Изучение механизмов взаимодействия фотосинтетических электрон-транспортных белков методом прямого многочастичного моделирования тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.02, кандидат наук Коваленко, Илья Борисович

  • Коваленко, Илья Борисович
  • кандидат науккандидат наук
  • 2016, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.01.02
  • Количество страниц 208
Коваленко, Илья Борисович. Изучение механизмов взаимодействия фотосинтетических электрон-транспортных белков методом прямого многочастичного моделирования: дис. кандидат наук: 03.01.02 - Биофизика. Москва. 2016. 208 с.

Оглавление диссертации кандидат наук Коваленко, Илья Борисович

Список сокращений......................................................................................................4

ВВЕДЕНИЕ. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ.......................................5

Глава 1. Аналитический обзор существующих моделей взаимодействия белков...........................................................................................................................15

1.1 Математические кинетические модели образования белок-белковых

комплексов..................................................................................................................19

1.2 Метод броуновской динамики.......................................................................22

1.3 Белки электрон-транспортной цепи фотосинтеза........................................32

1.4 Применение метода броуновской динамики к моделированию

взаимодействия электронно-транспортных белков...............................................53

Глава 2. Метод прямого компьютерного моделирования взаимодействия белков...........................................................................................................................67

2.1 Физическая модель образования комплекса белков....................................67

2.2 Особенности моделирования диффузии белков..........................................71

2.3 Электростатическое взаимодействие белков................................................74

2.4 Анализ траекторий броуновской динамики.................................................78

Глава 3. Компьютерное моделирование взаимодействия пар фотосинтетических электрон-транспортных белков в растворе......................86

3.1 Модель взаимодействия пластоцианина и цитохрома/..............................88

3.2 Модель взаимодействия ферредоксина и ФНР..........................................103

3.3 Модель взаимодействия фотосистемы 1 с флаводоксином......................108

3.4 Модель взаимодействия фотосистемы 1 с ферредоксином......................113

3.5 Модель взаимодействия фотосистемы 1 с пластоцианином....................116

3.6 Модели взаимодействия белков из цианобактерий...................................119

Глава 4. Изучение влияния клеточного окружения на скорость образования комплексов белков............................................................................132

4.1 Моделирование влияния ширины люминального пространства на скорость связывания белков пластоцианина и цитохрома f ................................132

4.2 Эффект электрического поля мембраны при взаимодействии пластоцианина и цитохрома f.................................................................................138

4.3 Влияние размеров и формы реакционного объема на формирование кинетики редокс-превращений цитохрома f и Р700.............................................146

Глава 5. Идентификация промежуточных состояний в процессе диффузионного сближения электрон-транспортных белков...........................161

5.1 Определение областей связывания белковых молекул.............................161

5.2 Анализ энергетически выгодных столкновительных комплексов пластоцианина и цитохрома f.................................................................................163

5.3 Исследование эволюции метастабильных состояний при образовании комплекса электрон-транспортных белков пластоцианина и цитохрома f.......169

Обсуждение результатов..........................................................................................174

Заключение.................................................................................................................178

Выводы........................................................................................................................180

Список литературы...................................................................................................182

Список сокращений

АТФ - аденозинтрифосфат

НАДФ - никотинамидадениндинуклеотидфосфат

ADP - аденозиндифосфат

ATP - аденозинтрифосфат

Cu - ион меди в составе пластоцианина

Fe - ион железа в составе гема цитохрома f

ФНР, FNR - ферредоксин:НАДФ-редуктаза

ФАД - флавинадениндинуклеотид

ФМН - флавинмононуклеотид

H+ - ион водорода (протон)

hv - квант света

ЯМР - метод спектрометрии ядерного магнитного резонанса

NADP+, НАДФ+ - никотинамидадениндинуклеотидфосфат

NADPH,НАДФН-никотинамидадениндинуклеотидфосфат(восстановленный)

P680 - пигмент реакционного центра фотосистемы 2

P700 - пигмент реакционного центра фотосистемы 1

Pc - пластоцианин

PDB - база данных трёхмерных структур белков (RCSB Protein Data Bank)

pH - водородный показатель среды

PQ, ПХ - пластохинон

PQH2 - пластохинол

PSI, ФС1 - фотосистема 1

ССК1 - свето-собирающий комплекс 1

PSII, ФС2 - фотосистема 2

КВК - кислород-выделяющий комплекс

RMSD - минимальное среднеквадратичное отклонение положений атомов в двух трёхмерных структурах при их наилучшем выравнивании

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биофизика», 03.01.02 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение механизмов взаимодействия фотосинтетических электрон-транспортных белков методом прямого многочастичного моделирования»

ВВЕДЕНИЕ. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность темы исследования

В большинстве биологических систем белковые молекулы играют ключевую роль. Понимание механизмов их взаимодействий имеет принципиальное значение, как для фундаментальной науки, так и для медицины, фармацевтики и биотехнологии. Благодаря успехам структурной и молекулярной биологии многое известно об организации клетки, как на уровне отдельных молекул, так и субклеточных систем. С использованием методов рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса изучены пространственные структуры множества разных белков. Однако, изучение законов функционирования белков, их движения и взаимодействий в клеточном пространстве представляет значительные сложности. До сих пор остается невыясненным, каким образом физические законы взаимодействия биомакромолекул реализуются в сложном внутриклеточном интерьере, обеспечивая протекание «биологически целесообразных» процессов в живой клетке. Остается неясным, в какой степени электростатические взаимодействия влияют на скорость образования комплексов белков на различных этапах диффузионного сближения молекул.

Большую роль в изучении законов функционирования биомакромолекул играют методы компьютерного моделирования. В последнее время появились новые методы компьютерного моделирования, суперкомпьютеры получили широкое распространение как средство научного исследования. Кинетические феноменологические модели, в основу которых положено предположение о гомогенности системы, не позволяют учесть сложную пространственно-неоднородную организацию биохимических систем, и не позволяют описать локальные флуктуации концентраций реагентов и их затрудненную диффузию. Кроме того, такие общепринятые модели требуют дополнительных предположений о кинетических механизмах реакций. Методы молекулярной и броуновской динамики позволяют детально изучить механизм функционирования белковых молекул и образование комплекса пары молекул в растворе, но не

позволяют описать взаимодействие множества молекул в сложно организованных субклеточных системах.

Ключевые стадии переноса электрона в процессе фотосинтеза связаны с взаимодействием белков. В люмене тилакоида хлоропласта подвижный переносчик белок пластоцианин переносит электроны от цитохромного bf комплекса к фотосистеме 1. В строме хлоропласта белок ферредоксин осуществляет перенос электронов от фотосистемы 1 к ФНР. Для описания такой системы необходим многомасштабный метод моделирования, который учитывает, с одной стороны, сложную пространственную организацию фотосинтетической мембраны и неоднородное распределение реагентов в пространстве, а, с другой стороны, позволяет детально описать взаимодействие индивидуальных белковых молекул. Актуальной фундаментальной проблемой является разработка новых концептуальных подходов к компьютерному моделированию взаимодействия макромолекул, учитывающих как физические механизмы взаимодействия отдельных молекул друг с другом, так и поведение ансамблей молекул в сложной пространственно-неоднородной среде.

Степень разработанности темы исследования

В настоящее время не существует универсального метода моделирования процесса образования комплекса белков, учитывающего их электростатические взаимодействия, геометрическую и химическую комплементарность областей связывания, молекулярную подвижность в белок-белковом интерфейсе и гидрофобные взаимодействия, способного точно предсказать структуру образовавшегося комплекса и рассчитать кинетику этого процесса. Классическим вычислительным методом для моделирования образования комплексов белков является метод броуновской динамики, позволяющий оценить влияние дальнодействующих электростатических взаимодействий на скорость образования комплекса пары белков в растворе. Однако, при исследовании взаимодействия белков в таких биологических процессах, как фотосинтез и

дыхание, количество взаимодействующих белков ограничено несколькими сотнями реагентов, неравномерно распределенными в пространстве нескольких компартментов. Для описания взаимодействия белков в таких системах классический метод броуновской динамики уже не подходит, поскольку не позволяет описать взаимодействие множества белков в ограниченном заряженными мембранами пространстве. С другой стороны, классические методы химической кинетики, базирующиеся на понятии концентрации, не применимы для описания взаимодействия отдельных молекул и ансамблей, насчитывающих десятки молекул. Необходим новый метод, который бы описывал особенности взаимодействия индивидуальных молекул белков в сложно организованных биологических компартментах. Разработке и применению такого метода посвящена настоящая работа.

Цель и задачи работы

Цель диссертационной работы заключается в разработке метода прямого компьютерного моделирования взаимодействия белков и белковых комплексов, принимающих участие в фотосинтетическом электронном транспорте. При этом необходимо учитывать сложную трехмерную пространственную организацию как самих белков, так и субклеточной системы, в которой они находятся -хлоропласта, и неоднородное распределение трансмембранных комплексов в пространстве. Целью моделирования является изучение регуляции направленного потока электронов в клетке на основании знания пространственной структуры молекул-переносчиков электронов и геометрических характеристик реакционного объема, а также представлений об элементарных физических процессах, обеспечивающих взаимодействие компонентов системы.

В работе поставлены следующие основные задачи:

1. Разработать новый метод моделирования образования комплексов белков, учитывающий диффузию и электростатические взаимодействия ансамблей белковых молекул в пространственно-неоднородной среде.

2. На основе предложенного метода построить модели взаимодействия пар электрон-транспортных молекул белков в растворе: пластоцианина и цитохрома ^ ферредоксина и ФНР, пластоцианина и фотосистемы 1, ферредоксина и фотосистемы 1. С использованием моделей изучить зависимость скорости реакции взаимодействия белков от ионной силы и рН раствора, а также точечных мутаций белков. Сравнить скорости образования комплексов белков в цианобактериях и высших растениях.

3. Изучить влияние геометрических характеристик реакционного объема на скорость взаимодействия белков. Для взаимодействия электрон-транспортных белков пластоцианина и цитохрома f изучить зависимость скорости связывания от ширины люмена и величины заряда на фотосинтетической мембране.

4. Построить модель направленного переноса электрона в люмене тилакоида хлоропласта от цитохромного bf комплекса к фотосистеме 1 и изучить влияние размеров и формы мембраны на скорость этого процесса.

5. Детально исследовать процесс формирования комплекса белков пластоцианина и цитохрома f в растворе, выявить метастабильные состояния при формировании комплекса.

Научная новизна

Разработан новый метод прямого многочастичного моделирования взаимодействия белков на основе броуновской динамики, при учете реальных параметров трехмерной структуры белков и их электростатических взаимодействий. Созданы компьютерные модели взаимодействия белков и трансмембранных белковых комплексов, участвующих в цепи фотосинтетического электронного транспорта.

Показано, что скорость образования комплексов фотосинтетических электрон-транспортных белков зависит от геометрической формы, размеров и электростатического поля фотосинтетической мембраны, что соответствует экспериментальным данным. Показано, что кинетические характеристики

переноса электрона белком пластоцианином от цитохромного Ь/ комплекса к фотосистеме 1 в люмене тилакоида хлоропласта зависят от размеров и формы тилакоида хлоропласта. При моделировании взаимодействия белков пластоцианина и цитохрома / выявлены промежуточные метастабильные состояния на пути формирования комплекса.

