Изменения системы глутатиона при токсическом действии ксенобиотиков и возможные методы их коррекции тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Баторова, Татьяна Матвеевна

• Баторова, Татьяна Матвеевна
• кандидат биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Баторова, Татьяна Матвеевна

СОДЕРЖАНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Система глутатиона

1.1.1. Глутатион

1.1.2. Глутатионпероксидаза

1.1.3. Глутатионредуктаза

1.1.4. Глутатионтрансфераза

1.1.5. Гамма-глутамилтрансфераза

1.2. Перекисное окисление липидов

1.3. Роль системы глутатиона в процессах детоксикации и антиоксид антной защиты

1.4. Антиоксиданты и протекторные соединения других механизмов действия

1.4.1. Альфа-липоевая кислота

1.4.2.1Ч6-циклопентиладенозин

1.4.3. Адеметионин

1.4.4. Иммунокал

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объект исследования

2.2. Использованные фармакологические соединения и пути их введения

2.3. Материалы и методы исследования

2.3.1. Получение супернатанта гомогената

2.3.2. Определение концентрации восстановленного глутатиона

2.3.3. Определение активности ферментов

2.3.4. Определение активности процессов перекисного окисления липидов

2.4. Методы статистической обработки результатов

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. Активность процессов перекисного окисления липидов и состояние антиоксидантной системы при введении этиленгликольтетраацетата и его введение на фоне корректоров

3.1.1. Влияние этиленгликольтетраацетата на активность процессов перекисное окисление липидов, концентрацию глутатиона и активность ферментов его метаболизма

3.1.2. Коррекция изменений показателей перекисного окисления липидов и системы глутатиона, вызванных введением этиленгликольтетраацетата

3.2. Влияние разных доз препарата железа - феррум лек на активность процессов ПОЛ и состояние антиоксидантной системы

3.2.1. Перекисное окисление липидов и система глутатиона при введении разных доз феррум лека

3.2.2. Коррекция липоевой кислотой изменений показателей активности процессов ПОЛ и системы глутатиона, вызванных введением феррум лека

3.3. Активность процессов ПОЛ и состояние антиоксидантной системы при токсическом действии метанола

3.3.1. Перекисное окисление липидов и система глутатиона при интоксикации метанолом

3.3.2. Коррекция этанолом выявленных изменений показателей ПОЛ и системы глутатиона в условиях интоксикации метанолом

3.3.3. Коррекция липоевой кислотой выявленных изменений показателей ПОЛ и системы глутатиона в условиях интоксикации метанолом

3.4. Влияние противоэпилептического препарата - депакина на перекисное окисление липидов и систему глутатиона

3.4.1. Состояние перекисного окисления липидов и системы глутатиона

при введении депакина в токсической дозе на разные сроки..;

3.4.2. Коррекция выявленных изменений с помощью адеметионина (гептрала)

3.4.3. Коррекция выявленных изменений с помощью иммунокала

ОБЩЕЕ ОБСУЖДЕНИЕ

ВЫВОДЫ

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

АФК - активные формы кислорода

в/б - введение внутрибрюшинно

ГГТ - гамма-глутамилтрансфераза

ГПО - глутатионпероксидаза

ГР - глутатионредуктаза

ГТ - глутатионтрансфераза

ПОЛ - перекисное окисление липидов

п/к - введение подкожно

С8Н - восстановленный глутатион

0880 - окисленный глутатион

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изменения системы глутатиона при токсическом действии ксенобиотиков и возможные методы их коррекции»

1. ВВЕДЕНИЕ

Актуальность проблемы

Современный человек живет и работает в условиях непрерывного контакта с окислителями окружающей среды: отходами производства, загрязняющими почву, воду, воздух; синтетическими стабилизаторами, загустителями, ароматизаторами, содержащимися в продуктах питания; лекарственными препаратами, средствами бытовой химии.

Количество острых отравлений в развитых странах мира (в США -около 600 ООО, в РФ - 570 ООО человек в год), ежегодно возрастает, не снижается существенно и число их летальных исходов.

Под воздействием неблагоприятных факторов окружающей среды, веществ с прооксидантными свойствами, ксенобиотиков возможна интенсификация перекисного окисления липидов в организме [Меныцикова Е.Б. и соавт., 2008; Губский Ю.И., Беленичев И.Ф., Левицкий Е.Л. и др., 2008]. В результате возникает дисбаланс в системе свободнорадикального окисления / антиоксидантной защиты со сдвигом в сторону первого. Это может привести к повышению содержания, прежде всего в печени, таких продуктов, как липоперекиси, радикалы жирных кислот, кетоны, альдегиды, кетокислоты, что, в свою очередь, сопровождается повреждением и увеличением проницаемости клеточных мембран, окислительной модификации структурных белков, ферментов, биологически активных веществ. Защиту тканей от окислительного стресса осуществляют эндогенные антиоксиданты и в первую очередь система глутатиона. Глутатион относится к основным звеньям антиоксидантной защиты, участвует в детоксикации ксенобиотиков и продуктов метаболизма, оказывает влияние на активность ферментов, регулирует обмен эйкозаноидов и простагландинов, влияет на биосинтез нуклеиновых кислот, выполняет другие не менее важные функции [Kulinsky V.l., Kolesnichenko L.S., 2009; Ballatori N., Krance S.M., Notenboom S., 2009].

Все это позволяет рассматривать обмен глутатиона в качестве механизма обеспечения резистентности организма к действию токсикантов. В настоящее время синтезированы новые фармакологические препараты, на основе глутатиона, для профилактики и лечения токсических повреждений тканей [Куценко С. А., 2004]. Имеются данные о перспективности определения концентрации глутатиона в клетках крови при оценке тяжести отравлений различными токсикантами [Ливанов Г.А. и соавт., 2001]. Положительное воздействие препаратов антиоксидантов при отравлении разными токсикантами известно, однако влияние на систему глутатиона в комплексе не изучалось.

Таким образом, выявление закономерностей реагирования системы глутатиона на острое воздействие токсичных химических веществ является важной проблемой, решение которой может способствовать существенному росту эффективности оказания помощи при отравлении, благодаря целенаправленному совершенствованию средств фармакологической коррекции, точного определения показаний к их назначению.

Цель исследования

Изучение активности процессов перекисного окисления липидов и системы глутатиона при введении этиленгликольтетраацетата, феррум лека, метанола и депакина в токсических дозах и разработка методов коррекции выявленных нарушений.

Задачи исследования:

1. Исследование токсического действия этиленгликольтетраацетата, феррум лека, метанола и депакина на активность процессов перекисного окисления липидов и концентрацию восстановленного глутатиона в печени и почках экспериментальных животных.

2. Исследование токсического действия этиленгликольтетраацетата, феррум лека, метанола и депакина на активность ферментов

метаболизма глутатиона: глутатионредуктазы, глутатионпероксидазы, глутатионтрансферазы и гамма-глутамилтрасферазы в печени и почках экспериментальных животных.

3. Исследование влияния антиоксиданта липоевой кислоты и протекторных соединений других механизмов действия на процессы перекисного окисления липидов, концентрацию восстановленного глутатиона и активность ферментов его метаболизма в тканях лабораторных животных в условиях введения

этиленгликольтетраацетата, феррум лека, метанола и депакина.

Научная новизна:

В результате проведения комплексного сравнительного исследования токсического действия этиленгликольтетраацетата, феррум лека и метанола на активность процессов перекисного окисления и систему глутатиона впервые установлена эффективность применения Ы6-циклопентиладенозина, лидокаина и липоевой кислоты для предотвращения интенсификации свободнорадикального окисления липидов и коррекции системы глутатиона в условиях интоксикации этиленгликольтетраацетатом. Обнаружено, что активация процессов перекисного окисления липидов и нарушения системы глутатиона, возникающие в условиях токсического воздействия препарата железа феррум лека, эффективно нивелируются введением антиоксиданта липоевой кислоты. Установлена эффективность применения липоевой кислоты для предотвращения процессов перекисного окисления липидов и коррекции системы глутатиона в условиях интоксикации метанолом. Обнаружено, что активация процессов перекисного окисления липидов и нарушения системы глутатиона, возникающие в условиях интоксикации депакином, предупреждаются введением гептрала и иммунокала.

Научно-практическая значимость работы

Полученные в ходе диссертационного исследования результаты позволяют расширить представления о состоянии перекисного окисления липидов, системы глутатиона и метаболизме глутатионзависимых ферментов: глутатионредуктазы, глутатионпероксидазы,

глутатионтрансферазы и гамма-глутамилтрансферазы при интоксикации ксенобиотиками. Представленные результаты дают возможность уточнить состояние антиокислительных процессов и дифференцированно подойти к назначению антиоксидантной терапии. Обоснована возможность применения антиоксидантов в качестве корректора системы глутатиона в условиях интоксикации ксенобиотиками.

Внедрение результатов в практику

Рекомендации, разработанные на основании полученных в ходе диссертационного исследования данных, используются в научной работе и учебном процессе на кафедре химии, кафедре фармакологии и кафедре факультетской терапии Иркутского государственного медицинского университета.

Положения, выносимые на защиту

1. Этиленгликольтетраацетат, феррум лек и метанол вызывают дестабилизацию системы глутатиона в печени мышей. Универсальными показателями нарушения системы глутатиона при отравлении разными токсикантами являются повышение содержания продуктов перекисного окисления и снижение концентрации восстановленного глутатиона.

