Исследование динамики формирования и механизмов регуляции сборки-разборки ядерных и цитоплазматических пор в синцитиальных эмбрионах Drosophila melanogaster тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.25, кандидат биологических наук Губанова, Наталья Владимировна

• Губанова, Наталья Владимировна
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Губанова, Наталья Владимировна

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Ядерная оболочка.

1.1.1. Строение и белковый состав ядерной оболочки и ламины.

1.1.2. Особенности организации ядерной оболочки клеток дрозофилы.

1.2. Ядерные поровые комплексы.

1.2.1. Ультраструктура ядерных поровых комплексов.

1.2.2. Биохимический состав ядерных пор.

1.2.3. Механизмы транспорта молекул через ядерную пору.

1.3. Цитоплазматические поры пористых пластинок. Особенности распределения, структурная динамика и взаимосвязь с ядерными поровыми комплексами.

1.3.1. Особенности распределения пористых пластинок в различных типах клеток и тканей.

1.3.2. Биохимический состав пористых пластинок и цитоплазматических пор.

1.4. Митотическая реорганизация ядерной оболочки и пористых пластинок

1.4.1. Характеристика основных этапов клеточного цикла.

1.4.2. Механизм разборки ядерной оболочки.

1.4.3. Механизм сборки ядерной оболочки.

1.4.4. Особенности сборки-разборки ядерных пор in vitro и in vivo.

1.4.5. Сборка-разборка цитоплазматических пор в условиях in vitro и в митозе in vivo.

1.5 Ранние эмбрионы дрозофилы как удобная модель для сравнительного исследования ультраструктурной динамики ядерной оболочки и пористых пластинок in vivo.

1.5.1. Характеристика раннего эмбрионального развития дрозофилы.

1.5.2.0собенности регуляции клеточного цикла в раннем эмбриогенезе дрозофилы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование динамики формирования и механизмов регуляции сборки-разборки ядерных и цитоплазматических пор в синцитиальных эмбрионах Drosophila melanogaster»

Актуальность проблемы. Между ядром и цитоплазмой эукариотической клетки постоянно происходит обмен информационными молекулами (мРНК) и белками -регуляторами репликации, транскрипции и трансляции. Дефекты в механизмах этого процесса могут вести к нарушению экспрессии генов, что может иметь серьезные последствия, начиная с отклонения в развитии организма и заканчивая злокачественным перерождением тканей. С этой точки зрения исследование функциональных взаимоотношений между ядром и цитоплазмой имеет не только фундаментальное научное значение, но и является актуальным вопросом, имеющим приложение в современной медицине. Основную роль в регуляции обмена между ядром и цитоплазмой играют ядерные поровые комплексы (ЯПК) -специфические каналы в ядерной оболочке (ЯдО), через которые осуществляется активный и пассивный обмен макромолекул. ЯПК являются сложными надмолекулярными структурами, в формировании которых принимает участие около 30 различных белков, называемых нуклеопоринами. Изучение механизмов > формирования ЯПК является одной из актуальных задач в исследовании регуляторных механизмов ядерно-цитоплазматического транспорта.

Одним из подходов в изучении формирования ЯПК является анализ особенностей их реорганизации в ходе митоза. Известно, что в начале митоза ЯПК разбираются на отдельные белковые компоненты, ламина деполимеризуется, а ядерные мембраны фрагментируются. После окончания митоза образуется сплошная двухслойная оболочка, в которой de novo формируются ЯПК. Известно, что в эукариотической клетке переход к митозу и его завершение происходят в результате активации и инактивации митотических киназ, что вызывает структурные изменения в цитоплазме и ядре клетки (Arellano, Moreno, 1997). Однако, то, как эти митотические факторы регулируют процессы сборки-разборки ЯПК, остается до сих пор мало изученными.

Показано, что в цитоплазме ооцитов и митотически активных клеток, таких, как опухолевые клетки и клетки ранних эмбрионов встречаются необычные мембраны, содержащие структуры, сходные с ЯПК и называемые цитоплазматическими порами (ЦП) или пороподобными комплексами. ЯПК и ЦП сходны по морфологии, белковому составу, а также проявляют синхронность в процессе обратимой реорганизации в митозе. Мембраны, содержащий ЦП, обозначают как пористые пластинки (ПП) или окончатые мембраны. Они могут быть представлены одиночными пластинками или, чаще, стопками пластинок, расположенных в цитоплазме клетки. Существует предположение, что ПП являются запасающим компартментом нуклеопоринов для формирования ЯПК в ЯдО ооцитов амфибий. Функция ПП в соматических митотически активных клетках на сегодняшний день остается недостаточно исследованной.

Известно, что малая ГТФ-аза Ran принимает активное участие в ядерно-цитоплазматическом транспорте, а также регулирует процессы формирования митотического веретена и ЯдО (Clarke, Zhang, 2004). Недавние исследования продемонстрировали, что Ran контролирует также сборку ЯПК у дрожжей (Ryan et al., 2003) и ЦП в системе in vitro (Walter et al., 2003), однако механизмы этого процесса изучены не достаточно.

Наиболее удобным объектом для изучения регуляции митотической реорганизации ЯПК и ЦП являются эмбрионы дрозофилы на стадии синцитиальной бластодермы. В них ядра претерпевают 13 быстрых синхронных делений, что позволяет получать образцы, содержащие ядра на разных стадиях клеточного цикла. В цитоплазме эмбриона присутствуют также ПП, которые синхронно собираются и разбираются в ходе митоза. В дополнение к этому, начиная с 9 цикла деления, ядра разделяются на две популяции: быстро делящиеся на периферии эмбриона Бластодермальные ядра, и находящиеся в центре эмбриона и не подверженные делению, полиплоидные желточные ядра. Это предполагает существование различий в митотической реорганизации ядер и расположенной рядом с ними цитоплазмы в центральной и периферической областях эмбриона. Синцитиальные эмбрионы дрозофилы удобны также для манипуляций и наблюдения с помощью конфокальной и электронной микроскопии. На основании этого были сформулированы следующие цель и задачи настоящего исследования. Цель диссертационной работы - изучение регуляции митотической реорганизации ядерных и цитоплазматических пор и анализ их функционального взаимодействия в эмбрионах дрозофилы на стадии синцитиальной бластодермы. В работе решались следующие конкретные задачи:

1. Провести электронно-микроскопический анализ динамики ядерной оболочки и пористых пластинок на разных стадиях клеточного цикла.

2. Выяснить являются ли пористые пластинки запасающим компартментом нуклеопоринов в синцитиальных эмбрионах дрозофилы.

3. Определить, как активность митотических киназ и фосфатаз влияет на сборку-разборку ядерных и цитоплазматических пор.

4. Определить влияние малой ГТФ-азы Ran на процесс сборки ядерных и цитоплазматических пор.

