Холиновый и фенольный биосенсоры для высокочувствительного определения ферментов-маркеров патологических состояний тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.15, кандидат химических наук Громова, Мария Сергеевна

• Громова, Мария Сергеевна
• кандидат химических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат химических наук Громова, Мария Сергеевна

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Ферменты-маркёры патологических состояний.

1.1.1. Ацетилхолинэстераза.

1.1.2. Бутирилхолинэстераза.

1.1.3. Карбоксилэстераза.

1.1.4. Параоксоназа.

1.1.5. К-ацетил-р-О-глюкозаминидаза.

1.2. Методы определения активностей ферментов-маркёров.

1.2.1. Методы определения холинэстераз крови.

1.2.2. Методы определения активности КЭ.

1.2.3. Методы определения активности ПОН1.

1.2.4. Методы определения субклинического мастита коров.

1.2.5. Методы определения активности НАГазы.

1.3. Методы определения ключевых аналитов.

1.3.1. Холиноксидаза и методы определения холина.

1.3.2. Тирозиназа и методы определения фенола.

1.4. Технология последовательного нанесения полиэлектролитов (ПНП).

1.4.1. Факторы, влияющие на рост пленок.

1.4.2. Режимы роста полимерных пленок.

2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

2.1. Материалы.

2.2. Методы.

2.1.1. Создание планарных графитовых электродов.

2.1.2. Формирование пероксидчувствительного слоя.

2.1.3. Формирование холиноксидазных биосенсоров.

2.1.4. Окисление мультистенных углеродных нанотрубок (МСУНТ) и стержней (УНС).

2.1.5. Титрование карбоксильных групп мультистенных углеродных нанотрубок.

2.1.6. Формирование тирозиназных биосенсоров.

2.1.7. Измерение электрохимических откликов.

2.1.8. Приготовление гемолизата крови для анализа.

2.1.9. Электрохимическое определение активности ацетилхолинэстеразы

2.1.10. Ингибирование активности АХЭ в крови мышей (-)-гуперзином А в экспериментах in vitro.

2.1.11. Электрохимическое определение активности бутирилхолинэстеразы

2.1.12. Ингибирование активности БХЭ в крови мышей изо-ОМПА в экспериментах in vitro.

2.1.13. Электрохимическое определение активностей карбоксилэстеразы.

2.1.14. Ингибирование активности КЭ в крови мышей параоксоном в экспериментах in vitro.

2.1.15. Спектрофотометрическое определение активностей эстераз в экспериментах по дозозависимому ингибированию in vivo.

2.1.16. Электрохимическое определение активности параоксоназы в крови.

2.1.17. Ингибирование активности ПОН1 в крови мышей ЭДТА в экспериментах in vitro.

2.1.18. Спектрофотометрическое определение активности ПОН1 в крови человека.

2.1.19. Электрохимическое определение активности НАГ азы.

2.1.20. Спектрофотометрическое определение активности НАГ азы в молоке.

2.1.21. Получение АСМ-изображений.

2.1.22. Квазиупругое динамическое светорассеяние.

2.1.23. Получение СЭМ-изображений.

2.1.24. Турбидиметрическое титрование.

2.1.25. Спектры поглощения наночастиц золота.

2.1.26. Обработка результатов.

3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

3.1. Холиновые биосенсоры.

3.1.1. Характеристика типа исходной поверхности.

3.1.2. Влияние анионного состава буферного раствора на процесс адсорбции поликатиона.

3.1.3. Влияние катионного состава буферного раствора и ионной силы на процесс адсорбции поликатиона.

3.1.4. Влияние природы одновалентного катиона и аниона на процесс адсорбции холиноксидазы.

3.1.5. Использование углеродных наноматериалов для создания холинового биосенсора.

3.1.6. Холиновый биосенсор на основе планарных электродов.

3.1.7. Изучение влияния времени адсорбции и концентрации компонентов на активность планарного холинового биосенсора.

3.1.8. Влияние катионно-анионного состава буферного раствора поликатиона на активность холинового биосенсора.

3.1.9. Влияние этилового спирта на адсорбцию компонентов.

3.1.10. Зависимость активности биосенсора от числа циклов нанесения слоев полимера и фермента.

3.1.11. Аналитические характеристики планарных холиновых биосенсоров и кинетические параметры холиноксидазы в пленках полимера.

3.2. Фенольный биосенсор на основе планарных электродов.

3.2.1. Изучение параметров, влияющих на активность фенольного биосенсора.

3.2.2. Использование наноматериалов для создания фенольного биосенсора.

3.2.3. Аналитические характеристики планарных фенольных биосенсоров.

3.2.4. Стабильность планарных фенольных биосенсоров при хранении.

3.3. Применение холинового и фенольного биосенсоров для анализа ферментов-маркёров в крови.

3.3.1. Подбор оптимальных условий измерения продуктов ферментативного гидролиза.

3.3.2. Оценка влияния матрицы на аналитический сигнал при определении активностей ферментов-маркёров.

3.3.3. Верификация биосенсорных измерений стандартной спектрофотометрической методикой.

3.3.3.1. Селективное in vitro ингибирование активностей ферментов-маркёров в цельной крови (гемолизате).

3.3.3.2. Селективное in vivo ингибирование активностей АХЭ, БХЭ и КЭ в цельной крови (гемолизате).

3.3.3.3. Определение активности параоксоназы в крови человека.

3.4. Применение фенольного биосенсора для определения активности НАГ азы в молоке.

3.4.1. Подбор оптимальных условий измерения продукта ферментативного гидролиза.

3.4.2. Измерение активности НАГазы в молоке коров.

3.4.3. Верификация биосенсорных измерений.

4. ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Холиновый и фенольный биосенсоры для высокочувствительного определения ферментов-маркеров патологических состояний»

Определение холина и фенола является важной биологической, клинической и токсикологической задачей. Более того, измерение активностей многих ферментов основано на регистрации продуктов гидролиза производных холина и фенола. К таким ферментам относятся ацетилхолинэстераза (АХЭ), бутиририлхолинэстераза (БХЭ), карбоксилэстераза (КЭ), параоксоназа (ПОН1) и Ы-ацетил-Р-Б-глюкозаминидаза (НАГаза).

Определение активности эстераз является важной задачей как при проведении экспериментальных исследований в токсикологии, нейробиологии, фармакологии, так и в клинической практике - терапии, в т.ч. анестезиологии и клинической токсикологии. АХЭ эритроцитов и БХЭ плазмы используют в качестве чувствительных биомаркёров для определения воздействия на организм фосфорорганических отравляющих веществ, пестицидов [1] и антихолинэстеразных лекарственных средств [2]. Уровень активности БХЭ определяет реакцию организма на введение миорелаксантов типа сукцинилхолина [3, 4], и ряд лекарственных препаратов [5], характеризует защитные свойства организма при действии фосфорорганических токсикантов [6-8]. КЭ участвует как в детоксикации, так и в метаболической активации многих экзогенных соединений, включая лекарственные вещества и различные токсины, попадающие из окружающей среды [9]. ПОН1 также отвечает за гидролиз фосфорорганических соединений (ФОС) в организме, и кроме того является индикатором риска развития атеросклероза и ряда сердечно-сосудистых заболеваний, хронических нарушений функции печени, почечной недостаточности и других метаболических нарушений. НАГаза является одним из биомаркёров мастита коров, и определение ее активности может быть использовано для диагностики этого заболевания на ранней стадии [10].

