Гидролитические ферменты и их белковые ингибиторы в регуляции защитного ответа растений пшеницы на инфицирование грибными патогенами тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.05, кандидат наук Ахатова, Альбина Рашитовна

• Ахатова, Альбина Рашитовна
• кандидат наук
• 2015

Оглавление диссертации кандидат наук Ахатова, Альбина Рашитовна

ОГЛАВЛЕНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ И ИХ ИНГИБИТОРЫ КАК КОМПОНЕНТЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ СИСТЕМЫ «РАСТЕНИЕ - ПАТОГЕН» (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

1.1. Гидролитические ферменты фитопатогенных микроорганизмов и их роль в патогенезе

1.2. Белковые ингибиторы растений как регуляторы активности чужеродных гидролаз

1.2.1. Ингибиторы протеиназ

1.2.2. Ингибиторы амилаз

1.2.3. Ингибиторы пектиназ

1.2.4. Ингибиторы целлюлаз

1.3. Использование сигнальных молекул и элиситоров хитиновой природы для регуляции активности ингибиторов гидролаз

1.3.1. Салициловая кислота

1.3.2. Жасмоновая кислота

1.3.3. Хитин и его производные

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1. Объекты исследований

2.1.1. Характеристика возбудителей болезней

2.1.1.1. Септориоз пшеницы (Septoria nodorum Berk.)

2.1.1.2. Корневые гнили злаковых {Bipolaris sorokiniana (Sacc.) Shoenaker)

2.1.1.3. Твердая головня пшеницы (Tilletia caries (DC.) Tul.,)

2.1.2. Индукторы устойчивости и способы их применения

2.1.3. Условия проведения экспериментов

2.2. Методы биохимических исследований

2.2.1. Получение белковых экстрактов

2.2.2. Определение активности протеиназ (субстрат БАПНА)

2.2.3. Определение активности ингибиторов протеиназ (субстрат БАПНА)

2.2.4. Определение активности гидролаз и их ингибиторов методом агарозных пластин

2.2.5. Количественное определение белка

2.2.6. Определение содержания Н2О2

2.3. Цитохимические исследования

2.4. Молекулярно-биологические методы

2.4.1. Выделение и очистка РНК из растений

2.4.2. Измерение концентрации РНК

2.4.3. Реакция от-ПЦР на основе матричной РНК и полуколичественный анализ экспрессии генов

2.4.4. Полимеразная цепная реакция ДНК

2.4.5. Олигонуклеотидные праймеры, использованные в ПЦР

2.4.6. Электрофорез нуклеиновых кислот после ПЦР в ПААГ и агарозе

2.5. Статистическая обработка результатов

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Активность гидролаз и их белковых ингибиторов в растениях пшеницы при инфицировании некротрофным грибом Bipolaris sorokiniana и обработке сигнальными молекулами

3.1.1. Влияние сигнальных молекул на активность гидролаз и их белковых ингибиторов в листьях пшеницы при инфицировании В. sorokiniana

3.1.2. Защитное действие биопрепаратов на основе Bacillus thuringiensis и Bacillus subtilis против корневой гнили

3.2. Активность гидролаз и их белковых ингибиторов в растениях пшеницы при инфицировании биотрофным грибом Tilletia caries и обработке сигнальными

3.3. Активность гидролаз и их белковых ингибиторов в растениях пшеницы при инфицировании гемибиотрофным грибом 8ерЮг1а пос1огит и обработке сигнальными молекулами

3.3.1. Сравнительный анализ активности гидролаз и их ингибиторов в растениях пшеницы различных по устойчивости сортов при септориозе

3.3.2. Динамика активности гидролаз и их ингибиторов в листьях пшеницы, зараженных штаммами & поЛогит различной агрессивности и обработанных СК и ЖК

3.4. Использование элиситоров для индукции активности ингибиторов гидролаз и повышения устойчивости растений пшеницы к возбудителям болезней с различной стратегией питания

3.4.1. Влияние хитоолигосахаридов с различной степенью ацетилирования на активность ингибиторов протеиназ и экспрессию гена ингибитора протеиназы Еи 293132.1 в патосистеме «ТгШсит аеБНуит — Шро1апз зогоЫтапа»

3.4.2. Влияние хитоолигосахаридов с различной степенью ацетилирования на активность ингибиторов протеиназ и экспрессию гена ингибитора протеиназы Еи 293132.1 в патосистеме «ТгШсит аеБйлптг — Бер^па поЛогит»

3.5. Сравнительная оценка экспрессии гена ингибитора протеиназы Еи 293132.1 в

листьях пшеницы в связи с устойчивостью к ЗерЮпа пойогит

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

CK - салициловая кислота;

ЖК - жасмоновая кислота;

ХОС - хитоолигосахариды;

CA - степень ацетилирования;

ПГ - полигалактуроназа;

T3SS - система секреции типа III;

Ген Avr - ген авирулентности;

Ген R - ген резистентности;

ISP - ингибитор сериновой протеиназы;

SBTI - соевый ингибитор трипсина;

SBBI - соевый ингибитор Баумана-Бирк;

AI - ингибитор амилазы;

БФИ - бифункциональный ингибитор;

BASI - ингибитор а-амилазы/субтилизина;

Sla - соевый ингибитор а-амилазы;

БИГТГ - белки, ингибирующие полигалактуроназы;

LRR - аминокислотные повторности, обогащенные лейцином;

НАДФН - никотинамидадениндинуклеотидфосфат восстановленный;

MAP - митоген-активируемая протеинкиназа;

PR-белки - патоген-индуцированные белки;

Ме-ЖК - метилжасмонат;

ФБ - фосфатный буфер;

БАПНА - N, а-беюоил-ОЬ-аргинин-4-нитроанилид HCl;

ИЕ - ингибиторная единица;

Е - единица активности фермента;

ДАБ - 3,3-диаминобензидин;

ПЦР - полимеразно-цепная реакция.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Гидролитические ферменты и их белковые ингибиторы в регуляции защитного ответа растений пшеницы на инфицирование грибными патогенами»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность исследований. На протяжении всего онтогенеза сельскохозяйственные растения подвергаются атаке патогенными микроорганизмами, которые наносят значительный ущерб урожайности и качеству продукции растениеводства. Способность возбудителей болезней к внедрению и распространению в растительных тканях во многом определяется активностью их гидролитических ферментов (Рубин и др., 1975; Basaran et al., 2007; Protsenko et al., 2010; Van den Brink, De Vries, 2011; Кудрявцева и др., 2013; Silva et al., 2013).

Эффективным механизмом, препятствующим проникновению фитопатогенов в растение и распространению по нему, служит процесс подавления активности гидролаз специфическими ингибиторами (Хадеева и др., 2009; Ревина и др., 2010; Kalve et al., 2012). Причем, ингибиторы могут инактивировать непосредственно как чужеродные ферменты внедряющегося микроорганизма, так и повышать устойчивость растений опосредованно, за счет снижения интенсивности деградации собственными ферментами (Valencia-Jiménez et al., 2008; Gatehouse, 2011).

Индукция защитного ответа в растениях против патогенов осуществляется с помощью различных сигнальных систем (Тарчевский, 2002). Известными их медиаторами являются салициловая (СК) и жасмоновая (ЖК) кислоты (Kazan, Manners, 2008; Radwan et al., 2010). СК, как интермедиат НАДФН-оксидазной системы, стимулирует защитные реакции растений против болезней, вызываемых биотрофными патогенами (Sendon et al., 2011; Delano-Frier et al., 2013). В отношении ЖК - интермедиата липоксигеназной сигнальной системы, показано, что в обработанных ею растениях в ответ на некротрофную инфекцию повышается активность ингибиторов протеиназ и ферментов антиоксидантной защиты (Wasternack, 2007; Antico et al., 2012). Поскольку в некоторых случаях тип питания у возбудителей грибных болезней бывает смешанным (гемибиотрофы),

то представляет значительный интерес выяснение роли СК и ЖК в индукции ингибиторов гидролаз в таких патосистемах.

Несмотря на ясность общей стратегии защиты растений от патогенов, конкретные молекулярно-биохимические механизмы, определяющие исход взаимоотношений растений и патогенов, остаются, в значительной мере, невыясненными. Поскольку развитие устойчивости растений к возбудителям болезней определяется морфогенетическими особенностями партнеров, то изучение роли гидролитических ферментов и их ингибиторов в формировании взаимоотношений в системе «растение-хозяин - патоген» необходимо проводить с учетом пищевой специализации гриба. Исследования в этом плане приобретают особую актуальность в связи с необходимостью разработки экологически безопасных, ресурсосберегающих технологий производства

сельскохозяйственной продукции.

Цель работы - выявить особенности формирования защитного ответа растений пшеницы к возбудителям грибных болезней с различным типом паразитизма при участии гидролаз и их белковых ингибиторов.

Задачи исследований:

- провести сравнительный анализ изменений активности гидролаз и их белковых ингибиторов в растениях пшеницы при инфицировании возбудителями грибных болезней с некротрофным, биотрофным и гемибиотрофным типом питания;

- оценить изменения транскрипционной активности гена ингибитора протеиназы пшеницы при заражении возбудителями септориоза и корневой гнили;

- изучить влияние штаммов БерЮпа пос1огит различной агрессивности на активность гидролитических ферментов и уровень экспрессии гена ингибитора протеиназы в растениях пшеницы;

- исследовать индуцирующее действие сигнальных молекул и элиситоров на активность ингибиторов протеиназ в тканях пшеницы при инфицировании грибными патогенами различной трофности;

- изучить связь устойчивости пшеницы к септориозу с уровнем транскрипционной активности гена ингибитора протеиназы в растениях.

Научная новизна. Получены приоритетные данные об участии комплекса «гидролаза - белковый ингибитор» в формировании защитного ответа растений пшеницы к возбудителям грибных болезней с биотрофным, некротрофным и гемибиотрофным типом питания. Впервые выявлено разнонаправленное изменение активности гидролитических ферментов у пшеницы на инфицирование возбудителями грибных болезней, различающихся типом питания: активация гидролаз - при заражении некротрофом Bipolaris sorokiniana и гемибиотрофом Septoria nodorum и снижение их активности - при заражении биотрофом Tilletia caries. Выявлены различия индуцирующего эффекта хитоолигосахаридов (ХОС) на активность ингибиторов протеиназ в зависимости от степени их ацетилирования и трофности патогена: в патосистеме «Triticum aestivum — гемибиотроф Septoria nodorum» более эффективны ХОС со степенью ацетилирования 30%, в патосистеме «Triticum aestivum - некротроф Bipolaris sorokiniana» - ХОС со степенью ацетилирования 65%.

Практическая значимость работы. Полученные данные вносят вклад в понимание молекулярных механизмов естественного и индуцированного иммунитета. Изменение баланса активности протеиназ и их ингибиторов в растительных тканях является одним из механизмов повышения устойчивости к возбудителям грибных болезней пшеницы с различным типом трофности. Наиболее перспективным в этом плане является использование препаратов на основе сигнальных молекул, таких как ХОС, салициловая и жасмоновая кислоты, приводящих к длительной индукции активности ингибиторов чужеродных гидролитических ферментов в растениях. Научные положения исследований

рекомендуется использовать в качестве учебного материала по дисциплинам: физиология и биохимия растений, фитопатология, защита растений.

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на: международной научно-практической конференции «Вавиловские чтения-2012» (Саратов, 2012); всероссийской с международным участием школе-конференции молодых ученых «Биология будущего: традиции и новации» (Екатеринбург,

2012); всероссийской научной конференции с международным участием «Инновационные направления современной физиологии растений» (Москва,

2013); международных 17-й и 18-й школах-конфренциях молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2013, 2014); всероссийской конференции «Протеолитические ферменты: структура, функции, эволюция» (Петрозаводск,

2014); международной научно-практической конференции молодых ученых «Проблемы и перспективы исследований растительного мира» (Ялта, 2014); международной научной конференции «Физиология растений — теоретическая основа инновационных arpo- и фитобиотехнологий» (Калининград, 2014); всероссийской конференции «Фундаментальная гликобиология» (Саратов, 2014).

Конкурсная поддержка работы. Работа поддержана грантами АВЦП «Развитие научного потенциала высшей школы» №2.1.1./5676; ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009-2013 годы (ГК № 16.740.11.0061, ГК № П339); РФФИ_поволжье_а № 11-04-97037; ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно — технологического комплекса России на 2007-2012 годы» (ГК № 16.512.11.2014); Министерства образования и науки РФ № 14.604.21.0016 по приоритетному направлению «Науки о жизни».

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 15 работ, в том числе 5 статей в изданиях, рекомендованных ВАК РФ.

Личное участие автора в получении научных результатов. Личный вклад соискателя заключается в разработке идеи работы, в постановке и

проведении экспериментов, в статистической обработке и интерпретации полученных результатов.

Структура и объем диссертации. Работа изложена на 145 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы, включающего 287 источников. Диссертация содержит 3 таблицы и 27 рисунков.

Благодарности. Автор выражает благодарность научному руководителю д.б.н. Л.Г. Яруллиной, сотрудникам лаборатории биохимии иммунитета растений ИБГ УНЦ РАН, в которой проводились исследования: зав. лаб., д.б.н. Максимову И.В., д.б.н. Трошиной Н.Б., к.б.н., Суриной О.Б., асп. Касимовой Р.И. за неоценимую помощь при выполнении и обсуждении работы.

ГЛАВА 1. ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ И ИХ ИНГИБИТОРЫ КАК КОМПОНЕНТЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ СИСТЕМЫ «РАСТЕНИЕ -ПАТОГЕН» (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

1.1. Гидролитические ферменты фитопатогенных микроорганизмов

и их роль в патогенезе

Интерес к гидролитическим ферментам, секретируемым микроорганизмами, обусловлен рядом причин, среди которых одна из важнейших связана с их участием в инициации и развитии патологического процесса в растительных тканях. Выяснение их роли в патогенезе создает возможность подавления или ослабления патогенного процесса путем регуляции активности гидролаз, участвующих в этом процессе (Мосолов, Валуева, 2006; Basaran et al., 2007; Ревина и др., 2008; Van den Brink, De Vries, 2011). Наиболее широко и разнообразно у патогенных микроорганизмов представлены деполимеризующие ферменты, такие как целлюлазы, пектиназы, протеазы, фосфолипазы и ксиланазы, которые участвуют в деградации компонентов клеточных стенок растений (Желдакова, Мямин, 2006; Дунаевский и др., 2008; Feng et al., 2009; Protsenko et al., 2010; Кудрявцева и др., 2013; Silva et al., 2013).

