Исследование механических и структурных свойств миозиновых поперечных мостиков в скелетной мышце тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат физико-математических наук Кубасова, Наталия Алексеевна

• Кубасова, Наталия Алексеевна
• кандидат физико-математических наук
• 1999

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Кубасова, Наталия Алексеевна

ГЛАВА 1. Введение

1.1. Структура мышечной клетки

1.2. Метод малоугловой рентгеновской дифракции

1.3. Мостиковая теория мышечного сокращения

1.4. Податливость белковых нитей

1.5. Доля миозиновых головок, присоединенных к актину в активном сокращении

Список обозначений

ГЛАВА 2. Материал и методы

2.1. Препарат

2.2. Эксперименты по изучению механических свойств одиночных волокон

2.2.1. Установка для механических экспериментов

2.2.2. Протокол эксперимента (механика) 24 2.2.3 Растворы 21 2.2.4. Запись и обработка данных

2.3. Использование метода малоугловой рентгеновской диффракции

ГЛАВА 3. Жесткость полусаркомера в активно сокращающемся волокне и в ригоре: доля миозиновых головок, присоединенных к актину в изометрическом сокращении

3.1. Результаты

3.1.1. Ответы напряжения на ступенчатые изменения длины волокна в изометрическом сокращении и в ригоре

3.1.2. Измерения жесткости при длине саркомера 2,1 мкм

3.1.3. Зависимость между мгновенными изменениями напряжения и длины

3.1.4. Зависимость податливости полу саркомера от средней длины саркомеров в изометрическом сокращении

3.1.5. Зависимость податливости саркомера от длины саркомеров вригоре 3.2. Обсуждение

3.2.1. Жесткость саркомера в изометрическом сокращении и в ригоре

3.2.2. Податливость других структур саркомера

3.2.3. Податливость нитей актина

3.2.4. Податливость нитей миозина

3.2.5. Податливость поперечных мостиков

ГЛАВА 4. Упругие изменения структуры актиновых нитей и головок миозина

4.1 Результаты

4.1.1. Ответы напряжения на синусоидальные изменения длины волокна в активном изометрическом сокращении

4.1.2. Изменения интенсивности меридионального рефлекса МЗ

4.1.3 Растяжимость нитей и оценка податливости поперечных мостиков в активном сокращении

4.1.4. Синусоидальные изменения длины волокна в ригоре

4.2 Обсуждение

4.3 Модель

4.3.1 Предположения

4.3.2. Соответствие с экспериментом

4.4. Обсуждение модели

ГЛАВА 5. Прямое моделирование рентгеновской дифракции мышц в состоянии ригора

5.1. Модели

5.1.1. Элементарная ячейка

5.1.2. Основные предположения

5.1.3. Вычисление интенсивности слоевых линий

5.1.4. Искажения 1 рода

5.1.5. Вычисление миозиновых слоевых линий

5.2. Результаты

5.2.1. "Выбор "мономеров актина миозиновыми головками

5.2.2. Актиновые слоевые линии

5.2.3. Миозиновые слоевые линии

5.3. Обсуждение

5.3.1. Ограничения модели

5.3.2. "Выбор"мономеров актина миозиновыми головками

5.3.3. Актиновые слоевые линии

5.3.4. Модель слабого связывания

5.3.5. Миозиновые слоевые линии Заключение

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование механических и структурных свойств миозиновых поперечных мостиков в скелетной мышце»