Теоретическая и практическая значимость работы

Предложенный метод моделирования позволяет имитировать процессы белок-белкового взаимодействия участников фотосинтетического электронного транспорта с учетом неоднородной пространственной организации тилакоида хлоропласта и детального представления структуры составляющих ее индивидуальных белковых молекул. Метод позволяет исследовать влияние заряженных аминокислотных остатков, а также параметров среды (ионной силы и рН раствора) на скорость взаимодействия электрон-транспортных белков. Также метод позволяет исследовать роль геометрических факторов, таких, как размер и форма исследуемой системы, структурная организация компонентов в системе. Полученные в ходе выполнения работы результаты позволили выявить роль таких факторов, регулируемых со стороны физиологического состояния растительной клетки, как ионная сила, рН, вязкость, геометрические размеры и форма реакционного объема, заряд на мембранах, в изменении характера белок-белковых взаимодействий, осуществляющих регуляцию интенсивности и направленности электронного транспорта в хлоропласте.

Полученные результаты могут быть использованы при исследовании взаимодействия белков и белковых комплексов. Разработанные модели и комплексы программ могут служить для расчета констант скорости протекания белок-белковых реакций при различных значениях ионной силы и рН раствора и предсказывать изменение скорости реакции при точечных зарядовых мутациях белков. Применение разработанных программ может служить для выработки рекомендаций при оптимизации путей синтеза необходимых веществ (лекарств) в

фармацевтической промышленности, разработке новых лекарственных препаратов. Вычисленные значения констант скоростей реакций взаимодействия белков могут быть использованы в промышленности (биотехнологии) для оптимизации выхода биомассы и получения биотоплива (в том числе водорода).

Методология и методы исследования

В работе разрабатывается и используется метод прямого многочастичного моделирования образования комплексов белков. В данном методе белки представляются как твердые частицы, трехмерные модели которых строятся по данным Protein Data Bank. Для описания движения подвижных белков используется уравнение Ланжевена, описывающее изменение каждой координаты со временем под действием случайной и внешней сил. Электростатическое поле, создаваемое зарядами на поверхности белков, а также поле мембраны рассчитывается по уравнению Пуассона-Больцмана. Считается, что белки образовали комплекс, если расстояние между определенными атомами белков меньше, чем параметры модели (расстояния связывания). Моделирование производится в виртуальном трехмерном реакционном объеме, в котором случайным образом распределены молекулы белков.

Программная реализация метода представляет собой пакет программ для операционной системы Linux или Microsoft Windows, написанных на языке программирования С++. Программы могут выполняться как на персональном компьютере, так и на параллельном суперкомпьютере. Для молекулярно-динамических вычислений использовался пакет Gromacs. Для вычислений использовались суперкомпьютеры НИВЦ МГУ «Ломоносов» и «Чебышев». Для визуализации получаемых результатов разработана программа с графическим интерфейсом, позволяющая получать трехмерное изображение моделируемой системы.

Положения, выносимые на защиту:

1. Создан метод прямого многочастичного моделирования взаимодействия белков, позволяющий имитировать взаимодействие индивидуальных молекул белков в сложно организованных биологических компартментах.

2. Разработанные модели позволяют численно рассчитать значения констант скорости образования комплексов белков при различных значениях ионной силы и рН раствора.

3. Форма, размер и соотношение гранальной и стромальной частей тилакоидной мембраны играют большую роль в формировании кинетики восстановления P700 и окисления цитохрома /.

4. Показано, что дальнодействующие электростатические взаимодействия на больших расстояниях между белками влияют на ориентацию белков и способствуют сближению молекул в подходящей взаимной ориентации для последующего образования комплекса, а при сближении белков способствуют формированию метастабильных состояний. В некоторых цианобактериях электростатические взаимодействия играют меньшую роль, чем в высших растениях, так как в цианобактериях скорость образования комплексов пластоцианина с фотосистемой 1 и цитохромом / слабо зависит от ионной силы.

5. Изменение ионной силы раствора влияет на энергию электростатических взаимодействий, приводя при низких значениях ионной силы к формированию электростатических непродуктивных комплексов и, как следствие, к уменьшению скорости взаимодействия белков; при высоких значениях ионной силы происходит экранирование электрических зарядов белков противоионами, что также приводит к уменьшению скорости образования комплексов белков.

6. В процессе образования функционально-активного комплекса белков пластоцианина и цитохрома / выявлены два метастабильных состояния: в первом происходит частичная фиксация молекулы пластоцианина относительно

молекулы цитохрома f посредством электростатических взаимодействий, с ограниченной подвижностью незафиксированной части; это состояние может быстро трансформироваться в финальный комплекс. Во втором состоянии молекула пластоцианина зафиксирована электростатическими взаимодействиями в ориентации, в которой белки могут находиться длительное время, не образовывая функционально-активный комплекс.

Личный вклад автора заключается в сборе и анализе литературных данных, постановке задач, разработке путей решения поставленных задач, разработке методов исследования, проведении вычислений методами броуновской динамики, интерпретации результатов, подготовке публикаций и докладов по теме диссертационной работы. Часть расчетов методом броуновской динамики выполнена совместно с Абатуровой А.М., Дьяконовой А.Н., Князевой О.С., Хрущевым С.С, Федоровым В. А.

Степень достоверности и апробация результатов.

Достоверность исследования обусловлена тем, что вычисленные константы скорости для взаимодействия индивидуальных пар белков качественно и количественно совпадают с опубликованными экспериментальными данными в широком диапазоне значений ионной силы и рН раствора для дикого и мутантных типов белков. Параметры моделей оценивались на основе опубликованных данных лабораторных исследований индивидуальных взаимодействий пар белков в растворе.

Материалы диссертационной работы докладывались и обсуждались на научных семинарах МГУ, а также на следующих конференциях, симпозиумах и конгрессах:

Международной конференции по Фотосинтетическому электронному и протонному транспорту в высших растениях и водорослях, Арнем, Нидерланды, 2016 • VII международной конференции «Фотосинтез и устойчивое развитие-2016», Пущино, Россия, 2016 • Первом Российском кристаллографическом

конгрессе, Москва, Россия, 2016 • Международном симпозиуме по вычислительному материаловедению и биологическим наукам, Худжанд, Таджикистан, 2016 • 4-м Международном симпозиуме по молекулярной самосборке и биомолекулярным системам, Нагоя, Япония, 2015 • 5-м съезде биофизиков России, Ростов-на-Дону, Россия, 2015 • 5-ой Международной конференции «Математическая биология и биоинформатика», Пущино, Россия, 2014 • 1-м Международном симпозиуме по компьютерному моделированию в науке о материалах и биологии, Токио, Япония, 2013 • Международном симпозиуме «Компьютерное моделирование взаимодействия биомолекул», Дубна, Россия, 2013 • VI Российском симпозиуме «Белки и пептиды», Уфа, Россия, 2013 • Молодежной научно-практической конференции «Биофизика биоэнергетических процессов», Звенигородская биостанция им. С.Н. Скадовского МГУ им. М.В. Ломоносова, 2013 • 4-м съезде биофизиков России, Нижний Новгород, Россия, 2012 • 15-ой Международной научной конференции MOGRAN-15 «Современный групповой анализ», Кемер, Турция, 2012 • 4-ой Международной конференции «Математическая биология и биоинформатика», Пущино, Россия, 2012 • Семнадцатой международной конференции по биомакромолекулам, Олбани, США, 2011 • Международном симпозиуме по флавинам и флавопротеинам, Хака, Испания, 2008 • Международном симпозиуме «Тенденции в исследовании взаимодействий между биологическими макромолекулами», Севилья, Испания, 2007 • Международной конференции по фотосинтезу, Пущино, Россия, 2006 • Рабочем семинаре по компьютерному моделированию взаимодействия белков, Ньюкасл-на-Тайне, Великобритания, 2006 • 5-й и 6-й Европейских конференциях по теоретической и математической биологии, Милан, Италия, 2002 и Дрезден, Германия, 2005 • Третьем съезде биофизиков России, Воронеж, Россия, 2004 • 5-й международной конференции по биологической физике, Гетеборг, Швеция, 2004 • 10-24 Международных конференциях «Математика. Компьютер. Образование», Пущино, Дубна, Россия, 2000-2016.

Благодарности

Работа была выполнена при поддержке грантов РФФИ 15-04-08681, 15-0708927, 14-04-00302, 12-07-33036, 12-04-31839, 11-04-01268, 11-04-01019, 08-0400354, 07-04-00375, 04-07-90278, Министерства образования и науки РФ (номер соглашения 14.616.21.0044, уникальный идентификатор проекта ЯРМБР161615Х0044) и Совета при Президенте РФ по грантам и финансовой поддержке ведущих научных школ (грант НШ 7885.2010.4). Вычислительные эксперименты проводились в Суперкомпьютерном центре Московского государственного университета имени М.В.Ломоносова с использованием суперкомпьютера Ломоносов [Воеводин, 2012]. Автор благодарит сотрудников кафедры биофизики Биологического факультета Московского государственного университета имени М.В.Ломоносова за помощь и поддержку, а также ценные замечания по содержанию работы.

Публикации. Основные результаты работы изложены в 25 оригинальных статьях, опубликованных в рецензируемых журналах, входящих в перечень ВАК РФ.

Глава 1. Аналитический обзор существующих моделей

взаимодействия белков

Образованные белками комплексы могут быть короткоживущими, или переходными (англ. transient), распадающимися после прохождения реакции, и стабильными - в этом случае белки составляют постоянный долгоживущий комплекс. В англоязычной литературе процесс связывания белков для образования короткоживущего комплекса называется докингом (англ. docking).

Проблема образования короткоживущих белок-белковых комплексов чрезвычайно актуальна. В процессе образования комплекса белков определяющую роль играют такие факторы, как дальнодействующие электростатические взаимодействия между поверхностями белков, геометрическая и химическая комплементарность областей связывания, молекулярная подвижность в белок-белковом интерфейсе, гидрофобные взаимодействия [Schreiber, 2009; Tramontano, 2005].

Связывание белков включает в себя процессы диффузии и формирования динамического диффузионно-столкновительного (англ. encounter) комплекса, находящегося в равновесии с финальным комплексом [Schilder, 2013; Tang, 2006; Ubbink, 2009]. Под финальным комплексом понимают состояние белков, в котором может быть осуществлена их физиологическая функция, для электронно-транспортных белков это перенос электрона. В настоящее время общепринятой считается модель, согласно которой формирование диффузионно-столкновительного комплекса происходит главным образом благодаря действию дальнодействующих электростатических сил, а финальное состояние определяется короткодействующими взаимодействиями [Schreiber, 2002].

Состоянию финального комплекса может предшествовать так называемое состояние «диффузионного захвата» (англ. diffusional entrapment) [Northrup, 1992], при котором в результате межмолекулярных взаимодействий, в основном

электростатических, ограничиваются поступательные степени свободы молекул белков и они не могут удалиться друг от друга, но могут совершать вращательные движения вокруг точки контакта. Формирование диффузионно-столкновительных комплексов может способствовать как быстрому формированию финального комплекса, так и образованию так называемых непродуктивных комплексов, для которых невозможна трансформация в финальный комплекс [Spaar, 2006].

