P. R597-R624.
166. Doering W.E., Nie S. Single-molecule and single-nanoparticle SERS: Examining the roles of surface active sites and chemical enhancement // J. Phys. Chem. B. 2002. - V. 106. - P.311-317.
167. Rothenhausler B., Knoll W. Surface-plasmon microscopy // Nature. 1988. - V. 6165.-P. 615-617.
168. Brockman J.M., Nelson B.P., Corn R.M. Surface plasmon resonance imaging measurements of ultrathin organic films // Annu. Rev. Phys. Chem. 2000. - V. 51.-P. 41-63.
169. Belloni J. Metal nanocolloids // Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 1996. - V. 1. -P. 184-196.
170. Yguerabide J., Yguerabide E. Light-scattering submicroscopic particles as highly fluorescent analogs and their use as tracer labels in clinical and biological applications. I. Theory // Anal. Biochem. 1998. - V. 262. - P. 137-156.
171. Ролдугин В.И. Квантоворазмерные металлические коллоидные системы // Успехи химии. 2000. - Т. 69. - С. 899-923.
172. Schatz G.C. Electrodynamics of nonspherical nobel nanoparticles and nanoparticle aggregates //Theochem. 2001. - V. 573. - P. 73.
173. Xu H., Kail M. Modeling the optical response of nanoparticle-based surface plasmon resonance sensors // Sensors and Actuators B. 2000. - V. 287. - P. 244-249.
174. Khlebtsov N.G., Bogatyrev V.A., Dykman L.A., Krasnov Ya.M., Melnikov A.G. Optical properties of colloidal-gold bioconjugates // Applied Nonlinear Dynamics. 2002. - V. 10. - P. 172-187.
175. Kabat E.A. Basic principles of antigen-antibody reactions // In: Meth. Enzymol., Immunochem. Techniq. -N-Y.: Acad. Press., 1980. V. 70. Part A. P. 3-49.
176. Кульберг А.Я. Молекулярная иммунология. M.: Высш. шк., 1985. - 287 с.
177. Иммунологические методы / под ред. Фримеля Г. М.: Мир, 1987. - 472 с.
178. Пастер Е.У., Овод В.В., Позур В.К., Вихоть Н.Е. Иммунология: Практикум. Киев: Вища шк., 1989. - 304 с.
179. Антитела. Методы / под ред. Кэтти Д. М.: Мир, 1991. - 287 с.
180. Вакцины и иммунизация: современное положение в мире. Женева: ВОЗ, 1996.- 189 с.
181. Воробьев А.А., Васильев Н.Н. Адыованты. М.: Медицина, 1969. - 206 с.
182. Jennings М.М. Review of selected adjuvants used in antibody production // ILARJ. 1995.-V. 37(3).
183. Hunter R.L., Olsen M.R., Bennett B. Copolymer adjuvants and TiterMax® // In: The Theory and Practical Application of Adjuvants / Ed. Stewart-Tull D.E.S. -N-Y.: Wiley, 1995. P. 51-94.
184. Kaeberle M.L. Functions of current adjuvants in induction of immune response // In: Advances in Carriers and Adjuvants for Veterinary Biologies / Eds. Nervig R.M., Gough P.M., Kaeberle M.L. Ames: Iowa State University Press, 1986. -P. 11-24.
185. Morein B., Hu K.-F. Biological aspects and prospects for adjuvants and delivery systems // In: New Vaccine Technologies / Ed. Ellis R.W. Georgetown: Landes Bioscience, 2000. - P. 274-291.
186. Kersten G.F.A., Crommelin D.J.A. Liposomes and ISCOMs // Vaccine. 2003. -V. 21.-P. 915-920.
187. Freund J., Casals J., Hosmer E.P. Sensitization and antibody formation after injection of tubercle bacilli and paraffin oil // Proc. Soc. Exp. Biol. 1937. - V. 37.-P. 509-513.
188. Freund J. The effect of paraffin oil and mycobacteria on antibody formation and sensitization: A review // Am. J. Clin. Pathol. 1951. - V. 21. - P. 645-656.
189. Stewart-Tull D.E.S. Freund-type mineral oil adjuvant emulsions // In: The Theory and Practical Application of Adjuvants / Ed. Stewart-Tull D.E.S. N-Y.: Wiley, 1995.-P. 1-19.
190. Herbert W.J. Mineral-oil adjuvants and the immunization of laboratory animals // In: Handbook of Experimental Immunology / Ed. Weir D.M. Oxford: Blackwell Scientific Publications, 1978. - P. A3:1-A3.15.
191. Moncada C., Torres V., Israel Y. Simple method for the preparation of antigen emulsions for immunization // J. Immunol. Meth. 1993. - V. 162. - P. 133-140.
192. Ribi E.T., Meyer J., Azuma I., Parker R., Brehmer W. Biologically active components from mycobacterial cell walls. IV. Protection of mice against aerosol infection with virulent Mycobacterium tuberculosis II Cell. Immunol. -1975.-V. 16.-P. 1-10.
193. Altman A., Dixon F.J. Immunomodifiers in vaccines // Adv. Vet. Sci. Comp. Med. 1989. - V. 33. - P. 301-343.
194. Rudbach J.A., Johnson D.A., Ulrich J.T. Ribi adjuvants: Chemistry, biology and utility in vaccines for human and veterinary medicine // In: The Theory and Practical Application of Adjuvants / Ed. Stewart-Tull D.E.S. N-Y.: Wiley, 1995.-P. 287-313.
195. Johnson A.G. Molecular adjuvants and immunomodulators: New approaches to immunization // Clin. Microbiol. Rev. 1994. - V. 7. - P. 277-289.
196. Morrison D.C., Rudbach J.A. Endotoxin-cell-membrane interactions leading to transmembrane signaling // In: Contemporary Topics in Molecular Immunology / Eds. Inman P., Mandy W.J. N-Y.: Plenum Press, 1981. - P. 181 -218.
197. Morrison D.C. Diversity of mammalian macromolecules which bind to bacterial lipopolysaccharides // In: Cellular and Molecular Aspects of Endotoxin Reactions / Eds. Nowotny A., Spitzer J.J., Ziegler E.J. Amsterdam: Elsevier, 1990.-P. 183-189.
198. Henricson B.E., Benjamin W.R., Vogel S.N. Differential cytokine induction by doses of lipopolysaccharide and monophosphoryl lipid A that result in equivalent early endotoxin tolerance // Infect. Immun. 1990. - V. 58. - P. 24292437.
199. Unanue E.R., Allen P.M. The basis for the immunoregulatory role of macrophages and other accessory cells // Science. 1987. - V. 236. - P. 551-557.
200. Baker P.J., Hiernaux J.R., Fauntleroy M.B. Inactivation of suppressor T-cell activity by nontoxic monophosphoryl lipid A // Infect. Immun. 1988. - V. 56. -P. 1076-1083.
201. Adam A., Ciorbaru R., Petit J.F. Preparation and biological properties of water-soluble adjuvant fractions from dilapidated cells of Mycobacteria smegmatis and Nocardia opaca II Infect. Immun. 1973. - V. 7. - P. 855-861.
202. Ribi E., McLaughlin C.A., Cantrell J.L. Immunotherapy for tumors with microbial constituents or their synthetic analogues: A review // In: Immunotherapy of Human Cancer. N-Y.: Raven Press, 1978. - P. 131-154.
203. Hunter R.L., Strickland F., Kezdy F. Studies on the adjuvant activity of nonionic block polymer surfactants. I. The role of hydrophile-lipophile balance // J. Immunol. 1981. - V. 127. - P. 1244-1250.
204. Hunter R.L., Bennett B. The adjuvant activity of nonionic block polymer surfactants: III. Characterization of selected biologically active surfaces // Scand. J. Immunol. 1986. - V. 23. - P. 287-300.
205. Hunter R., Olsen M., Buynitzky S. Adjuvant activity of non-ionic block copolymers. IV. Effect of molecular weight and formulation on titer and isotype of antibody// Vaccine. 1991. - V. 9. - P. 250-256.
206. Bennet B., Check I.J., Olsen M.R., Hunter R.L. A comparison of commercially available adjuvants for use in research // J. Immunol. Meth. 1992. - V. 153. - P. 31-40.
207. Byars N.E., Allison A.C. Adjuvant formulation for use in vaccines to elicit both cell-mediated and humoral immunity // Vaccine. 1987. - V. 5. - P. 223-228.
208. Hunter R.L., Bennett B. The adjuvant activity of nonionic block polymer surfactants: II. Antibody formation and inflammation related to the structure of triblock and octablock copolymers // J. Immunol. 1984. - V. 133. - P. 31673175.
209. Howerton D.A., Hunter R.L., Ziegler H.K., Check I.J. Induction of macrophage la expression in vivo by a synthetic block copolymer, L81 // J. Immunol. 1990. -V. 144. - P. 1578-1584.
210. McClimon L.B., Glick B., Dick J.W. Effect of three commercially available adjuvants on the production of antibodies to Pasteurella multocida in broilers // Avian Dis. 1994. - V. 38. - P. 354-357.
211. Warren H.S., Vogel F.R., Chedid L.A. Current status of immunological adjuvants // Ann. Rev. Immunol. 1986. - V. 4. - P. 369-388.
212. Nicklas W. Aluminum salts // Res. Immunol. 1992. - V. 143. - P. 489-493.
213. Brewer J.M., Conacher M., Hunter C.A., Mohrs M., Brombacher F., Alexander J. Aluminum hydroxide adjuvant initiates strong antigen-specific Th2 responses in the absence of IL-4 or IL-13-mediated signaling // J. Immunol. 1999. - V. 163.- P. 6448-6454.
214. Cooper P.D., McComb C., Steele E.J. The adjuvanticity of Algammulin, a new vaccine adjuvant//Vaccine. 1991. - V. 9. - P. 408-415.
215. Leibl II., Tomasits R., Bruhl P., Kerschbaum A., Eibl M.M., Mannhalter J.W. Humoral and cellular immunity induced by antigens adjuvanted with colloidal iron hydroxide//Vaccine. 1999.-V. 17.-P. 1017-1023.
216. Nilsson B.O., Larsson A. Inert carriers for immunization // Res. Immunol.1992.-V. 143.-P. 553-557.
217. Del G.G. New carriers and adjuvants in the development of vaccines // Curr. Opin. Immunol. 1992. - V. 4. - P. 454-459.
218. Nesmeyanov V.A., Golovina T.V., Valyakina T.I., Andronova T.M., Ivanov V.T. Cellular and molecular mechanisms of biological activity of muramyl peptides // In: Immunotherapy of Infections / Ed. Masihi N. N-Y.: Marcel Dekker, 1994. - P. 213-223.
219. Arnon R., Levi R. Synthetic recombinant vaccine induces anti-influenza long-term immunity and cross-strain protection // In: Novel Strategies in Design and Production of Vaccines / Eds. Cohen S., Shafferman A. N-Y.: Plenum Press, 1996,-P. 23-29.
220. Староверов C.A., Семенов С.В., Сндоркнн В.А. Влияние поверхностно активных веществ и витаминов на формирование иммунного ответа // Ветеринария. 2003. - № 4. - С. 38-40.
221. Староверов С.А., Семенов С.В., Сидоркин В.А. Адъювантные свойства воднодисперсных растворов неионогенных поверхностно активных веществ и витаминов // Ветеринария. 2003. - № 10,- С. 30-31.
222. Ковалев И.Е., Полевая О.Ю. Биохимические основы иммунитета к низкомолекулярным химическим соединениям. М.: Наука, 1985, - 304 с.
223. Иванов В.Т., Вольпина О.М., Андронова Т.М. Пептидные антигены и адъюванты в синтетических вакцинах // Ж. Всес. хим. о-ва им. Д.И. Менделеева. 1988. - Т. 33. - С. 523-530.
224. Arnon R., Horwitz R.J. Synthetic peptides as vaccines // Curr. Opin. Immunol. -1992.-V. 4.-P. 449-453.
225. Ben-Yedidia Т., Arnon R. Design of peptide and polypeptide vaccines // Curr. Opin. Biotechnol. 1997. - V. 8. - P. 442-448.
226. Harris W.J., Cunniugham C. Antibody therapeutics. Berlin: Springer-Verlag, 1995,- 150 p.
227. Marco M.-P., Gee S., Hammock B.D. Immunochemical techniques for enviromental analysis//Trends in Anal. Chem. 1995. - V. 14. - P. 415-425.
228. Сергеев В.А. Вирусные вакцины. Киев: Урожай, 1993. - 369 с.
229. McCafferty J., Griffiths A.D., Winter G., Chiswell D.J. Phage antibodies: Filamentous phage displaying antibody variable domains // Nature. 1990. - V. 348. - P. 552-554.
230. Петров P.В., Хаитов P.M. Вакцины нового поколения на основе синтетических полиионов: история создания, феноменология и механизмы действия, внедрение в практику // Иммунология. 1998. - № 1. - С. 4-11.
231. Петров Р.В., Кабанов В.А., Хаитов P.M. Искусственные антигены и вакцины // Ж. Всес. хим. о-ва им. Д.И. Менделеева.- 1988. Т. 33. - С. 502521.
232. Kreuter J. Nanoparticles as adjuvants for vaccines // Pharm. Biotechnol. 1995. - V. 6. - P. 463-472.
233. Gregoriadis G. Immunological adjuvants: A role for liposomes // Immunology Today. 1990. - V. 11. - P. 89-97.
234. Fukasawa M. Liposome oligomannan-coated with neoglycolipid, a new candidate for a safe adjuvant for induction of CD8+ cytotoxic T-lymphocytes // FEBS Letters. 1998. - V. 441. - P. 353-356.
235. Morris \V. Potential of polymer microencapsulation technology for vaccine innovation // Vaccine. 1994. -V. 12. - P. 5-11.
236. Андреев С.М., Бабахни А.А., Петрухина А.О., Романова B.C., Парнес З.Н., Петров Р.В. Иммуногенные и аллергенные свойства конъюгатов фуллерена с аминокислотами и белком // Докл. РАН. 2000. - Т. 370. - С. 261-264.
