Исследование механизмов окислительно-восстановительного гомеостаза на примере системы "активированные нейтрофилы-пероксидное окисление липидов-антиоксиданты" тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат биологических наук Искусных, Анна Юрьевна

• Искусных, Анна Юрьевна
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Искусных, Анна Юрьевна

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

ГЛАВА 1. Пероксидное окисление липидов и антиоксидантная система организма человека.

1.1. Пероксидное окисление липидов в норме и при развитии патологического процесса.

1.2. Роль антиоксидантной системы и отдельных ее компонентов в защите организма от активных форм кислорода и продуктов пероксидного окисления липидов.

ГЛАВА 2. Особенности функционального состояния нейтрофилов в норме и при патологии.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

ГЛАВА 3. Объекты и методы исследования.

3.1. Объекты исследования.

3.2. Выделение нейтрофилов из крови человека.

3.3. Определение качественного и количественного состава суспензии нейтрофильных лейкоцитов.

3.4. Определение функциональной активности нейтрофилов методом люминол- и люцигенинзависимой хемилюминесценции.

3.5. Получение супернатанта нейтрофилов.

3.6. Определение функциональной активности миелопероксидазьк.

3.7. Нагревание растворов пероксидазы.

3.8. Облучение исследуемых образцов.

3.9. Определение пероксидазной активности пероксидазы.

3.10. Регистрация спектров поглощения растворов пероксидазы.

3.11. Исследование гель - хроматографических свойств пероксидазы.

3.12. Измерение буферной емкости и анализ кривых титрования.

3.13. Определение каталазной активности пероксидазы.

3.14. Определение оксидазнои активности пероксидазы.

ЗЛ5. Метод определения диеновых конъюгатов и кетодиенов полиненасыщенных жирных кислот в крови.

3.16; Метод определения восстановленного глутатиона в крови.

3.17. Метод определения активности глутатионпероксидазы в крови.

3:18. Метод определения активности глутатионредуктазы в крови

3.19. Метод определения СОД- активности крови.

3.20. Метод определения каталазной активности крови.

3.21. Статистическая обработка результатов экспериментов.

ГЛАВА 4. Влияние температуры и ?УФ-света на структурно-функциональные свойства пероксидазы

4.1. Влияние температуры и УФ-света на структурные свойства? пероксидазы и проявление пероксидазной активности.

4.2. Исследование влияния температуры и УФ-света на каталазную; активность пероксидазы.

4.3. Оксидазная активность термомодифицированной пероксидазы.

ГЛАВА 5. Влияние УФ-облучения на функциональную активность нейтрофилов крови доноров, содержание в ней продуктов пероксидного окисления липидов и состояние системы антиоксидантной защиты.

5.1. Влияние УФ-света на состояние системы антиоксидантной защиты и уровень ПОЛ в крови доноров.

5: 2. Действие УФ-света на функциональную активность нейтрофилов.

ГЛАВА 6. Влияние гистамина на функциональные свойства нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров.

6.1. Влияние гистамина на функциональные свойства нейтрофилов крови доноров.

6.2. Влияние гистамина на уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров.

ГЛАВА 7. Влияние УФ-света и кваматела на функциональные свойства нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние антиоксидантной системы крови больных панкреатитом.

7.1. Роль свободнорадикальных процессов в патогенезе острого панкреатита.

7.2. Влияние УФ-света на функциональную активность нейтрофилов больных панкреатитом.

7. 3. Исследование влияния УФ-облучения на показатели ПОЛ-АОС в крови больных панкреатитом.

7.4. Применение кваматела для лечения язвенной болезни двенадцатиперстной кишки и панкреатита.

7. 5. Влияние кваматела на функциональные свойства нейтрофилов в крови больных острым панкреатитом и ЯБ ДНК.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование механизмов окислительно-восстановительного гомеостаза на примере системы "активированные нейтрофилы-пероксидное окисление липидов-антиоксиданты"»

Актуальность темы. В изучении биофизико-биохимических механизмов, лежащих в основе сохранения гомеостаза, адаптивных реакций, снижения резистентности и возникновения патологии важное место занимают процессы пероксидного окисления липидов (ПОЛ) и состояние антиоксидантной системы (АОС) организма в связи с их решающей ролью в регуляции структурно-функциональных свойств биологических мембран.

Окислительный гомеостаз - поддержание прооксидантно - антиоксидантно-го равновесия — является важным звеном гомеостаза вообще. К числу окислительных компонентов равновесия относятся Ог, 'Ог, 02 ~, ОН, Н2О2, гидроперок-сиды, органические пероксиды, эпоксиды, легкоокисляющиеся субстраты (ненасыщенные липиды), окислительные ферменты и свободные ионы металлов с переменной валентностью. Антиоксидантными компонентами 1 равновесия; являются ферменты АОС, жирорастворимые компоненты мембран г (токоферолы, уби-хиноны, ретиноиды, фенольные соединения), водорастворимые низкомолекулярные антиоксиданты (тиоловые соединения, аскорбат, водорастворимые фенолы), ионы селена - свободные и в составе антиоксидантных ферментов.

В системе сохранения окислительно-восстановительного равновесия крови важную роль играют полиморфноядерные лейкоциты (ПМЯЛ), способные генерировать активные формы кислорода (АФК). Активация, фагоцитов и интенсификация ПОЛ—процессы, между которыми существует определенная взаимосвязь, а именно: активация фагоцитоза, сопровождающаяся увеличением образования АФК, приводит к усилению ПОЛ, и, наоборот, продукты ПОЛ способны сенсибилизировать нейтрофилы (Ю.А. Владимиров с соавт., 1988; Г.И: Клебанов с соавт., .1988; Г.И. Клебанов с соавт., 1990). Активность ферментов АОС зависит как от уровня АФК, так и от содержания в крови продуктов ПОЛ (Н.Б. Поберезкина, Л.Ф. Осинская, 1989).

Известно, что в условиях воздействия различных физических и химических факторов наблюдаются изменения, как в активности нейтрофилов,\так и в интенсивности ПОЛ, которые определяют структурные перестройки мембран, и, еледовательно, переход клетки и организма из одного метаболического состояния в другое (Е.Б. Бурлакова, 1985, МИ. Редкий^ 1997 и др.).

Гистамин является ключевым медиатором воспалительного процесса, а УФ-свет находит в настоящее время широкое применение в лечении патологий различного генеза, несмотря на это, в литературе практически отсутствуют сведения о влиянии указанных факторов на такие ферментные системы ней-трофилов как НАДФН-оксидазная и миелопероксидазная, а также на уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров.

Исследование участия t гистамина в биофизических и биохимических процессах важно для понимания гомеостатической природы воспаления, а, следовательно, для профилактики воспалительных заболеваний.

Изучение индуцированных УФ-светом! изменений в активности нейтрофи-лов, уровне ПОЛ и состоянии АОС позволит выявить молекулярные механизмы, лежащие в основе эффектов биологического действия УФ-излучения на ор-ганизменном уровне. Решение указанной проблемы является теоретической основой применения АУ ФОК в терапии ряда заболеваний и, таким образом, имеет большое значение для медицины.

Подобные исследования необходимы для разработки научно. обоснованных методов управления процессами, лежащими* в основе сохранения гомео-стаза, повышения резистентности и; на основе этого, профилактики и терапии наиболее распространенных заболеваний.

Цель и задачи работы. Целью настоящей работы явилось изучение биофизических механизмов поддержания окислительно-восстановительного го-меостаза в системе "активированные нейтрофилы — уровень ПОЛ - состояние АОС крови" в норме и при действии УФ-света и химических факторов (гистамин; квамател).

В связи с этим перед нами стояли следующие задачи:

1. Оценить вклад пероксидазы как отдельного компонента АОС в общую антиоксидантную защиту при поддержании окислительно- восстановительного гомеостаза организма.