Вместе с тем, для белков со слабой комплементарностью электростатических зарядов в белок-белковом интерфейсе было теоретически показано, что гидрофобные взаимодействия играют главную роль в образовании комплекса [Camacho, 2000]. Более того, процессы частичной десольвации наблюдаются уже в некоторых диффузионно-столкновительных комплексах [Kim, 2008]. Кроме того, в процессах образования комплексов белков могут играть роль эффекты краудинга [Dix, 2008].

В настоящее время не существует универсального метода моделирования процесса образования комплекса белков, учитывающего все взаимодействия между белками и позволяющего точно предсказать структуру образовавшегося комплекса и кинетику этого процесса.

Метод броуновской динамики широко используется для моделирования белок-белковых взаимодействий [Mereghetti, 2010]. Этот метод позволяет оценить влияние дальнодействующих электростатических взаимодействий на скорость образования белок-белковых комплексов и, таким образом, корректно описать эффекты изменяющих заряд точечных мутаций белков, а также ионной силы и рН раствора. Классические реализации этого метода неоднократно применялись для исследования взаимодействия фотосинтетических электрон-транспортных белков, например, пластоцианина и цитохрома f (группа Е. Гросс в университете штата Огайо, группа Р. Уэйд в Европейской лаборатории молекулярной биологии, Е. Кнапп в Свободном университете Берлина), однако, они не позволили учесть молекулярную подвижность белков и гидрофобные взаимодействия, которые

могут играть важную роль в образовании белок-белковых комплексов и влиять на кинетику этого процесса [Kieslich, 2010].

Метод молекулярной динамики широко используется для моделирования конформационной подвижности белков и определения термодинамических характеристик образования белок-белковых комплексов [Mukherjee, 2008; Omelyan, 2009; Шайтан, 2014; Bozdaganyan, 2014; Klepeis, 2009; Perilla, 2015]. Однако применение этого метода для моделирования кинетики взаимодействия белков и вычисления констант скорости связывания пока не возможно, но является делом ближайшего будущего, благодаря развитию высокопроизводительных суперкомпьютеров с большим количеством вычислительных ядер [Astuti, 2009; Páll, 2015]. К настоящему времени в мире существует всего несколько попыток изучения кинетики взаимодействий белок-лиганд с помощью методов молекулярной динамики. Исследовательская группа Джованни де Фабритиса из университета Пумпеу Фабра в Барселоне применяет реализацию метода молекулярной динамики с явно заданным растворителем для графических процессоров для изучения взаимодействия белков с малыми молекулами [Buch, 2011]. Применение сразу нескольких графических карт одновременно позволило получить несколько сотен траекторий молекулярной динамики по 100 нс каждая и таким образом «реконструировать» процесс связывания молекулы бензамидина с белком трипсином и вычислить свободную энергию связывания и кинетические константы скорости этого процесса. Однако возможность применения такого подхода к изучению взаимодействия белков в настоящее время ограничена существующими вычислительными средствами. Группой В. Барсегова из университета штата Массачусеттс ведется разработка метода моделирования взаимодействия белков с использованием моделей неявно заданного растворителя (SASA и GB) [Zhmurov, 2010]. Однако предварительные результаты расчетов показывают необходимость явного учета растворителя для оценки кинетических параметров межмолекулярного взаимодействия.

Так называемые «крупнозернистые» (англ. coarse-grain) модели являются промежуточными по уровню детализации между классическими моделями броуновской динамики и полноатомными молекулярно-динамическими моделями [Baaden, 2013]. Существует несколько реализаций такого подхода: Browndye [Huber, 2010], BD_BOX [Dlugosz, 2011], Brownmove [Geyer, 2011] и SOP-GPU [Zhmurov, 2010]. «Крупнозернистое» моделирование используется также как многомасштабный метод [Noid, 2008]. Существует метод объединения «крупнозернистого» и полноатомного подходов для описания отдельных частей сложной системы [Poblete, 2010]. «Крупнозернистое» моделирование пока не применялось для моделирования взаимодействия фотосинтетических электрон-транспортных белков. Данные, получаемые с использованием различных "крупнозернистых" моделей молекулярной динамики, пока не подходят для кинетического анализа.

Сложность компьютерного моделирования образования белок-белковых комплексов заключается в том, что этот процесс имеет динамический характер и необходимо учитывать молекулярную подвижность белков и поведение молекул растворителя на временах порядка микросекунд. Реализация такого подхода в полном объеме пока еще невозможна ввиду отсутствия необходимой вычислительной мощности. Однако в настоящее время постоянное увеличение доступных исследователям вычислительных ресурсов уже позволяет использовать метод молекулярной динамики для изучения процесса образования комплекса белка и малой молекулы. В дальнейшем развитие вычислительной техники приведет к возможности использовать «вычислительный микроскоп» [Schulten, 2011] для «наблюдения» за процессами взаимодействия белков на микросекундных временных масштабах.

Похожие диссертационные работы по специальности «Биофизика», 03.01.02 шифр ВАК

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Коваленко, Илья Борисович, 2016 год

Список литературы

1. Абатурова А.М. Исследование образования комплекса флаводоксина и фотосистемы 1 методами прямого многочастичного компьютерного моделирования / А. М. Абатурова, И. Б. Коваленко, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Компьютерные исследования и моделирование - 2009. - Т. 1 - № 1 - С.85-91.

2. Вершубский А.В. Электронный и протонный транспорт в хлоропластах с учетом латеральной гетерогенности тилакоидов. Математическая модель / А. В. Вершубский, В. И. Приклонский, А. Н. Тихонов // Биофизика -2001. - Т. 46 - № 3 - С.471-481.

3. Вершубский А.В. Математическая модель диффузионно-контролируемых процессов электронного и протонного транспорта в хлоропластах с неоднородным распределением фотосистем I и II в тилакоидах / А. В. Вершубский, В. И. Приклонский, А. Н. Тихонов // Биологические мембраны - 2003. - Т. 20 - № 2 - С.184-192.

4. Воеводин В.В. Практика суперкомпьютера "Ломоносов" / В. В. Воеводин, С. А. Жуматий, С. И. Соболев, А. С. Антонов, П. А. Брызгалов, Д. А. Никитенко, К. С. Стефанов, В. В. Воеводин // Открытые системы - 2012. - № 7.

5. Воробьев А.Х. Диффузионные задачи в химической кинетике / А. Х. Воробьев - Москва: Издательство Московского университета, 2003.

6. Говинджи Фотосинтез / Говинджи - Т. 1 - Москва: "Мир," 1987.

7. Грачев Н.Е. Моделирование фазового и компонентного разделения в биологических мембранах / Н. Е. Грачев, О. С. Князева, И. Б. Коваленко // Вестник МГУ. Серия 3. Физика. Астрономия. - 2010. - Т. 3 - С.69-72.

8. Дой М. Динамическая теория полимеров / М. Дой, С. Эдвардс -Москва: Мир, 1998.- 441с.

9. Дубинский А.Ю. Математическая модель тилакоида как распределенной гетерогенной системы электронного и протонного транспорта / А. Ю. Дубинский, А. Н. Тихонов // Биофизика - 1997. - Т. 42 - № 3 - С.644-660.

10. Дьяконова А.Н. Роль электростатических взаимодействий при образовании комплексов ферредоксин-ферредоксин-НАДФ+-редуктаза и ферредоксин-гидрогеназа / А. Н. Дьяконова, С. С. Хрущев, И. Б. Коваленко, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Биофизика - 2016. - Т. 61 - № 4 - С.677-685.

11. Ермакова Е.А. Сравнительное изучение реакции взаимодействия Bacillus umyloliquefaciens рибонуклеазы (барназы) и Bacillus intermedius рибонуклеазы (биназы) с барстаром методом броуновской динамики / Е. А. Ермакова // Биофизика - 2006. - Т. 51 - № 2 - С.242-249.

12. Князева О.С. Многочастичная модель диффузии и взаимодействия пластоцианина с цитохромом f в электростатическом поле фотосинтетической мембраны / О. С. Князева, И. Б. Коваленко, А. М. Абатурова, Г. Ю. Ризниченко, Е. А. Грачев, А. Б. Рубин // Биофизика - 2010. - Т. 55 - № 2 - С.259-268.

13. Кобзарь А.И. Прикладная математическая статистика. Для инженеров и научных работников / А. И. Кобзарь - М.: ФИЗМАТЛИТ, 2006.

14. Коваленко И.Б. Компьютерное моделирование образования комплекса между пластоцианином и цитохромом f в люмене тилакоида / И. Б. Коваленко, А. М. Абатурова, П. А. Громов, Д. М. Устинин, Е. А. Грачев, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Биофизика - 2008. - Т. 53 - № 2 - С.261-270.

15. Коваленко И.Б. Новый метод компьютерного моделирования образования белок-белковых комплексов / И. Б. Коваленко, А. М. Абатурова, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Доклады Академии наук - 2009a. - Т. 427 - № 5 -С.696-698.

16. Коваленко И.Б. Многочастичное компьютерное моделирование процессов электронного транспорта в мембране тилакоида / И. Б. Коваленко, А. М. Абатурова, Д. М. Устинин, Г. Ю. Ризниченко, Е. А. Грачев, А. Б. Рубин // Биофизика - 2007. - Т. 52 - № 3 - С.492-502.

17. Коваленко И.Б. Математическое моделирование электрического поля фотосинтетической мембраны / И. Б. Коваленко, О. С. Князева, А. М. Абатурова, Г. Ю. Ризниченко, Е. А. Грачев, Р. А.Б. // Сб. науч. трудов 3 международного

симпозиума «Симметрии теоретический и методический аспекты», Астрахань, 1015 сентября 2009. Изд-во ОГОУ ДПО «АИПКП», С.89-96. - 2009Ь.

18. Коваленко И.Б. Механизмы взаимодействия белков-переносчиков электрона в фотосинтетических мембранах цианобактерий / И. Б. Коваленко, О. С. Князева, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Доклады Академии наук - 2011. - Т. 440 - № 2 - С.272-274.

19. Коваленко И.Б. Компьютерное моделирование взаимодействия пластоцианина с цитохромом f и фотосистемой 1 в цианобактериях РЬогш1ёшш 1аш1по8иш / И. Б. Коваленко, О. С. Князева, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Биофизика - 2014. - Т. 59 - № 1 - С.5-11.

20. Коваленко И.Б. Прямое моделирование циклического транспорта электронов вокруг ФС1 / И. Б. Коваленко, Д. М. Устинин, Н. Е. Грачев, Е. А. Грачев, Г. Ю. Ризниченко // Математика. Компьютер. Образование. - Пущино, 2003. - Т. 3 - С.243-252.

21. Коваленко И.Б. Роль электростатических взаимодействий в процессе диффузионного сближения и докингаэлектронтранспортных белков / И. Б. Коваленко, С. С. Хрущев, В. А. Федоров, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // ДАН -2016. - Т. 468 - № 2 - С.1-5.

