Фотоиндуцированные процессы и их роль в функционировании бактериородопсина тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.02, кандидат наук Дегтярева, Ольга Васильевна

• Дегтярева, Ольга Васильевна
• кандидат наук
• 2014

Оглавление диссертации кандидат наук Дегтярева, Ольга Васильевна

1. ВВЕДЕНИЕ 6

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 14

1.1. РЕТИНАЛЬСОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ

1.1.1. Общие представления о строении и функционировании ретинальных белков 14

1.1.2. Общие характеристики основных спектральных методов исследования ретинальных белков 17 1.1.2.1 .Рентгеноструктурный анализ 18

1.1.2.2. Оптическая спектроскопия 18 1.1.2.2.1 .Поглощение УФ-видимой области 19 1.1.2.2.2. Флуоресцентная спектроскопия 19

1.1.2.3. Колебательная спектроскопия 20

1.1.2.3.1. Резонансное комбинационное рассеяние 21

1.1.2.3.2. Инфракрасная спектроскопия 21

1.2. БАКТЕРИРОДОПСИН 22

1.2.1. Бактериородопсин - биофизическая модель 22

1.2.2. Галобактерии. Физиология и особенности строения 22

1.2.3. Пурпурные мембраны. Особенности строения 23

1.2.4. Структура и состав бактериородопсина 24

1.2.5. Хромофорный центр. Опсиновый сдвиг 26

1.2.6. Фотоцикл бактериородопсина 29

1.2.7. Молекулярные модели первичных реакций 33

1.2.8. Хромофор-белковое взаимодействие 39

1.2.8.1. Контроль реакции со стороны белка 40

1.2.8.2. Реорганизация белка в ответ на изомеризацию ретиналя 41

1.2.9. Проблемы, связанные с первичными событиями фотоцикла 44

1.3. ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ 45

1.3.1. Свойства водородных связей 45

1.3.1.1. Полярность водородной связи 45

1.3.1.2. Направленность водородной связи 45

1.3.1.3. Коопреративность водородной связи 46

1.3.1.4. Подвижность протона 46

1.3.2. Водородные связи и их роль в функционировании бактериородопсина 47

1.3.3. ИК-спектроскопия в изучении роли воды и водородных связей в бакте-

риородопсине 50

1.4. АМИНОКИСЛОТЫ 52

1.4.1. Строение и спектральные свойства аминокислот в белках 53

1.4.2. Глицин 54

1.4.2.1. Структура и полиморфные формы глицина 55

1.4.2.2. Спектральные свойства глицина 56

1.4.2.3. Влияние внешней среды на свойства глицина 56

1.4.3. Лизин 57

1.4.3.2. Строение и спектральные свойства лизина 57

1.4.3.3. Особенности поведения лизина в водном окружении 58 1 5. ОПТИЧЕСКАЯ НЕЛИНЕЙНОСТЬ БИОМОЛЕКУЛ 59

1.5.1. Физические основы оптической нелинейности 60

1.5.2. Основные поожения теории 60

1.5.3. Оптический эффект Керра 63

1.5.4. Качественное описание эффекта Керра 63

1.5.5. Нелинейные оптические свойства бактериродопсина 64 1.5.5.1. Происхождение оптической нелинейности бактериородопсина 65

1.5.6. Нелинейные оптические свойства глицина и лизина 67

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 69

2.1. Объект исследования 69

2.2. Выращивание бактерий 69

2.3. Выделение пурпурных мембран 69

2.4. Приготовление пленок 71

2.5. Регистрация электронных спектров в УФ- видимой области 72

2.6. Оптические измерения с помощью видеонаблюдения 72

2.7. Рентгеноструктурный анализ кристаллов 73

2.8. Регистрация дифференциальных ИК-Фурье спектров поглощения 73

2.9. Регистрация ИК-Фурье спектров эмиссии 75

2.10. Анализ результатов 76 ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ 77

3.1. Разработка инфракрасного эмиссионного подхода на основе техники адсорбционной ИК-Фурье спектроскопии 77

3.2. Исследование ИК-эмиссии в бактериородопсине в условиях освещения низкоинтенсивным видимым светом 78

3.2.1. Изучение основны спектральных характеристик бактериородопсина

в спектрах ИК-эмиссии 83

3.2.2. Изучение влияния видимого света на спектральное поведение маркерных

полос С=С валентных колебаний 85

3.2.3. Изучение спектральных свойств ретинального хромофора ИК-эмиссии бактериородопсина в спектрах ИК-эмиссии в области 1700-700 см"1 88

3.3. Исследование действия видимого и инфракрасного света на спектральное поведение модельного полностью-транс изомера ретиналя в спектрах ИК-эмиссии бактериородопсина 93

3.3.1. Исследование действия инфракрасного света на спектроскопичес-

кие характеристики ИК-эмиссии модельного соединения полностью-транс ретиналя в области 1700-700 см"1 при селективном возбуждении репортерных групп 93

3.3.2. Исследование возбуждения ИК-эмиссии в полностью-транс ретинале при электронном возбуждении. 97

3.3.2.1. Исследование спектральных характеристик в спектрах ИК-эмиссии полностью-транс ретиналя при электронном возбуждении вне-резонанса с полосой электронного поглощения 99

3.3.2. 2. Исследование спектральных характеристик в спектрах ИК-эмиссии полностью-транс ретиналя при электронном возбуждении в резонансе с полосой электронного поглощения 100

3.4. Исследование спектральных свойств бактериородопсина в области 2200 - 1700 см"1

3.4.1. Исследование влияния видимого света на спектральное поведение в

области 2200 - 1700 см"1 в спектрах ИК-эмиссии бактериородопсина 101

3.5. Исследование действия света инфракрасного и оптического диапазона на излучатель-ные способности аминокислот 105

3.5.1. Исследование действия инфракрасного света на спектральные характеристики излучения в ИК-спектрах Ь-лизина монохлорида при селективном колебательном возбуждении репортерных групп 105

3.5.2. Исследование действия видимого света на возбуждение ИК-эмиссии в образцах Ь-лизина монохлорида и глицина в условиях умеренной и низкой мощности 109

3.5. 2.1. Изучение спектроскопических характеристик ИК-эмиссии Ь-лизина монохлорида в растворе при воздействии видимым светом умеренной и низкой мощности 110

3.5.2. 2. Изучение спектроскопических характеристик ИК-эмиссии Ь-лизина

монохлорида в пленке при воздействии видимым светом умеренной и низкой мощности 113

3.5.2.3. Изучение спектроскопических характеристик ИК-эмиссии глицина в растворе при воздействии видимым светом умеренной и низкой мощности 115

3.5.2.4. Изучение спектроскопических характеристик ИК-эмиссии глицина в пленке при воздействии видимым светом умеренной и низкой мощности 116

3.5.2.5. Исследование фотозависимого поведения в спектрах ИК-эмиссии лизина и глицина в области 2100-700 см"1 117

3.6. Исследование спектральных свойств в растворах Ь-лизина монохлорида и глицина в электронных спектрах в ближней ультрафиолетовой и видимой областях спектра 121

3.6.1. Исследование спектров УФ-поглощения в растворах Ь-лизина монохлорида и глицина 123

3.6.1. Концентрационная зависимость в спектрах УФ-поглощения растворов Ь-лизина монохлорида и глицина в ближней УФ- области 123

3.6.2. Исследование спектральных характреристик в спектрах флуоресценции лизина и глицина в УФ-видимой области 123

3.7. Исследование фототоиндуцированных процессов в Ь-лизина монохлорида и глицина в условиях освещения низко интенсивным видимым светом 126

3.7.1. Исследование динамических процессов в растворах Ь-лизина монохлорида и глицина при воздействии лазерного излучения низкой мощности 126

3.7.2. Исследование действия низкоинтенсивного видимого света на нуклеацию в Ь-лизина моногидрохлорида и глицина в не насыщенных растворах при комнатной температуре 127

3.7.4. Исследование температурных характеристик среды при

воздействии низкоинтенсивного лазера 130

ЗАКЛЮЧЕНИЕ 133

ВЫВОДЫ 136

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 139

ПРИЛОЖЕНИЕ 164

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Фотоиндуцированные процессы и их роль в функционировании бактериородопсина»

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ Введение. Актуальность проблемы

Свет, взаимодействуя с фоточувствительными или фоторецепторными системами, такими как фотореакционные центры или родопопсинсодержащими комплексами обеспечивают живые системы информацией или энергией, необходимой для образования химических связей. Поглощение света инициирует в этих структурах движение и направленный перенос зарядов (электронов или ионов) в цепи последовательных донорно-акцепторных взаимодействий, завершающихся синтезом АТФ. Исследование молекулярных механизмов функционирования фоточувствительных биосистем является одной из наиболее важных проблем молекулярной биофизики и биохимии. Это объясняется как значимостью такого рода процессов в природных системах, так и растущим практическим интересом по применению фотоуправляемых процессов и гибридных молекулярных систем в современных информационных технологиях, в которых биологические молекулы часто используются в качестве активных сред, а свет является их ключевым элементом управления [Nie, 1993; Boldyreva, 2007; Kavitha et al. 2012; Ozga et al., 2008; Sivanesan, 2010]. В настоящее время эта тема очень важна так же с точки зрения практической медицины, где свет, активно используется не только как средство диагностики, но и как тонкий инструмент микрохирургического манипулирования [Bowman et al., 2013] и фото динамической терапии [Karu,1988; Karu, 1989; Karu, 2000].

Действие света на вещество исследуют более тысячи лет и, несмотря на столь длительную историю, механизмы взаимодействия света с веществом все еще остаются до конца не изученными. Хрестоматийные представления, привлекаемые для анализа фотобиологической активности света, основываются на предположении об избирательном характере взаимодействия излучения со сложными молекулярными биологическими системами через селективное поглощение и изменение населенностей электронных энергетических уровней в молекулах-мишенях или хромофорах. При отсутствии в системе специфических молекул-мишеней, эффект воздействия излучения на биосистему, как правило рассматривается с точки зрения нагревания вещества, при том, что в этом случае величина градиента может составлять только десятые доли градуса. Такое рассмотрение не дает понимания причины создаваемого температурным градиентом фотобиологического эффекта, как и не дает ответа на вопрос о средстве доставки энергии

света к удаленным органеллам, клеткам и даже тканям, в которых регистрируется биологический эффект.

В то же время при рассмотрении фотофизического взаимодействия важно учитывать не только характеристики внешнего излучения, но и свойства самой системы, на которую оказывается воздействие. В этом отношении, полезно вспомнить, что многие биологические молекулы и структуры по своей организации являются жидкими кристаллами, т.е. они обладают жесткой стержнеобразную конформацию с большой степенью асимметрии (отношение длины к диаметру). Между тем в физике хорошо известно, что жидкие кристаллы, достаточно легко переориентируются относительно слабыми (до нескольких милливатт) оптическими полями, вызывая сильную ориентационную нелинейность среды [Lawrence et al., 1990; Chio, et al. 2009]. Оптическое поле в такой среде может порождать пространственно-неоднородные поля пространственного заряда, напряженность которых существенно превосходит таковую самой оптической волны [Сухов, Руденко 1994]. . Поэтому можно ожидать, что в мембранных структурах, которые по структурной организации и свойствам являются жидкими кристаллами, небольшие световые потоки способны вызывать в них перераспределение заряда и тем самым выполнять определенную регуляторную роль в функционировании системы. Опираясь на такие данные о фотофизических свойствах можно лучше понять молекулярные механизмы функционирования биологических молекул внутри живой клетки, так и сами физические механизмы фотоконтролируемого поведения биологических систем.

Бактериородопсин (БР), ретинальсодержащий, ион транспортирующий белок галобактерий Н. salinarium, является известной биофизической моделью. Он является воего рода парадигмой транспортных белков и в частности, простейшей протон-транспортной системой. Процесс трансформации энергии и транспорта ионов в бактериородопсине, интенсивно исследуются в последние несколько десятилетий. БР -белок в 26 кДа, содержится в пурпурных мембранах (ПМ) галофильных архебактерий, обитающих в среде с экстремальным содержанием соли NaCl (3-4М). В аэробных условиях эти организмы синтезируют АТФ через респираторную цепь. В анаэробных условиях они синтезируют большое количество БР, светопоглощающего белка, который преобразует энергию солнечного света в химическую энергию, проталкивая протон против градиента через мембрану. Хромофором БР является молекула ретиналя, который имеет полностью транс геометрию в основном состояний и претерпевает транс-цис изомеризацию при поглощении видимого света. Ретиналь, представляет собой полиеновую цепь, соединенную с белком через Шиффово основание в положении лизина

216. Первичное фотособытие термально запускает целый каскад событий, включая серию спектрально различимых интермедиатов, в течение которых Шиффово основание отдает свой протон во внеклеточный канал и затем забирает протон из цитоплазматического канала. В течение 10-20 миллисекунд ретиналь реизомеризуется обратно в полностью-транс форму и БР уже готов к новому циклу. В настоящее время БР исследован как никакой другой известный белок. С большой точностью определены кристаллографические структуры основной формы и всех стабильных интермедиатов фотоцикла, установлены их кинетические и спектральные характеристики. Так же, изучена последовательность основных этапов и молекулярных событий всего процесса переноса протона через плазматическую мембрану БР. Однако, несмотря на многочисленность теоретических и экспериментальных данных все еще не существует однозначного понимания того, каким именно образом в БР реализуется активный транспорт протонов. Существующие противоречия в интерпретации данных прежде всего обусловлены ограничением и погрешностью, присущей каждому из используемых методов. Исследования заставляют разрабатывать и использовать новые и более чувствительные методы. Благодаря чему в последние годы, все больше подвергаются ревизии устоявшиеся представлении о физических процессах, приводящих к изомеризации ретиналя в белковом окружении БР [БШег, 2008].

Длительное время неоспоримым считалось основанное на данных резонансного комбинационного рассеяния света утверждение о том, что реакция изомеризации начинается сразу после возбуждения и завершается в первые 500 фсек до образования стабильного К-интермедиата. В этом случае, все события связывали с реорганизацией ретиналя, в которой глобула белка не играет никакой активной роли ни в процессе изомеризации, ни в процессе транспорта протона. Согласно устоявшимся представлениям белок способен выполнять роль стерического фактора среды по обеспечению направленности процесса изомеризации из полностью транс в 13-цис состояние и так же некоего резервуара по запасанию энергии поглощенного кванта. Запасание энергии осуществляется посредством изменения конформации белка, в ответ на изменение структуры ретиналя. Запасенная таким образом энергия в пигмент-белковом комплексе расходуется затем в термальной стадии циклического процесса на последующую спонтанную реорганизацию структуры, создавая условия для направленного переноса протона и восстановление исходного изомерного состояния ретиналя. В этом случае также считали, что причиной батохромного сдвига спектра поглощения БР, т. н. опсинового сдвига, являлась реакция изомеризации. В то же время независимо в нескольких лабораториях с использованием разных подходов было продемонстрировано

наличие структурных изменений в самой белковой глобуле уже на стадии электронного возбуждения ретиналя, которые напрямую не были связаны со структурными фотопревращениями ретиналя и попытки связать эти изменения с переходом от одной изомерной формы ретиналя к другой привели к разноречивым результатам.

В настоящее время с помощью оригинальных подходов получено много доказательств в пользу моделей, рассматривающих в качестве первичного действия света не изомеризацию, а разделение или движение зарядов в БР, которые между тем причинно связаны с электронным поглощением его хромофора. Эти модели, как и все предыдущие связывают изменения в белковой глобуле с электронным возбуждением ретиналя, обусловленным движением заряда вдоль полиеновой цепи. В этих, как и изомеризационной модели белок выполняет лишь пассивную роль реорганизующейся структуры, которая не может быть непосредственно вовлечена в фотоотклик БР.