Клеточная стенка растений является основным физическим барьером на пути проникновения микроорганизмов. Остов растительной клеточной стенки составляют переплетенные микро- и макрофибриллы целлюлозы, которые погружены в аморфную желеобразную массу - матрикс. Матрикс состоит из гемицеллюлоз, пектиновых веществ и белка (Проценко и др., 2008). Пектин представляет собой гетерополисахарид, который состоит из молекул галактуроната, связанных в линейную цепь посредством а-1,4-гликозидных связей. Природные пектины имеют, как правило, высокий процент (от 40 до 65 %) метилированных карбоксильных групп галактуронатных остатков. Остатки галактуроновой кислоты могут также содержать некоторое количество ацетил-эстерифицированных гидроксильных групп (Смирнов, Климочкин, 2008).

Совместное действие различных ферментов приводит к эффективной деградации пектиновых веществ стенки и последующему использованию образующихся пектиновых олигомеров в качестве источника углерода для роста микроорганизмов.

Пектиназы по природе атакуемых связей подразделяются на две группы: эстеразы (пектинметилэстеразы и пектинацетилэстеразы) и деполимеразы (пектатлиазы, пектинлиазы и полигалактуроназы) (Arunachalam, Asha, 2010). Деполимеразы, в свою очередь, различаются по предпочитаемому ими субстрату - пектин (пектинлиазы, КФ 4.2.2.10) или полигалактуроновая кислота (пектатлиазы, КФ 4.2.2.2. и полигалактуроназы КФ 3.2.1.15.) и, кроме того, по механизму действия на а-1,4-гликозидные связи в молекулах пектина или полигалактуроновой кислоты - ß-элиминация (пектатлиазы и пектинлиазы) либо гидролиз (полигалактуроназы). По типу атаки полимерной молекулы субстрата (терминальный или неупорядоченный) деполимеразы принадлежат к экзо- и эндотипу (Желдакова, Мямин, 2006; Basaran et al., 2007; Смирнов, Климочкин, 2008; Van den Brink, De Vries, 2011). Показано, что именно начальное действие пектолитических ферментов на нативную растительную клеточную стенку определяет доступность ее составных компонентов для остальных энзимов (Синицына и др., 2007; Protsenko et al., 2010). Кроме того, доступность полимеров клеточной стенки действию пектиназ определяется и размером молекул данной группы ферментов. К примеру, воздействие очищенной эндополигалактуроназы Colletotrichum lindemuthianum на клеточную стенку стимулирует высвобождение из нее наряду с галактуроновой кислотой, галактозы, арабинозы, рамнозы и ксилозы, которые соединены с пектиновыми полимерами ковалентной связью (Van den Brink, De Vries, 2011). В тоже время, энзим Erwinia chrysanthemi вызывает освобождение более 50% Сахаров пектиновой фракции, входящих в состав клеточных стенок, не оказывая влияния на гемицеллюлозы (Проценко и др., 2008).

Первым ферментом, который выделяется возбудителями болезней растений на начальных этапах поражения растений, является полигалактуроназа (ПГ) (Federici et al., 2006). Он считается одним из основных факторов патогенеза (Protsenko et al., 2010). Полигалактуроназа необходима для внедрения в растительные ткани широкому кругу эндобионтов: бактериальным и грибным патогенам, служащим причиной мягких гнилей; круглым червям; насекомым; грибам-микоризообразователям; представителям высших растений, ведущих паразитический образ жизни (Niture, 2008; Maulik et al., 2009).

Исследована кристаллическая структура молекул полигалактуроназ грибных и бактериальных патогенов растений (Проценко и др., 2008). Молекула полигалактуроназы представляет собой (3-слой из параллельных слоев с гидрофобным центром и обращенными к растворителю случайно ориентированными аминокислотами, образующими петли разной длины. Полигалактуроназа выявлена в спорах грибов рода Puccinia, Botrytis, Penicillium, Neurospora и Aphanomyces (Kars, Jan, 2008; Niture, 2008). В сочетании с протопектиназой она была обнаружена в спорах Aspergillus niger и у трех видов Botrytis — Botrytis cinerea, Botrytis anthophila и Botrytis allii, а также у Sclerotinia sclerotiorum и в сочетании с пектинметилэстеразой у Ceratocystis fimbriata и Verticillium dahliae, а с обоими этими ферментами у Fusarium oxysporum f. sp. vasinfectum (Basaran et al., 2007; Niture, 2008; Van den Brink, De Vries, 2011).

Пектолитические ферменты представлены также у ряда фитопатогенных бактерий. Так, продуцируемые бактериями рода Erwinia пектатлиазы играют основную роль в развитии симптомов заболевания у растений (Manjurul, Tsuyumu, 2005). Пектатлиазы у продуцирующего их вида бактерий представлены несколькими изоформами ферментов, отличающимися друг от друга кинетическими и физико-химическими свойствами. Подавляющее число изоферментов пектатлиаз секретируется клетками в окружающую среду, где они проявляют свою активность в отношении пектиновых полимеров и олигомеров, однако описаны пектатлиазы, имеющие внутриклеточную локализацию (Payasi et

al., 2009). Так, большая часть пектолитической активности бактерий Erwinia chrysanthemi, выявляемая на синтетических средах, является результатом совместного действия пяти основных изоферментов, различающихся по значению изоэлектрической точки: PelA, PelB, PelC, PelD и PelE. Однако бактерии, у которых во всех пяти основных генах пектатлиаз были мутации, все еще обладали мацерирующей активностью на растительных тканях. Это способствовало обнаружению еще пяти новых изоформ пектатлиаз, вносящих меньший вклад в суммарную пектолитическую активность бактерий Erwinia chrysanthemi (Creze et al., 2008).

Для функционирования секретируемых микроорганизмами эндопектатлиаз необходимы ионы Са2+, другие использованные ионы либо не оказывали существенного влияния (Cu2+, Mg2+) либо сильно ингибировали (Zn2+,Ba2+, Со2+) активность изоферментов пектатлиаз. рН-Оптимум ранее указанных ферментов находится в слабощелочной-щелочной области pH(Gummadi et al., 2007).

Пектиновые олигомеры, образуемые при действии пектолитических ферментов, могут участвовать в запуске защитных реакций у растений при инфицировании патогеном. К настоящему времени обнаружено, что олигогалактурониды индуцируют синтез фитоалексинов: глиоциллина у сои, фазеоллина у фасоли, касбена у клещевины, а также фитоалексинов у ряда других растений (Mohidul et al., 2013). Кроме того, олигогалактурониды вызывают образование активных форм кислорода, ингибиторов протеиназ, изоформ пероксидаз (Мосолов, Валуева, 2005; Креславский и др., 2012). Выдвинуто предположение, что восприятие данных индукторов (элиситоров) осуществляется пектиновыми веществами клеточной стенки, в тоже время образующиеся фрагменты, имеющие в своем составе галактуроновую кислоту, выступают в роли вторичных индукторов. Примером элиситорного эффекта пектиновых олигомеров может служить индуцирование синтеза фитоалексинов у некоторых видов растений представителей семейства бобовых пектиновыми фрагментами клеточной стенки бобов (Van den Brink, De Vries, 2011). Также в научной

литературе имеются работы, демонстрирующие гормоноподобный эффект олигосахаридных фрагментов, который имеет место при развитии ответной реакции растительного организма на поранение (Ferrari et al., 2013).

Фитопатогенные грибы и бактерии способны использовать в качестве источника углерода и другие полимерные компоненты клеток растений, в частности целлюлозу. Целлюлоза - структурный компонент клеточных стенок, представляющая линейный гомополимер, состоящий из остатков D-глюкозы, связанных между собой ß-1,4-глюкозидными связями (Смирнов, Климочкин, 2008).

Целлюлазы относятся к группе гидролаз, катализирующих гидролиз ß-1,4 -гликозидных связей в молекуле целлюлозы с образованием набора олигосахаридов различной степени полимеризации вплоть до мономера -глюкозы. В соответствии с механизмом ферментативной реакции они делятся на экзо- и эндогидролазы. Эндогидролазы (эндоглюканазы; КФ 3.2.1.4.) действуют на внутренние Р-1,4-глюкозидные связи в молекулах целлюлозы, что приводит к образованию смеси целлоолигосахаридов. Экзогидролазы (экзоглюканазы; КФ 3.2.1.91.) действуют с невосстанавливающего конца цепи целлюлозы, что сопровождается образованием глюкозы или целлобиозы. ß-Глюкозидазы (КФ 3.2.1.21.) отщепляют остатки глюкозы с невосстанавливающего конца коротких целлоолигосахаридов (Gamauf, 2007). Многие бактерии и грибы, использующие целлюлозу, продуцируют комплекс целлюлолитических ферментов, который может насчитывать до десяти различных белков (Vu et al., 2012; Zhang et al., 2014).

Наиболее эффективные продуценты целлюлаз - грибы. Среди них самыми энергичными разрушителями целлюлозы, естественно, являются дереворазрушающие грибы - базидиомицеты. Комплексы обнаруживаемых у этих грибов целлюлолитических ферментов были различны в зависимости от вида гриба. К примеру, у Polyporus annosus и Flammulina (Collybia) velutipes (Baldrian et al., 2011) выявлена как термостабильная целлюлаза, так и термолабильная ß-

глюкозидаза с различной активностью у разных штаммов Flammulina, тогда как у Hydnum henningsii и Polyporus schweinitzii оказалась только ß-глюкозидаза, дающая в качестве продукта гидролиза одну глюкозу. Напротив, у Polyporus betulinus по понижению вязкости карбоксиметилцеллюлозы была обнаружена только «вискозиметрическая» целлюлаза (Yan, Wu, 2013). Помимо указанных здесь видов дереворазрушающих грибов целлюлаза была обнаружена у рода Irpex, у которого она стимулируется марганцем, у Phellinus igniarius, у Polyporus abietinus, Tricholoma, Porta vaillantii и у видов Corticiu (King et al., 2011). Высокий уровень целлюлолитической активности выявлен у грибов рода Fusarium, Phoma, Collectotrichum, Myrothecium (Ramanathan et al., 2010).

Среди бактерий - продуцентов целлюлаз наиболее изучены представители рода Erwinia. Erwinia chrysanthemi продуцирует как минимум две различные эндоглюканазы, CelZ и CelY. Фермент CelZ является главной эндоглюконазой бактерий этого вида и обеспечивает в среднем 95% общей целлюлолитической активности, тогда как только 5% суммарной активности связано с белком CelY (Payasi et al., 2009). Внеклеточные целлюлазы транспортируются из клеток с помощью системы секреции II типа, выполняющей основную роль в секреции факторов вирулентности у бактерий рода Erwinia. Этот тип секреции протекает с участием специфических белковых факторов в два этапа и требует наличия типичной N-концевой сигнальной последовательности у секретируемых белков.

Роль целлюлолитических ферментов в патогенности и вирулентности патогенов растений остается в значительной степени неопределенной (Novo et al., 2006; Keinath, 2011; Vu et al., 2012). Тем не менее, выявлена корреляционная связь активности целлюлаз ряда патогенов, в частности, Pénicillium digitatum, Pénicillium italicum, Magnaporthe oryzae и Didymella bryoniae с развитием гриба и патогенезом в растительных тканях (Zamani et al., 2009; Vu et al., 2012; Zhang et al., 2014). Результаты этих исследований свидетельствуют о том, что данная группа гидролаз может рассматриваться как фактор вирулентности патогенов.

В дополнение к пектолитическим и целлюлолитическим ферментам фитопатогенные микроорганизмы продуцируют протеолитические ферменты. По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы (Смирнов, Климочкин, 2008). Эндопептидазы расщепляют пептидную связь внутри пептидной цепи. Они гидролизуют пептидные связи между определенными аминокислотными остатками молекулы белка. Эндопептидазы еще называют протеиназами.

Протеиназы классифицируются по строению активного центра. В настоящее время известны: сериновые протеиназы (КФ 3.4.21.N), цистеиновые протеиназы (КФ 3.4.22.N), аспартатные протеиназы (КФ 3.4.23.N), металлопротеиназы (КФ 3.4.24.N). Сериновые протеиназы содержат в активном центре важный для каталитического действия остаток серина, цистеиновые — цистеина, аспартатные - аспарагиновой кислоты, металлопротеины - ион металла (Zn2+ и др.). Экзопептидазы гидролизуют пептиды с конца цепи: аминопептидазы с НгЫ-конца, карбоксипептидазы - с НООС-конца. Известны также дипептидазы, которые катализируют гидролиз только дипептидов (Кнорре, Мызина, 2002).

За последние годы отечественными и зарубежными учеными было исследовано огромное количество протеолитических ферментов, в частности протеиназ бактериального и грибного происхождения (Иевлева и др., 2006; Дунаевский и др., 2008; Кудрявцева и др., 2013; Geethu et al., 2013). Установлено, что среди них превалируют сериновые протеиназы, однако выявлены ферменты и другой классовой принадлежности (Мосолов, Валуева, 2006; Huma, Khalid, 2007; Chandetal., 2014).