Актуальность проблемы. В основе современных представлений о механике мышечного сокращения лежит концепция независимых генераторов силы, согласно которой мышечное сокращение происходит в результате циклического асинхронного взаимодействия выступающих из "толстых" нитей глобулярных головок миозиновых молекул с актином. Классическая теория Хаксли-Симмонса (Huxley, Simmons, 1971), в которой головка, совершая работу, проходит несколько структурно различных состояний, объясняет значительное количество экспериментальных данных. Однако, информации о структурных и механических характеристиках миозиновых головок пока недостаточно для полного понимания механизма работы мышцы. Так, например, неизвестно сколько миозиновых головок присоединено к актину в сокращающейся мышце и какие структуры головки определяют упругие свойства поперечных мостиков. Растущее количество данных, полученных рентгеновской дифракцией на мышцах и мышечных клетках, требует усовершенствования методов их количественного анализа. Прямым моделированием структуры миозиновых головок в расслабленной мышце уже получены представления о конфигурации отсоединенных миозиновых головок (Малинчик, Леднев, 1986, 1987, 1992; Malinchik и др., 1997; Hudson и др., 1997). Аналогичные модели необходимы для анализа рентгенограмм мышечных волокон в ригоре и в ходе активного сокращения, где миозиновые головки взаимодействуют с актином.

Цель работы состояла в изучении механических и структурных свойств миозиновых головок в активно сокращающейся мышце и в ригоре. При этом были поставлены следующие задачи:

- сравнить жесткость полусаркомера в интактной клетке на плато изометрического сокращения и в демембранизованном волокне в состоянии ригора и провести эти измерения при различных длинах саркомера, чтобы определить податливость нитей актина и оценить податливость поперечных мостиков и долю миозиновых головок, присоединенных к актину на плато изометрического сокращения;

- провести эксперименты по определению структурных изменений в миозиновых головках в ответ на изменения длины клетки и построить модель, описывающую упругие реакции головки;

- построить структурную модель взаимодействия миозиновых головок с актином в зоне перекрытия толстых и тонких нитей в состоянии ригора, рассчитать рентгенодифракционную картину и сравнить ее с наблюдаемой.

Научная новизна:

- из сравнения жесткости полусаркомеров в сокращающемся мышечном волокне при различных длинах саркомеров, измерена податливость тонких нитей;

- измерена жесткость полусаркомера в интактной клетке на плато изометрического сокращения и в демембранизованном волокне в состоянии ригора и получена оценка доли миозиновых головок, присоединенных к актину на плато изометрического сокращения;

- экспериментально продемонстрированы упругие изменения формы миозиновых головок и предложена структурная модель, описывающая наблюдаемые в эксперименте изменения рентгеновского рефлекса МЗ, связанные с упругой деформацией головки;

- построена модель взаимодействия миозиновых головок с актином в ригоре, впервые позволившая количественно описать рентгено-дифракционную картину.

Научная и практическая ценность. Настоящая работа совмещает экспериментальные результаты с математическим моделированием и посвящена исследованию фундаментальной проблемы биофизики - выяснению механизма работы скелетной мышцы. В результате исследования получены новые данные, дополняющие современные представления по этому вопросу. Развитые в работе экспериментальные и теоретические методы могут быть применены в прикладных исследованиях.

Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы докладывались и обсуждались на III Всероссийской конференции по биомеханике (Нижний Новгород, 1996), на XXXIII Международном физиологическом конгрессе (Ст.-Петербург, 1997), на собрании Итальянского Физиологического Общества (Флоренция, 1996, 1997, 1998), на собрании Биофизического общества США (Новый Орлеан, 1997), на Европейских конференциях по исследованию мышцы (Шневердинген, 1997, Йорк, 1999), на Международной конференции по новым методам исследований мышц и биологической подвижности (Пущино, 1998) и II съезде биофизиков России (Москва, 1999). Публикации. По теме диссертации опубликовано 14 работ.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, содержащего обзор литературы, одной методической и трех экспериментально-теоретических глав, каждая из которых завершается.обсуждением результатов, выводов и списка литературы из 118 наименований. Диссертация изложена на 112 страницах, содержит 26 рисунков и 3 таблицы.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Кубасова, Наталия Алексеевна

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

1. Измерена податливость актиновых нитей, с а, в волокнах скелетной мышцы лягушки. По данным механических экспериментов с волокнами Rana esculenta с а - 2,3 - 2,5 нм-Го-'-мкм"1, где Го - активное изометрическое напряжение при 4°С (« 230 кН-м"2). Оценка этой величины для волокон Rana temporaria по изменению положения актиновой слоевой линии А6 са - 4,8 нм-Го-'-мкм-1 (Т()« 340 кН-м*2).

