Изучение подвижности транскрипционных комплексов методом аффинной модификации тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.03, кандидат биологических наук Эпштейн, Виталий Наумович

  • Эпштейн, Виталий Наумович
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2003, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.00.03
  • Количество страниц 148
Эпштейн, Виталий Наумович. Изучение подвижности транскрипционных комплексов методом аффинной модификации: дис. кандидат биологических наук: 03.00.03 - Молекулярная биология. Москва. 2003. 148 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Эпштейн, Виталий Наумович

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Введение.

Глава 1. Общие свойства РНК-полимеразы, транскрипционный цикл и модели тройного элонгационного комплекса.

1.1 Стадии транскрипционного цикла.

1.2 Энзиматические реакции, катализируемые РНК-полимеразой, и состояния активного центра.

1.3 Модели, описывающие структуру РНК-полимеразы.

1.1.1 Модель вон Хиппеля.

1.1.2 Модель Чамберлена.

1.1.3 Интегрированная модель РНК-полимеразы.

Глава 2. Кристаллическая структура корфермента РНК-полимеразы.

2.1 Общая архитектура РНК-полимеразы.

2.2 Элементы структуры РНК-полимеразы.

2.3 Особенности строения эукариотической РНК-полимеразы.

Глава 3. Взаимосвязь между структурными элементами молекулы РНК-полимеразы и ее функциями.

3.1 Стабильность элонгационного комплекса РНК-полимеразы.

3.2 Контакты РНК-полимеразы с нуклеиновыми компонентами элонгационного комплекса.

3.3 Структурная основа терминации синтеза РНК.

3.4 Вторичный канал.

3.5 Транслокация РНК-полимеразы вдоль ДНК матрицы.

Глава 4. Кристаллическая структура холофермента РНК-полимеразы.

4.1 Доменная организация ст-субъединицы.

4.2 Взаимодействие ст-субъединицы с корферментом.

4.3 Изменение структуры корфермента вызываемое присоединением ст-субъединицы.

4.4 Структурные основы инициации синтеза РНК.

4.5 Абортивный синтез РНК и структура холофермента.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Молекулярная биология», 03.00.03 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение подвижности транскрипционных комплексов методом аффинной модификации»

1.1. Транскрипционные комплексы и реагенты, использовавшиеся в работе.61

1.2. Стратегия картирования мест пришивок и белковые маркеры, использованные в работе.65

1.3. Пришивки З'-конца РНК из реагентов с реактивными группами на рибозе.71

1.4. Две конформации «F-мостика» активного центра РНК-полимеразы.81

1.5. Пришивки З'-конца РНК к активному центру РНК-полимеразы из реагентов с реактивными группами на основании.84

1.6. Мутации в консервативном районе G Р'-субъединицы.99

Глава 2. Абортивная и продуктивная инициация транскрипции.109

Введение.109 т 2.1 Абортивная и продуктивная инициация на Т7 А2 промоторе.110

2.2 Контакты 5'-конца коротких стабильных РНК в тройном комплексе.114

Глава 3. Движение консервативного Hisl237 р-субъединицы во время инициации синтеза РНК.117

Введение.117

3.1 Фото пришивка рифампицина в активном центре РНК-полимеразы.118 Р 3

ВЫВОДЫ.124

СПИСОК РАБОТ, ОПУБЛИКОВАННЫХ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ.126

БЛАГОДАРНОСТИ.126

СПИСОК ЦИТИРУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ.127 ч 4

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ

CAPS - З-(циклогегсиламино) 1-пропансульфат dNTP - дезоксирибонуклеозидтрифосфат DTT —дитиотреитол щ EDTA - этилендиаминтетраацетат

HEPES- 4-(2-гидроксиэтил)-пиперазин-1-этан-серная кислота IPTG - изопропил-Р-тио-Б-галактопиранозид МпТБ марганцевый транскрипционный буфер PMSF - метилфенилсульфонилфторид SDS - додецилсульфат натрия TEMED - 1,2-Бис-(диметиламино)-этан TNCBA - тио-нитро-бензойная кислота ► АТФ — аденозин трифосфат

БМ - буфер с мочевиной ГДФ - гуанозин дифосфат ГТФ — гуанозин трифосфат М.О - минимальный нуклеотидный остов нт. - нуклеотидов НТФ - рибонуклеозидтрифосфат ▼ об/мин - оборотов в минуту

О.Е. — оптическая единица п.н. - пар нуклеотидов ПААГ - полиакриламидный гель ПЦР - полимеразная цепная реакция ПЭ - промоторный элемент щ СБ - стоп буфер

ТБ - транскрипционный буфер

ТК - тройной комплекс

ТРИС - Трис-(гидроксиметил)-аминометан

ТЭК - тройной элонгационный комплекс

УТФ - уридин трифосфат ЦТФ - цитозин трифосфат 9 Р Г

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы

На протяжении последних 30 лет РНК-полимераза Е. coli является объектом пристального внимания в качестве модельной системы для изучения транскрипции. Этот большой мультисубъединичный фермент с молекулярной массой около 450 kDa состоит из четырех субъединиц корфермента (агрр') обладающего каталитической активностью, а также а-субъединицы, необходимой для узнавания промоторных последова-тельностей ДНК и инициации синтеза РНК. В настоящее время получен большой объем информации о строении РНК-полимераз, основанной на расшифровке трехмерной структуры ферментов, как про-, так и эукариот. Надо отметить, тем не менее, что РНК-полимераза в составе кристалла фиксируется только в одном из возможных конфор-мационных состояний, поэтому необходимо применение различных биохимических и генетических методов для выявления альтернативных конформаций фермента, физиологическое значение которых может быть исследовано исходя из природы комплекса, в котором они были получены.

Теоретически можно предположить два вида конформационной подвижности в транскрипционном комплексе - перемещение в пространстве частей нуклеиновых кислот (ДНК или РНК) относительно фермента или изменение в структуре белка. Примером первого типа являются транслокация РНК-полимеразы по матрице и переход фермента в состояние транскрипционного ареста. Оба процесса сопровождаются движением нуклеиновых компонентов комплекса относительно РНК-полимеразы (Komissarova and Kashlev 1997, Nudler et al., 1997). Внутримолекулярные перемещения белковой части транскрипционного комплекса также неоднократно постулировались (Krummel and Chamberlin 1992), однако прямых доказательств движения такого рода не существовало. Определение трехмерной структуры РНК-полимеразы позволило предложить молекулярные основы для подобных процессов. Одним из примеров пластичности белка может служить изменение в строении «F-мостика» (Zhang et al., 1999; Gnatt et al., 2001). Несмотря на сходное строение прочих компонентов активного центра и высокую гомологичность данного участка белка среди различных РНК-полимераз, этот элемент вторичной структуры занимает два разных положения в составе эукариотического и прокариотического ферментов. Такая разница может отражать два альтернативных состояния активного центра, однако не исключено, что различие обусловлено видовым разнообразием структуры РНК-полимераз. Несомненный интерес привлекает также и процесс инициации синтеза РНК. Известно, что РНК-полимераза при переходе от инициации к элонгации меняет свои свойства, приобретая высокую устойчивость и процессивность, тогда как инициациаторный комплекс относительно нестабилен. Таким образом, процесс ухода с промотора также сопровождается конформационным переходом. Появление кристаллических структур холоферментов бактериальных РНК-полимераз (Murakami et al., 2002а,b; Vassylyev et al., 2002) позволило установить некоторые молекулярные основы стабилизации фермента.

