Исследование тополитических эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.15, кандидат химических наук Берлин Хенис, Алехандро

• Берлин Хенис, Алехандро
• кандидат химических наук
• 1999

Оглавление диссертации кандидат химических наук Берлин Хенис, Алехандро

СОДЕРЖАНИЕ

Стр.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

ГЛАВА 1. КОМПОНЕНТНЫЙ СОСТАВ ЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ И КСИЛАНАЗНЫХ КОМПЛЕКСОВ

ГЛАВА 2. ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА ЦЕЛЛЮЛАЗ И КСИЛАНАЗ

ГЛАВА 3. МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ ЦЕЛЛЮЛАЗ И КСИЛАНАЗ

ГЛАВА 4. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О КЛАССИФИКАЦИИ ЦЕЛЛЮЛАЗ И КСИЛАНАЗ

ГЛАВА 5. ХАРАКТЕРИСТИКИ ШТАММОВ PENICILLIUM VERRUCULOSUM И TRICHODERMA REESEIИ КОМПОНЕНТОВ СЕКРЕТИРУЕМЫХ ИМИ ФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ

ГЛАВА 6. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ТОПОЛИТИЧЕСКИХ СВОЙСТВ ЦЕЛЛЮЛАЗ И КСИЛАНАЗ В ТЕКСТИЛЬНОЙ И БУМАЖНОЙ ОТРАСЛЯХ ПРОМЫШЛЕННОСТИ

II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 7. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

7.1. Использованные вещества

7.1.1. Ферментные препараты

7.1.2. Субстраты и реактивы

7.1.3. Хроматографические носители

,47-49

7.2. Методы.

7.2.1. Аналитические методы

7.2.2. Методы определения активностей ферментов

а) Определение активностей целлюлаз и ксиланаз.

б) Определение активности папаина.

7.2.3. Изучение рН- и температурных оптимумов гомогенных ферментов

7.2.4. Изучение адсорбционной способности ферментов на целлюлозе

7.2.5. Определение кинетических параметров ферментов

7.2.6. Выделение и очистка индивидуальных ферментов из ферментных комплексов Pénicillium verruculosum и Trichoderma reesei

7.2.7. Определение биохимических параметров индивидуальных ферментов

7.2.8. Субстратная специфичность индивидуальных целлюлаз и ксиланаз

7.2.9. Протеолиз целлюлаз и ксиланаз папаином

7.2.10. Химическая модификация карбогидраз: титрование карбоксильных групп

7.2.11. Цветометрическая оценка тополитических свойств ферментных препаратов и гомогенных целлюлаз и ксиланаз

а) Оценка "абразивности" ферментов по "депигментации" окрашенных индиго хлопковой ткани и волокон.

б) Оценка способности ферментов к удалению лазерных тонеров из офисной бумаги.

в) Оценка способности ферментов к биоотбеливанию целлюлозной пасты.

7.2.12. Оценка влияния целлюлаз и ксиланаз на ресорбцию индиго

на целлюлозной матрице

7.2.13. Методы компьютерного моделирования структуры белка

III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

ГЛАВА 8. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ГИДРОЛИТИЧЕСКОЙ И ТОПОЛИТИЧЕСКОЙ СПОСОБНОСТИ ЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ ПРЕПАРАТОВ.

8.1. Разработка метода оценки тополитической активности целлюлаз на основе эффекта "депигментации" хлопковой ткани, окрашенной

индиго

8.2. Сравнительная оценка тополитической и гидролитической активностей ферментных препаратов

ГЛАВА 9. ИЗУЧЕНИЕ СПОСОБНОСТИ ЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ И КСИЛАНАЗНЫХ КОМПЛЕКСОВ К УДАЛЕНИЮ ЛАЗЕРНЫХ ТОНЕРОВ ИЗ БУМАЖНЫХ ВОЛОКОН И К БИООТБЕЛИВАНИЮ ЦЕЛЛЮЛОЗНОЙ МАССЫ.

9.1. Сравнительная оценка тополитической способности целлюлаз и ксиланаз по их способности к удалению лазерных тонеров из офисной бумаги

9.2. Сравнительная оценка тополитической способности целлюлаз и ксиланаз по их активности к отбеливанию целлюлозной массы

ГЛАВА 10. ТОПОЛИТИЧЕСКИЕ КСИЛАНАЗЫ И ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ ИЗ ФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ PENICILLIUM VERRUCULOSUM И TRICHODERMA REESEI.

10.1. Выбор тополитических фракций ферментных комплексов.

10.1.1. Разделение ферментных комплексов на белковые фракции

10.1.2. Изучение гидролитической способности фракций

10.1.3. Выявление ключевых тополитических фракций

ферментных препаратов

10.1.4. Изучение способности основных ксиланазных фракций к биоотбеливанию целлюлозной пасты

10.2 Оптимизация метода выделения и очистки то политически активных эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Pénicillium verruculosum и Trichoderma reesei

94-102

ГЛАВА 11. КАТАЛИТИЧЕСКИЕ, АДСОРБЦИОННЫЕ И БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ВЫДЕЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ.

11.1. Биохимические параметры индивидуальных ферментов

11.2. Субстратная специфичность и классификация гомогенных ферментов

11.3. Кинетические параметры тополитических ферментов

11.4. рН- и температурные оптимумы тополитических ферментов

111-112

103-105

106-111

112-114

11.5. Оценка адсорбционной способности ферментов на МКЦ

11.6. Изучение синергизма между выделенными ферментами.

115-116

115

11.7. Изучение трансгликозилирующей способности индивидуальных ферментов

ГЛАВА 12. ИЗУЧЕНИЕ УСИЛЕНИЯ РЕСОРБЦИИ ИНДИГО В ПРОЦЕССАХ БИОДЕПИГМЕНТАЦИИ ОКРАШЕННОЙ ХЛОПКОВОЙ ТКАНИ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ И ГЕМИЦЕЛЛЮЛАЗНЫХ ФЕРМЕНТОВ.

12.1. Оценка способности ферментных препаратов к усилению ресорбции индиго

12.2. Изучение корреляции между адсорбционной способностью ферментных препаратов и их способностью к усилению ресорбции индиго

на целлюлозной матрице

12.3 . Мониторинг прочносорбирующихся фракций ферментных препаратов Pénicillium verruculosum и Trichoderma reesei. Связь между адсорбционной способностью компонентов ферментных комплексов и их способностью к усилению ресорбции индиго на целлюлозной матрице

ГЛАВА 13. ИЗУЧЕНИЕ ВЛИЯНИЯ ОГРАНИЧЕННОГО ПРОТЕОЛИЗА КСИЛАНАЗЫ III ИЗ PENICILLIUM VERRUCULOSUMИ ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗЫ I ИЗ TRICHODERMA REESEI НА КАТАЛИТИЧЕСКИЕ И АДСОРБЦИОННЫЕ СВОЙСТВА ЭТИХ ФЕРМЕНТОВ.

13.1. Протеолиз папаином ксиланазы III из Pénicillium verruculosum и целлобиогидролазы I из Trichoderma reesei

13.2. Препаративное выделение каталитических и адсорбционных доменов ксиланазы Ш из Pénicillium verruculosum и целлобиогидролазы I из Trichoderma reesei

ГЛАВА 14. ПЕРВИЧНАЯ АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ ЭНДОГЛКЖАНАЗЫ V ЦЕЛЛЮЛАЗНОГО КОМПЛЕКСА PENICILLIUM VERRUCULOSUM. МОДЕЛИРОВАНИЕ ВТОРИЧНОЙ И ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

АФБ - активность по фильтровальной бумаге ВС - восстанавливающие сахара

ВЭЖХ - высокоэффективная жидкостная хроматография КМЦ - карбоксиметилцеллюлоза

РББ-КМЦ - КМЦ, окрашенная красителем "Remazol Brilliant Blue R"

KMK - карбоксиметилксилан

ДДС-Na - додецилсульфат натрия

МКЦ - микрокристаллическая целлюлоза

ДНС - динитросалициловая кислота

ПААГ - полиакриламидный гель

ГПХ - гель-проникающая хроматография

СП - степень полимеризации

СВН - целлобиогидролаза

EG - эндоглюканаза

PG - Р-глюкозидаза

CBD - целлюлозосвязывающий домен

CD - каталитический домен

ПМР - парамагнитный резонанс

БАЕЕ - этиловый эфир N-a-бензоил-Ь-аргинина

ДДС-ЭФ - электрофорез в денатурирующих условиях

ИЭФ - изоэлектрофокусирование

п-НФ - п-нитрофенол

БСА - бычий сывороточный альбумин

МУФ - метилумбеллиферон

КЭУ - коэффициент эффективности удаления печатной краски

ИКЭУ - интегральный коэффициент эффективности удаления краски

ЦСМ - целлюлозосодержащие материалы

ИРИ - индекс ресорбции индиго

XYN - ксиланаза

КСИ - ксилоза

МУФ-КСИ (ЛАК, Г2) - метилумбеллиферил-Р-1,4-ксилозид (лактозид, целлобиозид)

п-НФ-МАН (Г, ГАЛ, КСИ) - п-нитрофенил-р-Б-маннопиранозид

(глюкозид, галактозид, ксилозид)

PDBC - "Brookhaven Protein Data Bank Code".