На сегодняшний день наиболее распространенным методом определения активности выше перечисленных ферментов-маркёров в биологических жидкостях является спектрофотометрия [11-14]. Развитие оптических методов достигло высокого уровня и позволяет осуществлять высокопроизводительный анализ ферментативной активности в лабораторных условиях [15]. При анализе этих ферментов в крови, основной проблемой спектрофотометрического определения методом Эллмана является высокое базовое поглощение гемоглобина, приводящее к снижению чувствительности метода [13, 14].

Для диагностики мастита используют различные методы, основанные на контроле содержания в молоке соматических клеток, нуклеиновых кислот, АТФ [16]. Также были исследованы некоторые классы ферментов молока (оксидазы и редуктазы, трансаминазы, липазы, эстеразы, фосфатазы, гликозидазы и др.) с целью поиска надежного биомаркёра для диагностики мастита [10]. В результате проведенного анализа этих ферментов, с точки зрения их пригодности для массовых экспресс-исследований, включая сложность пробоподготовки, время проведения анализа, стоимости оборудования и реагентов, квалификации пользователей, был выбран лизосомальный фермент НАГ аза. Для определения активности НАГазы используют фотометрические и флуориметрические методы [17, 18] и практически не описаны биосенсорные подходы [19].

Однако в насюящее время растет потребность в массовых экспресс-исследованиях активностей этих ферментов непосредственно по месту лечения и в полевых условиях для чего требуются малые объемы пробы. Использование высокочувствительных портативных биосенсоров для определения активностей ферментов-маркёров патологических состояний представляет большой интерес для подобного рода задач медико-биологического мониторинга.

Разработан большой спектр проводящих поверхностей для создания амперометрических биосенсоров. Среди них наиболее часто используемыми материалами для создания рабочих электродов являются графит (пасты, стержни, печатные электроды), платина, золото [20, 21].

Одним из простых, дешевых и удобных способов формирования сенсорных покрытий является метод последовательной адсорбции полиэлектролитов и ферментов (ПНП). Он заключается в чередующейся электростатической адсорбции на поверхность сенсора компонентов, несущих противоположный заряд и позволяет включать различные виды материалов в состав пленочных структур полиэлектролитов [22].

Качество сборки полиэлектролитных конструкций зависит от индивидуальных особенностей поверхности для адсорбции, структуры полиэлектролитов, количества слоев и т.д. Толщины слоев и другие физико-химические характеристики этих конструкций оказались чувствительными к таким факторам, как рН [23], ионная сила [24], температура [25], анионно-катионный состав [26-27], время адсорбции полиэлектролитов [28]. Однако особенности формирования фермент-полиэлектролитных комплексов на твердой поверхности при их нанесении методом ПНП недостаточно изучены.

Следует подчеркнуть, что формирование сенсорных покрытий на поверхности электрода по технологии ПНП выполняется в мягких условиях, что важно для сохранения активности биокатализаторов, в том числе ферментов, в составе нанопленки. Кроме того, дополнительное увеличение чувствительности биосенсора может быть достигнуто путем включения наноматериалов и медиаторов электронного переноса в нанопленку, а также за счет формирования многослойных структур [29-31].

Таким образом, целью настоящей работы явилось детальное исследование влияния условий формирования фермент-полиэлектролитных пленок на основе холиноксидазы и тирозиназы на поверхности электродов для разработки высокочувствительных биосенсоров на холин и фенол, соответственно, а также исследование возможности практического применения разработанных планарных биосенсоров для анализа АХЭ, БХЭ, КЭ и ПОН1 в крови млекопитающих и НАГ азы в молоке коров.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Катализ», Громова, Мария Сергеевна

4. ВЫВОДЫ

1. Исследовано влияние галогенид анионов (Т", СГ, Вг", I") на адсорбцию ПДДА и последующее нанесение отрицательно заряженных частиц (холиноксидазы и золотых наночастиц). Установлено, что нанесение ПДДА из растворов, содержащих йодид-анион приводит к формированию поверхности, обеспечивающей пятикратное увеличение чувствительности холинового биосенсора на основе графитовых стержней, вида Мп02/ПДДАК1/Х0.

2. Исследовано влияние предварительной подготовки поверхности сенсора с использованием наноструктурированных объектов (мультистенные углеродные панотрубки и наностержни, белковые нанотрубки, наночастицы золота) на активность холинового и фенольного биосенсоров. Показано, что подготовка поверхности увеличивает активность холинового и фенольного биосенсоров в 7,6 и 3,5 раза, соответственно.

3. Разработаны планарные холиновые и фенольные биосенсоры на основе холиноксидазы и тирозиназы, соответственно. Исследовано влияние условий адсорбции компонентов (время адсорбции, концентрация, время высушивания слоев) и определены параметры, влияющие на активность биосенсоров: анионный состав буферного раствора, присутствие растворителя, количество циклов нанесения слоев ПДДА/фермент, присутствие многозарядных нанообъектов. Аналитические характеристики разработанного холинового биосенсора: предел обнаружения по холину - 50 нМ,

1 2 воспроизводимость - 4,1%, чувствительность - 102 мА-М" см" . Аналитические характеристики фенольного биосенсора: предел обнаружения по фенолу - 2,6 нМ, воспроизводимость - 6,3%, чувствительность - 1760 мА-М"1 см"2.

4. Разработан биосенсорный формат определения активностей ацетил- и бутирилхолинэстеразы, карбоксилэстеразы, параоксоназы и Ы-ацетил-р-О-глюкозаминидазы в биологических жидкостях на основе холиновых и фенольных сенсоров планарного типа. Пределы обнаружения АХЭ, БХЭ, КЭ, ПОН1 и НАГ азы составили 4,5, 2, 2, 0,2 и 0,2 мЕд/мл, соответственно.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Громова, Мария Сергеевна, 2011 год

1. Richardson R.J. Anticholinesterase insecticides. In: Comprehensive Toxicology, (McQueen C.A. Ed.) // Oxford: Academic Press, 2010, V. 13. P. 433-444.

2. Giacobini E. Cholinesterases: new roles in brain function and in Alzheimer's disease. // Neurochem Res., 2003. V. 28. P. 515-22.

3. Lockridge O. Genetic variants of human serum cholinesterase influence metabolism of the muscle relaxant succinylcholine. // Pharmacol. Therap., 1990. V. 47. P. 35-60.

4. Pirmohamed M., Park B.K. Genetic susceptibility to adverse drag reactions. // Trends Pharmacol. Sci., 2001. V. 22. P. 298-305.