Новизна и научная ценность работы:

С использованием методов электронной микроскопии, морфометрического анализа и микроинъекций впервые показано, что основная часть нуклеопоринов находится в растворенном состоянии в цитоплазме синцития и ПП не являются основным запасающим компартментом для белков ядерных пор. Установлено, что процесс сборки-разборки ЯПК и ЦП регулируется динамическим равновесием между активностью митотической киназы cdkl и действием фосфатаз, чувствительных к окадаевой кислоте. На основании проведенных исследований предложена модель регуляции сборки/разборки ЯПК и ЦП в синцитиальных эмбрионах дрозофилы. Продемонстрировано, что малая ГТФ-аза Ran участвует в формировании ядерной оболочки и ядерных пор и не влияет на формирование цитоплазматических пор. Показано, что синцитиальные эмбрионы дрозофилы являются удобной экспериментальной моделью для изучения процессов регуляции сборки-разборки ядерных и цитоплазматических пор in vivo. Апробация работы

Результаты исследований были представлены на отчетных сессиях Института цитологии и генетики СО РАН в 2002 и 2005 гг., XIX Российской конференции по электронной микроскопии (Москва, 2002), III Международной конференции молодых ученых «Актуальные вопросы современной биологии и биотехнологии» (Казахстан, Алма-Аты, 2003.), Международном симпозиуме по проблемам мейоза (Санкт-Петербург, 2003), Международном симпозиуме «Ядерная оболочка в передаче информации и генной регуляции» (Дарем, Великобритания, 2004), III съезде ВОГИС (Москва, 2004) и Дальневосточной школе-конференции (Владивосток, 2006).

Вклад автора

Автором были зафиксированы образцы эмбрионов дрозофилы и приготовлены препараты для световой и электронной микроскопии, проведен качественный анализ электронно-микроскопических образцов, а также выполнен морфометрический анализ количества ЯПК и ЦП.

Гель электрофорез, Вестерн-блот анализ, субфракционирование, количественная оценка содержания нуклеопоринов в различных фракциях, конфокальная микроскопия и микроинъекции были проведены Е.А.Онищенко (Содерторнский университетский колледж, Стокгольм, Швеция).

По результатам работы опубликованы следующие работы: Губанова Н.В., Онищенко Е.А., Киселева Е.В. Динамика и функция окончатых мембран в ранних эмбрионах Drosophila melanogaster II Тезисы докладов XIX Российской конференции по электронной микроскопии, Черноголовка, РАН. 2002. С. 210

Губанова Н.В., Онищенко Е.А., Киселева Е.В. Динамика окончатых мембран в раннем эмбриогенезе Drosophila melanogaster. Ультраструктурные исследования и морфометрический анализ. // Тезисы докладов Ш Международной научной конференции молодых ученых и студентов «Актуальные вопросы современной биологии и биотехнологии», Алма-Аты, Казахстан. 2003. С. 151 Губанова Н.В., Онищенко Е.А., Киселева Е.В. Электронно-микроскопический анализ динамики окончатых мембран в раннем эмбриогенезе у Drosophila melanogaster. Ультраструктура пороподобных комплексов в процессе митоза. // Тезисы докладов Международного Симпозиума по проблемам мейоза. Санкт-Петербург, Цитология. 2003. Т.45(9). С. 252.

Onischenko Е.А., Gubanova N.V., Kiseleva E.V., Hallberg E. Downregulated assembly of annulate lamellae in syncytial Drosophila embryos // International Symposium: Communication and gene regulation at the nuclear envelope. The University of Durham. 2003. P. 26.

Губанова H.B. Онищенко E.A., Киселева Е.В. Сравнительный анализ структурно-функциональной организации окончатых мембран и ядерной оболочки в раннем эмбриогенезе дрозофилы // Тезисы докладов. III съезд ВОГиС. «Генетика в XXI: современное состояние и перспективы развития», Москва, Россия. 2004. Т. II С. 281.

Onischenko ЕА, Gubanova NV, Kieselbach Т, Kiseleva EV, Hallberg E Annulate lamellae play only a minor role in the storage of excess nucleoporins in drosophila embryos. // Traffic. 2004. V. 5. P. 152-164;

Onischenko E.A., Gubanova N.V., Kiseleva E.V., Hallberg E. Cdkl and Okadaic acid-sensitive phosphatases control assembly of nuclear pore complexes in Drosophila embryos. // Mol. Biol. Cell. 2005. V. 16. P. 5152-5162;

Морозова K.H., Губанова H.B. Киселева E.B. Структурная организация и возможная функциональная роль пористых пластинок, содержащих цитоплазматические поры. // Цитология. 2005. Т. 47(8). С. 667-678; Губанова Н.В., Онищенко Е.А., Киселева Е.В. Малая ГТФ-азы Ran влияет на сборку ядерных пор, но не участвует в сборке цитоплазматических поровых комплексов. // Тезисы докладов. X Международная молодежная Школа-конференция, Владивосток, Россия. 2006. С. 132.

Губанова Н.В., Морозова К.Н., Киселева Е.В. Структурная организация и функция ядерных пор. // Цитология. 2006. Т. 48(11). С. 887-899.

Губанова Н.В. Киселева Е.В, Структурная организация и функция ядерной оболочки // Цитология. 2006. Т. 49(3) (в печати).

Заключение диссертации по теме «Гистология, цитология, клеточная биология», Губанова, Наталья Владимировна

125 Выводы

1. Установлено, что цитоплазматнческне поры в синцитиальных эмбрионах Drosophila melanogaster содержат лишь небольшую часть нуклеопоринов. При этом основная часть белков ядерных пор присутствует в растворенном виде в цитозоле.

2. Обнаружено, что активность митотической киназы cdkl регулирует процесс сборки-разборки ядерных и цитоплазматических пор в синцитиальных эмбрионах Drosophila melanogaster.

3. Установлено, что для сборки ядерных и цитоплазматических пор необходима активность фосфатаз, чувствительных к окадаевой кислоте.

4. Предложена модель регуляции митотической сборки-разборки ядерных и цитоплазматических пор в синцитиальных эмбрионах Drosophila melanogaster, согласно которой этот процесс регулируется динамическим равновесием между активностью cdkl и действием фосфатаз, чувствительных к окадаевой кислоте.

5. Получены данные, свидетельствующие о взаимосвязи между укрупнением пористых пластинок и снижением активности cdkl в синцитиальных эмбрионах Drosophila melanogaster.

6. Продемонстрировано, что малая ГТФ-аза Ran участвует в формировании ядерной оболочки и ядерных пор и не влияет на формирование цитоплазматических пор и пористых пластинок.

4.5. Заключение

Большая часть работ по изучению процессов сборки ЯдО и ЯПК в настоящее время проводится в системе in vitro, с использованием цитоплазматического экстракта из ооцитов Xenopus laevis, хотя отмечаются также эксперименты, использующие экстракт из эмбрионов дрозофилы (Lohka, Masui, 1983; Ulitzur et al., 1997). Однако для более полного понимания этих процессов необходима экспериментальная проверка этих результатов в системе in vivo. Необходимо, чтобы объект был хорошо известен с генетической точки зрения, удобен для наблюдения, прост в содержании и легок для манипуляций. Ранние эмбрионы дрозофилы как нельзя лучше подходят для этой цели. Дрозофила является одним из наиболее изученных биологических объектов. Эмбрионы удобны для изучения, как на электронно-микроскопическом, так и на световом уровне, с использованием флуоресцентной конфокальной микроскопии и антител к нуклеопоринам. Главным достоинством ранних эмбрионов дрозофилы является то, что на стадии синцитиального развития в одной клетке содержится большое количество синхронно-делящихся ядер, которые можно наблюдать и исследовать на разных стадиях митоза. Это позволило в опытах in vivo впервые показать, что сборка ЯПК в бластодермальных ядрах осуществляется через формирование промежуточных структур (Kiseleva et al., 2001).