В нашей лаборатории на протяжении последних 10 лет для структурно-функциональных исследований использовался метод аффинной модификации белка, включающий ковалентные пришивки нуклеиновых кислот к РНК-полимеразе и последующее картирование точек контакта. Этот подход позволяет выявлять участки белка, входящие в состав функциональных доменов РНК-полимеразы в активных транскрипционных комплексах. В настоящей работе аффинная модификация белка была использована в сочетании с биохимическими и генетическими методами с последующим наложением результатов картирования на имеющиеся трехмерные кристаллические структуры фермента. Комплексный подход позволяет глубже понять многие механизмы лежащие в основе синтеза РНК и его регуляции, а также выявить ранее неизвестные (или только теоретически постулируемые) внутренние движения РНК-полимеразы.

Цель работы и задачи исследования

Целью работы являлось исследование структурных изменений в белковом и нуклеиновом компонентах тройного комплекса в районе активного центра РНК-полимеразы во время транскрипции и соотнесение их с функциональными свойствами исследуемых комплексов. В работе ставились следующие задачи:

1. С помощью метода аффинной модификации изучить подвижность З'-конца РНК продукта в активном центре фермента и определить амплитуду его движения.

2. Изучить процесс инициации с Т7 А2 промотора, выявить минимальный стабильный инициаторный комплекс и определить в нем положение 5'-конца РНК с помощью аффинной модификации.

Научная новизна и практическая ценность работы

В данной работе методом аффинной модификации удалось определить положение З'-конца РНК в активном центре РНК-полимеразы. В зависимости от природы исследуемых комплексов оно было соотнесено с ранее постулированными состояниями фермента: активно транскрибирующим, постгранслокационным, арестованным и гипертранслокационным. Обнаружено новое состояние З'-конца РНК, в котором концевой нуклеотид вывернут относительно своей комплементарной пары в составе ДНК. Установлено, что две взаимоисключающие конформации «F-мостика» существуют одновременно в одной и той же популяции молекул РНК-полимеразы Е. coli. Предложена модель регуляции транскрипции посредством конкуренции между входящим нуклеотидом, растущим концом РНК и компонентами «F-мостика». Используя направленный точечный мутагенез, получен ряд мутаций в консервативном районе G (З'-субъединицы. Выдвинута гипотеза об участии этого района в поддержании структуры «F-мостика».

Подробно изучена инициация синтеза РНК с Т7 А2 промотора, сопровождающаяся синтезом коротких стабильных РНК продуктов. На основании полученных данных предложена гипотеза инициации синтеза РНК с этого промотора по двум альтернативным путям.

Исследована фотопришивка антибиотика рифампицина к активному центру РНК-полимеразы и сделан вывод о подвижности сегмента (3-субъединицы, содержащего His 1237. Движение этого сегмента белка может принимать участие в инициации синтеза РНК, стабилизируя и направляя вновь синтезируемый продукт.

Структура и объем работы

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов, результатов и обсуждения, выводов, списка литературы. Диссертация изложена на 148 страницах машинописного текста, включая 4 таблицы и 44 рисунка. Библиография включает в себя 182 названия, в том числе 5 русских и 177 иностранных.

Похожие диссертационные работы по специальности «Молекулярная биология», 03.00.03 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Молекулярная биология», Эпштейн, Виталий Наумович

Выводы:

1. С помощью метода аффинной модификации зарегистрированы перемещения 3'-конца РНК в активном центре РНК-полимеразы между пост- и претранслокационными состояниями. Показано, что в случае разрушения водородных связей между З'-конецевым нуклеотидом и ДНК, этот нуклеотид может вращаться вокруг фосфодиэфирной связи не покидая активного центра.

2. Установлено, что З'-конец РНК при перемещении РНК-полимеразы против хода транскрипции выходит во вторичный канал РНК-полимеразы. Абортивные продукты покидают РНК-полимеразу во время инициации также через вторичный канал. Выявлено ранее постулированное гипертранслоцированное состояние, во время которого З'-конец РНК оставляет активный центр и перемещается в главный канал.

3. Показано, что две альтернативные конформации «F-мостика» существуют в одной и той же популяции молекул РНК-полимеразы. Предложено новое - «закрытое» -состояние активного центра, в котором Lys789 Р'-субъединицы блокирует вхождение очередного нуклеотида в активный центр и останавливает синтез РНК. Изменение в структуре «F-мостика» может регулировать скорость транскрипции.

4. Установлено, что консервативный район G Р'-субъединицы играет важную роль в поддержании структуры «стенки», отделяющей главный канал от вторичного, и влияет на конформацию «F-мостика».

5. При достижении РНК длины в 6 нуклеотидов во время инициации с Т7 А2 промотора, происходит стабилизация части тройных комплексов. Стабильные инициаторные тройные комплексы способны к эффективному удлинению, пирофосфоролизу и эндонуклеотическому расщеплению РНК. Инициаторные тройные комплексы, полученные в результате пирофосфоролиза 6-нт. РНК и содержащие 4-нт. транскрипт, также проявляют высокую стабильность.

6. Контакты 5'-конца транскрипта в стабильном тройном комплексе, содержащем 6-нт. РНК, совпадают с контактами, придающими стабильность элонгационным комплексам, что указывает на общий механизм стабилизации РНК-полимеразы в инициации и элонгации. При укорочении транскрипта до 4-нт. стабилизирующие контакты не разрушаются, что в свою очередь предполагает перемещение в пространстве элемента вторичной структуры «шип» вслед за 5'-концом РНК.

7. Фотопришивка антибиотика рифампицина к району Hisl237 Р-субъединицы указывает на возможность движения этого района белка от активного центра вдоль главного канала. Предложена модель, согласно которой во время инициации His 1237 сопровождает растущий 5'-конец РНК от активного центра до участка фермента контактирующего с рифампицином.

Список работ, опубликованных по теме диссертации

Epshtein V., Mustaev A., Markovtsov V., Bereshchenko О., Nikiforov V., Goldfarb A. 2002. Swing-gate model of nucleotide entry into the RNA polymerase active center. Mol Cell., 10: 623-634.

Yuzenkova J., Delgado M., Nechaev S., Savalia D., Epshtein V., Artsimovitch I., Mooney R.A., Landick R., Farias R.N., Salomon R., Severinov K. 2002. Mutations of bacterial RNA polymerase leading to resistance to microcin j25. J Biol Chem., 277: 50867-50875

Epshtein V., Mustaev A., Goldfarb A 1998. Studies of the pre- and posttranslocational states of RNA product in Escherichia coli RNA polymerase initiating complex. Keystone symposium "Transcriptional mechanisms". 21-26 February, Taos, USA.

БЛАГОДАРНОСТИ

Я благодарю моего научного руководителя В.Г. Никифорова за неоценимую помощь в подготовке диссертации, а так же сотрудников лаборатории А.Д. Гольдфарба за содействие в овладевании метода ковалентной модификации белков. Хочу выразить особенную признательность А.А. Мустаеву за плодотворные дискуссии, методическую помощь и реактивные нуклеотиды без которых данная работа была бы невозможна. Я благодарю Н.В. Коржеву за предоставленный препарат РНК-полимеразы pAlal263Cys и К. Северинова за препарат РНК-полимеразы с фрагментированной р-субъединицей. Я также благодарю Ж.М. Горленко, И.А. Басс и А.В. Кульбач и некого за деятельную помощь в подготовке диссертации к защите.