В то же время появление новых нелинейных методов показало, что бактериородопсин обладает сильной оптической нелинейностью [Birge, 1990; Hammp, 2006, Zhou et al., 2002], которая, как мы полагаем, может иметь определенное функциональное значение в биологической активности БР. В этом отношении, для функционирования БР, как и всех остальных ретинальсодержащих белков, имеет важное значение не только и не столько высокая оптическая нелинейность ретиналя, сколько высокие нелинейные оптические свойства самого белка. Белковая глобула в БР обладает выраженной структурной анизотропией и потому в присутствии приложенного электрического поля может сама проявлять нелинейную оптическую активность, инициируя перераспределение зарядов, которое напрямую не связано с возбуждением ретиналя. В частности, высокие электрические поля наведенных действующим светом разделенных зарядов могут вызывать сильные молекулярные взаимодействия между полярными и заряженными химическими группами или ионами. Под действием сильных полей, обусловленных появлением фотоиндуцированных зарядов, белок может претерпевать функционально-важные конформационные реорганизации [Tsuji, Neumann, 1981]. Такие реорганизации, в свою, очередь, могут сильно влиять на энергию и кинетику процесса переноса заряда за счет модулированного действия движущих сил и энергии реорганизации. Эти эффекты, напрямую не связанные с поглощением света ретиналем, могут быть важными для динамики переноса протона, но они до сих пор тщательно не исследовались.

В данной работе исследуется светом-индуцированный ИК-эмиссионный отклик в бактериородопсине и модельных соединениях - основных компонентах структуры БР - в условиях непрерывно действующего видимого света умеренной мощности. В работе

используется оригинальный подход комбинированного изучения спектральных свойств и динамики поведения многоатомных молекул и жидкостей в возбужденном электронном и колебательном состоянии. ИК-эмиссионные, флуоресцентные и оптические измерения, проведенные на ретинале in vitro и в белке in situ и на водных растворах глициновой и лизиновой аминокислот позволяют наблюдать и понять роль колебательного возбуждения и зависящих от энергии и микроокружения движущих сил процессов изомеризации и транспорта ионов водорода в ион-транспортных системах.

Цель и основные задачи диссертационной работы.

Целью настоящей диссертации является исследование фотоиндуцированных процессов в биологических молекулах и их роли в молекулярных механизмах оптического контроля структуры и функционирования бактериородопсина.

В соответствии с этой целью были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать спектральные и энергетические характеристики светом-индуцированной ИК-эмиссии бактериородопсина в условиях умеренной мощности света.

2. Сравнить эффекты индуцированного действия света на спектральные параметры модельного соединения ретиналя в условиях электронного и колебательного возбуждения.

3. Исследовать влияние инфракрасного света на структуру и спектральные свойства L-лизина при селективном возбуждении репортерных групп.

4.Исследовать ИК-эмиссионный отклик в образцах лизина и глицина при воздействии видимым светом низкой интенсивности

5. Исследовать свойства растворов аминокислот в электронных спектрах поглощения и флуоресценции в УФ-и видимой области.

6. Оценить эффект теплового действия света в водных растворах биомолекул в условиях стационарного освещения видимым светом умеренной мощности.

7. Оценить эффект индуцированного действия видимого света на процесс кластеризации и ассоциирования молекул аминокислот в растворе

8. Выявить механизмы опосредованного действия индуцированных эффектов на структуру и ион транспортные свойства биологических молекул.

Научная новизна

В результате проведенных исследований были впервые выявлено индуцированное действие света на межмолекулярные взаимодействия в белке бактериородопсине в

условиях умеренной и низкой интенсивности света. Анализ экспериментальных данных показал, что фотоиндуцированная динамика молекулы бактериородопсина определяется не одним каналом реакции изомеризации ретиналля, а комбинацией нескольких различных каналов в возбужденном и основном электронных состояниях. Было определено, что вовлеченным в фотомодулированный ответ элементом структуры БР, может быть не только молекула ретиналя, но так же молекулярные структуры, включающие в себя димерные комплексы и молекулы воды.

Впервые показано, что низкоинтенсивный видимый свет может активировать среду не через энергозависимое поглощение, а посредством индуцированного электромагнитным полем световой волны перераспределения зарядов и выстраивания заряженных групп аминокислотных остатков в систему с кооперативными водородными связями. Также показано, что индуцированные низкоинтенсивным оптическим излучением процессы могут вызывать серьезные структурные перестройки в водных растворах аминокислот и БР. В частности выявлено образование сложных ассоциатов и пространственных неоднородностей разного геометрического профиля. Установлено, что среди образующихся ассоциатов могут быть образованы зародыши кристаллических структур. Впервые экспериментально показано, что ненасыщенные растворы аминокислот обладают свойствами нематических жидких кристаллов и способны создавать под действием низкоинтенсивного света волноводные структуры и центры окраски.

Положения, выносимые на защиту:

1. Свет является важным кофактором в процессе однонаправленного переноса

протона через плазматическую мембрану. В бактериородопсине наблюдается параллельно несколько процессов - электронное поглощение света и связанное с ним движение населенностей электронных уровней в хромофорном ретинале и индуцированные нелинейным взаимодействием процессы, не затрагивающие населенностей электронных уровней ретиналя. В первом случае активация ретиналя запускает реакцию изомеризации из полностью- транс в 13-цис состояние. Во втором случае, наблюдается зарождение функционально значимого ИК-излучения, за счет избирательного усиления ИК-излучения на определенных типах колебаний в ретинале и возможно в белке, непосредственно взаимодействующие с возбужденным ретиналем.

2. В механизм фотоконтролируемого поведения молекулы бактериородопсина вовлечено не только генерируемое внутри белка функционально значимое ИК-излучение, которое способно повлиять на донорно-акцепторные свойства боковых

аминокислотных остатков, но так же способность света регулировать число молекул, вступающих в ФЦ. 3. Когерентный и некогерентный видимый свет способен не только активировать, но и вызывать значительные структурные перестройки в биологических молекулах и системах в условиях низкой и умеренной мощности.

Научно-практическая ценность

До настоящего времени не проводилось работ, посвященных раскрытию механизмов нелинейного действия света на структурные и функциональные свойства биологических молекул, экспонированных действию низкоинтенсивных оптических полей. Полученные данные вскрывают новые аспекты функционирования фотозависимых процессов в белках и сложных биологических системах, свидетельствуя о важной роли наряду с уже известными процессами поглощения и нагревания, нелинейных механизмов волнового смешивания и эффекта Керра.

Выявленные эффекты светоиндуцированных структурных перестроек и формирования волноводных и транспортных структур в водных растворах аминокислот могут послужить основой для понимания механизмов терапевтического действия лазерной медицины.

Выявленные условия проявления нелинейных эффектов существенно расширяют возможности по управлению динамикой молекул в неразрушающих условяих и представляют широкий интерес для широкого спектра приложений, включающего разнообразные спектроскопические стереохимические задачи по анализу молекулярной структуры, исследованию и контролю внутримолекулярной динамики и динамики химических реакций, кристаллизации вещества, ряд приложений в лазерной физике, таких как генерация ИК-и терагерцового излучения, и множества других задач по реализации квантовых логических устройств.

Результаты данной фундаментальной работы могут иметь практическую значимость для биофизиков, биохимиков, фармакологов и физиков.

Апробация работы

Результаты работы докладывались на различных международных и российских конференциях, симпозиумах и съездах, в том числе на 22-м, 24-м, 25-м и 30-м европейском конгрессе по молекулярной спектроскопии European Congress on Molecular Spectroscopy - 22-ом (EUSMOS-XXII) 1994, Германия; 24-ом (EUSMOS-XXIV) 1998 , Чехия; 25- м EUSMOS-XXV) 2000, Португалия; 30-м (EUCMOS- XXX), 2010, Италия; 10 и

11-ой международных конференциях по ИК-Фурье спектроскопии (International on Fourier Transform spectroscopy ICOFTS-IO, 1995, Венгрия; 11th (ICOFTS-11), США, 1997)); 3-ем международном симпозиуме по достижениями инфракрасной и Раман спектроскопии ( 3th International Symposium on Advanced Infrared and Raman Spectroscopy (AIRS-III)), Австрия 1998; 45-ой ежегодной конференции американского общества по оптике и технологиям (Annual Meeting The International Symposium on Optical Science and Technology ), 45th SPIE, 2000, США; 9-й и 11 -й конференции по ретинальным белкам (Interational conference on retinal proteins) - 2000, Венгрия; 2004, Германия; 3-й и 4-й конференции по достижениям колебательной спектроскопии (International Conference on Advanced Vibrational Spectroscopy) - (ICAVS-3), 2005, США; (ICAVS-4), 2007, Греция; конференции «от современной фундаментальной биологии к новым наукоемким технологиям» - 2001 и 2001, Пущино, Россия; 20-ой международной по фотохимии (IVP-XX) 2001, Москва; 2-м и 3-м международном симпозиуме по молекулярной фотонике (International symposium on Molecular photonics dedicated to academician A.N. Terenin) -2006 и 2011, С.-Петербург, Россия; 14-й европейской конференции по биоэнергетике (European Bioenergetic Conference (ЕВЕС)), 2006, Москва, Россия; Троицкая конференция по медицинской физике и инновациям в медицине (ТКМФ), 2008 и 2010, г. Троицк, Россия; 1, 2-м и 3 м съезде биофизиков России - 2004, 2012, Москва, Н.Новгород, Воронеж, Россия; XVIII Менделеевский Съезд по общей и прикладной химии, 2007, г. Москва, Россия, конференция ФИАН «Комбинационное рассеяние-80 лет исследований», 2008, г. Москва, Россия; 5-м Съезде Российского фотобиологического общества, 2011, п. Шепси, Россия; III международной конференции «Рецепторы и внутриклеточная сигнализация» - 2011 и 2013, г. Пущино, Россия.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 20 работ.

Объем и структура диссертации. Работа состоит из введения, 4 глав, заключения и списка цитируемой литературы. Объем диссертации составляет 165 страниц машинописного текста, включая 36 рисунков, таблиц 8 и 350 библиографических ссылок.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Дегтярева, Ольга Васильевна

Выводы

1. Разработаны и применены подходы к изучению фотоиндуцированных процессов в фоторецепторном белке бактериородопсине на основе спектральной техники ИК-Фурье спектроскопии, оптической адсорбционной спектроскопии, спектрофлуориметрии и оптической микроскопии и модельных соединений ретиналя и аминокислотных образцов.

2. Предложен метод оптического детектирования светом-индуцированных процессов в жидких образцах с временным и пространственным разрешением.

3. Впервые исследованы спектральные характеристики ИК-изучения образцов модельного изомера полностью-транс ретиналя и Ь-лизина монохлорида при релаксации колебательно- возбужденных репортерных групп.

4. Впервые исследована генерация ИК-эмиссии в жидких и твердых образцах Ь-лизина монохлорида и глицина при воздействии видимым светом умеренной мощности.

5. Впервые экспериментально показана высокая чувствительность конформации Ь-лизина монохлорида и глицина при воздействии видимым светом умеренной мощности.

6. Впервые выявлены и спектрально охарактеризованы излучающие в среднем ИК-диапазоне состояния бактериородопсина

7. Впервые продемонстрирована способность белка излучать ИК-излучение наряду с хромофорным ретиналем.

8. Определена природа и молекулярные механизмы светом индуцированной ИК- эмиссии в модельных системах полностью-транс изомера ретиналя и образцах Ь-лизина монохлорида и глицина при воздействии видимым светом умеренной мощности.

9. Впервые продемонстрированы высокие нелинейные оптические свойства растворов образцах Ь-лизина монохлорида и глицина при создании волноводных структур под действием видимого света умеренной низкой мощности.

10. Впервые с помощью тепловизионных измерений исследованы температурные параметры среды и их основные свойства, и показана их роль в наблюдаемых эффектах.

11. На примере бактериородопсина и модельных соединений полностю-транс ретиналя и аминокислот Ь-лизина монохлорида и глицина разработан общий подход к изучению влияния фотоиндуцированных процессов на структуру фотозависимых систем с помощью эмиссионной ИК-фурье спектроскопии, оптической адсорбционной спектроскопии, микрофлуориметрии и оптической микроскопии.

12. Впервые исследованы фотоиндуцированные процессы в бактериородопсине и показана их важная роль при функционировании БР.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Дегтярева, Ольга Васильевна, 2014 год

Список литературы

1. Аарони, А. Искусственные пигменты, не способные к изомеризации: их значимость для изучения первичных фотоиндуцированных реакций бактериородопсина, / А. Аарони, Б. Хоу, Н. Фридман, М. Оттолегни, И. Руссо, С. Рухман, М. Шивес, Т. Ие, К. Жонг// Биохимия. -2001.-Т. 66. - вып. 11.- С. 1499-1510.

2. Аскарьян, Г.А. Воздействие градиента поля интенсивного электромагнитного луча на электроны и атомы/ Г.А. Аскарьян // ЖЭТФ. - 1962. - Т. 42. - No. 6. - С. 1567-1570.

3. Акципетров, O.A. Фотохромизм в нелинейной оптике: Фотоуправляемая генерации второй гармоники молекулами бактериородопсина// О.А.Акципетров, H.H. Ахмедиев Н.Н.Всеволодов, Д.А. Есиков, Д. А. Шутов // ДАН ССР.- 1987,- Т.293,- №3,- С.592-594.

4. Ахманов, С.С. Когерентная активная спектроскопия комбинационного рассеяния с помощью перестраиваемых генераторов; сравнение со спектроскопией спонтанного рассеяния 267-322. // С. С. Ахманов, //Нелинейная спектроскопия (ред. Н. Бломберген) М. - Мир. - 1979. - 586 С.

5. Ахманов, А. О нестационарной самофокусировке лазерных импульсов в диссипативной среде / А.Ахманов, А.П.Сухоруков // Письма в ЖЭТФ. - 1967. - Т. 5. - вып. 3. - С. 108-113.

6. Балашов, С.П. Фотохимические превращения бактериородопсина// С. П. Балашов, Ф. Ф. Литвин // Биофизика. - 1981. - Т. 26. - С. 557-570.

7. Волькенштейн, М.В. Колебания молекул / М.В. Волькенштейн, М.А. Ельяшевич , Б.И. Степанов / / М. - Л. Гос. изд-во науч.-теор. лит-ры. -1949,- 600 С.

8. Всеволодов H.H. Биопигменты - фоторегистраторы / H.H. Всеволодов // Москва. Наука. - 1988. -С.137-138.

9. Гагаринов, А. Г. Исследование колебательно-возбужденных состояний в биомолекулах с помощью инфракрасной эмиссиионной Фурье спектроскопии/ А.Г. Гагаринов, О.В. Дегтярева, A.B. Кабанов, Е.Л.Терпугов// 3 съезд биофизиков России.- 2004. - Воронеж. - Т. 2. - С.18-19.

10. Гагаринов, А. Г. Нелинейные эффекты и инфракрасная эмиссия образцов молекул в умеренно интенсивных полях электромагнитного излучения/ А.Г. Гагаринов, О.В. Дегтярева, A.B. Кабанов, Е.Л.Терпугов// 13 междунаронародная конференция «Математика, компьютер, Образование». - Москва-Ижевск. - Издательство R&CDynamics PXD.- 2006. - вып. 13. - С. 201.

11. Гурская, Г.В. Структура аминокислот//Гурская, Г.В. // М,- Наука. - 1966. - 159 С.

12. Дегтярева, О.В. Возможности использования инфракрасной спектроскопии для исследования биологических объектов и молекулярных клеточных компонентов/ О.В. Дегтярева, С. Е. Терпугова, Д.И. Никитин, В.В.Савранский, Е.Л. Терпугов// Международная конференция «Рецепторы и внутриклеточная сигнализация» (ред. В.П.Зинченко, С.С. Колесников, A.B. Бережное).-2011,- Т. 1. - С. 409 - 410.

13. Дегтярева, O.B. Новые спектроскопические эффекты аминокислот при воздействии лазерного излучения низкой интенсивности/ О.В. Дегтярева, С.Е. Терпугова, В.В. Савранский, Е.Л.Терпугов // 5 Съезд биофизиков России. - 2012. -Т 3. - С. 71.