На важную роль протеиназ указывает наблюдавшаяся в ряде случаев прямая зависимость между активностью внеклеточных протеиназ микроорганизмов и интенсивностью заболевания у растений (Иевлева и др., 2006; Кудрявцева и др., 2013). К примеру, инокуляция листьев картофеля спорами Phytophtora infestans вызывает омертвение ткани растения. Одновременно просматривается связь между величиной некротического действия и уровнем протеолитической

активности (Валуева, Мосолов, 2002). Кроме того, обнаружена зависимость степени деградации запасных белков зерновок растений пшеницы, пораженных грибом Fusarium culmorum, от уровня активности щелочной протеиназы (Иевлева и др., 2006). Показано, что трипсиноподобные протеиназы Fusarium sporotrichioides и Fusarium heterosporum непосредственно участвуют в патогенном процессе, возможно, путем взаимодействия с продуктом гена устойчивости (Дунаевский и др., 2008). Очищенная экстрацеллюлярная металлопротеиназа фитопатогенной бактерии Erwinia carotovora расщепляет лектин картофеля, принимающий участие в защите растений (Feng et al., 2014). К аналогичному заключению приводят и многочисленные исследования, показывающие, что белковые ингибиторы протеиназ, содержащиеся в растениях, не только подавляют активность ферментов, секретируемых микроорганизмами, но и оказывают угнетающее действие на их рост и развитие (Huma, Khalid, 2007; Ревина и др., 2008; Ибрагимов и др., 2010; Gomes et al., 2011; Volpicella et al., 2011). Показано, что экспрессия гена ингибиторов протеиназ у трансгенных растений повышает их устойчивость к бактериальным и грибным инфекциям (Мосолов, Валуева, 2005). Участие внеклеточных микробных протеиназ в патогенезе может носить различный характер: от разрушения структурных белков клеточной стенки (Carlile et al., 2000; Дунаевский и др., 2005; Poloni et al., 2009) и других защитных белков растений (Olivieri et al., 2002) до процессинга собственных внеклеточных белков микроорганизмов, существенных для развития заболевания (Shevchik et al., 1998; Chand et al., 2014).

Однако участие протеиназ в патогенезе не ограничивается ферментами, секретируемыми микроорганизмами в окружающую среду. Существуют механизмы, позволяющие осуществлять перенос белков из бактериальной клетки через мембраны и клеточные стенки непосредственно в апопласт или цитоплазму растительной клетки. Одним из таких механизмов является система секреции типа III (T3SS), обнаруженная у грамотрицательных бактерий (Cornells, Van Gijsegem, 2000; Не et al., 2004; Facincani et al., 2014). Переносимые таким путем

белки, эффекторы, являющиеся продуктами генов авирулентности (Avr), вызывают защитную реакцию у растений, содержащих соответствующие гены резистентности (R). В то же время они способствуют развитию заболевания у растений, у которых R-гены отсутствуют (Abramovitch, Martin, 2004). К числу грамотрицательных бактерий, обладающих системой T3SS, относятся многие патогены растений, представители родов Pseudomonas, Xanthomonas, Ralstonia, Erwinia и Pantoea (Alfano, Collmer, 2004; Gazilet al., 2012).

Амилазы. Ввиду большого содержания в растении углеводов высокий удельный вес приобретают амилолитические ферменты. К ним причисляют a-, ß-, у-амилазы, изоамилазу, а также некоторые прочие энзимы, различающиеся по физико-химическим свойствам и механизму действия на субстрат, крахмал (Желдакова, Мямин, 2006; Смирнов, Климочкин, 2008; Кубрак, Лущак, 2009; Авдиюк и др., 2012).

а-Амилаза - 1,4-а-0-глюкан-глюкангидролаза (КФ 3.2.1.1), кальцийсодержащая эндоглюкозилаза, гидролизует а-(1 —4)-гликозидные связи в амилозе и амилопектине с образованием смеси мальтозы и низкомолекулярных олигосахаридов.

ß-Амилаза - 1,4-а-0-глюканмальтогидролаза (КФ 3.2.1.2), экзоглюкозилаза, разрывает а-(1 —► 4)-гликозидные связи в крахмале, последовательно отщепляя мальтозу с нередуцирующих концов молекулы (Смирнов, Климочкин, 2008). Амилозу ß-амилаза расщепляет полностью, а при действии на амилопектин образуются мальтоза и высокомолекулярные декстрины, которые гидролизуются а-амилазой с образованием декстринов с меньшей молекулярной массой. При одновременном действии обеих амилаз крахмал гидролизуется на 95% (Казаков, Кретович, 1989).

у-Амилаза (глюкоамилаза) - а -1,4-глюкан-глюкогидролаза (К.Ф.3.2.1.3) -экзофермент, катализирующий отщепление ß-глюкозы от нередуцирующего конца амилозы и амилопектина. Глюкоамилаза расщепляет а-1,4, а-1,6 и а-1,3-гликозидные связи, с наибольшей скоростью - а-1,4. Механизм гидролиза -

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Ахатова, Альбина Рашитовна, 2015 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Абилова, Г.А. Салициловая кислота как возможный фактор повышения устойчивости растений огурца к окислительному стрессу, вызванному засолением среды / Г.А. Абилова // Вестник Дагестанского государственного университета. - 2011. - Вып. 1. - С. 103-106.

2. Авдиюк, Е.В. Очистка а-амилаз Aspergillus flavus var. oryzae и Bacillus subtilis и их свойства / Е.В. Авдиюк, Л.Д. Варбанец, Л.А. Сафронова, Е.С. Харкевич // Биотехнология. - 2012. - Т. 5. - № 5. - С. 091-099.

3. Авдиюк, Е.В. а-Амилазы Aspergillus flavus var. oryza и Bacillus subtilis: субстратная специфичность и устойчивость к ряду химически активных веществ / Е.В. Авдиюк, Л.Д. Варбанец // Биотехнология. - 2013. - Т. 6. - № З.-С. 036-045.

4. Аксенова, Н.П. Гормональная регуляция клубнеобразования у картофеля / Н.П. Аксенова, Т.Н. Константинова, С.А. Голяновская, Л.И. Сергеева, Г.А. Романов // Физиология растений. - 2012. - Т. 59. - № 4. - С. 491-508.

5. Ассаф, И. Влияние салициловой кислоты на солеустойчивость проростков пшеницы сорта Cham-6 / И. Ассаф // Известия ТСХА. - 2011. - Вып. 4. - С. 96-102.

6. Беккер, 3. Э. Физиология и биохимия грибов / З.Э. Беккер. - М.: Изд. МГУ, 1988.-230 с.

7. Белозерова, Н.С. Салициловая кислота дифференциально регулирует интенсивность транскрипции митохондриальных генов Lupinus luteus L. / Н.С. Белозерова, Е.С. Пожидаева, А.Г. Шугаев, В.В. Кузнецов // Доклады академии наук. - 2011. - Т. 440. - № 2. - С. 266-269.

8. Бенкен, А.А. Упрощенный способ диагностики гельминтоспориозной корневой гнили злаковых колосовых культур / А.А. Бенкен, С.Д. Гришечкина, Л.К. Хацкевич // Микология и фитопатология. - 1988. - Т. 22. -Вып. 2.-С. 153-156.

9. Буза, H.JI. Интенсивность поражения возбудителем бурой гнили Monilia fructigena плодов яблони в процессе созревания / Н.Л. Буза, A.A. Криницына, М.А. Проценко, В.В. Вартапетян // Микология и фитопатология. - 2004. - Т. 38. - Вып. 5. - С. 62-66.

10. Буза, Н.Л. Роль белкового ингибитора полигалактуроназы в созревании плодов яблони и их устойчивости к поражению возбудителем плодовой гнили Monilia fructigena / Н.Л. Буза, A.A. Криницына, М.А. Проценко, В.В. Вартапетян // Прикладная биохимия и микробиология. - 2004. — Т. 40. — № 1.-С. 104-108.

11. Бурханова, Г.Ф. Регуляция хитоолигосахаридами защитных реакций растений пшеницы при инфицировании Bipolaris sorokiniana / Г.Ф. Бурханова, Л.Г. Яруллина, И.В. Максимов // Физиология растений. - 2007. -Т. 54.-№ 1.-С. 119-126.

12. Валуева, Т.А. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений / Т.А. Валуева, В.В. Мосолов // Успехи биологической химии. -2002.-Т. 42.-С. 193-216.

13. Варбанец, Л.Д. Микробные а-амилазы: выделение, свойства, практическое использование / Л.Д. Варбанец, Е.В. Авдиюк, Н.В. Борзова // Биотехнология. - 2008. - Т. 1. - № 2. - С. 039-051.

14. Варламов, В.П. Хитин и хитозан: природа, получение и применение / В.П. Варламов, C.B. Немцев, В.Е. Тихонов. - М.: Изд. ЛКИ, 2010. - 292 с.

15.Васюкова, Н.И. Индуцированная устойчивость растений и салициловая кислота (обзор) / Н.И. Васюкова, О.Л. Озерецковская // Прикладная биохимия и микробиология. - 2007. - Т. 43. - № 4. - С. 405-411.

16. Васюкова, Н.И. Активизация защитных свойств элиситоров с помощью системных сигнальных молекул при взаимодействии картофеля и возбудителя фитофтороза / Н.И. Васюкова, Г.И. Чаленко, Н.Г. Герасимова, Т.А. Валуева, О.Л. Озерецковская // Прикладная биохимия и микробиология. - 2008. - Т. 44. - № 2. - С. 236-240.

17. Васюкова, Н.И. Жасмонат-зависимая защитная сигнализация в тканях растений / Н.И. Васюкова, О.Л. Озерецковская // Физиология растений. -2009. - Т. 56. - № 5. - С. 643-653.

18. Васюкова, Н.И. Жасмоновая кислота и устойчивость томатов к галловой нематоде / Н.И. Васюкова, С.В. Зиновьева, Ж.В. Удалова, Н.Г. Герасимова, О.Л. Озерецковская, М.Д. Сонин // Доклады академии наук. - 2009. - Т. 428. -№ 3. - С. 420-422.

19. Васюкова, Н.И. Элиситорная активность хитозана и арахидоновой кислоты: сходство и различие / Н.И. Васюкова, Н.Г. Герасимова, Г.И. Чаленко, О.Л. Озерецковская // Прикладная биохимия и микробиология. - 2012. — Т. 48. — № 1. - С. 109-116.

20. Головацкая, И.Ф. Влияние жасмоновой кислоты на морфогенез и содержание фотосинтетических пигментов у проростков АгаЫс1ор318 на зеленом свету / И.Ф. Головацкая, Р.А. Карначук // Физиология растений. — 2008. - Т. 55. - № 2. - С. 240-244.

21. Гофман, Ю.Я. Определение ингибитора трипсина в семенах гороха / Ю.Я. Гофман, И.М. Вайсблай // Прикладная биохимия и микробиология. - 1975. — № 5. - С. 777-783.

22. Дементьева М.И. Фитопатология / М.И. Дементьева. - М.: Агропромиздат, 1985.-397 с.

23. Домаш, В.И. Функциональные белки бобовых растений в условиях солевого стресса / В.И. Домаш, О.В. Корзюк, Т.П. Шарпио, С.А. Забрейко, Т.Ф. Сосновская // В сб. Современная физиология растений: от молекул до экосистем. Матер, докл. VI съезда общества физиологов растений России. — Сыктывкар, 2007. - С. 118-119.

24. Домаш, В.И. Растительные ингибиторы протеолиза и перспективы их использования в медицине / В.И. Домаш, Т.П. Шарпио, С.А. Забрейко // Вестник АН Белоруссии. Сер. мед. наук. - 2008. - № 1. - С. 58-63.

25. Дунаевский, Я.Е. Ингибиторы протеиназ как антистрессовые белки высших растений / Я.Е. Дунаевский, Т.А. Цыбина, Г.А. Белякова, В.И. Домаш, Т.П. Шарпио, С.А. Забрейко, М.А. Белозерский // Прикладная биохимия и микробиология. - 2005. - Т.41. - № 4. - С.392-396.

26. Дунаевский, Я.Е. Внеклеточные протеиназы мицелиальных грибов как участники процесса патогенеза / Я.Е. Дунаевский, А.Р. Матвеева, Г.Н. Фатхуллина, Г.А. Белякова, Т.М. Коломиец, Е.Д. Коваленко, М.А. Белозерский // Биорганическая химия. - 2008. - Т.34. - №3. - С. 317-321.

27. Желдакова, P.A. Мямин В.Е. Фитопатогенные микроорганизмы: Учеб. -метод, комплекс для студентов биол. фак. спец. G-31 01 01 «Биология» / P.A. Желдакова, В.Е. Мямин. - Мн.: БГУ, 2006. - 78 с.

28. Запрометов, М.Н. Фенольные соединения: распространение, метаболизм и функции в растениях / М.Н. Запрометов. - М: Наука, 1993. - 272 с.

29. Зиновьева, C.B. Участие салициловой и жасмоновой кислот в генетической и индуцированной устойчивости томатов при инвазии галловой нематодой Meloidogyne incognita / C.B. Зиновьева, Н.И. Васюкова, Ж.В. Удалова, Н.Г. Герасимова // Известия РАН. Серия биологическая. - 2013. - № 3. - С. 332340.

30. Ибрагимов, Р.И. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов и их роль в формировании гомеостатических реакций у растений: автореф. дис. ... д-ра. биол. наук.: 03.00.04 / Ибрагимов Ринат Исмагилович. - Уфа, 1999. -41 с.

31. Ибрагимов, Р.И. Физиолого-биохимические механизмы действия экологически безопасных препаратов для растениеводства / Р.И. Ибрагимов, A.A. Ямалеева, Р.Ф. Талипов, A.A. Кулагин, С.М. Ямалов // Успехи современного естествознания. - 2003. - № 10. - С. 38-39.

32. Ибрагимов, Р.И. Биохимические факторы развития устойчивости растений к патогенам / Р.И. Ибрагимов, Л.Г. Яруллина, И.А. Шпирная, И.А. Умаров,

B.О. Цветков, И.В. Максимов // Современные наукоемкие технологии. -2010.-№4.-С. 46-48.

33. Иевлева, Е.В. Внеклеточные протеиназы фитопатогенного гриба Fusarium culmorum / E.B. Иевлева, Т.А. Ревина, H.H. Кудрявцева, A.B. Софьин, Т.А. Валуева // Прикладная биохимия и микробиология. - 2006. - Т.42. - №3. -

C. 338-344.

34. Исламов, P.A. Бифункциональный ингибитор а-амилазы/трипсина из зерна пшеницы / P.A. Исламов, О.В. Фурсов // Прикладная биохимия и микробиология. - 2007. - Т. 43. - № 4. - С. 419-423.