Используя метод микроинъекций в эмбрионы дрозофилы, мы исследовали влияние различных факторов на процессе деления ядер, наблюдая в одной клетке, как нормальные ядра, так и ядра, подвергшиеся действию инъецированного агента. Этот подход позволил нам оценить влияние ряда регуляторных факторов на процесс формирования ЯПК и ЦП. В данном исследовании мы изучили роль трех митотических факторов, которые влияют на процессы сборки/разборки ЯПК и ЦП - митотической киназы cdkl, циклина В и фосфатаз, чувствительных к окадаевой кислоте, а также проверили как Ran-ГТФ и Ran-ГДФ влияют на этот процесс. Впервые удалось продемонстрировать, что митотическая киназа cdkl и фосфатазы, чувствительные к окадаевой кислоте, играют ключевую роль в регуляции процессов сборки/разборки ЯПК и ЦП в синцитиальных эмбрионах дрозофилы. Дополнительно проведенный сравнительный анализ динамики ЯПК и ЦП выявил различия в регуляции сборки этих структур. Таким образом, мы показали, что использование ранних эмбрионов дрозофилы открывает большие возможности для исследования широкого круга вопросов в области изучения механизмов функционирования ЯдО и ядерно-цитоплазматического транспорта. Предложенная нами модельная система является перспективной и представляет уникальные возможности для выяснения функциональной роли различных факторов в регуляции этих процессов в живой клетке.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Губанова, Наталья Владимировна, 2006 год

1. Альберте Б., Брейд Д., Льюис Дж., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки // М.: «Мир». 1983.

2. Груздев А.Д. Применение стереологических методов в цитологии // Сборник научных трудов, Новосибирск. 1974.

3. Губанова Н.В., Онищенко Е.А., Киселева Е.В. Динамика и функция окончатых мембран в ранних эмбрионах Drosophila melanogaster // Тезисы докладов XIX Российской конференции по электронной микроскопии, Черноголовка, РАН. 2002. С. 210 ;

4. Морозова К.Н., Губанова Н.В., Киселева Е.В. Структурная организация и возможная функциональная роль пористых пластинок, содержащих цитоплазматические поры // Цитология. 2005. Т. 47(8). С. 667-678.

5. Aebi U., Cohn J., Buhle L., Gerace L. The nuclear lamina is a meshwork of intermediate-type filaments // Nature. 1986. V. 323. P. 560-564.

6. Afzelius B.A. The ultrastructure of the nuclear membrane of the sea urchin oocyte as studied with the electron microscope //Exp. Cell Res. 1955. V.8 (1). P. 147-58.

7. Akey C.W. Interactions and structure of the nuclear pore complex revealed by cryo-electron microscopy//J. Cell Biol. 1989. V.109. P. 955-70.

8. Akey C.W., Radermacher M. Architecture of the Xenopus nuclear pore complex revealed by three-dimensional cryo-electron microscopy // J. Cell Biol. 1993. V. 122. P. 1-19.

9. Allen T.D., Cronshaw J.M., Bagley S., Kiseleva E., Goldberg M.W. The nuclear pore complex: mediator of translocation between nucleus and cytoplasm // J. Cell Sci. 2000. V. 113. P. 1651-1659.

10. Arellano M., Moreno S. Regulation of cdk/ceclin cjmplexes during the cell cycle // Int. J. Biochem. Cell Biol. 1997. V. 29. P. 559-573.

11. Ashburner M. Drosophila: a laboratory handbook // New York: Cold Spring Harbor Laboratoty Press. 1989.

12. Ashery-Padan R., Weiss A. M., Feinstein N., Gruenbaum Y. Distinct regions specify the targeting of otefin to the nucleoplasmic side of the nuclear envelope // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 2493-2499

13. Askjaer P., Galy V., Hannak E., Mattaj J.W. Ran GTPase cycle and importins are essential for spindle formation and nuclear envelope assembly in living Caenorhabditis elegans embryos // Mol. Biol. Cell. 2002. V.13. P. 4355-4370.

14. Bastor R., Lin A., Enarson M., Burke B. Targeting and function in mRNA export of nuclear pore complex protein Nupl53 // J. Cell Biol. 1996. V.l34. P. 1141-56.

15. Beaudouin J., Gerlich D., Daigle N., Eils R., Ellenberg J. Nuclear envelope breakdown proceeds by microtubule-induced tearing of the lamina // Cell. 2002. V. 108. P. 83-96.

16. Beckhelling, С., Chang, P., Chevalier, S., Ford, C., and Houliston, E. Pre-M phase-promoting factor associates with annulate lamellae in Xenopus oocytes and egg extracts // Mol. Biol. Cell. 2003. V. 14. P. 1125-1137.

17. Bellamy S.J., Kendall M.D. The ultrastructure of the epithelium of the ductuli efferentes testis in the common starling (Sturnus vulgaris) // J. Anat. 1985. V. 140. P. 189-203.

18. Bialojan, C., and Takai, A. Inhibitory effect of a marine-sponge toxin, okadaic acid, on protein phosphatases. Specificity and kinetics // Biochem. J. 1988. V. 256. P. 283-290.

19. Bischoff F.R., Klebe C., Kretschmer J., Wittinghofer A. Ponstingl H. RanGAPl induces GTPase activity of nuclear ras-related Ran // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V.91.P. 2587-2591.

20. Bischoff F.R., PostingI H. Catalysis of guanine nucleotide exchange on Ran by the mitotic regulator RCC1 //Nature. 1991. V. 354. P. 80-82.

21. Bodoor K., Shaikh S., Enarson P., Chowdhury S., Salina D., Rahaijo W.H., Burke B. Function and assembly of nuclear pore complex proteins // Biochem.Cell Biol. 1999a. V. 77. P. 321-329.

22. Bodoor K., Shaikh S., Salina D., Rahaijo H.W., Bastos R., Lohka M., Burke B. Sequential recruitment of NPC proteins to the nuclear periphery at the end of mitosis // J. Cell Sci. 19996. V. 112. P. 2253-2264.

23. Bossie C.A., Sanders M.M. C-like intermediate filament protein // J. Cell Sci. 1993. V. 104. P. 1263-1272.

24. Bridger J.M., Kill I.R., O'Farrell M., Hutchison C.J. Internal lamin structures within G1 nuclei of human dermal fibroblasts // J. Cell Sci. 1993. V.104. P. 297-306.

25. Cardoso M.C., Leonhardt H., Nadal-Ginard B. Reversal of terminal differentiation and control of DNA replication: cyclin A and Cdk2 specifically localize at subnuclear sites of DNA replication// Cell. 1993. V. 74(6). P. 979-92.

26. Carroll C.W., Altman R., Schieltz D., Yates J.R., Kellogg D. The septins are required for the mitosis-specific activation of the Gin4 kinase // J Cell Biol. 1998. V. 143(3). P. 709-17.

27. Chakraborty J.J., Sinha H.A., Jhunjhunwala J. Annulate lamellae in guinea pig Sertoli cells // Expl. Mol. Path. 1986. V. 44. P. 222-229.

