Изучение протеомных изменений мышечной ткани свинины под воздействием технологических факторов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.18.04, кандидат технических наук Усанова, Оксана Евгеньевна

• Усанова, Оксана Евгеньевна
• кандидат технических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат технических наук Усанова, Оксана Евгеньевна

Введение.- 4

Цель и задачи исследования.- 5

Научная новизна.- 6

Практическая значимость.- 6

1. Обзор научно-технической литературы.- 7

1.1. Микроскопическое строение мышечной ткани.- 8

1.2. Автолитические процессы мышечной ткани.- 12

1.3. Общие сведения о белках мышечной ткани.- 18

1.3.1. Миофибриллярные мышечные белки.- 18

1.3.2. Саркоплазматические мышечные белки.- 25

1.3.3. Белки стромы.-21

1.4. Методические приемы идентификации и контроля качества сырья и термообработанных пищевых продуктов.-21

1.5. Протеомный анализ сырья и пищевых продуктов.- 33

1.6. Метод электрофоретического разделения белков: принципы и использование в экспертизе пищевых продуктов.- 36

1.6.1. Электрофорез БОБ-РАОЕ (ШЕ).- 38

1.6.2. Двумерный электрофорез (2БЕ).- 40

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение протеомных изменений мышечной ткани свинины под воздействием технологических факторов»

Многие свойства мяса определяются изменениями, происходящими в белках. Это и формирование нежности, и вкуса, ВСС. В' настоящее время мясоперерабатывающая промышленность идет по пути максимального удлинения сроков хранения охлажденного мясного сырья. В связи с этим, ключевым вопросом является возможность определения изменений сырья под действием различных факторов, динамики течения процессов созревания, а также исследования изменений белков мышечной ткани в процессе длительного хранения мяса в различном термическом состоянии. Сравнительные исследования физико-химических и технологических изменений сырья при различных условиях хранения в настоящее время представляет особый интерес в связи с рядом актуальных проблем: значительного увеличения сроков хранения свинины в охлажденном состоянии, возможности идентификации термического состояния мясного сырья после холодильного хранения, применяемого для производства мясных продуктов и пр. Однако наибольшую сложность представляет определение доли мышечнотканного белка в многокомпонентных мясных продуктах, прошедших термическую обработку.

Определение биохимических изменений белкового состава мясного сырья различного термического состояния, а также определение доли мышечнотканного белка в многокомпонентных термообработанных мясных продуктах, может быть решена с использованием современных электрофоретических методов. Эти методы давно используются в научных исследованиях.

Однако для применения их с целью экспертизы мясного сырья, пищевых продуктов и внедрения в практику экспертных лабораторий необходима разработка и стандартизация оптимальных условий экстракции нативных и коагулированных мышечных белков, а также разработка условий проведения процесса электрофоретического разделения. Это направление весьма перспективно и дает возможность наиболее качественного анализа мясного сырья: Решение этой проблемы имеет научное и практическое значение. • .

Решение задач, поставленных в работе, основано на трудах таких ученых как Соловьев В.И., Соколов A.A., Пезацки В., Смородинцев И.А., Остерман JI.A., Белоусов A.A., Кудряшов JI.C., Arakawa N., Koohmaraie М.

Цель и задачи исследования

Целью диссертационной работы является изучение изменений белков мышечной ткани свинины под действием технологических факторов с использованием электрофоретических методов исследования.

Для достижения поставленной цели предполагается решить следующие задачи:

1. Разработать процедуры пробоподготовки сырья и мясных изделий для разделения нативных и коагулированных мышечных белков, как по массе, так и по изоэлектрической точке (pl);

2. Провести анализ результатов физико-химического, гистологического, микробиологического и электрофоретического методов исследований свинины в процессе длительного хранения в различном термическом состоянии и определить корреляционную зависимость между ними;

3. Изучить состав и свойства мышечных белков, а также закономерности их изменений под действием различных технологических факторов и процессов формирования заданных характеристик качества;

4. Исследовать возможности применения метода 2DE электрофоретического разделения, а также MALDI-картирования высокомолекулярных продуктов протеолиза для определения белкового состава термообработанных мясных изделий на примере вареных колбас;

5. На основе комплексного анализа протекания автолитических процессов и фракционного состава белков термообработанных мясных продуктов разработать методику определения продолжительности хранения свинины в различном термическом состоянии.

Научная новизна . - .

Научная новизна состоит в следующем:

Изучен характер и закономерности количественных и качественных изменений фракций мышечных белков свинины по массе и изоэлектрической точке под воздействием различных технологических факторов (температура, продолжительность хранения, термообработка, тип мышцы);

На основе методов протеомики предложены потенциальные белки-маркеры для идентификации мышечной ткани и прогнозирования срока хранения мясного сырья в зависимости от его термического состояния;

Разработаны математические модели количественной идентификации продолжительности созревания свинины, а также мышечной ткани термообработанных мясных продуктов - колбаса «Докторская»;

Методом электрофоретического разделения, а также МАЫН-картирования высокомолекулярных продуктов протеолиза изучен белковый состав вареной колбасы «Докторская».

