Изучение взаимодействия витамина K1 и его производных с аминокислотами хинон-связывающего сайта фотосистемы I тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.10, кандидат химических наук Леонова, Наталья Михайловна

• Леонова, Наталья Михайловна
• кандидат химических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат химических наук Леонова, Наталья Михайловна

1. Введение стр.

2. Литературный обзор на тему:

Современные аспекты исследования фотосистемы» стр.

2.1. Принципы передачи фотосинтетической энергии стр.

2.2. Оксигенный фотосинтез стр.

2.3. Реакционный центр ФСII стр.

2.4. Исследования структуры бактериальной ФС1 стр.

2.5. Цепь передачи электронов стр.

2.6. Изучение хинон-связывающего сайта фотосистемы I стр.

2.7. Промежуточные состояния хинона и взаимосвязь с компонентами цепи переноса электронов и их окружением стр.

2.8. Модификация реакционного центра фотосистемы I стр.

3. Результаты работы и их обсуждение стр.

3.1. Синтез производных витамина К1 и защищенных аминокислот стр.

3.2. Изучение физико-химических свойств нековалентных комплексов витаминов К1 и Кз и их производных с аминокислотами А [-сайта стр.

3.3. Изучение физико-химических свойств нековалентных комплексов хлорофиллов а и/или Ъ с витамином К1 (или нафтохроманолом) и аминокислотами стр.

3.4. Изучение редокс-свойств Р700 в модифицированных частицах фотосистемы I стр.

4. Экспериментальная часть стр.

4.1. Общие методы, реактивы, материалы и приборы стр.

4.2. Синтез производных витамина К1 и К3 стр.

4.3. Получение защищенных аминокислот стр.

4.4. Выделение хлорофиллов а и Ь стр.

4.5. Получение лиофилизованных частиц фотосистемы Г стр.

4.6. Получение нековалентных комплексов витаминов К1 и К3 и их производных с аминокислотами А1-сайта стр.

4.7. Приготовление растворов Тгр и хлорофиллов а и Ъ для построения калибровочных графиков стр.

4.8. Модификация частиц ФС1 стр.

5. Выводы стр.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение взаимодействия витамина K1 и его производных с аминокислотами хинон-связывающего сайта фотосистемы I»

Важное место в современной науке отводится исследованиям, посвященным поиску альтернативных источников энергии. Одним из наиболее перспективных направлений представляется изучение природных фотосинтетических процессов преобразования энергии солнечного света с целью ее возможного использования для пополнения мировых энергоресурсов. В настоящее время эффективность этих исследований обусловлена развитием биотехнологических, физических и физико-химических методов, позволяющих изучать молекулярные основы механизмов переноса энергии и электрического заряда, а также влияние белково-липидного окружения на функцию доноров и акцепторов редокс-эквивалентов. В связи с этим является актуальным изучение структур функционально значимых элементов фотосинтетических систем, в частности взаимодействия филлохинона с аминокислотами хинон-связывающего сайта (А1-сайта) и донорно-акцепторного взаимодействия на участке А0-А1 в фотосистеме I (ФС1).

Пигмент-белковый комплекс ФС1 осуществляет фотоиндуцированное трансмембранное разделение зарядов, обусловленное переносом электронов от периферических белков, таких как пластоцианин или цитохром Сб, к водорастворимым природным акцепторам — ферредоксину или флаводоксину. Фотосистема I содержит около 12 полипептидных субъединиц, три из которых РзаА, РэаВ и РэаС связывают ~100 молекул хлорофилла а (СЫ а), 15-25 р-каротиноидов, 2 молекулы филлохинона и 3 железо-серных кластера (Ре434), образуя комплекс ФС1. Перенос электрона осуществляется с участием симметрично расположенных кофакторов. В этом процессе задействованы первичный донор Р700 (димер хлорофилла а), первичный акцептор Ао (мономер хлорофилла а), вторичный акцептор А1 (молекула филлохинона, витамина К1 (К1)) и Ре484-кластеры Рх, ра, Рв- Хлорофиллы и филлохиноны располагаются симметрично в двух областях и координируются РзаА и РваВ субъединицами.

Изучение взаимодействия филлохинона с аминокислотами хинон-связывающего сайта является необходимым для установления особенностей транспорта электрона и выяснения роли каждой молекулы филлохинона в этом процессе. Одним из удобных подходов для изучения свойств А1-сайта является создание искусственных нековалентно связанных систем, моделирующих взаимодействие витамина К1 и его производных с аминокислотами.

