Хроматография, масс-спектрометрия и молекулярно-статистические расчеты адсорбции аминокислот и их производных на углеродных сорбентах тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.11.11, кандидат химических наук Кузнецова, Елена Сергеевна
- Специальность ВАК РФ05.11.11
- Количество страниц 199
Оглавление диссертации кандидат химических наук Кузнецова, Елена Сергеевна
ВВЕДЕНИЕ.
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
1.1.МОЛЕКУЛЯРНО-СТАТИСТИЧЕСКИЙ МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИХ ХАРАКТЕРИСТИК АДСОРБЦИИ.
1.2. УГЛЕРОДНЫЕ СОРБЕНТЫ: ПОРИСТАЯ СТРУКТУРА И ХИМИЧЕСКОЕ СОСТОЯНИЕ ПОВЕРХНОСТИ.
1.3. РОЛЬ ВОДОРОДНОЙ СВЯЗИ В СТРУКТУРЕ и МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯХ АМИНОКИСЛОТ, ОЛИГОПЕПТИДОВ И БЕЖОВ.
1.4. ХРОМАТОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ АМИНОКИСЛОТ, ОЛИГОПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ.
1.4.1. ГХ (ГЖХ), ТСХ, электрофорез в исследовании аминокислот, пептидов и белков.
1.4.2. ВЭЖХанализ аминокислот, их производных и белков.
1.4.3. Пористый графитированный углерод в методе ВЭЖХ.
1.5. МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ В ИССЛЕДОВАНИИ
АМИНОКИСЛОТ И ПЕПТИДОВ.
ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
2.1. ИССЛЕДУЕМЫЕ ВЕЩЕСТВА.
2.2. РЕАГЕНТЫ И ОБОРУДОВАНИЕ.
2.3. ИССЛЕДОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ МЕТОДОМ ОФ ВЭЖХ.
2.4. МЕТОД МАЛДИ ПРИ АНАЛИЗЕ АМИНОКИСЛОТ И
ПЕПТИДОВ.
2. 5. МОЛЕКУЛЯРНО-СТАТИСТИЧЕСКИЙ РАСЧЕТ.
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.
3.1. ВЛИЯНИЕ ЭЛЕКТРОННОГО СТРОЕНИЯ, СТРУКТУРЫ И ВОДОРОДНОЙ СВЯЗИ АМИНОКИСЛОТ И ИХ ПРОИЗВОДНЫХ
НА ИХ АДСОРБЦИЮ НА ПОВЕРХНОСТИ ГТС.
3.1.1. Влияние разных методов введения поправок в параметры ААП наТХА.
3.1.2. Влияние структуры изомерных аминокислот на их адсорбцию на поверхности ГТС.
3.1.3. Роль внутримолекулярной связи в адсорбции аминокислот на поверхности ГТС.
3.1.4. Влияние межмолекулярной водородной связи на адсорбцию димеров и ассоциатов аминокислот на ГТС.
3.1.5. Влияние структуры ассоциатов аминокислот с ТФУ на их адсорбцию на поверхности ГТС.
3.2. ЗАКОНОМЕРНОСТИ УДЕРЖИВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ НА ПОРИСТОМ ГРАФИТИРОВАННОМ УГЛЕРОДЕ ПРИ ПРОВЕДЕНИИ ОФ ВЭЖХ.
3.3. ВЛИЯНИЕ УДЕЛЬНОЙ ПОВЕРХНОСТИ И ХИМИЧЕСКОГО СОСТОЯНИЯ ПОВЕРХНОСТИ УГЛЕРОДНЫХ МАТЕРИАЛОВ ПРИ АНАЛИЗЕ АМИНОКИСЛОТ И ПЕПТИДОВ МЕТОДОМ МАЛДИ.
3.3.1. Анализ аминокислот и пептидов в традиционном варианте проведения эксперимента методом МАЛДИ.
3.3.2. Исследование аминокислот и пептидов методом ПАЛДИ на поверхности графитированных саж (ГТС ИПМ-16Э).
3.3.3. Исследование аминокислот и пептидов методом ПАЛДИ на поверхности неграфитированных саж (ПМ-75 и Vulcan XC-72R).
3.3.4. Сравнительный анализ масс-спектрометрического поведения аминокислот и пептидов на поверхности саж.
3.3.5. Применение саж для анализа смесей аминокислот и пептидов методом ПАЛДИ.
ВЫВОДЫ.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Хроматография и хроматографические приборы», 05.11.11 шифр ВАК
Разработка физико-химических подходов к разделению и идентификации пептидных продуктов с антибактериальными свойствами2010 год, кандидат химических наук Федоткина (Срибная), Олеся Сергеевна
Разделение и идентификация низкомолекулярных линейных пептидов методом ВЭЖХ-МС на углеродном сорбенте2021 год, кандидат наук Милюшкин Алексей Леонидович
Физико-химические характеристики сорбции и хроматомасс-спектрометрия производных 1,1-диметилгидразина2010 год, кандидат химических наук Парамонов, Сергей Александрович
Физико-химические основы разделения и идентификации теллурорганических соединений2010 год, кандидат химических наук Сорокин, Александр Анатольевич
Масс-спектрометрическое de novo секвенирование природных дисульфидсодержащих пептидов2012 год, кандидат химических наук Воронцов, Егор Анатольевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Хроматография, масс-спектрометрия и молекулярно-статистические расчеты адсорбции аминокислот и их производных на углеродных сорбентах»
Аминокислоты^ входят в состав пептидов* белков, а также пептидных гормонов и- антибиотиков, участвуя в регуляции всех жизненных процессов организма. Свободные аминокислоты играют- важную роль в метаболических процессах в организме человека и выполняют функцию1 биорегуляторов. Важную роль во внутри- и межмолекулярных взаимодействиях аминокислот и олигопептидов, при стабилизации белковых молекул, в общем балансе нековалентных взаимодействий ^ биохимических системах играют водородные связи.