Заключение

Несмотря на наличие кристаллических структур высокого разрешения, можно предположить, что выявлены далеко не все подвижные и функционально важные элементы РНК-полимеразы. Известно, к примеру, что РНК, сшитая с His 1237 (Е. coli) в активном центре РНК-полимеразы, может быть удлинена вплоть до размера в 9 нуклеотидов (Mustaev et al., 1993). Этот факт, в свою очередь, указывает на вероятную подвижность данной компоненты каталитического центра в инициации. Тем не менее, вышеупомянутый сегмент занимает сходное положение во всех известных кристаллических структурах. Такое несоответствие между биохимическими и кристаллографическими данными может быть объяснено наличием особой конформации фермента, характерной для инициации и, по всей видимости, энергетически нестабильной. Косвенным указанием на существование множественных конформационных состояний в элонгации служат опыты по измерению скорости включения в состав РНК неправильного (не соответствующего матрице) нуклеотида (Erie et al., 1993; Erie 2002). Согласно кинетическим данным существует, по крайней мере, два состояния: активированное, когда РНК-полимераза работает наиболее интенсивно, и неактивное, при котором синтез идет гораздо медленнее. Остается неясным, какие структурные изменения претерпевает РНК-полимераза при переходе от одного состояния к другому, и какие элементы структуры отвечают за этот переход. Представляется очевидным, что большинство переходных состояний фермента энергетически нестабильны и не могут быть выявлены кристаллографическими методами. Комбинация генетических и биохимических подходов может служить важным инструментом, позволяющим глубже изучить работу РНК-полимеразы и ее отдельных компонентов.

Часть II. Материалы и методы

1. Бактериальные штаммы

В работе использовали штаммы Е. coli: К-12 XLl-Blue [endAl, hsdR17 (rK- mK+), supE44, thi-1, recAl, gyrA96, relAl, dlac (F' proAB, lacIqZ, dM15, TnlO)]; RL 721, содержащий (3'-субъединицу с олигогистидиновым якорем, кодируемую хромосомной копией гена гроС (из лаборатории Роберта Лэндика, США) и AG2005, содержащий индуцируемый ген Т7 РНК-полимеразы, расположенный под контролем лактозного промотора и индуцируемый IPTG.

2. Плазмиды

В работе использовали следующие плазмиды: pLacIK (предоставлена И. Басс), рТ7(3' (Zalenskaya et al., 1990), рХТ7р (Zalenskaya et al., 1990), pT7a6His (Tang et al., 1996).

3. Питательные среды и антибиотики

Для выращивания бактериальных культур применяли среду LB. Твердые среды были получены на основе среды LB с добавлением 1.5% агара.

Использовали следующие концентрации антибиотиков: ампициллина - 100 мкг/мл, канамицина - 50 мкг/мл.

Индукция генов находящихся под контролем позднего промотора фага Т7 осуществляли путем добавления IPTG до 1 шМ концентрации. В этом случае происходила активация хромосомной копии Т7 РНК-полимеразы (ген - DE3), расположенной вслед за lac-промотором, что в свою очередь приводило к экспрессии генов под контролем фаговых промоторов.

4. Трансформация бактерий

Трансформация бактерий осуществляли методом электропорации по методике фирмы BioRad: 3 мл ночной культуры бактерий пересевали в 500 мл свежей среды LB и выращивали на соответствующем антибиотике до СЮбоо=0-5, после чего центрифугировали 5000 об/мин 5 минут, клеточный осадок ресуспендировали в 10% растворе глицерина и центрифугировали при тех же самых условиях. Осадок смешивали с 250 мл 10% глицерина и подвергали центрифугированию как раньше. Процедуру повторяли с 10 мл 10% глицерина, а затем с 5 мл 10% глицерина. Полученную клеточную массу ресуспендировали в 1 мл. 10% глицерина, распределяли по 40 мкл аликвотам и замораживали для дальнейшего использования. Все операции производили на льду, а раствор глицерина использовался стерильный и был предварительно охлажден.

Суспензию клеток в 10% глицерине помещали в охлажденную кювету для электропорации с зазором в 4 мм, и на нее подавалось напряжение в 2500 вольт с помощью электропоратора BioRad. Вслед за подачей импульса клеточную суспензию смешивали с 1 мл среды LB и инкубировали 1 час при 37°С, после чего растирали на чашках, содержащих LB агар и соответствующие антибиотики.

5. Выделение плазмидной ДНК

Выделение плазмидной ДНК осуществлялось методом щелочного лизиса. 10 мл ночной культуры центрифугировали 5 минут при 5000 об/мин, осадок ресуспендировали в 0.5 мл раствора А (50 шМ глюкоза, 25 шМ Трис-HCl рН=7.9, 10 шМ ЭДТА) и смешивали с 1 мл лизирующего раствора (1% SDS, 0.2 М NaOH). После инкубации в течение 1 минуты при комнатной температуре, смесь нейтрализовали 20 минут 0.75 мл 3 М ацетата натрия рН=4.8 и затем центрифугировали 10 минут при 10000 об/мин. Полученный супернатант смешивали с 0.5 мл 50% полиэтиленгликоля и оставляли на 20 минут. Центрифугирование повторяли в течение 10 минут и отбирали осадок, который растворяли в 200 мкл воды. К раствору добавляли 150 мкл 14 М LiCl и после 5 минут инкубации смесь центрифугировали 2 минуты при 14000 об/мин. Супернатант осаждали 3 объемами этанола 15 минут при -70°С, центрифугировали как раньше. Осадок промывали еще раз 70% этанолом, подсушивали и растворяли в 50 мкл воды. Все процедуры, кроме указанных, производились на льду, при необходимости перед лизисом добавляли РНКазу А.

6. Использование ферментов в молекулярном клонировании

При получении мутаций и клонировании ДНК фрагментов применяли эндонуклеазы, лигазу фага Т4, (3-агаразу (производства «New England Biolabs», США). Реакции проводили в условиях и буферах, рекомендованных производителем.

7. Амплификация фрагментов ДНК с помощью полимеразной цепной реакции (ПЦР)

Полимеразную цепную реакцию осуществляли с применением Deep Vent ДНК полимеразы (New England Biolabs) в буфере производителя, содержащем также 250 цМ раствор дезоксинуклеотидов. На 100 мкл реакционной смеси использовали 150 pmol каждого праймера, 25-100 нг ДНК и 2-4 единицы ДНК полимеразы. 30 циклов реакции амплификации ДНК осуществляли на ПЦР-амплификаторе (Perkin Elmer). Профиль цикла был следующим: 45 секунд денатурации при 94°С, 45 секунд отжига праймеров при 60°С, 1 минута полимеризации ДНК при 72°С. Для амплификации с использованием «мегапраймера» время денатурации было увеличено до 1 минуты, а для амплификации промоторной ДНК все стадии были сокращены до 30 секунд.

ДНК продукт очищали от праймеров и не включенных нуклеотидов путем электрофореза в легкоплавкой агарозе.