5. Wierdl M., Morton C.L., Danks M.K. et al. Isolation and characterization of a cDNA encoding a horse liver butyrylcholinesterase: evidence for CPT-11 drug activation. // Biochem. Pharmacol., 2000. V. 59. №7. P. 773-81.

6. Masson P., Carletti E., Nachon F. Structure, activities and biomedical applications of human butyrylcholinesterase // Protein Pept. Lett., 2009. V. 16. P. 1215-1224.

7. Masson P., Nachon F., Broomfield C.A et al. A collaborative endeavor to design cholinesterase-based catalytic scavengers against toxic organophosphorus esters. // Chem. Biol. Interact., 2008. V. 175. № 1-3. P. 273-280.

8. Satoh Т., Role of carboxylesterases in xenobiotic metabolism. // Revs. Biochem. Toxicol., 1987, V. 8. P. 155-181.

9. Kitchen B.J., Middleton G. Enzymic methods for estimation of the somatic cell count in bovine milk. // J Dairy Res. 1976. V. 43. № 2. P. 491-498.

10. Ellman G.L., Courtney K.D., Andres V.J. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholinesterase activity. //Biochem. Pharmacol., 1961. V. 7. P. 88-95.

11. Okabe H., Sagesaka K., Nakajima N. et al. New enzymatic assay of cholinesterase activity. // Clin. Chim. Acta, 1977. V. 80. P. 87-94.

12. Worek F., Mast U., Kiderlen D., Diepold C, Eyer P. Improved determination of acetylcholinesterase activity in human whole blood. // Clin Chim Acta, 1999. V. 288. P. 7390.

13. Рудакова Е.В., Болтнева Н.П., Махаева Г.Ф. Сравнительный анализ эстеразной активности крови человека, мыши и крысы. // Бюл. Эксп. Биол. Мед, 2011. Т. 152, №7. С. 80-83.

14. Haigh J.R., Lefkowitz LJ., Capacio B.R. et al. Advantages of the WRAIR whole blood Cholinesterase assay: comparative analysis to the micro-Ellman, Test-mate ChE, and Michel (DeltapH) assays. // Chem Biol Interact, 2008. V.175. P. 417-420.

15. Kitchen B.J. Review of the progress of dairy science: bovine mastitis: milk compositional changes and related diagnostic tests. // J Dairy Res. 1981. V. 48. № 1. P. 167-188.

16. Choukri A. Improvement in subclinical mastitic milk detection methods. // Arab Gulf J of Scientific Re. 2000. V. 18. № 3. P: 184-188.

17. Pemberton R.M., Hart J.P., Mottram T.T. An assay for the enzyme N-acetyl-ß-D-glucosaminidase (NAGase) based on electrochemical detection using screen-printed carbon electrodes (SPCEs). //Analyst. 2001. V. 126. № 11. P. 1866-1871.

18. Chaubey A., Malhotra B. D. Mediated biosensors. // Biosens. Bioelectron., 2002. V. 17. P. 441-456.

19. Mehrvar M., Abdi M. Recent developments, characteristics, and potential applications of electrochemical biosensors. // Anal. Sei., 2004. V. 20. P. 1113 1126.

20. Львов, Ю. M. , Дехер, Г. Сборка мультислойных упорядоченных пленок последством чередующейся адсорбции противоположно заряженных макромолекул. // Кристаллогр., 1994. Т. 39 (4). Р. 696-716.

21. Kim B-S., Gao Н., Argun A.A., Matyjaszewski К., Hammond P.Т. All-Star Polymer Multilayers as pH-Responsive Nanofilms. // Macromolecules, 2009. V.42. P. 368-375.

22. McAloney R. A., Sinyor M., Dudnik V., Goh M. C. Atomic Force Microscopy Studies of Salt Effects on Polyelectrolyte Multilayer Film Morphology. // Langmuir, 2001. V. 17 (21). P. 6655-6663.

23. Salomaki M., Vinokurov I. A., Kankare J. Effect of Temperature on the Buildup of Polyelectrolyte Multilayers. // Langmuir, 2005. V. 21 (24). P. 11232-11240.

24. Salomaki M., Tervasmaki P., Areva S., Kankare J. The Hofmeister anion effect and the growth of polyelectrolyte multilayers. // Langmuir, 2004. V. 20. P. 3679-3683.

25. Salomaki M., Kankare J. Specific Anion Effect in Swelling of Polyelectrolyte Multilayers. //Macromolecules 2008. V. 41 (12). P. 4423-4428.

26. Enarsson L.-E., Wagberg L. Adsorption Kinetics of Cationic Polyelectrolytes Studied with Stagnation Point Adsorption Reflectometry and Quartz Crystal Microgravimetry. // Langmuir, 2008. V. 24. P. 7329-7337.

27. Wang J., Liu G., Jan M. R. Ultrasensitive Electrical Biosensing of Proteins and DNA: Carbon-Nanotube Derived Amplification of the Recognition and Transduction Events. // J. Am. Chem. Soc., 2004. V. 126. P. 3010-3301.

28. Zhao W., Xu J.-J., Shi C.-G., Chen H.-Y., Multilayer membranes via layer-by-layer deposition of organic polymer protected Prussian blue nanoparticles and glucose oxidase for glucose biosensing. // Langmuir, 2005. V. 21. P. 9630-9634.

29. Ordentlich A., Barak D., Kronman C. Dissection of human acetylcholinesterase active centre determinants of substrate specifity. // J. Biol. Chem., 1993. V. 268(23). P. 1708317095.

30. Keesey J., Biochemica Information. // Boehringer Mannheim Biochemicals, 1987.

31. Plageman LR, Pauletti GM, Skau KA. Characterization of acetylcholinesterase in Caco-2 cells. // Exp Biol Med (Maywood), 2002. V. 227(7). P. 480-486.

32. Lindstrom J., Mutation Causing Muscle Weakness. // Proc. Natl. Acad. Sci., 1998. V. 95. P. 9070-9071.

33. Zhang X.J., Yang L., Zhao Q. Induction of acetylcholinesterase expression during apoptosis in various cell types. // Cell Death and Differentiation, 2002. V. 9. P. 790-800.

34. Chatonnet A., Lockrige O. Comparison of butyrylcholinesterase and acetylcholinesterase. // Biochem. J., 1989. V. 260. P. 625-634.

35. A1-Kassab A.S., Vijayakumar E. Profile of serum cholinesterase in systemic sepsis syndrome (septic shock) in intensive care unit patients. // Eur. Clin. Chem. Clin. Biochem., 1995. V. 33, P. 11-14.

36. Ohayo-Mitoko G.J.A., Kromhout H., Simwa J.M. Self reported symptoms and inhibition of acetylcholinesterase activity among Kenyan agricultural workers. // Occup. Environ. Med., 2000. V. 57. P. 195-200.

37. Solberg Y., Belkin M. The role of excitotoxicity in organophosphorus nerve agents central poisoning. //Trends in Pharmacol. Sci., 1997. V. 18. P. 183-185.