Аминокислоты — сложный объект исследований;- так. как:они; мало-летучи; имеют в структуре кислотные и основные группы, высокополярны и обладают низкими коэффициентами поглощения в УФ области (за исключением ароматических аминокислот): В связи- с этим при проведении хроматографического анализа; этих веществч используют методы, пред- или: послеколоночной дериватизации. Вместе с тем по своему электронному и геометрическому строению производные значительно отличаются от исходных аминокислот. Кроме того, при идентификации аминокислот в различных биообъектах и определении пептидной* последовательности белков во; многих случаях оказывается необходимой информация о характеристиках удерживания свободных аминокислот.
В последнее десятилетие появился ряд работ, показывающих возможность разделения аминокислот, пептидов;, гликопептидов,. полипептидных антибиотиков методом ВЭЖХ с использованием пористого графитированного углерода Гиперкарба. Также, в настоящее время интенсивно - развиваются исследования, связанные с применением углеродных сорбентов в их различных формах как эффективных материалов для масс-спектрометрии лазерной десорбции/ионизации. Показано, что широкий спектр веществ можно анализировать при использовании в качестве матрицы таких углеродных материалов, как. графит, углеродные волокна, активированный уголь. При проведении хроматографического исследования в сочетании с методами матрично-активированной лазерной десорбции/ионизации (МАЛДИ, MALDI) и поверхностно-активированной лазерной десорбции/ионизации (ПАЛДИ, SALDI) важную роль играют свойства поверхности используемого сорбента. Применение при хроматографическом разделении и масс-спектрометрическом анализе материала с одинаковым химическим состоянием поверхности позволяет минимизировать потери вещества за счет необратимой адсорбции на всех стадиях анализа.
Таким образом, актуальным является изучение теоретически (молекулярно-статистическим методом) и экспериментально (методом ВЭЖХ и масс-спектрометрией МАЛДИ) термодинамических характеристик адсорбции, хроматографического и масс-спектрометрического поведения аминокислот, их димеров и ассоциатов на углеродных сорбентах разного типа.
Похожие диссертационные работы по специальности «Хроматография и хроматографические приборы», 05.11.11 шифр ВАК
Масс-спектрометрия с матрично(поверхностью)-активированной лазерной десорбцией/ионизацией при идентификации и определении олигомеров полисульфоновых, поликарбоновых кислот и антибиотиков2013 год, кандидат наук Краснова, Татьяна Александровна
Анализ продуктов протеолиза бычьего фибриногена и коллагена типа I при помощи времяпролетной МАЛДИ масс-спектрометрии2009 год, кандидат химических наук Сунгуров, Юрий Владимирович
Масс-спектрометрическое профилирование кожных секретов ранидных и хилидных лягушек2010 год, кандидат химических наук Горшков, Владимир Александрович
Дериватизация серосодержащих соединений для масс-спектрометрии с «мягкими» методами ионизации2021 год, кандидат наук Козлов Антон Вячеславович
Адсорбция тиофенсодержащих гетероциклов из растворов на пористом графитированном углероде и гексадецилсиликагеле в условиях жидкостной хроматографии2013 год, кандидат химических наук Емельянова, Надежда Сергеевна
Заключение диссертации по теме «Хроматография и хроматографические приборы», Кузнецова, Елена Сергеевна
ВЫВОДЫ
1. Впервые рассчитаны термодинамические характеристики адсорбции и установлены закономерности адсорбции на ГТС для широкого класса аминокислот, их димеров и ассоциатов, пептидов.
2. Установлены зависимости термодинамических характеристик адсорбции для изомеров и гомологов ряда аминокислот от положения и количества функциональных групп, от наличия заместителей в экваториальном и аксиальном положениях, внутримолекулярной водородной связи и от углов вращения карбокси- и аминогрупп в молекуле.
3. Характеристики удерживания аминокислот на углеродном сорбенте Гиперкарбе, определенные методом ОФ ВЭЖХ, могут быть предсказаны на основе термодинамических характеристик адсорбции этих веществ на ГТС, рассчитанных молекулярно-статистическим методом.
4. Впервые в методе ПАЛДИ для анализа аминокислот и пептидов применили графитированные и неграфитированные сажи ГТС, ПМ-16Е, ПМ-75 и Vulcan ХС 72R. Установлена зависимость: увеличение удельной поверхности саж приводит к резкому возрастанию интенсивности регистрируемых пиков протонированных молекулярных ионов и аддуктов с катионами щелочных металлов исследованных аминокислот и пептидов.
5. Предложенный способ применения саж в методе ПАЛДИ дает возможность получать пики ионов с интенсивностью, на порядок превышающей интенсивность пиков при стандартном варианте проведения эксперимента и повышает информативность анализа за счет образования кластеров [M+Na]+ и [М+К]+.
Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Кузнецова, Елена Сергеевна, 2009 год
1. Авгуль Н.Н., Киселев А.В., Пошкус Д.П. Адсорбция газов и паров на однородных поверхностях. М.: Химия. 1975. 384 с.
2. Киселев А.В. Межмолекулярные взаимодействия в адсорбции и хроматографии. М.: Высшая школа. 1986. 360 с.
3. Киселев А.В., Пошкус Д.П., Яшин Я.И. Молекулярные основы адсорбционной хроматографии. М.: Химия. 1986. 272 с.
4. Буряк А.К. Применение молекулярно-статистических' методов расчета термодинамических характеристик адсорбции при хромато-масс-спектрометрической идентификации органических соединений // Успехи химии. 2002. Т. 71. № 8. С. 788 -800.