2. Исследовать влияние УФ-света в диапазоне доз 75,5-^1510 Дж/м на функциональную активность нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров и больных острым панкреатитом. ' Л

3. Изучить влияние гистамина в концентрациях 10' -т-10" моль/л на окислительно-восстановительный гомеостаз крови доноров.

4. Изучить влияние кваматела ? - блокатора Нг-рецепторов гистамина - на функциональную активность нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в крови больных острым панкреатитом и язвенной болезнью двенадцатиперстной кишки.

Научная новизна. Впервые на примере системы "активированные нейтро-филы - уровень ПОЛ — состояние АОС" проведено комплексное исследование механизмов окислительно-восстановительного гомеостаза крови.

Установлена взаимосвязь. между термоиндуцированными структурными изменениями и проявлением пероксидазной, каталазной; и оксидазной видов; активности пероксидазы. л

Исследовано влияние УФ-облучения в диапазоне доз 75,5 -4- 1510 Дж/м. на функциональную активность нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров. Показана возможность взаимной функциональной компенсации НАДФН-оксидазы; и миелопероксидазы нейтрофилов; доноров под влиянием УФ-света.

Обнаружена активация: НАДФН-оксидазы нейтрофилов доноров под влиял нием УФ-облучения терапевтического диапазона (75,5 Дж/м ), а также выявлено корригирующее действие УФ-света на содержание; продуктов ПОЛ (диеновых конъюгатов и кетодиенов), на каталазную и СОД-активность, активность ■ глута-тионпероксидазы (ГПО), глутатионредуктазы (ГР) и содержание; восстановленного глутатиона в крови доноров. Показано, что изменения в состоянии окислительно-восстановительного равновесия, возникающие под воздействием; УФ-облучения крови при патологии (острый панкреатит), не приводят к нормализации изучаемых параметров, что обусловлено исходным дисбалансом между про-и антиоксидантными факторами в крови больных.

На основании полученных и литературных данных предложена схема процессов влияния ё УФ-света на окислительно-восстановительное равновесие крови ? и обсуждается возможный механизм терапевтического действия АУФОК.

Исследовано ? влияние гистамина на функциональную*активность ней-трофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в; крови ■< доноров. Показана возможность взаимной функциональной компенсации-НАДФН-оксидазы и мие-лопероксидазы нейтрофилов доноров под действием гистамина.

Разработана схема; процессов участиям активированных нейтрофилов, ПОЛ и ферментов АОС в патогенезе острого; панкреатита; на основании которой можно судить об их роли в воспалении в целом.

Впервые проведено ? комплексное исследованиевлияния; кваматела на ан-тиоксидантный статус больных острым? панкреатитом; и язвенной болезнью? двенадцатиперстной г кишки; Установлено, что эффективность препарата при указанных заболеваниях может быть. обусловлена; его влиянием; на процессы элиминации АФК.

Практическая значимость. Научные; положения диссертационной! работы расширяют и углубляют современные: представления; о биофизико-биохимических механизмах поддержания; окислительно-восстановительного равновесия крови в условиях воздействия физических и химических факторов.

Фотоиндуцированные изменения в функциональном статусе нейтрофилов,. уровне ПОЛ и активности ферментов АОС в крови доноров и больных острым * панкреатитом необходимо учитывать при обсуждении вопросов, касающихся выяснения механизмов действия ^УФ-света на уровне целого организма.

Разработаннаясхема событий, возникающих при УФ-облучении крови - и позволяющих поддерживать в ней окислительно-восстановительный гомеостаз, может быть полезна для: понимания ? молекулярных аспектов ^терапевтического действия метода АУФОК.

Материалы - исследований; с: использованием, гистамина? и блокаторов г его рецепторов;вносят вклад в понимание гомеостатической*природы воспаления и раскрывают, механизмы тонкой * регуляции организма в норме и; при патологии в ходе проведения фармакотерапии.

Апробация работы. Материалы диссертационной работы доложены и обсуждены: на VI Международной конференции "Циклы природы и общества" (Ставрополь, 1998), VII Международной конференции "Циклы природы и общества" (Ставрополь, 1999), III; Съезде фотобиологов России (Воронеж, 2001), Научной сессии сотрудников Воронежского госуниверситета (2003), 7-й Пу-щинской школе-конференции молодых ученых (Пущино, 2003), Научной сессии сотрудников Воронежского госуниверситета (2004)

Публикации. Основные результаты диссертации изложены в 8 печатных работах.

На защиту выносятся следующие положения: 1. Схема термоиндуцированных структурно-функциональных превращений; пероксидазы.

2. УФ-облучение крови; доноров (75,5 и

151 Дж/м ) вызывает активацию НАДФН-оксидазы нейтрофилов и оказывает корригирующее действие на другие процессы генерации и элиминации активных метаболитов" кислорода^ а, следовательно, на окислительно-восстановительный гомеостаз крови в целом.

3. Схема процессов, происходящих в крови под действием УФ-облучения (75,5 и 151 Дж/м ) и направленных на сохранение в ней окислительно-восстановительного равновесия.

4. Эффект действия гистамина (10* -И0" моль/л) на активность НАДФН-оксидазы, миелопероксидазы нейтрофилов, показатели уровня ПОЛ и активности АОС в крови зависит от концентрации биогенного амина и индивидуальных особенностей доноров.

5. Одной из важных составляющих гомеостатической природы воспаления является способность гистамина путем регулирования содержания АФК корригировать в крови уровень ПОЛ.

Структура диссертации. Диссертационная работа включает 158 страниц машинописного текста, 5 таблиц,' 47 рис. Состоит из введения, 7 глав, заключения и выводов. Список литературы содержит 264 источника, из них 146 - отечественных и 118 - зарубежных.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Искусных, Анна Юрьевна

выводы

1. Установлено, что процесс тепловой денатурации пероксидазы осуществляется в две последовательные стадии, характеризующиеся значениями энергии активации -9,8 и 145 кДж/моль в температурных интервалах 20 - 55 °С и 55 - 70 °С соответственно.

2. С помощью методов спектрофотометрии, гель-хроматографии и кислотно-основного титрования показано, что при температурах 20-55 °С происходят обратимые конформационные изменения молекулы пероксидазы, связанные с последовательным разворачиванием и сворачиванием белковой глобулы. При 60-70 °С происходит необратимая структурная; перестройка молекулы белка, сопровождающаяся увеличением (на 16 %) ее кажущейся молекулярной массы.

3. Установлено, что каталазная активность проявляется у нативного и нагретол ч го до 60 С фермента. Воздействие УФ-света в дозе 1510 Дж/м на термомо-дифицированный раствор пероксидазы индуцирует увеличение каталазной активности.

4. Показано, что пероксидаза проявляет оксидазную активность в диапазоне температур 20-60 °С, максимальное значение данного параметра наблюдается у фермента, модифицированного при 45 °С.

5: С помощью метода люминолзависимой хемилюминесценции установлено, л что при воздействии УФ-облучения в дозах 75;5 и 151 Дж/м на кровь доноров происходит активация нейтрофилов.

6. Использование метода люцигенинзависимой хемилюминесценции позволило выявить активацию НАДФН-оксидазного ферментного комплекса нейтрофилов доноров при облучении крови и суспензии нейтрофилов в дозе 151 Дж/м2.

7. Показано, что УФ-облучение в дозах 75,5 и 151 Дж/м оказывает корригирующее действие на активность миелопероксидазы нейтрофилов, содержание диеновых конъюгатов, кетодиенов, восстановленного глутатиона, СОД-активность, каталазную активность, активность глутатионпероксида-зы и глутатионредуктазы в крови доноров.

8. Выявлено корригирующее действие гистамина в концентрации 10"4 моль/л на активность НАДФН-оксидазы нейтрофилов при добавлении его в кровь доноров, а также активация НАДФН-оксидазы и снижение активности МПО при добавлении гистамина к суспензии нейтрофилов.