22. Мокроносов А.Т. Фотосинтез. Физиолого-экологические и биохимические аспекты / А. Т. Мокроносов, В. Ф. Гавриленко - Москва: Издательство Московского университета, 1992.

23. Мокроносов А.Т. Фотосинтез. Физиолого-экологические и биохимические аспекты / А. Т. Мокроносов, В. Ф. Гавриленко, Т. В. Жигалова -М.: Академия, 2006. Вып. 2- 448 с.

24. Ризниченко Г.Ю. Математические модели первичных процессов фотосинтеза / Г. Ю. Ризниченко // ВИНИТИ - 1991. - Т. 31.

25. Ризниченко Г.Ю. Математическое и компьютерное моделирование первичных процессов фотосинтеза / Г. Ю. Ризниченко, Н. Е. Беляева, И. Б. Коваленко, А. Б. Рубин // Биофизика - 2009. - Т. 54 - № 1 - С.16-33.

26. Ризниченко Г.Ю. Многочастичное моделирование взаимодействия белков в фотосинтетической мембране / Г. Ю. Ризниченко, И. Б. Коваленко, А. М. Абатурова, А. Н. Дьяконова, О. С. Князева, Д. М. Устинин, С. С. Хрущев, А. Б. Рубин // Биофизика - 2011. - Т. 56 - № 5 - С.775-786.

27. Ризниченко Г.Ю. Модели регуляции фотосинтетического электронного транспорта // Проблемы регуляции в биологических системах. Биофизические аспекты / под ред. А.Б. Рубин. М.-Ижевск: Регулярная и хаотическая динамика, 2007. - С. 165-194.

28. Рубин А.Б. Биофизика: в 3-х томах. Том 3. Биофизика клеточных процессов. Механизмы первичных фотобиологических процессов / А. Б. Рубин -Москва-Ижевск: ИКИ, 2013.- 480 с.

29. Рубин А.Б.Б. Биофизика / А. Б. Б. Рубин - Т. 2 - Москва: Книжный дом "Университет," 2000. Вып. 2.

30. Устинин Д.М. Сопряжение различных методов компьютерного моделирования в комплексной модели фотосинтетической мембраны / Д. М. Устинин, И. Б. Коваленко, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Компьютерные исследования и моделирование - 2013. - Т. 5 - № 1 - С.65-81.

31. Финкельштейн А.В. Физика белка / А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын - М.: Книжный дом «Университет», 2002.

32. Хрущев С.С. Моделирование белок-белковых взаимодействий с применением программного комплекса многочастичной броуновской динамики ProKSim / С. С. Хрущев, А. М. Абатурова, А. Н. Дьяконова, Д. М. Устинин, Д. В. Зленко, В. А. Федоров, И. Б. Коваленко, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Компьютерные исследования и моделирование - 2013. - Т. 5 - № 1 - С.47-64.

33. Хрущев С.С. Идентификация промежуточных состояний в процессе диффузионного сближения электрон-транспортных белков пластоцианина и цитохрома f / С. С. Хрущев, А. М. Абатурова, В. А. Федоров, И. Б. Коваленко, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Биофизика - 2015a. - Т. 60 - № 4 - С.629-638.

34. Хрущев С.С. Моделирование взаимодействий белков фотосинтетической электрон-транспортной цепи фотосинтеза методом броуновской динамики / С. С. Хрущев, А. М. Абатурова, А. Н. Дьяконова, В. А. Федоров, Д. М. Устинин, И. Б. Коваленко, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин // Биофизика - 2015b. - Т. 60 - № 2 - С.270-292.

35. Шайтан К.В. Структура и динамика функционирования конформационно подвижных молекулярных систем / К. В. Шайтан // Химическая физика - 2014. - Т. 33 - № 7 - С.53-63.

36. Abraham M.J. GROMACS: High performance шо1еси1аг simulations through multi-level para11e1ism from 1aptops to supercomputers / M. J. Abraham, T. Murtola, R. Schulz, S. Pall, J. C. Smith, B. Hess, E. Lindahl // SoftwareX - 2015. - V. 1-2 - P.19-25.

37. Akerlund H.E. Isoe1ectric points of sphinach thylakoid membrane surface as determind by cross partion / H. E. Akerlund, B. Andersson, A. Persson, A. Albertsson // Biochim. Biophys. Acta - 1979. - V. 552 - P.238-246.

38. Albarran C. The specificity in the interaction between cytochrome f and plastocyanin from the cyanobacterium Nostoc sp. PCC 7119 is mainly determined by the copper protein / C. Albarran, J. Navarro, M. de la Rosa, M. Hervas // Biochemistry -2007. - V. 46 - P.997-1003.

39. Albertsson P.-A. A quantitative model of the domain structure of the photosynthetic membrane / P.-A. Albertsson // Trends Plant Sci. - 2001a. - V. 6 - № 8 - P.349-354.

40. Albertsson P.-A. A remarcable constancy in the relative amount of stroma lamellae of chloroplasts from plants, and its functional significance. // "International Congr. Photosynth. Brisbane, Aust. 2001b.

41. Alsallaq R. Energy landscape and transition state of protein-protein association / R. Alsallaq, H. X. Zhou // Biophys J. - 2007. - V. 92 - P.1486-1502.

42. Amunts A. The structure of a plant photosystem I supercomplex at 3.4 A resolution / A. Amunts, O. Drory, N. Nelson // Nature - 2007. - V. 447 - P.58-63.

43. Amunts A. Structure determination and improved model of plant photosystem I. / A. Amunts, H. Toporik, A. Borovikova, N. Nelson // J. Biol. Chem. -2010. - V. 285 - № 5 - P.3478-86.

44. Andrews S.S. Stochastic simulation of chemical reactions with spatial resolution and single molucule detail / S. S. Andrews, D. Bray // Phys. Biol. - 2004. -V. 1 - P.137-151.

45. Ankerst M. OPTICS: Ordering Points To Identify the Clustering Structure // Proc. ACM SIGMOD, Philadelphia, PA 1999. - 49-60^

46. Antal T.K. Photosynthesis-related quantities for education and modeling / T. K. Antal, I. B. Kovalenko, E. Tyystjarvi, A. B. Rubin // Photosynth. Res. - 2013. -V. 117 - P.1-30.

47. Arvidsson P.-O. A model for the topology of the chloroplast thylakoid membrane / P.-O. Arvidsson, C. Sundby // Aust. J. Plant Physiol. - 1999. - V. 26 -P.687-694.

48. Astuti A.D. Performance Analysis on Molecular Dynamics Simulation of Protein Using GROMACS / A. D. Astuti, A. B. Mutiara // Technology - 2009. - P.8.

49. Austin J.R. Three-dimensional architecture of grana and stroma thylakoids of higher plants as determined by electron tomography. / J. R. Austin, L. A. Staehelin // Plant Physiol. - 2011. - V. 155 - № 4 - P.1601-11.

50. Autenrieth F. Classical force field parameters for the heme prosthetic group of cytochrome c. / F. Autenrieth, E. Tajkhorshid, J. Baudry, Z. Luthey-Schulten // J. Comput. Chem. - 2004. - V. 25 - № 13 - P.1613-22.

51. Baaden M. Coarse-grain modelling of protein-protein interactions / M. Baaden, S. J. Marrink // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2013.

52. Baker N.A. Electrostatics of nanosystems: application to microtubules and the ribosome. / N. A. Baker, D. Sept, S. Joseph, M. J. Holst, J. A. McCammon // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. - 2001. - V. 98 - № 18 - P.10037-41.

53. Barber J. Influence of surface charges on thylakoid structure and function / J. Barber // Annu. Rev. Plant Physiol. - 1982. - V. 33 - P.261-295.

54. Bas D.C. Very fast prediction and rationalization of pKa values for protein-ligand complexes. / D. C. Bas, D. M. Rogers, J. H. Jensen // Proteins - 2008. - V. 73 -№ 3 - P.765-83.

55. Batie C.J. Electron transfer by ferredoxin:NADP+ reductase. Rapid-reaction evidence for participation of a ternary complex / C. J. Batie, H. Kamin // J. Biol. Chem. - 1984. - V. 259 - № 19 - P.11976-85.

56. Beard D.A. Modeling salt-mediated electrostatics of macromolecules: the discrete surface charge optimization algorithm and its application to the nucleosome. / D. A. Beard, T. Schlick // Biopolymers - 2001. - V. 58 - № 1 - P.106-15.

57. Ben-Shem A. Crystal structure of plant photosystem I / A. Ben-Shem, F. Frolow, N. Nelson // Nature - 2003. - V. 426 - P.630-635.

58. Berg O.G. Diffusion-controlled macromolecular interactions. / O. G. Berg, P. H. von Hippel // Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. - Annual Reviews 4139 El Camino Way, P.O. Box 10139, Palo Alto, CA 94303-0139, USA, 1985. - V. 14 -P.131-60.

59. Berman H. The worldwide Protein Data Bank (wwPDB): ensuring a single, uniform archive of PDB data / H. Berman, K. Henrick, H. Nakamura, J. L. Markley // Nucleic Acids Res. - Oxford University Press, 2007. - V. 35 - № Database issue -P.D301-D303.

60. Bicout D.J. Stochastic Dynamics Simulations of Macromolecular Diffusion in a Model of the Cytoplasm of Escherichia coli / D. J. Bicout, M. J. Field // J. Phys. Chem. - American Chemical Society, 1996. - V. 100 - № 7 - P.2489-2497.

61. Bozdaganyan M. Identification of best protein crystallization methods by molecular dynamics / M. Bozdaganyan, N. Bragazzi, E. Pechkova, K. Shaitan, C. Nicolini // Crit. Rev. Eukaryot. Gene Expr. - 2014. - V. 24 - № 4 - P.311-324.

62. Brettel K. Electron transfer and arrangement of the redox cofactors in photosystem I / K. Brettel // Biochim. Biophys. Acta - 1997. - V. 1318 - P.322-373.

63. Buch I. Complete reconstruction of an enzyme-inhibitor binding process by molecular dynamics simulations. / I. Buch, T. Giorgino, G. De Fabritiis // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. - National Acad Sciences, 2011. - V. 108 - № 25 - P.10184-10189.

64. Camacho C.J. Kinetics of Desolvation-Mediated Protein-Protein Binding / C. J. Camacho, S. R. Kimura, C. DeLisi, S. Vajda // Biophys. J. - 2000. - V. 78 - № 3 -P.1094-1105.

65. Crowley P. The complex of parsley plastocyanin and turnip cytochrome f: a structurally distorted but kinetically functional acidic patch / P. Crowley, D. Hunter, K. Sato, W. McFarlane, C. Dennison // Biochem. J. - 2003. - V. 378 - P.45-51.

66. Crowley P.B. Hydrophobic interactions in a cyanobacterial plastocyanin-cytochrome f complex / P. B. Crowley, G. Otting, B. G. Schlarb-Ridley, G. W. Canters, M. Ubbink // J. Am. Chem. Soc. - 2001. - V. 123 - P. 10444-10453.

67. Cruz J.A. Inhibition of plastocyanin to P700+ electron transfer in Clamidomonas reinhardtii by hyperosmotic stress / J. A. Cruz, B. A. Salbilla, A. Kanazawa, D. M. Kramer // Plant Physiol. - 2001. - V. 127 - P.1167-1179.