Целью настоящей работы явилось изучение искусственных систем, моделирующих взаимодействия витамина К1 и его производных с аминокислотами хинон-связывающего сайта фотосистемы I.

В связи с этим, нами были синтезированы производные и изомерные формы витамина Кь а также защищенные аминокислоты; получены нековалентные комплексы витамина К1 и его производных с аминокислотами, обеспечивающими локализацию филлохинона в А1- сайте ФС1; получены модели взаимодействия первичного (СЬ1 а) и вторичного (К1) акцепторов электронов с аминокислотами; получены модифицированные частицы ФС1, не содержащие вторичного акцептора А], функция последнего реконструирована путем введения экзогенных витамина К1 и нафтохроманола. В работе использовали спектральные методы (ИК- и УФ- спектроскопия, флуориметрия), а также метод регистрации светоиндуцированных абсорбционных изменений.

Заключение диссертации по теме «Биоорганическая химия», Леонова, Наталья Михайловна

5. Выводы

1. Разработан новый подход к моделированию взаимодействия витамина К1 с аминокислотными остатками А1-сайта ФС1, который может быть использован в исследовании молекулярных механизмов природных процессов переноса энергии и биорегуляции с участием хинонов (фотосинтез, у-карбоксилирование белков каскада свертывания крови, окислительное фосфорилирование).

2. Получены нековалентные комплексы витамина К1 и его производных с аминокислотами А1- сайта ФС1, моделирующие взаимодействия филлохинона с белковым окружением. Проведено исследование физико-химических свойств полученных моделей. Отмечено, что Тгр играет роль донора в переносе энергии с участием филлохинона;

3. Предложена схема фотохимического превращения витамина К1 в комплексе с Тгр, на основании которой нафтохроманол, как структурный изомер восстановленной формы витамина К], может являться интермедиатом вторичного акцептора электрона в ФС1;

4. Получены модели взаимодействия первичного и вторичного акцепторов электронов с аминокислотами. Изучены физико-химические свойства искусственных моделей и показана их адекватность минимальному комплексу ФС1;

5. Проведены выделение и модификация частиц ФС1. Получены подтверждения возможности образования нафтохроманола в процессе превращения хинона в гидрохинон при переносе электрона к железо-серному кластеру Бх в ФС1;

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Леонова, Наталья Михайловна, 2004 год

1. Whitmarsh, J., Govindjee, // The photosynthetic process, In: "Concepts in Photobiology: Photosynthesis and Photomorphogenesis", 1996, pp. 11-51

2. Schubert, W.-D., Klukas, O., Saenger, W., Witt, H. T., Fromme, P., KrauB, N., // Photosystem I of Synechococcus elongatus at 4Â Resolution: Comprehensine Structure Analysis. J. Mol. Biol, 1997,V. 272, pp.741-769

3. K.H. Rhee, E.P. Morris, J. Barber, W. Kuhlbrandt, 11 Three-dimensional structure of the plant photosystem II reaction centre at 8 Â resolution. Nature, 1998, V. 396, pp. 283-286.

4. Zouni, H.T. Witt, J. Kern, P. Fromme, N. KrauM, W. Saenger, P. Orth, // Crystal structure of photosystem II from Synechococcus elongatus at 3.8 Â resolution. Nature, 2001, V. 409, pp.739-743

5. Joliot, P. and B. Kok, // Oxygen evolution in photosynthesis, In: Govindjee (ed.) Bioenergetics of Photosynthesis, Academic Press, 1975, pp. 387-412.

6. Joliot, N.Y., Barbieri, P. G., Chabaud, R., // Un nouveau modele des centre photochimique du systeme II, Photochem. Photobiol., 1969, V.10, pp. 309-329

7. Klein,' M.P., Sauer, K. and Yachandra, Y.K., // Perspectives on the structure of the photosynthetic oxygen evolving manganese complex and its relation to the Kok's cycle,-Photosynth. Res., 1993, V.38, pp. 265-277

8. Lavergne, J., Junge W., // Proton release during the redox cycle of the water oxidase,-Photosynth. Res., 1995, V.38, pp. 279-296

9. Renger, G., // Water cleavage by solar radiation an inspiring challenge to photosynthesis research, - Photosynth. Res., 1993, V. 38, pp. 229-287

10. Whitmarsh, J. and H.B. Pakrasi, // Form and Function of cytochrome b559, In: Advances in Photosynthesis, 1996, V. 4, Oxygenic Photosynthesis: The Light Reactions