38. Francis P. Т., Palmer A. M., Snape M. The cholinergic hypothesis of Alzheimer's disease: a review of progress. // J. Neurol. Neurosurg Psychiatry, 1999. V. 66. P. 137-144.

39. Schulpis K.H., Karikas G.A., Tjamouranis J. Acetylcholinesterase activity and biogenic amines in phenylketonuria. // Clin. Chem., 2002. V. 48 (10). P. 1794-1796.

40. Silver A. The Biology of Cholinesterases. // Amsterdam, 1974. P. 576.

41. Камышников B.C. Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике, Минск, 2000. Т. 2. С. 258-260.

42. Soreq Н., Zakut Н. Peripheral anionic site. Human Cholinesterases and Anticholinesterases, 1993. P.14-15.

43. Lenz D.E., Yeung D., Smith J.R, Sweeneyd R.E., Lumleya L.A., Cerasolia D.M. Stoichiometric and catalytic scavengers as protection against nerve agent toxicity: A mini review. // Toxicology, 2007. V. 233 (1-3). P. 31-39.

44. Gorelick D.A., Enhancing cocaine metabolism with butyrylcholinesterase as a treatment strategy. // Drug Alcohol Depend, 1997. V. 48 (3). P. 159-165.

45. Iwasaki Т., Yoneda M., Nakajima A. et al. // Intern. Med., 2007. V. 46 (19). P. 1633-1639.

46. Lockridge O., Masson P. Pesticides and susceptible populations: people with Butyrylcholinesterase genetic variants may be at risk. // Neurotoxicol., 2000. V. 21. P. 113126.

47. Махаева Г.Ф., Малыгин В.В., Мартынов И.В. Отставленная нейротоксичность при действии фосфорорганических пестицидов. // Агрохимия, 1987. Т. 12. С. 103-124.

48. Yen Т., Nightingale B.N., Burns J.C. Butyrylcholinesterase (BCHE) genotyping for post-succinylcholine apnea in an australian population. // Clin. Chem., 2003. V. 48(8). P. 12971308.

49. Shawn R. F., Doctor B.P. Rapid, quantitative, and simultaneous determination of AChE and BChE levels in unprocessed whole blood. // U.S. Patent № 6746850 B2, 08.06.2004.

50. Satoh Т., Hosokawa M. The mammalian carboxylesterases: from molecules to functions. // Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol, 1998. V. 38. P. 257-188.

51. Satoh T., Taylor P., Bosron W.P., Sanghani S.P., Hosokawa M., La Du B.N. Current progress on esterases: from molecular structure to function. // Drug Metab. Dispos., 2002. V. 30(5). P. 488-493.

52. Li B., Sedlacek M., Manoharan I., Boopathy R., Duysen E.G., Masson P., Lockridge O. Butyrylcholinesterase, paraoxonase, and albumin esterase, but not carboxylesterase, are present in human plasma. // Biochem. Pharmacol., 2005. V. 70. P. 1673-1684.

53. Wheelock C.E., Shan G., Ottea J. Overview of carboxylesterases and their role in the metabolism of insecticides. // J. Pestic. Sci., 2005. V. 30(2). P. 75-83.

54. Aldridge W. N. The esterases: perspectives and problems. // Chem. Biol. Interact. 1993. V. 87, P. 5-13.

55. Hosokawa M. Structure and catalytic properties of carboxylesterase isozymes involved in metabolic activation of prodrugs. // Molecules, 2008. V. 13. P. 412-431.

56. Saboori A.M., Newcombe D.S. Human monocyte carboxylesterase, Purification and kinetics. // J. Biol. Chem., 1990. V. 265(32). P. 19792-19799.

57. Kleingeist B., Bocker R., Geisslinger G., Brugger R. Isolation and pharmacological characterization of microsomal human liver flumazenil carboxylesterase // J. Pharm Pharmaceut Sci, 1998. V. 1(1). P. 38-46.

58. Satoh T., Role of carboxylesterases in xenobiotic metabolism. // Revs. Biochem. Toxicol., 1987. V. 8. P. 155-181.

59. Heymann E. Enzymatic Basis of Detoxication. // Acad. Press., 1980. V. 2. P. 291-323.

60. Prokai L., Prokai-Tatrai K. Metabolism-based drug design and drug targeting. // Pharm. Sci. Tech. Today., 1999. V. 2(11). P. 457-463.

61. Fukuto T.R. Mechanism of action of organophosphorus and carbamate insecticides. // Environ. Health. Perspect., 1990. V. 87. P. 245-254.

62. Maxwell D.M. The specificity of carboxylesterase protection against the toxicity of organophosphorus compounds. /'/' Toxicol. Appl. Pharmacol., 1992. V. 114. P. 306-312.

63. Redinbo M.R., Bencharit S., Potter P.M. Human carboxylesterase 1: from drug metabolism, // Biochemical Society Transactions, 2003. V. 31(3). P. 620-624.

64. Sun H., Yazal J.E1., Lockridge O., Schopfer L.M., Brimijoin S., Pang Y.-P. Predicted Michaelis-Menten complexes of cocaine-butyrylcholinesterase. // J. Biol. Chem., 2001. V. 276. P. 9330-9336.

65. McRee D. Protecting against cocaine, heroin, and sarin gas. // Chem. Biol., 2003. V. 10. P. 295-297.

66. Potter P.M, Pawlik C.A, Morton C.L, Naeve C.W, Danks M.K. Isolation and partial characterization of a cDNA encoding a rabbit liver carboxylesterase that activates the prodrug irinotecan (CPT-11). // Cancer Res., 1998. V. 58. P. 2646-2651.

67. Xu G., Zhang W., Ma M.t K., McLeod H. L. Human, Carboxylesterase 2 Is Commonly Expressed in Tumor Tissue and Is Correlated with Activation of Irinotecan. // Clinical Cancer Research, 2002. V. 8. P. 2605-2611.

68. Cai L., Tang X., Guo L., An Т., Wang Y., Zheng J. Decreased serum levels of CE-2 in patients with ovarian cancer. // Tumori, 2009. V. 95. P. 473-478.

69. Aviram M. Does paraoxonase play a role in susceptibility to cardiovascular disease? // Molecular Medicine Today, 1999. V. 5 (9). P. 381-386.

70. Billecke S., Draganov D., Counsell R., Stetson P., Watson C., Hsu C., La Du B.N. Human serum paraoxonase (PON1) isozymes Q and R hydrolyze lactones and cyclic carbonate esters. // Drug Metab Dispos., 2000. V. 28 (11). P. 1335-1342.

71. Draganov D.I., Teiber J.F., Speelman A., Osawa Y., Sunahara R., La Du B.N. Human paraoxonases (PON1, PON2, and PON3) are lactonases with overlapping and distinct substrate specificities. // J Lipid Res., 2005. V. 46 (6). P. 1239-1247.

72. Khersonsky O., Tawfik D.S. Structure-reactivity studies of serum paraoxonase PON1 suggest that its native activity is lactonase. // Biochemistry, 2005. V. 44 (16). P. 6371-6382.