14. Дегтярева, О.В. Анизотропия и светом наведенная самосборка лизиновой аминокислоты в ненасыщенном водном растовре/ О.В. Дегтярева, В.Н. Афанасьев, Е.Л. Терпугов // Международная конференция «Рецепторы и внутриклеточная сигнализация» (ред. В.П.Зинченко, С.С. Колесников, A.B. Бережное).- 2013а,- Т. 1. - С. 20 - 24.

15. Дегтярева, О.В. Структура и свойства L-лизина моногидрохлорида и глицина в жидкой фазе при воздействии оптическим излучением нзкой интенсивности/ О.В. Дегтярева, В.Н. Афанасьев, Н. Н. Хечинашвили, E.JI. Терпугов //Современные проблемы науки и образования. -2013. - № 4- URL: httpV/www.science-education.ru/l 10-10010 (дата обращения: 03.09.2013).

16. Денисов, Г.С. ИК-спектры и структура отдельных аминокислот в растворе и в газовой фазе. Дибутилглицин и глицин/ Г.С. Денисов, И.Г. Руминская, В.М. Шрайбер //Ж. Прикладной спектроскопии, - 1979.-Т.31. - №2,-С.275-282.

17. Дюмаев, А.К. Применение методов инфракрасной спектроскопии для изучения роли карбоксильных аминокислот в фотоциклде бактериородопсина /А.К. Дюмаев //Биохимия. -2001.-Т. 66. - Вып.11. - С. 1570-1579.

18. Драчев, J1.A. Особенности фотохимических превращений бактериородопсина при низких значениях pH / Л.А. Драчев, А.Д. Каулен, В.П. Скулачев, J1.B. Хитрина, Л.Н.Чекулаева // Биохимия. - 1981.-Т. 46. - Вып.5. - С. 5897-5903.

19. Дребущак, Т.Н. Кристаплоструктурное исследование метастабильной ß-модификации глицина и ее перехода в а-модификацию /Т.Н. Дребущак, Е.Л. Болдырева, Ю.В. Сереткин, Е.С.Шутова//Журнал структурной химии.-2002,- Т. - 43. - № 5. - С. 899-907.

20. Зельдович, Я.Б. Самофокусировка света, роль Керр-эффекта и стрикции/ Я.Б.Зельдович, Ю.П.Райзер // Письма в ЖЭТФ. - 1966. -Т. 3,- вып. 3. - С. 137-141.

21. Зацепина, Г.Н. Структура и свойства воды / Г.Н. Зацепина // М. - 3-е изд. перераб. - изд-во Мое. Ун-та. - 1998.- 168 С.

22. Иваницкий Г.Р. Структуры на поверхности воды, наблюдаемые с помощью инфракрасной техники/ Г.Р.Иваницкий, А.А.Деев, Е.П.Хижняк //Успехи физ. наук. - 2005.-Т.175. - №11 .-С. 2007-2016.

23. Крюков, П.Г. Пикосекундный флешфотолиз бактериородопсина из Halobacterium halobium при комнатной и низкой температурах/ П.Г.Крюков, Ю.А. Лазарев, B.C. Летохов, Ю.А.Матвеец, Е.Л.Терпугов, Л.Н.Чекулаева, A.B. Шарков//Биофизика,- 1978. - Т. 123,- С. 171-173.

24. Крюков, П.Г. Пикосекундная спектроскопия бактериородопсина при комнатной и низкой температурах/ П.Г. Крюков, Ю.А. Лазарев, Ю.А. Матвеец, Е.Л. Терпугов, A.B. Шарков //Известия АН СССР. Сер. физ,- 1979. - Т. 43,-С. 1498-1501.

25. Лани, Я.К. Рентгеновская кристаллография бактериородопсина и его фотоинтермедиатов: расшифровка механизма протонного транспорта/ Я.К. Лани // Биохимия. - 2001. - Т.66. -Вып.11. - С. 1477-1482.

26. Литвин, Ф.Ф. Исследование первичных фотохимических превращений бактериородопсина в пурпурных мембранах и клетках Halobactrerium halobium методом низкотемпературной спектрофотометрии/ Ф.Ф. Литвин, С.П. Балашов, В.А. Синещеков// Биорг. хим.- 1975,- Т. 1,-вып. 12,-С. 1767-1777.

27. Маеда, А. Молекулы внутренней воды как мобильные полярные группы при фотоиндуцированной транслокации протона в бактериородопсине. Исследование методом разностной инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье/ А. Маеда// Биохимия. -2001. - Т.66. - Вып. 11. - С. 1555-1569.

28. Масалов, A.B. С.И. Вавилов и нелинейная оптика/ A.B. Масапов, З.А. Чижикова// УФН,- 2011. - Т. 181.- № 12. - С. 1329-1334.

29. Овчинников, Ю. А. Первичная структура бактериородопсина/ Ю.А. Овчинников, Н.Г. Абдулаев, М. Ю. Фейгина, А. В., Киселев, Н. А. Лобанов, И. В. Назимов// Биорган. хим.-1978.- Т.-11. № - С.1573-1574.

30. Пищальников, Р.Ю. Квантовые отличия орто/пара спиновых изомеров Н20 как фактор модуляции фемтосекундных кинетик разделения заряда в реакционных центрах пурпурных бактерий/ Р.Ю. Пищальников, С.М. Першин, А.Ф. Бункин// Биофизика,- 2012,- Т.57.- вып. 6. -С. 1000-1007.

31. Прохоров, A.M. Оптический эффект Керра/А. М. Прохоров //Физическая Энциклопедия,-1983.-С.280.-928.

32. Руденко, Е.В. Фотоиндуцированная электропроводность и фоторефракция в нематике/ Е.В Руденко A.B. Сухов// Письма ЖЭТФ 1994,- Т. 59. - вып. 2,- С.133—136.

33. Сущинский, М.М. Спектры комбинационного рассеяния молекул и кристаллов/ М.М. Сущинский// М. - Наука,- 1969. - 576 С.

34. Теренин, А.Н. Фотоника молекул красителей/ А.Н.Теренин// Ленинград. - Наука.- 1967. - 616 С.

35. Терпугов, Е. Л. Хромофорный центр и реакция фотоизомеризации в бактериородопсине/ Диссертация на соискание ученой степени кандидата физико- математических наук// - 1983. -Пущино,- 99 С.

36. Терпугов, Е.Л. Исследование структуры ретиналя бактериородопсина с помощью двухлучевой ИК-Фурье спектроскопии/Е. Л. Терпугов, А. А. Висковатых, О. В. Дегтярева, Е. Е. Фесенко // Биофизика. 1998. -Т. 43. - вып. 6. - С. 1002-1011.

37. Терпугов, Е.Л. Стимулированное видимым светом инфракрасное излучение в исследовании биомолекул и мембранных комплексов/ Е.Л.Терпугов, О.В. Дегтярева // Альманах клинической медицины. -2008.- Т. XVII. -No.l. - С. 98-111.

38. Терпугов, Е.Л. Инфракрасный колебательный спектр эмиссии лизина возбужденный видимым излучением умеренной мощности/ Е.Л.Терпугов, О.В.Дегтярева// Письма в ЖЭТФ. - 2001.- Т. 73. - вып. 6. - С. 320-323. (E.L. Terpugov, O.V. Degtyareva, Lysine IR-Emission spectrum excited by moderately intense visible radiation, JETFLetters, v. 73, N 6, pp 282-284, 2001).

39. Терпугов, Е.Л. Инфракрасные спектры эмиссии бактериородопсина в колебательно-возбужденном состоянии/ Е.Л. Терпугов, О.В. Дегтярева// Биохимия (Москва). -2001.- вып.66. - N.11.- С. 1628-1637. (Terpugov E.L., Degtyareva O.V., FTIR emission spectra of bacteriorhodopsin in a vibrational excited state, Biochemistry (Moscow), 2001,v.66, N11, 2001, pp. 1315-1322).

40. Терпугов, Е.Л. Генерация ИК-излучения биологических пленок под воздействием широкополосной оптической накачки/Е. Л. Терпугов, О. В. Дегтярева, А.Г. Гагаринов, В. В. Савранский// Краткие сообщения по физике ФИАН. - 2004. - т. 12. - С. 13-22.

41. Терпугов, Е. Л. Стимулированное видимым светом инфракрасное излучение образов как источник новой информации об их молекулярной структуре и динами и в колебательно-возбужденном состоянии/ Е. Л. Терпугов, О. В. Дегтярева//ХУ1П Менделеевский Съезд по общей и прикладной химии. - 2007,- Граница, М. - Т. 4,- С. 43.

42. Чернавский, Д.С. Белок-машина / Д.С. Чернавский, Н. М. Чернавская // М.- «Янус-К». -1999. -С. 256.

43. Чудинова, Г.К. Бионанокомпозиты, включающие бактериородопсин и углеродные нановолокна. Исследование методом атомно- силовой микроскопии /Г.К. Чудинова, И.А. Наговицын, О.В. Дегтярева, М.А. Кононов, В.В. Савранский, Э.Г. Раков, Г.Г. Комиссаров// Краткие сообщения по физике ФИАН. - 2008. - No. 2 - С. 11-21.

44. Aber, J.E. Strong dc electric field applied to supersaturated aqueous glycine solution induces nucleation of the у polymorph/ J. E. Aber, S. Armold, B. A. Garetz, A. S. Myerson// Phys. Rev. Lett.-2005. - Vol. 94. - P. 145503-1-145503-4.

45. Abramczyk, H. Femtosecond primary events in bacteriorhodopsin and its retinal modified analogs: revision of commonly accepted interpretation of electronic spectra of transient intermediates in the bacteriorhodopsin photocycle/ H. Abramczyk // J. Chem. Phys. - 2004. -Vol.120. - N.23.- P. 1112011132.

46. Akiyma, R. Analysis of the excited-state dynamics of 13-trans-locked-bacteriorhodopsin/ R. Akiyma, A. Yoshimori, A.Takitani, Y. Imamoto, Y. Schichida, Y. Hatano// J. Phys. Chem. A.- 1977,- Vol. 101.- P. 412-417.

47. Ames, J.B. Bacteriorhodopsin's M412 intermediate contains a 13-cis, 14-s-trans, 15-anti-retinal Schiff base chromophore / J.B. Ames, S.P. Fodor, R. Gebhard, J. Raap, E.M. van den Berg, J. Lugtenburg, R.A. Mathies // Biochemistry. - 1989 -. Vol. 28.- No. 9. - P. 3681-3687.

48. Amsden, J.J. Subpicosecond protein backbone changes detected during the green-absorbing proteorhodopsin primary photoreaction/ J. J. Amsden , J.M. Kralj , L.R. Chieffo , X. Wang , S.

Erramilli, E.N. Spudich , J.L. Spudich , L.D. Ziegler, K.J. Rothschild // J. Phys. Chem. B. - 2007. -Vol.-lll.No.- 40.-P. 11824-11831.

49. Applebury, M. L. Primary intermediates in the photochemical cycle of bacteriorhodopsin/ M. L. Applebury, K.S. Peters, P.M. Rentzepis// Biophys. J. - 1978. -Vol. 23. - P. 375-382.

50. Arrondo, J. L. R. Structure and dynamics of membrane proteins as studied by Infrared spectroscopy. /J.L.R. Arrondo, F. M. Goni //Prog. Biophys. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 72. -P. 367-403.

51. Ashkin, A. Continuous-wave self-focusing and self-trapping of light in artificial Kerr media / A. Ashkin J. M. Dziedzic, P. W. Smith// Opt. Lett.- 1982,- Vol. 7,- P. 276-278.

52. Atkinson, G. H. Vibrational spectrum of the J-625 intermediate in room temperature bacteriorhodopsin photocycle/ G. H. Atkinson, L. Uijj, Y. Zhou // J. Phys. Chem. A. - 2000. - Vol. 104. -P. 4130-4139.

53. Atkinson, G. H. Picosecond time-rezolved fluorescence spectroscopy of the K-590 intermediate in bacteriorhodopsin photocycle/ G.H. Atkinson, L. Uijj, Y. Zhou // Biophys. J. - 1989. -Vol. 55. - No 2. - P. 263-274.

54. Aton, B. Resonance Raman studies of the primary photochemical event in visual pigments/ B. Aton,

A.G. Doukas, D. Narva, R.H. Callender, U. Dinur, B. Honig //Biophys J. - I980.-Vol.- 29.- No.l.-P.79-94.

55. Aton, B. Resonance Raman studies of the purple membrane/ B. Aton, A.G. Doukas, R.H. Callender,

B. Becher, T.G. Ebrey//Biochemistry. - 1977. - Vol. 16,-No. 13,- P. 2995-2999.

56. Babitzki, G. Polarization effects stabilize bacteiorhodopsin's chromophore binding pocket: a molecular dynamics study/ G. Babitzki, R. Denschlag, P. Tavan/ J. Phys. Chem. B.- 2009. - Vol. 113. - No. 30,-P. 10483-1095.

57. Babu, R. R. Growth and characterization of L-lysine monohydrochloride dehydrate (L-LMHCL) single crystal/ R. R. Babu, N. Vijayan, R. Gopalakrishman, P. Ramasamy// Cryst. Res. Technl. -2006.-Vol. 41.-No 4,- P. 405-410.

58. Bagley, K. Fourier transform infrared difference spectroscopy of bacteriorhodopsin and its photoproducts / K . Bagley, G. Dollinger, L. Eisenstein, A. K. Singh, L. Zimanyi //Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1982,-Vol.-79.-No.-16.-P. 4972-4976.

59. Balakrishnan, T. Growth, structural and thermal properties ofy-glycine crystal/ T. Balakrishnan, B.R. Rammesh, K. Ramamurthi //Spectrochim. Acta Part A: Molecular and biomolecular spectroscopy. -2008.-Vol. 69. - No.4. - P.l 114-1118.

60. Balashov, A.A. Two Channel Fourier Spectrometer for biophysical studies / A. A Balashov, V. A.Vagin, A. V. Viskovatich, G. A. Grishkovski, Yu. A. Lazarev, E. L. Terpugov// Proceed. SP1E. -Vol. 1575,- 1991.-P. 182-183.

61. Balashov, S. P. Photoreactions of the photointermediates of bacteriorhodopsi/ S. P. Balashov// Isr. J. Chem. -1995.- Vol. 35. -P. 415-425.

62. Balashov, S. P. Trapping and spectroscopic identification of the photointermediates of bacteriorhodopsin at low temperatures/ S. P. Balashov, T. G. Ebrey// Photochem. Photobiol. -2001.-Vol. 73,- P.453-462

63. Barrow, G. M. Nature of amino acids in solutions of low dielectric/ G.M. Barrow// J. Am. Chem. Soc. - 1958,-Vol. 80.-No. 1.-P. 86-88.

64. Barth, A. The infrared absorption of amono aside side chains/ A. Barth // Prog. Biophys. Mol. Biol. -2000. - Vol. 74,-P. 141-173.

65. Baselt, D. R. Halorhodopsin and sensory rhodopsin contain a C6-C7 s-trans retinal chromophore/

D.R. Baselt, S.P. Fodor, R. van der Steen, J. Lugtenburg, R. A. Bogomolni, R.A. Mathies / /Biophys J. -1989. - Vol. - 55. No.l.- P. 193-196.

66. Beja, O. Bacterial rhodopsin: evidence for a new type of phototrophy in the sea/ O. Beja, L. Aravind,

E. F. DeLong// Science. - 2000.- Vol.289.- P. 1902-1906.

67. Bellamy, L. J. The Infra-Red Spectra of Complex Molecules (3rd ed) / L.J. Bellamy // 1975. -Halsted Press, a division of J. Wiley & Sons, Inc. - New York. - 433 P.

68. Belrhali, H. Protein, lipid and water organization in bacteriorhodopsin crystals: a molecular view of the purple membrane at 1.9 A resolution/ H. Belrhali, P. Nollert, A. Royant, C. Menzel, J. P. Rosenbusch, E. M. Landau, E. Pebay-Peyrouda// Structure Struct. Fold. Des. - 1999. - Vol. 7,- No. 8. -P. 909-917.

