Исследование и разработка технологии переработки коллагенсодержащих отходов консорциумом микроорганизмов, модифицированным наносеребром в белковую кормовую добавку тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.18.04, кандидат наук Драгунова, Марина Михайловна
Драгунова, Марина Михайловна
кандидат наук
2018
- Специальность ВАК РФ05.18.04
- Количество страниц 123
Оглавление диссертации кандидат наук Драгунова, Марина Михайловна
ВВЕДЕНИЕ..........................................................................................................4
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.................................................................10
1.1. Современные представления о строении и свойствах коллагена...........10
1.2. Аминокислотный состав и главные типы коллагена................................13
1.3. Методы переработки коллагенсодержащего сырья.................................16
1.3.1. Физический гидролиз коллагенсодержащего сырья.............................17
1.3.2. Химический гидролиз коллагенсодержащего сырья.............................19
1.3.3. Энзимный гидролиз коллагенсодержащего сырья................................21
1.4. Биотехнологические способы модификации
коллагенсодержащего сырья .............................................................................. 27
1.5. Влияние наносеребра на микрофлору коллагенсодержащих отходов ... 29
1.6. Заключение по аналитическому обзору литературы................................30
ГЛАВА 2. МЕТОДИКА ВЫПОЛНЕНИЯ РАБОТЫ.................................33
2.1. Организация экспериментальных работ....................................................33
2.2. Объекты исследований................................................................................36
2.3. Используемые реактивы и материалы.......................................................36
2.4. Используемое оборудование.......................................................................39
2.5. Методы исследований.................................................................................40
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ......48
3.1. Исследование химического состава свиных шкур...................................48
3.2. Скрининг коллекционных микроорганизмов-деструкторов с целью создания консорциума для переработки коллагенсодержащих отходов
в корма для животных сельскохозяйственного сектора.................................51
3.3. Изучение влияния наночастиц серебра на штаммы
микроорганизмов-деструкторов коллагенсодержащего сырья ...................... 62
3.4. Подбор параметров культивирования дрожжей, входящих
в состав консорциума для биодеструкции коллагенсодержащих отходов ... 68
3.5. Подбор условий биодеструкции коллагенсодержащих отходов консорциумом микроорганизмов с колллагеназной активностью................76
3.6. Исследование состава и свойств гидролизата коллагенсодержащего сырья, полученного с помощью микробного консорциума...........................79
3.7. Подбор параметров сушки гидролизата вторичного коллагенсодержащего сырья с целью получения кормов
для животных сельскохозяйственного сектора................................................82
ГЛАВА 4. ПРАКТИЧЕСКАЯ РЕАЛИЗАЦИЯ
РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЙ.............................................................85
4.1. Технологическая модель изготовления кормовой белковой добавки
и рецептура комбикорма для питания свиней.................................................. 85
4.2. Состав, свойства и срок хранения кормовой добавки.............................. 88
4.3. Расчет прогнозируемой экономической эффективности.........................92
ВЫВОДЫ И РЕЗУЛЬТАТЫ...........................................................................97
Список литературы ............................................................................................. 99
ПРИЛОЖЕНИЯ...............................................................................................116
ПРИЛОЖЕНИЕ А. Технические условия.......................................................117
ПРИЛОЖЕНИЕ Б. Технологическая инструкция..........................................118
ПРИЛОЖЕНИЕ В. Акт внедрения результатов исследования.....................119
ПРИЛОЖЕНИЕ Г. Акт выработки опытной партии кормовой добавки.....120
ПРИЛОЖЕНИЕ Д. Патент................................................................................121
ПРИЛОЖЕНИЕ Е. Дипломы............................................................................123
Актуальность работы. Среди важнейших проблем питания сельскохозяйственных животных наиболее актуальной остается проблема недостатка полноценного белка1[20]. Проблема дефицита белка в свиноводстве связана с тем, что потребность свиней в белке удовлетворяется на 88 %, из них только на 63 % - в сбалансированном по основным необходимым аминокислотам. В среднем недостаток белка в рационах свиней составляет 24 %, что приводит к увеличению стоимости в 1,5 раза кормовых затрат для фабрик.
Обеспечение животноводства белком в основном совершается за счет протеинов из растительных источников, часть которых в совместном балансе составляет приблизительно 90 %, при этом высокобелковые корма растительного происхождения (соя, горох, чина, продукция переработки маслянистых культур) не превышают 12 % [33]. Вместе с тем, ориентируясь на белок из растительного источника, необходимо, чтобы питание обладало определенным количеством животной составляющей. Хорошее воздействие белков животного происхождения на физиологические функции свиней обуславливается не только оптимальным содержанием аминокислот и совокупностью иных, раннее установленных питательных веществ, но и многими не идентифицированными факторами. Корма, изготовленные из сырья животного происхождения, даже в наименьших количествах совершенствуют перевариваемость растительных кормов, составляющих основу комбикормов [32].
Вовлечение в производство кормового белка вторичного коллагенсодержа-щего сырья способствует решению этих проблем. Низкосортное коллагенсодер-жащее сырье содержит в значительных количествах ценный белок [34].
Актуальность интенсификации производства и переработки коллагенсодер-жащих отходов предопределяет необходимость как рационального использования имеющихся кормов и вырабатываемых добавок, так и изыскания новых кормовых средств, особенно белковых.
В коллагенсодержащих отходах, помимо разнообразных органических и неорганических соединений, содержится значительное количество патогенных микроорганизмов [78].
В этой связи с достаточно широким спектром антибактериального действия препаратов на основе серебра существует вероятность бактерицидного эффекта в отношении патогенной и нормальной микрофлоры [99].
Доказано, что растворы наносеребра не только безопасны для организма, но и применяются в профилактических дозах взамен антибиотиков. Ученые сходятся во мнении, что прием серебра способствует угнетению патогенной микрофлоры, приводя к развитию нормальной [91, 92].
Степень разработанности. В Российской Федерации существенный вклад в подходы к целесообразному использованию коллагенсодержащего сырья на пищевые и кормовые цели внесли ученые: М.Р. Апсите, A.B. Архипова, Р.У. Бикташева, Л.Е. Борисенко, С.И. Вишнякова, Г.Д. Гуменюка, A.M. Жадана, И.А. Исаева, Л.И. Карпухина, А.Н. Коробко, Р.И. Кушак, С.А. Левантовский, В.К. Недзвецкий, А.Я. Озолса, A.B. Пономарева, Г.Ф. Рыжкова, Р.Н. Чайковская и др.
Учеными установлено, что коллагенсодержащие отходы могут являться основным источником протеина, подходящего с целью применения в рационах сельскохозяйственных животных.
Цель и задачи исследований. Целью работы является исследование и разработка технологии переработки коллагенсодержащих отходов консорциумом микроорганизмов, модифицированного наночастицами серебра в белковую кормовую добавку.
Для достижения установленной цели сформулированы главные задачи исследований:
- исследовать химический состав коллагенсодержащего сырья (свиных шкур);
- провести скрининг коллекционных штаммов-деструкторов с целью формирования консорциума для переработки вторичного коллагенсодержащих отходов в кормовую добавку для животных сельскохозяйственного сектора;
- изучить влияние наночастиц серебра на штаммы микроорганизмов - деструкторов коллагенсодержащего сырья;
- подобрать оптимальные параметры совместного культивирования дрожжей, входящих в состав консорциума для биодеструкции коллагенсодержащих отходов;
- подобрать параметры биодеструкции коллагенсодержащего сырья консорциумом микроорганизмов с коллагеназной активностью;
- исследовать состав и свойства гидролизата коллагенсодержащего сырья, полученного с помощью микробного консорциума;
- подобрать параметры сушки гидролизата вторичного коллагенсодержащего сырья с целью получения кормовой добавки для сельскохозяйственных животных;
- разработать технологическую модель изготовления белковой кормовой добавки на основе гидролизата коллагенсодержащих отходов, а также рецептуру полнорационного корма для животных сельскохозяйственного сектора;
- разработать научно-техническую документацию на белковую добавку;
- рассчитать экономическую эффективность выработки кормовой добавки;
- осуществить промышленную апробацию технологии.
Научная новизна работы обусловлена следующими результатами:
- изучены физиологические и биохимические свойства дрожжей-деструкторов, обладающих коллагеназной активностью;
- выбраны пять штаммов дрожжей для создания микробного консорциума для осуществления гидролиза коллагенсодержащего сырья в кормовую добавку для свиней: Candida utilis Y-263 с коллагеназной активностью, равной 18,4 Е/мг белка, Clavispora lusitaniae Y-3723 с коллагеназной активностью, равной 32,3 Е/мг белка, Candida lipotica Y-3153 с коллагеназной активностью, равной 15,8 Е/мг белка, Candida lipotica Y-3157 с коллагеназной активностью, равной 16,7 Е/мг белка, Candida arthrobotrys F-1138 с коллагеназной активностью, равной 57,3 Е/мг белка;
- доказана биосовместимость пяти используемых штаммов дрожжей между собой;
- установлено, что наносеребро характеризуется повышенной противомикроб-ной активностью по отношению ко всем тестируемым штаммам: Oostridium perfringens С-587, Salmonella enterica ATCC-14028, Escherichia coli ATCC-25922, Staphylococcus aureus ATCC-25923, Pseudomonas aeruginosa ATCC-9027, Proteus vulgaris ATCC-63, Candida albicans ЭМТК-34;
- подобраны оптимальные параметры биодеструкции коллагенсодержащих отходов микробным консорциумом, состоящим из пяти штаммов дрожжей с кол-лагеназной активностью (соотношение микроорганизмов 1:1:1:1:1): температура 28 °С; рН 7,0; длительность культивирования 24,0 ч; соотношение объема используемого материала для посева к объему перерабатываемого вторичного коллаген-содержащего сырья 1:5000;
- установлено, что биодеструкция коллагенсодержащего сырья микробным консорциумом позволяет получить гидролизат содержанием сырого белка (23 %), и высокой перевариваемостью (78 %), что позволяет получить белковую добавку при использовании микробного консорциума для биодеструкции коллагенсодер-жащего сырья.
Теоретическая и практическая значимость работы. На базе полученных результатов изложены главные параметры формирования консорциума дрожжей-деструкторов, позволяющих гидролизовать коллагенсодержащее сырье в протеиновую кормовую добавку.
Разработан метод обезвоживания ферментативного гидролизата коллагенсо-держащего сырья - сублимационная сушка при следующих параметрах: температура нагрева 40 °С; длительность сушки 4,5 ч; слой покрова сушки 10,0 мм. Разработан научно-технический документ (ТУ 9291-005-22928783-2018), технологическая схема изготовления кормовой добавки, рецептура полнорационного корма для животных сельскохозяйственного сектора. Проведена промышленная апробация технологии в фирме ООО МИП «Кера-Тех».
Методология и методы исследований. При проведении исследований применяли общепринятые и стандартные способы биохимического, физико-химического и микробиологического анализа, в том числе: способ сжигания об-
разца по методу Дюма, фотоколориметрия, метод электрофоретического разделения белковых смесей в полимеризованном акриламиде, исследование объектов под микроскопом и другие методы.