28. Chen L., Lee L., Kudlow B.A., Dos Santos H.G., Sletvold 0., Shafeghati Y., Botha E.G., Garg A., Hanson N.B., Martin G.M. LMNA mutations in atypical Werner's syndrome // Lancet. 2003. V.362. P. 440-445.

29. Chu A., Rassadi R., Stochaj U. Velcro in the nuclear envelope: LBR and LAPs // FEBS Lett. 1998. V. 441(2). P. 165-169.

30. Clarke P.R., Zhang C. Ran GTPase: a master regulator of nuclear structure and function during the eukaryotic cell division cycle // Trends in Cell Biol. 2001. V. 11. P. 366-371.

31. Cordes V., Gajewski A., Stumpp S., Krohne G. Immunocytochemistry of annulate lamellae: potential cell biological markers for studies of cell differentiation and pathology//Differentiation. 1995a. V. 15. P. 307-312.

32. Cordes V.C., Riedenbach S., Franke W. High content of a nuclear pore complex protein in cytoplasmic annulate lamellae of Xenopus oocytes // Europ. J. Cell Biol. 19956. V. 68. P. 240-255.

33. Cordes V., Reidenbach S., Franke W. Cytoplasmic annulate lamellae in cultured cells: composition, distribution, and, mitotic behavior // Cell Tissue Res. 1996. V.19. P. 177-191.

34. Cordes V.C., Rackwitz H., Reidenbach S. Mediators of nuclear protein import target karyophilic proteins to pore complexes of cytoplasmic annulate lamellae // Exp. Cell Res. 1997. V. 237. P. 419-433.

35. Courvalin J.C., Segil N., Blobel G., Worman H J. The lamin В receptor of the inner nuclear membrane undergoes mitosis-specific phosphorylation and is a substrate for p34cdc2-type protein kinase // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 19035-19038.

36. Coward SJ. On the occurrence and significance of annulate lamellae in gastrodermal cells of regenerating planarians // Cell Biol. Int. Rep. 1979. V. 3. P. 101-106.

37. Cronshaw J.M., Krutchinsky A.N., Zhang W., Chait B.T., Matunis M.J. Proteomic analysis of the mammalian nuclear pore complex // J. Cell Biol. 2002. V. 158. P. 915-927.

38. Dabauvalle M.C., Loos K., Merkert H., Scheer U. Spotaneous Assembly of pore complex-containing membranes ("Annulate lamellae") in Xenopus egg extract in absence of chromotin// J. Cell Biol. 1991. V. 112. P. 1073-1082.

39. Dabauvalle M.C., Loos K., Scheer U. Identifacation of a soluble precusor complex essential for nuclear рое assembly in viro // Chromosoma. 1990. V. 100. P. 56-66.

40. Daigle N., Beaudouin J., Hartnell L., Imreh G., Hallberg E., Lippincott-Schwartz J., Ellenberg J. Nuclear pore complexes form immobile networks and have a very low turnover in live mammalian cells // J. Cell Biol. 2001. V. 154. P. 71 -84.

41. D'Angelo M.A., Anderson D.J., Richard E., Hetzer M.W. Nuclear pores form de novo from both sides of the nuclear envelope // Science. 2006. V. 312(5772). P. 440-443.

42. De Souza C. P., Osmani A. H., Hashmi S. В., Osmani S. A. Partial nuclear pore complex disassembly during closed mitosis in Aspergillus nidulans // Curr. Biol. 2004. V. 14. P. 1973-1984.

43. Edgar B.A., Sprenger F., Duronio R.J., Leopold P., O'Farrell P.H. Distinct molecular mechanism regulate cell cycle timing at successive stages of Drosophila embryogenesis // Genes Dev. 1994. V.8(4). P. 440-452.

44. Eriksson M., Brown W.T., Gordon L.B. et al. Recurrent de novo point mutations in lamin A cause Hutchinson-Gilford progeria syndrome // Nature. 2003. V. 423. P. 293-298.

45. Ewald A., Hofbauer S., Dabauvalle M.C., Lourim D. Preassembly of annulate lamellae in egg extracts inhibits nucleat pore complex formation, but not nuclear membrane assembly// Europ. L. Cell Biol. 1997. V. 73. P. 259-269.

46. Ewald A., Kossner U., Scheer U., Dabauvalle M.C. A biochemical and immunologiccal comparison of nuclear and cytoplasmic pore complexes. J. Cell Sci. 1996. V. 109. P. 1813-1824.

47. Ewald A., Zunkler C., Lourim D., Dabauvalle M.C. Microtubule-dependent assembly of nuclear envelope in Xenopus laevis egg extract // Europ. J. Cell Biol. 2001. V. 80. P. 678-691.

48. Favreau C., Worman H.J., Wozniak R.W., Frappier Т., Courvalin J.C. Cell cycle-dependent phoshporylation of nucleoporins and nuclear pore membrane protein gp210 //Biochemistry. 1996. V. 35. P. 8035-8044.

49. Fenger D.D., Carminati J.L., Burney-Sigman D.L. et al. PAN GU: a protein kinase that inhibits S phase and promotes mitosis in early Drosophila development // Development. 2000. V. 127(22). P. 4763-74.

50. Fernandez A., Brautigan D.L., Lamb N.J. Protein phosphatases type 1 in mammalian cell mitosis: chromosomal localization and involvement in mitotic exit //J. Cell. Biol. 1992. V. 116. P. 1421-1430.

51. Fields A.P., Thompson L.J. The regulation of mitotic nuclear envelope breakdown: a role for multiple lamin kinases // Prog. Cell Cycle Res. 1995. V. 1. P. 271-286.

52. Finley D.R., Newmeyer D.D., Price T.M., Forbes D.J. Inhibition of in viro nuclear transport by a lec tin that binds to nuclear pores // J. Cell. Biol. 1987. V. 104. P. 189-200.

53. Fisher DZ, Chaudhary N, Blobel G. cDNA sequencing of nuclear lamins A and С reveals primary and secondary structural homology to intermediate filament proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V. 83(17). P. 6450-6454.

54. Foe V.E., Alberts B.M. Studies of nuclear and cytoplasmic behaviour during the five mitotic cycles that precede gastrulation in Drosophila embryogenesis // J. Cell Sci. 1983. V.61. P. 31-70.

55. Foisner R. Inner nuclear membrane proteins and the nuclear lamina // J. Cell Sci. 2001. V. 114. P. 3791-3792.

56. Franke W.W., Scheer U., Fritsch H. Intranuclear and cytoplasmic annulate lamellae in plant cells // J. Cell Biol. 1972. V. 53. P. 823-827.

57. Franke W.W., Scheer U., Fritsch H. Intranuclear and cytoplasmic annulate lamellae in plant cells // J. Cell Biol. 1972. V.53. P. 823-827.

58. Georgatos S.D., Pyrpasopoulou A., Theodoropoulos P.A. Nuclear envelope breakdown in mammalian cells involves stepwise lamina disassembly and microtubule-drive deformation of the nuclear membrane // J. Cell Sci. 1997. V. 110. P.2129-2140.

59. Gerace L., Blobel G. The nuclear envelope lamina is reversibly depolymerized during mitosis // Cell. 1980. V. 19. P. 277-287.