73. Nishio E., Watanabe Y. Cigarette smoke extracts inhibits plasma paraoxonase activity by modification of the enzyme's free thiols. // Biochem Biophys Res Commun., 1997. V. 236. P. 289-293.

74. James R.W., Leviev I., Righetti A. Smoking is associated with reduced serum paraoxonase activity and concentration in patients with coronary artery disease. // Circulation, 2000. V. 101 (19). P. 2252-2257.

75. Dcbord J., Dantoine T., Bollinger J.C., Abraham M.H., Verneuil B., Merle L. Inhibition of arylesterase by aliphatic alcohols. // Chem Biol Interact., 1998. V. 113 (2). P. 105-115.

76. Moser V.C., Chanda S.M., Mortensen S.R., Padilla S. Age- and gender-related differences in sensitivity to chlorpyrifos in the rat reflect developmental profiles of esterase activities. // Toxicol Sci., 1998. V. 46 (2). P. 211-222.

77. Karanth S., Pope C. Carboxylesterase and A-esterase activities during maturation and aging: relationship to the toxicity of chlorpyrifos and parathion in rats. // Toxicol Sci., 2000. V. 58 (2). P. 282-289.

78. Seres I., Paragh G., Deschene E., Fulop T., Jr., Khalil A. Study of factors influencing the decreased HDL associated PON1 activity with aging. // Exp Gerontol., 2004. V. 39 (1). P. 59-66.

79. Wehner J.M., Murphy-Erdosh C., Smolen A., Smolen T.N. Genetic variation in paraoxonase activity and sensitivity to diisopropylphosphofluoridate in inbred mice. // Pharmacol Biochem Behav., 1987. V. 28 (2). P. 317-320.

80. Michalski J.C., Klein A. Glycoprotein lysosomal storage disorders: alpha- and beta-mannosidosis, fucosidosis and alpha-N-acetylgalactosaminidase deficiency. // Biochim

81. B: . і1 nnn ir ілссліоч D £C\ о ЛlUpIiyS /Л.СІСІ., ІУУУ. V . 14JJ {¿'J)- Г. &7-ОЧ.

82. Kitchen B.J., Masters C. J. Purification and properties of bovine mammary gland N-acetyl-P-D-glucosaminidase, Biochimica et Biophysica Acta, 1985. V. 831. P. 125-132.

83. Harty D.W., Chen Y., Simpson C.L., Berg T., Cook S.L., Mayo J.A., Hunter N. Jacques N.A. Characterisation of a novel homodimeric N-acetyl-beta-D-glucosaminidase from Streptococcus gordonii. // Biochem Biophys Res Commun., 2004. V. 319 (2). P. 439-447.

84. Y. T. Li and S. C. Li. a-mannosidase, b-N-acetylhexosaminidase, and b-galactosidase from jack bean meal. // Methods Enzymol., 1972. V. 28. P. 702-713.

85. Kitchen B., Kwee W.S., Middleton G., Andrews R.J. Relationship between the level of N-acetyl-D-glucosaminidase (NAGase) in bovine milk and the presence of mastitis pathogens. //J. Dairy Res., 1984. V. 51.P.11-16.

86. Waage S., Mork T., Roros A., Aasland D., Hunshamar A., Odegaard S.A. Bacteria associated with clinical mastitis in dairy heifers. // J Dairy Sci., 1999. V. 82 (4). P. 712-719.

87. Viguier C., Arora S., Gilmartin N., Welbeck K., O'Kennedy R. Mastitis detection: current trends and future perspectives. // Trends Biotechnol., 2009. V. 27 (8). P. 486-493.

88. Pyorala S. Indicators of inflammation in the diagnosis of mastitis. // Vet Res., 2003. V. 34 (5). P. 565-578.

89. Albera E., Kankofer M. Antioxidants in colostrum and milk of sows and cows. // Reprod Domest Anim., 2009. V. 44 (4). P. 606-611.

90. Kalow W., Genest K. A method for the detection of atypical forms of human serum cholinesterase. Determination of di- bucaine mumbers. // J. Biochem. & Physiol., 1975. V. 35. P. 339.

91. Novel Choline derivative and method for determining serum Cholinesterase activity. European Patent EPO160980, Publication date 16.10.1991

92. United States Patent № 4596772. Publication date 24.06.1986

93. Okabe H., Sagesaka K., Nakajima N., Noma A. New enzymatic assay of Cholinesterase activity.// Clin. Chim. Acta., 1977. V. 80. P. 87-94.

94. Pohanka M., Hrabinova M., Kuca K., Simonato J.P. Assessment of Acetylcholinesterase Activity Using Indoxylacetate and Comparison with the Standard Ellman's Method. // Int J Mol Sei., 2011. V. 12(4). P. 2631-2640.

95. Schmidt E. Alkaline phosphatase standard method.// Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem.,1992. V. 30. P. 163-170.

96. Padilla S., Lassiter T.L., Hunter D. Neurodegeneration Methods and Protocols. // Humana Press Inc., 1999. V. 22. P. 237-245.

97. Johnson C.D., Russell R.L. A rapid, simple radiometric assay for Cholinesterase, suitable for multiple determinations. // Analytical Biochemistry, 1975. V. 64(1). P. 229-238.

98. Michel H.O. An electrometric method for the determinationof red blood cell and plasma Cholinesterase activity. // J. Lab. Clin. Med, 1949. V. 34, P. 1564.

99. Khaled E., Hassan H.N., Mohamed G.G., Ragab F.A., Seleim A.E. Disposable Potentiometrie sensors for monitoring Cholinesterase activity. // Talanta, 2010. V.83(2). P. 357-363.

100. Katsu T., Kayamoto T. Determination of Cholinesterase in blood serum with a benzoate-sensitive membrane electrode. // Anal. Chim. Acta, 1991. V. 254. P. 95-97.

101. Ivanov A., Evtugyn G., Budnikov H. Cholinesterase sensors based on screen-printed electrodes for detection of organophosphorus and carbamic pesticides. // Anal Bioanal Chem., 2003. V. 377. P. 624-631.

102. Montesinos T., Perez-Munguia S., Valdez F., Marty J.-L. Disposable Cholinesterase biosensor for the detection of pesticides in water miscible organic solvents. // Analyt. Chim. Acta, 2001. V. 431. P. 231-237.

103. Morelis R.M., Coulet P.R., Simplot A. Rapid and sensitive discrimination of acetylcholinasterase activity in amniotic fluid with a cholin sensor. // Clin. Cim. Acta, 1991. V. 203. P. 295-304.

104. Palleschi G., Lavagnini M.G., Moscone D. Determination of serum Cholinesterase activity and dibucain numbers by an amperometric choline sensor. // Bios, and Bioel., 1990. V. 5. P. 27-35.

105. Stoytcheva M., Zlatev R., Valdez B. Electrochemical sensor based on Arthrobacter globiformis for Cholinesterase activity determination. // Bios, and Bioel., 2006. V. 22(1). P. 1-9.