35. Исламов, P.A. Структура, свойства и применение ингибиторов сериновых протеиназ / P.A. Исламов // Биотехнология. Теория и практика. - 2009. -№1.-С. 32-38.

36. Казаков, Е.Д. Биохимия зерна и продуктов его переработки / Е.Д. Казаков, B.J1. Кретович. - М.: Агропромиздат, 1989. - 368 с.

37. Канделинская, O.JI. Влияние эпибрассинолида на активность белков лектинового типа и протеиназно-ингибиторной системы люпина (Lupinus angustifolius L.) / O.J1. Канделинская, E.P. Грищенко, В.И. Домаш, А.Ф. Топунов // Агрохимия. - 2008. - № 9. - С. 45-49.

38. Каратыгин, И.В. Головневые грибы: Онтогенез и филогенез / И.В. Каратыгин. - JI.: Наука, 1981. - 212 с.

39. Кнорре, Д.Г., Биологическая химия: Учебник для вузов / Д.Г. Кнорре, С.Д. Мызина. - М.: Высш. шк., 2002. - 479 с.

40. Кобыльский, Г.И. Патогенность дейтеромицетов: на примере возбудителя септориоза пшеницы - гриба Septoria nodorum (Berk.) Berk.: автореф. дис. ... д-ра. биол. наук.: 06.01.11 / Кобыльский Геннадий Иванович. - М., 2005. -48 с.

41.Колупаев, Ю.Е. Индукция теплоустойчивости колеоптилей пшеницы салициловой и янтарной кислотами: связь эффектов с образованием и обезвреживанием активных форм кислорода / Ю.Е. Колупаев, Т.О. Ястреб,

Н.В. Швиденко, Ю.В. Карпец // Прикладная биохимия и микробиология. -2012.-Т. 48,-№5.-С. 550-556

42. Конарев, А.В. Системы ингибиторов гидролаз у злаков - организация, функции и эволюционная изменчивость: автореф. дис. д-ра. биол. наук. / Конарев Александр Васильевич. - М., 1992. - 38 с.

43. Конарев, А.В. Ингибиторы протеиназ и устойчивость картофеля к колорадскому жуку / А.В. Конарев // В сб.: Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку. Серия Генетическая инженерия и экология. - М., 2000. - С. 35-40.

44. Конарев, А.В. Ингибиторы ферментов как генетические маркеры / А.В. Конарев // Аграрная Россия. - 2002. - № 3. - С.44-52.

45. Креславский, В.Д. Сигнальная роль активных форм кислорода при стрессе у растений / В.Д. Креславский, Д.А. Лось, С.И. Аллахвердиев, В.В. Кузнецов // Физиология растений. - 2012. - Т.59. — № 2. - С. 163-178.

46. Кривченко, В.И. Устойчивость зерновых колосовых к возбудителям головневых болезней / В.И. Кривченко. - М.: Колос, 1984. - 304 с.

47. Кубрак, О.И. Получение и свойства а-амилазы из Bacillus sp. BKL40 / О.И. Кубрак, В.И. Лущак // Биотехнология. - 2009. - Т. 2. - № 1. - С. 069-079.

48. Кудрявцева, Н.Н. Секреция протеолитических ферментов тремя фитопатогенными микрооганизмами / Н.Н. Кудрявцева, А.В. Софьин, Т.А. Ревина, Е.Л. Гвоздева, Е.В. Иевлева, Т.А. Валуева // Прикладная биохимия и микробиология. - 2013. - Т. 49. - № 5. - С. 513-521.

49. Ладыженская, Э.П. Изменение ростовых процессов в клубнях картофеля (Solatium tuberosum L.) под действием природных и синтетических регуляторов роста / Э.П. Ладыженская, Т.А. Платонова, А.С. Евсюнина, Н.П. Кораблева // Агрохимия. - 2009. - № 9. - С. 32-37.

50. Максимов, И.В. Влияние салициловой и жасмоновой кислот на компоненты про-/антиоксидантной системы в растениях картофеля при фитофторозе / И.В. Максимов, А.В. Сорокань, Е.А. Черепанова, О.Б.

Сурина, Н.Б. Трошина, Л.Г. Яруллина // Физиология растений. - 2011. - Т. 58.-№2.-С. 243-251.

51. Максимов, И.В. Степень ацетилирования хитина в защитном ответе растений пшеницы / И.В. Максимов, А.Ш. Валеев, Р.Ф. Сафин // Биохимия. -2011.-Т. 76.-Вып. 12.-С. 1665-1670.

52. Максимов, И.В. Активность ингибиторов трипсина в проростках пшеницы под действием патогенного гриба Tilletia caries и фитогормонов / И.В. Максимов, P.M. Хайруллин // Физиология растений. - 2012. - Т. 59. - № 6. -С. 756-762.

53. Максимов, И.В. Биологическая активность хитина и сферы его применения / И.В. Максимов // Известия УНЦ РАН. - 2013. - №2. - С. 38-61.

54. Масленникова, Д.Р. Механизмы протекторного действия салициловой кислоты на растения пшеницы в условиях кадмиевого стресса / Д.Р. Масленникова, Р.А. Фатхутдинова, М.В. Безрукова, Ч.Р. Аллагулова, Е.О. Ключникова, Ф.М. Шакирова // Агрохимия. - 2013. - № 3. - С. 72-79.

55. Мосолов, В.В. Новое о природных ингибиторах протеолитических ферментов / В.В. Мосолов // Биоорганическая химия. - 1998. - Т.24. — №5. -С. 332-340.

56. Мосолов, В.В. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений (обзор) / В.В. Мосолов, Т.А. Валуева // Прикладная биохимия и микробиология. -2005. - Т.41. -№3. - С. 261-282.

57. Мосолов, В.В. Участие протеолитических ферментов во взаимодействии растений с фитопатогенными микроорганизмами / В.В. Мосолов, Т.А. Валуева // Биохимия. - 2006. - Т. 71. - № 8. - С. 1034-1042.

58. Мосолов, В.В., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ в биотехнологии растений (обзор) / В.В. Мосолов, Т.А. Валуева // Прикладная биохимия и микробиология. - 2008. - Т. 44. -№3. - С. 261-269.

59. Мосолов, В.В. Ингибиторы протеолитических ферментов при абиотических стрессах у растений (обзор) / В.В. Мосолов, Т.А. Валуева // Прикладная биохимия и микробиология. - 2011. - Т.47. — №5. - С. 501-507.

60. Нестеренко, М.В. Локализация субтилизин-связывающего центра в молекуле бифункционального ингибитора из пшеницы / М.В. Нестеренко, Е.Л. Гвоздева, Л.Г. Мицкевич, В.В. Мосолов // Биохимия. - 1989. - Т. 54. -№5.-С. 838-845.

61. Никуленко, Т.Ф. Токсины фитопатогенных грибов и их роль в развитии болезней растений / Т.Ф. Никуленко, Д.И. Чканников. - М., Колос. 1987. -60 с.

62. Нудьга, Л.А. Производные хитина и хитозана и их свойства // Хитин и хитозан: Получение, свойства и применение / Л.А. Нудьга; под ред. К.Г. Скрябина, Г.А. Вихоревой, В.П. Варламова. - М.: Наука, 2002. - С. 141-177.

63. Озерецковская, О.Л. Хитозан как элиситор индуцированной устойчивости растений // Хитин и хитозан: Получение, свойства и применение / О.Л. Озерецковская, Н.И. Васюкова, C.B. Зиновьева; под ред. К.Г. Скрябина, Г.А. Вихоревой, В.П. Варламова. - М.: Наука, 2002. - С. 339-345.

64. Озерецковская, О.Л. Воздействие системных сигнальных молекул на скорость распространения по тканям картофеля иммунизирующего эффекта элиситоров / О.Л. Озерецковская, В.П. Варламов, Н.И. Васюкова, Г.И. Чаленко, Н.Г. Герасимова, Я.С. Панина // Прикладная биохимия и микробиология. - 2004. - Т. 40. - № 2. - С. 252-256.

65. Озерецковская, О.Л. Действие иммуномодуляторов на устойчивость и восприимчивость картофеля к Phytophthora infestans / О.Л. Озерецковская, Н.И. Васюкова, Я.С. Панина, Г.И. Чаленко // Физиология растений. — 2006. - Т.53. - № 4. - С.546-553.

66. Озерецковская, О.Л. Процесс раневой репарации и индуцированная устойчивость клубней картофеля / О.Л. Озерецковская, Н.И. Васюкова, Г.И.

Чаленко, Н.Г. Герасимова, Т.А. Ревина, Т.А. Валуева // Прикладная биохимия и микробиология. - 2009. - Т. 45. - № 2. - С. 220-224.

67. Панина, Я.С. Ингибирование активности каталазы клубней картофеля салициловой и янтарной кислотами / Я.С. Панина, Н.И. Васюкова, O.JI. Озерецковская // Докл. РАН. - 2004. - Т. 397. - № 1. - С. 131-133.

68. Плотникова, Л.Я. Влияние салициловой и янтарной кислот на цитофизиологические реакции пшеницы, инфицированной бурой ржавчиной / Л.Я. Плотникова, Л.Я. Штубей // Цитология. - 2009. - Т. 51.-№1.- С. 41-50.

69. Поликсенова, В.Д. Индуцированная устойчивость растений к патогенам и абиотическим стрессовым факторам / В.Д. Поликсенова // Вестник БГУ. -2009. - Сер. 2. - № 1. - С. 48-60.

70. Проценко, М.А. Белковый ингибитор полигалактуроназы — структурный белок клеточной стенки растения / М.А. Проценко, Н.Л. Буза, A.A. Криницина, Е.А. Буланцева, Н.П. Кораблева // Биохимия. 2008. - Т. 73. - № 10.-С. 1317-1328.

71. Проценко, М.А. Белковые ингибиторы полигалактуроназ в сочных плодах растений при их созревании и инфекциях / М.А. Проценко, Е.А. Буланцева, Н.П. Кораблева // Физиология растений. - 2010. - Т. 57. -№ 3. - С. 376-383.

72. Пыжикова, Г.В. Септориозы зерновых культур / Г.В. Пыжикова. - М.: Колос, 1984.-54 с.

73. Пыжикова, Г.В. Методика изучения возбудителей септориоза на изолированных листьях пшеницы / Г.В. Пыжикова, Е.В. Карасева // С.-х. биология. - 1986. - №.12. - С. 112-114.

74. Ревина, Т.А. Влияние белковых ингибиторов протеиназ из клубней картофеля на рост и развитие фитопатогенных микроорганизмов / Т.А. Ревина, Н.Г. Герасимова, Г.В. Кладницкая, Г.И. Чаленко, Т.А. Валуева // Прикладная биохимия и микробиология. - 2008. - Т.44. - №1. - С. 101-105.

75. Ревина, Т.А. Белок ингибитор трипсина из клубней картофеля / Т.А. Ревина, Г.В. Кладницкая, Н.Г. Герасимова, E.JI. Гвоздева, Т.А. Валуева // Биохимия. - 2010. - Т.75. - Вып. 1. - С. 46-51.

76. Рубин, Б.А. Биохимия и физиология иммунитета растений / Б.А. Рубин, Е.В. Арциховская, В.А. Аксенова. -М.: Высш. шк., 1975. - 320 с.

77. Санина, А.А. Способы выделения и хранения возбудителей септориоза пшеницы / А.А. Санина, Анциферова J1.B. // Микология и фитопатология. -1989. - Т. 23. - Вып. 2. — С.172-175.

78. Семенкова, И. Г. Фитопатология. Дереворазрушающие грибы, гнили и патологические окраски древесины (определительные таблицы) / И.Г. Семенкова. - М.: ГОУВПОМГУЛ, 2008. - 72 с.

79. Синицына, О.А. Выделение и свойства внеклеточной пектиназы Pénicillium canescens / О.А. Синицына, Е.А. Федорова, М.В. Семенова, А.В. Гусанов, Л.М. Соколова, Т.М. Бубнова, О.Н. Окунев // Биохимия. - 2007. - Т. 72. -Вып. 5. - С. 699-706.

80. Смирнов, В.А. Ферменты. Классификация и номенклатура / В.А. Смирнов, Ю.Н. Климочкин. - Самара: Самар. гос. техн. ун-т., 2008. - 42 с.

81. Тарчевский, И.А. Сигнальные системы клеток растений / И.А. Тарчевский. - М.: Наука, 2002. - 294 с.

82. Тарчевский, И.А. Салицилат-индуцированная модификация протеомов у растений (Обзор) / И.А. Тарчевский, В.Г. Яковлева, А.М. Егорова // Прикладная биохимия и микробиология. - 2010. - Т. 46. - С. 263-275.

83. Тарчевский, И.А. Индукция салициловой кислотой компонентов олигомерных белковых комплексов / И.А. Тарчевский, В.Г. Яковлева, А.М. Егорова // Физиология растений. - 2012. - Т. 59. - № 4. - С. 532-542.

84. Трошина, Н.Б. Индукторы устойчивости растений и активные формы кислорода. Влияние хитоолигосахаридов на продукцию перекиси водорода с участием оксалатоксидазы в совместных культурах каллусов пшеницы с

возбудителем твердой головни / И.В. Максимов, Л.Г. Яруллина, О.Б. Сурина, Е.А. Черепанова // Цитология. - 2004. - Т. 46. - С. 1006-1010.

85. Трошина, Н.Б. Индукция салициловой кислотой устойчивости пшеницы к Septoria nodorum Berk. / Н.Б. Трошина, Л.Г. Яруллина, А.Ш. Валеев, И.В. Максимов // Известия РАН. Серия биологическая. - 2007. - № 5. - С. 545550.

86. Тютерев, С.Л. Научные основы индуцирования болезнеустойчивости растений / С.Л. Тютерев. - С.-Пб.: ООО «Инновационный центр защиты растений» ВИЗР, 2002. - 328 с.