9. Показано корригирующее действие гистамина на содержание в крови доноров диеновых конъюгатов и кетодиенов, которое может быть связано как со взаимодействием биогенного амина с рецепторами противоположного действия на мембране нейтрофилов, так и с его антирадикальной активностью.

10. Выявлено повышение максимальной интенсивности люминолзависимого хемилюминесцентного ответа при облучении крови больных острым панкреатитом в дозе 75,5 Дж/м .

11. УФ-облучение в терапевтических дозах (75,5 и

151 Дж/м2) не вызывает нормализации состояния системы ПОЛ-АОС в крови больных острым панкреатитом, что, вероятно, связано с исходным дисбалансом в изучаемой системе, который не удается преодолеть в ходе облучения.

12. Эффективность кваматела при панкреатите и язвенной болезни двенадцатиперстной кишки может быть связана не только с его способностью блокировать участки связывания гистамина на мембранах нейтрофилов, но обусловлена также антиоксидантными свойствами препарата.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Динамическое равновесие между ПОЛ и активностью компонентов АОС присуще всем уровням организации живых систем. Под влиянием чрезвычайных (физиологических или патологических) раздражителей процессы биологического окисления закономерно усиливаются; создавая предпосылки для смещения равновесия 1 в направлении активации ПОЛ. Буферная емкость АОС достаточно велика, поэтому такое смещение выявляется лишь по мере истощения антиокси-дантных резервов (В:А. Барабой, 1991). Важно подчеркнуть, что в АОС ярко проявляется принцип надежности биологических систем: избыточность уровней регуляции; дублирование и взаимозаменяемость элементов регуляции.

На примере пероксидазы нами показано, что степень проявления перок-сидазной, каталазной, оксидазной активности фермента зависит от условий окружающей среды.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Искусных, Анна Юрьевна, 2004 год

1. Г. Абдрашитова Н.Ф. Влияние длительного воздействия озона на функциональную активность фагоцитов человека / Н.Ф. Абдрашитова, Ю.В. Балякин, Ю.А. Романов // Бюллетень экспериментальной биологию и медицины. — 2000. Т. 130, N 9. - С. 333 - 335.

2. Абдрашитова Н.Ф. Состояние эритроцитарной системы ПОЛ АОА у больных хроническим бронхитом, вдыхавших и не вдыхавших озон / Н.Ф. Абдрашитова, Ю.А. Романов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 2001. -N9. —С. 317 - 319.

3. Абрамова Ж.И. Человек и противоокислительные вещества / Ж.И. Абрамова, Г.И; Оксингендлер. — Л.: Наука. 232 с.

4. Агишева Н.В. Фотоиндуцированные изменения структурно-функциональных свойств некоторых изоформ лактатдегидрогенахы в присутствии биогенных аминов: Автореф. дис. канд. биол. наук / Н.В. Агишева. Воронеж, 2002. — 27 с.

5. Азизов Ю.М.' О двуядерной структуре активного центра каталазы / Ю.М. Азизов, Г.И. Лихтенштейн; А.П. Пурмаль // Биохимия. -1972. Т. 37, N 3. - С. 620 - 628.

6. Азизов Ю.М. Пероксидазная активность каталазы по отношению к ароматическим аминам / Ю.М. Азизов, Р.И: Лихтенштейн, А.П. Пурмаль // Биохимия. 1972. - Т. 37, N 3. - С. 620 - 628.

7. Антиоксидантная система, онтогенез и старение (обзор) / О.Н. Воскресенский, И.А. Жутаев, В.Н. Бобырев и др. // Вопросы медицинской химии. -1982. Т. 28, N 1. - С. 14 - 27.

8. Апоптоз нейтрофилов / А.Н. Маянский, H.A. Маянский, М.И. Заславская и др. // Иммунология. 1999. - N 6. - С. 11 - 20.

9. Артюхов В.Г. Биологические мембраны: структурная организация, функции; модификация физико-химическими агентами-/ В.Г. Артюхов, М.А. На-квасина. Воронеж: Изд-во ВГУ, 2000. - 296 с.

10. Бакуев М.М. Особенности секреции миелопероксидазы и хемилю-минесцентного ответа нейтрофилов человека при. контакте со стимуляторами различной природы / М.М. Бакуев, М.З. Саидов // Иммунология. — 1991. N 1. -С. 15-18.

11. Барабой В.А. Перекисное окисление и радиация / В.А. Барабой, В.Э. Орел, И.М. Карнаух. — Киев: Наук. Думка, 1991. 256 с.

12. Баскаков И.В. Роль электронно-возбужденных состояний в биохимических процессах / И.В. Баскаков, В.JL Воейков // Биохимия.- 1996.- Т. 61, N 7. G. 1169 - 1181.

13. Бахов Н.И. Механизмы защиты организма от вирусных инфекций: ней-трофильные лейкоциты / Н.И. Бахов, Ю.Ф. Майчук, A.B. Корнев // Успехи современной биологии. 20001 - Т. 120, N 1. - С. 23 - 35.

14. Бахов Н.И. Роль нейтрофилов в регуляции; метаболизма тканей (обзор литературы)«/ Н.И. Бахов, JI.3. Александрова, В.Н. Титов // Лабораторное дело. — 1988. -N 6. G. 3 - 12.

15. Белоусов Л.В; Митогенетические лучи Гурвича / Л.В. Белоусов, В.Л. Воейков, Ф.А. Попп И Природа. 1997. - N 3. - С. 64 - 80.

16. Бережная Н.М. Нейтрофилы и иммунологический гомеостаз / Н.М. Бережная. Киев, 1988. - 192 с.

17. Березов Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. М.: Медицина, 1998: - 704 с.

18. Бурлакова Е.Б. Биоантиоксиданты: новые идеи и повторение пройденного / Е.Б. Бурлакова // Международный симпозиум "Биоантиоксидант", Тюмень, 16 19 сент. 1997 г.: Тез. докл. -Тюмень, 1997. - С. 3 - 4.

19. Бурлакова Е.Б. Перекисное окисление липидов мембран и природные анти-оксиданты / Е.Б. Бурлакова, Н.Г. Храпова // Успехи химии. 1985. - N 9. - С. 1540 - 1558.

20. Бурлакова Е.Б. Роль токоферолов в пероксидном окислении биомембран / Е.Б. Бурлакова, C.Ä. Крашанов, Н.Г. Храпова // Биологические мембраны. — 1998. -Т. 15, N 2. -С. 137-167.

21. Бышевский А.Ш. Биохимия для врача / АЛЛ. Бышевский; O.A. Терсенов. -Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. 384 с.

22. Вартанян JI.C. Изменение скорости образования : супероксидных радикалов и активности СОД и ГПО в субклеточных органеллах печени мышей при низкоинтенсивном облучении в малых дозах / JI.С. Вартанян, С.М. Гуревич,

23. A.И. Казаченко // Биохимия. 2000. - N 4. - С. 522 - 528.

24. Васильев В.Б. Дисмутирование супероксидных радикалов церулоплазмином — детали механизма / В.Б. Васильев, A.M. Качурин, Н.В. Сорока // Биохимия. -1988. Т. 53; N 12. - С. 2051 - 2058.

25. Васильева Г.И. Кооперативное взаимодействие моно- и полинуклеарных фагоцитов, опосредованное моно- и нейтрофилокинами / Г.И. Васильева, И.А. Иванова, С.Ю. Тюкавкина // Иммунология. — 2000. N 5. - С. 11 - 17.

26. Введение в мембранологию / под ред. A.A. Болдырева. М.: МГУ, 1990. - 280 с.