106. Stem S. H., Johnsen B. A, Fonnum F. Carboxylesterases, importance for the detoxification of organophosphorus anticholinesterases and trichothecenes. // Biochem. Pharmacol., 1985. V. 34 (15). P. 2779-2785.

107. Dass P., Mejia M., Landes M., Jones R., Stuart B., Thyssen J. Cholinesterase: review of methods. // Clin. Chem, 1994. V. 34. P. 135-157.

108. Katsu T., Hanada N. Ion-selective electrode for salicylate assay in bloom serum. // Anal. Chim. Acta, 1996. V. 321. P. 21-25.

109. Chanda S.M., Mortensen S.R., Moser V.C., Padilla S. Tissue-specific effects of chlorpyrifos on carboxylesterase and Cholinesterase activity in adult rats: An in vitro and in vivo comparison. //Fundam. Appl. Toxicol., 1997. V. 38. P. 148-157.

110. Vanasperen K. A study of housefly esterases by means of a sensitive colorimetric method, //J. Ins. Physiol., 1962. V. 8. P.401-416.

111. Saboori A. M., Newcombe D. S., Human monocyte carboxylesterase, Purification and kinetics. // J. Biol. Chem., 1990, V. 265(32), P. 19792-19799.

112. Shan G., Hammock B. D. Development of Sensitive Esterase Assays Based on a-Cyano-Containing Esters G. // Analytical Biochemistry, 2001. V. 299. P. 54-62.

113. Billecke S., Draganov D., Counsell R., Stetson P., Watson C., Hsu C., La Du B.N. Human serum paraoxonase (PON1) isozymes Q and R hydrolyze lactones and cyclic carbonate esters. // Drug Metab Dispos. 2000. V. 28. № 11. P. 1335-1342.

114. Browne R.W., Koury S.T., Marion S., Wilding G., Muti P., Trevisan M. Accuracy and biological variation of human serum paraoxonase 1 activity and polymorphism (Q192R) by kinetic enzyme assay. // Clin Chem., 2007. V. 53(2). P. 310-317.

115. Gaiaukov L., Tawlik D.S. The development of human sera tests for HDL-bound serum PON1 and its lipolactonase activity. // J Lipid Res., 2007. V. 48(7). P. 1637-1646.

116. Khersonsky O., Tawfik D.S. Chromogenic and fluorogenic assays for the lactonase activity of serum paraoxonases. // Chembiochem., 2006. V. 7(1). P. 49-53.

117. Sheldrake R.F., Hoare R.J., McGregor G.D. Lactation stage, parity, and infection affecting somatic cells, electrical conductivity, and serum albumin in milk. // J Dairy Sci., 1983. V. 66(3). P. 542-547.

118. Djabri B., Bareille N., Beaudeau F. Quarter milk somatic cell count in infected dairy cows: a meta-analysis. // Vet Res., 2002. V. 33(4). P. 335-357.

119. Pearsona J.K.L., Wrighta C.L., Greer D.O. A study of methods for estimating the cell content of bulk milk. // J Dairy Res., 1970. V. 37(3). P. 467-480

120. Schalm O.W., Noorlander D.O. Experiments and observations leading to development of the California mastitis test. // J Am Vet Med Assoc., 1957. V. 130(5). P. 199-204.

121. Frundzhyan V.G., Parkhomenko I.M., Brovko L.Y., Ugarova N.N. Improved bioluminescent assay of somatic cell counts in raw milk. // J Dairy Res., 2008. V. 75(3). P. 279-283.

122. Stannard C.J., Gibbs P.A. Rapid microbiology: Applications of bioluminescence in the food industry a review. // Luminescence, 1986. V. 1(1). P. 3-10.

123. Spencer G.R., Simon J. The catalase, California and cell count tests for detecting abnormalities in milk. //Am J Vet Res., 1960. V. 21. P. 578-584.

124. Willits R.E., Babel F.J. Disc flotation test for measurement of catalase activity in milk. // J Dairy Sci., 1965. V. 48(10). P. 1287-1289.

125. Bogin E., Ziv G., Avidar J., Rivetz B., Gordin S., Saran A. Distribution of lactate dehydrogenase isoenzymes in normal and inflamed bovine udders and milk. // Res Vet Sci., 1977. V. 22(2). P. 198-200.

126. Kitchen B.J., Middleton G., Durward I.G., Andrews R.J., Salmon M.C. Mastitis diagnostic tests to estimate mammary gland epithelial cell damage. // J Dairy Sci,. 1980. V. 63(6). P. 978-983.

127. Ball H.J., Greer D. N-acetyl-beta-D-glucosaminidase test for screening milk samples for subclinical mastitis. // Vet Rec., 1991. V. 129(23). P. 507-509.

128. Kitchen B.J., Middleton G., Salmon M. Bovine milk N-acetyl-beta-D-glucosaminidase and its significance in the detection of abnormal udder secretions. // J Dairy Res., 1978. V. 45(1). P. 15-20.

129. Pugh D., Leaback D.H., Walker P.G. Studies on giucosaminidase, N-acetyl-beta-glucosaminidase in rat kidney. // Biochem J., 1957. V. 65. P. 464-469.

130. Humbert G., Guingamp M.F., Linden G. The Clarifying Reagent, or how to make the analysis of milk and dairy products easier. // J Dairy Res., 2006. V. 73. P. 464-471.

131. Choukri A. Improvement in subclinical mastitic milk detection methods. // Arab Gulf J of Scientific Res., 2000. V. 18. P. 184-188.

132. Mottram T., Hart J., Pemberton R. Biosensing techniques for detecting abnormal and contaminated milk. // Robotic Milking: Proceedings of the International Symposium, Wageningen Press, 2000. P 108-113.

133. EnzyChromTM Choline Assay Kit, Quantitative Colorimetric Choline Determination

134. EnzyChromTM Choline Assay Kit, Fluorometric Choline Determination

135. Chen Z, Ren X, Meng X, Chen D, Yan C, Ren J, Yuan Y, Tang F. Optical detection of choline and acetylcholine based on H(2)0(2)-sensitive quantum dots. // Biosens Bioelectron., 2011. V. 28(1). P. 50-55.

136. Rahman Md. A., Park D.S., Shim Y.B. A performance comparison of choline biosensors: anodic or cathodic detections of H202 generated by enzyme immobilized on a conducting polymer. // Biosens. Bioelectron., 2004. V. 19. P. 1565-1571.

137. Shimomura T., Itoh T., Sumiya T., Mizukami F., Ono M. Amperometric determination of choline with enzyme immobilized in a hybrid mesoporous membrane. // Talanta, 2009. V. 78(1). P.217-220.

138. Bai Y.H., Du Y., Xu J.J., Chen H.Y. Choline biosensors based on a bi-electrocatalytic property of Mn02 nanoparticles modified electrodes to H202. // Electrochemistry Communications, 2007. V. 9. P. 2611-2616.