Положения, выносимые на защиту:
- консорциум дрожжей-деструкторов: Candida utilis Y-263, Clavispora lusitaniae Y-3723, Candida lipotica Y-3153, Candida lipotica Y-3157, Candida arthrobotrys F-1138;
- состав питательной среды и условия для совместного культивирования пяти штаммов дрожжей-деструкторов;
- условия биодеструкции коллагенсодержащего сырья консорциумом, состоящим из пяти штаммов дрожжей-деструкторов;
- параметры сублимационной сушки гидролизата, полученного при действии микробного консорциума.
Степень достоверности и апробация работы. Подлинность итогов подтверждается многократной повторностью проделанных экспериментальных исследований и воспроизводимостью полученных результатов, применением общепринятых способов, устройств, оснащения. Основные положения диссертационной работы доложены на I и II Международных научно-практических конференциях «В мире научных исследований» (г. Краснодар, 15 января и 20 апреля 2013 г.); IV Международной научно-практической конференции «Теория и практика актуальных исследований» (г. Краснодар, 15 мая 2013 г.); Международной научной конференции «Пищевые инновации и биотехнологии» (г. Кемерово, апрель 2013 г.); Международной научной конференции «Пищевые инновации и биотехнологии» (г. Кемерово, апрель 2014 г.); V Международной научно-практической конференции «Теоретические и практические проблемы развития современной науки» (г. Махачкала, 31 июля 2014 г.); Региональной научно-практической конференции молодых ученых, аспирантов и студентов «Экология и безопасность в техносфере: современные проблемы и пути решения» (г. Томск, 6 ноября 2015 г.).
По материалам диссертации опубликовано 11 печатных работ, из них 2 в журналах, рекомендованных ВАК Министерства науки и высшего образования
Российской Федерации. Также получен патент № 2574682 «Белковая кормовая добавка «BюLSOW» для рациона питания сельскохозяйственных животных».
Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из введения, аналитического обзора, экспериментальной части, выводов, перечня использованных источников и приложений. Основной текст работы изложен на 123 страницах, включает 23 рисунка и 28 таблиц. Список использованных источников включает 151 российских и зарубежных авторов.
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
В обзоре литературы проанализированы современные представления о строении и свойствах коллагена, аминокислотном составе коллагенсодержащего сырья, характеристиках главных типов коллагена, методах переработки коллаген-содержащих отходов, биотехнологических способах модификации коллагена, возможностях применения коллагенсодержащего сырья в промышленности; представлено описание препаратов на основе коллагенсодержащего сырья. В заключение анализа литературных источников сформулированы цель и задачи собственных исследований.
1.1. Современные представления о строении и свойствах коллагена
Коллаген - фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов [5, 76]. Это основной компонент соединительной ткани и самый распространенный протеин у млекопитающих. В тканях животных его содержание превышает 65 % [9]. Ученые долгое время считали, что коллаген отвечает лишь за опорные и защитные функции [48]. Выявление различных типов коллагена показало, что для коллагенового семейства характерно большое функциональное разнообразие. Коллаген отвечает в организме и за бесперебойную работу опорно-двигательной системы [5, 145].
В качестве структурного компонента соединительной ткани коллаген осуществляет разнообразные биологические функции: опорную, трофическую, защитную и структурообразовательную. Например, влияет на пролиферацию и диффе-
ренциацию хондробластов и остеобластов, эпителия различных желез, легких, почек, роговицы, мышечной ткани [5, 29].
Структурообразовательная функция коллагена производится вследствие активного взаимодействия эпителиальных и мышечных клеток во время стартовой стадии онтогенеза и восстановления целого организма, что гарантирует правильное формирование органов и тканей [85, 86, 151].
При выполнении восстанавливающей функции коллаген выступает основным пластическим материалом сформированной соединительной ткани, восстанавливающей все дефекты в организме. Также коллаген активно взаимодействует с клетками, отвечающими за организацию начальной стадии онтогенеза [89, 150].
Структура коллагенового волокна состоит из ступенчато расположенных параллельных рядов тропоколлагеновых молекул, ориентированных в продольном и поперечном направлениях и сдвинутых на четверть, что обусловливает поперечную исчерченность фибрилл с периодом 60-70 нм [109, 113]. Структура коллагена показана на Рисунке 1.1.1.
а
вконец (голова трипоколлагена) Субъединица тропоколлагена С-конец (хвост тропоколлагена)
б
Рисунок 1.1.1 - Структура коллагена: а - структура субъединицы из трех спиралей коллагена с ковалентними сшивками между ними; б - расположение субъединиц
тропоколлагена в фибриллах
Изменение стадии обусловлено тем, что коллаген является не индивидуальным белком, а целым семейством сходных белков с некоторыми структурными отличиями, зависящими от их анатомических характеристик и вида организма [5, 96].
Коллаген относится к классу белков под названием склеропротеины [18]. Характерной чертой простых белков животного происхождения считается их филогенетическая связь животных и человека. Сам термин «коллаген» является собирательным. Им обозначают как специфические мономерные белковые молекулы, так и агрегаты этих молекул, образующие во внеклеточном матриксе соединительной ткани фибриллярные структуры [5, 149].
Значимой стадией в изучении строения коллагеновых белков стала расшифровка первичной структуры его отдельных пептидных цепей, называемых а-цепями. Молекулярная масса а-цепи, содержащей 1050 аминокислотных остатков, составляет примерно 95 кДа, а всей молекулы - около 300 кДа, при этом длина макромолекулы составляет 280 нм, диаметр - 1,4 нм. Было установлено, что концевые участки а-цепей на № и С-концах молекулы имеют отличный от основной части аминокислотный состав: не содержат пролина и оксипролина, не имеют глицина в каждой третьей позиции и поэтому не принимают участия в образовании тройной спирали [18, 130].
Структурно-механические и физико-химические качества коллагена открывают обширные возможности с целью получения ряда продуктов, приносящих пользу. Неповторимые качества коллагена, применяемые при разработке перспективных технологий, дают возможность заменить основное сырье и получить кондиционные продукты специального назначения: пищевые оболочки, кормовые добавки, биологически-активные компоненты в составе косметических средств [18, 132, 135].
Новые сведения по использованию коллагенсодержащего сырья представляют вполне определенный интерес и перспективу в укреплении сырьевой базы мясной промышленности, обеспечении животным белком, создании безотходных экологически чистых технологий, повышении биологической ценности, эстети-
ческого вида продуктов, сокращении потерь, максимальном и рациональном использовании мясного сырья [3, 126].
Обобщение сведений о данном направлении позволяет внедрить принципиально новые технологии и продукты (профилактические, специальные, лечебные, продукты для животноводства), удовлетворяющие режимам экономии и охраны окружающей среды [5].
Аминокарбоновый состав коллагена высокоспецифичен и обладает необычной последовательностью аминокарбоновых кислот. Коллаген состоит приблизительно из 20 видов аминокислот [5, 34]. Каждая третья аминокислота в молекуле этого белка является глицином и аланином, полярными незаряженными аминокислотами (аспарагин, глутамин, аргинин, лизин). В составе коллагена имеются аминокислоты гидрокси-пролин и лизин, не встречающиеся в других белках [4, 18, 30]. Их содержание составляет 23 % от аминокарбонового состава. На Рисунке 1.2.1 представлены структурные формулы нестандартных аминокислот, входящих в состав коллагена.
1.2. Аминокислотный состав и главные типы коллагена
N112
а) I
БШСШСНСШСШСНСООН
б) НО
СН2
ОН
Рисунок 1.2.1 - Структурные формулы нестандартных аминокислот, входящих в состав коллагена: а - гидроксилизин, б - гидроксипролин
Биологическая ценность неполноценного белка - коллагена (в составе которого нет триптофана и очень много пролина и оксипролина) и его роль в питании определяется тем, что в отдельных соотношениях с иными белками он способен компенсировать недостающее число аминокарбоновых кислот из количества тех, которые он содержит в большом количестве [5]. Сравнительный перечень аминокислот коллагенсодержащего сырья приведен в Таблице 1.2.1.
Таблица 1.2.1 - Сравнительный перечень аминокислот коллагенсодержащего
сырья [5]
Аминокислоты Содержание аминокислот, г/100 г белка
Дерма свиньи Дерма быка Сухожилия курицы
GLY 19,10 32,70 33,10
ALA 8,32 10,50 11,46
TYR 1,05 0,47 0,34
SER 3,59 3,80 2,86
ASN 6,07 4,80 4,81
GLU 11,00 7,20 7,41
PRO 13,05 11,70 12,95
OPRO 10,48 9,20 9,85
ARG 8,39 4,80 4,48
GIS 8,9 4,60 4,50
LEU 3,29 2,50 2,38
ILE 1,22 1,10 1,09
VAL 5,46 1,90 1,98
PHE - 1,30 1,43
TRP 1,96 1,70 1,91
LYS 3,87 2,50 1,90
В настоящее время охарактеризовано пять типов коллагена. Характеристика и встречаемость главных типов коллагена представлены в Таблице 1.2.2 [5, 89].
Таблица 1.2.2 - Характеристика типов коллагена
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств», 05.18.04 шифр ВАК
Разработка метода автоматизированного синтеза двух- и трехлинзовых объективов2023 год, кандидат наук Нгуен Зуи Хынг
Научно-практическое обоснование биоконверсии коллагенсодержащего сырья и оценка эффективности получаемых белковых компонентов в производстве мясных продуктов2023 год, доктор наук Зинина Оксана Владимировна
Исследование и разработка технологии переработки кератинсодержащего сырья в корма для сельскохозяйственных животных2015 год, кандидат наук Митрохин, Павел Васильевич
Разработка технологии ферментированных кормовых продуктов из рыбных отходов2013 год, кандидат технических наук Помоз, Алексей Сергеевич
Технология получения гидролизатов и кормовой биомассы из отходов производства костной муки2016 год, кандидат наук Константиновская Мария Андреевна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование и разработка технологии переработки коллагенсодержащих отходов консорциумом микроорганизмов, модифицированным наносеребром в белковую кормовую добавку»
Тип Характеристика Встречаемость
I Наиболее распространенный. Присутствует в кожной и костной тканы, сухожилиях. Содержание гидроксилизина - 5 радикалов на 1000 аминокислот. Малорастворимый. Кожа, сухожилия. костн. аорта. легкие
II Содержится в хряшевой ткани. Содержит относительно высокое содержание гидрокснтизина. Малорастворимый. Хряшевая ткань
III Содержится в кожной, костной и в мышечной ткани. Имеет повышенное содержание гидроксипролина и ци-стеина. который стабилизирует коллагеновую структуру ковалентной дисульфатной связью. Малорастворимый тип коллагена. Кожа, сухожилия. кости, аорта. легкие
IV Присутствует в базальных мембранах и имеет повышенное содержание гидроксипролина. Содержит цнстеин и обладает высоким содержанием гидроксилизина. Содержит весьма малое количество аргинина. Мало растворим. Базальные мембраны
V Содержится в базальных мембранах. Проколлагеновые полипептидные цепочки на К-конце и С-конце снабжены еще и пептидами, которые на 1Ч-конце частично образованы тройной спиралью. Полипептидные цепочки про-коллагена превышают коллагеновые а-цепочки по дтине приблизительно на 50%. С-конец далее содержит цистин. и вся структура стилизована дисульфидной связью. Новообразования
Содержание коллагена в зависимости от вида сырья (в % от массы сырой ткани) составляет: сухожилиях - 25-35 %, костях - 10-20 %, кожном покрове -15-25 %, хрящах - 10-15 %, стенках сосудов - 5-12 %, скелетных мышцах -1-2 %, почках - 0,4-1 %, печени - 0,1-1 %, мозге - 0,2-0,4 % [4].
