Клинико-диагностическое значение исследования активности гуаназы, гуанозиндезаминазы, гуанозинфосфорилазы, пуриннуклеозидфосфорилазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных остеоартро тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 14.00.39, кандидат медицинских наук Григорьянц, Сергей Робертович

• Григорьянц, Сергей Робертович
• кандидат медицинских наук
• 2005

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Григорьянц, Сергей Робертович

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава 1. ПУРИНОВЫЙ МЕТАБОЛИЗМ В НОРМЕ И ПРИ

ПАТОЛОГИИ.

Глава 2. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА, МЕТОДЫ

ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ И ЗНАЧЕНИЕ ДЛЯ КЛИНИЧЕСКОЙ МЕДИЦИНЫ НЕКОТОРЫХ ФЕРМЕНТОВ ГУАНИЛОВОЙ ВЕТВИ ПУРИНОВОГО КАТАБОЛИЗМА.

Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Глава 3. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.

3.1. Больные остеоартрозом.

3.2. Больные подагрой.

Глава 4. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

4.1. Выделение эритроцитов, лимфоцитов из периферической крови и получение их лизатов.

4.2. Определение активности гуаназы гуаниндезаминазы).

4.3. Определение активности гуанозиндезаминазы.

4.4. Определение активности гуанозинфосфорилазы.

4.5. Определение активности пуриннуклеозидфосфорила

4.6. Статистический анализ полученных результатов.

Глава 5. ПОКАЗАТЕЛИ АКТИВНОСТИ ГУАНИНДЕЗАМИНАЗЫ, ГУАНОЗИНДЕЗАМИНАЗЫ, ГУАНОЗИНФОСФОРИЛАЗЫ, ПУРИННУКЛЕОЗИДФОСФОРИЛАЗЫ В ЛИЗАТАХ ЛИМФОЦИТОВ, ЭРИТРОЦИТОВ И ПЛАЗМЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ.

Глава 6. ПОКАЗАТЕЛИ АКТИВНОСТИ ГУАНИНДЕЗАМИНА-ЗЫ, ГУАНОЗИНДЕЗАМИНАЗЫ, ГУАНОЗИНФОСФО-РИЛАЗЫ, ПУРИННУКЛЕОЗИДФОСФОРИЛАЗЫ В ЛИЗАТАХ ЛИМФОЦИТОВ, ЭРИТРОЦИТОВ И ПЛАЗМЕ КРОВИ БОЛЬНЫХ ОСТЕОАРТРОЗОМ.

6.1. Энзимные показатели у больных остеоартрозом в зависимости от наличия синовита.

6.1.1. Энзимные показатели у больных OA с синовитом.

6.1.2. Энзимные показатели у больных OA без синовита.

6.2. Энзимные показатели у больных остеоартрозом в зависимости от клинической формы.

6.2.1. Энзимные показатели у больных узелковой формой

6.2.2. Энзимные показатели у больных безузелковой формой OA. Ill

6.3. Энзимные показатели у больных остеоартрозом в зависимости от количества пораженных суставов.

6.4. Энзимные показатели у больных остеоартрозом в зависимости от рентгенологической стадии остеоартроза.

6.5. Энзимные показатели у больных остеоартрозом в зависимости от степени функциональной недостаточности суставов.

Глава 7. ПОКАЗАТЕЛИ АКТИВНОСТИ ГУАНИНДЕЗАМИНА-ЗЫ, ГУАНОЗИНДЕЗАМИНАЗЫ, ГУАНОЗИНФОСФО-РИЛАЗЫ, ПУРИННУКЛЕОЗИДФОСФОРИЛАЗЫ В ЛИЗАТАХ ЛИМФОЦИТОВ, ЭРИТРОЦИТОВ И ПЛАЗМЕ КРОВИ БОЛЬНЫХ ПОДАГРОЙ.

7.1. Энзимные показатели у больных подагрой в зависимости от варианта течения подагрического артрита.

7.1.1. Энзимные показатели у больных подагрой с интермиттирующей формой.

7.1.2. Энзимные показатели у больных подагрой с хронической формой.

7.2. Энзимные показатели у больных подагрой в зависимости от степени тяжести заболевания.

7.2.1. Энзимные показатели у больных подагрой легкой степени тяжести.

7.2.2. Энзимные показатели у больных подагрой средней степени тяжести.

7.3. Энзимные показатели у больных подагрой в зависимости от наличия тофусов.

7.4. Энзимные показатели у больных подагрой с поражением почек.

7.5. Энзимные показатели у больных подагрой в зависимости от количества пораженных суставов.

7.6 Энзимные показатели у больных подагрой в сравнении с показателями больных остеоартрозом.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Клинико-диагностическое значение исследования активности гуаназы, гуанозиндезаминазы, гуанозинфосфорилазы, пуриннуклеозидфосфорилазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных остеоартро»

АКТУАЛЬНОСТЬ ТЕМЫ

В структуре заболеваемости населения Российской Федерации существенное место занимают ревматические заболевания. Их доля в общей заболеваемости по всем регистрируемым 18 классам болезней составила в 2002 г. 7,45%. Отмечается опережение темпов роста заболеваемости ревматическими болезнями (РБ) по сравнению с темпами роста показателя общей заболеваемости. Так, с 1999 по 2002 гг. (период, когда регистрация и учет заболеваемости в ЛПУ РФ стали производиться в соответствии с Международной классификацией болезней X пересмотра) этот показатель по XIII классу болезней, объединяющему РБ (болезни костно-мышечной системы и соединительной ткани — БКМС), возрос на 21,8%, в то время заболеваемость по всем классам болезней в целом увеличилась за это время только на 8,8%. Рост обращаемости за медицинской помощью в связи с БКМС почти в 2,5 раза превысил соответствующий показатель общей заболеваемости, регистрируемой по обращаемости [100].

Болезни костно-мышечной системы определяют 7% ежегодной первичной инвалидности, находясь на 3-м месте (после «Болезней системы кровообращения» и «Злокачественных новообразований»). Кроме того, класс БКМС устойчиво сохраняет вторую позицию по случаям (8,1 случаев) и третью — по дням (126,2 дней) временной нетрудоспособности на 100 работающих [101].

Количество больных БКМС, зарегистрированных в 2002 году, по сравнению с предыдущим годом, увеличилось более, чем на 1 млн. чел. (на 8,5%). При этом показатель заболеваемости БКМС впервые превысил 100 чел. на 1000 населения. Подобная картина наблюдалась во всех федеральных округах России, причем наибольший прирост наблюдался в Южном федеральном округе (14,3%).

Рассматривая динамику заболеваемости населения основными РБ, можно заметить тенденцию к возрастанию числа зарегистрированных больных с невоспалительными РБ. Так, количество больных с OA за период 2001—2002 гг. увеличилось на 9,6%. Прирост заболеваемости по регионам России за 2001—2002 гг. составлял по OA от 6,1% (в Северо-Западном федеральном округе) до 17,3% (в Дальневосточном) [102].

Проблема болезней костно-мышечной системы рассматривается как одна из наиболее значимых как медицинских, так и социально-экономических проблем не только в Российской Федерации, но и во всем мире. В связи с этим ООН и ВОЗ приняли решение о проведении в период 2000—2010 гг. Международной декады заболеваний костей и суставов, основной целью которой является предупреждение, раннее распознавание и лечение наиболее распространенных болезней опорнодвигательного аппарата [186].

Самым распространенным заболеванием суставов является OA. На его долю приходится до 70% случаев всех РБ. Хотя полная инвалидизация больных OA наблюдается относительно редко (кроме больных коксартро-зом), это заболеваение часто служит причиной временной нетрудоспособности. Постоянное увеличение числа больных OA, обращающихся за медицинской помощью, является следствием демографических процессов, характеризующихся постарением популяции с накоплением в ней лиц старшего возраста. Именно для этой возрастной категории населения свойственно развитие и прогрессирование дегенеративно-дистрофических заболеваний костей и суставов, в том числе OA [169].

В патогенезе дегенеративных изменений хряща и в возникновении вторичного синовита определенную роль играют иммунные механизмы. Доказано, что протеогликаны хряща обладают антигенными свойствами и могут служить источником развития аутоиммунных реакций. При OA установлено наличие в хряще иммунных комплексов. Наличие антител к антигенам хряща у больных OA подтвердилось и в исследованиях отечественных авторов. Эти исследования показывают, что уже в начале заболевания происходят изменения как в гуморальном, так и клеточном звене иммунитета [33, 115]. В процессах созревания и дифференцировки лимфоцитов, а следовательно, и в регуляции иммунных реакций участвуют ферменты пуринового метаболизма.

Классическим примером заболевания, обусловленного нарушением пуринового метаболизма является подагра, характеризующаяся гиперури-кемией, отложением в тканях кристаллов натриевой соли мочевой кислоты (урата натрия) с развитием вследствие этого рецидивирующего острого, в последующем и хронического артрита, а также поражения почек. По данным эпидемиологического исследования, проводимого Институтом ревматологии РАМН, доля больных подагрой среди лиц, страдающих РБ достигает 7-8%. Несмотря на это, изучению этого древнейшего заболевания всё еще уделяется недостаточно внимания. Частота диагностических ошибок в первые годы болезни превышает 90% [72], а через 5-7 лет от начала заболевания правильный диагноз выставляется лишь у 30-40% больных [68]. Поздняя диагностика подагры связана в первую очередь с недооценкой классических ранних признаков, с многообразием вариантов течения и начала заболевания, частым сочетанием с другими заболеваниями, например с OA. В свою очередь несвоевременная диагностика ведет к прогрессиро-ванию необратимых висцеральных поражений у больных подагрой. В связи с этим, проблема диагностики и дифференциальной диагностики (прежде всего с OA) данного заболевания, особенно на начальных этапах его развития, несомненно, является актуальной [82, 83, 84].