5. Буряк А.К. Метод введения поправок в параметры атом-атомных потенциалов межмолекулярного взаимодействия, используемых для расчетов термодинамических характеристик адсорбции // Изв. АН. Сер. Химическая. 2000. № 4. С. 681-687.
6. Киселев А. В., Пошкус Д. П., Афреймович А. Я. Статистический расчет термодинамических характеристик адсорбции этана на графите с учетом внутреннего вращения молекул // ЖФХ. 1968. Т. 42. № 10. С. 2553-2555.
7. Киселев А. В., Пошкус Д. П., Афреймович А. Я. Статистический расчет термодинамических характеристик адсорбции СН4, С2Н6, СзН8 на графите. // ЖФХ. 1963. Т. 42. № 10. С. 2546-2552.
8. Kiselev A.V., Poshkus D.P. Molecular-statistical calculation of the thermodynamic characteristics of adsorption of saturated and unsaturated hydrocarbons on graphitized thermal carbon black // J.G.S. Faraday Trans. 2. 1976. V. 72. N. 5. P. 950-966.
9. Грумадас А.Ю., Пошкус Д.П. Разные формы потенциалов межмолекулярного взаимодействия атомов углерода и водорода углеводородов с атомом углерода графита // ЖФХ. 1979 Т. 53. № 9. С. 2405-2406.
10. Киселев A.B., Маркосян Д.Д. Определение параметров потенциальной функции межмолекулярного взаимодействия гидроксильной группы с атомом углерода графита из газо-хроматографических данных // Арм. Хим. ж. 1985. Т. 38. № 1.С. 29-37.
11. Gonnord М., Vidal-Madjar С., Guiochon G. Prediction of retention data in gas-solid chromatography methyl' and polymethylbenzenes and naphtalenes on graphitized carbon black// J. Chromatogr. Sci. 1974. V.12. N.12. P.839-844.
12. Vidal-Madjar C., Guiochon G., Dondi F. 1 Prediction- of retention, data* of polychlorbenzenes and naphtalenes on graphitized carbon black // J. of Chrom. 1984. V.291. N.l. P.l-12.
13. Vidal-Madjar C., Bekassy-Molnar E. Molecular statistical theory of adsorption for hydrocarbons on graphite. Effect of polarizability anisotropy in adsorption potential calculation // J. Phys. Chem. 1984. V. 88: P. 232-238.
14. Буряк A.K. Влияние расположения заместителей в изомерных хлорбензолах на их адсорбцию на графите // Изв. АН. Сер. Химическая. 1999. №4. С. 672-676.
15. Киселев А.В., Щербакова К.Д., Яшин Я.И. Определение пространственной структуры молекул методом газовой хроматографии на графитированной саже и нанесенных на нее монослоях плоских молекул // Журн. Структ. Химии. 1969. Т. 10. № 5. С. 951-968.
16. Бобылева М.З., Дементьева JI.A., Киселев А.В., Куликов Н.С. Молекулярно-статистический расчет констант Генри для адсорбцииароматических аминов на графитированной термической саже // ДАН. 1985. Т. 283. № 6. С. 1390-1393.
17. Яшкин С.Н., Григорьева О.Б., Буряк А.К. Экспериментальное и молекулярно-статистическое исследование адсорбции аминоадамантанов на графитированной термической саже // Изв. АН. Сер. хим. 2001. № 6. С. 938-943.
18. Киселев А.В., Даллакян П.Б. Сравнительное изучение адсорбции S- и Se-содержащих органических соединений на графитированной термической саже // ЖФХ. 1985. Т. 59. № 5. С. 1278-1280.
19. Пошкус Д. П., Афреймович А. Я. Молекулярно-статистический расчет удерживаемых объемов низших н-алканов на графите // ЖФХ. 1968. Т. 42. С. 1201-1205.
20. Киселев А. В.,. Пошкус Д. П, Афреймович А. Я. Статистический расчет термодинамических характеристик адсорбции н-бутана и н-пентана на графите //ЖФХ. 1970. Т. 44. С. 981-986.
21. Буряк А.К., Пошкус Д.П. Экспериментальное и молекулярно-статистическое исследование адсорбции галогенпроизводных бензола на графитированной саже // Изв.АН СССР. Сер. Химическая. 1989. № 1. С. 1216.
22. Тихонов А.Н., Гонгарский А.В., Степанов В.В., Ягола А.Г. Регуляризующие алгоритмы и априорная информация. М.: Наука. 1983. 200 с.
23. Буряк А.К., Березин Г.И. Расчет теплот адсорбции некоторых галогенметанов на графитированной термической саже // Изв.АН СССР. Сер. Химическая. 1989. № 8. С. 1721-1723.
24. Лопаткин А.А. Теоретические основы физической адсорбции. М.: Изд-воМГУ. 1982. 344 с.
25. Лопаткин А.А. Сравнение двух термодинамических подходов к описанию адсорбции на твердых поверхностях // Журн. физ. химии. 1989. Т. 63. № 9. С. 2433-2441.
26. Лопаткин А.А. Новые тенденции в термодинамике адсорбции на твердых поверхностях. В сб. Физическая химия. Современные проблемы / Под ред. ЯМ. Колотыркина. М.: Химия. 1987. С. 89-127.
27. Kiselev A.V., Lopatkin A.A., Shulga А.А. Molecular statistical calculation of gas adsorption by silicalite // Zeolites. 1985. V. 5. № 7. P. 261.
28. Безус А.Г., Вернов A.B., Киселев A.B. и др. Расчет потенциальных рельефов и термодинамических характеристик для адсорбции углеводородов цеолитами // ЖФХ. 1984. 58. 188 с.