Наряду с совершенствованием технологии переработки этого сырья образовались пути возможного его использования для пищевых целей сельскохозяйственным животным [7, 11]. Необходимость такого подхода возникла в связи с имеющимся в мире дефицитом животных белков, присутствие которых в пищевом рационе сельскохозяйственных животных обязательно [35].
1.3. Методы переработки коллагенсодержащего сырья
Существуют разные сферы использования коллагенсодержащего сырья и способы его переработки. Из коллагенсодержащего сырья получают весьма широкий ассортимент пищевой, медицинской, кормовой и технической продукции: клей, желатин, оболочки, пленки, губки, шовный материал, протезы, кожу, меха, различные кормовые продукты [23, 25, 29, 54, 63].
В Японии с целью утилизации коллагенсодержащих отходов предложены способы микробиологического разложения этих отходов. Однако традиционным применением подобного материала считается его модификация для получения концентрированных животным белком продуктов [109, 136].
В связи с достигнутым преуспеванием в отраслях народного хозяйства и общими достоинствами биотехнологий, особую перспективу эксперты связывают с биотехнологическими методами изменения коллагена, базирующимися как на самостоятельном целенаправленном использовании энзимов, так и в сочетании с химическими или электрофизическими способами обработки. Чаще всего в промышленности используют гидролиз сырья [1, 38, 64, 148].
Гидролиз протеина - это разложение белка с разрушением его линейной полипептидной цепи вследствие влияния физических условий, химических веществ или протеаз. Для промышленных гидролизованных продуктов степень гидролиза 60-67 % считается высокой, а степень распада 92-95 % [44, 49].
Существуют различные виды гидролиза коллагенсодержащего сырья: физический, химический (кислотный и щелочной) и ферментативный [36]. Наиболее распространенными являются щелочной и ферментативный [61, 62, 64].
1.3.1. Физический гидролиз коллагенсодержащего сырья
Известны разнообразные физические способы воздействия на коллагенсо-держащее сырье. Зачастую применяется тонкое измельчение. Известен также водно-тепловой гидролиз, который предусматривает обработку белоксодержаще-го материала острым водяным паром при высоких температурах [79].
Тепловая обработка - технологический процесс, широко применяемый в мясоперерабатывающей промышленности. Применяют различные методы тепловой обработки, связанные со степенью нагрева, длительностью нагрева, характером нагрева и глубиной протекания гидролиза. Более отличительными и значимыми преобразованиями, вызываемыми гидрофитным нагревом при умеренных температурах, считаются тепловое денатурирование белков, гидротермальное разрушение коллагена, изменения экстрактивных элементов и веществ, необходимых для нормальной жизнедеятельности организма (витаминов), уничтожение вегетативных форм микроорганизмов. Термическая обработка вызывает также потерю активности ингибиторов энзимов и нейтрализацию веществ, содержащих токсины [93, 137].
Тепловая денатурация сопровождается модификацией структуры белковых молекул, приводящей к заметному изменению их свойств без разрушения кова-лентных связей. В фибриллярных белках группы миозина, фибриногена наблюдается переход от изогнутой складчатой а-конфигурации полипептидных цепей к более растянутой ß-конфигурации [113].
При нагреве коллагенсодержащего сырья распад коллагена совершается в температурном промежутке при 55-65 оС. В результате тепловой денатурации
уменьшается гидратация белковых веществ и резко падает их растворимость в воде и других растворителях [18].
Характерным признаком денатурации является потеря белками энзимоактив-ности. В результате тепловой денатурации уменьшается гидратация белков и их растворимость [40].
Своеобразным изменениям при тепловой обработке подвергается коллаген. В результате нагрева коллагенсодержащего сырья до температуры 55-65 °С происходит сваривание коллагена. Сваривание - явление необратимое, может рассматриваться как процесс разрушения коллагена. Такой разрушенный коллаген становится наиболее доступен воздействию энзимов, в том числе трипсину и пепсину, кроме этого становится менее прочным и более гибким. Это упрощает процесс отделения липидов из жировых клеток [40].
При повышении температурного режима выше 68 °С коллаген переходит в глютин. Глютин легко растворяется в воде при температуре от 45 °С. При охлаждении растворенный глютин принимает вид студня. Трансформация коллагена в глютин позволяет улучшить переваримость продукта, так как глютин легко расщепляется протеазами. Этот процесс иначе называется пептизацией [68].
Вместе с процессом пептизации осуществляется гидролиз глютина с образованием продукта неполного гидролиза желатина - желатоз, которые выглядят как короткие цепочки распавшихся молекул полипептидов. С увеличением температурного режима гидролиз глютина возрастает. Разрушение коллагена с последующим образованием глютина и желатоз называется гидротермической коллаге-новой дезагрегацией [52, 60].
Например, сотрудником компании «Биоэнергия и К» О.Ю. Красильниковым разработан способ получения кормовой добавки из белоксодержащего сырья, полученного от сельскохозяйственных животных (свиней и крупного рогатого скота). Способ учитывает обрабатывание коллагенсодержащих отходов при помощи экструзии при 110-310 0С и 25 МПа в течение 2 ч. Продукт может содержать натрий азотнокислый и продукты растительного происхождения [105].
Таким образом, коллагенсодержащее сырье, получаемое при убое животных сельскохозяйственного сектора на мясокомбинатах, используется в промышленности. Коллагенсодержащее сырье (включая субпродукты II категории) можно рекомендовать для производства студней, низкосортных мясных продуктов, профилактических продуктов питания, кормовой и технической продукции [60, 88].
1.3.2. Химический гидролиз коллагенсодержащего сырья
Химический гидролиз предусматривает обработку коллагенсодержащего сырья с увеличением температурных параметров и давления в щелочных или кислотных растворах, с дальнейшей нейтрализацией и обезвоживанием готового гидролизата. Степень и быстрота гидролиза коллагенсодержащего сырья зависит от температурных параметров, концентрации химических растворов (кислоты или щелочи), количественного соотношения с белком, давления, времени обработки сырья. Гидролизаты получают путем изменения режимных параметров гидролитической обработки сырья. Химический гидролиз позволяет изготовить водорастворимый продукт с высшей степенью усвояемости [88, 89].
Щелочной гидролиз коллагенсодержащего сырья применяется в промышленности как отдельный процесс или предварительная обработка биоматериала. Отрицательным моментом щелочного гидролиза служит частичное образование неактивных аминокарбоновых кислот (рацемизация) [40].
Помимо этого, химический гидролиз осуществляет процесс липидного омыления животного белоксодержащего сырья. Этот процесс отрицательно сказывается на питательной ценности и сроке хранения готовой продукции. В этой связи, щелочной гидролиз правильнее применять для низкожирного сырья [87].
Например, сотрудниками Восточно-Сибирского государственного технологического университета была разработана технология получения белкового гид-ролизата. Способ получения гидролизата предусматривает термообработку недубленых коллагенсодержащих отходов в течение 2-3 ч при температуре 90-
110 °С в водном растворе гидроксида натрия, взятом в количестве 3-5 % от массы отходов, при жидкостном коэффициенте, равном 1. Технический результат - повышение качества белкового гидролизата, уменьшение издержек на химические реагенты [4].
Специалистами Санкт-Петербургского национального исследовательского университета информационных технологий, механики и оптики разработан способ получения гидролизата белка для производства сухих кормовых добавок. Гидролиз сырья проводят при помощи хлористоводородной кислоты с предварительным гидролитической обработкой раствором едкого натра. Сырьем для получения гидролизата служат цельные тушки птицы. Начальный гидролиз проводят 1%-ным раствором натриевой при 100 °С и гидромодуле 1:1 в течение 4,5 ч. Осуществляют декантацию жидкого щелочного гидролизата. Твердый мясокостный остаток гидролизуют 5-10%-ной соляной кислотой при 110-120 °С и гидромодуле 1:(1-2) с последующим объединением щелочного и кислотного гидролизатов. Способ позволяет получить конечный продукт высокого качества [99].
Сотрудниками Московского государственного университета пищевых производств разработан метод получения коллагеновой матрицы для неподвижности биологически активных веществ. Метод используется для изготовления белковых добавок. Коллагенсодержащее сырье (шкуры или их отходы) измельчают, обрабатывают его 10%-ным раствором едкого натрия с 5%-ным раствором поваренной соли в течение 13-30 ч. Промывают сырье солевым раствором хлорида натрия концентрацией 6 %. Нейтрализуют в 9%-ном растворе уксусной кислоты в присутствии 6%-ного раствора хлорида натрия до величины рН 5,5-6,8. Раствор сливают, а полуфабрикат заливают 6%-ным раствором уксусной кислоты с жидкостным коэффициентом 2-3. Полуфабрикат гомогенизируют и фильтруют через капроновую ткань. Добавляют аскорбиновую кислоту, полученную смесь перемешивают [103]. Недостатком является высокое содержание щелочи в растворе при обработке.
Сотрудниками Санкт-Петербургского государственного университета низкотемпературных и пищевых технологий получен гидролизат коллагена пи-
щевого назначения. Коллагенсодержащее сырье ошпаривают горячей водой. Далее подвергают гидролизу 0,5%-ным раствором едкого натрия при 100 °С и гидромодуле 1:2 в течение 5 ч. Отделяют жидкость и жир центрифугированием. Гомогенизируют с дальнейшим соединением фугата. Продолжают гидролиз в течение 1-1,5 ч с последующей нейтрализацией соляной кислотой до рН 7,0. Готовый продукт высушивают и фасуют. В итоге получается продукт, обладающий высокими желирующими, влаго- и жироудерживающей способностями [100].
При кислотном гидролизе протекают значительные изменения белковой структуры. Положительным моментом кислотного гидролиза является то, что этот процесс не приводит к рацемизации аминокарбоновых кислот [63, 97, 128]. Помимо этого, происходит гибель различных болезнетворных микроорганизмов, что дает возможность хранить полученный гидролизат без нейтрализации длительное время.
В результате кислотного гидролиза с разной скоростью разрушаются пептидные связи, идет накопление дипептидов. Отрицательным моментом кислотного гидролиза можно обозначить режим, который приводит к разрушению некоторых аминокислот и молекулярным преобразованиям пептидов [4, 5, 18, 40, 134].
Таким образом, при химической переработке вторичного коллагенсодержа-щего сырья высокоэффективным будет использование щелочного гидролиза, чем кислотного, так как под действием щелочного раствора происходит разрушение бисульфидной связи и снижается прочность белковой структуры.
1.3.3. Энзимный гидролиз коллагенсодержащего сырья
Энзимный гидролиз побочного коллагенсодержащего сырья основан на гидролизе сырья различными протеазами и является одним из наиболее щадящих, так как протекает этот процесс при невысоких температурных параметрах от 40 до 60 °С [6].