Практическая значимость

Разработаны:

- Определена возможность количественного определения доли мышечной ткани в термообработанных мясных продуктах.

Разработаны:

- Методика пробоподготовки и электрофоретическому разделению нативных и коагулированных мышечных белков;

- Методика определения продолжительности хранения свинины в различном термическом состоянии.

Разработанная математическая модель количественного определения мышечной ткани в мясных продуктах позволит значительно снизить долю фальсифицированной мясной продукции.

Заключение диссертации по теме «Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств», Усанова, Оксана Евгеньевна

Выводы.

1. Отработаны процедуры пробоподготовки и разделения: нативных мышечных белков - подобраны 3-й буферных раствора для экстракции различных фракций белков, а также режимы электрофореза- 20мА/100 V -1 ч и 35мА/200 У-2,5 ч; и коагулированных мышечных белков - буферный раствор с 8М мочевиной;

2. На основе анализа результатов физико-химического, гистологического и микробиологического исследования свинины в процессе длительного хранения и в различном термическом состоянии определена корреляционная зависимость между показателями количества растворимого белка, ВСС, МИ, электрофоретическим разделением и результатами, полученными при исследовании классическими методами исследования;

3. Проведен протеомный анализ мышечных белков. Изучено влияние некоторых технологических параметров на скорость и характер изменения белков мышечной ткани, таких как:

- способ хранения. Хранение сырья в виде отруба, значительно ускоряет автолитические процессы в сравнении с таковым в интактном состоянии (в полутуше). Количество- растворимого белка на 2 сут в полутуше и в отрубе находятся на одном уровне (2,1 г белка/100 г мяса). Максимальное содержание фракции - маркера нежности мяса с молекулярной массой 30 кДа установлено на 7 сут и 4 сут хранения в образцах осп полутуши и отруба, соответственно. Полученные результаты коррелируют с изменением показателя МИ;

- упаковка. Хранение отрубов в упакованном и неупакованном виде четко характеризуется показателем ВСС,%, который во время окоченения достигает минимума, и его величина на 3% и 14% ниже для упакованного и неупакованного сырья, соответственно, чем через 2 ч после убоя;

- тип отруба. Экстрагируемость белков осп по плечелопаточному отрубу на^ этапе созревания 6-12 суток хранения ~ плавно'"падает на 16 %. В тазобедренном отрубе на данном этапе созревания наблюдается иная картина изменения фракций растворимых белков - количество растворимого белка увеличивается на 0,5 г/100 г мяса, что составляет 25% Результаты электрофоретического разделения белков исследуемых отрубов показывают полное отсутствие фракции с молекулярной массой 150 кДа в тазобедренном отрубе бескостном, однако в плечелопаточном отрубе процесс распада белковых молекул происходит плавно. Распад фракции с молекулярной массой 150 кДа происходит на этапе 12-20 сут хранения;

- замораживание. Максимальная растворимость суммарной фракции миофибриллярных белков свойственна охлажденному мясу (2±2°С). Сразу же после его охлаждения растворимость белков снижается на 49%. Растворимость белков на 5 сут хранения при низких отрицательных температурах (-18±2°С) составляет 47% от исходного показателя. Растворимость белка свинины, оцененная сразу после 2-кратного замораживания (0 сут), так и через 5 сут возросла на 70% и 189% соответственно, от уровня охлажденного мясного сырья;

4. Изучена возможность применения метода электрофоретического разделения коагулированных мышечных белков 2DE, а также MALDI-картирования высокомолекулярных продуктов протеолиза для анализа фракционного состава белков термообработанных мясных продуктов;

5. Систематизированы и проанализированы результаты комплексного изучения скорости и характера протекания автолитических процессов в свинине в зависимости от различных факторов (тип мышцы, отруб или полутуша, упаковка под вакуумом, охлаждением и размораживание) разработана методика определения продолжительности хранения свинины в различном термическом состоянии.

Список литературы диссертационного исследования кандидат технических наук Усанова, Оксана Евгеньевна, 2011 год

1. Александрова, Н.А Методы оценки качества мяса и мясопродуктов за рубежом / Н.А Александрова. М.: Наука, 1997. - 156 с.

2. Алехина, JI.B. Современные методы анализа качества мяса и мясопродуктов / Л.В. Алехина, В.И. Андреенко, В.И. Ивашов. М.: Мясная промышленность, АгроНИИТЭИММП, 1991. - 35 с.

3. Антипова, Л.В. Методы исследования мяса и мясных продуктов / Л.В. Антипова, И.А. Глотова И.А. Рогов. М.: Колос, 2001. -572 с.