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование тополитических эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei»

ВВЕДЕНИЕ

В современных промышленных процессах все более заметна тенденция к переходу к экологически безопасным производственным схемам. Примером этого может служить глубокая биоконверсия возобновляемого растительного сырья, позволяющая получить топливо, кормовые и пищевые продукты, полупродукты для химической и микробиологической отраслей промышленности, ставшая уже традиционной областью применения целлюлаз и гемицеллюлаз.

В последнее время, при исследовании свойств целлюлаз и гемицеллюлаз (кси-ланаз) обнаружились новые перспективные возможности использования этих ферментов, связанные с их способностью "мягкого" воздействия на поверхность нерастворимых субстратов без глубокого разрушения их надмолекулярной структуры. К этим областям применения относятся: 1. биополировка текстильных изделий, приводящая к умягчению их поверхности; 2. ферментативная "отварка" (биодепигментация) хлопчатобумажных и льняных материалов, сопровождаемая изменением их цветности; 3. карбонизация натуральных волокон белковой природы, например, удаление растительных примесей в шерсти; 4. биоотбеливание целлюлозной массы, позволяющее уменьшить вредные выбросы хлорных производных продуктов разложения лигнина и сократить расход хлора; 5. отбеливание целлюлозной массы в ходе её вторичной переработки (удаление следов тонеров, чернил и других загрязнений с поверхности макулатуры); 6. направленное изменение различных свойств целлюлозы, как, например, дренажных и реологических свойств; 7. использование целлюлаз в моющих средствах.

Применение целлюлаз и ксиланаз в текстильной и целлюлозно-бумажной отраслях промышленности всегда связано с "мягким" ферментативным воздействием на нерастворимый субстрат, как правило, - на поверхность субстрата, не приводящим к его глубокой деструкции и потере прочности. Свойства ферментов, приводящие к такого рода эффектам мы объединяем под общим термином - тополитические свойства. То-политическое ферментативное воздействие, вызванное особой специфичностью р-гликаназ, так называемой, топоферментной (тополитической) активностью осуществляется, по-видимому, посредством некоторых ферментов эндодеполимеразного типа. Под топоферментной (тополитической) активностью подразумевается способность фермента к воздействию на определенный структурный участок субстрата, например, в случае биополировки или биодепигментации ткани и ферментативного удаления тонеров из бумаги топоферментная активность проявляется в гидролизе поверхностных во-

локон нерастворимого субстрата, сопровождаемом соответствующим изменением его свойств (умягчением поверхности, изменением цветности, увеличением белизны). Природа этой особой специфичности некоторых классов целлюлаз и ксиланаз мало исследована. Ферменты, обладающие топоферментной (тополитической) активностью мы объединяем под общим названием - тополитические ферменты.

Несмотря на перспективность использования тополитических свойств ферментов как с экономической, так и с экологической точек зрения, промышленные процессы с использованием тополитически активных ферментов до сих пор не получили широкого распространения (за исключением, пожалуй, применения ферментов в моющих средствах). В значительной степени это обусловлено отсутствием фундаментальных знаний о природе топоферментной активности и о тополитических механизмах воздействия ферментов в сложных многокомпонентных промышленных системах, что лишает специалистов возможностей предсказать и управлять поведением этих систем при использовании ферментов.

Широкая реализация вышеперечисленных ферментативных процессов и создание новых процессов невозможно без поиска целлюлолитических и ксиланазных ферментов с тополитическими свойствами, обладающих высокими технологическими показателями (высокие удельные активности, рН- и термостабильность, высокая операционная стабильность), поиска новых штаммов-продуцентов этих ферментов или создания мутантных штаммов, выделения и исследования свойств гомогенных ключевых тополитических ферментов, входящих в состав ферментных комплексов, продуцируемых перспективными штаммами-продуцентами.

Целью настоящей работы являлось исследование биохимических, каталитических и тополитических свойств целлюлаз и ксиланаз, обладающих топоферментной активностью, входящих в состав ферментных комплексов Pénicillium verruculosum (Реп. verruculosum) и Trichoderma reesei (T. reesei).

Для достижения поставленных целей необходимо было решить следующие задачи:

• Разработать методики для изучения в лабораторных условиях тополитических свойств ферментов на примере модельных систем для биоотбеливания бумажной массы, ферментативной "депигментации" окрашенной целлюлозной ткани и удаления тонеров при вторичной ферментативной переработке бумажных волокон.

• Провести на основе разработанных методик скрининг широкого круга цел-люлазных и ксиланазных ферментных препаратов с целью выявления оптимального соотношения различных ферментативных активностей для их наиболее эффективного применения в каждом конкретном случае.

• Исследовать возможность применения ферментных комплексов, полученных при различных условиях культивирования высокопродуктивных мутантных штаммов-продуцентов Реп. уеггисиЬяит. и Т. геезе1 для биоотбеливания целлюлозы, ферментативной "депигментации" окрашенной ткани и ферментативной переработки вторичных бумажных волокон.

• Провести анализ качественного и количественного состава выбранных ферментных комплексов Реп. verruculosum. и Т. гееъе1.

• Разработать и оптимизировать способ выделения и очистки индивидуальных компонентов комплексов Реп. уеггиси1озит и Т. гее$ег, отвечающих за топо-литическую активность комплекса.

• Провести сравнение тополитически активных ферментов, входящих в состав комплекса Реп. уеггиси1озит.с ферментами, обладающими тополитической активностью, секретируемыми грибом-продуцентом Т. гееие1.

• Изучить биохимические, каталитические и структурные свойства выделенных индивидуальных тополитических ферментов и найти причину их высокой топоферментной активности.

• Сравнить свойства тополитических и гидролитических выделенных индивидуал ьных ферментов.

Заключение диссертации по теме «Катализ», Берлин Хенис, Алехандро

выводы

1. На основе новых разработанных методик проведено сравнение свойств гидролитических и тополитических целлюлаз и ксиланаз ферментных комплексов Pénicillium verruculosum и Trichoderma reesei. Выявлены характерные особенности тополитических ферментов по сравнению с гидролитическими.

2. Оптимизирована препаративная схема выделения индивидуальных тополитических компонентов целлюлазных комплексов Pen. verruculosum и Т. reesei, основанная на использовании метода хроматофокусирования в сочетании с гидрофобной хроматографией и анионообменной хроматографией.

3. Обнаружены и выделены гомогенные по данным ДДС-ЭФ и ИЭФ ключевые тополити-ческие ферменты целлюлазных комплексов Pen. verruculosum и Т. reesei. В случае Реп. verruculosum, основными тополитическими ферментами оказались: эндоглюканаза V (EG V) и ксиланазы I-IV (XYN I-IV), а в случае Т. reesei - эндоглюканаза П (EG II) и ксиланаза I (XYN I). Определены их биохимические, физико-химические характеристики и субстратная специфичность.

4. На примере ксиланазы III Pen. verruculosum показана возможность осуществления биоотбеливания целлюлозы с использованием ферментов экзо-деполимеразного типа действия.

5. Установлено, что основная причина, вызывающая ресорбцию индиго в процессах ферментативной депигментации окрашенной ткани, - высокая адсорбционная способность ферментов, на которых, в свою очередь, адсорбируется индиго. Показана возможность снижения этого эффекта с использованием ограниченного протеолиза папаином.

6. Разработана эффективная методика мониторинга прочноадсорбирующихся на целлюлозе ферментов целлюлазных комплексов с использованием метода хроматофокусирования.

7. Выявлены прочносорбирующиеся ферменты целлюлазных комплексов Pen. verruculosum и Т. reesei. Показано, что практически все ферменты Т. reesei обладают высокой адсорбционной способностью. Напротив, в случае Pen. verruculosum только ксиланаза III обладала высокой адсорбционной способностью.

8. С помощью ограниченного протеолиза папаином доказана бифункциональная организация структуры ксиланазы III из Pen. verruculosum. Выделены и охарактеризованы каталитические и адсорбционные домены ксиланазы III из Pen. verruculosum и СВН I из Т. reesei. Показано, что выделенный каталитический домен ксиланазы Ш, как и в случае СВН I из Т. reesei, сохраняет активность по отношению к растворимым низкомолекулярным субстратам.

9. Установлена первичная структура эндоглюканазы V. Предложена модель для её вторичной и третичной структур. Эндоглюканаза V отнесена к семейству Н (семейству 12) ß-гликаназ, к которому относятся и другие тополитические ферменты, например, эндоглюканаза III из Т. reesei и эндоглюканаза из Streptomyees lividans.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Берлин Хенис, Алехандро, 1999 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Синицын, А. П., Клесов, А. А., Рабинович, M. JL, и др., 1988, Итоги науки и техники серия Биотехнология, (под ред. д.х.н. А.А.Клесова. к.х.н. Л.Г.Виноградовой), 12, стр. 5-13.