68. Dahlin C. Surface charge densities and membrane fluidities in thylakoids with different degrees of thylakoid appression after norflurazon treatment / C. Dahlin // Photosynthetica - 2003. - V. 41 - № 4 - P.635-639.

69. Davis M.E. Electrostatics and diffusion of molecules in solution -simulations with the University-of-Houston-Brownian Dynamics program / M. E. Davis, J. D. Madura, B. A. Luty, J. A. A. McCammon // Comput. Phys. Commun. -1991. - V. 62 - № 2-3 - P.187-197.

70. Dawson R.M.C. Data for Biochemical Research (third edition) / R. M. C. Dawson, D. C. Elliott, W. H. Elliott, K. M. Jones / под ред. R.M.C. Dawson, D.C. Elliott, W.H. Elliott, K.M. Jones. - - Oxford: Clarendon Press, 1986.

71. De-Pascalis A.R. Binding of ferredoxin to ferredoxin:NADP(+) oxidoreductase: The role of carboxyl groups, electrostatic surface potential, and molecular dipole moment. / A. R. De-Pascalis, I. Jelesarov, F. Ackermann, W. H.

Koppenol, M. Hirasawa, D. B. Knaff, H. R. Bosshard // Protein Sci. - 1993. - V. 2 -P.1126-1135.

72. Dekker J.P. Supramolecular organization of thylakoid membrane proteins in green plants / J. P. Dekker, E. J. Boekema // Biochim. Biophys. Acta - 2005. - V. 1706 - P. 12-39.

73. Diakonova A.N. Influence of pH and ionic strength on electrostatic properties of ferredoxin, FNR, and hydrogenase and the rate constants of their interaction / A. N. Diakonova, S. S. Khrushchev, I. B. Kovalenko, G. Y. Riznichenko, A. B. Rubin // Phys. Biol. - 2016. - V. 13 - № 5 - P.56004.

74. Díaz-Moreno I. Structure of the complex between plastocyanin and cytochrome f from the cyanobacterium Nostoc sp. PCC 7119 as determined by paramagnetic NMR / I. Díaz-Moreno, A. Díaz-Quintana, M. A. De la Rosa, M. Ubbink // J. Biol. Chem. - 2005a. - V. 280 - № 19 - P.18908-15.

75. Díaz-Moreno I. Structure of the complex between plastocyanin and cytochrome f from the cyanobacterium Nostoc sp. PCC 7119 as determined by paramagnetic NMR. The balance between electrostatic and hydrophobic interactions within the transient complex determines the relati / I. Díaz-Moreno, A. Díaz-Quintana, M. A. De la Rosa, M. Ubbink // J. Biol. Chem. - 2005b. - V. 280 - № 19 - P.18908-15.

76. Diaz-Moreno I. Electrostatic strain and concerted motions in the transient complex between plastocyanin and cytochrome f from the cyanobacterium Phormidium laminosum / I. Diaz-Moreno, F. J. Munoz-Lopez, E. Frutos-Beltran, M. A. De la Rosa, A. Diaz-Quintana // Bioelectrochemistry - 2009. - V. 77 - № 1 - P.43-52.

77. Diaz-Quintana A. A comparative structural and functional analysis of cyanobacterial plastocyanin and cytochrome c6 as alternative electron donors to Photosystem I / A. Diaz-Quintana, J. A. Navarro, M. Hervas, F. P. Molina-Heredia, B. De la Cerda, M. A. De la Rosa // Photosynth. Res. - 2003. - V. 75 - P.97-110.

78. Dix J.A. Crowding Effects on Diffusion in Solutions and Cells / J. A. Dix, A. S. Verkman // Annu. Rev. Biophys. - Annual Reviews, 2008. - V. 37 - P.247-263.

79. Dlugosz M. Brownian dynamics simulations on CPU and GPU with BD_BOX. / M. Dlugosz, P. Zielinski, J. Trylska, M. Dlugosz, P. Zielinski, J. Trylska // J. Comput. Chem. - 2011. - V. 32 - № 12 - P.2734-44.

80. Drepper F. Binding Dynamics and Electron Transfer between Plastocyanin and Photosystem I / F. Drepper, M. Hippler, W. Nitschke, W. Haehnel // Biochemistry -1996. - V. 35 - P.1282-1295.

81. Einstein A. Über die von der molekularkinetischen Theorie der Wärme geforderte Bewegung von in ruhenden Flüssigkeiten suspendierten Teilchen / A. Einstein // Ann. Phys. - 1905. - V. 322 - № 8 - P.549-560.

82. Elke A. DeLiClu: Boosting Robustness, Completeness, Usability, and Efficiency of Hierarchical Clustering by a Closest Pair Ranking // Proc. 10th Pacific-Asian Conf. Adv. Knowl. Discov. Data Min. 2006. - 119-128с.

83. Ermak D.L. Brownian dynamics with hydrodynamic interactions / D. L. Ermak, J. A. McCammon // J.Chem.Phys. - 1978. - V. 69 - № 4 - P.1353-1360.

84. Fersht A.R. Enzyme structure and mechanism / A. R. Fersht - New York: W. H. Freeman & Co, 1985. Вып. Second edi.

85. Flock D. A Brownian Dynamics Study: The Effect of a Membrane Environment on an Electron Transfer System / D. Flock, V. Helms // Biophys. J. -2004. - V. 87 - P.65-74.

86. Fogolari F. The Poisson-Boltzmann Equation for Biomolecular Electrostatics: A Tool for Structural Biology / F. Fogolari, A. Brigo, H. Molinari // J. Mol. Recognit. - 2002. - V. 15 - P.377-392.

87. Gabdoulline R.R. Effective Charges for Macromolecules in Solvent / R. R. Gabdoulline, R. C. Wade // J. Phys. Chem. - American Chemical Society, 1996. - V. 100 - № 9 - P.3868-3878.

88. Gabdoulline R.R. Simulation of the diffusional association of barnase and barstar / R. R. Gabdoulline, R. C. Wade // Biophys J - 1997. - V. 72 - № 5 - P.1917-1929.

89. Gabdoulline R.R. Brownian Dynamics Simulation of Protein-Protein Diffusional Encounter / R. R. Gabdoulline, R. C. Wade // Methods - Elsevier, 1998. -V. 14 - № 3 - P.329-341.

90. Gabdoulline R.R. On the protein-protein diffusional encounter complex. / R. R. Gabdoulline, R. C. Wade // J. Mol. Recognit. JMR - 1999. - V. 12 - № 4 -P.226-234.

91. Gabdoulline R.R. Biomolecular diffusional association / R. R. Gabdoulline, R. C. Wade // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2002. - V. 12 - № 2 - P.204-213.

92. Gabdoulline R.R. On the contributions of diffusion and thermal activation to electron transfer between Phormidium laminosum plastocyanin and cytochrome f: Brownian dynamics simulations with explicit modeling of nonpolar desolvation interactions and electron transfer event / R. R. Gabdoulline, R. C. Wade // J. Am. Chem. Soc. - American Chemical Society, 2009. - V. 131 - № 26 - P.9230-8.

93. Geyer T. Many-particle Brownian and Langevin Dynamics Simulations with the Brownmove package. / T. Geyer // BMC Biophys. - 2011. - V. 4 - № 1 - P.7.

94. Gross E.L. Plastocyanin: structure, location, diffusion and electron transfer mechanisms // Biochem. Mol. Biol. Plants - V. V / под ред. B. Buchanan, W. Gruissem, R. Jones. Kluwer Academic Publishers, 1996. - 413-429с.

95. Gross E.L. A Brownian Dynamics Study of the Interaction of Phormidium laminosum Plastocyanin with Phormidium laminosum Cytochrome f / E. L. Gross // Biophys. J. - 2004. - V. 87 - P.2043-2059.

96. Gross E.L. A Brownian Dynamics computational study of the interaction of spinach plastocyanin with turnip cytochrome f: the importance of plastocyanin conformational changes. / E. L. Gross // Photosynth. Res. - 2007. - V. 94 - № 2-3 -P.411-22.

97. Gross E.L. Brownian dynamics simulations of the interaction of Chlamydomonas cytochrome f with plastocyanin and cytochrome c6 / E. L. Gross, D. C. Pearson Jr. // Biophys. J. - 2003a. - V. 85 - P.2055-2068.

98. Gross E.L. Brownian dynamics simulations of the interaction of Chlamydomonas cytochrome f with plastocyanin and cytochrome c6 / E. L. Gross, D. C. Pearson Jr., D. C. Pearson // Biophys. J. - 2003b. - V. 85 - № 3 - P.2055-2068.

99. Gross E.L. A brownian dynamics study of the interaction of Phormidium cytochrome f with various cyanobacterial plastocyanins / E. L. Gross, I. Rosenberg // Biophys. J. - 2006. - V. 90 - P.366-380.

100. Haddadian E.J. Brownian Dynamics Study of Cytochrome f Interactions with Cytochromec6 and Plastocyanin in Chlamydomonas reinhardtii Plastocyanin,and Cytochrome c6 Mutants / E. J. Haddadian, E. L. Gross // Biophys. J. - 2005. - V. 88 -P.2323-2339.

101. Haddadian E.J. A Brownian Dynamics Study of the Interactions of the Luminal Domains of the Cytochrome b6f complex with Plastocyanin and Cytochrome c6: The Effects of the Rieske FeS Protein on the Interactions / E. J. Haddadian, E. L. Gross // Biophys. J. - 2006a. - V. 91 - P.2589-2600.

102. Haddadian E.J. A Brownian Dynamics Study of the Effects of Cytochrome f Structure and Deletion of Its Small Domain in Interactions with Cytochrome c6 and Plastocyanin in Chlamydomonas reinhardtii / E. J. Haddadian, E. L. Gross // Biophys. J.

- 2006b. - V. 90 - P.566-577.

103. Haehnel W. Evidence for complexed plastocyanin as the immediate electron donor of P-700 / W. Haehnel, A. Propper, H. Krause // Biochim. Biophys. Acta

- 1980. - V. 593 - P.384-399.

104. Haehnel W. Lateral distribution and diffusion of plastocyanin in chloroplast thylakoids / W. Haehnel, R. Ratajczak, H. Robenek // J. Cell Biol. - 1989. -V. 108 - P.1397-1405.

105. Hall D.O. The intact chloroplast / под ред. J. Barber. Amsterdam: Elsevier North-Holland Biomedical Press, 1976. - 135-170с.

106. Hasan S.S. Quinone-dependent proton transfer pathways in the photosynthetic cytochrome b6f complex / S. S. Hasan, E. Yamashita, D. Baniulis, W. A. Cramer // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 2013. - V. 110 - P.4297-4302.

107. Hasselbalch K.A. Die Berechnung der Wasserstoffzahl des Blutes aus der freien und gebundenen Kohlensäure desselben, und die Sauerstoffbindung des Blutes als Funktion der Wasserstoffzahl / K. A. Hasselbalch // Biochem. Z. - 1917. - V. 78 -P.112-144.