11. Krauss, N., W. Hinrichs, I. Witt, P. Fromme, W. Pritzkow, Z. Dauter, C. Betzel, K.S. Wilson, H.T. Witt and W. Saenger // Three-dimensional structure of system I of photosynthesis at 6 Â resolution,- Nature, 1993, V.361, pp. 326-331

12. Jordan, P., Fromme, P., Witt, H. T., Klukas, O., Saenger, W., Krauss, N., // Three-dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2.5 A resolution, Nature, 2001, V. 411, pp. 909-917

13. Fromme, P., Witt, H.T., // Improved isolation and crystallisation of photosystem I for structural analysis, Biochim. Biophys. Acta, 1998, V.1365, pp. 175-184

14. The Photosystems: Structure, Function and Molecular Biology,- Ed. By J. Barber, Elsevier Science Publishers, 1992, pp. 443-469,501-549

15. Jordan, P., Fromme, P., Krauss, N., //Structure of photosystem I, Biochim. Biophys. Acta, 2001, V.l507, pp. 5-31

16. Guergova-Kuras, M., Boudreaux, В., Joliot, A., Redding, K., // Evidence for two active branches for electron transfer in photosystem I,- PNAS 2001, V. 8, pp. 4437-4442

17. Brettel, K., Leibbl, W.^/Electron transfer in photosystem I, BBA 2001, V. 1507,pp. 100-114

18. Iwaki, M., Takahashi, M., Shimada, K., Takahashi, Y., Itoh, S., // Photoaffinity labeling of the phylloquinone-binding polypeptides by 2-l azidoanthraquinon in Photosystem 1 particles,-FEBS Letters. 1992,V. 312.,pp.27-30

19. L. Fish, U. Kiick, L. Bogorad, // Two partially homologous adjacent light-inducible maize chloroplast genes encoding polypeptides of the P700 chlorophyll a-protein complex of photosystem I,- J. Biol. Chem., 1985, V.260, pp. 1413-1421

20. O. Klukas, W.-D. Schubert, P. Jordan, N. Krauss, P. Fromme, H.T. Witt, W. Saenger, Localisation of Two Phylloquinones, Qk and Qk', in an Improved Electron Density Map of Photosystem I at 4-A Resolution, J. Biol. Chem., 1999, V. 274, pp.7361-7367

21. O. Klukas, W.-D. Schubert, P. Jordan, N. Krauss, P. Fromme, H.T. Witt, W. Saenger, // Photosystem I, an Improved Model of the Stromal Subunits PsaC, PsaD, and PsaE, J. Biol. Chem., 1999, V.274, pp. 7351-7360

22. Q. Xu, P.R. Chitnis, // Organization of Photosystem I Polypeptides (Identification of PsaB Domains That May Interact with PsaD), Plant Physiol., 1995, V.108, pp. 1067-1075

23. J. Sun, Q. Xu, V.P. Chitnis, P. Jin, P.R. Chitnis, // Topography of the Photosystem I Core Proteins of the Cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, J. Biol. Chem., 1997, V. 272, pp. 21793-21802

24. W.-D. Schubert, O. Klukas, W. Saenger, H.T. Witt, P. Fromme, N. Krauss, // A Common Ancestor for Oxygenic Photosynthesic Systems: A Comparison Based on the Structural Model of Photosystem I, J. Mol. Biol., 1998, V.280, pp. 297-314

25. Hecks, K. Wulf, J. Breton, W. Leibi, H.-W. Trissl, // Primary Charge Separation in Photosystem I: A Two-Step Electrogenic Charge Separation Connected with P700+A0- and P700+A1- Formation, -Biochemistry, 1994, V. 33, pp. 8619-8624

26. R. Malkin, //On the function of two vitamin Ki molecules in the PS I electron acceptor complex, FEBS Lett., 1986, V.208, pp. 343-346

27. J. Biggins, P. Mathis, // Functional Role of the Vitamin Kl in Photosystem I of the Cyanobacterium Synechocystis 6803, Biochemistry, 1988, V.27, pp. 1494-1500

28. S. Kumazaki, H. Kandori, H. Petek, K. Yoshihara, I. Ikegami, // Primary Photochemical Processes in P700-Enriched Photosystem I Particles: Trap-Limited Excitation Decay and Primary Charge Separation,-J. Phys. Chem., 1994, V.98, pp.10335-10342