27. Вельтищев Ю.Е. Полиорганная мембранная патология? у детей / Ю.Е. Вельтищев, Э.А. Юрьева, Н.В. Алексеева. Москва, 1991. — С. 2 -13.

28. Винник Ю.С. Влияние низкоинтенсивного лазерного облучения на микроциркуляцию и систему антиперекиснойг защиты при i экспериментальном панкреатите / Ю.С. Винник, Д.В. Черданцев, A.A. Вахрунин // Методология флуо-риметрии. 1999. -N 2: - С. 69 - 79.

29. Винник Ю.С. Коррекция нарушений микрогемодинамики при панкреонекрозе методом озонотерапии / Ю.С. Винник, Д.В. Черданцев, C.B. Якимов // Методология флуориметрии. 2000. -N 4. - С. 89 - 97.

30. Владимиров Ю.А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах / Ю.А. Владимиров, A.Hi Арчаков. М.: Наука, 1972. - 272 с.

31. Влияние лазерного облучения на функциональную активность нейтрофилов человека: активация молекул миелопероксидазы в присутствии гематопорфирина /

32. B.Г. Артюхов, О.В. Башарина, JI.T. Рязанцева и « др. // Бюллетень. экспериментальной биологии и медицины. — 2001. Т. 131, N 4. — С. 457 - 460.

33. Влияние медиаторов панкреатического эндотоксикоза на лизосомы миокарда / П.С. Филипенко, Е.М. Драпеза, Е.О. Благоразумова и др. // Успехи современного естествознания, —2003,—N 3. С. 50.

34. Влияние окисленных фосфолипидов липосомальных мембран на активность полиморфноядерных лейкоцитов крови / Ю.А.Владимиров, М.В. Крейнина, Г.И. Клебанов и др. // Биологические мембраны. -1988. Т. 5, N 11. - С. 1192 - 1198.

35. Влияние ультрафиолетового облучения крови на продукты свободноради-кального окисления и систему антиоксидантов организма / K.G. Терновой, Ю.П. Бутылин, Д.И.Швец и др. // Докл АН УССР. Сер. Б. Геол., хим. и биол. науки. -1985.-N7.-С. 79-81.

36. Влияние эндогенных фотосенсибилизаторов на лазер-индуцированный прайминг лейкоцитов крови / Клебанов Г.И., Страшкевич И.А., Чичук Т.В; и др. // Биологические мемебраны. 1998. - Т. 15. - N 3i - С. 273 - 285.

37. Гаврилов В.Б. Измерение диеновых конъюгатов в плазме крови по УФ-поглощению гептановых и изопропанольных экстрактов / В.Б. Гаврилов, А.Р. Гаврилова, Н.Ф. Хмара // Лабораторное дело. — 1988. — N 2. С. 60 — 64.

38. Газарян И. Г. Получение и каталитические свойства точечных мутантов Phe-41 -» His и Phe 143 -> Glu пероксидазы хрена, экспрессируемых в E.coli / И. Г. Газарян, В .В. Досеева, А.Г. Галкин // Биохимия. 1995. - Т. 60, N 10. - С. 1555 - 1563.

39. Герасимов « А.М. Биохимическая диагностика в травматологии и ортопедии / А.М; Герасимов, Л.Н. Фурцева. Москва, 1986. - 240 с.

40. Гусев В.А. Супероксиддисмутаза: радиобиологическое значение и возможности / BiA. Гусев, О.С. Брусов, Л.Ф. Панченко // Вопросы медицинской химии. 1986, N 8. - С. 291 -300.

41. Денисов В.Н. Каталитические и иммунохимические свойства конъюгата ферритина с пероксидазой хрена / В.Н; Денисов, Д.И. Метелица // Биохимия. -1987.-Т. 52,N8.-С. 1248 1256.

42. Детерман Г. Гель хроматография / Г. Детерман. - М.: Мир, 1970. - 252 с.

43. Дмитриев Л.Ф. Влияние pH и глутатиона на ПОЛ в микросомах, обогащенных токоферолом / Л.Ф. Дмитриев, М.В. Иванова, A.B. Лебедев // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 1995. N 9. — С. 268 - 270.

44. Дубинина Е.Е. Некоторые особенности функционирования ферментативной антиоксидантной защиты плазмы крови человека / Е.Е. Дубинина // Биохимия. 1993. - Т. 58, N 2. - С. 268 - 273.

45. Дубинина Е.Е. Роль активных форм кислорода как сигнальных молекул в метаболизме тканей при окислительном стрессе / Е.Е. Дубинина // Вопросы медицинской химии.— 2001.-Т. 47, N 6. С. 561 - 581.

46. Дюмаев К.М; Антиоксиданты в профилактике и терапии патологии ЦНС / К.М; Дюмаев, Т.А. Воронина, Л.Д. Смирнов. М.: Изд-во ин-та биомед. химии РАМН, 1995. - С. 271.

47. Зенков Н.К. Окислительная модификация липопротеинов низкой плотности / Н.К. Зенков, Е.Б. Меныцикова // Успехи современной!биологии 1996; - Т. 116,N6.-С. 729-747.

48. Иванова Т.Н. О природе фенолоксидазного действия* пероксидазы / Т.Н. Иванова, А.Б. Рубин // Биохимия. 1962. - Т. 27, N 4; - С. 622 - 630}

49. Изменение поверхности активации; циркулирующих лейкоцитов при ау-тотрансфузии УФ-облученной крови / К.А. Самойлова, К.Д. Оболенская;-И.С. Фрейдлин и др. // Вестник хирургии. 1990. - Т. 144, N 6. - С. 99 - 105.

50. Ингольд К.У. Активные кислородные соединения и биоантиоксиданты / К.У. Ингольд // V Междунар. конф. "Биоантиоксидант", Москва, 18 — 20 ноября 1998 г.: Тез. докл. М., 1998. - С. 8.

51. Инициирование перекисного окисления липидов мембран липосом активированными полиморфноядерными • лейкоцитами крови / Г.И. Клебанов, Ю.А. Владимиров, Л.Ц. Бенов и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1988. -N 6. - С. 674 - 676.

52. Исследование антаоксидашной активности синтетических тиолов / Г.Д. Кадочникова, М.Г. Перевозкина, В.Н. Ушкалова и др. // V Междунар. конф. "Биоантиоксидант", Москва, 18 — 20 ноября 1998 г.: Тез. докл. Mi, 1998. - С. 43- 44.

53. Каган В.Е. Проблема анализа эндогенных продуктов перекисного окисления липидов / В.Е. Каган, О.Н. Орлов, Л.Л. Прилипко // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1986. - Т. 18. - С. 12 - 13.

54. Карандашов В.И; Ультрафиолетовое облучение крови / В.И. Карандашов, Е.В. Петухов. Mi: Медицина, 1997. - 224 с.

55. Карандашов В.И. Фототерапия, руководство для врачей / В.И: Карандашов, Е.В. Петухов, B.C. Зродников. М.: Медицина, 2001. - 392 с.

56. Кения M.B. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе / М.В. Кения, А.И. Лукаш, Е.П: Гуськов // Успехи современной биологии. 1993. - Т. 113, N 4. - С. 456 - 470.

57. Клебанов Г.И. Клеточные механизмы прайминга и активации фагоцитов / Г.И. Клебанов; Ю. А. Владимиров // Успехи современной биологии. 1999. -Т. 119, N 5. - С. 462-475.

58. Коган А.Х. Фагоцитзависимые кислородные свободнорадикальные ме-ха-низмы аутоагрессии в патогенезе внутренних болезней / А.Х. Коган // Вестник РАМН. - 1999.-N2. - С. 3 - 10.

59. Корниенко H.H. Фотобиологическое действие на АОG крови ИК-лазера / H.H. Корниенко, Н.М. Титова, Д.В. Черданцев // III Съезд фотобиологов России, Воронеж, 28 июня 4 июля 2001 г.: Тез. докл. - Воронеж, 2001. - G.98 - 99.

