Фенотипический и генотипический полиморфизм штаммов Acidithiobacillus ferrooxidans тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Агеева, Светлана Николаевна

• Агеева, Светлана Николаевна
• кандидат биологических наук
• 2003

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Агеева, Светлана Николаевна

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

2+ л ^

1. Сообщество хемолитотрофных микроорганизмов, окисляющих Бе , Б /Б " и сульфидные минералы при низких значениях рН.

2. Характеристика АЫсИМоЬасШш/еггоох1с1аю.

2.1. История открытия. Таксономическое положение.

2.2. Особенности морфологии и структурной организации клетки.

2.3. Физиология и метаболизм А./еггоох1с1ат.

2.3.1. Физиологические особенности.

2.3.2. Особенности конструктивного и энергетического метаболизмов.

2.4. Механизмы бактериального окисления Ре2+, 8°/82" и сульфидных минералов.

2.4.1. Участие клеточных структур и метаболитов в процессах окисления Ре2+, Б0 и сульфидных минералов.

2.4.2. Окисление Ре2+.

2.4.3. Окисление элементной серы и её восстановленных соединений.

2.4.4. Окисление сульфидных минералов.

2.5. Генетическая система А. /еггоох1с1ат.

2.5.1. Размер генома и нуклеотидный состав ДНК.

2.5.2. Генный состав А. /еггоох1с1ат: характеристика отдельных генов и продуктов их экспрессии.

2.5.3. Мобильные нуклеотидные повторяющиеся последовательности в геноме А. 'гггоохгйат.

2.5.4. Плазмиды А./еггоох1с1ап8.

3. Фенотипические и генотипические характеристики штаммов

А. /*гггоох1(1а№.

3.1. Штаммовый полиморфизм А. /гггоох1с1а№.

3.2. ПГтаммовый полиморфизм структуры хромосомной ДНК у А. /еггоох1с1апз.

3.3. Влияние различных факторов среды на генотипическую изменчивость

А. /еггоох1с1а№.

3.3.1. Влияние субстрата окисления.

3.3.2. Влияние концентрации ионов металлов.

3.3.3. Влияние рН среды.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Фенотипический и генотипический полиморфизм штаммов Acidithiobacillus ferrooxidans»

Постановка проблемы и её актуальность. В процессе эволюции отдельные представители филогенетически отдалённых групп микроорганизмов приобрели способность получать энергию за счёт окисления закисного железа, элементной серы и её восстановленных соединений или сульфидных минералов в кислых условиях среды. Это грамотрицательные бактерии родов Acidithiobacil-lus и Leptospirillum, грамположительные бактерии рода Sulfobacillus, а также некоторые археи: представители родов Acidianus, Metallosphaera, Sulfolobus и Ferroplasma. В природных условиях данные микроорганизмы участвуют в процессе выщелачивания металлов из сульфидных руд и горных пород, охватывая широкий диапазон физико-химических параметров среды (рН от 0,7 до 3,5; температура от 5 до 80 °С). В биогидрометаллургии сообщества этих микроорганизмов используются в бактериально-химических технологиях извлечения цветных и благородных металлов из сульфидных руд и концентратов, в разработку научных основ переработки которых большой вклад внесли отечественные учёные [Каравайко и др., 1972; Полькин и др., 1982].

Доминирующей бактерией в мезофильном сообществе ацидофильных хемо-литотрофных микроорганизмов является A. ferrooxidans. Использование в качестве источников энергии широкого круга окисляемых субстратов (от водорода до многокомпонентных сульфидных руд), устойчивость к ионам тяжёлых ме

А | А I Л I Л | А I таллов (Zn , Си , Ni , Со , Fe и др.), низким значениям рН, а также высокий уровень изменчивости в экстремальных условиях среды обусловливают ведущую роль A. ferrooxidans в бактериально-химических процессах вскрытия золота или выщелачивания цветных металлов. Последнее, во многом, определило характер исследований физиологии, биохимии и генетики данного микроорганизма. Изучены особенности конструктивного и энергетического метаболизма A. ferrooxidans [Ingledew, 1982; 1986], устойчивость к ионам металлов и токсичных элементов [De et al., 1997, Sampson et al., 2001]. Подробно исследованы компоненты железоокисляющей системы A. ferrooxidans [Rawlings, 2001], охарактеризованы отдельные ферменты пути окисления серы и её восстановленных соединений [Sugio et al., 1987; 1988 а; 1989]. Идентифицировано множество генов этой бактерии, изучена их регуляция, а также кодируемые белки. Много внимания было уделено созданию рекомбинантных, с улучшенными технологически значимыми свойствами штаммов A. ferrooxidans. Однако инициированные в начале 90-х годов отечественными авторами работы [Кондратьева и др., 1993] с использованием метода пульс-электрофореза для мониторинга состава микробных популяций в технологических процессах извлечения золота или выщелачивания цветных металлов позволили прийти к заключению о бесперспективности применения в б.иогидрометаллургии созданных генно-инженерными методами штаммов A. ferrooxidans, как не выдерживающих в переменных по субстрату и другим параметрам среды условиях технологического процесса конкуренции с природными аборигенными штаммами.

Из природных (горные породы, месторождения сульфидных руд, рудничные воды), а также технологических сред (плотные пульпы биогидрометаллургиче-ских установок по переработке руд и концентратов) исследователями разных стран выделено большое число штаммов A. ferrooxidans. Имеющиеся в литературе данные свидетельствуют об их значительном разнообразии, как по фено-типическим, так и генотипическим признакам. Штаммы A. ferrooxidans разного происхождения различаются по размеру генома, содержанию нуклеотидных пар Г + Ц в ДНК, степени ДНК-ДНК гомологии тотальных геномов, плазмидным профилям [Harrison, 1982; 1986; Leduc, Ferrony, 1994; Rawlings, Kusano, 1994], оптимальным для роста значениям рН и температуры, устойчивости к ионам тяжёлых металлов и токсичных элементов, активности окисления разных субстратов [Грудев, 1985; Pichuantes et al., 1986; Frattini et al., 2000]. Как возникло это пггаммовое разнообразие, чем вызывается, какими механизмами реализуется? Какова роль пггаммового полиморфизма в биогидрометаллургических процессах? Отсутствие ответов на эти вопросы свидетельствует об актуальности поставленной проблемы не только в теоретическом плане, но и в плане практической значимости.

Цель и задачи исследования. Целью работы являлось изучение фенотипи-ческого и генотипического полиморфизма штаммов А. /еггоох[с/ат, факторов среды, его вызывающих, и механизмов возникновения. Задачи исследования включали:

1. Изучение генотипического полиморфизма штаммов А. ferrooxidans разного происхождения и оценка филогенетической гетерогенности вида.

2. Изучение фенотипических особенностей штаммов А. /еггоох1с1ат и динамики их адаптации к разным энергетическим субстратам.

3. Анализ рестрикционных профилей хромосомной ДНК у штаммов А./еггоох1-с1ат, адаптированных к разным субстратам окисления.

4. Изучение пггаммового полиморфизма плазмидных профилей у А. /еггоох1-сЬт.

5. Анализ плазмидных профилей у штаммов А. /еггоох1с1а№ с экспериментально повышенной устойчивостью к ионам металлов и у адаптированных к разным энергетическим субстратам.

6. Исследование возможных механизмов внутривидовой изменчивости А. /ег-гоохгйат и оценка роли отдельных факторов среды в существующем разнообразии штаммов.

Научная новизна и практическая значимость. Впервые использован комплексный подход в исследовании пггаммового полиморфизма вида А. /еггоох1-йстя, заключающийся в изучении особенностей генотипа, фенотипа и механизмов изменчивости у одних и тех же штаммов в одинаковых условиях среды. Проведён полифазный генотипический анализ 25 штаммов А. /еггоох1(1апз, выделенных в лаборатории хемолитотрофных микроорганизмов Института микробиологии РАН из различных по минералогическому составу типов субстратов; изучены ряд ключевых фенотипических признаков некоторых штаммов (скорость роста, эффективность адаптации к разным энергетическим субстратам и активность их окисления), а также пггаммовая генотипическая изменчивость А. ferrooxidans, проявляемая на уровне хромосомной и плазмидной ДНК. В результате проведённых исследований получены дополнительные сведения о роли субстрата окисления в дивергенции штаммов А. /еггоох!с1ат в разных экологических нишах, об изменениях в последовательности нуклеотидов в хромосомной ДНК как одном из механизмов штаммовой микроэволюции. Впервые отмечено влияние некоторых факторов среды: концентрации ионов металлов и субстрата окисления на плазмидные профили ряда штаммов А. /еггоох1(1ат, что позволяет предположить участие плазмид в адаптации этой бактерии к изменяющимся факторам среды. Впервые исследована возможность взаимодействия плазмидной и хромосомной ДНК как одного из механизмов адаптационной изменчивости А. /еггоох1с1ап$. Показано, что адаптация штаммов А. /еггоох1с!ат к новым энергетическим субстратам может сопровождаться изменением локализации ^-элементов в геноме и плазмидно-хромосомными рекомбинациями. Необратимость этих процесов приводит к внутривидовой изменчивости, лежащей в основе микроэволюционных процессов, результатом которых является штам-мовый полиморфизм вида А. /еггоох1(1апз.

Полученные в работе результаты исследования генотипических и фенотипи-ческих признаков различных штаммов А. ^гггоохгйат в зависимости от факторов среды, механизмов адаптации и регуляции активности окислительных процессов могут быть использованы при разработке стратегии управления бактериально-химическими процессами выщелачивания металлов, выработке практических рекомендаций по их интенсификации.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались на конференции молодых учёных «Горизонты физико-химической биологии» (Пущино, 2000), Всероссийской конференции по развитию концепции микробной экологии в XXI веке, посвященной 100-летию со дня рождения Кузнецова С. И. (Москва, ИНМИ РАН, 2000), конкурсе научно-исследовательских работ Института микробиологии РАН (2001), 1-ми 2-м Международных Конгрессах «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2002, 2003), XV Международной молодёжной научной конференции - школе «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии» (Москва, 2003), 15-м Международном симпозиуме по биогидрометаллургии (Греция, 2003).

Публикации. По материалам диссертации, включая тезисы, опубликовано семь работ; три статьи и двое тезисов сданы в печать.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Агеева, Светлана Николаевна

Выводы

1. Вид А. /еггоох1с1ат характеризуется значительным генотипическим разнообразием штаммов, выделенных из разных экологических ниш. Штаммовая гетерогенность А. /еггоох1с1а№ выражается в дивергенции нуклеотидных последовательностей генов 16Э рРНК, низком уровне сходства тотальных геномов, в различиях структуры хромосомной ДНК и в плазмидных профилях.