139. Yang M., Yang Y., Yang Y., Shen G., Yu R. Bienzymatic amperometric biosensor for choline based on mediator thionine in situ electropolymerized within a carbon paste electrode. // Anal. Biochem., 2004. V. 334. P. 127-134.

140. Yang M., Yang Y., Yang Y., Shen G., Yu R. Microbiosensor for acetylcholine and choline based on electropolymerization/sol-gel derived composite membrane. // Analytica Chimica Acta, 2005. V. 530. P. 205-211.

141. Razóla S.S., Pochet S., Grosfíls K., Kauffmann J.M. Amperometric determination of choline released from rat submandibular gland acinar cells using a choline oxidase biosensor. //Biosens. Bioelectron., 2003. V 18, P. 185-191.

142. Hsieh B.C., Matsumoto K., Cheng T.J., Yuu G., Chen R.L. Choline biosensor constructed with chitinous membrane from soldier crab and its application in measuring cholinesterase inhibitory activities, J Pharm Biomed Anal., 2007. V. 45. P. 673-678.

143. Shi H., Yang Y., Huang J., Zhao Z., Xu X., Anzai J., Osa T., Chen Q. Amperometric choline biosensors prepared by layer-by-layer deposition of choline oxidase on the Prussian blue-modified platinum electrode. // Talanta, 2006. V.70. P. 852-858.

144. Wang J., Liu G., Lin Y. Amperometric choline biosensor fabricated through electrostatic assembly of bienzyme/polyelectrolyte hybrid layers on carbon nanotubes. // Analyst, 2006. V. 131(4). P.477-83.

145. Shi H., Song Z., Huang J., Yang Y., Zhao Z., Anzai J., Osa T., Chen Q. Effects of the type of polycation on the amperometric response of choline biosensors prepared by a layer-by-layer deposition technique, Mater. Sci. Eng. C, 2005. V.25. P. 433-435.

146. Meulenberg, Е.Р. Phenoiics: Occurrence and Immunochemical Detection in Environment and Food. // Molecules, 2009. V. 14. P. 439-473.

147. Parellada J., Narváez A., López M.A., Domínguez E., Fernández J.J., Pavlov V., Katakis I. Amperometric immunosensors and enzyme electrodes for environmental applications. // Anal. Chim. Acta., 1998. V. 362. P. 47-57.

148. Himmelwright R.S., Eickman N.C., Lubien C.D., Lerch K., Solomon E. Chemical and spectroscopic studies of the binuclear copper active site of Neurospora Tyrosinase: comparison to hemocyanins. // J. Am. Chem. Soc., 1980. V. 102. P. 7339-7344.

149. Streffer K., Vijgenboom E., Tepper A., Makower A., Scheller F.W., Canters G.W., Wollenberger U. Determination of phenolic compounds using recombinant tyrosinase from Streptomyces antibioticus. // Anal. Chim. Acta., 2000. V. 427. P. 201-210.

150. Montereali M. R., Vastarella W., Delia Seta L., Pilloton R. Tyrosinase biosensor based on modified screen printed electrodes: measurements of total phenol content. // Intern. J. Environ. Anal. Chem., 2005. V. 85. P. 795-806.

151. Alarcon G., Guix M., Ambrosi A., Ramirez Silva M.T., Palomar Pardave M. E., Merkoci A. Stable and sensitive flow-through monitoring of phenol using a carbon nanotube based screen printed biosensor. // Nanotechnology, 2010. V. 21. P. 245-502.

152. Mita D. G., Attanasio A., Arduini F., Diano N., Grano V., Bencivenga U., Rossi S., Amine A., Moscone D. Enzymatic determination of BPA by means of tyrosinase immobilized on different carbon carriers. // Biosens. Bioelectron., 2007. V. 23. P. 60-65.

153. Abdullah J., Ahmad M., Heng L.Y., Karuppiah N., Sidek H. Chitosan-based tyrosinase optical phenol biosensor employing hybrid nafion/sol-gel silicate for MBTH immobilization. // Talanta, 2006. V. 70(3). P.527-532.

154. Дубачёва Г.В., Соколовская JI.Г., Сиголаева Л.В. Тирозиназные биосенсоры на основе наноструктурированных пленок полиэлектролитов. // Сенсорные системы, 2006. V. 20(4). Р. 336-343.

155. Campuzano S., Serra В., Pedrero М. Amperometric flow-injection determination of phenolic compounds at self-assembled monolayer-based tyrosinase biosensors. // Analytica Chimica Acta., 2003. V. 494. P. 187-197.

156. Zhou Y.L., Tian R.H., Zhi J.F. Amperometric biosensor based on tyrosinase immobilized on a boron-doped diamond electrode. // Biosens. Bioelectron., 2007. V. 22(6). P. 822-828.

157. Notsu H., Tatsuma Т., Fujishima A. Tyrosinase-modified boron-doped diamond electrodes for the determination of phenol derivatives. // J of Electroanal Chem., 2002. V. 523. P. 86-92.

158. Katsuhiko A., Jonathan P. H., Qingmin J. Biomaterials and Biofunctionality in Layered Macromolecular Assemblies. // Macromol. Biosci., 2008, V. 8(11). P. 981-990.

159. Tang Z., Wang Y., Podsiadlo P., Kotov N. A. Biomedical Applications of Layer-by-Layer Assembly: From Biomimetics to Tissue Engineering. // Adv. Mater. (Weinheim, Ger.), 2006. V. 18(24). P. 3203-3224.

160. Caruso F., Caruso R. A., Mohwald H. Nanoengineering of Inorganic and Hybrid Hollow Spheres by Colloidal Templating. // Science, 1998. V. 282. P. 1111-1114.

161. Bertrand P., Jonas A., Laschewsky A., Legras R. Ultrathin polymer coatings by complexation of polyelectrolytes at interfaces: suitable materials, structure and properties. // Macromol. Rapid Commun, 2000. V. 21(7). P. 319-348.

162. Klitzing V. R. Internal structure of polyelectrolyte multilayer assemblies. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2006. V. 8(43). P. 5012-5033.

163. Steitz R., Jaeger W., Klitzing R. Influence of Charge Density and Ionic Strength on the Multilayer Formation of Strong Polyelectrolytes. // Langmuir, 2001. V. 17(15). P. 44714474.

164. Voigt U., Jaeger W., Findenegg G. H., Klitzing R. Charge Effects on the Formation of Multilayers Containing Strong Polyelectrolytes. // J. Phys. Chem. B, 2003. V. 107(22). P. 5273-5280.

165. Voigt U., Khrenov V., Tauer K., Hahn M., Jaeger W., Klitzing R. The effect of polymer charge density and charge distribution on the formation of multilayers. // J. Phys.: Condens. Matter, 2003. V. 15(1). P. S213-S218.

166. Decher G., Schmitt J. Fine-Tuning of the film thickness of ultrathin multilayer films composed of consecutively alternating layers of anionic and cationic polyelectrolytes. // In Trends in Coiioid and Interface Science VI, 1992. P. 160-164.