Определение активности ряда ферментов в сыворотке крови используется для диагностики и контроля за лечением многих заболеваний [10].

Изучение активности ферментов пуринового метаболизма при таких заболеваниях суставов, как остеоартроз (OA) и подагра, выбрано не случайно. Несмотря на их патогенетическую неоднородность (первое заболевание относится к дегенеративно-дистрофическим заболеваниям суставов, а второе — к микрокристаллическим артропатиям), на первый план при них выступает, прежде всего, суставной синдром, дифференциальная диагностика причин которого бывает сложна. В связи с этим возникает необходимость поиска новых методов их диагностики и дифференциальной диагностики. Учитывая, что поиск этих методов невозможен без детального изучения различных звеньев патогенеза этих заболеваний на молекулярном уровне, представляет интерес исследование изменений пуринового метаболизма при данных заболеваниях. Кроме того, доказана связь иммунных процессов с пуриновым метаболизмом, точнее с ферментами пуринового обмена. В настоящее время участие иммунных процессов в возникновении и развитии OA и подагры не вызывает сомнений. Так, при OA на поверхности пораженного суставного хряща обнаружены фиксированные иммуноглобулины и компоненты системы комплемента, а сам разрушающийся хрящ приобретает антигенные свойства, что может способствовать запуску реакций аутоиммуннного воспаления, усугубляющих течение заболевания [33, 115].

Настоящая работа является фрагментом отраслевой научно-технической программы в области медицины.

ЦЕЛЬ ИССЛЕДОВАНИЯ

Повышение качества диагностики и дифференциальной диагностики OA и подагры, объективизация оценки эффективности проводимой терапии и выяснение роли ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в патогенезе OA и подагры.

ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ

1. Определить активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов, плазме венозной крови практически здоровых людей, установить границы нормы и изучить активность данных ферментов у здоровых людей в зависимости от пола и возраста, изучить корреляционные связи между активностями ферментов (установить их наличие, направленность и силу).

2. Определить активность ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных OA в зависимости от наличия реактивного синовита, стадии, клинической формы заболевания, количества пораженных суставов, степени функциональной недостаточности суставов.

3. Определить активность ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных подагрой в зависимости от варианта течения, степени тяжести, наличия поражения почек, количества пораженных суставов.

4. Выявить возможные различия в активности изучаемых ферментов в лизатах лимфоцитов, эритроцитов, плазме крови у больных OA и подагрой, способствующие дифференциальной диагностике этих заболеваний.

5. Изучить динамику энзимных показателей до и после курса стационарного лечения, оценить возможность использования исследуемых энзимных показателей в качестве дополнительных критериев оценки состояния больных OA и подагрой.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА

Впервые у больных OA и подагрой выявлены изменения активности ферментов гуаниловой ветви пуринового метаболизма: ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в лизатах эритроцитов, лимфоцитов и плазме крови, выяснена зависимость энзимных показателей от клинических особенностей заболеваний, а также изучена возможность использования энзимных тестов в качестве дополнительных диагностических средств для уточнения тяжести состояния, ранней диагностики, дифференциальной диагностики OA и подагры.

ПОЛОЖЕНИЕ, ВЫНОСИМОЕ НА ЗАЩИТУ

Показатели активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в лизатах лимфоцитов и эритроцитов могут быть использованы в качестве дополнительных тестов для ранней диагностики патологического процесса, оценки тяжести течения заболеваний, дифференциальной диагностики OA и подагры, а также объективизации контроля эффективности проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ

Проведенные исследования показали, что при OA и подагре имеются нарушения пуринового метаболизма, проявляющиеся изменениями активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в лимфоцитах, эритроцитах. Показатели активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ могут быть использованы при оценке клинических особенностей заболевания: клинической формы, характера течения и степени тяжести. Исследование активности ферментов гуаниловой ветви пуринового метаболизма в динамике способствует объективизации контроля эффективности проводимой терапии. Определение активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в комплексе с клинико-инструментальными данными и результатами лабораторных методов исследования могут способствовать дифференциальной диагностике OA и подагры.

ВНЕДРЕНИЕ В ПРАКТИКУ

Методы определения активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в лизатах лимфоцитов и эритроцитов внедрены в работу муниципального учреждения здравоохранения «Городская клиническая больница № 25» (МУЗ ГКБ № 25) г. Волгограда.

С результатами энзимных исследований у больных OA и подагрой и возможностями энзимной диагностики в ревматологии систематически знакомятся на практических занятиях и лекциях студенты, аспиранты, клинические ординаторы Волгоградского государственного медицинского университета, курсанты факультета усовершенствования врачей, практические врачи на научно-практических конференциях.

ПУБЛИКАЦИИ И АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ

Основные положения диссертации опубликованы в 5 печатных работах. Материалы диссертации докладывались на конференциях молодых ученых Волгоградского государственного медицинского университета в 2001-2005 гг., Международной научной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов-2005».

ОБЪЕМ И СТРУКТУРА ДИССЕРТАЦИИ

Диссертация изложена на 224 страницах текста (шрифт гарнитуры Times New Roman кегля 14 пт с полуторным интерлиньяжем) и состоит из введения; части I, обзора литературы, в которой изложены краткие сведения о пуриновом метаболизме, физико-химических свойствах, биологической роли ферментов ПМ: ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ, состоящей из двух глав; части II, собственных исследований, состоящей из 5 глав, включающих клиническую характеристику больных, методы и результаты исследований; заключение, выводы и практические рекомендации.

Заключение диссертации по теме «Ревматология», Григорьянц, Сергей Робертович

выводы

1. В лизатах лимфоцитов и эритроцитов и плазме крови здоровых лиц существенной зависимости активностей гуаназы (ГДА), гуанозиндеза-миназы (ГЗДА), гуанозинфосфорилазы (ГФ) и пуриннуклеозидфосфо-рилазы (ПНФ) от пола и возраста не выявлено.

2. У больных OA обнаружены существенные изменения активности исследуемых ферментов: в лимфоцитах — снижение активности ГДА, повышение активностей ГЗДА и ГФ; в эритроцитах — снижение активностей всех исследуемых ферментов; в плазме крови — повышение активностей ГДА, ГФ и ПНФ, снижение активности ГЗДА.

3. Выявлена существенная зависимость активностей всех исследованных ферментов в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и в плазме крови больных OA от наличия синовита, клинической формы OA, количества пораженных суставов, степени ФНС. Зависимости изученных энзимных показателей от рентгенологической стадии OA не обнаружено.

4. У больных подагрой выявлены существенные изменения активности исследуемых ферментов: в лимфоцитах — снижение активности ГДА и ГФ, повышение активностей ГЗДА и ПНФ; в эритроцитах — снижение активности ПНФ и повышение активности ГДА; в плазме крови — повышение активностей ГДА и ПНФ, снижение активности ГЗДА.

5. Выявлена существенная зависимость активностей всех исследованных ферментов в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и в плазме крови больных подагрой от варианта течения подагрического артрита; степени тяжести заболевания, наличия тофусов, поражения почек — всех энзимных показателей, кроме активностей ГЗДА и ГФ в эритроцитах; от количества пораженных суставов — всех энзимных показателей, кроме активности ГЗДА в эритроцитах.

6. У больных подагрическим артритом по сравнению с больными остеоартрозом в лимфоцитах ниже активность ГФ; в эритроцитах выше активность ГДА, в плазме крови выше активность ПНФ.

7. Одним из патогенетических различий OA и подагры является усиление катаболизма гуанозина в лимфоцитах по пути фосфоролиза с повышением активности ГФ при OA и ослабление его распада по этому пути при подагре.

8. В комплексе с другими клинико-лабораторными данными исследования активности ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в процессе лечения способствуют объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. Для подтверждения наличия клинически маловыраженного синовита при OA следует ориентироваться на показатель активности ГФ в лимфоцитах: при наличии синовита он в 89,3% случаев превышает значение 17,47 нмоль/10 лимф./мин, а также на активность ГЗДА в лимфоцитах, которая в 78,6% случаев превышает 10,55 нмоль/107лимф./мин.

2. С целью уточнения характера течения подагрического артрита наиболее целесообразно в комплексе с клиническими данными ориентироваться на показатели активности ГДА и ПНФ в лимфоцитах, а также ПНФ в эритроцитах. При хронической форме активность ГДА в лимфоцитах у всех больных была менее 6,71 нмоль/107лимф./мин, а ПНФ — выше 51,88 нмоль/10 лимф./мин; активность ПНФ в эритроцитах у всех больо ных хронической формой не превышала 108,02 нмоль/10 эр./мин.

3. С целью уточнения степени тяжести подагры, наряду с результатами комплексного клинико-инструментального исследования, можно ориентироваться на следующее: у больных подагрой средней степени тяжести у активность ГДА в лимфоцитах не превышала 6,68 нмоль/10 лимф./мин; в то время как у больных легкой формой подагры она обычно выше 9,68 п нмоль/10 лимф./мин.

4. При дифференциации OA и подагры следует опираться на данные комплексного клинико-инструментального обследования, однако в затруднительных случаях следует учитывать, что в 70,8% случаев у больных у

OA активность ГФ в лимфоцитах превышает 17,47 нмоль/10 лимф./мин, в то же время у больных подагрой она не выше 16,3 у нмоль/10 лимф./мин.

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Григорьянц, Сергей Робертович, 2005 год

1. Ананьев А. В., Безирджян X. О., Акопян Ж. И. Очистка пуриннуклео-зидфосфорилазы почек кролика // Биол. журн. Армении. — 1986. — Т. 39, № 9. — С. 768—772.