2. Отмечена составляющая не менее двух уровней генотипическая гетерогенность вида А. /еггоох1с1апБ. Один уровень соответствует группированию штаммов в филогенетические группы по результатам анализа генов 16Б рРНК. Второй уровень - делению на геномовары по результатам анализа ДНК-ДНК гомологии их тотальных геномов.

3. Генотипический полиморфизм штаммов А. /еггоох1с1ат реализуется через фенотипическое разнообразие штаммов. Выделенные из разных по минералогическому составу типов субстратов штаммы А. /еггоох1сктз различаются по скорости и эффективности адаптации к элементной сере, пириту и пиритно-арсенопиритному концентрату, кинетическим параметрам роста и активности окисления различных энергетических субстратов.

4. Основными факторами среды, вызывающими штаммовую генотипическую изменчивость А. /еггоох1с1а№ являются энергетический субстрат и ионы металлов.

5. Смена в процессе адаптации окисляемого субстрата с закисного железа на элементную серу, пирит или сульфидные концентраты вызывает в структуре хромосомной ДНК некоторых штаммов А. /еггоох1с1ат обратимые изменения. В инициации генетических изменений играют роль физико-химические особенности окисляемого субстрата.

6. Впервые отмечено влияние некоторых факторов среды: концентрации ионов металлов и субстрата окисления на плазмидный состав А. /еггоох1с!ат. Показано, что адаптация штаммов А. /еггоох1с1ат к" новым энергетическим субстратам или высокой концентрации ионов металлов в среде может сопровождаться изменениями в плазмидных профилях адаптированных культур.

7. В геноме всех исследуемых штаммов А. /еггоох1с1ст5 выявлены нуклеотид-ные последовательности, аналогичные 18-элементам. Показано их участие в структурных изменениях хромосомной ДНК ряда штаммов в процессе адаптации к новым энергетическим субстратам.

8. Отмеченные случаи плазмидно-хромосомных рекомбинаций являются одним из механизмов адаптации А. /егюох1с1ат к изменяющимся факторам среды, а в случае необратимости процесса (мутаций) - механизмом внутривидовой изменчивости, лежащей в основе генотипического и фенотипического полиморфизма штаммов.

9. Изучение фенотипического и генотипического полиморфизма штаммов ацидофильных хемолитотрофных бактерий - необходимый этап в характеристике видов этих микроорганизмов. Исследование взаимосвязи генотипических и фе-нотипических признаков разных штаммов в зависимости от факторов среды позволит вести отбор высокоэффективных штаммов бактерий для конкретных типов минерального сырья.

Заключение

Изучение пггаммового разнообразия хемолитотрофных бактерий, играющих ключевую роль в окислении закисного железа, элементной серы и сульфидных минералов в природе в экстремальных условиях и используемых в биогидроме-таллургических технологиях, представляет не только теоретический интерес в плане характеристики видов этих микроорганизмов, их изменчивости, границ нормы реакции геномов на изменение факторов среды, микроэволюции, но и одну из ключевых задач в решении проблем повышения скорости и эффективности извлечения ценных металлов из сульфидных руд и продуктов их переработки. Очень важным является выбор высокоэффективных, устойчивых к экстремальным факторам среды, обладающих высоким регуляторным потенциалом штаммов бактерий, что особенно актуально в технологических процессах в условиях перманентных изменений характеристик субстрата, режимов рН и температуры, концентрации в жидкой фазе ионов металлов и токсичных элементов. Последующая адаптация к комплексу технологических факторов повышает конкурентоспособность таких штаммов и обеспечивает высокую эффективность в окислении субстрата.

В настоящем исследовании использован комплексный подход в изучении А. /еггоох1с1а№ - доминирующей культуры в мезофильном сообществе ацидофильных хемолитотрофных бактерий, участвующих в бактериально-химических процессах выщелачивания металлов в природе и биогидрометаллургии. Развиваемая нами стратегия заключалась в комплексном изучении генотипа (генотипический полиморфизм штаммов, генотипическая изменчивость, проявляемая на уровне хромосомной и плазмидной ДНК), фенотипа (скорость роста, эффективность адаптации к разным энергетическим субстратам и активность их окисления), факторов внешней среды, вызывающих полиморфизм штаммов (характеристика энергетического субстрата, концентрация ионов металлов) и механизмов его возникновения.

Проведённые исследования показали, что вид A. ferrooxidans характеризуется значительным генотипическим разнообразием штаммов, выделенных из разных экологических ниш, отличных по ряду важнейших характеристик: качественному составу и количественному соотношению сульфидных минералов в рудах и концентратах - субстратах выделения штаммов, концентрации накапливаемых в жидкой фазе ионов металлов и токсичных элементов, рН среды и т. д. Штаммо-вая гетерогенность A. ferrooxidans показана по таким генотипическим признакам, как уровень ДНК-ДНК гомологии, структура хромосомной ДНК, число и состав плазмид. Изучение методом ПФ особенностей структуры хромосомной ДНК у 20 штаммов A. ferrooxidans с последующим анализом сходства рестриктных профилей обнаружили индивидуальные генотипические особенности штаммов: исследуемая группа распалась на три кластера. По результатам анализа сходства тотальных геномов изученные штаммы A. ferrooxidans разделились на четыре геномные группы - геномовара, в каждый из которых вошли штаммы, характеризующиеся высокой степенью геномного сходства. Шесть значительно дивергиро-вавших штаммов, уровень сходства тотальных геномов которых друг с другом и с представителями из геномоваров составлял от 13 до 43 %, оказались за пределами выделенных геномных групп, что позволяет предположить существование в составе вида A. ferrooxidans, по меньшей мере, десяти геномоваров. Генотипиче-ская гетерогенность вида A. ferrooxidans была показана также по результатам сравнительного анализа нуклеотидных последовательностей генов 16S рРНК. Согласно данным филогенетического анализа, исследуемые нами штаммы, войдя в состав единого монофилетического кластера, объединяющего большинство изученных к настоящему времени штаммов A. ferrooxidansразделились на три филогенетические группы. Распределение штаммов по филогенетическим группам, в общем, коррелировало с разделением их на геномовары. Полученные данные указывают на существование не менее двух уровней генотипической гетероген

1 В сравнительном филогенетическом анализе использовались доступные из Банка Генов (Gen Bank) данные о нуклеотидных последовательностях генов 16S рРНК большой группы штаммов A. ferrooxidans и ряда других представителей рода A cidithiobacillus. ности штаммов А. /еггоох1с1ат, один из которых соответствует их группированию в филогенетических группах, а другой - делению на геномовары.

Результаты анализа генов 16Б рРНК и перечисленных выше генотипических характеристик свидетельствуют, таким образом, как о филогенетическом единстве, близком филогенетическом родстве и общности происхождения штаммов А. /еггоох1с1ап8, так и о составляющей несколько уровней генотипической гетерогенности вида А./еггоох1с1а№.

Генотипический штаммовый полиморфизм А. /еггоох1(1ат реализуется через фенотипическое разнообразие штаммов, наиболее ярко проявляющееся в их реакции на изменение энергетического субстрата. Выделенные из разных по минералогическому составу типов субстратов: золото-мышьяковых руд и концентратов или руд, содержащих цветные металлы Си2+), штаммы А. /еггоох1с1ап8 различались не только по скорости роста и активности окисления закисного железа, но и эффективностью адаптации к разным энергетическим субстратам, достигая при этом индивидуальных, генетически обусловленных порогов адаптации. Адаптационные возможности штаммов коррелировали с их предысторией: существованием в-различных экологических нишах, на разных по минералогическому составу типах субстратов. Согласно полученным данным, у штаммов, выделенных из близких по составу входящих в них сульфидных минералов, богатых по окисляемым субстратам золото-мышьяковых руд и концентратов (ТТЪГ-с1, ТЬВк, ТТО), скорость адаптации была одинаковой, однако её эффективность - разной. Штамм ТРУ-1, выделенный из бедной медьсодержащей руды, характеризовался наименьшей активностью окисления новых субстратов в процессе адаптации к ним. Очевидно, штаммы А. ferrooxidans наиболее активны лишь в тех условиях, к которым они адаптировались в природе. Подтверждением этому могут служить данные о наибольшей активности роста и окисления штаммом ТТЪГ-с1 собственного концентрата - пиритно-арсенопиритного концентрата руды Нежданинского месторождения, откуда он был выделен, а штаммом ТБО - элементной серы. Природный субстрат выделения этого штамма содержит, преимущественно, пирротин, при окислении которого в среде накапливается элементная сера и серосодержащие продукты. Полученные результаты позволяют, по нашему мнению, говорить об адаптивном характере окисления А. /еггоох1с!ат различных энергетических субстратов. Мониторинг состава микробных популяций, участвующих в технологических процессах извлечения золота или выщелачивания цветных металлов из сульфидных руд и концентратов, подтверждает это. Как было показано ранее, в биотехнологических процессах доминируют аборигенные штаммы А. /Ъггоох1с1ат [Копс1га1уеуа е1 а1., 1999], являясь, будучи более адаптированными к конкретному субстрату и комплексу экстремальных факторов среды, и более конкурентоспособными в сравнении с инокулятными штаммами.

Корреляция фенотипических свойств штаммов А. ferrooxidans с их предысторией предполагает высокий приспособительный потенциал этой бактерии, выработанный в ходе эволюции в условиях непостоянства параметров внешней среды. Как в природе, так и в технологических процессах, энергетический субстрат не является стабильным фактором среды: состав его постоянно меняется, а потому микроорганизмы должны обладать активными механизмами регуляции процессов его окисления. В данной работе было изучено влияние адаптации к новым энергетическим субстратам на структуру хромосомной ДНК штаммов А. /еггоох1-йат. Полученные результаты, подтвердив уже имеющиеся данные [Кондратьева и др., 1996 а, б], показали, что ъцънт&шя А. ferrooxidans к новым энергетическим субстратам может сопровождаться структурными изменениями в хромосомной ДНК, которые исчезают при возврате культуры к первоначальным условиям роста на среде с закисным железом. Такие изменения были выявлены у трёх из пяти адаптированных к разным энергетическим субстратам штаммов А. ferrooxidans. Интересно, что в инициации генетических изменений существенную роль, по-видимому, играют физико-химические или кристаллохимические особенности окисляемого субстрата.

Те же механизмы, лежащие в основе экспериментальной изменчивости штаммов А. ferrooxidansi очевидно, задействованы в природе. Возникновение необратимых изменений в структуре хромосомной ДНК А. /еггоох1с1ат под влиянием факторов среды, подтверждением чего явилось выделение из руды Олимпиадин-ского месторождения поверхностного и глубинного слоев залегания двух родственных штаммов А. /еггоох1с1ат, является одним из проявлений штаммовой микроэволюции, приведшей к штаммовому полиморфизму вида.