29. Полинг Л. Обшая химия. М.: Мир. 1974. 847с.
30. Структурная химия углерода и углей. Под ред. В.И. Касаточкина. М.: Наука. 1969. 306с.
31. Фенелонов В.Б. Пористый углерод. Новосибирск: ИК СО РАН. 1995. 513с.
32. Warren В.Е. X-ray diffraction in random layer lattices // Phys Rev. 1941. V. 59. P. 693-698.
33. Marsh H., Rodriguez-Reinoso F. Activated Carbon. Elsevier Science & Technology Books. Amsterdam. 2001. 536p.
34. Marsh H., Rodriguez-Reinoso F. (Eds.). Science of Carbon Materials. Universidad de Alicante, Secretariado de Publications. Spain. 2000. 673 p.
35. Franklin R.E. The structure of graphitic carbons // Acta Crystallogr. 1951. V. 4. P. 252-261.
36. Marsh H. Carbon mesophase. Encyclopedia of Materials: Science and Technology. Elsevier Science Ltd. Amsterdam. 2001. P. 926-932.
37. Donnet J.-B., Voet A. Carbon Black. Marcel Dekker Inc. N.-Y. 1976. 351 p.
38. Boehm H. Chemical identification on surface group //Adv. Catal. & Relat. Subj. 1966. V. 16. P. 179-274.
39. Тарковская И.А. Окисленный уголь. Киев: Наукова думка. 1981. 196с.
40. Taylor R. Carbon blacks: production, properties and applications. In: Introduction to Carbon Technologies. Eds. Marsh H., E.A. Heintz, F. Rodriguez-Reinoso. Universidad de Alicante. Secretariado de-Publications. 1997. P. 167210.
41. Oberlin A. High-resolution ТЕМ studies of carbonization and graphitization. In: Chemistry and Physics of Carbon. V. 2. Ed. Thrower PA. Marcel Dekker Inc. New York. 1989. P. 1-143.
42. Ларионов О.Г., Белякова Л.Д., Буряк A.K., Татаурова О.Г. Применение и перспективы использования хроматографии в физико-химических исследованиях. В кн. 100 лет хроматографии. М.: Наука. 2003. С.439-477.
43. Heinenreich R.D., Hess N.M., Ban L.L. A test objective for high-resolution electron microscopy // Appl Crystallogr. 1968. V.l. P. 1-19.
44. Щербакова К.Д., Яшин Я.И. Углеродные адсорбенты в хроматографии. В кн. 100 лет хроматографии. М.: Наука. 2003. С. 670-697.
45. Knox J.H., Kaur В. High performance Liquid chromatography. N.-Y.: Wiley. 1989. P. 189-222.
46. Pikunic J., Pellenq R.J.-M., Thomson K.T., Rouzaud J.-N., Levitz P., Gubbins K.E. Improved molecular models for porous carbons // Stud. Surfas. Catal. 2001. V. 132. P. 647-652.
47. Anderson D.J. High-performance liquid chromatography (advances in packing materials) //Anal.Chem. 1995. V.67. N.12. P. 475-486.
48. Билибров B.M. Водородная связь. Внутримолекулярные взаимодействия. Киев: Наукова думка. 1991.314 с.
49. Биологические аспекты координационной химии. Под ред. К.Б. Яцимирского. Киев: Наукова думка. 1979. 268 с.
50. Болотин С.Н., Буков Н.Н., Волынкин В.А., Панюшкин В.Т. Координационная химия природных аминокислот. М.Изд-во ЛКИ. 2007. 238 с.
51. Gu Z., Zambrano R., McDermott A. Hydrogen Bonding of Carboxyl Groups in Solid-State Amino Asid and Peptides: Comparison of Carbon Chemical Shielding, Infrared Frequencies, and Structures // J. Am. Chem. Soc. 1994. 116. P. 6368-6372.
52. Gung B.W., MacKay J.A. and Zou D. Substituent Effect on Intramolecular Hydrogen Bonding in (3-Amino Acid-Containing Polyamides // J. Org. Chem. 1999.64. P. 700-706.
53. Jeffrey G. A. and Mitra-J. Three-Center (Bifurcated) Hydrogen Bonding in the Crystal Structures of Amino Acids // J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106. 19. P. 5546-5553.
54. Wu R., McMahon Т. B. Infrared Multiple Photon Dissociation Spectra of Proline and Glycine Proton-Bound Homodimers. Evidence for Zwitterionic Structure // J. Am. Chem. Soc. 2007. 129. P. 4864-4865.
55. Rajabi K. and Frigen T.D. Structures of Aliphatic Amino Acid Proto-Bound Dimers by Infrared Multiple photon Dissociation Spectroscopy in-the 700-2000 sm"1 Region // J/ Phys. Chem. A. 2008. 112. P. 23-30.
56. Butanoate (monohydrogen succianate) Anions // J. Phys. Chem. A. 2005.109. P. 9076-9082.
57. Gordillo M.C., Lago S. A Monte Carlo Study of the Relative Stability of Protein Helical Forms // Molecular Simulation. 2003. V. 29. Issue 6 & 7. P. 437-441.
58. Carosati E., Sciabola S., and Cruciani G. Hydrogen Bonding Interactions of Covalently Bonded Fluorine Atoms: From Crystallographic Data to a New Angular Function in the GRID Force Field // J. Med. Chem. 2004. 47. P. 51145125.
59. Elmi F. and Hadipour N.L. A Study on the Intermolecular Hydrogen Bonds of a -Glycilglycine in Its Crystalline Phase Using ab Initio Calculated 14N and.2H Nuclear Quadrupole Coupling Constants J. Phys. Chem., Vol. 109, No. 8, 2005, 1729-1733.