2. Ананьев Л. Б., Акопян Ж. И. Значение пуриннуклеозидфосфорилазы при патологиях // Журн. эксперим. и клин, медицины АН Арм. ССР. — 1989. — Т. 29, № 3. — С. 266—271.

3. Атауллахапов Ф. И., Витвицкий В. М., Жаботинский А. И. и др. Влияние гликолиза на метаболизм аденилатов в эритроцитах человека // Биохимия. — 1984. —Т. 49, Вып. 1. —С. 104—110.

4. Бедина С. А., Стажаров М. Ю., Сидорова Е. А. и др. Энзимы аденило-вого пула пуринового метаболизма у больных подагрой // Мат. юбилейной конференции, посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН. — Волгоград, 2000. — С. 61.

5. БезирджянХ. О., Акопян Ж. И. Сравнительное изучение пуриннуклео-зидфосфорилазы из почек, селезенки, печении эмбрионов кролика // Биохимия. — 1987. — Т. 52, № 12. — С. 2022—2028.

6. Безирджян X. О., Кочерян Ш. М., Акопян Ж. И. Выделение гексамер-ной формы пуриннуклеозидфосфорилазы Е. coli. Сравнительное исследование тримерной и гексамерной форм фермента // Биохимия. -1986. — Т. 51, № 7. — С.1085—1092.

7. Биохимические основы патологических процессов / Под ред. Е. С. Северина. — М.: Медицина, 2000. — 304 с.

8. Биохимия / Под ред. Е. С. Северина. — М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. — 784 с.

9. Биохимия человека: В 2 т. Пер. с англ. / Р. Марри, Д. Гриннер, П. Мейес, В. Родуэлл — Т. 2. — М.: Мир, 1993. — 245 с.

10. Борзенко Б. Г. Использование ферментативного теста при химиотерапии больных раком молочной железы // Клинич. медицина. — 1990. —№ 11. —С. 66—69.

11. Борзенко Б. Г., Горбачев А. А., Думанский Ю. В. и др. Активность ферментов метаболизма ДНК в сыворотке крови больных раком молочной железы // Вопр. онкологии. — 1990. — № 1. — С. 17—23.

12. Брискер А. Д., Григорчук В. Н. Диагностическое и прогностическое значение определения активности гуаниндезаминазы при болезни Боткина // Сов. медицина. — 1972. — № 5. — С. 53—55.

13. Бунчук Н. В. Вторичная подагра у больных врожденными пороками сердца, сопровождающихся эритроцитозом // Тер. архив. — 1978. — Т. 50, № 5. — С. 44—47.

14. Бунчук Н. В. Фармакотерапия подагры // Русский медицинский журнал. — 2000. — Т. 8, № 9. — С. 392—395.

15. Буриан А. Е., Доброва А. С. Мочевая кислота крови и мочи у больных с хронической почечной недостаточностью // Клин, медицина. — 1979.—№8, —С. 43—46.

16. Буриан А. Е., Федоров Н. А. Активность гуаниндезаминазы и адено-зиндезаминазы при хроническом гломерулонефрите // Клин, медицина. — 1980. — Т. 58, № 12. — С. 92—95.

17. Володина Т. Т., Печенова Т. Н. Коллаген хряща в норме и при патологии // Укр. биохим. журн. — 1993. — № 1. — С. 12—21.

18. Головацкий И. Д., Цегелъский А. А. Торможение фосфатом превращения рибозо-1-фосфата продукта пуриннуклеозидфосфорилазного расщепления в фосфорибомутазной реакции // Укр. биохим. журн. — 1987. — Т. 59, № 5. — С. 45—49.

19. Сб. науч. работ / Под ред. акад. А.Б. Зборовского. — Волгоград, 2001.—С. 58—59.

20. Давидян В. С. Клинико-диагностическое значение исследования активности гуаниндезаминазы, гуанозиндезаминазы, гуанозинфосфо-рилазы, пуриннуклеозидфосфорилазы у больных псориатическим артритом: Дис. . канд. мед. наук. — Волгоград, 2005. — 270 с.

21. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: В 3 т. Пер. с англ. — М.: Мир, 1982. — 1118с.

22. Дягина Е. Г. Активность КО в сыворотке крови у больных с хирургическими заболеваниями печени, желчевыводящих путей и др.заболеваниями // Лаб. дело. — 1973. — № 11. — С. 647—649.

23. Зайчик А. Ш., Чурилов Л. 77. Основы общей патологии. Основы пато-химии. — СПб.: ЭЛБИ, 2000. — 688 с.

24. Зборовская И. А. Вопросы клинической ревматологии: Пособие для практических врачей. — М., 1999. — 277 с.

25. Земское В. М. Иммуномодулирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефицита // Иммунология. — 1990. — № 3. — С. 4—8.

26. Камышников В. С. Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике: В 2 т. — Минск: Беларусь, 2000.— Т. 1.— 495 с.

27. Кейсевич JI. В., Когут Г. И., Присяжнюк Т. Н. Сравнительная оценка современных методов выделения лимфоцитов // Врачебное дело. — 1979.—№ 12. —С. 66—69.

28. Кинев К. Подагра: Пер. с болг. — М.: Медицина, 1980. — 124 с.

29. Климова Н. Ф., Пилипас В. А. Особенности обмена мочевой кислоты у больных миелофиброзом // Пробл. гематол. — 1976. — № 7. — С. 30—33.

30. Клиническая иммунология и аллергология: В 3 т. Пер. с нем. / Под ред. JI. Йегера — М.: Медицина, 1990. — Т. 1. — 526 с.

31. Лабораторные методы исследования в клинике / Под ред. В. В. Меньшикова — М.: Медицина., 1987. — 458 с.

32. Ленинджер А. Л. Основы биохимии: В 3 т. Пер. с англ. — М.: Мир, 1985. —Т. 2. —368 с.

33. Логинова Т. К., Пихлак Э. Г., Ершов Ю. А. Механизмы гиперурике-мии и ее значение в клинике // Ревматология. — 1988. — № 3. — С. 51—57.

34. Луганова И. С., Сейц И. Ф. Методы выделения лейкоцитов и тромбоцитов из крови человека (Обзор) // Лаб. дело. — 1967. — № 9. — С. 521—526.

35. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека: Пер. с англ. — М.: Мир, 1980, —366 с.

36. Малъеа Л., Диас X. В., Гонсалес-Гриего А. Простой метод выделения лимфоцитов из периферической крови человека // Лаб. дело. — 1979. — № 1. —С. 7—8.

37. Маркушева Л. И. Активность пуриновых ферментов при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. — 1997. —№6. — С. 37.

38. Мартемъянов В. Ф. Клинико-патогенетическое значение энзимных исследований при ревматических заболеваниях : Дис. . доктора мед. наук. — Волгоград, 1993. — 868 с.

39. Мартемьянов В. Ф., Зборовский А. Б., Стажаров М. Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите и подагре // Вестник Волгоградской медицинской академии. — Волгоград, 2000. — Т. 56, Вып. 6. — С. 104—107.

40. Мартемьянов В. Ф., Зборовский А. Б., Стаэ/саров М. Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник Волгоградской медицинской академии. — Волгоград, 2000. — Т. 56, Вып. 6. — С. 104—107.

41. Медицинские лабораторные технологии. Справочник / Под ред. проф. А. И. Карпищенко. — СПб.: Интермедика, 2002. — 600 с.

42. Митченко И. К., Онойко И. М. Диагностическое значение активности гуаниндезаминазы (гуаназы) сыворотки крови при болезни Боткина // Врачебн. дело. — 1970. — № 12. — С. 130—133.

43. Морозов Ю. В. Основы высшей математики и статистики. — М.: Медицина, 1998. — 232 с.

44. Мухин Н. А., Балкаров И. М., Максимов Н. А. Клинические проявления нарушения пуринового обмена в практике интерниста // Тер. архив. — 1994. — № 4. — С. 35—39.

45. Насонова В. А., Астапенко М. Г. Клиническая ревматология: Руководство для врачей. — М.: Медицина, 1989. — 592 с.

46. Насонова В. А., Фоломеева О. М. Медико-социальные проблемы хронических заболеваний суставов и позвоночника // Тер. арх. — 2000.—№5. —С. 5—8.

47. Насонова В. А., Барскова В. Г. Подагра в конце XX века // Consilium medicum. — 2002. — Т. 4, № 8. — С. 400—402.

48. Некрасова С. П., Хортиева С. С., Черных Т. П. и др. Системная склеродермия и пуриновый метаболизм // Актуальные проблемы современной ревматологии: Сб. науч. работ. / Под ред. акад. А.Б. Зборовского—Волгоград, 2001. — С. 130—131.

49. Новосёлова Т. М. Сравнительная клинико-лабораторная характеристика суставного синдрома при ревматоидном и подагрическом артритах: Дис. . канд. мед. наук. — М., 1982.

50. Общая химия: Биофизическая химия. Химия биогенных элементов / Ю. А. Ершов, В. А. Попков, А. С. Берлянд и др. Под. ред. Ю. А. Ершова. — М.: Высшая школа, 1993. — 560 с.

51. Окороков А. Н. Дигностика болезней внутренних органов: В 5 т. — М.: Мед. лит., 2001. — Т. 2. — 576 с.

52. Основы математической статистики / Под ред. В. С. Иванова. — М.: Физкультура и спорт, 1990. — 176 с.

53. Пиляев В. Г. Опыт нормализации урикемии при подагре // Врачебное дело. — 1980. — № 4. — С. 88—90.

54. Поддубная И. В., Jlopue Ю. И. Динамическое исследование мочевой кислоты при остром лейкозе // Лаб. дело. — 1971. — № 3. — С. 151—154.