Изменения в структуре хромосомной ДНК могут быть результатом мутационных, рекомбинационных или инсерционных, с участием 1Б-элементов, транспо-зонов или плазмид, перестроек генома. Нами были проанализированы плазмид-ные профили у 27 штаммов А. /еггоох1с!ат, выделенных из разных географических зон и типов субстратов, в том числе - у семи штаммов с экспериментально повышенной путём адаптации устойчивостью к ионам тяжёлых металлов или токсичных элементов, а также пяти штаммов, адаптированных к разным субстратам окисления. В клетках 80 % штаммов А. /гггоохгйат, выделенных из различных типов природных субстратов, плазмиды были обнаружены. Сопоставление полученных данных с данными по минералогической характеристике субстратов выделения штаммов показало, что чем проще по составу субстраты, тем больше доля выделяемых из них бесплазмидных штаммов А. /еггоох1с!ат. Подобной корреляции ранее отмечено не было.

Результаты анализа плазмидных профилей у штаммов А. /еггоох1с1ат с экспериментально повышенной устойчивостью к ионам металлов или токсичных элементов, а также у штаммов, адаптированных к разным энергетическим субстратам, не выявили общих фенотипических свойств плазмид. Корреляции между наличием их в клетках и устойчивостью бактерии к ионам металлов отмечено не было. Не было выявлено общих закономерностей в реакции плазмидной части генома разных штаммов А. /еггоох1с!ат на окисляемый субстрат. Тем не менее, впервые на примере нескольких штаммов А. /еггоох1с1ат было показано влияние концентрации ионов металлов на плазмидный состав А. /еггоох1(1ат; впервые получены данные об изменениях в плазмидных профилях некоторых штаммов А. /еггоох1с!ат в ответ на их адаптацию к новым энергетическим субстратам. Особый интерес, на наш взгляд, представляют данные об изменении числа плазмид в зависимости от окисляемого субстрата у штамма, выделенного из относительно простой по составу сульфидных минералов руды, и характеризующегося в процессе адаптации к новым энергетическим субстратам наименьшей скоростью роста и активностью их окисления. Не исключено, что чем труднее A. ferrooxidcms адаптируется к изменяющимся факторам среды, тем большую роль в этом процессе, возможно, играют плазмиды. Таким образом, несмотря на то, что фенотип плазмид A. ferrooxidcms не определён, полученные нами данные не исключают возможности их участия в адаптации бактерии к изменяющимся факторам среды, в регуляции процессов окисления энергетических субстратов, в обмене генетическим материалом с хромосомной ДНК как одном из механизмов предполагаемого участия плазмид в адаптационной изменчивости A. ferrooxidcms.

Возможность плазмидно-хромосомного взаимодействия у A. ferrooxidcms в процессе адаптации бактерии к изменяющимся факторам среды была нами изучена на примере штаммов, адаптированных к разным энергетическим субстратам. Результаты проведённой гибридизации по Саузерну меченой 32Р плазмиды pTFK2, выделенной из клеток штамма TFBk, с блотами макрорестрикционных фрагментов хромосомной ДНК пяти адаптированных к элементной сере, пирту и пиритно-арсенопиритному концентрату штаммов, позволили заключить, что адаптация A. ferrooxidcms к новым энергетическим субстратам может сопровождаться изменением локализации IS-элементов и, возможно, - интеграцией плаз-мидной ДНК в хромосому. Подобные механизмы могут быть задействованы не только в адаптации A. ferrooxidcms к изменяющимся факторам среды, но и в случае необратимости процессов - в механизмах внутривидовой изменчивости.

Результаты проведённых исследований позволяют заключить, что для получения наиболее полной характеристики видов ацидофильных хемолитотрофных микроорганизмов, а также оценки их роли в природных и техногенных экосистемах, недостаточно охарактеризовать только типовые штаммы, необходимо изучение штаммового полиморфизма, знание нормы реакции генома на изменяющиеся условия среды, размаха изменчивости количественных признаков. Особенно важно это для микроорганизмов, имеющих практическое значение в биотехнологиях, основным билогическим фактором которых являются уникальные штаммы бактерий, а не виды как таковые.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Агеева, Светлана Николаевна, 2003 год

1. Авакян А. А., Каравайко Г. И. Субмикроскопическая организация ТЫоЪасШизеггоох1с1аж II Микробиология. 1970. Т. 39. № 5. С. 855 860.

2. Вартанян Н. С., Каравайко Г. И., Пивоварова Т. А. (а). Влияние органическихвеществ на рост и окисление неорганических субстратов 8и1/оЬасИ1из Мег-тоБифс1оох1с1ат БиЬяр. asporogenes II Микробиология. 1990. Т. 59. № 3. С. 411 -417.

3. Вартанян Н. С., Каравайко Г. И., Пивоварова Т. А., Дорофеев А. Г. (б). Устойчивость БШ/оЬасШиз хНегтозгйАйоохгйат яиЬяр. аБрого^епез к ионам Си2+, гп2+, №2+ // Микробиология. 1990. т! 59. № 4. С. 587 594.

4. Громова Л. А. Ультраструктурная организация ТЫоЬасШиБ/еггоох1с1аж в связис окислением элементарной серы: Дис. канд. биол. наук. М., 1983.

5. Громова Л. А., Переверзев Н. А., Каравайко Г. И. Пили ТЫоЬасШиБ/еггоох1ат II Микробиология. 1978. Т. 47. № 2. С. 293 296.

6. Громова Л. А., Каравайко Г. И., Севцов А. В., Переверзев Н. А. Идентификация и распределение серы в клетках ТЫоЬасШиз Ъггоох1с1аж II Микробиология. 1983. Т. 52. № 3. С. 455 460.

7. Грудев С. Н. Различия между штаммами ТЫоЬасШш/еггоох1с1аж по способности окислять сульфидные минералы // Биогеотехнология металлов / Ред. Каравайко Г. И., Грудев С. Н. М.: Центр международных проектов ГКНТ, 1985. С. 85 89.

8. Зайцев Г. Н. Методика биометрических расчётов. М.: Наука, 1973. 256 с.

9. Каравайко Г. И. Микроорганизмы и их роль в биотехнологии металлов. // Биогеотехнология металлов: практическое руководство / Ред. Каравайко Г. И. и др. М.: Центр международных проектов ГКНТ, 1989. С. 11 50.

10. Каравайко Г. И., Авакян А. А. Механизм размножения ТЫоЬасШш /еггоо:ис1ат II Микробиология. 1970. Т. 39. № 6. С. 950 952.

11. Каравайко Г. И., Кузнецов С. И., Голомзик А. И. Роль микроорганизмов ввыщелачивании металлов из руд. М.: Наука, 1972. 248 с.

12. Каравайко Г. И., Пивоварова Т. А. Окисление элементной серы ТЫоЬасШиБ /еггоохШат // Микробиология. 1973. Т. 42. № 3. С. 389 395.

13. Каравайко Г. И., Миллер Ю. М., Капустин О. А., Пивоварова Т. А. Фракционирование стабильных изотопов серы при её окислении ТЫоЬасШиБ /ег-гоохШапБ II Микробиология. 1980. Т. 49. № 6. С. 849 854.

14. Каравайко Г. И., Джансугурова Р. С., Пивоварова Т. А. Факторы, повышающие устойчивость ТЫоЬасШиБ /еггоох1с1апБ к молибдену // Микробиология. 1989. Т. 58. №3. С. 412 -418.

15. Каравайко Г. И., Кондратьева Т. Ф., Пискунов В. П., Саакян В. Г., Мунтян Л.

16. Н., Коновалова О. Е. Селекция штамма ТЫоЬасШиБ/еггоохМат с повышенной устойчивостью к ионам цинка и изучение особенностей его хромосомной ДНК методом пульс-электрофореза // Микробиология. 1994. Т. 63. № 2. С. 247-253.

17. Каравайко Г. И., Седельникова Г. В., Аслануков Р. Я., Савари Е. Е., Панин В.

18. В., Адамов Э. В., Кондратьева Т. Ф. Биогидрометаллургия золота и серебра // Цветные металлы. 2000. № 8. С. 20 26.

19. Коваленко Т. В., Каравайко Г. И. Влияние температуры и концентрации энергетического субстрата на рост и окислительную функцию ТЫоЬасШиБ /еггоохШат //Микробиология. 1981. Т. 50. № 2. С. 326 331.

20. Коваленко Т. В., Каравайко Г. И., Пискунов В. П. Влияние ионов Бе3+ наокисление ТЫоЬасШиБ /еггоохШапБ закисного железа при различной температуре // Микробиология. 1982. Т. 51. № 1. С. 156 160.

21. Кондратьева Т. Ф. Применение электрофореза для анализа ДНК микроорганизмов // Успехи микробиологии. 1992. Т. 25. С. 169 184.

22. Кондратьева Т. Ф., Каравайко Г. И. Рестрикционный анализ ДНК ТЫоЬасШш /еггоох1с1ат с использованием электрофореза в пульсирующих разнонаправленных электрических полях // Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 1992. № 3 4. С. 9 - 12.

23. Кондратьева Т. Ф., Каравайко Г. И. Изменчивость генома ТЫоЪасШиз /еггоох1с1ап8 и её значение в биогидрометаллургии // Микробиология. 1997. Т. 66. №6. С. 735-743.

24. Кондратьева Т. Ф., Мунтян Л. Н. Каравайко Г. И. Анализ рестрикционныхобразцов хромосомной ДНК штаммов ТЫоЬасШш /еггоох1с1апБ методом пульс-электрофореза // Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 1993. №4. С. 19-22.

25. Кондратьева Т. Ф., Пивоварова Т. А., Мунтян Л. Н., Каравайко Г. И. (а). Изменение структуры хромосомной ДНК ТМоЬасШш /еггоох1с!апз на средах с разными субстратами окисления // Микробиология. 1996. Т. 65. № 1. С. 67 -73.

26. Кондратьева Т. Ф., Пивоварова Т. А., Каравайко Г. И. (б). Структурные особенности хромосомной ДНК у штаммов ТИюЬасШт /еггоох1с1а№, адаптированных к росту на средах с пиритом или элементной серой // Микробиология. 1996. Т. 65. № 5. С. 675 681.

27. Лакин Г. Ф. Биометрия. М.: Высшая школа. 1990. 352 с.

28. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование. М.: Мир. 1984. 479 с.

29. Меламуд В. С., Пивоварова Т. А., Турова Т. П., Колганова Т. В., Осипов Г. А.,

30. Лысенко А. М., Кондратьева Т. Ф., Каравайко Г. И. Новая умеренно-термофильная бактерия БиуЪЬасШш Б№тсш Бр. пох. II Микробиология. 2003 (в печати).