69. Besemann, D. M. Interference, dephasing, and vibrational coupling effects between coherence pathways in doubly vibrationally enhanced nonlinear spectroscopies / D. M. Besemann, N. J. Condon, K. M. Murdoch, W. Zhao, K. A Meyer, J. C .Wright // Chem. Physics. - 2001. - Vol. 266. -P. 177-195.

70. Berg, R. Subpicosecond resonance Raman spectra of the early intermediates in the photocycle of bacteriorhodopsin. /R.van der Berg, D. J. Jang, H. C.Bitting, M. A. El.-Sayed// Biophys. J. - 1990. -Vol. 58.-No.l - P. 135-141.

71. Birge, R. R. Photophysics of light transduction in rhodopsin and bacteriorhodopsin/ R. R. Birge // Annu. Rev. Biophys. Bioeng.- 1981.- Vol.- 10,- P. 315-354.

72. Birge, R.R. Nature of the primary photochemical events in rhodopsin and bacteriorhodopsin/ R.R. Birge//Biochim. Biophys. Acta. - 1990.-Vol. 1016.-P. 293-327.

73. Birge, R.R. Nonlinear optical properties of bacteriorhodopsin: assignment of second order hyperpolarizabilities of randomly oriented systems using two-photon spectroscopy / R.R. Birge, P. A. Fleitz, A.F. Lawrence, M.A. Masthay, C.F. Zhang //Molecular crystals and liquid crystals incorporating nonlinear optics. - 1990.-Vol. 189,-No.l. - P. 107-122.

74. Blatz, P. Anion-induced wavelength regulation of absorption maxima of Shiff Bases of retinal/ P. Blatz, J. Mohler, H.NavanguI // Biochem. - 1972. -Vol. 9. - P. 858-864.

75. Blaurock, A. E. Structure of purple membrane/ A. E. Blaurock, W.Stoeckenius //Nature New Biology. - 1971. - V.233. - P.I 52-155.

76. Blaurock, A.E. Structure of the wall of Halobacterium halobium gas vesicles/ A.E. Blaurock, W.Wober//J. Mol. Biology. - 1976.-V.106. - P .871-888.

77. Boeckx, B. Experimental and Theoretical Observation of Different Intramolecular H-bonds in Lysine Conformations / B. Boeckx, G.Maes//J. Phys. Chem. B. - 2012. - Vol. 116. - No. 41.- P. 1244112449.

78. Boldyreva, E. V. Crystalline amino acids - a link between chemistry, materials science and biology // In: Models, Mysteries, and Magic of Molecules (eds. J. C. A. Boeyens, J.F.Ogilvie). - Springer Verlag. - 2007.- P. 169.

79. Bortolozzo, U. - Experimental observation of speckle instability in Kerr random media/ U. Bortolozzo, S. Residori, P. Sebbah// Phys. Rev. Lett. - 2011,- Vol. 106.-P. 103903- 1-103903-4.

80. Bowman, R.W. Optical trapping and binding/ R.W. Bowman, M. J. Padgett // Reg. Prog. Phys. -2013,-Vol. 76.-No. 026401 - P. 1-28.

81. Braiman, M. Resonance Raman evidence for an all-trans to 13-cis isomerization in the proton-pumping cycle of bacteriorhodopsin/ M. Braiman, R. Mathies // Biochemistry. - 1980. - Vol. 19,- No. 23,-P. 5421-5428.

82. Braiman, M. Resonance Raman spectra of bacteriorhodopsin's primary photoproduct: evidence for a distorted 13-cis retinal chromophore/ M. Braiman, R. Mathies //Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1982. - Vol. 79. - No.2. - P. 403^107.

83. Braiman, M. Protein dynamics in the bacterirhodopsin photocycle: submillisecond Fourier transform infrared spectra of the L, M, and N photointermediates/ M. Braiman, M. Bousche, K. J. Rothshild // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1991.- Vol. 88,- P. 2388-2392.

84. Braun, E. Strong self-focusing in nematic liquids IE. Braun, L. P. Faucheux, A. Libchaber// Phys. Rev. A. 1993. - Vol. 48. No. 1.- P. 611-622.

85. Brown, L. S. A local electrostatic change is the cause of the large-scale protein conformation shift in bacteriorhodopsin/ L. S. Brown, H. Kamikubo, L. M. Zimanyi, F. Kataoka, F. Tokunaga, P. Verdegem, J. Lugtenburg, J. K. Lanyi //Proc. Natl. Acad. Sci .USA. - 1997,- Vol.- 94. -10. - P. 5040-5044.

86. Buchingham, A.D. Linear electro-optic effect in opticaly active liquids/ A. D. Buchingham, P. Fisher// Chem. Phys. Lett. - 1998. - Vol. 297. - P. 239-246.

87. Bugayong, R. R. A neutron diffraction study of the structure ofL-lysine monohydrochloride dehydrate / R. R. Bugayong, A. Sequeira, R. Chidambaram// Acta Cryst. B.-1972. -Vol. 28. - part 11. -P. 3214-3219.

88. Cao, Y. Proton transfer from Asp 96 to the bacteriorhodopsin Sciff base is caused by a decrease of the pK of Asp-96 which follows a protein conformational change/ Y. Cao, G.Varo, A. L. Klinger, D. M. Czajkowsky, M. S. Braiman, R. Needleman//Biochemistry.- 1993. - Vol. 32. - P. -1981-1990.

89. Carvalho de M.F. / M. F. de Carvalho, R.A.Mosquera. R.Rivelino. A density functional theory study of the hydrogen bond interactions in glycine dimmers// Chem. Phys. Letts. - 2007. - Vol. 445. - P. 117-124.

90. Chaban, G. M. Anharmonic effect and coupling between different vibrational modes / G. M. Chaban, J. O. Jung, R. B. Guber//J. Phys. Chem A.-2000.-No.l04.-No 44. - P. 10035 -10044.

91. Chai, B.-H. Spectroscopic studies in aqueous solution/B.-H.Chai, J.-M. Zheng, Q. Zhao, G. H. Pollack // J. Phys. Chem. A. - 2008. -Vol. 112. - P. 2242-2247.

92. Chalmers, J. M. Emission spectroscopy/ J.M. Chalmers, M.W. Mackenzie in: Advances in Applied Fourier Transform Infrared Spectroscopy, (ed. M.W. Mackenzie), Wiley & Sons. Ltd.- Chichester and N.-Y. - 1988,- P. 170-188.

93. Chen, W.-G. Kinetic analysis of time-resolved infrared difference spectra of the L and M intermediates of bacteriorhodopsin /Chen W.-G., Braiman M // Photochem. Photobiol. 1991. - Vol. 54,- No. 6.-P. 905-910.

94. Chiao, R.Y. Self-focusing of optical beam/ R.Y. Chiao, T. K. Gustafson, P. L. Kelley// in : Self-focusing: Past and Present, (Eds.) R. W. Boyd, S.G. Lukishova, Y.R. Shen: Topics in Applied Physics. - 114. - Springer Science + Business Media. - LLC. - USA. - 2009. - P. 129-143.

95. Chiao, R. Y. Self-trapping of optical beams/ R.Y. Chiao, P. Garmie, and H. Townes// Phys. Rev. Lett. - 1964. - Vol. 13.-No. 15.-P.-479-482.

96. Chirgadze, Y.N. Estimation of amino acid residue side chain absorption in the infrared spectra of protein in solutions in heavy water/ Y.N. Chirgadze, O.V. Fedorov, N.P. Trushina // Biopolymers. -1975.-Vol. 14.-P. 679-694.

97. Chizhov, I. Spectrally silent transitions in the bacteriophotocycle/I. Chizov, D. S. Chernavskii, M. Engelhard, K. H. Müller, B. V. Zubov, B. Hess// Biophys. J. - 1996,- Vol. 71.- No. 9.- P. 2329-2345.

98. Cookingham, R. E. A vibrational analysis of rhodopsin and bacteriorhodopsin chromophore analogues: resonance Raman and infrared spectroscopy of chemically modified retinals and Schiff bases/ R. E. Cookingham, A. Lewis, A.T. Lemley.- Biochemistry. - 1978.-Vol.-l 7. - No. 22. - P. 4699^1711.

99. Cothup, N. B. Introduction to infrared and Raman spectroscopy, / N. B. Cothup, L. H. Daly , S. E. Wiberley // Academic Press. - 2nd ed.- New York. - 1975- 547C.

100. Creuzet, F. Determination of membrane protein structure by rotational resonance NMR: bacteriorhodopsin/ F. Creuzet, A. Mc Dermott, R. Gebhard, K. van der Hoef, M. B. Spijker-Assink, J. Herzfeld, J. Lugtenburg, M.H. Levitt, R.G. Griffin // Science. - 1991. - Vol. 251. -No. 4995. -

P.783-786.

101. Curry, B. Vibrational Analysis of All-trans Retinal / B. Curry, A. Broek, J. Lugtenburg, R. Mathies Hi. Am. Chem. Soc. -1982.-Vol. 104,- P. 5274-5286.

102. DeBlase, F. J. Infrared emission spectroscopy: a theoretical and experimental review/ F. J. DeBlase, S. Compton// Appl. Spectrosc.- 1991. -Vol. 45.-No. 4. - P. 611-618.

103. DeCoster, B. Low-lying electronic states of carotenoids/ B. De Coster, R. L. Christensen, R. Gebhard, J. Lugtenburg, R. Farhoosh, H.A. Frank // Biochim. Biophys. Acta. - 1992. - Vol. 1 102. -No.l.- P. 107-1 14.

104. De Martini, F. Theory of the infrared generation by coherently driven molecular vibrations/ F. de Martini// J. Appl. Physics. - 1966.-Vol. 37.-No.12,- P.4503-4507.

105. Diller, R. Vibrational relaxation during the retinal isomerization in bacteriorhodopsin/ R. Diller //Chem. Phys. Lett. - 1998. - Vol. 295. - P. 47-55.

106. Deng, H. Resonance Raman studies of the HOOP modes in octopus bathorhodopsin with deuteriumlabeled retinal chromophores/ H. Deng, D .Manor, G. Weng, P. Rath, Y. Koutalos, T. Ebrey, R. Gebhard, J. Lugtenburg, M. Tsuda, R. H. Callender// Biochemistry. - 1991. - Vol. 30,- No. 18. - P. 4495-4502.

107. Diller, R. Primary Reactions in Retinal Proteins/ R. Diller// in: Ultrashort Laser Pulses in Biology and Medicine (eds.M. Braun, P. Gilch, W. Zinth). - 2008. - Springer Berlin - P. 243-277.

108. Diomaev, A. K. Two bathointermediates of the bacteriorhodopsin photocycle, distinguished by nanosecond time-resolved FTIR spectroscopy at room temperature A. K. Diomaev, M. Braiman Hi. Phys. Chem. B. - 1997. -Vol. 101. - P. 1655-1662.

109. Diller, R. Picosecond dynamics of bacteriorhodopsin, probed by time-resolved infrared spectroscopy /R. Diller, M. Iannone, S. Maiti, B. R. Cowen, R. A. Bogomolni, R. M. Hochstrasser // Biochemistry. -1992. -Vol. 31,- No. 24. - P. 5567-5572.

110. Diller R. Femtosecond time-resolved infrared laser study of the J-K transition of bacteriorhodopsin / R. Diller, S. Maiti, G. C.Walker, B. R. Cowen, S. Maiti, R. Pippenger, R.A. Bogomolni, R.M. Hochstrasser// Chem. Phys. Lett. - 1995. - Vol. 241 - P. 109-115.

111. Dlott, D. D.Vibrational energy redistribution in polyatomic liquids: 3D infrared-Raman spectroscopy/ D. D. Dlott//Chem. Physics. 2001.- Vol. 266. - P. 149-166.

112. Dobler, J. Excited-state reaction dynamics of bacteriorhodopsin studied by femtosecond spectroscopy/ J. Dobler, V. Zinth, K. Kaizer, D. Oesterhelt// Chem. Phys. Lett. - 1988. - Vol. 144. -P. 215-220.

113. Doig, S. J. Picosecond time-resolved resonance Raman spectroscopy of bacteriorhodopsin's J, K, KL intermediates // S. Doig, J. R. A. Mathies Hi. Phys. Chem. - 1991. - Vol. 95. - 6372-6379.

114. Dollinger, G. Fourier tranform infrared differernce spectroscopy of bacreriorhodopsin and its photoproducts regenerated with deuterated tyrosine/ G. Dollinger, L. Eisenstein, L. Shuo-liang, K. Nakanishi, J.Termini// Biochemistry.- 1986. - Vol. 75. - P. 6524-6533.

115. Dovichi, N. J. Laser-induced thermal lens effect for calorimetric trace-analysis/N. J. Dovichi, J. M. Harris// Anal. Chem.- 1979. Vol. 51.- No. 6. - P. 728 - 731.

116. Drachev, L.A. Reconstitution of biological molecular generates of electric current/ L.A. Drachev, V. N. Frolov, A. D. Kaulen, E.A. Liberman, S. A. Ostroumov, V. A. Plakunova, A. Yu. Semenov, V. P. Skulachev // J. Biol. Chem.- 1976.- Vol. 251.- P.7059-7065.

117. Drachev, L.A. Reconstitution of biological molecular generates of electric current/ L.A. Drachev, V.N. Frolov, A.D. Kaulen, E.A. Liberman, S.A. Ostroumov, V. A. Plakunova, A. Yu. Semenov, V.P. Skulachev// J.Biol. Chem. - 1976,- Vol. 251.- P. 7059-7065.

118. Ebrey, T. Resonance Raman studies of the HOOP modes in octopus bathorhodopsin with deuterium-labeled retinal chromophores/ T. Ebrey, R. Gebhard, J. Lugtenburg, M. Tsuda, R. H. Callender//Biochemistry.- 1991.-Vol. 30.-No. 18.- P. 4495-4502.

119. Edman, K. Deformation of Helix C in the Low Temperature L-intermediate of Bacteriorhodopsin/K. Edman, A. Royant, G. Larsson, F. Jacobson, T. Taylor, D. E.van der Spoel, M. Landau, E. Pebay-Peyroula, R.Neutz//J. Biol. Chem.-2004,- Vol. 279,-No. 3,- P. 2147-2158.

120. Edman, K. High-resolution X-ray structure of an early intermediate in the bacteriorhodopsin photocycle/ K. Edman, P. Nollert, A. Royant, H. Belrhali, E. Pebay-Peyroula, J. Hajdu, R. Neutze, E. M. Landau// Nature. - 1999. -Vol. 401. - P.822-826.

121. Ekberg, K. Structural identification of cation binding pockets in the plasma membrane proton pump/ K. Ekberg, P. Bjorn, A. K. Pedersen, Nielsen, Danny M. Sorensen, Bjarke Veierskov, Poul Nissen, M.G. Palmgren, M. J. Buch-Pedersen// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2010,- Vol. 107,- No. 50. -

P. 21400-21405.

122. Ekberg, K. A. Conserved asparagine in a P-type proton pump is required for efficient gating of protonsJ/ K. Ekberg, A.G.Wielandt, M. J. Buch-Pedersen, M. G. Palmgren, //J. Biol. Chem. -2013. -Vol. 288,-No. 14,- P.9610-9618.

123. Essen L.-O. Lipid patches in membrane protein oligomers: Crystal structure of the bacteriorhodopsin-lipid complex/ L.-O. Essen, R. Siegert, W. D. Lehmann, D. Oesterhelt// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1998.-Vol. 95.-No. 20.-P. 11673-11678.

124. Etchegoin, P. Stimulated orientational scattering and third-order nonlinear optical processes in nematic liquid crystals/ P. Etchegoin, R. T. Phillips// Phys. Rev. E. - 1997. - Vol. 55. - P. 5603- 5612.

125. Etchegoin, P. Stimulated Raman scattering produced by self-focusing in liquid crystals /P. Etchegoin, R.T. Phillips// Phys. Rev. E. - 1996.-Vol. 54,- No. 3.- P. 2637-2646.