2. Нарушение системы глутатиона при введении этиленгликольтетраацетата начинается со снижения активности глутатионпероксидазы, повышения активности глутатионредуктазы и глутатионтрансферазы в печени мышей. При введении

этиленгликольтетраацетата с Ы6-циклопентиладенозином и лидокаином нормализуется концентрация восстановленного глутатиона, активность глутатионредуктазы, глутатионтрансферазы и глутатионпероксидазы, предотвращается активация процессов перекисного окисления липидов.

3. Феррум лек вызывает активацию глутатионредуктазы, глутатионтрансферазы и глутатионпероксидазы только в высоких дозах, резко увеличивает активность гамма-глутамилтрансферазы. Липоевая кислота при совместном введении с феррум леком значительно снижает активацию перекисного окисления, сглаживает снижение концентрации восстановленного глутатиона и нормализует активность глутатионпероксидазы и гамма-глутамилтрансферазы в печени.

4. При отравлении метанолом наблюдается выраженное напряжение системы глутатиона, проявляющееся снижением активности глутатионредуктазы, глутатионтрансферазы и глутатионпероксидазы как в печени, так и в почках. Этанол и липоевая килота предупреждают негативные сдвиги, при этом липоевая кислота дает наиболее выраженный эффект.

5. Депакин вызывает активацию гамма-глутамилтрансферазы и снижает активность глутатионтрансферазы. Гептрал и иммунокал при совместном введении с депакином предупреждают активацию перекисного окисления липидов.

Апробация работы

Результаты исследований были представлены на V и VI Международных Пироговских научных медицинских конференциях (Москва, 2010, 2011); 78-й итоговой научно-практической конференции СНО им. И.И. Мечникова посвященной 350-летию г. Иркутска (Иркутск, 2011); Пятой Всероссийской научно-практической конференции с международным

участием «Фундаментальные аспекты компенсаторно-приспособительных процессов» (Новосибирск, 2011); I Всероссийской научно-практической конференции молодых ученых «Сибирский медико-биологический конгресс» (Барнаул, 2011); X Всероссийской университетской научно-практической конференции молодых ученых по медицине (Тула 2011); III итоговой конференции молодых ученых (Иркутск, 2011), научно-практической конференции Уральского федерального округа по клинической токсикологии с международным участием «Роль токсикологических центров в обеспечении химической безопасности на региональном уровне» (Екатеринбург, 2011).

Публикации

По теме опубликовано 15 работ, из них 7 статей, 8 тезисов, в том числе в центральных журналах и международных сборниках научных трудов. В российских рецензируемых ВАК научных журналах опубликовано 6 статей и 3 тезисов.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 138 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, характеристики материалов и методов исследований, их обсуждения, выводов и практических рекомендаций. Список литературы содержит 273 источников, из которых иностранных авторов 204. Работа иллюстрирована 1 схемой, 31 таблицами и 12 рисунками. Всем коллегам автор приносит благодарность за участие в совместных работах.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Баторова, Татьяна Матвеевна

выводы

1. Этиленгликольтетраацетат вызывает дестабилизацию системы глутатиоиа в печени, проявляющуюся снижением концентрации восстановленного глутатиона, повышением активности глутатионредуктазы, глутатионтрансферазы и глутатионпероксидазы на фоне повышения концентрации ТБК-активных продуктов. Введение этиленгликольтетраацетата на фоне циклопентиладенозина с лидокаином предотвращает повышение ТБК-активных продуктов и нормализует показатели системы глутатиона.

2. Введение феррум лека сопровождается повышением концентрации ТБК-активных продуктов, снижением концентрации восстановленного глутатиона на фоне активации гамма-глутамилтрансферазы в печени. Выявлены тканевые различия в действии феррум лека на активность глутатионредуктазы, глутатионпероксидазы и гамма-глутамилтрансферазы. При увеличении дозы феррум лека изменения показателей системы глутатиона становятся более выраженными.

3. Антиоксидант - липоевая кислота при совместном введении с феррум леком значительно снижает концентрацию ТБК-активных продуктов и нормализует активность гамма-глутамилтрансферазы в печени. Введение липоевой кислоты сглаживает изменение активности всех трех ферментов метаболизма глутатиона, потенцируя работу системы глутатиона.

4. При отравлении метанолом наблюдается выраженное напряжение системы глутатиона, проявляющееся снижением содержания в8Н и активности ферментов - глутатионредуктазы, глутатионтрансферазы и глутатионпероксидазы как в печени, так и в почках, на фоне повышения концентрации ТБК-активных продуктов.

5. При введении этанола с метанолом сохраняется повышенное содержание ТБК-активных продуктов, сниженная концентрация С8Н.

При введении липоевой кислоты с метанолом остается сниженной концентрация восстановленного глутатиона, остальные показатели нормализуются. Совместное введение с метанолом этанола увеличивает продолжительность жизни животных до 10 ч, а липоевой кислоты - до 16 ч.

6. Введение депакина вызывает выраженный окислительный стресс, проявляющийся увеличением концентрации ТБК-активных продуктов и уменьшением концентрации глутатиона в печени и почках; в печени он усиливается высокой активностью гамма-глутамилтрансферазы и низкой активностью глутатионтрансферазы.

7. Гептрал при совместном введении с депакином нормализует активность глутатионтрансферазы, глутатионредуктазы и глутатионпероксидазы. Комбинированное применение иммунокала и депакина предотвращает повышение концентрации ТБК-активных продуктов, нормализует содержание С8Н.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. При отравлении препаратами железа целесообразно назначение антиоксиданта - альфа-липоевой кислоты, с целью предотвращения активации процессов перекисного окисления липидов.

2. При отравлении метанолом рекомендовано дополнительное введение в курс лечения антиоксиданта - альфа-липоевую кислоту.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Баторова, Татьяна Матвеевна, 2012 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Агарков A.A., Попова Т.Н., Семинихина A.B. Каталитические свойства глутатионредуктазы из печени крысы в норме и при токсическом гепатите // Биомедицинская химия. - 2009. - Т.55, №2. - С. 169-176.

2. Барабой В.А. Альфа-липоевая-дигидролипоевая кислоты - активная биоантиоксидантная и биорегуляторная система // Укр. биохим. журн. 2005. Т. 77, №3,-С. 20-26.

3. Борисова Е.В. и соавт. Изменения структуры печени на фоне длительного приема противоэпилептических препаратов у больных эпилепсией // Неврология. - 2006. - Т.7.

4. Суховская И.В., Борвинская Е.В., Смирнов Л.П., Немова H.H. Сравнительный анализ методов определения концентрации белка -спектрофотометрии в диапазоне 200-220 нм и по методу Бредфорд // Труды Карельского научного центра Российской акдемии наук. - 2010. -№2.-С. 68-71.

5. Ванин А.Ф. Оксид азота в биомедицинских исследованиях // Вестн. Рос. акад. мед. наук. - 2000. - № 4. - С. 3-5.

6. Вахромова Е.А., Полозов Ю.С., Кирпичникова K.M., Аксенов Н.Д., Гамалей И.А. Действие альфа-липоевой кислоты на фибробласты ЗТЗ и 3T3-SV40. Сравнение с действием N-ацетилцистеина // Цитология. -2009.-Т.51,№ 12.-С. 971-977.

7. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовск. образоват. журн. - 2000. - № 12. - С. 13-19.

8. Войтенков В.В., Борисова Е.В. Острая энцефалопатия, связанная с приемом препарата вальпроевой кислоты // Неврология. - 2005. - Т.6. -С. 592-596.

9. Волчегорский И.А. и соавт. Показатели системы перекисного окисление липидов - антиоксидантная защита как предикторы неблагоприятного течения инфильтративного туберкулеза легких / И.А. Волчегорский,

П.Н. Новоселов, A.A. Болотов // Проблемы туберкулеза и болезней легких. - 2000. - №4. - С. 28-32.

10. Гланц С. Медико-биологическая статистика. - М.: Практика, 1999. -455с.

11. Губский Ю.И., Беленичев И.Ф., Левицкий ЕЛ., Горбачева С.В., Бухтиярова Н.В., Задорина О.В. Роль активных форм кислорода в функциональной активности МАР-киназного каскада, глобальных факторов транскрипции и развитии апоптоза // Журн. АМН Укр. - 2008. -Т. 14, №2.-С. 203-217.

12. Гольдапель Э.Г., Кулинский В.И., Минакина Л.Н. Защитное действие циклопентиладенозина и лидокаина при глобальной ишемии головного мозга у мышей // Успехи современного естествознания. - 2011. - С. 98.

13. Гуськов Е.П., Машкина Е.В., Беличенко H.H. и соавт. Мутационные процессы у животных, предадаптированных к окислительному стрессу // Экологическая генетика. - 2009. - № 1. - С. 41-48.

14. Донцов В.И., и соавт. Активные формы кислорода как система: значение в физиологии, патологии и естественном старении // Труды ИСА РАН. -2006. - Т. 19. - С. 50-69.

15. Дубинина Е.Е. Роль активных форм кислорода в качестве сигнальных молекул в метаболизме тканей при состоянии окислительного стресса // Вопр. мед. хим. -2001.-Т. 47, № 6. - С. 561-581.

16. Забродский П.Ф., Серов В.В. Влияние острого отравления метанолом на перекисное окисление липидов и концентрацию в крови кортикостерона // Вестник новых медицинских технологий. - 2007. - № 1. - С. 81

17. Зайцев В. Г. Методологические аспекты исследований свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы организма // Вестник Волгоградской мед. акад. Волгоград. - 1998. - Вып.4. - С. 4953.