2. По изменению положения меридионального рефлекса МЗ получена верхняя оценка податливости нитей миозина см - 1,6 нм-То-'-мкм-1.

3. При двух крайних значениях податливости миозиновых нитей (см = 0 и см - 1,6 нм-То-'-мкм"1) вычислено значение податливости поперечных мостиков в ригоре (Ссь~ 0,99 и Ссь= 1,44 hm-TV1), и в ходе гладкого изометрического тетануса (Ccb= 2,3 и Ссъ= 2,8 нм-То-1). Отношение этих двух величин дало оценку доли миозиновых головок, присоединенных к актину на плато изометрического сокращения, ¡3 - 0,42 - 0,52.

4. Показано, что быстрые циклические изменения длины волокон скелетной мышцы лягушки в состояниях ригора и активного сокращения сопровождаются синхронными (с точностью до 20 мкс) изменениями яркости меридионального рефлекса МЗ, обусловленными упругой реакцией миозиновых головок.

5. Построена модель упругого ответа миозиновой головки, воспроизводящая изменения рентгеновского рефлекса МЗ в ригоре и в активном сокращении.

6. Построена трехмерная структурная модель взаимодействия миозиновых головок с актином в зоне перекрытия толстых и тонких нитей в состоянии ригора. Получено хорошее соответствие рассчитанной дифракционной картины с экспериментально наблюдаемой. 7?-фактор лучшей модели, вычисленный для первых семи актиновых слоевых линий, равен 6%.

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Кубасова, Наталия Алексеевна, 1999 год

1. Бэгшоу К. Мышечное сокращение. М. Мир, 1985.

2. Вайнштейн Б. К. Дифракция рентгеновских лучей на цепных молекулах. М. Издательство академии наук, 1963.

3. Малинчик С. Ю, Леднев В. В. Интерпретация картины меридиональной рентгеновской дифракции от скелетной мышцы лягушки в состоянии покоя. // Доклады академии наук СССР. 1986. - N. 289 - С. 1258-1262.

4. Малинчик С. Ю, Леднев В. В. Интерпретация рентгеновской дифракционной картины от скелетной мышцы в состоянии покоя Р. трехмерная модель миозиновой нити. // Доклады академии наук СССР. -1987.-N.293 -С. 238-242.

5. Bagni М. A., G. Cecchi, F. Colomo, С. Poggesi. Tension and stiffness of frog muscle fibres at full filament overlap. II J. Muscle Res. Cell Motility 1990. - Vol. 11. - P. 371-377.

6. Bagni M. A., G. Cecchi, F. Colomo, C. Tesi. Plateau and descending limb of the sarcomere length-tension relation in short length-clamped segments of frog muscle fibres. II J. Physiol. 1988. - Vol. 401. -P. 581-595.

7. Bagni, M. A., G. Cecchi, P.J. Griffiths, Y. Maeda, G. Rapp, C. C. Ashley. 1994. Lattice spacing changes accompanying isometric tension development in intact single muscle fibres. // Biophys. J. 1994. - Vol. 67. - P. 1965-1975.

8. Bagshaw C. R., J. F. Eccleston, F. Eckstein, R.S. Goody, H. Gutfreund, D.R.Trentham. The magnesium ion-dependent adenosine triphosphate of myosin: two-step process of adenosine triphosphate association. // Biochem. J. -1974.-Vol.141.-P. 351-361.

9. Bassford M. L., A. Svensson, J. Bordas. Modelling of myosin head configuration in resting frog muscle; a comparison with x-ray meridional data. // Abstracts of the XXVII European muscle conference. 1998.

10. Bershitsky S. Y., A. K. Tsaturyan. 1995. Force generation and work production by covalently cross-linked actin-myosin cross-bridges in rabbit muscle fibers. // Biophys. J. 1995. - Vol. 69. - P. 1011-1021.

