Изучение топографии рРНК и матричного полинуклеотида в рибосомах тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, Евстафьева, Александра Георгиевна
- Специальность ВАК РФ00.00.00
- Количество страниц 144
Оглавление диссертации Евстафьева, Александра Георгиевна
СШСОК СОКРАЩЕНИИ.
ВВЕДЕНИЕ.
Глава I. СТРУКТУРНЫЕ АСПЕКТЫ ДЕКОДИРОВАНИЯ МАТРИЧНОЙ РНК
В РИБОСОМАХ ПРОКАРИОТ (Обзор литературы).
1.1. Взаимодействие матричной РНК с рибосомой
1.1.1. Инициаторше участки матричной РНК.
1.1.2. Роль рибосомных белков и конформационного состояния I65 РНК в связывании матрицы
1.2. Топография мРНК и тРНК на рибосоме.
1.2.1. Классификация рибосомных участков связывания тРНК
1.2.2. Топография мРНК и А- и Р-сайтов связывания тРНК
1.3. Взаимная ориентация мРНК и тРНК в А- и Р-сайтах
1.4. Структурные изменения тРНК в процессе декодирования матрицы. Роль 55 РНК.
Глава П. ИЗУЧЕНИЕ Т0П0ГРА@Ш рРНК И МАТРИЧНОГО ПОЛИНУКЛЕОТИДА
В РИБОСОМАХ (Обсуждение результатов)
П.1. Локализация 3'-концов 235 РНК и 55 РНК в субчастицах рибосом
П.1.1. Модификация 3' -концов 23S РНК и 5SPHK лактозным гаптеном
П.1.2. Реконструкция 50 S субчастиц, содержащих модифицированную 23 S РНК или 5S РНК.
П. 1.3. Выделение димерных комплексов реконструированных
50 S субчастиц с лактозными антителами.
П.1.4. Локализация 3'-конца 23s РЖ на поверхности
50 5 субчастицы.
П. 1.5. Локализация 3'-конца 5s РНК в 50 s субчастице
П.2. Локализация 3- и б'-концов связанного с рибосомой матричного полинуклеотида.
П. 2.1. Получение фрагментов po£y,(U) , модифицированных по одному из концов динитрофенильным гаптеном . . 81 П.2.2. Взаимодействие комплексов 30 Б'ДНФ-ро 6^,(1/) с анти-ДНФ.
П.2.3. Локализация з'- и 5'-концов матричного полинуклеотида, связанного с 30 S субчастицей рибосом . . 92 П.2.4. Локализация з'- и б'-концоЕ матричного полинуклеотида, связанного с 70s рибосомой.
П.2.5. Участок "входа" и "выхода" матричного полинуклеотида на рибосоме.
Глава Ш. ЭКСПЕРШЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
Ш.1. Получение препаратов.
Ш.2. Методы исследования.III
Ш.З. Аналитические методы исследования
ВЫВОда.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК
Комплексы полинуклеотидов с белками рибосомы Escherichia coli и их свойства1984 год, кандидат биологических наук Сарапуу, Таго Викторович
Изучение РНК-белковых взаимодействий в аналогах 3ОS-инициаторного комплекса рибосом Е. coli1984 год, кандидат химических наук Наргизян, Маги Гегамовна
Пептиды рибосомных белков eS26, uS7 и uS3, участвующие в инициации трансляции у млекопитающих2017 год, кандидат наук Шарифулин, Дмитрий Евгеньевич
Структура и функция рибосомы эукариот. Результаты рентгено-структурного анализа2021 год, доктор наук Юсупов Марат Миратович
Структурно-функциональная топография рибосом человека по данным аффинной модификации реакционноспособными производными олигорибонуклеотидов2008 год, доктор химических наук Грайфер, Дмитрий Маратович
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение топографии рРНК и матричного полинуклеотида в рибосомах»
За многолетние исследования трансляции генетической информации был накоплен громадный экспериментальный материал о функционировании рибосом, о роли и взаимодействиях всех участников процесса биосинтеза белка в клетке. Одновременно были проведены подробные структурные исследования рибосомных белков, рРНК и рибосомных субчастиц. Конечной целью науки о рибосомах является объединение функциональных и структурных данных и создание на этой основе теории биосинтеза белка, вскрывающей молекулярные механизмы функционирования аппарата трансляции. Для этого в качестве самого первого этапа необходимо создать топографическую модель рибосомы с известным расположением белков, рибосомных РНК и функциональных центров на её поверхности.
Наиболее плодотворным методом изучения топографии рибосомных белков и рРНК стала иммунная электронная микроскопия, которая используется в комплексе с другими методами: нейтронным рассеянием, химической и афинной модификацией, ферментативным гидролизом, белок-белковыми и РНК-белковыми сшивками, комплементарным связыванием олигонуклеотидов и др. До недавних пор иммунная электронная микроскопия применялась только для изучения топографии белковых компонентов рибосомы. Суть метода состоит в следующем: на индивидуальный рибосомный белок получают антитела (IjG ), после инкубации которых с рибосомами или их субчастицами образуются специфические димерные (рибосома • Ig G • рибосома) или мономерные (рибосома*XqG ) комплексы. Электронно-микроскопическое исследование комплексов позволяет определить место прикрепления антитела и, таким образом, локализовать на поверхности рибосомы местоположение антигенной детерминанты данного белка.