18. Закс Л. Статистическое оценивание. - М.: Статистика, 1976. - 598 с.

19. Иванов A.A., Баскнн И.И., Палюлин В.А., Зефиров Н.С. Молекулярное моделирование аденозиновых рецепторов // Вестник Московского Университета. - 2002. - Т. 43, № 4. _ с. 231-236.

20. Ивашкина В.Т., Буеверова А.О. Рациональная фармакотерапия в гепатологии // М.: Литтерра. - 2009. - 624с.

21. Казимирко В.К., Мальцев В.И. Антиоксидантная система и ее функционирование в организме человека // Здоровье Украины. - 2004. -С. 98.

22. Калинина Е.В., Чернов H.H., Алеид Р. и др. Современные представления об антиоксидантной роли глутатиона и глутатионзависимых ферментов. // Вестник Российской АМН. - 2010. - № 3. - С. 46-53.

23. Камышников B.C. Справочник по клинической биохимической лабораторной диагностике: В 2 т. - Минск: Беларусь. - 2000.

24. Келимбердиева Э.С. Сравнительная оценка эффективности метаболической терапии комплексом аминокислот и предукталом больных ИБС пожилого возраста. Дисс. канд. мед. наук. - М. - 1999. -159с.

25. Колесниченко Л.С. Железо. // Биоэлементы: источники, обмен, функции, патология. - 2008. - С. 38-44.

26. Коржов В.И., Жадан В.Н., Коржов М.В. Роль системы глутатиона в процессах детоксикации и антиоксидантной защиты // Журн. АМН Укр. -2007.-Т. 13, № 1.-С. 3-19.

27. Короткина Р.Н., Мацкевич Г.Н., Девмеканова А.Ш. и соавт., Сравнительное исследование активности ферментов обмена глутатиона и антиоксидантных ферментов в злокачественных и доброкачественных опухолях легких человека. - 2002. - Т. 113, № 6. - С. 697-701.

28. Кохан С.Т., Кривошеева Е.М. Экспериментальное исследование антиоксидантных свойств растительных адаптогенов // Вестник фармации. - 2010. - № 4. - С. 29.

29. Кулинский В. И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский общеобразовательный журнал. - 1999. -№ 1. - С. 2-7.

30. Кулинский В.И., Колесниченко JI.C. Биологическая роль глутатиона. // Успехи современной биологии. - 1990. - Т. 110, № 1(4). - С. 20-33.

31. Кулинский В. И., Колесниченко JI. С. Глутатион митохондрий // Биохимия. - 2007. - Т. 72, №7. - С. 856-859.

32. Кулинский В.И., Колесниченко JI.C. Система глутатиона I. Синтез, транспорт, глутатионтрансферазы, глутатионпероксидазы. // Биомедицинская химия. - 2009. - №3. - С. 255-277.

33. Кулинский В.И., Колесниченко JI.C. Система глутатиона II. // Биомедицинская химия. - 2009. - №4. - С 365-379.

34. Кулинский В.И., Колесниченко JI.C. Глутатион ядра клетки и его функции // Биомедицинская химия. - 2010. - Т. 56, № 6. - С. 657-662.

35. Кулинский В.И., Минакина JI.H., Усов JI.A. Участие аденозиновых рецепторов в нейропротекторном эффекте при полной глобальной ишемии головного мозга // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. -2001. -№ 5. - С. 536-538.

36. Куценко С.А. Основы токсикологии. Фолиант. - 2004. - 720с.

37. Лалетин B.C., Колесниченко Л.С. Липоевая кислота как потенциальный прооксидант // Сибирский медицинский журнал. - 2010. - № 1. - С. 7274.

38. Ланкин В.З., Бондарь Т.Н., Тихазе А.К. Влияние свободных жирных кислот на липопероксидазную активность антиоксидантных ферментов -Se-содержщей глутатионпероксидазы и неселеновой глутатион-S-трансферазы // Докл. АН СССР. - 1997. - Т. 357, № 5. - С. 828-831.

39. Ланкин В.З., Тихазе А.К. Беленков Ю.Н., Антиоксиданты в комплексной терапии атеросклероза: pro et contra // Кардиология. - 2004. - № 2. - С. 72-81.

40. Ларионова В.Б., Горожанская Э.Г. Печеночная недостаточность у онкогематологических больных: возможности и перспективы применения гептрала // Вестник интенсивной терапии. - 2008. - № 1. С. 64-69.

41. Ливанов Г.А. и соавт. Роль нарушений системы антиоксидантной защиты в формировании критических состояний у пациентов с острыми тяжелыми отравлениями веществами с угнетающим действием на ЦНС и возможности их коррекции препаратом реамберин // Международный медицинский журнал - 2001- №2 - С.34-А4

42. Ляхович В.В., Вавилин В.А., Зенков Н.К., Меныцикова Е.Б. Активная защита при окислительном стрессе. Антиоксидант - респонсивный элемент // Биохимия. - 2006. - № 9. - С. 1183-1198.

43. Маршалл В.Дж. Клиническая биохимия. Бионом. - 1999. - 368с.

44. Меныцикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К., Реутов В.П. // Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. // М.: МАИК. -2006.-С. 556.

45. Меныцикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З. и соавт. Окислительный стресс: Патологические состояния и заболевания. Новосибирск: APTA. -2008.-284 с.

46. Минакина Л.Н. Значение аденозиновых A-рецепторов для устойчивости к полной глобальной ишемии головного мозга // Актуальные вопросы современной клинической медицины. - 2000. - Вып. 3. - С. 249-250.

47. Минакина Л.Н. Нейропротекторный эффект циклопентиладенозина при глобальной ишемии головного мозга у мышей // Фундаментальные исследования. - 2008. - № 9.

48. Митева Л.П.-Е., Иванов C.B., Алексиева B.C. Изменение пула глутатиона и некоторых ферментов его метаболизма в листьях и корнях растений гороха, обработанных гербицидом глифосатом // Физиология растений.-2010.-Т. 57, № 1.-С. 139-145.

49. Оковитый C.B. Клиническая фармакология антиоксидантов. М.: ГЭОТAP-Медиа. - 2009. - 602с.

50. Пирузян Л.А., Суханов В.А., Саприн А.Н. Прогностический фактор риска развития патологических процессов, основанный на полиморфизме ферментов метаболизма ксенобиотиков // Физиол. чел. -2000. - Т. 26, № 2. - С. 115-123.

51. Плетнева Т.В. Токсикологическая химия. М.: ГЭОТ АР-МЕД. - 2005. -512с.

52. Подымова С.Д., Надинская М.Ю. Оценка эффективности препарата гептрал у больных хроническими диффузными заболеваниями печени с синдромом внутрипеченочного холестаза // Клин. мед. - 1998. - № 10. -С. 45-48.

53. Потапова Е.А., Погарская A.A. Динамика неврологических нарушений при моделировании гидроцефалии у крыс и их предупреждение // Вопросы экспериментальной и клинической медицины. - 2009. - С. 57.

54. Пруткина Е.В., Цыбиков H.H. Роль особенностей метаболического статуса в формировании резистентности организма и патологии // Сибирский медицинский журнал. - 2007. - Т. 72, № 5. - С. 24-27.

55. Рейзис А.Р., Нурмухаметова Е.А., Дрондина А.К., Никитина Т.С. и соавт. Полимеразная цепная реакция в диагностике вирусных гепатитов В и С у детей // Эпидемиология и инфекционные болезни. 1997. № 3. С. 52-55.

56. Северин Е.С. Биохимия // Под ред. Северина - М.: ГЭОТ АР-МЕД. -2004. - 784с.

57. Сирота Т.В. Действие селеносодержащих препаратов на активность антиоксидантных ферментов почек, печени и крови морских свинок // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 2010. - Т. 149. -№ 4. - С. 396-399.

58. Суворова И.Н., Давыдов В.В. Возрастные особенности изменения активности супероксиддисмутазы, глутатионпероксидазы и каталазы в

мозгу крыс при иммобилизационном стрессе // Украинский биохимический журнал. - 2004. - Т. 76, № 3. - С. 74-78.

59. Суфианова Г. 3. Нейропротекторное действие агонистов аденозиновых рецепторов при фокальных, ишемических и травматических повреждениях (экспериментальное исследование): Дис. доктора мед. наук / Г. 3. Суфианова. - Иркутск. - 2003.

60. Ткачук В.А. Клиническая биохимия // Под ред. В.А. Ткачука - М.: ГЭОТАР-МЕД. - 2004. - 512с.

61. Труфанов В.А., Кичатинова C.B., Шатилов В.Р. и соавт. Ферменты тиол-дисульфидного обмена белков // Прикладная биохимия и микробиология. - 1990. - № 1. - С. 3-10.

62. Федотова Г.Г., Киселева P.E. Митохондрии как инициаторное патогенетическое звено дистрофического процесса // Современные наукоемкие технологии. - 2005. - № 7. - С. 59-60.

63. Чернов H.H. Латентная форма глутатионредуктазы в печени крыс // Биохимия. - 1986. - Т. 51, № 5. - С. 762-769.

64. Чернов H.H. Глутамилтрансфераза - фермент, расщепляющий глутатион // Успехи биол. химии. - 1998. - Т. 38. - С. 225-237.