87. Фролова, С.А. Активность протеолитических ферментов и ингибиторов трипсина в листьях пшеницы в начальный период действия и в последействии низкой закаливающей температуры / С.А. Фролова, А.Ф. Титов // Физиология растений. - 2008. - №5. - С. 549-552.

88. Хадеева, Н.В. Использование гена ингибитора протеиназ из семян гречихи для повышения устойчивости растений табака и картофеля к биотическому стрессу / Н.В. Хадеева, Е.З. Кочиева, М.Ю. Чередниченко, Е.Ю. Яковлева, К.В. Сидорук, В.Г. Богуш, Я.Е. Дунаевский, М.А. Белозерский // Биохимия. - 2009. - Т. 74. - Вып. 3. - С. 320-329.

89. Хлуднев, Д.В. Поведение белка-ингибитора а-амилазы 2 из зерна пшеницы при прорастании / Д.В. Хлуднев, И.И. Мосолов // Физиология растений. -1992.-Т. 39.-№ 1. - С.120-125.

90. Хохряков, М.К. Определитель болезней растений / М.К. Хохряков, Т.Л. Доброзракова, K.M. Степанов, М.Ф. Летова. - СПб, 2003. - 592 с.

91.Чекмарев, В.В. Эффективность протравителей против твердой головни пшеницы / В.В. Чекмарев // Защита и карантин растений. - 2012. - № 8. — С. 27-28.

92. Чирков, С.Н. Противовирусная активность хитозана / С.Н. Чирков // Прикладная биохимия и микробиология. - 2002. - Т. 38. - С. 5-13.

93. Чулкина В.А. Корневые гнили хлебных злаков / В.А. Чулкина. Новосибирск: Наука, 1985. - 189 с.

94. Шакирова, Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция / Ф.М. Шакирова. - Уфа: Гилем, 2002. - 160 с.

95. Шакирова, Ф.М. Влияние предобработки метилжасмонатом на устойчивость проростков пшеницы к солевому стрессу / Ф.М. Шакирова, А.Р. Сахабутдинова, P.C. Ишдавлетова, О.В. Ласточкина // Агрохимия. -

2010.-№ 7.-С. 26-32.

96. Шалимова, O.A. Развитие растений гороха на средах с высоким содержанием тяжелых металлов при стимуляции салициловой кислотой / O.A. Шалимова, Т.А. Штахова // Вестн. Рос. акад. с.-х. наук. - 2007. - № 5. — С.40.

97. Шпирная, И.А. Гидролитические ферменты и их ингибиторы как компоненты системы «насекомое-фитофаг - растение»: авторефер. дисс. ... канд. биол. наук: 03.00.12 / Шпирная Ирина Андреевна. - Уфа, 2006. -24 с.

98. Шпирная, И.А. Изменение активности ингибиторов гидролаз в листьях картофеля при действии различных факторов / И.А. Шпирная, Р.И. Ибрагимов, А.Ф. Саляхова, Н.Д. Шевченко // В сб.: Современная физиология растений: от молекул до экосистем. Матер, докладов VI съезда общества физиологов растений России. - Сыктывкар, 2007. — С. 437-438.

99. Шпирная, И.А., Диффузия ингибиторов пектиназы A. niger из прорастающих семян злаков / И.А. Шпирная, В.О. Цветков, A.M. Басырова, З.А. Фостий, Р.И. Ибрагимов // Вестник Уральской медицинской академической науки.-2011.-№ 4/1 (38).-С. 121-122.

100. Яковлева, В.Г. Салицилат-индуцированное изменение набора и содержания белков в корнях гороха / В.Г. Яковлева, И.А. Тарчевский, A.M. Егорова // Докл. РАН. - 2007. - Т. 415. -№ 6. - С.832-836.

101. Яковлева, В.Г. Протеомный анализ влияния метилжасмоната на корни проростков гороха / В.Г. Яковлева, A.M. Егорова, И.А. Тарчевский // Доклады академии наук. - 2013. - Т. 449. - № 2. - С. 236-239.

102. Яруллина, Л.Г. Клеточные механизмы формирования устойчивости растений к грибным патогенам / Л.Г. Яруллина, Р.И. Ибрагимов. — Уфа: Гилем, 2006. - 232 с.

103. Яруллина, Л.Г. Салициловая и жасмоновая кислота в регуляции про-/ антиоксидантного статуса листьев пшеницы при инфицировании Septoria nodorum Berk. / Л.Г. Яруллина, Н.Б. Трошина, Е.А. Черепанова, Е.А. Заикина, И.В. Максимов // Прикладная биохимия и микробиология. — 2011. -№5. - С. 602-608.

104. Abdeen, A. Multiple insect resistance in transgenic tomato plants overexpressing two families of plant proteinase inhibitors / A. Abdeen, A. Virgos, E. Olivella, J. Villnueva, X. Aviles, R. Gabarra, S. Prat // Plant Mol. Biol. -2005.-Vol. 57.-P. 189-202.

105. Abramovitch, R. Strategies used by bacterial pathogens to suppress plant defenses / R. Abramovitch, G. Martin // Curr. Opin. Plant Biol. - 2004. - Vol. 7. -P. 356-364.

106. Abu Qamar, S. Expression profiling and mutant analysis reveals complex regulatory networks involved in Arabidopsis response to Botrytis infection / S. Abu Qamar, X. Chen, R. Dhawan, B. Bluhm, J. Salmeron, S. Lam, R.A., Dietrich, T. Mengiste // Plant J. - 2006. - Vol. 48. - P. 28-44.

107. Alfano, J.R. Type III secretion system effector proteins: Double agents in bacterial disease and plant defense / J.R. Alfano, A. Collmer // Annu. Rev. Phytopathol. - 2004. - Vol. 42. - P. 385-414.

108. Alves, D.T. Identification of four novel members of Kunitz-like a-amylase inhibitors family from Delonix regia with activity toward coleopteran insects / D.T. Alves, I.M. Vasconcelos, J.T. Oliveira, L.R. Farias, S.C. Dias, M.D.

Chiarello // Pesticide Biochemistry and Physiology. - 2009. - Vol. 95(3). - P. 166-172.

109. Antico, C.J. Insights into the role of jasmonic acid-mediated defenses against necrotrophic and biotrophic fungal pathogens / C.J. Antico, C. Colon, T. Banks, K.M. Ramonell // Frontiers in Biology. - 2012. - Vol. 7. - P. 48-56.

110. Arunachalam, C. Pectinolytic enzyme - a review of new studies / C. Arunachalam, S. Asha // Advanced Biotech Journal - Online. - 2010. - May.

111.Balbi, V. Jasmonate signalling network in Arabidopsis thaliana: crucial regulatory nodes and new physiological scenarios / V. Balbi, A. Devoto // New Phytol. - 2008. - Vol. 177. - P. 301 -318.

112. Baldrian, P. Production of extracellular enzymes and degradation of biopolymers by saprotrophic microfungi from the upper layers of forest soil / P. Baldrian, J. Voriskova, P. Dobiasova,V. Merhautova, L. Lisa, V. Valaskova // Plant Sci. - 2011. - Vol. 338. - P. 111-125.

113. Bandurska, H. The effect of jasmonic acid on the accumulation of ABA, proline and spermidine and its influence on membrane injury under water deficit in two barley genotypes / H. Bandurska, A. Stroinski, J. Kubis // Acta Physiol. Plant. -2003.-Vol. 25.-P. 279-285.

114. Barna, B. Transgenic production of cytokinin suppresses bacterially induced hypersensitive response symptoms and increases antioxidative enzyme levels in Nicotiana spp. / B. Barna, A.C. Smigocki, J.C. Baker // Phytopathology. - 2008. -Vol. 98.-P. 1242-1247.

115. Basaran, P. Elucidation of pectinolytic enzyme activities of a non-pathogenic watermelon pathogen mutant, Fusarium oxysporum f.sp. niveum M87 / P. Basaran, M. Ozcan, Y. Denisov, S. Freeman // Australasian Plant Pathology. -2007.-Vol. 36.-P. 135-141.

116. Batalia, M.A. The crystal structure of the antifungal protein zeamatin, a member of the thaumatin-like, PR-5 protein family / M.A. Batalia, A.F.

Monzingo, S. Ernst, W. Roberts, D. Robertus // Nature Struct.Biol. - 1996. Vol.3. -P. 19-23.

117. Berg, G. Plant-microbe interactions promoting plant growth and health: perspectives for controlled use of microorganisms in agriculture / G. Berg // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2009. - Vol. 84. - P. 11-18.

118. Bindschedler, L.V. Early signaling events in the apoplastic oxidative burst in suspension cultured French bean cells involve cAMP and Ca2+ / L.V. Bindschedler, F. Minibayeva, S.L. Gardner // New phytologist. - 2001. - Vol. 151.-P. 185-194.

119. Bloch, Jr.C. A new family of small (5 kDa) protein inhibitors of insect a-amylases from seeds or Sorghum (Sorghum bicolor (L) moench) have sequence homologies with wheat purothionins / Jr.C. Bloch, M. Richardson // FEBS Letters. - 1991.-Vol. 279(1).-P. 101-104.

120. Bode, W. Structural basis of the endoproteinase-protein inhibitor interaction / W. Bode, R. Huber // Biochim Biophys Acta. - 2000. - Vol. 1477. - P. 241-252.

121. Campos, F.A.P. The complete amino acid sequence of the bifunctional a-amylase/trypsin inhibitor from seeds of ragi (indian finger millet, Eleusine coracana gaertn.) / F.A.P. Campos, M. Richardson // FEBS Letters. - 1983. Vol. 152(2).-P. 300-304.

122. Capocchi, A.A. Heterotetrameric alpha-amylase inhibitor from emmer (Triticum dicoccon Schrank) seeds / A. Capocchi, V. Muccilli, V. Cunsolo, R. Saletti, S. Foti, D. Fontanini // Phytochemistry. - 2013. - Vol. 88. - P. 6-14.

123. Carlile, A. Characterisation of SNP1, a cell wall degrading trypsin, produced during infection by Stagonospora nodorum / A. Carlile, L. Bindschedler, A.M. Bailey, P. Bowyer, J.M. Clarkson, R.M. Cooper // Molecular Plant-Microbe Interaction. - 2000. Vol. 13.-P. 538-550.

124. Carrera, E. Expression of the Arabidopsis abil-1 mutant allele inhibits proteinase inhibitor wound-induction in Tomato / E. Carrera, S. Prat // Plant J. -1998.-Vol. 15.-P. 765-771.

125. Carrillo, L. A barley cysteine-proteinase inhibitor reduces the performance of two aphid species in artificial diets and transgenic Arabidopsis plants / L. Carrillo, M. Martinez, F.A. lvarez -Alfageme, P. Castañera, G. Smagghe, I. Diaz. // Transgenic Res. - 2011. - Vol. 20. - P. 305-319.

126. Chagolla-Lopez, A.A. Novel a-amylase inhibitor from Amaranth (.Amaranthus hypocondriacus) seeds / A. Chagolla-Lopez, A. Blanco-Labra, A. Patthy, R. Sánchez, S. Pongor // Journal of Biological Chemistry. - 1994. - Vol. 269 (38). -P. 23675-23680.

127. Chand, R. Role of melanin in release of extracellular enzymesand selection of aggressive isolates of Bipolar is sorokiniana in barley / R. Chand, M. Kumar, C. Kushwaha, K. Shah, A. Joshi // Curr Microbiol. - 2014. - Vol. 69. - P. 202-211.

128. Charity, J.A. Pest and disease protection conferred by expression of barley fi-hordothionin and Nicotiana alata proteinase inhibitor genes in transgenic tobacco / J.A. Charity, P. Hughes, M.A. Anderson, D.J. Bittisnich, M. Whitecross, T.J.V. Higgins // Func. Plant Biol. - 2005. - Vol. 32. - P. 35-44.

129. Chen, H. Salicylate metabolism in Populus / H. Chen, X. Liangjiao, K. Tay, V. Michelizzi, S. Harding // BMC Proceedings. - 2011. - Vol. 5. - P. 19.

130. Chomczynski, P. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction / P. Chomczynski, N. Sacchi // Anal.Biochem. - 1987.- Vol. 162.-P. 156-159.

131. Coquoz, J.-L. The biosynthesis of salicylic acid in potato plants / J.-L. Coquoz, A. Buchala, J.-P. Metraux // Plant Physiology. - 1998. - Vol. 1117. - P. 10951101.

132. Cornelis, G.R. Assembly and function of type III secretory systems / G.R. Cornelis, F. Van Gijsegem // Annu. Rev. Microbiol. - 2000. - Vol. 54. - P. 735774.

133. Creelman, R.A. Biosynthesis and action of jasmonates in plants / R.A. Creelman, J.E. Mullet // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant. Mol. Biol. - 1997. - Vol. 48.-P. 355-381.

134. Creze, C. The crystal structure of pectate lyase peli from soft rot pathogen Erwinia chrysanthemi in complex with its substrate / C. Creze, Castang S., E. Derivery, R. Haser // J. Biol. Chem. - 2008. - Vol. 283. - P. 18260-18268.

135. D'Ovidio, R. Polygalacturonases, polygalacturonase-inhibiting proteins and pectic oligomers in plant-pathogen interactions / R. D'Ovidio, B. Mattei, S. Robertia, D. Bellincampi // Biochim. Biophys. Acta. - 2004. - Vol. 1696. - P. 237-244.

136. Day, R.B. Okada Binding site for chitin oligosaccharides in the soybean plasma membrane / R.B. Day, Y. Ito, K. Tsukada, H. Zaghouani, N. Shibuya, C. Stacey // Plant Physiol.-2001.-Vol. 126.-P. 1162-1173.

137. De Jonge, R. Conserved fungal LysM effector ecp6 prevents chitin-triggered immunity in plants / R. De Jonge, H.P. Van Esse, A. Kombrink, S. Tomonori, Y. Desaki, R. Bours, S. Van der Krol, N. Shibuyan // Science. - 2010. - Vol. 329. -P. 953-955.

138. De Leo, F. Plant-Pis: a database for plant protease inhibitors and their genes / F. De Leo, M. Volpicella, F. Licciulli, S. Liuni, R. Gallerani, L.R. Ceci // Nucl. Acids Res. - 2002. - Vol. 30. - P. 347-348.