60. Gerace L., Blum A., Blobel G. Immunocytochemical localization of the major polypeptides of the nuclear pore complex-lamina fraction. Interphase and mitotic distribution // J. Cell Biol. 1978. V. 79. P. 546-566.

61. Girard F., Strausfeld U., Fernandez A., Lamb N.J. Cyclin A is required for the onset of DNA replication in mammalian fibroblasts // Cell. 1991. V. 67(6). P. 1169-1179.

62. Goldberg M., Lu H., Stuurman N., Ashery-Padan R. et al. Interactions among Drosophila nuclear envelope proteins lamin, otefin, and YA // Mol. Cell Biol. 1998. V. 18. P. 4315-4323.

63. Goldberg M.W., Allen T.D. The nuclear pore complex: three-dimensional surface structure revealed by field emission, in-lens scanning electron microscopy, with underlying structure uncovered by proteolysis // J. Cell Sci. 1993. V. 106. P. 261274.

64. Goldberg M.W., Allen T.D. The nuclear pore complex and lamina: three-dimensional structures and interactions determined by field emission in-lens scanning electron microscopy//J. Mol. Biol. 1996. V. 257. P. 848-865.

65. Goldberg M.W., Weise C., Allen T.D., Wilson K. Dimples, pores, star-ring and thin rings on growing nuclear envelopes: vidence for structure intermediates in nuclear pore complex assembly//J. Cell Sci. 1997. V. 110. P. 409-420.

66. Goldman R.D., Gruenbaum Y., Moir R.D. et al. Nuclear lamins: building blocks of nuclear architecture // Genes Dev. 2002. V. 16. P. 533-547.

67. Gruenbaum Y., Goldman R.D., Meyuhas R. et al. The nuclear lamina and its functions in the nucleus // Int. Rev. Cytol. 2003. V. 226. P. 1-62.

68. Gruenbaum, Y., Landesman Y., Drees B. et al. Drosophila nuclear lamin precursor DmO is translated from either of two developmentally regulated mRNA species apparently encoded by a single gene // J. Cell Biol. 1988. V. 106. P. 585-596.

69. Gruss O.J., Carazo-Salas R.E., Schatz C.A. et al. Ran induces spindle assembly by reversing the inhibitory effect of importin alpha on TPX2 activity // Cell. 2001. V. 104. P. 83-93.

70. Harel A., Chan R.C., Lachish-Zalait A. et al. Importin P negatively regulates nuclear membrane fusion and nuclear pore complex assembly // Mol. Biol. Cell. 2003a. V. 14. P. 4387-4396.

71. Harel A., Oijalo A.V., Vincent T. et al. Removal of a single pore subcomplex results in vertebrate nuclei devoid of nuclear pores // Mol. Cell. 20036. V. 11. P. 853-864.

72. Harel A., Zlotkin E., Nainudel-Epszteyn S. et al. Persistence of major nuclear envelope antigens in an envelope-like structure during mitosis in Drosophila melanogaster embryos // J. Cell Sci. 1989. V. 94. P. 463-470.

73. Hatanaka K, Okada M. Retarded nuclear migration in Drosophila embryos with aberrant F-actin reorganization caused by maternal mutations and by cytochalasin treatment // Development. 1991. V. 111(4). P. 909-920.

74. Heald R., McKeon F. Mutations of phosphorylation sites in lamin A that prevent nuclear lamina disassembly in mitosis // Cell. 1990. V. 61. P. 579-589.

75. Hertig A.T. The primary human oocyte: some observations on the fine structure of Balbiani's vitelline body and the origin of the annulate lamellae // Am. J. Anat. 1968. V. 122(1). P. 107-37.

76. Hetzer M., Bilbao-Cortes D., Walther T.C. et al. GTP hydrolysis by Ran is required for nuclear envelope assembly // Mol.Cell. 2000. V. 5. P. 1013-1024.

77. Hinkle В., Slepchenko В., Rolls M.M. et al. Chromosomal association of Ran during meiotic and mitotic divisions // J. Cell Sci. 2002. V. 115(23). P. 4685-93.

78. Hinshaw J.E., Carragher B.O., Milligan R.A. Architecture and design of nuclear pore complex//Cell. 1992. V. 69. P. 1133-1141.

79. Hirano T. Condensins: organizing and segregating the genome // Curr. Biol. 2005. V. 15. P. 265-275.

80. Hoeger Т.Н., Krohne G., Franke W.W. Amino acid sequence and molecular characterization of murine lamin В as deduced from cDNA clone // Eur. J. Cell Biol. 1988. V. 47. P. 283-290.

81. Hoeger Т.Н., Zatloukal K., Waizenegger I., Krohne G. Characterization of a second highly conserved B-type lamin present in cells previously throught to contain only a single B-type lamin // Chromosoma. 1990. V. 99. P. 379-390.

82. Holmer L., Worman H.J. Inner nuclear membrane proteins: functions and targeting // J. Cell Biol. 2001. V. 146. P. 29-44.

83. Imreh G., Hallberg E. An integral membrane protein from the nuclear pore complexe is also present in annulate lamellae: Implication for annulate lamellae formation // Exp. Cell Res. 2000. V. 259. P. 180-190.

84. Izumi M., Vaughan O.A., Hutchison C.J., Gilbert D.M. Head and/or CaaX domain deletions of lamin proteins disrupt preformed lamin A and С but not lamin В structure in mammalian cells // Mol Biol Cell. 2000. V. 11. P. 4323-4337.

85. Jacobs H.W., Knoblich J.A., Lehner C.F. Drosophila Cyclin B3 is required for female fertility and is dispensable for mitosis like Cyclin В // Genes Dev. 1998. V. 12(23). P. 3741-3751.

86. Jenkins H., Whitfield W.G., Goldberg M.W. et al. Evidence for the direct involvement of lamins in the assembly of a replication competent nucleus // Acta. Biochem. Pol. 1995. V. 42. P. 133-143.

87. Jesionek-Kupnicka D., Zakrzewski K., Polis L., Liberski P.P. The ultrastructural study of primary intracranial germ tumors // Folia Neuropathol. 1999. V. 37. P. 171174.

88. Karr T.L., Alberts B.M. Organization of the cytoskeleton in early Drosophila embryos // J. Cell Biol. 1986. V.102(4). P. 1494-1509.

89. Kessel R.G. Electron microscope studies on the origin of annulate lamellae in oocytes of Necturus // J. Cell Biol. 1963. V. 19. P. 391-413.

90. Kessel R.G. The annulate lamellae from obscurity to sportlight // Electron. Microsc. Rev. 1989. V. 2. P. 257-348.

91. Kessel R.G. Annulate lamellae: last frontier in cellular organelles // Rev. Cytol. 1992. V. 133. P. 43-122.

92. Kessel R.G., Beams H.W. Intranucleolar membranes and nuclear-cytoplasmic exchange in young crayfish oocytes // J. Cell Biol. 1968. V. 39(3). P. 735-741.

93. King R., Peters J.M., Tugendreich S. et al. A 20S complex containing CDC27 and CDC 16 catalyzes the mitosis-specific conjugation of ubiquitin to cyclin В // Cell. 1995. V.81.P. 279-288.

94. Kiseleva E., Allen T.D., Rutherford S. et al. Yeast nuclear pore complexes have a cytoplasmic ring and internal filaments // J. Struct. Biol. 2004. V. 145. P. 272-288.

