Идентификация белков, взаимодействующих с пероксиредоксином 6 тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Буданова, Евгения Николаевна

• Буданова, Евгения Николаевна
• кандидат биологических наук
• 2007

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Буданова, Евгения Николаевна

1. Введение.

2. Обзор литературы.

2.1. Белок-белковые взаимодействия.

Силы, участвующие в белок-белковом взаимодействии.

Методы изучения белок-белковых взаимодействий.

Аффинная хроматография.

Аффинный блоттинг.

Иммунопреципитация.

Кросс-сшивка.

Методы на основе использования клонотек.

Фаговый дисплей.

Двухгибридная система.

2.2. Пероксиредоксины.

Открытие семейства пероксиредоксинов.

Каталитический цикл пероксиредоксинов.

Олигомеризация и бифункциональность пероксиредоксинов.

1-Cys пероксиредоксины.

Установленные белок-белковые взаимодействия пероксиредоксинов.

3. Материалы и методы.

Электрофорез белков.

Двухмерный электрофорез.

Иммуноб л оттинг.

Электрофорез ДНК.

Получение рекомбинантных Ргхб человека и крысы.

Аффинная хроматография рекомбинантных Ргхб человека и крысы.

Получение сыворотки к рекомбинантному Ргхб крысы.

Твердофазный иммуноферментный анализ.

Метод аффинной хроматографии (Pull-down assay) с использованием коммерческого набора Pierce.

Метод аффинной хроматографии (Pull-down assay) на BrCN-активированной сефарозе.

Метод аффинного блоттинга (Far-western blot).

Метод кросс-сшивки и переноса метки.

Двухгибридная система.

Конструирование плазмиды pHybLex/Zeo/p28h (Bait).

Трансформация дрожжей.

Тестирование плазмид.

Клонотека к ДНК.

Трансформация линии L40 pHybLex/Zeo/p28h (bait) клонотекой кДНК.

Определение Р-галактозидазной активности.

4. Результаты исследования.

Поиск белковых партнеров Ргхб человека с помощью скрининга двухгибридной клонотеки Hybrid Hunter.

Биохимическая идентификация белков, взаимодействующих с Ргхб.

Получение рекомбинантных Ргхб человека и крысы.

Детекция белок-белковых взаимодействий аффинной хроматографией.

Исследование белок-белковых взаимодействий методом кросс-сшивки и переноса метки.

Метод аффинного блотинга (Far-Western блоттинга).

Проверка способности Ргхб образовывать межмолекулярные дисульфидные связи.

Исследование способности молекул Ргхб образовывать олигомерные комплексы.

5. Обсуждение результатов.

6. Выводы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Идентификация белков, взаимодействующих с пероксиредоксином 6»

Пероксиредоксины (Ргх) - это недавно открытое семейство неселеновых пероксидаз с широким спектром биологических функций. Во-первых, пероксиредоксины, нейтрализуя пероксид водорода, органические пероксиды и пероксинитрит, участвуют в защите клеточных компонентов от окислительного стресса, как экзогенного, так и эндогенного [Rhee S.G. et al., 2005; Bryk R. et al., 2000]. Во-вторых, пероксиредоксины вовлечены в процессы внутриклеточной сигнализации, опосредованные участием перекиси водорода [Rhee S.G. et al., 2005; Wood Z.A. et al., 2003]. И, наконец, открытие у некоторых представителей семейства пероксиредоксинов шаперонной активности дает основание полагать, что они предотвращают сопутствующие окислительному стрессу неправильный фолдинг и агрегирование клеточных белков [Chuang М.Н. et al., 2006; Moon J.C. et al., 2005]. По особенностям протекания каталитического цикла Prxs делятся на две основных группы: 1-Cys и 2-Cys пероксиредоксины. Более 10 лет назад в лаборатории механизмов рецепции из обонятельного эпителия крысы был выделен белок, обладающий антиоксидантными свойствами, и установлена его принадлежность к 1-Cys пероксиредоксинам, по современной номенклатуре это пероксиредоксин 6. При открытии любого нового белка обычно исследования ведутся по трем основным направлениям. Во-первых, определяется первичная структура белка. Во-вторых, исследуется его локализация в клетках и тканях. И, наконец, для функциональной характеристики белка очень важно установить его белок-белковые взаимодействия, и в том числе способность к самоассоциации, т.е. его четвертичную структуру. Во многих случаях формирование олигомеров в четвертичной структуре белка обуславливается его биологической функцией, а взаимодействие субъединиц обеспечивает дополнительный механизм ее регуляции [Овчинников Ю.А., 1987]. По первым двум направлениям в лаборатории механизмов рецепции были проведены фундаментальные исследования пероксиредоксина 6. Кроме того, был установлен уникальный терапевтический потенциал этого белка при коррекции патологических состояний, связанных с окислительным стрессом. Данная работа является продолжением работ лаборатории и посвящена исследованиям белок-белковых взаимодействий пероксиредоксина 6 с применением целого ряда биохимических и иммунохимических методов, а также генетического метода дрожжевой двухгибридной системы, которая позволяет идентифицировать белок-белковые взаимодействия in vivo, в том числе низкоаффинные и короткоживущие.