4. Арчаков, А.И. Биоинформатика, геномика, протеомика науки о жизни. / А.И. Арчаков. // Вопросы медицинской химии. - 2000. - Т. 46. -№1. - С. 3-7.

5. Базарова, В.И. и др. Исследование продовольственных товаров / В.И. Базарова. М.: Экономика, 1986. - 295 с.

6. Большаков, Л.С. Влияние условий посола на протеолитичсскую активность катепсинов говядины / Л.С. Большаков, Л.С. Кудряшов, Л.В. Горшкова.// Пищевая технология. -1986. №6. - С 24-26.

7. Бутко, М.П. Санитарно-гигиенические проблемы экспертизы мяса пернатой дичи / М.П. Бутко, Л.П. Шапкина. // Сб. трудов 7-го Всероссийского конгресса «Здоровое питание населения России», Москва. 2003. - С. 90.

8. Бэгшоу, К. Мышечное сокращение / К. Бэгшоу. М.: Мир, М.:, 1985.-С. 43-57.

9. Габриэлянц, M.JI. Товароведение мяса и мясных товаров / M.JI. Габриэлянц. М.: Экономика, 1974.

10. Горегляд, Х.С. Ветеринарно-санитарная экспертиза с основами технологии переработки продуктов животноводства / Х.С. Горегляд и др. -М.: Колос, 1981.

11. Горожанина, Е.С. Разработка метода идентификации сырья и продуктов животного и растительного происхождения на основе SDS-электрофореза: дис. канд. техн. Наук: защищена 2007 / Е.С. Горожанина. -М.: Изд-во МГУПБ, 2007. 150 с.

12. ГОСТ 9793-74 Продукты мясные. Методы определения влаги Текст. М.: Изд-во стандартов, 1974.

13. ГОСТ 10444.15-94 Продукты пищевые. .Методы определения количества мезофильных аэробных и факультативо-анаэробных микроорганизмов Текст. М.: Изд-во стандартов, 1994.

14. ГОСТ 19496-93 Мясо. Метод гистологического исследования Текст. М.: Изд-во стандартов, 1993.

15. ГОСТ 23042-86 Мясо и мясные продукты. Методы определения жира Текст. М.: Изд-во стандартов, 1986.

16. ГОСТ 25011-81 Мясо и мясные продукты. Методы определения белка Текст. М.: Изд-во стандартов, 1981.

17. ГОСТ Р 50207-92 Мясо и мясные продукты. Метод определения Ь(-)-оксипролина Текст. М.: Изд-во стандартов, 1992.21; ГОСТ Р- 50453-92 Мясо ш мясные продукты: Определение содержания азота (арбитражный метод) Текст. М.: Изд-во стандартов, 1992.

18. ГОСТ Р 52196-2003 Изделия колбасные вареные. Технические условия Текст. М.: Изд-во стандартов, 2003.

19. ГОСТ Р 51478-99 Мясо и мясные продукты. Контрольный метод определения концентрации водородных ионов (рН) Текст. М.: Изд-во стандартов, 1999.

20. ГОСТ Р 52427-2005 Промышленность мясная. Продукты пищевые. Термины и определения Текст. М.: Изд-во стандартов, 2005.

21. ГОСТ Р 52480-2005 Мясо и мясные продукты. Ускоренный гистологический метод определения структурных компонентов состава Текст. М.: Изд-во стандартов, 2005.

22. ГОСТ Р 52986-2008 Мясо. Разделка свинины на отрубы. Технические условия Текст. М.: Изд-во стандартов, 2008.

23. Дроздов, Н.С. Практическое руководство по биохимии мяса / Н.С. Дроздов. М.: Птицепромиздат, 1950. - С. 249-270.

24. Долгов,' В.А. Методические аспекты оценки качества и безопасности пищевой продукции и продовольственного сырья / В.А. Долгов, С.А. Лавина. // Сб. трудов 7-го всероссийского конгресса «Здоровое питание населения России», Москва. 2003. - 162 е.

25. Донченко, Л.В. Безопасность пищевого сырья и продуктов питания / Л.В. Донченко, В.Д. Надыкта. М.: Пищепромиздат, 1999. - 352 с.* 31. Донченко, Л.В. Безопасность пищевой продукции / Л.В. . Донченко, В.Д. Надыкта. - М.: Пищепромиздат, 2001. - 525 с.

26. Дубинская, А.П. Изменения белков фракции актомиозина мяса буйволов в процессе его созревания, а. также под влиянием препарата протеолитического фермента: автореф. дис. канд. техн. наук: защищена 2000 / Дубинская А.П. Москва: Изд-во ВНИИМП, 2000.- 26 с.

27. Дэвени, Т. Аминокислоты, пептиды и белки / Т. Дэвени, Я. Гергей. М.: Мир, 1976. - С 7-45.