237. Bangham A.D., Standish M.M., Watkins J.S. Diffusion of univalent ions across the lamellae of swollen phospholipid // J. Mol. Biol. 1965. - V. 13. - P. 238252.
238. Papahajopoulos D., Kimelberg H.K. Phospholipid vesicles (liposomes) as models for biological membranes // Progr. Surface Sci. 1973. - V. 4. - P. 141232.
239. Chong C.S., Colbow K. Light csatterlng and turbidity measurements on lipid vesicles // Biochem. Biophys. Acta. 1976. - V. 436. - P. 260-282.
240. Das P.K., Ghosh P., Bachhawat B.K., Das M.K. Liposomes as carrier for production of sugar specific antibodies: Preparation of antigalactosyl antiserum // Immunol. Commun. 1982. - V. 11. - P. 17-24.
241. Марголис JI.Б., Бергельсон Л.Д. Липосомы и их взаимодействие с клетками. М.: Наука, 1984. - 240 с.
242. Liposomes, a practical approach / Ed. New R.R.C. Oxford: IRL Press, 1992. -390 p.
243. Ефременко В.И. Липосомы (получение, свойства, аспекты применения в биологии «медицине). Ставрополь: ЫИПЧИ, 1999. - 236 с.
244. Барсуков Л.И. Липосомы. // Сорос, образов, ж. 1998. - № 10. - С. 2-10.
245. Allison А.С., Gregoriadis G. Liposomes as immunological adjuvants // Recent Results Cancer Res. 1976. - V. 56. - P. 58-64.
246. Sanchex Y., Ionescu-Matiu I., Dreesman G. R. Humoral and cellular immunity to hepatitis В virus-derived antigens: Comparative activity of Freund's complete adjuvant, alum and liposomes // Infect. Immun. 1980. - V. 30. - P. 728-733.
247. Desiderio J.V., Campbell S.G. Immunization against experimental murine salmonellosis with liposome-associated O-antigen // Infect. Immun. 1985. - V. 48. - P. 658-663.
248. Niemi S.M., Fox J.G., Brown L.R., Langer R. Evaluation of ethylene-vinyl acetate copolymer as a non-inflammatory alternative to Freund's complete adjuvant in rabbits // Labor. Animal Sci. 1985. - V. 35. - P. 609-612.
249. Eldridge J.H., Staas J.K., Meulbroek J.A., McGhee J.R., Tice T.R., Gilley R.M. Biodegradable microspheres as a vaccine delivery system // Mol. Immunol. -1991.-V. 28.-P. 287-294.
250. Nakaoka R. Adjuvant effect of biodegradable poly(DL-lactic acid) granules capable for antigen release following intra-peritoneal injection // Vaccine. -1996.-V. 14.-P. 1671-1676.
251. Khlebtsov B.N., Kovler L.A., Bogatyrev V.A., Khlebtsov N.G., Shchyogolev S.Yu. Studies of phospatidilcholine vesicles by spectroturbidimetry and dynamiclight scattering methods // J. Quant. Spectr. Radiat. Transfer. 2003. - V. 79-80. - P. 829-838.
252. Shiosaka S., Kiyama H., Wanaka A., Tohyama M. A new method for produsing a specific and high titer antibody against glutamate using colloidal gold as a carrier // Brain Research. 1986. - V. 382. - P. 399-403.
253. Shiosaka S., Kohno J., Kiyama H., Tohyama M., Shiotani Y. Antibody specific to low-molecular weight substance and method of producing the same by using colloidal gold metal as carrier // European Patent № 0232717, 1987.
254. Ottersen O.P., Storm-Mathisen J. Localization of amino acid neurotransmitters by immunocytochemistry // Trends in Neurosci. 1987. - V. 10. - P. 250-255.
255. Tomii A., Masugi F. Production of anti-platelet-activating factor antibodies by the use of colloidal gold as carrier//Jpn. J. Med. Sci. Biol. 1991. - V. 44. - P. 75-80.
256. Tatsumi N, Terano Y, Hashimoto K, Hiyoshi M, Matsuura S. An anti-platelet activating factor antibody and its effects on platelet aggregation // Osaka City Med. J. 1993. - V. 39. - P. 167-174.
257. Moffett J.R., Espey M.G., Namboodiri M.A.A. Antibodies to quinolinic acid and the determination of its cellular-distribution within the rat immune-system // Cell and Tissue Res. 1994. - V. 278. - P. 461-469.
258. Chen J., Zou F., Wang N., Xie S., Zhang X. Production and application of LPA polyclonal antibody// Bioorg. Med. Chem. Lett. 2000. - V. 10. - P. 1691-1693.
259. Оленина Jl.В., Колесанова Е.Ф., Гервазиев Ю.В., Зайцева И.С., Кураева Т.Е., Соболев Б.И., Арчаков А.И. Получение антипептидных антител к участкам связывания белка Е2 вируса гепатита С с CD81 // Мед. иммунол. -2001.-Т. З.-С. 231.
260. Загоскина Т.Ю. Теоретические и прикладные аспекты конструирования твердофазных иммунохимических тест-систем для диагностики бруцеллеза // Дис. докт. мед. наук. Владивосток, 2003.
261. Pow D.V., Crook D.K. Extremely high titre polyclonal antisera against small neurotransmitter molecules: Rapid production, characterisation and use in light and electron-microscopic immunocytochemistry // J. Neurosci. Meth. 1993. -V. 48.-P. 51-63.
262. Baude A., Nusser Z., Molnar E., Mcllhinney R.A.J., Somogyi P. High-resolution immunogold localization of AMPA type glutamate receptor subunits at synaptic and non-synaptic sites in rat hippocampus // Neurosci. 1995. - V. 69. - P. 10311055.
263. Pickard L., Noel J., Henley J.M., Collingridge G.L., Molnar E. Developmental changes in synaptic AMPA and NMDA receptor distribution and AMPA receptor subunit composition in living hippocampal neurons // J. Neurosci. -2000.-V. 20.-P. 7922-7931.
264. Schell M.J., Molliver M.E., Snyder S.H. D-serine, an endogenous synaptic modulator: Localization to astrocytes and glutamate-stimulated release // PNAS. 1995.-V. 92. - P. 3948-3952.
265. Schell M.J., Cooper O.B., Snyder S.H. D-aspartate localizations imply neuronal and neuroendocrine roles // PNAS. 1997. - V. 94. - P. 2013-2018.
266. Eliasson M.J.L., Blackshaw S., Schell M.J., Snyder S.H. Neuronal nitric oxide synthase alternatively spliced forms: Prominent functional localizations in the brain // PNAS. 1997. - V. 94. - P. 3396-3401.
267. Staimer N., Gee S.J., Hammock B.D. Development of a sensitive enzyme immunoassay for the detection of phenil-p-D-thioglucoronide in human urine // Fresenius J. Anal. Chem. 2001. - V. 369. - P. 273-279.
268. Деменев B.A., Щннова M.A., Иванов Л.И., Воробьева Р.Н., Здановская Н.И., Небайкнна Н.В. Совершенствование методических подходов к конструированию вакцины против клещевого энцефалита // Вопросы вирусологии. 1996. - Т. 41. - С. 107-110.
269. Деменев В.А., Щинова М.А., Иванов Л.И., Воробьева Р.Н., Здановская Н.И., Небайкина Н.В. Способ получения вакцины против клещевого энцефалита на основе растворимого антигена // Патент РФ № 94016771/13, 1997.
270. Kayed R., Head Е., Thompson J.L., Mclntire Т.М., Milton S.C., Cotman C.W., Glabe C.G. Common structure of soluble amyloid oligomers implies common mechanism of pathogenesis // Science. 2003. - V. 300. - P. 486-489.
271. Kowalczyk D.W., Ertl H.C.J. Immune responses to DNA vaccines // Cell. Mol. Life Sci. 1999. - V. 55. - P. 751-770.
272. Hasan U.A., Abai A.M., Harper D.R., Wren B.W., Morrow W.J.W. Nucleic acid immunization: Concepts and techniques associated with third generation vaccines//J. Immunol. Meth. 1999. - V. 229. - P. 1-22.
273. Liu M.A., Hillerman M.R., Kurth R. DNA vaccines: A new era in vaccinology // Ann. N-Y. Acad. Sci. 1995. - V. 772. - P. 1-294.
274. Gurunathan S., Klinman D.M., Seder R.A. DNA vaccines: Immunology, application, and optimization // Annu. Rev. Immunol. 2000. - V. 18. - P. 927974.
275. Cui Z., Mumper R.J. The effect of co-administration of adjuvants with a nanoparticle-based genetic vaccine delivery system on the resulting immune responses // Eur. J. Pharm. Biopharm. 2003. - V. 5. - P. 11-18.
276. Chen D., Payne L.G. Targeting epidermal Langerhans cells by epidermal powder immunization // Cell Res. 2002. - V. 12. - P. 97-104.
277. Chen D., Zuleger C., Chu Q., Maa Y.F., Osorio J., Payne L.G. Epidermal powder immunization with a recombinant HIV gpl20 targets Langerhans cells and induces enhanced immune responses // AIDS Res. Hum. Retroviruses. -2002.-V. 18.-P. 715-722.
278. Dean H.J., Fuller D., Osorio J.E. Powder and particle-mediated approachas for delivery of DNA and protein vaccines into the epidermis // Comp. Immun. Microbiol. Infect. Dis. 2003. - V. 26. - P. 373-388.
279. Thomas M., Klibanov A.M. Conjugation to gold nanoparticles enhances polyethylenimine's transfer of plasmid DNA into mammalian cells // PNAS. -2003.-V. 100.-P. 9138-9143.
280. Zhao Z., Wakita T., Yasui K. Inoculation of plasmids encoding Japanese encephalitis virus PrM-E proteins with colloidal gold elicits a protective immune response in BALB/c mice // J. Virol. 2003. - V. 77. - P. 4248-4260.
281. Teranishi T. Metallic colloids // In: Encyclopedia of Surface and Colloid Science / Ed. Hubbard A. N-Y.: Marcel Dekker, 2002. - P. 3314-3327.
282. Daniel M.C., Astruc D. Gold nanoparticles: Assembly, supramolecular chemistry, quantum-size-related properties, and applications toward biology, catalysis, and nanotechnology // Chem. Rev. 2004. - V. 104. - P. 293-346.
283. Roth J. The colloidal gold marker systems for light and electron microscopic cytochemistry // In: Techniques in Immunocytochemistry / Eds. Bullock G.R., Petrusz P. London: Acad. Press, 1983. - V. 2. - P. 217-284.
284. Handley D.A. Methods for synthesis of colloidal gold // In: Colloidal Gold: Principles, Methods and Applications / Ed. Hayat M.A. San Diego: Academic Press, 1989.-V. 1.-P. 13-32.
285. Turkevich J., Stevenson P.C., Hillier J. A study of the nucleation and growth processes in the synthesis of colloidal gold // Discuss. Faraday Soc. 1951. - V. 11.-P. 55.
286. Stathis E.C., Fabricanos A. Preparation of colloidal gold // Chem. Ind. (London) 1958.-V. 27.-P. 860-861.
287. Tschopp J., Podack E.R., Muller-Eberchard H.J. Ultrastructure of the membrane attack complex of complement: Detection of the tetramolecular C9polymerizing complex C5b-8 // PNAS. 1982. - V. 79. - P. 7474-7478.
288. Birrel G.B., Hedberg K.K. Immunogold labeling with small gold particles: Silver enhancement provides increased detectability at low magnifications // J. Electron Microsc. Tech. 1987. - V. 5. - P. 219-220.
289. DiScipio R.G. Preparation of colloidal gold particles of various sizes using sodium borohydride and sodium cyanoborohydride // Anal. Biochem. 1996. -V. 236.-P. 168-170.
290. Muhlpfordt H. The preparation of colloidal gold particles using tannic acid as an additional reducing agent // Experientia. 1982. - V. 38. - P. 1127-1128.
291. Slot J.W., Geuze H.J. A new method of preparing gold probes for multiple-labeling cytochemistry // Eur. J. Cell Biol. 1985. - V. 38. - P. 87-93.
292. Baschong W., Lucocq J.M., Roth J. "Thiocyanate gold": Small (2-3 nm) colloidal gold for affinity cytochemical labeling in electron microscopy // Histochemistry. 1985. - V. 83. - P. 409-411.
293. Thomas J.M. Colloidal metals: Past, present and future // Pure Appl. Chem. -1988.-V. 60.-P. 1517-1518.
294. Brown K.R., Natan M.J. Hydroxylamine seeding of colloidal Au nanoparticles in solution and on surfaces // Langmuir. 1998. - V. 14. - P. 726-728.
295. Brown K.R., Walter D.G., Natan M.J. Seeding of colloidal Au nanoparticles solutions. 2. Improved control of particle size and shape // Chem. Mater. 2000. -V. 12.-P. 306-313.
296. Jana N. R., Gearheart L., Murphy C.J. Seeding growth for size control of 5-40 nm diameter gold nanoparticles // Langmuir. 2001. - V. 17. - P. 6782 -6786.
297. Goia D.V., Matijevic E. Tailoring the particle size of monodispersed colloidal gold//Colloids and Surfaces A.- 1999.-V. 146.-P. 139-152.
298. Hirai H., Aizavva H. Preparation of stable dispersions of colloidal gold in hexanes by phase transfer// J. Colloid Interface Sci. 1993. - V. 161. - P. 471 -474.
299. Green M., O'Brien P. A simple one phase preparation of organically capped gold nanocrystals // Chem. Commun. 2000. - P. 183-184.
300. Giersig M., Mulvaney P. Preparation of ordered colloid monolayers by electrophoretic deposition // Langmuir. 1993. - V. 9. - P. 3408-3413.
301. Brust M., Walker D., Bethell D., Schiffrin D.J., Whyman R. Synthesis of thiol-derivatised gold nanoparticles in a two-phase liquid-liquid system // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1994. - P. 801.
