Физико-химические свойства водных мицеллярных растворов (пептид + додецилсульфат натрия) и моделирование взаимодействий пептид – мицелла тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Курбатова Марина Сергеевна

• Курбатова Марина Сергеевна
• кандидат наук
• 2021

Оглавление диссертации кандидат наук Курбатова Марина Сергеевна

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Состояние молекул аминокислот и пептидов в водных растворах

1.1.1. Влияние кислотно-основных равновесий на ионное состояние 10 аминокислот и пептидов в водных растворах

1.1.2. Современные представления о гидратации 14 аминокислот и пептидов

1.2. Формы и свойства ионных мицелл

1.3. Теоретические и экспериментальные исследования 27 взаимодействия мицелл с органическими молекулами

ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2.1. Характеристика использованных реактивов

2.2. Методика квантово-химического исследования строения 36 комплексов пептидов с фрагментом мицелл поверхностно-активных веществ

2.3. Детали моделирования комплексов мицелл с пептидами методом 39 молекулярной динамики

2.4. Изучение взаимодействия пептидов с мицеллами в растворах 41 методом калориметрии растворения

2.5. Определение размеров и ^-потенциала мицелл в присутствии 43 пептидов методом динамического светорассеяния

2.6. Измерение химических сдвигов пептидов в водном мицеллярном 45 растворе методом ЯМР

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Термохимические характеристики взаимодействия пептидов 46 различного заряда и структуры с ионными мицеллами

3.2. Изменение усредненного размера и ^-потенциала мицелл при 55 взаимодействии с пептидами

3.3. ЯМР спектры пептидов в воде и мицеллярном водном растворе

3.4. Квантово-химическое моделирование взаимодействия пептидов 63 различного заряда и структуры с фрагментом ионной мицеллы

3.5. Моделирование взаимодействия ионной мицеллы с различными 91 пептидами

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЕ А

ПРИЛОЖЕНИЕ В

ПРИЛОЖЕНИЕ С

ВВЕДЕНИЕ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Физико-химические свойства водных мицеллярных растворов (пептид + додецилсульфат натрия) и моделирование взаимодействий пептид – мицелла»

Актуальность темы.

Взаимодействие мицеллярных ансамблей с биологически активными веществами разных классов, такими как белки, пептиды, аминокислоты, полиамины и лекарственные препараты, интенсивно исследуется в последние годы. Полученные закономерности и механизмы взаимодействия с мицеллярными ансамблями представляют интерес для создания различных молекулярных устройств (липидных наноконтейнеров, пептидных антибиотиков, биорецепторов), в которых органические молекулы могут быть прикреплены к поверхности мицеллы, погружены в ее поры или размещены в ядре мицеллы. Информация о состоянии пептидов и белков в мицеллярных системах представляет интерес для моделирования биологических объектов, а также биотехнологических процессов в области пищевых продуктов, косметики, для разработки систем доставки лекарств, моющих средств. В этой области остаются неясными вопросы о механизме стабилизации мицелл разного размера и формы, глубине и возможности проникновения реагентов в поры мицелл и мембран, влияния структуры и природы боковой цепи аминокислот и пептидов на избирательность взаимодействия, а также влиянии воды на взаимодействие с гидрофобными структурами пептидов и мицелл. Экспериментальные исследования мицеллярных растворов аминокислот или пептидов чаще всего сосредоточены на изучении изменений в критической концентрации мицеллообразования (ККМ) или изменений физико-химических свойств мицеллярных растворов под влиянием добавок [1]. Наблюдаемые экспериментально изменения свойств растворов указывают лишь на факт взаимодействия с мицеллами, но не дают информации о механизме процесса взаимодействия и структуре образующихся агрегатов. Единичные работы рассматривали в деталях сам процесс взаимодействия. Известны работы по изучению взаимодействия природных пептидов, экстрагированных из живых организмов, с мембранными липополисахаридами [2]. Однако это

направление исследований не позволяет проследить корреляцию структуры пептида с эффективностью связывания мембранами. К настоящему времени отсутствует ясное понимание влияния особенностей строения молекул на селективность взаимодействий с мицеллами. Особенно актуален этот аспект для пептидов, структуры которых характеризуются чрезвычайным разнообразием [3, 4].

Исследования методами квантовой химии и молекулярной динамики предоставляют уникальную возможность изучить детали структуры мицеллярных комплексов со связанными органическими молекулами и прояснить общие принципы того, как поверхностно-активное вещество (ПАВ) связывает органические молекулы. Требуется проведение систематических исследований взаимодействий в модельных системах типа «пептид-ПАВ-среда» экспериментальными и теоретическими методами, что позволит получить новые знания о количественных характеристиках поведении пептидов в присутствии мицеллярных структур.

Цель диссертационного исследования заключалась в установлении основных закономерностей влияния структуры и ионного состояния синтетических низкомолекулярных пептидов на закономерности их взаимодействия с мицеллами.

Основные задачи работы: . Экспериментальное исследование взаимодействия анионных мицелл с цвиттер-ионными и мультиполюсными формами пептидов различной структуры (варьирование гидрофобности, разветвленности боковых цепей и ионного состояния пептида) методами калориметрии, динамического светорассеяния, ЯМР. Определение характеристик взаимодействия: энтальпии взаимодействия, изменения размера и потенциала мицелл в присутствии пептидов. Поиск закономерностей в зависимости от гидрофобности, разветвленности и ионного состояния пептидов.

. Квантово-химическое моделирование взаимодействия фрагмента мицеллы додецилсульфата натрия с пептидами различной структуры методом функционала плотности. Анализ пространственной конфигурации, энергий межмолекулярных взаимодействий и зарядового распределения в комплексах пептидов с фрагментом мицеллы.

. Молекулярно-динамическое моделирование взаимодействия мицеллы додецилсульфата натрия с цвиттер-ионами и катионами мультиполюсных пептидов. Определение реакционных центров пептидов и мицеллы, обеспечивающих взаимодействие. Научная новизна работы заключается в уточнении модели взаимодействия пептидов с мицеллами на основе комплексного изучения термодинамических и структурных аспектов процессов их взаимодействия. Полученные экспериментальные результаты подтвердили, что комплексы пептидов с анионными мицеллами SDS стабилизированы электростатическими взаимодействиями. На основании компьютерного моделирования впервые установлено образование водородных связей между протонированными амино-, имидазольной группами, а также амидным фрагментом пептидов и кислородом сульфо-группы мицелл БОБ, охарактеризованы средние числа этих связей. Впервые показано, что ориентация пептида относительно мицеллы в комплексах зависит от разветвленности структуры пептида и количества реакционных центров в его составе. Комплексы, соответствующие «ковровой» модели, когда пептид комплементарно подстраивается под поверхность мицеллы, образуют неразветвленные цвиттер-ионы в-А1а-в-А1а и незамещенный мультиполюсный катион в-А1а-Ь-Шэ, способный предоставить 3 центра связывания. Реакционные центры разветвленных пептидов ориентируются почти перпендикулярно к поверхности мицеллы, в их связывании участвует 1 или 2 центра. Выявлено значительное влияние гидрофобных групп пептидов на взаимодействие с анионными мицеллами, что проявляется в зависимости

энтальпий взаимодействия от гидрофобности пептида и тенденции к повышению химических сдвигов СН3, СН2 и СН групп пептидов в ЯМР спектрах под влиянием ПАВ. Получены новые количественные характеристики взаимодействия пептидов с анионными мицеллами: энтальпии взаимодействия, не содержащие вклада от перестройки мицелл с изменением концентрации ПАВ, изменения в усредненных диаметрах и потенциалах мицелл SDS в присутствии пептидов, энергии образования комплексов с фрагментом мицеллы. Эти величины позволяют выделить закономерности связывания пептидов в зависимости от их разветвленности, гидрофобности, числа гидрофильных реакционных центров и ионного состояния.

Теоретическая и практическая значимость работы.

Обобщение полученных данных внесет заметный вклад в развитие модели взаимодействия пептидных соединений с мицеллярными системами. С практической точки зрения, установленные модели и выделенные закономерности представляют интерес для моделирования взаимодействий фармакологически-активных пептидов алифатического и карнозинового ряда с биологическими мембранами и для разработки биотехнологических процессов в области пищевых продуктов и косметики.

Методология и методы диссертационного исследования.

Выбор мицелл в качестве моделей биологической мембраны обусловлен схожестью их структур. Наружная поверхность мембраны состоит из биополимера с дифильными свойствами. Функции мембраны моделируют мицеллы додецилсульфата натрия в водном растворе.