Целью работы было идентифицировать белки, способные взаимодействовать с 1-Cys пероксиредоксином 6.

Задачи:

1. С помощью генетического метода двухгибридной дрожжевой системы изучить бинарные белок-белковые взаимодействия пероксиредоксина 6;

2. Изучить белок-белковые взаимодействия пероксиредоксина 6 с помощью биохимических методов;

3. Проверить гипотезу, что молекулы пероксиредоксина 6 способны формировать олигомеры.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Буданова, Евгения Николаевна

6. Выводы.

1. Было установлено, что Ргхб способен к образованию многочисленных белок-белковых взаимодействий.

2. С помощью биохимических методов были выявлены возможные партнеры Ргхб среди водорастворимых белков обонятельного эпителия крысы. Ими оказались белки: Hsp70, Hsp90, Prxl, Р-актин, GAPDH, глутаминсинтетаза.

3. Методом двухгибридной системы было установлено, что потенциальными партнерами по взаимодействию с Ргхб являются калпаин, Secl4 белок RhoGAP и Hsp90.

4. Впервые было показано, что молекулы Ргхб способны к самоассоциации за счет образования межмолекулярных дисульфидных связей.

5. Результаты указывают на то, что молекулы 1-Cys пероксиредоксинов способны к олигомеризации.

6. В обонятельном эпителии крысы была обнаружена укороченная форма Ргхб с приблизительной молекулярной массой 14 кДа, существование которой свидетельствует о способности Ргхб специфически подвергаться ограниченному протеолизу.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Буданова, Евгения Николаевна, 2007 год

1. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение. 1987. 815 с.

2. Archakov A.I., Ivanov Yu.D. The optical biosensor study of the protein-protein interactions with cytochrome P450s. 1999. Biophysics of electron transfer and molecular bioelectronics. Pleum Publication Corporation: USA. P. 173-194.

3. Bankaitis V.A., Malehorn D.E., Emr S.D., Greene R. The Saccharomyces cerevisiae SEC 14 gene encodes a cytosolic factor that is required for transport of secretory proteins from the yeast Golgi complex // J. Cell. Biol. 1989. V. 108. P. 1271-12811.

4. Biteau В., Labarre J., Toledano M.B. ATP-dependent reduction of cysteine-sulphinic acid by Saccharomyces cerevisiae sulfiredoxin // Nature. 2003. V. 425. P. 980-984

5. Blackwood E.M., Eisenmann R.N. Max: a helix-loop-helix zipper protein that forms a sequence-specific DNA-binding complex with Мус // Science. 1991. V. 251. P. 1211-1217.

6. Breeden, L., and Nasmyth, K. Regulation of the Yeast HO Gene // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1985. V. 50. P. 643-650.

7. Brent R., Ptashne M. A bacterial repressor protein or a yeast transcriptional terminator can block upstream activation of a yeast gene // Nature. 1984. V. 314. P. 612-615.

8. Brent R., Ptashne M. A eukaryotic transcriptional activator bearing the DNA specificity of a prokaryotic repressor // Cell. 1985. V.43. P. 729-736.

9. Bryk, R., Griffin P., Nathan C. Peroxynitrite reductase activity of bacterial peroxiredoxins // Nature. 2000. V. 407. P. 211-215.

10. Budanov A.V., Sablina A.A., Feinstein E., Koonin E.V., Chumakov P.M. Regeneration of peroxiredoxins by p53-regulated sestrins, homologs of bacterial AhpD // Science. 2004. V. 304. P. 596-600.