302. Brust M., Kiely C.J. Some recent advances in nanostructure preparation from gold and silver particles: A short topical review // Colloids and Surfaces A. -2002.-V. 202.-P. 175-186.
303. Dutta J., Hofmann H. Self-organization of colloidal nanoparticles // In: Encyclopedia of Nanoscience and Nanotechnology / Ed. Nalwa H.S. N-Y.: American Scientific Publishers, 2003. - V. X. - P. 1-23.
304. Yeung S.A., Hobson R., Biggs S., Grieser F. Formation of gold sols using ultrasound //J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1993. - V. 4. - P. 378-379.
305. Chen W., Cai W., Zhang L., Wang G., Zhang L. Sonochemical processes and formation of gold nanoparticles within pores of mesoporous silica // J. Colloid Interface Sci. 2001. - V. 238. - P. 291-295.
306. Mandal M., Kundu S., Ghosh S.K., Pal T. UV-photoactivation technique for size and shape controlled synthesis and annealing of stable gold nanoparticles in micelle // Bull. Mater. Sci. 2002. - V. 25. - P. 509-511.
307. Niidome Y., Mori A., Sato T., Yamada S. Enormous size growth of thiol-passivated gold nanoparticles induced by near-IR laser light // Chem. Lett. -2000.-P. 310-311.
308. Gachard E., Remita II., Khatouri J., Keita В., Nadjo L., Belloni J. Radiation-induced and chemical formation of gold clusters // New J. Chem. 1998. - P. 1257-1265.
309. Mafume F., Kohno J.-Y., Takeda Y., Kondow Т., Sawabe H. Formation of gold nanoparticles by laser ablation in aqueous solution of surfactant // J. Phys. Chem. В 2001. - V. 105. - P. 5114-5120.
310. Ma H., Yin В., Wang S., Jiao Y., Pan W., Huang S., Chen S., Meng F. Synthesis of silver and gold nanoparticles by a novel electrochemical method // Chemphyschem. 2004. - V. 5. - P. 68-75.
311. Ершов Б.Г. Наночастицы металлов в водных растворах: электронные, оптические и каталитические свойства // Рос. хим. ж. 2001. - Т. XLV. - С. 20-30.
312. McPartlin М., Mason R., Malatesta L. Novel cluster complexes of gold(0)-gold(l) // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1969. - P. 334.
313. Bartlett Р.Л., Bauer В., Singer S.J. Synthesis of water-soluble undecagold cluster compounds of potential importance in electron microscopic and other studies of biological systems // J. Am. Chem. Soc. 1978. - V. 100. - P. 50855089.
314. Ilainfeld J.F., Powell R.D. New frontiers in gold labeling // J. Ilistochem. Cytochem. 2000. - V. 48. - P. 471 -480.
315. Jana N.R., Gearheart L., Obare S.O., Murphy C.J. Anisotropic chemical reactivity of gold spheroids and nanorods // Langmuir. 2002. - V. 18. - P. 922927.
316. Jana N.R., Gearheart L., Murphy C.J. Wet chemical synthesis of high aspect ratio cylindrical gold nanorods //J. Phys. Chem. B. 2001. - V. 105. - P. 40654067.
317. Nikoobakht В., El-Sayed M.A. Surface-enhanced Raman scattering studies on aggregated gold nanorods // J. Phys. Chem. A. 2003. - V. 107. - P. 3372-3378.
318. Mock J.J., Oldenburg S.J., Smith D.R., Schultz D.A., Schultz S. Composite plasmon resonant nanowires // Nano Letters. 2002. - V. 2. - P. 465-469.
319. Pham T., Jackson J.B., Halas N.J., Lee T.R. Preparation and characterization of gold nanoshells coated with self-assembled monolayers // Langmuir. 2002. - V. 18.-P. 4915-4920.
320. Ung T., Liz-Marzan L.M., Mulvaney P. Gold nanoparticle thin films // Colloids and Surfaces A. 2002. - V. 202. - P. 119-126.
321. Sun Y., Xia Y. Shape-controlled synthesis of gold and silver nanoparticles // Science. 2002. - V. 298. - P. 2176-2179.
322. Chen F., Xu G-Q., Hor T.S.A. Preparation and assembly of colloidal gold nanoparticles in CTAB-stabilized reverse microemulsion // Mater. Lett. 2003. -V. 4325.-P. 1-5.
323. Pan S.L., Chen M., Li I I.L. Aqueous gold sols of rod-shaped particles prepared by the template method // Colloids and Surfaces A. 2001. - V. 180. - P. 55-62.
324. Kinoshita T., Seino S., Okitsu K., Nakayama T., Nakagawa T., Yamamoto T.A. Magnetic evaluation of nanostructure of gold-iron composite particles synthesized by a reverse micelle method // J. Alloys Compounds. 2003. - V. 359. - P. 46-50.
325. Mallin M.P., Murphy C.J. Solution-phase synthesis of sub-10 nm Au-Ag alloy nanopartieles // Nano Lett. 2002. - V. 2. - P. 1235-1237.
326. Gardea-Torresdey J.L., Parsons J.G., Gomez E., Peralta-Videa J. Formation and growth of Au nanopartieles inside live alfalfa plants // Nanoletters. 2002. - V. 2.-P. 397-401.
327. Shankar C.S., Ahmad A., Pasricha R., Sastry M. Bioreduction of ehloroaurate ions by geranium leaves and its endophytic fungus yields gold nanopartieles of different shapes//J. Mater. Chem. 2003. - V. 143. - P. 1822-1826.
328. Хлебцов Н.Г., Богатырев В.А., Дыкман JT.А., Мельников А.Г. Оптические свойства коллоидного золота и его конъюгатов с биоспецифическими макромолекулами // Коллоидный журнал. 1995. - Т. 57. - С. 412-423.
329. Богатырев В.А., Дыкман Л.А., Щеголев С.Ю. Способ получения биоспецифических маркеров конъюгатов коллоидного золота // Патент РФ №2013374, 1994.
330. Goodman S., Hodges G., Livingston D. A review of the colloidal gold marker system // Scanning Electron. Microsc. 1980. - V. 2. - P. 133-154.
331. Богатырев В.А., Дыкман Л.А., Хлебцов Б.IL, Хлебцов Н.Г. Определение среднего размера и оценка полидисперсности наночастиц золота по спектрам поглощения и рассеяния света // Опт. и спектр. 2004. - Т. 96. - С. 139-147.
332. Berne B.J., Pecora R. Dynamic light scattering with application to chemistry, biology, and physics. N-Y: Dover Publ., 2002.
333. Клюбин B.B., Круглова Л.А., Сахарова H.А., Таллиер Ю.А. Измерение дисперсного состава латексов с помощью метода динамического рассеяния света // Коллоид, журн. 1990. - Т. 52. - С. 470-477.
334. Saraiva S.M., De Oliveira J.F. Control of particle size in the preparation of colloidal gold//J. Dispers. Sci. Technol. 2002. - V. 23. - P. 837-844.
335. Фролов Ю.Г. Курс коллоидной химии. Поверхностные явления и дисперсионные системы. М.: Химия, 1989. - 464 с.
336. Щукин Е.Д., Перцов А.В., Амелина Е.А. Коллоидная химия. М.: МГУ. -1982.-348 с.
337. Духин С.С., Дерягин Б.В. Электрофорез. М.: Наука, 1976.
338. Churaev N.V. The DLVO theory in russian colloid science // Adv. Colloid Interface Sci. 1999, - V. 83. - P. 19-32.
339. Goddard E.D., Vincent B. Polymer Adsorption and Dispersion Stability. -Washington: ACS Symp. Ser., 1984.
340. Mayer A.B.R., Mark J.E. Colloidal gold nanoparticles protected by cationic polyelectrolytes // Pure Appl. Chern. 1997. - V. 11. - P. 2151 -2164.
341. Shenton W., Davis S.A., Mann S. Directed self-assembly of nanoparticles into macroscopic materials using antibody-antigen recognition // Adv. Mater. 1999. -V. 11.-P. 449-452.
342. Dubois L.H., Nuzzo R.G. Synthesis, structure, and properties of model organic surfaces // Ann. Rev. Phys. Chem. 1992. - V. 43. - P. 437-467.
343. Lowe C.R Nanobiotechnology: The fabrication and applications of chemical and biological nanostructures // Curr. Opin. Struct. Biol. 2000. - V. 10. - P. 428434.
344. Letsinger R.L., Elghanian R., Viswanadham G., Mirkin C.A. Use of a steroid cyclic disulfide anchor in constructing gold nanoparticle-oligonucleotide conjugates // Bioconjugate Chem. 2000. - V. 11. - P. 289-291.
345. Li Z., Jin R.S., Mirkin С.Л., Letsinger R.L. Multiple thiol-anchor capped DNAgold nanoparticle conjugates // Nucleic Acids Res. 2002. - V. 30. - P. 15581562.
346. Ghosh S.S., Kao P.M., McCue A.W., Chappelle ILL. Use of maleimide-thiol coupling chemistry for efficient syntheses of oligonucleotide-enzyme conjugate hybridization probes // Bioconjugate Chem. 1990. - V. 1. - P. 71-76.
347. Storhoff J.J., Elghanian R., Mucic R.C., Mirkin C.A., Letsinger R.L. One-pot colorimetric differentiation of poly-nucleotides with single base imperfections using gold nano-particle probes // J. Am. Chem. Soc. 1998. - V. 120. - P. 19591964.
348. Horisberger М., Rosset J., Bauer Н. Colloidal gold granules as markers for cell surface receptors in the scanning electron microscopy // Experimentia. 1975. -V.31.-P. 1147-1151.
349. Lucocq J. Selective adsorption: A new method for purification of protein A-gold complexes // Microsc. Res. Techn. 1996. - V. 35. - P. 314-319.
350. Slot J.W., Geuze H.J. Sizing of protein A-colloidal gold probes for immunoelectron microscopy// J. Cell Biol. 1981. - V. 90. - P. 533-536.
351. Wang B.-L., Scopsi L., Nielsen M.H., Larsson L.-I. Simplified purification and testing of colloidal gold prodes // Histochem. 1985. - V. 83. - P. 109-115.
352. Siebrands Т., Giersig M., Mulvaney P., Fischer C.H. Steric exclusion chromatography of nanometer-sized gold particles // Langmuir. 1993. - V. 9. -P. 2297-2300.
353. Eck D., Helm C.A. Plasmon resonance measurements of the adsorption and adsorption kinetics of a biopolymer onto gold nanocolloids // Langmuir. 2001. -V. 17.-P. 957-960.
354. Lachapelle M., Aldrich H.C. Phalloidin gold complexes: A new tool for ultrastructural localization of F-actin // J. Histochem. Cytochem. - 1988. - V. 36. -P. 1197-1202.
355. Berg R.H., Erdos G.W., Gritzali M., Brown R.D. Enzyme-gold affinity labeling of cellulose // J. Electron Microsc. Tech. 1988. - V. 8. - P. 371-379.
356. Schmidt A.-C., Lambert A.-M. Characterization and dynamics of cytoplasmic F-actin in higher plant endosperm cells during interphase, mitosis and cytokinesis // J. Cell Biol. 1987. - V. 105. - P. 2157-2166.
357. Свиткина T.M. Организация цитоскелета эпителиальных клеток в культуре //Цитология. 1989.-Т. 31.-С. 1435-1440.
358. Lloyd C.W. The plant cytoskeleton: The impact of fluorescence microscopy // Annu. Rev. Plant Physiol. 1987. - V. 38. - P. 119-139.
359. Рихтер Т.Я., Грингауз O.K., Соколов О.И. Выявление и характер мечения F-актина маркером фаллоидин коллоидное золото // Цитология. - 1990. -Т. 32.-С. 1114-1119.
360. Дыкман JI.A., Богатырев В.А., Зайцева И.С., Соколова М.К., Иванов В.В., Соколов О.И. Использование конъюгатов коллоидного золота для идентификации актинов различного происхождения // Биофизика. 2002. -Т. 47. - С. 632-640.
361. Nakamura К., Takahashi К., Watanabe S. Myosin and actin from Escherichia coli K12 C600 // J. Biochem. 1978.-V. 84. - P. 1453-1458.
362. Neimark H.C. Extraction of an actin-like protein from the prokaryote Mycoplasma pneumoniae II PNAS. 1977. - V. - 74. - P. 4041-4045.
363. Molecular Interactions of Actin: Actin Structure and Actin-Binding Proteins / Eds. dos Remedios C.G., Thomas D.D. Berlin: Springer-Verlag, 2001.
364. Клесов A.A. Биохимия и энзимология гидролиза целлюлозы // Биохимия. -1990.-Т. 55.-С. 1731-1765.
365. Матвеев В.Ю., Богатырев В.А., Дыкман JI.A., Матора JI.IO., Шварцбурд Б.И. Физико-химические свойства клеточной поверхности R- и S-вариантов штамма Azospirillum brasilense II Микробиол. 1992. - Т. 61. - С. 645-651.
366. Чумаков М.И., Дыкман JI.A., Богатырев В.А., Курбанова И.В. Изучение внеклеточных структур агробактерий, участвующих в контактах с бактериальными и растительными клетками // Микробиол. 2001. - Т. 70. -С. 275-282.
367. Ponder B.A.J. Lectin histochemistry // In: Immunocytochemistry, practical applications in patology and biology / Eds. Polak J.M., Van Noorden S. -Bristol: J. Wright and Sons, 1983. P. 129-142.
368. Луцик А.Д., Детюк E.C., Луцик М.Д. Лектины в гистохимии. Львов: Выща школа, 1989. - 144 с.
369. Изучение и применение лектинов / Уч. зап. Тарт. ун-та. Тарту: Тарт. ун-т, 1989.-Вып. 869.-212с.
370. Никитина В.Е., Аленькина С.А., Итальянская Ю.В., Пономарева Е.Г. Очистка и сравнение лектинов с клеточной поверхности активных и неактивных по гемагглютинации клеток азоспирилл // Биохимия. 1994. -Т. 59. - С. 656-662.