Для выявления многофакторных закономерностей взаимодействия пептидов с мицеллами специально подобран ряд пептидов различной молекулярной структуры (имеющих в растворе цвиттер-ионную, катионную, анионную форму; содержащих в боковых цепях гидрофильные заряженные фрагменты или гидрофобные алкильные фрагменты с различной длиной и разветвленностью).

Примененный к изучаемым системам метод калориметрии растворения позволил охарактеризовать энтальпии взаимодействия объектов. Метод динамического светорассеяния обеспечил информацией о размере мицелл ПАВ и их изменении в результате присоединения ионов пептида. Методом ЯМР измерены химические сдвиги пептидов в водном мицеллярном растворе. Анализ пространственной конфигурации, энергий межмолекулярных взаимодействий и зарядового распределения в комплексах пептидов с фрагментом мицеллы при различной глубине проникновения пептида в мицеллу выполнен с помощью квантово-химических расчетов. Базируясь на полученных данных, методом молекулярной динамики найдены конфигурации супрамолекулярных ансамблей молекул пептидов с полноценной мицеллой. Охарактеризовано среднее число образующихся H-связей пептид - мицелла.

Положения, выносимые на защиту:

- Закономерности взаимодействия мицелл с цвиттер-ионными и катионными пептидами, полученные экспериментальными методами.

- Результаты квантово-химического моделирования комплексов, образованных пептидом (цвиттер-ионом или катионом) с димером додецилсульфата натрия, как фрагментом мицеллы.

- Результаты взаимодействия ионной мицеллы SDS с пептидами различного строения методом молекулярной динамики.

Достоверность полученных результатов и выводов.

Воспроизводимость экспериментальных данных, применение комплекса современных физико-химических методов исследования и современного высокоточного оборудования обеспечивают достоверность результатов работы. В исследовании были задействованы надежные, получившие широкое распространение и апробированные для различных классов химических соединений программные пакеты Gromacs-5.0.7 и GAUSSIAN 09.

Связь темы диссертации с плановыми исследованиями.

Исследования выполнены в соответствии с планами научно-исследовательской работы Федерального государственного бюджетного

учреждения науки Института химии растворов им. Г.А. Крестова Российской академии наук по теме «Фундаментальные основы методологии прогнозирования свойств новых органических и неорганических функциональных материалов на основе комплексного сочетания экспериментальных и теоретических методов современной физической химии» (номер государственной регистрации АААА-А19-119090490063-2) и при финансовой поддержке Российского фонда фундаментальных исследований, гранты №18-03-01032 и №19-33-90223.

Апробация работы.

Основные результаты диссертационной работы представлены и обсуждены на: XI, XII и XIII Всероссийской школе-конференции молодых ученых «Теоретическая и экспериментальная химия жидкофазных систем» (Иваново, 2017; 2019; 2021); XIII Международной научной конференции «Проблемы сольватации и комплексообразования в растворах» (Суздаль, 2018); XXII Международной конференции по химической термодинамике (Санкт-Петербург, 2019); XXI, XXII и XXIII Всероссийской конференции молодых ученых-химиков (Нижний Новгород, 2018; 2019; 2020); Международной научной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов-2020» и «Ломоносов-2021» (Москва, 2020; 2021); Зимней сессии школы-конференции «Атомистическое моделирование функциональных материалов» (Москва, 2017); IV Всероссийской молодежной конференции «Достижения молодых ученых: химические науки» (Уфа, 2018); Осенней сессии школы-конференции «Атомистическое моделирование функциональных материалов» (Москва, 2018); VII Всероссийской конференции по структуре и энергетике молекул (Иваново, 2018); Всероссийской школе-конференции молодых ученых «Фундаментальные науки-специалисту нового века» с международным участием (Иваново, 2020).

Личный вклад автора состоит в анализе литературных результатов по теме работы, подготовке и проведении большинства экспериментов,

выполнении квантово-химических расчётов, а также в обработке полученных данных и формулировке основных положений и выводов диссертации. Автор лично представлял результаты исследований на конференциях различного уровня, принимал активное участие в подготовке научных публикаций совместно с научным руководителем и соавторами.

Публикации. Основное содержание диссертационной работы изложено в 8 статьях, опубликованных в журналах, входящих в Перечень ведущих рецензируемых научных журналов и изданий, рекомендованных Министерством науки и высшего образования РФ для опубликования материалов кандидатской диссертации, включая базы данных Scopus и Web of Science, а также 20 тезисов докладов, опубликованных в сборниках трудов конференций различного уровня.

Структура диссертации. Рукопись диссертации состоит из 3 глав и включает в себя следующие разделы: введение, обзор литературы, экспериментальную часть, обсуждение результатов, заключение, список цитируемой литературы из 124 наименований. Работа изложена на 139 страницах, содержит 56 рисунков и 43 таблицы.

Благодарности. Автор выражает глубокую и искреннюю благодарность: своему научному руководителю д.х.н. Баранникову Владимиру Петровичу за неоценимую помощь на всех этапах выполнения и написания диссертационной работы; всем сотрудникам лаборатории 1-1, научному сотруднику лаборатории 1 -2 ИХР РАН Гуриной Дарье Леонидовне за помощь на различных этапах выполнения экспериментальных исследований и расчетных работ; д.х.н., проф. Гиричевой Нине Ивановне за ценные научные консультации.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 1.1. Состояние молекул аминокислот и пептидов в водных растворах 1.1.1. Влияние кислотно-основных равновесий на ионное состояние аминокислот и пептидов в водных растворах

Структура молекул аминокислот и пептидов подробно рассмотрена в работах [2-4]. Известно, что аминокислоты содержат 2 кислотно-активные группы на концах цепи. Карбоксильная группа, как и в составе карбоновых кислот, проявляет способность к кислотной диссоциации. В составе аминокислот эта способность усиливается. Амино-группа в водном растворе подвергается значительному гидролизу, приводя к образованию её протонированной формы. Таким образом, кислотно-основные равновесия с участием концевых групп аминокислот в водном растворе можно выразить уравнениями (1) и (2):

(1)

Боковые радикалы R в нейтральных аминокислотах обозначают группы Н, CH3, CH(CH3)2, (СН2)3СН3 или С6Н5, которые не участвуют в кислотной диссоциации.

В кислых аминокислотах боковой радикал R содержит кислотно-активную карбоксильную группу: СН2СООН в аспарагиновой кислоте и (СН2)2СООН в глутаминовой кислоте, которая имеет отдельную стадию диссоциации:

СООН^Це ^ СОО^Ие + Н+ (3)

Щелочные аминокислоты содержат в боковом радикале дополнительную амино-группу или имидазольный фрагмент (1т), протонированные формы которых диссоциируют в соответствие с равновесием:

^ Imside + H+ (4)

Каждая стадия кислотной диссоциации приводит к образованию новой ионной формы аминокислоты. Исходная катионная форма (существующая в очень кислой среде) превращается в цвиттер -ионную, и затем, в анионную форму. Для равновесий (1)-(4) определены константы ступенчатой диссоциации, которые, обычно, выражаются величинами pK=-lg(K). Величины констант зависят от температуры, природы и концентрации фонового электролита, который был использован при измерении для поддержания постоянства коэффициентов активности ионов. В литературе имеется несколько критических обзоров по величинам констант [5-7]. В табл.1 показаны значения стандартных (приведенных к нулевой ионной силе) констант диссоциации ряда аминокислот в водном растворе при 298.15 К, которые рекомендованы в работе [7]. Эти величины позволяют оценивать концентрации различных ионных форм аминокислот, образующихся в растворе в процессе диссоциации.

Табл. 1 - Стандартные константы кислотной диссоциации аминокислот при

298.15 К, рекомендованные в обзоре [7]

- lg K0

аминокислота COOH^ COO- + H+ COOHside ^ COO- + H+ NH3+^ NH2 + H+ NH3+side^ NH2 + H+

Gly 2.24 9.73

Ala 2.36 9.99

ß-Ala* 3.90 10.30

Val 2.30 9.76

Asp 1.93 3.97 10.17

Glu 2.09 4.40 10.08

Lys 1.82 9.09 10.95

Arg 1.75 9.01 12.65

His 1.52 9.38 6.08 (ImH+^Im + H+)

* Данные из работы [б].

На рис.1 приведены примеры диаграмм распределения ионных форм в зависимости от кислотности среды для трех типов аминокислот: нейтральных, кислых и щелочных, представленных в работе [7]. Как видно из диаграмм, в растворах нейтральных аминокислот сосуществуют 3 ионных формы: анионная (заряд -1), цвиттер-ионная (заряды -1 и +1, общий заряд 0) и катионная (заряд +1). В нейтральной среде при рН=7 - 7.4 доминирует цвиттер-ионная форма. В растворах анионных аминокислот сосуществуют 2 анионных формы (заряды -2 и -1), цвиттер-ионы и катионы (заряд +1). В нейтральной среде доминирует анионная форма с зарядом -1. В растворах катионных аминокислот в нейтральной среде образуются 2 катионных формы (заряды +2 и +1), цвиттер -ионы и анионы. При рН=7.4 доминируют сосуществующие формы цвиттер-иона и катиона с зарядом +1.