11. Butterfield L.H., Merino A., Golub S.H., Shau H. From cytoprotection to tumor suppression: the multifactorial role of peroxiredoxins // Antioxid.Redox.Signal. 1999. V. 1. N. 4. P. 385-402.

12. Cha M-K., Hong S-K., Oh Y-M., Kim I-H. The protein interaction of Saccharomyces cerevisiae cytoplasmic thiol peroxidase II with SFH2p and its in vivo function // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. N. 37. P. 34952-34958.

13. Cha M.K., Yun C.H., Kim I.H. Interaction of human thiol-specific antioxidant protein 1 with erythrocyte plasma membrane // Biochemistry. 2000. V. 39. N. 23. P. 6944-6950.

14. Chae H. Z., Uhm Т. В., Rhee S. G. Dimerization of thiol-specific antioxidant and the essential role of cysteine 47 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1994 a. V. 91. P. 7022-7026.

15. Chang J.W., Jeon H.B., Jeung H.L., Yoo J.S., Chun J.S., Kim J.H., Yoo Y.J. Augmented expression of peroxiredoxin 1 in lung cancer // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. V. 289 N. 2. P. 507-512.

16. Chauhan, R. and Mande, S.C. Characterization of the Mycobacterium tuberculosis H37Rv alkyl hydroperoxidase AhpC points to the importance of ionic interactions in oligomerization and activity // Biochem. J. 2001. V. 354. P. 209215.

17. Chen J.W., Dodia C., Ferinstein S.I., Jain M.K., Fisher A.B.l-Cys peroxiredoxin, a bifunctional enzyme with glutathione peroxidase and phospholipase A2 activities // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 28421-28427.

18. Chien C.T., Bartel P.L, Sternglanz R., Fields S. The two-hybrid system: a method to identify and clone genes for proteins that interact with a protein of interest// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 1991. V. 88. P. 9578-9582.

19. Choi H.J., Kang S.W., Yang C.H., Rhee S.G., Ryu S.R. Crystal structure of a novel human peroxidase enzyme at 2,0 A resolution // Nat. Struct. Biol. 1998. V. 5. P. 400-406.

20. Cumming R.C., Andon N.L., Haynes P.A., Park M., Fischer W.H., Schubert D. Protein disulfide bond formation in the cytoplasm during oxidative stress // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. N. 21. P. 21749-21758.

21. Curran T, Franza B.R. Jr. Fos and Jun: the AP-1 connection // Cell. 1988 V. 55. N. 3. P. 395-397.

22. Demarchi F., Schneider C. The calpain system as a modulator of stress/damage response // Cell Cycle. 2007. V.6. N. 2. P. 136-138.

23. Ebina Y., Takahara Y., Kishi F., Nakazava A. LexA protein is a repressor of colicin El gene // J.Biol.Chem. 1983. V. 258. P. 13258-13261.

24. Estojak J., Brent R., Golemis E.A. Correlation of two-hybrid affinity data with in vitro measurements // Mol.Cell Biol. 1995. V. 15. P. 5820-5829.

25. Fields S., Song O.K. A novel genetic system to detect protein-protein interactions //Nature. 1989. V.340. P.245-246.

26. Fields S., Sternglanz R. The two-hybrid system: an assay for protein-protein interactions // Trends Genet. 1994. V.10. P. 286-292.

27. Fisher A.B., Dodia C., Manevich Y., Chen J.W., Feinstein S.I. Phospholipids hydroperoxides are substrates for non-selenum glutathione peroxidase // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 21326-21334.

28. Flohe L., Budde H., Hofmann B. Peroxiredoxins in antioxidant defense and redox regulation // Biofactors. 2003. V. 19. P. 3-10.

29. Fraser H.B., Hirsh A.E., Steinmetz L.M. Scharfe C., Feldman M.W. Evolutionary rate in the protein interaction network // Nature. 2002. V. 296. N. 5568. P. 750-752.

30. Fujii Т., Fujii J., Taniguchi N. Augmented expression of peroxiredoxin 6 in rat lung and kidney after birth implies an antioxidative role // Eur. J. Biochem. 2001. V. 268. P. 218-225.

31. Glenney J.R., Weber K. Detection of calmodulin-binding polypeptides1ЛСseparated in SDS-polyacrylamide gels by sensitive I calmodulin gel overlay assay//Meth. Enzymol. 1993. V. 102. P. 204-210.