Для изучения топографии РНК метод в этом варианте не применим ввиду невозможности получить антитела, высокоспецифичные к определенным участкам полинуклеотидной цепи (за исключением минорных нуклеотидов). В конце 70-х годов в нашей лаборатории И.Н.Шатским был предложен подход, позволяющий локализовать определенные участки рРНК е составе рибосом и их субчастиц с помощью иммунной электронной микроскопии. Этот подход основан на использовании антител, специфичных не к изолированным рибосомным компонентам, а к низкомолекулярным соединениям (гаптенам), которые не имеют общих антигенных детерминант с компонентами рибосомы. И.Н.Шатский и Л.В.Мочалова /1,2/ разработали этот подход на малой рибосомной субчастице, применив его для локализации концов 165 РНК. Эта работа включала следующие этапы: модификацию з' и 57-концевых нуклеотидов 16 S РНК гаптенами; реконструкцию 305 субчастиц из модифицированной 16s РНК и суммарного белка малой субчастицы; образование комплексов между реконструированными 305 субчастицами и специфичными к гаптену антителами; электронно-микроскопическое исследование комплексов.
Целью настоящей работы было развитие этого подхода по двум направлениям. Во-первых, он был распространен на рибосомную 505 субчастину и применен для локализации з' -концов 23s РНК и 5s РНК, что представляет интерес как с точки зрения топографии рРНК в .большой субчастице, так и в связи с гипотезами о роли 5S РЖ /см. 3-5/ и з' -концевого участка 23s РНК /6/ в функционировании рибосомы. Во-вторых, на основе этого подхода была разработана методика изучения топографии матричного полинуклеотида на рибосоме и её 30s субчастице. Мы локализовали з' и б'-концевые участки матричных полинуклеотидов различной длины, что позволило сделать некоторые выводы об укладке полинуклеотидной цепи матричной РНК на рибосоме.
Похожие диссертационные работы по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК
Структурные элементы белков rpS15e и eRF1, соседствующие с мРНК в декодирующем центре рибосомы человека2011 год, кандидат химических наук Хайрулина, Юлия Сергеевна
Рибосомная супрессия и функционирование аппарата белкового синтеза у эукариот1984 год, доктор биологических наук Сургучев, Андрей Павлович
Расположение кодонов мРНК в А-, Р- и Е-участках по данным аффинной модификации рибосом человека аналогами мРНК - производными олигорибонуклеотидов с фотоактивируемой группой на остатке гетероциклического основания2003 год, кандидат биологических наук Демешкина, Наталья Александровна
Влияние мутаций в элементах 23S pPHK на функционирование факторов элонгации Escherichia coli2007 год, кандидат химических наук Бураковский, Дмитрий Евгеньевич
Связывание рибосомных белков S5 и S16 человека с участком 1203-1236/1521-1698 3`-концевого домена 18S pРНК2008 год, кандидат биологических наук Яньшина, Дарья Дмитриевна
Заключение диссертации по теме «Другие cпециальности», Евстафьева, Александра Георгиевна
ВЫВОДЫ
1. Показана принципиальная возможность реконструкции 50 5 субчастиц рибосом £. со Pi , содержащих 23S РНК или 5SPHK, модифицированные по з' -концу лактозным гаптеном.
2. В рибосоме £ со Ее. 3'-конец 23 S РНК локализован на внешней выпуклой поверхности 505 субчастицы под стержнеобразным отростком.
3. 37-конец 5 s РБК локализован на внешней стороне центрального о выступа 50s субчастицы, на 20-30 А ниже его вершины.
4. Обнаружена различная доступность дляантител динитрофенильных гаптенов на з' - и 5х-концах связанного с рибосомой матричного полинуклеотида.
5. Участки "входа" и "выхода" матричного полинуклеотида расположены в одном и том же ограниченном районе 30 £ субчастицы рибосомы.
Список литературы диссертационного исследования Евстафьева, Александра Георгиевна, 1983 год
1. Shatsky I.N., Mochalova L.V., Kojouharova M.S., Bogdanov A.A., Vasiliev V.D. Localization of the З'-end of Egcherichia coli 16s ENA by electron microscopy of antibody-labelled sublimits. -J.Mol.Biol., 1979, v.133, № 4, p.501-515.
2. Mochalova L.V., Shatsky I.N., Bogdanov A.A., Vasiliev V.D. Topography of RNA in the ribosome. Localization of the 16s RNA 5'-end by immune electron microscopy. J.Mol.Biol., 1982,v. 159, № 3, p.637-650.
3. Ofengand J. The topography of tPNA binding sites on the ribosome. In: Ribosomes (Chambliss G. et al. eds). University Park Press, Baltimore, 1979, p.497-529.