31. Монцевичюте-Эрингене Е. В. Упрощённые математико-статистические методы в медицинской исследовательской работе // Пат. физиология и эксперимент. терапия. 1964. № 4. С. 71.

32. Переверзев Н. А., Громова JI. А., Каравайко Г. И., Манынин А. А. Получениефрагментов клеточных стенок Thiobacillus ferrooxidans и их ультраструктурная организация // Микробиология. 1981. Т. 50. № 4. С. 683 686.

33. Пивоварова Т. А., Джансугурова Р. С., Каравайко Г. И. Роль экзометаболитовв устойчивости Thiobacillus ferrooxidans к молибдену // Микробиология. 1991. Т. 60. № 4.С. 609 615.

34. Пивоварова Т. А., Миллер Ю. М., Крашенникова С. А., Капустин О. А., Каравайко Г. И. О роли фосфолипидов в фракционировании стабильных изотопов серы при её окислении Thiobacillus ferrooxidans II Микробиология. 1982. Т. 51. №4. С. 552-554.

35. Полькин С. И., Адамов Е. В., Панин В. В. Технология бактериального выщелачивания цветных и редких металлов. М.: Недра, 1982. 287 с.

36. Резников А. А., Муликовская Е. П., Соколов И. Ю. Методы анализа природных вод. М.: Недра, 1970. С. 140 143.

37. Сапегин А. Г. Программа STATIST для Windows MS-DOS / Кафедра прикладной и экспериментальной математики МГОПУ, 2001.

38. Хесин Р. Б. Непостоянство генома. М.: Наука, 1984. 472 с.

39. Agate A. D., Korczunski М. S., Lundgren D. G. Extracellular complex from the culture filtrate of Ferrobacillus ferrooxidans II Cañad. J. Microbiol. 1969. V. 15. P.259 265.

40. Alexander B. O., Leach S., Ingledew W. J. The relationship between chemiosmoticparameters and sensitivity to anions and organic acids in the acidophile Thiobacillus ferrooxidans II J. Gen. Microbiol. 1980. V. 133. № 5. P. 1171 1179.

41. Amils R., Irazabal N., Moreira D., Abad J. P., Marin I. Genomic organizationanalysis of acidophilic chemolithoautotrophic bacteria using pulsed field gel elec-trophoretic techniques // Biochemic. J. 1998. V. 80. № 11. P. 911 921.

42. Apel W. A., Dugan P. K., Tuttle J. H. Adenosine 5'-triphosphate formation in

43. Thiobacillus ferrooxidans vesicles by H1" ion gradient comparable to those of environmental conditions // J. Bacteriology. 1980. V. 142. P. 295 301.

44. Bacon M., Ingledew W. The reductive reactions of Thiobacillus ferrooxidans onsulfur and selenium // FEMS Microbiol. Lett. 1989. V. 58. № 2 3. P. 189 - 194.

45. Barros M. E. C., Rawlings D. E., Woods D. R. Mixotrophic growth of a Thiobacillus ferrooxidans strain // Appl. Environ. Microbiol. 1984. V. 47. P. 593 595.

46. Barros M. E., Rawlings D. E., Woods D. R. Cloning and expression of the Thiobacillus ferrooxidans glutamine synthetase gene in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1985. V. 164. P. 1389- 1389.

47. Bengrine A., Guiliani N., Appia-Ayme C., Jadlicki E., Holmes D. S., Chippaux M.,

48. Bonnefoy V. Sequence and expression of the rusticyanin structural gene from Thiobacillus ferrooxidans ATCC 33020 strain // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V.1443. № 1 2. P. 99-112.

49. Berger D. K., Woods D. R., Rawlings D. E. Complementation of Escherichia colia54 (Ntr A) dependent format hydrogenase activity by a cloned Thiobacillus fer-rooxidans ntr A gene // J. Bacteriol. 1990. V. 172. № 8. P. 4399 - 4406.

50. Birnboim H. C., Doly J. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA // Nucleic Acids Res. 1979. V. 7. № 6. P. 1513 1523.

51. Blake II R. C., White K. J., Shute E. A. Effect of diverse anions on the electrontransfer reaction between ion and rusticianin from Thiobacillus ferrooxidans II Biochemistry. 1991. V. 30. P. 9443 9449.

52. Blake II R. C., Shute E. A. Respiratory components in acidophilic bacteria that respire on iron // Geomicrobiology J. 1992. V. 10. № 3 4. P. 173 - 192.

53. Blake II R. C., Shute E. A., Greenwood M. M., Spencer G. H., Ingledew W. J. Enzymes of aerobic respiration on iron // FEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 11. № 1 -3. P. 9 18.

54. Booth J. E., Wiliams J. W. The isolation of a mercuric ion-reducing flavoproteinfrom Thiobacillus ferrooxidans II J. Gen. Microbil. 1984. V. 130. № 3. P. 725 -730.

55. Brierley C. L. J. Less-Common Metals. 1974. V. 36. P. 237.

56. Brierley C. L., Brierley J. A., Norris P. R., Kelly D. P. Metal-tolerant microorganisms of hot, acidic environments // Microbiol growth and survival in extremes of environment / Eds. Gould G. W., Corry J. E. L. London: Academic Press, 1980. P. 39-51.

57. Brock T. D., Brock K. M., Belly R. T., Weiss R. L. Sulfolobus: a new genus of sulfur-oxidizing bacteria living at low pH and high temperature // Arch. Microbiol. 1972. V. 84. P. 54-68.

58. Brock T. D., Gustafson J. Ferric-iron reduction by sulfur- and iron-oxidizing bacteria // Appl. Environ. Microbiol. 1976. V. 32. № 4. P. 567 571.

59. Brown L. D., Rawlings D. E. Comparison of the structure of the ^-translocating

60. ATP synthases from Thiobacillus ferrooxidans with those of other organisms //

61. Biohydrometallurgical technologies / Eds. Torma A. E., Apel M. L., Brierley C. L. Warrendale: TMS Press, 1993. V. 2. P. 519 528.

62. Biyant R. D., McGroarty K. V., Costerton J. W., Laishley E. J. Isolation and characterization of a new acidophilic Thiobacillus species (T1 albertis) II Can. J. Microbiol. 1983. V. 29. P. 1159-1170.

63. Cadiz R., Gaete L., Jedlicki E., Yates J., Holmes D. S., Orellana O. Transpositionof IST2 in Thiobacillus ferrooxidans II Mol. Microbiol. 1994. V. 12. № 1. P. 165 -170.

64. Chakraborty R., Deb C., Lonia A., Roy P. Cloning and characterization of a highcopy-number novel insertion sequence from chemolithotrophic Thiobacillus ferrooxidans II Plasmid. 1997. V. 38. № 2. P. 129 - 134.

65. Chakravarty L., Kittle J. D., Tuovinen O. H. Insertion sequence 1ST 3091 of

66. Thiobacillus ferrooxidans II Canad. J. Microbiol. 1997. V. 43. № 6. P. 503.

67. Chakravarty L., Zupanic T. J., Baker B., Kittle J., Fiy I. J., Tuovinen O. H. Characterization of pTFI 91 family replicon of Thiobacillus ferrooxidans II Can. J. Microbiol. 1995. V. 41. № 4-5. P. 354 365.

68. Chisolm L. A., Leduc L. G., Ferrony G. D. Metal resistance and plasmid DNA in

69. Thiobacillus ferrooxidans II Ant. van Leeuwenhoek Int. J. Gen. Mol. Microbiol. 1998. V. 73. №3. P. 245-254.

70. Clennel A. M., Johnston B., Rawlings D. E. Structure and function of Tn 5467, a Tn21.like transposon located on the Thiobacillus ferrooxidans broad-host-range plasmid pTF-FC2 // Appl. Env. Microbiol. 1995. V. 61. № 12. P. 4223 4229.

71. Cobley J. G., Haddock B. A. The respiratory chain of Thiobacillus ferrooxidans:the reduction of cytochromes by Fe2+ and preliminary characterization of rusti-cianin, a novel blue copper protein // FEBS Lett. 1975. V. 60. P. 29 33.

72. Colmer A. R., Hinkle M. E. The role of microorganisms in acid mine drainage: apreliminary report// Science. 1947. V. 106. P. 253 256.

73. Colmer A. R., Temple K. L., Hinkle M. E. An iron-oxidizing bacterium from theacid drainage of some bituminous coal mined // J. Bacterid. 1950. V. 59. P. 317 -328.

74. Corbet C. M. Ingledew W. J. Is Fe2+/3+ cycling an intermediate in sulfur oxidationby Fe2+-grown Thiobacillus ferrooxidans II FEMS Microbiol. Lett. 1987. V. 41. № l.p. l 6.

75. Cox J. C., Boxer D. H. 1978. The purification and some properties of rusticianin, ablue copper protein involved in iron (II) oxidation from Thiobacillus ferrooxidans II Biochem. J., V. 174. P. 497 502.

76. Cox J. C., Nicholls D. G., Ingledew W. J. Transmembrane electrical potential andtransmembrane pH gradient in the acidophile Thiobacillus ferrooxidans II Biochem. J. 1979. V. 178. P. 195 200.

77. Crundwell F. K. How do bacteria interact with minerals // Biohydrometallurgy: fundamentals technology and sustainable development / Eds. Ciminelli V. S. T., Garcia O. Ir. Elsevier Science, 2001. Part A. P. 149 157.

78. Dale J. W. Molecular genetics of Bacteria / Eds. Wiley J. and Sons. Chichester,

79. New York, Brisbane, Toronto, Singapore: School of Biological Sciences, University of Surrey, U. K. 1995. 287 p.

80. Das A., Mishra A. K., Roy P. Anaerobic growth on elemental sulfur using dissimilariron reduction by autotrophic Thiobacillus ferrooxidans II FEMS Microbiol. Lett. 1992. V. 97. P. 167.

81. Das A., Mishra A. K. Role of Thiobacillus ferrooxidans and sulfur (sulfide)dependent ferric-ion reduction activity in the oxidation of sulfide minerals I I Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 45. № 3. P. 377 382.

82. De G. C., Oliver D. J., Pesic B. M. Effect of heavy metals on the ferrous ironoxidizing ability of Thiobacillus ferrooxidans I I Hydrometallurgy. 1997. V. 44. № 1-2. P. 56-63.

83. De Ley J., Cattoir H., Reynaerts A. The quantitative measurement of DNAhybridization from renaturation rates // Eur. J. Beochem. 1970. V. 12. P. 133 142.

84. Dejong G. A. H., Hazeu W., Bos P., Kuenen J. G. Polythionate degradation bytetrathionate hydrolase of Thiobacillus ferrooxidans II Microbiol. UK. 1997. V. 143. P. 499-504.