8. Сайт специфический мутагенез гена гроС

Для получения точечных замен в составе Р'-субъединицы использовалаи полимеразную цепную реакцию. Мутации в консервативном районе G производили путем амплификации фрагмента ДНК гена гроС между уникальными сайтами рестрикции Msc I и BstX I с использованием олигонуклеотидных праймеров (Таблица II. 1) производства Oligos Etc (США). Полученные ДНК фрагменты подвергли расщеплению по вышеупомянутым рестриктным сайтам и клонировали в плазмиду рТ7Р' вместо соответствующего фрагмента гена гроС. Полученной смесью трансформировали штамм Е. coli К-12 XLl-Blue, который не содержит гена, кодирующего РНК-полимеразу фага Т7. Для создания мутации Lys789Arg вначале получали мутантный «мегапраймер» путем амплификации фрагмента ДНК гена гроС между консервативным районом F и уникальным сайтом рестрикции Sal I (Таблица II 1). «Мегапраймер» очищали с помощью легкоплавкой агарозы и использовали во второй полимеразной цепной реакции вместе с праймером, содержащим уникальный сайт, узнаваемый рестриктазой BssH II (Таблица II 1). Полученный ДНК фрагмент подвергли обработке рестриктазами BssH II и Sal I и клонировали между соответствующими рестриктными сайтами гена гроС в плазмиде рТ7Р' взамен естественного участка ДНК. Трансформировали полученные конструкции в штамм Е. coli К-12 XLl-Blue. Наличие или отсутствие мутации определяли путем идентификации последовательности ДНК по методу Сэнгера. I

5' ТСТ CTG CAT GCG CGC GTT AAA 3' BssH II

5' ТТТ AAC CGC GTC GAC AGA 3' Sal I

5' GCA CTG AGA ACT GCG AAC 3" Lys789Arg

II

5' gac ctg gcg CGTGGCCAC АТС АТС aac aag 3' Msc I

5' aga tgc cgc aCCACCGATGTGGaa cgt acg Tat <

5' aga tgc cgc ACCACCGATGTGGAA cgt acg cag <

5' aga tgc cgc ACCACCGATGTGGAA cgt act cat <

5 ' aga tgc cgc PJOCACCGATGTGGAA cgc acg cat (

5' aga tgc cgc RCCACCGATGTGGGA cgt acg cat <

III

5' CGG ATA AGT AGA CAG CCT GAT AAG 3' Матричная нитъТ7 A2

5 ' CGG TTG ACG CTG СТА GTG TTA CC 3 ' Неметричкю кип T7 A2

5' CGC CAG GGT ТТТ CCC AGT CAC GAC 3' Нсматричная нить T7A1

5' AG С GGA TAA CAA TTT CAC ACAGGA 3' Матричная нить T7 Al

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Эпштейн, Виталий Наумович, 2003 год

1. Allison LA, Moyle М, Shales М, Ingles CJ, (1985) "Extensive homology among the largest subunits of eukaryotic and prokaryotic RNA polymerases." Cell, V.42, p. 599-610.

2. Altmann CR, Solow-Cordero DE, Chamberlin MJ. (1994) RNA cleavage and chain elongation by Escherichia coli DNA-dependent RNA polymerase in a binary enzyme.RNA complex. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 91, p. 3784-3788.

3. Archambault J, Lacroute F, Ruet A, Friesen JD. (1992) Genetic interaction between transcription elongation factor TFIIS and RNA polymerase II. Mol Cell Biol. V. 9, p. 41424152.

4. Archambault J, Friesen JD. (1993) Genetics of eukaryotic RNA polymerases I, II, and III. Microbiol Rev. V. 57, p. 703-724.

5. Arndt KM, Chamberlin MJ. (1990) RNA chain elongation by Escherichia coli RNA polymerase. Factors affecting the stability of elongating ternary complexes. J Mol Biol. V. 213 p. 79-108.

6. Arthur TM, Anthony LC, Burgess RR. (2000) Mutational analysis of beta '260-309, a sigma 70 binding site located on Escherichia coli core RNA polymerase. J Biol Chem. V. 275, p. 23113-23119.

7. Artsimovitch I, Landick R. (2000) Pausing by bacterial RNA polymerase is mediated by mechanistically distinct classes of signals. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 97, p. 7090-7095.

8. Baikalov I, Schroder I, Kaczor-Grzeskowiak M, Grzeskowiak K, Gunsalus RP, Dickerson RE. (1996) Structure of the Escherichia coli response regulator NarL. Biochemistry. V. 35, p. 11053-11061.

9. Bar-Nahum G, Nudler E. (2001) Isolation and characterization of sigma (70)-retaining transcription elongation complexes from Escherichia coli. Cell. V. 106, p. 443-451.

10. Bartlett MS, Gaal T, Ross W, Gourse RL. (1998) RNA polymerase mutants that destabilize RNA polymerase-promoter complexes alter NTP-sensing by rrn PI promoters. J Mol Biol. V. 279, p. 331-345.

11. Bartolomei MS, Corden JL. (1987) Localization of an alpha-amanitin resistance mutation in the gene encoding the largest subunit of mouse RNA polymerase II. Mol Cell Biol. V.7, p. 586-594.

12. Borukhov S, Lee J, Goldfarb A. (1991) Mapping of a contact for the RNA 3' terminus in the largest subunit of RNA polymerase. J Biol Chem. V. 266, p. 23932-23935.

13. Borukhov S, Polyakov A, Nikiforov V, Goldfarb A. (1992) GreA protein: a transcription elongation factor from Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci U S A V. 89, p. 8899-8902.

14. Borukhov S, Goldfarb A. (1993) Recombinant Escherichia coli RNA polymerase: purification of individually overexpressed subunits and in vitro assembly. Protein Expr Purif. V.6, p. 503-511.

15. Borukhov S, Sagitov V, Goldfarb A. (1993) Transcript cleavage factors from E. coli. Cell. V. 72, p. 459-466.

16. Bouche, J. P., Zechel, K., and Kornberg, A (1975) "DnaG gene product, a rifampicin-resistant RNA polymerase, initiates the conversion of a single-stranded coliphage DNA to its duplex replicative form." J. Biol. Chem, V.250, p. 5995-6001.

17. Buckle M, Pemberton IK, Jacquet MA, Buc H. (1999) The kinetics of sigma subunit directed promoter recognition by E. coli RNA polymerase. J Mol Biol. V. 285, p. 955-964.

18. Burgess RR. (1969) "Separation and characterization of the subunits of ribonucleic acid polymerase." J Biol Chem, V. 244, p. 6168-6176.

19. Burmeister M, Monaco AP, Gillard EF, van Oramen GJ, Affara NA, Ferguson-Smith MA, Kunkel LM, Lehrach H. (1988) A 10-megabase physical map of human Xp21, including the Duchenne muscular dystrophy gene. Genomics.V. 3, p. 189-202.

20. Bushnell DA, Cramer P, Kornberg RD. (2002) Structural basis of transcription: alpha-amanitin-RNA polymerase II cocrystal at 2.8 A resolution. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 99, p.1218-1222.

21. Callaci S, Heyduk E, Heyduk T. (1999) Core RNA polymerase from E. coli induces a major change in the domain arrangement of the sigma 70 subunit. Mol Cell. V. 3, p. 229-238.