32. Hall R.A. Studying protein-protein interactions via blot overlay or far western blot. Protein-protein interactions: methods and protocols. Humana Press Inc., Totowa, NJ. 2004. Vol. 261.

33. Hool L.S., Соггу В. Redox control of calcium channels: From mechanisms to therapeutic opportunities // Antioxidants and Redox Signaling. 2007. V.9. N. 4. P. 409-435.

34. Hubbard S.J., Argos P. Cavities and packing at protein interfaces // Protein Sci. 1994. V.3. P. 2194-2206.

35. Hybrid Hunter. A two-hybrid system for analysis of protein-protein interactions in the yeast, Saccharomyces cerevisidae. Instruction manual. Invitrogen. Version E. 2003.

36. Jacobson F. S., Morgan R. W., Christman M. F., Ames B. N. An alkyl hydroperoxide reductase from Salmonella typhimurium involved in the defense of DNA against oxidative damage. Purification and properties // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 1488-1496.

37. Janin J., Chotia C. The structure of protein-protein recognition sites // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 16027-16030.

38. Jin D.Y., Chae H.Z., Rhee S.G., Jeang K.T. Regulatory role for a novel human thioredoxin peroxidase in NF-kappaB activation // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. N. 49. P. 30952-30961.

39. Jones S., Thornton J.M. Principles of protein-protein interactions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 13-20.

40. Kajkowski E.M., Price L.A., Pausch M.H., Young K.H., Ozenberger B.A. Investigation of growth hormone releasing hormone receptor structure and activityusing yeast expression technologies // J.Recept.Signal.Transduct.Res. 1997. V. 17. P. 293-303.

41. Kang S.W., Baines I.C., Rhee S.G. Characterization of a mammalian peroxiredoxin that contains one conserved cysteine // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. N. 11. P. 6303-6311.

42. Karihtala P., Mantyniemi A., Kang S.W., Kinnula V.L., Soini Y. Peroxiredoxins in breast carcinoma // Clin. Cancer. Res. 2003. V. 9. N. 9. P. 34183424.

43. Kearns B.G., McGee T.P., Mayinger P., Gedvilaite A., Phillips S.E., Kagiwada S., Bankaitis V.A. Essential role of diacylglycerol in protein transport from the yeast Golgi complex //Nature. 1997. N. 387. P. 101-105.

44. Kim K., Kim I.H., Lee K.Y., Rhee S.G., Stadtman E.R. The isolation and purification of specific "protector" protein which inhibits enzyme inactivation by a thiol/Fe(III)/02 mixed-function oxidation system // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 4704-4711.

45. Kim K., Rhee S. G., Stadtman E. R. Nonenzymatic cleavage of proteins by reactive oxygen species generated by dithiothreitol and iron // J. Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 15394-15397.

46. Kitano K., Niimura Y., Nishiyama Y., Miki K. Stimulation of peroxidase activity by decamerization related to ionic strength: AhpC protein from Amphibacillus xylanus // J. Biochem. (Tokyo). 1999. V. 126. P. 313-319.

47. Koo K.H. Lee S., Jeong S.Y., Kim E.T., Kim K., Song K., Chae H.Z. Regulation of thioredoxin peroxidase activity by C-terminal truncation // Arch. Biochem. Biophys. 2002. V. 397. P. 312-318.

48. Kristensen P., Rasmussen D.E., Kristensen B.I. Properties of thiol-specific anti-oxidant protein or calpromotin in solution // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V. 262. P. 127-131.

49. Kusner D.J., Barton J.A., Qin C., Wang X., Iyer S.S. Evolutionary conservation of physical and functional interactions between phospholipase D and actin// Arch. Biochem. Biophys. 2003. V. 412. P. 231-241.

50. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.

51. Lee K., Park J.S., Kim Y.J., Soo Lee Y.S., Sook Hwang T.S., Kim D.J. Differential expression of Prxl and 2 in mouse testis and their upregulation by radiation // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. V. 296. N. 2. P. 337-342.

52. Lee S.P., Hwang Y.S., Kim Y.J., Kwon K.S., Kim H.J., Kim K., Chae H.Z. Cyclophilin A binds to peroxiredoxins and activate its peroxidase activity // JBC. 2001. V. 276. N. 32. P. 29826-29832

53. Li В., Ishii Т., Tan C.P., Soh J.W., Goff S.P. Pathways of induction of peroxiredoxin 1 expression in osteoblasts // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. N. 14. P. 12418-12422.