85. Di Spirito A. A., Tuovinen O. H. Oxygen uptake coupled with uranous sulfate oxidation by Thiobacillus ferrooxidans and Thiobacillus acidophilus II Geomicrobiol. J. 1981. V. 2. P. 275-291.

86. Di Spirito A. A., Tuovinen O. H. (a). Uranous ion oxidation and carbon dioxidefixation by Thiobacillus ferrooxidans II Arch. Microbiol. 1982. V. 133. № 1. P. 28 -32.

87. Di Spirito A. A., Tuovinen O. H. (b). Kinetics of uranous ion and ferrous ion oxidation by Thiobacillus ferrooxidans // Arch. Microbiol. 1982. V. 133. № 1. P. 33 -37.

88. Dominy C. N., Coram N. J., Rawlings D. E. Sequence analysis of plasmid pTF-5,19,8 kb geographically widespread member of the Thiobacillus ferrooxidans pTFI91.like plasmid family // Plasmid. 1998. V. 40. № 1. P. 50 57.

89. Dorrington R. A., Rawlings D. E. Identification and sequence of the basic replication region of a broad-host-range plasmid isolated from Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacterid. 1989. V. 171. № 3. P. 2735 2739.

90. Dorrington R. A., Rawlings D. E. Characterization of the minimum replicon of thebroad-host-range plasmid pTF-FC2 and similarity between pTF-FC2 and the IncQ plasmids // J. Bacterid. 1990. V. 172. P. 5697 5705.

91. Drobner E., Huber H., Stetter K. O. Thiobacillus ferrooxidans a facultative hydrogen oxidizer // Appl. Environ. Microbiol. 1990. V. 56. № 9. P. 2922 2923.

92. Drolet M., Lau P. C. K. Mobilization protein-DNA binding and divergent transcription at the transfer origin of the Thiobacillus ferrooxidans pTF 1 plasmid // Mol. Mcrobiol. 1992. V. 6. № 8. P. 1061 1071.

93. Dybvig K. DNA rearrangement and phenotypic switching in prokaryotes // Mol.

94. Microbiol. 1993. V. 10. № 3. P. 465 471.

95. Edwards U., Rogall T., Bloeker H., Ende M. D., Boeettger E. S. Isolation and directcomplete nucleotide determination of entire genes //Nucl. Acids. Res. 1989. V. 17. P. 7843-7853.

96. Ehrlich H. L., Ingledew W. J., Salerno J. C. Iron- and manganese-oxidizing bacteria

97. Variations in autotrophic life / Eds. Shively J. M., Barton L. L. London: Academic Press, 1991. P. 147 170.

98. Felsenstein J. PHYLIP, phylogenetic inference package (Version 3.2) / Cladistics 5.1989. P.164- 166.

99. Fischer J., Quentmeier A., Kostka S., Kraft R., Friedrich C. G. Purification andcharacterization of the hydrogenase from Thiobacillus ferrooxidans II Arch. Microbiol. 1996. V. 165. № 5. P. 289 296.

100. Fowler T. A., Holmes P. R., Crundwell F. K. On the kinetics and mechanism of thedissolution of pyrite in the presence of Thiobacillus ferrooxidans II Hydrometal-lurgy. 2001. V. 59. № 2 3. P. 257 - 270.

101. Fry I. J., Garcia E. Cloning and characterization of Thiobacillus ferrooxidans genes involved in sulfur assimilation // Biohydrometallurgy / Eds. Salley J., McCready R. G. L., Wichlacz P. L Ottawa, Canada: CANMET, 1989. P. 171 -185.

102. Fukimori Y., Tano T., Sato A., Yamanaka T. Fe (II)-oxidizing enzyme purified from Thiobacillus ferrooxidans IIFEMS Microbiol. Lett. 1988. V. 50. № 2 3. P. 169-172.

103. Gale N. L., Beck J. V. Evidence of the Calvin cycle and hexose monophosphate pathway in Thiobacillus ferrooxidans Hi. Bacterid. 1967. V. 94. P. 1052 1059.

104. Gehrke T., Telegdi J., Thierry D., Sand W. Importance of ectracellular polymeric substances from Thiobacillus ferrooxidans for bioleaching // Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. № 7. P. 2743 2747.

105. Gehrke T., Hallman R., Kinzler K., Sand W. The Eps of Acidithiobacillus ferrooxidans a model for structure function - relationships of attached bacteria and their phisiology // Water Science and Technology. 2001. V. 43. № 6. P. 159 - 167.

106. Gillis M., De Ley J., Cleen M. The determination of moleculae weight of bacterial DNA from renaturation rates II Eur. J. Beochem. 1970. V. 12. P. 143 153.

107. Giudici-Orticoni M. T., Leroy G., Nitschke W., Brushi M. Characterization of a new dihemic c (4) type cytochromes isolated from Thiobacillus ferrooxidans // Biochemistry. 2000. V. 39. № 24. P. 7205 - 7211.

108. Golovacheva R. S., Karavaiko G. I. A new genus of thermophilic spore-forming bacteria, Sulfobacillus II Microbiology. 1978. V. 47. P. 658 665.

109. Grinsted J., de la Cruz F., Schmidtt R. The Tn 21 subgroup of bacterial transpos-able elements // Plasmid. 1990. V. 24. P. 168 189.

110. Guiliani N., Chippaux M., Patte J. C., Bonnefoy V. Perspectives in the genetics of Thiobacillus ferrooxidans II Biohydrometallurgical technologies / Eds. Torma A. E., Apel M. L., Brierley C. L. Jackson Hole. Wyoming. USA. 1993. V. 2. P. 645 -658.

111. Hall J. F., Hasnain S. S., Ingledew W. J. The structural gene for rusticyanin from Thiobacillus ferrooxidans: cloning and sequencing of the rusticyanin gene // FEMS Microbiol. Lett. 1996. V. 137. № 1. p. 85 89.

112. Hallberg K. B., Lindstrom E. B. Characterization of Thiobacillus caldus sp. nov., a moderately thermophilic acidophile // Microbiology. 1994. V. 140. P. 3451 3456.

113. Hansford G. S., Vargas T. Chemical and electrochemical basis on bioleaching processes. Hydrometallurgy // 2001. V. 59. № 2 3. P. 135 - 145.

114. Harahuk L., Suzuki I. Sulfite oxidation by ion-grown cells of Thiobacillus fer-rooxidans at pH 3 possible involves free-radicals, ion- and cytochromes-oxidase // Canad. J. Microbiol. 2001. V. 47. № 5. P. 424 - 430.

115. Harrison A. P. Ir. Acidiphilum cryptum gen. nov., sp. nov., heterotrophic bacteria from acidic mineral environments // Int. J. Syst. Bacteriol. 1981. V. 31. P. 327 -332.

116. Harrison A. P. Genomic and physiological diversity amongst strains of Thiobacillus ferrooxidans and genomic comparison with Thiobacillus ferrooxidans II Arch. Microbiol. 1982. V. 131. № 1. P. 68 76.

117. Harrison A. P. The acidophilic Thiobacilli and other acidophilic bacteria that share their habitat // Annul. Rev. Microbiol. 1984. V. 38. P. 265 292.

118. Harrison A. P. Characteristics of Thiobacillus ferrooxidans and other iron-oxidizing bacteria with emphasis on nucleic acid analyses // Biotechnol. Appl. Bio-chem. 1986. V. 8. № 4. P. 249 257.

119. Harrison A. P. Ir., Jarvis B. W., Johnson J. L. Heterotrophic bacteria from cultures of autotrophic Thiobacillus ferrooxidans: relationships as studied by means of deoxyribonucleic acid homology// J. Bacteriol. 1980. V. 143. № 1. P. 448 454.

120. Hightower R. C., Santi D. V. Migration properties of circular DNA using orthogonal field alternation gel electrophoresis // Electrophoresis. 1989. V. 10. № 5 6. P. 283 - 290.

121. Holmes D. S., Yates J. R., Schrader J. Mobile, repeated DNA sequences in Thiobacillus ferrooxidans and their significance for biomining // Biohydrometallurgy:

122. Science and Technology Letters / Eds. Norris P. R., Kelly D. P. United Kingdom, 1988. P. 153- 160.

123. Holmes D. S., Hag U. I. Adaptation of Thiobacillus ferrooxidans for undustrial applications // Biohydrometallurgy-1989 / Eds. Salley J., McCready R. G. L., Wichlacz P. L. Ottawa, Canada: CANMET, 1989. P. 115 127.

124. Holmes D.S., Zhao H. L., Levican G., Ratouchniak J., Bonnefoy V., Varela P., Jedlicki E. (b). ISAfel, an IS 13 family insertion sequence from Acidithiobacillus ferrooxidans ATCC 19859 // J. Bacterid. 2001. V. 183. № 14. P. 4323 4329.

125. Huber G., Spinnler C., Gamba-Corta A., Stetter К. O. Metallosphaera sedula of gen. and sp. nov., represents a new genus of aerobic metal-mobilizing, thermoaci-dophilic archae bacteria // Syst. Appl. Microbiol. 1989. V. 12. № 1. P. 38 47.

126. Huber G., Stettler К. O. Sulfolobus metallicus, sp. nov., a novel strictly chemolith-otrophic thermophilic archaea species of metal-mobilizers // Syst. Appl. Microbiol. 1991. V. 14. №4. P. 372-378.

127. Hutchins S. R., Davidson M. S., Brierley J. A., Brierley C. L. Microorganisms in reclamation of metals // Ann. Rev. Microbiol. 1986. V. 40. P. 311 336.

128. Inagaki К., Kawaguchi Н., Kuwata Y., Sugio Т., Tanaka Н., Tano Т. Cloning and expression of the Thiobacillus ferrooxidans 3-isopropylmalate dehydrogenase gene in Escherichia coli/fj. Ferment. Bioeng. 1990. V. 70. P. 71 74.

129. Ingledew W. J. Thiobacillus ferrooxidans, the bioenergetics of an acidophilicchemolithotroph // Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 683. № 2. P. 89 117.

130. Ingledew W. J. Ferrous iron oxidation by Thiobacillus ferrooxidans II Biotechnol. Bioeng. symp. 1986. V. 16. P. 23 33.

131. Ingledew W. J., Cox J. C., Hailing P. J. A proposed mechanism for energy conservation during Fe2+ oxidation by Thiobacillus ferrooxidans; chemiosmotic coupling to net H+ influx // FEMS Microbiol. Lett. 1977. V. 2. P. 193 197.

132. Ingledew W. J., Cobley J. G. A Potentiometrie and kinetic study on the respiratory chain of ferrous-iron-grown Thiobacillus ferrooxidans II Biochim. Biophys. Acta. 1980. V. 590. P. 141-158.