Рис. 1 - Диаграммы распределения ионных форм в зависимости от рН раствора для трех типов аминокислот: нейтральных - аланин (сверху); кислых - глутаминовая кислота (в середине); щелочных - гистидин (снизу), 7=298.15 К. Черные линии относятся к условиям нулевой ионной силы

раствора.

Константы кислотной диссоциации аминокислот заметно изменяются при вовлечении их в пептидные цепи. В табл.2 приведены константы диссоциации пептидов, изучаемых в настоящей работе. Можно заметить, что константы диссоциации концевой карбоксильной группы уменьшаются, а концевой амино-группы возрастают в составе пептидов по сравнению с мономерными аминокислотами (значения рК°=-^(К°) изменяются в обратном направлении). Константы диссоциации бокового имидазольного фрагмента аминокислотного остатка гистидина в составе пептидов уменьшаются [8]. Изменение констант диссоциации аминокислотных остатков оказывает существенное влияние на соотношение ионных форм олигопептидов по сравнению с мономерными аминокислотами. Как правило, доля анионной формы возрастает, а доля цвиттер-ионов падает. В работе [9] рассчитана диаграмма распределения форм пептида в-Л1а-Ь-Н1Б, показанная на рис.2. Видно, что при рН=7.4 в растворе доминируют цвиттер-ионная НЬ± и катионная Н2Ь+ формы. Определение точного состава раствора пептидов требует специальной оценки в случае каждого соединения.

Табл. 2 - Стандартные константы кислотной диссоциации пептидов при

298.15 К

пептид -1§ к° ссылка

СООН^ ЯСОО- + Н+ 1тН+бок ^ 1т + Н+ КН3+^ КЫН + Н+

а-Ь-Л1а-а-Ь-Л1а 3.1 8.4

в-Л1а-в-Л1а 4.02 9.59 [17]

а-БЬ-Л1а-а-БЬ-Уа1 3.10 8.43 [18]

а-БЬ-Л1а-а-ОЬ-Мп 3.32 7.82 [16]

01у-01у 3.16 8.31 [15]

01у-01у-01у 3.16 8.04 [15]

01у-Ь-Н1Б 2.64 6.76 8.31 [10, 11]

в-Л1а-Ь-Н1Б 2.59 6.77 9.37 [8, 9]

в-А1а-Ь-1 -метил-ШБ 7.15 [12, 13]

в-Л1а-Ь-3 -метил-ШБ 2.60 6.97 9.51 [14]

рН

Рис. 2 - Распределение ионных форм в-аланил-Ь-гистидина (карнозина) в зависимости от рН раствора при 298.15 К и нулевой ионной силе раствора.

1.1.2. Современные представления о гидратации аминокислот и пептидов

Согласно представлениям, развитым в научной школе Г.А. Крестова [19, 20]: «Под сольватацией (гидратациеи, если в качестве растворителя выступает вода) следует понимать всю сумму энергетических и структурных изменении, происходящих в системе в процессе перехода газообразных ионов (других атомно-молекулярных частиц) в жидкую фазу растворителя с образованием однородного раствора, имеющего определенный химический" состав и структуру». Существенным аспектом в данном определении является четкое указание начального и конечного состояния реагентов в процессе, откуда следует, что сольватация не ограничивается только эффектом взаимодействия растворенного вещества с растворителем, в процессе сольватации изменению подвергается и молекула растворенного вещества и растворитель.

В случае водных растворов растворенные вещества или фрагменты их молекул принято разделять по их способности к гидратации на

гидрофильные и гидрофобные. Гидрофильными называют вещества или структурные фрагменты, интенсивно взаимодействующие с молекулами воды [21]. Гидрофильные фрагменты, к которым относятся полярные или заряженные группы, содержат в своем составе атомы О, N и проявляют свойства электронодоноров/электроноакцепторов. Такие группы вследствие электростатических взаимодействий влияют на ориентацию молекул воды [23], что приводит к разрушению ее сетки водородных связей. Образование водородных связей данных частиц с молекулами воды усиливает эффект искажения ее структуры.

Неполярные гидрофобные фрагменты молекулы слабо взаимодействуют с водой. Процесс их взаимодействия описывается силами Ван-дер-Ваальса [21]. Понятие гидрофобность по определению ИЮПАК связывают со стремлением воды вытолкнуть (исключить) данные частицы, что приводит к их ассоциации или гидрофобному взаимодействию. Под гидрофобным взаимодействием понимают склонность углеводородов (или углеводородо-подобных групп) образовывать межмолекулярные агрегаты в водном растворе [22]. При этом значительно изменяются структурные, динамические и энергетические параметры самого растворителя. Для объяснения особенностей гидратации гидрофобных частиц был предложен ряд теории". Согласно теории Мюллера [24, 25], при гидратации гидрофобных частиц наблюдается баланс двух процессов - образование и разрушение Н-связей вода-вода вокруг растворенной частицы. По другой теории, предложенной Похориллом и Праттом [26], вода за счет лабильности сетки водородных связей «обтекает» неполярные молекулы. По данным работы [27] данный механизм справедлив только для гидрофобных частиц небольшого размера.

По отношению к отдельным структурным группам или фрагментам молекулы также применимы понятия гидрофильности и гидрофобности. Поэтому при гидратации сложных молекул могут наблюдаться эффекты кооперации или баланса/конкуренции обоих типов гидратации [28].

Аминокислоты и пептиды содержат в молекулах как гидрофильные, так и гидрофобные фрагменты, что является существенным для их функционирования. Гидрофильные группы управляют взаимодействиями биомолекул с водой и растворенными заряженными (гидрофильными) соединениями. Взаимодействия гидрофобных, в том числе ароматических, групп с водой выступает одной из движущих сил в таких процессах, как стабилизация структур комплексов [29].

Обзор расчетных и экспериментальных данных [30] показал, что в газовой фазе каноническая (неионизированная) форма большинства аминокислот является более устойчивой по сравнению с цвиттер-ионной формой. В этой форме имеется два полюса, один из которых заряжен положительно (-NH3+), а другой - отрицательно (-COO-). Относительная устойчивость форм изменяется при гидратации аминокислот. В обзоре [30] сравниваются относительные устойчивости канонической и цвиттер -ионной форм аминокислот и пептидов под влиянием газофазной гидратации. Анализируются числа молекул воды, необходимых для стабилизации цвиттер-ионной формы. Показано, что гидратационные свойства аминокислот и пептидов зависят от характеристик боковых радикалов (гидрофильности и основности). Устойчивые цвиттер-ионные формы [Gly(H2O)n] образуются при n>5 и цвиттер-ионная форма более основного лизина [Lys(H2O)n] устойчива при n>3.

Гидратация аминокислот и пептидов определяется балансом межмолекулярных взаимодействий различных типов. Во -первых, это специфическое взаимодействие заряженных и полярных групп с молекулами воды, проявляющееся в образовании водородных связей. Во-вторых, электростатическое ориентационное взаимодействие заряженных и полярных групп с водой, приводящее к разрушению исходной структуры воды и значительному эффекту электрострикции растворителя. В-третьих, это дисперсионные взаимодействия с растворителем, включая взаимодействия гидрофобных неполярных групп с водой. Ряд выполненных исследований

термодинамических характеристик водных растворов аминокислот и пептидов показал корреляцию их свойств с параметрами гидрофобности растворенных веществ. При этом использовались различные шкалы гидрофобности аминокислот [31]. Принимая во внимание, что природа реакционных заряженных групп (NH3+ и COO-) одинакова в ряду цвиттер-ионных аминокислот и многих пептидов, предполагается, что изменение термодинамических свойств их растворов обусловлены изменением гидрофобности растворенных веществ. В работе [32] отмечается, что с ростом логарифма коэффициента распределения аминокислоты между несмешивающимися фазами вода - октанол, как показателем ее гидрофобности, наблюдается тенденция уменьшения абсолютной величины объемно-удельной энтальпии гидратации, которая выражена как отношение стандартных величин энтальпии гидратации Ahydr^° и парциального мольного объема растворенного вещества V°2. Изменения теплоемкости при гидратации аминокислот оказались линейно зависимыми от площади поверхности боковых радикалов, доступных для молекул воды [33]. Введение полярных фрагментов в неполярную боковую цепь (групп OH в случае Ser и Thr или CONH2 фрагментов в случае аспарагина и глутамина) или отсутствие бокового радикала в случае Gly приводит к понижению гидрофобности молекулы, и сопровождается ростом отрицательной величины Ahydr^°/ V°2, отрицательным изменением теплоемкости гидратации и наибольшей плотностью упаковки аминокислоты в водном растворе (величины VW/V°2 составляют от 0.84 до 0.78).