371. Sugimoto Т. Preparation of monodispersed colloidal particles // Adv. Colloid Interface Sei. 1987. - V. 28. - P. 65-108.
372. Longenberger L., Mills G. Formation of metal particles in aqueous-solutions by reactions of metal-complexes with polymers // J. Phys. Chem. 1995. - V. 99. -P. 475-478.
373. Teranishi Т., Miyake M. Size control of metal nanoparticles with aid of surface protection by polymer // Hyomen. 1997. - V. 35. - P. 439-452.
374. Hirai H., Nakao Y., Toshima N. Preparation of colloidal transition metals in polymers by reduction with alcohols or ethers // J. Macromol. Sei. Chem. -1979.-V. 13.-P. 727-750.
375. Spatz J.P., Mössmer, S., Möller M. Mineralization of gold nanoparticles in a block copolymer microemulsion // Chem.-Eur. J. 1996. - V. 12 - P. 1552-1555.
376. Esumi K., Susuki A., Aihara N., Usui K., Torigoe K. Preparation of gold colloids with UV irradiation using dendrimers as stabilizer// Langmuir. 1998. -V. 14.-P. 3157-3159.
377. Otsuka H., Akiyama Y., Nagasaki Y., Kataoka K. Quantitative and reversible lectin-induced association of gold nanoparticles modified with a-lactosyl-co-mercapto-poly(ethylene glycol) //J. Am. Chem. Soc. 2001. - V. 123. - P. 82268230.
378. Nuss S., Böttcher II., Wurm II., Hallensleben M.L. Gold nanoparticles with covalently attached polymer chains // Angew. Chem. Int. Ed. 2001. - V. 40. -P. 4016-4018.
379. Kunz M.S., Shul K.R., Kellok A.J. Colloidal gold dispersions in polimeric matrices //J. Colloid Interface Sci. 1993. - V. 156. - P. 240-249.
380. Corbierre M.K., Cameron N.S., Sutton M., Mochrie S.G.J., Lurio L.B., Riihm A., Lennox R.B. Polymer-stabilized gold nanoparticles and their incorporation into polymer matrices // J. Am. Chem. Soc. 2001. - V. 123. - P. 10411 -10412.
381. Selvan S.T., Spatz J.P., Klock H.-A., Moller M. Gold-polypyrrole core-shell particles in diblock copolymer micelles // Adv. Mater. 1998. - V. 10. - P. 132134.
382. Siiman O., Burshteyn A. Formation of colloidal metal dispersions using aminodextrans as reductants and protective agents // US Patent № WO 93/15117.
383. Skutelsky E., Roth J. Cationic colloidal gold a new probe for the detection of anionic cell surface sites by electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. -1986.-V. 34.-P. 693-696.
384. Дыкман Л.А., Ляхов A.A., Богатырев B.A., Щеголев С.Ю. Синтез коллоидного золота с применением высокомолекулярных восстановителей // Коллоидный журнал. 1998. - Т. 60. - С. 757-762.
385. Catt К.J., Tregear G.W. Solid-phase radioimmunoassay in antibody-coated tubes // Science. 1967. - V. 158. - P. 1570-1571.
386. Chessum B.S., Denmark J.R. Inconstant ELISA // Lancet. 1978. - V. 1. - P. 161.
387. Ilawkes R., Niday E., Gordon J. A dot immunobinding assay for monoclonal and other antibodies // Analyt. Biochem. 1982. - V. 119. - P. 142-147.
388. Tsang V.C.W., Peralta J.M., Simons A.R. Enzyme-linked immunoelectrotransfer blot techniques (ELISA) for studying the specificities of antigens and antibodies separated by gel electrophoresis // Methods Enzymol. -1983.- V.92.-P.377 -391.
389. Towbin I I., Gordon J. Immunoblotting and dot immunobinding current status and outlook // J. Jmmunol. Meth. - 1984. - V. 72. - P. 313-340.
390. Walton B.C., Pappas M.G., Sierra M., Hajkowski R., Jacson P.R., Custodio R. Field use of the Dot-ELISA test for human visceral leishmaniasis in Honduras // Bull. P.A.H.O. 1986. - V. 20. - P. 147-155.
391. Giannini S.H., Induction and detection of leishmanial infections in Rattus norvegicus II Trans. Roy. Trop. Med. Hyg. 1985. - V. 79. - P. 458-161.
392. Pappas M.G., Hajkowski R., Hockmeyer W.T. Dot enzyme-linked immunosorbent assay (Dot-ELISA): A micro method for the rapid diagnosis of visceral leishmaniasis//J. Jmmunol. Meth. 1983. - V. 64. - P. 205-214.
393. Карулин А.Ю., Дзантиев Б.Б. Поливалентное взаимодействие АГ-АТ: теоретические модели и роль в иммуноанализе клеток // Ж. Всес. хим. о-ва. им. Д.И. Менделеева. 1989. - Т. 34. - С. 30-37.
394. Valle М., Munoz М., Kremer L., Valpuesta J.M., Martinez-A С., Carrascosa J.L., Albar J.P. Selection of antibody probes to correlate protein sequence domains with their structural distribution // Protein Sei. 1999. - V. 8. - P. 883889.
395. Larsson L.-I. A novel immunocytochemical model system for specificity and sensitivity screening of antisera against multiple antigens // J. Histochem. Cytochem. 1981. - V. 29. - P. 408-410.
396. Towbin H., Staehelin Т., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from Polyacrylamide gels to nutrocellulose sheets: Procedure and some application // PNAS. 1979. - V. 76. - P. 4350-4354.
397. Мулдер M. Введение в мембранную технологию. Москва: Мир, 1999. -513 с.
398. Стародуб Н.Ф., Артюх В.П., Назаренко В.И., Коломиец Л.И. Белковый иммуноблот и иммунодот в биохимических исследованиях // Украинский биохимический журнал. 1987. - Т. 59. - С. 108-120.
399. Vaessen R.T.M.J., Kreike J., Groot G.S.P. Protein transfer to nitrocellulose filters // FEBS Lett. 1981. - V. 124. - P. 193-196.
400. Gourlet P., Svoboda M., Cauvin A., Christophe, J. The sensitivity of dot immunoassay for the peptides helodermin, PHI and PHM increases after peptide cross-linking to proteins prefixed on nitrocellulose // J. Immunol. Meth. 1990. -V. 133.-P. 151-157.
401. Добриков М.И., Тенетова Е.Д., Шишкин Г.В. Ковалентная иммобилизация белков на светочувствительных капроновых мембранах для твердофазного иммуноанализа// Биотехнология. 1991. - № 1. - С. 80-84.
402. Bowen B., Steinberg J., Laemmli U.K., Wientraub H. The detection of DNA-binding proteins by protein blotting // Nucl. Acid. Res. 1980. - V. 8. - P. 1-20.
403. Gershoni J.M., Palade G.E. Protein blotting: Principles and applications // Anal. Biochem. 1983. - V. 131. - P. 1-15.
404. Nonradioactive labeling and detection of biomolecules / Ed. Kessler C. Berlin: Springer-Verlag, 1992. 436 p.
405. Wirth P.J., Romano A. Staining methods in gel electrophoresis, including the use of multiple detection methods // J. Chromatogr. A. 1995. - V. 698. - P. 123-143.
406. Dunn M.J. Detection of proteins on blots using the avidin-biotin systems // Meth. Mol. Biol. 1994. - V. 32. - P. 227-232.
407. Härtig W., Kirazov L., Brückner G., Holzer M., Gärtner U., Bigl V. Blot analyses and immunocytochemistry of neural antigens with digoxigenylated primary and secondary antibodies // Brain Res. Protocols. 1997. - V. 2. - P. 3543.
408. Southern E.M. Detection of specific sequences among DNA fragments separated by gel electrophoresis//J. Mol. Biol. 1975. - V. 98. - P. 503-517.
409. Alwine J.C., Kemp D.J., Stark G.R. Method for detection of specific RNAs in agars gels by transfer to diazobenzyloxymethyl-paper and hybridization with DNA probes // PNAS. 1977. -V. 74. - P. 5350-5354.
410. Kurien B.T., Scofield R.H. Protein blotting: A review // J. Immunol. Meth. -2003.-V. 274.-P. 1-15.
411. Glass W.F., Briggs R.C., Hnilica L.S. Identification of tissue-specific nuclear antigens transferred to nitrocellulose// Science. 1981. - V. 211. - P. 70-72.
412. Bell M.L., Engvall E. The specific detection of collagenous proteins after electrophoresis using enzyme-conjugated collagen-binding fibronectin fragments // Anal. Biochem. 1982. - V. 123. - P. 329-335.
413. Jahn L., Schiebler B., Greengard P. A quntitative dot-immunobinding assay for proteins using nitrocellulose membrane filtres // PNAS. 1984. - V. 81. - P. 1684-1687.
414. Brada D., Roth J. «Golden blot»-detection of polyclonal and monoclonal antibodies bound to antigens on nitrocellulose by protein A gold complexes // Anal. Biochem. - 1984. - V. 142. - P. 79-83.
415. Moeremans M., Daneles G., van Dijck A., Langanger G., de Mey J. Sensitive visualization of antigen-antibody reactions in dot and blot immune overlay assays with immunogold and immunogold/silver staining // J. Immunol. Meth. -1984.-V. 74. P. 353-360.
416. Surek B., Latzko E. Visualization of antigenic proteins blotted onto nitrocellulose using the immuni-gold-staining (IGS)-method // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. - V. 121. - P. 284-289.
417. Hsu Y.-I I. Immunogold for detection of antigen on nitrocellulose paper // Anal. Biochem. 1984. - V. 142. - P. 221-225.
418. Moeremans M., Daneels G., de Raeymaeker M., de Mey J. Colloidal metal staining of blots // In: Handbook of Immunoblotting of Proteins, V. I / Eds. Bjerrum O.J., Heegaard N.H.H. Orlando: CRC Press, 1988. - P. 137-144.
419. Rohringer R. Detection of proteins with colloidal gold // In: Colloidal Gold: Principles, Methods and Applications / Ed. Hayat M.A. San Diego: Academic Press, 1989.-V. l.-P. 396-410.
420. Fowler S.J. The detection of proteins on blots using gold or immunogold. Review // Methods Mol. Biol. 1994. - V. 32. - P. 239-255.
421. Moeremans M., Daneels G., De Mey J. Sensitive colloidal metal (gold or silver) staining of protein blots on nitrocellulose membranes // Anal. Biochem. 1985. -V. 145.-P. 315-321.
422. Daneels G, Moeremans M., De Raeymaeker M., De Mey J. Sequential immunostaining (gold/silver) and complete protein staining (AuroDye) on western blots // J. Immunol. Meth. 1986. - V. 89. - P. 89-91.
423. Egger D., Bienz K. Colloidal gold staining and immunoprobing of proteins on the same nitrocellulose blot // Anal. Biochem. 1987. - V. 166. - P. 413-417.
424. Schapira A.H.V., Keir G. Two-dimensional protein mapping by gold stain and immunoblotting// Anal. Biochem. 1988.-V. 169. - P. 167-171.
425. Jamaguchi K., Asakawa H. Preparation of colloidal gold for staining proteins electrotransferred onto nitrocellulose membranes // Anal. Biochem. 1988. - V. 172.-P. 104-107.
426. Egger D., Bienz K. Protein (Western) blotting // Mol. Biotechnol. 1994. - V. 1. - P. 289-305.
427. Li K.W., Geraerts W.P., van Elk R., Joosse J. Quantification of proteins in the subnanogram and nanogram range: Comparison of the AuroDye, FerriDye, and India ink staining methods // Anal. Biochem. 1989. - V. 182. - P. 44-47.
428. Cheley S., Bayley H. Assaying nanogram amounts of dilute protein // Biotechniques. 1991. - V. 10. - P. 730-732.
429. DotMETRIC Protein assay // CHEMICON Communications Update. 1998. -V. 8.-P. 12.
430. Casero P., Del Campo, G.B., Righetti P.G. Negative aurodye for Polyacrylamide gels: The impossible stain // Electrophoresis. 1985. - V. 6. - P. 367-372.
431. Saman E. A simple and sensitive method for detection of nucleic acids fixed on nylon-based filters // Gene Anal. Technol. 1986. - V. 3. - P. 1-7.
432. Jones G.L., Bailey J.A., O'Connell R.J. Sensitive staining of fungal extracellular matrices using colloidal gold // Mycol. Res. 1995. - V. 99. - P. 567-573.
433. Juurlink B.H., Devon R.M. Colloidal gold as a permanent marker of cells // Experientia. 1991. - V. 47. - P. 75-77.
434. Poulain D., Ayadi A., Fruit J. Detection d'un antigene temoin d'infection systemique a Candida a l'aide d'un anticorps monoclonal couple a l'or colloidal // Ann. Biol. Clin. 1987. - V. 45. - P. 565-572.
435. Seitz J. Karenzin a hormone dependent secretary protein of the rat seminal vesicle with actin-binding properties // Hoppe-Seyler's Z. Biol. Chem. - 1987. -Bd. 368. - S. 442-447.
436. Li W.P., Zuber C., Roth J. Use of Phaseolus vulgaris leukoagglutinating lectin in histochemical and blotting techniques: A comparison of digoxigenin and biotin labelled lectins // Histochemistry. 1993. - V. 100. - P. 347-356.
437. Nespolo A., Bianchi G., Salmaggi A., Lazzaroni M., Cerrato D., Tajoli L.M. Immunoblotting techniques with picogram sensitivity in cerebrospinal fluid protein detection// Electrophoresis. 1989. - V. 10. - P. 34-40.
438. Tomlinson S., Luga A., Huguenel E., Dattagupta N. Detection of biotinylated nucleic acid hybrids by antibody-coated gold colloid // Anal, biochem. 1988. -V. 171.-P. 217-222.
439. Righetti P.G., Casero P., Del Campo, G.B. Gold staining in cellulose acetate membranes//Clin. Chim. Acta. 1986.-V. 157.-P. 167-171.