55. Подосинников И. С., Чухловина М. Л. Метаболизм и функция лимфоцитов при первичных иммунодефицитных состояниях // Иммунология. — 1986. — № 3. — С. 30—34.

56. Потапова Г. И., Храмцова С. Н., Сухов Т. И., Мухоян И. А. Биохимические механизмы нарушений функционирования лимфоцитов и макрофагов при злокачественном росте // Вестн. РАМН. — 1993. — № 4. — С. 3—7.

57. Пуни И. Н. Клиническое значение определения активности адено-зиндезаминазы // Тер. арх. — 1977. —- Т. 59, № 2. — С. 147-—151.

58. Реброва О. Ю. Статистический анализ медицинских данных. Применение пакета прикладных программ STATISTIC А. — М.: Медиа Сфера, 2002. —312 с.

59. Ревматические болезни: Руководство для врачей / Под ред. Насоновой В. А., Бунчука Н. В. — М.: Медицина, 1997. — 520 с.

60. Родин А. Ю., Давидян В. С., Бедина С. А. и др. Энзимный профиль крови у больных с ассиметричной формой псориатического артрита

61. Актуальные проблемы современной ревматологии и кардиологии: Сб. науч. работ— Волгоград, 2004. — Вып. 21. — С. 93—94.

62. Рябов Г. А., Ладыгин С. С., Азизов Ю. М., Пасечник И. Н. Оценка гипоксии по метаболизму пуриновых соединений // Вестн. АМН СССР. — 1991. — № 7. — С. 3—7.

63. Синяченко О. В., Николенко Ю. П., Дядык А. И. и др. Влияние алло-пуринола на показатели иммунитета при подагре и экспериментальной гиперурикемии // Ревматология. — 1991. — № 1. — С. 12—14.

64. Синяченко О. В., Николенко Ю. П., Дядык А. И. Участие иммунологических механизмов в патогенезе подагры // Ревматология. — 1987. — № 1. —С. 47—52.

65. Синяченко Т. Ю. Гормонально-иммунные нарушения при подагре и экспериментальной гиперурикемии: Автореф. дис. . канд. мед. наук. — Луганск, 1993. — 28 с.

66. Соковнина Я. М., Пестина Т. И., Тенцова И. А. и др. Аденозиндеза-миназа и пуриннуклеозидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вестн. АМН СССР. — 1984.—№8. —С. 75—80.

67. Соковнина Я. М, Пестина Т. И., Тенцова И. А. и др. Пуриннуклеозидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных заболеваниях крови // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 2. — С. 76—79.

68. Соковнина Я. М., Пестина Т. И., Чиэ/сова А. И. и др. Аденозиндеза-миназа тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 3. — С. 26—

69. Шпажаров М. Ю. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис. . канд. мед. наук. — Волгоград, 1998. —220 с.

70. Стажаров М. Ю., Левкина М. В., Бедина С. А. и др. Изменение активности энзимов пуринового метаболизма и их изоформ при подагре // Акт. проблемы совр. ревм.: Тез. докл. научн. конф. — Волгоград, 1999. — Вып. 17. — С. 4.

71. Страйер П. Биохимия: В 3 т. Пер. с англ. — Т. 2. — М.: Мир, 1984.307 с.

72. Талалаева Л. Е. Некоторые показатели пуринового обмена у детей, больных сахарным диабетом: Автореф. дис. . канд. мед. наук. — Москва, 1974. —29 с.

73. Тарасов А. П., Дельвиг А. А. Очистка и характеристика фактора снятия полинуклеотидфосфорилазы из саркомы М-1 крыс // Биохимия.1980. — Т. 45, № 3. — С. 526—531.

74. Тиле П., Шредер X. Е. Эпидемиология и патогенез нарушений пуринового обмена // Тер. архив. — 1987. — № 4. — С. 14—18.

75. Тихонов Ю. В., Маркушева Л. И., Тогузов Р. Т. ВЭЖХ-анализ пури-новых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Кли-нич. лаб. диагностика. — 1997. — № 6. — С. 47.

76. Тихонов Ю. В., Маркушева Л. И., Тогузов Р. Т. Метаболизм пурино-вых соединений при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. — 1988.3, —С. 3—6.

77. Тогузов Р. Т., Тихонов Ю. В., Талицкий В. В. и др. Регуляция метаболизма пуриновых и пиримидиновых производных — основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. — 1986. — № 8. — С. 40—52.

78. Тодоров Й. Клинические лабораторные исследования в педиатрии. — София, 1966. — 1038 с.

79. Фаломеева О. М., Амирджанова В. Н., Якушева Е. О. и др. Динамика показателей заболеваемости и болезненности по ревматическим заболеваниям в России и её гегионах // Росс, ревматол. — 1998. — № 5. — С. 7—13.

80. Фаломеева О. М., Дубинина Т. В., Логинова Е. Ю. и др. Заболеваемость населения России ревматическими болезнями в начале нового столетия // Тер. архив. — 2003. — № 5. — С. 5—9.

81. Фаломеева О. М., Тарасова И. А., Дубинина Т. В. и др. Заболеваемость населения России ревматическими болезнями в 2001—2002 годах // Научно-практич. ревматология. — 2004. — № 2. — С. 4—7.

82. Федоров Н. А., Радуловацкий М. Г., Чехович Г. Е. Циклические нук-леотиды и их аналоги в медицине. — М.: Медицина, 1990. — 191 с.

83. Федоров Н. А., Фураева Л. Л., Фомиченко Л. Б. и др. Активность гуаниндезаминазы сыворотки крови в норме и при гепатотропных воздействиях // Лаб. дело. — 1969. — № 9. — С. 539—541.

84. Филановская Л. И., Блинов М. Н. Ферменты обмена пуриновых нук-леотидов как биохимические маркеры дифференцировки нормальных и лейкозных клеток (обзор литературы) // Вопр. мед. химии. — 1986. — Т. 32, №. 6. —С. 10—16.

85. Филановская Л. И., Блинов М. И., Того А. В. и др. О деградации пуринов в лейкоцитах при острых нелимфобластных лейкозах // Вопр. мед. химии. — 1988. — Т. 34, Вып. 6. — С. 71—76.

86. Филановская Л. И., Вартанян Н. Л., Того А. В. и др. Ферменты катабо-лических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в нормеи при хроническом лимфолейкозе // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 3. — С. 48—52.

87. Филановская Л. И., Никитин Д. О., Того А. В. и др. Активность ферментов разрушающих пуриновые нуклеотиды и субпопуляции лимфо-идных клеток у детей с синдромом Даймонда-Блекфена // Гематолог, и трансфузиолог. — 1993. — Т. 38, № 3. — С. 19—22.

88. Филановская Л. И., Того А. В., Цвейбах А. С. и др. Аденозиндезамина-за, пуриннуклеозидфосфорилаза и экто-5'-нуклеотидаза — маркеры вариантов острого лейкоза // Вопр. мед. химии. — 1987. — Т. 33, № 4. — С. 16—21.

89. Филановская Л. И., Того А. В., Щербакова Е. Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для инденти-фикации бластного криза // Вопр. онкологии. — 1990. — Т. 36, № 9. — С. 1053—1058.

90. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы: М.: Мир, 1986. — 374 с.

91. ХЪ.Харченко М. Ф., Рыбакова Л. П., Филановская Л. И. и др. Некоторые биохимические особенности лейкоцитов при бластном кризе хронического миелолейкоза // Вопр. мед. химии. — 1998. — Т. 44, Вып. 3. — С. 274—280.

92. Цурю В. В., Хитров Н. А. Остеоартроз // Тер. арх. — 2000. — № 5. — С. 62—66.

93. Черных Т. П., Бедина С. А., Стажаров М. Ю. и др. Активность сывороточной гуаниндезаминазы у больных ревматоидным артритом // Мат. юбилейной конф., посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН. — Волгоград, 2000. — С. 62.

94. Черных Т.П., Мякишев М. В., Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового обмена при остеоартрозе // Актуальные проблемы совр. ревматологии: Тез. докл. научн. конф. — Волгоград, 1999. — С. 111.

95. Шхвацабая Л. В. Содержание мочевой кислоты в крови при инфаркте миокарда // Кардиология. — 1972. — № 8. — С. 57—60.

96. Adam Т., Sevcik J., Fairbanks L. D., Bartak P. Determination of Purine Nucleoside Phosphorylase Activity in Human Erythrocytes by Capillary Electrophoresis I I J. Chromatogr. B. Biomed. Scien. Appl. — 1997. — Vol. 698, № 1-2, —P. 308—311.

97. Agarwal К. C., Agarwal R. P., Stoeckler J. D., Parks R. E. Purine Nucleoside Phosphorylase. Microheterogeneity and Comparison of Kinetic Behavior of the Enzyme from Several Tissues and Species // Biochemistry. — 1975. —Vol. 14, № 1. —P. 79—84.

98. Alfazema L. N., Hows M. E., Howells S., Perrett D. Optimised Micellar Electrokinetic Capillary Chromatography of UV-absorbing Compounds in Urine // Adv. Exp. Med. Biol. — 1998. — Vol. 431. — P. 171 —176.

99. Appelboom Т., Mandelbaum J., Vertoagen F. Purine Enzyme Levels in Rheumatoid Arthritis // J. Rheumatol. — 1985. — Vol. 12, № 6. — P. 1075—1078.

100. Bacerra A., Zazcano A. The Role of Gene Duplication in the Evalution of Purine Nucleotide Salvage Pathways // Orig. Life Evol. Biosph. — 1998. — Vol. 28, № 4-6. — P. 539—553.