60. Кениг JI.JI. Спектроскопия комбинированного рассеяния биологических молекул- // Успехи химии. 1975. Т.44. № 5-6. С. 1109-1166.
61. Костромина Н.А. Исследование комплексообразования< метилглицина с лантаном и лютецием методом протонного резонанса // Журн. Неорган. Химии. 1971. Т. 16. Вып. 11. С. 2966-2970;
62. Ващук А.В., Марусов М.А., Пилюк О.А., Волынкин В.А., Панюшкин В.Т. Изучение внутримолекулярной водородной связи в Р-аланине, пролине, треонине и цистеине методом ЯМР // Журн. общ. химии. 1999: Т. 69. Вып. 10. С. 1699-1701.
63. Woo Н.К., Lau К.-С., Wang Х.-В., and Wang L.-S. Observation of Cystein Thiolate and ~S"H-0 Intermolecular Hydrogen Bond // J. Phys. Chem. 2006. V.110. 46. P. 12603-12606.
64. Adalsteinsson H., Maulitz A. H., and Bruice Т. C. Calculation of the Potential Energy Surface for Intermolecular Amide Hydrogen Bonds Using Semiempirical and Ab Initio Methods // J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118. 33. P. 7689-7693.
65. Grabowski Sl.J., Sokalski W.A., Leszezynski J. The Possible Covalent Nature of N—H—О Hdrogen Bonds in Formamide Dimer and Related SystemsA An Ab Initio Study // J. Phys. Chem. A. 2006. V. 110. 14. P. 4772-4774.
66. Scheiner S., Kar Т., and Pattanayak J. Comparison of Various Types of Hydrogen Bonds Involving Aromatic Amino Acids // J. Am. Chem. Soc. V. 124. 44. 2002. P. 13257-13264.
67. Scheiner S. Relative Strengths of NH'O and CH О Hydrogen Bonds Between Polypeptide Chain Segments // J. Phys. Chem. B. 2005. 109. P. 16132-16141.
68. Meot-Ner (Mautner) M. The Ionic Hydrogen Bond. 4. Intramolecular and Multiple Bonds. Protanation and Complees of Amides and AMINO Acid Derivatives //J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106. 2. P. 278-283.
69. Huyghues-Despointes B.M. P. and Baldwin R.L. Ion Pair and Charged Hydrogen-Bond Interactions between Histidine and Aspartate in a Peptide Helix //J. Biochemisttry. 1997. V. 36. 8. P. 1965-1970.
70. Mandell D.J., Chorny I., Groban E.S., Wong S.E., Levine E., Rapp C.S., and Jacobson. M.P. Strengths of Hydrogen Bonds Involving Phosphorylated Amino Acids Side Chains // J. Am. Chem. Soc. 2007. V. 129. 4. P. 820-827.
71. Scheiner S., Kar Т., and Pattanayak J. Comparison of Various Types of Hydrogen Bonds Involving Aromatic Amino Acids // J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. 44. P. 13257-13264.
72. Остерман JI.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука. 1985. 535с.
73. Коултер Д.Р., Ханн К.С. Газовая хроматография аминокислот // В кн. Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков. Под ред. Ю.А. Овчинникова. Пер. с англ. М.: Мир. 1974. С. 85-141.
74. Сунозова Е.Н., Трубников В.И., Сакодынский. К.И. Газовая хроматография аминокислот. М.: Наука. 1976. 83с.
75. Dallakian P., Budzikiewcz Н. Gas chromatography-chemical ionization mass spectrometry in amino acid analysis of pyoverdins // J. Chromatogr. A. 1997. 787. P. 195-203.
76. Molnar-Perl 1. and Katona Zs.F. GC-MS of amino acids as their trimethylsilyl//-butyldimethylsilyl derivatives: in model solutions III. Chromatographia (suppl.). 2000. V. 51. P. 228-236.
77. Labadarios D., Moodie I. M., Burger J., Shephard G. S. Gas chromatography of amino acids: Use of a fused-silica capillary column in the determination of plasma amino acids // Journal of High Resolution Chromatography. 1986. V. 9. Issue 10. P. 555-560.
78. Дегтярев E.B., Тяглов Б.В., Красиков В.Д., Малахова И.И., Гаевский А.В. Применение тонкослойной хроматографии в анализе биологически активных веществ. В кн. 100 лет хроматографии. Ред. Б.А. Руденко. М.: Наука. 2003. С. 233-268.
79. Cserhati Т. Chromatography of amino acids and short peptides // Biomedical Chromatography. 2007. V. 21. Issue 8. P. 780-796.
80. Wawrzycki S. and. Руга E. Detection, separation and analysis of a-amino acids by means of TLC using by 4-diethylaminoazabenzene-4'-isothiocyanate (DEABITC) // Chromatographia (suppl.). 2000: V. 51. P. 309-312.
81. Nabi S.A. and Khan M.A. Selective TLC separation of lysine and threonine in pharmaceutical preparations // Acta Chromatographica. 2003. V. 13. P. 161-171.
82. Hess B.and Sherma J. Quantication of arginine in dietary supplement tablets and capsules by silica gel high performance thin-layer chromatography with visible mode densitometry // Acta Chromatographica. 2004. V. 14. P. 60-69.
83. Cox J.R. Concepts in biochemistry: teaching noncovalent interactions in biochemistry curriculum through molecular visalization: the search for p-interactions // Journal of Chemical'Education. 2000. V. 77. P. 1424-1428.
84. Tanahashi H. and Tabira T. Alzheimer's disease-associated presenilin 2 interacts with DRAL, and LIM domain protein // Human Molecula Genetics. 2000. V. 9. P. 2281-2289.