22. Campbell EA, Darst SA. (2000) The anti-sigma factor SpoIIAB forms a 2:1 complex with sigma (F), contacting multiple conserved regions of the sigma factor. J Mol Biol. V. 300, p. 17-28.

23. Campbell EA, Korzheva N, Mustaev A, Murakami K, Nair S, Goldfarb A, Darst SA. (2001) Structural mechanism for rifampicin inhibition of bacterial rna polymerase. Cell. V. 104, p. 901-912.

24. Campbell EA, Muzzin O, Chlenov M, Sun JL, Olson CA, Weinman O, Trester-Zedlitz ML, Darst SA. (2002) Structure of the bacterial RNA polymerase promoter specificity sigma subunit. Mol Cell. V. 9, p. 527-539.

25. Carpousis AJ, Gralla JD. (1980) Cycling of ribonucleic acid polymerase to produce oligonucleotides during initiation in vitro at the lac UV5 promoter. Biochemistry. V. 19, p. 3245-3253.

26. Chamberlin MJ. (1974) "The selectivity of transcription. "Annu Rev Biochem, V. 43, p. 721775.

27. Chamberlin MJ. (1995) New models for the mechanism of transcription elongation and its regulation. Harvey Lect. V. 88, p. 1-21.

28. Chen YF, Helmann JD. (1995) The Bacillus subtilis flagellar regulatory protein sigma D: overproduction, domain analysis and DNA-binding properties. J Mol Biol. V. 249, p. 743753.

29. Cheng SW, Lynch EC, Leason KR, Court DL, Shapiro В A, Friedman DI. (1991) Functional importance of sequence in the stem-loop of a transcription terminator. Science. V. 254, p. 1205-1207.

30. Cheong JH, Yi M, Lin Y, Murakami S. (1995) Human RPB5, a subunit shared by eukaryotic nuclear RNA polymerases, binds human hepatitis В virus X protein and may play a role in X transactivation. EMBO J. V. 14, p. 143-150.

31. Cooke R. The mechanism of muscle contraction. CRC Crit Rev Biochem. 1986, V. 21, p. 53118.

32. Cowing DW, Mecsas J, Record MT Jr, Gross CA. (1989) Intermediates in the formation of the open complex by RNA polymerase holoenzyme containing the sigma factor sigma 32 at the groE promoter. J Mol Biol. V. 210, p. 521-530.

33. Cramer P, Bushnell DA, Fu J, Gnatt AL, Maier-Davis B, Thompson NE, Burgess RR, Edwards AM, David PR, Kornberg RD. (2000) Architecture of RNA polymerase II and implications for the transcription mechanism. Science. V. 288, p. 640-649.

34. Cramer P, Bushnell DA, Kornberg RD. (2001) Structural basis of transcription: RNA polymerase II at 2.8 angstrom resolution. Science. V. 292, p. 1863-1876.

35. Delgado, M. A., Rintoul, M. R., Farias, R. N. and Salomon, R. A. (2001) J. Bacteriol. V. 183, p. 4543-4550.

36. Daniels D, Zuber P, Losick R. (1990) Two amino acids in an RNA polymerase sigma factor involved in the recognition of adjacent base pairs in the -10 region of a cognate promoter. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 87, p. 8075-8079.

37. Darst SA, Kubalek EW, Kornberg RD. (1989) Three-dimensional structure of Escherichia coli RNA polymerase holoenzyme determined by electron crystallography. Nature. V. 340, p. 730-732.

38. Darst SA, Edwards AM, Kubalek EW, Kornberg RD. (1991) Three-dimensional structure of yeast RNA polymerase II at 16 A resolution. Cell. V. 66, p. 121-128.

39. Darst SA, Polyakov A, Richter C, Zhang G. (1998a) Insights into Escherichia coli RNA polymerase structure from a combination of x-ray and electron crystallography. J Struct Biol. V. 124, p. 115-122.

40. Darst SA, Polyakov A, Richter C, Zhang G. (1998b) Structural studies of Escherichia coli RNA polymerase. Cold Spring Harb Symp Quant Biol. V. 63, p. 269-276.

41. Dombroski AJ, Walter WA, Record MT Jr, Siegele DA, Gross CA. (1992) Polypeptides containing highly conserved regions of transcription initiation factor sigma 70 exhibit specificity of binding to promoter DNA. Cell. V. 70, p. 501-512.

42. Dorjsuren D, Lin Y, Wei W, Yamashita T, Nomura T, Hayashi N, Murakami S. (1998) RMP, a novel RNA polymerase II subunit 5-interacting protein, counteracts transactivation by hepatitis В virus X protein. Mol Cell Biol. V. 18, p. 7546-7555.

43. Erie DA, Hajiseyedjavadi O, Young MC, von Hippel PH. (1993) Multiple RNA polymerase conformations and GreA: control of the fidelity of transcription. Science. V. 262, p. 867-873.

44. Erie D. (2002) The many conformational states of RNA polymerase elongation complexes and their roles in the regulation of transcription. Biochim Biophys Acta. V. 1577, p. 224-239.

45. Farnham,P.J. and Piatt,T. (1981) Rho-independent termination: dyad symmetry in DNA causes RNA polymerase to pause during transcription in vitro. Nucleic Acids Res., V. 9, p. 563-577.

46. Fenton MS, Lee SJ, Gralla JD. (2000) Escherichia coli promoter opening and -10 recognition: mutational analysis of sigma70. EMBO J. V. 19, p. 1130-1137.

47. Furter-Graves EM, Furter R, Hall BD. (1991) SHI, a new yeast gene affecting the spacing between TATA and transcription initiation sites. Mol Cell Biol. V. 11, p. 4121-4127.

48. Furter-Graves EM, Hall BD, Furter R. (1994) Role of a small RNA pol II subunit in TATA to transcription start site spacing. Nucleic Acids Res. V. 22, p. 4932-4936.

49. Gardella T, Moyle H, Susskind MM. (1989) A mutant Escherichia coli sigma 70 subunit of RNA polymerase with altered promoter specificity. J Mol Biol. V. 206, p. 579-590.

50. Грачев M.A., Мустаев A.A., Колычева Т.Н. (1985) Идентификация гистидинового остатка в активном центре Escherichia coli РНК-полимеразы. Док. Акад. Наук СССР. Т. 281, стр. 723-727.

51. Geiselmann J, Wang Y, Seifried SE, von Hippel PH. (1993) A physical model for the translocation and helicase activities of Escherichia coli transcription termination protein Rho. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 90, p. 7754-7758.

52. Gnatt AL, Cramer P, Fu J, Bushnell DA, Kornberg RD. (2001) Structural basis of transcription: an RNA polymerase II elongation complex at 3.3 A resolution. Science. V. 292, p. 1876-1882.

53. Gotta SL, Miller OL Jr, French SL. (1991) rRNA transcription rate in Escherichia coli. J Bacteriol. V. 173, p. 6647-6649.

54. Gralla JD, Carpousis AJ, Stefano JE. (1980) Productive and abortive initiation of transcription in vitro at the lac UV5 promoter. Biochemistry. V. 25, p. 5864-5869

55. Gribskov M, Burgess RR. (1986) Sigma factors from E. coli, B. subtilis, phage SP01, and phage T4 are homologous proteins. Nucleic Acids Res. V. 14, p. 6745-6763.