4. Thompson J.F., Hearst J.E. Structure-function relations in E.Coli 16s RUA. Cell, 1983, v.33, № 1, p.19-24.
5. ШЕарц B.C., Флороьа H.M. ОсноЕные механизмы элонгации полипептидных цепей на рибосомах. В кн.: Итоги науки и техники. Биологическая химия, ВИНИТИ, М., 1983, т.18, с.135-193.
6. Van Duin J., Kurland C.G., Dondon J., Grunberg-Wanago M., Branlant C., Ebel J.B. Hew aspects of the IP-3-ribosome interaction. PEBS Lett., 1976, v.62, № 2, p.111-114.
7. Grunberg-Manago M. Initiation of protein synthesis as seen in 1979. In: Ribosomes (Chambliss G. et al. eds.) University Park Press, Baltimore, 1979, p.445-478.
8. Steitz J.A. RNA-RNA interactions during polypeptide chain initiation. In: Ribosomes (Chambliss G. et. al. eds.). University Park Press, Baltimore, 1979, p.479-496.
9. Kozak M. Comparison of initiation of protein synthesis in pro-caryotes, Eucaryotes, and Organelles. Microbiol.Rev., 1983, v.47, № 1, p.1-45.
10. Weissbach H. Soluble factors in protein synthesis. In: Ribosomes (Chambliss G. et al. eds.) University Park Press, Baltimore, 1979, p.497-529.
11. Maitra U., E.A.Stringer, A.Chandhuri. Initiation factors in protein biosynthesis. Annu.Rev.Biochem., 1982, v.51, p.869-900.
12. Chaires J.B., C.Pande, A.Wishnia. The effect of iniciation factor IF-3 or Escherichia coli ribosomal subunit association kinetics. J.Biol.Chem., 1981, v.256, № 13, p.6600-6607.
13. Dottavio-Martin, D., D.P.Suttle, J.M.Ravel. The effects of initiation factors IF-1 and IF-3 on the dissociation of Escherichia coli 70s ribosomes. FEBS Lett., 1979, № 1,p.105-110.
14. Van Diejen G., Zipori P.^ Van Prooijen W., Van Duin J. Involvement of ribosomal protein s1 in the assembly of the initiation complex. Eur.J.Biochem., 1978, v.90, № 3, p.571-580.
15. Vermeer C.W., Van Alphen, P.Van Kuippenberg, L.Boseh. Initiation factor-dependent binding of MS2 RITA to 30s ribosomes andthe recycling of IF-3.-Eur.J.Biochem.,1973,v.40,№1,p.295-308.
16. Ptashue M., K.Backman, M.Humayun, A.Zeffrey, R.Maurer, B.Meyer, R.T.Sauer. Autoregulation and function of a repressor in bacteriophage lambda. Science, 1976, v.194, № 2, p.156-161.
17. Belin D., Hedpeth J., Selzer G.B., Epstein R.N. Temperature-sensitive mutation in the initiation codon of the rllB gene of bacteriophage 14. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1979, v.76, № 2, p.700-704.
18. Shine J., Dalgarno L. The 3f-Terminal sequence of Escherichia coli 16s ribosomal RNA: Complementary to nonsence triplets and ribosome binding sites. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1974, v.71, № 4, p.1342-1346.
19. Shine J., Dalgarno L. Terminal-sequence analysis of bacterial ribosomal RNA. Correlation between the 31-terminal-polypyrimi-dine sequence of 16s RNA and translational specificity of the ribosome. Eur.J.Biochem., 1975, v.57, pp.221-230.
20. Stedtz J., Jakes K. How ribosomes select initiator regions in mRNA: base pair formation between the 31 terminus of 16s RNA and the mRNA during initiation of protein synthesis in Escherichia coli. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1975, v.72, № 14,p.4734-4738.
21. Dunn J.J., Buzash-Pollert E., Stadier F.W. Mutations of bacteriophage T7 that affect initiation of synthesis of the gene 03 protein. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1978, v.75, № 8,p.2741-2745.
22. G.F.E.Scherer, M.D.Walkinshaw, S.Arnott, D.J.Morre. The ribo-some binding sites recognised by E.coli ribosomes have regions with signal character in both the leader and protein coding segments. Nucl.Acids Res., 1980, v.8, № 17, p.3895-3907.
23. E.Jay, A.K.Seth, G.Jay. Specific binding of a chemically synthesized prokaryotic ribosome recognition site. J.Biol.Ghem., 1980, v.25j?, № 9, p.3809-3812.
24. Backendorf C., Overbeek G.P., Van Boom J.U., Van Der Marel G., Veeneman G., Van Duin J. Role of 16s RNA in ribosome messenger recognition. Eur.J.Biochem., 1980, v.110, № 2, p.599-604.
25. Taylor B.H., Prince J.В., Ofengand J., Zimmermann R.A. Nona-nucleotide sequence from 16s ribosomal ribonucleic acid at the peptidil transfer ribonucleic acid binding site of the E.coli ribosomes.-Biochemistry, v.20, N12, p.7581-7588.