Баланс гидрофильных и гидрофобных свойств определяет ход концентрационных зависимостей термодинамических свойств водных растворов аминокислот и пептидов. С ростом концентрации раствора возрастает вклад взаимодействий между молекулами растворенного вещества. Доминирование вкладов от взаимодействий между гидрофильными или гидрофобными группами молекул определяет знак в изменении термодинамического свойства при варьировании концентрации.

Количественно эти изменения описывают коэффициентами парных гомогенных взаимодействий: gxx для изменения энергии Гиббса, Нхх и Tsxx для изменений в энтальпии и энтропийном эффекте гидратации, изменения кажущегося молярного объема растворенного вещества с концентрацией описывают коэффициентом наклона Бу.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Курбатова Марина Сергеевна, 2021 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Русанов, А. И. Мицеллообразование в растворах поверхностно -активных веществ / А. И. Русанов, А. К. Щекин // Монография, 2-е изд., доп. ООО Издательство «Лань», Санкт-Петербург. - 2016. - 162 с.

2. Giuliani, A. Antimicrobial Peptides: Methods and Protocols / A. Giuliani, A.C. Rinaldi // New York: Humana Press - 2010. - P. 424

3. Якубке, Х.-Д. Аминокислоты, пептиды, белки / Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт // М.: Мир. - 1985.- 456 c.

4. Химия растворов биологически активных веществ (Проблемы химии растворов) / Отв. ред. А.Ю. Цивадзе. - 2016. - 528 с.

5. Smith, R. M. Critical stability constants / R. M. Smith, A. E. Martell // Springer. - 1995. - V. 1. - P. 469.

6. Sóvágó, I. Critical survey of the stability constants of complexes of aliphatic amino acids (Technical Report of IUPAC) / I. Sóvágó, T. Kiss, A. Gergely // Pure & Appl. Chem. - 1993. - V. 65. - N. 5. - P. 1029-1080.

7. Gallegos, A. Charge Regulation of Natural Amino Acids in Aqueous Solutions / A. Gallegos, J. Wu // J. Chem. Eng. Data. - 2020. - V. 65. - N. 12. -P. 5630-5642.

8. Васильев, В. П. Термодинамические характеристики диссоциации L-гистидина в водных растворах / В. П. Васильев, Л. А. Кочергина, В. Ю. Гаравин // Журн. общ. химии. - 1985. - Т. 55. - С. 2780-2787.

9. Lytkin, A. I. Enthalpies of acid dissociation of L-carnosine in aqueous solution / A. I. Lytkin, V. P. Barannikov, V. G. Badelin, O. N. Krutova // J. Therm. Anal. Cal. - 2020. - V. 139. - P. 3683-3689.

10. Ensuque, A. Détermination combinée des constantes et enthalpies de formation de complexes métal-coordinat multifonctionnel par couplage de la calorimétrie à la potentiométrie. / A. Ensuque, A. Demaret, L. Abello, G. Lapluye // J. Chem. Phys. - 1987. - V. 84. - P. 1013-1019.

11. Rabenstein, D. L. Nuclear Magnetic Resonance Studies of the Solution. 21. The Complexation of Zinc by Glycylhistidine and Alanylhistidine Peptides

Chemistry / D. L. Rabenstein, S. A. Daignault, A. A. Isab, A. P. Arnold, M. M. Shoukry // J. Amer. Chem. Soc. - 1985. - V. 107. - P. 6435-6439.

12. Skulachev, V. P. Carnosine and anserine as specialized pH-buffers--hydrogen ion carriers / V. P. Skulachev // Biokhimiia. - 1992. - V. 57. - N. 9. - P. 1311-1316.

13. Jozanovic, M. Analytical Characterization and Quantification of Histidine Dipeptides, Carnosine and Anserine by Modeling of Potentiometric Titration Data / M. Jozanovic, N. Sakac, D. Jakobovic, M. Sak-Bosnar // Int. J. Elec-trochem. Sci. - 2015. - V. 10. - P. 5787-5799.

14. Perrone, D. The Chemistry of Imidazole Dipeptides / D. Perrone, M. Mon-teiro, V. N. Castelo-Branco // Royal Society of Chemistry. - 2015. - P. 4360.

15. Badelin, V. G. Thermodynamical Characteristics of Acid-Base Equilibria in Glycyl-Glycyl-Glycine Aqueous Solutions at 298 K / V. G. Badelin, V. P. Barannikov, G. N. Tarasova, N. V. Chernyavskaya, A. V. Katrovtseva, F. T. Lan // Russian Journal of Physical Chemistry A. - 2012. - V. 86. - N. 1. - P. 40-44.

16. Лыткин, А. И. Термодинамические характеристики кислотно-основных равновесий DL-a-аланил-DL-норлейцина в водных растворах при 298 К / А. И. Лыткин, В. В. Черников, О. Н. Крутова, С. А. Бычкова, И. А. Скворцов // Ж. физ. химии. - 2015. - Т.89. - №9. - С. 1373-1376.

17. Васильев, В. П. Термохимическое исследование реакций кислотно-основного взаимодействия в водном растворе Р-аланил-Р-аланина / В. П. Васильев, Л. А. Кочергина, О. Н. Крутова // Изв. вузов. Химия и хим. технология. - 2003. - Т.46. - №6. - С. 69-72.

18. Кочергина, Л. А. Теплоты смешения водных растворов дипептидов с растворами азотной кислоты и гидроксида калия в интервале температур 288.15-308.15 К / Л. А. Кочергина, В. П. Васильев, О. Н. Крутова // Ж. физ. химии. - 2008. - Т.82. - №3. - С. 426-432.

19. Крестов, Г. А. Основные понятия современной химии / Г.А. Крестов, Б.Д. Березин - Ленинград: Химия, 1986. - 101 с.

20. Крестов, Г. А. Термодинамика ионных процессов в растворах / Г.А. Крестов - 2-е изд. - Ленинград: Химия, 1984. - 272 с.

21. Кесслер, Ю. М. Сольвофобные эффекты. Теория, эксперимент, практика. / Ю.М. Кесслер, А.Л. Зайцев - Ленинград: Химия, 1989. - 312 с.

22. IUPAC Gold Book. - http ://goldbook.iupac.org/

23. Gallagher, K. R. A New Angle on Heat Capacity Changes in Hydrophobic Solvation / K.R. Gallagher, K.A. Sharp // J. Am. Chem. Soc. - 2003. - V. 125. - N. 32. - P. 9853-9860.

24. Muller, N. Is there a region of highly structured water around a nonpolar solute molecule? / N. Muller // J. Sol. Chem. - 1988. - V. 17. - N. 7. - P. 661672.

25. Muller, N. Search for a realistic view of hydrophobic effects / N. Muller // Acc. Chem. Res. -1990. - V. 23. - N. 1. - P. 23-28.

26. Hummer, G. An information theory model of hydrophobic interactions / G. Hummer, S. Garde, A.E. Garcia, A. Pohorille, L.R. Pratt // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 1996. - V. 93. - N.17. - P. 8951-8955.

27. Chandler, D. Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly / D. Chandler // Nature - 2005. - V. 437. - N. 7059. - P. 640-647.

28. Киселев, М. Г. Роль самоорганизации растворителя в сольвофобных эффектах / М.Г. Киселев, Ю.П. Пуховский, Г.А. Альпер // Структурная самоорганизация в растворах и на границе раздела фаз / под. ред. А.Ю. Цивадзе. - Москва: Издательство ЛКИ, 2008. - с. 13-86.

29. Майстер, А. Биохимия аминокислот / А. Майстер - Москва: ИЛ, 1961. - 530 c.

30. Ju-Young, K. Gas phase hydration of amino acids and dipeptides: effects on the relative stability of zwitterion vs. canonical conformers / K. Ju-Young,

D.-S. Ahn, S.-W. Park, S. Lee // RSC Adv. - 2014. - V. 4. - P. 1635216361.

31. Kallol, M. B. Evaluation of methods for measuring amino acid hydrophobi-cities and interactions / M. B. Kallol, R. D. Daniel, G. D. John // Journal of Chromatography A. - 2003. - V. 1000 - P. 637-655.

32. Баделин, В. Г. Калориметрическое исследование растворения аминокарбоновых кислот в воде при 298.15 К / В. Г. Баделин, Е. Ю. Тюнина, И. Н. Межевой // Журн. физ. химии. - 2007. - Т. 80. - № 5. -С. 732-736.