65. Чеснокова Н.П., Понукалина Е.В., Бизенкова М.Н., Общая характеристика источников образования свободных радикалов и антиоксидантных систем // Успехи современного естествознания. - 2006. - №7. - С.37-41.

66. Шабалов В. И., Сарбаева H. Н., Милякова М. И. и др., Свободнорадикальное окисление и активность ферментов биотрансформации ксенобиотиков в печени крыс с экспериментальным острым панкреатитом // Бюлл. экспер. биол. и мед. - 2001. - 132, № 8. -С. 164-167.

67. Шерлока Ш, Дули Дж. Заболевания печени и жёлчных путей // Лекарства и печень. - М.: ГЭОТАР. - 1999. - Гл.18.

68. Шульгин К.К. Получение и свойства глутатионпероксидазы / Т.П. Рахманова, Т.Н. Попова // Прикладная биохимия и микробиология. -2008. - Т.44, №3. - С. 276-280.

69. Шульгин К.К., Попова Т.Н., Рахманова В.Г., Артюхов В.Г., Агарков А.А. Каталитические свойства глутатионредуктазы из печени крысы в норме и при токсическом гепатите // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтичекой химии. - 2008. - № 3. - С. 38-41.

70. Abdellatif Y., Liu D., Gallant E.M. et al. The Mu class glutathione transferase is abundant in striated muscle and is an isoform-specific regulatorof ryanodine receptor calcium channels // Cell Calcium. -2007. - Vol. 41, Iss.5. - P. 429-440.

71. Alvares В., Radi R. Peroxynitrite reactivity with amino acids and proteins // Biomedical and life sciences. - 2003. - № 3-4. - P. 295-311.

72. Anderson M.E. Enzymatic and chemical methods for the determination of glutathione // N.Y. - 1989. - Pt.A. - P. 339-366.

73. Arai M., Imai H., Koumura T. et al. Mitochondrial Phospholipid Hydroperoxide Glutathione Peroxidase Plays a Major Role in Preventing Oxidative Injury to Cells // The Journal of Biological Chemistry. - 1999. - Vol. 274. - P. 4924-4933.

74. Argynou A., Blanchard J.S. Characterization of a new member of the Flavoprotein Disulfide Reductase Family of Enzymes From Mycobacterium Tuberculosis // Journal of Biological Chemistry. - 2004. - Vol. 279, № 50. -P. 52694-52702.

75. Arrigo A.P., Virot S., Chaufour S. et al. Hsp27 Consolidates Intracellular Redox Homeostasis by Upholding Glutathione in Its Reduced Form and by Decreasing Iron Intracellular Levels // Antioxidant & Redox Signaling. -2005. - Vol. 7, Iss. 3-4. - P. 414-422.

76. Aumann K.D., Bedorf N., Brigelius-Flohe R. et al. Gastrointestinal glutathione peroxidase // BioFactors. - 1990. - Vol. 10, Iss. 2-3. - P. 245-249.

77. Austen K.F., Slater B., Wright K., Gale J.D. The Interaction of dolomite Dolomite Surfaces with Metal Impuritties: a Computer Simulation Study // Physical Chemistry Chemical Physics. - 2005. - № 24.-P. 4150-4156.

78. Awasthi Y.C., Sharma R., Yadav S. et al. The Non-ABC Drug Transporter RLIP76 (RALBP-1) Plays a Major Role in the Mechanisms of Drug Resistance // Current Drug Metabolism. - 2007. - Vol. 8, № 4. - P. 315-323.

79. Babior B.M., NADPH-oxidase: an update // Blood. - 1999. - Vol. 93. - P. 1464-1476

80. Ballatori N., Krance S.M., Notenboom S. Glutathione dysregulation and the etiology and progression of human diseases // Biol. Chem. - 2009. - № 3. - P. 191-214.

81. Banning A., Deubel S., Kluth D. et al. The GI-GPx Gene Is a Target for Nrf2 // Mol. Cell. Biol. - 2005. - Vol. 25. - P. 4914-4923.

82. Bao Y., Jemth P., Mannervik B. et al., Reduction of Thymine Hydroperoxide Glutathione Peroxidase and Glutathione Transperases // FEBS Letters. - 1997. - № 2-3. - P. 210-212.

83. Bashir S., Yukti Sharma, Irshad M. et al. Arsenic_Induced cell death in liver and brain of experimental ratsa // J. Basic Clin. Pharm. Toxicol. - 2006. -Vol. 98.-P. 38-43.

84. Bast A., Haenen G.R. Lipoic acid: a multifunctional antioxidant // Biofactors.

- 2003. - Vol. 17, Iss. 1^. - P. 207-213.

85. Bhatla N., Kaul N., Lai N. et al. Comparison of effect of daily versus weekly iron supplementation during pregnancy on lipid peroxidation // Jornal of Obstetrics and Gynaecology Research. - 2009. - Vol. 35, Iss. 3. - P. 438-445.

86. Bilska A., Wlodek L. Lipoic acid - the drug of the future? // Pharmacol. Rep.

- 2005. - Vol. 57, № 5. - p. 570-577.

87. Binda M.M., Molinas C.R., Koninckx P.R. Reactive oxygen species and adhesion formation. Clinical implications in adhesion prevention // Human Reproduction. - 2003. - Vol. 18, Iss. 12. - P. 2503-2507.

88. Board P.G., Anders M.W. Reactive oxygen species and adhesion formation // Human Reproduction. - 2005. - Vol. 18 Iss. 12. - P. 2503-2507.

89. Board P.G., Coggan M., Chelvanayagam G. et al. Identification, characterization, and crystal structure of the Omega class glutathione transferases // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275. - P. 24798-24806

90. Bolt H.M., Their R. Relevance of the Glutathione s-Transperases GSTT1 and GSTM1 in Pharmacology and Toxicology // Current Drug Metabolism. -2006,-№6.-P. 613-628.

91. Box H. C, Dawidzik J. B, Budzinski E. E. Free radical-induced double lesions in DNA // Free radic. biol. med. - 2001. - Vol. 31.№ 7. - P . 856-868.

92. Brigelius-Flohe R. Glutathione peroxidases and redox-regulated transcription factors // Biol. Chem. - 2006. - Vol. 387, № 10—11. — P. 1329-1335.

93. Burrows R.F., Clavisi O., Burrows E. Interventions for treating cholestasis in pregnancy // Evidence-Based Medicine. - 2001. - Vol. 4.

94. Cengiz M., Yiiksel A., Seven M. The effects of carbamazepine and valproic acid on the erythrocyte glutathione, glutathione peroxidase, superoxde dismutase and serum lipid peroxidation in epileptic children // Pharmacological Research. - 2000. - Vol. 41, Iss.4. - P. 423-425.

95. Chang T.K., Abbott F.S. Oxidative stress in children receiving valproic acid // The Journal of Pediatrics. - 2006. - Vol. 149, Iss.5. - P. 692-696.

96. Chen Y., Yang Y., Miller M.L. et al. Hepatocyte-specific Gclc deletion leads to rapid onset of steatosis with mitochondrial injury and liver failure // Hepatology. - 2007. - Vol. 45, Iss. 5. - P. 1118-1128.

97. Chevion S., Moran D.S., Heled Y. Plasma antioxidant status and cell injury after severe physical exercise // Proc. Natl. Acad. Sci. - 2003. - Vol. 100, № 9.-P. 5119-5123.

98. Cole S.P., Deeley R.G. Role of GSH in Estrone Sulfate Binding and Translocation by the Multidrug Resistance Protein 1 (MRP1/ABCC1) // The Journal of Biological Chemistry. - 2006. - Vol. 281. - P. 13906-13914.

99. Coles B.F., Kadlubar F.F. Human alpa Class Glutathione s-Transperases: Genetic Polymorphism, Expression, and Susceptibility to disease // Metods in Enzymology. - 2005. - Vol. 401. - P. 9-42.

100.Comhair S.A., Erzurum S.C. The regulation and role of extracellular glutathione peroxidase // Antioxid. Redox. Signal. - 2005. - Vol. 7, № 1-2. -P. 72-79.

101. Comporti M. Introduction-serial review: iron and cellular redox status // Free radic. biol. med. - 2002. - Vol. 32. № 7. - P. 565-567.

102. Chu F.-F., Esworthy R.S. Role of Se-dependent glutathione peroxidases in gastrointestinal inflammation and cancer // Free Radical Biology and Medicine. - 2004. - Vol. 36, Iss. 12. - P. 1481-1495.

103. Chu F.-F., Doroshov J.H., Esworthy R.S. Expression of plasma glutathione peroxidase in human liver in addition to kidney, heart, lung, and breast in humans and rodents // Journal of the American Society of Hematology. -1993. -Vol. 79. - P. 3233-3238.

104. Dalle-Donne I., Milzani A., Gagliano N et al., 2008. Molecular mechanisms and potential clinical significance of S-glutathionylation. Antioxid. Redox Signal. - 2008. - Vol. 10. - P. 445-473.

105. Dalton T.P., Chen Y., Schneider S.N. et al. Genetically altered mice to evaluate glutathione homeostasis in health and disease // Free Radical Biology and Medicine. - 2004. - Vol. 37, Iss. 10.-P. 1511-1526.

106. Dear T.N., Campbell K., Rabbitts T.H. Molecular cloning of putative odorant-binding and odorant-metabolizing proteins // Biochemistry - 1991. -Vol. 30 (43).-P. 10376-10382.