В решении поставленных задач ученые исходили из возможности выделения коллагеновых субстанций в максимально очищенном от балластных веществ виде с применением ферментных препаратов протеолитического действия [6].
Главными стадиями энзимообработки являются: измельчение материала, внесение требуемого объема раствора протеазы и термостатирование при определенных значениях рН и температурных параметров, проведение инактивации энзимов, фильтрация и доведение рН гидролизата до требуемого значения [5].
Так, например, сотрудниками закрытого акционерного общества «Фермент плюс» разработан способ получения кормовой добавки, предназначенной для кормления птиц и сельскохозяйственных животных. Для получения кормовой добавки используется вторичное коллагенсодержащее сырье: свиная шкура, говяжья жилка и мясные зачистки. Вторсырье измельчают и подвергают ферментативному гидролизу в течение 4 ч энзимами с пепсиновой активностью. Перед гидролизом осуществляют суспендирование сырья деминерализованной водой в соотношении 1:2 при 50 0С и доводят ортофосфорной кислотой или раствором едкого кальция рН среды до оптимального значения, которое поддерживают весь процесс гидролиза. Далее смесь нейтрализуют, кипятят, остужают, отделяют жир и примеси и высушивают [57].
Отрицательным моментом способа является то, что технологический процесс приготовления данной кормовой добавки сложный и дорогостоящий, так как включает такие этапы, как измельчение исходного сырья, суспендирование сырья деминерализованной водой в определенном режиме, ферментативный гидролиз с необходимой рН, кипячение продуктов гидролиза, отделение жира и примесей, концентрирование смеси до содержания в ней сухих веществ 25-35 мас. %, сушку.
Сотрудниками Волгоградского государственного технического университета разработан способ получения белкового гидролизата, который может быть использован при обработке сырьевых отходов для получения экологически чистого белкового гидролизата и использования в медицине, при производстве косметических продуктов и в качестве кормовой добавки в рационе скота. Способ вклю-
чает промывку и обработку сырьевых отходов кожевенного производства в две стадии: на первой стадии отходы обрабатывают экстрагирующим растворителем, выбранным из группы сложных эфиров, при температуре кипения растворителя с последующей сушкой, на второй стадии их обрабатывают ненасыщенным водяным паром при давлении 1 атм. и температуре 100 °С при массовой концентрации пара в воде 5-10 % до полного извлечения коллагена. Техническим результатом является получение экологически чистого белкового гидролизата с количественным выходом и расширение областей его практического применения [101].
Недостаток данного способа в том, что использование сложных эфиров при получении белкового гидролизата без последующего их удаления не позволяет получить экологически чистый продукт, что ограничивает использование его в чистом виде в медицине, при производстве косметических продуктов и в качестве кормовой добавки в рационе скота.
Сотрудниками Московского государственного университета дизайна и технологии разработан способ подготовки сырьевых отходов к растворению. Способ включает промывку, ферментативную обработку в две стадии, промывку, измельчение на кусочки 5 на 5 мм. На первой стадии проводят обработку водным раствором пепсина 0,1-5,0 г/л в течение 1-6 ч при температуре 35 °С. На втором этапе проводили обработку водным раствором щелочной протеазы 1,0-5,0 г/л в течение 16 ч при температуре 35 °С. Способ позволяет получить гидролизат белка с молекулярной массой от 180000 до 300000 кДа [98].
Не все ферменты, обладающие высоким протеолитическим действием, при обработке коллагенсодержащего сырья дают необходимый эффект. При этом имеет большое значение их природа и специфичность при гидролизе белков животного происхождения [4, 5, 19].
Дефектом энзимного гидролиза является избирательность действия ферментов. Готовый продукт малорастворим в воде и имеет низкую перевариваемость. Помимо этого, энзимный гидролизат не подлежит длительному хранению в жидком состоянии, так как температура процесса гидролиза не обеспечивает стериль-
ность продукта. В этой связи после окончания гидролиза необходимо произвести кратковременную тепловую обработку и сушку полученного гидролизата [28].
Еще одним отрицательным моментом энзимообработки сырья являются необходимые большие производственные площади и специализированное дорогостоящее оборудование для осуществления процесса. Преимуществом такого вида гидролиза является мягкость воздействия на коллагенсодержащее сырье. Продукты расщепления физиологичны и являются прототипами природных веществ пищеварительной системы [36, 37, 50].
В последнее время особенный интерес уделяется разработке микробных ферментных препаратов при переработке вторичных белоксодержащих ресурсов и отходов мясоперерабатывающей промышленности с целью создания безотходных технологий [7, 46]. Способностью синтезировать протеолитические ферменты обладают многочисленные микроорганизмы. Среди таких микроорганизмов имеются эффективно гидролизирующие коллаген, эластин и кератин. К ним относятся микроорганизма вида Bacillus, Streptomyces, Aspergillus, Penicillium [67, 105].
Во Франции ученые получают ферментативные гидролизаты с использованием таких ферментов, как панкреатин, трипсин, фицин, бромелаин и папаин. А также и ферменты микробиологического происхождения, такие как Bacillus subtilis, Streptomyces fradiae [4, 127].
Немецкие ученые получают белковые гидролизаты из отходов птицеперерабатывающей промышленности. Сырье измельчают и обрабатывают препаратами из микроорганизмов Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae или Aspergillus melleus. Гидролизат высушивают и используют в пищевой индустрии [4, 123].
Многие микроорганизмы продуцируют протеолитические биокатализаторы в окружающую среду. Это значительно облегчает задачу их выделения и очистки [134]. Для этого подбирают оптимальные условия культивирования (соответствующая питательная среда, температурный режим, рН, продолжительность культивирования). Это позволяет увеличить выход протеазы с определенными свойствами.
Методы селекции и генетики значительно увеличивают возможности целенаправленного биосинтеза энзимов. Микроорганизмы могут синтезировать уникальные ферменты, такие как коллагеназы, кератиназы и эластазы [140, 142].
В настоящее время в номенклатуру и классификацию ферментов внесено большое количество микробных протеиназ, относящихся к разным подклассам. Необходимо отметить, что многие из них получены из различных источников в виде кристаллического порошка и находятся часто под одним номером, так как имеющих сходные свойства.
В промышленности чаще всего получают комплекс протеолитических ферментов, преимущества которых определяются использованием ферментного препарата. Расщепляющая активность ферментов определяется на таких субстратах, как казеинат натрия и железосодержащий белок гемоглобин, в соответствии с общепринятыми методиками и используется для сравнения результативности их действия на нестандартные белки (коллаген, эластин, кератин, желатин) [83, 84].
Протеиназы получают при помощи таких микрогрибов, как Aspergillus и Rhizopus при поверхностном культивировании продуцентов, а также на основе бактерий Bacillus subtilis, Bacillus mesenlericus, Bacillus licheniformis, Bacillus cere-us при глубинном культивировании [122, 138].
Среди микроорганизмов-продуцентов протеиназ не менее важное место занимают актиномицеты рода Streptomyces. Хотя эти штаммы нечасто используют в промышленных условиях [4, 5, 95].
Трипсиноподобная протеиназа из Actinomyces fradiae способна гидролизо-вать денатурированный коллаген, но не активна в отношении эластина [4].
Также из культуральной жидкости ВасШш mesentericus 316М выделяют комплексный ферментный препарат, обладающий высокой протеолитической активностью по отношению к коллагену [4].
Также протеиназу получают из отходов производства антибиотиков. Такие протеиназы обладают высокой казеинолитической активностью, подвергая при этом гидролизу гемоглобин, альбумин, эластин, коллаген и желатин. Полученные препараты, содержащие комплекс специфических протеаз, гидролизуют многие
белки на 75 %. Получение высокоочищенных фракций ферментов - длительный, сложный и дорогой процесс, а применение комплексных препаратов не всегда дает желаемый эффект и требует исследования условий гидролиза не только на чистых субстратах, но и при обработке сложных белковых систем. При этом интерес представляет как глубина протеолиза, так и качественная характеристика продуктов реакции, поскольку именно они определяют не только функциональные, биологические и технологические свойства продуктов, но и могут проявлять физиологические эффекты в составе пищи [56].
Наибольший интерес для обработки коллагенсодержащего сырья представляют различные коллагеназы. В анаэробные бактериях рода Clostridium (Clostridium bifermentaus, Clostridium perfringens, Clostridium welchii) были обнаружены ферменты, переваривающие сухожилия крыс, лягушек, собак [4, 107].
В последнее время динамично проводится отбор микроорганизмов, способных к высокоинтенсивному синтезу коллагеназы. Продуценты этих ферментов были найдены среди так называемых лучистых грибков - актиномицетов (Actinomyces rimosus, Streptomyces griseus, Actinomyces fradiae), на их основе получены бактериальные ферментные препараты протосубтилин и проназа, способные к гидролизу коллагена [67, 79].
Для экспертов мясоперерабатывающей промышленности максимальную заинтересованность представляют сведения, касающиеся действия ферментов на белки мяса при условиях, используемых в классических технологиях переработки мясного сырья, сведения о белковой специфичности ферментов для оценки действия их на коллаген [59, 81, 115, 120].
Литературные данные позволяют судить о том, что вырос интерес к разработке ферментных препаратов. Имеются результаты позитивного влияния ферментов коллаген и эластин [58, 84, 101]. В то же время следует отметить, что знания в этой области остаются недостаточными, сведения требуют обобщения; разработка новых продуцентов и препаратов протеиназ на их основе для обработки мясного сырья - весьма актуальная научно-техническая проблема.
1.4. Биотехнологические способы модификации коллагенсодержащего сырья
Особую перспективу эксперты связывают с биотехнологическими методами модификации коллагена! [24, 45]. При систематизации и обобщении принципов к исследованию новых методов получения модифицированных коллагеновых субстанций, способных к реструктуризации после перевода коллагена в диспергированную форму, необходимым этапом является изучение влияния ряда физико-химических и биотехнологических факторов на структуру коллагена и его способность образовывать новые материалы [47, 103].
Известные технологические схемы получения продуктов на основе коллагена базируются на применении способов химического либо энзимного гидролиза. Качественные и функциональные характеристики коллагеновых продуктов недостаточно высоки и не соответствуют в полной степени стандартам мясной промышленности и ветеринарии. На Рисунке 1.4.1 показана схема модификации коллагенсодержащего сырья методом химического гидролиза [4, 5].
Приемка коллаген со держащ его Промывка проточной
сырья водой (х =1,5 ч; t = -г22°С)
Обработка раствором NaOH 16-20 г дм3; т=24-28 ч i
Обработка раствором СаС12
1
3-? г/дм3; жк.=2,5; г=2-4 ч;
Промывка до нейтральной
среды (х=2-М- ч) t = 18-22°С
Пикелевание: H2S04, HCl (8-10
г/дмЗ); Na2S04, NaCl (30-10 г/дм3) Набухание в растворе HCl
Промывка водой (т=1,5н-2 ч) —► ОД моль/дмЗ; ж, к. = } \ 1 =12 ч
Рисунок 1.4.1 - Технологическая схема модификации коллагенсодержащего сырья методом химического гидролиза
Таким образом, для создания модифицированных продуктов на основе коллагена необходимы гомогенные, текучие растворы, обладающие определенными физико-химическими свойствами и невысокой вязкостью при максимально возможной концентрации белка. Этот дорогой и трудоемкий способ получения энзи-морастворимого коллагена разработан во Всероссийском научно-исследовательском институте мясной промышленности им. В.М. Горбатова.