33. Vorob'ev, M. M. Estimation of the hydration of polar groups of a-amino acids by differential scanning calorimetry / M. M. Vorob'ev, A. N. Danilen-ko // Russian Chemical Bulletin. - 1996. - V. 45. - N. 9. - P. 2121-2126.

34. Gallegos, A. Charge Regulation of Natural Amino Acids in Aqueous Solutions / A. Gallegos, J. Wu // Journal of Chemical & Engineering Data. -2020. - V. 65. - N.12. - P. 5630-5642.

35. Palecz, B. Enthalpic Homogeneous Pair Interaction Coefficients of LAmino Acids as a Hydrophobicity Parameter of Amino Acid Side Chains / B. Palecz // J. Am. Chem. Soc. - 2002. - V. 124. - N. 21. - P. 6003-6008.

36. Belica-Pacha, S. The enthalpies of dilution of some dipeptides in water at 298.15 K / S. Belica-Pacha, M. Michalska-Tezycka, M. Ciechanska, A. Stepniak, B. Palecz // J. Chem. Thermodynamics. - 2021. - V. 154. - P. 106338.

37. Зяблов, А. Н. Кажущиеся молярные объемы и реологические свойства аминокислот в водных растворах / А. Н. Зяблов, Т. В. Елисеева, В. Ф. Селеменев // Журн. физ. химии. - 2003. - Т.77. - № 12. - С. 2175-2177.

38. Andrew, W. H. Volumetric properties of some oligopeptides in aqueous solution: partial molar expansibilities and isothermal compressibilities at 298.15 K for the peptides of sequence Ala(Gly)n, n = 1.4 / W. H. Andrew, H. Hoiland, G. R. Hedwig // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2000. - V. 2. - P. 4850-4857.

39. Amalendu, P. Interactions of tripeptide with glucose in aqueous solutions at various temperatures: A volumetric and ultrasonic study / P. Amalendu, N. Chauhan, S. Kumar // Thermochimica Acta. - 2010. - V. 509. - P. 24-32.

40. Hepler, L.G. Thermal expansion and structure in water and aqueous solutions / L. G. Hepler // Can. J. Chem. - 1969. - V. 47. - P. 4613.

41. Cabani, S. Volumetric properties of amphionic molecules in water. Part 2. -Thermal expansibilities and compressibilities related to the formation of zwitterionic structures / S. Cabani, G. Conti, E. Matteoli, M.R. Tine // J. Chem. Soc., Faraday Trans. - 1981. - V. 77. - P. 2385-2394.

42. Tyunina, E. Yu. Molecular Interactions of L-Histidine in an Aqueous Buffer Solution in the Temperature Range of 288-313 K / E. Yu. Tyunina, V. G. Badelin, A. A. Kuritsyna // Russian Journal of Physical Chemistry A. -2020. - V. 94. - N. 4. - P. 731-737.

43. Mattos, C. Proteins in organic solvents / C. Mattos, D. Ringe // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2001. - V. 11. - N. 6. - P. 761-764.

44. Sevastyan, O. R. "Hydration Shells" of CH2 Groups of ro-Amino Acids as Studied by Deuteron NMR Relaxation / O. R. Sevastyan, A. V. Donets, M. A. Vovk, D. Michel, V. I. Chizhik // J. Phys. Chem. B. - 2015. - V. 119. -P. 13358-13366.

45. Charalampos G. P. On the Hydration State of Amino Acids and Their Derivatives at Different Ionization States: A comparative Multinuclear NMR and Crystallographic Investigation / G. P. Charalampos, A. G. Tzakos, I. P. Gerothanassis // Journal of Amino Acids. - 2012. - V. 2012. - P. 11.

46. Troitzsch, R. Z. A simplified model of local structure in aqueous proline amino acid revealed by first-principles molecular dynamics simulations / R. Z. Troitzsch, P. R. Tulip, J. Crain, G. J. Martyna // Biophysical journal. -2008. - V. 95. - N. 11 - P. 5014-5020.

47. Panuszko, A. A. Fourier transform infrared spectroscopic and theoretical study of water interactions with glycine and its N-methylated derivatives /

A. A. Panuszko, M. Smiechowski, J. Stangret // J Chem Phys. - 2011. - V. 134. - N. 11. - P. 115104.

48. Amalendu, P. Volumetric behaviour of amino acids and their group contributions in aqueous lactose solutions at different temperatures / P. Amalendu, N. Chauhan // J. Chem. Thermodynamics. - 2011. - V. 43. - P. 140-146.

49. Makoto, I. Effect of Hydrophobicity of Amino Acids on the Structure of Water / I. Makoto, M. Yasushi, K. Hiromi // The Journal of Physical Chemistry B. - 1997. - V. 101. - N. 35. - P. 7022-7026.

50. Fedotova, M. V. Characterization of selective binding of biologically relevant inorganic ions with the proline zwitterion by 3D-RISM theory / M. V. Fedotova, O. A. Dmitrieva // New Journal of Chemistry. - 2015. - V. 11.

51. Fedotova, M. V. Ion-selective interactions of biologically relevant inorganic ions with alanine zwitterion: a 3D-RISM study / M. V. Fedotova, O. A. Dmitrieva // Amino Acids. - 2015. - V. 47. - N. 5. - P. 1015-23.

52. Fedotova, M. V. Ion-binding of glycine zwitterion with inorganic ions in biologically relevant aqueous electrolyte solutions / M. V. Fedotova, S. E. Kruchinin // Biophys. Chem. - 2014. - V. 190-191. - P. 25-31.

53. Захарова, Л. Я. Влияние электролитов на каталитические свойства и структурные характеристики мицелл бромида додецилпиридиния // Л. Я. Захарова, Д. Б. Кудрявцев, Л. А. Кудрявцева, Ю. Ф. Зуев, Н. Л. Захарченко, Н. Н. Вылегжанина, З. Ш. Идиятуллин, В. Д. Федотов // Журнал общей химии. - 2002. - Т. 72. - № 3. - C. 458-464.

54. Левашов, А. В. Мицеллярная энзимология: методы и техника / А. В. Левашов, Н. Л. Клячков // Изв. АН, сер. хим. - 2001. - № 10. - C. 16381651.

55. Fendler, J. H. Atomic and molecular clusters in membrane mimetic chemistry / J. H. Fendler // Chem. Rev. - 1987. - V. 87. - N. 3. - P. 877-899.

56. Bunton, C. A. Organic reactivity in aqueous micelles and similar assemblies / C. A. Bunton, G. Savelli // Adv. Phys. Org. Chem. - 1986. - V. 22. - P. 213-309.

57. Romsted, L. S. Micellar effects on reacrion rates and equilibria / L. S. Romsted // Surfactants in Solution; Ed. K. L. Mittal. - New-York-London: Plenum Press, 1984. - V. 4. - P. 1015-1068.

58. Evans, H. C. Alkyl Sulphate. Part I. Critical Micelle Concentration of the Sodium Salts / H. C. Evans // J. Chem. Soc. - 1956. - P. 579-586.

59. Reiss-Husson, F. The Structure of the Micellar Solutions of Some Am-phiphilic Compounds in Pure Water as Determined by Absolute Small-Angle X-Ray Scattering Techniques / F. Reiss-Husson, V. Luzzati // J. Phys. Chem. - 1964. - N. 68. - P. 3504-3511.

60. Mukerjee, P. Critical Micelle Concentrations of Aqueous Surfactant Systems / P. Mukerjee, K. Mysels // NSRDS-NBS; U.S. Government Printing Office:Washington, DC. - 1971. - P. 1-21.

61. Mazer, N. A. An Investigation of the Micellar Phase of Sodium Dodecyl Sulfate in Aqueous Sodium Chloride Solutions Using Quasielastic Light Scattering Spectroscopy / N. A. Mazer, G. B. Benedek, M. C. Carey // J. Phys. Chem. - 1976. - V. 80. - P. 1075-1085.

62. Itri, R. Distance Distribution Function of Sodium Dodecyl Sulfate Micelles by X-Ray Scattering / R. Itri, L. Q. Amaral // J. Phys. Chem. - 1991. - V. 95. - P. 423-427.

63. Bezzobotnov, V. Y. Temperature and Concentration Dependence of Properties of Sodium Dodecyl Sulfate Micelles Determined from Small-Angle Neutron Scattering Experiments / V. Y. Bezzobotnov, S. Borbely, L. Cser, B. Farago, I. A. Gladkih, Y. M. Ostanevich, S. Vass // J. Phys. Chem. -1988. - V. 92. - P. 5138-5143.

64. Bales, B. L. Precision Relative Aggregation Number Determinations of SDS Micelles Using a Spin Probe. A Model of Micelle Surface Hydration / B. L. Bales, L. Messina, A. Vidal, M. Peric, O. R. Nascimento // J. Phys. Chem. B - 1998. - V. 102. - P. 10347-10358.