133. Ingledew W. J., Houston A. The organization of the respiratory chain of Thiobacillus ferrooxidans II Biotechnol. Appl. Biochem. 1986. V. 8. № 4. P. 243 249.

134. Inoue C., Sugawara K., Shiratory T., Kusano T., Kitagawa Y. Nucleotide sequence of the Thiobacillus ferrooxidans chromosomal gene encoding mercuric reductase // Gene. 1989. V. 84. № 1. P. 47 54.

135. Inoue C., Sugawara K., Kusano T. Thiobacillus mer operon: sequence analysis of the promoter and adjacent genes // Gene. 1990. V. 96. № 1. P. 115 120.

136. Inoue C., Sugawara K., Kusano T. The mer R regulatory gene in Thiobacillus ferrooxidans is spaced apart from the mer structural genes I I Mol. Microbiol. 1991. V. 5. № 11. P. 2707-2718.

137. Irazabal N., Marin I., Amils R. Genomic organization of the acidophilic chemo-lithoautotrophic bacterium Thiobacillus ferrooxidans ATCC 21834 // J. Bacteriol. 1997. V. 179. № 6. P. 1946 1950.

138. Iwahori K., Takeuchi F., Kamimura K., Sugio T. Ferrous iron-dependent volatilization of mercury by the plasma membrane of Thiobacillus ferrooxidans II Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66. № 9. P. 3823 3827.

139. Jerez C. A., Seeger M., Amaro A. M. Phosphate starvation affects the synthesis of outer membrane proteins in Thiobacillus ferrooxidans II FEMS Microbiol. Lett. 1992. V. 98. P. 29 36.

140. Johnson D. B. Biodiversity and ecology of acidophilic microorganisms // FEMS

141. Microbiol. Ecol. 1998. V. 27. P. 307 317.

142. Johnson D. B., Ghauri M. A., McGinnes S. Biogeochemical cycling of iron and sulfur in leaching environments // FEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 11. № 1 3. P. 63 -70.

143. Kai T., Suenaga Y., Mabsuda K., Takahashi T. Enhancement of specific growth rate of iron-oxidizing bacteria by glucose // Biotechnol. Lett. 1996. V. 18. № 4. P. 403 406.

144. Karavaiko G. I., Smolskaja L. S., Golyshina O. K., Jagovkina M. A., Egorova E. Y. Bacterial pyrite oxidation: influence of morphological, physical and chemical properties // Fuel Proc. Technol. 1994. V. 40. P. 151 165.

145. Kawaguchi H., Inagaki K., Kuwata Y., Tanaka H., Tano T. 3-Isopropylmalate dehydrogenase from chemolithotroph Thiobacillus ferrooxidans: DNA sequence., enzyme purification and characterization // J. Biochem. 1993. V. 114. P. 370 377.

146. Kelly D. P. Evolution of the understanding of the microbiology and biochemistry of the mineral leaching habitat // Biohydrometallurgy / Eds. Norris P. R., Kelly D. P. Kew, Surry, UK: Science and Technology Letters, 1988. P. 3 14.

147. Kelly D. P. Thermodynamic aspects of energy conservation by chemolithotrophic sulfur bacteria in relation to the sulfur oxidation // Arch. Microbiol. 1999. V. 17. № 4. P. 219-229.

148. Kelly B. C., Tuovinen O. H., Nicholas D. J. D. Utilizations of 35S thiosulphate and an appraisal of the role of ATP sulfuiylase in chemolithotrophic Thiobacillus ferrooxidans II Arch. Microbiol. 1976. V. 109. P. 205 208.

149. Kelly D. P., Harrison A. P. Genus Thiobacillus II Bergey's Manual of Systematic Bacteriology / Eds. Statley J. T., Bryant M. P., Pfenning N., Holt J. G Baltimore: Williams & Wilkins, 1989. V. 3. P. 1842 1858.

150. Kelly D. P., Shergill J. K., Lu W. P., Wood A. P. Oxidative metabolism of inorganic sulfur compounds by bacteria // Ant. van Leeuwenhoek Int. J. Gen. Mol. Microbiol. 1997. V. 71. № 1 2. P. 95 - 107.

151. Kelly D. P., Wood A. P. Reclassification of some species of Thiobacillus to the newly designated genera Acidithiobacillus gen. nov., Halothiobacillus gen. nov. and Thermithiobacillus gen. nov II Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2000. V. 50. P. 511 -516.

152. Kondratyeva T. F., Muntyan L. N., Karavaiko G. I. Zinc and arsenic-resistens strains of Thiobacillus ferrooxidans have increased copy numbers of chromosomal resistanse genes // Microbiology. 1995. V. 141. № 5. P. 1157 1162.

153. Kulpa C. F., Roskey M. T., Mjoli N. Construction of genomic libraries and induction of iron oxidation in Thiobacillus ferrooxidans II Biotechnol. Appl. Bio-chem.1986. V. 8. №4. P. 330-341.

154. Kung S. S., Chen J., Chow W. Y. Molecular and genetic characterization of an Al-caligenes eutrophus insertion element // J. Bacterid. 1992. V. 174. № 24. P. 8023 -8029.

155. Kusano T., Ji G., Inoue C., Silver S. Constitutive synthesis of a transport functions encoded by the Thiobacillus ferrooxidans mer C gene cloned in Escherichia coli H J. Bacteriol. 1990. V. 172. P. 2688 2692.

156. Kusano T., Sugawara K., Inoue C., Suzuki N. (a). Molecular cloning and expression of Thiobacillus ferrooxidans chromosomal ribulose bisphosphate carboxylasegenes in Escherichia coli II Current Microbiol. 1991. V. 22. № 1. P. 35 41.

157. Kusano T., Takeshima T., Inoue C., Sugawara K. (b). Evidence for two sets of structural genes coding for ribulose bisphosphate carboxylase genes in Thiobacillus ferrooxidans I I J. Bacterid. 1991. V. 173. № 22. P. 7313 7323.

158. Kusano T., Sugawara K., Inoue C., Takeshima T., Numata T., Shiratory T. (a). Electrotransformation of Thiobacillus ferrooxidans with plasmids containing a mer-determinant // J. Bacteriol. 1992. V. 174.№20.P. 6617-6623.

159. Lane D. J., Stahl D. A., Olsen G. J., Heller D. J., Pace N. R. Phylogenetic analysis of the genera Thiobacillus and Thiomicrospira by 5S rRNA sequences // J. Bacteriol. 1985. V. 163. P. 75-81.

160. Lane D. J., Harrison A. P. Ir. Phylogeny of acidophilic bacteria associated with mineral leaching // Biohydrometallurgy 1989 / Eds. Salley J., McCready R. G. L., Whichlacz P. L. Ottava, Canada: CANMET, 1989. P. 381 - 389.

161. Lane D. J., Harrison A. P. Ir., Stahl D., Pace B., Giovanni S. J., Olsen G. J., Pace N. R. Evolutionary relationship among sulfur and iron-oxidizing bacteria // J. Bacteriol. 1992. V. 174. № 1. P. 269 278.

162. Leduc L. G., Ferroni G. D. The chemolithotrophic bacterium Thiobacillus ferrooxidans IIFEMS Microbiology Reviews. 1994. V. 14. № 2. P. 103 120.

163. Li H. M., Ke J. J. Influence of Ni2+ and Mg24" on the growth and activity of Cu2+-adapted Thiobacillus ferrooxidans II Hydrometallurgy 2001. V. 61. № 3. P. 151 -156.

164. Lorbach S. C., Shivelly J. M., Buonfiglio V. Kinetics of sulfur oxidation by Thiobacillus ferrooxidans II Geomicrobiology J. 1992. V. 10. № 3 4. P. 219 - 226.

165. Lorbach S. C., Buonfiglio V., Bauld J. M., Shivelly J. M. Oxidation of reduced sulfur compounds by Thiobacillus ferrooxidans 23270 and Thiobacillus ferrooxidans

166. FC // Biohydrometallurgical Technologies: Fossil Energy Materials, Bioremediation, Microbial Physiology / Eds. Torma A. E., Apel M. L., Brierley C. L. Jackson Hole, Wyoming, USA, 1993. V. 2. P. 443 452.

167. Lundgren D. G., Silver M. Ore leaching by bacteria // Ann. Rev. Microbiol. 1980. V. 34. P. 263 283.

168. Lundgren D. G., Boucheron J., Mahony. Geomicrobiology of iron: mechanisms of ferric iron reduction // Recent Progress in Biohydrometallurgy / Eds. Rossi G., Torma A. E. Italy: Associazione Mineraria, Sarda, 1983. P. 55 69.

169. Maciag W. J., Lundgren D. G. Carbon dioxide fixation in the chemoautotrophe Ferrobacillus ferrooxidans II Biochem. Biophys. Res. Communs. 1964. V. 17. P. 603.

170. Mackintosh M. E. Nitrogen fixation by Thiobacillus ferrooxidans II J. Gen. Microbiol. 1978. V. 105. P. 215 -218.

171. Manch R., Sand W. Acid stable cytochromes in ferrous cell-free preparations from Thiobacillus ferrooxidans IIFEMS Microbiol. Lett. 1992. V. 92. P. 83 88.

172. Mao M. W. H., Dugan P. R., Martin P. A.W., Tuovinen O. H. Plasmid DNA in chemoorganotrophic Thiobacillus ferrooxidans and Thiobacillus acidophilus II FEMS Microbiol. Lett. 1980. V. 8. № 3. P. 121 125.

173. Markosyan G. E. Leptospirillum ferrooxidans, gen. nov., sp. nov., a new iron-oxidizing bacterium // Biol. J. Armenia. 1972. V. 25. P. 26 29.

174. Marmur J. A. A procedure for the isolation DNA from microorganism // J. Mol. Biol. 1961. V.3.P. 208-218.

175. Martin P. A.W., Dugan P. R., Tuovinen O. H. Plasmid DNA in acidophilic chemo-autolitrophic Thiobacilli II Can. J. Microbiol. 1981. V. 27. № 8. P. 850 853.

176. McGoran C. J., Duncan D. W., Walden C. C. Growth of Thiobacillus ferrooxidans on various substrates // Canad. J. Microbiol. 1969. V. 15. № 1. p. 135 138.

177. Merroun M. L., Selenskapobell S. Interaction of 3 eco-types of with U (VI) // Bio-metals. 2001. V. 14. № 2. P. 171 179.

178. Nestor D., Valdiva U., Chaves A. P. Mechanism of bioleaching of a refractory minerals of gold with Thiobacillus ferrooxidans // Int. J. Mineral. Processing. 2001. V. 62. №1-4. P. 187- 189.