85. Cserhati T. and Forgacs E. Binding of amino acids and peptides to bovine serum albumin studied by charge transfer chromatography // International Journal of
86. Bio Chromatography. 2000. V. 5. P. 11-16.
87. Devult G.L., Sepaniak M.J. Two-Dimensional Capillary Electrophoresis-Thin Layer Chromatography Separations of Amino Acid Enantiomers Using Electro-Filament Transfer // J. Microcolumn Separation. 2000. V. 12. 7. P. 419-428.
88. Даванков B.A. Лигандообменная хроматография прорыв в области энантиоселективных технологий. В кн. 100 лет хроматографии. Ред. Б.А. Руденко. М.: Наука. 2003. С. 212- 232.
89. Mistry К., Griberg N. Separation of peptides and proteins by capillary electrochromatography // Journal of Liquid Chromatography & Related Technologies. 2005. V. 27. Issui 7-9. P. 1179-1202.
90. Bhushan R., Ali 1. and Shalini S. A Comparative Study of HPLC and TLC Separation of Amino Acids Using Си (II) Ion // Biomedical chromatography. 1996. V. 10. P. 37-39.
91. Qu Y., Slocum R.H., Fu J., Rasmussen W.E., Rector H.D., Miller J.B. and Coldwell J.G. Qantitative amino acid analysis using a Beckman system Gold HPLC 126AA analyzer // Clinica Chimica Acta. 2001. V. 312. P. 153-162.
92. Хеншен А., Хупе К.П., Лотшпах Ф., Велтер В. ВЭЖХ в биохимии. М.: Мир, 1988. 688с.
93. Aoyama C., Santa Т., Tsunoda M., Fukushima Т., Kitada C. and Imai K. A fully automated amino acid analyser using NBD-F as a fluorescent derivatization agent// Biomedical Chromatography. 2004. V. 18. P. 630-636.
94. Golden K.D., Williams O.J. and Bailey-Shaw Y. High-performance liquid chromatographic analysis of amino acids in fruit with emphasis on the toxic amino acid hypoglycine A // Journal of Chromatographic Science. 2002. V. 40.1. P. 441- 446.
95. Boros В., Kovacs K. and Ohmacht R. Fast separation of amino acid phenylhydantoin derivatives by HPLC on a non-porous stationary phase // Chromatographia (suppl.). 2000. V. 51. P. 202-204.
96. Gioia M.G., Gatti R., Vannini M. and Hudaib M. 4,7-Phenantroline-5,6-dione: a new labelling reagent for liquid chromatographic analysis of amino acids // Chromatographia. 2002. V. 56. P. 289-294.
97. Краснова И.Н., Черкас Ю.В., Денисенко T.B., Карпова JI.A. Количественный анализ аминокислот в сыворотке крови методом изократической- обращенно-фазовой ВЭЖХ // Журн. Клиническая лабораторная диагностика. 1999. 7. С. 11-14.
98. Hvass A., and Skelbaek-Pedersen В: Determination of protamine peptides in insulin drug products using reversed phase high performance liquid chromatography // Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 2005. V. 37. P. 551-557.
99. Kamysz W., Okroj M., Lempicka E., Ossowski T. and Lukasiak J. Fast and ef.cient puri.cation of synthetic: peptides by solid-phase extraction // Acta Chromatographica. 2004. V. 14. Pf 180-186.
100. Yoshida Т., Okada Т., Hobo T. and Chiba R. Calculation. of amino acid hydrophobicity indices for retention of peptides on amide, diol and silica columns in normal-phase liquid chromatography // Chromatographia. 2000. V. 52. P. 418-424.
101. Shibue M., Mant C.T. and Hodges R.S. Effect of anionic ion-pairing reagent concentration (1-60 mM) on reversed-phase liquid chromatography elutionbehavior of peptides // Journal of Chromatography. A. 2005b. V. 1080. P. 5867.
102. Chen S. The HPLC enantioresolution of phenyl isothiocyanated amino acids on vancomycin bonded phase using the acetonitrile-based mobile phase: a comparison to the teicoplanin phase // Journal of Chinese Chemical Society. 2003b. V. 50. P. 1177-1181.
103. Азарова H.H., Кучкина А.Ю., Барам Г.И., Гольберг E.JT. Предсказание объемов удерживания пептидов в градиентной обращенно-фазовой ВЭЖХ // Журн. Биоорганическая химия. 2008. Т. 43. 2. С. 171-176.
104. Mendol S., Faustinol N.A., Sarmentol А.С., Amado F., Moir A.J.G. Purification and characterization of a new peptide antibiotic produced by a thermo tolerant Bacillus licheniformis strain // Biotechnology Letters. 2004. V. 26, P. 115-119.
105. Grande C., Falcon M.S.G., Perez-Lamela C., Cornesana M.R., Gandara J;S. Quantitative Analysis of Colistin and Tiamulin* in Liquid and Solid Medicated Premixes by HPLC with Diode-Array Detection // Chromatographia. 2001. V. 53. Suppl. P. 460-463.
106. Chaimbault P., Petritis K., Elfakir C., Dreux M. Ion-pair chromatography on a porous graphitic carbon stationary phase for the analysis of twenty underivatized protein amino acids // Journal of Chromatography A. 2000. V. 870. Issues 1-2. P. 245-254.
107. Nemeth-Kiss V., Forgacs E., Cserhati T. Anomalous retention behavior of peptides on porous graphitized carbon column // J. Chromatogr. A 1997. V. 776. P. 147- 152.
108. Ross P. and Knox J. H. Carbon-Based Packing Materials for Liquid Chromatography, Applications // In Advances in Chromatography. V. 37., Marcel Dekker, Inc., New York. 1997. P. 120.