65. Chun, B. J. Molecular dynamics simulation study of sodium dodecyl sulfate micelle: Water penetration and sodium dodecyl sulfate dissociation / B. J.

Chun, J. I. Choi, S. S. Jang // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. - 2015. - V. 474. - P. 36-43.

66. Tang, X. Molecular Dynamics Simulations of Sodium Dodecyl Sulfate Micelles in Water: The Effect of the Force Field / X. Tang, P. H. Koenig, R. G. Larson // The Journal of Physical Chemistry B. - 2014. - V. 118. - P. 38643880.

67. Allen, D. T. Atomistic Description of the Solubilisation of Testosterone Propionate in a Sodium Dodecyl Sulfate Micelle / D. T. Allen, Y. Saaka, M. J. Lawrence, C. D. Lorenz // J. Phys. Chem. B. - 2014. - V. 118. - P. 13192-13201.

68. Shelley, J. Simulation of a sodium dodecyl-sulfate micelle in aqueous-solution / J. Shelley, K. Watanabe, M. L. Klein // Int. J. Quantum Chem. -

1990. - V. 38. - P.103-117.

69. MacKerell, A. Molecular Dynamics Simulation Analysis of a Sodium Do-decyl Sulfate Micelle in Aqueous Solution: Decreased Fluidity of the Micelle Hydrocarbon Interior / A. MacKerell // J. Phys. Chem. - 1995. - V. 99. -P.1846.

70. Sammalkorpi, M. Structural Properties of Ionic Detergent Aggregates: A Large-Scale Molecular Dynamics Study of Sodium Dodecyl Sulfate / M. Sammalkorpi, M. Karttunen, M. Haataja // J. Phys. Chem. B. - 2007. - V. 111. - P. 11722-11733.

71. Hammouda, B. Temperature Effect on the Nanostructure of SDS Micelles in Water / B. Hammouda // J. Res. Natl. Inst. Stand. Technol. - 2013. - V. 118. - P. 151-167.

72. Bluestein, B. R. Amphoteric surfactants: Surfactant science series / B. R. Bluestein, C. L. Hilton // New York: M. Dekker. - 1982. - V. 12. - P. 343.

73. Chevalier, Y. Tensioactive properties of zwitterionic carboxybetaine am-phiphiles / Y. Chevalier, Y. Storet, S. Pourchet, P. Le Perchec // Langmuir. -

1991. - V. 7. - N. 5. - P. 848-853.

74. Chevalier, Y. Micellar properties of zwitterionic phosphobetaine amphi-philes in aqueous solution: Influence of the intercharge distance / Y. Chevalier, L. Germanaud, P. Le Perchec // Colloid and Polymer Science. - 1988. -V. 266. - N. 5. - P. 441-448.

75. Tori, K. Colloid chemical properties of ampholytic surfactants / K. Tori, T. Nakagawa // Colloid and Polymer Science. - 1963.

76. Бергельсон, Л. Д. Препаративная биохимия липидов / Л. Д. Бергельсон, Э. В. Дятловицкая, Ю. Г. Молотковскии // М.: Наука. -1981. - 259 с.

77. Tieleman, D. P. Molecular Dynamics Simulations of Dodecylphosphocho-line Micelles at Three Different Aggregate Sizes: Micellar Structure and Chain Relaxation / D. P. Tieleman, D. van der Spoel, H. J. C. Berendsen // J. Phys. Chem. B. - 2000. - V. 104. - P. 6380.

78. Marrink, S. J. Molecular dynamics simulation of the kinetics of spontaneous micelle formation / S. J. Marrink, D. P. Tieleman, A. E. Mark // J. Phys. Chem. B. - 2000. - V. 104. - P. 12165.

79. Lazaridis, T. Implicit Solvent Simulations of DPC Micelle Formation / T. Lazaridis, B. Mallik, Y. Chen // J. Phys. Chem. B. - 2005. - V. 109. - P. 15098.

80. Otzen, D. Protein-surfactant interactions: A tale of many states / D. Otzen // Biochimica et Biophysica Acta. - 2011. - V. 1814. - P. 562-591.

81. Brash, J. L. Proteins at Interfaces II: Fundamentals and Applications / J. L. Brash, T. A. Horbett // American Chemical Society. - 1995.

82. Huang, H. W. Action of antimicrobial peptides: two-state model / H. W. Huang // Biochemistry. - 2000. - V. 39. - P. 8347-8352.

83. Ali, A. Studies on the effect of amino acids/peptide on micellization of SDS at different temperatures / A. Ali, N. H. Ansari // Journal of Surfactants and Detergents. - 2010. - V. 13. - N. 4. - P. 441-449.

84. Ali, A. Conductometric and fluorometric studies of sodium dodecyl sulphate in aqueous solution and in the presence of amino acids / A. Ali, N. A.

Malik, S. Uzair, M. Ali // Molecular Physics. - 2014. - V. 112. - N. 20. - P. 2681-2693.

85. Ali, A. Study of mixed micellar aqueous solutions of sodium dodecyl sulfate and amino acids / A. Ali, V. Bhushan, N. A. Malik, K. Behera // Colloid Journal. - 2013. - V. 75. - N. 4. - P. 357-365.

86. Qiu, X. A calorimetric study on interactions of amino acids with sodium dodecylsulfate and dodecyltrimethylammonium bromide in aqueous solutions at 298.15 K / X. Qiu, Q. Lei, W. Fang, R. Lin // Thermochimica Acta. - 2008. - V. 478. - N. 1-2. - P. 54-56.

87. Misra, P. P. Volumetric and calorimetric investigations of molecular interactions in some amino acids and peptides in the combined presence of surfactants and glycine betaine // P. P. Misra, N. Kishore // The Journal of Chemical Thermodynamics. - 2012. - V. 54. - P. 453-463.

88. Singh, S. K. Interaction of some amino acids and glycine peptides with aqueous sodium dodecyl sulfate and cetyltrimethylammonium bromide at T= 298.15 K: a volumetric approach / S. K. Singh, A. Kundu, N. Kishore // The Journal of Chemical Thermodynamics. - 2004. - V. 36. - N. 1. - P. 716.

89. Ali, A. Interaction of glycine with cationic, anionic, and nonionic surfactants at different temperatures: a volumetric, viscometric, refractive index, conductometric, and fluorescence probe study / A. Ali, M. Tariq, R. Patel, F. A. Ittoo // Colloid and Polymer Science. - 2008. - V. 286. - N. 2. - P. 183190.

90. Efimov, S. V. Spatial structure of cyclosporin A and insight into its flexibility / S. V. Efimov, F. Kh. Karataeva, A. V. Aganov, S. Berger, V. V. Klochkov // J. Mol. Struc. - 2013. - V. 1036. - P. 298-304.

91. Rakhmatullin, I. Z. Structural studies of pravastatin and simvastatin and their complexes with SDS micelles by NMR spectroscopy / I. Z. Rakhmat-ullin, L. F. Galiullina, E. A. Klochkova, I. A. Latfullin, A. V. Aganov, V. V. Klochkov // Journal of Molecular Structure. - 2016. - V. 1105. - P. 25-29.

92. Allen, D. T. Atomistic Description of the Solubilisation of Testosterone Propionate in a Sodium Dodecyl Sulfate Micelle / D. T. Allen, Y. Saaka, M. J. Lawrence, C. D. Lorenz // J. Phys. Chem. B. - 2014. - V. 118. - N. 46. -P. 13192-13201.

93. Anantapadmanabhan, K. P. Protein-surfactant interactions. In: Interactions of surfactants with polymers and proteins / K. P. Anantapadmanaban, E. D. Goddard // CRC Press, Boca Raton, FL. - 1993. - V. 8. - P. 1-427.

94. Hegg, P. O. Precipitation of egg white proteins below their isoelectric points by sodium dodecyl sulphate and temperature / P. O. Hegg // Bio-chimica et Biophysica Acta. - 1979. - V. 579. - N. 1. - P. 73-87.

95. Turro, N. J. Spectroscopic probe analysis of protein-surfactant interactions: the BSA/SDS system / N. J. Turro, X-G. Lei, K. P. Ananthapadmanabhan, M. Aronson // Langmuir. - 1995. - V. 11. - N. 7. - P. 2525-2533.

96. Lundahl, P. A model for ionic and hydrophobic interactions and hydrogen-bonding in sodium dodecyl sulfate-protein complexes / P. Lundahl, E. Greijcr, M. Sandberg, S. Cardell, K. O. Eriksson // Biochimica et Biophysica Acta. - 1986. - V. 873. - N. 1. - P. 20-26.