29. F. MacMillan, J. Hanley, L. van der Weerd, M. Knupling, S. Un, A.W. Rutherford, // Orientation of the Phylloquinone Electron Acceptor Anion Radical in Photosystem 1,-Biochemistry, 1997, V.36, pp. 9297- 9303

30. R. Bittl, S.G. Zech, P. Fromme, H.T. Witt, W. Lubitz, // Pulsed EPR Structure Analysis of Photosystem I Single Crystals: Localization of the Phylloquinone Acceptor,- Biochemistry, 1997, V.36, pp. 12001-12004

31. S.E.J. Rigby, M.C.W. Evans, P. Heathcote, // ENDOR and Special Triple Resonance Spectroscopy of Ai*~ of Photosystem 1,- Biochemistry,1996, V.35, pp. 6651-6656

32. M. Iwaki, S. Itoh, // Structure of the Phylloquinone-Binding (Q4>) Site in Green Plant Photosystem I Reaction Centers: the Affinity of Quinones and quinonoid Compounds for the Q4> Site,- Biochemistry, 1991, V.30, pp. 5347-5352

33. F. Yang, G. Shen, W.M. Schluchter, B.L. Zybailov, A.O. Ganago, I.R. Vassiliev, D.A. Bryant, J.H. Golbeck, // Deletion of the PsaF Polypeptide Modifies the Environment of the

34. Redox-Active Phylloquinone (Ai). Evidence for Unidirectionality of Electron Transfer in Photosystem I, J. Phys. Chem. B, 1998, V.102, pp. 8288-8299

35. P. Joliot, A. Joliot, // In Vivo Analysis of the Electron Transfer within Photosystem I: Are the Two Phylloquinones Involved?,- Biochemistry, 1999, V.38, pp. 11130-11136

36. Ikegami, S. Katoh. Enrichment of Photosystem I reaction center chlorophyll from spinach chloroplasts. \\ Biochimica et Biophysica Acta 376 (1975) 588 592

37. M. Iwaki, S. Itoh. Electron transfer in spinach photosystem I reaction center containing benzo -, naphtho- and antraquinones in place of phylloquinone,\\ FEBS Letters 256 (1989) 11-16

38. S. Itoh, M. Iwaki and I. Ikegami. Extraction of viyamin K1 from Photosystem I particles by treatment with diethyl ether and its effects on the Ai- EPR signal and System I photochemistry. \\ Biochimica et Biophysica Acta 893 (1987) 508-516

39. J. Biggins. Evaluation of selected benzoquinones, naphthoquinones and antraquinones as replacements for phylloquinone in the Ai acceptor site of the Photosystem I reaction center. \\ Biochemistry 29 (1990) 7259 7264

40. Brettel, K., // Electron transfer and arrangement of the redox cofactors in photosystem I, -Biochim. Biophys. Acta, 1997, V.1318, pp. 322-373

41. J. H. Golbeck, D. A. Bryant (1991) Photosystem I. In Light-driven reactions in Bioenergetics. Current topics in Bioenergetics series. Vol. 16, pp. 83 177. Academic Press, New York.

42. J. H. Golbeck. Structure and function of Photosystem I. \\ Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology 43 (1992) 293 324

43. Ikegami, S. Itoh, M. Iwaki. Photoactive Photosystem I particles a molar ratio of chlorophyll a to P700 of 9. \\ Plant and Cell Physiology 36 (1995) 857 864

44. Ikegami, S. Itoh. Evidence for the interaction of the Photosystem I secondary electron acceptor X with chlorophyll a in spinach Photosystem I particles. \\ Biochimica et Biophysica Acta 893 (1987) 517-523

45. S. Itoh, M. Iwaki, I. Ikegami. Modification of Photosystem I reaction center by the extraction and exchange of chlorophylls and quinones. \\ Biochimica et Biophysica Acta 1507 (2001) 115-138

46. S. Itoh and M. Iwaki. Vitamin K1 (phylloquinone) restores the turnover of FeS centers in the ether-extracted spinach PS I particles. \\ FEBS Letters 243(1) (1989) 47-52

47. P. Setif, I. Ikegami, J. Biggins. Light-induced charge separation in Photosystem I at low temperature is not influenced by vitamin K-l. \\ Biochimica et Biophysica Acta 894 (1987) 146-156

48. S. Itoh, M. Iwaki. Full replacement of the function of the secondary electron acceptor phylloquinone (vitamin Kj) by non-quinone carbonic compounds in green plant Photosystem I photosynthetic reaction centers. \\ Biochemistry 30 (1991) 5340 5346