107. Dickinson D.A., Levonen A.L., Moellering D.R. et al., Human glutamate cysteine ligase gene regulation through the electrophile response element // Free Radical Biology and Medicine. - 2004. - Vol. 37, Iss. 8. - P. 1152-1159.

108. Dietary supplementation with (R)-alpha-lipoic acid reverses the age-related accumulation of iron and depletion of antioxidants in the rat cerebral cortex / J. H. Suh [et al.] // Redox. Rep. - 2005. - Vol. 10, № 1. - P. 52-60.

109.Dihydrolipoic acid lowers the redox activity of transition metal ions but does not remove them from the active site of enzymes / J. H. Suh [et al.] // Redox. Rep. - 2004. - Vol. 9,№ l.-P. 57-61.

1 lO.Dizdaroglu M. Introduction to serial reviews on oxidative DNA damage and repear // Free radic. biol. med. - 2002. - Vol. 32. № 8. - P. 677.

111.Dringen R., Pawlowsky P.G., Hirrlinger J. Peroxide detoxification by brain cells // Neurosci. Res. - 2005. - 79. - P.157-165.

112.Ebel D., Lipfert P., Frapdorf J. et al. Lidocaine reduces ischaemic but not reperfusion injury in isolated rat hean // BJA.: Brit. J. Anaesth. - 2001. - 86, № 6. - P.846-852.

113.Elzein E., Zablocky J.A. Al adenosine receptor agonists and their potential therapeutic applications // Expert Opin Investig Drugs. - 2008. - Vol. 17 (12). -P. 1901-1910.

114.Fatokun A.A., Stone T.W., Smith R.A. Oxidative stress in neurodegeneration and available means of protection // Front Biosci.- 2008. - Vol. 13, № l.-P. 3288-3311.

115.Farbiszewski R, Witek A, Skrzydlewska E. ^-acetylcysteine or trolox derivative mitigate the toxic effects of methanol on the antioxidant system of rat brain // Toxicology. - 2000. - Vol. 156, Iss. l.-P. 47-55.

116.Fernandez-Checa J.C., Kaplowitz N. Hepatic mitochondrial glutathione: transport and role in disease and toxicity. Toxicol. Appl. Pharmacol. - 2005. -Vol. 204.-P. 263-273.

117. Flohe L. Glutathione peroxidase // Basic Life Sci. - 1989. - № 49. - P. 663668.

118. Franco R., Ferre S., Agnati L. et al. Evidence for Adenosine/Dopamine Receptor Interactions: Indications for Heteromerization // Neuropsychopharmacology. - 2000. - Vol. 23, Iss. 4. - P. 50-59.

119.Fredholm B.B., Chen J.-F., Gunha R.A., Svenningsson P., Vaugeois J.M. Adenosine and brain function // Int. Rev. Neurobiol. - 2005. - Vol. 63. - P. 191-227.

120. Freedholm B.B., Ijzerman A.P., Jacobson K.A. et al. International Union of Pharmacology. XXV. Nomenclature and Classification of Adenosine Receptors // Pharmacol. Rev. - 2001. - Vol. 53, Iss. 4. - P. 527-552.

121.Frova C.C. Glutathione transferases in the genomics era: New insights and perspectives // Biochem. Engineering. - 2006. - Vol. 23. - P. 149-169.

122. Fu-Chuo P., Sheng-Hui T., Ming-Chi H. Oxidative status in patients with alcohol dependence : a clinical study in Taiwan // J. Toxicol. Environmental Health. - 2005. - Vol. 68. - P. 1497-1509.

123. Fuxe K., Ferre S., Zoli M. et al. Integrated events in central dopamine transmission as analyzed at multiple levels. Evidence for intramembrane adenosine A 2A /dopamine D 2 and adenosine A 1 /dopamine D 1 receptor interactions in the basal ganglia 1 // Brain Research Reviews. - 1998. - Vol. 26, Iss. 2-3.-P. 258-273.

124. Galan Al, Minoz ME, Palomero J, Moreno C, Jimenez R. Role of S-adenosylmethionine on the hepatobiliary homeostasis of glutathione during cyclosporine a treatment. // J. Physiol Biochem. - 2000. - Vol. 56. - P. 189200.

125. Ganea E., Harding J.J. Protection against Glycation and Similar Post-Translational Modifications of Proteins // BBA Proteins and Proteomics. -2006.-Vol. 1764, №9-P. 1436-1446.

126.Giulivi C., Traaseth N., Davies K. Tyrosine oxidation products: analysis and biological relevance // Amino Acids. - 2003. - Vol. 25, № 3-4. - P. 227-232.

127. Grey V., Mohammed S.R., Smountas A.A. Improved glutathione status in young adult patients with cystic fibrosis supplemented with whey protein // Journal of Cystic Fibrosis. - 2003. - Vol. 2, Iss. 4. - P. 195-198.

128. Groussard C. et al. Changes in blood lipid peroxidation markers and antioxidants after a single sprint anaerobic exercise // European Journal of Applied Physiology - 2003. - Vol. 89, № 1. - P. 14-20.

129. Grune T., Shringarpure R. Age-related changes in protein oxidation and proteolysis in mammaian cells. // J. gerontol. - 2001. - Vol. 56. № 11. - P. 459-467.

130. Habig, W. H. et al. Glutathione S-transferases: The first enzymatic step in mercapturic acid formation // J. Biol. Chem. - 1974. - Vol. 249. - P. 71307139.

131. Halici M., Imik H.,Ko9 M., Giimu§ R. Effects of a-lipoic acid, vitamins E and C upon the heat stress in Japanese quails // Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition. - 2011.

132. Han D., Hamilton R.T., Lam P.Y., Packer L. Lipoic acid: energy production, antioxidant activity and health effects / Ed. M.S. Patel, L. Packer. - N.Y.: CRC Press. - 2008. - P.293- 315.

133. Hanes C.S. Synthesis of peptides in enzymic reactions involving glutathione // Nature. - 1950. Vol. 166 (4216). - P. 288-292.

134. Hasko G, Linden J, Cronstein B, Pacher P. Adenosine receptors: therapeutic aspects for inflammatory and immune diseases // Nat Rev Drug Discov. -2008. -Vol. 7. - P. 759-770.

135. Hayes I.D. et. al. Immunological Approaches to Prevent Neuronal Apoptosis during Neuroinflammation. -2005. - Vol. 4, № 4. - P. 367-381.

136. Hayes J. D., Flangan J. U., Jowsey I. R. Glutathione transferases // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. - 2005. - № 45. - P. 51-88.

137.Hepatocyte-specific Gclc deletion leads to rapid onset of steatosis with mitochondrial injury and liver failure / Y. Chen [et al.] // Hepatology. - 2007. -Vol. 45, №5.-P. 1118-1128.

138.Herzenberg et al. Glutathione deficiency is associated with impaired survival in HIV disease // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1997. - Vol. 94. - P. 19671972.

139.Hodkova A., Cerna P., Kotyzova D. et al. The effect of iron(III) on the activity of selenoenzymes and oxidative damage in the liver of rats.

Interaction with natural antioxidants and deferiprone // Hemoglobin. - 2010. -Vol. 34(3).-P. 278-283.

140. Howard D., Postma D., Hawkins G. Fine mapping of an IgE-controlling gene on chromosome 2q: Analysis of CTLA4 and CD28 // Journal of Allergy and Clinical Immunology. - 2002. - Vol. 110, Iss. 5. - P. 743-751.

141. Hurd T.R., Costa N.J., Dahm C.C. et al. Glutathionylation of Mitochondrial Proteins // Antioxidants & Redox Signaling. - 2005. - Vol. 7(7-8). - P. 9991010.

142. Ikeda H. Nishi S., Sakai M. Transcription factor Nrf2/MafK regulates rat placental glutathione S-transferase gene during hepatocarcinogenesis.// Biochem J. - 2004. - Vol. 380(Pt 2).-P. 515-521.

143. Ikeda Y., Taniguchi N. Gene Expression of y-Glutamyltranspeptidase // Methods in Enzymology. - 2005. - Vol. 401. - P. 408-425.

144. lies K.E., Liu R.M. Mechanisms of glutamate cysteine ligase (GCL) induction by 4-hydroxynonenal // Free Radical Biology and Medicine. - 2005. - Vol. 38, Iss. 5.-P. 547-556.

145. Imai H., Nakagava Y. Biological significance of phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (PHGPx, GPx4) in mammalian cells // Free Rad. Biol. Med. - 2003. - Vol. 34. - P. 145-169.

146. Influence of alpha-lipoic acid on intracellular glutathione in vitro and in vivo / E. Busse [et al.] // Arzneimittelforschung. - 1992. - Vol. 42, № 6. - P. 829831.

147. Islinger M., Luers G.H., Ziscka H. et al. // Proteomics. - 2006. - № 6. - P. 804-816.

148. Jacob C., Jamier V., Ba L.A. Redox active secondary metabolites // Current Opinion in Chemical Biology. - 2011. - Vol. 15, Iss. 1. - P. 149-155.

149.Jacobson K.A., Gao Z.G., Chen A. et al. Neoceptor Concept Based on

Molecular Complementarity in GPCRs: A Mutant Adenosine A3 Receptor

with Selectively Enhanced Affinity for Amine-Modified Nucleosides // J. Med. Chem. - 2001. - Vol. 44 (24). - P. 4125-4136

150. Jacobson K.A., Gao Z.G. Adenosine receptors as therapeutic targets // Nature Reviews Drug Discovery. - 2006. -Vol. 5. - P. 247-264.