54. Logan, C. and Mayhew, S.G. Cloning, over-expression and characterization of peroxiredoxin and NADH-peroxiredoxin reductase from Thermus aquaticus YT-1 // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 30019-30028.

55. Manevich Y., Feinstein S.I., Fisher A.B. Activation of the antioxidant enzyme 1-Cys peroxiredoxin requires glutationilation mediated by heteromerisation with 7iGST // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. V. 101. P. 3780-3785.

56. McCoy A.J., Chandana E.V., Colman P.M. Electrostatic complementarity at protein/protein interfaces // J. Mol. Biol. 1997. V. 268. P. 570-584.

57. Motohashi K., Kondoh A., Stumpp M.T., Hisaboru T. Comprehensive survey of proteins targeted by chloroplast thioredoxin // Proc. Natl. Acad. Sci. 2001. V. 98. N. 20. P. 11224-11229.

58. Mukhopadhyay S.S., Leung K.S., Hicks M.J. Hustings P.J., Youssoufian H., Plon S.E. Defective mitochondrial peroxiredoxin-3 results in sensitivity to oxidative stress in Fanconi anemia // J. Cell Biol. 2006. V. 175. N. 2. P. 225-235.

59. Nickel W. Unconventional secretory routes: direct protein export across the plasma membrane of mammalian cells // Traffic. 2005. V.6. P. 607-614.

60. Nixon R.A. The calpains in aging and aging-rellated diseases // Aging Res. Rev. 2003. V. 2. N. 4. P. 407-418.

61. Nogoceke E., Gommel D.U., Kiess M., Kalisz H.M., Flohe L. A unique cascade of oxidoreductases catalyses trypanothione-mediated peroxide metabolism in Crithidia fasciculate // J. Biol. Chem. 1997. V. 378. P. 827-836.

62. Noguera-Mazon V., Krimm I., Walker O., Lancelin J.M. Protein-protein interactions within peroxiredoxin systems // Photosunth. Res. 2006. V. 89. P. 277290.

63. O'Farrell P.H. High resolution two-dimensional electrohoresis of proteins // J. Biol.Chem. 1975. V. 250. N. 10. P. 4007-4021.

64. Park S.G., Cha M.K., Jeong W., Kim I.H. Distinct physiological functions of thiol peroxidase isoenzymes in Saccharomyces cerevisiae // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 5723-5732.

65. Pedrajas J.R., Miranda-Vizuete A., Javanmardy N., Gustafsson J.A., Spyrou G. Mitochondria of Saccharomyces cerevisiae contain one-conserved cysteine type peroxiredoxin with thioredoxin peroxidase activity // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 16296-16301.

66. Pei Z., Yang L., Williamson J.R. Phospholipase C-yl binds to actin-cytoskeleton via its terminal SH2 domein in vitro // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. V. 228. P. 802-806.

67. Peshenko I.V., Novoselov V.I., Evdokimov V.A., Nikolaev Yu.V., Shuvaeva T.M., Lipkin V.M., Fesenko E.E. Novel 28-kDa secretory protein from rat olfactory epithelium // FEBS Lett. 1996. V.381. P. 12-14.

68. Peshenko I.V., Shichi H. Oxidation of active center cysteine of bovine 1-Cys peroxiredoxin to the cysteine sulfenic acid form by peroxide and peroxinitrate // Free Rad. Biol. Med. 2001. V. 313. N. 3. P. 292-303.

69. Phizicky E.M., Fields S. Protein-protein interactions: methods for detection and analysis // Microbiol. Rev. 1995. V. 59. N. 1. P. 94-123.

70. Phizicky E., Bastiaens P.I., Zhu H. et al. Protein analysis on a proteomic scale //Nature. 2003. V. 422. № 6928. P. 208-215.

71. Plishker G.A., Chevalier D., Seinsoth L., Moore R.B. Calcium-activated potassium transport and high molecular weight forms of calpromotin // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 21839-21843.

72. Poglazov B.F., Livanova N.B. Interaction of actin with the enzymes of carbohydrate metabolism // Adv. Enz. Reg. 1986. V. 25. P. 297-305.