28. Елисеева, Л.Г. Товароведение и экспертиза продовольственных товаров / Л.Г. Елисеева. М.: Международный центр финансово-экономического развития, 2005. - 800 с.

29. Житенко, П.В. Справочник по ветеринарно-санитарной экспертизе продуктов животноводства / Житенко П.В. и др. М.: Колос, 1980. - 319 с.

30. Журавская, Н.К. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов / Н.К. Журавская, Л.Т. Алехина, Л.М. Опряшенкова. М.: Агропромиздат, 1985. - 296 с.

31. Загаевский, И.С. Ветеринарно-санитарная экспертиза с основами технологии переработки продуктов животноводства / И.С. Загаевский, Т.В. Жмурко. М.: Колос, 1983.

32. Заяс, Ю.Ф. Качество мяса и мясопродуктов / Ю.Ф. Заяс. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1981. - 312 с.

33. Иваницкий, Г.Р. Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков / Г.Р. Иваницкий. Л.: Наука, 1978. - С. 139.

34. Колесников, В.Т. Товароведение пищевых продуктов / В.Т. Колесников и др. Киев.: Высшая школа, - 1976. - 226 с.

35. Крылова, H.H. Биохимия мяса / H.H. Крылова, Ю.Н. Лясковская. М.: Пищевая промышленность, - 1968. - С. 139-149, 186-225.

36. Кудряшов, JI.C. Катепсины и их роль при созревании и посоле мяса / JI.C. Кудряшов, H.H. Потипаева. М.: АгроНИИТЭИММП, Выпуск 2,- 1995.-С. 1-13.

37. Кудряшов, JI.C. Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов / JI.C. Кудряшов. М.: Дели, 2008. -С. 100-117.

38. Кузнецова, Т.Г. Оценка морфологических свойств мясного сырья и колбасных изделий по микроструктурным показателям: автореф. дис. канд. техн. наук: защищена 1997 / Кузнецова Т.Г. Москва: Изд-во ВНИИМП, 1997.- 30 с.

39. Лисицын, А.Б. Методы практической биотехнологии* / А.Б. Лисицын, А.Н. Иванкин, А.Д. Неклюдов. М.: ВНИИМП, 2002. - С. 46101.

40. Лисицын, А.Б. Теория и практика переработки мяса / А.Б. Лисицын и др. М.: ВНИИМП, 2004. - 378 с.

41. Лисицын, А.Б. Производство мясной продукции на основе биотехнологии / А.Б. Лисицын и др. М.: ВНИИМП, 2005. - 369 с.

42. Лисицын, А.Б. Мясо и здоровое питание / А.Б. Лисицын и др. М.: ВНИИМП 2007. - 289 с.

43. Лори, А. Наука о мясе / Лори А. М.: Пищевая промышленность, 1973.- С. 148-161.

44. Макаров, В.А. Ветеринарно-санитарная экспертиза с основами технологии и стандартизации продуктов животноводства / В.А. Макаров идр. М.: Агропромиздат, 1991. ' " < - -

45. Марч, Д. Органическая химия / Д. Марч. М.: Мир, 1987. - 481с.

46. Матрозова, С.И. Технохимический контроль в мясной и птицеперерабатывающей промышленности / С.И. Матрозова. М.: Пищевая промышленность, 1977. - 183 с.

47. Маурер, Г.Р. Диск-электрофорез / Г.Р. Маурер. М.: Мир, 1969,247 с.

48. Месхи, А.И. Биохимия мяса, мясопродуктов и птицепродуктов / А.И. Месхи. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. - С. 152-173.

49. Миронов K.M. Влияние биотехнологической обработки парного сырья на качество ямных консервов: дис. канд. техн. наук: защищена 2006 / K.M. Миронов. Улан-Удэ.: Изд-во г. Улан-Удэ, 2006. -160 с.

50. Михаленко, В.Е. Товароведение пищевых продуктов / В.Е. Михаленко. М.: Колос, 1989.

51. МУК Метод определения изолята соевого белка в термообработанных мясных продуктах Текст. М.: 2010 (на утверждении).

52. МР Определение свежести мяса на приборе «VOCmeter» Текст. М.: Изд-во ВНИИМП, 2008.

53. Николаева, М.А. Идентификация и фальсификация пищевых продуктов / М.А. Николаева, Д.С. Лычников, А.Н. Неверов. М.: Экономика, 1996.

54. Остерман, Л.А. Методы исследования*белков- и. нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование / Л.А. Остерман. М.: Наука, 1981.-320 с.

55. Остерман, Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами / Л.А. Остерман. М.: Наука, 1983. - 304 с.

56. Остерман, Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот / Л.А. Остерман. М.: Наука, 1985.