151. Jacobsson P.-J., Morgenstern R., Mancini J. Common structural features of mapeg—a widespread superfamily of membrane associated proteins with highly divergent functions in eicosanoid and glutathione metabolism // Biochemistry. - 1999. - Vol. 8, Iss. 3. - P. 689-692.

152. Janaky R., Dohovics R., Saransaari P. et al. Modulation of [3H]dopamine release by glutathione in mouse striatal slices // Neurochem. Res. - 2007. -32. - P.1357-1364.

153. Januel C., El Hentati F.Z., Carreras M. Phospholipid-hydroperoxide glutathione (GPx-4) localization in resting platelets, and compartmental change during platelet activation // Biochim Biophys Acta. - 2006. - Vol. 1761.-P. 1228-1234.

154. Kayali R., Cakatay U., Akcay T., et al. Effect of alphalipoic acid supplementation on markers of protein oxidation in post-mitotic tissues of ageing rat // Cell Biochem. Funct. - 2006. - Vol. 24, № 1. - P.79-85.

155. Kelly K.M. et al. Differential Regulation of Dendrite Complexity by Ampa Receptor Subunits Glur 1 and Glur 2 in Motor Neurons // Developmental Neurobiology. - 2008. - Vol. 68, № 2. - P. 247-264.

156. Kim S.G., Lee S.J. PI3K, RSK, and MTOR Signal Networks for the GST Regulation // Toxicological Sciences. - 2007. - Vol. 96, № 2. - P. 206.

157. Kinlough C.L., Poland P.A., Brans J.B. et al. y-Glutamyltranspeptidase: Disulfide Bridges, Propeptide Cleavage, and Activation in the Endoplasmic Reticulum // Methods in Enzymology. - 2005. - Vol. 401. - P. 426-449.

158. Klungland A., Rosewell I., Hollenbach S. Accumulation of premutagenic DNA lesions in mice defective in removal of oxidative base damage // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1999. - Vol. 96. - P. 13300-13305.

159. Khodr B, Khalil Z. Modulation of inflammation by reactive oxygen species: implications for aging and tissue repair. // Free radie, biol. med. - 2001. -Vol. 30. № l.-P. 1-8.

160. Kosenko E., Kaminsky Y., Kaminsky A. et al. Superoxide Production and Antioxidant Enzymes in Ammonia Intoxication in Rats // Free Radical Research. - 1997. - Vol. 27, № 6. - P. 637-644.

161. Kot J., Sicko Z., Wozniak M. Oxidative stress during oxygen tolerance test // Int Marit Health. - 2003. - Vol. 54(1-4). - P. 117-126.

162.Kumara A., Kumara M., Panwara M. et al. Evaluation of chemopreventive action of Ginsenoside Rpl // BioFactors. - 2006. - Vol. 26. - P. 29-43.

163. Kuo K.L., Hung S.C., Wei Y.H. et al. Intravenous iron exacerbates oxidative DNA damage in peripheral blood lymphocytes in chronic hemodialysis patients//J. Am. Soc. Nephrol. - 2008.-Vol. 19(9).-P. 1817-1826.

164. Kurcer Z., Oguz E., Iraz M. Melatonin improves methanol intoxication-induced oxidative liver injury in rats // Journal of Pineal Research. - 2007. -Vol. 43, Iss. l.-P. 42-49.

165.Kwak M.R., Wakabayashi N., Kensler T.W. Chemoprevention througt the Keapl-Nrf2 signaling pathway by phase 2 enzyme inducers // Mutat. Res. -2004.-Vol. 555.-P. 133-148.

166. Lands L.C., Grey V.L., Smountas A.A. Effect of supplementation with a cysteine donor on muscular performance // Journal of Applied Physiology October - 1999.-Vol. 87, №4.-P. 1381-1385.

167. Lankin V., Tikhaze A.K., Kukharchuk V.V. et al. Antioxidants decreases the intensification of low density lipoprotein in vivo peroxidation during therapy with statins // Mol. Cell. Biochem. - 2003. - Vol. 249, № 1-2. - P. 129-140.

168. Lash L.H. Mitochondrial glutathione transport: physiological, pathological ad toxicological implications // Chem. Biol. Interact. - 2006. - Vol. 163. - P. 5467.

169. Lee J.-M., Calkins M.J., Chan K. et al. Identification of the NF-E2-related Factor-2-dependent Genes Conferring Protection against Oxidative Stress in

Primary Cortical Astrocytes Using Oligonucleotide Microarray Analysis // The Journal of Biological Chemistry. - 2003. - Vol. 278. - P. 12029-12038.

170. Levine R. L. Oxidative modification of proteins during aging // Exp. geront. -2001.-Vol. 9. №9.-P. 1495-1502.

171. Lieber C.S. Microsomal Ethanol-Oxidizing System (MEOS): The First 30 Years (1968-1998)-A Review // Alcoholism: Clinical and Experimental Research. - 1999. - Vol. 23, Iss. 6. - P. 991-1007.

172. Limón-Pacheco J.H., Gonsebatt M.E. The Glutathione System and its Regulation by Neurohormone Melatonin in the Central Nervous System // Source: Central Nervous System Agents in Medicinal Chemistry. - 2010. -Vol. 10, №4.-P. 287-297.

173.Lipoic acid as a potential therapy for chronic diseases associated with oxidative stress / A. R. Smith [et al.] // Curr. Med. Chem. - 2004. - Vol. 11, №9.-P. 1135-1146.

174.Lipoic acid increases de novo synthesis of cellular glutathione by improving cystine utilization / D. Han [et al.] // Biofactors. - 1997. - Vol. 6, № 3. - P. 321-338.

175. Lodge J.K., Traber M.G., Packer L. Thiol chelation of Cu2+ by dihydrolipoic acid prevents human low density lipoprotein peroxidation // Free Radie. Biol. Med. - 1998. - Vol. 25, № 3. _ p. 287-297.

176.Lowry O.H. et al. Protein measurement with Folin phenol reagent // J. Biol. Chem.-1951.-Vol. 193.-P. 256-275.

177. Ly J.D., Grubb D.R., Lawen A. The mitochondrial membrane potential (A\j/m) in apoptosis; an update // Apoptosis. - 2003. - Vol. 8 № 2. - P.l 15-128.

178.Maiorino M., Thomas J.P., Girotti A.W. et al. Reactivity of Phospholipid Hydroperoxide Glutathione Peroxidase with Membrane and Lipoprotein Lipid Hydroperoxides // Free Radical Research. - 1991. - Vol. 12 № 1. - P. 131135.

179. Mannervic B. The isoenzymes of glutathione transferase // Adv. Enzymol. Relat. Areas. Mol. Biol. - 1985. -№ 57. - P. 357-417.

180. Mannervik B., et al. Glutathione: Chemical, Biochemical and Medical Aspects. Part A. // By edit. D. Dolphin, O. Avramovic, R. Poulson. New York: John Wiley and Sons. - 1989. - P. 475-516.

181. Mato J.M., Alvarez L., Ortiz et al. S-adenosylmethionine synthesis: Molecular mechanisms and clinical implications // Pharmacology & Therapeutics. -1997. - Vol. 73, Iss. 3 - P. 265-280.

182. Matteucci E., Giampietro O. Oxidative Stress in Families of Type 1 Diabetic Patients // Diabetes Care. - 2001. - Vol. 24 № i. _ p. 167-168.

183. McClain CJ, Hill DB, Song Z. S-adenosylmethionine, cytokines, and alcoholic liver disease. Alchol. - 2002. - Vol. 27. - P. 185-192.

184.Mcllwain C.C., Townsend D.M., Tew K.D. Glutathione S-transferase polymorphisms: cancer incidence and therapy // Oncogene. - 2006. - Vol. 25. -P. 1639-1648.

185. Micke P., Beeh K.M., Buhl R. Effects of long-term supplementation with whey proteins on plasma glutathione levels of HIV-infected patients // European Journal of Nutrition. - 2002. - Vol. 41, № 1. - P. 12-18.

186. Micke P., Beeh K.M., Schlaak J.F. Oral supplementation with whey proteins increases plasma glutathione levels of HIV-infected patients // European Journal of Clinical Investigation. - 2001. - Vol. 31, Iss. 2. - P. 171-178.

187. Milczarek R. et al. Melatonin enhances antioxidant action of alpha-tocopherol and ascorbate against NADPH- and iron-dependent lipid peroxidation in human placental mitochondria // J Pineal Res. - 2010. - Sep.49(2). - P. 149155.

188. Morel F., Rauch C., Petit E. et al. Gene and Protein Characterization of the Human Glutathione S-Transferase Kappa and Evidence for a Peroxisomal Localization // The Journal of Biological Chemistry. - 2004. - Vol. 279. - P. 16246-16253.

189. Nagy P., Ashby M.T. Reactive Sulfur Species: Kinetics and Mechanisms of

the Oxidation of Cysteine by Hypohalous Acid to Give Cysteine Sulfenic Acid // J. Am. Chem. Soc. - 2007. - Vol. 129 Iss. 45. - P. 14082-14091.

190. Nei S., Signorelli S., Sterna D. et al. The role of adenomethionine (S-adenosylmethionine) in the prevention of cyclosporine-induced cholestasis // Clin, drug Invest. - 2002. - Vol. 22. - P. 191-195.