Сотрудники ВНИИМП им. В.М. Горбатова также исходили из возможности выделения модификационных коллагеновых субстанций в максимально очищенном от балластных веществ виде с применением протеиназ (Рисунок 1.4.2) [4].
Похожие диссертационные работы по специальности «Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств», 05.18.04 шифр ВАК
Разработка биотехнологии высокобелковой кормовой добавки из побочного сырья птицеперерабатывающей промышленности2021 год, кандидат наук Дмитриева Анастасия Игоревна
Разработка технологии получения высокобелковой кормовой добавки из перопуховых отходов2019 год, кандидат наук Пискаева Анастасия Игоревна
Зерновая дробина как основа для получения биологически активных добавок с пробиотическими свойствами2008 год, кандидат биологических наук Касаткина, Арина Николаевна
Разработка технологии мясного продукта с использованием биологически активного композита на основе модифицированного коллагена и минорного нутриента2014 год, кандидат наук Васильева, Ирина Олеговна
Получение высокобелковой кормовой добавки из перопуховых отходов2020 год, кандидат наук Пискаева Анастасия Игоревна
Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Драгунова, Марина Михайловна, 2018 год
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Абдрахманова, Р.Н. Обоснование применения биотехнологического подхода для модификации свойств коллагенсодержащего сырья в технологии производства мясных продуктов / Р.Н. Абдрахманова, М.Ю. Мишина // Международная научно-практическая конференция «Современная наука: теоретический и практический взгляд». - 2015. - Ч.1. - С. 63-65.
2. Аксенова, К.Н. Создание и исследование свойств консорциума микроорганизмов для обработки мясного сырья / К.Н. Аксенова, Т.П. Мануйлова, А.М. Па-тиева // Молодой ученый, 2014. - № 7. - С. 100-103.
3. Актуальные биотехнологические решения в мясной промышленности / А.А. Соловьева, О.В. Зинина, М.Б. Ребезов, М.Л. Лакеева, Е.В. Гаврилова // Молодой ученый. - 2013. - № 5. - С. 105-107.
4. Антипова, Л.В. Биотехнологические аспекты рационального использования вторичного сырья мясной промышленности / Л.В. Антипова. - М. : Агро-НИИТЭИММП, 1991. - 36 с.
5. Антипова, Л.В. Использование вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности / Л.В. Антипова, Н.А. Глотова. - СПб. : ГИОРД, 2006. -384 с.
6. Антипова, Л.В. Использование нетрадиционных видов сырья при разработке лечебно-профилактических продуктов / Л.В. Антипова, А.С. Пешков, А.Е. Куцова // Хранение и переработка сельхозсырья. - 2009. - № 3. - С. 67-69.
7. Антипова, Л.В. Как отходы превратить в доходы / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, С.В. Полянских // Мясные технологии. - 2011. - № 2. - С. 28-35.
8. Антипова, Л.В. Микробные ферментные препараты для обработки вторичного сырья мясной промышленности / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, Н.И. Кочер-гин // Конференция «Биосинтез ферментов микроорганизмами». - Москва, 1993. -С. 33.
9. Антипова, Л.В. Перспективы нетрадиционных технологий в получении пленочных биополимеров и ингредиентов из вторичного коллагенсодержащего сырья / Л.В. Антипова, И.А. Глотова // Международная научная конференция «Рациональные пути использования вторичных ресурсов АПК». - Краснодар, 1997. - С. 25-27.
10. Антипова, Л.В. Полифункциональные биопродукты из вторичного мясного коллагенсодержащего сырья / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, А.Н. Кузнецов // Мясная индустрия. - 2001. - № 6. - С. 23-26.
11. Антипова, Л.В. Получение белковой пищевой добавки из вторичных продуктов птицеперерабатывающей промышленности / Л.В. Антипова, О.С. Осминин, Ч.Ю. Шамханов // Хранение и переработка сельхозсырья. - 2003. - № 2. -С. 62-64.
12. Артемов, А.В. Биоцидные свойства кластерного серебра и перспективы его использования в ветеринарии / А.В. Артемов // Ветеринарная патология. -2011. - № 3. - C. 117-119.
13. Банникова, Д.А. Изучение влияния коллоидного серебра на морфологию и развитие популяций клеток сальмонелл с применением метода сканирующей электронной микроскопии / Д.А. Банникова, А.Б. Кононенко, Е.П. Савинова // Проблемы ветеринарной санитарии, гигиены и экологии. - 2015. - № 1. - С. 81-87.
14. Биопрепарат, модифицированный кластерным серебром для переработки отходов птицефабрик в экологически чистое удобрение / А.И. Пискаева, А.И. Линник, Ю.Ю. Сидорин, Л.С. Дышлюк // Сборник трудов зимней молодежной научной школы «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии». - М., 2014. - 132 с.
15. Биотехнология мяса и мясопродуктов : курс лекций / И.А. Рогов, А.И. Жаринов, Л.А. Текутьева, Т.А. Шепель. - М. : ДеЛи. принт, 2009. - 296 с.
16. Биотрансформация побочного мясного сырья как инновационный подход к созданию протеомно-пептидных средств направленного действия / И.М. Чернуха, Л.А. Люблинская, Л.В. Федулова, Е.Р. Василевская, Е.А. Котенкова, А.Н. Макаренко // Все о мясе. - № 2. - 2015. - С. 14-17.
17. Биркин, С.М. Переработка отходов животноводства на фермерских хозяйствах / С.М. Биркин // Сельский механизатор. - 2009. - № 4. - С. 26.
18. Богданова, И.Е. Современные направления переработки коллагенсодер-жащих отходов кожевенного производства / И.Е. Богданова // Кожевенно-обувная промышленность. - 2007. - № 2. - С. 30-31.
19. Бородин, А.П. Биохимия животных : учебное пособие / А.П. Бородин. -СПб. : Лань, 2015. - 384 с.
20. Верников, В.М. Наночастицы серебра в природе, промышленности, упаковочных материалах, предназначенных для пищевых продуктов: характеристика возможных рисков / В.М. Верников, И.В. Гмошинский, С.А. Хотимченко // Вопросы питания. - 2009. - Т. 78. - № 6. - С. 13-20.
21. Влияние органических кислот на пленкообразующие свойства пищевых коллагеновых дисперсий из биомодифицированного животного сырья / И.А. Глотова, О.Т. Ибрагимова, З.Р. Ибрагимова, Л.В. Антипова // Международная научно-практическая конференция «Актуальные направления развития экологически безопасных технологий производства, хранения и переработки сельскохозяйственной продукции». - Воронеж, 2003. - Т. 4. - С. 153-157.
22. Волик, В.Г. Эффективность использования вторичных ресурсов переработки скота и птицы / В.Г. Волик, Д.Ю. Исмаилова, О.Н. Ерохина // Мясная индустрия. - 2007. - № 10. - С. 65-67.
23. Гармашов, С.Ю. Разработка технологии получения биологически активных соединений с хондропротекторными свойствами на основе биодеструкции отходов животного происхождения / С.Ю. Гармашов // IV Международная научная конференция «Пищевые инновации и биотехнологии». - Кемерово, 2016. -С. 46-47.
24. Глотова, И.А. Разработка пищевых ингредиентов и биоматериалов из вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности / И.А. Глотова, А.Н. Кузнецов // Научно-практическая межвузовская конференция «Социально-экономическое и инновационное развитие России и регионов: реальность и перспективы». - Орел, 2001. - Т. 2. - С. 23-24.
25. ГОСТ 13496.1-98. Корма, комбикорма, комбикормовое сырье. Методы определения натрия и хлорида натрия. - Введ. 2000-30-06. - М. : Изд-во стандартов, 2011. - 10 с.
26. ГОСТ 13496.4-93. Корма, комбикорма, комбикормовое сырье. Методы определения содержания азота и сырого протеина. - Введ. 1995-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 2011. - 15 с.
27. ГОСТ 23042-2015. Мясо и мясные продукты. Методы определения жира. - Введ. 2017-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 2016. - 9 с.
28. ГОСТ 26570-1995. Корма, комбикорма, комбикормовое сырье. Методы определения кальция. - Введ. 1997-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 2002. - 10 с.
29. ГОСТ 26657-1997. Корма, комбикорма, комбикормовое сырье. Методы определения фосфора. - Введ. 1999-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 2002. - 10 с.
30. ГОСТ 50257-1992. Комбикорма полнорационные для свиней. Общие технические условия. - Введ. 1994-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 2002. - 6 с.
31. ГОСТ Р 13496.3-93. Комбикорма, комбикормовое сырье. Методы определения влаги. - Введ. 1997-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 2002. - 10 с.
32. ГОСТ Р 51447-99. Мясо и мясные продукты. Методы отбора проб. - Введ. 1997-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 2002. - 10 с.
33. ГОСТ Р 51550-2000. Комбикорма-концентраты для свиней. Общие технические условия. - Введ. 2001-01-01. - М. : Изд-во стандартов, 2002. - 10 с.
34. Градусов, Ю.Н. Усвояемость аминокислот / Ю.Н. Градусов. - М. : Колос, 1979. - 400 с.
35. Гринюк, А.В. Использование сублимационной сушки для получения сухой белковой смеси из крови сельскохозяйственных животных / А.В. Гринюк, О.В. Кригер // Международная научно-техническая конференция «Инновационные технологии переработки продовольственного сырья». - Владивосток, 2011. -С. 75-76.
36. Гринюк, А.В. Перспективные способы переработки вторичных сырьевых ресурсов мясоперерабатывающей промышленности / А.В. Гринюк, О.В. Кригер //
Международная научно-техническая конференция «Инновационные технологии переработки продовольственного сырья». - Владивосток, 2011. - С. 74-75.
37. Драгунова, М.М. Метод переработки вторичного коллагенсодержащего сырья с использованием дрожжей Clavispora lusitaniae Y3723 / М.М. Драгунова, В.П. Брехова // Техника и технология пищевых производств. - 2014. - Т. 14. -Вып. 1. - С. 18-21.
38. Драгунова, М.М. Метод переработки коллагенсодержащих отходов свинокомплексов / М.М. Драгунова, А.И. Линник // Сборник материалов конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Пищевые инновации и биотехнологии». - Кемерово, 2014. - Т. 1. - С. 63-64.
39. Драгунова, М.М. Сравнение способов проведения гидролиза свиной шкуры для получения гидролизата коллагена / М.М. Драгунова // IV Международная научно-практическая конференция «Теория и практика актуальных исследований». - Краснодар, 2013. - С. 297-299.
40. Зависимость технологических свойств гидролизатов коллагена от концентрации катализатора / В.Н. Куцакова, C.B. Фролов, М.И. Кременевская, Е.В. Моск-вичева // Хранение и переработка сельхозсырья. - 2009. - № 12. - С. 20-22.
41. Зинина, О.В. Технологические приемы модификации коллагенсодержа-щих субпродуктов / О.В. Зинина, М.Б. Ребезов // Мясная индустрия. - 2012. -№ 5. - С. 34-36.