139. De Leo, F. The mustard trypsin inhibitor 2 affects the fertility of Spodoptera littoralis larvae fed on transgenic plants / F. De Leo, R. Gallerani // Insect Biochemistry and Molecular Biology. - 2002. - Vol. 32(5). - P. 489-496.

140. Delaney, T.P. A central role of salicylic acid in plant disease resistance / T.P. Delaney, S. Uknes, B. Vernooij, L. Friederich, K. Weymann // Science. - 1994. -Vol. 226.-№5188.-P. 1247-1250.

141. Delano-Frier, J.P. Systemic wound signaling in plants / J.P. Delano-Frier, G. Pearce, A. Huffaker, J.W. Stratmann // Signaling and communication in plants. -2013.-Vol. 19.-P. 323-362.

142. Di Matteo, A. Polygalacturonase-inhibiting protein (PGIP) in plant defence: a structural view / A. Di Matteo, o D. Bonivent, D. Tsernoglou, L. Federici, F. Cervone // Phytochemistry. - 2006. - Vol. 67. - P. 528-533.

143. Dias, S.C. Investigation of inseeticidal activity of rye a-amylase inhibitor gene expressed in transgenic tobacco {Nicotiana tabacum) toward cotton boll weevil (Anthonomus grandis) / S.C. Dias, M.C.M. da Silva, F.R. Teixeira, E.L.Z. Figueira, O.B. de Oliveira-Neto, L.A .de Lima // Pesticide Biochemistry and Physiology. - 2010. - Vol. 98(1). - P. 39-44.

144. Dixit, V. Low molecular mass pectatlyase from Fusarium moniliforme: similar modes of chemical and thermal denaturation / V. Dixit, A. Kumar, A Pant., M. Khan // Biochem Biophys Res Commun. - 2004. - Vol. 315. - P. 477-484.

145. Durrant, W.E. Systemic acquired resistance / W.E. Durrant, X. Dong // Annu. Rev. Phytopathol. - 2004. - Vol. 42. - P. 185-209.

146. Egger, B. Behavioural responses of Frankliniella occidentalis Pergande larvae to methyl jasmonate and cis-jasmone / B. Egger, E.H. Koschier // Journal of Pest Science. - 2014. - Vol. 87. - P. 53-59.

147. Erlanger, B.F. The preparation and properties of two new chromogenic substrutes of trypsin / B.F. Erlanger, N. Kokowski, W. Cohen // Arch. Biochem. Biophys. - 1961. - Vol. 95. - № 2. - P. 271-278.

148. Facincani, A.P. Comparative proteomic analysis reveals that T3SS, Tfp, and xanthan gum are key factors in initial stages of Citrus sinensis infection by Xanthomonas citri subsp. citri. / A.P. Facincani, L.M. Moreira, M.R. Soares, C. B. Ferreira, R.M. Ferreira, M.I.T. Ferro, J.A. Ferro, F.C. Gozzo, J.C.F. De Oliveira // Funct Integr Genomics. - 2014. - Vol. 14. - P. 205-217.

149. Falcon, A.B. The effect of size and acetylation degree of chitosan derivatives on tobacco plant protection against Phytophthora parasitica nicotianae / A.B. Falcon, J.C. Cabrera, D. Costales, M.A. Ramirez, G. Cabrera, V. Toledo, M.A. Martinez-Tellez // World J. Microbiol. Biotechnol. - 2008. - Vol. 24. - P. 103112.

150. Fan, S.G. Characteristics of plant proteinase inhibitors and their applications in combating phytophagous insects / S.G. Fan, G.J. Wu // Botanical Bulletin of Academia Sinica. - 2005. - Vol. 46. - P. 273-292.

151 .Federici, L. Structural requirements of endopolygalacturonase for the interaction with PGIP (polygalacturonase-inhibitingprotein) / L. Federici, C. Caprari, B. Mattei, C. Savino, A. di Matteo, G. de Lorenzo, F. Cervone, D. Tsernoglou // Proc. Natl. Acad .Sci. USA. - 2001. - Vol. 98. - P. 13425-13430.

152. Federici, L. Polygalacturonase inhibiting proteins: players in plant innate immunity? / L. Federici, A. Di Matteo, J. Fernández-Recio, D. Tsernoglou, F. Cervone // Trends Plant Sci. - 2006. - Vol. 11. - P. 65-70.

153. Feng, J. Analysis of a Blumeria graminis-secreted lipase reveals the importance of host epicuticular wax components for fungal adhesion and development / J. Feng, F. Wang, G. Liu, D Greenshields., W. Shen, S. Kaminskyj, G. Hughes, Y. Peng, G. Selvaraj, J. Zou, Y. Weil // Mol Plant Microbe Interact. - 2009. - Vol. 22. — №. 12.-P. 1601-1610.

154. Feng, T. Characterization of an extension-modifying metalloprotease: N-terminal processing and substrate cleavage pattern of Pectobacterium carotovorum / T. Feng, C. Nyffenegger, P. Hojrup, S. Vidal-Melgosa, K. Yan, J. Ulrik Fangel, A.S. Meyer, F. Kirpekar // Prt. Appl Microbiol Biotechnol. - 2014. -Vol.98 (24).-P. 10077-10089.

155. Ferrari, S. Oligogalacturonides: plant damage-associated molecular patterns and regulators of growth and development / S. Ferrari, D.V. Savatin, F. Sicilia, G. Gramegna, F. Cervone, G. Lorenzo // Frontiers in Plant Science. - 2013. - 13 March.

156. Fish, W.W. The purification, physical / chemical characterization, and cDNA sequence of cantaloupe fruit polygalacturonase-inhibiting protein / W.W. Fish, A.R. Davis // Phytopathology. - 2004. - Vol. 94. - P. 337-344.

157. Franco, O.L. Activity of wheat a-amylase inhibitors towards bruchid a-amylases and structural explanation of observed specificities / O.L. Franco, D.J. Rigden, F.R. Meló, Jr.C. Bloch, C.P. Silva, M.F. Grossi De Sá // European Journal of Biochemistry. - 2000. - Vol. 267(8). - P. 2166-2173.

158. Franco, O.L. Plant alpha-amylase inhibitors and their interaction with insect alpha-amylases / O.L. Franco, D. Rigden, F. Meló, M. Grossi de Sa // European Journal of Biochemistry. - 2002. - Vol. 269. - № 2. - P. 397-412.

159. Franco, O.L. Characterization of two Acanthoscelides obtectus a-amylases and their inactivation by wheat inhibitors / O.L. Franco, F.R. Meló, P.A. Mendes, N.S. Paes, M. Yokoyama, M.V. Coutinho // Journal of Agricultural and Food Chemistry. - 2005. - Vol. 53(5). - P. 1585-1590.

160. Gamauf, C. Degradation of plant cell wall polymers by fungi / C. Gamauf, B. Metz, B. Seiboth // Environmental and Microbial Relationships. - 2007. - P. 325 -340.

161. Gappa-Adachi, R. Phytophthora blight of southern star (Oxypetalum caeruleum) caused by Phytophthora palmivora in Japan / R. Gappa-Adachi, K. Yanol, S. Takeuchi, Y. Morita, S. Uematsu // J. Gen Plant Pathol. - 2012. - Vol. 78.-P. 39-42.

162. García-Maroto, F. Site-directed mutagenesis and expression in Escherichia coli of WMA1-1, a wheat monomeric inhibitor of insect a-amylase / F. García-Maroto, P. Carbonero, F. García-Olmedo // Plant Mol. Biol. - 1991. - Vol. 17. -P. 1005-1011.

163. Gatehouse, J.A. Prospects for using proteinase inhibitors to protect transgenic plants against attack by herbivorous insects / J.A. Gatehouse // Current Protein and Peptide Science. - 2011. - Vol. 12(5). - P. 409-416.

164. Gazil, A. Phylogenetic analysis of a gene cluster encoding an additional, rhizobial-like type III secretion system that is narrowly distributed among Pseudomonas syringae strains / A. Gazil, P.F. Sarris, V.E. Fadouloglou, S.N. Charova, N. Mathioudakis, N.J. Panopoulos, M. Kokkinidis // BMC Microbiology. - 2012. Vol. 12. - P. 188.

165. Geethu, C. Characterization of major hydrolytic enzymes secreted by Pythium myriotylum, causative agent for soft rot disease / C. Geethu, A.K. Resna, R. Aswati Nair // Antonie van Leeuwenhoek. - 2013. - Vol. 104. - P. 749-757.

166. Golba, B. Effects of apple (Malus domestica Borkh.) phenolic compounds on proteins and cell wall-degrading enzymes of Venturia inaequalis / B. Golba, D. Treutter, A. Kollar // Trees. - 2011. - Vol. 26. - P. 131 -139.

167. Gomes, M.T.R. Plant proteinases and inhibitors: An overview of biological function and pharmacological activity / M.T.R. Gomes, M.L. Oliva, M.T.P. Lopes, C.E. Salas // Current Protein and Peptide Science. - 2011. - Vol. 12(5). -P. 417-436.

168. Gregori, R. Reduction of Colletotrichum acutatum infection by a polygalacturonase inhibitor protein extracted from apple / R. Gregori, M. Mari, P. Bertolini, J.A. Sanudo Barajas, J.B. Tian, J.M. Labavitch // Postharvest Biol. Technol. - 2008. - Vol. 48. - P. 309-313.

169. Grossi de Sa, M.F. Molecular cloning of bruchid (Zabrotes subfasciatus) alpha-amylase cDNA and interactions of the expressed enzyme with bean amylase inhibitors / M.F. Grossi de Sa, M.J. Chrispeels // Insect Biochem. Mol. Biol. -1997.-Vol. 27.-P. 271-281.

170. Gummadi, S. Structural and biochemical properties of pectinases / S. Gummadi, N. Manoj, D. Kumar // Industrial Enzymes. - 2007. - P. 99-115.

171. Gusakov, A.V. Proteinaceous inhibitors of microbial xylanases / A.V. Gusakov //Biochemistry.-2010.-Vol. 75.-P. 1185-1199.

172. Harms, K. Inhibition of wound-induced accumulation of allene oxide synthase transcripts in flax leaves by aspirin and salicylic acid / K. Harms, I. Ramirez, H. Pena-Cortes//Plant Physiol. -1998. -Vol. 118.-P. 1057-1065.

173. He, S.Y. Type III protein secretion mechanism in mammalian and plant pathogens / S.Y. He, K. Nomura, T.S. Whittam // Biochim Biophys Acta. - 2004. -Vol. 1694.-P. 181-206.

174. Heibges, A. Structural diversity and organization of three gene families for Kunitz-type enzyme inhibitors from potato tubers (Solarium tuberosum L.) / A. Heibges, H. Glaczinski, A. Ballvora, F. Salamini, C. Gebhardt // Molecular genetics and genomics. - 2003. - Vol. 269. - № 4. - P. 526-534.

175. Hejgaard, J. Two antifungal thaumatin-like proteins from barley grain / J. Hejgaard, S. Jacobsen, I. Svendsen // FEBS. - 1991. - Vol. 291. - P. 127-131.

176. Hofmann, E. The crystal structure of Arabidopsis thaliana aliene oxide cyclase: insights into the oxylipin cyclization reaction / E. Hofmann, P. Zerbe, F. Schaller // Plant Cell. - 2006. - Vol. 18. - P. 3201-3217.

177. Horsten, J. Fungicide resistance of Septoria nodorum and Pseudocercosporella herpotrichoides effect of fungicide application on the frequency of resistant spores in the field / J. Horsten, H. Fehrmann // Zeitschrift fur Pflanzenkrankheiten und Pflanzenschutz. - 1980. - Vol. 87(8). - P. 439-453

178. Howe, G.A. Cyclopentone signals for plant defense: remodeling the jasmonic acid response / G.A. Howe // Proc. Natl. Acad. Sci. - 2001. - Vol. 98. - № 10. -P. 12317-12319.

179. Hristova, V.A. Possible role of methyljasmonate in protection to paraquat-induced oxidative stress in barley plants / V.A. Hristova, L.P. Popova // Докл. Болг. АН. - 2002. - Vol. 55. - № 8. - P. 99-104.

180. Huma, H. Plant protease inhibitors: a defense strategy in plants / H. Huma, M.F. Khalid // Biotechnology and Molecular Biology Review. - 2007. - Vol. 2(3). - P. 068-085.

181. Hwang, B.H. Overexpression of polygalacturonase-inhibiting protein 2 (PGIP2) of Chinese cabbage (Brassica rapa ssp. pekinensis) increased resistance to the bacterial pathogen Pectobacterium carotovorum ssp. Carotovorum / B.H. Hwang, H. Bae, H.S. Lim, K.B. Kim, S.J. Kim, M.H Im., B.S. Park, D.S. Kim, J. Kim // Plant Cell Tiss. Org. Cult. - 2010. - Vol. 103. - P. 293-305.

182. Ishimoto, M. Bruchid resistance of transgenic azuki bean expressing seed alpha-amylase inhibitor of common bean / M. Ishimoto, T. Sato, M.J. Chrispeels, K. Kitamura // Entomología Experimentalis et Applicata. - 1996. — Vol. 79(3). -P. 309-315.

183. Iulek, J. Purification, biochemical characterisation and partial primary structure of a new alpha-amylase inhibitor from Secale cereale (rye) / J. Iulek, Franco

O.L., M. Silva, C.T. Slivinski, C.Jr. Bloch, D.J. Rigden, M.F. Grossi de Sa // Int J. Biochem Cell Biol. - 2000. - Vol. 32. - P. 1195-1204.

184. Jamal, F. Serine protease inhibitors in plants: nature's arsenal crafted for insect predators / F. Jamal, P.K. Pandey, D. Singh, M.Y. Khan // Phytochem Rev. -2013.-Vol. 12.-P. 1-34.

185. Jongsma, M.A. Coevolution of insect proteases and plant protease inhibitors / M.A. Jongsma, J. Beekwilder // Current Protein and Peptide Science. - 2011. -Vol. 12(5).-P. 437-447.