26. T.Taniguchi, C.Weissmann. Ingibition of Q RNA 70s ribosome initiation complex formation by an oligonucleotid complementary to the 3' terminal region of E.Coli 16s ribosomal RNA. -Nature, 1978, v.275, № 5682, p.770-772.
27. M.N.Hall, J.Gabay, M.Dabarbonille, M.Schwartz. A Role for mRNA secondary structure in the control of translation initiation.- Nature, 1982, v.295, № 5850, p.616-618.
28. E.Selker, C.Yanotfsky. Nucleotide Sequence of the trpC-trpB Intercistronic Region from Salmonela typhimurium. J.Mol. Biol., 1979, v.130, № 2, p.135-143.
29. Zagorska L., Chloboczek J., Klita S., Szafranski P. Effect of secondary structure of Messenger Ribonucleic Acid on the formation of Initiation complexes with Prokariotic and Eukaryotic ribosomes. Eur.J.Biochem., 1982, v.122, № 2, p.265-269.
30. M.D.Rosa. Structure Analysis of three T7 late mRNA Ribosome binding Sites. J.Mol.Biol., 1981, v.147, № 1, p.55-71.
31. Roberts T.M., Kacich R., Ptashne M. A general method for maximizing the expression of a cloned gene. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1979, v.76, № 2, p.760-764.
32. Gheysen D., Iserentant D., Derom C., Piers W. Systematic alteration of the nucleotide seqoence preceding the translation initiation codon and the effects on bacterial expression of the cloned SV40 small-t antigen gene. Gene, 1982, v.17, № 1,p.55-63.
33. Stormo S.D., Schneider T.D., Gold L., Ehrenfencht A. Use of the "Perception" algoritm to distinguish translational initiation si±es in E.coli. Nucl.Acids Res., 1982, v.10, № 11,p.2997-3011.
34. Katunin V.I., Semenkov Yu.P., Makhno V.I., Kirillov S.V. Comparative study of the interaction of polyucidylic acid with 30s subunits and 70s ribosomes of Escherichia Coli. -Nucleic Acids Res., 1980, v.8, № 2, p.403-421.
35. Wollenzien P., Hearst J.E. Base pairing between distant regions of the Escherichia coli 16s Ribosomal RNA in Solution. J. Mol.Biol., 1979, v.135, № 1, p.255-269.
36. Thammana P., Cantor C.R., Wollenzien P., Hearst J.E. Cross-linkinking studies on the organization of the 16s ribosomal RNA within the 30s Escherichia coli Ribosomal Subunit. J. Mol.Biol., 1979, v.135, № 1, p.271-283.
37. Устаь М.Б., Биллемс Р.Л.-Э. Активные центры рибосомы
38. Broude N.E., Nussova K.S., Medvedeva N.I., Budomsky E.I. Proteins of the 30s subunit of Escherichia coli ribosomes which interact directly with natural mlffla. Eur.J.Biochem., 1973, v.122, H° 1, p.139-145.
39. Брауде H.E., Еусова И.С., Медведева Н.И., БудоЕСкий Э.И. Белки 30 s субчастицы рибосом £fCo£i , участвующие-ео взаимодейстЕИИ с матричной РНК. Еиоорг.химия, 1980, т.6, № 9, с.1303-1306.
40. Sarapuu Т., Villems R. Polinucleotide Ribosomal Protein complexes and their decoding properties. Eur.J.Biochim., 1982, y.124, № 2, p.275-281.
41. Кириллов С.В., Катунин В.И., Махно В.И., Семенков Ю.П. Количественное изучение взаимодействия полиуридиловой кислоты с 30 s субчастицами рибосом Escherichia сове . Молек. биол., 1979, т.13, ^ 3, с.690-697.
42. I.V.Boni, Zlatkin I.V., Budowsky E.I. Ribosomal protein S1 associates with E.coli ribosomal 30s subunit by means of рго4й tein-protein interactions.-Eur.J.Biochem.,1982,v.121,p.371-376.
43. Van Diejen G., Van Knippenberg P.H., Van Duin J. The Specific role of ribosomal protein S1 in the recognition of native phage RNA. Eur.J.Biochem., 1976, v.64, № 2, p.511-518.
44. КириллоЕ С.В. Механизм кодон-антикодоноЕого взаимодействия е рибосомах. В кн.: Итоги науки и техники. Биологическая химия, ВИНИТИ, М., 1983, т.18, с.5-98.
45. Woese C.R. Speculations on the origin of the protein synthetic machinery.-In: Ribosomes (Chambliss G. et al. eds), University-Park Press, Baltimore,1979,p.357-376.
46. Woese C.R. The Rotating Ribosome: A gross mechanical model for translation. J.Theor.Biol., 1973, v.38, № 1, p.203-204.
47. Prince J., Garrett R. tRNA binding to ribosomes two sites or more? - Trends in Biochem.Sci., 1982, v.7, № 3, p.79.
48. Саминский E.M. Расположение транспортной РНК на пептидильном (Р) сайте рибосом. В кн.: Итоги науки и техники. Биологическая химия, ВИНИТИ, М., 1983, т.18, с.99-134.