42. Ивашов, В. И. Биотехнология и оценка качества животных кормов / В.И. Ивашов, А. И. Сницарь, И. М. Чернуха. - М. : Агропромиздат, 1991. - 192 с.
43. Изменение соединительной ткани под воздействием ферментного препарата и стартовых культур / А.А. Лукин, М.Б. Ребезов, М.Ф. Хайруллин, М.Л. Ла-кеева, С.Г. Пирожинский, А.О. Дуць, Я.М. Ребезов // Вестник мясного скотоводства. - 2011. - Т. 3. - № 64. - С. 78-83.
44. Изменение соединительной ткани под действием ферментного препарата и стартовых культур / М.Б. Ребезов, А.А. Лукин, М.Ф. Хайруллин, [и др.] // Вестник мясного скотоводства. - 2011. - Т. 3. - № 64. - С. 78-83.
45. Изучение биоцидной активности дезинфицирующего препарата на основе нанокластеров серебра / К.И. Гурин, И.П. Погорельский, В.М. Бакулин, Д.А. Шаров // Дезинфекционное дело. - 2011. - № 4. - С. 30-31.
46. Изучение микроорганизмов микрофлоры кишечника человека на биосовместимость / О.О. Бабич, Л.С. Дышлюк, М.В. Шишин, С.А. Сухих // Стратегические вопросы мировой науки. - 2015. - С. 16-20.
47. Использование белковых гидролизатов из отходов коллагенсодержащего сырья / А.И. Сницарь, Л.И. Стекольников, И.М. Чернуха, Л.Л. Алиевская // Мясная индустрия СССР. - 1987. - № 2. - С. 43-44.
48. Использование животных белков в производстве мясопродуктов / М.Б. Ребезов, О.В. Зинина, Н.Н. Максимюк, А.А. Соловьева // Вестник Новгородского государственного университета. - 2014. - № 76. - С. 51-53.
49. Использование коллагенсодержащего сырья животного происхождения при производстве мясного продукта / И.В. Тарасова, М.Б. Ребезов, О.В. Зинина, Я.М. Ребезов // Сборник научных трудов Sworld. - 2013. - Т. 4. - № 1. - С. 46-50.
50. Использование пищевого белка из мясокостного сырья / В.Г. Волик, Д.Ю. Исмаилова, О.Н. Ерохина [и др.] // Мясная индустрия. - 2009. - № 9. -С. 49-54.
51. Использование субпродуктов II категории в мясной промышленности / А.А. Лукин, М.Б. Ребезов, А.А. Четверикова, С.Г. Пирожинский // Журнал современные проблемы науки и образования. - 2011. - №6. - С. 19.
52. Исследование антибиотической устойчивости и антиоксидантных свойств микроорганизмов желудочно-кишечного тракта / О.О. Бабич, Л.С. Дышлюк,
A.Ю. Просеков, М.В. Шишин // Актуальные вопросы науки. - 2015. - № XVIII. -С. 20-24.
53. Источники резервного белка для получения пищевых гидролизатов из животного сырья / А.Д. Неклюдов, А.Н. Иванкин, Н.А. Баер, А.В. Бердутина,
B.И. Дубина // Хранение и переработка сельхозсырья. - 1998. - № 3. - С. 24-25.
54. Кайм, Г. Технология переработки мяса. Немецкая практика / Г. Кайм.; пер с нем. Г.В. Соловьевой, А.А. Курленкова. - СПб. : Профессия, 2008. - 488 с.
55. Каспарьянц, С. А. Использование белоксодержащего сырья и его отходов / С. А. Каспарьянц // Аграрная наука. - 2000. - №4. - С. 19-20.
56. Кожевникова, О.Н. Микробиология мяса и мясных продуктов : учебное пособие / О.Н. Кожевникова, Е.Н. Стаценко. - Ставрополь : Северо-Кавказский федеральный университет, 2016. - 196 с.
57. Кормовая добавка «Витапептид» : пат. 2133097 Российская Федерация : МПК А 23 К 1/10 / Л.Я. Телишевская, С.С. Демидович, З.Ф. Богаутдинов; заявитель и патентообладатель ЗАО «Фермент плюс». - № 97118240/13; заявл. 12.11.1997; опубл. 20.07.1999.
58. Крылова, В.Б. Рациональный способ переработки свиной шквары / В.Б. Крылова // Мясная индустрия. - 2001. - № 5. - С. 18-20.
59. Крылова, В.Б. Эффективность применения чистых культур и промышленных препаратов молочнокислых бактерий для модификации вторичного кол-лагенсодержащего мясного сырья / В.Б. Крылова, О.Н. Витренко // Международная научная конференция «Функциональные продукты» посвященной памяти В.М. Горбатова. - 2001. - С. 53.
60. Кудряшов, Л.С. Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов / Л.С. Кудряшов. - М. : ДеЛи принт, 2008. - 160 с.
61. Кузнецов, А.Н. Получение биоматериалов из вторичного коллагенсодер-жащего сырья мясной промышленности / А.Н. Кузнецов, И.А. Глотова // Вторая межрегиональная конференция молодых ученых «Пищевые технологии». - Казань, 2001. - С. 49.
62. Курбанова, М.Г. Белковые гидролизаты с биологически активными пептидами / М.Г. Курбанова, И.С. Разумникова, А.Ю. Просеков // Молочная промышленность. - 2010. - № 9. - С. 70-72.
63. Курбанова, М.Г. Исследование основных параметров ферментативной обработки белоксодержащего сырья / М.Г. Курбанова, Е.О. Добрынина, Н.Е. Ви-нидиктов // II Международная научно-практическая конференция «Аграрная наука и образование на современном этапе развития: опыт, проблемы и пути их решения». - Ульяновск, 2010. - С.148-150.
64. Курчаева, Е.Е. Перспективы использования бифидобактерий для обработки вторичного мясного сырья / Е.Е. Курчаева // Теоретический и научно практический журнал Воронежского государственного аграрного университета им. императора Петра I. - 2013. - № 4(39). - С. 195.
65. Курчаева, Е.Е. Производство мясных полуфабрикатов на основе вторичного сырья / Е.Е. Курчаева, А.А. Глотова // Пищевая промышленность. - 2009. -№ 6. - С. 32-33.
66. Куцакова, В.Е. Кинетика гидролиза белоксодержащих продуктов животного происхождения / В.Е. Куцакова, В.В. Леваков, А.В. Белова // Мясная индустрия. - 2002. - № 12. - С. 43-45.
67. Лаврентьев, А.Ю. Производство продуктов животноводства на малых и средних фермах : учебное пособие / А.Ю. Лаврентьев, Ф.П. Петрянкин, В.С. Шерне. - Саратов : Ай Пи Эр Медиа, 2018. - 168 с.
68. Ламм, Э.Л. Комплексная переработка отходов скотобоен / Э.Л. Ламм, Н.А. Баер // Мясные технологии. - 2010. - № 2. - С. 30-31.
69. Линник, А.И. Изучение химического состава свиных шкур для разработки биотехнологической переработки отходов мясных производств / А.И. Линник, М.М. Драгунова, А.И. Пискаева // Научно-практической конференция молодых ученых, аспирантов и студентов «Экология и безопасность в техносфере: современные проблемы и пути решения». - Томск, 2015 г. - С. 32.
70. Линник, А.И. Исследование и разработка технологии переработки отходов сельского хозяйства и пищевой промышленности / А.И. Линник, Л.А. Остроумов, О.В. Кригер // Вестник Бурятской государственной сельскохозяйственной академии. - Улан-Удэ, 2012. - №4. - Т. 29. - С. 77-82.
71. Лукин, А.А. Опыт применения ферментных препаратов в технологии переработки мяса и вторичных коллагенсодержащего сырья / А.А. Лукин // V международная научно-практическая конференция «Современное состояние и перспективы развития пищевой промышленности и общественного питания». - Челябинск, 2011. - Т. 1. - С. 114-120.
72. Максимюк, Н.Н. О преимуществах ферментативного способа получения белковых гидролизатов / Н.Н. Максимюк, Ю.В. Марьяновская // Фундаментальные исследования, 2009. - № 1. - С. 23 -24.
73. Модификация низкосортного сырья ферментами животного происхождения при производстве мясопродуктов / И.М. Чернуха, Л.Б. Сметанина, Т.Г. Кузнецова [и др.] // Технология мяса. - 2005. - № 46. - C. 271-278.
74. Мясокостная мука - по новой технологии / В.Г. Волик, С.Ю. Зиновьев, Д.Ю. Исмаилова, О. Н. Ерохина // Животноводство России. - 2016. - № 4. -С. 9-11.
75. Николаев, И.В. Оптимизация процесса ферментативного гидролиза сырья животного происхождения для получения функционального мясного протеина / И. Николаев, Е. Степанова, Н. Еремеев [и др.] // Биотехнология. - 2008. -№ 5. -С. 59-67.
76. О продлении сроков хранения мясного сырья / И.М. Чернуха, А.Н. Макаренко, Л.В. Федулова, Г.С. Толмачева // Мясная индустрия. - 2012. - № 10. -С. 12-14.
77. Общая биология и микробиология : учебное пособие / А.Ю. Просеков, Л.С. Солдатова, И.С. Разумникова [и др.]. - СПб. : Проспект Науки, 2012. - 320 с.
78. Павлова, И.В. Влияние растворов кластерного церебро на выживаемость и морфологию патогенных бактерий // И.В. Павлова, А.М. Смирнов, А.А. Власов // Вестник РАСХН. - 2010. - № 5. - С. 63-66.
79. Панков, В.Н. Применение Bacillus subtilis в составе микробного консорциума для биомодификации малоценного мясного сырья [Электронный ресурс] / В.Н. Панков, Н.В. Селезнева, А.В. Гребенщиков // III Общероссийская студенческая электронная научная конференция «Студенческий научный форум». - 2011 г.
- Режим доступа: http: //www. rae. ru/fomm2011/143/1290.
80. Перкель, Т.П. Способы переработки и использования мясного сырья с высоким содержанием коллагена : монография / Т.П. Перкель. - Кемерово, 2009.
- 189 с.
81. Пискаева, А.И. Влияние кластерного серебра на патогенную микрофлору органических отходов агропромышленного комплекса / А.И. Пискаева, Л.С. Дышлюк, Ю.Ю. Сидорин // Техника и технология пищевых производств. -2016. - № 2. - С. 132-140.
82. Подбор оптимальных режимов ферментативногогидролиза перопухового сырья на пилотной установке / Л.С. Дышлюк, С.А. Сухих, А.П. Волков, И.С. Ми-лентьева, В.Ф. Долганюк, С.Ю. Носкова // Современные наукоемкие технологии.
- 2016. - № 11. - Ч. 2. - С. 233-236.
83. Поиск наиболее активных микробных продуцентов наночастиц серебра / Д.В. Тюпа, Л.С. Алексеева, С.В. Каленов, А.Е. Кузнецов // Успехи в химии и химической технологии. - 2014. - Т. 28. - № 5. - С. 74-77.