186. Kajaval, A., Assessment of the ability to model proteins with leucine-rich repeats in light of the latest structural information / A. Kajaval, B. Kobe // Protein Science.-2002.-Vol. 11.-P. 1082-1090.

187. Kalve, N.D. A proteinaceous thermo labile a-amylase inhibitor from Albizia lebbeck with inhibitory potential toward insect amylases / N. D. Kalve, P. R. Lomate, V.K. Hivrale // Arthropod - Plant Interactions. - 2012. - Vol. 6. - P. 213-220.

188. Kars, I. Extracellular enzymes and metabolites involved in pathogenesis of Botrytis / I. Kars, A. L. Jan van Kan // Biologia. - 2008. - P. 99-118.

189. Kawano, T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction / T. Kawano // Plant Cell Rep. -2003.-Vol. 121.-P. 829-837.

190. Kazan, K. Jasmonate signaling: toward aintegrated view / K. Kazan, J.M. Manners // Plant Physiol. - 2008. - Vol. 146. - P. 1459-1468.

191.Keinath, A.P. From native plants in central Europe to cultivated crops worldwide: the emergence of Didymella bryoniae as a cucurbit pathogen / A.P. Keinath // HortScience. - 2011. - Vol. 46. - P. 532-535.

192. Keramat, B. Effects of methyl jasmonate in regulating cadmium induced oxidative stress in soybean plant (Glycine max L.) / B. Keramat, K.M. Kalantari, M.J. Arvin //Afr. J. Microbiol. Res. - 2009. - Vol. 3. - № 5. - P.240-244.

193. Keresa, S. Transgenik plants expressing insect resistance gene / S. Keresa, M. Grdisa, M. Baric // Sjemenarstvo. - 2008. - Vol. 25. - P. 139-153.

194. Kim, J. Protease inhibitors from plants with antimicrobial activity / J. Kim, S. Park, I. Hwang, H. Cheong, J. Nah, K. Nahm, Y. Park // Int. J. Mol. Sci. - 2009.

- Vol. 10. - № 6. - P. 2860-2872.

195. King, B.C. Arsenal of plant cell wall degrading enzymes reflects host preference among plant pathogenic fungi / B.C. King, K.D. Waxman, N.V. Nenni, L.P. Walker, G.C. Bergstrom, D.M. Gibson // Biotechnol Biofuels. -

2011.-Vol. 16(4).-P. 4.

196. Kluh, I. Horn Inhibitory specificity and insecticidal selectivity of a-amylase inhibitor from Phaseolus vulgaris /1. Kluh, M. Hyblova, J. Hubert, L. Doleckova

- Maresova, Z. Voburka // Phytochemistry. - 2005. - Vol. 66(1). - P. 31-39.

197. Klusener, B. Convergence of calcium signaling pathways of pathogenic elicitors and abscisic acid in Arabidopsis guard cells / B. Klusener, J.J. Young, Y. Murata // Plant Physiol. - 2002. - Vol. 130. - P. 2152-2163.

198. Kont, R. M. Strong cellulase inhibitors from the hydrothermal pretreatment of wheat straw / R. Kont, Kurasin, H. Teugjas, P. Valjamae // Biotechnology for Biofuels.-2013.-Vol. 6.-P. 135.

199. Liechti, R. The jasmonate pathway / R. Liechti, E. E. Farmer // Sci. - 2002. -Vol. 296.-№ 5573.-P. 1649-1650.

200. Liu, T. Chitin-induced dimerization activates a plant immune receptor / T., Liu, Z. Liu, C. Song, Y. Hu, Z. Han, J. She, F. Fan, J. Wang, C. Jin, J. Chang // Science.-2012.-Vol. 336.-P. 1160-1183.

201. Liu, X. The regulation of exogenous jasmonic acid on UV-B stress tolerance in wheat / X. Liu, H. Chi, M. Yue, X. Zhang, W. Li, E. Jia // Plant Growth Regul. -

2012. - Vol. 31. - № 3. - P. 436-447.

202. Major, J. Functional analysis of the Kunitz trypsin inhibitor family in poplar reveals biochemical diversity and multiplicity in defense against herbivores / J. Major, C. Constabel // Plant Physiology. - 2008. - Vol. 146. - P. 888-903.

203. Manjurul Haque, Md. Virulence, resistance to magainin II, and expression of pectate lyase are controlled by the PhoP-PhoQ two-component regulatory system responding to pH and magnesium in Erwinia chrysanthemi 3937 / Md. Manjurul Haque, S. Tsuyumu // Journal of General Plant Pathology. - 2005. - Vol. 71. - P. 47-50.

204. Martin, S. Predicting protein-protein interactions using signature products / S. Martin, D.C. Roe //Bioinformatic. -2005. - Vol. 21(2). - P. 218-226.

205. Mattei, B. Secondary structure and posttranslational modifications of the leucine-rich repeat protein PGIP (Polygalacturonase-inhibiting protein) from Phaseolus vulgaris / B. Mattei, M.S. Bernalda, L. Federici, P. Roepstorff, F. Cervone, A. Boffi //Biochemistry. - 2005. - Vol. 40. - P. 569-576.

206. Maulik, A. Comparative study of protein-protein interaction observed in polygalacturonase-inhibiting proteins from Phaseolus vulgaris and Glycine max and polygalacturonase from Fusarium moniliforme / A. Maulik, H. Ghosh, S. Basu // BMC Genomics. - 2009. - Vol. 10.-P. 1-12.

207. Mehrabadi, M. Inhibition of Sunn pest, Eurygaster integriceps, a-amylases by a-amylase inhibitors (T-aAI) from Triticale / M. Mehrabadi, A.R. Bandani, F. Saadati//Journal of Insect Science. - 2010. - Vol. 10.-P. 1-13.

208. Mehrabadi, M. Plant proteinaceous a-amylase and proteinase inhibitors and their use in insect pest control / M. Mehrabadi, L. Octavio, A.R. Bandani // New perspectives in plant protection edited by Prof. Ali R. Bandani. - 2012. - P. 229246.

209. Ming, L. Overexpression of a weed (Solanum americanum) proteinase inhibitor in transgenic tobacco results in increased glandular trichome density and enhanced resistance to Helicoverpa armigera and Spodoptera litura / L. Ming, W. Zhaoyu, L. Huapeng // International Journal of Molecular Sciences. - 2009. -Vol. 10.-P. 1896-1910.

210. Mohidul, M. Production of a major stilbene phytoalexin, resveratrol in peanut (Arachis hypogaea) and peanut products: a mini review / M. Mohidul Hasan, K.

Vivek, K. Hyun Baek // Environmental Science and BioTechnology. - 2013. -Vol. 12.-P. 209-221.

211.Molders, W. Transport of salicylic acid in tobacco necrosis virus-infected cucumber plants / W. Molders, A.J. Buchala, J.P. Metraux // Plant Physiology. -1996. - Vol. 112. - № 2. - P. 787-792.

212. Morkunas, I. The mobilization of defence mechanisms in the early stages of pea seed germination against Ascochyta pisi / I. Morkunas, M. Formela, L. Marczak, M. Stobiecki, W. Bednarski // Protoplasma. 2013. - Vol. 250. - P. 63-75.

213. Morton, R.L. Bean alpha-amylase inhibitor 1 in transgenic peas (Pisum sativum) provides complete protection from pea weevil (Bruchus pisorum) under field conditions / R.L. Morton, H.E. Schroeder, K.S. Bateman, M.J. Chrispeels, E. Armstrong, T.J.V. Higgins // Proceedings of the National Academy of Sciences USA. - 2000. - Vol. 97(8). - P. 3820-3825.

214. Mourya, V.K. Chitooligosaccharides: Synthesis, characterization and applications / V.K. Mourya, N.N. Inamdar, Y.M. Choudhari // Polymer Science Series. - 2011. - Vol. 53. - P. 583-612.

215. Mundy, J. Characterisation of a bifunctional wheat inhibitor of endogenous a-amilase and subtilisin / J. Mundy, J. Hejgaard, I. Svendsen // FEBS Letters. -1984.-Vol. 167.-№2.-P. 210-215.

216. Nagorskaya, V.P. Ultrastructure and hydrolase activity in tobacco leaves exposed to chitosan / V.P. Nagorskaya, A.V. Reunov, L.A. Lapshina, V.N. Davydova, I.M. Yermak // Cell and Tissue Biology. - 2013. - Vol. 7. - №. 2. - P. 161-167.

217. Ning, W. N-acetyl chitooligosaccharides elicit rice defense responses including hypersensitive response-like cell death, oxidative burst and defense gene expression / W. Ning, F Chen., B. Mao, Q. Li, Z. Liu, Z. Guo, Z. He // Physiol. Mol. Plant Pathol. - 2004. - Vol. 64. - P. 263-271.

218. Nitti, G. Amino acid sequence and disulphide-bridge pattern of three gamma-thionins from Sorghum bicolor / G. Nitti, S. Orru, C. Jr. Bloch, L. Morhy, G.

Marino, P. Pucci // European Journal of Biochemistry. - 1995. - Vol. 228. - P. 250-256.

219. Niture, K. Comparative biochemical and structural characterizations of fungal polygalacturonases / K. Niture // Biologia. - 2008. - Vol. 63. - № 1. - P. 1-19.

220. Novo, M. Cellulase activity in isolates of Verticillium dahliae differing in aggressiveness / M. Novo, F. Pomar, C. Gayoso, F. Merina // Plant Disease. -2006.-Vol. 90.-P. 155-160.

221. Oda, Y. Tertiary and quaternary structures of 0,19 alpha-amylase inhibitor from wheat kernel determined by X-ray analysis at 2,06 A resolution / Y. Oda // Biochemistry.- 1997.-Vol. 36.-P. 13503-13511.

222. Olivieri, F. Characterization of a novel extracellular serine protease of Fusarium eumartii and its action on pathogenesis related proteins / F. Olivieri, M.E. Zanetti, C.R. Oliva, A. Covarruibias, C. Casalongue // Eur J. Plant Pathol. -

2002.-Vol. 108.-P. 63-72.

223.Payasi, A. Microbial pectate lyases: characterization and enzymological properties / A. Payasi, R. Sanwal, G.G. Sanwal // World J. Microbiol Biotechnol. -2009.-Vol. 25.-P. 1-14.

224. Pikta, D. The use of chinosan in controlling bean (Phaseolus coccineus L.) diseases. Progress or mistry and application of chitin and its derivatives / D. Pikta, A. Pastucha, H. Struszczyk, A. Niekraszewicz // Polish Chitin Soc. IX . -

2003.-P. 119-127.

225. Poloni, A. Morphology, physiology, and virulence of Bipolaris sorokiniana isolates / A. Poloni, I.S. Pessi, P.G. Frazzon, S.T. Van Der Sand // Curr Microbiol. - 2009. - Vol. 59. - P. 267-273.

226. Popova, L.P. Exogenous treatment with salicylic acid attenuates cadmium toxicity in pea seedlings / L.P. Popova, L.T. Maslenkova, R.Y. Yordanova // Plant Physiol. Biochem. - 2009. - Vol. 47. - P. 224-231.

227. Powell, A.L.T. Transgenic expression of pear PGIP in tomato limits fungal colonization / A.L.T. Powell, J. Van Kan, A. Have, J. Visser, L.C. Greve, A.B.

Bennet, J.M. Labavitch // Mol. Plant-Microbe Interact. - 2000. - Vol. 13. - P. 942-950.

228. Protsenko, M.A.' Polygalacturonase-inhibiting proteins in plant fleshy fruits during their ripening and infections / M.A. Protsenko, E.A. Bulantseva, N.P. Korableva // Russian Journal of Plant Physiology. - 2010. - Vol. 57. - № 3. - P. 356-362.

229. Qing, Q. Xylooligomers are strong inhibitors of cellulose hydrolysis by enzymes / Q. Qing, B. Yang, E. Charles // Bioresource Technology. - 2010. -Vol. 101.-P. 9624-9630.

230. Radwan, D.E.M. Modifications of antioxidant activity and protein composition of bean leaf due to Bean yellow mosaic virus infection and salicylic acid treatments / D.E.M. Radwan, K.A. Fayez, S.Y. Mahmoud, G. Lu // Acta Physiologiae Plantarum. - 2010. - Vol. 32. - P. 891-904.

231. Rahman, S.S. Induction of defence related enzymes and phenolic compounds in lupin (Lupinus albus L.) and their effects on host resistance against Fusarium wilt / S.S. Rahman, M.M. Mazen, H.I. Mohamed, N.M. Mahmoud // Eur. J. Plant Pathol.-2012.-Vol. 134.-P. 105-116.

232. Rakwal, R. Octadecanoid signaling component burst in rice {Oryza sativa L.) seedling leaves upon wounding by cut and treatment with fungal elicitor chitosan / R. Rakwal, S. Tamogami, G. K. Agrawal, H. Iwahashi // Biochem. Biophys. Res. Com. - 2002. - Vol. 295. - P. 1041-1045.

233. Ramanathan, S. Production and optimization of cellulose from Fusarium oxysporum by submerged fermentation / S. Ramanathan, S. Banupriya, D. Abirami // J. of Scientific and Industrial Research. - 2010. - Vol. 69. - P. 454459.

234. Ramonell, K.M. Microarray analisys of chitin elicitation in Arabidopsis thaliana / K.M. Ramonell, B. Zhang, R.M. Ewing // Mol. Plant Pathol. - 2002. -Vol. 13. - P. 301-311.

235. Rehman, M.F. Inhibition studies of cellulolytic activities isolated from Planococcus citri / M.F. Rehman, M.I. Tariq, M. Aslam, G. Khadija, A. Iram // The Open Enzyme Inhibition Journal. - 2009. - Vol. 2. - P. 8-11.

236. Ryan, C.A. Variability in the consentration of thre heat stable proteinase inhibitor from potato tubers / C.A. Ryan, T. Kuo, G. Pearce, R. Kunkel // Am. Potato J. - 1976. - Vol. 53. - № 12. - P. 433-455.