95. Kiseleva E., Goldberg M.W., Allen T.D., Akey C.W. Active nuclear pore complexes in Chironomus: visualization of transporter configurations related to mRNA export // J. Cell Sci. 1998. V. 111. P. 223-236.

96. Kiseleva E., Goldberg M.W., Daneholt В., Allen T.D. RNP export is mediated by structural reorganization of the nuclear pore basket // J. Mol. Biol. 1996. V. 260. P. 304-311.

97. Kiseleva E., Rutherford S., Cotter L.M. et al. Steps of nuclear pore assembly and reassembly during mitosis in early Drosophila embryo // J. Cell Sci. 2001. V. 114. P. 3607-3618.

98. Kiseleva E., Goldberg M.W., Cronshaw J., Allen T.D. The nuclear pore complex: structure, function and dynamics // Crit. Rev. In Eucar. Gene Exp. 2000. V. 10. P. 101-112.

99. Kolonin M.G., Finley R.L. A role for Cyclin J in the rapid nuclear division cycles of early Drosophila embryogenesis // Dev. Bio. 2000. V. 227. P. 661-672.

100. Lee L.A., Elfring L.K., Bosco G., Orr-Weaver T.L. A genetic screen for suppressors and enhancers of drosophila PAN GU cell cycle kinase identifies cyclin В as a targeting // Genetics. 2001. V. 158. P. 1535-1556.

101. Lin H., Wolfner M.F. The Drosophila maternal-effect gene fs(l)Ya encodes a cell cycle-dependent nuclear envelope component required for embryonic mitosis // Cell. 1991. V. 64. P. 49-62.

102. Lippincott-Schwartz J. Ripping up the nuclear envelope // Nature. 2002. V. 416. P. 31-32.

103. Liu J., Lin H., Lopez J.M., Wolfner M.F. Formation of the male pronuclear lamina in Drosophila // Dev. Biol. 1997. V. 184. P. 187-196.

104. Liu J., Song K., Wolfner M.F. Mutational analyses of fs(l)Ya, an essential, developmentally regulated, nuclear envelope protein in Drosophila // Genetics. 1995. V. 141. P. 1473-1481.

105. Lohka M.J. Analysis of nuclear envelope assembly using extracts of Xenopus eggs // Methods Cell Biol. 1998. V. 53. P. 367-395.

106. Lohka M.J., Masui Y. Formation in vitro of sperm pronuclei and mitotic chromosomes induced by amphibian ooplasmic components // Science. 1983. V. 220. P. 719-721.

107. Lopez J.M., Wolfner M.F. The developmentally regulated Drosophila embryonic nuclear lamina protein "Young Arrest" (fs(l)Ya) is capable of associating with chromatin // J. Cell Sci. 1997. V. 110. P. 643 -651.

108. Lowe, M., Gonatas, N. K., Warren, G. The mitotic phosphorylation cycle of the cis-Golgi matrix protein GM130 // J. Cell. Biol. 2000. V. 149. P. 341-356.

109. Lu K.P., Hunter T. Evidence for a NIMA-like mitotic pathway in vertebrate cells // Cell. 1995. V. 81. P. 413-424.

110. Lund E., Dahlberg J.E. Proofreading and aminoacylation of tRNAs before export from the nucleus // Science. 1998. V. 282. P. 2082-2085.

111. Lusk C.P., Makhnevych Т., Marelli M. et al. Karyopherins in nuclear pore biogenesis: a role for Kapl21p in the assembly of Nup53p into nuclear pore complexes // J. Cell Biol. 2002. V. 159. P. 267-278.

112. Macara I.G. Transport into and out of the nucleus // Micr. Biol. Mol. Biol. Rew. 2001. V. 65. P. 570-594.

113. Mani S.S., Rajagopal R., Garfinkel A.B., et al. A hydrophilic lamin-binding domain from the Drosophila YA protein can target proteins to the nuclear envelope // J. Cell Sci. 2003. V. 116. P. 2067-2072.

114. Marshall I.C.B., Wilson K.L. Nuclear envelope assembly after mitosis // Trends Cell Biol. 1997. V. 7. P. 69-74.

115. Martins S., Eikvar S., Furukawa K., Collas P. 2003. HA95 and LAP2 beta mediate a novel chromatin-nuclear envelope interaction implicated in initiation of DNA replication J. Cell Biol. 160 : 177-188.

116. Matsuoka Y., Takagi M., Ban T. et al. Identification and characterization of nuclear pore subcomplexes in mitotic extract of human somatic cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V. 254. P. 417-423.

117. Maul G.G. The nuclear and cytoplasmic pore complex: structure, dynamics, distribution and evolution // Int. Rev. Cytol. Suppl. 1977. V. 6. P. 175-186.

118. Meller V.H., McConnell M., Fisher P.A. An RNase-sensitive particle containing Drosophila melanogaster DNA topoisomerase II // J. Cell Biol. 1994. V. 126(6). P. 1331-1340.

119. Miller B.R., Forbes D.J. Purification of the vertebrate nuclear pore complex by biochemical criteria // Traffic. 2000. V. 1. P. 941-951.

120. Miller B.R., Powers M., Park M. et al. Identification of a new vertebrate nucleoporin, Nupl88, with the use of a novel organelle trap assay // Mol. Biol. Cell. 2000. V. 11. P. 3381-3396.

121. Minshull J., Pines J., Golsteyn R. et al. The role of cyclin synthesis, modification and destruction in the control of cell division // J. Cell Sci. Suppl. 1989. V. 12. P. 77-97.

122. Mlake-Lye R., Kurschner M.W. Induction of early mitotic events in a cell-free system // Cell. 1985. V. 4. P. 165-175.

123. Moir R.D., Spann T.P., Goldman R.D. The dynamic properties and possible functions of nuclear lamins // Int. Rev. Cytol. 1995. V. 162. P. 141-182.

124. Moir R.D., Spann T.P., Herrmann H., Goldman R.D. Disruption of nuclear lamin organization blocks the elongation phase of DNA replication // J. Cell Biol. 2000. V. 149. P. 1179-1192.

125. Monne L. Invetigations into the structure of the cytoplasm // Ark. f. Zool. 1945. V. 36. P. 1-27.

126. Moroianu J., Blobel G., Radu A. Previously identified protein of uncertain function is karyopherin a together with karyopherin p docks import substrate at nuclear pore complexes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 2008-2011.

127. Murray A., Hunt T. The cell cycle an introduction // New York, Oxford. Oxford University Press. 1993. P. 251.

128. Nachury M.V., Maresca T.J., Salmon W.C. et al. Importin beta is a mitotic target of the small GTPase Ran in spindle assembly // Cell. 2001. V. 104. P. 95-106.

129. Nakayama I., Moriuchi A., Taira Y. et al. Fine structural study of annulate lamellae complexes in human tumors // Acta Path. Jap. 1977. V. 27. P. 25-30.

130. Nakielny S., Shaih S., Burke В., Dreyfuss G. Nupl53 is an M9-containing mobile nucleoporin with a novel Ran-binding domain // EMBO J. 1999. V. 18. P. 19821995.

131. Ohba Т., Nakamura M., Nishitani H., Nishimoto T: Self-organization of microtubule asters Induced in Xenopus egg extracts by GTP-bound Ran // Science. 1999. V. 284. P.1356-1358.