101. Bantia S., Montgomery J. A., Johhnson H. G., Walsh G. M. In Vivo and in Vitro Pharmacology Activity of the Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor BCX-34: the Role of GTP and dGTP // Immunopharmacology. — 1996. — Vol. 35, № 1. — P.53—63.

102. Becker M. A., Meyer L. J., Huisman W. H. et al. Human Erythrocyte Phos-phoribosylpyrophosphate Synthetase // J. Biol. Chem. — 1977. — Vol. 252, — P. 3911—3918.

103. Bondaryenko J. G., Kozhemyakin L.A., Symonyenkova V.A. The Pathogenetic Significance of Xanthine Oxidase Activity in Acute Viral Hepatitis is Humans // Histochem. J. — 1990. — Vol. 22, № 3. — C. 174.

104. Bowen T. L., Lin W. C., Whitman W B. Characterization of Guanine and Hypoxanthine Phosphoribosyltransferases in Methanococcus Voltae // J. Bacteriol. — 1996. — Vol. 178, № 9. — P. 2521—2526.

105. Broome С. В., Graham M. L., Saulabury F. Т., Hershfield M. S., Buckley R. H. Correction of Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency by Transplantation of Allogenic Bone Marrow from a Sibling // J. Pediatr. — 1996. — Vol. 128, № 3. — P. 373—376.

106. Вис H. A., Moncion A., Hamet M. et al. Influence of Adenosine Deaminase Inhibition on the Phosphoinoside Turnover in the Initial Stages of Human T Cell Activation // Eur. J. Immunol. — 1990. — Vol. 20. — P. 611—615.

107. Burns R. A., Buttery P. J. Purine Metabolism and Urate Biosynthesis in Chicken Hepatocytes // Arch. Biochim. and Biophis. — 1985. — Vol. 233, №2. —P. 507—514.

108. Camici M., Tozzi M. G., Allegrini S. et al. Purine Savage Enzyme Activities in Normal and Neoplastic Human Tissues // Cancer Biochem. Biophys. — 1990. —Vol. 11,№3. — P. 201—209.

109. Canepari S., Caruncchio V., Girelli A. M., Messina A. New Method for Guanase Activity Measurement by High-Performance Liquid Chromatography // J. Chromatogr. — 1993. — Vol. 616, № 1. — P. 25—30.

110. Canepari S., Castellano P., Cernia E. et al. Determination of Guanase Activity in Normal and Pathological Sera by High-Performance Liquid Chromatography // Biomed. Chromatogr. — 1995. — Vol. 9, № 3. — P. 130— 134.

111. Caraway W. T. Colometric Determination of Serum Guanase Activity // Clin. Chem. —1966. —Vol. 12, —P. 187—193.

112. Carpenter P. A., Ziegler J. В., Vowels M. R. Late Diagnosis and Correction of Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency with Allogenic Bone Marrow Transplantation // Bone Marrow Transplant. — 1996. — Vol. 17, № 1. — P. 121—124.

113. Carrera A., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of Serum Adenosine Deaminase as a Prognostic Marker in the Treatment of Human Immunodeficiency Virus Infection with Zidovudine // Rev. Clin. Esp. — 1995. — Vol. 195. №2. —P. 74—77.

114. Castellano В., Gonzalez В., Finsen B. R., Zimmer J. Histochemical Demonstration of Purine Nucleoside Phosphorylase in Microglial and Astroglial Cells Adult Rat Brain // J. Histochem. and Cytochem. — 1990. — Vol. 38, № 11. —P. 1535—1539.

115. Castro-Gaga M., Novo I., del Rio R. et al. Effects of Chronic Alopurinol Therapy on Purine Metabolism in Duchenne Muscular Dystrophy // Biochem. Biophys. Res. Commun. — 1987. — Vol. 147, № 1. — P. 152— 157.

116. Ceballos G., Tuttle J. В., Rubio R. Differential Distribution of Purine Metabolizing Enzymes between Glia and Neurons // J. Neurochem. — 1994. — Vol. 62, № 3. — P. 1144—1153.

117. Chantin C., Bonin В., Boulien R., Bory C. Liquid Chromatography Study of Purine Metabolism Abnormalities in Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency // Clin. Chem. — 1996. — Vol. 42, № 2. — P. 326—328

118. Chiba C., Hashimoto S., Imai T. et al. Clinical Significance of CSF Gua-nase Activity in Patient with Multiple Sclerosis // Rinsho Shonkeigaku. — 1988. — Vol. 28, № 6. — P. 625—629.

119. Choi H. S. Purification and Partial Characterization of Purine Nucleoside Phosphorylase from Serrtia Marcescens // Biosci. Biotechnol. Biochem. — 1998. —Vol. 62, №4. —P. 667—671.

120. Conry R. M., Bantia S., Turner H. S. et al. Effects of a Novel Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor, BCX-34, on Activation and Proliferation of Normal Human Lymphoid Cells // Immunopharmacology. — 1998. — Vol. 40, № 1. —P. 1—9.

121. Cook W. J., Ealick S. E., Bugg С. E. et al. Crystallization and Preliminary X-ray Investigation of Human Erythrocytic Purine Nucleoside Phosphorylase // J. Biol. Chem. — 1981. — Vol. 256, № 8. — P. 4079—4080.

122. Craty G. S., Yasmines W. G., Snover D. C., Vine W. Serum Guanase: a Biochemical Indicator of Rejection in Liver Transplant Recipients // Transplant. Proc. — 1989. — Vol. 21, № 1-2. — P. 2315—2316.

123. Curto R., Voit E. O., Cascante M. Analysis of Abnormalities in Purine Metabolism Leading to Gout and to Neurological Dysfunction in Man // Bio-chem. J. — 1998. — Vol. 329, № 3. — P. 477-^187.

124. Davies Z. P., Taylor К. M. Rat Brain Guanine Deaminase: Correlation with Regional Levels of Cyclic GMP Phosphodiesterase // J. Neurochem. — 1979. — Vol. 33, № 4. — P. 951—952.

125. Durak J., Beduk Y., Kavutcu M. et al. Activity of the Enzymes Participating in Purine Metabolism of Cancerous and Noncancerous Human Kidney Tissue// Cancer Invest. — 1997. — Vol. 15, № 3. — P. 212—216.

126. Edwin M, Knights J. R., James L. et al. Serum Guanase Determination: a Liver Function Test // J. Lab. & Clin. Med. — 1965. — Vol. 65, № 2. — P. 355—360.

127. Erion M. D., Stoeckler J. D., Guida W. C. et al. Purine Nucleoside Phos-phorylase. 2. Catalytic Mechanism // Biochemistry. — 1997. — Vol. 36, № 39, —P. 11735—11748.

128. Er ion M. D., Takabayashi K., Smith H. B. et al. Purine Nucleoside Phos-phorylase. 1. Structure-Function Studies // Biochemistry. — 1997. — Vol. 36, № 39. — P. 11725—11734.

129. Ethgen O., Reginster J. Y. Degenerative Musculosceletal Disease // Annals of Rheumatic Diseases. — 2004. — Vol. 63, Suppl. 1. — P. 1—3.

130. Fareas W. R., Stanawitz T. Effects of Plumbous Ion on Guanine Metabolism // J. Inorg. Biochem. — 1979. — Vol. 11, № 1. — P. 31—38.

131. Fleischman A., Hershfield M. S., Toutain S. et al. Adenosine Deaminase Deficiency and Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency in Common Variable Immunodeficiency // Clin. Diagn. Lab. Immunol. — 1998. — Vol. 5, № 3. —P. 399—400.

132. Franco R., Canela E. I., Bozal J. Purine Catabolism in Rat Brain // Rev. Esp. Fisiol. — 1981. — Vol. 37, № 3. — P. 355—362.

133. Freitas I., Bono В., Bertone V. et al. Characterization of the Metabolism of Perinecrotic Cells in Solid Tumors by enzyme Histochemistry // Anticancer Res.— 1996. —Vol. 16,№3B.— P. 1491—1502.

134. Fukano M., Amano S., Hazama F., Hosoda S. 5'-Nucleotidase Activities in Sera and Liver Tissues of Viral Hepatitis Patients // Gastroenterol. Jpn. — 1990. — Vol. 25, № 2. — P. 199—205.

135. Fukuzawa K., Soumi K., lemura M. et al. Dynamics of Xanthine Oxidase and Fe -ADP-Dependent Lipid Peroxidation in Negatively Charged Phospholipid Vesicles // Arch. Biochem. Biophys. — 1995. — Vol. 316, № 1. — P. 83—91.

136. HR.Fuste R., Bozal J. Mecanismo reaccional de la purin nucleosido fosforilasa de higado de ave. II. Inhibicion por los productos de la reaccion // Rev. Esp. Fisiol. — 1975. — Vol. 31, № 4. — P. 265—269.

137. Gilbertsen R. В., Scott M. E., Dong M. K. et al. Preliminary Report on 8-Amino-9-(2-thienylmethyl)guanine, a novel and Potent Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor // Agents and Actions. — 1987. — Vol. 21, № 34. — P. 272—274.

138. Greengard O., Head J. F., Goldberg S. L. Uridine Kinase, Adenilate Kinase and Guanase in Human Lung Tumors // Cancer Res. — 1080. —- Vol. 40, № 7. — P. 2295—2299.

139. Gurpta N. К., Glatz M. D. Isolation and Characterization of Human Liver Guanine Deaminase // Arch. Biochem. Biophis. — 1985. — Vol. 236, № 1. — P. 266—267.

140. Hamamoto Т., Noguchi Т., Midorikawa Y. Purification and Characterization of Purine Nucleoside Phosphorylase from Baccillus Stearothermophilus TH 6-2 // Bioscien. Biotechnol. Biochem. — 1996. — Vol. 60. № 7. — P. 1179—1180.