11. Bershitsky S. Y., A. K. Tsaturyan, O. N. Bershitskaya, G. I. Machanov, P. Brown, R. Burns, M. A. Ferenczi. Muscle force is generated by myosin heads stereospecifically attached to actin. // Nature. 1997. - Vol.388. - P.186-190.

12. Brenner B. Muscle mechanics and biochemical kinetics. Molecular mechanics and biochemical kinetics. // Molecular mechanics in muscle contraction. / Macmillan Press, 1990.

13. Brenner B., L. C. Yu, R. J. Podolsky. X-ray diffraction evidence for cross-bridge formation in relaxed muscle fibers at various ionic strengths. // Biophys. J. 1984. - Vol. 46. - P. 299-306.

14. Cambridge G.W., J. Heines. 1959. A new versatile transduser system. // J. Physiol. 1959. - Vol.149. - P. 2-3.

15. Cecchi G., F. Colomo, V. Lombardi. A loudspeaker servo-system for determination of mechanical characteristics of isolated muscle fibres. // Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. 1976. - Vol.52. - P.733-736.

16. Cooke R., M. S. Crowder, C. H. Wendt. Muscle cross-bridges. Do they rotate? // Contracting Mechanism in Muscle. / Eds. G.H. Pollack and H. Sugi. NY, London, Plenum Press, 1984. P. 413-423.

17. Cooke R., M. S. Crowder, D. D. Thomas. Orientation of spin labels attached to cross-bridges in contracting muscle fibers. // Nature. 1982. - Vol. 300. - P. 776778.

18. Cooke R., K. Franks. All myosin heads form bonds with actin in rigor rabbit skeletal muscle. // Biochemistry. 1980. - Vol. 19 - P.2265-2269.

19. Dias Banos, F. G., J. Bordas, J. Lowy, A. Svensson. Small segmental rearrangements in myosin head can explain force generation in muscle. // Biophys. J. 1996. - Vol.71. - P. 576-589.

20. Dobbie I., M. Linari M., G. Piazzesi, M. Reconditi, N. Koubassova, M. A. Ferenczi, V. Lombardi, M. Irving. Elastic bending and active tilting of myosin heads during muscle contraction. // Nature. 1998. - Vol. 396. - P.383-387.

21. Eisenberg E, T. L. Hill. Muscular contraction and free energy transduction in biological systems.// Science. 1985. - Vol. 227. - P. 999-1006.

22. Finer J. T., R. M. Simmons, J. A. Spudich. Single myosin molecule mechanics P. piconewton forces and nanometre steps. // Nature 1994. - Vol.368 - P. 113-119.

23. Fisher A. J., C. A. Smith, J. B. Thoden, R. Smith, K. Sutoh, H. M. Holden, I. Rayment. X-ray structures of the myosin motor domian of Dictyostelium discoideum complexed with MgADP.BeFx and MgADP.AlF4. // Biochemistry. -1995. Vol. 34.-P. 8960-8972

24. Ford L. E., A. F. Huxley, R. M. Simmons. Tension responses to sudden length change in stimulated frog muscle fibres near slack length. // J. Physiol. 1977. -Vol. 269.-P. 441-515.

25. Ford L. E., A. F. Huxley, R. M. Simmons. The relation between stiffness and filament overlap in stimulated frog muscle fibres. // J. Physiol. 1981. - Vol. 311. -P. 219-249.

26. Goldman, Y. E., A. F. Huxley. Actin compliance: are you pulling my chain? // Biophys. J. 1994. - Vol. 67. - P. 2131-2136.

27. Goldman, Y. E., R. M. Simmons. Active and rigor muscle stiffness. // J. Physiol. 1977,-Vol.269.-P.55-57.

28. Goldman Y. E., R. M. Simmons. The stiffness of frog skinned muscle fibres at altered lateral filament spacing. // J. Physiol. 1986. - Vol. 378 - P. 175-194.

29. Gordon A. M., A. F. Huxley, F. J. Julian. The variation in isometric tension with sarcomere length in vertebrate muscle fibres. // J. Physiol. 1966. - Vol. 184. - P. 170-192.