132. Ohtsubo M., Roberts J.M. Cyclin-dependent regulation of G1 in mammalian fibroblasts // Science. 1993. V. 259(5103). P. 1908-1912.

133. Onischenko E.A., Gubanova N.V., Kieselbach Т., Kiseleva E.V., Hallberg E. Annulate lamellae play only a minor role in the storage of excess nucleoporins in Drosophila embryos // Traffic. 2004. V. 5. P. 152-164.

134. Onischenko E.A., Gubanova N.V., Kiseleva E.V., Hallberg E. Cdkl and okadaic acid-sensitive phosphatases control assembly of nuclear pore complexes in Drosophila embryos // Mol. Biol. Cell. 2005. V. 16. P. 5152-5162.

135. Osada H. Development and application of bioprobes for mammalian cell cycle analyses // Curr. Med. Chem. 2003. V. 10. P. 727-732.

136. Ostlund C., Ellenberg J., Hallberg E. et al. Intracellular trafficking of emerin, the Emery-Dreifiiss muscular dystrophy protein // J. Cell Sci. 1999. V. 112 (11). P. 1709-1719.

137. Padan R., Nainudel-Epszteyn S., Goitein R. et al. Isolation and characterization of the Drosophila nuclear envelope otefin Cdna // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 7808-7813.

138. Pagano M., Pepperkok P., Verde F. et al. Cyclin A is required at two points in the human cell cycle // EMBO. 1992. V. 11. P.961-971.

139. Palade G.E. Studies on the endoplasmic reticulum. II. Simple dispositions in cells in situ // J. Biophys. Biochem. Cytol. 1955. V.l(6). P. 567-582.

140. Panigua R., Nistal M., Bravo M. The formation of annulate lamellae in human Sertoli cells. Arch. Androl. 1984. V. 13. P. 9-14.

141. Pante N., Kann M. Nuclear pore complex is able to transport macromolecules with diameters of about 39 nm // Mol. Biol. Cell. 2002. V. 13. P. 425-34.

142. Peel M., Lucas I., Duckett J., Greenwood A. Studies of sporogenesis in the Rhodophyta // Z. Zellforsch. microsk. Anat. 1973. V. 147. P. 59-74.

143. Pereda J., Cheviakoff S., Croxatto H.B. Ultrastructure of a 4-cell human embryo developed in vivo // Hum. Reprod. 1989. V. 4. P. 680-688.

144. Powers M.A., Forbes D.J., Dahlberg J.E., Lund E. The vertebrate GLFG nucleoporin, Nup98, is essential component of multiple RNA export pathway // J. Cell Biol. 1997. V. 136. P. 241-250.

145. Rabut G., Ellenberg J. Automatic real-time three-dimensional cell tracking by fluorescence microscopy//J. Microsc. 2004. V. 216. P. 131-137.

146. Raff JW, Glover DM. Nuclear and cytoplasmic mitotic cycles continue in Drosophila embryos in which DNA synthesis is inhibited with aphidicolin // J. Cell Biol. 1988. V. 107(1). P. 2009-19.

147. Ramos I., Winik B.C., Cisint S. et al. Ultrastructural changes during nuclear maturation in Bufo arenarum oocytes // Zygote. 1999. V. 7. P. 261-269.

148. Rawe V.Y., Olmedo S.B., Nodar F.N. et al. Abnormal assembly of annulate lamellae and nuclear pore complexes coincides with fertilization arrest at thepronuclear stage of human zygotic development // Hum. Reprod. 2003. V. 18 P. 576-582.

149. Resnitzky D, Reed SI. Different roles for cyclins D1 and E in regulation of the Gl-to-S transition // Mol. Cell Biol. 1995. V.15(7). P. 3463-9

150. Riemer D., Stuurman N., Berrios M., Hunter C., Fisher P.A., Weber K. Expression of Drosophila lamin С is developmentally regulated: analogies with vertebrate A-type lamins // J. Cell Sci. 1995. V. 108. P. 3189-3198.

151. Ris H. High resolution field-emission scanning electron microscopy of nuclear pore complex // Scanning. 1997. V. 19. P. 368-375.

152. Robbins E, Gonaras N.K. The ultrastructure of a mammalian cell during the mitotic cycle // J. Cell Biol. 1964. V. 21. P. 429-463.

153. Romeo R., Castorina S., Marcello M.F. Morpho-functional considerations on the annulate lamellae of the human oocytes // Bull. Soc. Ital. Biol. Sper. 1992. V. 68. P. 513-520.

154. Ryan K.J. Wente S.R. The nuclear pore complex: a protein machine bridging the nucleus and cytoplasm // Curr. Opin. Cell Biol. 2000. V. 12. P. 361-371.

155. Ryan K.J., McCaffery J.M., Wente S.R: The Ran GTPase cycle is required for yeast nuclear pore complex assembly // J. Cell Biol. 2003. V. 160. P.1041-1053.

156. Rzepecki R., Bogachev S., Kokoza E. et al. In vivo association of lamins with nucleic acids in Drosophila melanogaster// J. Cell Sci. 1998. V. 111. P. 121-129.

157. Sauer K., Knoblich J. A., Richardson H., Lehner C. F. Distinct modes of cyclin E/cdc2c kinase regulation and S-phase control in mitotic and endoreduplication cycles of Drosophila embryogenesis // Genes Dev. 1995. V. 9. P. 1327-1339.

158. Sazer S, Dasso M: The ran decathlon: multiple roles of Ran // J. Cell Sci. 2000. V. 113. P. 1111-1118.

159. Sen S. Nuclear membrane and cytoplasmic lamellae at meiotic prophase of Lilium microsporocytes // Cytologya. 1970. V. 35. P. 368-377.

160. Shamanski F.L., Orr-Weaver T.L. The Drosophila plutonium and pan gu genes regulate entry into S phase at fertilization // Cell. 1991. V.66(6). P. 1289-300

161. Sheridan W., Barrnett R. Cytochemical studies on chromosome ultrastructure // J. Ultrastruct. Res. 1969.27 :216-229.

162. Sherr С.J., Roberts J.M. Inhibitors of mammalian G1 cyclin-dependent kinases // Genes Dev. 1995. V.9(10). P. 1149-63.

163. Sigrist S, Ried G, Lehner CF. Dmcdc2 kinase is required for both meiotic divisions during Drosophila spermatogenesis and is activated by the Twine/cdc25 phosphatase // Mech. Dev. 1995. V. 53(2). P. 247-60.

164. Smith D. E., Gruenbaum Y., Berrios M., Fisher P.A. Biosynthesis and interconversion of Drosophila nuclear lamin isoforms during normal growth and in response to heat shock// J. Cell Biol. 1987. V. 105. P. 771-790.

165. Smith D.E., Fisher P.A. Interconversion of Drosophila nuclear lamin isoforms during oogenesis, early embryogenesis, and upon entry of cultured cells into mitosis // J. Cell Biol. 1989. V. 108. P. 255-265.

166. Smith T.F., Gaitatzes C., Saxena K., Neer E.J. The WD repeat: a common architecture for diverse functions // Trends Biochem. Sci. 1999. V. 24. P. 181-185.