57. Овчинникова, С.И. Практикум по биологической химии. Качественный и количественный анализ аминокислот, белков, ферментов / С.И. Овчинникова. // Учеб. пособие УМО университетов России, Мурманск.: Изд-во МГТУ, 2001. 4.1. - 149 с.

58. Пезацки, В. Послеубойные изменения животного сырья / В. Пезацки. М.: Пищевая промышленность, 1964. - С. 9-63.

59. Писарева, В.М. Идентификация белков животного происхождения в пищевых продуктах электрофоретическим методом: дис. канд. техн. наук: защищена 1999 / В.М. Писарева. М.: Изд-во МГУ lib, 1999. - 135 с.

60. Поттхаст, К. Химия белковых веществ / К. Поттхаст // Разработка ученых Института химии и физики Федерального центра по исследованию мяса, сборник трудов / Химия и физика мяса, Кульмбах, Германия, 1981. С.22-39 (перевод ВНИИМП 2004).

61. Рогов, И.А. Технология мяса и мясных продуктов / И.А. Рогов, А.Г. Забашта, Г.П. Казюлин. // Книга 1. Общая технология, мяса. М.: Колос, 2009. - 565 с.

62. Рогов, И.А. Химия пищи / И.А. Рогов, Л.В. Антипова, Н.И. Дунченко. М.: Колос, 2007. - 853 с.

63. Рогов, И.А. Биотехнология мяса и мясопродуктов: курс лекций / И.А. Рогов и др. М.: ДеЛи принт, 2009. - 296 с.•' '73. ' ■ Рогожин^В.В. Биохимия мышц мяса / В:В. :Рогожин.->Санкт-Петербург.: Гиорд, 2006.-240 с.

64. Розанцев, Э.Г. Биохимия мяса и мясных продуктов (общая часть) / Э.Г. Розанцев. М.: ДеЛи принт, 2006. - 236 с.

65. Руководство по методам анализа качества и безопасности пищевых продуктов. / Под ред. И.М. Скурихина., В.А. Тутеляна. М.: Изд-во. «Брандес», «Медицина», 1998. - 232 с.

66. СанПин 2.3.2. 1078-01 Гигиенические требования безопасности и пищевой ценности пищевых продуктов Текст. М.: Изд-во стандартов, 2001.

67. Сергеева, Е.Л. Изменения миофибриллярных белков в процессе холодильной обработки и хранения мяса / Е.Л. Сергеева. М.: Холодильная техника, 1983. - № 1. - С. 30-32.

68. Сертификация пищевых продуктов и продовольственного сырья в Российской Федерации. М., 1996. - 191 с.

69. Скалинский, Е.И. Микроструктура мяса / Е.И. Скалинский, A.A. Белоусов.//Пищевая промышленность, 1978.- с. 155-175.

70. Скоупс, Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. М.: Мир, 1985, С. 56-81, 197-239, 316-337.

71. Смородин, A.B. Особенности автолитических процессов мышечной ткани животных различных пород / A.B. Смородин, Е.П. Мирошникова. М.: Мясные технологии, 2010. - №2. - С. 134-135.

72. Смородинцев, И.А. Биохимия мяса ЛИ.А. Смородинцев. М.: Птицепромиздат, 1952, С. 211-216.

73. Соколов A.A. Физико-химические и биохимические основы технологии мяса и мясопродуктов / A.A. Соколов. М.: Пищевая промышленность, 1965.

74. Соловьев В:И. Биохимия созревания мяса: автореф. дис. докт. биол. наук: защищена 1965 / В.И. Соловьев. М; 1965.- 32 с.85. * Соловьев, В.И. .Созревание мяса (теория и практика процесса) / В.И.Соловьев. М.: Пищевая промышленность, 1966. - 337 с.

75. Спирин, А.С. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот / А.С. Спирин. -М.: Наука, 1965.- С. 171-193.

76. Степанов, В.М. Молекулярная биология / В.М. Степанов. М.: Высш. шк., 1996. - 337 с.

77. Стрекозов, Н.И. Сертификация и требования к качеству продукции агропромышленного комплекса России / Н.И. Стрекозов и др. М.: Изд-во «Дубровицы», 1998. - С. 357.

78. Тертон, М. Новые методы иммуноанализа / М. Тертон и др. -Пер. с анг. М.: Мир, 1991, 280 с.

79. Тимофеева, В.А. Товароведение продовольственных товаров /

80. B.А. Тимофеева. М.: Феникс, 2005. - С. 234.

81. Тихонов, С.Л. Прогнозирование качества мясного сырья / С.Л. Тихонов, В.М. Поздняковский. // Хранение и переработка сельхозсырья, 2007. №12. - С. 64-65.

82. Фишер, X. Изменения в мышцах после убоя / X. Фишер. // Разработка ученых Института химии и физики Федерального центра по исследованию мяса, сборник трудов // Химия и физика мяса, Кульмбах, Германия, 1981, С. 76-89 (перевод ВНИИМП 2004).