60. Костюченко А.Л. Неотложная панкреатология / A.JI. Костюченко, В.И. Филин. СПб: Деан, 2000. - 480 с.

61. Крыжановский Г.Н. Введение в общую патофизиологию / Г.Н. Кры-жановский. Москва, 2000. - С. 71.

62. Кукес В.Г. Клиническая фармакология / В.Г. Кукес. — Москва: ГЭОТАР Медицина, 2000. С. 238 - 241.

63. Кулаичев А.П Методы и средства анализа данных в операционной среде Windows.Stadia 6.0 / А.П. Кулаичев. — Москва: Информатика и компьютеры, 1996. -257 с.

64. Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативная»модификация макромолекул: польза, вред и защита / В.И. Кулинский // Соросовский обра-зовательный журнал. 1999. - N 1. — С. 2 - 7.

65. Кулинский В.И. Биологическая роль глутатиона / В.И. Кулинский, JI.C. Ко-лесниченко // Успехи современной биологии. 1990. - вып. 1(4). - С. 20 - 33.

66. Куцарев И.П. Справочник для врачей и клинических лаборантов. Показатели жидкостных систем человека в норме / И.П. Куцарев. Ростов-на-Дону: Феникс, 2003: - С. 15.

67. Маянский А.Н. Реактивность нейтрофила / А.Н. Маянский, А.Н. Галиул-лин. Казань: Изд-во казанского университета, 1984 - 160 с.

68. Маянский А.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге / А.Н. Маянский, Д.Н. Маянский. — Новосибирск: Наука, 1989. — 340 с.

69. Методическое пособие по изучению процессов перекисного окисления ли-пидов ; и I системы антиоксидантной защиты организма у животных / Под ред. B.C. Бузламы.-Воронеж, 1997. —35 с.

70. Миллер A.B. Роль экстра- и внутриклеточной глюкозы в развитии респираторного взрыва нейтрофилов из очага острого воспаления / A.B. Миллер, А.Г. Габдулхакова, В.Г. Сафронова // Биологические мембраны. — 2002. Т. 19, N3.-C. 195- 201.

71. Некоторые аспекты иммунокоррегирующего воздействия АУФОК-терапии при язвенной болезни желудка / И:Д. Беседин, В.В. Гусинская, Л.С.

72. Свекло и ? др. // II Международный симпозиум "Физико-химические: основы функционирования белков и их комплексов", Воронеж, 1 4 июля 1998 г.: Тез. докл. - Воронеж, 1998. - С. 29 - 32.

73. Неорганическая биохимия / под ред. Г. Эйхшрна М.: Мир, 1978. - С. 434 - 470.

74. Нестерова И.В. Цитокиновая регуляция и функционирующая система нейтрофильных гранулоцитов / И.В. Нестерова, Н.В: Колесникова // Гематология и трансфузиология. 1999. - Т. 44, N 2. - С. 44 - 47.

75. Осичкина Л.М. Краткий справочник: фармакологии и ? фармакотерапии / Л:М. Осичкина; Ростов-на-Дону: Феникс, 1998; - 544*с.

76. Пальцын А.А. Воспаление: Руководство для врачей / А.А. Пальцын М;, 1995.-С. 100- 115.

77. Рамазанова Л;Х. К вопросу об активном центре оксидазной функции пе-роксидазы / Л.Х. Рамазанова, Ф.Г. Мифтахутдинова, В.Я. Алексеева // Биохимия. 1971. - Т. 36, N 1. - С. 67 - 71.

78. Рецкий М.И. Система антиоксидантной защиты у животных при стрессе: и его фармакологической регуляции: Автореф. дис. док. биол. наук / М.И. Рецкий. Воронеж, 1997. — 51 с.

79. Роль нейтрофилов=в регуляции иммунной; реактивности и репатратив-ных реакций поврежденной ткани / И.И. Долгушин, А.В. Зурочка, А.В. Чухи-чев и др. // Вестник РАМН. 2000. - N 2. - С. 14- 19.

80. Рощупкин Д.И., Мурина М.А. Фотобиологические процессы в биомембранах при действии ультрафиолетового излучения на клетки, ткани и органы животных / Д.И. Рощупкин, М.А. Мурина // Биофизика. 1993. -Т. 38, N6.-0.1053 - 1068.,

81. Рубин А.Б. Транспорт электронов в биологических системах / А.Б. Рубин, В.П. Шинкарев. Москва, 1984. - 332 с.

82. Рубин А.Б. Физиология и биохимия дыхания растений / А.Б. Рубин, М.Е. Ладыгина М;: Изд-во МГУ, 1974. - С.28 - 32.

83. Рязанцева Л.Т. Особенности ? функционирования нейтрофилов крови чело-века в условиях лазерного облучения: Автореф. дис. . канд. биол. наук / Л.Т. Рязанцева. — Воронеж, 2002. 24 с.

84. Савенкова М.И. Оптимальный режим окисления о-дианизидина перок-сидазой хрена / М.И. Савенкова, В.П. Курченко, Д.И. Метелица // Биохимия. 1984: - Т. 49; N 5: - С. 850 - 855.

85. Савенкова М.И. Оптимизация окисления ароматических аминов перок-сидазой хрена, модифицированной строфантином / М.И. Савенкова, В.П: Курченко, Д.И- Метелица//Биохимия. 1984. -Т. 49, N 7. - С. 1147 - 1152.

86. Свободные радикалы в биологии7 Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979.-Т.2.-328 с.

87. Семесько C.F. Суммарная антиокислительная активность слезной! жидкости / С.Г. Семесько, P.P. Фархутдинов // Клиническая лабораторная диагностика. 2002. - N 5; - С. 24 - 34.

88. Сергеев П.В. Очерки биохимической фармакологии / П.В.Сергеев, П.А. Га-ленко-Ярошевский, Н.Л. Шимановский. -М.: Фармединфо, 1996. С. 211 - 232.

89. Серкиз Я.И. Хемилюминесценция крови при радиационном воздействии / Я.И. Серкиз, H.A. Дружина. Киев: Наукова думка, 1989. — 174 с.118: Серов В.В. Воспаление. Руководство для врачей / В.В. Серов, B.C. Пауков. М:: Медицина, 1995. - 640 с.

90. Синдром липидной пероксидации у обожженных больных и его коррекция аутотрансфузиями УФ-облученной крови / В .К. Осипович, 3. А. Туликова, A.B. Матвеенко и др. // Вопросы медицинской химии. 1988. — Т. 34, N 5. - С. 62 - 66.

91. Синергизм антиоксидантов 1,4-дигидропиридинового ряда с: плазмой крови / ДЛ. Тирзите, Э.Я. Казуш, Г.Д. Тирзит и др. // V Междунар. конф. "Биоан-тиоксидант", Москва, 18 — 20 ноября 1998 г.: Тез. докл. — М., 1998. С. 89;

92. Система антиоксидантной защиты и старение / А.А. Подколзин, А.Г. Мег-реладзе, В.И. Донцов и др. // Профилактика старения. 2000. - N 3. - С. 21 — 26.

93. Спасов A.A. Гистамин: рецепторы и гистаминергические вещества (обзор) / A.A. Спасов, М.В. Черников // Химико-фармацевтический журнал. — 2002.-N8;-С. 3-15.

94. Сторожок RM. Фосфолипиды важнейшие составляющие неферментативной антиоксидантной системы / Н.М. Сторожок // Международный симпозиум "Биоантиоксидант", Тюмень, 16-19 сент. 1997 г.: Тез. докл. - Тюмень, 1997. - С. 25.