108. Henderson L.J. Concerning the relationship between the strength of acids and their capacity to preserve / L. J. Henderson // Am. J. Physiol. - 1908. - V. 21 -P.173-179.

109. Hervas M. A comparative laser-flash absorption spectroscopy study of algal plastocyanin and cytochrome c552 photooxidation by photosystem I particles from spinach / M. Hervas, M. De la Rosa, G. Tollin // Eur. J. Biochem. - 1992a. - V. 203 -P.115-120.

110. Hervas M. Laser-Flash Kinetic Analysis of the Fast Electron Transfer from Plastocyanin and Cytochrome c6 to Photosystem I. Experimental Evidence on the Evolution of the Reaction Mechanism / M. Hervas, J. A. Navarro, A. Diaz, H. Bottin, M. A. De la Rosa // Biochemistry - 1995. - V. 34 - P.11321-1 1326.

111. Hervas M. A laser flash spectroscopy study of the kinetics of electron transfer from spinach photosystem I to spinach and algal ferredoxins / M. Hervas, J. A. Navarro, G. Tollin // Photochem. Photobiol. - 1992b. - V. 56 - P.319-324.

112. Hess B. GROMACS 4: Algorithms for Highly Efficient, Load-Balanced, and Scalable Molecular Simulation / B. Hess, C. Kutzner, D. Van Der Spoel, E. Lindahl // J. Chem. Theory Comput. - American Chemical Society, 2008. - V. 4 - № 3 -P.435-447.

113. Hippler M. The N-terminal domain of PsaF: precise recognition site for binding and fast electron transfer from cytochrome c6 and plastocyanin to photosystem I of Chlamydomonas reinhardtii / M. Hippler, F. Drepper, W. Haehnel, J. D. Rochaix // Proc Natl Acad Sci U S A - 1998. - V. 95 - № 13 - P.7339-7344.

114. Hippler M. The plastocyanin binding domain of photosystem I / M. Hippler, J. Reichert, M. Sutter, E. Zak, L. Altschmied, U. Schroer, R. G. Herrmann, W. Haehnel // Embo J - 1996. - V. 15 - № 23 - P.6374-6384.

115. Hoefling M. Barnase-Barstar: From first encounter to final complex. / M. Hoefling, K. E. Gottschalk // J. Struct. Biol. - Elsevier Inc., 2010. - V. 171 - № 1 -P.52-63.

116. Hope A.B. Electron transfers amongst cytochrome f, plastocyanin and photosystem I: kinetics and mechanisms / A. B. Hope // Biochim. Biophys. Acta -2000. - V. 1456 - P.5-26.

117. Huber G.A. Browndye: A Software Package for Brownian Dynamics. / G. A. Huber, J. A. McCammon // Comput. Phys. Commun. - 2010. - V. 181 - № 11 -P.1896-1905.

118. Hulsker R. Dynamics in the transient complex of plastocyanin-cytochrome f from Prochlorothrix hollandica. / R. Hulsker, M. V Baranova, G. S. Bullerjahn, M. Ubbink // J. Am. Chem. Soc. - American Chemical Society, 2008. - V. 130 - № 6 -P.1985-91.

119. Hurley J.K. Electrostatic forces involved in orienting Anabaena ferredoxin during binding to Anabaena ferredoxin:NADP+ reductase: site-specific mutagenesis, transient kinetic measurements, and electrostatic surface potentials / J. K. Hurley, J. T. Hazzard, M. Martinez-Julvez, M. Medina, C. Gomez-Moreno, G. Tollin // Protein Sci. -1999. - V. 8 - P.1614-1622.

120. Illerhaus J. Dynamic Interaction of Plastocyanin with the Cytochrome bf Complex / J. Illerhaus, L. Altschmied, J. Reichert, E. Zak, R. G. Herrmann, W. Haehnel // J. Biol. Chem. - 2000. - V. 275 - № 23 - P.17590-17595.

121. Jolley C. Structure of Plant Photosystem I Revealed by Theoretical Modeling / C. Jolley, A. Ben-Shem, N. Nelson, P. Fromme // J. Biol. Chem. - 2005. -V. 280 - P.33627-33636.

122. Jordan P. Three-dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2.5 A resolution / P. Jordan, P. Fromme, H. T. WittI, O. Klukas, W. Saenger, N. Krau // Nature - 2001. - V. 411 - P.909-917.

123. Joyard J. Galactolipid biosynthesis // Biochem. plant. Lipids Struct. Funct. / под ред. P.K. Stumpf, E.E. Conn. New York: Academic Press, 1987. - 215-274с.

124. Juric S. Tethering of ferredoxin:NADP+ oxidoreductase to thylakoid membranes is mediated by novel chloroplast protein TROL / S. Juric, K. Hazler-Pilepic, A. Tomasic, H. Lepedus, B. Jelicic, S. Puthiyaveetil, T. Bionda, L. Vojta, J. F. Allen, E. Schleiff, H. Fulgosi // Plant J. - 2009. - V. 60 - № 5 - P.783-94.

125. Kannt A. The role of acidic residues of plastocyanin in its interaction with cytochrome f / A. Kannt, S. Young, D. S. Bendall // Biochim. Biophys. Acta - 1996. -V. 1277 - P.115-126.

126. Kieslich C.A. Is the rigid-body assumption reasonable?. Insights into the effects of dynamics on the electrostatic analysis of barnase-barstar / C. A. Kieslich, R. D. Gorham, D. Morikis // J. Non. Cryst. Solids - Elsevier B.V., 2010.

127. Kim Y.C. Replica exchange simulations of transient encounter complexes in protein-protein association / Y. C. Kim, C. Tang, G. M. Clore, G. Hummer // Proc. Nat. Acad. Sci. USA - 2008. - V. 105 - № 35 - P.12855-12860.

128. Kirchhoff H. Control of the photosynthetic electron transport by PQ diffusion microdomains in thylakoids of higher plants / H. Kirchhoff, S. Horstmann, E. Weis // Biochim. Biophys. Acta - 2000. - V. 1459 - P.148-168.

129. Kirchhoff H. Molecular architecture of the thylakoid membrane: lipid diffusion space for plastoquinone / H. Kirchhoff, U. Mukherjee, H.-J. Galla // Biochemistry - 2002. - V. 41 - P.4872-4882.

130. Kleanthous C. Protein-protein recognition / C. Kleanthous - New York: Oxford University Press, 2000.

131. Klepeis J.L. Long-timescale molecular dynamics simulations of protein structure and function. / J. L. Klepeis, K. Lindorff-Larsen, R. O. Dror, D. E. Shaw // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2009. - V. 19 - № 2 - P.120-7.

132. Kovalenko I.B. Computer simulation of protein-protein association in photosynthesis / I. B. Kovalenko, A. M. Abaturova, A. N. Diakonova, O. S. Knyazeva, D. M. Ustinin, S. S. Khruschev, G. Y. Riznichenko, A. B. Rubin // Math. Model. Nat. Phenom. - 2011a. - V. 6 - № 7 - P.39-54.

133. Kovalenko I.B. Direct simulation of plastocyanin and cytochrome f interactions in solution / I. B. Kovalenko, A. M. Abaturova, P. A. Gromov, D. M. Ustinin, E. A. Grachev, G. Y. Riznichenko, A. B. Rubin // Phys. Biol. - 2006. - V. 3 -P.121-129.

134. Kovalenko I.B. Computer simulation of interaction of photosystem 1 with plastocyanin and ferredoxin / I. B. Kovalenko, A. M. Abaturova, G. Y. Riznichenko, A. B. Rubin // BioSystems - 2011b. - V. 103 - P.180-187.

135. Kovalenko I.B. Direct computer simulation of ferredoxin and FNR complex formation in solution / I. B. Kovalenko, A. N. Diakonova, A. M. Abaturova, G. Y. Riznichenko, A. B. Rubin // Flavins Flavoproteins Int. Symp. - Zaragoza: Prensas Universitarias de Zaragoza, 2008. - V. 7 - № 2 - P.437-442.

136. Kovalenko I.B. Direct computer simulation of ferredoxin and FNR complex formation in solution / I. B. Kovalenko, A. N. Diakonova, A. M. Abaturova, G. Y. Riznichenko, A. B. Rubin // Phys. Biol. - 2010. - V. 7 - P.26001.

137. Kriegel H.-P. Density-based clustering / H.-P. Kriegel, P. Kröger, J. Sander, A. Zimek // Wiley Interdiscip. Rev. Data Min. Knowl. Discov. - 2011. - V. 1 -№ 3 - P.231-240.

138. Kurisu G. Structure of the electron transfer complex between ferredoxin and ferredoxin-NADP(+) reductase / G. Kurisu, M. Kusunoki, E. Katoh, T. Yamazaki, K. Teshima, Y. Onda, Y. Kimata-Ariga, T. Hase // Nat.Struct.Biol. - 2001. - V. 8 -P.117-121.

139. la Cerda B. De Changes in the reaction mechanism of electron transfer from plastocyanin to photosystem I in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 as induced by site-directed mutagenesis of the copper protein / B. De la Cerda, J. A. Navarro, M. Hervas, M. A. De la Rosa // Biochemistry - 1997. - V. 36 - № 33 -P.10125-10130.

140. Laisk F. Photosynthesis in silico. Understanding complexity from molecules to ecosystems / F. Laisk, L. Nedbal, Govindjee // Adv. Photosynth. Respir. -V. 29 - Springer, 2009.- 503c.

141. Lange C. The transient complex of poplar plastocyanin with cytochrome f: effects of ionic strength and pH. / C. Lange, T. Cornvik, I. Díaz-Moreno, M. Ubbink // Biochim. Biophys. Acta - 2005. - V. 1707 - № 2-3 - P.179-88.

142. Langevin P. On the theory of Brownian motion / P. Langevin // C. R. Acad. Sci. - 1908. - V. 146 - P.530-533.

143. Lee-Peng Optimization of binding electrostatics: Charge complementarity in the barnase-barstar protein complex / Lee-Peng, B. Tidor // Protein Sci. - 2001. - V. 10 - P.362-377.

144. Lipkow K. Simulated Diffusion of Phosphorylated CheY through the Cytoplasm of Escherichia coli / K. Lipkow, S. S. Andrews, D. Bray // J. Bacteriol. -2005. - V. 187 - № 1 - P.45-53.

145. Litniewski M. The deviations from the law of mass action for simple bimolecular reactions: molecular dynamics study / M. Litniewski // Acta Phys. Pol. -2008. - V. 39 - P.1161-1175.

146. Luty B.A. Brownian dynamics simulations of diffusional encounters between triose phosphate isomerase and glyceraldehyde phosphate: electrostatic steering of glyceraldehyde phosphate / B. A. Luty, R. C. Wade, J. D. Madura, M. E. Davis, J. M. Briggs, J. A. McCammon // J. Phys. Chem. - American Chemical Society, 1993. - V. 97 - № 1 - P.233-237.