73. Radyuk S.N., Klichko V.I., Spinola В., Sohal R.S., Orr W.C. The peroxiredoxin gene family in Drosophila melanogaster // Free Rad. Biol. Med. 2001.V. 31. N. 9. P. 1090-1100.

74. Ralat L.A., Manevich Y., Fisher A.B., Colman R.F. Direct evidence for the formation of a complex between 1-Cys peroxiredoxin and gltation S-transferase я with activity changes in both enzymes // Biochem. 2006. V. 45. P. 360-372.

75. Rand J.D., Grant C.M. The thioredoxin system protects ribosomes against stress-induced aggregation // Mol.Biol.Cell. 2006. V. 17. N. 1. P. 387-401.

76. Ray S.K., Fidan M., Nowak M.W. Wilford G.G., Hogan E.L., Banik N.L. Oxidative stress and Ca influx upregulate calpain and induce apoptosis in PC 12 cells // Brain Research. 2000. V. 852. N. 2. P. 326-334.

77. Rhee S.G., Bae Y.S., Lee S.-R., Kwon J. Hydrogen peroxide: a key messenger that modulates protein phosphorylation through cysteine oxidation // Sci. STKE 2000. V. 53. P. 1-6.

78. Rhee S.G., Chae H.Z., Kim K. Peroxiredoxins: a historical overview and speculative preview of novel mechanisms and emerging concepts in cell signaling //Free Rad. Biol. Med. 2005. V. 38. P. 1543-1552.

79. Royer Catherine. Protein-protein interactions // Biophysics textbook online. 2004. (www.biophysics.org/education/topics.htm)

80. Saido T.C., Sorimachi H., Suzuki K. Calpain: new perspectives in molecular diversity and physiological-pathological involvement // FASEB J. 1994. V. 8. P. 814-822.

81. Saito K., Hamos J.E., Nixon R.A. Widespread activation of calcium-activated neutral proteinase (calpain) in the brain in Alzheimer's disease: a potentialmolecular basis for neuronal degeneration // Proc.Natl.Acad.Sci. USA. 1993. V. 90. P. 2628-2632.

82. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular cloning. A laboratory manual. Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1993. P.

83. Sasaki M., Kunimatsu M., Tada T. Nishimura J., Ma X.J., Ohkubo I.,. Calpain and kininogen mediated inflammation // Biomed.Biochim.Acta. 1991. V. 50. P. 499-508.

84. Schroder E., Littlechild J.A., Lebedev A.A., Errington N., Vagin A.A., Isupov M.N. Crystal structure of decameric 2-Cys peroxiredoxin from human erythrocytes at 1.7 A resolution // Structure. 2000. V. 8. P. 605-615.

85. Schroder E., Willis A.C., Ponting C.P. Porcine natural-killer-enhancing factor-B: oligomerisation and identification as a calpain substrate in vitro // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1383. N. 2. P. 279-291.

86. Seo M.-S., Kim J. K., Lim Y. Kang S.W., Cho Y.J., Lee W.K., Kim H.J., Cho K.K., Lee K.H., Rhee S.G. Rapid degradation of Prxl and PrxII induced by silica in Rat2 cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V. 265. P. 541-544.

87. Serebriiskii I.G., Khazak V., Golemis E.A. Redefinition of the yeast two-hybrid system in dialogue with changing priorities in biological research // BioTechniques. 2001. V.30. P. 634-655.

88. Siders W.M., Klimovitz J.C., Mizel S.B. Characterization of the structural requirements and cell type specificity of IL-1 alpha and IL-1 beta secretion // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. N. 29. P. 22170-22174.

89. Sirokmany G., Szidonya L., Kaldi K., Gaboric Z., Ligeti E., Geiszt M. Sec 14 homology domain targets p50RhoGAP to endosomes and provies a link between Rab and Rho GTPases // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. N. 9. P. 6096-6105.

90. Smith G.P. Filamentous fusion phage: novel expression vectors that display cloned antigens on the virion surface // Science. 1985. V. 228. P. 1315-1317.

91. Smith I.J., Dodd S.L. Calpain activation causes a proteasome-dependent increase in protein degradation and inhibits the Akt signaling pathway in rat diaphragm muscle // Exp. Physiol. 2007. V. 92. N. 3. P. 561-573.