83. Хамм, Р. Структура и функции мышц / Р. Хамм // Разработка ученых Института химии и физики Федерального центра по исследованию мяса, сборник трудов // Химия и физика мяса, Кульмбах, Германия, 1981,

84. C. 59-75 (перевод ВНИИМП 2004).

85. Хвыля, С.И. Практическое применение гистологических методов анализа / С.И. Хвыля, В.В. Авилов, Т.Г. Кузнецова. // Мясная промышленность, 1994. №6. - С. 9-11.

86. Хехт, X. Созревание и нежность мяса / X. Хехт // Труды ученых Федерального центра по исследованию мяса // Кульмбахскиесборники, выпуск 6' /- Физико-химические -признаки качества . мяса, . -г Кульмбах, Германия, 1986, С. 41-66.

87. Ali, A.S. Effect of some ante-mortem stressors on peri-mortem and post-mortem biochemical changes and tenderness in broiler breast muscle: a review / A.S .Ali, A.P. Harrison, J.F. Jensen. // Poultry Science, Mont Morris, 1999, v.55, p. 403-414.

88. Arakawa, N. Effect of Temperature and pH on Tropomyosin-Troponin and Purified a-Actinin from Rabbit Muscle / N. Arakawa, E. Darrel. // Departments of Animal Science, Biomchemistry and Biophysics, and Food Technology, v.23, p. 340- 405, 2000.

89. Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M. Bradford. // Analyt. Biochem., 1976, v.72, p. 248-254.

90. Brownstein, M.J. Functional Genomics / M.J. Brownstein, A. Khodursky. Humana Press. Totowa, 2003. - 272 p.

91. Caroline, M. Tenderness An enzymatic view / M. Caroline, L. Paul, G. Ronald. //Meat Science 84 (2010) p. 248-256.

92. Choi, Y.M. Muscle fiber characteristics, myofibrillar protein isoforms, and meat quality / Y.M. Choi, B.C. Kim. // Livestock Science 1222009) p. 105-118.

93. Christensen, L. Texture changes and myosin oxidation during ripening of salted herring / L. Christensen, E. Andersen, M. Christensen. // 55th International Congress of Meat Science and Technology. Copenhagen, Denmark, Proceedings. - 2009.

94. Clausen, I. Modified atmosphere packaging affects lipid oxidation, myofibrillar fragmentation index and eating quality of beef / I. Clausen, M. Jakobsen. // Packaging technology and science. 2009, p. 85-96.

95. Codex Alimentarius Volume Thirteen. Methods of analysis and sampling//Vol. 13,FAO, WHO, 1994, 134 p.

96. Codex Alimentarius Volume Ten. Meat and meat products including soups-and broths. // Vol. 10, FAO, WHO, 1994, 222 p.

97. Culler, R.D. Relationship of Myofibril fragmentation index to certain chemival, physical and sensory characteristics of bovine longissimus muscle / R.D. Culler, F.C. Parrish, G.C. Smith. // Journal of Food Science, 43, 1978, p. 1177-1180.

98. Del Moral, F.G. Image analysis application for automatic quantification of intramuscular connective tissue in meat / F.G. Del Moral, F. O'Valle, M. Masseroli, R.G. Del Moral. //Journal of Food Engineering, 81 (2007) 33-41.

99. Dransfield, E. Modeling post-mortem tenderization. Ill Role of calpain in conditioning / E. Dransfield. // Meat Science, Savoy, v.31, p.57-73, 1992.

100. Ducating, L. Effect of cicatrical stimulation on post-mortcn changes in the activities of two Ca dependent nuetra) proteinases and their inhibitor in beef muscle / L. Ducating, C. Valin, S. Schoolmcycr. //Meat Sciense. 1988. N4. p. 193-202.

101. Failla, S. Changes in meat quality characteristics of two beef muscles during ageing. Tenderness and myofibrillar degradation / S. Failla et al.. // 55th International Congress of Meat Science and Technology. -Copenhagen, Denmark, Proceedings. 2009.

102. Fleming, J. Lumbley. // Food Sciens and technology today, v. 9, № 2, 1995, p.84.85.

103. Flores, M. Nitrogen compounds as potential biochemical markers of pork meat quality / M. Flores, V.J. Moya, F. Toldra. // Food Chemistry, 69 (2000), 371-377.

104. Frylinck, L. Evaluation of biochemical parameters and genetic markers for association with meat tenderness in South African feedlot cattle / L. Frylinck, G.L. van Wyka. // Meat Science, 83 (2009), p. 657-665.

105. Göll, D.E. What causes post-mortem tenderization? / D.E Göll, M.L. Boehm, G.H. Geesink. // Reciprocal Meat Conference, Savoy, v.50, p. 6067, 1997.