147. MacKerell A.D. All-atom empirical potential for molecular modeling and dynamics studies of proteins. / A. D. MacKerell, D. Bashford, M. Bellott, R. L. Dunbrack, J. D. Evanseck, M. J. Field, S. Fischer, J. Gao, H. Guo, S. Ha, D. JosephMcCarthy, L. Kuchnir, K. Kuczera, F. T. Lau, C. Mattos, S. Michnick, T. Ngo, D. T. Nguyen, B. Prodhom, W. E. Reiher, B. Roux, M. Schlenkrich, J. C. Smith, R. Stote, J. Straub, M. Watanabe, J. Wiórkiewicz-Kuczera, D. Yin, M. Karplus // J. Phys. Chem. B - American Chemical Society, 1998. - V. 102 - № 18 - P.3586-616.

148. Madura J. Electrostatics and diffusion of molecules in solution: simulations with the University of Houston Brownian Dynamics program / J. Madura, J. Briggs, R.

Wade, M. Davis, B. Luty, A. Ilin, J. Antosiewicz, M. Gilson, B. Bagheri, R. Scott, A. McCammon // Comput. Phys. Commun. - 1995. - V. 91 - № 1-3 - P.57-95.

149. Malkin R. Photosynthesis // Biochem. Mol. Biol. Plants / под ред. B. Buchanan, W. Gruissem, R. Jones. Kluwer Academic Publishers, 2000. - 413-429с.

150. Marcus R.A. Electron transfers in chemistry and biology / R. A. Marcus, N. Sutin // Biochim. Biophys. Acta - Rev. Bioenerg. - 1985. - V. 811 - № 3 - P.265-322.

151. Martínez-Júlvez M. Role of Arg 100 and Arg264 from Anabaena PCC 7119 ferredoxin-NADP+ reductase for optimal NADP+ binding and electron transfer. / M. Martínez-Júlvez, J. Hermoso, J. K. Hurley, T. Mayoral, J. Sanz-Aparicio, G. Tollin, C. Gómez-Moreno, M. Medina // Biochemistry - 1998. - V. 37 - № 51 - P.17680-91.

152. Martinez M. SDA 7: A modular and parallel implementation of the simulation of diffusional association software / M. Martinez, N. J. Bruce, J. Romanowska, D. B. Kokh, M. Ozboyaci, X. Yu, M. A. Öztürk, S. Richter, R. C. Wade // J. Comput. Chem. - 2015. - V. 36 - № 21.

153. Mayoral T. Structural analysis of interactions for complex formation between Ferredoxin-NADP+ reductase and its protein partners. / T. Mayoral, M. Martínez-Júlvez, I. Pérez-Dorado, J. Sanz-Aparicio, C. Gómez-Moreno, M. Medina, J. a Hermoso // Proteins - 2005. - V. 59 - № 3 - P.592-602.

о

154. Mazor Y. The structure of plant photosystem I super-complex at 2.8 A resolution. / Y. Mazor, A. Borovikova, N. Nelson // Elife - 2015. - V. 4 - P.e07433.

155. Medina M. Interaction of Ferredoxin-NADP(+) Reductase with its Substrates: Optimal Interaction for Efficient Electron Transfer. / M. Medina, C. Gómez-Moreno // Photosynth. Res. - 2004. - V. 79 - № 2 - P.113-31.

156. Medina M. A laser flash absorption spectroscopy study of Anabaena sp. PCC 7119 flavodoxin photoreduction by photosystem I particles from spinach / M. Medina, M. Hervas, J. A. Navarro, M. A. De la Rosa, C. Gomez-Moreno, G. Tollin // FEBS - 1992. - V. 313 - № 3 - P.239-242.

157. Mehta M. Thylakoid membrane architecture / M. Mehta, V. Sarafis, C. Critchley // Aust. J. Plant Physiol. - 1999. - V. 26 - P.709-716.

158. Mereghetti P. Brownian dynamics simulation of protein solutions: Structural and dynamical properties / P. Mereghetti, R. R. Gabdoulline, R. C. Wade // Biophys. J. - 2010. - V. 99 - P.3782-3791.

159. Moal I.H. Kinetic rate constant prediction supports the conformational selection mechanism of protein binding / I. H. Moal, P. A. Bates // PLoS Comput Biol -2012. - V. 8- P.e1002351.

160. Modi S. The role of surface-exposed Tyr83 of plastocyanin in electron transfer from cytochrome c / S. Modi, S. He, J. C. Gray, D. S. Bendall // Biochim. Biophys. Acta - 1991. - V. 1101 - P.64-68.

161. Morales R. Refined X-ray structures of the oxidized, at 1.3 A, and reduced, at 1.17 A, [2Fe-2S] ferredoxin from the cyanobacterium Anabaena PCC7119 show redox-linked conformational changes / R. Morales, M. H. Charon, G. Hudry-Clergeon, Y. Petillot, S. Norager, M. Medina, M. Frey // Biochemistry - 1999. - V. 38 - P.15764-15773.

162. Morales R. Crystallographic studies of the interaction between the ferredoxin-NADP+ reductase and ferredoxin from the cyanobacterium Anabaena: looking for the elusive ferredoxin molecule. / R. Morales, G. Kachalova, F. Vellieux, M. H. Charon, M. Frey // Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. - 2000. - V. 56 - № Pt 11 - P.1408-12.

163. Mukherjee R.M. Substructured molecular dynamics using multibody dynamics algorithms / R. M. Mukherjee, P. S. Crozier, S. J. Plimpton, K. S. Anderson // Int. J. Non. Linear. Mech. - 2008. - V. 43 - № 10 - P.1040-1055.

164. Murphy D.J. Lateral heterogeneity in the distribution of thylakoid membrane lipid and protein components and its implications for the molecular organization of photosynthetic membranes / D. J. Murphy, I. E. Woodrow // Biochim. Biophys. Acta - 1983. - V. 725 - P.104-112.

165. Myshkin E. Computational simulation of the docking of Prochlorothrix hollandica plastocyanin to photosystem I: modeling the electron transfer complex / E. Myshkin, G. S. Bullerjahn // Biophys J. - 2002. - V. 82 - P.3305-3313.

166. Nelson N. Structure and function of photosystems I and II / N. Nelson, C. F. Yocum // Annu Rev Plant Biol - 2006. - V. 57 - P.521-565.

167. Niwa S. Electron transfer reactions between cytochrome f and plastocyanin from Brassica komatsuma / S. Niwa, H. Ishikawa, S. Nikai, T. Takabe // J. Biochem. -1980. - V. 88 - P.1177-1183.

168. Noid W.G. The multiscale coarse-graining method. II. Numerical implementation for coarse-grained molecular models / W. G. Noid, P. Liu, Y. Wang, J.W. Chu, G. S. Ayton, I. S., H. C. Andersen, G. A. Voth // J Chem Phys - 2008. - V. 128 - № 24 - P.244115.

169. Northrup S. Electrostatic effects in the brownian dynamics of association and orientation of heme proteins / S. Northrup, J. Boles, J. Reynolds // J Phys Chem -1987. - V. 91 - P.5991-5998.

170. Northrup S.H. MacroDox v.2.0.2: Software for the Prediction of Macromolecular Interaction / S. H. Northrup - Cookeville, TN: Tennessee Technological University, 1995.

171. Northrup S.H. Brownian dynamics simulation of diffusion-influenced bimolecular reactions / S. H. Northrup, S. A. Allison, J. A. McCammon // J. Chem. Phys. - 1984. - V. 80 - № 4 - P.1517-1524.

172. Northrup S.H. Kinetics of protein-protein association explained by Brownian dynamics computer simulation. / S. H. Northrup, H. P. Erickson // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. - National Acad Sciences, 1992. - V. 89 - № 8 - P.3338-3342.

173. Northrup S.H. Short range caging effects for reactions in solution. I. Reaction rate constants and short range caging picture / S. H. Northrup, J. T. Hynes // J. Chem. Phys. - American Institute of Physics, 1979. - V. 71 - № 2 - P.871.

174. Okutani S. Three maize leaf ferredoxin:NADPH oxidoreductases vary in subchloroplast location, expression, and interaction with ferredoxin / S. Okutani, G. T. Hanke, Y. Satomi, T. Takao, G. Kurisu, A. Suzuki, H. T. // Plant Physiol. - 2005. - V. 139 - P.1451-1459.

175. Omelyan I.P. Advanced multiple time scale molecular dynamics / I. P. Omelyan // J. Chem. Phys. - 2009. - V. 131 - № 10 - P.104101.

176. Pâll S. Tackling Exascale Software Challenges in Molecular Dynamics Simulations with GROMACS / S. Pâll, M. J. Abraham, C. Kutzner, B. Hess, E. Lindahl // Proc. EASC - 2015. - V. 8759 - P.3-27.

177. Pearson Jr. D.C. Brownian Dynamics Study of the interaction between plastocyanin and cytochrome f / D. C. Pearson Jr., E. L. Gross // Biophys. J. - 1998. -V. 75 - P.2698-2711.

178. Pearson Jr. D.C. Electrostatic properties of cytochrome f: implication for docking with plastocyanin / D. C. Pearson Jr., E. L. Gross, E. S. David // Biophys. J. -1996. - V. 71 - P.64-76.

179. Perilla J.R. Molecular dynamics simulations of large macromolecular complexes / J. R. Perilla, B. C. Goh, C. K. Cassidy, B. Liu, R. C. Bernardi, T. Rudack, H. Yu, Z. Wu, K. Schulten // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2015. - V. 31 - P.64-74.

180. Perrin F. Mouvement Brownien d'un ellipsoide (II). Rotation libre et dépolarisation des fluorescences. Translation et diffusion de molécules ellipsoidales / F. Perrin // J. Phys. Radium - 1936. - V. 7 - № 1 - P.1-11.

181. Plimpton S.J. Microbial cell modeling via reactive diffusing particles / S. J. Plimpton, A. Slepoy // J. Phys. Conf. Ser. - 2005. - V. 16 - P.305-309.

182. Poblete S. Coupling different levels of resolution in molecular simulations. / S. Poblete, M. Praprotnik, K. Kremer, L. Delle Site // J. Chem. Phys. - American Institute of Physics, 2010. - V. 132 - № 11 - P.114101.

183. Pyrkov T. V PLATINUM: a web tool for analysis of hydrophobic/hydrophilic organization of biomolecular complexes. / T. V Pyrkov, A. O. Chugunov, N. A. Krylov, D. E. Nolde, R. G. Efremov // Bioinformatics - 2009. - V. 25 - № 9 - P.1201-2.

184. Qin L. Electron-transfer reactions of cytochrome f with £avin semiquinones and with plastocyanin. Importance of protein-protein electrostatic

interactions and of donor-acceptor coupling / L. Qin, N. M. Kostic // Biochemistry -1992. - V. 31 - P.5145-5150.

185. Qin L. Importance of protein rearrangement in the electron-transfer reaction between the physiological partners cytochrome f and plastocyanin / L. Qin, N. M. Kostic // Biochemistry - American Chemical Society, 1993. - V. 32 - № 23 -P.6073-6080.

186. Rienzo F. Electrostatic analysis and brownian dynamics simulation of the association of plastocyanin and cytochrome f / F. Rienzo, R. Gabdoulline, M. Menziani, P. Benedetti, R. Wade // Biophys. J. - 2001. - V. 81 - P.3090-3104.