179. Norris P. R., Burton N. P., Foulis N. A. M. Acidophiles in bioreactor mineral processing// Extremophiles. 2000. V. 4. P. 71 76.

180. Olson G. I., Iverson W. P., Brinckman F. E. Volatilization of mercury by Thiobacillus ferrooxidans II Current Microbiol. 1981. V. 5. № 2. P. 115 118.

181. Olson G. I., Porter F. D., Rubinstein I., Silver S. Mercuric reductase enzyme from a mercury volatization strain of Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacteriol. 1982. V. 151. №3. P. 1230- 1236.

182. Oppon J. C., Sarnovsky R. J., Craig N. L., Rawlings D. E. A Tn 7-ike transposon is present in the glm US region of the obligately chemoautolitrophic bacterium Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacteriol. 1998. V. 180. № 11. P. 3007 3012.

183. Owen R. J., Hill L. R., Lapage S. P. Determination of DNA base compositions from melting profiles in delute buffers // Biopolymers. 1969. V. 7. P. 503-516.

184. Peck H. D. Comparative metabolism of inorganic sulfur compounds in microorganisms // Bacterid. Rev. 1962. V. 26. P. 67 94.

185. Peng J. B., Yan W. W., Bao X. Z. (a) Expression of heterologous arsenic resistance genes in the obligately autotrophic biomining bacterium Thiobacillus ferrooxidans II Appl. Env. Microbiol. 1994. V. 60. № 7. P. 2653 2656.

186. Peng J. B., Yan W. W., Bao X. Z. (b) Plasmid and transposon transfer to Thiobacillus ferrooxidans II i. Bacterid. 1994. V. 176. № 10. P. 2892 2897.

187. Pichuantes S., Cofre G., Venegas A., Rodriguez M. (a) Studies on native strains of Thiobacillus ferrooxidans. I. Growth characteristics and antibiotic susceptibility // Biotechnol. Appl. Biochem. 1986. V. 8. № 4. P. 276 283.

188. Pichuantes S., Garrido J., Leighton V., Rodriguez M. (b) Studies on native strains of Thiobacillus ferrooxidans. II. Comparative fine structure // Biotechnol. Appl. Biochem. 1986. V. 8. № 4. P. 284 291.

189. Pramila T., Rao G. R., Natarajan K. A., Rao C. D. Differential influence of ions on the copy number of plasmids in Thiobacillus ferrooxidans II Curr. Microbiol. 1996. V. 32. №1. P. 57-63.

190. Pretorius I. M., Rawlings D. E., Woods D. R. Identification and cloning of Thiobacillus ferrooxidans structural «//genes in Escherichia coli II Gene. 1986. V. 45. P. 59 65.

191. Pretorius I. M., Rawlings D. E., O'Neill E. G., Jones W. A., Kirby R., Woods D.

192. R. Nucleotide sequence of the gene encoding the nitrogenase iron protein of Thioba-cillus ferrooxidans I11987. V. 169. № 1. P. 367 370.

193. Pronk J. T., Meulenberg R., Hazen W., Bos P., Kuenen J. G. Oxidation of reduced inorganic sulfur compounds by acidophilic thiobacilli // FEMS Microbiol. Rev. 1990. V. 75. № 2 3. P. 293-306.

194. Pronk J. T., Kiem K., Bos P., Kuenen J. G. (a). Energy transduction by anaerobic ferric iron respiration in Thiobacillus ferrooxidans II Appl. Environ. Microbiol. 1991. V. 57. P. 2057-2062.

195. Pronk J. T., Meijer W. M., Haseu W., Dijken J. P., Bos P., Kuenen J. G. (b). Growth of Thiobacillus ferrooxidans on formic acid // Appl. Environ. Microbiol. 1991. V. 57. P. 2057-2062.

196. Ramesar R. S., Woods D. R., Rawlings D. E. Cloning and expression of a rec Alike gene from the acidophilic autotroph Thiobacillus ferrooxidans II J. Gen. Microbiol. 1988. V. 134. P. 1141 1146.

197. Ramesar R. S., Abratt V., Woods D. R., Rawlings D. E. Nucleotide sequence and expression of a cloned Thiobacillus ferrooxidans rec A gene in Escherichia coli II FEBS Lett. 1989. V. 242. № 2. P. 439 443.

198. Rawlings D. E. Sequence and structural analysis of the a- and ^-dinitrogenase sub-units of Thiobacillus ferrooxidans II Gene. 1988. V. 65. P. 337 -343.

199. Rawlings D. E. (a). The genetic manipulation of bacteria for bioleaching // Biohy-drometallurgy 1989 / Eds. Salley J., McCready R. G. Z. Ottawa: Canadian Center for Mineral and Energy Technology, 1989. P. 105-113.

200. Rawlings D. E. The molecular genetics of Thiobacillus ferrooxidans and other mesophilic, acidophilic, chemolithotrophic iron- or sulfur-oxidizing bacteria // Hy-drometallurgy. 2001. V. 59. № 2 3. P. 187 - 201.

201. Rawlings D. E., Kusano T. Molecular genetics of Thiobacillus ferrooxidans II Microbiol. Rev. 1994. V. 58. № 1. P. 39 55.

202. Rawlings D. E., Silver S. Mining with microbes // Biotechnology. 1995. V. 13. P. 773 775.

203. Rawlings D. E., Woods D. R. Mobilization of Thiobacillus ferrooxidans plasmids among Escherichia coli strains // Appl. Env. Microbiol. 1985. V. 49. № 5. P. 1323 -1325.

204. Rawlings D. E., Jones W. A., O'Neill E. G., Woods D. R. Nucleotide sequence of the glutamine synthetase gene and its controlling region from the autotroph Thiobacillus ferrooxidans II Gene. 1987. V. 53. P. 211 217.

205. Rawlings D. E., Mjoli N. M., Woods D. R. The cloning and structure of genes from the autotrophic biomining bacterium Thiobacillus ferrooxidans II Advances in Technology / Eds. Greenaway P. J. London: Press Ltd, 1991. V. 2. P. 215 237.

206. Rawlings D. E., Dorrington R. A., Rohrer J., Clennel A. M. A molecular analysis of the replication and mobilization regions of a broad-host-range plasmid, isolated from Thiobacillus ferrooxidans IIFEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 11. № 1 3. P. 3 -8.

207. Remsen C., Lundgren D. G. Electron microscopy of the cell envelope of Thiobacillus ferrooxidans prepared by freeze-etching and chemical fixation techniques // J. Bacterid. 1966. V. 92. P. 1765 1771.

208. Roberto F. F., Bruhn D. F. Genetic improvement of acidophilic bacteria for biohy-drometallurgical applications // Geomicrobiology J. 1992. V. 10. № 3 4. P. 249255.

209. Rodriguez-Levia, Tributsch H. Morphology of bacterial leaching patterns by Thiobacillus ferrooxidans on synthetic pyrite // Arch. Microbiol. 1988. V. 149. P. 401 -405.

210. Rohrer J., Rawlings D. E. Sequence analysis and characterization of the mobilization region of the broad-host-range plasmid pTF-FC2, isolated from Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacterid. 1992. V. 174. № 19. P. 6230 6237.

211. Rojas-Chapana J. A., Giersig M., Tributsch H. The path of sulfur during the bio-oxidation of pyrite by Thiobacillus ferrooxidans II Fuel. 1996. V. 75. № 8. P. 923 -930.

212. Rojas-Chapana, Bartels C. C., Pohlman L., Tributsch H. D. Cooperative leaching and chemotaxis of thiobacilli studied with spherical sulfur / sulfide substrates // Process Biochem. 1998. V. 33. № 3. P. 239 248.

213. Rojas-Chapana J. A., Tributsch H. Biochemistry of sulfur extraction in biocorrosion of pyrite by Thiobacillus ferrooxidans II Hydrometallurgy. 2001. V. 59. №2.3. P. 291 -230.

214. Rosselo-Mora R., Amann R. The species concept for prokaryotes // FEMS Microbiol. Rev. 2001. V. 25. P. 39 67.

215. Roy A. B., Trudinger P. A. The biochemistry of inorganic compounds of sulfur. Cambridge: Cambridge University Press, 1970. P. 61 62.

216. Sagredo B., Jedlicki E., Orellana O. Organization of the 16S 23S intergenic spacer region of the two rRNA operons from Thiobacillus ferrooxidans II Geomi-crobiology J. 1992. V. 10. № 3 - 4. P. 239 - 247.

217. Salazar O., Takamiya M., Orellana O. Characterization of the two rRNA gene operons present in Thiobacillus ferrooxidans IIFEBS Lett. 1989. V. 242. № 2. P. 439 -443.

218. Sanchez H., Hevia E., Caceres B., Venegas A. Studies on native strains of Thiobacillus ferrooxidans. IV. Isolation, physical map and partial cloning of a cryptic plas-mid // Biotechnol. Appl. Biochem. 1986. V. 8. № 4. P. 300 308.

219. Sand W. Ferric iron reduction by Thiobacillus ferrooxidans of extremely low pH values //Biogeochemistiy. 1989. V. 7. P. 195 201.

220. Sand W., Gehrke T., Hallman R., Shippers A. Sulfur chemistry, biofilm and the (in) direct attack mechanism a critical evaluation of bacterial leaching // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. V. 43. P. 961 - 966.

221. Sand W., Gehrke T., Jozca P. G., Shippers A. Biochemistry of bacterial leaching -direct versus indirect bioleaching // Hydrometallurgy. 2001. V. 59. № 2 3. P. 159 -175.

222. Sanger F., Nicklen S., Coulsen A. R. DNA sequencing with chain-terminating ingibitors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. V. 84. P. 5463 5467.

223. Segerer A. Neuner A., Kristjansson J. K., Stetter K. O. Acidianus infernos gen. nov. facultatively aerobic, extremely acidophilic thermophilic sulfur-metabolizing ar-chaebacteria // Int. J. Syst. Bacteriol. 1986. V. 36. № 4. P. 559 564.

224. Shaffia F., Wilkinson R. F. Growth of Ferrobacillus ferrooxidans on organic matter// J. Bacteriol. 1969. V. 97. № 1. P. 256 260.

225. Shaffia F., Brinson K. R., Heinzman M. W., Brady J. B. Transition of chemolith-otroph Ferrobacillus ferrooxidans to obligate organotrophy and metabolic capabilities of of glucose-growth cells // J. Bacteriol. 1972. V. 11. № 1. P. 56 65.

226. Shippers A., Sand W. Bacterial leaching of metal sulfides proceeds by two indirect mechanisms via thiosulphate or via polysulphides and sulfur // Appl. Env. Microbiol. 1999. V. 65. №1. P. 319 -321.