95. Терещенко И.П. Роль системы нейтрофильных гранулоцитов в формировании особенностей развития патологического процесса / И.П. Терещенко, А.П; Кашулина // Патологическая s физиология и экспериментальная те рапия. 1993. -N 4. - С. 56 - 60~

96. Ткаченко Е.К. Некоторые свойства пероксидазы слюны человека / Е.К. Ткаченко, Р.Д. Барабаш, C.B. Вовчук // Украинский биохимический журнал. 1989. - Т. 61, N 2. - С. 44 - 49.

97. Торчинский Ю.М. Сульфгидрильные и дисульфидные группы белков / Ю.М. Торчинский. — М.: Наука, 1971. — 228 с.

98. Тотолян A.A. Клетки иммунной системы / A.A. Тотолян, И.С. Фрейдлин. -СПб: Наука, 1999.-232 с.

99. Уменьшение площади поверхности фосфолипидных мембран при пере-кисном окислении липидов / А.И. Деев, Г.Е. Добрецов, И. Арнхольд и др. // Биологические мембраны. 1989. - Т. 6, N 11. - С. 1227 - 1231.

100. Федорова Н.Ю. Состояние системы глутатионпероксидазы-глутатион-редуктазы в стимулированном к регенерации органе и ее роль в клеточной пролиферации: Автореф. дисс. . канд. биол. наук / Н.Ю. Федорова. — Воронеж, 1999.-23 с.

101. Ферменты / под ред. A.E. Браунштейна. М.: Наука, 1964. - С. 233 - 234.

102. Хаитов P.M. Основные задачи клинической иммунологии по изучению функциональной активности фагоцитирующих клеток / P.M. Хаитов, Б.В. Пинегин // Иммунология. — 1995. -N 3. С. 6 - 10.

103. Хомерики С.Г. Фамотидин против окислительного стресса при некоторых заболеваниях пищеварительной системы / С.Г. Хомерики, Н.М. Хомерики, В.Г. Сафронова // Клиническая фармакология и терапия. — 2000. N 9.- С. 24 - 28.

104. Храпова Н.Г. Биохимия липидов и их роль в обмене веществ / Н.Г. Хра-пова.-М.: Наука, 1981. -С. 147 154.

105. Храпова Н.Г. Перекисное окисление липидов и системы, регулирующие его интенсивность / Н.Г. Храпова // Биохимия липидов и их роль в обмене веществ.-М.: Наука,1981.-С. 147 155.

106. Храпова Н.Г. Токофероксильные радикалы и; перекисное окисление липидов / Н.Г. Храпова, Н.М. Сторожок // V Междунар. конф. "Биоан-тиоксидант", Москва, 18 — 20 ноября 1998 г.: Тез. докл. М., 1998. - С. 9.

107. Чиркин A.A. Диагностический справочник терапевта / A.A. Чиркин, А.Н. Окороков, И.И. Гончарик. Минск.: Беларусь, 19931 - 688 с.

108. Шаронов Б.П. Антиокислительные свойства и деградация белков сыворотки активными формами кислорода (Ог", ОС1"), генерируемыми стимулированными нейтрофилами / Б.П. Шаронов, Н.Ю. Говорова, С.Н. Лызлова // Биохимия. — 1988.-Т. 53,N5.-С. 816-824.

109. Шаронов Б.П. Окисление церулоплазмина гипохлоритом. Потеря голубой окраски и сохранение оксидазной активности/ Б.П. Шаронов, НЛО. Говорова // Биохимия.' 1990. - Т. 55, N 6. - С. 1145 - 1148.

110. Шафран М.Г. Миелопероксидаза нейтрофильных лейкоцитов / М:Г. Шафран//Успехи современной биологии. 1981. - Т.92, N 3 (6). - С. 365 - 377.

111. Babior B.M. NADPH-oxidase: an update / B.M. Babior // Blood. 1999. -Vol. 93,N5.-P. 1464- 1476.

112. Bandy B. Mitochondrial mutations may increase oxidative stress: implications: for carcinogenesis and aging / B. Bandy, A.J. Davison // Free radical biology and medicine. 1990. - Vol. 8, N6.-P. 523 - 539;

113. Campa A. Biological roles of plant peroxidases: known and potential function. / A. Campa // Peroxidases in chemistry and biology. 1991. — Vol: 11.- P. 25 —50.

114. Carrico R.J. The presence of zinc in human cytocuprein and some properties of the apoprotein / R.J. Carrico, H;F. Deutsch // J. Biol. Chem. 1970. - Vol. 245, N 4. -P.723-727.

115. Catalase-like oxygen production by horseradish peroxidase must predominantly be an enzyme-catalyzed reaction / A.N. Hiner, G.A. Williams, M.B. Arnao et al. // Arch. Biochem., Biophys. 2001. - Vol. 392, N 2. - P. 295 - 302.

116. Chen S. A novel function of peroxidase / S. Chen, . P. Schopfer // Eur. J. Biochem. 1999. - Vol. 260. - P. 726 - 735.

117. Ching T. Cimetidine and other H2-receptor antagonists as powerful hydroxyl radical scavengers / T. Ching, G. Haenen, A. Bast// Chem. Biol. Interact. — 1993. -Vol. 86.-P. 119- 127.

118. Datta K. Reactive oxygen species in health and disease / K. Datta, S. Sinha, P. Chattopadnyay // Natl. Med; L India. 2000. - Vol. 13, N 6. - P. 304 - 310.

119. Doroshow J.H. Glutathione peroxidase and oxidative stress / J.H. Doroshow // ToxicolLLett. 1995. - Vol. 82. - P. 395 - 398.

120. Dunford H. Stopped flow and temperature jump kinetic studies on horseradish peroxidase // Phisiol. Veget. 1974. - Vol. 12. - P. 13 - 23.

121. Durant G.J. Chemical differentiation of histamine Hp and H2-receptor agonists / G.J. Durant, C.R. Ganellin, M.E. Parsons // J. Med. Chem. 1975. — Vol. 18,N9.-P. 905 - 909.

122. Ermak G. Calcium and oxidative stress: from cell signaling to cell death / G. Ermak, K. Davies // Molecular immunology. 2002. - Vol. 38, N 10. - P. 713 - 721.

123. Evans P. Free radicals and hearing: cause, consequence and criteria / P. Evans, B. Halliwell // Annals of the New York Academy of Science. 1999. - Vol. 884. - P. 19 - 40.

124. Expression of antioxidant enzymes in human inflammatory cells / P. Pietarinen-Runtti, E. Lakari, K.O. Raivio et al. // Am. J. Physiol. 2000. - Vol. 278, N 1. - P. C118-C125.

125. Expression of human phospholipid hydroperoxide glutathionperoxidase gene for protection of host cells from lipid hydroperoxide-mediated injury / K. Yagi, S. Komura, H. Kojima et al. // Biochem. Biophys. Ress. Commun. 1996. - Vol. 219, N 2.-p. 486-491.

126. Fattman C.L. Extracellular superoxide dismutase in biology and medicine / C.L. Fattman, L.M. Schaefer // Free radical biology and medicine. — 2003. Vol. 35; N 3. -P. 236 - 256.

127. Feis A. Spin state and axial ligand bonding in the hydroxide complexes of myoglobin, methemoglobin, and horseradish peroxidase at room and low temperatures / A. Feis, M. Paoli, G. Smulevich // Biochemistry. 1994. - Vol. 33. — P. 4577-4583.

128. Finkel T. Oxygen radicals and signalling / T. Finkel // Curr. Opin. Celli Biol. -1998.-Vol. 10. -P. 248 -253.

129. Fridovich I. The biology of oxygen radicals /1. Fridovich // Science. 1978. — V. 201, N 4359 - P. 875 - 880.

130. Fugita T. Formation and removal of reactive oxygen species, lipid peroxides and free radicals, and free radicals, and their biological effects / T. Fugita // Yakugaku Zasshi. 2002. - Vol. 122, N 3; - P. 203 - 218.