141. Hansen S. U., Bols M. 1-Azaribofuranoside Analogues as Designed Inhibitors of Purine Nucleoside Phosphorylase. Synthesis and Biological Evaluation//Acta Chem. Scand. — 1998. —Vol.53, № 10, —P. 1214—1222.

142. Harris E. D. The Bone and Joint Decade: a Catalyst for Progress // Arthr. Rheum. —2001. — Vol. 44. — P. 1967—1970.

143. IIay ash i J., Zaitsu K., Ohkura Y. Assay of Purine Nucleoside Phosphorylase in Erythrocytes by flow-injection analysis with fluorescence detection // Chem. and Pharm. Bull. — 1987. — Vol. 35, № 11. — P. 4574^1578.

144. Hayashi K., Ito S. Study of the Procedure to Prove Guanase Histochemi-cally and Distribution of the Enzyme in Human Tissues // Nippon Sho-kakibyo Gakkai Zasshi. — 1987. — Vol. 84, № 4. — P. 878—888.

145. Heppel L., Hilmoe R. Phosphorolysis and Hydrolysis of Purine Ribosides by Enzymes from Yeast // J. Biol. Chem. — 1952. — Vol. 198. — P. 683—694.

146. Hosek В., BonacekJ., Sikulova J. Purine metabolizing enzyme activities in radiosensitive tissues of mice after sublethal whole — body irradiation // Gen. Physiol, and Biophys. — 1989. — Vol. 8, № 1. — P. 63—71.

147. It о S., Iwasaki A., Harufuji Y. et al. Immunohistochemical stain of guanase in the human and characterization of antibody against human liver guanase by immunoblotting // Nippon Shokakibyo Gakkai Zasshi. — 1988. — Vol. 85. № 6. — P. 1319.

148. Ito S., Maeda Т., Iwasaki A., Fujukava H. Histochemical and Biochemical Studies of Guanase in the Human and Rat Kidney // Acta histochem. et cytochem. — 1991. — Vol. 24, № 6. — P. 591—596.

149. Ito S., Syundo J., Tsuji Y. Cytochemical Demonstration of Guanase in Human Liver Using Yellow Tetrozolium // Acta Histochem. — 1988. — Vol. 83, № 1. —P. 99—105

150. Ito S., Syundo J., Tsuji Y. et al Histochemical and Biochemical Studies of Guanase in the Kidney // Jap. J. Clin. — 1987. — Vol. 16, № 3. — P. 225—228.

151. Ito S., Takaoka Т., Kajimoto Y. et al. Prevention of Posttransfiisional nonA, non-B-Hepatitis by a Screening Test for Hepatitis С vims Antibody of Donor Blood // Tokushima J. Exp. Med. — 1991. — Vol. 38, № 1-2. — P. 19—23.

152. Ito S., Takaoka Т., Kishi S. et al. Clinical and Experimental Studies of the Determination of Serum Guanase Activity in Acute Myocardial Infarction // Jpn. Circ. J. — 1981. — Vol. 45, № 5. — P. 525—531.

153. Ito S., Takaoka Т., Mori #., Teruo A. A Sensitive New Method for Measurement of Guanase with 8-Azaguanine in Bicine bis-Hydroxyethylglycine

154. Buffer as Substrate // Clin. Chem. Acta. — 1981. — Vol. 115, № 2. — P. 135—144.

155. Ito S., Takaoka Т., Nakaya Y. et al. Clinical Value of the Determination of Serum Guanase Activity. Studies on Patients and Experimental Data from Mongrel Dogs and Cultured Rat Hepatocytes // Gastroenterology. — 1982.

156. Vol. 83. № 5. — P. 1102—1105.

157. Ito S., Xu Y, Keyser A. J., Peters R. L. Histochemical Demonstration of Guanase in Human Liver with Guanine in Bicine Buffer as Substrate // His-tichem. J. — 1984. — Vol. 16, № 5. P. 489^99.

158. Ito S., Ysuji Y. Prevention of Posttransfusional non-A, non-B hepatitis Using the Screening Test for Guanase Activity of Donor Blood // Gastroenterol. Jpn. — 1988. — Vol. 23, № 2. — P. 153—159.

159. Iwada K, Wada Y., Walsh M. et al. In Vitro Study of BCX-34: a New Human T-Lymphocyte-Specific Purine Phosphorylase Inhibitor // Transplant. Proc. — 1988. — Vol. 30, № 4. — P. 983—986.

160. Iwahana #., Itakura M. Inherited Disorders of Uric Acid Metabolism — Classification, Enzimatic and DNA-diagnosis // Nippon Rinsho. — 1996.

161. Vol. 54, № 12. — P. 3303—3308.

162. Jankela J., Baranovska M, Antalikova J. Forms of Xanthine Oxidoreduc-tase in the Tissues of Japanese Quail // Vet. Med. Praha. — 1993. — Vol. 38,№ 5. —-P. 297—304.

163. Jensen K. F. Purine Nucleoside Phosphorylase from Salmonella typhi-murium and Escherichia coli. Initial Velocity Kinetics Ligand Binding and Reaction Mechanism // Eur. J. Biochem. — 1976. — Vol. 61, № 2. — P. 377—386.

164. Jensen K. F., Nygaard P. Purine Nucleoside Phosphorylase Escherichia coli and Salmonella typhimurium // Eur. J. Biochem. — 1975. — Vol. 51, № 1. —P. 253—265.

165. Jones D. D., Roberts E. L., Davies A. G. The Estimation of Serum Guanosine Deaminase Activity in Liver Disease // J. Clin. Chem. Clin. Bio-chem. — 1983. — Vol. 21, № 12. — P. 835—840.

166. Jonson M. D., Anderson B. D. Localization of Purine Metabolizing Enzyme in Bovine Brain Microvessel Endothelial Cells: an Enzymatic Blood Brain Barrier for Dideoxynucleosides? // Pharm. Res. — 1996. Vol. 13, № 12. — P. 1881—1886.

167. Kalcar H. M. Differential Spectrophotometry of Purine Compounds by Means of Specific Enzymes I. Determination of Hydroxypurine Compounds // J. Biol. Chem. — 1947. — Vol. 167. — P. 429^143.

168. Kalckar H. M. Differential Spectrophotometry of Purine Compounds by Means of Specific Enzymes. III. Studies of the Enzymes of Purine Metabolism // J. Biol. Chem. — 1947. — Vol. 167, № 2. — P. 461—475.

169. Kanzava F., Hoshi A., Nishimoto Т., Kuretani K. Inhibition of Guanine Deaminase with Derivatives of 5-Amino-4-imidazolecarboxamide // Chem. and Pharm. Bull. — 1970. — Vol. 18, № 2. — P. 392—394.

170. Kramp В., Teichmann W., Rehpenning W. Uber die Bestimmung der Ser-rumguanaseactivitat bei Zeberparenchymerkrankungen // Dtsch. Z. Ver-dauungs und Stoffwechselkrank. — 1973. — Bd. 33, № 1. — S. 11—15.

171. Kulikowska E., Browska A., Holy A. et al. Antiviral Acyclic Nucleoside Phosphonate Analogues as Inhibitors of Purine Nucleoside Phosphorylase // Adv. Exp. Med. Biol. — 1998. — Vol. 431. — P. 747—752.

172. Kumar S., Josan V., Sanger К et al. Studies of Guanine Deaminase and Its Inhibitors in Rat Tissue // Biochem. J. — 1967. — Vol. 102. — P. 691— 704.

173. Kumar S., Rathi M. Purification of Guanine Deaminase Inhibitor from Human Brain // Neurochem. Res. — 1980. — Vol. 5, № 5. — P. 547—550.

174. Kuzmits R., Seyfried H., Wolf A., Muller M. M. Evaluation of Serum Gua-nase in Hepatic Diseases // Enzyme. — 1980. — Vol. 25, № 3. — P. 148— 152.

175. Lai H., Kumar L., Kohli G. S. et al. Serum Enzymes in Head and Neck Cancer. IV: 5-Nucleotidase // J. Laryngol. Otol. — 1989. — Vol. 103, № 2. — P. 200—222.

176. Lewis A. S., Lowy B. A. Human Erythrocyte Purine Nucleoside Phosphorylase: Molecular Weight and Physical Properties. A Theorell-Chance Catalytic Mechanism // J. Biol. Chem. — 1979. — Vol. 254, № 19. — P. 9927—9932.

177. Li L., Wang Y., Wang W. Effect of Ionizing Radiation on Erythrocyte Purine Nucleoside Phosphorylase and Reticulocytes and Their Relationship // Clin. J. Radiol. Med. and Prot. — Vol. 10, № 6. — P. 391—394.

178. Lucaechini A., Segnini D., Da Settimo A., Livi O. Effects of Substituted 1,2,3-Triazoles on Adenosine Deaminase, Guanine Deaminase and Xantine Oxidase // Ital. J. Biochem. — 1979. — Vol. 28, № 3. — P. 194—206.

179. Maddocks J. L., Al-Safi S. A., Wilson G. Immune Deficiency Due to Adenosine Deaminase and Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency: a Simple Diagnostic Test // J.Clin. Pathol. — 1984. — Vol. 37, № 11. — P. 1305—1307.

180. Majkic-Singh N., Popovic D., Spasic S. Evaluation of the Spectrophotometry Assay of Guanase with 2,2'-Azeno-di(3-ethylbenzthiazaline)-6-sulphonate (ABTS) as Chromogen // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. — 1986. — Vol. 24, № 6. — P. 387—392.

181. Мао С., Cook W. J., Zhou M. et al. Calf Spleen Purine Nucleoside Phosphorylase Complexed with Substrates and Substrate Analogues // Biochemistry. — 1998. — Vol. 37, № 20. — P. 7135—7146.