56. Gross C.A., Lonetto M., Losick R. (1992) Bacterial sigma factors. In transcription regulation, K. Yamamoto and S. McKnight, eds. (Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory).

57. Guajardo R, Sousa R. (1997) A model for the mechanism of polymerase translocation. J Mol Biol. V. 265, p.8-19.

58. Gusarov,I. and Nudler,E. (1999) The mechanism of intrinsic transcription termination. Mol. Cell, V. 3, p. 495-504.

59. Hansen UM, McClure WR. (1980) Role of the sigma subunit of Escherichia coli RNA polymerase in initiation. II. Release of sigma from ternary complexes. J Biol Chem. V. 255, p. 9564-9570.

60. Hawley DK, McClure WR. (1982) Mechanism of activation of transcription initiation from the lambda PRM promoter. J Mol Biol V. 157, p. 493-525

61. Heyduk T, Heyduk E, Severinov K, Tang H, Ebright RH. (1996) Determinants of RNA polymerase alpha subunit for interaction with beta, beta', and sigma subunits: hydroxyl-radical protein footprinting. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 93, p. 10162-10166.

62. Hsu LM, Vo NV, Chamberlin MJ. (1995) Escherichia coli transcript cleavage factors GreA and GreB stimulate promoter escape and gene expression in vivo and in vitro. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 92, p. 11588-11592.

63. Huang X, Lopez de Saro FJ, Helmann JD. (1997) sigma factor mutations affecting the sequence-selective interaction of RNA polymerase with -10 region single-stranded DNA. Nucleic Acids Res. V. 25, p. 2603-2609.

64. Ishihama A. (1981) Subunit of assembly of Escherichia coli RNA polymerase. Adv Biophys, V. 14, p.1-35.

65. Ishihama A. (2000) Functional modulation of Escherichia coli RNA polymerase. Annu Rev Microbiol. V. 54, p. 499-518.

66. Janin J, Miller S, Chothia C. (1988) Surface, subunit interfaces and interior of oligomeric proteins. J Mol Biol. V. 204, p. 155-164.

67. Jokerst RS, Weeks JR, Zehring WA, Greenleaf AL. (1989) Analysis of the gene encoding the largest subunit of RNA polymerase II in Drosophila. Mol Gen Genet. V. 215, p. 266-275.

68. Jones CH, Moran CP Jr. (1992) Mutant sigma factor blocks transition between promoter binding and initiation of transcription. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 89, p. 1958-1962.

69. Joo DM, Ng N, Calendar R. (1997) A sigma32 mutant with a single amino acid change in the highly conserved region 2.2 exhibits reduced core RNA polymerase affinity. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 94, p. 4907-4912.

70. Joyce CM, and Steitz ТА (1994) Function and structure relationships in DNA polymerases. Annu Rev Biochem, V. 63, p. 777-822

71. Juang YL, Helmann JD. (1994) A promoter melting region in the primary sigma factor of Bacillus subtilis. Identification of functionally important aromatic amino acids. J Mol Biol. V. 235, p. 1470-1488.

72. Kashlev M, Martin E, Polyakov A, Severinov K, Nikiforov V, Goldfarb A. (1993) Histidine-tagged RNA polymerase: dissection of the transcription cycle using immobilized enzyme. Gene. V. 130, p. 9-14.

73. Kassavetis GA, Geiduschek EP. (1993) RNA polymerase marching backward. V. 259, p.944-945.

74. Keilty S, Rosenberg M. (1987) Constitutive function of a positively regulated promoter reveals new sequences essential for activity. J Biol Chem. V. 262, p. 6389-6395.

75. Kenney TJ, Moran CP Jr. (1991) Genetic evidence for interaction of sigma A with two promoters in Bacillus subtilis. J Bacteriol. V. 173, p. 3282-3290.

76. Kimura M, Ishiguro A, Ishihama A. (1997) RNA polymerase II subunits 2, 3, and 11 form a core subassembly with DNA binding activity. J Biol Chem. V. 272, p. 25851-25855.

77. Komissarova N, Kashlev M. (1997 a) Transcriptional arrest: Escherichia coli RNA polymerase translocates backward, leaving the 3' end of the RNA intact and extruded. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 94, p. 1755-1760.

78. Komissarova N, Kashlev M. (1997 b) RNA polymerase switches between inactivated and activated states By translocating back and forth along the DNA and the RNA.J Biol Chem. V. 272, p. 15329-15338.

79. Kong XP, Onrust R, O'Donnell M, Kuriyan J. (1992) Three-dimensional structure of the beta subunit of E. coli DNA polymerase III holoenzyme: a sliding DNA clamp. Cell. V. 69, p. 425-437.

80. Korzheva N, Mustaev A, Nudler E, Nikiforov V, Goldfarb A. (1998) Mechanistic model of the elongation complex of Escherichia coli RNA polymerase. Cold Spring Harb Symp Quant Biol. V. 63, p. 337-345.

81. Korzheva N, Mustaev A, Kozlov M, Malhotra A, Nikiforov V, Goldfarb A, Darst SA. (2000) A structural model of transcription elongation. Science. V. 289, p. 619-625.

82. Krummel B, Chamberlin MJ (1989 ) RNA chain initiation by Escherichia coli RNA polymerase. Structural transitions of the enzyme in early ternary complexes. Biochemistry, V. 28, p. 7829-7842.

83. Kubori T, Shimamoto N. (1996) A branched pathway in the early stage of transcription by Escherichia coli RNA polymerase. J Mol Biol. V. 256, p. 449-457.

84. Kumar A, Malloch RA, Fujita N, Smillie DA, Ishihama A, Hayward RS. (1993) The minus 35-recognition region of Escherichia coli sigma 70 is inessential for initiation of transcription at an "extended minus 10" promoter. J Mol Biol. V. 232, p. 406-418.

85. Kuriyan J, O'Donnell M. (1993) Sliding clamps of DNA polymerases. J Mol Biol. V. 234, p. 915-925.

86. Laemmli UK. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. V. 227, p. 680-685.

87. Landick R. (1997) RNA polymerase slides home: pause and termination site recognition. Cell. V. 88, p. 741-744.

88. Levin JR, Krummel B, Chamberlin MJ. (1987) Isolation and properties of transcribing ternary complexes of Escherichia coli RNA polymerase positioned at a single template base. J Mol Biol. V. 196, p. 85-100.

89. Lo Conte L, Chothia C, Janin J. (1999) The atomic structure of protein-protein recognition sites. J Mol Biol. V. 285, p. 2177-2198.

90. Lynn SP, Kasper LM, Gardner JF. (1988) Contributions of RNA secondary structure and length of the thymidine tract to transcription termination at the thr operon attenuator. J Biol Chem. V. 263, p. 472-479.

91. Malhotra A, Severinova E, Darst SA. (1996) Crystal structure of a sigma 70 subunit fragment from E. coli RNA polymerase. Cell. V. 87, p. 127-136.

92. Markovtsov V, Mustaev A, Goldfarb A. (1996) Protein-RNA interactions in the active center of transcription elongation complex. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 93, p. 3221-3226.

93. Marr MT, Roberts JW. (1997) Promoter recognition as measured by binding of polymerase to nontemplate strand oligonucleotide. Science. V. 276, p. 1258-1260.