440. Poor M.L., Santa P.F., Sittampalam G.S. Visualization of multiple protein bands on the same nitrocellulose membrane by double immunoblotting // Anal. Biochem. 1988. - V. 175. - P. 191-195.
441. Steffen W., Linck R.W. Multiple immunoblot: A sensitive technique to stain proteins and detect multiple antigens on a single two-dimensional replica // Electrophoresis. 1989. - V. 10. - P. 714-718.
442. Raoult D., Dasch G.A. The line blot: An immunoassay for monoclonal and other antibodies. Its application to the serotyping of gram-negative bacteria // J. Immunol. Meth. 1989. - V. 125. - P. 57-65.
443. Petchclai B., Hiranras S., Potha U. Gold immunoblot analysis of IgM-specific antibody in the diagnosis of human leptospirosis // Am. J. Trop. Med. Hyg. -1991.-V. 45.-P. 672-675.
444. Scott J.M., Shreffler W.G., Ghalib H.W., el Asad A., Siddig M., Badaro R., Reed S.G. A rapid and simple diagnostic test for active visceral leishmaniasis // Am. J. Trop. Med. Hyg. 1991. - V. 44. - P. 272-277.
445. Liu Y.S., Du W.P., Wu Z.X. Dot-immunogold-silver staining in the diagnosis of cysticercosis // Int. J. Parasitol. 1996. - V. 26. - P. 127-129.
446. Liu Y.S., Du W.P., Wu Y.M., Chen Y.G., Zheng K.Y., Shi J.M., Hu X.Z., Li G.Y., You C.F., Wu Z.X. Application of dot-immunogold-silver staining in the diagnosis of clonorchiasis//J. Trop. Med. Hyg. 1995. - V. 98. - P. 151-154.
447. Chu F., Ji Q., Yan R.-M. Study on using colloidal gold immuno-dot assay to detect special antibody of hemorrhagic fever renal syndrome // Chinese journal of integrated traditional and western medicine. 2001. - V. 21. - P. 504-506.
448. Dar V.S., Ghosh S., Broor S. Rapid detection of rotavirus by using colloidal gold particles labeled with monoclonal antibody // J. Virol. Meth. 1994. - V. 47.-P. 51-58.
449. Fernandez D., Valle I., Llamos R., Guerra M., Sorell L., Gavilondo J. Rapid detection of rotavirus in feces using a dipstick system with monoclonal-antibodies and colloidal gold as marker // J. Virol. Meth. 1994. - V. 48. - P. 315-323.
450. Yee J.L., Jennings M.B., Carlson J.R., Lerche N.W. Л simple, rapid immunoassay for the detection of simian immunodeficiency virus antibodies // Lab. Anim. Sci. 1991. - V. 41. - P. 119-122.
451. Reboli A.C. Diagnosis of invasive candidiasis by a dot immunobinding assay for Candida antigen-detection//J. Clin. Microbiol. 1993. - V. 31. - P. 518-523.
452. Poulain D., Mackenzie D.W., Van Cutsem J. Monoclonal antibody-gold silver staining dot assay for the detection of antigenaemia in candidosis // Mycoses. -1991.-V. 34.-P. 221-226.
453. Vera-Cabrera L., Rendon A., Diaz-Rodriguez M., Handzel V., Laszlo A. Dot blot assay for detection of antidiacyltrehalose antibodies in tuberculous patients // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 1999. - V. 6. - P. 686-689.
454. Kunakorn M., Petchclai В., Khupulsup K., Naigowit P. Gold blot for detection of immunoglobulin M (IgM)- and IgG-specific antibodies for rapid serodiagnosis of melioidosis // J. Clin. Microbiol. 1991. - V. 29. - P. 20652067.
455. Huang Q., Lan X., Tong Т., Wu X., Chen M., Feng X., Liu R., Tang Y., Zhu Z. Dot-immunogold filtration assay as a screening test for syphilis // J. Clin. Microbiol. 1996. - V. 34. - P. 2011-2013.
456. Загоскина Т.Ю., Марков Е.Ю., Калиновский А.И., Голубинский Е.П. Использование специфических антител, меченных частицами коллоидного золота, для обнаружения антигенов бруцелл методом дот-иммуноанализа // ЖМЭИ. 1998. - К» 6. - С. 64-69.
457. Xu Z. Immunogold dot assay for diagnosis of early pregnancy // Chung Hua I Hsueh Tsa Chili (Taipei). 1992. - V. 72. - P. 216-218.
458. Matsuzawa S., Kimura H., Itoh Y., Wang II., Nakagawa Т. A rapid dot-blot method for species identification of bloodstains // J. Forensic Sci. 1993. - V. 38. - P. 448-454.
459. Walker A.G., Dawe K.I. The rapid and sensitive enumeration of antibody-secreting cells using immunogold/silver staining (SIG-blot assay) // J. Immunol. Meth. 1987. - V. 104. - P. 281-283.
460. Smithwick E.B., Young L.G. Solid-phase indirect immunogold localization of human sperm antigens reacting with antisperm antibodies in human sera // J. Androl. 1990. - V. 11. - P. 246-254.
461. Hatakeyama Т., Murakami K., Miyamoto Y., Yamasaki N. An assay for lectin activity using microtiter plate with chemically immobilized carbohydrates // Anal. Biochem. 1996. - V. 237. - P. 188-192.
462. Vazquez S., Lemos G., Pupo M., Ganzon O., Palenzuela D., Indart A., Guzman M.G. Diagnosis of Dengue virus infection by the visual and simple AuBioDOT immunoglobulin M capture system // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 2003. - V. 10.-P. 1074-1077.
463. Kaur R., Raje M. A solid-phase method for evaluation of gold conjugate used in quantitative detection of antigen by immunogold-labeling electron microscopy // J. Immunol. Meth. 2003. - V. 279. - P. 33-40.
464. Полтавченко А.Г., Полтавченко Д.А., Загоскина Т.Ю. Перспективы использования коллоидного серебра как маркера в иммуноанализе // Сибирь-Восток.-2002.-Вып. 3 (51).-С. 10-12.
465. Han A., Dufva М., Belleville Е., Christensen C.B.V. Detection of analyte binding to microarrays using gold nanoparticle labels and a desktop scanner // Lab. Chip. 2003. - V. 3. - P. 329-332.
466. Long G.W., O'Brien T. Antibody-based systems for the detection of Bacillus anthracis in environmental samples // J. Appl. Microbiol. 1999. - V. 87. - P. 214.
467. Bird C.B., Miller R.L., Miller B.M. Reveal for Salmonella test system // J. AOAC Int. 1999. - V. 82. - P. 625-633.
468. Escalante H.A., Huamanchay O.C., Davelois K.A. La inmunocromatografia para el diagnóstico de la infección por Taenia solium en Mesocricetus auratus mediante la detección de coproantígenos // Rev. Med. Exp. 2001. - V. 18. - P. 57-62.
469. Shyu R.H, Shyu II.F., Liu H.W., Tang S.S. Colloidal gold-based immunochromatographic assay for detection of ricin // Toxicon. 2002. - V. 40. -P. 255-258.
470. Chanteau S., Rahalison L., Ralafiarisoa L., Foulon J., Ratsitorahina M., Ratsifasoamanana L., Carniel E., Nato F. Development and testing of a rapid diagnostic test for bubonic and pneumonic plague // Lancet. 2003. - V. 361. -P. 211-216.
471. Grobusch M.P., Schormann D., Schwenke S., Teichmann D., Klein E. Rapid immunochromatographic assay for diagnosis of tuberculosis // J. Clin. Microbiol. 1998. - V. 36. - P. 3443.
472. Glynou K., Ioannou P.C., Christopoulos Т.К., Syriopoulou V. Oligonucleotide-functionalized gold nanoparticles as probes in a dry-reagent strip biosensor for DNA analysis by hybridization // Anal. Chem. 2003. - V. 75. - P. 4155-4160.
473. Дзантиев Б.Б., Жердев А.В., Попов В.О., Венгеров Ю.Ю., Старовойтова Т.А., Тогузов Р.Т. Системы экспрессной иммунодетекции биологически активных соединений // Клин. лаб. диагн. 2002. - № 8. - С. 25-32.
474. Millipore's short guide for developing immunochromatographic test strips. -Bedford: Millipore Corporation, 1999. 42 p.
475. Cho J.-H., Pack S.-H. Semiquantitative, bar-code version of immunochromatographic assay system for human serum albumin as model analyte // Biotechnol. Bioengineer. 2001. - V. 75. - P. 725-732.
476. Liang R., Emerich D.W. Analysis of lectin binding by Bradyrhizobiwn japonicum strains grown on nitrocellulose filters using peroxidase-labelled lectin // Anal. Biochem. 1987. - V. 164. - P. 488-493.
477. Achacha M., Mittal K.R. Rapid identification of porcine Serpulina species by colony blot assay using a genus-specific monoclonal antibody // Vet. Rec. -1996.-V. 139.-P. 539-41.
478. Богатырев В. А., Дыкман JT. А., Матора Л.Ю., Шварцбурд Б.И. Твердофазный иммуноанализ с использованием коллоидного золота в серотипировании азоспирилл // Микробиология. 1991. - Т. 60. - С. 524529.
479. Leammli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. - V. 227. - P. 680-685.
480. Hitchcock P.J., Brown J. Morphological heterogeneity among Salmonella lipopolysaccharide chemotypes in silver-stained polyacrylamide gels // J. Bacteriol. 1983. - V. 154. - P. 269-277.
481. Peridas G., Plagens U., Traub P. Protein transfer from fixed, stained, and dried polyacrylamide gels and immunoblot with protein A-gold // Anal. Biochem. -1986.-V. 152.-P. 94-99.
482. Moeremans M., Daneels G., de Raeymaeker M., de Mey J. Staining method for protein and nucleic acids // European Patent № 0165633, 1985.
483. Jeppesen M.A., Barlow R.B. Determination of particle size of colloidal gold from absorption spectra//J. Opt. Soc. Am. 1962. - V. 52. - P. 99-101.
484. Behnke O., Ammitzboll Т., Jessen I I., Klokker M., Tranun-Jensen J., Olsson L. Non-specific binding of protein-stabilized gold sols as a source of error in immunocytochemistry// Eur. J. Cell Biol. 1986. - V. 41. - P. 326-338.
485. Hunter J.В., Hunter S.M. Protein assay in the low nanogram range by AuroDye staining//Anal. Biochem. 1987. - V. 164. - P. 430-433.
486. O'Toole D.K. The toluidine blue-membrane filter method: Absorption spectra of toluidine blue stained bacterial cells and the relationship between absorbance and dry mass of bacteria// Stain Techn. 1983. - V. 58. - P. 291-298.
487. Roach P.D., Zollinger M., Noel S.P. Detection of the low density lipoprotein (LDL) receptor on nitrocellulose paper with colloidal gold-LDL conjugates // J. Lipid Res. 1987. - V. 28. - P. 1515-1521.
488. Tarlton J.F., Knight. P.J. Comparison of reflectance and transmission densitometry, using document and laser scanners, for quantitation of stained Western blots//Anal. Biochem. 1996. - V. 237. - P. 123-128.
489. Чибисов К.И. Общая фотография. Москва: Искусство, 1984.
490. Картужанский A.JL, Красный-Адмони J1.B. Химия и физика фотографического процесса. Ленинград: Химия, 1986.
491. Van Beek L.K.H. Special properties of physical development process // J. Photogr. Sci. Eng. 1976. - V. 20. - P. 88-91.
492. Danscher G. Localization of gold in biological tissue. A photochemical method for light and electron microscopy// Histochemistry. 1981. - V. 71. - P. 81-88.
493. James Т.Н. The Theory of the Photographic Process. N-Y.: Macmillan, 1977.
494. Scopsi L. Silver-enhanced colloidal gold method // In: Colloidal Gold: Principles, Methods and Applications / Ed. Hayat M.A. San Diego: Academic Press, 1989.-V. l.-P. 251-295.
495. Lageman A., Buchheim P. Die Gold-Silber-Technik ein neues immunohistochemisches Verfahren zum Naclnveis von Zellmembranantigenen // Acta I-Iistochem. - 1985. - Bd. 76. - S. 113-120.
496. Noppe M.J.M., Konigs F.J. Method for depositing metal particles on a marker // European patent № 0293947, 1990.
497. Skutelsky E., Goyal V., Alroy J. The use of avidin-gold complex for light microscopic localization of lectin receptors // Histochemistry. 1987. - V. 86. -P. 291-295.
498. Hacker G.W., Polak J.M., Springall D.R., Tang S.-K., van Noorden S., Lackie P.M., Grimelius L., Flucher В., Adam H. Immunogold-silver sataining (IGSS) -a review // Mikroskopie (Vienna). 1985 - Bd. 42. - S. 318-325.
499. Кацы Е.И. Молекулярно-генетические процессы, влияющие на ассоциативное взаимодействие почвенных бактерий с растениями. -Саратов: Изд-во Сарат. ун-та, 2003. 172 с.
500. Чумаков М.И. Механизм агробактериальной трансформации растений. -Саратов: Слово, 2001. 256 с.
501. Dobereiner J., Day J.M. Associative symbiosis in tropical grasses: characterization of microorganisms and dinitrogen-fixing sites // Proc. Intern. Symp. on N2-Fixation / Eds. Newton E., Nijman C.J. Washington: Pullman, 1976.-P. 518-538.
502. Eichhorn M. Offene Fragen bei der Azospirillum-Vlalbsymhiosc mit Pflanzen // Biol. Rundsch. 1989. - Bd. 27. - S. 204-205.
503. Bashan Y., Holguin G. Azospirillum-phnt relationships: environmental and physiological advances (1990-1996) // Can. J. Microbiol. 1997. - V. 43. - P. 103-121.
504. Krieg N.R., Dobereiner J. Genus Azospirillum (Tarrand, Krieg and Dobereiner, 1979) // In: Bergey's Manual of Systematic Bacteriology / Eds. Krieg N.R., Holt J.G. Baltimore/London: Williams & Wilkins, 1984. - P. 94-104.