191. Neumann C.A., Krause D.S., Carman C.V. et al. Essential role for the peroxiredoxin Prdxl in erythrocyte antioxidant defence and tumour suppression // Nature. - 2003. - Vol. 31 Iss. 424. - P. 561-565.

192. Niemela O. Biomarkers in alcoholism // Clinica Chimica Acta. - 2007. - Vol. 377, Iss. 1-2.-P. 39-49.

193. Noctor G., Gomez L., Vanacker H. et al. Interactions between biosynthesis, compartmentation and transport in the control of glutathione homeostasis and signalling // Journal of Experimental Botany. - 2002. - Vol. 53, Iss. 372. - P. 1283-1304.

194. Oakley A.J. Glutathione transferases: new functions // Current Opinion in Structural Biology. - 2005. - Vol. 15, Iss. 6. - P. 716-723.

195. Ohnishi S.T., Barr G.R. A simplified method of quantitating protein using the biuret and phenol reagents // Analytical Biochemistry. - 1978. - Vol. 86, Iss. l.-P. 193-200.

196. Ou P., Tritschler H.J., Wolff S.P. Thioctic (lipoic) acid: a therapeutic metal-chelating antioxidant? // Biochemical Pharmacology. - 1995. - Vol. 50, Iss.l. -P. 123-126.

197. Parthasarathy N.J., Kumar R.S., Manikandan S. Methanol-Induced Oxidative Stress in Rat Lymphoid Organs // Journal of Occupational Health. - 2006. -Vol. 48 № l.-P. 20-27.

198. Patel M.S., Vettakkorumakankav N.N. Lipoic acid-requiring proteins: recent advances // Biothiols in Health and Disease / By edit. L. Packe, E. Cadenas. New York : Marcel Dekker Inc. - 1995. - P. 373-388.

199.Perra A., Pibiri M., Sulas, et al. Alpha-lipoic acid promotes the growth of rat hepatic pre-neoplastic lesions in the choline-deficient model // Carcinogenesis. - 2008. - Vol.29. №1. - P. 161-168.

200. Perri T.Di., Sacco T. Festi D. Gastroenterology International. - 1999. - Vol. 12, №2.-P. 62-68.

201. Pommier Y., Sordet O., Antony S. et al. Apoptosis defects and chemotherapy resistance: molecular interaction maps and networks // Oncogene. - 2004. -Vol. 23.-P. 2934-2949.

202. Pool-Zobel B., Veeriah S., Bohmer F.D. Modulation of xenobiotic metabolising enzymes by anticarcinogens—focus on glutathione S-transferases and their role as targets of dietary chemoprevention in colorectal carcinogenesis // Mutation Research/Fundamental and Molecular Mechanisms of Mutagenesis. - 2005. - Vol. 591, Iss. 1-2. - P. 74-92.

203. Qiao M., Kisgati M., Cholewa J.M. et al. Increased Expression of Glutathione Reductase in Macrophages Decreases Atherosclerotic Lesion Formation in Low-Density Lipoprotein Receptor-Deficient Mice // Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology. - 2007. - Vol. 27. - P. 1375-1382.

204. Rahman I., Adcock I.M. Oxidative stress and redox regulation of lung inflammation in COPD // Eur. Respir. J. - 2006. - Vol. 28, № 1. - P. 219-242.

205. Ran Q., Liang H., Gu M. et al. Transgenic Mice Overexpressing Glutathione Peroxidase 4 Are Protected against Oxidative Stress-induced Apoptosis // The Journal of Biological Chemistry. - 2004. - Vol. 279. - P. 55137-55146.

206. Rangasamy T., Cho C.Y., Thimmulappa M. et al. Genetic ablation of Nrf2 enhances susceptibility to cigarette smoke-induced emphysema in mice // American Society for Clinical Investigation. - 2004. - Vol. 114, Iss. 9. - P. 1248-1259.

207. Reed D.J. Regulation of reductive processes by glutathione // Biochem. Pharmacol. - 1986. - Vol. 35, № 1. - P. 7-13.

208. Reed L.J. A trail of research from lipoic acid to alpha-keto acid dehydrogenase complexes // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, № 42. - P. 38329-38336.

209. Reeder B. J, Wilson M. T. The effects of pH on the mechanism of hydrogen peroxide and lipid hydroperoxide consumption by myoglobin: A role for the protonated ferryl species // Free radic. biol. med. - 2001. - Vol. 30. № 11. -P. 1311-1318.

210. Robin M.-A., Prabu S.K., Raza H. et al. Phosphorylation Enhances Mitochondrial Targeting of GSTA4-4 through Increased Affinity for Binding to Cytoplasmic Hsp70 // The Journal of Biological Chemistry. - 2003. - Vol. 279.-P. 18960-18970.

211. Role of copper, zinc, selenium and tellurium in the cellular defense against oxidative and nitrosative stress / L. O. Klotz [et al.] // J. Nutr. - 2003. - Vol. 133, Suppl. l.-P. 1448-1451.

212. Roncaglia N., Locatelli A., Arreghini A. et al. A randomised controlled trial of ursodeoxycholic acid and S-adenosyl-l-methionine in the treatment of gestational cholestasis // BJOG: An International Journal of Obstetrics & Gynaecology. - 2004. - Vol. Ill, Iss. l.-P. 17-21.

213. Rossi M.A., Dianzan M.U. Tumori. - 1988. - 74. - P.617-621.

214. Sandhir R, Kaur K. Influence of ethanol on methanol-induced oxidative stress and neurobehavioral deficits // Journal of Biochemical and Molecular Toxicology. - 2006. - Vol. 20, Iss. 5. - P. 247-254.

215. Sandhu S. K., Kaur G. Mitochondrial Electron Transport Chain Complexes in Aging Rat Brain and Lymphocytes // Biogerontol. - 2003. - Vol. 4. № l.-P. 19-29.

216. Swarnalatha G. et al. Oxidative stress in hemodialysis patients receiving intravenous iron therapy and the role of N-acetylcysteine in preventing oxidative stress // Saudi J Kidney Dis Transpl. - 2010. - Vol. 21. - P.852-860.

217. Savaskan N.E., Ufer C., Kuhn H., Borchert A. Molecular biology of glutathione peroxidase 4: from genomic structure to developmental expression

and neural function //Biological Chemistry. - 2007. - Vol. 388, Iss. 10. -P. 1007-1017.

218. Schoder O., Sjostrom M., Qiu H. et al. Molecular and catalytic properties of three rat leukotriene C4 synthase homologs // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2003. - Vol. 312, Iss. 2. - P. 271-276.

219. Schulpis K.H., Lazaropoulou C., Regoutas S. Valproic acid monotherapy induces DNA oxidative damage // Toxicology. -2005. - Vol. 217, Iss. 2-3. -P. 228-232.

220. Singh U., Jialal I. Alpha-lipoic acid supplementation and diabetes // Nutrition Reviews. - 2008. - Vol. 66, Iss. 11. - P. 646-657.

221. Siritantikorn A., Johansson K., Ahlen K. et al. Protection of cells from oxidative stress by microsomal glutathione transferase 1 // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2007. - Vol. 355, Iss. 2. - P. 592596.

222. Stipanuk M.H., Domini J.E., Lee J.I. et al. Mammalian cysteine metabolism: new insights into regulation of cysteine metabolism // Journal of Nutrition. -2006.-Vol. 136, №6.-P. 1652-1659.

223. Stocks J., et al. Assay using brain homogenate for measuring the antioxidant activity of biological fluids. // Clin. Sci. Mol. Med. - 1974. - Vol.47. № 3. -P.215-222.

224. Strange R. et al. Glutathione S-transferase: genetics and role in toxicology // Toxicology Letters. - 2000. - Vol. 112-113. - P. 357-363.

225. Structure, function and evolution of glutathione transferases: implication for classification of non-mamallian members of an ancient enzyme superfamily / D. Sheehan [et al.] // Biochem. J. - 2001. - Vol. 360, № 1.-P. 1-16.

226. Struznka L., Chalimoniuk M., Sulkowski G. The role of astroglia in Pb-exposed adult rat brain with respect to glutamate toxicity // Toxicology. -2005. - Vol. 212, № 2-3. - P. 185-194.

227. Suzuki Y.J., Tsuchiya M., Packer L. Thioctic acid and dihydrolipoic acid are novel antioxidants which interact with reactive oxygen species // Free Radic. Res. Commun. - 1991. -Vol. 15, №5.-P. 255-263.

228. Synthesis and antioxidant efficiency of a new amphiphilic spin-trap derived from PBN and lipoic acid / G. Durand, Polidori A., Salles J.P. [et al.] // Bioorg. Med. Chem. Lett. - 2003. - Vol. 13, № 16. - P. 2673-2676.

229. Swarnalatha G., Ram R.,Neela P. et al. Oxidative stress in hemodialysis patients receiving intravenous iron therapy and the role of N-acetylcysteine in preventing oxidative stress // Saudi J Kidney Dis Transpl. - 2010. - Vol. 21(5).-P. 852-858.

230. Szczeklik E., et al. Serum y-glutamyi peptidase activity in liver disease // Gastroenterology. - 1961. -Vol. 41. - P. 353-359.

231. Takahashi K., Akasaka M., Yamamoto Y. et al. Primary Structure of Human Plasma Glutathione Peroxidase Deduced from eDNA Sequences 1 // The Journal of Biochemistry. - 1990. - Vol. 108, Iss. 2. - P. 145-148.