2. Gilkes, N. R., Henrissat, В., Kilburn, D. G., et al., 1991, Domains in Microbial (3-1,4-glycanases: Sequence Conservation, Function and Enzyme Families, Microbiol. Rev., 55, pp.303-315.

3. Clarke, A. J., Biodégradation of Cellulose. Enzymology and Biotechnology, 1997, Technomic Publishing Company, Inc., U.S.A., p. 261.

4. Fournier, R. A., Frederick, M. M., Frederick, J. R., et al., 1985, Purification and characterization of endo-xylanases from Aspergillus niger III: An enzyme of pi 3,65, Biotechnol. Bioeng., 27, pp. 539-546.

5. Tan, L. U. L., Mayers, P., and Saddler, J. N., 1987, Purification and characterization of a thermostable xylanase from a thermophilic fungus Thermoascus aurantiacus, Can. J. Microbiol., 33, pp. 689-692.

6. Gilbert, H. J., Sullivan, D. A., Jenkins, L. E., et al., 1988, Molecular cloning of multiple xylanase genes from Pseudomonas fluorescens subsp. cellulosa, J. Gen. Microbiol., 134, pp. 3239-3247.

7. Gilkes, N. R., Langsford, M. L., Kilburn, D. G., et al., 1984, Mode of action and substrate specificities of cellulases from cloned bacterial genes, J. Biol. Chem., 259, pp. 10455-10459.

8. Nishitani, K. and Nevins, D. J., 1991, Glucuronoxylan xylanohydrolase. An unique xylanase with the requirement for appendant glucuronosyl units, J. Biol. Chem., 266, pp. 6539-6543.

9. Ritschkoff, A. C., Buchert, J., and Viikari, L., 1994, Purification and characterization of a thermophilic xylanase from the brown-rot fungus Gloeophyllum trabeum, J. Biotechnol, 32, pp. 61-1 A.

10. Wood, T. M. and Me Crae, S. I., 1986, The effect of acetyl groups on the hydrolysis of ryegrass cell walls by xylanase and cellulase from Trichoderma koningii, Phytochemistry, 25, pp. 1053-1055.

11. Dekker, R. F. and Richards, G. N., 1976, Hemicellulases: Their occurrence, purification, properties and mode of action, Adv. Carbohydr. Chem. Biochem., 32, pp. 277-352.

12. Reilly, P. J., 1981, Xylanases-Structure and function, Basic Life Sci., 18, pp. 111-129.

13. Matte, A. And Forsberg, C. W., 1992, Purification, characterization, and mode of action of endoxylanase 1 and 2 from Fibrobacter succinogenes S85, Appl. Environ. Microbiol, 58, pp. 157-168.

14. Wong, K. K. Y., Tan, L. V. and Saddler, L., 1988, Multiplicity of p-l,4-xylanase in microorganisms: Functions and applications, Microbiol. Rev., 52, pp. 305-317.

15. Torronen, A., Harkki, A., and Rouvinen, J., 1994, Three-dimensional structure of endo-1,4-p-xylanase II from Trichoderma reesev. Two Conformational states in the active site, EMBO Journal 13, pp. 2493-2501.

16. Garciacampayo, V., Mc Crae, S. I., Zhang, J. X., et al., 1993, Mode of Action, Kinetic Properties and Physicochemical Characterization of Two Different Domains of a Bifunctional 1,4-P-D-xylanase from Ruminococcus dlavefaciens expressed separately in Escherichia coli, Biochem. J., 296: Part 1, pp. 235-243.

17. Zhu, H., Paradis, F. W., Krell, P. J., et al., 1994, Enzymatic specificities and mode of action of the two catalytic domains of the Xyn C xylanase from Fibrobacter succinogenes S85, J. ofBacteriol., 176, pp. 3885-3894.

18. Honda, H., Kudo, T., Ikura, Y., et al., 1985, Two types of xylanases of alkophilic Bacillus sp. no. C-125, Can. J. Microbiol., 31, pp. 538-542.

19. Okazaki, W., Akiba, T., Horikoshi, K., et al., 1985, Purification and characterization of xylanases from alkalophilic thermophilic Bacillus spp., Agric.Biol. Chem., 49, pp. 2033-2039.

20. Horikoshi, K. and Atsukawa, Y., 1973, Xylanase produced by alkophilic Bacillus, no. C-59-2, Agric. Biol. Chem., 37, pp. 2097-2103.

21. Uchino, F. and Nakane, T., 1981, A thermostable xylanase from a thermophilic acidophilic Bacillus sp., Agric. Biol. Chem., 45, pp. 1121-1127.

22. Ratto, M., Mathrani, I. M., Ahring, B., et al., 1994, Application of Thermostable xylanase of Dictyoglomus sp. in enzymatic treatment of kraft pulps, Appl. Microbiol. Biotechnol., 41, pp. 130-133.

23. Simpson, H. D., Haufler, U. R., and Daniel, R. M., 1991, An extremely thermostable xylanase from the thermophilic eubacterium Thermotoga, Biochem. J., 277, pp. 413417.

24. Gorvacheva., I. V. and Rodionova, N .A., 1977, Studies on the xylan degrading enzymes. I. Purification and characterization of endo-l,4-{3-xylanase from Aspergillus niger str. 14, Biochim. Biophys. Acta, 487, pp. 79-93.

25. Hoebler, C. and Brillouet, J. M., 1984, Purification and properties of endo-(l,4)-p-D-xy-lanase from Irpex lacteus (Polysporus tulipiferae), Carbohydr. Res., 128, pp. 141155.

26. Hayashida, S., Ohta, K. and Deb, J. K., 1988, Xylanase from Talaromyces byssochlamydoides, Methods Enzymol., 160, pp. 675-678.

27. Biely, P. and Vrsanska, M., Differences in Catalytic Properties of Endo-|3-l,4-xylanases of Families 10 and 11, Lecture 3, Abstract of "TRICEL 97 - Carbohydra-ses from Trichoderma reesei and other microorganisms", Ghent, Belgium, August 2830,1997.

28. Davies, G. and Henrissat, B., 1995, Structure, 3, pp. 853-859.

29. Matsuo, M. and Yasui, T., 1984, Purification and some properties of [3-xylosidase from Emericella nidulans, Agric. Biol. Chem. 48, pp. 1853-1869.

30. Rodionova, N. A., Tavobilov, I. M., and Bezborodov, A. M., 1983, P-xylosidase from Aspergillus niger 15: Purification and properties, J. Appl. Biochem., 5, pp. 300-312.

31. Van Doorslaer, E., Kersters-Hilderson, H., and De Bruyne, C. K., 1985, Hydrolysis of P-D-xylooligosaccharides by P-D-xylosidase from Bacilluspumilus, Carbohydr. Res., 140, pp. 342-346.

32. MacLeod, A.M., Lindhorst, T., Withers, S.G., et al., 1994, The acid/base catalyst in the exo-glucanase/xylanase from Cellulomonas fimi is glutamic acid 127: Evidence from detailed kinetic studies of mutants, Biochemistry, 33, pp. 6371-6376.

33. Tull, D. and Withers, S.G., 1993, A detailed kinetic study of the exo-p-l,4-glycanase from Cellulomonas fimi, Biochemistry, 33, pp. 6363-6370.

34. Miao, S.C., Ziser, H., Aebersold, R., et al., 1994, Identification of glutamic acid 78 as the active site nucleophile in Bacillus subtilis xylanase using electrospray tandem mass spectrometry, Biochemistry, 33, pp. 7027-7032.

35. Kitpreechavanich, V., Hayashi, M., and Nagai, S., 1986, Purification and characterization of extracellular (3-xylosidase and [3-glucosidase from Aspergillus fumigatus, Agric. Biol. Chem., 50, pp. 1703-1711.

36. Berghem, L. E. R., Pettersson, L. G. and Axio-Fredriksson, U. B., 1976, The mechanism of enzymatic cellulose degradation. Purification and some properties of two different 1,4-p-glucan glucanhydrolases from Trichoderma viride, Eur. J. Biochem., 61, pp. 621-630.

37. Berghem, L. E. R., Pettersson, L. G. and Axio-Fredriksson, U. B., 1975, The mechanism of enzymatic cellulose degradation. Characterization and enzymatic properties of a [3-1,4-glucan cellobiohydrolase from Trichoderma viride, Eur. J. Biochem., 53, pp. 55-62.

39. Wood, T. M. and Me Crae, S. I., 1978, The cellulase of Trichoderma koningii. Purification and properties of some endoglucanase components with special reference to their action on cellulose when acting alone and in synergism with the cellobiohydrolase, Biochem. J., 171, pp. 61-72.