84. Полетаев, А.Ю. Особенности переработки белкового сырья в полноценные корма для сельскохозяйственных животных [Электронный ресурс] / А.Ю. Полетаев, М.Г. Курбанова // Техника и технология пищевых производств. -2010. - № 3. - Режим доступа: http://fptt-joumal.ru/stories/archive/18/7.pdf
85. Потапченко, Н.Г. Кинетика подавления роста Escherichia coli серебром / Н.Г. Потапченко, О.С. Славук, Л.А. Кульский // Микробиология. - 1985. - № 4. -С. 23-26.
86. Разработка технологии переработки коллагенсодержащих отходов мясоперерабатывающей промышленности в функциональную кормовую добавку для животных сельскохозяйственного сектора / М.М. Драгунова, А.Ю. Просеков, О.В. Кригер, И.С. Милентьева, А.И. Линник // Вестник КрасГАУ. - 2014. - № 11.
- С. 203-206.
87. Ребезов, М.Б. Практическое применение микробных препаратов в мясной промышленности / М.Б. Ребезов, М.Ф. Хайруллин, А.А. Лукин // III Международная научная конференция «Инновационное развитие и востребованность науки в современном Казахстане». - Алматы : Жибек жолы, 2009. - С. 372-373.
88. Рогов, И.А. Технология мяса и мясных продуктов. Книга 1 / И.А. Рогов, А.Г. Забашта, Г.П. Казюлин. - М. : КолосС, 2009. - 559 с.
89. Рогов, И.А. Технология мяса и мясных продуктов. Книга 2. / И.А. Рогов, А.Г. Забашта, Г.П. Казюлин. - М. : КолосС, 2009. - 711 с.
90. Рогов, И.А. Химия пищи / И.А. Рогов, Л.В. Антипова, Н.И. Дунченко. -М. : Колос, 2007. - 853 с.
91. Рогожин, В.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции / В.В. Рогожин. - СПб. : Гиорд, 2014. - 544 с.
92. Савинова, Е.П. Бактерицидная и дезинфицирующая активность препаратов кластерного серебра / Е.П. Савинова // Проблемы ветеринарной санитарии, гигиены и экологии. - 2014. - № 11. - С. 44-48.
93. Савинова, Е.П. Оценка бактерицидной активности антимикробных средств в отношении возбудителей сальмонеллезов / Е.П. Савинова // Ветеринария и кормление. - 2013. - № 5. - С. 48-49.
94. Саломахина, Ю.И. Новые перспективы применения вторичных продуктов убоя сельскохозяйственных животных в производстве белковых кормов и функциональных пищевых продуктов / Ю.И. Саломахина, И.В. Воронина, С.А. Пере-дериев [и др.] // Успехи современного естествознания. - 2011. - № 7. - С. 186-187.
95. Свойства гидролизатов кератинсодержащего сырья, полученных под действием консорциума микроорганизмов-деструкторов / О.В. Кригер, А.В. Изгары-шев, И.С. Милентьева, П.В. Митрохин // Известия высших учебных заведений. Пищевая технология. - 2015. - № 2. - С. 25-27.
96. Синергическая активность комплексных препаратов наночастиц серебра и амфотерицина в отношении Candida albicans in vitro / М.А. Краюхина, Н.А. Самойлова, Н.М. Анучина, Д.А. Попов // Бюллетень НЦССХ им. А.Н. Бакулева РАМН Сердечно-сосудистые заболевания. - 2016. - Т. 17. - № 6. - С. 193.
97. Скрипникова, Е.В. Применение микробных консорциумов для деструкции органических отходов / Е.В. Скрипникова, А.В. Емельянов, М.К. Скрипникова // IX Международный конгресс «Биотехнология: состояние и перспективы развития. - М., 2017. - С. 108-110.
98. Способ подготовки сырьевых отходов кожевенного производства к растворению : пат. 2328508 Российская Федерация : МПК A 23 J 1/10 / А.О. Петров,
Т.Ф. Миронова, Я.Я. Макаров-Землянский, С.С. Евсюков; заявитель и патентообладатель Московский государственный университет дизайна и технологии. -№ 2006141545/13; заявл.27.11.2006, опубл. 10.07.2008.
99. Способ получения белкового гидролизата : пат. 2289945 Российская Федерация : МПК А 23 J 1/10 / В.Е. Куцакова, С.В. Фролов, И.В. Кунков, А.Н. Аладушкин, И.Н. Григорьев; заявители и патентообладатели В.Е. Куцакова, С.В. Фролов, И.В. Кунков, А.Н. Аладушкин, И.Н. Григорьев. - № 2005136453/13; заявл. 24.11.2006, опубл. 27.12.2006.
100. Способ получения белкового гидролизата : пат. 2458521 Российская Федерация : МПК А 23 J 1/10 / В.Е. Куцакова, А.В. Бараненко, С.В. Фролов; заявитель и патентообладатель ГОУ ВПО «Санкт-Петербургский государственный университет низкотемпературных и пищевых технологий». - № 2010141232/10; заявл. 07.10.2010, опубл. 20.08.2012.
101. Способ получения белкового гидролизата : пат. 2490286 Российская Федерация : МПК А 23 J 1/10 / Л.И. Греков, Е.Э. Нефедьева, Т.И. Даниленко, В.Ф. Желтобрюхов, А.Б. Голованчиков; заявитель и патентообладатель ФГБОУ ВПО ВолгГТУ. - № 2012104284/05; заявл. 07.02.2012, опубл. 20.08.2013.
102. Способ получения белкового продукта из коллагенсодержащего сырья : пат. 1658971 СССР : МКИ А 23 J 1/10 / Н.О. Петрова, Э.Г. Розанцев, Л.Н. Бондарева, Т.А. Логинова, Р.М. Даминова, Ю.В. Красиков, Л.З. Чернышев. -№ 4628908/13; заявл. 13.11.88; опубл. 30.06.91; Бюл. № 24. - 12 с.
103. Способ получения белкового продукта из коллагенсодержащего сырья : пат. 2227507 Российская Федерация : МПК А 23 J 1/10 / Е.И. Титов, С.К. Апраксина, Л.Ф. Митасева, А.Ю. Соколов; заявитель и патентообладатель Московский государственный университет прикладной биотехнологии. -№ 2002117932/132002117932/13; заявл. 05.07.2002, опубл. 27.04.2004.
104. Способ производства ветчины в оболочке : пат. 105505 Российская Федерация : МКИ 6 А 23 L 1/31 / М. В. Дудин, В. Б. Киселев, С. Н. Рыбалкин, В.А. Томилина, О.Н. Давыдова; заявитель и патентообладатель ОАО Московский мясокомбинат «Микомс». - № 96110130/13; заявл. 27.05.1996; опубл. 27.02.1998.
105. Способ производства кормовой добавки из сырья животного происхождения : пат. 2203559 Российская Федерация : МПК A23K 1/00 / О.Ю. Красильни-ков; заявитель и патентообладатель О.Ю. Красильников. - № 2001117368/13; за-явл. 20.06.2001, опубл. 10.05.2003.
106. Сравнительная оценка воздействия ферментных препаратов различного происхождения на коллагенсодержащее сырье / М.Б. Ребезов, А.А. Лукин, М.Ф. Хайруллин, М.Л. Лакеева // Технология и товароведение инновационных пищевых продуктов. - 2011. - № 5. - С. 28-36.
107. Технология первичной переработки продуктов животноводства / С.В. Семенченко, А. И. Бараников, Ю.А. Колосов [и др.]. - Донской ГАУ, 2010. -177 с.
108. Титов, Е.И. Использование коллагенсодержащего сырья в мясной промышленности / Е.И. Титов, С.К. Апраксина, Л.Ф. Митасева // Мясная индустрия. - 2008. - № 6. - С. 49.
109. Ферментативный гидролиз кератинсодержащего сырья для получения белковых гидролизатов / Н.Л. Еремеев, И.В. Николаев, И.Д. Керученько [и др.] // Прикладная биохимия и микробиология. - 2009. - № 6. - С. 717-724.
110. Хвыля, С.И. Животные белки - направления использования и проблемы идентификации / С.И. Хвыля, С.С. Бурлакова // Мясные технологии. - 2009. -№ 11(82). - С. 32-35.
111. Шорманов, В.К. Фотометрическое определение коллагена / В.К. Шор-манов, Г.Г. Булатников // Журнал аналитической химии. - 2006. - Т. 61. - № 4. -С. 351-355.
112. Babu, G.M. Production and structural characterization of silver nanoparticles from Bacillus cereus PGN1 isolate. Coll surf B / G.M. Babu, P. Gunasekaran // Biointerface. - 2009. - № 74. - P. 191-194.
113. Biochemical Properties of acid-soluble collagens extracted from the skins of underutilised fishes / I. Bae, K. Osatomi, A. Yoshida, K. Osako, A. Yamaguchi, K. Hara // Food Chemistry. - 2008. - Vol. 108. - Р. 49-54.
114. Biosynthesis of silver nanocrystals by Bacillus licheniformis Coll. Surf. / K. Kalimuthu, R.S. Babu, D. Venkatataraman, M. Bilal, S. Gurunathan. - 2008. - № 65. - P. 150-153.
115. Biziulevicius, G.A. Food-protein enzymatic hydrolysates possess both antimicrobial and immunostimulatory activities: a «cause and effect» theory of bifunctionality / G.A. Biziulevicius, O.V. Kislukhina, J. Kazlauskaite // FEMS Immunol. Med. Microbiol. - 2006. - Vol. 46. - № 1. - P. 131-138.
116. Cantani, A. Immunogenicity of hydrolysate formulas in children (part 1). Analysis of 202 reactions / A. Cantani, M. Micera // J. Investig. Allergol. Clin. Immunol. - 2000. - Vol. 10. - P. 261-276.
117. Chen, X. Nanosilver: a nanoproduct in medical application / X. Chen, H.J. Schluesener // Toxicol. Lett. - 2008. - Vol. 176. - №1. - P. 1-12.
118. Comparison of four feed proteases for improvement of nutritive value of poultry feather meal / M. B. Pedersen, Yu, S., P. Plumstead, et al. // Journal of animal science. - 2012. - Vol. 90, Sup. 4. - P. 350-352.
119. Comparison of four feed proteases for improvement of nutritive value of poultry feather meal / M.B. Pedersen, S. Yu, P. Plumstead, S. Dalsgaard / Journal of animal science. - 2012. - Vol. 90. - № 4. - P. 350-352.
120. Composition of amino acids in feed ingredients for animal diets / X. Li, R. Rezaei, P. Li et al. // Amino acids. - 2011. - Vol. 40, № 4. - P. 1159-1168.
121. Costa, J.C. Effects of pre-treatment and bioaugmentation strategies on the anaerobic digestion of chicken feathers / J.C. Costa, S.G. Barbosa, D. Z. Sousa // Bioresource technology. - 2012. - Vol. 120. - P. 114-119.
122. Daboor, S.M. Isolation and activation of collagenase from fish processing waste / Daboor S.M., Budge S.M., Ghaly A.E. // Advances in Bioscience and Biotechnology. - 2012. - Vol. 3. - P. 191-203.
123. Efficacy and safety of collagenase Clostridium histolyticum in the treatment of proximal interphalangeal joints in dupuytren contracture: combined analysis of 4 phase 3 clinical trials / M.A. Badalamente, L.C. Hurst, P. Benhaim, B.M. Cohen // Journal of Hand Surgery. - 2015. - Vol. 40. - № 5. - P. 975-983.