97. Pradines, V. Adsorption of protein-surfactant complexes at the water/oil interface / V. Pradines, V. B. Fainerman, E. V. Aksenenko, J. Kragel, W. Wustneck, R. Miller // Langmuir. - 2011. - V. 27. - N. 3. - P. 965-971.

98. Pirzadeh, P. Chemometric studies of lysozyme upon interaction with sodium dodecyl sulfate and P-cyclodextrin / P. Pirzaden, A. A. Moosavi-Movahedi, B. Hemmateenejad, F. Ahmad, M. Shamsipur, A. A. Saboury // Colloids and Surfaces B. - 2006. - V. 52. - N. 1. - P. 31-38.

99. Jafari, M. Molecular Insight into Human Lysozyme and Its Ability to Form Amyloid Fibrils in High Concentrations of Sodium Dodecyl Sulfate: A View from Molecular Dynamics Simulations / M. Jafari, F. Mehrnejad // PLoS One. - 2016. - V. 11. - N. 10. - P. 1-21.

100. Nnyigide, O. S. The protection of bovine serum albumin against thermal de-

naturation and gelation by sodium dodecyl sulfate studied by rheology and mo-

lecular dynamics simulation / O. S. Nnyigide, K. Hyun // Food Hydrocolloids. -2020. - V. 103. - P. 105656.

101. Grimme, S. Semiempirical GGA-type density functional constructed with a long-range dispersion correction / S. Grimme // J. Comp. Chem. - 2006. - V. 27. - P. 1787-1799.

102. Jeng-Da, Ch. Long-range corrected hybrid density functionals with damped atom-atom dispersion corrections / Ch. Jeng-Da, M. Head-Gordon // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2008. - V. 10. - P. 6615-6620.

103. Frisch, M. J. Gaussian 09, Gaussian, Inc., Wallingford CT, 2009.

104. Chemcraft - graphical software for visualization of quantum chemistry computations, https://www.chemcraftprog.com

105. Tomasi, J. Quantum mechanical continuum solvation models / J. Tomasi, B. Mennucci, R. Cammi // Chem Rev. - 2005. - V. 105. - N. 8. - P. 2999-3093.

106. The Cambridge Crystallographic Data Centre, Leibniz Institute for Information Infrastructure, https://www.ccdc.cam.ac.uk/

107. Abraham, M. J. GROMACS development team, GROMACS User Manual version 5.0.7, www.gromacs.org

108. Darten, T. Particle mesh Ewald: An N-log(N) method for Ewald sums in large systems / T. Darten, D. York, L. Pedersen // J. Chem. Phys. - 1993. - V. 98. - P. 10089.

109. Hess, B. LINCS: A linear constraint solver for molecular simulations / B. Hess, H. Bekker, HJC. Berendsen HJC, JGEM. // J. Comput. Chem. - 1997. -V. 18. - N. 12. - P. 1463-1472.

110. Malde, A.K. An Automated Force Field Topology Builder (ATB) and Repository: Version 1.0. / A.K. Malde, L Zuo, M. Breeze, M. Stroet, D. Poger, P.C. Nair, C. Oostenbrink, A.E. Mark //J. Chem. Theory. Comput. - 2011. - V. 7. - P. 4026-4037.

111. Badelin, V.G. Calorimetric study of dissolution of amino carboxylic acids in water at 298.15 K. / V.G. Badelin, E.Y. Tyunina, I.N. Mezhevoi // Russ. J. Appl. Chem. - 2007. - V. 80. - P. 711-715.

112. Savage, J.J. Enthalpy of dilution of aqueous mixtures of amides, sugars, urea, ethylene glycol, and pentaerythritol at 25 C: Enthalpy of interaction of the hydrocarbon, amide, and hydroxyl functional groups in dilute aqueous solutions / J.J. Savage, R.H. Wood // Journal of Solution Chemistry. - 1976. - V. 5. - № 10. - P. 733-750.

113. Barannikov, V.P. The thermochemical behavior of glycyl-L-histidine and P-alanyl-L-histidine peptides in (SDS + phosphate-buffered saline) micellar solution at pH = 7.4 / V.P. Barannikov, V.I. Smirnov, M. S. Kurbatova // Journal of Molecular Liquids. - 2021. - V. 331. - P.115766.

114. Behera, K. Concentration-Dependent Dual Behavior of Hydrophilic Ionic Liquid in Changing Properties of Aqueous Sodium Dodecyl Sulfate / K. Behera, P. Siddharth // The Journal of Physical Chemistry B. - 2007. - V. 111. - N. 46. - P. 13307-13315.

115. Yan, Zh. Interactions of glutamine dipeptides with sodium dodecyl sulfate in aqueous solution measured by volume, conductivity, and fluorescence spectra / Zh. Yan, X. Sun, W. Li, Yu.Li, J. Wang // The Journal of Chemical Thermodynamics. - 2011. - V. 43. - N. 10. - P. 1468-1474.

116. Bruce, C.D. Molecular Dynamics Simulation of Sodium Dodecyl Sulfate Micelle in Water: Micellar Structural Characteristics and Counterion Distribu-tion/ C.D. Bruce, Berkowitz, M.L., // Phys. Chem. B. - 2002. - V. 106. - P. 3788-3793

117. Barannikov, V.P. The influence of structure of isomolecular dipeptides of a-ala-a-ala and b-ala-b-ala on their behavior in aqueous micellar solution of SDS / V.P. Barannikov, M.S. Kurbatova, I.N. Mezhevoi // Thermochimica Acta. -2020. - V. 689. - P.178647

118. Smirnov, V.I. Influence of the composition of (water+SDS) mixtures on the interaction energy of a-ala-val and a-ala-nln on interaction with SDS micelles at T=298.15 K // V.I. Smirnov, V.G. Badelin, V.P. Barannikov, M.S. Kurbatova // Journal of Solution Chemistry. - 2019. - V. 48. - P.1309-1317

119. Barannikov, V.P. The thermochemical behavior of glycyl-L-histidine and в-alanyl-L-histidine peptides in (SDS + phosphate-buffered saline) micellar solution at pH = 7.4 / V.P. Barannikov, V.I. Smirnov, M.S. Kurbatova // Journal of Molecular Liquids. - 2021. - V. 331. - P.115766

120. Гиричева, Н.И. Квантово-химическое исследование молекулярного строения комплексов додецилсульфата натрия с глицином и цистеином / Н.И. Гиричева, Курбатова М.С., Тюнина Е.Ю., Баделин В. Г. // Журнал структурной химии. - 2017. - Т.58. - №8. - С. 1654-1660.

121. Гиричева, Н.И. Квантово-химическое моделирование взаимодействия лейцина с димером додецилсульфата натрия / Н.И. Гиричева, Курбатова М.С., Тюнина Е.Ю., Баранников В. П. // Журнал структурной химии. -2018. - Т.59. - №8. - С. 1834-1841

122. Баранников, В.П. Квантово-химическое моделирование взаимодействия дипептидов карнозина и ансерина с димером додецилсульфата натрия как фрагментом анионной мицеллы / В. П. Баранников, Курбатова М.С., Н.И. Гиричева // Журнал структурной химии. - 2021. - Т.62. - №2. - С. 209-218

123. Баранников, В.П. Квантово-химическое моделирование взаимодействия баленина с димером додецилсульфата натрия как фрагментом анионной мицеллы. Влияние ионного состояния дипептида / В. П. Баранников, Курбатова М.С., Н.И. Гиричева // Журнал структурной химии. - 2021. - Т.62. - №9. - С. 1428-1435

124. Barannikov, V.P. Quantum chemical and molecular dynamics modeling of interaction of isomolecular dipeptides of a-ala-a-ala and b-ala-b-ala with sodium dodecyl sulfate micelles/ V.P. Barannikov, M.S. Kurbatova, Gurina D.L., Giricheva N.I. // Computational and Theoretical Chemistry. - 2020. - V. 1182. - P.112844