49. Rheinberger H.J., Sternback Н., Nierhaus К. Three t-RNA binding sites on Escherichia coli ribosomes. Proc.Natl.Acad. Sci. USA, 1981, v.78, № 9, p.5310-5314.
50. Grajevskaja R.A., Ivanov Yu.V., Saminsky E.M. 70s ribosomes of Escherichia coli have an Additional site for deacylated tRNA binding. Eur.J.Biochem., 1982, v.128, № 1, p.47-52.
51. Lake J.A. Aminoacyl-tRNA binding at the recognition site is the first step of the elongation cycle of protein synthesis. -Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1977, v.74, № 5, p.1903-1907.
52. Abdurashidova G.G., Turchinsky M.F., Budowsky E.I. Ribosomal proteins contacting with deacylated tRNA in the S-site of the translating ribosome. FEBS Lett., 1981, v.129, № 1, p.59-61.
53. Hardesty В., Culp W., McKeehan W. The sequence of reactions leading to the Synthesis of a peptidile bond on reticulocyte Ribosomes. Cold Spring Harbor Sympos. Quant.Biol., 1969,v.34, p.331-345.
54. Kurland C.G., Rigler R., Ehrenberg M., Blomberg C. Allosteric mechanism for codon-dependent tRNA selection on ribosomes. -Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1975, v.72, № 11, p.4248-4251.
55. Isono K. Genetics of ribosomal proteins and their modifying and processing enzymes in Escherichia coli. In: Ribosomas (Chambliss G. et al. eds.) University Park Press, Baltomore, q1979, p.641-669.
56. ШакулоЕ P. С., Клячко E.B. He трансляционная функция рибосом. В кн.: Итоги науки и техники. Биологическая химия, ВИНИТИ, М., 1983, т.18, с.194-237.
57. Spirin A.S. Location of tRNA on the ribosome. FEBS Lett., 1983, v.156, № 2, p.217-221.
58. Lake J.A. Ribosome structure determined by electron microscopy of Escherichia coli small subunits, large subunits and monomeric ribosomes. J.Mol.Biol., 1976, v.105, p.131-159.
59. Vasiliev V.D., Selivanova O.M., Baranov V.I., Spirin A.S. Structural study of translating 70s ribosomes from E.coli. I. Electron microscopy. FEBS Lett., 1983, v.155, № 1, p.167-172.
60. Lake J.A., Kahan L. Ribosomal proteins S5, S11, S13 and S19 localized by electron microscopy of antibody-Labeled subunits.- J.Mol.Biol., 1975, v.99, № 4, p.631-644.
61. Lake J.A. Ribosome structure and functional sites. In: Ribosomes. (Chambliss G. et al. eds.) University Park Press, Baltimore, 1979, p.207-236.
62. Politz S.M., Glitz D.G. Ribosome structure: localization of6 6
63. Ы ,N -dimethyladenosine by electron microscopy of a ribosome- antibody complex. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1977, v.74, № 4, p.1468-1472.
64. Keren-Zur M., Boublik M., Ofengand J. Localization of the deconding region on the 30s Escherichia coli ribosomal subunit by affinity immunoelectron microscopy. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1979, v.76, № 3, p.Ю54-Ю58.
65. Spirin A.S., Serduk I.N., Shpungin J.L., Vasiliev V.D. Quater-naroy structure of the ribosomal 30s subunit: Model and its experimental testing. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1979, v.76. № 10, p.4867-4871.
66. Nomura M., Mizushima S., Ozaki M., Traub P., Lowry C.V. Structure and function of ribosomes and their molecular components.- Cold Spring Harbor Symp.Quant.Biol., 1969, v.34, p.49-61.
67. Rummel D.P., Noller U.F. Use of protection of 30s ribosomal proteins by tRNA for functional mapping of the E.coli ribosome. Nature New Biol., 1973, v.245, № 142, p.72-75.
68. Noller H.F., Chaug C., Thomas G., Aldridge J. Chemical modification of the transfer RNA and polyuridilic acid binding sites of Escgerichia coli 30s ribosomal subunits. J.Mol. Biol., 1971, v.61, № 3, p.669-679.
69. L.L.Randall-Hazelbauer* C.G.Ktirland. Identificabion of three 30s proteins conbribubing to the ribosomal A sibe. Molec. Gen.
70. Girshovich A.S., Kurtskhalia T.V., Ovchinnikov Yu.A., Vasiliev V.D. Localization of the elongation factor on Escherichia coli ribosome. FEBS Lett., 1981, v.130, № 1, p.54-59.
71. Rychlik W., Odom O.K., Hardesty B. Localization of the Elongation factor Tu Binding Site on Escherichia coli ribosomes. -Biochemistry, 1983, v.22, № 1, p.85-93.