30. Harford J. J., J. M. Squire. Evidence for structurally different attached states of myosin cross-bridges on actin during contraction of fish muscle. // Biophys J. -1992.-Vol. 63.-P. 387-396.

31. Harford J. J., J. M. Squire. Time-resolved diffraction studies of muscle using synchrotron radiation. // Rep. Prog. Phys. 1997. - Vol. 60 - P. 1723-1787.

32. Haselgrove J. C., H. E. Huxley. X-ray evidence for radial cross-bridge movement and for the sliding filament model in actively contracting skeletal muscle. // J. Mol. Biol. 1973. - Vol. 77 - P. 549-568.

33. Haselgrove, J. C. X-ray evidence for conformational changes in the myosin filaments of vertebrate striated muscle. // J. Mol. Biol. 1975. - Vol. 92 - P. 113143.

34. Hawkins C. J., P. M. Bennet. Evaluation of freeze substitution in rabbit skeletal muscle. Comparison of electron microscopy to X-ray diffraction. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1995. - Vol. 16- P. 303-318.

35. Hibberd M. G., D. R. Trentham. Relationships between chemical and mechanical events during muscular contraction. // Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 1986. -Vol. 15 - P.119-161.

36. Higuchi H., T. Yanagida, Y. E. Goldman. Compliance of thin filaments in skinned fibers of rabbit skeletal muscle. II Biophys. J. 1995. - Vol. 69. - P. 1000-1010.

37. Hirose K., C. Franzini-Armstrong, Y. E. Goldman, J. M. Murray. Structural changes in muscle crossbridges accompanying force generation. // J. Cell Biol. -1994.-Vol. 127.-P. 763-778.

38. Hirose K., T. D. Lenart, J. M. Murray, C. Franzini-Armstrong, Y. E. Goldman. Flash and smash P. rapid freezing of muscle fibres activated by photolysis of caged ATP. // Biophys. J. 1993. - Vol. 65. - P. 397-408.

39. Hirose K., Wakabayashi T. Structural change of cross-bridges of rabbit skeletal muscle during isometric contraction. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1993. -Vol.14.-P. 432-445.

40. Holmes K C. The swinging lever arm hypotesis of muscle contraction. // Current Biology. 1997. - Vol. 7R - P. 112-118.

41. Holmes K. C., D. Popp, W. Gebhard, W. Kabsch. Atomic model of the actin filament. // Nature. 1990. - Vol. 347. - P. 44-49

42. Holmes K.C., R.T. Tregear, J. Barrington Leigh. Interpretation of the low angle x-ray diffraction from insect flight muscle in rigor. // Proc. Roy. Soc. 1980. -Vol. B207. - P. 13-33.

43. Hudson L, J. J. Harford, R. C. Denny, J. M. Squire. Myosin head configuration in relaxed fish muscle: resting state myosin heads must swing axially by up to150A or turn upside down to reach rigor. // J. Mol. Biol. 1997. Vol. 273 - P. 440-455

44. Huxley A. F. Muscle structure and theories of contraction. // Prog. Biophys. Biophys. Chem. 1957. - Vol. 7. - P. 255-318.

45. Huxley A. F. Reflections on Muscle. // The Sherrington Lectures XIV. / Liverpool, University Press ,1980.

46. Huxley A. F, R. M. Niedergerke. Structural changes in muscle during contraction. // Nature. 1954. - Vol. 173. - P. 971-973.

47. Huxley A. F., R. M. Simmons. Proposed mechanism of force generation in striated muscle. // Nature. 1971. - Vol. 233. - P.533-538.

48. Huxley A. F., S. Tideswell. Rapid regeneration of power stroke in contracting muscle by attachment of second myosin head. // J. Muscle Res. Cell Motility. -1997,-Vol. 18. — P. 111-114.

49. Huxley A. F., S. Tideswell. Filament compliance and tension transients in muscle. // J. Muscle Res. Cell Motility. 1996. Vol. 17. - P.507-511.