505. Okon Y., Labandera-Gonzales С.Л. Agronomic application of Azospirillum: An evaluation of 20 years worldwide field inoculation // Soil Biol. Biochem. 1994. - V. 26.-P. 1591-1601.
506. Чумаков М.И., Емцев B.T. Формирование азотфиксирующей ассоциации бактерий с небобовыми растениями // Сельскохоз. биол. 1988. - № 6. - С. 50-57.
507. De Maagd R.A., Lugtenberg В. Outer membranes of Gramnegative bacteria // Biochem. Soc. Transaction. 1987. - V. 15. - P. 54-62.
508. Hernalsteens J.-P. The Agrobacterium tumefaciens Ti plasmid as a host vector system for introducing foreign DNA in plant cell // Nature. 1980. - V. 287. - P. 654-656.
509. Kunik Т., Tzfira Т., Kapulnik Y., Gafni Y., Dingwall C., Citovsky V. Genetic transformation of HeLa cells by Agrobacterium II PNAS. 2001. - V. 98. - P. 1871-1876.
510. Kerr A. The genus Agrobacterium II In: The Procaryotes / Eds. Balows A., Truper H.G., Dworkin M., Harder W., Schleifer K.-H. Berlin: Springer-Verlag, 1992.-P. 2214-2235.
511. Smit G., Kijne J., Lugtenberg B. Roles of flagella, lipopolysaccharide, and Ca2+-dependent cell surface protein in attachment of Rhizobium leguminosarum biovar viciae to pea root hair tips // J. Bacterid. 1989. - V. 171. - P. 569-572.
512. Wolpert J.S., Albertshen P. Host-symbiont interactions. 1. The lectins of legumes interact with the O-antigen containing lipopolisaccharides of their simbiont Rhizobia II Biochem. Biophys. Res. Comm. 1976. - V. 70. - P. 729
513. Huber Т.Л., Agarwal А.К., Keister D.L. Extracellular polysaccharide composition, ex planta nitrogenase activity, and DNA homology in Rhizobiwn japonicum //J. Bacteriol. 1984. - V. 158. - P. 1168-1171.
514. Whatley M.H., Godwin J.S., Lippincott B.B. Lippincott J.A. Role for Agrobacterium cell envelope lipopolisaccharides in infection site attachment // Infect. Immun. 1976. - V. 13. - P. 1080-1083.
515. Matthysse A.G., Wyman P.M., Holmes K.V. Plasmid-dependent attachment of Agrobacterium tumifaciens to plant tissue culture cells // Infect. Immun. 1978. - V. 22. - P. 516-522.
516. Lugtenberg В., van Aphen L. Molecular architecture and functioning of the outer membrane of Escherichia coli and other Gram-negative bacteria // Biochem. Biophis. Acta. 1983. - V. 737. - P. 51-115.
517. Громов Б.В. Строение бактерий. JL: Изд-во Ленингр. ун-та, 1985. - 190 с.
518. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М: Мир, 1984.-479 с.
519. Biilow J.F.M. von, Dobereiner J. Potential for nitrogen fixation in maize genotypes in Brazil // PNAS. 1975. - V. 72. - P. 2389-2393.
520. De Polli H., Bohlool B.B., Dobereiner J. Serological differentiation of Azospirillum species belonding to different host-plant specificity groups // Arch. Microbiol. 1980. - V. 36. - P. 217-222.
521. Bohlool В.В., Schmidt Е. The immunofluorescence approach in microbial ecology // In: Advanced in Microbial Ecology / Ed. Alexander M. N.-Y.: Academic Press, 1980. - P. 203-241.
522. Schloter M., Aßmus В., Hartman A. The use of immunological methods to detect and identify bacteria in the environment // Biotechnol. Adv. 1995. - V. 13.-P. 75-90.
523. Kirchhof G., Schloter M., Aßmus В., Hartman A. Molecular microbial ecology approaches applied to diazotrophs associated with non-legumes // Soil Biol. Biochem. 1997. - V. 29. - P. 853-862.
524. Levanony H., Bashan Y. Localization of specific antigens of Azospirillwn brasilense Cd in its exopolysaccharide by immuno-gold staining technique // Curr. Microbiol. 1989. - V. 18. - P. 145-149.
525. Матора JT.IO., Шварцбурд Б.И., Щеголев С.Ю. Иммунохимический анализ О-специфических полисахаридов почвенных азотфиксирующих бактерий Azospirillwn brasilense II Микробиология. 1998. - T. 67. - С. 815-820.
526. Ramos A., Zavala F., Hoecker G. Immune response to glutaraldehyde-treated cells. I. Dissociation of immunological memory and antibody production // Immunology. 1979. - V. 36. - P. 775-780.
527. Makinde A.A., Molokwu J.U., Ezeh A.O. Humoral antibody response to glutaraldehyde-treated antigens of Dermatophilus congolensis II Vet. Q. 1986. - V. 8.-P. 145-149.
528. Baldani V.L.D., Baldani J.I., Dobereiner J. Inoculation of field-grown wheat (Triticwn aestivwn) with Azospirillwn sp. // Brasil. Biol. Fertil. Soils. 1987. -V. 4. - P. 37-40.
529. Schloter M., Bode W., Hartmann A. Characterization of monoclonal antibodies against cell surface structures of Azospirillum brasilense Sp 7 using ELISA techniques // Symbiosis. 1992. - V. 13. - P. 37-45.
530. Матора JI.IO., Щеголев C.IO. ' Антигенная идентичность липополисахаридов, капсулы и экзополисахаридов Azospirillum brasilense II Микробиол. 2002. - Т. 71. - С. 211 -214.
531. Matthysse A.G. Role of bacterial cellulose fibrils in Agrobacterium tumefaciens infection // J. Bacteriol. 1983. - V. 154. - P. 906-915.
532. Michiels K.W., Vanderleyden J., Van GoolA.P., Singer E.R. Isolatin and characterizatin of Azospirillum brasilense loci that correct Rhizobium meliloti exo В and exo С mutations // J. Bacteriol. 1988. - V. 170. - P. 5401-5404.
533. Милько E.C., Егоров H.C. Гетерогенность популяции бактерий и процесс диссоциации. М.: Изд-во МГУ, 1991. - 142 с.
534. Матвеев В.Ю., Петрова Л.П., Журавлева Е.А., Панасенко В.И. Особенности диссоциации в культурах Azospirillum brasilense Sp 7 // Мол. генетика, микробиол. и вирусол. 1987. - № 8. - С. 16-18.
535. Bastarrahea F., Zamudio М., Rivas R. Non-encapsulated mutants of Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum II Can. J. Microbiol. 1988. - V. 34. - P.25-28.
536. Обухова Н.А., Колесников А.А., Маслов Д.А., Резепкина JI.A., Милько Е.С. Некоторые физико-химические свойства ДНК умеренного фага и возможное влияние его на изменчивость Mycobacterium lacticolum II Микробиол. 1985. - Т. 54. - С. 641-646.
537. Del Gallo М., Negi М., Neyra С.А. Calcofluor and lectin binding exocellular polysaccharides of Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum II J. Bacteriol. 1989. - V. 171. - P.3504-3510.
538. Fisher J.M.C., Peterson C.A., Bols N.C. A new fluorescenty test for cell vitality using calcofluor white MR2 // Stain techn. 1985. - V. 60. - P. 116-121.
539. Matthysse A.G., Holmes K.V., Gurlitz H.G. Elaboration of cellulose fibrils by Agrobacterium tumefaciens during attachment to carrot cells // J. Bacteriol. -1981.-V. 145. P.583-595.
540. De Troch P., Michiels K., Philip-Hollingswonth S., Dazzo F., Vanderleyden J. Analysis of Azospirillum brasilense exopolysaccharides // V-th Int. Symp. N2-fixation with non-legumes. Florence, Itali, 1990. P. 129.
541. Choma A., Russa R., Mayer H., Lorkiewisz Z. Chemical analysis of Azospirillum lipopolysaclmrides // Arch. Microbiol. 1987. - V. 146. - P. 341345.
542. Fett W.F. Relationship of bacterial cell surface hydrophobicity and charge to pathogenicity, physiologic race, and immobilization in attached soybean leaves // Phitopat. 1985. - V. 75. - P. 1414-1418.
543. Dillon J.K., Fuerst J.A., Hayword A.C., Davis G.H.G. A comparison of the five methods for assaying bacterial hydrophobicity // J. Microbiol. Meth. 1986. - V. 6.-P. 13-19.
544. Сингуров A.10. Разделение клеточных суспензий в двухфазных системах // Цитол. 1984. - Т. 26. - С. 836-867.
545. Матора Л.Ю., Серебренникова О.Б., Петрова Л.П., Бурыгин Г.Л., Щеголев С.Ю. Нетипичный характер R-S диссоциации Azospirillum brasilense II Микробиол. 2003. - Т. 72. - С. 60-63.
546. Zupan J.R., Zambryski Р.С. Transfer of T-DNA fron Agrobacieriuni to the plant cell I I Plant Physiol. 1995. - V. 107. - P. 1041-1047.
547. Соловова Г.К., Кривопалов Ю.В., Беликов В.А., Чумаков М.И. Прикрепление Agrobacieriuni radiobacter 5D-1 к корням пшеницы // Микробиол. 1995. - Т. 64. - С. 623-630.
548. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Correlation between extracellular fibrils and attachment of Rhizobium leguminosarum to Pea root hair tips // J. Bacteriol. 1986.-V. 168.-P. 821-827.
549. Blanton R.L. Prestalk cells in monolayer cultures exhibit two distinct modes of cellulose synthesis during stalk cell differentiation in Dictyostelium II Development. 1993. - V. 119. - P. 703-710. ,
550. Егоренкова И.В., Коннова С.А., Федоненко Ю.П., Дыкман JI.A., Игнатов В.В. Роль полнсахарндсодержащих компонентов капсулы Azospirillum brasilense в адсорбции бактерии на корнях проростков пшеницы // Микробиол. 2001. - Т. 70. - С. 45-50.
551. Matora L.Yu., Sumaroka M.V., Dykman L.A., Serebrennikova О.В., Shchyogolev S.Yu. Revealing a cap on the polar flagellum of Azospirillum brasilense Sp 245 // 12-th Int. Congress on Nitrogen Fixation. Parana, Brazil, Sept. 12-17, 1999.-P. 99.
552. Тимофеева Г.А., Цинзерлинг А.В. Острые кишечные инфекции у детей. -Л.: Медицина, 1984. 304 с.
553. Petrov R.V., Khaitov R.M., Sidorovich I.G., Pavlikov S.P., Nikolaeva I.A., Ivachenko M.E., Andreev S.M., Sklyarov L.Yu. The use от synthetic peptides in the diagnosis of HIV-infections // Biomed. Sci. 1990. - V. 1. - P. 239-244.
554. Володарский А.Д., Курушина И.В., Романовская О.И. Антигенный состав клеток апикальной меристемы ржи при торможении у нее ростовых процессов этефоном // Физиология растений. 1986. - Т. 33. - С. 116-121.
555. Фещенко В.В., Евсеева Н.В., Подольный В.З., Володарский А.Д. Исследование функционального состояния апикальных меристем упшепиц, различающихся по реакции на длинный и короткий световой день // Доклады РАИ. 1992. - Т. 327. - С. 284-288.
556. Gondie R., Hörne C., Wilkinson P. A simple method for producing antibody specific to a single selected diffusible antigen // Lancet. 1966. - V. 3. - P. 1224.
557. Steinbuch M., Audran R. The isolation of IgG from mammalian sera with the aid of caprylic acid // Arch. Biochem. Biophys. 1969. - V. 134. - P. 279-284.
558. Li C.-Y., Ziesmer S.C., Lazcano-Villareal O. Use of azide and hydrogen peroxide as an inhibitor for endogenous peroxidase in the immunoperoxidase method //J. Histochem. Cytochem. 1987. - V. 35. - P. 1457-1460.
559. Nessel A., Müder M. Über die physiologische Bedeutung der Peroxidase-Isoenzymgruppen des Tabaks anhand einiger biochemischer Eigenstanden // Ztschr. Pflanzenphysiol. 1977. - Bd. 82. - S. 235-240.
560. Кривченко В.И. Устойчивость зерновых колосовых к возбудителям головневых болезней. М.: Колос, 1984. - 304 с.
561. Вандерпланк Я. Генетические и молекулярные основы фитопатогенеза. -М.: Мир, 1981.-232 с.
562. Уритани И. Биохимические подходы к основополагающим принципам поражения растений болезнями // В: Инфекционные болезни растений:физиологические и биохимические основы / Под ред. Дьякова Ю.Т. М.: Агропромиздат, 1985. - С. 347-346.
563. Werres S., Steffens С. Immunological techniques used with fungal plant pathogens: Aspects of antigens, antibodies and assays for diagnosis // Ann. Appl. Biol. 1994. - V. 125. - P. 615-643.
564. Кривченко В.И., Бабий B.C., Гаврилюк О.Ф. Анализ солерастворимых фракций белков рас возбудителя пыльной головни и сортов пшеницы при их заражении // Труды по прикладной ботанике, генетике и селекции. -1971.-Т. 43.-С. 60-65.
565. Страхов Т.Д., Ярошенко T.B., Федосеева З.Н. Вопросы патогенеза и иммуногенеза головневых заболеваний зерновых культур. Харьков: Вища школа, 1981.- 176 с.
566. Ямалеев A.M., Валиева В.Д., Трошина Н.Б. Цитофотометрическое содержание ДНК в клетках корней растений пшеницы, зараженных твердой головней // Сельсхоз. биол. 1985. - №. 12. - С. 49-51.
567. Banowetz G.M., Trione E.J., Krygier B.B. Immunological comparisons of teliospores of two wheat bunt fungi, Tilletia species, using monoclonal antibodies and antisera//Mycologia. 1984. - V. 76. - P. 51-62.
568. Cole L., Hawes C., Dewey M. Immunocytochemical localization of a specific antigen in cell walls of Pénicillium islandicum 11 Micol. Res. 1991. - V. 95. - P. 1369-1374.