232. Tausz M., Sircelj H., Grill D. The glutathione system as a stress marker in plant ecophysiology: is a stress-response concept valid? // Journal of Experimental Botany. - 2004. - Vol. 55, Iss. 404. - P. 1955-1962.

233. Telci A, U. Cakatay U., Salman S. et al. Oxidative protein damage in early stage Type 1 diabetic patients // Diabetes Res Clin Pract. - 2000. - Vol. 50. -P. 213-223.

234. Tew K.D. Redox in redux. Emergent roles for glutathione S-transferase P (GSTP) in regulation of cell signaling and S-glutathionylation. Biochem. Pharmacol. - 2007. - 73. - P. 1257-1269.

235. Tham D.M., Whitin J.C., Kim K.K. Expression of extracellular glutathione peroxidase in human and mouse gastrointestinal tract // AJP. - 1998. - Vol. 275 №6.-P. 1463-1471.

236. The catalytic site of glutathione peroxidases / S. C. Tosatto [et al.] // Antioxid. Redox. Signal. - 2008. - Vol. 10, № 9. - P. 1515-1526.

237. The GI-GPx gene is a target for Nrf2 / A. Banning [et al.] // Mol. Cell Biol. -2005. - Vol. 25, № 12. - P. 4914-4923.

238. Thomas J.P., Maiorino M., Ursini F. et al. Protective action of phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase against membrane-damaging lipid peroxidation // The Journal of Biological Chemistry. - 1990. -Vol. 265.-P. 454-461.

239. Townsend D.M., Findlay V.L., Tew K.D. Glutathione SO Transferases as Regulators of Kinase Pathways and Anticancer Drug Targets // Methods in Enzymology. - 2005. - Vol. 401. - P. 287-307.

240. Townsend D. M., Tew K. D. The role of glutathione-S-transferase in anticancer drug resistance // Oncogene. 2003. Vol. 22, N 47. P. 7369-7375.

241. Toxqui L., De Piero A., Courtois V. et al. Iron deficiency and overload. Implications in oxidative stress and cardiovascular health // Nutr Hosp. -2010. - 25(3):350-65

242. Trujillo M., Radi R. Peroxynitrite reaction with the reduced and the oxidized forms of lipoic acid: new insights into the reaction of peroxynitrite with thiols // Arch. Biochem. Biophys. - 2002. - Vol. 397, № 1. - P. 91-98.

243. Tsai W.Y., Chang W.H., Chen C.H. et al. Enhancing Effect of Patented Whey Protein Isolate(Immunocal) on Cytotoxicity of an Anticancer Drug // Nutrition and Cancer. - 2000. - Vol. 38, Iss. 2. - P. 200-208.

244. Tsunada S. et al. Chronic Exposure to Subtoxic Levels of Peroxidized Lipids Suppresses Mucosal Cell Turnover in Rat Small Intestine and Reversal by Glutathione // Digestive Diseases and Sciences. - 2003. - Vol. 48, № 1. -P. 210-222.

245. Uptake, recycling, and antioxidant actions of alpha-lipoic acid in endothelial cells / W. Jones [et al.] // Free Radic. Biol. Med. 2002. Vol. 33, N 1. P. 83-93.

246. Ursini F., Maiorino M., Gregolin C. The selenoenzyme phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase // Biochimica et Biophysica Acta (BBA). - 1985. - Vol. 830, Iss. 1. - P. 62-70.

247. Valko M., Morris H., Cronin M.T. Metals, toxicity and oxidative stress // Curr. Med. Chem.-2005.-Vol. 12, № 10.-P. 1161-1208.

248. Vanderjagt D.J., Harrison J.M., Ratliff D.M., et al. Oxidative stress indices in IDDM subjects with and without long-term diabetic complications 1 // Clinical Biochemistry. - 2001. - Vol. 34, Iss. 4. - P. 265-270.

249. Vernet P, Rock E, Mazur A, Rayssiguier Y, Dufaure JP, Drevet JR. Selenium-independent epididymis-restricted glutathione peroxidase 5 protein (GPX5) can back up failing Se-dependent GPXs in mice subjected to selenium deficiency // Mol. Reprod. Dev. - 1999. - Vol. 54. - P. 362-370.

250. Verrotti A., Scardapane A., Franzoni E. Increased oxidative stress in epileptic children treated with valproic acid // Epilepsy Research. - 2008. - Vol. 78, Iss. 2-3.-P. 171-177.

251. Verrotti A. et al. Valproate-induced hyperammonemic encephalopathy // Epilepsia. - 2003. - 44(2). - P.268.

252. Watanabe A., Okadea K., Shimizu Y. et al. Nutritional therapy of chronic hepatitis by whey protein (non-heated) // J Med. - 2000. - Vol. 31. - P. 283302.

253.Wenzel U., Nickel A., Daniel H. Alpha-Lipoic acid induces apoptosis in human colon cancer cells by increasing mitochondrial respiration with a concomitant 02- generation // Apoptosis. - 2005. - Vol.10. №2. - P.359-368.

254. Whitbread A.K., Masoumi A., Tetlow N. et al. Characterization of the Omega Class of Glutathione Transferases // Methods in Enzymology. - 2005. - Vol. 401.-P. 78-99.

255. Whitfield J.B. Gamma Glutamyl Transferase // Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences. - 2001. - Vol. 38, № 4. - P. 263-355.

256. Whitin J.C., Bhamre S., Tham D.M. et al. Extracellular glutathione peroxidase is secreted basolaterally by human renal proximal tubule cells // Renal Physiol. - 2002. - Vol. 283, № 1. - P. 20-28.

257. Williams K., Frayne J., Hall L. Expression of extracellular glutathione peroxidase type 5 (GPX5) in the rat male reproductive tract // Mol. Hum. Reprod. - 1998. - Vol. 4, Iss. 9. - P.841-848.

258. Winiarska K., Drozak J. Glutathione in therapy // Postepy. Hig. Med. Dosw. 2002. Vol. 56, N 4. P. 521-536.

259. Witztum J.L., Steinberg D. The Oxidative Modification Hypothesis of Atherosclerosis: Does It Hold for Humans? // Trends in Cardiovascular Medicine.-2001.-Vol. 11, Iss. 3-4.-P. 93-102.

260. Wojcik M., Burzynska-Pedziwiatr I., Wozniak L.A. A Review of Natural and Synthetic Antioxidants Important for Health and Longevity // Current Medicinal Chemistry. - 2010. - Vol. 17, № 28. - P. 3262-3288.

261. Wonisch W., Schaur R. Chemistry of Glutathione // Biomedical and Life Sciences.-2001.-Vol. 2.-P. 13-26.

262. Wood Z.A., Poole L.B., Karplus P.A. Peroxiredoxin Evolution and the Regulation of Hydrogen Peroxide Signaling // Science. - 2003. - Vol. 300. -P. 650-653.

263. Wunder C., Potter R.F. The Heme Oxygenase System: Its Role in Liver Inflammation // Current Drug Targets -Cardiovascular & Hematological Disorders. - 2003. - Vol. 3, № 3. - P. 199-208.

264. Xu J.-X. Nonlinear integral-type sliding surface for both matched and unmatched uncertain systems // Automatic Control, IEEE Transa. - 2004. -Vol. 49, Iss. 8.-P. 1355-1360.

265. Yadav S., Zajac E., Singhal S.S. et al. Linking stress-signaling, glutathione metabolism, signaling pathways and xenobiotic transporters // Cancer and Metastasis Reviews. - 2007. - Vol. 26, № 1. - P. 59-69.

266. Yamasaki M., Kawabe A., Nishimoto, et al. Dihydroalpha- lipoic acid has more potent cytotoxicity than alphalipoic acid // In Vitro Cell. Dev. Biol. Anim. - 2009. - Vol.45, №5-6. - P.275-280.

267. Yokoyama H. Gamma glutamyl transpeptidase (gammaGTP) in the era of metabolic syndrome 11 Nihon. Arukoru. Yakubutsu. Igakkai. Zasshi. - 2007. -Vol. 42, №3,- P. 110-124.

268. Youngster I, Abu-Kishk I, Kozer E Hyperbaric oxygen treatment reduces mortality in acute iron intoxication in rats. // Basic Clin Pharmacol Toxicol. -2010.-Vol. 107(3).-P. 737-741.

269. Zhang X., Guo A., Yu J. et al. Identification of STAT3 as a substrate of receptor protein tyrosine phosphatase T H Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2007. - Vol. 104. - P. 4060-4064.

270. Zhao Y., Wang Z.B., Xu J.X. Effect of Cytochrome c on the Generation and Elimination of O and H202 in Mitochondria // The Journal of Biological Chemistry. - 2003. - Vol. 278. - P. 2356-2360.

271. Zhuang J., Zhang Y., Zhang W. et al. Effect of iron overload on experimental immunological liver injury in rats and the role of angiotensin // Wei Sheng Yan Jiu. - 2010. - Vol. 39(1). - P. 101-104.

272. Zhu H., Cao Z., Zhang L. et al. // Mol. Cell. Biochem. - 2007. - Vol. 301. - P. 1552-1558.

273. Ziegler D.M. Role of Reversible Oxidation-Reduction of Enzyme Thiols-Disulfides in Metabolic Regulation // Annual Review of Biochemistry. -1985.-Vol. 54. - P.305-329.