126. Eyring, G. Assignment and interpretation of hydrogen out-of-plane vibrations in the resonance Raman spectra of rhodopsin and bathorhodopsin/ G. Eyring, B. Curry, A. Broek, J. Lugtenburg, R. Mathies// Biochemistry.-1982. - Vol. 21,- No. 2,-P. 384-393.

127. Facciotti, M. T. Structure of an early intermediate in the M-state phase of the bacteriorhodopsin photocycle/ Facciotti, M. T., S. Rouhani, F. T. Burkard, F. M. Betancourt, K. H. Downing, R. B. Rose, G. McDermott, R. M. Glaeser// Biophys. J. - 2001,- Vol. 81.- P.3442-3455.

128. Faham, S. Bicelle crystallization: a new method for crystallizing membrane proteins yields a monomeric bacteriorhodopsin structure/ S. Faham, J. U. Bowie.//J. Mol. Biol. - 2002.- Vol. 316,- P. 1-6.

129. Fahny, K. Aspartic acid-212 of bacteriorhodopsin is ionized in the M and N photocycle intermediates: an FTIR study on specificially 13 C-labeled reconstituted purple membranes/ K. Fahny, O. Weidlich, M. Engelhard, H. Sigrist, F. Siebert//Biochemistry. 1993.-Vol.32. -P.-5862-5869.

130. Fischer, U. Chromophore equilibria in bacteriorhodopsin/ U. Fischer, D. Oesterhelt// Biophys. J. -1979,- Vol.28.- P. 211-230.

131. Florean, A.C. Control of retinal isomerization in bacteriorhodopsin in the high-intensity regime/ A.C. Florean, D. Cardoza, J. L. White, J. K. Lanyi, R. J. Sension, and P. H. Bucksbaum.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-2009,-Vol. 106,-No. 20.-P. 10896-10900.

132. Fodor, S.P. Chromophore structure in bacteriorhodopsin's N intermediate: implications for the proton-pumping mechanism/ S.P. Fodor, J.B. Ames, R. Gebhard, E.M. van den Berg, W. Stoeckenius, J. Lugtenburg, R.A Mathies // Biochemistry. - 1988. - Vol. 21.- No. 18.- P.7097-7101.

133. Fodor, S.P. Bacteriorhodopsin's L550 intermediate contains a C14-C15 s-trans-retinal chromophore/ S.P. Fodor, W.T. Pollard, R. Gebhard, E.M. van den Berg, J. Lugtenburg, R.A. Mathies // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1988. - Vol.- 85. No. 7.- P. 2156-2160.

134. Freedman, R.S. Comparative investigation of the photoisomerization of the protonated and unprotonated n-butylamine Schiff bases of 9-cis-, 11-cis-, 13-cis-, and all-trans-retinals// R.S. Freedman, R.S. Becker//J. Am. Chem. Soc. - 1986,- Vol.108.-No.6. - P. 1245 - 1251.

135. Freier, E. Proton transfer via a transient linear water-molecule chain in a membrane protein/E. Freier , S. Wolf, K. Gerwert// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2011.- Vol. 108,- No. 28.- P. 1143511439.

136. Friant-Michel, P. Glycine dimers: structure, stability, and medium effects/ P. Friant-Michel, M. F. Ruiz-Lopez // Chem. Phys. Chem. - 2010. - Vol. 11. - No. 16. - P. 3499-3504.

137. Friedrich, T. Proteorhodopsin is a light-driven proton pump with variable vectoriality / T. Friedrich, S. Geibel, R. Kalmbach, I. Chizhov, K. Ataka, J. Heberle, M. Engelhard, E. Bamberg//J. Mol. Biol. -2002.-Vol. 321. -No. 5. - P. 821-838.

138. Fuhrman, J. A. Proteorhodopsins: an array of physiological roles? / J. A. Fuhrman, M. S. Schwalbach, U. Stingl// Nat. Rev. Microbiol.- 2008. - Vol.6. - No.6.- P. 488-494.

139. Furutani Y. Strongly hydrogen-bonded water molecules in the Schiff base region of rhodopsins /Y. Furutani, M. Shibata, H. Kandori // Photochem. Photobiol. Sci. - 2005,- Vol. 4. - C. 661-666.

140. Gai, F. Chemical dynamics in proteins: the photoisomerization of retinal in bacteriorhodopsin/ F. Gai, K.C. Hasson, J. C. McDonald, P.A. Anfinrud, // Science. - 1998. - Vol. 279. - P. 1886-1891.

141. Gagarinov, A. G. Stimulated infrared emission all-trans retinal and wild-type bacteriorhodopsin under CW optical pumping: studies by FT-IR spectroscopy/ A.G. Gagarinov, O.V. Degtyareva, A.A. Khodonov, E.L. Terpugov//Vibrat. Spectrosc. - 2001.- Vol. 42 .- No.2. - P. 231-238.

142. Garczarek, F. The assingnment of the different infrared contituum absorbance changes observed in the 3000- 1800 cm"1 region during the bacteriorhodopsin photocycle / F. Garczarek, J. Wang, M. A. El-Sayed, K. Gerwert// Biophys. J. - 2004,- Vol. 87.-No.4. - P.2676-2682.

143. Garetz, B.A. Nonphotochemical polarization-dependent laser-induced nucleation in supersaturated aqueous urea solutions / B.A. Garetz, J.E. Abler, N. L. Goddard, R.G. Young, A.S. Myerson// Phys. Rev. Lett. - 1996. - Vol.77.- N0.-I6.- P. 3475-3476.

144. Garetz, B.A. Polarization switching of crystal structure in the nonphotochemical light-induced nucleation of supersaturated aqueous glycine solutions. / B.A. Garetz, J. Matic, A.S. Myerson //Phys. Rev. Lett. - 2002,- Vol. 89.-No. 17,- 17550- 17561.

145. Gat, Y. Participation of bacteriorhodopsin active-site lysine backbone in vibrations associated with retinal photochemistry/ Y. Gat, M Grossjean, I. Pinevsky, H. Takei, Z. Rothman, H. Sigrist, A. Lewis, M. Sheves //Proc Natl Acad Sci USA.- 1992. - Vol. 89. - No. 6. - P. 2434-2438.

146. Gerwert, K. Molecular reaction mechanisms of proteins monitored by time resolved FTIR spectroscopy/K. Gerwert//Biol. Chem. 1999,-Vol. 380.-No.- P. 931-935.

147. Gerwert, K. Evidence for light-induced 13-cis, 14-s-cis isomerization in bacteriorhodopsin obtained by FTIR difference spectroscopy using isotopically labelled retinals / K. Gerwert, F.Siebert// EMBO J. -1986 . Vol. 5 . -No.4.- 805-811.

148. Gerwert, K. Proline residues undergo structural changes during proton pumping in bacteriorhodopsin/ K.Gerwert, B. Hess, M. Engelhard // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 261. - P. 449-454.

149. Ghosh, S. First hyperpolarizability of bacteriorhodopsin, retinal and related molecules revisited/ S.Ghosh, A.S. Ranjini, R. Pandey, P.K.Das/ Chem. Phys. Letts.-2009.- Vol. 474,- N0. 4-6. P. 307310.

150. Gonzalez-Luque, R. Computational evidence in favor of a two-state, two-mode model of the retinal chromophore photoisomerization/ R. Gonzalez-Luque, M. Garavelli, F. Bernardi, M. Merchan, M. Robb, M. Olivucci// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2000. - Vol. 17. - 9379-9384.

151. Gordon, J.P. Long-transient effects in lasers with inserted liquid samples/J. P. Gordon, R.C.C. Leite, R.S. Moore, S. P. S. Porto, J. R. Whinnery// J. Appl. Phys. - 1965. - Vol. 36 -No.l.- P. 3-8.

152. Gorelik , V.S. Infrared emission of single-cryatal calcite under broadband short-wavelength excitation / V. S. Gorelik, A. G. Gagrinov, O.V. Degtyareva, V.V. Savranskii, E. L. Terpugov// Inorganic Materials.- 2006,- Vol. 42.-Vo.l 1. - P. 1251-1254.

153. Govindjee, R. Quantum efficiency of the photochemical cycle of bacteriorhodopsin / R. Govindjee, S.P.Balashov, T.G. Ebrey // J. Biophys. - 1990. - Vol. 58. - P. 597-608.

154. Griffin, R.P. Fourier Transform Infrared Spectrometry/ P. R. Griffiths, J. A. de Haseth// Wiley -Interscience. -New York. - N. - Y.- 1986.- 450 P.

155. Griffiths, J. M. /Structural investigation of the active site in bacteriorhodopsin: geometric constraints on the roles of Asp-85 and Asp-212 in the proton-pumping mechanism from solid state NMR/ J. M. Griffiths, A. E. Bennett, M. Engelhard, F. Siebert, J. Raap, J. Lugtenburg, J. Herzfeld, R. G. Griffin // Biochemistry. - 2000.- Vol.39. - No.2. - P. 362-371.

156. Griffiths, P.R. Chemical Infrared Fourier Transform Spectroscopy / P.R. Griffiths //Chemical Infrared Fourier Transform Spectroscopy.- Wiley-Interscience. - New York.-1975.

157. Grigorieff, N. Electron-crystallographic refinement of the structure of bacteriorhodopsin./N. Grigorieff, T. A. Ceska , K. H. Downing , J. M. Baldwin, R. Henderson // J. Mol. Biol. - 1996.-Vol.259.-No. 3,- P. 393-421.

158. Groma, G. I. How many M forms are there in the bacteriorhodopsin / G. I. Groma, Dancshyzy Z// Biophys. J. -1986. -Vol. 50,- N.o 1.- P. 357-366.

159. Groma, G.I. Terahertz radiation from bacteriorhodopsin reveals correlated primary electron and proton transfer processes, / G.I. Groma, J. Hebling, I.Z. Kozma, G. Varo, J. Hauer, J. Kühl, E. Riedle// Proc. Natl. Acad. Sei. U S A.-2008,-Vol.- 81,-No.- 6.- P. 1706-1709.

160. Groma G.I. Resonant optical rectification in bacteriorhodopsin / G. I. Groma, A. Colonna, J.-. Lambry, J. W. Petrich, G. Värö, M. Joffre, H. Vos. Marten, J.-L. Martin //Proc. Natl. Acad. Sei. U S A. - 2004,- Vol.- 105,- No.- 19.- P. 6888-6893.

161. Groma, G. I. Vibrational motions associated with primary processes in bacteriorhodopsin studied by coherent infrared emission spectroscopy/ I.G. Groma, A. Colonna, J.-L. Martin, H. Vos Marten // Biophys. J. -2011.- Vol. 100.-No. 6.- 1578-1586.

162. Gross, R. Primary photoinduced protein response in bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II. / R. Gross, M.M. Wolf, C. Schumann, N. Friedman, M. Sheves, L. Li, M. Engelhard, O. Trentmann, H.ENeuhaus, R. Diller//J. Am. Chem .Soc. -2009.- Vol. 131.-No.41. - P. 14868-14878.

163. Gross, R. Ultrafast protein conformational alterations in bacteriorhodopsin and its locked analogue BR5.12. / R. Gross, C. Schumann, M.M. Wolf, J. Herbst, R. Diller, N. Friedman, M. Sheves // J. Phys . Chem. B. - 2009,- Vol. 113,- No.22.- P.7851 -7860.

164. Hailey D.M. Infrared fluorescence spectroscopy as an analytical method: quantitative studies with a long path length cell / D. M. Hailey, H.M. Barnes, J.W. Robinson//Anal. Chim. Acta. -1971,- Vol. 56. -No. 2.-P. 175-183.

165. Hamm P. Subpicosecond infrared spectroscopy of the photoisomerisation of the protonated Schiff base of all-trans-retinal/ P. Hamm, M. Zurek, T. Röschinger, H. Patzelt, D. Oesterhelt, W. Zinth// Chem. Phys. Lett. 1997. - Vol. 268.-No. - P. 180-186.

166. Hamm, P. Femtosecond spectroscopy of the photoisomerisation of the protonated Schiff base of all-trans-retinal/ P. Hamm, M. Zurek, T. Röschinger, H. Patzelt, D. Oesterhelt, W. Zinth// Chem. Phys. Lett. 1996.-Vol. 263 .-No. 5 - P. 613-621.

167. Hampp, N. Bacteriorhodopsin as a photochromic retinal protein for optical memories// N. Hampp // Chem. Rev. -2000.-Vol.100.- No. 5-P.1755-1776.

168. Harbison, G. S. Dark-adapted bacteriorhodopsin contains 13-cis, 15-syn and all-trans, 15-anti retinal Schiff bases / G.S. Harbison, S.O. Smith, J.A. Pardoen, C. Winkel, J. Lugtenburg, J. Herzfeld, R. Mathies, R.G.Griffin // Proc. Natl. Acad. Sei. USA.- 1984.- Vol.- 81.-No.- 6,- P. 1706-1709.

169. Harurkar, V. Evidence that light-driven sodium ion pump ia a phototaxis receptor in Halobacterium halobium/ V. Harurkar, J. Spudich / Biophys. J. -1981. - Vol. 33.-No.2 - P. 218.

170. Hashimoto, H. Raman spectra of all-trans ß-corotene in the SI and T1 states produced by direct photoexcitation /H.Hashimoto, Y. Koyama //Chem. Phys. Lett. - 1989. - Vol. 163.-No. 2-3.- P.251-256.

171. Hasson, K. C. The photoisomeroration of retinal in bacteriorhodopsin: experimental evidence for a three-state model / K.C. Hasson, F. Gai, P.A. Anfinrud// Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1996,- Vol. 93. -No.25. - P. 16124-16129.

172. Haupts, U. General concept for ion translocation by halobacterial retinal proteins: the isomerization/switch/transfer (1ST) model/ U. Haupts, J. Tittor, E. Bamberg, D.Oesterhelt //Biochemistry. -1997. Vol. 36. N. 1. - P. 2-7.

173. Hayashi, S. Role of hydrogen-bond network in energy storage of bacteriorhodopsin's light-driven proton pump revealed by ab initio normal-mode analysis/S. Hayashi, E. Tajkhorshid, H. Kandori, K. Schulten//J. Am. Chem. Soc.- 2004. Vol.-126. - No. 34. - P. 10516-10617.

174. He, Y.-W. FTIR spectroscopy, site directed mutagenesis and isotope labelling: A new approach for studying membrane proteins/ Y.-W. He, M.P. Krebs, J. Herzfeld, H.G. Khorana, K.J. Rothschild// Proc. SPIE-lnt. Soc. opt. Engng..- 1001,- Vol. 1575,- P. 109-116.

175. Heberle, J. Assessing the functionality of a membrane protein in a three-dimensional crystal/ J.Heberle, G. Buldt, E. Koglin, J. P. Rosenbusch, E. M. Landau// J. Mol. Biol. -1998,- Vol. 281. — P. 587-592.

176. Hellwarth, R.W. Effect of molecular redistribution on the nonlinear refractive index of liquids/ R.W. Hellwarth//Phys. Rev. - 1966,- Vol.152.-No.l.- P.156-165.

177. Henderson, R. Electron-microscopic structural analysis of bacteriorhodopsin/ R. Henderson, J. Unwin //Nature (Lond.).-1975. - Vol.257.- P.28-32.

178. Henderson, R. Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electro cryo-microscopy/ R. Henderson, J. M . Baldwin, T. Cisko, T. Zemlin, E. Beckman, K.H. Downing // J. Mol. Biol. - 1990. Vol. 213,- No. 4 . - P. 899-936.

179. Herbst, J. Femtosecond infrared spectroscopy of bacteriorhodopsin chromophore isomerization /J. Herbst, K. Heyne, D. Diller// Science.- 2002,- Vol. 297,- No.5582.- P. 822- 825.

180. Hildebrandt, P. Role of water in bacteriorhodopsin's chromophore: resonance Raman study/ P. Hildebrandt, M. Stockburger// Biochemistry. - 1984. - Vol. 23.- P. 5539-5548.

181. Hess, B. The photochemical reaction of the 412 nm chromophore of bacteriorhodopsin / B. Hess, D. Kuschmits //Nature. - 1977. - Vol. 258.-No.- P. 766-768.