ПРИЛОЖЕНИЕ А

комплекс I II III

N1X2 1.504 1.507 1.507

C2-C3 1.532 1.529 1.530

C2-C4 1.545 1.543 1.543

C4-O5 1.240 1.242 1.242

C4-N6 1.339 1.340 1.338

N6-C7 1.467 1.465 1.467

C7-C8 1.540 1.537 1.540

C7-C9 1.557 1.573 1.557

C9-O10 1.268 1.261 1.266

C9-O11 1.262 1.263 1.264

N1-H12 1.049 1.050 1.055

Ш-Ш3 1.026 1.026 1.026

N1-H14 1.021 1.020 1.020

C2-Н15 1.092 1.090 1.091

С3-Н16 1.094 1.095 1.095

С3-Н17 1.093 1.093 1.093

С3-Н18 1.095 1.095 1.096

№-Ш9 1.015 1.017 1.014

C7-H20 1.094 1.091 1.092

C8-H21 1.096 1.095 1.096

C8-H22 1.094 1.093 1.095

C8-H23 1.095 1.095 1.095

Табл. 2А - Значения длин связей y0-Ala-y0-Ala в комплексах

комплекс IV V VI

N1X2 1.508 1.505 1.502

C2-C3 1.532 1.524 1.524

C3-C4 1.533 1.535 1.532

C4-O5 1.238 1.238 1.239

C4-N6 1.354 1.350 1.352

N6X7 1.466 1.471 1.470

C7-C8 1.529 1.528 1.528

C8-C9 1.555 1.557 1.558

C9-O10 1.274 1.263 1.265

C9-O11 1.261 1.268 1.267

Ш-Ш2 1.053 1.042 1.042

Ш-Ш3 1.021 1.035 1.040

Ш-Ш4 1.022 1.023 1.021

C2-Н15 1.091 1.089 1.090

С2-Н16 1.092 1.090 1.092

С3-Н17 1.096 1.095 1.097

С3-Н18 1.093 1.092 1.093

№-Ш9 1.012 1.010 1.010

C7-H20 1.091 1.096 1.095

C7-H21 1.095 1.094 1.095

C8-H22 1.098 1.097 1.099

C8-H23 1.095 1.098 1.098

Табл. ЗА - Значения длин связей a-Ala-Val в комплексах VП-VШ

комплекс VII VIII

N1^2 1.505 1.509

C2-C3 1.528 1.528

C2-C4 1.552 1.551

C4-O5 1.243 1.244

C4-N6 1.335 1.335

N6-C7 1.466 1.467

C7-C8 1.545 1.545

C7-C12 1.557 1.556

C8-C9 1.534 1.533

C9-C10 1.534 1.535

^0^11 1.535 1.536

C12-O13 1.268 1.268

^2^14 1.262 1.262

N1-H15 1.047 1.051

N1-H16 1.030 1.032

N1-H17 1.021 1.021

C2-Н18 1.095 1.092

С3-Н19 1.094 1.093

С3-Н20 1.093 1.093

С3-Н21 1.095 1.095

№-И22 1.014 1.014

C7-H23 1.095 1.094

C8-H24 1.096 1.097

C8-H25 1.096 1.096

C9-H26 1.098 1.099

C9-H27 1.098 1.099

C10-H28 1.099 1.099

^0^29 1.098 1.099

C11-H30 1.098 1.098

C11-H31 1.096 1.097

C11-H32 1.097 1.098

комплекс IX X

Ш-С2 1.506 1.506

С2-С3 1.530 1.529

С2-С4 1.544 1.542

С4-05 1.239 1.242

C4-N6 1.341 1.340

N6-C7 1.468 1.468

С7-С8 1.553 1.548

С8-С9 1.537 1.538

С8-С10 1.537 1.536

С7-С11 1.559 1.572

С11-012 1.268 1.263

С11-013 1.262 1.263

N1-H14 1.021 1.020

Ш-Н15 1.026 1.027

N1-H16 1.050 1.048

С2-Н17 1.092 1.090

С3-Н18 1.093 1.093

С3-Н19 1.094 1.095

С3-Н20 1.095 1.095

№-Н21 1.013 1.016

С7-Н22 1.092 1.092

С8-Н23 1.098 1.094

С9-Н24 1.095 1.095

С9-Н25 1.097 1.097

С9-Н26 1.096 1.096

С10-Н27 1.098 1.097

С10-Н28 1.096 1.096

С10-Н29 1.095 1.094

комплекс XI XII

N1X2 1.507 1.510

C2-C3 1.528 1.523

C3-C4 1.534 1.533

C4-O5 1.240 1.239

C4-N6 1.349 1.351

N6-C7 1.459 1.460

C7-C8 1.555 1.567

C8-C9 1.494 1.494

C9-C10 1.379 1.382

C10-N11 1.386 1.385

N11X12 1.326 1.328

C12-N13 1.364 1.362

C9-N13 1.383 1.382

C7-C14 1.559 1.555

С14-O15 1.263 1.266

С14-O16 1.266 1.265

N1-Н17 1.021 1.052

N1-H18 1.056 1.021

Ш-Ш9 1.021 1.021

C2-H20 1.089 1.089

C2-H21 1.091 1.091

C3-H22 1.096 1.097

C3-H23 1.095 1.096

№-И24 1.013 1.013

C7-H25 1.096 1.094

C8-H26 1.093 1.093

C8-H27 1.095 1.095

C10-H28 1.083 1.083

^2^29 1.082 1.081

N13-H30 1.013 1.024

комплекс XIII XIV

Ш-С2 1.505 1.509

С2-С3 1.530 1.526

С3-С4 1.534 1.531

С4-05 1.240 1.243

C4-N6 1.348 1.346

N6-C7 1.460 1.461

С7-С8 1.543 1.543

С8-С9 1.496 1.496

С9-С10 1.372 1.371

C10-N11 1.385 1.384

Ш1-С12 1.339 1.335

C12-N13 1.334 1.338

C9-N13 1.386 1.390

С7-С14 1.576 1.564

С14-015 1.265 1.267

С14-016 1.257 1.258

N1-Н17 1.048 1.021

N1-H18 1.024 1.021

Ш-Н19 1.021 1.051

С2-Н20 1.091 1.089

С2-Н21 1.092 1.091

С3-Н22 1.096 1.095

С3-Н23 1.095 1.097

№-Н24 1.015 1.015

С7-Н25 1.095 1.095

С8-Н26 1.094 1.095

С8-Н27 1.096 1.096

С10-Н28 1.078 1.078

Ш1-Н29 1.010 1.011

С12-Н30 1.078 1.078

N13-H31 1.040 1.012

Табл. 7А - Значения длин связей у0-А1а-1-ше1Ьу1-Ы1в в комплексе XV

комплекс XV

Ш-С2 1.509

С2-С3 1.532

С3-С4 1.531

С4-05 1.245

С4-№ 1.341

№-С7 1.459

С7-С8 1.560

С8-С9 1.495

С9-С10 1.381

С10-Ш1 1.382

N11-С12 1.327

02-Ш3 1.365

N13X14 1.463

C9-N13 1.387

C7-C15 1.555

С15Х16 1.266

С15Х17 1.263

N1-Н18 1.021

N1-H19 1.021

N1-H20 1.051

C2-H21 1.090

C2-H22 1.090

C3-H23 1.094

C3-H24 1.096

N6-H25 1.014

C7-H26 1.093

C8-H27 1.094

C8-H28 1.095

C10-H29 1.082

C12-H30 1.083

C14-H31 1.092

^4^32 1.092

C14-H33 1.095

Табл. 8А - Значения длин связей в-Ala-1-methyl-His в комплексах XVI-XVII

комплекс XVI XVII

N1X2 1.508 1.508

C2-C3 1.532 1.528

C3-C4 1.535 1.530

C4-O5 1.239 1.243

C4-N6 1.349 1.344

N6X7 1.460 1.460

C7-C8 1.546 1.542

C8-C9 1.494 1.494

C9-C10 1.372 1.370

C10-N11 1.379 1.381

N11X12 1.334 1.337

^2-Ш3 1.342 1.338

C9-N13 1.394 1.396

N13X14 1.467 1.468

C7-C15 1.577 1.568

С15Х16 1.265 1.257

С15-O17 1.256 1.265

N1-Н18 1.021 1.021

N1-H19 1.024 1.022

N1-H20 1.046 1.042

C2-H21 1.091 1.090

C2-H22 1.091 1.090

С3-Н23 1.092 1.094

С3-Н24 1.095 1.098

Ш-Н25 1.016 1.014

С7-Н26 1.096 1.093

С8-Н27 1.093 1.095

С8-Н28 1.096 1.096

С10-Н29 1.078 1.078

N11-H30 1.039 1.011

С12-Н31 1.078 1.078

С14-Н32 1.090 1.090

С14-Н33 1.092 1.092

С14-Н34 1.092 1.092

Табл. 9А - Значения длин связей ^-А^-Э-шеШуЬШБ в комплексе XVIII

комплекс XVIII

Ш-С2 1.509

С2-С3 1.532

С3-С4 1.532

С4-05 1.246

С4-№ 1.340

№-С7 1.460

С7-С8 1.558

С8-С9 1.498

С9-С10 1.381

C10-N11 1.380

N11-С12 1.461

Ш1-С13 1.363

С13-N14 1.327

C9-N14 1.386

С7-С15 1.556

С15-016 1.267

С15-017 1.263

N1-Н18 1.021

N1-H19 1.021

N1-H20 1.052