49. M. R. Gunner, P. L. Dutton. Temperature and -AG0 dependence of the electron transfer from BPh" to Qa in reaction center protein from Rhodobacter sphaeroides with different quinones as Qa- W Journal of American Chemical Society 111 (1989) 3400 3412

50. Ikegami, S. Itoh, M. Iwaki. Photoactive Photosystem I particles a molar ratio of chlorophyll a to P700 of 9. \\ Plant and Cell Physiology 36 (1995) 857 864

51. Ikegami, B. Ke. A 160-kilodalton Photosystem I reaction center complex low-temperature fluorescence spectroscopy. \\ Biochimica et Biophysica Acta 764 (1984) 80-85

52. Ikegami, B. Ke. A 160-kilodalton Photosystem I reaction center complex low-temperature absorption and EPR spectroscopy of the early-electron acceptors. \\ Biochimica et Biophysica Acta 764 (1984) 70-79

53. M. Iwaki, M. Takahashi, K. Shimada, Y. Takahashi and S. Itoh. Photoaffinity labeling of the phylloquinone-binding polypeptides by 2-azidoanthraquinone in photosystem I particles. \\ FEBS Letters 312(1) (1992) 27-30

54. S. Hoshina, R. Sakurai, N. Kunishima, K. Wada, S. Itoh. Selective destruction of iron-sulfur centers by heat/ethylene glycol treatment and isolation of Photosystem I core complex. \\ Biochimica et Biophysica Acta 1015 (1990) 61-68

55. M. Kobayashi, E. J. van der Meent, C. Erkelens, J. Amesz, I. Ikegami, T. Watanabe. Bacteriochlorophyll g epimer as possible reaction center component of Heliobacteria. \\ Biochimica et Biophysica Acta 1057 (1991) 89 96

56. H. U. Schoeder, W. Lockau. Phylloquinone copurifies with the large subunit of phoyosystem I. \\ FEBS Letters 199(1) (1986) 23-26

57. M. Iwaki, S. Itoh. Reaction of reconstituted acceptor quinone and dynamic equilibration of electron transfer in the Photosystem I reaction center. \\ Plant and Cell Physiology 35 (1994) 983-993

58. S. Itoh, M. Iwaki, in: N. Mataga, T. Okada, H. Masuhara (Eds.), Dynamics and Mechanisms of Photoinduced Transfer and Related Phenomena, Elsevier, Amsterdam, 1992, pp. 527 541

59. Semenov, I. Vassiliev, A. van der Est, M. Mamedov, B. Zybailov, G. Shen, D. Stehlik, B. Diner, P. Chitnis, J. Golbeck. Recruitment of a foreign quinone into the Ai site of Photosystem I. \\ Journal of Biological Chemistry 275 (2000) 23429 23438

60. Electron-Nuclear Double Resonance Spectroscopy,- J. Biol. Chem., 2000, V.275, pp. 85318539

61. Фотосинтез (в 2-х томах) / Говинджи // -T.l. М.: Мир. -1987. -С. 727.

62. J. Kruk, К. Strzalka / Fluorescence properties of plastoquinol, ubiquinol and a-tocopherol quinol in solution and liposome membranes / Biophys. Chem., V. 30, 1988, pp 143-149.

63. M. A. Slifkin / Charge Transfer interaction of Biomolecules // Academic Press, New York.-1971.-P.209

64. Andreasson, L. E. and Vangard, T. // Annual Revue of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. -V. 39. -1988. -P. 379-411.

65. Пат. США 2348037. Vitamin and process of obtaining same. / Thayer S.A., Bincley S.B., McKee R.W. et. A11.-C.A., 1954, v 39,159

66. Boyland E. Manson D. The reduction of p-quinones with litium aluminium hydride. J. Am. Chem. Soc., 1951, v. 73, pp.1837—1839

67. Mauer H., Isler O. Sintesis of vitamins K.- Methods in Ensimology, 1971, Part C., pp. 491543

68. Sawa Y. Tsuji K. Production of 1,4-naphtohydroquinone.- Ann. Rept. Shionogi Res.Lab., 1965,v. 6, pp. 7-15

69. Химия витаминов /В.М.Березовский /М.: «Пищевая промышленность», 1973,562 стр.

70. Справочник по аналитической химии / Ю.КХЛурье / М.: «Химия», 1971,443 стр.