182. Homchaudhuri, L. Novel absorption and fluorescence characteristics of 1-lysine/ L. Homchaudhuri, R. Swaminathan //Chem. Letts. - 2001. - P. 844-845.

183. Honig, B. The structure and spectra of the chromophore of the visual pigments/ B. Honig, T.G. Ebrey// Ann. Rev. Biophys. Bioeng. - 1974. - Vol. 3,- P. 151-177.

184. Hu, C. New thermooptical measurement method and a comparison with other methods /C.Hu, J.R. Winnery// Appl. Opt. - 1973.- Vol.12. -No.l.- P.72-79.

185. Huang, J. Glycine exists mainly as monomers, not dimers, in supersaturated aqueous solutions: implications for understanding its crystallization and polymorphism/ J. Huang, T.C. Stringfellow , L. Yu // J. Am. Chem. Soc.- 2008. - Vol. 130. - No. 42.- P. 3973-3980.

186. Huang, W. / Research into keV N+ irradiated glycine / W. Huang', X. Wang, Z. Yu, Y. Zhang//Nuclear Instruments and Methods in Physics Research Section B: Beam Interactions with Materials and Atoms.- 1998.-Vol.140. - No. 3-4. - P.373-379.

187. Huang, L. A resonance Raman study of the C=C stretch modes in bovine and octopus visual pigments with isotopically labeled retinal chromophores /L. Huang, H. Deng, Y. Koutalos, T. Ebrey, M. Groesbeek, J. Lugtenburg, M. Tsuda, R H. Callender// Photochem. Photobiol. - 1997. - Vol. 66.-No. 6,- P.747-754.

188. Humphrey, W. Three electronic state model of the primary phototransformation of bacteriorhodopsin / W.Humphrey, H. Lu, I. Logunov, H. Werner, K. Schulten// Biophys. J. - 1998. -Vol. 75.-No. 4. - 1689-1699.

189. Hurley, J. Temperature and wavelength effects on the photochemistry of rhodopsin, bacteriorhodopsin and their photoproducts/ J. Hurley, T.G. Ebrey, B. Honig, M. Ottolenghi// Nature (London). - 1977,- Vol.270.- No- P.540-542.

190. Iwasa, T. Quntum efficiency for the photocoversion of bacteriorhodopsin at very low temperature / T. Iwasa, F. Tokunaga, T. Yosizawa, T. G. Ebrey//Photochem. Photobiol. -1980. - Vol. 31.- No. 1. -P. 83-86.

191. Kandori, H. Role of the internal water molecules in bacteriorhodopsin/ H. Kandori //Biochim. Biophys. Acta.-2000,-Vol. 1460.-No.-l. P. 177-191.

192. Kandt, C. Dynamics of water molecules in the bacteriorhodopsin trimer in explicit lipid/water environment /C. Kandt, J. Schlitter, K. Gerwert// Biophys. J. - 2004. - Vol. 86. No.2. - P.705-717.

193. Kates, M. Lipids of purple membrane from extreme halophiles and of methanogenic bacteria/ M. Kates, S.C. Kushwaha, G. D. Sprott//Method. Enzymol.-1982. -Vol. 88. -No. 1. - P. 98-111.

194. Karu, T. Photobiology of low-power laser effects/T. Karu//Health Phys.- 1989,-Vol. 56. - P. 691704.

195. Karu, T. Absorption measurements of a cell monolayer relevant to phototherapy: Reduction of cytochrome c oxidase under near IR radiation/ T. Karu // J. Photochem. Photobiol. 2005,- Vol.81.-P.98-106.

196. Karu, T. Molecular mechanism of the therapeutic effect of low - intensity laser irradiation/ T. Karu// Lasers Life Sci. - 1988. - Vol. 2. - P. 53-74.

197. Kandt C. Dynamics of water molecules in the bacteriorhodopsin trimer in explicit lipid/water environment / C. Kandt, J. Schlitter, K. Gerwert// Biophys. J. - 2004. - Vol 86. - No.2. - P.705-717.

198. Kavitha, P. Optical priperties and density functional theory study of single crystal glycine/ P. Kavitha, J. Shanthi, P. R. Deepthi// Intern. J. Appl. Phys. Mathem. - 2012,- Vol. 2,- No.4. -P.293-295.

199. Kayushin, L.P. Bacteriorhodopsin as an electrogenic proton pump: reconstitution of bacteriorhodopsin proteoliposomes generating pH/ L.P. Kayushin, V.P. Skulachev// FEBS Letts.-1974.- V.39.- P.39-42.

200. Kennis, J.T.M. Ultrafast Protein Dynamics of Bacteriorhodopsin Probed by Photon Echo and Transient Absorption Spectroscopy/ J. T. M. Kennis D. S. Larsen, K. Ohta, M. T. Facciotti, R. M. Glaeser, G. R. Fleming//J. Phys. Chem. B.-2002.-Vol. 106. - P.6067-6080.

201. Khoo, I.-Ch. Liquid crystals: physical properties and nonlinear optical phenomena/ l.-Ch. Khoo//Wiley & Sons. - 1995,- 298. P.

202. Khorana, H.G. Amino acid sequence of bacteriorhodopsin/ H.G. Khorana, G.E. Gerber, W.C. Herlihy, C.P. Gray, R.J. Anderegg, K. Nihei, K. Biemann// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1979.-Vol.-76,- No.- 10.- P. 5046-5050.

203. Kim, J. E. Resonance Raman structural evidence that the cis-to-trans isomerization in rhodopsin occurs in femtoseconds/ J. E. Kim, D. W. McCamant, L. Zhu, R. A. Mathies// J. Phys Chem B. -2001.-Vol. 105,-No.6,- P. 1240-1249.

204. Kimura, Y. Surface of bacteriorhodopsin revealed by high-resolution electron crystallography/ Y. Kimura, D. G. Vassylyev, A. Miyazawa, A. Kidera, M. Matsushima, K. Mitsuoka, K.Murata, T. Hirai, Y. Fujiyoshi// Nature.-1997.- Vol. 389. -No.- P. 206-211.

205. Kobayashi, T. Real-time spectroscopy of transition states in bacteriorhodopsin during retinal isomerization /T. Kobayashi, T. Saito, H. Ohtani //Nature. - 2001. - Vol. 414,- P. 531-534.

206. Kobayashi, T. Sub-5-fs real-time spectroscopy of transition states in bacteriorhodopsin during retinal isomerization/ T. Kobayashi, A.Yabushita, M. Tsuda// Photochem. Photobiol. -2007,- Vol. 83,- P.363-368.

207. Koetzle, T. F. Precision neutron diffraction structure determination of protein and nucleic acid components. VII. The crystal and molecular structure of the amino acid L-lysine monohydrochloride dehydrate / T. F. Koetzle, M. S. Lehmann, J. J. Verbist, W. C. Hamilton// Acta Cryst. B.-1972. -Vol. 28.- part 11.-P. 3207-3214.

208. Krasnaberski, A. Nonlinear optical properties of modified bactreriorhodopsin/ A. Krasnaberski //Thesis 2008,- http://repsitorium.uni.-osnabrueck.de/ E-dissertation.

209. Krishnakumar, R. Probes on l-lysine monohydrochloride dihydrate: A semiorganic nonlinear optical crystal/R. Krishnakumar, S. Nagalakshmi, S. Manohar, L. Kocsis//

210. Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy.- 2008. - Vol. 71.- No. 2. -P. 471-479.

211. Krishnakumar, V. Parametrical optical effects in the 1:1 complex of resorcinol and urea - a non linear optical crystal/V. Krishnakumar, S. Manohar, M. Plasecki, I.V. Kityk, P. Bragiel // Physica B.- 2010. - Vol. 405. - No. 3,- P. 839-842.

212. Krukov, P.G, Picosecond spectroscopy of deuterated bacteriorhodopsin on the primary event/ P.G. Krukov, Yu.A. Lazarev, E. L. Terpugov, Yu. A. Matveetz, L. N. Chekulaeva, A. B. Sharkov// Studia biophysica.-1981.-Vol. 83. - P. 101-108.

213. Kukura, P. Femtosecond time-resolved stimulated Raman spectroscopy of the S2(1B\,) excited state of beta-carotene/P. Kukura, D.W. McCamant, R.A. Mathies//J. Phys. Chem. - 2004,- Vol. 108. -No.28. - P.5991-5925.

214. Landau, E.M. Lipidic cubic phases: A novel concept for the crystallization of membrane proteins / E.M. Landau, I. P. Rosenbusch //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996.- Vol. 93. No. 25. - P. 1453214535.

215. Lanyi, J. Crystallographic structure of the retinal and the protein after deprotonation of the Schiff base: the switch in the bacteriorhodopsin photocycle/J. Lanyi, B. Schobert// J. Mol. Biol.- 2002,-Vol. 321. - No. 4,- P.727-737.

216. Lanyi, J. K. Mechanism of proton transport in bacteriorhodopsin from crystallographic structures of the K, L, Ml, M2, and M2' intermediates of the photocycle/J. K. Lanyi, B. Schobert // J. Mol. Biol.-2003.- Vol. 328.- No.2.- P. 439-450.

217. Lanyi, J. K. Local-global conformational coupling in a heptahelical membrane protein: transport mechanism from crystal structures of the nine states in the bacteriorhodopsin photocycle/ J. K. Lanyi, B. Schobert// Biochemistry. - 2004,- Vol. 43,- P. 3-8.

218. Lanyi, J.K. / Structural changes in the L photointermediate of bacteriorhodopsin //J.K. Lanyi, B.Schobert//J. Mol. Biol. - 2007.-Vol. 365,- No.5.- P. 1379-1392.

219. Lanyi, J. Crystallographic structure of the retinal and the protein after deprotonation of the Schiff base: the switch in the bacteriorhodopsin photocycle / J. Lanyi, B. Schobert// J. Mol. Biol. - 2002,-Vol. 321.-No.4. - P. 727-737.

220. Larsen, H. Biochemical aspectrs of extreme Halophilism/ H. Larsen //Advan. Microbiol. Physiol. -1967.-Vol. 1.-93-132.

221. Lazarev, Yu. A. Effect of water on the structure of bacteriorhodopsin and photochemical process in purple membranes/ Yu. A. Lazarev, E.L. Terpugov //Biochem.Biophys.Acta. 1980. Vol. 590. P. 324338.

222. Leng, Y.M. A simiemperical and ab initio combined approach for the full conformational searches of gaseous lysine and lysine-H20 complex/ / Y.M. Leng, M. L. Zhang, C. Song, M. L. Chen, Z. J. Lin //J. Mol. Struct.: Theochem. - 2008,- Vol. 858,- P. 52-65.

223. Leonard, J. Functional electric field changes in photoactivated proteins revealed by ultrafast Stark spectroscopy of the Trp residues / J. Leonard, E. Portuondo-Campa, A. Cannizzo, F. V. Mourik, G. van der Zwan, J. Tittor, S. Haacke, M. Chergui// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2009. - Vol. 106. - P. 7718-7723.

224. Lewis, A. Tunable laser resonance Raman spectroscopy of bacteriorhodopsin/ A. Lewis, J.P Spoonhower, R.A. Bogomolni, R.H. Lozier, W. Stoeckenius // Proc. Natl. Acad. Sci.- 1974. Vol. 76. -P. 4462-4466.

225. Lin, C.H. Prediction of the growth morphology of aminoacid crystals in solution: I. a-Glycine/ C. H. Lin, N. Gabas, J.P. Canselier, G. Pepe // J. Cryst. Growth. - 1998. - Vol. 191.- No.4. - P. 791-802.

226. Lin, L.T. Preliminary studies of laser-induces thermal emission spectroscopy of condensed phases /L.T. Lin, D. D. Archibald, D. E. Honigs// Appl. Spectrosc. -1988. Vol. 42. -No.3.- P. 477-483.

227. Liu, X. M. Site-directed isotope labeling and FTIR spectroscopy: assignment tyrosine bands in the bR-^Mdiffrenece spectrum of bacteriorhodopsin/ X.M. Liu, S. Snar, C.P. Lee, M. Coleman, U. L. Rajshndary, K. J. Rothshild //Biophys.Chem.-1995.-Vol.56.- P.63-70.

228. Logunov, S. L. Redetermination of the quantum yield of photoisomerization and energy content in the K-Intermediate of bacteriorhodopsin photocycle and its mutants by the photoacoustic technique /S. L. Logunov, M. A. El-Sayed// J. Phys. Chem. B.- 1997. -Vol. 101. -No. 33.- pp. 6629-6633.

229. Lozier, R.H. A light-driven proton pump in Halobactrium halobium/ R.H. Lozier, R.A. Bogomolni, W.Stoeckenius // Biophys. J. -1975. -Vol. 15.- P. 955-962.

230. Luecke, H. Coupling photoisomerization of the retinal in bacteriorhodopsin to directional transport / H.Luecke, B.Shobert, H.-T.Richter, J.-P. Cartailler, J. K. Lanyi //J. Mol. Biol. -1999a.-Vol. 291.-No.4.- P.899-911.

231. Luecke, H. Structural changes in bacteriorhodopsin during ion transport at 2A resolusion/H. Luecke, B.Shobert, H.-T.Richter, J.-P .Cartailler, A. Rosengarth, R. Needleman, J. K. Lanyi// Science. -1999b. -Vol. 286. -No. - 5438. - P. 255- 261.

232. Luecke, H. Proton transfer pathways in bacteriorhodopsin at 2.3 angstrom resolution. / H.Luecke, B.Shobert, H.-T.Richter, J. K. Lanyi // Science. -1998. -Vol. 280. - No.5371.- 1934-1937.

233. Luecke, H. Atomic resolution structures of bacteriorhodopsin photocycle intermediates: the role of discrete water molecules in the function of this light-driven ion pump /H. Luecke //Biochim. Biophys. Acta.-2000.-Vol. 1460. - No.l. - P. 133-156.

234. Maeda, A. Application of FTIR spectroscopy to the structural study on the function of bacteriorhodopsin/ A. Maeda //Isr. J. Chem. - 1995.-Vol.35. - P. 387-400.

235. Maeda, A. Water as a cofactor in the unidirectional light-driven proton transfer steps in bacteriorhodopsin/ A. Maeda, J. E. Morgan , R. B. Gennis, T. G. Ebrey // Photochem Photobiol. 2006,- Vol.82. - No. 6. - P. 1398-1405.

236. Maeda, A. Relocation of water molecules between the Schiff base and the Thr46-Asp96 region during light-driven unidirectional proton transport by bacteriorhodopsin: an FTIR study of the N intermediate /A. Maeda, R. B. Gennis, S.P. Balashov, T. G. Ebrey// Biochemistry. - 2005,- Vol. 44. -No. 16. - P. 5960-5968.

237. Maier, M. Self-focusing of laser light and interaction with stimulated scattering processes/ M. Maier, W. Kaiser, G. Wendl // Phys. Rev. Lett.- 1970. - Vol. 24,- P. 352-355.

238. Mantele, W. Reaction-induced infrared difference spectroscopy for the study of protein funcion and reaction mechanisms/W. Mantele//TIBS. - 1993,- Vol.18.- P. 197-207.

239. Markus, M. A. Resonance Raman spectroscopy of the retinylidene chromophore in bacteriorhodopsin (BR57o), bR56o, M4i2, and other intermediates: structural conclusions based on kinetics, analogues, models and isotopically labeled membranes /M.A. Markus, A. Lewis//. Biochem.- 1978. Vol. 17,-No.- P. 1722-1734.

240. Mathies, R.A. Direct observation of the femtosecond excited-state cis-trans isomerization in bacteriorhodopsin. / R.A Mathies, C. H. Cruz Brito, W.T. Pollard, C.V. Shank //Science. - 1988.-Vol. 240.- No.- 4853,- P.777-779.

241. Mathies, R. A. From femtoseconds to biology: mechanism of bacteriorhodopsin's light-driven proton pump/ R. A. Mathies, S.W. Lin, J. B. Ames, W.T. Pollard// Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem.- 1991.-Vol. 20. -No. - P. 491-518.