40. Kanda, T., Wakabayashi, K., and Nisizawa, K., 1976, Xylanase activity of and endo-cellulase of carboxymethyl-cellulase type from Irpex lacteus (Polyporus tulipiferae), J. Biochem (Tokyo), 79, pp. 989-995.

41. Hall, J., Hazlewood, G. P., Barker, P. J., et al., 1988, Conserved reiterated domains in Clostridium thermocellum endoglucanases are not essential for catalytic activity, Gene, 69, pp. 29-38.

42. Gerwig, G. J., Kamerling, J. P., Vliegenthart, J. F. G., et al., 1993, The nature of the carbohydrate-peptide linkage region in glycoproteins from the cellulosomes of Clostridium thermocellum and Bacteroides cellulosolvens, J. Biol. Chem., 268, pp. 26956-26960.

43. Fierobe, H.-P., Bagnara-Tardif, C., Gaudin, C., et al., 1993, Purification and characterization of endoglucanase C from Clostridium cellulolyticum. Catalytic comparison with endoglucanase A, Eur. J. Biochem., 217, pp. 557-565.

44. Ong, E., Kilburn, D. G., Miller, R. C., et al., 1994, Streptomyces lividans glycosylates the linker region of a beta-l,4-glycanase from Cellulomonas fimi, J. Bacteriol, 176, pp. 999-1008.

45. Langsford, M. L., Singh, G. B., Moser, B., et al., 1987, Glycosylation of bacterial cellulases prevents proteolytic cleavage between functional domains, FEBS Lett., 225, pp. 163-167.

46. Merivuori, H., Sands, J. A., and Montenecourt, B. S., 1985, Effects of tunicamycin on secretion and enzymatic activities of cellulase from Trichoderma reesei, Appl. Microbiol. Biotechnol., 23, pp. 60-66.

47. Olden, K., Bernard, B. A., Humphries, M. J., et al., 1985, Function of glycoprotein glycans, Trends Biochem. Sei., 10, pp. 78-81.

48. Chanzy, H., Henrissat, B., and Vuong, R., 1984, Colloidal gold labelling of 1,4-beta-D-glucan cellobiohydrolase adsorbed on cellulose substrates, FEBS Lett., 172, pp. 193-197.

49. Voragen, A. G. J., Beldman, G., and Rombouts, F. M., 1988, Cellulases of a mutant strain of Trichoderma viride QM 9414, J. Methods Enzymol, 160, pp. 363-368.

50. Bhikhabhai, R., Johansson, G., and Pettersson, G., 1984, Isolation of cellulolytic enzymes from Trichoderma reesei QM 9414, J. Appl. Biochem., 6, pp. 336-345.

51. Hakansson, U., Fagerstam, L., Pettersson, G., et al., 1978, Purification and characterization of a low molecular weight 1,4-beta-glucan glucanohydrolase from the cellulolytic fungus Trichoderma viride QM 9414, Biochim. Biophys. Acta, 524, pp. 385-392.

52. Niku-Paavola, M.-L., Lappalainen, A., Enari, T.-M., et al., 1985, A new appraisal of the endoglucanases of the fungus Trichoderma reesei, Biochem. J., 231, pp. 75-81.

53. Goksoyr, J., 1988, Cellulases from Sporocytophaga myxococcoides, Methods Enzymol., 160, pp. 338-342.

54. Stewart, J. C., and J. Heptinstall, 1988, Cellulase and hemicellulase from Aspergillus fumigatus Fresenius, Methods Enzymol., 160, pp. 264-274.

55. McGavin, M., and Forsberg, C. W., 1988, Isolation and characterization of endoglucanases 1 and 2 from Bacteroides succinogenes S85, J. Bacteriol, 170, pp. 2914-2922.

56. Horikoshi, K., Nakao, M., Kurono, Y., et al, 1984, Cellulases of an alkalophilic Bacillus strain isolated from soil, Can. J. Microbiol, 30, pp. 774-779.

57. Sashihara, N., Kudo, T., and Horikoshi, K., 1984, Molecular cloning and expression of cellulase genes of alkalophilic Bacillus sp. strain N-4 Escherichia coli, J. Bacteriol., 158, pp. 503-506.

58. Кастельянос Домингез, О. Ф., 1995, Каталитические, биохимические и биотехнологические свойства целлюлазного комплекса Pénicillium verruculosum и его компонентов. Дисс. канд. хим.наук, МГУ

59. Wong, Y., Fincher, G.B., MacLachlan, G.M., 1977, Kinetic properties and substrate specifities of two cellulases from Auxin treated Pea Epicolyls, J. Biol. Chem., 252, pp. 1402-1407.

60. Клесов A.A., 1987, Целлюлазы третьего поколения, Биотехнология, 3, с. 132138.

61. Wood, T. M., and McCrae, S. I., 1977, Cellulase from Fusarium solani, Purification and properties of the CI component, Carbohydr. Res., 57, pp. 117-133.

62. Berghen, L. E. R., Pettersson, L. G., and Axio-Fredriksson, U. В., 1975, The mechanism of enzymatic cellulose degradation. Characterization and enzymatic properties of a (3-1,4-glucan cellobiohydrolase from Trichoderma viride, Eur. J. Biochem., 53, pp. 55-62.

63. Eriksson, K. -E., Pettersson, В., and Westermark, U., 1974, Oxidation: An important enzyme reaction in fungal degradation of cellulose, FEBS Lett., 49, pp. 282.

64. Ladisch, M. R., Lin, K. W., Voloch M., et al., 1983, Process considerations in the enzymatic hydrolysis of biomass, Enzyme Microb. Technol., 5, pp.82-102.

65. Wood, T. M., Me Crae, S.I., 1980, The isolation, purification and properties of the cellobiohydrolase component of Pénicillium funiculosum cellulase, Biochemistry J., 189,pp. 51-65.

66. Woodward, J., and Arnold, S. L., 1981, The inhibition of P-glucosidase activity in Trichoderma reesei C30 cellulase by derivatives and isomers of glucose, Biotechnol. Bioeng., 23, pp. 1553-1562.

67. Gong, C.S., Ladisch, M. R., Tsao, G.T., 1977, Cellobiase from Trichoderma viride: purification, kinetics and mechanism, Biotechnol. Bioeng., 19, pp.959-981.

68. Woodward, J., Affholter, K. A., Noies, К. K., et al., 1992, Does cellobiohydrolase П core protein from Trichoderma reesei disperse cellulose macrofibrils?, Enzyme Microb. Technol., 14, pp.625-630.

69. Reese, E.T. and Le-Vinson, H. S., 1950, J. Bacteriology, 59, pp.485-497.

70. Klyosov, A. A., Mitkevich, D. V. and Sinitsyn, A.P., 1990, Biochemistry, 29, pp.10577-10585.

71. Abuja, P. M., Schmuck, M., Pilz, I., et al., 1988, Structural and functional domains of cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei, Eur. Biophys. J., 58, pp. 339-342.

72. Tomme, P., Van Tilbeurgh, H., Pettersson, G., et al., 1988, Studies of the cellulolytic system of Trichoderma reesei QM 9414, Eur. J. Biochem., 170, pp. 575-581.

13. Van Tilbeurgh, H., Tomme, P., Claeyssens, M., et al., 1986, Limited proteolysis of the cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei, FEBSLett., 204., pp. 223-227.

74. Woodward, J., Brown, J. P., Evans, B. R., et al., 1994, Papain digestion of crude Trichoderma reesei cellulase - Purification and properties of cellobiohydrolase I and II core proteins, Biotech. andAppl. Biochem.., 19, pp. 141-153.

75. Din, N., Forsythe, I. J., Burtnick, L. D., et al., 1994, The Cellulose Binding Domain of Endoglucanase A (Cen a) from Cellulomonas fimi - evidence for the involvement of tryptophan residues in binding, Molecular Microbiology, 11, pp. 747-755.

76. Reinikainen, T., Ruohonen, L., Nevanen, T., et al., 1992, Investigation of the function of mutated Cellulose-Binding Domains of Trichoderma reesei Cellobiohydrolase I, Protein Structure Function and Genetics, 14, pp. 475-482.

77. Divne, C., Stahlberg, J., Reinikainen, T., et al., 1994, The three-dimensional crystal structure of the catalytic core of Cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei, Science, 265, pp. 524-528.

78. Divne, C., Stahlberg, J., Teeri, T. T., Jones, T. A.. J., 1998, High-resolution crystal structures reveal how a cellulose chain is bound in the 50 A long tunnel of cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei. Mol. Biol., pp. 309-25.

79. Campbell, R. L., Pose, D. R., Wakarchuk, W. W., et al., 1993, A comparison of the structure of 20 Kd Xylanases from Trichoderma harzianum and Bacillus circulons. В кн. Trichoderma reesei cellulases and other Hydrolases (под ред. Pirkko Suominen, Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Финляндия), pp. 163-167.