182. Mao C., Cook W. J., Zhou M et al. The Crystal Structure of Escherichia Coli Purine Nucleoside Phosphorylase: a Comparison with the Human Enzyme Reveals a Concerved Topology // Structure. — 1997. — Vol. 5, № 10. —P. 1373—1383.

183. Marcert M. L., Finkel B. D., McLaughlin Т. M. et al. Mutation in Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency // Hum. Mutat. — 1997. — Vol. 9, №2. —P. 118—121.

184. Mesarosova A., Hrivnakova A., Klobusicka M., Babusikova O. Chronic Myeloid Leukemia: Correction between Purine Metabolism Enzyme Activities and Membrane Immunophenotype // Neoplasma. — 1995. — Vol. 42, № 1. —P. 9—14.

185. Miles R. IV., Tyler P. C., Furneaux R. H. et al. One-third-the-sites Transition-state Inhibitors for Purine Nucleoside Phosphorylase // Biochemistry. — 1998. — Vol. 37, № 24. — P. 8615—8621.

186. Miyamoto S., Ogawa II., Shiraki H., Nakagawa H. Guanine Deaminase from Rat Brain. Purification, Characteristics and Contribution to Ammoni-agenesis in the Brain // J. Biochem. — 1982. — Vol. 91, № 1. — P. 167— 176.

187. Mohamedali K. A., Guicherit О. M., Kellems R. E., Rudolph F. B. The Highest Levels of Purine Catabolic Enzymes in Mice are Present in the Proximal Small Intestine // J. Biol. Chem. — 1993. — Vol. 268, № 31. — P. 23728—23733.

188. Moriwaki Y., Yamamoto Т., Higaashino K. Enzymes Involved in Purine Metabolism — a Review of Histochemical Localization and Functional Implication // Histol. Histopathol. — 1999. — Vol. 14, № 4. — P. 1321— 1340.

189. Muller G. Immune Insufficiency in Enzyme Defects of Purine Metabolism // Z. Gesamte Inn. Med. — 1983. — Vol. 38, № 3. — P. 83—89.

190. Murakami K., Mitsui A., Tsushima K. Purine Nucleoside Phosphorylase of Chicken Liver // Biochem. Biophis.Acta. — 1971. — Vol. 235, № 1. — P. 99—105.

191. Nakahara M., Takanara M., Yamauchi M et al. Guanase Activity in the Donor Serum and Incidence of Posttransfusion Hepatitis non-A, non-B // Ann. Acad. Singapore. — 1986. — Vol. 15, № 2. — P. 215—220.

192. Nishikawa Y, Fukumoto K., Watanabe F. Analysis of Guanase by Agarose Gel Electrophoresis // Rinsho Byori. — 1986. — Vol. 34, № 5. — P. 595— 599.

193. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Characterizations of Human Liver Guanase // Jap. J. Clin. — 1985. — Vol. 14, № 6. — P. 375—380.

194. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanale F. Liver Disease Diagnoses Based on Serum Adenosine Deaminase Activity // Jap. Clin. Chem. — 1986. — Vol. 15, № 5. — P. 259—263.

195. Nishikawa Y, Ono N., Fukumoto K., Watanabe F. Clinical Application of Serum Guanase Analysis by Electrophoresis // Rinsho Byori. — 1988. — Vol. 36, № 11. — P. 1313—1316.

196. Norstrand I. F., Debons A. F„ Libbin R. M., Slade M. R. Effect of Inhibition of Purine Enzymes Benzodiazepine Binding in the Human Brain // Enzyme. — 1983. — Vol. 29, № 1. — P. 61—65.

197. North M. E., Newton C. A., Webster A. D. Phosphorylation of Deoxy-guanosine by В and T Lymphocytes in Purine Nucleoside Phosphorylase

198. Deficiency // Clin. Exp. Immunol. — 1980. — Vol. 42, № 3. — P. 523— 529.

199. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabo-lismo dei nucleotidi purinici nelle leucemie, nelle immunodeficienze co-genite e alvuisite // G. Ital. Chem. — 1991. — Vol. 16. № 4. — P. 217— 229.

200. Pannicke U., Tuchschmid P., Friedrich W. et al. Two Novel Missense and Frameshift Mutations in Exons 5 and 6 of the Purine Nucleoside Phosphorylase Gene in a Severe Combined Immunodeficiency Patient // Hum. Genet. 1996. - Vol.98. №6. - P.706-709.

201. Posmatur R., Wang К. K., Nath R., Gildbertsen R. B. A Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor Induces Apoptosis via Caspase-3-like Protease Activity in MOLT-4 T-Cells // Immunopharmacology. — 1997. — Vol. 37, № 2-3. —P. 231—244.

202. Priebe Т., Platsoucas C. D., Seki H., Fox F. E., Nelson J. A. Purine Nucleoside Modulation of Functions of Human Lymphocytes // Cell. Immunol. — 1990.—Vol. 129,№2. —P. 321—328.

203. Pruslin F. H., Reem G. H. Immunofluorescence: a Sensitive and Rapid Method for the Detection of Purine Nucleoside Phosphorylase in Single Cells // J. Immunol. Meth. — 1980. — Vol. 34. № 2. — P. 127—132.

204. Rajappan V. P., Hosmane R. S. Analogues of Azepinomycin as Inhibitors of Guanase // Nucleosides Nucleotides. — 1998. — Vol. 17, № 7. — P. 1141—1151.

205. Rajappan V. P., Hosmane R. S. Investigation into Biochemical Mode of Inhibition of Guanase by Azepinomycin: Synthesis and Biochemical Screening of Several Analogues of Azepinomycin // Nucleosides Nucleotides. — 1999.—Vol. 18,№4-5. —P. 835—836.

206. Rajappan V. P., Hosmane R. S. Synthesis and Guanase Inhibition Studies of Novel Ring-Expanded Purine Analogue Containing a 5:7-Fussed, Planar,

207. Aromatic Heterocyclic Ring System // Bioorg. Med. Chem. Lett. — 1998.

208. Vol. 8, № 24. — P. 3649—3652.lll.Renauf J. A., Wood A., Fraser I. H. et al. Depressed Activities of Purine Enzymes in Lymphocytes of Patients Infected with Human Immunodeficiency Virus // Clin. Chem. — 1989. — Vol. 35, № 7. — P. 1478—1481.

209. Robertson В. C., Hoffee P. A. Purification and properties of Purine Nucleoside Phosphorylase from Salmonella Typhimurium // J. Biol. Chem. — 1973. — Vol. 248, № 6. — P. 2040—2043.

210. Rodbell M., Lutz В., Stephen L. et al. The Glucagon-Sensitive Adenyl Cyclase System in Plasma Membranes of Rat Liver// J. Biol.Chem. — 1971.1. Vol. 246. —P. 1877—1888.

211. Romo C. A., Lorente T. F., Salazar V. V. Primary Immunodeficiencies and Purine Metabolism // Rev. Clin. Esp. — 1985. — Vol. 177, № 6. — P. 247—253.

212. Rossi C.A., Solaini G., Hakim G. Reversible Immobilization of Guanine Deaminase by Covalent Chromatography // J. Mol. Catal. — 1977. — Vol. 2, № 3. —P. 163—170.

213. Sakiyama T. Purine Nucleoside Phosphorylase (PNP) // Nippon Rinsho. — 1996. — Vol. 54, № 12. — P. 3220—3225.

214. Salaspuro M. Use of Enzymes for the Diagnosis of Alcogol-Related Organ Damand // Enzyme. — 1987. — Vol. 37, № 1-2. — P. 87—107.

215. Sanfilippo O., Camici M., Tozzi M. G. et al. Relationship between the Levels of Purine Salvage Pathway Enzymes and Clinical/Biological Aggressiveness of Human Colon Carcinoma // Cancer Biochem. Biophys. — 1994. — Vol. 14, № 1. — P. 57—66.

216. Sato Т., Wakabayashi Y. PNP-Deficiency // Ryoikibetsu Shokogun. Shirizu.1998. —Vol. 121, № 2. — P. 228—231.

217. Saxena A. K., Ahmad S., Shanker K., Kishor K. New Guanine Deaminase Inhibitors // Pharmacol. Res. Commun. — 1984. — Vol. 16, № 3. — P. 243—252.

218. Saxena A.K., Ahmad S., Shanker K. et al New Imidazolyethiocarbamides as Guanine Deaminase Inhibitors // Pharmazie. — 1980. — Vol. 35. № 1.1. P. 16—18.

219. Shaw Т., Li J., Bowden D. S. et al. Serum Guanase Activity in Hepatitis С Virus Infection // Adv. Exp. Med. Biol. — 1994. — Vol. 370. — P. 475— 482.

220. Sherwood R. A. The measurement of Nucleoside Deaminases by High Performance Liquid Chromatography and Their Use in Clinical Chemistry // Biomed. Chromatogr. — 1991. — Vol. 5, № 6. — P. 235—239.

221. Simmonds H. A., Goday A., Morris G. S., Brolsma M. F. Metabolism of Deoxynucleosides by Lymphocytes in Long-Term Culture Deficient in Different Purine Enzymes // Biochem. Pharmacol. — 1984. — Vol. 33, № 5.1. P. 763—770.

222. Sitaramayya A., Ali Shahid, Kumar K. S., Krishnan P. S. Induction of Guanine Deaminase Its Ingibitor in Rodent Liver and Brain // Biochem. J. — 1974. —Vol. 138, №2. — P. 143—146.

223. Sitaramayya A., Krishnan P. S. Allosterism in Rat Brain Supernatant Guanine Deaminase // Biochem. and Biophys. Res. Communs. — 1970. — Vol. 40, № 3. — P. 565—569.