167. Smythe C., Jenkins H.E., Hutchison C.J. Incorporation of the nuclear pore basket protein Nupl53 into nuclear pore structures is dependent upon lamina assembly: evidence from cell-free extracts of Xenopus eggs // EMBO J. 2000. V. 19. P. 39183931.

168. Spindler M, Hemleben C. Formation and possible function of annulate lamellae in a planktic foraminifer// J. Ultrastruct Res. 1982. V. 81(3). P. 341-50.

169. Stafstrom J.P., Staehelin L.A. Are annulate lamellae in the Drosophila embryo the result of overproduction of nuclear pore components? // J. Cell Biol. 1984a. V. 98. P. 699-708.

170. Stafstrom J. P., Staehelin L. A. Dynamics of the nuclear envelope and of nuclear pore complexes during mitosis in the Drosophila embryo // Eur J. Cell. Biol. 19846. V. 34. P. 179-189.

171. Steen R. L., Martins S. В., Tasken K., Collas P. Recruitment of protein phosphatase 1 to the nuclear envelope by A-kinase anchoring protein AKAP149 is a prerequisite for nuclear lamina assembly//J. Cell. Biol. 2000. V. 150. P. 1251-1262.

172. Steinkamp M.P., Hoefert L.L. Annulate lamellae in phloem cells of virus-infected Sonchus plants // J. Cell Biol. 1977.V. 74. P. 111-118.

173. Stuurman N., Heins S., Aebi U. Nuclear lamins: their structure, assembly, and interactions //J. Struct. Biol. 1998. V. 122. P. 42-66.

174. Su T.T., Sprenger F, DiGregorio P. et al. Exit from mitosis in Drosophila syncytial embryos requires proteolysis and cyclin degradation, and is associated with localized dephosphorylation// Genes Develop. 1998. V. 12. P. 1495-1503.

175. Sullivan Т., Escalante-Alcalde D., Bhatt H. et al. Loss of A-type lamin expression compromises nuclear envelope integrity leading to muscular dystrophy // J. Cell Biol. 1999. V. 147. P. 913-920.

176. Swift H. The fine structure of annulate lamellae // J. Biophys. Biochem. Cytol. 1956. V. 2. P. 415-418.

177. Takai, A., Bialojan, C., Troschka, M., Ruegg, J. C. Smooth muscle myosin phosphatase inhibition and force enhancement by black sponge toxin // FEBS Lett. 1987. V. 217. P. 81-84.

178. Teixeira M.T., Fabre E., Dujon B. Self-catalyzed cleavage of the yeast nucleoporin Nupl45 precursor//J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 32439-32444.

179. Terasaki M., Campagnola P., Rolls M.M. et al. A new model for nuclear envelope breakdown // Mol. Biol. Cell. 2001. V. 12. P. 503-510

180. Thompson L. J., Bollen M., Fields A. P. Identification of protein phosphatase 1 as a mitotic lamin phosphatases // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 29693-29697.

181. Tugendreich S., Tomkiel J., Earnshaw W., Whieter P. CDC27H colocalizes with CDC16Hs to the centrosome abd mitotic spindele and is essential for for the metaphase to anaphase transition II Cell. 1995. V. 81. P. 261-268.

182. Ulitzur N, Harel A, Goldberg M, Feinstein N, Gruenbaum Y. Nuclear membrane vesicle targeting to chromatin in a Drosophila embryo cell-free system // Mol. Biol Cell. 1997. V.8(8) P. 1439-48.

183. Ullman K., Powers M., Forbes D. The nucleoporin Nupl53 plays a critical role in multiple types of nuclear export // Mol. Biol. Cell. 1999. V. 10. P. 649-664.

184. Walther T.C., Alves A., Pickersgill H. et al. The conserved Nupl07-160 complex is critical for nuclear pore complex assembly // Cell. 2003a. V. 113. P. 195-206.

185. Walther T.C., Askjaer P., Gentzel M. et al. RanGTP mediates nuclear pore complex assembly // Nature. 20036. V. 424. P. 689-694.

186. Walther T.C., Fornerod M., Pickersgill H. et al. The nucleoporin Nupl53 is required for nuclear pore basket formation, nuclear pore complex anchoring and import of a subset of nuclear proteins // EMBO J. 2001. V. 20. P. 5703-5714.

187. Whitfield WG, Gonzalez C, Maldonado-Codina G, Glover DM. The A- and B-type cyclins of Drosophila are accumulated and destroyed in temporally distinct events that define separable phases of the G2-M transition // EMBO J. 1990. V. 9. P. 256372.

188. Wiese C., Wilde A., Moore M.S., Adam S.A. et al. Role of importin-beta in coupling Ran to downstream targets in microtubule assembly // Science. 2001. V. 291. P. 653-656.

189. Wiese C., Goldberg M.W., Allen T.D., Wilson K.L. Nuclear envelope assembly in Xenopus extracts visualized by scanning EM reveals a transport-dependent "envelope smoothing" event // J. Cell Sci. 1997. V. 110. P. 1489-1502.

190. Worman H.J., Yuan J., Blobel G., Georgatos S.D. A lamin В receptor in the nuclear envelope // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 8531-8534.

191. Wu W., Lin F., Worman H.J. Intracellular trafficking of MAN1, an integral protein of the nuclear envelope inner membrane // J. Cell Sci. 2002. V. 115. P. 1361-1372.

192. Yang L., Guan Т., Gerace L. Integral membrane proteins of the nuclear envelope are dispersed throughout the endoplasmic reticulum during mitosis. J. Cell Biol. 1997. V. 137. P. 1199-1210.

193. Yang Q., Rout M.P., Akey C.W. Three-dimensional architecture of the isolated yeast nuclear pore complex: functional and evolutionary implications // Mol. Cell.1998. V. l.P. 223-34.

194. Young R.G., Kothary R. Spectrin repeat proteins in the nucleus // Bio. Essays. 2005. V. 27. P. 144-152.

195. Yu J.,Wolfner M.F. The Drosophila nuclear lamina protein YA binds to DNA and histone H2B with four domains // Mol. Biol. Cell. 2002. V. 13. P. 558 -569.

196. Zalokar M, Erk I. Division and migration of nuclei during early embryogenesis of Drosophila melanogaster // J. Microscopie Biol. Cell. 1976. V. 25. P. 97-106.

197. Zalokar M, Erk I. Phase-partition fixation and staining of Drosophila eggs // Stain Technol. 1977. V. 52(2). P. 89-95.

198. Zatsepina O.V., Polyakov V.Y., Chentsov Y.S. Some structural aspects of the fate of the nuclear envelope during mitosis // Eur. J. Cell Biol. 1977. V. 16. P. 130-144.

199. Zhang Q., Ragnauth C., Greener M.J. et al. The nesprins are giant actin-binding proteins, orthologous to Drosophila melanogaster muscle protein MSP-300 // Genomics. 2002. V. 80. P. 473-481.

200. Zhao K., Harel A., Stuurman N., et al. Binding of matrix attachment regions to nuclear lamin is mediated by the rod domain and depends on the lamin polymerization state // FEBS Lett. 1996. V. 380. P. 161-164.

201. Zindy F., Lamas E., Chenivesse X. et al. Cyclin A is required in S phase in normal epithelial cells // Biochem. Biophys Res. Commun. 1992. V. 182(3). P. 1144-1154.