94. Masai H, Arai K. (1996) Mechanisms of primer RNA synthesis and D-loop/R-loop-dependent DNA replication in Escherichia coli. Biochimie. V. 78, p. 1109-1117.

95. McClure WR, Cech CL. (1978) On the mechanism of rifampicin inhibition of RNA synthesis. J Biol Chem. V. 253, p. 8949-8956.

96. McClure WR, Cech CL, Johnston DE. (1978) A steady state assay for the RNA polymerase initiation reaction. J Biol Chem. V. 253, p. 8941-8948.

97. McClure WR. (1985) Mechanism and control of transcription initiation in prokaryotes. Annu Rev Biochem. V. 54, p. 171-204.

98. McHenry CS. (1991) DNA polymerase III holoenzyme. Components, structure, and mechanism of a true replicative complex. J Biol Chem. V. 266, p. 19127-19130.

99. Mecsas J, Cowing DW, Gross С A. (1991) Development of RNA polymerase-promoter contacts during open complex formation. J Mol Biol. V. 220, p. 585-597.

100. Miyao T, Woychik NA. (1998) RNA polymerase subunit RPB5 plays a role in transcriptional activation. Proc Natl Acad Sci U S A V. 95, p. 15281-15286.

101. Mooney R. A., Artsimovitch I., and Landick R. (1998) Information Processing by RNA Polymerase: Recognition of Regulatory Signals during RNA Chain Elongation V. 180, p.r 3265-3275.

102. Muller CW, Rey FA, Sodeoka M, Verdine GL, Harrison SC. (1995) Structure of the NF-kappa В p50 homodimer bound to DNA. Nature. V. 373, p. 311-317.

103. Murakami KS, Masuda S, Darst SA. (2002a) Structural basis of transcription initiation: RNA polymerase holoenzyme at 4 A resolution. Science. V. 296, p. 1280-1284.

104. Murakami KS, Masuda S, Campbell EA, Muzzin O, Darst SA. (2002b) Structural basis of transcription initiation: an RNA polymerase holoenzyme-DNA complex. Science. V. 296, p. 1285-1290.г

105. Mustaev A, Kashlev M, Lee JY, Polyakov A, Lebedev A, Zalenskaya K, Grachev M, Goldfarb A, Nikiforov V. (1991) Mapping of the priming substrate contacts in the active center of Escherichia coli RNA polymerase. J Biol Chem. V. 266, p. 23927-23931.

106. Mustaev A, Kashlev M, Zaychikov E, Grachev M, Goldfarb A. (1993) Active center4 rearrangement in RNA polymerase initiation complex. J Biol Chem. V. 268, p. 19185-19187.

107. Mustaev A, Zaychikov E, Severinov K, Kashlev M, Polyakov A, Nikiforov V, Goldfarb A. (1994) Topology of the RNA polymerase active center probed by chimeric rifampicin-nucleotide compounds. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 91, p. 12036-12040.

108. Nagai H, Shimamoto N. (1997) Regions of the Escherichia coli primary sigma factor sigma70 that are involved in interaction with RNA polymerase core enzyme. Genes Cells. V. 2, p. 725-734.

109. Naryshkin N, Revyakin A, Kim Y, Mekler V, Ebright RH. (2000) Structural organization of the RNA polymerase-promoter open complex. Cell. V. 101, p. 601-611.

110. Nudler E, Avetissova E, Markovtsov V, Goldfarb A. (1996) Transcription processivity: protein-DNA interactions holding together the elongation complex. Science. V. 273, p. 211217.

111. Nudler E, Mustaev A, Lukhtanov E, Goldfarb A. (1997) The RNA-DNA hybrid maintains the register of transcription by preventing backtracking of RNA polymerase. Cell. V. 89, p. 33-41.

112. O'Donnell M, Kuriyan J, Kong XP, Stukenberg PT, Onrust R. (1992) The sliding clamp of DNA polymerase III holoenzyme encircles DNA. Mol Biol Cell. V. 3, p. 953-957.

113. Orlova M, Newlands J, Das A, Goldfarb A, Borukhov S. (1995) Intrinsic transcript cleavage activity of RNA polymerase. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 92, p. 4596-4600.

114. Peskin CS, Odell GM, Oster GF. (1993) Cellular motions and thermal fluctuations: the Brownian ratchet. Biophys J. V. 65, p. 316-324.

115. Polyakov A, Severinova E, Darst SA. (1995) Three-dimensional structure of E. coli core RNA polymerase: promoter binding and elongation conformations of the enzyme. Cell. V. 83, p. 365-373.

116. Polyakov A, Richter C, Malhotra A, Koulich D, Borukhov S, Darst SA. (1998) Visualization of the binding site for the transcript cleavage factor GreB on Escherichia coli RNA polymerase. J Mol Biol. V. 281, p. 465-473.

117. Reeder TC, Hawley DK. (1996) Promoter proximal sequences modulate RNA polymerase II elongation by a novel mechanism. Cell V. 87, p. 767-777.

118. Rees WA, Keller RW, Vesenka JP, Yang G, Bustamante C. (1993) Evidence of DNA bending in transcription complexes imaged by scanning force microscopy. Science. V. 260, p. 1646-1649.

119. Rhodius VA, Busby SJ. (1998) Positive activation of gene expression. Curr Opin Microbiol. V. 2, p. 152-159.

120. Rice GA, Kane CM, Chamberlin MJ. (1991) Footprinting analysis of mammalian RNA polymerase II along its transcript: an alternative view of transcription elongation. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 88, p. 4245-4249.

121. Riva M, Carles C, Sentenac A, Grachev MA, Mustaev AA, Zaychikov EF. (1990) Mapping the active site of yeast RNA polymerase В (II). J Biol Chem. V. 265, p. 1649816503.

122. Roberts J.W. (1969) Termination factor for RNA synthesis. Nature. V. 224, p. 11681174.

123. Ross W, Gosink KK, Salomon J, Igarashi K, Zou C, Ishihama A, Severinov K, Gourse RL. (1993) A third recognition element in bacterial promoters: DNA binding by the alpha subunit of RNA polymerase. Science. V. 262, p. 1407-1413.

124. Rowen L. and Kornberg A., (1978) "Primase, the dnaG protein of Escherichia coli. An enzyme which starts DNA chains." J. Biol. Chem, V. 253, p. 758-764.

125. Розовская Т.А., Чечник А.А., Бибилашвили P.С. (1981a) Реакция пирофосфоролиза, катализируемая РНК-полимеразой Escherichia coli. Молекулярная Биология. Т. 15, стр. 636.

126. Розовская Т.А., Чечник А.А., Тарусова Н.Б., Бибилашвили Р.С., Хомутов P.M. (19816) Аналоги пирофосфата в реакции пирофосфоролиза, катализируемой РНК-полимеразой Escherichia coli. Молекулярная Биология. Т. 15, стр. 1205.

127. Rozovskaya ТА, Chenchik АА, Beabealashvilli RSh. (1982) Processive pyrophosphorolysis of RNA by Escherichia coli RNA polymerase. FEBS Lett. V. 137, p. 100-104.

128. Schickor P, Metzger W, Werel W, Lederer H, Heumann H. (1990) Topography of intermediates in transcription initiation of E.coli. EMBO J. V. 9, p. 2215-2220.