224. Smolenski R. Т., Yacoub M. H., Seymour A. M. Hyperthyroidism Increases Adenosine Transport and Metabolism in the Rat Heart // Mol. Cell. Biochem. — 1995.—Vol. 143, №2. —P. 143—149.

225. Snyder F. F., Jenuth J. P., Madly E. P. et al. Point Mutation at the Purine Nucleoside Phosphorylase Locus Impair Thymocyte Differention In the Mouse // Proc. Nat. Acad. Scien. USA. — 1997. — Vol. 94, № 6. — P. 2522.

226. Snyder F. F., Jenuth J. P., Madly E. P. et al. Purine Nucleoside Phosphorylase Deficient Mince Exhibit an age Dependent Attrition of Thymocytes and Impaired Thymocyte Differentiation // Adv. Exp. Med. Biol. — 1998. — Vol.431. —P. 515—518.

227. Spandrio L. Metodo di determinazione della guanasi nel siero e valutazione clinica cjme test di funzionalita epatica // Quad. Selavo diagn. clin. e lab. — 1970. —Vol. 6,№ 1.— P. 57—61.

228. Stein S. M., Stoeckler J. D., Li S.-Y. et al. Inhibition of Human Purine Nucleoside Phosphorylase by Acyclic Nucleosides and Nucleotides // Biochem. Pharmacol. — 1987. — Vol. 36, № 8. — P. 1237—1244.

229. Stoeckler J. D., Poirot A. F., Smith R. M. et al. Purine Nucleoside Phosphorylase. 3. Reversal of Purine Base Specificity by Site-Directed

230. Mutagenesis // Biochemistry. — 1997. — Vol. 36, № 39. — P. 11749— 11756.

231. Stoeckler J. D., Ryden J. В., Parks R. E. Inhibitors of Purine Nucleoside Phosphorylase. Effects of 9-Deazapurine Ribonucleosides and Synthesis of 5'-Deoxy-5'-iodo-9-deazainosine // Cancer Res. — 1986. — Vol. 46, № 4. — P. 1774—1778.

232. Sumi S., Wada Y. Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency // Ryoi-kibetsu Shokogun Shirizu. — 1998. — Vol. 18, № 1. — P. 458—459.

233. Takehara M, Ling F., Isawa S. et al Molecular Cloning and Nucleotide Sequence of Purine Nucleoside Phosphorylase and Uridine Phosphorylase Genes from Klebsiella sp. // Bioscien. Biotechnol. Biochem. — 1995. — Vol. 59, № 10. — P. 1987—1990.

234. Tarn D. A., Leshner R. T. Stroke in Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency // Pediatr. Neurol. — 1995. — Vol. 12, № 2. — P. 146—148.

235. Tavenier M., Skladanowski A. C., De Abreu R. A., De Jong J. W. Kinetics of Adenilate Metabolism in Human and Rat Myocardium // Biochem. Bio-phis.Acta. — 1995. — Vol. 1244, № 2-3. — P. 351—356.

236. Thomas G. Inside View of Lymphocyte Differentiation // Biochimie. — 1982. —Vol. 64,№ l.p. 9—15.

237. Timmus P. M., Simmonds H. A., Bold A. M. Marked Hypouricemia in Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency — Serendipitous Finding on Screen E Letter // Clin. Chem. — 1996. — Vol. 42, № 6. — P. 985.

238. Tsuboi К. K., Hudson P. B. Enzymes of the Human Erythrocytes. II. Purine Nucleoside Phosphorylase: Specific Properties // J. Biol. Chem. — 1957.1. Vol. 224. — P. 889—897.

239. Tuttle J. V., Krenitsky T. A. Effects of Acyclovir and Its Metabolites on Purine Nucleoside Phosphorylase // J. Biol. Chem. — 1984. — Vol. 259, № 7.1. P. 4065—4069.

240. Van Der Weyden M., Martin В., Bailey Z. A Micromethod for Determining Adenosine Deaminase and Purine Nucleoside Phosphorylase Activity in Cells from Human Peripheral Blood // Clin. Chem. Acta. — 1978. — Vol. 82, № 1-2. —P. 179—184.

241. Vlcek F., Mikulikova D. The Effect of Methotrexate on activity of T-lymphocyte marcer enzymes in patients with psoriasis vulgaris // Bratisl. Lek. Listy. 1995. - Vol.96. №3. - P.137-140.

242. Wada Y., Yagihashi A., Terasawa K. et al. BCX-34: a Novel selective Im-munosupressant: Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor // Artif. Organs. — 1996. — Vol. 20, № 8. — P. 849—852.

243. Weber G. Enzymes of Purine Metabolism in Cancer // Clin. Biochem. — 1983.—Vol. 16,№ 1. —P. 57—63.

244. Wielgus-Kutrowska В., Kulikowska E., Werzchowski J. et al. Nicotinamide Riboside an Unusual, Non-Typical, Substrate of Purified Purine Nucleoside Phosphorylases // Eur. J. Biochem. — 1997. — Vol. 243, № 1-2. — P. 408—414.

245. Williams S. R., Gekeler V., Mclvor R. S., Martin D. W. A Human Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency Caused by a Single Base Change // J. Biol. Chem. — 1987. — Vol. 262, № 5. — P. 2332—2338.

246. Wortmann R. L., Veum J. A., Rachow J. W. Purine Catabolie Enzymes in Human Synovial Fluids // Purine and Pyrimidine Metab. Man: Proc. 6th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. — London, 1989. — P. 393— 398.

247. Wyngaarden J. B. Control of Purine Biosinthesis // Fortshr. Urol, und Nephrol. —1981, —Vol. 16. —P. 5—7.

248. Yamada M., Okahara M., Onishi M. Studies on the Determination of Serum Nucleoside Phosphorylase Activities with Enzymatic Method // Jap. Med. Technol. — 1989. — Vol. 38, № 1. — P. 66—70.

249. Yamada W. The Phosphorolysis of Nucleosides by Rabbit Bone Marrow // J. Biol. Chem. — 1961. — Vol. 236, № 11. — P. 3043—3046.

250. Yamamoto Т., Moriwaki Y., Takahashi C. et al. Determination of Plasma Purine Nucleoside Phosphorylase Activity by High-Performance Liquid Chromatography // Anal. Biochem. — 1995. — Vol. 227, № 1. — P. 135— 139.

251. Yamamoto Т., Takahara C., Suda M. et al. Effect of Probenecid on Oxy-purines in Plasma // Int. J. Clin. Pharmacol. Ther. Toxicol. — 1989. — Vol. 27, № 10. —P. 510—514.

252. Yan J., Lu Z., Walsh G. M. et al. High-Performance Liquid Chromatographic Determination of 9-(3-Pyridylmethyl)-9-deazaguanine (BCX-34) in Biological Fluids // J. Chromatogr. B. Biomed. Scien. Appl. — 1997. — Vol. 690, № 1-2. — P. 295—303.

253. Yasmineh W. G. Simple Ultraviolet Spectrophotometry Method for the Determination of Serum Guanase Activity // Clin. Biochem. — 1988. — Vol. 21, № 4. — P. 239—243.

254. Yokomasu Т., Abe H., Sato M. et al. Synthesis of l,l-Difluoro-5-(lH-9-purinyl)-2-pentenylphosphonic Acids and the Related Methano Analogues.

255. Remarkable Effect of the Nucleobases and the Cyclopropane Ring on Ingi-bitory Activity toward Purine Nucleoside Phosphorylase // Bioorg. Med. Chem. — 1998. — Vol. 6, № 12. — P. 2495—2505.

256. Yoshino M., Hayashi R., Katsumata Y. et al. Blood Oxypurines and Erythrocyte 2,3-Diphosphpglicerate Levels at High Altitude Hypoxia // Life Scien. — 1980. — Vol. 27, № 14. — P. 1265—1269.

257. Yuan G., Bin J. C., McKay D. J. et al. Cloning and Characterization of Human Guanine Deaminase. Purification and Partial Aminoacid Sequence of Mouse Protein // J. Biol. Chem. — 1999. — Vol. 274, № 12. — P. 8175— 8180.

258. Zborovsky А. В., Martemyanov V. F., Stazharov M. Y. et al. Difference of Purine Metabolism at Gout and Osteoarthritis // XIV EULAR Congress: Abstract. Glasgow (Scotland), June 6-11, 1999. — 1999. — P. 278.

259. Zborovsky А. В., Martemyanov V. F., Stazharov M. Y. et al. Rheumatoid Arthritis and Purine Metabolism // 3d Central European Congress of Rheumatology, Bratislava (Slovakia), May 10-13, 2000. — 2000. — P. 77.

260. Zborovsky А. В., Stazharov M. Y., Martemyanov V. F. et al. Purine Metabolism and Antioxidant System in Osteoarthritis // Annals of Rheumatic Diseases. —2001. —Vol. 60, Suppl. 1. — P. 225.

261. Zi P., Xu S., Gao В., Cao F. The Value of Determining Guanine Deaminase in Diagnosis of Hepatic Diseases // Hua His I Ко Та Hsueh Pao. — 1996. — Vol. 27, №2. —P. 189—191.

262. Zindovic L., Kanjuh V., Trpinac P. et al. Distribution of the Enzyme Gua-nase in Various Regions of the Central Nervous System in Man // Biochem. and Exp. Biol. — 1971. — Vol. 10, № 1, —P. 61—65.

263. Zoref-Shani E., Shirin C., Sidi Y. et al. Metabolism of Guanine and Guanine Nucleotides in Primary Rat Cardiomyocyte // Biochem. Mol. Med. — 1995. — Vol. 55, № 2. — P. 149—155.