72. Belitsina N.V., Gerkhova M.A., Spirin A.S. Elongation Factor
73. G promoted translocation and polypeptide elongation in ribosomes without GTP cleavage: use of columns with matrix-bound polyuridilic acid. - Methods in enzymology, 1979, v.60, p.761-779.
74. Kruse Т.А., Siboska G.E., Clark В.Р.С. Photosensitized, cross-linking of tRNA to the P-, A- and R-sites of Escherichia coli ribosomes. Biochimie, 1982, v.64, № 4, p.279-284.
75. Olson H., Glitz D.G. Ribosome structure: localization of 3'-end of RNA in small subunit by immunoelectorn microscopy. -Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1979, v.76, № 8, p.3769-3773.
76. Luhrmann R., Bald R., Stoffler-Meilicke M., Stoffler G. Localization of the puromycyn Binding site on the large riboHomal subunit of Escherichia coli by immunoelectron microscopy. -Proc,Natl.Acad.Sci. USA, 1981, v.78, № 12, p.7276-7280.
77. Olson H.M., Grant P.G., Cooperman B.S., Glitz D.G. Immunoelectron microscopic localization of pyromycin binding on the large subunit of the Escherichia coli ribosome. J.Biol. Chem., 1982, v.257, № 5, p.2649-2656.
78. Olson H.M., Grant P.G., Glitz D.G., Cooperman B.S. Immunoelectron microscopic localization of the site of photo-induced affinity labeling of the small ribosomal subunit with puro-mycin. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1980, v.77, № 2, p.890-894.
79. Girshovich A.S., Bochcareva E.S., Kramarov V.M., Ovchinnikov Yu.A. E.coli 30s and 50s ribosomal subparticle components in the localization region of the tRNA acceptor terminus. -FEBS Lett., 1974, v.45, № 1, p.213-217.
80. Fuller W., Hadson A. Conformation of the anticodon loop in tRNA. Nature, 1967, v.215, № 5ЮЗ, p.817-821.
81. Robertson J.M., Wintermeyer W. Effect of translocation on1. Phetopology and conformation of anticodon and d loops of tRNA J.Mol.Biol., (1981), v.151, № 1, p.57-79.
82. Wintermeyer W., Zachau H.G. Fluorescent derivatives of yeast tRNAPlie. Eur. J.Biochem., 1979, v.98, № 2, p.564-475.
83. Fairclough R.H., Cantor C.R., Wintermeyer W., Zachau H.G.1. Phe
84. Fluorescence studies of the binding of a yeast tRNA derivative to Escherichia coli ribosomes. J.Mol.Biol., 1979, v.132, № 4, p.557-573.
85. Matzke A.J.M., Barta A., Kuechler E. Photo-indaced crosslink-ing between Phenylalanine transfer RNA and messenger RNA on the Escherichia coli ribosome. Eur.J.Biochem., 1980, v.112, № 1, p.169-178.
86. Ю5. Paulsen H., Robertson J.M., Wintermeyer W. Topological arrangement of two transfer RNAQ on the ribosome. Fluorescence energy transfer measurements between A and P site-bound tRNAPhe. J.Mol.Biol., 1983, v.167, № 2, p.411-426.
87. Wells B.D., Cantor C.R. Ribosome binding by tRNAs with fluo-rescencent labeded 31-termini. Nucl.Acides Res., 1980, v.8, № 14, p.3229-3246.
88. Johnson A.E., Adkins H.J., Matthews E.A., Cantor C.R. Distance moved by transfer RNA during translocation from the A site to the P-site on the ribosome. J.Mol.Biol., 1982, v.156, № 1, p.113-140.
89. Kurland C.G., Rigler R., Ehrenberg M., Blomberg C. Allosteric mechanism for codon-dependent tRNA selection on ribosomes. -Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1975, v.72, № 11, p.4248-4251.
90. Buckingham R.H., Kurland C.G. Codon specificity of UGA su-pression tRNA^1*^ from Escherichia coli. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1977, v.74, № 12, p.5496-5498.
91. Urbanke С., Maass G. A novel conformational change of the anticodon region of tEIAPhe (yeast). Nucl.Acids Res., 1978, v.5, № 5, p.1551-1560.
92. Wagner R., Garrett R.Ai Chemical evidence of a codon-induced allosteric change in tRNA^3 involving the 7-methylguanosine residue 46. Eur.J.Biochem., 1979, v.97, № 2, p.615-621.
93. Labuda D., Porschke D. Multisibep mechanism of codon recognition by transfer ribonucleic acid. Biochemistry, 1980, v.19, № 16, p.3799-3804.
94. Labuda D., Porschke D. Codon-induced transfer RNA accociation. A property of transfer RNA involved in its adaptor function?
95. J.Mol.Biol., 1983, v.167, № 1, p.205-209.
96. Sprinzl M., Wagner Т., Lorens S., Erdmann V.A. Regions of tRNA important for binding to the ribosomal A and P sites. -Biochemistry, 1976, v.15, № 14, p.3031-3039.
97. Parber N.M., Cantor C.R. Accessibility and structure of ribosomal RNA monitored by slow tritium exchange of ribosomes. -J.Mol.Biol., 1981, v.146, № 2, p.241-257.