80. Azari, M.P., Juy, M., and Souchon, H., 1993, Endoglucanase CelD from Clostridium thermocellunr. an unusual strucutre for a canonical mechanism, В кн. Trichoderma reesei cellulases and other Hydrolases (под ред. Pirkko Suominen, Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo, (Finland), pp. 163-167.

81. Davies, J.G., Tolley, S. P. and Schulein, M., 1993, Structure of the Endocellulase V from Humicola insolens. В кн. Trichoderma reesei cellulases and other Hydrolases

(под ред. Pirkko Suominen, Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo, (Finland), pp. 163-167.

82. Bhikhabhai, R., Johansson, G., and Pettersson L.G., 1984, Int. J. Protein Peptide Res., 25, pp. 368-374.

83. Gilkes, N. R., Kilburn, D. G., Miller, R. C., Jr., et al., 1989, Structural and functional analysis of a bacterial cellulase by proteolysis, J. Biol. Chem., 264, pp. 17802-17808.

84. Mannarelli, B.M., Evans, S., and Lee, D., 1990, Cloning, sequencing and expression of a xylanase gene from the anaerobic ruminal bacterium Butyrivibrio Snccinogenes, J. Bacteriol., 172, pp. 4247-4254.

85. Grepinet, O., Chebrou, M. C., and Beguin, P., 1988, Nucleotide sequence and deletion analysis of the xylanase gene (xynZ) of Clostridium thermocellum, J. Bacteriol., 170, pp. 4582 - 4588.

86. Srisodsuk, M., Reinikainen, Т., Penttila, M., et al., 1993, Role of the Interdomain Linker Peptide of Trichoderma reesei Cellobiohydrolase I in its interaction with crystalline cellulose, Journal of Biological Chemistry, 268, pp. 20756-20761.

87. Ong, E., Greenwood, J. M, Gilkes, N. R., et al., 1989, The cellulose-binding domains of cellulases: tools for biotechnology, TIBTECH, 7, pp. 239-243.

88. Rouvinen, J., Bergfors, Т., Teeri, Т., et al., 1990, Three-dimensional structure of Cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei, Science, 249, pp. 380-386.

89. Biely, P., Vrsanska, M., Kremnicky, L., et al., 1993, Catalytic properties of Endo-ß-1,4-xylanases of Trichoderma reesei, В кн. Trichoderma reesei cellulases and other Hydrolases (под ред. Pirkko Suominen, Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Finland),, pp. 15-24.

90. Англо-русский и русско-английский словарь-справочник названий ферментов (составитель - В.В. Гречко), из-во «Биоинформ», Москва, 1994, с. 333.

91. Ghose , Т. К., Bisaria, V. S., 1979, Studies on the mechanism of enzymatic hydrolysis of cellulosic substances, Biotechnol. Bioeng., 2, pp. 131-146.

92. Ooshima, H., Kurakake, M., Kato, I., et al., 1991, Enzymatic activity of cellulase adsorbed on cellulose and its change during hydrolysis, Appl. Biochem. Biotechnol., 31, pp. 253-266.

93. Withers, S. G., Tull, D., Gebler, J., et al., 1993, Mechanistic studies on cellulases. В кн. Trichoderma reesei cellulases and other Hydrolases (под ред. Pirkko Suominen,

Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Finland), pp. 117-123.

94. Sinnott M.L,. 1990, Catalytic mechanisms of enzymatic glycosyl transfer, Chem. Rev., 90, pp. 1171-1202.

95. Legler G., 1990, Glycoside hydrolases: mechanistic information from studies with reversible and irreversible inhibitors, Adv. Carb. Chem. Biochem., 48, pp. 319-385.

96. Enzymatic Conversion of Biomass for Fuels Production, 1994, (под ред. Himmel M.E., Baker J.O., Overend R.P.), American Chemical Society, Washington, D.C., Symposium series 566, pp. 75-83.

97. Keresztessy, Z., Kiss, L., Hughes, M.A., 1994, Investigation of the active site of the cyanogenic beta-D-glucosidase (linamarase) from Manihot esculenta Crantz (cassava). 1. Evidence for an essential carboxylate and reactive histidine residue in a single catalytic center, Archives of Biochemistry and Biophysics , 314, pp. 142-152.

98. Braun, C., Meinke, A., Ziser, L., et al., 1993, Simultaneous high performance liquid chromatographic determination of both the cleavage pattern and the stereochemical outcome of the hydrolysis reactions catalysed by various glycosidases, Anal. Biochem., 212.

99. Ruohonen, L., Koivula, A., Reinikainen, T., et al., 1993, Active site of T. reesei Cellobiohydrolase II. В кн. Trichoderma reesei cellulases and other Hydrolases (под ред. Pirkko Suominen, Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Finland), pp. 87-96.

100. Henrissat, В., Claeyssens, M., Tomme, P., et al., 1989, Cellulase families revealed by hydrophobic cluster analysis, Gene, 81, pp. 83-95.

101. Claeyssens M., Henrissat В., 1992, Specificity Mapping of Cellulolytic Enzymes -Classification into families of structurally related proteins confirmed by biochemical analysis, Prot. Sci., 1, pp. 1293-1297.

102. Li, X. L. And Ljungdahl, L. G., 1994, Cloning, sequencing, and regulation of a xylanase gene from the fungus Aureobasidium pullulans Y-2311 ,Appl. Environ. Microbiol, 60, pp. 3160-3166.

103. Paradis, F. W., Zhu, H., Krell, P. J., et al., 1993, The xynC gene from Fibrobacter succinogenes S85 codes for a xylanase with two similar catalytic domains, J. Bacteriol., 175, pp. 7666-7672.

104. Irwin, D., Jung, E. D., and Wilson, D. В., 1994, Characterization and sequence of a Thermonospora fusca xylanase, Appl. Environ. Microbiol, 60, pp. 763-770.

105

106

107

108

109

110

111

112,

113

114

115

116

117.

118

119

120

121

Trichoderma reesei Cellulases and other hydrolases (под ред. Pirkko Suominen and Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Finland), 1993, p. 9.

Керне Г., Куде E., Отчет по получению мутантного штамма микроорганизма Pénicillium verruculosum, Лейпциг, 1990.

Chung, К. С., Kawai, К., Yashima, S., et al., 1982, Purification of cellulolytic enzymes from Pénicillium verruculosum, Hakkokogakukaishi, 60, pp. 363-367. Зоров, И. H., 1998, Исследование целлобиогидролазы и целлобиазы целлюлазного комплекса Pénicillium verruculosum, Дисс. канд. хим.наук, МГУ Гутьеррес Родригес, Б., 1997, Каталитические, биохимические и биотехнологические свойства эндоглюканазы В4 целлюлазного комплекса Реп. verruculosum, Дисс. канд. хим.наук, МГУ

Сахаров, И. Ю., Зоров, И. Н., Синицын, А. П., 1996, Выделение эндоглюканазы Pénicillium verruculosum методом иммуноаффинной хроматографии, Биохимия, 61, pp. 1658-1663.

Кастельянос, О., Синицын, А. П., Ермолова, О. В., и др., 1995, Кинетические свойства индивидуальных компонентов целлюлазного комплекса Pénicillium verruculosum, Биохимия, 60, с. 1609-1617.

Barnett, С., Sumner, L., Berka, R. et al., 1993, ACS Symposium Series 516, Biocata-lyst Design for Stability and Specificity, Washington, DC, American Chemical Society, Properties of Native and Site-Mutagenized Cellobiohydrolase II, pp. 220-232. Persson, I., Tjerneld, F., and Hahn-Hàgerdal, В., 1991, Fungal Cellulolytic Enzyme Production: A Review, Proc. Biochem., 6, pp. 65-74. Mandels, M., 1975, Biotechnolog. Bioeng. Symp., 5, p. 81.

Gallo, B. J., 1982, Presented at Winter National IchE Meeting Orlando, Florida, USA, Feb. 28.

Srisodsuk M., 1994, Mode of action of Trichoderma reesei cellobiohydrolase I on crystalline cellulose, VTT Publications, Espoo, 107 p.

Shoemaker, S., Schweickart, V., Ladner, M., et al., 1983, Bio/Technol., 1, pp. 687690.

Chen, С. M., Gritzali, M., and Stafford, D. W., 1987, Bio/Technol., 5, pp. 274-278. Teeri, T. T., Lehtovaara, P., and Kauppinen, S., 1987, Gene, 51, pp. 43-52. Saloheimo, M., Lehtovaara, P., Penttila, M., et al., 1988, Gene, 63, pp. 11-21. Inglin, M., Feinberg, A., and Loewenberg, R., 1980, Biochem. J., 185, pp. 515-519.

122

123

124

125

126

127

128

129

130,

131

132,

133.

134,

135.

136.

137.

138.

139.

140.

141.

142.