129. Schultz P, Celia H, Riva M, Sentenac A, Oudet P. (1993) Three-dimensional model of yeast RNA polymerase I determined by electron microscopy of two-dimensional crystals. EMBO J. V. 12, p. 2601-2607.

130. Sen R, Nagai H, Hernandez VJ, Shimamoto N. (1998) Reduction in abortive transcription from the lambdaPR promoter by mutations in region 3 of the sigma70 subunit of Escherichia coli RNA polymerase. J Biol Chem. V. 273, p. 9872-9877.

131. Sen R, Nagai H, Shimamoto N. (2001) Conformational switching of Escherichia coli RNA polymerase-promoter binary complex is facilitated by elongation factor GreA and GreB. Genes Cells. V.5, p. 389-401.

132. Sensi P. (1983) History of the development of rifampin. Rev Infect Dis. V. 3, p. 402406.

133. Severinov K, Fenyo D, Severinova E, Mustaev A, Chait ВТ, Goldfarb A, Darst SA.1994) The sigma subunit conserved region 3 is part of "5'-face" of active center of Escherichia coli RNA polymerase. J Biol Chem. V. 269, p. 20826-20828.

134. Severinov K, Markov D, Severinova E, Nikiforov V, Landick R, Darst SA, Goldfarb A.1995) Streptolydigin-resistant mutants in an evolutionarily conserved region of the beta' subunit of Escherichia coli RNA polymerase. J Biol Chem V. 270, p. 23926-23929.

135. Severinova E, Severinov K, Fenyo D, Marr M, Brody EN, Roberts JW, Chait ВТ, Darst SA. (1996) Domain organization of the Escherichia coli RNA polymerase sigma 70 subunit. J Mol Biol. Nov V. 263, p. 637-647.

136. Sharp MM, Chan CL, Lu CZ, Marr MT, Nechaev S, Merritt EW, Severinov K, Roberts JW, Gross CA. (1999) The interface of sigma with core RNA polymerase is extensive, conserved, and functionally specialized. Genes Dev. V. 13, p. 3015-3026.

137. Siebenlist U, Gilbert W. (1980) Contacts between Escherichia coli RNA polymerase and an early promoter of phage T7. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 77 p. 122-126.

138. Siegele DA, Hu JC, Walter WA, Gross CA. (1989) Altered promoter recognition by mutant forms of the sigma 70 subunit of Escherichia coli RNA polymerase. J Mol Biol. V. 206, p. 591-603.

139. Smiley BL, Lupski JR, Svec PS, McMacken R, Godson GN., (1982) "Sequences of the Escherichia coli dnaG primase gene and regulation of its expression." Proc Natl Acad Sci U S A. V. 79, p. 4550-4554.

140. Sosunov V, Sosunova E, Mustaev A, Bass I, Nikiforov V, Goldfarb A. (2003) Unified two-metal mechanism of RNA synthesis and degradation by RNA polymerase. EMBO J. V. 22, p. 2234-2244.

141. Спирин A. C., (2002) РНК-полимераза как молекулярная машина. Молекулярная Биология. Т.36, стр. 208-215.

142. Stragier Р, Parsot С, Bouvier J. (1985) Two functional domains conserved in major and alternate bacterial sigma factors. FEBS Lett. V. 187, p. 11-15.

143. Straney DC, Crothers DM. (1987) A stressed intermediate in the formation of stably initiated RNA chains at the Escherichia coli lac UV5 promoter. J Mol Biol. V. 193, p. 267278.

144. Sweetser D, Nonet M, Young RA. (1987) "Prokaryotic and eukaryotic RNA polymerases have homologous core subunits." Proc Natl Acad Sci U S A, V. 84, p. 1192-1196.

145. Tang H, Severinov К, Goldfarb A, Ebright RH. (1995) Rapid RNA polymerase genetics: one-day, no-column preparation of reconstituted recombinant Escherichia coli RNA polymerase. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 92, p. 4902-4906.

146. Uptain SM, Kane CM, Chamberlin MJ. (1997) Basic mechanisms of transcript elongation and its regulation. Annu Rev Biochem. V. 66, p. 117-172.

147. Vassylyev DG, Sekine S, Laptenko O, Lee J, Vassylyeva MN, Borukhov S, Yokoyama S. (2002) Crystal structure of a bacterial RNA polymerase holoenzyme at 2.6 A resolution. Nature. V. 417, p. 712-719.

148. Vuthoori S, Bowers CW, McCracken A, Dombroski AJ, Hinton DM. (2001) Domain 1.1 of the sigma(70) subunit of Escherichia coli RNA polymerase modulates the formation of stable polymerase/promoter complexes. J Mol Biol. V. 309, p. 561-572.

149. Waldburger C, Gardella T, Wong R, Susskind MM. (1990) Changes in conserved region 2 of Escherichia coli sigma 70 affecting promoter recognition. J Mol Biol. V. 215, p. 267276.

150. Wang MD, Schnitzer MJ, Yin H, Landick R, Gelles J, Block SM. (1998) Force and velocity measured for single molecules of RNA polymerase. Science. V. 282, p. 902-907.

151. Weilbaecher R, Hebron C, Feng G, Landick R. Termination-altering amino acid substitutions in the beta' subunit of Escherichia coli RNA polymerase identify regions involved in RNA chain elongation. Genes Dev. (1994) V. 23, p. 2913-2927.

152. Wilson,K.S. and von Hippel,P.H. (1995) Transcription termination at intrinsicv terminators: The role of the RNA hairpin. Proc. Natl Acad. Sci. USA, V. 92, p. 8793-8797

153. Wu FY, Yarbrough LR, Wu CW. (1976) Conformational transition of Escherichia coli RNA polymerase induced by the interaction of sigma subunit with core enzyme. Biochemistry. V. 15, p. 3254-3258.

154. Wu J, Awrey DE, Edwards AM, Archambault J, Friesen JD. (1996) In vitro characterization of mutant yeast RNA polymerase II with reduced binding for elongationfactor TFIIS. Proc Natl Acad Sci U S A. V. 93, p. 11552-11557.

155. Yager TD, von Hippel PH. (1991) A thermodynamic analysis of RNA transcriptelongation and termination in Escherichia coli. Biochemistry. V. 30, p. 1097-1118.

156. Young В A, Gruber TM, Gross CA. (2002) Views of transcription initiation. Cell. V. 109, p. 417-420.

157. Zalenskaya K, Lee J, Gujuluva CN, Shin YK, Slutsky M, Goldfarb A. (1990) Recombinant RNA polymerase: inducible overexpression, purification and assembly of Escherichia coli rpo gene products. Gene. V. 89, p. 7-12.

158. Zaychikov E, Martin E, Denissova L, Kozlov M, Markovtsov V, Kashlev M, Heumann H, Nikiforov V, Goldfarb A, Mustaev A. (1996) Mapping of catalytic residues in the RNA polymerase active center. Science. V. 273, p. 107-109.

159. Zhang G, Campbell EA, Minakhin L, Richter C, Severinov K, Darst SA. (1999) Crystal structure of Thermus aquaticus core RNA polymerase at 3.3 A resolution. Cell. V. 98, p. 811-824.

160. Zuber P, Healy J, Carter HL 3rd, Cutting S, Moran CP Jr, Losick R. (1989) Mutation changing the specificity of an RNA polymerase sigma factor. J Mol Biol. V. 206, p. 605-614.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.