124. Elzey, S. Agglomeration, isolation and dissolution of commercially manufactured silver nanoparticles in aqueous environments / S. Elzey // J. Nanopart. Res. -2010. - № 12. - P. 1945-1958.
125. Extraction and characterisation of pepsin-solubilised collagen from fins, scales, skins, bones and swim bladders of bighead carp (Hypophthalmichthys nobilis) / Dasong Liu, Li Liang, Joe M. Regenstein, Peng Zhou // Food Chemistry. - 2012. -Vol. 133. - Iss. 4. - P. 1441-1448.
126. Extraction of pepsin-soluble collagen from grass carp (Ctenopharyngodon idella) skin using an artificial neural network / L.Z. Wang, B. Yang, R. Wang, X.Q. Du // Food Chemistry. - 2008. - Vol. 111. - P. 683-685.
127. Fitz-Gerald, R.J. Enzymatic debittering of food protein hydrolysates / R.J. Fitz-Gerald, G. O'Cuinn // Biotechnol. Adv. - 2006. - Vol. 24. - № 2. - P. 234237.
128. Haroun, A.A. Preparation and characterization of biodegradable thermoplastic films based on collagen hydrolyzate / A. A. Haroun // Journal of Applied Polymer science. - 2010. - Vol. 11. - P. 3230-3237.
129. Identification and characterization of high protein oat lines from a mutagen-ized oat population / Sunilkumara B.A., Leonova S., Oste R., Olssonb O. // Journal of Cereal Science. - 2017. - Vol. 75. - P. 100-107.
130. Investigation of the influence of the cluster silver on microorganisms-destructors and bacteria Escherichia coli / A.I. Piskaeva, L.S. Dysluk, Y.Y. Sidorin, Y.V. Zhumaev, A.Yu. Prosekov // Foods and Raw Materials. - 2013. - № 1. - P. 62-66.
131. Isolation and characterization of collagens from scale of silver carp (Hypophthalmichthys molitrix) / J.J. Zhang, R. Duan, C. Ye, K. Konno // Journal of Food Biochemistry. - 2010. - Vol. 34. - P. 1343-1354.
132. Isolation and characterization of collagens from scale of silver carp (Hypophthalmichthys molitrix) / J.J. Zhang, R. Duan, C. Ye, K. Konno // Journal of Food Biochemistry. - 2010. - Vol. 34. - P. 1343-1354.
133. Kim, Mi-Sun. Fermentative hydrogen production from tofu-processing waste and anaerobic digester sludge using microbial consortium / Mi-Sun Kim, Dong-Yeol Lee // Bioresource Technology. - 2010. - Vol. 101. - Iss. 1. - P. 48-52.
134. Lachance, M.A. The D1/D2 domain of the large-subunit r-DNA of the yeast species Clavispora lusitaniae is unusually polymorphic / M.A. Lachance, H.M. Daniel, W. Meyer // FEMS Yeast Res. - 2003. - Vol. 4. - P. 253-258.
135. Lead, J.R. Silver nanoparticles: Behaviour and effects in the aquatic environment / J.R. Lead // Environ. Int. - 2011. - № 2. - P. 517-531.
136. Liu, J. Controlled Release of Biologically Active Silver from Nanosilver Surfaces / J. Liu // ACS Nano. - 2010. - P. 6903-6913.
137. Mäkinen, O.E. Protein from Oat: Structure, processes, functionality, and nutrition / O.E. Mäkinen, N. Sozer, D. Ercili-Cura, K. Poutanen / Sustainable protein source. - 2017. - P. 105-119.
138. Microbial decolorization of textile-dyecontaining effluents: A review / Ibrahim M. Banat, Poonam Nigam, Datel Singh, Roger Marchant // Bioresource Technology. - 1996. - Vol. 58. - Iss. 3. - P. 217-227.
139. Oat protein concentrate production / O.V. Kriger, E.V. Kashirskikh, O.O. Babich, S.Y. Noskova // Food and Raw Materials. - 2018. - Vol. 6. - № 1. - P. 47-55.
140. Optical properties of Ag and Au nanoparticles dispersed within the pores of monolithic mesoporous silica / W. Cai, H. Hofmeister, O. Rainer, W. Chen // Journal of Nanoparticle Research. - 2001. - Vol. 3. - P. 441-451.
141. Optimization of cultivation parameters Bacillus subtilis / A.I. Linnik, O.O. Babich, A.Yu. Prosekov, P.V. Mitrohin // 3-rd International scientific conference «European Applied Sciences: modern approaches in scientific researches». - Germany : Stuttgart, 2013. - Vol. 2. - P. 35-37.
142. Pedersen, M. B. Comparison of four feed proteases for improvement of nutritive value of poultry feather meal / M.B. Pedersen, S. Yu, P. Plumstead, S. Dalsgaard / Journal of animal science. - 2012. - Vol. 90. - № 4. - P. 350-352.
143. Peshuk, L. Rational use of the collagen / L. Peshuk , O. Halenko, N. Budnyk // Ukrainian Journal of Food Science. - 2014. - Vol. 2. - Iss. 1. - P. 35 - 42.
144. Peshuk, L. Rational use of the collagen / L. Peshuk , O. Halenko, N. Budnyk // Ukrainian Journal of Food Science. - 2014. - Vol. 2. - Iss. 1. - P. 35-42.
145. Prosekov, A.Yu. The proteolytic activity research of the lactic acid microorganisms of different taxonomic groups / A.Yu. Prosekov, O.O. Babich, S.J. Noskova // World Applied Sciences Journal. - 2013. - № 23. - Iss. 10. - P. 1284-1290.
146. Prosekov, A.Yu. The proteolytic activity research of the lactic acid microorganisms of different taxonomic groups / A.Yu. Prosekov, O.O. Babich, S.J. Noskova // World Applied Sciences Journal. - 2013. - № 23. - Iss. 10. - P. 1284-1290.
147. Prosekov, A.Yu. Theory and Practice of Prion Protein Analysis in Food Products / Prosekov A.Yu. // Food and Raw Materials. - 2014. - №. 2. - P. 106-120.
148. Protein from Oat: Structure, processes, functionality, and nutrition / O.E. Makinen, N. Sozer, D. Ercili-Cura, K. Poutanen // Sustainable protein source. -2017. - P. 105-119.
149. Synthesis of AgNps By Bacillus cereus bacteria and their antimicrobial potential / P. Anuradha, S. Seema, A. Naheed, G. Ashok, S. Preety // Biomaterial Nanobiotech. - 2011. - № 2. - P. 155-161.
150. WuIsolation and charact, rization of pepsin soluble collagen from the skin of grass carp / Y. Zhang, W.T. Liu, G.Y. Li, B. Shi, Y.Q. Miao, X.H. Wu // Food Chemistry. - 2007. - Vol. 103. - P. 906-912.
151. WuIsolation and charact, rization of pepsin soluble collagen from the skin of grass carp / Y. Zhang, W.T. Liu, G.Y. Li, B. Shi, Y.Q. Miao, X.H. Wu // Food Chemistry. - 2007. - Vol. 103. - P. 906-912.
ПРИЛОЖЕНИЯ
ОБЩЕСТВО С ОГРАНИЧЕННОЙ ОТВЕТСТВЕННОСТЬЮ
МАЛОЕ ИННОВАЦИОННОЕ ПРЕДПРИЯТИЕ «КЕРА-ТЕХ»
(ООО МИП «КЕРА-ТЕХ»)
ОКП 929100 Группа С 42 ОКС 65.120
>^||||2^УТВЕРЖДАЮ: Ш* Ал Гедёйшьный директор (§ * ОВД «Кера-Тех» 11 й^^^^^^^^ЕА-И. Линник 2018 г.
Кормовой белковой добавки для свиней техническая инструкция
ТИ 9291-005-22928783-2018 (вводятся впервые)
Дата введения: « » 2018 г. Без ограничения срока действия
РАЗРАБОТАНО:
— ООО МИД «Кера-Тех» ^-^^^инник А.И. Дрцент кафедры Дышлюк Л.С.
Аспирант КемГУ бШк-^ Драгунова М.М.
2018 г.
УТВЕРЖДАЮ:
альный директор «Кера-Тех»
А.И. Линник 20 г.
АКТ
ВНЕДРЕНИЯ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЯ
Комиссия в составе: генеральный директор ООО МИП «Кера-Тех» Линник А.И.; ведущий биотехнолог ООО МИП «Кера-Тех» Астахова Л.А.; доцент кафедры «Бионанотехнология», к.б.н. Дышлюк Л.С.; аспирант КемГУ Драгунова М.М.
Место проведения производственной проверки: ООО МИП «Кера-Тех», Кемеровская область, г. Кемерово.
На предприятии ООО МИП «Кера-Тех» были проведены испытания технологии переработки коллагенсодержащего сырья в корма для животных сельскохозяйственного сектора с целью выявления причин возможных отклонений и доработки технологии.
Была произведена опытная партия кормовой добавки по ТУ 9291-00522928783-2018 и проведена проверка эффективности предложенного метода контроля качества продукции. Для осуществления контроля использовали значения физико-химических, органолептических, микробиологических свойств согласно техническому регламенту, которые позволили объективно оценить полученные результаты.
В результате проведения контроля выявлено, что подбор параметров технологического процесса, обеспечивающих качество и выход готового продукта выбраны правильно, согласно всем правилам и нормам.
Генеральный директор ООО МИП «Кера-Тех» ^ А.И. Линник
Ведущий биотехнолог ООО МИП «Кера-Тех» Л.А. Астахова
Доцент кафедры «Бионанотехнология», к.б.н. Л.С. Дышлюк
Аспирант КемГУ М.М. Драгунова
УТВЕРЖДАЮ:
яльный директор лрИП «Кера-Тех»
А. И. Линник 20 г.
АКТ
выработки опытной партии кормовой добавки на основе гидролизата
Составлен комиссией: Председатель:
генеральный директор ООО МИП «Кера-Тех» Линник А.И. Члены комиссии:
ведущий биотехнолог ООО МИП «Кера-Тех» Астахова Л.А. доцент кафедры «Бионанотехнология», к.б.н. Дышлюк Л.С. аспирант КемГУ Драгунова М.М.
Промышленная выработка кормовой добавки на основе ферментативного гидролизата коллаген содержащего сырья была произведена по технологии, разработанной аспирантом Драгуновой М.М, под руководством доцента, к.б.н. Дышлюк Л.С. и ведущего биотехнолога ООО МИП «Кера-Тех» Астаховой Л.А.
Технологический регламент выработки и рецептура кормовой добавки использованы при разработке технической документации, включающей технические условия и технологическую инструкцию.
Выработанная кормовая добавка на основе ферментативного гидролизата коллагенсодержащего сырья обладает высокими пищевыми и биологическими показателями и отвечает всем требованиям стандартов, что позволяет рекомендовать его к внедрению в производство.
коллагенсодержащего сырья
ПОСТАНОВИЛИ:
Председатель:
А.И. Линник
Члены комиссии:
Л.А. Астахова
Л.С. Дышлюк
М.М. Драгунова
Продолжение ПРИЛОЖЕНИЯ Д
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.