Umile, C. and Kubicek, P., 1986, FEMSMicrobiol Lett., 34, pp. 291-295. Penttilä, M., Lehtovaara, P., Nevalainen, H., et al., 1986, Gene, 45, pp. 253-263. Van Tilbeurgh, H. and Claeyssens, M., 1985, FEBS Lett., 187, pp. 283-288. Fägerstam, L. and Pettersson, L. G., 1980, FEBS Lett., 119, pp. 97-101. Ward, M., Wu, S., Dauberman, J., Weiss, G., et al. M., 1993, In: Suominen, P. and Reinikainen, T. (Eds.). Trichoderma reesei and Other Hydrolases. Enzyme structure, Biochemistry, Genetics and Application. Foundation for Biotechnical and Industrial Fermentation Research 8, pp. 153-158.

Biely, P., Vrsanka, M., and Claeyssens, M., 1991, Eur. J. Biochem., 200, pp. 157-163. Henrissat, B., Drigvez, H., Viet, C., et al., Bio/Technol., 1985, 3, pp. 722-726. Kyriacou, A., MacKenzie, C. R., and Neufeld, R. J., 1987, Enzyme Microb.Technol., 9, pp. 25-31.

Niku-Paavola M.-L., 1993, Report from Biotechnical laboratory, VTT, SF-02150 Espoo, Finland, Endoglucanases from Trichoderma reesei.

Van Arsdell, J.N., Kwok, S., Schweickart, V.L., et al., 1987, Bio/Technology, 5, pp. 60-64.

Beguin, P., 1990, Annu. Rev. Microbiol., 44, pp. 219-248.

Knowles, J. K. C., Lehtovaara, P., Murray, M. E., et al, 1988, J. Chem. Soc. Chem. Commun., pp. 1401-2.

Claeyssens, M., Tomme, P., and Brewer, C. F., et al., 1990, FEBS Lett., 263, pp. 8992.

Macarron, R., van Beeumen, J., Henrissat, B., et al., 1993, FEBS Lett. 316, pp. 137140.

Woodward, J., Lassig, J. P., Hamilton, L. A., et al., 1996, Palladium inactivated CBH I does not disrupt cellulose fibers, Poster 56 from some Conference. Kubicek, C. P., Messner, R., Gruber, F., et al., Enzyme Microb. Technol, 1993, 15, pp. 90-99.

Claeyssens, M., Van Tilbeurgh, H., Tomme, P., et al, 1989, Biochem. J., 261, pp. 819825.

Nummi, M., Niku-Paavola, M.-L., Lappalainen, A., et al., 1983, Biochem. J., 215, pp. 677-683.

Henrissat, B., Drigvez, H., Viet, C., et al., 1985, Bio/Technol., 3, pp. 722-726. Penttilä, M. E., Andre, L., Lehtovaara, P., et al, 1988, Gene, 63, pp. 103-112. Chanzy, H., and Henrissat, B., 1985, FEBS Lett., 184, pp. 285-288.

143

144

145

146

147

148

149,

150,

151.

152.

153,

154.

155.

156.

157.

158.

159.

Van Tilbeurgh, H., Pettersson, G., Claeyssens, M., et al., 1985, Eur. J. Biochem., 148, pp. 329-334.

Saloheimo, A., Henrissat, B., Hoffrén, A.-M., et al., 1994, Mol. Microbiol, 13, pp. 219-228 .

Biely, P., Vrsanka, M., and Claeyssens, M., 1993, In: Suominen, P. and Reinikainen, T. (Eds.). Trichoderma reesei and Other Hydrolases. Enzyme structure, Biochemistry, Genetics and Application. Foundation for Biotechnical and Industrial Fermentation Re-search 8, pp. 99-108.

Claeyssens, M. and Aerts, G., 1992, Bioresource Technol., 39, pp. 143-146. Tenkanen, M., Puls, J. and Poutanen, K., 1992, Enzyme Microb. Technol, 14, pp. 566574.

Viikari, L., Kantelinen, A., Matti, S., et al., In: Suominen, P. and Reinikainen, T. (Eds.), 1993, Trichoderma reesei and Other Hydrolases. Enzyme structure, Biochemistry, Genetics and Application. Foundation for Biotechnical and Industrial Fermentation Research 8, pp. 255-262.

Stâlbrand, H., Siikaaho, M., Tenkanen, M., et al., 1993, J. Biotechnol., 29, pp. 229242.

Poutanen, K., 1988, J. BioTechnol., 7, pp. 271-282.

Siikaaho, M., Tenkanen, M., Buchert, J., et al., Enzyme Microb. Technol, submitted Sundberg, M. and Poutanen, K., 1990, Biotechnol Appl. Biochem., 12, pp. 1-11. Torronen, A., Mach, R.L., Messner, R., at al., 1992, Bio/Technol. 10, pp.1461-1465. Biely, P., Vrsanka, M., Kremnicky, L., et al., 1993, In: Suominen, P. and Reinikainen, T. (Eds.). Trichoderma reesei and Other Hydrolases. Enzyme structure, Biochemistry, Genetics and Application. Foundation for Biotechnical and Industrial Fermentation Research 8, pp. 125-135.

Zeilinger, S., Kristufek, D., Arisan-atac, I., et al., 1993, Appl. Environ. Microbiol, 59, pp. 1347-1353.

Poutanen, K., et al., 1988, J. Biotechnol, 7, pp. 271-282. Poutanen, K and Puls, J., 1988, Appl. Microbiol. Biotechnol, 28, pp. 425-432. Poutanen, K and Sundberg, M., 1988, Appl Microbiol. Biotechnol, 28, pp. 419-424 Marchai, R., Ropars, M., Pourquié, J., et al., 1992, Large-Scale Enzymatic Hydrolysis of Agricultural Lignocellulosic Biomass. Part 2: Conversion into Acetone-Butanol, Bioresource Technology, 42, pp. 205-217.

160. Mohagheghi, A., Tucker, M., Grohmann, K., et al., 1992, High Solids Simultaneous Saccharification and Fermentation of Pretreated Wheat Straw to Ethanol, Appl. Biochem. and Biotechnol., 33, pp. 67-81.

161. Klyosov, A. A., 1986, Enzymatic Conversion of Cellulosic Materials to Sugars and Alcohol ,Appl. Biochem. and Biotechnol., 12, pp. 249-301.

162. Klahorst, S., Kumar, A., and Mullins, M. M., 1994, Optimizing the Use of Cellulase Enzymes, Textile Chemist and Colorist, 26, pp. 13-18.

163. Kumar, A., Yoon, M.-Y., and Purtell, Ch., 1997, Optimizing the Use of Cellulase Enzymes in Finishing Cellulosic Fabrics, Textile Chemist and Colorist, 29, pp. 37-42.

164. Koo, H., Ueda, M., and Wakida, Т., 1994, Cellulase Treatment of Cotton Fabrics, Textile Res. J., 64, pp. 70-74.

165. Snyder, L. G., 1997, Improving the Quality of 100% Cotton Knit Fabrics by Defuz-zing with Singeing and Cellulase Enzymes, Textile Chemist and Colorist, 29, pp. 2731.

166. Li, Y. and Hardin, I. R., 1997, Enzymatic Scouring of Cotton: Effects on Structure and Properties, Textile Chemist and Colorist, 29, pp. 71-76.

167. Ueda, M., Koo, H., and Wakida, Т., 1994, Cellulase Treatment of Cotton Fabrics, Textile Res. J., 64, pp. 615-618.

168. Industrial Enzymology, 1996, Macmillan Press Ltd., London, pp. 369-370.

169. Tikhomirov, D. F., Baraznenok, V. A., Becker, E. G., et al., 1997, Novel Enzymes and Technologies in Denim Wash, 213th American Chemical Society National Meeting, Enzyme Applications for Fiber Processing, Abstracts of Papers, 105, San Francisco, April 13-17.

170. Lange, N. K., 1993, Application of celllulases in the textile industry, В кн. Trichoderma reesei cellulases and other Hydrolases (под ред. Pirkko Suominen, Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Finland), pp.263-271.

171. Доклад президента PCXTK Кричевского, Г. Е., Семинар: "Роль биотехнологии в отделочном производстве текстильной и смежных отраслей промышленности", Москва, 13 мая 1998 г.

172. Viikari, L., Ranua, М., Kantelinen, A., et al., 1986, Biotechnology in the Pulp and Paper Industry, Stockholm, Sweden, pp. 67-69.

173. Christov, L. P. and Prior, B. A., 1996, Reduction of Active Chlorine Charges in Bleaching of Xylanase-Pretreated Sulfite Pulp, in: Enzymes for Pulp and Paper Processing, American Chemical Society, USA, pp. 208-218.

174. Roncero, M. B., Vidal, T., Torres, A. L., et al., 1996, Use of Xylanase in the Totally Chlorine-Free Bleaching of Eucalyptus Kraft Pulp, in: Enzymes for Pulp and Paper Processing, American Chemical Society, USA, pp. 219-227.