237. Sailas, R.B. A monograph on amylases from Bacillus spp. / R.B. Sailas, V.N. Smitha, S Jisha., S. Pradeep, S. Sajith, K.N. Sreedevi, M.K. Unni, S. Josh // Advances in Bioscience and Biotechnology. - 2013. - Vol. 4. - P. 227-241.

238. Sami, A.J. Extracts of plant leaves have inhibitory effect on the cellulase activity of whole body extracts of insects - a possible recipe for bioinsecticides / A.J. Sami, A. R. Shakoori // Proc. Pakistan Congr. Zool. - 2007. - Vol. 27. - P. 105-118.

239. Sami, A.J. Cellulase activity inhibition and growth retardation of associated bacterial strains of Aulacophora foviecollis by two glycosylated flavonoids isolated from Mangifera indica leaves / A.J. Sami, A. R. Shakoori // Journal of Medicinal Plants Research. - 2011. - Vol. 5(2). - P. 184-190.

240. Sampedro, L. Resistance and response of Pinus pinaster seedlings to Hylobius abietis after induction with methyl jasmonate / L. Sampedro, X. Moreira, R. Zas // Plant Ecology. - 2011. - Vol. 212. - P. 397-401.

241. Santos, A. Partially acetylated chitosan oligo- and polymers induce an oxidative burst in suspension cultured cells of the gymnosperm Araucaria angustifolia / A. Santos, N. Guedarri, S. Tromboto, B.M. Moerschbacher // Biomacromolecules. -2008.-Vol. 9.-P. 3411-3415.

242. Schaller, A. Jasmonate biosynthesis and signaling for induced plant defense against herbivory / A. Schaller, A. Stintzi // Induced Plant Resistance to Herbivory. - 2008. - P. 349-366.

243. Sendon, P.M. Salicylic acid signaling: biosynthesis, metabolism, and crosstalk with jasmonic acid / P.M. Sendon, H.S. Seo, J.T. Song // Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry. - 2011. - Vol. 5. - P. 501-506.

244. Seo, H.S. Jasmonic acid carboxyl methyltransferase: a key enzyme for jasmonate-regulated plant responses / H.S. Seo, J.T. Song, J.T. Cheong, Y.H. Lee, Y.W. Lee, I. Hwang, J.S. Lee, Y.D. Choi // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2001. - Vol. 98. - P. 4788-4793.

245. Shana, C. Jasmonicacid regulates ascorbate and glutathione metabolism in Agropyron cristatum leaves under water stress / C. Shana, Z. Liang // Plant Sci. -2010.-Vol. 178.-P. 130-139.

246. Shevchik, V.E. Processing of the pectate lyase Pell by extracellular proteases of Erwinia chrysanthemi 3937 / V.E. Shevchik, M. Boccara, R. Vedel, N. Hugouvieux-Cotte-Pattat // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 29. - P. 1459-1469.

247. Shibuya, N. Oligosaccharide signaling for defense responses in plant / N. Shibuya, E. Minami // Physiol. Mol. Plant Pathol. - 2001. - Vol. 59. - P. 223233.

248. Silipo, A. Glycoconjugates as elicitors or suppressors of plant innate immunity / A. Silipo, G. Erbs, T. Shinya, J.M. Dow, M. Parrilli, R. Lanzetta, N. Shibuya, M. - A. Newmann, A. Molinaro // Glycobiology. - 2010. - Vol. 120. - P. 406-419.

249. Silva, T.M. Polizeli purification, partial characterization, and covalent immobilization-stabilization of an extracellular a-amylase from Aspergillus niveus / T.M. Silva, A.R. de Lima Damasio, A. Mailer, M. Michelin, F.M. Squina, J.A. Jorge, M. Teixeira //Folia Microbiologica. - 2013. - Vol. 58. - P. 495-502.

250. Sivakumar, S. Inhibition of insect pest alpha-amylases by little and finger millet inhibitors / S. Sivakumar, M. Mohan, O. Franco, B. Thayumanavan // Pesticide Biochemistry and Physiology. - 2006. - Vol. 85. -№ 3. - P. 155-160.

251. Skalamera, D. Cellular mechanisms of callose deposition in response to fungal infection or chemical damage / D. Skalamera, M. Heath // Can. J. Bot. - 1996. -V. 74.-P. 1236-1242.

252. Spinelli, F. Three aspartic acid residues of polygalacturonase-inhibiting protein (PGIP) from Phaseolus vulgaris are critical for inhibition of Fusarium phyllophilum PG / F. Spinelli, L. Marrioti, B. Mattei, G. Salvi, F. Cervone, C. Caprari // Plant Biology. - 2008. - P. 1-6.

253. Stuhlfelder, C. Cloning and expression of a tomato cDNA encoding a methyl jasmonate cleaning esterase / C. Stuhlfelder, M.J. Mueller, H. Warzecha // Eur. J. Biochem. - 2004. - Vol. 271. - P. 2976-2983.

254. Svensson, B. Proteinaceous alpha-amylase inhibitors / B. Svensson, K. Fukuda, P.K. Nielsen, B.C. Bonsager // Bioch. Biophys. - 2004. - Vol. 1696. - P. 145156.

255. Titarenko, E. cDNA cloning, biochemical characterization and inhibition by plant inhibitors of the a-amylases of the Western corn rootworm, Diabrotica virgifera virgifera / E. Titarenko, M.J. Chrispeels // Insect Biochem. Mol. Biol. -2000. - Vol. 30. - P. 979-990.

256. Trione, E.J. Wheat development enhanced by hormone syndrome / E.J. Trione, L.A. Sayavedra Soto // Bot. Gaz. - 1988. - Vol. 149. - P. 317-324.

257. Tsukada, K. Rice receptor for chitin oligosaccharide elicitor does not couple to heterotrimeric G-protein: Elicitor responses of suspension cultured rice cells from Daikoku dwarf (dl) mutants lacking a functional G-protein a subunit / K. Tsukada, M. Ishizakac, Y. Fujisawad // Plant Physiol. - 2002. - Vol. 116. - P. 373-382.

258. Urwin, P.E. Resistance to both cyst and root-knot nematodes conferred by transgenic Arabidopsis expressing a modified plant cystatin / P.E. Urwin, C.J. Lilley, M.J. McPherson, H.J. Atkinson // Plant J. - 1997. -Vol. 12.-№2.-P. 455-461.

259. Urwin, P.E. Enhanced transgenic plant resistance to nematodes by dual protease inhibitor constructs / P.E. Urwin, M.J. McPherson, H.J. Atkinson // Planta. -1998. - № 204. - P. 472-479.

260. Valencia-Jiménez, A. Activity of a-amylase inhibitors from Phaseolus coccineus on digestive a-amylases of the coffee berry borer / A. Valencia-Jiménez, V. Arboleda, M.F. Grossi de Sá // Journal of Agricultural and Food Chemistry. - 2008. - Vol. 56(7). - P. 2315-2320.

261. Van den Brink, J. Fungal enzyme sets for plant polysaccharide degradation / J. Van den Brink, R. De Vries // Applied Microbiology and Biotechnology. - 2011. -Vol. 91.-P. 1477-1492.

262. Vasyukova, N.I. The role of salicylic acid in plant resistance to diseases (review) / N.I. Vasyukova, N.G. Gerasimova, O.L. Ozeretskovskaya // Applied Biochemistry and Microbiology. - 1999. - Vol. 35. -№ 5. - P. 557-565.

263. Vidhyasekaran, P. Mitogen-activated protein kinase cascades in plant innate immunity / P. Vidhyasekaran // PAMP Signals in Plant Innate Immunity. Signaling and Communication in Plants. - 2014. - Vol. 21. - P. 331-374.

264. Volpicella, M. Cystatins, serpins and other families of protease inhibitors in plants / M. Volpicella, C. Leoni, A. Costanza, F. de Leo, R. Gallerani, L.R. Ceci // Current Protein and Peptide Science. - 2011. - Vol. 12(5). - P. 386-398.

265. Vu, B.V. Cellulases belonging to glycoside hydrolase families 6 and 7 contribute to the virulence of Magnaporthe oryzae / B.V. Vu, K. Itoh, Q.B. Nguyen, Y. Tosa, H. Nakayashiki // Molecular Plant-Microbe Interactions. -2012. - Vol. 25.-P. 1135-1141.

266. Walia, H. Large-scale expression profiling and physiological characterization of jasmonic acidmediated adaptation of barley to salinity stress / H. Walia, C. Wilson, P. Condamine, X. Liu, A.M. Ismail, T.J. Close // Plant Cell Environ. -2007.-Vol. 30.-P. 410-421.

267. Walker, A. Characterization of the mid-gut digestive proteinase activity of the two-spot ladybird (Adalia bipunctata L.) and its sensitivity to proteinase

inhibitors / A. Walker, L. Ford, M. Majerus, I. Geoghegan, N Birch., J. Gatehouse, A.M. Gatehouse // Insect Biochem. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 28. -№3. - P. 173-180.

268. Wan, I. LysM receptor-like kinase plays a critical role in chitin signaling and fungal resistance in Arabidopsis /1. Wan, X.C. Zhang, D. Neece, K.M. Ramonell, S. Clough, S.Y. Kim, M.G. Stacey // Plant Cell. - 2008. - Vol. 20. - P. 471-481.

269. Wang, H. Up-regulation of chloroplastic antioxidant capacity in inwolved in alleviation of nicel toxici of Zea mays L. by exogenous salicylic acid / H. Wang, T. Feng, P. Xixu // Ecotoxicol. Environ. Safety. - 2009. - Vol. 42. - P. 761-769.

270. Wasternack, C. Jasmonates: an update on biosynthesis, signal transduction and action in plant stress response, growth and development / C. Wasternack // Ann. Bot. - 2007. - Vol. 100. - P. 681-697.

271. Weeda, S. Developmentally linked changes in proteases and protease inhibitors suggest a role for potato multicystatin in regulating protein content of potato tubers / S. Weeda, G. Kumar, N. Knowles // Planta. - 2009. - Vol. 230. - №1. -P. 73-84.

272. Weurman, C. Pectinase in pears / C. Weurman // Acta Botan. Neerl. - 1954. -Vol. 3.-P. 108-113.

273.William, G. Characteristics of plant proteinase inhibitors and their applications in combating phytophagous insects / William G., D. Willats, S.G. Mikkelsen Fan, G.J. Wu // Botanical Bulletin of Academia Sinica. - 2005. - Vol. 46. - P. 273292.

274. Xia, Z. Salicylic acid induces rapid inhibition of mitochondrial electron transport and oxidative phosphorylation in tobacco cells / Z. Xia, Z. Chen // Plant Physiol. - 1999.-Vol. 120. -№ 1.-P.217-225.

275. Ximenes, E. Inhibition of cellulases by phenols / E. Ximenes, Y. Kim, N. Mosier, B. Dien, M. Ladisch // Enzyme and Microb. Technol. - 2010. - Vol. 46. -P. 170-176.

276. Ximenes, E. Deactivation of cellulases by phenols / E. Ximenes, Y. Kima, N. Mosiera, B. Diend, M. Ladisch // Enzyme and Microbial Technology. - 2011. -Vol. 48 - P. 54-60.

277. Yan, S. Secretory pathway of cellulase: a mini-review / S. Yan, G. Wu // Biotechnology for Biofuels. - 2013. - Vol. 6. - P. 177.

278. Yang, D.H. BAK1 regulates the accumulation of jasmonic acid and the levels of trypsin proteinase inhibitors in Nicotiana attenuata's responses to herbivory / D.H. Yang, C. Hettenhausen, l.T. Baldwin // J. Exp Bot. - 2011. - Vol. 62. - P. 641-652.

279. Yoon, J.Y. Methyl jasmonate alleviated salinity stress in soybean / J.Y. Yoon, M. Hamayun, S.-K. Lee, I.-J. Lee // Journal of Crop Science and Biotechnology. -2009.-Vol. 12.-P. 63-68.

280. Yu, D. Expression of tobacco class II catalase gene activates the endogenous homologous gene and in associated with disease resistance in transgenic potato plants / D. Yu, Z. Xie, C. Cleh // Plant Mol. Biol. - 1999. - Vol. 39. - P. 477488.

281.Zamani, M. Control of Penicillium digitatum on orange fruit combining Pantoea agglomerans with hot sodium bicarbonate dipping / M. Zamani, A. Sharifi Tehrani, M. Ahmadzadeh, V. Hosseininaveh, Y. Mostofy // Journal of Plant Pathology. - 2009. - Vol. 91 (2). - P. 437-442.

282. Zemke, K.J. The three-dimensional structure of the bifunctional proteinase YJ a-amylase inhibitor from wheat (PKI3) at 2.5 A resolution / K.J. Zemke, A. Muller-Fahrnow, K. Jany // FEBS. - 1991. - Vol. 397. - P. 240-242.

283. Zerbe, P. Preparative enzymatic solid phase synthesis of cis(+)-12-oxo-phytodienoic acid-physical interaction of AOS and AOC is not necessary / P. Zerbe, E.W. Weiler, F. Schaller // Phytochemistry. - 2007. - Vol. 68. - P. 229236.

284. Zhang, B. Characterization of early, chitin-induced gene expression in Arabidopsis / B. Zhang, K. Ramonell, S. Somerville, G. Stacey // Mol. Plant Pathogen Interaction. - 2002. - Vol. 15. - P. 963-970.

285. Zhang, J. Xylo-oligosaccharides are competitive inhibitors of cellobiohydrolase I from Thermoascus aurantiacus / J. Zhang, L. Viikari // Bioresour Technol. -2012.-Vol. 117.-P. 286-291.

286. Zhang, J. Cell wall-degrading enzymes of Didymella bryoniae in relation to fungal growth and virulence in cantaloupe fruit / J. Zhang, B.D. Bruton, C.L. Biles //Eur. J. Plant Pathol.-2014.-Vol. 139.-P. 749-761.

287. Zuppini, A. Chitosan induced Ca2+-mediated programmed cell death in soybean cells / A. Zuppini, B. Baldan, R. Millioni // New phytologist. - 2003. - Vol. 161. -P. 557-568.