227. Shiratory F., Inoue C., Sugawara K., Kusano T., Katagama Y. Cloning end expressing of Thiobacillus ferrooxidans mercury ion resistance genes in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1989. V. 171. № 4. P. 3458 3464.

228. Shiratory T., Inoue C., Numata M., Kusano T. Characterization and cloning of plasmid from the iron-oxidizing bacterium Thiobacillus ferrooxidans II Curr. Microbiol. 1991. V. 23. P. 321 -326.

229. Schrader J. A., Holmes D. S. Phenotypic switching of Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 3915 30223.

230. Silver M., Lundgren D. G. (a). Sulfur-oxidizing enzyme of Ferrobacillus ferrooxidans (Thiobacillus ferrooxidans) II Can. J. Biochem. 1968. V. 46. P. 457 461.

231. Silver M., Lundgren D. G. (b). The thiosulphate oxidizing enzyme of Ferrobacillusferrooxidans (Thiobacillus ferrooxidans) II Canad. J. Biochem. 1968. V. 46. P. 1215.

232. Silver S., Walderhaug M. Gene regulation of plasmid and chromosome-determined inorganic ion transport in bacteria // Microbiol. Rev. 1992. V. 56. P. 195 228.

233. Silverman M. P., Ehrlich H. L. Microbial formation and degradation of minerals // Adv. Appl. Microbiol. 1964. V. 6. P. 153 206.

234. Silverman M. P., Lundgren D. C. Study the chemoautotrophic iron bacterium Fer-roobacillus ferrooxidans. I. An improved medium and harvesting procedure for securing high cell yieid // J. Bacterid. 1959. V. 77. № 5. P. 642 647.

235. Sinha D. B., Walden C. C. Formation of polithionates and their interrelationships during oxidation of thiosulphate by Thiobacillus ferrooxidans II Can. J. Microbiol. 1966. V. 12. P. 1041 1054.

236. Sobral B. W. S., Atherly A. G. Puis time and agarose concentration affect the elec-trophoretic mobility of ccc DNA during electrophoresis in CHEF and in FIGE // Nucleic. Acid Res. 1989. V. 17. № 18. P. 7359 7369.

237. Stevens C. J., Dugan P. R., Tuovinen O. H. Acetylene reduction (nitrogen fixation) by Thiobacillus ferrooxidans II Biotechnol. Appl. Biochem. 1986. V. 8. № 4. P. 351 -359.

238. Sugio T., Kudo S., Tano T., Imai K. Glucose transport system in a facultative iron-oxidizing bacterium Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacterid. 1982. V. 150. P. 1109 -1114.

239. Sugio T., Domatsu C., Tano T., Imai K. Role of ferrous ions in synthetic cobaltous sulfide leaching of Thiobacillus ferrooxidans II Appl. Environ. Microbiol. 1984. V. 48. №3. P. 461 -467.

240. Sugio T., Domatsu C., Manakata O., Tano T., Imai K. Role of a ferric iron-reducing system in sulfur oxidation by Thiobacillus ferrooxidans II Appl. Environ. Microbiol. 1985. V. 49. P. 1401 1406.

241. Sugio T., Mizunashi W., Tano T., Imai K. Production of ferrous ions as intermediates during aerobic sulfur oxidation in Thiobacillus ferrooxidans II Agric. Biol.

242. Chem. 1986. V. 50. P. 2755 2761.

243. Sugio T., Mizunashi W., Inagaki K., Tano T. Purification and some properties of sulfur: ferric ion oxidoreductase from Thiobacillus ferrooxidans I I J. Bacterid. 1987. V. 169. № 11. P. 4916-4992.

244. Sugio T., Katagiri T., Moriyama M., Zhen Y. L., Inagaki K., Tano T. (a) Existence of a new type of sulfite oxidase which utilizes ferric ions as an electron acceptor in Thiobacillus ferrooxidans II Appl. Env. Microbiol. 1988. V. 54. № 1. P. 153 175.

245. Sugio T., Tsugita Y., Katagari T., Inagaki K., Tano T. (b) Reduction of Mo6* with elemental sulfur by Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacteriol. 1988. V. 170. № 2. P. 5956 5959.

246. Sugio T., Katagiri T., Inagaki K., Tano T. Actual substrate for elemental sulfur oxidation by sulfur: ferric ion oxidoreductase purified from Thiobacillus ferrooxidans II Biochem. Biophys. Acta. 1989. V. 973. P. 250 256.

247. Sugio T., Hirayama K., Inagaki K., Tanaka H., Tano T. (a). Molybdenum oxidation by Thiobacillus ferrooxidans II Appl. Environ. Microbiol. 1992. V. 58. P. 1768 -1771.

248. Sugio T., Hirose T., Ye Li-Zhen, Tano T. (b). Purification and some properties of sulfite: ferric ion oxidoreductase purified from Thiobacillus ferrooxidans II J. Bacteriol. 1992. V. 174. P. 4189.

249. Sugio T., Kuwano H., Negishi A., Macda T., Takeuchi T., Kamimura K. (b).

250. Mechanism of growth-inhibition by tungsten in Acidithiobacillus ferrooxidans II Bioscience Biotechnol. Biochem. 2001. V. 65. № 3. p. 555 . 562.

251. Suzuki I. Microbial leaching of metals from sulfide minerals // Biotechnol. Adv. 2001. V. 19. №2. P. 119-132.

252. Tabita R., Silver M., Lundgren D. G. The rhodonase enzyme of Ferrobacillus ferrooxidans (Thiobacillus ferrooxidans) II Can. J. Biochem. 1969. V. 47. P. 1141 -1145.

253. Torma A. E. The role of Thiobacillus ferrooxidans in hydrometallurgical processes // Adv. Biochem. Eng. 1977. V. 6. P. 1 38.

254. Tributsch H. Direct versus indirect bioleaching // Hydrometallurgy. 2001. V. 52. № 2-3. P. 177 185.

255. Trudinger P. The metabolism of inorganic sulfur compounds by Thiobacilli II Rev. Pure and Appl. Chem. 1967. V. 17. P. 1 8.

256. Tuovinen O. H., Niemela S. I., Gullenberg H. G. Tolerance Thiobacillus ferrooxidans to some metals // Ant. van Leeuwenhoek J. Microbiol. Serol. 1971. V. 37. № 4. P. 489-496.

257. Tuovinen O. H., Kelly D. P. Biology of Thiobacillus ferrooxidans in the microbiological leaching of sulfide ores // Z. Allg. Microbial. 1972. V. 12. P. 311 346.

258. Tuovinen O. H., Kelly D. P. Studies of the growth of Thiobacillus ferrooxidans. II. Toxicity of uranium to growing cultures and tolerance conferred by mutation other metal cations and EDTA // Arch. Microbiol. 1974. V. 95. № 2. P. 153 169.

259. Tuovinen O. H., Panda F. A., Tsuchiya H. M. Nitrogen requirement of iron-oxidizing Thiobacilli for acidic ferric sulfate regeneration // Appl. Environ. Microbiol. 1979. V. 37. № 5. P. 954 958.

260. Tuttle J. H., Dugan P. R. Inhibition of growth iron and sulfur oxidation in Thiobacillus ferrooxidans by simple organic compounds // Canad. J. Microbiol. 1976. V. 22. P. 719-730.

261. Tuttle J. H., Dugan P. R., Apel W. A. Leakage of cellular material from Thiobacillus ferrooxidans in the presence of organic acids in the acidophile Thiobacillus ferrooxidans II J. Gen. Microbiol. 1977. V. 33. P. 459 469.

262. Ursing J. B., Rosselo-Mora R. A., Garsia-Valdes E., Lalucat J. Taxonomic note: a pragmatic approach to the nomenclature of phenotypically similar genomic groups // Int. J. Syst. Bacteriol. 1995. V. 45. P. 604.

263. Valenti P., Polidoro M., Buonfiglio V., Visca P., Orsi N. Comparative analysis of Thiobacillus ferrooxidans strains // Biohydrometallurgy 1989 / Eds. Salley J., McCready R. G. L. Ottawa: CANMET, 1989. P. 187 - 201.

264. Valenti P., Polidoro M., Buonfiglio V., Visca P., Orsi N. Plasmid DNA profiles in Thiobacillus ferrooxidans II J. Gen. Appl. Microbiol. 1990. V. 36. P. 351 355.

265. Vandamme P., Pot B„ Gillis M., De Vos P., Swings J. Polyphasic taxonomy, a consensus approach to bacterial systematics // Microbiol. Rev. 1996. V. 60. P. 407 -438.

266. Van de Peer Y., De Wachter R. TREECON for Windows: environment // Comput.

267. Applic. Biosci. 1994. V. 10. P. 569 570.

268. Vestal J. R., Lundgren D. G. The sulfite oxidase of Thiobacillus ferrooxidans (Ferrobacillusferrooxidans) II Can. J. Biochem. 1971. V. 49. P. 1125 1130.

269. Waksman S. A., Ioffe I. S. Microorganisms concerned with the oxidation of sulfur in soil. II. Th. thiooxidans, a new sulfur oxidizing organism isolated from the soil // J. Bacterid. 1922. V. 7. № 2. P. 239.

270. Wang W. S., Korczinski M. S., Lundgren D. G. Cell envelope of an iron oxidizing bacterium: studies of lipopolisaccharide and peptidoglycan // J. Bacterid. 1970. V. 104. №1. P. 556-565.

271. Wichlacz P. L., Unz R. E. Acidophilic heterotrophic bacteria of acid mine wastes // Appl. Environ. Microbiol. 1981. V. 41. P. 1254 1261.

272. Yamanaka T., Fukimori Y. Molecular aspects of the electron transfer system, which participates in the oxidation of ferrous ion by Thiobacillus ferrooxidans II FEMS Microbiol. Rev. 1995. V. 17. № 4. P. 401 413.

273. Yates J. R., Holmes D. S. Two families of repeated DNA sequences in Thiobacillus ferrooxidans IIBacteriol. 1987. V. 169. № 5. P. 1861 1870.

274. Yates J. R., Cunnigham R. P., Holmes D. S. IST2: An insertion sequence from Thiobacillus ferrooxidans II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 7284 -7287.

275. Yong Ng K., Oshima M., Blake R. C., Sugio T. Isolation and some properties of an iron-oxidizing bacterium Thiobacillus ferrooxidans resistant to molybdenum ion // Bioscience, Biotechnol. Biochem. 1997. V. 61. № 9. P. 1523 1526.

276. Zhao H. L., Holmes D.S. Insertion sequence IST1 and associates phenotypic switching in Thiobacillus ferrooxidans II Biohydrometallurgical technologies / Eds. Torma A. E., Apel M. L., Brierley C. L. Wyoming, 1993. V. 2. P. 667 671.