175. Jobbins, J. M. and Franks, N. E., 1997, Enzymatic Deinking of Mixed Office Waste: Process Condition Optimization, Tappi Journal, 80, pp. 73-78.

176. Yang, J. L., Ma, J., and Eriksson, K-E. L., 1995, Enzymatic Deinking of Recycled Fibers-Development of the ENZYK™ Process, 6th International Conference on Biotechnology in the Pulp and Paper Industry, Vienna, Austria, 11-15 June, p. 22.

177. Zeyer, C., Heitmann, J. A., Joyce, Th. W., et al., 1995, Performance Study of Enzymatic Deinking Using Cellulase/Hemicellulase Blends, 6th International Conference on Biotechnology inn the Pulp and Paper Industry, Vienna, Austria, 11-15 June, p. 79.

178. Ow, S. K., Park, J.-M., and Han, S.-H., 1995, Effects of Enzyme on Ink Size and Distribution During the Enzymatic Deinking Process of Old Newsprint, 6th International Conference on Biotechnology inn the Pulp and Paper Industry, Vienna, Austria, 11-15 June, p. 24.

179. Jeffries, T. W., Sykes, M. S., Rutledge-Cropsey, K., et al., 1995, Enhanced Removal of Toners from Office Waste Papers by Microbial Cellulases, 6th International Conference on Biotechnology inn the Pulp and Paper Industry, Vienna, Austria, 11-15 June, p. 24.

180. Jeffries, Th. W., Klungness, J. H., Sykes, M. S., et al., 1994, Comparison of enzyme-enhanced with conventional deinking of xerographic and laser-printed paper, Tappi Journal, 77, pp. 173-179.

181. Eriksson, K.-E. L. and Adolphson, R. B., 1997, Pulp Bleaching and Deinking Pilot Plants Use Chlorine-Free Process, Tappi Journal, 80, pp. 80-81.

182. Zeyer, Ch., Joyce, Th. W., Heitmann, J. A., et al., 1994, Factors influencing enzyme deinking of recycled fiber, Tappi Journal, October, pp. 169-177.

183. Pommier, J.-C., Fuentes, J.-L., and Goma, G., 1989, Using Enzymes to improve the process and the product quality in the recycled paper industry, Tappi Journal, June, pp. 187-191.

184. Heise, О. U., Unwin, J. P., Klungness, J. H., et al., 1996, Industrial scaleup of enzyme-enhanced deinking of nonimpact printed toners, Tappi Journal, 79, pp. 207-212.

185. Jackson, L. S., Heitmann, J. A., and Joyce, Th., W., 1993, Enzymatic modifications of secondary fiber, Tappi Journal, 76, pp. 147-154.

186. Daneault, C., Leduc, C., and Valade, J. L., 1994, The use of xylanases in kraft pulp bleaching: a review, Tappi Journal, 77, pp. 125-131.

187. Chen, J., Yang, J., Qu, Y., et al., 1996, Improvement of Wheat-Straw Pulp Properties with an Alkali-Tolerant Xylanase from Pseudomonas sp. G6-2, in: Enzymes for Pulp and Paper Processing, American Chemical Society, USA, pp. 308-316.

188. Берлин, X. А., Тихомиров, Д. Ф., Гутьеррес, Б. Р., 1998, Оценка топофермент-ной активности целлюлаз и ксиланаз, Прикл. биохим. и микробиол., 34, с. 382387.

189. Gusakov, А. V., Sinitsyn, А. P., Berlin, A. G., et al., 1998, A Comparison Study of Different Cellulase Preparations in the Enzymatic Treatment of Cotton Fabrics, International Conference. Biocatalysis: Fundamentals & Applications, Puschino on the Oka, Russia, p. 22.

190. Гусаков, А. В., Попова H. H., Берлин, X. А., и др., 1999, Сравнение осахариваю-щей и тополититческой активности различных препаратов целлюлаз, Приклад, биохим. и микробиол., том 35, № 2, с. 137-140.

191. Берлин, X. А. и Куринов, А. М., 1998, Выделение и изучение целлюлаз, ответственных за тополитическую активность ферментного комплекса Trichoderma reesei, Международная конференция студентов и аспирантов по фундаментальным наукам "Ломоносов-98".

192. Cavaco-Paulo, A., Almeida, L., and Bishop, D., 1996, Cellulase Activities and Finishing Effects, Textile Chemist & Colorist, 28, pp. 28-32.

193. Cavaco-Paulo, A., Almeida, L., and Bishop, D., 1996, Effects of Agitation and Endoglucanase Pretreatment on the Hydrolysis of Cotton Fabrics by a Total Cellulase, Textile Research Journal, 64, pp. 287-294.

194. Cavaco-Paulo, A., Cortez, J., and Almeida, L., 1997, Jour. Soc. Dyers Color., 117, pp. 17-21.

195. Cavaco-Paulo, A., Almeida, L., 1994, Biocatalysis, 10, pp. 353-360.

196. Schulein, M., Fredholm, H., Hjort, C., et al., 1994, Cellulase Variants, International Application published under the Patent Cooperation Treaty, International Publication Number, WO 94/07998.

197

198

199,

200

201,

202,

203.

204.

205.

206.

207.

208.

209.

210.

Saloheimo, A., Siika-Aho, M., Penttila, M., et al., 1994, Novel Endoglucanase Enzyme, International Application published under the Patent Cooperation Treaty, International Publication Number, WO 94/28117.

Berlin, G. A., Tikhomirov, D. F., and Sinitsyn, A. P., 1997, Evaluation of Enzymatic Deinking of Toners from MOW, 213th American Chemical Society National Meeting, Enzyme Applications for Fiber Processing, Abstracts of Papers, 063, San Francisco, April 13-17.

Кричевский, Г. E., 1996, Подготовка текстильных материалов, Теоретические основы, Лекции, Москва, Российский заочный институт текстильной и легкой промышленности, с. 46-51.

Lunsford, В. and Hughes, С. D., 1993, Books of Papers. AATCC, Garment Wet Processing Symposia.

Lee, I., Evans, B. R., Lane, L. H., 1996, Substrate-enzyme interactions in cellulase systems, Bioresource Technol., 58, pp. 163-169. Betrabet, S. M., 1994, Colour age, 41, pp. 21. Lenz, J., et al., 1990, Appl. Polym. Sci., 41, p. 1315.

Messenger, E. Т., Fog, A. D., Martin, A., et al, 1987, Protected enzyme formulation for use in detergent compositions, UK Patent Application, GB 2186884 A. Olson, L. A., Heights, M., and Stanley, P. M., 1991, Cellulase compositions and methods that introduce variations in color density into cellulosic fabrics, particullary indigo dyed denim, United States Patent, 5,006,126.

Olson, L. A. and Heights, M., 1990, Treatment of Denim with Cellulase to Produce a Stone Washed Appearence, United States Patent, 4,912,056.

Clarkson, K. A., Larenas, E., and Weiss, G. L., 1994, Detergent composition for treat-ting cotton-containing fabrics containing a surfactant and a cellulase composition contai-ning Endoglucanase III from Trichoderma sp., United States Patent, 5,290,474. Schulein, M., Enzymatic Properties of Cellulases from Humicola Insolens, Lecture 16, Abstract of "TRICEL 97 - Carbohydrases from Trichoderma reesei and other microorganisms", Ghent, Belgium, August 28-30,1997.

Александрова, Г. П., Медведева, С. А., Бабкин, В. А., и др., 1998, Ферментный реагент экологически безопасный для отбелки сульфатной целлюлозы, Тезисы доклада Всероссийской конференции "Лесохимия и органический синтез". Viikari, L., Kantelinen, A., Siika-aho, М., et al., Application of Trichoderma enzymes in pulp and paper industry, 1993, В кн. Trichoderma reesei cellulases and other

211

212

213

214

215

216

217,

218,

219,

220,

221.

222.

223.

224.

225.

226.

227.

Hydrolases (под ред. Pirkko Suominen, Tapani Reinikainen), Foundation of Biotechnical and Industrial Fermentation Research, Espoo (Finland), pp. 255-262. Iversen, T. and Wannstrom, S., 1986, Lignin-carbohydrate bonds in a residual lignin isolated from pine kraft pulp, Holzforschung, 40, pp. 19-22.

Prasad, D.Y., Heitmann, J. and Joyce, Т., 1992, Progr. in Paper Recycl., 1, pp. 21-29. Abubakr, S., Klungness, J. H., and Gaumnitz, L., 1994, Prog, in Paper Recycl, 3, p. 17.

Prasad, D. Y., 1993, Appita, 46, p. 289.

Zeyer, Ch., Rucker, J. W., Joyce, Th., et al., 1994, Enzymatic Deinking of Cellulose Fabric, Textile Chemist and Colorist, 26, p. 26-31.