569. Marchall M., Gull K., Jeffries F. Monoclonal antibodies as probes for fungal wall structure during morphogenesis // Micribiol. 1997. - V. 143. - P. 22552265.
570. Leuvering J.H.W., Thai P.J.H.M., van der Waart M., Schuurs A.II.W.M. Sol particle immunoassay (SPIA)//J. Immunoassay. 1980. - V. 1. - P. 77-91.
571. Leuvering J.H.W., Thai P.J.H.M., van der Waart M., Schuurs A.H.W.M. A sol particle agglutination assay for human chorionic gonadotrophin // J. Immunol. Meth. 1981. - V. 45. - P. 183-194.
572. Leuvering J.H.W., Coverde B.C., Thai P.J.ILM., Schuurs A.H.W.M. A homogeneous sol particle immunoassay for human chorionic gonadotrophin using monoclonal antibodies // J. Immunol. Meth. 1983. - V. 60. - P. 9-23.
573. Leuvering J.H.W., Thai P.J.H.M., Schuurs A.H.W.M. Optimization of a sandwich sol particle immunoassay for human chorionic gonadotrophin // J. Immunol. Meth. 1983. - V. 62. - P. 175-184.
574. Gribnau T.J.C., Leuvering J.H.W., van Hell H. Particle-labelled immunoassays. A review//J. Chromatogr. 1986. - V. 176. - P. 175-179.
575. Van Hell H., Leuvering J.H.W., Gribnau T.J.C. Particle immunoassays // In: Alternative Immunoassays / Ed. Collins W.P. Chichester: Wiley, 1985. - P. 3958.
576. Decider A.M., Dozy M.H. Applicability of sol particle immunoassay (SPIA) for detection of Schistosoma mansoni circulating antigens // Acta Leiden. 1982. -V. 48.-P. 17-22.
577. Wielaard F., Denissen A., van der Veen L., Rutjes I. A sol-particle immunoassay for determination of anti-rubella antibodies. Development and clinical validation //J. Virol. Meth. 1987.-V. 17.-P. 149-158.
578. Martin J.M.C., Paques M., van der Velden-de Groot T.A., Beuvery E.C. Characterization of antibody labeled colloidal gold particles and their applicability in a sol particle immunoassay (SPIA) // J. Immunoassay. 1990. -V. 11.-P. 31-47.
579. Van Erp R., Gribnau T.J.C., van Sommeren A.P., Bloemers H.P. Application of a sol particle immunoassay to the determination of affinity constant of monoclonal antibodies // J. Immunoassay. 1991. - V. 12. - P. 425-443.
580. Zeisler R., Stone S.F., Viscidi R.P., Cerny E.H. Sol particle immunoassays using colloidal gold and neutron activation // J. Radioanal. Nucl. Chem. 1993. - V. 167.-P. 445-452.
581. Tanaka M., Matsuo K., Enomoto M., Mizuno K. A sol particle homogeneous immunoassay for measuring serum cystatin C // Clin. Biochem. 2004. - V. 37.- P. 27-35.
582. Thanh N.T.K., Rosenzweig Z. Development of an aggregation-based immunoassay for anti-protein A using gold nanoparticles // Anal. Chem. 2002.- V. 74.-P. 1624-1628.
583. Sakashita H., Tomita A., Umeda Y., Narukawa H., Kishioka H., Kitamori T., Sawada T. Homogeneous immunoassay using photothermal beam deflection spectroscopy//Anal. Chem. 1995. - V. 67. - P. 1278-1282.
584. Thanh N.T.K., Rees J.H., Rosenzweig Z. Laser-based double beam absorption detection for aggregation immunoassays using gold nanoparticles // Anal. Bioanal. Chem. 2002. - V. 374. - P. 1174-1178.
585. Zhang C.X., Zhang Y., Wang X., Tang Z.M., Lu Z.H. Hyper-Rayleigh scattering of protein-modified gold nanoparticles // Anal. Biochem. 2003. - V. 320. - P. 136-140.
586. Benecky M.J., Post D.R., Schmitt S.M., Kochar M.S. Detection of hepatitis B surface antigen in whole blood by coupled particle light scattering (Copalis) // Clin. Chem. 1997. - V. 43. - P. 1764-1770.
587. Englebienne P. Use of colloidal gold surface plasmon resonance peak shift to infer affinity constants from the interactions between protein antigens and antibodies specific for single or multiple epitopes // Analyst. 1998. - V. 123. -P. 1599-1603.
588. Englebienne P., van Hoonacker A., Valsamis J. Rapid homogeneous immunoassay for human ferritin in the Cobas Mira using colloidal gold as the reporter reagent // Clin. Chem. 2000. - V. 46. - P. 2000-2003.
589. Englebienne P., van Hoonacker A., Verhas M. High-throughput using the surface plasmon resonance effect of colloidal gold nanoparticles // Analyst. -2001.-V. 126.-P. 1645-1648.
590. Englebienne P., van Hoonacker A., Verhas M., Khlebtsov N.G. Advances in high-throughput screening: Biomolecular interaction monitoring in real-time with colloidal metal nanoparticles // Comb. Chem. High Throughput Screen. -2003. V. 6. - P. 777-787.
591. Storhoff J.J., Lazarides A.A., Mucic R.C., Mirkin C.A., Letsinger R.L., Schatz G.C. What controls the optical properties of DNA-linked gold nanoparticle assemblies? //J. Am. Chem. Soc. 2000. - V. 122. - P. 4640-4650.
592. Mann S., Davis S.A., Hall S.R., Li M., Rhodes K.H., Shenton W., Vaucher S., Zhang B. Crystal tectonics:Chemical construction and self-organization beyond the unit cell // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 2000. - P. 3753-3763.
593. Connolly S., Fitzmaurice D. Protein-programmed assembly of gold nanocrystals in aqueous solution // Adv. Mater. 1999. - V. 11.-P. 1202-1205.
594. Mann S., Shenton W., Li M., Connolly S., Fitzmaurice D. Biologically programmed nanoparticle assembly // Adv. Mater. 2000. - V. 12. - P. 147-150.
595. Егоров A.M., Диков M.M. Структура и механизм действия антител // Ж. Всес. хим. о-ва им. Д.И. Менделеева. 1982. - Т. 27. - С. 381-388.
596. Juarez-Salinas Н., Ott G.S. Process for binding IgG to protein A // US Patent № 4704366, 1987.
597. Хлебцов Н.Г., Дыкман JI.А., Краснов Я.М., Мельников А.Г. Поглощение света кластерами коллоидных золотых и серебряных частиц, формирующимися в режимах медленной и быстрой агрегации // Коллоидный журнал. 2000. - Т. 62. - С. 844-859.
598. Darbre A. Practical Protein Chemistry: A Handbook. Chichester: John Wiley & Sons, 1986.
599. Stoscheck C.M. Quantitation of protein // Meth. Enzymol. 1990. - V. 182. - P. 50-69.
600. Brush M. Array of Assays: Standard techniques and new methods provide alternatives for the quantitation of proteins in solution // The Scientist. 2000. -V. 14.-P. 21-23.
601. Geoghegan W.D., Scillian J.J., Ackerman G.A. Passive gold agglutination. An alternative to passive hemagglutination // J. Immunol. Meth. 1980. - V. 34. - P. 11-21.
602. Geoghegan W.D. The effect of three variables on adsorption of rabbit IgG to colloidal gold//J. Ilistochem. Cytochem. 1988. - V. 36. - P. 401-407.
603. Zhou II.S., Aoki S., Honma I., Hirasawa M., Nagamune Т., Komiyama II. Conformational change of protein cytochrome b-562 adsorbed on colloidal gold particles; absorption band shift // Chem. Commun. 1997. - P. 605-606.
604. Zhang F.X., Han L., Israel L.B., Daras J.G., Maye M.M., Ly N.K., Zhong C.-J. Colorimetric detection of thiol-containing amino acids using gold nanoparticles // Analyst. 2002. - V. 127. - P. 462-465.
605. Nair A.S., Tom R.T., Pradeep T. Detection and extraction of endosulfan by metal nanoparticles // J. Environ. Monit. 2003. - V. 5. - P. 363-365.
606. Kim Y., Johnson R.C., Hupp J.T. Gold nanoparticle-based sensing of "spectroscopically silent" heavy metal ions // Nano Lett. 2001. - V. 1. - P. 165167.
607. Lee C.R., Kim S.I., Yoon C.J., Gong M.S., Choi B.K., Kim K., Joo S.W. Size-dependent adsorption of 1,4-phenylenediisocyanide onto gold nanoparticle surfaces // J. Colloid Interface Sci. 2004. - V. 271. - P. 41 -46.
608. Stoscheck C.M. Protein assay sensitive at nanogram levels // Anal. Biochem. -1987.-V. 160.-P. 301-305.
609. Ciesiolka Т., Gabius H.-J. An 8 to 10 fold enhancement in sensitivity for quantitation of proteins by modified application of colloidal gold // Anal. Biochem. 1988. - V. 168. - P. 280-283.
610. Краснов Я.М. Исследование агрегации наночастиц коллоидного золота и их коныогатов с биополимерами: Автореф. дис. . канд. хим. наук. -Саратов, 2003. t
611. Bendayan М. Ultrastructural localization of nucleic acids by yhe use of enzymegold complexes//J. Histochem. Cytochem. 1981. - V. 29. - P. 531-541.
612. Bendayan M., Benhamou N. Ultrastructural localization of glucoside residues on tissue sections be applying the enzyme-gold approach // J. Histochem. Cytochem. 1987. - V. 35. - P. 1149-1155.
613. Cabinflaman A., Jauneau A., Morvan C., Demarty M. Endopolygalacturonase gold complex parameters influencing the labeling of pectic acid in the cellwalls of flax hypocotyl //J. Microsc. Oxford. - 1993. - V. 171. - P. 117-124.
614. Crumbliss A.L., Stonehuerner J., Menkens R.W., O'Daly J.P., Zhao J. The use of inorganic materials to control or maintain immobilized enzyme activity // New J. Chem. 1994. - V. 18. - P. 327-339.
615. Gole A., Dash C., Ramakrishnan V., Sainkar S.R., Mandale А.В., Rao M., Sastry M. Pepsin-gold colloid conjugates: Preparation, characterization, and enzymatic activity//Langmuir. 2001. - V. 17.-P. 1674-1679.
616. Bendayan M. Enzyme-gold electron microscopic cytochemistry: A new affinity approach for the ultrastructural localization of macromolecules // J. Electron Microsc. Tech. 1984. - V. 1. - P. 349-372.
617. Смит А. Прикладная ИК-спектроскопия. M.: Мир, 1982.
618. Киметач Т.Б., Понкратов К.В. Способы подготовки проб для исследования методом ИК-Фурье спектроскопии. М.: ПККН МЗ РФ: Методические рекомендации от 14.03.1997 № 1/55-97.
619. Ландсберг Г.С. Оптика. М.: Наука, 1976. - 928 с.
620. Горелик B.C. Комбинационное рассеяние света // Сорос, образ, ж. 1997. -№6.-С. 91-96.
621. Colaianni S.E.M., Aubard J., Hansen S.H., Nielsen O.F. Raman spectroscopic studies of some biochemically relevant molecules // Vibrat. Spectrosc. 1995. -V. 9.-P. 111-120.
622. Акципетров O.A. Гигантские нелинейно-оптические явления на поверхности металлов // Сорос, образ, ж. 2001. - X» 7. - С. 109-116.
623. Lyon L.A., Keating C.D., Fox А.Р., Baker B.E., He L., Nicewarner S.R., Mulvaney S.P., Natan M.J. Raman spectroscopy // Anal. Chem. 1998. - V. 70. -P. 341R-361R.
624. Набиев И.P., Ефремов Р.Г., Чуманов Г.Д. Гигантское комбинационное рассеяние и его применение к изучению биологических молекул // Успехи физических наук. 1988. - Т. 154. - С. 459-496.
625. Campion A., Kambhampati P. Surface-enhanced Raman scattering // Chem. Soc. Rev. 1998. - V. 27. - P. 241-250.
626. Kneipp K., Kneipp II., Itzkan I., Dasari R.R., Feld M.S. Surface-enhanced nonlinear Raman scattering at the single-molecule level // Chem. Phys. 1999. -V. 247.-P. 155-162.
627. Kreimer D.I., Nufert T.H. Advances in the direct detection of analytes in mixtures using optical spectroscopy as applied to and stimulated by molecular biology and biotechnology // JMBAB. 1999. - V. 1. - P. 4-16.
628. Maroun F., Ozanam F., Chazalviel J.-N., Theiß W. In situ infrared investigation of metals electrodeposited for SEIRAS // Vibrat. Spectrosc. 1999. - V. 19. - P. 193-198.
629. Naumann D., Helm D., Labischinski H. Microbiological characterizations by FT-IR spectroscopy//Nature. 1991. - V. 351. - P. 81-82.
630. Naumann D., Keller S., Helm D., Schultz Ch., Schräder B. FT-IR spectroscopy and FT-Raman spectroscopy are powerful analytical tools for the non-invasive characterization of intact microbial cells // J. Mol. Struct. 1995. - V. 347. - P. 399-405.
631. Mantsch H.H., Chapman D. Infrared Spectroscopy of Biomolecules. N.-Y.: Wiley, 1996.
632. Brandenburg K., Seydel U. Infrared spectroscopy of glycolipids // Chem. Phys. Lipids. 1998. - V. 96. - P. 23-40.
633. Osawa M. Surface-enhanced infrared absorption // In: Near-Field Optics and Surface Plasmon Polaritons / Ed. Kawata S. Topics in Applied Physics. V. 81. Berlin: Springer-Verlag, 2001. - P. 163-187.
634. Kneipp K., Wang Y., Dasari R.R., Feld M.S., Gilbert B.D., Janni J., Steinfield J.I. Near-infrared surface-enhanced Raman scattering of trinitrotoluene on colloidal gold and silver // Spectrochim. Acta A. 1995. - V. 51. - P. 2171 -2175.