242. Maul, R. DFT studies using supercells and projector-augmented wave for structure, energetics, dynamic of glycine, alanine, and cysteine/ R.Maui, F.Ortmann, M. Preuss, K.Hannewald, F. Bechstedt// DOI 10.1002/jcc.20683/ 2007. - Wiley InterScience. www.Interscience.wiley.com.

243. Max, J.-J. Infrared spectroscpopy of aqueous carboxylix acids: comparison between different acids and their salt/ J.-J. Max, C. Chapodos //Phys. Chem. A. -2004. -Vol. 108.- P. 3324-3337.

244. McCamant, D.W. Vibrational relaxation in beta-carottene probed by picosecond Stokes and anti-Stokes resonance Raman spectroscpopy/ D.W. McCamant, J. E. Kim, R. M. Mathies // J. Phys. Chem. A.- 2002.-Vol. IO6.-N0. - P. 6030-6038.

245. Mc Connell, J.S. Ultraviolet spectra of acetic acid, glycine and glyphosate/ J.S. Mc Connell, L.R. Hossner, R.M. Mc Connell// Proced. Arkansas Academy of Sciences. - 1993. Vol. 47. - P.72-76.

246. McMahon, D.H. Nonlinear optical sum generation in ADP using only incoherent light/ D.H. McMahon, A.R.Franklin// J. Appl. Physics. -1965. - Vol. 36. - No. 6. - P.2073-2074.

247. McCamant, D. W. Femtosecond stimulated Raman study of excited-state evolution in bacteriorhodopsin/ D. W. McCamant, P. Kukura, R.A.Mathies// J. Phys. Chem. B. - 2005,- Vol. 109.-No.42.-P. 10449-10457.

248. Mendes-Pinto, M.M. Electronic absorption and ground state structure of carotenoid molecules/M. M. Mendes-Pinto, E. Sansiaume, H. Hashimoto, A.A. Pascal, A. Gall, B. Robert //J. Phys. Chem. B.-2013.-Vol. 117.-No.38.-P. 11015-11021.

249. Mink, J. FT-IR emission spectroscopy and its applications/J. Mink, G. Keresztury// Appl. Spectrosc. -Vol. 47.-No. 9.-P. 1446-1451.

250. Mitsuoka, K. The structure of bacteriorhodopsin at 3.0 A resolution based on electron crystallography: implication of the charge distribution/ K. Mitsuoka, T. Hirai, K. Murata, A. Miyazawa, A. Kidera, Y. Kimura, Y. Fujiyoshi // J. Mol. Biol. - 1999 - Vol. 286,- No. 3.- P. 861882.

251. Mogi, T. Aspartic acid substitutions affect proton translocation by bacteriorhodopsin/ T. Mogi, L. J. Stern, T. Marti, B.H. Chao, H.G. Khorana //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1988. -Vol. 85. - No. 12. -p. 4148-4152.

252. Monteguadi, J. Several structural features of clusters/ J. Monteguadi, P. Held, M. Fleck, P. Becker, L. Bohaty// Z .Kristallogr. Suppl. - 2006,- Vol. 24. - P.56-67.

253. Mukai, Y. Comparison of the pathways and quantum yields of direct photoisomerization of unprotonated and protonated N-butylamine Schiff bases of isomeric retinylideneacetaldehyde with those of Schiff bases of isomeric retinal: rationalization of the selection of the retinylidene chromophore by retinochrome/ Y. Mukai, T. Imahori, Y. Koyama // Photochem. Photobiol. 1992. -Vol. 56,-No. 6,- P. 965-975.

254. Müller, D. J. Atomic force microscopy and spectroscopy of native membrane proteins / D. J. Müller, A. Engel//Nature Protocols. - 2007. - Vol. 2,- P. 2191 - 2197.

255. Murli, C. Raman spectroscopic investigation of a-glicine at different temperature / C. Murli S. Thomas , S.M. Venkareswaran, S.M.Sharma// Physica B: Condensed Matter. 2005.- Vol. 364,-P.233-238.

256. Nie, W. Optical nonlinearity: phenomena, applications, and materials. Advan. Mater.-1993.- Vol.5 -No.7-8.-P. 520-545.

257. Nuss, M.C. Femtosecond spectroscopy of the first events of the photochemical cycle in bacteriorhodopsin/ M.C. Nuss, W. Zinth, W. Kaiser, E. Kolling, D. Oesterhelt //Chem. Phys.Lett. -1985.-Vol. 117.-P. 1-7.

258. Oesterhelt, D. Rhodopsin-like protein from the purple membrane of Halobacterium halobium/ D.Oesterhelt, B. Hess / Nature New Biology. - 1971,- Vol. 233. - P. 149-152.

259. Oesterhelt, D. Reversible dissociation of the purple complex in bacteriorhodopsin and identification of 13-cis and all-trans as its chromophores/ D.Oesterhelt, M. Meentzen, L. Schuman // Eur. J. Biochem.- 1973.- Vol.40.- P. 453-463.

260. Oesterhelt, D. Functions of a new photoreceptor membrane/ D.Oesterhelt, W. Stoeckenius.// Natl. Acad. Sci. USA.- 1973.- Vol. 70.- P. 2853-2857.

261. Oesterhelt, D. Isolation of the cell membrane of Halobacterium halobium and it's fractionation into red and purple membrane/ D.Oesterhelt, W. Stoechenius // Methods Ensymol. - 1974. - Vol. 31.-No.- P. 667-678.

262. Oesterhelt, D. The structure and mechanism of the family of retinal proteins from halophilic archaea/ D. Oesterhelt //Curr. Opin. Struct. Biol. - 1998,- Vol. 8. - P. 489-500.

263. Oseroff, A.R. Resonance Raman spectroscopy of rhodopsin in retinal disk membranes / A.R.Oseroff, R.H.Callender//Biochemistry.- 1974. -Vol. 13. - No. -P. 4243-4248.

264. Owyoung, A. Induced focusing and defocusing of optical beams via a Raman-type nonlinearity/A. Owyoung // Appl. Phys. Lett..- 1975.-Vol.- 26.- N 3.-P. 168-170.

265. Ozga, K. L-lysine monohydrochloride dehydrate as novel elasto- and electrooptical materials/ K. Ozga, V. Krishnakumar, I.V. Kityk, J. Jasik-Slezak/Mater. Lett. - 2008,- Vol. 62,- P. 4597-4600.

266. Parsons, R.The adsorption of some polyhydroxy and cyclic compounds at mercury electrodes/ R. Parsons, R. Peat//J. Res. Inst.Catalysis, Hakkaido Univ. - 1980.- Vol. 28.-No.3- P.321-334.

267. Pebay-Peyroula ,E. X-ray Structure of Bacteriorhodopsin at 2.5 Angstroms from Microcrystals Grown in Lipidic Cubic Phases/E. Pebay-Peyroula, G. Rummel, J. P. Rosenbusch, E. M. Landau// Science.- 1997.-Vol. 277. - No. 5332. - P. 1676-1681.

268. Perkins, G. Characterization of the conformation change in the Ml and M2 substrates of bacteriorhodopsin by the combined use of the visible and infrared spectroscopy / G. Perkins, E. Liu, F. Burkard, E.A. Berry, R. M. Glaeser// J. Struct. Biol. 1992. - Vol. 109.-No.42.- P.151-161.

269. Petrosyan, A. M. Vibrational spetra of L-Lysine monohydrochloride dehydrate and its two anhydrous forms/ A. M. Petrosyan, V.V. Ghazaryan //J. Mol. Struct. - 2009.- Vol. 917,- P. 56-62.

270. Pettei, M. J. Identification of retinal isomers isolated from bacteriorhodopsin/ M. J. Pettei, A. P. Yudd, K. Nakanishi, R. Henselman, W. Stoeckenius// Biochemistry. - 1977. - Vol. 16. - P. 1955— 1959.

271. Petters, J. Primary photochemical events in vision: proton translocation/J. Petters, M.J. Applebury, P.M.Rentzepis// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1977. - Vol. 74,-No. 8 - P. 3119-3123.

272. Phatak, P. Amino acids with an intermolecular proton bond as proton storage site in bacteriorhodopsin/ P. Phatak, N. Ghosh, H. Yu, Q. Cui, M. Elstner//Natl. Acad. Sci. USA.- 2008 -Vol. 105. -No. 50. - P. 19672-19677.

273. Pilling S., The influence of ciystallinity degree on the glycine decomposition induced by 1 MeV proton bombardment in space analog conditions/ S. Pilling, L.A.V. Mendes, V. Bordalo// Astrobiology. -2013.-Vol. 13. - No. l.-P. 79-91.

274. Polland, H. Primary events in bacteriorhodopsin / H.-J. Polland, M. A. Franz, W. Zinth, W. Kaiser, E. Kolling, D. Oesterhelt//Biophys. J. - 1986. - Vol. 49. - P. 651-662.

275. Prokhorenko, V. Coherent control of retinal isomerization in bacteriorhodopsin/V. I. Prokhorenko, A. M. Nagy, S. A. Waschuk, L. S. Brown, R. R. Birge, R. J. Dwayne , Miller// Science. - 2006. - Vol. 313.- No. 5791.-P. 1257- 1261.

276. Ramaekers, R Neutral ands zwitterionic glicine H20 complexes: a theoretical and matrix-isolation Fourier transform infrared study / R.Ramaekers, J. Pajak, B.Lambie, G. Maes//J. Chem. Phys. -2004,-Vol. 120 .-P. 4182-4194.

277. Rammelsberg, R.G. Bacteriorhodopsin, intramolecular proton-release pathway consist of a bounding network/ R.G.Rammelsberg, M.Huhn, M. Lublen, K.Gerwet// Biochem.- 1998,- Vol.37. -P.5001 -5009.

278. Rath, P. Photoactivation of Rhodopsin causes an increased hydrogen-deuterium exchanging of buried peptide groups/ P. Rath, W. J. De Grip, K.J. Rothschild // Biophys. J. - 1998,- Vol. 74,- No.-25.-P.- 192-198.

279. Rimai, L. Vibrational spectra of some carotenoids and related linear polyenes Raman spectroscopic study / L. Rimai, M. E. Heyde, D. Gill //J. Am. Chem. Soc. - 1973,- Vol. 95.-No. 14,- 4493-4501.

280. Robinson, J.W. Remote sensing of air pollutants by laser-induced fluorescence-a review /J.W. Robinson, J.D. Dake// Anal. Chim. Acta 1974. - Vol. 71No. 2. - P. 277-288.

281. Robinson, J.W. Infrared emission of organic compounds stimulated by a laser beam/ J.W. Robinson, D.M. Hailey, H.M. Barnes// Talanta.- 1969.-Vol. 16. No.-7.-P. 1109-1111.

282. Roepe, P.D. Tyrosine protonation changes in bacteriorhodopsin. A Fourier transform infrared study of BR548 and its primary photoproduct/ P.D. Roepe, P.L. Ahl, J. Herzfeld, J. Lugtenburg, K.J. Rothschild// J. Biol. Chem. - 1988. Vol. 263,- No. 1 1. - P. 51 10-5117.

283. Rosenfeld, T. Cis-trans isomerization in the photochemistry of vision// /T. Rosenfeld, B. Honig, M. Ottolenghi, M.Hurley, T.G. Ebrey//Pure Appl.Chem.- 1977.-Vol.49.- No.- P.341-351.

284. Rothshild, K. J. FTIR-diffrence spectroscopy of bacteriorhodopsin: towards a molecular model / K.J. Rothshild //J. Bioenerg. Biomembr. - 1982. - Vol 24. - P. 147-167.

285. Rothschild, K. J. Primary photochemistry of bacteriorhodopsin: comparison of fourier transform infrared difference spectra with resonance Raman spectra/ K.J. Rothschild, H. Marrero, M. Braiman, R. Mathies// Photochem. Photobiol.-1984. Vol.40. - P. 675-679.

286. Rothshild, K.J. FTIR evidence for proline structural changes during the bacteriorhodopsin photocycles/ K.J. Rothshild, Y .W. He, D. Gray, P.D. Roepe, S.L. Pelletier, R.S. Browns, J. Herzfeld. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1989. - Vol. 89. - P. 9832-9835.

287. Rothschild , K. J. Fourier transform infrared evidence for Schiff base alteration in the first step of the bacteriorhodopsin photocycle/ K. J. Rothschild, P. Roepe, J. Lugtenburg, J. A. Pardoen // Biochemistry. - 1984,- Vol. 23.- No.-25.- P.- 6103-6109.

288. Rousso, I. Microsecond atomic force sensing of protein conformational dynamics: Implications for the primary light-induced events in bacteriorhodopsin/1. Rousso, E. Khachtryan, Y. Gat, I. Brodsky, M. Ottolenghi, M. Sheves, A.Lewis// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1997. - Vol. 94. - P. 7937-7941.

289. Sass, H.J. The tertiary structural changes in bacteriorhodopsin occur between M states: X-ray diffraction and Fourier transform infrared spectroscopy/ H. J. Sass, I. W. Schachowa, G. Rapp, M. H. Koch, D. Oesterhelt, N. A. Dencher, G. Buldt //EMBO J. - 1997,- Vol. 16. - P. 1484-1491.

290. Schenki, S. Insight into excited-state and isomerization dynamics of bacteriorhodopsin from ultrafast transient UV absorption/ S.Schenki, F.van Mourik, N. Friedman, M. Sheves, R. Schlesinger, S. Haacke M., Chergui//PNAS. - 2006.-Vol. 103.-No. 11.-P.4101-4106.

291. Schneider, G. Photochemical quantum yield of bacteriorhodopsin from resonance Raman scattering as a probe for photopysis/G. Schneider, R. Diller, M. Stockburger// Chem. Phys.- 1998. -Vol. 131. -No. 1.- P. 17-29.

292. Schobert, B. Crystallographic structures of the M and N intermediates of bacteriorhodopsin: assembly of a hydrogen-bonded chain of water molecules between Asp-96 and the retinal Schiff base / B. Schobert, L.S. Brown, J.Lanyi // J. Mol. Biol. 2003,- Vol. 330.- No. 3. - P. 553-570.

293. Sekar, C. Effect of silver nitrate (AgNO#) on the growth, optical, spectral, thermal and mechanical properties ofy-glycinne single crystal/C. Sekar and R. Parimaladevi// J. Optoelectronics and biomedical Materials, 2009,- Vol.1.- no.-2.- P.215-225

294. Schulenberg, P. Photoinduced volume changes associated with the early transformations of bacteriorhodopsin: a laser-induced optoacoustic spectroscopy study/ P.Schulenberg, K. Garthner, S. Braslavsky//Biophys. J. - 1994,- Vol.66.-P. 838-843.

295. Sharkov, A.V. Primary events in bacteriorhodopsin probed by subpicosecond spectroscopy/A.V. Sharkov, A.V. Pakulev, S.V. Chekalin, Yu. A. Matveetz// Biochim. Biophys. Acta. - 1985,- Vol. 88.-No.- P. 94-102.

296. Shen, Y.R. The Principles of Nonlinear Optics/Y.R. Shen// John Willey & Sons, New York.- 1984.

297. Shim, S. Femtosecond time-resolved stimulated Raman reveals the birth of bacteriorhodopsin's J and K intermediates/ S. Shim, D J. Asgupta, R.A .Mathies//J. Am. Chem. Soc.- 2009.- Vol. 131.-P.7592-7597.

298. Shimojima, A. Picosecond time-resolved resonance Raman Study of the photoisomerization of retinal/ A. Shimojima, Tahara T. // J. Phys. Chem. B. - 2000. - Vol. 104. - P. 9288-9300.

299. Siebert, F. Investigation of the primary photochemistry of bacteriorhodopsin by low-temperature Fourier-transform infrared spectroscopy/F. Siebert, W. Mantele//Eur. J. Biochem. - 1983.- Vol.130.-No.3.- P.565-573.

300. Sivanesan, T. Non-linear optical properties of a-glycine single crystals by Z-scan technique/ T. Sivanesan, V. Natarajan, S.Pendi// Indian J. Science and Thechnology. - 2010.-Vol. 3. - No.6. - P.