106. Helman, E. E. Effect of dietary protein on calpastatin in canine skeletal muscle / E. E. Helman et al.. // 55th International Congress of Meat Science and Technology. Copenhagen, Denmark, Proceedings. - 2009.

107. Hoffmann, K. Identification and determination of meat and foreign proteins by means of dodecylsulfat poliacrylamid gel electrophoresis / K. Hoffmann. // Ann. Nutr. Alim., v. 31, № 2, 1997, p. 207-215.

108. Hoffmann, K. Methode zur identifizierung und quantitatizen Bestimmund von Fleisch und Fremdeiness mit Hilfe de SDS. Polyacrylamid -Electrophorese and Flachgelen / K. Hoffmann, I.T. Penny. // Fleischwirtschafi, v.53, 1973, p. 252-254.

109. Koohmarie, M. Effect of post-morten storage on muscle protein degradationranalisis by SDS-poliacrilamide gel electrophoresis / M. Koohmarie, W. Kennick, E. Elgasim. // Food Sceinse, v 49,№1. P.292-293.

110. Koohmaraie, M. Muscle proteinases and meat aging / M. Koohmaraie. //Meat Science, Savoy, v.38, 1994, p.93-104.

111. Koohmaraie, M. Role of the neutral proteinases in post-mortem muscle protein degradation and meat tenderness / M. Koohmaraie. // Reciprocal Meat Conference, Savoy, v.45, p.63-71, 1992.

112. Koohmaraie, M. The Role of Ca-2+-Dependent Proteases (Calpains) in Postmortem Proteolysis and Meat Tenderness / M. Koohmaraie. //Biochimie (1992) 74, p. 239-245.

113. Kronmann, M.I. Meat aging and freezing. Post-Mortem changes in the Water-Soluble Proteins of Bovine skeletal Muscle during Aging and Freezing / -M.I. Kronmann, R.I. Winterbottom. // Journal of Agricultural and Food Chemistry, 8.1, 1960, p. 67-72.

114. Kussmann, M. Proteomics in nutrition and health / M. Kussmann, M. Affolter, L. Fay. // Combinatorial Chem.&High. Throng. Screening, Vol. 8., 2005, p. 679-696.

115. Kwasiborski, T. Pig Longissimus lumborum proteome: Part II: Relationships between protein content and meat quality / T. Kwasiborski, C. Sayd, V. Chambón. // Meat Science, 80 (2008), p. 982-996.

116. Laemmli, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage / U.K. Laemmli. // Nature, T4, v.227, 1970, p.680-683.

117. Lametsch, R. Identification of Protein Degradation during Postmortem Storage of Pig Meat / R. Lametsch, P. Roepstorff, E. Bendixen. // 55th- International Congress of."Meat Science and' Technology.~ Copenhagen, Denmark, Proceedings. - 2009.

118. Lee, Y.S. Effect of post-morten pH and temperature on bovine muscle structure and meat tenderness / Y.S. Lee. // Food Science. 1986, v.SI, №3. p. 774-780.

119. Lesiak, M.T. Effects of post-mortem time before chilling and chilling temperatures and texture of turkey breast muscle / M.T. Lesiak et al.. // Poultry Science, Blacksburg, v.16, 1997, p.552-556.

120. Li, W. Identification of pork quality parameters by proteomics / W. Li. // Meat Science 77 (2007) 46-54.

121. Lonergan, E.H. Interaction between myofibril structure and proteolytic tenderization in beef / E.H. Lonergan, S.M. Lonergan. // 55th-International Congress of Meat Science and Technology. Copenhagen, Denmark, Proceedings. - 2009.

122. Lonergan, S.M. Postmortem proteolysis and tenderization of top loin steaks from brangus cattle / S.M. Lonergan, E. Huff-Lonergan. // 55th International Congress of Meat Science and Technology. Copenhagen, Denmark, Proceedings. - 2009.

123. Mckee, S.R. Rigor mortis development at elevated temperatures induces pale, soft and exudative turkey characteristics / S.R. Mckee, A.R. Sams. // Poultry Science, Blacksburg, v.77, p.169-174, 1998.

124. Miller, R.K. Method for Improving meat tenderness / R.K. Miller et al.. // Reciprocal Meat Conference, Savoy, v.49, p.106-121, 1997.

125. Morzel, M. Proteome changes during pork meat ageing following use of two different pre-slaughter handling procedures / M. Morzel, C. Chambon, M. Hamelin. // Meat Science 67 (2004), p. 689-696.

126. Ouali, A. Proteolytic and physicochemical mechanisms involved in meat texture development / A. Ouali. // Biochimie, Paris, v.74, p.251-265, 1992.

127. Pomponio, L. Evidence for post-mortem m-calpain autolysis in porcine muscle / L. Pomponio et al.. // Meat Science 80 (2008), p. 761-764.