635. Emory S.R., Nie S. Near-field surface-enhanced Raman spectroscopy on single silver nanoparticles // Anal. Chem. 1997. - V. 69. - P. 2631-2635.
636. Vo-Dinh T. Surface-enhanced Raman spectroscopy using metallic nanostructures//Trends in Analyt. Chem. 1998. - V. 17. - P. 557-582.
637. Dou X., Jung Y.M., Yamamoto H., Doi S., Ozaki Y. Near-infrared excited surface-enhanced Raman scattering of biological molecules on gold colloid // Appl. Spectrosc. 1999. - V. 53. - P. 133-138.
638. Seelenbinder J.A., Brown C.W., Pivarnik P., Rand A.G. Colloidal gold filtrates as metal substrates for surface-enhanced infrared absorption spectroscopy // Anal. Chem. 1999. - V. 71. - P. 1963-1966.
639. Kneipp K., Kneipp H., Manoharan R., Hanlon E.B., Itzkan I., Dasari R.R., Feld M.S. Extremely large enhancement factors in surface-enhanced Raman scattering for molecules on colloidal gold clusters // Appl. Spectrosc. 1998. -V. 52.-P. 1493-1497.
640. Brown C.W., Li Y., Seelenbinder J.A., Pivarnik P., Rand A.G., Letcher S.V., Gregory O.J., Platek M.J. Immunoassays based on surface-enhanced infrared absorption spectroscopy//Anal. Chem. 1998. - V. 70. - P. 2991-2996.
641. Grubisha D.S., Lipert R.J., Park II.Y., Driskell J., Porter M.D. Femtomolar detection of prostate-specific antigen: An immunoassay based on surface-enhanced Raman scattering and immunogold labels // Anal. Chem. 2003. - V. 75. - P. 5936-5943.
642. Dou X., Yamaguchi Y., Yamamoto I I., Doi S., Ozaki Y. NIR SERS detection of immune reaction on gold colloid particles without bound/free antigen separation // J. Raman Spectrosc. 1998. - V. 29. - P. 739-742.
643. Ni J., Lipert R.J., Dawson G.B., Porter M.D. Immunoassay readout method using extrinsic Raman labels adsorbed on immunogold colloids // Anal. Chem. -1999.-V. 71.-P. 4903-4908.
644. Xu S., Ji X., Xu W., Li X., Wang L., Bai Y., Zhao В., Ozaki Y. Immunoassay using probe-labelling immunogold nanopartieles with silver staining enhancement via surface-enhanced Raman scattering // Analyst. 2004. - V. 129.-P. 63-68.
645. Kamnev A.A., Dykman L.A., Tarantilis P.A., Polissiou M.G. Spectroimmunochemistry using colloidal gold bioconjugates // Biosci. Rep. -2002. V. 22. - P. 541-547.
646. Wanzenbok H.D., Mizaikoff В., Weissenbacher N., Kellner R. Multiple internal reflection in surface enhanced infrared absorption spectroscopy (SEIRA) and its significance for various analyte groups // J. Mol. Struct. 1997. - V. 410-411. -P. 535-538.
647. Schmitt J., Flemming H.-C. FTIR-spectroscopy in microbial and material analysis // Int. Biodeterior. Biodegrad. 1998. - V. 41. - P. 1-11.
648. Bonnin S., Besson F., Gelhausen M., Chierici S., Roux, B. A FTIR spectroscopy evidence of the interactions between wheat germ agglutinin and N-acetylglucosamine residues // FEBS Lett. 1999. - V. 456. - P. 361-364.
649. Naumann D., Schultz Ch., Gorne-Tschelnokow U., Hucho F. Secondary structure and temperature behavior of the acetylcholine receptor by Fourier transform infrared spectroscopy // Biochemistry. 1993. - V. 32. - P. 3162-3168.
650. Bayer E.A., Wilchek M. The use of avidin-biotin complex as a tool in molecular biology // Meth. Biochem. Anal. 1980. - V. 26, - P. 1-45.
651. Leary J.J., Brigati D.C., Ward D.C. Rapid and sensitive colorimetric method for visualising biotin-labelled DNA probes hybridized to DNA or RNA immobilized on nitrocellulose: Bio-blots // PNAS. 1983. - V. 80. - P. 40454049.
652. Бадашкеева А.Г., Кнорре Д.Г. Олнго- и полннуклеотидные зонды. Метод молекулярной гибридизации // Мол. биол. 1991. - Т. 25. - С. 309-324.
653. Сомов Г.П., Покровский В.И., Беседиова Н.Н. Псевдотуберкулез. М.: Медицина, 1990. - 239 с.
654. Oberwalder U., Steineck Т. Observations of the occurrence of pseudotuberculosis in the European brown hare in Austria // Gibier faune sauvage. 1997. - V. 14. - P. 521-526.
655. Тимченко Н.Ф., Долматов И.10., Найденко Т.Х. Yersinia pseudotuberculosis в модельной морской экосистеме (экспериментальное исследование) // ЖМЭИ.- 1995. № 5. - С. 84-88.
656. Джентемирова К.М. Изменчивость Yersinia enterokolitica в процессе роста в популяции // Доклады ВАСХНИЛ. 1989. -№11.- С. 46-48.
657. Кузнецов В.Г. Роль местообитаний внеорганизменной популяции возбудителя в эпидемиологии псевдотуберкулеза // ЖМЭИ. 1997. - № 5. -С. 17-21.
658. Меньшикова В.В. Клиническая лабораторная аналитика. М.: Медицина, 1999.-346 с.
659. Вольпина О.М., Титова М.А., Жмак М.Н., Короев Д.О., Обозная М.Б., Волкова Т.Д., Иванов В.Т. Предсказание структуры пептидов, способных индуцировать образованием антител у мышей // Биоорг. химия. 2002. - Т. 28.-С. 387-395.
660. Kruth H.S., Chang J., Ifrim I., Zhang W.Y. Characterization of patocytosis: Endocytosis into macrophage surface-connected compartments // Eur. J. Cell Biol. 1999.-V. 78.-P. 91-99.
661. Белки иммунной системы / под ред. Иванова В.Т. М.: ИБХ РАН, 1997. -140 с.
662. Persellin R.H., Hess E.V., Ziff М. Effect of a gold salt on the immune response // Arthritis Rheum. 1967. - V. 10. - P. 99-106.
663. Measel J.W. Effect of gold on the immune response of mice // Infect. Immun. -1975.-V. 11.-P. 350-354.
664. Harth M. Gold and modulation of the immune response // J. Rheumatol. Suppl. -V. 1979.-V. 5.-P. 7-11.
665. Lewis A.J., Cottney J., White D.D., Fox P.K., McNeillie A., Dunlop J., Smith W.E., Brown D.H. Action of gold salts in some inflammatory and immunological models // Agents Actions. 1980. - V. 10. - P. 63-77.
666. Bajaj S., Ahmad I., Fatima M., Raisuddin S., Vohora S.B. Immunomodulatory activity of a Unani gold preparation used in Indian system of medicine // Immunophannacol. Immunotoxicol. 1999. - V. 21. - P. 151-161.
667. Stejskal J., Stejskal V.D.M. The role of metals in autoimmunity and the link to neuroendocrinology//Neuroendocrinol. Lett. 1999. - V. 20. - P. 351-364.
668. Graham G. Medicinal chemistry of gold // Agents Actions Suppl. 1993. - V. 44. - P. 209-217.
669. Kohler G., Milstein C. Continuous cultures of fused cells secreting antibody of predetermined specificity//Nature. 1975. - V. 256. - P. 495-497.
670. Burton D.R., Barbas III C.F. Monoclonal Fab fragments from combinatorial libraries displayed on the surface of phage // Immunomethods. 1993. - V. 3. -P. 155-163.
671. Smith G.P. Filamentous phage fusion: Novel expression vectors that display cloned antigens on the surface of the viron // Science. 1985. - V. 228. - P. 1315-1317.
672. Liu В., Marks J.D. Applying phage antibodies to proteomics: Selecting single chain Fv antibodies to antigens blotted on nitrocellulose // Anal. Biochem. -2000.-V. 286.-P. 119-128.
673. Stich N., Gandhum A., Matyushin V., Raats J., Mayer C., Alguel Y., Schalkhammer T. Phage display antibody-based proteomic device using resonanace-enhanced detection // J. Nanosci. Nanotechnol. 2002. - V. 2 - P. 375-381.
674. Winter G., Griffiths A.D., Hawkins R.E., Hoogenboom H.R. Making antibodies by phage display technique // Ann. Rev. Immunol. 1994. - V. 12. - P. 433-455.
675. Smith G.P., Petrenko V.A. Phage display // Chem. Rev. 1997. - V. 97. - P. 391410.
676. Willats W.G.T. Phage display: Practicalities and prospects // Plant Mol. Biol.2002. V. 50. - P. 837-854.
677. Yau K.Y.F., Lee H., Hall J.C. Emerging trends in the synthesis and improvement of hapten-specific recombinant antibodies // Biotechnol. Adv.2003.-V. 21.-P. 599-637.
678. McConnell S.J., Dinh Т., Le М.Н., Spinella D.G. Biopanning phage display libraries using magnetic beads vs. polystyrene plates // Biotechniques. 1999. -V. 26.-P. 208-210,214.
679. Molloy P.E., Harris W.J., Strachan G., Watts C., Cunniugham C. Production of soluble single-chain T-cell receptor fragments in Escherichia coli trxB mutants //J. Mol. Immunol. 1998. - V. 35. - P. 73-81.
680. Craig S.W.; Sanders S.K.; Pardo J.V. Purification of isoform-selective actin antibody from polyclonal antiserum // Meth. Enzymol. 1986. - V. 134. - P. 460-467.
681. Зайцева И.С., Ламан А.Г., Шепеляковская А.О., Киреев М.Н., Дыкман Л.А. Получение миниантител против Р-субъединицы холерного токсина с использованием фагового дисплея scFv мыши // Там же. С. 66-68.
682. Goia D.V. Preparation and formation mechanisms of uniform metallic particles in homogeneous solutions // J. Mater. Chem. 2004. - V. 14. - P. 451-458.
683. Pal Л. Preparation of ultrafine colloidal gold particles using a bioactive molecule // J. Nanoparticle Res. 2004. - V. 6. - P. 27-34.
684. Shankar S.S., Rai A., Ankamwar В., Singh A., Ahmad A., Sastry M. Biological synthesis of triangular gold nanoprisms // Nat. Mater. 2004. - V. 3. - P. 482488.
685. Aslam M., Fu L., Su M., Vijayamohanan K., Dravid V.P. Novel one-step synthesis of amine-stabilized aqueous colloidal gold nanoparticles // J. Mater. Chem. 2004. - V. 14. - P. 1795-1797.
686. Goto Т., Fujihara H. Self-assembled spherical aggregates of gold nanoparticles and their network ensembles mediated by metal ion recognition // J. Mater. Sci. -2004.-V. 39.-P. 2171-2173.
687. Ролдугин В.И. Самоорганизация наночастиц на межфазных поверхностях // Успехи химии. 2004. - Т. 73. - С. 123-156.
688. Goodman С.М., Rotello V.M. Biomacromolecule surface recognition using nanoparticles // Mini-Reviews in Organic Chemistry. 2004. - V. 1. - P. 103114.
689. Tom R.T., Suryanarayanan V., Reddy P.G., Baskaran S., Pradeep T. Ciprofloxacin-protected gold nanoparticles // Langmuir. 2004. - V. 20. - P. 1909-1914.
690. Wang M., Wang L., Wang G., Ji X., Bai Y., Li Т., Gong S., Li J. Application of impedance spectroscopy for monitoring colloid Au-enhanced antibody immobilization and antibody-antigen reactions // Biosens. Bioelectron. 2004. -V. 19.-P. 575-582.
691. Suzuki Y., Makanae H., Kudo H., Miyanaga Т., Nanke Т., Kobayashi T. Anomalous infrared and visible light absorption by spherical gold nanoparticles dispersed in a comb copolymer // Appl. Phys. A. 2004. - V. 78. - P. 335-338.
692. Liz-Marzan L.M. Nanometals: Formation and color // Materials Today. 2004. -P. 26-31.
693. Scaffardi L.B., Pellegri N., de Sanctis O., Tocho J.O. Sizing gold nanoparticles by optical extinction spectroscopy // Nanotechnology. 2005. - V. 16. - P. 158163.
694. Storhoff J.J.,. Lucas A.D, Garimella V., Bao Y.P., Muller U.R. Homogeneous detection of unamplified genomic DNA sequences based on colorimetric scatter of gold nanopartile probes // Nature Biotechnol. 2004. - V. 22. - P. 883-887.
695. Asian K., Lakowicz J.R., Geddes C.D. Nanogold-plasmon-resonance-based glucose sensing//Anal. Biochem. 2004. - V. 330. - P. 145-155.
696. Hsu H.-Y., Huang Y.-Y. RCA combined nanoparticle-based optical detection technique for protein microarray: A novel approach // Biosens. Bioelectron. -2004.-V. 20.-P. 123-126.
697. Sia S.K., Linder V., Parviz B.A., Siegel A., Whitesides G.M. An integrated approach to a portable and low-cost immunoassay for resource-poor settings // Angew. Chem. Int. Ed. 2004. - V. 43. - P. 498-502.
698. Liang R.-Q., Tan C.-Y., Ruan K.-C. Colorimetric gold-silver detection of protein microarrays // J. Immunol. Meth. 2004. - V. 285. - P. 157-163.
699. Paciotti G.F., Myer L., Weinreich D., Goia D., Pavel N., McLaughlin R.E., Tamarkin L. Colloidal gold: A novel nanoparticle vector for tumor directed drug delivery//Drug Deliv. 2004. - V. 11.-P. 169-183.
700. Eisler R. Mammalian sensitivity to elemental gold (Au°) // Biol. Trace Element Res. 2004. - V. 100.-P. 1-18.
701. Сергеев Г.Б. Нанохимия. M.: Изд-во МГУ, 2003. - 288 с.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.