301. Smith, S.O. Structure and protein environment of the retinal chromophore in light- and dark-adapted bacteriorhodopsin studied by solid-state NMR/ S.O. Smith, H. J. de Groot, R. Gebhard, J.M. Courtin, J. Lugtenburg, J. Herzfeld, R.G.Griffin // Biochemistry. - 1989,- Vol.- 28. No. 22. - P. 88978904.

302. Smith, S.O. Vibrational analysis of the all-trans retinal protonated Schiff base/ S. O. Smith, A. B. Myers, R. A. Mathies, J. A. Pardoen, C. Winkel, E. M. van den Berg, J. Lugtenburg // Biophys J. -1985,- Vol. 47,- No.-5.- P. 653-664.

303. Smith, S.O. Vibrational Analysis of the all-trans retinal chromophore in light-adapted bacteriorhodopsin/ S.O. Smith, M.S. Braiman, A.B. Myers, J.A. Pardoen, J. M. L. Courtin, C.Winkel, J. Lugtenburg, R. A. Mathies//J. Am. Chem. Soc.-1987. - Vol. 109,- P. 3108-3125.

304. Sonar, S. Site-directed isotope labelling and FTIR spectroscopy of bacteriorhodopsin/ S/ Sonar, Ch.-P.Lee, M.Coleman, N.Patel, X. Liu, T.Marti., H.G.Khorana, U.L.RajBhandary, K.J.Rothschild//Nature Struct. Biol. - 1994,- Vol 1- P.512-517.

305. Song, L. Effect of changing the position and orientation of of Asp 85 relative to the protonated Schiff base within the retinal cavity on the rate of photoisomerization in bacteriorhodopsin /L. Song, M. A. El-Sayed, J. K. Lanyi //J. Phys. Chem.-1996.- Vol. 100,-No.- P. 10479-10481.

306. Spudich, J. L. Sensory rhodopsin II: functional insights from structure / J. L. Spudich, Luecke H.// Curr Opin Struct Biol. 2002 Aug; 12(4):540-6.

307. Spudich, J. L. Retinylidene proteins: structures and functions from archaea to humans. / J. L. Spudich, C. S. Yang, K. H. Jung, E. N. Spudich// Annu. Rev. Cell Dev. Biol. - 2000.-Vol. 16,- No. -P.365-392.

308. Srinivasan, K. Growth of non-linear optical y-glycine single crystals and their characterization/ K. Srinivasan, J. Arumugam// Optical Materials.-2007.-Vol.30,- P. 40-43.

309. Stoeckenius, W. Bacteriorhodopsin and related pigments of halobacteria. / W. Stoeckenius, R. A. Bogomolni//Annu. Rev. Biochem. -1982,- Vol. 51.- P. 587-616.

310. Stockburger, M. Photochemical cycle of bacteriorhoidopsin studies by resonance Raman spectroscopy / M. Stockburger, K W.lusmann, H.Gatterman, G. Massing, R. Peters// Biochem.- 1979. -Vol. 22.-P. 4886-4900.

311. Sudo, Y. A microbial Rhodopsin with a Unique Retinal Composition Shows Both Sensory Rhodopsin II and Bacteriorhodopsin-like Properties/ Y. Sudo, K. Ihara, S. Kobayashi, D. Suzuki, H. Irieda, T. Kikukawa, H. Kandori, M. Homma// J. Biol. Chem.- 2011.- Vol. 286 -No.-8.- P. 59675976.

312. Sugiyama, T. Laser-induced crystallization and crysral growth/ T. Sugiyama, H. Masuhara// Focus Reviews Chem. Asian J. - Wiley-VCH Verlag GmbH&Co.KgaA. Weiheim.- 2011,- Vol.6.- P. 28782889.

313. Schulenberg, P. J. Photoinduced volume changes associated with the early transformations of bacteriorhodopsin; a laser-induced optoacoustic spectroscopy study / P. J. Schulenberg, M. Rohr, W.Ganter, S.E. Braslavsky// Biophys. J. - 1994,- Vol. 66,- No.3.- P.838-842.

314. Takeda, K. A novel three-dimensional crystal of bacteriorhodopsin obtained by successive fusion of the vesicular assemblies/K.Takeda, H. Sato, T.Hino, M. Kono, K. Fukuda, I. Sakurai, T.

Okada, T.Kouyama// J. Mol. Biol. - 1998. Vol. 283. - No. 2,- P. 463-474.

315. Takei, H. Active site lysine backbone undergoes conformational changes in the bacteriorhodopsin photocycle/ H.Takei, Y. Gat, Z. Rothman, A. Lewis, M. Sheves// J. Biol. Chem.- 1994. Vol. 269.- P. 7387-7389.

316. Takeuchi, S. Ultrafast fluorescence study on the excited singlet-state dynamics of all-trans retinal/ S.Takeuchi, T.Tahara Hi. Phys. Chem. A. - 1997. -Vol. 101. - P. 3052-3060.

317. Terner, J. Time-resolved resonance Raman spectroscopy of intermediates of bacteriorhodopsin: the bR590 intermediate K at room temperature/J.Terner, C.-L. Hsieh, A.R. Burns, M.A. El-Sayed // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 1979. -Vol.79. - P. 3046-3050.

318. Terpugov, E.L. IR-emission of bacteriorhodopsin under visible light excitation/ E.L. Terpugov, O.V. Degtyareva// 11-th International Conference on Fourier Transform Infrared Spectroscopy. -USA. - 1997a- P. M. 26.

319. Terpugov, E.L. FT-IR and Resonance Raman studies of structural changes of bacteriorhodopsin under dehydration/ Terpugov E.L., O.V.Degtyareva // Microchim Acta [Suppl.] (ed. J. Mink), Springer-Verlag.- 1997b- Vol. 14.-P.459-461.

320. Terpugov, E. L. Investigation of thin films using Fourier transform infrared emission spectroscopy/ E. L. Terpugov, Degtyareva O.V. // Proceed. SPIE. - 2000. - Vol. 4129,- P. 659-665.

321. Terpugov, E.L. Infrared emission from photoexcited bacteriorhodopsin: studies by Fourier transform infrared spectroscopy/ E.L. Terpugov, O.V. Degtyareva//J. Mol. Struct. - 2001,- 565-566-P. 287-292.

322. Terpugov, E.L. Vibrational motions in photoactive biomolecules such as all-trans retinal and wild type bacteriorhodopsin: an infrared emission spectroscopic study/ E.L.Terpugov, A.G. Gagarinov,

O.V. Degtyareva, A. A. Khodonov//Biochem. Biophys. Acta. Bioenergetics. - 2006,- Vol. 14,- P. 239-240.

323. Terpugova, S. E. Micromachining of the transparent liquids by use of a low-intense visible light/ S. E. Terpugova, O.V. Degtyareva, V.V. Savransky, E. L. Terpugov// 3-ii Internnational symposium " Molecullar photonics" dedic. A.N. Terenin. - 2012. - P.134.

324. Theophanides, T.M. Fourier transform infrared spectroscopy: industrial chemical and biochemical applications/ T.M. Theophanides (Ed.)// D. Reidel Publishing Company, Boston.- Lancaster.- 1984300 P.

325. Tittor, J. The quantum yield of bacteriorhodopsin /J. Tittor, D. Oesterhelt // FEBS Lett.-1990,-Vol. 263.-No. 2,- P. 269-273.

326. Tsuge, A. Applications of laser-induces thermal emission spectroscopy to various samples /

A. Tsuge, Y. Uwamino, T. Ishizuka //Appl. Spectrosc. - 1989. - Vol. 43.- No. 7. - P. 1145-1149.

327. Tsuji, K. Structural changes in bacteriorhodopsin induced by electric impulses/ K.Tsuji, E.Neumann //Int. J. Biol. Macromol.- 1981,- Vol.3.-No.-P.231-236.

328. Tyson, D.G. Measurement of the 'optical' Kerr effect induces by nanosecond laser pulses/D. G. Tyson, B.R. Jennings// J. Phys. D.: Appl. Phys. - 1991.- Vol. 24. -No.5.- P. 645-653.

329. Uwada, T. Glycine ciystallization in solution by CW laser-induced microbubble on gold thin film surface/ T.Uwada, S. Fuijii, T. Sugiyma, A.Usman, A. Miura, H. Mashura, K. Kanaizauka, M.-aki Haga//ACP Appl. Mater. Interfaces.- 2012.-Vol.4.- P.l 158-1163.

330. Varo, G. Thermodynamics and energy coupling in bacteriorhodopsin photocycle / G.Varo, J. K. Lanyi. // Biochemistry. - 1991. Vol. 30. - No. - P. 5016-5022.

331. Vasudevan, V. Synthesis, growth, optical, mechanical and electrical properties of Lys, LL-Lysinium dichloride nitrate (L-LLDN) single crystal /V. Vasudevan, R. R. Babu, A.R. Nelcy, G. Bhagavannarayana, K.Ramamurthi// Bull. Mater.Sci. - 2011.- Vol.34, no.-3.- P.469-475.

332. Venyaminov, S.Y. Quantitative IR spectrophotometry of peptide compounds in water (H20) solutions/ S.Y. Venyaminov, N.N. Kalnin//Biopolymers.-Vol. 1990.-Vol. 30,-No.13-14.-P. 12431257.

333. Walther, M. Far-infrared vibrational spectra of all-trans, 9-cis and 13-cis retinal measured by Thz time-domain spectroscopy/ M.Walther, B. Fisher, M. Schall, H. Helm, P.U. Jepsen// Chem. Phys. Lett.- 2000,- Vol. 332,- P. 389-395.

334. Wang, J. Proton polarizability of hydrogen-bonded network and its role in proton transfer in bacteriorhodopsin/J.Wang, M. A. El-Sayed // J. Phys. Chem. -2000. - Vol. 104. - P. 1848-1959.

335. Wang, J. Time-resolved Fourier Transform infrared spectroscopy of the polarizable proton continua and the proton pump mechanism of bacteriorhodopsin/ J.Wang, M. A. El-Sayed // Biophys. J. - 2001. -Vol. 90. - P. 961-971.

336. Wang, J. Time-resolved long-lived infrared emission from bacteriorhodopsin during its photocycle/ J. Wang, M.A. El-Sayed // Biophys.J.- 2002. - Vol. 83.- No.3 - P. 1589-1594.

337. Warshel, A. Calculation of pi-pi excited state conformations and vibronic structure of retinal and related molecules/ A. Warshel, M. Karplus Hi. Am. Chem. Soc. - 1974,- Vol. 96. - No. 18,- P.5677-5689.

338. Weesie, R. J. Semiempirical and Raman spectroscopic studies of carotenoids/R. J. Weesie, J. C. Merlin, J. Lugtenburg, G. Britton, F. J. Jansen, J. P. Cornard// Biospectroscopy. 1999.- Vol. 5,- No. l.-P. 19-33.

339. Wenjang, N. Optical nonlinearity: phenomena, applications, and materials/ N. Wenjang// Advanced Mater. 1993. - Vol. 5. No. 7-8.-P.520-545.

340. Wolf, M.M. Ultrafast infrared spectroscopy of riboflavin: dynamics, electronic structure, and vibrational mode analysis/ M.M. Wolf, C. Schumann, R. Gross, T. Domratcheva, R. Diller // J. Phys. Chem. B. - 2008.- Vol. 1112,- No. 42,- P. 13424-13432.

341. Wolpert, M. Infrared spectra and molar absorption coefficents of the 20 alpha amino acids in aqueus solutions in the spectral range from 1800-500 cm-1 /M. Wolpert, P. Hellwig, // Spectochim. Acta Part A. - 2006,- Vol.64.- P.987-1001.

342. Wu, R. Experimental and theoretical investigation of the proton-bound dimmer of Lysine// R.Wu, R. A. Marta, J. K. Martens, K. R. Eldridge, T. B. McMhan// J. Am. Soc. Mass Spectrom. - 2011,-Vol.22.- P.1651-1659.

343.. Xie, A. Quantum efficiency of bacteriorhodopsin photochemical reactions/A. Xie //Biophys. J. -1990.-Vol. 58.-No. 5,- P.l 127-1132.

344. Xu, D. Molecular dynamics study of early picosecond events in the bacteriorhodopsin photocycle: dielectric response, vibrational cooling and the J, K, intermediates/ D. Xu, C.Martin , K.Schulten// Biophys. J. - 1996. -Vol.70. - P. 453-460.

345. Yan, E.C.Y. Resonance Ramam analysis of the mechanism of energy storage and chromophore distortion in the primary visual photoproduct/ E.C.Y.Yan, Z.Ganim, M.A. Kazmi, B.S.W.Chang, T.P.Sakmar, R.A. Mathies /Biochemistry. - 2004. - Vol. 43. - P. 10867- 10878.

346. Yoon, D.K. Alignment of the columnar liquid crystal phase of nano-DNA by confinement in channelss /D. K. Yoon, G. P. Smith, E. Tsai, M. Moran, D. M. Walba, T. Bellini, I. I. Smalyukh, and N. A. Clark// Liquid Crystals.- 2012. Vol. 39.- P. 571- .

347. Yuyama, K.-i. Selective fabrication of alfa- and gamma-polymorphs of glycine by intense polarized continuous wave laser beams/ Yuyama K.-i., Rungsimanon T., Sugiyama T., H. Masuhara / Crystal growth desing.- 2012.- Vol.12. - P.2427-2434.

348. Zandarashvili, L. Signature of mobile hydrogen bonding of lysine side chains from long-range / L. Zandarashvili, Briischweiler , J. Iwahara// J .Am. Chem. Soc. 2011,- Vol. 133.-No.24. - P. 91929195.

349. Zhou, F. Molecular dynamics study of the proton pump cycle of bacteriorhodopsin/ F. Zhou, A.Windemuth, K.Schulten// Biochemistry. - 1993.- Vol. 32. - 2291-2306.

350. Zscherp, C. Infrared difference spectra of the intermediates L, M, N, and O of the bacteriorhodopsin photoreaction obtained by time-resolved attenuated total reflection spectroscopy / C. Zscherp, J. Heberle//J. Phys. Chem. B. - 1997,- Vol.101.-No.42.- P. 10542-10547.

ПРИЛОЖЕНИЕ Таблица 1. Атомные структуры бактериородопсина

Код структуры PDB Классификация Год / метод определения Разрешение (А) Авторы Метод определения

1975 7 А Henderson & Unwin Nature Электронная микросокпия

lbrd 1990 3.5 А Henderson et al. J. Mol. Biol. Электронная микросокпия

2brd 1996 3.5 А Grigorieff et al.J. Mol. Biol Электронная микросокпия

lat9 1997 3.0 А Kimura et al. Nature Электронная микросокпия

2at9 1999 3.0 А Mitsuoka et al. J. Mol. Biol. Электронная микросокпия

1ар9 1997 2.5 А Pebay-Peyroula et al. Science Рентгеноструктурный анализ кристаллов кубической фазы

lbrx 1998 2.3 А Luecke et al. Science 2 Рентгеноструктурный анализ кристаллов кубической фазы

lbrr 1998 2.9 А Essen et al. PNAS Рентгеноструктурный анализ моноклинных кристаллов

lbml 1998 3.5 А Takeda et al. J. Mol. Biol. Рентгеноструктурный анализ

lc3w 1999 1.55 А Luecke et al. J. Mol. Biol. 1.55 A Рентгеноструктурный анализ кристаллов кубической фазы

Ighj 1999 1.9 А Belrhali et al. Structure Рентген оструктурный анализ кристаллов кубической фазы

Примечание: данные таблицы взяты из ссылок -

кандидату физико-математических наук, Терпугову Евгению Львовичу, заведующему лабораторией структуры и динамики биомолимеров Хечинашвили Николай Николаевичу, доктору химических наук, профессору Московской государственной академии тонкой химической технологии им. М.В. Ломоносова Ходонову Андрею Александровичу, доктору физико-математических наук Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН Хижняку Евгению Павловичу.