50. Huxley A. F., V. Lombardi. A sensitive force transducer with resonant frequency 50 kHz. // J. Physiol. 1980. - Vol. 305. - P. 15-16.

51. Huxley A. F., V. Lombardi, L. D. Peachey. A system for fast recording of longitudinal displacement of a striated muscle fibre. // J. Physiol 1981. -Vol.317 - P.12-13.

52. Huxley H. E. A personal view of muscle and motility mechanisms. // Annu. Rev. Physiol. 1996. - Vol. 58. - P. 1-19.

53. Huxley H. E., A. R. Faruqi, M. Kress, J. Bordas, M. H. J. Koch. Time-resolved x-ray diffraction studies of the myosin layer line reflections during muscle contraction. // J. Mol. Biol. 1982. - Vol. 158. - P. 637-684.

54. Huxley H. E., A. Stewart, H. Sosa, T. Irving. X-ray diffraction measurements of the extensibility of actin and myosin filaments in contracting muscle. // Biophys. J. 1994. - Vol.167. - P. 2411-2421.

55. Huxley H. E., J. Hanson. Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation. // Nature. 1954. -Vol. 173.-P. 973-976.

56. Huxley H. E., M. Kress. Crossbridge behaviour during muscle contraction. // J. Muscle Res. Cell Motility 1985. - Vol. 6 - P.153-161.

57. Huxley H. E., W. Brown. The low-angle x-ray of vertebrate striated muscle and its behaviour during contraction and rigor. // J. Mol. Biol. 1967. - Vol. 30. - P. 383-434.

58. Irving M. Give in the filaments. II Nature. 1995. - Vol. 374. - P. 14-15.

59. Irving M., V. Lombardi, G. Piazzesi, M. A. Ferenczi. Myosin head movements are synchronous with the elementary force-generating process in muscle. // Nature. 1992. - Vol. 354. - P. 156-158.

60. Julian F. J., D. L. Morgan. Tension, stiffness, unloaded shortening speed and potentiation of frog muscle fibres at sarcomere lengths below optimum. // J. Physiol. 1981. - Vol. 319. - P. 205-217.

61. Kabsch W., H. G. Mannherz, D. Suck, E.F. Pai, K. C. Holmes. Atomic structure of the actin P. DNAase I complex. // Nature. 1990. - Vol. 347. - P. 37-44.

62. Kojima H., A. Ishijima, T. Yanagida. Direct measurement of stiffness of single actin filaments with and without tropomyosin using in vitro nano-manipulation. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1994. - Vol. 91. - P. 12962-12966.

63. Kress M., H. E. Huxley, A. R. Faruqi, G. Hendrix. Structural changes during activation of frog muscle studied by time-resolved x-ray diffraction. // J. Mol. Biol. 1986. - Vol. 188. - P. 325-342.

64. Linari M., A. Aiazzi, M. Dolfi, G. Piazzesi, V. Lombardi. A system for studying tension transients in segments of skinned muscle fibres from rabbit psoas. // J. Physiol. 1993. - Vol. 473. - P. 8.

65. Linari M., I. Dobbie, M. Reconditi, N. Koubassova, M. Irving, G. Piazzesi, V. Lombardi. The stiffness of skeletal muscle in isometric contraction and rigor P. the fraction of myosin heads bound to actin. // Biophys. J. 1998. - Vol. 74. - P. 2459-2473.

66. Linari M., R. C. Woledge. Comparison of energy output during ramp and staircase shortening in frog muscle fibres. // J. Physiol. 1995,- Vol. 487 - P.699-710.

67. Linari M., V. Lombardi, G. Piazzesi. Cross-bridge kinetics studied with staircase shortening in single fibres from skeletal muscle. // J. Muscle Res. Cell Motility. 1997.-Vol.18.-P. 91-101.

68. Lombardi V., G. Piazzesi. The contractile response during steady lengthening of stimulated frog muscle fibres. II J. Physiol. 1990. - Vol. 431. - P.141-171.