Buschle-Diller, G., Zeronian, S. H., and Yoon, M. Y., 1994, Enzymatic Hydrolysis of Cotton, Linen, Ramie, and Viscose Rayon Fabrics, Textile Res. J., 64, pp. 270-279. Синицын, А. П., Черноглазов, В. M., Гусаков, А. В., 1993, Итоги науки и техники. Серия Биотехнология, 25, с. 114-115. Model III mini IEF cell. Instruction manual "BioRad", USA. Protean III slab cell. Instruction manual "BioRad", USA.

Остерман, A. A., 1981, В кн.: Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование, М.: "Наука", с. 37-101. Клесов, А. А., Рабинович, М.. JL, Синицын, А. П., и др., 1980, Ферментативный гидролиз целлюлозы I. Активность и компонентный состав целлюлазных компонентов из различных источников, Биорганическая химия, 6, с. 1225-1241. Варфоломеев С.Д., 1988, Методы изучения и свойства целлюлолитических ферментов, Итоги науки и технологии, Сер. Биотехнология, М. ВИНИТИ, 25, 150 с. Sigmund, Н., 1997, Test instruction for cellulase activity ROD-CMC-Method, Clariant (Switzerland).

Measurement of cellulase activities (Recomendations of Commission on Biotechnology, IUPAC), 1987, Pure and Appl.Chem., pp. 257-268.

Никольская, И. И., 1979, Создание светочувствительного материала с использованием ферментов, Дисс. канд.хим.наук, МГУ.

Шпанченко, О. В., Ермолова, О. В., Черноглазов, В. М., 1990, Выделение, очистка и свойства целлобиогидролазы из Tr. longibrachiatum, Биохимия, 55, с. 22682274.

Dubois, М., Yilles, К. A., Hamilton, J. К., et al., 1959, Colorimetric method for determination of sugars and related substances, Anal. Chem., 28, pp. 350-356.

228

229

230

231

232

233

234.

235,

236

237,

238

239,

240,

241,

242,

243.

244,

245,

246,

247,

Sinha, U. and Brewer, J. M., 1985, A spectrophotometric method for quantitation of carboxyl group modification of protein, Anal. Biochem., 151, pp. 327-333. Gama, F. M., Faro, C. J., Teixeira, J. A., et al., 1993, Enzyme Microb. Technol., 15, pp. 57-61.

Bagga, P. S., Sandhu, D. K., and Sharma, S., 1990, J. Appl. Bacteriol., 68, pp. 61-68. Bhat, К. M. and Wood,T.M., 1989, Trans. Biochem. Soc., 17, pp. 104-105. Wood, T. M., 1980, Enzymes and mechanism involved into the solubilization of native cellulose, Cienc. Biol. (Portugal), pp. 27-33.

Синицын, А. П., Митькевич, О. В., Калюжный, С. В., h др., 1987, Изучение синергизма в действии ферментов целлюлазного комплекса, Биотехнология, 3, с. 39-46.

Wood, T. M. and McCrae, S. I., 1980, The isolation, purification and properties of the cellobiohydrolase component of Pen. funiculosum cellulase, Biochem. J., 189, pp. 5165.

Ruy, D. and Mandels, M., 1980, Enzyme Microb. Technol., 2, pp. 91-102. Березин, И. В., Мартинек, К., 1977, Основы физической химии ферментативного катализа. М.. "Высшая Школа".

Gusakov, А. V., Sinitsyn, А. P., Berlin, A. G., et al., 1999, Study of Interaction Between Indigo and Adsorbed Protein As a Major Factor Causing Backstaining During Cellulase Treatment of Cotton Fabrics, Appl. Bicohem. Biotechnol. (in press). Yu, A. H. C. and Saddler, J. N., 1995, Identification of essential cellulase components in the hydrolysis of a steam-exploded birch substrate, Biotechnol. Appl. Biochem., 21, pp.185-202.

Rost, В. and Sander, C., J. Mol. Biol., 1993, 232, pp. 584-599. Rost, В. and Sander, C., Proteins, 1994,19, pp. 55-72.

Cavaco-Paulo, A., Morgado, J., Almeida, L., and Kilburn, D., 1998, Textile Res. J., Vol. 68, №6, pp. 398-401.

Klyosov, A. A., and Rabinowitch, M. L., 1980, in Enzyme Engineering - Future

Directions, Wingard, L. В., Plenum Press, New York, pp. 83-165.

Marshall, R. D., 1972, Annu. Rev. Biochem., 41, pp. 673-702.

Pless, D. D. and Lennarz W. J., 1977, Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A., 74, pp. 134-138.

Miletich, J. P. and Broze G. J., Jr., 1990, J. Biol. Chem., 265, pp. 11397-11404.

Gill, S. C. and von Hippel, P. H., 1989, Anal. Biochem., 182, pp. 319-326.

Bachmair, A., Finley, D., Varshavsky, A., 1986, Science, 234, pp. 179-186.

248

249.

250

251

252

253

254,

255

256

257

258

259

260

261

262

263

Gonda, D.K., Bachmair, A., Wunning, I., Tobias, J.W., Lane, W.S., Varshavsky, A. J., 1989, Biol. Chem., 264, pp. 16700-16712.

Tobias, J.W., Shrader, T.E., Rocap, G., Varshavsky, A., 1991, Science, 254, pp. 13741377.

Ciechanover, A., Schwartz, A.L., 1989, Trends Biochem. Sci., 14, pp. 483-488. Peitsch, M. C. and Jongeneel, V., 1993, A 3-dimensional model for the CD40 ligand predicts that it is a compact trimer similar to the tumor necrosis factors. Int. Immunol, 5, pp. 233-238.

Peitsch, M. C., 1995, ProMod: automated knowledge-based protein modelling tool.

PDB Quarterly Newsletter, 72, p. 4.

Peitsch, M. C., 1995, Protein modelling by E-Mail, Bio/Technology, 13, pp. 658. Peitsch, M. C., 1996, ProMod and Swiss-Model: Internet-based tools for automated comparative protein modelling. Biochem. Soc. Trans., 24, pp. 274-279. Peitsch, M. C. and Herzyk, P., 1996, Molecular modelling of G-protein coupled receptors, in: G Protein-coupled Receptors. New opportunities for commercial development, 6, pp. 6.29-6.37.

Peitsch, M. C., Herzyk, P., Wells, T. N. C. and Hubbard, R. E„ 1996, Automated modelling of the transmembrane region of G-protein coupled receptor by Swiss-Model. Receptors and Channels, 4, pp. 161-164.

Peitsch, M. C., Wilkins, M. R., Tonella, L., Sanchez, J-C., Appel, R. D. and Hochstrasser, D. F., 1997, Large scale protein modelling and integration with the SWISS-PROT and SWISS-2DPAGE databases: the example of Escherichia coli. Electrophoresis, 18, pp. 498-501.

Peitsch, M. C., 1997, Large scale protein modelling and model repository, in:

Proceedings of the fifth international conference on intelligent systems for molecular biology, 5, pp. 234-236.

Peitsch, M. C. and Guex, N., 1997, Large-scale comparative protein modelling, in: Proteome research: new frontiers in functional genomics, pp. 177-186. Guex, N. and Peitsch, M. C., 1997, SWISS-MODEL and the Swiss-PdbViewer: An environment for comparative protein modelling, Electrophoresis, 18, pp. 2714-2723. Altschul, S. F., Warren, G., Webb, M., et al., 1990, J. Mol. Biol., 215, pp. 403-410. Pearson, W. R., et al., 1988, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85, pp. 2444-2448. Huang, X., et al., 1991, Adv. Appl. Math., 12, pp. 337-357.

264. Sippl, J. M., 1990, Calculation of Conformational Ensembles from Potentials of mean Force: an approach to the knowledge based prediction of local structures in globular proteins, J. Mol Biol., 213, pp. 859-883.

265. Sippl, J. M., 1993, Recognition of errors in three-dimensional structures of proteins, Proteins Struct. Fund. Genet., 17, pp. 355-362.

266. Blundell, T., et al., 1987, Nature, 326, pp. 347-352.

267. Lawson, S. L., Wakarchuk, W. W. and Withers S. G., 1997, Biochemistry, 36, pp. 2257-65.

268. Sulzenbacher, G., Shareck, F., Morosoli, R., Dupont, C., Davies, G. J., 1997, The Streptomyces lividans family 12 endoglucanase: construction of the catalytic core, expression, and X-ray structure at 1.75 Â resolution. Biochemistry, 36(51), 16032-9.

269. Davies, G. J., Tolley, S. P., Henrissat, B., Hjort C., Schulein, M., 1995, Structures of oligosaccharide-bound forms of the endoglucanase V from Humicola insolens at 1.9 Â resolution, Biochemistry, 34(49), pp. 16210-20.

270. Macarron, R., Henrissat, B., Claeyssens, M., 1995, Family A cellulases: two essential tryptophan residues in EG III from T. reesei, Biochim. Biophys. Acta, 1245(2), pp. 187-90.