167. Dubas S. T., Schlenoff J. B. Swelling and Smoothing of Polyelectrolyte Multilayers by Salt. //Langmuir, 2001. V. 17(25). P. 7725-7727.

168. Lösche M., Schmitt J., Decher G., Bouwman W. G., Kjaer K. Detailed Structure of Molecularly Thin Polyelectrolyte Multilayer Films on Solid Substrates as Revealed by Neutron Reflectometry. // Macromolecules, 1998. V. 31(25). P. 8893-8906.

169. Steitz R., Leiner V., Siebrecht R., Klitzing R. Influence of the ionic strength on the structure of polyelectrolyte films at the solid/liquid interface. // Colloids Surf. Physicochem. Eng. Aspects, 2000. V. 163(1). P. 63-70.

170. Xiuming J., Zhichun C., Deshui L., Qi W., Xianfu L. Basic Law Controlling the Growth Regime of Layer-by-Layer Assembled Polyelectrolyte Multilayers. // Macromol. Chem. Phys., 2008. V. 209(2). P. 175-183.

171. Yan Y.-fi, Liu G.M., Tang Y.C., Zhang G. In situ Investigation on Layer-by-Layer Deposition of Polyelectrolytes by Quartz Crystal Microbalance. // Chin. J. Chem. Phys., 2008. V. 21. P. 291.

172. McAloney R. A., Sinyor M., Dudnik V., Goh M. C. Atomic Force Microscopy Studies of Salt Effects on Polyelectrolyte Multilayer Film Morphology. // Langmuir, 2001. V. 17 (21). P. 6655-6663.

173. Leontidis E. Hofmeister anion effects on surfactant self-assembly and the formation of mesoporous solids. // Curr. Opin. Colloid Interface Sei., 2002. V. 7(1-2). P. 81-91.

174. Dubas S.T., Schlenoff J.B. Factors Controlling the Growth of Polyelectrolyte Multilayers. //Macromolecules, 1999. V. 32(24). P. 8153-8160.

175. Ghimici L., Dragan S. Behaviour of cationic polyelectrolytes upon binding of electrolytes: effects of polycation structure, counterions and nature of the solvent. // Colloid Polym. Sei., 2002. V. 280(2). P. 130-134.

176. Poptoshev E., Schoeler B., Caruso F. Influence of Solvent Quality on the Growth of Polyelectrolyte Multilayers. // Langmuir, 2004. V. 20(3). P. 829-834.

177. Sui Z., Salloum D., Schlenoff J. B. Effect of Molecular Weight on the Construction of Polyelectrolyte Multilayers: Stripping versus Sticking. // Langmuir, 2003. V. 19. P. 24912495.

178. Zhang J., Senger B., Vautier D., Picart C., Schaaf P., Voegel J.-C., Lavalle P. Natural polyelectrolyte films based on layer-by layer deposition of collagen and hyaluronic acid. // Biomaterials, 2005. V. 26(16). P. 3353-3361.

179. Elbert D.L., Herbert C.B., Hubbell J.A. Thin Polymer Layers Formed by Polyelcctrolytc Multilayer Techniques on Biological Surfaces. // Langmuir, 1999. V. 15(16). P. 5355-5362.

180. Lukkari J., Salomaki M., Aaritalo T., Loikas K., Laiho T., Kankare J. Preparation of Multilayers Containing Conjugated Thiophene-Based Polyelectrolytes. Layer-by-Layer Assembly and Viscoelastic Properties. // Langmuir, 2002. V. 18(22). P. 8496-8502.

181. Lavalle P., Picart C., Mutterer J., Gergely C., Reiss H., Voegel J.-C., Senger B., Schaaf P. Modeling the Buildup of Polyelectrolyte Multilayer Films Having Exponential Growth. // J. Phys. Chem. B, 2004. V. 108. P. 635-648.

182. Porcel C., Lavalle P., Ball V., Decher G., Senger B., Voegel J.-C., Schaaf P. From Exponential to Linear Growth in Polyelectrolyte Multilayers. // Langmuir, 2006. V. 22(9). P.4376-4383.

183. Richert L., Lavalle P., Payan E., Shu X. Z., Prestwich G. D., Stoltz J.-F., Schaaf P., Voegel J.-C., Picart C. Layer by Layer Buildup of Polysaccharide Films: Physical Chemistry and Cellular Adhesion Aspects. // Langmuir, 2004. V. 20(2). P. 448-458.

184. Tan H.L., McMurdo M.J., Pan G., Van Patten P.G. Temperature Dependence of Polyelectrolyte Multilayer Assembly. // Langmuir, 2003. V. 19(22). P. 9311-9314.

185. Elzbieciak M., Zapotoczny S., Nowak P., Krastev R., Nowakowska M., Warszynski P. Influence of pH on the Structure of Multilayer Films Composed of Strong and Weak Polyelectrolytes. // Langmuir, 2009. V. 25. P. 3255-3259.

186. Berndt P., Kurihara K., Kunitake T. Adsorption of poly(styrenesulfonate) onto an ammonium monolayer on mica: a surface forces study. // Langmuir, 1992. V. 8(10). P. 2486-2490.

187. Bertrand P., Jonas A., Laschewsky A., Legras R. Ultrathin polymer coatings by complexation of polyelectrolytes at interfaces: suitable materials, structure and properties. // Macromol. Rapid Commun, 2000. V. 21(7). P. 319-348.

188. Advincula R., Aust E., Meyer W., Knoll W. In Situ Investigations of Polymer Self-Assembly Solution Adsorption by Surface Plasmon Spectroscopy. // Langmuir, 1996. V. 12(15). P. 3536-3540.

189. Изумрудов В.А. Явления самосборки и молекулярного «узнавания» в растворах (био)полиэлектролитных комплексов. // Успехи химии, 2008. Т. 77(4). С. 401-415.

190. Tsuchida Е., Abe К. Interactions between macromolecules in solution and intermacromolecular complexes. // Adv. Polym. Sci., 1982. V. 45. P. 1-119.

191. Izumrudov V.A., Gorshkova M.Y., Volkova I.F. Controlled phase separations in solutions of soluble polyelectrolyte complex of DIVEMA (copolymer of divinyl ether and maleic anhydride). // Eur. Polym., 2005. V. 41. P. 1251-1259.

192. Schachl K., Alemu H., Kalcher K., Moderegger H., Svancara I., Vytras K. Amperometric determination of hydrogen peroxide with a manganese dioxide film-modified screen printed carbon electrode. // J. Anal. Chem., 1998. V. 362(2). P. 194-200.

193. Yang M., Yang Y., Yang H., Layer-by-layer self-assembled multilayer films of carbon nanotubes and platinum nanoparticles with polyelectrolyte for the fabrication of biosensors. // Biomaterials., 2006. V. 27. P. 246-55.

194. Boehm H.P. Chemical identification of surface groups. // Adv. Catalysis, 1966. V.16. P. 179-274.

195. Kreibig U., Genzel L. Optical absorption of small metallic particles. // Surface Science, 1985, V.156.P. 678-700.