69. Lombardi V., G. Piazzesi, M. Linari. 1992. Rapid regeneration of the actin-myosin power stroke in contracting muscle. // Nature. 1992- Vol.355 P.638-641.

70. Lombardi V., G. Piazzesi, M. A. Ferenczi, H. Thirlwell, I. Dobbie, M. Irving. Elastic distortion of myosin heads and repriming of the working stroke in muscle. // Nature. 1995. - Vol. 374. - P. 553-555.

71. Lovell S. J., P. J. Knight, W. F. Harrington. Fraction of myosin heads bound to thin filaments in rigor fibrills from insect flight and vertebral muscle. // Nature. -1981,-Vol. 293-P. 664-666.

72. Lymn R.W., G. H. Cohen. Equatorial x-ray reflections and cross-arm movement in skeletal muscle. // Nature. 1975. - Vol. 258 - P. 770-772.

73. Malinchik S. B., V. V. Lednev. Interpretation of the x-ray diffraction pattern from relaxed skeletal muscle and modelling of the thick filament structure. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1992. - Vol.13. - P.406-419.

74. Malinchik S., L. C. Yu. Analysis of equatorial x-ray diffraction pattern from muscle fibers: factors that affect the intensities. // Biophys. J. 1995. - Vol.68. -P. 2023-2031.

75. Malinchik S., S. Xu, L. C. Yu. Temperature-induced structural changes in the myosin thick filament of skinned rabbit psoas muscle. // Biophys. J. 1997. - Vol. 73.-P. 2304-2312.

76. Mensson A. Tension transients in skeletal muscle fibres at varied tonicity of the extracellular medium. // Biophys. J. 1993. - Vol. 14. - P. 15-25.

77. Matsubara I., G. F. Elliott. X-ray diffraction studies on skinned single fibres of frog skeletal muscle. // J. Mol. Biol. 1972. - Vol. 72,- P. 657-669.

78. Matsubara I., N. Yagi, H. Hashizume. Use of an X-ray television for diffraction of the frog striated muscle. // Nature. 1975. - Vol. 255. - P. 728-729.

79. Mobley, B. A., B. R. Eisenberg. Sizes of components in frog skeletal muscle measured by methods of stereology. // J. Gen. Physiol. 1975. - Vol. 66. - P.31-45.

80. Molloy J. E., J. E. Burns, J. Kendrick-Jones, R. T. Tregear, D. C. S. White. Movement and force produced by a single myosin head. // Nature. 1995. - Vol. 378.-P. 209-212.

81. Padron R, L. Alamo, J. Murgich, R. J. Craig. Towards an atomic model of the thick filaments of muscle. // J. MolBiol. 1998. - Vol. 275(1). - P.35-41.

82. Piazzesi G., F. Francini, M. Linari, V. Lombardi. Tension transients during steady lengthening of tetanized muscle fibres of the frog. // J. Physiol. 1992. -Vol. 445.-P. 659-711.

83. Piazzesi G., N. Koubassova, M. Reconditi, I. Dobbie, M. A. Ferenczi, V. Lombardi, M. Irving. Cross-bridge and filament compliance measured by X-ray diffraction in single frog muscle fibres. // Pflugers Arch. 1997. - Vol. 434R -P.57.

84. Piazzesi, G., M. Linari, V. Lombardi. The effect of hypertonicity on force generation in tetanized single fibres from frog skeletal muscle. // J. Physiol1994.-Vol. 476-P. 531-546.

85. Piazzesi G., M. Linari, M. Reconditi, F. Vanzi, V. Lombardi. Cross-bridge detachment and attachment following a step stretch imposed on active single frog muscle fibres. // J. Physiol. 1997. - Vol. 498 - P.3-15.

86. Piazzesi G., V. Lombardi. A cross-bridge model that is able to explain mechanical and energetic properties of shortening muscle. // Biophys. J. 1995. - Vol. 68 -P. 1966-1979.