98. Peattie D.A., Herr W. Chemical probing of the tRNA-ribosome complex. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1981, v.78, № 4,p.2273-2277.
99. Douthwaite S., Garrett R., Wagner R. Comparison of Escherichia1. Phecoli tRNA in the free state, in the ternary complex and in the ribosomal A and P sites by chemical probing. Eur.J. Biochem., 1983, v.131, № 2, p.261-269.
100. Erdmami V.A., Sprinzl M., Pongs 0. The involvement of 5sRNA in the binding of tRNA to ribosomes. Biochem. Biophys.Res. Commun., 1973, v.54, № 3, p.942-948.
101. Dohme F.,Nierhaus K.H. Role of 5sRNA in assembly and function of the 50s subunit from Escherichia coli. Proc.Natl. Acad.Sci. USA, 1976, v.73, № 7, p.2221-2225.
102. Pace В., Matthews E.A., Johnson K.D., Cantor C.R., Pace N.R. Conserved 5s rRNA complement to tRNA is not required for protein synthesis. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1982, v.79,1, p.36-40.
103. Cantor C.R. Physical and Chemical techniques for the study of RNA structure on the ribosome. In: Ribosomes (Chambliss G. et al. eds.), University Park Press, Baltimore, 1979,p.23-50.
104. Zimmermann R.A. Structural organization of Escherichia coli ribosome and localization of functional domains. In: Ribosomes (Chambliss et al. eds.), University Park Press, Baltimore, 1979, p.135-170.
105. Тетерина Н.Л. Топография РНК e рибосомах. В кнл: Итоги науки и техники. Биологическая химия, ВИНИТИ, М., 1981, т.15, с.78-115.
106. V.D.Vasiliev. Morphology of the ribosomal 30s subparticle according to electron microscopic data. Acta Biol.Med.Germ., 1974, v.33, № 3, p.779-794.
107. A.A.Bogdanov, A.M.Kopylov, I.N.Shatsky. The role of ribonucleic acids in the organization and functioning of ribosomes of E.Coli. In: Subcellular Biochemistry (Ed. D.B.Roo-dyn. n.Y., L.: Plenum Press, 1980, v.7, p.81-116.
108. A.M.Копылов. Структура и функция 55 и 5,8S рРНК. В кн.:
109. Итоги науки и техники.Биологическая химия,ВИНИТИ,М.,1981,т.15,с.38-77.
110. Liljas A. Structural studies of ribosomes. Prog.Biophys. Molec.Biol., 1982, v.40, p.161-228.
111. А.Е.1урвич, О.Б.КузоЕлева, A.E.Туманова. Получение белково-целлюлозных комплексов (иммуносорбентов) в виде суспензий, способных присоединять большие количества антител. Биохимия, 1961, т.26, вып.5, с.934-942.
112. Nierhaus К.Н., Dohme P. Total reconstitution of functionally active 50s ribosomal subunits from Escherichia coli. Proc. Natl.Acad.Sci. USA, 1974, v.71, № 12, p.4713-4717.
113. Amils R., Matthews E.A., Cantor C.R. An efficient in vitro total reconstitution of the Escherichia coli 50s ribocomal subunit. Nucl.Acids Res., 1978, v.5, № 7, p.2455-2470.
114. Nowotny V., Rheinberger H.-J., Nierhaus K., Tesche В., Amils R. Preparation procedures of рзащш±± proteins and RNA influence the total reconstitution of 50s subunits from E.coli ribosomes. Nucl.Acids Res., 1980, v.8, № 5, p.989-998.
115. Sehvartz I., Vincent M., Strycharz W.A., Kahau L. Photochemical cross-linking of translation initiation factor 3 to Escherichia coli 50s ribosomal subunits. Biochemistry, 1983, v.22, № 4, p.1483-1489.
116. Wagner R., Garrett R.A. A new RNA-RNA crosslinking reagent and its application to ribosomal 5s KNA. Nucleic Acid Res., 1978, v.5, № 11, p.4065-4075.
117. Boublik M., Hellmann W. Comparison of Artemia Salina and Escherichia coli ribosome structure by electron microscopy. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1978, v.75, № 6, p.2829-2833.
118. E.Spiess. Structure of the 50s ribosomal subunit from Escherichia coli. Eur. J. Cell Biologyj 1979, vb19» N§2* P. 120-130,
119. Douthwaite S., Garrett R.A., Wagner R., Feunteun J. A ribo-' nuclease-resistant region of 5sRNA and its relation to the RNA binding sites of proteins Ы8 and L25. Nucleic Acid Res., 1979, v.6, № 9, 2453-2470.
120. Garrett R.A., Noller H.F. Structures of complexes of 5sRNA with ribosomal proteins L5, L18 and L25 from Escherichia coli: Identification of kethoxal-reactive sites ob the 5sRNA.- J.Mol.Biol., 1979, v.132, № 4, p.637-648.