131. Gamaley LA. Roles of reactive oxygen, species: signaling and regulation of cellular functions / LA. Gamaley, I.V. Klyubin // Int. Rev. Cytol. 1999. - Vol. 188. -P. 203-255.

132. Girotti A.W. Lipid hydroperoxide, turnover and effector action in biological systems / A.W. Girotti // J. of lipid research. 1998. - Vol. 39. - P. 1529 - 1542.

133. Glutathione redox potential; in response to differentiation and enzyme inducers / W.G. Kirlin, J. Cai, S.A. Thompson-et all // Free radical biology and medicine. 1999. - Vol. 27, Nil. - P; 1208 - 1218.

134. Glutathione reductase from human: erythrocytes. The sequences of the NADPH domain and of the interface domain / R.L. Krauth-Siegel, R. Blatterspiel, M. Saleh et al. // Eur. J; Biochem. 1982. - Vol. 121. - P. 259 - 267.

135. Gorlach A. Redox signaling through NADPH oxidases:involvement in vascular proliferation and coagulation / A. Gorlach, T. Kietzmann, J. Hess // Annals of the New/ York Academy of science. -2002. Vol. 973. - P. 505 - 507.o i

136. Grossman N. 780 nm low power, diode laser irradiation stimulates proliferation of ceratinocyte cultures: involvemant of reactive oxygen species / N. Grossman, Schneid N., H. Reuveni // Lasers Surg.Med. 1998. - Vol. 22. - P. 212 - 218.

137. Halliwell B. How to characterize a biological antioxidant / B. Halliwell // Free Radic res. Commun. 1990. - Vol. 9, N 1. - 1- 32.

138. Hensley K. Reactive oxygen species and protein oxidation in aging / K. Hensley, R. Floyd // Arch, of biochemistry and biophysics. 2002. - Vol; 397, №2. - P. 377 - 383.

139. High concentrations of histamine stimulate equine polimorphonuclear neutrophils to produce reactive oxygen species / H. Benbarek, A. Monithys-Mickalad, G. Deby-Dupont et al. // Inflam.Res. 1999. - Vol. 48, N 11. - P; 594 - 601.

140. Human mononuclear phagocyte inducible nitric oxide syntase (iNOS) / J.B. Weinberg, M.A. Misukonis, P. Shami et al. // Blood; 1995. - Vol. 86. - P. 1184.

141. Human neutrophils employ the myeloperoxidase/hydrogen peroxide/chloride system to oxidative by damage apolipoprotein A-l / C. Bergt, G. Marsche, U. Panzenboeck et al. // Eur. J. Biochem. 2001. - Vol. 268. - P. 3523 - 3531.

142. In vitro effects of low-level las irradiation at 660 nm on peripheral blood lymphocytes /I. Stadler, R. Evans, B. Kolb et al. // Lasers Surg. Med. 2000. - Vol. 27.-P. 2555-2561.

143. Increased cytosolic Ca amplifies oxygen radical indused alterations of the ultrastructure and the energy metabolism of isolated rat pancreatic acinar cells / H. Weber, J.P. Roesner, B. Nebe et al. // Digestion. - 1998. - Vol. 59, N 3.-P. 175 - 185.

144. Interaction of ascorbate and a-tocopherol in resealed human erytrocyte ghosts / J.M: May, C. Qu, J.D. Morrow et al. // J. Biol. Chem. 1996. -Vol. 271, N 18. -P. 10577 - 10582.

145. Jordashescu D. Substratum specificity of purified peroxidase isoenzymes of horse radish root / D. Jordashescu, I.F. Dumitru, S. Niculescu // Experimenta. -1973. Vol. 29. - P. 1215 - 1217.

146. Jankowski A. Modulation of the cytosolic and phagosomal pH by the NADPH-oxidase / A. Jankowski, S. Grinstein // Antioxid. Redox Signal; 2002. — Vol. 4, N l.-P. 61-68.

147. Jones R.D. NADPH-oxidase: a universal oxygen sensor? / R.D. Jones, J.T. Hancock, A.H. Moriee // Free radical biol.med. 2000. - Vol. 29, N 5. - P. 416 - 424.

148. Karu T. Photobiology of low-power laser effects / T. Karu // Heals Physics -1989. Vol. 56, N 5. - P. 691 - 704.

149. Kasapoglu M. Alterations of antioxidant enzymes and oxidative stress markers in aging / M. Kasapoglu, T. Ozben // Exp. Gerontol. 2001. - Vol. 36, N 2. - P. 209 - 220.

150. Keed D. The role of methionine in glutathion biosynthesis by isolated hepatocytes / D. Keed, S. Orrenius // Arch. Biochem. and Biophys. 1977. - V. 77, N4.-P. 1257 - 1264.

151. Kern G. Glycosylation protect protein from a thermal aggregation / G. Kern, O. Kern//Protein Sci. -1993.-Vol. 2. P. 1862 - 1868.

152. Kettle A.J. Superoxide-dependent hydroxylation by myeloperoxidase / A.J. Kettle, C.C. Winterbourn // J. Biol. Chem. 1994. - Vol. 269, N 25. - P. 17146 -17151.

153. Kettle A.J. Superoxide modulates the activity of myeloperoxidase and optimizes the production of hypochlorous acid / A.J. Kettle, C.C. Winterbourn // Biochem. J. 1988. - Vol. 252, N 2. - P. 529 - 536.

154. Kier L.B. III. Med. Chemistry. 1968. - Vol. 11. - P. 441 - 445.

155. Lui H; The reduction of glutathione disulfide prodused butyl hydroperoxide in respriring mitochondria / H. Lui, J.P. Kehrer // Free radic. Biol.Med. 1996. - V. 20, N 3.-P. 433-442.

156. Marklund S. Normal Cu, Zn superoxide dismutase, Mn superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase in Werners syndrome / S. Marklund., J. Nordennson, O. Back // J. Gerontol. -1981.- Vol. 36, N4. P. 405 - 409.

157. Matheson I.B. Chemical reaction rates of amino acids with singlet oxygen / I.B. Matheson, J. Lee // Photochem. and photobiol. 1979. - Vol: 29, N 5. - P. 879 - 881.

158. McCord J.M. Superoxide radical: contraversies, contradictions and paradoxes // Proc. Soc. Exptl. Biol, and Med. 1995. - Vol. 209. - P. 112.

159. McCord J.M. The purification and cristalization of beef erythrocyte superoxide dismutase / J.M. McCord, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 1969. - Vol. 244, N 12.-P. 6049- 6056.

160. Mc Erickson Influence of histidine on lipid peroxidation in sarcoplasmatic reticulum / Mc Erickson, H. Hultin // Arch. Biochem. Biophys. 1992. - Vol. 292, N2.-P. 427-432.

161. McLean L.R. Role of lipid structure in the activation of phospholipase A2 by peroxidazed phospholipids / L.R. McLean, K.A. Hagaman, W.S. Davidson // Lipids. 1993. - Vol. 28, N 6. - P. 505 - 509.

162. Metabolic control of resistance of human epithelial cells to H2O2 and NO stress / C.L.E. Goffe, G. Valette, L. Charrier et al. // Biochem. J. 2002. - Vol: 364. - P. 349-359.

163. Molecular and functional diversity of histamine receptor subtypes / J.M. Arrang, G. Drutel, M. Garbard et al.// Ann.N.Y.Acad.Sci. 1995. - Vol. 757. - P. 314-323.

164. Moore K. Measuremant of lipid peroxidation / K. Moore, L.J. Roberts // Free radic res. 1998. - Vol. 28, N 6. - P. 659 - 671.

165. Myeloperoxidase-catalysed chlorination of histamine by stimulated neutrophils / E.L. Thomas, M.M. Jefferson, D.B. Learn et al. // Redox rep. 2000. - Vol. 5, N 4. -P. 191-196.