109. Barrett D. A., Pawula M., Knaggs R.D., Shaw P. N. Retention Behavior of Morphine and its Metabolites on a Porous Graphitic Carbon Column // Chromatographia. 1998. V. 47. 11/12. P. 667-672.
110. Orwa J.A., Van Gerven A., Roets E., Hoogmartens J. Development and Validation of a Liquid Chromatography Method for Analysis of Colistin Sulphate // Chromatographia. 2000. V. 51. 7/8, P. 433-436:
111. Csiktusnadi-Kiss G.A., Sagi G., Tegyei Z. Hypercarb — Effect of chemical structure on the chromatographic retention characteristics // Chemia-Analityca. 1999. V. 44. 5. P. 795-804.
112. Anderson D.J. High-performance liquid chromatography (advances in packing materials) // Anal. Chem. 1995. V. 67. 12. P. 475-486.
113. Forgacs E. Retention characteristics and practical applications of carbon sorbents // J. of Chromatography A. .2002. V. 975. Issue 2. 1. P. 229-243.
114. Echols K.R., Gale R.W., Feltz K., Olaughlin J., Tillitt D.E., Schwartz T.R. Hypercarb Loading capacity and chromatographic behavior // J. of Chromatography A. 1998. V. 811 (1-2). P. 135-144.
115. Ayrton J., Evans M.B., Harris A.J. and Plumb R.S. Porous graphitic carbon shows promise for the rapid chromatographic analysis of polar drug metabolites // J: of Chromatography B. 1995. V. 667. Issue 1. P. 173-178.
116. Koivisto P., Stefansson M. Retention Studies of Sulphated Glycosaminoglycan Disaccharides on Porous Graphitic Carbon Capillary Columns // Chromatographia. 2003. V. 57. P. 37-45.
117. Nazir F.T., Gould L.A., Marriott C., Martin G.E., Brown M.B. High Performance Liquid Chromatography of a Cyclosporin A Formulation on a Porous Graphitic Carbon Column // Chromatographia. 1997. V. 46. 11/12. P. 628-636.
118. Бейнон Дж. Масс-спектрометрия и ее применение в органической химии. М.: Мир. 1964:
119. Вульфсон Н.С., Заикин В.Г., Микая А.И. Масс-спектрометрия органических соединений. М.: Химия, 1986.
120. Michael Т. Bowers, Alan G. Marshall, and Fred W. McLafferty. Mass Spectrometry: Recent Advances and Future Directions // J. Phys. Chem. 1996. 100 (31). P. 12897-12910.
121. Заикин В.Г., Варламов A.B., Микая А.И. Основы масс-спектрометрии органических соединений. М.: МАИК "Наука/Интерпериодика". 2001.г
122. Лебедев А.Т. Масс-спектрометрия в органической химии М.: БИНОМ. Лаборатория знаний. 2003.
123. Neubauer G., and Anderegg R. J. Identifying Charge States of Peptides in Liquid Chromatography/Electrospray Ionization Mass Spectrometry // Anal. Chem., V. 66 (7), 1994, P. 1056-1061
124. Chen Yu-Chie. In Situ Determination of Organic Reaction Products by Combining Thin Layer Chromatography with Surface-assisted Laser Desorption/Ionization Time-of-flight Mass Spectrometry //Rapid Commun. Mass Spectrom. 13. 1999. P. 821-825.
125. Wan E. Chun-hong, Ho CL, Wai-mei Sin D., Wong Yiu-Chung. Detection of residual bacitracin A, colistin A, and colistin В in milk and animal tissues byliquid chromatography tandem mass spectrometry // Anal Bioanal. Chem., 2006, Vol. 385. P.181-188.
126. Strupat K., Kampmeier J., Horneffer V. Investigations of 2,5-DHB and succinic acid as matrices for UV and IR MALDI. // Intern. J. of Mass Spectroscopy and ion Processes. 1997.169-179. P.43-50.
127. Allwood D. A., Dreyfus R. W., Perera I. K. Optical absorption of matrix compounds for laser-inducted desorption and ionization (MALDI). // Applied Surface Science. 1997.109/110. P. 154-157.
128. Meier M. A. R., Adams N., and Schubert Ul. S. Statistical approach to understand maldi-tofms matrices: discovery and evaluation of new maldi matrices. // Anal. Chem. 2007. 79. P. 863-869.
129. Hillenkamp F. and Peter-Katalinicr J. MALDI MS A Practical Guide to Instrumentation, Methods and Applications. 2007 WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim. 346 p.
130. Sunner J., Dratz E., and Chen Yu-Chie. Graphite surface-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry of peptides and proteins from liquid solutions. // Anal. Chem. 1995. 67. № 23. P. 4335-4342.
131. Wei S., Buriak J. M. and Siuzdak G. Desorption-ionization mass spectrometry on porous silicon. // Letters to nature. 1999. 399. P. 243-246.
132. Budimir N., Blais J.-Cl., Fournier F. and Tabet J.-Cl. The use of desorption/ionization on porous silicon mass spectrometry for the detection of negative ions for fatty acids // Rapid Commun. Mass Spectrom. 2006. 20. P. 680-684.
133. Dale M. J., Knochenmuss R., and Zenobi R. Graphite/Liquid Mixed Matrices for Laser Desorption/ionization Mass spectrometry. // J. Anal. Chem. 1996. 68. № 19 P. 3321-3329.
134. Chen Y., Chen H., Aleksandrov A., and Orlando Т. M. Roles of Water, Acidity, and Surface Morphology in Surface-Assisted Laser desorption/Ionization of Amino Acids. // J. Phys. Chem. C. 2008. 112. № 17. P. 6953-6960.