121. Stoffler-Meilicke M., Stoffler G., Odom O.W., Zinn A., Kramer G., Hardesty B. Localization of 3'ends of 5s and 23s rRNAs in reconstituted subunits of Escherichia coli ribosomes.- Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1981, v.78, № 9, p.5538-5542.
122. Мишенина Г.Ф., СамукоЕ В.В., Шубина Т.Н. Селективная модификация монозамещенных фосфатных групп е б'-моно- и полифосфатах нуклеозидоЕ и олигонуклеотидов. Биоорган.химия, 1979, т.5, № 6, с.886-894.
123. Мочалова Л.В. Иммуно-химическое изучение топографии РНК в малых субчастицах рибосом. Диссертация к.х.н., МГУ, Москва, 1981.
124. МочалоЕа Л.В., Шатский И.Н., Богданов А.А. Избирательная модификация 5'-концевых фосфатных групп транспортных и рибосомных РНК. Биоорган, химия, 1982, т.8, № 2, с.239-242.
125. L.D.Inners, G.Felsenfeld. Conformation of polyuridylic Acid in solution. J. Mol. Biol.,1970, vw50t№2, p.373-389.
126. З.А.Шабарова, А.А.Богданов. Химические свойства полинуклео-тидов. Модификация нуклеиновых кислот. В кн.: Химия нуклеиновых кислот и их компонентов.М.:Химия, 1978, с.319-401.
127. Luhrmann R., Stoffler-Meilicke М., Stoffler G. Localization of the З'-end of 16s RNA in Escherichia coli 30s ribosomal subunits by immuno electron microscopy. Mol.Gen.Genet., 1981, v.182, № , p.369-376.
128. Hansske F., Sprinzl M., Cramer P. Reaction of the ribose moiety of adenosine and AMP with periodate and carboxylic acid hidrazides. Bioorgan.chem., 1974, v.3, № 2, p.367-376.
129. Reines S.A., Cantor C.R. New Pluprescent hydrazide reagents for the oxidized З'-terminus. Nucl.Acids Res., 1974, v.1, № 3, p.767-786.
130. Sasisekharan V., Sigler P.B. An x-ray differaction study of Poly(A+U). J.Mol.Biol., 1965, v.12, № 1, p.296-298.
131. J.A.Lake. Ribosome structure and functional sites. In: Proc. 11th FEBS Meet., Copenhagen, 1978, Symp. A2: Gene expression (Clark B.F.C. et al. eds), Oxford, Pergamon Press, v.43, p.121-130.
132. Noller H.F., Kop J.A., Wheaton V., Brosius J., Gutell R.R., Kopylov A.M., Dohme F., Herr W., Stahl D.A., Gupta R., Woese C.R. Secondary structure model for 23s ribosomal RNA. Nucleic Acids Res., 1981, v.9, № 22, p.6167-6189.
133. Glotz C., Zweib C., Brimacombe R., Edwards K., Kossel H. Secondary structure of the large subunit ribosomal RNA from E.coli, Zea mays chloroplast and human and mouse mitohondrial ribosomes. Nucl.Acids Res., 1981, v.g, № 14, p.3287-3306.
134. Branlant C., Krol A., Machatt M.A., Pouyet J., Ebel J-P., Edwards K., Kossel H. Primary and secondary structures of Escherichia coli MRE600 23s ribosomal RNA. Nucl.Acids Res., 1981, v.9, № 17, p.4303-4324.
135. Шатский И.Н., Мочалова Л.В., Богдэное А.А. Модификация з'-концевых нуклеозидоЕ РНК гаптеном на основе лактозы. -Биоорган.химия, 1978, т.4, № 3, с.418-419.
136. Karush P. The interaction of purified antibody with optically isomeric haptens. J.Amer.Chem.Soc., 1956, v.78, № 21, p.5519-5526.
137. Little R.J., Eisen H.N. Preparation of immunogenic 2,4-di-nitrophenyl and 2,4-trinitrophenyl proteins. In: Methods in Immunology and Immunochemistry (Williams C,A., Chase M.W. Eds) N.Y.: Acad.Press, 1967, v.1, p.128-133.
138. P.Spierer, R.A.Zimmermarm. Stoichiometry, cooperativity and stability or: of interactions between: 5s RNA and proteins L5, L18and L25. Biochemistry, 1978, v.17, № 13, p.2474-2478.
139. P.Sander. The terminal peptides of insulin. Biochem.J., 1949, v.45, № 5, p.563-574.
140. Bolton A.E., Hunter W.M. The labelling of proteins to high125specific radioactivities by conjugation to a I-contain-ing Acylating Agent. Biochem.J., 1973, v.133, № 3, p.529-539.
141. Семенков Ю.П., Махно В.И., Кириллов С.В. Выделение и изучение некоторых свойств высокоактивных 30S и 50S субчастиц рибосом isthetichid сове . Мол.биол. ,1976,т.10, 4,с.754-763.
142. Maxam A.M., Gilbert W. A new method for sequencing DNA. -Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1977, v.74, № 2, p.560-564.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.