71. Химия. / Пер. с нем. В.А.Молочко, С.В.Крынкиной. М.:«Химия». - 1989. - с.198-199

72. Martius С., Nitz-Litzow D. Uber den Wirkungsmechanismus des dicoumarols und verwandter Verbindungen. Biochim. Biophis. Acta, 1953, v.12, 4, pp.134-140

73. The New Sinthetic 6- Chromanyl Phosphate of Vitamin К 1(го) and Its Behavior in a Enzymatic System from Mycobacterium phlei / Asano A., Brodie A.F., et. al. J. Biol. Chem., 1962, v.237, p 2411-2412

74. Racker E., Mechanism of Synthesis of adenosine Triphosphate.- Advan. Enzymol., 1961, v. 23., '2, pp. 323-399

75. Chielewska L Oxidate and photosynthetic phosphorylation involving 2-methylquinones. -Biochim. Biophys. Acta, 1960, v. 39, 4, pp. 1770-171

76. Синтез производных 2-метил-1,4-нафтохинона возможных метаболитов витамина Ki / И.В. Арефьева, Е.Э.Жукова, Р.П.Евстегнеева / Тезисы докладов всесоюзной конференции по химии хинонов и хиноидных соединений, Красноярск, с. 137.

77. Yukio Nagahira, Kazunori Mysuki and Hideo Fukutome / Charge Transfer Interaction and Hydrogen Bonding between Vitamin К1 and Dihydrovitamin Ki // Jounal of the Physical Society of Japan. -V. 50. -1 1. -1981. -P. 255-260

78. Mathis, R. // Biochimica et biophysica Acta. -V. 1018. -1990. -P. 163-167

79. Rutherford, A. W. and Heathcote, P. // Photosynthesis Research. -V. 6. -1985. -P. 295-316

80. Инструментальные методы химического анализа/ Г. Юинг // -М.: «Мир». 1989

81. Способ получения витамина К1 из дигидровитамина К1./ Патент № 21859 С.Китамура, Т.Фудзита и др.(Перевод с японского языка) // -М.: -1978 -С.2

82. A.Schoberg, R.Moubasher, A. Said / Action of vitamin KI on a-amino acids // Nature/ -V. 164.-№ 140.-1949

83. Межмолекулярные взаимодействия: от двухатомных молекул до биополимеров / Б.Пюльман //-М.: «Мир». -1981. С. 592

84. Биофизическая химия / Ч.Кантор, П. Шиммел // -М.: «Мир». -1984. С. 173

85. D. Т. Ewing, J. М. Vandenbelt, and О. Kamm / The ultraviolet absorption of vitamins Ki, Кг, and some related compounds//J. Biol. Chem. -V. 131.-1939.-pp. 345-356.

86. G. Katsui, H. Fukawa, S. Kuima / Preparation oft he reference Standards of Phylloquinone Oxide, Menaquinone-4 Oxide and Menadione for High-Performance Liquid Cromatography // Vitamins. -V. 65. №10. -1991.- pp. 481-488.

87. Государственная фармакопея СССР/ изд. 11, выпуск 1, т. 1, стр. 45-47

88. Ч.Кантер, П. Шиммел / Биофизическая химия, т.2, стр. 85-113

89. A.G. Szabo, D.M.Rauner / Fluorescence decay of tryptophan conformers in aqueous solution/ Journal of the American Chemical Society, 102:2,16,1980, pp 554-561

90. P. Уэйн. Основы и применения фотохимии./ пер. с англ. Верещагиной JI.H., Разживина А.П.- М.: Мир, 1991г.-304 с.

91. N. Melkozernov, V. Н. R. Schmid, G. W. Schmidt, R. Е. Blankenship. (1998) Journal of Physical Chemistry В 102 8183 8189

92. Аскаров К.А., Березин Б.Д., Евстигнеева Р.П. и др., // Порфирины: структура, свойства, синтез.-М.: Наука, 1985.-333 с.

93. Н. Грин, У. Стаут, Д. Тейлор, // Биология (В 3-х томах), -Т.1: Пер. с англ./Под ред. Р. Сопера. М.:Мир, 1990.,368 с.

94. Anderson, J. М., Boardman, N. К., // Fractionation of the Photochemical systems of photosynthesis, Biochim. Biophys. Acta, 1966, V.l 12, pp. 403-421

95. Органикум/ X. Беккер, Т.Домшке, Э. Фангхенель и др./ В 2-х томах, Т.2: пер. с нем. М: Мир, 1973 .-479с. - с.285