135. Dally J.E., Gornian J. Quantitation of Underivatized Free Amino Acids in Mammalian Cell Culture Media Using Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry. // Anal. Chem. 2003. 75. № 19. P. 5046-5053.
136. Woods A.S., and Huestis M. A. A Study of Peptide-Peptide Interaction by Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2001. 12. P. 88-96.
137. Cohen L.H., Gusev A. I. Small molecule analysis by MALDI mass spectrometry. //Anal. Bioanal. Chem. 2002. 373. P. 571-586.
138. Beavis R.C. and Chait B.T. High-accuracy molecular mass determination of proteins using matrix-assisted laser desorption mass spectrometry // Anal. Chem. 1990. 62. P. 1836-1840.
139. Karas M., and Kriiger R. Ion Formation in MALDI: The Cluster Ionization Mechanism. // Chem. Rev. 2003. 103. № 2, P. 427-439.
140. Dreisewerd K. The Desorption Process in MALDI. // Chem. Rev. 2003. 103. № 2. P. 395-425.
141. Gliickmann M., Pfenniger A. at all. Mechanisms in MALDI analysis: surface interaction or incorporation of analytes? // International Journal of Mass Spectrometry. 2001. 210/211. 2001. P. 121-132.
142. Xu S., Li Y. Carbon Nanotubes as Assisted Matrix for Laser Desorption/Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry // Anal. Chem. 2003. 75, №22. P. 6191-6195.
143. Pan С., Xu S., Zou H., Guo Z., Zhang Yu, and Guo B. Carbon Nanotubes as Adsorbent of Solid-Phase Extraction and Matrix For Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2005. 16. P. 263-270.
144. Pan C., Xu S., Hu L. at all. Using Oxidized Carbon Nanotubes as Matrix for Analysis of Small Molecules by MALDI-TOF MS. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2005. 16. P. 883-892.
145. Najam-ul-Haq M., Rainer M., Srabo Z., Valiant R., Huck C.W., Boun G. K. Role of carbon nano-materials in the analysis of biological materials by laser desorption/ionization-mass spectrometry. // J. Biochem. Biophys. Methods.2007. 70. P. 319-328.
146. Chen Wei-Yu, Wang L.-S., Chin H.-T., and Chen Yu-Shie. Carbon Nanotubes as Affinity Probes for Peptides and Proteins in MALDI MS Analysis. // J. Am. Soc. Mass Spectrom.2004. 15. P. 1629-1635.
147. Zhang J., Wang H.-Y., Guo Y.-L. Amino Acids Analysis by MALDI Mass Spectrometry Using Carbon Nanotube as Matrix. // Journal of Cmemistry. 2005. 23. P. 185-189.
148. Gimon-Kiusel H., Preston-Schaffter L. M., Kinsel G. R., Russell D. H. Effects of Matrix Structure/Acidity on Ion Formation in Matrix-Assisted Laser Desorption Ionization Mass Spectrometry. // J. Am. Chem. Soc. 1997. 119. № 10. P. 2534-2540.
149. Якубке Х.Д., Ешкайт X. Аминокислоты, пептиды, белки; М.: Мир; 1985. — 456 с.
150. Крейчи М., Паюрек Я., Комерс Р. Вычисления и величины в сорбционной колоночной хроматографии. М.: Мир, 1993. 208 с.
151. Иоффе Б.В. Рефрактрометрические методы химии. JL: Химия. 1974. С. 400.
152. Краткий справочник физико-химических величин / Под ред. Равделя А.А., Пономаревой A.M. С.-П.: Специальная литература. 1999. 232с.
153. Зефиров Ю.В., Зоркий П.М. Новые применения ван-дер-ваальсовых радиусов в химии // Успехи химии. 1995. Т.64. 5. С. 446-449.
154. Гурская Г.В. Структура аминокислот. М.: Наука. 1966. С. 158.
155. Кузнецова Е.С., Ульянов А.В., Буряк А.К. Молекулярно-статистический расчет термодинамических характеристик адсорбции изомерных аминокислот на графитированной термической саже // Защита металлов. 2008. Т. 44. № 3. С. 260 266.
156. Rodrigues V. Н., Paixao J. A., Costa М. М. R. R.and Beja A.M. Glyciniunr trifluoroacetate // Acta Cristallographica Section C. 2002. 58. P. 658-660.20.
157. Белякова Л.Д., Буряк A.K., Ларионов О.Г. Применение хроматографии в физико-химических исследованиях // В сб. Современные проблемы физической химии. М.: Издательский дом «Граница», 2005. С. 264.
158. Яшкин С.Н., Курбатова С.В., Петрова Е.И., Буряк А.К. Адсорбция изомерных адамантанолов на графитированной термической саже // Изв. АН, Сер. хим. 2001. №>5. С. 787-791.
159. Кузнецова Е.С., Ульянов А.В., Варфоломеева В.В., Буряк А.К. Влияние внутримолекулярной водородной связи. на адсорбцию серосодержащих аминокислот на графитированной термической саже. Журнал «Физическая химия», 2009, том 83, № 4. С. 633-637.
160. Варфоломеева В.В., Терентьев А.В., Буряк А.К. Влияние внутримолекулярной водородной связи на адсорбционные свойства ароматических спиртов и тиолов // Журн. физ. хим. 2008. Т. 82. № 6. С. 1033-1038.
161. Кузнецова Е.С., Ульянов А.В., Буряк А.К. Молекулярно-статистические расчеты адсорбции пролина и его гидроксипроизводных на графитированной термической саже // Журнал Физической химии. 2009. Т. 83. №4. С. 638-642.
162. HPLC Analysis of Biomolecules. Technical Guide // Thermo Electron Corporation. 2004. 47 P.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.