187. Riznichenko G.Y. New direct dynamic models of protein interactions coupled to photosynthetic electron transport reactions / G. Y. Riznichenko, I. B. Kovalenko, A. M. Abaturova, A. N. Diakonova, D. M. Ustinin, E. A. Grachev, A. B. Rubin // Biophys. Rev. - 2010. - V. 2 - № 3 - P.101-110.

188. Riznichenko G.Y. Kinetic mechanisms of biological regulation in photosynthetic organisms / G. Y. Riznichenko, G. V Lebedeva, O. V Demin, N. E. Belyaeva, A. B. Rubin // J. Biol. Phys. - 1999. - V. 25 - P.177-192.

189. Rubin A. Modeling of the Primary Processes in a Photosynthetic Membrane // Photosynth. silico Underst. Complex. from Mol. to Ecosyst. - V. 29 / под ред. A. Laisk, L. Nedbal, Govindjee. Dordrecht: Springer, 2009. - 151-176с.

190. Sander J. Automatic Extraction of Clusters from Hierarchical Clustering Representations // Proc. 7th Pacific-Asia Conf. Knowl. Discov. DataMining (PAKDD), Seoul, Korea PAKDD'03 / Springer-Verlag, 2003. - 75-87с.

191. Scanu S. Role of hydrophobic interactions in the encounter complex formation of the plastocyanin and cytochrome f complex revealed by paramagnetic NMR spectroscopy. / S. Scanu, J. M. Foerster, G. M. Ullmann, M. Ubbink // J. Am. Chem. Soc. - American Chemical Society, 2013. - V. 135 - № 20 - P.7681-92.

192. Schilder J. Formation of transient protein complexes / J. Schilder, M. Ubbink // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2013.

193. Schlarb-Ridley B.G. The role of electrostatics in the interaction between cytochrome f and plastocyanin of the cyanobacterium Phormidium laminosum / B. G. Schlarb-Ridley, D. S. Bendall, C. J. Howe // Biochemistry - 2002a. - V. 21 - P.3279-3285.

194. Schlarb-Ridley B.G. Role of electrostatics in the interaction between plastocyanin and photosystem I of the cyanobacterium Phormidium laminosum / B. G. Schlarb-Ridley, J. Navarro, M. Spencer, D. S. Bendall, M. Herväs, C. J. Howe, M. De la Rosa // Eur. J. Biochem. - 2002b. - V. 269 - № 23 - P.5893-5902.

195. Schreiber G. Kinetic studies of protein-protein interactions / G. Schreiber // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2002. - V. 12 - P.41-47.

196. Schreiber G. Fundamental aspects of protein-protein association kinetics. / G. Schreiber, G. Haran, H.-X. Zhou // Chem. Rev. - American Chemical Society, 2009. - V. 109 - № 3 - P.839-60.

197. Schrödinger LLC The PyMOL Molecular Graphics System // - 2012.

198. Schulten K. Computational microscopy / K. Schulten // J. Biomol. Struct. Dyn. - 2011. - V. 28 - № 6 - P.978-979.

199. Seigenthaler P.A. Spatial organization and functional roles of acyl lipids in thylakoid membranes // Biochem. plant. Lipids Struct. Funct. / под ред. P.K. Stumpf, E.E. Conn. New York: Academic Press, 1987. - 161-168с.

200. Serre L. X-ray structure of the ferredoxin:NADP+ reductase from the cyanobacterium Anabaena PCC 7119 at 1.8 A resolution, and crystallographic studies of NADP+ binding at 2.25 A resolution / L. Serre, F. M. Vellieux, M. Medina, C. Gomez-Moreno, J. C. Fontecilla-Camps, M. Frey // J.Mol.Biol. - 1996. - V. 263 -P.20-39.

201. Setif P. Electron Transfer from the Bound Iron-Sulfur Clusters to Ferredoxin/Flavodoxin: Kinetic and Structural Properties of Ferredoxin/Flavodoxin Reduction by Photosystem I // Photosyst. I Light. PlastocyaninFerredoxin Oxidoreductase / под ред. J.H. Golbeck. Springer, 2006. - 439-454с.

202. Shao J. Characterizing the Performance of Different Clustering Algorithms / J. Shao, S. W. Tanner, N. Thompson, T. E. Cheatham // J. Chem. Theory Comput. -2007. - V. 3 - № 6 - P.2312-2334.

203. Shimoni E. Three-dimensional organization of higher-plant chloroplast thylakoid membranes revealed by electron tomography / E. Shimoni, O. Rav-Hon, I. Ohad, V. Brumfeld, Z. Reich // Plant Cell - 2005. - V. 17 - P.2580-2586.

204. Sigfridsson K. Ionic strength and pH dependeence of the reaction between plastocyanin and photosystem 1. Evidence of a rate-limiting conformational change / K. Sigfridsson // Photosynth. Res. - 1997. - V. 54 - P.143-153.

205. Smoluchowski M. V. Drei Vortrage uber Diffusion, Brownsche Bewegung und Koagulation von Kolloidteilchen / M. V. Smoluchowski // Phys. Zeit. - 1916. - V. 17 - P.557-585.

206. Smoluchowski M. V Versuch einer mathematischen Theorie der Koagulationskinetik kolloider Loeschungen / M. V Smoluchowski // Z. Phys. Chem -1917. - V. 92 - P.129-168.

207. Spaar A. Diffusional Encounter of Barnase and Barstar / A. Spaar, C. Dammer, R. Gabdoulline, R. Wade, V. Helms // Biophys. J. - 2006. - V. 90 - № 6 -P.1913-1924.

208. Spoel D. Van Der GROMACS-the road ahead / D. Van Der Spoel, B. Hess // Wiley Interdiscip. Rev. Comput. Mol. Sci. - John Wiley & Sons, Inc., 2011. - V. 1.

209. Staehelin L.A. Structure, Composition, Functional Organization and Dynamic Properties of Thylakoid Membranes // Oxyg. Photosynth. Light React. / под ред. D.R. Ort, C.F. Yocum. Kluwer Academic Publishers, 1996. - 11-30с.

210. Stokes G.G. On the effect of the internal friction of fluids on the motion of pendulums / G. G. Stokes // Trans. Cambridge Phil. Soc. - 1851. - V. 9 - № 11 - P.8-106.

211. Stroebel D. An atypical haem in the cytochrome b6f complex / D. Stroebel, Y. Choquet, J.-L. Popot, D. Picot // Nature - 2003. - V. 426 - P.413-418.

212. Tanford C. Theory of protein titration curves. 1. General equation for impenetrable spheres / C. Tanford, J. G. Kirkwood // J. Am. Chem. Soc. - 1957. - V. 79

- P.5333-5339.

213. Tang C. Visualization of transient encounter complexes in protein-protein association. / C. Tang, J. Iwahara, G. M. Clore // Nature - 2006. - V. 444 - № 7117 -P.383-6.

214. Tolle D.P. Meredys, a multi-compartment reaction-diffusion simulator using multistate realistic molecular complexes. / D. P. Tolle, N. Le Novère // BMC Syst. Biol. - 2010. - V. 4 - № 1 - P.24.

215. Torda A.. Algorithms for clustering molecular dynamics configurations / A. . Torda, W. F. van Gunsteren // J. Comput. Chem. - 1994. - V. 15 - № 12 - P.1331-1340.

216. Tramontano A. The ten most wanted solutions in protein bioinformatics / A. Tramontano - Boca Raton, FL: CRC Press, 2005.

217. Ubbink M. The courtship of proteins: understanding the encounter complex. / M. Ubbink // FEBS Lett. - Elsevier, 2009. - V. 583 - № 7 - P.1060-6.

218. Ubbink M. The structure of the complex of plastocyanin and cytochrome f, determined by paramagnetic NMR and restrained rigid-body molecular dynamics / M. Ubbink, M. Ejdebeck, B. G. Karlsson, D. S. Bendall // Structure - 1998. - V. 6 -P.323-335.

219. Ullmann G.M. Electrostatic models for computing protonation and redox equilibria in proteins / G. M. Ullmann, E.-W. Knapp // Eur. Biophys. J. - 1999. - V. 28

- № 7 - P.533-551.

220. Ullmann G.M. Computational simulation and analysis of dynamic association between plastocyanin and cytochrome f. Consequences for the electron-transfer reaction / G. M. Ullmann, E.-W. Knapp, N. M. Kostic // J. Am. Chem. Soc. -1997. - V. 119 - P.42-52.

221. Umena Y. Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II at a resolution of 1.9 A / Y. Umena, K. Kawakami, J.-R. Shen, N. Kamiya // Nature - 2011. - V. 473 - P.55-60.

222. Vershubskii A.V. Effects of diffusion and topological factors on the efficiency of energy coupling in chloroplasts with heterogeneous partitioning of protein complexes in thylakoids of grana and stroma. A mathematical model / A. V. Vershubskii, V. I. Priklonskii, A. N. Tikhonov // Biochemistry - 2004. - V. 69 - № 9 -P.1016-1024.

223. Vershubskii A.V. Kinetic model for electron and proton transport in chloroplasts with a nonuniform distribution of protein complexes in thylakoid membranes / A. V. Vershubskii, V. I. Priklonskii, A. N. Tikhonov // Russ. J. Phys. Chem. - 2006. - V. 80 - № 3 - P.467-474.

224. Waage P. Studies concerning affinity / P. Waage, C. M. Gulberg // J. Chem. Educ. - American Chemical Society, 1986. - V. 63 - № 12 - P.1044.

225. Wallis R. Protein-protein interactions in Colicin E9 DNase-Immunity Protein complexes. Diffusion-controlled association and femtomolar binding for the cognate complex / R. Wallis, G. R. Moore, R. James, C. Kleanthous // Biochemistry -1995. - V. 34 - P.13743-13750.

226. Watkins J.A. A "parallel plate" electrostatic model for bimolecular rate constant applied to electron transfer proteins / J. A. Watkins, M. A. Cusanovich, T. E. Meyer, G. Tollin // Protein Sci. - 1994. - V. 3 - P.2104-2114.

227. Young S. The involvement of the two acidic patches of spinach plastocyanin in thereaction with photosystem I / S. Young, K. Sigfridsson, K. Olesen, O. Hansson // Biochim. Biophys. Acta - 1997. - V. 1322 - P.106-114.

228. Zhmurov A. Sop-GPU: Accelerating biomolecular simulations in the centisecond timescale using graphics processors. / A. Zhmurov, R. I. Dima, Y. Kholodov, V. Barsegov // Proteins Struct. Funct. Bioinforma. - 2010. - V. 78 - № 14 -P.2984-2999.

229. Zhou H.-X. Modeling protein association mechanisms and kinetics / H.-X. Zhou, P. A. Bates // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2013.

230. Zhou H.-X. Comparison between molecular dynamics simulations and the Smoluchowski theory of reactions in a hard-sphere liquid / H.-X. Zhou, A. Szabo // J. Chem. Phys. - American Institute of Physics, 1991. - V. 95 - № 8 - P.5948.

231. Zolotareva N.V. Supercomputer modeling of active centers redox system of plastocyanin / N. V. Zolotareva, N. M. Alykov, I. B. Kovalenko // Int. J. Appl. Eng. Res. - 2015. - V. 10 - № 5 - P.12419-12425.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.