128. Rowe, L.J. Influence of early postmortem protein oxidation on beef quality / L.J. Rowe, K.R. Maddock, S.M. Lonergan. // 55th International Congress of Meat Science and Technology. Copenhagen, Denmark, Proceedings. - 2009.

129. Rowe, L.J. Relationship between a measure of troponin-T degradation and beef tenderness / L.J. Rowe, E. Huff-Lonergan, G.H: Rouse. // Journal of Animal Science (2001), 79, (Suppl.l) 443.

130. Sante-Lhoutellier, V. Effect of animal (lamb) diet and meat storage on myofibrillar protein oxidation and in vitro digestibility / V. Sante-Lhoutellier, E. Engel. //Meat Science, 79, (2008), p. 777-783.

131. Schagger, H. Tricine-sodium dodecylsulfate electrophoresis for the separation of proteins in the range from 1 to 100 kDa / H. Schagger, G. von Jagow. // Analyt.Biochem., 1987, v. 166, p.368-379.

132. Schreurs, F.J. Post-mortem changes in chicken muscle / F.J. Schreurs. // Poultry Science, MontMorris, v.56, p.319-346, 2000.

133. Seymour, C. Electrophoresis technology: food and reverage analysis / C. Seymour. // Food Tech. Europe, 1993, Sept/Nov., p. 127-152.- . 158. Shering; B. Zur.Verkehrsfahigkeit von Geflugel wurst./B. Shering.//-Fleischwirtschaft, 2007, №1, p 84-88.

134. Soltanizadeh, N. Comparison of fresh beef and camel meat proteolysis during cold storage / N. Soltanizadeh et al.. // Meat Science 80, (2008), p. 892-895.

135. Snyman, J.D. Comparison of two methods to determine myofibril fragmentation post mortem / J.D. Snyman, L. Frylinck, P.E. Strydom. // 55th International Congress of Meat Science and Technology. Copenhagen, Denmark, Proceedings. - 2009.

136. Soyer, A. Effects of freezing temperature and duration of frozen storage on lipid and protein oxidation in chicken meat / A. Soyer, B. Ozalp, U. Dalmis, V. Bilgin. //Food Chemistry, 120 (2010), p. 1025-1030.

137. Stewart, M.K. The effect of hot boning broiler breast meat muscle on post-mortem pH decline / M.K. Stewart et al.. // Poultry Science, Blacksburg, v.63, p. 2181-2186, 1984.

138. Stomakhin, A.A. DNA sequence analysis by hybridization with oligonucleotide microchips: MALDI mass spectrometry identification / A.A. Stomakhin, V.A. Vasiliskov. // Nucl. Acid Res, 2000, Vol. 28, p. 1193-1198.

139. Tribot, L.P. Ageing time effect on meat tenderness of 5 beef muscles provided by steers and dairy cows / L.P. Tribot, C. Evrat-Georgel, P. Cartier. // 55th International Congress of Meat Science and Technology. -Copenhagen, Denmark, Proceedings. 2009.

140. Vallejo-Cordoba, B. Capillary electrophoresis for bovine and ostrich meat characterization / B. Vallejo-Cordoba, R. Rodmguez-RamHrez, A.F. Cyrdova. // Food Chemistry 120 (2010), p. 304-307.

141. Wang, S. Chymotryptic proteolysis accelerated by alternating current for MALDI-TOF-MS peptide mapping / S. Wang et al.. // Journal of proteomics, 72(2009), p. 640-647.

142. Wheeler, T.L. Variation in proteolysis, sarcomere length,collagen content, and tenderness among major pork muscles / T.L. Wheeler, S.D.• Shackelford, M. Koohmaraie. //.Journal of-Animal Science;- (2000)-78, -p. .958-. 965.

143. Williams, K.W. A carrier ampholyte for isoelectric focusing / K.W. Williams, L. Soderberg. // International Laboratory, № 96, 1979, p. 263-278.

144. Yamamoto, K. Quantitative descriptive analysis. / K. Yamamoto, H.J. Pearce. // Applied sensory analysis of food, New York : CRC, 1988. p.43-71.

145. Youling, L. Tenderness and oxidative stability of post-mortem muscles from mature cows of various ages / L. Youling, E., Oliver. //Meat Science 77 (2007) 105-113.

146. Young, L.L. Effect of postchill and sodium tripolyphosphate on moisture binding properties, color, and Warner Bratzer shear values of chicken breast meat / L.L. Young; C.E. Lyon. // Poultry Science, Blacksburg, v.78, p.1587-1590, 1997.

147. Zecc, M. Effect of catepsin D on bovine miolibrits under deflects of postmortem pH and temperature / M. Zecc, K. Kanton, R. Robson. // Food Science, 1986, v.51. №3. p. 769-773.