92. Tamura M., Kai Т., Tsunawaki S., Lambeth J.D., Kameda K. Direct interaction of actin with p47(phox) of neutrophil NADPH Oxidase // Biochim. Biophys. Res. Commun. 2000. V. 276. P. 1186-1190.

93. Tsai C.J., Lin S.L., Wolfson H.J., Nissinov R. Studies of protein-protein interfaces: a statistical analysis of hydrophobic effect // Protein Sci. 1997. V. 6. P. 53-64.

94. Uetz P., Vollert C.S. Protein-protein interactions // ERGPMM. 2006. Springer Verlag. Part 16. P. 1548-1552.

95. Van Criekinge W., Beyaert R. Yeast two-hybrid: state of the art // Biological Procedures Online. 1999. V.2. N.l. P. 1-38.

96. Van Straaten H.W., He Y., Van Duist M.M., Labuyere W.T., Vermeulen J.L., Van Dijk P.J., Ruijter J.M., Lamers W.H., Hakvoort T.B. Cellular concentrations of glutamine synthetase in murine organs // Biochem. Cell Biol. 2006. V. 84. N. 2. P. 215-231.

97. Veselovsky A.V., Ivanov Yu.D., Ivanov A.S., Archakov A.I., Lewi P., Janssen P.J. Protein-protein interactions: mechanisms and modification by drugs // J. Mol. Recognit. 2002. V. 15. P. 405-422.

98. Wang Y., Phelan S.A., Manevich Y., Feinstein S.I., Fisher A.B. Transgenic mice overexpressing peroxiredoxin 6 show increased resistance to lung injury in hyperoxia//Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2006. V. 34. N. 4. P. 481-486.

99. Watabe, S., Kohno H., Kouyama H., Hiroi Т., Yago N., Nakazawa T. Purification and characterization of a substrate protein for mitochondrial ATP-dependent protease in bovine adrenal cortex // J. Biochem. (Tokyo). 1994. V. 115. P. 648-654.

100. Weber H., Huhns S., Luthen F. Jonas L., Schuff-Werner P. Calpain activation contributes to oxidative stress-induced pancreatic acinar cell injury // Biochem. Pharmacol. 2005. V.70. N. 8. P. 1241-1252.

101. Wells J.A. Binding in the growth hormone receptor complex // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 1-6.

102. Wen L., Huang H.M., Juang R.H., Lin C.T. Biochemical characterization of 1-Cys peroxiredoxin from Antrodia camphorata // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2007. V. 73. N. 6. P. 1314-1322.

103. Wen S.T., Van Etten R.A. The PAG gene product, a stress-induced protein with antioxidant properties, is an Abl SH3-binding protein and a physiological inhibitor of c-Abl tyrosine kinase activity // Genes Dev. 1997. V. 11. P. 24562467.

104. West R.W.Jr., Yoccum R.R., Ptashne M. Saccharomyces cerevisidae GAL1-GAL10 divergent promotor region: location and function of the upstream activating sequence UASC//Mol.Cell.Biol. 1984. P.2467-2478.

105. Wilson I.A., Stanfield R.L. Antibody-antigen interactions // Curr. Opin. Struc. Biol. 1993. V.3.P. 113-118.

106. Wood, Z.A., Poole L.B., Hantgan R.R., Karplus P.A. Dimers to doughnuts: redox-sensitive oligomerization of 2-cysteine peroxiredoxins // Biochemistry. 2002. V.41.P. 5493-5504.

107. Wood Z.A., Schroder E., Harris J.R., Poole L.B. Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins // Tren. Biochem. Sci. 2003. V. 28.1. P. 32-39.

108. Wu Y.Z., Manevich Y., Baldvin J.L., Dodia C., Yu K., Feinstein S.I. Integration of surfactant protein A with peroxiredoxin 6 regulates phospholipase A2 activity // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. N.l 1. P. 7515-7525.

109. Xu D., Tsai C.J., Nissinov R. Hydrogen bonds and salt bridges across protein-protein interfaces // Protein Eng. 1997. V. 10. P. 999-1012.

110. Young K.H., Ozenberger B.A. Investigation of ligand binding to members of the cytokine receptor family within a microbial system // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1995. V. 766. P. 279-281.

111. Zhou F., Galan J., Geahlen R.L., Tao W.A. A novel quantative proteomics strategy to study phosphorilation-dependent peptide-protein interactions // J. Prot. Res. 2007. V. 6. P. 133-140.