87. Piazzesi G., V. Lombardi, M. A. Ferenczi, H. Thirlwell, I. Dobbie, M. Irving.1995. Changes in the X-ray diffraction pattern from single, intact muscle fibers produced by rapid shortening and stretch. // Biophys. J. 1995. - Vol. 68 - P.92s

88. Rayment I., W. R. Rypniewski, K. Schmidt-Base, R. Smith, D. R. Tomchick, M. M. Benning, D. A. Winkelmann, G. Wesenberg, H. M. Holden. Three dimensional structure of a subfragment-1 P. a molecular motor. // Science. 1993. -Vol. 261 P. 58-65.

89. Rayment I., H. M. Holden, M. Whittaker, C. B. Yohn, M. Lorenz, K. C. Holmes, R. A. Milligan. Structure of the actin-myosin complex and its implications for muscle contraction. // Science. 1993. - Vol. 261 - P. 50-58

90. Reedy M. K., K. C. Holmes, R. T. Tregear. 1965. Induced changes in orientation of the cross-bridges of glycerinated insect flight muscle. // Nature. -1965. Vol. 207 - P. 1276-1280.

91. Shiver J.W., B. D. Sykes. Energetics of the equilibrium between two nucleotide-free myosin subfragment 1 states using fluorine-19 nuclear magnetic resonance. // Biochemistry. 1982. - Vol. 21. - P. 3022-3028.

92. Sqiure J. M., J. J. Harford. Actin filament organization and myosin head labelling patterns in vertebrate skeletal muscles in the rigor and weak binding states. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1988. - Vol. 9 - P. 344-358.

93. Taylor E.W. Mechanism of actomyosin ATPase and the problem of muscle contraction. // CRC Crit. Rev. Biochem. 1979. - Vol. 6 - P. 103.

94. Thomas D.D., R. Cooke. Orientation of spin-labeled myosin heads in glycerinated muscle fibers. // Biophys. J. 1980. - Vol. 32 - P. 891-906.

95. Tokunaga M., K. Sutoh, T. Wakabayashi. Structure and structural change of the myosin head. II Adv. Biophys. 1991.-Vol. 27-P. 157-167.

96. Trentham D. R., J. F. Eccleston, C.R. Bagshaw. Kinetic analysis of ATP mechanism. // Q. Rev. Biophys. 1976. Vol. 9 - P. 217-281.

97. Wakabayashi K., Y. Amemiya. Progress in x-ray synchrotron diffraction studies of muscle contraction. // Handbook on synchrotron radiation. 1991. - Vol. 4 -P. 597-678.

98. Wakabayashi K., Y. Sugimoto, H. Tanaka, Y. Ueno, Y. Takezawa, Y. Amemiya. X-ray diffraction measurements for the extensibility of actin and myosin filaments during muscle contraction. // Biophys. J. 1994. - Vol. 67 - P. 2422-2435.

99. Walker M., J. Trinick. Visualisation of domains in native and nucleotide-trapped myosin heads by negative staining. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1988. -Vol. 9 - P. 359-366.

100. Werber M. A. G. Sent-Gyurgy, G. Fasman. Fluorescence studies on heavy meromyosin-substrate interaction. // Biochemistry. 1972 - Vol. 11. - P. 28722888.

101. Whitaker M., E. M. Wilson-Kubalek, J. E. Smith, L. Faust, R. A. Milligan, H. E. Sweeney. A 35-A movement of smooth muscle myosin on ADP release. // Nature. 1995.-Vol. 378.-P. 748-751.

102. Woledge R. C., N. A. Curtin, E. Homsher. Energetic Aspects of Muscle contraction. / London, Academic Press, 1985.

103. Yagi N. Intensification of the first actin layer-line during contraction of frog skeletal muscle. II Adv. Biophis. 1991 - Vol. 27 - P. 35-43.

104. Yagi N. Labelling of thin filaments by myosin heads in contracting and rigor vertebrate skeletal muscles. // Acta cryst. 1996. - Vol. D52 - P. 1169-1173

105. Yamamoto T., J. W. Herzig. Series elastic properties of skinned muscle fibres in contraction and rigor. // Pflugers Arch. 1978. - Vol.373. - P. 21-24.