166. NADPH-oxidase(s):new source(s) of reactive oxigen species in the vascular system? / L. Van Heerebeek, C. Meischl, W.Stooker et al.// Journal of clinical pathology. 2002. - Vol. 55. - P. 561 - 568.

167. Nakamura K. Inhibitory effects of H2-receptor antagonists on platelet function in vitro / K. Nakamura, H. Kariyazono // Hum. Exp. Toxicol. 1999. - Vol. 18, N 8. - P. 487-492.

168. Nauseef W.M. Myeloperoxidase deficiency / W.M. Nauseef // Hematol. Pathol. 1990.-Vol. 4, N4.-P. 165;

169. Nordberg J. Reactive oxygen species, antioxidants and the mammalian thioredoxin system / J. Nordberg // Free radical biology and medicine. 2001. -Vol. 31,N 11.-1287- 1312.

170. Oldham K.M. Oxidative stress in critical care: is antioxidant supplementation beneficial? / K.M. Oldham, P.E. Bowen // J. Am. Diet. Assoc. 1998. - Vol. 98, N 9.-P. 1001 - 1008.

171. Pai E.F. Catalytic mechanism of Glutathione reductase as derived from X-ray diffraction anaLyses of reaction, intermediates / Pai E.F., Schulz G.E. // J. Biol. Chem. 1983; -Vol. 258, N3. -P. 1752- 1757.

172. Possible involvement of myeloperoxidase in lipid peroxidation / T. Stelmaszynska, E. Kukovetz, G. Egger et al. // Internat. J. Biochem. 1992. -Vol. 24. -P. 121.

173. Quantitation of superoxide generation and substrate utilization by vascular NADPH oxidase / H.P. Souza, X. Liu, A. Samouilov et al. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2002. - Vol. 282. - P. H466 - H474.

174. Redox state of glutathione in human plasma / D.P. Jones, J.L. Carlson, V.C. Mody et al. // Free radical biology and medicine. 2000. - Vol. 28, N 4. - P. 625 - 635.

175. Relation between levels of vitamins C, E, A and beta-carotine and activity of antioxidant enzymes in the blood / R. Ondreicka, I. Beno, O. Cernt et al. // Bratisl. Lek. Listy. 1998. - Vol. 99, N 5. - P. 250 - 254.

176. Robinson J.M. The NADPH-oxidase complex of phagocytic leucocytes: a biochemical and cytochemical view / J.M. Robinson, J.A. Badwey // Histochem. Cell Biol. 1995. - Vol. 103, N 3. - P. 163 - 180.

177. Ropp J. Identification of residues in: the aromatic substrate binding site of horseradish peroxidase by 'HNMR studies on enzymes / J. Ropp // Biochemistry. -1995.- Vol. 34. P. 13477 - 13484.

178. Rumita S. Radiation induced lipid peroxidation: factors which determine the oxidizability of lipids / S. Rumita // Can. J. Physiol. Pharmacol. 2001. - Voli 79, N2.-P. 144- 153.

179. Sanches R.C. Effect of partial deglycosylation on catalytic characteristics and stability of an avocado peroxidase / R.C. Sanches, M.L. Garsia-Gimez, A. Heredia // Phisiol. Plant. 1994. - Vol. 92. - P. 97 - 101.

180. Sauer H. Reactive oxygen species as intracellular messenger during cell growth and differentiation / H. Sauer, M. Wartenberg, J. Hescheler// Cell; Physiol. Biochem. -2001.- Vol. 11, N 4. P; 173 - 186.

181. Scavenging of H2O2 and production of oxygen by horseradish peroxidase / C.J. Baker, K. Deahl, J. Domek et al'// Arch. Biochem., Biophys. 2000. - Vol. 382,N2.-P. 232 -237.

182. Schafer F.Q. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide / glutathione couple / F.Q. Schafer, G.R.Buettaer // Free radical biology and medicine. 2001. - Vol. 30, N 11. - P. 1191 - 1212.

183. Seguchi H. Study of NADPH oxidase-activated sites in human neutrophils / H. Seguchi, T. Kobayashi // Journal of electron microscopy. 2002. - Vol. 51.-P." 87-91.

184. Sies H. Glutathione and its role in cellular functions / H.Sies // Free radical-biology and medicine. 1999. - Vol. 27, N 9. - P. 916 - 921.

185. Sies H. Role of reactive oxygen species in cell toxicity / H. Sies, H. Groot // Toxicol. Lett. 1992. - P. 64 - 65.

186. Simon H.U. Role ofreactive oxygen species (ROS) in apoptosis induction; / H.U. Simon, A. May-Yehia, F. Levi-Schaffer //Apoptosis. 2000. - Vol. 5, N 5. - P. 415-418.

187. Spectral' properties; of environmentally sensitive probes associated with horseradish peroxidase / M. Lasagna, V. Vargas, D. Jameson et al. // Biochemistry. 1996; - Vol. 35. - P. 973 - 979.

188. Stimulation of reactive oxygen species production by an antidepressant visible light source / D.A. Oren, D.S. Charney, R. Lavie et al. // Biol. Psychiatry. 2001. -Vol. 49.-P. 464-467.

189. Superoxide-dependent oxidation of extracellular reducting agents by isolated neutrophils / E.L. Thomas, D.B. Learn, M.M. Jafferson et al. // J. Biol. Chem. -1988. Vol. 263, N 5. - P. 2178 - 2186.

190. Tampo Y. Stadies on membrane factors in iron-supported lipid peroxidation / Y. Tampo // Yakugaki Zasshi. 2000. - Vol. 120, N 4. - P. 387 - 396.

191. The effects of Cimetidine, ranitidine, and famotidine on human neutrophil functions / K. Mikawa, H. Akamatsu, K. Nishina et al.// Anesth. Anaig. 1999. -Vol. 89, N1.- P. 218 -224.

192. The effect of a-tocopherol as an antioxidant on the oxidation of membrane protein hiols induced by free radicals generated in different sites / Y. Takenaka, M. Miki, H. Yasuda et al. // Arch. Biochem.Biophys. 1991. - Vol. 285, N 2. - P. 344 - 350.

193. The first histological demonstration of pancreatic oxidative stress in human acute pancreatitis / G. Telek., L. Simon, J. Hamar et al. // Hepatogastroenterology. — 2001. Vol. 48, N 41. - P. 1252 - 1258.

194. Ursini F. Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase: more than an antioxidant enzyme? / F.Ursini, M. Maiorino, A. Roveri // Biomed. Environ. Sei. — 1997. Vol. 10, N 2. - P. 327 - 332.

195. Vitamine C protects low-density lipoprotein from homocysteine-mediated oxidation / R.H. Alul, M. Wood, J. Longo et al: // Free radical biology and medicine.-2003. Vol. 34, N 7. - P. 881 - 891.

196. Voeikov V.L.Reactive oxygen species, water, photons and life / V. Voeikov // Riv.Biol. 2001. - Vol. 94, N 2. - P. 237 - 258.

197. Welinder K.G. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases / K.G. Welinder// Curr. Opin. Struct. Biol. 1992. - Vol. 2. - P. 388 - 393.

198. Yamazaki I. Analysis»of the conditions causing the oscillatory oxidation of-reduced nicotinamide adenine dinucleotide by horseradish peroxidase / I. Yamazaki, K. Yokota // Biochem. et biophys. acta. 1967. - Vol. 132, N 2. - P. 310 - 320.

199. Yoshimura K. Transcriptional and posttranscriptional modulation of human neutrophil elastase gene expression / K. Yoshimura, R.G. Crystal // Blood. 1992. - Vol: 79.-PJ 2733 -2740.

200. Zong Q. High pressure - assisted reconstitution of recombinant chloroperoxidase / Q. Zong, P. Osmulski, L. Hager // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 38; - P. 12420 - 12425.